【事件の表示】
　上記当事者間の特許第２７２８５３１号発明「セルラーゼ調製品」の特許無効審判事件について、次のとおり審決する。
【結　論】
　特許第２７２８５３１号の請求項１乃至２０に係る発明についての特許を無効とする。
　審判費用は、被請求人の負担とする。
【理　由】
Ｉ．手続の経緯 
　本件特許２７２８５３１号に係る出願は、１９８９年３月２２日（優先権主張１９８８年３月２４日、デンマーク国）を国際出願日として特許出願され、本件発明は平成９年１２月１２日に特許の設定登録がなされたところ、明治製菓株式会社より平成１１年７月１６日に本件無効審判の請求がなされた。
　
II．本件発明
　本件請求項１乃至請求項２０に係る発明（以下、「本件発明１乃至２０」という。）は、その特許請求の範囲の請求項１乃至請求項２０に記載された事項により特定されるとおりのものであるところ、本件発明１は次のとおりである。
「【請求項１】以下の特性を示す、実質的に均一なエンドグルカナーゼ成分の少なくとも50％（全セルラーゼ含量の重量基準）を含んでなるセルラーゼ調製品：
ａ)全蛋白質１mg当たり少なくとも５のCMC-エンドアーゼ単位のCMC-エンドアーゼ活性［カルボキシメチルセルロース（CMC）の粘度を減少させるための該エンドグルカナーゼの能力により、エンドグルカナーゼ成分のエンドグルカナーゼ活性として定義、これはpH9.0の0.1Ｍトリス緩衝液に溶解した35ｇ/ｌCMCの基質溶液を調製し、同緩衝液にセルラーゼ調整品の試料を溶解し、10mlの基質溶液と0.5mlの酵素溶液とを混合し次いで該混合物を40℃に温度設定された粘度計に移すことによって測定され、CMC-エンドアーゼ活性の１単位は、30分後にCMC溶液の粘度を１／２に減少させる酵素の量として定義させる］、および
ｂ)アルカリ条件下、少なくとも50％のCAVU活性［セルロースに対するエンドグルカナーゼ成分の親和性として定義、pH9.0の10mlのトリス緩衝液中の約50CMC-エンドアーゼ単位を2.5ｇのアビセルに添加し、生成懸濁液を室温で30分間攪拌し、3000rpmで10分間遠心し次いで生成上澄みのCMC-エンドアーゼ活性を測定する事により測定、CAVU活性（％）は当初の溶液と上澄みのそれぞれの全CMC-エンドアーゼ活性の差異を計算し、全CMC-エンドアーゼ活性で割りそして100を乗じることにより得る］
ｃ)実質的にセロビオヒドロラーゼ活性を示さない。」
　
III．当事者の主張
１．請求人の主張
　請求人は、「特許第２７２８５３１号発明の明細書の請求項１〜２０に係る発明についての特許を無効とする、審判費用は被請求人の負担とする」との審決を求め、証拠方法として下記の甲第１号証乃至甲第16号証及び甲第24号証を提出して、その理由を概要次のとおり主張している。
（１）無効理由１
　本件発明１乃至２０は、甲第１号証又は甲第５号証に記載された発明に基づき当業者が容易になし得たものであり、特許法２９条２項の規定に違反してなされたものである。
（２）無効理由２
　本件明細書の記載は、特許法３６条３項、４項及び５項に記載の要件を満たしていない特許出願に対してなされたものである。
　　　　　　　　　　　　記　
　甲第１号証：Yoshioka et al.,Agric.Biol.Chem.,46(1)p75-82,1982
　甲第２号証：本件特許に対応する欧州特許条約に基づくEPC出願89904527.2に関して、その特許取消決定がなされ、それに対する審判部への審判請求手続において、1997年2月10日付で本件特許権者より欧州特許庁に提出された審判請求理由補充書
　甲第３号証：Hayashida et al.,Agric.Biol.Chem.,44(8),p1721-1728
　甲第４号証：実験報告書
　甲第５号証：Hayashida et al.,Appl.Environ.Microbiol.,51,p1041-1046,1986
　甲第６号証：特表平５−５０９２２３号公報
　甲第８号証：実験報告書
　甲第９号証：「日経バイオ最新用語辞典91」（日経BP社発行）368頁
　甲第10号証：「岩波生物学辞典、第４版」（岩波書店発行）445頁
　甲第11号証：2000年1月4日付のノボノルディスクアクティーゼルスカブのEPO406314についての欧州特許庁に対する審判取り下げ書及び欧州特許庁の該特許取消についての2000年1月15日付書類
