【事件の表示】
　特願２００４−５４０７７７「脂溶性化合物の水分散性製品形態の製造用変性ルピンタンパク質」拒絶査定不服審判事件〔平成１６年４月１５日国際公開、ＷＯ２００４／０３０４７２、平成１８年１月１２日国内公表、特表２００６−５００９３５〕について、次のとおり審決する。
【結　論】
　本件審判の請求は、成り立たない。
【理　由】
第１　手続の経緯
　
　この出願は，２００３年１０月２日（パリ条約による優先権主張外国庁受理２００２年１０月４日，欧州特許庁）を国際出願日とする出願であって，以降の手続の経緯は以下のとおりのものである。
　
　平成２１年　９月　８日付け　拒絶理由通知書
　平成２１年１２月１４日　　　意見書
　平成２２年　２月　３日付け　拒絶査定
　平成２２年　６月　９日　　　審判請求書・手続補正書
　平成２４年　６月２９日付け　審尋
　平成２４年１０月　１日　　　回答書
　平成２４年１１月２８日付け　当審の拒絶理由通知書
　平成２５年　４月　２日　　　意見書・手続補正書
　
第２　本願発明の認定
　
　この出願の請求項１〜１９に係る発明（以下，それぞれ「本願発明１」〜「本願発明１９」という。）は，平成２５年４月２日付け手続補正書の特許請求の範囲の請求項１〜１９に記載された次のとおりのものと認める。
 　 
【請求項１】
　０．１〜２０質量％の乾燥質量含有率を有する天然由来のルピンタンパク質を含む水溶液又は水懸濁液のｐＨを３〜９に調整する工程と，前記ルピンタンパク質の乾燥質量に対して，０．０１〜１０質量％のプロテアーゼを添加する工程と，前記タンパク質溶液又は懸濁液を，５〜７０℃の温度で，５〜１０分間加熱する工程と，前記プロテアーゼを不活性化する工程とを含む変性ルピンタンパク質の製造方法。
　
【請求項２】
　前記水溶液又は水懸濁液のｐＨが４〜８に調整され，前記プロテアーゼの添加量が０．１〜１質量％であり，酵素加水分解が２０〜５５℃で行われる請求項１に記載の変性ルピンタンパク質の製造方法。
　
【請求項３】
　エンド活性を有するプロテアーゼを使用する請求項１又は２に記載の変性ルピンタンパク質の製造方法。
　
【請求項４】
　エキソ活性を有するプロテアーゼを使用する請求項１又は２に記載の変性ルピンタンパク質の製造方法。
　
【請求項５】
　細菌又はカビ由来のプロテアーゼを使用する請求項１又は２に記載の変性ルピンタンパク質の製造方法。
　
【請求項６】
　前記プロテアーゼが加熱された後，必要に応じて分画工程に続いて，前記変性ルピンタンパク質が，遠心ろ過又は限外ろ過によって，固形物に変換される請求項１〜５のいずれか１項に記載の変性ルピンタンパク質の製造方法。
　
【請求項７】
　請求項１〜６のいずれか１項に記載の変性ルピンタンパク質の製造方法によって得られる変性ルピンタンパク質。
　
【請求項８】
　請求項７に記載の変性ルピンタンパク質と，脂溶性活性成分又は着色剤と，任意の補助剤及び／又は賦形剤とを含む組成物。
　
【請求項９】
　前記脂溶性活性成分又は着色剤が，カロチノイド，脂溶性ビタミン，トリグリセリド，脂溶性の紫外線Ａ防御フィルタ若しくは紫外線Ｂ防御フィルタ，又は，これらの混合物である請求項８に記載の組成物。
　
【請求項１０】
　前記カロチノイドが，α−若しくはβ−カロチン，８’−アポ−β−カロテナール，８’−アポ−β−カロテン酸エチルエステル，カンタキサンチン，アスタキサンチン，リコピン，ルテイン，ゼアキサンチン若しくはクロセチン，又は，これらの混合物である請求項９に記載の組成物。
　
【請求項１１】
　前記脂溶性ビタミンが，ビタミンＡ，ビタミンＤ，ビタミンＥ又はビタミンＫである請求項９に記載の組成物。
　
【請求項１２】
　単糖類，二糖類，オリゴ糖若しくは多糖類，トリグリセリド，水可溶性酸化防止剤，脂溶性酸化防止剤，ケイ酸，及び，水の少なくとも１種をさらに含有する請求項８〜１１のいずれか１項に記載の組成物。
　
【請求項１３】
　前記単糖類又は二糖類が，サッカロース，転化糖，ブドウ糖，フラクトース，乳糖若しくは麦芽糖，及び，さらにグリセロールを任意に含む組成物である請求項１２に記載の組成物。
　
【請求項１４】
　前記多糖類がデンプン又はデンプン加水分解物であり，及び／又は，前記トリグリセリドが植物性油又は植物性脂肪である請求項１２に記載の組成物。
　
【請求項１５】
　前記デンプン加水分解物が，デキストリン，マルトデキストリン（デキストロース当量５〜６５），又は，グルコース・シロップ（デキストロース当量２０〜９５）である請求項１４に記載の組成物。
