(57)【要約】  成分(a)少なくとも1種のフェニルボロン酸及び成分(b)ペンタン-1,2-ジオール及び任意選択で1種以上のさらなるジオールを含む組成物であって、20℃及び101.3kPaで液体である、組成物。前記組成物は、セリンプロテアーゼを安定化する。【選択図】なし【特許請求の範囲】
【請求項１】
成分(a): 少なくとも1種のフェニルボロン酸又はその誘導体、及び
成分(b): ペンタン-1,2-ジオール及び任意選択で1種以上のさらなる水混和性ジオール
を含む組成物であって、20℃及び101.3kPaで液体である、組成物。
【請求項２】
フェニルボロン酸誘導体が、4-ホルミルフェニルボロン酸(4-FPBA)、4-カルボキシフェニルボロン酸(4-CPBA)、4-(ヒドロキシメチル)フェニルボロン酸(4-HMPBA)、及びp-トリルボロン酸(p-TBA)からなる群から選択される、請求項１に記載の組成物。
【請求項３】
成分(b)が、総組成物に対して10％〜65％の範囲の量で含まれる、請求項１に記載の組成物。
【請求項４】
少なくとも1種のセリンプロテアーゼ及び任意選択で1種以上のさらなる酵素を含む、成分(c)をさらに含む、請求項１〜３のいずれか一項に記載の組成物。
【請求項５】
1g/L〜100g/Lの範囲の量で成分(c)を含む、請求項４に記載の組成物。
【請求項６】
7〜11.5の範囲のpHを有する、請求項１〜５のいずれか一項に記載の組成物。
【請求項７】
成分(a): 請求項１〜６のいずれか一項に定義の通り、及び
成分(b): 請求項１〜６のいずれか一項に定義の通り、及び
成分(c): 請求項１〜６のいずれか一項に定義の通り、及び
成分(d): 1種以上の洗剤成分
を含む洗剤組成物であって、成分(b)は、組成物の総重量に対して2％〜50％w/wの範囲の量で含まれ、成分(c)は、0.01g/L〜20g/Lの範囲の量で含まれる、組成物。
【請求項８】
請求項１〜７のいずれか一項に記載の組成物を調製する方法であって、1種以上のステップにおいて特定されない順序で、
請求項１〜７のいずれか一項に定義される成分(a)、及び
請求項１〜７のいずれか一項に定義される成分(b)、及び
任意選択で、請求項１〜７のいずれか一項に定義される成分(c)、及び
任意選択で、請求項８に定義される成分(d)
を混合するステップを含む、方法。
【請求項９】
調製される組成物が、洗剤組成物であり、少なくとも成分(a)、(b)及び(c)が、ストック溶液として導入される、請求項８に記載の方法。
【請求項１０】
成分(a)及び(b)及び(c)が、マイクロカプセルのコア組成物の一部である、請求項１〜６のいずれか一項に記載の組成物を含む、マイクロカプセル。
【請求項１１】
少なくとも1種のセリンプロテアーゼを含む組成物中の少なくとも1種のフェニルボロン酸又はその誘導体の存在下でのペンタン-1,2-ジオールの、少なくとも前記セリンプロテアーゼの安定化を改善するための、使用。
【請求項１２】
染みを除去する方法であって、酵素感受性の染みを、請求項７に記載の洗剤組成物と接触させるステップを含む、方法。
【請求項１３】
洗浄方法であって、汚れた材料を、請求項７に記載の洗剤組成物と接触させるステップを含む、方法。
【発明の詳細な説明】
【技術分野】
【０００１】
本発明は、少なくとも1種のホウ素含有化合物及びペンタン-1,2-ジオールを含む組成物に関する。前記組成物は、任意選択で、1種以上のさらなるジオールを含んでもよい。本発明はまた、前記組成物、セリンプロテアーゼから選択される少なくとも1種の酵素及び少なくとも1種の洗剤成分を含む洗剤組成物に関する。
【背景技術】
【０００２】
酵素は、一般に、しばしば発酵ブロスに由来する、液体濃縮物として商業的に生産される。酵素は、水性環境にとどまる場合、不安定化される傾向があり、そのため、それを無水形態に変換することは従来の慣行である: 水性濃縮物は、例えば凝集体を形成するための担体材料の存在下で、凍結乾燥又は噴霧乾燥されてもよい。しかし、そのような粒子は、しばしば、使用前に、特に、酵素が液体配合物の部分であることが予定されている場合、「溶解される」必要がある。
【０００３】
酵素の適用の重要な分野は、洗剤組成物である。酵素を含む洗剤組成物は、いくつかの最小の要件を満たさなければならない: 1)特定の有効保存期間を示すこと、及び2)酵素感受性の染みを含む様々な汚れに対して優れた洗浄特性を有すること。目的は、長期間にわたって、例えば、そのような洗剤組成物の貯蔵の間、洗剤組成物中の酵素の優れた洗浄特性を維持することであるため、後者の態様は、酵素の有効保存期間に直接影響を受ける。
【０００４】
酵素は、固体組成物又は液体組成物のいずれかとして洗剤組成物中に組み込まれる。酵素組成物が液体であるときはいつでも、酵素は、それらの活性を維持するために安定化される必要がある。タンパク質分解消化が、活性損失の主な原因であるため、プロテアーゼ阻害剤を、この目的のために使用し得る。
【０００５】
ホウ酸及びボロン酸は、タンパク質分解酵素を可逆的に阻害することが知られている。ボロン酸によるセリンプロテアーゼの1種であるサブチリシンの阻害の考察は、Molecular & Cellular Biochemistry 51, 1983, pp. 5-32に提供される。再活性化のために、この阻害剤は、適用前又は適用中に除去される必要があり、これは例えば希釈によって行うことができる。
【０００６】
WO 92/19709は、プロテアーゼ含有液体洗剤組成物を開示し、生成物の貯蔵時におけるタンパク質分解酵素による組成物中の追加的酵素の分解の問題を論じる。ホウ酸及びその誘導体は、タンパク質分解酵素を可逆的に阻害することがすでに知られていたが、ビルダーと複合体を形成し、その結果として、タンパク質分解酵素を十分に阻害しないと考えられるため、WO 92/19709の開示は、アルファ-ヒドロキシ酸を用いて作り上げられた液体洗剤組成物の課題を対象とする。当該文献に開示される液体洗剤は、以下を含む: (a)ホウ酸若しくはその誘導体と、ビシナルポリオールとの混合物、(b)タンパク質分解酵素、(c)洗剤相溶性の第二の酵素、(d)アニオン性及び/又は非イオン性界面活性剤、及び(e)アルファ-ヒドロキシ酸ビルダー。ホウ酸又はポリオールは、それ自体では、タンパク質分解酵素を含有する強力な液体組成物中のリパーゼに対し十分な安定性を提供しないことが開示されている。リパーゼ安定性は、プロテアーゼの安定化のための、ホウ酸、及び(1)プロパン-1,2-ジオール、(2)ブタン-1,2-ジオール、(3)ヘキサン-1,2-ジオール、(4)ソルビトール、(5)スクロース及び(6)マンノースの混合物を使用することによって、プロテアーゼの存在下で改善されることが開示されている。
【０００７】
EP 0381262は、液体環境中のタンパク質分解酵素及び脂肪分解酵素の混合物を開示する。脂肪分解酵素の安定性は、ホウ素化合物及びポリオールを含む安定剤系の添加によって改善されると言われている。このポリオールは、C、H及びO原子のみを含有し、少なくとも2つのビシナルヒドロキシル基を有するべきである。適切なポリオールの典型的な例は、D-マンニトール、ソルビトール及び1,2-ベンゼンジオールであると言われている。
【発明の概要】
【発明が解決しようとする課題】
【０００８】
本発明は、酵素活性の可逆的阻害、好ましくは、タンパク質分解活性の可逆的阻害に有効な組成物を提供するという課題に基づく。さらに、前記組成物は、少なくとも1種のセリンプロテアーゼを含む液体組成物中に含まれる場合、有効であるものとする。
【課題を解決するための手段】
【０００９】
この課題は、
成分(a): 少なくとも1種のホウ素含有化合物、及び
成分(b): ペンタン-1,2-ジオール及び任意選択で1種以上のさらなるジオール
を含む組成物であって、20℃及び101.3kPaで液体である、組成物を提供することによって解決された。
【００１０】
一実施形態では、任意選択で成分(b)に含まれる1種以上のさらなるジオールは、ペンタン-1,2-ジオール以外の水混和性ジオールから選択される。
【００１１】
一実施形態では、成分(a)は、ボロン酸又はその誘導体、好ましくはBBA及び4-FPBAから選択される。
【００１２】
一実施形態では、成分(a)に含まれる少なくとも1種のホウ素含有化合物は、フェニル-ボロン酸又はその誘導体、例えば、BBA及び4-FPBAから選択される。
【００１３】
一実施形態では、組成物は、少なくとも1種のセリンプロテアーゼ及び任意選択で1種以上のさらなる酵素を含む、追加の成分(c)を含む。
【００１４】
一実施形態では、成分(c)に含まれる1種以上のさらなる酵素は、セリンプロテアーゼ以外のタンパク質分解酵素及び/又はリパーゼ及び/又はアミラーゼ及び/又はセルラーゼから選択される。
【００１５】
一実施形態では、組成物は、7〜11.5の範囲のpHを有する。
【００１６】
一実施形態では、本発明は、セリンプロテアーゼ(複数可)の安定化のための、少なくとも1種の酵素を含む組成物中の少なくとも1種のホウ素含有化合物[成分(a)]の存在下におけるペンタン-1,2-ジオール[成分(b)]の使用(の方法)であって、少なくとも1種の酵素は、セリンプロテアーゼ[成分(c)]から選択される、使用(の方法)を提供する。
【００１７】
一実施形態では、本発明は、セリンプロテアーゼ(複数可)の安定化の改善のための、少なくとも1種の酵素を含む組成物中の少なくとも1種のホウ素含有化合物[成分(a)]の存在下におけるペンタン-1,2-ジオール[成分(b)]の使用(の方法)であって、少なくとも1種の酵素は、セリンプロテアーゼ[成分(c)]から選択される、使用(の方法)を提供する。
【００１８】
一実施形態では、本発明は、
成分(a): 少なくとも1種のホウ素含有化合物、及び
成分(b): ペンタン-1,2-ジオール及び任意選択で1種以上のさらなるジオール、及び
成分(c): 少なくとも1種のセリンプロテアーゼ及び任意選択で1種以上のさらなる酵素
を含むマイクロカプセルであって、成分(a)、(b)及び(c)は、マイクロカプセルのコア組成物の一部である、マイクロカプセルを提供する。
【００１９】
一実施形態では、コア組成物は、20℃及び101.3kPaで液体である。
【００２０】
本発明は、組成物を調製する方法であって、1つ以上のステップにおいて特定されない順序で、
成分(a): 少なくとも1種のホウ素含有化合物、及び
成分(b): ペンタン-1,2-ジオール及び任意選択で1種以上のさらなるジオール、及び
任意選択で成分(c): 少なくとも1種のセリンプロテアーゼ及び任意選択で1種以上のさらなる酵素、及び
任意選択で成分(d): 1種以上の洗剤成分
を混合するステップを含む、方法を提供する。
【００２１】
一実施形態では、本発明は、成分(a)、(b)、(c)及び(d)を含む洗剤組成物を調製する方法を提供する。
【００２２】
本発明は、
成分(a): 少なくとも1種のホウ素含有化合物、及び
成分(b): ペンタン-1,2-ジオール及び任意選択で1種以上のさらなるジオール、及び
成分(c): 少なくとも1種のセリンプロテアーゼ及び任意選択で1種以上のさらなる酵素、及び
成分(d): 1種以上の洗剤成分
を含む洗剤組成物にさらに関する。
【００２３】
洗剤組成物は、固体又は液体であってよい。
【００２４】
一実施形態では、洗剤組成物は、有効量の成分(a)、組成物の総重量に対して2％〜50％w/wの範囲の量の成分(b)、及び0.01g/L〜20g/Lの範囲の量の成分(c)を含む。
【００２５】
本発明は、染みを除去する方法であって、酵素感受性の染みを、
成分(a): 少なくとも1種のホウ素含有化合物、及び
成分(b): ペンタン-1,2-ジオール及び任意選択で1種以上のさらなるジオール、及び
成分(c): 少なくとも1種のセリンプロテアーゼ及び任意選択で1種以上のさらなる酵素、及び
任意選択で成分(d): 1種以上の洗剤成分
を含む組成物と接触させるステップを含む、方法を提供する。
【００２６】
一実施形態では、染みを除去する方法は、酵素感受性の染みを、
成分(a): 少なくとも1種のホウ素含有化合物、及び
成分(b): ペンタン-1,2-ジオール及び任意選択で1種以上のさらなるジオール、及び
成分(c): 少なくとも1種のセリンプロテアーゼ及び任意選択で1種以上のさらなる酵素、及び
成分(d): 1種以上の洗剤成分
を含む洗剤組成物と接触させるステップを含む。
【００２７】
本発明は、洗浄(cleaning)方法であって、汚れた材料を、
成分(a): 少なくとも1種のホウ素含有化合物、及び
成分(b): ペンタン-1,2-ジオール及び任意選択で1種以上のさらなるジオール、及び
成分(c): 少なくとも1種のセリンプロテアーゼ及び任意選択で1種以上のさらなる酵素、及び
成分(d): 1種以上の洗剤成分
を含む洗剤組成物と接触させるステップを含む、方法を提供する。
【００２８】
洗浄方法は、洗濯又は硬表面洗浄であってよい。
【００２９】
一実施形態では、汚れた材料は、少なくとも1つの酵素感受性の染みを含む。
【発明を実施するための形態】
【００３０】
詳細な説明
本明細書における酵素は、主にポリペプチド配列によって特定される。
【００３１】
この発明内で使用される単一アミノ酸の略語は、以下の通りである:
【００３２】
【表１】
2019536879.tif 000002
【００３３】
容認されているIUPACの一文字又は三文字のアミノ酸略語が使用される。(「親酵素」とも呼ばれる親タンパク質又は酵素の)「親」配列は、親配列の「バリアント」を生じる配列の変化(例えば、1つ以上のアミノ酸置換を導入することによる)の導入のための開始配列である。親酵素(又は親配列)という用語は、
1. 野生型酵素(配列)及び
2. (さらなる)変化の導入のための開始配列として使用されるバリアント配列(酵素)
を含む。
【００３４】
用語「酵素バリアント」又は「配列バリアント」又は「バリアント酵素」は、ある程度までそれらのアミノ酸配列において親酵素とは異なる; しかし、バリアントは、普通、それぞれの親酵素の酵素特性を少なくとも維持することが求められる。バリアント酵素は、それぞれの親酵素と比較した場合に少なくとも同じ酵素活性を有してもよく、又はバリアント酵素は、それぞれの親酵素と比較した場合に増加した酵素活性を有してもよい。
【００３５】
本発明のバリアントの記載において、以下に記載される命名法が使用される:
【００３６】
置換は、元のアミノ酸、続いてアミノ酸配列内の位置番号、続いて置換されたアミノ酸を提供することによって記載される。例えば、アラニンによる位置120のヒスチジンの置換は、「His120Ala」又は「H120A」と表される。
【００３７】
欠失は、元のアミノ酸、続いてアミノ酸配列内の位置番号、続いて*を提供することによって記載される。したがって、位置150のグリシンの欠失は、「Gly150*」又は「G150*」と表される。あるいは、欠失は、例えば「D183及びG184の欠失」によって示される。
【００３８】
挿入は、元のアミノ酸、続いてアミノ酸配列内の位置番号、続いて元のアミノ酸及び追加のアミノ酸を提供することによって記載される。例えば、位置180でのグリシンの隣のリジンの挿入は、「Gly180GlyLys」又は「G180GK」と表される。2つ以上のアミノ酸残基が挿入される場合、例えば、Gly180の後ろのLys及びAlaの場合、これは、Gly180GlyLysAla又はG195GKAと示してもよい。
【００３９】
置換及び挿入が同じ位置で生じる場合、これは、S99SD+S99A又は短くしてS99ADと示してもよい。
【００４０】
既存のアミノ酸残基と同一のアミノ酸残基が挿入される場合、命名における縮重が生じることは明らかである。例えば、上の例でグリシンがグリシンの後ろに挿入される場合、これは、G180GGによって示される。
【００４１】
複数の変更を含むバリアントは、「+」によって分離され、例えば、「Arg170Tyr+Gly195Glu」又は「R170Y+G195E」は、それぞれ、チロシン及びグルタミン酸による位置170及び195のアルギニン及びグリシンの置換を表す。あるいは、複数の変更は、スペース又はコンマによって分離されてもよい(例えば、それぞれ、R170Y G195E又はR170Y, G195E)。
【００４２】
1つの位置に様々な変更を導入できる場合、様々な変更は、コンマによって分離され、例えば、「Arg170Tyr, Glu」は、チロシン又はグルタミン酸による位置170のアルギニンの置換を表す。あるいは、様々な変更又は任意選択の置換は、括弧で示してもよい(例えば、Arg170[Tyr, Gly]又はArg170{Tyr, Gly}又は短くしてR170[Y,G]又はR170{Y, G})。
【００４３】
親酵素分子のバリアントは、酵素活性を有するそれぞれの親酵素のアミノ酸配列に対して少なくともn％同一であるアミノ酸配列を有してもよく、nは、10と100との間の整数である。一実施形態では、バリアント酵素は、親酵素の全長ポリペプチド配列と比較した場合、少なくとも10％、少なくとも15％、少なくとも20％、少なくとも25％、少なくとも30％、少なくとも35％、少なくとも40％、少なくとも45％、少なくとも50％、少なくとも55％、少なくとも60％、少なくとも65％、少なくとも70％、少なくとも75％、少なくとも80％、少なくとも85％、少なくとも90％、少なくとも91％、少なくとも92％、少なくとも93％、少なくとも94％、少なくとも95％、少なくとも96％、少なくとも97％、少なくとも98％、又は少なくとも99％同一である。一実施形態では、親酵素と比較した場合n％同一であるバリアント酵素は、酵素活性を有する。
【００４４】
本明細書において2つのアミノ酸配列の比較に関連した「同一性」は、同一残基の数を、その完全長に対してより短い配列を示しているアラインメント領域の長さで割ることによって計算される。この値に100を掛け、「％同一性」が得られる。
【００４５】
2つのアミノ酸配列間の％同一性を決定するために(すなわち、ペアワイズ配列アラインメント)、2つの配列は、最初のステップにおいてそれらの完全長に対してアラインされなけらばならない(すなわち、グローバルアラインメント)。2つの配列のグローバルアラインメントを生成するために、任意の適切なコンピュータープログラム、例えば、プログラム「NEEDLE」(The European Molecular Biology Open Software Suite (EMBOSS))、プログラム「MATGAT」(Campanella, J.J, Bitincka, L. and Smalley, J. (2003), BMC Bioinformatics, 4:29)、プログラム「CLUSTAL」(Higgins, D.G. and Sharp, P.M. (1988), Gene, 73, 237-244)又は同様のプログラムを使用してよい。いずれのプログラムもない場合、配列はまた、手動でアラインしてもよい。
【００４６】
2つの配列をアラインした後、第二のステップにおいて、同一性値をアラインメントから決定するものとする。％同一性計算のために適用される方法に応じて、異なる％同一性値を、所与のアラインメントから計算することができる。その結果として、配列アラインメントを生成し、さらにアラインメントから％同一性値を計算するコンピュータープログラムはまた、どの計算方法がプログラムによって使用されるかに応じて、所与のアラインメントから異なる％同一性値を報告し得る。
【００４７】
したがって、本発明による％同一性の以下の計算が適用される:
【００４８】
％同一性=(同一残基/その完全長に対してより短い配列を示しているアラインメント領域の長さ)*100
【００４９】
本発明による％同一性の計算は、以下のように例示される(Seq1及びSeq2の唯一の目的は、本発明による計算を実証することである; この目的を除いては、前記配列は、発明的ではなく、又は機能的に意味を持たない):
【００５０】
Seq 1: TTTTTTAAAAAAAACCCCHHHCCCCAAARVHHHHHTTTTTTTT - 長さ: 43アミノ酸
Seq 2: TTAAAAAAAACCCCHHCCCCAAADLSSHHHHHTTTT - 長さ: 36アミノ酸
【００５１】
それ故、より短い配列は、配列2である。
【００５２】
それらの完全長に対して両配列を示しているペアワイズグローバルアラインメントの生成は、以下をもたらす。
【００５３】
2019536879.tif 000003
【００５４】
本発明によるその完全長に対してより短い配列を示しているペアワイズアラインメントの生成は、結果として以下をもたらす:
【００５５】
2019536879.tif 000004
【００５６】
同一残基の数は32であり、その完全長に対してより短い配列を示しているアラインメント長は37である(より短い配列のアラインメント長に含められる1つのギャップが存在する)。
【００５７】
したがって、本発明による％同一性は: (32/37)*100=86％である。
【００５８】
アミノ酸置換に関する特別な態様は、保存的変異であり、これは、しばしば、タンパク質フォールディングに最小の影響を有すると考えられ、親酵素の酵素特性と比較して、それぞれの酵素バリアントの実質的に維持された酵素特性を生じる。保存的変異は、1つのアミノ酸が類似したアミノ酸と交換される変異である。そのような交換は、最も好ましくは、酵素特性を変化させない。％類似性の決定について、以下が適用される:
【００５９】
アミノ酸Aは、アミノ酸Sに類似する
アミノ酸Dは、アミノ酸E; Nに類似する
アミノ酸Eは、アミノ酸D; K; Qに類似する
アミノ酸Fは、アミノ酸W; Yに類似する
アミノ酸Hは、アミノ酸N; Yに類似する
アミノ酸Iは、アミノ酸L; M; Vに類似する
アミノ酸Kは、アミノ酸E; Q; Rに類似する
アミノ酸Lは、アミノ酸I; M; Vに類似する
アミノ酸Mは、アミノ酸I; L; Vに類似する
アミノ酸Nは、アミノ酸D; H; Sに類似する
アミノ酸Qは、アミノ酸E; K; Rに類似する
アミノ酸Rは、アミノ酸K; Qに類似する
アミノ酸Sは、アミノ酸A; N; Tに類似する
アミノ酸Tは、アミノ酸Sに類似する
アミノ酸Vは、アミノ酸I; L; Mに類似する
アミノ酸Wは、アミノ酸F; Yに類似する
アミノ酸Yは、アミノ酸F; H; Wに類似する
【００６０】
保存的アミノ酸置換は、酵素などの機能的タンパク質のポリペプチド配列の配列の全長にわたって生じてもよい。一実施形態では、そのような変異は、酵素の機能的ドメインに関係していない。一実施形態では、保存的変異は、酵素の触媒中心に関係していない。
【００６１】
保存的変異を考慮に入れるため、2つのアミノ酸配列の「類似性」についての値を計算してもよい。本明細書において2つのアミノ酸配列の比較に関連した「類似性」は、同一残基の数に加えて類似残基の数を、その完全長に対してより短い配列を示しているアラインメント領域の長さで割ることによって計算される。この値に100を掛け、「％類似性」が得られる。
【００６２】
したがって、本発明による％類似性の以下の計算が適用される:
【００６３】
％類似性=[(同一残基+類似残基)/その完全長に対してより短い配列を示しているアラインメント領域の長さ]*100
【００６４】
％類似性の計算について、以下のように本発明によるその完全長に対してより短い配列を示しているペアワイズアラインメントを用いた上記の例を使用する:
【００６５】
2019536879.tif 000005
【００６６】
同一残基の数は32であり、交換された類似アミノ酸の数は1であり(上に表示されるアラインメントにおいて「:」によって示される)、その完全長に対してより短い配列を示しているアラインメント長は37である(より短い配列のアラインメント長に含められる1つのギャップが存在する)。
【００６７】
したがって、本発明による％類似性は: [(32+1)/37]*100=89％である。
【００６８】
それぞれの親配列に少なくともm％類似する(mは10と100との間の整数である)保存的変異を含むバリアント酵素は、本質的に変化しない酵素特性を有することが予期される。一実施形態では、バリアント酵素は、親酵素の全長ポリペプチド配列と比較した場合、少なくとも10％、少なくとも15％、少なくとも20％、少なくとも25％、少なくとも30％、少なくとも35％、少なくとも40％、少なくとも45％、少なくとも50％、少なくとも55％、少なくとも60％、少なくとも65％、少なくとも70％、少なくとも75％、少なくとも80％、少なくとも85％、少なくとも90％、少なくとも91％、少なくとも92％、少なくとも93％、少なくとも94％、少なくとも95％、少なくとも96％、少なくとも97％、少なくとも98％、又は少なくとも99％類似する。一実施形態では、親酵素と比較した場合m％の類似性を有するバリアント酵素は、酵素活性を有する。
【００６９】
酵素は、一般に、所望の酵素の発現に適した条件下で、所望の酵素を発現する組み換え宿主細胞を培養することによって、該細胞を使用することによって、商業的に生産される。培養は、普通、組み換え宿主細胞が増殖し、所望の酵素を発現することを可能にする適切な栄養培地中で行われる(このプロセスは、本明細書において発酵と呼ばれ得る)。発酵の終わりに、発酵ブロスは、集められ、さらに処理されてもよく、発酵ブロスは、
1. 液体画分及び
2. 固体画分
を含む。
【００７０】
所望のタンパク質又は酵素は、宿主細胞から分泌されてもよく(発酵ブロスの液体画分に)又は分泌されなくてもよい(及びしたがって発酵ブロスの固体画分に含まれる)。これに応じて、所望のタンパク質又は酵素は、発酵ブロスの液体画分から又は細胞溶解物から回収されてもよい。しかし、所望のタンパク質は、発酵ブロスの液体画分及び固体画分の両方に含まれてもよい。
【００７１】
所望の酵素の回収は、当業者に公知の方法を使用する。発酵ブロスからのタンパク質又は酵素の回収のための適切な方法としては、以下に限定されないが、収集、遠心分離、濾過、抽出、及び沈殿が挙げられる。得られた酵素画分は、適切な場合、最終適用にそれ自体で使用してもよく、又はさらに精製してもよい。
【００７２】
酵素の精製のために、様々な方法が当技術分野で公知であり、以下に限定されないが、クロマトグラフィー、例えば、イオン交換、アフィニティクロマトグラフィー、疎水性クロマトグラフィー、クロマトフォーカシング、及びサイズ排除; 電気泳動法、例えば、調製等電点電気泳動(preparative isoelectric focusing); 示差的溶解性、例えば、硫酸アンモニウム沈殿; SDS-PAGE、及び抽出が挙げられる。可変の程度の酵素純度を、精製方法によって得てもよく、任意の質の得られた酵素生成物を、適切な場合、最終適用に使用してもよい。得られた酵素生成物は、液体であってもよい。
【００７３】
酵素は、液体環境にとどまる場合、とりわけ水性環境にとどまる場合、不安定化される傾向がある。したがって、液体酵素生成物は、化学物質の添加(例えば、プロテアーゼ画分へのホウ酸の添加)などの方法によって安定化されてもよく、又は液体酵素生成物は、例えば凝集体を形成するための担体材料の存在下で、凍結乾燥又は噴霧乾燥によって無水形態に変換されてもよい。
【００７４】
本明細書において「酵素特性」としては、以下に限定されないが、触媒活性、例えば、基質/補因子特異性、生成物特異性、時間が経つにつれて増加した安定性、熱安定性、pH安定性、化学物質安定性、及び貯蔵条件下で改善された安定性が挙げられる。
【００７５】
用語「基質特異性」は、酵素によって触媒的に変換することができる基質の範囲を反映する。
【００７６】
「酵素活性」は、酵素によって発揮される触媒効果を意味し、1ミリグラムの酵素あたりのユニット(比活性)又は1分子の酵素あたり1分あたりに変換される基質の分子(分子活性)として表される。酵素活性は、酵素の実際の機能によって特定することができ、例えば、ペプチド結合の加水分解切断を触媒することによってタンパク質分解活性を発揮するプロテアーゼ、エステル結合の加水分解切断により脂肪分解活性を発揮するリパーゼ、など。
【００７７】
本発明による「増加した酵素活性」又は「改善された酵素活性」は、親酵素と比較した場合、バリアント酵素によって発揮される増加した触媒効果に関する。さらに、「増加した酵素活性」はまた、化学物質及び/又は洗剤成分なしの規定された酵素と比較した場合の、規定された酵素と化学物質及び/又は洗剤成分との(相乗)効果から生じる改善された触媒効果に関し得る。
【００７８】
「酵素アッセイ」は、酵素活性を測定する方法である。酵素アッセイは、経時的な基質の消費又は生成物の生成のいずれかを測定することを可能にする。それらのサンプリング方法に従って、連続的アッセイ(酵素活性の連続的測定)は、不連続的アッセイ(特定の時点において、酵素活性を、反応の停止後に測定する)から区別することができる。当業者は、所与の課題に対する適当な酵素アッセイの選択を知っている。
【００７９】
酵素活性は、酵素の貯蔵又は操作的使用の間に変化し得る。本発明による用語「酵素安定性」は、貯蔵又は操作中の、時間の関数としての酵素活性の保持に関する。用語「貯蔵」は、本明細書において、生成物又は組成物が、製造された時間から最終適用において使用される時点まで保存される事実を示すことを意味する。貯蔵中の時間の関数としての酵素活性の保持は、「貯蔵安定性」と呼ばれ得る。
【００８０】
「最終適用において使用されること」は、組成物を特定の使用又は目的に供する行為を含む。特定の目的は、洗剤組成物の関連では、汚れた材料を洗浄する能力を含む。一実施形態では、酵素を含む洗剤組成物は、酵素感受性の染みを除去する能力を有する。
【００８１】
酵素感受性の染みの非限定的な例としては、プロテアーゼ感受性の染み(本明細書においてタンパク質性染みとも呼ばれ得る)、リパーゼ感受性の染み、アミラーゼ感受性の染み、及びセルラーゼ感受性の染みが挙げられる。一実施形態では、酵素感受性の染みは、それぞれの酵素を含む組成物によって、又はそのような組成物を含む洗剤組成物によって、除去される。
【００８２】
経時的に特定の条件下で保存又は使用される酵素の触媒活性における変化を決定及び定量するために、「初期酵素活性」は、貯蔵前の時間ゼロ(100％)において、及び貯蔵後の特定の時点(x％)において、規定された条件下で測定される。測定された値の比較によって、貯蔵プロセスによる酵素活性の潜在的損失は、その程度において決定することができる。酵素活性損失の程度は、酵素貯蔵安定性を決定する。
【００８３】
より正確には、経時的に特定の条件下で保存又は使用される酵素の触媒活性における変化を決定及び定量するために、「初期酵素活性」は、貯蔵前の時間ゼロにおいて(すなわち、100％酵素活性)、及び貯蔵後の特定の時点において(x％酵素活性)、規定された条件下で測定される。測定された値の比較によって、貯蔵プロセスによる酵素活性の潜在的損失は、その程度において決定することができる。酵素活性損失の程度(100％-x％酵素活性)は、酵素貯蔵安定性を決定する。貯蔵安定性は、「良好」(貯蔵中の酵素活性損失が重大ではない場合)又は「不良」(貯蔵中の酵素活性損失が重大である場合)と呼んでもよい。重大さは、最終適用の要件によって決定される。
【００８４】
「酵素活性の半減期」は、酵素活性の減衰がその初期値の2分の1(50％)に低下するのに要する時間の尺度である。
【００８５】
酵素の酵素活性及び/又は貯蔵安定性及び/又は操作上の安定性に影響を及ぼすパラメータは、例えば、pH、温度、及び酸化物質の存在である:
【００８６】
〇特定のpHでタンパク質が機能する能力を指す、「pH安定性」。一般に、ほとんどの酵素は、かなり高い又はかなり低いpHを有する条件下で作用している。pH安定性における実質的変化は、酵素の最適なpHでの酵素活性と比較した、酵素活性の半減期における少なくとも約5％又はそれより高い変更(増加又は減少)によって証明される。
【００８７】
〇「熱安定性(thermal stability)」又は「熱安定性(thermostability)」は、特定の温度でタンパク質が機能する能力を指す。一般に、ほとんどの酵素は、それらが機能する温度の有限範囲を有する。中程度の温度(例えば、室温)で作用する酵素に加えて、非常に高い又は非常に低い温度で作用することが可能な酵素がある。熱安定性における実質的変化は、所与の温度に曝された場合の、酵素活性の半減期における少なくとも約5％又はそれより高い変更(増加又は減少)によって証明される。
【００８８】
〇酸化条件下で、特に様々な濃度のH2O2、過酸及び他の酸化体の存在下で、タンパク質が機能する能力を指す、「酸化安定性」。酸化安定性における実質的変化は、酸化化合物の非存在下で存在する酵素活性と比較した、酵素活性の半減期における少なくとも約5％又はそれより高い変更(増加又は減少)によって証明される。
【００８９】
〇「タンパク質分解に対する安定性」は、タンパク質がタンパク質分解に耐える能力を指す。酵素的には、タンパク質分解は、タンパク質分解活性を有する酵素であるプロテアーゼによって触媒される。非酵素的に誘導されるタンパク質分解は、極端なpH及び/又は高温によって引き起こすことができる。タンパク質分解に対する安定性は、本明細書において、プロテアーゼの自己タンパク質分解を回避するためのプロテアーゼの安定化を含む。
【００９０】
