Podtech/llm-jp-corpus-v4-ja_patent huggingface dataset:
【手続補正書】
【提出日】平成23年7月22日(2011.7.22)
【手続補正１】
【補正対象書類名】特許請求の範囲
【補正対象項目名】全文
【補正方法】変更
【補正の内容】
【特許請求の範囲】
【請求項１】
レプチン受容体ポリペプチドの少なくとも１つのレプチン結合ドメインに直接または間接的に連結されるレプチンポリペプチドのアミノ酸配列またはその活性部分を含む融合ポリペプチド。
【請求項２】
前記融合ポリペプチドが、以下：
ｉ）免疫グロブリン様ドメインを；
ｉｉ）少なくとも１つのサイトカイン様相同性ドメイン；
ｉｉｉ）少なくとも１つのフィブロネクチンＩＩＩ結合ドメイン；
ｉｖ）配列番号４１のアミノ酸残基４２５から５３５；
ｖ）配列番号４１のアミノ酸残基５３６から６３５；
ｖｉ）配列番号４１のアミノ酸残基３２６から４２７；
ｖｉｉ）配列番号４１のアミノ酸残基６２から１７８；
ｖｉｉｉ）配列番号４１のアミノ酸残基２３５から３２５；
ｉｘ）配列番号４１のアミノ酸残基６３６から７３３
ｘ）配列番号４１のアミノ酸残基７３４から８２９；及び
ｘｉ）配列番号４１のアミノ酸残基４２８から６３５
からなる群から選択される２つのレプチン結合ドメインを含む、請求項１に記載の融合ポリペプチド。
【請求項３】
前記レプチンポリペプチドは、レプチン受容体の少なくとも１つのレプチン結合ドメインに連結され、前記レプチンポリペプチドは、前記融合ポリペプチドにおいて前記レプチン結合ドメインのアミノ末端側に位置する、請求項１又は２に記載の融合ポリペプチド。
【請求項４】
前記レプチンポリペプチドは、レプチン受容体の少なくとも１つのレプチン結合ドメインに連結され、前記レプチンポリペプチドは、前記融合ポリペプチドにおいて前記レプチン結合ドメインのカルボキシル末端側に位置する、請求項１又は２に記載の融合ポリペプチド。
【請求項５】
前記レプチンポリペプチドは、ペプチドリンカーによって、レプチン受容体ポリペプチドの少なくとも１つの結合ドメインに連結される、請求項１から４のいずれか一項に記載の融合ポリペプチド。
【請求項６】
前記ペプチド連結分子は、ペプチドＧｌｙ  Ｇｌｙ  Ｇｌｙ  Ｇｌｙ  Ｓｅｒの少なくとも１コピーを含む、請求項５に記載の融合ポリペプチド。
【請求項７】
ｉ）配列番号３で表される核酸配列、
ｉｉ）配列番号５で表される核酸配列、
ｉｉｉ）配列番号７で表される核酸配列、
ｉｖ）配列番号９で表される核酸配列、
ｖ）配列番号１１で表される核酸配列、
ｖｉ）配列番号１３で表される核酸配列、
ｖｉｉ）配列番号１５で表される核酸配列、
ｖｉｉｉ）配列番号１７で表される核酸配列、
ｉｘ）配列番号１９で表される核酸配列、
ｘ）配列番号２１で表される核酸配列、
ｘｉ）配列番号２３で表される核酸配列、
ｘｉｉ）配列番号２５で表される核酸配列、
ｘｉｉｉ）配列番号２７で表される核酸配列
から選択される核酸配列を含む核酸分子、
配列番号３、５、７、９、１１、１３、１５、１７、１９、２１、２３、２５または２７とストリンジェントなハイブリダイゼーション条件下でハイブリダイズし、レプチン受容体調節活性を有するポリペプチドをコードする核酸配列を含む核酸分子。
【請求項８】
配列番号４、６、８、１０、１２、１４、１６、１８、２０、２２、２４、２６、２８、２９、３０、３１、３２、３３、３４、３５、３６、３７、３８、３９または４０で表されるアミノ酸配列を含むポリペプチド。
【請求項９】
２つのポリペプチドから成るホモ二量体であって、前記ポリペプチドはそれぞれ、
ｉ）レプチンまたはその受容体結合ドメインを含む第１の部分と、ペプチド連結分子によってそれと任意選択で連結される
ｉｉ）レプチン受容体の少なくとも１つのレプチン結合ドメインまたはその部分を含む第２の部分と
