【事件の表示】
　平成６年特許願第５２３１１４号「Ｇタンパク質結合型受容体ファミリーのヒトＴ細胞受容体」拒絶査定に対する審判事件［平成６年１０月２７日国際公開、ＷＯ９４／２４２８２、平成８年７月９日国内公表、特表平８−５０６２４６］について、次のとおり審決する。
【結　論】
　本件審判の請求は、成り立たない。
【理　由】
Ｉ．出願の経緯及び本願発明
　本願は、平成6年1月28日（パリ条約による優先権主張、1993年4月9日、米国）を国際出願日とする特許出願であって、平成9年12月10日付け手続補正書により補正された特許請求の範囲の請求項1、7、15〜19、22、25〜33には以下の発明が記載されている。
　ここで、本願の特許請求の範囲に記載された発明（請求項1〜33）はいずれも、請求項15に記載された配列番号2で表されるポリペプチドDa6、並びにそれをコードした配列番号1及び5で表されるヌクレオチド配列（請求項1及び7）に関連するものであるが、以下、それぞれを「Da6ポリペプチド」及び「Da6ヌクレオチド配列」という。
　
1.　配列番号1で表される配列から本質的になるヌクレオチド配列。
　
7.　配列番号5で表される配列から本質的になるヌクレオチド配列。
　
15.　配列番号2で表される配列で示される、実質的に純粋なポリペプチド。
　
16.　請求項15に記載されたポリペプチドに対する抗体。
　
17.　抗体がモノクローナル抗体である、請求項16に記載の抗体。
　
18.　請求項15に記載のポリペプチドに結合する、実質的に純粋なリガンド。
　
19.　請求項15に記載のポリペプチド、その機能的等価物、請求項15に記載のポリペプチドの機能的断片、又は請求項15に記載のポリペプチドの機能的断片の機能的等価物を含む細胞受容体のリガンド又はアゴニストとして作用する薬剤の能力に関してその薬剤をアッセイする方法であって、
(a)配列番号1若しくは配列番号5で表される配列で示されるDNA、又はその機能的等価物、その機能的断片、若しくはその機能的断片の機能的等価物でトランスフェクトされ、且つ発現することができる細胞を、可溶化した化学的実体、天然生成物、精製化因子、又は粗製の細胞抽出物の存在下でインキュベートし；
(b)工程(a)と同じ種類ではあるが、前記のようにトランスフェクトされていない対照細胞を、工程(a)で用いた同一の可溶化した化学的実体、天然生成物、精製化因子、又は粗製の細胞抽出物の存在下でインキュベートし；
(c)工程(a)及び工程(b)の細胞における、前記の可溶化した化学的実体、天然生成物、精製化因子、又は粗製の細胞抽出物の効果をアッセイし；そして
(d)工程(b)の細胞と比較したときに、前記の可溶化した化学的実体、天然生成物、精製した因子、又は粗製の細胞抽出物が、工程(a)の細胞に関して、請求項15に記載のポリペプチドを含む細胞受容体の活性を増加又は刺激するかを決定することを含む前記の方法。
　
22.　請求項15に記載のポリペプチド、その機能的等価物、請求項15に記載のポリペプチドの機能的断片、又は請求項15に記載のポリペプチドの機能的断片の機能的等価物を含む細胞受容体の選択的アンタゴニストとして作用する薬剤の能力に関してその薬剤をアッセイする方法であって、
(a)配列番号1若しくは配列番号5で表される配列で示されるDNA、又はその機能的等価物、その機能的断片、若しくはその機能的断片の機能的等価物でトランスフェクトされ、且つ発現することができる細胞と、公知のＧタンパク質結合型受容体を含む細胞とを、化学的実体の存在下で別々にインキュベートし；
(b)工程(a)のインキュベーションの内、安定的にトランスフェクトされた細胞には、配列番号2で表される配列で示されるポリペプチド、又はその機能的等価物、その機能的断片、
若しくはその機能的断片の機能的等価物の天然のリガンド又はアゴニストを、そして、公知のＧタンパク質結合型受容体細胞には天然のリガンド又はアゴニストを加え；
