【事件の表示】
　特願２０００−６１５７８２「アスパルテートでの酵素トランスアミノ化によるＬ−ホスフィノトリシンの製造方法」拒絶査定不服審判事件〔平成１２年１１月　９日国際公開，ＷＯ００／６６７６０，平成１５年　９月３０日国内公表，特表２００３−５２８５７２〕について，次のとおり審決する。
【結　論】
　本件審判の請求は，成り立たない。
【理　由】
第１　手続の経緯
　本願は，平成１２年３月３０日（パリ条約による優先権主張外国庁受理　平成１１年４月３０日，ドイツ）を国際出願日とする特許出願であって，平成２２年７月１４日付けで拒絶査定がなされ，これに対して，同年１１月２６日に拒絶査定不服審判の請求がなされ，平成２３年１月１２日に手続補正書（方式）が提出されたものである。
　その後，平成２５年３月８日付けで当審より最後の拒絶理由通知書を出したところ，同年９月１９日に意見書及び手続補正書が提出されたものである。
　
第２　平成２５年９月１９日付け手続補正について
　平成２５年９月１９日付け手続補正（以下，「本件補正」という。）は，補正前の請求項１を削除すると共に，補正前の請求項２において，請求項１の引用を解除し，また，補正前の請求項４〜７を削除したものである。
　そして，前記請求項の削除に伴い不明りょうとなった請求項の番号を整理し，補正前の請求項２を新たに請求項１とし，補正前の請求項３を新たに請求項２としたものである。
　かかる補正事項は，平成１８年法律第５５号改正附則第３条第１項によりなお従前の例によるとされる同法による改正前（以下，「平成１８年改正前」という。）の特許法第１７条の２第４項第１号に規定する請求項の削除及び同法同条同項第４号に規定する明りょうでない記載の釈明を目的とするものである。
　よって，本件補正は，平成１８年改正前の特許法第１７条の２第４項に規定する要件を満たすものであるから，適法な補正といえる。
　
第３　本願発明の認定
　本願の請求項１及び２に係る発明は，本件補正により補正された特許請求の範囲の請求項１及び２に記載された事項により特定されるとおりのものと認める。
　そのうち，請求項１に係る発明（以下「本願発明」という。）は，次の事項により特定される発明である。
「【請求項１】　　式（Ｉ）
　【化１】
のＬ−２−アミノ−４−（ヒドロキシメチルホスフィニル）酪酸，当該化合物のカルボン酸エステル，カルボキサミドもしくはホスフィン酸エステルまたはその対応する塩を，受容体としての式（II）
　【化２】
の４−（ヒドロキシメチルホスフィニル）−２−オキソ酪酸，当該化合物のカルボン酸エステル，カルボキサミドもしくはホスフィン酸エステルまたはその対応する塩から，供与体としてのアスパルテートの存在で酵素トランスアミノ化によって製造する方法であって，１つまたはそれ以上の熱的に安定な上記受容体特異性アスパルテートトランスアミナーゼの存在で８０℃の反応温度でトランスアミノ化が行われ，オキサロアセテートおよび式（Ｉ）の化合物，当該化合物のカルボン酸エステル，カルボキサミドもしくはホスフィン酸エステルまたはその対応する塩が生成される上記の方法。」
　
第４　当審の拒絶理由の概要
　当審の平成２５年３月８日付け拒絶理由通知書のうち，補正前の請求項２に係る発明（本願発明に相当）に関する拒絶理由の概要は，この出願の請求項２に係る発明は，その出願の優先権主張日前に日本国内又は外国において頒布された下記の刊行物に記載された発明に基いて，その出願の優先権主張日前にその発明の属する技術の分野における通常の知識を有する者が容易に発明をすることができたものであるから，特許法第２９条第２項の規定により特許を受けることができないというものである。
　　　　　　　　　　　　　　　記
　刊行物１：特開昭６４−２７４８５号公報
　刊行物２：国際公開９７／２９１８７号
　
第５　引用刊行物記載の事項
　なお，引用刊行物に付記した下線は，当審にて付記したものである。
１　刊行物１の記載事項
［１ａ］「１．
次式
　　　　 Ｏ
　　　　 ‖　
