(57)【要約】プロテインキナーゼB/Aktの結晶化可能な突然変異体、これらの突然変異体の結晶、及び該結晶のX線座標データを開示する。プロテインキナーゼ活性のモジュレーターの同定のための及び他のプロテインキナーゼの構造解析のための、該座標データの使用方法を提供する。プロテインキナーゼB/Akt又は他のAGCプロテインキナーゼ（例えばPRK2）由来の配列のペプチド又は非ペプチド模擬体を使用して、プロテインキナーゼ、特にAGCキナーゼを活性化する方法も提供する。【特許請求の範囲】
【請求項１】
正方晶形空間群P41212、及びa = 149.33±0.5オングストローム、b = 149.33±0.5オングストローム, c = 39.77±0.5オングストローム；a = 148.40±0.5オングストローム、b = 148.40±0.5オングストローム、c = 38.55±0.5オングストローム；a = 149.70±0.5オングストローム、b = 149.70±0.5オングストローム、c = 39.19±0.5オングストローム；又はa = 149.52±0.5オングストローム、b = 149.52±0.5オングストローム、c = 39.06±0.5オングストロームの単位格子寸法を有するPKBβの結晶。
【請求項２】
a = 149.33±0.2オングストローム、b = 149.33±0.2オングストローム、c = 39.77±0.2オングストローム；a = 148.40±0.2オングストローム、b = 148.40±0.2オングストローム、c = 38.55±0.2オングストローム；a = 149.70±0.2オングストローム、b = 149.70±0.2オングストローム、c = 39.19±0.2オングストローム；又はa = 149.52±0.2オングストローム、b = 149.52±0.2オングストローム、c = 39.06±0.2オングストロームの単位格子寸法を有する、請求項1記載の結晶。
【請求項３】
a = 149.33オングストローム、b = 149.33オングストローム、c = 39.77オングストローム；a = 148.40オングストローム、b = 148.40オングストローム、c = 38.55オングストローム；a = 149.70オングストローム、b = 149.70オングストローム、c = 39.19オングストローム；又はa = 149.52オングストローム、b = 149.52オングストローム、c = 39.06オングストロームの単位格子寸法を有する、請求項1又は請求項2記載の結晶。
【請求項４】
表2〜5のいずれか1つの三次元原子座標を有するPKBβの結晶。
【請求項５】
PKB誘導体を結晶化するための方法であって、宿主細胞内での組換え的製造によりPKBを製造し、該宿主からPKB誘導体を回収し、それより結晶を成長させることを含んでなり、該PKB誘導体がPKBの安定なプロテアーゼ抵抗性形態であることを特徴とする方法。
【請求項６】
該PKB誘導体がPHドメインの全部又は実質的に全部を欠く、請求項5記載の方法。
【請求項７】
該PKB誘導体が、ヒトPKBβのLys-146に対応するN末端を有する、請求項6記載の方法。
【請求項８】
該宿主細胞が昆虫細胞である、請求項5〜7のいずれか1項に記載の方法。
【請求項９】
PKB誘導体をin vitroでリン酸化する工程を更に含む、請求項5〜8のいずれか1項に記載の方法。
【請求項１０】
該PKB誘導体を、ヒトPKBβのThr-309に対応する残基においてリン酸化する、請求項9記載の方法。
【請求項１１】
該リン酸化をPDK1で行う、請求項10記載の方法。
【請求項１２】
該結晶を油下バッチ（under oil batch）法により成長させる、請求項5〜11のいずれか1項に記載の方法。
【請求項１３】
請求項5〜12のいずれか1項に記載の方法により製造された結晶のX線回折解析の工程を含んでなる、PKB誘導体の構造を決定する方法。
【請求項１４】
ヒトPKBβのLys-146に対応するN末端を有するPKBポリペプチド。
【請求項１５】
ヒトPKBβの残基146-440に対応する触媒ドメインを含む、請求項14記載のPKBポリペプチド。
【請求項１６】
請求項14又は請求項15記載のポリペプチドをコードする核酸。
【請求項１７】
請求項16記載の核酸を含んでなるベクター。
【請求項１８】
請求項16記載の核酸又は請求項17記載のベクターを含んでなる宿主細胞。
【請求項１９】
請求項14又は請求項15記載のポリペプチドの製造方法であって、請求項16記載の核酸から該ポリペプチドを発現させる工程を含んでなる製造方法。
【請求項２０】
PKBβ-リガンド複合体を解析する方法であって、（i）該PKBβ-リガンド複合体からのX線結晶回折データと、（ii）PKBβの三次元構造とを使用して該複合体の差フーリエ電子密度地図を作成する工程を含んでなり、該三次元構造が表2〜5のいずれか1つの原子座標データにより定められることを特徴とする方法。
【請求項２１】
標的キナーゼの三次元構造を決定する方法であって、
（a）未知構造の標的キナーゼのアミノ酸配列の表示をPKBβのアミノ酸配列とアラインメントさせて、それらのアミノ酸配列の相同領域をマッチさせ、
（b）表2〜5のいずれか1つにより定められるPKBβの対応領域の構造上で、該標的キナーゼのマッチ化相同領域の構造をモデル化し、
（c）該マッチ化相同領域の構造を実質的に維持している標的キナーゼのコンホメーションを決定する工程を含んでなる方法。
【請求項２２】
標的キナーゼの三次元構造を決定するための方法であって、表2〜5の座標を準備し、該標的キナーゼの結晶単位格子内に該座標を配置して該標的キナーゼの構造を得る工程を含んでなる方法。
【請求項２３】
該標的キナーゼがAGCキナーゼ又はその共複合体、誘導体もしくは突然変異体である、請求項21又は請求項22記載の方法。
【請求項２４】
該AGCキナーゼがPKBαもしくはPKBγ又はそれらの共複合体、誘導体もしくは突然変異体である、請求項23記載の方法。
【請求項２５】
PKBアイソフォームの標的コンホメーションの三次元原子座標データを決定するための方法であって、
（a）表2〜5のいずれか1つの三次元原子座標データを使用し、
（b）鋳型キナーゼ構造の三次元原子座標データを使用し、
（c）該標的コンホメーションの三次元原子座標データを決定する工程を含んでなる方法。
【請求項２６】
該鋳型キナーゼ構造がAGCキナーゼの構造である、請求項25記載の方法。
【請求項２７】
該鋳型キナーゼ構造がマウスPKAの構造である、請求項26記載の方法。
【請求項２８】
（a）表2〜5による、PKBの三次元構造を定める原子座標データ、又は少なくともその選択された座標、（b）表2〜5のいずれか1つの原子座標データから誘導されうるPKBの構造因子データ、（c）表2〜5による原子座標データ又は少なくともその選択された座標のフーリエ変換、（d）表2〜5のいずれか1つのデータに基づく該標的の相同性モデリングにより得られた標的キナーゼの原子座標データ、（e）表2〜5のいずれか1つのデータを参照してX線結晶データ又はNMRデータを解釈することにより得られた標的キナーゼの原子座標データ、又は（f）（c）、（d）もしくは（e）の原子座標データから誘導されうる構造因子データを含有する、コンピューターシステム又はコンピューター読取り可能媒体。
【請求項２９】
PKBと、PKB活性をモジュレーションする作用化合物との間の相互作用をモデル化するための方法であって、
（a）表2〜5のいずれか1つによる三次元原子座標データを使用して、少なくとも1つのPKBβ結合部位を特徴づけし、
（b）該作用化合物の構造を準備し、
（c）該作用化合物を該結合部位にフィッティングさせる工程を含んでなる方法。
【請求項３０】
該作用化合物がペプチドである、請求項29記載の方法。
【請求項３１】
該ペプチドが、配列FXXF、YXXF、YXXY、FXXFX(Y/F)、YXXFX(Y/F)、YXXYX(Y/F)、FXXFX’、FXXFX’(F/Y)、FXX’FX’又はFXX’FX’(F/Y)；YXXFX’、YXXFX’(F/Y)、YXX’FX’又はYXX’FX’(F/Y)；FXXYX’、FXXYX’(F/Y)、FXX’YX’又はFXX’YX’(F/Y)；YXXYX’、YXXYX’(F/Y)、YXX’YX’又はYXX’YX’(F/Y)（ここで、X’は、生理的pHにおいて負電荷を保持するアミノ酸残基を表す）を含む、請求項30記載の方法。
【請求項３２】
該ペプチドが、配列FPQFpSY（ここで、pSはホスホセリンである）、FPQFDY、FRDFDY、GLLELDQRTHFPQFpSYSASIRE、GLLELDQRTHFPQFDYSASIRE又はREPRILSEEEQEMFRDFDY IADWCを含む、請求項30又は31記載の方法。
【請求項３３】
PKBの活性をモジュレーションする作用化合物を同定するための方法であって、
（a）表2〜5のいずれか1つによる三次元原子座標データを使用して、少なくとも1つのPKBβ結合部位を特徴づけし、
（b）候補作用化合物の構造を準備し、
（c）該候補作用化合物を該結合部位にフィッティングさせ、
（d）該候補作用化合物を選択する工程を含んでなる方法。
【請求項３４】
複数の結合部位を特徴づけし、複数の作用化合物を該部位にフィッティングさせ、それらの作用化合物を、潜在的モジュレーター化合物を形成するよう連結させる、請求項33記載の方法。
【請求項３５】
工程（b）が、該結合部位との相互作用に関する化合物データベースをコンピューターによりスクリーニングすることにより候補作用化合物を選択することを含む、請求項33又は34記載の方法。
【請求項３６】
さらに、
（e）該候補作用化合物を入手又は合成し、
（f）該候補作用化合物をPKBと接触させて、PKBと相互作用する該候補作用化合物の能力を測定する工程を含む、請求項33〜35のいずれか1項に記載の方法。
【請求項３７】
さらに、
（e）該候補作用化合物を入手又は合成し、
（f）PKBと該候補作用化合物との複合体を形成させ、
（g）該複合体をX線結晶解析又はNMR分光法により解析して、PKBと相互作用する該候補作用化合物の能力を測定する工程を含む、請求項33〜35のいずれか1項に記載の方法。
【請求項３８】
該結合部位が既知作用化合物に結合することが、請求項29〜32のいずれか1項に記載の方法により既に確認されている、請求項33〜37のいずれか1項に記載の方法。
【請求項３９】
該既知作用化合物が、疎水性モチーフを含む活性化モチーフを含むペプチドである、請求項38記載の方法。
【請求項４０】
該活性化モチーフが配列FXXF、YXXF、YXXY、FXXFX(Y/F)、YXXFX(Y/F)又はYXXYX(Y/F)を含む、請求項39記載の方法。
【請求項４１】
該活性化モチーフが更に、生理的pHにおいて負電荷を保持するアミノ酸残基を含む、請求項39又は請求項40記載の方法。
【請求項４２】
該活性化モチーフが、配列FXXFX’、FXXFX’(F/Y)、FXX’FX’又はFXX’FX’(F/Y)；YXXFX’、YXXFX’(F/Y)、YXX’FX’又はYXX’FX’(F/Y)；FXXYX’、FXXYX’(F/Y)、FXX’YX’又はFXX’YX’(F/Y)；YXXYX’、YXXYX’(F/Y)、YXX’YX’又はYXX’YX’(F/Y)（ここで、X’は、生理的pHにおいて負電荷を保持するアミノ酸残基を表す）を含む、請求項39〜41のいずれか1項に記載の方法。
【請求項４３】
該活性化モチーフが配列FPQFpSY、FPQFDY又はFRDFDY（ここで、pSはホスホセリンである）を含む、請求項39〜42のいずれか1項に記載の方法。
【請求項４４】
該ペプチドが配列GLLELDQRTHFPQFpSYSASIRE、GLLELDQRTHFPQFDYSASIRE及びREPRILSEEEQEMFRDFDYIADWC（ここで、pSはホスホセリンである）を含む、請求項43記載の方法。
【請求項４５】
請求項33〜44のいずれか1項に記載の方法によりPKB活性のモジュレーターとして同定された化合物。
【請求項４６】
活性コンホメーションをとるようAGCキナーゼの触媒ドメインを誘導する方法であって、該AGCキナーゼがその天然の形態において、該触媒ドメインとは異なるC末端調節性セグメント内の調節性リン酸化部位残基のリン酸化により調節され、該方法が、
（a）該触媒ドメインを含むポリペプチドを準備し、
（b）該ポリペプチドと活性化物質との間で非共有性複合体を形成させる工程を含んでなり、該活性化物質と該触媒ドメインとの接触が、活性コンホメーションをとるよう該触媒ドメインを誘導することを特徴とする方法。
【請求項４７】
該触媒ドメインが、ヒトPKBβの残基146-440に対応する残基を含む、請求項46記載の方法。
【請求項４８】
該ポリペプチドが、安定なプロテアーゼ抵抗性形態として提供される、請求項46又は請求項47記載の方法。
【請求項４９】
該AGCキナーゼがPKBである、請求項46〜48のいずれか1項に記載の方法。
【請求項５０】
ヒトPKBβの残基309に対応する位置で該触媒ドメインをリン酸化する工程を更に含む、請求項46〜49のいずれか1項に記載の方法。
【請求項５１】
該リン酸化をPDK1で行う、請求項50記載の方法。
【請求項５２】
該活性化物質が、疎水性モチーフを含む活性化モチーフを含むペプチドである、請求項46〜51のいずれか1項に記載の方法。
【請求項５３】
該活性化モチーフが配列FXXF、YXXF、YXXY、FXXFX(Y/F)、YXXFX(Y/F)又はYXXYX(Y/F)を含む、請求項52記載の方法。
【請求項５４】
該活性化モチーフが更に、生理的pHにおいて負電荷を保持するアミノ酸残基を含む、請求項52又は請求項53記載の方法。
【請求項５５】
該活性化モチーフが、配列FXXFX’、FXXFX’(F/Y)、FXX’FX’又はFXX’FX’(F/Y)；YXXFX’、YXXFX’(F/Y)、YXX’FX’又はYXX’FX’(F/Y)；FXXYX’、FXXYX’(F/Y)、FXX’YX’又はFXX’YX’(F/Y)；YXXYX’、YXXYX’(F/Y)、YXX’YX’又はYXX’YX’(F/Y)（ここで、X’は、生理的pHにおいて負電荷を保持するアミノ酸残基を表す）を含む、請求項52〜54のいずれか1項に記載の方法。
【請求項５６】
該活性化モチーフが配列FPQFpSY、FPQFDY又はFRDFDY（ここで、pSはホスホセリンである）を含む、請求項55記載の方法。
【請求項５７】
該ペプチドが配列GLLELDQRTHFPQFpSYSASIRE、GLLELDQRTHFPQFDYSASIRE及びREPRILSEEEQEMFRDFDYIADWC（ここで、pSはホスホセリンである）を含む、請求項56記載の方法。
【請求項５８】
AGCキナーゼの触媒ドメインと、請求項52〜57のいずれか1項に記載の活性化物質との非共有性複合体であって、該AGCキナーゼがその天然の形態において、該触媒ドメインとは異なるC末端調節性セグメント内の調節性リン酸化部位残基のリン酸化により調節されることを特徴とする非共有性複合体。
【請求項５９】
AGCキナーゼの触媒ドメインの活性コンホメーションの構造を決定するための方法であって、該AGCキナーゼがその天然の形態において、該触媒ドメインとは異なるC末端調節性セグメント内の調節性リン酸化部位残基のリン酸化により調節され、該方法が、請求項46〜57のいずれか1項に記載の方法により、活性コンホメーションをとるよう該触媒ドメインを誘導する工程、及び構造の推定を可能にする該コンホメーションのデータセットを得る工程を含むことを特徴とする方法。
【請求項６０】
該AGCキナーゼが、安定なプロテアーゼ抵抗性形態として提供される、請求項59記載の方法。
【請求項６１】
該AGCキナーゼが、PHドメインの実質的に全部を欠くPKBである、請求項59又は請求項60記載の方法。
【請求項６２】
該PKBが、ヒトPKBβのLys-146に対応するN末端を有する、請求項61記載の方法。
【請求項６３】
該活性コンホメーションの該触媒ドメインを結晶化する工程を更に含む、請求項59〜62のいずれか1項に記載の方法。
【請求項６４】
該結晶のX線結晶解析の工程を更に含む、請求項63記載の方法。
【請求項６５】
該データセットがNMRにより得られる、請求項59〜62のいずれか1項に記載の方法。
【請求項６６】
候補化合物がAGCキナーゼの触媒活性をモジュレーションする能力を評価する方法であって、該AGCキナーゼがその天然の形態において、C末端調節性セグメント内の疎水性モチーフ残基のリン酸化により調節され、該方法が、
（a）該キナーゼの触媒ドメインを含むポリペプチドを準備し、
（b）該ポリペプチドと活性化物質との間で非共有性複合体を形成させ、ここで、該活性化物質と該触媒ドメインとの接触が、活性コンホメーションをとるよう該触媒ドメインを誘導するものであり、
（c）該非共有性複合体を該候補物質と接触させる工程を含むことを特徴とする方法。
【請求項６７】
該AGCキナーゼ活性に対する該候補物質の効果を測定する工程を更に含む、請求項66記載の方法。
【請求項６８】
ヒトPKBβの残基309に対応する位置で該触媒ドメインをリン酸化する工程を更に含む、請求項66又は請求項67記載の方法。
【請求項６９】
該リン酸化をPDK1で行う、請求項68記載の方法。
【請求項７０】
活性コンホメーションをとるようAGCキナーゼの触媒ドメインを誘導する方法であって、該AGCキナーゼがその天然の形態において、該触媒ドメインとは異なるC末端調節性セグメント内の調節性リン酸化部位残基のリン酸化により調節され、該方法が、
（a）該触媒ドメインを含むポリペプチドを準備し、
（b）該ポリペプチドを活性化物質に共有結合させる工程を含んでなり、該活性化物質と該触媒ドメインとの接触が、活性コンホメーションをとるよう該触媒ドメインを誘導することを特徴とする方法。
【請求項７１】
該活性化物質がペプチドである、請求項70記載の方法。
【請求項７２】
該ペプチドがホスホペプチドである、請求項71記載の方法。
【請求項７３】
該ホスホペプチドが、該触媒ドメインと同じAGCキナーゼに由来する活性化モチーフ配列を含む、請求項72記載の方法。
【請求項７４】
該AGCキナーゼがPKBであり、該ホスホペプチドが配列FPGFpSY（ここで、pSはホスホセリンである）を含む、請求項73記載の方法。
【請求項７５】
該ホスホペプチドが配列GLLELDQRTHFPQFpSYSASIREを含む、請求項74記載の方法。
【請求項７６】
AGCキナーゼの触媒ドメインの活性コンホメーションの構造を決定するための方法であって、該AGCキナーゼがその天然の形態において、該触媒ドメインとは異なるC末端調節性セグメント内の調節性リン酸化部位残基のリン酸化により調節され、該方法が、
（a）触媒ドメインと、該触媒ドメインとは異なるC末端調節性セグメントとを含む突然変異AGCキナーゼタンパク質を準備し、ここで、該タンパク質は更に、該触媒ドメインに活性コンホメーションが誘導されるよう該調節性セグメントと該触媒ドメインとの間の相互作用を野生型酵素に比して増強する突然変異を含むものであり、
（b）構造の推定を可能にする該突然変異タンパク質のデータセットを得る工程を含むことを特徴とする方法。
【請求項７７】
調節性リン酸化部位が、生理的pHで静電荷を保持する残基により置換されている、請求項76記載の方法。
【請求項７８】
該C末端調節性セグメントの複数の連続的残基が、別のAGCキナーゼからの対応残基により置換されている、請求項76又は77記載の方法。
【請求項７９】
別のAGCキナーゼがPRK2である、請求項78記載の方法。
【請求項８０】
該C末端調節性セグメント内に配列FRDFDYが導入されている、請求項76〜79のいずれか1項に記載の方法。
【請求項８１】
該C末端調節性セグメント内に配列REPRILSEEEQEMFRDFDYIADWCが導入されている、請求項80記載の方法。
【請求項８２】
該触媒ドメイン内に突然変異が施されている、請求項76〜81のいずれか1項に記載の方法。
【請求項８３】
該突然変異が、ヒトPKBβのV194及びV198に対応する残基の少なくとも1つの置換を含む、請求項82記載の方法。
【請求項８４】
該突然変異がV194I及びV198Lの少なくとも1つを含む、請求項83記載の方法。
【請求項８５】
該突然変異AGCキナーゼが、安定なプロテアーゼ抵抗性形態として提供される、請求項76〜84のいずれか1項に記載の方法。
【請求項８６】
該突然変異AGCキナーゼが、PHドメインの実質的に全部を欠くPKBである、請求項85記載の方法。
【請求項８７】
該PKBが、ヒトPKBβのLys-146に対応するN末端を有する、請求項86記載の方法。
【請求項８８】
該活性コンホメーションの該触媒ドメインを結晶化する工程を更に含む、請求項76〜87のいずれか1項に記載の方法。
【請求項８９】
該結晶のX線結晶解析の工程を更に含む、請求項88記載の方法。
【請求項９０】
該データセットがNMRにより得られる、請求項76〜87のいずれか1項に記載の方法。
【請求項９１】
突然変異AGCキナーゼタンパク質であって、該AGCキナーゼがその天然の形態においては、C末端調節性セグメント内の調節性リン酸化部位残基のリン酸化により調節され、該突然変異AGCキナーゼタンパク質が、触媒ドメインと、該触媒ドメインとは異なるC末端調節性セグメントとを含み、ヒトPKBβの残基139、140、141、142、143、144、145、146、147、148、149もしくは150又は他のアイソフォームにおけるそれらの対応残基に対応するN末端を有し、該突然変異AGCキナーゼタンパク質が、該触媒ドメインに活性コンホメーションが誘導されるよう該調節性セグメントと該触媒ドメインとの間の相互作用を野生型酵素に比して増強する突然変異を含むことを特徴とする突然変異AGCキナーゼタンパク質。
【請求項９２】
ヒトPKBβの残基146に対応するN末端を有する、請求項91記載の突然変異AGCキナーゼ。
【請求項９３】
該突然変異が、生理的pHで静電荷を保持する残基を該C末端調節性セグメント内に導入するものである、請求項91又は請求項92記載の突然変異AGCキナーゼ。
【請求項９４】
調節性リン酸化部位が、生理的pHで静電荷を保持する残基により置換されている、請求項93記載の突然変異AGCキナーゼ。
【請求項９５】
該C末端調節性セグメントの複数の連続的残基が、別のAGCキナーゼからの対応残基により置換されている、請求項91〜94のいずれか1項に記載の突然変異AGCキナーゼ。
【請求項９６】
別のAGCキナーゼがPRK2である、請求項95記載の突然変異AGCキナーゼ。
【請求項９７】
該C末端調節性セグメント内に配列FRDFDYが導入されている、請求項96記載の突然変異AGCキナーゼ。
【請求項９８】
該C末端調節性セグメント内に配列REPRILSEEEQEMFRDFDYIADWCが導入されている、請求項97記載の突然変異AGCキナーゼ。
【請求項９９】
該触媒ドメイン内に突然変異が施されている、請求項91〜98のいずれか1項に記載の突然変異AGCキナーゼ。
【請求項１００】
該突然変異が、ヒトPKBβのV194及びV198に対応する残基の少なくとも1つの置換を含む、請求項99記載の突然変異AGCキナーゼ。
【請求項１０１】
該突然変異がV194I及びV198Lの少なくとも1つを含む、請求項100記載の突然変異AGCキナーゼ。
【発明の詳細な説明】
【技術分野】
【０００１】
本発明は、酵素プロテインキナーゼB（PKB/Akt）、特にその結晶構造、及び薬物発見におけるこの構造の用途に関する。
【背景技術】
【０００２】
プロテインキナーゼB（PKB/Akt）は、増殖因子及び生存因子の効果を奏するよう機能しインスリン及び炎症シグナルに対する応答を媒介する基本的に重要な細胞内シグナリング経路の一成分である（Dattaら, 1999; Brazil及びHemmings, 2001）。この酵素は、ホスホイノシチド3-キナーゼの刺激の後及び脂質セカンドメッセンジャーであるホスファチジルイノシトール3,4,5トリスリン酸 [PtdIns(3,4,5)P3]の生成の後のリン酸化により迅速に活性化される。PKBの活性化は多段階メカニズムにより生じる。PKBはまず、該タンパク質のコンホメーション変化をも誘発する過程において、PtdIns(3,4,5)P3との、そのN末端プレクストリン相同ドメインにより媒介される会合により、膜にリクルートされる。この状態においては、PKBは、膜局在化キナーゼによる2つの調節部位におけるリン酸化の基質である（Meierら, 1997）。PDK1はPKBを活性化セグメント内のThr残基（PKBαのThr-308、PKBβのThr-309、PKBγのThr-305）においてリン酸化して、その活性を30倍増強する（Alessiら, 1996; 1997）。PDK2と称される別のキナーゼの活性は、PKBをC末端疎水性モチーフのSer残基（PKBαのSer 473、PKBβのSer-474、PKBγのSer-472）においてリン酸化する。Ser-474のリン酸化は7〜10倍の刺激を促し（Alessiら, 1996）、これはpThr-309と相乗的であり、その結果、両方の部位のリン酸化はプロテインキナーゼ活性における〜300倍の上昇を引き起こす。PDK1は十分に特徴づけされているが、PDK2（Ser-473キナーゼとも称される）の実体は依然として議論の的となっている。
【０００３】
活性化されたPKBは多数のサイトゾルタンパク質及び核タンパク質をリン酸化して、細胞の代謝、増殖及び生存を調節する。インスリンシグナル伝達経路においては、PKBはGSK-3、PFK2及びmTORをリン酸化してグリコーゲン合成及びタンパク質合成を誘導し、細胞膜へのGlut4の輸送の促進によりグルコースの取り込みを調節する。細胞の生存及びトランスフォーメーションは、増殖を促進し細胞アポトーシスを抑制するBAD、カスパーゼ9、フォークヘッド転写因子及びIκBキナーゼのリン酸化により制御される（Dattaら, 1999）。PKBが細胞周期の進行を促進するメカニズムは、CDKインヒビターp21WAF1及びp27Kip1のリン酸化によるものであり、細胞質におけるそれらの維持をもたらすが（Zhouら, 2001）、これとは対照的に、PKBは、mdm2の核移行及びそれに続くmdm2/p53経路の調節を媒介する（Mayo及びDonner, 2001）。ヒトにおいては、PKBの3つのアイソフォームが高度に保存されており（平均配列同一性は73％である）、それらは、同じ調節リン酸化部位を共有している。しかし、PKBγのスプライス変異体はC末端調節リン酸化部位を欠き、興味深いことに、刺激された細胞から単離されたこのスプライス変異体の比活性は完全長γアイソフォームより〜10倍低く、この値は、PKB活性を刺激するC末端リン酸化部位の役割と符合する（Brodbeckら, 2001）。CTMPはPKBαの負の調節因子であり、それは、該タンパク質のC末端領域に結合することにより、Thr-308及びSer-473のリン酸化を抑制する（Mairaら, 2001）。
【０００４】
PKBはヒトの悪性疾患の発生において重要な役割を果たしている。該酵素は、マウスリンパ腫から単離されたトランスフォーミングマウス白血病ウイルスAKT8の癌遺伝子であるv-Aktの細胞ホモログである（Staalら, 1977）。ウイルスAktは、ウイルスGagタンパク質とPKBα配列との融合体である（Bellacosaら, 1991）。Gag配列のミリストイル化はv-Aktを細胞膜に標的化して、その構成的リン酸化を引き起こす。PKBのα及びβアイソフォームの遺伝子は、卵巣、前立腺、膵臓、胃及び乳腫瘍において過剰発現され増幅される（Testa及びBellacosa, 2001）。PTEN癌抑制遺伝子のメカニズムの解明により、PKBを発癌に関連づける説得力のある証拠が得られている。PTENは、ヒトの癌において最も頻繁に突然変異している遺伝子の1つであり、PTENの体細胞欠失又は突然変異が神経膠芽細胞腫、黒色腫及び前立腺癌において同定されており、乳及び甲状腺腫瘍に対する感受性の増加に関連している（Cantley及びNeel, 1999）。PTENは、PtdIns(3,4,5)P3をD-3位で脱リン酸化することによりPI-3キナーゼ／PKB経路の負の調節を行うため、PTEN活性の喪失は構成的細胞生存刺激を引き起こす（Maehama及びDixon, 1998; Myersら, 1998）。
【０００５】
プロテインキナーゼBは、PKA、PKC、PDK1ならびにp70及びp90 S6キナーゼをも含むセリン／トレオニン特異的プロテインキナーゼのAGCファミリーのメンバーである（Coffer及びWoodgett, 1991; Jonesら, 1991a）。AGC-プロテインキナーゼは、構造的関連性に加えて、多数の機能的類似性（例えば、セカンドメッセンジャーに対する応答の活性化及びリン酸化依存的な活性）を有する。該ファミリーのメンバーは、それらの活性化セグメント内の保存Thr残基においてリン酸化される。PDK1欠損ES細胞を使用した最近の研究は、PKBと他のAGC-キナーゼのサブセットとのみにPDK1の活性が必要であることを示唆しているが（Williamsら, 2000）、in vitroにおいてPDK1はこの位置でAGC-キナーゼをリン酸化しうる（Vanhaesebroeck及びAlessi, 2000）。PKBのC末端調節性リン酸化の部位（Ser-474）は、AGC-キナーゼの大多数において保存されている疎水性活性化配列モチーフ（F-x-x-F-[S/T]-Y）内に存在する（Keranenら, 1995; Pearsonら, 1995）。PKBにおいては、AspによるSer-474の置換はSer-474リン酸化を模擬し（Alessiら, 1996）、重要なことに、いくつかの異型PKCアイソフォーム及びPRK2（PKC関連キナーゼ2）はこの位置にAsp又はGlu残基を有する。PKAは、活性のためには活性化セグメントのThr残基（Thr-197）のリン酸化を要する（Yonemotoら, 1997）。尤も、これはリン酸化の構成的部位であり、他のAGC-キナーゼの場合とは異なり、プロテインホスファターゼによる脱リン酸化に対して抵抗性である（Shojiら, 1979）。PKAの疎水性モチーフも特異であり、配列-Phe-Thr-Glu-Phe-350（Phe-350はPKA触媒サブユニットのC末端に対応する）を含み、したがって該酵素は調節性リン酸化の部位を欠いている。PKAの構造においては、該モチーフは、N末端ローブ内に形成される表面溝内に位置し、それらの2つのPhe残基の側鎖は該溝内に深く埋もれている（Knightonら, 1991a,b; Bossemeyerら, 1993）。他のAGC-キナーゼも同等の溝を有しているらしく、PDK1においては、該溝は特異的標的キナーゼ基質の認識をそのリン酸化調節性セグメント配列を介して可能にすると考えられている。尤も、この相互作用は、PDK1によるPKBのリン酸化に必須ではないと示唆されている（Biondiら, 2000; 2001）。
【０００６】
リン酸化によるPKBの活性化のメカニズムを理解するためには、また、PKB活性のモジュレーターの論理的開発のための基礎として、PKBタンパク質の構造の知見が極めて重要であろう。そのような知見は、PKBモジュレーターに基づく、例えば糖尿病、癌、神経変性及び勃起不全に対する新規治療剤の論理的設計に非常に有用であろう。
【発明の開示】
【０００７】
定義
以下において、「結合部位」は、候補モジュレーター（例えば、インヒビター）のような化合物に結合しうるPKB結合腔内の部位（例えば、原子、アミノ酸残基の官能基又は複数のそのような原子及び／又は基）を意味する。該腔内の個々の分子に応じて、部位は、電荷、立体的考慮事項などにより生じる誘引性又は反発性結合相互作用を示しうる。
【０００８】
「AGCキナーゼ」は、PKAの触媒サブユニット（Shojiら, 1983）の残基37-350に対してアミノ酸レベルで35％以上の配列同一性を有する配列を含む任意のプロテインキナーゼを意味する。配列同一性（％）の測定は、Barton (1994)に記載のAMPSパッケージで行うことができる。AGCキナーゼは、Hanks及びHunter, FASEB J. (1995) 9: 576 ならびにHardie, G.及びHanks, S. (編) The Protein Kinase Facts Book - Protein-Serine Kinases (1995) Academic Press Ltd., London)にも詳細に記載されている。
【０００９】
「フィッティング」は、作用分子の1以上の原子とPKBの1以上の原子又は結合部位との間の相互作用を手動、自動又は半自動手段により測定し、そのような相互作用が安定である度合を計算することを意味する。コンピューターに基づく種々のフィッティング方法が本明細書中に更に詳しく説明されている。
【００１０】
「根平均2乗偏差（平均2乗偏差の平方根）」は、平均からの偏差の2乗の相加平均の平方根を意味する。
【００１１】
「コンピューターシステム」は、原子座標データを解析するために使用するハードウェア手段、ソフトウェア手段及びデータ記憶手段を意味する。本発明のコンピューターに基づく系の最低限のハードウェア手段は、中央演算処理装置（CPU）、入力手段、出力手段及びデーター記憶手段を含む。望ましくは、構造データーを可視化するためのモニターが備えられている。データ記憶手段は、RAM、又は本発明のコンピューター読取り可能媒体にアクセスするための手段でありうる。そのようなシステムの具体例としては、Unixに基づく、Windows NT又はIBM OS/2オペレーティングシステムを実行するSilicon Graphics Incorporated及びSun Microsystemsから入手可能なマイクロコンピュータワークステーションが挙げられる。
【００１２】
「コンピューター読取り可能媒体」は、コンピューターにより直接的に読取られアクセスされうる任意の媒体を意味し、したがって、例えば、該媒体は、前記コンピューターシステムにおける使用に適している。そのような媒体には、磁気記憶媒体、例えばフロッピーディスク、ハードディスク記憶媒体及び磁気テープ；光記憶媒体、例えば光ディスク又はCD-ROM；電気記憶媒体、例えばRAM及びROM；ならびにこれらの範疇のものの混成体、例えば磁気／光記憶媒体が含まれるが、これらに限定されるものではない。
【００１３】
発明の開示
本発明は、少なくとも部分的には、いくつかの技術的課題の克服に基づくものである。すなわち、本発明者らは、（i）X線回折解析を行うための適当な質のPKBβ結晶を得、（ii）該結晶からX線回折データを集め、（iii）PKBβの三次元構造を決定し、（iv）酵素反応に関与すると考えられる該酵素上の結合部位を同定した。
【００１４】
PIP3、N末端PHドメインならびに調節性Thr及びSerリン酸化部位のリン酸化によるPKBの調節のメカニズムの性質を理解するために、本発明者らは、PKBβの結晶構造を決定し、完全長PKBα、PKBβ、PKBγ及びPDK1ならびにこれらの3つのPKBアイソフォームの多数の修飾形態のためのSf9／バキュロウイルス発現系を作製した。
【００１５】
Sf9細胞から精製された完全長PKBβの限定トリプシン分解は、ΔPH-PKBと称される、Lys-146にN末端を有するプロテアーゼ抵抗性ドメインの同定をもたらした。Lys-146は、PKAの対応β1鎖のN末端に近い、PKBのプレクストリン相同（PH）ドメインとキナーゼドメインとを連結する構造的に多様な領域内に位置する。該精製の途中に、C末端の3kDa断片の部分開裂が観察され、このことは該タンパク質のC末端におけるコンホメーションの柔軟性を示唆している。ヒトPKBα、PKBβ及びPKBγ配列は、保存PP（D/E）モチーフ（PKBβの残基452-454）のC末端側にありC末端疎水性モチーフに先行しPKBγスプライス変異体のC末端に対応する12残基領域においては構造的に多様である。この情報を用いて、本発明者らは、PKB昆虫細胞／バキュロウイルス発現系の作製のために多数の新規PKBバキュロウイルスFastbac侵入ベクターを構築し、該疎水性調節性セグメントを含むC末端の21残基を伴う及び伴わない、Lys-146にN末端を有する（すなわち、PHドメインを欠く）キナーゼドメインとしてPKBのα及びβアイソフォームを発現させた。これらの2つのキナーゼドメインは、それぞれ、ΔPH-PKB及びΔPH-PKB-ΔCと称される。
【００１６】
したがって、この限定タンパク質分解を用いて、本発明者らは、安定で小さな結晶化可能なPKBドメインを確定した。使用した系は高レベルのタンパク質を発現し、本発明者らは、均一になるまでこれを精製している。さらに、本発明者は、昆虫細胞／バキュロウイルス系を使用してPDK1を、そして大腸菌（E. coli）発現系においてMAPKAPK2を発現させた（これらは、それぞれThr309及びSer474におけるPKBβのリン酸化を可能にする）。
【００１７】
PKBの一定のリン酸化状態を得るために、PDK1（pThr-309のため）及び非特異的γプロテインホスファターゼを使用して、それぞれリン酸化及び脱リン酸化反応を行った。疎水性相互作用クロマトグラフィーを用いて、該タンパク質の別々のリン酸化状態を分離した。
【００１８】
該タンパク質のリン酸化状態を、ホスホ特異的抗体を使用するウエスタンブロットにより解析し、リン酸化の化学量論及び部位を、該タンパク質のトリプシン処理生成ペプチドの質量分析により定量的に評価した。
【００１９】
本発明者らは、リン酸化の状態において異なる3つの形態のPKBβの発現、精製、結晶化及び構造決定に成功した。
【００２０】
ヒトPKBβの3つの結晶形態は、（i）pΔPH-PKB-ΔC（in vitroでThr-309においてリン酸化された残基146-460）、（ii）ΔPH-PKB-ΔC（Thr-309においてリン酸化されていない残基146-460）、及び（iii）ΔPH-PKBβ（in vitroで脱リン酸化された残基146-481）である。
【００２１】
結晶形態（i）、すなわち、pΔPH-PKB-ΔCでは、2つのバッチの結晶を調製した。これらの結晶のそれぞれに関して、種々の分解能の座標データセットを得、このようにして、全部で4つの結晶に関するデータを得る。
【００２２】
PKBの4つの結晶はすべて、同じ空間群に属し、類似した格子寸法を有する。より高い分解能のpΔPH-PKB-ΔC結晶ならびにΔPH-PKB-ΔC及びΔPH-PKB結晶の概要データを表1に示す。
【００２３】
シンクロトロン放射光にさらされた場合、pΔPH-PKB-ΔCの2つの結晶調製物は2.8及び2.3オングストロームの分解能で回折され、一方、ΔPH-PKB-ΔC及びΔPH-PKBはそれぞれ2.7オングストローム及び2.5オングストロームで回折された。
【００２４】
PKBの構造は、研究対象としてマウスPKAの三成分錯体を使用する分子置換により解明した。精密化の初期段階においては、原子位置の精密化の前に、該キナーゼドメインのN及びC末端ローブ（lobe）の相対配向を精密化した（表1）。
【００２５】
得られた構造は、完全長PKBβ及びその高相同アイソフォームにおける構造活性関係に関する重要な洞察を提供すると考えられる（Brodbeckら, 1999を参照されたい）。簡潔さのために、本明細書においては、文脈から例外であることが明らかである場合を除き、PKBなる語は、リン酸化されていてもリン酸化されていなくてもよいそれらの3つのアイソフォームのいずれかの完全長又は部分長分子を包含するものとして用いられている。例えば、「PKBβ」は、完全長PKBβ分子又は末端切断型（トランケート化）形態、例えばΔPH-PKBβ（残基146-481）又はΔPH-PKBβ-ΔC（残基146-460）を包含する。
【００２６】
一般的態様においては、本発明は、PKB活性をモジュレーションするための作用化合物（agent compound）の同定及び入手に関する。好ましい実施形態においては、本発明は、インヒビター又はアクチベーターである実際の作用化合物の同定又は入手に関する。インヒビターの同定又はモデル化（モデリング）の方法が後記で記載されている場合には、それらの方法はアクチベーターのような他のモジュレーターにも同様に適用されうると当業者は理解するであろう。
【００２７】
本明細書に記載の結晶構造情報は、潜在的モジュレーターを設計するのに、及びそれらを又はそれらとPKB結合腔、例えば、PKB基質結合腔、ATP結合部位又は関心のある他の領域（例えば、疎水性モチーフ又は調節性リン酸化部位）、好ましくはATP結合部位との潜在的相互作用をモデル化するのに有用である。PKB結合腔と相互作用する能力を試験するために、潜在的モジュレーターをPKBと接触させることができる。in silicoで行った設計及びモデル化研究後に合成された潜在的モジュレーターから、実際のモジュレーターを同定することができる。本発明を用いて同定されたモジュレーターは、組成物、例えば、製薬上許容される賦形剤を含む組成物に製剤化することが可能であり、治療方法に使用する医薬の製造において使用することが可能である。本発明のこれらの及び他の態様及び実施形態を以下に説明する。
【００２８】
第1の態様において、本発明は、正方晶形空間群P41212、及びa = 149.33オングストローム、b = 149.33オングストローム、c = 39.77オングストローム、又はより一般的には、a = 149.33±0.5オングストローム、b = 149.33±0.5オングストローム, c = 39.77±0.5オングストローム、より好ましくは、a = 149.33±0.2オングストローム、b = 149.33±0.2オングストローム、c = 39.77±0.2オングストロームの単位格子寸法を有するPKBβの結晶を提供する。
【００２９】
本発明は更に、正方晶形空間群P41212、及びa = 148.40オングストローム、b = 148.40オングストローム、c = 38.55オングストローム、又はより一般的には、a = 148.40±0.5オングストローム、b = 148.40±0.5オングストローム、c = 38.55±0.5オングストローム、より好ましくは、a = 148.40±0.2オングストローム、b = 148.40±0.2オングストローム、c = 38.55±0.2オングストロームの単位格子寸法を有するPKBβの結晶を提供する。
【００３０】
本発明は更に、正方晶形空間群P41212、及びa = 149.70オングストローム、b = 149.70オングストローム、c = 39.19オングストローム、又はより一般的には、a = 149.70±0.5オングストローム、b = 149.70±0.5オングストローム、c = 39.19±0.5オングストローム、より好ましくは、a = 149.70±0.2オングストローム、b = 149.70±0.2オングストローム、c = 39.19±0.2オングストロームの単位格子寸法を有するPKBβの結晶を提供する。
【００３１】
本発明は更に、正方晶形空間群P41212、及びa = 149.52オングストローム、b = 149.52オングストローム、c = 39.06オングストローム、又はより一般的には、a = 149.52±0.5オングストローム、b = 149.52±0.5オングストローム、c = 39.06±0.5オングストローム、より好ましくは、a = 149.52±0.2オングストローム、b = 149.52±0.2オングストローム、c = 39.06±0.2オングストロームの単位格子寸法を有するPKBβの結晶を提供する。
【００３２】
それらの代わりに又はそれらに加えて、該結晶は表2〜5の三次元原子座標を有しうる。表2〜5による構造データの有利な特徴は、それらが約2.3オングストローム〜2.8オングストロームの高分解能を有することである。
【００３３】
さらに、本発明のもう1つの態様は、その範囲内に、約2.3オングストローム〜2.8オングストローム、特に、2.8オングストローム、2.7オングストローム、2.5オングストローム又は2.3オングストロームの分解能を有する構造データにより定められたプロテインキナーゼBβ（PKBβ）の結晶を含む。
【００３４】
表2〜5の座標は、オングストローム単位での原子位置の尺度を提供する。該座標は、三次元の形状を定める位置の相対的集合である。したがって、異なる原点及び／又は軸を有する全く異なる座標群が類似又は同一の形状を定めうると当業者は理解するであろう。さらに、該残基バックボーン原子（すなわち、該タンパク質アミノ酸残基の窒素-炭素-炭素バックボーン原子）に与えられた座標上に重ね合わされた場合に該残基バックボーン原子の根平均2乗偏差が1.5オングストローム未満（好ましくは1.0オングストローム未満、より好ましくは0.5オングストローム未満）となるように該構造の原子の相対原子位置を変化させると、一般には、その構造特性と構造に基づく解析（PKBβモジュレーターの設計を含む）のための有用性との両方の点において表2〜5の構造と実質的に同じ構造が生じる、と当業者は理解するであろう。
【００３５】
同様に、これらの構造における水分子（示されている場合）の数及び／又は位置を変化させても、一般には、該構造に基づく解析のための該構造の有用性は影響されない、と当業者は理解するであろう。したがって、本発明の態様として本明細書に記載されている目的においては、該座標が別の原点及び／又は軸に変換され、該残基バックボーン原子に関して表2〜5に示されている座標上に重ね合わされた場合に該残基バックボーン原子の根平均2乗偏差が1.5オングストローム未満（好ましくは1.0オングストローム未満、より好ましくは0.5オングストローム未満）となるように該構造の原子の相対原子位置を変化させることも、本発明の範囲内である。したがって、表2〜5の座標データに対する本明細書中の言及は、これらの表の個々の値の1以上がこのように変化した座標データを包含する。
【００３６】
アミノ酸残基の例えば突然変異、付加、置換及び／又は欠失による天然PKBβ結晶構造における修飾はPKBβ原子座標の変動を招く。PKBβのそのような修飾形態を検討する場合には、PKBβの結合部位の1以上に結合したリガンドが該修飾PKBβの対応結合部位に結合すると予想されるように修飾されたPKBβの原子座標データも、本発明の態様として本明細書に記載されている目的においては、本発明の範囲内である。したがって、表2〜5の座標に対する本明細書中の言及は、このように修飾された座標を包含する。好ましくは、該修飾座標データは少なくとも1つのPKBβ結合部位を定める。
【００３７】
もう1つの実施形態においては、本発明は、PKB誘導体を結晶化するための方法であって、宿主細胞内での組換え的製造によりPKBを製造し、該宿主細胞からPKB誘導体を回収し、回収されたPKB誘導体から1以上の結晶を成長させることを含んでなり、該PKB誘導体がPKBの安定なプロテアーゼ抵抗性形態であることを特徴とする方法を提供する。該宿主細胞は、任意の適当な細胞型のもの、例えば、真核細胞宿主、例えば、酵母細胞、哺乳類細胞又は昆虫細胞でありうる。好ましい実施形態においては、該宿主細胞は昆虫細胞、例えば、Sf9細胞である。
【００３８】
典型的には、該誘導体はPHドメインの全て又は実質的に全てを欠く。したがって、該誘導体は、末端切断型（トランケート化）誘導体、例えば、PKBβの場合には146-460位に、又は他のアイソフォームにおける対応残基にトランケート化されたものでありうる。所望により、該誘導体は、PKBβの460位のC末端側のアミノ酸残基又はその等価体（例えば、PKBβのC末端の21アミノ酸残基）を含むことが可能である。
【００３９】
該方法は更に、1以上のリン酸化可能な残基を適当なキナーゼでin vitroでリン酸化する工程を含みうる。例えば、PDK1を使用して、Thr-309をin vitroでリン酸化することができる。MAPKAP 2キナーゼを使用してPKBβのSer-474／PKBαのSer-473をリン酸化しうることが示唆されている（Alessiら, 1996）。
【００４０】
あるいは、該方法は、発現中に生じうる偶発的リン酸化が除去されることが保証されるようin vitroで脱リン酸化する工程を含みうる。多数の適当な酵素（例えば、λプロテインホスファターゼ）が当業者に公知であろう。
【００４１】
該誘導体は、本明細書に開示されているものに実質的に類似したベクター構築物によりコードされうる。該方法は、得られた結晶のX線回折解析の更なる工程を含みうる。
【００４２】
したがって、PKBβの結晶化により得られたPKBβ（後記の詳細な説明を参照されたい）は、X線回折解析に適した結晶化タンパク質として提供される。
【００４３】
該結晶は、任意の適当な方法（例えば、実施例に記載する油下バッチ（under oil batch）法）により成長させることができる。
【００４４】
本発明は更に、PKBの触媒ドメインを含む組換えポリペプチドであって、該ポリペプチドのN末端がヒトPKBβのLys-146に対応することを特徴とするポリペプチドを提供する。該ポリペプチドは、典型的には、例えばヒトPKBαのアミノ酸残基144-439、PKBβの146-440、又はヒトPKBγの143-436に対応しうる完全キナーゼドメインを含む。好ましい実施形態においては、該ポリペプチドはヒトPKBβのアミノ酸146-460を含み、これはPKBαの残基145-459及びPKBγの143-456に対応する。所望により、それは更に、ヒトPKBβのアミノ酸461-481に対応するC末端領域又はその一部を含むことが可能である。
【００４５】
PKB触媒ドメインに対する言及は、後記（「相同性モデリング」において記載されている）の突然変異体PKBの触媒ドメインを包含するとみなされるべきである。本明細書中に用いる「触媒ドメイン」なる語は該タンパク質の構造ドメインを意味し、該ポリペプチドが触媒活性を有することが要求されると解釈されるべきではない。例えば、それは、例えば活性部位における活性を損なう又は阻害するが該ドメインの全体的な構造には影響を及ぼさない突然変異を含有しうる。
【００４６】
本発明は更に、前記の組換えポリペプチドを含む結晶化可能な組成物を提供する。
【００４７】
もう1つの態様においては、本発明は、前記のポリペプチドをコードする核酸を提供する。したがって、これらの核酸においては、該触媒ドメインをコードする配列は、PKBのPHドメインをコードする配列とは連続しておらず、好ましくは、Lys-146のN末端側のいずれのアミノ酸をコードする配列とも連続していない。
【００４８】
本発明はまた、開示しているポリペプチドの製造方法であって、該ポリペプチド又はペプチドを、それをコードする核酸（それは、ほとんどの実施形態においては、本発明の核酸である）から発現させる工程を含む製造方法を含む。
【００４９】
もう1つの態様においては、本発明は、PKBβ-リガンド複合体を解析する方法であって、（i）該PKBβ-リガンド複合体からのX線結晶回折データと、（ii）PKBβの三次元構造とを使用して該複合体の差フーリエ電子密度地図を作成する工程を含んでなり、該三次元構造が表2〜5の原子座標により定められることを特徴とする方法を提供する。該PKBβ-リガンド複合体が、本明細書に記載の結晶とは異なる空間群で結晶化された場合には、差フーリエ法の代わりに分子置換法を用いることが可能である。
【００５０】
したがって、本発明の開示を考慮すると、PKBβ-リガンド複合体を結晶化し、X線回折法（例えば、Greerら, J. of Medicinal Chemistry, Vol. 37, (1994), 1035-1054に記載のアプローチ）により解析することが可能であり、浸漬又は共結晶化（co-crystallised）PKBβのX線回折パターン及び未複合体化PKBβの解明構造に基づき、差フーリエ電子密度地図を計算する。ついでこれらの地図を使用して、ある特定のリガンドがPKBβに結合し及び／又はPKBβのコンホメーションを変化させるかどうか或いはどの位置でそれが生じるのかを判定することが可能である。
【００５１】
電子密度地図は、例えばCCP4コンピューティングパッケージ（Collaborative Computational Project 4. The CCP4 Suite: Programs for Protein Crystallography, Acta Crystallographica, D50, (1994), 760-763.）から得られるプログラムを使用して推定することができる。地図の可視化及びモデル構築には、O（Jonesら, Acta Crystallography, A47, (1991), 110-119）のようなプログラムを使用することが可能である。
【００５２】
もう1つの態様においては、本発明は、本明細書に記載のデータセット（表2〜5）のいずれかにおけるPKBβについて得られた構造座標の全部又は一部を使用して、未知構造の標的キナーゼの三次元構造を決定する方法に関する。
【００５３】
該標的キナーゼは、典型的には、AGCファミリーキナーゼ（例えば、SGK）（Hanks及びHunter (1995) FASEB J. 9: 576; Hardie, G.及びHanks, S. (編) The Protein Kinase Facts Book - Protein-Serine Kinases (1995) Academic Press Ltd., London）のようなPKBに相同である。特に、それはPKBのアイソフォーム、例えばPKBα又はPKBγでありうる。本明細書に記載のデータは、PKBβの不活性コンホメーションに関するものであり、したがって、他のキナーゼの対応コンホメーションの構造を決定するのに有用である。しかし、本発明は、別のコンホメーション、例えば、PKBを含むそのような標的キナーゼの活性コンホメーション（PKBβ又はPKB-リガンド複合体の活性コンホメーションを含む）の構造の解明をも含む。
【００５４】
他の標的キナーゼ構造を解明するために本発明の三次元座標データを使用するには、主に3つの方法がある。
【００５５】
第1に、PKBに関して本明細書に記載されている三次元座標データを標的キナーゼのアミノ酸配列とアラインメントさせて、それらのアミノ酸配列の相同領域をマッチさせ、相同性モデリングにより標的キナーゼの構造を決定することが可能である。
【００５６】
第2に、本発明の三次元座標を使用して、PKBのアミノ酸配列を鋳型キナーゼの既知三次元構造とアラインメントさせて、標的PKB構造、例えば別のPKBコンホメーション（例えば、活性なPKBコンホメーション）の構造を確立することが可能である。
【００５７】
第3に、標的キナーゼに関して得られた一連のX線結晶生データの解釈を助けるために本発明の三次元座標データを使用して、該標的キナーゼの構造を確立することが可能である。
【００５８】
典型的には、これらの選択肢のそれぞれにおいては、標的構造は、標的構造中の原子の一部又は全部に関する一連の三次元座標データの計算により確立される。
【００５９】
相同性モデリング
したがって、本発明は、
（a）未知構造の標的キナーゼのアミノ酸配列の表示（representation）をPKBβのアミノ酸配列とアラインメントさせて、それらのアミノ酸配列の相同領域をマッチさせ、
（b）表2〜5により定められるPKBβの対応領域の構造上で、該標的キナーゼのマッチ化相同領域の構造をモデル化し、
（c）該マッチ化相同領域の構造を実質的に維持している標的キナーゼのコンホメーションを決定する（例えば、それにより、該標的キナーゼにおいて有利な相互作用が形成される及び／又は低エネルギーコンホメーションが形成される）工程を含んでなる、相同性モデリングの方法を提供する。
【００６０】
該標的キナーゼは、典型的には、AGCキナーゼファミリーのメンバーのようなPKBホモログである。特に、そのような方法は、PKBのαアイソフォーム、γアイソフォームもしくは他のアイソフォーム又はAGCキナーゼファミリーのような関連キナーゼの構造を決定するために用いることができる。
【００６１】
「相同領域」なる語は、同一であるか又は類似した（例えば、脂肪族、芳香族、極性、負荷電又は正荷電）側鎖化学基を有する2つの配列内のアミノ酸残基を意味する。相同領域における同一及び類似の残基は、それぞれ「非変異体」及び「保存（体）」と当業者により記載されることもある。
【００６２】
好ましくは、工程（a）〜（c）の1つ又はすべてをコンピューターモデリングにより行う。
【００６３】
相同性モデリングは、当業者によく知られた技術である（例えば、Greer, Science, Vol. 228, (1985), 1055、及びBlundellら, Eur. J. Biochem, Vol. 172, (1988), 513を参照されたい）。「相同性モデリング」は、X線結晶データに基づく関連キナーゼ構造の予測、又は表2〜5の座標データの操作に基づく、構造のコンピューター援用de novo予測を意味する。
【００６４】
本出願のこの節及び他の節に記載の種々のin silicoモデリング技術においては、本明細書に記載の4つの結晶データセットのいずれかからの又はそれらのデータセットにより計算されたいずれかの構造からの座標を利用することが可能である。不必要な繰返しを避けるために、本明細書においては表2〜5の座標データに関して説明されている。
【００６５】
「相同性モデリング」は、記載されている実施例において構造決定されたPKBタンパク質の類似体又はホログである標的キナーゼ、特にAGCに拡張される。それは、PKBタンパク質自体の突然変異体にも拡張される。
【００６６】
一般に、既知構造のポリペプチドのアミノ酸配列を未知構造のポリペプチドのアミノ酸配列とアラインメントさせることにより、アミノ酸配列の比較を行う。ついで、それらの配列中のアミノ酸を比較し、相同であるアミノ酸の集団を一緒にグループ分けする。この方法は該ポリペプチドの保存領域を検出し、アミノ酸の挿入又は欠失を明らかにする。
【００６７】
アミノ酸配列間の相同性は、商業的に入手可能なアルゴリズムを使用して測定することができる。この目的には、プログラムBLAST、ギャップ化（gapped）BLAST、BLASTN、PSI-BLAST及びBLAST 2シークエンス（National Center for Biotechnology Informationにより提供される）が当技術分野において広く使用されており、これらは2つのアミノ酸配列の相同領域をアラインメントすることができる。これらをデフォルトパラメーターで使用して、既知構造のタンパク質と、モデル化される他の標的タンパク質とのアミノ酸配列間の相同性の度合を測定することが可能である。
【００６８】
類似体は、類似した三次元構造及び／又は機能を有し配列レベルでは共通祖先の証拠をほとんど有さないタンパク質と定義される。
【００６９】
ホモログは、共通祖先の証拠を有するタンパク質、すなわち、進化的分岐の産物であると考えられるタンパク質と定義され、配列同一性の度合（通常は％で表される）に基づき遠縁、中縁及び近縁の亜部門に分類される。
【００７０】
本明細書においては、ホモログは、少なくとも15％の配列同一性を有する又はPKBに特徴的な少なくとも1つの機能ドメインを有するタンパク質と定義される。これはPKBの多型形態を含む。2つのタイプのホモログ、すなわち、オルソログ及びパラログが存在する。オルソログは、異なる生物における相同遺伝子と定義される。すなわち、該遺伝子は、それを生成した種分化事象に合致した共通の祖先を有する。パラログは、遺伝子／染色体／ゲノムの重複に由来する同一生物における相同遺伝子と定義される。すなわち、該遺伝子の共通の祖先は最後の種分化事象以降に生じたことになる。
【００７１】
突然変異体は、野生型AGCキナーゼ（例えば、PKB）からの少なくとも1つのアミノ酸の置換又は欠失により特徴づけられるキナーゼである。そのような突然変異体は、例えば、部位特異的突然変異誘発又は天然もしくは非天然アミノ酸の取り込みにより製造することができる。
【００７２】
本発明は「突然変異体」を含み、「突然変異体」への本発明の方法の適用を含むが、この場合、「突然変異体」は、天然又は合成AGCキナーゼ中の少なくとも1つのアミノ酸残基を別のアミノ酸残基で置換することにより、及び／又は天然ポリペプチド中で又は野生型キナーゼに対応するポリペプチドのN及び／又はC末端においてアミノ酸残基を付加し及び／又は欠失させることにより得られ、それが由来するキナーゼと実質的に同じ三次元構造を有するポリペプチドを意味する。実質的に同じ三次元構造を有するとは、該突然変異体が由来する野生型キナーゼの原子構造座標に重ね合わされ、該重ね合わせに該キナーゼのCα原子の少なくとも約50％〜100％が含まれる場合に、約2.0オングストローム以下の根平均2乗偏差（r.m.s.d.）を有する一組の原子構造座標を有することを意味する。突然変異体は酵素又は触媒活性を有しうるが、それを有していなくてもよい。
【００７３】
ホモログ又は突然変異体を製造するために、該タンパク質中に存在するアミノ酸を、類似した特性（例えば、疎水性、疎水性モーメント、抗原性、αヘリックス又はβシート構造を形成又は破壊する傾向など）を有する他のアミノ酸により置換することができる。タンパク質の置換変異体は、該タンパク質配列中の少なくとも1つのアミノ酸が除去され、異なる残基がその位置に挿入されたものである。アミノ酸の置換は、典型的には、単一の残基のものであるが、機能的拘束（例えば、結晶接触部分におけるもの）に応じて、塊化していることもある。好ましくは、アミノ酸の置換は保存的アミノ酸置換を含む。挿入アミノ酸変異体は、1以上のアミノ酸が導入されたものである。これは、アミノ末端及び／又はカルボキシ末端融合体ならびに配列内部のものでありうる。アミノ末端及び／又はカルボキシ末端融合体としては、アフィニティータグ、MBPタグ及びエピトープタグが挙げられる。
【００７４】
該キナーゼの三次元構造を有意に妨げないアミノ酸の置換、欠失及び付加は、1つには、該置換、付加又は欠失が生じる該分子の領域に応じて様々なものとなるであろう。該分子の高可変領域においては、該分子の三次元構造を有意に破壊することなく非保存的置換及び保存的置換が許容されうる。高保存領域、又は重要な二次構造を含有する領域においては、保存的アミノ酸置換が好ましい。
【００７５】
保存的アミノ酸置換は当技術分野においてよく知られており、関与するアミノ酸残基の極性、電荷、可溶性、疎水性、親水性及び／又は両親媒性における類似性に基づいて施される置換を含む。例えば、負に荷電したアミノ酸には、アスパラギン酸及びグルタミン酸が含まれ、正に荷電したアミノ酸には、リシン及びアルギニンが含まれ、類似した親水性値を有する非荷電極性頭部基を有するアミノ酸には、ロイシン、イソロイシン、バリン；グリシン、アラニン；アスパラギン、グルタミン；セリン、トレオニン；フェニルアラニン、チロシンが含まれる。他の保存的アミノ酸置換も当技術分野においてよく知られている。
【００７６】
いくつかの場合には、該ポリペプチドをコードするcDNA中に簡便なクローニング部位を付与したり該ポリペプチドの精製を容易にするなどのために、特定の結合部位又は触媒残基に対してアミノ酸残基の置換、欠失及び／又は付加を施すことが、特に有利又は簡便かもしれない。野生型キナーゼの三次元構造を実質的に改変しないそのような置換、欠失及び／又は付加は当業者に明らかであろう。
【００７７】
本発明で意図される突然変異体は酵素活性を必ずしも示さなくてもよいことに注目すべきである。実際のところ、該キナーゼの触媒活性を阻害するが触媒領域の三次元構造を実質的に改変しないアミノ酸の置換、付加又は欠失が、本発明で特に意図される。そのような結晶性ポリペプチド、又はそれから得られた原子構造座標は、該タンパク質に結合する化合物を同定するために使用することができる。
【００７８】
既知構造を有するポリペプチドのアミノ酸配列と未知構造を有するポリペプチドのアミノ酸配列とをアラインメントさせたら、既知構造を有するポリペプチドの、コンピューター表示における保存アミノ酸の構造を、未知構造を有するポリペプチドの対応アミノ酸に移す。例えば、既知構造のアミノ酸配列中のチロシンを、未知構造のアミノ酸配列中の対応相同アミノ酸であるフェニルアラニンにより置換することができる。
【００７９】
非保存領域中に位置するアミノ酸の構造は、標準的なペプチド幾何配置を用いることにより手動で又は分子動力学のような分子シミュレーション技術により割り当てることができる。該方法の最終工程は、分子動力学及び／又はエネルギー最小化を用いて全構造を精密化することにより達成される。
【００８０】
PKBの代替コンホメーションの決定
本発明は更に、PKBアイソフォームの標的コンホメーションの三次元原子座標データを決定するための方法であって、
（a）表2〜5の三次元原子座標データを使用し、
（b）鋳型キナーゼ構造の三次元原子座標データを使用し、
（c）該標的コンホメーションの三次元原子座標データを決定する工程を含んでなる方法を提供する。
【００８１】
該鋳型キナーゼは、典型的には、AGCファミリーキナーゼのようなPKBのホモログである。例えば、活性コンホメーションのマウスPKAの三成分複合体の構造が公知であり（Knightonら, 1991a, b）、したがって、これらの座標はこの目的に適しているであろう。
【００８２】
PKBのアミノ酸配列のみを参照することにより、前記で概説した相同性モデリング法によりPKBの標的コンホメーションの構造を評価することが可能かもしれない。しかし、表2〜5に記載の三次元座標データは、配列だけからは決定することができない特徴（例えば、PKBの不活性コンホメーションにおけるアミノ酸側鎖の配向及びコンホメーション）を示している。したがって、本明細書に記載のPKB構造データの使用は、配列データの使用のみにより得られうるものより遥かに正確な、標的コンホメーションに関する構造を与える。
【００８３】
本発明のこの態様は、例えばマウスPKA構造を鋳型として使用して、βアイソフォーム以外のPKBアイソフォーム、例えば、α及びγアイソフォーム、ならびに前記のそれらの突然変異体の構造決定に適用することが可能である。
【００８４】
構造の解明
もう1つの態様においては、本発明は、標的キナーゼの構造を決定するための方法であって、表2〜5の座標を準備し、該標的キナーゼの結晶単位格子内に該座標を配置して該標的キナーゼの構造を得ることを含んでなる方法を提供する。
【００８５】
本発明の好ましい態様においては、標的キナーゼ（特に、PKBのホモログ、例えば、AGCファミリーキナーゼ、例えば、NDR、p70、S6K、p90、PKCなどが挙げられるが、これらに限定されるものではない）の構造を解明するために該座標を使用する。得られたヒトPKBの構造を使用して、他の標的AGCキナーゼ、例えば、PKBの他の形態、突然変異体及びPKBの共複合体の結晶構造を解明することが可能であり、この場合、これらの標的タンパク質のX線回折データが得られており、該構造を得るためには該データの解釈が必要である。
【００８６】
PKBの場合には、このタンパク質は2以上の結晶形態として結晶化しうる。本発明により提供されるPKBの構造座標又はその一部は、PKBのそれらの他の結晶形態（例えば、活性コンホメーションのもの）の構造を解明するのに特に有用である。また、それらを使用して、PKB突然変異体又は共複合体の構造、あるいはAGCキナーゼメンバーのような、PKBの任意の機能ドメインに対して有意なアミノ酸配列相同性を有する他の任意のタンパク質の結晶形態の構造を解明することが可能である。
【００８７】
他の標的タンパク質（特に、前記のAGCキナーゼ）の場合には、本発明は、生X線回折データが得られる場合には、そのような標的の構造が、より容易に得られることを可能にする。
【００８８】
したがって、未知の三次元構造の標的キナーゼに関するX線結晶データ又はNMR分光データが得られる場合には、表2〜5により定められるPKBの構造を使用して、当技術分野でよく知られた技術、例えば、X線結晶学の場合の位相調整（フェージング）及びNMRスペクトルにおける補助的なピーク帰属により他のキナーゼに関する推定構造を得るためにそのデータを解釈することが可能である。
【００８９】
これらの目的に使用しうる他の方法としては、分子置換が挙げられる。この方法においては、未知結晶構造を、それがPKBの別結晶形態、その突然変異体もしくは共複合体、又はPKBのいずれかの機能ドメインに対してアミノ酸配列相同性を有する標的キナーゼの結晶であるかどうかには無関係に、本明細書に記載の本発明のPKB構造座標のデータセットのいずれかを用いて決定することが可能である。この方法は、未知結晶の正確な構造形態を、そのような情報をab initioで決定することを試みるより迅速かつ効率的に与えるであろう。
【００９０】
分子置換を行うための当技術分野で公知のコンピュータープログラムの具体例としては、CNX（Brunger A.T.; Adams P.D.; Rice L.M., Current Opinion in Structural Biology, Volume 8, Issue 5, October 1998, Pages 606-611 (Accelerys San Diego, CAからの商業的に入手可能である）又はAMORE（Navaza, J. (1994). AMoRe: an automated package for molecular replacement. Acta Cryst. A50, 157-163）が挙げられる。
【００９１】
本発明は、本明細書に記載のデータの操作によりそのようなタンパク質のNMRスペクトルのピークを帰属するために使用することも可能である。
【００９２】
コンピューターシステム
もう1つの態様においては、本発明は、PKBβ、PKBβ-リガンド複合体又はPKBβホモログもしくは突然変異体の構造を得るよう及び／又は論理的薬物設計を行うよう意図されたシステム、特に、コンピューターシステムを提供する。該システムは、（a）それに記録された、表2〜5による、PKBの三次元構造を定める原子座標データ、又は少なくともその選択された座標、（b）それに記録された、表2〜5の原子座標データから誘導されうるPKBの構造因子データ、（c）表2〜5による原子座標データ又は少なくともその選択された座標のフーリエ変換、（d）表2〜5のデータに基づく該標的の相同性モデリングにより得られた標的キナーゼの原子座標データ、（e）表2〜5のデータを参照してX線結晶データ又はNMRデータを解釈することにより得られた標的キナーゼの原子座標データ、又は（f）（d）もしくは（e）の原子座標データから誘導されうる構造因子データを含有する。
【００９３】
本発明はまた、標的キナーゼの原子座標データを含有するそのようなシステムであって、そのようなデータが、表2〜5に示された出発データに基づき本明細書に記載の本発明の方法により得られたことを特徴とするシステムを提供する。そのようなデータは、キナーゼの作用メカニズムを解析するための及び／又はそれと相互作用する化合物（例えば、キナーゼ活性のモジュレーター、例えば、アクチベーター又はインヒビター）の論理的薬物設計を行うための構造の生成を含む多数の目的に有用である。
【００９４】
もう1つの態様においては、本発明は、コンピューター読取り可能媒体であって、（a）それに記録された、表2〜5による、PKBの三次元構造を定める原子座標データ、又は少なくともその選択された座標、（b）それに記録された、表2〜5の原子座標データから誘導されうるPKBの構造因子データ、（c）表2〜5による原子座標データ又は少なくともその選択された座標のフーリエ変換、（d）表2〜5のデータに基づく該標的の相同性モデリングにより得られた標的キナーゼの原子座標データ、（e）表2〜5のデータを参照してX線結晶データ又はNMRデータを解釈することにより得られた標的キナーゼの原子座標データ、又は（f）（d）もしくは（e）の原子座標データから誘導されうる構造因子データを含有するコンピューター読取り可能媒体を提供する。
【００９５】
そのようなコンピューター読取り可能媒体を提供することにより、PKB又はその選択された座標をモデル化するために該原子座標データに常套的にアクセスすることが可能となる。例えば、RASMOL（Sayleら, TIBS, Vol. 20, (1995), 374）は、構造決定及び／又は論理的薬物設計のための原子座標データのアクセス及び解析を可能にする公に入手可能なコンピューターソフトウェアパッケージである。
【００９６】
一方、構造因子データは、原子座標データから誘導可能であり（例えば、Blundellら, in Protein Crystallography, Academic Press, New York, London and San Francisco, (1976)を参照されたい）、例えば差フーリエ電子密度地図を計算するのに特に有用である。
【００９７】
本発明の構造の用途
もう1つの態様においては、本発明は、PKBとPKB活性のモジュレーターとの間の相互作用のモデル化（モデリング）のための方法を提供する。したがって、PKBと、PKB活性をモジュレーションする作用化合物との間の相互作用をモデル化するための方法であって、
（a）表2〜5のいずれか1つによる三次元原子座標データを使用して、少なくとも1つのPKBβ結合部位を特徴づけし、
（b）該作用化合物の構造を準備し、
（c）該作用化合物を該結合部位にフィッティングさせる工程を含んでなる方法を提供する。
【００９８】
該作用化合物は、PKB活性に影響を及ぼすことが知られている任意の化合物、例えば、後記のペプチド活性化物質、例えば、PIFtideでありうる。
【００９９】
本発明は更に、PKB（例えば、PKBβ）の活性をモジュレーションする作用化合物（例えば、インヒビター）を同定するための方法であって、
（a）表2〜5による三次元原子座標データを使用して、少なくとも1つのPKBβ結合部位を特徴づけし、
（b）候補作用化合物の構造を準備し、
（c）該候補作用化合物を該結合部位にフィッティングさせ、
（d）該候補作用化合物を選択する工程を含んでなる方法を提供する。
【０１００】
好ましくは、複数の結合部位を特徴づけし、好ましくは、触媒部位の一部を形成するATP結合部位及び／又はPKBβ結合腔を定めるのに十分な結合部位を特徴づけする。
【０１０１】
参照が容易となるよう及び不必要な繰返しを避けるために、PKB活性のモジュレーターの製造のみをここで考察することとする。しかし、本発明は、本明細書に記載のPKBβの三次元構造座標データを参照して決定された構造を有する任意の標的酵素のモジュレーターの同定に等しく適用されるとみなされる。例えば、本明細書に記載のデータを使用して、関連AGCファミリーキナーゼ、例えば、SGK、p70 S6K、p90 RSK、PKC及びNDR（これらに限定されるものではない）の構造を推定することが可能である。したがって、本発明は、その標的酵素のモジュレーターの同定のための、そのような構造の使用をも含む。
【０１０２】
前記のとおり、本明細書に記載のデータは、PKBβのようなPKB酵素の活性コンホメーションの構造の推定を可能にしうる。これは特に有用であることが分かるであろう。なぜなら、本明細書に記載の構造は、PKBβの不活性コンホメーションにおいては、ATP結合部位へのATPのアデニン部分の結合がPhe-294により妨げられることを示しているからである。プロテインキナーゼの公知の小分子インヒビターのすべてはATPと競合し、したがって、ATP結合部位と相互作用するため、ATPとの相互作用に関与するPKB残基の理解は、このキナーゼの特異的かつ強力なインヒビターの開発を可能にする。したがって、多くの方法でPKBの強力かつ特異的な小分子インヒビターを開発するためにこの情報を用いることが可能である。PKBβは共結晶化されることが可能であり、及び／又は、既存のPKBβ結晶は例えばPKBの公知インヒビター（例えば、スタウロスポリン、又は当業者に公知のハイスループットスクリーニング計画において見出されたもの）に浸漬されることが可能である。その代わりに又はそれに加えて、論理的薬物設計計画においては該結晶座標を最大限に利用することが可能である。
【０１０３】
しかし、PKBの不活性コンホメーションに結合してそれを安定化し、活性コンホメーションへの移行を阻害するモジュレーターを同定するために、本明細書に記載のデータを同様に使用することが可能であろう。類推によれば、STI571は、Ab1チロシンキナーゼのATP結合部位に結合するが該酵素の不活性コンホメーションを安定化するインヒビターである。
【０１０４】
該酵素の不活性コンホメーションの構造と活性コンホメーションの構造とを比較して、それらのコンホメーションのうちの一方においてのみ存在する結合部位を同定することが望ましいかもしれない。ついで、そのような部位の三次元座標データを使用して、そのコンホメーションに選択的に結合しそれを安定化しうるリガンドを同定することが可能であろう。
【０１０５】
空間を隔てた複数（例えば、2、3又は4個）のPKBβ結合部位を特徴づけし、複数の対応化合物を設計し又は選択することが可能である。ついで、該結合部位における該対応化合物の相対位置及び配向を維持する、より大きな化合物に、該対応化合物を連結することにより、作用化合物を形成させることが可能である。より大きな化合物を、実際の分子として又はコンピューターモデリングにより形成させることが可能である。
【０１０６】
いずれにしても、PKBβの三次元構造の決定は、PKB、例えばPKBβ及び他のAGCファミリーキナーゼメンバー、例えばNDR、p70 S6K、p90、PKCなどに対する新規かつ特異的なリガンドの、例えばコンピューターモデリングによる同定の基礎となる。
【０１０７】
より詳しくは、GRAM、DOCK又はAUTODOCK（Waltersら, Drug Discovery Today, Vol.3, No.4, (1998), 160-178、及びDunbrackら, Folding and Design, 2, (1997), 27-42を参照されたい）のようなドッキングプログラムを使用するコンピューターモデリングの利用により、PKB活性の潜在的モジュレーターを調べることが可能である。この方法は、候補インヒビターの形状及び化学構造がPKBに如何にうまく結合するかを確認するための、PKBに対する候補インヒビターのコンピューターフィッティングを含みうる。
【０１０８】
また、PKBβの結合腔構造のコンピューター援用手動検査を行うことも可能である。また、種々の官能基を有する分子と該酵素表面との間の有り得る相互作用の部位を決定するプログラムであるGRID（Goodford, J. Med. Chem., 28, (1985), 849-857）のようなプログラムを使用して、結合腔を解析し、阻害性化合物の部分構造を予想することが可能である。
【０１０９】
2つの結合相手（例えば、PKBβ及び候補インヒビター）の誘引、反発及び立体障害を推定するために、コンピュータープログラムを使用することができる。一般には、はまり具合（フィット）が強固になればなるほど、立体障害は小さくなり、引力は大きくなり、潜在的モジュレーターは強力になる。なぜなら、これらの特性は、より強固な結合定数に合致したものだからである。さらに、潜在的薬物の設計において特異性が高くなればなるほど、該薬物が他のタンパク質とも相互作用する可能性は低くなる。これは、他のタンパク質との望ましくない副作用による潜在的な副作用を最小限に抑える結果につながるであろう。
【０１１０】
1つの実施形態においては、複数の候補作用化合物を、結合部位との相互作用に関してスクリーニング又は問合せ（interrogate）する。1つの具体例においては、工程（b）は、該候補作用化合物の構造を準備し、ついで工程（c）において、それらの各々をフィットさせて、化合物のデータベース（例えば、Cambridge Structural Database）を該結合部位との相互作用に関してコンピューターによりスクリーニングする。もう1つの具体例においては、例えば、結合腔の構造及び化学的性質から誘導された幾何学的及び機能的制約を含む、該作用化合物に関する3-D記述子を誘導する。ついで該記述子を使用して、化合物データベースに問合せする。同定された作用化合物は、該記述子の特徴に合致した化合物である。実際には、該記述子は一種の仮想的薬理作用発生団（バーチャル・ファーマコフォア）である。
【０１１１】
考えられうる結合相手を設計又は選択したら、ついでこれらを活性に関してスクリーニングすることが可能である。したがって、該方法は、好ましくは、さらに、
（e）該候補作用化合物を入手又は合成し、
（f）該候補作用化合物をPKBβと接触させて、PKBβ（又は同様に他の相同アイソフォームもしくはAGCキナーゼファミリーメンバー）と相互作用する該候補作用化合物の能力を測定する工程を含む。
【０１１２】
工程（f）においては、該候補作用化合物を、基質及び典型的にはバッファーの存在下、PKBβと接触させて、PKBβを阻害する該候補作用化合物の能力を測定することができる。該バッファーは、典型的にはATPを含有する。該基質は、例えば、配列GRPRTTSFAEに対応するペプチド又はその塩である。したがって、例えば、該候補インヒビター、基質及びバッファーを含む、PKBのアッセイ混合物を得ることが可能である。
【０１１３】
例えば化学的アッセイを行う代わりに又はそれに加えて、該方法は、さらに、（e）該候補作用化合物を入手又は合成し、
（f）PKBと該候補作用化合物との複合体を形成させ、
（g）該複合体をX線結晶解析又はNMR分光法により（例えば、本発明の前記の態様の方法により）解析して、PKBと相互作用する該候補作用化合物の能力を測定する工程を含みうる。
【０１１４】
ついで、PKBの作用化合物の結合に関する詳細な構造情報を得ることが可能であり、この情報を考慮して、例えば結合腔への結合を向上させるために該化合物の構造又は機能に対する調節を行うことが可能である。必要に応じて、工程（e）〜（g）を反復し、再反復することが可能である。X線結晶解析では、結晶浸漬（crystal soak-in）法又は共結晶化により、好ましくは、共結晶化により、該複合体を形成させることができる。
【０１１５】
Greerらは、コンピューターモデリング、タンパク質-リガンド複合体形成及びX線結晶学的又はNMR分光学的解析の連続的反復に基づく、リガンドの設計に対する反復アプローチを記載している。このようにして、Greerらは一連の新規チミジル酸シンターゼインヒビターをde novoで設計した。このようにして、PKBインヒビターも設計することが可能である。より具体的には、解明されたPKBβの3D構造上でGRIDを使用して、PKB結合部位の機能性を相補する、PKBのリガンド（例えば、潜在的インヒビター）を設計することができる。ついで該リガンドを合成し、PKB又は他のAGCファミリーキナーゼとの複合体にし、ついで該複合体をX線結晶解析により解析して、結合リガンドの実際の位置を同定することができる。ついで、必要に応じて、該X線解析の結果を考慮して、該リガンドの構造及び／又は官能基を調節し、最適なリガンドが得られるまで合成及び解析を順次反復することができる。また、構造に基づく薬物設計に対する関連アプローチが、Bohacekら, Medicinal Research Reviews, Vol.16, (1996), 3-50において考察されている。
【０１１６】
PKBβ 3D構造の決定の結果として、論理的薬物設計のための、より純粋にコンピューターによる技術を用いて、PKBモジュレーター、例えばアクチベーター又はインヒビターを設計することも可能である（これらの技術の概要は、例えば、Waltersらを参照されたい）、例えば、標的受容体の原子座標に関する正確な情報を必要とする自動リガンド-受容体ドッキングプログラム（例えば、Jonesらにより、Current Opinion in Biotechnology, Vol.6, (1995), 652-656において考察されている）を使用して、潜在的PKBモジュレーターを設計することが可能である。
【０１１７】
薬物設計に対する連結断片（linked-fragment）アプローチも、標的受容体の原子座標に関する正確な情報を必要とする。これらのアプローチの根底にある基本的構想は、標的分子に対する複数のリガンドの結合位置を（コンピューターにより又は実験的に）決定し、ついで、それらのリガンドの相対結合位置が維持されるようにそれらを互いに連結する分子骨格を構築することである。このように、該連結リガンドは潜在的リード化合物を形成し、例えばGreerらの反復技術を用いて、これを更に精密化することが可能である。仮想的連結断片アプローチに関しては、Verlindeら, J. of Computer-Aided Molecular Design, 6, (1992), 131-147を、NMR及びX線アプローチに関しては、Shukerら, Science, 274, (1996), 1531-1534及びStoutら, Structure, 6, (1998), 839-848を参照されたい。PKBインヒビターを設計するための、これらのアプローチの使用は、PKBβの構造決定により可能となる。
【０１１８】
前記の構造に基づく薬物設計のための技術及びアプローチの多くは、ある段階においては、リガンド-タンパク質複合体中のリガンドの結合位置を同定するためのX線解析に基づいたものである。これを行う一般的方法は、該複合体に関してX線結晶解析を行い、差フーリエ電子密度地図を作成し、電子密度の個々のパターンを該リガンドに関連づけることである。しかし、（例えばBlundellらにより説明されているとおり）該地図を作成するためには、タンパク質の3D構造（又は少なくともタンパク質構造因子）を予め知っておくことが必要である。したがって、PKBβの構造決定はPKBβ-リガンド複合体の差フーリエ電子密度地図の作成をも可能にし、これは論理的薬物設計の過程を著しく促進しうる。
【０１１９】
前記の構造に基づく薬物設計に対するアプローチはすべて、標的生体分子（この場合はPKB）との相互作用が可能な化合物を最初に同定することを要する。これらの化合物は、例えば研究文献から判明することもある。
【０１２０】
したがって、本発明は、PKB活性の既知モジュレーターの模擬体を同定する方法を提供する。該方法は、該既知モジュレーターの結合部位の同定を含みうる。ついで、その結合部位に候補化合物をフィットさせて、該既知モジュレーターの活性を模擬する化合物を同定することが可能である。
【０１２１】
例えば、前記方法を用いて、本明細書に記載の既知モジュレーター（例えば、活性化物質、例えば、PIFtide）とPKBとが相互作用する結合部位をモデル化することが可能である。ついで、その結合部位に候補化合物をフィットさせることにより、該活性化物質の模擬体を設計することが可能である。
【０１２２】
したがって、PKB活性をモジュレーションする作用化合物を同定するための本発明の方法は、前記のとおり既知作用化合物に結合することが予め確認されたPKB結合部位に候補作用化合物をフィットさせることを含みうる。
【０１２３】
適当な既知出発化合物が判明しない場合、又は新規化合物が望まれる場合には、該薬物設計計画の第1段階は、標的生体分子の結合部位と相互作用する化合物を同定するために、化合物データベース（Cambridge Structural Database）をコンピューターに基づいてin silicoでスクリーニングすることを含みうる。スクリーニング選択基準は、代謝安定性及び毒性のような薬物動態学的特性に基づいたものでありうる。しかし、PKBβの構造決定は各PKBβ結合部位の構造及び化学的性質の同定を可能にし、そしてそれは、潜在的インヒビターに関する記述子の幾何学的及び機能的制約の誘導を可能にする。したがって、該記述子は、同様にデータベーススクリーニングのための選択基準又はフィルターとして用いられうる一種の仮想的3-D薬理作用発生団（バーチャル3-Dファーマコフォア）である。
【０１２４】
もう1つの態様においては、本発明は、前記態様の方法によりPKB活性のモジュレーターとして同定された化合物を含む。
【０１２５】
適当なモジュレーター化合物の同定後、それを製造し、及び／又は医薬、医薬組成物もしくは薬物のような組成物の製造（すなわち、生産又は製剤化）において使用することが可能である。これらは、適当な状態の治療のために個体に投与する（例えば、癌の治療にはインヒビターを使用する、あるいは糖尿病、勃起不全又は神経変性にはアクチベーターを使用する）ことが可能である。
【０１２６】
したがって、本発明は、種々の態様において、本発明により提供されるモジュレーターだけではなく、例えば癌のような疾患の治療（これは予防的治療を含みうる）のためのそのようなモジュレーターを含む医薬組成物、医薬、薬物又は他の組成物；例えば癌のような疾患の治療のための、患者へのそのような組成物の投与を含む方法；例えば癌のような疾患の治療のための投与用組成物の製造における、そのようなモジュレーターの使用；及びそのようなモジュレーターを製薬上許容される賦形剤、ビヒクル又は担体及び場合によっては他の成分と混合することを含む、医薬組成物の製造方法をも含む。
【０１２７】
AGCキナーゼの活性化
PKBの結晶構造が提供するキナーゼ活性化のメカニズムの洞察は、AGCキナーゼを活性化するための新規方法、及びいくつかの方法において使用する物質の提供を可能にする。
【０１２８】
本発明は更に、活性コンホメーションをとるようAGCキナーゼの触媒ドメインを誘導する方法であって、該AGCキナーゼがその天然の形態において、該触媒ドメインとは異なるC末端調節性セグメント内の調節性リン酸化部位残基のリン酸化により調節され、該方法が、
（a）該触媒ドメインを含むポリペプチドを準備し、
（b）該ポリペプチドと活性化物質との間で非共有性複合体を形成させる工程を含んでなり、該活性化物質と該触媒ドメインとの接触が、活性コンホメーションをとるよう該触媒ドメインを誘導することを特徴とする方法を提供する。
【０１２９】
該活性化物質は該ポリペプチドの共有性修飾を触媒しない。特に、該活性化物質はキナーゼではなく、該ポリペプチドをリン酸化しない。その代わりに、該活性化物質は該触媒ドメインと相互作用して、PKBのαB及びαCヘリックスならびに活性化セグメントに対応する該キナーゼの領域の秩序化（ordering）を誘導する。完全な活性のためには、ヒトPKBβのThr-309に対応する活性化セグメント内の残基のリン酸化も必要かもしれない。この無秩序（乱れた）状態から秩序状態への変化は、該活性化物質に結合する触媒ドメインのN末端ローブ内に疎水性表面溝を形成する。該相互作用は、該触媒ドメインの残基間の静電的相互作用及び該活性化物質の1以上の負電荷により更に安定化される。
【０１３０】
該触媒ドメインは、該触媒ドメインとは異なるC末端調節性セグメント内の調節性リン酸化部位残基のリン酸化によりその天然の形態において調節される任意のAGCキナーゼのものでありうる。そのようなリン酸化は、典型的には、該キナーゼを活性化する。そのようなキナーゼには、PKB、PKC、NDR、SGKならびにp70及びp90 S6キナーゼが含まれ（これらに限定されるものではない）、また、該調節性リン酸化部位を有しないこれらのキナーゼの変異体、例えば、PKBγのスプライス変異体（Brodbeckら, 2001）が含まれる。しかし、それらには、この種のリン酸化によっては調節されないキナーゼ、例えば、PKA、PRK2及びPDK1は含まれない。
【０１３１】
「AGCキナーゼ」は、PKAの触媒サブユニット（Shojiら, 1983）の残基37-350に対してアミノ酸レベルで35％以上の配列同一性を有する任意のプロテインキナーゼを意味する。配列同一性（％）の測定は、Barton (1994)に記載のAMPSパッケージで行うことができる。AGCキナーゼは、Hanks及びHunter, FASEB J. (1995) 9: 576 ならびにHardie, G.及びHanks, S. (編) The Protein Kinase Facts Book - Protein-Serine Kinases (1995) Academic Press Ltd., London)にも詳細に記載されている。
【０１３２】
したがって、本発明の方法により活性化されうるキナーゼは、該触媒ドメインとは異なる調節性セグメントを有し、これは、PKBにおいては、該触媒ドメインのC末端側のタンパク質部分を構成する。したがって、「C末端調節性セグメント」なる語は、該ポリペプチドのこの部分が該触媒ドメインのC末端側に位置することを示すに過ぎず、該調節性セグメントのいずれかの部分が該ポリペプチドのC末端を形成していなければならないことを示唆するものではない。好ましい実施形態においては、該C末端調節性セグメントは、PKBαのアミノ酸残基440-480、PKBβの441-481、PKBγの438-479又は他のキナーゼ中の対応残基に相当する。
【０１３３】
該調節性セグメントは、少なくとも4アミノ酸残基長、典型的には6アミノ酸残基長の疎水性モチーフを含有し、これは、典型的には配列FXXF、例えばFXXFXY/Fを含有する（ただし、キナーゼNDRはこの位置に配列FXXYを有する）。ここで及び本明細書の全体において、Xは任意のアミノ酸を表す。該調節性セグメントは更に調節性リン酸化部位を含み、これは、典型的には、疎水性モチーフ内に位置する（例えば、PKBαのSer-473、PKBβのSer-474、PKBγのSer 472）。例えば、PKBα、β及びγはすべて、それらの調節性セグメント内に配列FPQFSYを有する。
【０１３４】
本明細書中で用いる「触媒ドメイン」なる語は、折りたたまれた（フォールディングした）場合に特定の特徴的構造を有するタンパク質ドメインを意味し、いずれかの特定の触媒活性を有するドメインを必ずしも意味するものではない。したがって、触媒ドメインは、活性を損なう又は阻害するが該折りたたみドメインの全体的な構造には影響を及ぼさない、活性部位における1以上のアミノ酸残基の置換又は欠失のような突然変異を含有しうる。
【０１３５】
ある与えられたキナーゼの最小触媒ドメインは、独立して発現された場合に適当なコンホメーションに安定に折りたたまれるそのキナーゼ由来の最小ポリペプチド配列であり、例えば、ヒトPKBαのアミノ酸残基144-439、ヒトPKBβの146-440又はヒトPKBγの143-436に対応しうる（図7を参照されたい：PKBα又はβの残基の番号付けに対する本明細書中のすべての言及は、図7に示すヒトPKB配列に対するものである）。
【０１３６】
他の標的AGCキナーゼの触媒ドメインは、該標的配列とPKBβの触媒ドメインとのアライメントにより同定することが可能である。
【０１３７】
一般に、既知構造のポリペプチドのアミノ酸配列を未知構造のポリペプチドのアミノ酸配列とアラインメントさせることにより、アミノ酸配列の比較を行う。ついで、それらの配列中のアミノ酸を比較し、相同であるアミノ酸の集団を一緒にグループ分けする。この方法は該ポリペプチドの保存領域を検出し、アミノ酸の挿入又は欠失を明らかにする。
【０１３８】
アミノ酸配列間の相同性は、商業的に入手可能なアルゴリズムを使用して測定することができる。この目的には、プログラムBLAST、ギャップ化（gapped）BLAST、BLASTN、PSI-BLAST及びBLAST 2シークエンス（National Center for Biotechnology Informationにより提供される）が当技術分野において広く使用されており、これらは2つのアミノ酸配列の相同領域をアラインメントすることができる。これらをデフォルトパラメーターで使用して、既知構造のタンパク質のアミノ酸配列と標的タンパク質のアミノ酸配列との間の相同性の度合を測定することが可能である。
【０１３９】
該ポリペプチドは、専ら又は実質的に、単離された形態の触媒ドメイン（例えば、組換え単一ドメイン）よりなることが可能である。あるいは、該ポリペプチドは、AGCキナーゼの更なるドメイン、融合相手、エピトープタグなどを含有することが可能である。例えば、該触媒ドメインは、該酵素の天然野生型形態で見出される1以上の更なるドメイン、例えばプレクストリン相同（PH）ドメイン又はPKBのC末端調節性セグメントの全部又は一部と連続的でありうる。
【０１４０】
好ましい実施形態においては、該触媒ドメインは、PKBのアイソフォーム、例えば、PKBのα、β又はγアイソフォームに由来する。
【０１４１】
該触媒ドメインは、該触媒ドメインのリン酸化形態、例えば活性化セグメントとして提供されうる。例えば、好ましい実施形態においては、該触媒ドメインはPKBに由来し、Thr-308（PKBα）、Thr-309（PKBβ）又はThr-305（PKBγ）においてリン酸化された状態で提供される。該触媒ドメインが別のAGCキナーゼに由来する別の実施形態においては、それは対応位置においてリン酸化されていることが可能である。
【０１４２】
本発明の方法は更に、該触媒ドメインの1以上のリン酸化可能残基を適当なキナーゼでin vitroでリン酸化する工程を含みうる。例えば、PDK1を使用してThr-309をin vitroでリン酸化することが可能であり、一方、MAPKAP 2キナーゼを使用してSer-474をリン酸化しうることが示唆されている（Alessiら, 1996）。
【０１４３】
それに加えて又はその代わりに、本発明の方法は、発現中に生じる有り得る偶発的リン酸化が除去されることが保証されるようin vitroで脱リン酸化する工程を含みうる。この目的のための多数の適当な酵素（例えば、λプロテインホスファターゼ）が当業者に公知である。
【０１４４】
該活性化物質はペプチドでありうる。該ペプチドは、該触媒ドメインとの相互作用の媒介を主にもたらす活性化モチーフを含む。該活性化モチーフは、該触媒ドメインと同じAGCキナーゼの天然C末端調節性セグメントに由来する配列、又は異なるAGCキナーゼの天然C末端調節性セグメントに由来する配列を含むことが可能であり、あるいはそれらのいずれかの修飾された又は突然変異した変異体でありうる。あるいは、該活性化モチーフは、AGCキナーゼ中には天然に存在しないが関連触媒ドメインをin vitroで活性化しうる合成配列（例えば、後記のもの）でありうる。
【０１４５】
該活性化モチーフは疎水性モチーフを含みうる。該疎水性モチーフは、典型的には、少なくとも4アミノ酸長、例えば、4、5又は6アミノ酸長であり、そのうちの少なくとも2個のアミノ酸、好ましくは少なくとも3個のアミノ酸は疎水性アミノ酸、好ましくは芳香族アミノ酸（例えば、フェニルアラニン、チロシン）である。好ましくは、該疎水性モチーフは、配列BXXB（ここで、Bは、芳香族アミノ酸、例えばチロシン又はフェニルアラニンを表し、Xは任意のアミノ酸である）を含む。したがって、本明細書に記載の活性化物質のいずれの配列においても、フェニルアラニンはチロシンにより置換されうると理解されるであろう。
【０１４６】
好ましい実施形態においては、該疎水性モチーフは配列FXXF、YXXF、YXXY、FXXFX(Y/F)、YXXFX(Y/F)又はYXXYX(Y/F)を含む。好ましい実施形態においては、該疎水性モチーフは配列FXXFX(Y/F)を含む。
【０１４７】
該活性化モチーフは、好ましくは、生理的pHで負の静電荷を保持するアミノ酸残基を含む。このアミノ酸は、該疎水性モチーフの内部に又はそれに隣接して又はその近く（例えば、該疎水性モチーフから1、2、3、4又は5アミノ酸以内の位置）に、例えばFXXFモチーフの内部又はFXXFモチーフのC末端側（例えば、FXXFモチーフから1、2、3、4又は5アミノ酸以内の位置）に位置しうる。該活性化モチーフは2つのそのようなアミノ酸を含みうる。ある実施形態においては、1つのそのようなアミノ酸がFXXFモチーフの内部に位置することが可能であり、1つがそのC末端側に位置することが可能であり、好ましくは、1つのアミノ酸がそのC末端側に位置する。
【０１４８】
好ましくは、該活性化モチーフは以下の配列：
FXXFX’、FXXFX’(F/Y)、FXX’FX’又はFXX’FX’(F/Y)；
YXXFX’、YXXFX’(F/Y)、YXX’FX’又はYXX’FX’(F/Y)；
FXXYX’、FXXYX’(F/Y)、FXX’YX’又はFXX’YX’(F/Y)；
YXXYX’、YXXYX’(F/Y)、YXX’YX’又はYXX’YX’(F/Y)
（ここで、X’は、生理的pHにおいて負電荷を保持するアミノ酸残基を表す）を含む。これは、天然でイオン化可能な酸性アミノ酸、例えばアスパラギン酸又はグルタミン酸でありうる。あるいは、X’は、化学的誘導体化又は酵素的修飾の結果として荷電していることが可能である。例えば、それは、リン酸化アミノ酸残基、例えばホスホセリン又はホスホトレオニンでありうる。したがって、特にX’がホスホセリン又はホスホトレオニンである場合には、X'は、生理的pHで2以上の負電荷を保持しうる。
【０１４９】
好ましい実施形態においては、該活性化モチーフは配列FXXFX’、FXXFX’(F/Y)、FXX’FX’又はFXX’FX’(F/Y)を含む。
【０１５０】
好ましい実施形態においては、該活性化モチーフは、PKB又はPRK2の調節性セグメントに由来する。好ましくは、該活性化モチーフは配列FPQFpSY（ここで、pSはホスホセリンである）、FPQFDY又はFRDFDYを含む。例えば、該活性化物質は、配列GLLELDQRTHFPQFpSYSASIRE, GLLELDQRTHFPQFDYSASIRE及びREPRILSEEEQEMFRDFDYIADWC（PIFtide - Biondiら, 2000）の1つの全部又は一部を含みうる。
【０１５１】
本発明によるAGCキナーゼの活性化は、in vivo又はin vitroで行うことが可能である。
【０１５２】
in vitroで行う場合には、本発明の方法を、とりわけ、構造解析を目的としてAGCキナーゼ触媒ドメインの活性コンホメーションを形成させるために用いることができる。したがって、本発明は更に、AGCキナーゼの触媒ドメインの活性コンホメーションの構造を決定する方法であって、該AGCキナーゼがその天然の形態において、C末端調節性セグメント内の調節性リン酸化部位残基のリン酸化により調節され、該方法が、本明細書に記載の方法のいずれかにより、活性コンホメーションをとるよう該AGCキナーゼの触媒ドメインを誘導する工程を含むことを特徴とする方法を提供する。
【０１５３】
該方法は更に、構造の推定を可能にする活性コンホメーションのデータセットを入手する工程を含みうる。さらに、該方法は、その構造を推定（計算）する工程を含みうる。
【０１５４】
好ましい実施形態においては、特に該活性コンホメーションを結晶化する場合には、該触媒ドメインの安定なプロテアーゼ抵抗性形態を、好ましくは組換え形態として使用する。該触媒ドメインはPKB触媒ドメインであることが可能であり、それは、例えばヒトPKBβの残基1-139、1-140、1-141、1-142、1-143、1-144、もしくは1-145又は他のアイソフォームにおけるそれらの対応残基に対応するPHドメインの全部又は実質的に全部を欠いていることが可能である。好ましい実施形態においては、該触媒ドメインはヒトPKBβの残基1-145に対応する残基を欠く。
【０１５５】
それに加えて又はその代わりに、該触媒ドメインは、C末端においてトランケート化（末端切断）されていること、例えば、PKBβの440位又はその等価体のC末端側のアミノ酸残基を欠いていることが可能である。1つの実施形態においては、該触媒ドメインは、PKBβの460位又はその等価体のC末端側のアミノ酸残基、例えば、PKBβのC末端21アミノ酸残基を欠く。したがって、それは、PKBのトランケート化（末端切断型）誘導体、例えば、PKBβの146-460位又は他のアイソフォームにおける対応残基にトランケート化された誘導体でありうる。
【０１５６】
該構造は、任意の適当な方法、例えば、X線結晶解析又はNMRにより決定することが可能である。したがって、該方法は更に、活性コンホメーションのキナーゼの触媒ドメインを結晶化する工程を含みうる。
【０１５７】
該方法は、得られた結晶のX線回折解析の更なる工程を含みうる。
【０１５８】
あるいは、本発明の方法は、AGCキナーゼの活性をモジュレーションする候補物質の能力を評価するためのアッセイにおいて適用することが可能である。
【０１５９】
したがって、本発明は更に、候補化合物がAGCキナーゼの触媒活性をモジュレーションする能力を評価する方法であって、該AGCキナーゼがその天然の形態において、C末端調節性セグメント内の調節性リン酸化部位残基のリン酸化により調節され、該方法が、
（a）該キナーゼの触媒ドメインを含むポリペプチドを準備し、
（b）該ポリペプチドと活性化物質との間で非共有性複合体を形成させ、ここで、該活性化物質と該触媒ドメインとの接触が、活性コンホメーションをとるよう該触媒ドメインを誘導するものであり、
（c）該非共有性複合体を該候補物質と接触させる工程を含むことを特徴とする方法を提供する。
【０１６０】
該方法は更に、該AGCキナーゼ活性に対する該候補物質の効果を測定する工程を含みうる。
【０１６１】
好ましくは、該AGCキナーゼは、ヒトPKBβのThr-309に対応する位置でリン酸化される。
【０１６２】
該方法は、AGCキナーゼのインヒビター又はアクチベーターのようなモジュレーターを同定するために使用することが可能である。AGCキナーゼ活性に対する候補化合物の効果を測定するための適当な方法は当業者によく知られている。例えば、実施例に記載の例えばペプチド  クロスチド（Crosstide）のような適当な基質のリン酸化をモニターすることにより、PKBの活性をアッセイすることができる。
【０１６３】
もう1つの態様においては、本発明は、AGCキナーゼの触媒ドメインと活性化物質との非共有性複合体であって、該AGCキナーゼがその天然の形態において、C末端調節性セグメント内の調節性リン酸化部位残基のリン酸化により調節され、該触媒ドメインが活性コンホメーションにある（すなわち、PKBのαB及びαCヘリックスならびに活性化セグメントに対応する触媒ドメインの領域が秩序化された（ordered）コンホメーションにある）ことを特徴とする非共有性複合体を提供する。
【０１６４】
AGCキナーゼの触媒ドメインは、前記のような活性化物質に共有結合している場合にも、活性コンホメーションをとりうることが、前記開示から明らかであろう。
【０１６５】
したがって、本発明はまた、活性コンホメーションをとるようAGCキナーゼの触媒ドメインを誘導する方法であって、該AGCキナーゼがその天然の形態において、該触媒ドメインとは異なるC末端調節性セグメント内の調節性リン酸化部位残基のリン酸化により調節され、該方法が、
（a）該触媒ドメインを含むポリペプチドを準備し、
（b）該ポリペプチドを活性化物質に共有結合させる工程を含んでなり、該活性化物質と該触媒ドメインとの接触が、活性コンホメーションをとるよう該触媒ドメインを誘導することを特徴とする方法を提供する。
【０１６６】
典型的には、該ポリペプチドは、工程（b）の前に、C末端調節性ドメインの一部又は全部を欠く。好ましい実施形態においては、該ポリペプチドは、工程（b）の前に、関連調節性リン酸化部位を欠く。
【０１６７】
好ましくは、該活性化物質は、前記の活性化モチーフを含むペプチド、例えば、GLLELDQRTHFPQFDYSASIRE又はREPRILSEEEQEMFRDFDYIADWC（PIFtide）である。ポリペプチドへのペプチドの連結は、天然化学的連結、タンパク質スプライシングにより達成することが可能であり、あるいは異種酵素により触媒されうる。そのような連結を行うための方法は、Cotton, G.J.及びMuir, T.W. (1999) Chemistry and Biology 6(9): R247-R256に概説されている。
【０１６８】
好ましい実施形態においては、AGCキナーゼのC末端調節性セグメントに由来するホスホペプチドを該触媒ドメインに連結する。好ましくは、該ホスホペプチドは、触媒ドメインと同じAGCキナーゼに由来する。したがって、この技術は、その酵素全体をリン酸化しなくても該酵素の活性なリン酸化形態が模擬されるのを可能にする。これは、in vivoでリン酸化をもたらすキナーゼが明確に同定されていない場合に特に有用であろう。
【０１６９】
好ましい実施形態においては、PKB触媒ドメインを含むポリペプチドを、配列GLLELDQRTHFPQFpSYSASIREの全部又は一部を含むペプチドに連結する。
【０１７０】
もう1つの態様においては、本発明は、AGCキナーゼの触媒ドメインの活性コンホメーションの構造を決定する方法であって、該AGCキナーゼがその天然の形態において、該触媒ドメインとは異なるC末端調節性セグメント内の調節性リン酸化部位残基のリン酸化により調節され、該方法が、
（a）触媒ドメインと、該触媒ドメインとは異なるC末端調節性セグメントとを含む突然変異AGCキナーゼタンパク質を準備し、ここで、該タンパク質は更に、該触媒ドメインに活性コンホメーションが誘導されるよう該調節性セグメントと該触媒ドメインとの間の相互作用を該野生型酵素に比して増強する突然変異を含むものであり、
（b）構造の推定を可能にする該突然変異タンパク質のデータセットを得る工程を含むことを特徴とする方法を提供する。
【０１７１】
該突然変異は、該調節性セグメント（前記のとおり）と該触媒ドメインとの間の相互作用を増強して、C末端調節性セグメント内の調節性リン酸化部位のリン酸化を伴うことなく、PKBの活性化セグメントならびにαB及びαCヘリックスに対応するキナーゼの領域の秩序化を可能にする。該突然変異は、C末端調節性セグメント内、好ましくは、該疎水性モチーフの内部もしくは周囲、又は該触媒ドメイン内、又はC末端ドメイン及び触媒ドメインの両方に1以上のアミノ酸の挿入、欠失又は置換を含みうる。あるいは、該突然変異は、該C末端調節性セグメントの多数の連続的残基の挿入又は置換（例えば、別のAGCキナーゼ由来の対応残基によるもの）を含みうる。そのような突然変異AGCキナーゼはキメラキナーゼとみなされうる。
【０１７２】
好ましくは、C末端調節性セグメントを突然変異させて、それと野生型触媒ドメインとの相互作用を増強させる。好ましくは、該突然変異は、C末端調節性セグメントの疎水性モチーフ、すなわち、PKBβの配列FPQFSY（アミノ酸残基470-475）に対応する領域の内部又は周囲に施される。該突然変異は、1以上のアミノ酸、例えば、2、3、4、5、6、7、8、9、10、15又は20個のアミノ酸の置換、欠失又は挿入を含みうる。好ましい実施形態においては、該調節性リン酸化部位を突然変異させる。
【０１７３】
好ましい実施形態においては、該突然変異は、静電荷、好ましくは負の静電荷を生理的pHで保持する残基、例えばアスパラギン酸又はグルタミン酸の、C末端調節性セグメント内への導入を含む。
【０１７４】
好ましい実施形態においては、野生型酵素を活性化するようリン酸化されるアミノ酸残基（例えば、PKBβのSer-474に対応する残基）を、負の静電荷を生理的pHで保持する残基、例えばアスパラギン酸又はグルタミン酸に突然変異させる。例えば、AGCキナーゼがPKBβである場合には、該突然変異は配列FPQFSYからFPQFDYへの変化を含みうる。
【０１７５】
他の実施形態においては、該突然変異は、C末端調節性セグメントの多数の連続的残基の置換（例えば、別のAGCキナーゼ由来の対応残基によるもの）を含みうる。したがって、PKBβの配列FPQFSYは、PRK2由来の配列FRDFDYにより置換されうる。該キメラは、その別のキナーゼ由来の更なる配列を含有しうる。例えば、PKBβ由来の配列GLLELDQRTHFPQFDYSASIRE内の隣接残基の1以上が、PRK2由来の配列REPRILSEEEQEMFRDFDYIADWC（PIFtide）の1以上の対応残基により置換されうる。
【０１７６】
それに加えて又はその代わりに、該触媒ドメインを、それと野生型C末端調節性セグメント又は突然変異C末端調節性セグメントとの相互作用を増強させるために突然変異させることが可能である。したがって、該触媒ドメインを、該C末端調節性セグメントと相互作用する結合溝の内部又は周辺において突然変異させることが可能である。例えば、極性又は荷電残基（例えば、セリン、トレオニン、アスパラギン酸、グルタミン酸、リシンなど）を、より疎水性の残基（例えば、フェニルアラニン、チロシンなど）に突然変異させたり、疎水性残基を、より疎水性の又はより大きな疎水性残基により置換して、該触媒ドメインと該調節性セグメントの疎水性モチーフとの間の相互作用を増強することが可能である。
【０１７７】
可能な標的残基には、PKBβのV194及びV198が含まれる。これらは、例えば、PKA由来の疎水性溝の対応残基により置換することができる。これは、リン酸化を伴うことなくPKAの調節性セグメントに結合する能力を有し、このことは、関与する疎水性相互作用が、PKBにおいて認められるものより強力であることを示唆する。したがって、可能な置換には、V194T及びV198Lが含まれる。
【０１７８】
それに加えて又はその代わりに、該調節性セグメントの負電荷への該触媒ドメインの結合を増強する（例えば、更なる正電荷を導入する）置換を施すことが可能である。可能な標的残基としては、S201が挙げられ、したがって、可能な置換としては、S201Kが挙げられる。
【０１７９】
あるいは、触媒ドメイン及びC末端調節性セグメントの両方を突然変異させて、それらの間のアフィニティーを増強することが可能である。突然変異体は、例えば部位特異的突然変異誘発又は天然もしくは非天然アミノ酸の導入により製造することができる。
【０１８０】
好ましい実施形態においては、特に突然変異AGCキナーゼを結晶化する場合には、N末端でトランケート化された該触媒ドメインの安定なプロテアーゼ抵抗性形態を使用する。該キナーゼは、該触媒ドメインの上流の野生型残基の一部又は全部、例えば、PKBのPHドメインの全部又は実質的に全部に対応するもの、例えば、ヒトPKBβの残基1-139、1-140、1-141、1-142、1-143、1-144、1-145、1-146、1-147、1-148、1-149もしくは1-150又は他のアイソフォームにおけるそれらの対応残基に対応するものを欠いていることが可能である。好ましい実施形態においては、該キナーゼは、PKBβの残基1-145に対応する残基を欠く。
【０１８１】
もう1つの態様においては、本発明は、突然変異AGCキナーゼタンパク質であって、該AGCキナーゼがその天然の形態においては、C末端調節性セグメント内の調節性リン酸化部位残基のリン酸化により調節され、該突然変異AGCキナーゼタンパク質が、触媒ドメインと、該触媒ドメインとは異なるC末端調節性セグメントとを含み、PKBβの残基139、140、141、142、143、144、145、146、147、148、149もしくは150又は他のアイソフォームにおけるそれらの対応残基に対応するN末端を有し、該突然変異AGCキナーゼタンパク質が、該触媒ドメインに活性コンホメーションが誘導されるよう該調節性セグメントと該触媒ドメインとの間の相互作用を野生型酵素に比して増強する突然変異を含むことを特徴とするタンパク質を提供する。
【０１８２】
該突然変異は、該調節性セグメントと該触媒ドメインとの間の相互作用を増強して、該調節性セグメントのリン酸化を伴うことなくPKBの活性化セグメントならびにαB及びαCヘリックスに対応する該キナーゼの領域の秩序化を可能にし、前記の特性のいずれかを有しうる。
【０１８３】
好ましい実施形態においては、該キナーゼは、PKBβの残基146に対応するN末端を有する。
【０１８４】
もう1つの態様においては、本発明は、本明細書に記載の突然変異AGCキナーゼポリペプチドをコードする核酸を提供する。
【０１８５】
本明細書の全体にわたり、核酸に言及されている場合には、それらの全体又は一部は合成体でありうる。特に、それらは組換え体であることが可能であり、この場合、天然において一緒には見出されない（連続的に位置していない）核酸配列が人工的に連結又は合体されている。あるいは、それらは、例えば自動合成装置を使用して直接的に合成されたものでありうる。
【０１８６】
本発明の核酸はポリヌクレオチド又はオリゴヌクレオチドであることが可能であり、cDNA、RNA、ゲノムDNA（gDNA）及び修飾核酸又は核酸類似体を含みうる。
【０１８７】
本明細書中に本発明の核酸（又はヌクレオチド配列）に言及されている場合には、その核酸（又はヌクレオチド配列）の相補体も本発明に含まれる。各場合における「相補体」は、その言及されているものと同じ長さであるが、それに100％相補的であり、したがって、各ヌクレオチドにより、その対応物（すなわち、G対C、及びA対T又はU）と塩基対を形成する。
【０１８８】
本発明の核酸は、本明細書において列挙又は言及されているいずれかの特定の配列とは、示されている配列の1以上のヌクレオチド（例えば、1、2、3、4、5、6、7、8、9、10、15、20、25、30、40、50又はそれ以上のヌクレオチド）の1以上の付加、挿入、欠失及び置換である変化の点で相違していることが可能である。好ましくは、リーディングフレームは維持されている。ヌクレオチド配列に対する変化は、遺伝暗号の縮重により定められるところに応じて、タンパク質レベルでのアミノ酸の変化をもたらすこともあれば、もたらさないこともある。
【０１８９】
本発明の核酸はベクターの一部として提供されうる。また、本発明は、本明細書に記載の核酸を含んでなるベクター、特に、適当な条件下で該ポリペプチドが発現されうるベクター、及び任意のそのようなベクター又は核酸を含有する宿主細胞を提供する。
【０１９０】
「ベクター」は、とりわけ、二本鎖又は一本鎖の直鎖状又は環状形態の任意のウイルス、プラスミド、コスミド又はファージベクターを含むものとして定義され、それらは、自己伝達型又は移行型であってもそうでなくてもよく、細胞ゲノム内への組込みにより原核性もしくは真核性宿主を形質転換し又は染色体外に存在すること（例えば、複製起点を有する自律複製型プラスミド）が可能である。
【０１９１】
一般的に言えば、当業者は組換え遺伝子発現のためにベクターを構築しプロトコールを設計することが十分に可能である。適当な調節配列、例えばプロモーター配列、ターミネーター断片、ポリアデニル化配列、エンハンサー配列、マーカー遺伝子及び他の配列を適宜含有する適当なベクターを選択し構築することができる。さらに詳しくは、例えば、Molecular Cloning: a Laboratory Manual: 2nd edition, Sambrookら, l989, Cold Spring Harbor Laboratory Press or Current Protocols in Molecular Biology, Second Edition, Ausubelら編, John Wiley & Sons, 1992を参照されたい。
【０１９２】
特に挙げられるのはシャトルベクターであり、これは、放線菌及び関連種、細菌ならびに真核生物（例えば、高等植物、哺乳類、昆虫、酵母又は真菌細胞）から選ばれうる2つの異なる宿主生物において天然で又は意図的に複製されうるDNAビヒクルを意味する。
【０１９３】
本発明の核酸を含むベクターは、ゲノム内への組換えのために細胞内に該核酸を導入するために該ベクターを使用する場合には特に、プロモーターや他の調節配列を必ずしも含む必要はない。
【０１９４】
好ましくは、該ベクター内の本発明の核酸配列は、微生物、例えば細菌もしくは酵母細胞、又は昆虫もしくは哺乳類細胞のような宿主細胞内での転写のための適当なプロモーター又は他の調節要素の制御下にあるか又はそれに機能しうる態様で連結されている。該ベクターは、複数の宿主内で機能する二機能（bi-functional）発現ベクターでありうる。ゲノムDNAの場合には、これはそれ自身のプロモーター又は他の調節要素を含有することが可能であり、cDNAの場合には、これは、宿主細胞内での発現のための適当なプロモーター又は他の調節要素の制御下に置かれうる。
【０１９５】
「プロモーター」は、機能しうる態様で下流（すなわち、二本鎖DNAのセンス鎖上の3’方向）に連結されたDNAの転写を開始させうるヌクレオチド配列を意味する。
【０１９６】
「機能しうる態様で連結された」は、プロモーターからの転写が開始されるよう適当に位置し配向した同一核酸分子の一部として連結されていることを意味する。プロモーターに機能しうる態様で連結されたDNAは該プロモーターの「転写開始調節下」にある。