(c)それらの細胞における化学的実体の効果をアッセイし；そして
(d)前記の化学的実体が、配列番号2で表される配列で示されるポリペプチド、又はその機能的等価物、その機能的断片、若しくはその機能的断片の機能的等価物の天然のリガンド又はアゴニストを、選択的に阻害又は遮断するかを決定することを含む前記の方法。
　
25.　請求項15に記載のポリペプチド、その機能的等価物、請求項15に記載のポリペプチドの機能的断片、又は請求項15に記載のポリペプチドの機能的断片の機能的等価物を含む細胞受容体のアンタゴニストとして作用する薬剤の能力に関してその薬剤をアッセイする方法であって、
(a)配列番号1若しくは配列番号5で表される配列で示されるDNA、又はその機能的等価物、その機能的断片、若しくはその機能的断片の機能的等価物でトランスフェクトされ、且つ発現することができる細胞と、同じ種類ではあるが、請求項15に記載のポリペプチドを含む受容体以外の対照受容体でトランスフェクトされ、且つ発現することができる対照細胞とを、種々の濃度の化学的実体と共に、別々にインキュベートし；
(b)工程(a)のそれぞれの細胞に、それらの受容体それぞれの標識化リガンドを加え；
(c)前記の化学的実体が、配列番号1若しくは配列番号5で表される配列で示されるDNA、又はその機能的等価物、その能的断片、若しくはその機能的断片の機能的等価物でトランスフェクトされた細胞への標識化リガンドの結合を遮断又は阻害するが、対照細胞ではそうすることがないかを決定することを含む前記の方法。
　
26.　請求項1に記載のヌクレオチド配列を含む、ヒト以外のトランスジェニック動物。
　
27.　請求項7に記載のヌクレオチド配列を含む、ヒト以外のトランスジェニック動物。
　
28.　アンチセンス配列が請求項1に記載のヌクレオチド配列の発現配列に対するアンチセンス配列である、アンチセンス配列、その機能的等価物、アンチセンス配列の機能的断片、又はアンチセンス配列の機能的断片の機能的等価物。
　
29.　アンチセンス配列が請求項7に記載のヌクレオチド配列の発現配列に対するアンチセンス配列である、アンチセンス配列、その機能的等価物、アンチセンス配列の機能的断片、又はアンチセンス配列の機能的断片の機能的等価物。
　
30.　請求項28に記載のアンチセンス配列、その機能的等価物、アンチセンス配列の機能的断片、又はアンチセンス配列の機能的断片の機能的断片の機能的等価物に結合する修飾オリゴヌクレオチド。
　
31.　請求項29に記載のアンチセンス配列、その機能的等価物、アンチセンス配列の機能的断片、又はアンチセンス配列の機能的断片の機能的断片の機能的等価物に結合する修飾オリゴヌクレオチド。
　
32.　請求項30に記載の修飾オリゴヌクレオチドと、それが結合するアンチセンス配列、機能的等価物、アンチセンス配列の機能的断片、又はアンチセンス配列の機能的断片の機能的等価物とを含む、ヒトを含む動物における移植片拒絶及び炎症の治療用の組成物。
　
33.　請求項31に記載の修飾オリゴヌクレオチドと、それが結合するアンチセンス配列、機能的等価物、アンチセンス配列の機能的断片、又はアンチセンス配列の機能的断片の機能的等価物とを含む、ヒトを含む動物における移植片拒絶及び炎症の治療用の組成物。
　
　
II．原査定の拒絶理由
　平成9年5月20日付け拒絶理由通知書において、本願が、明細書の記載不備のため、特許法第36条第4項又は第5項及び第6項に規定する要件を満たしていないことが通知され、特に、特許法第36条第4項違反について、
　配列番号1及び5で表されるDa6ヌクレオチド配列並びにその配列をクローニングしたベクター及び宿主細胞に係る発明を除いた全ての請求項に係る発明に対して、
