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　特願２００１−５８５２９９「ＣＮＧ３Ｂ：新規環状ヌクレオチド−ゲートのカチオンチャンネル」拒絶査定不服審判事件〔平成１３年１１月２２日国際公開、ＷＯ０１／８８０９０、平成１７年　１月２０日国内公表、特表２００５−５０１５０１〕について、次のとおり審決する。
【結　論】
　本件審判の請求は、成り立たない。
【理　由】
１．手続の経緯・本願発明
　本願は、２００１（平成１３）年５月１５日を国際出願日（パリ条約による優先権主張外国庁受理２０００年５月１５日　米国、２００１年５月１４日　米国）とする出願であって、その請求項１に係る発明は、平成２３年７月１日付手続補正書により補正された明細書の記載からみて、その特許請求の範囲の請求項１に記載された以下のとおりのものである。 　　
　
「【請求項１】（ｉ）少なくとも１つの追加のαサブユニットと共に、環状ヌクレオチド−ゲートの特徴を有するカチオンチャンネルを形成し；そして
　（ｉｉ）配列番号１のアミノ酸２１０〜６６１に対して少なくとも８５％のアミノ酸配列同一性を有する副配列を含んで成る；
　環状ヌクレオチドゲートカチオンチャンネルサブユニット３Ｂ（ＣＮＧ３Ｂ）を含んで成るポリペプチドをコードする単離された核酸。」（以下、「本願発明」という。）
　　 
２．引用例の記載事項
　原査定の拒絶の理由で引用文献１として引用された、本願優先日前に頒布された刊行物である、J. Neurosci. (2000.Feb)Vol.20,No.4, p.1324-1332（以下、「引用例」という。）には、以下の事項が記載されている。
 
ア．「環状ヌクレオチド−ゲート（ＣＮＧ）チャンネルは嗅神経や視覚伝達において重要な役割を果たす。天然のＣＮＧチャンネルは、それ自身で機能的チャンネルを形成する主要なαサブユニット（ＣＮＧ１−３）と、修飾βサブユニット（ＣＮＧ４−５）とからなる異種複合体である。ＣＮＧチャンネルを形成するために組み合わせる個々のαとβサブユニットは、桿体光受容器では（ＣＮＧ１＋ＣＮＧ４）、嗅覚ニューロンでは（ＣＮＧ２＋ＣＮＧ４＋ＣＮＧ５）であると特徴付けられている。その一方、αサブユニット（ＣＮＧ３）のみが、錐体光受容体においてこれまで同定されている。ここに我々は、マウス網膜からの新たなＣＮＧチャンネルサブユニット（ＣＮＧ６）の分子クローニングを報告する。ＣＮＧ６のｃＤＮＡは、推定分子量は８０ｋＤａの、６９４アミノ酸からなるペプチドをコードする。ＣＮＧチャンネルサブユニットの間で、ＣＮＧ６は、ＣＮＧ４βサブユニットと最も高い全体的類似性を有する（４７％配列同一性）。」（第１３２４頁左上欄第１行〜第１３２４頁右上欄第１行）
　
イ．「嗅覚ニューロンだけでなく、桿体光受容器や桿体光受容器において、ＣＮＧチャンネルは、ｃＧＭＰやｃＡＭＰレベルのシグナル誘導による変化に応じて、Ｃａ２＋とＮａ＋の流入をコントロ−ルする。」（第１３２４頁左下欄第６行〜第９行）
 
