【事件の表示】
　特願２００１−５７８４８８「新規コレクチン」拒絶査定不服審判事件〔平成１３年１１月　１日国際公開、ＷＯ０１／８１４０１〕について、次のとおり審決する。
【結　論】
　本件審判の請求は、成り立たない。
【理　由】
１．出願の経緯・本願発明
　本願は、特許法第４１条に基づく優先権主張を伴う平成１３年４月２３日（優先日　平成１２年４月２１日、特願２０００−１２０３５８号）を国際出願日とする出願であって、その請求項１〜２４に係る発明は、平成２２年１１月２４日付手続補正書により補正された明細書の記載からみて、その特許請求の範囲の請求項１〜２４に記載された、以下のとおりのものである。
「【請求項１】
　配列番号：４に記載の２４５個のアミノ酸配列からなる精製および単離されたタンパク質。
【請求項２】
　請求項１に記載のタンパク質をコードする精製および単離されたポリヌクレオチド。
【請求項３】
　配列番号：６に記載の１９７個のアミノ酸配列からなる精製および単離されたタンパク質。
【請求項４】
　請求項３に記載のタンパク質をコードする精製および単離されたポリヌクレオチド。
【請求項５】
　配列番号：８に記載の２２１個のアミノ酸配列からなる精製および単離されたタンパク質。
【請求項６】
　請求項４に記載のタンパク質をコードする精製および単離されたポリヌクレオチド。
【請求項７】
　配列番号：１０に記載の２２１個のアミノ酸配列からなる精製および単離されたタンパク質。
【請求項８】
　請求項７に記載のタンパク質をコードする精製および単離されたポリヌクレオチド。
【請求項９】
　配列番号：１３に記載の２７１個のアミノ酸配列からなる精製および単離されたタンパク質。
【請求項１０】
　請求項９に記載のタンパク質をコードする精製および単離されたポリヌクレオチド。
【請求項１１】
　配列番号：３７に記載の２２３個のアミノ酸配列からなる精製および単離されたタンパク質。
【請求項１２】
　請求項１１に記載のタンパク質をコードする精製および単離されたポリヌクレオチド。
【請求項１３】
　配列番号：３９に記載の２４７個のアミノ酸配列からなる精製および単離されたタンパク質。
【請求項１４】
　請求項１２に記載のタンパク質をコードする精製および単離されたポリヌクレオチド。
【請求項１５】
　配列番号：４１に記載の２４７個のアミノ酸配列からなる精製および単離されたタンパク質。
【請求項１６】
　請求項１５に記載のタンパク質をコードする精製および単離されたポリヌクレオチド。
【請求項１７】
　請求項２、４、６、８、１０、１２、１４または１６に記載のポリヌクレオチドを含むことを特徴とするベクター。
【請求項１８】
　請求項２、４、６、８、１０、１２、１４または１６に記載のポリヌクレオチドを発現可能に保持する形質転換細胞。
【請求項１９】
　請求項２、４、６、８、１２、１４または１６に記載のポリヌクレオチドで形質転換した細胞を培養し、産生されたコレクチンタンパク質を採取する、工程を含むことを特徴とするタンパク質の製造方法。
【請求項２０】
　請求項１０に記載のポリヌクレオチドで形質転換した細胞を培養し、産生されたコレクチンタンパク質を採取する、工程を含むことを特徴とするタンパク質の製造方法。
【請求項２１】
　前記細胞が、大腸菌、動物細胞および昆虫細胞からなるグループから選択される請求項１９または２０に記載の方法。
【請求項２２】
　請求項１、３、５、７、９、１１、１３または１５に記載のタンパク質に対するモノクローナル抗体。
【請求項２３】
　請求項２２に記載のモノクローナル抗体と請求項１９または２０に記載の方法に従って製造されたコレクチンタンパク質との間の免疫学的な結合に基づいて、当該タンパク質を測定する方法。
【請求項２４】