「本願の発明の詳細な説明には、DNAの塩基配列が記載されているものの、それをベクターに組み込んで宿主細胞を形質転換して活性のあるポリペプチドを製造すること、また、そのポリペプチドに対する抗体、モノクローナル抗体、リガンド等を作成すること、そのポリペプチドを用いて薬剤をアッセイすること、該DNAを用いて機能が付与されたトランスジェニック動物を作成すること、該DNAを用いて機能を有するアンチセンスを作成すること等について、一般的な技術に関する記載はあるものの、実施例もしくはそれに代わる具体的な記載は一切なされていないため、当業者が過度な実験を要することなく、本願の請求項2、4、6、8、10、12、14、16、18、20、22、24、及び、27乃至55に係る発明を実施できる程度に明細書に開示されていると認めることはできない。」と指摘し、
　また、全ての請求項に係る発明に対して、
「発明の詳細な説明には、Da6と血小板活性化因子とIL-6の間のホモロジーのために、Da6は、新規の推定上のＧタンパク質結合型受容体をコードしていると結論したこと、及び、プローブとしてDa6を用いることによって、それによりコードされる受容体がＴ細胞内で優先的に発現されていることが、ノザン分析により示されたことが記載されている。しかしながら、配列番号1で表されるDNAを実際に発現させて機能を同定したという実施例もしくはそれに代わる具体的な記載が一切なされていないため、本願の請求項1乃至55に記載される発明について、その効果が確認することができない。」と指摘されている。
　
　そして、平成10年4月6日付け拒絶査定において、
「出願人は意見書において、本出願時点でＧタンパク質はヒトのＴ細胞受容体上にもみられることが知られており、また、Ｔ細胞が免疫反応で活性化されて関わっていること、及びＴ細胞がリンホカインの産生に関わっているという技術常識があり、これらをあわせると、炎症、すなわち上記した『Ｔ細胞の活性化とリンホカインの産生』を伴う疾患の治療等に、本願発明が用途を有することは自明である旨主張している。しかしながら、本願の発明の詳細な説明には、本願発明に係るDNAによりコードされる蛋白質が具体的にどのような機能を有するかということに関して、実施例等の記載がなされておらず、意見書の主張を鑑みても、本願発明に係る蛋白質が出願時の技術常識からみて特定の機能を有するものであるとも認められない。
（補正後の請求項32及び33の『移植片拒絶及び炎症の治療用組成物』に関して、本願の発明の詳細な説明には、薬理試験等の具体的な記載がなされておらず、どのような患者にどの分量で用いてどんな効果があるかが不明である点にも留意されたい。）」と説明されて、「平成9年5月20日付け拒絶理由通知書に記載した理由によって、拒絶査定する」と結論されている。
　
　
III．明細書の記載事実及び請求人の主張
　そこでまず、本願明細書の記載について検討する。
　本願明細書の発明の詳細な説明においては、ヒト末梢血Ｔ細胞由来のmRNAからcDNAライブラリーを構築し、ヒトインターロイキン8（IL-8）受容体、F-met-Leu-Phe（FMLP）受容体、補体C5a受容体、ニューロキニンＡ（NKA）受容体、グルココルチコイド誘導受容体（MUSGCP）のM2トランスメンブレンドメインの共通配列に相当する縮重プライマー及びM6トランスメンブレンドメインの共通配列に相当するM6縮重プライマーを用いて部分的なDa6ヌクレオチド配列をクローニングした後に、これを用いてヒト胸腺λ-gt-11cDNAライブラリーから本願発明に係る「完全長」のDa6ヌクレオチド配列（配列番号1で表される1613個のヌクレオチド配列）を取得している（前記「完全長」との明細書の記載については、後述するように「完全長」であるか否かの争いがある。）。