　甲第12号証：特表平5-509223についての平成11年12月22日付意見書
　甲第13号証：EPO5313721Bの異議申立の口頭審理（1998年4月22日実施）議事録
　甲第14号証：甲第12号証及び甲第13号証の免疫実験まとめ
　甲第15号証：Methods in Enzymology 160巻323〜332頁、1988年
　甲第16号証：「酵素のはなし」（学会出版センター発行）110及び114頁
　甲第24号証：東京高裁判決　平成11年12月2日判決　平成10年（行ケ）164号
　
２．被請求人の主張
　被請求人は、「本件審判の請求は理由がない、審判の費用は請求人の負担とする」との審決を求めている。
　
IV．当審の判断
１．無効理由２について
　請求人は本件明細書の記載不備として、
（１）請求項１の「エンドグルカナーゼ成分」の具体例とされている「エンドグルカナーゼＩ」は、エンドグルカナーゼ活性を示さず、その結果、請求項１に記載の「エンドグルカナーゼ成分を少なくとも50％含むセルラーゼ調製品」は、明細書記載の効果を奏さないものである、
（２）請求項１において、セルラーゼ調製品中に「エンドグルカナーゼ成分」を少なくとも50％（全セルラーゼ含量の重量基準）含むとされているが、この「全セルラーゼ含量」の意味するところが明確でなく、当業者が容易実施可能な程度に明細書に記載されていない、
（３）請求項１において、セルラーゼ調製品は「エンドグルカナーゼ成分」を含むとされているが、この「エンドグルカナーゼ成分」がエンドグルカナーゼであることの実験的な確認が行われていない、と主張している。
　（１）について検討する。
　請求項１に係るセルラーゼ調製品の具体例に係るセルラーゼ調製品に関し、本件明細書には「実施例」の「例１」として、
「米国特許4435307の例６に従い、フミコラ　インソレンス（Humicola insolens）DSM1800を培養することによりセルラーゼを産生する。」（特許公報６頁11欄17〜19行）、
「次いでF1P1をサイズクロマトグラフィー（セファクリル）により分離する。蛋白質は３個の種ピークC1、C2、C3で溶出する。C1は、約80000の見掛分子量で溶出し、C2は約65000の分子量で、C3は約40000の分子量で溶出する。C1の主活性はPNP-セロビオースに対する活性である。C2の主活性はエンドグルカナーゼ活性である。C3分画は主にエキソグルカナーゼ活性を有する。従って三つの分画の内、F1P1C2のみが本発明の範囲内である。これは粗製セルラーゼの約５倍の柔軟作用を有する。
　F1P1C2は単一蛋白質約50％を有し、エンドグルカナーゼIと称される。」（同６頁11欄33〜43行）、
「SDS-PAGEおよびマーカー蛋白質による等電点電気泳動は、それぞれ分子量（MW）および等電点（PI）の決定に対し好都合の方法である。これらの方法により、エンドグルカナーゼIは、約65KDのMWおよび約8.5〜9.5のPIを有する。上記F1P1C2分画は、約50％のこのセルラーゼを含有し、更にこれは約50KD及び約5.8のPIを有する少量の蛋白質を含有する。」（同６頁12欄26〜32行）が記載されている。
　ところで、甲第４号証の実験報告書−３には、
「４．結果
(1)F1P1C2画分のCMC-エンドアーゼ活性
　21.9CMC-エンドアーゼ／mgタンパク量であった。
(2)F1P1C2画分のCAVU活性
  F1P1C2画分は82.4％のCAVU活性を示した。
(3)F1P1C2画分のSDS-PAGE（図１）
　図１より、F1P1C2画分には分子量約65kD、約50kD、などのタンパクが含まれていることが示された。
・・・（略）・・・
(6)Mono S HR5/5により分画された各ピークのSDS-PAGE
　図１のSDS-PAGEより、最後に溶出されたピークが分子量約65kDのタンパクであり、電気泳動的に単一に精製されていることが確かめられた。
(7)単一精製の分子量約65kDタンパクの等電点（pl）とCMC-エンドアーゼ活性
　分子量約65kDタンパクのplは9.0以上と推定され、特許第2728531号公報記載の65kDタンパクと同一のものであると考えられた。