【０１９７】
好ましい実施形態においては、プロモーターは誘導プロモーターである。プロモーターに用いられる「誘導」なる語は当業者に十分に理解されている。本質的には、誘導プロモーターの制御下の発現は、加えられた刺激に応答して「スイッチ・オン」、すなわち、増強される。該刺激の性質はプロモーターによって様々である。いくつかの誘導プロモーターは、適当な刺激の非存在下では、発現をほとんど引き起こさないか又は検出不可能なレベルの発現を引き起こす（又は、発現を全く引き起こさない）。他の誘導プロモーターは、刺激の非存在下、検出可能な構成的発現を引き起こす。刺激の非存在下の発現レベルがどの程度であれ、適切な刺激の存在下では、いずれの誘導プロモーターからの発現も増強される。
【０１９８】
したがって、本発明のこれらの態様は、本発明により提供されるヌクレオチド配列に機能しうる態様で連結されたプロモーター（所望により、誘導プロモーター）を含む遺伝子構築物、好ましくは、複製可能なベクターを提供する。
【０１９９】
好ましくは、発現産物を結晶化する場合には特に、該ベクターは、昆虫細胞、例えばSf9細胞において発現をもたらしうる。該ポリペプチドは、本明細書に開示しているものに実質的に類似したベクター構築物によりコードされうる。
【０２００】
本発明はまた、開示されているペプチド又はポリペプチドの製造方法であって、該ポリペプチド又はペプチドを、それをコードする核酸（これは、ほとんどの実施形態においては、本発明の核酸である）から発現させる工程を含んでなる製造方法を含む。これは、そのようなベクターを含有する宿主細胞を、該ポリペプチドの発現を引き起こす又は可能にする適当な条件下で培養内で増殖させることにより簡便に達成されうる。当業者により理解されるとおり、ポリペプチド及びペプチドは、網状赤血球溶解液のようなin vitro系においても発現させることが可能である。
【０２０１】
多種多様な宿主細胞におけるポリペプチドのクローニング及び発現のための系がよく知られている。適当な宿主細胞には、細菌、真核細胞、例えば哺乳類細胞及び酵母、ならびにバキュロウイルスに基づく昆虫発現系が含まれる。異種ポリペプチドの発現のために当技術分野において入手可能な哺乳類細胞系には、チャイニーズハムスター卵巣細胞、HeLa細胞、乳仔ハムスター腎細胞、COS細胞、その他多くが含まれる。
【０２０２】
本明細書中では或る特定のアミノ酸配列（例えば、AGCキナーゼを活性化するペプチド）に関して記載されているが、機能的に有意でない変化を有する類似した配列も本発明の実施に同様に適していると理解されるであろう。したがって、該配列中に存在するアミノ酸は、類似した特性（例えば、疎水性、疎水性モーメント、抗原性、αヘリックス又はβシート構造を形成又は破壊する傾向）を有する他のアミノ酸により置換されうる。タンパク質の置換変異体は、該タンパク質配列中の少なくとも1つのアミノ酸が除去され、異なる残基がその位置に挿入されたものである。アミノ酸の置換は、典型的には、単一の残基のものであるが、機能的拘束（例えば、結晶接触部分におけるもの）に応じて、塊化していることもある。好ましくは、アミノ酸の置換は保存的アミノ酸置換を含む。挿入アミノ酸変異体は、1以上のアミノ酸が導入されたものである。これは、アミノ末端及び／又はカルボキシ末端融合体ならびに配列内部のものでありうる。アミノ末端及び／又はカルボキシ末端融合体としては、アフィニティータグ、マルトース結合タンパク質（MBP）タグ及びエピトープタグが挙げられる。
【０２０３】
三次元構造を有意に妨げないアミノ酸の置換、欠失及び付加は、1つには、該置換、付加又は欠失が生じる該分子の領域に応じて様々なものとなるであろう。該分子の高可変領域においては、該分子の三次元構造を有意に破壊することなく非保存的置換及び保存的置換が許容されうる。高保存領域、又は重要な二次構造を含有する領域においては、保存的アミノ酸置換が好ましい。
【０２０４】
保存的アミノ酸置換は当技術分野においてよく知られており、関与するアミノ酸残基の極性、電荷、可溶性、疎水性、親水性及び／又は両親媒性における類似性に基づいて施される置換を含む。例えば、負に荷電したアミノ酸には、アスパラギン酸及びグルタミン酸が含まれ、正に荷電したアミノ酸には、リシン及びアルギニンが含まれ、類似した親水性値を有する非荷電極性頭部基を有するアミノ酸には、ロイシン、イソロイシン、バリン；グリシン、アラニン；アスパラギン、グルタミン；セリン、トレオニン；フェニルアラニン、チロシンが含まれる。他の保存的アミノ酸置換も当技術分野においてよく知られている。
【０２０５】
いくつかの場合には、該ポリペプチドをコードするcDNA中に簡便なクローニング部位を付与したり該ポリペプチドの精製を容易にするなどのために、特定の結合部位又は触媒残基に対してアミノ酸残基の置換、欠失及び／又は付加を施すことが、特に有利又は簡便かもしれない。野生型キナーゼの三次元構造を実質的に改変しないそのような置換、欠失及び／又は付加は当業者に明らかであろう。
【０２０６】
以下、添付の図面を参照しながら、単なる例示として、本発明の特定の実施形態を説明することとする。
【０２０７】
発明の詳細な説明
本発明者らは、Sf9細胞から精製された完全長PKBβの限定トリプシン分解により、ΔPH-PKBと称される、Lys-146にN末端を有するプロテアーゼ抵抗性ドメインを同定した。Lys-146は、PKAの対応β1鎖のN末端に近い、PKBのプレクストリン相同（PH）ドメインとキナーゼドメインとを連結する構造的に多様な領域内に位置する。
【０２０８】
該精製の途中に、C末端の3kDa断片の部分開裂が観察され、このことは該タンパク質のC末端におけるコンホメーションの柔軟性を示唆している。ヒトPKBα、PKBβ及びPKBγ配列は、保存PP（D/E）モチーフ（PKBβの残基452-454）のC末端側にありC末端疎水性モチーフに先行しPKBγスプライス変異体のC末端に対応する12残基領域においては構造的に多様である。
【０２０９】
この情報を用いて、本発明者らは、PKB昆虫細胞／バキュロウイルス発現系の作製のために多数の新規PKBバキュロウイルスFastbac侵入ベクターを構築し、該疎水性調節性セグメントを含むC末端の21残基を伴う及び伴わない、Lys-146にN末端を有する（すなわち、PHドメインを欠く）キナーゼドメインとしてPKBのβ及びγアイソフォームを発現させた。これらの2つのキナーゼドメインは、それぞれ、ΔPH-PKB及びΔPH-PKB-ΔCと称される。
【０２１０】
これらの発現系は高レベルのタンパク質を発現し、これは均一になるまで精製されている。さらに、昆虫細胞／バキュロウイルス系を使用してPDK1を、そして大腸菌（E. coli）発現系においてMAPKAPK2を発現させた（これらは、それぞれThr309及びSer474におけるPKBβのリン酸化を可能にする）。
【０２１１】
PKBの一定のリン酸化状態を得るために、PDK1（pThr-309のため）及び非特異的γプロテインホスファターゼを使用して、それぞれリン酸化及び脱リン酸化反応を行った。疎水性相互作用クロマトグラフィーを用いて、該タンパク質の別々のリン酸化状態を分離した。
【０２１２】
該タンパク質のリン酸化状態は、ホスホ特異的抗体を使用するウエスタンブロットにより解析し、リン酸化の化学量論及び部位は、該タンパク質のトリプシン処理生成ペプチドの質量分析により定量的に評価した。
【０２１３】
PKBβ誘導体の結晶を成功裏に入手し、X線結晶学的技術によりpΔPH-PKB-ΔC、ΔPH-PKB-ΔC及びΔPH-PKBβの構造を決定した。不活性コンホメーションにおいてPKBβの触媒ドメインを示していると思われる高分解能構造を得た。
【０２１４】
該タンパク質のリン酸化状態は、ホスホ特異的抗体を使用するウエスタンブロットにより解析し、リン酸化の化学量論及び部位は、該タンパク質のトリプシン処理生成ペプチドの質量分析により定量的に評価した。ヒトPKBβの3つの結晶形態は、（i）pΔPH-PKB-ΔC（in vitroでThr-309においてリン酸化されたもの）、（ii）ΔPH-PKB-ΔC（Thr-309においてリン酸化されていないもの）、及び（iii）ΔPH-PKBβ（in vitroで脱リン酸化されたもの）である。
【０２１５】
結晶形態（i）、すなわち、pΔPH-PKB-ΔCでは、2つの異なるバッチの結晶を調製した。
【０２１６】
結果
結晶のそれぞれは正方晶形空間群P41212に属し、以下の格子パラメータを有する非対称単位当たり1分子のPKBを収容するものであった：
pΔPH-PKB-ΔC（第1バッチ）：a = 149.33オングストローム、b = 149.33オングストローム、c = 39.77オングストローム；
pΔPH-PKB-ΔC（第2バッチ）：a = 148.40オングストローム、b = 148.40オングストローム、c = 38.55オングストローム；
ΔPH-PKB-ΔC：a = 149.70オングストローム、b = 149.70オングストローム、c = 39.19オングストローム；
ΔPH-PKB：a = 149.52オングストローム、b = 149.52オングストローム、c = 39.06。
【０２１７】
分解能は、pΔPH-PKB-ΔCの第1バッチでは2.8オングストローム、第2バッチでは2.3オングストローム、ΔPH-PKB-ΔCでは2.7オングストローム、ΔPH-PKBでは2.5オングストロームと測定された。
【０２１８】
現在の精密化R因子：
(Σ│F0- Fc│/Σ│F0│、ここで、F0 = 実測振幅、及びFc = 理論振幅)は以下のとおりである：
pΔPH-PKBβ-ΔC（第2バッチ）：0.237〜2.3オングストローム分解能。
ΔPH-PKBβ-ΔC：0.238〜2.7オングストローム分解能。
ΔPH-PKBβ：0.254〜2.5オングストローム分解能。
【０２１９】
pΔPH-PKBβ-ΔCの第1バッチ以外のすべての結晶に関するデータの収集及び精密化の統計についての更に詳しい情報を、以下の表1に示す。
【表１】
2005500844.tif 000002
【０２２０】
4つの結晶に関する座標データは、以下のとおりに本明細書の最後に示される。
【０２２１】
表2：pΔPH-PKBβ-ΔC（第1バッチ）
表3：pΔPH-PKBβ-ΔC（第2バッチ）
表4：ΔPH-PKBβ-ΔC
表5：ΔPH-PKBβ
【０２２２】
構造及びPKAとの比較の全般的説明
pΔPH-PKB-ΔCの構造はΔPH-PKB-ΔC及びΔPH-PKBの構造と実質的に同一であり（それぞれ0.3オングストローム及び0.4オングストロームのrms偏差）、不活性形態のPKBに対するこの類似性は該構造の特徴と共に、該結晶化条件がpΔPH-PKB-ΔCの不活性コンホメーションに有利であったことを示している。pΔPH-PKB-ΔCの結晶構造が、より高い分解能であったため、この考察のほとんどはこの形態に焦点を合わせている。
【０２２３】
pΔPH-PKBβ-ΔC（残基146-460）の構造は、他のプロテインキナーゼの触媒ドメインに類似している（Johnsonら, 1996に概説されている）。特に、それは、PKAの触媒サブユニットのものに類似している（図1）。該PKB分子はN末端及びC末端ローブに組織化され、該N末端ローブ（残基146-233）は5成分からなるβシート及び隣接αヘリックスαA（PKAのαCと等価である）から形成される。C末端ローブ（残基234-450）は主にαヘリックスであり、単一のポリペプチド鎖連結を介してN末端ローブに結合している。
【０２２４】
PKBの触媒部位はN末端ローブとC末端ローブとの境界に位置し、C末端ローブの触媒ループ（残基274-282）及び活性化セグメント（残基304-312）ならびにN末端ローブのATP結合部位及びαAヘリックスの残基から形成される。該ATP結合部位は、該ヌクレオチドのアデニン環と相互作用する残基（Val158, Val166）により形成される疎水性ポケットと、リボース環及びリン酸基と相互作用する、より親水性の領域とからなる。他のプロテインキナーゼの類推により（Hubbard, 1997）、該活性化セグメントはペプチド基質に対する結合部位となり、この場合、基質アミノ酸はATPのリン酸に向かって配向する。
【０２２５】
すべてのプロテインキナーゼの触媒メカニズムは類似しており、ATPのγリン酸基から基質アミノ酸残基のヒドロキシル基へのホスホリル転移反応を伴う。該反応は、ATPのγリン酸に対する基質アミノ酸残基のヒドロキシル基による求核攻撃で始まる。PKBβ中の触媒塩基Asp265は、基質ヒドロキシル基の求核性を増加させることによりこの攻撃を促進する。ATPのリン酸部分は、N末端ローブのグリシンリッチループ及びLys181により並びにプロテインキナーゼC末端ローブのAsp293と相互作用するMg2+イオンにより配位される。
【０２２６】
PKAとPKBとは、PKBにおいてはPKAのαAヘリックスに対応するものが存在しないこと及びPKBの構造要素のいくつかが乱れていること以外は実質的に同じ二次構造トポロジーを有する。PKAの構造は、2つのαヘリックス（αB及びαCヘリックス）を含有する5本のストランドのβシートに基づくN末端ローブと、活性化セグメントを含有する、より大きな主にαヘリックス状のC末端ローブとからなる。ATPに対する触媒部位はそれらの2つのローブの境界に位置し、一方、基質ペプチド結合部位は、該活性化部位を中心として、Cローブ内に存在する。
【０２２７】
PKBの不活性状態は、多部位リン酸化によるPKBの調節に重要な多数の点において、触媒的に活性な形態のPKAとは構造的に異なる。これらの相違は、該キナーゼのN及びCローブの全体的な配置、ならびにNローブのαB及びαCヘリックス、Cローブの活性化セグメント及びC末端調節性セグメントの構造的乱れを含む。重ね合わせると、PKAの三成分複合体及びPKBの等価なCα原子には2.3オングストロームのrms偏差のずれがある（図1C）。この偏差は、43％の配列同一性を有する1対のタンパク質についての1.2オングストロームの期待値（Cothia及びLesk, 1986）より大きく、PKA及びPKBのN及びC末端ローブの相対配向における相違から生じている。個々に重ね合わせると、PKA及びPKBの等価なN及びCローブ間のコンホメーションにおける相違は、Nローブ内のβ1ストランド及びαCヘリックス、ならびにCローブ内のDFGモチーフ及びαF/αGループに局在していることが認められる。
【０２２８】
PKAは、種々の基質-PKA複合体に伴うN及びCローブの相対的回転から生じる開いた及び閉じたコンホメーション状態をとり、この場合、三成分PKA複合体は、閉じた状態をとり、apo及び二成分（バイナリー）複合体は、より開いている。しかし、PKBのN及びCローブの相対位置は、種々のPKA-リガンド複合体のいずれにも類似していない。PKA-三成分複合体と比較すると、PKBのNローブは、そのCローブに対して20°回転しており、それらの2つのローブからの触媒部位残基のアラインメントミスが生じる。
【０２２９】
多数の活性化プロテインキナーゼ構造の比較は、それらのN及びC末端ローブが、類似した相対立体配置をとることを示している。例えば、PKA三成分複合体中のヌクレオチド結合部位にまたがる2つの残基（Val-57及びLeu-173）のCα-Cαの距離は12.9オングストロームであり、リン酸化インスリン受容体キナーゼの等価残基間の距離（Hubbard, 1997）に等しい。
【０２３０】
PKBにおける構造の乱れ
PKB及びPKAの構造は、それらの全体的な2ローブ（bilobal）立体配置における相違のほかに、未リン酸化及び一リン酸化形態のPKBの触媒活性の減弱に有意である他の点においても異なっている。不活性なPKB構造においては、そのポリペプチド鎖の3つの相互関連領域、すなわち、（i）N末端ローブのαB及びαCヘリックス、（ii）非変異DFG及びAPEモチーフ間の活性化セグメント、ならびに（iii）ΔPH-PKB中のC末端調節性セグメントが乱れている。Thr-309及びSer-474がリン酸化されて触媒的に活性なプロテインキナーゼが生じるためには、活性化セグメントDFGモチーフのコンホメーション変化と結びついたこれらの領域の無秩序状態から秩序状態への協奏的な移行、ならびにN及びCローブの再編成が必要である。
【０２３１】
3つの乱れた領域の構造は相互依存関係にあるが、これらの領域が乱れているという生物学的示唆を考察する前に、各領域について順に説明していくことにする。この解析は、不活性PKB分子と関連活性PKA触媒サブユニットとの構造的相違を比較しうることにより著しく促進され、後者は、PKBの活性リン酸化形態のモデルとして役立つ。
【０２３２】
αB及びαCヘリックスの柔軟性
PKBのN末端ローブ内では、βシートは十分に秩序化されているが、加重2Fo-Fc電子密度における乱れ、コンポジット・シミュレーティッド・アニーリング・オミット・マップ（composite simulated annealing omit map）、及び原子温度因子の解析から判断されるとおり、PKAのαBヘリックス及び大部分のαCヘリックスに等価な残基Ala-189〜Thr-207は非常に可動性である（図2A）。特に、すべての結晶形態に関して、残基Ala-189〜Thr-197（PKAにおけるその対応物は、αB及びαCヘリックスのそれぞれC末端及びN末端を形成している）を説明する可視性電子密度は認められない。
【０２３３】
αCヘリックスの残りの残基の主鎖に対応する電子密度は断片化しており、これらの残基の側鎖は乱れている。βシートの中央β3ストランドとαCヘリックととを連結する短いαBヘリックスはAGCプロテインキナーゼに特有のものであり、αCヘリックスのN末端をβシートのβ4/β5ストランドから解離させる（図1、2）。その結果、αCヘリックスは、他のプロテインキナーゼと比べて、βシートの疎水性側鎖に対してそれほど強固には詰まっておらず、重要なことに、αB/αCヘリックスとβシートとの境界に深い表面溝が生じる。PKAでは、この溝は、N末端ローブとC末端疎水性モチーフとの相互作用を可能にする。
【０２３４】
保存されたαCヘリックスが触媒機能及び調節機能の両方に重要であることは、多数のプロテインキナーゼで証明されている。該ヘリックスのN末端付近に位置する非変異グルタミン酸残基（PKAのGlu-91、PKBのGlu-200）は、非変異リシン側鎖（PKAのLys-72）と水素結合を形成することにより（図3）、その触媒機能をもたらす。そして、Lys-72は、活性プロテインキナーゼにおけるATPのβリン酸に配位する。
【０２３５】
また、αCヘリックスはNローブとCローブとの間の大きな境界面接触を、特にそれと活性化セグメントのDFGモチーフとの相互作用を介してもたらすため、それは、C末端ローブの触媒残基及び基質ペプチド結合残基のアラインメントと、Nローブ及びCローブの全体的な配置の決定との両方において、何らかの役割を果たしている。
【０２３６】
αCヘリックスの運動は、キナーゼ触媒活性のモジュレーション及び多様な調節シグナルの統合の一般的メカニズムを表している。例えば、単量体CDK2サブユニットとサイクリンAとが会合すると、CDK2のαCヘリックスの位置は活性コンホメーションに移行し（Jeffreyら, 1995）、また、インスリン受容体キナーゼ及びERK2がそれらの活性化セグメントのリン酸化により活性化された際に（Hubbard 1997; Canagarajahら, 1997）ならびにSrc及びEphファミリーチロシンキナーゼにおいて（Sicheriら, 1997, Xuら, 1997; Wybenga-Grootら, 2001）、αCヘリックスにおける類似の変化が観察されている。重要なことに、活性化セグメントのリン酸化により調節される多数のプロテインキナーゼにおいては、αCヘリックスは塩基性残基を供与してホスホ-アミノ酸のリン酸基に接触させ、それにより、αCヘリックスの相対位置を活性化セグメントならびにN及びC末端ローブと調和させる。PKAにおいては、該塩基性残基はαCヘリックスのN末端のHis-87であり、これは活性化セグメントのpThr-197と接触する（図2、3）。PKBの不活性状態においては、αCヘリックスのHis-196及びGlu-200（PKAのHis-87及びGlu-91の等価体）は乱れており、Glu-200とLys-181（PKAのLys-72）との接触ならびにHis-196とpThr-309との接触は生じない（図3）。
【０２３７】
αCヘリックスの乱れは、2つの理由により、PKBの不活性状態を招く。第1に、Lys-181の側鎖は適切には位置しておらず、第2に、活性化セグメントの構造ならびにN及びC末端ローブの相対配置における付随的変化が生じる。後記のとおり、PKBのαB及びαCヘリックスの乱れは、その未リン酸化C末端調節性セグメントの乱れと共役している。
【０２３８】
C末端調節性セグメントの役割
他のプロテインキナーゼでは通常は観察されない、PKAに特有の構造的特徴は、該タンパク質の最も端のC末端とそのN末端ローブとの相互作用である。PKAにおいては、該ポリペプチド鎖はC末端ローブから出現し、2ローブ（bi-lobal）構造の全長に沿って伸長する。Nローブの先端においては、該鎖は逆ターンを形成して、PKAの最もC末端の8残基がNローブの表面上の両親媒性／疎水性溝内に位置するのを可能にする（図1A、2B）。重要なことに、これらの相互作用はC末端疎水性モチーフの残基により媒介され、それらは、NローブのαB及びαCヘリックスならびにβ5ストランドの残基により形成される表面溝に接触させる。該境界における優勢な相互作用は、Nローブの疎水性残基により形成されるポケット内に突出する該疎水性モチーフの2つのフェニルアラニン残基（Phe-347及びPhe-350）の側鎖間の相互作用を含む（図2）。特に、Phe-347のフェニル環は5つのアミノ酸（αBヘリックスのLys-76、Val-79及びVal-80、αCヘリックスのIle-85ならびにβ5ストランドのLeu-116）の側鎖に大きく埋もれており、一方、Phe-350の側鎖はαCヘリックスのLeu-89及びLys-92ならびにβ5ストランドのLeu-116及びMet-118と接触している（図2B）。該チャンネルの一方の側においては、αCヘリックスの隣接塩基性残基が疎水性モチーフの2つのカルボン酸基と塩橋相互作用を形成する。
【０２３９】
PKBの全3個の結晶構造においては、疎水性モチーフと相互作用するPKAのαB及びαCヘリックスの領域に対応する残基が乱れており、これは、おそらく、PKBの疎水性モチーフとの相互作用の喪失から生じるのであろう（図2A、C）。ΔPH-PKB-ΔCの結晶構造においては、Ser-460のC末端側の21残基が発現構築物から除去されており、したがって、疎水性モチーフとNローブとの潜在的相互作用は不可能である。さらに、これらの構造においては、Asp-441のC末端側の残基の電子密度は可視化されず、このことは、それらがコンホメーション的に乱れていることを示唆している。しかし、非リン酸化疎水性モチーフを含有し従ってNローブとの潜在的相互作用能を保有するΔPH-PKB構造においても、Asp-441のC末端側の残基の可視電子密度を検出することはできず、このことは、疎水性モチーフを含むC末端の40残基が可動性であることを示している。
【０２４０】
活性化セグメント及びヌクレオチド結合部位のコンホメーション
活性化セグメントは、プロテインキナーゼの調節及び触媒活性にとって極めて重要である（Johnsonら, 1996）。活性プロテインキナーゼの構造においては、活性化セグメントは、触媒部位及びATP結合残基の適切なコンホメーションに寄与し、ペプチド-基質の認識及び特異性に関与する。NローブとCローブとの連結体として機能することにより、調節性リン酸化から生じる活性化セグメントのコンホメーション変化及び／又はモジュレーターサブユニットのコンホメーション変化はキナーゼ構造の全体的変化と共役する。PKBの全3個の結晶形態においては、非変異DFG及びAPEモチーフ間に位置し(p)Thr-309を含む活性化セグメントの連続的領域（残基297-312）が乱れている。2Fo-Fc又はシミュレーティッド・アニーリング・オミット・マップ（simulated annealling omit map）のいずれにおいても、これらの残基の電子密度は可視化されない。pΔPH-PKB-ΔCはThr-309においてリン酸化されることが、該タンパク質のトリプシン消化物の定量的質量分析により確認された。さらに、pΔPH-PKB-ΔC結晶を形成するタンパク質はリン酸化されることが、pThr-309特異的抗体を使用する溶存結晶のウエスタンブロット分析により証明された。
【０２４１】
不活性PKB構造においては、DFG配列の残基は秩序化されているが、PKAにおけるそれらの対応物とは異なるコンホメーションをとり、ヌクレオチド結合部位の破壊によりPKBを抑制するよう機能する（図3）。活性化プロテインキナーゼのDFGモチーフは重要である。なぜなら、そのAsp残基（PKAのAsp-184）は、ATPのβ及びγリン酸との接触をもたらすMg2+に配位するからである。PKBにおいては、Asp-293（PKAのAsp-184の等価体）の側鎖はATP結合部位の反対側を向いている（図3B）。この構造変化は、DFGモチーフのPhe-294及びGly-295ならびにLeu-296の主鎖の位置の、Nローブのグリシンリッチβ1-β2ヌクレオチド結合ループに向かった移動を伴う。DFGモチーフ残基の移動は、それらとNローブのβ1ストランドとの衝突を避けるための、PKAと比較した場合のPKBのN及びCローブの相対配向における変化を伴う。Phe-294のフェニル残基はPKAの等価残基Phe-185のコンホメーションに対して10オングストロームも移動し、ATPに対する疎水性アデニン結合ポケット内に位置する。PKBのこの構造的特徴は、DFGモチーフのPhe残基がATPアデニン環を模擬することによりヌクレオチド結合部位を遮断するIRKの不活性状態（Hubbardら, 1994）に類似している。したがって、PKBにおいては、リン酸基への配位を引き起こす残基であるLys-181及びAsp-293が移動していること、ならびにPhe-294によりATPの結合が立体的に妨げられることの両方により、ATP結合部位が破壊される。PKAにおいては及び他の活性プロテインキナーゼの構造においては、DFGモチーフのPhe-185は2つのローブの境界内に深く詰め込まれており、NローブのαCヘリックスの疎水性残基との密接な接触を形成する。これらの相互作用は、αCヘリックス及び活性化セグメントの相対位置を安定化するのに役立つ。PKBのPhe-294のコンホメーションの変化は、そのN及びCローブの相対的移動、ならびにαCヘリックスの乱れと相関する。
【０２４２】
プロテインキナーゼ-ペプチド基質複合体の結晶構造は、活性化セグメントの共通の機能が、Ser/Thr又はTyr残基の進入ヒドロキシル基のリン酸化を可能にする適切な幾何配置でペプチド-基質を配置させることであることを示している（Knightonら, 1991b, Bossemeyer, 1993, Hubbard, 1997; Loweら, 1997）。PKAにおいては、pThr-197の直にC末端側の活性化セグメントのP+1領域がペプチド結合に寄与する。AGCキナーゼ間でP+1領域が保存されていることは、PKB-基質複合体のリン酸化活性状態においては、類似したペプチド-タンパク質相互作用が生じることを示唆している。未リン酸化及び一リン酸化（pThr-309）の両方の状態におけるPKBの活性化セグメントの乱れはタンパク質基質との相互作用を妨げるであろう。
【０２４３】
PKBペプチド基質特異性
PKBの基質特異性は、生理的PKBリン酸化部位の解析及び配向（oriented）ペプチドライブラリースクリーニングから知られている（Obataら, 2000）。PKBは、P-3位にアルギニンを含有するペプチドのみをリン酸化し、また、P-5にArg残基を含有しP+1に大きな疎水性残基を含有する基質を好む。この基質特異性の構造的基礎は、PKAの構造上でモデル化された活性化セグメントを含むPKBの本発明者らの構造と三成分PKA複合体とを比較することにより合理化される。PKAの最適なペプチド基質は、PKB及び他のAGCキナーゼのものと同一ではないものの、それらに関連している。三成分PKA構造においては、PKIは配列T-G-R-R-N-A-I-Hを有し、ここで、AlaはP-Oに位置する。P-3のArgはGlu-127と塩橋を形成し（Knightonら, 1991b; Bossemeyerら, 1993）、この残基はPKB及びホスホリラーゼキナーゼにおいて保存されているため（ここで、それはP-3のArgと接触する；Loweら, 1997）、PKB-ペプチド複合体においても同等の相互作用が生じると考えられる。興味深いことに、Arg P-3残基に向かって位置するPKAのTyr-330の側鎖は、PKBにおいては、P-3にArgを含有するペプチドに対するアフィニティーを恐らく増加させるグルタミン酸である。PKBとは異なり、PKAはP-5のArgに対する好みを有さず、PKA構造においては、Arg-133はPKIのP-5 Thr側鎖に接近している。一方、PKBにおいては、Arg-133はセリンにより置換されており、このそれほど嵩高くない残基は、該ペプチドのP-5 Arg残基とPKBのGlu-342との潜在的相互作用を受入れるであろう。最後に、PKBは、P+1における嵩高い疎水性残基を好み、このことは、より小さな脂肪族残基を受入れうるに過ぎないPKAとは対照的である。Phe-359の側鎖はPKAの等価残基Tyr-247のヒドロキシル基を欠くため、PKBにおいては、このP+1疎水性部位は、より大きい。
【０２４４】
リン酸化によるPKBの活性化のメカニズム
PKBの結晶構造はPKBと活性化コンホメーションのPKAとの間の構造的相違の解析と組合されて、Thr-309及びSer-474のリン酸化によるPKBの活性化のメカニズムを理解するための基礎を提供する。
【０２４５】
リン酸化による活性化状態への変換の中心をなすのは、αB及びαCヘリックス、活性化セグメントならびにC末端調節性セグメントの、無秩序状態から秩序状態への協奏的な移行であり、それらはすべて、ATP結合に対する立体障害を軽減し触媒部位残基をアラインメントさせるN及びCローブの再配向化ならびにDFGモチーフのコンホメーション変化と結びついている。活性化されたプロテインキナーゼの公知構造はすべて、触媒部位の配置、ATP及びペプチド結合残基などの同じ全体的特徴を共有するため、PKBのリン酸化は、該酵素を、Thr-197においてリン酸化されたPKAのコンホメーションに類似したコンホメーションに変換すると推定することが可能である。しかし、PKBがPKAとは異なる点は、該キナーゼが最大限に活性化されるためにはC末端調節性セグメント及び活性化セグメントの両方がリン酸化されなければならないことである。Thr-309のリン酸化の役割は、PKA、CDK2及びERK2の活性化セグメントのリン酸化に類似したものであろう。すなわち、該役割は、該プロテインキナーゼの活性化セグメントと、他の構造的要素、特に、（i）NローブのαCヘリックス、（ii）触媒性Asp残基の直前の保存されたアルギニン残基（それぞれAsp166及びArg-165）、及び（iii）DFGモチーフのAspに接近して位置する活性化セグメントの塩基性残基（PKAのLys-189）との協調的（coordinate）接触に類似したものであろう。pThr-197のリン酸基に接触するPKAの3つの塩基性残基が全てのPKBアイソフォームにおいて保存されていることは、PKAにおいて観察されたのと同等の電荷中和がPKBの活性状態において生じることを示唆している。PKBの全3個の結晶形態（これらは、該酵素の低活性形態及び部分活性形態を代表しており、また、Thr-309においてリン酸化されたpΔPH-PKB-ΔCを含む）においては、活性化セグメントは乱れており、該酵素は不活性コンホメーションをとる。したがって、Thr-309のみのリン酸化は、該活性化セグメントを秩序化し該酵素の活性状態を促進するのに十分ではなく、Ser-474の追加的リン酸化が要求される。PKAの疎水性モチーフはリン酸化によっては調節されず、PKA結晶構造においては、PKBの不活性状態のαB及びαCヘリックスにおける対応残基により形成される表面疎水性溝内に位置する。ΔPH-PKBの未リン酸化疎水性モチーフを含むC末端調節性セグメントが乱れていたという知見は、Ser-474のリン酸化による活性化が、該モチーフと誘導化N末端ローブ表面溝との相互作用により媒介される調節性セグメントならびにαB及びαCヘリックスの付随的秩序化により引き起こされることを示唆している。αCヘリックスの定秩化は、該分子のαCヘリックス及び決定的に重要な領域の残基間の相互作用を促進することにより、PKBコンホメーションにおける全体的変化を誘発する。これらの相互作用は、Lys-181とGlu-200との相互作用、及び2つのαCヘリックス活性化セグメントの相互作用；His-196とpThr-309との相互作用、及びDFGモチーフのPhe-294との疎水性接触を含む。活性化セグメントの認識は触媒部位と基質結合残基との適切なアラインメントを可能にする。Ser-474のリン酸化により誘発される調節性セグメントの秩序化による活性化のこのモデルに合致して、PKAのこれまでの研究は、秩序化疎水性モチーフが酵素の活性及び安定性に重要であることを示唆している。アラニンによる該モチーフの保存Phe残基の置換は触媒活性を野生型酵素の僅か0.5％にまで減少させ、熱安定性の減少を招く（Etchebehereら, 1997）。
【０２４６】
疎水性モチーフペプチドによるpThr 309-PKBのアロステリック活性化
Ser 474のリン酸化がN末端ローブの誘導疎水性溝と疎水性モチーフとの相互作用を促進し、それにより該キナーゼのアロステリック活性化を引き起こすというモデルを試験するために、PKBの疎水性モチーフ上でモデル化されたペプチドが該N末端ローブとの分子間会合を介して該酵素を活性化する能力を評価した。
【０２４７】
まず、クロスチド（Crosstide）に対しては、GSK-3のPKBリン酸化部位に由来するペプチド基質（未リン酸化形態のΔPH-PKB-ΔC）は有意な触媒活性を有さないが、そのThr 309リン酸化対応物は活性であることが示された。PKBβのリン酸化疎水性モチーフ上でモデル化されたペプチド（HM-P、残基460-481）の添加はpΔPH-PKB-ΔCを活性化し、該刺激は、本発明者らのアッセイにおいて達成されうるHM-Pペプチドの最高濃度である0.6mMにおいて、最大で4倍に達した（図5A）。重要なことに、HM-PペプチドによるPKBのこの4倍の刺激はSer 474のリン酸化によるPKBの7〜10倍の刺激（Alessiら, 1996）より低い。HM-PによるPKBの濃度依存的活性化の分析（図5A）は、HM-Pに対するΔPH-PKB-ΔC上の結合部位が0.6mMのペプチド濃度においても完全には滴定されなかったことを示しており、このことは、PKBの活性を完全に刺激するためには、より高濃度のHM-Pが必要であることを示唆している。HM-PペプチドによるPKBの穏やかな活性化は、PKBのN末端ローブに対するペプチドの比較的低いアフィニティーを示唆している。Ser 474がAspにより置換された等価HM-ペプチドもpΔPH-PKB-ΔCを活性化する能力を有していたが、このことは、AspがSer 474のリン酸化を模擬することを示している研究（Alessiら, 1996）に符合する。しかし、ΔPH-PKB-ΔCに対するこのペプチドのアフィニティーはHM-Pペプチドの場合より低いため、このペプチドによる最大活性化は僅か3倍であった（図5A）。最後に、予想どおり、未リン酸化HM-ペプチドはPKBの活性を刺激しなかった。また、該リン酸化HM-ペプチドは、Thr 309及びSer 474の両方においてリン酸化されたΔPH-PKBをそれ以上は活性化しないことが判明した。さらに、HM-Pペプチドは未リン酸化Thr 309でΔPH-PKB-ΔCを活性化することができなかったが、このことは、増殖因子の刺激がPKBαのT308A突然変異体を活性化しないという従来の知見（Bellacosaら, 1998）と一致しており、PKB活性のためのThr 308/309のリン酸化の必須の役割を示している。
【０２４８】
疎水性モチーフ内のSer又はThr残基のリン酸化は、PKC（Keranenら, 1995）ならびにp70及びp90 S6-キナーゼ（Pearsonら, 1995; Frodinら, 2000）を含む種々のAGCキナーゼの活性化の、保存された特徴である。しかし、いくつかのPKCアイソフォーム及びPKC関連キナーゼPRK2においては、Ser/Thrリン酸化の部位はAsp又はGlu残基により置換されており、このことは、これらのキナーゼにおいては、この部位における永久的な負の電荷のため、PKAと同様に疎水性モチーフが構成的に活性化されることを示唆している。カルボキシ末端疎水性モチーフを含むPRK2のC末端領域はAGCファミリーキナーゼPDK1と密接に相互作用することが、Alessiらにより既に示されている（Balendranら, 1999）。PRK2のC末端の24残基に相当しその疎水性モチーフを含むペプチドであるPIFtideはPDK1の活性を4倍刺激することが観察された（Biondiら, 2000）。注目すべきことに、この場合、PIFtideはpΔPH-PKB-ΔCを15倍（実質的に、リン酸化HM-ペプチドにより達成された活性化より強力に）活性化することが判明した。PIFtideによるpΔPH-PKB-ΔC活性化の濃度依存性の分析は、該ペプチドが該キナーゼに高いアフィニティーで結合して、20μMにおいて最大かつ飽和可能な活性化をもたらし、3μMの対応EC50値を与えることを示した（図5B）。重要なことに、PIFtideにより最大に活性化されたpΔPH-PKB-ΔCの比活性は350 nmol/分/mgであり、これは、Thr 309及びSer 474の両方においてリン酸化されたΔPH-PKBの比活性と実質的に同一であった。これらの比活性データは、PIFtideとの分子間会合によるpΔPH-PKB-ΔCの刺激が、Ser 474のリン酸化、及びPKBのNローブとリン酸化HMとの間で生じた分子内会合と同等であることを示しており、さらに、PKB-PIFtideの相互作用の分析がSer 474のリン酸化による活性化のメカニズムに関する洞察を与えることを示唆している。PIFtideは、Thr 309においてリン酸化されたΔPHPKBの、5倍の活性化を、pΔPH-PKB-ΔCの場合に類似した比活性にまで促進させる。pΔPH-PKB-ΔCで観察された15倍と比較して低いレベルの刺激は、Sf9細胞から精製されたpΔPH-PKB上のSer-474の部分リン酸化により説明されうる。
【０２４９】
等温滴下熱量測定を用いて、pΔPH-PKB-ΔC及びΔPH-PKB-ΔCの両方とPIFtideとの間のアフィニティーを測定した（図5C）。第1に、本発明らは、PIFtideとpΔPH-PKB-ΔCとの相互作用を定める平衡解離定数が6μM（これは、PIFtideによるpΔPH-PKB-ΔCの活性化に関するEC50値と実質的に同一である）であることを見出した（図5B）。この結果は、PKBへのPIFtideの会合が該キナーゼの活性化と相関していることを示唆している。第2に、PIFtideとΔPH-PKB-ΔCとの相互作用が、エネルギー的に不利なエントロピー減少（-9.2 kcal.mol-1のTΔS）を相殺する大きな負のエンタルピー変化（16.0 kcal.mol-1のΔH）により駆動されることが判明した。観察された大きなエントロピー減少は、一般的には、タンパク質-ペプチド相互作用に典型的なものではなく（例えば、SH2-ドメイン-ホスホチロシンペプチド複合体（Ladburyら, 1996））、複合体形成の際の該タンパク質（おそらくはNローブのαB及びαCヘリックス）とペプチドとの両方の秩序化に符合する。PIFtideはΔPH-PKB-ΔCの活性を刺激しないが（図5B）、5.5μMの解離定数を示すITCデータは、PIFtideがこの形態の該酵素と、それがリン酸化ΔPH-PKB-ΔCと相互作用するのと同じくらい強力に相互作用することを示しており、このことは更に、PKB活性のためのThr 309リン酸化の決定的に重要な役割を強調するものである（図5C）。
【０２５０】
PIFtideがPKBと高いアフィニティーで相互作用するという知見は、Ser 474リン酸化の必須の役割がPKBのNローブと疎水性モチーフとの会合を促進することであるという見解を検証するためのモデル系をもたらした。PKBのSer 474と等価なPIFtideの残基はAspであり、これはおそらく、リン酸化Ser 474残基を模擬するのであろう。PKBを活性化するPIFtideの能力にとってのこの残基の重要性を評価するために、AspがAla残基により置換されたPIFtideによるpΔPH-PKB-ΔCの濃度依存的活性化を測定した。pΔPH-PKB-ΔCを活性化するためには野生型PIFtideより高い濃度のこの突然変異PIFtide（D->A）が必要である（より低いアフィニティーを示唆する）が、飽和濃度の該突然変異ペプチドにより達成された該キナーゼの最大活性化は野生型ペプチドの場合と同一である（図5B）。PIFtide（D->A）の推定EC50値は、PIFtideより10倍低いアフィニティーを示す30μMである。ITC実験はまた、PIFtideに比べて約25倍低い、PIFtide（D->A）とpΔPH-PKB-ΔCとの間のアフィニティーを示した。このように、PIFtideが該キナーゼと相互作用する場合に生じ該キナーゼ活性の最大刺激を招く、pΔPH-PKB-ΔCのPIFtide誘発性コンホメーション変化は、該疎水性モチーフのSer 474の等価残基に負荷電残基を必要としないという重要な概念を、これらの実験は示している。この部位における負電荷の主要な役割はPIFtideとPKB Nローブとの会合を増加させることであり、該タンパク質のコンホメーション変化の促進には、他の残基、特に、FxxFモチーフの保存Phe残基（後記を参照されたい）が、より重要である。
【０２５１】
pΔPH-PKB-ΔCとPKB HMペプチドとの間のアフィニティーは低いため、それらとPKBとの相互作用を定めるKD値をITCにより測定することは不可能であった。しかし、pΔPH-PKB-ΔCとPKB HM-ペプチドとの会合が平衡過程であり、ペプチドの飽和濃度においては、pΔPH-PKB-ΔCの活性化は、PIFtideにより誘導されるものに類似していると仮定することにより、図5Aのデータを用いて、該リン酸化及びS474D HM-ペプチドのEC50定数がそれぞれ2.3mM及び3.6mM（PIFtideに対するアフィニティーより〜1000倍低いアフィニティー）であると推定した。
【０２５２】
疎水性モチーフ及びNローブ疎水性溝の突然変異誘発
pΔPH-PKB-ΔCを活性化する修飾PIFtide及びHMペプチドの能力を評価することにより、PKBの活性コンホメーションを誘導するための該疎水性モチーフ（HM）の保存残基の役割を詳細に調べた。これらの実験では、PIFtideの6残基の疎水性モチーフを含む11残基のペプチド（PIFtide1、図6A）を使用した。該ペプチドは、24残基のPIFtideで観察されるpΔPH-PKB-ΔCの活性化を実質的に再現する。若干低い活性化は、HMのN末端側のPIFtideの残基が高いアフィニティーのPKB相互作用に寄与することを示唆している。PKB活性は、野生型PIFtideがPKBを完全に活性化する210〜250μMの範囲のPIFtide濃度で測定された（図5、6A）。HMモチーフの全保存残基がPKBの活性化に寄与するが、重要なことには、該モチーフの2つのフェニルアラニン残基がHM誘導性活性化に必須である。PIFtide及びリン酸化PKB HM-ペプチドの両方においてこれらの残基をAlaにより置換すると、PKBを刺激するこれらのペプチドの潜在能は1.2mMのPKB HM-ペプチド濃度においても完全に消失した（図6A）。PKAに関しても等価Phe残基の同様の必須の役割が提示されており、この場合、Alaによる置換は該酵素の熱安定性を低下させ、触媒活性を実質的に消失させる（Etchebehereら, 1997）。保存Tyr残基かPIFtideモチーフの両Asp残基かのいずれかの突然変異は、これらの残基がPKB活性に対するPIFtideの刺激効果に寄与することを示した（図6A）。PIFtideは、PKBと相互作用し同時にPKBの活性化コンホメーションを安定化することにより、PKBを活性化する。したがって、突然変異PIFtide及びPKBペプチドの、より低い刺激効果は、十中八九は、PKBの活性化コンホメーションに対するアフィニティーの減少から生じるが、突然変異PIFtideペプチドは>200μMにおいても低活性又は無活性であるため、それらのPKB活性化に関するEC50値を測定することはできなかった。
【０２５３】
PIFtide及びPKB HM-ペプチドにより媒介されるPKBの刺激を促進するためには及びPKAの活性のためには疎水性モチーフの保存Phe残基が決定的に重要な役割を果たしているが、このことは、それが、関連した構造メカニズムにより、PKB及びPKAの両方の活性状態を安定化することを示唆している。PKBにおいては、該疎水性モチーフが関与するように及び該キナーゼが活性化されるように疎水性溝が誘導されるという見解を検証するために、一連のHisタグ付きpΔPH-PKB-ΔC疎水性溝突然変異体を調製し、PIFtideに対するそれらの応答性を評価した。PKB突然変異体をHEK細胞内で一過性に発現させ、PDK1でin vitroでリン酸化し、Ni-NTAアガロースを使用して精製した。該精製画分のSDS-PAGE及びウエスタンブロット分析は、野生型タンパク質及び突然変異タンパク質が同様のレベルまで発現されること、ならびに該酵素がリン酸化状態で定量的に単離されることを示した。さらに、野生型タンパク質の基礎キナーゼ活性及び突然変異タンパク質の基礎キナーゼ活性は同様ものであったが、このことは、該突然変異が該タンパク質の全体的な構造を破壊しなかったことを示している。この方法により調製された野生型PKBは、130μM PIFtideにより〜5倍刺激された（図6B）。その若干低い活性化はおそらく、不完全なThr 309リン酸化によるものであろう。その結果、PKB HM-ペプチドは、測定可能な活性化を惹起しなかった。疎水性溝残基の置換は、PKBを刺激するPIFtideの能力を有意に減少させたが完全には消失させなかった（図6B）。2つのαCヘリックス残基Val 194及びVal 198（PKAのIle 85及びLeu 89）の突然変異はPIFtideの活性化を野生型の僅か25％にまで減少させたが、β-5ストランドのLeu 225（PKAのLeu 116）突然変異体はPIFtideに対する応答性のほぼ完全な喪失を引き起こした（図2、4、6B）。
【０２５４】
静電的相互作用は、PIFtide及びPKB HMペプチドとPKBとの高アフィニティー会合（図5B）の特徴づけにおいて重要であり、Nローブに対するHMのアフィニティーの増加、及びそれに続く、Ser 474リン酸化によるPKBの活性化の基礎を形成する。PKA及びPKBの結晶構造の検査は、pSer 474及びPIFtideの対応Asp残基との接触の媒介においてはαCヘリックスのArg 202が重要であるらしいことを示唆している。PKAの等価残基Arg93は、PKC及びPRK2においても保存されており、Glu 349のカルボン酸基への水媒介性塩橋を形成する（図2）。この部位における電荷の逆転（R202D）は、PKBを活性化する130μM PIFtideの能力をほぼ消失させ（図6B）、このことは、Arg 202がPIFtideとの静電的接触をもたらすという見解と符合する。しかし、高濃度ではPIFtide（D->A）突然変異体がPKBを最大限に活性化し得たという知見（図5B）と同様に、R202D PKB突然変異体は、より高い濃度の該ペプチドに対しては、より応答性であった。
【０２５５】
AGCプロテインキナーゼにおける疎水性モチーフ溝の保存
ここで説明している、PKBの活性化のための、リン酸化疎水性モチーフの役割は、おそらく、活性化セグメント残基と疎水性モチーフ残基との二重リン酸化により調節される他のAGCプロテインキナーゼ、例えば、PKC、p70及びp90 S6キナーゼならびにSGK（Parekhら, 2000; Pearsonら, 1995; Frodinら, 2000; Kobayashi及びCohen, 1999）にも当てはまるであろう。プロテインホスファターゼに対して完全リン酸化形態のPKCは抵抗性であるが部分リン酸化形態のPKCは抵抗性でないという場合、及び温度誘発性変性に対するそれらの抵抗性が増強している場合には、リン酸化により誘発されるPKCの無秩序状態から秩序状態への移行が関わっている（Bornancin及びParker, 1997）。PKAの疎水性モチーフのPhe残基の置換は、その熱安定性を低下させ、その触媒活性を実質的に消失させる（Etchebehereら, 1997）。AGCキナーゼの疎水性モチーフの保存は、多種多様なAGCキナーゼ（PKA、PKB、PKC、p70-S6K、p90-S6K、SGK、NDR及びPDK1を含む）における疎水性溝の基礎を形成すると予想されるPKAのLys-76及びLeu-116に等価な残基の非変異性と相関する。Alessiらは、PIFtideの疎水性モチーフが、Nローブに結合してPDK1を活性化するこのペプチドの能力を決定し（Balendranら, 1999）、PIFtideの存在がPDK1の熱安定性を著しく増加させる（Biondiら, 2000）ことを示している。PKBとの類推により、本発明者らは、PIFtideによるPDK1の活性化が、αB及びαCヘリックスの無秩序状態から秩序状態への移行ならびにそれに続く全体的なコンホメーション変化を伴うことを示唆している。
【０２５６】
構造に基づく薬物設計
PKBβの3D構造の決定は、類似した酵素との比較を行った場合には特に、PKBβの結合部位に関する重要な情報を提供する。ついで、例えば、結合部位に対する可能な結合リガンドを同定するコンピューター技術により、ならびに薬物設計に対する連結断片（linked-fragment）アプローチを可能にすることにより、ならびにX線結晶解析を用いて結合リガンドの同定及び位置決定を可能にすることによりPKBβインヒビターを論理的に設計するために、この情報を用いることが可能である。
【０２５７】
プロテインキナーゼの公知小分子インヒビターのすべてはATPと競合し、したがってATP結合部位と相互作用するため、ATPとの相互作用に関与するPKB残基の理解は、このキナーゼの特異的かつ強力なインヒビターの開発を可能にする。したがって、多くの方法でPKBの強力かつ特異的な小分子インヒビターを開発するためにこの情報を用いることが可能である。PKBβは共結晶化されることが可能であり、及び／又は、既存のPKBβ結晶はPKBの公知インヒビター（例えば、スタウロスポリン、又は当業者に公知のハイスループットスクリーニング計画において見出されたもの）に浸漬されることが可能である。その代わりに又はそれに加えて、論理的薬物設計計画においては該結晶座標を最大限に利用することが可能である。
【０２５８】
他のAGCキナーゼに関する考察及び関連性
本研究は、疎水性モチーフのリン酸化によるPKBの調節に関するモデルを提供するものである。HMのリン酸化の役割は、疎水性モチーフと疎水性溝とのアフィニティーの増加の結果としてN末端ローブの秩序化を誘導することが、データから示されている。αCヘリックスの秩序化は構造変化を活性化セグメントに伝達し、N及びCローブを再配向させる。不活性なPKBの結晶構造においては、αB及びαCヘリックスの残基が乱れている。無秩序（乱れた）状態から秩序状態への移行と合致して、PIFtideとPKBとの相互作用は大きな負のエントロピー変化を伴う。Nローブ溝及び疎水性モチーフの鍵疎水性残基の突然変異は、PKBを活性化するPIFtideの能力を減少又は消失させる。PIFtideをモデル系として使用することにより、HM内の負電荷（例えば、PKBのSer 474のリン酸化）の役割はNローブに対するHMのアフィニティーを増加させることであると示されている。PKBキナーゼドメインでは、Ser 474のリン酸化は、分子内会合を介してNローブと相互作用するHMの能力を増加させるだろう。しかし、PIFtide（D->A）は、PIFtideと比べて僅か10倍低い、PKBに対するアフィニティーを有していたため（図5B）、PKBの未リン酸化HMはNローブに対する弱いアフィニティーを尚も保有している可能性がある。したがって、Thr 309において一リン酸化されたPKBが二重リン酸化PKBより7〜10倍低い活性を有するのがどうしてなのかを合理的に説明することが可能である。
【０２５９】
リン酸化によるαCヘリックスの無秩序状態から秩序化状態への移行は、プロテインキナーゼ活性の刺激に関するこれまでに認識されていなかったメカニズムの1つである。しかし、他のAGCキナーゼでも、疎水性モチーフによりモジュレーションされる同様の移行が生じるという証拠がある。例えば、PKCのHMのリン酸化は温度誘発性変性に対するその抵抗性を増加させ（Bornancin及びParker, 1997）、PKA HMモチーフのPhe残基はその安定性及び触媒活性に決定的に重要である（Etchebehereら, 1997）。AGCキナーゼの疎水性モチーフの保存は、多種多様なAGCキナーゼにおける疎水性溝の基礎を形成すると予想されるPKAのLys 76及びLeu 116と等価な残基の非変異性と相関している（図4）。PDK1のN末端ローブ疎水性溝はPIFtideと相互作用すると提示されているが（Biondiら, 2000）、AGCキナーゼのなかで唯一、PDK1はC末端疎水性モチーフを欠く。PKBでの知見と同様に、PIFtideとPDK1との間の高アフィニティー相互作用は、該ペプチドの疎水性モチーフの保存された芳香族残基及びAsp残基を必要とし（Balendranら, 1999）、PDK1 HM溝残基の置換により破壊された（Biondiら, 2000）。
【０２６０】
Ser 474においてリン酸化されていないPKBに対するHM-PペプチドのアフィニティーはPIFtideの場合より〜1000倍低く、Src自身のSH2ドメインに対するSrcのチロシンリン酸化C末端の、最適なホスホチロシン結合配列と比べて低いアフィニティー（Bradshawら, 1998）を連想させる。PKBキナーゼドメインへのリン酸化疎水性モチーフの共有結合はその有効濃度を著しく増加させ、それはおそらく、HM-PペプチドによるPKBの活性化に関して見積もられるEC50値を上回るであろう。しかし、2つの理由により、適度な相互アフィニティーが重要かもしれない。第1に、HMのリン酸化がNローブに対するそのアフィニティーをモジュレーションしうるためには、Nローブに対する未リン酸化HMのアフィニティーが、それがNローブと構成的に会合しないよう十分に低いものでなければならない。例えば、PIFtide（D->A）によるPKB HMモチーフの置換はPKBを完全に活性にし、したがってHMリン酸化に対して不応答性にするであろう。第2に、それは、モジュレータータンパク質が疎水性溝又はリン酸化モチーフに接近することを可能にしたり、あるいはプロテインホスファターゼがpSer 474を脱リン酸化するのを可能にする。PIFtideによるPKBの活性化が、Nローブと相互作用するモジュレータータンパク質によるPKBの刺激のための生物学的に重要な調節メカニズムを反映しているのかどうかは不明である。しかし、PKBに対するPIFtideのアフィニティーは、Ser 474のリン酸化を引き起こすPDK2酵素の性質に関する洞察を与えうる。この酵素の可能な候補は、おそらくPKB又はPIFtideの疎水性モチーフと同様の配列を介してPKBの疎水性結合溝と相互作用するキナーゼである。
【０２６１】
材料および方法
PKBアイソフォームのGenebankアクセッション番号は以下のとおりである：α gi 190827 (m63167 ); β gi 178325 ( m95936); γ gi 4757578 (af124141)。
【０２６２】
ΔPH-PKBβ-ΔC（残基146-460）及びΔPH-PKBβ（残基146-481）の発現
GIBCO/ Life Sciences Bacmid系を使用する組換えバキュロウイルスの作製を、標準的な方法を用いて行った。
【０２６３】
ΔPH-PKBβ-ΔCでは、3つのPCR反応を以下のとおりに準備した。
2005500844.tif 000003
【０２６４】
Pfuポリメラーゼ及びバッファーはPromega（M7741）から購入した。すべてのPCR反応はPerkin Elmer Geneamp PCR系9700において行った。
【０２６５】
PCR条件              95℃で60秒、
ついで15サイクル:    95℃で60秒
アニーリング温度62℃で120秒
72℃で180秒。
【０２６６】
プライマーは以下のとおりであった：
36117: GCC ATG GAT CCG AAA GTG ACC ATG AAT GAC TTC (5’ BamHI)
36508: GGG GGT ACC TCA CAG GCT GTC ATA GCG GTC AGG (3’ KpnI)。
【０２６７】
ΔPH-PKBβでは、3つのPCR反応を以下のとおりに準備した。
2005500844.tif 000004
【０２６８】
Pfuポリメラーゼ及びバッファーはPromega（M7741）から購入した。すべてのPCR反応はPerkin Elmer Geneamp PCR系9700において行った。
【０２６９】
PCR条件              95℃で60秒、
ついで15サイクル:    95℃で60秒
アニーリング温度66℃で120秒
72℃で180秒。
【０２７０】
プライマーは以下のとおりであった：
36117: GCC ATG GAT CCG AAA GTG ACC ATG AAT GAC TTC (5’ BamHI)
28585: GGG GGT ACC TCA CTC GCG GAT GCT GGC CGA GTA GG (3’ KpnI)。
【０２７１】
すべてのPCR断片をプールし、Qiagen PCR精製キット（28106）を使用して精製し、適当な制限酵素で消化し、Gibco BRL life technologiesのpFastBacHTa（10584-027）ベクター内にサブクローニングした。
【０２７２】
連結混合物を使用して大腸菌（E. coli）XL1ブルー（Stratagene）を形質転換し、組換えDNAを含有するコロニーをミニプレップDNA分析のために成長させた。ミニプレップは、Qiagenミニプレップキット27106を使用して調製した。すべての発現構築物をApplied Biosystems 3700自動配列決定装置により完全に配列決定した。
【０２７３】
GIBCO/Life Sciences補足Sf900II培地の培養内で増殖させた昆虫細胞（密度  〜2.0×106細胞/ml、合計体積 2.7 L; 5.4×109個のSf9細胞）に感染多重度（moiety of infection）2で感染させ、該細胞を、回収前に72時間増殖させた。
【０２７４】
ΔPH-PKBβ-ΔC（残基146-460）及びΔPH-PKBβ（残基146-481）の精製
すべての操作は4℃で行った。
1．細胞溶解：
昆虫細胞をQ-セファロースバッファーA（25 mM Tris.HCl, [pH 7.5], 25 mM NaCl, 25 mM NaF, 25 mM β-グリセロリン酸, 0.1％ (v/v) β-メルカプトエタノール, 2 mM ベンズアミジン, 0.2 mM PMSF, 10％ (v/v) グリセロール, 1 μg/mlのDNアーゼ）中で細胞溶解した。
【０２７５】
2．Q-セファロース陰イオン交換クロマトグラフィー：
該ライセートを遠心分離により清澄化し、バッファーA中で平衡化された50mLのQ-セファロースカラム上にローディングした。該カラムを200mLのバッファーAで洗浄し、100mLのバッファーA + 1M NaClを使用してPKBを溶出した。
【０２７６】
3．Ni-NTAアフィニティークロマトグラフィー：
該溶出物のpHを、1MのTris.HCｌ（pH 9.2）を使用して8.0に上昇させ、このサンプルを、バッファーB（20 mM イミダゾール, 20 mM Tris.HCl (pH 8.0), 25 mM NaF, 25 mM β-グリセロリン酸, 500 mM NaCl, 0.1％ (v/v) β-メルカプトエタノール, 2 mM ベンズアミジン, 0.2 mM PMSF）中で前平衡化された10mLのNi-NTAアガロース樹脂を含有するNi-NTAアガロースカラム上にローディングし、該カラムを洗浄し、バッファーB + 300 mMイミダゾールを使用して該タンパク質を溶出した。直ちに該溶出タンパク質にEDTA及びDTT（最終濃度はそれぞれ0.5 mM及び2 mM）を加えた。この工程の後にリン酸化反応（後記を参照されたい）を行った。
【０２７７】
4．フェニルTSK疎水性相互作用クロマトグラフィー：
該タンパク質を適当な濃度の硫酸アンモニウムに移し、該タンパク質溶液と同じ濃度の硫酸アンモニウムを含有するバッファーC（50 mM Tris.HCl (pH 7.5), 100 mM NaCl, 2 mM DTT, 2 mM ベンズアミジン, 0.2 mM PMSF）中で平衡化されたフェニルTSKカラム上にローディングした。該カラムを洗浄し、50 mM Tris.HCl (pH 7.5)、100 mM NaCl、15％ (v/v) グリセロール、2 mM DTT、2 mM ベンズアミジン、0.2 mM PMSFよりなるバッファーDまで展開される直線勾配を使用してPKBを溶出した。
【０２７８】
用いた硫酸アンモニウムの濃度は以下のとおりであった：
pΔPH-PKBβ-ΔC       1.23M硫酸アンモニウム
ΔPH-PKBβ-ΔC        0.63〜0.68M硫酸アンモニウム
ΔPH-PKBβ            0.82〜0.86M硫酸アンモニウム。
【０２７９】
このHIC工程の後、脱リン酸化するタンパク質を、後記のとおりにλプロテインホスファターゼで処理した。
【０２８０】
5．Tevプロテアーゼ切断：
Tev（タバコetchウイルス）プロテアーゼを使用する切断により6×Hisアフィニティータグを除去した。工程4からのPKBにTevプロテアーゼを加え、この溶液をバッファーE（50 mM Tris.HCl (pH 8.0), 100 mM NaCl, 5 mM DTT）中に14時間にわたり透析した。
【０２８１】
6．PKBからHisタグを切断した後のPKBからTevプロテアーゼ（ならびに適当な場合にはPDK1及びλプロテインホスファターゼ）を除去するために、PKB及びTevプロテアーゼの溶液をバッファーB（20 mM イミダゾール, 20 mM Tris.HCl (pH 8.0), 25 mM NaF, 25 mM β-グリセロリン酸, 500 mM NaCl, 0.1％ (v/v) β-メルカプトエタノール, 2 mM ベンズアミジン, 0.2 mM PMSF）中に透析し、Ni-NTAアガロースカラム上にローディングした。切断されたPKBをフロースルーで回収した。
【０２８２】
7．Q-セファロース陰イオン交換クロマトグラフィー：
工程6で集めたPKBをQ-セファロースバッファーF（25 mM Tris.HCl (pH 7.5), 25 mM NaCl, 5％ (v/v) グリセロール, 0.5 mM EDTA, 2 mM DTT, 0.2 mM PMSF）中で透析した。該カラムを前記バッファーで洗浄し、浅い勾配をバッファーF + 0.5M NaClまで展開させることにより該タンパク質を溶出した。
【０２８３】
8．サイズ排除クロマトグラフィー：
工程7からのタンパク質を2 mL未満にまで濃縮し、バッファーG（10 mM Tris.HCl (pH 7.5), 100 mM NaCl, 2 mM DTT）中で平衡化されたS75ゲル濾過カラム上にローディングした。
【０２８４】
PDK1の発現
ΔPH-PKβ-ΔCのリン酸化のための組換えPDK1を、標準的な方法により産生した組換えバキュロウイルスから発現させた。
【０２８５】
pCMV5.myc PDK1 fl-1（Pullenら, 1998）を鋳型として使用して、以下のとおりに3つのPCR反応を準備した。
2005500844.tif 000005
【０２８６】
Taqポリメラーゼ、Q-溶液及びバッファーはQiagen 201203から購入した。すべてのPCR反応はPerkin Elmer Geneamp PCR系9700において行った。
【０２８７】
PCR条件              94℃で60秒、
ついで5サイクル:     94℃で30秒
72℃で4分
ついで5サイクル:     94℃で30秒
70℃で4分
ついで20サイクル:    94℃で30秒
68℃で4分。
【０２８８】
プライマー
30665    CCT GCT AGC ACG GCC AGG ACC ACC AGC CAG CTG TAT GAC NheI
22777    CCC GAA TTC TCA CTG CAC AGC GGC GTC CGG GTG GC EcoRI
すべてのPCR断片をプールし、Qiagen PCR精製キット（28106）を使用して精製し、適当な制限酵素で消化し、後記のベクター内にサブクローニングした。該PCR断片をpRSETA内にNheI/KpnI断片としてサブクローニングし、ついでNdeI/KpnI断片として遊離させ、BamHI-NdeIリンカーを使用してpFastBac1（Gibco BRL life technologiesの10360-014）のBamHI部位とKpnI部位との間にサブクローニングした。
【０２８９】
すべてのPCR断片をプールし、Qiagen PCR精製キット（28106）を使用して精製し、適当な制限酵素で消化し、Gibco BRL life technologiesのpFastBac1（10360-014）内にサブクローニングして、pFastbac1.His PDK1-c（完全長aa 1-556）を得た。
【０２９０】
連結混合物を使用して大腸菌（E. coli）XL1ブルー（Stratagene）を形質転換し、組換えDNAを含有するコロニーをミニプレップDNA分析のために成長させた。
【０２９１】
ミニプレップは、Qiagenミニプレップキット27106を使用して調製した。すべての発現構築物をApplied Biosystems 3700自動配列決定装置により完全に配列決定した。
【０２９２】
GIBCO/Life Sciences補足Sf900II培地の培養内で増殖させた昆虫細胞（密度  〜2.0×106細胞/ml、合計体積 2.7 L; 5.4×109個のSf9細胞）に感染多重度（moiety of infection）2で感染させ、該細胞を、回収前に72時間増殖させた。
【０２９３】
PDK1の精製
組換えPKBについての前記工程1、2、3、5及び6に従い、PDK1を精製した。
【０２９４】
PDK1を使用するThr309におけるΔPH-PKBβ-ΔC（残基146-460）及びΔPH-PKBβ（残基146-481）のリン酸化
前記工程3からのPKBを、50 mM Tris.HCl (pH 7.5)、100 mM NaCl、5 mM DTTを含有するバッファー中に透析した。MgCl2及びATPを最終濃度5mMまで加えた。PDK1を加え、該混合物を4℃で14時間及び20℃で2時間インキュベートした。PDK1をNi-NTAアガロースによりリン酸化PKBから除去した。該PKB-PDK1溶液をバッファーB（工程3）中に透析し、Ni-NTAアガロース上にローディングし、工程3に記載のとおりに溶出した。前記工程4〜8により、該リン酸化PKBを更に精製した。
【０２９５】
λプロテインホスファターゼを使用するΔPH-PKBβ（残基146-481）の脱リン酸化
ΔPH-PKBβ（残基146-481）をバッファー（50 mM Tris.HCl (pH 7.5), 150 mM NaCl, 2 mM MnCl2, 5 mM DTT）中に透析した。ΔPH-PKBβ  8mgに対してλプロテインホスファターゼ  1mgの比率でλプロテインホスファターゼを加えた。ΔPH-PKBβをこれらの条件中、20℃で2時間インキュベートした。同時に、TEVプロテアーゼを加えてN末端Hisタグを切断した。2時間後、ΔPH-PKBβをバッファーB（工程3）中に透析し、Ni-NTAカラム上にローディングして、λホスファターゼ及びTEVを除去した。PKBをフロースルーで集めた。Q-セファロース及びゲル濾過クロマトグラフィー（工程7及び8）を用いて、該タンパク質を更に精製した。
【０２９６】
pΔPH-PKBβ-ΔC（残基146-460）-第1バッチの結晶化
該タンパク質を10mg/mlにまで濃縮し、AMPPNP/MgCl2を最終濃度5mMまで加えた。油下（under-oil）バッチ法を用いて結晶を成長させた。少量のタンパク質（3μl）を等量の結晶化バッファー（30％ (w/v) ポリエチレングリコール4000, 0.2 M 硫酸リチウム, 0.1 M Tris.HCl (pH 7.5), 5 mM DTT）と72ウェルポリスチレントレー（Nunc）の個々のウェル内で混合し、5mlのシリコーン油下で浸漬させた。該トレーを20℃でインキュベートしたところ、数日以内に結晶が現れ、1週間で0.1 mm×0.1 mm×0.5 mmの最大サイズにまで成長した。該結晶は棹様長方形の形態を示した。
【０２９７】
pΔPH-PKB-ΔC（第2バッチ）、ΔPH-PKB-ΔC及びΔPH-PKBの結晶化
該タンパク質を10mg/mlにまで濃縮し、AMP-PNP/MgCl2を最終濃度5mMまで加えた。油下（under-oil）バッチ法を用いて結晶を成長させた。少量のタンパク質（1μl）を等量の結晶化バッファー（30％ (w/v) ポリエチレングリコール4000, 0.2 M 硫酸リチウム, 0.1 M Tris.HCl (pH 8.5), 5 mM DTT）と72ウェルポリスチレントレー（Nunc）の個々のウェル内で混合し、シリコーン油下で浸漬させ、20℃でインキュベートした。
【０２９８】
データの収集及び構造決定
X線データの収集のための結晶の調製：
結晶を該結晶化トレーから回収し、18％ (w/v) ポリエチレングリコール4000、120 mM 硫酸リチウム、60 mM Tris.HCl (pH 7.5)、15％ (v/v) ポリエチレングリコール400、5 mM AMPPNP/MgCl2よりなる凍結保護バッファー中で20秒間インキュベートした後、該結晶をライアン・ループ（ryan loop）中にマウントし、100Kの窒素気流中で凍結した。X線回折データをSRS, Daresbury, UK及びEuropean Synchrotron Radiation Facility, Grenoble, Franceにおいて収集した。
【０２９９】
データを収集し、HKL（Otwinowski及びMinor, 1997）及びCCP4（CCP4, 1994）プログラム一式を使用してこれらを解析し処理した。プログラムCNS（Brungerら, 1998）と共にマウスPKAの触媒サブユニットの三成分複合体の座標を検索モデル（Knightonら, 1991）として使用する分子置換により、該構造を解明した。CNSと共に剛体及び最小2乗厳密化を用いて、該原子構造を精密化した。モデルの構築及び解析は、O（Jonesら, 1991）を使用して行った。
【０３００】
プロテインキナーゼBアッセイ
プロテインキナーゼAインヒビターペプチドを反応に加えないこと以外はAndjelkovicら (1999)に記載のとおりに、基質として30μM クロスチド（GRPRTSSAEG）を使用してPKBをアッセイした。ペプチド刺激実験では、種々のペプチドを水に溶解し、該キナーゼアッセイ混合物に加えた後、PKBタンパク質に加えた。ペプチドは、FMIにおいてFranz Fischerにより合成されたものであるか、又はNeosystem, Strasburg, Franceから購入した。
【０３０１】
使用したペプチドは以下のとおりであった。
PKB HM-P            GLLELDQRTHFPQFpSYSASIRE
PKB HM-D            GLLELDQRTHFPQFDYSASIRE
PKB HM-S            GLLELDQRTHFPQFSYSASIRE
PKB HM-PF           GLLELDQRTHAPQApSYSASIRE
PIFtide             REPRILSEEEQEMFRDFDYIADW
PIFtide(D->A)       REPRILSEEEQEMFRDFAYIADW
PIFtide1                        MFRDFDYIADW
PIFtide2                        MFRDFAYIADW
PIFtide3                        MFRAFAYIADW
PIFtide4                        MARDADYIADW
PIFtide5                        MFRDFDAIADW  pSを用いてホスホセリンが示されている。
すべての実験は二重又は三重に行った。
【０３０２】
本発明は前記の典型的な実施形態に関して説明されているが、本開示が与えられれば多数の等価な修飾及び変更が当業者に明らかであろう。したがって、記載されている本発明の典型的な実施形態は例示であり、限定的なものではないとみなされる。本発明の精神及び範囲から逸脱することなく、記載されている実施形態に対して種々の変更を施すことが可能である。前記における及び以下に列挙する参考文献を参照により本明細書に組み入れることとする。
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（表２）
表2 - pΔPH-PKBβ-ΔC（第1バッチ）の座標データ
REMARK coordinates from restrained individual B-factor refinement
REMARK refinement resolution: 500.0 - 2.8 A
REMARK starting r= 0.3586 free_r= 0.4460
REMARK final    r= 0.3498 free_r= 0.4274
REMARK B rmsd for bonded mainchain atoms=  1.346  target= 1.5
REMARK B rmsd for bonded sidechain atoms=  1.595  target= 2.0
REMARK B rmsd for angle mainchain atoms=  2.356  target= 2.0
REMARK B rmsd for angle sidechain atoms=  2.450  target= 2.5
REMARK rweight=  0.1000 (with wa= 7.46871)
REMARK target= mlf  steps= 30
REMARK sg= P4(1)2(1)2 a= 149.33 b= 149.33 c= 39.371 alpha= 90 beta= 90 gamma= 90
REMARK parameter file 1  : CNS_TOPPAR:protein_rep.param
REMARK molecular structure file: generate_easy.mtf
REMARK input coordinates: anneal_1.pdb
REMARK reflection file= pkb12-free.fob
REMARK ncs= none
REMARK B-correction resolution: 6.0 - 2.8
REMARK initial B-factor correction applied to fobs :
REMARK   B11=  -3.842 B22=  -3.842 B33=   7.684
REMARK   B12=   0.000 B13=   0.000 B23=   0.000
REMARK B-factor correction applied to coordinate array B:   -3.876
REMARK bulk solvent: density level= 0.312838 e/A^3, B-factor= 24.4035 A^2
REMARK reflections with |Fobs|/sigma_F < 0.0 rejected
REMARK reflections with |Fobs| > 10000 * rms(Fobs) rejected
REMARK theoretical total number of refl. in resol. range:     11510 ( 100.0 % )
REMARK number of unobserved reflections (no entry or |F|=0):    116 (   1.0 % )
REMARK number of reflections rejected:                            0 (   0.0 % )
REMARK total number of reflections used:                      11394 (  99.0 % )
REMARK number of reflections in working set:                  10537 (  91.5 % )
REMARK number of reflections in test set:                       857 (   7.4 % )
CRYST1  149.330  149.330   39.371  90.00  90.00  90.00 P 41 21 2
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REMARK DATE:08-Aug-01  09:23:49
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ATOM    128  N   LYS A 165     -21.630  83.244 -61.610  1.00 48.90      A
ATOM    129  CA  LYS A 165     -22.213  82.996 -62.918  1.00 47.11      A
ATOM    130  CB  LYS A 165     -22.289  81.501 -63.176  1.00 46.63      A
ATOM    131  CG  LYS A 165     -23.392  80.810 -62.389  1.00 46.17      A
ATOM    132  CD  LYS A 165     -23.317  79.301 -62.504  1.00 44.60      A
ATOM    133  CE  LYS A 165     -23.176  78.907 -63.939  1.00 43.03      A
ATOM    134  NZ  LYS A 165     -24.096  79.748 -64.741  1.00 41.76      A
ATOM    135  C   LYS A 165     -23.626  83.559 -62.842  1.00 46.26      A
ATOM    136  O   LYS A 165     -24.181  83.676 -61.750  1.00 47.67      A
ATOM    137  N   VAL A 166     -24.206  83.907 -63.984  1.00 43.14      A
ATOM    138  CA  VAL A 166     -25.561  84.449 -64.018  1.00 40.38      A
ATOM    139  CB  VAL A 166     -25.569  85.950 -64.489  1.00 40.92      A
ATOM    140  CG1 VAL A 166     -26.995  86.420 -64.769  1.00 39.28      A
ATOM    141  CG2 VAL A 166     -24.934  86.843 -63.414  1.00 39.18      A
ATOM    142  C   VAL A 166     -26.416  83.604 -64.948  1.00 37.94      A
ATOM    143  O   VAL A 166     -25.972  83.204 -66.013  1.00 36.79      A
ATOM    144  N   ILE A 167     -27.644  83.329 -64.526  1.00 36.83      A
ATOM    145  CA  ILE A 167     -28.570  82.523 -65.312  1.00 35.64      A
ATOM    146  CB  ILE A 167     -28.961  81.213 -64.575  1.00 35.37      A
ATOM    147  CG2 ILE A 167     -29.423  80.176 -65.560  1.00 34.94      A
ATOM    148  CG1 ILE A 167     -27.780  80.613 -63.835  1.00 34.93      A
ATOM    149  CD1 ILE A 167     -28.167  79.382 -63.055  1.00 33.89      A
ATOM    150  C   ILE A 167     -29.889  83.247 -65.596  1.00 35.24      A
ATOM    151  O   ILE A 167     -30.280  84.178 -64.901  1.00 33.88      A
ATOM    152  N   LEU A 168     -30.570  82.795 -66.637  1.00 35.11      A
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ATOM    155  CG  LEU A 168     -33.366  83.975 -69.004  1.00 34.38      A
ATOM    156  CD1 LEU A 168     -33.812  85.260 -68.347  1.00 32.36      A
ATOM    157  CD2 LEU A 168     -33.271  84.153 -70.500  1.00 35.39      A
ATOM    158  C   LEU A 168     -32.836  82.209 -66.524  1.00 35.95      A
ATOM    159  O   LEU A 168     -32.777  81.079 -67.006  1.00 35.39      A
ATOM    160  N   VAL A 169     -33.701  82.541 -65.573  1.00 36.20      A
ATOM    161  CA  VAL A 169     -34.644  81.586 -65.014  1.00 35.94      A
ATOM    162  CB  VAL A 169     -34.192  81.153 -63.590  1.00 35.90      A
ATOM    163  CG1 VAL A 169     -32.738  80.690 -63.625  1.00 34.70      A
ATOM    164  CG2 VAL A 169     -34.341  82.321 -62.594  1.00 33.08      A
ATOM    165  C   VAL A 169     -36.036  82.205 -64.929  1.00 36.81      A
ATOM    166  O   VAL A 169     -36.240  83.336 -65.348  1.00 36.80      A
ATOM    167  N   ARG A 170     -36.989  81.452 -64.391  1.00 38.62      A
ATOM    168  CA  ARG A 170     -38.356  81.932 -64.222  1.00 41.59      A
ATOM    169  CB  ARG A 170     -39.313  81.175 -65.123  1.00 41.05      A
ATOM    170  CG  ARG A 170     -39.163  81.373 -66.607  1.00 41.93      A
ATOM    171  CD  ARG A 170     -40.378  80.720 -67.252  1.00 41.73      A
ATOM    172  NE  ARG A 170     -40.214  80.387 -68.662  1.00 41.15      A
ATOM    173  CZ  ARG A 170     -40.900  79.413 -69.250  1.00 40.13      A
ATOM    174  NH1 ARG A 170     -41.759  78.714 -68.520  1.00 38.96      A
ATOM    175  NH2 ARG A 170     -40.753  79.153 -70.546  1.00 38.13      A
ATOM    176  C   ARG A 170     -38.800  81.686 -62.783  1.00 44.40      A
ATOM    177  O   ARG A 170     -38.002  81.285 -61.942  1.00 46.61      A
ATOM    178  N   GLU A 171     -40.077  81.928 -62.506  1.00 45.48      A
ATOM    179  CA  GLU A 171     -40.640  81.682 -61.182  1.00 46.88      A
ATOM    180  CB  GLU A 171     -41.083  82.992 -60.535  1.00 45.05      A
ATOM    181  CG  GLU A 171     -41.852  82.821 -59.234  1.00 44.74      A
ATOM    182  CD  GLU A 171     -41.591  83.945 -58.253  1.00 43.50      A
ATOM    183  OE1 GLU A 171     -41.502  85.109 -58.697  1.00 42.40      A
ATOM    184  OE2 GLU A 171     -41.480  83.663 -57.040  1.00 41.55      A
ATOM    185  C   GLU A 171     -41.829  80.754 -61.416  1.00 48.84      A
ATOM    186  O   GLU A 171     -42.913  81.204 -61.766  1.00 50.30      A
ATOM    187  N   LYS A 172     -41.606  79.457 -61.233  1.00 50.01      A
ATOM    188  CA  LYS A 172     -42.616  78.423 -61.470  1.00 52.21      A
ATOM    189  CB  LYS A 172     -42.217  77.130 -60.747  1.00 52.80      A
ATOM    190  CG  LYS A 172     -41.128  76.319 -61.447  1.00 52.82      A
ATOM    191  CD  LYS A 172     -40.664  75.147 -60.592  1.00 52.49      A
ATOM    192  CE  LYS A 172     -39.542  74.371 -61.272  1.00 53.23      A
ATOM    193  NZ  LYS A 172     -39.027  73.244 -60.432  1.00 54.40      A
ATOM    194  C   LYS A 172     -44.087  78.707 -61.177  1.00 53.85      A
ATOM    195  O   LYS A 172     -44.947  77.914 -61.566  1.00 54.79      A
ATOM    196  N   ALA A 173     -44.392  79.816 -60.510  1.00 54.56      A
ATOM    197  CA  ALA A 173     -45.782  80.127 -60.183  1.00 54.27      A
ATOM    198  CB  ALA A 173     -45.997  80.000 -58.678  1.00 53.96      A
ATOM    199  C   ALA A 173     -46.231  81.504 -60.655  1.00 54.12      A
ATOM    200  O   ALA A 173     -47.410  81.836 -60.576  1.00 53.43      A
ATOM    201  N   THR A 174     -45.292  82.295 -61.161  1.00 53.53      A
ATOM    202  CA  THR A 174     -45.604  83.640 -61.617  1.00 51.68      A
ATOM    203  CB  THR A 174     -44.958  84.692 -60.695  1.00 50.61      A
ATOM    204  OG1 THR A 174     -43.533  84.639 -60.833  0.00 51.12      A
ATOM    205  CG2 THR A 174     -45.331  84.428 -59.243  0.00 51.12      A
ATOM    206  C   THR A 174     -45.162  83.925 -63.048  1.00 51.48      A
ATOM    207  O   THR A 174     -45.578  84.918 -63.630  1.00 52.45      A
ATOM    208  N   GLY A 175     -44.318  83.070 -63.618  1.00 50.81      A
ATOM    209  CA  GLY A 175     -43.863  83.300 -64.981  1.00 50.84      A
ATOM    210  C   GLY A 175     -43.141  84.624 -65.200  1.00 51.27      A
ATOM    211  O   GLY A 175     -42.827  84.990 -66.327  1.00 51.55      A
ATOM    212  N   ARG A 176     -42.883  85.350 -64.121  1.00 51.58      A
ATOM    213  CA  ARG A 176     -42.181  86.624 -64.189  1.00 52.10      A
ATOM    214  CB  ARG A 176     -42.433  87.390 -62.882  1.00 52.63      A
ATOM    215  CG  ARG A 176     -41.724  88.736 -62.732  1.00 52.82      A
ATOM    216  CD  ARG A 176     -42.157  89.432 -61.428  1.00 52.17      A
ATOM    217  NE  ARG A 176     -43.182  90.451 -61.659  1.00 51.02      A
ATOM    218  CZ  ARG A 176     -43.923  91.009 -60.703  1.00 50.91      A
ATOM    219  NH1 ARG A 176     -43.770  90.648 -59.436  1.00 50.44      A
ATOM    220  NH2 ARG A 176     -44.813  91.940 -61.016  1.00 48.56      A
ATOM    221  C   ARG A 176     -40.688  86.310 -64.384  1.00 52.83      A
ATOM    222  O   ARG A 176     -40.210  85.275 -63.913  1.00 53.10      A
ATOM    223  N   TYR A 177     -39.955  87.188 -65.077  1.00 52.76      A
ATOM    224  CA  TYR A 177     -38.527  86.956 -65.339  1.00 50.54      A
ATOM    225  CB  TYR A 177     -38.167  87.324 -66.772  1.00 48.93      A
ATOM    226  CG  TYR A 177     -38.699  86.366 -67.789  1.00 48.99      A
ATOM    227  CD1 TYR A 177     -39.671  86.768 -68.689  1.00 49.82      A
ATOM    228  CE1 TYR A 177     -40.198  85.893 -69.622  1.00 49.26      A
ATOM    229  CD2 TYR A 177     -38.250  85.050 -67.845  1.00 49.34      A
ATOM    230  CE2 TYR A 177     -38.768  84.161 -68.779  1.00 47.95      A
ATOM    231  CZ  TYR A 177     -39.746  84.599 -69.661  1.00 47.44      A
ATOM    232  OH  TYR A 177     -40.294  83.757 -70.583  1.00 46.98      A
ATOM    233  C   TYR A 177     -37.515  87.632 -64.433  1.00 49.87      A
ATOM    234  O   TYR A 177     -37.745  88.714 -63.899  1.00 49.64      A
ATOM    235  N   TYR A 178     -36.376  86.963 -64.288  1.00 49.12      A
ATOM    236  CA  TYR A 178     -35.271  87.436 -63.473  1.00 47.33      A
ATOM    237  CB  TYR A 178     -35.451  87.049 -62.003  1.00 49.56      A
ATOM    238  CG  TYR A 178     -36.827  87.256 -61.432  1.00 51.23      A
ATOM    239  CD1 TYR A 178     -37.860  86.370 -61.723  1.00 53.31      A
ATOM    240  CE1 TYR A 178     -39.120  86.545 -61.190  1.00 53.33      A
ATOM    241  CD2 TYR A 178     -37.096  88.323 -60.594  1.00 50.67      A
ATOM    242  CE2 TYR A 178     -38.347  88.504 -60.059  1.00 51.62      A
ATOM    243  CZ  TYR A 178     -39.357  87.612 -60.353  1.00 52.88      A
ATOM    244  OH  TYR A 178     -40.599  87.757 -59.772  1.00 55.62      A
ATOM    245  C   TYR A 178     -33.980  86.796 -63.960  1.00 45.27      A
ATOM    246  O   TYR A 178     -33.989  85.747 -64.602  1.00 42.18      A
ATOM    247  N   ALA A 179     -32.872  87.446 -63.630  1.00 43.82      A
ATOM    248  CA  ALA A 179     -31.547  86.975 -63.984  1.00 43.28      A
ATOM    249  CB  ALA A 179     -30.752  88.104 -64.626  1.00 43.85      A
ATOM    250  C   ALA A 179     -30.914  86.558 -62.667  1.00 42.16      A
ATOM    251  O   ALA A 179     -30.592  87.410 -61.850  1.00 43.31      A
ATOM    252  N   MET A 180     -30.751  85.253 -62.458  1.00 40.86      A
ATOM    253  CA  MET A 180     -30.185  84.733 -61.211  1.00 40.26      A
ATOM    254  CB  MET A 180     -30.832  83.391 -60.863  1.00 39.84      A
ATOM    255  CG  MET A 180     -29.922  82.436 -60.109  1.00 38.62      A
ATOM    256  SD  MET A 180     -30.775  81.338 -58.971  1.00 38.70      A
ATOM    257  CE  MET A 180     -31.920  80.493 -60.037  1.00 35.83      A
ATOM    258  C   MET A 180     -28.668  84.591 -61.145  1.00 39.94      A
ATOM    259  O   MET A 180     -28.055  83.835 -61.899  1.00 39.52      A
ATOM    260  N   LYS A 181     -28.071  85.315 -60.209  1.00 38.57      A
ATOM    261  CA  LYS A 181     -26.631  85.285 -60.034  1.00 38.78      A
ATOM    262  CB  LYS A 181     -26.117  86.667 -59.612  1.00 41.30      A
ATOM    263  CG  LYS A 181     -24.597  86.768 -59.501  1.00 41.79      A
ATOM    264  CD  LYS A 181     -24.173  87.958 -58.652  1.00 42.77      A
ATOM    265  CE  LYS A 181     -24.683  89.247 -59.228  1.00 44.50      A
ATOM    266  NZ  LYS A 181     -24.047  89.504 -60.543  1.00 46.45      A
ATOM    267  C   LYS A 181     -26.259  84.264 -58.977  1.00 37.44      A
ATOM    268  O   LYS A 181     -26.646  84.390 -57.825  1.00 36.11      A
ATOM    269  N   ILE A 182     -25.506  83.252 -59.383  1.00 36.93      A
ATOM    270  CA  ILE A 182     -25.071  82.214 -58.462  1.00 37.57      A
ATOM    271  CB  ILE A 182     -25.491  80.787 -58.939  1.00 36.60      A
ATOM    272  CG2 ILE A 182     -25.537  79.838 -57.756  1.00 33.85      A
ATOM    273  CG1 ILE A 182     -26.874  80.826 -59.595  1.00 36.23      A
ATOM    274  CD1 ILE A 182     -27.435  79.471 -59.945  1.00 34.13      A
ATOM    275  C   ILE A 182     -23.551  82.263 -58.353  1.00 38.41      A
ATOM    276  O   ILE A 182     -22.841  81.945 -59.297  1.00 38.20      A
ATOM    277  N   LEU A 183     -23.059  82.696 -57.204  1.00 39.83      A
ATOM    278  CA  LEU A 183     -21.629  82.762 -56.976  1.00 42.27      A
ATOM    279  CB  LEU A 183     -21.254  84.014 -56.186  1.00 40.30      A
ATOM    280  CG  LEU A 183     -22.203  85.202 -56.116  1.00 37.57      A
ATOM    281  CD1 LEU A 183     -21.705  86.182 -55.077  1.00 35.14      A
ATOM    282  CD2 LEU A 183     -22.295  85.847 -57.465  1.00 36.20      A
ATOM    283  C   LEU A 183     -21.366  81.555 -56.102  1.00 45.16      A
ATOM    284  O   LEU A 183     -22.288  81.054 -55.468  1.00 45.96      A
ATOM    285  N   ARG A 184     -20.120  81.098 -56.050  1.00 48.36      A
ATOM    286  CA  ARG A 184     -19.781  79.949 -55.218  1.00 51.03      A
ATOM    287  CB  ARG A 184     -18.692  79.116 -55.899  1.00 51.26      A
ATOM    288  CG  ARG A 184     -19.112  78.584 -57.249  1.00 52.11      A
ATOM    289  CD  ARG A 184     -17.927  78.342 -58.170  1.00 53.15      A
ATOM    290  NE  ARG A 184     -18.382  78.278 -59.562  1.00 54.88      A
ATOM    291  CZ  ARG A 184     -18.953  77.210 -60.127  1.00 54.67      A
ATOM    292  NH1 ARG A 184     -19.133  76.093 -59.423  1.00 53.05      A
ATOM    293  NH2 ARG A 184     -19.364  77.269 -61.393  1.00 53.05      A
ATOM    294  C   ARG A 184     -19.326  80.370 -53.815  1.00 51.71      A
ATOM    295  O   ARG A 184     -18.136  80.490 -53.544  1.00 51.78      A
ATOM    296  N   LYS A 185     -20.291  80.612 -52.934  1.00 53.52      A
ATOM    297  CA  LYS A 185     -20.010  80.998 -51.553  1.00 55.78      A
ATOM    298  CB  LYS A 185     -21.175  80.593 -50.651  1.00 54.52      A
ATOM    299  CG  LYS A 185     -20.866  80.567 -49.166  1.00 51.97      A
ATOM    300  CD  LYS A 185     -21.797  79.603 -48.424  1.00 50.42      A
ATOM    301  CE  LYS A 185     -23.268  79.917 -48.670  1.00 48.41      A
ATOM    302  NZ  LYS A 185     -24.191  79.115 -47.811  1.00 45.97      A
ATOM    303  C   LYS A 185     -18.776  80.238 -51.131  1.00 57.59      A
ATOM    304  O   LYS A 185     -17.785  80.820 -50.685  1.00 57.98      A
ATOM    305  N   GLU A 186     -18.869  78.922 -51.302  1.00 59.79      A
ATOM    306  CA  GLU A 186     -17.813  77.971 -50.972  1.00 60.74      A
ATOM    307  CB  GLU A 186     -18.065  76.650 -51.705  1.00 58.76      A
ATOM    308  CG  GLU A 186     -17.102  75.543 -51.345  1.00 58.03      A
ATOM    309  CD  GLU A 186     -17.312  75.026 -49.939  0.00 57.11      A
ATOM    310  OE1 GLU A 186     -16.537  74.150 -49.501  0.00 57.26      A
ATOM    311  OE2 GLU A 186     -18.257  75.494 -49.273  1.00 55.43      A
ATOM    312  C   GLU A 186     -16.431  78.495 -51.344  1.00 62.32      A
ATOM    313  O   GLU A 186     -15.778  79.193 -50.560  1.00 61.63      A
ATOM    314  N   VAL A 187     -15.992  78.163 -52.551  1.00 63.85      A
ATOM    315  CA  VAL A 187     -14.678  78.587 -52.992  1.00 64.76      A
ATOM    316  CB  VAL A 187     -14.340  78.038 -54.416  1.00 65.26      A
ATOM    317  CG1 VAL A 187     -14.061  76.522 -54.325  1.00 63.82      A
ATOM    318  CG2 VAL A 187     -15.482  78.315 -55.395  1.00 64.58      A
ATOM    319  C   VAL A 187     -14.471  80.091 -52.932  1.00 65.28      A
ATOM    320  O   VAL A 187     -13.347  80.546 -53.070  1.00 65.80      A
ATOM    321  N   ILE A 188     -15.534  80.861 -52.703  1.00 65.89      A
ATOM    322  CA  ILE A 188     -15.391  82.318 -52.598  1.00 66.91      A
ATOM    323  CB  ILE A 188     -16.698  83.064 -52.972  1.00 67.17      A
ATOM    324  CG2 ILE A 188     -16.913  84.267 -52.049  1.00 66.41      A
ATOM    325  CG1 ILE A 188     -16.628  83.512 -54.441  1.00 67.59      A
ATOM    326  CD1 ILE A 188     -15.415  84.421 -54.792  1.00 65.98      A
ATOM    327  C   ILE A 188     -14.932  82.764 -51.202  1.00 67.30      A
ATOM    328  O   ILE A 188     -14.443  83.889 -51.033  1.00 67.01      A
ATOM    329  N   ILE A 189     -15.104  81.886 -50.210  1.00 66.94      A
ATOM    330  CA  ILE A 189     -14.660  82.166 -48.846  1.00 65.50      A
ATOM    331  CB  ILE A 189     -15.014  81.031 -47.868  1.00 63.89      A
ATOM    332  CG2 ILE A 189     -14.313  81.254 -46.547  1.00 62.84      A
ATOM    333  CG1 ILE A 189     -16.520  80.936 -47.666  1.00 63.52      A
ATOM    334  CD1 ILE A 189     -16.924  79.812 -46.705  1.00 62.06      A
ATOM    335  C   ILE A 189     -13.147  82.178 -48.942  1.00 66.75      A
ATOM    336  O   ILE A 189     -12.465  82.909 -48.222  1.00 66.52      A
ATOM    337  N   ALA A 190     -12.645  81.345 -49.855  1.00 68.03      A
ATOM    338  CA  ALA A 190     -11.214  81.183 -50.089  1.00 69.25      A
ATOM    339  CB  ALA A 190     -10.869  79.696 -50.108  1.00 69.48      A
ATOM    340  C   ALA A 190     -10.720  81.847 -51.375  1.00 69.13      A
ATOM    341  O   ALA A 190      -9.862  81.297 -52.075  1.00 68.80      A
ATOM    342  N   LYS A 191     -11.257  83.023 -51.684  1.00 68.08      A
ATOM    343  CA  LYS A 191     -10.851  83.747 -52.881  1.00 68.08      A
ATOM    344  CB  LYS A 191     -11.950  83.681 -53.945  1.00 67.83      A
ATOM    345  CG  LYS A 191     -11.939  82.365 -54.717  1.00 66.64      A
ATOM    346  CD  LYS A 191     -13.278  82.051 -55.359  1.00 64.94      A
ATOM    347  CE  LYS A 191     -13.264  80.658 -55.981  1.00 63.39      A
ATOM    348  NZ  LYS A 191     -14.459  80.412 -56.855  1.00 62.03      A
ATOM    349  C   LYS A 191     -10.562  85.172 -52.480  1.00 67.99      A
ATOM    350  O   LYS A 191     -10.608  86.105 -53.287  1.00 68.39      A
ATOM    351  N   ASP A 192     -10.271  85.316 -51.196  1.00 68.39      A
ATOM    352  CA  ASP A 192      -9.939  86.593 -50.596  1.00 68.75      A
ATOM    353  CB  ASP A 192      -8.516  86.968 -50.983  1.00 69.38      A
ATOM    354  CG  ASP A 192      -7.527  85.928 -50.533  1.00 69.87      A
ATOM    355  OD1 ASP A 192      -7.744  85.385 -49.420  1.00 69.31      A
ATOM    356  OD2 ASP A 192      -6.552  85.657 -51.274  1.00 70.22      A
ATOM    357  C   ASP A 192     -10.869  87.763 -50.844  1.00 67.98      A
ATOM    358  O   ASP A 192     -10.509  88.900 -50.553  1.00 69.16      A
ATOM    359  N   GLU A 193     -12.059  87.504 -51.372  1.00 66.63      A
ATOM    360  CA  GLU A 193     -13.007  88.585 -51.593  1.00 65.37      A
ATOM    361  CB  GLU A 193     -13.360  88.726 -53.074  1.00 62.79      A
ATOM    362  CG  GLU A 193     -12.398  89.623 -53.832  1.00 59.71      A
ATOM    363  CD  GLU A 193     -13.106  90.528 -54.823  1.00 58.50      A
ATOM    364  OE1 GLU A 193     -12.811  90.413 -56.036  1.00 57.60      A
ATOM    365  OE2 GLU A 193     -13.951  91.354 -54.383  1.00 54.02      A
ATOM    366  C   GLU A 193     -14.267  88.396 -50.763  1.00 65.86      A
ATOM    367  O   GLU A 193     -15.384  88.491 -51.264  1.00 65.15      A
ATOM    368  N   VAL A 194     -14.071  88.129 -49.477  1.00 66.94      A
ATOM    369  CA  VAL A 194     -15.191  87.950 -48.570  1.00 67.58      A
ATOM    370  CB  VAL A 194     -14.710  87.716 -47.105  1.00 67.57      A
ATOM    371  CG1 VAL A 194     -15.321  86.417 -46.551  1.00 65.78      A
ATOM    372  CG2 VAL A 194     -13.184  87.664 -47.053  1.00 66.34      A
ATOM    373  C   VAL A 194     -16.091  89.190 -48.618  1.00 68.02      A
ATOM    374  O   VAL A 194     -16.796  89.404 -49.602  1.00 67.33      A
ATOM    375  N   ALA A 195     -16.041  90.010 -47.570  1.00 68.20      A
ATOM    376  CA  ALA A 195     -16.872  91.216 -47.467  1.00 69.06      A