酵素貯蔵安定性は、普通、時間がたつにつれて水性溶液中で損なわれる。これは、非含水条件下での酵素の貯蔵によって回避することができる。非含水条件が適用できない場合は、例えば、水を本来含む組成物では、異なる又は追加の戦略を適用する必要がある。阻害によるタンパク質分解酵素(プロテアーゼ)の安定化は、(例えば酵素の機能性を不活性化し得る)ペプチド又はアミノ酸へのタンパク質(例えば、酵素)のタンパク質分解(proteolytic degradation)(タンパク質分解(proteolysis))を妨げる一般的技術である。プロテアーゼの安定化は、一般に、酵素の可逆的な阻害を利用する。
【００９１】
「酵素阻害剤」は、以下に概略を述べるようないくつかのメカニズムによって酵素活性の速さを落とす。阻害剤結合は、可逆的又は不可逆的のいずれかである。不可逆的阻害剤は、通常、酵素活性に必要な重要なアミノ酸を修飾することによって酵素に共有結合する。可逆的阻害剤は、通常、非共有結合的に結合する(水素結合、疎水性相互作用、イオン結合)。4つの一般的な種類の可逆的阻害剤が公知である:
(1)基質及び阻害剤は、酵素活性部位へのアクセスを求めて競合する(競合的阻害)、
(2)阻害剤は、基質-酵素複合体に結合する(非競合的阻害)、
(3)阻害剤の結合は、酵素活性を低減するが、基質の結合に影響を及ぼさない(非競合的阻害)、
(4)阻害剤は、基質と同時に酵素に結合することができる(混合型阻害)。
【００９２】
酵素阻害剤を使用することによって、酵素は、安定化されることが想定される。「安定化された酵素」は、本発明の関連では、同じ、阻害されていない酵素の触媒活性と比較した場合に、その触媒活性において酵素を一時的に阻害すること(該酵素の可逆的阻害)から生じる効果である。本発明の一実施形態では、プロテアーゼは、本発明の組成物に含まれる可逆的阻害剤によってそのタンパク質分解活性において阻害される。少なくとも1種のプロテアーゼのタンパク質分解活性の阻害に起因して、別の酵素及び該プロテアーゼ自体は、安定化されてもよい。それらのタンパク質分解が、妨げられ、他の酵素の触媒活性の保持をもたらし得るためである。
【００９３】
本発明による「増加した安定性」又は「改善された安定性」は、同じ、阻害されていない酵素の触媒活性と比較した場合の、酵素の触媒活性の一時的阻害から生じる効果に関する。
【００９４】
「増加した安定性」は、「増加した貯蔵安定性」を意味してよく、「改善された安定性」は、「改善された貯蔵安定性」を意味してよい。
【００９５】
一実施形態では、安定化されたプロテアーゼが、貯蔵前の同じ、安定化されていないプロテアーゼと比較した場合に、貯蔵後にその触媒活性を保持する場合、プロテアーゼの安定性は、増加する又は改善される。
【００９６】
さらに、プロテアーゼではない酵素が、安定化されていないプロテアーゼの存在下の同じ酵素と比較した場合に、安定化されたプロテアーゼの存在下でその触媒活性を保持する場合、本発明の関連において、前記のプロテアーゼではない酵素は、増加した又は改善された安定性を有する。
【００９７】
本発明による安定化されるべき酵素は、EC 3に分類される加水分解酵素及び他の酵素である。EC番号は、国際生化学・分子生物学連合(International Union of Biochemistry and Molecular Biology)の命名法によるものであり、好ましくは2016年1月1日現在で有効なものとして対応するバージョンに関する。
【００９８】
クラスEC 3の「加水分解酵素」は、エステル結合(EC 3.1、例えば、リパーゼ)、糖(EC 3.2、例えば、アミラーゼ、セルラーゼ)、エーテル結合(EC 3.3)、ペプチド結合(EC 3.4、例えば、プロテアーゼ)、炭素-窒素結合(EC 3.5)、酸無水物(EC 3.6)、炭素-炭素結合(EC 3.7)、ハロゲン化物結合(EC 3.8)、リン-窒素結合(EC 3.9)、硫黄-窒素結合(EC 3.10)、炭素-リン結合(EC 3.11)、硫黄-硫黄結合(EC 3.12)、及び炭素-硫黄結合(EC 3.13)に作用している。
【００９９】
本発明による組成物は、
成分(a): 少なくとも1種のホウ素含有化合物、及び
成分(b): ペンタン-1,2-ジオール及び任意選択で1種以上のさらなるジオール
を含み、該組成物は、20℃及び101.3kPaで液体である。
【０１００】
本発明内の成分(a)は、少なくとも1種のホウ素含有化合物を意味する。ホウ素含有化合物は、ホウ酸若しくはその誘導体から、並びにボロン酸若しくはその誘導体から、例えば、アリールボロン酸若しくはその誘導体、それらの塩から、並びにそれらの混合物から選択される。本明細書におけるホウ酸は、オルトホウ酸と呼ばれ得る。一実施形態では、成分(a)に含まれる少なくとも1種の化合物は、ベンゼンボロン酸(BBA)及びその誘導体からなる群から選択される。好ましくは、成分(a)は、ベンゼンボロン酸(BBA)(本明細書において、フェニルボロン酸(PBA)と呼ばれ得る)、その誘導体、及びそれらの混合物からなる群から選択される。
【０１０１】
一実施形態では、フェニルボロン酸誘導体は、式(I)及び(II)式:
【０１０２】
【化１】
2019536879.tif 000006
の誘導体からなる群から選択される。
【０１０３】
式中、R1は、水素、ヒドロキシ、非置換若しくは置換C1〜C6アルキル、及び非置換若しくは置換C1〜C6アルケニルからなる群から選択され; 好ましい実施形態では、R1は、ヒドロキシ、及び非置換C1アルキルからなる群から選択される。
【０１０４】
式中、R2は、水素、ヒドロキシ、非置換若しくは置換C1〜C6アルキル、及び非置換若しくは置換C1〜C6アルケニルからなる群から選択され; 好ましい実施形態では、R2は、H、ヒドロキシ、及び置換C1アルキルからなる群から選択される。
【０１０５】
一実施形態では、フェニル-ボロン酸誘導体は、4-ホルミルフェニルボロン酸(4-FPBA)、4-カルボキシフェニルボロン酸(4-CPBA)、4-(ヒドロキシメチル)フェニルボロン酸(4-HMPBA)、及びp-トリルボロン酸(p-TBA)からなる群から選択される。
【０１０６】
一実施形態では、成分(a)に含まれる少なくとも1種の化合物は、ベンゼンボロン酸(BBA)及び4-ホルミルフェニルボロン酸(4-FPBA)からなる群から選択される。
【０１０７】
好ましい実施形態では、成分(a)は、ベンゼンボロン酸(BBA)及び4-ホルミルフェニルボロン酸(4-FPBA)からなる群から選択される。
【０１０８】
他の適切な誘導体としては、2-チエニルボロン酸、3-チエニルボロン酸、(2-アセトアミドフェニル)ボロン酸、2-ベンゾフラニルボロン酸、1-ナフチルボロン酸、2-ナフチルボロン酸、2-FPBA、3-FBPA、1-チアントレニルボロン酸、4-ジベンゾフランボロン酸、5-メチル-2-チエニルボロン酸、1-ベンゾチオフェン-2ボロン酸、2-フラニルボロン酸、3-フラニルボロン酸、4,4ビフェニル-ジボロン酸、6-ヒドロキシ-2-ナフタレンボロン酸、4-(メチルチオ)フェニルボロン酸、4-(トリメチルシリル)フェニルボロン酸、3-ブロモチオフェンボロン酸、4-メチルチオフェンボロン酸、2-ナフチルボロン酸、5-ブロモチオフェンボロン酸、5-クロロチオフェンボロン酸、ジメチルチオフェンボロン酸、2-ブロモフェニルボロン酸、3-クロロフェニルボロン酸、3-メトキシ-2-チオフェンボロン酸、p-メチル-フェニルエチルボロン酸、2-チアントレニルボロン酸、ジ-ベンゾチオフェンボロン酸、9-アントラセンボロン酸、3,5ジクロロフェニルボロン酸、ジフェニルボロン酸無水物、o-クロロフェニルボロン酸、p-クロロフェニルボロン酸、m-ブロモフェニルボロン酸、p-ブロモフェニルボロン酸、p-フルオロフェニルボロン酸、オクチルボロン酸、1,3,5トリメチルフェニルボロン酸、3-クロロ-4-フルオロフェニルボロン酸、3-アミノフェニルボロン酸、3,5-ビス-(トリフルオロメチル)フェニルボロン酸、2,4ジクロロフェニルボロン酸、及び4-メトキシフェニルボロン酸が挙げられる。
【０１０９】
成分(b)は、少なくともペンタン-1,2-ジオール及び任意選択で1種以上のさらなるジオールを含む。
【０１１０】
一実施形態では、ペンタン-1,2-ジオールは、他の水混和性アルコールと混合される。そのような他の水混和性アルコールは、エタン-1,2-ジオール、プロパン-1,2-ジオール、ブタン-1,2-ジオール、プロパン-1,2,3-トリオール、2-(2-ヒドロキシエトキシ)エタン-1-オール、2-(2-ヒドロキシプロポキシ)プロパン-1-オール、及びそれらの混合物からなる群から選択されてもよい。
【０１１１】
一実施形態では、ペンタン-1,2-ジオールは、エタン-1,2-ジオール、プロパン-1,2-ジオール、ブタン-1,2-ジオール又はプロパン-1,2,3-トリオールからなる群から選択されるビシナルジオールを含有する他のアルコールと混合される。好ましい実施形態では、成分(b)は、プロパン-1,2-ジオール及びペンタン-1,2-ジオールの混合物、又はプロパン-1,2,3-トリオール及びペンタン-1,2-ジオールの混合物である。
【０１１２】
一実施形態では、上に記載される成分(a)及び(b)を含む組成物は、追加の成分(c)を含み、成分(c)は、少なくとも1種のプロテアーゼ及び任意選択で1種以上のさらなる酵素を含む。成分(a)、成分(b)及び成分(c)を含む組成物は、本明細書において「酵素安定化組成物」と呼ばれ得る。
【０１１３】
成分(c)に含まれる任意のプロテアーゼは、ECクラス3.4のメンバーである。クラスEC 3.4の「プロテアーゼ」は、アミノペプチダーゼ(EC 3.4.11)、ジペプチダーゼ(EC 3.4.13)、ジペプチジル-ペプチダーゼ及びトリペプチジル-ペプチダーゼ(EC 3.4.14)、ペプチジル-ジペプチダーゼ(EC 3.4.15)、セリン型カルボキシペプチダーゼ(EC 3.4.16)、メタロカルボキシペプチダーゼ(EC 3.4.17)、システイン型カルボキシペプチダーゼ(EC 3.4.18)、オメガペプチダーゼ(EC 3.4.19)、セリンエンドペプチダーゼ(EC 3.4.21)、システインエンドペプチダーゼ(EC 3.4.22)、アスパラギン酸エンドペプチダーゼ(EC 3.4.23)、メタロ-エンドペプチダーゼ(EC 3.4.24)、トレオニンエンドペプチダーゼ(EC 3.4.25)、未知の触媒メカニズムのエンドペプチダーゼ(EC 3.4.99)としてさらに分類される。
【０１１４】
一実施形態では、成分(c)に含まれる少なくとも1種の酵素は、セリンプロテアーゼ(EC 3.4.21)の群から選択される。一実施形態では、成分(c)は、2種以上のセリンプロテアーゼを含む。一実施形態では、成分(c)に含まれる「1種以上のさらなる酵素」は、セリンプロテアーゼ以外の1種以上のプロテアーゼ、及び/又は「プロテアーゼ以外の1種以上の酵素」、例えば、リパーゼ、アミラーゼ、及びセルラーゼから選択される。
【０１１５】
セリンプロテアーゼ又はセリンペプチダーゼは、触媒活性部位にセリンを有することによって特徴付けられ、これは、触媒反応中に基質と共有結合付加物を形成する。
【０１１６】
本発明によるセリンプロテアーゼは、キモトリプシン(例えば、EC 3.4.21.1)、エラスターゼ(例えば、EC 3.4.21.36)、エラスターゼ(例えば、EC 3.4.21.37又はEC 3.4.21.71)、グランザイム(例えば、EC 3.4.21.78又はEC 3.4.21.79)、カリクレイン(例えば、EC 3.4.21.34、EC 3.4.21.35、EC 3.4.21.118、又はEC 3.4.21.119)、プラスミン(例えば、EC 3.4.21.7)、トリプシン(例えば、EC 3.4.21.4)、トロンビン(例えば、EC 3.4.21.5)及びサブチリシン(サブチロペプチダーゼとしても知られている、例えば、EC 3.4.21.62)(後者は以降「サブチリシン」とも称される)からなる群から選択されてもよい。好ましくは、成分(c)の少なくとも1種の酵素は、サブチリシン(サブチリシンプロテアーゼ又はサブチラーゼとも呼ばれる)から選択される。
【０１１７】
プロテアーゼの結晶学的構造は、活性部位が、一般に、隣接する構造ドメイン間の分子の表面の溝に位置することを示し、基質特異性は、切れやすい結合の加水分解を担う触媒部位の片側又は両側の溝に沿って配置された結合部位の特性によって決まる。したがって、プロテアーゼの特異性は、それぞれの特異性サブサイトが、単一アミノ酸残基の側鎖を収容することができる概念モデルの使用によって記載することができる。部位は、基質のN末端に向かってS1、S2...Sn、及びC末端に向かってS1'、S2'...Sn'と触媒部位から番号付けされる。それらが収容する残基は、それぞれ、P1、P2...Pn、及びP1'、P2'...Pn'と番号付けされる:
【０１１８】
【表２】
2019536879.tif 000007
【０１１９】
この表示では、酵素の触媒部位は、「*」と印付けされ、切断されるペプチド結合(切れやすい結合)は、記号「+」によって示される。
【０１２０】
一般に、3つの主な種類のプロテアーゼ活性(タンパク質分解活性)は以下である: トリプシン様(P1におけるArg(N)又はLys(K)の後のアミド基質の切断がある)、キモトリプシン様(切断が、P1における疎水性アミノ酸の1つの後で起こる)、及びエラスターゼ様(P1におけるAla(A)の後の切断を有する)。
【０１２１】
暫定的にサブチラーゼと呼ばれているセリンプロテアーゼのサブグループは、Siezen et al. (1991), Protein Eng. 4:719-737及びSiezen et al. (1997), Protein Science 6:501-523によって提案されている。それらは、サブチリシン様プロテアーゼと以前に称されたセリンプロテアーゼの170個を超えるアミノ酸配列のホモロジー分析によって定義される。サブチリシンは、以前にはしばしば、グラム陰性細菌又は真菌によって生成されるセリンプロテアーゼと定義され、Siezen et al.によれば、今は、サブチラーゼのサブグループである。幅広い種類のサブチラーゼが同定されており、いくつかのサブチラーゼのアミノ酸配列が決定されている。そのようなサブチラーゼ及びそれらのアミノ酸配列のより詳細な説明について、Siezen et al. (1997), Protein Science 6:501-523を参照する。
【０１２２】
サブチラーゼは、6つの下位部門、すなわち、サブチリシンファミリー、テルミターゼファミリー、プロテイナーゼKファミリー、ランチビオティックペプチダーゼファミリー、ケキシンファミリー及びピロリシンファミリーに分けてもよい。
【０１２３】
サブチラーゼのサブグループは、MEROPSデータベース(http://merops.sanger.ac.uk)によって定義されるファミリーS8に由来するセリンプロテアーゼであるサブチリシンである。ペプチダーゼファミリーS8は、セリンエンドペプチダーゼサブチリシン及びそのホモログを含有する。サブファミリーS8Aでは、活性部位残基は、しばしば、モチーフAsp-Thr/Ser-Gly(クラン(clan)AA中のアスパラギン酸エンドペプチダーゼのファミリーにおける配列モチーフに類似する)、His-Gly-Thr-His及びGly-Thr-Ser-Met-Ala-Xaa-Proにおいて生じる。このファミリーのほとんどのメンバーは、中性〜弱アルカリ性のpHで活性である。このファミリーにおける多くのペプチダーゼは、熱安定性である。カゼインは、しばしば、タンパク質基質として使用され、典型的な合成基質は、Suc-Ala-Ala-Pro-Phe-NHPhNO2である。
【０１２４】
ファミリーS8、サブファミリーAの目立ったメンバーは、以下である。
【０１２５】
【表３】
2019536879.tif 000008
【０１２６】
セリンプロテアーゼのサブチリシン関連クラスは、セリンプロテアーゼのキモトリプシン関連クラスからそれらを区別する触媒三残基を定義する共通のアミノ酸配列を共有する。サブチリシン及びキモトリプシン関連セリンプロテアーゼは、両方とも、アスパラギン酸、ヒスチジン及びセリンを含む触媒三残基を有する。
【０１２７】
サブチリシン関連プロテアーゼでは、これらのアミノ酸の相対的順序は、アミノ末端からカルボキシ末端へ読んで、アスパラギン酸-ヒスチジン-セリンである。しかし、キモトリプシン関連プロテアーゼでは、相対的順序は、ヒスチジン-アスパラギン酸-セリンである。それ故、サブチリシンは、本明細書において、サブチリシン関連プロテアーゼの触媒三残基を有するセリンプロテアーゼを指す。例としては、WO 89/06276及びEP 0283075、WO 89/06279、WO 89/09830、WO 89/09819、WO 91/06637及びWO 91/02792に記載されるサブチリシンが挙げられる。
【０１２８】
サブチリシン型の親プロテアーゼ(EC 3.4.21.62)及びバリアントは、細菌プロテアーゼであってもよい。前記細菌プロテアーゼは、グラム陽性細菌ポリペプチド、例えば、バチルス(Bacillus)、クロストリジウム(Clostridium)、エンテロコッカス(Enterococcus)、ゲオバチルス(Geobacillus)、ラクトバチルス(Lactobacillus)、ラクトコッカス(Lactococcus)、オセアノバチルス(Oceanobacillus)、スタフィロコッカス(Staphylococcus)、ストレプトコッカス(Streptococcus)、若しくはストレプトマイセス(Streptomyces)プロテアーゼ、又はグラム陰性細菌ポリペプチド、例えば、カンピロバクター(Campylobacter)、大腸菌(E. coli)、フラボバクテリウム(Flavobacterium)、フソバクテリウム(Fusobacterium)、ヘリコバクター(Helicobacter)、イリオバクター(Ilyobacter)、ナイセリア(Neisseria)、シュードモナス(Pseudomonas)、サルモネラ(Salmonella)又はウレアプラズマ(Ureaplasma)プロテアーゼであってもよい。それらは、非特異的エンドペプチダーゼとして作用し、すなわち、それらは、任意のペプチド結合を加水分解する。それらのpH最適条件は、通常、中性から明白にアルカリ性の範囲内である。このファミリーの概説は、例えば、R. Bott及びC. Betzelによって編集された「Subtilisin enzymes」、New York、1996中のR. Siezenによる「Subtilases: Subtilisin-like Proteases」、75-95頁に提供される。
【０１２９】
市販のプロテアーゼ酵素としては、以下に限定されないが、商品名Alcalase(登録商標)、Blaze(登録商標)、Duralase(商標)、Durazym(商標)、Relase(登録商標)、Relase(登録商標)Ultra、Savinase(登録商標)、Savinase(登録商標)Ultra、Primase(登録商標)、Polarzyme(登録商標)、Kannase(登録商標)、Liquanase(登録商標)、Liquanase(登録商標)Ultra、Ovozyme(登録商標)、Coronase(登録商標)、Coronase(登録商標)Ultra、Neutrase(登録商標)、Everlase(登録商標)及びEsperase(登録商標)(Novozymes A/S)で販売されているもの、商品名Maxatase(登録商標)、Maxacal(登録商標)、Maxapem(登録商標)、Purafect(登録商標)、Purafect(登録商標)Prime、Purafect MA(登録商標)、Purafect Ox(登録商標)、Purafect OxP(登録商標)、Puramax(登録商標)、Properase(登録商標)、FN2(登録商標)、FN3(登録商標)、FN4(登録商標)、Excellase(登録商標)、Eraser(登録商標)、Ultimase(登録商標)、Opticlean(登録商標)、Effectenz(登録商標)、Preferenz(登録商標)及びOptimase(登録商標)(Danisco/DuPont)、Axapem(商標)(Gist-Brocases N.V.)で販売されているもの、バチルス・レンツス(Bacillus lentus)アルカリプロテアーゼ(BLAP; US 5,352,604の図29に示される配列)及びそのバリアント、及びKaoからのKAP(バチルス・アルカロフィルス(Bacillus alkalophilus)サブチリシン)が挙げられる。
【０１３０】
本発明の一態様では、セリンプロテアーゼ(親及び/又はバリアント)は、バチルス・アルカロフィルス(Bacillus alcalophilus)、バチルス・アミロリケファシエンス(Bacillus amyloliquefaciens)、バチルス・ブレビス(Bacillus brevis)、バチルス・シルクランス(Bacillus circulans)、バチルス・クラウシイ(Bacillus clausii)、バチルス・コアグランス(Bacillus coagulans)、バチルス・フィルムス(Bacillus firmus)、バチルス・ギブソニイ(Bacillus gibsonii)、バチルス・ラウツス(Bacillus lautus)、バチルス・レンツス(Bacillus lentus)、バチルス・リケニフォルミス(Bacillus licheniformis)、バチルス・メガテリウム(Bacillus megaterium)、バチルス・プミルス(Bacillus pumilus)、バチルス・スファエリクス(Bacillus sphaericus)、バチルス・ステアロサーモフィルス(Bacillus stearothermophilus)、バチルス・スブチリス(Bacillus subtilis)、又はバチルス・チューリンギエンシス(Bacillus thuringiensis)プロテアーゼであってもよい。
【０１３１】
本発明の一実施形態では、サブチラーゼは、以下から選択される:
【０１３２】
●バチルス・アミロリケファシエンス(Bacillus amyloliquefaciens)BPN'由来のサブチラーゼ(Vasantha et al. (1984) J. Bacteriol. Volume 159, p. 811-819、及びNucleic Acids Research, Volume 11, p. 7911-7925においてJA Wells et al. (1983)によって記載される)、
【０１３３】
●バチルス・リケニフォルミス(Bacillus licheniformis)由来のサブチラーゼ(サブチリシンカールスバーグ(subtilisin Carlsberg); J. Biol Chem, Volume 243, pp. 2184-2191においてEL Smith et al. (1968)に、及びNucl. Acids Res, Vol 13, p. 8913-8926においてJacobs et al. (1985)に開示される)、
【０１３４】
●サブチラーゼPB92(アルカリプロテアーゼPB92の元の配列は、EP 283075 A2に記載される)、
【０１３５】
●GB 1243784に開示されるサブチラーゼ147及び/又は309(Esperase(登録商標)、Savinase(登録商標))、
【０１３６】
●WO 91/02792に開示されるバチルス・レンツス(Bacillus lentus)由来、例えば、WO 95/23221に記載されるバチルス・レンツス(Bacillus lentus)DSM 5483又バチルス・レンツス(Bacillus lentus)DSM 5483のバリアント由来のサブチラーゼ、
【０１３７】
●DE 10064983に開示されるバチルス・アルカロフィルス(Bacillus alcalophilus)(DSM 11233)由来のサブチラーゼ、
【０１３８】
●WO 2003/054184に開示されるバチルス・ギブソニイ(Bacillus gibsonii)(DSM 14391)由来のサブチラーゼ、
【０１３９】
●WO 2003/056017に開示されるバチルス属の種(Bacillus sp.)(DSM 14390)由来のサブチラーゼ、
【０１４０】
●WO 2003/055974に開示されるバチルス属の種(Bacillus sp.)(DSM 14392)由来のサブチラーゼ、
【０１４１】
●WO 2003/054184に開示されるバチルス・ギブソニイ(Bacillus gibsonii)(DSM 14393)由来のサブチラーゼ、
【０１４２】
●WO 2005/063974に記載される配列番号4を有するサブチラーゼ、又はそれに対して少なくとも40％同一であり、タンパク質分解活性を有するサブチリシン、
【０１４３】
●WO 2005/103244に記載される配列番号4を有するサブチラーゼ、又はそれに対して少なくとも80％同一であり、タンパク質分解活性を有するサブチリシン、
【０１４４】
●WO 2005/103244に記載される配列番号7を有するサブチラーゼ、又はそれに対して少なくとも80％同一であり、タンパク質分解活性を有するサブチリシン、及び
【０１４５】
●出願DE 102005028295.4に記載される配列番号2を有するサブチラーゼ、又はそれに対して少なくとも66％同一であり、タンパク質分解活性を有するサブチリシン。
【０１４６】
本発明に従って有用なサブチリシンプロテアーゼの例は、WO 92/19729、WO 95/23221、WO 96/34946、WO 98/20115、WO 98/20116、WO 99/11768、WO 01/44452、WO 02/088340、WO 03/006602、WO 2004/03186、WO 2004/041979、WO 2007/006305、WO 2011/036263、WO 2011/036264、及びWO 2011/072099に記載されるバリアントを含む。適切な例は、とりわけ、EP 1921147に記載される配列番号22(バチルス・レンツス(Bacillus lentus)DSM 5483に由来する成熟アルカリプロテアーゼの配列である)に由来するサブチリシンプロテアーゼのプロテアーゼバリアントであって、以下の位置: 3、4、9、15、24、27、33、36、57、68、76、77、87、95、96、97、98、99、100、101、102、103、104、106、118、120、123、128、129、130、131、154、160、167、170、194、195、199、205、206、217、218、222、224、232、235、236、245、248、252及び274(BPN'番号付けによる)の1つ以上にアミノ酸置換を有し、タンパク質分解活性を有するバリアントを含む。一実施形態では、そのようなサブチリシンプロテアーゼは、位置Asp32、His64及びSer221(BPN'番号付けによる)で変異していない。
【０１４７】
一実施形態では、サブチリシンは、EP 1921147に記載される配列番号22を有するか、又はサブチリシンは、それに対して少なくとも80％同一であり、タンパク質分解活性を有する。一実施形態では、サブチリシンは、EP 1921147に記載される配列番号22に対して少なくとも80％同一であり、位置101(BPN'番号付けによる)にアミノ酸グルタミン酸(E)、又はアスパラギン酸(D)、又はアスパラギン(N)、又はグルタミン(Q)、又はアラニン(A)、又はグリシン(G)、又はセリン(S)を有することによって特徴付けられ、タンパク質分解活性を有する。一実施形態では、サブチリシンは、EP 1921147に記載される配列番号22に対して少なくとも80％同一であり、位置101(BPN'番号付けによる)にアミノ酸グルタミン酸(E)、又はアスパラギン酸(D)を有することによって特徴付けられ、タンパク質分解活性を有する。そのようなサブチリシンバリアントは、好ましくは、位置101にアミノ酸置換、例えば、R101E又はR101Dを、単独で又は位置3、4、9、15、24、27、33、36、57、68、76、77、87、95、96、97、98、99、100、101、102、103、104、106、118、120、123、128、129、130、131、154、160、167、170、194、195、199、205、206、217、218、222、224、232、235、236、245、248、252及び/又は274(BPN'番号付けによる)における1つ以上の置換と組み合わせて含んでもよく、タンパク質分解活性を有する。
【０１４８】
別の実施形態では、サブチリシンは、EP 1921147に記載される配列番号22に対して少なくとも80％同一であり、少なくとも以下のアミノ酸(BPN'番号付けによる)を含むことによって特徴付けられ、タンパク質分解活性を有する:
(a)位置3におけるトレオニン(3T)
(b)位置4におけるイソロイシン(4I)
(c)位置63におけるアラニン、トレオニン又はアルギニン(63A、63T、又は63R)
(d)位置156におけるアスパラギン酸又はグルタミン酸(156D又は156E)
(e)位置194におけるプロリン(194P)
(f)位置199におけるメチオニン(199M)
(g)位置205におけるイソロイシン(205I)
(h)位置217におけるアスパラギン酸、グルタミン酸又はグリシン(217D、217E又は217G)
(i)(a)〜(h)による2つ以上のアミノ酸の組み合わせ。
【０１４９】
別の実施形態では、サブチリシンは、EP 1921147に記載される配列番号22に対して少なくとも80％同一であり、アミノ酸101E、101D、101N、101Q、101A、101G、又は101S(BPN'番号付けによる)と共に、1つのアミノ酸((a)〜(h)による)又は(i)による組み合わせを含むことによって特徴付けられ、タンパク質分解活性を有する。
【０１５０】
一実施形態では、サブチリシンは、EP 1921147に記載される配列番号22に対して少なくとも80％同一であり、変異(BPN'番号付けによる)R101E、又はS3T+V4I+V205I、又はS3T+V4I+V199M+V205I+L217Dを含むことによって特徴付けられ、タンパク質分解活性を有する。
【０１５１】
別の実施形態では、サブチリシンは、EP 1921147に記載される配列番号22に対して少なくとも80％の同一性を有し、R101E及びS3T、V4I、及びV205I(BPN'番号付けによる)を含むことによってさらに特徴付けられるアミノ酸配列を含み、タンパク質分解活性を有する。
【０１５２】
別の実施形態では、サブチリシンは、EP 1921147に記載される配列番号22に対して少なくとも80％同一であり、R101Eと、S156D、L262E、Q137H、S3T、R45E,D,Q、P55N、T58W,Y,L、Q59D,M,N,T、G61D,R、S87E、G97S、A98D,E,R、S106A,W、N117E、H120V,D,K,N、S125M、P129D、E136Q、S144W、S161T、S163A,G、Y171L、A172S、N185Q、V199M、Y209W、M222Q、N238H、V244T、N261T,D及びL262N,Q,D(WO 2016/096711に記載される通り、及びBPN'番号付けによる)からなる群から選択される1つ以上の置換とを含むことによってさらに特徴付けられるアミノ酸配列を含み、タンパク質分解活性を有する。
【０１５３】
サブチリシンバリアントについての％同一性は、上に開示されるように計算される。それぞれの親配列に対して少なくともn％同一である上に開示されるサブチリシンバリアント酵素は、nが少なくとも40〜100であるバリアントを含む。上に提供される適用可能な％同一性値に応じて、サブチリシンバリアントは、一実施形態では、タンパク質分解活性を有し、及び親酵素の全長ポリペプチド配列と比較した場合に、少なくとも40％、少なくとも45％、少なくとも50％、少なくとも55％、少なくとも60％、少なくとも65％、少なくとも70％、少なくとも75％、少なくとも80％、少なくとも85％、少なくとも90％、少なくとも91％、少なくとも92％、少なくとも93％、少なくとも94％、少なくとも95％、少なくとも96％、少なくとも97％、少なくとも98％又は少なくとも99％同一である。
【０１５４】
別の実施形態では、本発明は、それぞれのサブチリシンプロテアーゼの機能的ドメインに関係しない保存的変異を含むサブチリシンバリアントに関する。上に提供される適用可能な％同一性値に応じて、この実施形態のサブチリシンバリアントは、タンパク質分解活性を有し、及び親酵素の全長ポリペプチド配列と比較した場合に、少なくとも40％、少なくとも45％、少なくとも50％、少なくとも55％、少なくとも60％、少なくとも65％、少なくとも70％、少なくとも75％、少なくとも80％、少なくとも85％、少なくとも90％、少なくとも91％、少なくとも92％、少なくとも93％、少なくとも94％、少なくとも95％、少なくとも96％、少なくとも97％、少なくとも98％又は少なくとも99％類似する。
【０１５５】
一実施形態では、成分(c)は、本発明の配列番号2に対して少なくとも90％同一であり、タンパク質分解活性を有するものから選択される少なくとも1種のサブチリシンプロテアーゼを含む。好ましくは、サブチリシンプロテアーゼは、バチルス・レンツス(Bacillus lentus)由来のアルカリプロテアーゼである。
