(57)【要約】      （修正有）【課題】  ユビキチン結合ドメインのユビキチン認識機構の原子レベルでの解析を行うこと。【解決手段】  ユビキチン結合ドメインとユビキチンとの複合体の立体構造を予測する方法であって、(i)表Ａの原子座標により規定される三次元構造からの距離に関する根平均二乗偏差が、酵母DSK2のC末端側の残基番号328〜373の領域であるユビキチン結合ドメイン及びモノユビキチンの残基番号1〜71の領域について、主鎖を構成する原子に関しては0.34オングストロームであり、全ての原子に関しては0.99オングストロームである原子座標により規定される酵母DSK2のユビキチン結合ドメインとモノユビキチンとの複合体又はその一部の三次元構造を用意する工程、及び(ii)(i)の工程で用意した三次元構造を鋳型とするホモロジーモデリングにより、ユビキチン結合ドメインを含むタンパク質とユビキチンとの複合体の三次元構造を構築する工程を含む前記方法。【選択図】  図３
2006042732.tif 000002
【特許請求の範囲】
【請求項１】
ユビキチン結合ドメインを含むタンパク質とユビキチンとの複合体の立体構造を予測する方法であって、
(i)表Ａに示される酵母DSK2のC末端側の残基番号328〜373の領域であるユビキチン結合ドメインと７６個のアミノ酸残基からなるモノユビキチンとの複合体を構成する原子の原子座標、または表Ａの原子座標により規定される三次元構造からの距離に関する根平均二乗偏差が、酵母DSK2のC末端側の残基番号328〜373の領域であるユビキチン結合ドメイン及びモノユビキチンの残基番号1〜71の領域について、主鎖を構成する原子に関しては0.34オングストロームであり、全ての原子に関しては0.99オングストロームである原子座標により規定される酵母DSK2のユビキチン結合ドメインとモノユビキチンとの複合体又はその一部の三次元構造を用意する工程、及び
(ii)(i)の工程で用意した三次元構造を鋳型とするホモロジーモデリングにより、ユビキチン結合ドメインを含むタンパク質とユビキチンとの複合体の三次元構造を構築する工程を含む前記方法。
【請求項２】
任意の蛋白質又はその一部の機能を予測する方法であって、
(i’)表Ａに示される酵母DSK2のC末端側の残基番号328〜373の領域であるユビキチン結合ドメインを構成する原子の原子座標、または表Ａの原子座標により規定される三次元構造からの距離に関する根平均二乗偏差が、酵母DSK2のC末端側の残基番号328〜373の領域であるユビキチン結合ドメインについて、主鎖を構成する原子に関しては0.34オングストロームであり、全ての原子に関しては0.99オングストロームである原子座標により規定される酵母DSK2のユビキチン結合ドメイン又はその一部の三次元構造を用意する工程、
(ii’) 予測対象となるタンパク質又はその一部の三次元構造を用意する工程、
(iii’) (i’)の工程で用意した三次元構造と(ii’)の工程で用意した三次元構造の構造アラインメントを行う工程、及び
(iv’)(iii’)の工程で行った構造アラインメントの結果、構造類似性があると判定された場合には、(ii’)のタンパク質又はその一部が、(i’)の酵母DSK2のユビキチン結合ドメイン又はその一部と類似の機能を有すると予測する工程
を含む前記方法。
【請求項３】
配列番号２のアミノ酸配列を有する酵母DSK2のユビキチン結合ドメイン又は該ドメインを含むタンパク質が、配列番号２のアミノ酸配列における14位のアスパラギン酸、15位のメチオニン、17位のフェニルアラニン、34位のバリン、35位のグルタミン、38位のロイシン及び42位のロイシンからなる群より選択される少なくとも１つのアミノ酸部位で、被験物質と相互作用するか否かを解析し、相互作用する場合には、被験物質がユビキチン結合ドメイン又はその類縁のドメインを含むタンパク質及びユビキチンが関与する事象を調節することができると判定することを含む、ユビキチン結合ドメイン又はその類縁のドメインを含むタンパク質及びユビキチンが関与する事象を調節することができる物質をスクリーニングする方法。
【請求項４】
ユビキチンの存在下で、配列番号２のアミノ酸配列を有する酵母DSK2のユビキチン結合ドメイン又は該ドメインを含むタンパク質が、配列番号２のアミノ酸配列における14位のアスパラギン酸、15位のメチオニン、17位のフェニルアラニン、34位のバリン、35位のグルタミン、38位のロイシン及び42位のロイシンからなる群より選択される少なくとも１つのアミノ酸部位で、被験物質と相互作用するか否かを解析する請求項３記載の方法。
【請求項５】
以下の(a)又は(b)のタンパク質である、酵母DSK2のユビキチン結合ドメイン変異体タンパク質。
(a)配列番号２のアミノ酸配列において、16位のグリシン、17位のフェニルアラニン及び42位のロイシンからなる群より選択される少なくとも１つのアミノ酸が他のアミノ酸に置換されているアミノ酸配列を有するタンパク質
(b)(a)のタンパク質のアミノ酸配列において、16位のアミノ酸、17位のアミノ酸及び42位のアミノ酸以外の１若しくは数個のアミノ酸が欠失、置換若しくは付加されたアミノ酸配列を有し、かつユビキチンに対する結合活性が(a)のタンパク質と同程度であるタンパク質
【請求項６】
以下の(1)〜(3)のいずれかのタンパク質である請求項５記載の酵母DSK2のユビキチン結合ドメイン変異体タンパク質。
(1) 配列番号２のアミノ酸配列において、16位のグリシンがアラニンに置換されているアミノ酸配列を有するタンパク質
(2) 配列番号２のアミノ酸配列において、17位のフェニルアラニンがアラニンに置換されているアミノ酸配列を有するタンパク質
(3) 配列番号２のアミノ酸配列において、42位のロイシンがアラニンに置換されているアミノ酸配列を有するタンパク質
【請求項７】
請求項５記載のタンパク質をコードするＤＮＡ。
【請求項８】
請求項７記載のＤＮＡを含有する組換えベクター。
【請求項９】
請求項８記載の組換えベクターを含む形質転換体。
【請求項１０】
酵母DSK2のユビキチン結合ドメイン変異体タンパク質の製造方法であって、請求項７記載のＤＮＡで形質転換した宿主を培養し、培養物から酵母DSK2のユビキチン結合ドメイン変異体タンパク質を採取することを含む前記方法。
【請求項１１】
請求項５記載の酵母DSK2のユビキチン結合ドメイン変異体タンパク質に対する抗体。
【請求項１２】
請求項５記載の酵母DSK2のユビキチン結合ドメイン変異体タンパク質とユビキチンとの複合体。
【請求項１３】
ユビキチンが、モノユビキチン又はダイユビキチンである請求項１２記載の複合体。
【請求項１４】
ダイユビキチンを構成する２個のモノユビキチンが配列番号４のアミノ酸配列を有し、一方のC末端の残基が、他方の48位のリジン又は63位のリジンのe位に結合して二量体を形成している請求項１３記載の複合体。
【請求項１５】
配列番号２のアミノ酸配列を有する酵母DSK2のユビキチン結合ドメインを固定した基板。
【請求項１６】
配列番号２のアミノ酸配列における、14位のアスパラギン酸、15位のメチオニン、17位のフェニルアラニン、34位のバリン、35位のグルタミン、38位のロイシン及び42位のロイシン以外の部位で酵母DSK2のユビキチン結合ドメインを基板表面に結合させた請求項１５記載の基板。
【請求項１７】
基板がセンサーチップ又はカラム充填材である請求項１５又は１６に記載の基板。
【請求項１８】
基板に固定した配列番号２のアミノ酸配列を有する酵母DSK2のユビキチン結合ドメインをｐH6.0以下のｐH条件下でユビキチンと接触させることを含む、請求項１５〜１７のいずれかに記載の基板を使用する方法。
【発明の詳細な説明】
【技術分野】
【０００１】
本発明は、酵母DSK2のユビキチン結合ドメインとモノユビキチンとの複合体の構造的特徴および酵母DSK2のユビキチン結合ドメインによるモノユビキチン認識機構に関し、より詳細には、酵母DSK2のユビキチン結合ドメインとモノユビキチンとの複合体の構造的特徴および酵母DSK2のユビキチン結合ドメインによるモノユビキチン認識機構を利用した、タンパク質の立体構造を予測する方法、タンパク質の機能を予測する方法、物質をスクリーニングする方法、酵母DSK2のユビキチン結合ドメインの変異体、該変異体をコードするＤＮＡ、該ＤＮＡを含有する組換えベクター、該組換えベクターを含む形質転換体、酵母DSK2のユビキチン結合ドメインの変異体の製造方法、酵母DSK2のユビキチン結合ドメインの変異体とユビキチンとの複合体及び酵母DSK2のユビキチン結合ドメインを固定した基板並びにその使用方法に関する。
【背景技術】
【０００２】
蛋白質のユビキチン化は、プロテアソームやリソソームの蛋白質分解システムや、DNA修復、翻訳、シグナル伝達、細胞小器官の構築、蛋白質輸送において重要な役割を果たしている（非特許文献１, ２, ３, ４, ５）。ユビキチン化された蛋白質は、UIM (Ubiquitin Interacting Motif) （非特許文献６）, UBA (Ubiquitin-Associated)ドメイン（非特許文献７）, CUE (Coupling of Ubiquitin Conjugation to ER Degradation)ドメイン（非特許文献８） , UEV (Ubiquitin E2 Variant)ドメイン（非特許文献９）, NZF (Npl4 Zinc Finger)ドメイン （非特許文献１０）などのユビキチンに結合するモチーフによって認識される。このうち、本研究に用いたユビキチン結合ドメイン は、ユビキチンに結合するモチーフとして最初に同定された約45残基からなるドメインで、ユビキチン結合酵素、脱ユビキチン化酵素、ヌクレオチド除去修復に関与している蛋白質など様々な蛋白質の中で見つかっている（非特許文献７）。このドメイン単独の溶液構造は既に解かれており、三本のαへリックスバンドルからなっている（非特許文献１１）。このドメインは、in vivo 及び in vitroで、ユビキチン及びポリユビキチンと結合することが確認されている（非特許文献１２, １３, １４）。特に、ポリユビキチンに対して強い結合活性を示すことがわかっている（非特許文献１４）。但し、p47 のユビキチン結合ドメインに関しては、モノユビキチンのみに結合活性を示すことが報告されている（非特許文献１０）。ポリユビキチンの中でも、ユビキチン−プロテアソーム蛋白質分解システムに関与しているLys-48リンクのテトラユビキチンに対して強く結合することがわかっている（非特許文献１５）。さらに、ポリユビキチン化された基質とも、in vivo 及び in vitroで結合することが報告されている（非特許文献１６）。ユビキチン結合ドメインのユビキチン認識機構に関しては、変異体実験やNMRによるtitration 実験が既に行われており、複合体形成に重要と思われている領域が明らかにされている（非特許文献１３, １７, １８）。さらに、titration 実験結果に基づいたモデリングがなされており、ユビキチン結合ドメイン−ユビキチンのモデル複合体が二つのグループから報告されている（非特許文献１９, ２０）。さらに、ユビキチン結合ドメインと類似したフォールドをもつCUEドメインとユビキチンとの複合体の構造が報告されている（非特許文献２１, ２２）。しかし、ユビキチン結合ドメインとモノユビキチンの結合活性 ( Kd = 250〜600 μM ) が低いため、複合体の立体構造は報告されていない。
【非特許文献１】Conaway et al., 2002 Science 296 1254-1258
【非特許文献２】Sun et al., 2002 Nature 418 104-108
【非特許文献３】Hoege et al., 2002 Nature 419 135-141
【非特許文献４】Hicke et al., 2001 Cell 106 527-530
【非特許文献５】Hicke et al., 2001 Nat. Rev. Mol. Cell. Biol. 2195-201
【非特許文献６】Young et al., 1998 J Biol. Chem., 273, 5461-5467
【非特許文献７】Hofmann et al., 1996 Trends Biochem. Sci. 21, 172-173
【非特許文献８】Ponting, 2000 Biochem. J., 351 Pt 2, 527-535
【非特許文献９】Sancho et. al., 1998 Mol. Cell. Biol., 18, 576-589
【非特許文献１０】Meyer etal., 2002 EMBO J. 21 5645-5652
【非特許文献１１】Dieckmann et al., 1998 Nat. Struct. Biol. 5 1042-1046
【非特許文献１２】Vadlamudi, 1996 J. Biol. Chem., 271 20235-20237
【非特許文献１３】Bertolaet et al., 2001 Nat. Struct. Biol. 8 417-422
【非特許文献１４】Wilkinson et al., 2001 Nat. Cell. Biol., 3 939-943
【非特許文献１５】Raasi et al., 2003 J. Biol. Chem. 278 8951-8959
【非特許文献１６】Rao et al., J Biol. Chem., 277 11691-11695
【非特許文献１７】Ryu et al., 2003 J. Biol. Chem. 278 36621-36627
【非特許文献１８】Wang et al., 2003 Biochemistry, 42 13529-13535
【非特許文献１９】Mueller et al., 2004 J Biol. Chem. 279 11926-11936
【非特許文献２０】Yuan et al., 2004 EMBO J. 23 1-11
【非特許文献２１】Kang etal., 2003 Cell 113 621-630
【非特許文献２２】Prag et al., 2003 Cell 113 609-620
【発明の開示】
【発明が解決しようとする課題】
【０００３】
本発明は、ユビキチン結合ドメインとモノユビキチンとの複合体の立体構造を決定し、ユビキチン結合ドメインのユビキチン認識機構の原子レベルでの解析を行うことを目的とする。
【課題を解決するための手段】
【０００４】
そこで、本研究では、ユビキチン結合ドメインの中でもモノユビキチンに対して強い結合活性を示すDSK2蛋白質のユビキチン結合ドメインを用いて、モノユビキチンとの複合体の溶液構造決定を行い、ユビキチン結合ドメインのユビキチン認識機構の原子レベルでの解析を行った。また立体構造決定の過程でユビキチン結合ドメインとモノユビキチンならびにポリユビキチンとの相互作用に関連する重要な残基の同定を行い、結合能を欠いた変異体の作製に成功した。更に、ユビキチン結合ドメインとユビキチンの結合能はpHによって変化することを明らかにした。本発明は、これらの知見に基づいて、完成されたものである。
【０００５】
本発明の要旨は以下の通りである。
［１］  ユビキチン結合ドメインを含むタンパク質とユビキチンとの複合体の立体構造を予測する方法であって、
(i)表Ａに示される酵母DSK2のC末端側の残基番号328〜373の領域であるユビキチン結合ドメインと７６個のアミノ酸残基からなるモノユビキチンとの複合体を構成する原子の原子座標、または表Ａの原子座標により規定される三次元構造からの距離に関する根平均二乗偏差が、酵母DSK2のC末端側の残基番号328〜373の領域であるユビキチン結合ドメイン及びモノユビキチンの残基番号1〜71の領域について、主鎖を構成する原子に関しては0.34オングストロームであり、全ての原子に関しては0.99オングストロームである原子座標により規定される酵母DSK2のユビキチン結合ドメインとモノユビキチンとの複合体又はその一部の三次元構造を用意する工程、及び
(ii)(i)の工程で用意した三次元構造を鋳型とするホモロジーモデリングにより、ユビキチン結合ドメインを含むタンパク質とユビキチンとの複合体の三次元構造を構築する工程を含む前記方法。
［２］  任意の蛋白質又はその一部の機能を予測する方法であって、
(i’)表Ａに示される酵母DSK2のC末端側の残基番号328〜373の領域であるユビキチン結合ドメインを構成する原子の原子座標、または表Ａの原子座標により規定される三次元構造からの距離に関する根平均二乗偏差が、酵母DSK2のC末端側の残基番号328〜373の領域であるユビキチン結合ドメインについて、主鎖を構成する原子に関しては0.34オングストロームであり、全ての原子に関しては0.99オングストロームである原子座標により規定される酵母DSK2のユビキチン結合ドメイン又はその一部の三次元構造を用意する工程、
(ii’) 予測対象となるタンパク質又はその一部の三次元構造を用意する工程、
(iii’) (i’)の工程で用意した三次元構造と(ii’)の工程で用意した三次元構造の構造アラインメントを行う工程、及び
