【事件の表示】
　特願２００８−５５６９３８「抗ヒトＬＡＴ１モノクローナル抗体及び前立腺がんの悪性度判定キット」拒絶査定不服審判事件〔平成２０年８月１４日国際公開，ＷＯ２００８／０９６４１６〕について，次のとおり審決する。
【結　論】
　本件審判の請求は，成り立たない。
【理　由】
第１　手続の経緯　
　本願は，平成１９年２月６日を出願日とする出願であって，平成２４年３月２３日付けで拒絶理由が通知され，同年６月４日付けで意見書と手続補正書の提出がなされたが，同年７月２０日付けで拒絶査定がなされ，これに対し，同年１０月２４日に拒絶査定不服審判の請求がなされものである。　
　　
第２　本願発明　
　本願の請求項１ないし２に係る発明は，平成２４年６月４日付け手続補正書により補正された特許請求の範囲の請求項１〜２に記載された事項により特定されるものであって，その請求項１は以下のとおりのものである。　
　　
「【請求項１】　
　
ｈＬＡＴ１の１〜５２位のタンパクを抗原として得られた抗ヒトＬＡＴ１モノクローナル抗体。
　
第２　引用刊行物およびその記載事項　
１　本願出願前に頒布され，原査定の拒絶の理由に引用された刊行物である特開２００５−２６５５３１号公報（以下「刊行物１」という）には，「中性アミノ酸トランスポーターによる癌の検出法、及びそのためのキット」について，以下の事項が記載されている。なお，下線は，当審にて付与する。
　　
（１−ア）　
「【特許請求の範囲】　
【請求項１】　
　被検体から試料を採取し、採取した試料中の正常細胞に発現する中性アミノ酸トランスポーター（ＬＡＴ）を検出・同定又は定量し、かつ腫瘍細胞に発現する中性アミノ酸トランスポーター（ＬＡＴ）を検出・同定又は定量することからなる試料中の腫瘍細胞を検出・同定又は定量する方法。　
【請求項２】　
　試料中の中性アミノ酸トランスポーター（ＬＡＴ）の検出・同定又は定量が、当該
中性アミノ酸トランスポーター（ＬＡＴ）の抗体
【請求項３】　
　
抗体が、モノクローナル抗体
【請求項４】　
　抗体が、標識化又は標識化可能なものである請求項２又は３に記載の方法。
【請求項５】　
　正常細胞に発現する中性アミノ酸トランスポーター（ＬＡＴ）が、ＬＡＴ２及び／又はＬＡＴ４である請求項１〜４に記載のいずれかの方法。　
【請求項６】　
　腫瘍細胞に発現する中性アミノ酸トランスポーター（ＬＡＴ）が、ＬＡＴ１及び／又はＬＡＴ３である請求項１〜４に記載のいずれかの方法。　
【請求項７】　
　被検体から採取した試料が、尿又は尿の細胞成分（沈渣）である請求項１〜６のいずれかに記載の方法。　
【請求項８】　
　腫瘍細胞が、前立腺癌、腎癌、膀胱癌のいずれかである請求項１〜７のいずれかに記載の方法　
【請求項９】　
　請求項１〜８のいずれかに記載の方法において、試料中の正常細胞に発現する中性アミノ酸トランスポーター（ＬＡＴ）を定量し、かつ腫瘍細胞に発現する中性アミノ酸トランスポーター（ＬＡＴ）を定量し、両者の定量値を比較することからなる試料中の細胞の腫瘍の悪性度を判定する方法。　
【請求項１０】　
　試料中の正常細胞に発現する中性アミノ酸トランスポーター（ＬＡＴ）を検出・同定又は定量するためのセット、及び腫瘍細胞に発現する中性アミノ酸トランスポーター（ＬＡＴ）を検出・同定又は定量するためのセットを含有してなる被検体から採取した試料中の腫瘍細胞を検出・同定又は定量するためのキット。　
【請求項１１】　
　　中性アミノ酸トランスポーター（ＬＡＴ）を検出・同定又は定量するためのセットが、単独でまたは他の物質と反応することにより検出・同定又は定量可能なシグナルをもたらすことができる標識物質で標識してなる標識化抗体を含有するものである請求項１０に記載のキット。　
【請求項１２】　
　標識物質が、酵素、蛍光物質、化学発光物質、ビオチン、アビジン、または放射性同位体である標識化抗体である請求項１１に記載のキット。　
【請求項１３】　
　
抗体が、モノクローナル抗体
　　
（１−イ）　
「【００１１】中性アミノ酸トランスポーター１（Ｌ−ｔｙｐｅ　ａｍｉｎｏ　ａｃｉｄ　ｔｒａｎｓｐｏｒｔｅｒ　１（ＬＡＴ１））は、アミノ酸輸送活性化因子４Ｆ２ｈｃと共存することにより、ロイシン、イソロイシン、バリン、メチオニン、フェニルアラニン、チロシン、トリプトファン、ヒスチジンなどの大型の中性アミノ酸、及びＬ−ドーパをＮａ＋非依存的に輸送する能力を有する１２回膜貫通蛋白質である。また、ＬＡＴ１は生体内においては胎盤、脾臓、大腸、精巣及び血液・脳関門に主に発現している。また、ＬＡＴ１はヒト胃印環細胞癌細胞株、肺小細胞癌細胞株、黒色腫細胞株、神経芽細胞腫瘍細胞株に発現が認められ、さらに、腎癌、膀胱癌及び前立腺癌の腫瘍組織において、免疫組織化学染色により、その発現が確認されている。　
