【事件の表示】
　特願２００６−５４０４１５「キメラ抗ＣＤ４４抗体およびそれらの使用」拒絶査定不服審判事件〔平成１７年　６月　２日国際公開、ＷＯ２００５／０４９０８２、平成１９年　５月３１日国内公表、特表２００７−５１３６１０〕について、次のとおり審決する。
【結　論】
　本件審判の請求は、成り立たない。
【理　由】
第１　手続の経緯・本願発明
　本願は、平成１６年（２００４年）１１月１９日を国際出願日（パリ条約による優先権主張２００３年１１月１９日　欧州特許庁）とする出願であって、その請求項２に係る発明は、平成２３年１月１３日付手続補正書により補正された特許請求の範囲の請求項２に記載された、以下のとおりのものである。
「【請求項２】
　配列番号２の配列からなるポリペプチドと配列番号４の配列からなるポリペプチドの組み合わせ。」（以下、「本願発明」という。）
　
第２　引用例
　原査定の拒絶の理由で、引用文献２として引用された本願優先日前に頒布された刊行物であるBlood(2002)Vol.99,No.1,p.290-299（以下、「引用例２」という。）には、下記の事項が記載されている。（英語で記載されているため、日本語訳で摘記する。下線は、当審により付与した。）
　
ａ．「ヒト骨髄性白血病細胞株の分化及びアポトーシスに対する抗ＣＤ４４モノクローナル抗体の効果」（タイトル）
　
ｂ．「急性骨髄性白血病（ＡＭＬ）は、異なるＡＭＬサブタイプ（ＡＭＬ−Ｍ０からＡＭＬ−Ｍ５）で定義される、異なるステージにおける、骨髄分化の妨害により特徴付けられる異種の白血病である。興味深いことに、ＣＤ４４細胞表面抗原は、全てのＡＭＬサブタイプの白血病芽球に発現している。」（２９０頁左欄１〜５行）
　
ｃ．「２つの活性化
モノクローナル抗体（ｍＡｂｓ）
　
ｄ．「ＮＢ４細胞は、ＡＭＬ−Ｍ３（前骨髄球フェノタイプ）に特異的な、ＰＭＬ−ＲＡＲαをコードするｔ（１５；１７）転座を示す前骨髄球細胞である。・・・。最後に、ＨＬ６０はＡＭＬ−Ｍ２患者から単離された骨髄芽球細胞である。・・・。結果的に、Ａ３Ｄ８及びＨ９０抗ＣＤ４４ｍＡｂｓとのＣＤ４４の連結が、ＴＨＰ−１、ＮＢ４及びＨＬ６０細胞株の最終分化を誘導するかどうかを我々はここに調査する。」（２９０左欄下から４行〜右欄６行）
　
ｅ．「我々のここの結果は、（１）Ａ３Ｄ８及びＨ９０は全てのＡＭＬ細胞株の増殖を阻害する；（２）Ａ３Ｄ８及び／またはＨ９０はＴＨＰ−１、ＨＬ６０及びＮＢ４細胞株の最終分化を誘導する；・・・ことを示す。」（２９１頁左欄１０〜１５行）
　
ｆ．「
抗ヒトＣＤ４４ｍＡｂｓは
Ｈ９０
　
　
　よって、記載事項ｃ．、ｆ．より、引用例２には、以下の発明が記載されている。
「抗ＣＤ４４モノクローナル抗体であるＨ９０」（以下、「引用発明」という。）
　
第３　対比
　本願発明と引用発明とを対比する。
　本願明細書には、配列番号２または４のアミノ酸配列について、「さらなる実験により、本発明者らは、特定の抗ＣＤ４４抗体、Ｈ９０（Ｐ２４５とも呼ばれる）を選択するに至った。」（段落【００１１】）と記載され、また、（実施例２：バキュロウイルス−Ｓｆ９細胞系でのマウス抗体Ｈ９０のキメラ化および発現−ＩｇＧ１の発現）には、「（出発材料）  Ｈ９０ハイブリドーマの５×１０６個の細胞の２種のペレット（ドライアイス上）が用いられた。Ｈ９０モノクローナル抗体は、ＩｇＧ１カッパである。」と記載され、当該出発材料の、ＶＬ領域（軽鎖可変領域）のアミノ酸配列としての配列番号２（段落【００５５】）と、ＶＨ領域（重鎖可変領域）のアミノ酸配列としての配列番号４（段落【００６３】）が同定されたことが記載されている。
　そして、本願発明者の一部は、引用例２の著者の一部と一致し、さらに、本願明細書に記載のマウス抗ＣＤ４４モノクローナル抗体Ｈ９０と、引用発明の抗体とは、その抗原及び名称（Ｈ９０）が一致するから、両者は、同一のモノクローナル抗体である。
　
　そうすると、本願発明と引用発明との一致点、相違点は、以下のようになる。
一致点：抗ＣＤ４４モノクローナル抗体であるＨ９０に関する発明である点。　