　ＣＨ３−Ｐ−ＣＨ２−ＣＨ２−Ｃ−ＣＯＯＨ　　　[ＩＩ]
　　　　 ｜　　　　　　　 　　‖
　　　　 ＯＨ　　　　　　 　　Ｏ
で示される４−（ヒドロキシメチルホスフィニル）−２−オキソ−酪酸を，１つ又はそれ以上のアミノ基供与体の存在下に１つ又はそれ以上のトランスアミナーゼで，あるいは１つ又はそれ以上のトランスアミナーゼを産生する能力をもつ微生物で処理することを特徴とする次式
　　　　 Ｏ
　　　　 ‖　
　ＣＨ３−Ｐ−ＣＨ２−ＣＨ２−ＣＨ−ＣＯＯＨ　　　[Ｉ]
　　　　 ｜　　　　　　　　 　｜　
　　　　 ＯＨ　　　　　　　 　ＮＨ２　
で示されるＬ−２−アミノ−４−（ヒドロキシメチルホスフィニル）−酪酸の製造法
・・・
１１．使用される
アミノ基供与体が
アスパラギン酸である特許請求の範囲第１項乃至第１０項記載の方法
　
［１ｂ］「Ｌ−２−アミノ−４−（ヒドロキシメチルホスフィニル）−酪酸（以下，
L-AMPBと称する
　
［１ｃ］「４−（ヒドロキシメチルホスフィニル）−２−オキソ−酪酸（以下，
OMPBと称する
　
［１ｄ］「本発明の方法においては，一般に，OMPBからL-AMPBへの変換の酵素反応は，・・・
反応条件は，反応に関与するトランスアミナーゼ
作用至適温度
　
［１ｅ］「本発明の方法に用いられる酵素，すなわちトランスアミナーゼはアミノ基供与体の存在下にOMPBをL-AMPBに変換できるトランスアミナーゼ活性をもつ酵素であれば，どのようなトランスアミナーゼでもよい。」（第４頁右下欄第５〜９行）
　
［１ｆ］「・・・他方，アミノ基供与体としてのL-アスパラギン酸（又はその塩）はGOT活性を合わせもつトランスアミナーゼの作用により２−ケトグルタル酸にアミノ基を供与してこれをグルタミン酸に再生させ且つアスパラギン酸それ自体はオキサロ酢酸を経てピルビン酸になると推定される。」（第７頁右上欄第１〜６行）
　
２　刊行物２の記載事項
　（なお摘記された記載は，同刊行物の公表特許公報である特表２０００−５０５２９１号公報の記載に基づいている。）
［２ａ］「種々のammonifex，aquifex，およびpyrobaculum生物由来の熱安定トランスアミナーゼおよびアミノトランスフェラーゼ酵素を開示する。」（要約）
　
［２ｂ］「
アミノ酸を，α−ケト酸の存在下で，配列番号２５〜３２，３６，および４０に示されるアミノ酸配列を有する酵素からなる群より選択された酵素と接触させることを含む，アミノ基をアミノ酸からα−ケト酸に転移する方法。
　
［２ｃ］「
本発明のトランスアミナーゼは高温下，及び有機溶媒中で安定であり，従って医薬，農薬及びその他の化学産業で使用される光学的に純粋なキラル化合物の生産のためにL-及び／またはD-アミノ酸とともに使用するのに優れている
　
［２ｄ］「図１は，本発明の
Aquifexアスパラギン酸トランスアミナーゼＡの完全長ＤＮＡ(配列番号17)及び対応する推定アミノ酸配列(配列番号25)を示す
・・・
図２は，
Aquifexアスパラギン酸アミノトランスフェラーゼＢの完全長ＤＮＡ(配列番号18)及び対応する推定アミノ酸配列(配列番号26)を示す
・・・
図５は，Ammonifex degensiiアスパラギン酸アミノトランスフェラーゼの完全長ＤＮＡ(配列番号21)及び対応する推定アミノ酸配列(配列番号29)を示す。
・・・
図10は，
Aquifexアスパラギン酸アミノトランスフェラーゼ
推定アミノ酸配列(配列番号40)
　
［２ｅ］「
Aquifex VF5はイタリアのVulcanoで単離された真生細菌である。これは，グラム陰性，桿状の化学合成無機力源無機栄養海洋生物で，基質としてO
2
，気体相にH
2
/CO
2
＋0.5％O
2
を含む高塩濃度培地中で約85〜90℃(Ｔmax=95℃)においてpH6.8で最適に増殖する
