【事件の表示】
　特願２００６−２２７２１５「ＷＴ１特異的免疫療法のための組成物および方法」拒絶査定不服審判事件〔平成１９年　１月１１日出願公開、特開２００７−　　１９８４〕について、次のとおり審決する。
【結　論】
　本件審判の請求は、成り立たない。
【理　由】
１．手続きの経緯
　本願は，平成１１年９月３０日（パリ条約による優先権主張　１９９８年９月３０日，１９９９年３月２５日，米国）を国際出願日とする特願２０００−５７２２５３号の一部を，特許法第４４条第１項の規定により，平成１８年８月２３日に新たな特許出願としたものであって，平成１９年６月２８日付で拒絶査定され，同年９月２８日に拒絶査定不服審判の請求がなされたものである。
　
２．本願発明
　本願の請求項１に係る発明（以下，「本願発明」という。）は，本願の願書に最初に添付した特許請求の範囲の請求項１に記載された事項によって特定される，以下のとおりのものである。
「【請求項１】ネイティブのＷＴ１の免疫原性部分あるいは１以上の置換，欠失，付加および／または挿入において異なるその改変体を含む，ポリペプチドであって，このような改変により，該改変体のＷＴ１特異的抗血清および／またはＴ細胞株もしくはクローンと反応する能力が実質的に減少しておらず，ここで該ポリペプチドは，ネイティブのＷＴ１ポリペプチド内に存在する１６以下の連続するアミノ酸残基を含む，ポリペプチド。」
　
３．引用例
　原査定の拒絶の理由で引用された，本願優先日前に頒布された刊行物である，国際公開第９５／２９９９５号（以下，「引用例１」という。）には，以下の事項が記載されている。
　
（１）「この発明は，ウィルムス腫瘍１抗原の発現によって特徴づけられる悪性腫瘍の検出，モニタリング及び診断の分野に一般的に関連する。」(第１頁９〜１２行）
　
（２）「ウィルムス腫瘍（
ｗｔ１
ｗｔ１
Cancer
Invest
11
Leukemia
6
Leukemia
7
　
（３）「一つの局面において，本発明は，ＷＴ１−６Ｆ[配列番号ＮＯ：２]として参照される，ＷＴ１[配列番号NO:4]のアミノ酸１−１８１を含むタンパク質抗原に対して特異的なモノクローナル抗体（ＭＡｂ)を分泌するハイブリドーマ細胞系を提供する。そのような細胞系の一つは，寄託番号　ＡＴＣＣ Ｎｏ．１１５９８の，Ｈ２を分泌する細胞系である。・・・
　さらに他の局面において，本発明は，ＷＴ１タンパク質の過剰生産または不適当な発現によって特徴づけられる悪性腫瘍を診断する方法を提供する。これらの方法は生物学的サンプルを上述した本発明の抗体でスクリーニングすることを含む。」(第３頁第２８行〜第４頁第１７行）」
　
（４）「
実施例１　ＷＴ１−６Ｆ抗原の準備
クローニング計画
　ＷＴ１のアミノ末端は，先に引用した，Ｍｏｒｒｉｓらによって記述された合成完全長ヒトＷＴ１核酸配列，７Ｚｆ＋ＷＴ１からサブクローンされた。
　簡潔に言うと，完全長のタンパク質をコードする核酸配列は，部分的ヒトＷＴ１ ｃＤＮＡクローンＷＴ３３[Callら，
Cell
60
　ＷＴ１のアミノ末端を含む７Ｚｆ＋ＷＴ１の
Nco
Bam
Nco
Bam
Ｂ．
E.coliでの発現及び精製
　細菌は遠心分離で回収し，６Ｍグアニジン−ＨＣｌ，５０ｍＭリン酸ナトリウム，ｐＨ８．０の中で，室温で２時間または４℃で一晩溶菌し，４０，０００×ｇで３０分間遠心分離して浄化した。ヒスチジン融合組換えタンパクＷＴ１−６Ｆは，推奨される方法を用いて，ニッケルキレート親和性レジンＮＴＡ−アガロース（Qiagen, Chatsworth, CA)に対するヘキサヒスチジンのワンステップ親和性結合によって精製された。」(第１７頁第２１行〜第１９行第１０行）
　
（５）「ＷＴ１核タンパク質に対するＭＡｂ Ｈ２を用いた直接的な免疫蛍光アッセイは，試験された６人のＡＬＬ（急性リンパ性白血病：審決注記）患者のうち３人，そして４人のＡＭＬ（急性骨髄性白血病：審決注記）患者のうち２人からの芽球細胞において，強い特異的な核の蛍光を明らかにした（表１）。・・・Ｋ５６２細胞は６Ｆ−Ｈ２　ＭＡｂで強い核の免疫蛍光を示したが，正常な単核血球と９１％の純粋なＣＤ３４+造血性前駆細胞懸濁液は示さなかった（表１）。陰性対象のＭＡｂ４２５を用いた場合，核の免疫蛍光は検出されなかった（表１）。正常な顆粒球では，核ではなく細胞質の蛍光がＭＡｂ Ｈ２で検出され，非特異的なものとみなされた（データは示さず）。