　請求項１、３、５、７、９、１１、１３または１５に記載のタンパク質を用いることを特徴とする薬物のスクリーニング方法。」
　
２．引用文献
　原査定の拒絶の理由で引用文献１として引用された、本願優先日前の２０００年４月６日に頒布された刊行物である国際公開第００／１８９２２号（以下、「引用文献１」という。）には、以下の事項が記載されている。なお、英文であるため、日本語訳を記載する。
　
ア「Ｃ型レクチンには、Ｃａ２＋依存性糖認識ドメインが含まれる。原型のＣ型レクチンが内在性膜タンパク質（例えば、アシアログリコプロテイン受容体）であり、多くの可溶性Ｃ型レクチンが同定されている。Ｃ型レクチンの例には、肺表面活性タンパク質Ａ及びＢ（ＳＰ−Ａ及びＳＰ−Ｂ）、哺乳動物Ｃ１ｑタンパク質、ウシコレクチン４３、ウシコングルチニン、マウスインテレクチン及びマンノース結合タンパク質がある。
　ＳＰ−Ｄは、コレクチンと呼ばれる宿主防衛レクチンのファミリーメンバーである。コレクチンは、ウイルス、細菌及び真菌を含む潜在的な病原体から防御するために、肺及び循環器系の先天性免疫において機能する（Ｒｅｉｄ， Ｋ．Ｂ．（１９９８） Ｉｍｍｕｎｏｂｉｏｌｏｇｙ，１９９：２００−２０７）。コレクチンは、多数のＧｌｙ−Ｘａａ−Ｘａａ反復、または頚部領域と呼ばれる内部領域及び糖結合Ｃ末端ドメインを含むコラーゲン様Ｎ末端ドメインを有する。ＳＰ−Ｄは、肺でのみ合成される（Ｌｉｍ 他 （１９９３） Ｉｍｍｕｎｏｌｏｇｙ，７８：１５９−１６５）。ＳＰ−Ｄは、ｉｎ ｖｉｖｏのヒト白血球のレクチン−及び抗−ＣＤ３刺激性増殖を阻害し、この阻害が細胞内のインターロイキン２の生成の低下に関連する（Ｂｏｒｒｏｎ， Ｐ．Ｊ． 他 （１９９８） Ｊ．Ｉｍｍｕｎｏｌ．１６１：４５９９−４６０３）。」（第６頁１６〜２９行）
　
イ「図５Ａおよび５Ｂは、ＣＲＢＡＰ−６（２８２１０１１； ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：６）及びウシの肺のＳＰ−Ｄ（ＧＩ ４１５９３９； ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１９）の間のアミノ酸配列アライメントを示す図である。アライメントの作成にはＬＡＳＥＲＧＥＮＥソフトウエアのマルチシーケンス・アライメントプログラム（ＤＮＡＳＴＡＲ， Ｍａｄｉｓｏｎ ＷＩ）を使用した。」（第１０頁３〜５行）
　
ウ「図５Ａ及び図５Ｂに示すように、ＣＲＢＡＰ−６はウシの肺のＳＰ−Ｄ（ＧＩ ４１５９３９； ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１９）と化学的及び構造的類似性を有する。詳細には、ＣＲＢＡＰ−６及びウシの肺のＳＰ−Ｄは、シグナルペプチド配列、Ｃ型レクチン及びＣ１ｑドメインタンパク質配列、残基Ｃ１７０、Ｃ２４２、Ｃ２５６及びＣ２６４における４つの保存された残基並びにコラーゲン様ドメインを含めた３２％の同一性を共有する。」（第１９頁３１行〜第２０頁１行）
　
エ　配列表の第７頁には、２７１個のアミノ酸からなる、ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：６のアミノ酸配列が記載されている。（配列の摘記は省略）
　
オ　第５９頁の表１の６行目には、「ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：６」のポリペプチドのヌクレオチド配列「ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１３」が記載されている。
　