　１μｇの単一精製された分子量約65kDタンパクをCMC-エンドアーゼ活性の反応に供したが、全く粘度低下は認められなかった。しかしながら、Mono S HR5/5により分画された分子量約65kDタンパク以外の画分にはCMC-エンドアーゼ活性が認められた。
　なお、薬品技術研究所ではさらに純度の高い65kDタンパクを得、その活性を測定し同様の結果がえられたとの報告がありました。すなわち、Mono Ｓカラムクロマトグラフィーによってさらに純度の高い65kDタンパクを得ました。このMono Sカラムにおける精製過程をSDS-PAGEにて検討した結果が図２であり、レーン番号６，７に65kDタンパクが濃縮されていることが分かる。CMC-エンドアーゼ活性測定の検定限界は酵素溶液１ml当たり0.01単位、本画分の蛋白質濃度が0.13mg/mlであることから、65kD蛋白質の比活性は0.077単位/mg以下であり、65kD蛋白質は本質的にCMC-エンドアーゼ活性を有していない事が示された。また、本画分を用いて綿含有布帛柔軟化活性についても検討したが、活性は検出されなかった。このことから、６５kD蛋白質はCMC-エンドアーゼ活性を有していないだけでなく、綿含有布帛柔軟化活性も有していないことが明らかとなった。」が記載され、
　甲第６号証には、
「１．フミコーラインソレンス（・・・）DSM1800から誘導される高度に精製された〜43kDのエンドグルカナーゼに対して産生される抗体と免疫反応性であるか、又は前記〜43kDのエンドグルカナーゼの誘導体である均質エンドグルカナーゼ成分を必須のものとして含むセルラーゼ調製物。
２．前記エンドグルカナーゼ成分が、蛋白質１mg当り少なくとも50CMCエンドアーゼ単位を示す請求の範囲第１項のセルラーゼ調製物。
　　　・・・（略）・・・
４．前記エンドグルカナーゼ成分が、実質的にセロビオヒドロラーゼ活性を示さない請求の範囲第１項のセルラーゼ調製物。
５．前記エンドグルカナーゼ成分が、等電点約5.1をもつ請求の範囲第１〜４のいずれかのセルラーゼ調製物。」（特許請求の範囲の項）、
「国際公開第89／09259号明細書に記載されるように粗セルラーゼを精製し、得られた画分F1P1C2をマウスの免疫感作に使用した。」（６頁左上欄6〜7行）、
「不活性タンパク質を逆相精製法で除去した。不活性タンパク質と活性タンパク質を、２−プロパノールのグラージエントを使用するHPLCで分離した。不活性タンパク質は約25％２−プロパノールで溶離し、そして活性の〜43kDのエンドグルカナーゼは30％の２−プロパノールで溶離し、この活性エンドグルカナーゼはCMC-コンゴーレッド清浄区分によって検出可能である。この方法で、122CMCエンドアーゼ単位を有する活性タンパク質0.78mgを回収した。この操作を30回繰り返した。〜43kDのエンドグルカナーゼを上記TFAとプロパノールを除去するために凍結乾燥して回収し、次いでリン酸緩衝液に溶解した。精製物のエンドグルカナーゼ活性は、タンパク質1mg当たり156CMCエンドアーゼ単位であり、凍結乾燥を含む総収率は、エンドグルカナーゼ活性の65％であった。」（６頁左下欄20〜右下欄5行）が、
　甲第７号証には、フミコラ インソレンスから少なくとも７つの異なる酵素が得られ、そのうちEG Vと称されるエンドグルカナーゼが開示されており、この酵素は分子量43kDであり、等電点が5.2であること、また、CBH IIと称されるセロビオヒドロラーゼが開示されており、この酵素の分子量は65kDであり、等電点は4.6〜5.2であることが、それぞれ記載されている。
　しかして、本件明細書によると、フミコラ インソレンスから生成分画されたF1P1C2分画は、エンドグルカナーゼ活性を示し、これは単一蛋白質約50％を有し、「エンドグルカナーゼＩ」と称され、分子量が65kD、等電点が約8.5〜9.5であるところ、甲第４号証の実験報告書−３によると、このものは、「CMC-エンドアーゼ活性を有していないだけでなく、綿含有布帛柔軟化活性も有していない」とのことである。
