(57)【要約】本発明は、エストロゲン関連レセプター3 (ERR3)の転写活性化活性に対して作動薬または拮抗薬作用を有する新規な生物学的活性化合物の同定に関する。
2005537780.tif 000002
【特許請求の範囲】
【請求項１】
DNA結合性ドメインを含有するポリペプチドに融合させたときにSEQ ID No1のエストロゲン関連レセプター3 (ERR3)の転写活性のリガンド依存性を擬態するペプチドフラグメントであって、長さにおいて267個までのアミノ酸のアミノ酸連鎖を有し、且つアミノ酸配列SEQ
ID No1の位置229のプロリルアミノ酸残基から出発し位置458のバリルアミノ酸残基で終端するアミノ酸配列を含むことを特徴とする前記ペプチドフラグメント。
【請求項２】
DNA結合性ドメインを含有するポリペプチドに融合させた、請求項１記載のペプチドフラグメントからなる融合ポリペプチド。
【請求項３】
DNA結合性ドメインを含有する前記ポリペプチドがGal4たんぱく質からなる、請求項２記載の融合ポリペプチド。
【請求項４】
(i) 請求項１記載のペプチドフラグメントを含むたんぱく質と(ii) SRC-1のレセプター相互作用ドメイン(RID)を含むSEQ ID
No2のSCR-1コアクチベーターペプチドまたはそのペプチドフラグメント間のたんぱく質複合体であって、請求項１記載のペプチドフラグメントをDNA結合性ドメインを含有するポリペプチドに融合させたとき、SEQ
ID No1のエストロゲン関連レセプター3 (ERR3)の転写活性化活性を擬態することを特徴とする前記たんぱく質複合体。
【請求項５】
前記たんぱく質(i)が、請求項１記載のペプチドフラグメントをDNA結合性ドメインを含有するポリペプチドに融合させた融合ポリペプチドからなる、請求項４記載のたんぱく質複合体。
【請求項６】
DNA結合性ドメインを含有する前記ポリペプチドがGal4たんぱく質からなる、請求項５記載のたんぱく質複合体。
【請求項７】
前記SRC-1コアクチベーターペプチドフラグメントが、アミノ酸配列SEQ ID No2の位置614のアミノ酸残基から出発し位置764のアミノ酸残基で終わるアミノ酸配列を含む、請求項４〜６のいずれか１項記載のたんぱく質複合体。
【請求項８】
請求項１記載のペプチドフラグメントをコード化する核酸。
【請求項９】
請求項２および３のいずれか１項記載の融合ポリペプチドをコード化する核酸。
【請求項１０】
請求項８および９のいずれか１項記載の核酸および該核酸を操作的に結合させた調節ポリヌクレオチドを含む、発現カセット。
【請求項１１】
前記調節ポリヌクレオチドが、真核細胞内、好ましくは哺乳動物細胞、最も好ましくはヒト細胞内で機能的に活性である、請求項１０記載の発現カセット。
【請求項１２】
請求項８および９のいずれか１項記載の核酸または請求項１０および１１のいずれか１項記載の発現カセットを含む、組換えベクター。
【請求項１３】
請求項８および９のいずれか１項記載の核酸、請求項１０および１１のいずれか１項記載の発現カセットまたは請求項１２記載の組換えベクターによって形質転換させた細胞宿主。
【請求項１４】
下記の各工程を含むことを特徴とする、SEQ ID No1のエストロゲン関連レセプター3 (ERR3)の転写活性化活性の作動薬または拮抗薬である化合物のスクリーニング方法：
a) 請求項２および３のいずれか１項に定義したような融合ポリペプチドを発現し且つ(i) 該融合ポリペプチド中に含有されたDNA結合性ドメインによって認識される少なくとも１つの核酸配列と(ii)
検出可能なたんぱく質をコード化する開放読み枠とを含むレポーターポリヌクレオチドを含む形質転換細胞宿主の培養物を、アッセイすべき候補化合物と一緒にインキュベートする工程；
b) 前記形質転換細胞宿主が産生した前記検出可能なたんぱく質の量を測定する工程；
c) 工程b)で測定した前記検出可能なたんぱく質の量を、工程a)を前記候補物質を含ませないで実施した前記形質転換細胞宿主の対照培養物が産生した前記検出可能なたんぱく質の量と比較する工程；
d) (i) SEQ ID No1のエストロゲン関連レセプター3 (ERR3)の拮抗薬化合物からなる、前記検出可能なたんぱく質の産生を抑制する候補化合物；および(ii)
SEQ ID No1のエストロゲン関連レセプター3 (ERR3)の作動薬化合物からなる、前記検出可能なたんぱく質の産生を増強する候補化合物をそれぞれ選択する工程。
【請求項１５】
前記検出可能なたんぱく質がルシフェラーゼたんぱく質からなる、請求項１４記載の方法。
【請求項１６】
請求項１の結晶化ペプチドフラグメント。
【請求項１７】
請求項４の結晶化たんぱく質複合体。
【請求項１８】
(i) 請求項１記載のペプチドフラグメントと(ii) SRC-1のレセプター相互作用ドメイン(RID)を含むSEQ ID No2のSCR-1コアクチベーターペプチドのペプチドフラグメントとの結晶化たんぱく質複合体。
【請求項１９】
前記ペプチドフラグメント(ii)がSRC-1たんぱく質のレセプター相互作用ドメイン(RID)からなる、請求項１８記載の結晶化たんぱく質複合体。
【請求項２０】
２つのたんぱく質複合体が一緒になって二量体たんぱく質複合体を形成する、請求項１９記載の結晶化たんぱく質複合体。
【請求項２１】
前記二量体たんぱく質複合体のたんぱく質複合体の各々がSEQ ID No1のエストロゲン関連レセプター3 (ERR3)のリガンド結合性ポケット(LBP)を含み且つ各々の二量体たんぱく質複合体が1245Å3の接触領域と220Å3の空洞容量を描く、請求項２０記載の結晶化たんぱく質複合体。
【請求項２２】
下記の各工程を含むことを特徴とする、SEQ ID No1のエストロゲン関連レセプター3 (ERR3)のリガンド結合性ポケット(LBP)と相互作用する化合物の選択方法：
a) 表１従う相対的構造配位を使用して、ERR3 LBPダイマーの三次元モデルを形成させる工程；および、
b) 該三次元モデルを使用して、１連の化合物から、前記ERR3 LBPと相互作用する化合物を設計または選択する工程。
【請求項２３】
下記の各工程をさらに含む、請求項２２記載の方法：
c) 工程b)において設計または選択した化合物を得る工程；およびd) 工程c)において得た化合物を請求項１記載のペプチドフラグメントを含有するたんぱく質と接触させて、該化合物がSEQ
ID No1のエストロゲン関連レセプター3 (ERR3)の転写活性化活性に対して有する作用を確認する工程。
【請求項２４】
工程d)が、前記化合物を候補作動薬または拮抗薬化合物として使用する請求項１４または１５のいずれか１項記載の方法からなる、請求項２３記載の方法。
【請求項２５】
前記化合物を化合物ライブラリーから選択する、請求項２２〜２４のいずれか１項記載の方法。
【請求項２６】
前記化合物をデータベースから選択する、請求項２２〜２４のいずれか１項記載の方法。
【請求項２７】
前記化合物を新たに設計する、請求項２２〜２４のいずれか１項記載の方法。
【請求項２８】
前記化合物をエストラジオール(E2)、ジエチルスチルベストロール(DES)および4-ヒドロキシタモキシフェン(4-OHT)からなる群から選択する、請求項２２〜２４のいずれか１項記載の方法。
【請求項２９】
下記の工程を含むことを特徴とする、SEQ ID No1のエストロゲン関連レセプター3 (ERR3)のリガンド結合性ポケット(LBP)と相互作用する化合物の選択方法：
a) SEQ ID No1のエストロゲン関連レセプター3 (ERR3)に対する候補作動薬または拮抗薬を、前記ERR3レセプターのリガンド結合性ポケット(LBP)の三次元構造体による前記候補作動薬または拮抗薬化合物のコンピュータ適合性分析を実施することによって選択または設計する工程。
【請求項３０】
下記の各工程をさらに含む、請求項２９記載の方法：
b) 工程a)において設計または選択した化合物を得る工程；およびc) 同定した薬剤を請求項１記載のペプチドフラグメントを含有するたんぱく質と接触させて、該化合物がSEQ
ID No1のエストロゲン関連レセプター3 (ERR3)の転写活性化活性に対して有する作用を確認する工程。
【請求項３１】
工程c)が、前記同定した化合物を候補作動薬または拮抗薬化合物として使用する請求項１４または１５のいずれか１項記載の方法からなる、請求項２９記載の方法。
【請求項３２】
前記化合物を化合物ライブラリーから選択する、請求項２９〜３１のいずれか１項記載の方法。
【請求項３３】
前記化合物をデータベースから選択する、請求項２９〜３１のいずれか１項記載の方法。
【請求項３４】
前記化合物を新たに設計する、請求項２９〜３１のいずれか１項記載の方法。
【請求項３５】
前記化合物をエストラジオール(E2)、ジエチルスチルベストロール(DES)および4-ヒドロキシタモキシフェン(4-OHT)からなる群から選択する、請求項２９〜３１のいずれか１項記載の方法。
【請求項３６】
下記の各工程を含むことを特徴とする、SEQ ID No1のエストロゲン関連レセプター3 (ERR3)の転写活性化活性に対する拮抗薬化合物の選択方法：
a) ERR3 LBPダイマーの三次元モデルを、表１に従うアミノ酸残基LEU268、ALA272、GLU275、LEU309、ILE310、ARG316、VAL313、LEU345、HIS434、PHE435、LEU454およびPHE450の相対的構造配位を使用し、これらアミノ酸の主鎖原子から1.5Åよりも大きくない鎖A±2乗平均平方根偏差において構築する工程；
b) 各々の候補化合物において、工程a)で構築した三次元モデルによる前記候補拮抗薬化合物のコンピュータ適合性分析を実施する工程；および、
c) 拮抗薬化合物として、エストロゲン関連レセプター3 (ERR3)リガンド結合性ポケット(LBP)のPHE435またはLEU345アミノ酸残基による立体制約を誘発する化学構造を有する各候補化合物を選択する工程。
【請求項３７】
下記の各工程をさらに含む、請求項３６記載の方法：
c) 工程b)において選択または設計した化合物を得る工程；および、
d) 同定した薬剤を請求項１記載のペプチドフラグメントを含有するたんぱく質と接触させて、該化合物がSEQ ID No1のエストロゲン関連レセプター3
(ERR3)の転写活性化活性に対して有する作用を確認する工程。
【請求項３８】
工程d)が、前記同定した化合物を候補拮抗薬化合物として使用する請求項１４または１５のいずれか１項記載の方法からなる、請求項３７記載の方法。
【請求項３９】
前記化合物を化合物ライブラリーから選択する、請求項３６〜３８のいずれか１項記載の方法。
【請求項４０】
前記化合物をデータベースから選択する、請求項３６〜３８のいずれか１項記載の方法。
【請求項４１】
前記化合物を新たに設計する、請求項３６〜３８のいずれか１項記載の方法。
【請求項４２】
前記化合物をエストラジオール(E2)、ジエチルスチルベストロール(DES)および4-ヒドロキシタモキシフェン(4-OHT)からなる群から選択する、請求項３６〜３８のいずれか１項記載の方法。
【請求項４３】
(i) (i1)請求項１記載のペプチドフラグメントおよび(i2)レセプター相互作用ドメイン(RID)を含むSEQ ID No2のSRC-1コアクチベーターペプチドのペプチドフラグメントを含む複合体と(ii)
エストロゲン関連レセプター3 (ERR3)リガンド結合性ポケット(LBP)のリガンドとの結晶化複合体。
【請求項４４】
前記リガンドが、SEQ ID No1のエストロゲン関連レセプター3 (ERR3)の拮抗薬化合物からなる、請求項４３記載の結晶化複合体。
【請求項４５】
前記リガンドが、エストラジオール(E2)、ジエチルスチルベストロール(DES)および4-ヒドロキシタモキシフェン(4-OHT)からなる群から選ばれる、請求項４４記載の結晶化複合体。
【請求項４６】
(i) 表１に従うアミノ酸残基LEU268、ALA272、GLU275、LEU309、ILE310、ARG316、VAL313、LEU345、HIS434、PHE435、LEU454およびPHE450の構造配位によりこれらアミノ酸の主鎖原子から1.5Åよりも大きくない鎖A±2乗平均平方根偏差において形成されたエストロゲン関連レセプター3
(ERR3)リガンド結合性ポケット(LBP)；および(ii) 前記エストロゲン関連レセプター3 (ERR3)リガンド結合性ポケット(LBP)に対するリガンドを含む、分子複合体モデル。
【請求項４７】
前記リガンドが、SEQ ID No1のエストロゲン関連レセプター3 (ERR3)に対する拮抗薬化合物からなる、請求項４６記載の分子複合体。
【請求項４８】
前記リガンドが、エストラジオール(E2)、ジエチルスチルベストロール(DES)および4-ヒドロキシタモキシフェン(4-OHT)からなる群から選ばれる、請求項４７記載の分子複合体。
【請求項４９】
SEQ ID No1アミノ酸残基番号付けに基づき、下記からなる変異体群から選ばれる、請求項１記載のペプチドフラグメントの変異体：
1) 変異体“PHE435LEU”；
2) 変異体“ALA272PHE”；
3) 変異体“ALA272LEU”；および、
4) 変異体“LEU345ILE；PHE435LEU；PHE450LEU”。
【請求項５０】
請求項４９記載の変異体をコード化する核酸。
【請求項５１】
前記変異体をコード化する開放読み枠を調節ポリヌクレオチドに操作的に結合させた、請求項５０記載の核酸。
【請求項５２】
挿入された請求項５０および５１のいずれか１項記載の核酸を含む組換えベクター。
【請求項５３】
請求項５０および５１のいずれか１項記載の核酸によってまたは請求項５２記載の組換えベクターによって形質転換された細胞宿主。
【請求項５４】
機械読取可能なデータによりコード化されたデータ保存材料を含む機械読取可能なデータ保存媒体であって、前記機械読取可能なデータが表１に従うエストロゲン関連レセプター3 (ERR3)のリガンド結合性ポケット(LBP)のX線構造配位データからなることを特徴とする前記媒体。
【請求項５５】
機械読取可能なデータによりコード化されたデータ保存材料を含む機械読取可能なデータ保存媒体であって、プログラミングされた機械をデータの使用命令により使用するときに、エストロゲン関連レセプター3 (ERR3)のリガンド結合性ポケット(LBP)の結晶の図式的三次元表示を示すことを特徴とする前記媒体。
【発明の詳細な説明】
【技術分野】
【０００１】
本発明は、エストロゲン関連レセプター3 (ERR3)の転写活性化活性に対して作動薬または拮抗薬作用を有する新規な生物学的活性化合物の同定に関する。
この目的において、本発明は、DNA結合性ドメインを含有するたんぱく質に融合させたとき、機能的に活性であり且つ適切なレポーターDNA構築物の転写を活性化させるエストロゲン関連レセプター3
(ERR3)のリガンド結合性ドメイン(LBD)を含むペプチドフラグメントを開示する。
また、本発明は、上記ペプチドフラグメントを製造する手段も提供する。
本発明によれば、上記ペプチドフラグメントは、エストロゲン関連レセプター3 (ERR3)に対する作動薬または拮抗薬である化合物をスクリーニングする方法において、最終的な融合たんぱく質として使用する。
また、本発明は、特定化した構造配位の結晶化分子または結晶化分子複合体の形状のエストロゲン関連レセプター3 (ERR3)の上記LBPにも関する。
本発明によれば、上記結晶化分子または分子複合体は、エストロゲン関連レセプター3 (ERR3)に対する作動薬または拮抗薬である化合物を設計または選択するのに使用する。
また、本発明は、エストロゲン関連レセプター3 (ERR3)の上記LBDを含むペプチドフラグメントの変異体並びに該変異体の製造方法も提供する。
【背景技術】
【０００２】
エストロゲン関連レセプター3 (ERR3)は、エストロゲン関連レセプターガンマ (ERRγ)とも称され、天然リガンドがまだ同定されていないエストロゲン関連レセプターの群に属する。エストロゲン関連レセプター類は、それ自体、核レセプター(NR)類に属する。
核レセプター(NR)上科の希少メンバーは、ステロイドまたはレチノイドレセプターとの高相同性によって当初同定され、既知のリガンドを欠失しているもののリガンド調節されているものと想定されていた(Willy
et al., 1998；Giguere, 1999)。一方で、これらメンバーの幾つか、例えば、ペルオキシソームプロリフェレーター-活性化レセプター(PPAR)類、構成性アンドロスタンレセプター(CAR)類、プレグナンXレセプター(PXP)、および最近のエストロゲン関連レセプター(ERR)類において、合成または天然リガンド類が同定されている(Kliewer等、1999年；Tzameli等、
2001年；Tremblay等、2001年；Coward等、2001年)。
現在のところ、エストロゲン関連レセプター(ERR)の群としては、３つのレセプター、即ち、ERR1、ERR2およびERR3がある。
構成性アンドロスタンレセプター(CAR)類およびレチノイド関連希少レセプター(ROR)類として、ERR類は、真核細胞における転写を構成的に活性化する(Hong等、1999年；Xie等、1999年；Chen等、2001年)。
ERR3は、その転写アクチベーターとの構成的相互作用故に同定された最初の希少レセプターである。ERR1およびERR2は、以前に、核レセプターとの相同性を有するクローン類についてcDNAライブラリーを単純にスクリーニングすることによって同定された。
ERR類をコード化する遺伝子類は、エストロゲンレセプター(ER)に対し高度のDNA配列相同性を示し、さらに、DNA結合性ドメイン(DBD)およびリガンド結合性ドメイン(LBD)の双方において著しい量のERとのアミノ酸配列同一性を示す(Giguere等、1988年；Heard等、2000年；Hong等、1999年)。
【０００３】
ERR3を含むERR類は、ラクトフェリン(Yang等、1996年)およびアロマターゼ(Yang等、1998年)のようなERターゲット遺伝子中の官能性エストロゲン応答因子(ERE)類に結合し得、ERR類、とりわけERR3の生物学とER生物学との間に潜在的な重複が存在することを示している。
数系統の証拠により、ERR3を含むERR類は、ホルモン調節性であることが示唆されている。先ず、Vanacker等(1999年)は、ウシ胎仔血清が、ERRα基本活性を12倍刺激し得る因子(1種以上)を含有することを観察している。次に、YangとChen
(1999年)は、マイクロモル濃度のペスチシド類トキサフェンおよびクロルデンがERRα基本活性を低下させることを報告している。
さらに、Coward等(2001年)は、エストロゲンジエチルスチルベストロール(DES)および抗エストロゲン類のタモキシフェン(TAM)と4-ヒドロキシタモキシフェン(4-OHT)がマイクロモル以下の親和性でもってERR3に結合すること、および4-OHTがERR3によって介在された転写促進を示すことを報告している。
また、Tremblay等(2001年)は、DESがERRα(ERR1)、ERRβ(ERR2)、およびERRγ(ERR3)とも相互作用してコアクチベーター結合性およびレポーター遺伝子からの転写を抑制すること、および合成エストロゲンが培養物内および胎内でのトロホブラスト細胞の分化を制御することを明らかにしている。
また、ERR3は、核レセプターハーフ・サイト“5’-AGGTCA-3’”のダイレクト・リピート(DR)、拡大ハーフ・サイト、および転化エストロゲン応答因子にホモダイマーとして結合することも明らかにされている。
また、Hong等(1999年)は、エストロゲン応答因子に特異的に結合し、酵母および哺乳動物細胞の双方において、エストロゲン応答因子によって制御されたレポーター遺伝子を活性化することを報告している。これらの著者によれば、成獣マウスでのERR3の発現は制限されており；最高の発現は、心臓、腎臓および脳内において観察されたとしている。さらに、マウス胚においては、ERR3発現は7日目では観察されず、最高の発現は、11〜15日段階辺りで生じていた。これらの著者は、ERR3が発生において特異な役割を有するであろうと信じている。
【０００４】
当該技術においては、ERR類の作動薬または拮抗薬として挙動する化合物を同定し、例えば、ERR類の生物学的活性レベルにおける機能障害を検出または測定する病理において、ERR類の転写活性化活性の増強または対照的な低下を示す公然の生物学的活性化合物を提供することが求められている。
そのようなERR3の作動薬化合物あるいはそれ以上に拮抗薬化合物は、以下に対するエストロゲン応答を調節するのに有用な生物学的活性化合物であろう：
‐受精；
‐受胎調節；
‐骨梁リモデリング；
‐乳がん；
‐前立腺がん。
【発明の開示】
【発明が解決しようとする課題】
【０００５】
今回、本発明は、ERR類、とりわけERR3の転写活性化活性に関して、リガンド、とりわけ拮抗薬として挙動する化合物の種々のスクリーニング方法を実施するのに有用な技術的手段を提供する。
本発明の第１の目的は、SEQ ID No1のエストロゲン関連レセプター3 (ERR3)のリガンド結合性ドメイン(LBD)を含むペプチドフラグメントからなり、該ペプチドフラグメントは、DNA結合性ドメインを含有するポリペプチドに融合させたときに、SEQ
ID No1のエストロゲン関連レセプター3 (ERR3)の転写活性化活性を擬態し、長さにおいて267個までのアミノ酸のアミノ酸連鎖を有し、且つ位置229のプロリルアミノ酸残基から出発し位置458のバリルアミノ酸残基で終端するアミノ酸配列を含むことを特徴とする。
また、本発明は、上記ペプチドフラグメントを含む転写活性融合ポリペプチド、並びに二量体たんぱく質複合体のような、上記ペプチドフラグメントまたは上記融合ポリペプチドを含むたんぱく質複合体にも関する。
また、本発明は、上記ペプチドフラグメントおよび上記融合ポリペプチドをコード化する核酸、該核酸を含有する発現カセットおよび組換えベクター、さらにまた上記核酸、上記発現カセットまたは上記組換えベクターによって形質転換させた宿主細胞にも関する。
また、本発明は、結晶化上記ペプチドフラグメント、結晶化上記二量体たんぱく質複合体、およびSEQ ID No1のERR3の結晶化リガンド結合性ドメイン(LBD)にも関する。
本発明のもう１つの目的は、ERR3のLBDのリガンド化合物、特にERR3に対する作動薬または拮抗薬である化合物、とりわけERR3に対する拮抗薬である化合物の諸スクリーニング方法からなり、これらの方法は、それぞれ、上述したペプチドフラグメント、二量体たんぱく質複合体のような上記たんぱく質複合体、および結晶化たんぱく質複合体を使用することを特徴とする。
また、本発明は、上述のERR3のLBPを含有するペプチドフラグメントの変異体からなるペプチド、並びに上記変異体ペプチドフラグメントをコード化する核酸にも関する。
【０００６】
関連用語の一般的定義
本発明によれば、当該技術の技量の範囲内において、通常の分子生物学、微生物学および組換えDNA技術を使用し得る。そのような技術は、文献において十分に説明されている。例えば、Sambrook等、1989年；Glover、1985年；Gait、1984年；HamesおよびHiggins、1985年；HamesおよびHiggins、1984年；Freshney、1986年；Perbal、1984年；並びにF.
Ausubel等、1994年を参照されたい。
本発明に従って使用するすべてのポリペプチドまたは核酸は、好ましくは分離または精製形である。
“分離”核酸またはたんぱく質は、その原環境(核酸またはたんぱく質が天然に存在する環境)から取出した生物学的物質(核酸またはたんぱく質)からなる。
例えば、植物または動物中で自然状態で存在するポリヌクレオチドは、分離されていない。植物または動物のゲノム中に天然に挿入されている隣接核酸から分離した同じポリヌクレオチドは、“分離”されているものとみなす。
そのようなポリヌクレオチドはベクター中に含ませ得、および/またはそのようなポリヌクレオチドは組成物中に含ませ得、にもかかわらず、上記ベクターまたは組成物が上記自然環境を構成しないという事実故に、分離状態のままである。
用語“精製”は、他の化合物の存在を除外する絶対純度を示す形で存在する物質を求めるものではない。むしろ、該用語は、相対的定義である。
ポリヌクレオチドは、出発物質または天然物質を少なくとも1桁、好ましくは2または3桁、好ましくは4または5桁まで精製した後の“精製”状態にある。
【０００７】
本説明の目的において、表現“ヌクレオチド配列”は、ポリヌクレオチドまたは核酸を表すのに使用し得る。表現“ヌクレオチド配列”は、遺伝子物質それ自体を包含し、従って、その配列に関する情報に限定されない。
用語“核酸”、“ポリヌクレオチド”、“オリゴヌクレオチド”または“ヌクレオチド配列”は、RNA、DNA、gDNAもしくはcDNA配列、または一重鎖形もしくは2成分二重鎖形いずれかの2つ以上のヌクレオチドのRNA/DNAハイブリッド配列を包含する。
“核酸”は、ヌクレオチドと称する共有結合サブユニットを含む高分子化合物である。核酸には、ポリリボ核酸(RNA)およびポリデオキシリボ核酸(DNA)があり、双方とも一重鎖または二重鎖であり得る。DNAとしては、cDNA、ゲノムDNA、合成DNA、および半合成DNAがある。たんぱく質をコード化するヌクレオチド配列は、センス配列またはコード配列と称する。
DNA“コード配列”は、適切な調節配列の制御下に置かれたときに生体外または生体内の細胞中でポリペプチドに転写または翻訳される二重鎖DNA配列である。コード配列の境界は、5’(アミノ)末端での開始コドンと3’(カルボキシル)末端での翻訳停止コドンによって決定される。コード配列としては、限定するものではないが、原核細胞配列、真核細胞mRNAからのcDNA、真核細胞(例えば、哺乳動物)DNAからのゲノムDNA配列、さらには合成DNA配列もある。コード配列を真核細胞内での発現を意図する場合、ポリアデニル化シグナルおよび転写末端配列は、通常、コード配列に対して3’に位置するであろう。
【０００８】
転写および翻訳制御配列は、宿主細胞内でコード配列の発現を与えるプロモーター、エンハンサー、ターミネーター等のようなDNA調節配列である。真核細胞においては、ポリアデニル化シグナルは、制御配列である。
“調節領域”は、核酸の発現を調節する核酸配列を意味する。調節領域は、特定の核酸の発現を自然に生じさせる配列(相同性領域)を含み得、あるいは異なる起源の配列(異種たんぱく質あるいは合成たんぱく質さえも発現させる起因となる)を含み得る。とりわけ、これらの配列は、遺伝子の転写を特異的または非特異的な方法でさらに誘発性または非誘発性の方法で刺激または抑制する真核もしくはウイルス遺伝子の配列または誘導配列であり得る。調節領域としては、複製起源、RNA結合部位、エンハンサー、転写末端配列、ポリペプチドをターゲット細胞の分泌経路に向けるシグナル配列、およびプロモーター類がある。
“非相同性源”からの調節領域は、発現核酸と天然には関与しない調節領域である。非相同性調節領域のうちには、異なる種からの調節領域、異なる遺伝子からの調節領域、ハイブリッド調節配列、および天然には産生しないが当業者によって設計される調節配列がある。
“カセット”とは、特定の制限部位においてベクター中に挿入されるDNAセグメントを称する。このDNAセグメントは興味あるポリペプチドをコード化し、そのカセットおよび制限部位は、転写および翻訳のための適切な読み枠中へのカセットの挿入を確実にするように設計される。
“プロモーター配列”は、細胞内でRNAポリメラーゼを結合させ、下流(3’方向)のコード配列の転写を開始させ得るDNA調節領域である。本発明を定義する目的においては、プロモーター配列は、転写開始部位によりその3’末端において結合されて、上流(5’方向)に延びて、背景上で検出可能な量で転写を開始させるのに必要な最少数の塩基または元素を含む。プロモーター配列のうちには、転写開始部位(例えば、ヌクリアーゼS1によるマッピングにより好都合に定義される)、並びにRNAポリメラーゼの結合を生じさせるたんぱく質結合性ドメイン(コンセンサス配列)が見出される。
コード配列は、RNAポリメラーゼがコード配列をmRNA中に転写し、その後、転写RNAをコード配列がコード化しているたんぱく質中に結合させ翻訳するときに、細胞内で転写および翻訳制御配列の“制御下”にある。
【課題を解決するための手段】
【０００９】
本発明によれば、エストロゲン関連レセプター3 (ERR3)のリガンド結合性ドメイン(LBD)を含むペプチドフラグメントが、該ペプチドフラグメントをDNA結合性ドメインを含有するたんぱく質に融合させたとき、完全ERR3たんぱく質の転写活性化活性を擬態する融合ポリペプチドをもたらすことが明らかとなった。
本発明者等がコアクチベーターSRC-1ペプチドとの複合体形のERR3レセプターのリガンド結合性ドメイン(LBD)を結晶化させたところ、該たんぱく質複合体においては、ERR3
LBDが、何らリガンドが存在しない場合においても、その転写活性立体配座を取込み、ERR3が転写の構成的アクチベーターであることを示唆していた。さらに、本発明者等は、ERR3を失活させることが明らかにされているリガンドであるジエチルスチルベストロール(DES)との複合体形のERR3
LBDも結晶化させた。この複合体においては、上記リガンドの結合性は、ERR3 LBDのヘリックス12を置換え、リガンドの不存在下において観察された上記レセプターの転写活性立体配座を除外し、それによって上記レセプターを失活させている。
(i) コアクチベーターSRC-1ペプチドとの複合体におけるERR3 LBD構造または(ii) 拮抗薬DESとの複合体におけるERR3
LBD構造のいずれかの使用を考慮することにより、本発明は、ERR3に対する高親和性、高特異性のリガンド類、とりわけ作動薬化合物((i)を使用しての)またはより好ましくは拮抗薬化合物((ii)を使用しての)の設計方法を提供し、設計した候補リガンド類のうちで肯定的にスクリーニングした化合物は、治療的に活性な物質として、とりわけ、受精機能障害または調節、受胎調節、骨梁リモデリング、乳がんおよび前立腺がんのようなERR3の転写活性の調節または機能障害によって生ずる生理的状態または障害の影響を受けている患者において有用でなければならない。
【００１０】
本発明のペプチドおよびたんぱく質類、これらをコード化する核酸、並びにこれらを使用するスクリーニング方法
本発明の第１の目的は、DNA結合性ドメインを含有するポリペプチドに融合させたときに、(ERR3)の転写活性のリガンド依存性を擬態するSEQ ID No1のエストロゲン関連レセプター3
(ERR3)リガンド結合性ドメイン(LBD)を含むペプチドフラグメントからなり、該ペプチドフラグメントは、長さにおいて267個までのアミノ酸のアミノ酸連鎖を有し、且つアミノ酸配列SEQ
ID No1の位置229のプロリルアミノ酸残基から出発し位置458のバリル残基で終端するアミノ酸配列を含むことを特徴とする。
好ましくは、上記ペプチドフラグメントは、SEQ ID No1の267個、253個、239個または235個の構成アミノ酸までのアミノ酸長を有し、アミノ酸配列SEQ ID No1の位置458のバリルアミノ酸残基で終端する。
最も好ましくは、上記ペプチドフラグメントは、アミノ酸配列SEQ ID No1の位置229のプロリルアミノ酸残基から出発し位置458のバリルアミノ酸残基で終端するアミノ酸配列からなる。
上述のペプチドフラグメントの転写活性化活性は、好ましくは、上記ペプチドフラグメントを既知のDNA結合性ドメインを含有するたんぱく質と融合させることにより、そして、このようにして得られた融合ポリペプチドの生物学的活性を予めレポーターDNA構築物で形質転換させた細胞宿主中でアッセイするにより、当業者であれば容易にアッセイし得る。上記DNA構築物は、(i)
上記融合ポリペプチドのDNA結合性ドメインに特異的に結合する少なくとも１種の核酸配列および(ii) 後述の実施例において開示しているような、上記形質転換細胞宿主内で官能性であるプロモーター配列に操作的に結合させた開放読み枠(“コード配列”とも称し得る)を含む。
【００１１】
上記DNA結合性ドメインを含有するたんぱく質は、下記からなるたんぱく質群から選択し得る：
(i) NDBのウェブサイトにおいて自由に入手し得るDNA結合性たんぱく質コレクションに開示されている適切なたんぱく質類；
(ii) 原核たんぱく質 E. coliカタボライトアクチベーターたんぱく質(CAP)からなるHelix-Turn-Helixタイプのたんぱく質、E.
coli trpレプレッサー、ラムダファージレプレッサー & Cro、434ファージレプレッサー & Cro、原核たんぱく質酵母a-MAT、ドロソフィラ
エングレイルド(Drosophila Engrailed)、ドロソフィラ イブン・スキップド(Drosophila Even-skipped)、ヒトOct-1
POU類、マウスc-Myb、マウスHNF-3/フォークヘッドおよび酵母加熱ショック調節たんぱく質；
(iii) 真核たんぱく質ドロソフィラ トラントラック(Drosophila Tramtrack)からなる亜鉛担持たんぱく質類、マウスZif268、酵母ADR1、ラットグルココルチコイドレセプターDNA結合性ドメイン(DBD)、チキンGATA-1
DBD、酵母GAL4、酵母PPR1およびヒト伸長転写因子；
(iv) 酵母GCN4からなるロイシンジッパー コールド・コイル(Leucine-zipper coled-coil)モチーフたんぱく質類、ヒト/マウスMyoDおよびマウスMax；および、
(v) E. coli Met Jレプレッサーからなるベータシート認識モチーフたんぱく質類および酵母TATA結合性たんぱく質。
好ましい実施態様においては、DNA結合性ドメインを含有する上記たんぱく質は、周知の酵母Gal4たんぱく質からなる。
【００１２】
有利には、上記レポーターDNA構築物は、上記DNA結合性ドメイン含有たんぱく質に結合する1つ以上の核酸配列を含有する。
上記レポーターDNA構築物は、好ましくは1〜10個、好ましくは1つ、2つ、3つ、4つまたは5つの上記DNA結合性ドメイン含有たんぱく質に結合する核酸配列を含有する。
具体的には、本発明における例として、Gal4たんぱく質に融合させたERR3のLBDを含む融合ポリペプチドを開示する。このポリペプチドは、チミジンキナーゼプロモーター配列のGal4たんぱく質上流に結合する核酸配列の５つのコピーを含有するレポーターDNA構築物によって形質転換させた細胞宿主によるアッセイにおいて使用する。
また、上記レポーターDNA構築物は、検出可能なたんぱく質をコード化する開放読み枠(“コード領域”)も含む。この検出可能なたんぱく質は、該たんぱく質が、例えば、該たんぱく質に特異的に結合するモノクローナル抗体のような抗体の使用により検出し得るので、任意の種類であり得る。
好ましくは、上記検出可能なたんぱく質は、酵素、蛍光または発光アッセイにより検出する。
酵素アッセイにおいては、クロランフェニコールアセチルトランスフェラーゼのような検出可能なたんぱく質が好ましい。
蛍光アッセイにおいては、GFP (緑色蛍光たんぱく質)またはYFP (黄色蛍光たんぱく質)のような検出可能なたんぱく質が好ましい。
発光アッセイにおいては、ルシフェラーゼのような検出可能なたんぱく質が好ましい。
具体的には、本発明における例としては、ルシフェラーゼをコード化する開放読み枠を含有するレポーターDNA構築物を開示する。
【００１３】
さらに、上記レポーターDNA構築物は、それによって形質転換されている細胞宿主内で官能性であるプロモーター配列、例えば、形質転換真核細胞宿主中の真核プロモーター、形質転換哺乳動物細胞宿主中の哺乳動物プロモーターおよびヒト細胞宿主中のヒトプロモーターを含有する。
具体的には、本発明における例として、チミジンキナーゼプロモーター配列を含有するレポーターDNA構築物を開示する。
最も好ましくは、形質転換細胞宿主は形質転換哺乳動物細胞宿主からなり、従って、上記プロモーター配列は、最も好ましくは、哺乳動物プロモーターからなる。
具体的には、例として、セルコピセカス
エーチオプス(Cercopithecus aethiops、アフリカミドリザル)に由来するCOS-1細胞、メソクリセタス オーラタス(Mesocricetus
auratus、ハムスター、シリアンゴールデン)に由来するBHK細胞、およびマウス神経芽細胞腫細胞系のクローンNB2A (Neuro2A；CCL-131；米国メリーランド州べテスダのAmerican
Cell Type Culture Collection)のような形質転換哺乳動物細胞の使用を開示する。
【００１４】
本発明のさらなる目的は、SEQ ID No1のアミノ酸229からアミノ酸458までのERR3のリガンド結合性ドメイン(LBD)を含むペプチドフラグメントからなり、このペプチドフラグメントを上述のようなDNA結合性ドメイン含有ポリペプチドに融合させた融合ポリペプチドからなる。
上記融合ポリペプチドは、好ましくは、上記融合ポリペプチドをコード化する核酸構築物から取得する。上記融合ポリペプチドをコード化する核酸構築物の調製においては、SEQ ID No1のアミノ酸229からアミノ酸458までのERR3のリガンド結合性ドメイン(LBD)を含むペプチドフラグメントをコード化する核酸を、好ましくは、クローニング部位に近接して位置するDNA結合性ドメインを含有するポリペプチドをコード化する開放読み枠をすでに含有している受容体ベクターのクローニング部位に挿入して、上記融合ポリペプチドをコード化する組換えベクターを得、上記融合ポリペプチドをコード化する領域を上記組換えベクター内の官能性プロモーター配列に操作的に結合させるようにする。
具体的には、本発明における例として、SEQ ID No1のアミノ酸229からアミノ酸458までのERR3のリガンド結合性ドメイン(LBD)を含むペプチドフラグメントをコード化する核酸のpCMX-Gal4受容体ベクター内への挿入を開示する。
SEQ ID No1のアミノ酸229からアミノ酸458までのERR3のリガンド結合性ドメイン(LBD)を含むペプチドフラグメントをコード化する核酸を得るには、当業者であれば、全長ERR3レセプターをコード化するcDNAクローンから出発して、適切な核酸プライマー対によるPCR法のような核酸増幅方法を実施することは可能である。
最も好ましいプライマーは、それぞれ、SEQ ID No5の核酸プライマーおよびSEQ IDNo6の核酸プライマーである。
具体的な例としては、SEQ ID No1のアミノ酸229からアミノ酸458までのERR3のリガンド結合性ドメイン(LBD)を含むペプチドフラグメントを含有するcDNAクローンは、Chen等(1999年)、Nagase等(1998年)、Eudy等(1998年)またはHong等(1999年)によって開示されたcDNAクローンがある。
【００１５】
本発明によれば、上記ERR3レセプターのリガンド結合性ドメイン(LBD)は、上記LBDペプチドフラグメントが、SEQ ID No2の位置614のアミノ酸残基から出発して位置764のアミノ酸残基までのSRC-1コアクチベーターのレセプター相互作用ドメイン(RID)を含むSEQ
ID No2のアミノ酸部分またはSEQ ID No2のアミノ酸686からアミノ酸704までのSRC-1コアクチベーターペプチドとたんぱく質複合体を形成するときの転写活性立体配座状態において得ることができることを見出した。
本発明のもう１つの目的は、(i) 上述したようなERR3のリガンド結合性ドメインを含むペプチドフラグメントを含むたんぱく質と(ii) SRC-1のレセプター相互作用ドメイン(RID)を含むSEQ
ID No2のSCR-1コアクチベーターペプチドまたはそのペプチドフラグメントとのたんぱく質複合体からなり、上記たんぱく質複合体は、請求項１のペプチドフラグメントをDNA結合性ドメインを含有するポリペプチドに融合させたとき、SEQ
ID No1のエストロゲン関連レセプター3 (ERR3)の転写活性化活性を擬態することを特徴とする。
上記たんぱく質複合体の第１の好ましい実施態様においては、SRC-1コアクチベーターペプチドのRIDを含む上記ペプチドフラグメントは、SEQ ID No2の200個までの構成アミノ酸を有し、SEQ
ID No2の位置614のアミノ酸から出発し位置764のアミノ酸で終端するRIDアミノ酸配列を含む。
好ましくは、上記ペプチドフラグメントは、SEQ ID No2の180個、175個、160個、155個、154個、152個または151個まで構成アミノ酸を有し、SEQ ID
No2の位置614のアミノ酸から出発し位置764のアミノ酸で終端するRIDアミノ酸配列を含む。
【００１６】
上記たんぱく質複合体の第２の好ましい実施態様においては、SRC-1コアクチベーターペプチドのRIDを含む上記ペプチドフラグメントは、SEQ ID No2の30個までの構成アミノ酸を有し、SEQ
ID No2の位置686のアミノ酸から出発し位置700のアミノ酸で終端するRIDアミノ酸配列を含む。
好ましくは、この第２の好ましい実施態様によれば、上記ペプチドフラグメントは、SEQ ID No2の25個、20個、19個、18個、17個、16個または15個までの構成アミノ酸を有し、SEQ ID No2の位置686のアミノ酸から出発し位置700のアミノ酸で終端するRIDアミノ酸配列を含む。
SRC-1コアクチベーターペプチドまたはそのRIDアミノ酸配列を含むペプチドフラグメントを得るには、当業者であれば、(i) 細胞宿主、即ち、E.
coliまたは哺乳動物細胞宿主のような原核または真核宿主細胞それぞれを、SRC-1コアクチベーターペプチドまたはそのRIDアミノ酸配列を含むペプチドフラグメントをコード化する開放読み枠を含む核酸(この核酸は上記細胞宿主内で官能性であるプロモーター配列も含む)で形質転換させ、(ii)
形質転換させた細胞宿主を適切な培養培地中で培養して、上記形質転換宿主細胞がSRC-1コアクチベーターペプチドまたはそのRIDアミノ酸配列を含むペプチドフラグメントを発現するようにし、その後、(iii)
細胞培養物上清または細胞溶解物中のSRC-1コアクチベーターペプチドまたはそのRIDアミノ酸配列を含むペプチドフラグメントを集め、さらにその後、好ましくは(iv)
上記たんぱく質を培養物上清または細胞溶解物から精製することが可能である。
当業者であれば、SRC-1コアクチベーターペプチドまたはそのRIDアミノ酸配列を含む興味あるペプチドフラグメントをコード化する核酸は、SEQ ID
No4のSRC-1 cDNA配列からの核酸増幅反応を実施することによっても調製し得る。
最も好ましくは、PCR反応のような核酸増幅を実施するには、当業者であれば、適切な核酸プライマー対を使用するであろう。
【００１７】
好ましい実施態様においては、上記開放読み枠は、ペプチド“タグ”を有する融合体の形において興味あるペプチドをコード化し、このペプチドタグは、イムノアフィニティー精製カラムまたはニッケルもしくはコバルトイオンを含有する分離カラムのような分離カラムでの精製工程において使用する。
好ましくは、上記ペプチドタグは、後述の実施例において開示しているようなポリ-ヒスチジン、例えば[His]6、およびGSTからなる群から選択する。
具体的には、SRC-1コアクチベーターペプチドのRIDアミノ酸配列を含むペプチドフラグメントを製造するには、当業者であれば、後述の実施例において開示するような、SEQ
ID No2の位置614のアミノ酸から出発し位置764のアミノ酸で終端するアミノ酸配列からなるペプチドフラグメントをコード化する核酸配列を挿入しているAmersham
Company社から市販されている組換えベクターpGEX-4T1を使用ことができる。
(i) 上述したようなERR3のリガンド結合性ドメインを含むペプチドフラグメントを含むたんぱく質と(ii) レセプター相互作用ドメイン(RID)またはSRC-1コアクチベーターペプチドを含むSEQ
ID No2のSRC-1フラグメントとのたんぱく質複合体であって、請求項１のペプチドフラグメントをDNA結合性ドメインを含有するポリペプチドに融合させたとき、SEQ
ID No1のエストロゲン関連レセプター3 (ERR3)の転写活性化活性を擬態するたんぱく質複合体を調製するには、当業者であれば、好ましくは、上記精製たんぱく質(i)をモル過剰の上記精製ペプチドフラグメント(ii)を混合するであろう。最も好ましくは、上記精製ペプチドフラグメント(ii)を上記精製たんぱく質(i)と3モル過剰で混合する。
【００１８】
上記たんぱく質複合体の特定の実施態様においては、上記精製たんぱく質(i)は、DNA結合性ドメインを含有するポリペプチドに融合させたとき、SEQ ID No1のエストロゲン関連レセプター3 (ERR3)の転写活性化活性を擬態するペプチドフラグメントからなり、このペプチドフラグメントは、長さにおいて267個までのアミノ酸のアミノ酸連鎖を有し、アミノ酸配列SEQ
ID No1の位置229のプロリルアミノ酸残基で出発し位置458のバリルアミノ酸で終端するアミノ酸配列を含み、本明細書において前述したようなDNA結合性ドメインを含有するポリペプチドに融合させる。
上記特定の実施態様によれば、DNA結合性ドメインを含有するポリペプチドは、Gal4たんぱく質からなる。
上記たんぱく質複合体の第１の好ましい実施態様においては、SRC-1コアクチベーターペプチドフラグメントは、アミノ酸配列SEQ ID No2の位置614のアミノ酸残基から開始し位置764のアミノ酸残基で終端するアミノ酸配列を含む。
上記たんぱく質複合体の第２の好ましい実施態様においては、SRC-1コアクチベーターペプチドフラグメントは、アミノ酸配列SEQ ID No2の位置686のアミノ酸残基から開始し位置700のアミノ酸残基で終端するアミノ酸配列からなる。
ヒト細胞において天然に発現するERR3レセプターがヒト細胞内でホモダイマーたんぱく質複合体の形で存在することは、当該技術において公知である。
今回、本発明によって、ERR3レセプターのリガンド結合性ドメインを含む2つのペプチドフラグメント間のホモダイマーを含むまたは該ホモダイマーからなるたんぱく質複合体が調製され、結果として、各ペプチドフラグメントモノマー自体が、上述したようなSRC-1コアクチベーターRIDフラグメントまたはその短鎖ペプチドを含むたんぱく質複合体を形成する。
驚くべきことに、本発明によれば、上記二量体たんぱく質複合体の結晶構造体において、ERR3のリガンド結合性ドメイン(LBD)が何らリガンドの存在しない転写活性立体配座において見出されること、従って、この構造体がリガンド結合性ポケット(LBP)の生物学的に活性な立体配座を明示していることが明らかとなった。
【００１９】
また、本発明は、上述したような、ERR3レセプターのリガンド結合性ドメインを含むペプチドフラグメントをコード化する核酸にも関する。
また、本発明は、上述したような、DNA結合性ドメインを含有するポリペプチドに融合させたERR3レセプターのリガンド結合性ドメインを含むペプチドフラグメントからなる融合ポリペプチドをコード化する核酸にも関する。
最も好ましくは、DNA結合性ドメインを含有する上記ポリペプチドは、Gal4たんぱく質からなる。
また、本発明は、(i) 全長ERR3レセプターを含むペプチドフラグメントをコード化する核酸またはDNA結合性ドメインを含有するポリペプチドに融合させたERR3レセプターリガンド結合性ドメインを含むペプチドフラグメントからなる融合ポリペプチドをコード化する核酸；および(ii)
該核酸を操作的に結合させた調節ポリヌクレオチド配列、好ましくはプロモーター配列を含む発現カセットにも関する。
上記発現カセットの最も好ましい実施態様においては、上記調節ポリヌクレオチド、好ましくは上記プロモーター配列は、真核細胞、好ましくは哺乳動物細胞、最も好ましくはヒト細胞において機能的に活性である。
本発明に従う発現カセットの具体的な例は、実施例に示しており、組換えベクターpCMXおよびpCMX-Gal4に含まれる発現カセットを含む。
本発明のもう１つの目的は、上述したような核酸または上述したような発現カセットを含む組換えベクターからなる。
本発明のもう１つの目的は、上述したような発現カセットを含有する組換えベクターにより形質転換させた細胞宿主からなる。
【００２０】
ERR3レセプターのリガンド結合性ドメイン(LBD)を含むERR3レセプターのペプチドフラグメントがその転写活性化活性を有するという本発明に従う成果を利用して、本発明者等は、DNA結合性ドメインを含有するポリペプチドの融合ポリペプチドの形でERR3のLBDを含むERR3の上記ペプチドフラグメントを使用する、リガンド化合物、特に作動薬または拮抗薬化合物、とりわけ拮抗薬化合物のスクリーニング方法を実施した。
従って、本発明のもう１つの目的は、SEQ ID No1のエストロゲン関連レセプター3 (ERR3)の転写活性化活性の作動薬または拮抗薬である化合物のスクリーニング方法からなり、この方法は、下記の各工程を含むことを特徴とする：
a) 上述したような融合ポリペプチドを発現し且つ(i) この融合ポリペプチド中に含有されたDNA結合性ドメインによって認識される少なくとも１つの核酸配列および(ii)
検出可能なたんぱく質をコード化する開放読み枠を含むレポーターポリヌクレオチドを含む形質転換細胞宿主の培養物を、アッセイすべき候補化合物と一緒にインキュベートする工程；
b) 前記形質転換細胞宿主が産生した上記検出可能なたんぱく質の量を測定する工程；
c) 工程b)で測定した上記検出可能なたんぱく質の量を、工程a)を上記候補物質を含ませないで実施した上記形質転換細胞宿主の対照培養物が産生した上記検出可能なたんぱく質の量を比較する工程；
d) (i) SEQ ID No1のエストロゲン関連レセプター3 (ERR3)の拮抗薬化合物からなる、上記検出可能なたんぱく質の産生を抑制する候補化合物；および(ii)
SEQ ID No1のエストロゲン関連レセプター3 (ERR3)の作動薬化合物からなる、上記検出可能なたんぱく質の産生を増強する候補化合物をそれぞれ選択する工程。
【００２１】
上記スクリーニング方法の第１の好ましい実施態様においては、上記検出可能なたんぱく質は、ルシフェラーゼたんぱく質からなる。上記スクリーニング方法を実施するのに使用する各種生成物の特定の実施態様は、本明細書においてすでに前述している。
最も好ましくは、上記スクリーニング方法の工程a)において使用する融合ポリペプチドに含ませるDNA結合性ドメインを含有するポリペプチドは、Gal4たんぱく質からなる。
最も好ましくは、上記融合ポリペプチドのDNA結合性ドメインが認識する上記核酸配列は、Gal4たんぱく質を特異的に結合する核酸配列からなり、この核酸配列は、Giniger等(1985年)によって開示されている。
検出可能なたんぱく質の量は、検出すべきシグナルがカラーシグナル、即ち、蛍光シグナルまたは発光シグナルであることを斟酌し、任意の適切な検出装置によって測定する。
ルシフェラーゼを検出可能なたんぱく質として使用する場合、産生されるルシフェラーゼ量の測定は、最も好ましくは、Griniger等(1996年)によって記載されているようにして実施する。
本発明に従い、ERR3のLBDが何らリガンドを存在させないで転写活性立体配座を示すという利点を利用する、ERR3レセプターに対するリガンド化合物、特に作動薬化合物または拮抗薬化合物、とりわけ拮抗薬化合物の他のスクリーニング方法を以下に説明する。
この目的においては、本発明者等は、本明細書においてすでに説明しているような、RID配列を含むSRC-1ペプチドフラグメント、とりわけその短鎖SRC-1ペプチドフラグメントとのたんぱく質複合体の形の上記ペプチドフラグメントの結晶化を含むERR3レセプターのLBDを含むペプチドフラグメントの結晶化を実施した。
【００２２】
結晶化ERR3ペプチドフラグメントおよびこれらを使用する方法
本発明のもう１つの目的は、結晶化ERR3ペプチドフラグメントからなり、このペプチドフラグメントは、長さにおいて267個までのアミノ酸のアミノ酸連鎖を有し、且つアミノ酸配列SEQ
ID No1の位置229のプロリルアミノ酸残基で出発し位置458のバリルアミノ酸残基で終端するアミノ酸配列を含む。
本発明のさらなる目的は、結晶化ERR3のペプチドフラグメントからなり、このペプチドフラグメントは、アミノ酸配列SEQ ID No1の位置229のプロリルアミノ酸残基で出発し位置458のバリルアミノ酸残基で終端するアミノ酸配列からなる。
第１の好ましい実施態様においては、上記ERR3ペプチドフラグメントを、SEQ ID No2の位置686のアミノ酸から出発し位置700のアミノ酸で終端するアミノ酸配列を含むSRC-1コアクチベーターペプチドとのたんぱく質複合体の形において結晶化させる。
第２の好ましい実施態様においては、上記ERR3ペプチドフラグメントを、SEQ ID No2の位置686のアミノ酸から出発し位置700のアミノ酸で終端するRIDアミノ酸配列を含むSEQ
ID No2の30個までの構成アミノ酸のSRC-1コアクチベーターペプチドフラグメントとのたんぱく質複合体の形において結晶化させる。
本発明のさらなる目的は、(i) 請求項１記載のペプチドフラグメントを含むたんぱく質と(ii) SRC-1のレセプター相互作用ドメイン(RID)を含むSEQ ID
No2のSCR-1コアクチベーターペプチドまたはそのペプチドフラグメントとの結晶化たんぱく質複合体からなり、このたんぱく質複合体は、請求項１記載のペプチドフラグメントをDNA結合性ドメインを含有するポリペプチドに融合させたとき、SEQ
ID No1のエストロゲン関連レセプター3 (ERR3)の転写活性化活性を擬態することを特徴とする。
本発明のさらにもう１つの目的は、(i) 上述のSEQ ID No1のERR3レセプターのペプチドフラグメントと(ii) レセプター相互作用ドメイン(RID)を含むSEQ
ID No2のSRC-1コアクチベーターペプチドのペプチドフラグメントとの結晶化たんぱく質複合体からなる。
好ましくは、上記結晶化たんぱく質複合体においては、上記ペプチドフラグメント(ii)は、SRC-1たんぱく質のレセプター相互作用ドメイン(RID)からなる。
上記結晶化たんぱく質複合体の好ましい実施態様においては、２つのたんぱく質複合体が一緒になって二量体たんぱく質複合体を形成する。
上記ERR3ペプチドフラグメントと上記SRC-1ペプチドフラグメントとのたんぱく質複合体の調製は、本明細書において前述しており、また、実施例においてさらに詳述する。
【００２３】
ERR3ペプチドフラグメントがSRC-1ペプチドフラグメントとのたんぱく質複合体の形である実施態様を含むERR3ペプチドフラグメントの結晶化を実施するには、当業者であれば、DucruixおよびGiege
(1999年)により広範囲に亘って開示されている通常の吊下げ滴下(hanging-drop)蒸気拡散法を好ましく使用するであろう。この方法は、実施例においてさらに詳述する。
好ましくは、結晶は、蒸気吊下げ滴下法によって調製する。調節された温度制御は、結晶の安定性と品質を改善するのに望ましい。4〜25℃の温度を一般に使用し、多くの場合、ある範囲の温度に亘って結晶化を試験するのが好ましい。好ましくは18℃〜25℃、より好ましくは20〜23℃、最も好ましくは22℃の結晶化温度を使用する。
具体的な例としては、結晶は、100mM Tros.HCl pH 8.0、1.5 mM 硫酸アンモニウムおよび15％グリセリンのリザーバによって、4℃で数日で成長する。
本発明によれば、上記の結晶化たんぱく質複合体は、不斉単位当り１個のホモダイマー(たんぱく質複合体ERR３ペプチドフラグメント/SRC-1ペプチドフラグメントの)および60％の溶媒含有量を有する空間群P43212
(a=b=83.317Åおよびc=240.610Å)に属することが判明した。
好ましくは、分析前に、結晶を、例えば、100mM Tris.HCl pH 8.0、1.5 mM 硫酸アンモニウム、15％グリセリンおよび10％エチレングリコール中で凍結防止し、その後、液体窒素温度の液体エタン中で瞬間冷凍する。
上述したように、本発明によれば、上記結晶に含まれるたんぱく質複合体の各分子において、２分子のたんぱく質複合体が一緒になって二量体、とりわけホモダイマーたんぱく質複合体を形成する結晶化たんぱく質複合体を調製した。
本発明の成長結晶複合体を使用して、X線回折データを種々の方法で収集して、上記結晶化複合体内の分子の原子配位を得ることができる。特別に設計されたコンピュータソフトウェアの助けにより、そのような結晶学データを使用して上記複合体内の分子の三次元構造を形成させ得る。分子構造体の三次元構造を形成させ純化するのに使用する種々の方法は、当業者にとって周知であり、限定するものではないが、多波長異常分散法、重原子同型置換法、逆格子空間溶媒平滑化法、分子置換法および異常拡散による単一同型置換法(SIRAS)が含まれる。
分析においては、本発明の結晶化たんぱく質複合体をX線回折工程に供し、とりわけ2.7Å解像および反射に対するX線回折データを15〜2.7Åにおいて測定する。このようにして得られたX線データを、Otwinowski等(1997年)によって開示されているHKLソフトウェアパッケージを使用して、積算し尺度化する。
【００２４】
本発明のホモダイマーたんぱく質複合体[2×(ERR3ペプチドフラグメント/SRC-1ペプチドフラグメント)]の１つおよび全部の構造立体配座特性を決定するデカルト座標値を下記の表１に列挙する。
（表１）
表１においては、下記のとおりである：
‐第１列は、相応する行において示す情報の性質を示し；
‐第２列は、表１の各行の単純増数番号付けを示し；
‐第３列は、考えられるアミノ酸の特異的原子を示し；
‐第４列は、考えられるペプチドフラグメントの特異的アミノ酸を示し；
‐第５列は、特異的アミノ酸が属するペプチド鎖を示し；
‐第６列は、配列SEQ ID No1の完全ERR3レセプターのアミノ酸配列の番号付けに関連しての考えられるアミノ酸のアミノ酸位置を特定しており；
‐第７、第８および第９列は、それぞれ、x、yおよびz軸に沿って考えられる原子のデカルト座標値を特定しており；
‐第１０列は、考えられる原子による考えられる位置の占有度を特定しており；
‐第１１列は、考えられる原子の熱運動を特性決定するB因子を特定しており；
‐第１２列は、特異的アミノ酸が属するペプチド鎖を示す。
【００２５】
また、(i) ホモダイマーたんぱく質複合体[2×(ERR3ペプチドフラグメント/SRC-1ペプチドフラグメント)]と(ii) ジエチルスチルベストロール分子との複合体の１つおよび全部の構造立体配座特性を決定するデカルト座標値を下記の表２に列挙する。
（表２）
表２においては、下記のとおりである：
‐第１列は、相応する行において示す情報の性質を示し；
‐第２列は、表１の各行の単純増数番号付けを示し；
‐第３列は、考えられるアミノ酸の特異的原子を示し；
‐第４列は、考えられるペプチドフラグメントの特異的アミノ酸を示し；
‐第５列は、特異的アミノ酸が属するペプチド鎖を示し；
‐第６列は、配列SEQ ID No1の完全ERR3レセプターのアミノ酸配列の番号付けに関連しての考えられるアミノ酸のアミノ酸位置を特定しており；
‐第７、第８および第９列は、それぞれ、x、yおよびz軸に沿って考えられる原子のデカルト座標値を特定しており；
‐第１０列は、考えられる原子による考えられる位置の占有度を特定しており；
‐第１１列は、考えられる原子の熱運動を特性決定するB因子を特定しており；
‐第１２列は、特異的アミノ酸が属するペプチド鎖を示す。
【００２６】
本明細書において使用するとき、“構造配位”は、分子または分子複合体内の１つの原子の他の原子に対する空間関係に相応するデカルト座標値である。構造配位は、X線結晶学法またはNMR法を使用して得ることができ、あるいは分子置換分析または相同性モデリングを使用して得ることができる。各種のソフトウェアプログラムは、本発明の１連の構造配位の図式的表示を可能にしており、反転または整数加算もしくは減算によるような数学的操作によって、表１に示した原セットから修正し得る。従って、本発明の構造配位値は、相対的であり、表１の実際のx、y、z座標値によって特定的に限定された形にはないことを認識されたい。
本明細書において使用するとき、“2乗平均平方根偏差”は、平均からの偏差の2乗の算術平均の平方根であり、本明細書において説明する構造配位値からの偏差または変動を表現する１つの方法である。本発明は、上記2乗平均平方根偏差内の同じ構造配位をもたらす上記アミノ酸残基の同類置換を含むすべての実施態様を包含する。
当業者にとっては、本明細書において定義した結晶化たんぱく質複合体の各連鎖のアミノ酸残基の番号付けは、本明細書において説明したのと異なり得、表１において決定させた構造と同じ三次元構造を与えるある種の同類アミノ酸置換基を含有し得ることは、自明であろう。相応するアミノ酸および同類置換は、関連するアミノ酸配列の目視検査によりあるいはMODELLER (米国カリフォルニア州サンディエゴのMSI社)のような商業的に入手可能な相同性ソフトウェアプログラムを使用することによって容易に確認し得る。
本明細書において使用するとき、“同類置換”とは、同様な極性、立体配列を有するためにまたは置換残基と同じ分類(例えば、疎水性、酸性または塩基性)に属することにより、置換アミノ酸残基と機能的に等価であるアミノ酸置換であり、ERR3レセプターのLBPと相互作用するリガンド化合物、特にERR3レセプターの作動薬または拮抗薬化合物、とりわけ拮抗薬化合物の分子置換分析および/または相同性モデリングにおいての同定における上記構造体の使用に関し、本発明の結晶化たんぱく質複合体の三次元構造に対して取るに足らない作用を有する置換を含む。
【００２７】
本発明の結晶化たんぱく質複合体の１つの特定の実施態様によれば、二量体の特異的ホモダイマーたんぱく質複合体[2×(ERR3ペプチドフラグメント/SRC-1ペプチドフラグメント)]のたんぱく質複合体(ERR3ペプチドフラグメント/SRC-1ペプチドフラグメント)の各々は、SEQ
ID No1のエストロゲン関連レセプター3 (ERR3)のリガンド結合性ドメイン(LBD)を含み、各二量体たんぱく質複合体は、1245Å3の接触領域と220Å3の空洞容量を有するリガンド結合性ポケット(LBP)を描く。
実施例において示すように、上記リガンド結合性ポケットの内部空間領域を描くERR3レセプターのLBDからの各アミノ酸残基は、表１に示している結晶化たんぱく質複合体の構造配位を使用して、測定している。
即ち、ERR3レセプターの結晶化LBD、とりわけ、上記リガンド結合性ポケットの内部空間領域は、該領域を描くのに関与する各アミノ酸残基に関しても専ら決定し得る。
本発明のもう１つの目的は、SEQ ID No1のエストロゲン関連レセプター3 (ERR3)の結晶化リガンド結合性ドメイン(LBD)からなり、上記リガンド結合性ポケット(LBP)は、鎖Aまたは鎖Bに対して、表１に従うアミノ酸残基LEU268、CYS269、L271、ALA272、GLU275、TRP305、LEU309、ILE310、VAL313、ARG316、VAL313、TYR326、LEU342、LEU345、N346、I349、ALA431、VAL432、HIS434、PHE435、PHE450およびLEU454の相対的構造配位を含む。
また、本発明は、SEQ ID No1のエストロゲン関連レセプター3 (ERR3)のリガンド結合性ドメイン(LBD)の上記LBDが１個のジエチルスチルベストロール分子と複合体化されている結晶複合体にも関する。ERR3
LBDとジエチルスチルベストロールとの結晶化複合体の完全構造配位は、表２に示している。
【００２８】
上述のホモダイマーたんぱく質複合体の全体的構造配位、とりわけERR3レセプターのリガンド結合性ポケットの形成に関与する各種アミノ酸残基の構造配位を本発明に従って利用し得ることは、当業者が上記リガンド結合性ポケット内で既知の化学構造を有する化合物をドッキングさせるモデルを形成し且つERR3レセプターの転写活性化活性に対しての潜在的または実際の作動薬化合物または拮抗薬化合物である化合物を選択するのを可能にする。
さらに詳細には、本発明によれば、ERR3レセプターの転写活性化活性に対して拮抗薬化合物として挙動する化合物は、ERR3レセプターのLBP内でドッキングさせたとき、実施例および図面において示しているように、ERR3レセプターのLBPの内部空間領域を描くのに関与する1個または数個のアミノ酸残基の側鎖のような1個または数個の化学基に立体的制約を誘発させる化合物からなる。
そのような拮抗薬化合物の具体的な例は、実施例および表２に示しているようなERR3 LBDと複合体化しているジエチルスチルベストロールである。
一方、本発明によれば、ERR3レセプターの転写活性化活性に対して作動薬化合物として挙動する化合物は、ERR3レセプターのLBP内でドッキングさせたとき、ERR3レセプターのLBPの形成に関与するアミノ酸残基の1個または数個の化学基と、例えば、水素結合の発生により、バンデルワール結合による相互作用により、さらにまた静電相互作用により相互作用する化合物からなり、ERR3レセプターのLBPのアミノ酸残基の原子と試験するリガンド化合物との間に発生した各種の電子結合により、LBPの転写活性形の空間立体配座が安定化され、ひいては、完全ERR3レセプターの転写活性化活性が安定化または増強される。
【００２９】
もう１つの局面においては、本発明は、ERR3レセプターのLBPと相互作用するリガンド化合物、とりわけ作動薬または拮抗薬化合物、とりわけ拮抗薬化合物の同定方法に関する。
本発明のもう１つの目的は、SEQ ID No1のエストロゲン関連レセプター3 (ERR3)のリガンド結合性ポケット(LBP)に適合する化合物の選択方法からなり、この方法は、下記の各工程を含む：
a) 表１に従う相対的構造配位を使用して、ERR3 LBDダイマーの三次元モデルを形成させる工程；および、
b) 上記三次元モデルを使用して、上記ERR3 LBDと相互作用する化合物を1連の化合物から設計または選択する工程。
上記スクリーニング方法によれば、選択した化合物は、ERR3レセプターのLBDと相互作用し、LBDの安定化を誘発させるかあるいは対照的にLBDの変性を誘発させ、結果として、それぞれ、ERR3レセプターの転写活性化活性に対する作動薬化合物または拮抗薬化合物の生物学的活性を示すであろう。
選択したリガンドが属する化合物群をさらに正確にするには、工程b)は特定の下位工程をさらに含み得、ERR3レセプターのLBDと相互作用するその能力について最初に選択した化合物が、LBPに関与したアミノ酸残基に属する化学基に対し安定化をあるいは対照的に立体的制約をさらに誘発させてLBPの空間的立体配座を安定させ、ERRレセプターの転写活性化活性を増強させるかあるいは対照的にLBPの空間的立体配座の変化(ERR3レセプターの転写活性化活性を低下させあるいは阻止さえする)を引起し得るかどうかを確認する。
例えば、本発明によれは、エストラジオール(E2)、ジエチルスチベストロール(DES)および4-ヒドロキシタモキシフェン(4-OHT)は、すべて、LBPに関与したアミノ酸残基に属する化学基に立体的制約を生じさせて、ERR3レセプターの転写活性化活性を低下させあるいは阻止さえするLBPの空間的立体配座の変化を引起すことが明らかとなった。
【００３０】
表１に示すような構造配位により形成されたERR3のLBP内でドッキングさせたとき、エストラジオールは、アミノ酸残基PHE435の側鎖芳香族基上に立体制約を生じさせることにより立体的衝突を誘発させ、それによってERR3
LBDの空間立体配座の変化を誘発させて不活性なLBP空間立体配座をもたらす。アミノ酸残基PHE435の側鎖芳香族基に対する同じ立体制約の発生は、実施例において示しているように、ジエチルスチベストロール(DES)および4-ヒドロキシタモキシフェン(4-OHT)ドッキング後にも観察されている。
上記スクリーニング方法の工程(a)および(b)を実施することにより肯定的に選択された化合物の生物学的活性をさらに特性決定するためには、ERR3レセプターの転写活性化活性に関して、または本明細書において前記で説明し、ERR3リガンド結合性ドメイン(LBD)を含み且つ完全ERR3レセプターの転写活性化活性を擬態する融合ポリペプチドに関して、上記肯定的に選択した化合物の実際の生物学的活性についてアッセイする必要があり得る。
第１の局面によれば、上記肯定的に選択した化合物を使用するさらなる生物学的アッセイにより、ERR3 LBP内で立体制約を生じさせる上記候補化合物がERR3レセプターのまたは完全ERR3レセプターの転写活性化活性を擬態する上記融合ポリペプチドの転写活性化活性を有効に低下させているかあるいは阻止しているかを確認する。
第２の局面によれば、上記肯定的に選択した化合物を使用するさらなる生物学的アッセイにより、ERR3 LBP内で好ましくない立体制約を生じさせることなく相互作用する上記候補化合物がERR3レセプターのまたは完全ERR3レセプターの転写活性化活性を擬態する上記融合ポリペプチドの転写活性化活性を有効に増強させているかを確認する。
【００３１】
即ち、さらなる実施態様においては、上記スクリーニング方法は、下記の各工程をさらに含む：
c) 工程b)において設計または選択した化合物を得る工程；および、
d) 工程c)において得た化合物を、請求項１記載のペプチドフラグメントを含有するたんぱく質と接触させて、SEQ ID No1のエストロゲン関連レセプター3
(ERR3)の転写活性化活性に対する上記化合物が有する作用を確認する工程。
最も好ましい実施態様においては、上記スクリーニング方法の工程d)は、本明細書において前記で詳細に説明しているスクリーニング方法を実施することからなり、このスクリーニング方法は、検出可能なたんぱく質をコード化するレポーターDNA構築物で形質転換させた細胞宿主を使用し、ERR3レセプターのLBDの生物学的活性量を、上記形質転換細胞宿主によって産生された上記検出可能なたんぱく質の量を測定することによって測定する。
上記スクリーニング方法の好ましい実施態様においては、工程d)において、工程b)において選択された化合物を、工程d)において使用する生物学的スクリーニング方法の工程a)における候補作動薬または拮抗薬化合物として使用する。
上記スクリーニング方法の第１の局面によれば、上記候補リガンド化合物、とりわけ候補作動薬または拮抗薬化合物は、以前に合成された化合物のライブラリーから選択する。
上記スクリーニング方法の第２の局面によれば、候補リガンド化合物、とりわけ候補作動薬または拮抗薬化合物は、データベース、例えば、電子データベース中に定義されている化合物類、化学構造体から選択する。
上記スクリーニング方法の第３の実施態様によれば、候補リガンド化合物、とりわけ候補作動薬または拮抗薬化合物は、上記化合物の化学基(1個以上)が、ERR3レセプターのLBP内でドッキングさせたときに引起し得る空間的立体配座の安定化をあるいは対照的に空間的立体配座の変化を考慮して、新たに着想する。事実、その新たな着想後、肯定的に選択した場合、上記候補リガンド化合物、とりわけ上記候補作動薬または上記拮抗薬化合物は、実際に化学合成し得る。上記スクリーニング方法の第４の実施態様によれば、上記候補リガンド化合物、とりわけ上記候補拮抗薬化合物は、エストラジオール(E2)、ジエチルスチベストロール(DES)および4-ヒドロキシタモキシフェン(4-OHT)からなる群から選択する。
【００３２】
さらなる局面においては、上記スクリーニング方法を実施することによって肯定的に選択されたリガンド化合物を本発明の単独のホモダイマーLBDとモル過剰で混合または接触させ、次いで、得られる複合体を結晶化させる。その後、このようにして得られた結晶をX線回折またはNMR分析に供し、X線回折データまたはNMRデータを適切に数学的に操作して上記リガンド化合物と上記たんぱく質複合体間の結合の空間的モデルを形成させ、上記リガンド化合物とERR3レセプターのLPB形成に関与したアミノ酸残基の化学基との各種相互作用を可視化する。
具体的には、本発明に従い、(i) ERR3のLBDと(ii) ジエチルスチベストロール(DES)との結晶化複合体を調製し、X線回折データから得られたこの複合体の構造配位を表２に示している。
また、本発明の実施結晶化たんぱく質複合体を、試験すべきリガンド化合物の存在下に、好ましくは上記候補リガンドのモル過剰中に浸漬し、それによってたんぱく質/リガンド複合体を形成させ、本発明のたんぱく質複合体間で形成された各複合体とアッセイするリガンド化合物の各々を結晶化させる必要性を回避する。
適切なリガンド化合物を選択するには、上記スクリーニング方法の工程a)において、当業者において周知である計算方法を使用する。
一般的には、ERR3 LBPリガンド化合物を設計する計算方法により、どのアミノ酸またはLBPのどのアミノ酸がリガンド化合物化学成分(少なくとも1種)と相互作用するのかを、本発明の結晶化たんぱく質複合体の三次元モデル、即ち、表１に示した構造配位を使用して決定する。
また、ERR3 LBPリガンド化合物を設計する計算方法により、どのアミノ酸またはLBPのどのアミノ酸がリガンド化合物化学成分(少なくとも1種)と相互作用するのかを、ジエチルスチベストロールとの本発明の結晶化たんぱく質複合体の三次元モデル、即ち、表２に示した構造配位を使用して決定する。
【００３３】
これらの計算方法は、天然産生リガンド化合物または作動薬のような天然産生リガンド化合物を擬態する他のリガンド化合物において観察される活性化ドメインの正常な配位を妨げるような、多くのリガンド誘発性分子事象のうちの遺伝子発現の調節に対するERR3レセプターの生物学的活性を変えるどれか1つを阻止する広範な化学成分を有するERR3レセプターに対する拮抗薬化合物または部分作動薬化合物を設計するのにとりわけ有用である。
配位結合したERR3レセプターの三次元構造は、新規なERR3合成リガンド類の開発を大いに助長する。さらに、ERR3は、ヨーロッパ特許第335,628号および米国特許第5,463,564号に開示されている方法のような、三次元構造の解明およびコンビナトリアル・ケミストリーを含む現代の方法に全体的に良好に適している(上記の各特許は、参考として本明細書に引用する)。本発明を実施するときに結晶学データを使用するコンピュータプログラムは、ERR3レセプターに対するリガンドの合理的な設計を可能にするであろう。
RASMOLのようなプログラムは、本発明を実施することによって生成させた結晶からの原子配位値と一緒に使用でき、あるいは三次元モデルを形成しおよび/またはリガンド結合性に関与する構造を決定することによって本発明を実施するのに使用できる。INSIGHTおよびGRASPのようなコンピュータプログラムは、新たな構造を導入するさらなる操作および能力を与える。さらに、高処理量の結合性および生物活性アッセイ法を、本明細書において説明しさらに当該技術において公知の精製組換えたんぱく質および現代のレポーター遺伝子転写アッセイを使用してCDLの活性を純化することによって、考案し得る。
【００３４】
一般に、ERR3合成リガンドを設計する計算方法は、下記の２つの工程を含む：
1) ERR3-LBPのどのアミノ酸(1種以上)が上記リガンドの第１化学成分(少なくとも１種)と相互作用するかを、結合リガンドを含むERR3-LPBを含む結晶化たんぱく質の三次元モデルを使用して決定する工程；および、
2) 上記相互作用性アミノ酸と第２化学成分間の相互作用を増大または減少させるいずれかの構造を有する第２化学成分を産生させる上記第１化学成分の化学修飾体(少なくとも1種)を、上記相互作用性アミノ酸と上記第１化学成分間の相互作用と比較して選択する工程。
本明細書において明らかなように、相互作用性アミノ酸は上記リガンドとの接触を形成し、該相互作用性アミノ酸の原子中心は、リガンドの原子中心から通常2〜4オングストローム離れている。一般に、これらの距離は、本明細書に説明しているようにして、さらにMc Ree(1993年)が記載しているようにして、コンピュータによって測定するが、距離は三次元モデルを作成すると同時に手作業でも測定し得る。また、Robert
Esnoufは、例えば、下記のウェブサイトのプログラムBobscriptを使用して、三次元モデルの立体化学図形を如何にして表すかを説明している：
http://www.strubi.ox.ac.uk/bobscript/doc24.htm3StereoPS
【００３５】
より一般的には、上記リガンドの原子と相互作用性アミノ酸の原子は、3〜4オングストローム離れている。本発明は、上記工程１および２を繰返して上記リガンドの上記LBPへの適合を純化し、作動薬のようなより良好なリガンドを決定することによって実施し得る。ERR3の三次元モデルは、どのアミノ酸が上記リガンドと接触するかを決定し且つ化学修飾のためのリガンド上の位置および化学修飾前の相互作用と比較した特定のアミノ酸との相互作用の変化を選択するための二次元において表示し得る。化学修飾は、コンピュータを使用して、上記三次元モデルの二次元表示を使用しての手作業により、または上記リガンドを化学合成することによってなし得る。また、上記リガンドは、上記リガンドの化学修飾後は、離れた即ち遠隔アミノ酸とも相互作用して新たなリガンドを創生し得る。遠隔アミノ酸は、化学修飾前のリガンドとは一般に接触しない。化学修飾は、上記リガンドの構造構造を変化させて上記リガンドから通常少なくとも4.5オングストローム離れている遠隔アミノ酸と相互作用する新たなリガンドを生成させ、好ましくは、上記第１の化学成分は遠隔アミノ酸から6〜12オングストローム離れている。多くの場合、遠隔アミノ酸は、リガンドの結合活性表面を覆ってなく、ポケット即ち結合空洞の１部であるリガンドからは離れ過ぎている。LBPアミノ酸とLBPリガンドの原子間の相互作用は、自然界において説明される任意の力または吸引力によってなされ得る。通常、アミノ酸の原子とリガンド間の相互作用は、水素結合相互作用、電荷相互作用、疎水性効果、バンデルワールス相互作用または双極性相互作用の結果であろう。疎水性効果の場合、アミノ酸とリガンド間の相互作用それ自体ではなく、むしろ、１部には、疎水性表面からの水または他の親水性基の反発力の結果であることを認識されたい。LBDとリガンドとの相互作用の抑制または増強は、結合エネルギーを計算的に算出するかまたは試験することによりあるいは当該技術において公知のような熱力学または動的方法を使用して測定し得る。
【００３６】
化学修飾は、多くの場合、LBDアミノ酸の原子とリガンドの原子との相互作用を増強または抑制する。立体障害は、LBD空洞の活性化ドメインとの相互作用を変化させる一般的手段である。
しかしながら、当業者であれば本開示から理解し得るように、他の構造系設計方法も使用し得る。種々の計算構造系設計方法は、当該技術において開示されている。
例えば、多くのコンピュータモデリングシステムを利用し得、ERR３-LBP構造の配列(即ち、ERR3-LBPの原子配位および/またはリガンド結合部位の原子配位)、結合および上反角、および表１または２に示しているような活性部位中の原子間距離を入力し得る。その場合、このコンピュータシステムは、潜在的なERR3-LBPリガンド化合物が結合する部位の構造的詳細を発生させて、潜在的モジュレーターの補完的構造詳細を決定できるようにする。これらのモデリングシステムにおいての設計は、ERR3-LBPと物理的および構造的に結合し得る化合物に一般に基づく。さらに、化合物は、ERR3-LBPとの結合を可能にする立体配座を前提とし得なければならない。幾つかのモデリングシステムは、実際の合成および試験の前に潜在的なRORモジュレーターの潜在的な抑制または結合作用を推定している。
化学存在物またはフラグメントをそのERR3-LBPと結合する能力についてスクリーニングする方法も周知である。多くの場合、これらの方法は、コンピュータスクリーン上での活性部位の目視検査から始まる。その後、選択したフラグメントまたは化学実在物をERR3-LBPと位置合せする。ドッキングは、QUANTAおよびSYBYLのようなソフトウェア、その後、CHARMMおよびAMBERのような標準の分子力学力場(forcefield)によるエネルギー最小化および分子力学を使用して実施する。本発明において有用な化学フラグメントまたは化学実在物の選択の助けになるコンピュータプログラムの例としては、限定するものではないが、GRID
(Goodford, P. J.J. Med. Chem. 1985 28: 849-857)、AUTODOCK (Goodsell, D.S. and
Olsen, A.J. Proteins, Structure, Functions, and Genetics 1990 8: 195-202)、およびDOCK
(Kunts et al., J. Mol. Biol. 1982 161: 269-288)がある。
【００３７】
好ましい化学実在物またはフラグメントを選択すると、それらの相互およびERR3-LBPに対する関係を目視化し、次いで単一の潜在的モジュレーターとして組立て得る。個々の化学実在物を組立てるのに有用なプログラムとしては、限定するものではないが、CAVEAT
(Bartlett et al. Molecular Recognition in Chemical and Biological Problems
Special Publication, Royal Chem. Soc. 78, 00. 182-196 (1989))、および 3D Database systems (Martin, Y.C. J. Med.Chem. 1992 35:2145-2154)がある。
また、化合物類は、空の活性部位を使用するかあるいは既知のインヒビターのある成分を必要に応じて含ませるかのいずれかによって新たに設計し得る。このタイプの設計方法としては、限定するものではないが、LUDI (Bohm H-J, J. Comp. Aid. Molec. Design 1992 6:61-78)およびLeapFrog (Tripos Associates社、ミズーリ州セントルイス)がある。
リガンド化合物をERR3レセプターのLBPに“適合”させるまたは“ドッキング”させるには、表１に示す本発明のたんぱく質複合体の構造配位から出発して、あるいは表２に示す本発明のジエチルスチルベストロールとのたんぱく質複合体の構造配位から出発して、当業者であれば、Sheridan等 (1987年)、Goodford (1984年)、Beddell
(1985年)、Hol (1986年)、Verlinde等 (1994年)およびBlundell等 (1987年)によって検証されている方法のような公知の方法を使用し得る。
【００３８】
表１に示す本発明のたんぱく質複合体の構造配位から出発するリガンド化合物のERR3レセプターのLBPへの適合またはドッキングは、QUANTAおよびSYBYLのようなソフトウェア、その後、CHARMMおよびAMBERのような標準の分子力学力場によるエネルギー最小化および分子力学を使用して実施する。本発明において有用な化学フラグメントまたは化学実在物の選択の助けになるコンピュータプログラムの例としては、限定するものではないが、GRID
(Goodford, P. J.J. Med. Chem. 1985 28: 849-857)、AUTODOCK (Goodsell, D.S. and
Olsen, A.J. Proteins, Structure, Functions, and Genetics 1990 8: 195-202)、およびDOCK
(Kunts et al., J. Mol. Biol. 1982 161: 269-288)がある。
好ましい化学実在物またはフラグメントを選択すると、それらの相互およびERR3-LBPに対する関係を目視化し、次いで単一の潜在的モジュレーターとして組立て得る。個々の化学実在物を組立てるのに有用なプログラムとしては、限定するものではないが、CAVEAT
(Bartlett et al. Molecular Recognition in Chemical and Biological Problems
Special Publication, Royal Chem. Soc. 78, 00. 182-196 (1989))、および 3D Database systems (Martin, Y.C. J. Med.Chem. 1992 35:2145-2154)がある。
また、化合物類は、空の活性部位を使用するかあるいは既知のインヒビターのある成分を必要に応じて含ませるかのいずれかによって新たに設計し得る。このタイプの設計方法としては、限定するものではないが、LUDI (Bohm H-J, J. Comp. Aid. Molec. Design 1992 6:61-78)およびLeapFrog (Tripos Associates社、ミズーリ州セントルイス)がある。
【００３９】
最も好ましくは、本発明によれば、結晶化たんぱく質複合体の構造決定は、リガンド化合物を含まないあるいはリガンド化合物との複合体の形であるの如何にかかわらず、Navaza等(1994年)によって開示されたようなAmoReおよび研究モデルとしてShiau等(1998年)に開示されたhERa
LBD/GRIP1 NRボックス複合体のホモダイマーを使用する分子置換によって行う。
最も好ましくは、上記構造は、Brunger等(1998年)によって開示されたCNSを使用し、21641の有意な特異的反射数(90.1%の完全度)により2.7Å解像力で純化する。
最も好ましくは、上記モデルの手作業による調製および再構築をJones等(1993年)に開示されたプログラムOを使用して実施する。31個の付加水分子を含有する最終モデル(Rcryst=23.3%, Rfree=26.7% (試験群：5％の反射数)Protein
Data Bank コード 1KV6)を、Laskowski等(1993年)によって開示されたPROCHECKを使用して検証する。
最も好ましくは、ERR3レセプターのLBPのプローブ占有容量を、Kleywegt等(1994年)によって開示されたVOIDOOによって算出する。
ジエチルスチルベストロール(DES)および4-ヒドロキシタモキシフェン(4-OHT)のようなある種のリガンド類は、ERR類を失活させることが報告されている。本発明者等は、ERR3
LBD/コアクチベーターペプチド複合体の結晶構造を解明し、この構造によれば、本発明者らのドッキング研究はリガンド結合性に対するレセプター失活のメカニズムを示唆しており、このメカニズムをERR3
LBD/DES複合体の結晶構造によって確認した。DESは３つのERR全てに結合し失活させ、従って、DESは、すべてのイソタイプが失活されるであろうからイソタイプ特異性拮抗薬としては使用できず、３つのイソタイプ特異性転写調節体全ての重ね合せをもたらす。一方、4-OHTは、細胞系アッセイにおいて、ERR2およびERR3の双方に結合するが、ERR3のみには不活性のようである。いずれにせよ、リガンドについては、３つのERRイソタイプの１つのみに明確に特異的に結合してそのイソタイプの特異的失活(または特異的高活性)をもたらす必要がある。
【００４０】
ERR3 LBD/DES複合体の結晶構造並びにERR1 LBDおよびERR2 LBDの相同性モデルは、一緒になって、高親和性のイソタイプ特異性拮抗薬設計の出発点を構成する。
本発明によれば、コンピュータ系システムによって実施し得る方法が、3つのERRイソタイプの１つに特異的に結合するリガンドの同定または設計のために提供される。本発明を実施するコンピュータ系システムは、ERR3
LBDの結晶構造またはERR1およびERR2のLBDの相同性モデルに相応するデータを保存するデータ保存手段、およびデータ保存手段に保存したデータを解析してERRイソタイプの１つのLBDに結合し得るリガンド類を同定または設計するためのコンピュータプログラムのようなデータ解析手段を含む。
未配位結合の活性(作動薬様)立体配座のERR3 LBDの結晶構造は、上述のようにして得ることができる。配位結合した不活性(拮抗薬様)立体配座のERR3
LBDの結晶構造も、表１または表２に報告しているような構造配位を使用した場合に、上述のようにして得ることができる。未配位結合の活性(作動薬様)立体配座および配位結合した不活性(拮抗薬様)立体配座のERR1およびERR2のLBDの相同性モデルは、当業者であれば、図１Bに示した相応するERR3
LBD構造およびシーケンス配列から、MODELLER
(Accelrys社、米国カリフォルニア州サンディエゴ；Sanchez R.
and Sali A (2000) “Comparative protein structure modelling. Introduction and
practical examples with Modeller”, Methds Mol. Biol. 143:97-129)のような商業的に入手可能である相同性ソフトウェアプログラムを使用して得ることができる。
コンピュータプログラムの使用は、２つの主目的を有する：複合体予測および仮想スクリーニング。
【００４１】
複合体予測
最初の試み(複合体予測)においては、X線結晶学によって明らかとなったようなリガンド結合性ポケットの目視試験に基づいて選択したあるいは相同性モデルから予測した小分子から出発する。事実、リガンド結合性ポケットの知識がリガンドのサイズ、形状および推定アンカー基についての指標を与える。適切な候補を選択すると、その分子モデルは、QUANTA Molecular Modeling Package (Accelrys社、米国カリフォルニア州サンディエゴ)のようなプログラムモジュールによって構築し得る。その後、推定リガンドを、当業者であれば、リガンド結合性ポケット中に手作業でドッキングさせて、下記に基づき、候補リガンドとしてのその適合性を評価し得る：
‐リガンド結合性ポケットを形成するたんぱく質残基からの原子との立体衝突が無いこと(上記ポケット中に適応される物理的可能性を示す)；
‐塩ブリッジ、水素結合またはバンデルワールス接触のような上記ポケットからの原子との好ましい相互作用を形成する可能性(上記レセプターに対する高親和性についての潜在力を示す)。
この手順は、“マニュアル”設計と称し得る。
改良された手順においては、リガンド結合性ポケット中に手作業でドッキングさせたリガンドの位置を、CNS (Brunger, A.T. et al. (1998) “Crystallography and NMR system
(CNS): A new software system for macromolecular structure determination” Acta
Cryst. D54: 905-921)において提示されている演算法のようなエネルギー最小化演算法を使用して適正化する。さらに改良された手順においては、ドッキングプログラムを使用してたんぱく質・リガンド複合体の形状を予測して結合親和性を推定する。柔軟なたんぱく質・リガンドドッキングを実施するプログラムとしては、GOLD (Jones et al. (1995) J. Mol. Biol. 245:43-53)；FlexX (Rarey, M.
et al. (1995) “Time-efficient
docking of flexible ligands into active sites of proteins “ Proc. Int. Conf.