【０１５６】
一実施形態では、成分(c)は、本発明の配列番号1に対して少なくとも90％同一であり、タンパク質分解活性を有するものから選択される少なくとも1種のサブチリシンプロテアーゼを含む。好ましくは、サブチリシンプロテアーゼは、バチルス・レンツス(Bacillus lentus)由来のアルカリプロテアーゼである。
【０１５７】
本発明による、セリンプロテアーゼを含む、プロテアーゼは、「タンパク質分解活性」又は「プロテアーゼ活性」を有する。この特性は、タンパク質含有基質、例えば、カゼイン、ヘモグロビン及びBSAに対するプロテアーゼの加水分解活性(ポリペプチド鎖中でアミノ酸を結び付けているペプチド結合の加水分解を意味する、タンパク質分解)と関係がある。定量的には、タンパク質分解活性は、規定された時間経過におけるプロテアーゼ又はタンパク質分解酵素によるタンパク質の分解の速度と関係がある。タンパク質分解活性を分析する方法は、文献において周知である(例えば、Gupta et al. (2002), Appl. Microbiol. Biotechnol. 60: 381-395を参照)。
【０１５８】
本発明によれば、タンパク質分解活性自体は、スクシニル-Ala-Ala-Pro-Phe-p-ニトロアニリド(Suc-AAPF-pNA、短くAAPF; 例えば、DelMar et al. (1979), Analytical Biochem 99, 316-320を参照)を使用することによって決定することができる。基質pNAが、タンパク質分解切断によって基質分子から切断され、結果として、OD405を測定することによって定量することができる黄色の遊離pNAの放出をもたらすためである。他の方法は、当業者に公知である。
【０１５９】
一実施形態では、成分(c)は、0.1g/L〜150g/L、1g/L〜100g/L、10g/L〜100g/L、又は30g/L〜90g/Lの範囲の量の少なくとも1種のセリンプロテアーゼを含む。
【０１６０】
本発明の一実施形態では、成分(c)は、本明細書において「他の酵素」と呼ばれ得る、プロテアーゼではない1種以上の他の酵素を含む。本発明による「他の酵素」は、本発明の組成物の適用に適した任意の酵素、例えば、リパーゼ、アミラーゼ、セルラーゼ、リアーゼ、ペルオキシダーゼ、オキシダーゼ、ペルヒドロラーゼ、マンナナーゼ、ペクチナーゼ、アラビナーゼ、ガラクタナーゼ、キシラナーゼから選択されてもよい。
【０１６１】
一実施形態では、本発明の組成物は、少なくとも1種のリパーゼを含む。「リパーゼ」、「脂肪分解酵素」、「脂質エステラーゼ」は全て、ECクラス3.1.1の酵素(「カルボン酸エステルヒドロラーゼ」)を指す。そのような酵素は、リパーゼ活性(又は脂肪分解活性; トリアシルグリセロールリパーゼ、EC 3.1.1.3)、クチナーゼ活性(EC 3.1.1.74; クチナーゼ活性を有する酵素は、本明細書においてクチナーゼと呼ばれ得る)、ステロールエステラーゼ活性(EC 3.1.1.13)及び/又はワックスエステルヒドロラーゼ活性(EC 3.1.1.50)を有してもよい。リパーゼは、細菌又は真菌起源のものを含む。
【０１６２】
市販のリパーゼ酵素としては、以下に限定されないが、商品名Lipolase(商標)、Lipex(商標)、Lipolex(商標)及びLipoclean(商標)(Novozymes A/S)、Lumafast(当初はGenencorから)及びLipomax(Gist-Brocades/現在はDSM)で販売されているものが挙げられる。
【０１６３】
本発明の一態様では、適切なリパーゼは、以下から選択される:
【０１６４】
●フミコラ(Humicola)(同義語サーモマイセス(Thermomyces))由来、例えば、EP 258068、EP 305216、WO 92/05249及びWO 2009/109500に記載されるH.ラヌギノサ(H. lanuginosa)(T.ラヌギノスス(T. lanuginosus))由来、又はWO 96/13580に記載されるH.インソレンス(H. insolens)由来のリパーゼ、
【０１６５】
●WO 92/05249に記載されるリゾムコール・ミーヘイ(Rhizomucor miehei)由来のリパーゼ。
【０１６６】
●シュードモナス(Pseudomonas)(これらのいくつかは、今はバークホルデリア(Burkholderia)に改名されている)の株由来、例えば、P.アルカリゲネス(P. alcaligenes)又はP.シュードアルカリゲネス(P. pseudoalcaligenes)(EP 218272、WO 94/25578、WO 95/30744、WO 95/35381、WO 96/00292)、P.セパシア(P. cepacia)(EP 331376)、P.スタッツェリ(P. stutzeri)(GB 1372034)、P.フルオレッセンス(P. fluorescens)、シュードモナス属の種(Pseudomonas sp.)株SD705(WO 95/06720及びWO 96/27002)、P.ウィスコンシネンシス(P. wisconsinensis)(WO 96/12012)、シュードモナス・メンドシナ(Pseudomonas mendocina)(WO 95/14783)、P.グルマエ(P. glumae)(WO 95/35381、WO 96/00292)由来のリパーゼ
【０１６７】
●ストレプトマイセス・グリセウス(Streptomyces griseus)(WO 2011/150157)及びS.プリスチナエスピラリス(S. pristinaespiralis)(WO 2012/137147)由来のリパーゼ、GDSL型ストレプトマイセス(Streptomyces)リパーゼ(WO 2010/065455)、
【０１６８】
●WO 2011/084412に開示されるサーモビフィダ・フスカ(Thermobifida fusca)由来のリパーゼ、
【０１６９】
●WO 2011/084417に開示されるゲオバチルス・ステアロサーモフィルス(Geobacillus stearothermophilus)由来のリパーゼ、
【０１７０】
●バチルス(Bacillus)リパーゼ、例えば、WO 00/60063に開示されるもの、Dartois et al. (1992), Biochemica et Biophysica Acta, 1131, 253-360又はWO 2011/084599に開示されるB.スブチリス(B. subtilis)、B.ステアロサーモフィルス(B. stearothermophilus)(JP S64-074992)又はB.プミルス(B. pumilus)(WO 91/16422)由来のリパーゼ。
【０１７１】
●WO 94/01541に開示されるカンジダ・アンタークティカ(Candida antarctica)由来のリパーゼ。
【０１７２】
適切なリパーゼはまた、アシルトランスフェラーゼ又はペルヒドロラーゼと称されるもの、例えば、カンジダ・アンタークティカ(Candida antarctica)リパーゼA(WO 2010/111143)に対してホモロジーを有するアシルトランスフェラーゼ、マイコバクテリウム・スメグマチス(Mycobacterium smegmatis)(WO 2005/056782)由来のアシルトランスフェラーゼ、CE7ファミリー(WO 2009/67279)由来のペルヒドロラーゼ、及びM.スメグマチス(M. smegmatis)ペルヒドロラーゼのバリアント、特にS54Vバリアント(WO 2010/100028)を含む。
【０１７３】
本発明の一態様では、適切なクチナーゼは、以下から選択される:
【０１７４】
●シュードモナス・メンドシナ(Pseudomonas mendocina)(US 5389536、WO 88/09367)由来のクチナーゼ
【０１７５】
●マグナポルテ・グリセア(Magnaporthe grisea)(WO 2010/107560)由来のクチナーゼ、
【０１７６】
●WO 90/09446、WO 00/34450及びWO 01/92502に開示されるフサリウム・ソラニ・ピシ(Fusarium solani pisi)由来のクチナーゼ
【０１７７】
●WO 00/34450及びWO 01/92502に開示されるフミコラ・ラヌギノサ(Humicola lanuginosa)由来のクチナーゼ
【０１７８】
適切なリパーゼ及び/又はクチナーゼはまた、脂肪分解活性又はクチナーゼ活性を有する上記リパーゼ及び/又はクチナーゼのバリアントであるものを含む。そのような適切なリパーゼバリアントは、例えば、WO 95/22615、WO 97/04079、WO 97/07202、WO 00/60063、WO 2007/087508、EP 407225及びEP 260105に開示される方法によって開発されるものである。
【０１７９】
適切なリパーゼ/クチナーゼはまた、脂肪分解活性又はクチナーゼ活性を有する上記リパーゼ/クチナーゼのバリアントであるものを含む。適切なリパーゼ/クチナーゼバリアントは、上に開示される親酵素の全長ポリペプチド配列と比較した場合に、少なくとも40〜100％の同一性を有するバリアントを含む。一実施形態では、脂肪分解活性又はクチナーゼ活性を有するリパーゼ/クチナーゼバリアントは、上に開示される親酵素の全長ポリペプチド配列と比較した場合に、少なくとも40％、少なくとも45％、少なくとも50％、少なくとも55％、少なくとも60％、少なくとも65％、少なくとも70％、少なくとも75％、少なくとも80％、少なくとも85％、少なくとも90％、少なくとも91％、少なくとも92％、少なくとも93％、少なくとも94％、少なくとも95％、少なくとも96％、少なくとも97％、少なくとも98％又は少なくとも99％同一であってもよい。
【０１８０】
別の実施形態では、本発明は、それぞれのリパーゼ/クチナーゼの機能的ドメインに関係しない保存的変異を含むリパーゼ/クチナーゼバリアントに関する。脂肪分解活性又はクチナーゼ活性を有するこの実施形態のリパーゼ/クチナーゼバリアントは、親酵素の全長ポリペプチド配列と比較した場合に、少なくとも40％、少なくとも45％、少なくとも50％、少なくとも55％、少なくとも60％、少なくとも65％、少なくとも70％、少なくとも75％、少なくとも80％、少なくとも85％、少なくとも90％、少なくとも91％、少なくとも92％、少なくとも93％、少なくとも94％、少なくとも95％、少なくとも96％、少なくとも97％、少なくとも98％又は少なくとも99％類似してもよい。
【０１８１】
本発明によるリパーゼは、「脂肪分解活性」を有する。脂肪分解活性を決定する方法は、文献において周知である(例えば、Gupta et al. (2003), Biotechnol. Appl. Biochem. 37, p. 63-71を参照)。
【０１８２】
一実施形態では、本発明の組成物は、少なくとも1種のアミラーゼを含む。本発明による「アミラーゼ」(アルファ及び/又はベータ)は、細菌又は真菌起源のものを含む(それぞれ、EC 3.2.1.1及び3.2.1.2)。化学修飾又はタンパク質工学変異体が含まれる。
【０１８３】
市販のアミラーゼ酵素としては、以下に限定されないが、商品名Duramyl(商標)、Termamyl(商標)、Fungamyl(商標)、Stainzyme(商標)、Stainzyme Plus(商標)、Natalase(商標)、Liquozyme X及びBAN(商標)(Novozymes A/Sから)、及びRapidase(商標)、Purastar(商標)、Powerase(商標)、Effectenz(商標)(DuPontからM100)、Preferenz(商標)(S1000、S110及びF1000; DuPontから)、PrimaGreen(商標)(全て; DuPont)、Optisize(商標)(DuPont)で販売されているものが挙げられる。
【０１８４】
本発明の一態様では、アミラーゼは、以下から選択される親又はバリアント酵素である:
【０１８５】
●WO 95/10603に記載される配列番号2を有するバチルス・リケニフォルミス(Bacillus licheniformis)由来のアミラーゼ。適切なバリアントは、WO 95/10603に記載される配列番号2に対して少なくとも90％同一であり、及び/又は以下の位置: 15、23、105、106、124、128、133、154、156、178、179、181、188、190、197、201、202、207、208、209、211、243、264、304、305、391、408、及び444に1つ以上の置換を含み、デンプン分解活性を有するものである。そのようなバリアントは、WO 94/02597、WO 94/018314、WO 97/043424、及びWO 99/019467の配列番号4に記載されている。
【０１８６】
●WO 02/10355に開示される配列番号6を有するB.ステアロサーモフィルス(B. stearothermophilus)由来のアミラーゼ、又はそれに対して少なくとも90％同一であり、デンプン分解活性を有するアミラーゼ。配列番号6の適切なバリアントは、それに対して少なくとも90％同一であり、並びに/又は位置181及び/若しくは182における欠失、並びに/又は位置193における置換をさらに含むものを含む。
【０１８７】
●WO 99/19467に開示される配列番号6を有するバチルス属の種(Bacillus sp.)707由来のアミラーゼ、又はそれに対して少なくとも90％同一であり、デンプン分解活性を有するアミラーゼ。
【０１８８】
●WO 96/23872に記載される配列番号2又は配列番号7を有するバチルス・ハルマパルス(Bacillus halmapalus)由来のアミラーゼ(SP-722とも記載される)、又は該配列の1つに対して少なくとも90％同一であり、デンプン分解活性を有するアミラーゼ。
【０１８９】
●WO 00/22103に開示される配列番号4を有するバチルス属の種(Bacillus sp.)DSM 12649由来のアミラーゼ、又はそれに対して少なくとも90％同一であり、デンプン分解活性を有するアミラーゼ。
【０１９０】
●WO 2009/061380に開示される配列番号2を有するバチルス(Bacillus)株TS-23由来のアミラーゼ、又はそれに対して少なくとも90％同一であり、デンプン分解活性を有するアミラーゼ。
【０１９１】
●WO 2013/184577に開示される配列番号1を有するサイトファガ属の種(Cytophaga sp.)由来のアミラーゼ、又はそれに対して少なくとも90％同一であり、デンプン分解活性を有するアミラーゼ。
【０１９２】
●WO 2010/104675に開示される配列番号1を有するバチルス・メガテリウム(Bacillus megaterium)DSM 90由来のアミラーゼ、又はそれに対して少なくとも90％同一であり、デンプン分解活性を有するアミラーゼ。
【０１９３】
適切なアミラーゼは、WO 00/60060に記載される配列番号2のアミノ酸1〜485を含んでいるか、又配列番号2のアミノ酸1〜485と少なくとも96％同一であり、デンプン分解活性を有するアミノ酸配列を含むアミラーゼである。
【０１９４】
他の適切なアミラーゼは、WO 2006/002643に記載される配列番号12を有するものであるか、又はそれに対して少なくとも80％の同一性を有し、デンプン分解活性を有するアミラーゼである。適切なアミラーゼは、配列番号12と比較して少なくとも80％の同一性を有し、及び/又は位置Y295F及びM202LITVに置換を含み、デンプン分解活性を有するものを含む。
【０１９５】
適切なアミラーゼは、WO 2011/098531に記載される配列番号6を有するもの、又はそれに対して少なくとも80％の同一性を有し、デンプン分解活性を有するアミラーゼを含む。適切なアミラーゼは、配列番号6と比較して少なくとも80％の同一性を有し、及び/又は193[G,A,S,T又はM]、195[F,W,Y,L,I又はV]、197[F,W,Y,L,I又はV]、198[Q又はN]、200[F,W,Y,L,I又はV]、203[F,W,Y,L,I又はV]、206[F,W,Y,N,L,I,V,H,Q,D又はE]、210[F,W,Y,L,I又はV]、212[F,W,Y,L,I又はV]、213[G,A,S,T又はM]及び243[F,W,Y,L,I又はV]からなる群から選択される1つ以上の位置に置換を含み、デンプン分解活性を有するものを含む。
【０１９６】
適切なアミラーゼは、WO 2013/001078に記載される配列番号1を有するものであるか、又はそれに対して少なくとも85％の同一性を有し、デンプン分解活性を有するアミラーゼである。適切なアミラーゼは、配列番号1と比較して少なくとも85％の同一性を有し、及び/又は位置G304、W140、W189、D134、E260、F262、W284、W347、W439、W469、G476、及びG477に対応する2つ以上の(いくつかの)位置に変更を含み、デンプン分解活性を有するものを含む。
【０１９７】
さらなる適切なアミラーゼは、WO 2013/001087に記載される配列番号2を有するものであるか、又はそれに対して少なくとも85％の同一性を有し、デンプン分解活性を有するアミラーゼである。適切なアミラーゼは、配列番号2と比較して少なくとも85％の同一性を有し、及び/又は位置181+182、又は182+183、又は183+184の欠失を含み、デンプン分解活性を有するものを含む。適切なアミラーゼは、配列番号2と比較して少なくとも85％の同一性を有し、及び/又は位置181+182、又は182+183、又は183+184の欠失を含み、W140、W159、W167、Q169、W189、E194、N260、F262、W284、F289、G304、G305、R320、W347、W439、W469、G476及びG477に対応する位置のいずれかにおいて1つ又は2つ又はそれを超える変更を含み、デンプン分解活性を有するものを含む。
【０１９８】
アミラーゼはまた、例えばWO 2006/066594に記載されるような上に言及されるアミラーゼに由来するハイブリッドα-アミラーゼを含む。
【０１９９】
適切なアミラーゼはまた、デンプン分解活性を有する、上に記載されるアミラーゼのバリアントであるものを含む。
【０２００】
上に提供される適用可能な％同一性値に応じて、アミラーゼバリアントは、一実施形態では、上に開示される親酵素の全長ポリペプチド配列と比較した場合に、少なくとも40〜100％同一であるものであってもよい。一実施形態では、デンプン分解活性を有するアミラーゼバリアントは、上に開示される親酵素の全長ポリペプチド配列と比較した場合に、少なくとも70％、少なくとも75％、少なくとも80％、少なくとも85％、少なくとも90％、少なくとも91％、少なくとも92％、少なくとも93％、少なくとも94％、少なくとも95％、少なくとも96％、少なくとも97％、少なくとも98％又は少なくとも99％同一であってもよい。
【０２０１】
別の実施形態では、本発明は、それぞれのアミラーゼの機能的ドメインに関係しない保存的変異を含むアミラーゼバリアントに関する。上に提供される適用可能な％同一性値に応じて、アミラーゼバリアントは、この実施形態では、デンプン分解活性を有し、親酵素の全長ポリペプチド配列と比較した場合に、少なくとも70％、少なくとも75％、少なくとも80％、少なくとも85％、少なくとも90％、少なくとも91％、少なくとも92％、少なくとも93％、少なくとも94％、少なくとも95％、少なくとも96％、少なくとも97％、少なくとも98％又は少なくとも99％類似し得るアミラーゼであってもよい。
【０２０２】
本発明によるアミラーゼは、「デンプン分解活性」又は「アミラーゼ活性」を有し、これは、本発明によれば、多糖中のグルコシド結合の(エンド)加水分解を含む。α-アミラーゼ活性は、当業者に公知のα-アミラーゼ活性の測定アッセイによって決定し得る。α-アミラーゼ活性を測定するアッセイの例は、以下である:
【０２０３】
α-アミラーゼ活性は、ファデバス(Phadebas)錠剤を基質として用いる方法によって決定することができる(Magle Life Scienceによって供給されるファデバス(Phadebas)アミラーゼ試験)。デンプンは、α-アミラーゼによって加水分解され、可溶性の青色の断片を与える。結果として生じた青色の溶液の吸光度は、分光光度法で620nmで測定され、α-アミラーゼ活性の関数である。測定された吸光度は、所与のセットの条件下で、問題のα-アミラーゼの比活性(純粋なα-アミラーゼタンパク質1mgあたりの活性)に正比例する。
【０２０４】
α-アミラーゼ活性はまた、エチリデン-4-ニトロフェニル-α-D-マルトヘプタオシド(EPS)を用いる方法によって決定することができる。D-マルトヘプタオシドは、エンド-アミラーゼによって切断することができるブロックされたオリゴ糖である。切断後、キットに含まれるα-グルコシダーゼは、基質を消化し、遊離PNP分子を遊離させ、該分子は、黄色を有し、それ故、可視分光光度法によって405nmで測定することができる。EPS基質及びα-グルコシダーゼを含有するキットは、Roche Costum Biotech(カタログ番号10880078103)によって製造される。時間依存性吸光度曲線の傾きは、所与のセットの条件下で、問題のα-アミラーゼの比活性(酵素1mgあたりの活性)に正比例する。
【０２０５】
一実施形態では、本発明の組成物は、少なくとも1種のセルラーゼを含む。「セルラーゼ」、「セルラーゼ酵素」又は「セルロース分解酵素」は、セルロースの加水分解に関与する酵素である。3つの主な種類のセルラーゼ、すなわち、セロビオヒドロラーゼ(1,4-P-D-グルカンセロビオヒドロラーゼ、EC 3.2.1.91)、エンド-ss-1,4-グルカナーゼ(エンド-1,4-P-D-グルカン4-グルカノ-ヒドロラーゼ、EC 3.2.1.4)及びss-グルコシダーゼ(EC 3.2.1.21)が公知である。
【０２０６】
本発明の一態様では、セルラーゼは、ECクラス3.2.1.4のエンドグルカナーゼであり、これは、エンドグルカナーゼ、エンド-1,4-ss-D-グルカン4-グルカノヒドロラーゼ、エンド-1,4-ベータ-グルカナーゼ、カルボキシメチルセルラーゼ、及びベータ-1,4-グルカナーゼと命名され得る。エンドグルカナーゼは、EC 3.2.1.4の20個を超えるエンドグルカナーゼを含有するファミリー5の下にアミノ酸配列類似性(Henrissat, B.、UniProtでアクセスされた、10/26/2011)によって分類され得る。また、W.M. Fogarty, Microbial Enzymes and Biotechnology, Applied Science Publishers, p. 183-224 (1983)中のT.-M. Enveri, “Microbial Cellulases”; Methods in Enzymology, (1988) Vol. 160, p. 200-391 (Wood, W.A.及びKellogg, S.T.によって編集された); Beguin, P., “Molecular Biology of Cellulose Degradation", Annu. Rev. Microbiol. (1990), Vol. 44, pp. 219248; Begun, P. and Aubert, J-P., "The biological degradation of cellulose", FEMS Microbiology Reviews 13 (1994) p.25-58; Henrissat, B., "Cellulases and their interaction with cellulose", Cellulose (1994), Vol. 1, pp. 169-196を参照する。
【０２０７】
市販のセルラーゼは、Celluzyme(商標)、Endolase(商標)、Carezyme(商標)、Cellusoft(商標)、Renozyme(商標)、Celluclean(商標)(Novozymes A/Sから)、Ecostone(商標)、Biotouch(商標)、Econase(商標)、Ecopulp(商標)(AB Enzymes Finlandから)、Clazinase(商標)、及びPuradax HA(商標)、Genencor洗剤セルラーゼL、IndiAge(商標)Neutra(Genencor International Inc./DuPontから)、Revitalenz(商標)(DuPontから2000)、Primafast(商標)(DuPont)及びKAC-500(商標)(Kao Corporationから)である。
【０２０８】
本発明によるセルラーゼは、細菌又は真菌起源のものを含む。
【０２０９】
適切な親及びバリアント酵素は、以下の属から選択される:
【０２１０】
●バチルス(Bacillus)、例えば、バチルス属の種(Bacillus sp.)CBS 670.93及びCBS 669.93
【０２１１】
●メラノカルプス(Melanocarpus)、例えば、メラノカルプス・アルボマイセス(Melanocarpus albomyces)(WO 97/14804に開示される)
【０２１２】
●クロストリジウム(Clostridium)、例えば、クロストリジウム・サーモセラム(Clostridium thermocellum)
【０２１３】
●フミコラ(Humicola)、例えば、フミコラ・インソレンス(Humicola insolens)(DSM1800)(EP 0495257、EP 0531315、EP 0531372、US 4435307、US 5648263、US 5776757、WO 89/09259、WO 91/17244、WO 94/07998(図1に示される配列、「43kdhum」及びそのバリアント)、WO 95/24471、WO 96/11262及びWO 98/12307に開示される)。
【０２１４】
●フサリウム(Fusarium)、例えば、フサリウム・オキシスポルム(Fusarium oxysporum)、例えば、株J79(DSM2672)(EP 0495257、EP 0531315、EP 0531372、US 5648263、US 5776757、WO 89/09259、WO 91/17244、WO 95/24471及びWO 96/11262に開示される)
【０２１５】
●チエラビア(Thielavia)、例えば、チエラビア・テレストリス(Thielavia terrestris)又はミセリオフトラ・サーモフィラ(Myceliophthora thermophila)株CBS 11765(EP 0531315、US 5648263、US 5776757、WO 89/09259、WO 91/17244、WO 95/24471、WO 96/11262、WO 96/29397(配列番号9及びそのバリアント)、及びWO 98/12307に開示される)。
【０２１６】
●トリコデルマ(Trichoderma)、例えば、トリコデルマ・リーセイ(Trichoderma reesei)、トリコデルマ・ロンギブラキアツム(Trichoderma longibrachiatum)又はトリコデルマ・ハルジアヌム(Trichoderma harzianum)(EP 1305432、EP 1240525、WO 92/06165、WO 94/21801、WO 94/26880、WO 95/02043、WO 95/24471及びWO 02/099091に開示される)。
【０２１７】
●アスペルギルス(Aspergillus)、例えば、アスペルギルス・アクレアツス(Aspergillus aculeatus)(WO 93/17244に開示される)
【０２１８】
●エルウィニア(Erwinia)、例えば、エルウィニア・クリサンテミ(Erwinia chrysanthemi)(European Journal of Biochemistry, vol. 162, 311-316頁 (1987)においてM. H. Boyer et. al.によって記載される)。
【０２１９】
●アクレモニウム(Acremonium)、例えば、アクレモニウム属の種(Acremonium sp.)、アクレモニウム・ペルシシヌム(Acremonium persicinum)、アクレモニウム・アクレモニウム(Acremonium acremonium)、アクレモニウム・ブラキペニウム(Acremonium brachypenium)、アクレモニウム・ジクロモスポルム(Acremonium dichromosporum)、アクレモニウム・オブクラバツム(Acremonium obclavatum)、アクレモニウム・ピンケルトニアエ(Acremonium pinkertoniae)、アクレモニウム・ロセオグリセウム(Acremonium roseogriseum)、アクレモニウム・インコロラツム(Acremonium incoloratum)、及びアクレモニウム・フラツム(Acremonium furatum)(WO 96/11262及びWO 96/29397(配列番号5及びそのバリアント)に開示される)。
【０２２０】
●セルビブリオ(Cellvibrio)、例えば、セルビブリオ・ミクスツス(Cellvibrio mixtus)DSM 11683、セルビブリオ・ミクスツス(Cellvibrio mixtus)DSM 11684、セルビブリオ・ミクスツス(Cellvibrio mixtus)DSM 11685、セルビブリオ・ミクスツス(Cellvibrio mixtus)ACM 2601、セルビブリオ・ミクスツス(Cellvibrio mixtus)DSM 1523、及びセルビブリオ・ギルブス(Cellvibrio gilvus)DSM 11686(WO 98/08940に開示される)。
【０２２１】
●セファロスポリウム(Cephalosporium)、例えば、セファロスポリウム属の種(Cephalosporium sp.)RYM-202(WO 96/11262に開示される)。
【０２２２】
適切なセルラーゼはまた、上に記載されるセルラーゼのバリアントであり、セルロース分解活性を有するものを含む。適切なセルラーゼバリアントは、上に開示される親酵素の全長ポリペプチド配列と比較した場合に、少なくとも40〜100％の同一性を有するバリアントを含む。一実施形態では、セルロース分解活性を有するセルラーゼバリアントは、上に開示される親酵素の全長ポリペプチド配列と比較した場合に、少なくとも70％、少なくとも75％、少なくとも80％、少なくとも85％、少なくとも90％、少なくとも91％、少なくとも92％、少なくとも93％、少なくとも94％、少なくとも95％、少なくとも96％、少なくとも97％、少なくとも98％又は少なくとも99％同一であってもよい。
【０２２３】
別の実施形態では、本発明は、それぞれのセルラーゼの機能的ドメインに関係しない保存的変異を含むセルラーゼバリアントに関する。セルロース分解活性を有するこの実施形態のセルラーゼバリアントは、親酵素の全長ポリペプチド配列と比較した場合に、少なくとも70％、少なくとも75％、少なくとも80％、少なくとも85％、少なくとも90％、少なくとも91％、少なくとも92％、少なくとも93％、少なくとも94％、少なくとも95％、少なくとも96％、少なくとも97％、少なくとも98％又は少なくとも99％類似してもよい。
【０２２４】
本発明によるセルラーゼは、「セルロース分解活性」又は「セルラーゼ活性」を有し、これは、本発明によればエンドグルカナーゼ活性を含む。エンドグルカナーゼ活性の測定のためのアッセイは、当業者に公知である。
【０２２５】
例えば、セルロース分解活性は、セルラーゼが、カルボキシメチルセルロースを還元性炭水化物に加水分解するという事実によって決定してもよく、還元性炭水化物の還元能力は、Hoffman, W. S., J. Biol. Chem. 120, 51 (1937)に従って、フェリシアン化物反応によって比色分析で決定される。
【０２２６】
セルロース分解活性は、セルロースを含む染みの除去をもたらし得るだけでなく、ピリングを低減すること、生地表面を粗くさせる又は毛羽立たせる小繊維を除去することによって、生地仕上げを実現するために有利であり得、又はストーンウォッシュ加工した外観を生じ得る。
【０２２７】
一実施形態では、本発明の組成物は、少なくとも1種のペルヒドロラーゼを含む。適切な「ペルヒドロラーゼ」は、過酸素(peroxygen)の供給源(例えば、過酸化水素)の存在下で、カルボン酸エステル(アシル)基質から過酸の生成をもたらす過加水分解(perhydrolysis)反応を触媒することが可能である。多くの酵素は、この反応を低レベルで実施するが、ペルヒドロラーゼは、しばしば1を超える、高い過加水分解:加水分解比を示す。適切なペルヒドロラーゼは、植物、細菌又は真菌起源のものであってよい。化学修飾又はタンパク質工学変異体が含まれる。
【０２２８】
有用なペルヒドロラーゼの例としては、天然に存在するマイコバクテリウム(Mycobacterium)ペルヒドロラーゼ酵素、又はそのバリアントが挙げられる。例示的酵素は、マイコバクテリウム・スメグマチス(Mycobacterium smegmatis)に由来する。そのような酵素、その酵素特性、その構造、及びそのバリアントは、WO 2005/056782、WO 2008/063400、US 2008145353、及びUS 2007167344に記載される。
