(57)【要約】本開示は、転写因子のＬｕｘＲファミリーの大きなＡＴＰ結合制御因子（ＬＡＬ）をコードする核酸、そのような核酸を含むベクター及び宿主細胞、及びそのような核酸、ベクター及び／または宿主細胞によって化合物（たとえば、ポリケチドまたはβ−ラクタム化合物）を生産する方法を提供する。【選択図】図１
2019511231.tif 000002
【特許請求の範囲】
【請求項１】
組換えＬＡＬを発現するように操作された宿主細胞。
【請求項２】
前記宿主細胞が天然にはＬＡＬを欠いている請求項１に記載の宿主細胞。
【請求項３】
前記宿主細胞が天然にはＬＡＬ結合部位を欠いている請求項１または２に記載の宿主細胞。
【請求項４】
前記宿主細胞が、核酸にてＬＡＬ結合部位を含有するように操作される請求項１〜３のいずれか１項に記載の宿主細胞。
【請求項５】
前記組換えＬＡＬの前記ＬＡＬ結合部位への結合が前記核酸の発現を促進する請求項４に記載の宿主細胞。
【請求項６】
前記核酸が化合物生産タンパク質をコードする請求項５に記載の宿主細胞。
【請求項７】
前記組換えＬＡＬが配列番号１（Ｓ１８  ＬＡＬ）の配列に対して少なくとも７０％の配列同一性を有する部分を含む請求項１〜６のいずれか１項に記載の宿主細胞。
【請求項８】
前記組換えＬＡＬが配列番号１の配列を有する部分を含む請求項７に記載の宿主細胞。
【請求項９】
前記組換えＬＡＬが配列番号１のアミノ配列を有する請求項８に記載の宿主細胞。
【請求項１０】
前記宿主細胞が細菌である請求項１〜９のいずれか１項に記載の宿主細胞。
【請求項１１】
前記細菌が放線菌である請求項１０に記載の宿主細胞。
【請求項１２】
前記放線菌が、Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ａｍｂｏｆａｃｉｅｎｓ、Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ｈｙｇｒｏｓｃｏｐｉｃｕｓ、またはＳｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ｍａｌａｙｅｎｓｉｓである請求項１１に記載の宿主細胞。
【請求項１３】
前記放線菌が、Ｓ１３９１、Ｓ１４９６、またはＳ２４４１である請求項１２に記載の宿主細胞。
【請求項１４】
前記宿主細胞が、化合物生産タンパク質の発現を増強するように修飾されている請求項１〜１３のいずれか１項に記載の宿主細胞。
【請求項１５】
前記宿主細胞が、
（ｉ）化合物生産タンパク質を発現する内在性の遺伝子クラスターの欠失；
（ｉｉ）化合物生産タンパク質を発現する異種遺伝子クラスターの挿入；
（ｉｉｉ）前記宿主細胞の抗生剤負荷への曝露、及び
（ｉｖ）同種プロモータに比べて化合物の発現で少なくとも２倍の増加を生じる異種プロモータの導入
のうちの少なくとも１つによって、化合物生産タンパク質の発現を増強するように修飾されている請求項１４に記載の宿主細胞。
【請求項１６】
前記核酸がさらに、１以上の追加のＬＡＬ結合部位を含む請求項４〜１５のいずれか１項に記載の宿主細胞。
【請求項１７】
前記核酸がさらに、ＬＡＬをコードする遺伝子を含む請求項４〜１６のいずれか１項に記載の宿主細胞。
【請求項１８】
ＬＡＬをコードする前記遺伝子が、ＬＡＬ結合部位を含むプロモータの制御下にある請求項１７に記載の宿主細胞。
【請求項１９】
前記ＬＡＬ結合部位の少なくとも１つがプロモータに含まれる請求項１６〜１８のいずれか１項に記載の宿主細胞。
【請求項２０】
前記プロモータが双方向性プロモータである請求項１９に記載の宿主細胞。
【請求項２１】
ＬＡＬが配列番号１の前記アミノ酸配列に対して少なくとも７０％の配列同一性を有する部分を含む、前記ＬＡＬをコードする核酸。
【請求項２２】
前記ＬＡＬが配列番号１の配列を有する部分を含む請求項２１に記載の核酸。
【請求項２３】
前記ＬＡＬが配列番号１の配列を有する請求項２２に記載の核酸。
【請求項２４】
前記核酸が少なくとも１つのオープンリーディングフレームにてＴＴＡ阻害コドンを欠く請求項２１〜２３のいずれか１項に記載の核酸。
【請求項２５】
前記核酸がさらにＬＡＬ結合部位を含む請求項２１〜２４のいずれか１項に記載の核酸。
【請求項２６】
前記ＬＡＬ結合部位が配列番号２（ＣＴＡＧＧＧＧＧＴＴＧＣ）の配列に対して少なくとも８０％の同一性を有する請求項２５に記載の核酸。
【請求項２７】
前記ＬＡＬ結合部位が配列番号２の配列を含む請求項２６に記載の核酸。
【請求項２８】
前記ＬＡＬ結合部位が配列番号２の配列を有する請求項２７に記載の核酸。
【請求項２９】
前記ＬＡＬ結合部位が配列番号３（ＧＧＧＧＧＴ）の配列を有する請求項２５に記載の核酸。
【請求項３０】
前記核酸がさらに、前記ＬＡＬの前記ＬＡＬ結合部位への結合がオープンリーディングフレームの発現を促進するように配置される前記オープンリーディングフレームを含む請求項２１〜２９のいずれか１項に記載の核酸。
【請求項３１】
前記オープンリーディングフレームが化合物生産タンパク質をコードする請求項３０に記載の核酸。
【請求項３２】
前記化合物生産タンパク質がポリケチドシンターゼまたはβ−ラクタム化合物生産タンパク質である請求項３１に記載の核酸。
【請求項３３】
前記核酸がさらに、非リボソーム性ペプチドシンターゼをコードする請求項２１〜３２のいずれか１項に記載の核酸。
【請求項３４】
前記核酸がさらに、第１のＰ４５０酵素をコードする請求項２１〜３３のいずれか１項に記載の核酸。
【請求項３５】
前記核酸がさらに、第２のＰ４５０酵素をコードする請求項３４に記載の核酸。
【請求項３６】
前記核酸がさらに、１以上の追加のＬＡＬ結合部位を含む請求項２５〜３５のいずれか１項に記載の核酸。
【請求項３７】
前記核酸がさらに、ＬＡＬをコードする遺伝子を含む請求項２５〜３６のいずれか１項に記載の核酸。
【請求項３８】
ＬＡＬをコードする前記遺伝子がＬＡＬ結合部位を含むプロモータの制御下にある請求項３７に記載の核酸。
【請求項３９】
前記ＬＡＬ結合部位の少なくとも１つがプロモータに含まれる請求項３６〜３８のいずれか１項に記載の核酸。
【請求項４０】
前記プロモータが双方向性プロモータである請求項３９に記載の核酸。
【請求項４１】
請求項２１〜４０のいずれか１項に記載の核酸を含む発現ベクター。
【請求項４２】
前記発現ベクターが人工染色体である請求項４１に記載の発現ベクター。
【請求項４３】
前記人工染色体が細菌の人工染色体である請求項４２に記載の発現ベクター。
【請求項４４】
請求項４１〜４３のいずれか１項に記載の発現ベクターを含む宿主細胞。
【請求項４５】
化合物を生産する方法において、
（ａ）組換えＬＡＬを発現するように操作され、且つ前記組換えＬＡＬのＬＡＬ結合部位への結合がオープンリーディングフレームの発現を促進するように前記オープンリーディングフレームに操作可能に連結された前記ＬＡＬ結合部位を含む宿主細胞を提供し、前記オープンリーディングフレームは化合物生産タンパク質をコードするステップと、
（ｂ）前記化合物生産タンパク質による化合物の発現を可能にするのに好適な条件下で前記宿主細胞を培養し、それによって化合物を生産するステップとを備える、化合物を生産する方法。
【請求項４６】
前記化合物生産タンパク質がポリケチドシンターゼである請求項４５に記載の方法。
【請求項４７】
前記化合物がポリケチドである請求項４５または４６に記載の方法。
【請求項４８】
前記化合物生産タンパク質がβ−ラクタム化合物生産タンパク質である請求項４５に記載の方法。
【請求項４９】
前記化合物がβ−ラクタム化合物である請求項４５または４８に記載の方法。
【請求項５０】
前記β−ラクタム化合物が、カルバペネム、セファロスポリン、ペニシリン、クラブラン酸、モノバクタム、ノカルジシン、タブトキシン、またはコンジュゲートβ−ラクタム化合物から成る群から選択される請求項４９に記載の方法。
【請求項５１】
合成ＬＡＬ結合部位を特定する方法であって、前記方法が、
（ａ）少なくとも８つのヌクレオチドを含む複数の合成核酸を提供することと、
（ｂ）少なくとも８つのヌクレオチドを含む複数のヌクレオチドの１以上を１以上のＬＡＬに接触させることと、
（ｃ）工程（ａ）の核酸と工程（ｂ）のＬＡＬとの間での結合親和性を測定することとを含み、
前記合成結合部位が、下流の遺伝子に連結された場合、ＲＮＡ転写での少なくとも２倍の増加によって測定されるように連結された遺伝子の転写を誘導することができれば、合成核酸は合成ＬＡＬ結合部位として特定される、前記方法。
【発明の詳細な説明】
【技術分野】
【０００１】
本発明は化合物の生産のための組成物及び方法に関する。
【背景技術】
【０００２】
転写活性化因子のＬｕｘＲファミリーの大きなＡＴＰ結合型制御因子（ＬＡＬ）は、たとえば、ＦＫ５０６またはラパマイシンのようなポリケチドの既知の転写制御因子である。ＬＡＬファミリーは、ある種の天然物の遺伝子クラスター、たとえば、ピクロマイシン生産のためのＰｉｋＤ及びラパマイシン生産のためのＲａｐＨの発現の誘導で積極的な役割を有することが見いだされている。ＬＡＬタンパク質は、３つのドメイン：ヌクレオチド結合ドメインと誘導因子結合ドメインとヘリックス・ターン・ヘリックス（ＤＮＡ結合）ドメインを含有する。ＤＮＡ結合ドメインの構造は４つのヘリックスの束である。このモチーフにおけるヘリックス３の特定のタンパク質残基の配列は、ＬＡＬを原核生物の転写プロモータ領域に含有される特定のＤＮＡ配列（すなわち、ＬＡＬ結合タンパク質）に向ける。小分子を生産する遺伝子クラスター（たとえば、ポリケチドシンターゼ遺伝子クラスターまたはβ−ラクタム化合物生産タンパク質遺伝子クラスター）内の遺伝子のプロモータにおける特定の部位への複合体におけるＬＡＬまたは複数のＬＡＬの結合は、遺伝子クラスターの発現を強化するので、化合物（たとえば、ポリケチドまたはβ−ラクタム化合物）の生産を促進する。従って、小分子を生産する相当する遺伝子クラスター（たとえば、ＰＫＳ遺伝子クラスターまたはβ−ラクタム化合物遺伝子クラスター）の制御を最適化することによって化合物（たとえば、ポリケチドまたはβ−ラクタム化合物）のさらに効率的で及び／または高い生産をもたらす組成物及び方法が開発される機会がある。
【発明の概要】
【０００３】
本開示は、組換えＬＡＬをコードする核酸、組換えＬＡＬを含むベクター及び宿主細胞、及び化合物（たとえば、ポリケチド、脂肪酸、テルペノイド、非リボソーム性ポリペプチド、β−ラクタム化合物、及びアルカロイド）の生産方法におけるこれらの核酸、ベクター及び宿主細胞の使用方法を提供する。従って、第１の態様では、本開示は、組換えＬＡＬ（たとえば、異種ＬＡＬ）を発現するように操作された宿主細胞（たとえば、ＬＡＬ及び／またはＬＡＬ結合部位を天然に欠いている宿主細胞）を提供する。一部の実施形態では、ＬＡＬは構成的に活性がある。一部の実施形態では、宿主細胞は、核酸へのＬＡＬ結合部位の挿入によって操作される。一部の実施形態では、ＬＡＬ結合部位への組換えＬＡＬの結合は、核酸（たとえば、ポリケチドシンターゼまたはβ−ラクタム化合物生産タンパク質のような化合物生産タンパク質をコードする核酸）の転写を促進する。一部の実施形態では、ＬＡＬ結合部位はＬＡＬに対して異種である。一部の実施形態では、ＬＡＬ結合部位はＬＡＬに対して内在性である。一部の実施形態では、ＬＡＬ結合部位は配列ＧＧＧＧＧＴを含む。
【０００４】
一部の実施形態では、宿主細胞は、異種ＬＡＬ結合部位へのＬＡＬの結合がオープンリーディングフレームの発現を促進するようにオープンリーディングフレームに操作可能に連結された異種ＬＡＬ結合部位を含む核酸を含む。一部の実施形態では、異種ＬＡＬ結合部位は合成のＬＡＬ結合部位である。一部の実施形態では、異種ＬＡＬ結合部位はオープンリーディングフレームに操作可能に連結された内在性ＬＡＬ結合部位よりも高い発現を促進する。一部の実施形態では、異種ＬＡＬ結合部位はＣ１−Ｔ２−Ａ３−Ｇ４−Ｇ５−Ｇ６−Ｇ７−Ｇ８−Ｔ９−Ｔ１０−Ｇ１１−Ｃ１２（配列番号２）の少なくとも８つの隣接するヌクレオチドを含み、その際、Ｇ４、Ｇ５、Ｇ６、Ｇ７、Ｇ８、Ｔ９、及びＴ１０のうちの任意の３ヌクレオチド（たとえば、Ｇ４、Ｇ７、及びＴ９；Ｇ５、Ｇ８、及びＴ１０；またはＧ６、Ｇ７、及びＧ８）以外のゼロから６までのヌクレオチドが任意の他のヌクレオチドによって置き換えられる。
【０００５】
一部の実施形態では、組換えＬＡＬは配列番号１の配列に対して少なくとも７０％（たとえば、少なくとも７５％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９９％）の配列同一性を有する部分を含む。一部の実施形態では、組換えＬＡＬは配列番号１の配列を有する部分を含む。一部の実施形態では、組換えＬＡＬは配列番号１のアミノ酸配列を有する。
ＭＰＡＶＥＳＹＥＬＤＡＲＤＤＥＬＲＲＬＥＥＡＶＧＱＡＧＮＧＲＧＶＶＶＴＩＴＧＰＩＡＣＧＫＴＥＬＬＤＡＡＡＡＫＳＤＡＩＴＬＲＡＶＣＳＥＥＥＲＡＬＰＹＡＬＩＧＱＬＩＤＮＰＡＶＡＳＱＬＰＤＰＶＳＭＡＬＰＧＥＨＬＳＰＥＡＥＮＲＬＲＧＤＬＴＲＴＬＬＡＬＡＡＥＲＰＶＬＩＧＩＤＤＭＨＨＡＤＴＡＳＬＮＣＬＬＨＬＡＲＲＶＧＰＡＲＩＡＭＶＬＴＥＬＲＲＬＴＰＡＨＳＱＦＨＡＥＬＬＳＬＧＨＨＲＥＩＡＬＲＰＬＧＰＫＨＩＡＥＬＡＲＡＧＬＧＰＤＶＤＥＤＶＬＴＧＬＹＲＡＴＧＧＮＬＮＬＧＨＧＬＩＫＤＶＲＥＡＷＡＴＧＧＴＧＩＮＡＧＲＡＹＲＬＡＹＬＧＳＬＹＲＣＧＰＶＰＬＲＶＡＲＶＡＡＶＬＧＱＳＡＮＴＴＬＶＲＷＩＳＧＬＮＡＤＡＶＧＥＡＴＥＩＬＴＥＧＧＬＬＨＤＬＲＦＰＨＰＡＡＲＳＶＶＬＮＤＬＳＡＲＥＲＲＲＬＨＲＳＡＬＥＶＬＤＤＶＰＶＥＶＶＡＨＨＱＡＧＡＧＦＩＨＧＰＫＡＡＥＩＦＡＫＡＧＱＥＬＨＶＲＧＥＬＤＡＡＳＤＹＬＱＬＡＨＨＡＳＤＤＡＶＴＲＡＡＬＲＶＥＡＶＡＩＥＲＲＲＮＰＬＡＳＳＲＨＬＤＥＬＴＶＡＡＲＡＧＬＬＳＬＥＨＡＡＬＭＩＲＷＬＡＬＧＧＲＳＧＥＡＡＥＶＬＡＡＱＲＰＲＡＶＴＤＱＤＲＡＨＬＲＡＡＥＶＳＬＡＬＶＳＰＧＡＳＧＶＳＰＧＡＳＧＰＤＲＲＰＲＰＬＰＰＤＥＬＡＮＬＰＫＡＡＲＬＣＡＩＡＤＮＡＶＩＳＡＬＨＧＲＰＥＬＡＳＡＥＡＥＮＶＬＫＱＡＤＳＡＡＤＧＡＴＡＬＳＡＬＴＡＬＬＹＡＥＮＴＤＴＡＱＬＷＡＤＫＬＶＳＥＴＧＡＳＮＥＥＥＧＡＧＹＡＧＰＲＡＥＴＡＬＲＲＧＤＬＡＡＡＶＥＡＧＳＡＩＬＤＨＲＲＧＳＬＬＧＩＴＡＡＬＰＬＳＳＡＶＡＡＡＩＲＬＧＥＴＥＲＡＥＫＷＬＡＥＰＬＰＥＡＩＲＤＳＬＦＧＬＨＬＬＳＡＲＧＱＹＣＬＡＴＧＲＨＥＳＡＹＴＡＦＲＴＣＧＥＲＭＲＮＷＧＶＤＶＰＧＬＳＬＷＲＶＤＡＡＥＡＬＬＨＧＲＤＲＤＥＧＲＲＬＩＤＥＱＬＴＨＡＭＧＰＲＳＲＡＬＴＬＲＶＱＡＡＹＳＰＱＡＱＲＶＤＬＬＥＥＡＡＤＬＬＬＳＣＮＤＱＹＥＲＡＲＶＬＡＤＬＳＥＡＦＳＡＬＲＨＨＳＲＡＲＧＬＬＲＱＡＲＨＬＡＡＱＣＧＡＴＰＬＬＲＲＬＧＡＫＰＧＧＰＧＷＬＥＥＳＧＬＰＱＲＩＫＳＬＴＤＡＥＲＲＶＡＳＬＡＡＧＧＱＴＮＲＶＩＡＤＱＬＦＶＴＡＳＴＶＥＱＨＬＴＮＶＦＲＫＬＧＶＫＧＲＱＨＬＰＡＥＬＡＮＡＥ（配列番号１）
一部の実施形態では、宿主細胞は細菌（たとえば、Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ａｍｂｏｆａｃｉｅｎｓ、Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ｈｙｇｒｏｓｃｏｐｉｃｕｓ、またはＳｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ｍａｌａｙｅｎｓｉｓのような放線菌）である。一部の実施形態では、放線菌はＳ１３９１、Ｓ１４９６、またはＳ２４４１である。
【０００６】
一部の実施形態では、宿主細胞は、化合物生産タンパク質（たとえば、ポリケチドシンターゼ及びβ−ラクタム化合物生産タンパク質）の発現を増強するように修飾されている。たとえば、一部の実施形態では、宿主細胞は、（ｉ）化合物生産タンパク質（たとえば、ポリケチドシンターゼまたはβ−ラクタム化合物生産タンパク質）を発現する内在性の遺伝子クラスターの欠失；（ｉｉ）化合物生産タンパク質（たとえば、ポリケチドシンターゼまたはβ−ラクタム化合物生産タンパク質）を発現する異種遺伝子クラスターの挿入；（ｉｉｉ）前記宿主細胞の抗生剤負荷への曝露；及び／または（ｉｖ）同種プロモータに比べて化合物の発現で少なくとも２倍の増加を生じる異種プロモータの導入によって化合物生産タンパク質（たとえば、ポリケチドシンターゼ及びβ−ラクタム化合物生産タンパク質）の発現を増強するように修飾されている。化合物（たとえば、ポリケチドまたはβ−ラクタム化合物）の発現を増強する追加の方法は増殖のための培地条件を最適化すことである。これには、培地の特定の化学的な及び栄養的な組成、発酵を液体培地で行うか、または固体培地で行うか、発酵の経時変化、及び発酵の実行の容量／規模が含まれる。
【０００７】
別の態様では、本開示は、ＬＡＬをコードする核酸を提供し、その際、ＬＡＬは配列番号１のアミノ酸配列に対して少なくとも７０％（たとえば、少なくとも７５％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９９％）の配列同一性を有する部分を含む。一部の実施形態では、ＬＡＬは配列番号１の配列を有する部分を含む。一部の実施形態では、ＬＡＬは配列番号１の配列を有する。一部の実施形態では、核酸は少なくとも１つのオープンリーディングフレームにてＴＴＡ制御コドンを欠く。
【０００８】
一部の実施形態では、核酸はさらに、ＬＡＬ結合部位、たとえば、配列番号２（ＣＴＡＧＧＧＧＧＴＴＧＣ）の配列に対して少なくとも８０％（たとえば、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９９％）の同一性を有するＬＡＬ結合部位を含む。一部の実施形態では、ＬＡＬ結合部位は配列番号２の配列を含む。一部の実施形態では、ＬＡＬ結合部位は配列番号２の配列を有する。一部の実施形態では、ＬＡＬ結合部位は配列番号３（ＧＧＧＧＧＴ）の配列を含む。
【０００９】
