【事件の表示】
　平成　９年特許願第５０２７１１号「前赤血球段階のマラリアのポリペプチド分子」拒絶査定不服審判事件〔平成　８年１２月２７日国際公開、ＷＯ９６／４１８７７、平成１１年　７月２１日国内公表、特表平１１−５０８１３０〕について、次のとおり審決する。
【結　論】
　本件審判の請求は、成り立たない。
【理　由】
第１　本願の経緯
　本願は，１９９６年（平成８年）６月１２日（パリ条約による優先権主張　外国庁受理１９９５年６月１３日，仏国）を国際出願日とする出願であって，平成１９年７月３日付で特許請求の範囲について補正がなされ，平成２０年１月１５日付で拒絶査定がなされ（発送１月２９日），同年４月２８日に拒絶査定不服審判が請求され，同年５月２８日に特許請求の範囲について補正がなされたものである。
　
第２　補正却下の決定
　
１．補正の内容
　平成２０年５月２８日付の補正は，平成１９年７月３日付で補正された特許請求の範囲の記載である
「１．　配列番号２のアミノ酸配列のアミノ酸を連続して２０以上含有する単離されたポリペプチド分子であって、以下のポリペプチドから選択される一以上のポリペプチドの全部又は一部を除くポリペプチド分子：
(i)DELFNELLNSVDVNGEVKENILEESQVNDDIFNSLVKSVQQEQQHNVEEVEESVEENDEESVEENVEENVENNDDGSVASSVEESIASSVDESIDSSIEENVAPTVEEIVAPTVEEIVAPSVVEKCAPSVEESVAPSVEESVAEMLKER(729S)
(ii)RDELFNELLNSVDVNGEVKENILEESQVNDDIFNSLVKSVQQEQQHN
DELFNELLNSVDVNGEVKENILEESQ(NRI)
(iii)LEESQVNDDIFSNSLVKSVQQEQQHNV(NRII)又は
(iv)VESVAPSVEESVAPSVEESVAENVESSV (729RE)。
２．　請求項１に記載の単離されたポリペプチド分子であって、前記配列のアミノ酸を５０以上連続して含有していることを特徴とする分子。
３．　請求項１に記載のポリペプチド分子と70%以上の配列同一性を示すポリペプチド分子。
４．　以下の配列と70％以上の配列同一性を有することを特徴とするポリペプチド分子：
Leu Leu Ser Asn Ile Glu Glu Pro Lys Glu Asn Ile Ile Asp Asn Leu Leu Asn Asn Ile (CT1)。
５．　請求項１に記載のポリペプチド分子であって、配列番号３の配列と少なくとも70％の配列同一性を示すことを特徴とするポリペプチド分子。
６．　熱帯熱マラリア原虫に感染している可能性を有する個体中のマラリアをインビトロで検出する方法であって、組織または生体液に存在する可能性のある抗体と前記ポリペプチド分子との免疫反応を可能にする条件下で、個体から得た組織または生体液を請求項１に記載の分子と接触させることと、形成される可能性のある抗原／抗体複合体をインビトロで検出することを含む方法。
７．　請求項６に記載の方法であって、請求項１のポリペプチド分子とスポロゾイト段階の抗原、すなわち、ＬＳＡ-1、ＳＡＬＳＡまたはＳＴＡＲＰ から得られる他の分子との混合物に，前記組織または生体液を接触させることを特徴とする方法。
８．　インビトロマラリア検出用キットであって、
請求項１に記載の少なくとも１つのポリペプチド分子と、
反応のための媒質を構成する試薬、及び
免疫反応によって産生された抗原／抗体複合体の検出を可能にする試薬を具備するキット。
９．　インビトロマラリア検出用キットであって、
請求項４に記載の少なくとも１つのポリペプチド分子と、
反応に適した媒質を構成する試薬、及び
免疫反応によって産生された抗原／抗体複合体の検出を可能にする試薬を具備することを特徴とし、特に上述のポリペプチド分子がラベルされていない場合、これらの試薬はラベルを有することができ、または順次、ラベルされた試薬によって認識することができるような試薬であるキット。
１０．インビトロマラリア検出用キットであって、
請求項５に記載の少なくとも１つのポリペプチド分子と、
反応に適した媒質を構成する試薬、及び
免疫反応によって産生された抗原／抗体複合体の検出を可能にする試薬を具備することを特徴とし、特に上述のポリペプチド分子がラベルされていない場合、これらの試薬はラベルを有することができ、または順次、ラベルされた試薬によって認識することができるような試薬であるキット。
１１．インビトロマラリア検出用キットであって、
請求項３に記載の少なくとも１つのポリペプチド分子と、
反応に適した媒質を構成する試薬、及び
免疫反応によって産生された抗原／抗体複合体の検出を可能にする試薬を具備することを特徴とし、特に上述のポリペプチド分子がラベルされていない場合、これらの試薬はラベルを有することができ、または順次、ラベルされた試薬によって認識することができるような試薬であるキット。
１２．請求項１に記載のポリペプチド分子および該分子を吸着させる支持体からなる接合体。
１３．請求項２に記載のポリペプチド分子および該分子を吸着させる支持体からなる接合体。
１４．請求項３に記載のポリペプチド分子および該分子を吸着させる支持体からなる接合体。
１５．請求項４に記載のポリペプチド分子および該分子を吸着させる支持体からなる接合体。
１６．請求項５に記載のポリペプチド分子および該分子を吸着させる支持体からなる接合体。