(iv’)(iii’)の工程で行った構造アラインメントの結果、構造類似性があると判定された場合には、(ii’)のタンパク質又はその一部が、(i’)の酵母DSK2のユビキチン結合ドメイン又はその一部と類似の機能を有すると予測する工程
を含む前記方法。
［３］  配列番号２のアミノ酸配列を有する酵母DSK2のユビキチン結合ドメイン又は該ドメインを含むタンパク質が、配列番号２のアミノ酸配列における14位のアスパラギン酸、15位のメチオニン、17位のフェニルアラニン、34位のバリン、35位のグルタミン、38位のロイシン及び42位のロイシンからなる群より選択される少なくとも１つのアミノ酸部位で、被験物質と相互作用するか否かを解析し、相互作用する場合には、被験物質がユビキチン結合ドメイン又はその類縁のドメインを含むタンパク質及びユビキチンが関与する事象を調節することができると判定することを含む、ユビキチン結合ドメイン又はその類縁のドメインを含むタンパク質及びユビキチンが関与する事象を調節することができる物質をスクリーニングする方法。
［４］  ユビキチンの存在下で、配列番号２のアミノ酸配列を有する酵母DSK2のユビキチン結合ドメイン又は該ドメインを含むタンパク質が、配列番号２のアミノ酸配列における14位のアスパラギン酸、15位のメチオニン、17位のフェニルアラニン、34位のバリン、35位のグルタミン、38位のロイシン及び42位のロイシンからなる群より選択される少なくとも１つのアミノ酸部位で、被験物質と相互作用するか否かを解析する［３］記載の方法。
［５］  以下の(a)又は(b)のタンパク質である、酵母DSK2のユビキチン結合ドメイン変異体タンパク質。
(a)配列番号２のアミノ酸配列において、16位のグリシン、17位のフェニルアラニン及び42位のロイシンからなる群より選択される少なくとも１つのアミノ酸が他のアミノ酸に置換されているアミノ酸配列を有するタンパク質
(b)(a)のタンパク質のアミノ酸配列において、16位のアミノ酸、17位のアミノ酸及び42位のアミノ酸以外の１若しくは数個のアミノ酸が欠失、置換若しくは付加されたアミノ酸配列を有し、かつユビキチンに対する結合活性が(a)のタンパク質と同程度であるタンパク質
［６］  以下の(1)〜(3)のいずれかのタンパク質である［５］記載の酵母DSK2のユビキチン結合ドメイン変異体タンパク質。
(1) 配列番号２のアミノ酸配列において、16位のグリシンがアラニンに置換されているアミノ酸配列を有するタンパク質
(2) 配列番号２のアミノ酸配列において、17位のフェニルアラニンがアラニンに置換されているアミノ酸配列を有するタンパク質
(3) 配列番号２のアミノ酸配列において、42位のロイシンがアラニンに置換されているアミノ酸配列を有するタンパク質
［７］  ［５］記載のタンパク質をコードするＤＮＡ。
［８］  ［７］記載のＤＮＡを含有する組換えベクター。
［９］  ［８］記載の組換えベクターを含む形質転換体。
［１０］  酵母DSK2のユビキチン結合ドメイン変異体タンパク質の製造方法であって、［７］記載のＤＮＡで形質転換した宿主を培養し、培養物から酵母DSK2のユビキチン結合ドメイン変異体タンパク質を採取することを含む前記方法。
［１１］  ［５］記載の酵母DSK2のユビキチン結合ドメイン変異体タンパク質に対する抗体。
［１２］  ［５］記載の酵母DSK2のユビキチン結合ドメイン変異体タンパク質とユビキチンとの複合体。
［１３］  ユビキチンが、モノユビキチン又はダイユビキチンである［１２］記載の複合体。
［１４］  ダイユビキチンを構成する２個のモノユビキチンが配列番号４のアミノ酸配列を有し、一方のC末端の残基が、他方の48位のリジン又は63位のリジンのe位に結合して二量体を形成している［１３］記載の複合体。
［１５］  配列番号２のアミノ酸配列を有する酵母DSK2のユビキチン結合ドメインを固定した基板。
［１６］  配列番号２のアミノ酸配列における、14位のアスパラギン酸、15位のメチオニン、17位のフェニルアラニン、34位のバリン、35位のグルタミン、38位のロイシン及び42位のロイシン以外の部位で酵母DSK2のユビキチン結合ドメインを基板表面に結合させた［１５］記載の基板。
［１７］  基板がセンサーチップ又はカラム充填材である［１５］又は［１６］に記載の基板。
［１８］  基板に固定した配列番号２のアミノ酸配列を有する酵母DSK2のユビキチン結合ドメインをｐH6.0以下のｐH条件下でユビキチンと接触させることを含む、［１５］〜［１７］のいずれかに記載の基板を使用する方法。
【０００６】
DSK2蛋白質は、N末端側にユビキチン様（UbL）ドメインを、C末端側にユビキチン結合ドメインを持つ蛋白質群（UbL-UBA 蛋白質）に属している。DSK2は、紡錘体のduplicationに関与していると考えられているが、機能に関する詳細な知見は得られていない。しかし、DSK2を含むUbL-UBA 蛋白質は、N末端のユビキチン様ドメインを介してプロテアソームに結合し、C末端のユビキチン結合ドメインを介してポリユビキチンと結合することが近年報告されたため、ポリユビキチン化された基質をプロテアソームに受け渡すためのシャトルファクターとして機能しているのではないかと考えられるようになった。さらに、DSK2を含むUbL-UBA 蛋白質を欠損させた酵母では、UFD (ubiquitin fusion degradation) 経路による蛋白質分解ができなくなったり、逆に、DSK2を含むUbL-UBA 蛋白質を過剰発現させると、ポリユビキチンの蓄積がみられることが報告されている。
【０００７】
一般的にユビキチン・プロテアソーム系とは、細胞内で翻訳後修飾によりユビキチン修飾をうけた基質タンパク質が、プロテアソームにより加水分解されるシステムのことを指す。プロテアソームは、触媒ユニットと調節ユニットから構成された分子量２５０万ダルトンの巨大な多成分タンパク質分解酵素複合体で、ユビキチン修飾されたタンパク質を選択的に分解する酵素である。ユビキチン・プロテアソーム系の役割は、細胞の営みの後始末という意味でのタンパク質分解にとどまらず、細胞周期関連因子やシグナル伝達因子などの量的変動を動的に制御することで細胞増殖や分化に直接的に関与している。また、抗原プロセッシングや小胞体でのタンパク質の品質管理機構などの生体内において広範囲な機能を果たしていることが明らかにされている。
【０００８】
翻訳後修飾機構としてのタンパク質のユビキチン化は、ユビキチン自身がさらにユビキチン化され多量体（ポリユビキチン鎖）を形成することにより、まったく別の細胞内のイベントを発生させる信号となっていることが知られている。通常、（１）モノユビキチン化＝膜タンパク質のエンドサイトーシスの制御（２）Lys-48を介したポリユビキチン化＝プロテアソームによる分解（３）Lys-63を介したポリユビキチン化＝遺伝子の複製と修復のスイッチングなど蛋白質の分解をともなわない機能変換、の3つが主なシグナルと考えられている。特に生物学的に重要な多くのイベントと因子が関与している（２）に関して研究が盛んである。
【０００９】
このように、ユビキチン・プロテアソーム系に関連する分子生物学、細胞生物学ならびにタンパク質科学は、多くの非常に重要な生物学的現象を制御し支配する役割を担っているため、その破綻や外的因子による阻害が細胞に重大な影響を及ぼしうる。
【００１０】
ユビキチン・プロテアソーム系タンパク質分解システムの破綻が、重篤な疾病につながる例としては（１）いわゆるポリグルタミン病（ハンチントン病・Machado-Joseph症、球脊髄性筋萎縮症など９疾患）（２）アルツハイマー病（３）パーキンソン病（４）家族性筋萎縮性側索硬化症などがある。
【００１１】
これらの疾病ではいずれも、本来細胞内において代謝分解されるはずの、ミスフォールドしたタンパク質（しばしば変異遺伝子の産物）が、分解系から逃れ、細胞内（とくに核内）に不溶性の凝集体となって固着し、その結果最終的に細胞死を招くことによって起こると理解されている。従って、これらの細胞内の凝集体に高親和性に結合するタンパク質を利用することで、これら神経疾患の高感度の診断法が開発できる可能性がある。
【００１２】
また、ガン細胞のように非常に増殖が更新している細胞や、増殖中の免疫細胞などでは、プロテアソーム系による細胞周期阻害因子の分解が、細胞分裂を促進していることが知られている。例えばp21、p27Kip1などの細胞周期特異的キナーゼCDKの阻害タンパク質(CDK inhibitor)は、プロテアソーム系により分解され、それによって細胞周期を進行させるシグナルが細胞全体に伝わる。したがって、プロテアソーム阻害剤それ自体が、細胞増殖阻害剤として機能することが期待され、海外製薬企業によって実際に多発性骨髄腫治療薬として開発が進められている。
【００１３】
本明細書において、「ユビキチン」とは、プロテアソームによる分解のシグナルで、酵母から人に至るまで高度に保存された76個のアミノ酸残基からなる蛋白質のことをいう。
【００１４】
「モノユビキチン」とは、単量体のユビキチンのことをいう。
【００１５】
「ダイユビキチン」とは、一つのユビキチン分子の特定のリジン残基 ( Lys-6, Lys-11, Lys-27, Lys-48, Lys63 ) の側鎖と別のユビキチン分子のC末端のカルボキシル基との間に形成されるイソペプチド結合により二分子のユビキチンがつながったユビキチン二量体のことをいう。
【００１６】
「ポリユビキチン」とは、ダイユビキチンと同様のイソペプチド結合を介して、二分子以上のユビキチンがつながったユビキチン多量体のことをいう。
【００１７】
「ユビキチン結合ドメイン」とは、ユビキチン結合酵素、脱ユビキチン化酵素、ヌクレオチド除去修復に関与している蛋白質など様々な蛋白質中でみつかっているおよそ45残基からなるユビキチン又はポリユビキチンと結合するドメインであり、英ザンガー研究所のpfamデータベースにおける登録番号PF00627あるいは、英EMBL-EBI（欧州生物情報研究所）のINTERPROデータベースにおけるIPR000449によって識別可能なドメインのことをいう。
【００１８】
「酵母DSK2」とは、酵母細胞の微小管形成中心である紡錘体極（スピンドル極体）のduplicationに関与している遺伝子Kar1のサプレッサーとして単離された蛋白質で、N末端側にユビキチン様（UbL）ドメインを、C末端側にユビキチン結合ドメインを持つ蛋白質のことをいう。
【００１９】
分裂酵母におけるシャトルファクターとしてゲノム解析終了後３種類の遺伝子(Rad23, Dsk2, Ddi1)が知られており、Dsk2はそのうちの一つである。これらはいずれもN末端にユビキチン様ドメイン、分子中央またはC末端にユビキチン結合ドメインを有している。酵母Dsk2がシャトルファクターとして直接分解に制御している基質タンパク質は現在同定されていない。ただし、酵母の微小管再構成中心(MTOC)をつかさどる紡錘極体(極体)の細胞分裂にともなう複製にDsk2が関与していることがしられているので、MTOC構成因子のいずれかがDsk2の基質であろうと推測されている。酵母の網羅的遺伝子間相互作用解析データベース(BIND, GRID)に登録されているDsk2が関与しているとされているタンパク質間相互作用の相手として、Ufd2, Shp1, Hch1, Src1, Rad23, Tsl1, Hmf1, Npl4などがあげられる。このうちUfd2はU-boxを有するユビキチン連結酵素(E3)である。またShp1とRad23はどちらもユビキチン様ドメインを有していることが知られている。DSK2遺伝子は酵母の生育に必須ではないが、遺伝的に関連のあるRAD23遺伝子（ヌクレオチド除去修復関連タンパク質をコードしている）との二重欠損により、温度感受性（37℃での酵母の増殖の停止）を示す。さらに、RPN10遺伝子（プロテアソームのポリユビキチン鎖結合サブユニットをコードしているタンパク質）、RAD23遺伝子、DSK2遺伝子の三重欠損により、分裂酵母で致死に至る(Rao and Sastry et al., 2002, 277 11691-11695)。酵母中でDsk2を過剰発現させると成長阻害を起こす。その際細胞内にポリユビキチン化されたタンパク質の異常蓄積が見られる。Dsk2の過剰発現による成長遅延を復帰させる変異体として、プロテアソームサブユニットのRpn1とPre2遺伝子のそれぞれ変異体が単離されている (Funakosi et al., 2002, Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 99 745-750) 。Dsk2の脊椎動物ホモログと、それにより制御される因子としては、以下のものが知られている。
・PLIC1 (ubiquilin 1) [human, mouse]：presenillinとGABA-receptorの蛋白質の発現と蓄積を促進する(Mah et al., 2000, J Cell Biol, 151 847-862)。C型肝炎ウイルスのRNA依存的RNA polymerase NS5Bの分解を促進する。特に後者の分解はユビキチン結合ドメインの機能によっていることが示されている(Gao et al.,2003, J Virol, 77 4149-4159)。NS5BはKaposi's sarcoma-associated herpes virus (KSHV) K7 protein (Feng et al, 2004, Mol. Cell. Biol., 24 3938-3948)にUBA部分で結合している。
・PLIC2 (ubiquilin 2, Chap1) [human, mouse]：分子シャペロンと考えられているHsp70-like stch proteinのATPaseドメインに結合する（Kaye et al., 2000 FEBS Lett. 467 348-355)
・A1U (ataxin-1 interacting ubiquitin like protein) [human, mouse]：spinocerebeller ataxia type 1 (脊髄小脳変性症の一つ、厚生省特定疾患)の原因遺伝子の産物であるataxin-1のうち、病変遺伝子由来の変異体に結合していた（Davidson et al., Hum. Mol. Genet. 2000 9 2305-2312）。また正常型のataxin-1にも結合していた（Davidson et al., Hum. Mol. Genet. 2000 9 2305-2312）
・XDRP1 [アフリカツメガエル]：cyclinAに結合して、その分解を妨げ蛋白質の安定性をます(Funakoshi et al., EMBO J, 1999, 18 5009-5018)。
【００２０】
これらのタンパク質のアミノ酸配列の比較を図１２に示す。
【００２１】
「酵母DSK2のユビキチン結合ドメイン」とは、酵母DSK2のC末端側の残基番号328から373までの領域で、テトラユビキチン及びユビキチンとの相互作用に関与しているドメインのことをいう。
【００２２】
「相互作用」とは、２つ以上の物体（例えば、原子、分子）の間に引力が働きあうことをいう。相互作用としては、親水性の相互作用（例えば、水素結合、塩橋）、疎水性の相互作用（例えば、疎水結合）、静電相互作用、ファンデルワールス相互作用などを例示することができる。
【００２３】
「変異体タンパク質」とは、基準となるタンパク質と異なるが、基準となるタンパク質の不可欠な性質を保持しているタンパク質を意味する。典型的な変異体タンパク質は、基準となるタンパク質とアミノ酸配列が相違する。基準となる変異体からアミノ酸が欠失した欠失変異体、基準となる変異体にアミノ酸の挿入がある挿入変異体、置換のある置換変異体などを例示することができる。
【００２４】
「抗体」とは、抗原刺激の結果、免疫反応によって生体内に誘導されるタンパク質で、免疫原（抗原）と特異的に結合する活性を有するものを意味し、これには、ポリクローナル抗体、モノクローナル抗体、キメラ抗体、一本鎖抗体、ヒト化抗体、さらには、Fab又はFabフラグメントなどが含まれる。
【発明の効果】
【００２５】
本発明により、ユビキチン結合ドメインを含むタンパク質とユビキチンとの複合体の立体構造の予測ができるようになった。
【００２６】
また、本発明により、ユビキチンに結合するモチーフを含むタンパク質又はその一部の機能が予測できるようになった。
【００２７】
さらに、本発明により、ユビキチン結合ドメインを含むタンパク質及びユビキチンが関与する事象を調節することができる物質をスクリーニングすることができるようになった。
【００２８】
さらにまた、本発明により、ユビキチンに対する結合活性が野生型酵母DSK2のユビキチン結合ドメインよりも低いあるいは高い変異体が提供された。
【発明を実施するための最良の形態】
【００２９】
以下、本発明をより詳細に説明する。
１．ホモロジーモデリングによる、ユビキチン結合ドメインを含むタンパク質とユビキチンとの複合体の立体構造の予測
本発明は、ユビキチン結合ドメインを含むタンパク質とユビキチンとの複合体の立体構造を予測する方法であって、