一部の実施形態では、核酸はさらに、ＬＡＬのＬＡＬ結合部位への結合がオープンリーディングフレームの発現を促進するように配置されるオープンリーディングフレームを含む。一部の実施形態では、オープンリーディングフレームは化合物生産タンパク質（たとえば、ポリケチドシンターゼまたはβ−ラクタム化合物生産タンパク質）をコードする。
【００１０】
一部の実施形態では、オープンリーディングフレームはポリケチドシンターゼをコードする。一部の実施形態では、核酸はさらに非リボソーム性ペプチドシンターゼをコードする。一部の実施形態では、核酸はさらに第１のＰ４５０酵素をコードする。一部の実施形態では、核酸はさらに第２のＰ４５０酵素をコードする。
【００１１】
一部の実施形態では、オープンリーディングフレームはβ−ラクタム化合物生産タンパク質をコードする。一部の実施形態では、オープンリーディングフレームは２以上（たとえば、３以上、４以上、５以上、６以上、７以上、８以上）のβ−ラクタム化合物生産タンパク質をコードする。一部の実施形態では、核酸はさらに１以上の目的に合わせたタンパク質をコードする。
【００１２】
別の態様では、本開示は前述の核酸のいずれかを含む発現ベクターを提供する。一部の実施形態では、発現ベクターは人工染色体（たとえば、細菌の人工染色体）である。
別の態様では、本開示は前述のベクターのいずれかを含む宿主細胞を提供する。
【００１３】
別の態様では、本開示は化合物（たとえば、ポリケチド、脂肪酸、テルペノイド、β−ラクタム化合物、非リボソーム性ポリペプチド、またはアルカロイド）の生産方法を提供する。この方法には、（ａ）組換えＬＡＬを発現するように操作され、且つ組換えＬＡＬのＬＡＬ結合部位への結合がオープンリーディングフレームの発現を促進するようにオープンリーディングフレームに操作可能に連結されたＬＡＬ結合部位を含む宿主細胞を提供すること、その際、宿主細胞は化合物生産タンパク質（たとえば、ポリケチドシンターゼまたはβ−ラクタム化合物生産タンパク質）をコードする核酸を含むことと、（ｂ）化合物生産タンパク質（たとえば、ポリケチドシンターゼ及びβ−ラクタム化合物生産タンパク質）による化合物の発現を可能にするのに好適な条件下で宿主細胞を培養し、それによって化合物を生産することとが含まれる。
【００１４】
別の態様では、本開示は、合成のＬＡＬ結合部位を特定する方法を提供し、該方法は、（ａ）少なくとも８つのヌクレオチドを含む複数の合成核酸を提供することと、（ｂ）少なくとも８つのヌクレオチドを含む複数のヌクレオチドのうちの１以上を１以上のＬＡＬに接触させることと、（ｃ）工程（ａ）の核酸と工程（ｂ）のＬＡＬとの間の結合親和性を測定することとを含み、その際、合成結合部位が、下流の遺伝子に連結された場合、ＲＮＡ転写での少なくとも２倍の増加で測定されるように連結された遺伝子の転写を誘導することができるならば、合成核酸は合成ＬＡＬ結合部位として特定される。一部の実施形態では、合成核酸とＬＡＬとの間の親和性が５００ｎＭ未満（たとえば、２５０ｎＭ未満、１００ｎＭ未満、５０ｎＭ未満、２０ｎＭ未満または１〜５０ｎＭの間、５〜７５ｎＭの間、５０〜１００ｎＭの間、７５〜２５０ｎＭの間）であれば、合成核酸は合成ＬＡＬ結合部位として特定される。
定義
用語「化合物生産タンパク質」は本明細書で使用されるとき、好適な条件下で細胞にて発現されると小分子（たとえば、ポリケチド、脂肪酸、テルペノイド、β−ラクタム化合物、非リボソーム性ポリペプチド、及びアルカロイド）を生産する、たとえば、ポリケチドシンターゼのようなタンパク質を指す。
【００１５】
「含有するように操作」される及び／または「発現するように操作」される細胞は、細胞にて天然には存在しないタンパク質を含有するように及び／または発現するように操作されている細胞を指す。細胞は、たとえば、核酸を含むベクターの導入によりタンパク質をコードする核酸を導入することによってタンパク質を含有するように操作されてもよい。
【００１６】
用語「小分子を生産する遺伝子クラスター」は本明細書で使用されるとき、１以上の化合物生産タンパク質をコードする遺伝子のクラスターを指す。
用語「異種」は本明細書で使用されるとき、２以上のタンパク質、核酸、化合物及び／または自然界に存在しない細胞の間での関係を指す。たとえば、配列番号１の配列を有するＬＡＬはＳ１８  Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ株にて天然に存在するので、その株にとって同種であり、且つＳ１２  Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ株とって異種である。
【００１７】
用語「同種」は本明細書で使用されるとき、天然に存在する２以上のタンパク質、核酸、化合物及び／または細胞の間での関係を指す。たとえば、配列番号１の配列を有するＬＡＬはＳ１８  Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ株にて天然に存在するので、その株にとって同種である。
【００１８】
「ポリケチドシンターゼ」はポリケチドを生産することができる多重ドメイン酵素のファミリーに属する酵素を指す。ポリケチドシンターゼは細菌、真菌、植物または動物にて天然に発現されてもよい。
【００１９】
「β−ラクタム化合物」はβ−ラクタム抗生剤及びβ−ラクタム阻害剤を含む、β−ラクタム環を含む構造を有する任意の化合物を指す。β−ラクタム環の構造は式Ｉで提供される。
【００２０】
【化１】
2019511231.tif 000003
【００２１】
本発明のβ−ラクタム化合物は、少なくとも５−員環不飽和β−ラクタム化合物（たとえば、カルバパネム）、５−員環飽和β−ラクタム化合物（たとえば、ペニシリンのようなペナム、及びクラブラン酸のようなクラバム）、単環β−ラクタム化合物（たとえば、ノカルジシン及びモノバクタム）及び６−員環不飽和β−ラクタム化合物（たとえば、セファロスポリンのようなセフェム）を含むと見なされる。例となるβ−ラクタム化合物は、Ｈａｍｅｄ，Ｒ．Ｂ．，ｅｔ  ａｌ．，Ｔｈｅ  ｅｎｚｙｍｅｓ  ｏｆ  β−ｌａｃｔａｍ  ｂｉｏｓｙｎｔｈｅｓｉｓ．Ｎａｔ．Ｐｒｏｄ．Ｒｅｐ．３１（９）：１１２７（２０１４）に記載されており、その化合物は参照によって本明細書に組み入れられる。
【００２２】
「β−ラクタム化合物生産タンパク質」はβ−ラクタム化合物を生産する生合成経路における任意のタンパク質（たとえば、酵素）を指す。β−ラクタム化合物生産酵素は、β−ラクタム環に対する生合成前駆体を生産するタンパク質（たとえば、ＡＣＶ合成酵素、カルボキシエチルアルギニンシンターゼ）、β−ラクタム環の形成を触媒するタンパク質（たとえば、イソペニシリンＮ合成酵素、β−ラクタム合成酵素、ＣａｒＡ、ＣａｒＢ、ＣａｒＣまたはＴｈｎＭ）、またはβ−ラクタム環を修飾する任意のタンパク質（たとえば、目的に合わせた酵素）を含むと見なされてもよい。例となるβ−ラクタム生産酵素は、Ｈａｍｅｄ，Ｒ．Ｂ．，ｅｔ  ａｌ．，Ｔｈｅ  ｅｎｚｙｍｅｓ  ｏｆ  β−ｌａｃｔａｍ  ｂｉｏｓｙｎｔｈｅｓｉｓ．Ｎａｔ．Ｐｒｏｄ．Ｒｅｐ．３１（９）：１１２７（２０１４）に記載されており、その酵素は参照によって本明細書に組み入れられる。
【００２３】
「β−ラクタム化合物生産タンパク質の遺伝子クラスター」は、β−ラクタム化合物生産タンパク質の生産をコードする任意の遺伝子クラスターを指す。一部の実施形態では、本発明のβ−ラクタム化合物生産タンパク質の遺伝子クラスターは天然に存在するβ−ラクタム化合物をコードしてもよい。他の実施形態では、本発明のβ−ラクタム化合物生産タンパク質の遺伝子クラスターは天然に存在するβ−ラクタム化合物の操作された変異体をコードしてもよい。
【００２４】
用語「組換え体」は本明細書で使用されるとき、合成方法を用いて生産されるタンパク質を指す。
【図面の簡単な説明】
【００２５】
【図１】生合成遺伝子座の一般的な誘導及び過剰発現のためのＬＡＬ転写制御因子の使用についての戦略を示す図である。（Ａ）２つの双方向性プロモータ領域とＬＡＬをコードする遺伝子とを含むＸ１生合成遺伝子座の設計を示す。（Ｂ）ＦＫクラスターのプロモータ領域から抽出した一連の保存された推定上のＬＡＬ結合ドメインを示す。（Ｃ）ファージに組み込んだ構成的なＬＡＬ構築物のスキームを示す。
【図２】ゲノムのデータベースに基づいたＬＡＬ配列の解析を示す図である。一連のＦＫ  ＬＡＬのアミノ酸配列を並べ、それを用いてＬＡＬの分岐群分けのためのクエリを設計した。設計したクエリにおける保存された残基を示す（*＝ＦＫ  ＬＡＬにて１００％保存された；：＝強く類似する残基；.＝弱く類似する残基）。
【図３】ＦｋＰｈＤが一緒にクラスターになり、たとえば、ｐｉｋＤのような他のＰＫＳに関連するＬＡＬとは異なることを示す分岐図である。
【図４】ＬＣ／ＭＳによって化合物１、化合物２及び化合物３の生産の増加についてアッセイしたＳ２２／ＬＡＬ接合完了体を示すグラフである。
【図５】Ｓ２２における化合物１及び化合物２の生産の増加についてＬＡＬとｃｙｐの操作の組み合わせを示す一連の図である。
【図６】Ｘ１５プロモータのＸ１プロモータによる置き換え及び異種ＬＡＬをコードする遺伝子座の導入についての戦略を示す図である。
【図７−１】Ｘ１５プロモータのＸ１プロモータによる置き換え及び異種ＬＡＬの発現がサイレントＸ１５クラスターからの生合成生産をもたらすことを示す一連のグラフである。
【図７−２】Ｘ１５プロモータのＸ１プロモータによる置き換え及び異種ＬＡＬの発現がサイレントＸ１５クラスターからの生合成生産をもたらすことを示す一連のグラフである。
【図７−３】Ｘ１５プロモータのＸ１プロモータによる置き換え及び異種ＬＡＬの発現がサイレントＸ１５クラスターからの生合成生産をもたらすことを示す一連のグラフである。
【図８】種々のＦＫ双方向性プロモータの配列解析を示す図である。Ｒａｐ及びＸ１プロモータは良好な生産に関連した。Ｘ１１．１及びＸ２２．１プロモータは生産障害に関連した。Ｘ１５及びＸ２３．１プロモータはサイレントだった。コンセンサス配列からの逸脱は分子生産の低下と相関した。
【図９】Ｘ１１．１及びＸ１１．２双方向性プロモータの操作及び野生型（すなわち、Ｘ１１．１及びＸ１１．２）と復元したもの（すなわち、Ｓｅｑ１、Ｓｅｑ２及びＳｅｑ３）とのＬＡＬ結合配列の配列比較を示す図である。
【図１０−１】ＬＡＬ配列における配列損傷の復元はＰＫＳの増産を生じることを示す一連のグラフである。
【図１０−２】ＬＡＬ配列における配列損傷の復元はＰＫＳの増産を生じることを示す一連のグラフである。
【図１０−３】ＬＡＬ配列における配列損傷の復元はＰＫＳの増産を生じることを示す一連のグラフである。
【図１１ａ】４つのＵｎｉＬＡＬ変異体（ＰＣＬ、ＰＣＲ、ＰＴＬ及びＰＴＲ）を作り出すのに使用した生合成遺伝子座における２つのプロモータ領域の切離しを示す図である。
【図１１ｂ】４つのＵｎｉＬＡＬ変異体を生成するのに適用される核酸配列の操作戦略を示す図である。
【図１２】ＬＡＬ陰性のＳ２２対照にて生産された化合物１、化合物２、化合物３及び化合物４のレベル及び４つのＵｎｉＬＡＬ変異体それぞれの１つがＳ１８  ＬＡＬの前でサブクローニングされ、それを使用してＳ２２にてＰＫＳを発現させた場合を示すグラフである。
【図１３】ＵｎｉＬＡＬを用いるＬＡＬ制御因子を天然には含まない転写上サイレントな生合成クラスターからのポリケチド生産の活性化を示すグラフである。
【図１４】ＬＡＬレギュロンを用いて生合成クラスターからの過剰発現について正のフィードバックループを作り出すことを示す図である。
【図１５】正のフィードバックループと構成的なＳ１８  ＬＡＬの合わせた使用を示すグラフである。
【図１６】ネイティブな株の発現について内在性の遺伝子座におけるＦＫＰＨＤクラスターへのＸ１プロモータのノックインを示す図である。
【図１７】新規のβ−ラクタム遺伝子クラスターであるＷＡＣ２９２の過剰発現を推進するｐＸ１−Ｓ１８  ＬＡＬシステムの使用を示す図である。（Ａ）ＷＡＣ２９２、β−ラクタム遺伝子クラスターに挿入された３つの双方向性Ｘ１プロモータ領域（Ｐ２、Ｐ３及びＰ５）を含む生合成遺伝子座の設計を示す図である。（Ｂ）ｌｏｇ２の値として表示されるＮａｎｏＳｔｒｉｎｇによって測定した基準化ｍＲＮＡのレベルを示す表である。ＮａｎｏＳｔｒｉｎｇ解析は、Ｐ２、Ｐ３及びＰ５プロモータに連結した転写物がＷＡＣ２９２−ＷＴに比べてＷＡＣ２９２−ｐ２ｐ３ｐ５にて有意に上方調節されたことを示している。
【発明を実施するための形態】
【００２６】
本発明者らは、既知のポリケチドシンターゼに関連するＬＡＬのヘリックス・ターン・ヘリックスＤＮＡ結合モチーフのヘリックス３の中でのアミノ酸配列が１００％保存されていることを発見した。ＬＡＬのヘリックス３の保存の結果、ポリケチドシンターゼをコードする遺伝子のプロモータ・オペレータ領域におけるおそらくＬＡＬ結合部位を含む予測可能なＤＮＡ配列モチーフがある。タンパク質及びＤＮＡ双方のレベルでのＬＡＬ−ＤＮＡ相互作用モチーフの保存は、天然産物の遺伝子クラスターの転写の活性化へのＬＡＬの相互交換可能な使用を可能にする。
化合物
本発明の方法で生産されてもよい化合物には、ポリケチド及び、たとえば、エリスロマイシンのようなポリケチドマクロライド抗生剤；ラパマイシン及びＦＫ５０６のようなハイブリッドポリケチド／非リボソーム性ペプチド；ゲンタマイシン、カナマイシン、ネオマイシン、トブラマイシンのようなアミノグリコシド抗生剤を含む糖質；ベンゾフラノイド；ベンゾピラノイド；フラボノイド；バンコマイシンを含む糖ペプチド；ダプトマイシンを含むリポペプチド；タンニン；リグナン；多環式及び芳香族の天然産物、テルペノイド、ステロイド、ステロール、リネゾリドを含むオキサゾリジノン；アミノ酸、ペプチド及びポリミキシンを含むペプチド抗生剤、非リボソーム性ペプチド、β−ラクタム抗生剤及びβ−ラクタマーゼ阻害剤（たとえば、カルバペネム、セファロスポリン、ペニシリン、クラブラン酸、モノバクタム、ノカルジシン、タブトキシン及びコンジュゲートβ−ラクタム）を含むβ−ラクタム化合物；プリン、プテリジン、ポリピロール、テトラサイクリン、キノロン及びフルオロキノロン；及びスルホンアミドが挙げられるが、これらに限定されない。
タンパク質
ＬＡＬ
ＬＡＬは、３つのドメイン、ヌクレオチド結合ドメイン、誘導因子結合ドメイン及びＤＮＡ結合ドメインを含む。ＬＡＬを含む調節タンパク質の構造上のクラスの決定的な特徴はＡＡＡ＋ＡＴＰ加水分解酵素ドメインの存在である。ヌクレオチドの加水分解はタンパク質における大きな構造上の変化及び／または多量体化とペアを為し、ヌクレオチドの結合と加水分解はＬＡＬの活性を制御する「分子タイマー」を表す（たとえば、ＬＡＬの活性の持続時間）。ＬＡＬは小分子リガンドの誘導因子結合部位への結合によって活性化される。ほとんどの場合、ＬＡＬのアロステリックな誘導因子は未知である。関連タンパク質であるＭａｌＴの場合、アロステリックな誘導因子はマルトトリオースである。ＬＡＬタンパク質について考えられる誘導因子には、化合物（たとえば、ポリケチドまたはβ−ラクタム化合物）の生合成をもたらす環境で見いだされる小分子が挙げられる。ＬＡＬの調節は化合物生産タンパク質（たとえば、ポリケチドシンターゼまたはβ−ラクタム化合物生産タンパク質）の生産を制御し、結果的に外部環境の刺激の存在下で化合物（たとえば、ポリケチドまたはβ−ラクタム化合物）の生産の活性化を生じる。従って、（ｉ）ＬＡＬが活性化されていない、（ｉｉ）株がコンセンサスとは異なるＬＡＬ結合部位を有する、（ｉｉｉ）株がＬＡＬ制御因子を欠いている、または（ｉｖ）ＬＡＬの制御因子が実験室条件下で不十分に発現されるまたは発現されなくてもよいといういずれかの理由で、株に存在する一方で、化合物を生産しない小分子を生産する遺伝子クラスター（たとえば、ＰＫＳ遺伝子クラスターまたはβ−ラクタム化合物生産タンパク質遺伝子クラスター）がある。既知のＰＫＳ  ＬＡＬのＬＡＬのＤＮＡ結合領域は高度に保存されているので、既知のＬＡＬを相互交換可能に使用してＰＫＳ遺伝子クラスター、及びそれらが天然に調節するもの以外の、たとえば、β−ラクタム化合物生産タンパク質遺伝子クラスターのような他の化合物生産遺伝子クラスターを活性化してもよい。一部の実施形態では、ＬＡＬは融合タンパク質である。
【００２７】
一部の実施形態では、ＬＡＬを修飾して非ＬＡＬ  ＤＮＡ結合ドメインを含み、それによってＬＡＬヌクレオチド結合ドメインと非ＬＡＬヌクレオチド結合ドメインとを含む融合タンパク質を形成してもよい。特定の実施形態では、非ＬＡＬ  ＤＮＡ結合ドメインは、プロモータのタンパク質結合部位へのＤＮＡ結合ドメインの結合が対象とする遺伝子（たとえば、本明細書記載されているような化合物生産タンパク質をコードする遺伝子）の発現を促進するように配置されたタンパク質結合部位を含むプロモータに結合することができる。非ＬＡＬ  ＤＮＡ結合ドメインは当該技術で既知の任意のＤＮＡ結合ドメインを含んでもよい。ある場合には、非ＬＡＬ  ＤＮＡ結合ドメインは転写因子のＤＮＡ結合ドメインである。非ＬＡＬ  ＤＮＡ結合ドメインの例には、限定しないで、塩基性ヘリックス・ループ・ヘリックス（ｂＨＬＨ）ドメイン、ロイシンジッパードメイン（たとえば、塩基性ロイシンジッパードメイン）、ＧＣＣボックスドメイン、ヘリックス・ターン・ヘリックスドメイン、ホメオドメイン、ｓｒｆ−様ドメイン、対合ボックスドメイン、ウイングドヘリックスドメイン、亜鉛フィンガードメイン、ＨＭＧ−ボックスドメイン、Ｗｏｒ３ドメイン、ＯＢ−ｆｏｌｄドメイン、免疫グロブリンドメイン、Ｂ３ドメイン、ＴＡＬエフェクタードメイン、Ｃａｓ９ＤＮＡ結合ドメイン、ＧＡＬ４ＤＮＡ結合ドメイン、及び当該技術で既知の任意の他のＤＮＡ結合ドメインが挙げられる。ある場合には、プロモータは対象とする遺伝子の上流に配置されるので、融合タンパク質はプロモータに結合し、対象とする遺伝子の発現を誘導してもよく、または阻害してもよい。場合によっては、プロモータは、対象とする遺伝子を含有する核酸（たとえば、染色体、プラスミド、フォスミド、または当該技術で既知の任意の他の核酸構築物）に導入される異種プロモータである。他の例では、プロモータは対象とする遺伝子の上流に配置された前から存在するプロモータである。プロモータ内のタンパク質結合部位は、たとえば、非ＬＡＬタンパク質結合部位であってもよい。特定の実施形態では、タンパク質結合部位は非ＬＡＬ  ＤＮＡ結合ドメインに結合し、それによって同族のＤＮＡ結合ドメイン／タンパク質結合部位のペアを形成する。