【０２２９】
一実施形態では、本発明の組成物は、少なくとも1種のマンナナーゼを含む。「マンナナーゼ」は、ファミリー5又は26のアルカリマンナナーゼであってよい。それは、バチルス(Bacillus)又はフミコラ(Humicola)、特にB.アガラドハエレンス(B. agaradhaerens)、B.リケニフォルミス(B. licheniformis)、B.ハロデュランス(B. halodurans)、B.クラウシイ(B. clausii)、又はH.インソレンス(H. insolens)由来の野生型であってもよい。適切なマンナナーゼは、WO 99/064619に記載される。
【０２３０】
市販のマンナナーゼは、Mannaway(登録商標)(Novozymes AIS)である。
【０２３１】
一実施形態では、本発明の組成物は、少なくとも1種のペルオキシダーゼ及び/又はオキシダーゼを含む。適切なペルオキシダーゼ及びオキシダーゼは、植物、細菌又は真菌起源のものを含む。化学修飾又はタンパク質工学変異体が含まれる。
【０２３２】
本発明によるオキシダーゼは、特に、酵素分類EC 1.10.3.2に含まれる任意のラッカーゼ酵素、又はラッカーゼ活性を示すそれに由来する任意の断片、又は同様の活性を示す化合物、例えば、カテコールオキシダーゼ(EC 1.10.3.1)、o-アミノフェノールオキシダーゼ(EC 1.10.3.4)、又はビリルビンオキシダーゼ(EC 1.3.3.5)を含む。
【０２３３】
好ましいラッカーゼ酵素は、微生物起源の酵素である。酵素は、植物、細菌又は真菌(糸状菌及び酵母を含む)に由来してよい。真菌に由来する適切な例としては、アスペルギルス(Aspergillus)、ニューロスポラ(Neurospora)、例えば、アカパンカビ(N. crassa)、ポドスポラ(Podospora)、ボトリチス(Botrytis)、コリビア(Collybia)、ファルネス(Farnes)、レンチヌス(Lentinus)、プリューロツス(Pleurotus)、トラメテス(Trametes)、例えば、T.ビローサ(T. villosa)及びT.ベルシコロル(T. versicolor)、リゾクトニア(Rhizoctonia)、例えば、R.ソラニ(R. solani)、コプリノプシス(Coprinopsis)、例えば、C.シネレア(C. cinerea)、C.コマツス(C. comatus)、C.フリエシイ(C. friesii)、及びC.プリカチリス(C. plicatilis)、プサチレラ(Psathyrella)、例えば、P.コンデレアナ(P. condelleana)、パナエオルス(Panaeolus)、例えば、P.パピリオナセウス(P. papilionaceus)、ミセリオフトラ(Myceliophthora)、例えば、M.サーモフィラ(M. thermophila)、シタリジウム(Scytalidium)、例えば、S.サーモフィルム(S. thermophilum)、ポリポルス(Polyporus)、例えば、P.ピンシツス(P. pinsitus)、フレビア(Phlebia)、例えば、P.ラジアータ(P. radiata)(WO 92/01046)、又はコリオルス(Coriolus)、例えば、C.ヒルスツス(C. hirsutus)(JP 2238885)の株から誘導できるラッカーゼが挙げられる。
【０２３４】
ラッカーゼは、コプリノプシス(Coprinopsis)又はミセリオフトラ(Myceliophthora)に由来してもよい。一実施形態では、ラッカーゼは、WO 97/08325に開示されるコプリノプシス・シネレア(Coprinopsis cinerea); 又は、WO 95/33836に開示されるミセリオフトラ・サーモフィラ(Myceliophthora thermophila)に由来する。
【０２３５】
ラッカーゼは、細菌ラッカーゼであってもよく、例えば、ラッカーゼは、グラム陽性細菌ポリペプチド、例えば、バチルス(Bacillus)、ストレプトコッカス(Streptococcus)、ストレプトマイセス(Streptomyces)、スタフィロコッカス(Staphylococcus)、エンテロコッカス(Enterococcus)、ラクトバチルス(Lactobacillus)、ラクトコッカス(Lactococcus)、クロストリジウム(Clostridium)、ゲオバチルス(Geobacillus)、若しくはオセアノバチルス(Oceanobacillus)ラッカーゼ、又はグラム陰性細菌ポリペプチド、例えば、大腸菌(E. coli)、シュードモナス(Pseudomonas)、サルモネラ(Salmonella)、カンピロバクター(Campylobacter)、ヘリコバクター(Helicobacter)、フラボバクテリウム(Flavobacterium)、フソバクテリウム(Fusobacterium)、イリオバクター(Ilyobacter)、ナイセリア(Neisseria)、又はウレアプラズマ(Ureaplasma)ラッカーゼであってもよい。
【０２３６】
一実施形態では、ラッカーゼは、WO 2009/127702の配列番号2、4、6、及び8に記載されるもの並びにそれらのバリアントから選択される。
【０２３７】
用語「ラッカーゼ活性」は、本明細書において、酵素分類EC 1.10.3.2によってカバーされるもの、又は分子酸素を用いて基質の酸化を触媒する同様の活性、例えば、カテコールオキシダーゼ活性(EC 1.10.3.1)、o-アミノフェノールオキシダーゼ活性(EC 1.10.3.4)、又はビリルビンオキシダーゼ活性(EC 1.3.3.5)と定義される。
【０２３８】
「ラッカーゼ活性」は、好気条件下でのシリンガルダジンの酸化によって決定される。生じた紫色は、530nmで測定される。分析条件は、19μMシリンガルダジン、23mMトリス/リンゴ酸塩緩衝液、pH7.5、30℃、及び1分の反応時間である。
【０２３９】
他のオキシダーゼの例としては、以下に限定されないが、アミノ酸オキシダーゼ、グルコースオキシダーゼ、乳酸オキシダーゼ、ガラクトースオキシダーゼ、ポリオールオキシダーゼ(例えば、WO 2008/051491)、及びアルドースオキシダーゼが挙げられる。オキシダーゼ及びそれらの対応する基質は、過酸化水素発生酵素系、及びそれ故、過酸化水素の供給源として使用し得る。いくつかの酵素、例えば、ペルオキシダーゼ、ハロペルオキシダーゼ及びペルヒドロラーゼは、過酸化水素の供給源を必要とする。EC 1.1.3._、EC 1.2.3._、EC 1.4.3._、及びEC 1.5.3._又は同様のクラス(国際生化学連合(International Union of Biochemistry)の下で)を研究することによって、オキシダーゼ及び基質のそのような組み合わせの他の例を、当業者は容易に認識する。
【０２４０】
ペルオキシダーゼ(EC 1.11.1.7)は、過酸化水素を基質として利用する。有用なペルオキシダーゼの例としては、コプリヌス(Coprinus)由来、例えば、C.シネレウス(C. cinereus)由来のペルオキシダーゼ、及びそのバリアント(WO 93/24618、WO 95/10602、WO 98/10060及びWO 98/15257に記載されるもの)が挙げられる。
【０２４１】
市販のペルオキシダーゼとしては、Guardzyme(商標)(Novozymes A/S)、PrimaGreen(商標)Oxy(DuPont)が挙げられる。
【０２４２】
「ペルオキシダーゼ活性」は、Childs et al. 1975 (Biochemical J, 145, p. 93-103)に記載されるABTS法によって測定してもよく、商業的キットは、様々な供給業者から入手可能である。他の測定方法は、当業者に公知である。
【０２４３】
本発明に使用するためのペルオキシダーゼはまた、ハロペルオキシダーゼ酵素、例えば、クロロペルオキシダーゼ、ブロモペルオキシダーゼ、並びにクロロペルオキシダーゼ若しくはブロモペルオキシダーゼ活性を示す化合物を含む。ハロペルオキシダーゼは、ハロゲン化物イオンに対するそれらの特異性に従って分類される。クロロペルオキシダーゼ(E.C.1.11.1.10)は、塩化物イオンからの次亜塩素酸塩の形成を触媒する。
【０２４４】
ある実施形態では、ハロペルオキシダーゼは、クロロペルオキシダーゼである。一実施形態では、ハロペルオキシダーゼは、バナジウムハロペルオキシダーゼ、すなわち、バナジン酸塩含有ハロペルオキシダーゼである。本発明の一実施形態では、バナジン酸塩含有ハロペルオキシダーゼは、塩化物イオンの供給源と組み合わされる。
【０２４５】
ハロペルオキシダーゼは、多くの様々な真菌から、特に真菌グループ黒色不完全糸状菌(dematiaceous hyphomycetes)、例えば、カルダリオマイセス(Caldariomyces)、例えば、C.フマゴ(C. fumago)、アルテルナリア(Alternaria)、クルブラリア(Curvularia)、例えば、C.ベルクロサ(C. verruculosa)及びC.イナエクアリス(C. inaequalis)、ドレクスレラ(Drechslera)、ウロクラジウム(Ulocladium)及びボトリチス(Botrytis)から単離されている。ハロペルオキシダーゼはまた、細菌、例えば、シュードモナス(Pseudomonas)、例えば、P.ピロシニア(P. pyrrocinia)、及びストレプトマイセス(Streptomyces)、例えば、S.オーレオファシエンス(S. aureofaciens)から単離されている。
【０２４６】
一実施形態では、ハロペルオキシダーゼは、クルブラリア属の種(Curvularia sp.)、特にクルブラリア・ベルクロサ(Curvularia verruculosa)又はクルブラリア・イナエクアリス(Curvularia inaequalis)、例えば、C.イナエクアリス(C. inaequalis)CBS 102.42(WO 95/27046に記載される); 又はC.ベルクロサ(C. verruculosa)CBS 147.63又はC.ベルクロサ(C. verruculosa)CBS 444.70(WO 97/04102に記載される)由来; 又はドレクスレラ・ハルトレビイ(Drechslera hartlebii)(WO 2001/79459に記載される)、デンドリフィエラ・サリナ(Dendryphiella salina)(WO 2001/79458に記載される)、ファエオトリココニス・クロタラリエ(Phaeotrichoconis crotalarie)(WO 2001/79461に記載される)、又はゲニクロスポリウム属の種(Geniculosporium sp.)(WO 2001/79460に記載される)由来である。
【０２４７】
一実施形態では、本発明の組成物は、少なくとも1種のリアーゼを含む。「リアーゼ」は、バチルス(Bacillus)、特にB.リケニフォルミス(B. licheniformis)又はB.アガラドハエレンス(B. agaradhaerens)に由来するペクチン酸リアーゼ、又はこれらのいずれかに由来するバリアント、例えば、US 6,124,127、WO 99/027083、WO 99/027084、WO 2002/006442、WO 2002/092741、WO 2003/095638に記載されるものであってもよい。
【０２４８】
市販のペクチン酸リアーゼは、Xpect(商標)、Pectawash(商標)及びPectaway(商標)(Novozymes A/S); PrimaGreen(商標)、EcoScour(DuPont)である。
【０２４９】
一実施形態では、本発明の組成物は、ペクチナーゼ、及び/又はアラビナーゼ、及び/又はガラクタナーゼ、及び/又はキシラナーゼから選択される少なくとも1種の酵素を含む。適切なペクチナーゼ、及び/又はアラビナーゼ、及び/又はガラクタナーゼ、及び/又はキシラナーゼは、当業者に公知である。
【０２５０】
成分(a)及び(b)及び(c)を含む本発明の組成物は、好ましくは、20℃及び101.3kPaで液体である。そのような組成物は、0.1g/L〜150g/Lの範囲の量の成分(c)を含んでもよい。一実施形態では、本発明の組成物は、1g/L〜100g/Lの範囲の量の成分(c)を含む。好ましくは、本発明の組成物中の成分(c)の量は、10g/L〜100g/Lの範囲であり、より好ましくは、本発明の組成物中の成分(c)の量は、30g/L〜90g/Lの範囲である。成分(c)の量は、組成物中に含まれる酵素の総量であることが意図される。
【０２５１】
タンパク質分解活性酵素に対するホウ素含有化合物、好ましくは、ボロン酸又はその誘導体の阻害の有効性は、変動するため、組成物中の成分(a)の量は、好ましくは、この目的を考慮するものであり、本明細書において「成分(a)の有効量」と呼ばれ得る。一実施形態では、組成物中の成分(a)の量は、総組成物に対して0.1重量％〜30重量％の範囲である。
【０２５２】
本発明の特定の実施形態では、4-FPBAは、総組成物に対して0.5重量％〜8重量％の範囲、又は1重量％〜5重量％の範囲の濃度で使用される。本発明の別の実施形態では、ベンゼンボロン酸(BBA)は、総組成物に対して5重量％〜25重量％の範囲の量で使用される。本発明のさらなる実施形態では、4-(ヒドロキシメチル)フェニルボロン酸は、総組成物に対して5重量％〜25重量％の範囲の量で使用される。本発明の別の実施形態では、p-トリル-ボロン酸は、総組成物に対して5重量％〜25重量％の範囲の量で使用される。
【０２５３】
一実施形態では、本発明の組成物中の成分(b)の量は、総組成物に対して10％〜65％の範囲である。好ましくは、成分(b)の量は、総組成物に対して30重量％〜60重量％の範囲である。
【０２５４】
本発明の組成物は、ペンタン-1,2-ジオールを、組成物の総重量に対して好ましくは少なくとも10重量％の量で、より好ましくは少なくとも20重量％の量で、さらにより好ましくは少なくとも35重量％の量で、特に少なくとも50重量％の量で含む。
【０２５５】
一実施形態では、セリンプロテアーゼ、好ましくはサブチリシンの安定性は、成分(a)及び(b)の存在下の貯蔵中に、成分(a)のみの存在下の同じセリンプロテアーゼと比較した場合に、及びまた、成分(a)及び(b)の非存在下の同じセリンプロテアーゼと比較した場合に、改善される。
【０２５６】
一実施形態では、本発明は、セリンプロテアーゼ、好ましくはサブチリシンの安定性が、成分(a)及び(b)の存在下の貯蔵中に、成分(a)のみの存在下の同じセリンプロテアーゼと比較した場合に、及びまた、成分(a)及び(b)の非存在下の同じセリンプロテアーゼと比較した場合に改善される、組成物を提供する。
【０２５７】
経時的なタンパク質分解活性の変化を決定するために、酵素の「初期タンパク質分解活性」は、規定された条件下で時間ゼロ(すなわち、貯蔵前)において測定してよく、「貯蔵後のタンパク質分解活性」は、その後の特定の時点(すなわち、貯蔵後)に測定してよい。貯蔵後並びに成分(a)及び/又は(b)の放出後のタンパク質分解活性を初期タンパク質分解活性で割り、100を掛けると、「適用において利用可能なタンパク質分解活性」(x％)が得られる。適用において利用可能なそのタンパク質分解活性が100％に等しい場合、プロテアーゼは、本発明に従って安定化されている。一実施形態では、適用において利用可能なタンパク質分解活性は、少なくとも70％、少なくとも75％、少なくとも80％、少なくとも85％、少なくとも90％、少なくとも91％、少なくとも92％、少なくとも93％、少なくとも94％、少なくとも95％、少なくとも96％、少なくとも97％、少なくとも98％、少なくとも99％、又は少なくとも99.5％である。
【０２５８】
100％からx％を引くと、「貯蔵中のタンパク質分解活性の損失」が得られる。一実施形態では、貯蔵中にタンパク質分解活性の損失が本質的に生じない場合、すなわち、タンパク質分解活性の損失が0％に等しい場合、プロテアーゼは、本発明に従って安定化されている。一実施形態では、タンパク質分解活性の損失が本質的にないとは、タンパク質分解活性の損失が、30％未満、25％未満、20％未満、15％未満、10％未満、9％未満、8％未満、7％未満、6％未満、5％未満、4％未満、3％未満、2％未満、又は1％未満であることを意味する。
【０２５９】
成分(a)及び(b)を含む組成物中に含まれるプロテアーゼは、安定化されていないプロテアーゼと比較した場合、低減したタンパク質分解活性を示し得る。成分(c)への成分(a)及び/又は(b)などの阻害剤の添加後に測定されたタンパク質分解活性を初期タンパク質分解活性で割り、100を掛けたものは、本発明内で「残存タンパク質分解活性」(y％)と呼ばれる。一実施形態では、プロテアーゼは、残存タンパク質分解活性を示さない、すなわち、y％が0％に等しい場合、安定化されている。一実施形態では、y％は、50％未満、45％未満、40％未満、35％未満、30％未満、25％未満、20％未満、15％未満、10％未満、5％未満、又は1％未満である。
【０２６０】
一実施形態では、成分(c)に含まれるセリンプロテアーゼ以外、好ましくはサブチリシン以外の1種以上の酵素は、改善された安定性を有する。セリンプロテアーゼ以外の酵素は、安定化されたセリンプロテアーゼの存在下の貯蔵中に、安定化されていないセリンプロテアーゼの存在下のセリンプロテアーゼ以外の同じ酵素と比較してそれらの触媒活性を保持する場合、改善された安定性を有する。
【０２６１】
経時的なセリンプロテアーゼ以外の酵素の酵素活性の変化を決定するために、セリンプロテアーゼ以外の酵素の「初期酵素活性」は、規定された条件下で時間ゼロ(すなわち、貯蔵前)において測定され、セリンプロテアーゼ以外の酵素の「貯蔵後の酵素活性」は、その後の特定の時点(すなわち、貯蔵後)に測定される。貯蔵後の酵素活性を初期酵素活性で割り、100を掛けると、セリンプロテアーゼ以外の酵素の「維持された酵素活性」(z％)が得られる。好ましくは、セリンプロテアーゼ以外のそのような酵素は、その維持された酵素活性が100％に等しい場合、本発明に従って安定化されている。一実施形態では、維持された酵素活性は、少なくとも70％、少なくとも75％、少なくとも80％、少なくとも85％、少なくとも90％、少なくとも91％、少なくとも92％、少なくとも93％、少なくとも94％、少なくとも95％、少なくとも96％、少なくとも97％、少なくとも98％、少なくとも99％、又は少なくとも99.5％に等しい。
【０２６２】
100％からz％を引くと、「セリンプロテアーゼ以外の酵素の酵素活性の損失」が得られる。好ましくは、セリンプロテアーゼ以外の酵素の酵素活性の損失が本質的に生じない場合、すなわち、セリンプロテアーゼ以外の酵素の酵素活性の損失が0％に等しい場合、セリンプロテアーゼ以外の酵素は、本発明に従って安定化されている。一実施形態では、セリンプロテアーゼ以外の酵素の酵素活性の損失が本質的にないとは、酵素活性の前記損失が、30％未満、25％未満、20％未満、15％未満、10％未満、9％未満、8％未満、7％未満、6％未満、5％未満、4％未満、3％未満、2％未満、又は1％未満であることを意味する。
【０２６３】
一実施形態では、本発明による成分(a)、(b)及び(c)を含む組成物中に含まれる酵素(複数可)は、追加の安定剤及び/又はプロテアーゼ阻害剤、例えば、様々な塩、例えば、NaCl若しくはKCl、乳酸、ギ酸、又はペプチドアルデヒド、例えば、ジ-、トリ-若しくはテトラペプチドアルデヒド又はアルデヒド類似体(形態B1-BO-Rのいずれかのもの[式中、Rは、H、CH3、CX3、CHX2、又はCH2X(X=ハロゲン)であり、BOは、単一アミノ酸残基(一実施形態では置換されていてもよい脂肪族又は芳香族側鎖を有する)であり; 及びB1は、N末端保護基を含んでいてもよい1つ以上のアミノ酸残基(一実施形態では1つ、2つ又は3つ)からなる])、又はWO 09/118375及びWO 98/13459に記載されるもの、又はタンパク質型のプロテアーゼ阻害剤、例えば、RASI、BASI、WASI(イネ、オオムギ及びコムギの二機能性アルファ-アミラーゼ/サブチリシン阻害剤)又はCI2又はSSIを用いて安定化されてもよい。いくつかの実施形態では、本発明の組成物中に含まれる酵素は、亜鉛(II)、カルシウム(II)及び/又はマグネシウム(II)イオンをその酵素に提供する最終組成物中のそのようなイオン、並びに他の金属イオン(例えば、バリウム(II)、スカンジウム(II)、鉄(II)、マンガン(II)、アルミニウム(III)、スズ(II)、コバルト(II)、銅(II)、ニッケル(II)、及びオキソバナジウム(IV))の水溶性供給源の存在によって安定化されてもよい。
【０２６４】
一実施形態では、成分(a)及び(b)及び任意選択で(c)を含む組成物は、液体組成物に添加された場合に5を超える、6を超える、又は7を超えるpHを提供するpH調整化合物を含む。好ましくは、pH調整化合物は、液体組成物に添加された場合に7.5を超える、8を超える、8.5を超える、9を超える、9.5を超える、10を超える、10.5を超える、11を超える、又は11.5を超えるpHを提供する。
【０２６５】
一実施形態では、本発明の組成物は、5〜11.5の範囲の、6〜11.5の範囲の、7〜11の範囲の、又は8〜11の範囲の液体組成物のpHを提供するpH調整化合物を含む。
【０２６６】
適切なpH調整化合物は、水酸化ナトリウム、水酸化カリウム又はアルカリ性緩衝塩であってもよい。適切な緩衝塩は、重炭酸カリウム、炭酸カリウム、ピロリン酸テトラカリウム、トリポリリン酸カリウム、重炭酸ナトリウム及び炭酸ナトリウムであってもよい。適切なものはまた、適当なpHを調整する目的にかなうpH調整化合物の混合物であってもよい。
【０２６７】
一実施形態では、成分(a)及び(b)及び任意選択で(c)を含む組成物は、1種以上の防腐剤を含む。防腐剤は、普通、液体組成物に、微生物からの攻撃に起因する前記組成物の変更を防止するために添加される。適切な防腐剤の非限定的な例としては、(第四級)アンモニウム化合物、イソチアゾリノン、有機酸、及びホルムアルデヒド放出剤が挙げられる。適切な(第四級)アンモニウム化合物の非限定的な例としては、塩化ベンザルコニウム、ポリヘキサメチレンビグアニド(PHMB)、塩化ジデシルジメチルアンモニウム(DDAC)、及びN-(3-アミノプロピル)-N-ドデシルプロパン-1,3-ジアミン(ジアミン)が挙げられる。適切なイソチアゾリノンの非限定的な例としては、1,2-ベンズイソチアゾリン-3-オン(BIT)、2-メチル-2H-イソチアゾール-3-オン(MIT)、5-クロロ-2-メチル-2H-イソチアゾール-3-オン(CIT)、2-オクチル-2H-イソチアゾール-3-オン(OIT)、及び2-ブチル-ベンゾ[d]イソチアゾール-3-オン(BBIT)が挙げられる。適切な有機酸の非限定的な例としては、安息香酸、ソルビン酸、L-(+)-乳酸、ギ酸、及びサリチル酸が挙げられる。適切なホルムアルデヒド放出剤の非限定的な例としては、N,N'-メチレンビスモルホリン(MBM)、2,2',2''-(ヘキサヒドロ-1,3,5-トリアジン-1,3,5-トリイル)トリエタノール(HHT)、(エチレンジオキシ)ジメタノール、.アルファ.,.アルファ.',.アルファ.''-トリメチル-1,3,5-トリアジン-1,3,5(2H,4H,6H)-トリエタノール(HPT)、3,3'-メチレンビス[5-メチルオキサゾリジン](MBO)、及びcis-1-(3-クロロアリル)-3,5,7-トリアザ-1-アゾニアアダマンタンクロリド(CTAC)が挙げられる。
【０２６８】
さらなる有用な防腐剤としては、ヨードプロピニルブチルカルバメート(IPBC)、ハロゲン放出化合物、例えば、ジクロロ-ジメチル-ヒダントイン(DCDMH)、ブロモ-クロロ-ジメチル-ヒダントイン(BCDMH)、及びジブロモ-ジメチル-ヒダントイン(DBDMH); ブロモ-ニトロ化合物、例えば、ブロノポール(Bronopol)(2-ブロモ-2-ニトロプロパン-1,3-ジオール)、2,2-ジブロモ-2-シアノアセトアミド(DBNPA); アルデヒド、例えば、グルタルアルデヒド; フェノキシエタノール; ビフェニル-2-オール; 並びにピリチオン亜鉛若しくはナトリウムが挙げられる。
【０２６９】
本発明の組成物中の防腐剤の量は、使用される実際の防腐剤又は防腐剤混合物に依存する。本発明の組成物は、組成物の総重量に対して0.0005％〜2％の範囲の量の防腐剤を含んでもよい。
【０２７０】
本発明はまた、組成物を調製する方法であって、1つ以上のステップにおいて特定されない順序で、
成分(a): 少なくとも1種のホウ素含有化合物、及び
成分(b): ペンタン-1,2-ジオール及び任意選択で1種以上のさらなるジオール、及び
任意選択で成分(c): 少なくとも1種のセリンプロテアーゼ及び任意選択で1種以上のさらなる酵素
を混合するステップを含む、方法に関する。
【０２７１】
一実施形態では、調製される組成物は、20℃及び101.3kPaで液体である。液体組成物の潜在的残余濃度ギャップは、水で満たしてもよい。残余ギャップ(residual gap)とは、100％の液体組成物までの補充体積を意味する。
【０２７２】
本発明の組成物の調製のための成分(a)、(b)及び任意選択で(c)は、上に記載されるものである。本発明の組成物は、さらなる組成物調製、例えば、洗剤組成物の調製のためのストック溶液として使用してもよい。
【０２７３】
一態様では、本発明は、酵素の安定化のためのペンタン-1,2-ジオールの使用方法に関する。本発明はまた、酵素の安定化のためのペンタン-1,2-ジオールの使用に関する。
【０２７４】
本発明は、成分(c)に含まれるセリンプロテアーゼ(複数可)の安定化のための、少なくとも1種のセリンプロテアーゼ及び任意選択で1種以上のさらなる酵素[すなわち、上に記載される成分(c)]を含む組成物中の、少なくとも1種のホウ素含有化合物[すなわち、上に記載される成分(a)]の存在下における、ペンタン-1,2-ジオール及び任意選択で1種以上のさらなるジオール[すなわち、上に記載される成分(b)]の使用方法及び使用に関する。さらに、本発明は、成分(c)に含まれるセリンプロテアーゼ(複数可)の安定化の改善のための、成分(c)を含む組成物中の、成分(a)の存在下における、成分(b)の使用方法及び使用に関する。
【０２７５】
さらに、本発明は、組成物中のセリンプロテアーゼ(複数可)、好ましくはサブチラーゼ(複数可)の安定化方法を含み、ペンタン-1,2-ジオール及び任意選択で1種以上のさらなるジオール[すなわち、上に記載される成分(b)]は、組成物の一成分であり、少なくとも1種のホウ素含有化合物[すなわち、上に記載される成分(a)]は、組成物の別の成分である。一実施形態では、本方法は、セリンプロテアーゼのプロテアーゼ安定性の改善方法である。
【０２７６】
この関連でのプロテアーゼ安定性の改善とは、プロテアーゼ安定性が、ホウ素含有化合物を含むがペンタン-1,2-ジオールを欠く組成物中の前記プロテアーゼの安定性と比較した場合に、ペンタン-1,2-ジオール及び任意選択で1種以上のさらなるジオール[すなわち、上に記載される成分(b)]及び少なくとも1種のホウ素含有化合物[すなわち、上に記載される成分(a)]の存在下で改善されることを意味し得る。
【０２７７】
本発明の一態様では、少なくとも成分(a)及び(b)及び(c)を含む組成物は、例えば凝集体を形成するための無機担体材料の存在下で、例えば凍結乾燥又は噴霧乾燥によって、無水形態に変換される。少なくとも成分(a)及び(b)及び(c)を含む組成物は、当業者に公知のプリル化(prilling)、押出し-球形化(extrusion-spheronization)、高せん断造粒及びスプレーコーティングなどの造粒プロセスに導入されてもよい。
【０２７８】
一態様では、本発明は、少なくとも
成分(a): 少なくとも1種のホウ素含有化合物、及び
成分(b): ペンタン-1,2-ジオール及び任意選択で1種以上のさらなるジオール、及び
成分(c): 少なくとも1種のセリンプロテアーゼ及び任意選択で1種以上のさらなる酵素
を含むマイクロカプセルであって、成分(a)及び(b)及び(c)は、シェル(すなわち、マイクロカプセル)内にカプセル化される、マイクロカプセルに関する。
【０２７９】
マイクロカプセルは、コア及びコアを囲む壁材料からなる本質的に球形の物体である。マイクロカプセルの内側の材料は、コア、コア組成物、内部相、又はフィル(fill)と称され、一方、膜は、時にはシェル、コーティング、又は壁と呼ばれる。本発明によれば、液体コアは、固体壁材料によって囲まれる。多くの適用について、壁は、ポリマー材料によって形成される。
【０２８０】
本明細書において、少なくとも成分(a)及び(b)及び(c)を含む組成物は、マイクロカプセルの「コア組成物」の一部であってもよい。一実施形態では、成分(a)及び(b)及び(c)を含む組成物は、マイクロカプセルの「コア組成物」である。一実施形態では、コア組成物は、20℃及び101.3kPaで液体である。成分(a)、(b)及び(c)は、上に記載されるものである。
【０２８１】
本発明のマイクロカプセルは、0.5μmと最大1000μmの間の平均直径を有する。好ましくは、マイクロカプセルの平均直径は、1μm〜500μmの範囲、10μm〜500μmの範囲、50μm〜500μmの範囲、又は50μm〜200μmの範囲である。カプセルの直径は、周囲の化学的環境の水分活性に応じて変化し得る。
【０２８２】
マイクロカプセルの壁の生成について、多くのシェル材料が公知である。シェルは、天然、半合成又は合成材料のいずれからなることもできる。天然シェル材料は、例えば、アラビアゴム、寒天、アガロース、マルトデキストリン、アルギン酸又はその塩、例えば、アルギン酸ナトリウム又はアルギン酸カルシウム、脂肪及び脂肪酸、セチルアルコール、コラーゲン、キトサン、レシチン、ゼラチン、アルブミン、セラック、多糖、例えば、デンプン又はデキストラン、ポリペプチド、タンパク質加水分解物、スクロース及びワックスである。半合成シェル材料は、とりわけ、化学修飾セルロース、特にセルロースエステル及びセルロースエーテル、例えば、酢酸セルロース、エチルセルロース、ヒドロキシプロピルセルロース、ヒドロキシプロピルメチルセルロース及びカルボキシメチルセルロース、及びまた、デンプン誘導体、特にデンプンエーテル及びデンプンエステルである。合成シェル材料の非限定的な例としては、ポリマー、例えば、ポリアクリレート、ポリアミド、ポリエステル、ポリビニルアルコール、ポリビニルピロリドン、メラミンホルムアルデヒド、ポリウレタン又はポリ尿素が挙げられる。
【０２８３】
シェル材料の種類及び生成プロセスに応じて、マイクロカプセルは、それぞれの場合に様々な特性(例えば、直径、サイズ分布、壁の厚さ並びに物理的及び/若しくは化学的特性)を有して形成される。マイクロカプセル化の目的は、一方では、コア組成物のその周囲からの単離、及び他方では、使用時におけるコア組成物の放出(壁は適時に破れなければならない)である。カプセル内容物は、壁を溶かすことによって、又は特定の条件下でそれを溶解することによって放出されてもよい。他の系では、壁は、溶媒作用、酵素攻撃、化学反応、加水分解、又はゆっくりした崩壊によって破壊される。最も顕著なことには、洗剤配合物における適性の制限要因は、洗剤組成物を水に希釈したときにコア組成物が急速に放出されるが、洗剤組成物中に貯蔵中にコア組成物が放出されないことを確実にすることである。
【０２８４】
当業者は、物理化学的及び化学的マイクロカプセル化技術、例えば、イオノトロピックゲル化、コアセルベーション相分離、界面重縮合、界面架橋、in-situ重合及びマトリックス重合に精通している。例えば、マイクロカプセルは、エマルジョンベースのin vitroマイクロカプセル化技術によって形成されてもよい。エマルジョンベースのin vitroマイクロカプセル化について、水中油型マイクロカプセル化及び油中水型マイクロカプセル化という2つの主なアプローチが公知である。水中油型マイクロカプセル化は、非極性活性成分をカプセル化するために一般に使用される。油中水型マイクロカプセル化は、極性(すなわち、水溶性)活性物質、例えば、酵素のカプセル化に用いられる。
【０２８５】
油中水型マイクロカプセル化は、以下のステップを含み得る:
●最初の水及び油相(複数可)の準備、
●油中水型エマルジョンを形成すること、
●水及び油相の界面でのモノマー又はプレポリマーの重合による膜形成(界面重縮合)、
●任意選択の、その後の修飾、
●任意選択の、単離及び/又は配合、
●1種以上の成分(d)を含む洗剤組成物への添加。
【０２８６】
このプロセスは、バッチプロセス又は連続的若しくは半連続的プロセスのいずれであることもできる。
【０２８７】
油中水型及び水中油型系に加え、水中水(水性二相)系が公知である。水中水系は、例えば塩の添加により、水溶性ポリマーを含有する水性系中で相分離を誘導し、結果として、水溶性ポリマーを含有する水相と、溶解された塩を含有する別の水相とを生じることにより得ることができる。
【０２８８】
一実施形態では、マイクロカプセルのコア組成物は、追加的に、上に開示されるpHを提供する上に開示される少なくとも1種のpH調整化合物を含む。
【０２８９】
一実施形態では、マイクロカプセルのコア組成物は、追加的に、上に開示される1種以上の防腐剤を含む。
【０２９０】