(i)表Ａに示される酵母DSK2のC末端側の残基番号328〜373の領域であるユビキチン結合ドメインと７６個のアミノ酸残基からなるモノユビキチンとの複合体を構成する原子の原子座標、または表Ａの原子座標により規定される三次元構造からの距離に関する根平均二乗偏差が、酵母DSK2のC末端側の残基番号328〜373の領域であるユビキチン結合ドメイン及びモノユビキチンの残基番号1〜71の領域について、主鎖を構成する原子に関しては0.34オングストロームであり、全ての原子に関しては0.99オングストロームである原子座標により規定される酵母DSK2のユビキチン結合ドメインとモノユビキチンとの複合体又はその一部の三次元構造を用意する工程、及び
(ii)(i)の工程で用意した三次元構造を鋳型とするホモロジーモデリングにより、ユビキチン結合ドメインを含むタンパク質とユビキチンとの複合体の三次元構造を構築する工程を含む前記方法を提供する。
【００３０】
表Ａには、酵母DSK2の残基番号328-373の領域を構成する原子とユビキチンの残基番号1-71の領域を構成する原子の原子座標を示した。
【００３１】
ホモロジーモデリングとは、構造未知のタンパク質の構造を、類似の配列を持つ構造既知のタンパク質（鋳型）を元に予測する手法である。
【００３２】
ホモロジーモデリングでは、まず、構造データベースから類似の配列を検索し、配列のアラインメントを行う。次に、アラインメントした鋳型の配列から、対応する部分の構造を選び出して予測構造を構築する。ホモロジーモデリングには、フラグメントに基づく方法と制約条件に基づく方法がある。
【００３３】
ホモロジーモデリングを実施するためのソフトウェアとしては、MODELLER(ウェブアドレス：http://guitar.rockefeller.edu/moduller/moduller.html、文献：Sali et al. (1995) Proteins 23:318-326)、SWISS-MODEL(ウェブアドレス：http://www.expasy.ch/swissmod/SWISS-MODEL.html、文献：Peitsch (1996) Biochem. Soc. Trans. 24:274-279)、WHAT IF(ウェブアドレス：http://www.cmbi.kun.nl/whatif/、文献：Rodriguez et al. (1998) Bioinfomatics 14: 523-528)があり、これらを利用することができる。
【００３４】
さらに、これらのソフトウェアによって解析され、重ね合わされた配列の分子の距離、角度、スレッディング、エネルギーの最小化の計算をSwiss-PdbViewer(ウェブアドレス：http://www.expasy.ch/spdbv/mainpage.html、文献：Guex and Peitsch, 1977, Electrophoresis 18: 2714-2723)により行い、タンパク質モデルを作成することができる。
【００３５】
ホモロジーモデリングは、構造既知のタンパク質と２５〜３０％程度以上の配列の類似性があると有効である。
【００３６】
ホモロジーモデリングの対象となるタンパク質は、アミノ酸残基数が３０〜６０個であるとよく、好ましくは３８〜５３個である。
【００３７】
従って、本発明の立体構造予測法は、配列番号２のアミノ酸配列（酵母DSK2のユビキチン結合ドメインのアミノ酸配列）と比較して、２５〜３０％程度以上の配列の類似性があるタンパク質とユビキチンとの複合体の立体構造の予測に有効である。
【００３８】
ユビキチン結合ドメインを含むタンパク質としては、酵母DSK2、ヒトPLIC1/2、酵母RAD23、ヒトHHR23A/B、ヒトUBP1、酵母UBPC、ヒトCblなどを例示することができる。これらのタンパク質は公知の方法（Funakoshi et al., 2002 PNAS, 99, 745-750, N'Diaye et al., 2003 J. Cell Biol., 163, 1157-1165, Kleijnen et al., Mol. Biol. Cell, 2003 14, 3868-3875, Raasi et al., 2003 J. Biol. Chem. 278, 8951-895, Pickart et al., 1985 J Biol. Chem., 260, 7903-7910, Lupher et al., 1996 J Biol. Chem., 271, 24063-24068）で調製することができる。
【００３９】
ユビキチンとしては、ヒト、酵母、ショウジョウバエ、線虫、アフリカツメガエルなどの生物に由来するものを例示することができる。ユビキチンは、モノユビキチンであっても、ポリユビキチン（例えば、ダイユビキチン、トリユビキチン、テトラユビキチン、など）であってもよい。ユビキチンは公知の方法（Rajesh et al., 1999 Biochemistry, 38, 9242-9253 ）で調製することができる。
【００４０】
ユビキチン結合ドメインを含むタンパク質とユビキチンとの複合体は、公知の方法（Yuan et al., 2004 EMBO J. 23 1-11）で調製することができる。
【００４１】
本発明の立体構造予測法は、プロテアソームの研究やその阻害剤などの医薬品の分子設計などに利用することができる。
【００４２】
２．任意のタンパク質又はその一部の機能の予測
本発明は、任意のタンパク質又はその一部の機能を予測する方法であって、
(i’)表Ａに示される酵母DSK2のC末端側の残基番号328〜373の領域であるユビキチン結合ドメインを構成する原子の原子座標、または表Ａの原子座標により規定される三次元構造からの距離に関する根平均二乗偏差が、酵母DSK2のC末端側の残基番号328〜373の領域であるユビキチン結合ドメインについて、主鎖を構成する原子に関しては0.34オングストロームであり、全ての原子に関しては0.99オングストロームである原子座標により規定される酵母DSK2のユビキチン結合ドメイン又はその一部の三次元構造を用意する工程、
(ii’)予測の対象となるタンパク質又はその一部の三次元構造を用意する工程、
(iii’) (i’)の工程で用意した三次元構造と(ii’)の工程で用意した三次元構造の構造アラインメントを行う工程、及び
(iv’)(iii’)の工程で行った構造アラインメントの結果、構造類似性があると判定された場合には、(ii’)の予測の対象となるタンパク質又はその一部が、(i’)の酵母DSK2のユビキチン結合ドメイン又はその一部と類似の機能を有すると予測する工程
を含む前記方法を提供する。
【００４３】
以下、(i’)の酵母DSK2のユビキチン結合ドメイン又はその一部を「参照タンパク質」、(ii’)の予測の対象となるタンパク質又はその一部を「問い合わせタンパク質」と記すこともある。
【００４４】
問い合わせタンパク質の三次元構造座標は、X線結晶構造解析や核磁気共鳴（NMR)などの手法により得られたものであってもよいし、既にデータベース（ブルックヘブンタンパク質データバンク（PDB)）に登録されているものであってもよい。PDBファイルはPDBのウェブサイト（http://www.rcsb.org/pdb/）から容易に入手できる。
【００４５】
構造アラインメントを行う際には、１つのタンパク質ドメインの三次元構造を別のタンパク質ドメインの三次元構造の上に重ね合わせ、原子同士をできるだけ近くに合わせてそれらの間のずれの平均が最小になるようにする。タンパク質の構造比較を行うための方法は、Blundel and Johonson, 1993, Protein Sci. 2:877-883; Holm and Sander, 1994, J. Mol. Biol. 233: 123-138; Holm and Sander,1996, Science 273: 595-603; Alexandrov and Fischer, 1996, Proteins 25: 354-365; Gibrat et al. 1996, Curr. Opin. Struct. Biol. 6:377-385; Orengo and Taylor, 1996, Methods Enzymol. 266:617-635に紹介されている。また、タンパク質の構造比較を行うためのプログラムとしては、SSAP（Orengo and Taylor, 1996, Methods Enzymol. 266:617-635）, DALI（Vriend and Sander, 1991, Proteins 11: 52-68）などがある。構造アラインメントの結果、一致した領域の座標が得られる。アラインメントされた領域は、RasMol, Cn3D, Swiss-PbdViewerなどの分子表示プログラムで表示するとよい。構造アラインメントの別の方法として、MOLMOLという構造表示のためのソフトを使い、実際の座標から、主鎖の二次構造をとっている領域の重ねあわせのr.m.s.d.（根平均二乗偏差）の値を算出してもよい。
【００４６】
参照タンパク質及び問合せタンパク質は、アミノ酸残基数がそれぞれ30〜45、30〜300個であるとよく、好ましくはそれぞれ37〜45、37〜100個である。
【００４７】
構造アラインメントの結果、参照タンパク質（すなわち、(i’)の酵母DSK2のユビキチン結合ドメイン又はその一部）と構造類似性があると判定された場合には、問い合わせタンパク質が、参照タンパク質と類似の機能を有すると予測する。一次配列上の相同性が低い（例えば、配列相同性が２０〜４５％）ユビキチン結合ドメインでは、DALIのZスコアが約2.0〜5.5の値を示す場合は、構造類似性があると判定することができる。一般的に、DALIのZスコアが約2.0〜5.5の値は決して高くない値であるが、DALIでは、一次配列の相同性と構造類似性の二点を評価して、値を決めているため、一次配列上の相同性が低いユビキチン結合ドメインでは、DALIのZスコアが小さくなっている。また、MOLMOLにより算出したr.m.s.d.の値が1.0〜2.5オングストロームくらいである場合も、構造類似性があると判定することができる。
【００４８】
参照タンパク質（すなわち、(i’)の酵母DSK2のユビキチン結合ドメイン又はその一部）の機能としては、ユビキチンと結合する能力、ポリユビキチン化された基質の認識などの他、抗原としての活性、免疫原としての活性などを挙げることができるが、これらに限定されることはない。
【００４９】
機能を予測するタンパク質又はその一部として、ユビキチンに結合するモチーフを含むタンパク質を用いることができるが、これに限定されることはない。ユビキチンに結合するモチーフとしては、UIM, CUEドメイン, UEVドメイン, NZFドメイン、GATドメインなどを例示することができ、ユビキチンに結合するモチーフを含むタンパク質としては、プロテアソームのs5aサブユニット, Eps15, epsin, Hrs, Vps9, Tollip, AMFR, cue2-1, Tsg101. Vps23, Npl4, RanBP2, GGA, Tom1などを例示することができる。
【００５０】
ユビキチンに結合するモチーフを含むタンパク質は、フリーであっても、ユビキチンと結合していてもよい。機能を予測するタンパク質が、ユビキチンに結合するモチーフを含むかどうかは、文献あるいはデータベースに収録されているドメインの配列アライメントと比較することで判別できる。英サンガー研究所タンパク質ファミリーデータベースpfam (http://www.sanger.ac.uk/Software/Pfam/index.shtml )、EMBL 欧州生物情報研究所データベースINTERPRO (URL http://www.ebi.ac.uk/interpro/)、EMBLハイデルベルグ研究所SMART (http://smart.embl-heidelberg.de/)等の情報を用いることができる。
【００５１】
３．スクリーニング方法
本発明は、配列番号２のアミノ酸配列を有する酵母DSK2のユビキチン結合ドメイン又は該ドメインを含むタンパク質が、配列番号２のアミノ酸配列における14位のアスパラギン酸、15位のメチオニン、17位のフェニルアラニン、34位のバリン、35位のグルタミン、38位のロイシン及び42位のロイシンからなる群より選択される少なくとも１つのアミノ酸部位で、被験物質と相互作用するか否かを解析し、相互作用する場合には、被験物質がユビキチン結合ドメイン又はその類縁のドメインを含むタンパク質及びユビキチンが関与する事象を調節することができると判定することを含む、ユビキチン結合ドメイン又はその類縁のドメインを含むタンパク質及びユビキチンが関与する事象を調節することができる物質をスクリーニングする方法を提供する。本発明の方法において、ユビキチンの存在下で、配列番号２のアミノ酸配列を有する酵母DSK2のユビキチン結合ドメイン又は該ドメインを含むタンパク質が、配列番号２のアミノ酸配列における14位のアスパラギン酸、15位のメチオニン、17位のフェニルアラニン、34位のバリン、35位のグルタミン、38位のロイシン及び42位のロイシンからなる群より選択される少なくとも１つのアミノ酸部位で、被験物質と相互作用するか否かを解析してもよい。
【００５２】
配列番号２のアミノ酸配列を有する酵母DSK2のユビキチン結合ドメインを含むタンパク質としては、酵母DSK2、を例示することができる。酵母DSK2のアミノ酸配列を配列番号１１に示す。配列番号１１のアミノ酸配列において、328位から373位までがユビキチン結合ドメインである。配列番号２のアミノ酸配列は、配列番号１１のアミノ酸配列における328位のプロリンから373位のバリンまでの断片である。配列番号２のアミノ酸配列における14位、15位、17位、34位、35位、38位及び42位のアミノ酸部位は、それぞれ、配列番号１１のアミノ酸配列における341位、342位、344位、361位、362位、365位及び369位のアミノ酸部位に相当する。
【００５３】
配列番号２のアミノ酸配列を有する酵母DSK2のユビキチン結合ドメイン又は該ドメインを含むタンパク質が、配列番号２のアミノ酸配列における14位のアスパラギン酸、15位のメチオニン、17位のフェニルアラニン、34位のバリン、35位のグルタミン、38位のロイシン及び42位のロイシンからなる群より選択される少なくとも１つのアミノ酸部位で、被験物質と相互作用するか否かを解析するには、Ｘ線結晶構造解析、核磁気共鳴（ＮＭＲ）、中性子回折などの立体構造解析、電子顕微鏡や原子間力顕微鏡などの複合体の形状を観察する方法や配列番号２のアミノ酸配列を有する酵母DSK2のユビキチン結合ドメインの立体構造に対する任意の構造の被験物質との安定な結合様式をコンピュータでシュミレートするドッキングスタディなどの手法、本発明者らがこの明細書において開示する酵母DSK2のユビキチン結合ドメインの立体構造との類似性に基づく判断を用いることができる。
【００５４】
ユビキチン結合ドメインの類縁のドメインとしては、CUEドメイン, TapCドメイン、elongation factor Tuのアミノ酸残基1-44の領域を例示することができる。
【００５５】
ユビキチン結合ドメインの類縁のドメインを含むタンパク質としては、cue2-1, Vps9, NXF1, elongation factor Tuを例示することができる。
【００５６】
ユビキチン結合ドメイン又はその類縁のドメインを含むタンパク質及びユビキチンが関与する事象としては、プロテアソームによる基質（ユビキチン修飾されたタンパク質）の認識、プロテアソームによる基質の加水分解、DNA分解、翻訳、シグナル伝達、細胞小器官の構築、タンパク質輸送などを例示することができる。ユビキチン結合ドメインを含むタンパク質及びユビキチンが関与する事象を調節することができる物質は、酵母DSK2の脊椎動物ホモログが関与する疾患（例えば、プロテアソーム因子関連疾患（ポリグルタミン病、アルツハイマー病、パーキンソン病、家族性筋萎縮性側索硬化症、癌など）の予防及び／又は治療に利用することができる。
【００５７】
４．酵母DSK2のユビキチン結合ドメイン変異体タンパク質
本発明は、以下の(a)又は(b)のタンパク質である、酵母DSK2のユビキチン結合ドメイン変異体タンパク質を提供する。
(a)配列番号２のアミノ酸配列において、16位のグリシン、17位のフェニルアラニン及び42位のロイシンからなる群より選択される少なくとも１つのアミノ酸が他のアミノ酸に置換されているアミノ酸配列を有するタンパク質。
(b)(a)のタンパク質のアミノ酸配列において、16位のアミノ酸、17位のアミノ酸及び42位のアミノ酸以外の１若しくは数個のアミノ酸が欠失、置換若しくは付加されたアミノ酸配列を有し、かつユビキチンに対する結合活性が(a)のタンパク質と同程度であるタンパク質。
【００５８】
(b)のタンパク質は、野生型酵母DSK2のユビキチン結合ドメインよりも、ユビキチンに対する結合能が低いあるいは高いと考えられる。ユビキチンに対する結合能は、BIACORE3000 (Pharamacia Biosensor AB)を用いた表面プラズモン共鳴実験によって測定することができる。簡単に説明すると、酵母DSK2のユビキチン結合ドメイン変異体タンパク質をセンサーチップの表面に固定した後、ユビキチンをセンサーチップ上に注ぎ、平衡状態に達した後、スキャッチャードプロットによって解離定数を測定する。