【００２８】
一部の実施形態では、ＬＡＬは、配列番号４〜２５のいずれか１つに対して少なくとも７０％（たとえば、少なくとも７５％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９９％）の配列同一性を有する核酸によってコードされ、または配列番号２６〜３６のいずれか１つに対して少なくとも７０％（たとえば、少なくとも７５％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９９％）の配列同一性を有する。
配列番号４：
ＡＴＧＣＣＴＧＣＣＧＴＧＧＡＧＴＧＣＴＡＴＧＡＡＣＴＧＧＡＣＧＣＣＣＧＣＧＡＴＧＡＣＧＡＧＣＴＣＡＧＡＡＡＡＣＴＧＧＡＧＧＡＧＧＴＴＧＴＧＡＣＣＧＧＧＣＧＧＧＣＣＡＡＣＧＧＣＣＧＧＧＧＴＧＴＧＧＴＧＧＴＣＡＣＣＡＴＣＡＣＣＧＧＡＣＣＧＡＴＣＧＣＣＴＧＣＧＧＣＡＡＧＡＣＣＧＡＡＣＴＧＣＴＣＧＡＣＧＣＡＧＣＣＧＣＣＧＣＧＡＡＧＧＣＣＧＡＣＧＣＣＡＴＣＡＣＧＴＴＡＣＧＡＧＣＧＧＴＣＴＧＣＴＣＣＧＣＧＧＡＧＧＡＡＣＡＧＧＣＡＣＴＣＣＣＧＴＡＣＧＣＣＣＴＧＡＴＣＧＧＧＣＡＧＣＴＣＡＴＣＧＡＣＡＡＣＣＣＧＧＣＧＣＴＣＧＣＣＴＣＣＣＡＣＧＣＧＣＴＧＧＡＧＣＣＧＧＣＣＴＧＣＣＣＧＡＣＣＣＴＣＣＣＧＧＧＣＧＡＧＣＡＣＣＴＧＴＣＧＣＣＧＧＡＧＧＣＣＧＡＧＡＡＣＣＧＧＣＴＧＣＧＣＡＧＣＧＡＣＣＴＣＡＣＣＣＧＴＡＣＣＣＴＧＣＴＧＧＣＧＣＴＣＧＣＣＧＣＣＧＡＡＣＧＧＣＣＧＧＴＧＣＴＧＡＴＣＧＧＣＡＴＣＧＡＣＧＡＧＴＣＡＣＡＣＧＣＧＡＡＣＧＣＴＴＴＧＴＧＴＣＴＧＣＴＣＣＡＣＣＴＧＧＣＣＣＧＡＡＧＧＧＴＣＧＧＣＴＣＧＧＣＣＣＧＧＡＴＣＧＣＣＡＴＧＧＴＣＣＴＣＡＣＣＧＡＧＴＴＧＣＧＣＣＧＧＣＴＣＡＣＣＣＣＧＧＣＣＣＡＣＴＣＡＣＡＧＴＴＣＣＡＧＧＣＣＧＡＧＣＴＧＣＴＣＡＧＣＣＴＧＧＧＧＣＡＣＣＡＣＣＧＣＧＡＧＡＴＣＧＣＧＣＴＧＣＧＣＣＣＧＣＴＣＡＧＣＣＣＧＡＡＧＣＡＣＡＣＣＧＣＣＧＡＧＣＴＧＧＴＣＣＧＣＧＣＣＧＧＴＣＴＣＧＧＴＣＣＣＧＡＣＧＴＣＧＡＣＧＡＧＧＡＣＧＴＧＣＴＣＡＣＧＧＧＧＴＴＧＴＡＣＣＧＧＧＣＧＡＣＣＧＧＣＧＧＣＡＡＣＣＴＧＡＡＣＣＴＣＡＣＣＣＧＣＧＧＡＣＴＧＡＴＣＡＡＣＧＡＴＧＴＧＣＧＧＧＡＧＧＣＣＴＧＧＧＡＧＡＣＧＧＧＡＧＧＧＡＣＧＧＧＣＡＴＣＡＧＣＧＣＧＧＧＣＣＧＣＧＣＧＴＡＣＣＧＧＣＴＧＧＣＡＴＡＣＣＴＣＧＧＴＴＣＣＣＴＣＴＡＣＣＧＣＴＧＣＧＧＣＣＣＧＧＴＣＣＣＧＴＴＧＣＧＧＧＴＣＧＣＡＣＧＧＧＴＧＧＣＣＧＣＣＧＴＧＣＴＧＧＧＣＣＡＧＡＧＣＧＣＣＡＡＣＡＣＣＡＣＣＣＴＧＧＴＧＣＧＣＴＧＧＡＴＣＡＧＣＧＧＧＣＴＣＡＡＣＧＣＧＧＡＣＧＣＧＧＴＧＧＧＣＧＡＧＧＣＡＡＣＣＧＡＧＡＴＣＣＴＣＡＣＣＧＡＡＧＧＣＧＧＣＣＴＧＣＴＧＣＡＣＧＡＣＣＴＧＣＧＧＴＴＣＣＣＧＣＡＣＣＣＧＧＣＧＧＣＣＣＧＴＴＣＧＧＴＧＧＴＡＣＴＣＡＡＣＧＡＣＡＴＧＴＣＣＧＣＣＣＡＧＧＡＡＣＧＡＣＧＣＣＧＣＣＴＧＣＡＣＣＧＧＴＣＣＧＣＴＣＴＧＧＡＡＧＴＧＣＴＧＧＡＣＧＡＣＧＴＧＣＣＣＧＴＧＧＡＡＧＴＧＧＴＣＧＣＧＣＡＣＣＡＣＣＡＧＧＴＣＧＧＣＧＣＣＧＧＴＣＴＣＣＴＧＣＡＣＧＧＣＣＣＧＡＡＧＧＣＣＧＣＣＧＡＧＡＴＡＴＴＣＧＣＣＡＡＧＧＣＣＧＧＣＣＡＧＧＡＧＣＴＧＣＡＴＧＴＧＣＧＣＧＧＣＧＡＧＴＴＧＧＡＣＡＣＣＧＣＧＴＣＣＧＡＣＴＡＴＣＴＧＣＡＡＣＴＧＧＣＣＣＡＣＣＡＧＧＣＣＴＣＣＧＡＣＧＡＣＧＣＣＧＴＣＡＣＣＧＧＧＡＴＧＣＧＧＧＣＣＧＡＧＧＣＣＧＴＧＧＣＧＡＴＣＧＡＧＣＧＣＣＧＣＣＧＣＡＡＣＣＣＧＣＴＧＧＣＣＴＣＧＡＧＣＣＧＧＣＡＣＣＴＣＧＡＣＧＡＧＣＴＧＡＣＣＧＴＣＧＴＣＧＣＣＣＧＴＧＣＣＧＧＧＣＴＧＣＴＣＴＴＣＣＣＣＧＡＧＣＡＣＡＣＧＧＣＧＣＴＧＡＴＧＡＴＣＣＧＣＴＧＧＣＴＧＧＧＣＧＴＣＧＧＣＧＧＧＣＧＧＴＣＣＧＧＣＧＡＧＧＣＡＧＣＣＧＧＧＣＴＧＣＴＧＧＣＣＴＣＧＣＡＧＣＧＣＣＣＣＣＧＴＧＣＧＧＴＣＡＣＣＧＡＣＣＡＧＧＡＣＡＧＧＧＣＣＣＡＴＡＴＧＣＧＧＧＣＣＧＣＣＧＡＧＧＴＡＴＣＧＣＴＣＧＣＧＣＴＧＧＴＣＡＧＣＣＣＣＧＧＣＡＣＧＴＣＣＧＧＣＣＣＧＧＡＣＣＧＧＣＧＧＣＣＧＣＧＴＣＣＧＣＴＣＡＣＧＣＣＧＧＡＴＧＡＧＣＴＣＧＣＧＡＡＣＣＴＧＣＣＧＡＡＧＧＣＧＧＣＣＣＧＧＣＴＣＴＧＣＧＣＧＡＴＣＧＣＣＧＡＣＡＡＴＧＣＣＧＴＣＡＴＧＴＣＧＧＣＣＣＴＧＣＧＣＧＧＴＣＧＴＣＣＣＧＡＧＣＴＣＧＣＣＧＣＧＧＣＣＧＡＧＧＣＧＧＡＧＡＡＣＧＴＣＣＴＧＣＡＧＣＡＣＧＣＣＧＡＣＴＣＧＧＣＧＧＣＧＧＣＣＧＧＣＡＣＣＡＣＣＧＣＣＣＴＣＧＣＣＧＣＧＣＴＧＡＣＣＧＣＣＴＴＧＣＴＧＴＡＣＧＣＧＧＡＧＡＡＣＡＣＣＧＡＣＡＣＣＧＣＴＣＡＧＣＴＣＴＧＧＧＣＣＧＡＣＡＡＧＣＴＧＧＴＣＴＣＣＧＡＧＡＣＣＧＧＧＧＣＧＴＣＧＡＡＣＧＡＧＧＡＧＧＡＧＧＣＧＧＧＣＴＡＣＧＣＧＧＧＧＣＣＧＣＧＣＧＣＣＧＡＡＧＣＣＧＣＧＴＴＧＣＧＴＣＧＣＧＧＣＧＡＣＣＴＧＧＣＣＧＣＧＧＣＧＧＴＣＧＡＧＧＣＡＧＧＣＡＧＣＡＣＣＧＴＴＣＴＧＧＡＣＣＡＣＣＧＧＣＧＧＣＴＣＴＣＧＡＣＧＣＴＣＧＧＣＡＴＣＡＣＣＧＣＣＧＣＧＣＴＡＣＣＧＣＴＧＡＧＣＡＧＣＧＣＧＧＴＧＧＣＣＧＣＣＧＣＣＡＴＣＣＧＧＣＴＧＧＧＣＧＡＧＡＣＣＧＡＧＣＧＧＧＣＧＧＡＧＡＡＧＴＧＧＣＴＣＧＣＣＣＡＧＣＣＧＣＴＧＣＣＧＣＡＧＧＣＣＡＴＣＣＡＧＧＡＣＧＧＣＣＴＧＴＴＣＧＧＣＣＴＧＣＡＣＣＴＧＣＴＣＴＣＧＧＣＧＣＧＣＧＧＣＣＡＧＴＡＣＡＧＣＣＴＣＧＣＣＡＣＧＧＧＣＣＡＧＣＡＣＧＡＧＴＣＧＧＣＧＴＡＣＡＣＧＧＣＧＴＴＴＣＧＣＡＣＣＴＧＣＧＧＧＧＡＡＣＧＴＡＴＧＣＧＧＡＡＣＴＧＧＧＧＣＧＴＴＧＡＣＧＴＧＣＣＧＧＧＴＣＴＧＴＣＣＣＴＧＴＧＧＣＧＣＧＴＣＧＡＣＧＣＣＧＣＣＧＡＧＧＣＧＣＴＧＣＴＧＣＡＣＧＧＣＣＧＣＧＡＣＣＧＧＧＡＣＧＡＧＧＧＣＣＧＡＣＧＧＣＴＣＧＴＣＧＡＣＧＡＧＣＡＡＣＴＣＡＣＣＣＧＴＧＣＧＡＴＧＧＧＡＣＣＣＣＧＴＴＣＣＣＧＣＧＣＣＴＴＧＡＣＧＣＴＧＣＧＧＧＴＧＣＡＧＧＣＧＧＣＧＴＡＣＡＧＣＣＣＧＣＣＧＧＣＧＡＡＧＣＧＧＧＴＣＧＡＣＣＴＧＣＴＣＧＡＴＧＡＡＧＣＧＧＣＣＧＡＣＣＴＧＣＴＧＣＴＣＴＣＣＴＧＣＡＡＣＧＡＣＣＡＧＴＡＣＧＡＧＣＧＧＧＣＡＣＧＧＧＴＧＣＴＣＧＣＣＧＡＣＣＴＧＡＧＣＧＡＧＡＣＧＴＴＣＡＧＣＧＣＧＣＴＣＣＧＧＣＡＣＣＡＣＡＧＣＣＧＧＧＣＧＣＧＧＧＧＡＣＴＧＣＴＴＣＧＧＣＡＧＧＣＣＣＧＧＣＡＣＣＴＧＧＣＣＧＣＣＣＡＧＣＧＣＧＧＣＧＣＧＡＴＡＣＣＧＣＴＧＣＴＧＣＧＣＣＧＡＣＴＣＧＧＧＧＣＣＡＡＧＣＣＣＧＧＡＧＧＣＣＣＣＧＧＣＴＧＧＣＴＧＧＡＧＧＡＡＴＣＣＧＧＣＣＴＧＣＣＧＣＡＧＣＧＧＡＴＣＡＡＧＴＣＧＣＴＧＡＣＣＧＡＣＧＣＧＧＡＧＣＧＧＣＧＧＧＴＧＧＣＧＴＣＧＣＴＧＧＣＣＧＣＣＧＧＣＧＧＡＣＡＧＡＣＣＡＡＣＣＧＣＧＴＧＡＴＣＧＣＣＧＡＣＣＡＧＣＴＣＴＴＣＧＴＣＡＣＧＧＣＣＡＧＣＡＣＧＧＴＧＧＡＧＣＡＧＣＡＣＣＴＣＡＣＧＧＡＣＧＴＣＴＣＣＡＣＴＧＧＧＴＣＡＡＧＧＣＣＧＣＣＡＧＣＡＣＣＴＧＣＣＧＣＣＧＡＡＣＴＣＧＴＣＴＡＧ
配列番号５
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配列番号６
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配列番号７
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配列番号８
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配列番号９
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配列番号１０
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配列番号１３
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配列番号１４
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配列番号１５
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配列番号１６
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配列番号１７
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配列番号１８
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配列番号２０
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配列番号２１
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配列番号２２
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配列番号２３
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配列番号２４
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配列番号２５
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配列番号２６
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配列番号２７
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配列番号２８
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配列番号２９
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配列番号３０
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配列番号３１
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配列番号３２
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配列番号３４
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配列番号３５
ＭＹＳＧＴＣＲＥＧＹＥＬＶＡＲＥＤＥＬＧＩＬＱＲＳＬＥＱＡＳＳＧＱＧＶＶＶＴＶＴＧＰＩＡＣＧＫＴＥＬＬＤＡＡＡＡＫＡＥＡＩＩＬＲＡＶＣＡＰＥＥＲＡＭＰＹＡＭＩＧＱＬＩＤＤＰＡＬＡＨＲＡＰＧＬＡＤＲＩＡＱＧＧＱＬＳＬＲＡＥＮＲＬＲＲＤＬＴＲＡＬＬＡＬＡＶＨＲＰＶＬＩＧＶＤＤＶＨＨＡＤＴＡＳＬＮＣＬＬＨＬＡＲＲＶＲＰＡＲＩＳＭＩＦＴＥＬＲＳＬＴＰＴＱＳＲＦＫＡＥＬＬＳＬＰＹＨＨＥＩＡＬＲＰＦＧＰＥＱＳＡＥＬＡＲＡＡＦＧＰＧＬＡＥＤＶＬＡＧＬＹＫＴＴＲＧＮＬＳＬＳＲＧＬＩＳＤＶＲＥＡＬＡＮＧＥＳＡＦＥＡＧＲＡＦＲＬＡＹＬＳＳＬＹＲＣＧＰＶＡＬＲＶＡＲＶＡＡＶＬＧＰＳＡＴＴＴＬＶＲＲＬＳＧＬＳＡＥＴＩＤＲＡＴＫＩＬＴＥＧＧＬＬＬＤＱＱＦＰＨＰＡＡＲＳＶＶＬＤＤＭＳＡＱＥＲＲＧＬＨＴＬＡＬＥＬＬＤＥＡＰＶＥＶＬＡＨＨＱＶＧＡＧＬＩＨＧＰＫＡＡＥＭＦＡＫＡＧＫＡＬＶＶＲＮＥＬＧＤＡＡＥＹＬＱＬＡＨＲＡＳＤＤＶＳＴＲＡＡＬＲＶＥＡＶＡＩＥＲＲＲＮＰＬＡＳＳＲＨＭＤＥＬＳＡＡＧＲＡＧＬＬＳＰＫＨＡＡＬＡＶＦＷＬＡＤＧＧＲＳＧＥＡＡＱＶＬＡＳＥＲＰＬＡＴＴＤＱＮＲＡＨＬＲＦＶＥＶＴＬＡＬＦＳＰＧＡＦＧＳＤＲＲＰＰＰＬＴＰＤＥＬＡＳＬＰＫＡＡＷＱＣＡＶＡＤＮＡＡＭＴＡＬＨＧＨＰＥＬＡＴＡＱＡＥＴＶＬＲＱＡＤＳＡＡＤＡＩＰＡＡＬＩＡＬＬＹＡＥＮＴＥＳＡＨＩＷＡＤＫＬＧＳＭＮＡＧＶＳＮＥＡＥＡＧＹＡＧＰＣＡＥＩＡＬＲＲＧＤＬＡＴＡＦＥＡＧＳＴＶＬＤＤＲＳＬＰＳＬＧＩＴＡＡＬＬＬＳＳＫＴＡＡＡＶＲＬＧＥＬＥＲＡＥＫＬＬＡＥＰＬＰＮＧＶＱＤＳＬＦＧＬＨＬＬＳＡＹＧＱＹＳＬＡＭＧＲＹＥＳＡＨＲＡＦＲＴＣＧＥＲＭＲＳＷＤＶＤＶＰＧＬＡＬＷＲＶＤＡＡＥＡＬＬＳＬＤＲＮＥＧＱＲＬＩＤＥＱＬＴＲＰＭＧＰＲＳＲＡＬＴＬＲＩＫＡＡＹＬＰＲＴＫＲＩＰＬＬＨＥＡＡＥＬＬＬＰＣＰＤＰＹＥＱＡＲＶＬＡＤＬＧＤＴＬＳＡＬＲＲＹＳＲＡＲＧＶＬＲＱＡＲＨＬＡＴＱＣＧＡＶＰＬＬＲＲＬＧＧＥＰＧＲＩＤＤＡＧＬＰＱＲＳＴＳＬＴＤＡＥＲＲＶＡＡＬＡＡＡＧＱＴＮＲＥＩＡＥＱＬＦＶＴＡＳＴＶＥＱＨＬＴＳＶＦＲＫＬＧＶＫＧＲＫＱＬＰＴＡＬＡＤＶＥＱＴ
配列番号３６
ＭＲＡＩＮＡＳＤＴＧＰＥＬＶＡＲＥＤＥＬＧＲＶＲＳＡＬＮＲＡＮＧＧＱＧＶＬＩＳＩＴＧＰＩＡＣＧＫＴＥＬＬＥＡＡＡＳＥＶＤＡＩＴＬＲＡＶＣＡＡＥＥＲＡＩＰＹＡＬＩＧＱＬＩＤＮＰＡＬＧＩＰＶＰＤＰＡＧＬＴＡＱＧＧＲＬＳＳＳＡＥＮＲＬＲＲＤＬＴＲＡＬＬＴＬＡＴＤＲＬＶＬＩＣＶＤＤＶＱＨＡＤＮＡＳＬＳＣＬＬＹＬＡＲＲＬＶＰＡＲＩＡＬＶＦＴＥＬＲＶＬＴＳＳＱＬＲＦＮＡＥＬＬＳＬＲＮＨＣＥＩＡＬＲＰＬＧＰＧＨＡＡＥＬＡＲＡＴＬＧＰＧＬＳＤＥＴＬＴＥＬＹＲＶＴＧＧＮＬＳＬＳＲＧＬＩＤＤＶＲＤＡＷＡＲＧＥＴＧＶＱＶＧＲＡＦＲＬＡＹＬＧＳＬＨＲＣＧＰＬＡＬＲＶＡＲＶＡＡＶＬＧＰＳＡＴＳＶＬＶＲＲＩＳＧＬＳＡＥＡＭＡＱＡＴＤＩＬＡＤＧＧＬＬＲＤＱＲＦＴＨＰＡＡＲＳＶＶＬＤＤＭＳＡＥＥＲＲＳＶＨＳＬＡＬＥＬＬＤＥＡＰＡＥＭＬＡＨＨＲＶＧＡＧＬＶＨＧＰＫＡＡＥＴＦＴＧＡＧＲＡＬＡＶＲＧＭＬＧＥＡＡＤＹＬＱＬＡＹＲＡＳＧＤＡＡＴＫＡＡＩＲＶＥＳＶＡＶＥＲＲＲＮＰＬＶＶＳＲＨＷＤＥＬＳＶＡＡＲＡＧＬＬＳＣＥＨＶＳＲＴＡＲＷＬＴＶＧＧＲＰＧＥＡＡＲＶＬＡＳＱＨＲＲＶＶＴＤＱＤＲＡＨＬＲＶＡＥＦＳＬＡＬＬＹＰＧＴＳＧＳＤＲＲＰＨＰＬＴＳＤＥＬＡＡＬＰＴＡＴＲＨＣＡＩＡＤＮＡＶＭＡＡＬＲＧＨＰＥＬＡＴＡＥＡＥＡＶＬＱＱＡＤＡＡＤＧＡＡＬＴＡＬＭＡＬＬＹＡＥＳＩＥＶＡＥＶＷＡＤＫＬＡＡＥＡＧＡＳＮＧＱＤＡＥＹＡＧＩＲＡＥＩＡＬＲＲＧＤＬＴＡＡＶＥＴＡＧＭＶＬＤＧＲＰＬＰＳＬＤＩＴＡＴＬＬＬＡＧＲＡＳＶＡＶＲＬＧＥＬＤＨＡＥＥＬＦＡＡＰＰＥＤＡＦＱＤＳＬＦＧＬＨＬＬＳＡＨＧＱＹＳＬＡＴＧＲＰＥＳＡＹＲＡＦＲＡＣＧＥＲＭＲＤＷＧＦＤＡＰＧＶＡＬＷＲＶＧＡＡＥＡＬＬＧＬＤＲＮＥＧＲＲＬＩＤＥＱＬＳＲＴＭＡＰＲＳＨＡＬＴＬＲＩＫＡＡＹＭＰＥＰＫＲＶＤＬＬＹＥＡＡＥＬＬＬＳＣＲＤＱＹＥＲＡＲＶＬＡＤＬＧＥＡＬＳＡＬＧＮＹＲＱＡＲＧＶＬＲＱＡＲＨＬＡＭＲＴＧＡＤＰＬＬＲＲＬＧＩＲＰＧＲＱＤＤＰＤＰＱＰＲＳＲＳＬＴＮＡＥＲＲＡＡＳＬＡＡＴＧＬＴＮＲＥＩＡＤＲＬＦＶＴＡＳＴＶＥＱＨＬＴＮＶＦＲＫＬＧＶＫＧＲＫＱＬＰＡＥＬＤＤＭＥ
ＬＡＬ結合部位
一部の実施形態では、遺伝子クラスター（たとえば、ＰＫＳ遺伝子クラスターまたはβ−ラクタム化合物遺伝子クラスター）は１以上のＬＡＬ結合部位を含む１以上のプロモータを含む。ＬＡＬ結合部位はポリヌクレオチドコンセンサスＬＡＬ結合部位配列（たとえば、本明細書に記載されているような）を含んでもよい。ある場合には、ＬＡＬ結合部位はコアのＡＧＧＧＧＧモチーフを含む。場合によっては、ＬＡＬ結合部位は配列番号２に対して少なくとも８０％（たとえば、８０％、８５％、９０％、９５％、９７％、９８％、９９％または１００％）の相同性を有する配列を含む。ＬＡＬ結合部位はコンセンサスＬＡＬ結合部位または最適化ＬＡＬ結合部位の配列に一致するように復元されている変異部位を含んでもよい。一部の実施形態では、ＬＡＬ結合部位は合成のＬＡＬ結合部位である。一部の実施形態では、合成のＬＡＬ結合部位は、（ａ）少なくとも８つのヌクレオチドを含む複数の合成核酸を提供すること、（ｂ）少なくとも８つのヌクレオチドを含む複数のヌクレオチドの１以上を１以上のＬＡＬに接触させること、（ｃ）工程（ａ）の核酸と工程（ｂ）のＬＡＬとの間の結合親和性を測定することによって特定されてもよく、その際、合成核酸とＬＡＬとの間の親和性がＸよりも大きければ合成核酸は合成ＬＡＬ結合部位として特定される。特定された合成ＬＡＬ結合部位は次いで、化合物生産クラスター（たとえば、ＰＫＳクラスターまたはβ−ラクタム化合物生産タンパク質遺伝子クラスター）にて宿主細胞に導入されてもよい。
【００２９】
一部の実施形態では、ＬＡＬ結合部位と異種ＬＡＬとのペアまたは異種ＬＡＬ結合部位と天然のペアと比べて高い発現を有するＬＡＬとのペアは、（ａ）１以上のＬＡＬ結合部位を提供すること、（ｂ）ＬＡＬ結合部位の１以上を１以上のＬＡＬに接触させること、（ｃ）ＬＡＬ結合部位とＬＡＬとの間の結合親和性を測定することによって特定されてもよく、その際、ＬＡＬ結合部位とＬＡＬとの間の親和性が、ＬＡＬ結合部位とその同種ＬＡＬとの間の親和性及び／または同種ＬＡＬ結合部位でのＬＡＬとの親和性より高ければ、高い発現を有するペアが特定される。一部の実施形態では、ＬＡＬ結合部位とＬＡＬとの間の結合親和性は、ＬＡＬ及びＬＡＬ結合部位の双方を含む細胞によるタンパク質または化合物の発現を測定することにより決定される。
構成的に活性があるＬＡＬ
一部の実施形態では、組換えＬＡＬは構成的に活性があるＬＡＬである。たとえば、ＬＡＬのアミノ酸配列は、その同族の結合部位に関与し、化合物生産タンパク質（たとえば、ポリケチドシンターゼまたはβ−ラクタム化合物生産タンパク質）の転写を活性化するように変化させたＬＡＬについてそれが誘導因子化合物の存在を必要としないような方法で修飾されている。構成的に活性があるＬＡＬの宿主細胞への導入は、化合物生産タンパク質（たとえば、ポリケチドシンターゼまたはβ−ラクタム化合物生産タンパク質）の発現の上昇、及び次に相当する化合物（たとえば、ポリケチドまたはβ−ラクタム化合物）の増産を生じそうである。
工学的一方向性のＬＡＬ