１７．請求項１２〜１６の何れか一項に記載の接合体であって、前記支持体がラテックス，ポリスチレンの小球またはビーズから選択されることを特徴とする接合体。
１８．以下のポリペプチドを除く、配列番号２のアミノ酸配列のアミノ酸を連続して２０以上含有するポリペプチド分子をコードする配列を含む単離された核酸：
(i)DELFNELLNSVDVNGEVKENILEESQVNDDIFNSLVKSVQQEQQHNVEEVEESVEENDEESVEENVEENVENNDDGSVASSVEESIASSVDESIDSSIEENVAPTVEEIVAPTVEEIVAPSVVEKCAPSVEESVAPSVEESVAEMLKER(729S)
(ii)RDELFNELLNSVDVNGEVKENILEESQVNDDIFNSLVKSVQQEQQHN
DELFNELLNSVDVNGEVKENILEESQ(NRI)
(iii)LEESQVNDDIFSNSLVKSVQQEQQHNV(NRII)又は
(iv)VESVAPSVEESVAPSVEESVAENVESSV (729RE)。
１９．請求項１８の核酸を含有する組換えベクター。
２０．プラスミド、コスミド、又はファージである、請求項１９に記載のベクター。
２１．請求項１８に記載の核酸によってコードされるポリペプチドの発現に適した組換えベクターであって、該ベクターの複製に必須でない領域内に前記核酸を含み、ここで該ベクターは、プラスミド、コスミド、およびファージからなる群より選択されることを特徴とする組換えベクター。
２２．請求項２０に記載のベクターであって、Ｎo.I-1573でＣＮＣＭに寄託され、pＫ1.2.と称されるプラスミドであることを特徴とするベクター。
２３．請求項１〜５の何れかに記載の単離されたポリペプチド及び他の免疫原性成分を含む免疫原性組成物。
２４．請求項２３に記載の免疫原性組成物であって、該他の免疫原性成分がＬＳＡ-1、ＳＡＬＳＡ又はＳＴＡＲＰから選択されることを特徴とする免疫原性組成物。
２５．少なくとも二つの免疫原を含む組成物であって、第一の免疫原がＮＲＩ、ＮＲＩＩ及び配列番号２のポリペプチドから選択され、第二の免疫原がＳＡＬＳＡ、ＳＡＬＳＡ　Ｉ及びＳＡＬＳＡ　ＩＩの群から選択されることを特徴とする組成物。
２６．請求項１〜５の何れか一項に記載のポリペプチドを認識するポリクローナル又はモノクローナル抗体。」
を
「　【請求項１】
　配列認識番号２のアミノ酸配列のアミノ酸を含む、単離されたポリペプチド分子。
　　【請求項２】
　配列認識番号３のアミノ酸配列のアミノ酸を含む、単離されたポリペプチド分子。
　　【請求項３】
　以下のアミノ酸配列のアミノ酸を含む、単離されたポリペプチド分子：
Leu Leu Ser Asn Ile Glu Glu Pro Lys Glu Asn Ile Ile Asp Asn Leu Leu Asn Asn Ile (CT1)。
　　【請求項４】
　熱帯熱マラリア原虫に感染している可能性を有する個体中のマラリアをインビトロで検出する方法であって、組織または生体液に存在する可能性のある抗体と前記単離されたポリペプチド分子との免疫反応を可能にする条件下で、個体から得た組織または生体液を請求項１〜３の何れか一項に記載の単離されたポリペプチド分子と接触させることと、形成される可能性のある抗原／抗体複合体をインビトロで検出することを含む方法。
　　【請求項５】
　請求項４に記載の方法であって、前記組織または生体液を、請求項１〜３の何れか一項の単離されたポリペプチド分子及びLSA-1、SALSAおよびSTARPの群から選択されるスポロゾイト段階の抗原から得られる他の分子に接触させることを特徴とする方法。
　　【請求項６】
　インビトロマラリア検出用キットであって、
　請求項１〜３の何れかに記載の単離されたポリペプチド分子と、
　反応のための媒質を構成する試薬、及び
　免疫反応によって産生された抗原／抗体複合体の検出を可能にする試薬を具備するキット。
　　【請求項７】
　請求項６に記載のインビトロマラリア検出用キットであって、抗原／抗体複合体の検出を可能にする前記試薬が、ラベルされているか、または、前記単離されたポリペプチド分子がラベルされていない場合、ラベルされた試薬によって認識されることができることを特徴とするキット。
　　【請求項８】
　支持体に吸着した、請求項１〜３の何れか一項に記載の単離されたポリペプチド分子。
　　【請求項９】
　前記支持体がラテックス、ポリスチレンの小球またはビーズから選択されることを特徴とする、請求項８に記載の単離されたポリペプチド分子。
　　【請求項１０】
　配列認識番号２のアミノ酸配列のアミノ酸を含むポリペプチド分子をコードする配列を含む単離された核酸。
　　【請求項１１】
　配列認識番号３のアミノ酸配列のアミノ酸を含むポリペプチド分子をコードする配列を含む単離された核酸。
　　【請求項１２】
　請求項１０又は１１に記載の単離された核酸を含有する組換えベクター。
　　【請求項１３】
　プラスミド、コスミド、又はファージである、請求項１２に記載のベクター。
　　【請求項１４】
　請求項１０又は１１に記載の核酸によってコードされるポリペプチドの発現に適した組換えベクターであって、該ベクターの複製に必須でない領域内に前記核酸を含み、ここで該ベクターは、プラスミド、コスミド、及びファージからなる群より選択されることを特徴とする組換えベクター。
　　【請求項１５】
　請求項１３に記載のベクターであって、No.I-1573でCNCMに寄託され、pK1.2.と称されるプラスミドであることを特徴とするベクター。
　　【請求項１６】