【００５９】
(a)及び(b)の酵母DSK2のユビキチン結合ドメイン変異体タンパク質としては、以下の(1)〜(3)のタンパク質を例示することができる。
(1) 配列番号２のアミノ酸配列において、16位のグリシンがアラニンに置換されているアミノ酸配列を有するタンパク質
(2) 配列番号２のアミノ酸配列において、17位のフェニルアラニンがアラニンに置換されているアミノ酸配列を有するタンパク質
(3) 配列番号２のアミノ酸配列において、42位のロイシンがアラニンに置換されているアミノ酸配列を有するタンパク質
(1)のタンパク質（以下、「G343A」と記すこともある。）のアミノ酸配列を配列番号６に示す。
【００６０】
(2)のタンパク質（以下、「F344A」と記すこともある。）のアミノ酸配列を配列番号８に示す。
【００６１】
(3)のタンパク質（以下、「L369A」と記すこともある。）のアミノ酸配列を配列番号１０に示す。
【００６２】
配列番号２のアミノ酸配列において、16位のグリシン、17位のフェニルアラニン及び42位のロイシンからなる群より選択される少なくとも１つのアミノ酸と置換するアミノ酸としては、アラニンの他に、芳香族以外の（短い側鎖をもつ）アミノ酸残基であってもよい。
【００６３】
本発明の酵母DSK2のユビキチン結合ドメイン変異体タンパク質としては、酵母（例えば、分裂酵母、出芽酵母など）以外の生物（例えば、ヒト、ヒト以外の哺乳類（例えば、マウス）、両生類（例えば、アフリカツメガエルなど）、昆虫（例えば、ショウジョウバエなど）、線形動物（例えば、線虫など）などの動物、酵母以外の菌類など）に由来するユビキチン結合ドメインの変異体、配列番号６、８及び１０のアミノ酸配列のN末端（すなわち、1位）にメチオニンが付加したアミノ酸配列、２個以上の余分なアミノ酸残基（例えば、配列番号１２のアミノ酸配列のようなベクター由来の余分な配列）が付加したアミノ酸配列又はHisタグなどの余分なアミノ酸配列が付加したアミノ酸配列を有するタンパク質などを例示することができる。
【００６４】
本発明の酵母DSK2のユビキチン結合ドメイン変異体タンパク質は、酵母由来の野生型ユビキチン結合ドメインの変異体であっても、酵母以外の生物（例えば、ヒト、ヒト以外の哺乳類（例えば、マウス）、両生類（例えば、アフリカツメガエルなど）、昆虫（例えば、ショウジョウバエなど）、線形動物（例えば、線虫など）などの動物、酵母以外の菌類など）由来の野生型ユビキチン結合ドメインの変異体であってもよい。
【００６５】
野生型酵母DSK2のアミノ酸配列を配列番号１１に示す。配列番号１１のアミノ酸配列において、328位から373位までがユビキチン結合ドメインである。配列番号２のアミノ酸配列は、配列番号１１のアミノ酸配列における328位のプロリンから373位のバリンまでの断片である。配列番号２のアミノ酸配列における16,17及び42位のアミノ酸部位は、それぞれ、配列番号１１のアミノ酸配列における343,344及び369位のアミノ酸部位に相当する。
【００６６】
本発明の酵母DSK2のユビキチン結合ドメイン変異体タンパク質及びその塩は、公知の方法によって製造することができる。例えば、後述の５に記載のようにして、酵母DSK2のユビキチン結合ドメイン変異体タンパク質をコードするＤＮＡを得、得られたＤＮＡを適当な発現ベクターに組み込んだ後、適当な宿主に導入し、組換え蛋白質として生産させることにより、酵母DSK2のユビキチン結合ドメイン変異体タンパク質を製造することができる（例えば、西郷薫、佐野弓子共訳、ＣＵＲＲＥＮＴ  ＰＲＯＴＯＣＯＬＳコンパクト版、分子生物学実験プロトコール、Ｉ、II、III、丸善株式会社：原著、Ａｕｓｕｂｅｌ，Ｆ．Ｍ．等，  Ｓｈｏｒｔ  Ｐｒｏｔｏｃｏｌｓ  ｉｎ  Ｍｏｌｅｃｕｌａｒ  Ｂｉｏｌｏｇｙ，  Ｔｈｉｒｄ  Ｅｄｉｔｉｏｎ，  Ｊｏｈｎ  Ｗｉｌｅｙ  ＆  Ｓｏｎｓ，  Ｉｎｃ．，  Ｎｅｗ  Ｙｏｒｋを参照のこと）。
【００６７】
あるいはまた、本発明の酵母DSK2のユビキチン結合ドメイン変異体タンパク質及びその塩は、公知のペプチド合成法に従って製造することもできる。
【００６８】
５．酵母DSK2のユビキチン結合ドメイン変異体タンパク質をコードするＤＮＡ
本発明の酵母DSK2のユビキチン結合ドメイン変異体タンパク質をコードするＤＮＡは、本発明の酵母DSK2のユビキチン結合ドメイン変異体タンパク質をコードする塩基配列を含有するものであればいかなるものであってもよい。本発明の酵母DSK2のユビキチン結合ドメイン変異体タンパク質をコードするＤＮＡとしては、配列番号５、７又は９のいずれかの塩基配列を有するＤＮＡを例示することができる。
【００６９】
本発明の酵母DSK2のユビキチン結合ドメイン変異体タンパク質をコードするＤＮＡは、例えば、以下のようにして製造することができる。
まず始めに、酵母DSK2のユビキチン結合ドメインをコードするDNAは、Saccharomyces cerevisiaeのDSK2遺伝子を、以下の二種類のプライマーを用いてPCRを行うことにより得られる。
プライマー1;  5’-GGGTCTAGACCCGGAAGAACGCTATGAACAT-3’（配列番号１３）
プライマー2;  5’-TAAAAGCTTTTAAACATCGCCGTTCAGTAGTGA-3’ （配列番号１４）
次に、酵母DSK2のユビキチン結合ドメインをコードするDNAを、以下の変異を導入するためのプライマーを用いてPCRを行うことにより、変異体タンパク質をコードするDNAを得ることができる。
G343A変異体作成用のプライマー;  5’-GACAACTAAACGACATGGCCTTCTTCGATTTCGATAG-3’   （配列番号１５）
F344A変異体作成用のプライマー;  5’-CAACTAAACGACATGGGCGCCTTCGATTTCGATAGAAAC-3’ （配列番号１６）
L369A変異体作成用のプライマー;  5’-GGCGCTCTTGATTCACTAGCGAACGGCGATGTTTAAAAG-3’ （配列番号１７）
配列番号２のアミノ酸配列において、16位のグリシンからアラニンへの置換がなされているアミノ酸配列を有するタンパク質（G343A）をコードするＤＮＡの塩基配列の一例を配列番号５に示す。配列番号２のアミノ酸配列において、17位のフェニルアラニンからアラニンへの置換がなされているアミノ酸配列を有するタンパク質(F344A)をコードするＤＮＡの塩基配列の一例を配列番号７に示す。配列番号２のアミノ酸配列において、42位のロイシンからアラニンへの置換がなされているアミノ酸配列を有するタンパク質(L369A)をコードするＤＮＡの塩基配列の一例を配列番号９に示す。
【００７０】
６．組換えベクター
本発明の酵母DSK2のユビキチン結合ドメイン変異体タンパク質をコードするＤＮＡを含有する組換えベクターは、公知の方法（例えば、Molecular Cloning２nd Edition, J. Sambrook et al., Cold Spring Harbor Lab. Press, 1989に記載の方法）により、本発明の酵母DSK2のユビキチン結合ドメイン変異体タンパク質をコードするＤＮＡを適当な発現ベクターに挿入することにより得られる。
【００７１】
発現ベクターとしては、大腸菌由来のプラスミド（例、ｐＢＲ３２２，ｐＢＲ３２５，ｐＵＣ１２，ｐＵＣ１３）、枯草菌由来のプラスミド（例、ｐＵＢ１１０，ｐＴＰ５，ｐＣ１９４）、酵母由来プラスミド（例、ｐＳＨ１９，ｐＳＨ１５）、λファージなどのバクテリオファージ、レトロウイルス，ワクシニアウイルスなどの動物ウイルス、バキュロウイルスなどの昆虫病原ウイルスなどを用いることができる。
【００７２】
発現ベクターには、プロモーター、エンハンサー、スプライシングシグナル、ポリＡ付加シグナル、選択マーカー、SV40複製オリジンなどを付加してもよい。
【００７３】
また、発現ベクターは、融合タンパク質発現ベクターであってもよい。種々の融合タンパク質発現ベクターが市販されており、pGEXシリーズ（アマシャムファルマシアバイオテク社）、pET CBD Fusion System 34b-38b（Novagen社）、pET Dsb Fusion Systems 39b and 40b（Novagen社）、pET GST Fusion System 41 and 42（Novagen社）などを例示することができる。
【００７４】
酵母DSK2のユビキチン結合ドメイン変異体タンパク質の発現ベクターは、例えば、以下のようにして製造することができる。酵母DSK2のユビキチン結合ドメイン変異体タンパク質をコードするＤＮＡを、PGEX-KGベクターのXbaI-HindIIIサイトにサブクローニングすることにより、変異体タンパク質の発現ベクターを得ることができる。
【００７５】
７．形質転換体
本発明の酵母DSK2のユビキチン結合ドメイン変異体タンパク質をコードするＤＮＡを含有する組換えベクターを宿主に導入することにより、形質転換体を得ることができる。
【００７６】
宿主としては、細菌細胞（例えば、エシェリヒア属菌、バチルス属菌、枯草菌など）、真菌細胞（例えば、酵母、アスペルギルスなど）、昆虫細胞（例えば、S2細胞、Sf細胞など）、動物細胞（例えば、CHO細胞、COS細胞、HeLa細胞、C127細胞、3T3細胞、BHK細胞、HEK293細胞など）、植物細胞などを例示することができる。
【００７７】
組換えベクターを宿主に導入するには、Molecular Cloning２nd Edition, J. Sambrook et al., Cold Spring Harbor Lab. Press, 1989に記載の方法（例えば、リン酸カルシウム法、DEAE-デキストラン法、トランスベクション法、マイクロインジェクション法、リポフェクション法、エレクロトポレーション法、形質導入法、スクレープローディング法、ショットガン法など）または感染により行うことができる。
【００７８】
形質転換体を培地で培養し、培養物から酵母DSK2のユビキチン結合ドメイン変異体タンパク質を採取することができる。酵母DSK2のユビキチン結合ドメイン変異体タンパク質が培地に分泌される場合には、培地を回収し、その培地から酵母DSK2のユビキチン結合ドメイン変異体タンパク質を分離し、精製すればよい。酵母DSK2のユビキチン結合ドメイン変異体タンパク質が形質転換された細胞内に産生される場合には、その細胞を溶解し、その溶解物から酵母DSK2のユビキチン結合ドメイン変異体タンパク質を分離し、精製すればよい。
【００７９】
酵母DSK2のユビキチン結合ドメイン変異体タンパク質が別のタンパク質（タグとして機能する）との融合タンパク質の形態で発現される場合には、融合タンパク質を分離及び精製した後に、FactorXaや酵素（エンテロキナーゼ）処理をすることにより、別のタンパク質を切断し、目的とする酵母DSK2のユビキチン結合ドメイン変異体タンパク質を得ることができる。
【００８０】
酵母DSK2のユビキチン結合ドメイン変異体タンパク質の分離及び精製は、公知の方法により行うことができる。公知の分離、精製法としては、塩析や溶媒沈澱法などの溶解度を利用する方法、透析法、限外ろ過法、ゲルろ過法、およびＳＤＳ−ポリアクリルアミドゲル電気泳動法などの分子量の差を利用する方法、イオン交換クロマトグラフィーなどの荷電の差を利用する方法、アフィニティークロマトグラフィーなどの特異的親和性を利用する方法、逆相高速液体クロマトグラフィーなどの疎水性の差を利用する方法、等電点電気泳動法などの等電点の差を利用する方法などが用いられる。
【００８１】
８．抗体
本発明の酵母DSK2のユビキチン結合ドメイン変異体タンパク質に対する抗体は、本発明の酵母DSK2のユビキチン結合ドメイン変異体タンパク質の検出及び／又は定量に利用することができる。
【００８２】
本発明の酵母DSK2のユビキチン結合ドメイン変異体タンパク質に対する抗体は、慣用のプロトコールを用いて、本発明の酵母DSK2のユビキチン結合ドメイン変異体タンパク質またはそのエピトープを含む断片を動物に投与することにより得られる。
【００８３】
本発明の抗体は、ポリクローナル抗体、モノクローナル抗体、キメラ抗体、一本鎖抗体、ヒト化抗体のいずれであってもよい。
【００８４】
ポリクローナル抗体を作製するには、公知あるいはそれに準じる方法にしたがって製造することができる。例えば、免疫抗原（タンパク質抗原）とキャリアー蛋白質との複合体をつくり、動物に投与（免疫）を行ない、該免疫動物から本発明のタンパク質に対する抗体含有物を採取して、抗体の分離精製を行なうことにより製造できる。投与に際して抗体産生能を高めるため、完全フロイントアジュバントや不完全フロイントアジュバントを投与してもよい。投与は、通常約２〜６週毎に１回ずつ、計約３〜１０回程度行なわれる。ポリクローナル抗体は、免疫動物の血液、腹水など、好ましくは血液から採取することができる。ポリクローナル抗体の分離精製は、免疫グロブリンの分離精製法（例えば、塩析法、アルコール沈殿法、等電点沈殿法、電気泳動法、イオン交換体による吸脱着法、超遠心法、ゲルろ過法、抗原結合固相あるいはプロテインＡあるいはプロテインＧなどの活性吸着剤により抗体のみを採取し、結合を解離させて抗体を得る特異的精製法）に従って行なうことができる。
【００８５】
モノクローナル抗体は、Nature (1975) 256: 495、Science (1980) 208: 692-に記載されている、G. Koehler及びC. Milsteinのハイブリドーマ法により作製することができる。すなわち、動物を免疫した後、免疫動物の脾臓から抗体産生細胞を単離し、これを骨髄腫細胞と融合させることによりモノクローナル抗体産生細胞を調製する。さらに、酵母DSK2のユビキチン結合ドメイン変異体タンパク質と特異的に反応するが、他の抗原タンパク質とは実質的に交差反応しない抗体を産生する細胞系を単離するとよい。この細胞系を培養し、培養物から所望のモノクローナル抗体を取得することができる。モノクローナル抗体の精製は、上記の免疫グロブリンの分離精製法に従って行なうことができる。
【００８６】
一本鎖抗体を作製する技法は、米国特許第4,946,778号に記載されている。
【００８７】
ヒト化抗体を作製する技法は、Biotechnology 10, 1121-, 1992; Biotechnology 10, 169-, 1992に記載されている。
【００８８】
９．酵母DSK2のユビキチン結合ドメイン変異体タンパク質の用途
本発明の酵母DSK2のユビキチン結合ドメイン変異体タンパク質は、酵母DSK2のユビキチン結合ドメインが関与する事象（例えば、ER特異的タンパク質分解、プロテアソームによる基質（ユビキチン修飾されたタンパク質）の認識、プロテアソームによる基質の加水分解、DNA分解、翻訳、シグナル伝達、細胞小器官の構築、タンパク質輸送）の制御に利用することができる。例えば、本発明の酵母DSK2のユビキチン結合ドメイン変異体タンパク質を利用して、酵母DSK2の脊椎動物ホモログが関与する疾患（例えば、プロテアソーム因子関連疾患（ポリグルタミン病、アルツハイマー病、パーキンソン病、家族性筋萎縮性側索硬化症、癌、C型肝炎など）の予防及び／又は治療ができるかもしれない。また、本発明の酵母DSK2のユビキチン結合ドメイン変異体タンパク質を利用して、プロテアソームによる基質（ユビキチン修飾されたタンパク質）の認識、プロテアソームによる基質の加水分解、DNA分解、翻訳、シグナル伝達、細胞小器官の構築、タンパク質輸送などのメカニズムを解明することができるかもしれない。
【００８９】
１０．酵母DSK2のユビキチン結合ドメイン変異体タンパク質とユビキチンとの複合体
本発明は、酵母DSK2のユビキチン結合ドメイン変異体タンパク質とユビキチンとの複合体も提供する。
【００９０】
本発明の複合体を調製するには、ユビキチン結合ドメインを含むタンパク質とユビキチンとの複合体を調製するための公知の方法（Qin et al., Methods in Enzymology 339 377-383、Garrett et al., Nat. Struct. Biol. 1999 6, 166-173、Abdul-Manan et al., Nature 1999 399, 379-383, Radhakrishnan et al., Cell 1997 91 741-752, Liu et al., Cell 1998 94, 573-583）に従えばよい。簡単に説明すると、ユビキチン結合ドメインを含むタンパク質とユビキチンを、ｐH6.0以下のｐH条件下で混合させることにより、両蛋白質の複合体を得る。
【００９１】
ユビキチンは公知の方法（Rajesh et al., 1999 Biochemistry, 38, 9242-9253 ）で調製することができる。
【００９２】
本発明の複合体において、ユビキチンは、モノユビキチンであっても、ポリユビキチンであってもよいが、モノユビキチン又はダイユビキチンが好ましい。ダイユビキチンを構成する２個のモノユビキチンが配列番号４のアミノ酸配列を有し、48位のリジン又は63位のリジンで互いに結合して二量体を形成しているダイユビキチンがより好ましい。