　
【請求項１６】
　前記変性ルピンタンパク質の含有量が０．５〜６０質量％であり，前記脂溶性活性成分及び／又は着色剤含有量が０．１〜８０質量％である請求項８〜１５のいずれか１項に記載の組成物。
　
【請求項１７】
　前記変性ルピンタンパク質，任意の水可溶性賦形剤及び／又は補助剤，脂溶性活性剤又は着色剤の溶液又は分散液，並びに，任意の脂溶性補助剤の水溶液又はコロイド溶液における均質工程と，所望により，得られた分散液を粉末に変換する工程とを含む，請求項８〜１６のいずれか１項に記載の組成物の製造方法。
　
【請求項１８】
　食品，飲料類，動物用食品類，化粧品類又は医薬品類用の，富化剤，補強剤，及び／又は，着色剤としての，請求項８〜１６のいずれか１項に記載の組成物の使用。
　
【請求項１９】
　請求項８〜１６のいずれか１項に記載の組成物を含む，食品，飲料類，動物用食品類，化粧品類又は医薬品類。
　
第３　当審の拒絶理由通知で引用した刊行物に記載された事項
　
　平成２４年１１月２８日付け当審の拒絶理由通知で引用した下記の刊行物について，以下「刊行物１」〜「刊行物５」という。
　
　刊行物１：特表２００２−５０１８１６号公報
　刊行物２：Die Nahrung Vol.33, No.1, p.9-15 (1989)
　刊行物３：食品工業 Vol.26, No.2, p.63-72 (1983)
　刊行物４：J Sci Food Agric Vol.79, No.7, p.1048-1053 (1999)
　刊行物５：J Am Oil Chem Soc, Vol.77 No.4, p.447-450(2000)
 　
 １．刊行物１（特表２００２−５０１８１６号公報）
　刊行物１には，以下の事項が記載されている。（下線は当審による。以下同様。）
［１ａ］「【請求項１】 次の物質：
・粒子の形態で，固体状であり又は１００℃以下の融点を有し，合成の又は植物起源の水溶性又は水分散性のポリペプチド（ＰＰ）からなる固体マトリックス中に微細に分割され且つこれにより包封されている少なくとも１種の疎水性有機活性物質（ＡＭ），及び
・活性物質／マトリックスの界面にある少なくとも１種のイオン性又は両性の分散剤（Ｄ）
を含む水に分散性の顆粒。
【請求項２】 次の物質：
・重量で５％〜９０％，好ましくは４０％〜８５％，特に５０％〜８０％の有機疎水性活性物質（ＡＭ），
・重量で３％〜９０重量％，好ましくは１０％〜６０％，特に１５％〜５０％の水溶性又は水分散性のポリペプチド（ＰＰ），
・重量で０．０２％〜２０％，好ましくは０．１％〜１０％のイオン性又は両性の分散剤（Ｄ）
を含む（該％は固体の重量で表わす）ことを特徴とする請求項１に記載の顆粒。
【請求項３】〜【請求項４】 （略） 
【請求項５】 疎水性有機活性物質が食品分野，化粧品分野，ペイント分野，製紙分野，洗剤分野，建築分野，植物保護活性物質分野或いは材料の加工又は変形用の潤滑剤からの活性物質であることを特徴とする請求項１〜４のいずれかに記載の顆粒。
【請求項６】 （略） 
【請求項７】 ポリペプチド（ＰＰ）が，好ましくは４０％以下の加水分解度で加水分解された植物起源の蛋白質であることを特徴とする請求項１〜６のいずれかに記載の顆粒。
【請求項８】〜【請求項１２】 （略） 
【請求項１３】 マトリックスを構成するポリペプチド（ＰＰ）の重量の９５％まで，好ましくは５０％までが水溶性又は水分散性のオース，オシド若しくはポリホロシド（Ｏ）又は弱ポリ酸の部類に属する高分子電解質（ＰＥ）により置き換えられることを特徴とする請求項１〜１２のいずれかに記載の顆粒。
【請求項１４】 次の物質：
・粒子の形態で，固体状であり又は１００℃以下の融点を有し，合成の又は植物起源の水溶性又は水分散性のポリペプチド（ＰＰ）からなる固体マトリックス中に微細に分割され且つこれにより包封されている少なくとも１種の疎水性有機活性物質（ＡＭ），及び
・活性物質／マトリックスの界面にある少なくとも１種のイオン性又は両性の分散剤（Ｄ）
を含む水に分散性の顆粒の二段階製造法であって，第一段階が少なくとも１種の疎水性活性物質，少なくとも１種のイオン性又は両性の分散剤（Ｄ）及び合成の又は植物起源の少なくとも１種の水溶性又は水分散性のポリペプチド（ＰＰ）を含む水分散体を製造することからなり，第二工程がこの分散体を顆粒が生成するまで乾燥することよりなる，前記の製造法。
