【事件の表示】
　特願２０１３−１１２５８０「ウイルス様粒子の精製」拒絶査定不服審判事件〔平成２５年９月９日出願公開、特開２０１３−１７６３９２〕について、次のとおり審決する。
【結　論】
　本件審判の請求は、成り立たない。
【理　由】
１　手続の経緯・本願発明
　本願は，平成２０年３月１４日（パリ条約による優先権主張外国庁受理　２００７年３月１４日　米国）を国際出願日とする特願２００９−５５３８２０号の一部を，特許法第４４条第１項の規定により，平成２５年５月２９日に新たな特許出願として分割したものである。
　以降の手続は次のとおりである。
　平成２６年１０月１７日付け　拒絶理由通知書
　平成２７年　２月１２日　　　意見書・手続補正書
　平成２７年　２月１３日　　　手続補足書
　平成２７年　４月３０日付け　拒絶査定
　平成２７年　９月　７日　　　審判請求書・手続補正書
　平成２７年１０月　８日　　　手続補正書（方式）
　平成２８年　８月２２日付け　拒絶理由通知書
　平成２９年　２月２３日　　　意見書・手続補正書
　平成２９年　２月２４日　　　手続補足書
　そして，本願の請求項１〜１８に係る発明は，平成２９年２月２３日付け手続補正書の特許請求の範囲の請求項１〜１８に記載されたとおりであって，請求項１に記載された発明（以下，「本願発明」という。）は，次のとおりであると認める。
「【請求項１】
　ノロウイルスのウイルス様粒子（ＶＬＰ）の精製方法であって、
　前記ＶＬＰを含む溶液を少なくとも２つのクロマトグラフィー材料（但し、ヒドロキシアパタイトを除く。）と接触させる工程を含み、少なくとも１つのクロマトグラフィー材料が疎水性相互作用材料であり、少なくとも１つのクロマトグラフィー材料はイオン交換材料である、方法。」
２　引用刊行物
（１）引用例１
　平成２８年８月２２日付け拒絶理由通知書において，引用例１として引用された国際公開第２００４／０２０９７１号（以下，「引用例１」という。）には，以下の事項が記載されている（下線は当審にて付した。）。なお，英語から日本語への翻訳は当審が行った。
（１−ａ）「宿主細胞のタンパク質と同様に，ＢＳＡ及び培地由来の他のタンパク質等，アデノウイルスの製造のための方法において生じる不純物は，アデノウイルスの調合物を医療への応用において用いることができるように，アデノウイルスの調合物から取り除かれなくてはならない。本発明より前には，イオン交換クロマトグラフィーを用いる医療グレードのアデノウイルスの精製のため，１段階のクロマトグラフィー精製の方法が存在していた（米国特許第６１９４１９１号参照）。
本発明は，既存の精製方法を補完する方法を提供し，また，クロマトグラフィー媒体がアデノウイルスの調合物からの不純物を結合し，及び，又は，取り除く，第２のクロマトグラフィー精製工程を設けることによって，高レベルの精製を提供する。
（１−ｂ）「本発明のひとつの実施態様は，アデノウイルスの調合物に対して第１のクロマトグラフィー媒体上でクロマトグラフィーを行う工程であって，その工程によって，
アデノウイルスの調合物からのアデノウイルス粒子が第１のクロマトグラフィー媒体上に保持される工程
その溶出物からのアデノウイルス粒子に対して第２のクロマトグラフィー媒体上でクロマトグラフィーを行う工程
　本発明のこの実施態様に用いられる
第１のクロマトグラフィー媒体
陰イオン交換媒体
陽イオン交換媒体
疎水性相互作用媒体
　本発明のこの実施態様に用いられる
第２のクロマトグラフィー媒体
陰イオン交換媒体
陽イオン交換媒体
疎水性相互作用媒体
（１−ｃ）「Ｈ．ウイルス感染
　本発明は，ひとつの例として，治療上の意義のあるベクターを生産するために，細胞のアデノウイルス感染を用いる。典型的に，そのウイルスは生理的条件の下で適切な宿主細胞に単に晒されることによって，ウイルスの取込が可能となる。
アデノウイルスが例示されているものの，以下で論じるとおり，本方法は，他のウイルスベクターに対して有利に用いてもよい。
（２）引用例２