【００９３】
１１．酵母DSK2のユビキチン結合ドメインを固定した基板
本発明は、配列番号２のアミノ酸配列を有する酵母DSK2のユビキチン結合ドメインを固定した基板を提供する。本発明の基板は、配列番号２のアミノ酸配列における、14位のアスパラギン酸、15位のメチオニン、17位のフェニルアラニン、34位のバリン、35位のグルタミン、38位のロイシン及び42位のロイシン以外の部位で酵母DSK2のユビキチン結合ドメインを基板表面に結合させたものであるとよい。例えば、酵母DSK2のユビキチン結合ドメインのN末端側で基板に固定させるとよい。
【００９４】
基板としては、センサーチップ、カラム充填材などを例示することができる。
【００９５】
酵母DSK2のユビキチン結合ドメインを基板に固定するには、以下のようにするとよい。
【００９６】
センサーチップに固定する場合は、GST融合蛋白質の酵母DSK2のユビキチン結合ドメイン（UBAドメイン）をアミンカップリングでセンサーチップ(CM5チップ)に固定する。
【００９７】
カラム充填材に固定する場合は、GST融合蛋白質の酵母DSK2のユビキチン結合ドメイン（UBAドメイン）をGSHカラムに結合させることにより、充填材に固定する。
【００９８】
本発明の基板を使用する場合には、基板に固定した配列番号２のアミノ酸配列を有する酵母DSK2のユビキチン結合ドメインをｐH6.0以下のｐH条件下でユビキチンと接触させるとよい。ｐH6.0以下のｐH条件下で、酵母DSK2のユビキチン結合ドメインをユビキチンと接触させると安定な複合体を形成する（後述の実施例を参照のこと）。
【００９９】
酵母DSK2のユビキチン結合ドメインを固定した充填材を充填したカラムを使用することにより、ユビキチン（モノユビキチン、ダイユビキチン、ポリユビキチン）ならびにユビキチン化されたタンパク質を濃縮・精製することができる。
【０１００】
酵母DSK2のユビキチン結合ドメインを固定したセンサーチップを利用した表面プラズモン共鳴実験、GST融合蛋白質の酵母DSK2のユビキチン結合ドメイン（UBAドメイン）をGSHカラム充填材に固定したユビキチンの濃縮カラム、及びユビキチン結合ドメインと相互作用する蛋白質のスクリーニングなどにより、ataxin-1、hPLIC1、と相互作用するものなどを検出することができる。ataxin-1は遺伝性運動失調症（脊椎小脳変性症:spinocerebellar ataxia type 1）の原因遺伝子の産物であり、これに結合するタンパク質として同定されているA1Up(ataxin 1 ubiquitin like interacting protein)は酵母DSK2のヒトホモログである。hPLIC1は肝炎ウイルスの増殖阻害に関与するタンパク質であり、これも酵母DSK2のヒトホモログである。酵母DSK2のユビキチン結合ドメインを固定したセンサーチップを利用して、遺伝性運動失調症、肝炎ウイルスなどの診断をすることができる。あるいはまた、遺伝性運動失調症、肝炎ウイルスに対する治療薬を開発することができると考えられる。
【実施例】
【０１０１】
以下、本発明を実施例によって具体的に説明する。なお、これらの実施例は、本発明を説明するためのものであって、本発明の範囲を限定するものではない。
【０１０２】
なお、以下の実施例において、酵母DSK2のユビキチン結合ドメインを構成するアミノ酸の残基番号は、酵母DSK2のアミノ酸配列（配列番号１１）における残基番号で示す。
略語
DSK2UBA：酵母DSK2のユビキチン結合ドメイン
Ub:ユビキチン
【０１０３】
［実施例１］
試料の調製法  組換え体のGST-Dsk2UBA融合蛋白質は、小林教授（九州大学医学系研究科  分子生命科学専攻）から恵与されたpGEX-KG / DSK2プラスミドを大腸菌BL21(DE3)に形質転換した大腸菌を用いて、発現・精製を行った。発現・精製は、論文（Funakoshi et al., 2002 PNAS, 99, 745-750 ）に記載されている方法に従い、行った。さらに、GST-Dsk2UBA融合蛋白質のGSTをスロンビンで切断した後に、ゲルろ過クロマトグラフィーにかけてDsk2UBAを精製した。一方、組換え体の酵母のユビキチンは、pET-24a / ubiquitin プラスミドを大腸菌BL21(DE3)に形質転換した大腸菌を用いて、発現・精製を行った。発現・精製は、論文（Rajesh et al., 1999 Biochemistry, 38, 9242-9253 ）に記載されている方法に従い、酵母ユビキチンの精製を行った。
【０１０４】
標識複合体の調製  非標識13C/15N標識Dsk2UBA及びユビキチンは、それぞれ上記の発現・精製方法に従い精製した。一方、13C/15N標識Dsk2UBA及びユビキチンは、いずれも15NH4Clや13C6-グルコースを窒素源や炭素源として用いたM9倍地で発現させ、上記の精製方法にそれぞれ従い精製した。精製した全ての試料はNMRサンプルバッファー[ 20mM potassium phosphate(pH 6.8), 5mM KCl, 1mM EDTA, 5% D2O ]に置換した。次に、13C/15N標識Dsk2UBAと非標識ユビキチン又は、13C/15N標識ユビキチンと非標識Dsk2UBAを混合し、複合体構造決定のためのNMR試料として用いた。具体的には、非標識試料を13C/15N標識試料に対して徐々に添加し、13C/15N標識試料由来のシグナル変化をモニターしながら、13C/15N標識試料に対して過剰になるまで非標識試料を加えて、標識複合体を作成した。その結果、13C/15N標識Dsk2UBAと非標識ユビキチンとの複合体及び13C/15N標識ユビキチンと非標識Dsk2UBA複合体のstoichiometry（化学量論）は、それぞれ1:1.2, 1:1.4となった。
【０１０５】
変異体の調製法
Stratagene社のQuick Change site-directed mutagenesis systemに従い、変異体のコンストラクトを作成した。その後の発現・精製に関しては、前述の野生体と同様の方法で行った。
【０１０６】
実験と結果
1.  DSK2UBAとユビキチンの結合活性 （ 表面プラズモン共鳴実験 ）
DSK2UBA ( Kd = 15.7 μM ) は、他のユビキチン結合ドメイン ( Kd = 250 〜 600 μM ) よりも強くモノユビキチンに結合することがわかった。
DSK2UBAとユビキチンの結合活性は、GST- DSK2UBA をセンサーチップに固定して測定した。
2.   DSK2UBAとユビキチンの結合活性 （NMRによるtitration実験）
DSK2UBAとユビキチンの相互作用をtitration 実験により調べた結果、特定の領域 (DSK2UBA; α1、α3及びα1とα2の間のループ, Ub; β3、β4、β5、β1とβ2の間のループ及びβ3とβ4の間のループ ）において、有意な化学シフト変化がみられた。さらに、いくつかのアミノ酸残基 (DSK2UBA; Met-342, Gly-343 & Leu-365,Ub; Arg-42, Ile-44, Ala-46, Gly-47, Lys-48, His-68 & Leu-69 ) においては、0.5 当量でシグナルの消失が見られた。これより、DSK2UBA とユビキチンとの結合は、NMRタイムスケールにおいて、slow-to-intermediate exchangeであることが明らかになった。このことは、NMRを用いて複合体の構造決定するのに十分な強さの（ユビキチンに対する）結合活性を持っていることを示している。
3.   DSK2UBAとユビキチンの複合体構造解析（ NMR ）
(a)  コンストラクト
DSK2UBAとしては、DSK2の残基番号328-373の領域（図１）を用いた。ただし、 N末端側に、ベクター由来の余分な12残基を含んでいる。
(b)  NMRサンプルと測定条件
NMRサンプル：以下に示すような標識パターンの異なる二種類のDSK2UBA -ユビキチン複合体を用いた。複合体中のそれぞれの分子のNMR構造情報を得るために、片方ずつ安定同位体標識した試料を用いた。
1. 13C/15N-labeled DSK2UBA and unlabeled yeast ubiquitin
[DSK2UBA]: [ub] = 1:1.2, [DSK2UBA] = 0.96mM
2. 13C/15N-labeled yeast ubiquitin and Unlabeled DSK2UBA
[ub]: [DSK2UBA] = 1:1.4, [ub] = 0.91mM
NMRサンプルバッファー：20mM potassium phosphate(pH 6.8), 5mM KCl, 1mM EDTA, 5% D2O
NMR測定：全ての測定は、バリアンの Inova-900 とBruker の DRX-800 を併用して行った。測定温度は、298 Kで行った。
(c)  構造解析に用いたNMRスペクトル
【０１０７】
シグナル帰属：以下に示すようなスペクトルを測定し、これらのスペクトルを解析して、主鎖・側鎖のシグナル帰属を行った。
1)  主鎖
1H-15N HSQC, 3D HNCO, 3D HNCA, 3D HN(CO)CA, 3D CBCA(CO)NH, 
3D HNCACB
2)  側鎖
3D CC(CO)NH, 3D HCC(CO)NH,  3D HCCH-TOCSY, 3D 13Caro-NOESY, 1H-13C HSQC
【０１０８】
NOE 距離情報：13C-edited(F2)/ 13C filtered(F1) NOESYスペクトル上で観測される分子間の NOE以外の NOE の帰属は、全てCYANA 2.0.17による自動で行った。マニュアルで帰属した13C-edited(F2)/13C filtered(F1) NOESYスペクトル由来の85個の分子間NOE と同位体フィルターなしのNOESYスペクトル由来の18個の分子間 NOE を複合体の計算に用いた。（図1）
1)  分子内のNOE:3D 15N-NOESY, 3D 13C-NOESY, 4D 15N/13C-NOESY, 3D 13Caro-NOESY
2)  分子間のNOE（図2）: 13C-edited(F2)/ 13C filtered(F1) NOESY（分子間の距離情報のみを選択的に観測するような測定法）
【０１０９】
【表１】
2006042732.tif 000003
(d)  構造計算
複合体の構造計算は、CYANA 2.0.17とAMBER 7.（ 最後のリファイメントの為の計算） を併用して行った。最終的に得られた20個の構造の重ね合わせ（ DSK2UBAの残基番号328-373 とユビキチンの残基番号1-71の領域 )の r.m.s.d. は、主鎖に関しては0.34 オングストローム、全原子に関しては0.99 オングストローム であった（図3）。
【０１１０】
【表２】
2006042732.tif 000004
(e)  DSK2UBAのフォールド
DSK2UBA は、他のユビキチン結合ドメインと同様に三本のへリックスバンドル（ α1; 333-341, α2; 347-355, & α3; 361-369 )からなるコンパクトな構造をとっている（図3）。DSK2UBA は、これらのへリックス以外にも、N末端側の4残基 (328-331)からなる短いαへリックスを持っている。
DSK2UBA のへリックスバンドル構造を他のユビキチン結合ドメイン [hHR23AのUBA（1）ドメイン(PDB ID: 1IFY), hHR23AのUBA（2）ドメイン(PDB ID: 1DV0), p62のUBAドメイン(PDB ID:1Q02)]と比較したところ、 sequence identity が非常に低いのにも関わらず、よく似たフォールドをとっていることがわかった（図4）。このへリックスバンドルの形成には、DSK2UBAのLeu-336, Leu-339, Ala-353, Leu-354, Ala-364 , Leu-368の疎水性側鎖が重要な役割を果たしていることがわかった。これらの残基はユビキチン結合ドメインの間で保存されており（図5） 、他のユビキチン結合ドメインにおいても、これらの残基に相当する疎水性側鎖がへリックスバンドルの形成に重要な役割を果たしている。また、ユビキチン結合ドメインの間でも高く保存されている残基 (Met-342, Gly-343, Phe-344 ) を含むループ1（α1とα2の間）の領域では、Met-342とPhe-344がα3との疎水性相互作用に関与しており、 Gly-343の主鎖のNHがAsn-340 (α1) の主鎖のCOと水素結合を形成していることがわかった。このような相互作用は、他のユビキチン結合ドメインの間でもみられている。これより、ユビキチン結合ドメインの間でも高く保存されている三つの残基により、ループ1の構造は、ユビキチン結合ドメイン内で保存されていることがわかった（図4）。 
(f)   DSK2UBAとユビキチンの相互作用様式
DSK2UBA は、α1のC末端側とα3とループ1（α1とα2の間）の領域で、ユビキチンと結合している（図6）。これらの領域の疎水性の側鎖 (Asp-341, Met-342, Phe-344, Val-361, Gln-362, Leu-365, Leu-369 ) と、ユビキチンのLeu-8, Ile-44, Gly-47, His-68, Val-70の側鎖との間の疎水性相互作用が、DSK2UBAとユビキチンの複合体形成に重要な役割を果たしている。特に、DSK2UBAのMet-342の側鎖が、ユビキチンの疎水性パッチ（ Ile-44を中心として、Leu-8, Gly-47, His-68, Val-70 の残基により形成される）との相互作用に積極的に関わっている。さらに、 DSK2UBAのMet-342の主鎖のCOは、ユビキチンのGly-47の主鎖のNHと分子間の水素結合を形成している。
複合体構造中に見られるような分子間の相互作用を確認するために、変異体の実験を行った。Dsk2UBA の三残基 (Gly-343, Phe-344, Leu-369) とユビキチンの三残基 (Ile-44, Lys-48, His-68)を全てアラニンに置換した変異体を作成し、野生体と同様の手順で発現・精製した。これらの変異体の結合活性を、表面プラズモン共鳴実験により調べた。その結果（表3）、Dsk2UBA のF344A ( Kd = 2.51 mM ) と ユビキチンのI44A ( Kd = 1.05 mM )では、結合活性の顕著な低下が見られた。Dsk2UBAのPhe-344 の側鎖は、ユビキチンのPhe-45, Ala-46, Gly-47 の残基により形成されるβターンとの相互作用に関与している。ユビキチンのIle-44 は前述のように、ユビキチンの疎水性パッチの中心に存在しており、 Dsk2UBAのMet-342など含むループ1 やα3の領域の残基との相互作用に重要な役割を果たしている。
また、Dsk2UBAのG343A (Kd = 367 μM ), L369A (Kd = 426 μM )とユビキチンのH68A (Kd = 74 μM ) においても、比較的大きな結合活性の低下がみられた。 Dsk2UBAのLeu-369やユビキチンのHis-68も複合体の形成に重要な役割を果たしている。一方、ユビキチン結合ドメインの間で100%保存されているDsk2UBAのGly-343は、ユビキチンとの結合に直接関与していないが、前述のようにループ1の構造に重要な役割を果たしている。この343の位置にグリシン残基が存在することによって、ユビキチンと相互作用に重要なループ1のMet-342 や Phe-344が、適切なコンフォメーションをとることが可能となる。
一方、ユビキチンのK48Aは、ほとんど結合活性は変化しなかった。ユビキチンのLys-48は、titration実験において顕著な化学シフト変化が観測されているが、複合体構造中でも Lys-48 の主鎖のみがユビキチンとの相互作用に関与しており、側鎖はDsk2UBAとの結合に重要でないことがわかっている。
【０１１１】
【表３】
2006042732.tif 000005
(g)  CUE ドメイン-ユビキチン複合体との比較
