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　特願２００６−５３３７９７「血小板糖タンパク質ＩＢα改変体融合ポリペプチドおよびその使用法」拒絶査定不服審判事件〔平成１６年１２月２３日国際公開、ＷＯ２００４／１１１０８９、平成１９年１２月２７日国内公表、特表２００７−５３７７１０〕について、次のとおり審決する。
【結　論】
　本件審判の請求は、成り立たない。
【理　由】
第１　手続の経緯・本願発明
　本願は、平成１６年６月１４日（パリ条約による優先権主張２００３年６月１１日　米国）を国際出願日とする出願であって、その請求項１〜７１に係る発明は、平成２３年５月３１日付で補正された特許請求の範囲の請求項１〜７１に記載されたとおりのものであり、そのうち、請求項１、６１、及び６６には、以下のとおり記載されている。
「【請求項１】
ヒトＧＰＩｂαタンパク質配列（配列番号１）のアミノ酸１〜２９０に対して１〜２０アミノ酸の置換、欠失または挿入を有するアミノ酸配列を含むポリペプチドであって、該ポリペプチドは、以下：
配列番号２のアミノ酸配列を含むポリペプチドのαトロンビンへの結合と比較して、αトロンビンに対する低い結合親和性；
配列番号２のアミノ酸配列を含むポリペプチドの凝集と比較して低い凝集；および
配列番号２のアミノ酸配列を含むポリペプチドよりも増加したタンパク質分解に対する抵抗性
からなる群より選択される少なくとも１つの活性を有する、ポリペプチド。」（以下、「本願発明１」という。）
「【請求項６１】
被験体における血小板活性化に関連する障害を処置する方法であって、該方法は、請求項１に記載のポリペプチドを必要とする被験体に、該融合ポリペプチドを投与する工程を包含する、方法。」
「【請求項６６】
前記被験体がヒトである、請求項６１に記載の方法。」（以下、「本願発明６６」という。）
　
第２　原査定の拒絶の理由
　原査定における拒絶の理由の概要は、次のとおりである。 
１．この出願の請求項６６に係る発明は、特許法第２９条第１項柱書に規定する要件を満たしていない。
２．この出願の請求項１に係る発明は、その出願前に日本国内又は外国において、頒布された下記の刊行物に記載された発明又は電気通信回線を通じて公衆に利用可能となった発明に基いて、その出願前にその発明の属する技術の分野における通常の知識を有する者が容易に発明をすることができたものであるから、特許法第２９条第２項の規定に違反するものである。
 　
第３　特許法第２９条第１項柱書について
１．本願発明６６
　本願発明６６は、上記第１で記載したとおりのものであって、引用する請求項１及び６１を読み込むと、以下のとおりである。
「ヒトにおける血小板活性化に関連する障害を処置する方法であって、該方法は、
ヒトＧＰＩｂαタンパク質配列（配列番号１）のアミノ酸１〜２９０に対して１〜２０アミノ酸の置換、欠失または挿入を有するアミノ酸配列を含むポリペプチドであって、該ポリペプチドは、以下：
配列番号２のアミノ酸配列を含むポリペプチドのαトロンビンへの結合と比較して、αトロンビンに対する低い結合親和性；
配列番号２のアミノ酸配列を含むポリペプチドの凝集と比較して低い凝集；および
配列番号２のアミノ酸配列を含むポリペプチドよりも増加したタンパク質分解に対する抵抗性
からなる群より選択される少なくとも１つの活性を有する、ポリペプチド
を必要とするヒトに、該融合ポリペプチドを投与する工程を包含する、方法。」
 
２．当審の判断
　本願明細書の段落【００８８】には「本質的に、血小板活性化に病原学的に関連する任意の障害は、予防または処置に影響を受けやすいと考えられる。上記障害は、例えば、以下であり得る：脈菅炎症；アテローム硬化；再狭窄（例えば、血管形成関連再狭窄）；および／または血栓障害と関連する状態（例えば、アンギナ（安定性アンギナおよび不安定性アンギナを含む）、急性心筋梗塞、脳卒中、静脈血栓症または動脈血栓症）。」と記載されており、本願発明６６の「血小板活性化に関連する障害」とは、脈管炎症等々の各種の疾患を意味し、「ポリペプチドを必要とするヒトに、該融合ポリペプチドを投与する工程」を包含することにより特定される「ヒトにおける血小板活性化に関連する障害を処置する方法」とは、「血小板活性化関連する疾患を治療する方法」を包含するものと認められる。
  
　そして、ヒトの治療方法を特許することは、医師の行う医療行為自体が侵害となることを防ぐための措置を講じていない我が国の特許法のもとでは、医師を、特許侵害を恐れながら医療行為に当たるという状況に追い込むことになりきわめて不当であるから、ヒトの治療方法は産業上利用できない発明に該当すると扱わざるを得ない（必要であれば、東京高裁　平成１４年４月１１日　平成１２年（行ケ）第６５号判決参照）。
 
