【事件の表示】
　平成　２年特許願第５０５８４０号「小個体に対するモノクローナル抗体、その方法」において、平成１２年１月１９日付けでした手続補正に対してされた補正の却下の決定に対する審判事件について、次のとおり審決する。
【結　論】
　原決定を取り消す。
【理　由】
１．手続の経緯
　本願は、平成２年３月１４日（パリ条約による優先権主張外国庁受理１９８９年３月１４日、米国）を国際出願日とする出願であって、平成１２年１月１９日付けで手続補正がなされたところ、原審において、この手続補正について平成１２年６月１５付けで決定（以下、これを原決定という。）をもって却下された。
　
２．原決定の理由
　原決定の理由は次のとおりのものである。
「平成１２年１月１９日付け手続補正書でした明細書又は図面についての補正は、次の理由によって却下する。
理由　１）上記手続補正書第２６頁第５−８行目には、「水銀イオンをグルタチオンと反応させて・・・これを・・・（ＫＬＨ）に共有結合させたものを、多重注射した・・・」と記載されている。ここで、これに対応するものとして、本願出願当初の明細書（当初明細書）第５３頁第１−４行目には「グルタチオンと反応した水銀イオンの多重注射を受け・・・」と記載されている。
　つまり、免疫原として、当初明細書では、「ＫＬＨ」に共有結合させていないものを用いているのに対し、上記手続補正書においては、「ＫＬＨ」に共有結合させたものを用いたことになっている。
　ここで、上記補正に係る事項は、当初明細書及び出願当初の図面（当初図面）には記載されていない。また、免疫原として「ＫＬＨ」に結合させたものを必ず用いることが技術常識であったとも認められないから、上記補正に係る事項は、当初明細書及び当初図面の記載からみて、自明なものでもない。
２）上記手続補正書第２６頁第１表において、ハイブリドーマ３Ａ１２由来の抗体がグルタチオン−水銀と反応させた場合のエリザの結果が、当初明細書の「０．７９２」という記載から、「１．７９２」という記載に補正された。
　ここで、上記補正に係る事項は、当初明細書及び当初図面には記載されておらず、かつ、本願出願時の技術常識を考慮してもそのような数値となることは自明ではない。
　よって、上記１）及び２）で指摘の補正により、明細書に記載された発明の構成に関する技術的事項は、出願当初の明細書に記載した事項の範囲内でないものとなっており、この補正は明細書の要旨を変更するものと認める。
　したがって、この補正は特許法第５３条第１項の規定により却下すべきものである。」
　
３．願書に最初に添附した明細書の記載内容
　願書に最初に添附した明細書（以下、当初明細書という。）には、以下の事項が記載されている。
（１）「本発明の免疫原化合物は、バイオポリマー担体、担体に共有結合で結合するスペーサーアーム及びスペーサーアームを取込み又は共有結合で結合する小残基を構成する。スペーサーアームは半硬直で少なくとも一つの小残基配位部位を有する。この配置は、少なくとも部分的に暴露した部分に小残基を保持し、スペーサーアーム及び／又は担体による小残基の実質的に完全な包含又はキレート化を防ぐ。好ましくは、小残基とのスペーサーアーム配位は一座配位である。
　バイオポリマー担体は、多糖、合成ポリアミド又は好ましくは蛋白でありうる。好ましいクラスは血液又は組織蛋白を含む。」（当初明細書第１２頁４〜１３行）
（２）「免疫原化合物の担体は、ハプテン抗原性の発達に係わることが知られている巨大バイオポリマーである。血清蛋白、アミロペクチン、多糖、胎児血清成分、生物学的に許容しうる天然又は合成蛋白及びポリアミド、例えばポリグリシンは担体として働く。好ましい担体は、血清及び組織蛋白を含む。実施例は、キーホールリンペットヘモシアニン（ＫＬＨ）及びウシ血清アルブミン（ＢＳＡ）である。他の例は卵白アルブミン及びニットリガンマグロブリンを含む。」（当初明細書第３３頁１〜７行）