　中性アミノ酸トランスポーターＬＡＴ１をメルファラン、ＢＣＨなどの抑制薬によって抑制することにより、ＬＡＴ１を発現する培養細胞の増殖速度が著しく低下することから、ＬＡＴ１による細胞内への必須アミノ酸取り込みは細胞増殖にとって必要不可欠であり、癌細胞は本ＬＡＴ１を高発現することにより正常細胞に比べ優位な栄養状態を獲得し、増殖を優位に行うことができると考えられている。」　
　　
（１−ウ）　
「【００１５】　
　本発明における試料としては、ヒトなどの哺乳動物の細胞又はその断片、好ましくは細胞膜が含まれるものであれば特に制限はなく、例えば、腫瘍の発生が予測される臓器、器官などからの組織や細胞、血液、リンパ液、便、尿などが挙げられる。本発明の好ましい試料としては、尿、より詳細には尿を遠心分離で液成分と細胞成分に分けたうちの細胞成分（沈査）が挙げられる。尿は、特別の医療設備を必要とせず、ヒトなどの哺乳動物から簡単に採取することができ、かつ何らの苦痛も伴わないことから試料として好ましいものである。　
　本発明における試料中の中性アミノ酸トランスポーター（ＬＡＴ）の検出・同定又は定量としては、ＬＡＴを検出・同定又は定量できる方法であれば特に制限はないが、好ましい方法としては当該中性アミノ酸トランスポーター（ＬＡＴ）の抗体を使用する方法が挙げられる。
ＬＡＴの抗体としては、ＬＡＴタンパクの全長またはその一部に反応性を有する抗体であり、ＬＡＴに特異性があれば特に制限はなく、ポリクローナル抗体又はモノクローナル抗体、あるいはこの両者を使用することができるが、より精度よく行うためには特異性の高いモノクローナル抗体を使用するのが好ましい。
本発明の抗体は、公知の抗体の製造手法に準じて製造することができる。具体的には、る。本発明のＬＡＴ若しくはその一部（天然体、組換体、化学合成物を含む）、または該タンパクを発現している細胞を免疫原として用い、常法に従って、マウス、ラット、ハムスター、モルモット、ニワトリ、ウサギ、ヤギあるいはヒツジ等の非ヒト哺乳動物に免疫することにより得られる天然型抗体、遺伝子組換技術を用いて製造され得る組換えキメラモノクローナル抗体及び組換えヒト型モノクローナル抗体（ＣＤＲ−ｇｒａｆｔｅｄ抗体）、並びにヒト抗体産生トランスジェニック動物等を用いて製造され得るヒト抗体のいずれであってもよい。
　　
（１−エ）　
「【実施例３】　
【００３８】　
　ヒト前立腺癌の免疫組織学的試験　
　外科的処置により摘出し、パラフィン包埋した前立腺癌の組織標本を実施例１と同様に処理し、観察した。　
　結果を図４に示す。この結果、ＬＡＴ１及びＬＡＴ３抗体での癌細胞の特異的な染色が認められた。ＬＡＴ２及びＬＡＴ４については特異的な染色は認められなかった。」　
　　
　これらの記載事項（１−ア）〜（１−エ），特に（１−ウ）を参照すると，刊行物１には，次の発明が記載されているものと認められる。　
「ＬＡＴ若しくはその一部（天然体、組換体、化学合成物を含む）を免疫原として用い、常法に従って，マウス，ラット，ハムスター，モルモット，ニワトリ，ウサギ，ヤギあるいはヒツジ等の非ヒト哺乳動物に免疫することにより得られる天然型抗体，遺伝子組換技術を用いて製造され得る組換えキメラモノクローナル抗体及び組換えヒト型モノクローナル抗体。」（以下「引用発明という）　
　　
第３　対比・判断　
１　対比　
　本願発明と引用発明とを比較する。　
　　
（１）上記記載事項（１−エ）の「ヒト前立腺癌の免疫組織学的試験」に「ＬＡＴ１抗体」を使用するとの記載からみて，該抗体がヒトＬＡＴ１に対する抗体であることは自明なことであるから，引用発明の「ＬＡＴ」には「ｈＬＡＴ１」が含まれているといえる。　
　　
（２）引用発明の「天然型抗体，遺伝子組換技術を用いて製造され得る組換えキメラモノクローナル抗体及び組換えヒト型モノクローナル抗体」が「抗ヒトＬＡＴ１モノクローナル抗体」を含むことは，上記記載事項（１−ウ）の「ＬＡＴの抗体としては、ＬＡＴタンパクの全長またはその一部に反応性を有する抗体であり、ＬＡＴに特異性があれば特に制限はなく、ポリクローナル抗体又はモノクローナル抗体、あるいはこの両者を使用することができるが、より精度よく行うためには特異性の高いモノクローナル抗体を使用するのが好ましい。」との記載から，自明な事項であるといえる。　