３．小活
　したがって、本願発明６６は、特許法第２９条第１項柱書の「産業上利用することができる発明」に該当しないから、特許を受けることができない。
 
第４　特許法第２９条第２項について
１．本願発明１について
　本願発明１は、第１で記載したとおりのものであって、
「配列番号２のアミノ酸配列を含むポリペプチドのαトロンビンへの結合と比較して、αトロンビンに対する低い結合親和性；
配列番号２のアミノ酸配列を含むポリペプチドの凝集と比較して低い凝集；および
配列番号２のアミノ酸配列を含むポリペプチドよりも増加したタンパク質分解に対する抵抗性
からなる群より選択される少なくとも１つの活性を有する」という３つの選択肢により特定されるポリペプチドに係るものである。
　よって、本願発明１は、このうちの最初の選択肢により特定される
「【請求項１】
ヒトＧＰＩｂαタンパク質配列（配列番号１）のアミノ酸１〜２９０に対して１〜２０アミノ酸の置換、欠失または挿入を有するアミノ酸配列を含むポリペプチドであって、該ポリペプチドは、
配列番号２のアミノ酸配列を含むポリペプチドのαトロンビンへの結合と比較して、αトロンビンに対する低い結合親和性を有する、ポリペプチド。」（以下、「本願発明１’」という。）
を包含するものであり、以下、本願発明１’について検討をすることとする。
　
 ２．引用例
　原査定の拒絶理由で引例１として引用された本願優先日前の２００２年に頒布された刊行物である国際公開公報第０２／０６３００３号（以下、「引用例１」という。）には、下記の事項が記載されている（英語で記載されているため、日本語訳で摘記する。）。 
　
（１）「この発明は、血小板の白血球に対する接着を阻害する糖タンパク質−Ｉｂα−誘導の融合タンパク質の発見に部分的に基づく。その結果、糖タンパク質−Ｉｂα−誘導の融合タンパク質は、血管炎症、血栓症、トロンボシス、アテローム性動脈硬化症、及び、血管形成に関連した再狭窄に関連した血管状態の治療に用いることができる。このポリペプチドを糖タンパク質Ｉｂα融合ポリペプチドど呼ぶことにする。
　一つの局面において、この発明は、糖タンパク質Ｉｂαのポリペプチドの一つの領域を少なくとも有し、操作可能に第２のポリペプチドに結合した第１のポリペプチドを含むものである糖タンパク質Ｉｂα融合ポリペプチドを提供する。・・。好ましい具体例は、第２のポリペプチドはイムノグロブリンポリペプチドの少なくとも一つの領域からなる。いくつかの具体例において、融合タンパク質は、ＧＰ１ｂ３０２ーＩｇ（ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ：１）、・・・、ＧＰ１ｂ２９０／２Ｖ−Ｉｇ（ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ：５）、・・・の配列を含むものである。」（２頁４〜１７行）
　
（２）「
」（３〜４頁）
　　
　よって、引用例１には、以下の発明が記載されている。
「
のアミノ酸配列からなるポリペプチド」（以下、「引用発明」という。）
　　
　原査定の拒絶理由で引例２として引用された本願優先日前の１９９５年に頒布された刊行物であるThe Journal of Biological Chemistry,Vol.270,No.16,pp.9571-9578（以下、「引用例２」という。）には、下記の事項が記載されている （英語で記載されているため、日本語訳で摘記する。下線は、当審が付与した。）。　
（３）「von Willebrand factor(vWF)と血小板膜糖タンパク質(GP)Ib-IX-V複合体の相互作用は、高度の剪断ストレスの流れの状況下における血管障害の位置への血小板の接着に対し不可欠である。さらには、GPIb-IX-Vは、αトロンビンへの高親和性結合を通した血小板の活性化のメカニズムに寄与するのかもしれない。vWF（残基２５１−２７９）又は
αトロンビン（残基２７１−２８４）との相互作用に含まれると考えられている
領域
単一のＴｙｒ→Ｐｈｅ置換を２７６、２７８又は２７９に含むフラグメントは、
αトロンビンへの結合は劇的に減少しあるいは欠失した。
　　
３．対比
　本願発明１’と、引用発明とを対比する。
　引用発明のアミノ酸配列の１７〜３０６位（２９０アミノ酸からなる）は、本願発明１’の配列番号１（２９０アミノ酸からなる）に対応し、その配列を比較すると、本願発明１’は、配列番号１の２３３位及び２３９位が、それぞれＧｌｙ及びＭｅｔであるのに対し、引用発明のアミノ酸配列の対応するアミノ酸は、いずれも「Ｖ」、すなわちＶａｌである点のみで相違する。
