【事件の表示】
　上記当事者間の特許第４３９７９６５号発明「新規分岐グルカン並びにその製造方法および用途」の特許無効審判事件について、次のとおり審決する。
【結　論】
　請求のとおり訂正を認める。
　本件審判の請求は、成り立たない。
　審判費用は、請求人の負担とする。
【理　由】
第１　手続の経緯
　特許４３９７９６５号（以下「本件特許」という。）は，平成２１年４月１５日（優先権主張平成２０年９月１８日）の出願であって，平成２１年１０月３０日に設定登録されたもので，その後の無効審判における手続は次のとおりである。
　　平成２４年　６月１５日　無効審判請求　 
　　　　同　年　９月　３日　答弁書及び訂正請求書 
　　　　同　年１１月　１日　口頭審理陳述要領書（請求人及び被請求人）
　　　　同　年１１月１５日　上申書（被請求人）
　　　　同　年１１月１５日　口頭審理
　　平成２５年　１月１５日　上申書（請求人及び被請求人）
　　　　同　年　１月１８日　上申書（被請求人）
　
第２　訂正請求について
　１．訂正請求の内容
　被請求人が求めた訂正は，本件特許の明細書及び特許請求の範囲を，訂正請求書に添付した訂正明細書及び特許請求の範囲のとおり，一群の請求項ごとに訂正するものであって，次の３つの事項から成る。
　
　（１）訂正事項１
　請求項１〜３，７，８，及び１１〜３６を削除する。
　
　（２）訂正事項２
　請求項４の「請求項１〜３のいずれか一項に記載のグルカンまたはその還元物」との記載を，「α−１，４−結合により構成された直鎖状グルカンと，少なくともその直鎖状グルカンの非還元末端に導入された分岐構造とからなる構造を有する，重合度１１〜３５のグルカンまたはその還元物であって，分岐構造がα−１，４−結合以外の結合様式により直鎖状グルカンの非還元末端に結合した１個以上のグルコース残基であるグルカンまたはその還元物」と訂正する（請求項４の記載を引用する請求項５，６，９，及び１０も同様に訂正される）。
　
　（３）訂正事項３
　請求項４の「液糖または粉糖の製造法。」との記載を，「液糖または粉糖の製造法であって，糖転移作用を有する酵素がアスベルギルス　ニガー（Aspergillus niger）またはアクレモニウム　エスピー(Acremonium sp.)由来のα−グルコシダーゼである，製造法。」と訂正する（請求項４の記載を引用する請求項５，６，９，及び１０も同様に訂正される。）
　
　２．訂正請求の適否
　（１）訂正事項１
　訂正事項１は請求項１〜３，７，８，及び１１〜３６を削除することで，特許請求の範囲を減縮しようとするものである。
　したがって，当該訂正事項１は，特許法第１３４条の２第１項ただし書第１号に掲げる特許請求の範囲の減縮を目的とするものである。
　
　（２）訂正事項２
　訂正事項２は，請求項１〜３の削除に伴い，これらの請求項を引用していた請求項４に，請求項４の記載内容をそのまま請求項４に加入する訂正である。
　したがって，訂正事項２は特許法第１３４条の２第１項ただし書第４号に掲げる，他の請求項の記載を引用する請求項の記載を当該他の請求項の記載を引用しないものとすることを目的とするものである。
　
　（３）訂正事項３
　上記訂正事項３は，請求項４の訂正前の請求項４に記載の特許発明では特定がなされていなかった，「糖転移作用を有する酵素」について，「アスベルギルス　ニガー(Aspergillus niger)またはアクレモニウム　エスピー(Acremonium sp.)由来のα−グルコシダーゼ」に限定するものである。
　したがって，訂正事項３は，特許法第１３４条の２第１項ただし書第１号に掲げる特許請求の範囲の減縮を目的とするものである。
　
　また，上記訂正事項１ないし３は実質上特許請求の範囲を拡張し，又は変更するものには該当せず，特許法第１３４条の２第９項で準用する第１２６条第６項に適合するものである。さらに，「糖転移作用を有する酵素」として「アスベルギルス　ニガー(Aspergillus niger)またはアクレモニウム　エスピー(Acremonium sp.)由来のα−グルコシダーゼ」が使用できることは，本件特許明細書に「本発明による製造方法に用いる『糖転移作用を有する酵素』としては，α−グルコシダーゼ・・・（中略）・・・が挙げられる。」（段落【００４７】），「α−グルコシダーゼの微生物起源は特に限定されないが，例えば，アスペルギルス ニガー（Aspergillus niger）およびアクレモニウム エスピー（Acremonium sp.）由来のものを用いることができる。」（段落【００４８】）と記載されているから，この訂正は願書に添付した明細書，特許請求の範囲又は図面に記載した事項の範囲内の訂正であり，特許法第１３４条の２第９項で準用する第１２６条第５項に適合するものである。
　
　（４）本件訂正についてのむすび 
　以上のとおりであるから，本件訂正を認める。
　
第３　当事者の主張
　１．請求人の主張の概要
　審判請求書，口頭審理陳述要領書，口頭審理調書及び平成２５年１月１５日付け上申書の記載によれば，請求人が主張する無効理由は，本件特許の訂正後の請求項４，５，６，９及び１０に係る発明は，甲第１０号証に示される，本件特許出願の優先日前の他の特許出願であって，本件特許出願の優先日後に国際公開がされたものの第１８４条の４第１項の国際出願日における国際出願の明細書，請求の範囲又は図面に記載された発明と同一であり，特許法第１８４条の１３の規定により読み替えて適用される特許法第２９条の２の規定に違反して特許されたものである，とするものであり，証拠方法として甲第１〜１５号証が提出されている。