一態様では、本発明は、上に記載される成分(a)及び(b)及び(c)、並びに少なくとも1種の洗剤成分(d)を含む洗剤組成物に関する。「洗剤組成物」又は「洗浄組成物」は、汚れた材料を洗浄するために指定された組成物を意味する。洗浄は、洗濯及び硬表面洗浄を含む。本発明による汚れた材料は、布地及び/又は硬表面を含む。
【０２９１】
用語「洗濯」は、家庭用洗濯及び工業用洗濯の両方に関し、布地を、本発明の洗剤組成物を含有する溶液で処理するプロセスを意味する。洗濯プロセスは、技術的デバイス、例えば、家庭用又は工業用洗濯機を用いることによって実施してもよい。あるいは、洗濯プロセスは、手で行ってもよい。
【０２９２】
用語「布地」は、任意の布地材料、例えば、ヤーン(編むこと又は織ることに使用される天然又は合成繊維でできている糸)、ヤーン中間体、繊維、不織材料、天然材料、合成材料、並びにこれらの材料でできている生地(繊維を織る、編む又はフェルト状にすることによって作られる布地)、例えば、衣服(布地でできている任意の衣料品)、衣類及び他の物品を意味する。
【０２９３】
用語「繊維」は、天然繊維、合成繊維、及びそれらの混合物を含む。天然繊維の例は、植物起源のもの(例えば、アマ、ジュート及び綿)、又はコラーゲン、ケラチン及びフィブロインのようなタンパク質を含む動物起源のもの(例えば、絹、羊毛、アンゴラ、モヘア、カシミア)である。合成起源の繊維の例は、ポリウレタン繊維、例えば、Spandex(登録商標)又はLycra(登録商標)、ポリエステル繊維、ポリオレフィン、例えば、エラストフィン、又はポリアミド繊維、例えば、ナイロンである。繊維は、単一の繊維又は布地の部分、例えば、ニットウェア、織物、又は不織布であってもよい。
【０２９４】
用語「硬表面洗浄」は、本明細書において、硬表面の洗浄と定義され、硬表面は、家庭における任意の硬表面、例えば、床、家具、壁、衛生セラミクス、ガラス、金属表面、例えば、カトラリー又は食器を含み得る。
【０２９５】
用語「食器洗浄」は、食器を洗う全ての形態、例えば、手での食器洗浄又は自動食器洗浄を指す。食器洗浄は、以下に限定されないが、全ての形態の陶磁器類、例えば、プレート、カップ、グラス、ボウル、全ての形態のカトラリー、例えば、スプーン、ナイフ、フォーク及び給仕道具、並びにセラミクス、プラスチック、例えば、メラミン、金属、磁器、ガラス及びアクリルの洗浄を含む。
【０２９６】
本発明の洗剤組成物は、1種以上の洗剤成分を含む。洗剤成分は、所望の適用に応じて、種類及び/又は洗剤組成物中の量において変化する。選択される成分(複数可)は、所望の洗浄適用及び/又は洗剤組成物の物理的形態に依存する。
【０２９７】
用語「洗剤成分」は、本明細書において、洗剤組成物に適した成分の種類、例えば、界面活性剤、ビルディング剤(building agent)、ポリマー、漂白系を意味すると定義される。それらの公知の特徴を認める当技術分野で公知の任意の成分(複数可)は、本発明による適切な洗剤成分(複数可)(d)である。
【０２９８】
洗剤成分は、洗剤組成物の最終適用において2つ以上の機能を有してよく、したがって、本明細書において特定の機能の関連で言及される任意の洗剤成分はまた、洗剤組成物の最終適用において別の機能を有してもよい。洗剤組成物の最終適用における特定の洗剤成分の機能は、通常、洗剤組成物内のその量、すなわち、洗剤成分の有効量に依存する。
【０２９９】
用語「洗剤成分の有効量」は、本明細書において、(a)洗浄されるべき物体上の染みを効果的に除去する、洗剤成分の能力[すなわち、洗剤成分自体の洗浄性能]及び/又は(b)洗浄における洗剤組成物の有効性への洗剤成分の寄与[すなわち、洗剤組成物の洗浄性能]を含む。好ましくは、本発明の洗剤組成物は、有効量の1種以上の洗剤成分を含む。
【０３００】
洗浄性能は、関連する洗浄条件下で評価される。用語「関連する洗浄条件」は、本明細書において、洗濯機、自動食器洗浄機において又は手動洗浄プロセスにおいて実際に使用される条件、特に洗浄温度、時間、洗浄の仕組み、泡濃度、洗剤の種類、及び水の硬度を指す。
【０３０１】
個々の洗剤成分について列挙される数値範囲は、洗剤組成物に含まれる量を提供する。そのような範囲は、範囲を定義する数を含めたものであり、定義された範囲内の各整数を含むと理解されなければならない。
【０３０２】
別段記載されない限り、「重量％」又は「％w/w」は、総洗剤組成物に関連することが意図される。この場合、「重量％」又は「％w/w」は、以下のように計算される: 物質の濃度は、その物質の重量を、組成物の総重量で割って、100を掛ける。
【０３０３】
用語「約」は、本明細書で使用される場合、例えば、現実世界で濃縮物を製造又は溶液を使用するために使用される典型的な測定及び液体処理手順によって; これらの手順における不注意な誤りによって; 組成物の製造又は方法の実施に使用される成分の製造、供給源、又は純度の違いによってなどで生じ得る数量の変動を指す。用語「約」によって修飾されているか否かに関わらず、特許請求の範囲は、その量の均等物を含み、生じ得る数量の変動を指す。
【０３０４】
本発明の洗剤組成物は、上に開示される少なくとも成分(a)、(b)及び(c)を含む本発明の組成物を含んでよく、成分(c)の量は、成分(a)及び(b)の有効量を決定する。
【０３０５】
洗剤組成物に含まれる酵素[すなわち、上に記載される成分(c)]の量は、通常、0.01g/L〜20g/Lの範囲である。特に、洗剤組成物中の成分(c)の量は、0.1g/L〜10g/Lの範囲である。提供される値は、好ましくは、洗剤組成物中のタンパク質の総量に関する。
【０３０６】
本発明の洗剤組成物は、好ましくは、洗剤組成物の総重量に対して0.001重量％〜10重量％の範囲の量における、有効量のホウ素含有化合物[すなわち、上に記載される成分(a)]を含む。ホウ素含有化合物の有効量は、成分(c)に含まれる少なくとも1種の酵素を阻害するのに有効な量を意味し得る。
【０３０７】
成分(a)の量は、タンパク質分解酵素の阻害の有効性に依存するので、本発明の特定の実施形態では、4-FPBAは、洗剤組成物の総重量に対して0.005重量％〜0.08重量％又は0.01重量％〜0.05重量％の範囲であり得る有効量で使用される。本発明の別の実施形態では、ベンゼンボロン酸は、洗剤組成物の総重量に対して0.05重量％〜1重量％の範囲の量で使用される。本発明の別の実施形態では、4-(ヒドロキシメチル)フェニルボロン酸は、洗剤組成物の総重量に対して0.05重量％〜1重量％の範囲の量で使用される。本発明の別の実施形態では、p-トリル-ボロン酸は、洗剤組成物の総重量に対して0.05重量％〜1重量％の範囲の量で使用される。本発明の別の実施形態では、ボロン酸は、洗剤組成物の総重量に対して0.5重量％〜5重量％の範囲の量で使用される。
【０３０８】
本発明の洗剤組成物は、好ましくは、有効量のペンタン-1,2-ジオール[すなわち、上に記載される成分(b)](成分(c)に含まれる少なくとも1種の酵素を阻害するのに有効な量を意味する)を含む。本発明の洗剤組成物中の成分(b)の量は、好ましくは、洗剤組成物の総重量に対して2重量％〜50重量％の範囲である。洗剤組成物の特定の実施形態では、成分(b)の量は、3重量％〜20重量％の範囲、又は特に4重量％〜15重量％の範囲(両方とも洗剤組成物の総重量に対して)である。
【０３０９】
本発明の組成物の成分(b)は、好ましくは、少なくとも10重量％のペンタン-1,2-ジオール、より好ましくは少なくとも20重量％のペンタン-1,2-ジオール、さらにより好ましくは少なくとも35重量％のペンタン-1,2-ジオール、又は特に少なくとも50重量％のペンタン-1,2-ジオール(全て成分(b)の総重量に対して)を含む。
【０３１０】
上に記載される成分(a)及び(b)及び(c)並びに以下に記載される少なくとも1種の洗剤成分(d)を含む本発明の洗剤組成物は、成分(c)の増加した安定性によって特徴付けられてもよい。前記洗剤組成物は、有効量における成分(a)及び(b)を欠く洗剤組成物と比較した場合に、成分(c)の増加した安定性によって特徴付けられてもよい。
【０３１１】
本発明の洗剤組成物に含まれるプロテアーゼ、好ましくはセリンプロテアーゼのタンパク質分解活性における経時的な(例えば、貯蔵中の)潜在的変化は、上に開示されるように決定してもよい: 貯蔵後並びに成分(a)及び/又は(b)の放出後のタンパク質分解活性を初期タンパク質分解活性で割り、100を掛けると、最終適用において利用可能なタンパク質分解活性(x％)が得られ、最終適用における洗剤組成物の関連における適用は、プロテアーゼ感受性の染みを除去する能力を含む。最終適用において利用可能なそのタンパク質分解活性が100％に等しい場合、プロテアーゼ、好ましくはセリンプロテアーゼは、本発明に従って安定化されている。一実施形態では、適用において利用可能なタンパク質分解活性は、少なくとも70％、少なくとも75％、少なくとも80％、少なくとも85％、少なくとも90％、少なくとも91％、少なくとも92％、少なくとも93％、少なくとも94％、少なくとも95％、少なくとも96％、少なくとも97％、少なくとも98％、少なくとも99％、又は少なくとも99.5％である。
【０３１２】
100％からx％を引くと、上に開示されるように、貯蔵中のタンパク質分解活性の損失が得られる。洗剤組成物の関連では、洗剤組成物の貯蔵中にそのタンパク質分解活性の損失が本質的に生じない場合、すなわち、タンパク質分解活性の損失が0％に等しい場合、プロテアーゼ、好ましくはセリンプロテアーゼは、本発明に従って安定化され得る。一実施形態では、タンパク質分解活性の損失が本質的にないとは、タンパク質分解活性の損失が、30％未満、25％未満、20％未満、15％未満、10％未満、9％未満、8％未満、7％未満、6％未満、5％未満、4％未満、3％未満、2％未満、又は1％未満であることを意味する。
【０３１３】
本発明の洗剤組成物に含まれるセリンプロテアーゼ以外の酵素の酵素活性における経時的な潜在的変化は、上に開示されるように決定してもよい: 貯蔵後の酵素活性を初期酵素活性で割り、100を掛けると、セリンプロテアーゼ以外の酵素の「維持された酵素活性」(z％)が得られ、これは、洗剤組成物の最終適用において利用可能である。好ましくは、セリンプロテアーゼ以外のそのような酵素は、その維持された酵素活性が100％に等しい場合、本発明に従って安定化されている。一実施形態では、維持された酵素活性は、少なくとも70％、少なくとも75％、少なくとも80％、少なくとも85％、少なくとも90％、少なくとも91％、少なくとも92％、少なくとも93％、少なくとも94％、少なくとも95％、少なくとも96％、少なくとも97％、少なくとも98％、少なくとも99％、又は少なくとも99.5％に等しい。
【０３１４】
100％からz％を引くと、「セリンプロテアーゼ以外の酵素の酵素活性の損失」が得られる。洗剤組成物の関連では、セリンプロテアーゼ以外の酵素の酵素活性の損失が本質的に生じない場合、すなわち、セリンプロテアーゼ以外の酵素の酵素活性の損失が0％に等しい場合、セリンプロテアーゼ以外の酵素は、本発明に従って安定化され得る。一実施形態では、セリンプロテアーゼ以外の酵素の酵素活性の損失が本質的にないとは、酵素活性の前記損失が、30％未満、25％未満、20％未満、15％未満、10％未満、9％未満、8％未満、7％未満、6％未満、5％未満、4％未満、3％未満、2％未満、又は1％未満であることを意味する。
【０３１５】
本発明の洗剤組成物は、上に開示される成分(a)、(b)及び(c)を含み、例えば以下に例示される洗剤組成物を形成する1種以上の洗剤成分を含んでもよい:
【０３１６】
【表４】
2019536879.tif 000009
【０３１７】
本発明の洗剤組成物は、0重量％〜約40重量％の範囲、約0.2重量％〜約30重量％の範囲、約0.5重量％〜約25重量％の範囲、約1重量％〜約15重量％の範囲、約3重量％〜約5重量％の範囲、又は約8重量％〜約12重量％の範囲(全て洗剤組成物の総重量に対して)の非イオン性界面活性剤の総量を含んでもよい。
【０３１８】
本発明の洗剤組成物は、約0.05重量％〜約10重量％の範囲、約0.1重量％〜約8重量％の範囲、又は約0.5重量％〜約5重量％の範囲(全て洗剤組成物の総重量に対して)の両性界面活性剤の総量を含んでもよい。
【０３１９】
本発明の洗剤組成物は、約1重量％〜約50重量％の範囲、約3重量％〜約40重量％の範囲、約5重量％〜約30重量％の範囲、又は約10重量％〜約25重量％の範囲(全て洗剤組成物の総重量に対して)のアニオン性界面活性剤の総量を含んでもよい。
【０３２０】
本発明の洗剤組成物は、約0.05重量％〜約15重量％の範囲、約0.1〜約10重量％の範囲、又は約0.5重量％〜約8重量％の範囲(全て洗剤組成物の総重量に対して)のカチオン性界面活性剤の総量を含んでもよい。
【０３２１】
固体洗剤組成物は、0重量％〜約60重量％の範囲、約1重量％〜約50重量％の範囲、又は最大約20重量％(全て洗剤組成物の総重量に対して)のビルダーの総量を含んでもよい。
【０３２２】
液体洗剤組成物は、0重量％〜約20重量％の範囲、約1重量％〜約15重量％の範囲、約5重量％〜約10重量％の範囲、又は約5重量％〜約8重量％の範囲(全て洗剤組成物の総重量に対して)のビルダーの総量を含んでもよい。
【０３２３】
本発明の洗剤組成物は、0重量％〜25重量％の範囲、2重量％〜20重量％の範囲、又は5重量％〜15重量％の範囲(全て洗剤組成物の総重量に対して)のpH調整化合物(本明細書においてアルカリと呼ばれ得る)の総量を含んでもよい。
【０３２４】
本発明の洗剤組成物は、0重量％〜10重量％の範囲、0.1重量％〜5重量％の範囲、又は1重量％〜3重量％の範囲(全て洗剤組成物の総重量に対して)の泡抑制剤の総量を含んでもよい。
【０３２５】
本発明の洗剤組成物は、0重量％〜10重量％の範囲、又は0.1重量％〜1重量％の範囲(両方とも洗剤組成物の総重量に対して)の再付着防止剤(本明細書において灰色化防止剤と呼ばれ得る)の総量を含んでもよい。
【０３２６】
本発明の洗剤組成物は、0重量％〜2重量％、又は0.05重量％〜0.5重量％の範囲(両方とも洗剤組成物の総重量に対して)の染料移行阻害剤の総量を含んでもよい。
【０３２７】
本発明の洗剤組成物、好ましくは固体洗剤組成物は、約0.01重量％〜約10重量％の範囲、又は約0.3重量％〜約10重量％の範囲(全て洗剤組成物の総重量に対して)の塩素系漂白剤の総量を含んでもよい。
【０３２８】
本発明の洗剤組成物、好ましくは固体洗剤組成物は、0.5重量％〜30重量％の範囲、1重量％〜20重量％の範囲、又は2重量％〜15重量％の範囲(全て洗剤組成物の総重量に対して)の過酸化物の総量を含んでもよい。一実施形態では、洗剤組成物に含まれる過酸化物は、洗剤組成物の総重量に対して5重量％未満である。
【０３２９】
本発明の洗剤組成物、好ましくは固体洗剤組成物は、0.01重量％〜10重量％の範囲、0.01重量％〜5重量％の範囲、又は0.01重量％〜2重量％の範囲(全て洗剤組成物の総重量に対して)の光漂白剤の総量を含んでもよい。
【０３３０】
本発明の洗剤組成物、好ましくは固体洗剤組成物は、0.5重量％〜10重量％の範囲、0.5重量％〜8重量％の範囲、又は1重量％〜8重量％の範囲(全て洗剤組成物の総重量に対して)の漂白活性化剤の総量を含んでもよい。
【０３３１】
本発明の洗剤組成物、好ましくは固体洗剤組成物は、0.005重量％〜2重量％の範囲、0.01重量％〜2重量％の範囲、又は0.01重量％〜1重量％の範囲(全て洗剤組成物の総重量に対して)の漂白触媒の総量を含んでもよい。
【０３３２】
本発明の洗剤組成物は、洗剤組成物の総重量に対して、0.001重量％〜5重量％の範囲、0.01重量％〜2重量％の範囲、又は0.05重量％〜1重量％の範囲の蛍光増白剤の総量を含んでもよい。
【０３３３】
本発明の洗剤組成物、好ましくは液体洗剤組成物は、組成物の総重量に対して0.0005％〜2％の範囲の防腐剤の総量を含んでもよい。本発明の組成物中の防腐剤の量は、使用される実際の防腐剤又は防腐剤混合物に依存する。
【０３３４】
本発明の洗剤組成物、好ましくは液体洗剤組成物は、約0.005重量％〜約5重量％の範囲、約0.01重量％〜約5重量％の範囲、約0.01重量％〜約1重量％の範囲、約0.05重量％〜約0.8重量％の範囲、約0.1重量％〜約0.6重量％の範囲、又は約0.3重量％〜約0.5重量％の範囲(全て洗剤組成物の総重量に対して)の量の増粘剤の総量を含んでもよい。
【０３３５】
本発明の洗剤組成物は、洗剤組成物の総量に対して0％〜10％の範囲の量のハイドロトロープを含んでもよい。
【０３３６】
本発明の洗剤組成物は、0重量％〜15重量％、又は0.1重量％〜10重量％、又は0.1％〜5％、又は0.1重量％〜1.5重量％の範囲(全て洗剤組成物の総重量に対して)の腐食阻害剤の総量を含んでもよい。
【０３３７】
自動化食器洗浄(ADW)のために指定された洗剤組成物は、界面活性剤を含まなくてもよい。界面活性剤を含まないとは、本発明の関連では、界面活性剤の総含有量が、洗剤組成物の総重量に対して0.1重量％以下であることを意味するものとする。そのような組成物はまた、有機ポリマー、例えば、ポリアクリレート、ポリエチレンイミン、及びポリビニルピロリドン(分子量(Mw)1,000g以上)を含まなくてもよい。有機ポリマーを含まないとは、本発明の関連では、有機ポリマーの総含有量が、洗剤組成物の総重量に対して0.1重量％以下であることを意味するものとする。ADW洗剤組成物は、多量の、モノ-及びジカルボン酸、例えば、酢酸、プロピオン酸、マレイン酸、アクリル酸、アジピン酸、コハク酸などのアルカリ金属を含有しなくてもよい。多量は、この関連では、洗剤組成物の総重量に対して0.5重量％を超える量を指す。
【０３３８】
本発明の洗剤組成物は、1種以上の界面活性剤を含んでもよい。「界面活性剤」(本明細書において「表面活性剤」と同義的に使用される)は、液体に添加されると、界面におけるその液体の特性を変化させる有機化学物質を意味する。そのイオン電荷に従って、界面活性剤は、非イオン性、アニオン性、カチオン性、又は両性と呼ばれる。
【０３３９】
界面活性剤の非限定的な例は、McCutcheon's 2016 Detergents and Emulsifiers及びMcCutcheon's 2016 Functional Materials(両方ともNorth American and International版, MC Publishing Co, 2016年版)に開示される。さらなる有用な例は、当業者に公知である同じ文献のより初期の版に開示される。
【０３４０】
非イオン性界面活性剤は、正又は負に荷電した(すなわち、イオン性の)官能基を含有しない界面活性剤を意味する。アニオン性及びカチオン性界面活性剤と対照的に、非イオン性界面活性剤は、溶液中でイオン化しない。
【０３４１】
任意の種類の界面活性剤について以下に提供される例は、非限定的であると理解されるべきである。
【０３４２】
非イオン性界面活性剤は、一般式(Ia)及び(Ib)の化合物であってもよい:
【０３４３】
【化２】
2019536879.tif 000010
【０３４４】
一般式(Ia)及び(Ib)の可変要素は、以下のように定義される:
【０３４５】
R1は、C1〜C23アルキル及びC2〜C23アルケニルから選択され、アルキル及び/又はアルケニルは、直鎖又は分岐鎖であり; 例は、n-C7H15、n-C9H19、n-C11H23、n-C13H27、n-C15H31、n-C17H35、i-C9H19、i-C12H25である。
【０３４６】
R2は、H、C1〜C20アルキル及びC2〜C20アルケニルから選択され、アルキル及び/又はアルケニルは、直鎖又は分岐鎖である。
【０３４７】
R3及びR4は、それぞれ独立して、C1〜C16アルキルから選択され、アルキルは、直鎖又は分岐鎖であり; 例は、メチル、エチル、n-プロピル、イソプロピル、n-ブチル、イソブチル、sec-ブチル、tert-ブチル、n-ペンチル、イソペンチル、sec-ペンチル、ネオペンチル、1,2-ジメチルプロピル、イソアミル、n-ヘキシル、イソヘキシル、sec-ヘキシル、n-ヘプチル、n-オクチル、2-エチルヘキシル、n-ノニル、n-デシル、イソデシルである。
【０３４８】
R5は、H及びC1〜C18アルキルから選択され、アルキルは、直鎖又は分岐鎖である。
【０３４９】
一般式(Ia)及び(Ib)の整数は、以下のように定義される:
【０３５０】
mは、0〜200、好ましくは1〜80、より好ましくは3〜20の範囲であり; n及びoは、それぞれ独立して、0〜100の範囲であり; nは、好ましくは、1〜10、より好ましくは1〜6の範囲であり; oは、好ましくは、1〜50、より好ましくは4〜25の範囲である。m、n及びoの合計は、少なくとも1であり、好ましくはm、n及びoの合計は、5〜100の範囲、より好ましくは9〜50の範囲である。
【０３５１】
一般式(I)の非イオン性界面活性剤は、ブロック構造であれランダム構造であれ、いずれの構造であってもよく、式(I)の表示された配列に限定されない。
【０３５２】
非イオン性界面活性剤は、さらに、アルキル-ポリグリコシド(APG)と呼ばれ得る一般式(II)の化合物であってもよい:
【０３５３】
【化３】
2019536879.tif 000011
【０３５４】
一般式(II)の可変要素は、以下のように定義される:
【０３５５】
R1は、C1〜C17アルキル及びC2〜C17アルケニルから選択され、アルキル及び/又はアルケニルは、直鎖又は分岐鎖であり; 例は、n-C7H15、n-C9H19、n-C11H23、n-C13H27、n-C15H31、n-C17H35、i-C9H19、i-C12H25である。
【０３５６】
R2は、H、C1〜C17アルキル及びC2〜C17アルケニルから選択され、アルキル及び/又はアルケニルは、直鎖又は分岐鎖である。
【０３５７】
G1は、4〜6個の炭素原子を有する単糖、例えば、グルコース及びキシロースから選択される。
【０３５８】
一般式(II)の整数wは、1.1〜4の範囲であり、wは、平均数である。
【０３５９】
非イオン性界面活性剤は、さらに、一般式(III)の化合物であってもよい:
【０３６０】
【化４】
2019536879.tif 000012
【０３６１】
一般式(III)の可変要素は、以下のように定義される:
【０３６２】
AOは、エチレンオキシド(EO)、プロピレンオキシド(PO)、ブチレンオキシド(BO)、及びそれらの混合物から選択される。
【０３６３】
R6は、C5〜C17アルキル及びC5〜C17アルケニルから選択され、アルキル及び/又はアルケニルは、直鎖又は分岐鎖である。
【０３６４】
R7は、H及びC1〜C18-アルキルから選択され、アルキルは、直鎖又は分岐鎖である。
【０３６５】
一般式(III)の整数yは、1〜70、好ましくは7〜15の範囲の数である。
【０３６６】
非イオン性界面活性剤は、さらに、ソルビタンエステル及び/又はエトキシル化若しくはプロポキシル化ソルビタンエステルから選択されてもよい。非限定的な例は、商品名SPAN及びTWEENで販売される製品である。
【０３６７】
非イオン性界面活性剤は、さらに、アルコキシル化モノ-又はジ-アルキルアミン、脂肪酸モノエタノールアミド(FAMA)、脂肪酸ジエタノールアミド(FADA)、エトキシル化脂肪酸モノエタノールアミド(EFAM)、プロポキシル化脂肪酸モノエタノールアミド(PFAM)、ポリヒドロキシアルキル脂肪酸アミド、又はグルコサミンのN-アシルN-アルキル誘導体(グルカミド、GA、又は脂肪酸グルカミド、FAGA)、及びそれらの組み合わせから選択されてもよい。
【０３６８】
2種以上の異なる非イオン性界面活性剤の混合物はまた、本発明による洗剤組成物中に存在してもよい。
【０３６９】
両性界面活性剤は、pHに応じて、カチオン性、双性イオン性又はアニオン性のいずれかであり得るものである。
【０３７０】
界面活性剤は、修飾アミノ酸(タンパク質構成する性及びタンパク質非構成性)と呼ばれ得る、一般式(IV)の両性構造を含む化合物であってもよい:
【０３７１】
【化５】
2019536879.tif 000013
【０３７２】
一般式(IV)中の可変要素は、以下のように定義される:
【０３７３】
R8は、H、C1〜C4アルキル及びC2〜C4アルケニルから選択され、アルキル及び/又はは、直鎖又は分岐鎖である。
【０３７４】
R9は、C1〜C22-アルキル、C2〜C22-アルケニル、C10〜C22アルキルカルボニル、及びC10〜C22アルケニルカルボニルから選択される。
【０３７５】
R10は、H、メチル、-(CH2)3NHC(NH)NH2、-CH2C(O)NH2、-CH2C(O)OH、-(CH2)2C(O)NH2、-(CH2)2C(O)OH、(イミダゾール-4-イル)-メチル、-CH(CH3)C2H5、-CH2CH(CH3)2、-(CH2)4NH2、ベンジル、ヒドロキシメチル、-CH(OH)CH3、(インドール-3-イル)-メチル、(4-ヒドロキシ-フェニル)-メチル、イソプロピル、-(CH2)2SCH3、及び-CH2SHから選択される。
【０３７６】
Rxは、H及びC1〜C4-アルキルから選択される。
【０３７７】
界面活性剤は、さらに、ベタイン及び/又はスルホベタインと呼ばれ得る、一般式(Va)、(Vb)、又は(Vc)の両性構造を含む化合物であってもよい:
【０３７８】
【化６】
2019536879.tif 000014
【０３７９】
一般式(Va)、(Vb)及び(Vc)中の可変要素は、以下のように定義される:
【０３８０】
R11は、直鎖若しくは分岐鎖C7〜C22アルキル並びに直鎖若しくは分岐鎖C7〜C22アルケニルから選択される。
【０３８１】
R12は、それぞれ独立して、直鎖C1〜C4アルキルから選択される。
【０３８２】
R13は、C1〜C5アルキル及びヒドロキシC1〜C5アルキル; 例えば、2-ヒドロキシプロピルから選択される。
【０３８３】
A-は、カルボキシレート及びスルホネートから選択される。
【０３８４】
一般式(Va)、(Vb)、及び(Vc)中の整数rは、2〜6の範囲である。
【０３８５】
界面活性剤は、さらに、アルキル-アンホカルボキシレートと呼ばれ得る、一般式(VI)の両性構造を含む化合物であってもよい:
【０３８６】
【化７】
2019536879.tif 000015
【０３８７】
一般式(VI)中の可変要素は、以下のように定義される:
【０３８８】
R11は、C7〜C22アルキル及びC7〜C22アルケニルから選択され、アルキル及び/又はアルケニルは、直鎖又は分岐鎖、好ましくは直鎖である。
【０３８９】
R14は、-CH2C(O)O-M+、-CH2CH2C(O)O-M+及び-CH2CH(OH)CH2SO3-M+から選択される。
【０３９０】
R15は、H及び-CH2C(O)O-から選択される。
【０３９１】
一般式(VI)中の整数rは、2〜6の範囲である。
【０３９２】
さらなる適切なアルキル-アンホカルボキシレートの非限定的な例としては、ココアンホ酢酸ナトリウム、ラウロアンホ酢酸ナトリウム、カプリロアンホ酢酸ナトリウム、ココアンホジ酢酸二ナトリウム、ラウロアンホジ酢酸二ナトリウム、カプリルアンホジ酢酸二ナトリウム、カプリロアンホジ酢酸二ナトリウム、ココアンホジプロピオン酸二ナトリウム、ラウロアンホジプロピオン酸二ナトリウム、カプリルアンホジプロピオン酸二ナトリウム、及びカプリロアンホジプロピオン酸二ナトリウムが挙げられる。
【０３９３】
界面活性剤は、さらに、アミンオキシド(AO)と呼ばれ得る、一般式(VII)の両性構造を含む化合物であってもよい:
【０３９４】
【化８】
2019536879.tif 000016
【０３９５】
一般式(VII)中の可変要素は、以下のように定義される:
【０３９６】
R16は、C8〜C18直鎖又は分岐鎖アルキル、ヒドロキシC8〜C18アルキル、アシルアミドプロピル及びC8〜C18アルキルフェニル基から選択され; アルキル及び/又はアルケニルは、直鎖又は分岐鎖である。
【０３９７】
R17は、C2〜C3アルキレン、ヒドロキシC2〜C3アルキレン、及びそれらの混合物から選択される。
【０３９８】
R18: 各残基は、独立して、C1〜C3アルキル及びヒドロキシC1〜C3から選択することができ; R15基は、例えば酸素又は窒素原子により、互いに結合して、環構造を形成することができる。
【０３９９】
一般式(VII)中の整数xは、0〜5の範囲であり、好ましくは0〜3であり、最も好ましくは0である。
【０４００】
さらなる適切なアミンオキシドの非限定的な例としては、C10〜C18アルキルジメチルアミンオキシド及びC8〜C18アルコキシエチルジヒドロキシエチルアミンオキシドが挙げられる。そのような材料の例としては、ジメチルオクチルアミンオキシド、ジエチルデシルアミンオキシド、ビス-(2-ヒドロキシエチル)ドデシルアミンオキシド、ジメチルドデシルアミンオキシド、ジプロピルテトラデシルアミンオキシド、メチルエチルヘキサデシルアミンオキシド、ドデシルアミドプロピルジメチルアミンオキシド、セチルジメチルアミンオキシド、ステアリルジメチルアミンオキシド、獣脂ジメチルアミンオキシド及びジメチル-2-ヒドロキシオクタデシルアミンオキシドが挙げられる。
【０４０１】
適切なアミンオキシドのさらなる例は、コカミジルプロピルジメチルアミンオキシド(時にはコカミドプロピルアミンオキシドとも呼ばれる)である。
【０４０２】
2種以上の異なる両性界面活性剤の混合物は、本発明による洗剤組成物中に存在してもよい。
【０４０３】
アニオン性界面活性剤は、負に荷電したイオン基を有する界面活性剤を意味する。アニオン性界面活性剤としては、以下に限定されないが、疎水性基と、水溶性化合物を形成するための、通常スルフェート、スルホネート、及びカルボキシレートから選択される少なくとも1つの水可溶化アニオン基とを含有する表面活性化合物が挙げられる。
【０４０４】
アニオン性界面活性剤は、一般式(VIII)の化合物であってもよく、これは、A-がSO3-である場合、(脂肪)アルコール/アルキル(エトキシ/エーテル)スルフェート[(F)A(E)S]、A-が-RCOO-である場合、(脂肪)アルコール/アルキル(エトキシ/エーテル)カルボキシレート[(F)A(E)C]と呼ばれ得る。
【０４０５】
【化９】
2019536879.tif 000017
【０４０６】
一般式(VIIIa及びVIIIb)中の可変要素は、以下のように定義される:
【０４０７】
R1は、C1〜C23-アルキル(例えば、1-、2-、3-、4-C1〜C23-アルキル)及びC2〜C23-アルケニルから選択され、アルキル及び/又はアルケニルは、直鎖又は分岐鎖であり、及び2-、3-、又は4-アルキル; 例は、n-C7H15、n-C9H19、n-C11H23、n-C13H27、n-C15H31、n-C17H35、i-C9H19、i-C12H25である。
【０４０８】
R2は、H、C1〜C20-アルキル及びC2〜C20-アルケニルから選択され、アルキル及び/又はアルケニルは、直鎖又は分岐鎖である。
【０４０９】
R3及びR4は、それぞれ独立して、C1〜C16-アルキルから選択され、アルキルは、直鎖又は分岐鎖であり; 例は、メチル、エチル、n-プロピル、イソプロピル、n-ブチル、イソブチル、sec-ブチル、tert-ブチル、n-ペンチル、イソペンチル、sec-ペンチル、ネオペンチル、1,2-ジメチルプロピル、イソアミル、n-ヘキシル、イソヘキシル、sec-ヘキシル、n-ヘプチル、n-オクチル、2-エチルヘキシル、n-ノニル、n-デシル、イソデシルである。
【０４１０】
A-は、-RCOO-、-SO3-及びRSO3-から選択され、Rは、直鎖若しくは分岐鎖C1〜C8-アルキル、並びにC1〜C4ヒドロキシアルキルから選択され、アルキルは。
【０４１１】
M+は、H及び塩形成カチオンから選択される。塩形成カチオンは、一価又は多価であってよく; それ故、M+は、1/v Mv+に等しい。例としては、以下に限定されないが、ナトリウム、カリウム、マグネシウム、カルシウム、アンモニウム、並びにモノ-、ジ、及びトリエタノールアミンのアンモニウム塩が挙げられる。
【０４１２】
一般式(VIIIa)及び(VIIIb)の整数は、以下のように定義される:
【０４１３】
mは、0〜200、好ましくは1〜80、より好ましくは3〜20の範囲であり; n及びoは、それぞれ独立して、0〜100の範囲であり; nは、好ましくは、1〜10、より好ましくは1〜6の範囲であり; oは、好ましくは、1〜50、より好ましくは4〜25の範囲である。m、n及びoの合計は、少なくとも1であり、好ましくはm、n及びoの合計は、5〜100の範囲、より好ましくは9〜50の範囲である。
【０４１４】
一般式(VIII)のアニオン性界面活性剤は、任意の構造のものであってよく、ブロックコポリマー又はランダムコポリマーであってよい。
【０４１５】
さらなる適切なアニオン性界面活性剤としては、C12〜C18スルホ脂肪酸アルキルエステル(例えば、C12〜C18スルホ脂肪酸メチルエステル)、C10〜C18-アルキルアリールスルホン酸(例えば、n-C10〜C18-アルキルベンゼンスルホン酸)及びC10〜C18アルキルアルコキシカルボキシレートの塩(M+)が挙げられる。
【０４１６】
M+は、全ての場合において、塩形成カチオンから選択される。塩形成カチオンは、一価又は多価であってよく; それ故、M+は、1/v Mv+に等しい。例としては、以下に限定されないが、ナトリウム、カリウム、マグネシウム、カルシウム、アンモニウム、並びにモノ-、ジ、及びトリエタノールアミンのアンモニウム塩が挙げられる。