カ「ＣＲＢＡＰのモノクローナル抗体は、培養における持続的な細胞株によって抗体分子を産生させる任意の技術を用いて調製できる。このような技術には、以下に限定しないが、ハイブリドーマ技術、ヒトＢ細胞ハイブリドーマ技術、及びＥＢＶ−ハイブリドーマ技術が含まれる（例えば、Ｋｏｈｌｅｒ，Ｇ．ら（１９７５） Ｎａｔｕｒｅ ２５６：４９５−４９７；Ｋｏｚｂｏｒ，Ｄ．ら（１９８５） Ｉｍｍｕｎｏｌ．Ｍｅｔｈｏｄｓ ８１：３１−４２；Ｃｏｔｅ， Ｒ．Ｊ．ら（１９８３） Ｐｒｏｃ．Ｎａｔｌ．Ａｃａｄ． Ｓｃｉ．８０：２０２６−２０３０；Ｃｏｌｅ，Ｓ．Ｐ．ら（１９８４） Ｍｏｌ．Ｃｅｌｌ Ｂｉｏｌ．６２：１０９−１２０参照）。」（第３４頁９〜１４行）
　
　３．請求項２，１２，１４，１６に係る発明について
（１）請求項２，１２，１４，１６のポリヌクレオチド
　請求項１４がタンパク質として引用する“請求項１２”はタンパク質に関するものではないから、“請求項１２”の記載はタンパク質に関する“請求項１３”の誤記であると認める。したがって、請求項２，１２，１４，１６は、それぞれ請求項１，１１，１３，１５に記載されたタンパク質をコードするポリヌクレオチドに係るものである。
　
（２）請求項２に係る発明について
（２−１）本願発明２
　請求項１を引用して記載する請求項２を引用しない形式で記載すると、請求項２に係る発明は、以下のとおりのものである。
「配列番号：４に記載の２４５個のアミノ酸配列からなる精製および単離されたタンパク質をコードする精製および単離されたポリヌクレオチド。」（以下、「本願発明２」という。）
　
（２−２）引用発明Ａ
　上記２．の引用文献１の記載、特にイ、エの記載からみて、ＣＲＢＡＰ−６タンパク質はＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：６として示される２７１個のアミノ酸からなる配列を有するものであり、またオの記載から、ＣＲＢＡＰ−６タンパク質をコードするポリヌクレオチド配列は、ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１３に示されたものであると認められる。そしてこのポリヌクレオチドは、配列が決定されているのであるから、精製および単離されたものであるといえる。
　したがって、引用文献１には、「精製および単離されたＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：６の２７１個のアミノ酸配列からなるＣＲＢＡＰ−６タンパク質をコードする、精製および単離されたポリヌクレオチド」の発明（以下「引用発明Ａ］という。）が記載されていると認められる。
　　
（２−３）対比
　本願発明２と引用発明Ａを対比する。
　本願明細書の第９頁１３〜１７行には、「生体防御に重要な役割を担っている補体系は免疫グロブリンを認識分子とし、補体第一成分であるＣ１が活性化される古典的経路および細菌等の異物に補体第三成分であるＣ３が直接結合する第二経路が知られている。近年これらの補体活性化経路に加えて、血清レクチンであるマンノース結合蛋白質（以下、ＭＢＰと称する）が異物表面の糖鎖を直接認識し結合することにより補体系を活性化させるレクチン経路が明らかにされた（Ｓａｔｏ，Ｔ．ｅｔ　ａｌ．；Ｉｎｔ．Ｉｍｍｕｎｏｌ．，６，６６５−６６９，１９９４）。／（改行）ＭＢＰはＣａ存在下、マンノースやＮ−アセチルグルコサミン等に特異的に結合するＣ型レクチンであり、その構造は少なくとも（Ｇｌｙ−Ｘａａ−Ｙａａ）ｎから成るコラーゲン様領域、糖鎖認識領域（ＣＲＤ）を含んでいる。ＭＢＰと同様にコラーゲン様領域およびＣＲＤを有するレクチンはコレクチンと総称され（Ｍａｌｈｏｔｏｒａ，Ｒ．ｅｔ　ａｌ．；Ｅｕｒ．Ｊ．Ｉｍｍｕｎｏｌ．，２２，１４３７−１４４５，１９９２）、ＭＢＰ以外にコレクチン−４３（ＣＬ−４３）、サーファクタント蛋白質Ａ（ＳＰ−Ａ）、サーファクタント蛋白質Ｄ（ＳＰ−Ｄ）およびウシコングルチニン（ＢＫｇ）等を挙げることができる。」