（なお、上記した縮重プライマーに用いられた共通配列の由来について、明細書第6頁第20〜28行目には、IL-8、FMLP、補体C5a、NKA自体であると記載されており、一方で明細書においてこれらがその「受容体」を示唆する場合とそれ自体を示唆する場合の2通りの記載の仕方がなされており、この点でそもそも明細書の記載は不明瞭である。そして、これらがその「受容体」でない場合には、個々バラバラの化合物群となり、そもそもいかなる立場からこれらに共通する機能を把握すべきかは全く理解できないものとなり、明細書の記載は更に不明瞭となる。一方、これらがその「受容体」である場合には、一応「受容体」としての共通する機能を念頭において本願発明の機能を想像しうるので、以下においてその「受容体」である場合について吟ずることとする。）
　そして、配列番号1で表されるDa6ヌクレオチド配列中のコード領域（配列番号5で表される999個のヌクレオチド配列）を記載し、それに対応するアミノ酸配列（配列番号2で表される333個のアミノ酸配列からなる「Da6ポリペプチド」）を推測し、Da6ポリペプチドを発現するための一般的な方法が記載されている（明細書第9頁第16行目〜第10頁第20行目）。
（実際には、この組換えタンパク質が得られたことは明細書には記載されておらず、結果として、それを用いた抗体の生産、リガンド及びアゴニスト並びにアンタゴニストを得るための同定（スクリーニング）、トランスジェニック動物の作出、アンチセンス配列の作成等は、具体的な実験を伴わない単なる推測を述べたにすぎないものである。）
　
　一方で、Da6ポリペプチド自体の有用性（機能）に関して明細書には、
「Da6と血小板活性化因子受容体とIL-8受容体（なお、出願当初の明細書では「血小板活性化因子とIL-8」と記載されているのみである。）との間の或るホモロジーのために、Da6は、新規の推定上のＧタンパク質結合型受容体をコードしていると結論した。・・・プローブとしてDa6を用いることによって、それによりコードされる受容体がＴ細胞内で優先的に発現されていることが、ノザン分析（・・・）により示された。」（明細書第8頁第20〜26行目）と記載されている。
　
　そしてまた、審判請求理由補充書において、
「『Ｇタンパク質結合型受容体』ファミリーが特定の機能を有することは、当業者にとって周知であります。この点は、本件明細書の「背景技術」の欄に以下のように記載されています：
「Ｇタンパク質は、グアニンヌクレオチド結合タンパク質として、当業者に周知である。従って、Ｇタンパク質結合型受容体（・・・）も、グアニンヌクレオチド結合タンパク質と共役する受容体として、当業者に周知である。Ｇタンパク質は、ＧＴＰの結合及び加水分解サイクルを経由して、細胞表面に存在する関連受容体から、細胞内の或るエフェクター酵素へシグナルを伝達する。」（第1頁第13行〜第18行）
　また、Ｔ細胞が免疫反応で活性化されて関わっていること、及びＴ細胞がリンホカインの産生に関わっていることも、当業者に周知であります。これらの周知事実を考慮すると、『Ｇタンパク質結合型Ｔ細胞受容体』ファミリーが生体内で特定の機能を有することは、当業者の技術常識であります。より具体的には、或る『Ｇタンパク質結合型Ｔ細胞受容体』に対するリガンドが、その受容体に結合することにより、Ｇタンパク質を介して、Ｔ細胞の活性化とリンホカインの産生とを引き起こす一連の反応の開始を制御する機能を有します。」と請求人は主張している。
　
　
IV．当審の判断
　特許法第36条第4項には、「発明の詳細な説明には、その発明の属する技術の分野における通常の知識を有する者が容易にその実施をすることができる程度に、その発明の目的、構成及び効果を記載しなければならない」と規定されており、ここで「その実施をすることができる」とは、物の発明においてはその物を作ることができ、かつ、その物を使用できることであり、方法の発明にあってはその方法を使用できることであると解されており、以下においてその点について検討する。