　そうすると、「エンドグルカナーゼＩ」に関し、本件明細書の記載と甲第４号証の実験報告書−３の知見とは相矛盾することになるので、更に検討を加えるに、甲第６号証には、フミコラ インソレンスDSM1800からは、分子量が43kD、等電点が5.1であるエンドグルカナーゼ（以下、「43kDエンドグルカナーゼ」という。）が生成されること、及びF1P1C2分画には、該エンドグルカナーゼと分離が困難な不活性タンパク質が含まれていること、並びに甲第７号証には、フミコラ インソレンスから分子量が65kD、等電点が4.6〜5.2であるCBH IIと称されるセロビオヒドロラーゼ、及びEG Vと称される分子量が43kD、等電点が5.2であるエンドグルカナーゼをはじめ種々のセルラーゼが生成されること、がそれぞれ記載されている。
　甲第６号証及び甲第７号証に係るエンドグルカナーゼは、両者とも、フミコラ インソレンス由来のものであるところ、同一種の微生物に由来する同じ性状（作用、分子量、等電点等）の酵素（この場合は、エンドグルカナーゼ）は、同一の酵素であることは当技術分野の技術常識であることに照らし、甲第６号証に係る「43kDエンドグルカナーゼ」は、甲第７号証に係る「EG V」と同じ酵素であるといえ、しかも、一種類しかないといえる。
　そうすると、フミコラ インソレンス由来のエンドグルカナーゼであるという本件発明の「エンドグルカナーゼＩ」は、甲第６号証及び甲第７号証に係る「43kDエンドグルカナーゼ」と同じものか異なるのか、或いは、エンドグルカナーゼ活性を奏さない単なる蛋白質であるかのどれかということになる。
　しかして、「43kDエンドグルカナーゼ」は、その分子量は「43kD」であるのに対し、「エンドグルカナーゼＩ」は、「65kD」で、別異の成分であるといえること、その上、本件明細書では、F1P1C2分画についてエンドグルカナーゼ活性を示す旨記載されているが、「エンドグルカナーゼＩ」自体の酵素活性について言及されてないこと、並びに、甲第６号証の「F1P1C2分画」に由来する活性タンパク質である「43kDエンドグルカナーゼ」以外に「F1P1C2分画」には不活性タンパク質が含まれていること、更に、65kDの蛋白質にはエンドグルカナーゼ活性が見られなかったという甲第４号証の実験報告書−３の知見を総合勘案すると、本件発明に係る「F1P1C2分画」のエンドグルカナーゼ活性は、「エンドグルカナーゼＩ」に依るものではなく、「F1P1C2分画」中の「エンドグルカナーゼＩ」ではない「43kDエンドグルカナーゼ」に相当するものに拠り、「エンドグルカナーゼＩ」は、むしろ、甲第６号証における「不活性タンパク質」であると解すれば、本件明細書に記載の事項、甲第４号証の実験報告書−３の知見、甲第６号証の記載及び甲第７号証の記載を矛盾なく説明することができる。
　したがって、本件発明に係る「エンドグルカナーゼＩ」は、エンドグルカナーゼ活性を奏さないといえる。
　被請求人は、「セルラーゼ調製品中の特定の成分にエンドグルカナーゼ活性が存在しないとしても、「セルラーゼ調製品」自体がエンドグルカナーゼ活性を有していれば、本件発明の目的は達成される」（第２回答弁書３頁１〜３行）と主張している。
　しかし、本件発明１は、「以下の特性を示す、実質的に均一なエンドグルカナーゼ成分の少なくとも50％（全セルラーゼ含量の重量基準）を含んでなるセルラーゼ調製品」に係るところ、本件明細書の「F1P1C2は単一蛋白質約50％を有し、エンドグルカナーゼIと称される。」及び「上記F1P1C2分画は、約50％のこのセルラーゼを含有し、更にこれは約50KD及び約5.8のPIを有する少量の蛋白質を含有する。」との記載を参酌すると、F1P1C2分画においては、「エンドグルカナーゼＩ」自体で50％を占め、「エンドグルカナーゼＩ」以外の蛋白質で50％含有されるものはないので、「エンドグルカナーゼＩ」以外の蛋白質であるエンドグルカナーゼ活性を有する成分が、50％を超えることはあり得ない。
　そうすると、請求項１の記載は不明瞭であるといわざるを得ず、上記被請求人の主張は失当である。
　なお、請求項２乃至請求項２０に係る発明は、請求項１に係る発明を引用するものであるから、請求項１に係る発明についての判断と同じ理由により、請求項２乃至請求項２０の記載は不明瞭である。
　
Ｖ．むすび
　以上のとおりであるから、その他の無効理由を検討するまでもなく、本件請求項１乃至請求項２０に係る発明の特許は、特許法３６条３項並びに４項及び５項の規定に違反してされたものであり、同法１２３条１項３号の規定により無効にすべきものでる。
　よって、結論のとおり審決する。