【請求項１５】 使用する疎水性活性物質（ＡＭ），イオン性又は両性の分散剤（Ｄ）及び合成の又は植物起源の少なくとも１種の水溶性又は水分散性のポリペプチド（ＰＰ）の相対量が，該分散体が，乾燥物質として表わして，
・重量で５％〜９０％，好ましくは４０％〜８５％，特に５０％〜８０％の有機疎水性活性物質（ＡＭ），
・重量で３％〜９０％，好ましくは１０％〜６０％，特に１５％〜５０％の水溶性又は水分散性のポリペプチド（ＰＰ），
・重量で０．０２％〜２０％，好ましくは０．１％〜１０％のイオン性又は両性の分散剤（Ｄ）（該％は固体の重量で表わす）
を含むようなものであることを特徴とする請求項１４に記載の製造法。 
【請求項１６】〜【請求項１８】 （略） 
【請求項１９】 疎水性有機活性物質（ＡＭ），合成の又は植物起源の水溶性又は水分散性のポリペプチド（ＰＰ）及びイオン性又は両性の分散剤（Ｄ）が請求項４，５，６，７，８，９，１０，１１，１２及び１３に記載したものから選ばれることを特徴とする請求項１４〜１８のいずれかに記載の製造法。
【請求項２０】 分散体の乾燥が凍結乾燥又は噴霧乾燥により実施されることを特徴とする請求項１４〜１９のいずれかに記載の製造法。
 【請求項２１】 （略）」（【特許請求の範囲】）
　
［１ｂ］「【０００９】
　以下において，表現“活性物質”は，純粋な活性物質（それ自体溶媒であってよい）又は活性物質の混合物か或いは溶媒に溶解された活性物質（又は，活性物質の混合物）のいずれかをいうものと理解される。
【００１０】
　挙げることができる
食品分野で使用される活性物質の例は，モノ−，ジ−及びトリ−グリセリド，精油，香料及び着色剤である
　挙げることができる化粧品分野で使用される活性物質の例は，例えば，ジメチコンの部類に属するシリコーンオイルである。（後略）」
　
［１ｃ］「【００１４】
　マトリックスを構成できる
植物起源のポリペプチド（ＰＰ）のうちでは，植物起源の蛋白質が挙げられる。これらは，好ましくは，加水分解されたもので，４０％以下の，例えば５％〜４０％以下の加水分解度を持つものである
　指標として挙げられる植物起源の蛋白質のうちでは，蛋白質性の種子，特にエンドウ，豆類，
ルピナス
の種子から生じる蛋白質
　該ポリペプチド（ＰＰ）は，好ましくは大豆又は小麦から得られる蛋白質加水分解物である。」 
　
［１ｄ］「【００１８】
　本発明の一具体例によれば，マトリックスを構成するポリペプチド（ＰＰ）の重量の９５％まで，好ましくは５０％までが水溶性又は水分散性のオース，オシド若しくはポリホロシド（Ｏ）又は弱ポリ酸の部類に属する高分子電解質（ＰＥ）により置き換えられる。
 挙げられるオースのうちでは，グルコース，マンノース，ガラクトース及びリボースのようなアルド−ス並びにフルクトースのようなケトースがある。
　オシドは，オース分子同士の又はオース分子と非炭水化物系分子との縮合と脱水から生じる化合物である。好ましいオースのうちでは，専ら炭水化物単位を結合することによって形成されるホロシド，詳しくは極く限られた数の，即ち一般に１０以下の数のこれらの単位を含むオリゴホロシド（又はオリゴサッカライド）である。挙げられるオリゴホロシドの例は，サッカロース，ラクトース，セロビオース，マルトース及びトレハロースである。
【００１９】 
　好適な高度に解重合されたポリホロシド（又はポリサッカライド）は，例えば，ゴルチエ−ビラ編のＰ．アーナードの書籍「有機化学の講義」（１９８７）に記載されている。これらのポリホロシドは，特に，２０，０００ｇ／モル以下の重量平均分子量を有する。
　挙げられる高度に重合したポリホロシドの限定的でない例は，デキストラン，でんぷん，キサンタンガム及びガラクトマンナン，例えばグアー又はカロブガムであり，これらのポリサッカライドは好ましくは１００℃以上の融点及び５０ｇ／Ｌ〜５００ｇ／Ｌの水への溶解度を有する。」
　
［１ｅ］「【００２３】
　本発明に従う顆粒は多くの利点を有する。
　まず，
それらの形成は，活性物質（ＡＭ）が液状であるときのエマルジョンの使用に起因する問題の全てを回避するのを可能にさせる。従って，貯蔵時の不安定性の問題，特に例えばクリーミング，凝集，熟成及び合体が回避される
　本発明の別の利点は，液状活性物質の濃度が非常に高くなり得ることである。従って，これらの顆粒の使用中は極く少量の顆粒で十分である。
　更に，
本発明に従う処方物は，液状又は固体状の活性物質が壊れやすい（加水分解に対する敏感性，揮発性など）ときにこれらを保護するのを可能にさせる
【００２４】