ＦｋＰｈＤ遺伝子クラスターは、ＬＡＬ結合部位であると推測される保存された（単独でまたは複数で、及び互いに反転させて及び／または直接反復して）ＧＧＧＧＧＴ（配列番号３）モチーフを内部に持つ複数の双方向性プロモータ・オペレータによって動かされる多重シストロン構造で配置される。双方向性のＬＡＬプロモータは、対向するプロモータの１つを戦略的に欠失させるが、縦列のＬＡＬ結合部位を維持すること（ネイティブのプロモータにおけるＬＡＬの結合がＭａｌＴについて実証されたように共同的である場合）によって一方向性のもの（ＵｎｉＬＡＬ）に変換されてもよい。機能的にはこれは、アンチセンス鎖（−３５及び−１０のプロモータ配列を含有しそうである）に存在する保存されたＧＧＧＧＧＴ（配列番号３）モチーフの配列３’すべての除去によって達成されるが、センス鎖の配列全体はインタクトのままである。この欠失の結果、転写は一方向でのみ活性化されることになる。このフィードフォワード回路構造の利点は、Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ栄養菌体の複雑な生活環及び発酵増殖条件の間でのＬＡＬの発現を調整し、及び／または最大化することである。
宿主細胞
一部の実施形態では、宿主細胞は放線菌のような細菌である。たとえば、一部の実施形態では、宿主細胞はＳｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ株である。一部の実施形態では、宿主細胞は、Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ａｎｕｌａｔｕｓ、Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ａｎｔｉｂｉｏｔｉｃｕｓ、Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ｃｏｅｌｉｃｏｌｏｒ、Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ｐｅｕｃｅｔｉｕｓ、Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ｓｐ．ＡＴＣＣ  ７００９７４、Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ｃａｎｕｓ、Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ｎｏｄｏｓｕｓ、Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ（複数種）、Ｓｔｒｅｐｔｏａｌｌｏｔｅｉｃｕｓ  ｈｉｎｄｕｓｔａｎｕｓ、Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ｈｙｇｒｏｓｃｏｐｉｃｕｓ、Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ａｖｅｒｍｉｔｉｌｉｓ、Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ｖｉｒｉｄｏｃｈｒｏｍｏｇｅｎｅｓ、Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ｖｅｒｔｉｃｉｌｌｕｓ、Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ｃｈａｒｔｒｕｅｎｓｉｓ、Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ（複数種）、Ｓａｃｃｈａｒｏｔｈｒｉｘ  ｍｕｔａｂｉｌｉｓ、Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ｈａｌｓｔｅｄｉｉ、Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ｃｌａｖｕｌｉｇｅｒｕｓ、Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ｖｅｎｅｚｕｅｌａｅ、Ｓｔｒｔｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ｒｏｓｅｏｃｈｒｏｍｏｇｅｎｅｓ、Ａｍｙｃｏｌａｔｏｐｓｉｓ  ｏｒｉｅｎｔａｌｉｓ、Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ｃｌａｖｕｌｉｇｅｒｕｓ、Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ｒｉｓｈｉｒｉｅｎｓｉｓ、Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ｌａｖｅｎｄｕｌａｅ、Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ｒｏｓｅｏｓｐｏｒｕｓ、Ｎｏｎｏｍｕｒａｅａ  ｓｐ．、Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ｐｅｕｃｅｔｉｕｓ、Ｓａｃｃｈａｒｏｐｏｌｙｓｐｏｒａ  ｅｒｙｔｈｒａｅａ、Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ｆｉｌｉｐｉｎｅｎｓｉｓ、Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ｈｙｇｒｏｓｃｏｐｉｃｕｓ、Ｍｉｃｒｏｍｏｎｏｓｐｏｒａ  ｐｕｒｐｕｒｅａ、Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ｈｙｇｒｏｓｃｏｐｉｃｕｓ、Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ｎａｒｂｏｎｅｎｓｉｓ、Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ｋａｎａｍｙｃｅｔｉｃｕｓ、Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ｃｏｌｌｉｎｕｓ、Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ｌａｓａｌｉｅｎｓｉｓ、Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ｌｉｎｃｏｌｎｅｎｓｉｓ、Ｄａｃｔｏｓｐｏｒａｎｇｉｕｍ  ａｕｒａｎｔｉａｃｕｍ、Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ｔｏｘｉｔｒｉｃｉｎｉ、Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ｈｙｇｒｏｓｃｏｐｉｃｕｓ、Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ｐｌｉｃａｔｕｓ、Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ｌａｖｅｎｄｕｌａｅ、Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ｇｈａｎａｅｎｓｉｓ、Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ｃｉｎｎａｍｏｎｅｎｓｉｓ、Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ａｕｒｅｏｆａｃｉｅｎｓ、Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ｎａｔａｌｅｎｓｉｓ、Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ｃｈａｔｔａｎｏｏｇｅｎｓｉｓ  Ｌ１０、Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ｌｙｄｉｃｕｓ  Ａ０２、Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ｆｒａｄｉａｅ、Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ａｍｂｏｆａｃｉｅｎｓ、Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ｔｅｎｄａｅ、Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ｎｏｕｒｓｅｉ、Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ａｖｅｒｍｉｔｉｌｉｓ、Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ｒｉｍｏｓｕｓ、Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ｗｅｄｍｏｒｅｎｓｉｓ、Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ｃａｃａｏｉ、Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ｐｒｉｓｔｉｎａｅｓｐｉｒａｌｉｓ、Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ｐｒｉｓｔｉｎａｅｓｐｉｒａｌｉｓ、Ａｃｔｉｎｏｐｌａｎｅｓ  ｓｐ．ＡＴＣＣ３３０７６、Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ｈｙｇｒｏｓｃｏｐｉｃｕｓ、Ｌｅｃｈｅｖａｌｉｅｒｉａ  ａｅｒｏｃｏｌｏｎｅｇｅｎｅｓ、Ａｍｙｃｏｌａｔｏｐｓｉｓ  ｍｅｄｉｔｅｒｒａｎｅｉ、Ａｍｙｃｏｌａｔｏｐｓｉｓ  ｌｕｒｉｄａ、Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ａｌｂｕｓ、Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ｇｒｉｓｅｏｌｕｓ、Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ｓｐｅｃｔａｂｉｌｉｓ、Ｓａｃｃｈａｒｏｐｏｌｙｓｐｏｒａ  ｓｐｉｎｏｓａ、Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ａｍｂｏｆａｃｉｅｎｓ、Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ｓｔａｕｒｏｓｐｏｒｅｕｓ、Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ｇｒｉｓｅｕｓ、Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ（複数種）、Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ａｃｒｏｍｏｇｅｎｅｓ、Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ｔｓｕｋｕｂａｅｎｓｉｓ、Ａｃｔｉｎｏｐｌａｎｅｓ  ｔｅｉｃｈｏｍｙｃｅｔｉｃｕｓ、Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ｇｌａｕｃｅｓｃｅｎｓ、Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ｒｉｍｏｓｕｓ、Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ｃａｔｔｌｅｙａ、Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ａｚｕｒｅｕｓ、Ｓｔｒｅｐｔｏａｌｌｏｔｅｉｃｕｓ  ｈｉｎｄｕｓｔａｎｕｓ、Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ｃｈａｒｔｒｅｕｓｉｓ、Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ｆｒａｄｉａｅ、Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ｃｏｅｌｉｃｏｌｏｒ、Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ｈｙｇｒｏｓｃｏｐｉｃｕｓ、Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ｓｐ．１１８６１、Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ｖｉｒｇｉｎｉａｅ、Ａｍｙｃｏｌａｔｏｐｓｉｓ  ｊａｐｏｎｉｃｕｍ、Ａｍｙｃｏｌａｔｏｐｓｉｓ  ｂａｌｈｉｍｙｃｉｎｉ、Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ａｌｂｕｓ  Ｊ１０７４、Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ｃｏｅｌｉｃｏｌｏｒ  Ｍ１１４６、Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ｌｉｖｉｄａｎｓ、Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ｉｎｃａｒｎａｔｅｓ、Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ｖｉｏｌａｃｅｏｒｕｂｅｒ、またはＳｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ｇｒｉｓｅｏｆｕｓｃｕｓである。一部の実施形態では、宿主細胞はＥｓｃｈｅｒｉｃｈｉａ  ｃｏｌｉのようなＥｓｃｈｅｒｉｃｈｉａ株である。一部の実施形態では、宿主細胞はＢａｃｉｌｌｕｓ  ｓｕｂｔｉｌｉｓのようなＢａｃｉｌｌｕｓ株である。一部の実施形態では、宿主細胞はＰｓｅｕｄｏｍｏｎａｓ  ｐｕｔｉｔｄａのようなＰｓｅｕｄｏｍｏｎａｓ株である。一部の実施形態では、宿主細胞はＭｙｘｏｃｏｃｃｕｓ  ｘａｎｔｈｕｓのようなＭｙｘｏｃｏｃｃｕｓ株である。
方法
本発明の核酸、ベクター及び宿主細胞は、化合物（たとえば、ポリケチドまたはβ−ラクタム化合物）の増産及び／またはさらに効率的な生産に使用されてもよい。組換えＬＡＬ及び／または異種ＬＡＬの宿主細胞への導入または小分子を生産する遺伝子クラスター（たとえば、ＰＫＳ遺伝子クラスターまたはβ−ラクタム化合物生産タンパク質遺伝子クラスター）への異種結合部位の導入は、対象とする化合物（たとえば、ポリケチドまたはβ−ラクタム化合物）の生産に関与する化合物生産タンパク質（たとえば、ポリケチドシンターゼまたはβ−ラクタム化合物生産タンパク質）をコードする遺伝子の調節のさらに大きな制御を可能にする。
異種ＬＡＬの導入
一部の実施形態では、化合物（たとえば、ポリケチドまたはβ−ラクタム化合物）は、異種ＬＡＬの宿主細胞への導入によって生産される（たとえば、ＬＡＬをコードする核酸を含む人工染色体のような発現ベクターによってＬＡＬが導入されてもよい）。一部の実施形態では、宿主細胞は天然にＬＡＬを欠く。一部の実施形態では、宿主細胞は導入されるＬＡＬとは異なるＬＡＬを天然に生産する。導入されるＬＡＬはＰＫＳを調節するＬＡＬの保存された４つのヘリックス束のＤＮＡ結合領域を伴う任意のＬＡＬであってもよい。一部の実施形態では、導入されるＬＡＬは天然のＬＡＬである。一部の実施形態では、導入されるＬＡＬは、修飾されたＬＡＬ、たとえば、構成的に活性があるＬＡＬである。一部の実施形態では、導入されるＬＡＬは配列番号１に対して少なくとも７０％の配列同一性を有する。一部の実施形態では、導入されるＬＡＬは配列番号１の配列を含むまたはそれから成る。宿主細胞が天然にＬＡＬを生産する一部の実施形態では、天然のＬＡＬを発現する核酸は異種ＬＡＬの導入に先立って欠失させる。特定の実施形態では、導入されるＬＡＬは、ＬＡＬをコードするポリヌクレオチド配列のコドンが最適化されている発現ベクターから発現される。たとえば、Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ宿主細胞にてそのようなコドンを有する遺伝子の翻訳制御を発揮することが知られているＴＴＡコドンはＬＡＬコーディング配列にて取り除かれてもよく、及び／または置き換えられてもよい。一部の実施形態では、宿主細胞が修飾されて、たとえば、シトクロムＰ４５０オキシゲナーゼを取り除いてもよい。
異種ＬＡＬ結合部位の導入
一部の実施形態では、化合物（たとえば、ポリケチドまたはβ−ラクタム化合物）は宿主細胞への異種ＬＡＬ結合部位の導入によって生産される（たとえば、ＬＡＬ結合部位は、ＬＡＬ結合部位を有する核酸を含む人工染色体のような発現ベクターによって、または相同組換えを介した挿入によって導入されてもよい）。一部の実施形態では、宿主細胞は天然にＬＡＬ結合部位を欠く。一部の実施形態では、宿主細胞は導入されるＬＡＬ結合部位とは異なるＬＡＬ結合部位を天然に含む。一部の実施形態では、導入されるＬＡＬ結合部位は配列番号２に対して少なくとも８０％の同一性を有する。一部の実施形態では、導入されるＬＡＬ結合部位は配列番号２の配列を含むまたはそれから成る。一部の実施形態では、導入されるＬＡＬ結合部位は配列ＧＧＧＧＧＴ（配列番号３）を含む。一部の実施形態では、導入されるＬＡＬ結合部位は、化合物（たとえば、ポリケチドまたはβ−ラクタム化合物）の増産を生じる。一部の実施形態では、化合物生産タンパク質（たとえば、ポリケチドシンターゼまたはβ−ラクタム化合物生産タンパク質）をコードするオープンリーディングフレームは、ＬＡＬ結合部位へのＬＡＬの結合が生合成タンパク質（複数可）（たとえば、ポリケチドシンターゼまたはβ−ラクタム化合物生産タンパク質）の発現、従って化合物（たとえば、ポリケチドまたはβ−ラクタム化合物）の発現を促進するように配置される。一部の実施形態では、ＬＡＬ結合部位は配列番号２の配列を有し、ＬＡＬは配列番号１の配列を有する。
【００３０】
