【事件の表示】
　昭和６３年特許願第５００６０６号「ヒトＩＬ−３の分子クローン化および発現」拒絶査定に対する審判事件〔（昭和６３年６月３０日国際公開　ＷＯ８８／０４６９１、平成１年８月３日国内公表　特許出願公表平　１−５０２１５７号）について、次のとおり審決する。
【結論】
　本件審判の請求は、成り立たない。
【理由】
Ｉ．出願の経緯及び本願発明
　本願は、昭和６２年１２月１６日（パリ条約による優先権主張、１９８６年１２月１６日、欧州特許庁、及び１９８７年７月１３日、欧州特許庁）の出願であって、平成８年９月１９日付け手続補正書によって補正された明細書の記載からみて、その請求項１〜１０に係る発明は、請求の範囲の請求項１〜１０に記載されたとおりのものと認められるところ、そのうちの独立形式で記載されている請求項１、６及び１０に記載された発明（以下、これらを併せて「本願発明」という）は次の通りである。
「１．組換ＤＮＡ物質から誘導され、下記アミノ酸配列を有するヒトＩＬ−３をコードする遺伝物質を含む形質転換生宿主細胞。
　【アミノ酸配列】
　６．宿主中の有効な制御配列に作動可能に連結されている、下記アミノ酸配列を有するヒトＩＬ−３　をエンコードするＤＮＡ配列を含有する組換宿主中で作動できるベクター。
　【アミノ酸配列】
１０．下記アミノ酸配列を有するヒトＩＬ−３をコードするヌクレオチド配列を含む、イントロンを含まない組換ＤＮＡ配列。
　【アミノ酸配列】　」
　（上記【アミノ酸配列】は別紙参照）
ＩＩ．引用例
　これに対して、原査定の拒絶理由で引用例１として引用された刊行物、Ｃｅｌｌ，Ｖｏｌ．４７，３−１０，Ｏｃｔｏｒｂｅｒ　１０，１９８６（以下「引用例１」という）には、以下（ａ）〜（ｃ）の記載がある。
（ａ）
　ギボンザルｃＤＮＡクローン（ｐＣＳＦＭＬＡ挿入物）をハイブリダイゼーション・プローブとして用いて、ヒト・ゲノム・ライブラリーから対応するヒト遺伝子を単離した（第３頁右欄下から第８〜７行目、第６頁左欄第１４〜１５行目）。
　ヒト遺伝子のエクソン配列がギボンザルＣＳＦ−ＭＬＡｃＤＮＡの配列と９９．５％以上のホモロジーを有することから、対応するヒトｃＤＮＡの塩基配列が曖昧さなく決定できた（第６頁右欄第４〜８行目）。ギボンザルとヒトＩＬ−３の蛋白質配列は１５２アミノ酸のうち１１アミノ酸が異なるのみで類似している（Ｆｉｇｕｒｅ４参照）。
　ＩＬ−３の１５２アミノ酸（Ｆｉｇｕｒｅ４参照）のうち、最初の１９アミノ酸残基は非常に疎水性でありシグナル・ペプチドと考えられ、成熟ＩＬ−３はＡｌａ２０から始まる１３３アミノ酸からなる蛋白質であると予測される（第５頁右欄第２６〜４１行目）。
（ｂ）
　５００塩基対よりも長いｓｅｍｉ−Ｘｈｏ適応ｃＤＮＡ（予備的アガロース・ゲル電気泳動により単離）は、ＣＯＳ−１細胞発現ベクターｐＸＭに挿入された。ｐＸＭは、まず特異的Ｘｈｏ部位で線状化され、ｄＴＴＰの存在下ＤＮＡポリメラーゼＩのラージ断片で満たされ、ｓｅｍｉ−Ｘｈｏ適応ｃＤＮＡの等モル量に連結される。（第８頁右欄の項目「ＵＣＤ−１４４−ＭＬＡｃＤＮＡ発現ライブラリーの構築」の第１１〜１６行目）
　プラスミドＤＮＡの５μｇずつが、０．１ｍＭクロロキン処理下のＤＥＡＥ−デキストラン仲介トランスフェクションによるＣＯＳ−１細胞の１０ｃｍ皿への感染のために使われた。トランスフェクションされたＣＯＳ−１細胞から調整された培地がトランスフェクションの７２時間後に収穫され、異なるバイオアッセイで活性が測定された。（第８頁右欄〜第９頁左欄の項目「ＤＮＡの調整及びＣＯＳ−１細胞のトランスフェクション」の第６〜１１行目）
　組換えギボンザルＩＬ−３（ｒＩＬ−３）も正常ヒト骨髄前駆細胞のためのＣＳＦである。・・・ギボンザルｒＩＬ−３は、多機能ＣＳＦであるマウスＩＬ−３のように、赤血球及び白血球双方の前駆細胞の増殖を支えた。（第７頁右欄第１〜１１行目）
（ｃ）
　レクチン刺激したヒト末梢血リンパ球（ＰＢＬ）中に、（ギボンザルＩＬ−３のｍＲＮＡに）類似した大きさの転写物が同定された（第７頁左欄第１〜４行目）。活性化されたヒトリンパ球中の１Ｋｂ転写物は、ヒトＩＬ−３遺伝子の発現を意味し、ヒトｃＤＮＡが適切なＰＢＬのｃＤＮＡライブラリーから得られることが暗示される（第７頁左欄第７〜１１行目）。
ＩＩＩ．対比・判断
　まず、引用例１に記載された発明と本願発明とを対比する。