を含むホモ二量体。
【請求項１０】
前記ホモ二量体は、配列番号２、４、６、８、１０、１２、１４、１６、１８、２０、２２、２４、２６、２８、２９、３０、３１、３２、３３、３４、３５、３６、３７、３８、３９または４０を含む２つのポリペプチドを含む、請求項９に記載のホモ二量体。
【請求項１１】
賦形剤または担体を含み、請求項１から６又は８から１０のいずれか一項に記載のポリペプチドを含む医薬組成物。
【請求項１２】
さらなる治療薬と組み合わせられる、請求項１１に記載の医薬組成物。
【請求項１３】
肥満又は肥満関連性の状態の治療において使用するための、請求項１から６又は８から１０のいずれか一項に記載のポリペプチド。
【請求項１４】
前記ポリペプチドは、２日間隔、１週間隔、２週間隔、又は１か月間隔で投与される、請求項１３に記載のポリペプチド。
【手続補正書】
【提出日】平成23年8月1日(2011.8.1)
【手続補正１】
【補正対象書類名】特許請求の範囲
【補正対象項目名】全文
【補正方法】変更
【補正の内容】
【特許請求の範囲】
【請求項１】
薄膜トランジスタであって、
酸素と、窒素と、亜鉛、インジウム、錫、カドミウム、ガリウム、及びこれらの組み合わせからなる群より選ばれる一つ以上の元素とを含む半導体層を含む、前記トランジスタ。
【請求項２】
該トランジスタが、最上部ゲート薄膜トランジスタであり、当該トランジスタは、
基板、
該基板の上に配置されたゲート電極、
該ゲート電極の上に配置されたゲート誘電体層、
該ゲート誘電体層の上に配置された半導体層、及び
該半導体層の上に配置され、アクティブチャンネルを画成するように離れて隔置されたたソース・ドレイン電極、及び
該アクティブチャネルにおける該半導体層の上に配置されたエッチング停止層、
を更に備える、請求項１に記載のトランジスタ。
【請求項３】
該半導体層が、約５０ｃｍ２／Ｖ-ｓを超える移動度を有する、請求項１に記載のトランジスタ。
【請求項４】
該半導体層が、更に、Ａｌ、Ｃａ、Ｓｉ、Ｔｉ、Ｃｕ、Ｇｅ、Ｎｉ、Ｍｎ、Ｃｒ、Ｖ、Ｍｇ、及びこれらの組み合わせからなる群より選ばれるドーパントを含む、請求項１に記載のトランジスタ。
【請求項５】
薄膜トランジスタの製造方法であって、
基板の上に半導体層を堆積させるステップであって、そのアクティブチャンネル層が酸素と、窒素と、亜鉛、錫、インジウム、ガリウム、カドミウム、及びこれらの組み合わせからなる群より選ばれる一つ以上の元素とを含む、前記ステップ、を含む、前記方法。
【請求項６】
基板とゲート電極の上にゲート誘電体層を堆積させるステップと、
該ゲート誘電体層の上に半導体層を堆積させるステップと、
該半導体層の上にエッチング停止層を堆積させるステップと、
該半導体層の上に導電層を堆積させるステップと、
該導電層をエッチングして、ソース・ドレイン電極とアクティブチャンネルを画成するステップと、を更に含む、請求項５に記載の方法。
【請求項７】
該半導体層が、更に、Ａｌ、Ｃａ、Ｓｉ、Ｔｉ、Ｃｕ、Ｇｅ、Ｎｉ、Ｍｎ、Ｃｒ、Ｖ、Ｍｇ、及びこれらの組み合わせからなる群より選ばれるドーパントを含む、請求項５に記載の方法。
【請求項８】
該半導体層が、約５０ｃｍ２／Ｖ-ｓを超える移動度を有する、請求項５に記載の方法。
【請求項９】
該半導体層をアニールすることを更に含む、請求項５に記載の方法。
【請求項１０】
該堆積させるステップが、窒素含有ガスと酸素含有ガスをチャンバに供給する工程と、
亜鉛、錫、インジウム、ガリウム、カドミウム、及びこれらの組み合わせからなる群より選ばれる一つ以上の元素を含むターゲットをスパッタする工程と、更に
堆積中に窒素含有ガスの量を変える工程と、を含む、請求項５に記載の方法。
【請求項１１】
薄膜トランジスタ製造方法であって、