　Ammonifex degensii KC4は，インドネシアのJavaで単離された新規な真生細菌生物である。このグラム陰性の化学合成無機力源無機栄養生物は三つの呼吸系を有する。この細菌は硝酸塩，硫酸塩，及び硫黄を利用できる。この生物は基質として0.2％硝酸塩，気体相にH2/CO2を含む低塩濃度培地中で70℃においてpH7.0で最適に増殖する。」（刊行物２の第７頁第１５行〜下から第３行，公表特許公報第８頁下から第１０〜２行）
　
第６　刊行物１記載の発明
　刊行物１の請求項１［１ａ］に，請求項１１［１ａ］の「使用される
アミノ基供与体が
アスパラギン酸である特許請求の範囲第１項乃至第１０項記載の方法
「４−（ヒドロキシメチルホスフィニル）−２−オキソ−酪酸（以下，OMPBと称す）を，アミノ基供与体であるアスパラギン酸の存在下に，１つ又はそれ以上のトランスアミナーゼで，あるいは１つ又はそれ以上のトランスアミナーゼを産生する能力をもつ微生物で処理することを特徴とするＬ−２−アミノ−４−（ヒドロキシメチルホスフィニル）−酪酸（以下，L-AMPBと称す）の製造法。」（以下，「引用発明」という。）
　
第７　対比
　本願発明と引用発明とを対比する。
１　Ｌ−２−アミノ−４−（ヒドロキシメチルホスフィニル）酪酸について
　本願発明の「Ｌ−２−アミノ−４−（ヒドロキシメチルホスフィニル）酪酸，当該化合物のカルボン酸エステル，カルボキサミドもしくはホスフィン酸エステルまたはその対応する塩」は，それに包含される化合物のうち「Ｌ−２−アミノ−４−（ヒドロキシメチルホスフィニル）酪酸」に注目すれば，引用発明の「Ｌ−２−アミノ−４−（ヒドロキシメチルホスフィニル）−酪酸」に相当し，両者は一致する。
　　
２　４−（ヒドロキシメチルホスフィニル）−２−オキソ酪酸について
　本願発明の「４−（ヒドロキシメチルホスフィニル）−２−オキソ酪酸，当該化合物のカルボン酸エステル，カルボキサミドもしくはホスフィン酸エステルまたはその対応する塩」は，それに包含される化合物のうち「４−（ヒドロキシメチルホスフィニル）−２−オキソ酪酸」に注目すれば，引用発明の「４−（ヒドロキシメチルホスフィニル）−２−オキソ−酪酸」に相当し，両者は一致する。
　
３　受容体について
　引用発明の「４−（ヒドロキシメチルホスフィニル）−２−オキソ−酪酸」は，「アミノ基供与体であるアスパラギン酸の存在下に」，アミノ基を供与され，「Ｌ−２−アミノ−４−（ヒドロキシメチルホスフィニル）−酪酸」に変化するから，供与されるアミノ基を受容する化合物ということができる。
　そうすると，引用発明の「４−（ヒドロキシメチルホスフィニル）−２−オキソ−酪酸」は，本願発明の「受容体としての式（II）【化２】（構造式省略）の４−（ヒドロキシメチルホスフィニル）−２−オキソ酪酸」に相当する。
　
４　供与体について
　引用発明の「アミノ基供与体であるアスパラギン酸」は，本願発明の「供与体としてのアスパルテート」に相当する。
　
５　酵素トランスアミノ化によって製造する方法について
　引用発明の「アミノ基供与体であるアスパラギン酸の存在下に」「処理することを特徴とするＬ−２−アミノ−４−（ヒドロキシメチルホスフィニル）−酪酸（以下，L-AMPBと称す）の製造法」は，トランスアミナーゼによる酵素トランスアミノ化により製造されるものであり，本願発明の「供与体としてのアスパルテートの存在で酵素トランスアミノ化によって製造する方法」ということができる。
　
６　熱的に安定な上記受容体特異性アスパルテートトランスアミナーゼについて
　引用発明の「１つ又はそれ以上のトランスアミナーゼ」は，熱的に安定であるか不明である。
　引用発明の「１つ又はそれ以上のトランスアミナーゼ」は，「アミノ基供与体であるアスパラギン酸」を基質の一つにするものであるから，アスパルテートトランスアミナーゼということができる。
　引用発明の「１つ又はそれ以上のトランスアミナーゼ」は，上記「３　受容体について」に記したように，「４−（ヒドロキシメチルホスフィニル）−２−オキソ−酪酸」を受容体として反応するものであり，かかる化合物に対して特異性がなければ反応が起きることはないから，受容体特異性があることは自明な事項である。