Intell. Syst. Mol. Biol. 3:300-308, AAAI Press, Menlo Park, CA, USA)；および Dock (Ewing, T.J.A. and Kuntz, I.D. (1997)
“Critical evaluation of search algorithms for automated molecular docking and
database screening” J. Comput. Chem. 18:1175-1189)がある。SuperStar
program (Verdonk, M.L. et al. (1999) “A knowledge-based approach for
identifying interaction sites in proteins” J. Mol. Biol. 289; 1093-1108)は、たんぱく質中の好ましい相互作用部位を予測するのに使用する。
【００４２】
仮想スクリーニング
２番目の試み(仮想スクリーニング)においては、もっと進歩した手順のコンピュータプログラムを使用して小分子データベース全体を検索する(例えば、Makino, S. and Kuntz, I.D.
(1997) “Automated flexible ligand docking method and its application for database
search “J. Comp. Chem. 18:1812-1825を参照されたい)。
リガンドを上述したようなドッキング調査による上記レセプターに対するその予測結合性に基づき選択すると、それを下記の方法のいずれかに従い検証する：
a) 上記リガンドの上記レセプターに対する直接結合性の検出、この直接結合性は、非共有複合体の検出を可能にする方法である非変性条件下での電気スプレーイオン化質量分析(ESIMS)によって実証し得る(Loo, J.A., (1997) “Studying noncovalent protein
complexes by electrospray ionisation mass spectrometry” Mass Spectrom, Rev. 16:
1-23)；
b) 候補リガンドの存在下での種々のERRイソタイプの転写活性化活性の測定、この測定は、Greschik等(2002年)、Tremblay等(2001年)またはCoward等(2001年)に従って実施し得る。
即ち、上記から、各アッセイは、既知であり、本発明に従い同定または設計したリガンドがERR転写活性を作動化するのかあるいは拮抗化するのかどうかを確認するのに利用し得る。この方法で見出した高親和性、高特異性のリガンドは、その後、与えられたERRイソタイプによって制御される調節経路の特性決定を目的とする生体内アッセイにおいて使用し得る。さらなるアッセイを並行して実施してER類(ERαおよびERβ)の転写活性化活性に対する上記選択したリガンドの作用を試験してER類とERR類間の潜在的クロストークメカニズムを解明することもできる。
最後に、上記から、各アッセイは、これらのリガンド類が治療上有用であり得るかどうかを確認するのにも利用し得る。
【００４３】
本発明は、さらに、SEQ ID No1のエストロゲン関連レセプター3
(ERR3)のリガンド結合性ドメイン(LBD)を相互作用する化合物の選択方法にも関し、この方法は、下記からなる：
a) SEQ ID No1のエストロゲン関連レセプター3 (ERR3)に対する候補作動薬または拮抗薬化合物を、本明細書において開示する上記ERR3レセプターのリガンド結合性ドメイン(LBD)の三次元構造による上記候補作動薬または拮抗薬化合物のコンピュータ適合性分析を実施することによって選択または設計すること。
上記候補作動薬または拮抗薬化合物の選択または設計は、上記で広範囲に説明している方法の１つによって実施し得る。
即ち、さらなる実施態様においては、上記のスクリーニング方法は、下記の各工程をさらに含む：
b) 工程a)において設計または選択した化合物を得る工程；および、
c) 工程c)で得た化合物を本明細書において定義したようなペプチドフラグメントを含有するたんぱく質と接触させて、該化合物がSEQ ID
No1のエストロゲン関連レセプター3 (ERR3)の転写活性化活性に対して有する作用を確認する工程。
上記スクリーニング方法の好ましい実施態様においては、工程c)においては、工程a)で選択した化合物を、工程c)において使用する生物学的スクリーニング方法の工程a)における候補作動薬または拮抗薬化合物として使用する。
上記スクリーニング方法の第１の局面によれば、上記候補リガンド化合物、とりわけ候補作動薬または拮抗薬化合物は、以前に合成された化合物のライブラリーから選択する。
上記スクリーニング方法の第２の局面によれば、候補リガンド化合物、とりわけ候補作動薬または拮抗薬化合物は、データベース、例えば、電子データベース中に定義されている化合物類、化学構造体から選択する。
上記スクリーニング方法の第３の実施態様によれば、候補リガンド化合物、とりわけ候補作動薬または拮抗薬化合物は、上記化合物の化学基(1個以上)が、ERR3レセプターのLBP内でドッキングさせたときに引起し得る空間的立体配座の安定化をあるいは対照的に空間的立体配座の変化を考慮して、新たに構想する。事実、その新たな構想後、肯定的に選択した場合、上記候補リガンド化合物、とりわけ上記候補作動薬または上記拮抗薬化合物は、実際に化学合成し得る。上記スクリーニング方法の第４の実施態様によれば、上記候補リガンド化合物、とりわけ上記候補拮抗薬化合物は、エストラジオール(E2)、ジエチルスチベストロール(DES)および4-ヒドロキシタモキシフェン(4-OHT)からなる群から選択する。
【００４４】
本発明のもう１つの目的は、SEQ ID No1のエストロゲン関連レセプター3 (ERR3)の転写活性化活性に対する拮抗薬化合物の選択方法からなり、この方法は、下記の各工程を含む：
a) ERR3 LBPダイマーの三次元モデルを、表１に従うアミノ酸残基LEU268、ALA272、GLU275、LEU309、ILE310、ARG316、VAL313、LEU345、HIS434、PHE435、LEU454およびPHE450の相対的構造配位を使用して、これらアミノ酸の主鎖原子から1.5Åよりも大きくない鎖A±2乗平均平方根偏差において構築する工程；
b) 各々の候補化合物において、工程a)で構築した三次元モデルによる上記候補拮抗薬化合物のコンピュータ適合性分析を実施する工程；および、
c) 拮抗薬化合物として、エストロゲン関連レセプター3 (ERR3)リガンド結合性ポケット(LBP)のPHE435またはLEU345アミノ酸残基による立体制約を誘発する化学構造を有する各候補化合物を選択する工程。
即ち、さらなる実施態様においては、上記スクリーニング方法は、下記の各工程をさらに含む：
c) 工程b)において選択または設計した化合物を得る工程；および、
d) 工程c)で得られた化合物を請求項１記載のペプチドフラグメントを含有するたんぱく質と接触させて、該化合物がSEQ ID No1のエストロゲン関連レセプター3
(ERR3)の転写活性化活性に対して有する作用を確認する工程。
上記スクリーニング方法の好ましい実施態様においては、工程d)においては、工程b)で選択した化合物を、工程d)において使用する生物学的スクリーニング方法の工程a)における候補作動薬または拮抗薬化合物として使用する。
【００４５】
上記スクリーニング方法の第１の局面によれば、上記候補リガンド化合物、とりわけ候補作動薬または拮抗薬化合物は、以前に合成された化合物のライブラリーから選択する。
上記スクリーニング方法の第２の局面によれば、候補リガンド化合物、とりわけ候補作動薬または拮抗薬化合物は、データベース、例えば、電子データベース中に定義されている化合物類、化学構造体から選択する。
上記スクリーニング方法の第３の実施態様によれば、候補リガンド化合物、とりわけ候補作動薬または拮抗薬化合物は、上記化合物の化学基(1個以上)が、ERR3レセプターのLBP内でドッキングさせたときに引起し得る空間的立体配座の安定化をあるいは対照的に空間的立体配座の変化を考慮して、新たに構想する。事実、その新たな構想後、肯定的に選択した場合、上記候補リガンド化合物、とりわけ上記候補作動薬または上記拮抗薬化合物は、実際に化学合成し得る。上記スクリーニング方法の第４の実施態様によれば、上記候補リガンド化合物、とりわけ上記候補拮抗薬化合物は、エストラジオール(E2)、ジエチルスチベストロール(DES)および4-ヒドロキシタモキシフェン(4-OHT)からなる群から選択する。
【００４６】
さらに、本発明は、下記間の結晶化複合体にも関する：
(i) (i1)本明細書において説明するERR3レセプターのペプチドフラグメントおよび(i2)レセプター相互作用ドメイン(RID)を含むSEQ
ID No2のSRC-1コアクチベーターペプチドのペプチドフラグメントを含む複合体；および、
(ii) エストロゲン関連レセプター3 (ERR3)リガンド結合性ポケット(LBP)のリガンド。
好ましくは、上記結晶化複合体中において、上記リガンドは、SEQ ID No1のエストロゲン関連レセプター3 (ERR3)の拮抗薬化合物からなる。
好ましくは、上記結晶化複合体中において、上記リガンドは、エストラジオール(E2)、ジエチルスチベストロール(DES)および4-ヒドロキシタモキシフェン(4-OHT)からなる群から選択する。
また、本発明は、下記を含む分子複合体モデルにも関する：
(i)
表１に従うアミノ酸残基LEU268、ALA272、GLU275、LEU309、ILE310、ARG316、VAL313、LEU345、HIS434、PHE435、LEU454およびPHE450の構造配位によりこれらアミノ酸の主鎖原子から1.5Åよりも大きくない鎖A±2乗平均平方根偏差において形成されたエストロゲン関連レセプター3
(ERR3)リガンド結合性ポケット(LBP)；および、  (ii) 上記エストロゲン関連レセプター3 (ERR3)リガンド結合性ポケット(LBP)に対するリガンド。
第１の好ましい実施態様によれば、上記リガンドは、SEQ ID No1のエストロゲン関連レセプター3 (ERR3)に対する拮抗薬化合物からなる。
第２の好ましい実施態様によれば、上記リガンドは、エストラジオール(E2)、ジエチルスチベストロール(DES)および4-ヒドロキシタモキシフェン(4-OHT)からなる群から選択する。
上記リガンドがジエチルスチベストロール(DES)からなる最も好ましい実施態様においては、上記結晶化複合体は、表２に示す構造配位によって形成され、この結晶化複合体も本発明の１部を構成する。
【００４７】
本発明のたんぱく質複合体とリガンド化合物、とりわけエストラジオール(E2)、ジエチルスチベストロール(DES)および4-ヒドロキシタモキシフェン(4-OHT)との間の相互作用のより深い分析においては、ERR3レセプターのLBDのたんぱく質変異体が調製されており、これらを本発明において使用してERR3レセプターの野生タイプLBPによって得られたリガンド相互作用を最終的に確認している。
これらのたんぱく質変異体も、本発明の１部を構成する。
即ち、本発明のもう１つの目的は、請求項１記載のペプチドフラグメントの変異体からなり、SEQ ID No1アミノ酸残基番号付けに基づき、この変異体は、下記からなる変異体群から選ばれる：
1) 変異体“PHE435LEU”；
2) 変異体“ALA272PHE”；
3) 変異体“ALA272LEU”；および、
4) 変異体“LEU345ILE；PHE435LEU；PHE450LEU”。
また、本発明は、上記のような変異体をコード化する核酸にも関する。
上記核酸の好ましい実施態様によれば、上記変異体をコード化する開放読み枠を調節ポリヌクレオチドに操作的に結合させる。
さらに、本発明は、挿入された上述の核酸を含む組換えベクターにも関する。
本発明のもう１つの目的は、上述の核酸または組換えベクターによって形質転換させた細胞宿主からなる。
【００４８】
また、本発明は、機械読取り可能なデータによりコード化されたデータ保存材料を含む機械読取可能なデータ保存媒体にも関し、上記機械読取り可能なデータは、表１に従うエストロゲン関連レセプター3 (ERR3)のリガンド結合性ポケット(LBP)のX線構造配位データからなる。
また、本発明は、機械読取可能なデータによりコード化されたデータ保存材料を含む機械読取可能なデータ保存媒体であって、プログラミングされた機械を上記データの使用命令により使用するときに、エストロゲン関連レセプター3 (ERR3)のリガンド結合性ポケット(LBP)の結晶の図式的三次元表示をディスプレーすることを特徴とする上記媒体にも関する。
また、本発明は、機械読取り可能なデータによりコード化されたデータ保存材料を含む機械読取可能なデータ保存媒体にも関し、上記機械読取り可能なデータは、表２に従うジエチルスチベストロール(DES) 1分子を含有するエストロゲン関連レセプター3 (ERR3)のリガンド結合性ポケット(LBP)のX線構造配位データからなる。
また、本発明は、機械読取可能なデータによりコード化されたデータ保存材料を含む機械読取可能なデータ保存媒体であって、プログラミングされた機械を上記データの使用命令により使用するときに、表２に従うジエチルスチベストロール(DES) 1分子を含有するエストロゲン関連レセプター3 (ERR3)のリガンド結合性ポケット(LBP)の結晶の図式的三次元表示をディスプレーすることを特徴とする上記媒体にも関する。
また、本発明は、機械読取り可能なデータによりコード化されたデータ保存材料を含む機械読取可能なデータ保存媒体にも関し、上記機械読取り可能なデータは、表２に従うジエチルスチベストロール(DES) 1分子と複合体化されているエストロゲン関連レセプター3 (ERR3)のリガンド結合性ポケット(LBP)のX線構造配位データからなる。
また、本発明は、機械読取可能なデータによりコード化されたデータ保存材料を含む機械読取可能なデータ保存媒体であって、プログラミングされた機械を上記データの使用命令により使用するときに、ジエチルスチベストロール(DES) 1分子と複合体化されているエストロゲン関連レセプター3 (ERR3)のリガンド結合性ポケット(LBP)の結晶の図式的三次元表示をディスプレーすることを特徴とする上記媒体にも関する。
【発明を実施するための最良の形態】
【００４９】
本発明を、以下の実施例によりさらに具体的に説明する。
【実施例】
【００５０】
A. 材料および方法
A.1. 組換えプラスミドの構築
wtまたは変異体ERR3 LBD類(残基229〜458、ヒトおよびマウスレセプターは同一である)をコード化するcDNAフラグメントは、PCRによって生成させ、ベクターpET-15b
(Novagen社)とpCMX-Gal4中にクローニングした。全長ERR3 cDNAをベクターpCMX中にクローニングした。hSRC-1のRID (アミノ酸614〜764)は、PCRによりベクターpGEX-4T1
(Pharmacia社)中にクローニングした。
A.2. たんぱく質精製、結晶化、データ収集および加工
His標識化ERR3 LBDをE. coli BL21(DE3)中で発現させ、コバルトアフィニティークロマトグラフィー(TALON、Clontech社)およびゲル濾過
(HiLoad 16/60 Superdex 200 カラム、Pharmacia社)により95％よりも高い純度および均質度まで精製し、10mg/mlに濃縮した。3モル過剰のhSRC-1ペプチド(686-RHKILHRLLQEGSPS-700)との共結晶化を、吊下げ滴下蒸気拡散法により実施した(500mlのリザーバ溶液に対し2mlのLBD/ペプチド溶液
+ 2mlのリザーバ溶液)。Hampton Research Crystal Screen 2により、予備結晶化条件を見出し得た。この純化条件において、結晶は、100mM
Tris.HCl pH 8.0、1.5 M硫酸アンモニウムおよび15％グリセリンのリザーバにより、4℃で数日以内で約400×200×200mmのサイズに成長する。結晶は、不斉単位当り1個のホモダイマーおよび60％の溶媒含有量を有するスペース群P43212
(a=b=83.317&Aring;およびc=240.610&Aring;)に属する。結晶を、100mM Tris.HCl pH 8.0、1.5 M硫酸アンモニウム、15％グリセリンおよび10％エチレングリコール中で凍結防止し、液体窒素温度の液体エタン中で瞬間冷凍した。2.7Å解像力に対するX線回折データを、フランスGrenoble社のESRFでのID14-1ビーム線で収集した。333,079の反射数を15〜2.7Å解像力範囲において測定し、23306の個々の反射数(96.7%完成度)、Rsym=4.9%
[最後のシェル(2.81〜2.70&Aring;)においては14.8％]の最終群を得た。データを、HKLパッケージ(Otwinoski等、1997年)を使用して積算し、尺度化した。ウィルソンプロットからの推定全体B計数は71Å2である。
【００５１】
ERR3-LBD/DES複合体
‐結晶化条件
100 mM
Tris/HCl (pH 8.0)
100 mM NaAc
18 % PEG 3350
‐ESRF ID14-1でのデータ収集(1データ群)
解像力          25.0〜2.25
(2.33〜2.25)
総反射数          299040
特異的反射数    49240
多重度          6.1
Rsym            3.9%
(10.3 %)
完全度          99.2 (100 %)
I/σ            14.9
(4.3)
‐スペース群P21 (2ホモダイマー/不斉単位)
a
= 71.999/b = 77.457/c = 95.770/β = 97.549 °
【００５２】
A.3.
構造特性決定および純化
ERR3
LBDの構造を、AmoRe (Navaza等、1994年)および研究モデルとしてのhERa LBD/GRIP1 NRボックス複合体のホモダイマー (Shiau等、1998年)を使用し、分子置換により解明した。構造を、CNS
(Brunger等、1998年)を使用し、21641の有意な特異的反射数(901％完全度)により2.7Å解像力で純化した。モデルの手作業調製および再構築をプログラムO
(Jones等、1991年)を使用して実施した。付加水31分子を含有する最終モデル(Rcryst=23.3%、Rfree=26.7%
(試験群：5%の反射数) Protein Data Bank コード1KV6)を、PROCHECK (Laskowski等、1993年)を使用して検証した。最終モデルは、ラマチャンドラン分離層(Ramachandran
outliers)の無い良好な形状を示している。高平均B値は、とりわけBサブユニットにおける少なくとも結晶接触によって説明し得る。従って、結合ループ内の少数の側鎖は目視し得ない。上記推定リガンド結合性ポケットのプローブ占有容量は、VOIDOO
(Kleywegt et al., 1994)により算出した。
A.4. 相同性モデリングおよびリガンドドッキング試験
ヒトERR1およびERR2のLBDの相同性モデルは、上記ERR3結晶構造体をテンプレートとして使用し標準の手順を追試して、Modeller
(Sali等、1993年)により構築した。各リガンドは、上記ポケット内に手作業で位置させた。
【００５３】
A.5. 生体外たんぱく質-たんぱく質相互作用アッセイ
His標識wtまたは変異体ERR3
LBD、GST標識SRC-1 RIDおよびGSTを、E. coli BL21(DE3)中で発現させ、それぞれ、TALON (Clontech社)またはグルタチオン
セファロース4B (Pharmacia社)を使用するアフィニティークロマトグラフィーにより部分精製した。全てのたんぱく質の純度をSDS-PAGEによりチェックし、約90％であるとみなした。精製後、各たんぱく質をアッセイバッファー(20mM
Tris.HCl pH 8.0, 200mM NaCl)中で透析し、濃縮させた。たんぱく質-たんぱく質相互作用アッセイにおいては、2mg (約70ピコモル)のHis標識wtまたは変異体ERR3
LBDを4mg (約100ピコモル)のGST標識SRC-1 RIDまたは4mgのGSTと混合し、氷上で10分間インキュベートした。各アッセイは、20mM Tris.HCl
pH 8.0、200mM NaClを含有するバッファー中でリガンド[10-4M DES、10-4M 4-OHT、または10&#8209;4M
E2 (Sigma社)]の不存在または存在下に実施した。各たんぱく質複合体を、天然のポリアクリルアミド勾配ゲル(8％〜25％)上に、Phast System
(Pharmacia社)を使用して分解させた。
A.6. ESI-MS分析
wtまたは変異体ERR3 LBDのサンプル(約3.7ナノモル)を100mM酢酸アンモニウムバッファー(pH
6.5)に対して透析し、氷上で1.7モル過剰のE2と一緒に15分間インキュベートした。ESI-MS分析の前に、各サンプルを酢酸アンモニウムバッファー(50mM、pH
6.5)により2倍希釈して約50mMの最終濃度とし、Q-TOF2質量分析計(Micromass社、英国マンチェスター)の電気スプレー(ESI)イオン源中に6μl/分の流量で連続注入した。イオン化/脱着過程中のガス相でのリガンドの解離を防止するために、円錐体電圧を20Vに最適化させた。質量データは、1000〜5000m/zの質量範囲で陽イオンモードで得た。計器は、1％ギ酸で酸性化させた1：1水-アセトニトリル混合物(容量/容量)中に2ピコモル/μlに希釈したウマ心臓ミオグロビンによって産生させた多重荷電イオンによって較正した。
【００５４】
A.7. 細胞培養および過度的移入試験
COS-1およびBHK細胞を、5％
FCS、ペニシリン、ストレプトマイシンおよびグルタミンを加えたDMEM中で培養した。Neuro2A細胞を、10％ FCS、ペニシリン、ストレプトマイシン、グルタミンおよび非不可欠アミノ酸を加えたEMEM中で培養した。過度的移入アッセイは、24ウェルプレート中で(COS-1およびNeuro2A細胞においてはウェル当り0.5×105細胞、BHK細胞においてはウェル当り0.25×105細胞)、Greiner等
(Greiner等、1996年)に開示された標準のリン酸カルシウム共沈法を使用して実施した。各細胞は、250ngの Gal4(5x)-TATA-LUC、Gal4(3x)-TK-LUCまたはERE(2x)-TK-LUCレポータープラスミドおよびウェル当り50ngのpCMX-Gal4-ERR3またはpCMX-ERR3発現プラスミドによって移入した。空のプラスミドpCMX-Gal4およびpCMXは、対照として機能した。各試験は、10-5M
DES、10-6M 4-OHT、または10&#8209;5M E2 (Sigma社)の不存在または存在下に実施した。ルシフェラーゼ活性は、Greiner等(1996年)に記載さているようにしてアッセイした。試験は、全て少なくとも3回繰返した。
【００５５】
B. 結果
B.1. ERR3 LBDの結晶構造は、リガンドの不存在下での転写活性立体配座を明らかにしている
上記構造を、研究モデルとしてのhERa LBD/GRIP1 NRボックス複合体のホモダイマー (Shiau等、1998年)を使用する分子置換により解明した。不斉単位は1個のERR3
LBDホモダイマーを含有し、各サブユニットは、SRC-1のRIDの第２のLXXLLモチーフを含有するペプチド(SRC-1 NRボックス2、アミノ酸686〜700)に複合体化していた(図１A)。
図１Aにおいては、ERR3 LBDは、ERαの界面と同様なダイマー界面を有するホモダイマーを形成している。ERR3 LBDは、α螺旋立体配座において結合したSRC-1
NRボックス2ペプチドによる転写活性立体配座を取込んでいる。このペプチドは、他のLBD-コアクチベーターペプチド複合体において以前に観察されたように、ERR3
LBDと相互作用する。
ERR3 LBDは、標準的な3層型“α螺旋サンドイッチ”構造を取り(Wurtz等、1996年)、2.5Åカットオフを使用して、197Cα原子上の1.05Åの2乗平均平方根偏差を有するE2-結合hERαLBD
(Brzozowski等、1997年)と良好に重なり合う。α螺旋の長さの主要な差異は、hERαがERR3に対して挿入を示す領域、例えば、H9とH10のN-末端に限られる(図１B)。
【００５６】
図１Bは、人ERR1、2および3、並びにヒトERαのLBD配列の並びを示す。４つのレセプター全ての間で保存されているアミノ酸残基は閉じたボックス内に明灰色でマークしており、ERR群メンバー全てにおいてのみ保存されている残基は暗灰色でマークしている。hERR3およびhERαのLBDの二次構造因子は、それぞれ、アミノ酸配列並びの上下に示している。アミノ酸番号付けは、hERR3およびhERαにおいては示している。hERR1およびhERR2の残基番号付けを得るためには、hERR3残基番号付けの次の補正をそれぞれ加えなければならない：+56および−25。(H9とH10の間のERR1中の挿入物に留意されたい)。配列の上下のドットは、それぞれ、hERR3およびhERαリガンド結合性空洞を覆う残基をマークしている。SwissProt受託番号は、次のとおりである：O75454
(hERR3)、P11474 (hERR1)、O95718 (hERR2)、およびP03372 (hERa)。
ERR3 LBDの二量体化形態は、分子当り1245Å3の接触領域を有するhERα LBDの二量体化形態と同様である。ERR3中でダイマー界面を形成する残基はERR1およびERR2中に大部分保存されているので、これらレセプターのLBDは、同様な形でホモダイマー化する。ERR3およびERR1の精製LBDのホモダイマー形成は、ゲル濾過中および質量分析(図５)によっても観察されており、ERR類のDNAへの報告されたホモダイマー結合性(Petersson等、1996年；Vanacker等、1999年b)と一致している。
結晶においては、ERR3 LBDは、作動薬結合NR類の典型的な転写活性立体配座を取込んでいる。SRC-1コアクチベーターペプチドは、例えば、hPPARγおよびhERαのLBD類において以前に観察された位置において結合している(Nolte等、1998年；Shiau等、1998年)。しかしながら、本発明の構造体においては、推定ERR3リガンド結合性ポケットは、何ら有意の電子密度の無いことによって明らかなように、リガンドを含有していない(図２A)。
【００５７】
図２Aは、ERR3 LBDのリガンド結合性ポケットの図式的表示である。各残基は、1文字コードに従って示している。結晶構造において、リガンド結合性ポケットを覆う全ての側鎖の位置は、高温因子を示すE275の側鎖を除いて良好に形成されている。図２Bは、ERR３の空のリガンド結合性空洞中にドッキングさせたE2を有する、図２Aにおけるのと同じ図である。E2の位置は、ERR3
LBDとERα LBD/E2複合体の重なり合いから生ずる。E2のD環による立体干渉は、主として、ERR3中のF435 (hERα中のL525)とL345
(hERα中のI424)の存在に基づく。現実の知識に対して、これは、結合コアクチベーターペプチドを含む作動薬LBD立体配座が何らリガンドが存在しないで取込まれている最初の結晶構造体である。にもかかわらず、上記LBDは、22個のアミノ酸によって境界決定された推定リガンド結合性ポケットを示している(図１Bおよび2)。E275側鎖を除いて、電子密度は、リガンド結合性ポケットを覆う全ての残基において良好に形成されている。空洞容量(220Å3)はこれまで観察された最小であり、次の最小ポケットはラットアンドロゲンレセプター(約340Å3)およびhERα(約400Å3)
(PBD ID類：それぞれ、1I37および１ERE)のポケットである。
空のERR3リガンド結合性ポケットは、疎水性および数個の極性(Y326、N346、H434)または荷電(E275、R316)残基によって形成される。2個の荷電残基とヒスチジンは、全てのERRおよびER群メンバーの中で良好に保存されている(図１B)。hERα/E2複合体においては、相応するE353とR394は、E2のA環の3-OH基をアンカーする水素結合ネットワークを形成しているのに対し、相応するH524は、D環の17β-OH基と水素結合を形成している。従って、ERR3中のE275側鎖のゆるく限定された位置は、リガンドが結合されていないというさらなる証拠を追加している。
【００５８】
B.2. ERR類のリガンド結合性ポケット中へのリガンド類のドッキング
ERR3とERα LBD類の重ね合せ後の空のERR3リガンド結合性ポケット中へのE2のモデリングは、取巻き残基の高保存性故に、3-OH官能基を含むA環がERR3ポケットに適合することを示している(図２B)。しかしながら、E2のD環とL345(H7中)またはF435(H11中)間の立体衝突は、活性立体配座中のE2のERR3
LBDへの結合性を排除するであろう。これらの残基により課せられた制約のため、活性ERR3 LBD立体配座をさらに安定化し得るであろう推定作動薬は、E2分子(A環およびB環のみ)の半分未満の大きさしか有しないであろう。
E2に関しては、H11中のF435との立体衝突も、活性立体配座中のERR3 LBDへの以前に報告されたERR拮抗薬DESおよび4-OHTの結合性を排除するであろう。しかしながら、F435の側鎖における異なる回転異性体およびF435との立体接触を回避するH12の拮抗薬位置を前提とすれば、DESおよび4-OHTは、これらそれぞれのhERα
LBDとの複合体の結晶構造(Shiau等、1998年)において観察された立体配座を有するERR3空洞(図3B〜C)中に適合させ得るであろう。
さらに詳細には、図３は、E2、DESおよび4-OHTのERR3およびERR1のリガンド結合性ポケット中へのドッキングである。重要な残基は、1文字コードに従って示している。
【００５９】
図３Aにおいては、E2は、H11中のF435の側鎖を結晶構造中で観察されるその位置(灰色でマーク)から拮抗薬LBD立体配座を誘発させる位置(黒色でマーク)まで移動させるときに得られる拡大したERR3リガンド結合性ポケット内に位置させている。“活性化螺旋”(H12)は、まだ、結晶構造中の観察される作動薬位置で描かれているが、F435の新たな回転異性体との立体衝突を避けるためには拮抗薬位置に移動させねばならないであろう。F435の立体配座変化にもかかわらず、E2は、H7中のL345による立体干渉故に依然としてERR3に有意には結合しないであろう。
図３Bおよび３Cは、DESおよび4-OHTそれぞれのERR3の拡大リガンド結合性ポケットへのドッキングである。DESの拮抗薬作用は、主として、リガンド結合性に対して誘発されたF435およびその後のH12の立体配座変化に由来する。比較において、4-OHTのC環を含有する側鎖も、H12による立体干渉によって、このリガンドの拮抗薬作用に寄与する。
図３Dは、ERR3とERR1のリガンド結合性空洞の比較である。H11()中のF435は、ERR1とERR3の間に保存され、DESの位置付け(マークした芳香環A’)を干渉する。リガンド結合性ポケット中のイソタイプ特異性の差異の起因となるERR1の残基は、残基名中のスラッシュ(/)の後に示している。最も重要なことは、A272を、与えられた立体配座において空洞を満たすフェニルアラニンで置換することである。従って、多重の立体配座変化をERR1におけるDESのようなリガンドを調節するのに必要とする。
【００６０】
F435の誘発された立体配座変化は、ER作動薬でありながらERR3に対する拮抗薬として作用するDESにとって決定的であるようである。比較において、F435の反転とERR3リガンド結合性ポケットからのC環を含有する4-OHTの側鎖の突出は、一緒になって、4-OHTの拮抗薬作用を構成する。対照的に、F435とH12の立体配座変化は、H7中のL345による立体干渉故に、E2の適切な結合性にとって十分ではない。L345(これは、ERにおけるイソロイシン残基である)におけるより好ましい側鎖立体配座を見出す試みは、E2のD環に対して約2.3Åの最高距離を生じたのみであった。このロイシン残基は３つのイソタイプすべて中に保存されているので、本発明者等の説明は、ERR類すべてについて有効である。
ERR2およびERR3の各リガンド結合性空洞間の僅か２つの変化(V313のイソロイシンおよびN346のチロシンへの)のみによる高保存性は、両レセプターにより極めて同様なリガンド類を結合し得ることを示唆している。ERR3中のV313を置換えるERR2中のイソロイシン残基はリガンド結合性を有意に変化させるべきでないが、N346のチロシンへの交換は、より有意なようである。ERR3においては、N346は、ERR2においては最も破壊され易いようであるY326との水素結合を形成する。ERR2においては、2個のチロシン残基が相応する位置に見出され、その状態は、2個のフェニルアラニンが疎水性相互作用に関与するERαと同様であり得る。
【００６１】
より低いレベルの保存性は、ERR1とERR3(7個のアミノ酸の相違)またはERR1とERR2(8個のアミノ酸の相違)の各空洞において観察される(図１B)。興味あることに、ERR1においては、グリシンとフェニルアラニンが、それぞれ、ERR3のN346とY326を置換えている。グリシンの存在は、ERR1空洞を1端で開放し、恐らくは、この領域でのリガンド類の結合性へのより柔軟な適応を可能にする。しかしながら、大きな違いは、ERR3中のA272(ERR2中のA247およびERα中のA350)を置換えるERR1中のフェニルアラニンである。このフェニルアラニンは、ERR1の構成的活性にとって決定的であることが判明している(Chen
S.等、2001年)。ERR3結晶構造に基づくERR1 LBDのモデリングは、このフェニルアラニンの存在がポケットの大きさと形状を強力に改変することを示している(図３D)。回転異性体データベース(Dunbrack等、1997年)において見出される収録フェニルアラニンの大部分(収録の53％)
(Dunbrack等、1997年)は、作動薬LBD立体配座を干渉することなくERRポケットに適合する。しかしながら、このフェニルアラニン立体配座は、DESのERR1への結合を可能としない。登録フェニルアラニン回転異性体の2番目の大部分(收録の33％)は、DESの結合を可能にするが、H12中のF450、H4中のW305およびH5中のL309(ERR3番号付け)と衝突するであろう。従って、ERR1へのDES結合は、拮抗薬LBD立体配座に導く構造的適応性を必要とする。対照的に、フェニルアラニン立体配座は4-OHTのC環を含有する側鎖との立体衝突を回避できず、何故4-OHTがERR1を結合しないかを説明していた(Coward等、2001年)。
【００６２】
B.3. 転写活性ERR3 LBD立体配座は生体外でリガンド非依存性である
ERR3 LBDの作動薬立体配座が生体外および生体内でリガンド非依存性であることを確認するために、リガンド結合性ポケットが満たされているかまたは十分に拡大されているかのいずれの変異体ERR3
LBDを産生させ、wtおよび変異体レセプターを官能性アッセイにおいて試験した。コアクチベーターSRC-1のRID(アミノ酸617〜764)による生体外相互作用アッセイを先ず実施した。ヘキサヒスタジン(His)標識ERR、LBDおよびGST標識SRC-1
RIDをアフィニティークロマトグラフィーにより部分精製し、各たんぱく質を混合し、複合体形成を天然ポリアクリルアミドゲル上でモニターした。より詳細には、図４は、ERR3の野生タイプまたは変異体LBDとSRC-1のRID間の生体外相互作用を示しており、(A)は、2mg
(約70ピコモル)の部分精製His標識ERR3 LBDを4mg (約100ピコモル)のGST標識SRC-1 RIDまたはGSTと一緒に氷上で10分間10-4Mの4-OHTまたは10-4MのDESの不存在下に予備インキュベートしたものであり、(B)および(C)は、10-4Mの4-OHTまたは10-4MのDESの存在下に予備インキュベートしたものである。各複合体は、天然ポリアクリルアミド勾配ゲル上で分離した。
ERR3 LBDは、GST-SRC-1 RIDとの特異性複合体を形成したが、GSTとは形成してなく(図４A、レーン1〜５)、活性LBD立体配座を溶液中にも取込み得るという着想を、他の群からの結果と一致して裏打ちしている
(Hong H等、1999年；Tremblay等 2001年；Coward等、2001年)。
ERR3のリガンド結合性空洞をブロックするために、LBD A272をフェニルアラニン(ERR1において見出されるような)またはロイシン(A272FおよびA272L変異体)に変異させた。さらに、ERR3のリガンド結合性ポケットをF435をロイシンに変異させるかまたは“ERα様”リガンド結合性ポケットを産生する３点変異(L345I-F435L-F450L)を導入するかのいずれかによって拡大した。ERR3リガンド結合性ポケットをERαのリガンド結合性ポケットに部分的に転換するには、変異体L345IおよびL345I-F435Lも含ませた。変異体すべてが、wtレセプターに匹敵し得るGST-SRC-1
RIDとの特異性複合体を形成しており(図４A、レーン6〜17；図４C、レーン7〜12)、SRC-1との相互作用がE. coliからの偶然発生リガンドの結合性から非依存性であることを示唆していた。
【００６３】
次に、4-OHTまたはDESがERR3/SRC-1複合体を破壊し得るかどうかを試験した。ERR3 LBDの天然ゲル上での移行は4-OHTとのインキュベーション時に遅延されており、有意の立体配座変化を示唆している(図４B、レーン1および2)。さらにまた、wt
LBDとGST-SRC-1 RID間の複合体も4-OHTにより特異的に破壊されているが(図４B、レーン3〜５)、一方、リガンド結合性空洞が満たされているGST-SRC-1
RIDと変異体A272FまたはA272L間の複合体においては、作用は観察されていない(図４B、レーン6；図４C、レーン2および4)。対照的に、ERR3(F435L)/GST-SRC-1
RID複合体は依然として4-OHTにより破壊されており、その変異はこのリガンドの拮抗薬作用に有意には影響しないことを示している(図４C、レーン6)。4-OHT同様に、DESは、ERR3のGST-SRC-1
RIDとの相互作用をブロックしている(図４B、レーン7〜11)。注目すべきことに、4-OHTにより誘発されたERR3 LBDの立体配座変化は、恐らくは4-OHTの長い側鎖の存在により、DESによって誘発された立体配座変化よりも劇的である。しかしながら、興味あることに、wt
ERR3として挙動する変異体L345Iを除いて、他の変異体ERR3/ GST-SRC-1 RID複合体のうち、DESによって破壊されるものはない(図４C,レーン1、3、5、9および11)。A272FおよびA272L変異体については、最も確かな説明は、DESの結合性が嵩だかの側鎖の導入によりさらに低下するということである。DESが、嵩だかのフェニルアラニン残基の存在にもかかわらず、10-4Mの濃度で十分な拮抗薬として作用するERR1
(Tremblay等、2001年)に関しては、この結果が、単一A272F変異体は“ERR1様”リガンド結合性ポケットを産生させるには十分出ないことを示唆している。F435L変異
(F435L、L345I-F435LおよびL345I-F435L-F450L)を含有する変異体に関しては、それらのモデリング試験は、H11中のF435の存在がDESのERR3に対する拮抗薬作用にとって決定的であることを示唆していた。事実、F435のロイシンによる置換は、生体外でのDESのERR3
LBDに対する拮抗薬作用を喪失させている。対照的に、4-OHTは、その長側鎖の存在のため、F435L、L345I-F435LおよびL345I-F435L-F450L変異体に対し依然として拮抗薬として作用している。
【００６４】
B.4. ERR3の上記活性は生体内でリガンド非依存性である
最後に、ERR3が推定内在性リガンドに依存することなく転写を活性化させ得たかどうかを求めた。wtおよび変異体ERR3の各LBDをGal4のDNA結合性ドメインに融合させ、Gal4-ERR3融合たんぱく質を、その転写を活性化させる潜在力について、真核細胞系中で合成レセプターを使用する過度的移入アッセイにおいて試験した。
Gal4-ERR3は、最小プロモーターの前の５つのGal4結合部位およびルシフェラーゼ(LUC)レポーターを含有するGal4(5x)-TATA-LUCレポータープラスミド由来のCOS-1細胞中で転写を確実に活性化させている(図５A)。
さらに詳細には、図５は、野生タイプおよび変異体ERR3融合たんぱく質の過度的移入アッセイにおける転写活性を示している。(A) COS-1細胞を、ウェル当り250ngのGal4(5x)-TATA-LUCレポーターおよび50ngのwtまたは変異体pCMX-Gal4-ERR3発現プラスミドを含む24ウェルプレートに移入した。空のプラスミドpCMX-Gal4は、対照として機能する。各試験は、10-6Mの4-OHTまたは10-5MのDESの不存在または存在下に実施した。(B)
各試験は、250ngのGal4(3x)-TK-LUCレポータープラスミドおよび50ngの野外タイプまたは変異体Gal4-ERR3発現プラスミドを使用して、(A)に記載したようにして実施した。図５Aおよび５Bは、3回の個々の試験の平均を示す。
【００６５】
予測されたように、Gal4-ERR3の活性は、10-6Mの4-OHTによって有効に、また、10-5MのDESによって部分的にブロックし得る。4-OHTに比較してのDESの低い拮抗薬活性は、その観察されたERR類への結合性の低下によって１部は説明し得る(Coward等、2001年)。さらに、DESは、報告した生体外試験においては4-OHTよりもERR3
LBDの低い劇的な立体配座変化しか誘発しないことから(図４B)、コアクチベーター複合体の置換においても有効性は低くあり得る。重要なことは、リガンド結合性ポケットが満たされているGal4-ERR3(A272F)およびGal4-ERR3(A272L)変異体がwtレセプターと同じ活性を示すことである(図５A)。拡大したリガンド結合性空洞を含有するGal4-ERR3(F345L)およびGal4-ERR3(L345I-F435L-F450L)もwtレセプター同様に転写を構成的活性化させるという観察は、あまり期待されない。３点変異L345I-F435L-F450Lは、ERαのリガンド結合性空洞と大きさおよび形状において推定上同様であるリガンド結合性空洞を産生している。従って、偶然発生のリガンドが変異体たんぱく質に結合し安定化させることはないことを前提とすれば、リガンド結合性ポケットの大きさは、明らかに、ERR3の構成的活性における主要決定因子ではない。重要なことは、今報告した生体外試験によって示唆されているように、変異体のうちでDESによって有効に不活化されるものは無く、一方、4-OHTは、Gal4-ERR3(F435L)およびGal4-ERR3(L345I-F435L-F450L)の転写活性に拮抗作用するが、Gal4-ERR3(A272F)またはGal4-ERR3(A272L)の転写活性には拮抗作用しない。
【００６６】
また、匹敵し得る結果は、Gal4(3x)-TK-LUCレポータープラスミドを使用し、3つのGal4結合部位をチミジンキナーゼ(TK)プロモーターの前方で置換されているときのCOS-1細胞においても得られた(図５B)。Gal4-ERR3およびGal4-ERR3変異体の活性も、共にレポータープラスミドを使用したNeuro2A細胞中およびGal4(5x)-TATA-LUCレポーターを使用したBHK細胞中においてもリガンド非依存性であることが分ったが、活性化の全体的レベルは、この細胞系においては低かった。興味あることに、4-OHTもDESも、TKプロモーターの基本量以下ではGal4-ERR3の構成的活性を抑制していなかった(図５B)。同様に、4-OHTの存在下では、全長ERR3は、ERE(2x)-TK-LUCレポータープラスミドで試験したとき、TKプロモーターの転写を活発には抑制していない。これらの結果は、ERR3が4-OHTに結合したときコレプレッサーを活発には補強しないことを示唆している。この観察は、4-OHTの存在下にコレプレッサーを補強することが報告されているERαにおける知見と対照的である(Klinge等、2000年)。ERαの場合は、そのNTDが4-OHT依存性コレプレッサー補強に関与しているようである。ERR類およびER類のN-末端は保存されていないので、コレプレッサーを補強する潜在力は、両下位群の明確な特徴であり得る。
【００６７】
B.%. 希少核レセプターの構成的活性
CAR類、ROR類およびERR類のような数種の希少レセプター類は、細胞系転写アッセイにおいて構成的活性化活性を有することが報告されている(Giguere等、1994年；Choi等、1997年；Hong
H等、1999年；Xie等、1999年；Chen S等、2001年)。にもかかわらず、今日まで、この明白な構成的活性が内在性リガンドの結合性に由来するのかあるいは固有(リガンド非依存性)の特性を示すのかどうかという疑問は、説得力のある対処はなされていない。CAR類およびERR類においては、E.
coli発現レセプターLBDのp160コアクチベーターとの生体外相互作用がそのリガンド非依存性の十分な証拠とみなされていた(Forman等、1998年；Hong
H等、1999年；Xie等、1999年)。この見解は、最近、NR類が発現宿主に由来する脂肪酸またはリン脂質のような偶然発生リガンド類を結合し得るという知見に挑まれている(Billas等、2000年；Bourguet等、2000年；Stehlin等、2001年)。これらの偶然発生リガンド類は拮抗薬および作動薬LBD立体配座を安定化させ得るので、核レセプターのリガンド非依存性構成的活性についての説得力ある証拠が今日まで提示されていなかったことは明らかである。この着想は、転写活性LBD立体配座が偶然発生脂肪酸リガンドによって安定化されるRORβ
LBDの結晶構造によって例示され得る。リガンド結合性ポケットがブロックされているRORβ変異体は、真核細胞中の転写をもはや活性化せず、ROR類が構成的希少レセプターよりはむしろリガンド調節型であることを示唆している(Stehlin等、2001年)。部位特異性変異誘発もマウスCAR
(ｍCAR)のリガンド結合性空洞を改変するのに応用されている(Tzameli等、2000年)。興味あることに、H3中の残基の２点変異は、アンドロスタノールの拮抗薬作用および1,4-ビス[2-(3,5ジクロロピリジロキシ)]ベンゼン
(TCPOBOP)の作動薬作用を生体外および生体内の双方においてレセプターの明白な構成的活性に影響することなくブロックする。しかしながら、両変異は、mCARのリガンド結合性空洞を有効にブロックするよりはむしろ拡大させる。mCARを種々の作動薬により活性化させ得ることを考慮すれば、上記２点変異体明白な構成的活性が内在性リガンドの結合性に由来することは除外し得ない。最後に、ヒトおよびマウスCARとp160コアクチベーターとの相互作用において観察された相違が偶然発生リガンドの結合性の結果であるかどうかを明確にすることは必要である。
【００６８】
本研究において提示した数系列の証拠は、ERR類が、ROR類と異なり(恐らくは、CAR類とも異なり)、リガンド非依存性の転写アクチベーターであることを強力に示唆している。第１に、ERR3
LBDは、結晶において、何らリガンドが存在しない転写活性立体配座を取る。第２に、小ERR3リガンド結合性ポケットは、生体外転写活性立体配座または生体内Gal-ERR3融合たんぱく質の転写特性に影響を与えることなく、充填しあるいはERαポケットの大きさに有意に拡大し得る。ERR3において引出された結論は、それらリガンド結合性空洞の高度の保存性故に、ERR2においても恐らく妥当であるようである。違いは、ERR1において存在するようである：F328
(ERR3におけるA272に相当する)のアラニンへの変異は、もはや構成的には活性ではないが、トキサフェンによって活性化し得るレセプターを生ずることが報告されている(Chen
S等、2001年)。
【００６９】
B.6. ERR類は天然リガンドを有するのか？
ERR3作動薬においては明らかに求められてはいないものの、E2の約半分の大きさを有する分子は、活性立体配座中のLBDに潜在的に結合し得た。小サイズリガンド類(ベンゾエート誘導体)は、ベンゾエートXレセプター(BXR)に結合し活性化させることが報告されている(Blumberg等、1998年)。しかしながら、ERR3とは対照的に、SRC-1との生体外相互作用および生体内BXRの転写活性は、これらのリガンドの存在に明らかに依存している。小推定ERR作動薬はBXRに対するベンゾエートと同じ低親和性を有するレセプターに恐らく結合するであろうから、本発明者等は、現在のところ、天然作動薬がERRシグナル化において有意な役割を奏しないという発想を支持する。さらに、リガンド結合性空洞において観察された差異故に、推定ERR1作動薬は、ERR2/ERR3における作動薬と多分異なるであろう。対照的に、天然拮抗薬は、3つのERRすべてに恐らく結合し得るであろう；しかしながら、本発明者等は、そのような分子の構造を現在予測し得ていない。
３つのレセプターすべてにおけるイソタイプ特異性リガンド類の設計は、逆内分泌学方法によるERRターゲット遺伝子の同定を実質的に促進させるであろう。さらに詳細には、限定するものではないが、本発明の応用は、エストロゲン関連レセプター類におけるイソタイプ特異性モジュレーターの構造助長型設計用の手段、さらにまた、エストロゲン関連レセプター類へのコアクチベーターの結合を調節する化合物の同定方法である。4-OHTは、ERR2およびERR3には結合するがERR1には結合せずまたERR3の転写活性を選択的にブロックしているようであるので、選択性拮抗薬のプロトタイプをすでに代表している(Coward等、2001年)。ERR3結晶構造は、ERR3におけるN346のERR2におけるチロシンへの変化を、ERR2に対しては選択的にあるいはERR3に対してはより有効に作用する高親和性リガンド類を設計するのにさらに活用し得ることを示唆している。さらに、天然ERRが存在することを前提とすれば、変異体A272FおよびA272Lも、これらは“真”の構成的レセプターを代表し得るので、ERR3機能の説明に関与し得るであろう。
【００７０】
B.7. 結論
報告した結果は、ERR類がリガンドの不存在下で転写を活性化させ、代りに、内在性リガンドによって不活化され得ることを強力に示唆している。にもかかわらず、ERR類の活性化潜在力におけるイソタイプおよび細胞タイプ特異性差異が観察されており、ERR1の活性は未知の血清成分の存在に依存し得る。従って、ERR転写活性のさらなる調節メカニズムは、恐らく存在する。これらのメカニズムとしては、NTDの調節機能、レセプタードメインのリン酸化のような特異的な変性および/または下位群の生体内組織限定性コレギュレーター類があり得るであろう。
今日まで、ステロイドホルモン類の生理学的作用の大多数は、“古典的”ステロイドレセプターへの結合に起因している。ERR類およびER類間のクロストークは、例えば、ある種のプロモーター類の結合部位における拮抗に主として起因している(Vanacker等、1999年b)。しかしながら、内在性ステロイド類がERR類に対するリガンドを結果的に不活化するならば、これまで過小評価されてきた“古典的”ステロイドと“希少”レセプター間のもっと複雑な相互作用が存在し得る。ステロイドレセプター類とERR類のLBDの詳細な比較は、この問題をより詳細に追求することを可能にし、その点、イソタイプ特異性ERRリガンド類は、極めて強力な研究手段を構成し、終局的には、エストロゲン系治療のモジュレーターとして臨床において使用されるであろう。
【００７１】
本発明で提供するSRC-1ペプチドとの複合体における希少核レセプターERR3のリガンド結合性ドメイン(LBD)の結晶学的構造は、転写活性状態のリガンド結合性ポケット(LBP)の原子解像力での描写を与えた。別の場合は、上記情報は、それによって高親和性でイソタイプ特異性の作動薬の合理的な設計への道が開かれるので決定的である。しかしながら、本発明の場合、上記の構造は、活性な立体配座(コアクチベーター類を補強するのを可能にする)が、何らリガンドを存在させないで、ERR類が明らかに構成的に活性であること(ERR類が何らの添加リガンド無しで転写を活性化させること)を示す公表された報告と良好に一致して得られることを示唆していた。しかしながら、この構造は、活性状態のLBPに結合し、LBPをさらに安定化させ得る分子の設計において有用である。しかしながら、そのような推定作動薬の小サイズ(この立体配座でのLBPの小サイズに基づく)はそれら推定作動薬が極めて高い親和性を示すのを阻止しなければならない。
一方、ドッキング試験は、リガンド結合時のレセプター失活についてのメカニズムを示唆していた。また、本発明で提供するERR3 LBDと既知のERR拮抗薬であるジエチルスチルベストロール(DES)との複合体の構造も、本発明者らが提案するメカニズムを確認するのを可能にし、今や、高親和性でイソタイプ特異性の拮抗薬の設計のための実験的出発点を構成する。
事実、DESはすべてのERR類と結合するので、この分子は、他の２つも失活され、望ましくない副作用をもたらすであろうから、３つのイソタイプの１つに対する拮抗薬としては使用できない。理想的には、ERR3の実験構造並びにERR1およびERR2の相同性モデルに基づき、1つのイソタイプに特異的に結合する高親和性リガンド類を設計することを試みるべきである。そのようなリガンド類は、ERRイソタイプ特異性調節経路および関連病因を特性決定し、さらにER類とERR類間のクロストークを研究するための特異な手段を構成するであろう。例えば、DESはER作動薬であり、4-OHTはER拮抗薬であるが、両者はERR3を失活させる。このことは、これまでに説明されていない現象およびこれらの分子を治療に使用する時に生ずる望ましくない副作用を解明する助けとなり得るであろう。
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【００７８】
（表１）
表１
ERR3 LBD/SRC-1 NRボックス2ペプチド複合体 (PDBコード1KV6)の原子配位
備考：構造体は上記複合体のホモダイマーである
鎖A：ERR3 LBD 第１モノマー
鎖B：ERR3 LBD 第２モノマー
鎖C：SRC-1 NRボックス2ペプチド第１モノマー
鎖D：SRC-1 NRボックス2ペプチド第１モノマー
CRYSTl     83.317   83.317   240.610   90.00   90.00   90.00  P 43  21 
2    1
ORIGXl    1.000000    0.000000    0.000000       0.00000
ORIGX2    0.000000    1.000000    0.000000       0.00000
ORIGX3    0.000000    0.000000    1.000000       0.00000
スケールl  
0.012002   
0.000000    
0.000000       0.00000
スケール2  
0.000000   
0.012002    
0.000000      
0.00000
スケール3   0.000000    0.000000    0.004156       0.00000
ATOM   1  CB   ASN  A 
235    
15.312   18.748   7.244   1.00  59.07   A
ATOM   2  CG   ASN  A 
235     16.333   19.916   7.099   1.00  60.77   A
ATOM   3  OD1 
ASN  A  235     16.604   20.646   8.060   1.00  60.13   A
ATOM   4  ND2 
ASN  A  235     16.904   20,072   5.899   1.00  59.13   A
ATOM   5  C    ASN  A 
235    
16.405   18.041    9.410   1.00  57.22   A
ATOM   6  O    ASN  A 
235    
15.652   18.551   10.246   1.00  57.97   A
ATOM   7  N    ASN  A 
235    
14.848   16.481    8.138   1.00  56.76   A
ATOM   8  CA   ASN  A 
235    
15.874   .17.558   8.043   1.00  57.12   A
ATOM   9  N    LYS  A 
236    
17.714   17.883    9.632   1.00  56.49   A
ATOM  10 
CA   LYS  A 
236    
18.341   18.290   10.890   1.00  56.54   A
ATOM  11 
CB   LYS  A 
236    
19.854   18.129   10.821   1.00  57.66   A
ATOM  12 
CG   LYS  A 
236    
20.355.   16,773  11.176   1.00  62.16   A
ATOM  13 
CD   LYS  A 
236    
19.957   15.747   10.146   1.00  64.62   A
ATOM  14 
CE   LYS  A 
236    
20.740   14.448   10.371   1.00  66.56   A
ATOM  15 
NZ   LYS  A 
236    
22.192   14.577   10.016   1.00  66.44   A
ATOM  16 
C    LYS  A 
236    
18.042   19.689   11.425   1.00  55.98   A
ATOM  17 
O    LYS  A 
236    
17.692   19.818   12.598   1.00  56.14   A
ATOM  18 
N    ILE  A 
237    
18.208   20.728   10.608   1.00  53.79   A
ATOM  19 
CA   ILE  A 
237    
17.950   22.080   11.097   1.00  53.72   A
ATOM  20 
CB   ILE  A 
237    
18.200   23.197   10.019   1.00  55.34   A
ATOM  21 
CG2  ILE  A 
237    
18.107   24.587   10.673   1.00  53.62   A
ATOM  22 
CG1  ILE  A 
237    
19.532   22.981   9.286   1.00  54.65   A
ATOM  23 
CD1  ILE  A 
237    
20.730   23.206   10.064   1.00  54.08   A
ATOM  24 
C    ILE  A 
237    
16.485   22.208   11.523   1.00  52.35   A
ATOM  25 
O    ILE  A 
237    
16.184   22.698   12.606   1.00  52.94   A
ATOM  26 
N    VAL  A 
238    
15.576   21.777   10.676   1.00  50.53   A
ATOM  27 
CA   VAL  A 
238    
14.170   21.895   11.002   1.00  53.00   A
ATOM  28 
CB   VAL  A 
238    
13.306   21.412   9.816   1.00  51.84   A
ATOM  29 
CG1  VAL  A 
238    
11.826   21.503   10.162   1.00  51.85   A
ATOM  30 
CG2  VAL  A 
238     13.616   22.264   8.579   1.00  48.46   A
ATOM  31 
C    VAL  A 
238    
13.800   21.166   12.310   1.00  54.66   A
ATOM  32 
O    VAL  A 
238    
13.025   21.689   13.135   1.00  56.25   A 
ATOM  33 
N    SER  A 
239    
14.353   19.972   12.512   1.00  55.21   A
ATOM  34 
CA   SER  A 
239    
14.099   19.213   13.737   1.00  55.91   A
ATOM  35 
CB   SER  A 
239    
14.851   17.885   13.710   1.00  57.16   A
ATOM  36 
OG   SER  A 
239    
14.345   17.014   12.719   1.00  59.92   A
ATOM  37 
C    SER  A 
239    
14.604   20.007   14.940   1.00  55.90   A
ATOM  38 
O    SER  A 
239    
13.951   20.104   15.983   1.00  58.30   A
ATOM  39 
N    HIS  A 
240    
15.794   
20.568   14.781   1.00  55.71   A
ATOM  40 
CA   HIS  A 
240     16.422   21.344   15.824   1.00  53.89   A
ATOM  41 
CB   HIS  A 
240    
17.798   21.749   15.398   1.00  52.64   A
ATOM  42 
CG   HIS  A 
240    
18.575   22.382   16.490   1.00  52.76   A
ATOM  43 
CD2  HIS  A 
240    
19.088   23.625   16.614   1.00  52.33   A
ATOM  44 
NDI  HIS  A 
240    
18.884   21.715   17.654   1.00  54.18   A
ATOM  45 
CEI  HIS  A 
240    
19.552   22.528   18.456   1.00  54.93   A
ATOM  46 
NE2  HIS  A 
240    
19.690   23.693   17.848   1.00  54.64   A
ATOM  47 
C    HIS  A 
240     15.657   22.590   16.172   1.00  53.72   A
ATOM  48 
O    HIS  A 
240    
15.573   22.949   17.339   1.00  54.27   A
ATOM  49 
N    LEU  A 
241    
15.124   23.259   15.156   1.00  53.50   A
ATOM  50 
CA   LEU  A 
241    
14.362   24.484   15.377   1.00  54.72   A
ATOM  51 
CB   LEU  A 
241    
14.095   25.233   14.050   1.00  54.44   A
ATOM  52 
CG   LEU  A 
241    
15.273   25.741   13.197   1.00  55.27   A
ATOM     53  CD1 LEU A 241      14.754  26.441  11.939  1.00 52.00      A
ATOM     54  CD2 LEU A 241      16.128  26.690  14.038  1.00 55.29      A
ATOM     55  C   LEU A 241      13.041  24.115  16.052  1.00 55.36      A
ATOM     56  O   LEU A 241      12.469  24.911  16.818  1.00 54.24      A
ATOM     57  N   LEU A 242      12.569  22.903  15.765  1.00 55.02      A
ATOM     58  CA 
LEU A 242     
11.333  22.444  16.351  1.00 55.35      A
ATOM     59  CB 
LEU A 242     
10.875  21.171  15.664  1.00 54.51      A
ATOM     60  CG 
LEU A 242       9.982  21.387  14.440  1.00 54.68      A
ATOM     61  CD1 LEU A 242       9.646  20.061  13.858  1.00 52.51      A
ATOM     62  CD2 LEU A 242       8.706  22.139  14.820  1.00 52.83      A
ATOM     63  C   LEU A 242      11.523  22.228  17.849  1.00 56.92      A
ATOM     64  O   LEU A 242      10.640  22.521  18.650  1.00 59.47      A
ATOM     65  N   VAL A 243      12.678  21.736  18.252  1.00 56.84      A
ATOM     66  CA 
VAL A 243     
12.885  21.553  19.671  1.00 56.87      A
ATOM     67  CB 
VAL A 243     
14.031  20.608  19.949  1.00 55.71      A
ATOM     68  CG1 VAL A 243      14.382  20.648  21.407  1.00 52.76      A
ATOM     69  CG2 VAL A 243      13.651  19.231  19.530  1.00 52.66      A
ATOM     70  C   VAL A 243      13.187  22.882  20.336  1.00 58.37      A
ATOM     71  O   VAL A 243      12.733  23.147  21.437  1.00 60.44      A
ATOM     72  N   ALA A 244      13.980  23.714  19.683  1.00 60.03      A
ATOM     73  CA 
ALA A 244      14.320  25.021  20.238  1.00 60.41      A
ATOM     74  CB 
ALA A 244      15.333  25.718  19.315  1.00 60.55      A
ATOM
75  C   ALA A 244      13.083  25.925  20.450  1.00 61.17      A
ATOM     76  O   ALA A 244      13.170  26.951  21.124  1.00 59.86      A
ATOM     77  N   GLU A 245      11.945  25.542  19.878  1.00 62.24      A
ATOM     78  CA 
GLU A 245     
10.723  26.323  20.000  1.00 65.17      A
ATOM     79  CB 
GLU A 245       9.623  25.670  19.137  1.00 65.72      A
ATOM     80  CG 
GLU A 245       8.318  26.459  19.021  1.00 70.67      A
ATOM     81  CD 
GLU A 245       8.464  27.886  18.434  1.00 73.34      A
ATOM     82  OE1 GLU A 245       7.473  28.646  18.486  1.00 74.22      A
ATOM     83  OE2 GLU A 245       9.542  28.259  17.911  1.00 78.05      A
ATOM     84  C   GLU A 245      10.274  26.470  21.479  1.00 67.15      A
ATOM     85  O   GLU A 245       9.831  25.498  22.113  1.00 68.35      A
ATOM     86  N   PRO A 246      10.367  27.694  22.046  1.00 67.71      A
ATOM     87  CD 
PRO A 246     
10.613  28.944  21.313  1.00 66.10      A
ATOM     88  CA 
PRO A 246       9.989  27.998  23.439  1.00 68.70      A
ATOM     89  CB 
PRO A 246     
10.199  29.506  23.521  1.00 67.18      A
ATOM     90  CG 
PRO A 246       9.867  29.943  22.144  1.00 65.58      A
ATOM     91  C   PRO A 246       8.578  27.601  23.920  1.00 69.96      A
ATOM     92  O   PRO A 246       7.688  27.292  23.112  1.00 69.21      A
ATOM     93  N   GLU A 247       8.390  27.628  25.245  1.00 71.29      A
ATOM     94  CA 
GLU A 247       7.091  27.302  25.860  1.00 73.79      A
ATOM     95  CB 
GLU A 247       7.276  26.909  27.343  1.00 77.55      A
ATOM     96  CG 
GLU A 247       8.305  25.769  27.618  1.00 83.68      A
ATOM     97  CD 
GLU A 247       8.108  24.514  26.735  1.00 87.35      A
ATOM     98  OE1 GLU A 247       6.941  24.226  26.359  1.00 89.66      A
ATOM     99  OE2 GLU A 247       9.113  23.811  26.426  1.00 88.64      A
ATOM    100  C   GLU A 247       6.098  28.485  25.760  1.00 71.38      A
ATOM    101  O   GLU A 247       6.511  29.635  25.543  1.00 70.24      A
ATOM    102  N   LYS A 248       4.800  28.221  25.909  1.00 69.13      A
ATOM    103  CA 
LYS A 248       3.830  29.319  25.823  1.00 67.92      A
ATOM    104  CB 
LYS A 248       2.413  28.829  26.109  1.00 67.73      A
ATOM    105  CG 
LYS A 248       1.879  27.717  25.225  1.00 68.95      A
ATOM    106  CD 
LYS A 248       0.527  27.261  25.787  1.00 72.08      A
ATOM    107  CE 
LYS A 248      -0.073  26.038  25.088  1.00 73.61      A
ATOM    108  NZ 
LYS A 248      -0.598  26.383  23.731  1.00 74.82      A
ATOM    109  C   LYS A 248       4.163  30.424  26.837  1.00 67.50      A
ATOM    110  O   LYS A 248       4.615  30.141  27.965  1.00 68.04      A
ATOM    111  N   ILE A 249       3.962  31.677  26.430  1.00 65.90      A
ATOM    112  CA 
ILE A 249       4.187  32.839  27.294  1.00 64.66      A
ATOM    113  CB 
ILE A 249       5.168  33.836  26.618  1.00 64.14      A
ATOM    114  CG2 ILE A 249       4.944  35.267  27.101  1.00 64.40      A
ATOM    115  CG1 ILE A 249       6.592  33.442  26.950  1.00 64.86      A
ATOM    116  CD1 ILE A 249       7.602  34.174  26.101  1.00 66.26      A
ATOM    117  C   ILE A 249       2.807  33.487  27.544  1.00 64.54      A
ATOM    118  O   ILE A 249       1.965  33.531  26.638  1.00 62.67      A
ATOM    119  N   TYR A 250       2.563  33.979  28.765  1.00 64.51      A
ATOM    120  CA 
TYR A 250       1.249  34.570  29.058  1.00 63.79      A
ATOM    121  CB 
TYR A 250       0.666  33.888  30.282  1.00 63.54      A
ATOM    122  CG 
TYR A 250       0.382  32.428  30.018  1.00 62.98      A
ATOM    123  CD1 TYR A 250       1.386  31.460  30.186  1.00 62.57      A
ATOM    124  CE1 TYR A 250       1.139  30.113  29.918  1.00 62.94      A
ATOM    125  CD2 TYR A 250      -0.882  32.017  29.568  1.00 61.77      A
ATOM    126  CE2 TYR A 250      -1.145  30.681  29.292  1.00 63.29      A
ATOM    127  CZ 
TYR A 250     
-0.128  29.735  29.470  1.00 64.61      A
ATOM    128  OH 
TYR A 250     
-0.396  28.415  29.212  1.00 67.72      A
ATOM    129  C   TYR A 250       1.088  36.082  29.185  1.00 62.80      A
ATOM    130  O   TYR A 250       1.974  36.771  29.692  1.00 60.47      A
ATOM    131  N   ALA A 251      -0.058  36.578  28.707  1.00 63.46      A
ATOM    132  CA 
ALA A 251      -0.393  38.009  28.734  1.00 65.79      A
ATOM    133  CB 
ALA A 251      -1.623  38.277  27.898  1.00 63.61      A
ATOM    134  C   ALA A 251      -0.624  38.461  30.170  1.00 68.72      A
ATOM    135  O   ALA A 251      -0.078  39.498  30.588  1.00 71.50      A
ATOM    136  N   MET A 252      -1.444  37.695  30.909  1.00 69.55      A
ATOM    137  CA 
MET A 252     
-1.738  37.942  32.325  1.00 68.97      A
ATOM    138  CB 
MET A 252     
-0.479  37.730  33.176  1.00 68.94      A
ATOM    139  CG 
MET A 252       0.133  36.362  33.120  1.00 70.51      A
ATOM    140  SD 
MET A 252       1.373  36.201  34.442  1.00 77.25      A
ATOM    141  CE 
MET A 252       2.970  36.495  33.589  1.00 72.94      A
ATOM    142  C   MET A 252      -2.308  39.312  32.683  1.00 68.90      A
ATOM    143  O   MET A 252      -1.847  39.955  33.621  1.00 68.71      A
ATOM    144  N   PRO A 253      -3.312  39.781  31.953  1.00 69.65      A
ATOM    145  CD 
PRO A 253     
-4.090  39.104  30.903  1.00 68.88      A
ATOM    146  CA 
PRO A 253     
-3.878  41.102  32.287  1.00 71.43      A
ATOM    147  CB 
PRO A 253     
-4.919  41.309  31.201  1.00 70.06      A
ATOM    148  CG 
PRO A 253     
-5.396  39.876  30.946  1.00 69.75      A
ATOM    149  C   PRO A 253      -4.518  41.092  33.679  1.00 73.71      A
ATOM    150  O   PRO A 253      -5.236  40.144  34.025  1.00 74.82      A
ATOM    151  N   ASP A 254      -4.271  42.134  34.475  1.00 75.86      A
ATOM    152  CA 
ASP A 254     
-4.848  42.202  35.829  1.00 77.53      A
ATOM    153  CB 
ASP A 254     
-4.444  43.495  36.541  1.00 76.10      A
ATOM    154  CG 
ASP A 254     
-4.484  43.355  38.057  1.00 77.28      A
ATOM    155  OD1 ASP A 254      -5.349  42.593  38.563  1.00 77.32      A
ATOM    156  OD2 ASP A 254      -3.652  44.005  38.742  1.00 76.51      A
ATOM    157  C   ASP A 254      -6.383  42.131  35.785  1.00 79.07      A
ATOM    158 
O   ASP A 254      -7.031  42.880  35.052  1.00 80.20      A
ATOM    159  N   PRO A 255      -6.986  41.223  36.566  1.00 79.86      A
ATOM    160  CD 
PRO A 255     
-6.409  40.050  37.234  1.00 80.20      A
ATOM    161  CA 
PRO A 255     
-8.448  41.140  36.541  1.00 80.43      A
ATOM    162  CB 
PRO A 255     
-8.731  39.749  37.095  1.00 80.08      A
ATOM    163  CG 
PRO A 255     
-7.422  38.996  36.876  1.00 80.85      A
ATOM    164  C   PRO A 255      -9.036  42.229  37.426  1.00 82.04      A
ATOM    165  O   PRO A 255     -10.163  42.696  37.204  1.00 81.95      A
ATOM    166  N   THR A 256      -8.254  42.633  38.430  1.00 82.74      A
ATOM    167  CA 
THR A 256     
-8.674  43.665  39.374  1.00 83.01      A
ATOM    168  CB 
THR A 256     
-7.680  43.787  40.579  1.00 81.57      A
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ATOM    170  CG2 THR A 256      -7.192  42.404  41.002  1.00 78.48      A
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ASP A 259    
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ASP A 259    
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ASP A 259    
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ATOM    198  OG 
SER A 260     
-7.337  51.445  30.247  1.00 89.82      A
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ATOM    200  O   SER A 260      -7.842  49.213  27.904  1.00 94.69      A
ATOM    201  N   ASP A 261      -8.078  51.390  27.362  1.00 94.15      A
ATOM    202  CA 
ASP A 261     
-7.122  51.289  26.275  1.00 93.64      A
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203  CB 
ASP A 261     
-7.271  52.459  25.286  1.00 95.25      A
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ASP A 261     
-7.316  53.814  25.971  1.00 97.92      A
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LEU A 268     
-0.716  43.871  23.137  1.00 66.00      A
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CYS A 269       3.971  47.479  26.328  1.00 74.37      A
ATOM    264  SG 
CYS A 269       3.519  48.544  24.981  1.00 81.77      A
ATOM    265  C   CYS A 269       4.647  45.177  26.948  1.00 73.66      A
ATOM    266  O   CYS A 269       5.864  45.088  26.852  1.00 73.70      A
ATOM    267  N   ASP A 270       3.946  44.584  27.912  1.00 74.34      A
ATOM    268  CA 
ASP A 270       4.571  43.746  28.941  1.00 74.35      A
ATOM    269  CB 
ASP A 270       3.651  43.691  30.176  1.00 78.20      A
ATOM    270  CG 
ASP A 270       4.145  42.726  31.265  1.00 81.61      A
ATOM    271  OD1 ASP A 270       5.212  43.005  31.894  1.00 82.47      A
ATOM    272  OD2 ASP A 270       3.444  41.695  31.483  1.00 82.33      A
ATOM    273  C   ASP A 270       4.783  42.340  28.349  1.00 72.62      A
ATOM    274  O   ASP A 270       5.771  41.655  28.662  1.00 72.51      A
ATOM    275  N   LEU A 271       3.845  41.928  27.494  1.00 68.61      A
ATOM    276  CA 
LEU A 271       3.929  40.634  26.838  1.00 65.61      A
ATOM    277  CB 
LEU A 271       2.747  40.417  25.891  1.00 60.72      A
ATOM    278  CG 
LEU A 271       2.030  39.065  25.916  1.00 56.86      A
ATOM    279  CD1 LEU A 271       1.107  38.996  24.710  1.00 53.79      A
ATOM    280  CD2 LEU A 271       3.021  37.928  25.929  1.00 53.89      A
ATOM    281  C   LEU A 271       5.197  40.644  26.014  1.00 66.52      A
ATOM    282  O   LEU A 271       5.983  39.680  26.026  1.00 66.33      A
ATOM    283  N   ALA A 272       5.381  41.763  25.308  1.00 66.70      A
ATOM    284  CA 
ALA A 272       6.507  41.968  24.412  1.00 65.75      A
ATOM    285  CB 
ALA A 272       6.280  43.189  23.606  1.00 64.22      A
ATOM    286 
C   ALA A 272       7.868  42.029  25.086  1.00 66.89      A
ATOM    287  O   ALA A 272       8.865  41.601  24.503  1.00 66.83      A
ATOM    288  N   ASP A 273       7.936  42.552  26.303  1.00 68.27      A
ATOM    289  CA 
ASP A 273       9.230  42.609  26.956  1.00 70.43      A
ATOM    290  CB 
ASP A 273       9.210  43.510  28.206  1.00 73.27      A
ATOM    291  CG 
ASP A 273     
10.627  44.015  28.597  1.00 77.47      A
ATOM    292  OD1 ASP A 273      11.160  44.885  27.849  1.00 78.97      A
ATOM    293  OD2 ASP A 273      11.208  43.543  29.628  1.00 77.85      A
ATOM    294  C   ASP A 273       9.615  41.187  27.357  1.00 70.51      A
ATOM    295  O   ASP A 273      10.774  40.781  27.234  1.00 70.54      A
ATOM    296  N   ARG A 274       8.632  40.425  27.827  1.00 69.99      A
ATOM    297  CA 
ARG A 274       8.898  39.060  28.250  1.00 69.51      A
ATOM    298  CB 
ARG A 274       7.727  38.542  29.095  1.00 68.43      A
ATOM    299  CG 
ARG A 274       7.713  39.195  30.483  1.00 67.61      A
ATOM    300  CD 
ARG A 274       6.651  38.667  31.427  1.00 66.93      A
ATOM    301  NE 
ARG A 274       5.345  39.243  31.143  1.00 66.13      A
ATOM    302  CZ 
ARG A 274       4.309  38.550  30.678  1.00 65.70      A
ATOM    303  NH1 ARG A 274       4.420  37.245  30.444  1.00 62.80      A
ATOM    304  NH2 ARG A 274       3.158  39.172  30.440  1.00 64.52      A
ATOM    305  C   ARG A 274       9.199  38.182  27.044  1.00 69.96      A
ATOM    306  O   ARG A 274      10.094  37.338  27.090  1.00 69.89      A
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ATOM    308  CA 
GLU A 275       8.633  37.712  24.698  1.00 70.98      A
ATOM    309  CB 
GLU A 275       7.569  38.183  23.720  1.00 73.45      A
ATOM    310  CG 
GLU A 275       6.533  37.144  23.402  1.00 79.42      A
ATOM    311  CD 
GLU A 275       6.983  36.210  22.283  1.00 84.66      A
ATOM    312  OE1 GLU A 275       8.049  35.553  22.418  1.00 85.86      A
ATOM    313  OE2 GLU A 275       6.265  36.129  21.252  1.00 89.27      A
ATOM    314  C   GLU A 275      10.033  37.985  24.120  1.00 70.34      A
ATOM    315  O   GLU A 275      10.732  37.058  23.688  1.00 68.56      A
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ATOM    317  CA 
LEU A 276     
11.738  39.650  23.611  1.00 68.10      A
ATOM    318  CB 
LEU A 276     
11.941  41.169  23.715  1.00 68.13      A
ATOM    319  CG 
LEU A 276     
11.275  42.096  22.685  1.00 68.37      A
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ATOM    323  O   LEU A 276      13.884  38.582  23.747  1.00 68.77      A
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VAL A 277     
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331  N   VAL A 278      12.745  35.926  25.690  1.00 63.71      A
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VAL A 278     
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ATOM    334  CG1 VAL A 278      11.196  32.786  24.302  1.00 58.72      A
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ATOM    336  C   VAL A 278      13.317  34.524  23.735  1.00 63.39      A
ATOM    337  O   VAL A 278      14.115  33.630  23.408  1.00 61.80      A
ATOM    338  N   ILE A 279      12.914  35.496  22.909  1.00 63.13      A
ATOM    339  CA 
ILE A 279     
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ILE A 279     
12.892  36.854  20.814  1.00 63.21      A
ATOM    341  CG2 ILE A 279      13.415  36.851  19.394  1.00 62.96      A
ATOM    342  CG1 ILE A 279      11.363  36.926  20.816  1.00 64.72      A
ATOM    343  CD1 ILE A 279      10.795  38.059  19.997  1.00 63.47      A
ATOM    344  C   ILE A 279      14.886  35.629  21.478  1.00 64.03      A
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TRP A 282     
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TRP A 282     
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TRP A 282     
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ATOM    366  NE1 TRP A 282      13.705  29.534  17.767  1.00 63.20      A
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ATOM    369  CH2 TRP A 282      13.844  32.450  15.534  1.00 59.87      A
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ATOM    376  O   ALA A 283      20.236  32.026  17.837  1.00 60.61      A
ATOM    377  N   LYS A 284      19.851  32.055  20.023  1.00 61.43      A
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LYS A 284      21.113  31.411  20.340  1.00 61.95      A
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1.00  0.00      A
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1.00  0.00      A
ATOM    382  CE 
LYS A 284   
9999.0009999.0009999.000 
1.00  0.00      A
ATOM    383  NZ 
LYS A 284   
9999.0009999.0009999.000 
1.00  0.00      A
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ATOM    386  N   HIS A 285      19.945  29.384  19.605  1.00 62.31      A
ATOM    387  CA 
HIS A 285     
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HIS A 285     
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ATOM    393  NE2 HIS A 285      18.326  26.973  23.263  1.00 72.31      A
ATOM    394  C   HIS A 285      19.769  27.892  17.602  1.00 63.11      A
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ATOM    396  N   ILE A 286      19.757  29.007  16.879  1.00 62.08      A
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ILE A 286     
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ILE A 286     
19.245  30.273  14.865  1.00 59.15      A
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ATOM    402  C   ILE A 286      21.078  28.569  14.933  1.00 61.04      A
ATOM    403  O   ILE A 286      22.021  29.320  15.110  1.00 60.98      A
ATOM    404  N   PRO A 287      21.215  27.389  14.306  1.00 61.38      A
ATOM    405  CD 
PRO A 287     
20.129  26.537  13.782  1.00 60.85      A
ATOM    406  CA 
PRO A 287     
22.503  26.924  13.800  1.00 62.14      A
ATOM    407  CB 
PRO A 287     
22.113  25.790  12.842  1.00 61.94      A
ATOM    408  CG 
PRO A 287     
20.857  25.273  13.432  1.00 60.88      A
ATOM    409  C   PRO A 287      23.286  28.016  13.103  1.00 62.86      A
ATOM    410  O   PRO A 287      22.808  28.599  12.117  1.00 62.28      A
ATOM    411  N   GLY A 288      24.482  28.280  13.637  1.00 63.83      A
ATOM    412  CA 
GLY A 288     
25.389  29.277  13.081  1.00 64.80      A
ATOM    413  C   GLY A 288      25.196  30.755  13.372  1.00 65.64      A
ATOM    414 
O   GLY A 288      25.947  31.562  12.852  1.00 67.01      A
ATOM    415  N   PHE A 289      24.191  31.115  14.171  1.00 67.26      A
ATOM    416  CA 
PHE A 289     
23.911  32.509  14.535  1.00 67.39      A
ATOM    417  CB 
PHE A 289     
22.537  32.620  15.181  1.00 64.47      A
ATOM    418  CG 
PHE A 289     
22.213  33.997  15.696  1.00 62.78      A
ATOM    419  CD1 PHE A 289      21.721  34.975  14.845  1.00 63.23      A
ATOM    420  CD2 PHE A 289      22.310  34.285  17.039  1.00 62.24      A
ATOM    421  CE1 PHE A 289      21.314  36.219  15.330  1.00 61.66      A
ATOM    422  CE2 PHE A 289      21.909  35.526  17.536  1.00 62.60      A
ATOM    423  CZ 
PHE A 289     
21.407  36.489  16.678  1.00 61.95      A
ATOM    424  C   PHE A 289      24.935  32.957  15.556  1.00 69.38      A
ATOM    425  O   PHE A 289      25.661  33.914  15.343  1.00 69.16      A
ATOM    426  N   SER A 290      24.979  32.244  16.671  1.00 71.40      A
ATOM    427  CA 
SER A 290     
25.902  32.566  17.755  1.00 75.33      A
ATOM    428  CB 
SER A 290     
25.758  31.572  18.910  1.00 75.22      A
ATOM    429  OG 
SER A 290     
26.311  30.330  18.517  1.00 80.14      A
ATOM    430  C   SER A 290      27.383  32.628  17.361  1.00 76.29      A
ATOM    431  O   SER A 290      28.210  33.064  18.176  1.00 77.25      A
ATOM    432  N   THR A 291      27.733  32.191  16.151  1.00 76.26      A
ATOM    433  CA 
THR A 291     
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THR A 291     
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ATOM    435  OG1 THR A 291      28.680  31.130  13.636  1.00 79.16      A
ATOM    436  CG2 THR A 291      29.462  29.770  15.503  1.00 76.41      A
ATOM    437  C   THR A 291      29.424  33.640  15.133  1.00 76.56      A
ATOM    438  O   THR A 291      30.575  33.996  14.886  1.00 76.43      A
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ATOM    440  CA 
LEU A 292     
28.564  35.756  14.347  1.00 76.09      A
ATOM    441  CB 
LEU A 292     
27.229  36.379  13.913  1.00 72.44      A
ATOM    442  CG 
LEU A 292     
26.435  35.739  12.776  1.00 70.12      A
ATOM    443  CD1 LEU A 292      25.073  36.407  12.658  1.00 66.47      A
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ATOM    445  C   LEU A 292      29.150  36.577  15.508  1.00 77.84      A
ATOM    446  O   LEU A 292      29.310  36.078  16.638  1.00 78.01      A
ATOM    447  N   SER A 293      29.481  37.832  15.230  1.00 78.62      A
ATOM    448  CA 
SER A 293     
30.016  38.698  16.267  1.00 78.46      A
ATOM    449  CB 
SER A 293     
30.741  39.900  15.653  1.00 78.20      A
ATOM    450  OG 
SER A 293     
29.868  40.727  14.901  1.00 78.53      A
ATOM    451  C   SER A 293      28.819  39.169  17.086  1.00 78.64      A
ATOM    452  O   SER A 293      27.658  38.957  16.695  1.00 77.84      A
ATOM    453  N   LEU A 294      29.109  39.802  18.217  1.00 78.74      A
ATOM    454  CA 
LEU A 294     
28.064  40.290  19.098  1.00 79.75      A
ATOM    455  CB 
LEU A 294     
28.680  40.716  20.429  1.00 81.07      A
ATOM    456  CG 
LEU A 294     
27.877  40.398  21.692  1.00 83.41      A
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ATOM    458  CD2 LEU A 294      28.706  40.816  22.892  1.00 83.15      A
ATOM
459  C   LEU A 294      27.390  41.469  18.416  1.00 79.62      A
ATOM    460  O   LEU A 294      26.199  41.755  18.619  1.00 80.65      A
ATOM    461  N   ALA A 295      28.176  42.153  17.595  1.00 78.42      A
ATOM    462  CA 
ALA A 295      27.686  43.293  16.847  1.00 76.81      A
ATOM    463  CB 
ALA A 295      28.847  43.962  16.101  1.00 75.52      A
ATOM    464  C   ALA A 295      26.636  42.789  15.862  1.00 75.23      A
ATOM    465  O   ALA A 295      25.527  43.329  15.798  1.00 74.78      A
ATOM    466  N   ASP A 296      26.997  41.743  15.113  1.00 73.72      A
ATOM    467  CA 
ASP A 296     
26.110  41.139  14.108  1.00 72.73      A
ATOM    468  CB 
ASP A 296     
26.859  40.043  13.342  1.00 73.28      A
ATOM    469  CG 
ASP A 296     
27.992  40.607  12.434  1.00 74.61      A
ATOM    470  OD1 ASP A 296      28.902  39.813  12.047  1.00 74.98      A
ATOM    471  OD2 ASP A 296      27.959  41.824  12.105  1.00 72.52      A
ATOM    472  C   ASP A 296      24.852  40.582  14.771  1.00 71.20      A
ATOM    473  O   ASP A 296      23.734  41.007  14.452  1.00 70.06      A
ATOM    474  N   GLN A 297      25.038  39.664  15.720  1.00 69.12      A
ATOM    475  CA 
GLN A 297     
23.915  39.089  16.445  1.00 67.44      A
ATOM    476  CB 
GLN A 297      24.397  38.319  17.667  1.00 64.88      A
ATOM    477  CG 
GLN A 297     
25.291  37.154  17.349  1.00 63.05      A
ATOM    478  CD 
GLN A 297     
25.607  36.326  18.582  1.00 63.39      A
ATOM    479  OE1 GLN A 297      24.761  36.167  19.455  1.00 63.11      A
ATOM    480  NE2 GLN A 297      26.826  35.779  18.653  1.00 61.91      A
ATOM    481  C   GLN A 297      22.928  40.168  16.892  1.00 68.68      A
ATOM    482  O   GLN A 297      21.716  39.959  16.846  1.00 70.45      A
ATOM    483  N   MET A 298      23.439  41.320  17.318  1.00 68.85      A
ATOM    484  CA 
MET A 298     
22.580  42.403  17.779  1.00 68.76      A
ATOM    485  CB 
MET A 298     
23.365  43.357  18.656  1.00 70.67      A
ATOM    486  CG 
MET A 298     
23.760  42.770  19.964  1.00 74.85      A
ATOM    487  SD 
MET A 298     
24.381  44.008  21.128  1.00 79.56      A
ATOM    488  CE 
MET A 298     
26.165  43.993  20.686  1.00 79.58      A
ATOM    489  C   MET A 298      21.961  43.192  16.645  1.00 67.78      A
ATOM    490  O   MET A 298      20.842  43.704  16.764  1.00 67.07      A
ATOM    491  N   SER A 299      22.687  43.302  15.546  1.00 66.20      A
ATOM    492  CA 
SER A 299     
22.167  44.046  14.411  1.00 67.41      A
ATOM    493  CB 
SER A 299     
23.237  44.212  13.302  1.00 68.25      A
ATOM    494  OG 
SER A 299     
24.476  44.688  13.803  1.00 68.08      A
ATOM    495  C   SER A 299      20.963  43.312  13.826  1.00 66.81      A
ATOM    496  O   SER A 299      19.948  43.941  13.458  1.00 68.77      A
ATOM    497  N   LEU A 300      21.090  41.982  13.718  1.00 64.55      A
ATOM    498  CA 
LEU A 300     
20.019  41.160  13.172  1.00 60.83      A
ATOM    499  CB 
LEU A 300     
20.464  39.716  13.057  1.00 57.57      A
ATOM    500  CG 
LEU A 300     
21.593  39.517  12.041  1.00 55.65      A
ATOM    501  CD1 LEU A 300      21.797  38.037  11.787  1.00 52.47      A
ATOM    502  CD2 LEU A 300      21.260  40.262  10.737  1.00 56.35      A
ATOM    503  C   LEU A 300      18.824  41.265  14.077  1.00 60.60      A
ATOM    504  O   LEU A 300      17.730  41.637  13.636  1.00 59.33      A
ATOM    505  N   LEU A 301      19.069  40.982  15.356  1.00 60.24      A
ATOM    506  CA 
LEU A 301     
18.037  41.026  16.375  1.00 61.50      A
ATOM    507  CB 
LEU A 301     
18.602  40.663  17.741  1.00 58.13      A
ATOM    508  CG 
LEU A 301     
18.572  39.144  17.973  1.00 57.40      A
ATOM    509  CD1 LEU A 301      19.199  38.756  19.285  1.00 56.79      A
ATOM    510  CD2 LEU A 301      17.136  38.680  17.956  1.00 58.19      A
ATOM    511  C   LEU A 301      17.280  42.331  16.465  1.00 64.37      A
ATOM    512  O   LEU A 301      16.040  42.330  16.393  1.00 64.07      A
ATOM    513  N   GLN A 302      17.974  43.462  16.600  1.00 68.77      A
ATOM    514  CA 
GLN A 302      17.193  44.698  16.710  1.00 71.50      A
ATOM    515  CB 
GLN A 302     
17.974  45.880  17.345  1.00 73.70      A
ATOM    516  CG 
GLN A 302     
19.348  46.245  16.844  1.00 76.75      A
ATOM    517  CD 
GLN A 302     
20.227  46.790  17.994  1.00 78.75      A
ATOM    518  OE1 GLN A 302      19.727  47.134  19.080  1.00 77.82      A
ATOM    519  NE2 GLN A 302      21.539  46.865  17.754  1.00 79.14      A
ATOM    520  C   GLN A 302      16.535  45.082  15.415  1.00 70.47      A
ATOM    521  O   GLN A 302      15.630  45.911  15.377  1.00 71.90      A
ATOM    522  N   SER A 303      16.940  44.426  14.348  1.00 69.77      A
ATOM    523  CA 
SER A 303     
16.303  44.717  13.092  1.00 68.12      A
ATOM    524  CB 
SER A 303     
17.343  44.703  11.979  1.00 67.21      A
ATOM    525  OG 
SER A 303     
16.922  45.563  10.938  1.00 67.67      A
ATOM    526  C   SER A 303      15.120  43.759  12.769  1.00 66.59      A
ATOM    527  O   SER A 303      14.254  44.100  11.954  1.00 66.33      A
ATOM    528  N   ALA A 304      15.048  42.599  13.427  1.00 64.52      A
ATOM    529  CA 
ALA A 304     
13.986  41.639  13.123  1.00 63.63      A
ATOM    530  CB 
ALA A 304     
14.599  40.351  12.683  1.00 62.43      A
ATOM    531  C   ALA A 304      12.990  41.331  14.208  1.00 62.75      A
ATOM    532  O   ALA A 304      11.972  40.714  13.926  1.00 61.95      A
ATOM    533  N   TRP A 305      13.283  41.751  15.440  1.00 63.83      A
ATOM    534  CA 
TRP A 305     
12.435  41.426  16.573  1.00 64.16      A
ATOM    535  CB 
TRP A 305     
12.850  42.182  17.868  1.00 67.15      A
ATOM    536  CG 
TRP A 305     
12.669  43.655  17.840  1.00 70.97      A
ATOM    537  CD2 TRP A 305      11.538  44.409  18.332  1.00 72.98      A
ATOM    538  CE2 TRP A 305      11.706  45.741  17.897  1.00 72.91      A
ATOM    539  CE3 TRP A 305      10.400  44.088  19.090  1.00 74.06      A
ATOM    540  CD1 TRP A 305      13.450  44.542  17.178  1.00 72.98      A
ATOM    541  NE1 TRP A 305      12.882  45.789  17.196  1.00 73.41      A
ATOM    542 
CZ2 TRP A 305      10.772  46.759  18.181  1.00 72.53      A
ATOM    543  CZ3 TRP A 305       9.463  45.112  19.375  1.00 73.61      A
ATOM    544  CH2 TRP A 305       9.663  46.423  18.919  1.00 72.96      A
ATOM    545  C   TRP A 305      10.958  41.567  16.340  1.00 64.22      A
ATOM    546  O   TRP A 305      10.209  40.716  16.785  1.00 65.68      A
ATOM    547  N   MET A 306      10.502  42.591  15.640  1.00 63.67      A
ATOM    548  CA 
MET A 306       9.058  42.695  15.467  1.00 63.79      A
ATOM    549  CB 
MET A 306       8.678  44.109  15.044  1.00 63.69      A
ATOM    550  CG 
MET A 306       7.203  44.438  15.185  1.00 61.81      A
ATOM    551  SD 
MET A 306       6.684  44.509  16.895  1.00 64.14      A
ATOM    552  CE 
MET A 306       5.008  44.035  16.739  1.00 64.96      A
ATOM    553  C   MET A 306       8.501  41.680  14.462  1.00 64.53      A
ATOM    554  O   MET A 306       7.323  41.322  14.485  1.00 64.63      A
ATOM    555  N   GLU A 307       9.348  41.198  13.573  1.00 66.22      A
ATOM    556  CA 
GLU A 307       8.894  40.232  12.589  1.00 66.96      A
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GLU A 307       9.892  40.177  11.427  1.00 68.74      A
ATOM    558  CG 
GLU A 307       9.534  41.159  10.311  1.00 74.24      A
ATOM    559  CD 
GLU A 307      10.604  41.276   9.234  1.00 78.09      A
ATOM    560  OE1 GLU A 307      11.592  42.012   9.461  1.00 79.91      A
ATOM    561  OE2 GLU A 307      10.459  40.630   8.164  1.00 80.05      A
ATOM    562  C   GLU A 307       8.718  38.882  13.285  1.00 65.45      A
ATOM    563  O   GLU A 307       7.772  38.144  13.007  1.00 65.08      A