　ＭＡｂ Ｈ２を用いた免疫蛍光は，ＲＴ−ＰＣＲのデータを確認し，白血病芽球細胞の核においてＷＴ１タンパク質を検出するが，正常な単核球又はＣＤ３４+造血性前駆細胞の富化された単核細胞では検出しないこを示す。」（第２７頁第３３行〜第２８頁第１３行）
　
（６）「中皮腫と細胞系の両者の，抗ＷＴ１モノクローナル抗体，Ｈ２を用いた免疫組織学的染色は，さらにＷＴ１タンパク質が豊富に発現されることを明らかにした。転写制御因子と予測されているように，一部の培養細胞と腫瘍において，ＷＴ１タンパク質は核に存在した。ＷＴ１タンパク質はＦ９胚性癌細胞とＫ５６２細胞に観察されたが[A.Telermanら，
Oncogene
8
　
（７）図３Ａ〜Ｃには，全長ＷＴ１タンパク質の核酸及びアミノ酸配列が記載されている。
　　
　引用例１の上記記載事項（１）〜（７）によれば，引用例１には，ＷＴ１タンパク質のアミノ末端のアミノ酸１−１８１残基からなるタンパク質を製造し，それを抗原として抗体Ｈ２を作出し，白血病や中皮腫における，ＷＴ１タンパク質の発現を検出したことが記載されている。
　
４．対比・判断
（１）特許法第２９条第１項第３号について
　引用例１に記載されたヒト全長ＷＴ１タンパク質は，本願発明における「ネイティブのＷＴ１」に相当する。
　また，引用例１に記載された 「ＷＴ１のアミノ酸１−１８１残基からなるタンパク質」は，それを抗原として抗体を作出することができたものであるから，「ネイティブＷＴ１の免疫原性部分を含むポリペプチド」である。
　次に，本願発明における「ネイティブのＷＴ１ポリペプチド内に存在する１６以下の連続するアミノ酸残基を含む」という特定事項については，文理上，１６以下の連続するアミノ酸配列を含めば，それ以外のアミノ酸配列はネイティブのＷＴ１ポリペプチドのものと同一であってもよく，結果として，ネイティブのＷＴ１ポリペプチド内に存在する連続するアミノ酸配列の全長が，１７以上のアミノ酸残基であってもよいという意味であることは明らかである。
　しかしながら，上記特定事項が，１７以上の連続するアミノ酸残基は含まれないという意味に解される場合もあり得るので，念のため発明の詳細な説明を参酌すると，明細書の【００２８】には，「ＷＴ１ポリペプチドは，これがネイティブタンパク質またはその改変体の少なくとも免疫原性部分を含む限り，任意の長さであり得る。言い換えると，ＷＴ１ポリペプチドは，オリゴペプチド（すなわち，ペプチド結合によって連結される比較的少数のアミノ酸残基（例えば，８〜１０残基）からなる），全長ＷＴ１タンパク質（例えば，ヒトまたは非ヒト動物（例えば，マウス）内に存在する）あるいは中間のサイズのポリペプチドであり得る。特定の実施態様において，ネイティブＷＴ１ポリペプチドの少数の連続するアミノ酸残基を含むＷＴ１ポリペプチドの使用が，好ましい。このようなポリペプチドは，Ｔ細胞応答の生成が所望される特定の使用のために好ましい。例えば，このようなＷＴ１ポリペプチドは，ネイティブＷＴ１ポリペプチドの，２３未満の連続するアミノ酸残基，好ましくは１８以下の連続するアミノ酸残基，そしてより好ましくは１５以下の連続するアミノ酸残基を含み得る。ネイティブＷＴ１ポリペプチドの連続する９つのアミノ酸残基を含むポリペプチドは，一般に，このような目的のために適切である。ネイティブタンパク質由来のさらなる配列および／または異種配列は，任意のＷＴ１ポリペプチド内に存在し得，そしてこのような配列は，（必要ではないが）さらなる免疫原性特性または抗原性特性を保有し得る。」と説明され，そして実施例では，２３残基，１９残基，１７残基，１５残基，１４残基（【０１１０】表１）及び９残基（【０１７９】表４８）のポリペプチドを作成し，増殖性Ｔ細胞応答や細胞障害活性Ｔリンパ球の誘導について試験を行っている。