　
IV−１．作ることができること
　本願明細書には、配列番号1及び5で表されるヌクレオチド配列（Da6ヌクレオチド配列）が、配列番号2で表されるポリペプチド（Da6ポリペプチド）をコードしていることが記載されている。しかしながら、実際に、生体内でDa6ポリペプチドが検出されたものではなく、その部分配列さえ同定されていないことから、出願人によるアミノ酸配列の「読み枠」の推定が正しいとは直ちにはいえず、また当該Da6ポリペプチドが「完全長」のポリペプチドであるかどうかも明らかではない。
　そして、本願明細書においては、当該Da6ポリペプチドの発現すら行っていないにも拘わらず、公知のポリペプチド配列との間の「或るホモロジーのために、Da6は、新規の推定上のＧタンパク質結合型受容体をコードしていると結論した」と記載しているのであって、その推定の具体的根拠は全く不明である。
　
　しかも、遺伝子組換え技術を用いてDa6ポリペプチドのような組換えタンパク質を製造するためには、適当な宿主−ベクター系の選択、シグナルペプチドの付加等を適切に行うことにより、Da6ポリペプチドを正常に発現・分泌し、正しい立体構造に折り畳まれるように設計しなければならないし、場合によっては、糖鎖の付加の有無等の検討も必要である。
　加えて、Da6ポリペプチドに対する抗体、リガンド等を得るためには、Da6ポリペプチドが、生体内に存在する場合と同様に、免疫原性、リガンドとの結合性を発揮することを確認しなければならない。
　にもかかわらず、本願明細書中には、抗体、リガンド等を得るための方法はおろか、その材料になるDa6ポリペプチドを得るための具体的な条件等すら記載されていない。
　
　したがって、かかる明細書の記載のみによっては、配列番号1及び5で表されるヌクレオチド配列（Da6ヌクレオチド配列）が、配列番号2で表されるポリペプチド（Da6ポリペプチド）をコードしており、当該Da6ポリペプチドが或る「Ｇタンパク質結合型Ｔ細胞受容体」であるという出願人の単なる推定を確認し、その上でDa6ポリペプチドを機能的な形状で製造し、また機能的な形状のDa6ポリペプチドから抗体、リガンド等を得るためには、当業者であっても過度な実験が必要である。（「過度な実験」、すなわち、「当業者に期待しうる程度を超える試行錯誤や複雑高度な実験等」については、必要ならば、平成12年12月特許庁公表「審査基準　第Ｉ部　明細書　第1章　明細書の記載要件」「3.2　実施可能要件」(2)を参照されたい。）
　
　よって、Da6ポリペプチド（請求項15）、当該ポリペプチドに対する抗体（請求項16）、モノクローナル抗体（請求項17）、リガンド（請求項18）、Da6ヌクレオチド配列により機能が付与されたトランスジェニック動物（請求項26、27）について、「過度な実験」を行うことなく作ることができず、加えて、材料であるDa6ポリペプチドが得られない以上、Da6ポリペプチドを用いて薬剤をアッセイすること（請求項19、22、25）も不可能であるから、これらの発明はいずれも、当業者が容易に実施できないと認められるので、本願は特許法第36条第4項に規定する要件を満たしていない。
　
　
IV−２．使用できること
　遺伝子関連の発明において、その有用性（機能）が明細書に記載されておらず、かつ何らその有用性（機能）が類推できないものは、業として利用できない発明であり、特許法第29条第1項柱書きの要件に違反する。そして、この場合、発明の詳細な説明に、どのような産業上の利用ができるかについて記載されていないことになり、特許法第36条第4項の実施可能要件(使用できること)にも違反することとなる。（平成11年10月特許庁公表「遺伝子関連発明の審査の運用に関する事例集」参照）
　そこで次に、産業上利用ができる程度にDa6ポリペプチド（請求項15）の有用性（機能）が本願明細書に記載されているか否かを検討する。