　平成２８年８月２２日付け拒絶理由通知書において，引用例２として引用された国際公開第２００６／１３６５６６号（以下，「引用例２」という。）には，以下の事項が記載されている（下線は当審にて付した。）。なお，英語から日本語への翻訳は当審が行った。
（２−ａ）「本発明の要約
本発明のひとつの実施態様は，ＶＬＰを発現する組換えの細菌宿主由来のＶＬＰを精製する方法であって，その方法は，好ましくはヒドロキシアパタイト材料または陰イオン交換材料である第１のクロマトグラフィー材料を用いる第１のクロマトグラフィー，好ましくはヒドロキシアパタイト材料である第２のクロマトグラフィー材料を用いる第２のクロマトグラフィー，及び，場合によっては最終精製工程であって，“仕上げ工程”とも呼ばれ，好ましくは少なくともひとつの第３のクロマトグラフィーがサイズ排除クロマトグラフィーである第３のクロマトグラフィーを含む。驚くべきことに，
その第１及び第２のクロマトグラフィーが高い精製度のＶＬＰ調合物を提供
（２−ｂ）「更なる実施態様において，当該ＶＬＰは，（ａ）ＲＮＡバクテリオファージ，（ｂ）バクテリオファージ，（ｃ）Ｂ型肝炎ウイルス，好ましくはそのカプシドタンパク質（Ｕｌｒｉｃｈ等，Ｖｉｒｕｓ　Ｒｅｓ．５０：１４１−１８２（１９９８年））またはその表面タンパク質（ＷＯ　９２／１１２９１），（ｄ）麻疹ウイルス（Ｗａｒｎｅｓ等，Ｇｅｎｅ　１６０：１７３−１７８（１９９５年）），（ｅ）シンドビスウイルス，（ｆ）ロタウイルス（ＵＳ　５０７１６５１及びＵＳ　５３７４４２６），（ｇ）口蹄疫ウイルス（Ｔｗｏｍｅｙ等，Ｖａｃｃｉｎｅ　１３：１６０３　１６１０，（１９９５年）），
（ｈ）ノーウォークウイルス
（３）引用例３
　周知技術の存在を明示するために本審決において新たに引用する特開２００３−０６６０２１号公報（以下，「引用例３」という。）には，以下の事項が記載されている（下線は当審にて付した。）。
（３−ａ）「
溶質の固定相の親和性は、移動層の性質、即ち、親水性、疎水性、ｐＨ、イオン強度、温度によって変化するので、特定の条件を設定することにより、混合物液中の特定の溶質を選択的に固定相に吸着させたり、選択的に固定相より移動相に移行させたりすることができる。
（４）引用例４
　周知技術の存在を明示するために本審決において新たに引用する「分子細胞生物学基礎実験法，１９９６年５月１０日発行，第４刷，第２００頁〜第２２９頁」（以下，「引用例４」という。）には，以下の事項が記載されている（下線は当審にて付した。）。
（４−ａ）「蛋白質の精製手段としてＨＰＬＣ（ｈｉｇｈ−ｐｅｒｆｏｒｍａｎｃｅあるいはｈｉｇｈ−ｐｒｅｓｓｕｒｅ　ｌｉｑｕｉｄ　ｃｈｒｏｍａｔｏｇｒａｐｈｙ，高速液体クロマトグラフィ）が使用されることはごくあたりまえのこととなってきた．これは，ＨＰＬＣにより，微量（数百ｐｍｏｌ）から大量（μｍｏｌ）の蛋白質が，短時間に，再現性よく高度に単離精製できることによるが，充填ゲルや装置の開発の寄与するところが大きい
．
　・・・（途中省略）・・・
　しかしながら，
個々の蛋白質の溶出パターンは，溶離液の組成やｐＨ，アプライ時の資料の状態，カラムの選択により大きく変わる．さらに，その試料の安定性や高価な充填ゲルの劣化等を考慮すると，ＨＰＬＣによる精製条件を決定するということは容易なことではない．
（４−ｂ）「ＩＩＩ．Ｃ．３　イオン交換ＨＰＬＣ
　・・・（途中省略）・・・
ｂ．溶出に影響する諸因子
１）温度
　・・・（途中省略）・・・ただし，
低温になると溶媒の粘度からくるカラム圧の上昇が問題となった．
２）流速
  ・・・（途中省略）・・・
３）ｐＨ
　・・・（途中省略）・・・
４）溶離液
　・・・（途中省略）・・・
５）カラム特性
　・・・（途中省略）・・・」（第２０７頁第１行〜第２０９頁第１８行）
（４−ｃ）「ＩＩＩ．Ｃ．５　逆相ＨＰＬＣ