ATOM    377  CB  ALA A 195     -16.359  92.100 -46.311  1.00 69.49      A
ATOM    378  C   ALA A 195     -17.057  92.071 -48.734  1.00 68.86      A
ATOM    379  O   ALA A 195     -18.164  92.554 -49.002  1.00 68.15      A
ATOM    380  N   HIS A 196     -15.987  92.276 -49.500  1.00 68.70      A
ATOM    381  CA  HIS A 196     -16.071  93.083 -50.719  1.00 69.07      A
ATOM    382  CB  HIS A 196     -14.693  93.198 -51.371  1.00 71.05      A
ATOM    383  CG  HIS A 196     -13.725  94.056 -50.615  1.00 72.47      A
ATOM    384  CD2 HIS A 196     -12.651  93.731 -49.856  1.00 72.84      A
ATOM    385  ND1 HIS A 196     -13.798  95.432 -50.607  1.00 72.65      A
ATOM    386  CE1 HIS A 196     -12.810  95.918 -49.877  1.00 72.90      A
ATOM    387  NE2 HIS A 196     -12.099  94.907 -49.410  1.00 73.11      A
ATOM    388  C   HIS A 196     -17.039  92.460 -51.721  1.00 68.13      A
ATOM    389  O   HIS A 196     -17.380  93.071 -52.734  1.00 66.34      A
ATOM    390  N   THR A 197     -17.456  91.230 -51.426  1.00 67.28      A
ATOM    391  CA  THR A 197     -18.374  90.467 -52.265  1.00 66.08      A
ATOM    392  CB  THR A 197     -17.713  89.150 -52.738  1.00 66.62      A
ATOM    393  OG1 THR A 197     -16.453  89.451 -53.346  1.00 67.62      A
ATOM    394  CG2 THR A 197     -18.574  88.437 -53.761  1.00 67.49      A
ATOM    395  C   THR A 197     -19.622  90.161 -51.445  1.00 65.19      A
ATOM    396  O   THR A 197     -20.541  89.482 -51.899  1.00 63.58      A
ATOM    397  N   VAL A 198     -19.627  90.659 -50.214  1.00 65.19      A
ATOM    398  CA  VAL A 198     -20.763  90.499 -49.319  1.00 64.81      A
ATOM    399  CB  VAL A 198     -20.336  90.441 -47.835  1.00 63.54      A
ATOM    400  CG1 VAL A 198     -21.557  90.500 -46.952  1.00 62.91      A
ATOM    401  CG2 VAL A 198     -19.575  89.163 -47.548  1.00 62.42      A
ATOM    402  C   VAL A 198     -21.571  91.768 -49.540  1.00 66.34      A
ATOM    403  O   VAL A 198     -22.708  91.721 -50.017  1.00 66.25      A
ATOM    404  N   THR A 199     -20.952  92.902 -49.213  1.00 66.72      A
ATOM    405  CA  THR A 199     -21.572  94.216 -49.367  1.00 66.80      A
ATOM    406  CB  THR A 199     -20.503  95.310 -49.471  1.00 66.00      A
ATOM    407  OG1 THR A 199     -19.378  94.957 -48.654  1.00 63.44      A
ATOM    408  CG2 THR A 199     -21.067  96.632 -48.986  1.00 65.21      A
ATOM    409  C   THR A 199     -22.445  94.240 -50.620  1.00 67.92      A
ATOM    410  O   THR A 199     -23.625  94.612 -50.567  1.00 67.59      A
ATOM    411  N   GLU A 200     -21.856  93.833 -51.743  1.00 68.85      A
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ATOM    413  CB  GLU A 200     -21.880  92.753 -53.960  1.00 69.46      A
ATOM    414  CG  GLU A 200     -22.757  92.311 -55.133  1.00 69.97      A
ATOM    415  CD  GLU A 200     -22.830  90.792 -55.307  1.00 70.34      A
ATOM    416  OE1 GLU A 200     -23.198  90.079 -54.345  1.00 69.12      A
ATOM    417  OE2 GLU A 200     -22.532  90.314 -56.423  1.00 71.08      A
ATOM    418  C   GLU A 200     -23.998  93.282 -52.751  1.00 68.62      A
ATOM    419  O   GLU A 200     -24.949  93.756 -53.365  1.00 67.85      A
ATOM    420  N   SER A 201     -24.125  92.337 -51.826  1.00 68.47      A
ATOM    421  CA  SER A 201     -25.416  91.773 -51.467  1.00 69.83      A
ATOM    422  CB  SER A 201     -25.237  90.415 -50.799  1.00 69.46      A
ATOM    423  OG  SER A 201     -26.427  90.062 -50.105  1.00 69.45      A
ATOM    424  C   SER A 201     -26.235  92.635 -50.527  1.00 70.17      A
ATOM    425  O   SER A 201     -27.455  92.759 -50.688  1.00 71.51      A
ATOM    426  N   ARG A 202     -25.562  93.199 -49.527  1.00 69.38      A
ATOM    427  CA  ARG A 202     -26.223  94.021 -48.528  1.00 68.27      A
ATOM    428  CB  ARG A 202     -25.198  94.516 -47.504  1.00 69.10      A
ATOM    429  CG  ARG A 202     -24.504  93.396 -46.732  1.00 69.21      A
ATOM    430  CD  ARG A 202     -25.412  92.780 -45.679  1.00 69.20      A
ATOM    431  NE  ARG A 202     -24.941  91.464 -45.254  1.00 70.05      A
ATOM    432  CZ  ARG A 202     -23.829  91.235 -44.562  1.00 70.53      A
ATOM    433  NH1 ARG A 202     -23.049  92.242 -44.195  1.00 71.39      A
ATOM    434  NH2 ARG A 202     -23.487  89.990 -44.247  1.00 70.02      A
ATOM    435  C   ARG A 202     -26.947  95.203 -49.159  1.00 67.39      A
ATOM    436  O   ARG A 202     -28.042  95.583 -48.731  1.00 66.26      A
ATOM    437  N   VAL A 203     -26.363  95.770 -50.202  1.00 66.06      A
ATOM    438  CA  VAL A 203     -27.003  96.922 -50.806  1.00 65.47      A
ATOM    439  CB  VAL A 203     -26.018  98.085 -50.835  1.00 63.69      A
ATOM    440  CG1 VAL A 203     -26.775  99.408 -51.003  1.00 62.35      A
ATOM    441  CG2 VAL A 203     -25.232  98.071 -49.536  1.00 61.10      A
ATOM    442  C   VAL A 203     -27.669  96.702 -52.174  1.00 65.54      A
ATOM    443  O   VAL A 203     -28.628  97.400 -52.508  1.00 66.36      A
ATOM    444  N   LEU A 204     -27.184  95.745 -52.958  1.00 64.28      A
ATOM    445  CA  LEU A 204     -27.826  95.461 -54.231  1.00 63.96      A
ATOM    446  CB  LEU A 204     -27.281  94.146 -54.815  1.00 66.28      A
ATOM    447  CG  LEU A 204     -28.031  93.292 -55.859  1.00 67.36      A
ATOM    448  CD1 LEU A 204     -28.358  94.077 -57.133  1.00 66.35      A
ATOM    449  CD2 LEU A 204     -27.159  92.087 -56.188  1.00 67.07      A
ATOM    450  C   LEU A 204     -29.328  95.341 -53.949  1.00 63.04      A
ATOM    451  O   LEU A 204     -30.157  95.596 -54.825  1.00 62.93      A
ATOM    452  N   GLN A 205     -29.670  94.973 -52.713  1.00 62.12      A
ATOM    453  CA  GLN A 205     -31.075  94.823 -52.312  1.00 60.78      A
ATOM    454  CB  GLN A 205     -31.217  93.700 -51.268  1.00 61.18      A
ATOM    455  CG  GLN A 205     -31.141  94.128 -49.805  1.00 61.58      A
ATOM    456  CD  GLN A 205     -32.497  94.033 -49.100  1.00 61.72      A
ATOM    457  OE1 GLN A 205     -32.625  94.380 -47.917  1.00 60.53      A
ATOM    458  NE2 GLN A 205     -33.514  93.561 -49.826  1.00 59.94      A
ATOM    459  C   GLN A 205     -31.710  96.121 -51.786  1.00 59.08      A
ATOM    460  O   GLN A 205     -32.916  96.298 -51.884  1.00 58.87      A
ATOM    461  N   ASN A 206     -30.892  97.013 -51.231  1.00 57.04      A
ATOM    462  CA  ASN A 206     -31.356  98.303 -50.714  1.00 55.33      A
ATOM    463  CB  ASN A 206     -30.452  98.773 -49.574  1.00 55.76      A
ATOM    464  CG  ASN A 206     -30.886  98.252 -48.221  1.00 54.49      A
ATOM    465  OD1 ASN A 206     -31.579  98.941 -47.460  1.00 52.73      A
ATOM    466  ND2 ASN A 206     -30.479  97.031 -47.911  1.00 54.14      A
ATOM    467  C   ASN A 206     -31.272  99.318 -51.852  1.00 53.75      A
ATOM    468  O   ASN A 206     -32.126 100.202 -52.011  1.00 53.90      A
ATOM    469  N   THR A 207     -30.196  99.192 -52.616  1.00 51.29      A
ATOM    470  CA  THR A 207     -29.940 100.037 -53.763  1.00 48.01      A
ATOM    471  CB  THR A 207     -28.630  99.591 -54.464  1.00 45.91      A
ATOM    472  OG1 THR A 207     -27.533 100.326 -53.910  1.00 44.17      A
ATOM    473  CG2 THR A 207     -28.691  99.791 -55.964  1.00 44.96      A
ATOM    474  C   THR A 207     -31.127  99.883 -54.687  1.00 47.31      A
ATOM    475  O   THR A 207     -31.213  98.919 -55.444  1.00 48.96      A
ATOM    476  N   ARG A 208     -32.065 100.816 -54.597  1.00 45.32      A
ATOM    477  CA  ARG A 208     -33.247 100.764 -55.443  1.00 44.91      A
ATOM    478  CB  ARG A 208     -34.480 100.402 -54.607  1.00 44.62      A
ATOM    479  CG  ARG A 208     -34.496  98.948 -54.097  1.00 46.51      A
ATOM    480  CD  ARG A 208     -35.468  98.036 -54.867  1.00 47.18      A
ATOM    481  NE  ARG A 208     -35.664  96.753 -54.178  1.00 48.87      A
ATOM    482  CZ  ARG A 208     -36.486  95.773 -54.579  1.00 49.41      A
ATOM    483  NH1 ARG A 208     -37.226  95.900 -55.682  1.00 47.51      A
ATOM    484  NH2 ARG A 208     -36.543  94.636 -53.888  1.00 47.45      A
ATOM    485  C   ARG A 208     -33.469 102.075 -56.204  1.00 43.71      A
ATOM    486  O   ARG A 208     -33.923 103.079 -55.653  1.00 45.29      A
ATOM    487  N   HIS A 209     -33.140 102.050 -57.488  1.00 41.05      A
ATOM    488  CA  HIS A 209     -33.291 103.213 -58.333  1.00 37.67      A
ATOM    489  CB  HIS A 209     -31.922 103.786 -58.624  1.00 36.08      A
ATOM    490  CG  HIS A 209     -31.957 105.160 -59.199  1.00 36.05      A
ATOM    491  CD2 HIS A 209     -31.571 106.348 -58.682  1.00 36.46      A
ATOM    492  ND1 HIS A 209     -32.424 105.423 -60.464  1.00 35.06      A
ATOM    493  CE1 HIS A 209     -32.321 106.716 -60.706  1.00 38.25      A
ATOM    494  NE2 HIS A 209     -31.805 107.299 -59.641  1.00 37.40      A
ATOM    495  C   HIS A 209     -33.968 102.781 -59.619  1.00 36.00      A
ATOM    496  O   HIS A 209     -33.756 101.663 -60.073  1.00 36.98      A
ATOM    497  N   PRO A 210     -34.807 103.653 -60.213  1.00 34.34      A
ATOM    498  CD  PRO A 210     -35.258 104.936 -59.647  1.00 34.21      A
ATOM    499  CA  PRO A 210     -35.535 103.384 -61.456  1.00 32.85      A
ATOM    500  CB  PRO A 210     -36.115 104.744 -61.802  1.00 31.55      A
ATOM    501  CG  PRO A 210     -36.480 105.244 -60.480  1.00 31.88      A
ATOM    502  C   PRO A 210     -34.743 102.785 -62.606  1.00 31.89      A
ATOM    503  O   PRO A 210     -35.293 102.044 -63.411  1.00 31.56      A
ATOM    504  N   PHE A 211     -33.457 103.100 -62.679  1.00 30.98      A
ATOM    505  CA  PHE A 211     -32.616 102.590 -63.750  1.00 30.28      A
ATOM    506  CB  PHE A 211     -31.855 103.747 -64.390  1.00 29.32      A
ATOM    507  CG  PHE A 211     -32.743 104.900 -64.784  1.00 27.81      A
ATOM    508  CD1 PHE A 211     -33.840 104.697 -65.616  1.00 26.67      A
ATOM    509  CD2 PHE A 211     -32.511 106.179 -64.288  1.00 26.15      A
ATOM    510  CE1 PHE A 211     -34.675 105.743 -65.930  1.00 25.33      A
ATOM    511  CE2 PHE A 211     -33.351 107.227 -64.606  1.00 23.91      A
ATOM    512  CZ  PHE A 211     -34.426 107.014 -65.419  1.00 23.11      A
ATOM    513  C   PHE A 211     -31.652 101.506 -63.291  1.00 30.43      A
ATOM    514  O   PHE A 211     -31.164 100.735 -64.099  1.00 30.84      A
ATOM    515  N   LEU A 212     -31.377 101.452 -61.992  1.00 30.56      A
ATOM    516  CA  LEU A 212     -30.484 100.437 -61.450  1.00 31.26      A
ATOM    517  CB  LEU A 212     -29.911 100.876 -60.098  1.00 31.17      A
ATOM    518  CG  LEU A 212     -28.721 101.844 -60.235  1.00 31.98      A
ATOM    519  CD1 LEU A 212     -28.476 102.553 -58.930  1.00 30.89      A
ATOM    520  CD2 LEU A 212     -27.471 101.084 -60.703  1.00 29.63      A
ATOM    521  C   LEU A 212     -31.313  99.191 -61.305  1.00 30.74      A
ATOM    522  O   LEU A 212     -32.472  99.280 -60.931  1.00 31.25      A
ATOM    523  N   THR A 213     -30.735  98.035 -61.615  1.00 30.78      A
ATOM    524  CA  THR A 213     -31.471  96.785 -61.544  1.00 31.45      A
ATOM    525  CB  THR A 213     -30.670  95.657 -62.167  1.00 31.33      A
ATOM    526  OG1 THR A 213     -30.131  96.097 -63.416  1.00 30.27      A
ATOM    527  CG2 THR A 213     -31.568  94.452 -62.416  1.00 31.83      A
ATOM    528  C   THR A 213     -31.836  96.414 -60.118  1.00 32.46      A
ATOM    529  O   THR A 213     -30.978  96.374 -59.236  1.00 33.33      A
ATOM    530  N   ALA A 214     -33.114  96.136 -59.894  1.00 33.86      A
ATOM    531  CA  ALA A 214     -33.589  95.805 -58.558  1.00 35.77      A
ATOM    532  CB  ALA A 214     -35.061  96.188 -58.400  1.00 35.44      A
ATOM    533  C   ALA A 214     -33.409  94.353 -58.243  1.00 37.09      A
ATOM    534  O   ALA A 214     -33.470  93.509 -59.119  1.00 38.14      A
ATOM    535  N   LEU A 215     -33.183  94.077 -56.972  1.00 39.49      A
ATOM    536  CA  LEU A 215     -33.010  92.722 -56.486  1.00 42.45      A
ATOM    537  CB  LEU A 215     -31.897  92.697 -55.446  1.00 42.72      A
ATOM    538  CG  LEU A 215     -31.888  91.514 -54.492  1.00 43.40      A
ATOM    539  CD1 LEU A 215     -32.051  90.237 -55.274  1.00 45.35      A
ATOM    540  CD2 LEU A 215     -30.590  91.511 -53.709  1.00 43.94      A
ATOM    541  C   LEU A 215     -34.321  92.304 -55.850  1.00 44.19      A
ATOM    542  O   LEU A 215     -34.812  92.989 -54.952  1.00 44.78      A
ATOM    543  N   LYS A 216     -34.900  91.201 -56.315  1.00 46.18      A
ATOM    544  CA  LYS A 216     -36.166  90.735 -55.751  1.00 48.67      A
ATOM    545  CB  LYS A 216     -36.859  89.819 -56.746  1.00 48.50      A
ATOM    546  CG  LYS A 216     -37.205  90.520 -58.031  1.00 51.05      A
ATOM    547  CD  LYS A 216     -38.413  91.434 -57.869  1.00 51.75      A
ATOM    548  CE  LYS A 216     -38.779  92.107 -59.191  1.00 50.82      A
ATOM    549  NZ  LYS A 216     -40.056  92.858 -59.069  1.00 49.52      A
ATOM    550  C   LYS A 216     -35.950  90.021 -54.408  1.00 49.81      A
ATOM    551  O   LYS A 216     -36.675  90.257 -53.431  1.00 49.27      A
ATOM    552  N   TYR A 217     -34.941  89.157 -54.369  1.00 50.73      A
ATOM    553  CA  TYR A 217     -34.588  88.430 -53.163  1.00 52.36      A
ATOM    554  CB  TYR A 217     -35.766  87.590 -52.652  1.00 54.56      A
ATOM    555  CG  TYR A 217     -36.528  86.787 -53.683  1.00 55.56      A
ATOM    556  CD1 TYR A 217     -37.831  86.359 -53.416  1.00 57.36      A
ATOM    557  CE1 TYR A 217     -38.559  85.610 -54.340  1.00 57.83      A
ATOM    558  CD2 TYR A 217     -35.964  86.445 -54.907  1.00 55.19      A
ATOM    559  CE2 TYR A 217     -36.684  85.694 -55.844  1.00 56.62      A
ATOM    560  CZ  TYR A 217     -37.982  85.279 -55.551  1.00 57.77      A
ATOM    561  OH  TYR A 217     -38.708  84.525 -56.452  1.00 57.86      A
ATOM    562  C   TYR A 217     -33.369  87.554 -53.353  1.00 52.04      A
ATOM    563  O   TYR A 217     -33.127  87.033 -54.432  1.00 52.56      A
ATOM    564  N   ALA A 218     -32.592  87.414 -52.290  1.00 51.08      A
ATOM    565  CA  ALA A 218     -31.393  86.600 -52.331  1.00 50.68      A
ATOM    566  CB  ALA A 218     -30.199  87.469 -52.087  1.00 51.45      A
ATOM    567  C   ALA A 218     -31.465  85.512 -51.269  1.00 50.45      A
ATOM    568  O   ALA A 218     -31.645  85.807 -50.096  1.00 50.53      A
ATOM    569  N   PHE A 219     -31.337  84.255 -51.671  1.00 50.36      A
ATOM    570  CA  PHE A 219     -31.373  83.184 -50.695  1.00 51.82      A
ATOM    571  CB  PHE A 219     -32.354  82.086 -51.119  1.00 53.27      A
ATOM    572  CG  PHE A 219     -32.181  81.606 -52.527  1.00 54.08      A
ATOM    573  CD1 PHE A 219     -32.609  82.379 -53.595  1.00 55.73      A
ATOM    574  CD2 PHE A 219     -31.638  80.353 -52.781  1.00 54.53      A
ATOM    575  CE1 PHE A 219     -32.507  81.907 -54.903  1.00 57.06      A
ATOM    576  CE2 PHE A 219     -31.529  79.872 -54.072  1.00 55.44      A
ATOM    577  CZ  PHE A 219     -31.966  80.648 -55.141  1.00 56.54      A
ATOM    578  C   PHE A 219     -29.994  82.586 -50.389  1.00 52.37      A
ATOM    579  O   PHE A 219     -28.991  83.302 -50.375  1.00 52.39      A
ATOM    580  N   GLN A 220     -29.942  81.284 -50.129  1.00 53.26      A
ATOM    581  CA  GLN A 220     -28.673  80.639 -49.801  1.00 54.94      A
ATOM    582  CB  GLN A 220     -28.453  80.665 -48.282  1.00 56.53      A
ATOM    583  CG  GLN A 220     -28.704  82.003 -47.585  1.00 59.25      A
ATOM    584  CD  GLN A 220     -27.470  82.902 -47.524  1.00 60.67      A
ATOM    585  OE1 GLN A 220     -26.378  82.461 -47.101  1.00 60.21      A
ATOM    586  NE2 GLN A 220     -27.637  84.179 -47.931  1.00 57.63      A
ATOM    587  C   GLN A 220     -28.559  79.183 -50.271  1.00 54.81      A
ATOM    588  O   GLN A 220     -29.509  78.590 -50.763  1.00 54.81      A
ATOM    589  N   THR A 221     -27.364  78.632 -50.090  1.00 54.74      A
ATOM    590  CA  THR A 221     -27.000  77.252 -50.417  1.00 54.03      A
ATOM    591  CB  THR A 221     -26.771  77.043 -51.972  1.00 54.42      A
ATOM    592  OG1 THR A 221     -27.944  76.463 -52.550  1.00 53.92      A
ATOM    593  CG2 THR A 221     -25.577  76.110 -52.279  1.00 52.97      A
ATOM    594  C   THR A 221     -25.686  77.081 -49.661  1.00 53.41      A
ATOM    595  O   THR A 221     -24.745  77.813 -49.943  1.00 54.69      A
ATOM    596  N   HIS A 222     -25.632  76.169 -48.684  1.00 51.78      A
ATOM    597  CA  HIS A 222     -24.404  75.911 -47.898  1.00 50.07      A
ATOM    598  CB  HIS A 222     -24.414  74.515 -47.252  1.00 53.13      A
ATOM    599  CG  HIS A 222     -24.788  74.504 -45.804  1.00 55.35      A
ATOM    600  CD2 HIS A 222     -25.233  73.501 -45.009  1.00 56.31      A
ATOM    601  ND1 HIS A 222     -24.654  75.608 -44.990  1.00 55.97      A
ATOM    602  CE1 HIS A 222     -24.999  75.286 -43.755  1.00 56.19      A
ATOM    603  NE2 HIS A 222     -25.353  74.013 -43.740  1.00 57.22      A
ATOM    604  C   HIS A 222     -23.171  75.973 -48.780  1.00 46.06      A
ATOM    605  O   HIS A 222     -22.049  75.997 -48.296  1.00 44.34      A
ATOM    606  N   ASP A 223     -23.401  76.003 -50.081  1.00 42.83      A
ATOM    607  CA  ASP A 223     -22.333  76.036 -51.046  1.00 40.84      A
ATOM    608  CB  ASP A 223     -22.418  74.743 -51.854  1.00 42.11      A
ATOM    609  CG  ASP A 223     -21.231  74.530 -52.736  1.00 41.53      A
ATOM    610  OD1 ASP A 223     -21.373  74.719 -53.971  1.00 41.16      A
ATOM    611  OD2 ASP A 223     -20.165  74.178 -52.179  1.00 40.46      A
ATOM    612  C   ASP A 223     -22.328  77.262 -51.979  1.00 39.06      A
ATOM    613  O   ASP A 223     -21.336  77.511 -52.652  1.00 38.32      A
ATOM    614  N   ARG A 224     -23.414  78.033 -52.024  1.00 37.35      A
ATOM    615  CA  ARG A 224     -23.466  79.193 -52.916  1.00 35.45      A
ATOM    616  CB  ARG A 224     -23.831  78.755 -54.333  1.00 34.31      A
ATOM    617  CG  ARG A 224     -22.897  77.708 -54.855  1.00 32.43      A
ATOM    618  CD  ARG A 224     -23.154  77.302 -56.261  1.00 30.11      A
ATOM    619  NE  ARG A 224     -22.237  76.212 -56.568  1.00 29.45      A
ATOM    620  CZ  ARG A 224     -21.945  75.788 -57.787  1.00 29.32      A
ATOM    621  NH1 ARG A 224     -22.489  76.350 -58.863  1.00 28.21      A
ATOM    622  NH2 ARG A 224     -21.090  74.798 -57.925  1.00 29.74      A
ATOM    623  C   ARG A 224     -24.415  80.283 -52.496  1.00 34.18      A
ATOM    624  O   ARG A 224     -25.244  80.082 -51.630  1.00 34.36      A
ATOM    625  N   LEU A 225     -24.274  81.447 -53.121  1.00 34.49      A
ATOM    626  CA  LEU A 225     -25.127  82.603 -52.834  1.00 34.86      A
ATOM    627  CB  LEU A 225     -24.279  83.820 -52.415  1.00 34.45      A
ATOM    628  CG  LEU A 225     -23.428  83.696 -51.143  1.00 34.20      A
ATOM    629  CD1 LEU A 225     -22.561  84.903 -50.996  1.00 32.85      A
ATOM    630  CD2 LEU A 225     -24.315  83.543 -49.922  1.00 33.81      A
ATOM    631  C   LEU A 225     -25.924  82.928 -54.095  1.00 34.83      A
ATOM    632  O   LEU A 225     -25.350  83.164 -55.155  1.00 34.55      A
ATOM    633  N   CYS A 226     -27.245  82.935 -53.974  1.00 34.97      A
ATOM    634  CA  CYS A 226     -28.097  83.198 -55.116  1.00 35.79      A
ATOM    635  CB  CYS A 226     -29.102  82.064 -55.285  1.00 36.99      A
ATOM    636  SG  CYS A 226     -28.374  80.414 -55.213  1.00 40.23      A
ATOM    637  C   CYS A 226     -28.846  84.514 -55.030  1.00 35.90      A
ATOM    638  O   CYS A 226     -29.587  84.768 -54.083  1.00 36.05      A
ATOM    639  N   PHE A 227     -28.653  85.335 -56.055  1.00 35.75      A
ATOM    640  CA  PHE A 227     -29.294  86.635 -56.165  1.00 33.68      A
ATOM    641  CB  PHE A 227     -28.240  87.746 -56.292  1.00 32.87      A
ATOM    642  CG  PHE A 227     -27.259  87.775 -55.161  1.00 30.58      A
ATOM    643  CD1 PHE A 227     -25.943  87.419 -55.359  1.00 30.80      A
ATOM    644  CD2 PHE A 227     -27.672  88.101 -53.880  1.00 28.54      A
ATOM    645  CE1 PHE A 227     -25.064  87.387 -54.299  1.00 30.44      A
ATOM    646  CE2 PHE A 227     -26.801  88.069 -52.824  1.00 26.58      A
ATOM    647  CZ  PHE A 227     -25.498  87.710 -53.031  1.00 29.42      A
ATOM    648  C   PHE A 227     -30.179  86.640 -57.393  1.00 33.39      A
ATOM    649  O   PHE A 227     -29.693  86.616 -58.522  1.00 33.00      A
ATOM    650  N   VAL A 228     -31.483  86.649 -57.170  1.00 32.74      A
ATOM    651  CA  VAL A 228     -32.427  86.688 -58.273  1.00 32.72      A
ATOM    652  CB  VAL A 228     -33.711  85.891 -57.933  1.00 30.83      A
ATOM    653  CG1 VAL A 228     -34.583  85.757 -59.152  1.00 28.11      A
ATOM    654  CG2 VAL A 228     -33.336  84.513 -57.403  1.00 28.93      A
ATOM    655  C   VAL A 228     -32.735  88.168 -58.478  1.00 34.22      A
ATOM    656  O   VAL A 228     -33.300  88.816 -57.602  1.00 34.89      A
ATOM    657  N   MET A 229     -32.333  88.700 -59.630  1.00 35.98      A
ATOM    658  CA  MET A 229     -32.533  90.115 -59.956  1.00 37.87      A
ATOM    659  CB  MET A 229     -31.196  90.736 -60.380  1.00 38.28      A
ATOM    660  CG  MET A 229     -30.046  90.401 -59.456  1.00 41.11      A
ATOM    661  SD  MET A 229     -28.403  90.651 -60.191  1.00 47.29      A
ATOM    662  CE  MET A 229     -28.058  89.073 -60.903  1.00 43.74      A
ATOM    663  C   MET A 229     -33.561  90.338 -61.072  1.00 37.89      A
ATOM    664  O   MET A 229     -33.741  89.495 -61.942  1.00 37.51      A
ATOM    665  N   GLU A 230     -34.235  91.482 -61.047  1.00 39.52      A
ATOM    666  CA  GLU A 230     -35.203  91.792 -62.087  1.00 41.39      A
ATOM    667  CB  GLU A 230     -35.859  93.151 -61.847  1.00 42.98      A
ATOM    668  CG  GLU A 230     -34.856  94.304 -61.836  1.00 48.22      A
ATOM    669  CD  GLU A 230     -35.389  95.606 -62.449  1.00 52.74      A
ATOM    670  OE1 GLU A 230     -35.741  95.615 -63.659  1.00 52.91      A
ATOM    671  OE2 GLU A 230     -35.441  96.624 -61.717  1.00 53.57      A
ATOM    672  C   GLU A 230     -34.388  91.852 -63.366  1.00 42.15      A
ATOM    673  O   GLU A 230     -33.413  92.604 -63.456  1.00 41.51      A
ATOM    674  N   TYR A 231     -34.776  91.048 -64.349  1.00 43.05      A
ATOM    675  CA  TYR A 231     -34.081  91.021 -65.632  1.00 43.46      A
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ATOM    677  CG  TYR A 231     -34.060  89.274 -67.538  1.00 47.32      A
ATOM    678  CD1 TYR A 231     -33.036  89.556 -68.442  1.00 47.92      A
ATOM    679  CE1 TYR A 231     -33.201  89.330 -69.810  1.00 48.98      A
ATOM    680  CD2 TYR A 231     -35.247  88.754 -68.033  1.00 49.05      A
ATOM    681  CE2 TYR A 231     -35.425  88.525 -69.389  1.00 51.23      A
ATOM    682  CZ  TYR A 231     -34.409  88.816 -70.277  1.00 50.72      A
ATOM    683  OH  TYR A 231     -34.647  88.622 -71.624  1.00 52.16      A
ATOM    684  C   TYR A 231     -34.802  91.854 -66.705  1.00 42.58      A
ATOM    685  O   TYR A 231     -35.984  91.646 -66.976  1.00 42.89      A
ATOM    686  N   ALA A 232     -34.088  92.814 -67.290  1.00 42.00      A
ATOM    687  CA  ALA A 232     -34.637  93.653 -68.356  1.00 41.81      A
ATOM    688  CB  ALA A 232     -33.527  94.416 -69.054  1.00 41.02      A
ATOM    689  C   ALA A 232     -35.344  92.749 -69.351  1.00 42.16      A
ATOM    690  O   ALA A 232     -35.270  91.537 -69.244  1.00 43.74      A
ATOM    691  N   ASN A 233     -36.008  93.323 -70.343  1.00 43.23      A
ATOM    692  CA  ASN A 233     -36.753  92.492 -71.288  1.00 43.75      A
ATOM    693  CB  ASN A 233     -38.202  92.344 -70.796  1.00 45.51      A
ATOM    694  CG  ASN A 233     -38.853  91.048 -71.237  1.00 46.48      A
ATOM    695  OD1 ASN A 233     -38.324  89.961 -71.018  1.00 48.18      A
ATOM    696  ND2 ASN A 233     -40.025  91.160 -71.840  1.00 47.41      A
ATOM    697  C   ASN A 233     -36.751  93.075 -72.683  1.00 42.66      A
ATOM    698  O   ASN A 233     -37.114  92.398 -73.642  1.00 43.49      A
ATOM    699  N   GLY A 234     -36.343  94.331 -72.795  1.00 41.69      A
ATOM    700  CA  GLY A 234     -36.326  94.961 -74.094  1.00 41.95      A
ATOM    701  C   GLY A 234     -34.963  95.268 -74.676  1.00 41.82      A
ATOM    702  O   GLY A 234     -34.661  96.423 -74.955  1.00 41.22      A
ATOM    703  N   GLY A 235     -34.125  94.250 -74.834  1.00 42.45      A
ATOM    704  CA  GLY A 235     -32.826  94.469 -75.442  1.00 44.17      A
ATOM    705  C   GLY A 235     -31.569  94.772 -74.641  1.00 45.65      A
ATOM    706  O   GLY A 235     -31.596  94.997 -73.433  1.00 45.42      A
ATOM    707  N   GLU A 236     -30.452  94.788 -75.370  1.00 46.13      A
ATOM    708  CA  GLU A 236     -29.123  95.041 -74.831  1.00 45.84      A
ATOM    709  CB  GLU A 236     -28.246  93.821 -75.073  1.00 46.16      A
ATOM    710  CG  GLU A 236     -29.012  92.502 -75.061  1.00 49.28      A
ATOM    711  CD  GLU A 236     -29.170  91.927 -73.661  1.00 52.42      A
ATOM    712  OE1 GLU A 236     -28.220  91.263 -73.170  1.00 53.46      A
ATOM    713  OE2 GLU A 236     -30.240  92.150 -73.050  1.00 52.08      A
ATOM    714  C   GLU A 236     -28.543  96.224 -75.582  1.00 45.41      A
ATOM    715  O   GLU A 236     -28.093  96.081 -76.707  1.00 45.48      A
ATOM    716  N   LEU A 237     -28.557  97.395 -74.966  1.00 46.49      A
ATOM    717  CA  LEU A 237     -28.030  98.593 -75.600  1.00 46.92      A
ATOM    718  CB  LEU A 237     -27.730  99.635 -74.539  1.00 46.39      A
ATOM    719  CG  LEU A 237     -27.505 101.045 -75.072  1.00 49.33      A
ATOM    720  CD1 LEU A 237     -27.954 102.038 -74.010  1.00 50.02      A
ATOM    721  CD2 LEU A 237     -26.036 101.251 -75.459  1.00 50.55      A
ATOM    722  C   LEU A 237     -26.781  98.312 -76.435  1.00 48.20      A
ATOM    723  O   LEU A 237     -26.615  98.854 -77.519  1.00 49.31      A
ATOM    724  N   PHE A 238     -25.901  97.455 -75.944  1.00 50.29      A
ATOM    725  CA  PHE A 238     -24.702  97.138 -76.699  1.00 51.06      A
ATOM    726  CB  PHE A 238     -23.923  96.005 -76.042  1.00 52.21      A
ATOM    727  CG  PHE A 238     -22.663  95.653 -76.776  1.00 55.02      A
ATOM    728  CD1 PHE A 238     -21.471  96.325 -76.507  1.00 56.03      A
ATOM    729  CD2 PHE A 238     -22.678  94.694 -77.785  1.00 54.88      A
ATOM    730  CE1 PHE A 238     -20.317  96.050 -77.231  1.00 56.01      A
ATOM    731  CE2 PHE A 238     -21.528  94.412 -78.518  1.00 55.49      A
ATOM    732  CZ  PHE A 238     -20.347  95.092 -78.240  1.00 56.77      A
ATOM    733  C   PHE A 238     -25.088  96.714 -78.111  1.00 51.64      A
ATOM    734  O   PHE A 238     -24.487  97.167 -79.086  1.00 51.78      A
ATOM    735  N   PHE A 239     -26.086  95.838 -78.214  1.00 51.05      A
ATOM    736  CA  PHE A 239     -26.541  95.355 -79.508  1.00 50.34      A
ATOM    737  CB  PHE A 239     -27.068  93.930 -79.400  1.00 53.30      A
ATOM    738  CG  PHE A 239     -25.976  92.886 -79.378  1.00 55.81      A
ATOM    739  CD1 PHE A 239     -26.073  91.773 -78.543  1.00 55.46      A
ATOM    740  CD2 PHE A 239     -24.833  93.040 -80.171  1.00 55.37      A
ATOM    741  CE1 PHE A 239     -25.057  90.842 -78.493  1.00 56.34      A
ATOM    742  CE2 PHE A 239     -23.817  92.118 -80.130  1.00 56.41      A
ATOM    743  CZ  PHE A 239     -23.919  91.008 -79.286  1.00 57.26      A
ATOM    744  C   PHE A 239     -27.579  96.245 -80.138  1.00 49.66      A
ATOM    745  O   PHE A 239     -27.938  96.051 -81.297  1.00 50.84      A
ATOM    746  N   HIS A 240     -28.074  97.216 -79.375  1.00 47.54      A
ATOM    747  CA  HIS A 240     -29.033  98.174 -79.905  1.00 43.90      A
ATOM    748  CB  HIS A 240     -29.819  98.842 -78.786  1.00 42.16      A
ATOM    749  CG  HIS A 240     -30.954  98.016 -78.283  1.00 41.30      A
ATOM    750  CD2 HIS A 240     -31.186  97.465 -77.070  1.00 41.33      A
ATOM    751  ND1 HIS A 240     -32.008  97.641 -79.085  1.00 41.24      A
ATOM    752  CE1 HIS A 240     -32.840  96.889 -78.389  1.00 41.90      A
ATOM    753  NE2 HIS A 240     -32.365  96.767 -77.163  1.00 40.71      A
ATOM    754  C   HIS A 240     -28.202  99.209 -80.643  1.00 43.45      A
ATOM    755  O   HIS A 240     -28.709  99.953 -81.469  1.00 45.30      A
ATOM    756  N   LEU A 241     -26.914  99.244 -80.334  1.00 41.54      A
ATOM    757  CA  LEU A 241     -25.995 100.161 -80.985  1.00 41.67      A
ATOM    758  CB  LEU A 241     -24.853 100.506 -80.041  1.00 39.70      A
ATOM    759  CG  LEU A 241     -23.861 101.533 -80.562  1.00 39.41      A
ATOM    760  CD1 LEU A 241     -24.539 102.894 -80.572  1.00 38.38      A
ATOM    761  CD2 LEU A 241     -22.608 101.545 -79.684  1.00 37.59      A
ATOM    762  C   LEU A 241     -25.427  99.488 -82.240  1.00 43.22      A
ATOM    763  O   LEU A 241     -25.372 100.083 -83.309  1.00 44.67      A
ATOM    764  N   SER A 242     -25.005  98.239 -82.094  1.00 42.62      A
ATOM    765  CA  SER A 242     -24.444  97.459 -83.183  1.00 41.93      A
ATOM    766  CB  SER A 242     -24.279  96.028 -82.716  1.00 42.54      A
ATOM    767  OG  SER A 242     -25.475  95.622 -82.079  1.00 44.02      A
ATOM    768  C   SER A 242     -25.302  97.475 -84.442  1.00 42.68      A
ATOM    769  O   SER A 242     -24.777  97.353 -85.552  1.00 44.22      A
ATOM    770  N   ARG A 243     -26.619  97.590 -84.279  1.00 42.79      A
ATOM    771  CA  ARG A 243     -27.517  97.634 -85.434  1.00 41.20      A
ATOM    772  CB  ARG A 243     -28.949  97.291 -85.045  1.00 40.35      A
ATOM    773  CG  ARG A 243     -29.162  95.943 -84.408  1.00 41.66      A
ATOM    774  CD  ARG A 243     -30.664  95.623 -84.346  1.00 42.58      A
ATOM    775  NE  ARG A 243     -31.505  96.805 -84.111  1.00 43.70      A
ATOM    776  CZ  ARG A 243     -31.561  97.501 -82.974  1.00 44.52      A
ATOM    777  NH1 ARG A 243     -30.825  97.147 -81.928  1.00 44.45      A
ATOM    778  NH2 ARG A 243     -32.345  98.572 -82.890  1.00 44.14      A
ATOM    779  C   ARG A 243     -27.540  99.030 -86.037  1.00 40.60      A
ATOM    780  O   ARG A 243     -27.837  99.205 -87.213  1.00 40.76      A
ATOM    781  N   GLU A 244     -27.218 100.027 -85.227  1.00 39.12      A
ATOM    782  CA  GLU A 244     -27.255 101.401 -85.682  1.00 38.02      A
ATOM    783  CB  GLU A 244     -28.285 102.148 -84.861  1.00 37.26      A
ATOM    784  CG  GLU A 244     -29.634 101.496 -84.936  1.00 34.08      A
ATOM    785  CD  GLU A 244     -30.661 102.241 -84.156  1.00 32.02      A
ATOM    786  OE1 GLU A 244     -30.710 102.072 -82.922  1.00 30.18      A
ATOM    787  OE2 GLU A 244     -31.414 103.004 -84.787  1.00 31.62      A
ATOM    788  C   GLU A 244     -25.938 102.114 -85.581  1.00 38.67      A
ATOM    789  O   GLU A 244     -25.848 103.296 -85.872  1.00 38.98      A
ATOM    790  N   ARG A 245     -24.914 101.369 -85.195  1.00 39.02      A
ATOM    791  CA  ARG A 245     -23.561 101.884 -84.990  1.00 38.77      A
ATOM    792  CB  ARG A 245     -22.731 101.873 -86.282  1.00 38.30      A
ATOM    793  CG  ARG A 245     -23.443 102.207 -87.559  1.00 39.67      A
ATOM    794  CD  ARG A 245     -24.332 101.049 -88.001  1.00 41.10      A
ATOM    795  NE  ARG A 245     -24.271 100.822 -89.443  1.00 41.51      A
ATOM    796  CZ  ARG A 245     -23.488  99.920 -90.022  1.00 42.11      A
ATOM    797  NH1 ARG A 245     -22.697  99.151 -89.288  1.00 43.11      A
ATOM    798  NH2 ARG A 245     -23.503  99.777 -91.339  1.00 42.47      A
ATOM    799  C   ARG A 245     -23.419 103.246 -84.334  1.00 37.39      A
ATOM    800  O   ARG A 245     -22.472 103.450 -83.597  1.00 39.64      A
ATOM    801  N   VAL A 246     -24.323 104.179 -84.579  1.00 34.06      A
ATOM    802  CA  VAL A 246     -24.168 105.475 -83.961  1.00 33.86      A
ATOM    803  CB  VAL A 246     -23.364 106.425 -84.860  1.00 33.87      A
ATOM    804  CG1 VAL A 246     -22.924 107.607 -84.069  1.00 34.38      A
ATOM    805  CG2 VAL A 246     -22.160 105.728 -85.426  1.00 34.12      A
ATOM    806  C   VAL A 246     -25.471 106.166 -83.586  1.00 34.38      A
ATOM    807  O   VAL A 246     -26.060 106.891 -84.381  1.00 33.67      A
ATOM    808  N   PHE A 247     -25.910 105.942 -82.354  1.00 34.78      A
ATOM    809  CA  PHE A 247     -27.119 106.553 -81.849  1.00 32.44      A
ATOM    810  CB  PHE A 247     -27.241 106.295 -80.351  1.00 31.96      A
ATOM    811  CG  PHE A 247     -27.582 104.878 -79.995  1.00 32.09      A
ATOM    812  CD1 PHE A 247     -28.481 104.149 -80.761  1.00 31.38      A
ATOM    813  CD2 PHE A 247     -27.068 104.298 -78.840  1.00 33.87      A
ATOM    814  CE1 PHE A 247     -28.865 102.867 -80.378  1.00 32.81      A
ATOM    815  CE2 PHE A 247     -27.448 103.015 -78.453  1.00 33.44      A
ATOM    816  CZ  PHE A 247     -28.350 102.301 -79.224  1.00 32.59      A
ATOM    817  C   PHE A 247     -27.012 108.049 -82.097  1.00 32.71      A
ATOM    818  O   PHE A 247     -25.931 108.557 -82.393  1.00 30.31      A
ATOM    819  N   THR A 248     -28.132 108.751 -81.970  1.00 34.47      A
ATOM    820  CA  THR A 248     -28.166 110.199 -82.170  1.00 35.62      A
ATOM    821  CB  THR A 248     -29.602 110.694 -82.415  1.00 38.60      A
ATOM    822  OG1 THR A 248     -30.311 109.742 -83.225  1.00 40.72      A
ATOM    823  CG2 THR A 248     -29.578 112.050 -83.110  1.00 37.55      A
ATOM    824  C   THR A 248     -27.661 110.887 -80.911  1.00 34.79      A
ATOM    825  O   THR A 248     -27.903 110.410 -79.803  1.00 34.05      A
ATOM    826  N   GLU A 249     -26.972 112.008 -81.081  1.00 34.51      A
ATOM    827  CA  GLU A 249     -26.449 112.760 -79.944  1.00 35.98      A
ATOM    828  CB  GLU A 249     -25.923 114.117 -80.405  1.00 34.13      A
ATOM    829  CG  GLU A 249     -24.432 114.183 -80.652  1.00 31.70      A
ATOM    830  CD  GLU A 249     -23.931 115.615 -80.719  1.00 30.48      A
ATOM    831  OE1 GLU A 249     -24.105 116.350 -79.724  1.00 26.58      A
ATOM    832  OE2 GLU A 249     -23.366 116.000 -81.763  1.00 27.76      A
ATOM    833  C   GLU A 249     -27.524 112.972 -78.870  1.00 39.20      A
ATOM    834  O   GLU A 249     -27.241 113.423 -77.755  1.00 39.80      A
ATOM    835  N   GLU A 250     -28.759 112.645 -79.231  1.00 41.58      A
ATOM    836  CA  GLU A 250     -29.912 112.753 -78.352  1.00 43.56      A
ATOM    837  CB  GLU A 250     -31.063 113.352 -79.116  1.00 45.82      A
ATOM    838  CG  GLU A 250     -30.930 114.817 -79.244  1.00 48.09      A
ATOM    839  CD  GLU A 250     -31.169 115.469 -77.926  1.00 47.68      A
ATOM    840  OE1 GLU A 250     -32.320 115.377 -77.455  1.00 46.05      A
ATOM    841  OE2 GLU A 250     -30.209 116.041 -77.365  1.00 47.24      A
ATOM    842  C   GLU A 250     -30.278 111.364 -77.915  1.00 44.41      A
ATOM    843  O   GLU A 250     -30.681 111.135 -76.779  1.00 45.34      A
ATOM    844  N   ARG A 251     -30.134 110.442 -78.858  1.00 45.42      A
ATOM    845  CA  ARG A 251     -30.394 109.027 -78.643  1.00 45.39      A
ATOM    846  CB  ARG A 251     -30.031 108.252 -79.891  1.00 44.94      A
ATOM    847  CG  ARG A 251     -31.130 107.370 -80.395  1.00 45.93      A
ATOM    848  CD  ARG A 251     -31.338 106.185 -79.512  1.00 43.02      A
ATOM    849  NE  ARG A 251     -31.711 105.064 -80.352  1.00 45.83      A
ATOM    850  CZ  ARG A 251     -31.936 103.834 -79.910  1.00 48.35      A
ATOM    851  NH1 ARG A 251     -31.825 103.562 -78.619  1.00 48.46      A
ATOM    852  NH2 ARG A 251     -32.262 102.870 -80.764  1.00 49.08      A
ATOM    853  C   ARG A 251     -29.514 108.568 -77.497  1.00 44.99      A
ATOM    854  O   ARG A 251     -29.847 107.624 -76.782  1.00 45.06      A
ATOM    855  N   ALA A 252     -28.368 109.229 -77.350  1.00 42.22      A
ATOM    856  CA  ALA A 252     -27.462 108.928 -76.263  1.00 40.76      A
ATOM    857  CB  ALA A 252     -26.030 109.281 -76.648  1.00 39.88      A
ATOM    858  C   ALA A 252     -27.946 109.809 -75.123  1.00 40.70      A
ATOM    859  O   ALA A 252     -28.134 109.344 -74.008  1.00 41.22      A
ATOM    860  N   ARG A 253     -28.167 111.085 -75.429  1.00 40.48      A
ATOM    861  CA  ARG A 253     -28.637 112.057 -74.453  1.00 38.59      A
ATOM    862  CB  ARG A 253     -29.344 113.219 -75.173  1.00 37.81      A
ATOM    863  CG  ARG A 253     -29.896 114.356 -74.281  1.00 34.71      A
ATOM    864  CD  ARG A 253     -28.965 115.572 -74.226  1.00 30.13      A
ATOM    865  NE  ARG A 253     -28.727 116.108 -75.559  1.00 29.06      A
ATOM    866  CZ  ARG A 253     -27.731 116.928 -75.880  1.00 29.79      A
ATOM    867  NH1 ARG A 253     -26.879 117.325 -74.955  1.00 25.42      A
ATOM    868  NH2 ARG A 253     -27.551 117.304 -77.142  1.00 27.32      A
ATOM    869  C   ARG A 253     -29.598 111.377 -73.482  1.00 38.51      A
ATOM    870  O   ARG A 253     -29.452 111.502 -72.263  1.00 38.00      A
ATOM    871  N   PHE A 254     -30.563 110.640 -74.018  1.00 37.52      A
ATOM    872  CA  PHE A 254     -31.544 109.961 -73.170  1.00 38.28      A
ATOM    873  CB  PHE A 254     -32.545 109.183 -74.021  1.00 40.43      A
ATOM    874  CG  PHE A 254     -33.726 108.671 -73.252  1.00 42.97      A
ATOM    875  CD1 PHE A 254     -34.612 109.557 -72.646  1.00 44.15      A
ATOM    876  CD2 PHE A 254     -33.980 107.308 -73.169  1.00 44.39      A
ATOM    877  CE1 PHE A 254     -35.739 109.096 -71.969  1.00 44.57      A
ATOM    878  CE2 PHE A 254     -35.105 106.834 -72.494  1.00 46.74      A
ATOM    879  CZ  PHE A 254     -35.991 107.734 -71.894  1.00 46.36      A
ATOM    880  C   PHE A 254     -30.876 109.007 -72.197  1.00 37.59      A
ATOM    881  O   PHE A 254     -30.984 109.172 -70.983  1.00 38.31      A
ATOM    882  N   TYR A 255     -30.187 108.009 -72.744  1.00 36.49      A
ATOM    883  CA  TYR A 255     -29.481 107.008 -71.955  1.00 34.51      A
ATOM    884  CB  TYR A 255     -28.764 106.031 -72.878  1.00 34.38      A
ATOM    885  CG  TYR A 255     -29.697 105.399 -73.867  1.00 36.38      A
ATOM    886  CD1 TYR A 255     -30.861 104.782 -73.440  1.00 36.86      A
ATOM    887  CE1 TYR A 255     -31.754 104.249 -74.341  1.00 37.89      A
ATOM    888  CD2 TYR A 255     -29.445 105.457 -75.231  1.00 36.21      A
ATOM    889  CE2 TYR A 255     -30.336 104.922 -76.143  1.00 37.02      A
ATOM    890  CZ  TYR A 255     -31.489 104.326 -75.691  1.00 36.90      A
ATOM    891  OH  TYR A 255     -32.414 103.838 -76.571  1.00 37.31      A
ATOM    892  C   TYR A 255     -28.470 107.639 -71.025  1.00 33.28      A
ATOM    893  O   TYR A 255     -28.510 107.436 -69.821  1.00 33.03      A
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ATOM    895  CA  GLY A 256     -26.547 109.041 -70.792  1.00 33.15      A
ATOM    896  C   GLY A 256     -27.176 109.791 -69.652  1.00 33.67      A
ATOM    897  O   GLY A 256     -26.544 110.007 -68.619  1.00 34.79      A
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ATOM    900  CB  ALA A 257     -30.291 111.691 -69.347  1.00 32.88      A
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ATOM    908  OE1 GLU A 258     -33.111 105.169 -69.560  1.00 36.86      A
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ATOM    911  O   GLU A 258     -29.720 107.023 -65.129  1.00 34.65      A
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ATOM    917  CD1 ILE A 259     -25.626 104.896 -69.254  1.00 29.61      A
ATOM    918  C   ILE A 259     -26.671 107.532 -65.183  1.00 32.05      A
ATOM    919  O   ILE A 259     -26.199 107.126 -64.121  1.00 31.97      A
ATOM    920  N   VAL A 260     -26.711 108.818 -65.523  1.00 32.02      A
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ATOM    923  CG1 VAL A 260     -25.724 112.352 -64.411  1.00 25.00      A
ATOM    924  CG2 VAL A 260     -25.056 111.139 -66.485  1.00 28.32      A
ATOM    925  C   VAL A 260     -27.179 110.096 -63.439  1.00 31.55      A
ATOM    926  O   VAL A 260     -26.763 110.558 -62.389  1.00 32.28      A
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ATOM    928  CA  SER A 261     -29.424 109.900 -62.545  1.00 30.84      A
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ATOM    930  OG  SER A 261     -31.828 110.009 -62.151  1.00 30.44      A
ATOM    931  C   SER A 261     -29.079 108.858 -61.487  1.00 31.10      A
ATOM    932  O   SER A 261     -29.088 109.130 -60.291  1.00 31.07      A
ATOM    933  N   ALA A 262     -28.767 107.657 -61.964  1.00 30.84      A
ATOM    934  CA  ALA A 262     -28.416 106.533 -61.112  1.00 27.97      A
ATOM    935  CB  ALA A 262     -28.404 105.262 -61.935  1.00 28.46      A
ATOM    936  C   ALA A 262     -27.078 106.707 -60.415  1.00 25.94      A
ATOM    937  O   ALA A 262     -26.823 106.079 -59.405  1.00 26.90      A
ATOM    938  N   LEU A 263     -26.227 107.564 -60.949  1.00 23.62      A
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ATOM    941  CG  LEU A 263     -23.570 106.878 -62.377  1.00 22.05      A
ATOM    942  CD1 LEU A 263     -22.324 107.208 -63.170  1.00 21.25      A
ATOM    943  CD2 LEU A 263     -23.388 105.621 -61.558  1.00 20.13      A
ATOM    944  C   LEU A 263     -24.846 108.865 -59.336  1.00 26.44      A
ATOM    945  O   LEU A 263     -23.991 108.814 -58.460  1.00 26.99      A
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ATOM    950  CD  GLU A 264     -27.616 114.338 -58.274  1.00 32.30      A
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ATOM    953  C   GLU A 264     -26.336 110.291 -57.215  1.00 28.46      A
ATOM    954  O   GLU A 264     -25.952 110.568 -56.079  1.00 26.27      A
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ATOM    958  CG  TYR A 265     -29.598 106.710 -56.216  1.00 33.41      A
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ATOM    961  CD2 TYR A 265     -29.201 105.396 -56.435  1.00 37.60      A
ATOM    962  CE2 TYR A 265     -29.614 104.362 -55.591  1.00 37.88      A
ATOM    963  CZ  TYR A 265     -30.429 104.648 -54.526  1.00 37.05      A
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ATOM    965  C   TYR A 265     -27.035 107.635 -55.743  1.00 29.17      A
ATOM    966  O   TYR A 265     -27.024 107.578 -54.505  1.00 29.69      A
ATOM    967  N   LEU A 266     -26.293 106.846 -56.522  1.00 26.54      A
ATOM    968  CA  LEU A 266     -25.369 105.862 -55.966  1.00 24.17      A
ATOM    969  CB  LEU A 266     -24.856 104.908 -57.038  1.00 22.32      A
ATOM    970  CG  LEU A 266     -25.724 103.728 -57.431  1.00 22.72      A
ATOM    971  CD1 LEU A 266     -25.048 102.968 -58.546  1.00 20.84      A
ATOM    972  CD2 LEU A 266     -25.954 102.847 -56.231  1.00 22.60      A
ATOM    973  C   LEU A 266     -24.181 106.497 -55.305  1.00 23.04      A
ATOM    974  O   LEU A 266     -23.651 105.963 -54.357  1.00 21.67      A
ATOM    975  N   HIS A 267     -23.753 107.634 -55.819  1.00 22.48      A
ATOM    976  CA  HIS A 267     -22.609 108.322 -55.245  1.00 23.97      A
ATOM    977  CB  HIS A 267     -22.023 109.324 -56.259  1.00 23.04      A
ATOM    978  CG  HIS A 267     -21.332 108.680 -57.429  1.00 23.99      A
ATOM    979  CD2 HIS A 267     -21.208 107.379 -57.788  1.00 22.90      A
ATOM    980  ND1 HIS A 267     -20.618 109.401 -58.361  1.00 24.12      A
ATOM    981  CE1 HIS A 267     -20.080 108.573 -59.238  1.00 22.93      A
ATOM    982  NE2 HIS A 267     -20.423 107.343 -58.912  1.00 22.95      A
ATOM    983  C   HIS A 267     -22.973 109.042 -53.951  1.00 24.92      A
ATOM    984  O   HIS A 267     -22.099 109.497 -53.234  1.00 24.71      A
ATOM    985  N   SER A 268     -24.268 109.153 -53.663  1.00 28.48      A
ATOM    986  CA  SER A 268     -24.722 109.840 -52.462  1.00 30.48      A
ATOM    987  CB  SER A 268     -26.092 110.533 -52.674  1.00 33.19      A
ATOM    988  OG  SER A 268     -27.135 109.656 -53.107  1.00 36.18      A
ATOM    989  C   SER A 268     -24.784 108.852 -51.331  1.00 30.30      A
ATOM    990  O   SER A 268     -24.966 109.222 -50.182  1.00 30.83      A
ATOM    991  N   ARG A 269     -24.629 107.583 -51.663  1.00 31.41      A
ATOM    992  CA  ARG A 269     -24.609 106.546 -50.644  1.00 34.82      A
ATOM    993  CB  ARG A 269     -25.417 105.312 -51.075  1.00 36.65      A
ATOM    994  CG  ARG A 269     -26.912 105.562 -51.284  1.00 40.81      A
ATOM    995  CD  ARG A 269     -27.670 104.245 -51.506  1.00 43.17      A
ATOM    996  NE  ARG A 269     -29.030 104.277 -50.952  1.00 46.03      A
ATOM    997  CZ  ARG A 269     -29.900 103.270 -51.031  1.00 46.64      A
ATOM    998  NH1 ARG A 269     -29.554 102.139 -51.640  1.00 47.74      A
ATOM    999  NH2 ARG A 269     -31.123 103.400 -50.527  1.00 45.34      A
ATOM   1000  C   ARG A 269     -23.149 106.145 -50.432  1.00 35.15      A
ATOM   1001  O   ARG A 269     -22.853 105.332 -49.561  1.00 37.64      A
ATOM   1002  N   ASP A 270     -22.246 106.730 -51.223  1.00 33.55      A
ATOM   1003  CA  ASP A 270     -20.821 106.422 -51.153  1.00 32.07      A
ATOM   1004  CB  ASP A 270     -20.355 106.364 -49.702  1.00 34.09      A
ATOM   1005  CG  ASP A 270     -19.942 107.706 -49.187  1.00 38.64      A
ATOM   1006  OD1 ASP A 270     -18.759 108.086 -49.337  1.00 39.23      A
ATOM   1007  OD2 ASP A 270     -20.814 108.403 -48.642  1.00 44.04      A
ATOM   1008  C   ASP A 270     -20.539 105.091 -51.838  1.00 31.42      A
ATOM   1009  O   ASP A 270     -19.536 104.430 -51.561  1.00 31.81      A
ATOM   1010  N   VAL A 271     -21.437 104.712 -52.737  1.00 28.12      A
ATOM   1011  CA  VAL A 271     -21.330 103.472 -53.483  1.00 25.52      A
ATOM   1012  CB  VAL A 271     -22.697 102.855 -53.702  1.00 24.60      A
ATOM   1013  CG1 VAL A 271     -22.565 101.626 -54.554  1.00 21.84      A
ATOM   1014  CG2 VAL A 271     -23.357 102.562 -52.375  1.00 23.57      A
ATOM   1015  C   VAL A 271     -20.732 103.689 -54.859  1.00 25.86      A
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ATOM   1023  O   VAL A 272     -19.458 101.451 -56.502  1.00 27.02      A
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ATOM   1026  CB  TYR A 273     -21.158 102.026 -60.188  1.00 21.46      A
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ATOM   1029  CE1 TYR A 273     -23.734  99.269 -60.414  1.00 15.86      A
ATOM   1030  CD2 TYR A 273     -21.814 100.407 -62.008  1.00 19.42      A
ATOM   1031  CE2 TYR A 273     -22.565  99.351 -62.490  1.00 17.46      A
ATOM   1032  CZ  TYR A 273     -23.518  98.786 -61.688  1.00 17.18      A
ATOM   1033  OH  TYR A 273     -24.255  97.719 -62.147  1.00 20.93      A
ATOM   1034  C   TYR A 273     -19.097 100.658 -59.804  1.00 25.88      A
ATOM   1035  O   TYR A 273     -19.187  99.444 -59.731  1.00 25.15      A
ATOM   1036  N   ARG A 274     -18.114 101.264 -60.460  1.00 27.43      A
ATOM   1037  CA  ARG A 274     -17.043 100.507 -61.114  1.00 31.42      A
ATOM   1038  CB  ARG A 274     -16.427  99.499 -60.129  1.00 31.33      A
ATOM   1039  CG  ARG A 274     -15.718 100.127 -58.964  1.00 35.00      A
ATOM   1040  CD  ARG A 274     -15.394  99.118 -57.887  1.00 36.47      A
ATOM   1041  NE  ARG A 274     -14.480  98.077 -58.343  1.00 38.77      A
ATOM   1042  CZ  ARG A 274     -13.792  97.278 -57.530  1.00 39.74      A
ATOM   1043  NH1 ARG A 274     -13.908  97.404 -56.213  1.00 40.96      A
ATOM   1044  NH2 ARG A 274     -12.995  96.344 -58.032  1.00 39.62      A
ATOM   1045  C   ARG A 274     -17.391  99.751 -62.406  1.00 31.91      A
ATOM   1046  O   ARG A 274     -16.522  99.520 -63.233  1.00 32.08      A
ATOM   1047  N   ASP A 275     -18.646  99.367 -62.586  1.00 33.64      A
ATOM   1048  CA  ASP A 275     -19.000  98.608 -63.769  1.00 35.02      A
ATOM   1049  CB  ASP A 275     -19.600  97.268 -63.353  1.00 37.76      A
ATOM   1050  CG  ASP A 275     -18.573  96.347 -62.731  1.00 40.90      A
ATOM   1051  OD1 ASP A 275     -18.009  96.702 -61.675  1.00 40.31      A
ATOM   1052  OD2 ASP A 275     -18.328  95.265 -63.305  1.00 44.05      A
ATOM   1053  C   ASP A 275     -19.895  99.263 -64.803  1.00 35.21      A
ATOM   1054  O   ASP A 275     -20.629  98.570 -65.509  1.00 34.29      A
ATOM   1055  N   ILE A 276     -19.831 100.588 -64.906  1.00 34.89      A
ATOM   1056  CA  ILE A 276     -20.630 101.285 -65.900  1.00 35.45      A
ATOM   1057  CB  ILE A 276     -20.863 102.772 -65.539  1.00 35.25      A
ATOM   1058  CG2 ILE A 276     -21.467 103.525 -66.746  1.00 32.67      A
ATOM   1059  CG1 ILE A 276     -21.824 102.860 -64.345  1.00 34.05      A
ATOM   1060  CD1 ILE A 276     -22.086 104.228 -63.910  1.00 33.07      A
ATOM   1061  C   ILE A 276     -19.893 101.179 -67.217  1.00 36.58      A
ATOM   1062  O   ILE A 276     -18.872 101.828 -67.432  1.00 35.65      A
ATOM   1063  N   LYS A 277     -20.434 100.325 -68.082  1.00 37.98      A
ATOM   1064  CA  LYS A 277     -19.880 100.038 -69.397  1.00 39.08      A
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ATOM   1068  CE  LYS A 277     -18.491  95.371 -68.026  1.00 42.56      A
ATOM   1069  NZ  LYS A 277     -17.534  94.248 -68.274  1.00 40.96      A
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ATOM   1083  CG  GLU A 279     -21.726  93.134 -72.469  1.00 45.57      A
ATOM   1084  CD  GLU A 279     -22.036  93.680 -73.858  1.00 47.03      A
ATOM   1085  OE1 GLU A 279     -21.250  94.536 -74.339  1.00 46.93      A
ATOM   1086  OE2 GLU A 279     -23.054  93.254 -74.458  1.00 44.67      A
ATOM   1087  C   GLU A 279     -23.410  95.357 -70.330  1.00 37.93      A
ATOM   1088  O   GLU A 279     -24.316  94.552 -70.183  1.00 37.80      A
ATOM   1089  N   ASN A 280     -23.145  96.304 -69.453  1.00 36.16      A
ATOM   1090  CA  ASN A 280     -23.936  96.443 -68.255  1.00 36.11      A
ATOM   1091  CB  ASN A 280     -23.133  97.186 -67.182  1.00 36.30      A
ATOM   1092  CG  ASN A 280     -22.218  96.269 -66.404  1.00 34.57      A
ATOM   1093  OD1 ASN A 280     -22.579  95.786 -65.345  1.00 35.55      A
ATOM   1094  ND2 ASN A 280     -21.039  96.014 -66.936  1.00 33.27      A
ATOM   1095  C   ASN A 280     -25.222  97.190 -68.562  1.00 34.76      A
ATOM   1096  O   ASN A 280     -26.061  97.338 -67.696  1.00 34.70      A
ATOM   1097  N   LEU A 281     -25.375  97.636 -69.805  1.00 35.35      A
ATOM   1098  CA  LEU A 281     -26.556  98.398 -70.236  1.00 35.38      A
ATOM   1099  CB  LEU A 281     -26.106  99.657 -70.991  1.00 34.23      A
ATOM   1100  CG  LEU A 281     -25.228 100.592 -70.156  1.00 35.27      A
ATOM   1101  CD1 LEU A 281     -24.698 101.766 -70.982  1.00 35.67      A
ATOM   1102  CD2 LEU A 281     -26.049 101.091 -68.981  1.00 37.36      A
ATOM   1103  C   LEU A 281     -27.577  97.630 -71.089  1.00 35.68      A
ATOM   1104  O   LEU A 281     -27.251  97.072 -72.135  1.00 34.57      A
ATOM   1105  N   MET A 282     -28.816  97.603 -70.611  1.00 36.34      A
ATOM   1106  CA  MET A 282     -29.921  96.940 -71.298  1.00 37.12      A
ATOM   1107  CB  MET A 282     -30.408  95.722 -70.509  1.00 37.66      A
ATOM   1108  CG  MET A 282     -29.473  94.530 -70.524  1.00 39.07      A
ATOM   1109  SD  MET A 282     -30.340  92.945 -70.189  1.00 42.02      A
ATOM   1110  CE  MET A 282     -30.039  92.718 -68.422  1.00 40.51      A
ATOM   1111  C   MET A 282     -31.058  97.957 -71.415  1.00 37.98      A
ATOM   1112  O   MET A 282     -30.856  99.145 -71.141  1.00 37.86      A
ATOM   1113  N   LEU A 283     -32.242  97.492 -71.815  1.00 37.15      A
ATOM   1114  CA  LEU A 283     -33.425  98.346 -71.965  1.00 36.88      A
ATOM   1115  CB  LEU A 283     -33.565  98.838 -73.412  1.00 32.01      A
ATOM   1116  CG  LEU A 283     -32.473  99.715 -74.031  1.00 27.90      A
ATOM   1117  CD1 LEU A 283     -32.773  99.914 -75.493  1.00 27.78      A
ATOM   1118  CD2 LEU A 283     -32.399 101.042 -73.334  1.00 25.20      A
ATOM   1119  C   LEU A 283     -34.663  97.535 -71.584  1.00 39.75      A
ATOM   1120  O   LEU A 283     -34.795  96.380 -71.991  1.00 39.81      A
ATOM   1121  N   ASP A 284     -35.570  98.128 -70.806  1.00 41.87      A
ATOM   1122  CA  ASP A 284     -36.772  97.415 -70.391  1.00 43.84      A
ATOM   1123  CB  ASP A 284     -37.252  97.893 -69.012  1.00 46.24      A
ATOM   1124  CG  ASP A 284     -37.389  99.410 -68.909  1.00 48.50      A
ATOM   1125  OD1 ASP A 284     -37.751 100.054 -69.917  1.00 46.51      A
ATOM   1126  OD2 ASP A 284     -37.152  99.945 -67.796  1.00 48.37      A
ATOM   1127  C   ASP A 284     -37.897  97.539 -71.403  1.00 45.15      A
ATOM   1128  O   ASP A 284     -37.818  98.344 -72.327  1.00 44.64      A
ATOM   1129  N   LYS A 285     -38.940  96.733 -71.224  1.00 46.02      A
ATOM   1130  CA  LYS A 285     -40.086  96.734 -72.132  1.00 46.07      A
ATOM   1131  CB  LYS A 285     -41.341  96.168 -71.436  1.00 45.21      A
ATOM   1132  CG  LYS A 285     -41.546  94.643 -71.546  1.00 45.28      A
ATOM   1133  CD  LYS A 285     -42.992  94.262 -71.158  1.00 44.25      A
ATOM   1134  CE  LYS A 285     -43.288  92.751 -71.190  1.00 41.92      A
ATOM   1135  NZ  LYS A 285     -42.787  92.018 -69.994  1.00 39.57      A
ATOM   1136  C   LYS A 285     -40.430  98.087 -72.753  1.00 45.07      A
ATOM   1137  O   LYS A 285     -40.823  98.134 -73.914  1.00 45.90      A
ATOM   1138  N   ASP A 286     -40.262  99.180 -72.008  1.00 43.75      A
ATOM   1139  CA  ASP A 286     -40.609 100.516 -72.517  1.00 42.99      A
ATOM   1140  CB  ASP A 286     -41.235 101.371 -71.400  1.00 41.55      A
ATOM   1141  CG  ASP A 286     -42.373 100.665 -70.677  1.00 42.05      A
ATOM   1142  OD1 ASP A 286     -43.357 100.275 -71.346  1.00 42.14      A