【０４１７】
さらなる適切なアニオン性界面活性剤の非限定的な例としては、分岐鎖アルキルベンゼンスルホネート(BABS)、フェニルアルカンスルホネート、アルファ-オレフィンスルホネート(AOS)、オレフィンスルホネート、アルケンスルホネート、アルカン-2,3-ジイルビス(スルフェート)、ヒドロキシアルカンスルホネート及びジスルホネート、第二級アルカンスルホネート(SAS)、パラフィンスルホネート(PS)、スルホン化脂肪酸グリセロールエステル、アルキル-又はアルケニルコハク酸、アミノ酸の脂肪酸誘導体、スルホ-コハク酸のジエステル及びモノエステルが挙げられる。
【０４１８】
アニオン性界面活性剤は、N-アシルアミノ酸界面活性剤と呼ばれ得る、一般式(IX)の化合物であってもよい:
【０４１９】
【化１０】
2019536879.tif 000018
【０４２０】
一般式(IX)中の可変要素は、以下のように定義される:
【０４２１】
R19は、直鎖若しくは分岐鎖C6〜C22-アルキル並びに直鎖若しくは分岐鎖C6〜C22-アルケニル、例えば、オレイルから選択される。
【０４２２】
R20は、H及びC1〜C4-アルキルから選択される。
【０４２３】
R21は、H、メチル、-(CH2)3NHC(NH)NH2、-CH2C(O)NH2、-CH2C(O)OH、-(CH2)2C(O)NH2、-(CH2)2C(O)OH、(イミダゾール-4-イル)-メチル、-CH(CH3)C2H5、-CH2CH(CH3)2、-(CH2)4NH2、ベンジル、ヒドロキシメチル、-CH(OH)CH3、(インドール-3-イル)-メチル、(4-ヒドロキシ-フェニル)-メチル、イソプロピル、-(CH2)2SCH3、及び-CH2SHから選択される。
【０４２４】
R22は、-COOX及び-CH2SO3Xから選択され、Xは、Li+、Na+及びK+から選択される。
【０４２５】
適切なN-アシルアミノ酸界面活性剤の非限定的な例は、N-アシル化グルタミン酸のモノ-及びジ-カルボン酸塩(例えば、ナトリウム、カリウム、アンモニウム並びにモノ-、ジ、及びトリエタノールアミンのアンモニウム塩)、例えば、ココイルグルタミン酸ナトリウム、ラウロイルグルタミン酸ナトリウム、ミリストイルグルタミン酸ナトリウム、パルミトイルグルタミン酸ナトリウム、ステアロイルグルタミン酸ナトリウム、ココイルグルタミン酸二ナトリウム、ステアロイルグルタミン酸二ナトリウム、ココイルグルタミン酸カリウム、ラウロイルグルタミン酸カリウム、及びミリストイルグルタミン酸カリウム; N-アシル化アラニンのカルボン酸塩(例えば、ナトリウム、カリウム、アンモニウム並びにモノ-、ジ、及びトリエタノールアミンのアンモニウム塩)、例えば、ココイルアラニンナトリウム、及びラウロイルアラニントリエタノールアミン(triethanolamine lauroyl alaninate); N-アシル化グリシンのカルボン酸塩(例えば、ナトリウム、カリウム、アンモニウム並びにモノ-、ジ、及びトリエタノールアミンのアンモニウム塩)、例えば、ココイルグリシンナトリウム、及びココイルグリシンカリウム; N-アシル化サルコシンのカルボン酸塩(例えば、ナトリウム、カリウム、アンモニウム並びにモノ-、ジ、及びトリエタノールアミンのアンモニウム塩)、例えば、ラウロイルサルコシンナトリウム、ココイルサルコシンナトリウム、ミリストイルサルコシンナトリウム、オレオイルサルコシンナトリウム、及びラウロイルサルコシンアンモニウムである。
【０４２６】
アニオン性界面活性剤は、さらに、石鹸の群から選択されてもよい。適切なものは、飽和及び不飽和C12〜C18脂肪酸、例えば、ラウリン酸、ミリスチン酸、パルミチン酸、ステアリン酸、ベヘン酸、オレイン酸、(水和)エルカ酸の塩(M+)である。M+は、塩形成カチオンから選択される。塩形成カチオンは、一価又は多価であってよく; それ故、M+は、1/v Mv+に等しい。例としては、以下に限定されないが、ナトリウム、カリウム、マグネシウム、カルシウム、アンモニウム、並びにモノ-、ジ、及びトリエタノールアミンのアンモニウム塩が挙げられる。
【０４２７】
適切な石鹸のさらなる非限定的な例としては、天然脂肪酸、例えば、獣脂、ヤシ油、パーム核油、ローレル油、オリーブ油、又はキャノーラ油に由来する石鹸混合物が挙げられる。そのような石鹸混合物は、石鹸が由来する天然脂肪酸に応じて、様々な量の、ラウリン酸及び/又はミリスチン酸及び/又はパルミチン酸及び/又はステアリン酸及び/又はオレイン酸及び/又はリノール酸の石鹸を含む。
【０４２８】
適切なアニオン性界面活性剤のさらなる非限定的な例としては、天然脂肪酸、例えば、獣脂、ヤシ油、パーム核油、ローレル油、オリーブ油、又はキャノーラ油に由来するスルフェート、スルホネート又はカルボキシレートの塩(M+)が挙げられる。そのようなアニオン性界面活性剤は、石鹸が由来する天然脂肪酸に応じて、様々な量の、ラウリン酸及び/又はミリスチン酸及び/又はパルミチン酸及び/又はステアリン酸及び/又はオレイン酸及び/又はリノール酸のスルフェート、スルホネート又はカルボキシレートを含む。
【０４２９】
2種以上の異なるアニオン性界面活性剤の混合物はまた、本発明による洗剤組成物中に存在してもよい。
【０４３０】
非イオン性及び/又は両性及び/又はアニオン性界面活性剤の混合物はまた、本発明による洗剤組成物中に存在してもよい。
【０４３１】
カチオン性界面活性剤は、正に荷電したイオン基を有する界面活性剤を意味する。
【０４３２】
典型的には、これらのカチオン性部分は、窒素含有基、例えば、第四級アンモニウム又はプロトン化アミノ基である。カチオン性プロトン化アミンは、第一級、第二級、又は第三級アミンであり得る。
【０４３３】
カチオン性界面活性剤は、第四級アンモニウム化合物(クアット(quats))と呼ばれ得る、一般式(X)の化合物であってもよい:
【０４３４】
【化１１】
2019536879.tif 000019
【０４３５】
一般式(X)中の可変要素は、以下のように定義される:
【０４３６】
R23は、H、C1〜C4アルキル(例えば、メチル)及びC2〜C4アルケニルから選択され、アルキル及び/又はアルケニルは、直鎖又は分岐鎖である。
【０４３７】
R24は、C1〜C4アルキル(例えば、メチル)、C2〜C4アルケニル及びC1〜C4ヒドロキシアルキル(例えば、ヒドロキシエチル)から選択され、アルキル及び/又はアルケニルは、直鎖又は分岐鎖である。
【０４３８】
R25は、C1〜C22アルキル(例えば、メチル、C18アルキル)、C2〜C4アルケニル、C12〜C22アルキルカルボニルオキシメチル及びC12〜C22アルキルカルボニルオキシエチル(例えば、C16〜C18アルキルカルボニルオキシエチル)から選択され、アルキル及び/又はアルケニルは、直鎖又は分岐鎖である。
【０４３９】
R26は、C12〜C18アルキル、C2〜C4アルケニル、C12〜C22アルキルカルボニルオキシメチル、C12〜C22アルキルカルボニルオキシエチル及び3-(C12〜C22アルキルカルボニルオキシ)-2(C12〜C22アルキルカルボニルオキシ)-プロピルから選択される。
【０４４０】
X-は、ハロゲン化物、例えば、Cl-又はBr-から選択される。
【０４４１】
さらなるカチオン性界面活性剤の非限定的な例としては、アミン、例えば、C18アルキル又はアルケニル鎖を有する第一級、第二級及び第三級モノアミン、エトキシル化アルキルアミン、エチレンジアミンのアルコキシレート、イミダゾール(例えば、1-(2-ヒドロキシエチル)-2-イミダゾリン、2-アルキル-1-(2-ヒドロキシエチル)-2-イミダゾリンなど)、第四級アンモニウム塩、例えば、アルキル第四級アンモニウムクロリド界面活性剤、例えば、n-アルキル(C12〜C18)ジメチルベンジルアンモニウムクロリド、n-テトラデシルジメチルベンジルアンモニウムクロリド一水和物、及びナフチレン置換第四級アンモニウムクロリド、例えば、ジメチル-1-ナフチルメチルアンモニウムクロリドが挙げられる。
【０４４２】
特に適切なカチオン性界面活性剤は、以下であってもよい:
- N,N-ジメチル-N-(ヒドロキシ-C7〜C25-アルキル)アンモニウム塩;
- アルキル化剤で四級化されたモノ-及びジ(C7〜C25-アルキル)ジメチルアンモニウム化合物;
- エステルクアット、特にC8〜C22-カルボン酸でエステル化されている第四級エステル化モノ-、ジ-及びトリアルカノールアミン;
- イミダゾリンクアット、特に式XI又はXIIの1-アルキルイミダゾリニウム塩
【０４４３】
【化１２】
2019536879.tif 000020
【０４４４】
式(XI)及び(XII)中の可変要素は、以下のように定義される:
【０４４５】
R27は、C1〜C25-アルキル及びC2〜C25-アルケニルから選択される;
【０４４６】
R28は、C1〜C4-アルキル及びヒドロキシ-C1〜C4-アルキルから選択される;
【０４４７】
R29は、C1〜C4-アルキル、ヒドロキシ-C1〜C4-アルキル及びR*-(CO)-R30-(CH2)j-基から選択され、R*は、C1〜C21-アルキル及びC2〜C21-アルケニルから選択され; R30は、-O-及び-NH-から選択され; jは、2又は3である。
【０４４８】
本発明の洗剤組成物は、錯化剤(キレート剤、封鎖剤)、沈殿剤、及びイオン交換化合物(Ca及びMgと水溶性錯体を形成し得る)から選択される1種以上の化合物を含んでもよい。そのような化合物は、本明細書において「ビルダー」又は「ビルディング剤」と呼ばれ得る(洗剤組成物の最終適用におけるこの機能にそのような化合物を限定する意図なく)。
【０４４９】
本発明の洗剤組成物中で使用されるビルダーは、ホスフェートベースのビルダーから選択されてもよい。用語「ホスフェート」は、以下に限定されないが、メタリン酸ナトリウム、オルトリン酸ナトリウム、リン酸水素ナトリウム、ピロリン酸ナトリウム、リン酸三ナトリウム、トリポリリン酸五ナトリウム、メタリン酸六ナトリウム、及びポリホスフェート、例えば、トリポリリン酸ナトリウムを含む。
【０４５０】
好ましくは、本発明の洗剤組成物は、ホスフェートを含まず、これは、ホスフェートベースのビルダーを本質的に含まないことを意味する。本明細書において、「ホスフェートを本質的に含まない」は、ホスフェート及びポリホスフェートの含有量が、重量測定によって決定して及びそれぞれの本発明の洗剤組成物に関して、合計で、重量で10ppm〜1％の範囲であることを意味するものと理解されるべきである。
【０４５１】
本発明による非ホスフェートベースのビルダーとしては、グルコン酸ナトリウム、クエン酸塩、ケイ酸塩、炭酸塩、ホスホネート、アミノカルボキシレート、ポリカルボキシレート、ポリスルホネート、及びポリホスホネートが挙げられる。
【０４５２】
本発明の洗剤組成物は、1種以上のクエン酸塩を含んでもよい。用語「クエン酸塩」は、クエン酸のモノ-及びジアルカリ金属塩並びに特にモノ-及び好ましくはトリナトリウム塩、クエン酸のアンモニウム又は置換アンモニウム塩、並びにクエン酸自体を含む。クエン酸塩は、無水化合物として又は水和物として、例えば、クエン酸ナトリウム二水和物として使用することができる。
【０４５３】
本発明の洗剤組成物は、1種以上のケイ酸塩を含んでもよい。本発明の関連における「ケイ酸塩」は、特に二ケイ酸ナトリウム及びメタケイ酸ナトリウム、アルミノケイ酸塩、例えば、アルミノケイ酸ナトリウム、例えば、ゼオリス(zeolith)A(すなわち、Na12(AlO2)12(SiO2)12*27H2O)、及び層状ケイ酸塩、特に式アルファ-Na2Si2O5、ベータ-Na2Si2O5、及びデルタ-Na2Si2O5のものを含む。
【０４５４】
本発明の洗剤組成物は、1種以上の炭酸塩を含んでもよい。用語「炭酸塩」は、炭酸アルカリ金属塩及び炭酸水素アルカリ金属塩を含み、好ましいのはナトリウム塩である。特に適切なものは、炭酸ナトリウム(Na2CO3)である。
【０４５５】
本発明の洗剤組成物は、1種以上のホスホネートを含んでもよい。「ホスホネート」は、以下に限定されないが、2-ホスフィノブタン-1,2,4-トリカルボン酸(PBTC); エチレンジアミンテトラ(メチレンホスホン酸)(EDTMPA; 1-ヒドロキシエタン-1,1-ジホスホン酸(HEDP)、CH2C(OH)[PO(OH)2]2; アミノトリス(メチレンホスホン酸)(ATMP)、N[CH2PO(OH)2]3; アミノトリス(メチレンホスホネート)、ナトリウム塩(ATMP)、N[CH2PO(ONa)2]3; 2-ヒドロキシエチルイミノビス(メチレンホスホン酸)、HOCH2CH2N[CH2PO(OH)2]2; ジエチレントリアミンペンタ(メチレンホスホン酸)(DTPMP)、(HO)2POCH2N[CH2CH2N[CH2PO(OH)2]2]2; ジエチレントリアミンペンタ(メチレンホスホネート)、ナトリウム塩、C9H(28-x)N3NaxO15P5(x=7); ヘキサメチレンジアミン(テトラメチレンホスホネート)、カリウム塩、C10H(28-x)N2KxO12P4(x=6); 及びビス(ヘキサメチレン)トリアミン(ペンタメチレンホスホン酸)、(HO2)POCH2N[(CH2)2N[CH2PO(OH)2]2]2を含む。それらの塩も適切であり得る。
【０４５６】
本発明の洗剤組成物は、1種以上のアミノカルボキシレートを含んでもよい。適切な「アミノカルボキシレート」の非限定的な例としては、以下に限定されないが: ジエタノールグリシン(DEG)、ジメチルグリシン(DMG)、ニトリル三酢酸(NTA)、N-ヒドロキシエチルアミノ二酢酸、エチレンジアミン四酢酸(EDTA)、N-(2ヒドロキシエチル)イミノ二酢酸(HEIDA)、ヒドロキシエチレンジアミン三酢酸、N-ヒドロキシエチル-エチレンジアミン三酢酸(HEDTA)、ヒドロキシエチレンジアミン四酢酸、ジエチレントリアミン五酢酸(DTPA)、及びメチルグリシン二酢酸(MGDA)、グルタミン酸-二酢酸(GLDA)、イミノ二コハク酸(IDS)、ヒドロキシイミノ二コハク酸、エチレンジアミン二コハク酸(EDDS)、アスパラギン酸-二酢酸、並びにそれらのアルカリ金属塩若しくはアンモニウム塩が挙げられる。さらに適切なのは、アスパラギン酸-N-モノ酢酸(ASMA)、アスパラギン酸-N,N-二酢酸(ASDA)、アスパラギン酸-N-モノプロピオン酸(ASMP)、N-(2-スルホメチル)アスパラギン酸(SMAS)、N-(2-スルホエチル)アスパラギン酸(SEAS)、N-(2-スルホメチル)グルタミン酸(SMGL)、N-(2-スルホエチル)グルタミン酸(SEGL)、N-メチルイミノ二酢酸(MIDA)、アルファ-アラニン-N,N-二酢酸(アルファ-ALDA)、セリン-N,N-二酢酸(SEDA)、イソセリン-N,N-二酢酸(ISDA)、フェニルアラニン-N,N-二酢酸(PHDA)、アントラニル酸-N,N-二酢酸(ANDA)、スルファニル酸-N,N-二酢酸(SLDA)、タウリン-N,N-二酢酸(TUDA)及びスルホメチル-N,N-二酢酸(SMDA)並びにそれらのアルカリ金属塩若しくはアンモニウム塩である。用語「アンモニウム塩」は、この関連で使用される場合、永久的に又は一時的に四級化されている窒素原子を持つ少なくとも1つのカチオンを有する塩を指す。永久的に四級化されている少なくとも1つの窒素原子を持つカチオンの例としては、テトラメチルアンモニウム、テトラエチルアンモニウム、ジメチルジエチルアンモニウム、及びn-C10〜C20-アルキルトリメチルアンモニウムが挙げられる。一時的に四級化されている少なくとも1つの窒素原子を持つカチオンの例としては、プロトン化アミン及びアンモニア、例えば、モノメチルアンモニウム、ジメチルアンモニウム、トリメチルアンモニウム、モノエチルアンモニウム、ジエチルアンモニウム、トリエチルアンモニウム、n-C10〜C20-アルキルジメチルアンモニウム2-ヒドロキシエチルアンモニウム、ビス(2-ヒドロキシエチル)アンモニウム、トリス(2-ヒドロキシエチル)アンモニウム、N-メチル2-ヒドロキシエチルアンモニウム、N,N-ジメチル-2-ヒドロキシエチルアンモニウム、及びとりわけNH4+が挙げられる。
【０４５７】
一実施形態では、本発明の洗剤組成物は、2種以上のビルダーを含む。好ましくは、本発明の洗剤組成物は、洗剤組成物の総重量に対して、0.2重量％未満のニトリロ三酢酸(NTA)、又は0.01〜0.1重量％のNTAを含有する。
【０４５８】
一実施形態では、本発明の洗剤組成物は、メチルグリシンジアセテート(MGDA)、グルタミン酸ジアセテート(GLDA)、及びそれらのそれぞれの塩、例えば、それらのアルカリ(例えば、ナトリウム)塩から選択される少なくとも1種のアミノカルボキシレートを、洗剤組成物の総重量に対して、0.1重量％〜25.0重量％の範囲、1.0重量％〜18.0重量％の範囲、3.0重量％〜15.0重量％の範囲、3.0重量％〜10.0重量％の範囲、又は5.0重量％〜8.0重量％の範囲の量で含む。MGDA及び/又はGLDAの適切な塩の非限定的な例としては、MGDA及びGLDAのトリアルカリ金属塩、例えば、トリカリウム塩及びトリナトリウム塩が挙げられる。
【０４５９】
本発明の一実施形態では、MGDAのアルカリ金属塩は、一般式(XIII)の化合物から選択される:
[CH3-CH(COO)-N(CH2-COO)2]Na3-x-yKxHy (XIII)
式(XIII)の可変要素は、以下のように定義される:
xは、0.0〜0.5から選択され、好ましくは最大0.25であり、
yは、0.0〜0.5から選択され、好ましくは最大0.25である。
【０４６０】
本発明の一実施形態では、GLDAのアルカリ金属塩は、一般式(XIV)の化合物から選択される:
[OOC-(CH2)2-CH(COO)-N(CH2-COO)2]Na4-x-yKxHy (XIV)
式(XIV)の可変要素は、以下のように定義される:
xは、0.0〜0.5から選択され、好ましくは最大0.25であり、
yは、0.0〜0.5から選択され、好ましくは最大0.25である。
【０４６１】
本発明の一実施形態では、MGDAのアルカリ金属塩は、MGDAのL-鏡像異性体の、ラセミ混合物の、及び鏡像異性的に富化された(D-鏡像異性体と比較して過剰のL-鏡像異性体を有する)アルカリ金属塩のアルカリ金属塩から選択されてもよい。L/Dのモル比が55:45〜85:15の範囲であるL-鏡像異性体及びD-鏡像異性体からの混合物のアルカリ金属塩が好ましい。そのような混合物は、例えばラセミ混合物よりも、低い吸湿性を示す。鏡像異性体過剰率は、例えば、偏光を測定すること(偏光測定)によって、又は好ましくはクロマトグラフィーによって、例えば、キラルカラム(例えば、固定相として1種以上のシクロデキストリンを有する)を用いたHPLCによって、決定することができる。好ましいのは、D-ペニシラミンなどの固定化光学活性アンモニウム塩を用いたHPLCによる鏡像異性体過剰率の決定である。
【０４６２】
GLDAのアルカリ金属塩は、L-鏡像異性体の、ラセミ混合物の、及び鏡像異性的に富化されたGLDA(D-鏡像異性体と比較して過剰のL-鏡像異性体を有する)のアルカリ金属塩から選択されてもよい。L/Dのモル比が80:20以上、好ましくは85:15〜99:1の範囲であるL-鏡像異性体及びD-鏡像異性体からの混合物のアルカリ金属塩が好ましい。GLDAのそのようなアルカリ金属塩は、例えば、ラセミ混合物又は純粋なD-鏡像異性体よりも、優れた生分解性を有する。鏡像異性体過剰率は、例えば、偏光を測定すること(偏光測定)によって、又は好ましくはクロマトグラフィーによって、例えば、キラルカラム(例えば、固定相として1種以上のシクロデキストリンを有する)を用いたHPLCによって、決定することができる。好ましいのは、D-ペニシラミンなどの固定化光学活性アンモニウム塩を用いたHPLCによる鏡像異性体過剰率の決定である。
【０４６３】
一般に、本発明の関連では、少量のMGDA及び/又はGLDAはまた、アルカリ金属以外のカチオンを持ち得る。それ故、少量のビルダー、例えば、0.01％〜5mol-％の総ビルダーが、アルカリ土類金属カチオン、例えば、Mg2+又はCa2+、又は遷移金属カチオン、例えば、Fe2+又はFe3+カチオンを持ち得ることが可能である。「少量」のMGDA及び/又はGLDAは、本明細書において、それぞれのビルダーに対して合計0.1％〜1w/w％を指す。
【０４６４】
本発明の一実施形態では、洗剤組成物に含まれるMGDA及び/又はGLDAは、それぞれのビルダーに対して0.1重量％〜10重量％の範囲の1種以上の光学不活性不純物を含有してもよく、該不純物の少なくとも1種は、イミノ二酢酸、ギ酸、グリコール酸、プロピオン酸、酢酸並びにそれらのそれぞれのアルカリ金属又はモノ-、ジ-若しくはトリアンモニウム塩から選択される不純物のうちの少なくとも1種である。
【０４６５】
本発明の洗剤組成物は、1種以上のポリカルボキシレートを含んでもよい。用語「ポリカルボキシレート」は、重合体ポリカルボキシレート及び非重合体ポリカルボキシレート(2、3及び4つの炭酸基を持つ化合物を含む、非重合体ポリカルボキシレート)、例えば、コハク酸、C2〜C16-アルキルジスクシネート、C2〜C16-アルケニルジスクシネート、エチレンジアミンN,N'-二コハク酸、酒石酸ジアセテート、アルカリ金属マロネート、酒石酸モノアセテート、プロパントリカルボン酸、ブタンテトラカルボン酸及びシクロペンタンテトラカルボン酸を含む。
【０４６６】
適切な重合体ポリカルボキシレートとしては、一般式(XV)の不飽和カルボン酸から選択されるモノマーを含む化合物が挙げられる:
【０４６７】
【化１３】
2019536879.tif 000021
【０４６８】
一般式(XV)中の可変要素は、以下のように定義される:
【０４６９】
R1、R2及びR3は、独立して、H; 直鎖又は分岐鎖C1〜C12アルキル、直鎖又は分岐鎖C2〜C12アルケニルから選択され、アルキル及び/又はアルケニルは、-NH2、-OH、若しくは-COOH; -COOH; 並びに-COOR5で置換されていてもよく、R5は、直鎖若しくは分岐鎖C1〜C12アルキル並びに直鎖若しくは分岐鎖C2〜C12アルケニルから選択される。
【０４７０】
R4は、スペーサー基であってもよく、これは、任意選択で、-(CH2)n-(nは、0〜4の範囲である)、-COO-(CH2)k-(kは、1〜6の範囲である)、-C(O)-NH-及び-C(O)-NR6-(R6は、直鎖若しくは分岐鎖C1〜C22アルキル、直鎖若しくは分岐鎖C2〜C22アルケニル、並びにC6〜C22アリールから選択される)から選択される。
【０４７１】
適切な不飽和カルボン酸の非限定的な例としては、アクリル酸、メタクリル酸(MAA)、2-エチルアクリル酸、2-フェニルアクリル酸、マロン酸、クロトン酸、マレイン酸(又は無水マレイン酸)、フマル酸、イタコン酸、アコニット酸、メサコン酸、シトラコン酸、ソルビン酸、ケイ皮酸、メチレンマロン酸、不飽和C4〜C10ジカルボン酸、及びそれらの混合物が挙げられる。
【０４７２】
ポリカルボキシレートは、同じ不飽和カルボン酸である繰り返しモノマーを有するホモポリマー、例えば、ポリアクリル酸(PAA)であってもよい。ポリカルボキシレートはまた、少なくとも2種の異なる不飽和カルボン酸である繰り返しモノマーを有するコポリマー、例えば、アクリル酸のメタクリル酸とのコポリマー、アクリル酸若しくはメタクリル酸及びマレイン酸及び/又はフマル酸のコポリマーであってもよい。一実施形態では、アクリル酸及びマレイン酸のコポリマーは、50重量％〜90重量％のアクリル酸及び50重量％〜10重量％のマレイン酸を含む。
【０４７３】
ポリカルボキシレートはまた、上で定義されたモノエチレン性不飽和カルボン酸からなる群からの少なくとも1つのモノマーを有し、少なくとも1つの疎水性又は親水性修飾モノマーを有するコポリマーであってもよい。適切な疎水性モノマーは、例えば、イソブテン、ジイソブテン、ブテン、ペンテン、ヘキセン及びスチレン、10個以上の炭素原子を有するオレフィン又はそれらの混合物、例えば、1-デセン、1-ドデセン、1-テトラデセン、1-ヘキサデセン、1-オクタデセン、1-エイコセン、1-ドコセン、1-テトラコセン及び1-ヘキサコセン、C22-α-オレフィン、C20〜C24-α-オレフィンの混合物及び1分子あたり平均12〜100個の炭素原子を有するポリイソブテンである。
【０４７４】
適切な親水性モノマーは、スルホネート若しくはホスホネート基を有するモノマー、並びにまた、ヒドロキシル官能基若しくはアルキレンオキシド基を有する非イオン性モノマーである。例として、アリルアルコール、イソプレノール、メトキシポリエチレングリコール(メタ)アクリレート、メトキシポリプロピレングリコール(メタ)アクリレート、メトキシポリブチレングリコール(メタ)アクリレート、メトキシポリ(プロピレンオキシド-コ-エチレンオキシド)(メタ)アクリレート、エトキシポリエチレングリコール(メタ)アクリレート、エトキシポリプロピレングリコール(メタ)アクリレート、エトキシポリブチレングリコール(メタ)アクリレート及びエトキシポリ(プロピレンオキシド-コ-エチレンオキシド)(メタ)アクリレートに言及され得る。ポリアルキレングリコールは、ここで、1分子あたり3個のアルキレンオキシド単位(AO)〜50AO、1分子あたり5AO〜40AO、又は1分子あたり10AO〜30AOを含んでもよい。
【０４７５】
ポリカルボキシレートは、上に列挙される化合物の塩を含む。塩形成カチオンは、一価又は多価であってよい。適切な例としては、以下に限定されないが、ナトリウム、カリウム、マグネシウム、カルシウム、アンモニウム、並びにモノ-、ジ-、及びトリエタノールアミンのアンモニウム塩が挙げられる。
【０４７６】
本発明による適切なポリカルボキシレートは、約500g/mol〜約500,000g/molの範囲の、約1,000g/mol〜約100,000g/molの範囲の、又は約3,000g/mol〜約80,000g/molの範囲の平均分子量(Mw)を有するポリカルボキシレート化合物を含む。
【０４７７】
ポリカルボキシレートは、アルコキシル化、例えば、エトキシル化及び/又はプロポキシル化によって誘導体化されてもよい。
【０４７８】
アルコキシル化ポリカルボキシレートは、2〜8アクリレート単位毎に1つのエトキシ側鎖を有するポリアクリレートを含む。一実施形態では、アルコキシル化ポリカルボキシレートは、7〜8アクリレート単位毎に1つのエトキシ側鎖を有するポリアクリレートを含む。側鎖は、ポリアクリレート「バックボーン」にエステル結合し、「くし形」ポリマータイプの構造を提供する。分子量は、約2,000g/mol〜約50,000g/molの範囲であってよい。
【０４７９】
アクリル酸を含むポリカルボキシレートの適切な、非限定的な例としては、Sokalan PA30、Sokalan PA20、Sokalan PA15、Sokalan PAlO及びSokalan CP10(BASF GmbH, Ludwigshafen, Germany)、Acusol(商標)45N、Acusol 480N、Acusol 460N及びAcusol 820(Rohm and Haas, Philadelphia, Pennsylvania, USAによって販売されている)ポリアクリル酸、例えば、Acusol(商標)445及びAcusol(商標)420(Rohm and Haas, Philadelphia, Pennsylvania, USAによって販売されている)アクリル酸/マレイン酸コ-ポリマー、例えば、Acusol(商標)425N及びアクリル酸/メタクリル酸コポリマーが挙げられる。
【０４８０】
本明細書に記載される洗剤組成物は、洗剤組成物の0.1％〜10％w/w、0.25％〜5％w/w、又は0.3％〜2％w/wの範囲の量のアルコキシル化ポリカルボキシレートを含んでもよい。
【０４８１】
洗剤組成物は、ポリスルホネートの群から選択されるポリマーを含んでもよい。「ポリスルホネート」は、一般式(XVI)のスルホン酸モノマーを含む化合物を含む:
【０４８２】
【化１４】
2019536879.tif 000022
【０４８３】
式(XVI)中の可変要素は、以下のように定義される:
【０４８４】
R1、R2及びR3は、独立して、H; 直鎖又は分岐鎖C1〜C12アルキル、直鎖又は分岐鎖C2〜C12アルケニルから選択され、アルキル及び/又はアルケニルは、-NH2、-OH、若しくは-COOH; -COOH; 並びに-COOR5で置換されていてもよく、R5は、直鎖若しくは分岐鎖C1〜C12アルキル並びに直鎖若しくは分岐鎖C2〜C12アルケニルから選択される。
【０４８５】
R4は、スペーサー基であってもよく、これは、任意選択で、-(CH2)n-(nは、0〜4の範囲である)、-COO-(CH2)k-(kは、1〜6の範囲である)、-C(O)-NH-及び-C(O)-NR6-(R6は、直鎖若しくは分岐鎖C1〜C22アルキル、直鎖若しくは分岐鎖C2〜C22アルケニル、並びにC6〜C22アリールから選択される)(後者は、ナフタレンなどの、5、6、7、及び8員環から選択される2つ以上の環の縮合環系(annulated ring system)も含むことが意図される)から選択される。
【０４８６】
一実施形態では、スルホン酸モノマーは、式(XVII)、(XVIII)、及び(XIX)による化合物から選択される:
H2C=CH-X-SO3H (XVII)
H2C=C(CH3)-X-SO3H (XVIII)
HO3S-X-(R2)C=C(R3)-X-SO3H (XIX)
【０４８７】
式(XVII)、(XVIII)、及び(XIX)中の可変要素は、以下のように定義される:
【０４８８】
R2及びR3は、独立して、H、メチル、エチル、プロピル及びイソ-プロピルから選択される。
【０４８９】
Xは、スペーサー基であってもよく、これは、任意選択で、-(CH2)n-(nは、0〜4の範囲である)、-COO-(CH2)k-(kは、1〜6の範囲である)、-C(O)-NH-及び-C(O)-NR5-(R5は、直鎖若しくは分岐鎖C1〜C22アルキル、直鎖若しくは分岐鎖C2〜C22アルケニル、並びにC6〜C22アリールから選択される)から選択される。
【０４９０】
適切なスルホン酸モノマーの非限定的な例としては、1-アクリルアミド-1-プロパンスルホン酸、2-アクリルアミド-2-プロパンスルホン酸、2-アクリルアミド-2-メチル-1-プロパンスルホン酸、2-メタクリルアミド-2-メチル-1-プロパンスルホン酸、3-メタクリルアミド-2-ヒドロキシ-1-プロパンスルホン酸、アリルスルホン酸、メタリルスルホン酸、アリルオキシベンゼンスルホン酸、メタリルオキシベンゼンスルホン酸、2-ヒドロキシ-3-(2-プロペニルオキシ)-プロパンスルホン酸、2-メチル-2-プロペン-スルホン酸、スチレンスルホン酸、ビニルスルホン酸、3-スルホプロピルアクリレート、3-スルホプロピルメタクリレート、スルホメタクリルアミド、スルホメチルメタアリールアミド(sulfomethylmetharylamide)、及びそれらの混合物が挙げられる。
【０４９１】
一実施形態では、ポリスルホネートは、スルホン酸モノマー、及び不飽和カルボン酸から選択されるモノマーを含む。不飽和カルボン酸から選択されるモノマーとしては、ポリカルボキシレートに適したモノマーとして列挙されるものが挙げられる。
【０４９２】
ポリスルホネートは、上に列挙される化合物の塩を含む。塩形成カチオンは、一価又は多価であってよい。適切な例としては、以下に限定されないが、ナトリウム、カリウム、マグネシウム、カルシウム、アンモニウム、並びにモノ-、ジ-、及びトリエタノールアミンのアンモニウム塩が挙げられる。
【０４９３】
適切なポリスルホネートは、約100,000g/mol以下、約75,000g/mol以下、又は約50,000g/mol以下の重量平均分子量を有してもよい。適切なポリスルホネートは、約3,000g/mol〜約50,000g/molの範囲の、又は約5,000g/mol〜約45,000g/molの範囲の重量平均分子量を有してもよい。
【０４９４】
スルホン化/カルボキシル化ポリマーについて適切な、非限定的な例としては、Alcosperse 240、Aquatreat AR 540及びAquatreat MPS(Alco Chemicalによって供給される); Acumer 3100、Acumer 2000、Acusol 587G及びAcusol 588G(Rohm & Haasによって供給される); Goodrich K-798、K-775及びK-797(BF Goodrichによって供給される); 及びACP 1042(ISP technologies Inc.によって供給される)が挙げられる。特に好ましいポリマーは、Acusol 587G及びAcusol 588G(Rohm & Haasによって供給される)、Versaflex Si(商標)(Alco Chemical, Tennessee, USAによって販売される)である。
【０４９５】
本発明の洗剤組成物は、1種以上のポリホスホネートを含んでもよい。用語「ポリホスホネート」は、ビニルホスホン酸及びアクリル酸若しくはさらなるビニル化合物のコポリマー、ポリビニルホスホン酸、及びそれらの塩を含む。塩形成カチオンは、一価又は多価であってよい。適切な例としては、以下に限定されないが、ナトリウム、カリウム、マグネシウム、カルシウム、アンモニウム、並びにモノ-、ジ-、及びトリエタノールアミンのアンモニウム塩が挙げられる。
【０４９６】