ATOM    564  N   ILE A 308       9.620  38.590  14.214  1.00 63.49      A
ATOM    565  CA 
ILE A 308       9.559  37.369  15.000  1.00 62.48      A
ATOM    566  CB 
ILE A 308     
10.833  37.190  15.779  1.00 62.97      A
ATOM    567  CG2 ILE A 308      10.731  35.964  16.625  1.00 62.80      A
ATOM    568  CG1 ILE A 308      12.018  37.079  14.817  1.00 63.44      A
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ATOM    571  O   ILE A 308       7.781  36.357  16.301  1.00 63.70      A
ATOM    572  N   LEU A 309       7.999  38.587  16.464  1.00 60.45      A
ATOM    573  CA 
LEU A 309       6.847  38.704  17.350  1.00 58.71      A
ATOM    574  CB 
LEU A 309       6.815  40.046  18.066  1.00 58.26      A
ATOM    575  CG 
LEU A 309       7.833  40.283  19.187  1.00 58.08      A
ATOM    576  CD1 LEU A 309       7.555  41.647  19.832  1.00 56.97      A
ATOM    577  CD2 LEU A 309       7.757  39.172  20.225  1.00 55.84      A
ATOM    578  C   LEU A 309       5.555  38.546  16.572  1.00 58.40      A
ATOM    579  O   LEU A 309       4.693  37.793  16.980  1.00 59.76      A
ATOM    580  N   ILE A 310       5.409  39.253  15.455  1.00 58.06      A
ATOM    581  CA 
ILE A 310       4.189  39.144  14.658  1.00 57.41      A
ATOM    582  CB 
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ATOM    583  CG2 ILE A 310       2.985  40.003  12.555  1.00 53.96      A
ATOM    584  CG1 ILE A 310       4.001  41.609  14.222  1.00 57.81      A
ATOM    585  CD1 ILE A 310       4.278  42.819  13.360  1.00 59.08      A
ATOM    586  C   ILE A 310       3.969  37.735  14.070  1.00 57.83      A
ATOM
587  O   ILE A 310       2.837  37.235  14.008  1.00 58.22      A
ATOM    588  N   LEU A 311       5.056  37.098  13.647  1.00 56.57      A
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LEU A 311       4.972  35.762  13.092  1.00 55.22      A
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LEU A 311       6.364  35.260  12.726  1.00 53.11      A
ATOM    591  CG 
LEU A 311       6.718  35.126  11.251  1.00 51.92      A
ATOM    592  CD1 LEU A 311       7.877  34.135  11.148  1.00 51.71      A
ATOM    593  CD2 LEU A 311       5.514  34.650  10.452  1.00 48.31      A
ATOM    594  C   LEU A 311       4.366  34.854  14.152  1.00 55.90      A
ATOM    595  O   LEU A 311       3.586  33.943  13.851  1.00 53.82      A
ATOM    596  N   GLY A 312       4.755  35.117  15.398  1.00 56.72      A
ATOM    597  CA 
GLY A 312       4.265  34.344  16.523  1.00 56.94      A
ATOM    598  C   GLY A 312       2.771  34.529  16.730  1.00 56.51      A
ATOM    599  O   GLY A 312       2.033  33.551  16.940  1.00 55.82      A
ATOM    600  N   VAL A 313       2.322  35.780  16.670  1.00 55.06      A
ATOM    601  CA 
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ATOM    602  CB 
VAL A 313       0.617  37.541  16.787  1.00 53.66      A
ATOM    603  CG1 VAL A 313      -0.918  37.759  16.731  1.00 55.47      A
ATOM    604  CG2 VAL A 313       1.227  38.213  17.991  1.00 50.80      A
ATOM    605  C   VAL A 313       0.147  35.424  15.696  1.00 56.19      A
ATOM    606  O   VAL A 313      -0.867  34.757  15.902  1.00 57.15      A
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ATOM    608  CA 
VAL A 314       0.035  35.084  13.306  1.00 55.40      A
ATOM    609  CB 
VAL A 314       0.839  35.530  12.060  1.00 53.68      A
ATOM    610  CG1 VAL A 314       0.681  34.543  10.903  1.00 53.46      A
ATOM    611  CG2 VAL A 314       0.340  36.886  11.632  1.00 52.47      A
ATOM    612  C   VAL A 314      -0.120  33.564  13.373  1.00 57.15      A
ATOM    613  O   VAL A 314      -1.201  33.043  13.101  1.00 58.81      A
ATOM    614  N   TYR A 315       0.935  32.848  13.748  1.00 57.24      A
ATOM    615  CA 
TYR A 315       0.853  31.396  13.806  1.00 58.18      A
ATOM    616  CB 
TYR A 315       2.194  30.788  14.214  1.00 59.71      A
ATOM    617  CG 
TYR A 315       2.152  29.290  14.136  1.00 62.49      A
ATOM    618  CD1 TYR A 315       1.987  28.512  15.284  1.00 62.64      A
ATOM    619  CE1 TYR A 315       1.813  27.111  15.196  1.00 63.56      A
ATOM    620  CD2 TYR A 315       2.150  28.643  12.891  1.00 62.80      A
ATOM    621  CE2 TYR A 315       1.971  27.248  12.788  1.00 63.67      A
ATOM    622  CZ 
TYR A 315       1.802  26.493  13.951  1.00 64.08      A
ATOM    623  OH 
TYR A 315       1.609  25.138  13.851  1.00 64.85      A
ATOM    624  C   TYR A 315      -0.223  30.916  14.774  1.00 59.10      A
ATOM    625  O   TYR A 315      -1.064  30.099  14.440  1.00 59.38      A
ATOM    626  N   ARG A 316      -0.182  31.435  15.989  1.00 60.90      A
ATOM    627  CA 
ARG A 316     
-1.149  31.084  17.021  1.00 60.44      A
ATOM    628  CB 
ARG A 316     
-0.844  31.880  18.305  1.00 58.51      A
ATOM    629  CG 
ARG A 316       0.489  31.543  18.962  1.00 55.32      A
ATOM    630  CD 
ARG A 316       0.600  32.214  20.334  1.00 56.41      A
ATOM    631  NE 
ARG A 316       0.872  33.648  20.291  1.00 56.39      A
ATOM    632  CZ 
ARG A 316       2.093  34.177  20.164  1.00 57.68      A
ATOM    633  NH1 ARG A 316       3.178  33.396  20.071  1.00 55.80      A
ATOM    634  NH2 ARG A 316       2.233  35.498  20.117  1.00 57.49      A
ATOM    635  C   ARG A 316      -2.602  31.343  16.584  1.00 62.19      A
ATOM    636  O   ARG A 316      -3.528  30.668  17.057  1.00 62.19      A
ATOM    637  N   SER A 317      -2.797  32.299  15.676  1.00 62.37      A
ATOM    638  CA 
SER A 317     
-4.135  32.658  15.226  1.00 62.97      A
ATOM    639  CB 
SER A 317     
-4.184  34.140  14.898  1.00 61.55      A
ATOM    640  OG 
SER A 317     
-3.712  34.896  15.989  1.00 61.97      A
ATOM    641  C   SER A 317      -4.641  31.882  14.034  1.00 64.20      A
ATOM    642  O   SER A 317      -5.778  32.062  13.623  1.00 64.65      A
ATOM    643  N   LEU A 318      -3.806  31.010  13.492  1.00 65.73      A
ATOM    644  CA 
LEU A 318     
-4.178  30.250  12.322  1.00 67.74      A
ATOM    645  CB 
LEU A 318     
-3.090  29.226  12.028  1.00 64.94      A
ATOM    646  CG 
LEU A 318     
-2.225  29.523  10.797  1.00 61.39      A
ATOM    647  CD1 LEU A 318      -2.279  30.983  10.450  1.00 61.93      A
ATOM    648  CD2 LEU A 318      -0.794  29.066  11.066  1.00 60.24      A
ATOM    649  C   LEU A 318      -5.545  29.582  12.411  1.00 71.35      A
ATOM    650  O   LEU A 318      -6.297  29.520  11.423  1.00 72.17      A
ATOM    651  N   SER A 319      -5.896  29.104  13.596  1.00 74.62      A
ATOM    652  CA 
SER A 319     
-7.181  28.431  13.756  1.00 76.65      A
ATOM    653  CB 
SER A 319     
-7.008  27.247  14.701  1.00 76.40      A
ATOM    654  OG 
SER A 319     
-6.524  27.708  15.943  1.00 79.08      A
ATOM    655  C   SER A 319      -8.353  29.303  14.238  1.00 77.74      A
ATOM    656  O   SER A 319      -9.361  28.771  14.707  1.00 79.01      A
ATOM    657  N   PHE A 320      -8.243  30.623  14.121  1.00 77.70      A
ATOM    658  CA 
PHE A 320     
-9.328  31.488  14.560  1.00 78.57      A
ATOM    659  CB 
PHE A 320     
-8.839  32.394  15.685  1.00 77.43      A
ATOM    660  CG 
PHE A 320     
-8.541  31.663  16.962  1.00 76.53      A
ATOM    661  CD1 PHE A 320      -9.277  31.909  18.112  1.00 76.52      A
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ATOM    663  CE1 PHE A 320      -8.988  31.228  19.307  1.00 76.81      A
ATOM    664  CE2 PHE A 320      -7.219  30.038  18.216  1.00 77.00      A
ATOM    665  CZ 
PHE A 320     
-7.955  30.291  19.355  1.00 75.93      A
ATOM    666  C   PHE A 320      -9.891  32.329  13.417  1.00 80.55      A
ATOM    667  O   PHE A 320      -9.282  32.427  12.356  1.00 81.93      A
ATOM    668  N   GLU A 321     -11.061  32.927  13.617  1.00 81.64      A
ATOM    669  CA 
GLU A 321    
-11.652  33.767  12.580  1.00 83.22      A
ATOM    670 
CB  GLU A 321     -13.105  33.362  12.279  1.00 86.19      A
ATOM    671  CG 
GLU A 321    
-13.319  32.676  10.913  1.00 89.49      A
ATOM    672  CD 
GLU A 321    
-12.579  31.331  10.791  1.00 92.23      A
ATOM    673  OE1 GLU A 321     -12.197  30.962   9.636  1.00 92.36      A
ATOM    674  OE2 GLU A 321     -12.389  30.651  11.847  1.00 91.90      A
ATOM    675  C   GLU A 321     -11.622  35.194  13.068  1.00 82.98      A
ATOM    676  O   GLU A 321     -12.222  35.511  14.072  1.00 82.48      A
ATOM    677  N   ASP A 322     -10.886  36.040  12.360  1.00 83.69      A
ATOM    678  CA 
ASP A 322    
-10.763  37.460  12.682  1.00 83.62      A
ATOM    679  CB 
ASP A 322    
-12.037  38.190  12.266  1.00 85.92      A
ATOM    680  CG 
ASP A 322    
-12.432  37.852  10.852  1.00 88.76      A
ATOM    681  OD1 ASP A 322     -12.940  36.721  10.649  1.00 90.52      A
ATOM    682  OD2 ASP A 322     -12.206  38.696   9.945  1.00 90.23      A
ATOM    683  C   ASP A 322     -10.405  37.805  14.116  1.00 81.64      A
ATOM    684  O   ASP A 322     -10.840  38.834  14.645  1.00 80.07      A
ATOM    685  N   GLU A 323      -9.604  36.941  14.730  1.00 79.85      A
ATOM    686  CA 
GLU A 323     
-9.143  37.152  16.090  1.00 78.32      A
ATOM    687  CB 
GLU A 323      -9.763  36.125  17.046  1.00 81.39      A
ATOM    688  CG 
GLU A 323    
-11.208  36.400  17.468  1.00 86.05      A
ATOM    689  CD 
GLU A 323    
-11.706  35.453  18.582  1.00 90.29      A
ATOM    690  OE1 GLU A 323     -11.673  34.207  18.381  1.00 91.61      A
ATOM    691  OE2 GLU A 323     -12.137  35.957  19.659  1.00 90.98      A
ATOM    692  C   GLU A 323      -7.635  36.985  16.067  1.00 74.90      A
ATOM    693  O   GLU A 323      -7.097  36.295  15.222  1.00 75.62      A
ATOM    694  N   LEU A 324      -6.949  37.621  16.995  1.00 71.01      A
ATOM    695  CA 
LEU A 324     
-5.501  37.522  17.045  1.00 68.09      A
ATOM    696  CB 
LEU A 324     
-4.853  38.903  16.868  1.00 67.19      A
ATOM    697  CG 
LEU A 324     
-4.928  39.614  15.516  1.00 65.89      A
ATOM    698  CD1 LEU A 324      -4.305  40.962  15.681  1.00 66.79      A
ATOM    699  CD2 LEU A 324      -4.210  38.836  14.426  1.00 65.72      A
ATOM    700  C   LEU A 324      -5.106  36.955  18.384  1.00 66.67      A
ATOM    701  O   LEU A 324      -5.461  37.507  19.419  1.00 67.77      A
ATOM    702  N   VAL A 325      -4.360  35.865  18.384  1.00 63.79      A
ATOM    703  CA 
VAL A 325     
-3.967  35.282  19.641  1.00 62.26      A
ATOM    704  CB 
VAL A 325     
-4.079  33.749  19.561  1.00 61.58      A
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ATOM    707  C   VAL A 325      -2.568  35.728  20.101  1.00 63.83      A
ATOM    708  O   VAL A 325      -1.549  35.068  19.847  1.00 64.04      A
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ATOM    710  CA 
TYR A 326     
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TYR A 326     
-1.579  39.831  20.990  1.00 68.39      A
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ATOM
715  CD2 TYR A 326      -2.806  40.336  20.538  1.00 69.27      A
ATOM    716  CE2 TYR A 326      -2.858  41.334  19.566  1.00 70.89      A
ATOM    717  CZ 
TYR A 326     
-1.660  41.846  19.042  1.00 72.85      A
ATOM    718  OH 
TYR A 326     
-1.627  42.871  18.106  1.00 74.05      A
ATOM    719  C   TYR A 326      -0.779  36.360  22.327  1.00 65.88      A
ATOM    720  O   TYR A 326       0.411  36.089  22.412  1.00 65.47      A
ATOM    721  N   ALA A 327      -1.714  35.805  23.091  1.00 67.60      A
ATOM    722  CA 
ALA A 327     
-1.439  34.784  24.110  1.00 69.74      A
ATOM    723  CB 
ALA A 327     
-1.029  35.459  25.426  1.00 68.43      A
ATOM    724  C   ALA A 327      -2.713  33.912  24.292  1.00 71.11      A
ATOM    725  O   ALA A 327      -3.800  34.309  23.869  1.00 70.62      A
ATOM    726  N   ASP A 328      -2.605  32.727  24.892  1.00 73.88      A
ATOM    727  CA 
ASP A 328     
-3.812  31.898  25.051  1.00 75.48      A
ATOM    728  CB 
ASP A 328     
-3.489  30.549  25.704  1.00 75.09      A
ATOM    729  CG 
ASP A 328     
-2.763  29.585  24.765  1.00 76.94      A
ATOM    730  OD1 ASP A 328      -2.834  29.755  23.521  1.00 76.79      A
ATOM    731  OD2 ASP A 328      -2.130  28.631  25.276  1.00 77.74      A
ATOM    732  C   ASP A 328      -4.836  32.634  25.907  1.00 76.46      A
ATOM    733  O   ASP A 328      -6.051  32.562  25.672  1.00 76.79      A
ATOM    734  N   ASP A 329      -4.316  33.358  26.890  1.00 77.42      A
ATOM    735  CA 
ASP A 329     
-5.122  34.135  27.822  1.00 79.26      A
ATOM    736  CB 
ASP A 329     
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ATOM    737  CG 
ASP A 329     
-3.132  34.998  29.130  1.00 79.80      A
ATOM    738  OD1 ASP A 329      -2.511  35.213  30.187  1.00 81.28      A
ATOM    739  OD2 ASP A 329      -2.744  35.427  28.029  1.00 80.35      A
ATOM    740  C   ASP A 329      -5.423  35.587  27.358  1.00 80.23      A
ATOM    741  O   ASP A 329      -5.930  36.407  28.138  1.00 80.34      A
ATOM    742  N   TYR A 330      -5.098  35.903  26.106  1.00 80.37      A
ATOM    743  CA 
TYR A 330     
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ATOM    745  CG 
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-4.502  39.602  25.980  1.00 85.41      A
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ATOM    747  CE1 TYR A 330      -5.403  41.633  25.008  1.00 89.06      A
ATOM    748  CD2 TYR A 330      -4.269  40.315  27.150  1.00 86.66      A
ATOM    749  CE2 TYR A 330      -4.596  41.665  27.247  1.00 88.87      A
ATOM    750  CZ 
TYR A 330     
-5.162  42.311  26.171  1.00 88.93      A
ATOM    751  OH 
TYR A 330     
-5.494  43.635  26.255  1.00 90.37      A
ATOM    752  C   TYR A 330      -5.603  37.173  24.071  1.00 79.60      A
ATOM    753  O   TYR A 330      -4.678  37.215  23.282  1.00 79.59      A
ATOM    754  N   ILE A 331      -6.873  37.086  23.686  1.00 79.12      A
ATOM    755  CA 
ILE A 331     
-7.268  37.004  22.284  1.00 78.50      A
ATOM    756  CB 
ILE A 331     
-8.087  35.722  22.026  1.00 75.76      A
ATOM    757  CG2 ILE A 331      -8.547  35.662  20.593  1.00 72.84      A
ATOM    758  CG1 ILE A 331      -7.254  34.496  22.378  1.00 73.29      A
ATOM    759  CD1 ILE A 331      -8.043  33.254  22.374  1.00 70.68      A
ATOM    760  C   ILE A 331      -8.139  38.207  21.941  1.00 81.83      A
ATOM    761  O   ILE A 331      -9.146  38.451  22.602  1.00 83.18      A
ATOM    762  N   MET A 332      -7.760  38.952  20.903  1.00 84.89      A
ATOM    763  CA 
MET A 332     
-8.512  40.139  20.481  1.00 87.24      A
ATOM    764  CB 
MET A 332     
-7.565  41.307  20.226  1.00 86.89      A
ATOM    765  CG 
MET A 332     
-6.802  41.752  21.433  1.00 87.54      A
ATOM    766  SD 
MET A 332     
-6.155  43.383  21.135  1.00 90.17      A
ATOM    767  CE 
MET A 332     
-4.546  43.264  21.942  1.00 89.24      A
ATOM    768  C   MET A 332      -9.385  39.992  19.247  1.00 89.23      A
ATOM    769  O   MET A 332      -8.949  39.491  18.221  1.00 89.53      A
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ATOM    771  CA 
ASP A 333    
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ASP A 333    
-12.916  39.902  18.569  1.00 98.05      A
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ASP A 333    
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ATOM    788  CA 
ASP A 335    
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GLN A 336    
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GLN A 336    
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ATOM    798 
CG  GLN A 336     -11.819  42.645  22.653  1.00106.56      A
ATOM    799  CD 
GLN A 336    
-11.140  41.388  23.180  1.00108.21      A
ATOM    800  OE1 GLN A 336     -11.654  40.277  23.009  1.00108.81      A
ATOM    801  NE2 GLN A 336      -9.977  41.556  23.826  1.00108.26      A
ATOM    802  C   GLN A 336     -10.271  45.713  20.859  1.00105.03      A
ATOM    803  O   GLN A 336      -9.780  46.662  21.480  1.00105.36      A
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SER A 337     
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SER A 337     
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SER A 337     
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ATOM    816  NZ 
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-16.136  48.028  15.274  1.00 99.71      A
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ASN A 346     
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ASN A 346     
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ATOM    873  ND2 ASN A 346      -5.790  43.282  17.044  1.00 80.93      A
ATOM    874  C   ASN A 346      -4.977  43.732  12.449  1.00 79.70      A
ATOM    875  O   ASN A 346      -4.824  42.554  12.123  1.00 78.97      A
ATOM    876  N   ASN A 347      -5.640  44.603  11.695  1.00 79.81      A
ATOM    877  CA 
ASN A 347     
-6.204  44.182  10.409  1.00 80.26      A
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ASN A 347     
-7.032  45.296   9.796  1.00 81.32      A
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ASN A 347     
-8.453  45.251  10.245  1.00 83.25      A
ATOM    880  OD1 ASN A 347      -9.176  46.230  10.125  1.00 85.53      A
ATOM    881  ND2 ASN A 347      -8.879  44.098  10.761  1.00 83.78      A
ATOM    882  C   ASN A 347      -5.137  43.748   9.412  1.00 79.37      A
ATOM    883  O   ASN A 347      -5.379  42.857   8.578  1.00 78.32      A
ATOM    884  N   ALA A 348      -3.974  44.402   9.506  1.00 78.63      A
ATOM    885  CA 
ALA A 348     
-2.824  44.111   8.657  1.00 78.03      A
ATOM    886  CB 
ALA A 348     
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ATOM    887  C   ALA A 348      -2.345  42.733   9.061  1.00 76.76      A
ATOM    888  O   ALA A 348      -2.067  41.883   8.210  1.00 77.32      A
ATOM    889  N   ILE A 349      -2.269  42.521  10.373  1.00 74.84      A
ATOM    890  CA 
ILE A 349     
-1.827  41.248  10.912  1.00 72.93      A
ATOM    891  CB 
ILE A 349     
-1.635  41.333  12.443  1.00 71.39      A
ATOM    892  CG2 ILE A 349      -1.228  40.000  12.999  1.00 70.11      A
ATOM    893  CG1 ILE A 349      -0.560  42.384  12.745  1.00 70.95      A
ATOM    894  CD1 ILE A 349      -0.036  42.391  14.175  1.00 70.34      A
ATOM    895  C   ILE A 349      -2.782  40.114  10.532  1.00 72.28      A
ATOM    896  O   ILE A 349      -2.335  38.986  10.387  1.00 74.41      A
ATOM    897  N   LEU A 350      -4.075  40.398  10.341  1.00 71.23      A
ATOM    898  CA 
LEU A 350      -5.036  39.352   9.956  1.00 69.46      A
ATOM    899  CB 
LEU A 350     
-6.465  39.775  10.272  1.00 68.76      A
ATOM    900  CG 
LEU A 350     
-6.925  39.642  11.719  1.00 68.42      A
ATOM    901  CD1 LEU A 350      -8.415  39.920  11.771  1.00 67.60      A
ATOM    902  CD2 LEU A 350      -6.631  38.233  12.235  1.00 68.44      A
ATOM    903  C   LEU A 350      -4.929  39.020   8.473  1.00 68.36      A
ATOM    904  O   LEU A 350      -5.411  37.989   8.012  1.00 66.35      A
ATOM    905  N   GLN A 351      -4.290  39.918   7.736  1.00 69.29      A
ATOM    906  CA 
GLN A 351     
-4.067  39.761   6.297  1.00 70.22      A
ATOM    907  CB 
GLN A 351     
-3.505  41.064   5.757  1.00 71.95      A
ATOM    908  CG 
GLN A 351     
-3.956  41.419   4.378  1.00 77.89      A
ATOM    909  CD 
GLN A 351     
-3.214  42.645   3.843  1.00 80.09      A
ATOM    910  OE1 GLN A 351      -3.252  43.739   4.435  1.00 80.03      A
ATOM    911  NE2 GLN A 351      -2.533  42.462   2.724  1.00 80.20      A
ATOM    912  C   GLN A 351      -3.032  38.627   6.162  1.00 69.90      A
ATOM    913  O   GLN A 351      -3.184  37.672   5.370  1.00 69.52      A
ATOM    914  N   LEU A 352      -1.976  38.763   6.961  1.00 68.21      A
ATOM    915  CA 
LEU A 352     
-0.924  37.790   7.039  1.00 65.77      A
ATOM    916  CB 
LEU A 352       0.077  38.203   8.095  1.00 64.36      A
ATOM    917  CG 
LEU A 352       1.418  38.684   7.564  1.00 64.54      A
ATOM    918  CD1 LEU A 352       2.246  39.135   8.756  1.00 63.42      A
ATOM    919  CD2 LEU A 352       2.116  37.576   6.746  1.00 60.81      A
ATOM    920  C   LEU A 352      -1.564  36.490   7.450  1.00 65.42      A
ATOM    921  O   LEU A 352      -1.252  35.448   6.894  1.00 67.31      A
ATOM    922  N   VAL A 353      -2.457  36.552   8.433  1.00 65.32      A
ATOM    923  CA 
VAL A 353     
-3.131  35.360   8.936  1.00 65.72      A
ATOM    924  CB 
VAL A 353     
-4.205  35.692  10.018  1.00 64.56      A
ATOM    925  CG1 VAL A 353      -5.019  34.456  10.345  1.00 64.31      A
ATOM    926 
CG2 VAL A 353      -3.533  36.152  11.292  1.00 62.53      A
ATOM    927  C   VAL A 353      -3.790  34.634   7.792  1.00 67.21      A
ATOM    928  O   VAL A 353      -3.523  33.454   7.566  1.00 67.65      A
ATOM    929  N   LYS A 354      -4.630  35.353   7.059  1.00 68.44      A
ATOM    930  CA 
LYS A 354     
-5.345  34.789   5.929  1.00 71.18      A
ATOM    931  CB 
LYS A 354     
-6.140  35.884   5.226  1.00 74.29      A
ATOM    932  CG 
LYS A 354     
-7.096  35.384   4.151  1.00 79.06      A
ATOM    933  CD 
LYS A 354     
-7.795  36.594   3.493  1.00 85.28      A
ATOM    934  CE 
LYS A 354     
-8.758  36.201   2.340  1.00 88.99      A
ATOM    935  NZ 
LYS A 354     
-9.557  37.362   1.804  1.00 90.11      A
ATOM    936  C   LYS A 354      -4.466  34.064   4.908  1.00 70.88      A
ATOM    937  O   LYS A 354      -4.817  32.961   4.466  1.00 71.36      A
ATOM    938  N   LYS A 355      -3.344  34.668   4.523  1.00 69.23      A
ATOM    939  CA 
LYS A 355     
-2.461  34.046   3.546  1.00 68.86      A
ATOM    940  CB 
LYS A 355     
-1.254  34.954   3.221  1.00 71.71      A
ATOM    941  CG 
LYS A 355     
-0.965  35.158   1.715  1.00 75.30      A
ATOM    942  CD 
LYS A 355     
-0.376  33.906   1.022  1.00 77.00      A
ATOM    943  CE 
LYS A 355      -0.626  33.887  -0.507  1.00 79.33      A
ATOM    944  NZ 
LYS A 355     
-0.383  35.203  -1.204  1.00 79.81      A
ATOM    945  C   LYS A 355      -1.964  32.702   4.035  1.00 68.40      A
ATOM    946  O   LYS A 355      -2.014  31.727   3.291  1.00 68.30      A
ATOM    947  N   TYR A 356      -1.491  32.642   5.281  1.00 67.35      A
ATOM    948  CA 
TYR A 356     
-0.956  31.395   5.843  1.00 66.83      A
ATOM    949  CB 
TYR A 356     
-0.203  31.683   7.131  1.00 65.84      A
ATOM    950  CG 
TYR A 356       1.101  32.394   6.925  1.00 65.80      A
ATOM    951  CD1 TYR A 356       2.101  31.826   6.135  1.00 64.94      A
ATOM    952  CE1 TYR A 356       3.338  32.448   5.987  1.00 64.16      A
ATOM    953  CD2 TYR A 356       1.366  33.616   7.567  1.00 65.69      A
ATOM    954  CE2 TYR A 356       2.607  34.247   7.433  1.00 64.91      A
ATOM    955  CZ 
TYR A 356       3.591  33.655   6.637  1.00 65.35      A
ATOM    956  OH 
TYR A 356       4.829  34.247   6.479  1.00 63.67      A
ATOM    957  C   TYR A 356      -2.023  30.349   6.118  1.00 67.30      A
ATOM    958  O   TYR A 356      -1.787  29.134   6.015  1.00 67.12      A
ATOM    959  N   LYS A 357      -3.189  30.846   6.508  1.00 67.52      A
ATOM    960  CA 
LYS A 357     
-4.356  30.025   6.778  1.00 68.39      A
ATOM    961  CB 
LYS A 357     
-5.510  30.962   7.108  1.00 69.44      A
ATOM    962  CG 
LYS A 357     
-6.351  30.583   8.280  1.00 70.83      A
ATOM    963  CD 
LYS A 357     
-7.312  31.707   8.510  1.00 72.20      A
ATOM    964  CE 
LYS A 357     
-8.307  31.399   9.601  1.00 72.86      A
ATOM    965  NZ 
LYS A 357     
-9.149  32.617   9.739  1.00 73.10      A
ATOM    966  C   LYS A 357      -4.620  29.321   5.442  1.00 68.47      A
ATOM    967  O   LYS A 357      -4.777  28.107   5.353  1.00 68.33      A
ATOM    968  N   SER A 358      -4.626  30.146   4.406  1.00 68.55      A
ATOM    969  CA 
SER A 358     
-4.853  29.752   3.025  1.00 68.62      A
ATOM    970  CB 
SER A 358     
-4.828  31.014   2.153  1.00 68.78      A
ATOM
971  OG 
SER A 358     
-5.144  30.722   0.813  1.00 71.80      A
ATOM    972  C   SER A 358      -3.877  28.717   2.466  1.00 67.41      A
ATOM    973  O   SER A 358      -4.258  27.912   1.629  1.00 65.77      A
ATOM    974  N   MET A 359      -2.627  28.762   2.917  1.00 68.49      A
ATOM    975  CA 
MET A 359     
-1.590  27.831   2.470  1.00 69.17      A
ATOM    976  CB 
MET A 359     
-0.226  28.507   2.385  1.00 70.74      A
ATOM    977  CG 
MET A 359     
-0.185  29.752   1.565  1.00 73.78      A
ATOM    978  SD 
MET A 359       1.412  30.573   1.764  1.00 77.64      A
ATOM    979  CE 
MET A 359       2.315  29.745   0.453  1.00 75.33      A
ATOM    980  C   MET A 359      -1.442  26.690   3.449  1.00 68.60      A
ATOM    981  O   MET A 359      -0.643  25.778   3.208  1.00 68.13      A
ATOM    982  N   LYS A 360      -2.179  26.762   4.560  1.00 67.70      A
ATOM    983  CA 
LYS A 360      -2.121  25.740   5.601  1.00 67.55      A
ATOM    984  CB 
LYS A 360     
-2.600  24.400   5.054  1.00 67.90      A
ATOM    985  CG 
LYS A 360     
-3.949  24.498   4.409  1.00 70.27      A
ATOM    986  CD 
LYS A 360     
-4.402  23.147   3.918  1.00 74.10      A
ATOM    987  CE 
LYS A 360     
-5.701  23.242   3.134  1.00 75.99      A
ATOM    988  NZ 
LYS A 360      -5.914  21.999   2.333  1.00 77.58      A
ATOM    989  C   LYS A 360      -0.698  25.602   6.126  1.00 66.55      A
ATOM    990  O   LYS A 360      -0.120  24.510   6.116  1.00 67.25      A
ATOM    991  N   LEU A 361      -0.150  26.725   6.580  1.00 64.18      A
ATOM    992  CA 
LEU A 361       1.198  26.804   7.108  1.00 62.02      A
ATOM    993  CB 
LEU A 361       1.443  28.248   7.577  1.00 61.04      A
ATOM    994  CG 
LEU A 361       2.807  28.484   8.214  1.00 59.67      A
ATOM    995  CD1 LEU A 361       3.821  28.554   7.086  1.00 59.57      A
ATOM    996  CD2 LEU A 361       2.828  29.711   9.065  1.00 56.46      A
ATOM    997  C   LEU A 361       1.430  25.828   8.272  1.00 61.53      A
ATOM    998  O   LEU A 361       0.792  25.950   9.296  1.00 62.65      A
ATOM    999  N   GLU A 362       2.360  24.889   8.136  1.00 61.45      A
ATOM   1000  CA 
GLU A 362       2.658  23.929   9.203  1.00 62.58      A
ATOM   1001  CB 
GLU A 362       3.139  22.631   8.592  1.00 65.59      A
ATOM   1002  CG 
GLU A 362       2.298  22.192   7.411  1.00 71.42      A
ATOM   1003  CD 
GLU A 362       2.978  21.102   6.603  1.00 75.17      A
ATOM   1004  OE1 GLU A 362       4.238  21.066   6.637  1.00 75.31      A
ATOM   1005  OE2 GLU A 362       2.258  20.306   5.934  1.00 76.55      A
ATOM   1006  C   GLU A 362       3.712  24.413  10.213  1.00 63.37      A
ATOM   1007  O   GLU A 362       4.527  25.296   9.902  1.00 63.88      A
ATOM   1008  N   LYS A 363       3.716  23.816  11.413  1.00 62.38      A
ATOM   1009  CA 
LYS A 363       4.666  24.207  12.458  1.00 60.81      A
ATOM   1010  CB 
LYS A 363       4.559  23.281  13.682  1.00 60.73      A
ATOM   1011  CG 
LYS A 363       5.162  23.873  14.978  1.00 65.24      A
ATOM   1012  CD 
LYS A 363       5.533  22.801  16.025  1.00 69.35      A
ATOM   1013  CE 
LYS A 363       5.789  23.373  17.454  1.00 73.15      A
ATOM   1014  NZ 
LYS A 363       6.670  22.486  18.320  1.00 74.11      A
ATOM   1015  C   LYS A 363       6.118  24.203  11.959  1.00 59.74      A
ATOM   1016  O   LYS A 363       6.913  25.074  12.344  1.00 58.74      A
ATOM   1017  N   GLU A 364       6.463  23.221  11.129  1.00 59.22      A
ATOM   1018  CA 
GLU A 364       7.821  23.102  10.564  1.00 61.22      A
ATOM   1019  CB 
GLU A 364       7.965  21.822   9.719  1.00 62.53      A
ATOM   1020  CG 
GLU A 364       7.882  20.546  10.500  1.00 66.88      A
ATOM   1021  CD 
GLU A 364       6.450  20.126  10.823  1.00 69.27      A
ATOM   1022  OE1 GLU A 364       6.288  18.955  11.233  1.00 71.66      A
ATOM   1023  OE2 GLU A 364       5.494  20.933  10.675  1.00 69.75      A
ATOM   1024  C   GLU A 364       8.231  24.287   9.674  1.00 58.52      A
ATOM   1025  O   GLU A 364       9.403  24.662   9.615  1.00 56.41      A
ATOM   1026  N   GLU A 365       7.245  24.847   8.986  1.00 56.75      A
ATOM   1027  CA 
GLU A 365       7.450  25.957   8.087  1.00 56.34      A
ATOM   1028  CB 
GLU A 365       6.336  25.957   7.036  1.00 56.01      A
ATOM   1029  CG 
GLU A 365       6.377  24.680   6.178  1.00 55.43      A
ATOM   1030  CD 
GLU A 365       5.215  24.544   5.261  1.00 57.95      A
ATOM   1031  OE1 GLU A 365       4.095  24.866   5.702  1.00 61.52      A
ATOM   1032  OE2 GLU A 365       5.410  24.118   4.106  1.00 59.29      A
ATOM   1033  C   GLU A 365       7.506  27.252   8.867  1.00 55.52      A
ATOM   1034  O   GLU A 365       8.185  28.185   8.462  1.00 58.50      A
ATOM   1035  N   PHE A 366       6.816  27.295   9.991  1.00 53.60      A
ATOM   1036  CA 
PHE A 366       6.801  28.463  10.862  1.00 52.29      A
ATOM   1037  CB 
PHE A 366       5.694  28.274  11.898  1.00 51.27      A
ATOM   1038  CG 
PHE A 366       5.794  29.167  13.098  1.00 50.86      A
ATOM   1039  CD1 PHE A 366       5.461  30.524  13.011  1.00 50.69      A
ATOM   1040  CD2 PHE A 366       6.205  28.632  14.343  1.00 48.59      A
ATOM   1041  CE1 PHE A 366       5.528  31.340  14.157  1.00 51.21      A
ATOM   1042  CE2 PHE A 366       6.283  29.428  15.498  1.00 47.53      A
ATOM   1043  CZ 
PHE A 366       5.947  30.788  15.412  1.00 50.07      A
ATOM   1044  C   PHE A 366       8.166  28.694  11.551  1.00 53.04      A
ATOM   1045  O   PHE A 366       8.726  29.792  11.503  1.00 51.91      A
ATOM   1046  N   VAL A 367       8.710  27.659  12.182  1.00 53.28      A
ATOM   1047  CA 
VAL A 367       9.995  27.804  12.845  1.00 52.59      A
ATOM   1048  CB 
VAL A 367     
10.361  26.545  13.641  1.00 50.44      A
ATOM   1049  CG1 VAL A 367       9.375  26.355  14.759  1.00 50.91      A
ATOM   1050  CG2 VAL A 367      10.396  25.346  12.730  1.00 49.38      A
ATOM   1051  C   VAL A 367      11.112  28.130  11.852  1.00 54.14      A
ATOM   1052  O   VAL A 367      11.996  28.930  12.152  1.00 53.92      A
ATOM   1053  N   THR A 368      11.075  27.516  10.673  1.00 55.63      A
ATOM   1054  CA 
THR A 368     
12.097  27.772   9.656  1.00 57.88      A
ATOM   1055  CB 
THR A 368     
11.976  26.742   8.527  1.00 56.77      A
ATOM   1056  OG1 THR A 368      12.326  25.456   9.052  1.00 58.90      A
ATOM   1057  CG2 THR A 368      12.901  27.069   7.390  1.00 54.50      A
ATOM   1058  C   THR A 368      11.980  29.202   9.102  1.00 58.13      A
ATOM   1059  O   THR A 368      12.963  29.912   8.909  1.00 57.22      A
ATOM   1060  N   LEU A 369      10.744  29.604   8.874  1.00 58.07      A
ATOM   1061  CA 
LEU A 369     
10.424  30.917   8.378  1.00 57.62      A
ATOM   1062  CB 
LEU A 369       8.931  30.982   8.175  1.00 58.33      A
ATOM   1063  CG 
LEU A 369       8.534  31.778   6.952  1.00 60.75      A
ATOM   1064  CD1 LEU A 369       9.423  31.353   5.740  1.00 60.19      A
ATOM   1065  CD2 LEU A 369       7.024  31.582   6.715  1.00 61.63      A
ATOM   1066  C   LEU A 369      10.855  31.995   9.367  1.00 56.72      A
ATOM   1067  O   LEU A 369      11.240  33.082   8.996  1.00 56.20      A
ATOM   1068  N   LYS A 370      10.769  31.683  10.641  1.00 55.51      A
ATOM   1069  CA 
LYS A 370     
11.135  32.626  11.679  1.00 55.48      A
ATOM   1070  CB 
LYS A 370     
10.617  32.056  12.984  1.00 52.77      A
ATOM   1071  CG 
LYS A 370      10.583  32.969  14.126  1.00 54.32      A
ATOM   1072  CD 
LYS A 370       9.292  32.781  14.971  1.00 53.92      A
ATOM   1073  CE 
LYS A 370       9.118  31.382  15.571  1.00 54.65      A
ATOM   1074  NZ 
LYS A 370     
10.082  30.975  16.634  1.00 60.98      A
ATOM   1075  C   LYS A 370      12.686  32.825  11.672  1.00 57.39      A
ATOM   1076  O   LYS A 370      13.200  33.953  11.721  1.00 58.33      A
ATOM   1077  N   ALA A 371      13.431  31.729  11.590  1.00 56.19      A
ATOM   1078  CA 
ALA A 371     
14.876  31.822  11.560  1.00 54.36      A
ATOM   1079  CB 
ALA A 371     
15.504  30.416  11.573  1.00 52.94      A
ATOM   1080  C   ALA A 371      15.283  32.595  10.290  1.00 54.97      A
ATOM   1081  O   ALA A 371      16.207  33.410  10.313  1.00 54.32      A
ATOM   1082  N  
ILE A 372      14.593  32.335   9.184  1.00 53.91      A
ATOM   1083  CA 
ILE A 372     
14.896  33.023   7.948  1.00 52.85      A
ATOM   1084  CB 
ILE A 372     
14.131  32.400   6.770  1.00 51.46      A
ATOM   1085  CG2 ILE A 372      14.167  33.331   5.561  1.00 48.11      A
ATOM   1086  CG1 ILE A 372      14.740  31.018   6.444  1.00 50.97      A
ATOM   1087  CD1 ILE A 372      13.879  30.143   5.517  1.00 49.75      A
ATOM   1088  C   ILE A 372      14.579  34.518   8.055  1.00 54.45      A
ATOM   1089  O   ILE A 372      15.309  35.338   7.515  1.00 53.92      A
ATOM   1090  N   ALA A 373      13.498  34.890   8.737  1.00 54.64      A
ATOM   1091  CA 
ALA A 373     
13.211  36.302   8.863  1.00 56.45      A
ATOM   1092  CB 
ALA A 373     
11.867  36.523   9.509  1.00 53.48      A
ATOM   1093  C   ALA A 373      14.347  36.966   9.699  1.00 59.04      A
ATOM   1094  O   ALA A 373      14.719  38.123   9.452  1.00 60.03      A
ATOM   1095  N   LEU A 374      14.906  36.245  10.671  1.00 57.70      A
ATOM   1096  CA 
LEU A 374     
15.992  36.802  11.455  1.00 56.84      A
ATOM   1097  CB 
LEU A 374     
16.333  35.894  12.663  1.00 57.80      A
ATOM   1098  CG 
LEU A 374     
17.388  36.456  13.644  1.00 58.44      A
ATOM
1099  CD1 LEU A 374      16.978  37.854  14.105  1.00 58.18      A
ATOM   1100  CD2 LEU A 374      17.551  35.532  14.831  1.00 58.85      A
ATOM   1101  C   LEU A 374      17.237  36.974  10.567  1.00 56.93      A
ATOM   1102  O   LEU A 374      17.870  38.026  10.575  1.00 58.16      A
ATOM   1103  N   ALA A 375      17.599  35.962   9.791  1.00 56.53      A
ATOM   1104  CA 
ALA A 375     
18.793  36.085   8.962  1.00 57.60      A
ATOM   1105  CB 
ALA A 375     
19.180  34.706   8.419  1.00 56.96      A
ATOM   1106  C   ALA A 375      18.688  37.128   7.814  1.00 58.17      A
ATOM   1107  O   ALA A 375      19.642  37.841   7.523  1.00 58.28      A
ATOM   1108  N   ASN A 376      17.513  37.219   7.204  1.00 59.69      A
ATOM   1109  CA 
ASN A 376     
17.201  38.115   6.093  1.00 59.89      A
ATOM   1110  CB 
ASN A 376     
16.231  37.372   5.172  1.00 60.01      A
ATOM   1111  CG 
ASN A 376     
16.139  37.965   3.767  1.00 61.81      A
ATOM   1112  OD1 ASN A 376      17.129  37.988   3.028  1.00 63.55      A
ATOM   1113  ND2 ASN A 376      14.939  38.408   3.375  1.00 59.07      A
ATOM   1114  C   ASN A 376      16.544  39.410   6.614  1.00 61.91      A
ATOM   1115  O   ASN A 376      15.615  39.939   5.995  1.00 61.50      A
ATOM   1116  N   SER A 377      17.024  39.917   7.747  1.00 65.05      A
ATOM   1117  CA 
SER A 377     
16.458  41.136   8.355  1.00 68.73      A
ATOM   1118  CB 
SER A 377     
16.905  41.266   9.813  1.00 67.87      A
ATOM   1119  OG 
SER A 377     
18.312  41.482   9.885  1.00 71.92      A
ATOM   1120  C   SER A 377      16.811  42.439   7.619  1.00 70.59      A
ATOM   1121  O   SER A 377      16.138  43.464   7.821  1.00 69.95      A
ATOM   1122  N   ASP A 378      17.874  42.397   6.804  1.00 72.67      A
ATOM   1123  CA 
ASP A 378     
18.337  43.539   6.008  1.00 74.78      A
ATOM   1124  CB 
ASP A 378     
17.211  44.054   5.111  1.00 74.85      A
ATOM   1125  CG 
ASP A 378     
16.922  43.135   3.953  1.00 75.59      A
ATOM   1126  OD1 ASP A 378      16.042  42.267   4.065  1.00 78.38      A
ATOM   1127  OD2 ASP A 378      17.583  43.265   2.914  1.00 77.74      A
ATOM   1128  C   ASP A 378      18.921  44.714   6.795  1.00 77.04      A
ATOM   1129  O   ASP A 378      18.760  45.874   6.409  1.00 74.83      A
ATOM   1130  N   SER A 379      19.595  44.399   7.905  1.00 80.17      A
ATOM   1131  CA 
SER A 379     
20.253  45.395   8.762  1.00 82.03      A
ATOM   1132  CB 
SER A 379     
20.848  44.710  10.007  1.00 82.29      A
ATOM   1133  OG 
SER A 379     
21.516  45.632  10.866  1.00 84.11      A
ATOM   1134  C   SER A 379      21.375  46.108   7.997  1.00 83.48      A
ATOM   1135  O   SER A 379      22.067  45.508   7.157  1.00 83.05      A
ATOM   1136  N   MET A 380      21.562  47.387   8.309  1.00 85.10      A
ATOM   1137  CA 
MET A 380     
22.593  48.186   7.655  1.00 86.07      A
ATOM   1138  CB 
MET A 380     
22.234  49.656   7.754  1.00 87.57      A
ATOM   1139  CG 
MET A 380     
20.761  49.926   7.544  1.00 90.64      A
ATOM   1140  SD 
MET A 380     
20.407  51.703   7.336  1.00 95.58      A
ATOM   1141  CE 
MET A 380     
20.564  51.916   5.368  1.00 92.53      A
ATOM   1142  C   MET A 380      23.972  47.986   8.260  1.00 84.97      A
ATOM   1143  O   MET A 380      24.946  47.777   7.547  1.00 85.25      A
ATOM   1144  N   HIS A 381      24.031  48.029   9.582  1.00 83.97      A
ATOM   1145  CA 
HIS A 381     
25.283  47.923  10.311  1.00 84.80      A
ATOM   1146  CB 
HIS A 381     
25.102  48.548  11.700  1.00 87.90      A
ATOM   1147  CG 
HIS A 381     
24.151  49.701  11.705  1.00 91.17      A
ATOM   1148  CD2 HIS A 381      24.363  51.032  11.565  1.00 91.67      A
ATOM   1149  ND1 HIS A 381      22.781  49.532  11.720  1.00 92.60      A
ATOM   1150  CE1 HIS A 381      22.191  50.707  11.582  1.00 92.84      A
ATOM   1151  NE2 HIS A 381      23.128  51.634  11.485  1.00 92.63      A
ATOM   1152  C   HIS A 381      25.891  46.544  10.454  1.00 83.73      A
ATOM   1153  O   HIS A 381      26.424  46.210  11.518  1.00 84.39      A
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ATOM   1155  CA 
ILE A 382     
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ILE A 382     
25.501  43.364   8.692  1.00 80.12      A
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ATOM   1159  CD1 ILE A 382      26.950  41.330   9.249  1.00 77.52      A
ATOM   1160  C   ILE A 382      27.922  44.334   9.088  1.00 79.72      A
ATOM   1161  O   ILE A 382      28.340  44.835   8.043  1.00 78.25      A
ATOM   1162  N   GLU A 383      28.718  43.720   9.969  1.00 79.92      A
ATOM   1163  CA 
GLU A 383     
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ATOM   1164  CB 
GLU A 383     
30.842  43.165  11.112  1.00 81.46      A
ATOM   1165  CG 
GLU A 383     
30.804  44.241  12.223  1.00 84.02      A
ATOM   1166  CD 
GLU A 383     
31.407  43.752  13.560  1.00 85.55      A
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ATOM   1168  OE2 GLU A 383      31.379  44.536  14.546  1.00 85.14      A
ATOM   1169  C   GLU A 383      30.507  42.479   8.759  1.00 78.23      A
ATOM   1170  O   GLU A 383      30.889  42.800   7.645  1.00 79.30      A
ATOM   1171  N   ASP A 384      30.391  41.208   9.135  1.00 76.17      A
ATOM   1172  CA 
ASP A 384     
30.711  40.114   8.211  1.00 74.80      A
ATOM   1173  CB 
ASP A 384     
31.169  38.869   8.996  1.00 73.01      A
ATOM   1174  CG 
ASP A 384     
31.808  37.797   8.098  1.00 72.53      A
ATOM   1175  OD1 ASP A 384      31.683  37.870   6.837  1.00 70.31      A
ATOM   1176  OD2 ASP A 384      32.435  36.873   8.673  1.00 71.60      A
ATOM   1177  C   ASP A 384      29.509  39.753   7.320  1.00 74.56      A
ATOM   1178  O   ASP A 384      28.725  38.850   7.642  1.00 74.75      A
ATOM   1179  N   VAL A 385      29.381  40.457   6.198  1.00 73.02      A
ATOM   1180  CA 
VAL A 385     
28.289  40.246   5.251  1.00 71.89      A
ATOM   1181  CB 
VAL A 385     
28.431  41.249   4.076  1.00 72.35      A
ATOM   1182  CG1 VAL A 385      27.395  40.990   3.007  1.00 70.92      A
ATOM   1183  CG2 VAL A 385      28.281  42.675   4.608  1.00 71.87      A
ATOM   1184  C   VAL A 385      28.201  38.809   4.716  1.00 71.43      A
ATOM   1185  O   VAL A 385      27.113  38.247   4.594  1.00 68.57      A
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ATOM   1187  CA 
GLU A 386     
29.435  36.863   3.894  1.00 73.74      A
ATOM   1188  CB 
GLU A 386     
30.863  36.547   3.426  1.00 78.68      A
ATOM   1189  CG 
GLU A 386     
31.378  37.472   2.287  1.00 86.14      A
ATOM   1190  CD 
GLU A 386     
32.479  36.832   1.400  1.00 90.91      A
ATOM   1191  OE1 GLU A 386      32.913  37.506   0.422  1.00 92.79      A
ATOM   1192  OE2 GLU A 386      32.900  35.666   1.674  1.00 93.36      A
ATOM   1193  C   GLU A 386      29.004  35.828   4.915  1.00 71.59      A
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ATOM   1195  N   ALA A 387      29.242  36.129   6.181  1.00 69.86      A
ATOM   1196  CA 
ALA A 387     
28.860  35.221   7.262  1.00 68.56      A
ATOM   1197  CB 
ALA A 387     
29.454  35.694   8.576  1.00 67.70      A
ATOM   1198  C   ALA A 387      27.329  35.118   7.388  1.00 67.39      A
ATOM   1199  O   ALA A 387      26.794  34.021   7.594  1.00 65.69      A
ATOM   1200  N   VAL A 388      26.654  36.269   7.283  1.00 66.02      A
ATOM   1201  CA 
VAL A 388     
25.196  36.350   7.353  1.00 65.98      A
ATOM   1202  CB 
VAL A 388     
24.698  37.801   7.482  1.00 65.01      A
ATOM   1203  CG1 VAL A 388      23.192  37.819   7.371  1.00 65.25      A
ATOM   1204  CG2 VAL A 388      25.116  38.390   8.801  1.00 65.60      A
ATOM   1205  C   VAL A 388      24.545  35.758   6.094  1.00 66.13      A
ATOM   1206  O   VAL A 388      23.497  35.125   6.160  1.00 66.28      A
ATOM   1207  N   GLN A 389      25.167  35.993   4.947  1.00 66.04      A
ATOM   1208  CA 
GLN A 389     
24.660  35.473   3.701  1.00 64.39      A
ATOM   1209  CB 
GLN A 389     
25.487  36.007   2.538  1.00 65.80      A
ATOM   1210  CG 
GLN A 389     
25.117  35.392   1.211  1.00 67.62      A
ATOM   1211  CD 
GLN A 389     
23.694  35.729   0.801  1.00 71.80      A
ATOM   1212  OE1 GLN A 389      23.340  36.918   0.659  1.00 72.59      A
ATOM   1213  NE2 GLN A 389      22.863  34.690   0.605  1.00 71.53      A
ATOM   1214  C   GLN A 389      24.772  33.969   3.765  1.00 63.18      A
ATOM   1215  O   GLN A 389      23.981  33.273   3.185  1.00 61.89      A
ATOM   1216  N   LYS A 390      25.763  33.475   4.491  1.00 63.06      A
ATOM   1217  CA 
LYS A 390     
25.981  32.048   4.617  1.00 63.58      A
ATOM   1218  CB 
LYS A 390     
27.397  31.825   5.159  1.00 67.36      A
ATOM   1219  CG 
LYS A 390     
28.067  30.496   4.804  1.00 70.06      A
ATOM   1220  CD 
LYS A 390     
27.735  29.365   5.803  1.00 78.54      A
ATOM   1221  CE 
LYS A 390     
28.197  29.635   7.286  1.00 80.29      A
ATOM   1222  NZ 
LYS A 390     
28.231  28.388   8.153  1.00 81.03      A
ATOM   1223  C   LYS A 390      24.911  31.482   5.551  1.00 63.28      A
ATOM   1224  O   LYS A 390      24.499  30.333   5.417  1.00 63.31      A
ATOM   1225  N   LEU A 391      24.453  32.307   6.490  1.00 63.29      A
ATOM   1226  CA 
LEU A 391     
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ATOM
1227  CB 
LEU A 391     
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LEU A 391     
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ATOM   1230  CD2 LEU A 391      21.801  33.847  10.411  1.00 64.78      A
ATOM   1231  C   LEU A 391      22.064  31.860   6.706  1.00 63.22      A
ATOM   1232  O   LEU A 391      21.222  31.012   6.992  1.00 64.89      A
ATOM   1233  N   GLN A 392      21.849  32.778   5.779  1.00 60.65      A
ATOM   1234  CA 
GLN A 392     
20.595  32.774   5.063  1.00 60.20      A
ATOM   1235  CB 
GLN A 392     
20.458  34.016   4.201  1.00 58.87      A
ATOM   1236  CG 
GLN A 392     
20.527  35.304   4.975  1.00 61.64      A
ATOM   1237  CD 
GLN A 392     
20.699  36.515   4.077  1.00 63.77      A
ATOM   1238  OE1 GLN A 392      20.940  37.619   4.554  1.00 62.71      A
ATOM   1239  NE2 GLN A 392      20.572  36.309   2.766  1.00 65.13      A
ATOM   1240  C   GLN A 392      20.541  31.545   4.191  1.00 59.87      A
ATOM   1241  O   GLN A 392      19.479  30.967   3.981  1.00 59.06      A
ATOM   1242  N   ASP A 393      21.698  31.103   3.726  1.00 59.42      A
ATOM   1243  CA 
ASP A 393     
21.698  29.979   2.839  1.00 58.77      A
ATOM   1244  CB 
ASP A 393      22.949  30.020   1.962  1.00 61.91      A
ATOM   1245  CG 
ASP A 393     
22.988  31.289   1.037  1.00 68.27      A
ATOM   1246  OD1 ASP A 393      21.997  32.069   0.993  1.00 73.42      A
ATOM   1247  OD2 ASP A 393      23.998  31.530   0.335  1.00 67.34      A
ATOM   1248  C   ASP A 393      21.475  28.624   3.493  1.00 58.59      A
ATOM   1249  O   ASP A 393      20.809  27.782   2.893  1.00 57.71      A
ATOM   1250  N   VAL A 394      21.963  28.400   4.721  1.00 57.81      A
ATOM   1251  CA 
VAL A 394     
21.744  27.085   5.356  1.00 57.31      A
ATOM   1252  CB 
VAL A 394     
22.646  26.815   6.617  1.00 57.99      A
ATOM   1253  CG1 VAL A 394      24.079  27.235   6.335  1.00 59.76      A
ATOM   1254  CG2 VAL A 394      22.115  27.496   7.816  1.00 58.38      A
ATOM   1255  C   VAL A 394      20.279  26.936   5.741  1.00 57.02      A
ATOM   1256  O   VAL A 394      19.700  25.850   5.582  1.00 56.54      A
ATOM   1257  N   LEU A 395      19.687  28.043   6.206  1.00 56.13      A
ATOM   1258  CA 
LEU A 395     
18.278  28.090   6.601  1.00 55.38      A
ATOM   1259  CB 
LEU A 395     
17.949  29.417   7.305  1.00 56.15      A
ATOM   1260  CG 
LEU A 395     
18.637  29.801   8.627  1.00 54.22      A
ATOM   1261  CD1 LEU A 395      17.933  31.022   9.227  1.00 53.48      A
ATOM   1262  CD2 LEU A 395      18.584  28.635   9.592  1.00 53.94      A
ATOM   1263  C   LEU A 395      17.399  27.952   5.365  1.00 54.43      A
ATOM   1264  O   LEU A 395      16.376  27.269   5.389  1.00 53.82      A
ATOM   1265  N   HIS A 396      17.806  28.608   4.280  1.00 53.62      A
ATOM   1266  CA 
HIS A 396     
17.062  28.532   3.037  1.00 53.53      A
ATOM   1267  CB 
HIS A 396     
17.725  29.422   1.995  1.00 53.06      A
ATOM   1268  CG 
HIS A 396     
16.986  29.513   0.693  1.00 53.10      A
ATOM   1269  CD2 HIS A 396      15.874  28.886   0.241  1.00 54.50      A
ATOM   1270  ND1 HIS A 396      17.433  30.286  -0.354  1.00 54.28      A
ATOM   1271  CE1 HIS A 396      16.634  30.127  -1.399  1.00 53.19      A
ATOM   1272  NE2 HIS A 396      15.680  29.280  -1.067  1.00 52.65      A
ATOM   1273  C   HIS A 396      17.030  27.077   2.557  1.00 55.30      A
ATOM   1274  O   HIS A 396      15.968  26.576   2.203  1.00 55.71      A
ATOM   1275  N   GLU A 397      18.193  26.410   2.552  1.00 55.83      A
ATOM   1276  CA 
GLU A 397     
18.318  25.028   2.105  1.00 56.16      A
ATOM   1277  CB 
GLU A 397     
19.780  24.598   2.091  1.00 56.00      A
ATOM   1278  CG 
GLU A 397     
19.994  23.144   1.742  1.00 58.01      A
ATOM   1279  CD 
GLU A 397     
21.473  22.711   1.876  1.00 62.50      A
ATOM   1280  OE1 GLU A 397      22.327  23.560   2.251  1.00 60.38      A
ATOM   1281  OE2 GLU A 397      21.783  21.513   1.607  1.00 63.81      A
ATOM   1282  C   GLU A 397      17.540  24.089   3.004  1.00 57.78      A
ATOM   1283  O   GLU A 397      17.085  23.020   2.570  1.00 58.21      A
ATOM   1284  N   ALA A 398      17.398  24.477   4.267  1.00 56.61      A
ATOM   1285  CA 
ALA A 398     
16.660  23.662   5.214  1.00 55.17      A
ATOM   1286  CB 
ALA A 398     
16.892  24.173   6.607  1.00 54.66      A
ATOM   1287  C   ALA A 398      15.163  23.692   4.882  1.00 55.89      A
ATOM   1288  O   ALA A 398      14.482  22.667   4.959  1.00 56.14      A
ATOM   1289  N   LEU A 399      14.660  24.872   4.531  1.00 54.87      A
ATOM   1290  CA 
LEU A 399     
13.274  25.029   4.174  1.00 54.62      A
ATOM   1291  CB 
LEU A 399     
12.958  26.501   4.025  1.00 55.17      A
ATOM   1292  CG 
LEU A 399     
11.738  26.839   3.165  1.00 54.58      A
ATOM   1293  CD1 LEU A 399      10.476  26.639   3.971  1.00 51.89      A
ATOM   1294  CD2 LEU A 399      11.851  28.275   2.665  1.00 53.93      A
ATOM   1295  C   LEU A 399      13.020  24.338   2.853  1.00 56.67      A
ATOM   1296  O   LEU A 399      11.991  23.723   2.638  1.00 58.46      A
ATOM   1297  N   GLN A 400      13.973  24.467   1.952  1.00 59.04      A
ATOM   1298  CA 
GLN A 400     
13.894  23.891   0.615  1.00 61.14      A
ATOM   1299  CB 
GLN A 400     
15.129  24.361  -0.176  1.00 62.39      A
ATOM   1300  CG 
GLN A 400     
15.288  23.914  -1.617  1.00 68.23      A
ATOM   1301  CD 
GLN A 400     
16.569  24.525  -2.300  1.00 70.96      A
ATOM   1302  OE1 GLN A 400      17.727  24.121  -2.028  1.00 70.08      A
ATOM   1303  NE2 GLN A 400      16.345  25.507  -3.177  1.00 73.22      A
ATOM   1304  C   GLN A 400      13.806  22.371   0.731  1.00 61.03      A
ATOM   1305  O   GLN A 400      13.012  21.766   0.015  1.00 60.24      A
ATOM   1306  N   ASP A 401      14.605  21.767   1.627  1.00 59.65      A
ATOM   1307  CA 
ASP A 401     
14.590  20.310   1.842  1.00 60.31      A
ATOM   1308  CB 
ASP A 401     
15.621  19.859   2.861  1.00 62.88      A
ATOM   1309  CG 
ASP A 401     
17.014  19.809   2.294  1.00 68.11      A
ATOM   1310  OD1 ASP A 401      17.911  19.180   2.929  1.00 70.11      A
ATOM   1311  OD2 ASP A 401      17.220  20.413   1.210  1.00 74.32      A
ATOM   1312  C   ASP A 401      13.250  19.863   2.374  1.00 60.50      A
ATOM   1313  O   ASP A 401      12.669  18.889   1.890  1.00 62.92      A
ATOM   1314  N   TYR A 402      12.759  20.572   3.383  1.00 58.19      A
ATOM   1315  CA 
TYR A 402     
11.484  20.258   3.972  1.00 56.62      A
ATOM   1316  CB 
TYR A 402     
11.097  21.289   5.014  1.00 57.93      A
ATOM   1317  CG 
TYR A 402       9.781  20.929   5.662  1.00 59.66      A
ATOM   1318  CD1 TYR A 402       9.707  19.903   6.620  1.00 59.82      A
ATOM   1319  CE1 TYR A 402       8.480  19.501   7.143  1.00 59.78      A
ATOM   1320  CD2 TYR A 402       8.589  21.546   5.254  1.00 59.44      A
ATOM   1321  CE2 TYR A 402       7.354  21.145   5.771  1.00 59.25      A
ATOM   1322  CZ 
TYR A 402       7.312  20.123   6.707  1.00 59.71      A
ATOM   1323  OH 
TYR A 402       6.095  19.689   7.149  1.00 60.35      A
ATOM   1324  C   TYR A 402      10.381  20.192   2.937  1.00 56.13      A
ATOM   1325  O   TYR A 402       9.722  19.179   2.827  1.00 56.88      A
ATOM   1326  N   GLU A 403      10.171  21.267   2.189  1.00 55.99      A
ATOM   1327  CA 
GLU A 403       9.132  21.293   1.166  1.00 56.74      A
ATOM   1328  CB 
GLU A 403       9.084  22.674   0.536  1.00 56.04      A
ATOM   1329  CG 
GLU A 403       9.057  23.787   1.534  1.00 55.71      A
ATOM   1330  CD 
GLU A 403       7.726  23.916   2.179  1.00 55.26      A
ATOM   1331  OE1 GLU A 403       6.771  23.406   1.578  1.00 55.31      A
ATOM   1332  OE2 GLU A 403       7.619  24.530   3.263  1.00 57.01      A
ATOM   1333  C   GLU A 403       9.348  20.251   0.066  1.00 58.37      A
ATOM   1334  O   GLU A 403       8.419  19.789  -0.584  1.00 58.14      A
ATOM   1335  N   ALA A 404      10.590  19.894  -0.169  1.00 61.29      A
ATOM   1336  CA 
ALA A 404     
10.855  18.909  -1.199  1.00 64.91      A
ATOM   1337  CB 
ALA A 404     
12.323  18.912  -1.549  1.00 62.53      A
ATOM   1338  C   ALA A 404      10.438  17.524  -0.707  1.00 67.30      A
ATOM   1339  O   ALA A 404       9.846  16.754  -1.451  1.00 69.81      A
ATOM   1340  N   GLY A 405      10.752  17.207   0.544  1.00 68.33      A
ATOM   1341  CA 
GLY A 405     
10.394  15.906   1.067  1.00 68.87      A
ATOM   1342  C   GLY A 405       8.974  15.819   1.575  1.00 69.83      A
ATOM   1343  O   GLY A 405       8.363  14.780   1.522  1.00 71.96      A
ATOM   1344  N   GLN A 406       8.424  16.918   2.051  1.00 70.29      A
ATOM   1345  CA 
GLN A 406       7.082  16.902   2.574  1.00 69.92      A
ATOM   1346  CB 
GLN A 406       7.052  17.731   3.839  1.00 72.83      A
ATOM   1347  CG 
GLN A 406       7.056  16.911   5.094  1.00 78.47      A
ATOM   1348  CD 
GLN A 406       5.721  16.215   5.310  1.00 80.83      A
ATOM   1349  OE1 GLN A 406       4.661  16.868   5.380  1.00 80.81      A
ATOM   1350  NE2 GLN A 406       5.761  14.884   5.411  1.00 82.14      A
ATOM   1351  C   GLN A 406       5.974  17.382   1.664  1.00 69.63      A
ATOM   1352  O   GLN A 406       4.835  17.054   1.901  1.00 68.87      A
ATOM   1353  N   HIS A 407       6.276  18.165   0.636  1.00 70.71      A
ATOM   1354  CA 
HIS A 407       5.207  18.693  -0.209  1.00 72.14      A
ATOM
1355  CB 
HIS A 407       4.975  20.172   0.103  1.00 71.63      A
ATOM   1356  CG 
HIS A 407       4.420  20.418   1.473  1.00 73.42      A
ATOM   1357  CD2 HIS A 407       5.037  20.651   2.660  1.00 73.70      A
ATOM   1358  ND1 HIS A 407       3.069  20.410   1.741  1.00 73.86      A
ATOM   1359  CE1 HIS A 407       2.879  20.630   3.032  1.00 74.92      A
ATOM   1360  NE2 HIS A 407       4.057  20.778   3.612  1.00 73.35      A
ATOM   1361  C   HIS A 407       5.415  18.523  -1.693  1.00 74.10      A
ATOM   1362  O   HIS A 407       5.143  19.428  -2.472  1.00 74.41      A
ATOM   1363  N   MET A 408       5.875  17.338  -2.073  1.00 77.74      A
ATOM   1364  CA 
MET A 408       6.129  16.975  -3.462  1.00 80.35      A
ATOM   1365  CB 
MET A 408       6.312  15.465  -3.525  1.00 85.35      A
ATOM   1366  CG 
MET A 408       7.271  14.981  -4.586  1.00 94.46      A
ATOM   1367  SD 
MET A 408       8.015  13.369  -4.073  1.00105.56      A
ATOM   1368  CE 
MET A 408       9.781  13.826  -3.640  1.00101.77      A
ATOM   1369  C   MET A 408       5.050  17.436  -4.465  1.00 78.88      A
ATOM   1370  O   MET A 408       5.360  17.707  -5.614  1.00 79.55      A
ATOM   1371  N   GLU A 409       3.791  17.549  -4.047  1.00 78.03      A
ATOM   1372  CA 
GLU A 409       2.754  17.987  -4.984  1.00 77.54      A
ATOM   1373  CB 
GLU A 409       1.341  17.850  -4.427  1.00 78.75      A
ATOM   1374  CG 
GLU A 409       1.200  17.113  -3.128  1.00 82.92      A
ATOM   1375  CD 
GLU A 409       1.713  17.901  -1.937  1.00 84.27      A
ATOM   1376  OE1 GLU A 409       1.154  18.989  -1.611  1.00 81.89      A
ATOM   1377  OE2 GLU A 409       2.685  17.400  -1.321  1.00 86.41      A
ATOM   1378  C   GLU A 409       2.916  19.435  -5.378  1.00 76.82      A
ATOM   1379  O   GLU A 409       2.468  19.818  -6.454  1.00 78.03      A
ATOM   1380  N   ASP A 410       3.488  20.257  -4.495  1.00 74.22      A
ATOM   1381  CA 
ASP A 410       3.695  21.663  -4.818  1.00 70.56      A
ATOM   1382  CB 
ASP A 410       3.022  22.604  -3.836  1.00 70.15      A
ATOM   1383  CG 
ASP A 410       2.998  24.027  -4.355  1.00 69.32      A
ATOM   1384  OD1 ASP A 410       3.603  24.244  -5.427  1.00 65.66      A
ATOM   1385  OD2 ASP A 410       2.383  24.913  -3.716  1.00 70.65      A
ATOM   1386  C   ASP A 410       5.164  21.954  -4.818  1.00 68.48      A
ATOM   1387  O   ASP A 410       5.737  22.357  -3.802  1.00 68.00      A
ATOM   1388  N   PRO A 411       5.797  21.755  -5.974  1.00 66.88      A
ATOM   1389  CD 
PRO A 411       5.064  21.443  -7.213  1.00 66.19      A
ATOM   1390  CA 
PRO A 411       7.219  21.953  -6.254  1.00 65.33      A
ATOM   1391  CB 
PRO A 411       7.337  21.477  -7.696  1.00 65.59      A
ATOM   1392  CG 
PRO A 411       6.017  21.889  -8.267  1.00 66.52      A
ATOM   1393  C   PRO A 411       7.634  23.405  -6.082  1.00 63.07      A
ATOM   1394  O   PRO A 411       8.802  23.718  -6.022  1.00 64.46      A
ATOM   1395  N   ARG A 412       6.640  24.269  -5.960  1.00 61.90      A
ATOM   1396  CA 
ARG A 412       6.810  25.711  -5.814  1.00 59.99      A
ATOM   1397  CB 
ARG A 412       5.949  26.366  -6.886  1.00 63.32      A
ATOM   1398  CG 
ARG A 412       6.581  27.478  -7.673  1.00 68.55      A
ATOM   1399  CD 
ARG A 412       5.784  27.707  -8.941  1.00 71.60      A
ATOM   1400  NE 
ARG A 412       5.970  26.585  -9.850  1.00 73.93      A
ATOM   1401  CZ 
ARG A 412       4.989  26.038 -10.548  1.00 74.36      A
ATOM   1402  NH1 ARG A 412       3.751  26.521 -10.437  1.00 73.75      A
ATOM   1403  NH2 ARG A 412       5.256  24.994 -11.323  1.00 75.18      A
ATOM   1404  C   ARG A 412       6.380  26.246  -4.433  1.00 57.13      A
ATOM   1405  O   ARG A 412       6.038  27.411  -4.302  1.00 56.12      A
ATOM   1406  N   ARG A 413       6.414  25.411  -3.403  1.00 55.66      A
ATOM   1407  CA 
ARG A 413       5.951  25.851  -2.103  1.00 53.16      A
ATOM   1408  CB 
ARG A 413       5.379  24.654  -1.318  1.00 52.10      A
ATOM   1409  CG 
ARG A 413       4.624  25.021  -0.026  1.00 48.21      A
ATOM   1410  CD 
ARG A 413       3.972  23.800   0.541  1.00 55.00      A
ATOM   1411  NE  ARG A 413       3.473  23.926   1.913  1.00 58.53      A
ATOM   1412  CZ 
ARG A 413       2.285  24.427   2.258  1.00 57.98      A
ATOM   1413  NH1 ARG A 413       1.440  24.871   1.335  1.00 56.54      A
ATOM   1414  NH2 ARG A 413       1.940  24.470   3.536  1.00 57.29      A
ATOM   1415  C   ARG A 413       6.989  26.601  -1.303  1.00 51.29      A
ATOM   1416  O   ARG A 413       6.656  27.561  -0.591  1.00 51.16      A
ATOM   1417  N   ALA A 414       8.242  26.191  -1.402  1.00 51.10      A
ATOM   1418  CA 
ALA A 414       9.295  26.936  -0.684  1.00 51.82      A
ATOM   1419  CB 
ALA A 414     
10.680  26.337  -0.999  1.00 48.16      A
ATOM   1420  C   ALA A 414       9.228  28.443  -1.101  1.00 51.53      A
ATOM   1421  O   ALA A 414       9.272  29.347  -0.263  1.00 49.84      A
ATOM   1422  N   GLY A 415       9.070  28.684  -2.410  1.00 51.62      A
ATOM   1423  CA 
GLY A 415       8.980  30.035  -2.927  1.00 52.60      A
ATOM   1424  C   GLY A 415       7.747  30.789  -2.475  1.00 55.38      A
ATOM   1425  O   GLY A 415       7.826  31.974  -2.163  1.00 55.65      A
ATOM   1426  N   LYS A 416       6.601  30.116  -2.445  1.00 55.36      A
ATOM   1427  CA 
LYS A 416       5.384  30.769  -2.012  1.00 53.95      A
ATOM   1428  CB 
LYS A 416       4.216  29.822  -2.119  1.00 55.47      A
ATOM   1429  CG 