　請求項１〜３の何れかに記載の単離されたポリペプチド分子及び他の免疫原性成分を含む免疫原性組成物
　　【請求項１７】
　請求項１６に記載の免疫原性組成物であって、前記他の免疫原性成分がＬＳＡ−１、ＳＡＬＳＡ又はＳＴＡＲＰから選択されることを特徴とする免疫原性組成物。
　　【請求項１８】
　少なくとも二つの免疫原を含む組成物であって、第一の免疫原がＮＲＩ、ＮＲＩＩ及び配列認識番号２のポリペプチドから選択され、第二の免疫原がＳＡＬＳＡ、ＳＡＬＳＡ Ｉ及びＳＡＬＳＡ ＩＩの群から選択されることを特徴とする組成物。
　　【請求項１９】
　請求項１〜３の何れか一項に記載のポリペプチドを認識するポリクローナル又はモノクローナル抗体。」
と補正するものである。
２．補正前後の請求項の対応関係
この補正は，補正前後の発明特定事項の共通性からみて，
（ア）配列番号２により特定された補正前請求項１〜３を補正後請求項１に，
（イ）CT1の配列により特定された補正前請求項４を補正後請求項３に，
（ウ）配列番号３により特定された補正前請求項５を補正後請求項２に，
（エ）検出方法に係る補正前請求項６，７を補正後請求項４及び５に，
（オ−１）キットに係る補正前請求項８を補正後請求項６に，
（オ−２）さらにラベルに関する特定を加えた補正前請求項９〜１１を補正後請求項７に，
（カ−１）支持体に吸着したポリペプチドに係る補正前請求項１２〜１６を補正後請求項８に，
（カ−２）さらに支持体の材質に関する特定を加えた補正前請求項１７を補正後請求項９に，
（キ）核酸に係る補正前請求項１８を補正後請求項１０及び１１に，
（ク−１）組換えベクターに係る補正前請求項１９を補正後請求項１２に，
（ク−２）さらにベクターの種類に関する特定を加えた補正前請求項２０を補正後請求項１３に，
（ク−３）さらに発現に関する特定を加えた補正前請求項２１を補正後請求項１４に，
（ク−４）さらに寄託番号に関する特定を加えた補正前請求項２２を補正後請求項１５に，
（ケ）組成物に係る補正前請求項２３〜２５を補正後請求項１６〜１８に，
（コ）抗体に係る補正前請求項２６を補正後請求項１９に，
補正したものと認められる（以下各補正事項を「補正（ア）」などという。）。
　
３．補正の適法性について
　
（１）目的要件について
　
ア　補正（イ）について
　補正前の特定のアミノ酸配列ＣＴ１（２０アミノ酸）との同一性で特定されたポリペプチドの発明が，この補正により，該アミノ酸配列を含む，すなわち２０アミノ酸よりも長く，該配列以外の部分のアミノ酸配列は何であってもよいものも包含するポリペプチドの発明に補正された。
ここで，補正前の，２０アミノ酸からなるＣＴ１の「配列と７０％以上の配列同一性を有する…ポリペプチド分子」が，２０アミノ酸より長いアミノ酸配列からなるポリペプチドを含んでいないという意味であれば，補正によりそれより長いアミノ酸配列からなるポリペプチドも含まれるようになるから，この補正は拡張に相当する。
　また，補正前の，２０アミノ酸からなる「（ＣＴ１の）配列と７０％以上の配列同一性を有する…ポリペプチド分子」が，２０アミノ酸より長いアミノ酸配列からなるポリペプチドを含んでいるという意味であれば，補正により，ＣＴＩの配列さえ含んでいれば，それ以外の部分も含めた全体のアミノ酸配列の相同性が７０％に満たないものも含むようになるから，この補正はやはり拡張に相当する。
　したがって，この補正は，特許請求の範囲の減縮に相当するものとはいえない。
　さらに，この補正は，請求項の削除，誤記の訂正，明瞭でない記載の釈明（拒絶理由通知に係る拒絶の理由に示す事項についてするものに限る。）のいずれに該当するものでもない。
　
イ　補正（エ），（オ−１），（ク−１）及び（ク−３）について
　この補正により，それぞれ，補正前は一つの他の請求項のみを引用していた，請求項６〜８が，３つの他の請求項を引用する請求項４〜６に，また，請求項１９及び２０が，２つの他の請求項を引用する請求項１２及び１３となった。これは，実質的に請求項の数を増加させる補正であり，特許請求の範囲の減縮には該当しない。
　また，特に補正（エ）のうちの補正後請求項５に関する補正は，組織または生体液と接触させるものとして，補正前請求項７の，ポリペプチド分子と他の分子との混合物を用いる点が削除され，それらの分子を混合せずに，例えば組織または生体液と順次，別個に接触させる方法をも包含するようにするものであるから拡張に相当し，その点でも特許請求の範囲の減縮には該当しないことは明らかである。
　さらに，この補正は，請求項の削除，誤記の訂正，明瞭でない記載の釈明（拒絶理由通知に係る拒絶の理由に示す事項についてするものに限る。）のいずれに該当するものでもない。
　
ウ　補正（キ）について
　この補正は，補正前は一つであった独立形式請求項１８を，２つの独立形式請求項１０及び１１とするものであり，請求項を追加するものであるから，特許請求の範囲の減縮に相当するものとはいえない。
　また，補正前請求項１８は，配列番号２により特定されるものであるが，補正後請求項１１は，それとは異なる配列である配列番号３により特定されるものであり，発明特定事項を限定するものとはいえないから，この点でも，この補正は，特許請求の範囲の減縮に相当するものとはいえない。
　さらに，この補正は，請求項の削除，誤記の訂正，明瞭でない記載の釈明（拒絶理由通知に係る拒絶の理由に示す事項についてするものに限る。）のいずれに該当するものでもない。
　
（２）独立特許要件について