　
　なお，平成２４年１１月１５日の口頭審理において，請求人は，審判請求書において主張した「本件特許の請求項１〜３，１１〜１７，１９〜２５，２７，２９〜３２，及び３４に係る発明についての特許は，特許法第２９条第１項第３号の規定に違反してされたものである」，「本件特許の請求項１〜３，１１〜２７，２９〜３４に係る発明についての特許は，特許法第２９条第２項の規定に違反してされたものである」，及び「本件特許の発明の詳細な説明は，請求項１〜３，１１〜３６に係る発明について，特許法第３６条第４項第１号又は同条第６項第１号に規定する要件を満たしていない」とする無効理由は撤回すると陳述し，被請求人はそれに同意した（平成２４年１１月１５日付け第１回口頭審理調書）。
　
　＜証拠方法＞
　甲第１号証：特開２００６−３１２７０５号公報
　甲第２号証：実験報告書I（平成２４年５月２８日作成）
　甲第３号証：ＣＡＳ　ＲＥＧＩＳＴＲＹ　ＦＩＬＥ，ＣＡＳ登録番号１０
　　　　　　　２１８５８−１９−４（２００８年５月２２日登録）
　甲第４号証：不破英次他編「澱粉科学の事典」，朝倉書店，２００３年３
　　　　　　　月２０日発行，４３８ページ
　甲第５号証：岩本博行博士の見解書
　甲第６号証：特開平７−２８４３６６号公報
　甲第７号証：特開２００７−５３９５２号公報
　甲第８号証：特開２００６−１２５６９４号公報
　甲第９号証：早川幸男編著「糖アルコールの新知識」，株式会社食品化学
　　　　　　　新聞社，１９９６年１０月１５日発行，１〜７ページ
　甲第１０号証：再公表特許Ｗ０２００８／１３６３３１
　甲第１１号証：実験報告書II（平成２４年５月２８日作成）
　甲第１２号証：平成２１年８月３１日付意見書
　甲第１３号証：鈴木繁男他１名編「澱粉科学実験法」，朝倉書店，１９７
　　　　　　　　９年１０月１日発行，１１３〜１１４ページ
（以上，審判請求書に添付）
　
　甲第１４号証：岡田茂孝・北畑寿美雄監修　「工業用糖質酵素ハンドブッ
　　　　　　　　ク」，１９９９年８月２０日，株式会社講談社発行，２７
　　　　　　　　〜２８ページ
（以上，口頭審理陳述要領書に添付）
　
　甲第１５号証：実験報告書III（平成２４年１２月１９日作成）
（以上，平成２５年１月１５日付け上申書に添付）
 　
　２．被請求人の主張
　被請求人は，請求人の主張する無効理由は理由がないと主張し，証拠方法として乙１〜３号証を提出している。
　
　＜証拠方法＞
　乙第１号証：化学大辞典２，共立出版株式会社，昭和３５年６月３０日発
　　　　　　　行，４７４〜４７５ページ
　乙第２号証：生化学辞典（第３版），株式会社東京化学同人，１９９８年
　　　　　　　１０月８日発行，２６〜２７ページ
　乙第３号証：＜改訂版＞微生物の分類と同定（上），株式会社学会出版セ
　　　　　　　ンター，１９８４年４月２５目発行，５０〜５５ページ
（以上，答弁書に添付）
　
第４　本件発明
　訂正後の本件特許の請求項４，５，６，９及び１０に係る発明（以下，それぞれ「本件訂正発明４」，「本件訂正発明５」，「本件訂正発明６」，「本件訂正発明９」及び「本件訂正発明１０」という。）は，平成２４年９月３日付け訂正請求書に添付された特許請求の範囲の記載からみて，次のとおりのものと認める（なお，下線は訂正個所を示す。）。
　
「【請求項４】
　シクロデキストリン生成酵素と糖転移作用を有する酵素とを，デンプン原料に作用させる工程を含んでなる，
α−１，４−結合により構成された直鎖状グルカンと，少なくともその直鎖状グルカンの非還元末端に導入された分岐構造とからなる構造を有する，重合度１１〜３５のグルカンまたはその還元物であって，分岐構造がα−１，４−結合以外の結合様式により直鎖状グルカンの非還元末端に結合した１個以上のグルコース残基であるグルカンまたはその還元物を
であって，糖転移作用を有する酵素がアスペルギルス ニガー（Aspergillus niger)またはアクレモニウム　エスピー（Acremonium sp.）由来のα−グルコシダーゼである，製造法
　
　【請求項５】
　シクロデキストリン生成酵素と糖転移作用を有する酵素に加えて，枝切り酵素を更に作用させる，請求項４に記載の製造法。
　
　【請求項６】
　シクロデキストリン生成酵素が，パエニバチルス エスピー (Paenibacillus sp.)，バチルス コアギュランス (Bacillus coagulans)，バチルス ステアロサーモフィルス (Bacillus stearothermophilus)，またはバチルス マゼランス (Bacillus macelans) 由来のものである，請求項４または５に記載の製造法。
　
　【請求項９】
　枝切り酵素が，イソアミラーゼ，プルラナーゼ，およびこれらの組み合わせからなる群から選択される，請求項５に記載の製造法。
　
　【請求項１０】
　枝切り酵素が，マイロイデス オドラータス (Myroides odoratus)由来イソアミラーゼ，シュードモナス アミロデラモサ (Pseudomonas amyloderamosa) 由来イソアミラーゼ，およびクレブシエラ プネウモニアエ（Klebsiella pneumoniae）由来プルラナーゼ，並びにこれらの組み合わせからなる群から選択される，請求項５に記載の製造法。」
　