ある場合には、構築物は異種ＬＡＬ結合部位を含む１以上のプロモータを含んでもよい。たとえば、構築物は、１以上の遺伝子（たとえば、ＰＫＳ遺伝子クラスターまたはβ−ラクタム化合物生産タンパク質遺伝子クラスターのような小分子を生産する遺伝子クラスターにおける遺伝子）の発現を推進する一方向性のプロモータを含んでもよい。ある場合には、構築物は、発現される遺伝子の２つのセット間に配置される双方向性のプロモータを含んでもよく、双方向性プロモータの一方の部分は第１のＬＡＬ結合部位を含み、遺伝子の一方のセットの発現を推進し、双方向性プロモータのもう１つの部分は第２のＬＡＬ結合部位を含み、遺伝子のもう１つのセットの発現を推進する。遺伝子の２つのセットは互いに対して逆平行に配向されてもよい。場合によっては、宿主細胞は、一方向性または双方向性のプロモータの制御下の遺伝子クラスターと同様にＬＡＬ結合部位を含有するプロモータの制御下にある異種ＬＡＬをコードする少なくとも１つの遺伝子を含んでもよい。遺伝子クラスターと異種ＬＡＬをコードする遺伝子とは同一の構築物に配置されてもよく、または異なる構築物に配置されてもよい。ＬＡＬ（たとえば、内在性ＬＡＬまたは異種ＬＡＬ）の発現は遺伝子クラスターにおける遺伝子と同様に異種ＬＡＬの発現を生じる。発現された異種ＬＡＬは、正のフィードバックループにて次にさらに遺伝子クラスターにおける遺伝子及び異種ＬＡＬの発現を推進する。
異種ＰＫＳ遺伝子クラスターの導入
一部の実施形態では、ポリケチドは異種ＰＫＳ遺伝子クラスターをコードする核酸の宿主細胞への導入によって生産される（たとえば、核酸は人工染色体のような発現ベクターによって導入されてもよい）。一部の実施形態では、核酸はさらにＬＡＬ結合部位を含む。一部の実施形態では、ＬＡＬ結合部位はＰＫＳ遺伝子クラスターに対して異種である。一部の実施形態では、ＬＡＬ結合部位はＰＫＳ遺伝子クラスターに対して同種である。一部の実施形態では、異種ＬＡＬも宿主細胞に導入される（たとえば、ＬＡＬは、ＬＡＬをコードする核酸を含む人工染色体のような発現ベクターによって導入されてもよい）。一部の実施形態では、ＬＡＬは異種ＰＫＳ遺伝子クラスターをコードする同じ核酸によってコードされる。一部の実施形態では、ＬＡＬはＬＡＬ結合部位及び／またはＰＫＳ遺伝子クラスターに対して異種である。一部の実施形態では、ＬＡＬはＬＡＬ結合部位及び／またはＰＫＳ遺伝子クラスターに対して同種である。一部の実施形態では、ポリケチドシンターゼはＬＡＬまたはＬＡＬ結合部位いずれかの非存在下では発現されない。
【００３１】
宿主細胞は異種ＰＫＳ遺伝子クラスターからの生産を最適化するように修飾されてもよい。一部の実施形態では、１以上の目的に合わせた酵素（たとえば、シトクロムＰ４５０オキシゲナーゼ、ｃｙｐＢ）を欠失させる。一部の実施形態では、宿主細胞は、抗生剤への耐性を付与する特定の対立遺伝子（たとえば、ストレプトマイシン（たとえば、ｒｐｓＬ）、リファムピシン（たとえば、ｒｐｏＢ）及びゲンタマイシンに対する耐性対立遺伝子）を含むように修飾されてもよく、それは二次代謝産物のさらに高い力価の生産を生じてもよい。
異種β−ラクタム化合物生産タンパク質遺伝子クラスターの導入
一部の実施形態では、β−ラクタム化合物は異種β−ラクタム化合物生産タンパク質遺伝子クラスターをコードする核酸の宿主細胞への導入によって生産される（たとえば、核酸は人工染色体のような発現ベクターによって導入されてもよい）。一部の実施形態では、核酸はさらにＬＡＬ結合部位を含む。一部の実施形態では、ＬＡＬ結合部位はβ−ラクタム化合物生産タンパク質遺伝子クラスターに対して異種である。一部の実施形態では、ＬＡＬ結合部位はβ−ラクタム化合物生産タンパク質遺伝子クラスターに対して同種である。一部の実施形態では、異種ＬＡＬも宿主細胞に導入される（たとえば、ＬＡＬはＬＡＬをコードする核酸を含む人工染色体のような発現ベクターによって導入されてもよい）。一部の実施形態では、ＬＡＬは異種β−ラクタム化合物生産タンパク質遺伝子クラスターをコードする同じ核酸によってコードされる。一部の実施形態では、ＬＡＬはＬＡＬ結合部位及び／またはβ−ラクタム化合物生産タンパク質遺伝子クラスターに対して異種である。一部の実施形態では、ＬＡＬはＬＡＬ結合部位及び／またはβ−ラクタム化合物生産タンパク質遺伝子クラスターに対して同種である。一部の実施形態では、β−ラクタム化合物はＬＡＬまたはＬＡＬ結合部位のいずれかの非存在下では発現されない。
【００３２】
宿主細胞は、異種β−ラクタム化合物生産タンパク質遺伝子クラスターからの生産を最適化するように修飾されてもよい。一部の実施形態では、１以上の目的に合わせた酵素を欠失させる。一部の実施形態では、宿主細胞は、抗生剤への耐性を付与する特定の対立遺伝子（たとえば、ストレプトマイシン（たとえば、ｒｐｓＬ）、リファムピシン（たとえば、ｒｐｏＢ）及びゲンタマイシンに対する耐性対立遺伝子）を含むように修飾されてもよく、それは二次代謝産物のさらに高い力価の生産を生じてもよい。
ＮａｎｏＳｔｒｉｎｇ解析によるｍＲＮＡ転写物の定量
一部の実施形態では、ＮａｎｏＳｔｒｉｎｇ  ｎＣｏｕｎｔｅｒ解析システム（登録商標）（ＮａｎｏＳｔｒｉｎｇ）を用いて遺伝子発現（たとえば、異種ＬＡＬ結合部位によって調節される１以上の遺伝子の発現）が定量されてもよい。ＮａｎｏＳｔｒｉｎｇ  ｎＣｏｕｎｔｅｒアッセイには、標的特異的な色分けしたプローブペアを用いたｍＲＮＡ分子の直接デジタル検出が関与する。それは逆転写によるｍＲＮＡのｃＤＮＡへの変換または得られたｃＤＮＡのＰＣＲによる増幅を必要としない。対象とする各標的遺伝子は、３５〜５０塩基の標的特異的な配列を運ぶレポータープローブと捕捉プローブのペアを用いて検出される。加えて、各レポータープローブは対象とする遺伝子の分子バーコード付けを可能にする５’末端での独特の色コードを運ぶ一方で、捕捉プローブすべては標的遺伝子の連結のための分子手段を提供して下流のデジタル検出を促す３’末端でのビオチン標識を運ぶ。標的ｍＲＮＡとレポーター・捕捉プローブペアとの間での液相ハイブリッド形成の後、過剰なプローブを取り除き、プローブ・標的複合体を並べ、ｎＣｏｕｎｔｅｒカートリッジにて不動化し、それを次いで画像取得とデータ処理のためのデジタルアナライザに入れる。対象とするｍＲＮＡ標的を指名する何十万もの色コードがカートリッジの表面上で直接画像化される。遺伝子の発現レベルは、その遺伝子について色分けしたバーコードが検出される回数を数えることによって測定され、次いでバーコードの数を表にする。ＮａｎｏＳｔｒｉｎｇの方法及び使用は、Ｋｕｌｋａｒｎｉ，Ｍ．Ｃｕｒｒ．Ｐｒｏｔｏｃ．Ｍｏｌ．Ｂｉｏｌ．９４：２５Ｂ．１０．１−２５Ｂ．１０．１７（２０１１）にさらに記載されている。
【００３３】
一部の実施形態では、ＮａｎｏＳｔｒｉｎｇ解析を用いて、異種ＬＡＬ結合部位の近傍に配置されている遺伝子クラスター（たとえば、ＰＫＳ遺伝子クラスターまたはβ−ラクタム化合物生産タンパク質遺伝子クラスター）の遺伝子座の発現が、異種ＬＡＬ結合部位の近傍に遺伝子座が配置されていない場合の同じ遺伝子座に比べて上方調節されているかどうかを判定する。
【実施例】
【００３４】
方法
ＬＡＬのクローニング
ＦＫＰＨＤ遺伝子クラスターに由来するＬＡＬ遺伝子の配列はＷａｒｐＤｒｉｖｅゲノムデータベースから、またはＧｅｎＢａｎｋのような公的情報源から得た。ＬＡＬ遺伝子は野生型から修飾して単一または複数のＴＴＡコドンを取り除いたが、それは、Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓにてこれらのコドンを有する遺伝子の翻訳制御を発揮することが知られている。強力な構成的ｅｒｍＥ*プロモータとＴＴＡのないＬＡＬとファージｆｄに由来する転写ターミネータとで構成される合成のＥｃｏＲＩ／ＸｂａＩを結合するカセットを、ＰｈｉＣ３１インテグラーゼとａｔｔＰ部位とアプラマイシン耐性遺伝子と接合能力のあるＥｓｃｈｅｒｉｃｈｉａ  ｃｏｌｉからの接合伝達のためのｏｒｉＴとを有するｐＳＥＴ１５２にクローニングした。ＴＴＡのないＬＡＬ遺伝子も他の組込み型ベクター（たとえば、ｐＷＦＥ１）または機能的同等物に挿入され、強力な構成的プロモータＰｅｒｍＥ*の転写制御下にとどまった。
【００３５】
ｐＷＦＥ１にクローニングしたＬＡＬ遺伝子パネルを、ドナー株ＪＶ３６を用いた属間接合によって、ゲノムＦＫＰＨＤ遺伝子クラスターを内部に持ち、そのＦＫＰＨＤ生合成遺伝子座のプロモータ・オペレータ領域にて予測されたＬＡＬ結合部位を有する放線菌細菌に導入した。属間接合は、３０℃または３７℃でのＲ２ＮＳＹ培地にて標準の方法を用いて行い、０．３〜２．０ｍｇのアプラマイシン及び０．５〜１．０ｍｇのナリジクス酸を伴って１８〜４８時間後に接合プレートをかぶせた。アプラマイシン（３０〜５０ｍｇ／Ｌ）及びナリジクス酸（２５〜３０ｍｇ／Ｌ）を含有する新しいプレートにｐＷＦＥ１−ＬＡＬプラスミドを内部に持つ放線菌接合完了体の画線を作り、残留Ｅ．ｃｏｌｉドナーを取り除き、安定なアプラマイシン耐性を確認した。
【００３６】
組み込んだＬＡＬプラスミドを運ぶ組換え放線菌をＦＫＰＨＤの生産について以下のように調べた：アプラマイシン（２５〜５０ｍｇ／Ｌ）を含有する１５ｍｌのマルトース・酵母抽出物・グルコースのブロスにて放線菌の始動培養物を増殖させた。２９〜３０℃にて２〜３日後、始動培養物を集密のために生産に好適な固形培地（たとえば、培地２または８４３０またはその他）に入れた。３０℃での増殖の６〜７日後、増殖した集密な放線菌を有する２枚の寒天プレートを抽出用に回収した。手短には、接着した放線菌増殖物を伴った寒天をペトリ皿から取り外し、１００％メタノールで抽出した。メタノールに一晩浸した後、寒天を取り除き、メタノールを水で１５〜３０％の最終濃度に希釈した。Ｐｈｅｎｏｍｅｎｅｘ  Ｃ１８−Ｕ  ＳＰＥカラム（０．５ｇ、６ｍＬの限度容量）を用いた水性抽出からＦＫＰＨＤ化合物を捕捉した。結合した抽出物を伴ったカラムを３０％メタノールで洗浄した後、ＦＫＰＨＤを含む残りの分子を１００％メタノールで溶出した。
【００３７】
メタノールを真空で溶離液から取り除き、得られた粗精製物をＤＭＳＯに溶解した。溶解した試料を次いで必要に応じてメタノール（一般に４９０μＬの原液メタノールに１０μＬ）で希釈し、ＬＣ／ＭＳによって解析した。（Ａｇｉｌｅｎｔ６１２０単一四重極質量分光光度計と直線上にあるダイオードアレイを伴ったＡｇｉｌｅｎｔのＨＰＬＣ）。改善された株の評価は、Ａｇｉｌｅｎｔ  ＭａｓｓＨｕｎｔｅｒまたはＡｇｉｌｅｎｔ  ＣｈｅｍＳｔａｔｉｏｎのソフトウエアを用い、イオン抽出質量クロマト図の曲線下面積（ＡＵＣ）を測定する従来の解析を用いて半定量的に判定した。株の改善の最終評価は、ｐＷＦＥ１−ＬＡＬ構築物を欠いている野生型株と比べた内部標準を用いて目盛り付きの液体増殖、分子の精製、及び重量とＮＭＲによる測定によって行った。
生合成酵素の欠失
特定のＦＫＰＨＤ化合物の力価を増やすための生合成酵素の欠失を以下の方法で行った：先ず、欠失のために選択した遺伝子の開始コドンと停止コドンに隣接する相同の約１ｋｂの領域をＰＣＲによって増幅した。重複・伸長ＰＣＲを用いてこれらの相同アームを単一の欠失カセットに構築し、Ｅ．ｃｏｌｉ−ＳｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓシャトルベクターｐＪＶＤ５２．１にクローニングした。欠失は当該技術で知られるように実施し、上記で詳述したように接合を用いて欠失カセットを運ぶベクターを標的株に送達した。注目すべきは、ｐＪＶＤ５２．１に基づく欠失戦略はストレプトマイシンの対抗選択を使用することができ、ｒｐｓＬ変異を持つ親株を利用することができる。ｒｐｓＬ対立遺伝子にて自然発生的に変異した細菌は好適な培地（たとえば、ＩＳＰ２、Ｂｅｃｔｏｎ  Ｄｉｃｋｉｎｓｏｎ  Ｃｏ．）にてストレプトマイシン（１０〜１００μｇ／ｍＬ）の存在下に株が置かれると単離できることが知られている。推定上の変異体放線菌欠失宿主は、ＰＣＲによる増幅及び野生型ｒｐｓＬのＤＮＡ配列との比較によってｒｐｓＬにて所望の損傷を有することが確認された。
【００３８】
ｒｐｓＬの背景で得られた欠失株は次いで上記のように発酵させ、ＦＫＰＨＤ化合物を含有する発酵抽出物を野生型及びｒｐｓＬ親株の抽出物に対して解析し、特定のＦＫＰＨＤの上昇した力価が特定の遺伝子（たとえば、予測されたシトクロムＰ４５０オキシゲナーゼをコードする遺伝子）の欠失に起因し、遺伝子欠失過程に必要とされるｒｐｓＬの変異に起因しないことを確認した。
ｒｐｏＢ／ｒｐｓＬを誘導すること
特定の抗生剤に対する耐性を付与する特定の対立遺伝子を内部に持つ放線菌はこれらの対立遺伝子を欠いている株よりも高い力価の二次代謝産物を生産することがある。ストレプトマイシン（ｒｐｓＬ）、リファムピシン（ｒｐｏＢ）、ゲンタマイシン等を含む抗生剤を使用するために、これらの対立遺伝子を内部に持つ自然発生の細菌変異体を選択することができる。これらの抗生剤耐性の表現型は単独でまたは組み合わせで（二重、三重の変異体、それ以上）有用であることができる。ＬＡＬ遺伝子クラスターの活性化と組み合わせた改善されたＦＫＰＨＤ生産株の単離は、野生型を超える株の向上のために双方の組換え戦略を組み合わせることの有用性及び適合性を説明する。自然発生のｒｐｏＢ変異体（上述のｒｐｓＬ）を単離するために、リファムピシンを含有するＩＳＰ２プレートに所望の株の栄養菌糸または胞子をばらまき、得られた個々のコロニーをリファムピシンの存在下で培養し、耐性を確認した。抗生剤の耐性をもたらすｒｐｏＢにおけるヌクレオチドの損傷は感受性の親株と平行して耐性の単離体からのｒｐｏＢ遺伝子座のＰＣＲ増幅によって確認し、双方のＤＮＡ配列を比較した。配列で確認したｒｐｏＢ変異体を次いで発酵パネルで比較し、野生型及び耐性対立遺伝子を持たないＬＡＬ増強組換え株に対する増産をスクリーニングした。
プロモータ交換及びプロモータ修復
野生型Ｘ１５遺伝子クラスターを内部に持つＳｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ株のゲノムＤＮＡからＰＡＣライブラリを調製し、ＢｉｏＳａｎｄＴ（Ｍｏｎｔｒｅａｌ，Ｃａｎａｄａ）によってｐＥＳＡＣ１３主鎖にクローニングした。インタクトの野生型Ｘ１５遺伝子クラスター持つ分子クローンをコロニーＰＣＲによってライブラリから特定した。Ｘ１．１−Ｓ１２プロモータを以下のプライマー（以下を参照）によってＳ１２遺伝子クラスターからＰＣＲで増幅し、Ｘ１５遺伝子クラスターにクローニングした。
Ｘ１５＿ＬＡＬ＿Ｆ
配列番号３７
５’−ＣＡＡＡＧＣＧＡＴＴＣＧＧＡＧＡＧＣＧＧＣＣＧＧＡＴＣＡＧＡＴＣＣＡＧＧＣＧＴＧＡＣＡＴＴＣＡＴＡＣＣＣＴＴＣＣＧＧＣＧＡＡＧＴＧＣＡＧＴＴＣＡＣＣＣ−３’
Ｘ１５＿ＬＡＬ＿Ｒ
配列番号３８
５’−ＣＧＡＴＣＴＴＣＴＣＧＡＡＡＣＴＧＣＡＣＴＧＡＧＧＡＧＧＴＴＣＧＴＣＧＧＡＧＡＣＴＧＣＣＡＴＴＣＡＣＣＴＣＴＣＣＣＧＧＡＡＡＧＧＴＡＴＴＧＣＴＣＧ−３’
Ｓ１８  ＬＡＬの転写因子を導入するために、Ｇａｔｅｗａｙアクセプターベクター（ＴｈｅｒｍｏＦｉｓｈｅｒ，Ｇｒａｎｄ  Ｉｓｌａｎｄ，ＮＹ）を先ず、ｐＥＳＡＣ１３の主鎖にクローニングした。ＬＲクロナーゼを用いてＳ１８  ＬＡＬをＸ１５  ＰＡＣの主鎖に移した。同じアプローチを用いてＸ１１．２  ＰＡＣにおける非カノニカルＬＡＬのプロモータ配列を修復した。修復したＬＡＬ部位を伴うＸ１１．１及びＸ１１．２プロモータは、ＤＮＡＷｏｒｋｓウェブサーバー（ｍｃｌ１．ｎｃｉｆｃｒｆ．ｇｏｖ／ｄｎａｗｏｒｋｓ／）による合成遺伝子の構築設計によって生成された。
＞ＰＡＣ＿ＨＡ＿Ｘ１１．１＿プロモータ＿Ｇ
配列番号３９
５’−ＧＣＧＴＴＣＧＧＣＡＴＴＧＡＣＧＣＧＡＡＧＣＡＡＧＴＣＡＴＧＡＡＴＣＧＧＣＴＧＡＡＴＣＡＡＴＴＣＣＧＣＧＣＧＣＧＡＣＡＴＴＣＧＣＡＣＣＣＴＴＣＣＧＧＴＧＡＡＧＴＧＣＧＧＴＡＴＴＧＣＴＣＡＧＡＣＡＴＡＡＣＣＣＧＧＡＴＣＧＣＡＡＴＣＣＡＡＣＧＡＣＣＡＧＣＣＡＴＧＣＡＣＴＡＣＣＧＡＴＡＡＴＣＧＡＡＴＣＧＧＡＡＣＡＡＴＡＧＣＡＡＧＣＴＣＧＴＴＧＡＧＣＡＴＡＴＴＴＴＣＣＡＴＧＣＧＧＣＡＣＣＡＣＣＴＣＧＧＣＧＣＣＡＣＣＣＣＣＴＡＧＴＴＴＴＧＣＣＧＡＣＣＣＣＣＴＡＴＧＴＧＴＡＴＴＴＣＧＧＣＡＧＧＣＡＧＡＣＴＡＧＧＧＧＧＴＴＧＣＧＴＧＧＧＣＣＧＣＡＣＣＣＧＡＧＧＣＡＴＴＣＧＡＴＴＧＧＣＧＣＡＣＧＧＣＧＣＡＣＴＣＧＧＧＣＣＡＴＧＴＣＡＣＣＧＡＣＣＧＴＧＡＡＴＧＴＴＴＣＡＴＣＧＣＴＡＣＧＧＧＴＡＧＣＡＡＴＡＧＴＣＣＴＴＴＣＴＣＧＧＧＡＧＡＡＧＴＧＡＡＴＧＧＣＴＴＣＣＡＡＡＡＧＴＣＣＣＣＧＣＣＣＡＧＧＧＴＣＣＧＡＧＡＧＡＧＣＧＧＧＴＴＣＴＧＣＧＡＴＴＴＣＣＣＧＧＧＣＡ−３’
＞ＰＡＣ＿ＨＡ＿Ｘ１１．１＿プロモータ＿Ｇ＿４ｂｐ
配列番号４０
５’−ＧＣＧＴＴＣＧＧＣＡＴＴＧＡＣＧＣＧＡＡＧＣＡＡＧＴＣＡＴＧＡＡＴＣＧＧＣＴＧＡＡＴＣＡＡＴＴＣＣＧＣＧＣＧＣＧＡＣＡＴＴＣＧＣＡＣＣＣＴＴＣＣＧＧＴＧＡＡＧＴＧＣＧＧＴＡＴＴＧＣＴＣＡＧＡＣＡＴＡＡＣＣＣＧＧＡＴＣＧＣＡＡＴＣＣＡＡＣＧＡＣＣＡＧＣＣＡＴＧＣＡＣＴＡＣＣＧＡＴＡＡＴＣＧＡＡＴＣＧＧＡＡＣＡＡＴＡＧＣＡＡＧＣＴＣＧＴＴＧＡＧＣＡＴＡＴＴＴＴＣＣＡＴＧＣＧＧＣＡＣＣＡＣＣＴＣＧＧＣＧＣＣＡＣＣＣＣＣＴＡＧＴＴＴＴＧＣＣＧＡＣＣＣＣＣＴＡＴＧＴＧＴＡＴＴＴＣＧＧＣＡＧＧＣＡＧＡＡＣＡＣＣＴＡＧＧＧＧＧＴＴＧＣＧＴＧＧＧＣＣＧＣＡＣＣＣＧＡＧＧＣＡＴＴＣＧＡＴＴＧＧＣＧＣＡＣＧＧＣＧＣＡＣＴＣＧＧＧＣＣＡＴＧＴＣＡＣＣＧＡＣＣＧＴＧＡＡＴＧＴＴＴＣＡＴＣＧＣＴＡＣＧＧＧＴＡＧＣＡＡＴＡＧＴＣＣＴＴＴＣＴＣＧＧＧＡＧＡＡＧＴＧＡＡＴＧＧＣＴＴＣＣＡＡＡＡＧＴＣＣＣＣＧＣＣＣＡＧＧＧＴＣＣＧＡＧＡＧＡＧＣＧＧＧＴＴＣＴＧＣＧＡＴＴＴＣＣＣＧＧＧＣＡ−３’
＞ＰＡＣ＿ＨＡ＿Ｘ１１．２＿プロモータ＿Ａ
配列番号４１