ATOM   1143  OD2 ASP A 286     -42.285 100.500 -69.432  1.00 42.02      A
ATOM   1144  C   ASP A 286     -39.520 101.357 -73.187  1.00 42.82      A
ATOM   1145  O   ASP A 286     -39.827 102.405 -73.745  1.00 44.03      A
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ATOM   1152  CB  HIS A 288     -36.444 102.987 -69.184  1.00 35.85      A
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ATOM   1155  ND1 HIS A 288     -36.902 105.455 -69.399  1.00 36.41      A
ATOM   1156  CE1 HIS A 288     -37.929 106.272 -69.524  1.00 37.52      A
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ATOM   1158  C   HIS A 288     -34.360 101.891 -70.041  1.00 34.72      A
ATOM   1159  O   HIS A 288     -34.477 100.695 -69.811  1.00 34.41      A
ATOM   1160  N   ILE A 289     -33.193 102.522 -69.966  1.00 32.41      A
ATOM   1161  CA  ILE A 289     -31.955 101.829 -69.610  1.00 31.73      A
ATOM   1162  CB  ILE A 289     -30.742 102.782 -69.607  1.00 30.57      A
ATOM   1163  CG2 ILE A 289     -30.056 102.742 -68.229  1.00 28.30      A
ATOM   1164  CG1 ILE A 289     -29.764 102.401 -70.731  1.00 29.20      A
ATOM   1165  CD1 ILE A 289     -28.489 103.216 -70.756  1.00 26.28      A
ATOM   1166  C   ILE A 289     -32.018 101.214 -68.227  1.00 31.91      A
ATOM   1167  O   ILE A 289     -32.737 101.702 -67.359  1.00 33.58      A
ATOM   1168  N   LYS A 290     -31.229 100.159 -68.036  1.00 31.19      A
ATOM   1169  CA  LYS A 290     -31.117  99.430 -66.766  1.00 29.97      A
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ATOM   1172  CD  LYS A 290     -33.736  97.567 -65.294  1.00 25.08      A
ATOM   1173  CE  LYS A 290     -33.432  98.474 -64.158  1.00 25.34      A
ATOM   1174  NZ  LYS A 290     -34.477  99.510 -64.077  1.00 24.39      A
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ATOM   1183  C   ILE A 291     -27.678  98.147 -64.741  1.00 30.07      A
ATOM   1184  O   ILE A 291     -28.471  97.965 -63.846  1.00 30.32      A
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ATOM   1186  CA  THR A 292     -27.014  95.853 -64.634  1.00 35.39      A
ATOM   1187  CB  THR A 292     -27.744  94.972 -65.680  1.00 32.81      A
ATOM   1188  OG1 THR A 292     -28.197  93.761 -65.082  1.00 32.18      A
ATOM   1189  CG2 THR A 292     -26.853  94.673 -66.820  1.00 30.94      A
ATOM   1190  C   THR A 292     -25.708  95.200 -64.159  1.00 39.46      A
ATOM   1191  O   THR A 292     -24.771  95.876 -63.728  1.00 38.51      A
ATOM   1192  N   ASP A 293     -25.682  93.874 -64.205  1.00 45.81      A
ATOM   1193  CA  ASP A 293     -24.532  93.068 -63.798  1.00 51.59      A
ATOM   1194  CB  ASP A 293     -23.490  93.056 -64.919  1.00 53.04      A
ATOM   1195  CG  ASP A 293     -22.571  91.843 -64.855  1.00 54.41      A
ATOM   1196  OD1 ASP A 293     -23.097  90.707 -64.705  1.00 54.78      A
ATOM   1197  OD2 ASP A 293     -21.334  92.036 -64.970  1.00 53.19      A
ATOM   1198  C   ASP A 293     -23.898  93.549 -62.501  1.00 54.71      A
ATOM   1199  O   ASP A 293     -23.116  94.502 -62.498  1.00 55.17      A
ATOM   1200  N   PHE A 294     -24.243  92.878 -61.403  1.00 58.22      A
ATOM   1201  CA  PHE A 294     -23.717  93.220 -60.091  1.00 62.47      A
ATOM   1202  CB  PHE A 294     -24.815  93.107 -59.036  1.00 64.72      A
ATOM   1203  CG  PHE A 294     -25.456  94.417 -58.659  1.00 67.85      A
ATOM   1204  CD1 PHE A 294     -26.323  95.070 -59.531  1.00 68.79      A
ATOM   1205  CD2 PHE A 294     -25.229  94.975 -57.403  1.00 68.87      A
ATOM   1206  CE1 PHE A 294     -26.962  96.254 -59.154  1.00 69.30      A
ATOM   1207  CE2 PHE A 294     -25.866  96.162 -57.018  1.00 69.41      A
ATOM   1208  CZ  PHE A 294     -26.733  96.799 -57.896  1.00 68.81      A
ATOM   1209  C   PHE A 294     -22.562  92.303 -59.684  1.00 64.77      A
ATOM   1210  O   PHE A 294     -22.782  91.163 -59.264  1.00 65.50      A
ATOM   1211  N   GLY A 295     -21.332  92.797 -59.788  1.00 65.64      A
ATOM   1212  CA  GLY A 295     -20.202  91.979 -59.399  1.00 66.77      A
ATOM   1213  C   GLY A 295     -19.081  92.748 -58.732  1.00 68.04      A
ATOM   1214  O   GLY A 295     -18.553  92.326 -57.706  1.00 67.55      A
ATOM   1215  N   LEU A 296     -18.722  93.887 -59.315  1.00 69.24      A
ATOM   1216  CA  LEU A 296     -17.636  94.714 -58.796  1.00 69.80      A
ATOM   1217  CB  LEU A 296     -16.683  95.040 -59.941  1.00 68.99      A
ATOM   1218  CG  LEU A 296     -16.702  93.978 -61.051  1.00 69.63      A
ATOM   1219  CD1 LEU A 296     -15.744  94.376 -62.158  1.00 69.49      A
ATOM   1220  CD2 LEU A 296     -16.321  92.612 -60.487  1.00 69.24      A
ATOM   1221  C   LEU A 296     -18.121  96.008 -58.118  1.00 70.84      A
ATOM   1222  O   LEU A 296     -17.974  97.103 -58.663  1.00 71.52      A
ATOM   1223  N   CYS A 297     -18.698  95.870 -56.927  1.00 70.50      A
ATOM   1224  CA  CYS A 297     -19.182  97.014 -56.166  1.00 70.35      A
ATOM   1225  CB  CYS A 297     -20.617  97.346 -56.562  1.00 70.19      A
ATOM   1226  SG  CYS A 297     -20.722  98.245 -58.113  1.00 70.43      A
ATOM   1227  C   CYS A 297     -19.100  96.805 -54.653  1.00 70.28      A
ATOM   1228  O   CYS A 297     -18.912  95.692 -54.166  1.00 70.03      A
ATOM   1229  N   LYS A 298     -19.261  97.894 -53.913  1.00 70.13      A
ATOM   1230  CA  LYS A 298     -19.186  97.847 -52.464  1.00 69.38      A
ATOM   1231  CB  LYS A 298     -17.792  97.391 -52.041  1.00 68.44      A
ATOM   1232  CG  LYS A 298     -17.634  97.221 -50.548  1.00 69.24      A
ATOM   1233  CD  LYS A 298     -16.175  97.100 -50.148  1.00 68.56      A
ATOM   1234  CE  LYS A 298     -16.016  97.147 -48.632  1.00 66.43      A
ATOM   1235  NZ  LYS A 298     -14.603  97.390 -48.238  1.00 63.63      A
ATOM   1236  C   LYS A 298     -19.460  99.239 -51.905  1.00 69.46      A
ATOM   1237  O   LYS A 298     -19.586 100.205 -52.656  1.00 69.37      A
ATOM   1238  N   GLU A 299     -19.541  99.339 -50.586  1.00 69.37      A
ATOM   1239  CA  GLU A 299     -19.781 100.617 -49.935  1.00 70.45      A
ATOM   1240  CB  GLU A 299     -20.687 100.423 -48.735  1.00 69.62      A
ATOM   1241  CG  GLU A 299     -20.036  99.732 -47.552  1.00 67.24      A
ATOM   1242  CD  GLU A 299     -21.060  99.321 -46.522  1.00 64.27      A
ATOM   1243  OE1 GLU A 299     -20.764  99.388 -45.313  1.00 62.87      A
ATOM   1244  OE2 GLU A 299     -22.168  98.925 -46.930  1.00 61.93      A
ATOM   1245  C   GLU A 299     -18.468 101.244 -49.470  1.00 72.35      A
ATOM   1246  O   GLU A 299     -18.463 102.257 -48.759  1.00 72.33      A
ATOM   1247  N   VAL A 302     -17.355 100.625 -49.854  1.00 73.46      A
ATOM   1248  CA  VAL A 302     -16.046 101.143 -49.489  1.00 73.43      A
ATOM   1249  CB  VAL A 302     -14.911 100.262 -50.077  1.00 72.36      A
ATOM   1250  CG1 VAL A 302     -14.996 100.251 -51.586  1.00 70.53      A
ATOM   1251  CG2 VAL A 302     -13.546 100.759 -49.594  1.00 71.14      A
ATOM   1252  C   VAL A 302     -15.960 102.566 -50.037  1.00 74.40      A
ATOM   1253  O   VAL A 302     -16.201 102.805 -51.226  1.00 74.16      A
ATOM   1254  N   ALA A 303     -15.640 103.505 -49.152  1.00 75.32      A
ATOM   1255  CA  ALA A 303     -15.534 104.914 -49.509  1.00 76.08      A
ATOM   1256  CB  ALA A 303     -16.714 105.682 -48.918  1.00 75.56      A
ATOM   1257  C   ALA A 303     -14.221 105.530 -49.022  1.00 76.47      A
ATOM   1258  O   ALA A 303     -13.932 106.698 -49.305  1.00 76.25      A
ATOM   1259  N   GLY A 304     -13.435 104.746 -48.285  1.00 76.58      A
ATOM   1260  CA  GLY A 304     -12.169 105.235 -47.767  1.00 76.19      A
ATOM   1261  C   GLY A 304     -11.184 105.537 -48.877  1.00 76.64      A
ATOM   1262  O   GLY A 304     -10.771 106.687 -49.059  1.00 76.62      A
ATOM   1263  N   ALA A 305     -10.812 104.495 -49.620  1.00 76.61      A
ATOM   1264  CA  ALA A 305      -9.869 104.604 -50.735  1.00 75.64      A
ATOM   1265  CB  ALA A 305      -8.622 105.396 -50.308  1.00 75.16      A
ATOM   1266  C   ALA A 305      -9.459 103.219 -51.240  1.00 75.04      A
ATOM   1267  O   ALA A 305      -8.422 102.690 -50.847  1.00 74.28      A
ATOM   1268  N   THR A 306     -10.280 102.644 -52.113  1.00 74.75      A
ATOM   1269  CA  THR A 306     -10.014 101.332 -52.697  1.00 73.89      A
ATOM   1270  CB  THR A 306     -11.309 100.478 -52.749  1.00 73.35      A
ATOM   1271  OG1 THR A 306     -11.048  99.229 -53.402  1.00 73.02      A
ATOM   1272  CG2 THR A 306     -12.404 101.218 -53.494  1.00 72.10      A
ATOM   1273  C   THR A 306      -9.455 101.520 -54.114  1.00 74.01      A
ATOM   1274  O   THR A 306      -9.854 102.445 -54.828  1.00 73.10      A
ATOM   1275  N   MET A 307      -8.530 100.648 -54.513  1.00 74.07      A
ATOM   1276  CA  MET A 307      -7.901 100.726 -55.831  1.00 74.12      A
ATOM   1277  CB  MET A 307      -6.632 101.565 -55.712  1.00 73.12      A
ATOM   1278  CG  MET A 307      -5.784 101.217 -54.489  1.00 70.93      A
ATOM   1279  SD  MET A 307      -4.511 102.458 -54.104  1.00 68.51      A
ATOM   1280  CE  MET A 307      -4.504 102.352 -52.251  1.00 66.70      A
ATOM   1281  C   MET A 307      -7.585  99.334 -56.409  1.00 75.82      A
ATOM   1282  O   MET A 307      -6.649  99.165 -57.209  1.00 74.61      A
ATOM   1283  N   THR A 309      -8.399  98.360 -55.993  1.00 77.31      A
ATOM   1284  CA  THR A 309      -8.314  96.947 -56.383  1.00 78.49      A
ATOM   1285  CB  THR A 309      -9.661  96.244 -56.056  1.00 78.84      A
ATOM   1286  OG1 THR A 309     -10.008  96.517 -54.694  1.00 79.62      A
ATOM   1287  CG2 THR A 309      -9.572  94.733 -56.246  1.00 78.86      A
ATOM   1288  C   THR A 309      -7.959  96.679 -57.852  1.00 78.75      A
ATOM   1289  O   THR A 309      -7.735  97.604 -58.634  1.00 78.84      A
ATOM   1290  N   PHE A 310      -7.898  95.400 -58.213  1.00 79.13      A
ATOM   1291  CA  PHE A 310      -7.588  94.997 -59.579  1.00 79.15      A
ATOM   1292  CB  PHE A 310      -6.231  94.252 -59.643  1.00 77.42      A
ATOM   1293  CG  PHE A 310      -5.022  95.139 -59.420  1.00 75.20      A
ATOM   1294  CD1 PHE A 310      -4.671  95.569 -58.140  1.00 74.27      A
ATOM   1295  CD2 PHE A 310      -4.255  95.577 -60.500  1.00 73.64      A
ATOM   1296  CE1 PHE A 310      -3.563  96.428 -57.938  1.00 71.91      A
ATOM   1297  CE2 PHE A 310      -3.151  96.434 -60.311  1.00 71.10      A
ATOM   1298  CZ  PHE A 310      -2.810  96.862 -59.026  1.00 69.93      A
ATOM   1299  C   PHE A 310      -8.696  94.109 -60.174  1.00 80.19      A
ATOM   1300  O   PHE A 310      -8.958  93.002 -59.690  1.00 80.39      A
ATOM   1301  N   CYS A 311      -9.343  94.635 -61.217  1.00 80.36      A
ATOM   1302  CA  CYS A 311     -10.408  93.978 -61.994  1.00 79.60      A
ATOM   1303  CB  CYS A 311     -11.609  93.541 -61.131  1.00 80.92      A
ATOM   1304  SG  CYS A 311     -12.941  92.618 -62.081  1.00 81.68      A
ATOM   1305  C   CYS A 311     -10.862  95.035 -62.996  1.00 78.12      A
ATOM   1306  O   CYS A 311     -11.009  96.210 -62.637  1.00 77.53      A
ATOM   1307  N   GLY A 312     -11.084  94.633 -64.247  1.00 76.21      A
ATOM   1308  CA  GLY A 312     -11.486  95.616 -65.232  1.00 72.84      A
ATOM   1309  C   GLY A 312     -12.188  95.222 -66.517  1.00 70.38      A
ATOM   1310  O   GLY A 312     -12.515  94.070 -66.778  1.00 69.42      A
ATOM   1311  N   THR A 313     -12.420  96.248 -67.321  1.00 68.96      A
ATOM   1312  CA  THR A 313     -13.082  96.131 -68.607  1.00 68.24      A
ATOM   1313  CB  THR A 313     -14.458  96.839 -68.579  1.00 67.34      A
ATOM   1314  OG1 THR A 313     -15.344  96.121 -67.712  1.00 65.56      A
ATOM   1315  CG2 THR A 313     -15.053  96.919 -69.981  1.00 67.08      A
ATOM   1316  C   THR A 313     -12.198  96.781 -69.680  1.00 67.17      A
ATOM   1317  O   THR A 313     -12.183  98.004 -69.839  1.00 66.98      A
ATOM   1318  N   PRO A 314     -11.468  95.958 -70.438  1.00 65.72      A
ATOM   1319  CD  PRO A 314     -11.843  94.553 -70.688  1.00 67.12      A
ATOM   1320  CA  PRO A 314     -10.583  96.436 -71.491  1.00 65.27      A
ATOM   1321  CB  PRO A 314     -11.033  95.607 -72.677  1.00 65.64      A
ATOM   1322  CG  PRO A 314     -11.198  94.260 -72.048  1.00 67.64      A
ATOM   1323  C   PRO A 314     -10.618  97.937 -71.764  1.00 63.03      A
ATOM   1324  O   PRO A 314     -10.238  98.754 -70.921  1.00 62.60      A
ATOM   1325  N   GLU A 315     -11.076  98.280 -72.960  1.00 61.49      A
ATOM   1326  CA  GLU A 315     -11.192  99.665 -73.436  1.00 58.28      A
ATOM   1327  CB  GLU A 315     -11.868  99.660 -74.815  1.00 56.91      A
ATOM   1328  CG  GLU A 315     -11.520  98.451 -75.708  1.00 56.55      A
ATOM   1329  CD  GLU A 315     -11.871  97.082 -75.090  1.00 55.97      A
ATOM   1330  OE1 GLU A 315     -12.845  96.976 -74.315  1.00 54.66      A
ATOM   1331  OE2 GLU A 315     -11.177  96.096 -75.401  1.00 54.71      A
ATOM   1332  C   GLU A 315     -11.975 100.605 -72.493  1.00 55.25      A
ATOM   1333  O   GLU A 315     -12.296 101.726 -72.871  1.00 53.46      A
ATOM   1334  N   TYR A 316     -12.258 100.147 -71.274  1.00 53.16      A
ATOM   1335  CA  TYR A 316     -13.021 100.924 -70.298  1.00 51.85      A
ATOM   1336  CB  TYR A 316     -14.293 100.167 -69.887  1.00 54.53      A
ATOM   1337  CG  TYR A 316     -15.527 100.441 -70.719  1.00 56.84      A
ATOM   1338  CD1 TYR A 316     -15.838  99.647 -71.833  1.00 56.81      A
ATOM   1339  CE1 TYR A 316     -16.980  99.894 -72.596  1.00 56.47      A
ATOM   1340  CD2 TYR A 316     -16.395 101.492 -70.389  1.00 56.21      A
ATOM   1341  CE2 TYR A 316     -17.539 101.744 -71.151  1.00 55.90      A
ATOM   1342  CZ  TYR A 316     -17.821 100.943 -72.253  1.00 55.67      A
ATOM   1343  OH  TYR A 316     -18.921 101.204 -73.037  1.00 56.04      A
ATOM   1344  C   TYR A 316     -12.309 101.329 -69.003  1.00 47.86      A
ATOM   1345  O   TYR A 316     -12.642 102.357 -68.421  1.00 48.81      A
ATOM   1346  N   LEU A 317     -11.370 100.525 -68.528  1.00 41.96      A
ATOM   1347  CA  LEU A 317     -10.702 100.868 -67.283  1.00 38.08      A
ATOM   1348  CB  LEU A 317      -9.550  99.891 -67.001  1.00 36.93      A
ATOM   1349  CG  LEU A 317      -9.941  98.607 -66.256  1.00 34.10      A
ATOM   1350  CD1 LEU A 317      -8.820  98.231 -65.299  1.00 33.28      A
ATOM   1351  CD2 LEU A 317     -11.216  98.815 -65.471  1.00 32.46      A
ATOM   1352  C   LEU A 317     -10.212 102.319 -67.224  1.00 35.05      A
ATOM   1353  O   LEU A 317      -9.776 102.871 -68.223  1.00 33.58      A
ATOM   1354  N   ALA A 318     -10.304 102.927 -66.044  1.00 32.34      A
ATOM   1355  CA  ALA A 318      -9.905 104.310 -65.854  1.00 34.07      A
ATOM   1356  CB  ALA A 318     -10.747 104.933 -64.748  1.00 32.53      A
ATOM   1357  C   ALA A 318      -8.410 104.471 -65.543  1.00 35.01      A
ATOM   1358  O   ALA A 318      -7.841 103.700 -64.773  1.00 37.39      A
ATOM   1359  N   PRO A 319      -7.755 105.487 -66.129  1.00 33.94      A
ATOM   1360  CD  PRO A 319      -8.257 106.556 -67.005  1.00 34.01      A
ATOM   1361  CA  PRO A 319      -6.329 105.665 -65.857  1.00 33.57      A
ATOM   1362  CB  PRO A 319      -6.020 107.053 -66.434  1.00 33.33      A
ATOM   1363  CG  PRO A 319      -7.367 107.700 -66.611  1.00 34.75      A
ATOM   1364  C   PRO A 319      -5.924 105.520 -64.404  1.00 34.03      A
ATOM   1365  O   PRO A 319      -5.033 104.739 -64.095  1.00 34.93      A
ATOM   1366  N   GLU A 320      -6.571 106.254 -63.506  1.00 35.74      A
ATOM   1367  CA  GLU A 320      -6.216 106.168 -62.089  1.00 36.67      A
ATOM   1368  CB  GLU A 320      -7.027 107.166 -61.243  1.00 36.20      A
ATOM   1369  CG  GLU A 320      -8.520 106.843 -61.147  1.00 36.13      A
ATOM   1370  CD  GLU A 320      -9.344 107.541 -62.200  1.00 36.06      A
ATOM   1371  OE1 GLU A 320      -8.959 107.535 -63.383  1.00 36.56      A
ATOM   1372  OE2 GLU A 320     -10.390 108.096 -61.839  1.00 35.80      A
ATOM   1373  C   GLU A 320      -6.443 104.740 -61.576  1.00 37.87      A
ATOM   1374  O   GLU A 320      -5.766 104.289 -60.646  1.00 38.06      A
ATOM   1375  N   VAL A 321      -7.399 104.030 -62.169  1.00 36.31      A
ATOM   1376  CA  VAL A 321      -7.638 102.667 -61.755  1.00 36.60      A
ATOM   1377  CB  VAL A 321      -8.908 102.086 -62.396  1.00 36.12      A
ATOM   1378  CG1 VAL A 321      -8.998 100.595 -62.123  1.00 33.41      A
ATOM   1379  CG2 VAL A 321     -10.136 102.787 -61.827  1.00 35.14      A
ATOM   1380  C   VAL A 321      -6.431 101.884 -62.229  1.00 38.65      A
ATOM   1381  O   VAL A 321      -6.037 100.902 -61.605  1.00 41.18      A
ATOM   1382  N   LEU A 322      -5.821 102.335 -63.322  1.00 39.36      A
ATOM   1383  CA  LEU A 322      -4.654 101.649 -63.880  1.00 39.61      A
ATOM   1384  CB  LEU A 322      -4.520 101.940 -65.381  1.00 37.36      A
ATOM   1385  CG  LEU A 322      -5.685 101.511 -66.276  1.00 35.40      A
ATOM   1386  CD1 LEU A 322      -5.399 101.809 -67.755  1.00 32.58      A
ATOM   1387  CD2 LEU A 322      -5.922 100.042 -66.051  1.00 33.55      A
ATOM   1388  C   LEU A 322      -3.348 102.000 -63.186  1.00 40.65      A
ATOM   1389  O   LEU A 322      -2.602 101.124 -62.768  1.00 40.96      A
ATOM   1390  N   GLU A 323      -3.065 103.287 -63.071  1.00 42.76      A
ATOM   1391  CA  GLU A 323      -1.831 103.736 -62.434  1.00 44.83      A
ATOM   1392  CB  GLU A 323      -1.688 105.257 -62.624  1.00 44.50      A
ATOM   1393  CG  GLU A 323      -0.305 105.846 -62.381  1.00 45.98      A
ATOM   1394  CD  GLU A 323      -0.173 107.299 -62.892  1.00 47.67      A
ATOM   1395  OE1 GLU A 323      -1.042 108.160 -62.586  1.00 47.60      A
ATOM   1396  OE2 GLU A 323       0.818 107.592 -63.595  1.00 46.81      A
ATOM   1397  C   GLU A 323      -1.906 103.364 -60.958  1.00 46.00      A
ATOM   1398  O   GLU A 323      -1.192 103.917 -60.140  1.00 46.72      A
ATOM   1399  N   ASP A 324      -2.784 102.417 -60.634  1.00 47.83      A
ATOM   1400  CA  ASP A 324      -2.994 101.950 -59.261  1.00 49.37      A
ATOM   1401  CB  ASP A 324      -1.683 101.529 -58.600  1.00 51.34      A
ATOM   1402  CG  ASP A 324      -0.872 100.577 -59.450  1.00 51.23      A
ATOM   1403  OD1 ASP A 324      -1.174  99.348 -59.467  1.00 49.81      A
ATOM   1404  OD2 ASP A 324       0.073 101.078 -60.093  1.00 50.14      A
ATOM   1405  C   ASP A 324      -3.590 103.048 -58.426  1.00 49.80      A
ATOM   1406  O   ASP A 324      -4.109 102.787 -57.346  1.00 48.34      A
ATOM   1407  N   ASN A 325      -3.480 104.276 -58.923  1.00 52.04      A
ATOM   1408  CA  ASN A 325      -4.002 105.450 -58.234  1.00 56.14      A
ATOM   1409  CB  ASN A 325      -4.011 106.655 -59.169  1.00 58.77      A
ATOM   1410  CG  ASN A 325      -2.976 107.692 -58.789  1.00 60.00      A
ATOM   1411  OD1 ASN A 325      -1.765 107.401 -58.726  1.00 59.63      A
ATOM   1412  ND2 ASN A 325      -3.446 108.917 -58.525  1.00 59.01      A
ATOM   1413  C   ASN A 325      -5.404 105.200 -57.713  1.00 57.52      A
ATOM   1414  O   ASN A 325      -6.342 105.001 -58.480  1.00 56.92      A
ATOM   1415  N   ASP A 326      -5.532 105.214 -56.392  1.00 58.30      A
ATOM   1416  CA  ASP A 326      -6.806 104.958 -55.745  1.00 57.19      A
ATOM   1417  CB  ASP A 326      -6.778 105.439 -54.293  1.00 57.07      A
ATOM   1418  CG  ASP A 326      -7.366 104.422 -53.343  1.00 56.28      A
ATOM   1419  OD1 ASP A 326      -8.436 103.856 -53.675  1.00 54.26      A
ATOM   1420  OD2 ASP A 326      -6.772 104.197 -52.269  1.00 56.03      A
ATOM   1421  C   ASP A 326      -7.923 105.640 -56.496  1.00 55.86      A
ATOM   1422  O   ASP A 326      -7.730 106.702 -57.079  1.00 56.11      A
ATOM   1423  N   TYR A 327      -9.092 105.018 -56.481  1.00 55.34      A
ATOM   1424  CA  TYR A 327     -10.236 105.574 -57.178  1.00 54.96      A
ATOM   1425  CB  TYR A 327     -10.660 104.630 -58.300  1.00 55.94      A
ATOM   1426  CG  TYR A 327     -11.246 103.330 -57.820  1.00 55.51      A
ATOM   1427  CD1 TYR A 327     -12.449 103.299 -57.126  1.00 54.72      A
ATOM   1428  CE1 TYR A 327     -12.989 102.114 -56.698  1.00 56.28      A
ATOM   1429  CD2 TYR A 327     -10.601 102.131 -58.071  1.00 56.68      A
ATOM   1430  CE2 TYR A 327     -11.134 100.933 -57.646  1.00 57.44      A
ATOM   1431  CZ  TYR A 327     -12.326 100.930 -56.958  1.00 57.63      A
ATOM   1432  OH  TYR A 327     -12.835  99.734 -56.501  1.00 59.73      A
ATOM   1433  C   TYR A 327     -11.439 105.889 -56.284  1.00 53.95      A
ATOM   1434  O   TYR A 327     -11.480 105.544 -55.100  1.00 55.45      A
ATOM   1435  N   GLY A 328     -12.422 106.547 -56.875  1.00 50.71      A
ATOM   1436  CA  GLY A 328     -13.612 106.912 -56.141  1.00 48.37      A
ATOM   1437  C   GLY A 328     -14.716 107.059 -57.150  1.00 46.26      A
ATOM   1438  O   GLY A 328     -14.754 106.292 -58.111  1.00 46.78      A
ATOM   1439  N   ARG A 329     -15.591 108.044 -56.966  1.00 41.48      A
ATOM   1440  CA  ARG A 329     -16.682 108.219 -57.903  1.00 37.24      A
ATOM   1441  CB  ARG A 329     -17.587 109.383 -57.513  1.00 37.63      A
ATOM   1442  CG  ARG A 329     -17.764 109.646 -56.057  1.00 36.06      A
ATOM   1443  CD  ARG A 329     -16.844 110.758 -55.629  1.00 35.26      A
ATOM   1444  NE  ARG A 329     -16.817 111.840 -56.601  1.00 33.75      A
ATOM   1445  CZ  ARG A 329     -16.106 112.955 -56.456  1.00 35.19      A
ATOM   1446  NH1 ARG A 329     -15.364 113.145 -55.374  1.00 34.20      A
ATOM   1447  NH2 ARG A 329     -16.121 113.882 -57.400  1.00 36.43      A
ATOM   1448  C   ARG A 329     -16.149 108.487 -59.298  1.00 35.05      A
ATOM   1449  O   ARG A 329     -16.646 107.927 -60.263  1.00 36.56      A
ATOM   1450  N   ALA A 330     -15.136 109.340 -59.393  1.00 31.90      A
ATOM   1451  CA  ALA A 330     -14.550 109.723 -60.669  1.00 30.63      A
ATOM   1452  CB  ALA A 330     -13.257 110.459 -60.441  1.00 30.72      A
ATOM   1453  C   ALA A 330     -14.336 108.644 -61.715  1.00 29.98      A
ATOM   1454  O   ALA A 330     -14.145 108.974 -62.867  1.00 31.64      A
ATOM   1455  N   VAL A 331     -14.342 107.366 -61.352  1.00 29.53      A
ATOM   1456  CA  VAL A 331     -14.169 106.318 -62.367  1.00 27.58      A
ATOM   1457  CB  VAL A 331     -13.489 105.011 -61.808  1.00 26.39      A
ATOM   1458  CG1 VAL A 331     -12.252 105.376 -61.037  1.00 26.09      A
ATOM   1459  CG2 VAL A 331     -14.454 104.199 -60.955  1.00 23.49      A
ATOM   1460  C   VAL A 331     -15.529 105.954 -62.962  1.00 26.82      A
ATOM   1461  O   VAL A 331     -15.608 105.294 -63.999  1.00 28.10      A
ATOM   1462  N   ASP A 332     -16.596 106.380 -62.296  1.00 23.56      A
ATOM   1463  CA  ASP A 332     -17.939 106.120 -62.777  1.00 24.79      A
ATOM   1464  CB  ASP A 332     -18.950 106.312 -61.647  1.00 25.46      A
ATOM   1465  CG  ASP A 332     -19.033 105.123 -60.729  1.00 27.62      A
ATOM   1466  OD1 ASP A 332     -19.285 104.018 -61.215  1.00 30.62      A
ATOM   1467  OD2 ASP A 332     -18.854 105.276 -59.513  1.00 29.68      A
ATOM   1468  C   ASP A 332     -18.221 107.115 -63.897  1.00 25.01      A
ATOM   1469  O   ASP A 332     -18.965 106.854 -64.833  1.00 26.25      A
ATOM   1470  N   TRP A 333     -17.594 108.266 -63.777  1.00 24.60      A
ATOM   1471  CA  TRP A 333     -17.748 109.336 -64.722  1.00 23.25      A
ATOM   1472  CB  TRP A 333     -17.236 110.606 -64.076  1.00 25.29      A
ATOM   1473  CG  TRP A 333     -18.122 111.016 -62.956  1.00 26.30      A
ATOM   1474  CD2 TRP A 333     -19.558 111.047 -62.975  1.00 26.84      A
ATOM   1475  CE2 TRP A 333     -19.979 111.535 -61.730  1.00 27.00      A
ATOM   1476  CE3 TRP A 333     -20.530 110.712 -63.934  1.00 27.23      A
ATOM   1477  CD1 TRP A 333     -17.745 111.465 -61.736  1.00 27.59      A
ATOM   1478  NE1 TRP A 333     -18.854 111.784 -60.988  1.00 29.34      A
ATOM   1479  CZ2 TRP A 333     -21.330 111.698 -61.412  1.00 25.21      A
ATOM   1480  CZ3 TRP A 333     -21.867 110.875 -63.616  1.00 24.16      A
ATOM   1481  CH2 TRP A 333     -22.254 111.366 -62.365  1.00 23.45      A
ATOM   1482  C   TRP A 333     -17.004 109.000 -65.965  1.00 23.53      A
ATOM   1483  O   TRP A 333     -17.494 109.228 -67.063  1.00 23.81      A
ATOM   1484  N   TRP A 334     -15.807 108.452 -65.772  1.00 24.61      A
ATOM   1485  CA  TRP A 334     -14.938 107.993 -66.857  1.00 22.69      A
ATOM   1486  CB  TRP A 334     -13.617 107.483 -66.258  1.00 23.94      A
ATOM   1487  CG  TRP A 334     -12.796 106.588 -67.171  1.00 27.74      A
ATOM   1488  CD2 TRP A 334     -11.743 106.998 -68.049  1.00 28.58      A
ATOM   1489  CE2 TRP A 334     -11.309 105.852 -68.742  1.00 27.50      A
ATOM   1490  CE3 TRP A 334     -11.125 108.229 -68.321  1.00 29.45      A
ATOM   1491  CD1 TRP A 334     -12.945 105.233 -67.366  1.00 24.94      A
ATOM   1492  NE1 TRP A 334     -12.059 104.793 -68.302  1.00 25.22      A
ATOM   1493  CZ2 TRP A 334     -10.288 105.900 -69.686  1.00 28.75      A
ATOM   1494  CZ3 TRP A 334     -10.109 108.274 -69.259  1.00 28.55      A
ATOM   1495  CH2 TRP A 334      -9.703 107.120 -69.930  1.00 29.40      A
ATOM   1496  C   TRP A 334     -15.682 106.872 -67.607  1.00 20.19      A
ATOM   1497  O   TRP A 334     -15.746 106.845 -68.824  1.00 17.98      A
ATOM   1498  N   GLY A 335     -16.265 105.956 -66.855  1.00 18.67      A
ATOM   1499  CA  GLY A 335     -17.004 104.878 -67.467  1.00 20.33      A
ATOM   1500  C   GLY A 335     -18.069 105.391 -68.400  1.00 21.63      A
ATOM   1501  O   GLY A 335     -18.236 104.862 -69.489  1.00 23.51      A
ATOM   1502  N   LEU A 336     -18.787 106.421 -67.963  1.00 23.99      A
ATOM   1503  CA  LEU A 336     -19.863 107.049 -68.726  1.00 24.84      A
ATOM   1504  CB  LEU A 336     -20.535 108.121 -67.873  1.00 24.67      A
ATOM   1505  CG  LEU A 336     -21.839 108.729 -68.394  1.00 25.55      A
ATOM   1506  CD1 LEU A 336     -22.988 107.739 -68.170  1.00 25.24      A
ATOM   1507  CD2 LEU A 336     -22.103 110.052 -67.685  1.00 23.57      A
ATOM   1508  C   LEU A 336     -19.363 107.687 -70.018  1.00 26.87      A
ATOM   1509  O   LEU A 336     -19.949 107.499 -71.078  1.00 27.17      A
ATOM   1510  N   GLY A 337     -18.288 108.458 -69.911  1.00 27.61      A
ATOM   1511  CA  GLY A 337     -17.717 109.106 -71.073  1.00 29.23      A
ATOM   1512  C   GLY A 337     -17.258 108.141 -72.149  1.00 29.61      A
ATOM   1513  O   GLY A 337     -17.309 108.459 -73.331  1.00 30.14      A
ATOM   1514  N   VAL A 338     -16.790 106.966 -71.737  1.00 30.37      A
ATOM   1515  CA  VAL A 338     -16.342 105.942 -72.679  1.00 30.86      A
ATOM   1516  CB  VAL A 338     -15.590 104.784 -71.960  1.00 31.23      A
ATOM   1517  CG1 VAL A 338     -15.493 103.583 -72.862  1.00 29.09      A
ATOM   1518  CG2 VAL A 338     -14.181 105.224 -71.591  1.00 30.70      A
ATOM   1519  C   VAL A 338     -17.579 105.403 -73.372  1.00 30.82      A
ATOM   1520  O   VAL A 338     -17.595 105.235 -74.584  1.00 31.75      A
ATOM   1521  N   VAL A 339     -18.625 105.152 -72.596  1.00 31.86      A
ATOM   1522  CA  VAL A 339     -19.879 104.661 -73.149  1.00 34.51      A
ATOM   1523  CB  VAL A 339     -20.935 104.438 -72.036  1.00 34.77      A
ATOM   1524  CG1 VAL A 339     -22.165 103.763 -72.607  1.00 33.66      A
ATOM   1525  CG2 VAL A 339     -20.354 103.587 -70.938  1.00 34.82      A
ATOM   1526  C   VAL A 339     -20.420 105.697 -74.146  1.00 36.29      A
ATOM   1527  O   VAL A 339     -20.900 105.353 -75.217  1.00 36.95      A
ATOM   1528  N   MET A 340     -20.329 106.972 -73.792  1.00 37.21      A
ATOM   1529  CA  MET A 340     -20.818 108.025 -74.668  1.00 38.32      A
ATOM   1530  CB  MET A 340     -20.970 109.322 -73.907  1.00 37.63      A
ATOM   1531  CG  MET A 340     -22.325 109.906 -74.068  1.00 38.53      A
ATOM   1532  SD  MET A 340     -23.123 109.959 -72.510  1.00 39.47      A
ATOM   1533  CE  MET A 340     -21.792 110.826 -71.582  1.00 38.30      A
ATOM   1534  C   MET A 340     -19.911 108.265 -75.855  1.00 38.66      A
ATOM   1535  O   MET A 340     -20.297 108.919 -76.820  1.00 39.35      A
ATOM   1536  N   TYR A 341     -18.690 107.761 -75.780  1.00 37.91      A
ATOM   1537  CA  TYR A 341     -17.792 107.937 -76.902  1.00 37.35      A
ATOM   1538  CB  TYR A 341     -16.362 107.567 -76.548  1.00 35.13      A
ATOM   1539  CG  TYR A 341     -15.423 107.906 -77.662  1.00 34.49      A
ATOM   1540  CD1 TYR A 341     -15.518 107.270 -78.899  1.00 33.81      A
ATOM   1541  CE1 TYR A 341     -14.680 107.618 -79.950  1.00 35.18      A
ATOM   1542  CD2 TYR A 341     -14.464 108.900 -77.501  1.00 35.70      A
ATOM   1543  CE2 TYR A 341     -13.615 109.261 -78.547  1.00 36.06      A
ATOM   1544  CZ  TYR A 341     -13.726 108.618 -79.768  1.00 35.95      A
ATOM   1545  OH  TYR A 341     -12.888 108.981 -80.797  1.00 36.52      A
ATOM   1546  C   TYR A 341     -18.285 106.987 -77.959  1.00 37.38      A
ATOM   1547  O   TYR A 341     -18.443 107.347 -79.118  1.00 38.53      A
ATOM   1548  N   GLU A 342     -18.531 105.760 -77.532  1.00 35.93      A
ATOM   1549  CA  GLU A 342     -19.002 104.728 -78.416  1.00 35.30      A
ATOM   1550  CB  GLU A 342     -18.995 103.402 -77.648  1.00 36.37      A
ATOM   1551  CG  GLU A 342     -19.528 102.192 -78.390  1.00 38.72      A
ATOM   1552  CD  GLU A 342     -18.825 100.898 -77.973  1.00 42.11      A
ATOM   1553  OE1 GLU A 342     -18.517 100.709 -76.769  1.00 40.90      A
ATOM   1554  OE2 GLU A 342     -18.582 100.058 -78.862  1.00 44.17      A
ATOM   1555  C   GLU A 342     -20.390 105.064 -78.958  1.00 34.62      A
ATOM   1556  O   GLU A 342     -20.609 105.087 -80.167  1.00 33.33      A
ATOM   1557  N   MET A 343     -21.319 105.363 -78.062  1.00 34.80      A
ATOM   1558  CA  MET A 343     -22.686 105.655 -78.459  1.00 33.07      A
ATOM   1559  CB  MET A 343     -23.496 106.155 -77.262  1.00 32.99      A
ATOM   1560  CG  MET A 343     -23.962 105.088 -76.286  1.00 31.45      A
ATOM   1561  SD  MET A 343     -25.158 105.770 -75.085  1.00 34.71      A
ATOM   1562  CE  MET A 343     -26.066 104.347 -74.637  1.00 30.72      A
ATOM   1563  C   MET A 343     -22.823 106.656 -79.593  1.00 33.70      A
ATOM   1564  O   MET A 343     -23.675 106.486 -80.453  1.00 34.72      A
ATOM   1565  N   MET A 344     -21.989 107.693 -79.604  1.00 32.31      A
ATOM   1566  CA  MET A 344     -22.080 108.728 -80.631  1.00 31.25      A
ATOM   1567  CB  MET A 344     -21.996 110.091 -79.960  1.00 30.36      A
ATOM   1568  CG  MET A 344     -22.881 110.196 -78.727  1.00 30.78      A
ATOM   1569  SD  MET A 344     -23.399 111.855 -78.320  1.00 33.40      A
ATOM   1570  CE  MET A 344     -22.242 112.378 -77.081  1.00 27.81      A
ATOM   1571  C   MET A 344     -21.040 108.639 -81.744  1.00 33.24      A
ATOM   1572  O   MET A 344     -21.198 109.244 -82.811  1.00 33.06      A
ATOM   1573  N   CYS A 345     -19.970 107.886 -81.491  1.00 33.58      A
ATOM   1574  CA  CYS A 345     -18.914 107.721 -82.465  1.00 30.35      A
ATOM   1575  CB  CYS A 345     -17.570 108.071 -81.847  1.00 29.51      A
ATOM   1576  SG  CYS A 345     -17.464 109.713 -81.103  1.00 28.81      A
ATOM   1577  C   CYS A 345     -18.890 106.298 -82.982  1.00 31.60      A
ATOM   1578  O   CYS A 345     -17.977 105.926 -83.699  1.00 32.43      A
ATOM   1579  N   GLY A 346     -19.895 105.507 -82.612  1.00 32.93      A
ATOM   1580  CA  GLY A 346     -20.002 104.127 -83.068  1.00 34.64      A
ATOM   1581  C   GLY A 346     -18.800 103.236 -82.826  1.00 37.57      A
ATOM   1582  O   GLY A 346     -18.863 102.007 -82.976  1.00 37.29      A
ATOM   1583  N   ARG A 347     -17.705 103.865 -82.417  1.00 38.88      A
ATOM   1584  CA  ARG A 347     -16.456 103.177 -82.176  1.00 40.60      A
ATOM   1585  CB  ARG A 347     -15.498 103.503 -83.330  1.00 42.28      A
ATOM   1586  CG  ARG A 347     -14.947 104.928 -83.268  1.00 45.81      A
ATOM   1587  CD  ARG A 347     -14.730 105.556 -84.635  1.00 46.25      A
ATOM   1588  NE  ARG A 347     -13.805 106.693 -84.559  1.00 48.33      A
ATOM   1589  CZ  ARG A 347     -13.709 107.659 -85.474  1.00 49.83      A
ATOM   1590  NH1 ARG A 347     -14.493 107.647 -86.544  1.00 48.95      A
ATOM   1591  NH2 ARG A 347     -12.799 108.624 -85.343  1.00 48.33      A
ATOM   1592  C   ARG A 347     -15.868 103.641 -80.843  1.00 40.34      A
ATOM   1593  O   ARG A 347     -16.241 104.695 -80.326  1.00 38.20      A
ATOM   1594  N   LEU A 348     -14.955 102.848 -80.287  1.00 40.05      A
ATOM   1595  CA  LEU A 348     -14.311 103.206 -79.032  1.00 40.55      A
ATOM   1596  CB  LEU A 348     -13.954 101.952 -78.246  1.00 37.02      A
ATOM   1597  CG  LEU A 348     -15.058 101.388 -77.357  1.00 34.76      A
ATOM   1598  CD1 LEU A 348     -14.617 100.083 -76.756  1.00 33.49      A
ATOM   1599  CD2 LEU A 348     -15.381 102.376 -76.264  1.00 33.75      A
ATOM   1600  C   LEU A 348     -13.062 104.017 -79.338  1.00 42.53      A
ATOM   1601  O   LEU A 348     -12.307 103.680 -80.239  1.00 42.44      A
ATOM   1602  N   PRO A 349     -12.817 105.088 -78.572  1.00 45.77      A
ATOM   1603  CD  PRO A 349     -13.370 105.301 -77.223  1.00 45.24      A
ATOM   1604  CA  PRO A 349     -11.639 105.940 -78.801  1.00 49.88      A
ATOM   1605  CB  PRO A 349     -11.524 106.746 -77.497  1.00 48.25      A
ATOM   1606  CG  PRO A 349     -12.201 105.884 -76.485  1.00 46.99      A
ATOM   1607  C   PRO A 349     -10.373 105.153 -79.140  1.00 53.33      A
ATOM   1608  O   PRO A 349      -9.553 105.585 -79.951  1.00 53.67      A
ATOM   1609  N   PHE A 350     -10.228 103.994 -78.507  1.00 57.43      A
ATOM   1610  CA  PHE A 350      -9.094 103.113 -78.736  1.00 61.40      A
ATOM   1611  CB  PHE A 350      -8.243 102.938 -77.470  1.00 60.86      A
ATOM   1612  CG  PHE A 350      -7.579 104.197 -76.986  1.00 59.81      A
ATOM   1613  CD1 PHE A 350      -7.126 104.286 -75.669  1.00 59.25      A
ATOM   1614  CD2 PHE A 350      -7.408 105.285 -77.821  1.00 58.02      A
ATOM   1615  CE1 PHE A 350      -6.525 105.437 -75.197  1.00 57.00      A
ATOM   1616  CE2 PHE A 350      -6.806 106.441 -77.352  1.00 57.83      A
ATOM   1617  CZ  PHE A 350      -6.365 106.514 -76.038  1.00 57.19      A
ATOM   1618  C   PHE A 350      -9.715 101.773 -79.088  1.00 64.90      A
ATOM   1619  O   PHE A 350     -10.342 101.117 -78.229  1.00 64.17      A
ATOM   1620  N   TYR A 351      -9.550 101.386 -80.351  1.00 66.85      A
ATOM   1621  CA  TYR A 351     -10.071 100.123 -80.857  1.00 68.83      A
ATOM   1622  CB  TYR A 351     -11.390 100.355 -81.605  1.00 68.47      A
ATOM   1623  CG  TYR A 351     -11.241 100.959 -82.989  1.00 68.33      A
ATOM   1624  CD1 TYR A 351     -11.138 100.140 -84.116  1.00 68.03      A
ATOM   1625  CE1 TYR A 351     -11.017 100.680 -85.394  1.00 67.30      A
ATOM   1626  CD2 TYR A 351     -11.213 102.346 -83.176  1.00 67.76      A
ATOM   1627  CE2 TYR A 351     -11.091 102.904 -84.454  1.00 66.51      A
ATOM   1628  CZ  TYR A 351     -10.997 102.061 -85.562  1.00 67.80      A
ATOM   1629  OH  TYR A 351     -10.914 102.580 -86.843  1.00 66.85      A
ATOM   1630  C   TYR A 351      -9.016  99.575 -81.804  1.00 70.67      A
ATOM   1631  O   TYR A 351      -8.425 100.338 -82.586  1.00 71.18      A
ATOM   1632  N   ASN A 352      -8.770  98.266 -81.736  1.00 71.80      A
ATOM   1633  CA  ASN A 352      -7.764  97.642 -82.603  1.00 72.00      A
ATOM   1634  CB  ASN A 352      -6.362  97.727 -81.978  1.00 69.26      A
ATOM   1635  CG  ASN A 352      -5.705  99.066 -82.185  1.00 64.92      A
ATOM   1636  OD1 ASN A 352      -5.858  99.696 -83.241  1.00 62.88      A
ATOM   1637  ND2 ASN A 352      -4.948  99.509 -81.180  1.00 62.64      A
ATOM   1638  C   ASN A 352      -7.976  96.188 -82.986  1.00 72.98      A
ATOM   1639  O   ASN A 352      -9.091  95.663 -83.025  1.00 73.91      A
ATOM   1640  N   GLN A 353      -6.838  95.565 -83.269  1.00 73.41      A
ATOM   1641  CA  GLN A 353      -6.731  94.177 -83.662  1.00 73.01      A
ATOM   1642  CB  GLN A 353      -6.023  94.072 -85.024  1.00 72.45      A
ATOM   1643  CG  GLN A 353      -6.593  94.959 -86.145  1.00 72.29      A
ATOM   1644  CD  GLN A 353      -5.589  95.194 -87.289  1.00 71.25      A
ATOM   1645  OE1 GLN A 353      -4.896  94.260 -87.733  1.00 71.23      A
ATOM   1646  NE2 GLN A 353      -5.515  96.442 -87.777  1.00 69.34      A
ATOM   1647  C   GLN A 353      -5.858  93.537 -82.583  1.00 72.33      A
ATOM   1648  O   GLN A 353      -5.051  92.654 -82.879  1.00 73.66      A
ATOM   1649  N   ASP A 354      -6.007  93.999 -81.340  1.00 70.59      A
ATOM   1650  CA  ASP A 354      -5.224  93.461 -80.223  1.00 69.03      A
ATOM   1651  CB  ASP A 354      -3.727  93.585 -80.532  1.00 67.78      A
ATOM   1652  CG  ASP A 354      -3.032  92.236 -80.646  1.00 67.35      A
ATOM   1653  OD1 ASP A 354      -3.608  91.310 -81.264  1.00 67.99      A
ATOM   1654  OD2 ASP A 354      -1.899  92.110 -80.129  1.00 67.47      A
ATOM   1655  C   ASP A 354      -5.517  94.127 -78.875  1.00 68.09      A
ATOM   1656  O   ASP A 354      -5.403  95.351 -78.732  1.00 67.53      A
ATOM   1657  N   HIS A 355      -5.892  93.314 -77.889  1.00 67.65      A
ATOM   1658  CA  HIS A 355      -6.182  93.816 -76.546  1.00 67.60      A
ATOM   1659  CB  HIS A 355      -6.742  92.703 -75.652  1.00 67.55      A
ATOM   1660  CG  HIS A 355      -8.210  92.460 -75.826  1.00 67.24      A
ATOM   1661  CD2 HIS A 355      -9.261  92.746 -75.018  1.00 67.09      A
ATOM   1662  ND1 HIS A 355      -8.745  91.871 -76.954  1.00 67.46      A
ATOM   1663  CE1 HIS A 355     -10.062  91.807 -76.834  1.00 66.78      A
ATOM   1664  NE2 HIS A 355     -10.400  92.330 -75.668  1.00 67.42      A
ATOM   1665  C   HIS A 355      -4.908  94.375 -75.920  1.00 67.46      A
ATOM   1666  O   HIS A 355      -4.875  95.532 -75.501  1.00 67.39      A
ATOM   1667  N   GLU A 356      -3.864  93.547 -75.856  1.00 67.04      A
ATOM   1668  CA  GLU A 356      -2.578  93.967 -75.295  1.00 65.33      A
ATOM   1669  CB  GLU A 356      -1.613  92.765 -75.183  1.00 63.15      A
ATOM   1670  CG  GLU A 356      -2.224  91.511 -74.508  1.00 58.60      A
ATOM   1671  CD  GLU A 356      -1.198  90.420 -74.123  1.00 56.10      A
ATOM   1672  OE1 GLU A 356      -0.308  90.081 -74.937  1.00 52.87      A
ATOM   1673  OE2 GLU A 356      -1.305  89.879 -72.998  1.00 53.91      A
ATOM   1674  C   GLU A 356      -2.007  95.040 -76.234  1.00 64.93      A
ATOM   1675  O   GLU A 356      -1.082  94.783 -77.006  1.00 63.85      A
ATOM   1676  N   ARG A 357      -2.582  96.241 -76.151  1.00 63.08      A
ATOM   1677  CA  ARG A 357      -2.200  97.376 -76.986  1.00 60.83      A
ATOM   1678  CB  ARG A 357      -3.046  97.388 -78.259  1.00 60.63      A
ATOM   1679  CG  ARG A 357      -2.385  96.856 -79.505  1.00 61.39      A
ATOM   1680  CD  ARG A 357      -3.360  96.895 -80.679  1.00 60.19      A
ATOM   1681  NE  ARG A 357      -2.867  96.093 -81.792  1.00 58.45      A
ATOM   1682  CZ  ARG A 357      -1.765  96.376 -82.474  1.00 58.35      A
ATOM   1683  NH1 ARG A 357      -1.054  97.456 -82.147  1.00 57.33      A
ATOM   1684  NH2 ARG A 357      -1.363  95.573 -83.469  1.00 57.73      A
ATOM   1685  C   ARG A 357      -2.440  98.710 -76.297  1.00 60.25      A
ATOM   1686  O   ARG A 357      -1.628  99.633 -76.395  1.00 58.35      A
ATOM   1687  N   LEU A 358      -3.581  98.790 -75.611  1.00 58.90      A
ATOM   1688  CA  LEU A 358      -4.036 100.014 -74.958  1.00 56.98      A
ATOM   1689  CB  LEU A 358      -5.533 100.218 -75.271  1.00 56.75      A
ATOM   1690  CG  LEU A 358      -6.615  99.341 -74.605  1.00 54.50      A
ATOM   1691  CD1 LEU A 358      -7.954  99.621 -75.256  1.00 53.65      A
ATOM   1692  CD2 LEU A 358      -6.270  97.859 -74.722  1.00 52.82      A
ATOM   1693  C   LEU A 358      -3.820 100.168 -73.462  1.00 56.02      A
ATOM   1694  O   LEU A 358      -4.244 101.161 -72.884  1.00 55.19      A
ATOM   1695  N   PHE A 359      -3.162  99.203 -72.835  1.00 56.21      A
ATOM   1696  CA  PHE A 359      -2.913  99.265 -71.389  1.00 55.48      A
ATOM   1697  CB  PHE A 359      -2.473  97.885 -70.871  1.00 58.44      A
ATOM   1698  CG  PHE A 359      -3.595  96.876 -70.784  1.00 60.94      A
ATOM   1699  CD1 PHE A 359      -4.440  96.648 -71.874  1.00 62.04      A
ATOM   1700  CD2 PHE A 359      -3.803  96.151 -69.610  1.00 61.26      A
ATOM   1701  CE1 PHE A 359      -5.482  95.713 -71.793  1.00 62.67      A
ATOM   1702  CE2 PHE A 359      -4.841  95.213 -69.518  1.00 62.59      A
ATOM   1703  CZ  PHE A 359      -5.682  94.993 -70.611  1.00 62.70      A
ATOM   1704  C   PHE A 359      -1.878 100.317 -71.001  1.00 52.84      A
ATOM   1705  O   PHE A 359      -1.333 100.284 -69.900  1.00 51.58      A
ATOM   1706  N   GLU A 360      -1.615 101.234 -71.929  1.00 50.81      A
ATOM   1707  CA  GLU A 360      -0.659 102.329 -71.754  1.00 48.44      A
ATOM   1708  CB  GLU A 360       0.788 101.846 -71.930  1.00 48.67      A
ATOM   1709  CG  GLU A 360       0.945 100.450 -72.495  1.00 48.17      A
ATOM   1710  CD  GLU A 360       1.092 100.454 -73.981  1.00 48.83      A
ATOM   1711  OE1 GLU A 360       0.429  99.636 -74.642  1.00 51.50      A
ATOM   1712  OE2 GLU A 360       1.877 101.271 -74.492  1.00 49.43      A
ATOM   1713  C   GLU A 360      -0.969 103.409 -72.776  1.00 46.64      A
ATOM   1714  O   GLU A 360      -0.224 104.377 -72.931  1.00 46.72      A
ATOM   1715  N   LEU A 361      -2.082 103.205 -73.474  1.00 44.35      A
ATOM   1716  CA  LEU A 361      -2.595 104.126 -74.475  1.00 41.50      A
ATOM   1717  CB  LEU A 361      -3.310 103.345 -75.591  1.00 39.48      A
ATOM   1718  CG  LEU A 361      -2.713 103.296 -77.003  1.00 36.25      A
ATOM   1719  CD1 LEU A 361      -3.603 102.547 -77.958  1.00 33.77      A
ATOM   1720  CD2 LEU A 361      -2.562 104.677 -77.505  1.00 34.78      A
ATOM   1721  C   LEU A 361      -3.596 105.007 -73.725  1.00 41.11      A
ATOM   1722  O   LEU A 361      -3.715 106.194 -73.984  1.00 41.16      A
ATOM   1723  N   ILE A 362      -4.306 104.397 -72.783  1.00 40.61      A
ATOM   1724  CA  ILE A 362      -5.297 105.083 -71.958  1.00 41.06      A
ATOM   1725  CB  ILE A 362      -6.197 104.061 -71.214  1.00 39.14      A
ATOM   1726  CG2 ILE A 362      -7.057 104.764 -70.201  1.00 36.58      A
ATOM   1727  CG1 ILE A 362      -7.049 103.284 -72.213  1.00 36.16      A
ATOM   1728  CD1 ILE A 362      -7.828 102.166 -71.600  1.00 33.30      A
ATOM   1729  C   ILE A 362      -4.643 105.988 -70.908  1.00 42.37      A
ATOM   1730  O   ILE A 362      -5.263 106.927 -70.417  1.00 42.48      A
ATOM   1731  N   LEU A 363      -3.390 105.705 -70.567  1.00 43.15      A
ATOM   1732  CA  LEU A 363      -2.682 106.483 -69.560  1.00 41.88      A
ATOM   1733  CB  LEU A 363      -1.797 105.558 -68.726  1.00 39.50      A
ATOM   1734  CG  LEU A 363      -2.484 104.738 -67.624  1.00 38.79      A
ATOM   1735  CD1 LEU A 363      -1.611 103.558 -67.226  1.00 37.68      A
ATOM   1736  CD2 LEU A 363      -2.779 105.622 -66.417  1.00 37.32      A
ATOM   1737  C   LEU A 363      -1.850 107.642 -70.088  1.00 43.44      A
ATOM   1738  O   LEU A 363      -1.427 108.494 -69.313  1.00 43.50      A
ATOM   1739  N   MET A 364      -1.621 107.688 -71.399  1.00 44.79      A
ATOM   1740  CA  MET A 364      -0.816 108.759 -71.993  1.00 45.39      A
ATOM   1741  CB  MET A 364       0.651 108.325 -72.064  1.00 44.16      A
ATOM   1742  CG  MET A 364       1.254 107.978 -70.722  1.00 42.09      A
ATOM   1743  SD  MET A 364       2.816 107.070 -70.812  1.00 40.78      A
ATOM   1744  CE  MET A 364       2.370 105.550 -70.025  1.00 40.87      A
ATOM   1745  C   MET A 364      -1.252 109.230 -73.383  1.00 46.56      A
ATOM   1746  O   MET A 364      -0.596 110.084 -73.970  1.00 47.17      A
ATOM   1747  N   GLU A 365      -2.338 108.680 -73.919  1.00 46.18      A
ATOM   1748  CA  GLU A 365      -2.794 109.096 -75.242  1.00 46.62      A
ATOM   1749  CB  GLU A 365      -3.069 107.900 -76.142  1.00 45.43      A
ATOM   1750  CG  GLU A 365      -1.974 107.628 -77.148  1.00 45.51      A
ATOM   1751  CD  GLU A 365      -1.858 108.665 -78.259  1.00 43.01      A
ATOM   1752  OE1 GLU A 365      -1.281 109.756 -78.042  1.00 42.64      A
ATOM   1753  OE2 GLU A 365      -2.339 108.369 -79.363  1.00 41.76      A
ATOM   1754  C   GLU A 365      -4.011 109.988 -75.293  1.00 47.27      A
ATOM   1755  O   GLU A 365      -4.920 109.902 -74.474  1.00 47.46      A
ATOM   1756  N   GLU A 366      -4.009 110.828 -76.314  1.00 48.61      A
ATOM   1757  CA  GLU A 366      -5.065 111.778 -76.574  1.00 50.19      A
ATOM   1758  CB  GLU A 366      -4.557 112.821 -77.571  1.00 52.21      A
ATOM   1759  CG  GLU A 366      -3.059 113.108 -77.469  1.00 52.47      A
ATOM   1760  CD  GLU A 366      -2.496 113.737 -78.737  0.00 51.77      A
ATOM   1761  OE1 GLU A 366      -2.503 113.069 -79.789  1.00 50.96      A
ATOM   1762  OE2 GLU A 366      -2.048 114.900 -78.691  1.00 52.02      A
ATOM   1763  C   GLU A 366      -6.262 111.048 -77.177  1.00 50.93      A
ATOM   1764  O   GLU A 366      -6.117 110.270 -78.119  1.00 51.55      A
ATOM   1765  N   ILE A 367      -7.443 111.287 -76.624  1.00 50.06      A
ATOM   1766  CA  ILE A 367      -8.644 110.672 -77.160  1.00 49.58      A
ATOM   1767  CB  ILE A 367      -9.635 110.286 -76.030  1.00 48.32      A
ATOM   1768  CG2 ILE A 367     -11.040 110.168 -76.575  1.00 48.47      A
ATOM   1769  CG1 ILE A 367      -9.184 108.955 -75.405  1.00 48.00      A
ATOM   1770  CD1 ILE A 367      -9.969 108.474 -74.187  1.00 45.21      A
ATOM   1771  C   ILE A 367      -9.239 111.699 -78.124  1.00 49.83      A
ATOM   1772  O   ILE A 367      -9.702 112.767 -77.715  1.00 50.38      A
ATOM   1773  N   ARG A 368      -9.171 111.377 -79.415  1.00 49.10      A
ATOM   1774  CA  ARG A 368      -9.669 112.250 -80.461  1.00 47.08      A
ATOM   1775  CB  ARG A 368      -8.817 112.101 -81.720  1.00 48.41      A
ATOM   1776  CG  ARG A 368      -7.376 112.542 -81.539  1.00 50.42      A
ATOM   1777  CD  ARG A 368      -6.605 112.475 -82.844  0.00 52.02      A
ATOM   1778  NE  ARG A 368      -7.160 113.376 -83.850  0.00 53.60      A
ATOM   1779  CZ  ARG A 368      -6.650 113.543 -85.065  0.00 54.42      A
ATOM   1780  NH1 ARG A 368      -5.568 112.868 -85.430  0.00 54.95      A
ATOM   1781  NH2 ARG A 368      -7.220 114.384 -85.916  0.00 54.95      A
ATOM   1782  C   ARG A 368     -11.112 111.935 -80.780  1.00 45.04      A
ATOM   1783  O   ARG A 368     -11.563 110.812 -80.597  1.00 43.92      A
ATOM   1784  N   PHE A 369     -11.828 112.946 -81.262  1.00 44.17      A
ATOM   1785  CA  PHE A 369     -13.237 112.822 -81.616  1.00 42.41      A
ATOM   1786  CB  PHE A 369     -14.062 113.787 -80.758  1.00 41.47      A
ATOM   1787  CG  PHE A 369     -13.627 113.835 -79.325  1.00 41.31      A
ATOM   1788  CD1 PHE A 369     -14.081 112.893 -78.408  1.00 40.46      A
ATOM   1789  CD2 PHE A 369     -12.694 114.773 -78.905  1.00 40.29      A
ATOM   1790  CE1 PHE A 369     -13.604 112.890 -77.105  1.00 39.25      A
ATOM   1791  CE2 PHE A 369     -12.213 114.770 -77.597  1.00 38.36      A
ATOM   1792  CZ  PHE A 369     -12.666 113.834 -76.705  1.00 38.31      A
ATOM   1793  C   PHE A 369     -13.447 113.156 -83.097  1.00 42.29      A
ATOM   1794  O   PHE A 369     -12.685 113.916 -83.701  1.00 42.06      A
ATOM   1795  N   PRO A 370     -14.475 112.571 -83.713  1.00 42.63      A
ATOM   1796  CD  PRO A 370     -15.369 111.488 -83.269  1.00 41.99      A
ATOM   1797  CA  PRO A 370     -14.689 112.892 -85.120  1.00 43.64      A
ATOM   1798  CB  PRO A 370     -15.960 112.126 -85.447  1.00 42.72      A
ATOM   1799  CG  PRO A 370     -15.832 110.907 -84.576  1.00 42.44      A
ATOM   1800  C   PRO A 370     -14.878 114.395 -85.258  1.00 45.92      A
ATOM   1801  O   PRO A 370     -14.827 115.127 -84.277  1.00 45.82      A
ATOM   1802  N   ARG A 371     -15.083 114.861 -86.481  1.00 49.54      A
ATOM   1803  CA  ARG A 371     -15.319 116.282 -86.712  1.00 50.65      A
ATOM   1804  CB  ARG A 371     -14.985 116.649 -88.161  1.00 51.72      A
ATOM   1805  CG  ARG A 371     -14.061 115.656 -88.873  1.00 52.39      A
ATOM   1806  CD  ARG A 371     -13.701 116.170 -90.271  1.00 54.02      A
ATOM   1807  NE  ARG A 371     -13.275 115.105 -91.175  1.00 54.49      A
ATOM   1808  CZ  ARG A 371     -14.101 114.351 -91.903  1.00 53.61      A
ATOM   1809  NH1 ARG A 371     -15.420 114.539 -91.850  1.00 52.26      A
ATOM   1810  NH2 ARG A 371     -13.600 113.398 -92.679  1.00 52.07      A
ATOM   1811  C   ARG A 371     -16.817 116.447 -86.456  1.00 51.39      A
ATOM   1812  O   ARG A 371     -17.257 117.411 -85.828  1.00 51.37      A
ATOM   1813  N   THR A 372     -17.570 115.459 -86.941  1.00 50.88      A
ATOM   1814  CA  THR A 372     -19.023 115.356 -86.818  1.00 50.83      A
ATOM   1815  CB  THR A 372     -19.507 114.071 -87.438  1.00 50.23      A
ATOM   1816  OG1 THR A 372     -18.401 113.414 -88.068  1.00 49.03      A
ATOM   1817  CG2 THR A 372     -20.627 114.346 -88.417  1.00 49.67      A
ATOM   1818  C   THR A 372     -19.545 115.311 -85.382  1.00 51.79      A
ATOM   1819  O   THR A 372     -20.655 114.818 -85.136  1.00 51.82      A
ATOM   1820  N   LEU A 373     -18.753 115.791 -84.434  1.00 50.84      A
ATOM   1821  CA  LEU A 373     -19.169 115.762 -83.047  1.00 48.92      A
ATOM   1822  CB  LEU A 373     -18.029 115.247 -82.166  1.00 47.97      A
ATOM   1823  CG  LEU A 373     -18.446 114.519 -80.889  1.00 46.19      A
ATOM   1824  CD1 LEU A 373     -19.127 113.208 -81.242  1.00 45.21      A
ATOM   1825  CD2 LEU A 373     -17.224 114.266 -80.038  1.00 47.17      A
ATOM   1826  C   LEU A 373     -19.540 117.166 -82.647  1.00 48.09      A
ATOM   1827  O   LEU A 373     -18.676 118.040 -82.602  1.00 48.56      A
ATOM   1828  N   SER A 374     -20.823 117.379 -82.367  1.00 47.93      A
ATOM   1829  CA  SER A 374     -21.308 118.691 -81.967  1.00 49.03      A
ATOM   1830  CB  SER A 374     -22.617 118.581 -81.193  1.00 47.65      A
ATOM   1831  OG  SER A 374     -22.382 118.167 -79.858  1.00 46.63      A
ATOM   1832  C   SER A 374     -20.268 119.332 -81.073  1.00 50.48      A
ATOM   1833  O   SER A 374     -19.558 118.647 -80.341  1.00 50.96      A
ATOM   1834  N   PRO A 375     -20.152 120.662 -81.130  1.00 51.38      A
ATOM   1835  CD  PRO A 375     -20.942 121.628 -81.915  1.00 50.30      A
ATOM   1836  CA  PRO A 375     -19.165 121.337 -80.284  1.00 51.78      A
ATOM   1837  CB  PRO A 375     -19.373 122.815 -80.622  1.00 51.95      A
ATOM   1838  CG  PRO A 375     -20.824 122.876 -81.081  1.00 51.37      A
ATOM   1839  C   PRO A 375     -19.372 121.021 -78.804  1.00 51.12      A
ATOM   1840  O   PRO A 375     -18.418 120.716 -78.087  1.00 50.68      A
ATOM   1841  N   GLU A 376     -20.622 121.077 -78.355  1.00 50.44      A
ATOM   1842  CA  GLU A 376     -20.940 120.796 -76.959  1.00 50.98      A
ATOM   1843  CB  GLU A 376     -22.413 121.107 -76.682  1.00 51.55      A
ATOM   1844  CG  GLU A 376     -22.744 122.572 -76.933  1.00 56.21      A
ATOM   1845  CD  GLU A 376     -24.226 122.900 -76.787  1.00 57.71      A
ATOM   1846  OE1 GLU A 376     -25.057 122.171 -77.405  1.00 58.41      A
ATOM   1847  OE2 GLU A 376     -24.554 123.889 -76.069  1.00 57.40      A
ATOM   1848  C   GLU A 376     -20.611 119.359 -76.571  1.00 50.65      A
ATOM   1849  O   GLU A 376     -19.955 119.130 -75.555  1.00 50.30      A
ATOM   1850  N   ALA A 377     -21.047 118.399 -77.388  1.00 50.04      A
ATOM   1851  CA  ALA A 377     -20.799 116.978 -77.131  1.00 49.23      A
ATOM   1852  CB  ALA A 377     -21.682 116.138 -78.033  1.00 49.05      A
ATOM   1853  C   ALA A 377     -19.323 116.557 -77.285  1.00 49.02      A
ATOM   1854  O   ALA A 377     -18.966 115.396 -77.094  1.00 47.67      A
ATOM   1855  N   LYS A 378     -18.470 117.511 -77.630  1.00 49.27      A
ATOM   1856  CA  LYS A 378     -17.048 117.247 -77.785  1.00 49.40      A
ATOM   1857  CB  LYS A 378     -16.505 117.963 -79.026  1.00 50.09      A
ATOM   1858  CG  LYS A 378     -15.056 117.632 -79.344  1.00 51.44      A
ATOM   1859  CD  LYS A 378     -14.620 118.251 -80.660  1.00 52.50      A
ATOM   1860  CE  LYS A 378     -13.164 117.926 -80.974  1.00 52.00      A
ATOM   1861  NZ  LYS A 378     -12.726 118.550 -82.250  1.00 49.98      A
ATOM   1862  C   LYS A 378     -16.380 117.777 -76.528  1.00 48.68      A
ATOM   1863  O   LYS A 378     -15.265 117.393 -76.185  1.00 48.48      A
ATOM   1864  N   SER A 379     -17.092 118.670 -75.847  1.00 48.49      A
ATOM   1865  CA  SER A 379     -16.625 119.267 -74.599  1.00 46.75      A
ATOM   1866  CB  SER A 379     -17.388 120.554 -74.309  1.00 44.14      A
ATOM   1867  OG  SER A 379     -16.817 121.223 -73.209  1.00 39.06      A
ATOM   1868  C   SER A 379     -16.911 118.249 -73.505  1.00 46.36      A
ATOM   1869  O   SER A 379     -16.113 118.060 -72.580  1.00 44.88      A
ATOM   1870  N   LEU A 380     -18.066 117.597 -73.635  1.00 45.53      A
ATOM   1871  CA  LEU A 380     -18.493 116.565 -72.706  1.00 44.33      A
ATOM   1872  CB  LEU A 380     -19.820 115.966 -73.162  1.00 42.39      A
ATOM   1873  CG  LEU A 380     -20.356 114.907 -72.204  1.00 41.20      A
ATOM   1874  CD1 LEU A 380     -20.698 115.566 -70.863  1.00 39.88      A
ATOM   1875  CD2 LEU A 380     -21.565 114.222 -72.809  1.00 40.47      A
