【事件の表示】
　特願２００７−５１４８９０「ＴＡＧ−７２に対するヒト化モノクローナル抗体」拒絶査定不服審判事件〔平成１７年１２月２２日国際公開、ＷＯ２００５／１２１１８０、平成２０年　４月　３日国内公表、特表２００８−５０９６５６〕について、次のとおり審決する。
【結　論】
　本件審判の請求は、成り立たない。
【理　由】
１．手続の経緯・本願発明
　本願は、２００５年５月６日（パリ条約による優先権主張　２００４年６月５日　ＫＲ（大韓民国））を国際出願日とする出願であって、請求項に係る発明は、平成２２年９月２７日付け手続補正書により補正された特許請求の範囲の請求項１〜１０に記載された事項により特定されるものであるところ、その請求項１に係る発明は、以下のとおりである。
　
「（i）配列番号１のアミノ酸配列において１００番〜１０３番のアミノ酸残基が下記配列式１で表される配列を持つアミノ酸配列の重鎖可変領域、及び
（ii）配列番号２１または配列番号２２で表されるアミノ酸配列の軽鎖可変領域を有する、
ＴＡＧ−７２(tumor-associated glycoprotein-72)に対するヒト化抗体。
［配列式１］
−Ｘ１００−Ｘ１０１−Ｘ１０２−Ｘ１０３−
（式中、Ｘ１００はロイシン（Ｌｅｕ）またはトリプトファン（Ｔｒｐ）アミノ酸残基であり、
Ｘ１０１はイソロイシン（Ｉｌｅ）またはバリン（Ｖａｌ）アミノ酸残基であり、
Ｘ１０２はメチオニン（Ｍｅｔ）またはグルタミン（Ｇｌｎ）アミノ酸残基であり、
Ｘ１０３はアラニン（Ａｌａ）、グルタミン（Ｇｌｎ）またはグリシン（ｇｌｙ）アミノ酸残基である。）」
（以下、「本願発明」という。）
　
２．引用例の記載
（１）原査定の拒絶の理由において引用文献１として引用された、本願の優先日前に頒布された刊行物であるThe Journal of Nuclear Medicine,2002年,Vol.43,No.5,Supplement,p.269P（以下、「引用例１」という。）には、以下の事項が記載されている（英語で記載されているため、日本語訳で摘記する。）。
　
ア．「ＴＡＧ−７２に対する親和性を増強するため、ファージディスプレイライブラリ法で重鎖ＣＤＲ３の９５〜９９残基のアミノ酸を置換することで、抗ＴＡＧ−７２ヒト化モノクローナル抗体（ＡＫＡ）から３Ｅ８抗体が製造された。」（２６９頁左欄の下から１０行〜下から７行）
　
イ．「ファージディスプレイライブラリ法で得られた３Ｅ８抗体の親和性は、ＡＫＡ抗体よりも２０倍高い」（２６９頁右欄５〜６行）
　
上記ア．から、引例１には、
  「ＡＫＡの重鎖ＣＤＲ３の９５〜９９残基のアミノ酸を置換して得られる抗ＴＡＧ−７２ヒト化モノクローナル抗体（３Ｅ８抗体）」
が記載されていると認められる（「引用発明」という。）。
　
（２）原査定の拒絶の理由において引用文献２として引用された、本願の優先日前に頒布された刊行物である韓国公開特許第２０００−０００５８８５号公報（以下、「引用例２」という）には、以下の事項が記載されている（韓国語で記載されているため、日本語訳で摘記する。）。
　
ウ．「図１は、癌特異的抗原ＴＡＧ−７２のマウスモノクローナル抗体およびヒト化抗体の軽鎖のアミノ酸を比較して示したものであり、図２は、癌特異的抗原ＴＡＧ−７２のマウスモノクローナル抗体およびヒト化抗体の重鎖のアミノ酸を比較して示したものである。」（３頁下から５行〜下から２行）
　
エ．　　　　　　　　　　　　　　　　
　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　（図２）
　
オ．
　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　（図１）
　
３．対比
　本願発明と引用発明とを対比する。
　本願発明と引用発明とは、「ＴＡＧ−７２(tumor-associated glycoprotein-72)に対するヒト化抗体」である点で一致する。
　一方、本願発明は、「（i）配列番号１のアミノ酸配列において１００番〜１０３番のアミノ酸残基が下記配列式１で表される配列を持つアミノ酸配列の重鎖可変領域、及び