（３）「金属イオンに対する好ましいスペーサーアームは、約２以下のぶらさがったルイス塩基（・・・）を有するオリゴペプチド又は脂肪族化合物である。・・・特に好ましくは、オリゴペプチド、例えばグルタチオン及びシステイン、・・・を含むアミン類及びペプチド類などである。」（当初明細書第１３頁９〜１６行）
（４）「第１表：エリザは、グルタチオン又はグルタチオン−水銀イオンと反応性のハイブリドーマ抗体の最初のスクリーニングに由来する。
ハイブリドーマ　　グルタチオン　　グルタチオン−水銀イオン
１Ｈ１１　　　　　１．２０２　　　　　　１．２４６
２Ａ９　　　　　　１．０５２　　　　　　０．７５８
３Ａ１２　　　　　２．１２７　　　　　　０．７９２
３Ｈ９　　　　　　２．１３４　　　　　　１．６０６
１Ｆ１０　　　　　０．４０６　　　　　　１．１７５
３Ｅ８　　　　　　０．４１０　　　　　　１．０７６
４Ａ１０　　　　　０．４００　　　　　　１．１０４
陰性ｂ　　　　　　０．４５６　　　　　　０．４２８
　ａ値は、エリザにおける特異的ハイブリドーマ抗体により示される４０５ｎｍでの吸収である。
　ｂ示される値は、検定の最初の段階で水銀イオン特異性モノクローナル抗体を含む培養液の代わりにジニトロフェノールに特異的なモノクローナルハイブリドーマ抗体を含む培養液を受けたエリザプレートの６ウエルの４０５ｎｍでの平均吸収である。」（第５４頁１行から第５５頁１行）。
　
４．当審の判断
　上記（１）の記載からみて、本願発明で使用される免疫原化合物は、バイオポリマー担体、この担体に共有結合で結合するスペーサーアーム及びスペーサーアームに共有結合で結合する小残基（例えば、金属イオン）から構成されるものであることは明らかである。また、上記（２）の記載、殊に、「実施例は、キーホールリンペットヘモシアニン（ＫＬＨ）及びウシ血清アルブミン（ＢＳＡ）である。」との記載から、当初明細書の「キーホールリンペットヘモシアニン」は免疫原化合物の担体としての使用を指すものであり、さらに上記（３）の記載、即ち、スペーサーアームとしてグルタチオンが含まれることから、当初明細書の「グルタチオン」の記載がスペーサーアームとしての使用を指すことも明らかであるから、当初明細書において使用される免疫原化合物の具体的な構成が、キーホールリンペットヘモオシアニン担体に共有結合したグルタチオン、及びこれに共有結合した水銀イオンから構成されるものであることは明らかである。
　したがって、「ハイブリドーマ抗体は、グルタチオンと反応した水銀イオンの多重注射を受けたＢＡＬＢ／ｃマウスの脾臓細胞で生成し、キーホールリンペットヘモシアニン（「ＫＬＨ」）と共有結合した水銀イオン配位共有結合化合物を生成した。」（当初明細書第５３頁１−４行）なる記載を、「ハイブリドーマ抗体は、水銀イオンをグルタチオンと反応させて水銀イオン配位共有化合物を産生させ、これをキーホールリンペットヘモシアニン（ＫＬＨ）に共有結合させたものを、多重注射したＢＡＬＢ／ｃマウスの脾臓細胞で生成させた。」（上記手続補正書第２６頁５−８行）と補正することは自明の事柄である。
　次に、上記２）の補正の対象である「０．９７２」及び「１．９７２」という数値は、ハイブリドーマ３Ａ１２由来の抗体をグルタチオン−水銀と反応させた場合のＥＬＩＳＡ試験により得られる実験データにすぎないものである。しかも、上記ハイブリドーマ３Ａ１２は、本願発明が目的とするモノクローナル抗体、即ち、グルタチオン−水銀イオンに対して陽性であるが、水銀イオンのないグルタチオンに対しては陰性であるようなモノクローナル抗体を産生するものでもない。
　したがって、上記２）の補正が、明細書の要旨を変更するものであるとまではいえない。
　
５．むすび
　したがって、上記補正は明細書の要旨を変更するものではない。
　よって、結論のとおり審決する。