基板の上に半導体層を堆積させるステップであって、該半導体層が、酸素と、窒素と、充填ｓ軌道と充填ｄ軌道を有する元素、充填ｆ軌道を有する元素、及びこれらの組み合わせからなる群より選ばれる一つ以上の元素とを含む、前記ステップと、
該半導体層の上にソース・ドレイン電極層を堆積させるステップと、
該ソース・ドレイン電極層と該半導体層を第一エッチングして、該アクティブチャンネルを作成するステップと、
該ソース・ドレイン電極層を第二エッチングして、ソース・ドレイン電極を画成するステップと、を含む、前記方法。
【請求項１２】
該半導体層が、約５０ｃｍ２／Ｖ-ｓを超える移動度を有する、請求項１１に記載の方法。
【請求項１３】
該堆積中に供給される該窒素含有ガスの量を変えるステップを更に含む、請求項１１に記載の方法。
【請求項１４】
該半導体層が、更に、Ａｌ、Ｃａ、Ｓｉ、Ｔｉ、Ｃｕ、Ｇｅ、Ｎｉ、Ｍｎ、Ｃｒ、Ｖ、Ｍｇ、及びこれらの組み合わせからなる群より選ばれるドーパントを含む、請求項１１に記載の方法。
【請求項１５】
該半導体層をアニールするステップと、
前記ソース・ドレイン電極層を堆積させる前に、該半導体層の少なくとも一部の上にエッチング停止層を堆積させるステップと、を更に含む、請求項１１に記載の方法。
【手続補正書】
【提出日】平成23年8月8日(2011.8.8)
【手続補正１】
【補正対象書類名】特許請求の範囲
【補正対象項目名】全文
【補正方法】変更
【補正の内容】
【特許請求の範囲】
【請求項１】
ａ）トラマドールまたはトラマドール類似体；
ｂ）ＮＭＤＡ拮抗薬；および
ｃ）ガバペンチンまたはガバペンチン類似体；の組合せを含み、
前記ガバペンチン類似体は、プレガバリン、３‐メチルガバペンチン、［（１Ｒ，５Ｒ，６Ｓ）‐６‐（アミノメチル）ビシクロ［‐３．２．０］ヘプタ‐６‐イル］酢酸、３‐（１‐アミノメチル‐シクロヘキシルメチル）‐４Ｈ‐［１，２，４］‐オキサジアゾール‐５‐オン、Ｃ‐［１‐（１Ｈ‐テトラゾール‐５‐イルメチル）‐シクロヘプチル）‐メチルアミン、（３Ｓ，４Ｓ）‐（１‐アミノメチル‐３，４‐ジメチル‐シクロペンチル）‐酢酸、（１α，３α，５α）（３‐アミノ‐メチル‐ビシクロ［３．２．０］ヘプタ‐３‐イル）‐酢酸、（３Ｓ，５Ｒ）‐３‐アミノメチル‐５‐メチル‐オクタン酸、（３Ｓ，５Ｒ）‐３‐アミノ‐５‐メチル‐ヘプタン酸、（３Ｓ，５Ｒ）‐３‐アミノ‐５‐メチル‐ノナン酸および（３Ｓ，５Ｒ）‐３‐アミノ‐５‐メチル‐オクタン酸、（１‐アミノメチル‐３‐メチルシクロヘキシル）酢酸、（１‐アミノメチル‐３‐メチルシクロペンチル）酢酸、（Ｓ）‐３‐（アミノメチル）‐５‐メチルヘキサン酸、３‐アミノメチル‐５‐メチルヘキサン酸、（１‐アミノメチル‐３，４‐ジメチルシクロペンチル）酢酸から成るグループから選択され；
前記トラマドール類似体は、トラマドールＮ‐オキサイド、Ｏ‐デスメチルモノ‐Ｎ‐デスメチルトラマドール、Ｏ‐デスメチルトラマドール、ベンラファキシン、（Ｒ／Ｓ）‐１‐［２‐（ジメチルアミノ）‐１‐（４‐メトキシフェニル）エチル］シクロヘキサノールおよびＯ‐デスメチルベンラファキシンから成るグループから選択された、
医薬組成物。
【請求項２】
前記トラマドールまたはトラマドール類似体、前記ガバペンチンまたはガバペンチン類似体、および、前記ＮＭＤＡ拮抗薬は、通常放出または即時放出製剤である、
請求項１に記載の医薬組成物。
【請求項３】
前記ＮＭＤＡ拮抗薬は、デキストロメトルファン、デキストロルファン、ケタミン、アマンタジン、メマンチン、エリプロディル、イフェンプロジル、フェンシクリジン、ＭＫ‐８０１、ジゾシルピン、ＣＣＰｅｎｅ、フルピルチン、もしくはそれらの誘導体、もしくはそれらの塩である、
請求項１または請求項２に記載の医薬組成物。
【請求項４】
前記ＮＭＤＡ拮抗薬は、デキストロメトルファンである、
請求項３に記載の医薬組成物。
【請求項５】
前記組成物は、トラマドール、ガバペンチン、およびデキストロメトルファンを含む、