LYS A 416       3.748  29.605  -3.549  1.00 56.15      A
ATOM   1430  CD 
LYS A 416       2.538  28.695  -3.605  1.00 58.00      A
ATOM   1431  CE 
LYS A 416       2.253  28.268  -5.041  1.00 61.67      A
ATOM   1432  NZ 
LYS A 416       1.016  27.424  -5.140  1.00 62.20      A
ATOM   1433  C   LYS A 416       5.564  31.222  -0.585  1.00 55.25      A
ATOM   1434  O   LYS A 416       4.999  32.261  -0.161  1.00 52.35      A
ATOM   1435  N   MET A 417       6.359  30.443   0.160  1.00 56.07      A
ATOM   1436  CA 
MET A 417       6.641  30.776   1.556  1.00 57.09      A
ATOM   1437  CB 
MET A 417       7.360  29.623   2.269  1.00 60.48      A
ATOM   1438  CG 
MET A 417       6.501  28.412   2.632  1.00 64.23      A
ATOM   1439  SD 
MET A 417       5.129  28.913   3.681  1.00 71.21      A
ATOM   1440  CE 
MET A 417       3.804  28.043   3.013  1.00 69.38      A
ATOM   1441  C   MET A 417       7.499  32.049   1.610  1.00 55.91      A
ATOM   1442  O   MET A 417       7.196  32.974   2.361  1.00 55.94      A
ATOM   1443  N   LEU A 418       8.561  32.106   0.803  1.00 53.97      A
ATOM   1444  CA 
LEU A 418       9.429  33.274   0.789  1.00 51.95      A
ATOM   1445  CB 
LEU A 418     
10.630  33.020  -0.120  1.00 48.33      A
ATOM   1446  CG 
LEU A 418     
11.451  31.776   0.284  1.00 49.78      A
ATOM   1447  CD1 LEU A 418      12.566  31.485  -0.751  1.00 44.00      A
ATOM   1448  CD2 LEU A 418      12.047  31.962   1.711  1.00 47.60      A
ATOM   1449  C   LEU A 418       8.629  34.501   0.329  1.00 52.38      A
ATOM   1450  O   LEU A 418       8.792  35.608   0.862  1.00 55.45      A
ATOM   1451  N   MET A 419       7.735  34.315  -0.626  1.00 51.03      A
ATOM   1452  CA 
MET A 419       6.942  35.435  -1.114  1.00 50.07      A
ATOM   1453  CB 
MET A 419       6.178  35.056  -2.393  1.00 51.14      A
ATOM   1454  CG 
MET A 419       7.043  35.069  -3.633  1.00 53.91      A
ATOM   1455  SD 
MET A 419       6.230  34.425  -5.107  1.00 61.03      A
ATOM   1456  CE 
MET A 419       4.798  35.648  -5.247  1.00 58.96      A
ATOM   1457  C   MET A 419       5.998  36.058  -0.087  1.00 48.27      A
ATOM   1458  O   MET A 419       5.245  36.990  -0.416  1.00 48.23      A
ATOM   1459  N   THR A 420       6.028  35.565   1.145  1.00 47.48      A
ATOM   1460  CA 
THR A 420       5.185  36.187   2.173  1.00 47.79      A
ATOM   1461  CB 
THR A 420       4.392  35.173   3.034  1.00 46.89      A
ATOM   1462  OG1 THR A 420       5.301  34.284   3.684  1.00 47.67      A
ATOM   1463  CG2 THR A 420       3.412  34.388   2.186  1.00 47.13      A
ATOM   1464  C   THR A 420       6.043  37.044   3.115  1.00 47.72      A
ATOM   1465  O   THR A 420       5.518  37.829   3.895  1.00 49.54      A
ATOM   1466  N   LEU A 421       7.362  36.890   3.036  1.00 47.59      A
ATOM   1467  CA 
LEU A 421       8.270  37.672   3.867  1.00 49.55      A
ATOM   1468  CB 
LEU A 421       9.723  37.240   3.617  1.00 47.80      A
ATOM   1469  CG 
LEU A 421     
10.056  35.860   4.178  1.00 46.88      A
ATOM   1470  CD1 LEU A 421      11.405  35.458   3.754  1.00 45.95      A
ATOM   1471  CD2 LEU A 421       9.989  35.892   5.694  1.00 45.68      A
ATOM   1472  C   LEU A 421       8.102  39.199   3.656  1.00 50.71      A
ATOM   1473  O   LEU A 421       8.364  39.982   4.574  1.00 49.71      A
ATOM   1474  N   PRO A 422       7.673  39.633   2.446  1.00 51.58      A
ATOM   1475  CD 
PRO A 422       7.579  38.823   1.214  1.00 53.02      A
ATOM   1476  CA 
PRO A 422       7.470  41.058   2.148  1.00 54.26      A
ATOM   1477  CB 
PRO A 422       7.165  41.061   0.647  1.00 55.57      A
ATOM   1478  CG 
PRO A 422       7.873  39.829   0.141  1.00 54.62      A
ATOM   1479  C   PRO A 422       6.297  41.659   2.971  1.00 55.88      A
ATOM   1480  O   PRO A 422       6.415  42.773   3.528  1.00 55.09      A
ATOM   1481  N   LEU A 423       5.171  40.940   3.040  1.00 55.74      A
ATOM   1482  CA 
LEU A 423       4.033  41.427   3.821  1.00 58.04      A
ATOM
1483  CB 
LEU A 423       2.780  40.597   3.541  1.00 57.00      A
ATOM   1484  CG 
LEU A 423       1.539  41.097   4.279  1.00 55.46      A
ATOM   1485  CD1 LEU A 423       1.493  42.623   4.264  1.00 54.65      A
ATOM   1486  CD2 LEU A 423       0.312  40.523   3.637  1.00 54.60      A
ATOM   1487  C   LEU A 423       4.352  41.395   5.336  1.00 60.01      A
ATOM   1488  O   LEU A 423       3.794  42.167   6.149  1.00 61.31      A
ATOM   1489  N   LEU A 424       5.264  40.509   5.719  1.00 58.93      A
ATOM   1490  CA 
LEU A 424       5.659  40.414   7.116  1.00 58.64      A
ATOM   1491  CB 
LEU A 424       6.432  39.107   7.335  1.00 53.62      A
ATOM   1492  CG 
LEU A 424       7.041  38.836   8.695  1.00 51.08      A
ATOM   1493  CD1 LEU A 424       5.944  38.901   9.733  1.00 50.17      A
ATOM   1494  CD2 LEU A 424       7.731  37.483   8.685  1.00 46.78      A
ATOM   1495  C   LEU A 424       6.518  41.639   7.497  1.00 60.18      A
ATOM   1496  O   LEU A 424       6.363  42.196   8.598  1.00 61.23      A
ATOM   1497  N   ARG A 425       7.404  42.045   6.577  1.00 60.62      A
ATOM   1498  CA 
ARG A 425       8.318  43.177   6.772  1.00 61.40      A
ATOM   1499  CB 
ARG A 425       9.267  43.301   5.567  1.00 60.84      A
ATOM   1500  CG 
ARG A 425      10.272  44.457   5.612  1.00 56.45      A
ATOM   1501  CD 
ARG A 425     
11.260  44.306   6.764  1.00 57.70      A
ATOM   1502  NE 
ARG A 425     
12.129  43.139   6.620  1.00 56.25      A
ATOM   1503  CZ 
ARG A 425     
13.184  43.046   5.807  1.00 57.08      A
ATOM   1504  NH1 ARG A 425      13.552  44.066   5.036  1.00 55.18      A
ATOM   1505  NH2 ARG A 425      13.880  41.912   5.764  1.00 56.21      A
ATOM   1506  C   ARG A 425       7.532  44.470   6.923  1.00 62.61      A
ATOM   1507  O   ARG A 425       7.808  45.299   7.804  1.00 62.55      A
ATOM   1508  N   GLN A 426       6.537  44.611   6.056  1.00 63.51      A
ATOM   1509  CA 
GLN A 426       5.657  45.775   6.003  1.00 64.57      A
ATOM   1510  CB 
GLN A 426       4.739  45.618   4.807  1.00 64.70      A
ATOM   1511  CG 
GLN A 426       4.083  46.861   4.348  1.00 66.47      A
ATOM   1512  CD 
GLN A 426       2.935  46.542   3.428  1.00 68.27      A
ATOM   1513  OE1 GLN A 426       3.090  45.832   2.423  1.00 69.07      A
ATOM   1514  NE2 GLN A 426       1.758  47.051   3.768  1.00 70.61      A
ATOM   1515  C   GLN A 426       4.825  45.965   7.272  1.00 65.31      A
ATOM   1516  O   GLN A 426       4.826  47.045   7.871  1.00 66.01      A
ATOM   1517  N   THR A 427       4.101  44.915   7.658  1.00 65.21      A
ATOM   1518  CA 
THR A 427       3.264  44.939   8.851  1.00 64.47      A
ATOM   1519  CB 
THR A 427       2.514  43.601   9.019  1.00 65.00      A
ATOM   1520  OG1 THR A 427       1.552  43.458   7.969  1.00 63.95      A
ATOM   1521  CG2 THR A 427       1.816  43.544  10.342  1.00 64.55      A
ATOM   1522  C   THR A 427       4.180  45.153  10.036  1.00 64.41      A
ATOM   1523  O   THR A 427       3.908  45.961  10.914  1.00 64.31      A
ATOM   1524  N   SER A 428       5.275  44.419  10.064  1.00 65.16      A
ATOM   1525  CA 
SER A 428       6.209  44.581  11.143  1.00 67.00      A
ATOM   1526  CB 
SER A 428       7.410  43.667  10.946  1.00 67.40      A
ATOM   1527  OG 
SER A 428       8.480  44.126  11.758  1.00 68.30      A
ATOM   1528  C   SER A 428       6.692  46.034  11.337  1.00 67.69      A
ATOM   1529  O   SER A 428       6.614  46.544  12.444  1.00 67.44      A
ATOM   1530  N   THR A 429       7.197  46.712  10.305  1.00 69.37      A
ATOM   1531  CA 
THR A 429       7.668  48.093  10.542  1.00 72.05      A
ATOM   1532  CB 
THR A 429       8.602  48.672   9.362  1.00 71.15      A
ATOM   1533  OG1 THR A 429       7.912  48.634   8.115  1.00 69.22      A
ATOM   1534  CG2 THR A 429       9.938  47.876   9.244  1.00 70.21      A
ATOM   1535  C   THR A 429       6.489  49.060  10.847  1.00 73.05      A
ATOM   1536  O   THR A 429       6.672  50.123  11.472  1.00 72.11      A
ATOM   1537  N   LYS A 430       5.279  48.673  10.439  1.00 73.53      A
ATOM   1538  CA 
LYS A 430       4.108  49.493  10.723  1.00 75.01      A
ATOM   1539  CB 
LYS A 430       2.924  49.044   9.864  1.00 74.59      A
ATOM   1540  CG 
LYS A 430       1.839  50.098   9.675  1.00 74.97      A
ATOM   1541  CD 
LYS A 430       0.510  49.492   9.157  1.00 76.40      A
ATOM   1542  CE 
LYS A 430       0.663  48.571   7.917  1.00 78.63      A
ATOM   1543  NZ 
LYS A 430       0.790  49.229   6.574  1.00 77.41      A
ATOM   1544  C   LYS A 430       3.790  49.333  12.227  1.00 76.15      A
ATOM   1545  O   LYS A 430       3.303  50.265  12.871  1.00 78.15      A
ATOM   1546  N   ALA A 431       4.073  48.158  12.789  1.00 75.59      A
ATOM   1547  CA 
ALA A 431       3.832  47.927  14.207  1.00 76.02      A
ATOM   1548  CB 
ALA A 431       3.850  46.444  14.513  1.00 73.82      A
ATOM   1549  C   ALA A 431       4.896  48.647  15.039  1.00 77.15      A
ATOM   1550  O   ALA A 431       4.592  49.219  16.076  1.00 78.04      A
ATOM   1551  N   VAL A 432       6.143  48.636  14.585  1.00 78.58      A
ATOM   1552  CA 
VAL A 432       7.214  49.297  15.332  1.00 79.54      A
ATOM   1553  CB 
VAL A 432       8.588  49.019  14.729  1.00 77.88      A
ATOM   1554  CG1 VAL A 432       9.635  49.822  15.461  1.00 77.46      A
ATOM   1555  CG2 VAL A 432       8.907  47.550  14.846  1.00 77.47      A
ATOM   1556  C   VAL A 432       7.042  50.795  15.381  1.00 80.71      A
ATOM   1557  O   VAL A 432       7.393  51.440  16.361  1.00 80.33      A
ATOM   1558  N   GLN A 433       6.512  51.349  14.306  1.00 83.15      A
ATOM   1559  CA 
GLN A 433       6.294  52.778  14.251  1.00 86.07      A
ATOM   1560  CB 
GLN A 433       5.959  53.219  12.811  1.00 88.43      A
ATOM   1561  CG 
GLN A 433       5.385  54.646  12.651  1.00 92.71      A
ATOM   1562  CD 
GLN A 433       6.269  55.819  13.187  1.00 94.89      A
ATOM   1563  OE1 GLN A 433       5.871  56.985  13.075  1.00 95.62      A
ATOM   1564  NE2 GLN A 433       7.444  55.513  13.762  1.00 95.69      A
ATOM   1565  C   GLN A 433       5.173  53.133  15.207  1.00 86.58      A
ATOM   1566  O   GLN A 433       5.365  53.962  16.089  1.00 87.04      A
ATOM   1567  N   HIS A 434       4.020  52.486  15.049  1.00 87.81      A
ATOM   1568  CA 
HIS A 434       2.851  52.739  15.902  1.00 88.83      A
ATOM   1569  CB 
HIS A 434       1.777  51.700  15.636  1.00 90.08      A
ATOM   1570  CG 
HIS A 434       0.476  51.994  16.309  1.00 92.37      A
ATOM   1571  CD2 HIS A 434      -0.800  51.890  15.867  1.00 93.22      A
ATOM   1572  ND1 HIS A 434       0.393  52.395  17.623  1.00 93.99      A
ATOM   1573  CE1 HIS A 434      -0.879  52.523  17.966  1.00 94.08      A
ATOM   1574  NE2 HIS A 434      -1.622  52.220  16.918  1.00 94.14      A
ATOM   1575  C   HIS A 434       3.168  52.746  17.397  1.00 89.35      A
ATOM   1576  O   HIS A 434       2.771  53.660  18.111  1.00 89.33      A
ATOM   1577  N  
PHE A 435       3.865  51.722  17.880  1.00 90.06      A
ATOM   1578  CA 
PHE A 435       4.213  51.667  19.295  1.00 91.14      A
ATOM   1579  CB 
PHE A 435       4.705  50.267  19.687  1.00 91.35      A
ATOM   1580  CG 
PHE A 435       3.596  49.311  19.945  1.00 91.00      A
ATOM   1581  CD1 PHE A 435       3.121  49.119  21.224  1.00 91.44      A
ATOM   1582  CD2 PHE A 435       2.965  48.665  18.886  1.00 91.46      A
ATOM   1583  CE1 PHE A 435       2.025  48.300  21.447  1.00 91.94      A
ATOM   1584  CE2 PHE A 435       1.869  47.842  19.095  1.00 91.10      A
ATOM   1585  CZ 
PHE A 435       1.398  47.660  20.376  1.00 92.09      A
ATOM   1586  C   PHE A 435       5.240  52.711  19.693  1.00 91.49      A
ATOM   1587  O   PHE A 435       5.308  53.099  20.858  1.00 91.67      A
ATOM   1588  N   TYR A 436       6.052  53.164  18.746  1.00 91.90      A
ATOM   1589  CA 
TYR A 436       7.020  54.203  19.075  1.00 92.56      A
ATOM   1590  CB 
TYR A 436       7.906  54.518  17.874  1.00 92.60      A
ATOM   1591  CG 
TYR A 436       8.996  55.521  18.173  1.00 93.63      A
ATOM   1592  CD1 TYR A 436      10.026  55.217  19.065  1.00 93.99      A
ATOM   1593  CE1 TYR A 436      11.042  56.132  19.344  1.00 94.55      A
ATOM   1594  CD2 TYR A 436       9.003  56.777  17.560  1.00 94.58      A
ATOM   1595  CE2 TYR A 436      10.015  57.705  17.833  1.00 94.79      A
ATOM   1596  CZ 
TYR A 436     
11.030  57.372  18.727  1.00 94.91      A
ATOM   1597  OH 
TYR A 436     
12.025  58.277  19.005  1.00 94.68      A
ATOM   1598  C   TYR A 436       6.209  55.453  19.471  1.00 92.73      A
ATOM   1599  O   TYR A 436       6.604  56.219  20.347  1.00 92.98      A
ATOM   1600  N   ASN A 437       5.062  55.639  18.827  1.00 92.21      A
ATOM   1601  CA 
ASN A 437       4.198  56.770  19.119  1.00 92.68      A
ATOM   1602  CB 
ASN A 437       3.119  56.898  18.046  1.00 92.15      A
ATOM   1603  CG 
ASN A 437       3.696  57.177  16.676  1.00 92.39      A
ATOM   1604  OD1 ASN A 437       2.967  57.230  15.686  1.00 92.28      A
ATOM   1605  ND2 ASN A 437       5.015  57.356  16.610  1.00 92.46      A
ATOM   1606  C   ASN A 437       3.546  56.637  20.494  1.00 93.31      A
ATOM   1607  O   ASN A 437       3.270  57.634  21.152  1.00 94.67      A
ATOM   1608  N   ILE A 438       3.277  55.414  20.926  1.00 92.88      A
ATOM   1609  CA 
ILE A 438       2.682  55.228  22.232  1.00 92.46      A
ATOM   1610  CB 
ILE A 438       2.231  53.771  22.439  1.00 92.58      A
ATOM
1611  CG2 ILE A 438       1.702  53.593  23.849  1.00 92.06      A
ATOM   1612  CG1 ILE A 438       1.177  53.387  21.392  1.00 92.80      A
ATOM   1613  CD1 ILE A 438      -0.083  54.244  21.408  1.00 93.45      A
ATOM   1614  C   ILE A 438       3.782  55.561  23.231  1.00 92.51      A
ATOM   1615  O   ILE A 438       3.518  55.999  24.363  1.00 93.48      A
ATOM   1616  N   LYS A 439       5.019  55.352  22.789  1.00 91.28      A
ATOM   1617  CA 
LYS A 439       6.185  55.609  23.610  1.00 91.41      A
ATOM   1618  CB 
LYS A 439       7.443  55.166  22.881  1.00 90.70      A
ATOM   1619  CG 
LYS A 439       8.705  55.430  23.665  1.00 91.74      A
ATOM   1620  CD 
LYS A 439       9.914  55.532  22.765  1.00 93.12      A
ATOM   1621  CE 
LYS A 439     
11.125  56.062  23.525  1.00 94.33      A
ATOM   1622  NZ 
LYS A 439     
12.324  56.140  22.639  1.00 95.30      A
ATOM   1623  C   LYS A 439       6.275  57.094  23.911  1.00 92.28      A
ATOM   1624  O   LYS A 439       6.388  57.511  25.070  1.00 91.96      A
ATOM   1625  N   LEU A 440       6.231  57.880  22.837  1.00 93.81      A
ATOM   1626  CA 
LEU A 440       6.298  59.341  22.887  1.00 94.46      A
ATOM   1627  CB 
LEU A 440       6.300  59.905  21.456  1.00 92.24      A
ATOM   1628  CG 
LEU A 440       7.657  60.245  20.805  1.00 91.03      A
ATOM   1629  CD1 LEU A 440       8.831  59.489  21.438  1.00 89.28      A
ATOM   1630  CD2 LEU A 440       7.546  59.951  19.327  1.00 89.07      A
ATOM   1631  C   LEU A 440       5.150  59.940  23.699  1.00 96.01      A
ATOM   1632  O   LEU A 440       5.387  60.743  24.601  1.00 96.36      A
ATOM   1633  N   GLU A 441       3.914  59.542  23.394  1.00 97.43      A
ATOM   1634  CA 
GLU A 441       2.743  60.044  24.121  1.00 98.88      A
ATOM   1635  CB 
GLU A 441       1.456  59.481  23.504  1.00 99.83      A
ATOM   1636  CG 
GLU A 441       1.202  59.925  22.065  1.00101.94      A
ATOM   1637  CD 
GLU A 441       0.248  58.990  21.333  1.00103.79      A
ATOM   1638  OE1 GLU A 441      -0.854  58.744  21.871  1.00104.69      A
ATOM   1639  OE2 GLU A 441       0.599  58.501  20.228  1.00103.40      A
ATOM   1640  C   GLU A 441       2.776  59.729  25.631  1.00 98.96      A
ATOM   1641  O   GLU A 441       1.815  60.006  26.347  1.00 99.83      A
ATOM   1642  N   GLY A 442       3.880  59.151  26.102  1.00 98.67      A
ATOM   1643  CA 
GLY A 442       4.043  58.819  27.511  1.00 97.72      A
ATOM   1644  C   GLY A 442       2.880  58.209  28.278  1.00 97.41      A
ATOM   1645  O   GLY A 442       3.036  57.848  29.439  1.00 97.14      A
ATOM   1646  N   LYS A 443       1.724  58.056  27.649  1.00 97.34      A
ATOM   1647  CA 
LYS A 443       0.576  57.506  28.348  1.00 97.69      A
ATOM   1648  CB 
LYS A 443     
-0.711  57.892  27.612  1.00 98.65      A
ATOM   1649  CG 
LYS A 443     
-1.086  59.358  27.786  1.00 99.99      A
ATOM   1650  CD 
LYS A 443     
-2.553  59.615  27.434  1.00100.89      A
ATOM   1651  CE 
LYS A 443     
-2.966  61.028  27.845  1.00101.33      A
ATOM   1652  NZ 
LYS A 443     
-2.746  61.271  29.308  1.00100.35      A
ATOM   1653  C   LYS A 443       0.576  55.996  28.641  1.00 97.68      A
ATOM   1654  O   LYS A 443      -0.366  55.494  29.275  1.00 98.39      A
ATOM   1655  N   VAL A 444       1.603  55.271  28.183  1.00 96.63      A
ATOM   1656  CA 
VAL A 444       1.704  53.820  28.438  1.00 94.23      A
ATOM   1657  CB 
VAL A 444       1.363  52.956  27.180  1.00 93.44      A
ATOM   1658  CG1 VAL A 444       1.830  51.520  27.388  1.00 92.48      A
ATOM   1659  CG2 VAL A 444      -0.139  52.942  26.940  1.00 92.36      A
ATOM   1660  C   VAL A 444       3.094  53.415  28.923  1.00 92.93      A
ATOM   1661  O   VAL A 444       4.083  53.554  28.200  1.00 93.33      A
ATOM   1662  N   PRO A 445       3.181  52.902  30.157  1.00 91.39      A
ATOM   1663  CD 
PRO A 445       2.042  52.665  31.063  1.00 91.48      A
ATOM   1664  CA 
PRO A 445       4.441  52.464  30.769  1.00 89.72      A
ATOM   1665  CB 
PRO A 445       4.045  52.207  32.215  1.00 90.53      A
ATOM   1666  CG 
PRO A 445       2.632  51.701  32.070  1.00 91.38      A
ATOM   1667  C   PRO A 445       4.958  51.214  30.078  1.00 87.79      A
ATOM   1668  O   PRO A 445       4.190  50.291  29.803  1.00 88.92      A
ATOM   1669  N   MET A 446       6.259  51.183  29.814  1.00 85.17      A
ATOM   1670  CA 
MET A 446       6.889  50.064  29.123  1.00 82.49      A
ATOM   1671  CB 
MET A 446       7.184  50.468  27.681  1.00 80.97      A
ATOM   1672  CG 
MET A 446       6.074  51.304  27.077  1.00 79.70      A
ATOM   1673  SD 
MET A 446       6.510  52.032  25.502  1.00 80.79      A
ATOM   1674  CE 
MET A 446       4.891  51.957  24.631  1.00 79.34      A
ATOM   1675  C   MET A 446       8.183  49.679  29.806  1.00 81.99      A
ATOM   1676  O   MET A 446       8.873  50.531  30.354  1.00 81.91      A
ATOM   1677  N   HIS A 447       8.536  48.405  29.768  1.00 81.71      A
ATOM   1678  CA 
HIS A 447       9.767  48.002  30.417  1.00 81.65      A
ATOM   1679  CB 
HIS A 447       9.785  46.513  30.709  1.00 82.67      A
ATOM   1680  CG 
HIS A 447       8.875  46.113  31.822  1.00 82.27      A
ATOM   1681  CD2 HIS A 447       9.131  45.811  33.113  1.00 81.82      A
ATOM   1682  ND1 HIS A 447       7.513  45.980  31.657  1.00 82.62      A
ATOM   1683  CE1 HIS A 447       6.965  45.609  32.797  1.00 82.50      A
ATOM   1684  NE2 HIS A 447       7.926  45.502  33.697  1.00 83.87      A
ATOM   1685  C   HIS A 447      10.971  48.374  29.596  1.00 81.72      A
ATOM   1686  O   HIS A 447      10.845  48.904  28.496  1.00 81.29      A
ATOM   1687  N   LYS A 448      12.143  48.074  30.132  1.00 81.27      A
ATOM   1688  CA 
LYS A 448     
13.378  48.456  29.478  1.00 81.28      A
ATOM   1689  CB 
LYS A 448     
14.553  48.290  30.472  1.00 81.46      A
ATOM   1690  CG 
LYS A 448   
9999.0009999.0009999.000 
1.00  0.00      A
ATOM   1691  CD 
LYS A 448   
9999.0009999.0009999.000 
1.00  0.00      A
ATOM   1692  CE 
LYS A 448   
9999.0009999.0009999.000 
1.00  0.00      A
ATOM   1693  NZ 
LYS A 448   
9999.0009999.0009999.000 
1.00  0.00      A
ATOM   1694  C   LYS A 448      13.720  47.800  28.144  1.00 80.32      A
ATOM   1695  O   LYS A 448      14.113  48.500  27.205  1.00 80.35      A
ATOM   1696  N   LEU A 449      13.583  46.475  28.059  1.00 78.48      A
ATOM   1697  CA 
LEU A 449     
13.931  45.770  26.832  1.00 76.37      A
ATOM   1698  CB 
LEU A 449     
13.788  44.260  26.993  1.00 74.99      A
ATOM   1699  CG 
LEU A 449     
15.013  43.443  26.575  1.00 74.14      A
ATOM   1700  CD1 LEU A 449      14.542  42.053  26.223  1.00 74.11      A
ATOM   1701  CD2 LEU A 449      15.734  44.065  25.391  1.00 73.06      A
ATOM   1702  C   LEU A 449      13.088  46.221  25.666  1.00 75.50      A
ATOM   1703  O   LEU A 449      13.630  46.558  24.631  1.00 74.82      A
ATOM   1704  N   PHE A 450      11.768  46.226  25.835  1.00 74.84      A
ATOM   1705  CA 
PHE A 450     
10.857  46.650  24.772  1.00 75.72      A
ATOM   1706  CB 
PHE A 450       9.389  46.596  25.260  1.00 71.93      A
ATOM   1707  CG 
PHE A 450       8.367  47.029  24.217  1.00 69.13      A
ATOM   1708  CD1 PHE A 450       8.113  46.245  23.083  1.00 68.10      A
ATOM   1709  CD2 PHE A 450       7.606  48.187  24.402  1.00 67.70      A
ATOM   1710  CE1 PHE A 450       7.101  46.613  22.154  1.00 67.32      A
ATOM   1711  CE2 PHE A 450       6.594  48.558  23.477  1.00 67.37      A
ATOM   1712  CZ 
PHE A 450       6.341  47.772  22.359  1.00 67.04      A
ATOM   1713  C   PHE A 450      11.209  48.071  24.308  1.00 77.62      A
ATOM   1714  O   PHE A 450      11.171  48.373  23.108  1.00 78.65      A
ATOM   1715  N   LEU A 451      11.559  48.930  25.269  1.00 79.06      A
ATOM   1716  CA 
LEU A 451     
11.918  50.333  25.010  1.00 79.04      A
ATOM   1717  CB 
LEU A 451     
12.041  51.093  26.346  1.00 77.99      A
ATOM   1718  CG 
LEU A 451     
10.985  52.143  26.733  1.00 75.75      A
ATOM   1719  CD1 LEU A 451       9.713  52.055  25.889  1.00 75.75      A
ATOM   1720  CD2 LEU A 451      10.676  51.949  28.181  1.00 74.30      A
ATOM   1721  C   LEU A 451      13.222  50.428  24.228  1.00 79.36      A
ATOM   1722  O   LEU A 451      13.333  51.204  23.284  1.00 78.33      A
ATOM   1723  N   GLU A 452      14.195  49.619  24.634  1.00 80.74      A
ATOM   1724  CA 
GLU A 452     
15.494  49.573  23.978  1.00 82.39      A
ATOM   1725  CB 
GLU A 452     
16.412  48.587  24.693  1.00 84.34      A
ATOM   1726  CG 
GLU A 452     
17.877  48.802  24.362  1.00 87.46      A
ATOM   1727  CD 
GLU A 452     
18.752  47.675  24.845  1.00 89.80      A
ATOM   1728  OE1 GLU A 452      18.924  46.713  24.063  1.00 91.49      A
ATOM   1729  OE2 GLU A 452      19.253  47.747  25.999  1.00 90.15      A
ATOM   1730  C   GLU A 452      15.381  49.156  22.511  1.00 81.90      A
ATOM   1731  O   GLU A 452      16.027  49.742  21.639  1.00 81.10      A
ATOM   1732  N   MET A 453      14.581  48.121  22.254  1.00 82.06      A
ATOM   1733  CA 
MET A 453     
14.380  47.630  20.896  1.00 82.44      A
ATOM   1734  CB 
MET A 453     
13.604  46.310  20.872  1.00 80.08      A
ATOM   1735  CG 
MET A 453     
14.299  45.155  21.546  1.00 79.00      A
ATOM   1736  SD 
MET A 453     
15.849  44.753  20.776  1.00 79.60      A
ATOM   1737  CE 
MET A 453     
16.985  45.346  21.984  1.00 79.94      A
ATOM   1738  C   MET A 453      13.573  48.675  20.168  1.00 83.26      A
ATOM
1739  O   MET A 453      13.866  49.018  19.027  1.00 82.96      A
ATOM   1740  N   LEU A 454      12.550  49.190  20.840  1.00 85.13      A
ATOM   1741  CA 
LEU A 454     
11.690  50.196  20.229  1.00 86.91      A
ATOM   1742  CB 
LEU A 454     
10.559  50.587  21.175  1.00 86.61      A
ATOM   1743  CG 
LEU A 454       9.370  51.154  20.413  1.00 87.12      A
ATOM   1744  CD1 LEU A 454       9.024  50.205  19.243  1.00 85.97      A
ATOM   1745  CD2 LEU A 454       8.186  51.325  21.369  1.00 86.87      A
ATOM   1746  C   LEU A 454      12.502  51.425  19.830  1.00 88.24      A
ATOM   1747  O   LEU A 454      12.099  52.163  18.926  1.00 88.93      A
ATOM   1748  N  
GLU A 455      13.639  51.634  20.509  1.00 89.13      A
ATOM   1749  CA 
GLU A 455     
14.557  52.744  20.213  1.00 89.23      A
ATOM   1750  CB 
GLU A 455     
15.429  53.068  21.423  1.00 88.07      A
ATOM   1751  CG 
GLU A 455   
9999.0009999.0009999.000 
1.00  0.00      A
ATOM   1752  CD 
GLU A 455   
9999.0009999.0009999.000 
1.00  0.00      A
ATOM   1753  OE1 GLU A 455   
9999.0009999.0009999.000 
1.00  0.00      A
ATOM   1754  OE2 GLU A 455   
9999.0009999.0009999.000 
1.00  0.00      A
ATOM   1755  C   GLU A 455      15.427  52.259  19.053  1.00 89.37      A
ATOM   1756  O   GLU A 455      14.972  52.247  17.912  1.00 90.21      A
ATOM   1757  N   ALA A 456      16.657  51.840  19.349  1.00 89.45      A
ATOM   1758  CA 
ALA A 456     
17.601  51.321  18.344  1.00 89.77      A
ATOM   1759  CB 
ALA A 456     
17.627  49.771  18.421  1.00 88.36      A
ATOM   1760  C   ALA A 456      17.416  51.785  16.866  1.00 90.06      A
ATOM   1761  O   ALA A 456      18.318  52.502  16.334  1.00 89.88      A
ATOM   1762  OXT ALA A 456      16.383  51.434  16.238  1.00 89.69      A
TER
ATOM   1763  CB 
ASN B 235     
11.236  30.211 -19.929  1.00 74.99      B
ATOM   1764  CG 
ASN B 235       9.945  30.626 -19.253  1.00 76.57      B
ATOM   1765  OD1 ASN B 235       9.632  31.814 -19.163  1.00 76.17      B
ATOM   1766  ND2 ASN B 235       9.169  29.645 -18.799  1.00 78.63      B
ATOM   1767  C   ASN B 235      10.235  31.315 -21.989  1.00 72.20      B
ATOM   1768  O   ASN B 235      10.664  32.475 -21.984  1.00 72.19      B
ATOM   1769  N   ASN B 235      12.477  30.059 -22.118  1.00 72.77      B
ATOM   1770  CA 
ASN B 235     
11.102  30.140 -21.469  1.00 73.81      B
ATOM   1771  N   LYS B 236       9.012  31.000 -22.417  1.00 70.74      B
ATOM   1772  CA 
LYS B 236       8.088  31.990 -22.995  1.00 69.72      B
ATOM   1773  CB 
LYS B 236       6.716  31.351 -23.302  1.00 72.45      B
ATOM   1774  CG 
LYS B 236       6.761  29.961 -23.918  1.00 77.34      B
ATOM   1775  CD 
LYS B 236       7.286  28.923 -22.884  1.00 80.84      B
ATOM   1776  CE 
LYS B 236       7.443  27.507 -23.485  1.00 83.06      B
ATOM   1777  NZ 
LYS B 236       8.101  26.563 -22.521  1.00 83.68      B
ATOM   1778  C   LYS B 236       7.845  33.292 -22.211  1.00 67.47      B
ATOM   1779  O   LYS B 236       8.012  34.373 -22.762  1.00 66.25      B
ATOM   1780  N   ILE B 237       7.439  33.184 -20.944  1.00 64.70      B
ATOM   1781  CA 
ILE B 237       7.161  34.354 -20.140  1.00 61.49      B
ATOM   1782  CB 
ILE B 237       6.692  33.971 -18.721  1.00 59.81      B
ATOM   1783  CG2 ILE B 237       6.336  35.248 -17.925  1.00 57.25      B
ATOM   1784  CG1 ILE B 237       5.537  32.983 -18.802  1.00 57.95      B
ATOM   1785  CD1 ILE B 237       4.239  33.560 -19.335  1.00 58.17      B
ATOM   1786  C   ILE B 237       8.371  35.259 -19.994  1.00 61.55      B
ATOM   1787  O   ILE B 237       8.246  36.483 -20.009  1.00 61.66      B
ATOM   1788  N   VAL B 238       9.542  34.668 -19.829  1.00 61.23      B
ATOM   1789  CA 
VAL B 238     
10.723  35.481 -19.646  1.00 62.53      B
ATOM   1790  CB 
VAL B 238     
11.944  34.627 -19.185  1.00 62.94      B
ATOM   1791  CG1 VAL B 238      13.182  35.504 -19.086  1.00 64.02      B
ATOM   1792  CG2 VAL B 238      11.676  34.022 -17.814  1.00 59.44      B
ATOM   1793  C   VAL B 238      11.041  36.250 -20.926  1.00 63.71      B
ATOM   1794  O   VAL B 238      11.413  37.432 -20.866  1.00 64.38      B
ATOM   1795  N   SER B 239      10.884  35.587 -22.078  1.00 63.92      B
ATOM   1796  CA 
SER B 239     
11.131  36.225 -23.375  1.00 62.83      B
ATOM   1797  CB 
SER B 239     
10.879  35.259 -24.511  1.00 61.81      B
ATOM   1798  OG 
SER B 239     
11.923  34.327 -24.579  1.00 63.42      B
ATOM   1799  C   SER B 239      10.195  37.398 -23.543  1.00 63.30      B
ATOM   1800  O   SER B 239      10.630  38.533 -23.750  1.00 64.11      B
ATOM   1801  N   HIS B 240       8.902  37.096 -23.467  1.00 62.78      B
ATOM   1802  CA 
HIS B 240       7.844  38.076 -23.574  1.00 62.81      B
ATOM   1803  CB 
HIS B 240       6.556  37.407 -23.155  1.00 62.77      B
ATOM   1804  CG 
HIS B 240       5.352  38.259 -23.316  1.00 65.44      B
ATOM   1805  CD2 HIS B 240       5.067  39.501 -22.855  1.00 66.95      B
ATOM   1806  ND1 HIS B 240       4.238  37.835 -24.006  1.00 66.90      B
ATOM   1807  CE1 HIS B 240       3.316  38.785 -23.962  1.00 68.62      B
ATOM   1808  NE2 HIS B 240       3.793  39.804 -23.269  1.00 67.63      B
ATOM   1809  C   HIS B 240       8.158  39.302 -22.701  1.00 64.14      B
ATOM   1810  O   HIS B 240       8.040  40.444 -23.157  1.00 65.15      B
ATOM   1811  N   LEU B 241       8.590  39.068 -21.461  1.00 64.05      B
ATOM   1812  CA 
LEU B 241       8.934  40.157 -20.550  1.00 63.04      B
ATOM   1813  CB 
LEU B 241       9.152  39.602 -19.151  1.00 62.37      B
ATOM   1814  CG 
LEU B 241       7.912  39.193 -18.341  1.00 62.65      B
ATOM   1815  CD1 LEU B 241       8.361  38.829 -16.937  1.00 62.17      B
ATOM   1816  CD2 LEU B 241       6.893  40.329 -18.271  1.00 61.03      B
ATOM   1817  C   LEU B 241      10.143  41.028 -20.965  1.00 63.72      B
ATOM   1818  O   LEU B 241      10.169  42.223 -20.672  1.00 66.44      B
ATOM   1819  N   LEU B 242      11.143  40.443 -21.618  1.00 61.47      B
ATOM   1820  CA 
LEU B 242     
12.324  41.180 -22.096  1.00 59.68      B
ATOM   1821  CB 
LEU B 242     
13.284  40.251 -22.839  1.00 55.26      B
ATOM   1822  CG 
LEU B 242     
14.568  39.723 -22.231  1.00 53.83      B
ATOM   1823  CD1 LEU B 242      15.000  40.539 -20.968  1.00 52.38      B
ATOM   1824  CD2 LEU B 242      14.350  38.263 -21.972  1.00 53.80      B
ATOM   1825  C   LEU B 242      11.863  42.169 -23.137  1.00 61.00      B
ATOM   1826  O   LEU B 242      12.183  43.369 -23.126  1.00 61.85      B
ATOM   1827  N   VAL B 243      11.146  41.593 -24.083  1.00 61.33      B
ATOM   1828  CA 
VAL B 243     
10.585  42.285 -25.207  1.00 59.80      B
ATOM   1829  CB 
VAL B 243       9.876  41.258 -26.086  1.00 57.45      B
ATOM   1830  CG1 VAL B 243       8.595  41.802 -26.621  1.00 57.61      B
ATOM   1831  CG2 VAL B 243      10.802  40.833 -27.157  1.00 52.99      B
ATOM   1832  C   VAL B 243       9.635  43.411 -24.819  1.00 61.03      B
ATOM   1833  O   VAL B 243       9.527  44.406 -25.556  1.00 61.89      B
ATOM   1834  N   ALA B 244       8.969  43.274 -23.668  1.00 60.78      B
ATOM   1835  CA 
ALA B 244       7.999  44.280 -23.235  1.00 60.73      B
ATOM   1836  CB 
ALA B 244       6.903  43.627 -22.430  1.00 58.55      B
ATOM   1837  C   ALA B 244       8.583  45.446 -22.468  1.00 63.11      B
ATOM   1838  O   ALA B 244       7.890  46.427 -22.225  1.00 62.36      B
ATOM   1839  N   GLU B 245       9.860  45.359 -22.097  1.00 68.32      B
ATOM   1840  CA 
GLU B 245     
10.524  46.446 -21.361  1.00 73.71      B
ATOM   1841  CB 
GLU B 245     
12.011  46.173 -21.184  1.00 72.74      B
ATOM   1842  CG 
GLU B 245     
12.322  45.416 -19.932  1.00 73.28      B
ATOM   1843  CD 
GLU B 245     
11.863  46.146 -18.671  1.00 75.37      B
ATOM   1844  OE1 GLU B 245      12.425  47.230 -18.338  1.00 72.44      B
ATOM   1845  OE2 GLU B 245      10.934  45.619 -18.004  1.00 75.66      B
ATOM   1846  C   GLU B 245      10.363  47.790 -22.038  1.00 77.99      B
ATOM   1847  O   GLU B 245      10.680  47.956 -23.216  1.00 78.24      B
ATOM   1848  N   PRO B 246       9.853  48.779 -21.304  1.00 82.69      B
ATOM   1849  CD 
PRO B 246       9.344  48.852 -19.923  1.00 83.36      B
ATOM   1850  CA 
PRO B 246       9.711  50.059 -21.989  1.00 86.50      B
ATOM   1851  CB 
PRO B 246       8.785  50.841 -21.059  1.00 86.00      B
ATOM   1852  CG 
PRO B 246       9.230  50.351 -19.701  1.00 85.10      B
ATOM   1853  C   PRO B 246      11.073  50.731 -22.207  1.00 89.79      B
ATOM   1854  O   PRO B 246      12.022  50.546 -21.432  1.00 89.34      B
ATOM   1855  N   GLU B 247      11.141  51.482 -23.304  1.00 93.78      B
ATOM   1856  CA 
GLU B 247     
12.313  52.247 -23.750  1.00 97.02      B
ATOM   1857  CB 
GLU B 247     
11.951  52.965 -25.066  1.00 98.87      B
ATOM   1858  CG 
GLU B 247     
10.394  53.149 -25.345  1.00100.92      B
ATOM   1859  CD 
GLU B 247       9.545  53.649 -24.134  1.00101.68      B
ATOM   1860  OE1 GLU B 247       8.736  52.845 -23.601  1.00100.54      B
ATOM   1861  OE2 GLU B 247       9.680  54.836 -23.720  1.00102.52      B
ATOM   1862  C   GLU B 247      12.825  53.280 -22.721  1.00 97.90      B
ATOM   1863  O   GLU B 247      12.046  53.825 -21.917  1.00 98.54      B
ATOM   1864  N   LYS B 248      14.126  53.562 -22.770  1.00 98.31      B
ATOM   1865  CA 
LYS B 248     
14.746  54.514 -21.849  1.00 99.81      B
ATOM   1866  CB 
LYS B 248     
16.212  54.718 -22.250  1.00 98.79      B
ATOM   1867  CG 
LYS B 248     
17.086  55.329 -21.176  1.00 98.15      B
ATOM   1868  CD 
LYS B 248     
18.532  55.502 -21.660  1.00 98.37      B
ATOM   1869  CE 
LYS B 248     
19.265  54.169 -21.902  1.00 97.63      B
ATOM   1870  NZ 
LYS B 248     
18.779  53.441 -23.110  1.00 95.91      B
ATOM   1871  C   LYS B 248      14.010  55.876 -21.772  1.00101.66      B
ATOM   1872  O   LYS B 248      13.139  56.198 -22.601  1.00102.00      B
ATOM   1873  N   ILE B 249      14.355  56.665 -20.757  1.00103.02      B
ATOM   1874  CA 
ILE B 249     
13.737  57.971 -20.560  1.00104.18      B
ATOM   1875  CB 
ILE B 249     
12.436  57.851 -19.724  1.00104.29      B
ATOM   1876  CG2 ILE B 249      11.934  59.223 -19.319  1.00104.31      B
ATOM   1877  CG1 ILE B 249      11.361  57.138 -20.547  1.00104.55      B
ATOM   1878  CD1 ILE B 249      10.110  56.812 -19.759  1.00105.29      B
ATOM   1879  C   ILE B 249      14.716  58.933 -19.887  1.00105.08      B
ATOM   1880  O   ILE B 249      15.536  58.533 -19.047  1.00103.30      B
ATOM   1881  N   TYR B 250      14.623  60.205 -20.278  1.00106.83      B
ATOM   1882  CA 
TYR B 250     
15.509  61.233 -19.752  1.00107.89      B
ATOM   1883  CB 
TYR B 250     
16.181  61.951 -20.922  1.00107.19      B
ATOM   1884  CG 
TYR B 250     
16.864  60.971 -21.843  1.00107.81      B
ATOM   1885  CD1 TYR B 250      16.122  60.230 -22.770  1.00107.61      B
ATOM   1886  CE1 TYR B 250      16.718  59.213 -23.533  1.00108.46      B
ATOM   1887  CD2 TYR B 250      18.232  60.682 -21.703  1.00108.22      B
ATOM   1888  CE2 TYR B 250      18.845  59.665 -22.459  1.00108.25      B
ATOM   1889  CZ 
TYR B 250     
18.077  58.930 -23.368  1.00108.91      B
ATOM   1890  OH 
TYR B 250     
18.644  57.889 -24.078  1.00108.88      B
ATOM   1891  C   TYR B 250      14.832  62.222 -18.802  1.00108.83      B
ATOM   1892  O   TYR B 250      13.644  62.537 -18.947  1.00107.75      B
ATOM   1893  N   ALA B 251      15.606  62.677 -17.814  1.00110.43      B
ATOM   1894  CA 
ALA B 251     
15.142  63.625 -16.804  1.00112.59      B
ATOM   1895  CB 
ALA B 251     
16.125  63.662 -15.626  1.00111.09      B
ATOM   1896  C   ALA B 251      15.013  65.014 -17.415  1.00114.53      B
ATOM   1897  O   ALA B 251      14.010  65.711 -17.198  1.00114.93      B
ATOM   1898  N   MET B 252      16.037  65.390 -18.188  1.00116.30      B
ATOM   1899  CA 
MET B 252     
16.107  66.686 -18.844  1.00117.65      B
ATOM   1900  CB 
MET B 252     
14.966  66.849 -19.845  1.00117.33      B
ATOM   1901  CG 
MET B 252     
14.898  65.766 -20.895  1.00117.43      B
ATOM   1902  SD 
MET B 252     
13.565  66.070 -22.086  1.00118.33      B
ATOM   1903  CE 
MET B 252     
12.090  66.403 -20.955  1.00116.87      B
ATOM   1904  C   MET B 252      16.007  67.763 -17.771  1.00119.44      B
ATOM   1905  O   MET B 252      15.051  68.563 -17.762  1.00119.28      B
ATOM   1906  N   PRO B 253      16.980  67.789 -16.833  1.00120.72      B
ATOM   1907  CD 
PRO B 253     
18.256  67.047 -16.773  1.00120.12      B
ATOM   1908  CA 
PRO B 253     
16.911  68.817 -15.789  1.00122.32      B
ATOM   1909  CB 
PRO B 253     
18.230  68.627 -15.024  1.00121.19      B
ATOM   1910  CG 
PRO B 253     
19.152  68.007 -16.042  1.00120.20      B
ATOM   1911  C   PRO B 253      16.796  70.181 -16.479  1.00124.51      B
ATOM   1912  O   PRO B 253      17.075  70.288 -17.675  1.00124.86      B
ATOM   1913  N   ASP B 254      16.373  71.217 -15.761  1.00126.66      B
ATOM   1914  CA 
ASP B 254     
16.257  72.530 -16.402  1.00128.71      B
ATOM   1915  CB 
ASP B 254     
14.965  73.229 -15.958  1.00128.63      B
ATOM   1916  CG 
ASP B 254     
14.327  74.024 -17.085  1.00128.57      B
ATOM   1917  OD1 ASP B 254      14.994  74.938 -17.617  1.00128.71      B
ATOM   1918  OD2 ASP B 254      13.165  73.726 -17.447  1.00127.98      B
ATOM   1919  C   ASP B 254      17.477  73.444 -16.145  1.00129.66      B
ATOM   1920  O   ASP B 254      17.892  73.638 -14.993  1.00129.97      B
ATOM   1921  N   PRO B 255      18.071  74.008 -17.224  1.00130.05      B
ATOM   1922  CD 
PRO B 255      17.716  73.752 -18.637  1.00129.57      B
ATOM   1923  CA 
PRO B 255     
19.241  74.897 -17.131  1.00130.43      B
ATOM   1924  CB 
PRO B 255     
19.788  74.876 -18.556  1.00130.02      B
ATOM   1925  CG 
PRO B 255     
18.535  74.786 -19.379  1.00129.76      B
ATOM   1926  C   PRO B 255      18.909  76.321 -16.634  1.00130.99      B
ATOM   1927  O   PRO B 255      19.805  77.125 -16.348  1.00130.58      B
ATOM   1928  N   THR B 256      17.611  76.606 -16.523  1.00131.41      B
ATOM   1929  CA 
THR B 256     
17.101  77.901 -16.062  1.00131.42      B
ATOM   1930  CB 
THR B 256     
15.638  78.120 -16.582  1.00131.29      B
ATOM   1931  OG1 THR B 256      15.645  78.178 -18.016  1.00130.39      B
ATOM   1932  CG2 THR B 256      15.033  79.411 -16.029  1.00130.73      B
ATOM   1933  C   THR B 256      17.136  78.042 -14.521  1.00131.66      B
ATOM   1934  O   THR B 256      16.977  79.148 -13.988  1.00132.03      B
ATOM   1935  N   VAL B 257      17.347  76.925 -13.817  1.00131.44      B
ATOM   1936  CA 
VAL B 257     
17.423  76.912 -12.346  1.00130.70      B
ATOM   1937  CB 
VAL B 257     
16.387  75.926 -11.738  1.00130.18      B
ATOM   1938  CG1 VAL B 257      16.246  76.169 -10.230  1.00129.03      B
ATOM   1939  CG2 VAL B 257      15.048  76.058 -12.463  1.00129.33      B
ATOM   1940  C   VAL B 257      18.828  76.458 -11.907  1.00130.68      B
ATOM   1941  O   VAL B 257      19.472  75.673 -12.608  1.00130.71      B
ATOM   1942  N   PRO B 258      19.331  76.964 -10.759  1.00130.65      B
ATOM   1943  CD 
PRO B 258     
18.788  78.110 -10.001  1.00130.40      B
ATOM   1944  CA 
PRO B 258     
20.668  76.584 -10.254  1.00130.32      B
ATOM   1945  CB 
PRO B 258     
21.084  77.800  -9.438  1.00130.28      B
ATOM   1946  CG 
PRO B 258     
19.765  78.231  -8.833  1.00130.97      B
ATOM   1947  C   PRO B 258      20.593  75.317  -9.389  1.00129.78      B
ATOM   1948  O   PRO B 258      19.503  74.942  -8.948  1.00130.05      B
ATOM   1949  N   ASP B 259      21.737  74.673  -9.142  1.00128.71      B
ATOM   1950  CA 
ASP B 259     
21.786  73.446  -8.331  1.00127.84      B
ATOM   1951  CB 
ASP B 259     
23.246  72.999  -8.135  1.00127.15      B
ATOM   1952  CG 
ASP B 259   
9999.0009999.0009999.000 
1.00  0.00      B
ATOM   1953  OD1 ASP B 259    9999.0009999.0009999.000  1.00  0.00      B
ATOM   1954  OD2 ASP B 259   
9999.0009999.0009999.000 
1.00  0.00      B
ATOM   1955  C   ASP B 259      21.092  73.593  -6.961  1.00127.16      B
ATOM   1956  O   ASP B 259      21.757  73.719  -5.919  1.00126.96      B
ATOM   1957  N   SER B 260      19.753  73.560  -6.983  1.00126.06      B
ATOM   1958  CA 
SER B 260     
18.908  73.691  -5.785  1.00124.10      B
ATOM   1959  CB 
SER B 260     
17.938  74.877  -5.956  1.00123.75      B
ATOM   1960  OG 
SER B 260    9999.0009999.0009999.000  1.00  0.00      B
ATOM   1961  C   SER B 260      18.121  72.401  -5.486  1.00122.56      B
ATOM   1962  O   SER B 260      17.738  71.659  -6.398  1.00121.84      B
ATOM   1963  N   ASP B 261      17.885  72.147  -4.201  1.00120.83      B
ATOM   1964  CA 
ASP B 261     
17.169  70.952  -3.776  1.00119.48      B
ATOM   1965  CB 
ASP B 261     
17.155  70.843  -2.242  1.00120.20      B
ATOM   1966  CG 
ASP B 261     
16.331  71.939  -1.568  1.00121.00      B
ATOM   1967  OD1 ASP B 261      16.243  71.924  -0.317  1.00120.95      B
ATOM   1968  OD2 ASP B 261      15.773  72.813  -2.271  1.00121.19      B
ATOM   1969  C   ASP B 261      15.749  70.886  -4.314  1.00118.04      B
ATOM   1970  O   ASP B 261      15.305  69.838  -4.778  1.00118.46      B
ATOM   1971  N   ILE B 262      15.038  72.002  -4.253  1.00116.48      B
ATOM   1972  CA 
ILE B 262     
13.665  72.060  -4.738  1.00115.24      B
ATOM   1973  CB 
ILE B 262     
13.002  73.405  -4.297  1.00114.64      B
ATOM   1974  CG2 ILE B 262      14.015  74.534  -4.383  1.00115.09      B
ATOM   1975  CG1 ILE B 262      11.744  73.686  -5.120  1.00114.11      B
ATOM   1976  CD1 ILE B 262      10.656  72.685  -4.927  1.00113.42      B
ATOM   1977  C   ILE B 262      13.675  71.882  -6.264  1.00114.27      B
ATOM   1978  O   ILE B 262      12.682  71.470  -6.876  1.00113.48      B
ATOM   1979  N  
LYS B 263      14.823  72.179  -6.867  1.00113.43      B
ATOM   1980  CA 
LYS B 263      14.984  72.020  -8.306  1.00112.71      B
ATOM   1981  CB 
LYS B 263      16.303  72.657  -8.778  1.00111.57      B
ATOM   1982  CG 
LYS B 263      16.388  72.825 -10.289  1.00110.10      B
ATOM   1983  CD 
LYS B 263      17.796  72.591 -10.835  1.00109.72      B
ATOM   1984  CE 
LYS B 263      17.780  72.495 -12.364  1.00108.42      B
ATOM   1985  NZ 
LYS B 263     
19.091  72.084 -12.942  1.00107.69      B
ATOM   1986  C   LYS B 263      15.013  70.503  -8.529  1.00112.31      B
ATOM   1987  O   LYS B 263      14.158  69.949  -9.225  1.00111.36      B
ATOM   1988  N  
ALA B 264      15.997  69.851  -7.899  1.00111.98      B
ATOM   1989  CA 
ALA B 264      16.183  68.400  -7.966  1.00111.37      B
ATOM   1990  CB 
ALA B 264      17.238  67.956  -6.945  1.00110.14      B
ATOM   1991  C   ALA B 264      14.870  67.658  -7.709  1.00110.90      B
ATOM   1992  O   ALA B 264      14.334  67.012  -8.606  1.00111.09      B
ATOM   1993  N   LEU B 265      14.354  67.760  -6.487  1.00110.09      B
ATOM   1994  CA 
LEU B 265     
13.106  67.091  -6.127  1.00109.91      B
ATOM   1995  CB 
LEU B 265     
12.615  67.565  -4.753  1.00110.18      B
ATOM   1996  CG 
LEU B 265     
13.082  66.811  -3.502  1.00110.23      B
ATOM   1997  CD1 LEU B 265      14.605  66.858  -3.361  1.00110.12      B
ATOM   1998  CD2 LEU B 265      12.404  67.441  -2.283  1.00110.54      B
ATOM   1999  C   LEU B 265      11.961  67.230  -7.139  1.00109.44      B
ATOM   2000  O   LEU B 265      11.062  66.374  -7.177  1.00109.62      B
ATOM   2001  N   THR B 266      11.983  68.291  -7.950  1.00108.12      B
ATOM   2002  CA 
THR B 266     
10.925  68.499  -8.945  1.00106.33      B
ATOM   2003  CB 
THR B 266     
10.718  70.004  -9.278  1.00107.29      B
ATOM   2004  OG1 THR B 266      10.511  70.752  -8.069  1.00108.08      B
ATOM   2005  CG2 THR B 266       9.491  70.175 -10.184  1.00107.24      B
ATOM   2006  C   THR B 266      11.264  67.765 -10.235  1.00104.17      B
ATOM   2007  O   THR B 266      10.384  67.437 -11.035  1.00102.84      B
ATOM   2008  N   THR B 267      12.555  67.524 -10.430  1.00102.85      B
ATOM   2009  CA 
THR B 267     
13.028  66.818 -11.615  1.00102.22      B
ATOM   2010  CB 
THR B 267     
14.579  66.807 -11.717  1.00103.00      B
ATOM   2011  OG1 THR B 267      15.135  67.880 -10.944  1.00103.94      B
ATOM   2012  CG2 THR B 267      15.013  66.960 -13.171  1.00102.53      B
ATOM   2013  C   THR B 267      12.581  65.382 -11.443  1.00100.86      B
ATOM   2014  O   THR B 267      12.033  64.760 -12.346  1.00100.69      B
ATOM   2015  N   LEU B 268      12.831  64.868 -10.248  1.00 99.56      B
ATOM   2016  CA 
LEU B 268     
12.481  63.512  -9.909  1.00 97.34      B
ATOM   2017  CB 
LEU B 268     
13.113  63.160  -8.560  1.00 94.39      B
ATOM   2018  CG 
LEU B 268     
14.614  62.793  -8.657  1.00 93.05      B
ATOM   2019  CD1 LEU B 268      15.321  63.638  -9.695  1.00 91.79      B
ATOM   2020  CD2 LEU B 268      15.291  62.959  -7.304  1.00 92.06      B
ATOM   2021  C   LEU B 268      10.970  63.329  -9.922  1.00 97.35      B
ATOM   2022  O   LEU B 268      10.478  62.384 -10.524  1.00 97.84      B
ATOM   2023  N   CYS B 269      10.224  64.237  -9.303  1.00 97.19      B
ATOM   2024  CA 
CYS B 269       8.769  64.104  -9.296  1.00 98.58      B
ATOM   2025  CB 
CYS B 269       8.141  65.111  -8.330  1.00 99.04      B
ATOM   2026  SG 
CYS B 269       8.474  64.787  -6.567  1.00100.96      B
ATOM   2027  C   CYS B 269       8.192  64.295 -10.697  1.00 99.53      B
ATOM   2028  O   CYS B 269       7.007  64.026 -10.954  1.00 99.62      B
ATOM   2029  N   ASP B 270       9.044  64.775 -11.598  1.00100.62      B
ATOM   2030  CA 
ASP B 270       8.673  64.995 -13.000  1.00101.05      B
ATOM   2031  CB 
ASP B 270       9.470  66.200 -13.568  1.00104.20      B
ATOM   2032  CG 
ASP B 270       9.652  66.153 -15.106  1.00106.48      B
ATOM
2033  OD1 ASP B 270       8.644  65.943 -15.845  1.00107.89      B
ATOM   2034  OD2 ASP B 270      10.819  66.340 -15.564  1.00106.68      B
ATOM   2035  C   ASP B 270       8.976  63.704 -13.780  1.00 99.40      B
ATOM   2036  O   ASP B 270       8.103  63.167 -14.494  1.00 98.56      B
ATOM   2037  N   LEU B 271      10.219  63.226 -13.615  1.00 97.10      B
ATOM   2038  CA 
LEU B 271     
10.725  62.002 -14.242  1.00 94.11      B
ATOM   2039  CB 
LEU B 271     
12.133  61.696 -13.725  1.00 91.69      B
ATOM   2040  CG 
LEU B 271     
13.048  60.876 -14.635  1.00 90.34      B
ATOM   2041  CD1 LEU B 271      14.270  60.447 -13.853  1.00 89.99      B
ATOM   2042  CD2 LEU B 271      12.325  59.658 -15.175  1.00 90.88      B
ATOM   2043  C   LEU B 271       9.782  60.874 -13.840  1.00 93.33      B
ATOM   2044  O   LEU B 271       9.306  60.092 -14.675  1.00 92.95      B
ATOM   2045  N   ALA B 272       9.512  60.821 -12.542  1.00 91.95      B
ATOM   2046  CA 
ALA B 272       8.629  59.829 -11.978  1.00 91.22      B
ATOM   2047  CB 
ALA B 272       8.518  60.043 -10.487  1.00 91.14      B
ATOM   2048  C   ALA B 272       7.242  59.854 -12.612  1.00 90.98      B
ATOM   2049  O   ALA B 272       6.678  58.800 -12.895  1.00 90.62      B
ATOM   2050  N   ASP B 273       6.685  61.040 -12.838  1.00 90.51      B
ATOM   2051  CA 
ASP B 273       5.353  61.094 -13.419  1.00 90.97      B
ATOM   2052  CB 
ASP B 273       4.791  62.523 -13.404  1.00 92.15      B
ATOM   2053  CG 
ASP B 273       3.274  62.559 -13.701  1.00 93.69      B
ATOM   2054  OD1 ASP B 273       2.488  62.219 -12.786  1.00 93.84      B
ATOM   2055  OD2 ASP B 273       2.863  62.905 -14.844  1.00 94.00      B
ATOM   2056  C   ASP B 273       5.328  60.565 -14.851  1.00 90.79      B
ATOM   2057  O   ASP B 273       4.409  59.830 -15.251  1.00 90.12      B
ATOM   2058  N   ARG B 274       6.326  60.953 -15.637  1.00 90.71      B
ATOM   2059  CA 
ARG B 274       6.369  60.504 -17.024  1.00 91.07      B
ATOM   2060  CB 
ARG B 274       7.414  61.303 -17.823  1.00 90.22      B
ATOM   2061  CG 
ARG B 274       6.951  62.749 -18.128  1.00 88.07      B
ATOM   2062  CD 
ARG B 274       7.988  63.598 -18.865  1.00 84.23      B
ATOM   2063  NE 
ARG B 274       9.202  63.809 -18.080  1.00 81.43      B
ATOM   2064  CZ 
ARG B 274     
10.390  63.288 -18.381  1.00 80.29      B
ATOM   2065  NH1 ARG B 274      10.528  62.515 -19.460  1.00 78.91      B
ATOM   2066  NH2 ARG B 274      11.442  63.542 -17.603  1.00 79.05      B
ATOM   2067  C   ARG B 274       6.668  59.020 -17.012  1.00 91.26      B
ATOM   2068  O   ARG B 274       6.184  58.261 -17.853  1.00 91.44      B
ATOM   2069  N   GLU B 275       7.443  58.616 -16.015  1.00 91.63      B
ATOM   2070  CA 
GLU B 275       7.793  57.224 -15.839  1.00 91.91      B
ATOM   2071  CB 
GLU B 275       8.782  57.085 -14.680  1.00 94.64      B
ATOM   2072  CG 
GLU B 275     
10.085  56.352 -15.017  1.00 98.85      B
ATOM   2073  CD 
GLU B 275       9.855  54.903 -15.483  1.00102.59      B
ATOM   2074  OE1 GLU B 275      10.796  54.057 -15.349  1.00104.82      B
ATOM   2075  OE2 GLU B 275       8.736  54.618 -15.992  1.00103.22      B
ATOM   2076  C   GLU B 275       6.520  56.409 -15.554  1.00 90.29      B
ATOM   2077  O   GLU B 275       6.303  55.369 -16.172  1.00 90.86      B
ATOM   2078  N   LEU B 276       5.668  56.891 -14.648  1.00 88.35      B
ATOM   2079  CA 
LEU B 276       4.438  56.177 -14.288  1.00 86.89      B
ATOM   2080  CB 
LEU B 276       3.665  56.944 -13.197  1.00 86.79      B
ATOM   2081  CG 
LEU B 276       4.356  57.147 -11.829  1.00 87.35      B
ATOM   2082  CD1 LEU B 276       3.400  57.843 -10.865  1.00 87.24      B
ATOM   2083  CD2 LEU B 276       4.799  55.816 -11.229  1.00 86.30      B
ATOM   2084  C   LEU B 276       3.491  55.826 -15.451  1.00 85.90      B
ATOM   2085  O   LEU B 276       2.823  54.779 -15.420  1.00 85.96      B
ATOM   2086  N   VAL B 277       3.436  56.682 -16.474  1.00 84.02      B
ATOM   2087  CA 
VAL B 277       2.574  56.437 -17.645  1.00 81.40      B
ATOM   2088  CB 
VAL B 277       2.425  57.711 -18.512  1.00 81.57      B
ATOM   2089  CG1 VAL B 277       1.371  57.489 -19.614  1.00 78.67      B
ATOM   2090  CG2 VAL B 277       2.055  58.886 -17.618  1.00 81.66      B
ATOM   2091  C   VAL B 277       3.191  55.330 -18.499  1.00 79.30      B
ATOM   2092  O   VAL B 277       2.500  54.497 -19.097  1.00 77.66      B
ATOM   2093  N   VAL B 278       4.513  55.356 -18.551  1.00 77.65      B
ATOM   2094  CA 
VAL B 278       5.279  54.352 -19.269  1.00 76.89      B
ATOM   2095  CB 
VAL B 278       6.810  54.680 -19.186  1.00 77.26      B
ATOM   2096  CG1 VAL B 278       7.638  53.394 -19.131  1.00 78.12      B
ATOM   2097  CG2 VAL B 278       7.220  55.540 -20.386  1.00 77.00      B
ATOM   2098  C   VAL B 278       4.987  53.005 -18.591  1.00 75.52      B
ATOM   2099  O   VAL B 278       4.722  52.000 -19.264  1.00 72.74      B
ATOM   2100  N   ILE B 279       5.022  53.021 -17.250  1.00 74.86      B
ATOM   2101  CA 
ILE B 279       4.790  51.840 -16.433  1.00 73.89      B
ATOM   2102  CB 
ILE B 279       5.097  52.132 -14.969  1.00 72.41      B
ATOM   2103  CG2 ILE B 279       4.385  51.120 -14.084  1.00 73.15      B
ATOM   2104  CG1 ILE B 279       6.615  52.101 -14.749  1.00 71.02      B
ATOM   2105  CD1 ILE B 279       7.042  52.225 -13.272  1.00 69.27      B
ATOM   2106  C   ILE B 279       3.391  51.235 -16.560  1.00 75.07      B
ATOM   2107  O   ILE B 279       3.243  50.002 -16.598  1.00 73.94      B
ATOM   2108  N   ILE B 280       2.373  52.093 -16.629  1.00 75.47      B
ATOM   2109  CA 
ILE B 280       0.997  51.632 -16.779  1.00 75.41      B
ATOM   2110  CB 
ILE B 280       0.039  52.798 -16.652  1.00 74.31      B
ATOM   2111  CG2 ILE B 280      -1.385  52.324 -16.786  1.00 72.99      B
ATOM   2112  CG1 ILE B 280       0.268  53.480 -15.312  1.00 74.39      B
ATOM   2113  CD1 ILE B 280      -0.674  54.639 -15.035  1.00 75.32      B
ATOM   2114  C   ILE B 280       0.807  50.967 -18.151  1.00 77.24      B
ATOM   2115  O   ILE B 280      -0.080  50.121 -18.333  1.00 77.66      B
ATOM   2116  N   GLY B 281       1.636  51.366 -19.119  1.00 77.84      B
ATOM   2117  CA 
GLY B 281       1.560  50.779 -20.444  1.00 77.33      B
ATOM   2118  C   GLY B 281       2.217  49.417 -20.375  1.00 77.96      B
ATOM   2119  O   GLY B 281       1.671  48.418 -20.870  1.00 78.80      B
ATOM   2120  N   TRP B 282       3.395  49.385 -19.755  1.00 77.51      B
ATOM   2121  CA 
TRP B 282       4.136  48.148 -19.551  1.00 77.65      B
ATOM   2122  CB 
TRP B 282       5.319  48.402 -18.624  1.00 79.04      B
ATOM   2123  CG 
TRP B 282       6.012  47.146 -18.218  1.00 82.64      B
ATOM   2124  CD2 TRP B 282       6.020  46.554 -16.916  1.00 83.75      B
ATOM   2125  CE2 TRP B 282       6.787  45.363 -17.000  1.00 84.34      B
ATOM   2126  CE3 TRP B 282       5.451  46.909 -15.683  1.00 84.74      B
ATOM   2127  CD1 TRP B 282       6.752  46.313 -19.020  1.00 83.65      B
ATOM   2128  NE1 TRP B 282       7.220  45.241 -18.296  1.00 84.09      B
ATOM   2129  CZ2 TRP B 282       7.003  44.527 -15.897  1.00 84.43      B
ATOM   2130  CZ3 TRP B 282       5.664  46.078 -14.584  1.00 84.53      B
ATOM   2131  CH2 TRP B 282       6.435  44.901 -14.700  1.00 85.08      B
ATOM   2132  C   TRP B 282       3.224  47.086 -18.912  1.00 77.11      B
ATOM   2133  O   TRP B 282       2.984  46.019 -19.476  1.00 76.74      B
ATOM   2134  N   ALA B 283       2.709  47.397 -17.727  1.00 76.51      B
ATOM   2135  CA 
ALA B 283       1.830  46.484 -16.998  1.00 75.62      B
ATOM   2136  CB 
ALA B 283       1.081  47.241 -15.902  1.00 76.17      B
ATOM   2137  C   ALA B 283       0.831  45.726 -17.854  1.00 74.91      B
ATOM   2138  O   ALA B 283       0.600  44.548 -17.628  1.00 73.89      B
ATOM   2139  N   LYS B 284       0.240  46.393 -18.836  1.00 75.23      B
ATOM   2140  CA 
LYS B 284     
-0.752  45.730 -19.667  1.00 75.74      B
ATOM   2141  CB 
LYS B 284     
-1.439  46.746 -20.575  1.00 74.92      B
ATOM   2142  CG 
LYS B 284     
-2.120  47.857 -19.751  1.00 78.13      B
ATOM   2143  CD 
LYS B 284     
-3.320  48.524 -20.458  1.00 80.38      B
ATOM   2144  CE 
LYS B 284     
-4.432  47.505 -20.882  1.00 82.86      B
ATOM   2145  NZ 
LYS B 284     
-5.043  46.670 -19.770  1.00 81.68      B
ATOM   2146  C   LYS B 284      -0.177  44.569 -20.460  1.00 75.72      B
ATOM   2147  O   LYS B 284      -0.903  43.633 -20.804  1.00 75.22      B
ATOM   2148  N   HIS B 285       1.137  44.603 -20.698  1.00 76.03      B
ATOM   2149  CA 
HIS B 285       1.820  43.552 -21.475  1.00 75.93      B
ATOM   2150  CB 
HIS B 285       2.946  44.143 -22.352  1.00 78.41      B
ATOM   2151  CG 
HIS B 285       2.451  44.982 -23.494  1.00 79.85      B
ATOM   2152  CD2 HIS B 285       2.415  46.328 -23.663  1.00 80.52      B
ATOM   2153  ND1 HIS B 285       1.857  44.441 -24.617  1.00 81.01      B
ATOM   2154  CE1 HIS B 285       1.476  45.417 -25.425  1.00 81.27      B
ATOM   2155  NE2 HIS B 285       1.803  46.572 -24.871  1.00 80.96      B
ATOM   2156  C   HIS B 285       2.379  42.395 -20.664  1.00 74.05      B
ATOM   2157  O   HIS B 285       2.976  41.498 -21.229  1.00 73.02      B
ATOM   2158  N   ILE B 286       2.199  42.425 -19.349  1.00 73.66      B
ATOM   2159  CA 
ILE B 286       2.640  41.331 -18.489  1.00 73.37      B
ATOM   2160  CB 
ILE B 286       2.584  41.710 -16.992  1.00 73.91      B
ATOM
2161  CG2 ILE B 286       2.858  40.484 -16.130  1.00 72.23      B
ATOM   2162  CG1 ILE B 286       3.599  42.815 -16.684  1.00 74.70      B
ATOM   2163  CD1 ILE B 286       3.383  43.471 -15.308  1.00 74.60      B
ATOM   2164  C   ILE B 286       1.640  40.200 -18.721  1.00 73.53      B
ATOM   2165  O   ILE B 286       0.425  40.386 -18.533  1.00 74.33      B
ATOM   2166  N   PRO B 287       2.130  39.015 -19.137  1.00 72.50      B
ATOM   2167  CD 
PRO B 287       3.548  38.622 -19.255  1.00 71.24      B
ATOM   2168  CA 
PRO B 287       1.245  37.873 -19.384  1.00 71.29      B
ATOM   2169  CB 
PRO B 287       2.202  36.691 -19.428  1.00 71.38      B
ATOM   2170  CG 
PRO B 287       3.453  37.296 -19.968  1.00 72.25      B
ATOM   2171  C   PRO B 287       0.207  37.724 -18.279  1.00 71.83      B
ATOM   2172  O   PRO B 287       0.550  37.510 -17.108  1.00 70.37      B
ATOM   2173  N   GLY B 288      -1.058  37.886 -18.664  1.00 73.45      B
ATOM   2174  CA 
GLY B 288     
-2.172  37.743 -17.740  1.00 73.81      B
ATOM   2175  C   GLY B 288      -2.688  38.942 -16.964  1.00 74.30      B
ATOM   2176  O   GLY B 288      -3.841  38.937 -16.552  1.00 74.21      B
ATOM   2177  N   PHE B 289      -1.871  39.961 -16.739  1.00 74.97      B
ATOM   2178  CA 
PHE B 289      -2.351  41.102 -15.968  1.00 76.73      B
ATOM   2179  CB 
PHE B 289     
-1.258  42.153 -15.867  1.00 74.06      B
ATOM   2180  CG 
PHE B 289     
-1.653  43.410 -15.118  1.00 71.05      B
ATOM   2181  CD1 PHE B 289      -1.247  43.607 -13.801  1.00 69.69      B
ATOM   2182  CD2 PHE B 289      -2.296  44.455 -15.773  1.00 69.33      B
ATOM   2183  CE1 PHE B 289      -1.455  44.830 -13.167  1.00 70.45      B
ATOM   2184  CE2 PHE B 289      -2.512  45.692 -15.142  1.00 69.08      B
ATOM   2185  CZ 
PHE B 289     
-2.093  45.885 -13.845  1.00 69.34      B
ATOM   2186  C   PHE B 289      -3.603  41.722 -16.581  1.00 79.76      B
ATOM   2187  O   PHE B 289      -4.395  42.346 -15.882  1.00 80.34      B
ATOM   2188  N   SER B 290      -3.792  41.546 -17.883  1.00 83.26      B
ATOM   2189  CA 
SER B 290     
-4.959  42.134 -18.542  1.00 86.01      B
ATOM   2190  CB 
SER B 290     
-4.720  42.257 -20.047  1.00 85.82      B
ATOM   2191  OG 
SER B 290     
-3.672  43.179 -20.303  1.00 88.41      B
ATOM   2192  C   SER B 290      -6.199  41.308 -18.280  1.00 87.75      B
ATOM   2193  O   SER B 290      -7.321  41.799 -18.397  1.00 89.05      B
ATOM   2194  N   THR B 291      -5.983  40.047 -17.928  1.00 89.05      B
ATOM   2195  CA 
THR B 291     
-7.070  39.124 -17.622  1.00 91.07      B
ATOM   2196  CB 
THR B 291     
-6.504  37.645 -17.438  1.00 92.92      B
ATOM   2197  OG1 THR B 291      -5.874  37.200 -18.659  1.00 91.14      B
ATOM   2198  CG2 THR B 291      -7.624  36.663 -17.039  1.00 92.33      B
ATOM   2199  C   THR B 291      -7.811  39.585 -16.333  1.00 91.40      B
ATOM   2200  O   THR B 291      -8.929  39.135 -16.058  1.00 91.66      B
ATOM   2201  N   LEU B 292      -7.188  40.476 -15.553  1.00 91.18      B
ATOM   2202  CA 
LEU B 292     
-7.797  40.991 -14.313  1.00 90.93      B
ATOM   2203  CB 
LEU B 292     
-6.755  41.684 -13.415  1.00 89.10      B
ATOM   2204  CG 
LEU B 292     
-5.555  40.880 -12.927  1.00 87.77      B