と記載され、第１９頁下から７〜第２０頁７行には「本発明者らはヒトおよびマウス新規コレクチン遺伝子（ｈＣＬ−Ｌ２およびｍＣＬ−Ｌ２）のクローニングに成功した。新規ＣＬ−Ｌ２のＣ末端側には、基礎免疫に関与すると考えられるＣＲＤ（配列番号２および１３のアミノ酸番号１１３〜２７１、配列番号４のアミノ酸番号８７〜２４５）ならびに（Ｇｌｙ−Ｘａａ−Ｙａａ）ｎ構造を有するコラーゲン様領域（配列番号２および１３のアミノ酸番号４１〜１１２、配列番号４のアミノ酸番号１８〜８６）を有していた。／また、ｈＣＬ−Ｌ２には第４図に示したように、Ｎ末端側のアミノ酸配列が異なる２種類のタンパク質（ＣＬ−Ｌ２−１およびＣＬ−Ｌ２−２）が存在していた。具体的には、ＣＬ−Ｌ２−１（配列番号２に示す）のＮ末端側（第１〜４３位）アミノ酸とＣＬ−Ｌ２−２（配列番号４に示す）のＮ末端側（第１〜１７位）アミノ酸が異なっており、その余は同一であった。さらに、ＣＬ−Ｌ２−１のＮ末端側アミノ酸の第１〜４３位にはシグナル配列およびコラーゲン構造１巻分等が含有されていたが、ＣＬ−Ｌ２−２のＮ末端側アミノ酸第１〜１７位にはシグナル配列およびコラーゲン様構造一巻分は存在しなかった。」と記載されている。そうすると、本願明細書で「ｈＣＬ−Ｌ２−２」と名付けられたタンパク質は、コレクチンの一種である。
　一方、引用文献１記載事項ア〜ウからみて、コレクチンであるＳＰ−Ｄと同一性を有する引用発明ＡのＣＲＢＡＰ−６タンパク質も、コレクチンの一種であると認められる。
　そうすると、両者は、「精製および単離されたコレクチンをコードする精製および単離されたポリヌクレオチド」である点で一致し、本願発明２は、コードするコレクチンが「配列番号：４に記載の２４５個のアミノ酸配列からなるｈＣＬ−Ｌ２−２」であるのに対して、引用発明Ａは、「ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：６の２７１個のアミノ酸配列からなるＣＲＢＡＰ−６」である点で相違している。
　
（２−４）当審の判断
　引用文献１の記載事項アにもあるように、コレクチンは既に幾つかがクローニングされており、宿主防衛機能が期待される有用なタンパク質であるから、新たなコレクチンのメンバーをクローニングすることは、本願優先日前既に自明の技術的課題であった。
　そして既知のヌクレオチド配列に基づく断片をプローブまたはプライマーとして用いて、様々な組織由来のｃＤＮＡライブラリーより、有用なタンパク質に類似するタンパク質をコードするポリヌクレオチドを取得しようとすることは、本願優先日前に広く行われていた周知技術である。
　また、本願発明２のアミノ酸配列と、引用発明ＡのＣＲＢＡＰ−６タンパク質のアミノ酸配列とは、前者のアミノ酸番号１−１７と後者のアミノ酸番号１−４３の配列のみが相違し、それ以外は完全に一致する。
　したがって、引用文献１のＣＲＢＡＰ−６タンパク質をコードするヌクレオチド配列（配列番号１３）を用い、上記周知技術によってヒト組織由来のｃＤＮＡライブイラリーをスクリーニングして、ＣＲＢＡＰ−６タンパク質に類似する新たなコレクチンをコードするポリヌクレオチドを取得することは、当業者が容易に想到し得ることであり、その際、ＣＲＢＡＰ−６タンパク質とＮ末端のアミノ酸しか相違しない本願発明２のｈＣＬ−Ｌ２−２をコードするポリヌクレオチドは、当業者であれば容易に取得できるものである。
　そして、本願明細書の記載をみても、本願発明２に係るポリヌクレオチドが、引用文献１の記載から予測できないような効果を奏するものとも認められない。
　したがって、本願発明２は、引用文献１の記載から当業者が容易に発明をすることができたものである。
　