請求項１乃至請求項４のいずれか１項に記載の医薬組成物。
【請求項６】
前記トラマドールの一回分投与量は、約２０ｍｇ乃至約６０ｍｇである、
請求項５に記載の医薬組成物。
【請求項７】
前記デキストロメトルファンの一回分投与量は、約２５ｍｇ乃至約７５ｍｇである、
請求項５または請求項６に記載の医薬組成物。
【請求項８】
前記ガバペンチンの一回分投与量は、約２０ｍｇ乃至約１００ｍｇである、
請求項５乃至請求項７のいずれか１項に記載の医薬組成物。
【請求項９】
前記組成物は、トラマドールを約２８．５ｍｇ乃至約４０ｍｇ、デキストロメトルファンを約３４ｍｇ乃至約５１ｍｇ、およびガバペンチンを約３０ｍｇ乃至約９０ｍｇ含む、
請求項５に記載の医薬組成物。
【請求項１０】
前記トラマドール、前記デキストロメトルファンまたは前記ガバペンチンのうちのどの１つの量も、他の２つの薬剤を伴わずに投与された場合、治療効果を挙げるには足りない、
請求項４乃至請求項９のいずれか１項に記載の医薬組成物。
【請求項１１】
前記医薬組成物は、経口投与用製剤、液剤、徐放投与剤、経口投与用懸濁剤もしくはエリキシル剤、注射投与可能な製剤、インプラント可能な装置に含ませたもの、局所用製剤、固体状態もしくはデポ型の経皮送達装置に含ませたもの、座剤、バッカルタブレット、または吸入剤に製剤化された、
請求項１乃至請求項１０のいずれか１項に記載の医薬組成物。
【請求項１２】
前記医薬組成物は、タブレット状またはカプセル状多重微粒子製剤として、経口投与用に製剤化された、
請求項１１に記載の医薬組成物。
【請求項１３】
前記組成物が、ＮＳＡＩＤまたはアセトアミノフェンを含まない、または本質的に含まない、
請求項１乃至請求項１２のいずれか１項に記載の医薬組成物。
【請求項１４】
前記組成物は、カプサイシノイドまたはエステル化カプサイシノイドをさらに含む、
請求項１乃至請求項１３のいずれか１項に記載の医薬組成物。
【請求項１５】
前記組成物は、カプサイシン、シバミド、ホモカプサイシン、ノルジヒドロカプサイシン、ジヒドロカプサイシン、ホモジヒドロカプサイシン、ｎ‐バニリルオクタンアミド、ノニバミドおよびｎ‐バニリルデカンアミドから成るリストから選択されたカプサイシノイドをさらに含む、
請求項１４に記載の医薬組成物。
【請求項１６】
前記組成物は、エステル化カプサイシノイドをさらに含み、
前記エステル化カプサイシノイドは、カプサイシンパルミチン酸塩である、
請求項１４に記載の医薬組成物。
【請求項１７】
前記組成物は、三環系抗鬱薬をさらに含む、
請求項１乃至請求項１６のいずれか１項に記載の医薬組成物。
【請求項１８】
前記三環系抗鬱薬は、アミトリプチリン、ブトリプチリン、アモキサピン、クロミプラミン、デシプラミン、ドチエピン、イミプラミン、ジベンゼピン、イプリンドール、ロフェプラミン、ノルトリプチリン、オピプラモール、チアネプチン、ミルナシプラン、プロトリプチリン、トラゾドンおよびトリミプラミン、またはそれらの薬学的に許容される塩から成るグループから選択された、
請求項１７に記載の医薬組成物。
【請求項１９】
前記三環系抗鬱薬は、アミトリプチリンである、
請求項１８に記載の医薬組成物。
【請求項２０】
前記組成物は、選択的セロトニン再取込み阻害剤（ＳＳＲＩ）をさらに含む、
請求項１乃至請求項１９のいずれか１項に記載の医薬組成物。
【請求項２１】
前記ＳＳＲＩは、ミルナシプランである、
請求項２０に記載の医薬組成物。
【請求項２２】
前記組成物が、トラマドールを約２８．５ｍｇ乃至約４０ｍｇ、デキストロメトルファンを約３４ｍｇ乃至約５１ｍｇ、およびガバペンチンを約３０ｍｇ乃至約９０ｍｇ含むタブレットまたは多重微粒子のカプセルである、
請求項１乃至請求項２１のいずれか１項に記載の医薬組成物。
【手続補正書】
【提出日】平成23年6月15日(2011.6.15)