　また，本発明は，顆粒の形態で予備処方物を提供するのを可能にさせ，従ってこれは例えば予備処方物を粉末状の処方物に添加するときに，エマルジョンよりも使用するのが一層容易になる。
　更に，本発明に従う顆粒は，分散剤（Ｄ）の存在のために，水の分散させてエマルジョンを与えるという利点を有する。 
【００２５】
　最後に，本発明は，通常は支持体への吸収によって処方される液状物質の処方の問題に対する解決策を提案する。これらの処方物は，しばしば，低濃度の活性物質を有し，支持体と活性物質との間で貯蔵中に活性物質の移動により相分離が起り得るものである。」
　
［１ｆ］「【００３０】
　しかして，直接インフェーズ乳化として知られる方法が本発明に従う顆粒を製造するのに好適である。概略的には，この方法は，水，分散剤（Ｄ）及び水溶性又は水分散性のポリペプチド（ＰＰ）を含有する混合物を製造し，次いで液体状の活性物質を攪拌しながら導入することからなる。
　また，エマルジョンは，メントン・ゴウリン及びマイクロフリュイダイザー（マイクロフリュイヂクス社）ミルのようなコロイドミルを使用することによって製造することができる。
　エマルジョンの平均粒度は，一般に０．１〜１０μｍ，好ましくは０．２〜５μｍである。
　乳化は周囲温度の領域の温度で実施することができるが，それよりも低く又は高い温度も使用できる。
【００３１】 
　本発明に従う製造方法の第二工程は，顆粒を得るためにこのようにして処方された分散体（懸濁液又はエマルジョン）を乾燥することからなる。
　分散体から水を除去し且つ顆粒を得るために使用される方法は，当業者に知られた任意の方法により実施することができる。
　例えば，凍結工程，次で昇華工程に相当する凍結乾燥又は噴霧乾燥が好適である。
　これらの乾燥方法，特に噴霧乾燥方法は，それらが分散体をその与えられた形態に保持し且つ顆粒を直接得るのを可能にさせるので，特に指摘される。植物起源の水溶性又は水分散性の蛋白質が噴霧乾燥に特に好適である。何故ならば，それらは特に熱安定性であるからである。
　噴霧乾燥は，通常の態様で任意の既知の装置で，例えば，熱ガスの流れを使用するノズル又はターボミキサーによって実施される噴霧を兼ねる噴霧塔で実施することができる。
　操作条件は，マトリックスの性状，活性物質の感熱性及び使用する噴霧装置に依存する。これらの条件は，一般に，生成物の温度が乾燥操作中に全体として１５０℃を，好ましくは１１０℃を超えないようなものである。
【００３２】
　得られた顆粒は，初期の分散体の粒度の領域に粒度を一般的に有する分散体を再度与えるために水に再分散させることができる。」
　
［１ｇ］「【００３４】
　以下の実施例を例示のために示す。 
【００３５】
例１ 
　大豆蛋白質の水溶液中のシリコーンオイルのエマルジョンの製造
　シリコーンオイルをＦＰ９４０の５重量％水溶液に添加することによって下記の組成の混合物を製造する。
【表１】
  
　固形分は３１．８％である。 
　まず，この混合物をウルトラ・ツラックスＴ２５機械を使用して９５００ｒｐｍ９５００ｒｐｍで１分間予備乳化させる。実際のエマルジョンは，マイクロフリュイダイザー（マイクロフリュイヂクス社製のＭ１１０Ｔ）を次の条件：圧力６００バール，マイクロフリュイダイザーで３回の乳化サイクル，マイクロフリュイダイザーの出口で冷水の浴を使用して製造する。
　得られたエマルジョンは，１μｍのメジアン直径（ｄ５０）で狭い粒度を有する。
【００３６】 
　マトリックスの混入
　１５％まで加水分解した植物蛋白質（プロテイン・テクノロジー・インターナショナル社製のＦＰ９００）を上で製造したエマルジョンにポリペプチドマトリックスとして混入させる。
　処方されたエマルジョンの組成物は，次の通りである。 
【表２】 
　
　この処方されたエマルジョンは４３．７５％の固形分を有し，１μｍのメジアン直径（ｄ５０）を有する。
　このエマルジョンの組成は６０／４０のＡ／Ｂ乾燥重量比に相当する。ここで，比率Ａ及びＢは以下の意味を有する。
　Ａ＝（シリコーンオイル＋ＦＰ９４０蛋白質）／総固形分％×１００ 
　Ｂ＝ＦＰ９００蛋白質／総固形分％×１００ 
【００３７】 
　処方されたエマルジョンの乾燥
　次いで，このエマルジョンを凍結乾燥により乾燥する。この処理により得られた顆粒は次の組成を有する。
【表３】 
　
　この顆粒の水への再分散は，全く均質な粒度分布及び８μｍのメジアン直径（ｄ５０）を有するシリコーンオイルのエマルジョンを再び与える。