　補正事項（キ）は上記の通り目的要件を満たさないものであるが，仮に，補正後請求項１１が補正前請求項１８に記載された発明特定事項を減縮したものであるとした場合に，補正後請求項１１に記載されている事項により特定される発明（以下，「本願補正発明」という。）が特許出願の際，独立して特許を受けることができるものであるかについて検討する。
　
ア　本願補正発明
　本願補正発明は，補正後請求項１１に記載された事項により特定される以下のとおりのものである。
「配列認識番号３のアミノ酸配列のアミノ酸を含むポリペプチド分子をコードする配列を含む単離された核酸。」（以下「本願補正発明」という。）
　
イ　引用例
　原査定の拒絶の理由で引用した，本願の優先日前に頒布された刊行物である国際公開第９２／１３８８４号（以下「引用例」という。）には，以下の事項が記載されている。
　
（ア）「本発明の一つの目的は，P. falciparumにより引き起こされるマラリアに対して，ヒトにワクチン接種するための新規な組成物を的確に提供することである。現在の手法よりも感度の高い条件で，P. falciparumに感染した個人をインビトロ診断することも，また，本発明の目的である。赤血球段階で特異的に発現される分子が，発現ベクター中のゲノムＤＮＡクローンライブラリーのポリクローナル抗体スクリーニング（…）により，特定された。この分子は，ＬＳＡ（肝臓段階特異的抗原）と呼ばれる抗原の部分を表すものであり，１７アミノ酸からなる反復モチーフで構成され，病気に曝される自然の状況において，特に免疫原性が強いように思われる。」（３頁２０行〜４頁３行）
（イ）「−　図３は、151アミノ酸残基の、本願発明のポリペプチドを示す。これを，以降は抗原729Sと表す。
−　図４は，図３のポリペプチドをコードする，クローンDG729Sの核酸配列に相当する。（太字部分は，EcoRIリンカーを表す。）」（５頁１〜６行）
（ウ）「本発明の対象は，また，P. falciparumの肝細胞や血液（赤血球）段階のスポロゾイドで生産されるあるタンパク質に特有なエピトープの全てもしくは１つ以上の部分を含む，より具体的には，次のアミノ酸配列の全てもしくは部分に記載されているペプチド配列に特徴付けられる，１つ以上のＴエピトープを含む，少なくとも１つのペプチドを含む，いかなる分子，いかなるペプチド合成品でもある。
RDELFNELLNSVDVNGEVKENILEESQVNDDIFNSLVKSVQQEQQHNVEEKVE
ESVEENDEESVEENVEENVEENDDGSVASSVEESIASSVDESIDSSIEENVAP 
TVEEIVAPTVEEIVAPSVVEKCAPSVEESVAPSVEESVAEMLKER 
上記配列は図３にも記載されており，以降，ペプチド729Sと表す。」（９頁２０〜３４行）
（エ）「本発明はまた，図３に記載のペプチド配列729Sの全てまたは一部をコードする，図４の核酸配列の全てもしくは部分にも関する。」（１５頁２７〜３０行）
（オ）「１）Plasmodium falciparumのゲノムＤＮＡライブラリの構築
P. falciparumのタイTak9株のクローン96のゲノムＤＮＡ（Ｓｃｉｅｎｃｅ，２１２，１３７−１３８（１９８１））は標準的な手順で分離された。」（３６頁１０〜１３行）
（カ）「ライブラリからの免疫学的スクリーニング」の項において，ファージライブラリと細菌を使用して，P. falciparumの全ての発達段階に対するヒトの免疫抗血清のプールと反応するクローンを取得し，得られた1200クローンを，さらにP. falciparumの赤血球型に対する抗体がほとんどもしくは全く存在しない３人のうち１人のヒトの抗血清を使用してスクリーニングし，１２０個のクローンが同定されたこと（３８頁２０行〜第４０頁２行）
（キ）「LSAのTエピトープ，特に非繰り返し部分を含むＴエピトープの潜在的有用性は，加えて，チンバンジーで得られた結果によって強く補強される。１５日おきにミョウバンに吸着されせられた２つの組換え発現タンパク質，すなわち片方は組換えタンパク質LSA-R-RN（クローンDG536）ともう片方はDG729S（先に述べた120個のクローンの一部を構成するクローンDG729S）で表される組換えタンパク質の混合物を注射されたチンパンジーにおいて，次のようないくつかの有意な結果が得られた。
それら２つの組換え分子各々に対する特異的，すなわち，組換えタンパク質729Sに反応する，同様に，タンパク質LSA-R-RNやその合成ペピチドに反応する，抗体の産生が検出された。
……
チンパンジーの免疫の後，免疫されたチンパンジーと対照のチンパンジー（無関係な対照タンパク質を投与された）に対する感染試験を，2800万個のP. falciparumのスポロゾイトを静脈注射することで行い，感染６日後に肝臓の検査用生体組織標本を作製した。生体標本検査は，肝臓性シゾントの周辺に細胞性の反応，シゾントに浸潤しそれらを破壊し得るリンパ単核白血球の存在を示した。そのような画像は，対照の抗原を与えられたチンパンジーには見られなかった。
この細胞性の反応は，注射された分子である729SとLSA-R-NR(DG536)にTエピトープが存在すること，そのTエピトープは注射した分子の中に潜在的に発現していること，潜在的に肝臓型のシゾントにも発現されていることと，細胞の流入を誘導する能力があることを証明している。この結果はリンパ球増殖アッセイの結果と一致する。最終的に，注射された組換えタンパク質によって誘導された免疫反応が，寄生虫の侵入に対して細胞の流入を誘起する能力があり，幹細胞の中に居る寄生虫を破壊することによって，それ自体が組織の防御に貢献する能力があることを示した。」（４６頁２１行〜第４８頁２行）