　よって、引用発明のアミノ酸配列の１７〜３０６位は、本願発明１’の「ヒトＧＰＩｂαタンパク質配列（配列番号１）のアミノ酸１〜２９０に対して２アミノ酸の置換を有するアミノ酸配列」であるから、そのようなアミノ酸配列の１７〜３０６位を含むものである引用発明のポリペプチドは、本願発明１の「ヒトＧＰＩｂαタンパク質配列（配列番号１）のアミノ酸１〜２９０に対して１〜２０アミノ酸の置換、欠失または挿入を有するアミノ酸配列を含むポリペプチド」に相当する。
　また、本願明細書段落【０００６】には、「 １つの局面において、上記ポリペプチドは、天然に存在するヒトＧＰＩｂα（配列番号１）のアミノ酸配列、もしくはＧＰＩｂ２Ｖ（配列番号２）と称されるポリペプチド（配列番号１のアミノ酸配列に対するアミノ酸置換Ｇ２３３ＶおよびＭ２３９Ｖを含む）のアミノ酸配列を含有するポリペプチドのαトロンビンへの結合に対して、より低い親和性でαトロンビンに結合する。」と記載されており、配列番号２は、配列番号１のアミノ酸配列に対して、アミノ酸置換Ｇ２３３ＶおよびＭ２３９Ｖを施してなるものであるから（併せて、配列番号１、２を比較されたい。）、引用発明のアミノ酸配列の１７〜３０６位は、本願発明１’の配列番号２のアミノ酸配列と完全に一致するものである。
　そうすると、本願発明１’と、引用発明の一致点相違点は、以下のとおりである。
一致点：「ヒトＧＰＩｂαタンパク質配列（配列番号１）のアミノ酸１〜２９０に対して１〜２０アミノ酸の置換、欠失または挿入を有するアミノ酸配列を含むポリペプチド」である点。
相違点：本願発明１’のポリペプチドは、配列番号２のアミノ酸配列を含むポリペプチドのαトロンビンへの結合と比較して、「αトロンビンに対する低い結合親和性を有する」のに対し、引用発明は、配列番号２のアミノ酸配列を含むポリペプチドそのものであるから、「αトロンビンに対する同じ結合親和性を有する」ものである点。
　
４．当審の判断
　アミノ酸配列が既知のポリペプチドの何らかの機能に影響があろう領域に、アミノ酸を置換、欠失または挿入等の変異を導入し、実際にその機能に影響があるか否かを確認することは、本願優先日前の当業者の慣用技術であったと認められるところ、引用例１には、ＧＰ１ｂ２９０／２Ｖ−Ｉｇ（ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ：５）のアミノ酸配列が記載され（記載事項（１）（２））、引用例２には、αトロンビンとの相互作用に含まれると考えられているＧＰＩｂαの領域の特定の位置に変異を導入することで、αトロンビンへの結合が減少あるいは欠失したことが記載されている（記載事項（３））。
　してみれば、引用発明のＧＰ１ｂ２９０／２Ｖ−Ｉｇに対し、引用例２によりαトロンビンとの結合が減少あるいは欠失したことが確認された位置あるいはその周辺に、適宜なアミノ酸により数個程度の置換等の変異を施し、実際に「配列番号２のアミノ配列を含むポリペプチドのαトロンビンへの結合と比較して、αトロンビンに対する低い結合親和性」を有するか否かを確認してみること、その結果、配列番号１のアミノ酸１〜２９０に対して最大２０アミノ酸の置換等の変異を含むポリペプチドであって、配列番号２のアミノ酸配列を含むポリペプチド（すなわち、元のポリペプチド）のαトロンビンの結合と比較して、αトロンビンに対する低い結合親和性のものを得ることは、当業者が容易になし得たことである。
　そして、本願発明１’が、引用例１、２より、予測し得ない顕著な効果を奏するとも認められない。
  
５．小括
　以上検討したところによれば、本願発明１’は、引用例１及び引用例２に記載された発明に基づいて当業者が容易に発明をすることができたものであるから、特許法第２９条第２項の規定により特許を受けることができない。
　よって、本願発明１’を包含する本願発明１が、引用例１及び引用例２に記載された発明に基づいて当業者が容易にすることができた発明を包含することは明らかであるから、特許法第２９条第２項の規定により特許を受けることができない。
 
第５　むすび
　したがって、本願の請求項６６に係る発明は、特許法第２９条第１項柱書きに規定する要件を満たしておらず、また、本願の請求項１に係る発明は、特許法第２９条第２項に違反するものであるから、他の請求項に係る発明については論及するまでもなく、本願は特許を受けることができない。
 
　よって、結論のとおり審決する。