【００３８】 
例２ 
　例１に記載した操作を以下のように繰り返す。
・エマルジョンの製造工程において，液状石油ジェリー（シリコーンオイルの代わりに）を以下の組成で使用する。
　
【表４】 
　
　得られたエマルジョンは３０．２％の固形分を有し，１．３μｍのメジアン粒度直径（ｄ５０）を有する。
【００３９】 
・マトリックスの混入工程において，１５／８５重量比のＦＰ９００とサッカロースの混合物を（ＦＰ９００蛋白質単独の代わりに）次の割合で使用する。
　
【表５】 
　
　この処方されたエマルジョンは３５．１％の固形分を有し，１μｍのメジアン直径（ｄ５０）を有する。
　比率Ａ／Ｂは８０／２０である。ここで， 
　Ａ＝（液状石油ジェリー＋ＦＰ９４０蛋白質）／総固形分％×１００
　Ｂ＝（ＦＰ９００蛋白質＋サッカロース）／総固形分％×１００
【００４０】 
　凍結乾燥後に得られた顆粒は次の組成を有する。
【表６】 
　
　この顆粒の水への再分散は，狭い粒度分布と２．５μｍのメジアン直径（ｄ５０）を有する液状石油ジェリーのエマルジョンを再び与える。」
　
２．刊行物２（Die Nahrung Vol.33, No.1, p.9-15 (1989)）
　刊行物２には，以下の事項が記載されている。
[２ａ] 「Hydrolyzates were prepared from soy protein and milk protein by treatment with Alcalase(R) 0.6 L and Neutrase(R) 0.5 L (NOVO INDUSTRI A/S, Bagsvaerd, Denmark). The pH-stat is a good method to control the change of degree of hydrolysis (DH) during enzymatic reactions and gives as well a good possibility to produce partially hydrolyzed products. In case of both investigated substrates we found a good correlation between the DH-values measured by pH-stat and TNBS-method. Determining the functional properties, we found that the emulsifying activity of hydrolyzates with low DH (below 10%) is significantly improved. At the same time the enzymatic treatment decreases the water-binding capacity considerably but increases the velocity of water binding.」
（当審による訳文）「
アルカラーゼ0.6L
部分的な加水分解物を製造する
低いDH（１０％以下）の加水分解物の乳化活性が顕著に改善される
　
［２ｂ］「EAI and ESI of the partial hydrolyzates
　The emulsifying activity of the modified proteins is improved significantly（P=1%, P=5%） compared to the unmodified control sample (DH=0%),(Fig.5 and 6). The effect of enzymatical treatment in case of milk protein is not so great as in case of soy protein. The experiments seem to confirm the existence of a maximum, i.e. an optimal DH to get the best EAI for the substrate. The emulsion stability index (ESI) of  the partial hydrolyzates does not differ significantly from the ESI of the unmodified control sample.