　引用例１には、上記（ａ）で指摘したように、成熟ヒトＩＬ−３をコードするＤＮＡ配列及びそれに対応するアミノ酸配列が開示されている点で本願発明と一致しており、下記（１）及び（２）の点で相違する。
相違点（１）
　本願発明が組換えヒトＩＬ−３を実際に発現し、その生理活性を確認しているのに対して、引用例１においては、上記（ｂ）に記載されたように、組換えギボンザルＩＬ−３（ｒＩＬ−３）については実際に発現させ、その生理活性を確認しているのに対して、ヒトＩＬ−３については、ギボンザルＩＬ−３配列情報とヒト・ゲノムＤＮＡ配列情報から、ヒトＩＬ−３配列を決定しており、ヒトＩＬ−３を発現させていない点。
相違点（２）
　本願発明のヒトＩＬ−３アミノ酸配列の８位がプロリン（Ｐｒｏ）であるのに対して、引用例１に記載されたヒトＩＬ−３の成熟蛋白の該当個所（Ｆｉｇｕｒｅ４に記載されたアミノ酸の２７位に相当）はセリン（Ｓｅｒ）である点。
　そこで、上記相違点について検討する。
（相違点（１）について）
　相違点（１）についてまず検討すると、引用例１においては、Ｆｉｇｕｒｅ４に記載されたヒトＩＬ−３に相当するアミノ酸配列からなる蛋白質のＩＬ−３活性を確認していないが、上記（ｂ）に記載されているように、ギボンザルのＩＬ−３をコードするｃＤＮＡを発現ベクターｐＸＭに組み込み、動物細胞ＣＯＳ−１を形質転換して組換えギボンザルＩＬ−３（ｒＩＬ−３）を実際に取得して、ＩＬ−３に係る生理活性を確認している。
　そして、上記（ａ）で指摘したように、ギボンザルのＤＮＡ配列及びアミノ酸配列がヒトのものに極めて類似しているので、組換えヒトＩＬ−３についても同等の結果が得られるであろうと期待するのは当然のことであり、上記（ｃ）において、引用例１の著者たちが、組換えヒトＩＬ−３の発現材料となるヒトＩＬ−３ｃＤＮＡ（本願発明の「イントロンを含まない」に相当）も常套手段により得られるであろうと認識しているように、構造の類似したヒトＩＬ−３をコードしたｃＤＮＡを採取し、ギボンザルＩＬ−３の場合と同様にして、発現ベクターｐＸＭに組み込み、動物細胞ＣＯＳ−１を形質転換して組換えヒトＩＬ−３を実際に発現させ、同様の確認方法で生理活性を確認する程度のことは当業者であれば容易になし得ることである。
（相違点（２）について）
　また、本出願当時、ヒトの生理活性蛋白質をコードする遺伝子に個体差レベルの多型であるアレル変異体が存在し得ることは当業者において周知の事項であったから、引用例１のヒトＩＬ−３をコードするｃＤＮＡの部分塩基配列を用いて作成されたプローブにより、アミノ酸配列が数個異なるようなアレル変異体に相当する遺伝子がハイブリダイゼーション法で得られたとしてもその事自体は当業者にとっては予測外のこととは認められない。
　一方、請求人は、本願発明のアレル変異体について参考資料１に係る　Ｔｈｅ　Ｊｏｕｎａｌ　ｏｆ　Ｂｉｏｌｏｇｉｃａｌ　Ｃｈｅｍｉｓｔｒｙ，Ｖｏｌ．２６４，Ｎｏ．１０（１９８９）　ｐ．５４２０−５４２７を提出し、「本発明は、ｈＩＬ−３において優位を占める型、即ち８位がプロリンであるｈＩＬ−３に関するものであ」り、「天然で存在する型で入手できることが非常に重要である観点から、本願発明は非常に有意義なものである」と主張しているが、請求人が主張するかかる本願発明の効果はアレル変異体に期待される一般的な効果の域を出ないものである。
　むしろ、請求人も指摘するように「異型Ｐｒｏ／Ｓｅｒの個体よりも同型Ｐｒｏ／Ｐｒｏの個体が３倍多く同定されている」という事実を考慮すれば、ヒトＩＬ−３遺伝子の採取源をランダムに選択すれば、本願発明に係る８位がプロリン（Ｐｒｏ）であるヒトＩＬ−３アレル変異体が取得される可能性が、引用例１に記載された８位がセリン（Ｓｅｒ）のものよりも高いであろうことは当然の事柄ともいえる。
　よって、上記相違点（１）及び（２）にもかかわらず、請求項１に記載された形質転換生宿主細胞、請求項６に記載されたベクター、及び請求項１０に記載された組換ＤＮＡ配列に係るいずれの発明も、引用例１に記載された発明に基づいて容易に発明することができたものと認められる。
ＩＶ．むすび
　以上のとおりであるから、本願発明は、引用例１に記載された発明に基づいて当業者が容易に発明することができたものと認められ、特許法第２９条第２項の規定により特許することができない。
　よって、結論のとおり審決する。