（ク）「組換えタンパク質729Sは，マラリアに暴露した患者の抗体や729Sによって免疫されたチンパンジーとマウスの血清によって，認識される。 また，組換えタンパク質729Sは，マラリア感染に耐性のある人には，耐性がない人々より良く認識される（…）。
さらに，タンパク質729Sは，P. falciparumのスポロゾイトを複数回予防接種されてきた人で，放射線照射していない毒性の高いスポロゾイトの試験に耐性のあった３人の血清に認識された。しかし，そのほかの，高容量放射線照射後のスポロゾイトを複数回投与してから同じ放射線非照射のスポロゾイトの感染試験を行って耐性がなかった４人の血清には認識されなかった。この認識は，特にポリペプチド729S-NRIIに対する抗体の反応に関係している。これゆえ，分子729Sに対する直接の免疫応答と，人の中でマラリアに対して誘起された防衛とには強い相関がある。」（４９頁１８行〜５０頁１５行）
（ケ）ペプチド729Sのアミノ酸配列として，
「RDELFNELLNSVDVNGEVKENILEESQVNDDIFNSLVKSVQQEQQ
HNVEEKVEESVEENDEESVEENVEENVEENDDGSVASSVEESI
ASSVDESIDSSIEENVAPTVEEIVAPTVEEIVAPSVVEKCAPSVE
ESVAPSVEESVAEMLKER」（図３）
（コ）クローンDG729Sに基づく，ペプチド配列729Sの全てまたは一部をコードする核酸配列として
「5’ GAA TTC CGT GAT GAA CTT TTT AAT GAA TTA TTA AAT AGT GTA GAT
 GTT AAT GGA GAA GTA AAA GAA AAT ATT TTG GAG GAA AGT CAA GTT AAT
 GAC GAT ATT TTT AAT AGT TTA GTA AAA AGT GTT CAA CAA GAA CAA CAA
 CAC AAT GTT GAA GAA AA AGT TGA AGA AAG TGT AGA AGA AA ATG ACG
AAG AAA GTG TAG AAG AAA ATG TAG AAG AAA ATG TAG AAG AAA A TG
ACG ACG GAA GTG TAG CCT CAA GTG TTG AAG AAA GTA TAG CTT CAA GTG 
TTG ATG AAA GTA TAG ATT CAA GTA TTG AAG AAA ATG TAG CTC CAA CTG
TTG AAG AAA TCG TAG CTC CAA CTG TTG AAG AAA TTG TAG CTC CAA GTG
TTG TAG AAA AGT GTG CTC CAA GTG TTG AAG AAA GTG TAG CTC CA A GTG
TTG AAG AAA GTG TAG CTG AAA TGT TGA AGG AAA GGA ATT C 3’」（図４）
 
　以上の記載事項から，引用例には，マラリアのタイTak9株からスクリーニングされた図4に記載の核酸配列からなるペプチド729Sをコードする核酸（DG729S）が記載され，それがコードする，図3記載のアミノ酸配列からなり，マラリアのスポロゾイトに耐性のあった患者の血清に認識されるペプチド729Sが記載されていると認められる。
　
イ　対比
　本願補正発明と引用例の特に図４に記載された核酸DG729S（以下，「引用発明」という。）とを比較すると，本願補正発明の核酸は，マラリアのポリペプチド分子をコードするものであるから，両者は，マラリアのポリペプチド分子をコードする単離された核酸である点で一致し，以下の点で相違する。
　
相違点１：
　本願補正発明の核酸は，１８９１塩基からなる配列認識番号３に示される塩基配列を含むものであるのに対し，引用発明の核酸は，図4記載の４６４塩基からなるものであって，本願補正発明の核酸の塩基１７０〜６３４の部分と１７塩基が相違（１塩基の欠失を含む）している（９６％同一）ものである点
　
ウ　判断
　本願補正発明の核酸は，周知の寄生虫クローンT9/96株（例えばMolecular and Cellular Biology, Vol.6, No.3, 1986, p.964-968を参照）から得られた遺伝子ライブラリーからスクリーニングされたものである。
　ここで，マラリアは病原虫であり，その治療や診断の観点からは，引用発明がコードする抗原となりうるTAK９株由来のポリペプチド以外にも，種々のマラリアの株由来の抗原ポリペプチドを得ようとすること，及びそのためにそれをコードする核酸を得ようとすることは周知あるいは自明の技術的課題であるといえる。
　そして，ある生物の遺伝子ライブラリーを得て，そこから他生物の遺伝子（核酸）の塩基配列を元に設計したプローブ等を用いて対応する遺伝子（オーソログ遺伝子）をクローニングすることは，遺伝子工学分野における周知の手法であって，その手法を用いて，引用発明の由来するTAK９株以外の周知のマラリアのT9/96株から対応する遺伝子をクローニングすることは当業者が容易に想到し得ることである。
　そして，引用発明の核酸の塩基配列は，その全長に渡って本願補正発明の核酸の対応する部分と９６％同一であり，本願補正発明の核酸と３７８塩基連続して配列が一致する部分も存在するところ，そのような高度に類似する核酸をプローブ等として用いて，本願補正発明のオーソログ遺伝子をクローニングすることに困難性はない。