　逆相ＨＰＬＣ（ｒｅｖｅｒｓｅ　ｐｈａｓｅ　ＨＰＬＣ）は，リガンドとして疎水基[アルキル基，フェニル基，プロピオニトリル（ＣＮ）基]を化学的に結合させたシリカや合成ポリマーを固定層とし，含水有機溶媒で試料を溶出させる方法である．試料と固定層（充填ゲル）との結合は，主として疎水的相互作用で行われており，試料の疎水度が強いほどゲルへの結合が強く遅れて溶出する．疎水性相互作用を利用したこの分離法は，各種ＨＰＬＣの中で最も高い分離能をもっており，微量（数百ｐｍｏｌ）から大量（μｍｏｌ）までの分離が１，２時間という短時間ででき，現在，蛋白質化学の領域では必須の技術の１つとなっている．
　・・・（途中省略）・・・
ｂ．溶出に影響する諸因子
１）温度
　・・・（途中省略）・・・
　
カラム温度を上げると，溶媒の粘度を低下させ，カラム内の圧力を低下させる利点がある．
２）流速
  ・・・（途中省略）・・・
３）ｐＨ
　・・・（途中省略）・・・
４）溶媒
　・・・（途中省略）・・・
５）アプライ時の試料の状態
　・・・（途中省略）・・・
６）カラム特性
（ｉ）ベースラインの変動とゴーストピークについて
　・・・（途中省略）・・・
（ｉｉ）長さと太さ
　
逆相ＨＰＬＣの場合はカラムの大きさが分離，回収率に影響する場合が多い．
（ｉｉｉ）樹脂の種類による影響
　・・・（途中省略）・・・
（ｉｖ）試料負荷量
　・・・（途中省略）・・・」（第２１３頁第２０行〜第２２０頁最終行）
（５）引用例５
　周知技術の存在を明示するために本審決において新たに引用する「第５版　実験化学講座１　−基礎編Ｉ　実験・情報の基礎−，２００３年９月２５日発行，第２０２〜２２３頁」（以下，「引用例５」という。）には，以下の事項が記載されている（下線は当審にて付した。）。
（５−ａ）「２．１１．３　吸着クロマトグラフィー
　・・・（途中省略）・・・
ａ．吸着剤
　現在よく使われている無機系吸着剤としては，シリカゲルとアルミナが代表的である．その他のものとしては
ヒドロキシアパタイト
ｂ．溶離液
　・・・（途中省略）・・・
  
吸着クロマトグラフィーでは，カラムから出てくる溶質のピークの形は前端が鋭いが，後端は尾を引く（これをテーリングという）のが一般的である．
ｃ．吸着剤と溶離液との組合せの選定
　物質を分離したり，精製しようとする場合，それに類似した物質ではどのような吸着剤と溶離液との組合せを用いているか，文献で調べて参考にするとよい．ただし，
吸着剤の活性度は一定ではなく，文献どおりに実験しても同じ結果が得られるとは限らない．したがって，文献記載の実験条件は，あくまでも目安と見なすのが無難である．
　・・・（途中省略）・・・」（第２０８頁第１行〜第２１０頁第７行）
（５−ｂ）「２．１１．５　イオン交換クロマトグラフィー
・・・（途中省略）・・・
ｃ．段階溶離法とこう配溶離法
　
イオン交換体に対する各イオン種の分配係数の値は非常に広範囲にわたり，それらの値は温度，ｐＨ，イオン強度，対イオンの種類と濃度などによって大きく変化する．
（６）引用例６
　周知技術の存在を明示するために本審決において新たに引用する特開平３−２４３８６１号公報（以下，「引用例６」という。）には，以下の事項が記載されている（下線は当審にて付した。）。
（６−ａ）「
一般に、移動相の粘性は温度が低い程高くなるので、カラム温度が低い程分析カラムにかかる圧力が高くなる。
（７）引用例７
　周知技術の存在を明示するために本審決において新たに引用する「実験医学別冊　タンパク質実験ハンドブック　分離・精製，質量分析，抗体作製，分子間相互作用解析などの基本原理と最新プロトコール総集編，２００６年４月１０日発行，第３刷，第３２〜４６頁」 （以下，「引用例７」という。）には，以下の事項が記載されている（下線は当審にて付した。）。
（７−ａ）「第２章　タンパク質精製法
４．カラムクロマトグラフィーによる精製
ＩＩＩ）疎水性クロマトグラフィー　朴　宣奏
この方法で何が解決できるか
疎水性クロマトグラフィーは，タンパク質の疎水性の違いに基づいて分離精製を行う方法であり，精製手法として単独で，またタンパク質の分子量や電荷の違いによる
ほかのクロマトグラフィーと組み合わせることで，高い精製効率が達成できる
イオン交換クロマトグラフィーの後の精製方法に適する