第５　当審の判断
　１．本件訂正発明４について
　（１）各甲号証に記載された事項
　請求人が提出した甲第１０号証，甲第１１号証及び甲第１５号証には，それぞれ次の事項が記載されている（なお，下線は当審で付加した。）。
　
　　ア．甲第１０号証
　　（ア−１）「食物繊維とは，本来，動物が消化し難いセルロース，リグニン，ヘミセルロース，ペクチンなど植物細胞成分を意味するものの，広義には，
アミラーゼで消化されない難消化性の水溶性多糖類も含まれ，これらは水溶性食物繊維と呼ばれている
　
　　（ア−２）「グルカンにおけるグルコースの結合様式であるグルコシド結合（以下，本明細書では「グルコシド結合」を単に「結合」と略称する。）の内，α−１，６結合はα−１，４結合に比べてアミラーゼで分解され難いことから，
α−１，６結合を多く含むグルカンにも水溶性食物繊維としての用途が期待できる
　
　　（ア−３）「また，安価な澱粉にアミラーゼを作用させ，主としてα−１，４結合を分解することによりα−１，６結合の含量を高めて水溶性食物繊維を調製しようとする試みも為されている。・・・（中略）・・・
澱粉部分分解物（デキストリン）に作用しα−１，６結合を導入する酵素
α−１，６結合の導入割合が少ない
こと
酵素自体の安定性が低いことなどの問題点があり，現実に使用されるに至っていない
　
　　（ア−４）「本発明は，
水溶性食物繊維として有用なグルカンとその製造方法
を提供することを課題
　
　　（ア−５）「上記課題を解決するために，本発明者らはマルトース及び／又はグルコース重合度３以上の
α−１，４グルカンを原料（基質）とし，分岐
α−１，４結合以外
）を比較的多く有する分岐α−グルカンを生成する酵素に期待を込めて，このような酵素を産生する微生物を広く探索した
ＰＰ７１０株及びＰＰ３４９株が，マルトース及び／又はグルコース重合度３以上のα−１，４グルカンに作用し，α−１，４，α−１，６，α−１，３，α−１，４，６及びα−１，３，６結合を有する分岐α−グルカンを生成する新規なα−グルコシル転移酵素を菌体外に産生することを見出した
　
　　（ア−６）「例えば，澱粉又はその部分分解物やアミロースの水溶液に，本発明のα−グルコシル転移酵素を作用させた場合の分岐α−グルカンの生成メカニズムは，以下のように推察される。
１）本酵素は，基質としてマルトース及び／又はグルコース重合度が３以上のα−１，４グルカンに作用し，非還元末端グルコース残基を他のα−１，４グルカンの非還元末端グルコース残基に主としてα−１，４又はα−１，６グルコシル転移することにより，非還元末端グルコース残基の４位又は６位水酸基にグルコースがα−結合したα−１，４グルカン（グルコース重合度が１増加したα−グルカン）と，グルコース重合度が１減じたα−１，４グルカンを生成する。
２）本酵素はさらに，１）で生じたグルコース重合度が１減じたα−１，４グルカンに作用し，１）で生じたグルコース重合度が１増加したα−グルカンに対して，１）と同様に分子間α−１，４又はα−１，６グルコシル転移することにより，１）で生成したグルコース重合度が１増加したα−グルカンの非還元末端グルコース残基の４又は６位水酸基にグルコースをさらに転移し，鎖長を伸長する。
３）上記１）及び２）の反応を繰り返すことにより，マルトース及び／又はグルコース重合度３以上のα−１，４グルカンからα−１，４及びα−１，６結合を有するグルカンを生成する。
４）
本酵素は，
α−１，３結合，α−１，４，６結合及びα−１，３，６結合をも有するグルカンを生成
５）上記１）乃至４）の反応が繰り返される結果として，
グルコースが主としてα−１，４結合及びα−１，６結合で結合し，
α−１，３結合，α−１，４，６結合及びα−１，３，６結合を有する本発明の分岐α−グルカンを生成
　
　　（ア−７）「＜
実験１７
・・・（中略）・・・
澱粉部分分解物
水に溶解し
バチルス・サーキュランス　ＰＰ７１０由来α−グルコシル転移酵素精製標品を
加え
アミラーゼを
加え，４０℃，ｐＨ６．０で７２時間作用させた
反応液を１０分間煮沸して反応を停止させた
　
　　（ア−８）「＜
実験１８−１
　バチルス・サーキュランス　ＰＰ７１０由来アミラーゼに変えて，シュードモナス・アミロデラモサ（Pseudomonas amyloderamosa）由来のイソアミラーゼ（株式会社林原生物化学研究所製）を固形物１グラム当たり０，５０，２００，５００又は１，０００単位加えた以外は
実験１７と同様に反応させた
　
　　（ア−９）「＜実験１８−３：
α−グルコシル転移酵素とＣＧＴａｓｅを併用した分岐α−グルカンの調製
　シュードモナス・アミロデラモサ由来のイソアミラーゼに変えて
バチルス・ステアロサーモフィラス（Bacillus thermophilus）由来のＣＧＴａｓｅ
加えた
実験１８−１と同様に反応させた
各反応条件によりそれぞれ得た分岐α−グルカン
基質として用いた澱粉部分分解物
　
　　（ア−１０）「＜実験１８−４：α−グルコシル転移酵素とイソアミラーゼ及びＣＧＴａｓｅを併用した分岐α−グルカンの調製と得られた分岐α−グルカンの分子量分布と水溶性食物繊維含量＞
　
実験１８−１
さらにバチルス・ステアロサーモフィラス由来のＣＧＴａｓｅ
加えた
　
　　イ．甲第１１号証「実験報告書II」（平成２４年５月２８日作成）
　　（イ−１）「３．実験
３−１．主な材料
　澱粉部分分解物（商品名『パインデックス　＃１００』，松谷化学工業株式会社販売）