ウ．「まとめると、データは、ＣＮＧ６がＣＮＧ３αサブユニットと結合して天然の錐体視細胞チャンネルを形成する可能性のある、新たなＣＮＧチャンネルβサブユニットであることを示す。」（第１３２４頁右上欄第９行〜第１１行）
　 
エ．「ＣＮＧ６の一次構造
ＣＮＧチャンネルファミリーの新規メンバーを同定するために、我々は、ＣＮＧ４タンパク質をクエリー配列として用いて、ＥＳＴデータベースのＢＬＡＳＴサーチを行った。我々は、ＣＮＧ６と指定された新規なＣＮＧチャンネルの一部分をコードするヒトＥＳＴ　ＨＳＡ１２９７２を検索・入手した。ＥＳＴ　ＨＳＡ１２９７２と哺乳類のＣＮＧチャンネルの間で高く保存されている環状ヌクレオチド結合ドメイン（ＣＮＢＤ)から生成された縮重プライマーペアーを用いて、６８６ｂｐのフラグメントがラット網膜からＲＴ−ＰＣＲによって増幅された。ＣＮＧ６の全長配列は、ｃＤＮＡライブラリースクリーニングとＲＡＣＥテクニックを組合せることでマウス網膜からクローニングされた。マウスＣＮＧ６（ｍＣＮＧ６）の配列は４７１０ｂｐからなり、分子量８０ｋＤａの６９４アミノ酸からなるタンパク質をコードするオープンリーディングフレームを含む（図１Ａ）。予測されたタンパク質はＣＮＧチャンネルの顕著な特徴である、６個のトランスメンブラン部分（Ｓ１−Ｓ６）、孔領域（Ｐ）、Ｃ末端のＣＮＢＤを有する。ＣＮＧチャンネルファミリー内で、ＣＮＧ６はＣＮＧ４βサブユニットと最も近縁関係にある（アミノ酸レベルで４７％配列同一性）。」（第１３２６頁左欄第３４行〜第１３２７頁左欄第１行）
　　
オ．「ＣＮＧ６とＣＮＧ４間のホモロジーは、トランスメンブラン中心部とＣＮＢＤにおいて最も顕著である（６５％配列同一性）。ＣＮＧ６の孔領域はＣＮＧ４のものと明らかに関連している。」  （第１３２７頁左欄第３行〜第６行）
　
　そして、第１３２４頁左下欄脚注、下から第５行には、マウスＣＮＧ６の核酸配列とアミノ酸配列のＧｅｎＢａｎｋアクセッション番号がＡＪ２４３５７２であることが記載され、第１３２６頁の図１には、マウスＣＮＧ６の全アミノ酸配列が、ラットＣＮＧ４．３とラットＣＮＧ６の部分配列とのアミノ酸配列アライメント（図１Ａ）として示されている。
　
３．対比
　引用例の記載事項ア．に新たにクローニングされたことが記載されているマウスＣＮＧ６のｃＤＮＡは、記載事項ア．、イ．、及びウ．から、「少なくとも１つの追加のαサブユニットと共に、環状ヌクレオチド−ゲートカチオンチャンネルを形成する、環状ヌクレオチドゲートカチオンチャンネルＣＮＧ６をコードする核酸」であり、そのアミノ酸配列は図１Ａに示され、その核酸配列とアミノ酸配列はＧｅｎｂａｎｋアクセッション番号ＡＪ２４３５７２として示されている。
　そうすると、引用例には、「αサブユニットと共に環状ヌクレオチド−ゲートカチオンチャンネルを形成する、マウスＣＮＧβサブユニットであるＣＮＧ６（図１Ａや Ｇｅｎｂａｎｋ　アクセッション番号ＡＪ２４３５７２に示されるアミノ酸配列を含む）をコードする単離された核酸」の発明（以下、「引用発明」という。）が記載されていると認められる。
　一方、本願明細書の段落【００３１】には、「構造的に、ヒトＣＮＧ３Ｂのヌクレオチド配列（配列番号２〜３）は、約９２ｋＤの予測される分子量及び８７〜９７ｋＤの予測される分子量範囲を有するポリペプチドモノマーをコードする。特に、ＣＮＧ３Ｂのアミノ酸配列は、アミノ酸２１０−６６１に対応する保存された領域を有する。この保存された領域は、環状ヌクレオチドゲートのチャネルの特徴的モチーフを含む。それらのモチーフは、６個の予測されるトランスメンブランドメイン、環状ヌクレオチド−ゲートのチャネルの孔モチーフに相同の領域、及び環状ヌクレオチド結合モチーフを包含する。」と記載されており、本願発明の「（ｉｉ）配列番号１のアミノ酸２１０〜６６１に対して少なくとも８５％のアミノ酸配列同一性を有する副配列を含んで成る；環状ヌクレオチドゲートカチオンチャンネルサブユニット３Ｂ（ＣＮＧ３Ｂ）を含んで成るポリペプチド」とは、「配列番号１のアミノ酸配列からなるヒトＣＮＧ３Ｂ又はヒトＣＮＧ３Ｂの配列番号１のアミノ酸２１０〜６６１に対して少なくとも８５％の配列同一性を有するＣＮＧ３Ｂ」であると解される。