はじめに
　膜結合タンパク質，グロブリン，硫安飽和の低い範囲で沈殿するタンパク質など，低い塩濃度で強く吸着するタンパク質は，一般的に水溶性が低く，
イオン系のカラムだけで分離することは容易ではない
イオン交換クロマトグラフィーの次のステップとしてもよく使われている
原理
　疎水性クロマトグラフィー（ｈｙｄｒｏｐｈｏｂｉｃ　ｃｈｒｏｍａｔｏｇｒａｐｈｙ）は，充填剤の疎水性基とタンパク質の疎水性部位に生じる疎水結合が，タンパク質種により異なることを利用したものである．通常，硫安アンモニウムのような塩析（本章３参照）効果の大きい塩を１〜２Ｍ程度添加したバッファーを初期溶離液とし，タンパク質を吸着させた後，塩濃度を下げてタンパク質を選択的に脱離させ分離する（図１）．このような条件ではタンパク質は一般的に変化せずに分離されるため，逆相クロマトグラフィーに比較しての優位性が認められている．
　
疎水性相互作用は高い塩濃度以外に，高い温度によっても強められ，塩能動や温度を下げること，有機溶媒の存在，界面活性剤の存在，ｐＨを増加させることで分離できる
　疎水性クロマトグラフィーの吸着体としては，短い脂肪族鎖（Ｃ４〜Ｃ８）やベンジル（フェニル）基からなる物が最もよく用いられている．
　イオン交換体より挙動において変化しやすく，その相互作用の性質のため，分解能は一般的にイオン交換クロマトグラフィーよりよくない．」（第４４頁全体）
（８）引用例８
　周知技術の存在を明示するために本審決において新たに引用する特表２００２−５１６３４１号公報（以下，「引用例８」という。）には，以下の事項が記載されている（下線は当審にて付した。）。
（８−ａ）「１つのクロマトグラフィーの配置（ｃｏｎｆｉｇｕｒａｔｉｏｎ）において、２以上の分離媒体を使用することが好ましい。従って、組み合わせた分離効果を得るために、異なる分離媒体の層を充填することができる。同種の媒体を選択することができるだけでなく、非常に異なるもの、例えば、
アニオン交換体と疎水性相互作用クロマトグラフィー用媒体
（９）引用例９
　周知技術の存在を明示するために本審決において新たに引用する特開２００１−２６１５７４号公報 （以下，「引用例９」という。）には，以下の事項が記載されている（下線は当審にて付した。）。
（９−ａ）「【請求項３】血漿または血漿画分から得られるプロトロンビンを、トロンビンに活性化した後，および適切な場合はさらなる処理工程の後、疎水性相互作用クロマトグラフィーにより精製することからなるトロンビン製剤の製造方法
・・・（途中省略）・・・
【請求項６】
上記疎水性相互作用クロマトグラフィーの前または後に、さらに陽イオン交換クロマトグラフィーをも行う
（９−ｂ）「
トロンビンを精製するために疎水性相互作用クロマトグラフィー（ＨＩＣ）を単独でまたは陽イオン交換クロマトグラフィー（ＣＥＣ）と組み合わせて用いるならば、これによって効果的かつ簡単な精製が達成される。
上記の二つのクロマトグラフィーの組み合わせは、イオン交換クロマトグラフィー方法を単独で用いた場合よりも高い純度をもたらす。
（１０）引用例１０
　周知技術の存在を明示するために本審決において新たに引用する特表２００５−５２４０９２号公報（以下，「引用例１０」という。）には，以下の事項が記載されている（下線は当審にて付した。）。
（１０−ａ）「【請求項２】
宿主細胞タンパク質を含む混合物から標的タンパク質を精製するための方法であって、該混合物を以下に供する工程：
（ａ）第一の非アフィニティ精製工程、および
（ｂ）第二の非アフィニティ精製工程、続いて
（ｃ）高速接線流濾過（ＨＰＴＦＦ）、ならびに
（ｄ）１００ｐｐｍ未満の該宿主細胞タンパク質を含む純度で該タンパク質を単離する工程、
を包含し、ここで、該方法はアフィニティ精製工程を含まない、方法。
【請求項３】
　前記第一および第二の非アフィニティ精製工程が異なり、かつイオン交換クロマトグラフィーおよび疎水性相互作用クロマトグラフィーからなる群より選択される、請求項２に記載の方法。」（【特許請求の範囲】）