ATOM   2205  CD1 LEU B 292      -4.744  41.741 -12.002  1.00 86.90      B
ATOM   2206  CD2 LEU B 292      -6.012  39.612 -12.235  1.00 86.57      B
ATOM   2207  C   LEU B 292      -8.900  42.001 -14.609  1.00 91.44      B
ATOM   2208  O   LEU B 292      -9.289  42.190 -15.759  1.00 91.27      B
ATOM   2209  N   SER B 293      -9.393  42.653 -13.561  1.00 92.44      B
ATOM   2210  CA 
SER B 293    
-10.439  43.660 -13.701  1.00 93.83      B
ATOM   2211  CB 
SER B 293    
-11.491  43.498 -12.597  1.00 94.11      B
ATOM   2212  OG 
SER B 293    
-10.925  43.649 -11.309  1.00 94.99      B
ATOM   2213  C   SER B 293      -9.772  45.021 -13.599  1.00 94.36      B
ATOM   2214  O   SER B 293      -8.690  45.134 -13.037  1.00 94.80      B
ATOM   2215  N   LEU B 294     -10.402  46.051 -14.145  1.00 95.45      B
ATOM   2216  CA 
LEU B 294      -9.813  47.388 -14.097  1.00 96.63      B
ATOM   2217  CB 
LEU B 294    
-10.790  48.422 -14.663  1.00 98.60      B
ATOM   2218  CG 
LEU B 294    
-11.551  48.067 -15.958  1.00101.49      B
ATOM   2219  CD1 LEU B 294     -12.856  48.922 -16.053  1.00101.18      B
ATOM   2220  CD2 LEU B 294     -10.622  48.259 -17.196  1.00101.03      B
ATOM   2221  C   LEU B 294      -9.495  47.747 -12.651  1.00 96.40      B
ATOM   2222  O   LEU B 294      -8.559  48.497 -12.365  1.00 96.35      B
ATOM   2223  N   ALA B 295     -10.285  47.202 -11.736  1.00 96.24      B
ATOM   2224  CA 
ALA B 295    
-10.102  47.482 -10.319  1.00 96.36      B
ATOM   2225  CB 
ALA B 295    
-11.330  47.044  -9.548  1.00 97.32      B
ATOM   2226  C   ALA B 295      -8.866  46.779  -9.777  1.00 96.02      B
ATOM   2227  O   ALA B 295      -7.965  47.429  -9.229  1.00 95.51      B
ATOM   2228  N   ASP B 296      -8.845  45.451  -9.919  1.00 95.11      B
ATOM   2229  CA 
ASP B 296     
-7.719  44.640  -9.467  1.00 93.66      B
ATOM   2230  CB 
ASP B 296     
-7.869  43.191  -9.964  1.00 94.70      B
ATOM   2231  CG 
ASP B 296     
-8.823  42.361  -9.095  1.00 96.65      B
ATOM   2232  OD1 ASP B 296      -9.048  41.161  -9.420  1.00 97.11      B
ATOM   2233  OD2 ASP B 296      -9.336  42.910  -8.087  1.00 96.77      B
ATOM   2234  C   ASP B 296      -6.433  45.253 -10.018  1.00 91.86      B
ATOM   2235  O   ASP B 296      -5.465  45.482  -9.281  1.00 91.47      B
ATOM   2236  N   GLN B 297      -6.449  45.533 -11.316  1.00 89.74      B
ATOM   2237  CA 
GLN B 297     
-5.312  46.124 -11.989  1.00 87.52      B
ATOM   2238  CB 
GLN B 297     
-5.656  46.402 -13.442  1.00 86.23      B
ATOM   2239  CG 
GLN B 297     
-5.644  45.155 -14.289  1.00 84.52      B
ATOM   2240  CD 
GLN B 297     
-6.030  45.430 -15.724  1.00 83.91      B
ATOM   2241  OE1 GLN B 297      -5.627  46.441 -16.307  1.00 83.05      B
ATOM   2242  NE2 GLN B 297      -6.804  44.523 -16.310  1.00 84.48      B
ATOM   2243  C   GLN B 297      -4.859  47.396 -11.314  1.00 87.35      B
ATOM   2244  O   GLN B 297      -3.663  47.595 -11.137  1.00 88.13      B
ATOM   2245  N   MET B 298      -5.808  48.253 -10.938  1.00 86.88      B
ATOM   2246  CA 
MET B 298     
-5.485  49.509 -10.267  1.00 86.76      B
ATOM   2247  CB 
MET B 298     
-6.704  50.423 -10.204  1.00 87.83      B
ATOM   2248  CG 
MET B 298     
-7.069  51.075 -11.515  1.00 89.16      B
ATOM   2249  SD 
MET B 298     
-8.439  52.256 -11.326  1.00 89.65      B
ATOM   2250  CE 
MET B 298     
-9.848  51.095 -11.248  1.00 89.26      B
ATOM   2251  C   MET B 298      -4.967  49.274  -8.855  1.00 86.31      B
ATOM   2252  O   MET B 298      -4.045  49.959  -8.407  1.00 85.37      B
ATOM   2253  N   SER B 299      -5.571  48.310  -8.158  1.00 86.63      B
ATOM   2254  CA 
SER B 299     
-5.171  47.959  -6.794  1.00 86.07      B
ATOM   2255  CB 
SER B 299     
-6.054  46.835  -6.247  1.00 86.60      B
ATOM   2256  OG 
SER B 299     
-7.418  47.227  -6.160  1.00 86.87      B
ATOM   2257  C   SER B 299      -3.712  47.513  -6.817  1.00 85.94      B
ATOM   2258  O   SER B 299      -2.893  48.022  -6.049  1.00 86.52      B
ATOM   2259  N   LEU B 300      -3.383  46.573  -7.703  1.00 84.93      B
ATOM   2260  CA 
LEU B 300     
-2.002  46.105  -7.828  1.00 83.54      B
ATOM   2261  CB 
LEU B 300      -1.896  45.011  -8.898  1.00 82.91      B
ATOM   2262  CG 
LEU B 300     
-2.644  43.689  -8.662  1.00 82.81      B
ATOM   2263  CD1 LEU B 300      -2.134  42.617  -9.600  1.00 80.77      B
ATOM   2264  CD2 LEU B 300      -2.432  43.237  -7.240  1.00 83.61      B
ATOM   2265  C   LEU B 300      -1.050  47.267  -8.177  1.00 83.18      B
ATOM   2266  O   LEU B 300      -0.082  47.522  -7.466  1.00 83.45      B
ATOM   2267  N   LEU B 301      -1.336  47.979  -9.263  1.00 83.12      B
ATOM   2268  CA 
LEU B 301     
-0.504  49.098  -9.705  1.00 82.38      B
ATOM   2269  CB 
LEU B 301     
-1.061  49.693 -11.004  1.00 82.22      B
ATOM   2270  CG 
LEU B 301     
-0.550  49.055 -12.295  1.00 82.79      B
ATOM   2271  CD1 LEU B 301      -1.267  49.650 -13.501  1.00 82.23      B
ATOM   2272  CD2 LEU B 301       0.965  49.279 -12.378  1.00 82.24      B
ATOM   2273  C   LEU B 301      -0.310  50.220  -8.689  1.00 82.47      B
ATOM   2274  O   LEU B 301       0.787  50.771  -8.567  1.00 81.24      B
ATOM   2275  N   GLN B 302      -1.359  50.584  -7.964  1.00 83.08      B
ATOM   2276  CA 
GLN B 302     
-1.181  51.661  -7.007  1.00 83.06      B
ATOM   2277  CB 
GLN B 302     
-2.468  52.460  -6.843  1.00 83.67      B
ATOM   2278  CG 
GLN B 302     
-3.677  51.680  -6.488  1.00 85.55      B
ATOM   2279  CD 
GLN B 302     
-4.913  52.526  -6.671  1.00 87.56      B
ATOM   2280  OE1 GLN B 302      -4.879  53.737  -6.432  1.00 88.72      B
ATOM   2281  NE2 GLN B 302      -6.016  51.901  -7.095  1.00 87.92      B
ATOM   2282  C   GLN B 302      -0.660  51.158  -5.680  1.00 81.65      B
ATOM   2283  O   GLN B 302      -0.456  51.913  -4.733  1.00 79.78      B
ATOM   2284  N   SER B 303      -0.411  49.862  -5.629  1.00 80.86      B
ATOM   2285  CA 
SER B 303       0.138  49.293  -4.434  1.00 80.25      B
ATOM   2286  CB 
SER B 303     
-0.570  47.983  -4.099  1.00 81.02      B
ATOM   2287  OG 
SER B 303     
-0.781  47.872  -2.697  1.00 82.20      B
ATOM   2288  C   SER B 303       1.621  49.047  -4.687  1.00 79.62      B
ATOM   2289  O   SER B 303       2.439  49.176  -3.787  1.00 79.93      B
ATOM   2290  N   ALA B 304       1.983  48.741  -5.926  1.00 79.82      B
ATOM   2291  CA 
ALA B 304       3.376  48.429  -6.229  1.00 79.77      B
ATOM   2292  CB 
ALA B 304       3.450  47.035  -6.862  1.00 79.12      B
ATOM   2293  C   ALA B 304       4.180  49.404  -7.073  1.00 79.92      B
ATOM   2294  O   ALA B 304       5.399  49.256  -7.145  1.00 80.83      B
ATOM   2295  N   TRP B 305       3.529  50.395  -7.686  1.00 79.31      B
ATOM   2296  CA 
TRP B 305       4.215  51.358  -8.556  1.00 78.68      B
ATOM   2297  CB 
TRP B 305       3.299  52.535  -8.905  1.00 80.92      B
ATOM   2298  CG 
TRP B 305       2.930  53.443  -7.755  1.00 82.97      B
ATOM   2299  CD2 TRP B 305       3.630  54.629  -7.320  1.00 83.69      B
ATOM   2300  CE2 TRP B 305       2.899  55.177  -6.239  1.00 84.35      B
ATOM   2301  CE3 TRP B 305       4.804  55.282  -7.743  1.00 84.22      B
ATOM   2302  CD1 TRP B 305       1.836  53.322  -6.930  1.00 82.91      B
ATOM   2303  NE1 TRP B 305       1.814  54.360  -6.020  1.00 83.03      B
ATOM   2304  CZ2 TRP B 305       3.300  56.348  -5.577  1.00 84.04      B
ATOM   2305  CZ3 TRP B 305       5.201  56.437  -7.086  1.00 84.60      B
ATOM   2306  CH2 TRP B 305       4.449  56.961  -6.015  1.00 85.03      B
ATOM   2307  C   TRP B 305       5.567  51.923  -8.112  1.00 78.08      B
ATOM   2308  O   TRP B 305       6.445  52.125  -8.954  1.00 76.80      B
ATOM   2309  N   MET B 306       5.740  52.185  -6.818  1.00 77.66      B
ATOM   2310  CA 
MET B 306       6.992  52.726  -6.315  1.00 78.46      B
ATOM   2311  CB 
MET B 306       6.749  53.379  -4.966  1.00 80.67      B
ATOM   2312  CG 
MET B 306       7.984  54.043  -4.345  1.00 81.83      B
ATOM   2313  SD 
MET B 306       8.386  55.600  -5.173  1.00 85.04      B
ATOM   2314  CE 
MET B 306     
10.179  55.435  -5.448  1.00 81.75      B
ATOM   2315  C   MET B 306       8.110  51.678  -6.194  1.00 79.24      B
ATOM   2316  O   MET B 306       9.298  52.018  -6.194  1.00 78.13      B
ATOM   2317  N   GLU B 307       7.732  50.404  -6.059  1.00 80.16      B
ATOM   2318  CA 
GLU B 307       8.716  49.314  -5.978  1.00 80.27      B
ATOM   2319  CB 
GLU B 307       8.025  48.007  -5.553  1.00 82.51      B
ATOM   2320  CG 
GLU B 307       8.219  47.645  -4.078  1.00 86.64      B
ATOM   2321  CD 
GLU B 307       7.178  46.651  -3.522  1.00 89.22      B
ATOM   2322  OE1 GLU B 307       6.003  47.054  -3.363  1.00 91.75      B
ATOM   2323  OE2 GLU B 307       7.527  45.473  -3.235  1.00 89.99      B
ATOM   2324  C   GLU B 307       9.308  49.181  -7.385  1.00 78.58      B
ATOM   2325  O   GLU B 307      10.516  49.000  -7.562  1.00 77.00      B
ATOM   2326  N   ILE B 308       8.427  49.304  -8.376  1.00 77.33      B
ATOM   2327  CA 
ILE B 308       8.770  49.225  -9.802  1.00 77.63      B
ATOM   2328  CB 
ILE B 308       7.479  49.112 -10.646  1.00 76.99      B
ATOM   2329  CG2 ILE B 308       7.802  49.032 -12.102  1.00 76.91      B
ATOM   2330  CG1 ILE B 308       6.716  47.847 -10.257  1.00 76.77      B
ATOM   2331  CD1 ILE B 308       5.313  47.828 -10.785  1.00 77.51      B
ATOM   2332  C   ILE B 308       9.626  50.416 -10.306  1.00 78.17      B
ATOM   2333  O   ILE B 308      10.377  50.275 -11.283  1.00 79.57      B
ATOM   2334  N   LEU B 309       9.512  51.581  -9.660  1.00 76.64      B
ATOM   2335  CA 
LEU B 309     
10.323  52.733 -10.038  1.00 74.95      B
ATOM   2336  CB 
LEU B 309       9.773  54.037  -9.459  1.00 74.86      B
ATOM   2337  CG 
LEU B 309       8.490  54.634 -10.026  1.00 76.18      B
ATOM   2338  CD1 LEU B 309       8.313  56.027  -9.457  1.00 74.50      B
ATOM   2339  CD2 LEU B 309       8.543  54.664 -11.535  1.00 75.89      B
ATOM   2340  C   LEU B 309      11.725  52.537  -9.483  1.00 74.46      B
ATOM   2341  O   LEU B 309      12.730  52.822 -10.143  1.00 75.60      B
ATOM   2342  N   ILE B 310      11.779  52.063  -8.247  1.00 73.51      B
ATOM   2343  CA 
ILE B 310     
13.031  51.833  -7.562  1.00 72.14      B
ATOM   2344  CB 
ILE B 310      12.742  51.538  -6.092  1.00 71.69      B
ATOM   2345  CG2 ILE B 310      14.055  51.293  -5.317  1.00 71.22      B
ATOM   2346  CG1 ILE B 310      11.943  52.716  -5.522  1.00 72.63      B
ATOM   2347  CD1 ILE B 310      11.332  52.494  -4.144  1.00 74.15      B
ATOM   2348  C   ILE B 310      13.818  50.696  -8.199  1.00 72.74      B
ATOM   2349  O   ILE B 310      15.056  50.719  -8.237  1.00 71.33      B
ATOM   2350  N   LEU B 311      13.093  49.700  -8.705  1.00 73.38      B
ATOM   2351  CA 
LEU B 311     
13.739  48.554  -9.329  1.00 74.66      B
ATOM   2352  CB 
LEU B 311     
12.702  47.479  -9.705  1.00 75.67      B
ATOM   2353  CG 
LEU B 311     
12.670  46.265  -8.756  1.00 76.06      B
ATOM   2354  CD1 LEU B 311      11.693  45.239  -9.288  1.00 77.57      B
ATOM   2355  CD2 LEU B 311      14.061  45.647  -8.611  1.00 74.76      B
ATOM   2356  C   LEU B 311      14.499  49.032 -10.554  1.00 73.89      B
ATOM   2357  O   LEU B 311      15.647  48.634 -10.783  1.00 72.33      B
ATOM   2358  N   GLY B 312      13.839  49.883 -11.333  1.00 73.26      B
ATOM   2359  CA 
GLY B 312     
14.456  50.471 -12.513  1.00 72.74      B
ATOM   2360  C   GLY B 312      15.703  51.254 -12.109  1.00 72.49      B
ATOM   2361  O   GLY B 312      16.770  51.094 -12.710  1.00 72.96      B
ATOM   2362  N   VAL B 313      15.602  52.092 -11.080  1.00 71.10      B
ATOM   2363  CA 
VAL B 313     
16.774  52.848 -10.669  1.00 70.04      B
ATOM   2364  CB 
VAL B 313     
16.477  53.762  -9.460  1.00 69.94      B
ATOM   2365  CG1 VAL B 313      17.765  54.358  -8.908  1.00 68.47      B
ATOM   2366  CG2 VAL B 313      15.519  54.840  -9.875  1.00 68.83      B
ATOM   2367  C   VAL B 313      17.866  51.868 -10.297  1.00 69.47      B
ATOM   2368  O   VAL B 313      19.001  52.015 -10.715  1.00 71.35      B
ATOM   2369  N   VAL B 314      17.511  50.844  -9.538  1.00 68.74      B
ATOM   2370  CA 
VAL B 314     
18.496  49.860  -9.089  1.00 67.56      B
ATOM   2371  CB 
VAL B 314     
17.856  48.816  -8.143  1.00 67.07      B
ATOM   2372  CG1 VAL B 314      18.887  47.730  -7.828  1.00 66.84      B
ATOM   2373  CG2 VAL B 314      17.348  49.486  -6.853  1.00 66.15      B
ATOM   2374  C   VAL B 314      19.188  49.097 -10.219  1.00 66.53      B
ATOM   2375  O   VAL B 314      20.400  48.860 -10.191  1.00 65.02      B
ATOM   2376  N   TYR B 315      18.412  48.703 -11.211  1.00 66.25      B
ATOM   2377  CA 
TYR B 315     
18.990  47.959 -12.298  1.00 66.97      B
ATOM   2378  CB 
TYR B 315     
17.905  47.378 -13.209  1.00 65.21      B
ATOM   2379  CG 
TYR B 315     
18.521  46.398 -14.165  1.00 66.65      B
ATOM   2380  CD1 TYR B 315      18.433  46.581 -15.547  1.00 66.97      B
ATOM   2381  CE1 TYR B 315      19.090  45.722 -16.430  1.00 66.80      B
ATOM   2382  CD2 TYR B 315      19.282  45.315 -13.680  1.00 67.57      B
ATOM   2383  CE2 TYR B 315      19.943  44.440 -14.551  1.00 67.74      B
ATOM   2384  CZ 
TYR B 315     
19.839  44.653 -15.925  1.00 68.42      B
ATOM   2385  OH 
TYR B 315     
20.468  43.790 -16.791  1.00 69.50      B
ATOM   2386  C   TYR B 315      19.965  48.827 -13.106  1.00 67.77      B
ATOM   2387  O   TYR B 315      21.018  48.333 -13.554  1.00 68.93      B
ATOM   2388  N   ARG B 316      19.625  50.111 -13.286  1.00 66.82      B
ATOM   2389  CA 
ARG B 316      20.485  51.047 -14.031  1.00 65.78      B
ATOM   2390  CB 
ARG B 316     
19.752  52.367 -14.279  1.00 63.24      B
ATOM   2391  CG 
ARG B 316     
18.572  52.133 -15.154  1.00 62.56      B
ATOM   2392  CD 
ARG B 316     
17.878  53.367 -15.585  1.00 63.53      B
ATOM   2393  NE 
ARG B 316     
17.166  54.063 -14.521  1.00 64.64      B
ATOM   2394  CZ 
ARG B 316     
15.839  54.096 -14.436  1.00 66.36      B
ATOM   2395  NH1 ARG B 316      15.095  53.456 -15.348  1.00 65.54      B
ATOM   2396  NH2 ARG B 316      15.256  54.802 -13.469  1.00 65.48      B
ATOM   2397  C   ARG B 316      21.826  51.309 -13.342  1.00 65.73      B
ATOM   2398  O   ARG B 316      22.852  51.444 -14.023  1.00 65.87      B
ATOM   2399  N   SER B 317      21.818  51.316 -12.008  1.00 64.49      B
ATOM   2400  CA 
SER B 317     
23.008  51.568 -11.208  1.00 65.83      B
ATOM   2401  CB 
SER B 317     
22.586  52.167  -9.869  1.00 63.97      B
ATOM   2402  OG 
SER B 317     
21.347  52.842  -9.998  1.00 64.89      B
ATOM   2403  C   SER B 317      23.902  50.364 -10.929  1.00 69.03      B
ATOM   2404  O   SER B 317      24.914  50.467 -10.212  1.00 67.59      B
ATOM   2405  N   LEU B 318      23.535  49.213 -11.475  1.00 72.95      B
ATOM   2406  CA 
LEU B 318     
24.307  48.012 -11.201  1.00 76.77      B
ATOM   2407  CB 
LEU B 318     
23.643  46.824 -11.897  1.00 75.73      B
ATOM   2408  CG 
LEU B 318     
22.868  45.868 -10.975  1.00 74.25      B
ATOM   2409  CD1 LEU B 318      21.872  46.597 -10.109  1.00 72.01      B
ATOM   2410  CD2 LEU B 318      22.173  44.850 -11.839  1.00 74.40      B
ATOM   2411  C   LEU B 318      25.797  48.129 -11.550  1.00 79.84      B
ATOM   2412  O   LEU B 318      26.660  47.623 -10.830  1.00 80.24      B
ATOM   2413  N   SER B 319      26.095  48.821 -12.640  1.00 83.24      B
ATOM   2414  CA 
SER B 319     
27.477  49.021 -13.072  1.00 86.25      B
ATOM   2415  CB 
SER B 319     
27.486  49.222 -14.585  1.00 85.82      B
ATOM   2416  OG 
SER B 319     
26.486  50.163 -14.949  1.00 87.18      B
ATOM   2417  C   SER B 319      28.202  50.205 -12.360  1.00 88.13      B
ATOM   2418  O   SER B 319      29.436  50.269 -12.367  1.00 88.63      B
ATOM   2419  N   PHE B 320      27.446  51.121 -11.744  1.00 89.71      B
ATOM   2420  CA 
PHE B 320     
28.022  52.270 -11.026  1.00 91.10      B
ATOM   2421  CB 
PHE B 320     
27.099  53.483 -11.116  1.00 89.73      B
ATOM   2422  CG 
PHE B 320     
26.808  53.895 -12.511  1.00 89.88      B
ATOM   2423  CD1 PHE B 320      26.009  53.109 -13.324  1.00 89.96      B
ATOM   2424  CD2 PHE B 320      27.380  55.035 -13.042  1.00 89.88      B
ATOM   2425  CE1 PHE B 320      25.783  53.448 -14.648  1.00 89.73      B
ATOM   2426  CE2 PHE B 320      27.160  55.383 -14.364  1.00 89.58      B
ATOM   2427  CZ 
PHE B 320     
26.359  54.584 -15.169  1.00 89.38      B
ATOM   2428  C   PHE B 320      28.333  52.000  -9.555  1.00 93.49      B
ATOM   2429  O   PHE B 320      27.727  51.126  -8.915  1.00 94.57      B
ATOM   2430  N   GLU B 321      29.278  52.776  -9.030  1.00 95.32      B
ATOM   2431  CA 
GLU B 321     
29.726  52.662  -7.648  1.00 97.14      B
ATOM   2432  CB 
GLU B 321     
31.248  52.655  -7.596  1.00 98.04      B
ATOM   2433  CG 
GLU B 321     
31.871  51.329  -7.950  1.00101.21      B
ATOM   2434  CD 
GLU B 321      32.435  50.632  -6.726  1.00104.02      B
ATOM   2435  OE1 GLU B 321      32.921  49.476  -6.863  1.00105.10      B
ATOM   2436  OE2 GLU B 321      32.392  51.249  -5.629  1.00104.05      B
ATOM   2437  C   GLU B 321      29.211  53.785  -6.760  1.00 97.58      B
ATOM   2438  O   GLU B 321      29.514  54.954  -6.990  1.00 98.26      B
ATOM   2439  N   ASP B 322      28.421  53.415  -5.753  1.00 97.82      B
ATOM   2440  CA 
ASP B 322     
27.868  54.352  -4.781  1.00 96.93      B
ATOM   2441  CB 
ASP B 322     
29.014  54.864  -3.906  1.00 99.42      B
ATOM   2442  CG 
ASP B 322     
30.055  53.749  -3.582  1.00102.61      B
ATOM   2443  OD1 ASP B 322      29.744  52.831  -2.775  1.00102.86      B
ATOM   2444  OD2 ASP B 322      31.182  53.787  -4.149  1.00103.17      B
ATOM   2445  C   ASP B 322      27.094  55.505  -5.429  1.00 95.40      B
ATOM   2446  O   ASP B 322      26.879  56.537  -4.818  1.00 95.36      B
ATOM   2447  N   GLU B 323      26.662  55.300  -6.667  1.00 93.85      B
ATOM   2448  CA 
GLU B 323     
25.905  56.292  -7.416  1.00 92.83      B
ATOM   2449  CB 
GLU B 323     
26.630  56.668  -8.702  1.00 95.89      B
ATOM   2450  CG 
GLU B 323     
27.850  57.546  -8.584  1.00 98.56      B
ATOM   2451  CD 
GLU B 323     
28.402  57.880  -9.969  1.00101.17      B
ATOM   2452  OE1 GLU B 323      28.916  56.959 -10.654  1.00101.44      B
ATOM   2453  OE2 GLU B 323      28.303  59.058 -10.384  1.00102.65      B
ATOM   2454  C   GLU B 323      24.553  55.719  -7.815  1.00 90.70      B
ATOM   2455  O   GLU B 323      24.409  54.515  -7.979  1.00 90.81      B
ATOM   2456  N   LEU B 324      23.579  56.589  -8.028  1.00 87.68      B
ATOM   2457  CA 
LEU B 324     
22.255  56.132  -8.383  1.00 86.47      B
ATOM   2458  CB 
LEU B 324     
21.263  56.469  -7.267  1.00 86.14      B
ATOM   2459  CG 
LEU B 324     
21.058  55.498  -6.104  1.00 84.72      B
ATOM   2460  CD1 LEU B 324      19.970  56.061  -5.201  1.00 84.26      B
ATOM   2461  CD2 LEU B 324      20.654  54.127  -6.635  1.00 83.43      B
ATOM   2462  C   LEU B 324      21.709  56.670  -9.685  1.00 85.91      B
ATOM   2463  O   LEU B 324      21.105  57.733  -9.717  1.00 85.60      B
ATOM   2464  N   VAL B 325      21.879  55.897 -10.745  1.00 85.35      B
ATOM   2465  CA 
VAL B 325     
21.407  56.257 -12.067  1.00 85.27      B
ATOM   2466  CB 
VAL B 325     
21.866  55.181 -13.060  1.00 84.62      B
ATOM   2467  CG1 VAL B 325      21.514  55.582 -14.476  1.00 84.24      B
ATOM   2468  CG2 VAL B 325      23.375  54.956 -12.898  1.00 83.60      B
ATOM   2469  C   VAL B 325      19.887  56.460 -12.190  1.00 86.83      B
ATOM   2470  O   VAL B 325      19.207  55.687 -12.868  1.00 88.12      B
ATOM   2471  N   TYR B 326      19.356  57.506 -11.552  1.00 88.51      B
ATOM   2472  CA 
TYR B 326      17.915  57.814 -11.608  1.00 90.72      B
ATOM   2473  CB 
TYR B 326     
17.629  59.112 -10.873  1.00 89.55      B
ATOM   2474  CG 
TYR B 326     
17.178  58.902  -9.458  1.00 90.82      B
ATOM   2475  CD1 TYR B 326      15.830  58.637  -9.168  1.00 91.61      B
ATOM   2476  CE1 TYR B 326      15.402  58.415  -7.847  1.00 92.01      B
ATOM   2477  CD2 TYR B 326      18.095  58.942  -8.400  1.00 90.70      B
ATOM   2478  CE2 TYR B 326      17.687  58.722  -7.073  1.00 92.21      B
ATOM   2479  CZ 
TYR B 326     
16.338  58.460  -6.801  1.00 92.71      B
ATOM   2480  OH 
TYR B 326     
15.937  58.256  -5.493  1.00 91.22      B
ATOM   2481  C   TYR B 326      17.405  57.927 -13.046  1.00 92.61      B
ATOM   2482  O   TYR B 326      16.251  57.626 -13.359  1.00 92.44      B
ATOM   2483  N   ALA B 327      18.292  58.387 -13.913  1.00 95.19      B
ATOM   2484  CA 
ALA B 327     
18.013  58.530 -15.330  1.00 96.98      B
ATOM   2485  CB 
ALA B 327     
17.193  59.775 -15.599  1.00 96.10      B
ATOM   2486  C   ALA B 327      19.387  58.623 -15.976  1.00 98.38      B
ATOM   2487  O   ALA B 327      20.397  58.836 -15.284  1.00 97.56      B
ATOM   2488  N   ASP B 328      19.435  58.439 -17.291  1.00100.64      B
ATOM   2489  CA 
ASP B 328     
20.703  58.482 -18.008  1.00103.28      B
ATOM   2490  CB 
ASP B 328     
20.461  58.109 -19.472  1.00104.99      B
ATOM   2491  CG 
ASP B 328     
21.321  56.939 -19.924  1.00107.10      B
ATOM   2492  OD1 ASP B 328      21.878  56.230 -19.041  1.00106.30      B
ATOM   2493  OD2 ASP B 328      21.428  56.732 -21.161  1.00108.80      B
ATOM   2494  C   ASP B 328      21.347  59.868 -17.895  1.00103.87      B
ATOM   2495  O   ASP B 328      22.543  60.016 -17.605  1.00102.73      B
ATOM   2496  N   ASP B 329      20.516  60.877 -18.107  1.00104.70      B
ATOM   2497  CA 
ASP B 329     
20.933  62.257 -18.046  1.00105.88      B
ATOM   2498  CB 
ASP B 329     
20.199  63.056 -19.105  1.00106.57      B
ATOM   2499  CG 
ASP B 329     
18.719  63.210 -18.791  1.00107.77      B
ATOM   2500  OD1 ASP B 329      18.100  64.153 -19.332  1.00109.43      B
ATOM   2501  OD2 ASP B 329      18.173  62.399 -18.009  1.00107.04      B
ATOM   2502  C   ASP B 329      20.603  62.857 -16.689  1.00107.14      B
ATOM   2503  O   ASP B 329      20.186  64.018 -16.614  1.00107.83      B
ATOM   2504  N   TYR B 330      20.752  62.071 -15.622  1.00108.01      B
ATOM   2505  CA 
TYR B 330     
20.483  62.559 -14.266  1.00108.33      B
ATOM   2506  CB 
TYR B 330     
19.023  63.032 -14.112  1.00109.78      B
ATOM   2507  CG 
TYR B 330     
18.788  63.884 -12.866  1.00112.68      B
ATOM   2508  CD1 TYR B 330      17.538  64.459 -12.610  1.00113.71      B
ATOM   2509  CE1 TYR B 330      17.332  65.286 -11.491  1.00113.99      B
ATOM   2510  CD2 TYR B 330      19.836  64.155 -11.957  1.00113.88      B
ATOM   2511  CE2 TYR B 330      19.639  64.980 -10.835  1.00114.47      B
ATOM   2512  CZ 
TYR B 330     
18.379  65.541 -10.616  1.00114.83      B
ATOM   2513  OH 
TYR B 330     
18.162  66.367  -9.539  1.00116.17      B
ATOM   2514  C   TYR B 330      20.793  61.540 -13.173  1.00107.42      B
ATOM   2515  O   TYR B 330      19.888  60.998 -12.545  1.00107.09      B
ATOM   2516  N   ILE B 331      22.075  61.293 -12.944  1.00106.62      B
ATOM   2517  CA 
ILE B 331      22.478  60.369 -11.906  1.00106.28      B
ATOM   2518  CB 
ILE B 331     
23.647  59.491 -12.375  1.00103.88      B
ATOM   2519  CG2 ILE B 331      23.705  59.491 -13.891  1.00102.66      B
ATOM   2520  CG1 ILE B 331      24.958  59.979 -11.788  1.00102.33      B
ATOM   2521  CD1 ILE B 331      26.057  59.015 -12.015  1.00101.96      B
ATOM   2522  C   ILE B 331      22.873  61.182 -10.668  1.00108.26      B
ATOM   2523  O   ILE B 331      23.003  62.404 -10.744  1.00108.80      B
ATOM   2524  N   MET B 332      23.033  60.506  -9.528  1.00110.38      B
ATOM   2525  CA 
MET B 332     
23.415  61.148  -8.263  1.00111.35      B
ATOM   2526  CB 
MET B 332     
22.244  61.145  -7.277  1.00110.70      B
ATOM   2527  CG 
MET B 332     
21.101  62.046  -7.694  1.00111.25      B
ATOM   2528  SD 
MET B 332     
19.700  62.020  -6.549  1.00112.44      B
ATOM   2529  CE 
MET B 332     
18.289  62.206  -7.682  1.00110.60      B
ATOM   2530  C   MET B 332      24.618  60.466  -7.611  1.00112.31      B
ATOM   2531  O   MET B 332      25.234  59.565  -8.183  1.00113.03      B
ATOM   2532  N   ASP B 333      24.962  60.932  -6.420  1.00113.21      B
ATOM   2533  CA 
ASP B 333     
26.070  60.389  -5.648  1.00114.54      B
ATOM   2534  CB 
ASP B 333     
27.439  60.849  -6.194  1.00114.83      B
ATOM   2535  CG 
ASP B 333     
27.526  62.371  -6.438  1.00115.34      B
ATOM   2536  OD1 ASP B 333      27.236  63.172  -5.518  1.00115.09      B
ATOM   2537  OD2 ASP B 333      27.909  62.770  -7.562  1.00114.80      B
ATOM   2538  C   ASP B 333      25.835  60.900  -4.241  1.00115.75      B
ATOM   2539  O   ASP B 333      24.892  61.664  -4.017  1.00115.11      B
ATOM   2540  N   GLU B 334      26.659  60.488  -3.286  1.00117.62      B
ATOM   2541  CA 
GLU B 334     
26.434  60.941  -1.924  1.00120.12      B
ATOM   2542  CB 
GLU B 334     
27.593  60.528  -1.026  1.00120.92      B
ATOM   2543  CG 
GLU B 334     
27.467  59.059  -0.640  1.00123.55      B
ATOM   2544  CD 
GLU B 334     
28.595  58.553   0.230  1.00124.87      B
ATOM   2545  OE1 GLU B 334      28.821  59.138   1.320  1.00124.62      B
ATOM   2546  OE2 GLU B 334      29.245  57.558  -0.181  1.00125.93      B
ATOM   2547  C   GLU B 334      26.202  62.432  -1.881  1.00120.90      B
ATOM   2548  O   GLU B 334      25.058  62.879  -1.812  1.00121.05      B
ATOM   2549  N   ASP B 335      27.284  63.196  -1.951  1.00121.75      B
ATOM   2550  CA 
ASP B 335     
27.221  64.654  -1.935  1.00122.05      B
ATOM   2551  CB 
ASP B 335     
28.446  65.203  -2.666  1.00122.92      B
ATOM   2552  CG 
ASP B 335     
29.741  64.635  -2.118  1.00124.26      B
ATOM   2553  OD1 ASP B 335      29.935  63.393  -2.187  1.00124.37      B
ATOM   2554  OD2 ASP B 335      30.560  65.430  -1.607  1.00125.09      B
ATOM   2555  C   ASP B 335      25.928  65.213  -2.550  1.00121.81      B
ATOM   2556  O   ASP B 335      25.177  65.933  -1.886  1.00121.32      B
ATOM   2557  N   GLN B 336      25.664  64.866  -3.810  1.00121.78      B
ATOM   2558  CA 
GLN B 336     
24.469  65.338  -4.506  1.00122.16      B
ATOM   2559  CB 
GLN B 336     
24.438  64.804  -5.946  1.00122.35      B
ATOM   2560  CG 
GLN B 336     
25.406  65.522  -6.890  1.00123.33      B
ATOM   2561  CD 
GLN B 336     
25.374  64.993  -8.321  1.00123.81      B
ATOM   2562  OE1 GLN B 336      24.303  64.813  -8.912  1.00123.02      B
ATOM   2563  NE2 GLN B 336      26.557  64.759  -8.891  1.00124.13      B
ATOM   2564  C   GLN B 336      23.177  64.969  -3.790  1.00122.31      B
ATOM   2565  O   GLN B 336      22.419  65.844  -3.384  1.00121.53      B
ATOM   2566  N   SER B 337      22.931  63.671  -3.634  1.00123.30      B
ATOM   2567  CA 
SER B 337     
21.722  63.198  -2.962  1.00124.05      B
ATOM   2568  CB 
SER B 337     
21.685  61.668  -2.952  1.00124.30      B
ATOM   2569  OG 
SER B 337     
22.749  61.142  -2.178  1.00124.90      B
ATOM   2570  C   SER B 337      21.599  63.720  -1.525  1.00124.21      B
ATOM   2571  O   SER B 337      20.492  63.967  -1.048  1.00124.83      B
ATOM   2572  N   LYS B 338      22.732  63.887  -0.841  1.00123.97      B
ATOM   2573  CA 
LYS B 338     
22.744  64.375   0.544  1.00122.89      B
ATOM   2574  CB 
LYS B 338     
24.136  64.167   1.169  1.00123.67      B
ATOM   2575  CG 
LYS B 338     
24.548  62.682   1.120  1.00126.28      B
ATOM   2576  CD 
LYS B 338     
25.753  62.276   1.993  1.00127.34      B
ATOM   2577  CE 
LYS B 338     
25.881  60.728   2.040  1.00126.97      B
ATOM   2578  NZ 
LYS B 338     
26.941  60.227   2.966  1.00127.03      B
ATOM   2579  C   LYS B 338      22.326  65.837   0.604  1.00121.46      B
ATOM   2580  O   LYS B 338      21.804  66.304   1.611  1.00121.30      B
ATOM   2581  N   LEU B 339      22.542  66.553  -0.490  1.00119.67      B
ATOM   2582  CA 
LEU B 339     
22.156  67.952  -0.557  1.00118.03      B
ATOM   2583  CB 
LEU B 339     
23.045  68.698  -1.573  1.00118.81      B
ATOM   2584  CG 
LEU B 339     
24.380  69.330  -1.135  1.00119.16      B
ATOM   2585  CD1 LEU B 339      25.239  68.330  -0.362  1.00119.45      B
ATOM   2586  CD2 LEU B 339      25.108  69.842  -2.372  1.00118.22      B
ATOM   2587  C   LEU B 339      20.675  68.083  -0.953  1.00116.42      B
ATOM   2588  O   LEU B 339      20.067  69.151  -0.794  1.00116.07      B
ATOM   2589  N   ALA B 340      20.098  66.996  -1.466  1.00114.32      B
ATOM   2590  CA 
ALA B 340     
18.702  67.007  -1.900  1.00111.70      B
ATOM   2591  CB 
ALA B 340     
18.551  66.209  -3.190  1.00110.90      B
ATOM   2592  C   ALA B 340      17.749  66.480  -0.828  1.00109.42      B
ATOM   2593  O   ALA B 340      16.532  66.401  -1.050  1.00108.00      B
ATOM   2594  N   GLY B 341      18.317  66.138   0.331  1.00107.60      B
ATOM   2595  CA 
GLY B 341     
17.531  65.633   1.453  1.00106.32      B
ATOM   2596  C   GLY B 341      17.053  64.197   1.289  1.00105.05      B
ATOM   2597  O   GLY B 341      15.949  63.837   1.711  1.00104.32      B
ATOM   2598  N   LEU B 342      17.906  63.380   0.675  1.00103.66      B
ATOM   2599  CA 
LEU B 342     
17.611  61.983   0.400  1.00101.13      B
ATOM   2600  CB 
LEU B 342      17.241  61.806  -1.079  1.00 98.67      B
ATOM   2601  CG 
LEU B 342     
16.112  62.683  -1.621  1.00 97.09      B
ATOM   2602  CD1 LEU B 342      16.001  62.527  -3.130  1.00 96.06      B
ATOM   2603  CD2 LEU B 342      14.820  62.320  -0.924  1.00 96.08      B
ATOM   2604  C   LEU B 342      18.839  61.146   0.717  1.00100.72      B
ATOM   2605  O   LEU B 342      19.038  60.088   0.136  1.00100.34      B
ATOM   2606  N   LEU B 343      19.669  61.621   1.632  1.00100.96      B
ATOM   2607  CA 
LEU B 343     
20.860  60.872   1.989  1.00101.81      B
ATOM   2608  CB 
LEU B 343     
21.602  61.587   3.118  1.00102.50      B
ATOM   2609  CG 
LEU B 343     
22.976  61.076   3.577  1.00103.45      B
ATOM   2610  CD1 LEU B 343      23.462  61.953   4.728  1.00104.25      B
ATOM   2611  CD2 LEU B 343      22.912  59.638   4.047  1.00104.67      B
ATOM   2612  C   LEU B 343      20.474  59.451   2.429  1.00101.94      B
ATOM   2613  O   LEU B 343      21.015  58.468   1.921  1.00102.44      B
ATOM   2614  N   ASP B 344      19.530  59.349   3.365  1.00101.77      B
ATOM   2615  CA 
ASP B 344     
19.083  58.052   3.901  1.00100.58      B
ATOM   2616  CB 
ASP B 344     
18.300  58.269   5.212  1.00102.09      B
ATOM   2617  CG 
ASP B 344     
19.213  58.624   6.396  1.00103.41      B
ATOM   2618  OD1 ASP B 344      20.408  58.930   6.152  1.00103.60      B
ATOM   2619  OD2 ASP B 344      18.739  58.603   7.562  1.00103.70      B
ATOM   2620  C   ASP B 344      18.267  57.165   2.953  1.00 98.42      B
ATOM   2621  O   ASP B 344      18.489  55.958   2.902  1.00 98.48      B
ATOM   2622  N   LEU B 345      17.330  57.756   2.217  1.00 95.47      B
ATOM   2623  CA 
LEU B 345     
16.501  56.999   1.286  1.00 92.21      B
ATOM   2624  CB 
LEU B 345     
15.430  57.889   0.676  1.00 92.76      B
ATOM   2625  CG 
LEU B 345     
14.811  57.353  -0.618  1.00 93.75      B
ATOM   2626  CD1 LEU B 345      14.154  55.990  -0.386  1.00 94.25      B
ATOM   2627  CD2 LEU B 345      13.798  58.364  -1.125  1.00 94.01      B
ATOM   2628  C   LEU B 345      17.303  56.377   0.164  1.00 90.22      B
ATOM   2629  O   LEU B 345      17.109  55.217  -0.175  1.00 90.13      B
ATOM   2630  N   ASN B 346      18.190  57.160  -0.426  1.00 88.65      B
ATOM   2631  CA 
ASN B 346     
19.017  56.674  -1.515  1.00 86.89      B
ATOM   2632  CB 
ASN B 346     
19.608  57.848  -2.297  1.00 87.94      B
ATOM   2633  CG 
ASN B 346     
18.611  58.477  -3.241  1.00 89.47      B
ATOM   2634  OD1 ASN B 346      18.937  59.400  -3.984  1.00 91.29      B
ATOM   2635  ND2 ASN B 346      17.385  57.980  -3.222  1.00 90.95      B
ATOM   2636  C   ASN B 346      20.127  55.756  -1.020  1.00 85.51      B
ATOM   2637  O   ASN B 346      20.729  55.019  -1.799  1.00 85.58      B
ATOM   2638  N   ASN B 347      20.408  55.796   0.274  1.00 84.07      B
ATOM   2639  CA 
ASN B 347     
21.439  54.926   0.825  1.00 83.90      B
ATOM   2640  CB 
ASN B 347     
21.884  55.433   2.195  1.00 84.30      B
ATOM   2641  CG 
ASN B 347     
23.150  56.279   2.121  1.00 85.81      B
ATOM   2642  OD1 ASN B 347      23.402  57.128   2.981  1.00 87.77      B
ATOM   2643  ND2 ASN B 347      23.963  56.038   1.100  1.00 85.90      B
ATOM   2644  C   ASN B 347      20.853  53.525   0.940  1.00 82.88      B
ATOM   2645  O   ASN B 347      21.559  52.515   0.864  1.00 81.94      B
ATOM   2646  N   ALA B 348      19.540  53.484   1.124  1.00 81.66      B
ATOM   2647  CA 
ALA B 348     
18.823  52.231   1.235  1.00 79.98      B
ATOM   2648  CB 
ALA B 348     
17.435  52.478   1.780  1.00 80.29      B
ATOM   2649  C   ALA B 348      18.751  51.644  -0.172  1.00 78.67      B
ATOM   2650  O   ALA B 348      18.973  50.449  -0.364  1.00 79.15      B
ATOM   2651  N   ILE B 349      18.442  52.490  -1.149  1.00 76.39      B
ATOM   2652  CA 
ILE B 349     
18.373  52.060  -2.533  1.00 74.53      B
ATOM   2653  CB 
ILE B 349     
17.914  53.197  -3.450  1.00 72.82      B
ATOM   2654  CG2 ILE B 349      17.739  52.684  -4.878  1.00 72.10      B
ATOM   2655  CG1 ILE B 349      16.584  53.744  -2.951  1.00 72.34      B
ATOM   2656  CD1 ILE B 349      15.874  54.605  -3.957  1.00 72.45      B
ATOM   2657  C   ILE B 349      19.725  51.549  -3.020  1.00 74.88      B
ATOM   2658  O   ILE B 349      19.787  50.762  -3.962  1.00 74.16      B
ATOM   2659  N   LEU B 350      20.807  52.002  -2.393  1.00 76.25      B
ATOM   2660  CA 
LEU B 350     
22.147  51.538  -2.775  1.00 78.24      B
ATOM   2661  CB 
LEU B 350     
23.247  52.562  -2.422  1.00 80.09      B
ATOM   2662  CG 
LEU B 350     
23.723  53.665  -3.389  1.00 80.93      B
ATOM   2663  CD1 LEU B 350      25.136  54.082  -2.949  1.00 79.29      B
ATOM   2664  CD2 LEU B 350      23.750  53.177  -4.837  1.00 78.51      B
ATOM   2665  C   LEU B 350      22.431  50.238  -2.040  1.00 78.06      B
ATOM   2666  O   LEU B 350      23.420  49.542  -2.313  1.00 78.07      B
ATOM   2667  N   GLN B 351      21.564  49.938  -1.082  1.00 77.97      B
ATOM   2668  CA 
GLN B 351     
21.672  48.711  -0.311  1.00 77.90      B
ATOM   2669  CB 
GLN B 351     
20.790  48.810   0.929  1.00 78.31      B
ATOM   2670  CG 
GLN B 351     
21.420  48.227   2.162  1.00 80.60      B
ATOM   2671  CD 
GLN B 351     
20.521  48.360   3.371  1.00 82.25      B
ATOM   2672  OE1 GLN B 351      20.107  49.463   3.741  1.00 82.79      B
ATOM   2673  NE2 GLN B 351      20.210  47.233   3.994  1.00 83.72      B
ATOM   2674  C   GLN B 351      21.190  47.597  -1.265  1.00 77.19      B
ATOM   2675  O   GLN B 351      21.832  46.547  -1.380  1.00 75.79      B
ATOM   2676  N   LEU B 352      20.072  47.859  -1.957  1.00 75.76      B
ATOM   2677  CA 
LEU B 352     
19.513  46.937  -2.946  1.00 74.50      B
ATOM   2678  CB 
LEU B 352     
18.282  47.547  -3.622  1.00 74.24      B
ATOM   2679  CG 
LEU B 352     
17.039  47.384  -2.751  1.00 75.10      B
ATOM   2680  CD1 LEU B 352      15.862  48.229  -3.243  1.00 75.59      B
ATOM   2681  CD2 LEU B 352      16.696  45.902  -2.738  1.00 76.43      B
ATOM   2682  C   LEU B 352      20.582  46.654  -3.990  1.00 73.30      B
ATOM   2683  O   LEU B 352      20.948  45.497  -4.228  1.00 74.29      B
ATOM   2684  N   VAL B 353      21.080  47.727  -4.600  1.00 71.64      B
ATOM   2685  CA 
VAL B 353     
22.126  47.652  -5.615  1.00 68.84      B
ATOM   2686  CB 
VAL B 353     
22.814  49.037  -5.848  1.00 67.54      B
ATOM   2687  CG1 VAL B 353      24.000  48.879  -6.842  1.00 62.14      B
ATOM   2688  CG2 VAL B 353      21.775  50.059  -6.369  1.00 65.97      B
ATOM   2689  C   VAL B 353      23.206  46.670  -5.212  1.00 67.97      B
ATOM   2690  O   VAL B 353      23.502  45.747  -5.953  1.00 66.99      B
ATOM   2691  N   LYS B 354      23.790  46.881  -4.040  1.00 68.10      B
ATOM   2692  CA 
LYS B 354     
24.860  46.022  -3.548  1.00 68.80      B
ATOM   2693  CB 
LYS B 354     
25.241  46.420  -2.119  1.00 71.44      B
ATOM   2694  CG 
LYS B 354     
26.422  45.628  -1.569  1.00 74.22      B
ATOM   2695  CD 
LYS B 354     
26.755  45.955  -0.110  1.00 74.76      B
ATOM   2696  CE 
LYS B 354     
27.850  45.015   0.376  1.00 76.39      B
ATOM   2697  NZ 
LYS B 354     
28.302  45.275   1.772  1.00 79.57      B
ATOM   2698  C   LYS B 354      24.524  44.537  -3.584  1.00 68.27      B
ATOM   2699  O   LYS B 354      25.368  43.711  -3.958  1.00 66.54      B
ATOM   2700  N   LYS B 355      23.294  44.199  -3.199  1.00 67.88      B
ATOM   2701  CA 
LYS B 355     
22.882  42.801  -3.195  1.00 68.78      B
ATOM   2702  CB 
LYS B 355     
21.518  42.621  -2.508  1.00 72.37      B
ATOM   2703  CG 
LYS B 355     
20.983  41.154  -2.507  1.00 73.57      B
ATOM   2704  CD 
LYS B 355     
21.601  40.274  -1.412  1.00 74.86      B
ATOM   2705  CE 
LYS B 355     
21.211  40.774   0.000  1.00 77.14      B
ATOM   2706  NZ 
LYS B 355     
21.538  39.805   1.117  1.00 75.99      B
ATOM   2707  C   LYS B 355      22.802  42.278  -4.617  1.00 67.52      B
ATOM   2708  O   LYS B 355      23.426  41.263  -4.961  1.00 66.20      B
ATOM   2709  N   TYR B 356      22.046  42.978  -5.454  1.00 65.85      B
ATOM   2710  CA 
TYR B 356     
21.917  42.545  -6.833  1.00 65.75      B
ATOM   2711  CB 
TYR B 356     
20.938  43.434  -7.586  1.00 62.85      B
ATOM   2712  CG 
TYR B 356     
19.512  43.273  -7.138  1.00 63.28      B
ATOM   2713  CD1 TYR B 356      18.963  42.000  -6.918  1.00 62.45      B
ATOM   2714  CE1 TYR B 356      17.625  41.857  -6.571  1.00 64.32      B
ATOM   2715  CD2 TYR B 356      18.682  44.391  -6.995  1.00 63.67      B
ATOM   2716  CE2 TYR B 356      17.347  44.262  -6.653  1.00 63.03      B
ATOM   2717  CZ 
TYR B 356     
16.824  43.001  -6.446  1.00 64.05      B
ATOM   2718  OH 
TYR B 356     
15.502  42.902  -6.125  1.00 63.39      B
ATOM   2719  C   TYR B 356      23.262  42.497  -7.554  1.00 66.39      B
ATOM   2720  O   TYR B 356      23.490  41.621  -8.392  1.00 66.59      B
ATOM   2721  N   LYS B 357      24.146  43.442  -7.224  1.00 68.55      B
ATOM   2722  CA 
LYS B 357     
25.489  43.518  -7.818  1.00 68.58      B
ATOM   2723  CB 
LYS B 357     
26.242  44.721  -7.235  1.00 70.70      B
ATOM   2724  CG 
LYS B 357     
26.731  45.775  -8.236  1.00 73.63      B
ATOM   2725  CD 
LYS B 357     
27.289  46.978  -7.453  1.00 77.97      B
ATOM   2726  CE 
LYS B 357     
28.212  47.887  -8.282  1.00 79.23      B
ATOM   2727  NZ 
LYS B 357     
28.961  48.822  -7.380  1.00 80.00      B
ATOM   2728  C   LYS B 357      26.228  42.233  -7.453  1.00 66.84      B
ATOM   2729  O   LYS B 357      26.812  41.553  -8.283  1.00 62.96      B
ATOM   2730  N   SER B 358      26.168  41.921  -6.171  1.00 67.94      B
ATOM   2731  CA 
SER B 358     
26.813  40.757  -5.621  1.00 69.00      B
ATOM   2732  CB 
SER B 358     
26.635  40.782  -4.113  1.00 68.77      B
ATOM   2733  OG 
SER B 358     
27.429  39.773  -3.534  1.00 70.56      B
ATOM   2734  C   SER B 358      26.253  39.456  -6.193  1.00 70.68      B
ATOM   2735  O   SER B 358      26.937  38.420  -6.209  1.00 70.06      B
ATOM   2736  N   MET B 359      25.002  39.505  -6.654  1.00 71.06      B
ATOM   2737  CA 
MET B 359     
24.367  38.324  -7.220  1.00 70.91      B
ATOM   2738  CB 
MET B 359     
22.864  38.356  -6.975  1.00 70.81      B
ATOM   2739  CG 
MET B 359     
22.513  38.446  -5.520  1.00 74.90      B
ATOM   2740  SD 
MET B 359     
20.759  38.246  -5.229  1.00 75.59      B
ATOM   2741  CE 
MET B 359     
20.618  36.436  -5.564  1.00 77.47      B
ATOM   2742  C   MET B 359      24.621  38.222  -8.706  1.00 70.06      B
ATOM   2743  O   MET B 359      24.642  37.119  -9.262  1.00 70.98      B
ATOM   2744  N   LYS B 360      24.813  39.384  -9.330  1.00 68.96      B
ATOM   2745  CA 
LYS B 360     
25.044  39.516 -10.763  1.00 67.61      B
ATOM   2746  CB 
LYS B 360     
26.065  38.499 -11.256  1.00 71.03      B
ATOM   2747  CG 
LYS B 360     
27.477  38.804 -10.794  1.00 74.94      B
ATOM   2748  CD 
LYS B 360     
28.407  37.736 -11.274  1.00 79.55      B
ATOM   2749  CE 
LYS B 360     
29.780  37.932 -10.673  1.00 83.88      B
ATOM   2750  NZ 
LYS B 360     
30.593  36.674 -10.808  1.00 87.82      B
ATOM   2751  C   LYS B 360      23.726  39.356 -11.461  1.00 64.82      B
ATOM   2752  O   LYS B 360      23.573  38.608 -12.421  1.00 62.07      B
ATOM   2753  N   LEU B 361      22.771  40.085 -10.923  1.00 63.73      B
ATOM   2754  CA 
LEU B 361     
21.433  40.120 -11.433  1.00 64.73      B
ATOM   2755  CB 
LEU B 361     
20.736  41.352 -10.869  1.00 63.61      B
ATOM   2756  CG 
LEU B 361     
19.276  41.519 -11.289  1.00 64.00      B
ATOM   2757  CD1 LEU B 361      18.490  40.222 -10.916  1.00 61.26      B
ATOM   2758  CD2 LEU B 361      18.689  42.808 -10.636  1.00 63.25      B
ATOM   2759  C   LEU B 361      21.478  40.209 -12.952  1.00 64.76      B
ATOM   2760  O   LEU B 361      22.314  40.908 -13.497  1.00 67.70      B
ATOM   2761  N   GLU B 362      20.581  39.505 -13.635  1.00 64.34      B
ATOM   2762  CA 
GLU B 362     
20.520  39.551 -15.097  1.00 63.87      B
ATOM   2763  CB 
GLU B 362     
20.575  38.147 -15.684  1.00 62.78      B
ATOM   2764  CG 
GLU B 362     
21.776  37.395 -15.222  1.00 67.21      B
ATOM   2765  CD 
GLU B 362     
21.717  35.946 -15.595  1.00 70.72      B
ATOM   2766  OE1 GLU B 362      20.622  35.359 -15.494  1.00 72.37      B
ATOM   2767  OE2 GLU B 362      22.764  35.373 -15.977  1.00 74.47      B
ATOM   2768  C   GLU B 362      19.247  40.267 -15.548  1.00 63.75      B
ATOM   2769  O   GLU B 362      18.323  40.506 -14.753  1.00 62.42      B
ATOM   2770  N   LYS B 363      19.204  40.636 -16.824  1.00 64.58      B
ATOM   2771  CA 
LYS B 363     
18.043  41.347 -17.327  1.00 64.79      B
ATOM   2772  CB 
LYS B 363     
18.319  41.849 -18.755  1.00 66.89      B
ATOM   2773  CG 
LYS B 363      17.617  43.160 -19.153  1.00 69.66      B
ATOM   2774  CD 
LYS B 363     
17.678  43.347 -20.683  1.00 74.90      B
ATOM   2775  CE 
LYS B 363     
16.793  44.516 -21.231  1.00 76.79      B
ATOM   2776  NZ 
LYS B 363     
16.307  44.272 -22.678  1.00 77.81      B
ATOM   2777  C   LYS B 363      16.838  40.400 -17.272  1.00 63.79      B
ATOM   2778  O   LYS B 363      15.728  40.837 -16.959  1.00 63.12      B
ATOM   2779  N   GLU B 364      17.077  39.115 -17.565  1.00 64.00      B
ATOM   2780  CA 
GLU B 364     
16.050  38.061 -17.543  1.00 65.58      B
ATOM   2781  CB 
GLU B 364     
16.627  36.673 -17.871  1.00 68.36      B
ATOM   2782  CG 
GLU B 364     
17.077  36.477 -19.303  1.00 71.75      B
ATOM   2783  CD 
GLU B 364     
18.432  37.118 -19.572  1.00 74.90      B
ATOM   2784  OE1 GLU B 364      19.008  36.914 -20.670  1.00 76.59      B
ATOM   2785  OE2 GLU B 364      18.934  37.826 -18.675  1.00 76.80      B
ATOM   2786  C   GLU B 364      15.468  37.983 -16.160  1.00 65.27      B
ATOM   2787  O   GLU B 364      14.250  37.880 -15.974  1.00 65.87      B
ATOM   2788  N   GLU B 365      16.358  38.015 -15.178  1.00 64.24      B
ATOM   2789  CA 
GLU B 365     
15.926  37.963 -13.799  1.00 62.98      B
ATOM   2790  CB 
GLU B 365     
17.114  37.635 -12.902  1.00 61.75      B
ATOM   2791  CG 
GLU B 365     
17.808  36.373 -13.350  1.00 60.66      B
ATOM   2792  CD 
GLU B 365     
19.043  36.041 -12.543  1.00 62.90      B
ATOM   2793  OE1 GLU B 365      19.899  36.923 -12.353  1.00 64.47      B
ATOM   2794  OE2 GLU B 365      19.175  34.887 -12.100  1.00 63.73      B
ATOM   2795  C   GLU B 365      15.263  39.280 -13.403  1.00 63.02      B
ATOM   2796  O   GLU B 365      14.219  39.263 -12.771  1.00 65.88      B
ATOM   2797  N   PHE B 366      15.829  40.417 -13.805  1.00 62.03      B
ATOM   2798  CA 
PHE B 366     
15.257  41.715 -13.453  1.00 61.38      B
ATOM   2799  CB 
PHE B 366     
16.133  42.837 -14.009  1.00 63.01      B
ATOM   2800  CG 
PHE B 366     
15.457  44.193 -14.031  1.00 61.90      B
ATOM
2801  CD1 PHE B 366      15.011  44.786 -12.863  1.00 60.07      B
ATOM   2802  CD2 PHE B 366      15.229  44.853 -15.236  1.00 62.56      B
ATOM   2803  CE1 PHE B 366      14.341  46.015 -12.891  1.00 61.32      B
ATOM   2804  CE2 PHE B 366      14.555  46.089 -15.264  1.00 62.69      B
ATOM   2805  CZ 
PHE B 366     
14.112  46.663 -14.089  1.00 60.90      B
ATOM   2806  C   PHE B 366      13.824  41.907 -13.923  1.00 60.31      B
ATOM   2807  O   PHE B 366      12.956  42.271 -13.147  1.00 60.58      B
ATOM   2808  N   VAL B 367      13.568  41.674 -15.195  1.00 59.35      B
ATOM   2809  CA 
VAL B 367     
12.211  41.849 -15.696  1.00 60.63      B
ATOM   2810  CB 
VAL B 367     
12.174  41.678 -17.235  1.00 58.75      B
ATOM   2811  CG1 VAL B 367      13.118  42.651 -17.857  1.00 57.43      B
ATOM   2812  CG2 VAL B 367      12.547  40.248 -17.617  1.00 57.04      B
ATOM   2813  C   VAL B 367      11.168  40.899 -15.064  1.00 61.84      B
ATOM   2814  O   VAL B 367       9.976  41.249 -14.956  1.00 62.71      B
ATOM   2815  N   THR B 368      11.605  39.695 -14.680  1.00 62.08      B
ATOM   2816  CA 
THR B 368     
10.711  38.711 -14.048  1.00 61.53      B
ATOM   2817  CB 
THR B 368     
11.296  37.297 -14.086  1.00 60.61      B
ATOM   2818  OG1 THR B 368      11.552  36.934 -15.439  1.00 59.16      B
ATOM   2819  CG2 THR B 368      10.318  36.314 -13.525  1.00 57.65      B
ATOM   2820  C   THR B 368      10.450  39.083 -12.591  1.00 60.96      B
ATOM   2821  O   THR B 368       9.347  38.918 -12.078  1.00 61.52      B
ATOM   2822  N   LEU B 369      11.470  39.592 -11.931  1.00 59.54      B
ATOM   2823  CA 
LEU B 369     
11.322  40.011 -10.554  1.00 60.14      B
ATOM   2824  CB 
LEU B 369     
12.664  40.421 -10.006  1.00 59.67      B
ATOM   2825  CG 
LEU B 369     
12.909  40.078  -8.564  1.00 58.73      B
ATOM   2826  CD1 LEU B 369      12.755  38.566  -8.384  1.00 60.09      B
ATOM   2827  CD2 LEU B 369      14.332  40.535  -8.219  1.00 61.57      B
ATOM   2828  C   LEU B 369      10.377  41.208 -10.471  1.00 60.20      B
ATOM   2829  O   LEU B 369       9.548  41.311  -9.583  1.00 60.34      B
ATOM   2830  N   LYS B 370      10.509  42.119 -11.412  1.00 61.05      B
ATOM   2831  CA 
LYS B 370       9.680  43.317 -11.442  1.00 61.75      B
ATOM   2832  CB 
LYS B 370     
10.166  44.168 -12.605  1.00 64.53      B
ATOM   2833  CG 
LYS B 370       9.715  45.594 -12.634  1.00 69.37      B
ATOM   2834  CD 
LYS B 370     
10.718  46.413 -13.503  1.00 71.89      B
ATOM   2835  CE 
LYS B 370     
10.719  46.013 -14.994  1.00 73.13      B
ATOM   2836  NZ 
LYS B 370       9.672  46.746 -15.816  1.00 74.52      B
ATOM   2837  C   LYS B 370       8.188  42.957 -11.576  1.00 60.81      B
ATOM   2838  O   LYS B 370       7.343  43.557 -10.928  1.00 59.69      B
ATOM   2839  N   ALA B 371       7.878  41.969 -12.417  1.00 59.94      B
ATOM   2840  CA 
ALA B 371       6.498  41.526 -12.622  1.00 59.92      B
ATOM   2841  CB 
ALA B 371       6.434  40.604 -13.821  1.00 60.78      B
ATOM   2842  C   ALA B 371       5.989  40.801 -11.359  1.00 59.19      B
ATOM   2843  O   ALA B 371       4.856  40.998 -10.897  1.00 58.40      B
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ILE B 372       6.524  39.235  -9.599  1.00 57.40      B
ATOM   2846  CB 
ILE B 372       7.692  38.316  -9.226  1.00 56.30      B
ATOM   2847  CG2 ILE B 372       7.673  38.003  -7.725  1.00 55.25      B
ATOM   2848  CG1 ILE B 372       7.662  37.093 -10.136  1.00 56.03      B
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ATOM   2850  C   ILE B 372       6.216  40.232  -8.451  1.00 58.07      B
ATOM   2851  O   ILE B 372       5.347  39.972  -7.615  1.00 57.58      B
ATOM   2852  N   ALA B 373       6.909  41.373  -8.402  1.00 58.95      B
ATOM   2853  CA 
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ATOM   2858  CA 
LEU B 374       3.605  43.906  -9.022  1.00 62.83      B
ATOM   2859  CB 
LEU B 374       3.517  44.363 -10.496  1.00 62.50      B
ATOM   2860  CG 
LEU B 374       2.160  44.933 -10.981  1.00 62.76      B
ATOM   2861  CD1 LEU B 374       1.841  46.230 -10.246  1.00 59.66      B
ATOM   2862  CD2 LEU B 374       2.185  45.174 -12.491  1.00 61.68      B
ATOM   2863  C   LEU B 374       2.475  42.894  -8.686  1.00 63.87      B
ATOM   2864  O   LEU B 374       1.456  43.245  -8.078  1.00 65.17      B
ATOM   2865  N   ALA B 375       2.650  41.641  -9.086  1.00 63.31      B
ATOM   2866  CA 
ALA B 375       1.650  40.631  -8.799  1.00 64.59      B
ATOM   2867  CB 
ALA B 375       1.963  39.376  -9.604  1.00 64.98      B
ATOM   2868  C   ALA B 375       1.589  40.293  -7.290  1.00 65.95      B
ATOM   2869  O   ALA B 375       0.527  39.962  -6.752  1.00 64.57      B
ATOM   2870  N   ASN B 376       2.734  40.389  -6.619  1.00 66.19      B
ATOM   2871  CA 
ASN B 376       2.848  40.069  -5.212  1.00 66.27      B
ATOM   2872  CB 
ASN B 376       4.146  39.286  -5.031  1.00 67.51      B
ATOM   2873  CG 
ASN B 376       4.227  38.571  -3.700  1.00 70.52      B
ATOM   2874  OD1 ASN B 376       3.276  37.916  -3.271  1.00 73.73      B
ATOM   2875  ND2 ASN B 376       5.377  38.673  -3.042  1.00 72.59      B
ATOM   2876  C   ASN B 376       2.850  41.378  -4.430  1.00 66.75      B
ATOM   2877  O   ASN B 376       3.595  41.553  -3.467  1.00 67.13      B
ATOM   2878  N   SER B 377       1.980  42.288  -4.841  1.00 67.46      B
ATOM   2879  CA 
SER B 377       1.891  43.613  -4.239  1.00 70.44      B
ATOM   2880  CB 
SER B 377       1.133  44.558  -5.182  1.00 69.82      B
ATOM   2881  OG 
SER B 377     
-0.196  44.115  -5.392  1.00 68.83      B
ATOM   2882  C   SER B 377       1.284  43.698  -2.846  1.00 72.44      B
ATOM   2883  O   SER B 377       1.557  44.651  -2.102  1.00 73.22      B
ATOM   2884  N   ASP B 378       0.461  42.720  -2.486  1.00 75.09      B
ATOM   2885  CA 
ASP B 378     
-0.175  42.702  -1.165  1.00 77.67      B
ATOM   2886  CB 
ASP B 378       0.874  42.706  -0.037  1.00 79.18      B
ATOM   2887  CG 
ASP B 378       1.580  41.360   0.110  1.00 81.69      B
ATOM   2888  OD1 ASP B 378       2.810  41.271  -0.119  1.00 82.90      B
ATOM   2889  OD2 ASP B 378       0.894  40.374   0.446  1.00 84.35      B
ATOM   2890  C   ASP B 378      -1.145  43.851  -0.963  1.00 78.50      B
ATOM   2891  O   ASP B 378      -1.185  44.473   0.100  1.00 77.25      B
ATOM   2892  N   SER B 379      -1.921  44.136  -1.999  1.00 80.13      B
ATOM   2893  CA 
SER B 379     
-2.922  45.185  -1.904  1.00 83.12      B
ATOM   2894  CB 
SER B 379     
-3.529  45.494  -3.275  1.00 81.77      B
ATOM   2895  OG 
SER B 379     
-4.363  46.630  -3.192  1.00 77.85      B
ATOM   2896  C   SER B 379      -3.995  44.578  -1.017  1.00 86.09      B
ATOM   2897  O   SER B 379      -4.230  43.367  -1.093  1.00 86.46      B
ATOM   2898  N   MET B 380      -4.650  45.391  -0.189  1.00 88.74      B
ATOM   2899  CA 
MET B 380     
-5.698  44.865   0.683  1.00 90.96      B
ATOM   2900  CB 
MET B 380     
-5.618  45.514   2.068  1.00 93.30      B
ATOM   2901  CG 
MET B 380      -5.761  47.032   2.029  1.00 97.53      B
ATOM   2902  SD 
MET B 380     
-5.277  47.884   3.573  1.00102.77      B
ATOM   2903  CE 
MET B 380     
-3.852  49.020   3.020  1.00101.34      B
ATOM   2904  C   MET B 380      -7.093  45.073   0.116  1.00 90.92      B
ATOM   2905  O   MET B 380      -8.061  44.899   0.837  1.00 91.35      B
ATOM   2906  N   HIS B 381      -7.197  45.430  -1.166  1.00 91.65      B
ATOM   2907  CA 
HIS B 381     
-8.503  45.680  -1.795  1.00 92.35      B
ATOM   2908  CB 
HIS B 381     
-8.612  47.139  -2.253  1.00 93.02      B
ATOM   2909  CG 
HIS B 381     
-8.273  48.152  -1.202  1.00 94.34      B
ATOM   2910  CD2 HIS B 381      -9.066  48.926  -0.420  1.00 94.01      B
ATOM   2911  ND1 HIS B 381      -6.976  48.520  -0.912  1.00 95.61      B
ATOM   2912  CE1 HIS B 381      -6.983  49.480  -0.002  1.00 95.27      B
ATOM   2913  NE2 HIS B 381      -8.238  49.746   0.312  1.00 94.70      B
ATOM   2914  C   HIS B 381      -8.837  44.797  -3.005  1.00 92.47      B
ATOM   2915  O   HIS B 381      -9.796  45.060  -3.737  1.00 92.11      B
ATOM   2916  N   ILE B 382      -8.059  43.755  -3.230  1.00 92.95      B
ATOM   2917  CA 
ILE B 382     
-8.318  42.909  -4.379  1.00 94.29      B
ATOM   2918  CB 
ILE B 382     
-7.248  41.824  -4.519  1.00 94.78      B
ATOM   2919  CG2 ILE B 382      -7.726  40.737  -5.469  1.00 94.09      B
ATOM   2920  CG1 ILE B 382      -5.949  42.457  -5.021  1.00 95.34      B
ATOM   2921  CD1 ILE B 382      -4.815  41.474  -5.155  1.00 97.32      B
ATOM   2922  C   ILE B 382      -9.675  42.243  -4.325  1.00 95.08      B
ATOM   2923  O   ILE B 382     -10.041  41.668  -3.306  1.00 94.93      B
ATOM   2924  N   GLU B 383     -10.415  42.321  -5.434  1.00 96.15      B
ATOM   2925  CA 
GLU B 383    
-11.744  41.701  -5.538  1.00 95.96      B
ATOM   2926  CB 
GLU B 383    
-12.512  42.238  -6.747  1.00 96.51      B
ATOM   2927  CG 
GLU B 383    
-12.496  43.743  -6.932  1.00 98.15      B
ATOM   2928  CD 
GLU B 383    
-13.290  44.157  -8.171  1.00 99.96      B
ATOM   2929  OE1 GLU B 383     -13.302  43.385  -9.168  1.00100.59      B
ATOM   2930  OE2 GLU B 383     -13.895  45.253  -8.153  1.00100.16      B
ATOM   2931  C   GLU B 383     -11.552  40.196  -5.720  1.00 95.50      B
ATOM   2932  O   GLU B 383     -11.939  39.398  -4.860  1.00 95.39      B
ATOM   2933  N   ASP B 384     -10.958  39.824  -6.855  1.00 94.86      B
ATOM   2934  CA 
ASP B 384    
-10.682  38.428  -7.163  1.00 93.28      B
ATOM   2935  CB 
ASP B 384    
-10.740  38.167  -8.668  1.00 93.49      B
ATOM   2936  CG 
ASP B 384    
-10.540  36.696  -8.999  1.00 94.52      B
ATOM   2937  OD1 ASP B 384      -9.893  36.004  -8.174  1.00 95.89      B
ATOM   2938  OD2 ASP B 384     -11.012  36.231 -10.065  1.00 93.45      B
ATOM   2939  C   ASP B 384      -9.288  38.091  -6.648  1.00 92.04      B
ATOM   2940  O   ASP B 384      -8.289  38.580  -7.165  1.00 92.22      B
ATOM   2941  N   VAL B 385      -9.228  37.249  -5.629  1.00 91.51      B
ATOM   2942  CA 
VAL B 385     
-7.959  36.869  -5.035  1.00 90.82      B
ATOM   2943  CB 
VAL B 385     
-8.114  36.655  -3.516  1.00 90.78      B
ATOM   2944  CG1 VAL B 385      -6.971  35.826  -2.987  1.00 90.93      B
ATOM   2945  CG2 VAL B 385      -8.141  38.002  -2.798  1.00 91.16      B
ATOM   2946  C   VAL B 385      -7.376  35.618  -5.668  1.00 90.33      B
ATOM   2947  O   VAL B 385      -6.158  35.447  -5.714  1.00 91.07      B
ATOM   2948  N   GLU B 386      -8.239  34.740  -6.157  1.00 89.49      B
ATOM   2949  CA 
GLU B 386     
-7.766  33.522  -6.781  1.00 88.98      B
ATOM   2950  CB 
GLU B 386     
-8.935  32.570  -7.018  1.00 91.17      B
ATOM   2951  CG 
GLU B 386     
-9.690  32.218  -5.742  1.00 95.86      B
ATOM   2952  CD 
GLU B 386     
-9.795  30.706  -5.500  1.00 99.50      B
ATOM   2953  OE1 GLU B 386     -10.207  30.315  -4.368  1.00100.65      B
ATOM   2954  OE2 GLU B 386      -9.471  29.916  -6.436  1.00100.08      B
ATOM   2955  C   GLU B 386      -7.071  33.863  -8.100  1.00 87.31      B
ATOM   2956  O   GLU B 386      -6.077  33.224  -8.464  1.00 87.46      B
ATOM   2957  N   ALA B 387      -7.591  34.875  -8.802  1.00 84.62      B
ATOM   2958  CA 
ALA B 387     
-7.033  35.326 -10.083  1.00 82.22      B
ATOM   2959  CB 
ALA B 387     
-7.909  36.420 -10.680  1.00 81.15      B
ATOM   2960  C   ALA B 387      -5.618  35.865  -9.889  1.00 81.17      B
ATOM   2961  O   ALA B 387      -4.662  35.404 -10.529  1.00 80.29      B
ATOM   2962  N   VAL B 388      -5.512  36.850  -8.997  1.00 78.62      B
ATOM   2963  CA 
VAL B 388     
-4.248  37.476  -8.686  1.00 76.19      B
ATOM   2964  CB 
VAL B 388     
-4.399  38.566  -7.616  1.00 74.57      B
ATOM   2965  CG1 VAL B 388      -3.034  39.129  -7.269  1.00 72.34      B
ATOM   2966  CG2 VAL B 388      -5.330  39.658  -8.111  1.00 71.92      B
ATOM   2967  C   VAL B 388      -3.231  36.462  -8.209  1.00 76.89      B
ATOM   2968  O   VAL B 388      -2.047  36.640  -8.457  1.00 77.30      B
ATOM   2969  N   GLN B 389      -3.679  35.399  -7.544  1.00 76.32      B
ATOM   2970  CA 
GLN B 389     
-2.750  34.395  -7.059  1.00 76.41      B
ATOM   2971  CB 
GLN B 389     
-3.389  33.578  -5.926  1.00 79.58      B
ATOM   2972  CG 
GLN B 389     
-2.551  32.378  -5.433  1.00 85.15      B
ATOM   2973  CD 
GLN B 389     
-1.146  32.755  -4.884  1.00 89.51      B
ATOM   2974  OE1 GLN B 389      -1.028  33.531  -3.918  1.00 92.16      B
ATOM   2975  NE2 GLN B 389      -0.084  32.190  -5.493  1.00 88.94      B
ATOM   2976  C   GLN B 389      -2.283  33.505  -8.219  1.00 75.24      B
ATOM   2977  O   GLN B 389      -1.287  32.775  -8.107  1.00 73.77      B
ATOM   2978  N   LYS B 390      -2.986  33.566  -9.345  1.00 74.08      B
ATOM   2979  CA 
LYS B 390     
-2.556  32.769 -10.493  1.00 74.31      B
ATOM   2980  CB 
LYS B 390      -3.744  32.387 -11.383  1.00 74.88      B
ATOM   2981  CG 
LYS B 390      -3.640  30.982 -11.996  1.00 75.36      B
ATOM   2982  CD 
LYS B 390      -3.343  31.014 -13.487  1.00 77.27      B
ATOM   2983  CE 
LYS B 390      -4.534  31.538 -14.316  1.00 79.51      B
ATOM   2984  NZ 
LYS B 390      -4.126  31.926 -15.726  1.00 80.64      B