相違点：本願発明は、アミノ酸配列である配列番号２の配列及び配列番号４の配列からなることによりそれぞれ特定される、モノクローナル抗体の軽鎖可変領域（以下「ＶＬ」という。）及び重鎖可変領域（以下「ＶＨ」という。）のポリペプチドの組み合わせであるのに対し、引用発明は、モノクローナル抗体であって、そのようなアミノ酸配列による特定はない点。
　
第４　当審の判断
　特定の機能を有するマウス等の非ヒト動物由来のモノクローナル抗体が知られていた場合、キメラ抗体、ｓｃＦｖ又はＣＤＲ−グラフト化抗体の作成のために、抗体のＶＬ及びＶＬのアミノ酸配列を同定することは、本願優先日前既に自明の技術的課題である。また、ポリペプチドを酵素で断片に切断し、得られた断片をエドマン分解する等により、アミノ酸配列を同定する手法は、当業者の周知技術であって（要すれば特開平７−３０８１９２号の段落【０００７】、特開平７−１３２０９０号の段落【００１９】、及び、特開昭６２−１８６７９８号の４頁左下欄１〜１８行等参照）、特に抗体の場合は、まずパパイン又はペプシンを用いてＦａｂ又はＦ（ａｂ’）２に切断することは既に周知の技術的事項であった。
　このような本願優先日前の技術水準の下、引用例２の、ＣＤ４４細胞表面抗原に結合するモノクローナル抗体Ｈ９０が、ＡＭＬ細胞株の増殖を阻害し、また、それぞれＡＭＬ−Ｍ２、Ｍ３サブタイプの細胞株であるＨＬ６０、ＮＢ４細胞の分化を誘導するという優れた機能を有するという記載（記載事項ａ．、ｂ．、ｄ．、ｅ．）に接した当業者であれば、モノクローナル抗体Ｈ９０のＶＬ及びＶＨのアミノ酸配列を同定しようとすることは自然の発想である。そして、そのように着想した当業者が、周知技術により、引用発明のモノクローナル抗体Ｈ９０のＶＬ及びＶＨのアミノ酸配列を決定し、ＶＬ及びＶＨのポリペプチドの組み合わせを取得することは当業者が容易になし得たことである。
　そして、本願発明が、引用例２及び周知技術より、予測し得ない有利な効果を奏するとは認められない。
　したがって、本願発明は、引用例２に記載された発明及び当業者の周知技術に基づいて、当業者が容易に発明をすることができたものである。
　
第５　請求人の主張
　請求人は、審判請求書の手続補正書において、下記の点を主張しているが、いずれも理由はない。
　
ア．引用例には、本願発明において挙げられた特定の配列を有するポリペプチドは開示されていない。本願発明に規定された配列に関する示唆は引用例にはない。
　
イ．段落【００８６】の表４に示された結果は、引用例より予想外である。
　
　それぞれの主張について検討すると以下のとおりである。
ア．について
　引用例２に本願発明の配列そのものが記載されていなくとも、引用例２の、モノクローナル抗体Ｈ９０が、優れた機能を有するという記載に接した当業者であれば、モノクローナル抗体Ｈ９０のＶＬ及びＶＨのアミノ酸配列を同定しようとすることは自然の発想であり、そのように着想した当業者が、周知技術により、モノクローナル抗体Ｈ９０のＶＬ及びＶＨのアミノ酸配列を決定し、ＶＬ及びＶＨのポリペプチドの組み合わせを取得することは当業者が容易になし得たことであることは、上記第４．で述べたとおりである。
　
イ．について
　表４に示された結果は、引用例２に記載されたモノクローナル抗体であるマウスＨ９０の定常領域をヒト定常領域で置換することによりキメラ化した抗体の効果を示すものであり、これらはいずれも定常領域をも含む抗体に関するものである。一方、本願発明は、可変領域であるＶＬ及びＶＨのポリペプチドの組み合わせであるから、抗体の一部である可変領域のみのポリペプチドの組み合わせである本願発明が、有利な効果を奏することを裏付ける証拠として表４に示された結果を参酌することはできない。
　
第６　むすび
　以上のとおりであるから、本願請求項２に係る発明は、特許法第２９条第２項の規定により特許を受けることができないので、他の請求項に係る発明については検討するまでもなく、本願は拒絶をすべきものである。
　よって、結論のとおり審決する。