（１０−ｂ）「特定の実施形態において、
第１および第２の非アフィニティクロマトグラフィー精製手順は異なっており、イオン交換クロマトグラフィーおよび疎水性相互作用クロマトグラフィーからなる群より選択される
（１０−ｃ）「（実施例１）
　（２工程の非アフィニティ精製）
　本実施例において、非アフィニティ精製マトリクスの異なる組み合わせを使用する、２工程の非アフィニティ精製または３工程の非アフィニティ精製のいずれかからなるプロセスを用い、抗ＣＤ１１ａ　ｒｈｕＭＡｂ　ＨＣＣＦの精製を実施した。
・・・（途中省略）・・・
・・・（途中省略）・・・
　抗ＣＤ１１ａ　ｒｈｕＭＡｂを発現するＣＨＯ細胞を培養し、上記抗体を含む回収した細胞培養処方物を回収した。粗細胞培養混合物は、約２２０，０００ｐｐｍのＣＨＯＰ（２２０，０００ｎｇのＣＨＯＰ／１ｍｇの抗ＣＤ１１ａ　ｒｈｕＭＡｂに等価）を含んだ。粗混合物のアリコートを表２における工程１についての各々の樹脂に適用した。次いで、工程１からの溶出物のアリコートを、表２の工程２における各々の代替の樹脂に適用し、そして抗体および不純物をさらに分離した。各工程についての緩衝液条件を表１にまとめる。第１の工程からの粗混合物および各溶出物プールを、粗混合物または溶出物プールが引き続く精製工程に適用される樹脂の緩衝液条件のｐＨおよびイオン強度に調節した。非アフィニティ精製の各々２工程後のＣＨＯＰ濃度によって測定された、精製結果のまとめを表２に示す。
」（段落【０１５５】〜【０１６２】）
３　引用発明の認定及び対比
　引用例１の上記記載事項（１−ａ）及び（１−ｂ）には，アデノウイルス粒子のみが記載されているものの，上記記載事項（１−ｃ）には，他のウイルスベクターに対して本発明の方法を用いることが記載されており，引用例１の第８２頁第１６行〜第９４頁第２０行には，他の様々な種類のウイルスが具体的に開示されていることから，引用例１には，アデノウイルス粒子のみならず，ウイルス粒子全般の精製方法について記載されていると認められる。
　また，引用例１には，「アデノウイルス粒子の調合物」に対してクロマトグラフィーを行うことが記載されているところ，クロマトグラフィーを行う場合には溶液である必要があることから，「調合物」は「溶液」の状態であると認められる。
　したがって，引用例１には，以下の発明が記載されていると認められる。
「ウイルス粒子の精製方法であって，
　前記ウイルス粒子を含む溶液を，
　陰イオン交換媒体，陽イオン交換媒体，固定化金属アフィニティー媒体，硫酸化アフィニティー媒体，イムノアフィニティー媒体，ヘパリンアフィニティー媒体，及び，疎水性相互作用媒体からなる群から選択される第１のクロマトグラフィー媒体と接触させる工程，
　陰イオン交換媒体，陽イオン交換媒体，固定化金属アフィニティー媒体，硫酸化アフィニティー媒体，イムノアフィニティー媒体，ヘパリンアフィニティー媒体，ヒドロキシアパタイト媒体，及び，疎水性相互作用媒体からなる群から選択される第２のクロマトグラフィー媒体と接触させる工程，
　の２つのクロマトグラフィー媒体を接触させる工程を含む，方法。」（以下，「引用発明」という。）
　次に，本願発明と引用発明とを対比すると，引用発明の「クロマトグラフィー媒体」は本願発明の「クロマトグラフィー材料」に相当することから，本願発明と引用発明とは，
「ウイルス様粒子（ＶＬＰ）の精製方法であって、
　前記ＶＬＰを含む溶液を少なくとも２つのクロマトグラフィー材料と接触させる工程を含む、方法。」
である点で一致し，以下の点で相違する。
　相違点１：２つのクロマトグラフィー材料について，本願発明では「少なくとも１つのクロマトグラフィー材料が疎水性相互作用材料であり、少なくとも１つのクロマトグラフィー材料はイオン交換材料である」と特定され，「（但し、ヒドロキシアパタイトを除く）」とされているのに対して，引用発明では，第１のクロマトグラフィー材料が，陰イオン交換媒体，陽イオン交換媒体，固定化金属アフィニティー媒体，硫酸化アフィニティー媒体，イムノアフィニティー媒体，ヘパリンアフィニティー媒体，及び，疎水性相互作用媒体からなる群から選択され，第２のクロマトグラフィー材料が，陰イオン交換媒体，陽イオン交換媒体，固定化金属アフィニティー媒体，硫酸化アフィニティー媒体，イムノアフィニティー媒体，ヘパリンアフィニティー媒体，ヒドロキシアパタイト媒体，及び，疎水性相互作用媒体からなる群から選択される点。