　
　そこで、本願発明と引用発明とを対比すると、両者は、「少なくとも１つの追加のαサブユニットと共に、環状ヌクレオチド−ゲートカチオンチャンネルを形成する、環状ヌクレオチドゲートカチオンチャンネルＣＮＧβサブユニットのポリペプチドをコードする単離された核酸」である点で一致し、ＣＮＧβサブユニットが、前者では、ヒトＣＮＧ３Ｂか又はヒトＣＮＧ３Ｂの「配列番号１のアミノ酸２１０〜６６１に対して少なくとも８５％のアミノ酸配列同一性を有する副配列を含んで成るＣＮＧ３Ｂ」であるのに対し、後者では、マウスＣＮＧ６であって、「図１Ａや Ｇｅｎｂａｎｋ　アクセッション番号ＡＪ２４３５７２に示されるアミノ酸配列を含んでなるもの」である点で相違する。
　 
４．当審の判断
　マウスはヒトと同じく哺乳類に属する動物であり、ヒトのモデル動物として汎用されるものであるから、マウスにおいて有用なタンパク質が同定された場合、当該タンパク質に対応するヒトオルソログを取得することは、当該技術分野における自明の技術的課題である。
　そして、そのマウスのタンパク質をコードするアミノ酸配列が既知であれば、当該タンパク質のオルソログを取得するにあたり、マウスのアミノ酸配列と他の動物のオルソログのアミノ酸配列と比較して、保存された領域をコードするヌクレオチド配列から、プライマーを設計して、適当なヒトｃＤＮＡライブラリーから目的のヒトタンパク質をコードするＤＮＡをクローニングし、そのヌクレオチド配列を決定する方法は、当該技術分野における当業者の汎用手段である。
　このような本願優先日前の技術水準の下、引用例のマウスＣＮＧ６を「ＣＮＧチャンネルの一部分をコードするヒトＥＳＴ　ＨＳＡ１２９７２」と「哺乳類のＣＮＧチャンネルの間で高く保存されている環状ヌクレオチド結合ドメイン（ＣＮＢＤ)」から生成された縮重プライマーペアーを用いて、ラット網膜からＲＴ−ＰＣＲによって増幅した（記載事項エ．）という記載に接した当業者であれば、マウスＣＮＧ６のヒトオルソログを取得するために、マウスＣＮＧ６のアミノ酸配列から、マウスＣＮＧ６とラットＣＮＧ６及びラットＣＮＧ４において保存されているアミノ酸配列、環状ヌクレオチド結合ドメインなどの保存されているドメイン（記載事項エ．、オ．）から、プライマーを設計し、ヒトの網膜から調製したｃＤＮＡライブラリーをスクリーニングして、マウスＣＮＧ６のヒトオルソログをコードするＤＮＡをクローニングし、そのヌクレオチド配列を決定することは、何ら困難なくなし得たことであり、そのようにしてマウスＣＮＧ６のヒトオルソログであるヒトＣＮＧ３Ｂをコードする核酸は当業者が容易に取得できるものである。
　更に、本願発明の配列番号１のアミノ酸２１０〜６６１のアミノ酸配列と、引用発明のＧｅｎＢａｎｋのアクセッション番号ＡＪ２４３５７２に示されるアミノ酸配列との同一性が８１％と高いものであることからも、本願発明のヒトオルソログを取得することの困難性はないことがうかがえる。
　そして、本願発明において奏される効果は、ヒト網膜由来の、マウスＣＮＧ６のホモログであるＣＮＧ３Ｂをコードする核酸をクローニングしたことすぎず、引用例１の記載から予測できない程の格別なものとはいえない。
 