　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　」
（当審による訳文）「部分的な加水分解物のＥＡＩ及びＥＳＩ
　修飾されたタンパク質の乳化活性は未修飾のコントロール試料（ＤＨ＝０％）と比べて顕著に改善された。牛乳タンパク質における酵素処理の効果は，大豆タンパク質に比べてそれほど顕著ではない。
実験により，最大値の存在，すなわち，その基質における最良のＥＡＩ（乳化活性指標）を取得するための最適なＤＨ（加水分解率）が確立されるようだ
（当審の注）Fig.5の「EMHV」は牛乳タンパク質であり、Fig.6の「Purina 500 E」は大豆タンパク質分離物である。
　
３．刊行物３（食品工業 Vol.26, No.2, p.63-72 (1983)）
　刊行物３には，以下の事項が記載されている。
［３ａ］「アルカラーゼ0.6Lは，Bacillus licheniformisの液中培養によって得られる酵素剤であり，標準力価は，0.6アンソン単位／ｇ（ＡＵ／ｇ）で，その活性は50〜60℃，ｐＨ7〜9の条件下で最大となる（図１，２参照）。
　
　」（６４頁右欄下から５〜２行目および図１，２）
　
［３ｂ］「２−２　乳化性
　・・・図７に示したように，大豆蛋白の乳化力は酵素による加水分解によってかなり向上させることができる。この図からわかるように，最大の乳化力はＤＨ５％の時に得られるため，加水分解工程の制御の必要性が強調されるのである。
　」（６６頁左欄下から４行目〜右欄１行目および図７）
　
４．刊行物４（J Sci Food Agric Vol.79, No.7, p.1048-1053 (1999)）
　刊行物４には，以下の事項が記載されている。
［４ａ］「The results show that modified glutens present thresholds in the degree of enzymic hydrolysis (DH) for foaming and emulsifying properties (respectively 1.3% and 2.0%). For higher DH the stability decreases.」
（当審による訳文）「
起泡および乳化特性のための酵素的加水分解率（ＤＨ）の許容範囲を修飾されたグルテンが有することを結果は示す（それぞれ１．３％と２．０％）。高いＤＨのために安定性は減少する
　
５．刊行物５（J Am Oil Chem Soc, Vol.77 No.4, p.447-450(2000)）
　刊行物５には，以下の事項が記載されている。
［５ａ］「Limited rapeseed protein hydrolysates ranging from 3.1 to 7.7% hydrolysis were produced from isoelectric-precipitated protein isolate. Water absorption, oil absorption, whippability, foam capacity and stability, emulsifying activity, and emulsion stability of the hydrolysates were determined. All protein hydrolysates showed better functional properties than the original protein isolate. Foam and emulsion stability decreased as the degree of hydrolysis increased. The hydrolysate with the lowest degree of hydrolysis showed the best functional properties. These improved functional properties make rapeseed protein hydrolysates a useful product to be used in foods such as breads, cakes, ice creams, meat products, desserts, and salad dressings.」
（当審による訳文）「3.1〜7.7％加水分解の範囲に限定された菜種タンパク質加水分解物が等電点沈殿物から得られた。加水分解物の水吸着性，油吸着性，起泡性，泡の容量および安定性，乳化活性および乳化安定性が決定された。すべてのタンパク質加水分解物が天然のタンパク質分離物よりも優れた機能的特性を示した。
加水分解率が増えるに随って，泡と乳化の安定性が減少した。低い加水分解率の加水分解物が最良の機能的特性を示した
　
［５ｂ］「Rapeseed protein isolate possesses a very low emulsifying activity (Fig.4) as has been previously reported.・・・Thus, the highest values of emulsifying activity and stability were obtained with the lowest DH. It seems that, as hydrolysis progresses, smaller peptides are generated. These reduce emulsion stability and are less efficient in reducing interfacial tension.