　
α−グルコシル転移酵素
バチルス・サ−キュランス　ＰＰ７１０
　　　精製酵素標品，株式会社林原製，甲第１０号証記載の方法にて調製）
　シクロマルトデキストリングルカノトランスフエラ−ゼ（以下，「
ＣＧＴａｓｅ
　イソアミラーゼ（シュードモナス・アミロデラモサ由来，試薬級，株式会社林原製）
　プルラナーゼ（クレブシエラ・アエロゲネス由来，試薬級，株式会社林原製）」（２ページ２７行〜３ページ４行）
　
　　（イ−２）「３−３．被験試料の調製
・被験試料Ａ及びＢ
　
甲第１０号証の実験１８−３を忠実に再現することにより，分岐α−グルカンを調製した。
澱粉部分分解物
α−グルコシル転移酵素
加え
４０℃で７２時間反応させた後，１００℃で１０分間加熱し反応を停止させた
被験試料Ａ
　同様に，
甲第１０号証の実験１８−４を忠実に再現
イソアミラーゼを
併用
被験試料Ｂ
　
　　（イ−３）「４−２．被験試料Ａ及びＢの糖組成分析及びグルコ−ス重合度１１〜３５のグルカンの確認
　原料とした澱粉部分分解物（対照），被験試料Ａ及びＢの糖組成を調べたＨＰＬＣクロマトグラムを図２−ａ，２−ｂ及び２−ｃにそれぞれ示した（図中に線で示す範囲は，グルコース重合度１１〜３５のグルカンの溶出位置（保持時間２２分乃至５３分）を示す）。
　図２−ｂ及び２−ｃに見られるとおり，
被験試料Ａ及びＢはいずれもグルコ−ス重合度１１〜３５のグルカンを含有していることが確認された
被験試料Ａ及びＢにおけるグルコース重合度１１〜３５のグルカンの含量は，それぞれ約２９％及び約５７％であった
　
　　（イ−４）「４−３．被験試料Ａ及びＢに含まれるグルカンの構造分析
４−３−１．　メチル化分析
　被験試料Ａ及びＢに含まれるグルカンを構成するグルコ−ス残基の結合様式を調べるため，
被験試料Ａ及びＢをそれぞれメチル化分析に供し，得られた結果を表２にまとめた
　・・・（中略）・・・
　
表２の結果から，原料とした澱粉部分分解物（パインデックス　＃１００）を構成するグルコ−ス残基の大部分（９０．５％）が，
１位及び４位のＯＨ基の２箇所で他のグルコ−スと結合した（α−１，４結合した）グルコ−ス残基である
　一方，
被験試料Ａ及びＢでは
（１位ＯＨ基及び６位ＯＨ基の２箇所のみで他のグルコースと結合したグルコ−ス残基）がそれぞれ部分メチル−アセチル−グルシトール全体の５０．１％及び５９．６％認められた
　さらに，
被験試料Ａ及びＢでは，
１位ＯＨ基及び３位ＯＨ基の２箇所のみで他のグルコ−スと結合したグルコ−ス残基）がそれぞれ０．８％及び０．９％
１位ＯＨ基，３位ＯＨ基及び６位ＯＨ基の３箇所で他のグルコ−スと結合したグルコ−ス残基）がそれぞれ１．１％及び１．３％とわずかに認められた
　上記メチル化分析の結果は，
被験試料Ａ及びＢにおいて，α−グルコシル転移酵素の糖転移作用により，澱粉部分分解物に新たに導入された分岐構造は，そのほとんどがα−１，６結合を介するものであり，その分岐構造はグルカンの主に非還元末端に導入された
　
反応原料がα−１，４結合で構成される直鎖状グルカンを含む澱粉部分分解物であること，及び，上記結果から，被験試料Ａ及びＢはいずれもα−１，４結合により構成された直鎖状グルカンの少なくとも非還元末端にα−１，６結合を介した分岐構造が導入されたグルカンを含有する
　
　　ウ．甲第１５号証「実験報告書III」（平成２４年１２月１９日作成）
　　（ウ−１）「
デンブン原料に，シクロテキストリン生成酵素とアスペルギルス　ニガー由来のα−グルコシダーゼを作用させる分岐α−グルカン含有糖液の製造方法として本件特許明書に記載の製造例１３を
忠実に再現することによって，２種類の分岐α−グルカン含有糖液（被験試料α及び被験試料β）を製造した
　
　　（ウ−２）「４．結果
４−１．被験試料α及びβの「メガ口糖」含量及び「分岐メガロ糖」含量
　被験試料α及び被験試料βのＨＰＬＣクロマトグラムを図１−ａ及び図１−ｂに，また，被験試料α及び被験試料βのβーアミラーゼ消化物のＨＰＬＣクロマトグラムを図２−ａ及び図２−ｂにそれぞれ示した。
　なお，図中に符号「ＤＰ１１」及び「ＤＰ３５」を両端に付した線で示す範囲は，
グルコース重合度１１〜３５の糖質，すなわち，「メガロ糖」
・・・（中略）・・・
　表１に示すとおり，
被験試料α及び被験試料βの「メガロ糖」含量は，それぞれ，１７．５質量％及び１８．６質量％
　
　　（ウ−３）「４−２．　被験試料α及びβにおける構成糖グルコースの結合様式
　被験試料α及びβ中のグルカンを構成するグルコースの結合様式を調べるため，
被験試料α及び被験試料βをそれぞれ
メチル化分析に供し
　・・・（中略）・・・
　表２の結果から，原料とした
コーンスターチ液化物を構成するグルコース残基の大部分（９１．９％）が
１位及び４位のＯＨ基の２箇所で他のグルコースと結合した（α−１，４−結合した）グルコース残基である
　さらに，コーンスターチ液化液では，２，３，４，６−テトラメチル−１，５−ジアセチルーグルシトール（１位のＯＨ基のみで他のグルコースと結合したグルコース残基，非還元末端グルコース残基）が３．８％検出された。
　一方，被験試料α及び被験試料βでは，２，３−ジメチル−１，４，５，６−テトラアセチルーグルシトール
（α一１，４，６−結合したグルコース残基）がそれぞれ６．２％及び６．５％検出され，原料であるコーンスターチ液化液の場合の４．３％に比べ約２％増加
　