　また，あるポリペプチドに対する抗体を用いて，オーソログ遺伝子をクローニングする手法も周知であり，引用例の図３には，引用発明の核酸がコードするポリペプチド７２９Ｓのアミノ酸配列が記載されており，そのポリペプチドに対する抗体を用いて，T9/96株からオーソログ遺伝子をクローニングすることも当業者が容易に想到し得ることである。
　そして，引用例に記載された本願補正発明の核酸がコードするポリペプチドのアミノ酸配列と比較すると，対応する部分においては，１５１アミノ酸のうち１４５アミノ酸が一致（９６％同一）しており，１２５アミノ酸が連続して一致している部分もある。このように極めて類似しているポリペプチド分子であれば，引用例記載の７２９Ｓに対する抗体も，本願補正発明の核酸がコードするポリペプチドと交差反応するものと考えられるから，該抗体を用いて本願補正発明の核酸をクローニングすることも容易であったというべきである。
　そして，本願補正発明の核酸が，引用発明の核酸と比較して，予期できない顕著な効果を奏するものとはいえない。
　
エ　請求人の主張
　請求人は，平成２２年１月２０日付の回答書において，概略以下（ア）〜（ウ）のように主張する。
　
（ア）引用例のＤＧ７２９Ｓクローンが抗原性及び免疫原性であるからといって，それが全長ＬＳＡ−３を得るためのプローブとしてうまく使用できることは意味せず，免疫原性及び抗原性は，クローンをプローブとして選択する際に，当業者によって考慮される判定基準にはならない，
（イ）引用例に記載されたＤＧ７２９Ｓ断片は，１１８クローンの一つであり，プローブとして一つのクローンに焦点を当てることは，本願の明細書の開示によって得られた知識によって再現可能であることであって，後知恵である。
（ウ）全長配列の取得は，ＬＳＡ−３の部分的配列の取得から約４年を要しており，これは，本願発明が進歩性を有することを示している。
　
　また，請求人は，平成２０年４月２８日付審判請求書の請求の理由において，以下（エ）のように主張する。
　
（エ）マラリア原虫のゲノムは非常にＡ：Ｔ塩基に富んでいるため，そのクローニングは困難であった。
　
請求人の各主張について検討すると以下のとおりである。
（ア）について
　確かに，タンパク質の断片の抗原性又は免疫原性と，その部分をコードする核酸がプローブとしてうまく使用できるかは別の問題ではある。しかし，病原虫のタンパク質の抗原性を有する部分が診断や治療等の分野において有用であることは当業者であれば容易に予測しうることであり，当業者にとって，その部分を含む全長タンパク質をコードする核酸を得ようとする動機となる。そして，あるタンパク質をコードする核酸の部分配列に基づき設計したプローブ等を用いて，該タンパク質のオーソログ遺伝子を含むライブラリーから，該オーソログ遺伝子をクローニングすることは周知の手法である。とすれば，引用例１には，TAK９株由来のタンパク質の断片７２９Ｓをコードする核酸ＤＧ７２９Ｓの塩基配列が記載されているのであるから，当業者であれば，当然その配列を用いて設計したプローブ等を用いて，T9/96株の遺伝子ライブラリーから，オーソログ遺伝子をクローニングすることは容易に行いうることである。
　また，前記ウで述べたように，その断片に対する抗体を用いてクローニングすることも容易に行いうることである。
　なお，そもそも本願の配列認識番号３の塩基配列には終止コドンが含まれておらず，配列認識番号２の終始コドンが含まれている全長ＬＳＡ−３の配列と比較すると，3’側がかなり欠失していることから，本願補正発明が全長ＬＳＡ−３をコードするものとはいえない。
　
（イ）について
　引用例に記載された事項に多くの選択肢があるとしても，特定の選択肢を選択することにより格別顕著な効果が奏されるというのであればともかく，単にそのうちの一つの選択肢を選択することに困難があるとはいえない。
　しかも，引用例には，その図４にＤＧ７２９Ｓクローンの塩基配列が単独で明確に記載されているのであり，明細書において，７２９Ｓの抗原性，免疫性についての確認をしているのであるから，この点からも当業者がこのクローンに焦点を当てることに特に困難があるとはいえない。
　
（ウ）について
　従来技術と，ある発明の完成までの時間の長短には様々な要因が影響を与えるものであり，その時間が長いからといって，その技術的到達点に発明として評価される創作的な貢献が認められるとは限らないものであるから，原告の主張を直ちに採用することはできない。
　
（エ）について
　請求人がこの主張の根拠として提出している参考資料のうち，唯一，本願の優先日前に頒布された刊行物である参考資料１(Proc. Natl. Acad. Ci. USA, Vol.92, Feb 1995, p.973-977)は，確かに，マラリア原虫遺伝子のコード領域に隣接する（flankig）Ａ＋Ｔリッチな配列の困難性について記載されているが，コード領域自体についての記載ではない。そして，その９７３頁左欄の下から５〜７行には，それにもかかわらずマラリア原虫遺伝子のフランキング配列が大腸菌プラスミドにおいて安定に単離されたことが記載されている。
　また，本願補正発明の核酸のＡＴ含量は６９％であり，極端に高い含量であるともいえないし，引用例においても，ＤＳ７２９Ｓを含めて多くのマラリア原虫遺伝子のクローンを得たことが記載されており，特に，そのクローニングの困難性を窺わせる記載もない。
　さらに，本願明細書の実施例の記載をみても，本願補正発明の塩基配列をどのようにクローニングしたのかについての具体的記載はほとんどなく，クローニングの困難性をどのように克服したのかも不明である。