ユビキチン結合ドメインと非常によく似たフォールドをもつCUEドメインとユビキチンとの複合体の溶液及び結晶構造 (CUE2-1CUE ;  1OTR, VPS9CUE ; 1P3Q) が最近になって報告された。ただし、 VPS9CUEとユビキチンの複合体結晶構造では、CUEドメインがドメインスワップダイマーとなっている。この二つの複合体構造をDsk2UBAとユビキチンの複合体構造と比較したところ（ VPS9CUEとユビキチンの複合体構造に関しては、二量体中のモノマー様のユニットのみを取り出して、比較に用いた。）、CUEドメインも、 Dsk2UBAと同様にα1のC末端側とα3とループ1（α1とα2の間）の領域でユビキチンと結合していることがわかった（図7-左）。また、ユビキチン側のCUEドメイン結合サーフェースも、 Dsk2UBA の結合サーフェースと同様の疎水性パッチ（ Leu-8, Ile-44, Gly-47, His-68, Val-70 ） であることがわかった。また、 Dsk2UBAの Met-342に相当する位置にCUEドメインもMet 残基を持っている。このメチオニンの側鎖が、Dsk2UBAのMet-342と同様に、ユビキチン側の疎水性パッチとの相互作用に重要な役割を果たしている。また、この残基の主鎖のCOも、 Dsk2UBAと同様に、ユビキチンのGly-47の主鎖のNHと分子間の水素結合を形成している。このように、 CUEドメインのユビキチン認識機構は、非常によくDsk2UBAのものと似ていることがわかった。しかし、一点においてのみ、両ドメインの間で差が見られた（図7-右）。それは、α3の相対配置である。このα3の相対配置における差は、CUEドメインのα3のC末端側がDsk2UBAよりもユビキチン側に近くなっているために生じている。これより、その近傍の相互作用に差がみられている。特に、ポリユビキチン鎖の形成に関与しているユビキチンのLys-48の残基において、 Dsk2UBAとCUE2-1CUE の間で、顕著な差がみられている。CUE2-1CUE では、ユビキチンのLys-48の側鎖がCUEドメインとの相互作用に重要な役割を果たしているが、Dsk2UBAでは、ユビキチンのLys-48 の側鎖はユビキチン結合ドメインとの相互作用にほとんど関与していない。さらに、ユビキチンのK48Aを用いた変異体実験より、CUE2-1CUEでは、結合活性の顕著な低下が報告されているが、 Dsk2UBAでは、前述のように、結合活性の変化は見られなかった。
(h)  他のユビキチンに結合するモチーフとユビキチンの複合体との比較
最近になって、他のユビキチンに結合するモチーフとユビキチンとの複合体構造が相次いで報告され、現時点では、GATドメインを除く全てのユビキチンに結合するモチーフ[DSK2UBA;赤色, CUE2-1CUE (PDB ID:1OTR);黄色, Npl4NZF(PDB ID:1Q5W);オレンジ色, VPS27UIM(PDB ID:1Q0W);桃色, VPS23UEV(PDB ID:1UZX);緑色] とユビキチンの複合体構造が明らかになっている（図8）。
これらの複合体を比較した結果、全てのドメインとも、疎水性相互作用を介してユビキチンと結合していることがわかった。また、これらのドメインは、それぞれフォールドが異なるのにも関わらず、ユビキチン側のインターフェース（ユビキチンのLeu-8, Ile-44, Gly-47, His-68, Val-70の側鎖からなる疎水性パッチ）は非常によく似ていることがわかった。ただし、UEVドメインは例外的にこの疎水性パッチ以外にも、Asn-60, Gln-62, Lys-63などの残基と相互作用している。
このユビキチンの疎水性パッチの認識に関しても、上記の5種類のドメインを比較した結果、以下に示すようなことがわかった。 DSK2UBAやCUEドメインでは、前述のようにループ1のメチオニン残基の側鎖がユビキチンの疎水性パッチの認識に重要な役割を果たしている。このメチオニン残基と同じような働きをしている残基が、全くフォールドの異なるUIMにもみられることがわかった。ユビキチンとの複合体中のユビキチン側をアラインすると、UIMのコンセンサスであるφ-x-x-Ala-x-x-x-Ser のアラニン及びセリン残基が、ちょうどCUEドメインやユビキチン結合ドメインのメチオニン残基の位置にきている。（ UIMのアラニンのβ位のメチル基はCUEドメインやユビキチン結合ドメインのメチオニン残基のε位のメチル基に重なり、 UIMのセリン残基の主鎖の位置は、CUEドメインやユビキチン結合ドメインのメチオニン残基の主鎖の位置と重なる。）また、前述のように、CUEドメインやユビキチン結合ドメインのメチオニン残基の主鎖のCOは、ユビキチンのGly-47 の主鎖のNHと分子間の水素結合を形成している。この分子間結合と同様の相互作用が、UIMでもみられることがわかった。（前述のセリン残基の主鎖のCOとユビキチンのGly-47 の主鎖のNHで分子間の水素結合を形成している。）このように、UIMは、CUEドメインやユビキチン結合ドメインと異なるフォールドを持っているのにも関わらず、ユビキチン認識においては非常によく似ていることがわかった。さらに、他のドメインに関しても比較したところ、NZFドメインの間で保存されているトレオニン残基の側鎖のCOが、CUEドメインやユビキチン結合ドメインのメチオニン残基と同様にユビキチンのGly-47の主鎖のNHと分子間の水素結合を形成している。ただし、このトレオニン残基のγ位のメチル基は、ユビキチンの疎水性パッチとの相互作用に関与していない。その換わりに、このトレオニン残基の主鎖のトレースがユビキチンとの疎水性パッチとの相互作用に関与している。一方、UEVドメインでは、前述のように他のユビキチンに結合するモチーフが認識するユビキチンの結合サーフェース以外の領域でもユビキチンと相互作用することがわかっている。さらに、他のドメインにおいてみられるような共通のメチル基側鎖をもっておらず、UEVドメインもNZFドメインと同様に側鎖ではなく主鎖のトレースがユビキチンの疎水性パッチとの相互作用に関与している。また、他のドメインにみられるようなユビキチンのGly-47 の主鎖のNHとの分子間水素結合は観測されていない。これより、このドメインは他のユビキチンに結合するモチーフと異なる相互作用様式でユビキチンと結合していると考えられる。
4.   DSK2UBAとポリユビキチンとの相互作用解析 （ 表面プラズモン共鳴実験と titration実験 ）
DSK2UBA は、前述のように、GSTプルダウンや two-hybrid assay 等の実験により、 in vivo 及び in vitro においてポリユビキチンと強く結合することが明らかにされている。そこで、表面プラズモン共鳴やNMRを用いて、ポリユビキチンとの相互作用様式の検討を行った。
(a)  表面プラズモン共鳴実験
DSK2UBAとLys-48及びLys-63リンクのダイユビキチンとの結合活性を調べた結果、二種類のダイユビキチン( Lys-48リンク; Kd = 0.16 μM, Lys-63リンク; Kd = 0.34 μM ）は、モノユビキチン( Kd = 15.7 μM ) よりも強くDSK2UBAと結合することがわかった。また、 Lys-48リンクのダイユビキチンの方が、 Lys-63リンクのダイユビキチンよりもDSK2UBAに対して強い結合活性を示すことがわかった。さらに、Lys-48リンクのダイユビキチンは、注入終了後の解離が他のものに比べて遅いことがわかった。
(b)  titration 実験
15N 標識 DSK2UBA [0.1 or 0.05 mM] に対して、非標識の三種類（ Lys-48及びLys-63リンクのダイユビキチンとLys-48リンクのテトラユビキチン）のポリユビキチンを0.25当量（又は、0.125当量）ずつ加えた時の1H-15N HSQCスペクトルをBruker の DRX-500で測定し、そのシグナル変化を調べた。それぞれの結果をポリユビキチンの種類ごとに分けて記した。
◆ Lys-48リンクのダイユビキチン
モノユビキチンのtitration 実験とは異なる挙動を示した。 Lys-48リンクのダイユビキチンを0.25当量加えた時に、半数以上のシグナルがexchangeによって消失する。さらに0.5当量加えた時には、N/ C末端及びα2のうち数残基以外はシグナルが消失する。 0.5当量から1.5当量までシグナルは消失した状態だが、 1.75当量まで加えると、消失していたシグナルが復活しはじめる。2.0当量まで加えた時、N末側のGlu-329, Glu-330, Tyr-332, Glu-333 の四残基（図10）を除く全てのシグナルが復活した。（ただし、シグナル強度は全体的に弱くなっている。）化学シフト変化のパターンに関しては、モノユビキチンのケースと非常によく似ている。（図9）
◆ Lys-63リンクのダイユビキチン
モノユビキチンのtitration 実験とほぼ同じような挙動を示す。化学シフト変化もモノユビキチンのケースと非常によく似ている。（図9） Lys-63リンクのダイユビキチンを1当量加えたときに飽和に近い状態となっている。
◆ Lys-48リンクのテトラユビキチン
Lys-48リンクのダイユビキチンと同じように、モノユビキチンのtitration 実験とは異なる挙動を示した。 Lys-48リンクのテトラユビキチンを0.5当量加えた時に、N/ C末端及びα2のうち数残基以外は、 exchangeによってシグナルが消失する。それ以降、0.125当量ずつ増やしながら2.0当量まで加えたが、シグナルは消失したままであった。さらに、 titration 実験の途中で、サンプルチューブ内で試料が会合しはじめてしまった。
(c)pHによるDSK2UBAとユビキチンの結合能の変化
実験方法  表面プラズモン共鳴法を用いて、pH（ 5.5-8.0 ）を徐々に変化させたバッファー中におけるDSK2UBAとユビキチンの結合乗数を調べた。手順としては、GST−DSK2UBAをアミンカップリングでCM5チップに固定し、固定後に20μL/minの流速でユビキチンを注入した。使用バッファーは、HBS−EP buffer (0.01M HEPES, 0.15M NaCl ,0.005% Surfactant P20, 3mM EDTA )で、測定温度は25℃で行った。
実験結果  結果を図１１に示す。DSK2UBAとユビキチンの結合能はpH依存性を示した。pH 6.0以上の条件で、両者の間の結合活性が高くなっていることがわかった。
【０１１２】
〔表Ａ〕
酵母DSK2のユビキチン結合ドメインとモノユビキチンとの複合体の構造座標
（２０回の構造計算によって得られた構造；この座標では、酵母DSK2のユビキチン結合ドメインが分子Aと、ユビキチンが分子Bとなっている。）
MODEL        1
ATOM      1 N    PRO A 328       7.284  -8.737 -12.355  1.00  0.00
ATOM      2 CD   PRO A 328       8.057  -9.965 -12.464  1.00  0.00
ATOM      3 HD2  PRO A 328       7.448 -10.800 -12.811  1.00  0.00
ATOM      4 HD3  PRO A 328       8.505 -10.198 -11.497  1.00  0.00
ATOM      5 CG   PRO A 328       9.152  -9.662 -13.481  1.00  0.00
ATOM      6 HG2  PRO A 328       8.767  -9.807 -14.492  1.00  0.00
ATOM      7 HG3  PRO A 328      10.035 -10.274 -13.314  1.00  0.00
ATOM      8 CB   PRO A 328       9.436  -8.181 -13.245  1.00  0.00
ATOM      9 HB2  PRO A 328       9.863  -7.704 -14.128  1.00  0.00
ATOM     10 HB3  PRO A 328      10.112  -8.076 -12.397  1.00  0.00
ATOM     11 CA   PRO A 328       8.067  -7.605 -12.871  1.00  0.00
ATOM     12 HA   PRO A 328       8.219  -6.882 -12.075  1.00  0.00
ATOM     13 C    PRO A 328       7.406  -6.872 -14.046  1.00  0.00
ATOM     14 O    PRO A 328       7.570  -5.661 -14.187  1.00  0.00
ATOM     15 N    GLU A 329       6.601  -7.581 -14.841  1.00  0.00
ATOM     16 HN   GLU A 329       6.539  -8.568 -14.640  1.00  0.00
ATOM     17 CA   GLU A 329       5.793  -7.037 -15.944  1.00  0.00
ATOM     18 HA   GLU A 329       6.472  -6.569 -16.657  1.00  0.00
ATOM     19 CB   GLU A 329       5.086  -8.185 -16.682  1.00  0.00
ATOM     20 HB2  GLU A 329       4.593  -7.777 -17.565  1.00  0.00
ATOM     21 HB3  GLU A 329       5.841  -8.896 -17.018  1.00  0.00
ATOM     22 CG   GLU A 329       4.042  -8.930 -15.837  1.00  0.00
ATOM     23 HG2  GLU A 329       4.518  -9.325 -14.937  1.00  0.00
ATOM     24 HG3  GLU A 329       3.263  -8.232 -15.520  1.00  0.00
ATOM     25 CD   GLU A 329       3.412 -10.083 -16.642  1.00  0.00
ATOM     26 OE1  GLU A 329       3.951 -11.217 -16.613  1.00  0.00
ATOM     27 OE2  GLU A 329       2.374  -9.866 -17.316  1.00  0.00
ATOM     28 C    GLU A 329       4.783  -5.947 -15.528  1.00  0.00
ATOM     29 O    GLU A 329       4.340  -5.171 -16.376  1.00  0.00
ATOM     30 N    GLU A 330       4.448  -5.850 -14.235  1.00  0.00
ATOM     31 HN   GLU A 330       4.820  -6.568 -13.624  1.00  0.00
ATOM     32 CA   GLU A 330       3.631  -4.770 -13.657  1.00  0.00
ATOM     33 HA   GLU A 330       3.522  -3.989 -14.406  1.00  0.00
ATOM     34 CB   GLU A 330       2.200  -5.255 -13.381  1.00  0.00
ATOM     35 HB2  GLU A 330       1.611  -4.409 -13.024  1.00  0.00
ATOM     36 HB3  GLU A 330       1.765  -5.581 -14.327  1.00  0.00
ATOM     37 CG   GLU A 330       2.074  -6.401 -12.370  1.00  0.00
ATOM     38 HG2  GLU A 330       2.677  -7.249 -12.703  1.00  0.00
ATOM     39 HG3  GLU A 330       2.457  -6.073 -11.400  1.00  0.00
ATOM     40 CD   GLU A 330       0.592  -6.810 -12.254  1.00  0.00
ATOM     41 OE1  GLU A 330      -0.137  -6.224 -11.417  1.00  0.00
ATOM     42 OE2  GLU A 330       0.130  -7.681 -13.032  1.00  0.00
ATOM     43 C    GLU A 330       4.276  -4.060 -12.450  1.00  0.00
ATOM     44 O    GLU A 330       4.003  -2.878 -12.229  1.00  0.00
ATOM     45 N    ARG A 331       5.205  -4.708 -11.728  1.00  0.00
ATOM     46 HN   ARG A 331       5.329  -5.699 -11.914  1.00  0.00
ATOM     47 CA   ARG A 331       6.051  -4.083 -10.691  1.00  0.00
ATOM     48 HA   ARG A 331       5.407  -3.627  -9.940  1.00  0.00