（ii）配列番号２１または配列番号２２で表されるアミノ酸配列の軽鎖可変領域を有する、」ことが特定されているのに対し、引用発明は、重鎖可変領域、及び軽鎖可変領域のアミノ酸配列が特定されていない点で相違する。
　
４．当審の判断
　上記相違点について、検討する。
　引用例２の記載事項ウ．、エ．には癌特異的抗原ＴＡＧ−７２のヒト化抗体の重鎖アミノ酸配列がＨｚＣＣ４９−２として、引用例２の記載事項ウ．オ．には、癌特異的抗原ＴＡＧ−７２のヒト化抗体の軽鎖アミノ酸配列がＨｚＣＣ４９として記載されており、ＨｚＣＣ４９−２、ＨｚＣＣ４９はそれぞれ、本願発明の配列番号１、配列番号２１と同一である。
　また、引用例１には、ＴＡＧ−７２に対する親和性を増強するため、抗ＴＡＧ−７２ヒト化モノクローナル抗体（ＡＫＡ）の重鎖ＣＤＲ３の９５〜９９残基のアミノ酸を置換することが記載されている（引用例１の記載事項ア．）。
　してみれば、引用発明を得る際のアミノ酸を置換する対象であるＡＫＡ、すなわち抗ＴＡＧ−７２ヒト化モノクローナル抗体の重鎖アミノ酸配列、軽鎖アミノ酸配列を、それぞれ、引用例２に抗ＴＡＧ−７２のヒト化抗体の重鎖、軽鎖として記載されたＨｚＣＣ４９−２、ＨｚＣＣ４９とし、重鎖であるＨｚＣＣ４９−２の重鎖ＣＤＲ３の９５〜９９残基のアミノ酸配列（本願明細書には、本願発明の配列番号１のアミノ酸配列の１００番〜１０３番がカバット番号では９６番〜９９番であることが記載されているから（段落［００２７］）、引用例１、２のそれぞれの重鎖アミノ酸配列の９５〜９９残基のアミノ酸は、本願発明の配列番号１のアミノ酸配列の９９番〜１０３番のアミノ酸残基に相当。）において、アミノ酸を置換して、親和性が増強した抗体を作製することは当業者が容易に想到することである。
　一方、本願発明は、重鎖可変領域のＣＤＲ３の１００番〜１０３番のアミノ酸それぞれを、ＬｅｕまたはＴｒｐ、ＩｌｅまたはＶａｌ、ＭｅｔまたはＧｌｎ、Ａｌａ、ＧｌｎまたはＧｌｙという２×２×２×３＝２４個ものアミノ酸置換変異体を包含するものである。ＣＤＲ３の一アミノ酸を置換しただけでも、抗原との特異性、親和性に大きな影響を与えることが、本願優先日当時の技術常識であるから、本願発明に包含される抗体の中には、ＡＫＡよりも抗原であるＴＡＧ−７２との親和性が低下した抗体が包含されることは明らかである。さらに、本願明細書の実施例に記載の３Ｃ４抗体、３Ｄ５抗体、ＮＶ抗体、ＮＩ抗体はいずれも本願発明に含まれるものであるが、これらのＴＡＧ−７２に対する親和性は、引用例１に記載の３Ｅ８抗体のＴＡＧ−７２に対する親和性に劣ることから（引用例１の記載事項イ．及び本願明細書段落［０１１５］）、本願発明の全体が、引用例１〜２の記載から予測できない程の格別な効果を奏するとはいえない。
　
５．審判請求人の主張について
　審判請求人は、平成２４年９月１４日付け回答書において、「仮にＣＤＲ３の特定アミノ酸残基が置換された抗体を作製することが当業者の通常の創作能力の範囲内に属するとしても、通常の創作能力発揮に該当するという事情だけで一律に本件発明を容易になし得るとは認められず、このような通常の創作能力を発揮して本件発明を導出するためには過度な実験（ｕｎｄｕｅ　ｅｘｐｅｒｉｍｅｎｔａｔｉｏｎ）及びこれに伴う数多い試行錯誤を本質的に伴うので、本件発明は当業者が容易になし得たものではなく、これによって、本件発明は進歩性が認められるものと思料します。」と主張する。
　しかし、引用例１には重鎖ＣＤＲ３の９５〜９９残基のアミノ酸を置換してＴＡＧ−７２に対する親和性を増強した抗体が得られたことが明記されており、しかも、本願発明の抗体を製造するためのライブラリの製作、コロニーアッセイ、ＥＬＩＳＡ等の技術は、本願の優先日前の常套技術であるから、本願発明の抗体を製造することに技術的困難性はなく、当業者に過度な実験や試行錯誤を求めるものでもない。
　
６．まとめ
　以上検討したところによれば、本願の請求項１に係る発明は、引用例１及び引用例２に記載の発明に基づいて当業者が容易に発明をすることができたものであるから、特許法第２９条第２項の規定により特許を受けることができない。
　したがって、その余の請求項について論及するまでもなく、拒絶すべきものである。
　よって、結論のとおり審決する。