　引用発明の「１つ又はそれ以上のトランスアミナーゼ」を使用する際の反応温度について，引用発明には規定がないが，何らかの温度で反応が行われていることは明白である。
　
　以上のことから，引用発明の「１つ又はそれ以上のトランスアミナーゼで，・・・処理する」ことでトランスアミノ化が行われることと，本願発明の「１つまたはそれ以上の熱的に安定な上記受容体特異性アスパルテートトランスアミナーゼの存在で８０℃の反応温度でトランスアミノ化が行われ」ることとは，「１つまたはそれ以上の上記受容体特異性アスパルテートトランスアミナーゼの存在で所定の反応温度でトランスアミノ化が行われ」る点で共通する。
　
７　生成物について
　引用発明は，上記したように，本願発明と同じ「Ｌ−２−アミノ−４−（ヒドロキシメチルホスフィニル）−酪酸」が生成物として得られるものであるが，その他の副生成物については規定がなく，オキザロアセテートが生成されるか不明である。
　よって，引用発明の「Ｌ−２−アミノ−４−（ヒドロキシメチルホスフィニル）−酪酸（以下，L-AMPBと称す）の製造法」と，本願発明の「オキサロアセテートおよび式（Ｉ）の化合物，当該化合物のカルボン酸エステル，カルボキサミドもしくはホスフィン酸エステルまたはその対応する塩が生成される上記の方法。」とは，「式（Ｉ）の化合物，当該化合物のカルボン酸エステル，カルボキサミドもしくはホスフィン酸エステルまたはその対応する塩が生成される上記の方法。」という点で共通する。
　
８　小括
　以上のことを総合すると，両発明は，以下の（一致点）並びに（相違点１）〜（相違点３）を有する。
（一致点）
「式（Ｉ）
　【化１】（構造式省略）
のＬ−２−アミノ−４−（ヒドロキシメチルホスフィニル）酪酸を，受容体としての式（II）
　【化２】（構造式省略）
の４−（ヒドロキシメチルホスフィニル）−２−オキソ酪酸から，供与体としてのアスパルテートの存在で酵素トランスアミノ化によって製造する方法であって，１つまたはそれ以上の上記受容体特異性アスパルテートトランスアミナーゼの存在で所定の反応温度でトランスアミノ化が行われ，式（Ｉ）の化合物が生成される上記の方法。」
　
（相違点１）
　反応に用いる酵素「トランスアミナーゼ」の特性について，本願発明では「熱的に安定な」と特定されているが，引用発明では特性が不明な点。
　
（相違点２）生成物として，本願発明では「オキサロアセテート」があるのに対し，引用発明では，オキサロアセテートが生成されるか不明な点。
　
（相違点３）
　反応温度が，本願発明では「８０℃」であるのに対し，引用発明では，何等規定されていない点。
　
第８　検討
１　相違点１について
（１）　熱安定性酵素に関する技術常識について
　熱安定性酵素は熱不安定性酵素に代わって種々の反応に好適に用いられることが本願優先日当時には周知であった（下記周知文献Ａ〜Ｂ参照）。特に周知技術Ｂにおいては，「熱安定性酵素は何に対して使えるのだろうか？　答えは：ほぼ全てに対してである。」と記載されており，全ての反応に対して使用し得るものである。
　そして，周知技術Ａに記載のように，反応温度が上がるに伴い，反応速度が上がるという有利な効果があることも普通に知られていた。
　そうすると，当業者であれば誰しも，熱不安定性酵素に代わって熱安定性酵素を使用しようと思うことは明らかである。
　
周知文献Ａ：Bruce L. Zamost et al., 'Thermostable enzymes for industrial applications', Journal of Industrial Microbiology, Vol.8, No.2, pages 71-81 (1991)（以下，当審訳） 
 「熱に不安定な酵素に代わり，様々な熱安定性酵素の工業的利用が徐々に増している。」（Summary第１〜２行）
　「