ATOM     49 CB   ARG A 331       6.881  -5.166  -9.984  1.00  0.00
ATOM     50 HB2  ARG A 331       6.237  -6.022  -9.776  1.00  0.00
ATOM     51 HB3  ARG A 331       7.700  -5.482 -10.625  1.00  0.00
ATOM     52 CG   ARG A 331       7.455  -4.662  -8.654  1.00  0.00
ATOM     53 HG2  ARG A 331       8.202  -3.889  -8.833  1.00  0.00
ATOM     54 HG3  ARG A 331       6.644  -4.228  -8.067  1.00  0.00
ATOM     55 CD   ARG A 331       8.078  -5.787  -7.825  1.00  0.00
ATOM     56 HD2  ARG A 331       8.209  -5.393  -6.819  1.00  0.00
ATOM     57 HD3  ARG A 331       7.379  -6.617  -7.756  1.00  0.00
ATOM     58 NE   ARG A 331       9.394  -6.227  -8.339  1.00  0.00
ATOM     59 HE   ARG A 331      10.108  -5.520  -8.411  1.00  0.00
ATOM     60 CZ   ARG A 331       9.824  -7.458  -8.559  1.00  0.00
ATOM     61 NH1  ARG A 331      11.088  -7.677  -8.780  1.00  0.00
ATOM     62 HH11 ARG A 331      11.434  -8.611  -8.907  1.00  0.00
ATOM     63 HH12 ARG A 331      11.730  -6.893  -8.774  1.00  0.00
ATOM     64 NH2  ARG A 331       9.043  -8.497  -8.562  1.00  0.00
ATOM     65 HH21 ARG A 331       9.409  -9.421  -8.701  1.00  0.00
ATOM     66 HH22 ARG A 331       8.038  -8.363  -8.498  1.00  0.00
ATOM     67 C    ARG A 331       6.952  -2.972 -11.253  1.00  0.00
ATOM     68 O    ARG A 331       7.234  -2.000 -10.551  1.00  0.00
ATOM     69 N    TYR A 332       7.366  -3.098 -12.518  1.00  0.00
ATOM     70 HN   TYR A 332       7.106  -3.958 -12.987  1.00  0.00
ATOM     71 CA   TYR A 332       8.312  -2.206 -13.202  1.00  0.00
ATOM     72 HA   TYR A 332       8.491  -1.328 -12.581  1.00  0.00
ATOM     73 CB   TYR A 332       9.658  -2.927 -13.392  1.00  0.00
ATOM     74 HB2  TYR A 332       9.522  -3.708 -14.141  1.00  0.00
ATOM     75 HB3  TYR A 332      10.364  -2.205 -13.800  1.00  0.00
ATOM     76 CG   TYR A 332      10.330  -3.527 -12.171  1.00  0.00
ATOM     77 CD1  TYR A 332      10.893  -4.815 -12.258  1.00  0.00
ATOM     78 HD1  TYR A 332      10.795  -5.389 -13.171  1.00  0.00
ATOM     79 CE1  TYR A 332      11.622  -5.343 -11.177  1.00  0.00
ATOM     80 HE1  TYR A 332      12.076  -6.320 -11.256  1.00  0.00
ATOM     81 CZ   TYR A 332      11.781  -4.586  -9.997  1.00  0.00
ATOM     82 OH   TYR A 332      12.457  -5.114  -8.940  1.00  0.00
ATOM     83 HH   TYR A 332      12.651  -4.446  -8.260  1.00  0.00
ATOM     84 CE2  TYR A 332      11.195  -3.306  -9.898  1.00  0.00
ATOM     85 HE2  TYR A 332      11.305  -2.730  -8.990  1.00  0.00
ATOM     86 CD2  TYR A 332      10.483  -2.775 -10.990  1.00  0.00
ATOM     87 HD2  TYR A 332      10.060  -1.782 -10.919  1.00  0.00
ATOM     88 C    TYR A 332       7.801  -1.673 -14.556  1.00  0.00
ATOM     89 O    TYR A 332       8.608  -1.287 -15.403  1.00  0.00
ATOM     90 N    GLU A 333       6.487  -1.668 -14.821  1.00  0.00
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ATOM    457 HD3  ARG A 355      14.361 -11.870 -12.126  1.00  0.00
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ATOM    464 NH2  ARG A 355      10.677 -13.218 -13.218  1.00  0.00
ATOM    465 HH21 ARG A 355      10.359 -13.997 -13.770  1.00  0.00
ATOM    466 HH22 ARG A 355      10.057 -12.816 -12.536  1.00  0.00
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ATOM    476 CG   ARG A 356      20.395  -7.680 -12.492  1.00  0.00
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ATOM    482 NE   ARG A 356      20.517  -9.818 -13.736  1.00  0.00
ATOM    483 HE   ARG A 356      19.514  -9.801 -13.597  1.00  0.00
ATOM    484 CZ   ARG A 356      20.977 -10.867 -14.390  1.00  0.00
ATOM    485 NH1  ARG A 356      22.206 -10.945 -14.799  1.00  0.00
ATOM    486 HH11 ARG A 356      22.506 -11.678 -15.418  1.00  0.00
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ATOM    488 NH2  ARG A 356      20.188 -11.868 -14.656  1.00  0.00
ATOM    489 HH21 ARG A 356      20.547 -12.678 -15.133  1.00  0.00
ATOM    490 HH22 ARG A 356      19.240 -11.862 -14.319  1.00  0.00
ATOM    491 C    ARG A 356      19.594  -5.988  -9.956  1.00  0.00
ATOM    492 O    ARG A 356      20.268  -5.755  -8.953  1.00  0.00
ATOM    493 N    SER A 357      19.174  -5.034 -10.783  1.00  0.00
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ATOM   1588 N    LEU B  56      25.472  14.830 -33.767  1.00  0.00
ATOM   1589 HN   LEU B  56      25.560  15.825 -33.943  1.00  0.00
ATOM   1590 CA   LEU B  56      24.199  14.171 -34.049  1.00  0.00
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TER   
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ATOM   2019 HE2  TYR A 332      10.775  -3.433 -10.647  1.00  0.00
ATOM   2020 CD2  TYR A 332      10.432  -3.680 -12.770  1.00  0.00
ATOM   2021 HD2  TYR A 332       9.849  -2.775 -12.856  1.00  0.00
ATOM   2022 C    TYR A 332       8.315  -3.185 -16.789  1.00  0.00
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ATOM   2024 N    GLU A 333       7.079  -3.429 -17.243  1.00  0.00
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ATOM   2055 O    HIS A 334       9.268   0.999 -20.080  1.00  0.00
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ATOM   2086 CD2  LEU A 336      12.148  -5.626 -19.823  1.00  0.00
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ATOM   2100 HG2  ARG A 337       7.566  -1.308 -24.655  1.00  0.00
ATOM   2101 HG3  ARG A 337       7.441  -1.659 -22.923  1.00  0.00
ATOM   2102 CD   ARG A 337       5.988  -0.232 -23.649  1.00  0.00
ATOM   2103 HD2  ARG A 337       5.891   0.369 -22.742  1.00  0.00
ATOM   2104 HD3  ARG A 337       5.904   0.447 -24.499  1.00  0.00
ATOM   2105 NE   ARG A 337       4.899  -1.230 -23.715  1.00  0.00
ATOM   2106 HE   ARG A 337       4.595  -1.527 -24.630  1.00  0.00
ATOM   2107 CZ   ARG A 337       4.176  -1.668 -22.699  1.00  0.00
ATOM   2108 NH1  ARG A 337       3.112  -2.394 -22.863  1.00  0.00
ATOM   2109 HH11 ARG A 337       2.629  -2.694 -22.019  1.00  0.00
ATOM   2110 HH12 ARG A 337       2.782  -2.658 -23.776  1.00  0.00
ATOM   2111 NH2  ARG A 337       4.475  -1.409 -21.465  1.00  0.00
ATOM   2112 HH21 ARG A 337       3.851  -1.799 -20.764  1.00  0.00
ATOM   2113 HH22 ARG A 337       5.401  -1.074 -21.238  1.00  0.00
ATOM   2114 C    ARG A 337      10.856   0.864 -23.445  1.00  0.00
ATOM   2115 O    ARG A 337      11.313   1.181 -24.543  1.00  0.00
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ATOM   2122 HB3  GLN A 338      13.214   3.884 -20.891  1.00  0.00
ATOM   2123 CG   GLN A 338      11.107   3.921 -20.498  1.00  0.00
ATOM   2124 HG2  GLN A 338      10.982   4.751 -21.189  1.00  0.00
ATOM   2125 HG3  GLN A 338      10.251   3.263 -20.608  1.00  0.00
ATOM   2126 CD   GLN A 338      11.084   4.459 -19.073  1.00  0.00
ATOM   2127 OE1  GLN A 338      10.622   3.813 -18.142  1.00  0.00
ATOM   2128 NE2  GLN A 338      11.519   5.679 -18.854  1.00  0.00
ATOM   2129 HE21 GLN A 338      11.879   6.248 -19.604  1.00  0.00
ATOM   2130 HE22 GLN A 338      11.323   6.068 -17.939  1.00  0.00
ATOM   2131 C    GLN A 338      13.594   1.977 -22.796  1.00  0.00
ATOM   2132 O    GLN A 338      14.122   2.498 -23.777  1.00  0.00
ATOM   2133 N    LEU A 339      14.095   0.874 -22.227  1.00  0.00
ATOM   2134 HN   LEU A 339      13.584   0.487 -21.439  1.00  0.00
ATOM   2135 CA   LEU A 339      15.320   0.194 -22.672  1.00  0.00
ATOM   2136 HA   LEU A 339      16.151   0.890 -22.565  1.00  0.00
ATOM   2137 CB   LEU A 339      15.579  -1.034 -21.785  1.00  0.00
ATOM   2138 HB2  LEU A 339      14.675  -1.645 -21.769  1.00  0.00
ATOM   2139 HB3  LEU A 339      16.374  -1.632 -22.232  1.00  0.00