ATOM   1876  C   LEU A 380     -17.449 115.460 -72.664  1.00 44.77      A
ATOM   1877  O   LEU A 380     -16.691 115.337 -71.701  1.00 44.52      A
ATOM   1878  N   LEU A 381     -17.433 114.658 -73.729  1.00 44.80      A
ATOM   1879  CA  LEU A 381     -16.505 113.533 -73.883  1.00 44.13      A
ATOM   1880  CB  LEU A 381     -16.516 113.052 -75.336  1.00 43.54      A
ATOM   1881  CG  LEU A 381     -17.851 112.475 -75.809  1.00 44.44      A
ATOM   1882  CD1 LEU A 381     -17.940 112.490 -77.315  1.00 42.79      A
ATOM   1883  CD2 LEU A 381     -17.999 111.072 -75.263  1.00 45.30      A
ATOM   1884  C   LEU A 381     -15.081 113.881 -73.476  1.00 43.00      A
ATOM   1885  O   LEU A 381     -14.385 113.081 -72.865  1.00 42.58      A
ATOM   1886  N   ALA A 382     -14.651 115.083 -73.817  1.00 42.31      A
ATOM   1887  CA  ALA A 382     -13.312 115.504 -73.483  1.00 41.97      A
ATOM   1888  CB  ALA A 382     -12.993 116.797 -74.195  1.00 42.13      A
ATOM   1889  C   ALA A 382     -13.168 115.683 -71.985  1.00 42.03      A
ATOM   1890  O   ALA A 382     -12.075 115.557 -71.449  1.00 42.73      A
ATOM   1891  N   GLY A 383     -14.278 115.975 -71.314  1.00 42.56      A
ATOM   1892  CA  GLY A 383     -14.254 116.199 -69.876  1.00 41.18      A
ATOM   1893  C   GLY A 383     -14.493 114.964 -69.032  1.00 39.86      A
ATOM   1894  O   GLY A 383     -13.974 114.861 -67.920  1.00 37.66      A
ATOM   1895  N   LEU A 384     -15.299 114.042 -69.556  1.00 38.27      A
ATOM   1896  CA  LEU A 384     -15.593 112.799 -68.866  1.00 38.05      A
ATOM   1897  CB  LEU A 384     -16.868 112.163 -69.410  1.00 36.40      A
ATOM   1898  CG  LEU A 384     -18.208 112.776 -68.988  1.00 36.16      A
ATOM   1899  CD1 LEU A 384     -19.354 112.028 -69.666  1.00 35.25      A
ATOM   1900  CD2 LEU A 384     -18.353 112.711 -67.471  1.00 33.07      A
ATOM   1901  C   LEU A 384     -14.435 111.837 -69.053  1.00 38.84      A
ATOM   1902  O   LEU A 384     -14.378 110.793 -68.413  1.00 41.26      A
ATOM   1903  N   LEU A 385     -13.507 112.199 -69.933  1.00 38.54      A
ATOM   1904  CA  LEU A 385     -12.338 111.375 -70.213  1.00 37.80      A
ATOM   1905  CB  LEU A 385     -12.260 111.037 -71.699  1.00 34.89      A
ATOM   1906  CG  LEU A 385     -13.354 110.156 -72.283  1.00 34.69      A
ATOM   1907  CD1 LEU A 385     -13.139 110.037 -73.769  1.00 36.09      A
ATOM   1908  CD2 LEU A 385     -13.327 108.785 -71.646  1.00 35.52      A
ATOM   1909  C   LEU A 385     -11.024 112.015 -69.797  1.00 39.02      A
ATOM   1910  O   LEU A 385      -9.970 111.437 -70.031  1.00 39.50      A
ATOM   1911  N   LYS A 386     -11.068 113.204 -69.199  1.00 41.43      A
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ATOM   1915  CD  LYS A 386     -10.054 117.685 -68.694  1.00 48.93      A
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ATOM   1917  NZ  LYS A 386     -11.811 119.053 -69.985  1.00 47.77      A
ATOM   1918  C   LYS A 386      -9.158 112.902 -67.815  1.00 42.73      A
ATOM   1919  O   LYS A 386      -9.711 112.575 -66.768  1.00 42.71      A
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ATOM   1921  CA  LYS A 387      -7.199 111.491 -67.414  1.00 43.21      A
ATOM   1922  CB  LYS A 387      -5.786 111.387 -67.975  1.00 43.49      A
ATOM   1923  CG  LYS A 387      -5.747 111.162 -69.476  1.00 41.60      A
ATOM   1924  CD  LYS A 387      -6.243 109.800 -69.888  1.00 40.78      A
ATOM   1925  CE  LYS A 387      -6.094 109.644 -71.390  1.00 41.72      A
ATOM   1926  NZ  LYS A 387      -4.809 110.242 -71.861  1.00 38.93      A
ATOM   1927  C   LYS A 387      -7.141 111.766 -65.922  1.00 43.35      A
ATOM   1928  O   LYS A 387      -7.398 110.867 -65.123  1.00 44.75      A
ATOM   1929  N   ASP A 388      -6.789 112.989 -65.540  1.00 43.54      A
ATOM   1930  CA  ASP A 388      -6.726 113.335 -64.125  1.00 44.15      A
ATOM   1931  CB  ASP A 388      -6.209 114.757 -63.951  1.00 43.62      A
ATOM   1932  CG  ASP A 388      -5.635 115.005 -62.576  1.00 43.61      A
ATOM   1933  OD1 ASP A 388      -6.302 114.690 -61.570  1.00 42.68      A
ATOM   1934  OD2 ASP A 388      -4.507 115.530 -62.505  1.00 44.42      A
ATOM   1935  C   ASP A 388      -8.155 113.247 -63.614  1.00 45.46      A
ATOM   1936  O   ASP A 388      -9.056 113.825 -64.212  1.00 46.61      A
ATOM   1937  N   PRO A 389      -8.391 112.531 -62.500  1.00 46.10      A
ATOM   1938  CD  PRO A 389      -7.468 111.951 -61.506  1.00 44.92      A
ATOM   1939  CA  PRO A 389      -9.767 112.448 -62.023  1.00 46.39      A
ATOM   1940  CB  PRO A 389      -9.688 111.364 -60.965  1.00 44.37      A
ATOM   1941  CG  PRO A 389      -8.381 111.657 -60.336  1.00 45.26      A
ATOM   1942  C   PRO A 389     -10.209 113.783 -61.460  1.00 47.88      A
ATOM   1943  O   PRO A 389     -11.277 114.278 -61.799  1.00 48.62      A
ATOM   1944  N   LYS A 390      -9.365 114.368 -60.617  1.00 48.64      A
ATOM   1945  CA  LYS A 390      -9.655 115.649 -59.991  1.00 49.76      A
ATOM   1946  CB  LYS A 390      -8.406 116.176 -59.279  1.00 51.91      A
ATOM   1947  CG  LYS A 390      -8.097 115.471 -57.957  1.00 51.28      A
ATOM   1948  CD  LYS A 390      -6.665 115.718 -57.521  1.00 51.94      A
ATOM   1949  CE  LYS A 390      -6.346 114.994 -56.220  1.00 52.72      A
ATOM   1950  NZ  LYS A 390      -4.869 114.972 -55.948  1.00 52.27      A
ATOM   1951  C   LYS A 390     -10.136 116.661 -61.010  1.00 50.10      A
ATOM   1952  O   LYS A 390     -10.845 117.610 -60.674  1.00 50.03      A
ATOM   1953  N   GLN A 391      -9.756 116.441 -62.262  1.00 50.17      A
ATOM   1954  CA  GLN A 391     -10.136 117.324 -63.354  1.00 49.69      A
ATOM   1955  CB  GLN A 391      -8.929 117.548 -64.261  1.00 49.67      A
ATOM   1956  CG  GLN A 391      -8.031 118.674 -63.801  0.00 49.20      A
ATOM   1957  CD  GLN A 391      -6.719 118.695 -64.543  0.00 48.71      A
ATOM   1958  OE1 GLN A 391      -6.678 118.462 -65.758  1.00 47.00      A
ATOM   1959  NE2 GLN A 391      -5.634 118.984 -63.821  1.00 48.83      A
ATOM   1960  C   GLN A 391     -11.332 116.834 -64.176  1.00 49.45      A
ATOM   1961  O   GLN A 391     -12.016 117.630 -64.820  1.00 50.24      A
ATOM   1962  N   ARG A 392     -11.589 115.530 -64.138  1.00 48.09      A
ATOM   1963  CA  ARG A 392     -12.695 114.929 -64.878  1.00 47.20      A
ATOM   1964  CB  ARG A 392     -12.757 113.441 -64.539  1.00 46.04      A
ATOM   1965  CG  ARG A 392     -13.458 112.560 -65.561  1.00 45.97      A
ATOM   1966  CD  ARG A 392     -13.185 111.099 -65.259  1.00 44.98      A
ATOM   1967  NE  ARG A 392     -11.764 110.884 -64.995  1.00 44.47      A
ATOM   1968  CZ  ARG A 392     -11.241 109.756 -64.527  1.00 43.95      A
ATOM   1969  NH1 ARG A 392     -12.014 108.717 -64.266  1.00 43.76      A
ATOM   1970  NH2 ARG A 392      -9.939 109.671 -64.311  1.00 43.88      A
ATOM   1971  C   ARG A 392     -14.026 115.606 -64.538  1.00 46.76      A
ATOM   1972  O   ARG A 392     -14.095 116.386 -63.588  1.00 47.44      A
ATOM   1973  N   LEU A 393     -15.070 115.332 -65.328  1.00 46.23      A
ATOM   1974  CA  LEU A 393     -16.414 115.883 -65.074  1.00 44.99      A
ATOM   1975  CB  LEU A 393     -17.281 115.834 -66.326  1.00 43.19      A
ATOM   1976  CG  LEU A 393     -17.276 117.067 -67.208  1.00 41.49      A
ATOM   1977  CD1 LEU A 393     -18.281 116.891 -68.328  1.00 40.13      A
ATOM   1978  CD2 LEU A 393     -17.620 118.270 -66.361  1.00 42.02      A
ATOM   1979  C   LEU A 393     -17.080 115.042 -63.994  1.00 45.79      A
ATOM   1980  O   LEU A 393     -17.734 114.046 -64.276  1.00 45.67      A
ATOM   1981  N   GLY A 394     -16.920 115.468 -62.753  1.00 46.54      A
ATOM   1982  CA  GLY A 394     -17.449 114.716 -61.639  1.00 46.91      A
ATOM   1983  C   GLY A 394     -16.221 114.425 -60.803  1.00 47.02      A
ATOM   1984  O   GLY A 394     -16.155 113.465 -60.048  1.00 46.57      A
ATOM   1985  N   GLY A 395     -15.219 115.270 -60.988  1.00 47.22      A
ATOM   1986  CA  GLY A 395     -13.994 115.139 -60.241  1.00 49.50      A
ATOM   1987  C   GLY A 395     -14.081 116.170 -59.144  1.00 50.85      A
ATOM   1988  O   GLY A 395     -13.344 116.118 -58.156  1.00 53.00      A
ATOM   1989  N   GLY A 396     -15.000 117.113 -59.329  1.00 50.83      A
ATOM   1990  CA  GLY A 396     -15.201 118.162 -58.349  1.00 50.44      A
ATOM   1991  C   GLY A 396     -16.000 117.677 -57.153  1.00 50.19      A
ATOM   1992  O   GLY A 396     -16.692 116.656 -57.235  1.00 50.51      A
ATOM   1993  N   PRO A 397     -15.937 118.405 -56.026  1.00 49.00      A
ATOM   1994  CD  PRO A 397     -15.287 119.722 -55.909  0.00 48.69      A
ATOM   1995  CA  PRO A 397     -16.645 118.071 -54.788  1.00 48.22      A
ATOM   1996  CB  PRO A 397     -16.269 119.224 -53.860  1.00 47.31      A
ATOM   1997  CG  PRO A 397     -16.083 120.366 -54.804  0.00 48.31      A
ATOM   1998  C   PRO A 397     -18.159 117.906 -54.938  1.00 47.36      A
ATOM   1999  O   PRO A 397     -18.786 117.199 -54.149  1.00 47.61      A
ATOM   2000  N   SER A 398     -18.731 118.545 -55.961  1.00 45.23      A
ATOM   2001  CA  SER A 398     -20.169 118.495 -56.227  1.00 42.61      A
ATOM   2002  CB  SER A 398     -20.608 119.771 -56.919  1.00 43.28      A
ATOM   2003  OG  SER A 398     -19.939 119.905 -58.155  1.00 44.50      A
ATOM   2004  C   SER A 398     -20.621 117.311 -57.071  1.00 41.14      A
ATOM   2005  O   SER A 398     -21.785 117.227 -57.439  1.00 39.80      A
ATOM   2006  N   ASP A 399     -19.695 116.410 -57.386  1.00 39.71      A
ATOM   2007  CA  ASP A 399     -19.991 115.210 -58.166  1.00 38.56      A
ATOM   2008  CB  ASP A 399     -20.703 114.168 -57.286  1.00 38.01      A
ATOM   2009  CG  ASP A 399     -20.402 112.733 -57.711  1.00 38.48      A
ATOM   2010  OD1 ASP A 399     -21.315 112.038 -58.193  1.00 38.28      A
ATOM   2011  OD2 ASP A 399     -19.244 112.289 -57.560  1.00 38.15      A
ATOM   2012  C   ASP A 399     -20.799 115.446 -59.446  1.00 37.24      A
ATOM   2013  O   ASP A 399     -20.451 116.293 -60.249  1.00 37.13      A
ATOM   2014  N   ALA A 400     -21.878 114.699 -59.629  1.00 34.67      A
ATOM   2015  CA  ALA A 400     -22.684 114.804 -60.837  1.00 35.08      A
ATOM   2016  CB  ALA A 400     -23.905 113.910 -60.709  1.00 33.43      A
ATOM   2017  C   ALA A 400     -23.106 116.209 -61.287  1.00 36.56      A
ATOM   2018  O   ALA A 400     -23.312 116.444 -62.480  1.00 36.63      A
ATOM   2019  N   LYS A 401     -23.234 117.142 -60.348  1.00 35.88      A
ATOM   2020  CA  LYS A 401     -23.645 118.494 -60.698  1.00 34.95      A
ATOM   2021  CB  LYS A 401     -23.628 119.397 -59.472  1.00 32.50      A
ATOM   2022  CG  LYS A 401     -24.708 119.078 -58.484  1.00 31.43      A
ATOM   2023  CD  LYS A 401     -24.507 119.886 -57.246  1.00 28.22      A
ATOM   2024  CE  LYS A 401     -25.278 119.318 -56.089  1.00 27.81      A
ATOM   2025  NZ  LYS A 401     -24.727 119.867 -54.830  1.00 25.14      A
ATOM   2026  C   LYS A 401     -22.791 119.106 -61.785  1.00 34.81      A
ATOM   2027  O   LYS A 401     -23.160 120.125 -62.363  1.00 36.29      A
ATOM   2028  N   GLU A 402     -21.650 118.492 -62.063  1.00 34.06      A
ATOM   2029  CA  GLU A 402     -20.768 118.993 -63.104  1.00 35.31      A
ATOM   2030  CB  GLU A 402     -19.320 118.574 -62.844  1.00 35.15      A
ATOM   2031  CG  GLU A 402     -18.942 118.522 -61.390  1.00 35.78      A
ATOM   2032  CD  GLU A 402     -17.607 119.159 -61.097  1.00 36.09      A
ATOM   2033  OE1 GLU A 402     -16.573 118.719 -61.635  1.00 35.51      A
ATOM   2034  OE2 GLU A 402     -17.594 120.114 -60.302  1.00 37.27      A
ATOM   2035  C   GLU A 402     -21.225 118.403 -64.425  1.00 36.16      A
ATOM   2036  O   GLU A 402     -21.097 119.024 -65.472  1.00 37.83      A
ATOM   2037  N   VAL A 403     -21.775 117.196 -64.351  1.00 36.13      A
ATOM   2038  CA  VAL A 403     -22.243 116.465 -65.520  1.00 35.96      A
ATOM   2039  CB  VAL A 403     -22.195 114.948 -65.240  1.00 32.70      A
ATOM   2040  CG1 VAL A 403     -22.532 114.164 -66.468  1.00 30.74      A
ATOM   2041  CG2 VAL A 403     -20.826 114.569 -64.768  1.00 32.27      A
ATOM   2042  C   VAL A 403     -23.652 116.873 -65.932  1.00 38.49      A
ATOM   2043  O   VAL A 403     -23.971 116.923 -67.122  1.00 40.23      A
ATOM   2044  N   MET A 404     -24.482 117.180 -64.938  1.00 40.98      A
ATOM   2045  CA  MET A 404     -25.873 117.589 -65.145  1.00 40.56      A
ATOM   2046  CB  MET A 404     -26.629 117.556 -63.825  1.00 38.94      A
ATOM   2047  CG  MET A 404     -26.923 116.169 -63.340  1.00 38.99      A
ATOM   2048  SD  MET A 404     -27.808 116.211 -61.823  1.00 36.34      A
ATOM   2049  CE  MET A 404     -26.589 116.901 -60.805  1.00 37.24      A
ATOM   2050  C   MET A 404     -26.001 118.974 -65.720  1.00 41.72      A
ATOM   2051  O   MET A 404     -26.781 119.205 -66.635  1.00 42.27      A
ATOM   2052  N   GLU A 405     -25.240 119.900 -65.160  1.00 43.19      A
ATOM   2053  CA  GLU A 405     -25.278 121.277 -65.608  1.00 45.78      A
ATOM   2054  CB  GLU A 405     -25.012 122.207 -64.425  1.00 46.91      A
ATOM   2055  CG  GLU A 405     -26.226 122.431 -63.550  1.00 48.97      A
ATOM   2056  CD  GLU A 405     -25.867 122.541 -62.086  1.00 48.81      A
ATOM   2057  OE1 GLU A 405     -24.936 123.307 -61.764  1.00 47.03      A
ATOM   2058  OE2 GLU A 405     -26.521 121.858 -61.261  1.00 50.16      A
ATOM   2059  C   GLU A 405     -24.292 121.563 -66.726  1.00 46.65      A
ATOM   2060  O   GLU A 405     -24.001 122.724 -67.019  1.00 47.70      A
ATOM   2061  N   HIS A 406     -23.779 120.510 -67.353  1.00 46.55      A
ATOM   2062  CA  HIS A 406     -22.834 120.687 -68.448  1.00 46.72      A
ATOM   2063  CB  HIS A 406     -22.058 119.398 -68.737  1.00 44.99      A
ATOM   2064  CG  HIS A 406     -21.113 119.517 -69.895  1.00 42.90      A
ATOM   2065  CD2 HIS A 406     -19.763 119.607 -69.940  1.00 41.46      A
ATOM   2066  ND1 HIS A 406     -21.543 119.590 -71.203  1.00 41.37      A
ATOM   2067  CE1 HIS A 406     -20.500 119.720 -72.002  1.00 41.87      A
ATOM   2068  NE2 HIS A 406     -19.408 119.733 -71.261  1.00 42.52      A
ATOM   2069  C   HIS A 406     -23.583 121.111 -69.695  1.00 46.62      A
ATOM   2070  O   HIS A 406     -24.686 120.636 -69.949  1.00 46.24      A
ATOM   2071  N   ARG A 407     -22.967 122.006 -70.463  1.00 47.11      A
ATOM   2072  CA  ARG A 407     -23.545 122.528 -71.697  1.00 47.66      A
ATOM   2073  CB  ARG A 407     -22.448 123.141 -72.580  1.00 49.51      A
ATOM   2074  CG  ARG A 407     -21.572 124.152 -71.875  1.00 52.53      A
ATOM   2075  CD  ARG A 407     -22.414 125.173 -71.129  1.00 53.78      A
ATOM   2076  NE  ARG A 407     -21.612 126.235 -70.527  1.00 55.27      A
ATOM   2077  CZ  ARG A 407     -20.951 127.167 -71.217  1.00 55.91      A
ATOM   2078  NH1 ARG A 407     -20.980 127.175 -72.551  1.00 55.67      A
ATOM   2079  NH2 ARG A 407     -20.283 128.118 -70.568  1.00 56.67      A
ATOM   2080  C   ARG A 407     -24.275 121.459 -72.492  1.00 45.82      A
ATOM   2081  O   ARG A 407     -25.354 121.696 -73.032  1.00 44.38      A
ATOM   2082  N   PHE A 408     -23.673 120.281 -72.569  1.00 44.29      A
ATOM   2083  CA  PHE A 408     -24.280 119.203 -73.315  1.00 42.94      A
ATOM   2084  CB  PHE A 408     -23.402 117.949 -73.288  1.00 41.05      A
ATOM   2085  CG  PHE A 408     -23.975 116.812 -74.078  1.00 39.45      A
ATOM   2086  CD1 PHE A 408     -23.995 116.858 -75.461  1.00 37.39      A
ATOM   2087  CD2 PHE A 408     -24.567 115.725 -73.432  1.00 38.00      A
ATOM   2088  CE1 PHE A 408     -24.600 115.842 -76.189  1.00 36.63      A
ATOM   2089  CE2 PHE A 408     -25.174 114.705 -74.153  1.00 36.63      A
ATOM   2090  CZ  PHE A 408     -25.191 114.763 -75.536  1.00 35.56      A
ATOM   2091  C   PHE A 408     -25.636 118.899 -72.723  1.00 42.17      A
ATOM   2092  O   PHE A 408     -26.639 118.901 -73.418  1.00 43.14      A
ATOM   2093  N   PHE A 409     -25.665 118.647 -71.428  1.00 41.88      A
ATOM   2094  CA  PHE A 409     -26.913 118.345 -70.761  1.00 41.98      A
ATOM   2095  CB  PHE A 409     -26.622 117.576 -69.481  1.00 39.76      A
ATOM   2096  CG  PHE A 409     -26.320 116.133 -69.714  1.00 37.85      A
ATOM   2097  CD1 PHE A 409     -27.350 115.243 -70.033  1.00 36.86      A
ATOM   2098  CD2 PHE A 409     -25.015 115.664 -69.644  1.00 35.28      A
ATOM   2099  CE1 PHE A 409     -27.090 113.911 -70.279  1.00 35.98      A
ATOM   2100  CE2 PHE A 409     -24.735 114.334 -69.888  1.00 35.27      A
ATOM   2101  CZ  PHE A 409     -25.776 113.448 -70.208  1.00 35.85      A
ATOM   2102  C   PHE A 409     -27.770 119.579 -70.475  1.00 42.86      A
ATOM   2103  O   PHE A 409     -28.807 119.478 -69.837  1.00 43.83      A
ATOM   2104  N   LEU A 410     -27.330 120.733 -70.962  1.00 43.73      A
ATOM   2105  CA  LEU A 410     -28.047 121.994 -70.801  1.00 44.49      A
ATOM   2106  CB  LEU A 410     -27.252 123.123 -71.496  1.00 45.19      A
ATOM   2107  CG  LEU A 410     -26.668 124.403 -70.845  1.00 45.14      A
ATOM   2108  CD1 LEU A 410     -27.740 125.483 -70.722  1.00 43.41      A
ATOM   2109  CD2 LEU A 410     -26.024 124.074 -69.499  1.00 43.54      A
ATOM   2110  C   LEU A 410     -29.440 121.853 -71.450  1.00 44.57      A
ATOM   2111  O   LEU A 410     -30.097 122.847 -71.756  1.00 45.04      A
ATOM   2112  N   SER A 411     -29.878 120.613 -71.651  1.00 42.73      A
ATOM   2113  CA  SER A 411     -31.168 120.315 -72.269  1.00 41.24      A
ATOM   2114  CB  SER A 411     -30.933 119.605 -73.610  1.00 41.27      A
ATOM   2115  OG  SER A 411     -31.886 118.564 -73.836  1.00 36.52      A
ATOM   2116  C   SER A 411     -32.125 119.458 -71.432  1.00 41.48      A
ATOM   2117  O   SER A 411     -33.326 119.435 -71.697  1.00 41.51      A
ATOM   2118  N   ILE A 412     -31.610 118.747 -70.431  1.00 39.95      A
ATOM   2119  CA  ILE A 412     -32.470 117.874 -69.636  1.00 37.71      A
ATOM   2120  CB  ILE A 412     -31.795 116.483 -69.412  1.00 37.46      A
ATOM   2121  CG2 ILE A 412     -32.770 115.531 -68.725  1.00 36.37      A
ATOM   2122  CG1 ILE A 412     -31.325 115.893 -70.751  1.00 35.25      A
ATOM   2123  CD1 ILE A 412     -32.228 114.820 -71.358  1.00 31.16      A
ATOM   2124  C   ILE A 412     -32.929 118.405 -68.277  1.00 36.84      A
ATOM   2125  O   ILE A 412     -32.188 119.093 -67.562  1.00 34.95      A
ATOM   2126  N   ASN A 413     -34.176 118.068 -67.953  1.00 37.15      A
ATOM   2127  CA  ASN A 413     -34.822 118.417 -66.695  1.00 38.79      A
ATOM   2128  CB  ASN A 413     -36.339 118.546 -66.895  1.00 39.70      A
ATOM   2129  CG  ASN A 413     -37.090 118.765 -65.589  1.00 41.29      A
ATOM   2130  OD1 ASN A 413     -36.704 119.602 -64.772  1.00 45.08      A
ATOM   2131  ND2 ASN A 413     -38.168 118.021 -65.390  1.00 34.66      A
ATOM   2132  C   ASN A 413     -34.506 117.218 -65.817  1.00 39.23      A
ATOM   2133  O   ASN A 413     -35.165 116.185 -65.898  1.00 38.70      A
ATOM   2134  N   TRP A 414     -33.482 117.365 -64.986  1.00 40.55      A
ATOM   2135  CA  TRP A 414     -33.016 116.295 -64.116  1.00 41.65      A
ATOM   2136  CB  TRP A 414     -31.706 116.715 -63.454  1.00 43.22      A
ATOM   2137  CG  TRP A 414     -30.563 116.487 -64.384  1.00 48.09      A
ATOM   2138  CD2 TRP A 414     -30.184 115.233 -64.973  1.00 49.22      A
ATOM   2139  CE2 TRP A 414     -29.105 115.492 -65.845  1.00 49.82      A
ATOM   2140  CE3 TRP A 414     -30.658 113.916 -64.850  1.00 48.90      A
ATOM   2141  CD1 TRP A 414     -29.722 117.424 -64.904  1.00 49.09      A
ATOM   2142  NE1 TRP A 414     -28.843 116.833 -65.786  1.00 50.48      A
ATOM   2143  CZ2 TRP A 414     -28.489 114.482 -66.593  1.00 50.23      A
ATOM   2144  CZ3 TRP A 414     -30.051 112.913 -65.593  1.00 48.84      A
ATOM   2145  CH2 TRP A 414     -28.975 113.203 -66.455  1.00 50.52      A
ATOM   2146  C   TRP A 414     -33.972 115.759 -63.083  1.00 41.45      A
ATOM   2147  O   TRP A 414     -33.559 115.107 -62.129  1.00 42.26      A
ATOM   2148  N   GLN A 415     -35.256 115.996 -63.296  1.00 40.99      A
ATOM   2149  CA  GLN A 415     -36.266 115.538 -62.367  1.00 40.33      A
ATOM   2150  CB  GLN A 415     -36.904 116.746 -61.672  1.00 38.84      A
ATOM   2151  CG  GLN A 415     -38.182 116.447 -60.900  1.00 35.87      A
ATOM   2152  CD  GLN A 415     -38.694 117.651 -60.136  1.00 33.90      A
ATOM   2153  OE1 GLN A 415     -39.843 117.687 -59.726  1.00 31.97      A
ATOM   2154  NE2 GLN A 415     -37.832 118.636 -59.930  1.00 31.91      A
ATOM   2155  C   GLN A 415     -37.309 114.707 -63.087  1.00 40.59      A
ATOM   2156  O   GLN A 415     -38.042 113.967 -62.459  1.00 40.18      A
ATOM   2157  N   ASP A 416     -37.382 114.840 -64.408  1.00 41.53      A
ATOM   2158  CA  ASP A 416     -38.335 114.064 -65.197  1.00 43.23      A
ATOM   2159  CB  ASP A 416     -38.539 114.661 -66.595  1.00 44.45      A
ATOM   2160  CG  ASP A 416     -39.248 116.003 -66.568  1.00 44.39      A
ATOM   2161  OD1 ASP A 416     -40.321 116.080 -65.939  1.00 45.82      A
ATOM   2162  OD2 ASP A 416     -38.737 116.970 -67.172  1.00 41.69      A
ATOM   2163  C   ASP A 416     -37.679 112.720 -65.345  1.00 43.96      A
ATOM   2164  O   ASP A 416     -38.322 111.682 -65.251  1.00 44.10      A
ATOM   2165  N   VAL A 417     -36.374 112.775 -65.579  1.00 45.55      A
ATOM   2166  CA  VAL A 417     -35.536 111.599 -65.751  1.00 45.69      A
ATOM   2167  CB  VAL A 417     -34.050 111.954 -65.583  1.00 45.81      A
ATOM   2168  CG1 VAL A 417     -33.196 110.740 -65.882  1.00 45.88      A
ATOM   2169  CG2 VAL A 417     -33.678 113.116 -66.491  1.00 46.39      A
ATOM   2170  C   VAL A 417     -35.881 110.565 -64.707  1.00 45.58      A
ATOM   2171  O   VAL A 417     -36.372 109.480 -65.018  1.00 46.46      A
ATOM   2172  N   VAL A 418     -35.626 110.926 -63.458  1.00 44.65      A
ATOM   2173  CA  VAL A 418     -35.876 110.055 -62.328  1.00 45.15      A
ATOM   2174  CB  VAL A 418     -35.600 110.812 -61.018  1.00 45.58      A
ATOM   2175  CG1 VAL A 418     -35.572 109.864 -59.863  1.00 44.96      A
ATOM   2176  CG2 VAL A 418     -34.263 111.530 -61.118  1.00 46.99      A
ATOM   2177  C   VAL A 418     -37.289 109.485 -62.321  1.00 45.12      A
ATOM   2178  O   VAL A 418     -37.522 108.419 -61.762  1.00 44.65      A
ATOM   2179  N   GLN A 419     -38.226 110.182 -62.956  1.00 46.35      A
ATOM   2180  CA  GLN A 419     -39.617 109.728 -63.011  1.00 47.06      A
ATOM   2181  CB  GLN A 419     -40.553 110.925 -62.835  1.00 48.45      A
ATOM   2182  CG  GLN A 419     -42.015 110.669 -63.216  1.00 52.74      A
ATOM   2183  CD  GLN A 419     -42.708 109.632 -62.355  1.00 54.02      A
ATOM   2184  OE1 GLN A 419     -42.256 108.489 -62.248  1.00 54.06      A
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ATOM   2186  C   GLN A 419     -39.981 108.959 -64.289  1.00 46.21      A
ATOM   2187  O   GLN A 419     -41.106 108.470 -64.434  1.00 44.30      A
ATOM   2188  N   LYS A 420     -39.018 108.818 -65.196  1.00 46.01      A
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ATOM   2190  CB  LYS A 420     -39.751 106.700 -66.205  1.00 43.74      A
ATOM   2191  CG  LYS A 420     -38.701 105.746 -65.664  1.00 40.89      A
ATOM   2192  CD  LYS A 420     -39.279 104.355 -65.407  1.00 37.22      A
ATOM   2193  CE  LYS A 420     -38.152 103.355 -65.173  1.00 40.17      A
ATOM   2194  NZ  LYS A 420     -38.566 101.984 -64.759  1.00 36.48      A
ATOM   2195  C   LYS A 420     -40.316 108.916 -67.226  1.00 44.79      A
ATOM   2196  O   LYS A 420     -41.038 108.364 -68.058  1.00 43.94      A
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ATOM   2200  CG  LYS A 421     -42.157 112.575 -65.569  1.00 44.08      A
ATOM   2201  CD  LYS A 421     -42.246 114.006 -65.045  1.00 42.19      A
ATOM   2202  CE  LYS A 421     -42.888 114.928 -66.075  1.00 43.13      A
ATOM   2203  NZ  LYS A 421     -43.266 116.261 -65.535  1.00 39.02      A
ATOM   2204  C   LYS A 421     -40.898 111.359 -68.983  1.00 47.72      A
ATOM   2205  O   LYS A 421     -41.692 111.727 -69.847  1.00 47.61      A
ATOM   2206  N   LEU A 422     -39.609 111.154 -69.214  1.00 48.81      A
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ATOM   2208  CB  LEU A 422     -37.517 111.262 -70.433  1.00 50.15      A
ATOM   2209  CG  LEU A 422     -36.915 112.248 -69.432  1.00 50.34      A
ATOM   2210  CD1 LEU A 422     -35.404 112.051 -69.336  1.00 51.35      A
ATOM   2211  CD2 LEU A 422     -37.240 113.660 -69.864  1.00 49.35      A
ATOM   2212  C   LEU A 422     -39.565 110.230 -71.441  1.00 50.97      A
ATOM   2213  O   LEU A 422     -39.895 109.139 -70.987  1.00 50.98      A
ATOM   2214  N   LEU A 423     -39.661 110.528 -72.729  1.00 52.60      A
ATOM   2215  CA  LEU A 423     -40.145 109.553 -73.686  1.00 54.55      A
ATOM   2216  CB  LEU A 423     -41.081 110.226 -74.697  1.00 53.81      A
ATOM   2217  CG  LEU A 423     -41.938 111.411 -74.210  0.00 52.10      A
ATOM   2218  CD1 LEU A 423     -42.644 112.026 -75.416  1.00 51.16      A
ATOM   2219  CD2 LEU A 423     -42.955 110.983 -73.136  1.00 50.78      A
ATOM   2220  C   LEU A 423     -38.912 108.987 -74.393  1.00 56.58      A
ATOM   2221  O   LEU A 423     -38.191 109.712 -75.082  1.00 56.59      A
ATOM   2222  N   PRO A 424     -38.650 107.682 -74.212  1.00 56.63      A
ATOM   2223  CD  PRO A 424     -39.513 106.735 -73.485  1.00 56.01      A
ATOM   2224  CA  PRO A 424     -37.513 106.983 -74.812  1.00 58.90      A
ATOM   2225  CB  PRO A 424     -37.642 105.576 -74.239  1.00 58.09      A
ATOM   2226  CG  PRO A 424     -39.110 105.411 -74.070  1.00 56.04      A
ATOM   2227  C   PRO A 424     -37.530 106.997 -76.341  1.00 59.64      A
ATOM   2228  O   PRO A 424     -38.451 106.479 -76.972  1.00 58.94      A
ATOM   2229  N   PRO A 425     -36.498 107.588 -76.956  1.00 59.31      A
ATOM   2230  CD  PRO A 425     -35.304 108.166 -76.316  1.00 60.68      A
ATOM   2231  CA  PRO A 425     -36.397 107.671 -78.413  1.00 59.90      A
ATOM   2232  CB  PRO A 425     -35.212 108.602 -78.617  1.00 59.98      A
ATOM   2233  CG  PRO A 425     -34.329 108.239 -77.470  1.00 61.61      A
ATOM   2234  C   PRO A 425     -36.187 106.312 -79.061  1.00 59.43      A
ATOM   2235  O   PRO A 425     -35.296 106.137 -79.886  1.00 60.86      A
ATOM   2236  N   PHE A 426     -37.018 105.356 -78.679  1.00 56.79      A
ATOM   2237  CA  PHE A 426     -36.948 104.012 -79.209  1.00 56.12      A
ATOM   2238  CB  PHE A 426     -35.493 103.551 -79.343  1.00 55.18      A
ATOM   2239  CG  PHE A 426     -35.347 102.114 -79.752  1.00 55.15      A
ATOM   2240  CD1 PHE A 426     -35.822 101.672 -80.976  1.00 55.09      A
ATOM   2241  CD2 PHE A 426     -34.763 101.190 -78.890  1.00 56.47      A
ATOM   2242  CE1 PHE A 426     -35.724 100.337 -81.331  1.00 56.49      A
ATOM   2243  CE2 PHE A 426     -34.660  99.841 -79.239  1.00 56.52      A
ATOM   2244  CZ  PHE A 426     -35.141  99.417 -80.459  1.00 57.05      A
ATOM   2245  C   PHE A 426     -37.683 103.121 -78.233  1.00 57.34      A
ATOM   2246  O   PHE A 426     -37.504 103.240 -77.022  1.00 57.59      A
ATOM   2247  N   LYS A 427     -38.524 102.240 -78.756  1.00 57.52      A
ATOM   2248  CA  LYS A 427     -39.274 101.335 -77.911  1.00 58.08      A
ATOM   2249  CB  LYS A 427     -40.709 101.840 -77.724  1.00 58.05      A
ATOM   2250  CG  LYS A 427     -40.887 102.717 -76.488  1.00 58.16      A
ATOM   2251  CD  LYS A 427     -41.882 103.837 -76.718  1.00 59.46      A
ATOM   2252  CE  LYS A 427     -41.451 104.719 -77.893  1.00 58.92      A
ATOM   2253  NZ  LYS A 427     -42.563 105.617 -78.305  1.00 59.73      A
ATOM   2254  C   LYS A 427     -39.278  99.922 -78.452  1.00 58.72      A
ATOM   2255  O   LYS A 427     -39.852  99.644 -79.498  1.00 58.34      A
ATOM   2256  N   PRO A 428     -38.610  99.009 -77.740  1.00 60.79      A
ATOM   2257  CD  PRO A 428     -37.753  99.258 -76.565  1.00 60.29      A
ATOM   2258  CA  PRO A 428     -38.539  97.609 -78.150  1.00 62.03      A
ATOM   2259  CB  PRO A 428     -37.862  96.956 -76.959  1.00 62.09      A
ATOM   2260  CG  PRO A 428     -36.890  98.029 -76.533  1.00 60.55      A
ATOM   2261  C   PRO A 428     -39.936  97.071 -78.427  1.00 63.87      A
ATOM   2262  O   PRO A 428     -40.861  97.313 -77.661  1.00 64.43      A
ATOM   2263  N   GLN A 429     -40.074  96.347 -79.531  1.00 65.72      A
ATOM   2264  CA  GLN A 429     -41.354  95.791 -79.964  1.00 68.28      A
ATOM   2265  CB  GLN A 429     -41.251  95.441 -81.452  1.00 69.22      A
ATOM   2266  CG  GLN A 429     -40.835  96.635 -82.304  0.00 71.03      A
ATOM   2267  CD  GLN A 429     -40.636  96.292 -83.767  0.00 71.23      A
ATOM   2268  OE1 GLN A 429     -41.590  95.928 -84.471  1.00 71.28      A
ATOM   2269  NE2 GLN A 429     -39.389  96.410 -84.237  1.00 70.79      A
ATOM   2270  C   GLN A 429     -41.886  94.597 -79.157  1.00 67.62      A
ATOM   2271  O   GLN A 429     -41.126  93.865 -78.528  1.00 66.77      A
ATOM   2272  N   VAL A 430     -43.205  94.414 -79.189  0.00 68.55      A
ATOM   2273  CA  VAL A 430     -43.866  93.336 -78.451  0.00 69.19      A
ATOM   2274  CB  VAL A 430     -44.684  93.921 -77.262  0.00 68.71      A
ATOM   2275  CG1 VAL A 430     -45.493  92.823 -76.576  1.00 67.68      A
ATOM   2276  CG2 VAL A 430     -43.746  94.605 -76.265  1.00 68.75      A
ATOM   2277  C   VAL A 430     -44.807  92.498 -79.327  0.00 68.52      A
ATOM   2278  O   VAL A 430     -45.689  93.040 -79.993  0.00 68.45      A
ATOM   2279  N   THR A 431     -44.615  91.179 -79.323  0.00 69.17      A
ATOM   2280  CA  THR A 431     -45.464  90.275 -80.101  0.00 70.45      A
ATOM   2281  CB  THR A 431     -44.661  89.502 -81.194  0.00 70.12      A
ATOM   2282  OG1 THR A 431     -45.511  89.259 -82.329  1.00 68.50      A
ATOM   2283  CG2 THR A 431     -44.140  88.141 -80.646  1.00 69.39      A
ATOM   2284  C   THR A 431     -46.101  89.259 -79.157  0.00 71.64      A
ATOM   2285  O   THR A 431     -47.094  88.614 -79.497  0.00 70.36      A
ATOM   2286  N   SER A 432     -45.518  89.129 -77.968  0.00 72.76      A
ATOM   2287  CA  SER A 432     -46.000  88.189 -76.959  0.00 73.70      A
ATOM   2288  CB  SER A 432     -45.953  86.760 -77.503  1.00 75.55      A
ATOM   2289  OG  SER A 432     -46.054  85.810 -76.448  1.00 76.12      A
ATOM   2290  C   SER A 432     -45.160  88.243 -75.691  0.00 72.92      A
ATOM   2291  O   SER A 432     -43.938  88.381 -75.758  0.00 73.90      A
ATOM   2292  N   GLU A 433     -45.810  88.134 -74.535  0.00 73.20      A
ATOM   2293  CA  GLU A 433     -45.075  88.129 -73.276  0.00 73.44      A
ATOM   2294  CB  GLU A 433     -46.005  87.883 -72.085  0.00 73.69      A
ATOM   2295  CG  GLU A 433     -46.768  89.101 -71.588  0.00 71.40      A
ATOM   2296  CD  GLU A 433     -48.201  89.140 -72.078  0.00 69.94      A
ATOM   2297  OE1 GLU A 433     -49.096  89.443 -71.259  1.00 67.25      A
ATOM   2298  OE2 GLU A 433     -48.436  88.878 -73.276  1.00 68.23      A
ATOM   2299  C   GLU A 433     -44.105  86.966 -73.396  0.00 74.79      A
ATOM   2300  O   GLU A 433     -44.311  86.078 -74.225  0.00 74.19      A
ATOM   2301  N   VAL A 434     -43.055  86.959 -72.583  0.00 74.23      A
ATOM   2302  CA  VAL A 434     -42.088  85.872 -72.654  1.00 75.04      A
ATOM   2303  CB  VAL A 434     -42.806  84.505 -72.478  1.00 74.65      A
ATOM   2304  CG1 VAL A 434     -41.824  83.354 -72.690  1.00 74.90      A
ATOM   2305  CG2 VAL A 434     -43.451  84.434 -71.096  1.00 73.65      A
ATOM   2306  C   VAL A 434     -41.432  85.946 -74.038  1.00 74.75      A
ATOM   2307  O   VAL A 434     -41.941  85.382 -75.011  1.00 76.78      A
ATOM   2308  N   ASP A 435     -40.310  86.655 -74.119  0.00 73.96      A
ATOM   2309  CA  ASP A 435     -39.590  86.828 -75.378  1.00 72.40      A
ATOM   2310  CB  ASP A 435     -40.485  87.560 -76.387  1.00 72.75      A
ATOM   2311  CG  ASP A 435     -39.739  87.981 -77.647  1.00 71.98      A
ATOM   2312  OD1 ASP A 435     -40.394  88.478 -78.589  1.00 71.33      A
ATOM   2313  OD2 ASP A 435     -38.504  87.821 -77.700  1.00 71.98      A
ATOM   2314  C   ASP A 435     -38.326  87.640 -75.131  1.00 72.65      A
ATOM   2315  O   ASP A 435     -38.389  88.715 -74.532  1.00 73.50      A
ATOM   2316  N   THR A 436     -37.183  87.134 -75.596  1.00 71.32      A
ATOM   2317  CA  THR A 436     -35.903  87.827 -75.412  1.00 70.22      A
ATOM   2318  CB  THR A 436     -34.970  87.038 -74.452  1.00 68.79      A
ATOM   2319  OG1 THR A 436     -34.423  85.906 -75.139  1.00 67.56      A
ATOM   2320  CG2 THR A 436     -35.745  86.552 -73.226  1.00 66.02      A
ATOM   2321  C   THR A 436     -35.204  87.980 -76.763  1.00 69.55      A
ATOM   2322  O   THR A 436     -33.978  88.034 -76.841  1.00 69.24      A
ATOM   2323  N   ARG A 437     -36.025  88.061 -77.808  1.00 69.77      A
ATOM   2324  CA  ARG A 437     -35.631  88.177 -79.218  1.00 68.79      A
ATOM   2325  CB  ARG A 437     -36.911  88.401 -80.046  1.00 68.01      A
ATOM   2326  CG  ARG A 437     -36.828  88.059 -81.534  1.00 66.69      A
ATOM   2327  CD  ARG A 437     -38.218  87.811 -82.127  1.00 65.27      A
ATOM   2328  NE  ARG A 437     -38.843  86.610 -81.541  1.00 63.62      A
ATOM   2329  CZ  ARG A 437     -39.925  85.995 -82.029  1.00 59.93      A
ATOM   2330  NH1 ARG A 437     -40.534  86.456 -83.122  1.00 58.41      A
ATOM   2331  NH2 ARG A 437     -40.373  84.904 -81.436  1.00 56.18      A
ATOM   2332  C   ARG A 437     -34.562  89.216 -79.601  1.00 67.75      A
ATOM   2333  O   ARG A 437     -34.003  89.142 -80.696  1.00 66.59      A
ATOM   2334  N   TYR A 438     -34.276  90.171 -78.714  1.00 68.22      A
ATOM   2335  CA  TYR A 438     -33.270  91.218 -78.984  1.00 67.16      A
ATOM   2336  CB  TYR A 438     -33.614  92.517 -78.236  1.00 65.63      A
ATOM   2337  CG  TYR A 438     -34.994  93.048 -78.517  1.00 64.03      A
ATOM   2338  CD1 TYR A 438     -35.954  93.098 -77.513  1.00 63.19      A
ATOM   2339  CE1 TYR A 438     -37.246  93.527 -77.772  1.00 63.50      A
ATOM   2340  CD2 TYR A 438     -35.357  93.453 -79.803  1.00 64.73      A
ATOM   2341  CE2 TYR A 438     -36.652  93.892 -80.083  1.00 64.79      A
ATOM   2342  CZ  TYR A 438     -37.593  93.926 -79.059  1.00 64.10      A
ATOM   2343  OH  TYR A 438     -38.871  94.372 -79.323  1.00 64.05      A
ATOM   2344  C   TYR A 438     -31.865  90.793 -78.572  1.00 67.56      A
ATOM   2345  O   TYR A 438     -30.917  91.567 -78.664  1.00 66.70      A
ATOM   2346  N   PHE A 439     -31.739  89.556 -78.119  1.00 68.41      A
ATOM   2347  CA  PHE A 439     -30.464  89.033 -77.663  1.00 69.60      A
ATOM   2348  CB  PHE A 439     -30.712  88.179 -76.414  1.00 68.48      A
ATOM   2349  CG  PHE A 439     -31.331  88.957 -75.259  1.00 67.67      A
ATOM   2350  CD1 PHE A 439     -32.211  90.016 -75.495  1.00 66.74      A
ATOM   2351  CD2 PHE A 439     -31.043  88.621 -73.939  1.00 66.90      A
ATOM   2352  CE1 PHE A 439     -32.792  90.724 -74.440  1.00 66.23      A
ATOM   2353  CE2 PHE A 439     -31.619  89.321 -72.879  1.00 65.64      A
ATOM   2354  CZ  PHE A 439     -32.495  90.376 -73.133  1.00 65.83      A
ATOM   2355  C   PHE A 439     -29.715  88.264 -78.762  1.00 70.52      A
ATOM   2356  O   PHE A 439     -29.234  88.880 -79.720  1.00 70.33      A
ATOM   2357  N   ASP A 440     -29.614  86.940 -78.653  1.00 71.72      A
ATOM   2358  CA  ASP A 440     -28.889  86.189 -79.687  1.00 73.06      A
ATOM   2359  CB  ASP A 440     -27.404  86.606 -79.640  1.00 71.34      A
ATOM   2360  CG  ASP A 440     -26.661  86.333 -80.935  1.00 68.74      A
ATOM   2361  OD1 ASP A 440     -25.527  86.844 -81.076  1.00 66.33      A
ATOM   2362  OD2 ASP A 440     -27.200  85.614 -81.800  1.00 67.42      A
ATOM   2363  C   ASP A 440     -29.028  84.651 -79.599  1.00 74.04      A
ATOM   2364  O   ASP A 440     -29.455  84.098 -78.572  1.00 73.71      A
ATOM   2365  N   ASP A 441     -28.668  83.981 -80.697  1.00 74.91      A
ATOM   2366  CA  ASP A 441     -28.726  82.522 -80.798  1.00 75.49      A
ATOM   2367  CB  ASP A 441     -28.896  82.091 -82.257  1.00 75.66      A
ATOM   2368  CG  ASP A 441     -30.107  82.719 -82.922  1.00 76.58      A
ATOM   2369  OD1 ASP A 441     -30.384  82.355 -84.090  1.00 76.57      A
ATOM   2370  OD2 ASP A 441     -30.773  83.572 -82.286  1.00 75.89      A
ATOM   2371  C   ASP A 441     -27.444  81.891 -80.266  1.00 75.57      A
ATOM   2372  O   ASP A 441     -26.484  81.715 -81.014  1.00 75.00      A
ATOM   2373  N   ALA A 442     -27.430  81.546 -78.983  1.00 75.85      A
ATOM   2374  CA  ALA A 442     -26.255  80.927 -78.365  1.00 76.13      A
ATOM   2375  CB  ALA A 442     -25.298  82.008 -77.856  1.00 74.63      A
ATOM   2376  C   ALA A 442     -26.643  79.975 -77.224  1.00 76.57      A
ATOM   2377  O   ALA A 442     -27.666  79.270 -77.377  1.00 76.87      A
ATOM   2378  OXT ALA A 442     -25.920  79.929 -76.203  1.00 75.20      A
（表３）
表3 - pΔPH-PKBβ-ΔC（第2バッチ）の座標データ
REMARK coordinates from minimization refinement
REMARK refinement resolution: 500.0 - 2.3 A
REMARK starting r= 0.2431 free_r= 0.3043
REMARK final    r= 0.2374 free_r= 0.3087
REMARK rmsd bonds= 0.010503  rmsd angles=  1.53593
REMARK wa= 4.5
REMARK target= mlf cycles= 1 steps= 80
REMARK sg= P4(1)2(1)2 a= 148.405 b= 148.405 c= 38.547 alpha= 90 beta= 90 gamma= 90
REMARK parameter file 1  : CNS_TOPPAR:protein_rep.param
REMARK parameter file 2  : CNS_TOPPAR:water_rep.param
REMARK molecular structure file: water_pick.mtf
REMARK input coordinates: water_pick.pdb
REMARK reflection file= pkb-33-all-new.fob
REMARK ncs= none
REMARK B-correction resolution: 6.0 - 2.3
REMARK initial B-factor correction applied to fobs :
REMARK   B11=  -8.472 B22=  -8.472 B33=  16.944
REMARK   B12=   0.000 B13=   0.000 B23=   0.000
REMARK B-factor correction applied to coordinate array B:   -1.018
REMARK bulk solvent: density level= 0.335739 e/A^3, B-factor= 54.1491 A^2
REMARK reflections with |Fobs|/sigma_F < 0.0 rejected
REMARK reflections with |Fobs| > 10000 * rms(Fobs) rejected
REMARK theoretical total number of refl. in resol. range:     19801 ( 100.0 % )
REMARK number of unobserved reflections (no entry or |F|=0):    827 (   4.2 % )
REMARK number of reflections rejected:                            0 (   0.0 % )
REMARK total number of reflections used:                      18974 (  95.8 % )
REMARK number of reflections in working set:                  17576 (  88.8 % )
REMARK number of reflections in test set:                      1398 (   7.1 % )
CRYST1  148.405  148.405   38.547  90.00  90.00  90.00 P 41 21 2
REMARK FILENAME="minimize.pdb"
REMARK DATE:23-Nov-01  19:15:46
REMARK VERSION:1.1
ATOM      1  CB  ALA   146     -37.642  81.084 -46.450  1.00 75.24
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ATOM      3  O   ALA   146     -39.041  80.113 -49.229  1.00 76.10
ATOM      4  N   ALA   146     -40.033  81.409 -47.060  1.00 74.47
ATOM      5  CA  ALA   146     -38.626  81.691 -47.470  1.00 74.54
ATOM      6  N   ALA   147     -37.448  81.673 -49.600  1.00 72.95
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ATOM     21  CG  MET   149     -31.139  76.109 -54.570  1.00 59.25
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ATOM     33  O   ASN   150     -38.844  75.028 -56.478  1.00 61.24
ATOM     34  N   ASP   151     -37.731  76.718 -55.546  1.00 59.88
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ATOM    138  CZ  PHE   163     -19.265  86.591 -61.951  1.00 86.71
ATOM    139  C   PHE   163     -18.017  83.494 -57.849  1.00 82.58
ATOM    140  O   PHE   163     -18.457  83.100 -56.764  1.00 82.36
ATOM    141  N   GLY   164     -18.471  83.037 -59.012  1.00 79.86
ATOM    142  CA  GLY   164     -19.530  82.049 -59.056  1.00 76.17
ATOM    143  C   GLY   164     -20.227  82.093 -60.402  1.00 73.69
ATOM    144  O   GLY   164     -19.574  82.109 -61.448  1.00 74.26
ATOM    145  N   LYS   165     -21.553  82.133 -60.389  1.00 69.87
ATOM    146  CA  LYS   165     -22.312  82.154 -61.632  1.00 65.10
ATOM    147  CB  LYS   165     -22.612  80.709 -62.064  1.00 66.05
ATOM    148  CG  LYS   165     -23.469  79.912 -61.074  1.00 66.47
ATOM    149  CD  LYS   165     -23.502  78.419 -61.418  1.00 68.61
ATOM    150  CE  LYS   165     -22.228  77.699 -60.963  1.00 69.56
ATOM    151  NZ  LYS   165     -22.080  76.323 -61.531  1.00 69.28
ATOM    152  C   LYS   165     -23.619  82.933 -61.498  1.00 62.02
ATOM    153  O   LYS   165     -24.043  83.269 -60.388  1.00 59.79
ATOM    154  N   VAL   166     -24.248  83.224 -62.636  1.00 58.85
ATOM    155  CA  VAL   166     -25.520  83.936 -62.661  1.00 56.27
ATOM    156  CB  VAL   166     -25.372  85.413 -63.112  1.00 55.61
ATOM    157  CG1 VAL   166     -26.754  86.063 -63.228  1.00 53.77
ATOM    158  CG2 VAL   166     -24.515  86.197 -62.095  1.00 54.35
ATOM    159  C   VAL   166     -26.407  83.192 -63.637  1.00 56.59
ATOM    160  O   VAL   166     -26.075  83.022 -64.815  1.00 54.74
ATOM    161  N   ILE   167     -27.540  82.743 -63.120  1.00 55.92
ATOM    162  CA  ILE   167     -28.480  81.965 -63.898  1.00 55.67
ATOM    163  CB  ILE   167     -28.842  80.645 -63.158  1.00 55.84
ATOM    164  CG2 ILE   167     -29.868  79.876 -63.947  1.00 57.49
ATOM    165  CG1 ILE   167     -27.588  79.795 -62.911  1.00 57.15
ATOM    166  CD1 ILE   167     -26.852  79.362 -64.166  1.00 55.95
ATOM    167  C   ILE   167     -29.760  82.732 -64.108  1.00 54.34
ATOM    168  O   ILE   167     -30.172  83.522 -63.263  1.00 54.22
ATOM    169  N   LEU   168     -30.388  82.487 -65.244  1.00 53.57
ATOM    170  CA  LEU   168     -31.652  83.110 -65.553  1.00 54.21
ATOM    171  CB  LEU   168     -31.786  83.307 -67.068  1.00 53.94
ATOM    172  CG  LEU   168     -33.073  83.985 -67.557  1.00 54.53
ATOM    173  CD1 LEU   168     -33.264  85.300 -66.829  1.00 52.96
ATOM    174  CD2 LEU   168     -33.015  84.203 -69.064  1.00 53.85
ATOM    175  C   LEU   168     -32.682  82.106 -65.058  1.00 54.62
ATOM    176  O   LEU   168     -32.767  80.996 -65.579  1.00 55.68
ATOM    177  N   VAL   169     -33.458  82.479 -64.048  1.00 55.53
ATOM    178  CA  VAL   169     -34.471  81.562 -63.510  1.00 56.35
ATOM    179  CB  VAL   169     -34.188  81.185 -62.028  1.00 55.31
ATOM    180  CG1 VAL   169     -32.849  80.448 -61.907  1.00 52.24
ATOM    181  CG2 VAL   169     -34.199  82.439 -61.167  1.00 50.35
ATOM    182  C   VAL   169     -35.885  82.114 -63.537  1.00 58.43
ATOM    183  O   VAL   169     -36.111  83.292 -63.802  1.00 57.56
ATOM    184  N   ARG   170     -36.842  81.248 -63.243  1.00 61.25
ATOM    185  CA  ARG   170     -38.222  81.675 -63.186  1.00 63.27
ATOM    186  CB  ARG   170     -39.033  81.161 -64.371  1.00 65.66
ATOM    187  CG  ARG   170     -40.430  81.795 -64.434  1.00 68.73
ATOM    188  CD  ARG   170     -41.401  80.882 -65.136  1.00 71.75
ATOM    189  NE  ARG   170     -40.715  80.173 -66.203  1.00 74.18
ATOM    190  CZ  ARG   170     -40.838  78.870 -66.411  1.00 76.99
ATOM    191  NH1 ARG   170     -41.629  78.148 -65.620  1.00 78.12
ATOM    192  NH2 ARG   170     -40.158  78.287 -67.393  1.00 77.33
ATOM    193  C   ARG   170     -38.839  81.145 -61.920  1.00 63.88
ATOM    194  O   ARG   170     -38.826  79.943 -61.681  1.00 62.83
ATOM    195  N   GLU   171     -39.368  82.058 -61.117  1.00 65.09
ATOM    196  CA  GLU   171     -40.030  81.724 -59.868  1.00 66.62
ATOM    197  CB  GLU   171     -40.279  83.011 -59.069  1.00 66.66
ATOM    198  CG  GLU   171     -41.025  82.839 -57.743  1.00 68.07
ATOM    199  CD  GLU   171     -41.262  84.170 -57.029  1.00 68.86
ATOM    200  OE1 GLU   171     -41.790  85.098 -57.677  1.00 69.85
ATOM    201  OE2 GLU   171     -40.930  84.300 -55.831  1.00 67.30
ATOM    202  C   GLU   171     -41.356  81.047 -60.215  1.00 67.69
ATOM    203  O   GLU   171     -42.271  81.695 -60.708  1.00 67.97
ATOM    204  N   LYS   172     -41.449  79.744 -59.966  1.00 68.76
ATOM    205  CA  LYS   172     -42.663  78.980 -60.253  1.00 69.57
ATOM    206  CB  LYS   172     -42.498  77.547 -59.751  1.00 68.09
ATOM    207  CG  LYS   172     -41.690  76.689 -60.690  1.00 69.02
ATOM    208  CD  LYS   172     -41.285  75.359 -60.075  1.00 68.14
ATOM    209  CE  LYS   172     -40.239  75.554 -58.997  1.00 69.50
ATOM    210  NZ  LYS   172     -39.596  74.269 -58.604  1.00 68.90
ATOM    211  C   LYS   172     -43.947  79.574 -59.669  1.00 70.67
ATOM    212  O   LYS   172     -45.036  79.401 -60.221  1.00 70.71
ATOM    213  N   ALA   173     -43.818  80.284 -58.557  1.00 72.24
ATOM    214  CA  ALA   173     -44.975  80.877 -57.895  1.00 73.96
ATOM    215  CB  ALA   173     -44.610  81.276 -56.461  1.00 74.11
ATOM    216  C   ALA   173     -45.557  82.077 -58.631  1.00 74.82
ATOM    217  O   ALA   173     -46.768  82.284 -58.619  1.00 75.00
ATOM    218  N   THR   174     -44.707  82.862 -59.280  1.00 75.03
ATOM    219  CA  THR   174     -45.194  84.042 -59.968  1.00 74.48
ATOM    220  CB  THR   174     -44.458  85.293 -59.481  1.00 74.95
ATOM    221  OG1 THR   174     -43.072  85.187 -59.829  1.00 75.75
ATOM    222  CG2 THR   174     -44.589  85.434 -57.969  1.00 74.21
ATOM    223  C   THR   174     -45.031  83.962 -61.467  1.00 74.15
ATOM    224  O   THR   174     -45.641  84.736 -62.200  1.00 75.49
ATOM    225  N   GLY   175     -44.217  83.023 -61.929  1.00 73.18
ATOM    226  CA  GLY   175     -43.975  82.911 -63.355  1.00 70.33
ATOM    227  C   GLY   175     -43.052  84.045 -63.763  1.00 69.05
ATOM    228  O   GLY   175     -42.743  84.212 -64.937  1.00 69.75
ATOM    229  N   ARG   176     -42.610  84.823 -62.779  1.00 67.92
ATOM    230  CA  ARG   176     -41.719  85.960 -62.999  1.00 68.93
ATOM    231  CB  ARG   176     -41.817  86.915 -61.811  1.00 71.59
ATOM    232  CG  ARG   176     -43.150  87.625 -61.671  1.00 75.57
ATOM    233  CD  ARG   176     -43.366  88.603 -62.812  1.00 79.75
ATOM    234  NE  ARG   176     -44.674  89.255 -62.739  1.00 84.37
ATOM    235  CZ  ARG   176     -45.225  89.958 -63.730  1.00 86.47
ATOM    236  NH1 ARG   176     -44.583  90.108 -64.886  1.00 87.26
ATOM    237  NH2 ARG   176     -46.425  90.508 -63.568  1.00 87.79
ATOM    238  C   ARG   176     -40.242  85.576 -63.212  1.00 67.74
ATOM    239  O   ARG   176     -39.745  84.623 -62.620  1.00 67.72
ATOM    240  N   TYR   177     -39.537  86.337 -64.044  1.00 66.26
ATOM    241  CA  TYR   177     -38.132  86.061 -64.319  1.00 63.67
ATOM    242  CB  TYR   177     -37.806  86.317 -65.784  1.00 64.16
ATOM    243  CG  TYR   177     -38.470  85.356 -66.723  1.00 64.07
ATOM    244  CD1 TYR   177     -39.806  85.502 -67.075  1.00 64.56
ATOM    245  CE1 TYR   177     -40.433  84.590 -67.920  1.00 65.12
ATOM    246  CD2 TYR   177     -37.776  84.284 -67.235  1.00 64.52
ATOM    247  CE2 TYR   177     -38.395  83.372 -68.076  1.00 66.54
ATOM    248  CZ  TYR   177     -39.718  83.528 -68.411  1.00 65.13
ATOM    249  OH  TYR   177     -40.316  82.598 -69.220  1.00 63.95
ATOM    250  C   TYR   177     -37.160  86.854 -63.476  1.00 62.79
ATOM    251  O   TYR   177     -37.361  88.039 -63.198  1.00 62.55
ATOM    252  N   TYR   178     -36.092  86.179 -63.074  1.00 61.19
ATOM    253  CA  TYR   178     -35.052  86.798 -62.277  1.00 60.06
ATOM    254  CB  TYR   178     -35.244  86.527 -60.782  1.00 61.97
ATOM    255  CG  TYR   178     -36.565  86.987 -60.216  1.00 63.36
ATOM    256  CD1 TYR   178     -37.740  86.288 -60.491  1.00 62.38
ATOM    257  CE1 TYR   178     -38.958  86.708 -59.985  1.00 63.50
ATOM    258  CD2 TYR   178     -36.642  88.129 -59.411  1.00 63.43
ATOM    259  CE2 TYR   178     -37.866  88.563 -58.897  1.00 64.13
ATOM    260  CZ  TYR   178     -39.017  87.843 -59.194  1.00 64.76
ATOM    261  OH  TYR   178     -40.235  88.258 -58.713  1.00 67.74
ATOM    262  C   TYR   178     -33.714  86.237 -62.675  1.00 58.06
ATOM    263  O   TYR   178     -33.610  85.228 -63.370  1.00 56.48
ATOM    264  N   ALA   179     -32.685  86.926 -62.232  1.00 57.38
ATOM    265  CA  ALA   179     -31.340  86.484 -62.473  1.00 56.62
ATOM    266  CB  ALA   179     -30.493  87.626 -62.991  1.00 56.58
ATOM    267  C   ALA   179     -30.876  86.055 -61.087  1.00 55.18
ATOM    268  O   ALA   179     -31.051  86.789 -60.112  1.00 53.35
ATOM    269  N   MET   180     -30.325  84.851 -60.999  1.00 55.43
ATOM    270  CA  MET   180     -29.838  84.332 -59.724  1.00 55.24
ATOM    271  CB  MET   180     -30.410  82.940 -59.446  1.00 53.54
ATOM    272  CG  MET   180     -30.001  82.356 -58.100  1.00 54.72
ATOM    273  SD  MET   180     -30.551  80.638 -57.860  1.00 54.86
ATOM    274  CE  MET   180     -32.238  80.891 -57.326  1.00 52.28
ATOM    275  C   MET   180     -28.323  84.263 -59.741  1.00 55.40
ATOM    276  O   MET   180     -27.718  83.596 -60.585  1.00 55.12
ATOM    277  N   LYS   181     -27.727  84.983 -58.804  1.00 56.75
ATOM    278  CA  LYS   181     -26.287  85.039 -58.657  1.00 58.97
ATOM    279  CB  LYS   181     -25.882  86.432 -58.186  1.00 60.57
ATOM    280  CG  LYS   181     -24.399  86.712 -58.255  1.00 66.33
ATOM    281  CD  LYS   181     -24.120  88.222 -58.086  1.00 70.83
ATOM    282  CE  LYS   181     -22.663  88.570 -58.410  1.00 72.71
ATOM    283  NZ  LYS   181     -22.345  90.004 -58.147  1.00 73.68
ATOM    284  C   LYS   181     -25.929  83.990 -57.611  1.00 58.69
ATOM    285  O   LYS   181     -26.406  84.048 -56.475  1.00 58.27
ATOM    286  N   ILE   182     -25.105  83.027 -58.011  1.00 59.91
ATOM    287  CA  ILE   182     -24.678  81.933 -57.133  1.00 61.37
ATOM    288  CB  ILE   182     -24.906  80.567 -57.818  1.00 60.20
ATOM    289  CG2 ILE   182     -24.475  79.443 -56.906  1.00 60.60
ATOM    290  CG1 ILE   182     -26.385  80.407 -58.156  1.00 59.22
ATOM    291  CD1 ILE   182     -26.687  79.161 -58.947  1.00 57.26
ATOM    292  C   ILE   182     -23.209  82.068 -56.745  1.00 62.16
ATOM    293  O   ILE   182     -22.309  81.687 -57.495  1.00 61.70
ATOM    294  N   LEU   183     -22.980  82.614 -55.559  1.00 64.42
ATOM    295  CA  LEU   183     -21.632  82.828 -55.067  1.00 68.23
ATOM    296  CB  LEU   183     -21.565  84.124 -54.266  1.00 67.68
ATOM    297  CG  LEU   183     -21.808  85.409 -55.041  1.00 68.73
ATOM    298  CD1 LEU   183     -21.638  86.584 -54.098  1.00 68.65
ATOM    299  CD2 LEU   183     -20.835  85.500 -56.220  1.00 68.73
ATOM    300  C   LEU   183     -21.101  81.716 -54.189  1.00 70.99
ATOM    301  O   LEU   183     -21.739  81.339 -53.201  1.00 70.76
ATOM    302  N   ARG   184     -19.924  81.210 -54.543  1.00 73.48
ATOM    303  CA  ARG   184     -19.283  80.175 -53.753  1.00 76.54
ATOM    304  CB  ARG   184     -17.967  79.743 -54.397  1.00 76.87
ATOM    305  CG  ARG   184     -18.041  79.414 -55.881  1.00 79.16
ATOM    306  CD  ARG   184     -18.383  77.946 -56.135  1.00 80.34
ATOM    307  NE  ARG   184     -18.284  77.570 -57.554  1.00 82.37
ATOM    308  CZ  ARG   184     -18.920  78.183 -58.558  1.00 83.04
ATOM    309  NH1 ARG   184     -19.718  79.228 -58.331  1.00 82.96
ATOM    310  NH2 ARG   184     -18.777  77.738 -59.800  1.00 82.81
ATOM    311  C   ARG   184     -18.976  80.844 -52.414  1.00 78.39
ATOM    312  O   ARG   184     -18.497  81.977 -52.381  1.00 77.88
ATOM    313  N   LYS   185     -19.286  80.172 -51.311  1.00 81.21
ATOM    314  CA  LYS   185     -18.979  80.726 -49.997  1.00 83.85
ATOM    315  CB  LYS   185     -19.663  79.918 -48.886  1.00 82.70
ATOM    316  CG  LYS   185     -21.127  80.273 -48.646  1.00 82.88
ATOM    317  CD  LYS   185     -21.737  79.414 -47.532  1.00 82.13
ATOM    318  CE  LYS   185     -23.202  79.768 -47.259  1.00 80.52
ATOM    319  NZ  LYS   185     -23.902  78.757 -46.406  1.00 79.61
ATOM    320  C   LYS   185     -17.468  80.569 -49.903  1.00 86.31
ATOM    321  O   LYS   185     -16.755  81.439 -49.398  1.00 86.24
ATOM    322  N   GLU   186     -17.004  79.436 -50.425  1.00 88.89
ATOM    323  CA  GLU   186     -15.595  79.076 -50.457  1.00 91.04
ATOM    324  CB  GLU   186     -15.429  77.838 -51.331  1.00 91.80
ATOM    325  CG  GLU   186     -14.030  77.303 -51.396  1.00 93.01
ATOM    326  CD  GLU   186     -13.991  75.916 -51.987  1.00 93.49
ATOM    327  OE1 GLU   186     -14.374  75.754 -53.165  1.00 92.38
ATOM    328  OE2 GLU   186     -13.583  74.983 -51.262  1.00 94.32
ATOM    329  C   GLU   186     -14.759  80.226 -51.003  1.00 92.26
ATOM    330  O   GLU   186     -13.808  80.676 -50.361  1.00 93.52
ATOM    331  N   VAL   187     -15.125  80.700 -52.191  1.00 93.66
ATOM    332  CA  VAL   187     -14.430  81.810 -52.836  1.00 94.85
ATOM    333  CB  VAL   187     -15.129  82.202 -54.165  1.00 95.02
ATOM    334  CG1 VAL   187     -14.700  83.605 -54.597  1.00 94.99
ATOM    335  CG2 VAL   187     -14.792  81.182 -55.247  1.00 94.32
ATOM    336  C   VAL   187     -14.363  83.036 -51.927  1.00 95.77
ATOM    337  O   VAL   187     -13.284  83.575 -51.691  1.00 96.57
ATOM    338  N   ILE   188     -15.516  83.471 -51.423  1.00 96.66
ATOM    339  CA  ILE   188     -15.588  84.634 -50.539  1.00 97.25
ATOM    340  CB  ILE   188     -17.052  85.166 -50.409  1.00 97.70
ATOM    341  CG2 ILE   188     -17.997  84.034 -50.014  1.00 98.38
ATOM    342  CG1 ILE   188     -17.108  86.302 -49.381  1.00 97.42
ATOM    343  CD1 ILE   188     -18.504  86.790 -49.062  1.00 96.61