　したがって，請求人の主張はこれを採用することができない。
　
オ　効果について
　引用例には，TAK９株由来のタンパク質の断片７２９Ｓが，抗原性及び免疫原性を有することが確認されており，前記記載事項（キ）に，「最終的に，注射された組換えタンパク質によって誘導された免疫反応が，寄生虫の侵入に対して細胞の流入を誘起する能力があり，幹細胞の中に居る寄生虫を破壊することによって，それ自体が組織の防御に貢献する能力があることを示した。」とその免疫によって寄生虫が破壊されることが記載されている。そして，本願補正発明の核酸がコードするポリペプチドが，引用例に記載された７２９Ｓと比較して予測できない顕著な効果を奏するものとはいえない。
　そもそも，本願明細書の実施例の記載を見ても，例えば，全長又はその一部を免疫に用いたＬＳＡ−３が配列認識番号２のものか３のものかが明確ではなく，本願補正発明の効果自体が不明瞭である。
　
カ　小活
　以上の通りであるから，本願補正発明は，引用例に記載された発明に基づいて当業者が容易に発明をすることができたものであり，特許法第２９条第２項の規定により独立して特許を受けることができないものである。
　
（３）小活
　以上のとおりであるから，本件補正は，平成１８年法律第５５号改正附則第３条第１項によりなお従前の例によるとされる同法による改正前の特許法第１７条の２第４項の規定，あるいは同法第１７条の２第５項で準用する同法第１２６条第５項の規定に違反するので，同法第１５９条第１項において読み替えて準用する同法第５３条第１項の規定により却下すべきものである。
　
第３　　特許法第２９条第２項の要件について
　
１．本願発明
　以上のとおり平成２０年５月２８日付補正は却下されたので，本願に係る発明は，平成１９年７月３日付けで補正された特許請求の範囲に記載された事項により特定されるものであり，その請求項１８に係る発明（以下「本願発明１８」という。）は以下のとおりのものと認められる。
　
「１８．以下のポリペプチドを除く，配列番号２のアミノ酸配列のアミノ酸を連続して２０以上含有するポリペプチド分子をコードする配列を含む単離された核酸：
(i)DELFNELLNSVDVNGEVKENILEESQVNDDIFNSLVKSVQQEQQHNVEEVEESVEENDEESVEENVEENVENNDDGSVASSVEESIASSVDESIDSSIEENVAPTVEEIVAPTVEEIVAPSVVEKCAPSVEESVAPSVEESVAEMLKER(729S)
(ii)RDELFNELLNSVDVNGEVKENILEESQVNDDIFNSLVKSVQQEQQHN
DELFNELLNSVDVNGEVKENILEESQ(NRI)
(iii)LEESQVNDDIFSNSLVKSVQQEQQHNV(NRII)又は
(iv)VESVAPSVEESVAPSVEESVAENVESSV (729RE)。」
　
２．引用例
　原査定の拒絶の理由で引用された，本願の優先日前に頒布された国際公開第９２／１３８８４号には，前記「第２　３．（２）イ（ア）〜（コ）」で述べたとおりの事項が記載されている。
　
３．判断
　本願発明１８は，配列番号２のアミノ酸配列のアミノ酸を連続して２０以上含有するポリペプチド分子をコードする配列を含む単離された核酸であり，配列番号３のアミノ酸配列中にも，配列番号２のアミノ酸配列のアミノ酸が連続して２０以上含まれている（例えば，ＣＴ１の部分）から，本願発明１８の核酸は，前述の本願補正発明をその態様として包含するものである。
　とすると，本願補正発明が前述のとおり，引用例に記載された発明に基づき容易に発明をすることができたものであるから，本願補正発明を包含する本願発明１８も同様に引用例に記載された発明に基いて当業者が容易に発明をすることができたものである。
　
　また，本願発明１８の核酸がコードするポリペプチド分子は，配列番号２のアミノ酸配列のアミノ酸が連続して２０以上含まれていればいいのであるから，例えば，配列番号３のアミノ酸配列のうち配列番号２の部分配列と完全に一致する１〜１７１位のうち連続する２０アミノ酸からなるものを包含することになる。このような短いポリペプチドをコードする核酸，すなわち６０塩基からなる塩基配列を有する核酸をクローニングすることは，配列番号３の１８９１塩基からなる核酸をクローニングするよりもさらに容易に行うことができることである。
　
　そして，本願発明１８が引用発明からは予期できない顕著な効果を奏するものであるとも認められない。
　
４．小活
　以上のことから，本願発明１８は，引用例に記載された発明に基づいて当業者が容易に発明をすることができたものであり，特許法第２９条第２項の規定により，特許を受けることができない。
　
　なお，本願発明１８においては，コードするポリペプチド分子から１５０アミノ酸からなる７２９Ｓが除かれているが，このアミノ酸配列は引用例に記載された７２９Ｓに記載された１５１アミノ酸からなるものと長さのみならず配列も異なっているから，引用例に記載されている配列を除くものではない。しかも，請求項１８の「以下のポリペプチドを除く」との記載からも明らかなように，除かれているのは１５１アミノ酸からなるポリペプチド分子であって，その部分配列（例えば２０アミノ酸からなるもの）が除かれているわけでもない。そして，引用例の図４に記載された塩基配列からなるクローンＤＧ７２９Ｓがコードするポリペプチド分子は，そのアミノ酸配列からみて，本願の配列番号２のアミノ酸配列のアミノ酸を連続して２０以上含有するポリペプチド分子であり，引用発明の核酸は，本願発明１８に相当するものである。