　　（ウ−４）「アクレモニウム　エスビー由来のα−グルコシダーゼについて
　
アクレモニウム　エスピー由来のα−グルコシダーゼは入手が困難であったので，今回の実験では，当該酵素を用いた再現実験は行っていない
　しかしながら，上記で述べたと同様に，仮に，
アクレモニウム　エスピー由来のα−グルコシダーゼが直鎖状グルカンの非還元末端にのみα−１，３−結合を介した分岐構造を導入するとしても
直鎖状グルカンの内部にもα−１，３−結合を介した分岐構造が導入されることになる
　したがって，
糖転移作用を有する酵素として，アクレモニウム　エスピー由来のα−グルコシダーゼを用いる場合であっても
非還元末端のみならず，内部グルコースにも分岐が導入されると合理的に推測することができる
　
　（２）先願発明１
　上記摘記事項（ア−７）〜（ア−９）（特に下線部）の記載から，本件特許の出願日前の２００８年４月２３日（パリ条約に基づく優先権主張，２００７年４月２６日，日本国）を国際出願日とする日本語でされた国際出願であって，本願の優先日後の２００８年１１月１３日に国際公開（国際公開第２００８／１３６３３１号）された特願２００９−５１２９４４号（以下，「先願」という。）の国際出願日における国際出願の明細書，請求の範囲又は図面（以下，「先願明細書」という。）には，以下の発明が記載されていると認められる。
　「バチルス・サーキュランス　ＰＰ７１０由来α−グルコシル転移酵素及びバチルス・ステアロサーモフィラス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ　ｔｈｅｒｍｏｐｈｉｌｕｓ）由来のＣＧＴａｓｅとを，澱粉部分分解物に作用させることにより，分岐α−グルカンを調製する方法。」（以下，「先願発明１」という。）
　
　（３）対比
　本件特許発明と，先願発明１を対比すると，後者の「α−グルコシル転移酵素」，「澱粉部分分解物」及び「分岐α−グルカン」はそれぞれ，前者の「糖転移作用を有する酵素」，「デンプン原料」及び「グルカン」に相当する。また，後者の「ＣＧＴａｓｅ」は前者のシクロデキストリン生成酵素のことであることは明らかである（本件特許明細書２０ページ１３行の「糖化反応に使用したシクロデキストリン生成酵素（ＣＧＴａｓｅ）を以下に示す。」の記載等参照）。したがって，両者の一致点と相違点は以下のとおりである。
　
　［一致点］
　両者が「シクロデキストリン生成酵素と糖転移作用を有する酵素とを，デンプン原料に作用させる工程を含んでなる，グルカンを含有する糖の製造法。」である点。
　
　［相違点］
　（ｉ）前者が液糖または粉糖の製造法であるのに対し，後者ではこのような特定がなされていない点。
　
　（ｉｉ）前者で製造される糖が，α−１，４−結合により構成された直鎖状グルカンと，少なくともその直鎖状グルカンの非還元末端に導入された分岐構造とからなる構造を有する，重合度１１〜３５のグルカンであって，分岐構造がα−１，４−結合以外の結合様式により直鎖状グルカンの非還元末端に結合した１個以上のグルコース残基であるグルカンを含むものであるのに対し，後者ではこのような特定がなされていない点。
　
　（ｉｉｉ）前者において，糖転移作用を有する酵素がアスペルギルス ニガー（Aspergillus niger)またはアクレモニウム　エスピー（Acremonium sp.）由来のα−グルコシダーゼであるのに対し，後者ではバチルス・サーキュランス　ＰＰ７１０由来α−グルコシル転移酵素が用いられる点。
　
　（４）相違点についての判断
　　ア．相違点（ｉ）について
　摘記事項（ア−９）の「実験１８−３」が用いた「実験１８−１」（摘記事項（ア−８））の反応は「実験１７」（摘記事項（ア−７））と同様であるとされるところ，「実験１７」では原料である澱粉部分分解物を「水に溶解し」て反応させ，「反応液を１０分間煮沸して反応を停止させた」と記載されているように，先願発明１の方法は分岐α−グルカンを，これを含む液体として得るものである。一方，本件訂正発明４においては，「液糖」の精製度については何ら限定されていないから，当該液体は「分岐α−グルカンを含む液糖」に該当するものであるといえる。
  また，液糖を粉末化させることは慣用技術であり，それにより糖の分子構造自体は変化しないから，上記「分岐α−グルカンを含む液糖」を粉末化して粉糖とすることは，慣用技術の付加に過ぎず，それにより新たな効果を奏するものではないから，この相違は，課題解決のための具体的手段における微差に過ぎないものである。
　したがって，上記相違点は，実質的なものでない。
　
　　イ．相違点（ｉｉ）について
　摘記事項（イ−２）に記載されるとおり，甲第１０号証の実験１８−３を忠実に再現して得られた甲第１１号証の被験試料Ａについて，摘記事項（イ−３）には，同試料におけるグルコース重合度１１〜３５のグルカンの含量が約２９％であった旨，記載されている。
　したがって，先願発明１の方法により製造される糖も，重合度１１〜３５のグルカンを含むものである。
　
　さらに，摘記事項（イ−４）に記載されるとおり，原料である澱粉部分分解物を構成するグルコ−ス残基の大部分が，α−１，４結合したグルコ−ス残基であること，及び，被験試料Ａにおいて，１位ＯＨ基及び６位ＯＨ基の２箇所のみで他のグルコースと結合したグルコ−ス残基が「部分メチル−アセチル−グルシトール全体の５０．１％」認められたという表２の結果から，被験試料Ａはα−１，４結合により構成された直鎖状グルカンの少なくとも非還元末端にα−１，６結合を介した分岐構造が導入されたグルカンを含有するものであるといえる。