工業的反応において，熱安定性酵素を用いることは，熱に不安定な酵素の場合に比べて，かなりの利点がある。最大の利点は，反応温度が上がるに伴い，反応速度が上がることにある
　
周知文献Ｂ: Jakob K. Kristjansson, 'Thermophilic organisms as sources of thermostable enzymes', TIBTECH, Vol.7, No.12, pages 349-353 (1989)（以下，当審訳）
「しばしば次の疑問が生じる
：熱安定性酵素は何に対して使えるのだろうか？　答えは：ほぼ全てに対してである
熱安定性酵素はより良く用いられ得る。もし反応が加熱を伴うものであれば，熱安定性酵素は明らかに好適である
　
（２）　刊行物２記載の事項について
　技術常識として示す特開昭６２−６９９８０号公報の第３頁左下欄第４〜１２行に「
アミノ基転移は，通常，アミノ基およびケト基を２種類の出発物質の間で転移させるアミノ酸とケト酸との間の反応と定義される
互換的に「トランスアミナーゼ（ｔｒａｎｓａｍｉｎａｓｅｓ）」または「アミノトランスフェラーゼ（ａｍｉｎｏｔｒａｎｓｆｅｒａｓｅｓ）」と呼ばれる
　
　刊行物２は，「種々のammonifex，aquifex，およびpyrobaculum生物由来の熱安定トランスアミナーゼおよびアミノトランスフェラーゼ酵素を開示する。」［２ａ］ものであり，その請求項２０には，「アミノ酸を，α−ケト酸の存在下で，
配列番号２５〜３２
４０
　
　前記請求項２０の配列番号２５のアミノ酸配列は「Aquifexアスパラギン酸トランスアミナーゼＡの完全長ＤＮＡ(配列番号17)及び対応する推定アミノ酸配列(配列番号25)」［２ｄ］に相当するものである。
　前記請求項２０の配列番号２６のアミノ酸配列は，「Aquifexアスパラギン酸アミノトランスフェラーゼＢの完全長ＤＮＡ(配列番号18)及び対応する推定アミノ酸配列(配列番号26)」［２ｄ］に相当するものである。
　前記請求項２０の配列番号４０のアミノ酸配列は，「Aquifexアスパラギン酸アミノトランスフェラーゼの完全長ＤＮＡ(配列番号39)及び対応する推定アミノ酸配列(配列番号40)」［２ｄ］に相当するものである，
　いずれの酵素も，微生物Aquifexに由来する。
　
　そして，これらの酵素は，「本発明のトランスアミナーゼは高温下，及び有機溶媒中で安定であり，従って医薬，農薬及びその他の化学産業で使用される光学的に純粋なキラル化合物の生産のためにL-及び／またはD-アミノ酸とともに使用するのに優れている。」［２ｃ］との記載からみて，医薬，農薬及びその他の化学産業で使用される光学的に純粋なキラル化合物の生産のために取得されたものと理解される。
　
　さらに，前記配列番号２５，配列番号２６及び配列番号４０の酵素を取得するために使用した微生物Aquifexは，「Aquifex VF5はイタリアのVulcanoで単離された真生細菌である。これは，グラム陰性，桿状の化学合成無機力源無機栄養海洋生物で，基質としてO2，気体相にH2/CO2＋0.5％O2を含む高塩濃度培地中で約85〜90℃(Ｔmax=95℃)においてpH6.8で最適に増殖する。」［２ｅ］という特性を有するものである。
　Aquifex VF5が，８５〜９０℃で増殖するのであるから，Aquifex VF5に含まれる前記配列番号２５の「アスパラギン酸トランスアミナーゼＡ」，配列番号２６の「アスパラギン酸アミノトランスフェラーゼＢ」及び配列番号４０の「アスパラギン酸アミノトランスフェラーゼ」は，特性として熱安定性を備えていることは自明な事項である。
　
（３）判断