ATOM   2985  C   LYS B 390      -1.545  33.618 -11.275  1.00 73.82      B
ATOM   2986  O   LYS B 390      -0.611  33.097 -11.891  1.00 73.58      B
ATOM   2987  N   LEU B 391      -1.742  34.934 -11.237  1.00 71.97      B
ATOM   2988  CA 
LEU B 391     
-0.840  35.853 -11.902  1.00 69.18      B
ATOM   2989  CB 
LEU B 391     
-1.260  37.297 -11.673  1.00 68.05      B
ATOM   2990  CG 
LEU B 391     
-0.395  38.284 -12.451  1.00 66.29      B
ATOM   2991  CD1 LEU B 391      -0.366  37.898 -13.929  1.00 63.66      B
ATOM   2992  CD2 LEU B 391      -0.947  39.670 -12.251  1.00 62.35      B
ATOM   2993  C   LEU B 391       0.514  35.628 -11.283  1.00 69.00      B
ATOM   2994  O   LEU B 391       1.505  35.519 -11.978  1.00 69.94      B
ATOM   2995  N   GLN B 392       0.539  35.547  -9.965  1.00 68.61      B
ATOM   2996  CA 
GLN B 392       1.762  35.292  -9.245  1.00 69.12      B
ATOM   2997  CB 
GLN B 392       1.521  35.316  -7.753  1.00 69.07      B
ATOM   2998  CG 
GLN B 392       0.968  36.605  -7.213  1.00 68.76      B
ATOM   2999  CD 
GLN B 392       0.640  36.481  -5.749  1.00 69.69      B
ATOM   3000  OE1 GLN B 392      -0.019  37.342  -5.171  1.00 69.90      B
ATOM   3001  NE2 GLN B 392       1.105  35.390  -5.130  1.00 71.45      B
ATOM   3002  C   GLN B 392       2.352  33.935  -9.581  1.00 70.37      B
ATOM   3003  O   GLN B 392       3.559  33.821  -9.758  1.00 71.73      B
ATOM   3004  N   ASP B 393       1.533  32.890  -9.674  1.00 71.84      B
ATOM   3005  CA 
ASP B 393       2.120  31.581  -9.973  1.00 73.02      B
ATOM   3006  CB 
ASP B 393       1.122  30.436  -9.709  1.00 78.49      B
ATOM   3007  CG 
ASP B 393       0.929  30.155  -8.192  1.00 85.96      B
ATOM   3008  OD1 ASP B 393       1.967  30.178  -7.440  1.00 87.52      B
ATOM   3009  OD2 ASP B 393      -0.248  29.908  -7.757  1.00 87.34      B
ATOM   3010  C   ASP B 393       2.763  31.410 -11.348  1.00 70.80      B
ATOM   3011  O   ASP B 393       3.724  30.652 -11.456  1.00 70.60      B
ATOM   3012  N   VAL B 394       2.275  32.085 -12.396  1.00 68.34      B
ATOM   3013  CA 
VAL B 394       2.919  31.925 -13.716  1.00 66.94      B
ATOM   3014  CB 
VAL B 394       2.058  32.457 -14.932  1.00 66.61      B
ATOM   3015  CG1 VAL B 394       0.928  31.508 -15.218  1.00 67.85      B
ATOM   3016  CG2 VAL B 394       1.485  33.811 -14.645  1.00 67.06      B
ATOM   3017  C   VAL B 394       4.260  32.639 -13.710  1.00 64.62      B
ATOM   3018  O   VAL B 394       5.247  32.100 -14.200  1.00 63.82      B
ATOM   3019  N   LEU B 395       4.295  33.832 -13.117  1.00 62.34      B
ATOM   3020  CA 
LEU B 395       5.517  34.625 -13.023  1.00 60.12      B
ATOM   3021  CB 
LEU B 395       5.216  35.979 -12.391  1.00 57.16      B
ATOM   3022  CG 
LEU B 395       4.199  36.838 -13.158  1.00 56.33      B
ATOM   3023  CD1 LEU B 395       4.019  38.183 -12.435  1.00 53.55      B
ATOM   3024  CD2 LEU B 395       4.661  37.049 -14.600  1.00 54.09      B
ATOM   3025  C   LEU B 395       6.521  33.868 -12.177  1.00 60.83      B
ATOM   3026  O   LEU B 395       7.701  33.731 -12.543  1.00 60.11      B
ATOM   3027  N   HIS B 396       6.036  33.366 -11.041  1.00 60.88      B
ATOM   3028  CA 
HIS B 396       6.868  32.590 -10.128  1.00 59.89      B
ATOM   3029  CB 
HIS B 396       6.056  32.198  -8.885  1.00 59.52      B
ATOM   3030  CG 
HIS B 396       6.829  31.392  -7.874  1.00 61.29      B
ATOM   3031  CD2 HIS B 396       8.161  31.261  -7.659  1.00 61.61      B
ATOM   3032  ND1 HIS B 396       6.213  30.608  -6.920  1.00 61.03      B
ATOM   3033  CE1 HIS B 396       7.132  30.033  -6.164  1.00 61.07      B
ATOM   3034  NE2 HIS B 396       8.321  30.409  -6.592  1.00 61.34      B
ATOM   3035  C   HIS B 396       7.413  31.337 -10.841  1.00 59.67      B
ATOM   3036  O   HIS B 396       8.589  31.027 -10.731  1.00 59.09      B
ATOM   3037  N   GLU B 397       6.575  30.619 -11.583  1.00 60.75      B
ATOM   3038  CA 
GLU B 397       7.073  29.422 -12.259  1.00 62.60      B
ATOM   3039  CB 
GLU B 397       5.936  28.590 -12.879  1.00 66.02      B
ATOM   3040  CG 
GLU B 397       6.457  27.303 -13.515  1.00 70.40      B
ATOM   3041  CD 
GLU B 397       5.442  26.590 -14.424  1.00 76.21      B
ATOM   3042  OE1 GLU B 397       4.363  27.160 -14.754  1.00 79.13      B
ATOM   3043  OE2 GLU B 397       5.745  25.435 -14.823  1.00 78.92      B
ATOM   3044  C   GLU B 397       8.080  29.788 -13.342  1.00 60.25      B
ATOM   3045  O   GLU B 397       8.995  29.007 -13.630  1.00 58.64      B
ATOM   3046  N   ALA B 398       7.885  30.963 -13.953  1.00 58.07      B
ATOM   3047  CA 
ALA B 398       8.802  31.474 -14.983  1.00 55.69      B
ATOM   3048  CB 
ALA B 398       8.241  32.738 -15.605  1.00 53.69      B
ATOM   3049  C   ALA B 398      10.178  31.760 -14.334  1.00 54.77      B
ATOM   3050  O   ALA B 398      11.209  31.378 -14.877  1.00 53.94      B
ATOM   3051  N   LEU B 399      10.191  32.410 -13.173  1.00 52.80      B
ATOM   3052  CA 
LEU B 399     
11.444  32.662 -12.500  1.00 55.12      B
ATOM   3053  CB 
LEU B 399     
11.217  33.433 -11.186  1.00 54.24      B
ATOM   3054  CG 
LEU B 399     
12.502  33.554 -10.346  1.00 52.68      B
ATOM   3055  CD1 LEU B 399      13.617  34.167 -11.169  1.00 52.58      B
ATOM   3056  CD2 LEU B 399      12.256  34.384  -9.139  1.00 52.87      B
ATOM   3057  C   LEU B 399      12.183  31.356 -12.193  1.00 56.22      B
ATOM   3058  O   LEU B 399      13.380  31.244 -12.389  1.00 56.59      B
ATOM   3059  N   GLN B 400      11.448  30.367 -11.719  1.00 58.93      B
ATOM   3060  CA 
GLN B 400     
11.993  29.062 -11.342  1.00 62.84      B
ATOM   3061  CB 
GLN B 400     
10.872  28.306 -10.655  1.00 68.86      B
ATOM   3062  CG 
GLN B 400     
11.237  27.398  -9.514  1.00 77.63      B
ATOM   3063  CD 
GLN B 400     
10.053  26.430  -9.173  1.00 83.55      B
ATOM   3064  OE1 GLN B 400       9.432  25.800 -10.079  1.00 86.26      B
ATOM   3065  NE2 GLN B 400       9.745  26.308  -7.874  1.00 83.35      B
ATOM   3066  C   GLN B 400      12.584  28.256 -12.523  1.00 62.50      B
ATOM   3067  O   GLN B 400      13.605  27.614 -12.388  1.00 59.25      B
ATOM   3068  N   ASP B 401      11.927  28.297 -13.681  1.00 64.17      B
ATOM   3069  CA 
ASP B 401     
12.398  27.610 -14.894  1.00 64.11      B
ATOM   3070  CB 
ASP B 401     
11.484  27.826 -16.079  1.00 69.76      B
ATOM   3071  CG 
ASP B 401     
10.407  26.821 -16.170  1.00 76.23      B
ATOM   3072  OD1 ASP B 401       9.611  26.938 -17.140  1.00 81.17      B
ATOM   3073  OD2 ASP B 401      10.356  25.929 -15.280  1.00 79.96      B
ATOM   3074  C   ASP B 401      13.668  28.234 -15.327  1.00 62.00      B
ATOM   3075  O   ASP B 401      14.690  27.567 -15.460  1.00 60.88      B
ATOM   3076  N   TYR B 402      13.561  29.533 -15.611  1.00 60.01      B
ATOM   3077  CA 
TYR B 402     
14.698  30.298 -16.045  1.00 57.99      B
ATOM   3078  CB 
TYR B 402     
14.434  31.783 -15.951  1.00 58.64      B
ATOM   3079  CG 
TYR B 402     
15.661  32.536 -16.401  1.00 62.60      B
ATOM   3080  CD1 TYR B 402      16.072  32.491 -17.732  1.00 61.81      B
ATOM   3081  CE1 TYR B 402      17.269  33.049 -18.126  1.00 63.78      B
ATOM   3082  CD2 TYR B 402      16.494  33.183 -15.476  1.00 61.95      B
ATOM   3083  CE2 TYR B 402      17.695  33.749 -15.868  1.00 63.37      B
ATOM   3084  CZ 
TYR B 402     
18.083  33.675 -17.198  1.00 65.17      B
ATOM   3085  OH 
TYR B 402     
19.306  34.189 -17.603  1.00 66.40      B
ATOM   3086  C   TYR B 402      15.857  29.937 -15.148  1.00 56.32      B
ATOM   3087  O   TYR B 402      16.900  29.489 -15.608  1.00 54.92      B
ATOM   3088  N   GLU B 403      15.646  30.086 -13.854  1.00 54.97      B
ATOM   3089  CA 
GLU B 403     
16.691  29.771 -12.920  1.00 56.88      B
ATOM   3090  CB 
GLU B 403     
16.230  30.059 -11.498  1.00 56.60      B
ATOM   3091  CG 
GLU B 403     
16.105  31.537 -11.104  1.00 57.36      B
ATOM   3092  CD 
GLU B 403     
17.261  32.391 -11.577  1.00 56.72      B
ATOM   3093  OE1 GLU B 403      18.362  31.862 -11.848  1.00 57.74      B
ATOM   3094  OE2 GLU B 403      17.065  33.610 -11.667  1.00 57.75      B
ATOM   3095  C   GLU B 403      17.213  28.346 -12.986  1.00 57.28      B
ATOM   3096  O   GLU B 403      18.404  28.116 -12.879  1.00 59.24      B
ATOM   3097  N   ALA B 404      16.341  27.374 -13.157  1.00 58.49      B
ATOM   3098  CA 
ALA B 404     
16.812  25.998 -13.170  1.00 59.69      B
ATOM   3099  CB 
ALA B 404     
15.664  25.045 -12.960  1.00 60.42      B
ATOM   3100  C   ALA B 404      17.539  25.652 -14.442  1.00 61.17      B
ATOM   3101  O   ALA B 404      18.380  24.753 -14.452  1.00 63.60      B
ATOM   3102  N   GLY B 405      17.211  26.358 -15.517  1.00 61.40      B
ATOM   3103  CA 
GLY B 405     
17.848  26.101 -16.791  1.00 61.64      B
ATOM   3104  C   GLY B 405      19.176  26.807 -16.897  1.00 63.14      B
ATOM   3105  O   GLY B 405      20.182  26.173 -17.218  1.00 65.31      B
ATOM   3106  N   GLN B 406      19.180  28.101 -16.579  1.00 63.78      B
ATOM   3107  CA 
GLN B 406     
20.358  28.964 -16.637  1.00 64.94      B
ATOM   3108  CB 
GLN B 406     
19.870  30.391 -16.863  1.00 68.73      B
ATOM   3109  CG 
GLN B 406     
19.798  30.787 -18.319  1.00 73.98      B
ATOM   3110  CD 
GLN B 406     
21.189  30.902 -18.926  1.00 74.99      B
ATOM   3111  OE1 GLN B 406      22.076  31.583 -18.378  1.00 75.63      B
ATOM   3112  NE2 GLN B 406      21.388  30.239 -20.054  1.00 74.71      B
ATOM   3113  C   GLN B 406      21.368  28.968 -15.468  1.00 65.40      B
ATOM   3114  O   GLN B 406      22.544  29.342 -15.640  1.00 62.87      B
ATOM   3115  N   HIS B 407      20.910  28.583 -14.280  1.00 65.34      B
ATOM   3116  CA 
HIS B 407     
21.775  28.590 -13.123  1.00 65.60      B
ATOM   3117  CB 
HIS B 407     
21.436  29.758 -12.243  1.00 65.98      B
ATOM   3118  CG 
HIS B 407     
21.744  31.069 -12.871  1.00 68.94      B
ATOM   3119  CD2 HIS B 407      20.948  31.964 -13.507  1.00 69.17      B
ATOM   3120  ND1 HIS B 407      23.026  31.570 -12.942  1.00 69.11      B
ATOM   3121  CE1 HIS B 407      23.004  32.720 -13.593  1.00 68.90      B
ATOM   3122  NE2 HIS B 407      21.756  32.981 -13.946  1.00 68.54      B
ATOM   3123  C   HIS B 407      21.701  27.350 -12.310  1.00 66.47      B
ATOM   3124  O   HIS B 407      21.578  27.414 -11.095  1.00 66.67      B
ATOM   3125  N   MET B 408      21.801  26.212 -12.986  1.00 68.23      B
ATOM   3126  CA 
MET B 408     
21.752  24.913 -12.342  1.00 68.27      B
ATOM   3127  CB 
MET B 408     
21.884  23.829 -13.407  1.00 68.57      B
ATOM   3128  CG 
MET B 408     
21.652  22.434 -12.900  1.00 68.24      B
ATOM   3129  SD 
MET B 408     
21.862  21.242 -14.233  1.00 73.68      B
ATOM   3130  CE 
MET B 408     
20.247  21.257 -15.005  1.00 68.20      B
ATOM   3131  C   MET B 408      22.811  24.716 -11.233  1.00 69.65      B
ATOM   3132  O   MET B 408      22.633  23.855 -10.362  1.00 70.54      B
ATOM   3133  N   GLU B 409      23.890  25.513 -11.247  1.00 69.13      B
ATOM   3134  CA 
GLU B 409     
24.952  25.393 -10.246  1.00 67.56      B
ATOM   3135  CB 
GLU B 409     
26.274  25.977 -10.769  1.00 69.51      B
ATOM   3136  CG 
GLU B 409     
26.312  27.500 -10.892  1.00 74.03      B
ATOM   3137  CD 
GLU B 409     
25.452  28.031 -12.036  1.00 76.16      B
ATOM   3138  OE1 GLU B 409      25.299  29.284 -12.133  1.00 77.83      B
ATOM   3139  OE2 GLU B 409      24.935  27.208 -12.832  1.00 77.91      B
ATOM   3140  C   GLU B 409      24.571  26.046  -8.917  1.00 65.99      B
ATOM   3141  O   GLU B 409      25.279  25.905  -7.921  1.00 65.40      B
ATOM   3142  N   ASP B 410      23.477  26.797  -8.905  1.00 63.58      B
ATOM   3143  CA 
ASP B 410     
23.006  27.370  -7.655  1.00 62.74      B
ATOM   3144  CB 
ASP B 410     
23.079  28.892  -7.601  1.00 63.66      B
ATOM   3145  CG 
ASP B 410     
22.610  29.449  -6.240  1.00 65.88      B
ATOM   3146  OD1 ASP B 410      22.206  28.652  -5.344  1.00 65.48      B
ATOM   3147  OD2 ASP B 410      22.648  30.687  -6.063  1.00 68.34      B
ATOM   3148  C   ASP B 410      21.567  26.947  -7.584  1.00 61.12      B
ATOM   3149  O   ASP B 410      20.673  27.637  -8.072  1.00 62.31      B
ATOM   3150  N   PRO B 411      21.320  25.790  -6.976  1.00 60.20      B
ATOM   3151  CD 
PRO B 411     
22.273  24.916  -6.274  1.00 59.49      B
ATOM   3152  CA 
PRO B 411     
19.958  25.273  -6.855  1.00 59.40      B
ATOM   3153  CB 
PRO B 411     
20.184  23.896  -6.245  1.00 57.96      B
ATOM   3154  CG 
PRO B 411     
21.361  24.130  -5.372  1.00 57.06      B
ATOM   3155  C   PRO B 411      19.031  26.166  -6.020  1.00 56.86      B
ATOM   3156  O   PRO B 411      17.839  25.916  -5.956  1.00 56.92      B
ATOM   3157  N   ARG B 412      19.583  27.217  -5.409  1.00 55.39      B
ATOM   3158  CA 
ARG B 412     
18.809  28.143  -4.576  1.00 53.32      B
ATOM   3159  CB 
ARG B 412     
19.396  28.176  -3.169  1.00 53.17      B
ATOM   3160  CG 
ARG B 412     
18.493  27.566  -2.133  1.00 55.30      B
ATOM   3161  CD 
ARG B 412     
19.276  27.039  -0.969  1.00 56.94      B
ATOM   3162  NE 
ARG B 412     
19.857  25.724  -1.264  1.00 58.98      B
ATOM   3163  CZ 
ARG B 412     
21.153  25.443  -1.196  1.00 58.77      B
ATOM   3164  NH1 ARG B 412      22.026  26.390  -0.851  1.00 58.52      B
ATOM   3165  NH2 ARG B 412      21.563  24.204  -1.438  1.00 58.58      B
ATOM   3166  C   ARG B 412      18.734  29.580  -5.118  1.00 53.40      B
ATOM   3167  O   ARG B 412      18.263  30.495  -4.400  1.00 51.93      B
ATOM   3168  N   ARG B 413      19.197  29.788  -6.364  1.00 50.42      B
ATOM   3169  CA 
ARG B 413     
19.161  31.109  -6.956  1.00 49.83      B
ATOM   3170  CB 
ARG B 413     
19.806  31.073  -8.345  1.00 48.93      B
ATOM   3171  CG 
ARG B 413     
19.993  32.469  -8.942  1.00 49.52      B
ATOM   3172  CD 
ARG B 413     
20.898  32.433 -10.160  1.00 51.43      B
ATOM   3173  NE 
ARG B 413     
21.104  33.760 -10.755  1.00 51.00      B
ATOM   3174  CZ 
ARG B 413     
21.959  34.659 -10.285  1.00 51.05      B
ATOM   3175  NH1 ARG B 413      22.681  34.358  -9.232  1.00 52.05      B
ATOM   3176  NH2 ARG B 413      22.076  35.856 -10.843  1.00 51.54      B
ATOM   3177  C   ARG B 413      17.764  31.801  -7.023  1.00 49.72      B
ATOM   3178  O   ARG B 413      17.640  33.004  -6.708  1.00 47.39      B
ATOM   3179  N   ALA B 414      16.721  31.075  -7.431  1.00 48.51      B
ATOM   3180  CA 
ALA B 414     
15.401  31.696  -7.515  1.00 47.75      B
ATOM   3181  CB 
ALA B 414     
14.385  30.701  -8.074  1.00 46.77      B
ATOM   3182  C   ALA B 414      14.960  32.197  -6.141  1.00 48.20      B
ATOM   3183  O   ALA B 414      14.386  33.280  -6.017  1.00 48.91      B
ATOM   3184  N   GLY B 415      15.245  31.404  -5.107  1.00 49.60      B
ATOM
3185  CA 
GLY B 415     
14.874  31.755  -3.742  1.00 48.30      B
ATOM   3186  C   GLY B 415      15.554  33.034  -3.338  1.00 50.14      B
ATOM   3187  O   GLY B 415      14.886  33.922  -2.837  1.00 52.04      B
ATOM   3188  N   LYS B 416      16.878  33.125  -3.553  1.00 52.65      B
ATOM   3189  CA 
LYS B 416     
17.673  34.325  -3.251  1.00 52.07      B
ATOM   3190  CB 
LYS B 416     
19.122  34.144  -3.684  1.00 51.92      B
ATOM   3191  CG 
LYS B 416     
19.899  33.313  -2.746  1.00 54.89      B
ATOM   3192  CD 
LYS B 416     
21.133  32.716  -3.408  1.00 57.05      B
ATOM   3193  CE 
LYS B 416     
21.679  31.578  -2.535  1.00 59.51      B
ATOM   3194  NZ 
LYS B 416     
22.963  31.069  -3.062  1.00 63.90      B
ATOM   3195  C   LYS B 416      17.098  35.547  -3.943  1.00 52.28      B
ATOM   3196  O   LYS B 416      17.124  36.631  -3.383  1.00 53.40      B
ATOM   3197  N   MET B 417      16.588  35.389  -5.158  1.00 53.48      B
ATOM   3198  CA 
MET B 417     
15.992  36.530  -5.827  1.00 55.91      B
ATOM   3199  CB 
MET B 417     
15.527  36.205  -7.249  1.00 58.58      B
ATOM   3200  CG 
MET B 417     
16.613  36.034  -8.317  1.00 64.33      B
ATOM   3201  SD 
MET B 417     
17.801  37.405  -8.304  1.00 71.58      B
ATOM   3202  CE 
MET B 417      19.411  36.479  -8.516  1.00 68.46      B
ATOM   3203  C   MET B 417      14.767  36.932  -5.040  1.00 55.85      B
ATOM   3204  O   MET B 417      14.550  38.105  -4.791  1.00 56.61      B
ATOM   3205  N   LEU B 418      13.958  35.954  -4.644  1.00 56.49      B
ATOM   3206  CA 
LEU B 418     
12.727  36.255  -3.921  1.00 57.78      B
ATOM   3207  CB 
LEU B 418     
11.899  34.971  -3.765  1.00 57.95      B
ATOM   3208  CG 
LEU B 418     
11.367  34.374  -5.076  1.00 58.01      B
ATOM   3209  CD1 LEU B 418      10.829  32.988  -4.831  1.00 57.08      B
ATOM   3210  CD2 LEU B 418      10.288  35.273  -5.635  1.00 56.32      B
ATOM   3211  C   LEU B 418      12.944  36.936  -2.570  1.00 57.35      B
ATOM   3212  O   LEU B 418      12.154  37.825  -2.160  1.00 55.10      B
ATOM   3213  N   MET B 419      14.033  36.542  -1.910  1.00 56.59      B
ATOM   3214  CA 
MET B 419     
14.377  37.075  -0.606  1.00 57.72      B
ATOM   3215  CB 
MET B 419     
15.436  36.184   0.029  1.00 59.00      B
ATOM   3216  CG 
MET B 419     
14.994  34.751   0.277  1.00 62.31      B
ATOM   3217  SD 
MET B 419     
16.012  33.971   1.509  1.00 66.97      B
ATOM   3218  CE 
MET B 419     
17.113  32.939   0.475  1.00 66.24      B
ATOM   3219  C   MET B 419      14.828  38.546  -0.565  1.00 57.79      B
ATOM   3220  O   MET B 419      15.098  39.097   0.510  1.00 58.54      B
ATOM   3221  N   THR B 420      14.903  39.182  -1.729  1.00 57.77      B
ATOM   3222  CA 
THR B 420     
15.290  40.581  -1.830  1.00 57.06      B
ATOM   3223  CB 
THR B 420     
16.205  40.818  -3.066  1.00 55.93      B
ATOM   3224  OG1 THR B 420      15.429  40.758  -4.267  1.00 54.69      B
ATOM   3225  CG2 THR B 420      17.325  39.744  -3.137  1.00 56.88      B
ATOM   3226  C   THR B 420      14.026  41.465  -1.918  1.00 58.49      B
ATOM   3227  O   THR B 420      14.103  42.690  -1.763  1.00 59.69      B
ATOM   3228  N   LEU B 421      12.865  40.840  -2.145  1.00 57.93      B
ATOM   3229  CA 
LEU B 421     
11.605  41.586  -2.214  1.00 57.32      B
ATOM   3230  CB 
LEU B 421     
10.457  40.690  -2.632  1.00 52.96      B
ATOM   3231  CG 
LEU B 421     
10.513  40.170  -4.056  1.00 52.98      B
ATOM   3232  CD1 LEU B 421       9.264  39.375  -4.298  1.00 53.15      B
ATOM   3233  CD2 LEU B 421      10.653  41.314  -5.062  1.00 47.82      B
ATOM   3234  C   LEU B 421      11.235  42.273  -0.895  1.00 58.92      B
ATOM   3235  O   LEU B 421      10.551  43.302  -0.903  1.00 59.88      B
ATOM   3236  N   PRO B 422      11.642  41.698   0.253  1.00 59.04      B
ATOM   3237  CD 
PRO B 422     
12.227  40.366   0.486  1.00 59.20      B
ATOM   3238  CA 
PRO B 422     
11.312  42.348   1.524  1.00 58.94      B
ATOM   3239  CB 
PRO B 422     
11.852  41.369   2.593  1.00 58.82      B
ATOM   3240  CG 
PRO B 422      11.786  40.046   1.918  1.00 58.57      B
ATOM   3241  C   PRO B 422      12.036  43.694   1.572  1.00 57.58      B
ATOM   3242  O   PRO B 422      11.444  44.682   1.916  1.00 58.28      B
ATOM   3243  N   LEU B 423      13.319  43.734   1.226  1.00 59.45      B
ATOM   3244  CA 
LEU B 423     
14.059  45.008   1.243  1.00 59.65      B
ATOM   3245  CB 
LEU B 423     
15.517  44.838   0.828  1.00 57.49      B
ATOM   3246  CG 
LEU B 423     
16.342  46.117   1.034  1.00 54.26      B
ATOM   3247  CD1 LEU B 423      16.190  46.612   2.426  1.00 52.74      B
ATOM   3248  CD2 LEU B 423      17.810  45.819   0.765  1.00 52.84      B
ATOM   3249  C   LEU B 423      13.445  46.040   0.324  1.00 60.36      B
ATOM   3250  O   LEU B 423      13.418  47.207   0.653  1.00 61.76      B
ATOM   3251  N   LEU B 424      12.964  45.584  -0.834  1.00 61.42      B
ATOM   3252  CA 
LEU B 424     
12.320  46.422  -1.840  1.00 60.35      B
ATOM   3253  CB 
LEU B 424     
11.938  45.591  -3.071  1.00 57.94      B
ATOM   3254  CG 
LEU B 424     
11.295  46.245  -4.291  1.00 52.89      B
ATOM   3255  CD1 LEU B 424      12.299  47.100  -4.947  1.00 56.55      B
ATOM   3256  CD2 LEU B 424      10.850  45.228  -5.274  1.00 51.73      B
ATOM   3257  C   LEU B 424      11.068  47.022  -1.258  1.00 62.98      B
ATOM   3258  O   LEU B 424      10.885  48.225  -1.347  1.00 66.39      B
ATOM   3259  N   ARG B 425      10.212  46.183  -0.666  1.00 64.49      B
ATOM   3260  CA 
ARG B 425       8.949  46.630  -0.080  1.00 64.89      B
ATOM   3261  CB 
ARG B 425       8.214  45.448   0.582  1.00 63.79      B
ATOM   3262  CG 
ARG B 425       6.939  45.818   1.412  1.00 60.65      B
ATOM   3263  CD 
ARG B 425       5.844  46.320   0.521  1.00 60.42      B
ATOM   3264  NE 
ARG B 425       5.556  45.380  -0.567  1.00 62.25      B
ATOM   3265  CZ 
ARG B 425       4.860  44.253  -0.424  1.00 61.79      B
ATOM   3266  NH1 ARG B 425       4.362  43.922   0.757  1.00 63.25      B
ATOM   3267  NH2 ARG B 425       4.690  43.437  -1.451  1.00 62.46      B
ATOM   3268  C   ARG B 425       9.193  47.712   0.962  1.00 66.26      B
ATOM   3269  O   ARG B 425       8.436  48.683   1.058  1.00 64.60      B
ATOM   3270  N   GLN B 426      10.253  47.515   1.738  1.00 67.57      B
ATOM   3271  CA 
GLN B 426     
10.662  48.415   2.813  1.00 69.44      B
ATOM   3272  CB 
GLN B 426     
11.842  47.781   3.563  1.00 67.85      B
ATOM   3273  CG 
GLN B 426     
12.029  48.241   4.968  1.00 70.09      B
ATOM   3274  CD 
GLN B 426     
13.447  47.994   5.457  1.00 72.76      B
ATOM   3275  OE1 GLN B 426      13.895  46.851   5.562  1.00 76.23      B
ATOM   3276  NE2 GLN B 426      14.168  49.069   5.755  1.00 74.17      B
ATOM   3277  C   GLN B 426      11.062  49.795   2.257  1.00 71.52      B
ATOM   3278  O   GLN B 426      10.544  50.843   2.694  1.00 71.93      B
ATOM   3279  N   THR B 427      11.982  49.781   1.291  1.00 71.83      B
ATOM   3280  CA 
THR B 427     
12.477  50.992   0.672  1.00 71.36      B
ATOM   3281  CB 
THR B 427     
13.570  50.649  -0.311  1.00 70.60      B
ATOM   3282  OG1 THR B 427      14.700  50.178   0.424  1.00 70.82      B
ATOM   3283  CG2 THR B 427      13.983  51.857  -1.117  1.00 71.99      B
ATOM   3284  C   THR B 427      11.340  51.683  -0.033  1.00 72.15      B
ATOM   3285  O   THR B 427      11.141  52.880   0.105  1.00 70.94      B
ATOM   3286  N   SER B 428      10.581  50.910  -0.787  1.00 73.75      B
ATOM   3287  CA 
SER B 428       9.446  51.440  -1.523  1.00 76.43      B
ATOM   3288  CB 
SER B 428       8.690  50.287  -2.188  1.00 76.27      B
ATOM   3289  OG 
SER B 428       7.329  50.628  -2.404  1.00 77.15      B
ATOM   3290  C   SER B 428       8.480  52.297  -0.686  1.00 77.60      B
ATOM   3291  O   SER B 428       8.074  53.379  -1.118  1.00 77.58      B
ATOM   3292  N   THR B 429       8.104  51.824   0.501  1.00 79.90      B
ATOM   3293  CA 
THR B 429       7.181  52.600   1.341  1.00 81.77      B
ATOM   3294  CB 
THR B 429       6.377  51.708   2.361  1.00 81.48      B
ATOM   3295  OG1 THR B 429       7.285  51.018   3.219  1.00 82.83      B
ATOM   3296  CG2 THR B 429       5.494  50.693   1.625  1.00 81.09      B
ATOM   3297  C   THR B 429       7.905  53.731   2.093  1.00 81.72      B
ATOM   3298  O   THR B 429       7.284  54.732   2.452  1.00 80.82      B
ATOM   3299  N   LYS B 430       9.211  53.576   2.319  1.00 82.35      B
ATOM   3300  CA 
LYS B 430       9.989  54.630   2.983  1.00 83.27      B
ATOM   3301  CB 
LYS B 430     
11.446  54.185   3.209  1.00 83.01      B
ATOM   3302  CG 
LYS B 430     
12.245  55.072   4.171  1.00 84.91      B
ATOM   3303  CD 
LYS B 430     
13.715  54.630   4.289  1.00 86.65      B
ATOM   3304  CE 
LYS B 430     
13.882  53.101   4.581  1.00 89.31      B
ATOM   3305  NZ 
LYS B 430     
13.375  52.586   5.927  1.00 89.46      B
ATOM   3306  C   LYS B 430       9.956  55.879   2.070  1.00 83.95      B
ATOM   3307  O   LYS B 430       9.798  57.017   2.542  1.00 83.82      B
ATOM   3308  N   ALA B 431      10.089  55.646   0.763  1.00 83.59      B
ATOM   3309  CA 
ALA B 431     
10.068  56.703  -0.236  1.00 81.69      B
ATOM   3310  CB 
ALA B 431     
10.512  56.162  -1.572  1.00 81.22      B
ATOM   3311  C   ALA B 431       8.664  57.267  -0.347  1.00 81.34      B
ATOM   3312  O   ALA B 431       8.463  58.448  -0.162  1.00 81.84      B
ATOM
3313  N   VAL B 432       7.682  56.430  -0.636  1.00 80.90      B
ATOM   3314  CA 
VAL B 432       6.327  56.934  -0.751  1.00 81.37      B
ATOM   3315  CB 
VAL B 432       5.330  55.797  -0.920  1.00 79.93      B
ATOM   3316  CG1 VAL B 432       3.913  56.360  -1.063  1.00 76.43      B
ATOM   3317  CG2 VAL B 432       5.717  54.965  -2.119  1.00 79.22      B
ATOM   3318  C   VAL B 432       5.889  57.770   0.452  1.00 84.11      B
ATOM   3319  O   VAL B 432       5.161  58.754   0.301  1.00 84.32      B
ATOM   3320  N   GLN B 433       6.314  57.374   1.649  1.00 86.96      B
ATOM   3321  CA 
GLN B 433       5.948  58.108   2.861  1.00 89.38      B
ATOM   3322  CB 
GLN B 433       6.328  57.318   4.114  1.00 88.54      B
ATOM   3323  CG 
GLN B 433    9999.0009999.0009999.000  1.00  0.00      B
ATOM   3324  CD 
GLN B 433   
9999.0009999.0009999.000 
1.00  0.00      B
ATOM   3325  OE1 GLN B 433   
9999.0009999.0009999.000 
1.00  0.00      B
ATOM   3326  NE2 GLN B 433   
9999.0009999.0009999.000 
1.00  0.00      B
ATOM   3327  C   GLN B 433       6.670  59.440   2.853  1.00 91.36      B
ATOM   3328  O   GLN B 433       6.098  60.452   3.252  1.00 91.76      B
ATOM   3329  N   HIS B 434       7.922  59.425   2.391  1.00 93.52      B
ATOM   3330  CA 
HIS B 434       8.758  60.627   2.313  1.00 95.85      B
ATOM   3331  CB 
HIS B 434     
10.201  60.251   1.999  1.00 97.94      B
ATOM   3332  CG 
HIS B 434     
11.120  61.427   1.871  1.00101.28      B
ATOM   3333  CD2 HIS B 434      10.932  62.651   1.326  1.00102.00      B
ATOM   3334  ND1 HIS B 434      12.414  61.416   2.352  1.00102.93      B
ATOM   3335  CE1 HIS B 434      12.979  62.584   2.115  1.00103.32      B
ATOM   3336  NE2 HIS B 434      12.101  63.352   1.494  1.00103.28      B
ATOM   3337  C   HIS B 434       8.277  61.657   1.284  1.00 96.04      B
ATOM   3338  O   HIS B 434       8.133  62.845   1.598  1.00 95.94      B
ATOM   3339  N   PHE B 435       8.069  61.226   0.047  1.00 95.58      B
ATOM   3340  CA 
PHE B 435       7.596  62.137  -0.967  1.00 95.21      B
ATOM   3341  CB 
PHE B 435       7.706  61.537  -2.355  1.00 92.77      B
ATOM   3342  CG 
PHE B 435       9.072  61.621  -2.912  1.00 91.34      B
ATOM   3343  CD1 PHE B 435       9.316  62.346  -4.065  1.00 90.85      B
ATOM   3344  CD2 PHE B 435      10.125  60.986  -2.275  1.00 90.61      B
ATOM   3345  CE1 PHE B 435      10.602  62.438  -4.576  1.00 91.03      B
ATOM   3346  CE2 PHE B 435      11.416  61.065  -2.770  1.00 90.20      B
ATOM   3347  CZ 
PHE B 435     
11.661  61.791  -3.927  1.00 91.12      B
ATOM   3348  C   PHE B 435       6.178  62.479  -0.692  1.00 96.45      B
ATOM   3349  O   PHE B 435       5.524  63.117  -1.510  1.00 96.14      B
ATOM   3350  N   TYR B 436       5.662  62.024   0.444  1.00 98.90      B
ATOM   3351  CA 
TYR B 436       4.290  62.384   0.783  1.00101.85      B
ATOM   3352  CB 
TYR B 436       3.557  61.255   1.465  1.00101.39      B
ATOM   3353  CG 
TYR B 436       2.108  61.633   1.653  1.00101.94      B
ATOM   3354  CD1 TYR B 436       1.216  61.600   0.580  1.00101.70      B
ATOM   3355  CE1 TYR B 436      -0.118  61.975   0.736  1.00102.44      B
ATOM   3356  CD2 TYR B 436       1.633  62.060   2.896  1.00101.84      B
ATOM   3357  CE2 TYR B 436       0.301  62.442   3.069  1.00102.04      B
ATOM   3358  CZ 
TYR B 436     
-0.572  62.396   1.988  1.00102.64      B
ATOM   3359  OH 
TYR B 436     
-1.894  62.756   2.165  1.00101.94      B
ATOM   3360  C   TYR B 436       4.360  63.577   1.710  1.00103.54      B
ATOM   3361  O   TYR B 436       3.379  64.317   1.850  1.00104.17      B
ATOM   3362  N   ASN B 437       5.507  63.725   2.369  1.00105.10      B
ATOM   3363  CA 
ASN B 437       5.743  64.882   3.242  1.00107.02      B
ATOM   3364  CB 
ASN B 437       7.026  64.727   4.031  1.00106.87      B
ATOM   3365  CG 
ASN B 437       6.985  63.566   4.991  1.00106.49      B
ATOM   3366  OD1 ASN B 437       7.997  63.193   5.582  1.00105.53      B
ATOM   3367  ND2 ASN B 437       5.782  63.002   5.180  1.00106.20      B
ATOM   3368  C   ASN B 437       5.953  66.043   2.276  1.00108.31      B
ATOM   3369  O   ASN B 437       5.341  67.105   2.394  1.00108.19      B
ATOM   3370  N   ILE B 438       6.825  65.801   1.298  1.00110.17      B
ATOM   3371  CA 
ILE B 438       7.142  66.792   0.304  1.00112.07      B
ATOM   3372  CB 
ILE B 438       8.301  66.323  -0.619  1.00111.52      B
ATOM   3373  CG2 ILE B 438       8.986  67.515  -1.230  1.00110.84      B
ATOM   3374  CG1 ILE B 438       9.307  65.478   0.166  1.00111.58      B
ATOM   3375  CD1 ILE B 438       9.980  66.188   1.326  1.00111.11      B
ATOM   3376  C   ILE B 438       5.939  67.105  -0.556  1.00114.02      B
ATOM   3377  O   ILE B 438       6.003  67.986  -1.392  1.00114.75      B
ATOM   3378  N   LYS B 439       4.845  66.385  -0.380  1.00116.55      B
ATOM   3379  CA 
LYS B 439       3.657  66.689  -1.152  1.00118.82      B
ATOM   3380  CB 
LYS B 439       2.789  65.441  -1.357  1.00118.85      B
ATOM   3381  CG 
LYS B 439       1.525  65.693  -2.143  1.00118.99      B
ATOM   3382  CD 
LYS B 439       0.503  66.487  -1.347  1.00118.22      B
ATOM   3383  CE 
LYS B 439     
-0.603  67.030  -2.250  1.00118.09      B
ATOM   3384  NZ 
LYS B 439     
-1.414  65.957  -2.927  1.00117.18      B
ATOM   3385  C   LYS B 439       2.921  67.679  -0.300  1.00120.21      B
ATOM   3386  O   LYS B 439       2.681  68.818  -0.692  1.00120.59      B
ATOM   3387  N   LEU B 440       2.608  67.226   0.906  1.00121.96      B
ATOM   3388  CA 
LEU B 440       1.901  68.026   1.897  1.00123.72      B
ATOM   3389  CB 
LEU B 440       1.781  67.231   3.234  1.00123.91      B
ATOM   3390  CG 
LEU B 440       0.470  66.498   3.550  1.00123.53      B
ATOM   3391  CD1 LEU B 440       0.056  65.599   2.400  1.00122.08      B
ATOM   3392  CD2 LEU B 440       0.626  65.694   4.833  1.00122.83      B
ATOM   3393  C   LEU B 440       2.553  69.390   2.142  1.00124.50      B
ATOM   3394  O   LEU B 440       1.885  70.419   2.003  1.00124.17      B
ATOM   3395  N   GLU B 441       3.841  69.404   2.473  1.00125.72      B
ATOM   3396  CA 
GLU B 441       4.541  70.663   2.730  1.00126.09      B
ATOM   3397  CB 
GLU B 441       6.057  70.431   2.734  1.00125.92      B
ATOM   3398  CG 
GLU B 441       6.759  70.943   1.511  1.00126.91      B
ATOM   3399  CD 
GLU B 441       8.250  70.669   1.518  1.00127.93      B
ATOM   3400  OE1 GLU B 441       8.902  70.928   2.554  1.00128.68      B
ATOM   3401  OE2 GLU B 441       8.764  70.181   0.483  1.00127.75      B
ATOM   3402  C   GLU B 441       4.156  71.734   1.700  1.00126.77      B
ATOM   3403  O   GLU B 441       3.862  72.877   2.053  1.00127.47      B
ATOM   3404  N   GLY B 442       4.147  71.368   0.411  1.00126.66      B
ATOM   3405  CA 
GLY B 442       3.762  72.314  -0.625  1.00126.01      B
ATOM   3406  C   GLY B 442       4.847  73.031  -1.427  1.00125.85      B
ATOM   3407  O   GLY B 442       4.525  73.660  -2.431  1.00126.50      B
ATOM   3408  N   LYS B 443       6.102  72.947  -1.002  1.00125.09      B
ATOM   3409  CA 
LYS B 443       7.207  73.623  -1.707  1.00123.59      B
ATOM   3410  CB 
LYS B 443       8.418  73.749  -0.791  1.00123.94      B
ATOM   3411  CG 
LYS B 443       8.360  74.891   0.188  1.00124.23      B
ATOM   3412  CD 
LYS B 443       9.605  74.885   1.043  1.00124.81      B
ATOM   3413  CE 
LYS B 443       9.514  75.882   2.174  1.00124.68      B
ATOM   3414  NZ 
LYS B 443     
10.587  75.610   3.155  1.00124.14      B
ATOM   3415  C   LYS B 443       7.672  73.014  -3.037  1.00122.53      B
ATOM   3416  O   LYS B 443       8.457  73.637  -3.736  1.00122.25      B
ATOM   3417  N   VAL B 444       7.245  71.790  -3.367  1.00121.26      B
ATOM   3418  CA 
VAL B 444       7.647  71.180  -4.636  1.00119.20      B
ATOM   3419  CB 
VAL B 444       8.410  69.845  -4.438  1.00118.51      B
ATOM   3420  CG1 VAL B 444       8.924  69.360  -5.779  1.00117.42      B
ATOM   3421  CG2 VAL B 444       9.577  70.025  -3.469  1.00118.35      B
ATOM   3422  C   VAL B 444       6.432  70.922  -5.528  1.00118.25      B
ATOM   3423  O   VAL B 444       5.384  70.449  -5.063  1.00118.25      B
ATOM   3424  N   PRO B 445       6.548  71.275  -6.823  1.00116.84      B
ATOM   3425  CD 
PRO B 445       7.670  72.043  -7.394  1.00116.22      B
ATOM   3426  CA 
PRO B 445       5.474  71.103  -7.810  1.00115.97      B
ATOM   3427  CB 
PRO B 445       5.837  72.132  -8.875  1.00115.44      B
ATOM   3428  CG 
PRO B 445       7.338  72.080  -8.868  1.00115.52      B
ATOM   3429  C   PRO B 445       5.397  69.663  -8.361  1.00115.48      B
ATOM   3430  O   PRO B 445       6.414  69.094  -8.785  1.00116.10      B
ATOM   3431  N   MET B 446       4.191  69.088  -8.364  1.00113.81      B
ATOM   3432  CA 
MET B 446       3.999  67.714  -8.835  1.00111.84      B
ATOM   3433  CB 
MET B 446       3.732  66.816  -7.638  1.00111.95      B
ATOM   3434  CG 
MET B 446       4.598  67.166  -6.458  1.00111.83      B
ATOM   3435  SD 
MET B 446       4.349  66.081  -5.064  1.00112.41      B
ATOM   3436  CE 
MET B 446       6.119  65.916  -4.413  1.00109.99      B
ATOM   3437  C   MET B 446       2.857  67.587  -9.838  1.00110.52      B
ATOM   3438  O   MET B 446       1.852  68.291  -9.721  1.00109.93      B
ATOM   3439  N   HIS B 447       3.012  66.683 -10.809  1.00108.72      B
ATOM   3440  CA 
HIS B 447       2.000  66.486 -11.847  1.00107.23      B
ATOM
3441  CB 
HIS B 447       2.644  65.853 -13.086  1.00107.70      B
ATOM   3442  CG 
HIS B 447       3.779  66.656 -13.668  1.00108.25      B
ATOM   3443  CD2 HIS B 447       5.121  66.450 -13.645  1.00108.15      B
ATOM   3444  ND1 HIS B 447       3.587  67.819 -14.386  1.00107.73      B
ATOM   3445  CE1 HIS B 447       4.758  68.290 -14.780  1.00107.50      B
ATOM   3446  NE2 HIS B 447       5.705  67.478 -14.344  1.00107.34      B
ATOM   3447  C   HIS B 447       0.808  65.657 -11.353  1.00106.27      B
ATOM   3448  O   HIS B 447       0.823  65.147 -10.237  1.00105.78      B
ATOM   3449  N   LYS B 448      -0.218  65.520 -12.191  1.00105.40      B
ATOM   3450  CA 
LYS B 448     
-1.450  64.802 -11.830  1.00104.83      B
ATOM   3451  CB 
LYS B 448     
-2.510  65.042 -12.900  1.00104.49      B
ATOM   3452  CG 
LYS B 448   
9999.0009999.0009999.000 
1.00  0.00      B
ATOM   3453  CD 
LYS B 448   
9999.0009999.0009999.000 
1.00  0.00      B
ATOM   3454  CE 
LYS B 448   
9999.0009999.0009999.000 
1.00  0.00      B
ATOM   3455  NZ 
LYS B 448   
9999.0009999.0009999.000 
1.00  0.00      B
ATOM   3456  C   LYS B 448      -1.404  63.303 -11.485  1.00104.72      B
ATOM   3457  O   LYS B 448      -2.106  62.876 -10.559  1.00104.77      B
ATOM   3458  N   LEU B 449      -0.621  62.508 -12.229  1.00104.24      B
ATOM   3459  CA 
LEU B 449     
-0.499  61.060 -11.972  1.00102.96      B
ATOM   3460  CB 
LEU B 449       0.165  60.335 -13.141  1.00101.58      B
ATOM   3461  CG 
LEU B 449     
-0.671  59.301 -13.897  1.00101.08      B
ATOM   3462  CD1 LEU B 449       0.303  58.445 -14.703  1.00100.75      B
ATOM   3463  CD2 LEU B 449      -1.516  58.433 -12.950  1.00 99.81      B
ATOM   3464  C   LEU B 449       0.320  60.766 -10.720  1.00102.93      B
ATOM   3465  O   LEU B 449      -0.113  60.007  -9.858  1.00102.81      B
ATOM   3466  N   PHE B 450       1.503  61.368 -10.632  1.00102.61      B
ATOM   3467  CA 
PHE B 450       2.396  61.183  -9.491  1.00102.99      B
ATOM   3468  CB 
PHE B 450       3.666  62.003  -9.677  1.00102.56      B
ATOM   3469  CG 
PHE B 450       4.665  61.812  -8.587  1.00101.82      B
ATOM   3470  CD1 PHE B 450       5.379  60.627  -8.486  1.00101.69      B
ATOM   3471  CD2 PHE B 450       4.906  62.820  -7.667  1.00102.18      B
ATOM   3472  CE1 PHE B 450       6.333  60.449  -7.485  1.00101.61      B
ATOM   3473  CE2 PHE B 450       5.858  62.654  -6.659  1.00102.65      B
ATOM   3474  CZ 
PHE B 450       6.574  61.466  -6.569  1.00102.42      B
ATOM   3475  C   PHE B 450       1.736  61.596  -8.182  1.00103.42      B
ATOM   3476  O   PHE B 450       2.282  61.388  -7.098  1.00104.01      B
ATOM   3477  N   LEU B 451       0.568  62.207  -8.292  1.00103.48      B
ATOM   3478  CA 
LEU B 451     
-0.174  62.640  -7.128  1.00103.34      B
ATOM   3479  CB 
LEU B 451     
-0.827  63.995  -7.411  1.00103.77      B
ATOM   3480  CG 
LEU B 451     
-0.061  65.230  -6.924  1.00103.86      B
ATOM   3481  CD1 LEU B 451       1.444  64.986  -6.927  1.00103.24      B
ATOM   3482  CD2 LEU B 451      -0.449  66.406  -7.801  1.00103.25      B
ATOM   3483  C   LEU B 451      -1.222  61.581  -6.845  1.00103.29      B
ATOM   3484  O   LEU B 451      -1.257  60.991  -5.762  1.00103.08      B
ATOM   3485  N   GLU B 452      -2.065  61.333  -7.839  1.00103.15      B
ATOM   3486  CA 
GLU B 452     
-3.110  60.337  -7.718  1.00103.89      B
ATOM   3487  CB 
GLU B 452     
-3.712  60.069  -9.080  1.00104.16      B
ATOM   3488  CG 
GLU B 452     
-4.980  59.269  -9.010  1.00106.11      B
ATOM   3489  CD 
GLU B 452     
-5.399  58.794 -10.369  1.00107.53      B
ATOM   3490  OE1 GLU B 452      -4.894  57.734 -10.800  1.00109.17      B
ATOM   3491  OE2 GLU B 452      -6.214  59.492 -11.015  1.00108.20      B
ATOM   3492  C   GLU B 452      -2.563  59.025  -7.144  1.00104.35      B
ATOM   3493  O   GLU B 452      -3.293  58.267  -6.489  1.00103.76      B
ATOM   3494  N   MET B 453      -1.282  58.763  -7.421  1.00104.59      B
ATOM   3495  CA 
MET B 453     
-0.592  57.559  -6.945  1.00104.23      B
ATOM   3496  CB 
MET B 453       0.575  57.158  -7.888  1.00103.13      B
ATOM   3497  CG 
MET B 453       0.179  56.658  -9.288  1.00101.48      B
ATOM   3498  SD 
MET B 453     
-0.886  55.173  -9.371  1.00101.19      B
ATOM   3499  CE 
MET B 453     
-2.506  55.876  -9.260  1.00100.39      B
ATOM   3500  C   MET B 453      -0.045  57.817  -5.538  1.00104.10      B
ATOM   3501  O   MET B 453      -0.237  57.009  -4.626  1.00104.49      B
ATOM   3502  N   LEU B 454       0.633  58.942  -5.363  1.00103.69      B
ATOM   3503  CA 
LEU B 454       1.195  59.286  -4.069  1.00104.19      B
ATOM   3504  CB 
LEU B 454       2.230  60.391  -4.265  1.00102.61      B
ATOM   3505  CG 
LEU B 454       2.973  60.980  -3.074  1.00101.55      B
ATOM   3506  CD1 LEU B 454       3.548  59.878  -2.206  1.00100.91      B
ATOM   3507  CD2 LEU B 454       4.061  61.888  -3.602  1.00101.10      B
ATOM   3508  C   LEU B 454       0.103  59.720  -3.072  1.00105.26      B
ATOM   3509  O   LEU B 454       0.328  60.582  -2.229  1.00106.50      B
ATOM   3510  N   GLU B 455      -1.074  59.111  -3.163  1.00105.53      B
ATOM   3511  CA 
GLU B 455     
-2.191  59.435  -2.272  1.00105.72      B
ATOM   3512  CB 
GLU B 455     
-2.638  60.886  -2.511  1.00105.01      B
ATOM   3513  CG 
GLU B 455   
9999.0009999.0009999.000 
1.00  0.00      B
ATOM   3514  CD 
GLU B 455   
9999.0009999.0009999.000 
1.00  0.00      B
ATOM   3515  OE1 GLU B 455   
9999.0009999.0009999.000 
1.00  0.00      B
ATOM   3516  OE2 GLU B 455   
9999.0009999.0009999.000 
1.00  0.00      B
ATOM   3517  C   GLU B 455      -3.354  58.471  -2.556  1.00106.53      B
ATOM   3518  O   GLU B 455      -4.369  58.876  -3.138  1.00106.76      B
ATOM   3519  N   ALA B 456      -3.219  57.203  -2.150  1.00106.36      B
ATOM   3520  CA 
ALA B 456     
-4.268  56.207  -2.414  1.00105.78      B
ATOM   3521  CB 
ALA B 456     
-3.919  55.403  -3.674  1.00104.63      B
ATOM   3522  C   ALA B 456      -4.533  55.259  -1.246  1.00105.53      B
ATOM   3523  O   ALA B 456      -5.680  54.758  -1.140  1.00105.38      B
ATOM   3524  OXT ALA B 456      -3.587  55.017  -0.468  1.00105.15      B
TER
ATOM   3525  N   HIS C 687      21.415  49.025  23.055  1.00 91.78      C
ATOM   3526  CA 
HIS C 687     
22.142  47.713  22.990  1.00 91.98      C
ATOM   3527  CB 
HIS C 687     
23.384  47.851  22.069  1.00 91.45      C
ATOM   3528  CG 
HIS C 687   
9999.0009999.0009999.000 
1.00  0.00      C
ATOM   3529  CD2 HIS C 687   
9999.0009999.0009999.000 
1.00  0.00      C
ATOM   3530  ND1 HIS C 687   
9999.0009999.0009999.000 
1.00  0.00      C
ATOM   3531  CE1 HIS C 687   
9999.0009999.0009999.000 
1.00  0.00      C
ATOM   3532  NE2 HIS C 687   
9999.0009999.0009999.000 
1.00  0.00      C
ATOM   3533  C   HIS C 687      22.566  47.173  24.381  1.00 91.62      C
ATOM   3534  O   HIS C 687      22.878  45.984  24.514  1.00 92.23      C
ATOM   3535  N   LYS C 688      22.565  48.037  25.403  1.00 90.01      C
ATOM   3536  CA 
LYS C 688     
22.969  47.656  26.762  1.00 88.16      C
ATOM   3537  CB 
LYS C 688     
22.684  48.805  27.739  1.00 88.05      C
ATOM   3538  CG 
LYS C 688   
9999.0009999.0009999.000 
1.00  0.00      C
ATOM   3539  CD 
LYS C 688   
9999.0009999.0009999.000 
1.00  0.00      C
ATOM   3540  CE 
LYS C 688   
9999.0009999.0009999.000 
1.00  0.00      C
ATOM   3541  NZ 
LYS C 688   
9999.0009999.0009999.000 
1.00  0.00      C
ATOM   3542  C   LYS C 688      22.332  46.362  27.273  1.00 87.08      C
ATOM   3543  O   LYS C 688      23.039  45.394  27.542  1.00 86.77      C
ATOM   3544  N   ILE C 689      21.007  46.346  27.417  1.00 86.00      C
ATOM   3545  CA 
ILE C 689     
20.306  45.153  27.897  1.00 84.97      C
ATOM   3546  CB 
ILE C 689     
18.786  45.370  27.933  1.00 85.29      C
ATOM   3547  CG2 ILE C 689      18.125  44.286  28.776  1.00 83.75      C
ATOM   3548  CG1 ILE C 689      18.465  46.748  28.503  1.00 84.93      C
ATOM   3549  CD1 ILE C 689      17.001  47.140  28.321  1.00 85.84      C
ATOM   3550  C   ILE C 689      20.578  43.981  26.949  1.00 84.35      C
ATOM   3551  O   ILE C 689      21.129  42.953  27.346  1.00 83.04      C
ATOM   3552  N   LEU C 690      20.182  44.159  25.691  1.00 83.70      C
ATOM   3553  CA 
LEU C 690     
20.357  43.154  24.653  1.00 83.34      C
ATOM   3554  CB 
LEU C 690     
20.131  43.786  23.290  1.00 82.48      C
ATOM   3555  CG 
LEU C 690     
20.241  42.867  22.078  1.00 81.00      C
ATOM   3556  CD1 LEU C 690      18.967  42.089  21.943  1.00 80.96      C
ATOM   3557  CD2 LEU C 690      20.480  43.685  20.829  1.00 81.57      C
ATOM   3558  C   LEU C 690      21.744  42.524  24.685  1.00 84.15      C
ATOM   3559  O   LEU C 690      21.890  41.297  24.693  1.00 84.71      C
ATOM   3560  N   HIS C 691      22.762  43.372  24.695  1.00 84.82      C
ATOM   3561  CA 
HIS C 691     
24.141  42.918  24.712  1.00 85.64      C
ATOM   3562  CB 
HIS C 691     
25.068  44.126  24.797  1.00 86.80      C
ATOM   3563  CG 
HIS C 691     
26.515  43.766  24.897  1.00 88.65      C
ATOM   3564  CD2 HIS C 691      27.196  43.053  25.826  1.00 88.27      C
ATOM   3565  ND1 HIS C 691      27.438  44.134  23.941  1.00 90.01      C
ATOM   3566  CE1 HIS C 691      28.625  43.661  24.277  1.00 89.76      C
ATOM   3567  NE2 HIS C 691      28.504  43.001  25.415  1.00 88.83      C
ATOM   3568  C   HIS C 691      24.421  41.966  25.873  1.00 86.21      C
ATOM   3569  O   HIS C 691      25.139  40.977  25.719  1.00 86.15      C
ATOM   3570  N   ARG C 692      23.850  42.270  27.035  1.00 86.58      C
ATOM   3571  CA 
ARG C 692     
24.051  41.456  28.228  1.00 86.66      C
ATOM   3572  CB 
ARG C 692     
23.564  42.224  29.470  1.00 87.11      C
ATOM   3573  CG 
ARG C 692     
23.830  41.515  30.814  1.00 86.89      C
ATOM   3574  CD 
ARG C 692     
23.435  42.406  31.986  1.00 86.86      C
ATOM   3575  NE 
ARG C 692     
21.985  42.502  32.157  1.00 86.84      C
ATOM   3576  CZ 
ARG C 692     
21.318  43.642  32.340  1.00 87.03      C
ATOM   3577  NH1 ARG C 692      21.973  44.804  32.375  1.00 86.01      C
ATOM   3578  NH2 ARG C 692      19.994  43.616  32.495  1.00 84.75      C
ATOM   3579  C   ARG C 692      23.341  40.103  28.140  1.00 86.68      C
ATOM   3580  O   ARG C 692      23.907  39.068  28.510  1.00 86.80      C
ATOM   3581  N   LEU C 693      22.099  40.123  27.660  1.00 86.72      C
ATOM   3582  CA 
LEU C 693     
21.300  38.912  27.509  1.00 86.39      C
ATOM   3583  CB 
LEU C 693     
19.915  39.283  26.992  1.00 86.23      C
ATOM   3584  CG 
LEU C 693     
19.020  40.010  28.002  1.00 86.52      C
ATOM   3585  CD1 LEU C 693      17.986  40.871  27.292  1.00 86.94      C
ATOM   3586  CD2 LEU C 693      18.338  38.980  28.874  1.00 85.73      C
ATOM   3587  C   LEU C 693      22.000  37.949  26.546  1.00 86.64      C
ATOM   3588  O   LEU C 693      22.076  36.739  26.814  1.00 84.83      C
ATOM   3589  N   LEU C 694      22.512  38.498  25.436  1.00 86.61      C
ATOM   3590  CA 
LEU C 694     
23.245  37.712  24.437  1.00 87.49      C
ATOM   3591  CB 
LEU C 694     
23.559  38.544  23.188  1.00 86.64      C
ATOM   3592  CG 
LEU C 694     
22.445  38.844  22.187  1.00 85.85      C
ATOM   3593  CD1 LEU C 694      23.020  39.690  21.072  1.00 84.45      C
ATOM   3594  CD2 LEU C 694      21.855  37.550  21.641  1.00 84.78      C
ATOM   3595  C   LEU C 694      24.563  37.219  25.019  1.00 87.84      C
ATOM   3596  O   LEU C 694      24.930  36.050  24.879  1.00 87.15      C
ATOM   3597  N   GLN C 695      25.275  38.121  25.677  1.00 88.88      C
ATOM   3598  CA 
GLN C 695     
26.553  37.770  26.263  1.00 90.61      C
ATOM   3599  CB 
GLN C 695     
27.219  39.031  26.804  1.00 90.86      C
ATOM   3600  CG 
GLN C 695     
28.728  38.893  26.959  1.00 93.35      C
ATOM   3601  CD 
GLN C 695     
29.455  40.219  26.879  1.00 94.61      C
ATOM   3602  OE1 GLN C 695      29.440  40.870  25.839  1.00 94.31      C
ATOM   3603  NE2 GLN C 695      30.099  40.626  27.982  1.00 95.49      C
ATOM   3604  C   GLN C 695      26.470  36.675  27.342  1.00 91.30      C
ATOM   3605  O   GLN C 695      27.321  35.770  27.391  1.00 90.95      C
ATOM   3606  N   GLU C 696      25.443  36.741  28.190  1.00 92.76      C
ATOM
3607  CA 
GLU C 696     
25.262  35.746  29.258  1.00 94.36      C
ATOM   3608  CB 
GLU C 696     
24.728  36.425  30.531  1.00 94.68      C
ATOM   3609  CG 
GLU C 696   
9999.0009999.0009999.000 
1.00  0.00      C
ATOM   3610  CD 
GLU C 696   
9999.0009999.0009999.000 
1.00  0.00      C
ATOM   3611  OE1 GLU C 696   
9999.0009999.0009999.000 
1.00  0.00      C
ATOM   3612  OE2 GLU C 696   
9999.0009999.0009999.000 
1.00  0.00      C
ATOM   3613  C   GLU C 696      24.321  34.611  28.844  1.00 94.49      C
ATOM   3614  O   GLU C 696      24.765  33.757  28.039  1.00 94.54      C
ATOM   3615  OXT GLU C 696      23.160  34.601  29.326  1.00 94.03      C
TER
ATOM   3616  N   HIS D 687      -7.771  58.169  -8.351  1.00115.70      D
ATOM   3617  CA 
HIS D 687      -8.213  56.919  -9.037  1.00116.45      D
ATOM   3618  CB 
HIS D 687     
-9.198  56.172  -8.130  1.00115.80      D
ATOM   3619  CG 
HIS D 687   
9999.0009999.0009999.000 
1.00  0.00      D
ATOM   3620  CD2 HIS D 687   
9999.0009999.0009999.000 
1.00  0.00      D
ATOM   3621  ND1 HIS D 687   
9999.0009999.0009999.000 
1.00  0.00      D
ATOM   3622  CE1 HIS D 687   
9999.0009999.0009999.000 
1.00  0.00      D
ATOM   3623  NE2 HIS D 687   
9999.0009999.0009999.000 
1.00  0.00      D
ATOM   3624  C   HIS D 687      -8.832  57.127 -10.445  1.00116.50      D
ATOM   3625  O   HIS D 687      -9.360  56.178 -11.039  1.00116.67      D
ATOM   3626  N   LYS D 688      -8.754  58.349 -10.984  1.00116.60      D
ATOM   3627  CA 
LYS D 688     
-9.316  58.668 -12.310  1.00115.53      D
ATOM   3628  CB 
LYS D 688     
-9.987  60.042 -12.267  1.00115.01      D
ATOM   3629  CG 
LYS D 688   
9999.0009999.0009999.000 
1.00  0.00      D
ATOM   3630  CD 
LYS D 688   
9999.0009999.0009999.000 
1.00  0.00      D
ATOM   3631  CE 
LYS D 688   
9999.0009999.0009999.000 
1.00  0.00      D
ATOM   3632  NZ 
LYS D 688   
9999.0009999.0009999.000 
1.00  0.00      D
ATOM   3633  C   LYS D 688      -8.310  58.614 -13.474  1.00114.79      D
ATOM   3634  O   LYS D 688      -8.561  57.969 -14.494  1.00114.42      D
ATOM   3635  N   ILE D 689      -7.181  59.296 -13.329  1.00114.03      D
ATOM   3636  CA 
ILE D 689     
-6.164  59.301 -14.374  1.00113.75      D
ATOM   3637  CB 
ILE D 689     
-4.886  60.002 -13.895  1.00114.05      D
ATOM   3638  CG2 ILE D 689      -3.984  60.296 -15.088  1.00113.34      D
ATOM   3639  CG1 ILE D 689      -5.257  61.278 -13.132  1.00114.14      D
ATOM   3640  CD1 ILE D 689      -4.101  61.929 -12.406  1.00114.07      D
ATOM   3641  C   ILE D 689      -5.796  57.871 -14.765  1.00113.71      D
ATOM   3642  O   ILE D 689      -5.890  57.505 -15.936  1.00113.48      D
ATOM   3643  N   LEU D 690      -5.383  57.085 -13.764  1.00113.19      D
ATOM   3644  CA 
LEU D 690     
-4.977  55.686 -13.919  1.00112.08      D
ATOM   3645  CB 
LEU D 690     
-4.492  55.135 -12.578  1.00112.25      D
ATOM   3646  CG 
LEU D 690     
-4.357  53.610 -12.480  1.00111.67      D
ATOM   3647  CD1 LEU D 690      -3.226  53.137 -13.374  1.00112.29      D
ATOM   3648  CD2 LEU D 690      -4.106  53.196 -11.041  1.00111.41      D
ATOM   3649  C   LEU D 690      -6.069  54.768 -14.465  1.00112.01      D
ATOM   3650  O   LEU D 690      -5.770  53.709 -15.023  1.00111.55      D
ATOM   3651  N   HIS D 691      -7.329  55.161 -14.288  1.00111.89      D
ATOM   3652  CA 
HIS D 691     
-8.451  54.369 -14.796  1.00112.30      D
ATOM   3653  CB 
HIS D 691     
-9.768  54.800 -14.126  1.00113.16      D
ATOM   3654  CG 
HIS D 691    
-10.966  54.028 -14.593  1.00114.73      D
ATOM   3655  CD2 HIS D 691     -12.023  54.397 -15.357  1.00115.58      D
ATOM   3656  ND1 HIS D 691     -11.146  52.688 -14.316  1.00115.61      D
ATOM   3657  CE1 HIS D 691     -12.259  52.263 -14.891  1.00115.44      D
ATOM   3658  NE2 HIS D 691     -12.809  53.280 -15.530  1.00115.91      D
ATOM   3659  C   HIS D 691      -8.549  54.564 -16.318  1.00112.14      D
ATOM   3660  O   HIS D 691      -8.978  53.667 -17.054  1.00112.20      D
ATOM   3661  N   ARG D 692      -8.143  55.744 -16.787  1.00111.98      D
ATOM   3662  CA 
ARG D 692      -8.180  56.044 -18.217  1.00110.99      D
ATOM   3663  CB 
ARG D 692     
-8.025  57.552 -18.477  1.00111.97      D
ATOM   3664  CG 
ARG D 692     
-8.126  57.888 -19.965  1.00113.01      D
ATOM   3665  CD 
ARG D 692     
-8.085  59.370 -20.274  1.00113.65      D
ATOM   3666  NE 
ARG D 692     
-6.784  59.988 -20.025  1.00114.10      D
ATOM   3667  CZ 
ARG D 692     
-6.508  60.748 -18.968  1.00114.81      D
ATOM   3668  NH1 ARG D 692      -7.451  60.980 -18.052  1.00114.30      D
ATOM   3669  NH2 ARG D 692      -5.295  61.292 -18.839  1.00114.26      D
ATOM   3670  C   ARG D 692      -7.078  55.291 -18.952  1.00109.41      D
ATOM   3671  O   ARG D 692      -7.361  54.508 -19.864  1.00108.70      D
ATOM   3672  N   LEU D 693      -5.830  55.537 -18.551  1.00107.62      D
ATOM   3673  CA 
LEU D 693     
-4.684  54.881 -19.159  1.00106.54      D
ATOM   3674  CB 
LEU D 693     
-3.413  55.180 -18.374  1.00106.05      D
ATOM   3675  CG 
LEU D 693     
-2.917  56.620 -18.483  1.00106.47      D
ATOM   3676  CD1 LEU D 693      -3.929  57.539 -17.829  1.00107.02      D
ATOM   3677  CD2 LEU D 693      -1.558  56.767 -17.815  1.00106.26      D
ATOM   3678  C   LEU D 693      -4.893  53.380 -19.222  1.00106.14      D
ATOM   3679  O   LEU D 693      -4.535  52.732 -20.208  1.00105.46      D
ATOM   3680  N   LEU D 694      -5.487  52.833 -18.168  1.00106.37      D
ATOM   3681  CA 
LEU D 694     
-5.747  51.400 -18.084  1.00107.17      D
ATOM   3682  CB 
LEU D 694     
-6.141  51.023 -16.648  1.00106.51      D
ATOM   3683  CG 
LEU D 694     
-5.017  50.774 -15.638  1.00105.77      D
ATOM   3684  CD1 LEU D 694      -5.556  50.911 -14.236  1.00105.48      D
ATOM   3685  CD2 LEU D 694      -4.425  49.387 -15.860  1.00104.87      D
ATOM   3686  C   LEU D 694      -6.839  50.964 -19.050  1.00107.94      D
ATOM   3687  O   LEU D 694      -6.825  49.844 -19.568  1.00107.86      D
ATOM   3688  N   GLN D 695      -7.780  51.863 -19.296  1.00109.19      D
ATOM   3689  CA 
GLN D 695     
-8.883  51.569 -20.186  1.00110.97      D
ATOM   3690  CB 
GLN D 695     
-9.981  52.592 -19.972  1.00111.97      D
ATOM   3691  CG 
GLN D 695    
-11.352  52.040 -20.211  1.00113.80      D
ATOM   3692  CD 
GLN D 695    
-12.402  52.992 -19.718  1.00115.26      D
ATOM   3693  OE1 GLN D 695     -12.345  53.449 -18.572  1.00115.68      D
ATOM   3694  NE2 GLN D 695     -13.371  53.307 -20.572  1.00115.58      D
ATOM   3695  C   GLN D 695      -8.469  51.532 -21.660  1.00111.43      D
ATOM   3696  O   GLN D 695      -9.227  51.058 -22.511  1.00111.32      D
ATOM   3697  N   GLU D 696      -7.265  52.026 -21.953  1.00111.99      D
ATOM   3698  CA 
GLU D 696     
-6.723  52.031 -23.318  1.00111.79      D
ATOM   3699  CB 
GLU D 696     
-5.267  52.514 -23.309  1.00111.18      D
ATOM   3700  CG 
GLU D 696      -5.085  53.910 -22.749  1.00110.69      D
ATOM   3701  CD 
GLU D 696     
-5.973  54.939 -23.426  1.00110.64      D
ATOM   3702  OE1 GLU D 696      -5.844  56.143 -23.109  1.00110.67      D
ATOM   3703  OE2 GLU D 696      -6.801  54.545 -24.273  1.00110.20      D
ATOM   3704  C   GLU D 696      -6.794  50.650 -23.992  1.00112.13      D
ATOM   3705  O   GLU D 696      -7.463  50.487 -25.027  1.00112.03      D
ATOM   3706  N  
GLY D 697      -6.099  49.664 -23.417  1.00111.34      D
ATOM   3707  CA 
GLY D 697     
-6.128  48.329 -23.988  1.00110.26      D
ATOM   3708  C   GLY D 697      -7.526  47.940 -24.451  1.00109.83      D
ATOM   3709  O   GLY D 697      -7.743  47.796 -25.679  1.00108.23      D
ATOM   3710  OXT GLY D 697      -8.412  47.790 -23.577  1.00109.26      D
TER
ATOM   3711  OH2 WAT S1001      13.468  39.875   7.989  1.00 66.44      S
ATOM   3712  OH2 WAT S1002      15.258  41.735   1.385  1.00 49.24      S
ATOM   3713  OH2 WAT S1003       9.305  23.857  -2.785  1.00 54.04      S
ATOM   3714  OH2 WAT S1004      12.202  23.365  -2.363  1.00 58.04      S
ATOM   3715  OH2 WAT S1005      13.967  13.909   7.806  1.00 68.35      S
ATOM   3716  OH2 WAT S1006       8.280  20.778  -3.060  1.00 55.44      S
ATOM   3717  OH2 WAT S1007      25.574  52.085  -7.502  1.00 85.02      S
ATOM   3718  OH2 WAT S1008       4.648  37.033  19.633  1.00 67.51      S
ATOM   3719  OH2 WAT S1009       2.918  33.259  -1.421  1.00 53.28      S
ATOM   3720  OH2 WAT S1010      10.770  39.717   6.061  1.00 64.72      S
ATOM   3721  OH2 WAT S1011       5.425  44.220  -4.193  1.00 58.50      S
ATOM   3722  OH2 WAT S1012       9.301  43.392 -18.470  1.00 79.05      S
ATOM   3723  OH2 WAT S1013       6.548  70.232  -1.384  1.00127.23      S
ATOM   3724  OH2 WAT S1014      -8.438  35.040  11.301  1.00108.06      S
ATOM   3725  OH2 WAT S1015      17.516  57.034 -18.636  1.00117.34      S
ATOM   3726  OH2 WAT S1016       4.277  39.295   0.979  1.00 63.29      S
ATOM   3727  OH2 WAT S1017       2.131  36.122  -1.331  1.00 52.39      S
ATOM   3728  OH2 WAT S1018      12.705  54.097 -13.027  1.00131.74      S
ATOM   3729  OH2 WAT S1019      25.528  29.468 -15.552  1.00 64.41      S
ATOM   3730  OH2 WAT S1020       2.570  70.153  -6.363  1.00153.10      S
ATOM   3731  OH2 WAT S1021     -12.472  32.365  16.856  1.00 67.30      S
ATOM   3732  OH2 WAT S1022      23.862  28.589  -1.472  1.00 59.06      S
ATOM   3733  OH2 WAT S1023       6.849  46.537  28.494  1.00 98.58      S
ATOM   3734  OH2 WAT S1024      -7.304  34.711  13.503  1.00 81.31      S
ATOM   3735  OH2 WAT S1025      12.990  38.488   5.335  1.00 56.25      S
ATOM   3736  OH2 WAT S1026       6.744  41.524  -3.371  1.00 54.49      S
ATOM   3737  OH2 WAT S1027      16.252  60.163   3.163  1.00 94.93      S
ATOM   3738  OH2 WAT S1028       1.300  24.322  -1.315  1.00 57.46      S
ATOM   3739  OH2 WAT S1029      13.907  59.521   3.828  1.00 75.25      S
ATOM   3740  OH2 WAT S1030       0.973  41.822 -24.360  1.00 74.51      S
ATOM   3741  OH2 WAT S1031      11.894  27.627  16.753  1.00 76.91      S
END   
【００７９】
（表２）
表２
ERR3 LBD/ジエチルスチルベストロール複合体の原子配位
備考  greschikにおいて961218/7.2.5 at Fri Jan 10 11:15:51 2003にMOLEMAN V.により開始
備考  MoleMan PDB ファイル
備考  抑制型の個々のB因子純化による配位
備考  純化解像力：25.0〜2.25Å
備考  開始  r= 0.2638 フリー_r= 0.2706
備考  最終 
r= 0.2114 フリー_r= 0.2218
備考  結合主鎖原子におけるB rmsd = 0.128  ターゲット = 1.5
備考  結合側鎖原子におけるB rmsd = 2.009  ターゲット = 2.0
備考  角主鎖原子におけるB rmsd = 1.888  ターゲット = 2.0
備考  角側鎖原子におけるB rmsd = 3.024  ターゲット = 2.5
備考  再質量 = 0.1000 (wa = 1.88781による)
備考  ターゲット = mlf  工程数 = 50
備考  sg= P2(1) a= 71.999 b= 77.457 c= 95.770 アルファ= 90 ベータ= 97.549 ガンマ= 90
備考  パラメーターファイル 1：CNS_TOPPAR：たんぱく質_rep.param
備考  パラメーターファイル 2：des.par
備考  パラメーターファイル 2：CNS_TOPPAR：水_rep.param
備考  分子構造ファイル：14_refmac.mtf
備考  入力配位：gen_14_refmac.pdb
備考  反射ファイル = DES_NaAc_fin. cv
備考  ncs= 無し
備考  B-補正解像力：6.0〜2.25
備考  fobsに加えた初期B因子補正：
備考   
B11=  2.079  B22= -9.865  B33= 
7.785
備考   
B12=  0.000  B13= 
0.939  B23=  0.000
備考  配位アレーBに加えたB因子補正： 
-1. 842
備考  バルク溶媒：密度値= 0.353254 e/A*3、B-因子= 41.3961 A*2
備考  |Fobs|/シグマ_F < 3.0 排除による反射数
備考  |Fobs| > 10000 * rms(Fobs) 排除による反射数
備考  解像力範囲における理論反射総数：                         49668
( 100.0 % )
備考  観察されなかった反射数 (入光無しまたは|F| =0)：         
444 (   0.9 % )
備考  排除反射数：                
1310
(   2.6 % )
備考  使用した反射総数：               
47914
(  96.5 % )
備考  処理群における反射数：  
45509
(  91.6 % )
備考  試験群における反射数：                
2405
(   4.8 % )
備考  ファイル名=" /work/greschik/NaAc_DES/CNS/bref_l.