　
　上記したように、本願明細書は、(1)Da6ヌクレオチド配列をクローニングの際に用いたプライマーの由来が、各種の「受容体」に関するものであることが明示されていないこと、(2)ホモロジーの比較対象が血小板活性化因子やIL-8の「受容体」であることが出願当初の明細書には記載されていなかったこと、(3)ホモロジー検索の結果も含めて、Da6ポリペプチドに関して具体的な実験は一切行われていない等において、すでにその記載は不備であると認められるが、請求人は、Da6ポリペプチド（請求項15）の有用性（機能）を論じているので、その妥当性について併せて検討する。
　
IV−２−１．Ｇタンパク質共役型受容体（GPCR）について
　請求人は、Da6ポリペプチドが、公知の血小板活性化因子受容体及びIL-8受容体との間のある程度のホモロジーを有することから、「Ｇタンパク質結合型受容体」をコードしていると結論している。しかしながら、明細書には「ある程度のホモロジー」と述べるだけで、その具体的根拠を明らかにしていないことから、「Ｇタンパク質結合型受容体」をコードしているという結論自体を確認することができないが、この点については、さらに以下に説明するような「Ｇタンパク質結合型受容体」に係る有用性（機能）に関する問題が存在する。
　
　野口照久・石井威望監修「21世紀の創薬科学」（1998年10月25日発行、共立出版（株））第28頁下から4行目〜第29頁第6行目には、
「Ｇタンパク質共役型受容体（GPCR）は細胞膜を7回貫通する特徴的な分子構造を有し、単一の分子としては薬物治療標的上もっとも重要なものである。外的シグナルを受容する最大数の分子ファミリーであり、多様なリガンドに対応して重要な生理機能の制御を司るとともに、すでに低分子化合物によりその機能を制御でき、直接治療に結びつく創薬ターゲットとしての輝かしい実績を有する。巨大な遺伝子ファミリーで、ゲノム上約数千遺伝子が存在すると考えられており、現在までに約250の遺伝子が同定されている。しかし、そのなかで約150のGPCRでのみリガンドとの対応がなされているだけである。すなわち、他のGPCRはリガンド、生理的機能が不明のいわゆる“オーファン”受容体である。・・・今後急速にオーファンGPCRが増大することは予測に難くない。」と記載されいる。
　また、「創薬研究とコンピューター科学」（2000年3月10日発行、株式会社シーエムシー）第4頁の「2.　Ｇタンパク質共役型レセプター」の項目には、
「レセプターは、細胞膜に埋め込まれた膜タンパク質であり、細胞外の情報伝達物質（アゴニスト、アンタゴニスト）を特異的に認識、結合して細胞内に新たな情報を送り込む。これらは、大きく３つのグループに分けられる。まず、イオンチャンネルのようにレセプター自体がチャネルを構成するもの、また、細胞増殖因子など、膜貫通ヘリックスを1本持ち、細胞質側にチロキシナーゼ活性部位を持つもの、さらに、アドレナリンレセプターなどGTP結合タンパク質（Ｇタンパク質）を仲介として働くものである。
　この中で3番目のグループは、神経情報伝達に重要な役割を果たし、特に即効的な情報の伝達をするので、創薬の重要なターゲットである。そこで本稿では、このグループに話を絞ろう。これらは、Ｇタンパク質共役型レセプター（Ｇ−Protein Coupled Receptor family）と呼ばれる巨大なスーパーファミリーで、データベースの中にも多くのエントリーがある（現在、SWISS PROT中には約900配列が登録されている。）構造的にみると、まず7本の貫通ヘリックスから構成されることが大きな特徴であり、このほかにも図1に示すようにいくつかの共通点を持っている。機能をみると、実に多彩で、数百〜のリガンド種とそれぞれ特異的に結合し、十数種のＧタンパク質と相互作用している。この中で、現在でも機能不明のcDNAが次々と見つかっているが、これらがいったいどのような機能を持っているのかまだはっきりとはわかっていない。」と記載されている。