ATOM    344  C   ILE   188     -15.061  84.294 -49.146  1.00 97.74
ATOM    345  O   ILE   188     -14.751  85.183 -48.345  1.00 98.04
ATOM    346  N   ALA   198     -18.217  91.398 -48.874  1.00112.30
ATOM    347  CA  ALA   198     -19.344  92.061 -48.228  1.00112.68
ATOM    348  CB  ALA   198     -18.944  92.535 -46.839  1.00111.86
ATOM    349  C   ALA   198     -19.841  93.242 -49.057  1.00113.24
ATOM    350  O   ALA   198     -21.048  93.456 -49.184  1.00112.83
ATOM    351  N   ALA   199     -18.908  94.005 -49.622  1.00114.02
ATOM    352  CA  ALA   199     -19.255  95.170 -50.438  1.00114.16
ATOM    353  CB  ALA   199     -17.989  95.795 -51.030  1.00113.26
ATOM    354  C   ALA   199     -20.221  94.796 -51.559  1.00114.23
ATOM    355  O   ALA   199     -20.779  95.669 -52.224  1.00114.58
ATOM    356  N   ALA   200     -20.418  93.496 -51.759  1.00114.26
ATOM    357  CA  ALA   200     -21.309  93.003 -52.804  1.00114.40
ATOM    358  CB  ALA   200     -20.589  91.932 -53.633  1.00114.28
ATOM    359  C   ALA   200     -22.625  92.445 -52.247  1.00114.21
ATOM    360  O   ALA   200     -23.589  92.244 -52.988  1.00114.12
ATOM    361  N   ALA   201     -22.667  92.205 -50.940  1.00113.54
ATOM    362  CA  ALA   201     -23.863  91.664 -50.305  1.00112.74
ATOM    363  CB  ALA   201     -23.510  90.409 -49.513  1.00112.58
ATOM    364  C   ALA   201     -24.482  92.706 -49.388  1.00112.67
ATOM    365  O   ALA   201     -23.796  93.623 -48.936  1.00113.41
ATOM    366  N   ALA   202     -25.777  92.553 -49.112  1.00111.66
ATOM    367  CA  ALA   202     -26.520  93.475 -48.253  1.00109.46
ATOM    368  CB  ALA   202     -25.917  93.503 -46.845  1.00109.54
ATOM    369  C   ALA   202     -26.524  94.873 -48.860  1.00107.99
ATOM    370  O   ALA   202     -27.585  95.470 -49.053  1.00107.70
ATOM    371  N   ALA   203     -25.332  95.386 -49.163  1.00106.33
ATOM    372  CA  ALA   203     -25.189  96.711 -49.759  1.00104.82
ATOM    373  CB  ALA   203     -23.759  96.915 -50.279  1.00104.06
ATOM    374  C   ALA   203     -26.185  96.789 -50.902  1.00103.73
ATOM    375  O   ALA   203     -27.143  97.558 -50.849  1.00103.87
ATOM    376  N   ALA   204     -25.959  95.972 -51.925  1.00102.19
ATOM    377  CA  ALA   204     -26.843  95.929 -53.078  1.00100.05
ATOM    378  CB  ALA   204     -26.277  94.995 -54.148  1.00100.32
ATOM    379  C   ALA   204     -28.210  95.440 -52.628  1.00 98.98
ATOM    380  O   ALA   204     -29.234  95.845 -53.185  1.00 99.48
ATOM    381  N   ALA   205     -28.219  94.575 -51.612  1.00 96.81
ATOM    382  CA  ALA   205     -29.459  94.016 -51.079  1.00 93.77
ATOM    383  CB  ALA   205     -29.171  93.174 -49.847  1.00 93.47
ATOM    384  C   ALA   205     -30.442  95.122 -50.730  1.00 91.99
ATOM    385  O   ALA   205     -31.663  94.956 -50.847  1.00 92.30
ATOM    386  N   ALA   206     -29.911  96.260 -50.306  1.00 88.38
ATOM    387  CA  ALA   206     -30.778  97.360 -49.948  1.00 84.60
ATOM    388  CB  ALA   206     -30.428  97.858 -48.568  1.00 85.09
ATOM    389  C   ALA   206     -30.771  98.511 -50.947  1.00 81.63
ATOM    390  O   ALA   206     -31.811  99.146 -51.150  1.00 82.52
ATOM    391  N   THR   207     -29.633  98.789 -51.583  1.00 77.52
ATOM    392  CA  THR   207     -29.610  99.901 -52.537  1.00 73.18
ATOM    393  CB  THR   207     -28.264 100.054 -53.262  1.00 73.37
ATOM    394  OG1 THR   207     -27.940  98.830 -53.934  1.00 73.63
ATOM    395  CG2 THR   207     -27.166 100.443 -52.273  1.00 71.60
ATOM    396  C   THR   207     -30.703  99.705 -53.559  1.00 69.95
ATOM    397  O   THR   207     -30.618  98.872 -54.460  1.00 71.26
ATOM    398  N   ARG   208     -31.752 100.482 -53.382  1.00 66.22
ATOM    399  CA  ARG   208     -32.903 100.424 -54.249  1.00 62.60
ATOM    400  CB  ARG   208     -34.161 100.336 -53.392  1.00 65.54
ATOM    401  CG  ARG   208     -35.441 100.224 -54.168  1.00 71.05
ATOM    402  CD  ARG   208     -35.830  98.778 -54.390  1.00 74.90
ATOM    403  NE  ARG   208     -37.066  98.710 -55.161  1.00 78.98
ATOM    404  CZ  ARG   208     -37.885  97.664 -55.192  1.00 80.71
ATOM    405  NH1 ARG   208     -37.608  96.571 -54.486  1.00 81.00
ATOM    406  NH2 ARG   208     -38.993  97.722 -55.926  1.00 81.70
ATOM    407  C   ARG   208     -32.904 101.707 -55.061  1.00 57.41
ATOM    408  O   ARG   208     -32.743 102.789 -54.512  1.00 57.88
ATOM    409  N   HIS   209     -33.075 101.592 -56.368  1.00 51.12
ATOM    410  CA  HIS   209     -33.107 102.765 -57.211  1.00 44.06
ATOM    411  CB  HIS   209     -31.703 103.287 -57.410  1.00 40.97
ATOM    412  CG  HIS   209     -31.619 104.544 -58.206  1.00 39.71
ATOM    413  CD2 HIS   209     -31.229 105.796 -57.852  1.00 40.44
ATOM    414  ND1 HIS   209     -31.847 104.582 -59.566  1.00 38.76
ATOM    415  CE1 HIS   209     -31.588 105.797 -60.017  1.00 39.10
ATOM    416  NE2 HIS   209     -31.209 106.552 -58.999  1.00 38.77
ATOM    417  C   HIS   209     -33.705 102.334 -58.518  1.00 43.50
ATOM    418  O   HIS   209     -33.585 101.188 -58.906  1.00 42.53
ATOM    419  N   PRO   210     -34.404 103.253 -59.200  1.00 43.01
ATOM    420  CD  PRO   210     -34.750 104.591 -58.677  1.00 39.86
ATOM    421  CA  PRO   210     -35.051 103.018 -60.486  1.00 41.13
ATOM    422  CB  PRO   210     -35.417 104.427 -60.947  1.00 39.59
ATOM    423  CG  PRO   210     -35.777 105.085 -59.669  1.00 39.43
ATOM    424  C   PRO   210     -34.169 102.333 -61.507  1.00 41.97
ATOM    425  O   PRO   210     -34.638 101.461 -62.245  1.00 41.73
ATOM    426  N   PHE   211     -32.908 102.736 -61.574  1.00 40.52
ATOM    427  CA  PHE   211     -32.040 102.155 -62.569  1.00 43.90
ATOM    428  CB  PHE   211     -31.304 103.275 -63.278  1.00 44.90
ATOM    429  CG  PHE   211     -32.213 104.384 -63.724  1.00 47.06
ATOM    430  CD1 PHE   211     -33.322 104.107 -64.509  1.00 45.32
ATOM    431  CD2 PHE   211     -31.998 105.697 -63.301  1.00 46.48
ATOM    432  CE1 PHE   211     -34.209 105.119 -64.862  1.00 47.55
ATOM    433  CE2 PHE   211     -32.876 106.707 -63.647  1.00 44.53
ATOM    434  CZ  PHE   211     -33.985 106.418 -64.427  1.00 44.53
ATOM    435  C   PHE   211     -31.077 101.097 -62.053  1.00 45.03
ATOM    436  O   PHE   211     -30.200 100.625 -62.781  1.00 45.88
ATOM    437  N   LEU   212     -31.234 100.716 -60.796  1.00 45.41
ATOM    438  CA  LEU   212     -30.387  99.677 -60.259  1.00 46.32
ATOM    439  CB  LEU   212     -29.823 100.097 -58.906  1.00 45.21
ATOM    440  CG  LEU   212     -28.689 101.126 -58.969  1.00 46.08
ATOM    441  CD1 LEU   212     -28.195 101.433 -57.580  1.00 42.17
ATOM    442  CD2 LEU   212     -27.561 100.575 -59.816  1.00 44.69
ATOM    443  C   LEU   212     -31.204  98.398 -60.139  1.00 47.20
ATOM    444  O   LEU   212     -32.345  98.419 -59.696  1.00 46.29
ATOM    445  N   THR   213     -30.628  97.293 -60.589  1.00 49.03
ATOM    446  CA  THR   213     -31.271  95.989 -60.508  1.00 50.07
ATOM    447  CB  THR   213     -30.291  94.895 -60.952  1.00 52.26
ATOM    448  OG1 THR   213     -29.718  95.257 -62.215  1.00 52.98
ATOM    449  CG2 THR   213     -31.006  93.559 -61.087  1.00 52.62
ATOM    450  C   THR   213     -31.638  95.746 -59.039  1.00 49.24
ATOM    451  O   THR   213     -30.822  95.962 -58.148  1.00 49.43
ATOM    452  N   ALA   214     -32.851  95.291 -58.770  1.00 49.28
ATOM    453  CA  ALA   214     -33.247  95.076 -57.383  1.00 50.03
ATOM    454  CB  ALA   214     -34.693  95.471 -57.191  1.00 49.20
ATOM    455  C   ALA   214     -33.050  93.654 -56.913  1.00 50.38
ATOM    456  O   ALA   214     -33.210  92.709 -57.681  1.00 50.97
ATOM    457  N   LEU   215     -32.709  93.515 -55.639  1.00 51.62
ATOM    458  CA  LEU   215     -32.495  92.209 -55.018  1.00 53.41
ATOM    459  CB  LEU   215     -31.604  92.336 -53.794  1.00 52.18
ATOM    460  CG  LEU   215     -31.541  91.025 -53.023  1.00 55.10
ATOM    461  CD1 LEU   215     -30.601  90.071 -53.751  1.00 53.62
ATOM    462  CD2 LEU   215     -31.083  91.272 -51.598  1.00 52.91
ATOM    463  C   LEU   215     -33.839  91.727 -54.552  1.00 55.19
ATOM    464  O   LEU   215     -34.366  92.261 -53.601  1.00 55.13
ATOM    465  N   LYS   216     -34.405  90.729 -55.213  1.00 58.13
ATOM    466  CA  LYS   216     -35.706  90.231 -54.799  1.00 60.30
ATOM    467  CB  LYS   216     -36.348  89.456 -55.932  1.00 61.60
ATOM    468  CG  LYS   216     -37.769  89.099 -55.658  1.00 65.28
ATOM    469  CD  LYS   216     -38.609  90.335 -55.480  1.00 66.80
ATOM    470  CE  LYS   216     -40.077  89.974 -55.595  1.00 69.41
ATOM    471  NZ  LYS   216     -40.406  88.781 -54.766  1.00 71.09
ATOM    472  C   LYS   216     -35.574  89.356 -53.544  1.00 60.92
ATOM    473  O   LYS   216     -36.178  89.657 -52.515  1.00 61.66
ATOM    474  N   TYR   217     -34.798  88.279 -53.617  1.00 60.52
ATOM    475  CA  TYR   217     -34.590  87.440 -52.437  1.00 61.22
ATOM    476  CB  TYR   217     -35.256  86.070 -52.539  1.00 59.98
ATOM    477  CG  TYR   217     -36.693  86.089 -52.944  1.00 60.82
ATOM    478  CD1 TYR   217     -37.054  85.919 -54.272  1.00 58.85
ATOM    479  CE1 TYR   217     -38.383  85.948 -54.657  1.00 62.01
ATOM    480  CD2 TYR   217     -37.697  86.290 -51.997  1.00 60.67
ATOM    481  CE2 TYR   217     -39.037  86.317 -52.370  1.00 60.66
ATOM    482  CZ  TYR   217     -39.372  86.144 -53.698  1.00 62.10
ATOM    483  OH  TYR   217     -40.692  86.126 -54.072  1.00 64.17
ATOM    484  C   TYR   217     -33.120  87.178 -52.269  1.00 61.56
ATOM    485  O   TYR   217     -32.366  87.197 -53.242  1.00 62.12
ATOM    486  N   ALA   218     -32.733  86.923 -51.026  1.00 62.02
ATOM    487  CA  ALA   218     -31.363  86.595 -50.676  1.00 63.28
ATOM    488  CB  ALA   218     -30.697  87.751 -49.955  1.00 61.87
ATOM    489  C   ALA   218     -31.412  85.384 -49.759  1.00 63.85
ATOM    490  O   ALA   218     -31.782  85.504 -48.589  1.00 64.79
ATOM    491  N   PHE   219     -31.070  84.216 -50.293  1.00 64.05
ATOM    492  CA  PHE   219     -31.041  83.008 -49.483  1.00 63.40
ATOM    493  CB  PHE   219     -32.173  82.039 -49.860  1.00 61.42
ATOM    494  CG  PHE   219     -31.980  81.343 -51.169  1.00 61.44
ATOM    495  CD1 PHE   219     -32.354  81.948 -52.355  1.00 60.16
ATOM    496  CD2 PHE   219     -31.418  80.072 -51.218  1.00 60.74
ATOM    497  CE1 PHE   219     -32.173  81.296 -53.577  1.00 60.41
ATOM    498  CE2 PHE   219     -31.234  79.413 -52.433  1.00 61.58
ATOM    499  CZ  PHE   219     -31.611  80.024 -53.614  1.00 60.89
ATOM    500  C   PHE   219     -29.683  82.348 -49.672  1.00 65.35
ATOM    501  O   PHE   219     -28.892  82.758 -50.530  1.00 65.66
ATOM    502  N   GLN   220     -29.396  81.343 -48.857  1.00 66.57
ATOM    503  CA  GLN   220     -28.125  80.660 -48.971  1.00 68.74
ATOM    504  CB  GLN   220     -27.131  81.209 -47.943  1.00 72.76
ATOM    505  CG  GLN   220     -27.559  81.061 -46.486  1.00 76.92
ATOM    506  CD  GLN   220     -26.375  81.159 -45.524  1.00 80.40
ATOM    507  OE1 GLN   220     -25.585  82.111 -45.581  1.00 82.71
ATOM    508  NE2 GLN   220     -26.246  80.171 -44.636  1.00 81.00
ATOM    509  C   GLN   220     -28.248  79.160 -48.796  1.00 67.66
ATOM    510  O   GLN   220     -29.077  78.683 -48.027  1.00 66.84
ATOM    511  N   THR   221     -27.427  78.421 -49.536  1.00 66.83
ATOM    512  CA  THR   221     -27.409  76.975 -49.436  1.00 64.35
ATOM    513  CB  THR   221     -27.016  76.297 -50.778  1.00 62.50
ATOM    514  OG1 THR   221     -25.718  76.730 -51.192  1.00 59.24
ATOM    515  CG2 THR   221     -28.007  76.645 -51.856  1.00 61.99
ATOM    516  C   THR   221     -26.316  76.768 -48.409  1.00 65.53
ATOM    517  O   THR   221     -25.758  77.743 -47.912  1.00 66.18
ATOM    518  N   HIS   222     -26.009  75.523 -48.073  1.00 66.98
ATOM    519  CA  HIS   222     -24.955  75.265 -47.099  1.00 68.87
ATOM    520  CB  HIS   222     -25.074  73.831 -46.556  1.00 69.00
ATOM    521  CG  HIS   222     -23.844  72.999 -46.767  1.00 69.74
ATOM    522  CD2 HIS   222     -22.959  72.471 -45.886  1.00 69.08
ATOM    523  ND1 HIS   222     -23.378  72.670 -48.022  1.00 68.15
ATOM    524  CE1 HIS   222     -22.259  71.979 -47.905  1.00 69.85
ATOM    525  NE2 HIS   222     -21.982  71.843 -46.619  1.00 70.10
ATOM    526  C   HIS   222     -23.604  75.455 -47.795  1.00 69.04
ATOM    527  O   HIS   222     -22.539  75.431 -47.173  1.00 70.34
ATOM    528  N   ASP   223     -23.657  75.658 -49.098  1.00 67.92
ATOM    529  CA  ASP   223     -22.445  75.808 -49.878  1.00 67.17
ATOM    530  CB  ASP   223     -22.479  74.806 -51.043  1.00 67.71
ATOM    531  CG  ASP   223     -21.118  74.538 -51.619  1.00 66.74
ATOM    532  OD1 ASP   223     -21.034  74.122 -52.800  1.00 67.60
ATOM    533  OD2 ASP   223     -20.136  74.729 -50.880  1.00 66.85
ATOM    534  C   ASP   223     -22.257  77.210 -50.444  1.00 66.50
ATOM    535  O   ASP   223     -21.161  77.768 -50.389  1.00 66.77
ATOM    536  N   ARG   224     -23.334  77.781 -50.974  1.00 64.39
ATOM    537  CA  ARG   224     -23.239  79.070 -51.625  1.00 62.77
ATOM    538  CB  ARG   224     -23.387  78.831 -53.118  1.00 61.74
ATOM    539  CG  ARG   224     -22.711  77.528 -53.515  1.00 60.66
ATOM    540  CD  ARG   224     -22.760  77.254 -54.970  1.00 60.28
ATOM    541  NE  ARG   224     -21.849  76.175 -55.315  1.00 62.03
ATOM    542  CZ  ARG   224     -21.550  75.828 -56.559  1.00 63.12
ATOM    543  NH1 ARG   224     -22.097  76.472 -57.581  1.00 64.62
ATOM    544  NH2 ARG   224     -20.683  74.853 -56.790  1.00 65.79
ATOM    545  C   ARG   224     -24.230  80.106 -51.161  1.00 63.89
ATOM    546  O   ARG   224     -25.103  79.828 -50.332  1.00 65.57
ATOM    547  N   LEU   225     -24.070  81.316 -51.690  1.00 64.38
ATOM    548  CA  LEU   225     -24.958  82.430 -51.375  1.00 64.19
ATOM    549  CB  LEU   225     -24.155  83.675 -51.006  1.00 64.97
ATOM    550  CG  LEU   225     -23.191  83.535 -49.825  1.00 65.82
ATOM    551  CD1 LEU   225     -22.392  84.820 -49.678  1.00 66.26
ATOM    552  CD2 LEU   225     -23.964  83.235 -48.543  1.00 65.86
ATOM    553  C   LEU   225     -25.776  82.692 -52.632  1.00 63.53
ATOM    554  O   LEU   225     -25.238  82.692 -53.748  1.00 63.44
ATOM    555  N   CYS   226     -27.075  82.900 -52.461  1.00 62.16
ATOM    556  CA  CYS   226     -27.925  83.132 -53.613  1.00 61.86
ATOM    557  CB  CYS   226     -28.878  81.962 -53.805  1.00 61.51
ATOM    558  SG  CYS   226     -27.987  80.479 -54.257  1.00 67.89
ATOM    559  C   CYS   226     -28.695  84.432 -53.568  1.00 60.26
ATOM    560  O   CYS   226     -29.355  84.766 -52.586  1.00 60.82
ATOM    561  N   PHE   227     -28.592  85.167 -54.663  1.00 58.36
ATOM    562  CA  PHE   227     -29.264  86.438 -54.782  1.00 56.02
ATOM    563  CB  PHE   227     -28.227  87.539 -54.846  1.00 55.72
ATOM    564  CG  PHE   227     -27.247  87.499 -53.708  1.00 55.63
ATOM    565  CD1 PHE   227     -26.140  86.659 -53.757  1.00 56.15
ATOM    566  CD2 PHE   227     -27.424  88.304 -52.594  1.00 54.88
ATOM    567  CE1 PHE   227     -25.220  86.628 -52.715  1.00 55.00
ATOM    568  CE2 PHE   227     -26.507  88.279 -51.545  1.00 56.51
ATOM    569  CZ  PHE   227     -25.403  87.441 -51.609  1.00 55.60
ATOM    570  C   PHE   227     -30.134  86.431 -56.016  1.00 54.03
ATOM    571  O   PHE   227     -29.658  86.369 -57.142  1.00 52.89
ATOM    572  N   VAL   228     -31.429  86.449 -55.781  1.00 52.44
ATOM    573  CA  VAL   228     -32.372  86.445 -56.865  1.00 52.04
ATOM    574  CB  VAL   228     -33.651  85.726 -56.445  1.00 51.79
ATOM    575  CG1 VAL   228     -34.632  85.715 -57.578  1.00 51.78
ATOM    576  CG2 VAL   228     -33.314  84.310 -56.017  1.00 53.18
ATOM    577  C   VAL   228     -32.649  87.911 -57.110  1.00 52.53
ATOM    578  O   VAL   228     -33.119  88.616 -56.212  1.00 51.60
ATOM    579  N   MET   229     -32.333  88.391 -58.307  1.00 53.03
ATOM    580  CA  MET   229     -32.569  89.799 -58.592  1.00 53.34
ATOM    581  CB  MET   229     -31.242  90.536 -58.712  1.00 56.21
ATOM    582  CG  MET   229     -30.322  90.228 -57.557  1.00 61.27
ATOM    583  SD  MET   229     -28.661  90.744 -57.952  1.00 73.99
ATOM    584  CE  MET   229     -28.454  90.022 -59.617  1.00 68.07
ATOM    585  C   MET   229     -33.409  89.997 -59.828  1.00 51.78
ATOM    586  O   MET   229     -33.460  89.146 -60.715  1.00 50.70
ATOM    587  N   GLU   230     -34.087  91.131 -59.864  1.00 53.04
ATOM    588  CA  GLU   230     -34.952  91.462 -60.979  1.00 54.78
ATOM    589  CB  GLU   230     -35.549  92.868 -60.782  1.00 57.38
ATOM    590  CG  GLU   230     -34.583  93.987 -61.149  1.00 61.76
ATOM    591  CD  GLU   230     -35.195  95.382 -61.083  1.00 62.98
ATOM    592  OE1 GLU   230     -36.266  95.603 -61.690  1.00 64.36
ATOM    593  OE2 GLU   230     -34.586  96.260 -60.431  1.00 64.01
ATOM    594  C   GLU   230     -34.168  91.400 -62.293  1.00 52.88
ATOM    595  O   GLU   230     -32.988  91.775 -62.352  1.00 48.54
ATOM    596  N   TYR   231     -34.831  90.918 -63.338  1.00 52.60
ATOM    597  CA  TYR   231     -34.205  90.826 -64.637  1.00 53.84
ATOM    598  CB  TYR   231     -34.105  89.368 -65.092  1.00 54.55
ATOM    599  CG  TYR   231     -33.307  89.190 -66.376  1.00 56.70
ATOM    600  CD1 TYR   231     -31.947  89.516 -66.431  1.00 55.49
ATOM    601  CE1 TYR   231     -31.205  89.327 -67.608  1.00 57.10
ATOM    602  CD2 TYR   231     -33.909  88.678 -67.530  1.00 58.25
ATOM    603  CE2 TYR   231     -33.181  88.487 -68.706  1.00 57.41
ATOM    604  CZ  TYR   231     -31.832  88.808 -68.745  1.00 57.81
ATOM    605  OH  TYR   231     -31.115  88.598 -69.918  1.00 59.03
ATOM    606  C   TYR   231     -34.929  91.625 -65.717  1.00 54.12
ATOM    607  O   TYR   231     -36.075  91.332 -66.069  1.00 55.07
ATOM    608  N   ALA   232     -34.230  92.623 -66.248  1.00 53.26
ATOM    609  CA  ALA   232     -34.739  93.472 -67.319  1.00 54.44
ATOM    610  CB  ALA   232     -33.718  94.546 -67.640  1.00 51.99
ATOM    611  C   ALA   232     -34.965  92.599 -68.542  1.00 55.27
ATOM    612  O   ALA   232     -34.065  91.856 -68.943  1.00 56.46
ATOM    613  N   ASN   233     -36.146  92.682 -69.146  1.00 55.12
ATOM    614  CA  ASN   233     -36.401  91.856 -70.318  1.00 55.88
ATOM    615  CB  ASN   233     -37.672  91.025 -70.113  1.00 58.18
ATOM    616  CG  ASN   233     -38.899  91.879 -69.978  1.00 56.33
ATOM    617  OD1 ASN   233     -39.520  92.223 -70.963  1.00 56.92
ATOM    618  ND2 ASN   233     -39.239  92.247 -68.747  1.00 58.52
ATOM    619  C   ASN   233     -36.486  92.633 -71.625  1.00 55.79
ATOM    620  O   ASN   233     -37.086  92.167 -72.589  1.00 56.57
ATOM    621  N   GLY   234     -35.879  93.816 -71.654  1.00 55.96
ATOM    622  CA  GLY   234     -35.874  94.619 -72.865  1.00 54.78
ATOM    623  C   GLY   234     -34.549  94.503 -73.616  1.00 55.90
ATOM    624  O   GLY   234     -34.223  95.348 -74.462  1.00 55.67
ATOM    625  N   GLY   235     -33.773  93.461 -73.307  1.00 53.62
ATOM    626  CA  GLY   235     -32.505  93.266 -73.981  1.00 50.27
ATOM    627  C   GLY   235     -31.361  94.058 -73.399  1.00 49.88
ATOM    628  O   GLY   235     -31.562  94.983 -72.611  1.00 48.36
ATOM    629  N   GLU   236     -30.147  93.692 -73.789  1.00 50.89
ATOM    630  CA  GLU   236     -28.952  94.368 -73.296  1.00 52.45
ATOM    631  CB  GLU   236     -27.805  93.369 -73.108  1.00 55.02
ATOM    632  CG  GLU   236     -27.858  92.179 -74.044  1.00 61.22
ATOM    633  CD  GLU   236     -28.458  90.912 -73.408  1.00 65.08
ATOM    634  OE1 GLU   236     -29.513  90.428 -73.896  1.00 67.00
ATOM    635  OE2 GLU   236     -27.863  90.397 -72.432  1.00 66.21
ATOM    636  C   GLU   236     -28.508  95.484 -74.217  1.00 51.78
ATOM    637  O   GLU   236     -28.652  95.395 -75.439  1.00 50.86
ATOM    638  N   LEU   237     -27.964  96.538 -73.619  1.00 52.51
ATOM    639  CA  LEU   237     -27.508  97.679 -74.380  1.00 54.32
ATOM    640  CB  LEU   237     -26.891  98.726 -73.467  1.00 53.44
ATOM    641  CG  LEU   237     -27.775  99.944 -73.202  1.00 53.88
ATOM    642  CD1 LEU   237     -26.850 101.115 -72.909  1.00 53.26
ATOM    643  CD2 LEU   237     -28.676 100.274 -74.409  1.00 51.94
ATOM    644  C   LEU   237     -26.523  97.319 -75.475  1.00 55.07
ATOM    645  O   LEU   237     -26.622  97.824 -76.591  1.00 56.10
ATOM    646  N   PHE   238     -25.566  96.460 -75.158  1.00 57.14
ATOM    647  CA  PHE   238     -24.589  96.048 -76.151  1.00 58.66
ATOM    648  CB  PHE   238     -23.763  94.887 -75.608  1.00 63.00
ATOM    649  CG  PHE   238     -23.122  94.064 -76.680  1.00 68.23
ATOM    650  CD1 PHE   238     -22.068  94.585 -77.441  1.00 70.20
ATOM    651  CD2 PHE   238     -23.608  92.791 -76.978  1.00 69.62
ATOM    652  CE1 PHE   238     -21.504  93.854 -78.487  1.00 71.02
ATOM    653  CE2 PHE   238     -23.057  92.044 -78.023  1.00 71.85
ATOM    654  CZ  PHE   238     -22.000  92.577 -78.782  1.00 72.24
ATOM    655  C   PHE   238     -25.326  95.627 -77.433  1.00 58.33
ATOM    656  O   PHE   238     -25.061  96.144 -78.523  1.00 58.19
ATOM    657  N   PHE   239     -26.272  94.706 -77.301  1.00 57.11
ATOM    658  CA  PHE   239     -27.031  94.249 -78.458  1.00 56.89
ATOM    659  CB  PHE   239     -28.108  93.239 -78.014  1.00 59.51
ATOM    660  CG  PHE   239     -29.150  92.922 -79.082  1.00 62.72
ATOM    661  CD1 PHE   239     -28.826  92.140 -80.199  1.00 63.57
ATOM    662  CD2 PHE   239     -30.464  93.412 -78.966  1.00 63.29
ATOM    663  CE1 PHE   239     -29.796  91.849 -81.188  1.00 63.48
ATOM    664  CE2 PHE   239     -31.439  93.130 -79.945  1.00 64.34
ATOM    665  CZ  PHE   239     -31.102  92.346 -81.058  1.00 64.06
ATOM    666  C   PHE   239     -27.684  95.393 -79.256  1.00 55.15
ATOM    667  O   PHE   239     -27.582  95.416 -80.488  1.00 55.59
ATOM    668  N   HIS   240     -28.363  96.316 -78.562  1.00 52.53
ATOM    669  CA  HIS   240     -29.043  97.447 -79.209  1.00 50.62
ATOM    670  CB  HIS   240     -29.870  98.241 -78.191  1.00 49.40
ATOM    671  CG  HIS   240     -31.047  97.493 -77.660  1.00 44.72
ATOM    672  CD2 HIS   240     -31.345  97.072 -76.409  1.00 46.34
ATOM    673  ND1 HIS   240     -32.058  97.032 -78.472  1.00 44.43
ATOM    674  CE1 HIS   240     -32.928  96.351 -77.748  1.00 44.08
ATOM    675  NE2 HIS   240     -32.519  96.359 -76.492  1.00 48.10
ATOM    676  C   HIS   240     -28.031  98.379 -79.861  1.00 51.18
ATOM    677  O   HIS   240     -28.158  98.753 -81.018  1.00 51.15
ATOM    678  N   LEU   241     -27.018  98.759 -79.103  1.00 51.15
ATOM    679  CA  LEU   241     -25.996  99.615 -79.645  1.00 50.61
ATOM    680  CB  LEU   241     -24.833  99.747 -78.664  1.00 45.73
ATOM    681  CG  LEU   241     -23.839 100.798 -79.168  1.00 44.27
ATOM    682  CD1 LEU   241     -24.560 102.140 -79.451  1.00 42.06
ATOM    683  CD2 LEU   241     -22.726 100.964 -78.142  1.00 43.07
ATOM    684  C   LEU   241     -25.477  99.044 -80.958  1.00 53.54
ATOM    685  O   LEU   241     -25.604  99.673 -82.016  1.00 54.97
ATOM    686  N   SER   242     -24.898  97.847 -80.890  1.00 56.14
ATOM    687  CA  SER   242     -24.335  97.214 -82.075  1.00 58.25
ATOM    688  CB  SER   242     -23.868  95.804 -81.746  1.00 57.13
ATOM    689  OG  SER   242     -24.967  94.935 -81.719  1.00 59.66
ATOM    690  C   SER   242     -25.301  97.178 -83.257  1.00 59.57
ATOM    691  O   SER   242     -24.866  97.190 -84.401  1.00 60.46
ATOM    692  N   ARG   243     -26.606  97.143 -82.998  1.00 61.59
ATOM    693  CA  ARG   243     -27.563  97.134 -84.099  1.00 64.36
ATOM    694  CB  ARG   243     -28.916  96.585 -83.651  1.00 66.54
ATOM    695  CG  ARG   243     -28.887  95.112 -83.217  1.00 71.68
ATOM    696  CD  ARG   243     -30.302  94.528 -83.134  1.00 73.05
ATOM    697  NE  ARG   243     -30.893  94.274 -84.450  1.00 76.62
ATOM    698  CZ  ARG   243     -32.146  93.875 -84.642  1.00 76.35
ATOM    699  NH1 ARG   243     -32.942  93.688 -83.598  1.00 76.98
ATOM    700  NH2 ARG   243     -32.600  93.656 -85.873  1.00 74.86
ATOM    701  C   ARG   243     -27.774  98.525 -84.679  1.00 65.42
ATOM    702  O   ARG   243     -28.709  98.744 -85.441  1.00 66.61
ATOM    703  N   GLU   244     -26.911  99.468 -84.318  1.00 64.38
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ATOM    705  CB  GLU   244     -27.862 101.674 -83.828  1.00 65.97
ATOM    706  CG  GLU   244     -29.054 100.950 -83.237  1.00 69.18
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ATOM    710  C   GLU   244     -25.668 101.457 -84.943  1.00 63.51
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ATOM    714  CB  ARG   245     -22.809 101.543 -85.912  1.00 61.28
ATOM    715  CG  ARG   245     -21.581 102.453 -85.911  1.00 64.32
ATOM    716  CD  ARG   245     -20.242 101.748 -85.697  1.00 67.77
ATOM    717  NE  ARG   245     -19.673 101.274 -86.959  1.00 71.50
ATOM    718  CZ  ARG   245     -19.872 100.058 -87.470  1.00 73.03
ATOM    719  NH1 ARG   245     -20.622  99.165 -86.825  1.00 72.40
ATOM    720  NH2 ARG   245     -19.340  99.741 -88.647  1.00 72.90
ATOM    721  C   ARG   245     -23.058 102.260 -83.524  1.00 58.48
ATOM    722  O   ARG   245     -22.064 102.301 -82.801  1.00 58.83
ATOM    723  N   VAL   246     -23.998 103.196 -83.513  1.00 56.29
ATOM    724  CA  VAL   246     -23.924 104.309 -82.591  1.00 54.40
ATOM    725  CB  VAL   246     -23.131 105.506 -83.150  1.00 54.63
ATOM    726  CG1 VAL   246     -22.577 106.312 -82.016  1.00 55.47
ATOM    727  CG2 VAL   246     -22.008 105.054 -84.036  1.00 57.36
ATOM    728  C   VAL   246     -25.320 104.799 -82.247  1.00 52.78
ATOM    729  O   VAL   246     -26.304 104.487 -82.920  1.00 49.96
ATOM    730  N   PHE   247     -25.379 105.550 -81.164  1.00 50.53
ATOM    731  CA  PHE   247     -26.614 106.118 -80.690  1.00 50.80
ATOM    732  CB  PHE   247     -26.774 105.906 -79.180  1.00 49.27
ATOM    733  CG  PHE   247     -27.254 104.559 -78.792  1.00 46.81
ATOM    734  CD1 PHE   247     -27.982 103.784 -79.673  1.00 48.42
ATOM    735  CD2 PHE   247     -27.037 104.092 -77.512  1.00 46.55
ATOM    736  CE1 PHE   247     -28.493 102.556 -79.277  1.00 47.03
ATOM    737  CE2 PHE   247     -27.544 102.863 -77.103  1.00 47.99
ATOM    738  CZ  PHE   247     -28.275 102.095 -77.992  1.00 47.33
ATOM    739  C   PHE   247     -26.542 107.623 -80.918  1.00 51.95
ATOM    740  O   PHE   247     -25.461 108.223 -80.874  1.00 50.17
ATOM    741  N   THR   248     -27.703 108.224 -81.138  1.00 52.44
ATOM    742  CA  THR   248     -27.809 109.669 -81.297  1.00 55.16
ATOM    743  CB  THR   248     -29.254 110.050 -81.510  1.00 55.99
ATOM    744  OG1 THR   248     -29.546 109.992 -82.910  1.00 58.05
ATOM    745  CG2 THR   248     -29.539 111.419 -80.939  1.00 58.66
ATOM    746  C   THR   248     -27.317 110.312 -80.007  1.00 53.97
ATOM    747  O   THR   248     -27.478 109.745 -78.940  1.00 53.89
ATOM    748  N   GLU   249     -26.710 111.484 -80.093  1.00 54.54
ATOM    749  CA  GLU   249     -26.229 112.116 -78.881  1.00 56.50
ATOM    750  CB  GLU   249     -25.561 113.442 -79.195  1.00 55.39
ATOM    751  CG  GLU   249     -24.268 113.279 -79.920  1.00 58.70
ATOM    752  CD  GLU   249     -23.445 114.543 -79.909  1.00 60.05
ATOM    753  OE1 GLU   249     -23.380 115.180 -78.841  1.00 62.42
ATOM    754  OE2 GLU   249     -22.852 114.895 -80.951  1.00 60.76
ATOM    755  C   GLU   249     -27.350 112.319 -77.874  1.00 57.15
ATOM    756  O   GLU   249     -27.111 112.420 -76.678  1.00 57.59
ATOM    757  N   GLU   250     -28.579 112.378 -78.344  1.00 57.29
ATOM    758  CA  GLU   250     -29.665 112.558 -77.408  1.00 59.02
ATOM    759  CB  GLU   250     -30.881 113.184 -78.083  1.00 60.37
ATOM    760  CG  GLU   250     -30.920 114.707 -77.961  1.00 63.15
ATOM    761  CD  GLU   250     -30.865 115.198 -76.505  1.00 63.92
ATOM    762  OE1 GLU   250     -29.747 115.503 -76.015  1.00 62.09
ATOM    763  OE2 GLU   250     -31.942 115.268 -75.853  1.00 63.53
ATOM    764  C   GLU   250     -30.043 111.237 -76.777  1.00 58.15
ATOM    765  O   GLU   250     -30.572 111.210 -75.665  1.00 59.23
ATOM    766  N   ARG   251     -29.794 110.147 -77.492  1.00 55.14
ATOM    767  CA  ARG   251     -30.075 108.829 -76.956  1.00 51.68
ATOM    768  CB  ARG   251     -29.975 107.771 -78.046  1.00 54.80
ATOM    769  CG  ARG   251     -31.236 106.944 -78.221  1.00 55.47
ATOM    770  CD  ARG   251     -30.932 105.468 -78.046  1.00 57.40
ATOM    771  NE  ARG   251     -31.620 104.635 -79.030  1.00 60.32
ATOM    772  CZ  ARG   251     -31.667 103.303 -78.996  1.00 61.07
ATOM    773  NH1 ARG   251     -31.069 102.631 -78.023  1.00 61.67
ATOM    774  NH2 ARG   251     -32.309 102.637 -79.944  1.00 61.79
ATOM    775  C   ARG   251     -28.985 108.612 -75.914  1.00 48.74
ATOM    776  O   ARG   251     -29.267 108.281 -74.770  1.00 48.32
ATOM    777  N   ALA   252     -27.734 108.817 -76.296  1.00 46.02
ATOM    778  CA  ALA   252     -26.654 108.642 -75.333  1.00 46.47
ATOM    779  CB  ALA   252     -25.376 109.340 -75.800  1.00 44.07
ATOM    780  C   ALA   252     -27.183 109.324 -74.089  1.00 45.73
ATOM    781  O   ALA   252     -27.374 108.699 -73.044  1.00 47.17
ATOM    782  N   ALA   253     -27.421 110.622 -74.240  1.00 43.78
ATOM    783  CA  ALA   253     -27.948 111.491 -73.199  1.00 38.33
ATOM    784  CB  ALA   253     -28.493 112.720 -73.840  1.00 37.71
ATOM    785  C   ALA   253     -29.034 110.815 -72.396  1.00 35.92
ATOM    786  O   ALA   253     -28.969 110.708 -71.181  1.00 37.83
ATOM    787  N   PHE   254     -30.054 110.336 -73.065  1.00 33.51
ATOM    788  CA  PHE   254     -31.092 109.718 -72.304  1.00 35.15
ATOM    789  CB  PHE   254     -32.128 109.129 -73.202  1.00 36.77
ATOM    790  CG  PHE   254     -33.197 108.427 -72.455  1.00 43.38
ATOM    791  CD1 PHE   254     -34.253 109.143 -71.903  1.00 42.17
ATOM    792  CD2 PHE   254     -33.144 107.041 -72.287  1.00 44.22
ATOM    793  CE1 PHE   254     -35.261 108.493 -71.192  1.00 44.09
ATOM    794  CE2 PHE   254     -34.140 106.367 -71.581  1.00 46.95
ATOM    795  CZ  PHE   254     -35.212 107.098 -71.028  1.00 46.80
ATOM    796  C   PHE   254     -30.555 108.618 -71.398  1.00 38.34
ATOM    797  O   PHE   254     -30.915 108.574 -70.227  1.00 39.59
ATOM    798  N   TYR   255     -29.710 107.726 -71.932  1.00 38.81
ATOM    799  CA  TYR   255     -29.138 106.622 -71.128  1.00 37.31
ATOM    800  CB  TYR   255     -28.457 105.555 -72.016  1.00 33.21
ATOM    801  CG  TYR   255     -29.437 104.850 -72.934  1.00 32.18
ATOM    802  CD1 TYR   255     -30.628 104.364 -72.445  1.00 31.36
ATOM    803  CE1 TYR   255     -31.548 103.785 -73.283  1.00 34.88
ATOM    804  CD2 TYR   255     -29.191 104.726 -74.299  1.00 32.34
ATOM    805  CE2 TYR   255     -30.117 104.144 -75.144  1.00 29.63
ATOM    806  CZ  TYR   255     -31.286 103.681 -74.627  1.00 31.05
ATOM    807  OH  TYR   255     -32.218 103.100 -75.431  1.00 34.60
ATOM    808  C   TYR   255     -28.145 107.113 -70.096  1.00 36.47
ATOM    809  O   TYR   255     -28.168 106.687 -68.950  1.00 40.42
ATOM    810  N   GLY   256     -27.278 108.028 -70.479  1.00 35.21
ATOM    811  CA  GLY   256     -26.302 108.482 -69.521  1.00 33.66
ATOM    812  C   GLY   256     -26.908 109.108 -68.291  1.00 38.33
ATOM    813  O   GLY   256     -26.409 108.899 -67.172  1.00 41.37
ATOM    814  N   ALA   257     -27.970 109.894 -68.477  1.00 36.89
ATOM    815  CA  ALA   257     -28.599 110.570 -67.354  1.00 34.76
ATOM    816  CB  ALA   257     -29.688 111.565 -67.862  1.00 36.88
ATOM    817  C   ALA   257     -29.205 109.567 -66.361  1.00 33.00
ATOM    818  O   ALA   257     -29.072 109.749 -65.170  1.00 35.08
ATOM    819  N   GLU   258     -29.864 108.520 -66.830  1.00 33.02
ATOM    820  CA  GLU   258     -30.424 107.563 -65.896  1.00 36.92
ATOM    821  CB  GLU   258     -31.248 106.489 -66.627  1.00 38.50
ATOM    822  CG  GLU   258     -32.366 107.082 -67.499  1.00 38.85
ATOM    823  CD  GLU   258     -33.535 106.114 -67.769  1.00 44.40
ATOM    824  OE1 GLU   258     -33.271 104.923 -68.061  1.00 45.03
ATOM    825  OE2 GLU   258     -34.728 106.540 -67.698  1.00 43.40
ATOM    826  C   GLU   258     -29.249 106.949 -65.099  1.00 39.65
ATOM    827  O   GLU   258     -29.373 106.663 -63.893  1.00 43.01
ATOM    828  N   ILE   259     -28.097 106.815 -65.749  1.00 36.89
ATOM    829  CA  ILE   259     -26.929 106.268 -65.085  1.00 36.09
ATOM    830  CB  ILE   259     -25.794 105.895 -66.118  1.00 35.08
ATOM    831  CG2 ILE   259     -24.466 105.704 -65.416  1.00 36.36
ATOM    832  CG1 ILE   259     -26.170 104.624 -66.868  1.00 33.56
ATOM    833  CD1 ILE   259     -25.203 104.279 -68.021  1.00 36.34
ATOM    834  C   ILE   259     -26.414 107.273 -64.079  1.00 35.91
ATOM    835  O   ILE   259     -26.079 106.918 -62.944  1.00 36.63
ATOM    836  N   VAL   260     -26.335 108.535 -64.475  1.00 36.67
ATOM    837  CA  VAL   260     -25.849 109.551 -63.537  1.00 34.46
ATOM    838  CB  VAL   260     -25.840 110.964 -64.156  1.00 32.53
ATOM    839  CG1 VAL   260     -25.309 111.951 -63.137  1.00 30.91
ATOM    840  CG2 VAL   260     -24.933 110.996 -65.353  1.00 26.79
ATOM    841  C   VAL   260     -26.694 109.594 -62.279  1.00 33.98
ATOM    842  O   VAL   260     -26.186 109.803 -61.164  1.00 33.13
ATOM    843  N   SER   261     -27.988 109.371 -62.473  1.00 35.21
ATOM    844  CA  SER   261     -28.961 109.363 -61.375  1.00 36.44
ATOM    845  CB  SER   261     -30.367 109.154 -61.957  1.00 34.12
ATOM    846  OG  SER   261     -31.335 109.138 -60.941  1.00 37.38
ATOM    847  C   SER   261     -28.618 108.261 -60.351  1.00 36.60
ATOM    848  O   SER   261     -28.585 108.499 -59.123  1.00 34.41
ATOM    849  N   ALA   262     -28.356 107.061 -60.875  1.00 36.24
ATOM    850  CA  ALA   262     -27.988 105.898 -60.055  1.00 36.35
ATOM    851  CB  ALA   262     -27.822 104.679 -60.928  1.00 37.72
ATOM    852  C   ALA   262     -26.701 106.178 -59.317  1.00 35.05
ATOM    853  O   ALA   262     -26.626 106.041 -58.106  1.00 39.79
ATOM    854  N   LEU   263     -25.687 106.591 -60.049  1.00 36.70
ATOM    855  CA  LEU   263     -24.406 106.889 -59.433  1.00 37.91
ATOM    856  CB  LEU   263     -23.385 107.255 -60.522  1.00 35.37
ATOM    857  CG  LEU   263     -22.971 106.076 -61.423  1.00 38.91
ATOM    858  CD1 LEU   263     -21.907 106.537 -62.445  1.00 33.32
ATOM    859  CD2 LEU   263     -22.422 104.934 -60.572  1.00 34.51
ATOM    860  C   LEU   263     -24.468 107.978 -58.348  1.00 38.63
ATOM    861  O   LEU   263     -23.790 107.870 -57.313  1.00 40.82
ATOM    862  N   GLU   264     -25.243 109.033 -58.585  1.00 39.29
ATOM    863  CA  GLU   264     -25.380 110.108 -57.591  1.00 39.52
ATOM    864  CB  GLU   264     -26.394 111.162 -58.051  1.00 43.65
ATOM    865  CG  GLU   264     -26.881 112.048 -56.899  1.00 49.73
ATOM    866  CD  GLU   264     -27.767 113.216 -57.346  1.00 52.93
ATOM    867  OE1 GLU   264     -28.758 113.004 -58.078  1.00 54.86
ATOM    868  OE2 GLU   264     -27.472 114.356 -56.941  1.00 54.54
ATOM    869  C   GLU   264     -25.906 109.485 -56.305  1.00 37.10
ATOM    870  O   GLU   264     -25.491 109.830 -55.197  1.00 32.98
ATOM    871  N   TYR   265     -26.834 108.555 -56.493  1.00 37.40
ATOM    872  CA  TYR   265     -27.465 107.861 -55.406  1.00 37.88
ATOM    873  CB  TYR   265     -28.609 106.993 -55.918  1.00 43.44
ATOM    874  CG  TYR   265     -29.424 106.466 -54.768  1.00 48.31
ATOM    875  CD1 TYR   265     -30.166 107.340 -53.982  1.00 53.35
ATOM    876  CE1 TYR   265     -30.876 106.899 -52.863  1.00 55.97
ATOM    877  CD2 TYR   265     -29.412 105.124 -54.416  1.00 50.34
ATOM    878  CE2 TYR   265     -30.130 104.668 -53.296  1.00 53.43
ATOM    879  CZ  TYR   265     -30.861 105.572 -52.525  1.00 55.06
ATOM    880  OH  TYR   265     -31.602 105.189 -51.416  1.00 59.22
ATOM    881  C   TYR   265     -26.479 106.984 -54.663  1.00 38.40
ATOM    882  O   TYR   265     -26.371 107.069 -53.440  1.00 38.68
ATOM    883  N   LEU   266     -25.765 106.129 -55.397  1.00 36.66
ATOM    884  CA  LEU   266     -24.800 105.241 -54.756  1.00 34.81
ATOM    885  CB  LEU   266     -24.179 104.280 -55.778  1.00 33.68
ATOM    886  CG  LEU   266     -25.120 103.207 -56.359  1.00 34.62
ATOM    887  CD1 LEU   266     -24.512 102.522 -57.548  1.00 33.12
ATOM    888  CD2 LEU   266     -25.439 102.176 -55.286  1.00 35.25
ATOM    889  C   LEU   266     -23.731 106.057 -54.047  1.00 32.09
ATOM    890  O   LEU   266     -23.404 105.779 -52.915  1.00 28.47
ATOM    891  N   HIS   267     -23.227 107.105 -54.678  1.00 34.14
ATOM    892  CA  HIS   267     -22.190 107.871 -54.008  1.00 36.06
ATOM    893  CB  HIS   267     -21.556 108.895 -54.954  1.00 37.44
ATOM    894  CG  HIS   267     -20.822 108.265 -56.099  1.00 39.63
ATOM    895  CD2 HIS   267     -20.728 106.970 -56.484  1.00 37.04
ATOM    896  ND1 HIS   267     -20.123 108.993 -57.037  1.00 39.82
ATOM    897  CE1 HIS   267     -19.637 108.173 -57.954  1.00 37.38
ATOM    898  NE2 HIS   267     -19.993 106.941 -57.641  1.00 36.45
ATOM    899  C   HIS   267     -22.690 108.547 -52.758  1.00 39.21
ATOM    900  O   HIS   267     -21.916 108.743 -51.818  1.00 40.44
ATOM    901  N   SER   268     -23.972 108.902 -52.718  1.00 39.67
ATOM    902  CA  SER   268     -24.492 109.539 -51.514  1.00 42.53
ATOM    903  CB  SER   268     -25.934 110.007 -51.709  1.00 42.69
ATOM    904  OG  SER   268     -26.823 108.908 -51.645  1.00 47.00
ATOM    905  C   SER   268     -24.432 108.559 -50.342  1.00 42.62
ATOM    906  O   SER   268     -24.422 108.976 -49.196  1.00 42.09
ATOM    907  N   ARG   269     -24.413 107.262 -50.640  1.00 45.09
ATOM    908  CA  ARG   269     -24.327 106.224 -49.626  1.00 48.53
ATOM    909  CB  ARG   269     -25.195 105.029 -50.013  1.00 51.99
ATOM    910  CG  ARG   269     -26.672 105.309 -50.120  1.00 57.10
ATOM    911  CD  ARG   269     -27.251 105.588 -48.746  1.00 62.32
ATOM    912  NE  ARG   269     -28.707 105.763 -48.740  1.00 67.05
ATOM    913  CZ  ARG   269     -29.373 106.699 -49.424  1.00 68.97
ATOM    914  NH1 ARG   269     -28.730 107.566 -50.201  1.00 69.91
ATOM    915  NH2 ARG   269     -30.691 106.794 -49.302  1.00 69.33
ATOM    916  C   ARG   269     -22.877 105.734 -49.505  1.00 50.09
ATOM    917  O   ARG   269     -22.649 104.611 -49.060  1.00 49.03
ATOM    918  N   ASP   270     -21.915 106.558 -49.924  1.00 50.68
ATOM    919  CA  ASP   270     -20.492 106.206 -49.871  1.00 52.09
ATOM    920  CB  ASP   270     -20.010 106.164 -48.417  1.00 57.80
ATOM    921  CG  ASP   270     -18.635 106.833 -48.217  1.00 63.46
ATOM    922  OD1 ASP   270     -17.708 106.571 -49.030  1.00 64.87
ATOM    923  OD2 ASP   270     -18.480 107.611 -47.232  1.00 66.66
ATOM    924  C   ASP   270     -20.218 104.845 -50.539  1.00 50.49
ATOM    925  O   ASP   270     -19.346 104.084 -50.116  1.00 51.23
ATOM    926  N   VAL   271     -20.985 104.542 -51.574  1.00 45.87
ATOM    927  CA  VAL   271     -20.831 103.304 -52.300  1.00 44.41
ATOM    928  CB  VAL   271     -22.163 102.633 -52.559  1.00 42.09
ATOM    929  CG1 VAL   271     -21.989 101.524 -53.568  1.00 40.36
ATOM    930  CG2 VAL   271     -22.721 102.114 -51.276  1.00 43.19
ATOM    931  C   VAL   271     -20.213 103.557 -53.666  1.00 46.59
ATOM    932  O   VAL   271     -20.705 104.400 -54.427  1.00 45.80
ATOM    933  N   VAL   272     -19.150 102.810 -53.974  1.00 45.19
ATOM    934  CA  VAL   272     -18.469 102.930 -55.253  1.00 42.21
ATOM    935  CB  VAL   272     -16.957 102.802 -55.093  1.00 40.51
ATOM    936  CG1 VAL   272     -16.313 102.730 -56.476  1.00 42.91
ATOM    937  CG2 VAL   272     -16.405 104.001 -54.326  1.00 38.71
ATOM    938  C   VAL   272     -18.983 101.788 -56.100  1.00 41.41
ATOM    939  O   VAL   272     -18.947 100.644 -55.682  1.00 42.62
ATOM    940  N   TYR   273     -19.464 102.059 -57.295  1.00 40.02
ATOM    941  CA  TYR   273     -19.997 100.938 -58.038  1.00 40.54
ATOM    942  CB  TYR   273     -20.982 101.428 -59.092  1.00 37.31
ATOM    943  CG  TYR   273     -21.854 100.323 -59.594  1.00 33.65
ATOM    944  CD1 TYR   273     -22.811  99.729 -58.770  1.00 36.03
ATOM    945  CE1 TYR   273     -23.602  98.665 -59.234  1.00 37.71
ATOM    946  CD2 TYR   273     -21.702  99.842 -60.872  1.00 34.61
ATOM    947  CE2 TYR   273     -22.479  98.794 -61.345  1.00 38.18
ATOM    948  CZ  TYR   273     -23.422  98.210 -60.528  1.00 36.31
ATOM    949  OH  TYR   273     -24.167  97.177 -61.040  1.00 40.78
ATOM    950  C   TYR   273     -18.962 100.001 -58.695  1.00 41.21
ATOM    951  O   TYR   273     -19.210  98.799 -58.812  1.00 39.04
ATOM    952  N   ARG   274     -17.849 100.567 -59.151  1.00 40.96
ATOM    953  CA  ARG   274     -16.772  99.824 -59.812  1.00 44.77
ATOM    954  CB  ARG   274     -16.198  98.756 -58.871  1.00 44.32
ATOM    955  CG  ARG   274     -15.573  99.267 -57.569  1.00 45.68
ATOM    956  CD  ARG   274     -15.067  98.053 -56.759  1.00 47.47
ATOM    957  NE  ARG   274     -14.406  98.397 -55.497  1.00 52.46
ATOM    958  CZ  ARG   274     -13.355  97.739 -55.002  1.00 51.71
ATOM    959  NH1 ARG   274     -12.839  96.710 -55.666  1.00 50.62
ATOM    960  NH2 ARG   274     -12.827  98.099 -53.838  1.00 49.56
ATOM    961  C   ARG   274     -17.114  99.136 -61.139  1.00 45.03
ATOM    962  O   ARG   274     -16.225  98.858 -61.933  1.00 45.38
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ATOM   1016  CG  LEU   281     -25.004  99.939 -69.121  1.00 35.39
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ATOM   1018  CD2 LEU   281     -25.579 100.372 -67.790  1.00 33.88
ATOM   1019  C   LEU   281     -27.385  96.987 -69.868  1.00 41.54
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ATOM   1060  C   ASP   286     -39.141 101.040 -71.876  1.00 54.31
ATOM   1061  O   ASP   286     -39.387 102.220 -72.101  1.00 58.59
ATOM   1062  N   GLY   287     -37.965 100.516 -72.161  1.00 51.01
ATOM   1063  CA  GLY   287     -36.962 101.378 -72.753  1.00 48.45
ATOM   1064  C   GLY   287     -36.064 102.006 -71.714  1.00 47.14
ATOM   1065  O   GLY   287     -35.092 102.673 -72.066  1.00 48.27
ATOM   1066  N   HIS   288     -36.378 101.803 -70.435  1.00 47.24
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ATOM   1073  NE2 HIS   288     -38.677 105.441 -68.236  1.00 46.30
ATOM   1074  C   HIS   288     -34.309 101.490 -68.972  1.00 46.61
ATOM   1075  O   HIS   288     -34.331 100.252 -69.031  1.00 44.63
ATOM   1076  N   ILE   289     -33.234 102.173 -68.581  1.00 44.71
ATOM   1077  CA  ILE   289     -31.985 101.518 -68.213  1.00 43.43
ATOM   1078  CB  ILE   289     -30.820 102.522 -68.191  1.00 43.26
ATOM   1079  CG2 ILE   289     -30.061 102.415 -66.861  1.00 42.64
ATOM   1080  CG1 ILE   289     -29.934 102.306 -69.432  1.00 43.34
ATOM   1081  CD1 ILE   289     -28.522 102.939 -69.357  1.00 46.39
ATOM   1082  C   ILE   289     -31.970 100.769 -66.876  1.00 44.25
ATOM   1083  O   ILE   289     -32.575 101.200 -65.882  1.00 44.29
ATOM   1084  N   LYS   290     -31.264  99.641 -66.866  1.00 42.98
ATOM   1085  CA  LYS   290     -31.123  98.833 -65.666  1.00 41.38
ATOM   1086  CB  LYS   290     -31.941  97.545 -65.750  1.00 39.02
ATOM   1087  CG  LYS   290     -33.361  97.681 -65.368  1.00 40.24
ATOM   1088  CD  LYS   290     -33.484  97.938 -63.870  1.00 41.83
ATOM   1089  CE  LYS   290     -34.893  98.339 -63.545  1.00 40.44
ATOM   1090  NZ  LYS   290     -34.963  98.747 -62.141  1.00 42.96
ATOM   1091  C   LYS   290     -29.674  98.457 -65.552  1.00 40.99
ATOM   1092  O   LYS   290     -29.194  97.656 -66.319  1.00 40.05
ATOM   1093  N   ILE   291     -28.979  99.053 -64.597  1.00 42.46
ATOM   1094  CA  ILE   291     -27.589  98.748 -64.354  1.00 42.00
ATOM   1095  CB  ILE   291     -26.970  99.846 -63.530  1.00 41.72
ATOM   1096  CG2 ILE   291     -25.624  99.425 -63.022  1.00 39.30
ATOM   1097  CG1 ILE   291     -26.911 101.125 -64.379  1.00 41.56
ATOM   1098  CD1 ILE   291     -26.386 102.329 -63.638  1.00 40.40
ATOM   1099  C   ILE   291     -27.544  97.415 -63.602  1.00 45.01
ATOM   1100  O   ILE   291     -28.018  97.285 -62.482  1.00 40.95
ATOM   1101  N   THR   292     -26.970  96.426 -64.264  1.00 49.33
ATOM   1102  CA  THR   292     -26.855  95.073 -63.758  1.00 53.20
ATOM   1103  CB  THR   292     -26.859  94.118 -64.941  1.00 54.04
ATOM   1104  OG1 THR   292     -27.852  93.116 -64.747  1.00 52.48
ATOM   1105  CG2 THR   292     -25.502  93.507 -65.137  1.00 53.65
ATOM   1106  C   THR   292     -25.581  94.913 -62.963  1.00 58.02
ATOM   1107  O   THR   292     -24.707  95.773 -62.990  1.00 59.64
ATOM   1108  N   ASP   293     -25.469  93.801 -62.257  1.00 64.16
ATOM   1109  CA  ASP   293     -24.291  93.537 -61.428  1.00 69.42
ATOM   1110  CB  ASP   293     -24.722  93.339 -59.962  1.00 72.22
ATOM   1111  CG  ASP   293     -23.631  93.708 -58.971  1.00 75.85
ATOM   1112  OD1 ASP   293     -22.477  93.246 -59.147  1.00 79.23
ATOM   1113  OD2 ASP   293     -23.927  94.461 -58.010  1.00 77.35
ATOM   1114  C   ASP   293     -23.582  92.273 -61.909  1.00 71.22
ATOM   1115  O   ASP   293     -23.439  91.323 -61.140  1.00 73.99
ATOM   1116  N   PHE   294     -23.149  92.250 -63.167  1.00 72.25
ATOM   1117  CA  PHE   294     -22.475  91.077 -63.728  1.00 73.70
ATOM   1118  CB  PHE   294     -23.204  89.804 -63.303  1.00 72.45
ATOM   1119  CG  PHE   294     -24.660  89.793 -63.672  1.00 70.33
ATOM   1120  CD1 PHE   294     -25.061  89.453 -64.959  1.00 67.51
ATOM   1121  CD2 PHE   294     -25.636  90.131 -62.727  1.00 69.26
ATOM   1122  CE1 PHE   294     -26.420  89.447 -65.306  1.00 67.84
ATOM   1123  CE2 PHE   294     -26.998  90.127 -63.063  1.00 68.34
ATOM   1124  CZ  PHE   294     -27.392  89.784 -64.357  1.00 67.45
ATOM   1125  C   PHE   294     -22.445  91.135 -65.247  1.00 75.40
ATOM   1126  O   PHE   294     -23.320  91.738 -65.871  1.00 76.19
ATOM   1127  N   GLY   295     -21.459  90.481 -65.849  1.00 76.43
ATOM   1128  CA  GLY   295     -21.371  90.504 -67.295  1.00 77.74
ATOM   1129  C   GLY   295     -21.782  89.222 -67.991  1.00 78.56
ATOM   1130  O   GLY   295     -21.533  88.125 -67.498  1.00 78.40
ATOM   1131  N   ALA   296     -22.408  89.370 -69.155  1.00 79.85
ATOM   1132  CA  ALA   296     -22.851  88.230 -69.947  1.00 80.07
ATOM   1133  CB  ALA   296     -23.711  88.714 -71.116  1.00 78.65
ATOM   1134  C   ALA   296     -21.637  87.448 -70.468  1.00 80.65
ATOM   1135  O   ALA   296     -21.490  86.246 -70.221  1.00 79.69
ATOM   1136  N   THR   313     -14.667  91.536 -75.055  1.00 64.50
ATOM   1137  CA  THR   313     -14.516  92.943 -74.706  1.00 63.57
ATOM   1138  CB  THR   313     -15.812  93.497 -74.037  1.00 64.19
ATOM   1139  OG1 THR   313     -16.126  92.731 -72.865  1.00 63.91
ATOM   1140  CG2 THR   313     -16.997  93.422 -75.014  1.00 65.19
ATOM   1141  C   THR   313     -13.314  93.198 -73.775  1.00 62.47
ATOM   1142  O   THR   313     -13.105  92.490 -72.789  1.00 61.71
ATOM   1143  N   PRO   314     -12.481  94.191 -74.114  1.00 60.78
ATOM   1144  CD  PRO   314     -12.345  94.703 -75.485  1.00 60.25
ATOM   1145  CA  PRO   314     -11.304  94.542 -73.307  1.00 60.12
ATOM   1146  CB  PRO   314     -10.421  95.313 -74.292  1.00 58.86
ATOM   1147  CG  PRO   314     -10.849  94.810 -75.622  1.00 61.26
ATOM   1148  C   PRO   314     -11.714  95.424 -72.122  1.00 59.62
ATOM   1149  O   PRO   314     -12.561  96.304 -72.275  1.00 61.90
ATOM   1150  N   GLU   315     -11.130  95.194 -70.951  1.00 58.34
ATOM   1151  CA  GLU   315     -11.444  96.004 -69.776  1.00 57.56
ATOM   1152  CB  GLU   315     -10.955  95.337 -68.494  1.00 60.10
ATOM   1153  CG  GLU   315     -11.839  94.246 -67.961  1.00 66.09
ATOM   1154  CD  GLU   315     -11.955  94.301 -66.441  1.00 68.46
ATOM   1155  OE1 GLU   315     -12.651  95.213 -65.929  1.00 69.22
ATOM   1156  OE2 GLU   315     -11.349  93.440 -65.762  1.00 69.03
ATOM   1157  C   GLU   315     -10.798  97.387 -69.844  1.00 56.14
ATOM   1158  O   GLU   315      -9.649  97.528 -70.241  1.00 54.63
ATOM   1159  N   TYR   316     -11.538  98.412 -69.447  1.00 52.66
ATOM   1160  CA  TYR   316     -10.987  99.746 -69.452  1.00 48.79
ATOM   1161  CB  TYR   316     -11.782 100.657 -70.372  1.00 46.62
ATOM   1162  CG  TYR   316     -11.294 100.677 -71.793  1.00 43.91
ATOM   1163  CD1 TYR   316     -11.606  99.650 -72.674  1.00 41.71
ATOM   1164  CE1 TYR   316     -11.224  99.715 -74.026  1.00 43.79
ATOM   1165  CD2 TYR   316     -10.571 101.769 -72.275  1.00 44.76
ATOM   1166  CE2 TYR   316     -10.183 101.850 -73.610  1.00 43.33
ATOM   1167  CZ  TYR   316     -10.514 100.834 -74.485  1.00 42.50
ATOM   1168  OH  TYR   316     -10.189 100.967 -75.818  1.00 43.57
ATOM   1169  C   TYR   316     -11.035 100.272 -68.040  1.00 48.58
ATOM   1170  O   TYR   316     -11.866 101.127 -67.707  1.00 49.20
ATOM   1171  N   LEU   317     -10.154  99.745 -67.202  1.00 45.40
ATOM   1172  CA  LEU   317     -10.113 100.178 -65.825  1.00 45.80
ATOM   1173  CB  LEU   317      -9.159  99.311 -64.991  1.00 44.82
ATOM   1174  CG  LEU   317      -9.614  97.878 -64.736  1.00 47.19
ATOM   1175  CD1 LEU   317      -8.574  97.186 -63.873  1.00 46.19
ATOM   1176  CD2 LEU   317     -10.983  97.859 -64.027  1.00 44.93
ATOM   1177  C   LEU   317      -9.663 101.612 -65.767  1.00 45.03
ATOM   1178  O   LEU   317      -8.963 102.082 -66.655  1.00 44.87
ATOM   1179  N   ALA   318     -10.067 102.305 -64.710  1.00 43.87
ATOM   1180  CA  ALA   318      -9.683 103.686 -64.554  1.00 44.02
ATOM   1181  CB  ALA   318     -10.475 104.343 -63.434  1.00 44.38
ATOM   1182  C   ALA   318      -8.210 103.769 -64.246  1.00 43.01
ATOM   1183  O   ALA   318      -7.665 102.963 -63.497  1.00 44.82
ATOM   1184  N   PRO   319      -7.541 104.758 -64.815  1.00 42.59
ATOM   1185  CD  PRO   319      -8.016 105.783 -65.749  1.00 43.21
ATOM   1186  CA  PRO   319      -6.114 104.908 -64.555  1.00 42.84
ATOM   1187  CB  PRO   319      -5.782 106.290 -65.157  1.00 43.35
ATOM   1188  CG  PRO   319      -7.112 106.935 -65.379  1.00 45.27
ATOM   1189  C   PRO   319      -5.721 104.805 -63.091  1.00 43.49
ATOM   1190  O   PRO   319      -4.710 104.187 -62.774  1.00 44.53
ATOM   1191  N   GLU   320      -6.493 105.393 -62.182  1.00 43.03
ATOM   1192  CA  GLU   320      -6.079 105.312 -60.790  1.00 44.76
ATOM   1193  CB  GLU   320      -6.808 106.355 -59.893  1.00 48.10
ATOM   1194  CG  GLU   320      -8.326 106.204 -59.762  1.00 46.52
ATOM   1195  CD  GLU   320      -9.071 106.821 -60.926  1.00 48.46
ATOM   1196  OE1 GLU   320      -8.493 106.872 -62.040  1.00 47.31
ATOM   1197  OE2 GLU   320     -10.237 107.235 -60.723  1.00 47.04
ATOM   1198  C   GLU   320      -6.263 103.894 -60.262  1.00 44.72
ATOM   1199  O   GLU   320      -5.746 103.530 -59.215  1.00 43.21
ATOM   1200  N   VAL   321      -7.016 103.081 -60.975  1.00 46.54
ATOM   1201  CA  VAL   321      -7.154 101.715 -60.522  1.00 49.76
ATOM   1202  CB  VAL   321      -8.401 101.062 -61.087  1.00 50.16
ATOM   1203  CG1 VAL   321      -8.314  99.545 -60.908  1.00 48.56
ATOM   1204  CG2 VAL   321      -9.627 101.626 -60.374  1.00 50.78
ATOM   1205  C   VAL   321      -5.904 100.949 -60.980  1.00 51.61
ATOM   1206  O   VAL   321      -5.328 100.190 -60.199  1.00 53.12
ATOM   1207  N   LEU   322      -5.492 101.168 -62.235  1.00 50.45
ATOM   1208  CA  LEU   322      -4.291 100.537 -62.804  1.00 49.32
ATOM   1209  CB  LEU   322      -4.119 100.915 -64.272  1.00 47.27
ATOM   1210  CG  LEU   322      -5.229 100.509 -65.231  1.00 46.23
ATOM   1211  CD1 LEU   322      -4.944 101.014 -66.650  1.00 46.57
ATOM   1212  CD2 LEU   322      -5.341  98.997 -65.194  1.00 47.37
ATOM   1213  C   LEU   322      -3.041 100.994 -62.062  1.00 49.93
ATOM   1214  O   LEU   322      -2.205 100.196 -61.676  1.00 50.30
ATOM   1215  N   GLU   323      -2.907 102.285 -61.840  1.00 50.92
ATOM   1216  CA  GLU   323      -1.712 102.736 -61.160  1.00 53.42
ATOM   1217  CB  GLU   323      -1.429 104.196 -61.515  1.00 51.33
ATOM   1218  CG  GLU   323      -0.210 104.753 -60.819  1.00 52.71
ATOM   1219  CD  GLU   323       0.208 106.094 -61.364  1.00 54.31
ATOM   1220  OE1 GLU   323      -0.658 106.825 -61.899  1.00 53.42
ATOM   1221  OE2 GLU   323       1.406 106.422 -61.240  1.00 54.99
ATOM   1222  C   GLU   323      -1.688 102.539 -59.638  1.00 54.99
ATOM   1223  O   GLU   323      -0.654 102.178 -59.074  1.00 56.42
ATOM   1224  N   ASP   324      -2.812 102.748 -58.967  1.00 55.14
ATOM   1225  CA  ASP   324      -2.823 102.608 -57.530  1.00 54.80
ATOM   1226  CB  ASP   324      -2.933 103.980 -56.895  1.00 57.17
ATOM   1227  CG  ASP   324      -1.637 104.719 -56.952  1.00 60.24
ATOM   1228  OD1 ASP   324      -0.632 104.083 -56.548  1.00 61.08
ATOM   1229  OD2 ASP   324      -1.620 105.898 -57.395  1.00 58.44
ATOM   1230  C   ASP   324      -3.854 101.701 -56.917  1.00 54.98
ATOM   1231  O   ASP   324      -3.970 101.658 -55.696  1.00 54.52
ATOM   1232  N   ASN   325      -4.612 100.984 -57.734  1.00 55.35
ATOM   1233  CA  ASN   325      -5.606 100.089 -57.166  1.00 55.66
ATOM   1234  CB  ASN   325      -4.882  99.039 -56.340  1.00 55.33
ATOM   1235  CG  ASN   325      -5.795  97.986 -55.834  1.00 57.26
ATOM   1236  OD1 ASN   325      -6.543  97.380 -56.608  1.00 56.07