　上記明細書の記載によれば，本願発明においてネイティブＷＴ１ポリペプチドに存在する連続するアミノ酸残基の長さの上限を１６以下に限定する特段の説明はなく，実施例においても１７以上の連続するアミノ酸残基のポリペプチドも使用されていることから，本願発明における「ネイティブのＷＴ１ポリペプチド内に存在する１６以下の連続するアミノ酸残基を含む，ポリペプチド」という特定事項は，発明の詳細な説明の記載を参酌しても，ネイティブのＷＴ１ポリペプチド内に存在する連続するアミノ酸配列の少なくとも１６以下のアミノ酸残基を含んでいるポリペプチドであれば，ネイティブのＷＴ１ポリペプチド内に存在する連続するアミノ酸配列の全長が，１７以上のアミノ酸残基となるポリペプチドであっても包含されるものと解される。
　
　そうすると，引用例１に記載された「ＷＴ１のアミノ酸１−１８１残基からなるタンパク質」は，ネイティブのＷＴ１ポリペプチド内に存在する１８２の連続するアミノ酸残基を含み，少なくとも１６以下の連続するアミノ酸残基を含むポリペプチドであることは明らかであるから，本願発明と引用例１に記載された発明とは，相違点がない。
　
　よって，本願発明は，引用例１に記載された発明であるから，特許法第２９条第１項第３号に該当する。
　
（２）特許法第２９条第２項について
　上述のように本願明細書には，ネイティブＷＴ１ポリペプチドに存在する連続するアミノ酸残基の長さの上限を１６以下に限定する説明はなされてはいないが，念のため，本願発明における「ネイティブのＷＴ１ポリペプチド内に存在する１６以下の連続するアミノ酸残基を含む，ポリペプチド」という特定事項について，ネイティブのＷＴ１ポリペプチド内に存在する連続するアミノ酸残基の「上限」が１６残基以下であると解釈した場合について，以下に検討する。
　本願発明と引用例１に記載された発明とを対比すると，両者は，「ネイティブのＷＴ１の免疫原性部分を含む，ポリペプチドであって，ここで該ポリペプチドは，ネイティブのＷＴ１ポリペプチド内に存在する連続するアミノ酸残基を含む，ポリペプチド。」において一致し，本願発明は，ネイティブのＷＴ１ポリペプチド内に存在する連続するアミノ酸残基の数が，１６残基以下であるのに対し，引用例１に記載された発明では，１８２残基である点で，両発明は相違する。
　
　上記相違点について検討する。
　引用例1に記載された発明では，１８２のアミノ酸残基のＷＴ１ポリペプチドを作成し，抗体作出のための抗原として用いているが，１６アミノ酸残基以下の短い合成ペプチドを用いて抗体を作成することは周知技術であるから（必要であれば，細胞工学　別冊　実験プロトコールシリーズ抗ペプチド抗体実験プロトコール　ペプチド合成からタンパク質機能解析まで，１９９４年，秀潤社，ｐ.１４〜２４を参照。），抗ＷＴ１抗体を作成するために，引用例１に記載されたＷＴ１の全長アミノ酸配列の情報を基に，１６アミノ酸残基以下の短い合成ペプチドを作成することは，当業者が容易に想到し得たものである。
　また，本願優先日当時，癌抗原の数〜１５アミノ酸残基程度のエピトープからなる部分ペプチドを利用したワクチンの開発は，周知の技術課題であったし，エピトープの決定法も周知技術であった（必要であれば，Current Opinion in Immunology, 1996, Vol.8,  p68-74,  Molecular Medicine, 1997, Vol.3. No.11, p.716-731,  Immunology Today, 1998.March, Vol.19, No.3, p.126-133，感染・炎症・免疫，1998.09.29, Vol.28, No.3, p.170-178を参照。)。
　そして，引用例1には，ＷＴ１タンパク質が，白血病や中皮腫等に特異的な癌抗原であることが記載されているから（記載事項（２），（３），（５）及び（６）），これらの癌に対するワクチンを開発するために，ＷＴ１タンパク質に含まれる数〜１５アミノ酸残基程度のエピトープを決定し，その部分ペプチドを作成することは，当業者が容易に想到し得たものである。
　そして，本願発明の奏する効果については，引用例１及び上記周知技術から予測し得る程度のものである。
　
５．むすび
　以上であるから，本願の請求項１に係る発明は，特許法第２９条第１項第３号に該当し，又は同法第２９条第２項の規定により，特許を受けることができないものであるから，本願は拒絶をすべきものである。
　よって，結論のとおり審決する。