　刊行物１に係る反応に用いられる酵素トランスアミナーゼは，当該反応に適用可能であれば，どのようなトランスアミナーゼでもよい旨が［１ｅ］に記載されており，加えて，上記「（１）　熱安定性酵素に関する技術常識について」に記したように，熱安定性酵素を使用することは当業者であれば誰しも思うことであり，反応温度が上がるに伴い，反応速度が上がるという有利な効果が周知の事項として（上記周知技術Ａ）知られていたのであるから，引用発明において，トランスアミナーゼとして，刊行物２記載の配列番号２５の「Aquifexアスパラギン酸トランスアミナーゼＡ」，配列番号２６の「Aquifexアスパラギン酸アミノトランスフェラーゼＢ」又は配列番号４０の「Aquifexアスパラギン酸アミノトランスフェラーゼ」に係る熱安定トランスアミナーゼを採用し，相違点１に記載の本願発明の特定事項のごとくすることは，当業者が容易になし得たことといえる。
　
２　相違点２について
　刊行物１の「・・・アスパラギン酸それ自体はオキサロ酢酸を経てピルビン酸になると推定される。」［１ｆ］との記載によると，引用発明においてオキサロアセテートは副次的に生成されているものといえるから，相違点２は実質的に相違点とはいえない。
　
３　相違点３について
（１）　本願明細書記載の反応温度の技術的意義について
　本願明細書には，反応温度について以下のような記載がある。なお，本願明細書の記載事項に付記した下線は，当審にて付記したものである。
「【００２８】
  薄層クロマトグラフィー酵素試験および実施例１の記載のキラルＨＰＬＣによって酵素試験を解析した。
Ｌ−アスパラギン酸からトランスアミノ化によるＬ−ＰＰＴの鏡像選択的生成は熱安定性酵素の２つ，ＡＭＮ−００１−０３およびＡＭＮ−００１−０４によって検出できた（反応温度：８０℃）。他の酵素はいずれも反応性を示さなかった
　この記載からすると，熱安定性酵素の選抜のために，８０℃の反応温度が選ばれたものと理解され，それが反応に最適な温度であるとは，この記載からは分からない。
　
　本願明細書の段落【００３１】〜【００３２】には次のように記載されている。
「【００３１】
４）  部分的に精製された
熱安定性のトランスアミナーゼＡＭＮ−００１−０３
・・・（略）・・・
【００３２】
  結果を表３にまとめた。この実験では，ただの１時間後に反応平衡に達した。４時間後，アミノ供与体Ｌ−アスパラギン酸はほとんど完全に消費された。転化率は約５２％でありまた空間／時間収率［Ｌ−ＰＰＴｇ／生体触媒ｇ／時間］は４.５であった。同一基質溶液および酵素濃度を用いるが
反応温度が６０℃である並行する実験においては，反応速度が顕著に低下した
　この記載からすると，前記熱安定性のあるものとして選ばれた熱安定性のトランスアミナーゼＡＭＮ−００１−０３を６０℃の反応温度で反応させると，反応速度が顕著に低下したことが理解される。
　しかし，前記段落【００２８】の反応温度８０℃と反応温度６０℃との比較において，反応温度６０℃における反応速度が反応温度８０℃よりも顕著に低かったということが示されているだけである。８０℃よりも高い反応温度における反応速度のデータが示されていないから，８０℃が最適な反応温度であることを導けるものではない。
　反応温度が上がるに伴い，反応速度が上がること（上記周知技術Ａ）は，技術常識であり，ここに記載の事項はその技術常識どおりの結果が得られたことを示しているにすぎない。
　
　また，熱安定性のトランスアミナーゼであれば，どのようなトランスアミナーゼでも最適な反応温度が８０℃であるという技術常識はない。
　
　以上のことを総合すると，「８０℃の反応温度」は，熱安定性酵素を選抜するために選ばれた温度であって，特許請求の範囲の「８０℃の反応温度」を，最適な反応温度として理解することはできない。
　
（２）　判断
　上記「第８　３（１）　本願明細書記載の反応温度の技術的意義について」に記したように，特許請求の範囲の「８０℃の反応温度」は，最適な反応温度として理解することはできず，せいぜい，反応温度８０℃と反応温度６０℃との比較において，反応速度が向上した程度の技術的意義が理解される程度であり，８０℃という数値が臨界的な技術的意義を持つものとはいえない。
　