５’−ＧＣＧＴＴＣＧＧＣＡＴＴＧＡＣＧＣＧＡＡＧＣＡＡＧＴＣＡＴＧＡＡＴＣＧＧＣＴＧＡＡＴＣＡＡＴＴＣＣＧＣＧＣＧＣＧＡＣＡＴＴＣＧＣＡＴＣＣＴＴＣＴＧＧＴＧＡＧＧＴＧＣＡＧＴＡＴＴＧＣＴＧＡＧＡＣＡＴＡＡＴＣＣＧＧＧＣＣＧＴＡＡＴＣＣＡＡＣＧＡＣＣＡＧＣＣＡＴＧＣＧＣＣＧＣＣＧＡＴＡＧＴＣＧＡＡＴＣＣＧＡＴＡＧＴＣＧＡＡＴＣＴＧＡＡＣＧＣＴＡＧＣＡＧＣＴＣＧＴＣＧＣＡＧＧＧＧＣＴＣＣＧＧＧＧＡＧＣＣＣＡＡＣＣＣＣＣＴＡＡＴＴＴＴＴＣＣＧＣＣＣＣＣＣＴＡＴＡＣＡＴＡＴＣＣＡＣＴＧＣＡＧＧＣＡＧＡＡＣＡＣＣＴＡＧＧＧＧＧＴＴＧＣＧＣＧＡＡＣＣＧＧＧＣＧＣＧＣＧＧＴＡＴＣＧＧＡＴＴＴＡＣＣＧＣＡＣＧＧＣＡＣＡＣＴＣＧＧＧＣＧＡＣＧＴＣＡＣＣＧＡＣＣＧＴＧＡＡＴＣＣＴＴＣＡＴＣＧＣＴＡＣＧＧＧＴＡＧＣＡＣＡＧＴＣＣＴＴＴＣＣＧＧＧＡＧＡＡＧＴＧＡＡＴＧＧＣＴＴＣＣＡＡＡＡＧＴＣＣＣＣＧＣＣＣＡＧＧＧＴＣＣＧＡＧＡＧＡＧＣＧＧＧＴＴＣＴＧＣＧＡＴＴＴＣＣＣＧＧＧＣＡ−
３’＞ＰＡＣ＿ＨＡ＿Ｘ１１．２＿Ｓ１２＿プロモータ
配列番号４２
５’−ＧＣＧＴＴＣＧＧＣＡＴＴＧＡＣＧＣＧＡＡＧＣＡＡＧＴＣＡＴＧＡＡＴＣＧＧＣＴＧＡＡＴＣＡＡＴＴＣＣＧＣＧＣＧＣＧＡＣＡＴＴＣＡＴＡＣＣＣＴＴＣＣＧＧＣＧＡＡＧＴＧＣＡＧＴＴＣＡＣＣＣＧＧＴＡＡＴＧＣＡＴＴＣＣＧＧＡＣＣＧＴＡＧＣＡＧＴＣＣＧＡＴＡＣＡＧＡＣＧＴＣＣＧＣＣＡＴＧＣＣＧＴＧＣＣＡＣＣＣＴＴＧＴＴＴＴＴＣＡＣＣＣＣＣＣＴＡＣＧＣＣＣＧＴＴＴＣＧＣＣＴＧＧＣＣＧＧＡＡＡＣＣＴＡＧＧＧＧＧＴＴＧＣＧＴＧＧＡＡＡＧＣＡＣＣＧＧＣＧＧＧＴＧＴＴＣＧＣＴＴＧＣＡＣＡＧＣＧＣＣＡＣＣＴＣＧＧＧＣＡＴＴＴＴＣＴＧＧＡＴＧＣＧＣＧＡＧＣＡＡＴＡＣＣＴＴＴＣＣＧＧＧＡＧＡＧＧＴＧＡＡＴＧＧＣＴＴＣＣＡＡＡＡＧＴＣＣＣＣＧＣＣＣＡＧＧＧＴＣＣＧＡＧＡＧＡＧＣＧＧＧＴＴＣＴＧＣＧＡＴＴＴＣＣＣＧＧＧＣＡ−３’
野生型Ｘ２遺伝子クラスターをＳｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓのゲノムＤＮＡから調製し、Ｉｎｔａｃｔ  Ｇｅｎｏｍｉｃｓ，Ｉｎｃ．（Ｓｔ．Ｌｏｕｉｓ，ＭＯ）によって修飾されたｐＣＣ１の主鎖にクローニングした。ＵｎｉＬＡＬプロモータをＵｎｉＬＡＬ−Ｓ１８−ＬＡＬ発現ベクターからＰＣＲで増幅し、Ｘ２遺伝子クラスターにクローニングした。
実施例１．一般的な誘導及び過剰発現の戦略としてのＬＡＬ転写制御因子の使用
１以上の双方向性プロモータの制御下での遺伝子クラスターを構築した。特に、それぞれプロモータ領域１及びプロモータ領域２として示される２つの双方向性プロモータを含むＦｋＰｈＤ遺伝子クラスターのセットを生成した（図１Ａ）。各プロモータは、図１Ｂで示されるものから選択される１以上のＬＡＬ結合ドメインを含有した。ＦＫ遺伝子クラスターのプロモータ領域から抽出されたそのような推定上のＬＡＬ結合ドメインのセットの配列比較は保存された領域を明らかにした。図１Ｃに示すように、一般的な実験的アプローチにはコドンを最適化したＬＡＬパネルの、たとえば、強力なｅｒｍＥ*プロモータによって動かされる組込みベクターへのサブクローニングが関与した。
【００３９】
ＬＡＬは、出版物並みの品質で構築したゲノムを含む高域ゲノムデータベースにてＬＡＬすべてを分岐群に分けることによってこれらの実験について選択された（図２）。ラパマイシンＬＡＬのヘリックス・ターン・ヘリックスモチーフ（Ｓ９）を用いてこれらのＬＡＬを分岐群に分け、設計クエリを得た。ＦｋＰｈＤのＬＡＬは一緒に分岐群に分かれることが示され、たとえば、ｐｉｋＤのような他のＩ型ＰＫＳ関連のＬＡＬとは配列レベルで似ていなかった（図３）。
実施例２．ＬＡＬの発現は生合成遺伝子クラスターからのポリケチドの生産を推進する
図４に提示したように、ＬＡＬの大きなパネルは分子（化合物１、化合物２、及び化合物３）についてのＸ１ファミリーのネイティブのＳｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ生産株にて発現された。具体的には、Ｘ１のＦｋＰｈＤ遺伝子クラスターはＳ２２ネイティブ株で観察され、次いでＬＡＬのパネルをＳ２２に接合した。得られた株をポリケチドの増強した発現についてアッセイした。産物（すなわち、化合物１、化合物２、及び化合物３）についてのＸ１遺伝子クラスターファミリーの生産はＬＣ／ＭＳによって評価した。結果は、一部のＬＡＬは抑制因子として作用し、野生型（すなわち、ＬＡＬの非存在下）に比べてポリケチドの発現を抑制することを示した。場合によっては、ＬＡＬは野生型に比べてポリケチドの発現を有意に高めた。従って、これらの結果は特定のＬＡＬがこの背景で構成的に活性があることを示した。Ｓ１８  ＬＡＬを構成的に発現している組込み型ベクターとの接合完了体であるＳ３６３は最高レベルの化合物１、化合物２、及び化合物３を生産した。所望の産物である化合物２の生産は、リボソーム性タンパク質ｒｐｓＬの変異（たとえば、ストレプトマイシンによって誘導される）及びＰ４５０の欠失を含む生合成遺伝子座に対する他の修飾にＳ１８の過剰発現を組み合わせることによってさらに最適化される（図５）。得られた株Ｓ５８３は化合物２の増産を生じた。
実施例３．生合成遺伝子クラスターにてサイレントＬＡＬプロモータを置き換えるためのプロモータの操作
Ｘ１５遺伝子クラスターはカノニカルＬＡＬ結合部位を含有しないサイレントプロモータを含む。このプロモータをＸ１プロモータで置き換えたが、それはＸ１プロモータの制御下でリファクタリングしたＸ１５遺伝子クラスターを生産するＬＡＬ結合部位を含む（図６）。リファクタリングしたＸ１５遺伝子クラスターを含むｐＥＳＡＣ１３発現ベクターを次いでＧａｔｅｗａｙクローニングによって修飾し、Ｓ１８  ＬＡＬの発現がｅｒｍＥ*プロモータの制御下にあるカセットを導入した。次いでＸ１５遺伝子クラスターにおけるＳ１８  ＬＡＬと生合成遺伝子の異種発現のために、得られた発現ベクターをＳ９４２細胞（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ａｍｂｏｆａｃｉｅｎｓの誘導体）に接合した。
【００４０】
図７に示すように、Ｘ１５プロモータをＸ１プロモータで置き換えるＸ１５遺伝子クラスターの再操作は、Ｘ１５遺伝子クラスターの遺伝子の発現及びＸ１５生合成産物の高レベルでの下流の生産を生じた。パネルの上の列は対照としてのＳ９４２のみを示す。真ん中のパネルは、Ｘ１遺伝子クラスター（化合物１及び化合物２をコードする）にＳ９４２を接合することによって生成された株を示し、Ｓ１８  ＬＡＬはベクターの主鎖から発現される。化合物２の発現はＴｏｐ−Ｄｏｗｎプロテオミクス解析によって観察される。このデータは、異種生産株にて機能的なＬＡＬ結合部位の存在によって定義されたように、ＬＡＬの発現はインタクトのプロモータを持つ株のＰＫＳの発現を誘導することができることを裏付けている。下のパネルは、Ｘ１プロモータと交換した内在性のプロモータとベクター主鎖から発現したＳ１８  ＬＡＬとを伴ったＸ１５遺伝子クラスターにＳ９４２を接合することによって生成された上述の株を示す。これらのデータは、Ｘ１５の生産がＸ１.１遺伝子座から化合物２を生産するように操作したＳ９４２細胞の生産に一致するまたはそれを超えることを示した。従って、データは、プロモータの置換及びＬＡＬの発現が異種生産株におけるサイレント遺伝子クラスターからのＰＫＳの発現を誘導できることを裏付けている。
実施例４．ＦＫ双方向性プロモータ
ラパマイシン、Ｘ１、Ｘ１１．１、Ｘ２２．１、Ｘ１５、及びＸ２３．１生合成遺伝子クラスターに由来するプロモータの配列を解析して保存された配列要素をネイティブの及び／または異種の生産に関連付けた（図８）。双方向性ＦｋＰｈＤプロモータの３つの一般的なクラス：（１）機能的なＬＡＬ結合部位を含むインタクトなプロモータ配列を持つ高度に活性があるプロモータ（たとえば、ラパマイシン及びＸ１）、（２）コアのＬＡＬ結合部位で変異が観察される低下した生産を伴うあまり活性がないプロモータ（たとえば、Ｘ１１．１及びＸ２２．１）、及び（３）コンセンサス配列からの重大な逸脱を伴うサイレントプロモータ（たとえば、Ｘ１５及びＸ２３．１）を特定した。一般に、コンセンサスプロモータ配列からの逸脱は化合物生産の低下と相関した。
【００４１】
２つの新規の及び関連するＦｋＰｈＤ遺伝子クラスターであるＸ１１．１及びＸ１１．２の初期双方向性プロモータの範囲内でのＬＡＬ結合部位の配列比較は、プロモータ強度及び得られる生産を調節すると思われる幾つかの変異（コンセンサスＬＡＬ結合部位からの逸脱）を示した。たとえば、プロモータ強度を低下させ、不十分なＦｋＰｈＤの発現をもたらす変異が特定された（図９）。Ｘ１１．１の場合、野生型プロモータは保存されたＡＣＡＣモチーフとコアのＬＡＬオペレータ配列（ＡＧＧＧＧＧ）のＧとを欠いた。Ｘ１１．２の場合、野生型プロモータはコアのＬＡＬオペレータ配列のＡを欠いた。我々は、Ｘ１１．１及びＸ１１．２の配列をコンセンサス配列に復元し、Ｓｅｑ１、Ｓｅｑ２及びＳｅｑ３として示される配列を生成し、これらの変異を修復することがＸ１１．２遺伝子クラスターに影響を及ぼすかどうかを調べた。
【００４２】
ＬＡＬ結合配列における配列損傷の復元はポリケチドシンターゼの増産を生じた。図１０は、Ｘ１．１のプロモータ交換、復元したコアのＧ及びＡＣＡＣモチーフを持つＸ１１．１プロモータ（Ｓｅｑ２）、及び復元したコアＬＡＬ結合配列に由来するＡを持つＸ１１．２プロモータ（Ｓｅｑ３）によるＸ１１．２  ＦｋＰｈＤの発現の比較を示す。野生型（ＷＴ）１１．２とは対照的に、Ｓｅｑ２プロモータはＦｋＰｈＤの有意な増産を生じた。コアＬＡＬ結合配列に由来するＡの復元（Ｓｅｑ３）はＳｅｑ２プロモータよりも多くＦｋＰｈＤの生産を増やした。全体のＸ１プロモータの交換は最高のＦｋＰｈＤの生産を生じた。これらのデータは、変異して保存されたプロモータ配列を復元することがＦｋＰｈＤの増産のための信頼できるアプローチであることを示している。これらのデータはまたコアＬＡＬ結合部位配列の我々の定義を支持する支持実験も提供している。
実施例５．ＵｎｉＬＡＬ変異体
プロモータ領域１及び領域２の双方向性プロモータを戦略的に切り離してその後の機能試験のための４つのプロモータ設計（すなわち、ＰＣＬ、ＰＣＲ、ＰＴＬ、ＰＴＲ）を得た（図１１Ａ）。各ＵｎｉＬＡＬ変異体はＬＡＬ結合部位と同様に−１０部位及び−３５部位を含んだ。図１１ＢはＵｎｉＬＡＬ切離しの論理を記録する。ＵｎｉＬＡＬプロモータはリボソーム結合部位（ＲＢＳ）、ＬＡＬ結合部位及び／または−１０部位や−３５部位のような重要な原核細胞のプロモータ要素として定義された。ある場合には、ＬＡＬ結合部位は−１０部位または−３５部位と重複した、またはそれを置き換えた。これらの重要な要素の組成及び配列に加えて、間隔及び配向（センス／アンチセンス）が特定の設計の機能に必須であってもよい。
【００４３】
ＵｎｉＬＡＬ変異体それぞれのプロモータ強度を評価した。４つのＵｎｉＬＡＬ設計（ＰＣＬ、ＰＣＲ、ＰＴＬ、ＰＴＲ）を順位付けするために、各ＵｎｉＬＡＬプロモータをＳ１８  ＬＡＬの前にサブクローニングした。得られた組込み型発現プラスミドをＳ２２に接合させたが、それは化合物の化合物２ファミリーを生産する。そのようなものとして、特定の接合体におけるＵｎｉＬＡＬプロモータはＳ１８  ＬＡＬによって活性化されてフィードフォワードの回路を作り出し、ＬＡＬの発現、遺伝子クラスターの活性化を最大化し、化合物２の増産を生じると予想された。ＵｎｉＬＡＬプロモータそれぞれによって誘導される化合物４、化合物１、化合物２及び化合物３の生産を図１２に示す。これらのデータはプロモータ領域１の設計（すなわち、ＰＣＬ、ＰＣＲ）がＬＡＬの発現及び遺伝子クラスターの生産を推進するのに最も有効であることを示している。
【００４４】
このアプローチをまた、ＬＡＬ制御因子を天然には含まない普通にサイレントの生合成遺伝子クラスターにてポリケチドの生産を推進する能力についても調べた（図１３）。修飾されたＸ２遺伝子クラスターをＳ１８  ＬＡＬの存在下で発現させた場合、Ｘ２の強固な発現がＴｏｐ−Ｄｏｗｎアッセイによって観察された。
実施例６．正のフィードバック過剰発現戦略
ＬＡＬレギュロンを設計して正のフィードバックループを作り出した（図１４）。このアプローチには、Ｓ１８  ＬＡＬをコードする遺伝子の上流と同様に双方向性プロモータにおけるＬＡＬ結合部位の置換が関与した。そのようなものとして、ＬＡＬ（たとえば、野生型ＬＡＬ）の発現は、ＰＫＳ生合成遺伝子クラスターにおけるＬＡＬ結合部位と同様にＳ１８  ＬＡＬのプロモータにおけるもののそれぞれからの発現を誘導してもよく、それは次にＬＡＬ結合部位からの発現をさらに活性化することができ、それによって正のフィードバックループを生じる。このことは、強力な過剰発現（たとえば、ＰｅｒｍＥ＊プロモータによって推進される発現より強力な）を生じてもよい。さらに、この戦略は、前駆体の変動及び／または翻訳後修飾に係る産生期のタイミングを可能にしてもよい。図１５はフィードバックループを用いてポリケチドの生産を増強することができることを示す。これらのデータは、フィードバックループ及び／またはＥｒｍＥ＊プロモータを介した構成的なＬＡＬの発現がネイティブの株のみ（Ｓ２２）よりも多くＰＫＳの発現を誘導できることを示している。構成的な発現及び前向きフィードバックの発現は追加のＰＫＳの発現を生じてもよい。
【００４５】
一例では、Ｘ２生合成遺伝子クラスター及びＳ１８  ＬＡＬの単一メガシストロンの転写をＸ１  ＵｎｉＬＡＬプロモータの制御下に置き、後者は自己調節オペロンを効果的に確立した。ＬＡＬの転写はさらにＬＡＬ自体の発現によって増強されることになる。ＵｎｉＬＡＬプロモータはＳ１８  ＬＡＬを調節し、Ｘ２  ＰＫＳ構築物はネイティブのＸ２遺伝子クラスターと共に順にＳ１４９６に接合されて対照として役立った。
実施例７．Ｘ１プロモータのＦＫＰＨＤ遺伝子クラスターへのノックイン
Ｘ１プロモータを挿入して異種発現のためにＦｋＰｈＤ遺伝子クラスターを内部に持つＢＡＣまたはＰＡＣにて野生型プロモータを置き換える（たとえば、上記実施例４に記載されているように）代わりに、Ｘ１プロモータをネイティブ株（Ｓ６１）の内在性遺伝子座にノックインしたが、それは新規のＦｋＰｈＤ遺伝子クラスターＸ１１をコードしている（図１６）。ｐＪＶＤは、温度感受性の複製開始点、アプラマイシン選択マーカー及びｒｐｓＬｒｐｌＳ対抗選択遺伝子を持つ。Ｘ１１の対向するＰＫＳメガｏｒｆの出発コドンに隣接する１０００ｂｐのＤＮＡ配列が付加されたＸ１プロモータをｐＪＶＤ５２．１ｐＪＶＤにクローニングし、このベクターをＳ６１に接合し、３０℃の許容温度でアプラマイシン耐性について選択した。３９℃での増殖及びアプラマイシン選択に維持によって染色体組込みを強要した。次いでアプラマイシンの非存在下で細胞を継代し、次いでストレプトマイシンを負荷し、所望のレゾリューション二重交差についての選択でクローンにバイアスをかけ、宿主染色体へのＸ１プロモータの傷痕のない挿入を正確に生じてＷＴ  Ｘ１１プロモータを置き換えた。アプラマイシンへの感受性を確認するレプリカ平板法によって及び予想サイズの５’及び３’のアンプリコンについての接合ＰＣＲでのチェックによって本物のｐＸ１ノックインとしてコロニーを確認した。
実施例８．フィードフォワード／ＵｎｉＬＡＬ（一方向性ＬＡＬ感受性）プロモータ法
Ｓ１８  ＬＡＬのフィードフォワードの構成
最初に、（ＴＴＡマイナス、合成の）Ｓ１８に由来するＬＡＬ遺伝子をＳ１２に由来する「コア」のＵｎｉＬＡＬの左右のプロモータの転写制御下に置いた。二段階サブクローニング手順によって開始コドンにてＳ１２生合成遺伝子クラスターの左右のＰＫＳ転写物でＳ１８  ＬＡＬを置き換えた。先ず、Ｓ１８  ＬＡＬ遺伝子の５’の２６９塩基を除くすべてを含有するＢａｍＨＩからＳｐｅＩまでの断片をＢａｍＨＩ／ＸｂａＩで消化したｐＷＦＥ１ｃＴＲ発現ベクター（放線菌への接合送達について以下の特徴：ファージＴＧ１インテグラーゼ遺伝子及びａｔｔＰ、Ｅ.ｃｏｌｉの移動開始点［ｏｒｉＴ］、及びチオストレプトン耐性を付与する遺伝子を持つ）にサブクローニングした。次いで中間体プラスミドをＡａｒＩ及びＢａｍＨＩ制限エンドヌクレアーゼで消化し、左か右のＵｎｉＬＡＬプロモータに加えて遺伝子におけるＢａｍＨＩ部位に対する開始コドンからのＳ１８  ＬＡＬの失われた約２６９塩基を構成するＰＣＲアンプリコンを、その指示書に従ってＮｅｗ  Ｅｎｇｌａｎｄ  Ｂｉｏｌａｂｓの２×Ｍａｓｔｅｒ  Ｍｉｘを用いて３部の等温Ｇｉｂｓｏｎアセンブリを介して繋ぎ合わせた。第１のアンプリコンを得るために、以下のプライマーペアと共にｐＷａｒｐ因子１  Ｘ１のゲノムＴＡＲクローンを鋳型として用いてＵｎｉＬＡＬ左プロモータをＰＣＲで増幅し、Ｓ１８  ＬＡＬ遺伝子の５’末端を付加した。
ＦＦｃｏｒｅＬ＿Ａａｒ＿Ｆ
配列番号４３  ｇｃｇｃｃｃａｃｃｔｔａａｔｃｇｃａｇｇｔｇＴＣＣＡＣＧＣＡＡＣＣＣＣＣＴＡＧＧＴＴＴＣＣ
ＧＧＣＣＡＧＧ
Ｃ−Ｌ＿Ｓ１８＿Ｒ
配列番号４４  ｇｔｔｃａｔａｇｃｔｃｔｃｃａｃｇｇｃａｇｇｃａｔＴＣＡＴＡＣＣＣＴＴＣＣＧＧＣＧＡＡＧＴＧ
ＣＡＧＴＴＣＡＣＣＣＧＧＴ
同様に、以下のプライマーペアによってＵｎｉＬＡＬ右プロモータを増幅し、Ｓ１８  ＬＡＬ遺伝子の５’末端を付加した。
ＦＦｃｏｒｅＲ＿Ａａｒ＿Ｆ
配列番号４５  ｇｃｇｃｃｃａｃｃｔｔａａｔｃｇｃａｇＧＴＧＣＣＡＣＣＣＴＴＧＴＴＴＴＴＣＡＣＣＣＣＣＣＴ
ＡＣＧＣＣＣＧＴ
Ｃ−Ｒ＿Ｓ１８＿Ｒ
配列番号４６  ｇｔｔｃａｔａｇｃｔｃｔｃｃａｃｇｇｃａｇｇｃａｔＴＣＡＣＣＴＣＴＣＣＣＧＧＡＡＡＧＧＴＡＴＴ
ＧＣＴＣＧＴＧＣＡＴＣＣＡ
第２のアンプリコンについては、以下のプライマーペアと共にｐＳＥＴ１５２  Ｓ１８  ＬＡＬ（ＴＴＡマイナス）を鋳型として用いてＳ１８  ＬＡＬ遺伝子の５’末端を増幅し、ＵｎｉＬＡＬ左またはＵｎｉＬＡＬ右の配列を５’末端で付加した。
Ｃ−Ｌ＿Ｂａｍ＿Ｆ
配列番号４７  ａｃｔｇｃａｃｔｔｃｇｃｃｇｇａａｇｇｇｔａｔｇａＡＴＧＣＣＴＧＣＣＧＴＧＧＡＧＡＧＣＴＡＴ
ＧＡＡＣＴＧＧＡＣＧＣ
Ｓ１８ＬＡＬ＿Ｂａｍ＿Ｒ
配列番号４８  ＣＣＧＧＧＡＧＧＧＣＣＡＴＧＧＡＧＡＣＣＧＧＡ
または
Ｃ−Ｒ＿Ｂａｍ＿Ｆ
配列番号４９  ａｇｃａａｔａｃｃｔｔｔｃｃｇｇｇａｇａｇｇｔｇａＡＴＧＣＣＴＧＣＣＧＴＧＧＡＧＡＧＣＴＡＴ