　したがって、本願発明は、引用例１の記載に基づいて、当業者が容易に発明をすることができたものであるから、特許法第２９条第２項の規定により、特許を受けることができない。
  
５．審判請求人の主張
 
　審判請求人は、平成２４年８月１５日付審判請求書の手続補正書において、
　
（１）本願の優先日（２０００年５月１５日）当時、ＰＣＲプライマーをデザインし、遺伝子をクローニングすることは決して容易ではなく、本願優先日当時、ＣＮＧ３Ｂ遺伝子をクローニングし、その塩基配列を決定することは、当業者にとって困難であった。
（２）欧州特許、米国特許など、特許主要国において進歩性が認められ特許されていることからも、本願発明のＣＮＧ３Ｂ遺伝子をクローニングすることはルーティーンなものではなく、当該遺伝子をクローニングするために必要なプライマーを設計することは自明なことではなかった。 
（３）本願発明が顕著な効果を奏することは、参考資料２〜５（平成２３年７月１日付け意見書に添付）から明らかである。
　　
と主張しているので、以下この点について検討する。
 
主張（１）について
　ある生物由来のあるタンパク質をコードする遺伝子の塩基配列を基に別の生物の対応するタンパク質をコードする遺伝子を取得する場合に、コドンの組合せを考慮した縮重プライマーを用いること、あるタンパク質をコードする遺伝子が複数の生物からクローニングされている場合に、上記遺伝子間で保存性が高い領域のアミノ酸配列に基づいて設計したプライマーを用いて、上記タンパク質と対応する別の生物由来のタンパク質をコードする遺伝子をクローニングすることは、本願優先日前周知技術である（必要ならば、中山広樹編「バイオ実験イラストレイテッド　本当にふえるＰＣＲ」（株）秀潤社、１９９９年発行、「ｄｅｇｅｎｅｒａｔｅ ＰＣＲ法」、第１２１頁〜第１２５頁（以下、「周知例」という）参照）。また、引用例１においても、「ＣＮＧ４の配列をクエリーとして配列検索を行ってヒットしたヒトのＥＳＴ　ＨＳＡ１２９７２」と哺乳類のＣＮＧチャンネルの間で高く保存されている環状ヌクレオチド結合ドメイン（ＣＮＢＤ)から生成された縮重プライマーペアーを用いて、ラット網膜からＲＴ−ＰＣＲによってＣＮＧ６を得たことが記載されている。
　したがって、引用例１に記載されているマウスＣＮＧ６とラットＣＮＧ４との間で保存性の高い領域のアミノ酸配列、環状ヌクレオチド結合ドメインなどの保存されているドメインに基づいてプライマーを設計し、ＰＣＲによりマウスＣＮＧ６のホモログであるヒト由来のＣＮＧをクローニングすることは、当業者が容易に想到し得るものであるから、審判請求人の上記主張は採用できない。
　　
主張（２）について
　他国における特許成立の事実が，直接我が国における容易想到性の判断を左右するものではなく、審判請求人の主張は採用できない。
　
主張（３）について
　審判請求人が主張する、参考資料２〜５は、本願優先日後に頒布された文献であり、参考文献２〜５に記載される本願発明のヒトＣＮＧ３Ｂの効果とは、ＣＮＧ３Ｂ遺伝子の変異が色盲と関連しており、色盲の診断と治療に有効であることである。
　しかしながら、本願明細書には、ヒトＣＮＧ３Ｂ遺伝子の変異が色盲に関与することについて何ら記載されておらず、このような本願明細書中に記載されていないヒトＣＮＢ３Ｂ自体の効果は、本願優先日前の技術常識を考慮しても、予想外の効果とまではいえない。
 　
６．むすび
 　
　以上のとおりであるから、本願請求項１に係る発明は、特許法第２９条第２項の規定により特許を受けることができないので、他の請求項に係る発明については検討するまでもなく、本願は拒絶をすべきものである。
 
　よって、結論のとおり審決する。