　
　」
（当審による訳文）「以前に報告されたように，
菜種タンパク質分離物は非常に低い乳化活性を有する（Fig.４）
乳化活性および安定性の高い値は最も低いＤＨ（加水分解率）で得られた。加水分解が進行するに随って，より小さなペプチドが生成する。これらが乳化安定性を減少させ表面張力の減少の効率を落とすようだ。
　
　
第４　当審の判断
１．刊行物１に記載された発明 
　上記［１ａ］の請求項７における「ポリペプチド（ＰＰ）が，好ましくは４０％以下の加水分解度で加水分解された植物起原の蛋白質であることを特徴とする・・・」との記載及び［１ｃ］の記載から鑑みて，刊行物１には，「植物起原の蛋白質を４０％以下，例えば５％〜４０％以下の加水分解度で加水分解してポリペプチドを得る方法。」の発明（以下，「刊行物１発明」という。）が記載されていると認められる。
　
２．本願発明１について
（１）本願発明１と刊行物１発明の対比
　本願発明１と刊行物１発明を対比する。 
　刊行物１発明の「植物起原の蛋白質を４０％以下，例えば５％〜４０％以下の加水分解度で加水分解してポリペプチドを得る方法。」は，天然由来の植物蛋白質を，所定の加水分解度まで加水分解して変性させる方法であるから，本願発明１の「０．１〜２０質量％の乾燥質量含有率を有する天然由来のルピンタンパク質を含む水溶液又は水懸濁液のｐＨを３〜９に調整する工程と，前記ルピンタンパク質の乾燥質量に対して，０．０１〜１０質量％のプロテアーゼを添加する工程と，前記タンパク質溶液又は懸濁液を，５〜７０℃の温度で，５〜１０分間加熱する工程と，前記プロテアーゼを不活性化する工程とを含む変性ルピンタンパク質の製造方法。」とは，「天然由来の植物タンパク質を，所定の加水分解率になるまで加水分解する工程を含む変性植物タンパク質の製造方法。」という点で一致し，以下の相違点を有する。
　
（相違点１）
　植物タンパク質が，本願発明１では「ルピンタンパク質」であるのに対し，刊行物１発明ではそのような特定がされていない点
　
（相違点２）
　変性植物タンパク質の製造方法が，本願発明１では「０．１〜２０質量％の乾燥質量含有率を有する天然由来のルピンタンパク質を含む水溶液又は水懸濁液のｐＨを３〜９に調整する工程と，前記ルピンタンパク質の乾燥質量に対して，０．０１〜１０質量％のプロテアーゼを添加する工程と，前記タンパク質溶液又は懸濁液を，５〜７０℃の温度で，５〜１０分間加熱する工程と，前記プロテアーゼを不活性化する工程とを含む」のに対し，刊行物１発明では「植物起原の蛋白質を４０％以下の加水分解度で加水分解」する工程である点
　
（２）相違点１に対する判断
　相違点１について検討するに，上記［１ｃ］には「指標として挙げられる植物起原の蛋白質のうちでは，蛋白質性の種子，特に・・・ルピナス，・・・の種子から生じる蛋白質」と，ルピナスの種子から得られる蛋白質，つまりルピンタンパク質が列挙されているから，上記の記載に基づいて，原料となる植物タンパク質として「ルピンタンパク質」を選択することは，当業者であれば容易になし得たことである。 
　
（３）相違点２に対する判断
　相違点２について検討するに，刊行物１発明の目的は，上記［１ａ］［１ｅ］によると，着色剤，トリグリセリド等の「活性物質（ＡＭ）」をルピンタンパク質等の「植物起源の水溶性又は水分散性のポリペプチド（ＰＰ）からなる固体マトリックス」中に微細に分割かつ包封させることによって，エマルジョンを形成し，「活性物質（ＡＭ）」の分散，保護，安定化を図ることであるから，刊行物１発明において，ルピンタンパク質等の「植物起源の水溶性又は水分散性のポリペプチド（ＰＰ）」の乳化特性を利用しようしているものである。
　刊行物１と同じ植物起源のタンパク質の乳化特性を利用するための研究においては，植物起源のタンパク質の加水分解物が未加水分解物に比べて乳化特性において優れており，特に加水分解率の低いものが最良の乳化特性を有することは，刊行物２〜５にも記載されているように当該研究分野における周知技術であるから，プロテアーゼによる反応時間をルピンタンパク質の加水分解率を低めに抑えるために，例えばプロテアーゼの反応時間を「５〜１０分間」のように短めに設定することも当業者であれば容易に想到し得たことである。
　この点については，上記［２ｂ］にも「実験により，最大値の存在，すなわち，その基質における最良のＥＡＩ（乳化活性指標）を取得するための最適なＤＨ（加水分解率）が確立されるようだ」と指摘されているように，対象の基質に応じて，すなわち本願発明（刊行物１発明において植物タンパク質としてルピンタンパク質を選択した場合）においては、「ルピンタンパク質」について同様の乳化特性に関する実験を行えば，最適なＤＨ（加水分解率），すなわちプロテアーゼによる反応時間が当業者であれば何ら創意工夫を行うことなく決定できる。