ATOM   1237  ND2 ASN   325      -5.749  97.741 -54.526  1.00 58.55
ATOM   1238  C   ASN   325      -6.530 100.918 -56.265  1.00 55.25
ATOM   1239  O   ASN   325      -6.901 100.502 -55.172  1.00 53.76
ATOM   1240  N   ASP   326      -6.896 102.096 -56.752  1.00 56.48
ATOM   1241  CA  ASP   326      -7.726 103.040 -56.007  1.00 57.01
ATOM   1242  CB  ASP   326      -7.046 104.412 -56.046  1.00 60.51
ATOM   1243  CG  ASP   326      -7.879 105.494 -55.403  1.00 64.02
ATOM   1244  OD1 ASP   326      -7.706 106.683 -55.764  1.00 64.46
ATOM   1245  OD2 ASP   326      -8.699 105.150 -54.529  1.00 66.73
ATOM   1246  C   ASP   326      -9.165 103.162 -56.525  1.00 54.60
ATOM   1247  O   ASP   326      -9.460 103.977 -57.398  1.00 54.57
ATOM   1248  N   TYR   327     -10.057 102.355 -55.969  1.00 51.99
ATOM   1249  CA  TYR   327     -11.453 102.376 -56.364  1.00 50.16
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ATOM   1251  CG  TYR   327     -11.586  99.951 -57.109  1.00 50.05
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ATOM   1253  CE1 TYR   327      -9.893  98.360 -57.746  1.00 48.59
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ATOM   1255  CE2 TYR   327     -11.842  98.640 -59.124  1.00 49.50
ATOM   1256  CZ  TYR   327     -10.630  98.025 -58.872  1.00 50.76
ATOM   1257  OH  TYR   327     -10.140  97.087 -59.766  1.00 51.99
ATOM   1258  C   TYR   327     -12.272 103.408 -55.598  1.00 49.40
ATOM   1259  O   TYR   327     -13.166 103.053 -54.833  1.00 50.18
ATOM   1260  N   GLY   328     -11.956 104.679 -55.813  1.00 48.90
ATOM   1261  CA  GLY   328     -12.686 105.757 -55.186  1.00 46.25
ATOM   1262  C   GLY   328     -13.806 106.160 -56.126  1.00 46.83
ATOM   1263  O   GLY   328     -13.874 105.679 -57.272  1.00 47.34
ATOM   1264  N   ARG   329     -14.669 107.048 -55.651  1.00 45.65
ATOM   1265  CA  ARG   329     -15.816 107.525 -56.407  1.00 44.38
ATOM   1266  CB  ARG   329     -16.361 108.810 -55.785  1.00 44.43
ATOM   1267  CG  ARG   329     -16.333 108.891 -54.284  1.00 49.59
ATOM   1268  CD  ARG   329     -16.128 110.355 -53.849  1.00 51.17
ATOM   1269  NE  ARG   329     -16.659 111.214 -54.890  1.00 51.31
ATOM   1270  CZ  ARG   329     -16.190 112.410 -55.212  1.00 52.20
ATOM   1271  NH1 ARG   329     -15.166 112.936 -54.555  1.00 48.17
ATOM   1272  NH2 ARG   329     -16.720 113.044 -56.257  1.00 53.25
ATOM   1273  C   ARG   329     -15.542 107.822 -57.872  1.00 42.12
ATOM   1274  O   ARG   329     -16.340 107.523 -58.743  1.00 43.69
ATOM   1275  N   ALA   330     -14.426 108.462 -58.144  1.00 42.72
ATOM   1276  CA  ALA   330     -14.101 108.829 -59.507  1.00 43.00
ATOM   1277  CB  ALA   330     -12.729 109.445 -59.541  1.00 43.84
ATOM   1278  C   ALA   330     -14.192 107.714 -60.542  1.00 42.15
ATOM   1279  O   ALA   330     -14.655 107.948 -61.654  1.00 44.24
ATOM   1280  N   VAL   331     -13.765 106.507 -60.197  1.00 40.09
ATOM   1281  CA  VAL   331     -13.799 105.438 -61.188  1.00 40.14
ATOM   1282  CB  VAL   331     -13.295 104.083 -60.599  1.00 39.98
ATOM   1283  CG1 VAL   331     -11.942 104.288 -59.892  1.00 36.42
ATOM   1284  CG2 VAL   331     -14.339 103.500 -59.661  1.00 37.20
ATOM   1285  C   VAL   331     -15.170 105.233 -61.816  1.00 40.34
ATOM   1286  O   VAL   331     -15.285 104.727 -62.937  1.00 43.22
ATOM   1287  N   ASP   332     -16.219 105.622 -61.104  1.00 38.59
ATOM   1288  CA  ASP   332     -17.553 105.469 -61.648  1.00 35.94
ATOM   1289  CB  ASP   332     -18.621 105.649 -60.545  1.00 37.31
ATOM   1290  CG  ASP   332     -18.774 104.413 -59.649  1.00 39.08
ATOM   1291  OD1 ASP   332     -18.465 103.304 -60.134  1.00 39.92
ATOM   1292  OD2 ASP   332     -19.223 104.535 -58.477  1.00 38.85
ATOM   1293  C   ASP   332     -17.770 106.473 -62.757  1.00 30.82
ATOM   1294  O   ASP   332     -18.439 106.181 -63.748  1.00 31.25
ATOM   1295  N   TRP   333     -17.223 107.668 -62.587  1.00 31.26
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ATOM   1298  CG  TRP   333     -17.919 110.550 -61.926  1.00 32.79
ATOM   1299  CD2 TRP   333     -19.351 110.529 -61.991  1.00 30.04
ATOM   1300  CE2 TRP   333     -19.830 110.827 -60.706  1.00 31.33
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ATOM   1306  CH2 TRP   333     -22.080 110.599 -61.408  1.00 23.78
ATOM   1307  C   TRP   333     -16.542 108.336 -64.808  1.00 35.02
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ATOM   1309  N   TRP   334     -15.378 107.731 -64.562  1.00 36.30
ATOM   1310  CA  TRP   334     -14.524 107.258 -65.646  1.00 35.62
ATOM   1311  CB  TRP   334     -13.216 106.715 -65.052  1.00 37.90
ATOM   1312  CG  TRP   334     -12.411 105.806 -65.990  1.00 43.98
ATOM   1313  CD2 TRP   334     -11.457 106.215 -66.977  1.00 43.83
ATOM   1314  CE2 TRP   334     -11.017 105.048 -67.644  1.00 44.87
ATOM   1315  CE3 TRP   334     -10.930 107.454 -67.365  1.00 45.29
ATOM   1316  CD1 TRP   334     -12.504 104.447 -66.094  1.00 42.68
ATOM   1317  NE1 TRP   334     -11.672 103.987 -67.083  1.00 44.91
ATOM   1318  CZ2 TRP   334     -10.081 105.080 -68.683  1.00 42.82
ATOM   1319  CZ3 TRP   334      -9.984 107.487 -68.416  1.00 45.27
ATOM   1320  CH2 TRP   334      -9.579 106.306 -69.054  1.00 42.67
ATOM   1321  C   TRP   334     -15.326 106.183 -66.396  1.00 34.52
ATOM   1322  O   TRP   334     -15.389 106.158 -67.631  1.00 37.86
ATOM   1323  N   GLY   335     -15.995 105.316 -65.655  1.00 31.85
ATOM   1324  CA  GLY   335     -16.782 104.301 -66.311  1.00 30.60
ATOM   1325  C   GLY   335     -17.915 104.888 -67.118  1.00 33.86
ATOM   1326  O   GLY   335     -18.303 104.347 -68.171  1.00 34.29
ATOM   1327  N   LEU   336     -18.482 105.984 -66.618  1.00 34.61
ATOM   1328  CA  LEU   336     -19.583 106.641 -67.321  1.00 34.46
ATOM   1329  CB  LEU   336     -20.166 107.826 -66.504  1.00 31.10
ATOM   1330  CG  LEU   336     -21.191 108.610 -67.333  1.00 30.58
ATOM   1331  CD1 LEU   336     -22.347 107.686 -67.703  1.00 28.91
ATOM   1332  CD2 LEU   336     -21.704 109.809 -66.564  1.00 31.32
ATOM   1333  C   LEU   336     -19.059 107.163 -68.657  1.00 33.73
ATOM   1334  O   LEU   336     -19.701 106.989 -69.699  1.00 33.15
ATOM   1335  N   GLY   337     -17.896 107.805 -68.618  1.00 32.09
ATOM   1336  CA  GLY   337     -17.323 108.318 -69.849  1.00 35.61
ATOM   1337  C   GLY   337     -17.013 107.276 -70.923  1.00 36.20
ATOM   1338  O   GLY   337     -17.314 107.484 -72.109  1.00 35.81
ATOM   1339  N   VAL   338     -16.406 106.162 -70.518  1.00 35.93
ATOM   1340  CA  VAL   338     -16.096 105.084 -71.457  1.00 34.99
ATOM   1341  CB  VAL   338     -15.373 103.917 -70.744  1.00 35.15
ATOM   1342  CG1 VAL   338     -15.287 102.716 -71.696  1.00 35.32
ATOM   1343  CG2 VAL   338     -14.010 104.370 -70.249  1.00 29.80
ATOM   1344  C   VAL   338     -17.391 104.542 -72.064  1.00 36.10
ATOM   1345  O   VAL   338     -17.439 104.198 -73.221  1.00 35.73
ATOM   1346  N   VAL   339     -18.448 104.475 -71.269  1.00 37.38
ATOM   1347  CA  VAL   339     -19.725 103.983 -71.761  1.00 38.24
ATOM   1348  CB  VAL   339     -20.707 103.767 -70.600  1.00 38.51
ATOM   1349  CG1 VAL   339     -22.118 103.527 -71.141  1.00 39.32
ATOM   1350  CG2 VAL   339     -20.242 102.629 -69.746  1.00 36.32
ATOM   1351  C   VAL   339     -20.389 104.935 -72.769  1.00 41.68
ATOM   1352  O   VAL   339     -20.982 104.496 -73.753  1.00 42.94
ATOM   1353  N   MET   340     -20.337 106.235 -72.526  1.00 43.29
ATOM   1354  CA  MET   340     -20.954 107.139 -73.488  1.00 47.13
ATOM   1355  CB  MET   340     -21.355 108.429 -72.808  1.00 47.27
ATOM   1356  CG  MET   340     -22.494 108.158 -71.888  1.00 50.00
ATOM   1357  SD  MET   340     -22.930 109.585 -70.972  1.00 58.78
ATOM   1358  CE  MET   340     -21.327 110.067 -70.266  1.00 57.23
ATOM   1359  C   MET   340     -20.068 107.395 -74.697  1.00 47.39
ATOM   1360  O   MET   340     -20.570 107.714 -75.776  1.00 48.38
ATOM   1361  N   TYR   341     -18.756 107.261 -74.518  1.00 47.83
ATOM   1362  CA  TYR   341     -17.820 107.397 -75.638  1.00 47.94
ATOM   1363  CB  TYR   341     -16.381 107.168 -75.175  1.00 48.36
ATOM   1364  CG  TYR   341     -15.347 107.294 -76.274  1.00 50.05
ATOM   1365  CD1 TYR   341     -15.342 106.428 -77.376  1.00 50.85
ATOM   1366  CE1 TYR   341     -14.383 106.550 -78.390  1.00 49.93
ATOM   1367  CD2 TYR   341     -14.364 108.277 -76.209  1.00 50.28
ATOM   1368  CE2 TYR   341     -13.400 108.407 -77.201  1.00 49.75
ATOM   1369  CZ  TYR   341     -13.418 107.547 -78.289  1.00 50.14
ATOM   1370  OH  TYR   341     -12.481 107.722 -79.273  1.00 49.73
ATOM   1371  C   TYR   341     -18.185 106.302 -76.645  1.00 47.92
ATOM   1372  O   TYR   341     -18.215 106.543 -77.850  1.00 47.96
ATOM   1373  N   GLU   342     -18.501 105.104 -76.155  1.00 46.58
ATOM   1374  CA  GLU   342     -18.839 104.033 -77.068  1.00 46.00
ATOM   1375  CB  GLU   342     -18.758 102.660 -76.376  1.00 47.87
ATOM   1376  CG  GLU   342     -18.397 101.539 -77.352  1.00 48.85
ATOM   1377  CD  GLU   342     -18.527 100.096 -76.802  1.00 51.28
ATOM   1378  OE1 GLU   342     -18.160  99.817 -75.632  1.00 49.65
ATOM   1379  OE2 GLU   342     -18.984  99.223 -77.578  1.00 50.90
ATOM   1380  C   GLU   342     -20.210 104.220 -77.677  1.00 45.28
ATOM   1381  O   GLU   342     -20.423 103.854 -78.828  1.00 46.44
ATOM   1382  N   MET   343     -21.151 104.768 -76.915  1.00 45.59
ATOM   1383  CA  MET   343     -22.521 104.990 -77.419  1.00 45.57
ATOM   1384  CB  MET   343     -23.434 105.507 -76.317  1.00 45.82
ATOM   1385  CG  MET   343     -23.647 104.552 -75.212  1.00 46.42
ATOM   1386  SD  MET   343     -24.664 105.261 -73.950  1.00 42.59
ATOM   1387  CE  MET   343     -26.008 104.169 -74.111  1.00 42.20
ATOM   1388  C   MET   343     -22.575 106.009 -78.527  1.00 46.54
ATOM   1389  O   MET   343     -23.347 105.874 -79.470  1.00 46.11
ATOM   1390  N   MET   344     -21.766 107.048 -78.379  1.00 48.19
ATOM   1391  CA  MET   344     -21.725 108.124 -79.337  1.00 52.87
ATOM   1392  CB  MET   344     -21.468 109.441 -78.583  1.00 54.70
ATOM   1393  CG  MET   344     -22.732 109.950 -77.819  1.00 53.79
ATOM   1394  SD  MET   344     -22.469 111.313 -76.629  1.00 53.65
ATOM   1395  CE  MET   344     -20.927 111.957 -77.209  1.00 55.26
ATOM   1396  C   MET   344     -20.741 107.922 -80.496  1.00 55.14
ATOM   1397  O   MET   344     -20.982 108.421 -81.585  1.00 56.82
ATOM   1398  N   CYS   345     -19.659 107.172 -80.278  1.00 56.22
ATOM   1399  CA  CYS   345     -18.664 106.907 -81.327  1.00 54.43
ATOM   1400  CB  CYS   345     -17.266 107.057 -80.757  1.00 53.88
ATOM   1401  SG  CYS   345     -17.096 108.616 -79.854  1.00 55.65
ATOM   1402  C   CYS   345     -18.832 105.520 -81.967  1.00 53.79
ATOM   1403  O   CYS   345     -18.521 105.334 -83.139  1.00 54.14
ATOM   1404  N   GLY   346     -19.345 104.561 -81.202  1.00 53.60
ATOM   1405  CA  GLY   346     -19.583 103.221 -81.724  1.00 53.07
ATOM   1406  C   GLY   346     -18.442 102.236 -81.509  1.00 54.24
ATOM   1407  O   GLY   346     -18.529 101.072 -81.904  1.00 54.77
ATOM   1408  N   ARG   347     -17.385 102.695 -80.856  1.00 52.18
ATOM   1409  CA  ARG   347     -16.216 101.882 -80.625  1.00 52.52
ATOM   1410  CB  ARG   347     -15.282 102.036 -81.825  1.00 53.58
ATOM   1411  CG  ARG   347     -14.898 103.488 -82.028  1.00 56.50
ATOM   1412  CD  ARG   347     -13.855 103.693 -83.108  1.00 60.38
ATOM   1413  NE  ARG   347     -13.384 105.084 -83.188  1.00 62.75
ATOM   1414  CZ  ARG   347     -14.052 106.088 -83.761  1.00 63.87
ATOM   1415  NH1 ARG   347     -15.241 105.875 -84.321  1.00 62.78
ATOM   1416  NH2 ARG   347     -13.525 107.312 -83.780  1.00 64.47
ATOM   1417  C   ARG   347     -15.537 102.435 -79.380  1.00 51.29
ATOM   1418  O   ARG   347     -15.779 103.588 -79.017  1.00 52.32
ATOM   1419  N   LEU   348     -14.688 101.628 -78.738  1.00 48.98
ATOM   1420  CA  LEU   348     -13.954 102.064 -77.550  1.00 46.80
ATOM   1421  CB  LEU   348     -13.391 100.855 -76.797  1.00 42.70
ATOM   1422  CG  LEU   348     -14.472 100.098 -76.001  1.00 41.56
ATOM   1423  CD1 LEU   348     -14.061  98.674 -75.719  1.00 40.62
ATOM   1424  CD2 LEU   348     -14.727 100.812 -74.690  1.00 41.06
ATOM   1425  C   LEU   348     -12.857 103.047 -77.964  1.00 47.61
ATOM   1426  O   LEU   348     -12.566 103.186 -79.139  1.00 51.11
ATOM   1427  N   PRO   349     -12.245 103.757 -77.013  1.00 47.51
ATOM   1428  CD  PRO   349     -12.581 103.882 -75.592  1.00 46.67
ATOM   1429  CA  PRO   349     -11.205 104.716 -77.385  1.00 47.57
ATOM   1430  CB  PRO   349     -10.901 105.436 -76.075  1.00 47.25
ATOM   1431  CG  PRO   349     -11.319 104.493 -75.056  1.00 47.82
ATOM   1432  C   PRO   349      -9.953 104.221 -78.060  1.00 51.21
ATOM   1433  O   PRO   349      -9.329 104.949 -78.826  1.00 50.75
ATOM   1434  N   PHE   350      -9.557 102.996 -77.770  1.00 53.02
ATOM   1435  CA  PHE   350      -8.355 102.466 -78.390  1.00 54.38
ATOM   1436  CB  PHE   350      -7.325 102.172 -77.304  1.00 50.15
ATOM   1437  CG  PHE   350      -7.020 103.350 -76.425  1.00 46.03
ATOM   1438  CD1 PHE   350      -7.210 103.274 -75.047  1.00 43.07
ATOM   1439  CD2 PHE   350      -6.464 104.505 -76.960  1.00 43.87
ATOM   1440  CE1 PHE   350      -6.845 104.319 -74.210  1.00 38.42
ATOM   1441  CE2 PHE   350      -6.095 105.553 -76.140  1.00 38.64
ATOM   1442  CZ  PHE   350      -6.282 105.460 -74.754  1.00 41.34
ATOM   1443  C   PHE   350      -8.726 101.197 -79.144  1.00 57.61
ATOM   1444  O   PHE   350      -7.941 100.259 -79.232  1.00 57.75
ATOM   1445  N   TYR   351      -9.934 101.191 -79.697  1.00 62.81
ATOM   1446  CA  TYR   351     -10.468 100.028 -80.396  1.00 67.96
ATOM   1447  CB  TYR   351     -11.808 100.368 -81.052  1.00 69.37
ATOM   1448  CG  TYR   351     -11.685 100.990 -82.423  1.00 72.39
ATOM   1449  CD1 TYR   351     -12.414 100.479 -83.504  1.00 73.37
ATOM   1450  CE1 TYR   351     -12.300 101.034 -84.777  1.00 74.61
ATOM   1451  CD2 TYR   351     -10.836 102.081 -82.650  1.00 72.88
ATOM   1452  CE2 TYR   351     -10.717 102.647 -83.922  1.00 73.95
ATOM   1453  CZ  TYR   351     -11.454 102.118 -84.979  1.00 74.79
ATOM   1454  OH  TYR   351     -11.372 102.676 -86.238  1.00 76.57
ATOM   1455  C   TYR   351      -9.544  99.404 -81.433  1.00 70.44
ATOM   1456  O   TYR   351      -9.595  98.196 -81.655  1.00 71.41
ATOM   1457  N   ASN   352      -8.718 100.208 -82.087  1.00 72.22
ATOM   1458  CA  ASN   352      -7.815  99.638 -83.071  1.00 76.18
ATOM   1459  CB  ASN   352      -7.629 100.581 -84.268  1.00 77.45
ATOM   1460  CG  ASN   352      -7.433 102.021 -83.857  1.00 79.51
ATOM   1461  OD1 ASN   352      -7.062 102.863 -84.678  1.00 80.45
ATOM   1462  ND2 ASN   352      -7.687 102.320 -82.585  1.00 80.65
ATOM   1463  C   ASN   352      -6.466  99.289 -82.449  1.00 77.72
ATOM   1464  O   ASN   352      -6.016  98.146 -82.564  1.00 79.04
ATOM   1465  N   GLN   353      -5.837 100.251 -81.773  1.00 78.39
ATOM   1466  CA  GLN   353      -4.542 100.018 -81.150  1.00 79.59
ATOM   1467  CB  GLN   353      -4.189 101.156 -80.209  1.00 79.95
ATOM   1468  CG  GLN   353      -3.895 102.458 -80.902  1.00 82.10
ATOM   1469  CD  GLN   353      -2.971 103.349 -80.082  1.00 84.82
ATOM   1470  OE1 GLN   353      -1.763 103.100 -79.991  1.00 84.86
ATOM   1471  NE2 GLN   353      -3.537 104.389 -79.470  1.00 85.81
ATOM   1472  C   GLN   353      -4.460  98.699 -80.395  1.00 81.13
ATOM   1473  O   GLN   353      -4.997  98.564 -79.301  1.00 82.46
ATOM   1474  N   ASP   354      -3.764  97.740 -80.996  1.00 82.13
ATOM   1475  CA  ASP   354      -3.569  96.402 -80.449  1.00 83.41
ATOM   1476  CB  ASP   354      -2.105  96.210 -80.042  1.00 85.22
ATOM   1477  CG  ASP   354      -1.671  94.748 -80.088  1.00 86.43
ATOM   1478  OD1 ASP   354      -2.390  93.884 -79.525  1.00 87.08
ATOM   1479  OD2 ASP   354      -0.606  94.467 -80.686  1.00 86.75
ATOM   1480  C   ASP   354      -4.483  96.079 -79.273  1.00 83.06
ATOM   1481  O   ASP   354      -5.701  96.095 -79.417  1.00 83.88
ATOM   1482  N   HIS   355      -3.905  95.786 -78.112  1.00 82.18
ATOM   1483  CA  HIS   355      -4.711  95.460 -76.950  1.00 81.42
ATOM   1484  CB  HIS   355      -5.566  94.239 -77.230  1.00 83.37
ATOM   1485  CG  HIS   355      -6.197  93.675 -76.003  1.00 86.62
ATOM   1486  CD2 HIS   355      -6.418  92.398 -75.613  1.00 88.45
ATOM   1487  ND1 HIS   355      -6.672  94.474 -74.985  1.00 88.33
ATOM   1488  CE1 HIS   355      -7.155  93.714 -74.019  1.00 89.36
ATOM   1489  NE2 HIS   355      -7.014  92.449 -74.375  1.00 89.98
ATOM   1490  C   HIS   355      -3.936  95.230 -75.662  1.00 80.28
ATOM   1491  O   HIS   355      -4.452  95.461 -74.570  1.00 79.78
ATOM   1492  N   GLU   356      -2.710  94.741 -75.774  1.00 78.69
ATOM   1493  CA  GLU   356      -1.894  94.533 -74.589  1.00 77.64
ATOM   1494  CB  GLU   356      -0.815  93.496 -74.868  1.00 81.61
ATOM   1495  CG  GLU   356      -1.343  92.213 -75.448  1.00 84.72
ATOM   1496  CD  GLU   356      -0.260  91.445 -76.163  1.00 87.70
ATOM   1497  OE1 GLU   356       0.395  92.041 -77.054  1.00 89.08
ATOM   1498  OE2 GLU   356      -0.061  90.253 -75.840  1.00 89.45
ATOM   1499  C   GLU   356      -1.251  95.882 -74.289  1.00 75.04
ATOM   1500  O   GLU   356      -0.439  96.019 -73.374  1.00 73.95
ATOM   1501  N   ARG   357      -1.633  96.869 -75.095  1.00 72.08
ATOM   1502  CA  ARG   357      -1.153  98.231 -74.972  1.00 69.60
ATOM   1503  CB  ARG   357      -1.078  98.867 -76.353  1.00 71.43
ATOM   1504  CG  ARG   357       0.094  98.346 -77.125  1.00 76.13
ATOM   1505  CD  ARG   357       0.055  98.637 -78.604  1.00 78.63
ATOM   1506  NE  ARG   357       1.141  97.902 -79.249  1.00 80.96
ATOM   1507  CZ  ARG   357       1.347  97.865 -80.557  1.00 82.63
ATOM   1508  NH1 ARG   357       0.533  98.534 -81.368  1.00 82.83
ATOM   1509  NH2 ARG   357       2.354  97.148 -81.049  1.00 82.20
ATOM   1510  C   ARG   357      -2.058  99.052 -74.078  1.00 66.85
ATOM   1511  O   ARG   357      -1.690 100.143 -73.632  1.00 66.26
ATOM   1512  N   LEU   358      -3.240  98.510 -73.806  1.00 63.02
ATOM   1513  CA  LEU   358      -4.222  99.197 -72.983  1.00 59.37
ATOM   1514  CB  LEU   358      -5.409  98.291 -72.688  1.00 58.41
ATOM   1515  CG  LEU   358      -6.414  98.354 -73.833  1.00 57.85
ATOM   1516  CD1 LEU   358      -7.578  97.420 -73.549  1.00 56.87
ATOM   1517  CD2 LEU   358      -6.885  99.795 -74.004  1.00 55.74
ATOM   1518  C   LEU   358      -3.682  99.746 -71.698  1.00 57.04
ATOM   1519  O   LEU   358      -4.055 100.839 -71.308  1.00 55.89
ATOM   1520  N   PHE   359      -2.798  99.005 -71.043  1.00 55.87
ATOM   1521  CA  PHE   359      -2.240  99.479 -69.785  1.00 55.06
ATOM   1522  CB  PHE   359      -1.221  98.495 -69.214  1.00 51.89
ATOM   1523  CG  PHE   359      -0.671  98.915 -67.881  1.00 51.13
ATOM   1524  CD1 PHE   359      -1.391  98.693 -66.715  1.00 48.78
ATOM   1525  CD2 PHE   359       0.553  99.567 -67.797  1.00 51.18
ATOM   1526  CE1 PHE   359      -0.902  99.114 -65.483  1.00 50.68
ATOM   1527  CE2 PHE   359       1.055  99.993 -66.572  1.00 50.67
ATOM   1528  CZ  PHE   359       0.327  99.769 -65.409  1.00 51.77
ATOM   1529  C   PHE   359      -1.578 100.842 -69.959  1.00 55.16
ATOM   1530  O   PHE   359      -1.881 101.776 -69.205  1.00 57.22
ATOM   1531  N   GLU   360      -0.696 100.963 -70.951  1.00 53.44
ATOM   1532  CA  GLU   360      -0.001 102.229 -71.182  1.00 53.14
ATOM   1533  CB  GLU   360       1.252 102.050 -72.046  1.00 54.80
ATOM   1534  CG  GLU   360       2.070 100.799 -71.810  1.00 58.70
ATOM   1535  CD  GLU   360       1.473  99.577 -72.494  1.00 58.32
ATOM   1536  OE1 GLU   360       0.856  98.753 -71.790  1.00 57.65
ATOM   1537  OE2 GLU   360       1.617  99.451 -73.733  1.00 58.10
ATOM   1538  C   GLU   360      -0.872 103.280 -71.863  1.00 51.75
ATOM   1539  O   GLU   360      -0.661 104.478 -71.680  1.00 50.13
ATOM   1540  N   LEU   361      -1.825 102.835 -72.673  1.00 50.27
ATOM   1541  CA  LEU   361      -2.686 103.771 -73.365  1.00 50.68
ATOM   1542  CB  LEU   361      -3.478 103.054 -74.461  1.00 50.12
ATOM   1543  CG  LEU   361      -2.623 102.536 -75.628  1.00 51.08
ATOM   1544  CD1 LEU   361      -3.549 101.911 -76.651  1.00 49.83
ATOM   1545  CD2 LEU   361      -1.803 103.687 -76.275  1.00 48.70
ATOM   1546  C   LEU   361      -3.622 104.481 -72.379  1.00 50.93
ATOM   1547  O   LEU   361      -3.717 105.709 -72.374  1.00 52.21
ATOM   1548  N   ILE   362      -4.293 103.706 -71.537  1.00 49.07
ATOM   1549  CA  ILE   362      -5.197 104.262 -70.551  1.00 47.02
ATOM   1550  CB  ILE   362      -5.867 103.135 -69.731  1.00 45.45
ATOM   1551  CG2 ILE   362      -6.513 103.702 -68.460  1.00 42.01
ATOM   1552  CG1 ILE   362      -6.873 102.400 -70.623  1.00 41.50
ATOM   1553  CD1 ILE   362      -7.453 101.158 -69.981  1.00 41.44
ATOM   1554  C   ILE   362      -4.432 105.185 -69.625  1.00 47.66
ATOM   1555  O   ILE   362      -4.887 106.285 -69.293  1.00 48.84
ATOM   1556  N   LEU   363      -3.250 104.754 -69.218  1.00 46.30
ATOM   1557  CA  LEU   363      -2.485 105.578 -68.326  1.00 46.39
ATOM   1558  CB  LEU   363      -1.436 104.750 -67.618  1.00 46.12
ATOM   1559  CG  LEU   363      -2.077 103.829 -66.591  1.00 48.62
ATOM   1560  CD1 LEU   363      -1.044 102.819 -66.105  1.00 47.35
ATOM   1561  CD2 LEU   363      -2.668 104.685 -65.435  1.00 45.18
ATOM   1562  C   LEU   363      -1.822 106.773 -68.952  1.00 47.90
ATOM   1563  O   LEU   363      -1.711 107.804 -68.299  1.00 50.11
ATOM   1564  N   MET   364      -1.396 106.674 -70.206  1.00 48.50
ATOM   1565  CA  MET   364      -0.676 107.800 -70.782  1.00 50.98
ATOM   1566  CB  MET   364       0.834 107.530 -70.714  1.00 50.87
ATOM   1567  CG  MET   364       1.317 107.145 -69.322  1.00 53.98
ATOM   1568  SD  MET   364       3.045 106.570 -69.216  1.00 59.08
ATOM   1569  CE  MET   364       2.882 104.919 -69.800  1.00 56.15
ATOM   1570  C   MET   364      -1.036 108.234 -72.179  1.00 52.24
ATOM   1571  O   MET   364      -0.392 109.111 -72.721  1.00 53.82
ATOM   1572  N   GLU   365      -2.055 107.643 -72.770  1.00 53.37
ATOM   1573  CA  GLU   365      -2.422 108.045 -74.115  1.00 57.40
ATOM   1574  CB  GLU   365      -2.799 106.818 -74.933  1.00 60.60
ATOM   1575  CG  GLU   365      -3.279 107.139 -76.310  1.00 64.02
ATOM   1576  CD  GLU   365      -2.184 107.689 -77.168  1.00 68.42
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ATOM   1578  OE2 GLU   365      -1.918 107.084 -78.232  1.00 72.08
ATOM   1579  C   GLU   365      -3.590 109.021 -74.096  1.00 58.80
ATOM   1580  O   GLU   365      -4.532 108.851 -73.331  1.00 56.60
ATOM   1581  N   GLU   366      -3.543 110.043 -74.942  1.00 60.64
ATOM   1582  CA  GLU   366      -4.634 110.997 -74.967  1.00 61.98
ATOM   1583  CB  GLU   366      -4.179 112.310 -75.567  1.00 65.32
ATOM   1584  CG  GLU   366      -3.699 112.176 -76.996  1.00 71.72
ATOM   1585  CD  GLU   366      -3.615 113.524 -77.709  1.00 75.29
ATOM   1586  OE1 GLU   366      -4.674 114.200 -77.851  1.00 75.91
ATOM   1587  OE2 GLU   366      -2.488 113.903 -78.118  1.00 76.74
ATOM   1588  C   GLU   366      -5.771 110.435 -75.796  1.00 60.77
ATOM   1589  O   GLU   366      -5.580 110.022 -76.938  1.00 61.00
ATOM   1590  N   ILE   367      -6.960 110.402 -75.220  1.00 58.76
ATOM   1591  CA  ILE   367      -8.088 109.891 -75.959  1.00 58.98
ATOM   1592  CB  ILE   367      -9.241 109.558 -75.025  1.00 56.06
ATOM   1593  CG2 ILE   367     -10.427 109.109 -75.822  1.00 53.24
ATOM   1594  CG1 ILE   367      -8.795 108.470 -74.037  1.00 55.06
ATOM   1595  CD1 ILE   367      -9.794 108.162 -72.932  1.00 52.27
ATOM   1596  C   ILE   367      -8.508 110.950 -76.971  1.00 61.65
ATOM   1597  O   ILE   367      -8.640 112.130 -76.635  1.00 64.27
ATOM   1598  N   ARG   368      -8.705 110.516 -78.212  1.00 63.12
ATOM   1599  CA  ARG   368      -9.096 111.383 -79.312  1.00 64.31
ATOM   1600  CB  ARG   368      -8.247 111.044 -80.553  1.00 68.59
ATOM   1601  CG  ARG   368      -8.693 111.737 -81.842  1.00 76.42
ATOM   1602  CD  ARG   368      -7.540 112.463 -82.591  1.00 82.03
ATOM   1603  NE  ARG   368      -6.996 113.629 -81.879  1.00 85.84
ATOM   1604  CZ  ARG   368      -6.175 114.527 -82.427  1.00 87.53
ATOM   1605  NH1 ARG   368      -5.802 114.405 -83.699  1.00 88.04
ATOM   1606  NH2 ARG   368      -5.715 115.542 -81.703  1.00 87.35
ATOM   1607  C   ARG   368     -10.587 111.204 -79.603  1.00 63.44
ATOM   1608  O   ARG   368     -11.112 110.099 -79.493  1.00 63.88
ATOM   1609  N   PHE   369     -11.266 112.284 -79.987  1.00 61.31
ATOM   1610  CA  PHE   369     -12.700 112.224 -80.247  1.00 59.41
ATOM   1611  CB  PHE   369     -13.449 113.249 -79.380  1.00 58.28
ATOM   1612  CG  PHE   369     -13.006 113.275 -77.944  1.00 54.21
ATOM   1613  CD1 PHE   369     -13.448 112.310 -77.046  1.00 52.84
ATOM   1614  CD2 PHE   369     -12.102 114.232 -77.506  1.00 53.02
ATOM   1615  CE1 PHE   369     -12.996 112.295 -75.742  1.00 49.33
ATOM   1616  CE2 PHE   369     -11.641 114.223 -76.203  1.00 51.92
ATOM   1617  CZ  PHE   369     -12.091 113.248 -75.316  1.00 49.73
ATOM   1618  C   PHE   369     -13.056 112.503 -81.684  1.00 58.66
ATOM   1619  O   PHE   369     -12.484 113.378 -82.314  1.00 58.34
ATOM   1620  N   PRO   370     -14.018 111.765 -82.221  1.00 58.55
ATOM   1621  CD  PRO   370     -14.726 110.621 -81.635  1.00 58.83
ATOM   1622  CA  PRO   370     -14.425 111.988 -83.606  1.00 61.42
ATOM   1623  CB  PRO   370     -15.632 111.076 -83.752  1.00 60.56
ATOM   1624  CG  PRO   370     -15.276 109.935 -82.848  1.00 60.53
ATOM   1625  C   PRO   370     -14.772 113.467 -83.807  1.00 63.94
ATOM   1626  O   PRO   370     -15.074 114.171 -82.841  1.00 65.21
ATOM   1627  N   ARG   371     -14.730 113.934 -85.054  1.00 66.21
ATOM   1628  CA  ARG   371     -15.027 115.334 -85.362  1.00 66.42
ATOM   1629  CB  ARG   371     -14.433 115.724 -86.720  1.00 69.22
ATOM   1630  CG  ARG   371     -12.920 115.489 -86.879  1.00 72.19
ATOM   1631  CD  ARG   371     -12.432 115.882 -88.296  1.00 74.81
ATOM   1632  NE  ARG   371     -13.090 115.121 -89.369  1.00 76.73
ATOM   1633  CZ  ARG   371     -12.692 113.928 -89.811  1.00 78.18
ATOM   1634  NH1 ARG   371     -11.621 113.336 -89.287  1.00 78.15
ATOM   1635  NH2 ARG   371     -13.377 113.318 -90.772  1.00 78.08
ATOM   1636  C   ARG   371     -16.529 115.571 -85.400  1.00 65.40
ATOM   1637  O   ARG   371     -17.004 116.656 -85.084  1.00 65.17
ATOM   1638  N   THR   372     -17.265 114.540 -85.780  1.00 64.11
ATOM   1639  CA  THR   372     -18.718 114.599 -85.891  1.00 64.88
ATOM   1640  CB  THR   372     -19.194 113.370 -86.716  1.00 65.04
ATOM   1641  OG1 THR   372     -20.506 113.612 -87.236  1.00 68.26
ATOM   1642  CG2 THR   372     -19.199 112.106 -85.863  1.00 63.65
ATOM   1643  C   THR   372     -19.466 114.661 -84.531  1.00 65.27
ATOM   1644  O   THR   372     -20.667 114.390 -84.442  1.00 64.03
ATOM   1645  N   LEU   373     -18.754 115.036 -83.473  1.00 66.41
ATOM   1646  CA  LEU   373     -19.341 115.107 -82.135  1.00 65.61
ATOM   1647  CB  LEU   373     -18.399 114.482 -81.108  1.00 64.92
ATOM   1648  CG  LEU   373     -18.850 113.336 -80.194  1.00 64.67
ATOM   1649  CD1 LEU   373     -19.581 112.265 -80.975  1.00 63.41
ATOM   1650  CD2 LEU   373     -17.618 112.756 -79.519  1.00 63.52
ATOM   1651  C   LEU   373     -19.593 116.530 -81.724  1.00 65.19
ATOM   1652  O   LEU   373     -18.703 117.370 -81.812  1.00 63.80
ATOM   1653  N   SER   374     -20.810 116.799 -81.271  1.00 65.94
ATOM   1654  CA  SER   374     -21.147 118.132 -80.809  1.00 65.15
ATOM   1655  CB  SER   374     -22.511 118.123 -80.115  1.00 64.69
ATOM   1656  OG  SER   374     -22.419 117.514 -78.841  1.00 63.95
ATOM   1657  C   SER   374     -20.051 118.457 -79.802  1.00 63.92
ATOM   1658  O   SER   374     -19.584 117.575 -79.093  1.00 65.77
ATOM   1659  N   PRO   375     -19.624 119.720 -79.731  1.00 63.66
ATOM   1660  CD  PRO   375     -20.142 120.861 -80.505  1.00 63.53
ATOM   1661  CA  PRO   375     -18.572 120.149 -78.805  1.00 62.49
ATOM   1662  CB  PRO   375     -18.295 121.579 -79.249  1.00 62.86
ATOM   1663  CG  PRO   375     -19.645 122.031 -79.705  1.00 63.02
ATOM   1664  C   PRO   375     -18.945 120.045 -77.327  1.00 62.04
ATOM   1665  O   PRO   375     -18.074 120.040 -76.461  1.00 61.06
ATOM   1666  N   GLU   376     -20.233 119.988 -77.017  1.00 61.15
ATOM   1667  CA  GLU   376     -20.599 119.833 -75.614  1.00 61.95
ATOM   1668  CB  GLU   376     -22.081 120.133 -75.386  1.00 62.71
ATOM   1669  CG  GLU   376     -23.019 119.521 -76.405  1.00 65.90
ATOM   1670  CD  GLU   376     -23.304 120.456 -77.579  1.00 67.70
ATOM   1671  OE1 GLU   376     -22.372 121.159 -78.046  1.00 68.57
ATOM   1672  OE2 GLU   376     -24.465 120.470 -78.039  1.00 67.01
ATOM   1673  C   GLU   376     -20.287 118.372 -75.263  1.00 61.17
ATOM   1674  O   GLU   376     -19.558 118.091 -74.301  1.00 60.59
ATOM   1675  N   ALA   377     -20.830 117.456 -76.073  1.00 59.85
ATOM   1676  CA  ALA   377     -20.603 116.017 -75.905  1.00 57.71
ATOM   1677  CB  ALA   377     -21.238 115.249 -77.037  1.00 57.77
ATOM   1678  C   ALA   377     -19.106 115.764 -75.893  1.00 55.75
ATOM   1679  O   ALA   377     -18.605 114.949 -75.132  1.00 52.94
ATOM   1680  N   LYS   378     -18.387 116.480 -76.741  1.00 56.05
ATOM   1681  CA  LYS   378     -16.956 116.313 -76.767  1.00 57.51
ATOM   1682  CB  LYS   378     -16.337 117.087 -77.935  1.00 59.91
ATOM   1683  CG  LYS   378     -14.802 116.987 -77.963  1.00 63.45
ATOM   1684  CD  LYS   378     -14.169 117.946 -78.970  1.00 65.36
ATOM   1685  CE  LYS   378     -12.635 117.887 -78.920  1.00 67.38
ATOM   1686  NZ  LYS   378     -11.967 118.978 -79.722  1.00 67.76
ATOM   1687  C   LYS   378     -16.389 116.803 -75.444  1.00 55.87
ATOM   1688  O   LYS   378     -15.407 116.257 -74.937  1.00 58.72
ATOM   1689  N   SER   379     -17.009 117.822 -74.862  1.00 54.70
ATOM   1690  CA  SER   379     -16.511 118.359 -73.594  1.00 52.54
ATOM   1691  CB  SER   379     -17.189 119.703 -73.277  1.00 53.44
ATOM   1692  OG  SER   379     -16.486 120.400 -72.248  1.00 53.25
ATOM   1693  C   SER   379     -16.755 117.378 -72.444  1.00 50.71
ATOM   1694  O   SER   379     -15.905 117.184 -71.561  1.00 47.73
ATOM   1695  N   LEU   380     -17.936 116.772 -72.459  1.00 48.78
ATOM   1696  CA  LEU   380     -18.301 115.814 -71.435  1.00 47.66
ATOM   1697  CB  LEU   380     -19.698 115.280 -71.736  1.00 47.18
ATOM   1698  CG  LEU   380     -20.295 114.313 -70.726  1.00 46.47
ATOM   1699  CD1 LEU   380     -20.622 115.048 -69.442  1.00 45.13
ATOM   1700  CD2 LEU   380     -21.527 113.672 -71.322  1.00 44.51
ATOM   1701  C   LEU   380     -17.280 114.668 -71.401  1.00 47.62
ATOM   1702  O   LEU   380     -16.659 114.385 -70.364  1.00 45.83
ATOM   1703  N   LEU   381     -17.099 114.023 -72.549  1.00 47.58
ATOM   1704  CA  LEU   381     -16.169 112.908 -72.654  1.00 46.38
ATOM   1705  CB  LEU   381     -16.132 112.417 -74.082  1.00 46.15
ATOM   1706  CG  LEU   381     -17.520 111.971 -74.502  1.00 47.47
ATOM   1707  CD1 LEU   381     -17.548 111.593 -75.970  1.00 46.79
ATOM   1708  CD2 LEU   381     -17.942 110.808 -73.624  1.00 47.47
ATOM   1709  C   LEU   381     -14.786 113.316 -72.213  1.00 46.18
ATOM   1710  O   LEU   381     -14.136 112.620 -71.441  1.00 47.28
ATOM   1711  N   ALA   382     -14.324 114.460 -72.683  1.00 47.23
ATOM   1712  CA  ALA   382     -12.991 114.881 -72.289  1.00 47.82
ATOM   1713  CB  ALA   382     -12.627 116.208 -72.945  1.00 47.82
ATOM   1714  C   ALA   382     -12.938 114.997 -70.781  1.00 46.91
ATOM   1715  O   ALA   382     -11.916 114.713 -70.176  1.00 48.30
ATOM   1716  N   GLY   383     -14.055 115.391 -70.171  1.00 47.90
ATOM   1717  CA  GLY   383     -14.082 115.542 -68.720  1.00 45.67
ATOM   1718  C   GLY   383     -14.214 114.249 -67.922  1.00 44.89
ATOM   1719  O   GLY   383     -13.576 114.063 -66.873  1.00 42.07
ATOM   1720  N   LEU   384     -15.066 113.357 -68.405  1.00 43.92
ATOM   1721  CA  LEU   384     -15.252 112.092 -67.732  1.00 45.87
ATOM   1722  CB  LEU   384     -16.458 111.368 -68.326  1.00 42.85
ATOM   1723  CG  LEU   384     -17.816 112.028 -68.087  1.00 39.24
ATOM   1724  CD1 LEU   384     -18.874 111.269 -68.856  1.00 38.96
ATOM   1725  CD2 LEU   384     -18.138 112.047 -66.590  1.00 40.88
ATOM   1726  C   LEU   384     -13.997 111.231 -67.894  1.00 48.25
ATOM   1727  O   LEU   384     -13.687 110.401 -67.038  1.00 50.20
ATOM   1728  N   LEU   385     -13.262 111.434 -68.980  1.00 49.92
ATOM   1729  CA  LEU   385     -12.077 110.630 -69.207  1.00 50.81
ATOM   1730  CB  LEU   385     -11.973 110.246 -70.670  1.00 50.57
ATOM   1731  CG  LEU   385     -13.207 109.482 -71.145  1.00 51.27
ATOM   1732  CD1 LEU   385     -13.112 109.264 -72.648  1.00 54.08
ATOM   1733  CD2 LEU   385     -13.322 108.158 -70.413  1.00 51.68
ATOM   1734  C   LEU   385     -10.778 111.246 -68.749  1.00 51.61
ATOM   1735  O   LEU   385      -9.735 110.850 -69.221  1.00 53.44
ATOM   1736  N   LYS   386     -10.832 112.209 -67.836  1.00 52.32
ATOM   1737  CA  LYS   386      -9.614 112.806 -67.296  1.00 54.25
ATOM   1738  CB  LYS   386      -9.964 113.930 -66.312  1.00 55.53
ATOM   1739  CG  LYS   386      -9.973 115.337 -66.890  1.00 59.35
ATOM   1740  CD  LYS   386      -8.586 115.737 -67.379  1.00 61.57
ATOM   1741  CE  LYS   386      -8.476 117.225 -67.729  1.00 62.40
ATOM   1742  NZ  LYS   386      -8.110 118.106 -66.554  1.00 64.25
ATOM   1743  C   LYS   386      -8.837 111.689 -66.563  1.00 55.28
ATOM   1744  O   LYS   386      -9.412 110.912 -65.797  1.00 55.21
ATOM   1745  N   LYS   387      -7.532 111.614 -66.783  1.00 56.62
ATOM   1746  CA  LYS   387      -6.734 110.567 -66.161  1.00 57.65
ATOM   1747  CB  LYS   387      -5.431 110.371 -66.941  1.00 57.20
ATOM   1748  CG  LYS   387      -5.629 109.607 -68.233  1.00 54.57
ATOM   1749  CD  LYS   387      -4.520 109.849 -69.228  1.00 57.32
ATOM   1750  CE  LYS   387      -4.495 108.784 -70.325  1.00 56.45
ATOM   1751  NZ  LYS   387      -5.787 108.581 -71.027  1.00 54.02
ATOM   1752  C   LYS   387      -6.457 110.808 -64.700  1.00 58.92
ATOM   1753  O   LYS   387      -6.108 109.891 -63.970  1.00 58.52
ATOM   1754  N   ASP   388      -6.622 112.050 -64.270  1.00 61.81
ATOM   1755  CA  ASP   388      -6.399 112.402 -62.872  1.00 62.16
ATOM   1756  CB  ASP   388      -5.855 113.821 -62.746  1.00 62.17
ATOM   1757  CG  ASP   388      -5.111 114.047 -61.446  1.00 61.91
ATOM   1758  OD1 ASP   388      -5.446 113.405 -60.428  1.00 60.36
ATOM   1759  OD2 ASP   388      -4.187 114.888 -61.447  1.00 65.14
ATOM   1760  C   ASP   388      -7.754 112.357 -62.193  1.00 63.15
ATOM   1761  O   ASP   388      -8.635 113.159 -62.520  1.00 62.45
ATOM   1762  N   PRO   389      -7.953 111.417 -61.250  1.00 63.99
ATOM   1763  CD  PRO   389      -7.053 110.472 -60.564  1.00 63.69
ATOM   1764  CA  PRO   389      -9.278 111.427 -60.630  1.00 64.65
ATOM   1765  CB  PRO   389      -9.157 110.368 -59.527  1.00 63.51
ATOM   1766  CG  PRO   389      -7.699 110.350 -59.214  1.00 63.39
ATOM   1767  C   PRO   389      -9.550 112.833 -60.111  1.00 64.89
ATOM   1768  O   PRO   389     -10.602 113.406 -60.379  1.00 65.71
ATOM   1769  N   LYS   390      -8.574 113.413 -59.425  1.00 64.17
ATOM   1770  CA  LYS   390      -8.755 114.750 -58.896  1.00 65.12
ATOM   1771  CB  LYS   390      -7.502 115.210 -58.162  1.00 66.88
ATOM   1772  CG  LYS   390      -7.480 114.745 -56.723  1.00 69.54
ATOM   1773  CD  LYS   390      -6.348 115.373 -55.924  1.00 74.47
ATOM   1774  CE  LYS   390      -6.468 115.015 -54.438  1.00 77.11
ATOM   1775  NZ  LYS   390      -6.509 113.535 -54.182  1.00 78.67
ATOM   1776  C   LYS   390      -9.181 115.812 -59.895  1.00 64.23
ATOM   1777  O   LYS   390      -9.512 116.927 -59.501  1.00 64.56
ATOM   1778  N   GLN   391      -9.187 115.490 -61.181  1.00 62.47
ATOM   1779  CA  GLN   391      -9.611 116.485 -62.162  1.00 60.75
ATOM   1780  CB  GLN   391      -8.477 116.866 -63.084  1.00 62.53
ATOM   1781  CG  GLN   391      -7.246 117.347 -62.412  1.00 67.86
ATOM   1782  CD  GLN   391      -6.152 117.548 -63.434  1.00 73.05
ATOM   1783  OE1 GLN   391      -6.320 118.332 -64.388  1.00 74.71
ATOM   1784  NE2 GLN   391      -5.025 116.833 -63.263  1.00 73.43
ATOM   1785  C   GLN   391     -10.744 115.994 -63.032  1.00 58.42
ATOM   1786  O   GLN   391     -11.208 116.711 -63.919  1.00 58.65
ATOM   1787  N   ARG   392     -11.193 114.774 -62.797  1.00 54.84
ATOM   1788  CA  ARG   392     -12.259 114.246 -63.618  1.00 52.67
ATOM   1789  CB  ARG   392     -12.384 112.745 -63.396  1.00 49.94
ATOM   1790  CG  ARG   392     -13.290 112.012 -64.376  1.00 48.29
ATOM   1791  CD  ARG   392     -13.054 110.500 -64.206  1.00 48.02
ATOM   1792  NE  ARG   392     -11.617 110.210 -64.177  1.00 46.31
ATOM   1793  CZ  ARG   392     -11.052 109.274 -63.426  1.00 44.20
ATOM   1794  NH1 ARG   392     -11.801 108.520 -62.636  1.00 44.34
ATOM   1795  NH2 ARG   392      -9.737 109.121 -63.440  1.00 42.60
ATOM   1796  C   ARG   392     -13.588 114.932 -63.344  1.00 50.78
ATOM   1797  O   ARG   392     -13.861 115.393 -62.251  1.00 52.37
ATOM   1798  N   LEU   393     -14.399 115.016 -64.375  1.00 49.90
ATOM   1799  CA  LEU   393     -15.709 115.586 -64.256  1.00 50.17
ATOM   1800  CB  LEU   393     -16.406 115.541 -65.610  1.00 48.71
ATOM   1801  CG  LEU   393     -17.595 116.450 -65.879  1.00 47.91
ATOM   1802  CD1 LEU   393     -18.567 115.731 -66.796  1.00 47.02
ATOM   1803  CD2 LEU   393     -18.259 116.816 -64.576  1.00 49.63
ATOM   1804  C   LEU   393     -16.432 114.653 -63.288  1.00 52.41
ATOM   1805  O   LEU   393     -16.839 113.549 -63.671  1.00 53.23
ATOM   1806  N   GLY   394     -16.581 115.081 -62.037  1.00 53.32
ATOM   1807  CA  GLY   394     -17.277 114.261 -61.070  1.00 53.52
ATOM   1808  C   GLY   394     -16.340 113.821 -59.981  1.00 54.11
ATOM   1809  O   GLY   394     -16.772 113.291 -58.956  1.00 53.36
ATOM   1810  N   GLY   395     -15.053 114.047 -60.214  1.00 54.86
ATOM   1811  CA  GLY   395     -14.040 113.678 -59.248  1.00 56.24
ATOM   1812  C   GLY   395     -13.876 114.765 -58.201  1.00 58.65
ATOM   1813  O   GLY   395     -13.037 114.656 -57.297  1.00 59.43
ATOM   1814  N   GLY   396     -14.664 115.828 -58.329  1.00 59.28
ATOM   1815  CA  GLY   396     -14.597 116.912 -57.362  1.00 59.27
ATOM   1816  C   GLY   396     -15.568 116.660 -56.218  1.00 59.64
ATOM   1817  O   GLY   396     -16.538 115.920 -56.398  1.00 58.40
ATOM   1818  N   PRO   397     -15.347 117.270 -55.031  1.00 59.85
ATOM   1819  CD  PRO   397     -14.322 118.293 -54.770  1.00 59.44
ATOM   1820  CA  PRO   397     -16.213 117.098 -53.853  1.00 59.00
ATOM   1821  CB  PRO   397     -15.695 118.155 -52.878  1.00 59.15
ATOM   1822  CG  PRO   397     -15.006 119.161 -53.762  1.00 59.13
ATOM   1823  C   PRO   397     -17.711 117.212 -54.095  1.00 59.00
ATOM   1824  O   PRO   397     -18.514 116.724 -53.298  1.00 59.48
ATOM   1825  N   SER   398     -18.084 117.841 -55.201  1.00 58.44
ATOM   1826  CA  SER   398     -19.479 118.013 -55.542  1.00 58.58
ATOM   1827  CB  SER   398     -19.636 119.226 -56.451  1.00 62.15
ATOM   1828  OG  SER   398     -20.991 119.394 -56.846  1.00 66.14
ATOM   1829  C   SER   398     -20.024 116.781 -56.247  1.00 57.44
ATOM   1830  O   SER   398     -21.188 116.754 -56.642  1.00 56.72
ATOM   1831  N   ASP   399     -19.167 115.777 -56.419  1.00 56.57
ATOM   1832  CA  ASP   399     -19.527 114.515 -57.076  1.00 54.02
ATOM   1833  CB  ASP   399     -20.107 113.528 -56.041  1.00 54.67
ATOM   1834  CG  ASP   399     -20.177 112.096 -56.558  1.00 53.89
ATOM   1835  OD1 ASP   399     -21.288 111.628 -56.860  1.00 55.72
ATOM   1836  OD2 ASP   399     -19.123 111.435 -56.663  1.00 53.25
ATOM   1837  C   ASP   399     -20.492 114.681 -58.254  1.00 52.23
ATOM   1838  O   ASP   399     -20.250 115.490 -59.146  1.00 51.65
ATOM   1839  N   ALA   400     -21.585 113.926 -58.256  1.00 50.05
ATOM   1840  CA  ALA   400     -22.541 114.000 -59.350  1.00 50.76
ATOM   1841  CB  ALA   400     -23.817 113.245 -58.981  1.00 48.57
ATOM   1842  C   ALA   400     -22.888 115.419 -59.834  1.00 51.21
ATOM   1843  O   ALA   400     -23.028 115.653 -61.028  1.00 50.70
ATOM   1844  N   LYS   401     -23.026 116.372 -58.927  1.00 52.29
ATOM   1845  CA  LYS   401     -23.373 117.722 -59.355  1.00 54.73
ATOM   1846  CB  LYS   401     -23.317 118.664 -58.159  1.00 56.85
ATOM   1847  CG  LYS   401     -24.401 118.358 -57.136  1.00 59.67
ATOM   1848  CD  LYS   401     -24.009 118.894 -55.754  1.00 63.33
ATOM   1849  CE  LYS   401     -25.081 118.675 -54.699  1.00 61.16
ATOM   1850  NZ  LYS   401     -24.682 119.357 -53.437  1.00 60.07
ATOM   1851  C   LYS   401     -22.538 118.258 -60.529  1.00 53.87
ATOM   1852  O   LYS   401     -23.100 118.718 -61.510  1.00 54.65
ATOM   1853  N   GLU   402     -21.216 118.192 -60.458  1.00 54.04
ATOM   1854  CA  GLU   402     -20.424 118.663 -61.587  1.00 56.21
ATOM   1855  CB  GLU   402     -18.967 118.276 -61.408  1.00 57.34
ATOM   1856  CG  GLU   402     -18.248 118.977 -60.285  1.00 61.35
ATOM   1857  CD  GLU   402     -16.812 118.470 -60.133  1.00 67.08
ATOM   1858  OE1 GLU   402     -16.136 118.249 -61.168  1.00 71.46
ATOM   1859  OE2 GLU   402     -16.343 118.295 -58.988  1.00 69.45
ATOM   1860  C   GLU   402     -20.930 118.078 -62.918  1.00 56.01
ATOM   1861  O   GLU   402     -20.962 118.757 -63.939  1.00 58.61
ATOM   1862  N   VAL   403     -21.339 116.818 -62.896  1.00 55.01
ATOM   1863  CA  VAL   403     -21.818 116.126 -64.087  1.00 54.30
ATOM   1864  CB  VAL   403     -21.745 114.577 -63.869  1.00 52.34
ATOM   1865  CG1 VAL   403     -22.260 113.806 -65.096  1.00 49.97
ATOM   1866  CG2 VAL   403     -20.338 114.191 -63.547  1.00 48.55
ATOM   1867  C   VAL   403     -23.249 116.506 -64.477  1.00 55.72
ATOM   1868  O   VAL   403     -23.579 116.631 -65.665  1.00 55.85
ATOM   1869  N   MET   404     -24.109 116.665 -63.479  1.00 56.07
ATOM   1870  CA  MET   404     -25.500 117.018 -63.752  1.00 56.54
ATOM   1871  CB  MET   404     -26.326 116.934 -62.470  1.00 55.56
ATOM   1872  CG  MET   404     -26.808 115.543 -62.127  1.00 56.38
ATOM   1873  SD  MET   404     -27.379 115.534 -60.461  1.00 53.80
ATOM   1874  CE  MET   404     -25.837 115.738 -59.667  1.00 54.96
ATOM   1875  C   MET   404     -25.635 118.418 -64.339  1.00 55.41
ATOM   1876  O   MET   404     -26.583 118.709 -65.057  1.00 53.73
ATOM   1877  N   GLU   405     -24.673 119.273 -64.022  1.00 55.58
ATOM   1878  CA  GLU   405     -24.688 120.640 -64.483  1.00 58.04
ATOM   1879  CB  GLU   405     -24.334 121.561 -63.328  1.00 59.78
ATOM   1880  CG  GLU   405     -25.120 121.309 -62.074  1.00 63.57
ATOM   1881  CD  GLU   405     -24.559 122.097 -60.910  1.00 66.97
ATOM   1882  OE1 GLU   405     -23.353 122.442 -60.977  1.00 66.24
ATOM   1883  OE2 GLU   405     -25.309 122.359 -59.937  1.00 69.08
ATOM   1884  C   GLU   405     -23.707 120.896 -65.620  1.00 59.79
ATOM   1885  O   GLU   405     -23.284 122.046 -65.837  1.00 60.33
ATOM   1886  N   HIS   406     -23.319 119.845 -66.341  1.00 58.09
ATOM   1887  CA  HIS   406     -22.377 120.057 -67.420  1.00 52.85
ATOM   1888  CB  HIS   406     -21.558 118.794 -67.742  1.00 48.84
ATOM   1889  CG  HIS   406     -20.579 118.978 -68.864  1.00 40.92
ATOM   1890  CD2 HIS   406     -19.263 119.296 -68.855  1.00 38.08
ATOM   1891  ND1 HIS   406     -20.938 118.885 -70.196  1.00 40.72
ATOM   1892  CE1 HIS   406     -19.889 119.136 -70.953  1.00 34.51
ATOM   1893  NE2 HIS   406     -18.859 119.391 -70.165  1.00 36.37
ATOM   1894  C   HIS   406     -23.146 120.483 -68.628  1.00 54.12
ATOM   1895  O   HIS   406     -24.302 120.093 -68.838  1.00 52.18
ATOM   1896  N   ARG   407     -22.479 121.321 -69.404  1.00 55.55
ATOM   1897  CA  ARG   407     -23.001 121.846 -70.640  1.00 58.47
ATOM   1898  CB  ARG   407     -21.816 122.218 -71.517  1.00 62.44
ATOM   1899  CG  ARG   407     -22.120 122.712 -72.902  1.00 66.15
ATOM   1900  CD  ARG   407     -20.781 122.911 -73.581  1.00 69.94
ATOM   1901  NE  ARG   407     -20.881 123.436 -74.934  1.00 75.38
ATOM   1902  CZ  ARG   407     -19.828 123.780 -75.674  1.00 77.07
ATOM   1903  NH1 ARG   407     -18.599 123.653 -75.179  1.00 77.19
ATOM   1904  NH2 ARG   407     -20.006 124.243 -76.907  1.00 78.05
ATOM   1905  C   ARG   407     -23.835 120.774 -71.307  1.00 58.60
ATOM   1906  O   ARG   407     -25.030 120.967 -71.546  1.00 58.90
ATOM   1907  N   PHE   408     -23.209 119.628 -71.579  1.00 57.25
ATOM   1908  CA  PHE   408     -23.921 118.539 -72.243  1.00 56.47
ATOM   1909  CB  PHE   408     -23.056 117.267 -72.290  1.00 56.76
ATOM   1910  CG  PHE   408     -23.709 116.129 -73.027  1.00 54.26
ATOM   1911  CD1 PHE   408     -23.666 116.071 -74.410  1.00 53.88
ATOM   1912  CD2 PHE   408     -24.434 115.164 -72.335  1.00 53.15
ATOM   1913  CE1 PHE   408     -24.335 115.077 -75.097  1.00 55.74
ATOM   1914  CE2 PHE   408     -25.114 114.165 -73.008  1.00 54.60
ATOM   1915  CZ  PHE   408     -25.067 114.117 -74.398  1.00 57.66
ATOM   1916  C   PHE   408     -25.255 118.221 -71.566  1.00 55.42
ATOM   1917  O   PHE   408     -26.179 117.726 -72.205  1.00 53.41
ATOM   1918  N   PHE   409     -25.348 118.516 -70.271  1.00 55.79
ATOM   1919  CA  PHE   409     -26.558 118.253 -69.509  1.00 56.18
ATOM   1920  CB  PHE   409     -26.225 117.407 -68.245  1.00 53.73
ATOM   1921  CG  PHE   409     -25.870 115.940 -68.528  1.00 47.14
ATOM   1922  CD1 PHE   409     -26.801 115.075 -69.107  1.00 44.58
ATOM   1923  CD2 PHE   409     -24.616 115.442 -68.213  1.00 44.43
ATOM   1924  CE1 PHE   409     -26.482 113.748 -69.367  1.00 44.98
ATOM   1925  CE2 PHE   409     -24.277 114.093 -68.471  1.00 44.11
ATOM   1926  CZ  PHE   409     -25.210 113.252 -69.050  1.00 42.55
ATOM   1927  C   PHE   409     -27.292 119.552 -69.101  1.00 59.74
ATOM   1928  O   PHE   409     -27.103 120.069 -67.990  1.00 59.58
ATOM   1929  N   LEU   410     -28.134 120.076 -69.998  1.00 61.57
ATOM   1930  CA  LEU   410     -28.922 121.279 -69.712  1.00 63.20
ATOM   1931  CB  LEU   410     -28.606 122.400 -70.703  1.00 64.81
ATOM   1932  CG  LEU   410     -29.718 123.442 -70.916  1.00 64.28
ATOM   1933  CD1 LEU   410     -29.124 124.805 -71.188  1.00 63.37
ATOM   1934  CD2 LEU   410     -30.609 123.003 -72.074  1.00 62.40
ATOM   1935  C   LEU   410     -30.399 120.953 -69.791  1.00 63.34
ATOM   1936  O   LEU   410     -31.151 121.165 -68.855  1.00 64.71
ATOM   1937  N   SER   411     -30.797 120.434 -70.931  1.00 63.38
ATOM   1938  CA  SER   411     -32.168 120.061 -71.189  1.00 63.86
ATOM   1939  CB  SER   411     -32.222 119.362 -72.540  1.00 65.46
ATOM   1940  OG  SER   411     -31.246 118.319 -72.586  1.00 65.31
ATOM   1941  C   SER   411     -32.747 119.124 -70.141  1.00 63.97
ATOM   1942  O   SER   411     -33.963 118.919 -70.090  1.00 65.56
ATOM   1943  N   ILE   412     -31.882 118.550 -69.308  1.00 63.16
ATOM   1944  CA  ILE   412     -32.324 117.576 -68.315  1.00 59.72
ATOM   1945  CB  ILE   412     -31.176 116.621 -67.886  1.00 59.74
ATOM   1946  CG2 ILE   412     -31.732 115.541 -66.969  1.00 60.46
ATOM   1947  CG1 ILE   412     -30.554 115.943 -69.111  1.00 58.99
ATOM   1948  CD1 ILE   412     -31.553 115.171 -69.950  1.00 60.50
ATOM   1949  C   ILE   412     -32.990 118.037 -67.041  1.00 57.34
ATOM   1950  O   ILE   412     -32.588 118.988 -66.384  1.00 55.60
ATOM   1951  N   ASN   413     -34.018 117.293 -66.687  1.00 55.66
ATOM   1952  CA  ASN   413     -34.742 117.547 -65.481  1.00 54.01
ATOM   1953  CB  ASN   413     -36.209 117.699 -65.813  1.00 57.97
ATOM   1954  CG  ASN   413     -36.880 118.676 -64.904  1.00 62.55
ATOM   1955  OD1 ASN   413     -37.468 118.295 -63.877  1.00 62.35
ATOM   1956  ND2 ASN   413     -36.773 119.969 -65.252  1.00 64.77
ATOM   1957  C   ASN   413     -34.495 116.339 -64.581  1.00 50.15
ATOM   1958  O   ASN   413     -35.194 115.327 -64.664  1.00 46.05
ATOM   1959  N   TRP   414     -33.495 116.471 -63.717  1.00 49.18
ATOM   1960  CA  TRP   414     -33.082 115.393 -62.827  1.00 50.10
ATOM   1961  CB  TRP   414     -31.928 115.864 -61.957  1.00 49.14
ATOM   1962  CG  TRP   414     -30.794 116.301 -62.825  1.00 53.71
ATOM   1963  CD2 TRP   414     -29.905 115.450 -63.590  1.00 56.49
ATOM   1964  CE2 TRP   414     -29.069 116.296 -64.359  1.00 55.49
ATOM   1965  CE3 TRP   414     -29.738 114.058 -63.699  1.00 56.94
ATOM   1966  CD1 TRP   414     -30.462 117.578 -63.151  1.00 54.04
ATOM   1967  NE1 TRP   414     -29.428 117.587 -64.077  1.00 56.41
ATOM   1968  CZ2 TRP   414     -28.082 115.799 -65.217  1.00 56.63
ATOM   1969  CZ3 TRP   414     -28.746 113.561 -64.563  1.00 57.11
ATOM   1970  CH2 TRP   414     -27.936 114.434 -65.307  1.00 56.43
ATOM   1971  C   TRP   414     -34.167 114.753 -62.008  1.00 51.80
ATOM   1972  O   TRP   414     -34.085 113.566 -61.690  1.00 54.04
ATOM   1973  N   GLN   415     -35.204 115.516 -61.682  1.00 52.38
ATOM   1974  CA  GLN   415     -36.305 114.963 -60.921  1.00 51.12
ATOM   1975  CB  GLN   415     -37.241 116.064 -60.455  1.00 50.32
ATOM   1976  CG  GLN   415     -37.102 116.392 -59.004  1.00 48.51
ATOM   1977  CD  GLN   415     -38.256 117.229 -58.503  1.00 44.92
ATOM   1978  OE1 GLN   415     -39.405 116.818 -58.569  1.00 45.16
ATOM   1979  NE2 GLN   415     -37.949 118.406 -58.004  1.00 41.65
ATOM   1980  C   GLN   415     -37.037 114.061 -61.875  1.00 53.28
ATOM   1981  O   GLN   415     -37.503 112.973 -61.520  1.00 53.75
ATOM   1982  N   ASP   416     -37.134 114.535 -63.106  1.00 54.15
ATOM   1983  CA  ASP   416     -37.815 113.793 -64.146  1.00 55.69
ATOM   1984  CB  ASP   416     -37.837 114.613 -65.442  1.00 60.37
ATOM   1985  CG  ASP   416     -38.998 115.599 -65.490  1.00 65.00
ATOM   1986  OD1 ASP   416     -40.169 115.141 -65.488  1.00 66.07
ATOM   1987  OD2 ASP   416     -38.737 116.824 -65.521  1.00 66.23
ATOM   1988  C   ASP   416     -37.074 112.499 -64.366  1.00 53.11
ATOM   1989  O   ASP   416     -37.668 111.434 -64.496  1.00 52.07
ATOM   1990  N   VAL   417     -35.759 112.627 -64.404  1.00 52.21
ATOM   1991  CA  VAL   417     -34.863 111.501 -64.610  1.00 51.80
ATOM   1992  CB  VAL   417     -33.412 111.961 -64.467  1.00 49.97
ATOM   1993  CG1 VAL   417     -32.472 110.762 -64.483  1.00 51.02
ATOM   1994  CG2 VAL   417     -33.100 112.908 -65.604  1.00 45.80
ATOM   1995  C   VAL   417     -35.158 110.384 -63.627  1.00 50.42
ATOM   1996  O   VAL   417     -35.576 109.298 -64.028  1.00 50.11
ATOM   1997  N   VAL   418     -35.003 110.674 -62.340  1.00 50.05
ATOM   1998  CA  VAL   418     -35.252 109.672 -61.320  1.00 50.83
ATOM   1999  CB  VAL   418     -34.743 110.146 -59.955  1.00 52.90
ATOM   2000  CG1 VAL   418     -33.496 110.981 -60.158  1.00 54.38
ATOM   2001  CG2 VAL   418     -35.820 110.936 -59.219  1.00 53.52
ATOM   2002  C   VAL   418     -36.720 109.296 -61.218  1.00 52.01
ATOM   2003  O   VAL   418     -37.071 108.281 -60.615  1.00 52.28
ATOM   2004  N   GLN   419     -37.592 110.101 -61.802  1.00 52.94
ATOM   2005  CA  GLN   419     -39.001 109.765 -61.745  1.00 55.18
ATOM   2006  CB  GLN   419     -39.863 111.032 -61.754  1.00 57.66
ATOM   2007  CG  GLN   419     -39.825 111.869 -60.460  1.00 59.36
ATOM   2008  CD  GLN   419     -40.442 111.155 -59.276  1.00 62.06
ATOM   2009  OE1 GLN   419     -41.601 110.737 -59.321  1.00 64.62
ATOM   2010  NE2 GLN   419     -39.670 111.012 -58.202  1.00 64.83
ATOM   2011  C   GLN   419     -39.421 108.845 -62.889  1.00 56.26
ATOM   2012  O   GLN   419     -40.572 108.409 -62.934  1.00 57.06
ATOM   2013  N   LYS   420     -38.490 108.517 -63.790  1.00 56.08
ATOM   2014  CA  LYS   420     -38.814 107.657 -64.931  1.00 55.57
ATOM   2015  CB  LYS   420     -39.320 106.287 -64.471  1.00 54.42
ATOM   2016  CG  LYS   420     -38.255 105.261 -64.104  1.00 55.72
ATOM   2017  CD  LYS   420     -38.819 103.826 -64.034  1.00 55.51
ATOM   2018  CE  LYS   420     -37.677 102.805 -63.774  1.00 59.38
ATOM   2019  NZ  LYS   420     -38.076 101.362 -63.591  1.00 58.45
ATOM   2020  C   LYS   420     -39.926 108.356 -65.724  1.00 57.42
ATOM   2021  O   LYS   420     -40.726 107.716 -66.424  1.00 56.09
ATOM   2022  N   LYS   421     -39.971 109.678 -65.585  1.00 58.45
ATOM   2023  CA  LYS   421     -40.969 110.499 -66.243  1.00 60.43
ATOM   2024  CB  LYS   421     -41.145 111.808 -65.463  1.00 63.06
ATOM   2025  CG  LYS   421     -42.569 112.092 -65.016  1.00 66.83
ATOM   2026  CD  LYS   421     -43.152 110.957 -64.175  1.00 68.90
ATOM   2027  CE  LYS   421     -44.627 111.224 -63.855  1.00 71.68
ATOM   2028  NZ  LYS   421     -44.839 112.504 -63.115  1.00 71.58
ATOM   2029  C   LYS   421     -40.562 110.792 -67.689  1.00 61.55
ATOM   2030  O   LYS   421     -41.394 111.164 -68.516  1.00 61.24
ATOM   2031  N   LEU   422     -39.279 110.625 -67.992  1.00 61.71
ATOM   2032  CA  LEU   422     -38.795 110.870 -69.343  1.00 61.12
ATOM   2033  CB  LEU   422     -37.273 111.024 -69.358  1.00 58.69
ATOM   2034  CG  LEU   422     -36.793 112.227 -68.551  1.00 57.09
ATOM   2035  CD1 LEU   422     -35.328 112.468 -68.787  1.00 55.92