ＧＡＡＣＴＧＧＡＣＧＣ
Ｓ１８ＬＡＬ＿Ｂａｍ＿Ｒ
配列番号５０  ＣＣＧＧＧＡＧＧＧＣＣＡＴＧＧＡＧＡＣＣＧＧＡ
ＰＣＲの増幅はすべて、その仕様書に従ってＮｅｗ  Ｅｎｇｌａｎｄ  ＢｉｏｌａｂｓのＱ５  Ｈｏｔ  Ｓｔａｒｔ  ＤＮＡポリメラーゼ（ＧＣエンハンサの補完を含めて）を用いて行った。ＡａｒＩ／ＢａｍＨＩで消化したベクターと同様にアンプリコンを標準のアガロース電気泳動法で単離し、Ｚｙｍｏｃｌｅａｎ（商標）Ｇｅｌ  ＤＮＡ  Ｒｅｃｏｖｅｒｙキットを用いてアガロースから精製した。Ｇｉｂｓｏｎアッセンブリ反応物の１０分の１で化学的に適格性があるＮＥＢ  １０β  Ｅ.ｃｏｌｉを形質転換し、クロラムフェニコール（２５μｇ／ｍＬ）のＬＢプレートにばらまいた。３７℃での一晩のインキュベートの後、２５μｇ／ｍＬのクロラムフェニコールで補完したＬｕｒｉａ  Ｂｅｒｔａｎｉブロスの５ｍＬ培養にクロラムフェニコール耐性コロニーを摘み入れ、３７℃で一晩振盪した。ＱＩＡｐｒｅｐ  Ｓｐｉｎ  Ｍｉｎｉｐｒｅｐキットを用いてプラスミドを単離し、次いでＧｅｎｅＷｉｚ，Ｉｎｃ．でのＳａｎｇｅｒ配列検証宛てに発送した。
実施例９．Ｘ２．１生合成遺伝子クラスターのネイティブプロモータとの「コア左側」ＵｎｉＬＡＬプロモータの交換
放線菌Ｓ１７のゲノムＤＮＡの次世代配列決定（ＮＧＳ）は、天然産物であるメリダマイシンについての情報をコードすることが知られる生合成遺伝子クラスターのそれに類似するが、それとは異なるポリケチドシンターゼを伴う生合成遺伝子クラスターを明らかにした。この遺伝子クラスターはＸ２（及び第２のほぼ同一の遺伝子クラスター（Ｘ２．２）がＳ５５のＮＧＳによって特定された際の、その後のＸ２．１）と命名された。Ｘ２．１生合成遺伝子クラスターの分子クローンを得るために、０．５％ｗ／ｖのグリシンの存在下でＳ１７を液体培養した。菌糸バイオマスを凍結し、ゲノムＤＮＡを抽出し、無作為に剪断し、次いでそれを用いて、その宿主Ｅ.ｃｏｌｉ株Ｒｅｐｌｉｃａｔｏｒ  ｖ２０（その遺伝子型はｒｐｓＬである）におけるシャトルベクターｐＳＭＡＲＴ  ＢＡＣ−Ｓ（インテグラーゼ遺伝子及びファージφＣ３１のａｔｔＰ、Ｅ．ｃｏｌｉのｏｒｉＴ、アプラマイシンに対する耐性を付与する遺伝子の添加によってＳｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓへの接合及び組込みを可能にした従来のＢＡＣベクターである）にてＢＡＣライブラリを構築するＬｕｃｉｇｅｎ  Ｃｏｒｐｏｒａｔｉｏｎに送付した。３８４穴プレートにてアレイにしたＥ．ｃｏｌｉのグリセロールストックとしてライブラリを供給した。それぞれＨＥＸ蛍光及びＦＡＭ蛍光で標識したＸ２．１遺伝子クラスターの近位５’または３’隣接領域から設計したプローブを用いた二重カラーＴａｐＭａｎアッセイによってインタクトなＸ２．１遺伝子座を内部に持つクローンを特定した。ＩＤＴのソフトウエアを用いてプライマー及びプローブを設計し、それらから発注した。二重陽性のクローンを特定するために、プライマーペア及びプローブ及びＴａｑＭａｎ（登録商標）Ｆａｓｔ  Ａｄｖａｎｃｅｄ  Ｍａｓｔｅｒ  Ｍｉｘと併せて１μＬのグリセロールストックを鋳型として使用した。サイクリング及びリアルタイムの蛍光モニタリングはＢｉｏ  Ｒａｄ  ＣＦＸ３８４  Ｔｏｕｃｈ（商標）リアルタイムＰＣＲ検出システムで行った。二重陽性クローンから調製したＢＡＣのＤＮＡは、ＴａｃｇｅｎにおけるＳａｎｇｅｒの末端配列決定によって正しいことが確認され、Ｙａｌｅ  ＹＣＧＡでのＩｌｌｕｍｉｎａ  ａｎｄ  ＰａｃＢｉｏ  ＮＧＳによって最終的に徹底的にチェックされた。
【００４６】
Ｘ１．１  ＵｎｉＬＡＬ左プロモータをＰＣＲで増幅し（Ｑ５  ＤＮＡポリメラーゼ及び鋳型としてのｐＷＦ１  Ｘ１．１プラスミドを用いて）、５’末端及び３’末端にてＸ２．１  ＫＣＤＡ遺伝子のそれぞれ開始コドンの上流及び正確に下流での６０ｂｐの配列を付加した。使用したプライマーペア（大文字で示された隣接配列／小文字はＸ１コア−左ＵｎｉＬＡＬプロモータにアニーリングする領域を示す；太字での開始アンチコドン）は、
Ｘ２．１＿ＵＬＬ−Ｒｕｎ＿Ｆ
配列番号５１  ＣＴＡＣＣＣＧＡＡＴＡＣＡＴＣＧＣＣＴＴＣＴＧＧＧＧＣＣＣＡＧＣＣＣＡＡＡＣＣＡＧＣ
ＧＣＣＣＴＣＡＴＣＣＡＣＡＣｔｃｃａｃｇｃａａｃｃｃｃｃｔａｇｇｔｔｔｃｃｇｇｃ
Ｘ２．１＿ＵＬＬ−Ｒｕｎ＿Ｒ
配列番号５２  ｇＣＧＧＣＣＣＡＣＡＡＣＧＴＧＣＡＣＧＡＧＣＧＴＧＧＣＧＡＴＡＴＣＧＧＡＣＧＣＧ
ＧＡＡＡＧＡＡＣＣＡＧＣＧＴＧＣＴＣＡＴｔｃａｔａｃｃｃｔｔｃｃｇｇｃｇａａｇｔｇｃａｇｔｔｃａｃｃｃ
正確にＸ２．１  ＫＣＤＡの開始コドンでのＸ１コア−左プロモータの挿入の確認は、予想される挿入部位に隣接する以下のプライマーペアと併せて０．５μＬの培養物を鋳型として用いた１０μＬのＰＣＲ増幅を行うことによって得られた。
Ｘ２．１＿ＨａｎｄＲ＿ｃＰＣＲ＿２Ｆ
配列番号５３  ＣＧＣＣＧＴＣＴＡＣＣＣＡＧＣＣＣＡＡＡＧＣＣＡＧＣ
Ｘ２．１＿ＨａｎｄＲ＿ｃＰＣＲ＿２Ｒ
配列番号５４  ＣＧＧＧＴＴＣＧＴＧＧＴＧＣＧＧＣＡＴＣＣＡＴＴＣＧ
予想された長さ４７６ｂｐのアンプリコンを、製造元の条件に従って過剰なプライマー及びｄＮＴＰ分解するＥｘｏＳＡＰ−ＩＴで処理して、ＧｅｎｅＷｉｚ  Ｉｎｃ．でのＳａｎｇｅｒ配列検証（２つの個々の読み取りについて別々に使用した各プライマー）宛てに発送した。正確な予想配列（開始コドンにてＸ２．１  ＫＣＤＡ遺伝子に融合させたＸ１コア−左ＵｎｉＬＡＬプロモータ）を持つクローンの１つに由来する２５０ｍＬのＬＢブロス培養物をＢＡＣ  ＸＴＲＡ精製システムに送り込み（製造元の条件に従って）、インタクトなＸ２．１／コア−左ＵｎｉＬＡＬ  ＢＡＣ  ＤＮＡを単離した。このＤＮＡ調製物を用いてＳ１８１  Ｅ．ｃｏｌｉを電気的に形質転換し、それを回復させ、次いでクロラムフェニコール（２５μｇ／ｍＬ）とアプラマイシン（１００μｇ／ｍＬ）のＬＢ寒天プレートにて３７℃で一晩選択した。クロラムフェニコールとアプラマイシンで補完した５ｍＬのＬＢブロスにコロニーを摘み入れ、一晩増殖させ、次いで種々の異種生産株への接合に使用した。
実施例１０．ｄｓＤＮＡの組換え操作を介したプロモータの置換
Ｘ１５の内在性プロモータを置き換えるために、先ず、陽性／陰性の選択カセットを内部に持つためにｄｓＤＮＡの組換え操作を用いてＸ１５  ＰＡＣを操作し、こうして２回目の完全なＤＮＡ挿入を可能にする。完全なＸ１５プロモータを伴うＰＡＣを内部に持つＥ．ｃｏｌｉを当該技術で既知（たとえば、Ｗａｎｎｅｒ及びＤａｔｓｅｎｋｏ；Ｐｒｏｃ．Ｎａｔｌ．Ａｃａｄ．Ｓｃｉ．ＵＳＡ．（２０００）９７：６６４０−５に記載される）のようにｐＫＤ４６で形質転換される電気的に適格性のあるものにし、カナマイシン（５０μｇ／ｍＬ）とカルベニシリン（１００μｇ／ｍＬ）のＬＢ寒天プレートにて３０℃で同時選択する。Ｘ１５  ＮＲＰＳ遺伝子に相同の５０ｂｐオーバーハングとＰＫＳ−Ａを含有するＤＮＡオリゴヌクレオチドと共にＰｈｕｓｉｏｎポリメラーゼ（ＮＥＢ  Ｂｉｏｓｙｓｔｅｍｓ，Ｂｅｖｅｒｌｙ，ＭＡ）を用いてプラスミド鋳型ｐＫＤＣＲ（ｒｐｓＬとクロラムフェニコール耐性遺伝子のバイシストロン性発現のために）をＰＣＲで増幅することによって陽性／陰性の選択カセットを生成する。
Ｘ１５＿ｒｐＳＬ＿ｃｍ＿Ｆ
配列番号５５  ＣＡＡＡＧＣＧＡＴＴＣＧＧＡＧＡＧＣＧＧＣＣＧＧＡＴＣＡＧＡＴＣＣＡＧＧＣＧＴＧＡＣＡＴＧＧＣＣＴＧＧＴＧＡＴＧＡＴＧＧＣＧＧＧＡＴＣＧＴ
Ｘ１５＿ｒｐｓＬ＿ｃｍ＿Ｒ＿
配列番号５６  ＣＧＡＴＣＴＴＣＴＣＧＡＡＡＣＴＧＣＡＣＴＧＡＧＧＡＧＧＴＴＣＧＴＣＧＧＡＧＡＣＴＧＣＣＡＴＴＣＡＴＣＧＣＡＧＴＡＣＴＧＴＴＧＴＡＴＴＣＡＴＴＡＡＧ
ＰＣＲ反応に由来するアンプリコンをアガロースゲルで精製し、抽出する。Ｘ１５  ＰＡＣとｐＫＤ４６を内部に持つＥ．ｃｏｌｉの飽和培養を、カナマイシンとカルベニシリンと１％ｗ／ｖのＬ−アラビノースとで補完したＬＢ  Ｌｅｎｏｘブロスで１：１００に希釈する。ＯＤ６００が０．５に達するまで２５０ｒｐｍで３０℃にて培養物を振盪し、その時点で、細胞を、Ｄａｔｓｅｎｋｏらによって記載されたように冷たい蒸留したｄＨ２Ｏで洗浄した電気的に適格性のあるものにする。「ＥＣ」設定でのＢｉｏ  ＲＡＤ  ＭｉｃｒｏＰｕｌｓｅｒ（商標）エレクトロポレータを用い、Ｅ．ｃｏｌｉにて１００ｎｇの精製した選択カセットでエレクトロポレーションを行う。Ｅ．ｃｏｌｉを１ｍＬのＳＯＣにて３０℃で１時間回復させ、クロラムフェニコール（２５μｇ／ｍＬ）とカルベニシリン（１００μｇ／ｍＬ）のＬＢ寒天プレートにばらまき、３０℃で一晩選択する。カナマイシンとクロラムフェニコールとカルベニシリンとで補完したＬＢブロスの１ｍＬの培養にコロニーを摘み入れ、３０℃で一晩増殖させる。Ｘ１５の主要プロモータ遺伝子座での陽性／条件付き陰性の選択カセットの挿入の確認は接合ＰＣＲによって確認する。
【００４７】
予想された５’接合部及び３’接合部のアンプリコンについて二重陽性である（アガロース電気泳動法によって判断するように）培養物をカナマイシンとカルベニシリンとアラビノースとを伴ったＬＢ  Ｌｅｎｏｘにて上記のように増殖させ、電気的に適格性のあるものにする。Ｓ１２プロモータをＰＣＲで増幅し（Ｑ５  ＤＮＡポリメラーゼと鋳型としてのｐＷＦ１．１  Ｘ１．１プラスミドとを用いて）、５’末端及び３’末端にてＸ１５  ＮＲＰＳ遺伝子に対する５０ｂｐの相同アーム及びＰＫＳ−Ａを付加する。
Ｘ１５＿ＬＡＬ＿Ｆ
配列番号５７  ５’−ＣＡＡＡＧＣＧＡＴＴＣＧＧＡＧＡＧＣＧＧＣＣＧＧＡＴＣＡＧＡＴＣＣＡＧＧＣＧＴＧＡＣＡＴＴＣＡＴＡＣＣＣＴＴＣＣＧＧＣＧＡＡＧＴＧＣＡＧＴＴＣＡＣＣＣ−３’
Ｘ１５＿ＬＡＬ＿Ｒ
配列番号５８  ５’−ＣＧＡＴＣＴＴＣＴＣＧＡＡＡＣＴＧＣＡＣＴＧＡＧＧＡＧＧＴＴＣＧＴＣＧＧＡＧＡＣＴＧＣＣＡＴＴＣＡＣＣＴＣＴＣＣＣＧＧＡＡＡＧＧＴＡＴＴＧＣＴＣＧ−３’
エレクトロポレーションを行った細胞を振盪しながら１ｍＬのＳＯＣにて３７℃で１時間回復させ、次いでカナマイシン（５０μｇ／ｍＬ）＋ストレプトマイシン（２５０μｇ／ｍＬ）のＬＢ寒天プレートにて３７℃で一晩選択する。カナマイシン（５０μｇ／ｍＬ）とアプラマイシン（１００μｇ／ｍＬ）で補完したＬＢブロスの１ｍＬ培養にコロニーを摘み入れ、振盪しながら３７℃で一晩増殖させる。Ｘ１５主要プロモータ遺伝子座でのＳ１２プロモータの挿入の確認は接合ＰＣＲによって確認する。
実施例１１．ｓｓＤＮＡの組換え操作及びＧｉｂｓｏｎクローニングを介したプロモータの置換
別の技法では、Ｘ１５の内在性のプロモータを置き換えるために、先ず、ｓｓＤＮＡの組換え操作を用いてＸ１５  ＰＡＣを操作し、内在性のＸ１５主要プロモータ遺伝子座に隣接するＡＴが豊富なＰｍｅｌ制限部位（５’−ＧＴＴＴＡＡＡＣ−３’）を導入する。完全なＸ１５プロモータを伴ったＰＡＣを内部に持つＥ．ｃｏｌｉを電気的に適格性のあるものにして、ｅｘｏ遺伝子及びガンマ遺伝子を欠失させているｐＫＤ４６の変異体であるｐＫＤ４６β（Ｗａｎｎｅｒ及びＤａｔｓｅｎｋｏ；Ｐｒｏｃ．Ｎａｔｌ．Ａｃａｄ．Ｓｃｉ．ＵＳＡ．（２０００），９７：６６４０−５）で形質転換し、カナマイシン（５０μｇ／ｍＬ）とカルベニシリン（１０μｇ／ｍＬ）のＬＢ寒天プレートにて３０℃で同時選択する。Ｘ１５  ＰＡＣとｐＫＤ４６βを内部に持つＥ．ｃｏｌｉの飽和培養物を、カナマイシンとカルベニシリンと１％ｗ／ｖのＬ−アラビノースで補完したＬＢ  Ｌｅｎｏｘブロスで１：１００に希釈する。ＯＤ６００が０．５に達するまで３０℃で培養物を２５０ｒｐｍにて振盪し、その時点で、細胞をＤａｔｓｅｎｋｏらによって記載されたように冷たい蒸留したｄＨ２Ｏで洗浄した電気的に適格性のあるものにした。細胞を５０μＬの１μＭのｓｓＤＮＡオリゴヌクレオチド溶液に再浮遊させ、「ＥＣ」設定でのＢｉｏ  ＲＡＤ  ＭｉｃｒｏＰｕｌｓｅｒ（商標）エレクトロポレータを用いてＥ．ｃｏｌｉにてエレクトロポレーションを行う。Ｅ．ｃｏｌｉを１ｍＬのＳＯＣにて３０℃で１時間回復させ、カナマイシン（２５μｇ／ｍＬ）のＬＢ  Ｌｅｎｎｏｘにて一晩で飽和に広げる。Ｘ１５の主要プロモータ遺伝子座でのＰｍｅｌ部位の挿入の確認は、上手く修飾されたＸ１５  ＰＡＣの単一Ｐｍｅｌ部位によるクローン選択を可能にした２回の連続限界希釈クローニングプロトコールと組み合わせた対立遺伝子特異的ＰＣＲによって確認する。次いでこのプロトコールを繰り返して第２の隣接するＰｍｅｌ部位を導入する。５’ホスホチチオレートキャップによって合成される「センス」と「アンチセンス」双方のオリゴヌクレオチドを調べＰＡＣのラギング鎖を定義する。
ｓｓＤＮＡオリゴヌクレオチド（Ｐｍｅｌ部位に下線）
５’＿Ｘ１５＿ＰｍｅＩ＿センス
配列番号５９  ＧＣＡＡＡＧＣＧＡＴＴＣＧＧＡＧＡＧＣＧＧＣＣＧＧＡＴＣＡＧＡＴＣＣＡＧＧＣＧＴＧＡＣＡＴＧＴＴＴＡＡＡＣＡＣＡＡＣＧＴＡＣＣＴＴＴＣＧＧＡＣＡＡＧＡＧＴＧＣＣＧＣＧＧＴＧＣＡＣＡＧＣＣＴＧＡＣＣ
５’＿Ｘ１５＿ＰｍｅＩ＿アンチセンス
配列番号６０  ＧＧＴＣＡＧＧＣＴＧＴＧＣＡＣＣＧＣＧＧＣＡＣＴＣＴＴＧＴＣＣＧＡＡＡＧＧＴＡＣＧＴＴＧＴＧＴＴＴＡＡＡＣＡＴＧＴＣＡＣＧＣＣＴＧＧＡＴＣＴＧＡＴＣＣＧＧＣＣＧＣＴＣＴＣＣＧＡＡＴＣＧＣＴＴＴＧＣ
３’＿Ｘ１５＿ＰｍｅＩ＿センス
配列番号６１  ＴＣＣＡＣＡＣＣＴＣＴＣＧＧＴＴＣＡＣＡＡＡＣＧＴＣＣＧＡＧＣＡＴＡＡＧＧＧＡＧＧＴＡＡＡＧＴＴＴＡＡＡＣＡＴＧＧＣＡＧＴＣＴＣＣＧＡＣＧＡＡＣＣＴＣＣＴＣＡＧＴＧＣＡＧＴＴＴＣＧＡＧＡＡＧＡＴＣ
３’＿Ｘ１５＿ＰｍｅＩ＿アンチセンス
配列番号６２  ＧＡＴＣＴＴＣＴＣＧＡＡＡＣＴＧＣＡＣＴＧＡＧＧＡＧＧＴＴＣＧＴＣＧＧＡＧＡＣＴＧＣＣＡＴＧＴＴＴＡＡＡＣＴＴＴＡＣＣＴＣＣＣＴＴＡＴＧＣＴＣＧＧＡＣＧＴＴＴＧＴＧＡＡＣＣＧＡＧＡＧＧＴＧＴＧＧＡ
今やＰｍｅｌ部位で修飾されたＸ１５  ＰＡＣをＰｍｅｌで線状化する。Ｓ１２プロモータをＰＣＲで増幅し（ＰＱ５  ＤＮＡポリメラーゼと鋳型としてのｐＷＦ１．１  Ｘ１．１プラスミド；以下でリストにしたプライマーを用いて）、５’末端及び３’末端にてＸ１５  ＮＲＰＳ遺伝子に対する５０ｂｐの相同アーム及びＰＫＳ−Ａを付加する。
Ｘ１５＿ＬＡＬ＿Ｆ
配列番号６３  ５’−ＣＡＡＡＧＣＧＡＴＴＣＧＧＡＧＡＧＣＧＧＣＣＧＧＡＴＣＡＧＡＴＣＣＡＧＧＣＧＴＧＡＣＡＴＴＣＡＴＡＣＣＣＴＴＣＣＧＧＣＧＡＡＧＴＧＣＡＧＴＴＣＡＣＣＣ−３’
Ｘ１５＿ＬＡＬ＿Ｒ
配列番号６４  ５’−ＣＧＡＴＣＴＴＣＴＣＧＡＡＡＣＴＧＣＡＣＴＧＡＧＧＡＧＧＴＴＣＧＴＣＧＧＡＧＡＣＴＧＣＣＡＴＴＣＡＣＣＴＣＴＣＣＣＧＧＡＡＡＧＧＴＡＴＴＧＣＴＣＧ−３’
推奨されるプロトコールを用いてＧｉｂｓｏｎ  Ａｓｓｅｍｂｌｙ  Ｕｌｔｒａキット（ＳＧＩ−ＤＮＡ，Ｉｎｃ．）を用いたＧｉｂｓｏｎクローニングによってＳ１２プロモータとＰｍｅｌで線状化したＸ１５  ＰＡＣとを途切れなくクローニングする。エレクトロポレーションの後、正しいクローンを上記のように特定する。
実施例１２．ＬＡＬの発現はβ−ラクタム遺伝子クラスターからのβ−ラクタム化合物の生産を推進する
前に記載されているｐＸ１−Ｓ１８  ＬＡＬシステムを用いて新規のβ−ラクタム遺伝子クラスターであるＷＡＣ２９２の過剰発現を推進した（図１７Ａ）。ｐＸ１プロモータの３つのコピーをＷＡＣ２９２にサブクローニングし、５つのプロモータ部位のうち３つで予測されたコアの生合成オペロンを動かし、ＷＡＣ２９２−ｐ２ｐ３ｐ５を生成した。Ｓ１８  ＬＡＬをＷＡＣ２９２−ｐ２ｐ３ｐ５の主鎖にクローニングし、得られた操作されたＢＡＣを、内在性β−ラクタムクラスターを欠失させたので、内在性のβ−ラクタム活性を取り除いている既知のβ−ラクタム生産株であるＳ５６２７に接合した。発酵後、ＷＴ及びＷＡＣ２９２−ｐ２ｐ３ｐ５  Ｓ５６２７の株を、クラスターの１９の部位に対して設計された特注プローブのセットを用いたＮａｎｏＳｔｒｉｎｇ解析のｍＲＮＡと比較した。Ｐ２、Ｐ３及びＰ５のプロモータに連結された転写物はＷＡＣ２９２−ＷＴに比べてＷＡＣ２９２−ｐ２ｐ３ｐ５にて有意に上方調節された（図１７Ｂ）。
ＷＡＣ２９２−ｐ２ｐ３ｐ５を生成するクローニングプロトコール
β−ラクタム遺伝子クラスターを内部に持つＹＡＣ／ＢＡＣ接合体ベクターであるｐＷＦ１０を独特のＰａｃＩ及びＳｗａＩ（ＮＥＢ）部位で線状化した。ｐＷＦＥ１  Ｓ１８ＬＡＬを鋳型として用い、Ｓ１８  ＬＡＬ発現カセット（ｅｒｍＥ*プロモータ／合成ＴＴＡコドンマイナスＳ１８  ＬＡＬ遺伝子／ファージｆｄ転写終結因子）をＰＣＲで増幅し、各末端で、Ｑ５  ＨｏｔＳｔａｒｔＤＮＡポリメラーゼを用いてＰａｃＩ部位に５’近位であり、ＳｗａＩ部位に３’近位である約４０ｂｐのベクター配列を付加した。
ＬＡＬ＿Ｎ２＿２９２＿Ｆ
配列番号６５  ５’−ＣＣＣＧＡＡＣＣＡＣＧＡＴＧＡＧＣＡＣＴＴＧＣＣＴＡＴＧＣＧＧＴＧＴＡＧＧＧＡＴＡＡＣＡＧＧＧＴＡＡＴＴＡＡＴＴＡＡＴＧＡＣＣＴＧＣＧＣＣＣＡＣＣＴＴＡＡＴＣＧＣＡＧＧＴＧＣ−３’
ＬＡＬ＿Ｎ２＿２９２＿Ｆ
配列番号６６  ５’−ＴＡＣＴＴＴＣＴＡＴＴＴＴＴＡＡＴＴＴＡＴＡＴＡＴＴＴＡＴＡＴＴＡＡＡＡＡＡＴＴＴＡＡＡＡＴＡＴＡＡＴＴＡＴＴＴＴＴＡＴＡＧＣＡＣＧＴＧＡＴＧＧＡＧＣＣＴＡＴＧＧＡＡＡＡＡＣＧＣＣＡＧＣＡＡＣＧＣ−３’
制限消化したＢＡＣ及びＰＣＲアンプリコンを総量５μＬで混合し、等量のＮＥＢｕｉｌｄｅｒ  ＨｉＦｉ  ＤＮＡアセンブリ２Ｘマスターミックスを加え、その後、反応を５０℃で１時間進めた。１．５μＬの完了した反応物を７０μＬの電気的に適格性のＮＥＢ１０−ベータＥ．ｃｏｌｉに加え、混合し、内容物をa Ｂｕｌｌｄｏｇ  Ｂｉｏ  ０．１ｃｍギャップの電気キュベットに沈殿させ、「ＥＣ１」パラメータに設定したＢｉｏＲａｄ  Ｍｉｃｒｏｐｕｌｓｅｒのエレクトロポレータを用いて形質転換した。９３０μＬのＳＯＣ培地を用いてエレクトロポレーションを行った細胞を再浮遊させ、全容量を５０ｍＬのＦａｌｃｏｎチューブにピペットで入れた。チューブを３７℃に設定した振盪インキュベーターに入れ、エレクトロポレーションを行ったＥ．ｃｏｌｉを１時間回復させた。２００μＬの回復した細菌を５枚のＬＢ寒天・１００μｇ／ｍＬのアプラマイシンのペトリ皿にばらまいた。皿を反転し、３７℃で一晩インキュベートした。１００μｇ／ｍＬのアプラマイシンで補完したＬＢブロスの１ｍＬ培養にコロニーを摘み入れ、振盪しながら３７℃で一晩インキュベートした。１μＬの飽和細菌培養物をＰＣＲ反応にて鋳型として用い、Ｓ１８  ＬＡＬ発現カセット全体を増幅した。