　したがって，先願発明１の糖も，「α−１，４−結合により構成された直鎖状グルカンと，少なくともその直鎖状グルカンの非還元末端に導入された分岐構造とからなる構造を有する」グルカンであって，「分岐構造がα−１，４−結合以外の結合様式により直鎖状グルカンの非還元末端に結合した１個以上のグルコース残基であるグルカンを含むもの」に該当する。
　
　以上のことから，上記相違点は，実質的なものでない。
　
　　ウ．相違点（ｉｉｉ）について
　　（ア）甲第１０号証には，アミラーゼで消化されない水溶性食物繊維（摘記事項（ア−１））について，「α−１，６結合を多く含むグルカンにも水溶性食物繊維としての用途が期待でき」るところ（摘記事項（ア−２）），水溶性食物繊維として有用なグルカンとその製造方法を提供するという課題（摘記事項（ア−４））を解決するために，「α−１，４グルカンを原料（基質）とし，分岐・・・（中略）・・・を比較的多く有する分岐α−グルカンを生成する酵素に期待を込め」たことが記載されている（摘記事項（ア−５））。
　また，アスペルス　ニガー由来のα−グルコシダーゼは，本件特許出願前に既に周知の酵素であり，澱粉分解物，マルトテトラオースやマルトトリオース等から，一定（α−１，６結合）の分岐α−グルカンを生成する酵素であることは当業者に周知であると認められる。
　
　　（イ）しかしながら，先願明細書の記載は，「α−１，６結合はα−１，４結合に比べてアミラーゼで分解され難い」（摘記事項（ア−２））ことを出発点としているものの，「『分岐』とは，グルカンにおけるグルコースの結合様式の内，α−１，４結合以外のグルコースの結合様式を意味する」（摘記事項（ア−５））と定義しているように，分岐α−グルカンの「分岐」をα−１，６結合に限定するものではない。
　また，先願明細書には，分岐を比較的多く有する分岐α−グルカンを生成する酵素を探索した結果（摘記事項（ア−５））として見いだした，ＰＰ７１０株及びＰＰ３４９株が産生する新規なα−グルコシル転移酵素が，α−１，４，α−１，６結合だけでなく，「α−１，３結合，α−１，４，６結合及びα−１，３，６結合をも有するグルカンを生成」することが記載されている（摘記事項（ア−６））ことから，当該「分岐」にはα−１，３結合，α−１，４，６結合及びα−１，３，６結合による分岐も含むものとして解釈されるべきである。
　そして，α−グルカンにこれらの分岐が導入される点が，先願明細書に記載された「水溶性食物繊維として有用なグルカンとその製造方法」を提供するという課題（摘記事項（ア−４））を解決するために必要であり，それが先願発明１の技術的特徴の一部として認識されていると言うべきである。
　したがって，先願明細書には，具体的な構成としてはＰＰ７１０株及びＰＰ３４９株が産生するα−グルコシル転移酵素を使用することしか開示されておらず，しかも当該酵素により導入される特定の分岐構造が先願発明１の技術的特徴の一部として認識されており，そのようなものを得るために一般的な酵素ではなく，上記ＰＰ７１０株及びＰＰ３４９株が産生するα−グルコシル転移酵素を探索して見いだし，使用したのであるから，当該酵素に代えて別の酵素を用いるといった技術的思想を，先願明細書の記載から読み取ることはできない。
　
　　（ウ）さらに，デンブン原料に，シクロテキストリン生成酵素とアスペルギルス　ニガー由来のα−グルコシダーゼを作用させる，分岐α−グルカン含有糖液の製造方法（本件特許明書に記載の製造例１３）を再現した甲第１５号証においても，α−１，４，６結合が確認されたものの（摘記事項（ウ−３）），α−１，３結合及びα−１，３，６結合のいずれも検出されていない。
　なお，アクレモニウム　エスビー由来のα−グルコシダーゼを用いた場合は，「直鎖状グルカンの内部にもα−１，３−結合を介した分岐構造が導入されることになる」（摘記事項（ウ−４））と推測されるが，アクレモニウム　エスビー由来のα−グルコシダーゼはα−１，３結合を介した分岐構造を導入するものであり，α−１，６結合を導入するものでないから（本件特許明細書の段落［００５３］参照），α−１，６結合，α−１，３，６結合及びα−１，４，６結合のいずれを介した分岐構造も導入されるとは予測できない。
　このように，先願発明１の方法におけるバチルス・サーキュランス　ＰＰ７１０由来のαグルコシダーゼを，アスペルギルス　ニガー由来のα−グルコシダーゼ（あるいはアクレモニウム　エスビー由来のα−グルコシダーゼ）に置換した場合には，得られる分岐α−グルカンはその分岐の種類が限定され，分解酵素や他の物質との相互作用といった性質が変化することは，その構造から明らかである。
　したがって，分岐α−グルカンを調製する方法についての上記置換は，得られる分岐α−グルカンの性質を変化させるものであり，新たな効果を奏するものといえる。
　
　　（エ）以上のことから，先願発明１におけるバチルス・サーキュランス　ＰＰ７１０由来のαグルコシダーゼを，アスペルギルス　ニガー由来のα−グルコシダーゼに置き換えることは，先願発明１の特徴部分又は課題解決のために必要な部分を除くものであって，単なる周知技術の付加，削除，転換等であるとはいえず，また，そのことによって新たな効果を奏するものでないともいえないから，上記相違点（ｉｉｉ）は課題解決のための具体化手段における微差とはいえず，本件訂正発明４と先願発明１が実質同一であるともいえない。