　相違点２：精製するウイルス様粒子が，本願発明は「ノロウイルス」であるのに対して，引用発明では特定されていない点。
４　当審の判断
（１）相違点１について
　クロマトグラフィーにより物質を単離するにあたって，異なる機序に基づく媒体を組み合わせて使用することは技術常識であるから，引用発明においても，その各種のクロマトグラフィー媒体の分離特性を生かして精製度を向上させるため，第１，第２の工程において異なるクロマトグラフィー媒体が選択されると考えられる。そして，第１，第２の工程で使用されるクロマトグラフィー媒体の組合せとしては，「イオン交換媒体／ヒドロキシアパタイト媒体」，「イオン交換媒体／疎水性相互作用媒体」，「ヒドロキシアパタイト媒体／疎水性相互作用媒体」等の組合せが考えられる。
　また，引用例７〜１０にも記載されているとおり，疎水性相互作用媒体は，生体物質の単離に常用されるイオン交換媒体と組み合わせて使うのに適したものとして知られているのだから，それらの組合せを選択することは，当業者が容易になし得たことである。
　そして，「イオン交換媒体／疎水性相互作用媒体」を選択した場合，ヒドロキシアパタイトが使用されないことは明らかである。
　したがって，相違点１は，当業者が容易になし得るものである。
（２）相違点２について
　引用例２に記載されるように，「ノーウォークウイルス」のＶＬＰ（ウイルス様粒子）は精製する必要があり，しかも多段階のクロマトグラフィーにより精製されることが公知である。
　したがって，引用発明において，ウイルス粒子を精製するウイルスの種類を「ノーウォークウイルス」に特定することは，当業者が容易になし得ることである。
　そして，「ノーウォークウイルス」種はカリシウイルス科ノロウイルス属に属するものであるから，「ノーウォークウイルス」は，本願発明にいう「ノロウイルス」に相当すると認められる。
　したがって，相違点２も，当業者が容易になし得るものである。
（３）本願発明の効果について
　本願明細書の段落【００６８】には，本願明細書に記載された発明では各種のクロマトグラフィー材料が使用できることが記載されているものの，以下のとおり，ノロウイルスの精製において，本願発明で特定される２つのクロマトグラフィー材料を選択することで，格別の効果があることが本願明細書に記載されているとは認められない。
　まず，段落【００９８】には，「本発明の一実施形態において、薬理学的利用のためにＶＬＰ粒子を精製するために、ヒドロキシアパタイト媒質を、疎水性相互作用クロマトグラフィー媒質と共に用い、さらに、陰イオン交換クロマトグラフィー媒質と共に用いる。本発明者らによって、この組合が、商用的に拡張性のあるレベルでノロウイルスの遺伝子型Ｉのノーウォークウイルスを精製するためにとりわけ適していることが見出された。」と、ノロウイルスの精製には、「ヒドロキシアパタイト／疎水性相互作用クロマトグラフィー／陰イオン交換クロマトグラフィー」の組合せが適していることは記載されているが，これは「ヒドロキシアパタイト」を含んでいるから本願発明について記載するものではない。
　また，引用例３の上記記載事項（３−ａ），引用例４の上記記載事項（４−ａ）〜（４−ｃ），引用例５の上記記載事項（５−ａ）〜（５−ｂ），引用例６の上記記載事項（６−ａ），引用例７の上記記載事項（７−ａ）からも明らかなように，クロマトグラフィーにおいては，クロマトグラフィー材料，溶離液，緩衝液等の材料の選択のみならず，温度，ｐＨ，カラムの大きさや形状等，様々な条件を最適化しなければ，効率よく精製することができなかったり，圧力増加の問題を生じたりすることは，本願優先日において技術常識であったと認められるところ，段落【０１３８】のノロウイルスの精製に関する実施例２には，陽イオン交換カラムとメチルＨＩＣクロマトグラフィー（疎水性相互作用材料）を用いたことが記載されているが，ここに示されているのは，イオン交換材料が陽イオン交換材料であり，また，各種の精製条件について最適化された特定の条件を採用していると認められるから，実施例２に示される効果を，各種の精製条件が特定されていない本願発明全体の効果とすることはできない。