pdb "
備考  日付け：10-Jan-03 11:08:14    使用者：greschikにより開始
備考  バージョン：1.1
CRYSTl    71.999   77.457   95.770   90.00   97.55   90.00   P 21      1
ORIGXl     1.000000     0.000000     0.000000     0.00000
ORIGX2     0.000000     1.000000     0.000000    0.00000
ORIGX3     0.000000     0.000000     1.000000    0.00000
SCALE1    0.013889     0.000000      0.001841    0.00000
SCALE2    0.000000     0.012910      0.000000    0.00000
SCALE3    0.000000     0.000000      0.010533    0.00000
ATOM    1   CB   TYR   A   234   35.809   59.359   60.924   1.00   56.95  A
ATOM    2   CO   TYR   A   234   35.156   58.017   60.425   1.00   58.69  A
ATOM    3   GD1  TYR   A   234   37.052   57.889   59.367   1.00  59.99  A
ATOM    4   CE1  TYR   A   234   37.339   56.713   58.803   1.00  59.98  A
ATOM    5   CD2  TYR   A   234   35.483   56.919   60.830   1.00  59.82  A
ATOM    6   CE2   TYR  A  
234   35.773   55.690   60.251   1.00   61.21  A
ATOM    7   CZ   TYR   A   234   36.728   55.640   59.232   1.00   60.77  A
ATOM    8   OH   TYR   A   234   37.061   54.510   58.582   1.00   63.08  A
ATOM    9   C     TYR   A   234   36.454   60.571   58.742   1.00   53.90  A
ATOM   10   O    TYR   A   234   36.218   60.949   57.570   1.00   54.43  A
ATOM   11   N    TYR   A   234   34.025   59.740    59.067   1.00   55.08  A
ATOM   12   CA   TYR   A   234   35.317   60.284   59.751   1.00   55.55  A
ATOM   13   N    ASN   A   235   37.665   60.511   59.252   1.00   51.67  A
ATOM   14   CA   ASN   A   235   38.863   60.865   58.571   1.00   49.71  A
ATOM   15   CB   ASN   A   235   40.023   60.303   59.443   1.00   49.47  A
ATOM   16   CG   ASN   A   235   41.343   60.804   59.016   1.00   47.99  A
ATOM   17   OD1  ASN   A   235   41.918   60.343   58.015   1.00   46.89  A
ATOM   18   ND2  ASN   A   235   41.767   61.854   59.660   1.00   48.87  A
ATOM   19   C     ASN   A   235   38.977   60.272   57.167   1.00   48.43  A
ATOM   20   O    ASN   A    235   38.719   59.098   56.956   1.00   49.13  A
ATOM     21  N   LYS A 236      39.448  61.078  56.221  1.00 46.58      A
ATOM     22  CA 
LYS A 236      39.578  60.624  54.877  1.00 44.96      A
ATOM     23  CB 
LYS A 236      39.624  61.791  53.911  1.00 47.35      A
ATOM     24  CG 
LYS A 236      40.619  62.891  54.218  1.00 53.90      A
ATOM     25  CD 
LYS A 236      39.954  64.167  54.751  1.00 58.26      A
ATOM     26  CE 
LYS A 236      39.422  64.021  56.176  1.00 59.80      A
ATOM     27  NZ 
LYS A 236      38.796  65.280  56.668  1.00 61.93      A
ATOM     28  C   LYS A 236      40.871  59.764  54.721  1.00 41.59      A
ATOM     29  O   LYS A 236      40.872  58.859  53.938  1.00 38.97      A
ATOM     30  N   ILE A 237      41.939  60.084  55.428  1.00 37.47      A
ATOM     31  CA 
ILE A 237     
43.164  59.277  55.241  1.00 35.29      A
ATOM     32  CB 
ILE A 237     
44.280  59.710  56.116  1.00 35.92      A
ATOM     33  CG2 ILE A 237      45.422  58.849  55.969  1.00 36.03      A
ATOM     34  CG1 ILE A 237      44.643  61.176  55.859  1.00 37.89      A
ATOM     35  CD1 ILE A 237      44.992  61.409  54.597  1.00 36.20      A
ATOM     36  C   ILE A 237      42.793  57.877  55.661  1.00 33.71      A
ATOM     37  O   ILE A 237      43.093  56.916  54.887  1.00 32.99      A
ATOM     38  N   VAL A 238      42.133  57.754  56.820  1.00 31.72      A
ATOM     39  CA 
VAL A 238     
41.797  56.437  57.379  1.00 31.36      A
ATOM     40  CB 
VAL A 238     
41.142  56.512  58.717  1.00 30.67      A
ATOM     41  CG1 VAL A 238      40.751  55.077  59.237  1.00 29.03      A
ATOM     42  CG2 VAL A 238      42.014  57.194  59.688  1.00 30.44      A
ATOM     43  C   VAL A 238      40.912  55.646  56.451  1.00 32.43      A
ATOM     44  O   VAL A 238      41.128  54.406  56.211  1.00 32.92      A
ATOM     45  N   SER A 239      39.869  56.280  55.907  1.00 33.39      A
ATOM     46  CA 
SER A 239     
38.975  55.531  55.026  1.00 34.93      A
ATOM
47  CB 
SER A 239     
37.814  56.437  54.670  1.00 39.57      A
ATOM     48  OG 
SER A 239     
38.301  57.594  53.976  1.00 49.19      A
ATOM     49  C   SER A 239      39.665  55.173  53.702  1.00 32.89      A
ATOM     50  O   SER A 239      39.448  54.130  53.112  1.00 33.31      A
ATOM     51  N   HIS A 240      40.543  56.024  53.239  1.00 31.28      A
ATOM     52  CA 
HIS A 240     
41.280  55.735  52.022  1.00 30.61      A
ATOM     53  CB 
HIS A 240     
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ATOM     54  CG 
HIS A 240     
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ATOM     57  CE1 HIS A 240      44.013  55.938  48.726  1.00 29.30      A
ATOM     58  NE2 HIS A 240      44.965  55.828  49.633  1.00 31.38      A
ATOM     59  C   HIS A 240      42.204  54.478  52.299  1.00 30.12      A
ATOM     60  O   HIS A 240      42.133  53.483  51.573  1.00 30.52      A
ATOM     61  N   LEU A 241      42.956  54.480  53.391  1.00 29.36      A
ATOM     62  CA 
LEU A 241     
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LEU A 241     
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ATOM     70  CA 
LEU A 242     
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ATOM     74  CD2 LEU A 242      39.770  49.966  57.224  1.00 31.89      A
ATOM     75  C   LEU A 242      40.549  50.347  52.964  1.00 33.96      A
ATOM     76  O   LEU A 242      40.452  49.182  52.671  1.00 34.22      A
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ATOM     78  CA 
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VAL A 243     
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ATOM     82  C   VAL A 243      41.303  50.559  49.978  1.00 35.82      A
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ALA A 244      43.728  50.557  49.865  1.00 35.24      A
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ALA A 244      44.835  51.597  50.269  1.00 36.27      A
ATOM     87  C   ALA A 244      44.237  49.144  50.270  1.00 35.28      A
ATOM     88  O   ALA A 244      45.210  48.651  49.716  1.00 35.20      A
ATOM     89  N   GLU A 245      43.510  48.455  51.087  1.00 35.03      A
ATOM     90  CA 
GLU A 245     
43.979  47.254  51.686  1.00 37.34      A
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GLU A 245     
42.978  46.968  52.804  1.00 36.49      A
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GLU A 245     
43.284  45.942  53.808  1.00 38.03      A
ATOM     93  CD 
GLU A 245     
44.500  46.168  54.639  1.00 35.71      A
ATOM     94  OE1 GLU A 245      45.169  47.182  54.629  1.00 36.52      A
ATOM     95  OE2 GLU A 245      44.797  45.193  55.189  1.00 37.13      A
ATOM     96  C   GLU A 245      44.072  46.143  50.649  1.00 37.60      A
ATOM     97  O   GLU A 245      43.225  45.989  49.875  1.00 37.95      A
ATOM     98  N   PRO A 246      45.122  45.332  50.618  1.00 38.34      A
ATOM     99  CD 
PRO A 246     
46.150  45.122  51.607  1.00 37.77      A
ATOM    100  CA 
PRO A 246     
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PRO A 246     
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PRO A 246      47.242  44.781  50.722  1.00 37.71      A
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GLU A 247     
43.074  41.397  48.713  1.00 42.63      A
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GLU A 247     
42.841  40.816  47.258  1.00 45.70      A
ATOM    108  CG 
GLU A 247     
43.431  39.449  46.871  1.00 55.22      A
ATOM    109  CD 
GLU A 247     
44.882  39.525  46.444  1.00 59.93      A
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ATOM    111  OE2 GLU A 247      45.732  38.862  47.076  1.00 63.05      A
ATOM    112  C   GLU A 247      43.823  40.353  49.466  1.00 41.06      A
ATOM    113  O   GLU A 247      44.985  40.409  49.563  1.00 39.23      A
ATOM    114  N   LYS A 248      43.112  39.309  49.807  1.00 41.29      A
ATOM    115  CA 
LYS A 248      43.620  38.170  50.589  1.00 41.44      A
ATOM    116  CB 
LYS A 248      42.471  37.222  50.956  1.00 41.06      A
ATOM    117  CG 
LYS A 248      41.565  37.868  52.063  1.00 41.69      A
ATOM    118  CD 
LYS A 248      40.133  37.225  52.102  1.00 42.45      A
ATOM    119  CE 
LYS A 248      39.679  36.961  53.591  1.00 43.07      A
ATOM    120  NZ 
LYS A 248      40.408  35.724  54.058  1.00 42.95      A
ATOM    121  C   LYS A 248      44.634  37.449  49.780  1.00 42.19      A
ATOM    122  O   LYS A 248      44.432  37.328  48.553  1.00 42.03      A
ATOM    123  N   ILE A 249      45.696  36.938  50.450  1.00 41.91      A
ATOM    124  CA 
ILE A 249     
46.764  36.172  49.793  1.00 41.05      A
ATOM    125  CB 
ILE A 249     
48.140  36.869  49.815  1.00 40.08      A
ATOM    126  CG2 ILE A 249      49.175  36.246  49.511  0.00 40.45      A
ATOM    127  CG1 ILE A 249      47.982  38.342  49.364  1.00 40.49      A
ATOM    128  CD1 ILE A 249      49.197  39.250  49.593  1.00 39.97      A
ATOM    129  C   ILE A 249      46.817  34.849  50.492  1.00 41.05      A
ATOM    130 
O   ILE A 249      46.629  34.712  51.734  1.00 40.59      A
ATOM    131  N   TYR A 250      46.976  33.860  49.660  1.00 41.24      A
ATOM    132  CA 
TYR A 250     
46.957  32.464  50.062  1.00 41.22      A
ATOM    133  CB 
TYR A 250     
46.098  31.693  49.064  1.00 42.02      A
ATOM    134  CG 
TYR A 250     
44.712  32.201  49.246  1.00 43.41      A
ATOM    135  CD1 TYR A 250      43.935  31.701  50.246  1.00 43.88      A
ATOM    136  CE1 TYR A 250      42.623  32.280  50.557  1.00 44.10      A
ATOM    137  CD2 TYR A 250      44.211  33.262  48.472  1.00 43.84      A
ATOM    138  CE2 TYR A 250      42.913  33.839  48.743  1.00 44.24      A
ATOM    139  CZ 
TYR A 250     
42.145  33.306  49.779  1.00 45.02      A
ATOM    140  OH 
TYR A 250     
40.897  33.760  50.061  1.00 45.97      A
ATOM    141  C   TYR A 250      48.381  32.021  49.974  1.00 41.54      A
ATOM    142  O   TYR A 250      49.142  32.463  49.058  1.00 41.56      A
ATOM    143  N   ALA A 251      48.688  31.202  50.944  1.00 41.54      A
ATOM    144  CA 
ALA A 251      49.918  30.446  51.187  1.00 42.94      A
ATOM    145  CB 
ALA A 251      49.825  29.982  52.589  1.00 41.66      A
ATOM    146  C   ALA A 251      50.132  29.192  50.349  1.00 44.32      A
ATOM    147  O   ALA A 251      51.226  28.917  49.907  1.00 43.63      A
ATOM    148  N   MET A 252      49.091  28.376  50.219  1.00 46.74      A
ATOM    149  CA 
MET A 252     
49.058  27.352  49.171  1.00 49.02      A
ATOM    150  CB 
MET A 252     
49.465  27.927  47.841  1.00 50.89      A
ATOM    151  CG 
MET A 252     
48.523  27.754  46.777  1.00 53.76      A
ATOM    152  SD 
MET A 252     
48.093  29.263  46.094  1.00 56.77      A
ATOM    153  CE 
MET A 252     
46.207  29.280  46.710  1.00 55.18      A
ATOM    154  C   MET A 252      50.075  26.287  49.439  1.00 49.97      A
ATOM    155  O   MET A 252      50.865  25.939  48.559  1.00 48.24      A
ATOM    156  N   PRO A 253      50.049  25.764  50.643  1.00 51.85      A
ATOM    157  CD 
PRO A 253     
48.962  25.945  51.633  1.00 51.36      A
ATOM    158  CA 
PRO A 253     
51.019  24.743  51.002  1.00 54.61      A
ATOM    159  CB 
PRO A 253     
50.645  24.416  52.470  1.00 53.68      A
ATOM    160  CG 
PRO A 253     
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ATOM    161  C   PRO A 253      50.836  23.476  49.979  1.00 58.10      A
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LEU A 271     
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LEU A 271     
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ATOM    280  O   LEU A 271      54.232  36.041  50.708  1.00 33.37      A
ATOM    281  N   ALA A 272      55.593  35.150  52.284  1.00 33.88      A
ATOM    282  CA 
ALA A 272     
56.229  36.439  52.518  1.00 34.87      A
ATOM    283  CB 
ALA A 272     
57.327  36.276  53.382  1.00 35.17      A
ATOM    284  C   ALA A 272      56.671  37.073  51.219  1.00 35.48      A
ATOM    285  O   ALA A 272      56.433  38.269  50.956  1.00 34.11      A
ATOM    286  N   ASP A 273      57.227  36.271  50.320  1.00 36.18      A
ATOM    287  CA 
ASP A 273     
57.740  36.886  49.089  1.00 38.12      A
ATOM    288  CB 
ASP A 273     
58.389  35.879  48.199  1.00 43.00      A
ATOM    289  CG 
ASP A 273     
59.834  36.215  47.967  1.00 48.09      A
ATOM    290  OD1 ASP A 273      60.721  35.644  48.655  1.00 50.71      A
ATOM    291  OD2 ASP A 273      60.178  37.059  47.145  1.00 51.51      A
ATOM    292  C   ASP A 273      56.649  37.481  48.258  1.00 37.75      A
ATOM    293  O   ASP A 273      56.767  38.576  47.785  1.00 37.06      A
ATOM    294  N   ARG A 274      55.554  36.755  48.127  1.00 36.10      A
ATOM    295  CA 
ARG A 274     
54.354  37.347  47.457  1.00 36.01      A
ATOM    296  CB 
ARG A 274     
53.294  36.255  47.108  1.00 36.01      A
ATOM    297  CG 
ARG A 274     
53.866  35.118  46.133  1.00 37.00      A
ATOM    298  CD 
ARG A 274     
52.836  33.912  45.748  1.00 37.14      A
ATOM    299  NE 
ARG A 274     
52.797  32.917  46.841  1.00 36.51      A
ATOM    300  CZ 
ARG A 274     
51.788  32.801  47.650  1.00 37.54      A
ATOM    301  NH1 ARG A 274      50.751  33.602  47.515  1.00 36.95      A
ATOM    302  NH2 ARG A 274      51.809  31.909  48.610  1.00 35.52      A
ATOM
303  C   ARG A 274      53.714  38.514  48.234  1.00 34.57      A
ATOM    304  O   ARG A 274      53.174  39.439  47.609  1.00 33.15      A
ATOM    305  N   GLU A 275      53.783  38.503  49.582  1.00 34.07      A
ATOM    306  CA 
GLU A 275     
53.291  39.697  50.366  1.00 33.38      A
ATOM    307  CB 
GLU A 275     
53.282  39.495  51.886  1.00 33.27      A
ATOM    308  CG 
GLU A 275     
52.321  38.347  52.250  1.00 34.22      A
ATOM    309  CD 
GLU A 275     
52.075  38.145  53.714  1.00 36.05      A
ATOM    310  OE1 GLU A 275      51.415  39.024  54.280  1.00 36.76      A
ATOM    311  OE2 GLU A 275      52.535  37.134  54.277  1.00 35.76      A
ATOM    312  C   GLU A 275      54.156  40.871  50.046  1.00 34.14      A
ATOM    313  O   GLU A 275      53.649  41.947  49.931  1.00 33.11      A
ATOM    314  N   LEU A 276      55.464  40.680  49.904  1.00 34.64      A
ATOM    315  CA 
LEU A 276     
56.321  41.799  49.715  1.00 35.91      A
ATOM    316  CB 
LEU A 276     
57.778  41.447  49.789  1.00 35.29      A
ATOM    317  CG 
LEU A 276     
58.075  41.114  51.235  1.00 39.08      A
ATOM    318  CD1 LEU A 276      59.381  40.246  51.292  1.00 39.21      A
ATOM    319  CD2 LEU A 276      58.225  42.403  52.008  1.00 38.07      A
ATOM    320  C   LEU A 276      56.119  42.431  48.410  1.00 36.66      A
ATOM    321  O   LEU A 276      56.187  43.646  48.324  1.00 35.93      A
ATOM    322  N   VAL A 277      55.941  41.611  47.395  1.00 37.07      A
ATOM    323  CA 
VAL A 277     
55.508  42.120  46.088  1.00 38.04      A
ATOM    324  CB 
VAL A 277     
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ATOM    325  CG1 VAL A 277      54.574  41.620  43.830  1.00 38.73      A
ATOM    326  CG2 VAL A 277      56.068  40.113  44.993  0.00 38.21      A
ATOM    327  C   VAL A 277      54.352  43.006  46.265  1.00 37.55      A
ATOM    328  O   VAL A 277      54.404  44.189  45.925  1.00 38.37      A
ATOM    329  N   VAL A 278      53.337  42.502  46.923  1.00 37.25      A
ATOM    330  CA 
VAL A 278     
52.135  43.310  47.170  1.00 35.96      A
ATOM    331  CB 
VAL A 278     
51.089  42.455  47.834  1.00 36.31      A
ATOM    332  CG1 VAL A 278      50.055  43.235  48.533  1.00 34.98      A
ATOM    333  CG2 VAL A 278      50.447  41.529  46.765  1.00 34.53      A
ATOM    334  C   VAL A 278      52.402  44.624  47.974  1.00 36.10      A
ATOM    335  O   VAL A 278      51.791  45.707  47.672  1.00 36.15      A
ATOM    336  N   ILE A 279      53.264  44.552  48.998  1.00 34.75      A
ATOM    337  CA 
ILE A 279     
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ATOM    338  CB 
ILE A 279     
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ATOM    339  CG2 ILE A 279      55.090  46.574  51.654  1.00 32.38      A
ATOM    340  CG1 ILE A 279      53.741  44.654  52.039  1.00 34.55      A
ATOM    341  CD1 ILE A 279      54.692  44.187  53.185  1.00 38.70      A
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ATOM    343  O   ILE A 279      53.877  48.046  49.291  1.00 34.31      A
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ILE A 280     
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ILE A 280     
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ATOM    348  CG1 ILE A 280      57.602  46.818  46.918  1.00 35.86      A
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ATOM    350  C   ILE A 280      54.152  48.456  46.443  1.00 34.16      A
ATOM    351  O   ILE A 280      54.091  49.707  46.444  1.00 34.48      A
ATOM    352  N   GLY A 281      53.201  47.712  45.924  1.00 33.11      A
ATOM    353  CA 
GLY A 281     
52.052  48.372  45.298  1.00 31.39      A
ATOM    354  C   GLY A 281      51.181  49.171  46.255  1.00 30.60      A
ATOM    355  O   GLY A 281      50.673  50.315  45.963  1.00 30.09      A
ATOM    356  N   TRP A 282      51.039  48.537  47.419  1.00 29.80      A
ATOM    357  CA 
TRP A 282     
50.285  49.049  48.541  1.00 29.97      A
ATOM    358  CB 
TRP A 282      50.103  48.018  49.612  1.00 27.79      A
ATOM    359  CG 
TRP A 282     
49.652  48.556  50.936  1.00 28.67      A
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ATOM    361  CE2 TRP A 282      49.661  49.525  53.000  1.00 29.95      A
ATOM    362  CE3 TRP A 282      51.826  48.984  52.301  1.00 28.39      A
ATOM    363  CD1 TRP A 282      48.409  48.892  51.263  1.00 28.36      A
ATOM    364  NE1 TRP A 282      48.394  49.493  52.491  1.00 29.05      A
ATOM    365  CZ2 TRP A 282      50.115  49.953  54.214  1.00 30.53      A
ATOM    366  CZ3 TRP A 282      52.288  49.417  53.510  1.00 29.51      A
ATOM    367  CH2 TRP A 282      51.435  49.910  54.438  1.00 31.96      A
ATOM    368  C   TRP A 282      50.902  50.352  49.019  1.00 30.25      A
ATOM    369  O   TRP A 282      50.164  51.324  49.250  1.00 30.73      A
ATOM    370  N   ALA A 283      52.213  50.478  49.053  1.00 28.86      A
ATOM    371  CA 
ALA A 283     
52.781  51.705  49.574  1.00 29.59      A
ATOM    372  CB 
ALA A 283     
54.211  51.574  49.781  1.00 29.22      A
ATOM    373  C   ALA A 283      52.530  52.929  48.721  1.00 30.15      A
ATOM    374  O   ALA A 283      52.480  54.083  49.261  1.00 30.78      A
ATOM    375  N   LYS A 284      52.495  52.745  47.439  1.00 30.33      A
ATOM    376  CA 
LYS A 284     
52.068  53.831  46.530  1.00 32.33      A
ATOM    377  CB 
LYS A 284     
51.876  53.246  45.125  1.00 32.92      A
ATOM    378  CG 
LYS A 284     
53.177  52.842  44.367  1.00 35.85      A
ATOM    379  CD 
LYS A 284     
52.734  52.054  43.078  1.00 38.26      A
ATOM    380  CE 
LYS A 284     
53.782  51.075  42.569  1.00 41.47      A
ATOM    381  NZ 
LYS A 284     
54.935  51.878  41.994  1.00 43.35      A
ATOM    382  C   LYS A 284      50.716  54.570  46.920  1.00 32.02      A
ATOM    383  O   LYS A 284      50.518  55.673  46.534  1.00 31.21      A
ATOM    384  N   HIS A 285      49.812  53.835  47.578  1.00 31.10      A
ATOM    385  CA 
HIS A 285     
48.492  54.299  47.969  1.00 32.00      A
ATOM    386 
CB  HIS A 285      47.528  53.141  48.073  1.00 30.73      A
ATOM    387  CG 
HIS A 285     
47.226  52.465  46.763  1.00 33.35      A
ATOM    388  CD2 HIS A 285      47.980  51.683  45.952  1.00 33.09      A
ATOM    389  ND1 HIS A 285      45.951  52.491  46.201  1.00 34.32      A
ATOM    390  CE1 HIS A 285      45.960  51.806  45.070  1.00 35.37      A
ATOM    391  NE2 HIS A 285      47.176  51.327  44.875  1.00 36.07      A
ATOM    392  C   HIS A 285      48.493  55.020  49.361  1.00 31.33      A
ATOM    393  O   HIS A 285      47.497  55.555  49.791  1.00 30.89      A
ATOM    394  N   ILE A 286      49.653  55.109  49.989  1.00 30.00      A
ATOM    395  CA 
ILE A 286     
49.735  55.749  51.238  1.00 29.29      A
ATOM    396  CB 
ILE A 286     
50.937  55.176  52.066  1.00 28.02      A
ATOM    397  CG2 ILE A 286      51.127  55.987  53.340  1.00 26.58      A
ATOM    398  CG1 ILE A 286      50.618  53.709  52.414  1.00 27.26      A
ATOM    399  CD1 ILE A 286      51.780  52.993  52.812  1.00 28.28      A
ATOM    400  C   ILE A 286      49.938  57.231  50.967  1.00 29.64      A
ATOM    401  O   ILE A 286      51.026  57.632  50.419  1.00 29.96      A
ATOM    402  N   PRO A 287      49.002  58.037  51.476  1.00 31.05      A
ATOM    403  CD 
PRO A 287      47.825  57.590  52.201  1.00 30.50      A
ATOM    404  CA 
PRO A 287     
49.099  59.490  51.390  1.00 30.38      A
ATOM    405  CB 
PRO A 287     
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ATOM    406  CG 
PRO A 287     
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GLY A 288     
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PHE A 289     
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PHE A 289     
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ATOM    421  CZ 
PHE A 289     
57.425  54.099  50.487  1.00 28.60      A
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ATOM    423  O   PHE A 289      56.605  58.400  49.073  1.00 36.16      A
ATOM    424  N   SER A 290      54.545  58.600  48.101  1.00 36.89      A
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SER A 290     
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ATOM
431  CA 
THR A 291     
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THR A 291     
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ATOM    434  CG2 THR A 291      54.541  63.311  46.383  1.00 41.09      A
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ATOM    446  CA 
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ATOM    447  CB 
SER A 293     
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ATOM    448  OG 
SER A 293      64.295  59.991  48.194  1.00 39.77      A
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LEU A 294     
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ALA A 295     
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ALA A 295     
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ATOM    465  CA 
ASP A 296     
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ATOM    466  CB 
ASP A 296     
63.460  58.594  51.047  1.00 33.96      A
ATOM    467  CG 
ASP A 296     
64.614  59.417  51.507  1.00 36.27      A
ATOM    468  OD1 ASP A 296      65.769  58.902  51.568  1.00 34.47      A
ATOM    469  OD2 ASP A 296      64.464  60.588  51.867  1.00 36.47      A
ATOM    470  C   ASP A 296      62.745  56.159  50.740  1.00 33.23      A
ATOM    471  O   ASP A 296      62.546  55.505  51.763  1.00 33.00      A
ATOM    472  N   GLN A 297      62.013  55.999  49.640  1.00 31.69      A
ATOM    473  CA 
GLN A 297     
60.939  54.985  49.623  1.00 31.00      A
ATOM    474  CB 
GLN A 297     
60.315  54.847  48.278  1.00 29.80      A
ATOM    475  CG 
GLN A 297     
59.355  56.038  48.078  1.00 31.63      A
ATOM    476  CD 
GLN A 297     
58.644  56.077  46.698  1.00 31.57      A
ATOM    477  OE1 GLN A 297      58.349  55.022  46.080  1.00 31.92      A
ATOM    478  NE2 GLN A 297      58.480  57.302  46.190  1.00 31.33      A
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ATOM    481  N   MET A 298      62.631  53.433  49.289  1.00 32.55      A
ATOM    482  CA 
MET A 298     
63.275  52.167  49.451  1.00 33.36      A
ATOM    483  CB 
MET A 298     
64.426  52.013  48.497  1.00 37.14      A
ATOM    484  CG 
MET A 298     
64.464  50.632  48.031  1.00 45.07      A
ATOM    485  SD 
MET A 298     
63.283  50.641  46.740  1.00 55.31      A
ATOM    486  CE 
MET A 298      61.957  49.241  47.250  1.00 51.59      A
ATOM    487  C   MET A 298      63.818  51.930  50.817  1.00 32.13      A
ATOM    488  O   MET A 298      63.682  50.814  51.373  1.00 29.01      A
ATOM    489  N   SER A 299      64.399  52.975  51.386  1.00 31.02      A
ATOM    490  CA 
SER A 299     
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SER A 299     
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ATOM    492  OG 
SER A 299     
66.735  54.229  52.106  1.00 31.41      A
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ATOM    494  O   SER A 299      64.071  51.740  54.650  1.00 28.10      A
ATOM    495  N   LEU A 300      62.698  53.087  53.518  1.00 26.32      A
ATOM    496  CA 
LEU A 300     
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ATOM    497  CB 
LEU A 300     
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ATOM    498  CG 
LEU A 300     
60.721  55.365  54.801  1.00 27.60      A
ATOM    499  CD1 LEU A 300      59.467  56.176  54.589  1.00 25.94      A
ATOM    500  CD2 LEU A 300      61.256  55.607  56.054  1.00 29.49      A
ATOM    501  C   LEU A 300      61.098  51.433  54.483  1.00 25.27      A
ATOM    502  O   LEU A 300      60.857  50.795  55.438  1.00 24.81      A
ATOM    503  N   LEU A 301      60.931  50.930  53.261  1.00 23.63      A
ATOM    504  CA 
LEU A 301     
60.380  49.579  53.041  1.00 25.76      A
ATOM    505  CB 
LEU A 301     
60.071  49.414  51.539  1.00 26.26      A
ATOM    506  CG 
LEU A 301     
58.763  50.079  50.990  1.00 26.53      A
ATOM    507  CD1 LEU A 301      58.882  49.997  49.430  1.00 28.58      A
ATOM    508  CD2 LEU A 301      57.555  49.232  51.302  1.00 25.38      A
ATOM    509  C   LEU A 301      61.328  48.483  53.469  1.00 27.04      A
ATOM    510  O   LEU A 301      60.891  47.477  54.057  1.00 24.25      A
ATOM    511  N   GLN A 302      62.633  48.750  53.238  1.00 28.05      A
ATOM    512  CA 
GLN A 302     
63.745  47.931  53.733  1.00 30.53      A
ATOM    513  CB 
GLN A 302     
65.155  48.388  53.280  1.00 33.84      A
ATOM    514 
CG  GLN A 302      65.429  48.031  51.821  1.00 40.90      A
ATOM    515  CD 
GLN A 302     
66.550  48.923  51.059  1.00 44.71      A
ATOM    516  OE1 GLN A 302      67.666  48.453  50.891  1.00 49.73      A
ATOM    517  NE2 GLN A 302      66.186  50.121  50.524  1.00 47.76      A
ATOM    518  C   GLN A 302      63.723  47.869  55.220  1.00 29.71      A
ATOM    519  O   GLN A 302      63.936  46.807  55.752  1.00 29.18      A
ATOM    520  N   SER A 303      63.472  48.980  55.878  1.00 29.45      A
ATOM    521  CA 
SER A 303     
63.487  48.904  57.312  1.00 29.39      A
ATOM    522  CB 
SER A 303     
63.627  50.301  57.894  1.00 29.88      A
ATOM    523  OG 
SER A 303     
64.967  50.762  57.687  1.00 34.18      A
ATOM    524  C   SER A 303      62.223  48.299  57.916  1.00 29.14      A
ATOM    525  O   SER A 303      62.241  47.780  59.012  1.00 27.39      A
ATOM    526  N   ALA A 304      61.074  48.443  57.251  1.00 28.55      A
ATOM    527  CA 
ALA A 304     
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ATOM    528  CB 
ALA A 304     
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ATOM    530  O   ALA A 304      58.058  46.638  57.860  1.00 25.56      A
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ATOM    532  CA 
TRP A 305     
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ATOM    533  CB 
TRP A 305     
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ATOM    534  CG 
TRP A 305     
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ATOM    543  C   TRP A 305      58.380  44.245  56.739  1.00 27.77      A
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MET A 306     
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MET A 306     
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MET A 306     
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ATOM    549  SD 
MET A 306     
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ATOM    550  CE 
MET A 306     
60.369  38.778  58.901  1.00 29.03      A
ATOM    551  C   MET A 306      57.823  43.237  59.541  1.00 26.14      A
ATOM    552  O   MET A 306      56.998  42.487  59.979  1.00 25.66      A
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ATOM    554  CA 
GLU A 307     
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GLU A 307     
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ATOM    556  CG 
GLU A 307     
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ATOM    557  CD 
GLU A 307     
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ATOM
559  OE2 GLU A 307      59.812  48.167  63.095  1.00 27.52      A
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ILE A 308     
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ILE A 308     
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LEU A 309     
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ATOM    586  N   LEU A 311      52.505  42.784  61.651  1.00 26.83      A
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LEU A 311     
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LEU A 311     
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ATOM    589  CG 
LEU A 311     
50.318  45.777  62.389  1.00 29.72      A
ATOM    590  CD1 LEU A 311      50.084  45.505  63.871  1.00 29.97      A
ATOM    591  CD2 LEU A 311      50.928  47.139  62.192  1.00 31.37      A
ATOM    592  C   LEU A 311      50.018  42.723  61.249  1.00 26.47      A
ATOM    593  O   LEU A 311      48.985  42.512  61.832  1.00 25.99      A
ATOM    594  N   GLY A 312      50.127  42.464  59.972  1.00 26.55      A
ATOM    595  CA 
GLY A 312     
49.042  41.762  59.227  1.00 26.99      A
ATOM    596  C   GLY A 312      48.763  40.383  59.819  1.00 26.88      A
ATOM    597  O   GLY A 312      47.606  40.038  60.069  1.00 26.18      A
ATOM    598  N   VAL A 313      49.805  39.622  60.147  1.00 27.84      A
ATOM    599  CA 
VAL A 313     
49.553  38.305  60.815  1.00 28.57      A
ATOM    600  CB 
VAL A 313     
50.753  37.543  61.050  1.00 27.93      A
ATOM    601  CG1 VAL A 313      50.461  36.257  61.645  1.00 31.19      A
ATOM    602  CG2 VAL A 313      51.342  37.225  59.728  1.00 29.40      A
ATOM    603  C   VAL A 313      48.811  38.490  62.109  1.00 28.37      A
ATOM    604  O   VAL A 313      47.847  37.814  62.389  1.00 28.40      A
ATOM    605  N   VAL A 314      49.117  39.534  62.826  1.00 28.51      A
ATOM    606  CA 
VAL A 314     
48.535  39.716  64.100  1.00 27.11      A
ATOM    607  CB 
VAL A 314     
49.289  40.853  64.848  1.00 27.92      A
ATOM    608  CG1 VAL A 314      48.571  41.320  66.021  1.00 25.00      A
ATOM    609  CG2 VAL A 314      50.690  40.416  65.311  1.00 24.86      A
ATOM    610  C   VAL A 314      47.121  40.051  63.942  1.00 28.06      A
ATOM    611  O   VAL A 314      46.307  39.563  64.694  1.00 29.12      A
ATOM    612  N   TYR A 315      46.814  41.070  63.158  1.00 29.39      A
ATOM    613  CA 
TYR A 315     
45.478  41.527  62.946  1.00 30.27      A
ATOM    614  CB 
TYR A 315      45.454  42.578  61.830  1.00 31.14      A
ATOM    615  CG 
TYR A 315     
44.075  43.061  61.673  1.00 33.40      A
ATOM    616  CD1 TYR A 315      43.501  43.855  62.680  1.00 32.38      A
ATOM    617  CE1 TYR A 315      42.207  44.270  62.628  1.00 33.98      A
ATOM    618  CD2 TYR A 315      43.313  42.693  60.599  1.00 32.20      A
ATOM    619  CE2 TYR A 315      41.990  43.063  60.548  1.00 34.52      A
ATOM    620  CZ 
TYR A 315     
41.417  43.828  61.578  1.00 34.70      A
ATOM    621  OH 
TYR A 315     
40.088  44.242  61.547  1.00 36.38      A
ATOM    622  C   TYR A 315      44.577  40.317  62.496  1.00 31.70      A
ATOM    623  O   TYR A 315      43.456  40.136  62.986  1.00 32.02      A
ATOM    624  N   ARG A 316      45.090  39.471  61.583  1.00 32.39      A
ATOM    625  CA 
ARG A 316     
44.328  38.368  61.077  1.00 32.50      A
ATOM    626  CB 
ARG A 316     
44.982  37.672  59.888  1.00 31.37      A
ATOM    627  CG 
ARG A 316     
44.864  38.447  58.544  1.00 30.11      A
ATOM    628  CD 
ARG A 316     
45.525  37.791  57.451  1.00 28.86      A
ATOM    629  NE 
ARG A 316     
46.951  37.287  57.647  1.00 31.32      A
ATOM    630  CZ 
ARG A 316     
48.046  37.982  57.194  1.00 31.46      A
ATOM    631  NH1 ARG A 316      47.866  39.162  56.713  1.00 32.06      A
ATOM    632  NH2 ARG A 316      49.267  37.546  57.277  1.00 30.36      A
ATOM    633  C   ARG A 316      44.028  37.327  62.201  1.00 32.87      A
ATOM    634  O   ARG A 316      43.170  36.453  61.987  1.00 33.44      A
ATOM    635  N   SER A 317      44.692  37.440  63.347  1.00 31.30      A
ATOM    636  CA 
SER A 317     
44.706  36.401  64.410  1.00 31.36      A
ATOM    637  CB 
SER A 317     
46.180  36.174  64.861  1.00 29.82      A
ATOM    638  OG 
SER A 317     
46.895  35.666  63.711  1.00 30.59      A
ATOM    639  C   SER A 317      43.897  36.773  65.616  1.00 32.10      A
ATOM    640  O   SER A 317      43.877  36.019  66.607  1.00 31.68      A
ATOM    641  N   LEU A 318      43.312  37.987  65.585  1.00 32.55      A
ATOM    642 
CA  LEU A 318      42.750  38.609  66.769  1.00 35.31      A
ATOM    643  CB 
LEU A 318     
42.268  40.039  66.483  1.00 34.51      A
ATOM    644  CG 
LEU A 318     
43.363  41.044  66.385  1.00 36.16      A
ATOM    645  CD1 LEU A 318      42.807  42.423  66.100  1.00 37.82      A
ATOM    646  CD2 LEU A 318      44.176  41.033  67.623  1.00 34.50      A
ATOM    647  C   LEU A 318      41.537  37.875  67.278  1.00 36.42      A
ATOM    648  O   LEU A 318      41.263  37.936  68.501  1.00 37.97      A
ATOM    649  N   SER A 319      40.727  37.306  66.381  1.00 37.07      A
ATOM    650  CA 
SER A 319     
39.562  36.507  66.882  1.00 38.81      A
ATOM    651  CB 
SER A 319     
38.375  36.509  65.933  1.00 38.72      A
ATOM    652  OG 
SER A 319     
38.174  37.744  65.260  1.00 40.86      A
ATOM    653  C   SER A 319      39.972  35.044  67.106  1.00 39.62      A
ATOM    654  O   SER A 319      39.142  34.183  67.376  1.00 40.75      A
ATOM    655  N   PHE A 320      41.242  34.711  66.905  1.00 39.71      A
ATOM    656  CA 
PHE A 320     
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ATOM    657  CB 
PHE A 320     
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ATOM    658  CG 
PHE A 320     
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ATOM    661  CE1 PHE A 320      41.281  31.012  63.092  1.00 35.54      A
ATOM    662  CE2 PHE A 320      41.103  33.489  62.772  1.00 35.91      A
ATOM    663  CZ 
PHE A 320     
40.864  32.138  62.258  1.00 34.67      A
ATOM    664  C   PHE A 320      42.258  33.270  68.580  1.00 40.55      A
ATOM    665  O   PHE A 320      42.336  34.295  69.276  1.00 40.10      A
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ATOM    667  CA 
GLU A 321     
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ATOM    668  CB 
GLU A 321     
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ATOM    669  CG 
GLU A 321     
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ATOM    670  CD 
GLU A 321     
42.621  32.668  73.424  1.00 61.80      A
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ATOM    674  O   GLU A 321      44.200  29.857  69.680  1.00 46.11      A
ATOM    675  N   ASP A 322      45.552  31.368  70.625  1.00 42.97      A
ATOM    676  CA 
ASP A 322     
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ATOM    677  CB 
ASP A 322     
46.893  29.412  71.448  1.00 42.38      A
ATOM    678  CG 
ASP A 322     
46.778  29.846  72.937  1.00 42.20      A
ATOM    679  OD1 ASP A 322      46.934  31.099  72.969  1.00 41.17      A
ATOM    680  OD2 ASP A 322      47.933  29.404  73.634  0.00 41.91      A
ATOM    681  C   ASP A 322      47.079  30.235  69.097  1.00 39.49      A
ATOM    682  O   ASP A 322      47.743  29.242  68.834  1.00 37.66      A
ATOM    683  N   GLU A 323      46.551  30.954  68.135  1.00 38.11      A
ATOM    684  CA 
GLU A 323     
46.889  30.506  66.771  1.00 38.44      A
ATOM    685  CB 
GLU A 323     
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ATOM    686  CG 
GLU A 323     
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ATOM
687  CD 
GLU A 323     
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ATOM    689  OE2 GLU A 323      44.321  26.462  65.373  1.00 48.69      A
ATOM    690  C   GLU A 323      47.140  31.663  65.909  1.00 36.38      A
ATOM    691  O   GLU A 323      46.553  32.750  66.150  1.00 36.55      A
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LEU A 324     
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ATOM    694  CB 
LEU A 324     
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LEU A 324     
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ATOM    698  C   LEU A 324      47.873  32.242  62.528  1.00 33.93      A
ATOM    699  O   LEU A 324      48.234  31.265  61.969  1.00 34.54      A
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ATOM    706  O   VAL A 325      47.412  34.987  59.384  1.00 32.08      A
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TYR A 326     
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TYR A 326     
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ATOM    713  CD2 TYR A 326      51.780  32.090  60.338  1.00 30.98      A
ATOM    714  CE2 TYR A 326      52.692  32.360  61.395  1.00 31.56      A
ATOM    715  CZ 
TYR A 326     
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ATOM    716  OH 
TYR A 326     
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ATOM    718  O   TYR A 326      48.985  34.901  56.366  1.00 32.94      A
ATOM    719  N   ALA A 327      47.869  32.947  56.658  1.00 34.74      A
ATOM    720  CA 
ALA A 327     
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ATOM    721  CB 
ALA A 327     
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ATOM    722  C   ALA A 327      45.687  32.221  55.918  1.00 37.25      A
ATOM    723  O   ALA A 327      45.734  31.369  56.808  1.00 36.30      A
ATOM    724  N   ASP A 328      44.591  32.409  55.187  1.00 39.78      A
ATOM    725  CA 
ASP A 328     
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ATOM    726  CB 
ASP A 328     
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ATOM    727  CG 
ASP A 328     
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ATOM    728  OD1 ASP A 328      41.437  33.569  55.953  1.00 48.80      A
ATOM    729  OD2 ASP A 328      41.049  33.841  53.810  1.00 50.03      A
ATOM    730  C   ASP A 328      43.653  30.180  55.346  1.00 42.47      A
ATOM    731  O   ASP A 328      43.061  29.473  56.109  1.00 43.63      A
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ATOM    733  CA 
ASP A 329     
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ATOM    734  CB 
ASP A 329     
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ATOM    735  CG 
ASP A 329     
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ATOM    737  OD2 ASP A 329      46.600  28.865  50.881  1.00 46.53      A
ATOM    738  C   ASP A 329      46.176  27.978  54.910  1.00 44.55      A
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ATOM    741  CA 
TYR A 330     
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ATOM    742  CB 
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ATOM    743  CG 
TYR A 330     
50.293  28.022  56.218  1.00 45.15      A
ATOM    744  CD1 TYR A 330      50.336  26.680  55.859  1.00 45.92      A
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ATOM    746  CD2 TYR A 330      51.361  28.520  56.940  1.00 44.94      A
ATOM    747  CE2 TYR A 330      52.443  27.700  57.286  1.00 45.12      A
ATOM    748  CZ 
TYR A 330     
52.468  26.387  56.891  1.00 45.22      A
ATOM    749  OH 
TYR A 330     
53.500  25.577  57.219  1.00 45.12      A
ATOM    750  C   TYR A 330      47.784  29.152  57.946  1.00 44.48      A
ATOM    751  O   TYR A 330      48.143  30.328  58.129  1.00 45.43      A
ATOM    752  N   ILE A 331      47.250  28.390  58.866  1.00 43.73      A
ATOM    753  CA 
ILE A 331     
46.998  28.787  60.196  1.00 43.98      A
ATOM    754  CB 
ILE A 331     
45.444  28.655  60.519  1.00 43.06      A
ATOM    755  CG2 ILE A 331      45.202  28.913  61.928  1.00 41.84      A
ATOM    756  CG1 ILE A 331      44.673  29.634  59.634  1.00 43.34      A
ATOM    757  CD1 ILE A 331      43.114  29.561  59.579  1.00 43.39      A
ATOM    758  C   ILE A 331      47.798  27.888  61.136  1.00 44.73      A
ATOM    759  O   ILE A 331      47.618  26.716  61.120  1.00 45.00      A
ATOM    760  N   MET A 332      48.632  28.455  62.025  1.00 45.70      A
ATOM    761  CA 
MET A 332     
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ATOM    762  CB 
MET A 332     
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ATOM    763  CG 
MET A 332     
51.642  28.136  61.130  1.00 46.76      A
ATOM    764  SD 
MET A 332     
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ATOM    765  CE 
MET A 332     
54.023  27.212  62.019  1.00 46.80      A
ATOM    766  C   MET A 332      49.230  27.587  64.178  1.00 47.16      A
ATOM    767  O   MET A 332      49.072  28.606  64.882  1.00 47.69      A
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ATOM    769  CA 
ASP A 333     
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ATOM    770 
CB  ASP A 333      47.705  25.095  66.444  1.00 50.95      A
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ASP A 333     
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ATOM    786  CA 
ASP A 335     
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ASP A 335      51.048  20.422  67.407  1.00 54.41      A
ATOM    788  CG 
ASP A 335     
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ATOM    791  C   ASP A 335      52.636  21.939  66.027  1.00 54.47      A
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SER A 337     
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LYS A 338     
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ATOM    814  NZ 
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ASP A 344     
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ASP A 344     
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ATOM    867  CA 
ASN A 346     
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ASN A 346     
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ASN A 346     
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ATOM    870  OD1 ASN A 346      55.154  32.229  64.445  1.00 35.73      A
ATOM    871  ND2 ASN A 346      54.278  30.125  64.380  1.00 33.69      A
ATOM    872  C   ASN A 346      54.606  32.808  68.462  1.00 36.86      A
ATOM    873  O   ASN A 346      53.774  33.703  68.454  1.00 37.26      A
ATOM    874  N   ASN A 347      55.200  32.359  69.569  1.00 36.61      A
ATOM    875  CA 
ASN A 347     
54.826  32.909  70.877  1.00 37.64      A
ATOM    876  CB 
ASN A 347     
55.535  32.159  71.995  1.00 40.39      A
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ASN A 347     
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LYS A 357     
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ATOM    963  NZ 
LYS A 357     
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SER A 358     
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SER A 358     
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ATOM    969  OG 
SER A 358     
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ATOM    970  C   SER A 358      42.247  45.022  74.787  1.00 40.67      A
ATOM    971  O   SER A 358      41.349  45.617  75.455  1.00 40.76      A
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ATOM    973  CA 
MET A 359     
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ATOM    974  CB 
MET A 359     
43.752  47.575  72.653  1.00 40.40      A
ATOM    975  CG 
MET A 359     
44.911  47.876  73.587  1.00 43.36      A
ATOM    976  SD 
MET A 359     
46.139  48.716  72.548  1.00 45.99      A
ATOM    977  CE 
MET A 359     
46.914  47.506  72.593  1.00 42.42      A
ATOM    978  C   MET A 359      41.323  47.038  72.388  1.00 37.51      A
ATOM    979  O   MET A 359      40.802  48.084  72.127  1.00 37.89      A
ATOM    980  N   LYS A 360      40.993  45.939  71.800  1.00 35.91      A
ATOM    981  CA 
LYS A 360     
40.014  45.791  70.716  1.00 36.39      A
ATOM    982  CB 
LYS A 360     
38.547  46.103  71.210  1.00 39.10      A
ATOM    983  CG 
LYS A 360     
38.005  44.990  72.253  1.00 40.56      A
ATOM    984  CD 
LYS A 360     
37.156  45.628  73.420  1.00 43.99      A
ATOM    985  CE 
LYS A 360     
36.382  44.530  74.402  1.00 45.86      A
ATOM    986  NZ 
LYS A 360     
34.949  44.946  74.897  1.00 47.09      A
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LEU A 361     
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LEU A 361     
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LEU A 361     
43.940  46.916  66.146  1.00 29.90      A
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ATOM    995  C   LEU A 361      40.956  46.804  66.638  1.00 31.52      A
ATOM    996  O   LEU A 361      40.502  45.734  66.288  1.00 29.34      A
ATOM    997  N   GLU A 362      40.617  47.933  66.049  1.00 32.12      A
ATOM    998  CA 
GLU A 362      39.728  47.972  64.941  1.00 32.86      A
ATOM    999  CB 
GLU A 362     
38.968  49.292  65.099  1.00 34.53      A
ATOM   1000  CG 
GLU A 362     
37.897  49.326  66.190  1.00 37.28      A
ATOM   1001  CD 
GLU A 362     
37.569  50.756  66.640  1.00 39.67      A
ATOM   1002  OE1 GLU A 362      38.045  51.812  66.057  1.00 39.34      A
ATOM   1003  OE2 GLU A 362      36.833  50.795  67.612  1.00 41.26      A
ATOM   1004  C   GLU A 362      40.490  48.000  63.572  1.00 32.70      A
ATOM   1005  O   GLU A 362      41.625  48.398  63.516  1.00 31.52      A
ATOM   1006  N   LYS A 363      39.846  47.587  62.485  1.00 32.35      A
ATOM   1007  CA 
LYS A 363     
40.471  47.538  61.236  1.00 32.91      A
ATOM   1008  CB 
LYS A 363     
39.485  47.045  60.196  1.00 34.26      A
ATOM   1009  CG 
LYS A 363     
40.188  46.858  58.877  1.00 37.93      A
ATOM   1010  CD 
LYS A 363     
39.500  45.753  57.983  1.00 41.62      A
ATOM   1011  CE 
LYS A 363     
40.166  45.758  56.619  1.00 43.58      A
ATOM   1012  NZ 
LYS A 363     
40.284  44.505  55.847  1.00 45.92      A
ATOM   1013  C   LYS A 363      41.017  48.940  60.856  1.00 32.37      A
ATOM   1014  O   LYS A 363      42.118  49.042  60.255  1.00 31.74      A
ATOM   1015  N   GLU A 364      40.312  49.981  61.240  1.00 30.55      A
ATOM   1016  CA 
GLU A 364     
40.777  51.312  60.945  1.00 30.65      A
ATOM   1017  CB 
GLU A 364     
39.830  52.407  61.551  1.00 31.69      A
ATOM   1018  CG 
GLU A 364     
38.492  52.569  60.761  1.00 34.47      A
ATOM   1019  CD 
GLU A 364     
37.460  51.425  60.954  1.00 37.22      A
ATOM   1020  OE1 GLU A 364      37.653  50.473  61.733  1.00 38.40      A
ATOM   1021  OE2 GLU A 364      36.401  51.517  60.330  1.00 40.16      A
ATOM   1022  C   GLU A 364      42.086  51.582  61.533  1.00 30.15      A
ATOM   1023  O   GLU A 364      42.846  52.393  60.966  1.00 30.26      A
ATOM   1024  N   GLU A 365      42.320  51.057  62.727  1.00 28.81      A
ATOM   1025  CA 
GLU A 365     
43.508  51.403  63.514  1.00 27.48      A
ATOM   1026  CB 
GLU A 365     
43.262  51.143  65.032  1.00 28.20      A
ATOM   1027  CG 
GLU A 365     
42.346  52.260  65.617  1.00 28.91      A
ATOM   1028  CD 
GLU A 365     
41.509  51.763  66.874  1.00 30.81      A
ATOM   1029  OE1 GLU A 365      41.416  50.498  67.118  1.00 30.69      A
ATOM   1030  OE2 GLU A 365      41.032  52.667  67.651  1.00 30.51      A