ATOM   2036  CD2 LEU   422     -37.591 113.449 -68.962  1.00 58.70
ATOM   2037  C   LEU   422     -39.197 109.703 -70.216  1.00 61.35
ATOM   2038  O   LEU   422     -39.262 108.575 -69.748  1.00 62.11
ATOM   2039  N   LEU   423     -39.491 109.977 -71.481  1.00 62.29
ATOM   2040  CA  LEU   423     -39.868 108.920 -72.410  1.00 62.77
ATOM   2041  CB  LEU   423     -40.817 109.480 -73.481  1.00 62.00
ATOM   2042  CG  LEU   423     -41.542 108.475 -74.382  1.00 63.36
ATOM   2043  CD1 LEU   423     -42.505 107.628 -73.551  1.00 61.18
ATOM   2044  CD2 LEU   423     -42.289 109.224 -75.483  1.00 63.05
ATOM   2045  C   LEU   423     -38.584 108.341 -73.044  1.00 61.73
ATOM   2046  O   LEU   423     -37.677 109.066 -73.452  1.00 61.55
ATOM   2047  N   PRO   424     -38.476 107.018 -73.097  1.00 62.47
ATOM   2048  CD  PRO   424     -39.311 105.961 -72.495  1.00 63.37
ATOM   2049  CA  PRO   424     -37.255 106.472 -73.700  1.00 62.30
ATOM   2050  CB  PRO   424     -37.243 105.029 -73.198  1.00 62.87
ATOM   2051  CG  PRO   424     -38.707 104.694 -73.079  1.00 62.90
ATOM   2052  C   PRO   424     -37.251 106.575 -75.231  1.00 61.64
ATOM   2053  O   PRO   424     -38.209 106.163 -75.897  1.00 61.35
ATOM   2054  N   PRO   425     -36.167 107.126 -75.806  1.00 60.32
ATOM   2055  CD  PRO   425     -34.925 107.498 -75.121  1.00 59.42
ATOM   2056  CA  PRO   425     -36.004 107.298 -77.251  1.00 60.15
ATOM   2057  CB  PRO   425     -34.623 107.916 -77.368  1.00 59.16
ATOM   2058  CG  PRO   425     -33.924 107.335 -76.226  1.00 59.65
ATOM   2059  C   PRO   425     -36.118 106.001 -78.040  1.00 60.95
ATOM   2060  O   PRO   425     -35.993 106.002 -79.269  1.00 61.28
ATOM   2061  N   PHE   426     -36.359 104.902 -77.332  1.00 59.85
ATOM   2062  CA  PHE   426     -36.504 103.604 -77.964  1.00 59.45
ATOM   2063  CB  PHE   426     -35.149 103.014 -78.319  1.00 60.30
ATOM   2064  CG  PHE   426     -35.213 101.553 -78.647  1.00 61.86
ATOM   2065  CD1 PHE   426     -35.996 101.100 -79.699  1.00 62.98
ATOM   2066  CD2 PHE   426     -34.518 100.622 -77.886  1.00 61.05
ATOM   2067  CE1 PHE   426     -36.082  99.738 -79.984  1.00 63.40
ATOM   2068  CE2 PHE   426     -34.598  99.269 -78.163  1.00 60.51
ATOM   2069  CZ  PHE   426     -35.380  98.824 -79.211  1.00 61.73
ATOM   2070  C   PHE   426     -37.231 102.613 -77.089  1.00 59.96
ATOM   2071  O   PHE   426     -36.870 102.400 -75.936  1.00 60.41
ATOM   2072  N   LYS   427     -38.248 101.978 -77.635  1.00 60.95
ATOM   2073  CA  LYS   427     -38.956 101.019 -76.834  1.00 64.11
ATOM   2074  CB  LYS   427     -40.449 101.315 -76.817  1.00 66.80
ATOM   2075  CG  LYS   427     -41.223 100.379 -75.906  1.00 69.63
ATOM   2076  CD  LYS   427     -42.583 100.941 -75.606  1.00 73.24
ATOM   2077  CE  LYS   427     -43.325 100.103 -74.583  1.00 75.62
ATOM   2078  NZ  LYS   427     -44.685 100.695 -74.329  1.00 78.61
ATOM   2079  C   LYS   427     -38.718  99.619 -77.334  1.00 65.11
ATOM   2080  O   LYS   427     -38.968  99.311 -78.490  1.00 63.93
ATOM   2081  N   PRO   428     -38.203  98.752 -76.460  1.00 67.83
ATOM   2082  CD  PRO   428     -37.755  99.068 -75.095  1.00 67.46
ATOM   2083  CA  PRO   428     -37.920  97.354 -76.796  1.00 69.61
ATOM   2084  CB  PRO   428     -37.394  96.793 -75.484  1.00 69.12
ATOM   2085  CG  PRO   428     -36.726  98.003 -74.859  1.00 68.49
ATOM   2086  C   PRO   428     -39.230  96.708 -77.235  1.00 72.00
ATOM   2087  O   PRO   428     -40.306  97.111 -76.779  1.00 71.52
ATOM   2088  N   GLN   429     -39.144  95.704 -78.097  1.00 74.15
ATOM   2089  CA  GLN   429     -40.343  95.067 -78.613  1.00 79.21
ATOM   2090  CB  GLN   429     -40.092  94.660 -80.078  1.00 81.34
ATOM   2091  CG  GLN   429     -39.762  95.862 -80.998  1.00 83.36
ATOM   2092  CD  GLN   429     -38.427  95.726 -81.758  1.00 84.49
ATOM   2093  OE1 GLN   429     -37.441  95.201 -81.233  1.00 84.83
ATOM   2094  NE2 GLN   429     -38.394  96.229 -82.990  1.00 84.60
ATOM   2095  C   GLN   429     -40.900  93.890 -77.799  1.00 81.25
ATOM   2096  O   GLN   429     -41.217  92.841 -78.358  1.00 81.88
ATOM   2097  N   VAL   430     -41.049  94.076 -76.487  1.00 83.33
ATOM   2098  CA  VAL   430     -41.575  93.022 -75.607  1.00 84.98
ATOM   2099  CB  VAL   430     -40.690  92.858 -74.342  1.00 83.81
ATOM   2100  CG1 VAL   430     -39.398  92.181 -74.706  1.00 82.55
ATOM   2101  CG2 VAL   430     -40.395  94.213 -73.727  1.00 82.81
ATOM   2102  C   VAL   430     -43.031  93.269 -75.168  1.00 87.28
ATOM   2103  O   VAL   430     -43.430  94.416 -74.927  1.00 88.31
ATOM   2104  N   THR   431     -43.819  92.196 -75.068  1.00 88.25
ATOM   2105  CA  THR   431     -45.232  92.300 -74.667  1.00 89.29
ATOM   2106  CB  THR   431     -45.928  90.908 -74.636  1.00 89.30
ATOM   2107  OG1 THR   431     -45.791  90.259 -75.908  1.00 90.23
ATOM   2108  CG2 THR   431     -47.406  91.060 -74.306  1.00 89.06
ATOM   2109  C   THR   431     -45.340  92.883 -73.263  1.00 89.57
ATOM   2110  O   THR   431     -45.818  93.998 -73.046  1.00 88.88
ATOM   2111  N   SER   432     -44.890  92.085 -72.311  1.00 90.05
ATOM   2112  CA  SER   432     -44.896  92.452 -70.916  1.00 90.57
ATOM   2113  CB  SER   432     -46.073  91.781 -70.221  1.00 91.71
ATOM   2114  OG  SER   432     -46.052  90.383 -70.467  1.00 92.70
ATOM   2115  C   SER   432     -43.590  91.893 -70.386  1.00 90.68
ATOM   2116  O   SER   432     -42.878  91.192 -71.111  1.00 90.77
ATOM   2117  N   GLU   433     -43.266  92.193 -69.134  1.00 90.44
ATOM   2118  CA  GLU   433     -42.035  91.677 -68.568  1.00 90.51
ATOM   2119  CB  GLU   433     -41.873  92.168 -67.129  1.00 91.44
ATOM   2120  CG  GLU   433     -43.165  92.298 -66.370  1.00 93.97
ATOM   2121  CD  GLU   433     -43.077  93.334 -65.263  1.00 95.97
ATOM   2122  OE1 GLU   433     -42.108  93.279 -64.472  1.00 95.47
ATOM   2123  OE2 GLU   433     -43.981  94.204 -65.188  1.00 97.07
ATOM   2124  C   GLU   433     -42.003  90.150 -68.651  1.00 89.80
ATOM   2125  O   GLU   433     -40.965  89.529 -68.447  1.00 89.98
ATOM   2126  N   VAL   434     -43.145  89.561 -68.989  1.00 89.02
ATOM   2127  CA  VAL   434     -43.276  88.114 -69.122  1.00 87.58
ATOM   2128  CB  VAL   434     -44.762  87.677 -69.051  1.00 87.60
ATOM   2129  CG1 VAL   434     -44.863  86.181 -68.774  1.00 86.18
ATOM   2130  CG2 VAL   434     -45.495  88.484 -67.990  1.00 87.26
ATOM   2131  C   VAL   434     -42.724  87.701 -70.476  1.00 86.78
ATOM   2132  O   VAL   434     -42.287  86.567 -70.664  1.00 86.37
ATOM   2133  N   ASP   435     -42.756  88.632 -71.422  0.00 86.52
ATOM   2134  CA  ASP   435     -42.257  88.362 -72.758  1.00 86.28
ATOM   2135  CB  ASP   435     -42.355  89.613 -73.629  1.00 86.61
ATOM   2136  CG  ASP   435     -41.944  89.350 -75.062  1.00 87.61
ATOM   2137  OD1 ASP   435     -42.491  88.411 -75.679  1.00 87.73
ATOM   2138  OD2 ASP   435     -41.070  90.078 -75.574  1.00 88.49
ATOM   2139  C   ASP   435     -40.809  87.892 -72.676  1.00 85.62
ATOM   2140  O   ASP   435     -39.937  88.611 -72.180  1.00 84.77
ATOM   2141  N   THR   436     -40.562  86.686 -73.178  1.00 85.48
ATOM   2142  CA  THR   436     -39.229  86.085 -73.138  1.00 85.33
ATOM   2143  CB  THR   436     -39.323  84.597 -72.743  1.00 84.60
ATOM   2144  OG1 THR   436     -39.815  83.843 -73.857  1.00 83.80
ATOM   2145  CG2 THR   436     -40.270  84.417 -71.566  1.00 82.29
ATOM   2146  C   THR   436     -38.455  86.160 -74.455  1.00 85.27
ATOM   2147  O   THR   436     -37.513  85.390 -74.669  1.00 84.76
ATOM   2148  N   ARG   437     -38.820  87.092 -75.326  1.00 85.80
ATOM   2149  CA  ARG   437     -38.146  87.170 -76.613  1.00 86.96
ATOM   2150  CB  ARG   437     -39.005  87.931 -77.626  1.00 87.46
ATOM   2151  CG  ARG   437     -38.985  89.432 -77.509  1.00 88.62
ATOM   2152  CD  ARG   437     -39.638  90.034 -78.749  1.00 90.99
ATOM   2153  NE  ARG   437     -40.987  89.502 -78.970  1.00 92.25
ATOM   2154  CZ  ARG   437     -41.689  89.666 -80.090  1.00 92.57
ATOM   2155  NH1 ARG   437     -41.181  90.351 -81.109  1.00 93.15
ATOM   2156  NH2 ARG   437     -42.901  89.138 -80.195  1.00 92.65
ATOM   2157  C   ARG   437     -36.712  87.695 -76.670  1.00 86.99
ATOM   2158  O   ARG   437     -36.017  87.418 -77.643  1.00 87.72
ATOM   2159  N   TYR   438     -36.249  88.442 -75.669  1.00 86.84
ATOM   2160  CA  TYR   438     -34.868  88.928 -75.713  1.00 86.83
ATOM   2161  CB  TYR   438     -34.727  90.299 -75.042  1.00 86.68
ATOM   2162  CG  TYR   438     -35.112  91.450 -75.945  1.00 87.90
ATOM   2163  CD1 TYR   438     -36.343  92.097 -75.803  1.00 87.81
ATOM   2164  CE1 TYR   438     -36.723  93.135 -76.663  1.00 87.32
ATOM   2165  CD2 TYR   438     -34.262  91.872 -76.973  1.00 87.74
ATOM   2166  CE2 TYR   438     -34.629  92.910 -77.841  1.00 86.99
ATOM   2167  CZ  TYR   438     -35.863  93.534 -77.679  1.00 87.49
ATOM   2168  OH  TYR   438     -36.244  94.545 -78.536  1.00 87.87
ATOM   2169  C   TYR   438     -33.903  87.951 -75.064  1.00 86.82
ATOM   2170  O   TYR   438     -32.692  88.165 -75.066  1.00 87.00
ATOM   2171  N   PHE   439     -34.441  86.864 -74.528  1.00 87.29
ATOM   2172  CA  PHE   439     -33.620  85.865 -73.863  1.00 88.45
ATOM   2173  CB  PHE   439     -34.498  85.037 -72.920  1.00 86.80
ATOM   2174  CG  PHE   439     -35.133  85.846 -71.813  1.00 85.58
ATOM   2175  CD1 PHE   439     -36.068  85.270 -70.959  1.00 85.32
ATOM   2176  CD2 PHE   439     -34.803  87.189 -71.628  1.00 85.46
ATOM   2177  CE1 PHE   439     -36.664  86.015 -69.940  1.00 85.22
ATOM   2178  CE2 PHE   439     -35.393  87.940 -70.615  1.00 85.05
ATOM   2179  CZ  PHE   439     -36.325  87.354 -69.769  1.00 85.55
ATOM   2180  C   PHE   439     -32.841  84.958 -74.817  1.00 89.81
ATOM   2181  O   PHE   439     -32.724  83.761 -74.581  1.00 90.39
ATOM   2182  N   ASP   440     -32.308  85.549 -75.888  1.00 92.18
ATOM   2183  CA  ASP   440     -31.505  84.851 -76.906  1.00 93.77
ATOM   2184  CB  ASP   440     -32.378  84.402 -78.085  1.00 94.49
ATOM   2185  CG  ASP   440     -33.503  83.476 -77.665  1.00 95.46
ATOM   2186  OD1 ASP   440     -34.347  83.889 -76.838  1.00 95.57
ATOM   2187  OD2 ASP   440     -33.549  82.335 -78.170  1.00 95.83
ATOM   2188  C   ASP   440     -30.462  85.858 -77.414  1.00 94.78
ATOM   2189  O   ASP   440     -30.043  86.747 -76.657  1.00 95.43
ATOM   2190  N   ASP   441     -30.051  85.729 -78.680  1.00 95.03
ATOM   2191  CA  ASP   441     -29.075  86.656 -79.279  1.00 95.25
ATOM   2192  CB  ASP   441     -27.915  85.901 -79.960  1.00 95.91
ATOM   2193  CG  ASP   441     -26.870  85.376 -78.966  1.00 97.03
ATOM   2194  OD1 ASP   441     -27.176  84.396 -78.239  1.00 97.59
ATOM   2195  OD2 ASP   441     -25.744  85.945 -78.915  1.00 95.54
ATOM   2196  C   ASP   441     -29.749  87.569 -80.310  1.00 95.02
ATOM   2197  O   ASP   441     -29.416  87.547 -81.498  1.00 94.55
ATOM   2198  OH2 TIP     1     -17.565 102.189 -62.350  1.00 37.43
ATOM   2199  OH2 TIP     2     -33.587  91.116 -71.760  1.00 41.39
ATOM   2200  OH2 TIP     3     -17.875 100.298 -70.868  1.00 46.03
ATOM   2201  OH2 TIP     4     -25.044  95.430 -72.610  1.00 42.52
ATOM   2202  OH2 TIP     5     -23.822 111.358 -54.564  1.00 45.34
ATOM   2203  OH2 TIP     6     -39.172 106.198 -60.025  1.00 45.47
ATOM   2204  OH2 TIP     7     -17.966 101.207 -52.051  1.00 55.19
ATOM   2205  OH2 TIP     8     -14.825 102.146 -63.563  1.00 36.22
ATOM   2206  OH2 TIP     9     -12.646 109.426 -56.476  1.00 39.70
ATOM   2207  OH2 TIP    10     -26.220 112.515 -82.519  1.00 54.10
ATOM   2208  OH2 TIP    11     -21.056  96.909 -58.004  1.00 50.75
ATOM   2209  OH2 TIP    12     -12.363 100.866 -62.927  1.00 41.26
ATOM   2210  OH2 TIP    13      -1.321 111.343 -71.328  1.00 80.10
ATOM   2211  OH2 TIP    14     -15.955 100.816 -65.204  1.00 40.00
ATOM   2212  OH2 TIP    15     -38.264  94.351 -68.026  1.00 56.00
ATOM   2213  OH2 TIP    16     -34.747 103.092 -74.730  1.00 54.31
ATOM   2214  OH2 TIP    17     -36.658  81.314 -74.149  1.00 71.15
ATOM   2215  OH2 TIP    18     -16.949  98.679 -85.728  1.00 87.62
ATOM   2216  OH2 TIP    21     -18.846 109.431 -51.863  1.00 51.80
ATOM   2217  OH2 TIP    22     -19.808  89.557 -73.154  1.00 50.02
ATOM   2218  OH2 TIP    23     -15.508  95.436 -70.540  1.00 88.56
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ATOM   2220  OH2 TIP    25     -12.701 111.957 -87.032  1.00 60.67
ATOM   2221  OH2 TIP    26     -16.126 117.347 -81.325  1.00 92.19
ATOM   2222  OH2 TIP    28     -32.498  88.797 -82.315  1.00 63.65
ATOM   2223  OH2 TIP    29     -27.830  77.286 -70.926  1.00 64.26
ATOM   2224  OH2 TIP    30     -18.104  75.804 -72.803  1.00 62.36
ATOM   2225  OH2 TIP    31      -4.498 114.218 -69.024  1.00 50.34
ATOM   2226  OH2 TIP    32     -27.549 116.364 -75.607  1.00 38.10
ATOM   2227  OH2 TIP    33     -20.441 122.193 -68.960  1.00 57.93
ATOM   2228  OH2 TIP    34     -38.352  98.016 -64.877  1.00 48.98
ATOM   2229  OH2 TIP    35     -25.169 109.804 -72.683  1.00 62.00
ATOM   2230  OH2 TIP    36     -15.952 120.584 -76.396  1.00 60.49
ATOM   2231  OH2 TIP    37     -31.772 109.042 -81.185  1.00 61.74
ATOM   2232  OH2 TIP    38     -26.023 117.180 -77.997  1.00 45.99
ATOM   2233  OH2 TIP    39     -30.417 119.656 -66.158  1.00 57.36
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ATOM   2235  OH2 TIP    41     -21.640 114.988 -52.575  1.00 59.03
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ATOM   2245  OH2 TIP    51     -38.906 112.515 -66.710  1.00 78.66
ATOM   2246  OH2 TIP    52       2.529  96.809 -74.765  1.00 69.23
ATOM   2247  OH2 TIP    53     -24.199  72.889 -78.644  1.00 59.85
ATOM   2248  OH2 TIP    54     -31.754  89.826 -72.509  1.00 62.94
ATOM   2249  OH2 TIP    55     -20.971  74.991 -59.317  1.00 61.24
ATOM   2250  OH2 TIP    56     -26.546 125.032 -70.146  1.00 62.26
ATOM   2251  OH2 TIP    57     -47.392 111.329 -65.455  1.00 63.14
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ATOM   2284  OH2 TIP    90      -7.960  78.226 -49.496  1.00 56.06
ATOM   2285  OH2 TIP    91     -27.922  85.717 -46.157  1.00 63.49
ATOM   2286  OH2 TIP    92     -25.252  85.080 -70.790  1.00 87.29
ATOM   2287  OH2 TIP    93     -44.520  99.048 -63.477  1.00 66.02
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ATOM   2289  OH2 TIP    95     -22.737 126.809 -60.364  1.00 68.49
ATOM   2290  OH2 TIP    96     -36.302 116.540 -69.002  1.00 67.72
ATOM   2291  OH2 TIP    97      -9.993  98.758 -77.341  1.00 60.73
ATOM   2292  OH2 TIP    98      -5.198 107.622 -56.586  1.00 62.27
ATOM   2293  OH2 TIP    99     -42.156  87.741 -57.066  1.00 66.15
ATOM   2294  OH2 TIP   100     -24.999  97.737 -53.947  1.00 67.24
ATOM   2295  OH2 TIP   101     -34.330  85.565 -83.609  1.00107.86
ATOM   2296  OH2 TIP   102     -46.299  88.604 -57.149  1.00 63.80
ATOM   2297  OH2 TIP   103     -41.265  81.337 -55.536  1.00 56.91
ATOM   2298  OH2 TIP   104     -26.510 109.042 -46.918  1.00 40.04
ATOM   2299  OH2 TIP   105     -40.249 113.287 -69.629  1.00 90.25
ATOM   2300  OH2 TIP   106      -8.724  94.018 -77.530  1.00 56.35
ATOM   2301  OH2 TIP   107     -25.587  92.031 -67.802  1.00 64.34
ATOM   2302  OH2 TIP   108      -6.596 117.195 -52.572  1.00 72.27
ATOM   2303  OH2 TIP   109     -10.888 107.185 -57.545  1.00 53.02
ATOM   2304  OH2 TIP   110      -0.502 119.304 -51.158  1.00 61.37
ATOM   2305  OH2 TIP   111      -1.110 111.586 -79.546  1.00 63.31
ATOM   2306  OH2 TIP   112      -9.865 114.401 -80.681  1.00 75.67
ATOM   2307  OH2 TIP   113     -46.370  79.300 -40.951  1.00 73.70
ATOM   2308  OH2 TIP   114     -29.421  87.726 -46.003  1.00 69.76
ATOM   2309  OH2 TIP   115      -3.726  84.683 -75.163  1.00 76.57
ATOM   2310  OH2 TIP   116     -40.377  85.114 -48.505  1.00 69.00
ATOM   2311  OH2 TIP   117     -43.021  94.888 -57.265  1.00 75.05
ATOM   2312  OH2 TIP   118     -26.757  89.010 -44.248  1.00 71.82
ATOM   2313  OH2 TIP   119     -26.088  90.870 -77.910  1.00 73.49
ATOM   2314  OH2 TIP   120     -51.720  94.496 -56.733  1.00 73.77
ATOM   2315  OH2 TIP   121     -22.597  90.054 -55.639  1.00 68.81
ATOM   2316  OH2 TIP   122     -48.699  74.961 -56.253  1.00 74.57
ATOM   2317  OH2 TIP   123     -48.606  76.242 -50.583  1.00 70.48
ATOM   2318  OH2 TIP   124     -34.958  81.995 -72.529  1.00 70.39
ATOM   2319  OH2 TIP S   1     -24.874  75.096 -52.563  1.00100.64      S
ATOM   2320  OH2 TIP S   2     -27.640 116.193 -73.338  1.00 64.47      S
ATOM   2321  OH2 TIP S   3     -33.593 103.889 -70.517  1.00140.05      S
ATOM   2322  OH2 TIP S   4      -6.592 112.901 -69.231  1.00 63.69      S
ATOM   2323  OH2 TIP S   5     -29.756 115.038 -73.461  1.00 97.42      S
ATOM   2324  OH2 TIP S   6     -38.105 119.752 -67.515  1.00 53.94      S
ATOM   2325  OH2 TIP S   7     -32.981 119.061 -63.624  1.00 60.23      S
ATOM   2326  OH2 TIP S   8     -35.040 108.034 -58.557  1.00102.55      S
ATOM   2327  OH2 TIP S   9     -31.599  98.109 -46.064  1.00 83.62      S
ATOM   2328  OH2 TIP S  10     -28.319 116.523 -78.734  1.00 64.87      S
ATOM   2329  OH2 TIP S  11     -17.321 112.989 -83.893  1.00 92.65      S
ATOM   2330  OH2 TIP S  12     -24.476  91.578 -44.694  1.00 55.22      S
ATOM   2331  OH2 TIP S  13     -29.554 118.607 -68.303  1.00 61.65      S
ATOM   2332  OH2 TIP S  14     -16.299  98.303 -65.370  1.00144.76      S
ATOM   2333  OH2 TIP S  15      -1.478  95.998 -77.354  1.00131.79      S
ATOM   2334  OH2 TIP S  16     -29.686 102.563 -51.767  1.00 75.73      S
ATOM   2335  OH2 TIP S  17     -36.744 110.842 -72.109  1.00118.16      S
ATOM   2336  OH2 TIP S  18     -29.348  79.309 -60.792  1.00122.86      S
ATOM   2337  OH2 TIP S  19     -34.282 105.373 -55.136  1.00 65.27      S
ATOM   2338  OH2 TIP S  20     -30.975  89.345 -60.958  1.00 91.03      S
ATOM   2339  OH2 TIP S  21       2.308  96.056 -77.529  1.00 85.89      S
ATOM   2340  OH2 TIP S  22     -21.670 122.591 -62.938  1.00 78.79      S
ATOM   2341  OH2 TIP S  23     -26.498 116.728 -56.181  1.00 62.33      S
ATOM   2342  OH2 TIP S  24     -24.379  90.799 -69.404  1.00120.16      S
ATOM   2343  OH2 TIP S  25     -15.600  92.352 -50.584  1.00 63.36      S
ATOM   2344  OH2 TIP S  26     -30.058  91.485 -47.678  1.00 68.28      S
ATOM   2345  OH2 TIP S  27     -22.559  96.748 -63.089  1.00149.69      S
ATOM   2346  OH2 TIP S  28     -39.576  76.992 -44.850  1.00 64.31      S
ATOM   2347  OH2 TIP S  29     -34.518 120.744 -73.343  1.00119.94      S
ATOM   2348  OH2 TIP S  30     -16.840 119.987 -56.087  1.00126.22      S
ATOM   2349  OH2 TIP S  31     -29.914 106.013 -81.685  1.00 60.80      S
ATOM   2350  OH2 TIP S  32     -43.945 108.903 -62.310  1.00 61.73      S
ATOM   2351  OH2 TIP S  33      -4.901 113.071 -67.218  1.00 86.69      S
ATOM   2352  OH2 TIP S  34     -20.068 100.803 -74.311  1.00130.96      S
ATOM   2353  OH2 TIP S  35     -31.212 112.368 -60.484  1.00 63.96      S
ATOM   2354  OH2 TIP S  36     -38.783 102.197 -60.426  1.00 61.22      S
ATOM   2355  OH2 TIP S  37     -26.422 114.665 -76.950  1.00142.66      S
ATOM   2356  OH2 TIP S  38     -15.042 117.523 -50.310  1.00 81.99      S
ATOM   2357  OH2 TIP S  39     -21.749 124.273 -64.985  1.00 53.70      S
ATOM   2358  OH2 TIP S  40     -13.125  89.749 -52.101  1.00 66.80      S
ATOM   2359  OH2 TIP S  41     -18.963 109.880 -54.656  1.00121.15      S
ATOM   2360  OH2 TIP S  42     -15.531 109.411 -73.950  1.00108.80      S
ATOM   2361  OH2 TIP S  43     -38.932 116.811 -62.960  1.00 87.34      S
ATOM   2362  OH2 TIP S  44     -35.799  75.151 -68.750  1.00 68.27      S
ATOM   2363  OH2 TIP S  45     -14.248 108.177 -52.675  1.00 57.76      S
ATOM   2364  OH2 TIP S  46     -42.016  79.620 -57.106  1.00 58.01      S
ATOM   2365  OH2 TIP S  47     -37.376  89.555 -73.417  1.00 56.77      S
ATOM   2366  OH2 TIP S  48     -16.662  98.182 -50.524  1.00 72.07      S
ATOM   2367  OH2 TIP S  49     -31.363 113.752 -80.911  1.00115.84      S
ATOM   2368  OH2 TIP S  50     -35.870 110.266 -74.588  1.00 86.77      S
ATOM   2369  OH2 TIP S  51     -18.880  88.423 -71.504  1.00 71.73      S
ATOM   2370  OH2 TIP S  52     -18.696  74.787 -59.072  1.00 96.03      S
ATOM   2371  OH2 TIP S  53      -1.450  92.204 -72.489  1.00 82.54      S
ATOM   2372  OH2 TIP S  54     -25.703 117.997 -74.653  1.00140.68      S
ATOM   2373  OH2 TIP S  55      -5.538 113.841 -87.337  1.00 63.97      S
ATOM   2374  OH2 TIP S  56     -24.002  99.399 -87.296  1.00 70.42      S
ATOM   2375  OH2 TIP S  57     -35.685 115.383 -71.829  1.00 59.90      S
ATOM   2376  OH2 TIP S  58     -11.949 109.303 -85.222  1.00 64.78      S
ATOM   2377  OH2 TIP S  59     -17.979 122.996 -70.462  1.00 66.48      S
ATOM   2378  OH2 TIP S  60     -18.897  76.383 -47.330  1.00 69.81      S
ATOM   2379  OH2 TIP S  61      -3.494  95.718 -66.750  1.00 57.69      S
ATOM   2380  OH2 TIP S  62     -21.232  72.773 -60.409  1.00101.51      S
ATOM   2381  OH2 TIP S  63     -24.848  72.699 -43.896  1.00 69.30      S
ATOM   2382  OH2 TIP S  64     -15.885  97.828 -71.257  1.00110.31      S
ATOM   2383  OH2 TIP S  65     -50.982  93.901 -66.391  1.00 77.23      S
ATOM   2384  OH2 TIP S  66      -1.936 111.255 -73.689  1.00117.10      S
ATOM   2385  OH2 TIP S  67     -36.839  95.982 -64.530  1.00 66.26      S
ATOM   2386  OH2 TIP S  68     -22.433  97.386 -85.175  1.00 60.50      S
ATOM   2387  OH2 TIP S  69     -13.273  99.571 -64.786  1.00 80.33      S
ATOM   2388  OH2 TIP S  70     -33.962 108.924 -56.388  1.00134.83      S
ATOM   2389  OH2 TIP S  71     -18.557  98.422 -71.902  1.00 99.04      S
ATOM   2390  OH2 TIP S  72     -45.868 106.075 -62.475  1.00 70.05      S
ATOM   2391  OH2 TIP S  73     -51.210  97.539 -68.618  1.00 66.94      S
ATOM   2392  OH2 TIP S  74     -28.905 119.910 -72.319  1.00 87.40      S
ATOM   2393  OH2 TIP S  75     -28.722 122.818 -67.249  1.00 79.82      S
ATOM   2394  OH2 TIP S  76       0.389 101.944 -79.250  1.00 82.60      S
ATOM   2395  OH2 TIP S  77     -46.387 108.440 -61.129  1.00 68.36      S
ATOM   2396  OH2 TIP S  78      -7.776  89.350 -50.825  1.00 62.37      S
ATOM   2397  OH2 TIP S  79     -49.244  72.524 -53.967  1.00 69.82      S
ATOM   2398  OH2 TIP S  80     -15.802  77.724 -43.188  1.00 77.26      S
ATOM   2399  OH2 TIP S  81     -20.198  84.415 -71.895  1.00 74.18      S
ATOM   2400  OH2 TIP S  82     -17.441  96.031 -54.591  1.00 87.05      S
ATOM   2401  OH2 TIP S  83     -13.713  79.061 -53.525  1.00103.17      S
ATOM   2402  OH2 TIP S  84     -10.825  80.730 -74.575  1.00 65.97      S
ATOM   2403  OH2 TIP S  85     -10.354  92.500 -58.649  1.00 62.83      S
ATOM   2404  OH2 TIP S  86     -23.321 115.846 -54.320  1.00 65.53      S
ATOM   2405  OH2 TIP S  87     -16.844 106.078 -51.616  1.00 63.10      S
ATOM   2406  OH2 TIP S  88      -8.169 131.138 -53.890  1.00 54.83      S
ATOM   2407  OH2 TIP S  89     -21.698 115.219 -88.740  1.00 71.18      S
ATOM   2408  OH2 TIP S  90     -16.070 109.682 -51.162  1.00 90.41      S
ATOM   2409  OH2 TIP S  91     -49.578  96.512 -57.361  1.00 94.26      S
ATOM   2410  OH2 TIP S  92     -25.989 115.973 -80.132  1.00120.09      S
ATOM   2411  OH2 TIP S  93     -25.659 128.045 -67.099  1.00 62.69      S
ATOM   2412  OH2 TIP S  94     -58.940  73.355 -44.774  1.00 67.40      S
ATOM   2413  OH2 TIP S  95      -7.341 139.735 -51.730  1.00 67.88      S
ATOM   2414  OH2 TIP S  96      -4.375 111.380 -80.697  1.00 80.04      S
ATOM   2415  OH2 TIP S  97       1.015 101.593 -74.683  1.00 95.35      S
ATOM   2416  OH2 TIP S  98     -26.446 122.591 -69.117  1.00 62.28      S
ATOM   2417  OH2 TIP S  99     -13.214  95.620 -57.763  1.00 59.86      S
ATOM   2418  OH2 TIP S 100     -33.522  79.708 -82.091  1.00 61.83      S
ATOM   2419  OH2 TIP S 101     -28.979 113.146 -60.493  1.00 64.27      S
ATOM   2420  OH2 TIP S 102     -30.165 105.293 -68.877  1.00129.21      S
ATOM   2421  OH2 TIP S 103     -20.187 108.049 -60.809  1.00 95.32      S
ATOM   2422  OH2 TIP S 104      -4.038  78.620 -74.193  1.00 66.01      S
ATOM   2423  OH2 TIP S 105     -44.998  72.537 -48.705  1.00 66.95      S
ATOM   2424  OH2 TIP S 106     -17.364  90.923 -76.639  1.00 85.80      S
ATOM   2425  OH2 TIP S 107     -24.311 109.750 -67.949  1.00125.44      S
ATOM   2426  OH2 TIP S 108      -4.458 112.991 -71.248  1.00 80.75      S
ATOM   2427  OH2 TIP S 109     -19.788 112.078 -52.627  1.00 73.74      S
ATOM   2428  OH2 TIP S 110     -25.141  86.545 -46.263  1.00 73.13      S
ATOM   2429  OH2 TIP S 111      -9.626 114.187 -70.875  1.00 47.58      S
ATOM   2430  OH2 TIP S 112     -33.019 104.690 -82.096  1.00 65.61      S
ATOM   2431  OH2 TIP S 113     -30.915 103.388 -49.239  1.00 74.91      S
ATOM   2432  OH2 TIP S 114      -2.840 112.339 -68.829  1.00106.76      S
ATOM   2433  OH2 TIP S 115      -5.612 114.639 -65.699  1.00 93.56      S
ATOM   2434  OH2 TIP S 116     -27.879 114.149 -71.735  1.00131.93      S
ATOM   2435  OH2 TIP S 117     -19.800  76.358 -64.870  1.00 86.29      S
ATOM   2436  OH2 TIP S 118      -6.170 112.309 -79.263  1.00127.11      S
ATOM   2437  OH2 TIP S 119     -17.424  93.166 -52.153  1.00116.00      S
ATOM   2438  OH2 TIP S 120      -6.256 114.887 -70.663  1.00 94.77      S
ATOM   2439  OH2 TIP S 121      -5.429 109.637 -82.500  1.00107.88      S
ATOM   2440  OH2 TIP S 122      -9.489 110.380 -84.271  1.00 96.46      S
ATOM   2441  OH2 TIP S 123     -34.145 116.425 -70.273  1.00113.00      S
ATOM   2442  OH2 TIP S 124      -8.365 114.107 -78.064  1.00 92.92      S
ATOM   2443  OH2 TIP S 125     -20.890 121.095 -65.288  1.00 97.32      S
ATOM   2444  OH2 TIP S 126     -26.405 122.091 -66.588  1.00118.46      S
ATOM   2445  OH2 TIP S 127     -38.874 104.293 -58.332  1.00 97.42      S
ATOM   2446  OH2 TIP S 128     -14.102 135.951 -44.531  1.00 71.88      S
ATOM   2447  OH2 TIP S 129     -21.085  97.000 -78.847  1.00 87.18      S
ATOM   2448  OH2 TIP S 130     -17.557 111.295 -88.049  1.00 92.93      S
ATOM   2449  OH2 TIP S 131     -20.722  89.291 -49.320  1.00 68.70      S
ATOM   2450  OH2 TIP S 132     -35.203  83.232 -65.991  1.00127.96      S
ATOM   2451  OH2 TIP S 133       1.796  94.625 -79.513  1.00110.26      S
ATOM   2452  OH2 TIP S 134     -32.464 106.775 -81.054  1.00134.58      S
ATOM   2453  OH2 TIP S 135     -17.472  75.316 -55.073  1.00 67.49      S
ATOM   2454  OH2 TIP S 136     -45.283 112.927 -67.518  1.00 87.86      S
ATOM   2455  OH2 TIP S 137     -35.109  94.164 -63.986  1.00 86.94      S
ATOM   2456  OH2 TIP S 138     -16.086  89.526 -50.510  1.00 70.01      S
ATOM   2457  OH2 TIP S 139     -23.362 108.488 -64.225  1.00154.27      S
ATOM   2458  OH2 TIP S 140     -43.122  87.160 -66.507  1.00 98.37      S
ATOM   2459  OH2 TIP S 141      -2.776 109.674 -79.736  1.00 95.96      S
ATOM   2460  OH2 TIP S 142     -15.663  95.312 -52.990  1.00 83.86      S
ATOM   2461  OH2 TIP S 143     -14.744 122.625 -70.042  1.00100.44      S
ATOM   2462  OH2 TIP S 144     -28.506 117.021 -70.975  1.00124.41      S
ATOM   2463  OH2 TIP S 145     -27.738  90.826 -49.482  1.00110.44      S
ATOM   2464  OH2 TIP S 146     -28.136 120.622 -65.210  1.00 96.26      S
ATOM   2465  OH2 TIP S 147     -20.842  71.154 -62.384  1.00111.91      S
ATOM   2466  OH2 TIP S 148     -20.450  74.731 -48.346  1.00147.09      S
ATOM   2467  OH2 TIP S 149     -49.750  90.607 -50.890  1.00 70.14      S
ATOM   2468  OH2 TIP S 150     -25.722  76.682 -66.927  1.00 83.48      S
ATOM   2469  OH2 TIP S 151     -10.014  90.765 -70.005  1.00 67.99      S
ATOM   2470  OH2 TIP S 152     -23.364  92.000 -46.848  1.00116.71      S
ATOM   2471  OH2 TIP S 153     -49.912  95.518 -54.399  1.00 80.82      S
ATOM   2472  OH2 TIP S 154      -8.294 109.516 -68.131  1.00130.96      S
ATOM   2473  OH2 TIP S 155     -35.512 119.480 -62.035  1.00 92.04      S
ATOM   2474  OH2 TIP S 156      -7.634  97.609 -77.316  1.00 70.83      S
ATOM   2475  OH2 TIP S 157     -17.429 105.471 -57.223  1.00106.41      S
ATOM   2476  OH2 TIP S 158     -16.526  98.965 -54.259  1.00 76.99      S
ATOM   2477  OH2 TIP S 159     -11.631 105.626 -81.492  1.00 72.26      S
ATOM   2478  OH2 TIP S 160     -59.947  80.639 -42.270  1.00 76.82      S
ATOM   2479  OH2 TIP S 161     -26.927  80.699 -78.815  1.00 68.78      S
ATOM   2480  OH2 TIP S 162      -4.676  96.323 -52.755  1.00 73.60      S
ATOM   2481  OH2 TIP S 163     -27.740  95.995 -59.978  1.00102.27      S
ATOM   2482  OH2 TIP S 164      -8.963  82.489 -73.329  1.00 78.96      S
ATOM   2483  OH2 TIP S 165     -39.727 100.726 -66.210  1.00 67.68      S
ATOM   2484  OH2 TIP S 166     -11.859 106.429 -87.378  1.00 84.13      S
ATOM   2485  OH2 TIP S 167     -18.852  85.938 -39.462  1.00 70.52      S
ATOM   2486  OH2 TIP S 168      -0.694 110.380 -68.264  1.00 69.04      S
ATOM   2487  OH2 TIP S 169     -38.128  78.343 -75.080  1.00 65.00      S
ATOM   2488  OH2 TIP S 170     -46.764  91.241 -66.819  1.00 74.30      S
ATOM   2489  OH2 TIP S 171       3.183  99.399 -79.141  1.00128.67      S
ATOM   2490  OH2 TIP S 172     -63.975  78.259 -33.320  1.00 65.69      S
ATOM   2491  OH2 TIP S 173     -11.493 123.888 -52.294  1.00 79.10      S
ATOM   2492  OH2 TIP S 174     -27.059 111.341 -70.316  1.00150.68      S
ATOM   2493  OH2 TIP S 175     -15.936  88.989 -62.024  1.00 97.30      S
ATOM   2494  OH2 TIP S 176     -14.875 100.243 -85.307  1.00 87.07      S
ATOM   2495  OH2 TIP S 177     -18.037  70.966 -56.508  1.00 77.36      S
ATOM   2496  OH2 TIP S 178      -6.470  80.004 -76.016  1.00 71.26      S
ATOM   2497  OH2 TIP S 179     -49.811 109.689 -67.021  1.00 63.51      S
ATOM   2498  OH2 TIP S 180     -40.676  92.496 -84.033  1.00 64.95      S
ATOM   2499  OH2 TIP S 181     -18.587  98.632 -52.482  1.00 90.86      S
ATOM   2500  OH2 TIP S 182     -17.583 119.509 -49.763  1.00 70.51      S
ATOM   2501  OH2 TIP S 183     -11.655  73.314 -55.139  1.00 75.57      S
ATOM   2502  OH2 TIP S 184      -9.477  87.156 -65.728  1.00 60.46      S
ATOM   2503  OH2 TIP S 185     -13.688 110.861 -90.110  1.00 94.57      S
ATOM   2504  OH2 TIP S 186     -23.785 112.222 -71.430  1.00136.94      S
ATOM   2505  OH2 TIP S 187     -39.708  96.995 -50.710  1.00 81.92      S
ATOM   2506  OH2 TIP S 188     -36.265  93.471 -86.062  1.00 69.78      S
ATOM   2507  OH2 TIP S 189     -13.807 119.103 -74.658  1.00124.21      S
ATOM   2508  OH2 TIP S 190       2.032  95.724 -83.054  1.00 74.44      S
ATOM   2509  OH2 TIP S 191     -33.006 112.815 -70.272  1.00113.66      S
ATOM   2510  OH2 TIP S 192     -40.901  76.884 -74.050  1.00 86.83      S
ATOM   2511  OH2 TIP S 193     -46.882  97.000 -55.824  1.00 65.96      S
ATOM   2512  OH2 TIP S 194     -15.147  95.684 -76.401  1.00 95.85      S
ATOM   2513  OH2 TIP S 195     -13.498  80.649 -60.434  1.00102.97      S
ATOM   2514  OH2 TIP S 196     -22.522  78.860 -64.110  1.00121.19      S
ATOM   2515  OH2 TIP S 197     -29.314  84.793 -82.436  1.00 84.45      S
END
（表４）
表4 -ΔPH-PKBβ-ΔCの座標データ
CRYST1  149.703  149.703   39.185  90.00  90.00  90.00 P 41 21 2
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ATOM      7  CA  ALA   147     -37.051  81.793 -51.995  1.00 70.36
ATOM      8  CB  ALA   147     -36.169  82.851 -52.631  1.00 70.01
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ATOM     16  C   THR   148     -35.268  78.077 -54.443  1.00 66.26
ATOM     17  O   THR   148     -36.141  78.339 -55.271  1.00 65.96
ATOM     18  N   MET   149     -34.154  77.424 -54.746  1.00 65.69
ATOM     19  CA  MET   149     -33.882  76.969 -56.099  1.00 65.90
ATOM     20  CB  MET   149     -32.779  75.923 -56.075  1.00 65.89
ATOM     21  CG  MET   149     -31.452  76.489 -55.657  1.00 66.44
ATOM     22  SD  MET   149     -30.870  77.680 -56.856  1.00 65.10
ATOM     23  CE  MET   149     -29.158  77.222 -56.912  1.00 67.52
ATOM     24  C   MET   149     -35.098  76.405 -56.805  1.00 66.12
ATOM     25  O   MET   149     -35.324  76.688 -57.980  1.00 66.35
ATOM     26  N   ASN   150     -35.886  75.619 -56.077  1.00 66.02
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ATOM     29  CG  ASN   150     -38.585  72.996 -56.399  1.00 66.37
ATOM     30  OD1 ASN   150     -39.424  72.371 -55.753  1.00 68.35
ATOM     31  ND2 ASN   150     -38.510  72.932 -57.725  1.00 66.81
ATOM     32  C   ASN   150     -38.231  75.947 -56.964  1.00 64.97
ATOM     33  O   ASN   150     -39.215  75.552 -57.591  1.00 64.68
ATOM     34  N   ASP   151     -38.125  77.199 -56.539  1.00 64.20
ATOM     35  CA  ASP   151     -39.173  78.152 -56.831  1.00 64.01
ATOM     36  CB  ASP   151     -39.178  79.279 -55.800  1.00 65.85
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ATOM     38  OD1 ASP   151     -40.580  78.011 -54.361  1.00 69.12
ATOM     39  OD2 ASP   151     -39.041  79.268 -53.413  1.00 68.47
ATOM     40  C   ASP   151     -38.979  78.746 -58.221  1.00 63.35
ATOM     41  O   ASP   151     -39.803  79.536 -58.679  1.00 63.55
ATOM     42  N   PHE   152     -37.901  78.359 -58.902  1.00 62.43
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ATOM     48  CE1 PHE   152     -37.411  82.968 -58.324  1.00 58.92
ATOM     49  CE2 PHE   152     -36.041  81.641 -56.877  1.00 58.79
ATOM     50  CZ  PHE   152     -36.813  82.773 -57.095  1.00 58.93
ATOM     51  C   PHE   152     -37.331  77.865 -61.313  1.00 61.40
ATOM     52  O   PHE   152     -36.913  76.734 -61.028  1.00 61.27
ATOM     53  N   ASP   153     -37.551  78.281 -62.560  1.00 59.89
ATOM     54  CA  ASP   153     -37.298  77.449 -63.723  1.00 58.75
ATOM     55  CB  ASP   153     -38.509  77.446 -64.667  1.00 62.22
ATOM     56  CG  ASP   153     -39.670  76.575 -64.156  1.00 63.93
ATOM     57  OD1 ASP   153     -39.507  75.338 -64.029  1.00 63.98
ATOM     58  OD2 ASP   153     -40.755  77.136 -63.888  1.00 64.53
ATOM     59  C   ASP   153     -36.089  78.019 -64.461  1.00 57.30
ATOM     60  O   ASP   153     -35.975  79.234 -64.644  1.00 57.33
ATOM     61  N   TYR   154     -35.190  77.136 -64.881  1.00 55.23
ATOM     62  CA  TYR   154     -33.995  77.530 -65.611  1.00 53.89
ATOM     63  CB  TYR   154     -32.969  76.411 -65.565  1.00 51.68
ATOM     64  CG  TYR   154     -31.788  76.648 -66.476  1.00 52.25
ATOM     65  CD1 TYR   154     -30.763  77.530 -66.124  1.00 53.16
ATOM     66  CE1 TYR   154     -29.662  77.724 -66.960  1.00 52.88
ATOM     67  CD2 TYR   154     -31.681  75.976 -67.679  1.00 51.34
ATOM     68  CE2 TYR   154     -30.593  76.154 -68.511  1.00 52.96
ATOM     69  CZ  TYR   154     -29.583  77.022 -68.154  1.00 53.56
ATOM     70  OH  TYR   154     -28.485  77.141 -68.987  1.00 54.21
ATOM     71  C   TYR   154     -34.306  77.835 -67.071  1.00 54.58
ATOM     72  O   TYR   154     -35.036  77.099 -67.710  1.00 58.05
ATOM     73  N   LEU   155     -33.758  78.913 -67.611  1.00 54.64
ATOM     74  CA  LEU   155     -33.990  79.234 -69.011  1.00 53.24
ATOM     75  CB  LEU   155     -34.665  80.590 -69.164  1.00 52.10
ATOM     76  CG  LEU   155     -36.138  80.449 -68.807  1.00 52.18
ATOM     77  CD1 LEU   155     -36.824  81.788 -68.842  1.00 53.57
ATOM     78  CD2 LEU   155     -36.782  79.508 -69.785  1.00 53.33
ATOM     79  C   LEU   155     -32.681  79.226 -69.744  1.00 53.55
ATOM     80  O   LEU   155     -32.469  78.417 -70.643  1.00 53.03
ATOM     81  N   LYS   156     -31.781  80.118 -69.371  1.00 53.89
ATOM     82  CA  LYS   156     -30.513  80.114 -70.058  1.00 55.50
ATOM     83  CB  LYS   156     -30.667  80.746 -71.443  1.00 56.37
ATOM     84  CG  LYS   156     -31.083  82.208 -71.429  1.00 57.54
ATOM     85  CD  LYS   156     -30.759  82.836 -72.769  1.00 58.31
ATOM     86  CE  LYS   156     -30.520  84.321 -72.634  1.00 57.68
ATOM     87  NZ  LYS   156     -29.917  84.844 -73.888  1.00 58.86
ATOM     88  C   LYS   156     -29.402  80.799 -69.297  1.00 56.19
ATOM     89  O   LYS   156     -29.629  81.458 -68.278  1.00 55.60
ATOM     90  N   LEU   157     -28.188  80.623 -69.795  1.00 57.43
ATOM     91  CA  LEU   157     -27.050  81.243 -69.168  1.00 59.59
ATOM     92  CB  LEU   157     -25.772  80.504 -69.533  1.00 58.98
ATOM     93  CG  LEU   157     -24.501  81.061 -68.892  1.00 58.30
ATOM     94  CD1 LEU   157     -24.764  81.446 -67.457  1.00 58.21
ATOM     95  CD2 LEU   157     -23.406  80.017 -68.963  1.00 58.74
ATOM     96  C   LEU   157     -26.969  82.672 -69.666  1.00 61.07
ATOM     97  O   LEU   157     -27.146  82.927 -70.857  1.00 61.45
ATOM     98  N   LEU   158     -26.729  83.597 -68.743  1.00 61.77
ATOM     99  CA  LEU   158     -26.603  85.004 -69.074  1.00 63.79
ATOM    100  CB  LEU   158     -27.477  85.862 -68.161  1.00 63.54
ATOM    101  CG  LEU   158     -28.985  85.959 -68.361  1.00 62.03
ATOM    102  CD1 LEU   158     -29.582  86.501 -67.080  1.00 63.45
ATOM    103  CD2 LEU   158     -29.331  86.859 -69.536  1.00 61.08
ATOM    104  C   LEU   158     -25.155  85.409 -68.878  1.00 65.26
ATOM    105  O   LEU   158     -24.663  86.298 -69.564  1.00 64.54
ATOM    106  N   GLY   159     -24.474  84.760 -67.934  1.00 68.01
ATOM    107  CA  GLY   159     -23.078  85.091 -67.678  1.00 71.21
ATOM    108  C   GLY   159     -22.361  84.198 -66.678  1.00 73.75
ATOM    109  O   GLY   159     -22.970  83.688 -65.736  1.00 73.94
ATOM    110  N   LYS   160     -21.058  84.016 -66.883  1.00 76.25
ATOM    111  CA  LYS   160     -20.222  83.178 -66.011  1.00 78.92
ATOM    112  CB  LYS   160     -19.635  82.023 -66.851  1.00 78.80
ATOM    113  CG  LYS   160     -19.312  80.735 -66.086  1.00 79.84
ATOM    114  CD  LYS   160     -18.660  79.651 -66.992  1.00 79.69
ATOM    115  CE  LYS   160     -18.214  78.394 -66.183  1.00 79.04
ATOM    116  NZ  LYS   160     -17.218  77.517 -66.886  1.00 75.82
ATOM    117  C   LYS   160     -19.096  84.059 -65.399  1.00 80.46
ATOM    118  O   LYS   160     -19.049  85.271 -65.647  1.00 81.00
ATOM    119  N   GLY   161     -18.199  83.481 -64.597  1.00 81.61
ATOM    120  CA  GLY   161     -17.131  84.301 -64.032  1.00 82.86
ATOM    121  C   GLY   161     -16.242  83.756 -62.918  1.00 83.67
ATOM    122  O   GLY   161     -16.419  82.639 -62.426  1.00 83.60
ATOM    123  N   THR   162     -15.273  84.573 -62.519  1.00 84.29
ATOM    124  CA  THR   162     -14.335  84.215 -61.460  1.00 85.61
ATOM    125  CB  THR   162     -13.167  85.245 -61.391  1.00 87.59
ATOM    126  OG1 THR   162     -13.056  85.934 -62.648  1.00 89.49
ATOM    127  CG2 THR   162     -11.837  84.543 -61.087  1.00 88.57
ATOM    128  C   THR   162     -15.080  84.230 -60.122  1.00 84.92
ATOM    129  O   THR   162     -14.579  83.753 -59.105  1.00 84.61
ATOM    130  N   PHE   163     -16.286  84.786 -60.148  1.00 84.72
ATOM    131  CA  PHE   163     -17.145  84.914 -58.968  1.00 84.07
ATOM    132  CB  PHE   163     -17.718  86.338 -58.947  1.00 84.30
ATOM    133  CG  PHE   163     -18.371  86.753 -60.251  1.00 85.54
ATOM    134  CD1 PHE   163     -19.759  86.669 -60.419  1.00 85.14
ATOM    135  CD2 PHE   163     -17.597  87.221 -61.315  1.00 85.78
ATOM    136  CE1 PHE   163     -20.371  87.048 -61.623  1.00 85.09
ATOM    137  CE2 PHE   163     -18.197  87.602 -62.526  1.00 86.86
ATOM    138  CZ  PHE   163     -19.591  87.516 -62.677  1.00 86.20
ATOM    139  C   PHE   163     -18.291  83.867 -58.929  1.00 82.93
ATOM    140  O   PHE   163     -18.651  83.340 -57.864  1.00 82.41
ATOM    141  N   GLY   164     -18.849  83.573 -60.100  1.00 80.55
ATOM    142  CA  GLY   164     -19.936  82.618 -60.202  1.00 77.40
ATOM    143  C   GLY   164     -20.599  82.701 -61.569  1.00 75.05
ATOM    144  O   GLY   164     -19.925  82.648 -62.606  1.00 75.87
ATOM    145  N   LYS   165     -21.918  82.836 -61.593  1.00 72.00
ATOM    146  CA  LYS   165     -22.593  82.923 -62.871  1.00 68.85
ATOM    147  CB  LYS   165     -22.699  81.524 -63.488  1.00 70.37
ATOM    148  CG  LYS   165     -23.766  80.630 -62.864  1.00 71.00
ATOM    149  CD  LYS   165     -23.663  79.198 -63.358  1.00 72.16
ATOM    150  CE  LYS   165     -22.585  78.449 -62.588  1.00 74.70
ATOM    151  NZ  LYS   165     -22.532  77.000 -62.927  1.00 76.05
ATOM    152  C   LYS   165     -23.974  83.524 -62.712  1.00 66.56
ATOM    153  O   LYS   165     -24.522  83.553 -61.610  1.00 65.74
ATOM    154  N   VAL   166     -24.520  84.027 -63.815  1.00 63.53
ATOM    155  CA  VAL   166     -25.862  84.583 -63.803  1.00 61.12
ATOM    156  CB  VAL   166     -25.894  86.080 -64.173  1.00 62.20
ATOM    157  CG1 VAL   166     -27.339  86.566 -64.227  1.00 61.08
ATOM    158  CG2 VAL   166     -25.120  86.891 -63.135  1.00 62.28
ATOM    159  C   VAL   166     -26.689  83.792 -64.798  1.00 58.96
ATOM    160  O   VAL   166     -26.345  83.686 -65.972  1.00 56.35
ATOM    161  N   ILE   167     -27.771  83.224 -64.282  1.00 58.40
ATOM    162  CA  ILE   167     -28.714  82.403 -65.026  1.00 57.37
ATOM    163  CB  ILE   167     -29.121  81.170 -64.170  1.00 56.62
ATOM    164  CG2 ILE   167     -30.181  80.366 -64.857  1.00 58.67
ATOM    165  CG1 ILE   167     -27.922  80.276 -63.941  1.00 56.70
ATOM    166  CD1 ILE   167     -27.326  79.765 -65.237  1.00 57.59
ATOM    167  C   ILE   167     -29.968  83.229 -65.287  1.00 56.93
ATOM    168  O   ILE   167     -30.276  84.155 -64.533  1.00 57.78
ATOM    169  N   LEU   168     -30.682  82.913 -66.359  1.00 55.71
ATOM    170  CA  LEU   168     -31.942  83.588 -66.656  1.00 55.34
ATOM    171  CB  LEU   168     -32.086  83.818 -68.159  1.00 54.97
ATOM    172  CG  LEU   168     -33.334  84.504 -68.725  1.00 55.00
ATOM    173  CD1 LEU   168     -33.637  85.838 -68.041  1.00 54.88
ATOM    174  CD2 LEU   168     -33.073  84.724 -70.197  1.00 55.25
ATOM    175  C   LEU   168     -32.981  82.577 -66.186  1.00 55.65
ATOM    176  O   LEU   168     -33.072  81.488 -66.750  1.00 56.14
ATOM    177  N   VAL   169     -33.743  82.914 -65.149  1.00 56.28
ATOM    178  CA  VAL   169     -34.744  81.991 -64.606  1.00 56.68
ATOM    179  CB  VAL   169     -34.394  81.567 -63.153  1.00 55.72
ATOM    180  CG1 VAL   169     -33.016  80.927 -63.105  1.00 53.79
ATOM    181  CG2 VAL   169     -34.444  82.776 -62.231  1.00 52.73
ATOM    182  C   VAL   169     -36.133  82.605 -64.575  1.00 58.31
ATOM    183  O   VAL   169     -36.277  83.810 -64.750  1.00 57.96
ATOM    184  N   ARG   170     -37.145  81.771 -64.335  1.00 60.42
ATOM    185  CA  ARG   170     -38.535  82.222 -64.256  1.00 62.62
ATOM    186  CB  ARG   170     -39.344  81.620 -65.405  1.00 64.57
ATOM    187  CG  ARG   170     -40.685  82.328 -65.671  1.00 68.47
ATOM    188  CD  ARG   170     -41.696  81.470 -66.464  1.00 69.77
ATOM    189  NE  ARG   170     -41.088  80.712 -67.562  1.00 71.23
ATOM    190  CZ  ARG   170     -40.826  79.406 -67.514  1.00 71.25
ATOM    191  NH1 ARG   170     -41.122  78.706 -66.424  1.00 70.34
ATOM    192  NH2 ARG   170     -40.259  78.802 -68.553  1.00 70.83
ATOM    193  C   ARG   170     -39.198  81.813 -62.930  1.00 63.43
ATOM    194  O   ARG   170     -39.399  80.632 -62.688  1.00 64.23
ATOM    195  N   GLU   171     -39.541  82.774 -62.074  1.00 64.60
ATOM    196  CA  GLU   171     -40.199  82.444 -60.809  1.00 66.03
ATOM    197  CB  GLU   171     -40.527  83.720 -60.014  1.00 66.33
ATOM    198  CG  GLU   171     -41.455  83.497 -58.804  1.00 66.72
ATOM    199  CD  GLU   171     -41.511  84.693 -57.842  1.00 67.61
ATOM    200  OE1 GLU   171     -41.639  85.855 -58.311  1.00 66.75
ATOM    201  OE2 GLU   171     -41.442  84.457 -56.612  1.00 65.68
ATOM    202  C   GLU   171     -41.481  81.669 -61.118  1.00 67.13
ATOM    203  O   GLU   171     -42.431  82.226 -61.680  1.00 67.09
ATOM    204  N   LYS   172     -41.510  80.391 -60.734  1.00 67.98
ATOM    205  CA  LYS   172     -42.655  79.523 -61.011  1.00 68.77
ATOM    206  CB  LYS   172     -42.374  78.107 -60.511  1.00 67.84
ATOM    207  CG  LYS   172     -41.981  77.172 -61.634  1.00 68.40
ATOM    208  CD  LYS   172     -41.645  75.766 -61.157  1.00 68.66
ATOM    209  CE  LYS   172     -40.306  75.704 -60.454  1.00 68.13
ATOM    210  NZ  LYS   172     -40.126  74.417 -59.745  1.00 66.77
ATOM    211  C   LYS   172     -44.046  79.951 -60.548  1.00 69.73
ATOM    212  O   LYS   172     -45.037  79.630 -61.199  1.00 69.61
ATOM    213  N   ALA   173     -44.139  80.663 -59.433  1.00 71.28
ATOM    214  CA  ALA   173     -45.449  81.089 -58.949  1.00 72.19
ATOM    215  CB  ALA   173     -45.330  81.689 -57.545  1.00 72.40
ATOM    216  C   ALA   173     -46.046  82.115 -59.899  1.00 72.23
ATOM    217  O   ALA   173     -47.053  81.856 -60.564  1.00 71.61
ATOM    218  N   THR   174     -45.400  83.276 -59.960  1.00 71.76
ATOM    219  CA  THR   174     -45.858  84.365 -60.799  1.00 71.25
ATOM    220  CB  THR   174     -45.088  85.660 -60.488  1.00 71.18
ATOM    221  OG1 THR   174     -43.845  85.668 -61.195  1.00 70.70
ATOM    222  CG2 THR   174     -44.804  85.756 -58.998  1.00 71.39
ATOM    223  C   THR   174     -45.712  84.044 -62.278  1.00 71.45
ATOM    224  O   THR   174     -46.703  83.867 -62.989  1.00 73.06
ATOM    225  N   GLY   175     -44.475  83.955 -62.737  1.00 71.40
ATOM    226  CA  GLY   175     -44.224  83.682 -64.134  1.00 71.12
ATOM    227  C   GLY   175     -43.263  84.738 -64.624  1.00 71.06
ATOM    228  O   GLY   175     -42.784  84.680 -65.757  1.00 71.69
ATOM    229  N   ARG   176     -42.979  85.703 -63.752  1.00 70.93
ATOM    230  CA  ARG   176     -42.067  86.795 -64.063  1.00 72.13
ATOM    231  CB  ARG   176     -42.083  87.836 -62.930  1.00 75.41
ATOM    232  CG  ARG   176     -43.441  88.495 -62.650  1.00 79.99
ATOM    233  CD  ARG   176     -43.962  89.314 -63.842  1.00 84.22
ATOM    234  NE  ARG   176     -45.334  89.793 -63.623  1.00 87.99
ATOM    235  CZ  ARG   176     -46.092  90.395 -64.543  1.00 88.86
ATOM    236  NH1 ARG   176     -45.625  90.607 -65.772  1.00 89.64
ATOM    237  NH2 ARG   176     -47.327  90.783 -64.233  1.00 88.39
ATOM    238  C   ARG   176     -40.636  86.271 -64.272  1.00 71.38
ATOM    239  O   ARG   176     -40.294  85.178 -63.818  1.00 71.09
ATOM    240  N   TYR   177     -39.805  87.067 -64.948  1.00 69.68
ATOM    241  CA  TYR   177     -38.419  86.701 -65.242  1.00 67.28
ATOM    242  CB  TYR   177     -38.129  86.903 -66.727  1.00 67.29
ATOM    243  CG  TYR   177     -38.865  85.978 -67.648  1.00 68.57
ATOM    244  CD1 TYR   177     -40.249  85.907 -67.637  1.00 68.90
ATOM    245  CE1 TYR   177     -40.925  85.056 -68.498  1.00 69.12
ATOM    246  CD2 TYR   177     -38.174  85.168 -68.542  1.00 69.83
ATOM    247  CE2 TYR   177     -38.845  84.318 -69.406  1.00 69.44
ATOM    248  CZ  TYR   177     -40.214  84.266 -69.374  1.00 68.87
ATOM    249  OH  TYR   177     -40.877  83.426 -70.226  1.00 70.45
ATOM    250  C   TYR   177     -37.363  87.476 -64.456  1.00 66.16
ATOM    251  O   TYR   177     -37.376  88.712 -64.406  1.00 65.73
ATOM    252  N   TYR   178     -36.430  86.741 -63.865  1.00 65.15
ATOM    253  CA  TYR   178     -35.342  87.359 -63.121  1.00 63.26
ATOM    254  CB  TYR   178     -35.492  87.108 -61.622  1.00 62.91
ATOM    255  CG  TYR   178     -36.817  87.567 -61.062  1.00 63.24
ATOM    256  CD1 TYR   178     -37.991  86.857 -61.327  1.00 63.61
ATOM    257  CE1 TYR   178     -39.225  87.300 -60.850  1.00 63.23
ATOM    258  CD2 TYR   178     -36.909  88.734 -60.299  1.00 63.38
ATOM    259  CE2 TYR   178     -38.137  89.183 -59.819  1.00 63.89
ATOM    260  CZ  TYR   178     -39.289  88.459 -60.100  1.00 63.86
ATOM    261  OH  TYR   178     -40.506  88.893 -59.632  1.00 66.00
ATOM    262  C   TYR   178     -34.017  86.785 -63.598  1.00 62.05
ATOM    263  O   TYR   178     -33.967  85.775 -64.303  1.00 61.10
ATOM    264  N   ALA   179     -32.943  87.460 -63.241  1.00 60.77
ATOM    265  CA  ALA   179     -31.630  86.987 -63.606  1.00 60.99
ATOM    266  CB  ALA   179     -30.807  88.114 -64.165  1.00 62.12
ATOM    267  C   ALA   179     -31.083  86.550 -62.274  1.00 60.52
ATOM    268  O   ALA   179     -31.094  87.339 -61.327  1.00 60.98
ATOM    269  N   MET   180     -30.627  85.304 -62.179  1.00 59.47
ATOM    270  CA  MET   180     -30.104  84.818 -60.909  1.00 57.96
ATOM    271  CB  MET   180     -30.636  83.436 -60.591  1.00 55.07
ATOM    272  CG  MET   180     -30.452  83.096 -59.142  1.00 53.62
ATOM    273  SD  MET   180     -30.652  81.376 -58.824  1.00 51.13
ATOM    274  CE  MET   180     -32.386  81.183 -59.120  1.00 54.25
ATOM    275  C   MET   180     -28.594  84.765 -60.873  1.00 58.77
ATOM    276  O   MET   180     -27.975  84.039 -61.648  1.00 60.13
ATOM    277  N   LYS   181     -28.013  85.535 -59.958  1.00 58.72
ATOM    278  CA  LYS   181     -26.572  85.603 -59.788  1.00 59.60
ATOM    279  CB  LYS   181     -26.187  87.005 -59.319  1.00 61.96
ATOM    280  CG  LYS   181     -24.713  87.331 -59.448  1.00 65.96
ATOM    281  CD  LYS   181     -24.435  88.802 -59.115  1.00 69.70
ATOM    282  CE  LYS   181     -22.954  89.170 -59.317  1.00 69.92
ATOM    283  NZ  LYS   181     -22.638  90.606 -59.012  1.00 70.79
ATOM    284  C   LYS   181     -26.167  84.566 -58.742  1.00 59.64
ATOM    285  O   LYS   181     -26.525  84.689 -57.569  1.00 59.52
ATOM    286  N   ILE   182     -25.426  83.546 -59.170  1.00 59.53
ATOM    287  CA  ILE   182     -24.982  82.469 -58.280  1.00 59.64
ATOM    288  CB  ILE   182     -25.313  81.081 -58.895  1.00 58.23
ATOM    289  CG2 ILE   182     -24.940  79.975 -57.933  1.00 55.70
ATOM    290  CG1 ILE   182     -26.806  80.996 -59.218  1.00 57.10
ATOM    291  CD1 ILE   182     -27.180  79.776 -60.026  1.00 56.15
ATOM    292  C   ILE   182     -23.479  82.530 -57.987  1.00 60.78
ATOM    293  O   ILE   182     -22.656  82.252 -58.858  1.00 61.27
ATOM    294  N   LEU   183     -23.137  82.866 -56.747  1.00 62.07
ATOM    295  CA  LEU   183     -21.744  82.985 -56.317  1.00 64.98
ATOM    296  CB  LEU   183     -21.571  84.278 -55.519  1.00 63.44
ATOM    297  CG  LEU   183     -21.966  85.574 -56.201  1.00 61.23
ATOM    298  CD1 LEU   183     -21.741  86.707 -55.230  1.00 58.89
ATOM    299  CD2 LEU   183     -21.161  85.760 -57.475  1.00 59.81
ATOM    300  C   LEU   183     -21.195  81.833 -55.461  1.00 67.22
ATOM    301  O   LEU   183     -21.814  81.444 -54.459  1.00 66.64
ATOM    302  N   ARG   184     -20.025  81.313 -55.839  1.00 69.55
ATOM    303  CA  ARG   184     -19.387  80.236 -55.074  1.00 73.02
ATOM    304  CB  ARG   184     -18.086  79.774 -55.757  1.00 74.15
ATOM    305  CG  ARG   184     -18.166  79.378 -57.246  1.00 77.69
ATOM    306  CD  ARG   184     -18.491  77.888 -57.458  1.00 79.90
ATOM    307  NE  ARG   184     -18.364  77.439 -58.855  1.00 82.50
ATOM    308  CZ  ARG   184     -18.975  77.994 -59.912  1.00 84.72
ATOM    309  NH1 ARG   184     -19.777  79.049 -59.774  1.00 85.63
ATOM    310  NH2 ARG   184     -18.800  77.477 -61.123  1.00 84.83
ATOM    311  C   ARG   184     -19.033  80.810 -53.686  1.00 74.65
ATOM    312  O   ARG   184     -18.373  81.839 -53.597  1.00 74.63
ATOM    313  N   LYS   185     -19.480  80.176 -52.605  1.00 76.64
ATOM    314  CA  LYS   185     -19.134  80.674 -51.271  1.00 78.41
ATOM    315  CB  LYS   185     -19.851  79.882 -50.169  1.00 75.30
ATOM    316  CG  LYS   185     -21.260  80.331 -49.833  1.00 73.34
ATOM    317  CD  LYS   185     -21.873  79.438 -48.754  1.00 71.48
ATOM    318  CE  LYS   185     -23.277  79.893 -48.349  1.00 70.10
ATOM    319  NZ  LYS   185     -23.934  78.985 -47.355  1.00 67.84
ATOM    320  C   LYS   185     -17.629  80.460 -51.135  1.00 81.73
ATOM    321  O   LYS   185     -16.971  81.033 -50.265  1.00 82.47
ATOM    322  N   GLU   186     -17.101  79.627 -52.025  1.00 85.05
ATOM    323  CA  GLU   186     -15.687  79.267 -52.059  1.00 88.41
ATOM    324  CB  GLU   186     -15.537  77.990 -52.887  1.00 89.94
ATOM    325  CG  GLU   186     -14.140  77.401 -52.970  1.00 92.22
ATOM    326  CD  GLU   186     -14.165  75.989 -53.535  1.00 93.16
ATOM    327  OE1 GLU   186     -14.633  75.811 -54.684  1.00 92.42
ATOM    328  OE2 GLU   186     -13.728  75.057 -52.822  1.00 94.10
ATOM    329  C   GLU   186     -14.795  80.377 -52.621  1.00 90.23
ATOM    330  O   GLU   186     -13.661  80.556 -52.183  1.00 91.51
ATOM    331  N   VAL   187     -15.305  81.116 -53.597  1.00 91.46
ATOM    332  CA  VAL   187     -14.546  82.207 -54.192  1.00 92.72
ATOM    333  CB  VAL   187     -15.153  82.614 -55.561  1.00 93.10
ATOM    334  CG1 VAL   187     -14.672  84.015 -55.976  1.00 92.86
ATOM    335  CG2 VAL   187     -14.774  81.570 -56.616  1.00 92.89
ATOM    336  C   VAL   187     -14.515  83.409 -53.248  1.00 93.50
ATOM    337  O   VAL   187     -13.470  84.021 -53.043  1.00 93.75
ATOM    338  N   ILE   188     -15.660  83.744 -52.668  1.00 94.77
ATOM    339  CA  ILE   188     -15.729  84.867 -51.744  1.00 96.38
ATOM    340  CB  ILE   188     -17.106  85.583 -51.817  1.00 97.58
ATOM    341  CG2 ILE   188     -18.202  84.653 -51.323  1.00 97.46
ATOM    342  CG1 ILE   188     -17.093  86.853 -50.956  1.00 98.72
ATOM    343  CD1 ILE   188     -18.323  87.755 -51.143  1.00 99.63
ATOM    344  C   ILE   188     -15.515  84.350 -50.327  1.00 96.39
ATOM    345  O   ILE   188     -14.548  84.716 -49.665  1.00 97.59
ATOM    346  N   ALA   198     -20.044  91.656 -49.943  1.00111.27
ATOM    347  CA  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