　
　（５）請求人の主張について
　これに対し，請求人は，概ね以下のア．〜ウ．を主張している。
　
　　ア．甲第１０号証の段落０００２，０００４，０００５の記載からすれば，甲第１０号証の発明には，その前提として，グルカンにα−１，６結合を導入することによって水溶性食物繊維として有用なグルカンを製造することができるという認識が存在したことは明らかである。
　また甲第１０号証の段落０００６，０００７の記載によれば，甲第１０号証の発明者らは，α−１，４グルカンにα−１，６結合を導入することによって水溶性食物繊維として有用なグルカンを製造することができるという認識の下，「分岐を比較的多く有する分岐α−グルカンを生成する酵素に期待を込めて，このような酵素を産生する微生物を広く探索」し，その探索の結果，「分岐を比較的多く有する分岐化−グルカンを生成する酵素」としてバチルス・サーキュランス　ＰＰ７１０由来及びアルスロバクター・グロビホルミス　ＰＰ３４９由来のα−グルコシル転移酵素（α−グルコシダーゼ）を見出したことが理解できる。
　したがって，甲第１０号証の発明には，α−１，４グルカンに分岐を導入することができる酵素であれば，水溶性食物性繊維として有用なグルカンの製造に使用することができるという技術思想が存在したことは明白である。（口頭審理陳述要領書８ページ２行〜９ページ２４行）
　また，甲第１０号証に記載された発明は，少なくとも非還元末端に分岐を有する「グルカン」の製造法に係るものであるから，使用する糖転移作用を有する酵素は，α−１，４グルカンに分岐を導入して，一定の分岐α−グルカンを生成する酵素であれば良く，「特定のα−グルコシル転移酵素」に限られないことは自明である。（口頭審理陳述要領書１５ページ４〜９行）
　
　　イ．本件訂正発明４の製造方法を再現した，実験報告書ＩＩＩ(甲第１５号証）の被験試料αにおいては，上述したとおり，直鎖状グルカンの内部グルコースに分岐構造が存在したことを示す上記部分メチル化物は６．２％検出され，対照としたコーンスターチ液化液における４．３％に比べて，約２％増加していた。
　一方，実験報告書ＩＩ（甲第１１号証）の表２に示されるとおり，甲第１０号証の実験１８−３を再現して製造された被験試料Ａでは，直鎖状グルカンの内部グルコースに分岐構造が存在したことを示す上記部分メチル化物は６．８％検出され，対照とした澱粉部分分解物における４．７％に比べて，約２％増加しており，上記部分メチル化物の検出量及び増加量の双方において，被験試料Ａと被験試料αとはほぼ同じであった。
　被請求人は，本件訂正発明４の分岐α−グルカンは「分岐構造が直鎖状グルカンの非還元末端にのみ付与されたもの」であると主張しているが，上記主張は特許請求の範囲の記載に基づかない主張でもあり，明らかに失当である。（平成２５年１月１５日付け上申書６ページ８行〜８ページ２５行）
　
　　ウ．甲第１０号証における実験１８−３の再現実験を記載した甲第１１号証には，再現により得た分岐α−グルカン（被験試料Ａ）が，本件訂正発明４の製造対象物としての「グルカン」と同一のグルカンを含有していることが記載されている。
　甲第１０号証記載の上記発明におけるバチルス・サーキュランスＰＰ７１０由来のα−グルコシダーゼを，アスペルギルス　ニガー由来のα−グルコシダーゼに置き換えても，製造されるグルカンは，本件訂正発明４の発明特定事項が規定する「少なくともその非還元末端に分岐を有するグルカン」であるという点で同じであり，何ら新たな作用効果が奏されるものでもない。（口頭審理陳述要領書１０ページ１６〜２４行）
　また，被請求人は，「新たな効果」に関し，本件訂正発明４の分岐α−グルカンは「直鎖グルカン部分により形成されたらせん構造中に苦味物質等がトラップされうることから，風味改善効果は上記構造によるものと考えられる」とか，「本件訂正発明４により製造された液糖及び粉糖は，甲第１０号証の製造方法による液糖より消化性が高いと考えられる」などと主張するが，被請求人が主張するような事項は本件特許明細書に全く記載されておらず，被請求人の主張は合理的な根拠のない被請求人独自の憶測にすぎない。（平成２５年１月１５日付け上申書１４ページ２３〜３０行）
　
　以下，上記主張について検討する。
　
　　ア．について
　甲第１０号証の段落［０００５］（摘記事項（ア−３））には，たしかに「澱粉部分分解物（デキストリン）に作用しα−１，６結合を導入する酵素」を用いることが試みられているが，一方で「α−１，６結合の導入割合が少ない」ことや，「酵素自体の安定性が低いことなどの問題点があり，現実に使用されるに至っていない」ことも記載されている。
　そして，上記「（４）ウ．（イ）」で述べたとおり，先願明細書には，課題を解決するための具体的な構成として，ＰＰ７１０株及びＰＰ３４９株が産生するα−グルコシル転移酵素を使用することしか開示されておらず，しかも当該酵素により導入される特定の分岐構造が先願発明１の技術的特徴の一部として認識されており，そのようなものを得るために上記の一般的な酵素ではなく，上記ＰＰ７１０株及びＰＰ３４９株が産生するα−グルコシル転移酵素を探索して見いだし，使用したことが記載されている。
　したがって，先願明細書からは，ＰＰ７１０株及びＰＰ３４９株由来のα−グルコシル転移酵素に代えて，別の酵素を用いるといった技術的思想は読み取ることはできず，また「『特定のα−グルコシル転移酵素』に限られないことは自明である」ともいえない。