ATOM   1031  C   GLU A 365      44.692  50.591  63.034  1.00 27.08      A
ATOM   1032  O   GLU A 365      45.791  51.088  62.838  1.00 26.63      A
ATOM   1033  N   PHE A 366      44.380  49.357  62.693  1.00 27.95      A
ATOM   1034  CA 
PHE A 366     
45.275  48.440  62.079  1.00 28.29      A
ATOM   1035  CB 
PHE A 366     
44.547  47.172  61.666  1.00 28.78      A
ATOM   1036  CG 
PHE A 366     
45.260  46.339  60.681  1.00 28.12      A
ATOM   1037  CD1 PHE A 366      46.524  45.851  60.937  1.00 28.46      A
ATOM   1038  CD2 PHE A 366      44.633  45.976  59.508  1.00 28.45      A
ATOM   1039  CE1 PHE A 366      47.159  45.012  60.026  1.00 27.86      A
ATOM   1040  CE2 PHE A 366      45.249  45.200  58.601  1.00 27.04      A
ATOM   1041  CZ 
PHE A 366     
46.563  44.756  58.847  1.00 29.70      A
ATOM   1042  C   PHE A 366      45.900  49.100  60.852  1.00 28.59      A
ATOM   1043  O   PHE A 366      47.119  49.092  60.759  1.00 26.24      A
ATOM   1044  N   VAL A 367      45.066  49.699  59.959  1.00 26.88      A
ATOM   1045  CA 
VAL A 367     
45.572  50.088  58.643  1.00 25.56      A
ATOM   1046  CB 
VAL A 367     
44.532  50.224  57.515  1.00 26.81      A
ATOM   1047  CG1 VAL A 367      43.948  48.943  57.211  1.00 25.26      A
ATOM   1048  CG2 VAL A 367      43.578  51.267  57.858  1.00 24.28      A
ATOM   1049  C   VAL A 367      46.395  51.339  58.785  1.00 26.92      A
ATOM   1050  O   VAL A 367      47.449  51.443  58.185  1.00 25.78      A
ATOM   1051  N   THR A 368      46.040  52.147  59.772  1.00 26.35      A
ATOM   1052  CA 
THR A 368     
46.778  53.340  60.094  1.00 27.72      A
ATOM   1053  CB 
THR A 368     
45.900  54.352  60.872  1.00 28.96      A
ATOM   1054  OG1 THR A 368      44.692  54.570  60.107  1.00 30.02      A
ATOM   1055  CG2 THR A 368      46.530  55.742  60.931  1.00 27.25      A
ATOM   1056  C   THR A 368      48.065  53.027  60.804  1.00 28.82      A
ATOM   1057  O   THR A 368      49.097  53.682  60.542  1.00 28.27      A
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LEU A 369     
49.270  51.583  62.312  1.00 28.11      A
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LEU A 369     
48.956  50.664  63.492  1.00 27.99      A
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LEU A 369     
48.599  51.383  64.749  1.00 27.75      A
ATOM   1062  CD1 LEU A 369      48.261  50.371  65.819  1.00 29.18      A
ATOM   1063  CD2 LEU A 369      49.628  52.246  65.210  1.00 27.97      A
ATOM   1064  C   LEU A 369      50.302  50.990  61.371  1.00 27.90      A
ATOM   1065  O   LEU A 369      51.466  51.279  61.538  1.00 27.05      A
ATOM   1066  N   LYS A 370      49.859  50.264  60.340  1.00 27.79      A
ATOM   1067  CA 
LYS A 370     
50.757  49.735  59.367  1.00 28.67      A
ATOM   1068  CB 
LYS A 370     
50.057  49.044  58.274  1.00 27.49      A
ATOM   1069  CG 
LYS A 370     
49.626  47.691  58.514  1.00 29.81      A
ATOM   1070  CD 
LYS A 370     
49.465  46.918  57.174  1.00 29.70      A
ATOM
1071  CE 
LYS A 370     
48.033  47.163  56.561  1.00 31.12      A
ATOM   1072  NZ 
LYS A 370     
47.708  46.086  55.613  1.00 32.47      A
ATOM   1073  C   LYS A 370      51.468  50.872  58.677  1.00 29.79      A
ATOM   1074  O   LYS A 370      52.628  50.747  58.416  1.00 29.57      A
ATOM   1075  N   ALA A 371      50.711  51.860  58.160  1.00 27.90      A
ATOM   1076  CA 
ALA A 371     
51.304  53.009  57.480  1.00 27.87      A
ATOM   1077  CB 
ALA A 371     
50.180  53.992  56.873  1.00 25.83      A
ATOM   1078  C   ALA A 371      52.251  53.751  58.352  1.00 26.96      A
ATOM   1079  O   ALA A 371      53.359  54.176  57.930  1.00 26.72      A
ATOM   1080  N   ILE A 372      51.821  53.940  59.595  1.00 27.73      A
ATOM   1081  CA 
ILE A 372     
52.672  54.580  60.607  1.00 26.76      A
ATOM   1082  CB 
ILE A 372     
51.947  54.833  61.944  1.00 26.08      A
ATOM   1083  CG2 ILE A 372      52.955  55.250  63.072  1.00 24.97      A
ATOM   1084  CG1 ILE A 372      51.018  56.048  61.821  1.00 27.77      A
ATOM   1085  CD1 ILE A 372      49.959  56.170  62.923  1.00 24.58      A
ATOM   1086  C   ILE A 372      53.950  53.834  60.830  1.00 26.47      A
ATOM   1087  O   ILE A 372      55.016  54.471  60.933  1.00 27.35      A
ATOM   1088  N   ALA A 373      53.873  52.506  60.846  1.00 25.31      A
ATOM   1089  CA 
ALA A 373     
55.068  51.678  61.100  1.00 24.89      A
ATOM   1090  CB 
ALA A 373     
54.663  50.274  61.309  1.00 24.38      A
ATOM   1091  C   ALA A 373      56.070  51.811  59.913  1.00 24.01      A
ATOM   1092  O   ALA A 373      57.284  51.958  60.146  1.00 22.94      A
ATOM   1093  N   LEU A 374      55.536  51.916  58.696  1.00 23.99      A
ATOM   1094  CA 
LEU A 374     
56.307  52.234  57.494  1.00 24.86      A
ATOM   1095  CB 
LEU A 374     
55.453  52.120  56.203  1.00 25.97      A
ATOM   1096  CG 
LEU A 374     
56.186  52.514  54.934  1.00 27.17      A
ATOM   1097  CD1 LEU A 374      57.298  51.638  54.622  1.00 24.52      A
ATOM   1098  CD2 LEU A 374      55.257  52.557  53.676  1.00 28.16      A
ATOM   1099  C   LEU A 374      57.028  53.594  57.637  1.00 25.52      A
ATOM   1100  O   LEU A 374      58.269  53.675  57.558  1.00 26.20      A
ATOM   1101  N   ALA A 375      56.290  54.648  57.939  1.00 24.39      A
ATOM   1102  CA 
ALA A 375     
56.836  56.015  58.007  1.00 24.40      A
ATOM   1103  CB 
ALA A 375     
55.714  57.046  58.235  1.00 22.04      A
ATOM   1104  C   ALA A 375      57.809  56.177  59.153  1.00 24.49      A
ATOM   1105  O   ALA A 375      58.693  57.021  59.068  1.00 25.06      A
ATOM   1106  N   ASN A 376      57.619  55.397  60.221  1.00 24.24      A
ATOM   1107  CA 
ASN A 376     
58.367  55.598  61.450  1.00 24.60      A
ATOM   1108  CB 
ASN A 376     
57.395  55.607  62.646  1.00 23.16      A
ATOM   1109  CG 
ASN A 376     
58.050  56.042  63.948  1.00 23.46      A
ATOM   1110  OD1 ASN A 376      58.700  57.064  63.987  1.00 23.86      A
ATOM   1111  ND2 ASN A 376      57.838  55.266  65.037  1.00 22.43      A
ATOM   1112  C   ASN A 376      59.453  54.530  61.658  1.00 25.42      A
ATOM   1113  O   ASN A 376      59.929  54.322  62.808  1.00 26.80      A
ATOM   1114  N   SER A 377      59.924  53.936  60.583  1.00 25.54      A
ATOM   1115  CA 
SER A 377     
60.769  52.769  60.733  1.00 27.92      A
ATOM   1116  CB 
SER A 377     
60.635  51.868  59.516  1.00 28.48      A
ATOM   1117  OG 
SER A 377     
60.908  52.594  58.320  1.00 29.34      A
ATOM   1118  C   SER A 377      62.239  53.028  60.999  1.00 27.06      A
ATOM   1119  O   SER A 377      62.962  52.101  61.158  1.00 26.82      A
ATOM   1120  N   ASP A 378      62.654  54.273  61.115  1.00 26.46      A
ATOM   1121  CA 
ASP A 378     
63.997  54.634  61.611  1.00 28.01      A
ATOM   1122  CB 
ASP A 378     
64.193  54.166  63.068  1.00 26.90      A
ATOM   1123  CG 
ASP A 378     
63.200  54.837  63.977  1.00 27.45      A
ATOM   1124  OD1 ASP A 378      63.163  56.086  63.879  1.00 29.28      A
ATOM   1125  OD2 ASP A 378      62.395  54.248  64.770  1.00 26.85      A
ATOM   1126  C   ASP A 378      65.196  54.136  60.714  1.00 28.16      A
ATOM   1127  O   ASP A 378      66.257  53.795  61.264  1.00 29.46      A
ATOM   1128  N   SER A 379      65.010  54.085  59.396  1.00 28.58      A
ATOM   1129  CA 
SER A 379     
66.143  53.778  58.488  1.00 31.13      A
ATOM   1130  CB 
SER A 379     
65.785  53.927  56.999  1.00 28.95      A
ATOM   1131  OG 
SER A 379     
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ATOM   1132  C   SER A 379      67.240  54.793  58.746  1.00 32.60      A
ATOM   1133  O   SER A 379      66.974  55.942  58.925  1.00 30.70      A
ATOM   1134  N   MET A 380      68.457  54.368  58.725  1.00 36.34      A
ATOM   1135  CA 
MET A 380     
69.561  55.314  58.892  1.00 39.93      A
ATOM   1136  CB 
MET A 380     
70.801  54.640  59.310  1.00 44.35      A
ATOM   1137  CG 
MET A 380     
70.910  54.349  60.797  1.00 49.85      A
ATOM   1138  SD 
MET A 380     
71.380  52.551  60.805  1.00 58.72      A
ATOM   1139  CE 
MET A 380     
72.894  52.460  59.386  1.00 55.47      A
ATOM   1140  C   MET A 380      69.973  55.859  57.607  1.00 40.78      A
ATOM   1141  O   MET A 380      70.927  56.550  57.607  1.00 41.95      A
ATOM   1142  N   HIS A 381      69.302  55.514  56.529  1.00 39.86      A
ATOM   1143  CA 
HIS A 381     
69.766  55.813  55.231  1.00 40.72      A
ATOM   1144  CB 
HIS A 381     
69.678  54.523  54.364  1.00 41.96      A
ATOM   1145  CG 
HIS A 381     
70.638  53.463  54.805  1.00 44.77      A
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ATOM   1147  ND1 HIS A 381      70.280  52.132  54.987  1.00 45.55      A
ATOM   1148  CE1 HIS A 381      71.326  51.469  55.457  1.00 46.69      A
ATOM   1149  NE2 HIS A 381      72.315  52.333  55.670  1.00 46.30      A
ATOM   1150  C   HIS A 381      68.912  56.898  54.594  1.00 40.10      A
ATOM   1151  O   HIS A 381      69.037  57.078  53.417  1.00 39.51      A
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ATOM   1153  CA 
ILE A 382     
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ILE A 382     
66.145  59.037  55.874  1.00 38.87      A
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ATOM   1158  C   ILE A 382      67.871  59.841  54.323  1.00 39.55      A
ATOM   1159  O   ILE A 382      68.667  60.372  55.027  1.00 39.85      A
ATOM   1160  N   GLU A 383      67.507  60.368  53.172  1.00 40.09      A
ATOM   1161  CA 
GLU A 383     
68.154  61.569  52.635  1.00 40.27      A
ATOM   1162  CB 
GLU A 383     
68.110  61.533  51.127  1.00 41.19      A
ATOM   1163  CG 
GLU A 383     
68.930  60.502  50.392  1.00 42.63      A
ATOM   1164  CD 
GLU A 383     
68.490  60.352  48.922  1.00 44.69      A
ATOM   1165  OE1 GLU A 383      67.324  60.768  48.488  1.00 44.31      A
ATOM   1166  OE2 GLU A 383      69.314  59.752  48.185  1.00 46.51      A
ATOM   1167  C   GLU A 383      67.451  62.838  53.017  1.00 40.52      A
ATOM   1168  O   GLU A 383      68.107  63.938  53.244  1.00 41.93      A
ATOM   1169  N   ASP A 384      66.123  62.752  53.013  1.00 39.13      A
ATOM   1170  CA 
ASP A 384     
65.268  63.890  53.335  1.00 39.18      A
ATOM   1171  CB 
ASP A 384      64.416  64.213  52.116  1.00 39.65      A
ATOM   1172  CG 
ASP A 384     
63.733  65.575  52.238  1.00 40.66      A
ATOM   1173  OD1 ASP A 384      63.786  66.204  53.334  1.00 41.10      A
ATOM   1174  OD2 ASP A 384      63.067  66.021  51.282  1.00 42.48      A
ATOM   1175  C   ASP A 384      64.315  63.626  54.580  1.00 38.81      A
ATOM   1176  O   ASP A 384      63.075  63.188  54.454  1.00 36.93      A
ATOM   1177  N   VAL A 385      64.944  63.948  55.714  1.00 38.25      A
ATOM   1178  CA 
VAL A 385     
64.478  63.689  57.014  1.00 39.14      A
ATOM   1179  CB 
VAL A 385     
65.605  64.013  58.059  1.00 39.88      A
ATOM   1180  CG1 VAL A 385      65.067  64.074  59.552  1.00 39.96      A
ATOM   1181  CG2 VAL A 385      66.724  63.024  57.979  1.00 40.46      A
ATOM   1182  C   VAL A 385      63.115  64.450  57.214  1.00 39.57      A
ATOM   1183  O   VAL A 385      62.104  63.876  57.706  1.00 38.98      A
ATOM   1184  N   GLU A 386      63.080  65.727  56.765  1.00 40.32      A
ATOM   1185  CA 
GLU A 386     
61.917  66.511  56.947  1.00 39.59      A
ATOM   1186  CB 
GLU A 386     
62.175  68.007  56.566  1.00 43.15      A
ATOM   1187  CG 
GLU A 386     
61.029  68.897  56.610  0.00 48.09      A
ATOM   1188  CD 
GLU A 386     
61.306  71.132  56.709  1.00 52.41      A
ATOM   1189  OE1 GLU A 386      62.560  71.153  56.883  1.00 54.01      A
ATOM   1190  OE2 GLU A 386      60.741  71.105  55.578  1.00 53.87      A
ATOM   1191  C   GLU A 386      60.785  65.983  56.182  1.00 37.88      A
ATOM   1192  O   GLU A 386      59.618  66.053  56.656  1.00 39.01      A
ATOM   1193  N   ALA A 387      61.023  65.537  54.978  1.00 34.50      A
ATOM   1194  CA 
ALA A 387     
59.937  64.966  54.211  1.00 33.46      A
ATOM   1195  CB 
ALA A 387     
60.346  64.654  52.884  1.00 31.94      A
ATOM   1196  C   ALA A 387      59.395  63.675  54.841  1.00 33.66      A
ATOM   1197  O   ALA A 387      58.194  63.388  54.792  1.00 34.36      A
ATOM   1198  N   VAL A 388      60.264  62.865  55.410  1.00 33.14      A
ATOM
1199  CA 
VAL A 388     
59.794  61.599  56.039  1.00 33.10      A
ATOM   1200  CB 
VAL A 388     
60.987  60.732  56.426  1.00 32.10      A
ATOM   1201  CG1 VAL A 388      60.575  59.578  57.515  1.00 30.61      A
ATOM   1202  CG2 VAL A 388      61.576  60.116  55.078  1.00 30.56      A
ATOM   1203  C   VAL A 388      59.019  61.944  57.315  1.00 33.26      A
ATOM   1204  O   VAL A 388      58.024  61.356  57.626  1.00 33.12      A
ATOM   1205  N   GLN A 389      59.537  62.879  58.097  1.00 35.45      A
ATOM   1206  CA 
GLN A 389     
58.743  63.463  59.232  1.00 36.73      A
ATOM   1207  CB 
GLN A 389     
59.536  64.586  59.916  1.00 40.00      A
ATOM   1208  CG 
GLN A 389     
60.797  63.917  60.732  1.00 46.22      A
ATOM   1209  CD 
GLN A 389     
61.333  64.828  61.828  1.00 50.16      A
ATOM   1210  OE1 GLN A 389      60.960  65.996  61.870  1.00 54.51      A
ATOM   1211  NE2 GLN A 389      62.228  64.317  62.673  1.00 52.27      A
ATOM   1212  C   GLN A 389      57.361  63.987  58.891  1.00 35.17      A
ATOM   1213  O   GLN A 389      56.412  63.828  59.652  1.00 34.18      A
ATOM   1214  N   LYS A 390      57.249  64.566  57.711  1.00 34.61      A
ATOM   1215  CA 
LYS A 390     
55.982  65.057  57.210  1.00 34.79      A
ATOM   1216  CB 
LYS A 390      56.242  65.954  55.915  1.00 36.83      A
ATOM   1217  CG 
LYS A 390     
55.061  66.807  55.424  1.00 40.30      A
ATOM   1218  CD 
LYS A 390     
54.320  67.623  56.648  1.00 44.01      A
ATOM   1219  CE 
LYS A 390     
52.714  68.001  56.442  1.00 47.23      A
ATOM   1220  NZ 
LYS A 390     
51.961  68.070  57.871  1.00 50.28      A
ATOM   1221  C   LYS A 390      55.031  63.836  56.896  1.00 33.90      A
ATOM   1222  O   LYS A 390      53.835  63.860  57.183  1.00 32.06      A
ATOM   1223  N   LEU A 391      55.566  62.776  56.284  1.00 32.97      A
ATOM   1224  CA 
LEU A 391     
54.743  61.556  56.153  1.00 32.16      A
ATOM   1225  CB 
LEU A 391     
55.462  60.520  55.337  1.00 29.43      A
ATOM   1226  CG 
LEU A 391     
54.916  59.125  55.290  1.00 31.30      A
ATOM   1227  CD1 LEU A 391      53.769  58.969  54.326  1.00 30.55      A
ATOM   1228  CD2 LEU A 391      56.035  58.259  54.829  1.00 30.65      A
ATOM   1229  C   LEU A 391      54.269  61.065  57.526  1.00 31.39      A
ATOM   1230  O   LEU A 391      53.103  60.744  57.747  1.00 33.15      A
ATOM   1231  N   GLN A 392      55.148  61.047  58.495  1.00 30.75      A
ATOM   1232  CA 
GLN A 392     
54.703  60.658  59.842  1.00 31.34      A
ATOM   1233  CB 
GLN A 392     
55.924  60.695  60.825  1.00 30.09      A
ATOM   1234  CG 
GLN A 392     
57.001  59.624  60.429  1.00 30.46      A
ATOM   1235  CD 
GLN A 392     
58.322  59.764  61.177  1.00 31.07      A
ATOM   1236  OE1 GLN A 392      58.392  60.538  62.125  1.00 31.00      A
ATOM   1237  NE2 GLN A 392      59.373  59.090  60.697  1.00 27.90      A
ATOM   1238  C   GLN A 392      53.538  61.508  60.349  1.00 31.03      A
ATOM   1239  O   GLN A 392      52.578  60.994  60.892  1.00 29.96      A
ATOM   1240  N   ASP A 393      53.692  62.830  60.252  1.00 32.67      A
ATOM   1241  CA 
ASP A 393     
52.750  63.802  60.808  1.00 34.30      A
ATOM   1242  CB 
ASP A 393     
53.205  65.274  60.599  1.00 38.62      A
ATOM   1243  CG 
ASP A 393     
52.364  66.320  61.477  1.00 42.54      A
ATOM   1244  OD1 ASP A 393      52.394  66.121  62.764  1.00 46.62      A
ATOM   1245  OD2 ASP A 393      51.599  67.317  60.986  1.00 45.65      A
ATOM   1246  C   ASP A 393      51.448  63.612  60.177  1.00 33.89      A
ATOM   1247  O   ASP A 393      50.394  63.524  60.872  1.00 33.05      A
ATOM   1248  N   VAL A 394      51.467  63.394  58.861  1.00 31.68      A
ATOM   1249  CA 
VAL A 394     
50.200  63.287  58.187  1.00 32.33      A
ATOM   1250  CB 
VAL A 394     
50.437  63.130  56.597  1.00 33.30      A
ATOM   1251  CG1 VAL A 394      49.319  62.497  56.028  1.00 33.18      A
ATOM   1252  CG2 VAL A 394      50.702  64.502  55.930  1.00 34.76      A
ATOM   1253  C   VAL A 394      49.410  61.984  58.693  1.00 31.61      A
ATOM   1254  O   VAL A 394      48.181  61.909  58.777  1.00 31.10      A
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ATOM   1256  CA 
LEU A 395     
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LEU A 395     
50.341  58.519  58.889  1.00 27.62      A
ATOM   1258  CG 
LEU A 395     
50.777  58.395  57.457  1.00 27.19      A
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ATOM   1260  CD2 LEU A 395      49.470  57.897  56.764  1.00 24.70      A
ATOM   1261  C   LEU A 395      49.198  59.646  60.769  1.00 30.12      A
ATOM   1262  O   LEU A 395      48.118  59.337  61.255  1.00 30.74      A
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ATOM   1264  CA 
HIS A 396     
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HIS A 396     
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ATOM   1266  CG 
HIS A 396     
51.022  61.282  65.008  1.00 30.13      A
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ATOM   1268  ND1 HIS A 396      51.950  62.033  65.633  1.00 30.56      A
ATOM   1269  CE1 HIS A 396      51.615  62.210  66.909  1.00 29.96      A
ATOM   1270  NE2 HIS A 396      50.539  61.494  67.150  1.00 29.64      A
ATOM   1271  C   HIS A 396      48.617  61.258  63.150  1.00 31.98      A
ATOM   1272  O   HIS A 396      47.718  60.906  63.971  1.00 32.63      A
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ATOM   1274  CA 
GLU A 397     
47.379  63.289  62.424  1.00 34.51      A
ATOM   1275  CB 
GLU A 397     
47.520  64.537  61.482  1.00 37.17      A
ATOM   1276  CG 
GLU A 397     
46.230  65.450  61.358  1.00 40.95      A
ATOM   1277  CD 
GLU A 397     
46.415  66.670  60.408  1.00 43.30      A
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ATOM   1279  OE2 GLU A 397      46.434  67.772  60.890  1.00 45.28      A
ATOM   1280  C   GLU A 397      46.162  62.550  62.172  1.00 33.88      A
ATOM   1281  O   GLU A 397      45.237  62.653  62.972  1.00 32.75      A
ATOM   1282  N   ALA A 398      46.166  61.660  61.172  1.00 33.76      A
ATOM   1283  CA 
ALA A 398     
44.949  60.832  60.883  1.00 33.73      A
ATOM   1284  CB 
ALA A 398     
45.138  59.933  59.721  1.00 31.28      A
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ATOM   1286  O   ALA A 398      43.217  59.772  62.258  1.00 34.86      A
ATOM   1287  N   LEU A 399      45.451  59.303  62.665  1.00 32.97      A
ATOM   1288  CA 
LEU A 399     
45.126  58.487  63.776  1.00 31.93      A
ATOM   1289  CB 
LEU A 399     
46.320  57.805  64.345  1.00 30.25      A
ATOM   1290  CG 
LEU A 399     
46.140  56.885  65.555  1.00 29.25      A
ATOM   1291  CD1 LEU A 399      45.351  55.631  65.152  1.00 27.04      A
ATOM   1292  CD2 LEU A 399      47.614  56.543  66.301  1.00 27.00      A
ATOM   1293  C   LEU A 399      44.550  59.361  64.910  1.00 32.42      A
ATOM   1294  O   LEU A 399      43.659  58.915  65.574  1.00 32.73      A
ATOM   1295  N   GLN A 400      45.185  60.463  65.260  1.00 32.59      A
ATOM   1296  CA 
GLN A 400     
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GLN A 400     
45.554  62.412  66.624  1.00 36.20      A
ATOM   1298  CG 
GLN A 400     
45.126  63.653  67.355  0.00 40.51      A
ATOM   1299  CD 
GLN A 400      46.271  65.205  67.603  1.00 43.57      A
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ATOM   1301  NE2 GLN A 400      46.617  65.817  68.758  1.00 46.15      A
ATOM   1302  C   GLN A 400      43.274  61.659  66.105  1.00 36.26      A
ATOM   1303  O   GLN A 400      42.381  61.520  66.950  1.00 36.54      A
ATOM   1304  N   ASP A 401      43.015  62.179  64.932  1.00 36.31      A
ATOM   1305  CA 
ASP A 401     
41.683  62.703  64.616  1.00 37.92      A
ATOM   1306  CB 
ASP A 401     
41.720  63.509  63.339  1.00 39.90      A
ATOM   1307  CG 
ASP A 401     
40.372  63.952  62.844  1.00 43.31      A
ATOM   1308  OD1 ASP A 401      39.887  64.992  63.350  1.00 45.75      A
ATOM   1309  OD2 ASP A 401      39.816  63.402  61.859  1.00 45.28      A
ATOM   1310  C   ASP A 401      40.731  61.557  64.589  1.00 37.30      A
ATOM   1311  O   ASP A 401      39.566  61.657  65.108  1.00 37.43      A
ATOM   1312  N   TYR A 402      41.171  60.421  64.126  1.00 36.12      A
ATOM   1313  CA 
TYR A 402     
40.248  59.275  64.173  1.00 34.49      A
ATOM   1314  CB 
TYR A 402     
40.763  58.050  63.516  1.00 33.64      A
ATOM   1315  CG 
TYR A 402     
39.894  56.832  63.627  1.00 32.45      A
ATOM   1316  CD1 TYR A 402      38.860  56.606  62.757  1.00 33.25      A
ATOM   1317  CE1 TYR A 402      38.017  55.427  62.888  1.00 33.92      A
ATOM   1318  CD2 TYR A 402      40.114  55.905  64.637  1.00 31.48      A
ATOM   1319  CE2 TYR A 402      39.317  54.774  64.777  1.00 32.81      A
ATOM   1320  CZ 
TYR A 402     
38.249  54.544  63.950  1.00 33.25      A
ATOM   1321  OH 
TYR A 402     
37.517  53.413  64.176  1.00 34.53      A
ATOM   1322  C   TYR A 402      39.872  58.969  65.568  1.00 34.89      A
ATOM   1323  O   TYR A 402      38.748  58.647  65.797  1.00 35.35      A
ATOM   1324  N   GLU A 403      40.803  58.963  66.510  1.00 34.19      A
ATOM   1325  CA 
GLU A 403     
40.471  58.445  67.827  1.00 33.45      A
ATOM   1326  CB 
GLU A 403     
41.742  58.171  68.652  1.00 33.57      A
ATOM
1327  CG 
GLU A 403     
42.710  57.066  68.114  1.00 31.30      A
ATOM   1328  CD 
GLU A 403     
42.027  55.725  68.102  1.00 31.62      A
ATOM   1329  OE1 GLU A 403      41.052  55.547  68.789  1.00 32.79      A
ATOM   1330  OE2 GLU A 403      42.458  54.801  67.429  1.00 33.15      A
ATOM   1331  C   GLU A 403      39.614  59.452  68.544  1.00 34.30      A
ATOM   1332  O   GLU A 403      38.859  59.110  69.394  1.00 32.88      A
ATOM   1333  N   ALA A 404      39.872  60.707  68.271  1.00 36.28      A
ATOM   1334  CA 
ALA A 404     
39.142  61.849  68.847  1.00 38.80      A
ATOM   1335  CB 
ALA A 404     
39.643  63.224  68.290  1.00 37.44      A
ATOM   1336  C   ALA A 404      37.666  61.707  68.559  1.00 40.48      A
ATOM   1337  O   ALA A 404      36.829  61.793  69.481  1.00 41.50      A
ATOM   1338  N   GLY A 405      37.400  61.395  67.312  1.00 42.31      A
ATOM   1339  CA 
GLY A 405     
36.077  61.281  66.755  1.00 43.95      A
ATOM   1340  C   GLY A 405      35.384  59.972  67.129  1.00 44.65      A
ATOM   1341  O   GLY A 405      34.166  60.011  67.301  1.00 45.87      A
ATOM   1342  N   GLN A 406      36.050  58.818  67.178  1.00 44.03      A
ATOM   1343  CA 
GLN A 406     
35.329  57.551  67.411  1.00 43.50      A
ATOM   1344  CB 
GLN A 406      35.757  56.425  66.411  1.00 45.52      A
ATOM   1345  CG 
GLN A 406     
35.649  56.798  64.910  1.00 48.55      A
ATOM   1346  CD 
GLN A 406     
34.157  56.929  64.446  1.00 50.22      A
ATOM   1347  OE1 GLN A 406      33.455  55.944  64.524  1.00 50.30      A
ATOM   1348  NE2 GLN A 406      33.716  58.139  63.938  1.00 49.92      A
ATOM   1349  C   GLN A 406      35.509  57.000  68.785  1.00 42.85      A
ATOM   1350  O   GLN A 406      34.946  55.920  69.087  1.00 42.26      A
ATOM   1351  N   HIS A 407      36.321  57.635  69.639  1.00 41.95      A
ATOM   1352  CA 
HIS A 407     
36.699  56.949  70.901  1.00 42.09      A
ATOM   1353  CB 
HIS A 407     
37.954  55.984  70.761  1.00 38.93      A
ATOM   1354  CG 
HIS A 407     
37.709  54.704  70.016  1.00 36.53      A
ATOM   1355  CD2 HIS A 407      37.746  54.425  68.681  1.00 36.07      A
ATOM   1356  ND1 HIS A 407      37.366  53.527  70.638  1.00 36.76      A
ATOM   1357  CE1 HIS A 407      37.189  52.567  69.727  1.00 36.05      A
ATOM   1358  NE2 HIS A 407      37.446  53.080  68.528  1.00 36.24      A
ATOM   1359  C   HIS A 407      36.884  58.016  72.024  1.00 43.53      A
ATOM   1360  O   HIS A 407      37.856  58.064  72.834  1.00 42.13      A
ATOM   1361  N   MET A 408      35.872  58.883  72.021  1.00 46.19      A
ATOM   1362  CA 
MET A 408     
35.710  59.956  73.003  1.00 48.29      A
ATOM   1363  CB 
MET A 408     
34.368  60.720  72.769  1.00 53.57      A
ATOM   1364  CG 
MET A 408     
34.152  61.931  73.670  1.00 62.03      A
ATOM   1365  SD 
MET A 408     
35.476  63.144  73.536  1.00 70.12      A
ATOM   1366  CE 
MET A 408     
34.846  64.195  72.233  1.00 68.52      A
ATOM   1367  C   MET A 408      35.737  59.380  74.364  1.00 46.21      A
ATOM   1368  O   MET A 408      36.193  60.012  75.238  1.00 46.56      A
ATOM   1369  N   GLU A 409      35.317  58.155  74.527  1.00 44.38      A
ATOM   1370  CA 
GLU A 409     
35.356  57.600  75.822  1.00 44.24      A
ATOM   1371  CB 
GLU A 409     
34.606  56.245  75.784  1.00 44.41      A
ATOM   1372  CG 
GLU A 409     
35.471  55.066  75.231  1.00 46.70      A
ATOM   1373  CD 
GLU A 409     
35.449  54.884  73.661  1.00 46.80      A
ATOM   1374  OE1 GLU A 409      34.537  55.412  72.938  1.00 48.23      A
ATOM   1375  OE2 GLU A 409      36.341  54.192  73.125  1.00 47.75      A
ATOM   1376  C   GLU A 409      36.820  57.398  76.388  1.00 43.67      A
ATOM   1377  O   GLU A 409      36.980  57.216  77.600  1.00 43.83      A
ATOM   1378  N   ASP A 410      37.865  57.398  75.539  1.00 41.62      A
ATOM   1379  CA 
ASP A 410     
39.246  57.211  76.008  1.00 39.84      A
ATOM   1380  CB 
ASP A 410     
39.708  55.780  75.731  1.00 39.22      A
ATOM   1381  CG 
ASP A 410     
41.203  55.578  76.195  1.00 39.09      A
ATOM   1382  OD1 ASP A 410      41.883  56.543  76.569  1.00 36.97      A
ATOM   1383  OD2 ASP A 410      41.765  54.528  76.203  1.00 37.94      A
ATOM   1384  C   ASP A 410      40.134  58.145  75.255  1.00 38.87      A
ATOM   1385  O   ASP A 410      40.548  57.835  74.104  1.00 37.76      A
ATOM   1386  N   PRO A 411      40.379  59.309  75.857  1.00 38.43      A
ATOM   1387  CD 
PRO A 411     
39.955  59.611  77.249  1.00 38.35      A
ATOM   1388  CA 
PRO A 411     
41.087  60.393  75.199  1.00 37.92      A
ATOM   1389  CB 
PRO A 411     
40.909  61.569  76.142  1.00 39.09      A
ATOM   1390  CG 
PRO A 411     
40.630  60.847  77.584  1.00 39.61      A
ATOM   1391  C   PRO A 411      42.552  60.073  75.051  1.00 37.60      A
ATOM   1392  O   PRO A 411      43.216  60.800  74.447  1.00 36.51      A
ATOM   1393  N   ARG A 412      43.014  58.931  75.573  1.00 37.07      A
ATOM   1394  CA 
ARG A 412     
44.375  58.457  75.326  1.00 35.84      A
ATOM   1395  CB 
ARG A 412     
44.994  58.157  76.712  1.00 37.12      A
ATOM   1396  CG 
ARG A 412     
45.315  59.453  77.485  1.00 37.59      A
ATOM   1397  CD 
ARG A 412     
46.045  59.253  78.739  1.00 39.60      A
ATOM   1398  NE 
ARG A 412     
45.238  58.564  79.716  1.00 40.70      A
ATOM   1399  CZ 
ARG A 412     
44.328  59.197  80.508  1.00 40.44      A
ATOM   1400  NH1 ARG A 412      44.105  60.496  80.394  1.00 39.96      A
ATOM   1401  NH2 ARG A 412      43.630  58.511  81.361  1.00 41.67      A
ATOM   1402  C   ARG A 412      44.462  57.200  74.460  1.00 34.45      A
ATOM   1403  O   ARG A 412      45.506  56.542  74.420  1.00 34.76      A
ATOM   1404  N   ARG A 413      43.387  56.825  73.767  1.00 32.76      A
ATOM   1405  CA 
ARG A 413     
43.453  55.656  72.960  1.00 31.83      A
ATOM   1406  CB 
ARG A 413     
42.106  55.305  72.308  1.00 31.56      A
ATOM   1407  CG 
ARG A 413     
41.962  53.896  71.824  1.00 30.50      A
ATOM   1408  CD 
ARG A 413     
40.735  53.705  71.344  1.00 32.43      A
ATOM   1409  NE 
ARG A 413     
40.607  52.555  70.496  1.00 31.59      A
ATOM   1410  CZ 
ARG A 413     
40.624  51.359  70.919  1.00 29.89      A
ATOM   1411  NH1 ARG A 413      40.720  51.114  72.175  1.00 30.91      A
ATOM   1412  NH2 ARG A 413      40.492  50.367  70.074  1.00 30.12      A
ATOM   1413  C   ARG A 413      44.580  55.890  71.853  1.00 31.79      A
ATOM   1414  O   ARG A 413      45.332  54.990  71.630  1.00 32.04      A
ATOM   1415  N   ALA A 414      44.757  57.081  71.245  1.00 30.03      A
ATOM   1416  CA 
ALA A 414     
45.732  57.198  70.181  1.00 29.29      A
ATOM   1417  CB 
ALA A 414     
45.747  58.642  69.613  1.00 28.98      A
ATOM   1418  C   ALA A 414      47.165  56.832  70.733  1.00 29.59      A
ATOM   1419  O   ALA A 414      47.937  56.180  70.098  1.00 28.63      A
ATOM   1420  N   GLY A 415      47.427  57.319  71.920  1.00 28.51      A
ATOM   1421  CA 
GLY A 415     
48.687  57.328  72.585  1.00 28.89      A
ATOM   1422  C   GLY A 415      48.907  55.816  72.914  1.00 29.06      A
ATOM   1423  O   GLY A 415      49.967  55.321  72.734  1.00 30.21      A
ATOM   1424  N   LYS A 416      47.882  55.103  73.298  1.00 28.75      A
ATOM   1425  CA 
LYS A 416     
48.012  53.661  73.581  1.00 28.62      A
ATOM   1426  CB 
LYS A 416     
46.729  53.081  74.229  1.00 28.27      A
ATOM   1427  CG 
LYS A 416      46.535  53.486  75.747  1.00 27.37      A
ATOM   1428  CD 
LYS A 416     
45.155  53.019  76.309  1.00 28.04      A
ATOM   1429  CE 
LYS A 416     
44.798  53.808  77.584  1.00 29.28      A
ATOM   1430  NZ 
LYS A 416     
43.305  53.735  77.814  1.00 31.32      A
ATOM   1431  C   LYS A 416      48.338  52.891  72.324  1.00 28.22      A
ATOM   1432  O   LYS A 416      49.137  51.958  72.425  1.00 28.18      A
ATOM   1433  N   MET A 417      47.819  53.320  71.158  1.00 28.00      A
ATOM   1434  CA 
MET A 417     
48.125  52.610  69.865  1.00 27.97      A
ATOM   1435  CB 
MET A 417     
47.238  53.079  68.704  1.00 28.27      A
ATOM   1436  CG 
MET A 417     
45.735  52.747  68.886  1.00 30.81      A
ATOM   1437  SD 
MET A 417     
45.559  50.974  68.955  1.00 34.69      A
ATOM   1438  CE 
MET A 417     
43.879  50.699  69.498  1.00 33.83      A
ATOM   1439  C   MET A 417      49.571  52.768  69.569  1.00 26.35      A
ATOM   1440  O   MET A 417      50.269  51.819  69.200  1.00 23.94      A
ATOM   1441  N   LEU A 418      50.030  53.988  69.783  1.00 26.11      A
ATOM   1442  CA 
LEU A 418     
51.418  54.263  69.481  1.00 25.88      A
ATOM   1443  CB 
LEU A 418     
51.688  55.755  69.505  1.00 25.22      A
ATOM   1444  CG 
LEU A 418     
50.971  56.638  68.506  1.00 24.44      A
ATOM   1445  CD1 LEU A 418      51.325  58.015  68.985  1.00 22.55      A
ATOM   1446  CD2 LEU A 418      51.397  56.420  67.117  1.00 21.92      A
ATOM   1447  C   LEU A 418      52.373  53.565  70.415  1.00 24.86      A
ATOM   1448  O   LEU A 418      53.453  53.178  70.054  1.00 23.38      A
ATOM   1449  N   MET A 419      51.920  53.321  71.621  1.00 24.18      A
ATOM   1450  CA 
MET A 419     
52.749  52.597  72.591  1.00 24.64      A
ATOM   1451  CB 
MET A 419     
52.343  52.828  74.055  1.00 26.01      A
ATOM   1452  CG 
MET A 419     
52.636  54.261  74.531  1.00 30.30      A
ATOM   1453  SD 
MET A 419     
51.791  54.634  76.096  1.00 34.61      A
ATOM   1454  CE 
MET A 419     
52.841  53.640  76.985  1.00 35.10      A
ATOM
1455  C   MET A 419      52.839  51.121  72.332  1.00 24.71      A
ATOM   1456  O   MET A 419      53.632  50.509  73.052  1.00 25.76      A
ATOM   1457  N   THR A 420      52.132  50.570  71.327  1.00 23.45      A
ATOM   1458  CA 
THR A 420     
52.311  49.168  70.944  1.00 22.69      A
ATOM   1459  CB 
THR A 420     
51.090  48.540  70.332  1.00 22.57      A
ATOM   1460  OG1 THR A 420      50.718  49.221  69.113  1.00 21.50      A
ATOM   1461  CG2 THR A 420      49.791  48.664  71.242  1.00 23.35      A
ATOM   1462  C   THR A 420      53.470  48.998  69.915  1.00 22.89      A
ATOM   1463  O   THR A 420      53.808  47.877  69.530  1.00 22.57      A
ATOM   1464  N   LEU A 421      53.975  50.112  69.422  1.00 22.37      A
ATOM   1465  CA 
LEU A 421     
54.963  50.086  68.348  1.00 22.27      A
ATOM   1466  CB 
LEU A 421     
55.038  51.412  67.666  1.00 22.10      A
ATOM   1467  CG 
LEU A 421     
53.757  51.753  66.854  1.00 22.88      A
ATOM   1468  CD1 LEU A 421      54.008  53.123  66.301  1.00 22.64      A
ATOM   1469  CD2 LEU A 421      53.424  50.924  65.708  1.00 23.43      A
ATOM   1470  C   LEU A 421      56.318  49.520  68.770  1.00 22.52      A
ATOM   1471  O   LEU A 421      56.941  48.855  68.009  1.00 21.53      A
ATOM   1472  N   PRO A 422      56.746  49.778  69.970  1.00 20.83      A
ATOM   1473  CD 
PRO A 422     
56.206  50.709  70.933  1.00 19.78      A
ATOM   1474  CA 
PRO A 422     
57.983  49.154  70.449  1.00 21.84      A
ATOM   1475  CB 
PRO A 422     
58.078  49.649  71.861  1.00 18.96      A
ATOM   1476  CG 
PRO A 422     
57.467  51.052  71.730  1.00 20.88      A
ATOM   1477  C   PRO A 422      57.941  47.590  70.380  1.00 22.21      A
ATOM   1478  O   PRO A 422      58.869  47.048  69.864  1.00 22.40      A
ATOM   1479  N   LEU A 423      56.890  46.961  70.866  1.00 21.23      A
ATOM   1480  CA 
LEU A 423     
56.793  45.499  70.756  1.00 22.11      A
ATOM   1481  CB 
LEU A 423     
55.522  44.973  71.502  1.00 21.53      A
ATOM   1482  CG 
LEU A 423     
55.348  43.477  71.659  1.00 23.13      A
ATOM   1483  CD1 LEU A 423      56.599  42.926  72.225  1.00 23.25      A
ATOM   1484  CD2 LEU A 423      54.223  43.176  72.630  1.00 22.05      A
ATOM   1485  C   LEU A 423      56.757  45.019  69.333  1.00 22.40      A
ATOM   1486  O   LEU A 423      57.390  44.092  68.963  1.00 21.23      A
ATOM   1487  N   LEU A 424      56.077  45.753  68.478  1.00 22.32      A
ATOM   1488  CA 
LEU A 424     
56.101  45.377  67.062  1.00 21.29      A
ATOM   1489  CB 
LEU A 424     
55.143  46.319  66.323  1.00 21.19      A
ATOM   1490  CG 
LEU A 424     
55.236  46.145  64.804  1.00 21.68      A
ATOM   1491  CD1 LEU A 424      54.660  44.761  64.620  1.00 20.26      A
ATOM   1492  CD2 LEU A 424      54.401  47.193  64.188  1.00 21.23      A
ATOM   1493  C   LEU A 424      57.535  45.367  66.519  1.00 22.52      A
ATOM   1494  O   LEU A 424      57.919  44.535  65.695  1.00 21.09      A
ATOM   1495  N   ARG A 425      58.294  46.426  66.852  1.00 22.51      A
ATOM   1496  CA 
ARG A 425     
59.645  46.597  66.374  1.00 23.17      A
ATOM   1497  CB 
ARG A 425     
60.206  47.927  66.917  1.00 22.72      A
ATOM   1498  CG 
ARG A 425     
61.651  48.249  66.548  1.00 24.98      A
ATOM   1499  CD 
ARG A 425     
62.000  48.609  65.244  1.00 24.90      A
ATOM   1500  NE 
ARG A 425     
61.302  49.769  64.670  1.00 26.04      A
ATOM   1501  CZ 
ARG A 425     
61.563  51.014  64.741  1.00 24.57      A
ATOM   1502  NH1 ARG A 425      62.568  51.421  65.390  1.00 24.96      A
ATOM   1503  NH2 ARG A 425      60.713  51.917  64.167  1.00 24.98      A
ATOM   1504  C   ARG A 425      60.448  45.375  66.919  1.00 24.30      A
ATOM   1505  O   ARG A 425      61.223  44.794  66.208  1.00 24.36      A
ATOM   1506  N   GLN A 426      60.296  45.098  68.216  1.00 24.09      A
ATOM   1507  CA 
GLN A 426     
61.045  44.113  68.937  1.00 25.88      A
ATOM   1508  CB 
GLN A 426     
60.752  44.172  70.443  1.00 24.94      A
ATOM   1509  CG 
GLN A 426     
61.392  43.074  71.306  1.00 28.77      A
ATOM   1510  CD 
GLN A 426      60.863  43.012  72.679  1.00 31.19      A
ATOM   1511  OE1 GLN A 426      60.535  44.037  73.257  1.00 32.54      A
ATOM   1512  NE2 GLN A 426      60.677  41.742  73.237  1.00 34.10      A
ATOM   1513  C   GLN A 426      60.766  42.739  68.300  1.00 25.48      A
ATOM   1514  O   GLN A 426      61.644  41.988  68.112  1.00 24.93      A
ATOM   1515  N   THR A 427      59.544  42.426  67.995  1.00 26.03      A
ATOM   1516  CA 
THR A 427     
59.177  41.055  67.551  1.00 24.96      A
ATOM   1517  CB 
THR A 427     
57.679  40.968  67.569  1.00 24.91      A
ATOM   1518  OG1 THR A 427      57.168  41.236  68.868  1.00 24.39      A
ATOM   1519  CG2 THR A 427      57.096  39.681  67.055  1.00 22.93      A
ATOM   1520  C   THR A 427      59.622  40.957  66.074  1.00 25.17      A
ATOM   1521  O   THR A 427      59.963  39.956  65.604  1.00 24.36      A
ATOM   1522  N   SER A 428      59.617  42.048  65.340  1.00 25.65      A
ATOM   1523  CA 
SER A 428     
60.041  42.013  63.972  1.00 25.77      A
ATOM   1524  CB 
SER A 428     
59.580  43.210  63.230  1.00 26.35      A
ATOM   1525  OG 
SER A 428     
60.596  43.575  62.253  1.00 35.44      A
ATOM   1526  C   SER A 428      61.502  41.784  63.808  1.00 26.02      A
ATOM   1527  O   SER A 428      61.974  41.043  62.876  1.00 27.24      A
ATOM   1528  N   THR A 429      62.240  42.315  64.753  1.00 27.74      A
ATOM   1529  CA 
THR A 429     
63.689  42.171  64.800  1.00 28.82      A
ATOM   1530  CB 
THR A 429     
64.265  43.141  65.942  1.00 27.44      A
ATOM   1531  OG1 THR A 429      64.301  44.444  65.440  1.00 27.38      A
ATOM   1532  CG2 THR A 429      65.747  42.850  66.151  1.00 27.15      A
ATOM   1533  C   THR A 429      64.031  40.690  65.155  1.00 30.55      A
ATOM   1534  O   THR A 429      64.859  40.107  64.532  1.00 31.44      A
ATOM   1535  N   LYS A 430      63.351  40.083  66.112  1.00 30.87      A
ATOM   1536  CA 
LYS A 430     
63.435  38.651  66.383  1.00 32.91      A
ATOM   1537  CB 
LYS A 430     
62.693  38.383  67.680  1.00 35.01      A
ATOM   1538  CG 
LYS A 430     
62.476  36.949  68.023  1.00 38.66      A
ATOM   1539  CD 
LYS A 430     
61.752  36.847  69.428  1.00 42.42      A
ATOM   1540  CE 
LYS A 430     
61.777  35.392  69.962  1.00 43.74      A
ATOM   1541  NZ 
LYS A 430     
63.222  34.779  70.118  1.00 46.38      A
ATOM   1542  C   LYS A 430      63.038  37.763  65.168  1.00 33.73      A
ATOM   1543  O   LYS A 430      63.724  36.814  64.812  1.00 34.45      A
ATOM   1544  N   ALA A 431      62.016  38.124  64.419  1.00 32.97      A
ATOM   1545  CA 
ALA A 431     
61.711  37.364  63.246  1.00 31.97      A
ATOM   1546  CB 
ALA A 431     
60.392  37.791  62.723  1.00 29.51      A
ATOM   1547  C   ALA A 431      62.778  37.431  62.135  1.00 32.47      A
ATOM   1548  O   ALA A 431      63.072  36.461  61.453  1.00 31.12      A
ATOM   1549  N   VAL A 432      63.270  38.626  61.863  1.00 34.05      A
ATOM   1550  CA 
VAL A 432     
64.317  38.885  60.875  1.00 34.99      A
ATOM   1551  CB 
VAL A 432     
64.690  40.377  60.840  1.00 35.69      A
ATOM   1552  CG1 VAL A 432      65.996  40.566  60.214  1.00 36.19      A
ATOM   1553  CG2 VAL A 432      63.687  41.095  60.070  1.00 38.00      A
ATOM   1554  C   VAL A 432      65.595  38.038  61.269  1.00 36.52      A
ATOM   1555  O   VAL A 432      66.177  37.319  60.455  1.00 36.02      A
ATOM   1556  N   GLN A 433      65.941  38.052  62.519  1.00 37.86      A
ATOM   1557  CA 
GLN A 433     
67.102  37.361  62.990  1.00 40.93      A
ATOM   1558  CB 
GLN A 433     
67.484  37.662  64.441  1.00 41.37      A
ATOM   1559  CG 
GLN A 433     
68.342  39.055  64.566  1.00 46.86      A
ATOM   1560  CD 
GLN A 433     
68.333  39.668  66.029  1.00 48.66      A
ATOM   1561  OE1 GLN A 433      67.681  39.089  66.988  1.00 50.73      A
ATOM   1562  NE2 GLN A 433      69.009  40.825  66.192  1.00 49.68      A
ATOM   1563  C   GLN A 433      66.822  35.840  62.906  1.00 42.31      A
ATOM   1564  O   GLN A 433      67.820  35.085  62.777  1.00 42.02      A
ATOM   1565  N   HIS A 434      65.556  35.402  63.034  1.00 42.86      A
ATOM   1566  CA 
HIS A 434     
65.271  33.970  62.948  1.00 44.63      A
ATOM   1567  CB 
HIS A 434     
63.883  33.668  63.488  1.00 43.33      A
ATOM   1568  CG 
HIS A 434     
63.512  32.214  63.535  1.00 42.63      A
ATOM   1569  CD2 HIS A 434      63.173  31.431  64.589  1.00 42.07      A
ATOM   1570  ND1 HIS A 434      63.353  31.431  62.390  1.00 41.46      A
ATOM   1571  CE1 HIS A 434      63.029  30.203  62.774  1.00 43.22      A
ATOM   1572  NE2 HIS A 434      62.920  30.176  64.103  1.00 43.23      A
ATOM   1573  C   HIS A 434      65.466  33.560  61.484  1.00 46.05      A
ATOM   1574  O   HIS A 434      66.086  32.623  61.206  1.00 45.82      A
ATOM   1575  N   PHE A 435      64.967  34.343  60.583  1.00 48.43      A
ATOM   1576  CA 
PHE A 435     
65.072  34.183  59.178  1.00 51.58      A
ATOM   1577  CB 
PHE A 435     
64.381  35.407  58.593  1.00 53.36      A
ATOM   1578  CG 
PHE A 435     
64.171  35.445  57.062  1.00 55.91      A
ATOM   1579  CD1 PHE A 435      63.433  34.489  56.390  1.00 56.60      A
ATOM   1580  CD2 PHE A 435      64.655  36.584  56.300  1.00 56.58      A
ATOM   1581  CE1 PHE A 435      63.246  34.593  54.935  1.00 56.65      A
ATOM   1582  CE2 PHE A 435      64.454  36.710  54.898  1.00 57.41      A
ATOM
1583  CZ 
PHE A 435     
63.713  35.699  54.218  1.00 57.05      A
ATOM   1584  C   PHE A 435      66.510  34.107  58.700  1.00 53.52      A
ATOM   1585  O   PHE A 435      66.704  33.572  57.592  1.00 54.46      A
ATOM   1586  N   TYR A 436      67.458  34.741  59.430  1.00 54.45      A
ATOM   1587  CA 
TYR A 436     
68.917  34.662  59.195  1.00 55.22      A
ATOM   1588  CB 
TYR A 436     
69.693  35.903  59.814  1.00 55.18      A
ATOM   1589  CG 
TYR A 436     
69.770  37.201  58.901  1.00 54.94      A
ATOM   1590  CD1 TYR A 436      69.621  37.114  57.522  1.00 54.41      A
ATOM   1591  CE1 TYR A 436      69.075  37.982  56.702  0.00 54.70      A
ATOM   1592  CD2 TYR A 436      69.853  38.518  59.479  1.00 55.03      A
ATOM   1593  CE2 TYR A 436      69.702  39.402  58.566  0.00 54.85      A
ATOM   1594  CZ 
TYR A 436     
69.339  39.255  57.221  0.00 54.75      A
ATOM   1595  OH 
TYR A 436     
69.102  40.388  56.416  0.00 54.77      A
ATOM   1596  C   TYR A 436      69.499  33.366  59.787  1.00 56.56      A
ATOM   1597  O   TYR A 436      70.194  32.654  59.126  1.00 56.75      A
ATOM   1598  N   ASN A 437      69.175  33.006  61.008  1.00 58.00      A
ATOM   1599  CA 
ASN A 437     
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ATOM   1600  CB 
ASN A 437      69.184  31.462  63.013  1.00 61.06      A
ATOM   1601  CG 
ASN A 437     
70.058  32.091  64.103  1.00 61.96      A
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ATOM   1603  ND2 ASN A 437      70.391  31.284  65.145  0.00 61.74      A
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ATOM   1606  N   ILE A 438      68.232  30.544  59.912  1.00 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呁䵏†㐠㌴‵䌠†䄠䅌䌠㌠㔷†††㜳㘮㤳†㌶㘮㐹†ㄱ㌮㐳†⸱〰㈠⸸㈸†††㱃牢ਾ呁䵏†㐠㌴‶传†䄠䅌䌠㌠㔷†††㘳㜮㤶†㐶㐮㐹†ㄱ㘮㤰†⸱〰㈠⸶㠹†††㱃牢ਾ呁䵏†㐠㌴‷丠†䄠乓䌠㌠㘷†††㠳ㄮ㌸†㈶㤮㐱†㈱㈮㔶†⸱〰㈠⸸㌸†††㱃牢ਾ呁䵏†㐠㌴‸䌠⁁戼㹲䄊乓䌠㌠㘷††㰠牢ਾ㜳㠮㤱†㌶ㄮ㔱†㌱㜮㠲†⸱〰㈠⸹ㄵ†††㱃牢ਾ呁䵏†㐠㌴‹䌠⁂戼㹲䄊乓䌠㌠㘷††㰠牢ਾ㜳㘮㈱†ㄶ㜮㘵†㐱㌮㤱†⸱〰㈠⸹ㄳ†††㱃牢ਾ呁䵏†㐠㐴‰䌠⁇戼㹲䄊乓䌠㌠㘷††㰠牢ਾ㘳㤮㌱†ㄶ㜮㠹†㔱㘮㜳†⸱〰㌠⸰㜰†††㱃牢ਾ呁䵏†㐠㐴‱传ㅄ䄠乓䌠㌠㘷†††㔳㤮㜹†㈶㘮㐰†㔱㠮〸†⸱〰㌠⸳㠱†††㱃牢ਾ呁䵏†㐠㐴′丠㉄䄠乓䌠㌠㘷†††㜳㐮㈹†ㄶ〮㤹†㘱㔮㠵†⸱〰㈠⸹㜴†††㱃牢ਾ呁䵏†㐠㐴″䌠†䄠乓䌠㌠㘷†††㠳㠮㈵†㌶㤮ㄴ†㐱㘮〰†⸱〰㌠⸰㤳†††㱃牢ਾ呁䵏†㐠㐴‴传†䄠乓䌠㌠㘷†††㠳㤮㠹†㌶㜮ㄷ†㔱㠮〵†⸱〰㈠⸸㐸†††㱃牢ਾ呁䵏†㐠㐴‵丠†匠剅䌠㌠㜷†††㤳㔮ㄴ†㐶㠮㌸†㌱㤮㐳†⸱〰㌠⸱㔱†††㱃牢ਾ呁䵏†㐠㐴‶䌠⁁戼㹲匊剅䌠㌠㜷††㰠牢ਾ〴㘮㐸†㔶㐮㜹†㐱㔮㐰†⸱〰㈠⸹㤹†††㱃牢ਾ呁䵏†㐠㐴‷䌠⁂戼㹲匊剅䌠㌠㜷††㰠牢ਾㄴ㘮㘰†㔶㠮㜶†㌱㌮㘳†⸱〰㌠⸰〷†††㱃牢ਾ呁䵏†㐠㐴‸传⁇戼㹲匊剅䌠㌠㜷††㰠牢ਾㄴ〮㐵†㘶㠮㤱†㈱㐮㤳†⸱〰㌠⸱㤳†††㱃牢ਾ呁䵏†㐠㐴‹䌠†匠剅䌠㌠㜷†††〴㌮㔵†㘶㘮㐶†㔱㐮〲†⸱〰㌠⸱㈲†††㱃牢ਾ呁䵏†㐠㔴‰传†匠剅䌠㌠㜷†††ㄴ㈮㠲†㜶㈮ㄵ†㘱〮ㄲ†⸱〰㌠⸱㤲†††㱃牢ਾ呁䵏†㐠㔴‱丠†䄠偓䌠㌠㠷†††㤳ㄮ㌰†㜶〮㈲†㔱㔮ㄷ†⸱〰㌠⸱㐳†††㱃牢ਾ呁䵏†㐠㔴′䌠⁁戼㹲䄊偓䌠㌠㠷††㰠牢ਾ㠳㘮㠴†㜶㤮㠸†㘱㔮ㄹ†⸱〰㌠⸱㠸†††㱃牢ਾ呁䵏†㐠㔴″䌠⁂戼㹲䄊偓䌠㌠㠷††㰠牢ਾ㠳㤮㤲†㜶㐮㘷†㠱〮〶†⸱〰㌠⸲㔰†††㱃牢ਾ呁䵏†㐠㔴‴䌠⁇戼㹲䄊偓䌠㌠㠷†††㠳ㄮ〱†㘶㈮㘴†㠱㌮〷†⸱〰㌠⸰ㄳ†††㱃牢ਾ呁䵏†㐠㔴‵传ㅄ䄠偓䌠㌠㠷†††㘳㠮㠷†㘶ㄮ㠷†㠱ㄮ㘴†⸱〰㌠⸲㌴†††㱃牢ਾ呁䵏†㐠㔴‶传㉄䄠偓䌠㌠㠷†††㠳㘮㔱†㔶ㄮ㜹†㠱㔮〲†⸱〰㈠⸹㔰†††㱃牢ਾ呁䵏†㐠㔴‷䌠†䄠偓䌠㌠㠷†††㤳ㄮ㤶†㤶㌮㘷†㘱㐮㤳†⸱〰㌠⸲㜳†††㱃牢ਾ呁䵏†㐠㔴‸传†䄠偓䌠㌠㠷†††㤳㈮㠳†〷〮㔹†㜱㐮㔱†⸱〰㌠⸱㈱†††㱃牢ਾ呁䵏†㐠㔴‹丠†匠剅䌠㌠㤷†††㤳㐮㠰†㤶㠮㘲†㔱㈮㜲†⸱〰㌠⸳㈹†††㱃牢ਾ呁䵏†㐠㘴‰䌠⁁戼㹲匊剅䌠㌠㤷††㰠牢ਾ㤳㘮㌸†ㄷ㈮㠴†㐱㤮㔹†⸱〰㌠⸷㐰†††㱃牢ਾ呁䵏†㐠㘴‱䌠⁂戼㹲匊剅䌠㌠㤷††㰠牢ਾ㤳㘮ㄹ†ㄷ㘮〳†㌱㔮㐰†⸱〰㌠⸵㜹†††㱃牢ਾ呁䵏†㐠㘴′传⁇戼㹲匊剅䌠㌠㤷††㰠牢ਾ㤳㠮〲†㌷〮㔲†㌱㐮㔹†⸱〰㌠⸵㌸†††㱃牢ਾ呁䵏†㐠㘴″䌠†匠剅䌠㌠㤷†††㠳㘮〹†㈷ㄮ㈳†㔱㜮㘰†⸱〰㐠⸰㈰†††㱃牢ਾ呁䵏†㐠㘴‴传†匠剅䌠㌠㤷†††㜳㔮㘰†ㄷ㠮㜶†㔱㜮ㄴ†⸱〰㐠⸰㌳†††㱃牢ਾ呁䵏†㐠㘴‵丠†䴠呅䌠㌠〸†††㤳ㄮ㐵†㌷㈮㔰†㘱㈮㘹†⸱〰㐠⸳㌰†††㱃牢ਾ呁䵏†㐠㘴‶䌠⁁戼㹲䴊呅䌠㌠〸††㰠牢ਾ㠳㈮㐱†㐷ㄮ㔸†㘱㠮㌷†⸱〰㐠⸶㔲†††㱃牢ਾ呁䵏†㐠㘴‷䌠⁂戼㹲䴊呅䌠㌠〸††㰠牢ਾ㠳㠮㐸†㐷㤮㈰†㠱〮㠹†⸱〰㔠⸲㔰†††㱃牢ਾ呁䵏†㐠㘴‸䌠⁇戼㹲䴊呅䌠㌠〸††㰠牢ਾ㜳㠮㌷†㔷㘮㔷†㠱㤮㈴†⸱〰㘠⸱㘵†††㱃牢ਾ呁䵏†㐠㘴‹匠⁄戼㹲䴊呅䌠㌠〸††㰠牢ਾ㠳㔮㤰†㘷㌮ㄶ†〲㐮㌸†⸱〰㜠⸰㜹†††㱃牢ਾ呁䵏†㐠㜴‰䌠⁅戼㹲䴊呅䌠㌠〸††㰠牢ਾ㠳㔮㘰†㠷ㄮ㌱†〲ㄮ〰†⸱〰㘠⸹㤵†††㱃牢ਾ呁䵏†㐠㜴‱䌠†䴠呅䌠㌠〸†††㜳㘮㜵†㔷ㄮ㠶†㔱㠮㐰†⸱〰㐠⸶㜰†††㱃牢ਾ呁䵏†㐠㜴′传†䴠呅䌠㌠〸†††㘳㠮㈲†㔷㤮ㄹ†㘱〮㤸†⸱〰㐠⸵〹†††㱃牢ਾ呁䵏†㐠㜴″丠†䠠卉䌠㌠ㄸ†††㠳〮㠲†㔷〮㐴†㐱㔮㐴†⸱〰㐠⸵㜰†††㱃牢ਾ呁䵏†㐠㜴‴䌠⁁戼㹲䠊卉䌠㌠ㄸ††㰠牢ਾ㜳㘮㐹†㘷ㄮ㔰†㌱㘮㔲†⸱〰㐠⸵㤱†††㱃牢ਾ呁䵏†㐠㜴‵䌠⁂戼㹲䠊卉䌠㌠ㄸ††㰠牢ਾ㠳㤮㈴†㘷㘮㈴†㈱㠮〲†⸱〰㐠⸳ㄵ†††㱃牢ਾ呁䵏†㐠㜴‶䌠⁇戼㹲䠊卉䌠㌠ㄸ††㰠牢ਾ〴〮㘳†㜷〮ㄷ†㌱㜮㤰†⸱〰㐠⸴㈷†††㱃牢ਾ呁䵏†㐠㜴‷䌠㉄䠠卉䌠㌠ㄸ†††ㄴ㈮㠵†㘷㔮ㄲ†㌱㤮㘶†⸱〰㐠⸴㈱†††㱃牢ਾ呁䵏†㐠㜴‸丠ㅄ䠠卉䌠㌠ㄸ†††㤳㠮㠸†㠷ㄮ㜲†㐱㔮㐶†⸱〰㐠⸴㤴†††㱃牢ਾ呁䵏†㐠㜴‹䌠ㅅ䠠卉䌠㌠ㄸ†††〴㤮㈶†㠷㈮㐲†㔱㌮㔲†⸱〰㐠⸴㠳†††㱃牢ਾ呁䵏†㐠㠴‰丠㉅䠠卉䌠㌠ㄸ†††ㄴ㠮〲†㜷㈮㈶†㐱㤮㤶†⸱〰㐠⸳㈶†††㱃牢ਾ呁䵏†㐠㠴‱䌠†䠠卉䌠㌠ㄸ†††㘳㘮㈷†㔷㘮㘰†㈱㘮㘳†⸱〰㐠⸵㔵†††㱃牢ਾ呁䵏†㐠㠴′传†䠠卉䌠㌠ㄸ†††㘳㘮㔲†㘷ㄮ㔷†ㄱ㔮㠶†⸱〰㐠⸴㘹†††㱃牢ਾ呁䵏†㐠㠴″丠†䤠䕌䌠㌠㈸†††㔳㤮㤴†㐷㔮㈳†㈱㤮㔱†⸱〰㐠⸶㈲†††㱃牢ਾ呁䵏†㐠㠴‴䌠⁁戼㹲䤊䕌䌠㌠㈸††㰠牢ਾ㔳ㄮ〶†㌷㤮ㄷ†ㄱ㠮㘴†⸱〰㐠⸶㠹†††㱃牢ਾ呁䵏†㐠㠴‵䌠⁂戼㹲䤊䕌䌠㌠㈸††㰠牢ਾ㐳㜮〳†㈷㔮㐷†㈱ㄮ㤲†⸱〰㐠⸷㜴†††㱃牢ਾ呁䵏†㐠㠴‶䌠㉇䤠䕌䌠㌠㈸†††㌳㜮㠶†㈷〮ㄶ†ㄱ〮㤴†⸱〰㐠⸶㌸†††㱃牢ਾ呁䵏†㐠㠴‷䌠ㅇ䤠䕌䌠㌠㈸†††㔳㤮㔷†ㄷ㘮㌶†㈱〮㠸†⸱〰㐠⸷ㄵ†††㱃牢ਾ呁䵏†㐠㠴‸䌠ㅄ䤠䕌䌠㌠㈸†††㘳㘮ㄸ†ㄷ㜮〲†〱㜮ㄳ†⸱〰㐠⸷㌴†††㱃牢ਾ呁䵏†㐠㠴‹䌠†䤠䕌䌠㌠㈸†††㐳〮㜳†㐷㤮㔹†ㄱ㘮㐵†⸱〰㐠⸷㈳†††㱃牢ਾ呁䵏†㐠㤴‰传†䤠䕌䌠㌠㈸†††㌳㜮ㄱ†㔷㘮ㄶ†㈱㔮ㄹ†⸱〰㐠⸸〰†††㱃牢ਾ呁䵏†㐠㤴‱丠†䜠啌䌠㌠㌸†††㌳㘮〶†㔷㈮ㄶ†〱㐮ㄱ†⸱〰㐠⸷㐵†††㱃牢ਾ呁䵏†㐠㤴′䌠⁁戼㹲䜊啌䌠㌠㌸††㰠牢ਾ㈳㐮ㄵ†㘷〮㤷†〱〮㜴†⸱〰㐠⸸㈴†††㱃牢ਾ呁䵏†㐠㤴″䌠⁂戼㹲䜊啌䌠㌠㌸††㰠牢ਾ㈳㔮㔶†㘷㜮㐶†㠠㘮㤵†⸱〰㐠⸹㤷†††㱃牢ਾ呁䵏†㐠㤴‴䌠⁇戼㹲䜊啌䌠㌠㌸††㰠牢ਾ㌳㠮㘳†㜷㔮㐴†㠠㌮〰†⸱〰㔠⸱㤲†††㱃牢ਾ呁䵏†㐠㤴‵䌠⁄戼㹲䜊啌䌠㌠㌸††㰠牢ਾ㌳㤮㘸†㜷㜮㜸†㘠㜮㤸†⸱〰㔠⸲㠶†††㱃牢ਾ呁䵏†㐠㤴‶传ㅅ䜠啌䌠㌠㌸†††㐳㔮㤰†㠷㠮㤷†㘠㔮㠷†⸱〰㔠⸳〳†††㱃牢ਾ呁䵏†㐠㤴‷传㉅䜠啌䌠㌠㌸†††㌳㘮㐵†㘷㤮ㄱ†㔠㠮㠳†⸱〰㔠⸱㤸†††㱃牢ਾ呁䵏†㐠㤴‸䌠†䜠啌䌠㌠㌸†††ㄳ㈮㐷†㔷ㄮ㤶†㤠㤮㐰†⸱〰㐠⸷㜸†††㱃牢ਾ呁䵏†㐠㤴‹传†䜠啌䌠㌠㌸†††〳㈮㤶†㔷㌮ㄳ†〱㔮㌵†⸱〰㐠⸹ㄱ†††㱃牢ਾ呁䵏†㐠〵‰丠†䄠偓䌠㌠㐸†††ㄳ㐮㈱†㐷ㄮ㤹†㤠〮㤲†⸱〰㐠⸶ㄸ†††㱃牢ਾ呁䵏†㐠〵‱䌠⁁戼㹲䄊偓䌠㌠㐸††㰠牢ਾ〳㐮㘰†㌷ㄮ㈳†㠠㠮㌸†⸱〰㐠⸵〴†††㱃牢ਾ呁䵏†㐠〵′䌠⁂戼㹲䄊偓䌠㌠㐸††㰠牢ਾ〳㈮㜹†㈷㜮〹†㜠㌮㠷†⸱〰㐠⸶㐵†††㱃牢ਾ呁䵏†㐠〵″䌠⁇戼㹲䄊偓䌠㌠㐸††㰠牢ਾ㠲㠮㌹†㈷㈮㈱†㜠〮〲†⸱〰㐠⸸㘵†††㱃牢ਾ呁䵏†㐠〵‴传ㅄ䄠偓䌠㌠㐸†††㠲〮㜶†㈷〮㈲†㜠㤮㔵†⸱〰㐠⸸㐲†††㱃牢ਾ呁䵏†㐠〵‵传㉄䄠偓䌠㌠㐸†††㠲㔮㠴†ㄷ㤮㈲†㔠㠮㐵†⸱〰㔠⸰㘴†††㱃牢ਾ呁䵏†㐠〵‶䌠†䄠偓䌠㌠㐸†††〳㐮ㄴ†ㄷ㜮㜹†㤠㜮㈵†⸱〰㐠⸳㈳†††㱃牢ਾ呁䵏†㐠〵‷传†䄠偓䌠㌠㐸†††〳㘮㌵†〷㘮㈹†㤠㈮㐵†⸱〰㐠⸰㐶†††㱃牢ਾ呁䵏†㐠〵‸丠†嘠䱁䌠㌠㔸†††〳〮㌰†ㄷ㤮㘰†ㄱ〮㐰†⸱〰㐠⸲㤹†††㱃牢ਾ呁䵏†㐠〵‹䌠⁁戼㹲嘊䱁䌠㌠㔸††㰠牢ਾ〳〮㠰†〷㜮㠵†ㄱ㤮㄰†⸱〰㐠⸲〹†††㱃牢ਾ呁䵏†㐠ㄵ‰䌠⁂戼㹲嘊䱁䌠㌠㔸††㰠牢ਾ㤲㔮㔳†ㄷㄮ㔴†㌱㈮㘸†⸱〰㐠⸴㐰†††㱃牢ਾ呁䵏†㐠ㄵ‱䌠ㅇ嘠䱁䌠㌠㔸†††㤲㌮㘰†㤶㠮㜰†㐱㈮㠲†⸱〰㐠⸴㜸†††㱃牢ਾ呁䵏†㐠ㄵ′䌠㉇嘠䱁䌠㌠㔸†††〳㔮㈵†㈷〮㤳†㌱㤮ㄵ†⸱〰㐠⸳〵†††㱃牢ਾ呁䵏†㐠ㄵ″䌠†嘠䱁䌠㌠㔸†††㤲㈮㌸†㤶㔮㐱†ㄱ㌮〷†⸱〰㐠⸴ㄲ†††㱃牢ਾ呁䵏†㐠ㄵ‴传†嘠䱁䌠㌠㔸†††㤲㠮ㄶ†㠶㌮㐸†ㄱ㌮㠶†⸱〰㐠⸱㘷†††㱃牢ਾ呁䵏†㐠ㄵ‵丠†䜠啌䌠㌠㘸†††㠲〮㈵†㤶㘮㠶†〱㜮〹†⸱〰㐠⸵〸†††㱃牢ਾ呁䵏†㐠ㄵ‶䌠⁁戼㹲䜊啌䌠㌠㘸††㰠牢ਾ㜲㌮㤰†㠶㐮㘷†〱㈮㔷†⸱〰㐠⸶㔳†††㱃牢ਾ呁䵏†㐠ㄵ‷䌠⁂戼㹲䜊啌䌠㌠㘸††㰠牢ਾ㔲㜮㈶†㠶㠮㤲†〱ㄮㄴ†⸱〰㔠⸰㐸†††㱃牢ਾ呁䵏†㐠ㄵ‸䌠⁇戼㹲䜊啌䌠㌠㘸††㰠牢ਾ㐲㤮㔶†㠶㜮㤲†ㄱ㐮㤴†⸱〰㔠⸸㘱†††㱃牢ਾ呁䵏†㐠ㄵ‹䌠⁄戼㹲䜊啌䌠㌠㘸††㰠牢ਾ㔲㌮㜶†㤶㜮㤴†㈱㔮㌱†⸱〰㘠⸲㠹†††㱃牢ਾ呁䵏†㐠㈵‰传ㅅ䜠啌䌠㌠㘸†††㐲㠮㌱†㤶㘮㈷†㌱㘮ㄳ†⸱〰㘠⸵㜵†††㱃牢ਾ呁䵏†㐠㈵‱传㉅䜠啌䌠㌠㘸†††㘲㈮㠱†〷㘮㘲†㈱㈮ㄵ†⸱〰㘠⸵㈲†††㱃牢ਾ呁䵏†㐠㈵′䌠†䜠啌䌠㌠㘸†††㜲㤮㤴†㜶㠮㜴†㤠〮㠳†⸱〰㐠⸴㜵†††㱃牢ਾ呁䵏†㐠㈵″传†䜠啌䌠㌠㘸†††㠲ㄮ㔱†㘶㘮㐲†㠠㤮㔴†⸱〰㐠⸳㔷†††㱃牢ਾ呁䵏†㐠㈵‴丠†䄠䅌䌠㌠㜸†††㠲㐮㐷†㠶㘮㤱†㠠ㄮ㐰†⸱〰㐠⸳㔷†††㱃牢ਾ呁䵏†㐠㈵‵䌠⁁戼㹲䄊䅌䌠㌠㜸††㰠牢ਾ㤲㌮㤲†㜶㤮ㄷ†㜠〮〴†⸱〰㐠⸲㜷†††㱃牢ਾ呁䵏†㐠㈵‶䌠⁂戼㹲䄊䅌䌠㌠㜸††㰠牢ਾ㤲㜮㔳†㠶㤮ㄶ†㔠㤮〲†⸱〰㐠⸲㌶†††㱃牢ਾ呁䵏†㐠㈵‷䌠†䄠䅌䌠㌠㜸†††〳㔮ㄷ†㜶㈮㐳†㜠㔮㠳†⸱〰㐠⸲㐷†††㱃牢ਾ呁䵏†㐠㈵‸传†䄠䅌䌠㌠㜸†††〳㤮㤱†㘶ㄮ㌱†㜠〮㘴†⸱〰㐠⸳㘰†††㱃牢ਾ呁䵏†㐠㈵‹丠†嘠䱁䌠㌠㠸†††ㄳ㈮㐵†㜶㜮〷†㠠㔮㘴†⸱〰㐠⸱ㄶ†††㱃牢ਾ呁䵏†㐠㌵‰䌠⁁戼㹲嘊䱁䌠㌠㠸††㰠牢ਾ㈳㌮㐶†㘶㤮㠷†㤠〮㔷†⸱〰㐠⸰㈹†††㱃牢ਾ呁䵏†㐠㌵‱䌠⁂戼㹲嘊䱁䌠㌠㠸††㰠牢ਾ㌳㈮〷†㜶㜮㜷†㤠㤮㌹†⸱〰㐠⸰㠹†††㱃牢ਾ呁䵏†㐠㌵′䌠ㅇ嘠䱁䌠㌠㠸†††㐳㌮㤴†㘶㜮㤹†〱㘮㌰†⸱〰㐠⸰㈵†††㱃牢ਾ呁䵏†㐠㌵″䌠㉇嘠䱁䌠㌠㠸†††㌳㤮㤳†㠶㠮㜱†㤠ㄮ㈵†⸱〰㐠⸰㘷†††㱃牢ਾ呁䵏†㐠㌵‴䌠†嘠䱁䌠㌠㠸†††ㄳ㠮㘴†㔶㜮〴†㤠㜮㜴†⸱〰㐠⸱㜶†††㱃牢ਾ呁䵏†㐠㌵‵传†嘠䱁䌠㌠㠸†††㈳㌮㔷†㐶㘮㄰†㤠㔮㠶†⸱〰㐠⸰㌱†††㱃牢ਾ呁䵏†㐠㌵‶丠†䜠乌䌠㌠㤸†††〳㜮㘷†㔶㤮㔰†〱㔮㠰†⸱〰㐠⸲㈸†††㱃牢ਾ呁䵏†㐠㌵‷䌠⁁戼㹲䜊乌䌠㌠㤸††㰠牢ਾ〳㈮㔲†㐶㘮㠸†ㄱ㈮㠰†⸱〰㐠⸵㔴†††㱃牢ਾ呁䵏†㐠㌵‸䌠⁂戼㹲䜊乌䌠㌠㤸††㰠牢ਾ㤲ㄮ㌰†㐶㤮〷†㈱㈮〲†⸱〰㐠⸸㈰†††㱃牢ਾ呁䵏†㐠㌵‹䌠⁇戼㹲䜊乌䌠㌠㤸††㰠牢ਾ㠲㐮㈸†㌶㜮㘴†㈱㤮㈲†⸱〰㔠⸴㐵†††㱃牢ਾ呁䵏†㐠㐵‰䌠⁄戼㹲䜊乌䌠㌠㤸††㰠牢ਾ㤲㌮ㄶ†㌶ㄮ㈳†㐱〮㐰†⸱〰㔠⸷㌷†††㱃牢ਾ呁䵏†㐠㐵‱传ㅅ䜠乌䌠㌠㤸†††㤲〮㤴†㈶〮㔶†㐱㔮ㄳ†⸱〰㘠⸰㘳†††㱃牢ਾ呁䵏†㐠㐵′丠㉅䜠乌䌠㌠㤸†††〳㐮ㄵ†㌶㠮㘰†㐱㌮㤴†⸱〰㘠⸰㠳†††㱃牢ਾ呁䵏†㐠㐵″䌠†䜠乌䌠㌠㤸†††㤲㜮ㄷ†㌶㘮㈳†〱㈮㤴†⸱〰㐠⸴㐸†††㱃牢ਾ呁䵏†㐠㐵‴传†䜠乌䌠㌠㤸†††〳〮㘴†㈶㐮㠲†〱㐮㔷†⸱〰㐠⸴㔴†††㱃牢ਾ呁䵏†㐠㐵‵丠†䰠卙䌠㌠〹†††㤲㈮ㄶ†㐶〮㈸†㤠〮ㄸ†⸱〰㐠⸵ㄱ†††㱃牢ਾ呁䵏†㐠㐵‶䌠⁁戼㹲䰊卙䌠㌠〹††㰠牢ਾ㠲㠮㐲†㌶ㄮ㘴†㠠〮㈲†⸱〰㐠⸵㘹†††㱃牢ਾ呁䵏†㐠㐵‷䌠⁂戼㹲䰊卙䌠㌠〹††㰠牢ਾ㠲〮㤶†㌶㠮㠸†㘠㠮㘱†⸱〰㔠⸰㘰†††㱃牢ਾ呁䵏†㐠㐵‸䌠⁇戼㹲䰊卙䌠㌠〹††㰠牢ਾ㠲㤮㤲†㐶㘮㈸†㔠㠮㐳†⸱〰㔠⸶㈵†††㱃牢ਾ呁䵏†㐠㐵‹䌠⁄戼㹲䰊卙䌠㌠〹††㰠牢ਾ㠲ㄮㄲ†㔶㈮㘲†㐠㘮〵†⸱〰㘠⸰㤴†††㱃牢ਾ呁䵏†㐠㔵‰䌠⁅戼㹲䰊卙䌠㌠〹††㰠牢ਾ㜲㈮㜳†㘶㐮㘱†㔠〮㤲†⸱〰㘠⸲㘲†††㱃牢ਾ呁䵏†㐠㔵‱丠⁚戼㹲䰊卙䌠㌠〹††㰠牢ਾ㘲㈮㤱†㘶〮㜶†㘠〮㘵†⸱〰㘠⸴㌵†††㱃牢ਾ呁䵏†㐠㔵′䌠†䰠卙䌠㌠〹†††㤲㤮㜸†㈶㌮㘹†㜠㔮㄰†⸱〰㐠⸴㌰†††㱃牢ਾ呁䵏†㐠㔵″传†䰠卙䌠㌠〹†††㤲㠮㘵†ㄶ㈮㜵†㜠㈮ㄲ†⸱〰㐠⸴ㄲ†††㱃牢ਾ呁䵏†㐠㔵‴丠†䰠啅䌠㌠ㄹ†††ㄳㄮ㠲†㌶〮㌴†㜠㈮ㄷ†⸱〰㐠⸲ㄱ†††㱃牢ਾ呁䵏†㐠㔵‵䌠⁁戼㹲䰊啅䌠㌠ㄹ††㰠牢ਾ㈳㌮ㄳ†㈶㌮㘷†㘠㠮㄰†⸱〰㐠⸰㘸†††㱃牢ਾ呁䵏†㐠㔵‶䌠⁂戼㹲䰊啅䌠㌠ㄹ††㰠牢ਾ㌳㌮㐸†㌶㐮㤵†㘠㔮㠰†⸱〰㐠⸲㜳†††㱃牢ਾ呁䵏†㐠㔵‷䌠⁇戼㹲䰊啅䌠㌠ㄹ††㰠牢ਾ㐳㜮㜵†㈶㠮㠹†㘠ㄮ㘳†⸱〰㐠⸴㌰†††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