　
第４　特許法第３６条第４項の要件について
　
１．本願の特許請求の範囲の記載
　本願の請求項１及び３の記載は，平成１９年７月３日付けで補正された以下のとおりのものと認められる（以下，これらの事項により特定される発明を「本願発明１」等という。）。
　
「１．配列番号２のアミノ酸配列のアミノ酸を連続して２０以上含有する単離されたポリペプチド分子であって，以下のポリペプチドから選択される一以上のポリペプチドの全部又は一部を除くポリペプチド分子：
(i)DELFNELLNSVDVNGEVKENILEESQVNDDIFNSLVKSVQQEQQHNVEEVEESVEENDEESVEENVEENVENNDDGSVASSVEESIASSVDESIDSSIEENVAPTVEEIVAPTVEEIVAPSVVEKCAPSVEESVAPSVEESVAEMLKER(729S)
(ii)RDELFNELLNSVDVNGEVKENILEESQVNDDIFNSLVKSVQQEQQHN
DELFNELLNSVDVNGEVKENILEESQ(NRI)
(iii)LEESQVNDDIFSNSLVKSVQQEQQHNV(NRII)又は
(iv)VESVAPSVEESVAPSVEESVAENVESSV (729RE)。」
「３．請求項１に記載のポリペプチド分子と70%以上の配列同一性を示すポリペプチド分子。」
　
２．原査定の拒絶の理由
　原査定の理由３（１）及び（２）は，本願発明１，３などについて，「本願の発明の詳細な説明は，当業者が上記請求項に係る発明を実施することができる程度に明確かつ十分に記載されていない。」から，本願は特許法第３６条第４項の要件を満たさないというものである。
　
３．本願発明１及び３についての判断
　本願発明１及び３は，配列番号２のアミノ酸配列のアミノ酸を連続して２０以上含有する任意のポリペプチド断片を包含するものと認められるところ，本願明細書に具体的に免疫原性を有するものとして開示されているのは，本願発明１及び３から除かれていないポリペプチド断片については，ＣＴ１と称するＬＳＡ−３上の特定のポリペプチド断片のみであり，本願出願時の技術常識を参酌しても，配列番号２のアミノ酸配列のアミノ酸を連続して２０以上含有する任意のポリペプチド断片が免疫原性を有することが直ちに明らかであるとは認められず，そのようなポリペプチド断片は機能（有用性）が不明であるから，当業者がどのように使用できるものか不明である。
　請求人は，平成１９年７月３日付意見書において，本願明細書には，２０アミノ酸を有する配列ＣＴ１が免疫原性を有することが示されているから，「配列番号２のアミノ酸配列のアミノ酸を連続して２０以上含有する単離されたポリペプチド分子」は免疫原性を有するものであると主張しているが，全長１７８６アミノ酸の配列番号２のアミノ酸配列のアミノ酸を連続して２０以上含有する任意のポリペプチド断片は，全長２０アミノ酸のものに限ったとしても，１７６７種類あるのであり，それらのすべてが免疫原性を有するとは考えられない。
　したがって，本願発明１及び３について，本願の発明の詳細な説明は，当業者が上記請求項に係る発明を実施することができる程度に明確かつ十分に記載されていない。
　
４．本願発明３についての判断
　本願発明３は，本願発明１のポリペプチド断片と７０％以上の配列同一性を有する任意のポリペプチド断片を包含するものと認められるところ，上記１．に示したように，本願発明１自体が有用性のないものを含んでいる。
　そして，本願発明３は，本願発明１よりもさらに広範な，膨大な種類のポリペプチド分子を含むものであり，例えば２０アミノ酸のうち６個のアミノ酸が相違するものまで含む本願発明３のポリペプチド分子については，さらに免疫原性を有する蓋然性が低くなるから，本願発明３は，どのように使用できるものであるのかが不明であるポリペプチド分子を多く含むものと認められる。
　請求人は，平成１９年７月３日付け意見書において，本願明細書に記載された２つの分離株のＫ１株及びＴ９／９６由来のＬＳＡ−３のアミノ酸配列を比較すると７０％以上の配列同一性であることから，７０％以上の配列同一性を有する配列を得ることは当業者が容易に成し得たことであること，異なる地域で分離されたマラリア原虫由来の蛋白質をコードする遺伝子は，具体的には７２９Ｓの遺伝子をプローブとして用いて遺伝子ライブラリーをスクリーニングすることにより取得できること，及び，一旦単離された遺伝子は，本願出願時の周知技術に基いて蛋白質の三次元構造を変えることなく当該蛋白質のアミノ酸配列を改変することができ，アミノ酸配列の改変により７０％の配列同一性のアミノ酸配列の蛋白質を取得できれば，本願明細書に記載の方法により免疫原性領域を同定できること，を主張している。
　しかし，本願発明３は，本願発明１と７０％以上の配列同一性を有する任意のポリペプチド断片のすべてを包含するものであり，それらすべてが遺伝子ライブラリーをスクリーニングすることにより取得できるとも，スクリーニングされた蛋白質のアミノ酸配列の変更がすべて三次元構造を変えないものであるということもできないから，請求人の主張は採用できない。
　
第５　むすび
　以上のとおりであるから，本願の請求項１８に係る発明は，特許法第２９条第２項の規定により特許を受けることができず，また，本願は，特許法第３６条第４項の要件を満たしていない。
　したがって，結論のとおり審決する。