洗剤組成物は、1種以上のポリアミンを含んでもよい。「ポリアミン」は、以下からなる群から選択され得る化合物である:
i)2つ以上のバックボーン窒素原子を含むポリアミン;
ii)1つ以上のカチオン性バックボーン窒素原子を含むポリアミン;
iii)1つ以上のアルコキシル化バックボーン窒素原子を含むポリアミン;
iv)1つ以上のカチオン性バックボーン窒素原子及び1つ以上のアルコキシル化バックボーン窒素原子を含むポリアミン; 及び
v)それらの混合物。
【０４９７】
ポリアミンは、アミノ単位を連結するバックボーン単位が修飾されてもよい、ポリアミンバックボーンを含む。
【０４９８】
バックボーン組成物の修飾に加えて、バックボーンアミノ単位水素の1つ以上は、他の単位によって置換されてもよく、これは、アニオン性又はカチオン性部分をポリアミンに導入し得る。
【０４９９】
ポリアミンの関連では、「カチオン性部分」は、「正電荷を有することが可能な単位」と定義される。そのようなカチオン性単位は、ポリアミンバックボーンの第四級アンモニウム単位(すなわち、アンモニウム単位になるように修飾されるポリアミンバックボーン内のアミノ基)又はポリアミンバックボーンを置換する単位を含む第四級アンモニウム単位であってもよい。
【０５００】
ポリアミンの関連では、「アニオン性部分」は、「負電荷を有することが可能な単位」と定義される。そのようなアニオン性単位は、「単独で又は別の単位の一部として、ポリアミンバックボーンに沿って水素を置換する単位」である。
【０５０１】
一実施形態では、本発明によるポリアミンは、アルキレン基Rによって結合されて、一般式[J-R]n-Jの化合物を形成する第一級、第二級、及び第三級アミン窒素原子Jを含む基本骨格、すなわちポリアミンバックボーンを有するポリアルキレンイミンである。
【０５０２】
R単位は、以下の群から選択されてもよい
【０５０３】
a)C2〜C12直鎖アルキレン、C3〜C12分岐鎖アルキレン、C6〜C16置換若しくは非置換アリーレン、C7〜C40置換若しくは非置換アルキレンアリーレン又はそれらの混合物。
【０５０４】
b)式-(R2O)wR3-によるアルキレンオキシアルキレン単位、
【０５０５】
式中、R2は、エチレン、1,2-プロピレン、1,3-プロピレン、1,2-ブチレン、1,4-ブチレン、及びそれらの混合物からなる群から選択され;
及びR3は、C2〜C8直鎖アルキレン、C3〜C8分岐鎖アルキレン、フェニレン、置換フェニレン、及びそれらの混合物からなる群から選択される。
【０５０６】
指数wは、0〜約25の範囲である。
【０５０７】
R2及びR3単位はまた、他のバックボーン単位を含んでもよい。アルキレンオキシアルキレン単位を含む場合、R2及びR3単位は、好ましくは、エチレン、プロピレン及びブチレンの混合物であり、指数wは、1〜約20の範囲、約2〜約10の範囲、又は約6までの範囲であってよい。
【０５０８】
c)以下の式によるヒドロキシアルキレン単位
【０５０９】
【化１５】
2019536879.tif 000023
【０５１０】
式中、R4は、水素、C1〜C6アルキル、-(CH2)u(R2O)t(CH2)uY、及びそれらの混合物である。R単位がヒドロキシアルキレン単位を含む場合、R4は、水素又は-(CH2)u(R2O)t(CH2)uYであってよく、指数tは、0より大きく、例えば、10〜30の範囲であり; 指数uは、0〜6の範囲であってよく; 及びYは、水素又はアニオン性単位、例えば、-SO3Mであってよく; x、y、及びzは、それぞれ独立して、0〜20の範囲である。一実施形態では、指数は、それぞれ少なくとも1であり、R4は、水素(2-ヒドロキシプロピレン単位)又は(R2O)tYである。ポリヒドロキシ単位について、yは、2及び3から選択される。
【０５１１】
d)以下の式によるヒドロキシアルキレン/オキシアルキレン単位:
【０５１２】
【化１６】
2019536879.tif 000024
【０５１３】
式中、R2は、エチレン、1,2-プロピレン、1,3-プロピレン、1,2-ブチレン、1,4-ブチレン、及びそれらの混合物からなる群から選択され(b)に記載されるように); R4は、水素、C1〜C6アルキル、-(CH2)u(R2O)t(CH2)uY、及びそれらの混合物であり(c)に記載されるように); wは、0〜約25の範囲であり(d)に記載されるように); x、y、及びzは、それぞれ独立して、0〜20の範囲である(c)に記載されるように)。Xは、酸素又はアミノ単位-NR4-であってよく、指数rは、0又は1であってもよい。指数j及びkは、それぞれ独立して、1〜20の範囲である。アルキレンオキシ単位が存在しない場合、指数wは、0である。
【０５１４】
e)以下の式によるカルボキシアルキレンオキシ単位:
-(R2O)w(R3)w(X)r-CO-(X)r-R3-(X)r-CO-(X)r(R3)w(OR2)w-
【０５１５】
式中、R2は、エチレン、1,2-プロピレン、1,3-プロピレン、1,2-ブチレン、1,4-ブチレン、及びそれらの混合物からなる群から選択され(b)に記載されるように); R3は、C2〜C8直鎖アルキレン、C3〜C8分岐鎖アルキレン、フェニレン、置換フェニレン、及びそれらの混合物からなる群から選択され(b)に記載されるように); wは、0〜約25の範囲であり(b)に記載されるように); Xは、酸素又はアミノ単位-NR4-であってもよく(d)に記載されるように); rは、0又は1であってもよい(d)に記載されるように)。
【０５１６】
f)以下の式によるバックボーン分岐単位
【０５１７】
【化１７】
2019536879.tif 000025
【０５１８】
式中、R4は、水素、C1〜C6アルキル、-(CH2)u(R2O)t(CH2)uY、及びそれらの混合物である(c)に記載されるように)。R単位がバックボーン分岐単位を含む場合、R4は、水素又は-(CH2)u(R2O)t(CH2)uYであってもよい。j及びkは、それぞれ独立して、1〜20の範囲であり(d)に記載されるように); t 0、例えば、10〜30の範囲であり、uは、0〜6の範囲であってもよく(c)に記載されるように); wは、0〜約25の範囲であり(d)に記載されるように); x、y、及びzは、それぞれ独立して、0〜20の範囲である(c)に記載されるように)。Yは、水素、C1〜C4直鎖アルキル、-N(R1)2、アニオン性単位、又はそれらの混合物であってもよい。
【０５１９】
開示されるR単位は、ポリアミンの親水性の様々な程度を達成するために互いに組み合わされてもよい。
【０５２０】
ポリアミンの関連では、用語「置換基」は、「水素原子に置き換わる適合性部分」と定義される。適切な置換基の非限定的な例としては、ヒドロキシ、ニトリロ、オキシイミノ、ハロゲン、ニトロ、カルボキシル、及びとりわけ-CHO、CO2H、-CO2R',-CONH2、-CONHR'、-CONR'2[式中、R'は、C1〜C12直鎖又は分岐鎖アルキル、アミノ、C1〜C12モノ-又はジ-アルキルアミノ、-OSO3M、-SO3M、-OPO3M、又は-OR''であり、R''は、C1〜C12直鎖又は分岐鎖アルキルである]; 及びそれらの混合物が挙げられる。
【０５２１】
Mは、H、塩形成カチオン、例えば、Na、及びそれらの混合物から選択される。
【０５２２】
J単位は、バックボーンアミノ単位であり、前記単位は、以下からなる群から選択される:
i)式:[NH2-R1]-及び-NH2を有する第一級アミノ単位
ii)式:-[NH-R1]-を有する第二級アミノ単位
iii)式:-[NB-R1]-を有する第三級アミノ単位
iv)式:-[N+H2-R1]-を有する第一級第四級アミノ単位
v)式:-[N+H(Q)-R1]-を有する第二級第四級アミノ単位
vi)式:-[N+B(Q)-R1]-を有する第三級第四級アミノ単位
vii)式:-[NH2(O)-R1]-を有する第一級N-オキシドアミノ単位
viii)式:-[NH(O)-R1]-を有する第二級N-オキシドアミノ単位
ix)式:-[NB(O)-R1]-を有する第三級N-オキシドアミノ単位
x)及びそれらの混合物。
【０５２３】
前述のJ単位に含まれるB単位は、式[J-R]-を有し、分岐によるポリアミンバックボーンの延長(continuation)を表す。存在するB単位の数、及び分岐を含む任意のさらなるアミノ単位は、指数nの合計値に反映される。
【０５２４】
前述のJ単位中のR1単位は、以下から選択されてもよい
a. 水素(典型的には任意のバックボーン修飾より前に存在する)
b. C1〜C22アルキル、C1〜C4アルキル、エチル、及びメチル 
c. 四級化単位Q
d. 以下の式のうちの1つによるC7〜C22アリーレンアルキル:
【０５２５】
【化１８】
2019536879.tif 000026
【０５２６】
式中、R5は、直鎖又は分岐鎖C1〜C16アルキルであってもよく、n'は、0又は1であってもよく;
R6は、水素、直鎖若しくは分岐鎖C1〜C15アルキル、並びにそれらの混合物であってもよく; m'は、1〜16の範囲であってもよい。
【０５２７】
e. -[CH2CH(OR4)CH2O]s(R2O)tY
【０５２８】
式中、R2は、エチレン、1,2-プロピレン、1,3-プロピレン、1,2-ブチレン、1,4-ブチレン、及びそれらの混合物からなる群から選択され;
R4は、水素、C1〜C6アルキル、-(CH2)u(R2O)t(CH2)uY、又はそれらの混合物であってもよく、指数tは、0より大きく、例えば、10〜30の範囲であり; 指数uは、0〜6の範囲であってもよく; 及びYは、水素C1〜C4直鎖アルキル、-N(R1)2、又はアニオン性単位であってもよく; Yがバックボーン分岐単位であるR単位の一部である場合、Yは、-N(R1)2であってもよく;
指数sは、0〜5の範囲であってもよい。指数tは、0.5〜約100の範囲、又は5〜約15の範囲の平均値である。
【０５２９】
f. アニオン性単位。
【０５３０】
前述のJ単位中のQ単位は、C1〜C4直鎖アルキル(例えば、メチル)、ベンジル、及びそれらの混合物からなる群から選択される四級化単位である。それぞれのバックボーン第四級窒素について、電荷中性を提供するためにアニオンが存在する。
【０５３１】
アニオン基は、ポリマーに共有結合している単位、及び電荷中性を達成するために存在する外部アニオンの両方を含む。使用に適したアニオンの非限定的な例としては、ハロゲン、とりわけ、クロリド; メチルスルフェート; 硫酸水素イオン、及びスルフェートが挙げられる。当業者は、アニオンが、典型的には、四級化試薬、とりわけ、塩化メチル、硫酸ジメチル、臭化ベンジルの一部である単位であることを認識する。
【０５３２】
例えば、カルボン酸単位-CO2Hは、中性であるが、脱プロトン化すると、この単位は、アニオン性単位になる。アニオン性Y単位の非限定的な例としては、-(CH2)fCO2M、-C(O)(CH2)fCO2M、-(CH2)fPO3M、-(CH2)fOPO3M、-(CH2)fSO3M、-CH2(CHSO3M)-(CH2)fSO3M、-CH2(CHSO2M)(CH2)fSO3M、-C(O)CH2CH(SO3M)CO2M、-C(O)CH2CH(CO2M)NHCH(CO2M)CH2CO2M、-C(O)CH2CH(CO2M)NHCH2CO2M、-CH2CH(OZ)CH2O(R1O)tZ、-(CH2)fCH-[O(R2O)tZ]CHfO(R2O)tZ、及びそれらの混合物が挙げられ; Zは、水素又はアニオン性単位であり; fは、0〜6の範囲である。
【０５３３】
アニオン性Y単位は、さらに式
-CH2CH(OH)CH2O-CH2CH(SO3Na)CH2SO3Na
-CH2CH(OH)CH2O-CH2CH(SO2Na)CH2SO3Na
-CH2CH(OH)CH2O-CH2CH2CH2SO3Na
-CH2CH(OSO3Na)CH2O-CH2CH(SO2Na)CH2OSO3Na
のオリゴマー及びポリマー単位を含む。ポリアミンは、ポリアミンバックボーン上で置換される1つ以上のアニオン性単位を含んでもよい。
【０５３４】
通常、顆粒状洗剤組成物は、高度のアニオン性電荷を必要とし、これは、約40％、50％超、75％超、又は90％超のアニオン性Y単位が、-SO3M単位を含み得ることを意味する。
【０５３５】
通常、液体洗剤組成物は、90％未満、75％未満、50％未満又は40％未満の、-SO3Mを含むアニオン性Y単位を必要とする。
【０５３６】
ポリアミン化合物は、以下の式のポリアミンバックボーンを含んでもよい:
[H2N-R]w [N(H)-R]x [N(B)-R]y NH2
【０５３７】
式中、Rは、C2〜C12直鎖アルキレン、C3〜C12分岐鎖アルキレン、及びそれらの混合物であり; Bは、分岐による構造の延長を表し; w、x及びyは、分子量及び相対的分岐度に応じて変わる。
【０５３８】
低分子量ポリアルキレンイミンは、エチレン、1,3-プロピレン及び1,6ヘキシレンから選択されるRを有してもよい。指数w、x及びyは、前記低分子ポリアルキレンイミンの分子量が、600g/molを超えないようなものである。低分子量ポリアルキレンイミン中の非限定的な例のポリアミン単位としては、ジエチレントリアミン、トリエチレンテトラミン、テトラエチレンペンタミン、ジプロピレントリアミン、トリプロピレンテトラミン、及びジヘキサメチレントリアミンが挙げられる。
【０５３９】
中範囲分子量ポリアルキレンイミンは、エチレン、1,3-プロピレン、及びそれらの混合物から選択されるRを有してもよい。指数w、x、及びyは、前記ポリアミンの分子量が、約600g/mol〜約50,000g/molの範囲であるようなものである。
【０５４０】
高分子量ポリアルキレンイミンは、エチレンから選択されるRを有してもよい。指数w、x、及びyは、前記ポリアミンの分子量が、約50,000g/mol〜約1,000,000g/molの範囲であるようなものである。
【０５４１】
ポリアルキレンイミンは、約100g/molから数百万g/molまでの平均分子量(Mw)の範囲を有してもよい。好ましくは、平均分子量は、約100g/mol〜約1,000,000g/molの範囲、約250g/mol〜100,000g/molの範囲、約500g/mol〜約5,000g/molの範囲、約500g/mol〜約1,000g/molの範囲、又は約600g/mol〜約800g/molの範囲である。
【０５４２】
ポリアルキレンイミンは、直鎖又は分岐鎖であってもよく、さらに、グラフト化又はキャッピングによって修飾されてもよい。好ましいグラフト化剤の非限定的な例は、アジリジン(エチレンイミン)、カプロラクタム、及びそれらの混合物である。適切なキャッピング反応としては、以下に限定されないが、ポリアミンの、C1〜C22直鎖又は分岐鎖モノカルボン酸、例えば、ラウリン酸及びミリスチン酸との反応が挙げられる。
【０５４３】
グラフト化の前又は後に、ポリアミンは、カルボニル含有ポリアミド形成単位であり得るアミド形成T架橋単位、又は架橋剤として、エピハロヒドリン、好ましくはエピクロロヒドリンの使用から誘導され得る非アミド形成L架橋単位で架橋され得る。
【０５４４】
本明細書における好ましいポリアルキレンイミンバックボーンは、ほとんど又は全く分岐を示さないもの、それ故、主に直鎖状のポリアルキレンイミンバックボーンである。本発明の関連では、ポリアルキレンイミン中のCH3基は、分岐と見なされない。分岐は、アルキレンアミノ基、例えば、以下に限定されないが、-CH2-CH2-NH2基又は(CH2)3-NH2-基であってもよい。より長い分岐は、例えば、-(CH2)3-N(CH2CH2CH2NH2)2基であってもよい。
【０５４５】
本発明の洗剤組成物は、5を超える、6を超える、又は7を超えるpHを提供する、本明細書においてアルカリと呼ばれ得る、1種以上のpH調整化合物を含んでもよい。好ましくは、pH調整化合物は、洗剤組成物に添加されると、7.5を超える、8を超える、8.5を超える、9を超える、9.5を超える、10を超える、10.5を超える、11を超える、又は11.5を超えるpHを提供する。
【０５４６】
一実施形態では、本発明の組成物は、5〜11.5の範囲の、6〜11.5の範囲の、7〜11の範囲の、又は8〜11の範囲の液体組成物のpHを提供するpH調整化合物を含む。
【０５４７】
適切なpH調整化合物は、水酸化ナトリウム、水酸化カリウム、エタノールアミン及び/又はアルカリ性緩衝塩であってもよい。適切な緩衝塩は、重炭酸カリウム、炭酸カリウム、ピロリン酸テトラカリウム、トリポリリン酸カリウム、重炭酸ナトリウム及び炭酸ナトリウムであってもよい。適切なものはまた、適当なpHを調整する目的を満たすpH調整化合物の混合物であってもよい。
【０５４８】
本発明の洗剤組成物は、様々な目的を満たすために泡立ち特性において適合させてもよい。食器手洗い洗剤は、通常、安定した泡を必要とする。自動食器洗浄機洗剤は、通常、低い泡立ちであることが必要とされる。洗濯洗剤は、高い泡立ちから、適度の又は中間的な範囲を通って、低い泡立ちまでの範囲であり得る。低い泡立ちの洗濯洗剤は、通常、フロントローディング、タンブラータイプの洗濯機及び洗濯機-乾燥機の組み合わせについて推奨される。
【０５４９】
当業者は、特定の適用に適した洗剤組成物中の洗剤成分として泡安定剤又は泡抑制剤を使用することに精通している。適切な泡安定剤は、アルカノールアミド及びアルキルアミンオキシドから選択されてもよい。適切な泡抑制剤は、アルキルホスフェート、シリコーン及び石鹸から選択されてもよい。
【０５５０】
最終適用に応じて、本発明の洗剤組成物は、本明細書において灰色化防止剤と呼ばれ得る、1種以上の再付着防止剤を含んでもよい。通常、再付着防止剤は、汚れが、洗浄中の除去後に再定着するのを防ぐことが意図される。適切な再付着防止剤の非限定的な例としては、カルボキシメチルセルロース、ポリカーボネート、ポリエチレングリコール及びケイ酸ナトリウムが挙げられる。
【０５５１】
最終適用に応じて、本発明の洗剤組成物は、1種以上の染料移行阻害剤(DTI)を含んでもよい。通常、染料移行阻害剤は、1つの布地から放出された染料が、洗濯中に存在する別の布地へ移ることを防ぐことが意図される。適切な染料移行阻害剤の非限定的な例としては、修飾ポリカルボキシレート、ポリアミンN-オキシド、例えば、ポリ(4-ビニルピリジン-N-オキシド)、例えば、PVNO、並びにN-ビニルピロリドン及びN-ビニルイミダゾールのコポリマー、例えば、PVPVIが挙げられる。
【０５５２】
最終適用に応じて、洗剤組成物は、1種以上の漂白剤、例えば、塩素系漂白剤、光漂白剤、及び過酸化物漂白剤、及びそれらの混合物を含んでもよい。過酸化物漂白剤は、漂白活性化剤及び/又は漂白触媒と組み合わせてもよい。
【０５５３】
適切な塩素系漂白剤の非限定的な例としては、以下に限定されないが、1,3-ジクロロ-5,5-ジメチルヒダントイン、N-クロロスルファミド、クロラミンT、クロラミンB、次亜塩素酸ナトリウム、次亜塩素酸カルシウム、次亜塩素酸マグネシウム、次亜塩素酸カリウム、ジクロロイソシアヌル酸カリウム、及びジクロロイソシアヌル酸ナトリウムが挙げられる。
【０５５４】
適切な光漂白剤の非限定的な例としては、スルホン化亜鉛フタロシアニン及びスルホン化アルミニウムフタロシアニン、及びそれらの混合物が挙げられる。
【０５５５】
本発明による洗剤組成物は、1種以上の過酸化物漂白剤を含んでもよい。過酸化物漂白剤は、H2O2及びH2O2の前駆体から選択されてもよい。H2O2の前駆体の適切な例としては、無機過酸化物及び有機過酸化物などの化合物、及びペルオキシ酸が挙げられる。無機過酸化物は、過硫酸塩、過ホウ酸塩、過炭酸塩、及び過ケイ酸塩からなる群の化合物から選択されてもよい。適切な無機過酸化物の非限定的な例は、過ホウ酸ナトリウム四水和物、過ホウ酸ナトリウム一水和物及び過炭酸ナトリウムである。有機過酸化物は、モノ-又はポリ-過酸化物、過酸化尿素、C1〜C4アルカノールオキシダーゼ及びC1〜C4アルカノールの組み合わせ、アルキルヒドロキシ過酸化物(例えば、クメンヒドロペルオキシド)、及びt-ブチルヒドロペルオキシドの群の化合物から選択されてもよい。
【０５５６】
本発明の洗剤組成物に含まれる過酸化物は、様々な異なる結晶形であり、様々な水分含量を有してよく、それらはまた、それらの貯蔵安定性を改善するために他の無機又は有機化合物と一緒に使用してもよい。
【０５５７】
ペルオキシ酸は、無機ペルオキシ酸及び有機ペルオキシ酸から選択されてもよい。無機ペルオキシ酸について適切な、非限定的な例は、モノ過硫酸カリウム(MPS)である。有機ペルオキシ酸は、式(XX)の有機モノペルオキシ酸から選択されてもよい:
【０５５８】
R'-C(O)-O-OM'(XX)
式中、M'は、水素又はアルカリ金属(例えば、Na-塩)であり、及び
R'は、水素、C1〜C4アルキル、フェニル、-C1〜C2アルキレン-フェニル又はフタルイミド-C1〜C8アルキレンである。
【０５５９】
式(XX)による適切なペルオキシ酸の非限定的な例としては、HCOOOH、CH3COOOH、イプシロン-フタルイミドペルオキシヘキサン酸、及びそれらのアルカリ塩(例えば、Na-塩)が挙げられる。
【０５６０】
ペルオキシ酸は、ジペルオキシ酸、例えば、1,12-ジペルオキシドデカン二酸(DPDA); 1,9-ジペルオキシアゼライン酸; ジペルオキシブラシル酸; ジペルオキシセバシン酸; ジペルオキシイソフタル酸; 2-デシルジペルオキシブタン-1,4-二酸; 4,4'-スルホニルビスペルオキシ安息香酸; ビス(モノペルオキシフタル酸)マグネシウム六水和物(Mg-DPP); ジノナノイルペルオキシド(DAP); 及びペルオキシ安息香酸から選択されてもよい。
【０５６１】
一実施形態では、本発明による洗剤組成物は、1種以上の無機過酸化物を含む。
【０５６２】
過酸化物、とりわけ無機過酸化物は、任意選択で、漂白活性化剤によって活性化することができる。したがって、本発明の洗剤組成物は、1種以上の漂白活性化剤を含んでもよい。そのような漂白活性化剤は、過加水分解条件下で、1〜10個の炭素原子、又は2〜4個の炭素原子を有する非置換又は置換ペルベンゾ-及び/又はペルオキソ-カルボン酸をもたらしてもよい。適切な漂白活性化剤の非限定的な例としては、前記数の炭素原子を有するO-及び/若しくはN-アシル基並びに/又は非置換若しくは置換ベンゾイル基を有するものが挙げられる。ポリアシル化アルキレンジアミン、例えば、テトラアセチルエチレンジアミン(TAED)、アシル化グリコルリル、例えば、テトラアセチルグリコルリル(TAGU)、N,N-ジアセチル-N,N-ジメチル-尿素(DDU)、アシル化トリアジン誘導体、例えば、1,5-ジアセチル-2,4-ジオキソヘキサヒドロ-1,3,5-トリアジン(DADHT)、及び式(XXI)の化合物から選択される化合物が好適であり得る。
【０５６３】
【化１９】
2019536879.tif 000027
【０５６４】
式(XXI)中の可変要素は、以下のように定義される:
R''は、スルホネート基、カルボン酸基又はカルボキシレート基であり、
R'は、直鎖又は分岐鎖(C7〜C15)アルキルである。
【０５６５】
適切な漂白活性化剤の非限定的な例としては、名称LOBS(ドデカノイルオキシベンゼンスルホネート)、NOBS(ノナノイルオキシベンゼンスルホネート)、IsoNOBS(Na3,5,5-トリメチルヘキサノイルオキシベンゼンスルホネート)及びDOBA(デカノイルオキシ安息香酸)、BOBS(ベンゾイルオキシベンゼンスルホネート)、BCL(ベンゾイルカプロラクタム)、MOR(4-モルホリノカルボニトリル)、及びACL(アセチルカプロラクタム)で知られている化合物が挙げられる。
【０５６６】
適切な漂白活性化剤はまた、アルカノイルオキシエタノエート化合物、アシル化多価アルコール、例えば、とりわけトリアセチン、エチレングリコールジアセテート、2,5-ジアセトキシ-2,5-ジヒドロフラン、アセチル化ソルビトール及びマンニトールから選択されてもよい。適切な漂白活性化剤はまた、アシル化糖誘導体、例えば、ペンタアセチルグルコース(PAG)、スクロースポリアセテート(SUPA)、ペンタアセチルフルクトース、テトラアセチルキシロース、及びオクタアセチルラクトースから選択されてもよい。適切な漂白活性化剤はまた、アセチル化、任意選択でN-アルキル化、グルカミン及びグルコノラクトンから選択されてもよい。過酸化物とともにペルオキシイミド酸を形成するニトリル化合物はまた、漂白活性化剤として適切であり得る。
【０５６７】
一実施形態では、テトラアセチルエチレンジアミン及び/又はノナノイルオキシベンゼンスルホネートは、本発明の洗剤組成物中に含まれる。
【０５６８】
過酸化物はまた、漂白触媒と組み合わせて、及び任意選択で漂白活性化剤と組み合わせて使用してもよい。漂白触媒は、オキサジリジニウム(oxaziridinium)ベースの漂白触媒から、アシルヒドラゾン漂白触媒、漂白促進(bleach-boosting)遷移金属塩又は遷移金属錯体、例えば、マンガン-、鉄-、コバルト-、ルテニウム-又はモリブデン-サレン錯体又はカルボニル錯体から選択されてもよい。窒素含有三脚型配位子を有するマンガン、鉄、コバルト、ルテニウム、モリブデン、チタン、バナジウム及び銅錯体は、漂白触媒として使用してもよい。
【０５６９】
使用し得る漂白触媒の非限定的な例としては、シュウ酸マンガン、酢酸マンガン、マンガン-コラーゲン、コバルト-アミン触媒、テルピリジン-マンガン錯体及びマンガントリアザシクロノナン(MnTACN)触媒が挙げられ; 適切なのは、1,4,7-トリメチル-1,4,7-トリアザシクロノナン(Me3-TACN)、又は1,2,4,7-テトラメチル-1,4,7-トリアザシクロノナン(Me4-TACN)、特にMe3-TACNとのマンガンの錯体、例えば、二核マンガン錯体[(Me3-TACN)Mn(O)3Mn(Me3-TACN)](PF6)2、及び[2,2',2"-ニトリロトリス(エタン-1,2-ジイルアザニリリデン-кN-メタニリリデン)トリフェノラト-к3O]マンガン(III)、Fe(III)TAML及びペンタミンアセテートコバルト(III)硝酸塩(PAAN)である。漂白触媒はまた、他の金属化合物、例えば、コバルト-、鉄-、銅-及びルテニウム-アミン錯体であってもよい。
【０５７０】
漂白触媒のさらなる例は、N-スルホニルオキサジリジン、スルホンイミン、第四級イミン塩、第四級オキサジリジニウム塩、ジヒドロイソキノリウミウム(dihydroisoquinoliumium)化合物、第四級オキサジリジニウム化合物及びそれらの前駆体である。
【０５７１】
最終適用に応じて、洗剤組成物は、1種以上の蛍光増白剤(FWA)を含んでもよい。洗剤組成物は、ビス-トリアジニルアミノ-スチルベンジスルホン酸のクラスの化合物から選択される蛍光増白剤、例えば、Tinopal(登録商標)DMA-X及びTinopal(登録商標)5BM-GXを含んでもよい。
【０５７２】
蛍光増白剤はまた、ビス-トリアゾリル-スチルベンジスルホン酸、及びビス-スチリル-ビフェニル誘導体のクラスの化合物、例えば、Tinopal(登録商標)CBS-X、CBS-SP、及びCBS-CLから選択されてもよい。
【０５７３】
蛍光増白剤はまた、ビス-ベンゾフラニルビフェニル、ビス-ベンゾキサリル誘導体、ビス-ベンゾイミダゾリル誘導体、クマリン誘導体、ナフタ-トリアゾール-スチルベン誘導体、ピラゾリン誘導体、及びビス-スチリル-ベンゼンのクラスの化合物から選択されてもよい。
【０５７４】
適切な蛍光増白剤の非限定的な例としてはまた、4,4'-ビス-(2-ジエタノールアミノ-4-アニリノ-s-トリアジン-6-イルアミノ)スチルベン-2,2'-ジスルホネート; 4,4'-ビス-(2,4-ジアニリノ-s-トリアジン-6-イルアミノ)スチルベン-2.2'-ジスルホネート; 4,4'-ビス-(2-アニリノ-4(N-メチル-N-2-ヒドロキシ-エチルアミノ)-s-トリアジン-6-イルアミノ)スチルベン-2,2'-ジスルホネート; 4,4'-ビス-(2-アニリノ-4-(メチルアミノ)-s-トリアジン-6-イルアミノ)スチルベン-2,2'-ジスルホネート; 4,4'-ビス-(4-フェニル-2,1,3-トリアゾール-2-イル)スチルベン-2,2'-ジスルホネート; 2-(スチルビル-4")-(ナフト-1',2':4,5)-1,2,3-トリアゾール-2"-スルホネート; 4,4'-ビス{[(4-アニリノ-6-モルホリノ-1,3,5-トリアジン-2-イル)]アミノ}スチルベン-2-2'-ジスルホネート; 及び4,4'-ビス(2-スルホスチリル)ビフェニルが挙げられる。
【０５７５】
物理的形態に応じて、本発明の洗剤組成物は、1種以上の防腐剤を含んでもよい。防腐剤は、通常、液体組成物に、微生物からの攻撃に起因する前記組成物の変更を防止するために添加される。適切な防腐剤の非限定的な例としては、(第四級)アンモニウム化合物、イソチアゾリノン、有機酸、及びホルムアルデヒド放出剤が挙げられる。適切な(第四級)アンモニウム化合物の非限定的な例としては、塩化ベンザルコニウム、ポリヘキサメチレンビグアニド(PHMB)、塩化ジデシルジメチルアンモニウム(DDAC)、及びN-(3-アミノプロピル)-N-ドデシルプロパン-1,3-ジアミン(ジアミン)が挙げられる。適切なイソチアゾリノンの非限定的な例としては、1,2-ベンズイソチアゾリン-3-オン(BIT)、2-メチル-2H-イソチアゾール-3-オン(MIT)、5-クロロ-2-メチル-2H-イソチアゾール-3-オン(CIT)、2-オクチル-2H-イソチアゾール-3-オン(OIT)、及び2-ブチル-ベンゾ[d]イソチアゾール-3-オン(BBIT)が挙げられる。適切な有機酸の非限定的な例としては、安息香酸、ソルビン酸、L-(+)-乳酸、ギ酸、及びサリチル酸が挙げられる。適切なホルムアルデヒド放出剤の非限定的な例としては、N,N'-メチレンビスモルホリン(MBM)、2,2',2''-(ヘキサヒドロ-1,3,5-トリアジン-1,3,5-トリイル)トリエタノール(HHT)、(エチレンジオキシ)ジメタノール、.アルファ.,.アルファ.',.アルファ.''-トリメチル-1,3,5-トリアジン-1,3,5(2H,4H,6H)-トリエタノール(HPT)、3,3'-メチレンビス[5-メチルオキサゾリジン](MBO)、及びcis-1-(3-クロロアリル)-3,5,7-トリアザ-1-アゾニアアダマンタンクロリド(CTAC)が挙げられる。
【０５７６】
さらなる有用な防腐剤としては、ヨードプロピニルブチルカルバメート(IPBC)、ハロゲン放出化合物、例えば、ジクロロ-ジメチル-ヒダントイン(DCDMH)、ブロモ-クロロ-ジメチル-ヒダントイン(BCDMH)、及びジブロモ-ジメチル-ヒダントイン(DBDMH); ブロモ-ニトロ化合物、例えば、ブロノポール(Bronopol)(2-ブロモ-2-ニトロプロパン-1,3-ジオール)、2,2-ジブロモ-2-シアノアセトアミド(DBNPA); アルデヒド、例えば、グルタルアルデヒド; フェノキシエタノール; ビフェニル-2-オール; 並びにピリチオン亜鉛若しくはナトリウムが挙げられる。
【０５７７】
物理的形態に応じて、本発明の洗剤組成物は、本明細書において増粘剤と呼ばれ得る、1種以上のレオロジー改変剤を含んでもよい。本発明による「増粘剤」は、以下から選択される:
【０５７８】
i.) ポリマー構造化剤(polymeric structuring agent)
本発明で使用する天然由来のポリマー構造化剤の例としては: ヒドロキシエチルセルロース、疎水性修飾ヒドロキシエチルセルロース、カルボキシメチルセルロース、多糖誘導体及びそれらの混合物が挙げられる。適切な多糖誘導体としては: ペクチン、アルギネート、アラビノガラクタン(アラビアゴム)、カラギーナン、ジェランガム、キサンタンガム、グアーガム及びそれらの混合物が挙げられる。本発明で使用する合成ポリマー構造化剤の例としては: ポリカルボキシレート、ポリアクリレート、疎水性修飾エトキシル化ウレタン、疎水性修飾非イオン性ポリオール及びそれらの混合物が挙げられる。一態様では、前記ポリカルボキシレートポリマーは、ポリアクリレート、ポリメタクリレート又はそれらの混合物であってもよい。別の態様では、ポリアクリレートは、不飽和モノ-又はジ-炭酸と、(メタ)アクリル酸のC1〜C30アルキルエステルとのコポリマーであってもよい。前記コポリマーは、商品名Carbopol Aqua 30でNoveon incから入手可能である。
【０５７９】
ii.) ジ-ベンジリデンポリオールアセタール誘導体
本発明による組成物は、1種以上のジベンジリデンポリオールアセタール誘導体(DBPA)を含んでもよい。DBPA誘導体は、ジベンジリデンソルビトールアセタール誘導体(DBS)を含んでもよい。前記DBS誘導体は、以下: 1,3:2,4-ジベンジリデンソルビトール; 1,3:2,4-ジ(p-メチルベンジリデン)ソルビトール; 1,3:2,4-ジ(p-クロロベンジリデン)ソルビトール; 1,3:2,4-ジ(2,4-ジメチルジベンジリデン)ソルビトール; 1,3:2,4-ジ(p-エチルベンジリデン)ソルビトール; 1,3:2,4-ジ(3,4-ジメチルジベンジリデン)ソルビトール; 及びそれらの混合物からなる群から選択されてもよい。
【０５８０】
iii.) ジ-アミド-ゲル化剤
一態様では、外部構造化系は、約150g/mol〜約1,500g/mol、又はさらには約500g/mol〜約900g/molの分子量を有するジ-アミドゲル化剤を含んでもよい。そのようなジ-アミドゲル化剤は、少なくとも2つの窒素原子を含んでもよく、前記窒素原子の少なくとも2つは、アミド官能置換基を形成する。一態様では、アミド基は、異なっている。別の態様では、アミド官能基は、同じである。ジ-アミドゲル化剤は、以下の式(XXII)を有する:
【０５８１】
【化２０】
2019536879.tif 000028
【０５８２】
式(XXII)におけるジ-アミドゲル化剤の可変要素は、以下のように定義される:
【０５８３】
R3及びR4は、アミノ官能性末端基、又はさらにはアミド官能性末端基であり、一態様では、R3及びR4は、pH調整可能基を含んでもよく、pH調整可能アミド-ゲル化剤は、約1〜約30、又はさらには約2〜約10のpKaを有してもよい。一態様では、pH調整可能基は、ピリジンを含んでもよい。一態様では、R3及びR4は、異なってもよい。別の態様では、R3及びR4は、同じであってもよい。
【０５８４】
Lは、14〜500g/molの分子量の結合部分である。一態様では、Lは、2個と20個の間の炭素原子を含む炭素鎖を含んでもよい。別の態様では、Lは、pH調整可能基を含んでもよい。一態様では、pH調整可能基は、第二級アミンである。一態様では、R3、R4又はLの少なくとも1つは、pH調整可能基を含んでもよい。
【０５８５】
iv.) 細菌セルロース
用語「細菌セルロース」は、アセトバクター(Acetobacter)属の細菌の発酵を介して生成されるセルロースの任意の種類、例えば、CPKelco U.S.によるCELLULON(登録商標)を包含し、マイクロフィブリル化セルロース、網状細菌セルロースなどと一般に称される材料を含む。一態様では、前記繊維は、1.6nmから3.2nmまで、5.8nmを経由して133nmまでの断面寸法を有してもよい。さらに、細菌セルロース繊維は、少なくとも約100nm、又は約100〜約1,500nmの平均マイクロファイバー長を有してもよい。一態様では、細菌セルロースマイクロファイバーは、約100:1〜約400:1、又はさらには約200:1〜約300:1の縦横比(平均マイクロファイバー長を最も幅広い断面マイクロファイバー幅で除したものを意味する)を有してもよい。
【０５８６】
本発明の一態様では、細菌セルロースは、ポリマー構造化剤(上記i.を参照)で少なくとも部分的に覆われている。一態様では、少なくとも部分的に覆われた細菌セルロースは、洗剤組成物の総重量に対して、約0.1％〜約5％w/w、又はさらには約0.5％〜約3％w/wの細菌セルロース; 及び約10％〜約90％w/wのポリマー構造化剤を含む。適切な細菌セルロースは、上に記載される細菌セルロースを含んでよく、適切なポリマー構造化剤は、カルボキシメチルセルロース、カチオン性ヒドロキシメチルセルロース、及びそれらの混合物を含む。
【０５８７】
v.) 非細菌セルロース由来セルロース繊維
セルロース繊維は、野菜、果物又は木材から抽出されてもよい。市販の例は、FMCからのAvicel(登録商標)、FiberstarからのCitri-Fi又はCosunからのBetafibである。
【０５８８】
vi.) 非ポリマー結晶性ヒドロキシル官能性材料
本発明の一態様では、組成物は、非ポリマー結晶性、ヒドロキシル官能性構造化剤を含んでもよい。前記非ポリマー結晶性、ヒドロキシル官能性構造化剤は、最終液体洗剤組成物中への分散を助けるために予備乳化することができる結晶化可能グリセリドを含んでもよい。
【０５８９】
一態様では、結晶化可能グリセリドは、それが液体洗剤組成物中で結晶化することが可能であるという条件で、硬化ヒマシ油又は「HCO」又はその誘導体を含んでもよい。
【０５９０】
物理的形態に応じて、本発明の洗剤組成物は、1種以上のハイドロトロープを含んでもよい。通常、ハイドロトロープは、液体洗剤組成物が層に分離するのを防ぐために及び/又は液体洗剤組成物の均一性を確実にするために使用される。適切なハイドロトロープの非限定的な例としては、トルエン、キシレン、及びクメンスルホネートのアンモニウム、カリウム又はナトリウム塩が挙げられる。
【０５９１】
本発明の洗剤組成物の最終適用に応じて、洗剤組成物は、1種以上の生地柔軟化化合物を含んでもよい。生地柔軟剤は、通常、布地に柔らかい感触及び滑らかな表面を与え、静電気及びしわを減らし、アイロンがけを容易にする洗濯添加剤を意味する。生地柔軟剤は、上に開示されるカチオン性第四級アンモニウム化合物から選択されてもよい。
【０５９２】
しばしば、生地柔軟剤は、すすぎ又は乾燥サイクルに添加するために設計される。しかし、生地柔軟化成分はまた、洗濯洗剤組成物に組み込まれてもよい。
【０５９３】
最終適用に応じて、本発明の洗剤組成物は、1種以上の腐食阻害剤を含んでもよい。適切な腐食阻害剤の非限定的な例としては、ケイ酸ナトリウム、トリアゾール、例えば、ベンゾトリアゾール、ビスベンゾトリアゾール、アミノトリアゾール、アルキルアミノトリアゾール、フェノール誘導体、例えば、ヒドロキノン、ピロカテコール、ヒドロキシヒドロキノン、没食子酸、フロログルシノール及びピロガロールが挙げられる。
【０５９４】
本発明は、洗剤組成物を調製する方法であって、1つ以上のステップにおいて特定されない順序で、
成分(a): 少なくとも1種のホウ素含有化合物、及び
成分(b): ペンタン-1,2-ジオール及び任意選択で1種以上のさらなるジオール、及び
成分(c): 少なくとも1種のセリンプロテアーゼ及び任意選択で1種以上のさらなる酵素、及び
成分(d): 1種以上の洗剤成分
を混合するステップを含む、方法に関する。
【０５９５】
成分(a)及び(b)及び(c)及び(d)は、それらの様々な好ましい実施形態を含めて上に記載されるものである。
【０５９６】
成分(a)、(b)及び(c)を含む液体組成物は、-ストック溶液として-1種以上の洗剤成分を含む洗剤組成物に導入してもよい。成分(a)、(b)及び(c)を含む液体組成物(ストック溶液)の導入は、洗剤組成物への希釈によって、例えば、約1:10、約1:20、約1:30、約1:40、約1:50、約1:60、約1:70、約1:80、約1:90、約1:100、約1:200、約1:300、約1:400、約1:500、又は約1:1000の希釈によって行ってもよい。
【０５９７】
さらに、成分(a)、(b)及び(c)は、1種以上の洗剤成分と直接混合して、洗剤組成物を形成してもよい。
【０５９８】
一実施形態では、少なくとも成分(a)及び(b)及び(c)を含む液体組成物を含むマイクロカプセルは、1種以上の洗剤成分を含む液体洗剤組成物に導入される。別の実施形態では、前記液体組成物を含むマイクロカプセルは、例えば、噴霧乾燥され、固体洗剤組成物に導入される。
【０５９９】
一実施形態では、少なくとも成分(a)及び(b)及び(c)を含む組成物は、例えば凝集体を形成するための担体材料の存在下で、例えば凍結乾燥又は噴霧乾燥によって、無水形態に変換される場合、1種以上の洗剤成分を含む固体又は液体洗剤組成物に導入される。
【０６００】
本発明の洗剤組成物の「物理的形態」は、液体及び固体洗剤組成物を含む。
【０６０１】
本発明の洗剤組成物は、液体洗剤組成物であってもよい。本発明による液体である洗剤組成物は、20℃及び101.3kPaで液体である。本発明の関連では、ゲル型液体洗濯洗剤は、液体洗濯洗剤の特別な実施形態である。ゲル型液体洗濯洗剤は、通常、少なくとも1種の粘度改変剤を含有し、それらは非水性溶媒をほとんど又は全く含有しない。ゲル型液体洗濯洗剤は、汚れた洗濯物の染みに直接塗布することができる。
【０６０２】
本発明の一実施形態では、本発明による液体洗剤組成物は、Brookfieldに従って25℃で、例えばBrookfield粘度計LVT-IIで20rpmでスピンドル3で決定して、500〜20,000mPa・sの範囲の動粘性率(dynamic viscosity)を有する。
【０６０３】
本発明の一実施形態では、本発明による液体洗剤組成物は、50〜98重量％、好ましくは95重量％までの範囲の水分含量を有してもよい。
【０６０４】
本発明の一実施形態では、本発明による液体洗剤組成物は、2〜50重量％、好ましくは10〜35重量％の範囲の全固形分を有してもよい。
【０６０５】
本発明の一実施形態では、本発明による液体洗剤組成物は、水以外の溶媒(すなわち、有機溶媒)、例えばエタノール、n-プロパノール、イソ-プロパノール、n-ブタノール、イソ-ブタノール、sec.-ブタノール、エチレングリコール、プロピレングリコール、1,3-プロパンジオール、ブタンジオール、グリセロール、ジグリコール、プロピルジグリコール、ブチルジグリコール、ヘキシレングリコール、エチレングリコールメチルエーテル、エチレングリコールエチルエーテル、エチレングリコールプロピルエーテル、及びフェノキシエタノールを含んでもよく、好ましいのは、エタノール、イソプロパノール又はプロピレングリコールである。本発明による液体洗剤組成物は、それぞれの総液体洗剤組成物に関して、0.5重量％〜12重量％の有機溶媒を含んでもよい。本発明の液体洗剤組成物が単位用量として、例えばパウチの形態で提供される実施形態では、有機溶媒の含有量は、それぞれの総液体洗剤組成物に関して、8重量％〜25重量％の範囲であってもよい。
【０６０６】
本発明の洗剤組成物は、固体洗剤組成物であってもよい。本発明内の固体洗剤組成物は、20℃及び101.3kPaで固体である洗剤組成物を意味する。固体洗剤組成物は、粉末、又は洗濯用の単位用量、例えば錠剤であってもよい。
【０６０７】
本発明による固体洗剤組成物は、それらの全固形分に関して、0.1〜10重量％の範囲の残留水分を有してもよい。残留水分は、蒸発による乾燥重量測定によって決定される。
【０６０８】
本発明の洗剤組成物は、
少なくとも1種のホウ素含有化合物[すなわち、上に記載される成分(a)]及び
ペンタン-1,2-ジオール及び任意選択で1種以上のさらなるジオール[すなわち、上に記載される成分(b)]及び
少なくとも1種のセリンプロテアーゼ及び任意選択で1種以上のさらなる酵素[すなわち、上に記載される成分(c)]
を含むマイクロカプセルを含んでもよい。
【０６０９】
そのような洗剤組成物は、液体又は固体であってよい。
【０６１０】
本発明の洗剤組成物は、上に記載される成分(a)及び(b)及び(c)を含む凝集体及び/又は顆粒を含んでもよい。そのような洗剤組成物は、固体であってよい。
【０６１１】
本発明の洗剤組成物は、単位用量製品(unit-dose product)の形態をとってもよく、これは、水溶性材料(すなわち、フィルム)で作られた包装中の一回量の包装である。そのような包装は、パウチと呼ばれ得る。
【０６１２】
パウチは、例えば水との接触の前にパウチから組成物を放出させることなく、組成物を保持するのに適した任意の形態、形状及び材料のものであることができる。パウチの内容積は、区画に分けることができる。本明細書で定義されるパウチの区画は、組成物の異なる成分を含む容積空間を囲む水溶性フィルムから作られた閉鎖構造である。前記容積空間は、好ましくは、容積空間が外部環境から分離されるように、水溶性フィルムによって囲まれている。用語「外部環境」は、本発明の目的のためには、「区画を囲み、かつ区画に含まれない水溶性フィルムを通過できないもの」を意味する。用語「分離される」は、本発明の目的のためには、「第二の成分が、第一の成分を含む同じ区画に含まれない場合に、区画に含まれる第一の成分が、第二の成分と接触することから妨げられているという点において、物理的に別個である」ことを意味する。
【０６１３】
水溶性フィルムは、典型的には、以下の重量測定法によって測定して、少なくとも50％、好ましくは少なくとも75％、又はさらには少なくとも95％の溶解度を有する: 10グラム 0.1グラムの材料を400mlビーカーに加え、その重量を測定し、245ml 1mlの蒸留水を加える。これを600rpmに設定した磁気撹拌機で30分間激しく撹拌する。次いで、混合物を、上に定義される孔径(最大50ミクロン)を有する折り畳み定性焼結ガラスフィルターを通して濾過する。水を、集められた濾液から任意の慣用方法によって乾燥除去し、残留ポリマーの重量を測定する(これは溶解又は分散画分である)。次いで、％溶解度又は分散度を計算することができる。
【０６１４】
好ましいフィルムは、ポリマー材料、好ましくはフィルム又はシートに形成されるポリマーである。当技術分野で知られているように、フィルムは、例えば、ポリマー材料のキャスティング、コーティング、ブロー成形、押出し又はブロー押出しによって得ることができる。好ましいポリマー、コポリマー又はそれらの誘導体は、ポリビニルアルコール、ポリビニルピロリドン及びその水溶性N-ビニルピロリドンコポリマー、ポリアルキレンオキシド、アクリルアミド、アクリル酸、セルロース、セルロースエーテル、セルロースエステル、セルロースアミド、ポリビニルアセテート、ポリカルボン酸及び塩、ポリアミノ酸又はペプチド、ポリアミド、ポリアクリルアミド、マレイン酸/アクリル酸のコポリマー、多糖、例えば、デンプン及びゼラチン、天然ゴム、例えば、キサンタム(xanthum)及びカラガム(carragum)から選択される。より好ましくは、ポリマーは、ポリアクリレート及び水溶性アクリレートコポリマー、メチルセルロース、カルボキシメチルセルロースナトリウム、デキストリン、エチルセルロース、ヒドロキシエチルセルロース、ヒドロキシプロピルメチルセルロース、マルトデキストリン、ポリメタクリレート、最も好ましくはポリビニルアルコール、ポリビニルアルコールコポリマー及びヒドロキシプロピルメチルセルロース(HPMC)から選択される。
【０６１５】
ポリマーの混合物も使用することができる。これは、その適用及び必要とされるニーズに応じて、区画又はパウチの機械的特性及び/又は溶解特性を制御するのに特に有益であり得る。例えば、ポリマーの混合物がフィルム中に存在し、それによって、1つのポリマー材料が別のポリマー材料より高い水溶解度を有し、及び/又は1つのポリマー材料が別のポリマー材料より高い機械的強度を有することが好ましいかもしれない。
【０６１６】
パウチは、当技術分野において公知の方法に従って調製することができる。
【０６１７】
パウチは、本発明による固体洗剤組成物及び/又は本発明による液体洗剤組成物を異なる区画に含むことができる。液体成分用の区画は、固体を含有する区画とは組成において異なっていてもよい(例えば、EP 2014756を参照)。少なくとも1種のホウ素含有化合物[すなわち、上に記載される成分(a)]及びペンタン-1,2-ジオール及び任意選択で1種以上のさらなるジオール[すなわち、上に記載される成分(b)]及び少なくとも1種のセリンプロテアーゼ及び任意選択で1種以上のさらなる酵素[すなわち、上に記載される成分(c)]を含む組成物は、液体洗剤組成物又は固体洗剤組成物のいずれかに含まれてもよい。一実施形態では、少なくとも成分(a)及び(b)及び(c)を含む液体組成物は、追加的に、上に記載される1種以上のpH調整化合物及び/又は1種以上の防腐剤を含む。一実施形態では、少なくとも成分(a)及び(b)及び(c)を含む組成物は、それ自体、パウチの1つの区画に封入されてもよい。
【０６１８】
単位用量製品はまた、本明細書において、例えば押出しペレット、又はおよそ1グラム〜およそ250グラム、例えば、約30g〜約125g、約30g〜約100g、例えば、約30g〜約75gのサイズを有する錠剤として提供される固体洗剤組成物を意味する。錠剤はまた、洗剤組成物の成分を圧縮して、製造された錠剤が損傷を受けずに取扱い及び輸送に耐えることができるように十分に頑強であるように形成することもできる。頑強であることに加えて、錠剤はまた、洗剤成分が洗浄サイクルの開始時にできるだけ早く洗浄水中に放出されるように十分に速く溶解しなければならない。
【０６１９】
単位用量固体ブロック用の固体洗剤組成物は、凝固マトリックスを含んでもよい。凝固マトリックスは、一般に、アルカリ金属水酸化物アルカリ度源、水和可能塩、例えば、炭酸ナトリウム(ソーダ灰)、ポリカルボン酸ポリマー、及び固体組成物を形成するための水チャージを含む。さらに、錠剤化調製を助けるのに、他の賦形剤化合物を使用してもよい。適切な化合物の非限定的な例としては、ステアリン酸マグネシウム、フマル酸ステアリルマグネシウム、硫酸ナトリウム(無水)、硫酸マグネシウム(無水)、炭酸ナトリウム(無水)、炭酸マグネシウム(無水)が挙げられる。
【０６２０】
特定の洗浄温度における溶解速度は、錠剤の硬度/密度によって変更することができる。固化防止効果を有するために、Mg-ケイ酸塩、Al-ケイ酸塩、Na-アルミノケイ酸塩などの少なくとも1種の固化防止剤が組成物中に存在する。
【０６２１】
錠剤は、1種以上のポリマー崩壊剤、好ましくは架橋崩壊剤を含んでもよい。錠剤はまた、架橋ポリマー崩壊剤を組み込んでいる1種以上の崩壊遅延剤を含んでもよい。それによって、洗浄プロセス中の異なる時点で様々な相の溶解を制御するのを助ける、異なる相が形成され得る。
【０６２２】
本明細書に用いるのに適した架橋ポリマー崩壊剤としては、架橋デンプン、架橋セルロースエーテル、架橋ポリビニルピロリドン、好ましくはいわゆる「ポリビニルピロリドン-ポップコーン-ポリマー」又は「PVPP」、架橋カルボキシ置換エチレン性不飽和モノマー、架橋ポリスチレンスルホネート及びそれらの混合物が挙げられる。非常に好ましいのは、架橋ポリビニルピロリドン、例えば、PVPPである。適切な架橋剤としては、ジビニル及びジアリル架橋剤、ポリオール、ポリビニルアルコール、ポリアルキレンポリミン(polyalkylenepolymine)、エチレンイミン含有ポリマー、ビニルアミン含有ポリマー及びそれらの混合物から選択される二官能性及び多官能性結合部分が挙げられる。あるいは、PVPPなどのポップコーン-ポリマーは、適切な架橋性モノマーを使用した、いわゆる増殖性重合(「ポップコーン重合」ともいう)によって得ることができる。
【０６２３】
架橋ポリマー崩壊剤の粒径及び粒径分布は、輸送及び貯蔵中の錠剤の崩壊性能及び安定性の両方を制御するために重要である。好ましい実施形態では、ポリマー崩壊剤は、その少なくとも約40重量％、好ましくは少なくとも約50重量％、より好ましくは少なくとも約55重量％が、250〜850ミクロンの範囲にあり、約40％未満、好ましくは約30％未満が、850ミクロンより大きいような粒径分布を有し、そのような分布は、最適な崩壊及び安定性プロファイルを提供する観点から好ましい。
【０６２４】
錠剤は、1種以上の非架橋ポリマー崩壊剤を含んでもよい。好ましい非架橋ポリマー崩壊剤は、崩壊剤の少なくとも90重量％が、約0.3mm未満の粒径を有し、その少なくとも30重量％が、約0.2mm未満の粒径を有するような粒径分布を有する。適切には、非架橋ポリマー崩壊剤は、デンプン、セルロース及びそれらの誘導体、アルギネート、糖、膨潤性粘土並びにそれらの混合物から選択される。
【０６２５】
多相錠剤では、制御された溶解特性はまた、様々な錠剤相中の崩壊遅延剤のレベル(濃度)を適切に選択することによって達成することができる。したがって、本発明のさらなる態様によれば、洗濯機に使用するための洗剤錠剤が提供され、該洗剤錠剤は、複数の圧縮相を含み、洗濯機において2つ以上の相の示差的溶解を提供するために、これらの相は、相の少なくとも2つに異なる濃度の崩壊遅延剤を有し、これらの相の少なくとも1つは、架橋ポリマー崩壊剤を含む。好ましくは、崩壊遅延剤は、少なくとも2つの相において少なくとも約5％、より好ましくは少なくとも約20％、とりわけ少なくとも約50％異なる濃度(対応する相に対して)を有する。
【０６２６】
本明細書における適切な崩壊遅延剤としては、以下に限定されないが、有機及び他の結合剤、ゲル、溶融可能固体、ワックス、溶解性トリガー(例えば、pH、イオン濃度又は温度に反応する)、吸湿剤(例えば、水和可能だが無水の又は部分的に水和した塩)、粘性若しくは中間相形成界面活性剤、並びにそれらの混合物が挙げられる。本明細書における特に好ましい崩壊遅延剤としては、アミンオキシド界面活性剤、非イオン性界面活性剤、及びそれらの混合物が挙げられる。本明細書に用いるのに好ましいアミンオキシドは、テトラデシルジメチルアミンオキシド、ヘキサデシルジメチルアミンオキシド及びそれらの混合物である。
【０６２７】
好ましくは、酵素含有相は、洗浄プロセスにおいて早期に崩壊する。多相錠剤において、崩壊されるべき第一相の好ましい洗剤成分は、1種以上のビルダー、1種以上の界面活性剤、1種以上の酵素、任意選択で1種以上の漂白剤、及び1種以上の崩壊剤を含む。この酵素含有相は、本発明のマイクロカプセルを含んでもよく、これは、例えば錠剤に組み込まれる目的で噴霧乾燥によって、乾燥されている。酵素含有相は、本発明による凝集体又は顆粒中に酵素を含んでもよい。
【０６２８】
崩壊されるべき後続の相の好ましい洗剤成分は、1種以上のビルダー、1種以上の酵素、1種以上の崩壊剤、及び任意選択で1種以上の崩壊遅延剤を含む。
【０６２９】
本発明の好ましい態様では、崩壊されるべき第一相の重量は、4gを超える。より好ましくは、前記第一相の重量は、10g〜30g、さらにより好ましくは15g〜25g、最も好ましくは18g〜24gである。崩壊されるべき後続の相の重量は、4g未満である。より好ましくは、第二及び/又は任意選択の後続の相の重量は、1gと3.5gの間、最も好ましくは1.3g〜2.5gである。
【０６３０】
少なくとも1種のホウ素含有化合物[すなわち、上に記載される成分(a)]及びペンタン-1,2-ジオール及び任意選択で1種以上のさらなるジオール[すなわち、上に記載される成分(b)]及び少なくとも1種のセリンプロテアーゼ及び任意選択で1種以上のさらなる酵素[すなわち、上に記載される成分(c)]を含む組成物を用いた染み除去及び洗浄方法:
【０６３１】
本発明は、上に記載される成分(a)、上に記載される成分(b)、及び上に記載される成分(c)を含む組成物の使用及び使用方法であって、洗浄されるべき物体を、前記物体の洗浄に適した条件下で本発明の組成物と接触させるステップを含む、使用及び使用方法に関する。一実施形態では、洗浄されるべき物体を、本発明の洗剤組成物と接触させる。洗浄されるべき物体は、布地及び/又は硬表面、例えば、ガラス、金属表面、例えば、カトラリー又は食器。
【０６３２】
本発明はまた、タンパク質性染みなどの酵素感受性の染みを除去するための、上に記載される成分(a)、上に記載される成分(b)、及び上に記載される成分(c)を含む組成物の使用及び使用方法に関する。タンパク質性染みの非限定的な例としては、体液、例えば血液、乳製品、例えばミルク、乳児用調製粉乳、卵、野菜、体の汚れ、草及び泥に由来する染みが挙げられる。
【０６３３】
一実施形態では、本発明は、布地又は硬表面、例えばガラス、金属表面、例えば、カトラリー又は食器から酵素感受性の染み、例えばタンパク質性染みを除去する方法に関する。
【０６３４】
本発明は、洗浄方法であって、洗浄されるべき物体を、前記物体の洗浄に適した条件下で、上に記載される成分(a)、上に記載される成分(b)、及び上に記載される成分(c)を含む組成物と接触させるステップを含む、方法に関する。一実施形態では、洗浄されるべき物体を、本発明の洗剤組成物と接触させる。洗浄方法は、洗濯又は硬表面洗浄であってよい。洗浄されるべき物体は、布地及び/又は硬表面、例えば、ガラス、金属表面、例えば、カトラリー又は食器。
【０６３５】
一実施形態では、本発明は、タンパク質性染みを除去するための、上に記載される成分(a)、上に記載される成分(b)、及び上に記載される成分(c)を含む組成物を用いた、布地又は硬表面、例えばガラス、金属表面、例えば、カトラリー又は食器を処理する方法に関する。タンパク質性染みの非限定的な例としては、体液、例えば血液、乳製品、例えばミルク、乳児用調製粉乳、卵、野菜、体の汚れ、草及び泥に由来する染みが挙げられる。
【実施例】
【０６３６】
プロテアーゼのタンパク質分解活性は、基質としてスクシニル-Ala-Ala-Pro-Phe-p-ニトロアニリド(Suc-AAPF-pNA、短くAAPF)を用いて測定されており、pNAは、タンパク質分解切断によって基質分子から切断され、結果として黄色の遊離pNAの放出をもたらし、これをOD405を測定することによって定量した。
【０６３７】
別段示されない限り、酵素活性は30℃で測定した。
【０６３８】
ジオール及び/又はホウ酸塩及び/又は酵素の濃度が％w/wで提供される場合、％w/wは、試験される組成物の総重量に関連している。
【０６３９】
実施例1: ホウ素含有化合物の存在下でのジオールによるプロテアーゼ活性の阻害
試験サンプル:
2.3％w/wジオールを含む又はジオールを含まない、50mMのリン酸緩衝液(pH7.5)、4.4μMの4-FPBA、4.8mMのSuc-AAPF-pNA、及び16nMの配列番号1によるプロテアーゼ。
【０６４０】
プロテアーゼ活性を、Suc-AAPF-pNA基質及び4-FPBAのみの存在下で測定し、これは表Aにおいて100％の値を与える。
【０６４１】
プロテアーゼ活性はまた、AAPF-pNA基質、4-FPBA及び2.3％ジオールの存在下で測定した。
【０６４２】
【表５】
2019536879.tif 000029
【０６４３】
BBA及びジオールの存在下では、プロテアーゼは、低減したタンパク質分解活性を有し、これは、プロテアーゼが、ジオールによってそのタンパク質分解活性において阻害されることを意味する。表Aから、ジオールの添加は、タンパク質分解活性に対する4-FPBAの阻害効果を増加させると結論付けることができる; ペンタン-1,2-ジオールは、使用した他のジオールと比較した場合、強い阻害効果をもたらす。
【０６４４】
実施例2: ジオール単独によるプロテアーゼ活性の阻害
プロテアーゼの貯蔵安定性に対するジオール単独の効果を試験するために、配列番号1によるプロテアーゼを、表Bに示されるように、様々な濃度のプロパン-1,2-ジオール及びペンタン-1,2-ジオールと共に45℃で貯蔵した。貯蔵中のタンパク質分解活性におけるその変化の評価のために、貯蔵前に配列番号1による4％の活性なプロテアーゼが存在した。
【０６４５】
タンパク質分解活性を、4.8mMのSus-AAPF-pNaの存在下で測定した。緩衝系として50mMのリン酸緩衝液を使用した(pH7.5)。貯蔵前(時間=0)に、測定されたプロテアーゼ活性を100％に設定した。次いで、表Bに示される時点でプロテアーゼ活性を貯蔵(45℃)後に測定した。
【０６４６】
【表６】
2019536879.tif 000030
【０６４７】
表Bから、ペンタン-1,2-ジオール単独は、プロテアーゼを安定化せず、むしろプロテアーゼを不安定化すると結論付けることができる; プロパン-1,2-ジオールの量を増加させると、プロテアーゼは次第に安定化する。
【０６４８】
実施例3: ホウ素含有化合物の存在下及び非存在下でのジオールによるプロテアーゼ活性の阻害
試験サンプル:
135mMのジオールを含む又はジオールを含まない、50mMのリン酸緩衝液(pH7.5)、137μMのBBA、4.8mMのSuc-AAPF-pNA、及び16nMの配列番号1によるプロテアーゼ。
【０６４９】
プロテアーゼ活性を、Suc-AAPF-pNA基質の存在下かつBBA及びジオールの非存在下で測定し、これは表Bにおいて100％の値を与える。
【０６５０】
プロテアーゼ活性を、Suc-AAPF-pNA基質及びBBAの存在下で測定し、これはBBAによるプロテアーゼの安定化を与える-表C-Iを参照。
【０６５１】
【表７】
2019536879.tif 000031
【０６５２】
表C-Iから、BBAの存在下ではプロテアーゼは低減したタンパク質分解活性(タンパク質分解活性の阻害)を有したため、BBAは、プロテアーゼを安定化すると結論付けることができる。
【０６５３】
次いで、プロテアーゼ活性を、Suc-AAPF-pNA基質及びジオールの存在下(BBA無し)で測定し、これはジオールによるプロテアーゼの安定化を与える-表C-IIを参照。
【０６５４】
【表８】
2019536879.tif 000032
【０６５５】
ジオールの存在下では、プロテアーゼは、低減したタンパク質分解活性を有し、これは、プロテアーゼが、そのタンパク質分解活性において阻害されることを意味する。表C-Iとの比較における表C-IIから、ジオール単独は、BBAと比較した場合、タンパク質分解活性に対してはっきりとしない安定化効果を有すると結論付けることができる。試験したジオールのうち、ペンタン-1,2-ジオールは、タンパク質分解活性に対して最も優れた阻害効果を有する。
【０６５６】
次いで、プロテアーゼ活性を、Suc-AAPF-pNA基質及びBBA及びジオールの存在下で測定し、これはBBA及びジオールによるプロテアーゼの安定化を与える-表C-IIIを参照。
【０６５７】
【表９】
2019536879.tif 000033
【０６５８】
BBA及びジオールの存在下では、プロテアーゼは、低減したタンパク質分解活性を有し、これは、プロテアーゼが、そのタンパク質分解活性において阻害されることを意味する。表Bとの比較における表C-IIIから、ジオールは、BBAの存在下でプロテアーゼの安定化を増加させると結論付けることができる。試験したジオールのうち、ペンタン-1,2-ジオールは、プロテアーゼの安定化に対して最も優れた増加効果を有する。
【０６５９】
さらに、表C-I(BBA: 66％)、C-II(ペンタン-1,2-ジオール: 70％)及びC-III(BBA+ペンタン-1,2-ジオール: 15％)に提供されるペンタン-1,2-ジオールについての結果を比較することから、BBAとペンタン-1,2-ジオールの相乗的安定化は明らかである。
【０６６０】
実施例4: ジオールの混合物
試験サンプル:
1種又は2種のジオールを含む、50mMのリン酸緩衝液(pH7.5)、4.4μMの4-FPBA、4.8mMのSuc-AAPF-pNA、及び16nMの配列番号1によるプロテアーゼ。
【０６６１】
プロテアーゼ活性を、Suc-AAPF-pNA基質及び4-FPBA並びに1種若しくは2種のジオールの存在下で測定し、これは4-FPBA並びに1種若しくは2種のジオールによるプロテアーゼの安定化を与える-表Dを参照。
【０６６２】
【表１０】
2019536879.tif 000034
【０６６３】
Suc-AAPF-pNA基質及び4-FPBAのみの存在下のプロテアーゼ活性を、100％に設定する。
【０６６４】
結果は、Suc-AAPF-pNA基質、4-FPBA並びに1種若しくは2種のジオールの存在下でのプロテアーゼ活性が、4-FPBAのみによる安定化と比較した場合に低減することを示す。これは、1種又は2種のジオールが、プロテアーゼの安定化を増加させることを意味する。試験したジオールのうち、ペンタン-1,2-ジオール単独は、プロテアーゼを最もよく安定化する。
【０６６５】
表Dから、プロパン-1,2-ジオール及びペンタン-1,2-ジオールのジオール混合物中のペンタン-1,2-ジオールの濃度の増加及びプロパン-1,2-ジオールの濃度の減少は、プロテアーゼの安定化に有利であると結論付けることができる。
【０６６６】
実施例5: 洗剤組成物中のプロテアーゼの貯蔵安定性
洗剤組成物のモデル配合物:
【０６６７】
【表１１】
2019536879.tif 000035
【０６６８】
モデル配合物(100％)は、85％A及び15％Bからなる。この配合物は8.2のpHを有した。
【０６６９】
使用した酵素:
プロテアーゼ: 配列番号2
アミラーゼ: NovozymesからStainzyme(商標)
リパーゼ: NovozymesからLipex(商標)
【０６７０】
37℃で貯蔵後、配合物内のタンパク質分解活性を測定するために、サンプルを少なくとも100倍に希釈した。希釈により、阻害剤の効果は逆転した。
【０６７１】
表E中の値100％は、配合物の貯蔵前に測定されたタンパク質分解活性を与える。
【０６７２】
【表１２】
2019536879.tif 000036
【０６７３】
表Eから、1％w/wホウ酸塩の存在下での貯蔵は、2％w/wホウ酸塩を用いた貯蔵よりも有効性が低く、2％w/wホウ酸塩を用いた貯蔵は、3％w/wホウ酸塩を用いた貯蔵よりも有効性が低いと結論付けることができる。
【０６７４】
さらに、表Eから、2％ペンタン-1,2-ジオール及び3％プロパン-1,2-ジオールを用いた貯蔵は、9％(w/w)プロパン-1,2-ジオールを用いた貯蔵と同等に有効であると結論付けることができる。2％ペンタン-1,2-ジオール及び3％プロパン-1,2-ジオールを用いた貯蔵又は9％(w/w)プロパン-1,2-ジオールを用いた貯蔵と比較した場合、3％プロパン-1,2-ジオールを用いた貯蔵は、有効性が低い。
【０６７５】
さらに、プロテアーゼを含む配合物の貯蔵後にデンプン分解活性を測定した。デンプン分解活性を、エチリデン-ブロック化4-ニトロフェニルマルトヘプタオシド基質(EPS-G7)からのパラ-ニトロフェノール(pNP)発色団の放出によって測定した。表F中の値100％は、37℃での配合物の貯蔵前に測定されたデンプン分解活性を与える。
【０６７６】
【表１３】
2019536879.tif 000037
【０６７７】
表Fから、2％(w/w)ペンタン-1,2-ジオール及び3％(w/w)プロパン-1,2-ジオールの混合物は、プロパン-1,2-ジオール単独を用いた安定化と比較して、より高い安定化効果を有すると結論付けることができる。
【配列表】
2019536879000001.app
【国際調査報告】
2019536879.tif 000038
2019536879.tif 000039
2019536879.tif 000040