（３）請求項１２，１４，１６に係る発明について
　上記（２）で述べたとおり、引用文献１のＣＲＢＡＰ−６タンパク質をコードするヌクレオチド配列（配列番号１３）を利用し、ＣＲＢＡＰ−６タンパク質に類似するコレクチンをコードするポリヌクレオチドを取得することは、当業者が容易に想到し得ることであり、ＣＲＢＡＰ−６の配列番号６のアミノ酸と配列の多くが共通するタンパク質をコードするポリヌクレオチドは取得できるといえる。
　一方、請求項１１，１３，１５に記載されたタンパク質のアミノ酸配列とＣＲＢＡＰ−６タンパク質のアミノ酸配列を比較すると、請求項１１に記載された『配列番号：３７に記載の２２３個のアミノ酸配列からなるタンパク質』は、『ＣＲＢＡＰ−６タンパク質』のアミノ酸番号４４〜９１間が欠失したものであり、請求項１３に記載された『配列番号：３９に記載の２４７個のアミノ酸配列からなるタンパク質』は、『ＣＲＢＡＰ−６タンパク質』のアミノ酸番号４４〜６７間が欠失したものであり、請求項１５に記載された『配列番号：４１に記載の２４７個のアミノ酸配列からなるタンパク質』は、『ＣＲＢＡＰ−６タンパク質』のアミノ酸番号６８〜９１間が欠失したものであり、それ以外の配列は完全に一致する。
　そうすると、請求項１１，１３，１５に記載されたタンパク質をコードするポリヌクレオチドについても、本願発明２と同様に、上記（２−４）に記載した理由により、当業者が容易に取得できるものである。
　そして、本願明細書の記載をみても、請求項１２，１４，１６に係るポリヌクレオチドが、引用文献１の記載から予測できないような効果を奏するものとも認められない。
　したがって、請求項１２，１４，１６に係る発明についても、本願発明２と同様に、引用文献１の記載から当業者が容易になし得るものである。
　　
（４）小括
　以上のとおり、請求項２，１２，１４，１６に係る発明は、引用文献１に記載された発明に基づいて当業者が容易に発明をすることができたものであり、特許法第２９条第２項の規定により特許を受けることができない。
　
（５）請求人の主張について
　請求人は審判請求書において、引用文献１に記載されるＣＲＢＡＰ−６タンパク質のアミノ酸配列は、「本願発明のタンパク質」を構成するいずれのアミノ酸配列とも異なるものであること、本願発明のタンパク質を構成するアミノ酸配列との構造上の類似性のみに依拠して、本願発明のタンパク質が奏する効果までをも正確に想到することは、たとえ当業者であっても困難であること、を主張している。
　しかし、上記（２）（３）で述べたとおり、引用文献１に記載されるＣＲＢＡＰ−６タンパク質のアミノ酸配列と請求項１，１１，１３，１５に記載されたタンパク質（これらは請求人のいう「本願発明のタンパク質」に含まれる）のアミノ酸配列とは極めて類似するものであり、上記（２）（３）のとおり、請求項２，１２，１４，１６に係るポリヌクレオチドを得ることは当業者が容易になし得るから、同様にこれらにコードされるタンパク質を取得することは、引用文献１に記載された発明に基づいて当業者が容易になし得ることである。請求人は「本願発明のタンパク質」が効果を奏することを主張しているが、引用文献１には、ＣＲＢＡＰ−６タンパク質が糖質関連タンパク質として記載されていることから、本願明細書に記載される本願発明のタンパク質の糖結合特性は、当業者の予測の範囲内であるといえる。
　また請求人は、当該技術分野の周知技術を参照しても、相応の労力と相当の試行錯誤を要することを主張している。しかし、有用なタンパク質のアミノ酸配列やそれをコードするヌクレオチド配列が取得された場合に、該有用なタンパク質と同様の活性を持つ類似するタンパク質やポリヌクレオチドを探索するという自明の技術課題の解決のために、周知技術に基づいて実験を繰り返すことは、当業者の通常の創作活動の範囲内のことに過ぎず、そのことをもって進歩性を基礎づけることはできない。