　そうすると，引用発明において，トランスアミナーゼとして，刊行物２記載の前記配列番号２５の「Aquifexアスパラギン酸トランスアミナーゼＡ」，配列番号２６の「アスパラギン酸アミノトランスフェラーゼＢ」又は配列番号４０の「アスパラギン酸アミノトランスフェラーゼ」に係る熱安定トランスアミナーゼを採用する際，その酵素の由来となった微生物Aquifex VF5が「約85〜90℃(Ｔmax=95℃)においてpH6.8で最適に増殖する」［２ｅ］こと，及び，「反応温度が上がるに伴い，反応速度が上がる」（周知文献Ａ）との技術常識を考慮して，最適な増殖温度に近い８０℃を反応温度とする程度のことは当業者であれば難なくなし得ることといえる。
　
４　本願発明の効果について
　本願発明の効果は，刊行物１及び２並びに上記周知の技術的事項から当業者が予測し得るものであって，格別顕著なものとはいえない。
　
５　請求人の主張について
　なお，請求人は，平成２５年９月１９日付け意見書の第７頁の「（ウ）刊行物２（対応する特表２０００−５０５２９１号公報）との対比」の項において，次のように主張する
「刊行物２に記載されたアミノトランスフェラーゼ（＝トランスアミナーゼ）は「高温下，及び有機溶媒中で安定であり」（第６頁第２〜３行）と記載されているが，トランスアミノ化反応が具体的にどの程度の高温で可能なのかに関する記述はない。・・・（略）・・・しかしながら，
上記の温度８５〜９０℃（Aquifex），７０℃（Ammonifex），１００℃（Pyrobacullum）はそれぞれの微生物の最適の生存条件の温度であり，トランスアミナーゼを用いたトランスアミノ化における反応温度ではない
　
刊行物２には，本願発明のような８０℃の高い反応温度であっても熱的に安定なアスパルテートトランスアミナーゼを用いることによって
Ｌ−ＰＰＴを効率よく製造することに関する記載や示唆は無いのである
　そもそも，
刊行物２に開示された技術内容は
トランスアミノ化反応よって何らかの目的化合物を製造することではない
　しかしながら，上記「第８　３（１）　本願明細書記載の反応温度の技術的意義について」で言及したように，熱安定性のトランスアミナーゼであれば，どのようなトランスアミナーゼでも最適な反応温度が８０℃であるという技術常識はなく，本願発明の「８０℃の反応温度」は，反応に最適な温度として規定されたものとは認められず，請求人の主張は失当である。
　
　また，上記のとおり，特許請求の範囲の「８０℃の反応温度」を，トランスアミナーゼ反応における最適な反応温度して理解することはできないが，仮に，かかる反応に最適な温度であるとしても，どのようなトランスアミナーゼでも最適な反応温度が８０℃であるという技術常識がないことに照らせば，特許請求の範囲に含まれ得る酵素のうち，本願明細書記載の実施例の「ＡＭＮ−００１−０３」という酵素において最適な反応温度にすぎない。
　加えて，引用発明は「製造法」に係る発明であるから，製造効率を向上する条件とすることは当たり前のことであって，「本発明の方法においては，一般に，OMPBからL-AMPBへの変換の酵素反応は，・・・
反応条件は，反応に関与するトランスアミナーゼ
の作用至適温度
であるのがよい
　
　さらに，請求人は，刊行物２で開示された技術内容が「トランスアミノ化反応よって何らかの目的化合物を製造することではない」と主張するが，刊行物２には，
「
本発明のトランスアミナーゼは高温下
医薬，農薬及びその他の化学産業で使用される光学的に純粋なキラル化合物の生産のために
アミノ酸とともに使用するのに優れている
と記載されている。このように，刊行物２が，トランスアミノ化反応による化合物の製造を意図していることは明白であって，請求人の主張は失当である。
　
第９　結語
　以上のとおり，本願発明は，刊行物１及び刊行物２に記載された発明並びに上記周知の技術的事項からに基づいて当業者が容易に発明をすることができたものであるから，特許法第２９条第２項の規定により特許を受けることができない。
　したがって，本願は，他の請求項に係る発明について検討するまでもなく拒絶すべきものである。
　よって，結論のとおり審決する。