ATOM   2140 CG   LEU A 339      15.981  -0.684 -20.342  1.00  0.00
ATOM   2141 HG   LEU A 339      15.295   0.052 -19.927  1.00  0.00
ATOM   2142 CD1  LEU A 339      15.909  -1.942 -19.483  1.00  0.00
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ATOM   2146 CD2  LEU A 339      17.402  -0.127 -20.278  1.00  0.00
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ATOM   2149 HD23 LEU A 339      17.698   0.008 -19.239  1.00  0.00
ATOM   2150 C    LEU A 339      15.283  -0.210 -24.155  1.00  0.00
ATOM   2151 O    LEU A 339      16.252   0.025 -24.880  1.00  0.00
ATOM   2152 N    ASN A 340      14.163  -0.767 -24.628  1.00  0.00
ATOM   2153 HN   ASN A 340      13.454  -1.002 -23.940  1.00  0.00
ATOM   2154 CA   ASN A 340      13.941  -1.026 -26.056  1.00  0.00
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ATOM   2388 HG3  ARG A 355      14.490  -9.280 -13.812  1.00  0.00
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ATOM   2395 NH1  ARG A 355      14.200 -13.922 -11.014  1.00  0.00
ATOM   2396 HH11 ARG A 355      13.406 -14.306 -10.521  1.00  0.00
ATOM   2397 HH12 ARG A 355      15.121 -14.307 -10.881  1.00  0.00
ATOM   2398 NH2  ARG A 355      12.761 -12.534 -11.950  1.00  0.00
ATOM   2399 HH21 ARG A 355      12.052 -12.973 -11.372  1.00  0.00
ATOM   2400 HH22 ARG A 355      12.543 -11.760 -12.546  1.00  0.00
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ATOM   2426 O    ARG A 356      19.937  -5.655  -8.755  1.00  0.00
ATOM   2427 N    SER A 357      19.195  -5.040 -10.791  1.00  0.00
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TER
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ATOM   3373 C    PHE B  45      21.954   5.396 -28.525  1.00  0.00
ATOM   3374 O    PHE B  45      23.104   5.191 -28.140  1.00  0.00
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ATOM   3377 CA   ALA B  46      21.738   3.141 -29.581  1.00  0.00
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TER
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ATOM   4308 HD21 LEU A 354      14.275  -3.014 -15.405  1.00  0.00
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ATOM   4310 HD23 LEU A 354      12.515  -2.788 -15.315  1.00  0.00
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ATOM   4316 HA   ARG A 355      13.896  -8.793 -12.221  1.00  0.00
ATOM   4317 CB   ARG A 355      14.061 -10.514 -13.481  1.00  0.00
ATOM   4318 HB2  ARG A 355      14.519 -10.782 -14.432  1.00  0.00
ATOM   4319 HB3  ARG A 355      14.371 -11.247 -12.735  1.00  0.00
ATOM   4320 CG   ARG A 355      12.528 -10.569 -13.618  1.00  0.00
ATOM   4321 HG2  ARG A 355      12.069 -10.381 -12.647  1.00  0.00
ATOM   4322 HG3  ARG A 355      12.197  -9.789 -14.303  1.00  0.00
ATOM   4323 CD   ARG A 355      12.034 -11.918 -14.158  1.00  0.00
ATOM   4324 HD2  ARG A 355      10.961 -11.837 -14.344  1.00  0.00
ATOM   4325 HD3  ARG A 355      12.534 -12.122 -15.107  1.00  0.00
ATOM   4326 NE   ARG A 355      12.275 -13.026 -13.210  1.00  0.00
ATOM   4327 HE   ARG A 355      12.688 -12.796 -12.320  1.00  0.00
ATOM   4328 CZ   ARG A 355      11.985 -14.304 -13.385  1.00  0.00
ATOM   4329 NH1  ARG A 355      12.255 -15.176 -12.456  1.00  0.00
ATOM   4330 HH11 ARG A 355      12.033 -16.148 -12.593  1.00  0.00
ATOM   4331 HH12 ARG A 355      12.690 -14.886 -11.595  1.00  0.00
ATOM   4332 NH2  ARG A 355      11.425 -14.744 -14.477  1.00  0.00
ATOM   4333 HH21 ARG A 355      11.210 -15.721 -14.592  1.00  0.00
ATOM   4334 HH22 ARG A 355      11.204 -14.090 -15.207  1.00  0.00
ATOM   4335 C    ARG A 355      15.957  -9.158 -12.435  1.00  0.00
ATOM   4336 O    ARG A 355      16.071  -9.353 -11.224  1.00  0.00
ATOM   4337 N    ARG A 356      17.027  -8.914 -13.214  1.00  0.00
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ATOM   4340 HA   ARG A 356      18.649  -9.523 -11.999  1.00  0.00
ATOM   4341 CB   ARG A 356      19.483  -8.651 -13.796  1.00  0.00
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ATOM   4344 CG   ARG A 356      19.449  -9.753 -14.862  1.00  0.00
ATOM   4345 HG2  ARG A 356      18.572  -9.614 -15.476  1.00  0.00
ATOM   4346 HG3  ARG A 356      20.312  -9.634 -15.514  1.00  0.00
ATOM   4347 CD   ARG A 356      19.445 -11.163 -14.267  1.00  0.00
ATOM   4348 HD2  ARG A 356      20.426 -11.376 -13.840  1.00  0.00
ATOM   4349 HD3  ARG A 356      18.708 -11.191 -13.465  1.00  0.00
ATOM   4350 NE   ARG A 356      19.073 -12.192 -15.257  1.00  0.00
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ATOM   4359 C    ARG A 356      18.482  -7.416 -11.868  1.00  0.00
ATOM   4360 O    ARG A 356      19.003  -7.389 -10.753  1.00  0.00
ATOM   4361 N    SER A 357      17.949  -6.352 -12.460  1.00  0.00
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TER  
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TER   
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TER   
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ATOM   6568 CA   PHE B   4      13.589  13.609 -30.357  1.00  0.00
ATOM   6569 HA   PHE B   4      13.074  14.536 -30.125  1.00  0.00
ATOM   6570 CB   PHE B   4      12.540  12.578 -30.814  1.00  0.00
ATOM   6571 HB2  PHE B   4      13.052  11.653 -31.069  1.00  0.00
ATOM   6572 HB3  PHE B   4      11.897  12.366 -29.961  1.00  0.00
ATOM   6573 CG   PHE B   4      11.651  12.954 -31.992  1.00  0.00
ATOM   6574 CD1  PHE B   4      12.185  13.053 -33.291  1.00  0.00
ATOM   6575 HD1  PHE B   4      13.241  12.903 -33.438  1.00  0.00
ATOM   6576 CE1  PHE B   4      11.353  13.329 -34.393  1.00  0.00
ATOM   6577 HE1  PHE B   4      11.763  13.390 -35.394  1.00  0.00
ATOM   6578 CZ   PHE B   4       9.973  13.503 -34.197  1.00  0.00
ATOM   6579 HZ   PHE B   4       9.330  13.710 -35.042  1.00  0.00
ATOM   6580 CE2  PHE B   4       9.429  13.392 -32.905  1.00  0.00
ATOM   6581 HE2  PHE B   4       8.363  13.514 -32.757  1.00  0.00
ATOM   6582 CD2  PHE B   4      10.264  13.116 -31.806  1.00  0.00
ATOM   6583 HD2  PHE B   4       9.833  13.012 -30.820  1.00  0.00
ATOM   6584 C    PHE B   4      14.302  13.131 -29.082  1.00  0.00
ATOM   6585 O    PHE B   4      15.338  12.466 -29.164  1.00  0.00
ATOM   6586 N    VAL B   5      13.750  13.449 -27.905  1.00  0.00
ATOM   6587 HN   VAL B   5      12.883  13.980 -27.925  1.00  0.00
ATOM   6588 CA   VAL B   5      14.360  13.140 -26.596  1.00  0.00
ATOM   6589 HA   VAL B   5      15.097  12.354 -26.750  1.00  0.00
ATOM   6590 CB   VAL B   5      15.085  14.347 -25.963  1.00  0.00
ATOM   6591 HB   VAL B   5      14.430  14.837 -25.243  1.00  0.00
ATOM   6592 CG1  VAL B   5      16.325  13.834 -25.229  1.00  0.00
ATOM   6593 HG11 VAL B   5      16.780  14.655 -24.674  1.00  0.00
ATOM   6594 HG12 VAL B   5      16.049  13.042 -24.537  1.00  0.00
ATOM   6595 HG13 VAL B   5      17.047  13.439 -25.945  1.00  0.00
ATOM   6596 CG2  VAL B   5      15.558  15.424 -26.935  1.00  0.00
ATOM   6597 HG21 VAL B   5      16.071  16.198 -26.372  1.00  0.00
ATOM   6598 HG22 VAL B   5      16.245  14.991 -27.660  1.00  0.00
ATOM   6599 HG23 VAL B   5      14.707  15.883 -27.438  1.00  0.00
ATOM   6600 C    VAL B   5      13.319  12.620 -25.608  1.00  0.00
ATOM   6601 O    VAL B   5      12.335  13.299 -25.336  1.00  0.00
ATOM   6602 N    LYS B   6      13.516  11.420 -25.064  1.00  0.00
ATOM   6603 HN   LYS B   6      14.302  10.893 -25.431  1.00  0.00
ATOM   6604 CA   LYS B   6      12.522  10.687 -24.269  1.00  0.00
ATOM   6605 HA   LYS B   6      11.598  11.259 -24.273  1.00  0.00
ATOM   6606 CB   LYS B   6      12.250   9.365 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