　よって、請求人の主張は、いずれも失当である。
　
４．本願の請求項２２に係る発明について
（１）引用発明Ｂ
　上記２．の引用文献１の記載、特にカの記載から、引用文献１には、「ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：６のアミノ酸配列を有し、２７１個のアミノ酸からなるＣＲＢＡＰ−６タンパク質に対するモノクローナル抗体」の発明（以下「引用発明Ｂ］という。）が記載されているといえる。
　
（２）対比・検討
　本願の請求項２２に係る発明と引用発明Ｂを対比すると、両者は、「モノクローナル抗体」である点で一致し、本願の請求項２２に係る発明は「請求項１、３、５、７、９、１１、１３または１５に記載のタンパク質に対する」ものであるのに対して、引用発明Ｂは、「ＣＲＢＡＰ−６タンパク質に対する」ものである点で一見相違している。
　そこで、請求項２２に特定されている「請求項１、３、５、７、９、１１、１３または１５に記載のタンパク質」のひとつである、請求項１に記載のタンパク質に対するモノクローナル抗体に係る発明について検討する。
　上記３．（２−４）で述べたとおり、請求項１に記載の『配列番号：４に記載の２４５個のアミノ酸配列からなるｈＣＬ−Ｌ２−２タンパク質』と、『ＣＲＢＡＰ−６タンパク質』とは、アミノ酸配列のＮ末端の部分のみ相違し、前者のアミノ酸番号１８−２４５と後者のアミノ酸番号４４−２７１の、２２８個のアミノ酸からなるＣ末端は完全に一致する。
　そして、タンパク質のＮ末端およびＣ末端に結合する抗体が産生され易いことは、技術常識であるから、「ＣＲＢＡＰ−６タンパク質に対する」モノクローナル抗体が請求項１のｈＣＬ−Ｌ２−２タンパク質に結合する蓋然性は非常に高いといえる。
　そうすると、本願の請求項２２に係る発明と引用発明Ｂとは、モノクローナル抗体という物質として区別することはできないから、両者は相違しない。
　したがって、本願の請求項２２に係る発明は、引用文献１に記載された発明であるから、特許法第２９条第１項第３号に該当し、特許を受けることができない。
　　
（３）請求人の主張について
　請求人は、引用文献１には、ＣＲＢＡＰ−６タンパク質に対して特異的なモノクローナル抗体の具体的な記載はない、と主張している。
　しかし、上記２．カのとおり、引用文献１には、ＣＲＢＡＰのモノクローナル抗体が、ハイブリドーマ技術のような周知技術を用いて調製できることが示されており、このような周知技術によってＣＲＢＡＰ−６タンパク質のモノクローナル抗体が取得できることは明らかであるから、引用文献１には、実質的には、ＣＲＢＡＰ−６タンパク質に対するモノクローナル抗体が記載されているといえる。
　このことは、本願明細書においても、請求項１、１１、１３、１５に記載のタンパク質に対する抗体を実際に製造した記載がないことからもうかがえる。
　請求人は、抗体としての違いについても主張しているが、請求項２２は、「請求項１、３、５、７、９、１１、１３または１５に記載のタンパク質に対するモノクローナル抗体。」と、タンパク質に対する抗体であること、すなわち、タンパク質に結合するという機能の観点から特定しているのであって、抗体をアミノ酸配列のような構造を表す観点から特定している訳ではないから、請求人の主張は失当である。
　
５．むすび
　以上のとおり、本願の請求項２，１２，１４，１６に係る発明は、特許法第２９条第２項の規定により特許を受けることができないものであり、また本願の請求項２２に係る発明は、同条第１項第３号に該当し、特許を受けることができないものであるから、他の請求項に係る発明については検討するまでもなく、本願は拒絶すべきものである。
　よって、結論のとおり審決する。