　
　しかるに、本件出願後に頒布されたこれら刊行物にも記載されているように、Ｇタンパク質共役型受容体（GPCR）（本願の「Ｇタンパク質結合型受容体」に相当する。）は、外的シグナルを受容する最大数の分子ファミリーであり（ゲノム上に約数千種の遺伝子が存在する）、多様なリガンドに対応して多数の重要な生理機能の制御に関与するものが含まれることが理解され、このように、あまりにも多種多様な機能が関与するものにあっては、単なる配列情報のみからはその機能を確認することは不可能であるといえる。このため、当該ファミリーに属するcDNAも含め多くのものがいかなる具体的な機能を有しているかということは、未だ明瞭でないというのが当業者の認識である。
　してみれば、Da6ポリペプチドが「Ｇタンパク質結合型受容体」であるということが確認しえた場合においても、ヒトの何らかの重要な生理機能の制御を担っている可能性が期待できるといえるに留まる。そして、「Ｇタンパク質結合型受容体」が巨大な分子ファミリーであってそれぞれのファミリーのメンバーが生体内で多種多様な機能を担っていることを考慮すれば、現時点で、その具体的な機能をその構造的特徴のみから推測することは到底不可能であるといわざるを得ない。
　
IV−２−２．Ｔ細胞との関連について
　次に、本願明細書中において、「プローブとしてDa6を用いることによって、それによりコードされる受容体がＴ細胞内で優先的に発現されていることが、ノザン分析（・・・）により示された」（明細書第8頁第20〜26行目）との記載されている点については、具体的な実験データが記載されておらず、どのように確認したのか不明であるとともに、他の組織では検出できないＴ細胞に特異的に発現される受容体であるのか否かも明らかではない。
　そして、Ｔ細胞内でのみ発現されている受容体である場合においても、Ｔ細胞には、現在わかっているだけでも、(1)Ｂ細胞の抗体産生を助ける働きをするヘルパーＴ細胞（helper T cells）、(2)特定の抗原を表現する細胞を溶解する細胞傷害性Ｔ細胞（cytotoxic T cells）(3)免疫反応を抑制する機能をもつサプレッサーＴ細胞（suppressor T cells）の大きく異なる機能を有する少なくとも3つのタイプが存在し、更にヘルパーＴ細胞（helper T cells）については、IL-2、IFN-γ、TNF等を産生するTh1細胞とIL-4、IL-5、IL-6、IL-10等を産生するTh2細胞に細展開されることからも明らかなように、Ｔ細胞は生体内で様々な機能を有しているので、「Ｔ細胞」内で優性的に発現されたという情報だけではその具体的な機能を特定することはできない。（必要であれば、実験医学別冊「Bio Science 用語ライブラリー　免疫」1995年11月1日（株）羊土社発行、第18頁「Ｔ細胞」の項目及び第14〜17頁「概論−免疫システム−」の項目参照）
　したがって、仮にDa6ポリペプチドがＴ細胞に特異的に発現される受容体であることが確認された場合においても、Ｔ細胞に係るいずれの特定の機能にどのように作用するのか（抑制するのか活性化するのか）が明らかであったとは言えず、Ｔ細胞に関連する遺伝子及びタンパク質の機能が「産業上利用可能」な程度に明らかになったとすることはできない。
　
IV−２−３．実験材料としての有用性について