　さらに，平成２９年２月２４日付け手続補足書において示された「参考資料１」に記載される実験は，個々のクロマトグラフィー媒体の比較であって，２つのクロマトグラフィー材料を組み合わせるものではなく，また，各種の精製条件について最適化された特定の条件を採用していると認められるから，同様に，ここに示されている結果を本願発明の効果として参酌することはできない。
　以上のとおり，本願発明において，引用例１，２の記載から予測できない効果が奏されたとは認められない。
（４）まとめ
　上記（１）〜（３）の検討結果を踏まえると，本願発明は，引用例１及び２に記載された発明に基づき，当業者が容易に発明をすることができたものであるから，特許法第２９条第２項の規定により，特許を受けることができない。 
５　審判請求人の主張
　審判請求人は，平成２９年２月２３日付け意見書において，本願発明の引用例１及び２に対する進歩性について次の主張を行っている。
（１）「審判官殿がご指摘された引用文献１に記載の多段階クロマトグラフィーは、特にアデノウイルスＶＬＰの精製に関するものです。引用文献１は、本願発明のノロウイルスのようなカルシウイルスを、全く開示も示唆もしません。引用文献１に開示された他のウイルスは、単にウイルスベクターの製造に適したウイルスとして開示されているものであり、精製方法とは全く関与しないウイルスです。」
（２）「本願発明の奏する効果に関し、平成２７年２月１２日付けの意見書及び手続補正書で示した追加の実験結果に具体的な説明が不足しており参酌できないとのご指摘を受けましたので、当該追加の実験結果に具体的な説明を付したものを、上述のとおり参考資料１として提出致します。実施例１と比較して実施例２が優れることは、本願明細書の記載（例えば段落０１３８等）から明らかであると思料致しますが、参考資料１の追加の実験結果は、このような本願明細書の記載を支持するものです。特に、参考資料１から、本願発明において、イオン交換クロマトグラフィー材料として、陽イオン交換材料及び陰イオン交換材料のいずれを用いて精製を実施した場合にも、ヒドロキシアパタイトを用いた場合と比較して優れたＶＬＰの捕捉がなされ、高い収率及び純度の精製を実施することができることが明らかです。」
　上記の審判請求人の主張（１）については，引用例１の上記記載事項（１−ｃ）に「本方法は，他のウイルスベクターに対して有利に用いてもよい。」と記載されている。ここでは，例示されているアデノウイルスのベクターと同様に「他のウイルスベクター」を治療に用いることが想定されていることから，上記記載事項（１−ｃ）における「本方法」は，上記記載事項（１−ａ）及び（１−ｂ）に記載されているような，多段階クロマトグラフィーを用いた精製方法を意図したものと解することが妥当である。つまり，引用例１に記載される「他のウイルスベクター」は，治療用のベクターとして用いるために，引用発明の方法によって精製されることが示されている。
　よって，審判請求人の「精製方法とは全く関与しないウイルスです」との主張には根拠がない。
　上記の審判請求人の主張（２）については，上記「４（３）本願発明の効果について」で検討したとおりである。
　したがって，審判請求人の主張（１）及び（２）については，いずれも採用することができない。
６　むすび
　以上のとおりであるから，本願請求項１に係る発明は，特許法第２９条第２項の規定により，特許を受けることができないので，他の請求項に係る発明については検討するまでもなく，本願は拒絶をすべきものである。 
　よって，結論のとおり審決する。