　　
　そうすると，本願発明と引用発明とは，　
（一致点）　
「ｈＬＡＴ１の一部のタンパクを抗原として得られた抗ヒトＬＡＴ１モノクローナル抗体」　
　　
（相違点）　
　「抗原」が，本願発明では「１〜５２位のタンパク」であるのに対し，引用発明では「一部のタンパク」であって，特定されていない点　
　　
２　判断　
　先ず，本願明細書において従来技術として記載されている特開２０００−１５７２８６号公報の段落【０１４１】には「実施例２　　ヒトアミノ酸トランスポーターＬＡＴ１のｃＤＮＡの単離とｃＲＮＡの調製・・・・・ヒトアミノ酸トランスポーターＬＡＴ１のアミノ酸配列を疎水性プロット分析（Ｋｙｔｅ−Ｄｏｏｌｉｔｔｌｅ　ｈｙｄｒｏｐａｔｈｙ　ａｎａｌｙｓｉｓ）により分析した結果、ヒトＬＡＴ１は、１２個の膜貫通領域（ｍｅｍｂｒａｎｅ−ｓｐａｎｎｉｎｇ　ｄｏｍａｉｎ）を有する細胞膜表面分子であることが推定された。結果を図２に示す。」と記載され，その図２には，ヒトアミノ酸トランスポーターＬＡＴ１の親水性領域が１〜１０１位間で１位から数十位にわたって連続的に存在することが示されている。　
図２　
　そして，免疫原として親水性ペプチドを使用することが好ましいことは，本願出願前において技術常識であるといえる。　
　例えば，本願出願前に頒布された刊行物である特表２００１−５２３４５４号公報の段落【０１７３】には「動物を免疫化するのに用いられるペプチドは一般に、アミノ酸約９個〜約８０個の長さを有する。しかしながら、免疫原としてより長い領域又は全長ｚ２１９ｃタンパク質も同様に使用可能である。抗原として使用するための好ましいペプチドは、例えば、埋没したＧ．Ｓ．及びＴ残基及び露呈したＨ．Ｙ、及びＷ残基を無視して、滑り６残基ウィンドウに基づくＨｏｐｐ／Ｗｏｏｄｓ親和性プロフィールから決定された疎水性プロットから、当業者によって予測されるものといった親水性ペプチドである。」と記載され，また，同様の刊行物である特開２００３−３３１９２号公報の段落【図面の簡単な説明】の【図２Ｂ】には「図２Ｂは、Ｇタンパク質ＰＴＨレセプターの二次構造の特徴の説明図である。最初の７つの説明図は、αヘリックス、βシート、ターン領域、またはコイル領域であるアミノ酸配列の領域を示す。黒い四角で囲まれた領域は、示された領域に相当する。図面の第２の組は、細胞内、細胞質に曝されているか、または膜貫通しているアミノ酸配列の領域を示す。親水性プロットは、膜の脂質二重層でありそれ故疎水性であるタンパク質配列の領域、および親水性である脂質二重層膜の外側の領域を示す。抗原指数は、親水性プロットと一致する。なぜなら、抗原領域は、脂質二重層膜の外側の領域であり、そして抗体に結合し得るからである。表面推測プロット（ｓｕｒｆａｃｅ　ｐｒｏｂａｂｉｌｉｔｙ　ｐｌｏｔ）はさらに、抗原指数および親水性プロットと一致する。両親媒性プロットは、極性および非極性であるタンパク質配列の領域を示す。可動性領域は、可動性領域が膜の外側であり、そして非可動性領域が膜貫通領域であるという意味で説明図の第２の組と一致する。」と記載されている。　
　そうすると，ヒトアミノ酸トランスポーターＬＡＴ１の１から連続する数十位の親水性領域のタンパクを抗原として使用するのが好ましいことは，当業者において，周知の事項であったといえ，その範囲を「１〜５２位」とするようなことは，その数値に何ら臨界的意義もないから，適宜選択し得る設計的事項であるというべきである。　
　してみると，引用発明に上記周知の事項を適用して，相違点における本願発明の構成とすることは，当業者ならば，十分に動機付けが存在し，また，何ら困難性および阻害要因がなく，当業者が容易に想到し得た程度のことであるといえる。　
　そして，相違点による効果も，当業者ならば刊行物１の記載および周知の事項から予測し得る程度のものであって，格別顕著なものともいえない。　
　　
　したがって，本願発明は，刊行物１および周知の事項に基づいて，当業者が容易に発明をすることができたものである。　
　　
第４　むすび　
　　以上のとおり，本願発明は，特許法第２９条第２項の規定により，特許を受けることができないから，その余の請求項に係る発明について言及するまでもなく，本願は拒絶されるべきものである。　
　よって，結論のとおり審決する。