　さらに、審判請求人は、審判請求理由補充書において「或る『Ｇタンパク質結合型Ｔ細胞受容体』に対するリガンドが、その受容体に結合することにより、Ｇタンパク質を介して、Ｔ細胞の活性化とリンホカインの産生を引き起こす一連の反応において、前記『Ｇタンパク質結合型Ｔ細胞受容体』は、これらの一連の反応の開始を制御する機能を有します」と主張しているが、右主張は、Da6ポリペプチドが属すると推測されている上述した「Ｇタンパク質共役型受容体（GPCR）」（本願の「Ｇタンパク質結合型受容体」に相当する。）ファミリーが共通して有することがよく知られている性質を述べたにすぎず、本願発明のDa6ポリペプチドが有する特定の機能を具体的に説明するものではない。
　
　Da6ポリペプチドそのものが有する特定の具体的な機能が明らかでないものであるところ、Da6ポリペプチドが実験材料として利用できるとすれば、せいぜいDa6ポリペプチド自体の有する機能を解析することを目的とした、生体内のDa6ポリペプチドの発現情報等を得るための手段として利用できる、抗体（請求項16及び17）、リガンド等のアッセイ法（請求項19、22、25項）並びにトランスジェニック動物（請求項26及び27）の材料として役立つ程度のことでしかない。
　
　そうであるから、本願発明のように、Da6ポリペプチドの機能解析に関する実験材料として供することができるであろうという漠然とした一般的推測のみをもって、Da6ポリペプチドの機能が、「産業上利用可能」な程度に明らかに記載されているとすることはできない。（東京高判平成12年2月22日；平成10年（行ケ）95号参照）
　
　よって、Da6ポリペプチドに係る発明（請求項15）が、「産業上利用可能」な程度に「使用できること」が記載されている、すなわち、その具体的かつ特異的に有用性（機能）を解明するためには、当業者であってもさらに多くの実験を行わなければならず、「当業者に期待しうる程度を超える試行錯誤や複雑高度な実験等（いわゆる「過度な実験」）を行う必要があるとき」に該当するものと判断される。
　
IV−２−４．Da6ポリペプチド以外の発明の有用性について
　Da6ポリペプチドに係る発明（請求項15）が「使用できること」が明らかでない以上、それをコードしたDa6ヌクレオチド配列に係る発明（請求項1及び7）も「使用できること」が認められない。
　また、Da6ポリペプチドに係る発明（請求項15）から派生する、請求項16及び17に記載された抗体に係る発明、請求項18に記載されたリガンドに係る発明、請求項19、22、25に記載されたアッセイ方法に係る発明、請求項26及び27に記載されたトランスジェニック動物に係る発明のいずれも「使用できること」が認められない。
　さらに、Da6ヌクレオチド配列に係る発明（請求項1及び7）から派生する、請求項28〜31に記載されたアンチセンス配列に係る発明も「使用できること」が認められない。
　
　以上述べたとおり、請求項1〜31に係る発明のいずれも、明細書及び図面並びに優先日当時の技術常識を参酌しても、産業上利用可能であるように「使用できること」が確認できず、当業者に容易に実施可能であるとは認められないので、本願は特許法第36条第4項に規定する要件を満たしていない。
　
　
IV−3．請求項32及び33に記載された発明について
　平成9年12月10日付け手続補正書により特許請求の範囲に新たに追加された請求項32及び33に記載された発明も、拒絶査定で指摘されたように、アンチセンス配列（請求項28〜31）により得られる効果が不明である限り、その用途を明示した医薬用途発明（移植片拒絶及び炎症の治療用）が効果を奏するのかは全く不明であるから、薬理試験データ、投与方法、薬用量、製剤化のための事項等の必須の記載事項が明細書に記載されていないことを指摘するまでもなく（東京高判平成10年10月30日；平成8年（行ケ）第201号参照）、他の請求項に記載された発明と同様に、特許法第36条第4項に規定する要件を満たしていないことは明らかである。
　
　
V．むすび
　以上のとおりであるから、本願は、特許法第36条第4項に規定する要件を満たしていないので、拒絶をすべきものである。
　よって、結論のとおり審決する。