　よって，上記主張は採用できない。
　
　　イ．について
　上記「（４）ウ．（ウ）」で述べたとおり，甲第１５号証の再現実験において，α−１，３結合及びα−１，３，６結合のいずれも検出されていない（摘記事項（ウ−３））ことから理解されるとおり，先願発明１の方法におけるバチルス・サーキュランス　ＰＰ７１０由来のαグルコシダーゼを，アスペルギルス　ニガー由来のα−グルコシダーゼに置換することにより，異なる構造の分岐α−グルカンが得られ，当該分岐α−グルカンは，従来のものとは分解酵素や他の物質との相互作用といった性質が異なることは，その構造から明らかであるから，新たな効果を奏するものといえる。
　したがって，請求人が主張するように，直鎖状グルカンの内部グルコースに分岐構造が存在したことを示す部分メチル化物の検出量及び増加量の双方において，甲第１０号証の実験１８−３を再現して製造された被験試料Ａと本件訂正発明４の製造方法を再現した被験試料αとはほぼ同じであったとしても，そのことによって本件訂正発明４と先願発明１が実質同一であるとはいえない。
　よって，上記主張は採用できない。
　
　　ウ．について
　上記「（４）ウ．（ウ）」で述べたとおり，先願発明１の方法におけるバチルス・サーキュランス　ＰＰ７１０由来のα−グルコシダーゼを，アスペルギルス　ニガー由来のα−グルコシダーゼに置換するといった技術的思想を，先願明細書の記載から読み取ることはできないから，そもそも新たな効果の有無にかかわらず，上記相違点（ｉｉｉ）は課題解決のための具体化手段における微差とはいえない。
　さらに，上記「イ．について」で述べたとおり，上記置換は新たな効果を奏するものといえ，また，当該「新たな効果」は，本件訂正発明４と先願発明１で用いられるα−グルコシダーゼの反応特異性の相違によって，前者では後者と異なる構造の分岐α−グルカンが得られることに基づくことが明らかであるから，その点が必ずしも本件明細書に明記される必要はないというべきである。
　したがって，上記主張は採用できない。
　
　（６）小括
　以上で述べたとおり，本件訂正発明４は，先願明細書に記載された発明と同一であるとはいえないから，請求人の主張は認容できず，本件訂正発明４に係る上記無効理由には，理由がない。
　
　２．請求項５，６，９，１０に係る発明について
　（１）本件訂正発明５について
　本件訂正発明５は，本件訂正発明４において，「シクロデキストリン生成酵素と糖転移作用を有する酵素に加えて，枝切り酵素を更に作用させる」ことを特徴とするものである。
　
　そして，上記摘記事項（ア−７）〜（ア−１０）の記載から，先願明細書には，
　「バチルス・サーキュランス　ＰＰ７１０由来α−グルコシル転移酵素，バチルス・ステアロサーモフィラス（Bacillus thermophilus）由来のＣＧＴａｓｅ及びイソアミラーゼを，澱粉部分分解物に作用させることにより，分岐α−グルカンを調製する方法。」（以下，「先願発明２」という。）
が記載されていると認められる。
　
　本件訂正発明５と先願発明２を対比すると，後者の「イソアミラーゼ」は前者の「枝切り酵素」に相当するから，両者は「シクロデキストリン生成酵素と糖転移作用を有する酵素とを，デンプン原料に作用させる工程を含んでなる，グルカンを含有する糖の製造法。」である点で一致し，上記「１．（３）」に示したものと同様の相違点（ｉ）〜（ｉｉｉ）を有する。
　しかしながら，相違点（ｉｉｉ）について，上記「１．（４）ウ．（イ）」で述べたのと同様に，先願明細書には，ＰＰ７１０株及びＰＰ３４９株が産生するα−グルコシル転移酵素に代えて別の酵素を用いるといった技術的思想を，先願明細書の記載から読み取ることはできない。
　また，本件特許明書に記載の製造例９を再現した甲第１５号証においても，α−１，４，６結合が確認されたものの，α−１，３結合及びα−１，３，６結合のいずれも検出されておらず（摘記事項（ウ−３）），また分岐構造の導入は糖転移作用を有する酵素に依存するから，アクレモニウム　エスビー由来のα−グルコシダーゼを用いた場合に，枝切り酵素を加えた反応においても，α−１，６結合，α−１，３，６結合及びα−１，４，６結合のいずれを介した分岐構造が導入されるとは予測できない。
　したがって，上記「１．（４）ウ．」で述べたのと同様に，本件訂正発明５と先願発明２は実質同一であるとはいえない。
　
　よって，本件訂正発明５は，先願明細書に記載された発明と同一であるとはいえないから，請求人の主張は認容できず，本件訂正発明５に係る上記無効理由には，理由がない。
　
　（２）本件訂正発明６，９，１０について
　本件訂正発明６，９，１０はいずれも，本件訂正発明４又は５を引用した請求項を引用したものであって，本件訂正発明４又は５の発明特定事項を限定して含むものであるから，上記「１．」及び上記「（２）」において検討したのと同様の理由により，本件訂正発明６，９，１０に係る上記無効理由については，いずれも理由がない。
　
第６　むすび
　以上のとおりであるから，請求人の主張及び証拠方法によっては，訂正後の本件特許の請求項４，５，６，９及び１０に係る発明の特許を無効とすることができない。また，他にこれら発明の特許を無効にすべき理由を発見しない。
　
　審判に関する費用については，特許法第１６９条第２項の規定で準用する民事訴訟法第６１条の規定により，請求人が負担すべきものとする。
　
　よって，結論のとおり審決する。