ｐＷＦ１０＿Ｓｗａ＿ｃＰＣＲ＿Ｒ
配列番号６７  ５’−ＧＧＴＡＧＴＡＴＴＴＧＴＴＧＧＣＧＡＴＣＣＣＣＣＴＡＧＡＧＴＣＴＴＴＴＡＣＡＴＣＴＴＣＧＧ−３’
ｐＷＦ１０＿Ｓｗａ＿ｃＰＣＲ＿Ｆ
配列番号６８  ５’−ＡＧＣＣＴＧＣＣＣＣＴＣＡＴＣＴＧＴＣＡＡＣ−３’
得られたアンプリコンをｄＨ２Ｏで１：１４４に希釈し、１４．５μＬの希釈したアンプリコンを０．５μＬの一連の１００μＭの配列決定プライマーに加え、クローニング過程の間にＳ１８  ＬＡＬ発現カセットにエラーが導入されなかったことを保証するためにＳａｎｇｅｒ検証宛てに発送した。配列が完全なクローンをさらに大きな規模で（３００ｍＬの培養調製物）増殖させ、Ｍａｃｈｅｒｅｙ  Ｎａｇｅｌ  Ｎｕｃｌｅｏｂｏｎｄ  Ｘｔｒａ  ＢＡＣキットを用いてＹＡＣ／ＢＡＣを精製した。
【００４８】
精製したＹＡＣ／ＢＡＣを、Ａｌｔ−Ｒ  ＣＲＩＳＰＲ−Ｃａｓ９  ｔｒａｃＲＮＡ及び組換えＳ．ｐｙｏｇｅｎｅｓ  Ｃａｓ９タンパク質と複合体化した３つのＡｌｔ−ＲガイドｃｒＲＮＡ（すべてＩｎｔｅｇｒａｔｅｄ  ＤＮＡ  Ｔｅｃｈｎｏｌｏｇｉｅｓに由来）によって３７℃で１時間同時に消化した。β−ラクタム生合成遺伝子クラスターの双方向性プロモータ２、３及び５の範囲内で切断するようにガイドｃＲＮＡを設計した。三重にＣａｓ９で消化したＢＡＣベクターをエタノール沈殿させ、２０μＬの１０ｍＭトリスｐＨ８．０に再懸濁した。一方、Ｓ．ｃｅｒｅｖｉｓｉａｅの同時形質転換の際のＣａｓ９消化の３つの部位での「ギャップ修復」挿入のために３つのＰＣＲアンプリコン、２つの酵母栄養要求性マーカー及び単一のＸ１双方向性コアプロモータを生成した。
２９２＿ｂｉ２＿ＴＲＰ−ＢｓｔＺ＿Ｆ
配列番号６９  ５’−ＧＴＴＧＡＴＣＧＴＧＴＧＧＧＧＣＧＧＣＣＴＧＣＣＧＡＧＣＡＧＣＴＧＧＴＧＧＡＣＣＣＣＴＧＧＧＧＣＧＡＧＣＴＧＧＣＧＣＡＴＴＣＡＣＣＴＧＴＡＴＡＣＴＧＡＧＡＧＴＧＣＡＣＣＡＴＡＡＡＣＧＡＣＡＴＴＡＣＴ−３’
２９２＿ｂｉ２＿ＴＲＰ−ＢｓｔＺ＿Ｒ
配列番号７０  ５’−ＧＡＣＧＡＣＣＧＣＧＧＴＣＣＣＣＡＣＧＡＧＧＡＣＡＧＣＧＧＣＣＧＡＣＧＣＡＡＣＡＧＣＴＴＴＧＣＧＡＡＧＡＣＧＡＧＴＣＡＴＴＣＡＴＡＣＧＴＡＴＡＣＡＧＧＣＡＡＧＴＧＣＡＣＡＡＡＣＡＡＴＡＣＴ−３’
２９２＿ｂｉ３＿ＬＥＵ−Ｈｐａ＿Ｆ
配列番号７１  ５’−ＣＧＣＣＧＧＴＧＡＧＧＣＣＡＧＡＣＣＣＡＴＧＡＧＧＧＴＣＡＧＴＧＣＴＧＣＧＡＣＣＡＣＣＧＣＧＴＡＣＣＴＧＡＴＣＣＧＣＡＴＴＣＡＣＣＴＧＴＴＡＡＣＴＣＣＴＧＡＴＧＣＧＧＴＡＴＴＴＴＣＴＣＣＴＴＡＣＧＣＡ−３
２９２＿ｂｉ３＿ＬＥＵ−Ｈｐａ＿Ｒ
配列番号７２  ５’−ＣＴＣＧＧＣＣＧＧＣＡＧＣＡＡＧＧＴＣＴＧＣＴＣＧＡＴＣＧＣＧＡＴＧＡＴＣＣＧＧＣＣＧＴＴＣＣＣＣＣＡＧＴＣＧＡＴＣＧＴＧＴＴＡＡＣＣＧＡＣＴＡＣＧＴＣＧＴＡＡＧＧＣＣＧＴＴＴＣＴ−３’
２９２＿ｂｉ５＿Ｆ
配列番号７３  ５’−ＧＡＣＧＡＡＣＧＣＧＡＡＧＴＣＧＴＣＧＣＣＧＣＣＣＴＣＣＴＴＣＡＴＧＣＣＣＡＧＴＣＣＧＧＴＧＧＴＣＣＡＧＣＣＧＣＧＧＡＡＧＣＣＧＴＧＣＧＧＡＴＧＣＡＴＴＣＡＣＣＴＣＴＣＣＣＧＧＡＡＡＧＧＴＡＴＴＧＣＴＣＧ−３’
２９２＿ｂｉ５＿Ｒ
配列番号７４  ５’−ＴＣＧＣＣＡＣＧＧＧＣＧＧＴＣＧＡＧＧＡＡＣＴＣＧＴＣＧＣＧＧＡＣＣＧＣＣＧＣＧＡＣＣＣＧＴＧＴＴＣＧＣＧＣＧＣＣＧＴＣＡＣＣＧＣＣＧＡＣＧＣＧＣＡＴＴＣＡＴＡＣＣＣＴＴＣＣＧＧＣＧＡＡＧＴＧＣＡＧＴＴＣ−３’
上記のプライマーペア、Ｑ５  ＨｏｔＳｔａｒｔ  ＤＮＡポリメラーゼ及びｐＲＳ４１４、ｐＲＳ４１５と、及び鋳型としてのｐＷＦ１  Ｘ１を用いて、アンプリコンを得、ゲルで精製した（Ｚｙｍｏ  Ｒｅｓｅａｒｃｈ  Ｇｅｌ  ＤＮＡ回収キットを用いて）。
【００４９】
３つのアンプリコンを＞１０倍モル過剰で三重消化したβ−ラクタムＹＡＣ／ＢＡＣに加え、Ｇｅｉｔｚ  Ｌａｂの酢酸リチウム／ＰＥＧ法を用いてＢＹ４７２７  Ｓ．ｃｅｒｅｖｉｓｉａｅ（ＡＴＣＣ  ２００８８９）にて形質転換した。熱ショックに続いて、形質転換した酵母をリチウム／ＰＥＧ／ＤＮＡミックスから取り出し、酵母を１０，０００×ｇで３０秒間によってペレットにし、１ｍＬのＳＤ  ＴＲＰ  ＬＥＵマイナスブロスに再浮遊させた。次いで酵母を４枚のＳＤ  ＴＲＰ  ＬＥＵマイナス寒天プレート（Ｔｅｋｎｏｖａ）上にばらまき、プレートを反転し、コロニーが見えるまで（約４日）３０℃でインキュベートした。酵母コロニーの細胞に存在するＹＡＣ／ＢＡＣを救出し、以下のようにＥ．ｃｏｌｉにて形質転換した：２００ｍＭの酢酸リチウム／１％ＳＤＳ２０μＬを伴った微量遠沈管にコロニーを摘み入れ、５または６の直径１００μｍの酸洗浄したセラミックビーズ（ＯＰＳ  Ｄｉａｇｎｏｓｔｉｃｓ）を加え、内容物を最大ｒｐｍにて５分間ボルテックスした。電気的に適格性があるＮＥＢ１０−ベータＥ．ｃｏｌｉに対して１μＬの溶解物でエレクトロポレーションを行い、ＬＢ寒天の１００μｇ／ｍＬアプラマイシンペトリ皿にて選択した。コロニーを用いて１００μｇ／ｍＬアプラマイシンで補完したＬＢブロスの１ｍＬ培養に植菌し、ＰＣＲ（Ｂｉｏｌｉｎｅ  ＭｙＴａｑ  Ｈｏｔｓｔａｒｔ  Ｒｅｄ  ２Ｘマスターミックス）にてこれらの培養物の１μＬを鋳型として用い、Ｘ１双方向性のコア（Ｐ５）及びＴＲＰ（Ｐ２）及びＬＥＵ（Ｐ３）のマーカーの挿入について予想される５’及び３’の接合部の存在を検証した。
２９２＿Ｂｉ２＿Ｈｉｔ＿５’Ｆ
配列番号７５  ５’−ＧＧＣＧＴＧＧＣＴＧＧＡＧＣＣＧＡＡＧＴＧＧＴＣ−３’
ＴＲＰ＿５’ｊＰＣＲ＿Ｒ
配列番号７６  ５’−ＴＣＴＴＣＣＡＣＴＡＣＴＧＣＣＡＴＣＴＧＧＣＧＴＣＡＴＡＡＣＴＧＣ−３’
ＴＲＰ＿３’ｊＰＣＲ＿Ｆ
配列番号７７  ５’−ＡＧＧＴＴＡＴＴＡＣＴＧＡＧＴＡＧＴＡＴＴＴＡＴＴＴＡＡＧＴＡＴＴＧＴＴＴＧＴＧＣＡＣＴＴＧＣＣＴ−３
２９２＿Ｂｉ２＿Ｈｉｔ＿３’Ｒ
配列番号７８  ５’−ＡＣＴＣＧＧＣＧＧＣＧＴＴＧＧＣＧＴＧＧＣ−３’
２９２＿Ｂｉ３＿Ｈｉｔ＿５’Ｆ
配列番号７９  ５’−ＡＣＣＧＴＣＧＣＣＣＣＧＣＣＧＣＡＧＣ−３’
ＬＥＵ＿５’ｊＰＣＲ＿Ｒ
配列番号８０  ５’−ＣＧＣＡＣＡＧＡＴＴＣＧＴＡＡＧＧＡＧＡＡＡＡＴＡＣＣＧＣＡＴＣＡＧＧＡ−３’
ＬＥＵ＿３’ｊＰＣＲ＿Ｆ
配列番号８１  ５’−ＡＣＴＣＴＧＴＣＡＧＡＡＡＣＧＧＣＣＴＴＡＣＧＡＣＧＴＡＧＴＣＧ−３’
２９２＿Ｂｉ３＿Ｈｉｔ＿３’Ｒ
配列番号８２  ５’−ＣＧＧＧＣＧＧＣＡＣＧＣＡＡＣＣＧＡＡＧＴＧ−３’
２９２＿Ｂｉ５＿Ｈｉｔ＿５’Ｆ
配列番号８３  ５’−ＧＴＧＡＡＧＡＣＣＧＣＣＧＡＴＡＣＣＧＣＣＧＣ−３’
Ｘ１＿ｐｒｏ＿ｃＰＣＲ＿３’
配列番号８４  ５’−ＧＧＧＴＧＡＡＡＡＡＣＡＡＧＧＧＴＧＧＣＡＣＧＧＣＡ−３’
Ｘ１＿ｐｒｏ＿ｃＰＣＲ＿５’
配列番号８５  ５’−ＴＧＣＣＧＴＧＣＣＡＣＣＣＴＴＧＴＴＴＴＴＣＡＣＣＣ−３’
２９２＿Ｂｉ５＿Ｈｉｔ＿３’Ｒ
配列番号：  ８６  ５’−ＡＣＧＣＣＡＧＧＣＣＣＧＴＴＣＡＣＧＡＣＧＡＣＣＧＣ−３’
６つの接合部について陽性のクローン１つをさらに大規模で（３００ｍＬの培養調製物）増殖させ、ＹＡＣ／ＢＡＣを精製し、過剰なＢｓｔＺ１７Ｉ及びＨｐａＩの制限酵素（ＮＥＢ）で消化し、エタノール沈殿させ、５０μＬの１０ｍＭトリスｐＨ８．０に再懸濁した。Ｘ１双方向性コアプロモータの多重挿入のために、２つの別々の反応にてプロモータを増幅し、ＢｓｔＺ１７Ｉ及びＨｐａＩ消化の部位の近傍で約３０ｂｐの５’配列及び３’配列を付加し、ゲルで精製した。
２９２＿ｂｉ２＿Ｒｕｎ＿Ｆ
配列番号８７
５’−ＧＣＴＧＧＴＧＧＡＣＣＣＣＴＧＧＧＧＣＧＡＧＣＴＧＧＣＧＣＡＴＴＣＡＣＣＴＣＴＣＣＣＧＧＡＡＡＧＧＴＡＴＴＧＣＴＣＧＣ−３’
２９２＿ｂｉ２＿Ｒｕｎ＿Ｒ
配列番号８８
５’−ＡＡＣＡＧＣＴＴＴＧＣＧＡＡＧＡＣＧＡＧＴＣＡＴＴＣＡＴＡＣＣＡＴＴＣＡＴＡＣＣＣＴＴＣＣＧＧＣＧＡＡＧＴＧＣＡＧＴＴＣＡＣＣＣＧ−３’
２９２＿ｂｉ３＿Ｒｕｎ＿Ｆ
配列番号８９
５’−ＴＣＡＧＴＧＣＴＧＣＧＡＣＣＡＣＣＧＣＧＴＡＣＣＴＧＡＴＣＣＧＣＡＴＴＣＡＣＣＴＣＴＣＣＣＧＧＡＡＡＧＧＴＡＴＴＧＣＴＣＧＣ−３’
２９２＿ｂｉ３＿Ｒｕｎ＿Ｒ
配列番号９０
５’ＡＴＣＧＣＧＡＴＧＡＴＣＣＧＧＣＣＧＴＴＣＣＣＣＣＡＧＴＣＧＡＴＣＧＴＣＣＧＣＡＴＴＣＡＴＡＣＣＣＴＴＣＣＧＧＣＧＡＡＧＴＧＣＡＧＴＴＣＡＣＣＣＧ−３’
Ｘ１双方向性プロモータのアンプリコンを１０倍モル過剰でＢｓｔＺ１７Ｉ／ＨｐａＩ消化したＢＡＣに加え、混合物をエタノール沈殿させ、５μＬの１０ｍＭトリスｐＨ８．０に再懸濁した。５μＬのＳＧＩ  Ｇｉｂｓｏｎ  Ａｓｓｅｍｂｌｙ  Ｕｌｔｒａキットの「Ａミックス」を加え、混合し、３７℃で５分間インキュベートし、７５℃で２０分間熱殺傷し、６０℃まで落とし、温度を０．１℃／秒の速度で４℃まで下げた。次いで１０μＬの「Ｂミックス」を加え、反応を４５℃で１５分間進めた。７０μＬの電気的に適格性があるＮＥＢ１０−ベータＥ．ｃｏｌｉに対して１．５μＬの完了反応物でエレクトロポレーションを行い、１００μｇ／ｍＬのアプラマイシンＬＢ寒天ペトリ皿にて選択した。コロニーを用いて、１００μｇ／ｍＬのアプラマイシンで補完したＬＢブロスの１ｍＬ培養に植菌し、１μＬをＰＣＲにて鋳型として使用し、ネイティブβ−ラクタムの双方向性プロモータ２及び３の代わりにＸ１双方向性プロモータの挿入を示す４つの新しい接合部の存在を確認した。
【００５０】
Ｐ２、Ｐ３及びＰ５で挿入したＸ１双方向性コアプロモータを取り囲む遺伝子座をＰＣＲで増幅し、鋳型としてＳａｎｇｅｒ配列ＱＣに用い、クローニング過程の間にエラーが導入されなかったことを保証した。
株の構築及びＮａｎｏＳｔｒｉｎｇ法
構築物ＷＡＣ２９２−ｐ２ｐ３ｐ５を、接合によってＥ．ｃｏｌｉドナーから、内在性のカルバペネムクラスターが相同組換えにより欠失したカルバペネム生産株であるＳｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ｓｐ.Ｓ５６２７に動かした。得られた接合完了体を、５０μｇ／ｍＬのアプラマイシンを含有する培地で選択した。得られた株ＷＡＣ２９２−ｐ２ｐ３ｐ５−Ｓ５６２７をバッフル付き１２５ｍｌのフラスコにて２５ｍｌのＷＤＳＭ１培地中での種培養で４８時間増殖させ、その後、バッフル付きではない１２５ｍｌのフラスコにて２５ｍｌの発酵培地ＦＭＫＮ１でさらに４８時間継代培養した（５％植菌）。１ｍｌの試料を氷上に取り出し、遠心分離して菌糸体をペレットにした（湿重量およそ１５０ｍｇ）。ペレットを溶解緩衝液ＲＡ１（Ｍａｃｈｅｒｅｙ−Ｎａｇａｌ  ７４０９５５．５０）に再懸濁し、ＦａｓｔＰｒｅｐ溶解マトリクスＢチューブ（ＭＰ  Ｂｉｏｍｅｄｉｃａｌ  １１６９１１０５０）に移した。速度３０にて５分間Ｑｉａｇｅｎ  ＴｉｓｓｕｅＬｙｓｅｒＩＩにおけるビーズ叩打によって菌糸体を破壊した。細胞残屑を遠心分離によってペレットにし、１μｌの細胞溶解物をＮａｎｏＳｔｒｉｎｇ解析（製造元の指示書に従って）のためのハイブリッド形成に利用した。ＮａｎｏＳｔｒｉｎｇプローブのプールを調製し、製造元の指示書のとおりに使用した。
ＮａｎｏＳｔｒｉｎｇデータ解析及び基準化
ＲＣＣファイルをｎＳｏｌｖｅｒ  ３．０（Ｎａｎｏｓｔｒｉｎｇ  Ｉｎｃ）に取り込んだ。次いで生のカウントデータをエクセルに転送した。以下の遺伝子：ＧＡＰＤＨ、ＨｒｄＢ、ｐｈｉＣ３１ｉｎｔ、ＡｐｒＲの１つまたはこれら遺伝子のセットの中央値を基準化因子として使用した。基準化は、対象とする測定値を基準化因子で割り、その値の底を２とする対数を利用し、１０のスケーリング定数を加えることによって行った。
他の実施形態
本開示はその詳細な説明と併せて記載されている一方で、前述の記載は説明することを意図するものであり、添付のクレームの範囲によって定義される本開示の範囲を限定するものではないことが理解されるべきである。他の態様、利点及び変更は以下のクレームの範囲内にある。
【００５１】
当業者は、単なる日常の実験を用いて本明細書に記載されている本発明に係る具体的な実施形態に対する多数の同等物を認識するであろうし、突き止めることができるであろう。本発明の範囲は上記の記載に限定されるようには意図されないが、むしろ添付のクレームに記述されているとおりである。
【００５２】
クレームにおいて、「ａ」、「ａｎ」及び「ｔｈｅ」のような冠詞は、それとは反対に示されない限り、または文脈から明らかでない限り、１または１を超えるものを意味してもよい。群の１以上のメンバー間で「または」を含むクレームまたは記載は、それとは反対に示されない限り、または文脈から明らかでない限り、１、１を超える、またはすべての群メンバーが所与の生成物またはプロセスに存在する、それにて採用されるまたはさもなければそれに関連する場合、満たされると見なされる。本発明は、群の正確に１つのメンバーが所与の生成物またはプロセスに存在する、それにて採用されるまたはさもなければそれに関連する実施形態を含む。本発明は、１を超えるまたはすべての群メンバーが所与の生成物またはプロセスに存在する、それにて採用されるまたはさもなければそれに関連する実施形態を含む。
【００５３】
用語「ｃｏｍｐｒｉｓｉｎｇ」は開放的であるように意図され、追加の要素または工程の包含を許容するが、要求しないことも言及される。用語「ｃｏｍｐｒｉｓｉｎｇ」が本明細書で使用される場合、用語「ｃｏｎｓｉｓｔｉｎｇ  ｏｆ」も従って包含され、開示される。
【００５４】
範囲が与えられる場合、端点が含まれる。さらに、示されない限り、または文脈及び当業者の理解から明白でない限り、範囲として表現される値は、文脈が明瞭に指示しない限り範囲の下限の単位の１０分の１までの、本発明の異なる実施形態で記述された範囲内での特定の値または部分範囲を想定することができることが理解されるべきである。
【００５５】
加えて、従来技術の範囲内に入る本発明の特定の実施形態はクレームの１以上から明白に排除されてもよいことが理解されるべきである。そのような実施形態は当業者に既知であると思われるので、本明細書で排除が明白に記述されていなくてもそれらは排除されてもよい。本発明の組成物の特定の実施形態（たとえば、任意のポリヌクレオチドまたはそれによってコードされるタンパク質；任意の生産方法；任意の使用方法）は、従来技術の存在に関係しようがすまいが、何らかの理由で１以上のクレームから排除することができる。
【図１】
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【図２】
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【図３】
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【図４】
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【図５】
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【図６】
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【図７−１】
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【図７−２】
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【図７−３】
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【図８】
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【図９】
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【図１０−１】
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【図１０−２】
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【図１０−３】
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【図１１ａ】
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【図１１ｂ】
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【図１２】
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【図１３】
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【図１４】
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【図１５】
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【図１６】
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【図１７】
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【配列表】
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【国際調査報告】
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