　また，アルカラーゼ等のプロテアーゼを用いるに際して、適切に酵素活性を発揮するため，酵素濃度，至適ｐＨおよび至適温度に配慮し，かつ反応後に加熱して酵素を不活性化させることは常套手段にすぎない。（例えば、本願発明の実施例で用いられたアルカラーゼの至適ｐＨおよび至適温度も上記［３ａ］に記載されているように周知である。）
　
（４）本願発明１の効果について
　本願発明１の効果は，刊行物１および刊行物２〜５等の周知技術から予測される範囲内のものであり，格別顕著なものではない。
　
（５）まとめ
　したがって，本件発明１は刊行物１及び周知技術に基づいて，当業者が容易に発明をすることができたものである。
 　 
（６）請求人の主張について
 　請求人は，平成２５年４月２日付け意見書において，「刊行物１には，植物起源のポリペプチドとしてルピナスから生じる蛋白質が記載されていますが，これは単なる列挙に過ぎません。刊行物１の請求項８および段落００１４に記載されているように，係るポリペプチドは「好ましくは大豆又は小麦から得られる蛋白質加水分解物」です。また，刊行物１の例１および２に用いられる植物起源のポリペプチドも，大豆から得られるもののみです。
（６）さらに，次の（ＩＶ）〜（ＶＩ）に示すルピン以外の植物の各タンパク質とビタミンＡとを含む固形組成物を上記（３）と同様に製造し（加水分解時間：５分間），上記（３）と同様にして保存安定性を検討しました。
（ＩＶ）ダイズタンパク質（比較例）
（Ｖ）アブラナタンパク質（比較例）
（ＶＩ）イネタンパク質（比較例）
　・・・（中略）・・・
　表１および表２に示す結果から明らかなように，変性ルピンタンパク質を使用して製造した固形組成物は，ルピン以外の植物タンパク質を使用して製造した固形組成物よりも優れた保存安定性を示しました。
（７）以上より，ポリペプチドとして好ましくは大豆又は小麦から得られる蛋白質加水分解物と記載されている刊行物１の記載等から，変性ルピンタンパク質を用いることにより，他の植物由来の変性タンパク質よりも優れる保存安定性が得られることについて容易に予測することができません。」と主張している。
　
　しかしながら，下記刊行物Ａ〜Ｄにも記載されているように，ルピンタンパク質分離物の乳化特性については，本願の優先日前から詳細に研究が行われており，その優れた乳化特性がよく知られていたことから，刊行物１において実施例として「大豆タンパク質」しか具体的に記載されていなくとも，乳化特性を有する「植物タンパク質」として「ルピンタンパク質」の例示があれば，刊行物１発明に「ルピンタンパク質」も含まれていると当業者であれば認識できるものである。
　そして，刊行物２〜５に記載された周知技術と相まって，当業者であれば本願発明１を容易に想到し得るものであることは上述したとおりである。
　
　なお，ルピン以外の植物タンパク質との比較については，そもそも本願明細書の記載に基づかない主張であって，かつ意見書に記載された実験条件の詳細も不明であるから，請求人が適切な比較実験を行ったかどうか、さらに本願明細書に基づく主張に該当するのか，の評価さえ出来ない。
　
　仮に比較実験が請求人が主張するように適切に行われていたとしても，上記［２ｂ］に記載されているように，対象の基質に応じて，すなわち「ルピンタンパク質」，「ダイズタンパク質」，「アブラナタンパク質」，「イネタンパク質」ごとに，最適なＤＨ（加水分解率），すなわちプロテアーゼによる最適な反応時間が存在することから，「ルピンタンパク質」にとって最適な酵素反応条件が他の植物タンパク質にとっては必ずしも最適ではなく，当該実験結果は予測し得る範囲内のことである。
　
　なお，実験結果の比較だけであれば，刊行物Ｂの495頁左欄の「乳化特性」の項目には，小麦タンパク質，大豆タンパク質，ひまわりタンパク質との比較において，ルピンタンパク質の乳化特性が特に優れている，との記載もある。
　
　よって，請求人の主張には理由がない。
　
刊行物Ａ：JAOCS, Vol.79, no.8, p.783-790 (August 2002)
　　　　　（特に，783頁左欄の最終段落の総説を参照）
刊行物Ｂ：Journal of Food Science, Vol.47, 491-497 (1982)
　　　　　（特に，495頁左欄の「乳化特性」の項目を参照）
刊行物Ｃ：Nahrung, Vol.42, Nr.3/4, p.220-224 (1998)
　　　　　（特に，220頁左欄の「Introduction」の項目を参照）
刊行物Ｄ：Journal of Food Science, Vol.50, p.82-87 (1985)
　
　
第５　むすび
　以上のとおりであるから，本願発明１は，刊行物１に記載された発明および刊行物２〜５に記載された周知技術に基づいて当業者が容易に発明をすることができたものであるので，特許法第２９条第２項の規定により特許を受けることができない。
　よって，本願発明２〜１９について検討するまでもなく，結論のとおり審決する。