【手続補正１】
【補正対象書類名】特許請求の範囲
【補正対象項目名】請求項９
【補正方法】変更
【補正の内容】
【請求項９】
分散性繰り返し単位は、１種以上の式（ＩＶ）：
【化４】
2010535870.tif 000001
［式中、Ｒは、水素又はメチルであり、Ｘは、酸素、硫黄又は式−ＮＨ又は−ＮＲａ−のアミノ基であり、この際、Ｒａは１〜４０の炭素原子を有するアルキル基を表わし、Ｒ１０は、少なくとも１個のヘテロ原子を有する、２〜１０００個の炭素原子を含む基を表わし、Ｒ１１及びＲ１２は、独立して、水素又は式−ＣＯＸ’Ｒ１０’の基を表わし、この際、Ｘ’は、酸素又は式−ＮＨ−又は−ＮＲａ’−のアミノ基を表わし、この際、Ｒａ’は、１〜４０個の炭素原子を有するアルキル基を表わし、かつＲ１０’は、１〜１００個の炭素原子を有する基を表わす］のエチレン系不飽和の極性エステル化合物及び／又は複素環状ビニル化合物から誘導されることを特徴とする、請求項１から８までのいずれか１項に記載の使用。
【手続補正２】
【補正対象書類名】特許請求の範囲
【補正対象項目名】請求項１０
【補正方法】変更
【補正の内容】
【請求項１０】
極性セグメントＤは、式（ＩＶ）のモノマー及び／又は複素環状ビニル化合物から誘導される単位少なくとも３個を含有し、それらが相互に直接結合されていることを特徴とする、請求項１から９までのいずれか１項に記載の使用。
【手続補正書】
【提出日】平成23年7月5日(2011.7.5)
【手続補正１】
【補正対象書類名】特許請求の範囲
【補正対象項目名】全文
【補正方法】変更
【補正の内容】
【特許請求の範囲】
【請求項１】
２つの相互接続重合区域を含む気相反応器内で行う、
エチレンから誘導されるコモノマー単位及びＣ４〜Ｃ８−α−オレフィンの群から選択される１種類のα−オレフィンから誘導されるコモノマー単位を含み、コモノマー単位の全含量がターポリマーの全重量に対して８重量％以上であり、Ｃ４〜Ｃ８−α−オレフィンに対するエチレンの比の値が０．１〜０．８の範囲であることを特徴とするプロピレンターポリマーの製造方法。
【請求項２】
気相反応器の２つの相互接続重合区域が、それを通って成長ポリマー粒子が迅速流動化条件下で流れる第１の重合区域（昇流管）、及びそれを通って成長ポリマー粒子が重力の作用下で緻密化形態で流れる第２の重合区域（降流管）を含む、請求項１に記載の方法。
【請求項３】
エチレン、及びＣ４〜Ｃ８−α−オレフィンの群から選択される１種類のα−オレフィンから誘導されるコモノマー単位を含み、
９重量％より高いキシレン可溶フラクション；
８重量％以上のコモノマー単位の全含量；
０．１〜０．８の範囲のＣ４〜Ｃ８−α−オレフィンに対するエチレンの比；及び
（２８．０１３Ｘ＋１２０．５）（ここで、ＸはＣ４〜Ｃ８−α−オレフィンに対するエチレンの比の値である）以上の溶融温度Ｔｍ；
を有することを特徴とするプロピレンターポリマー。
【請求項４】
請求項３に記載のプロピレンターポリマーを含む少なくとも１つの層を含むフィルム。
【手続補正書】
【提出日】平成23年8月1日(2011.8.1)
【手続補正１】
【補正対象書類名】明細書
【補正対象項目名】００６６
【補正方法】変更
【補正の内容】
【００６６】
実施例１
比較例Ａおよび実施例１の試験結果を表ＩＩにおいて提示している。示したように、難燃添加剤は、低い２％添加剤レベルでさえ、ポリトリメチレンテレフタレートの難燃性を改善した。
【表１】
2010535897.tif 000001
【手続補正２】
【補正対象書類名】明細書
【補正対象項目名】００６７
【補正方法】変更
【補正の内容】
【００６７】
以上、本発明を要約すると下記のとおりである。
１．（ａ）（樹脂成分の質量を基準にして）少なくとも約７０質量％のポリトリメチレンテレフタレートを含む（全組成物質量を基準にして）約７５〜約９９．９質量％の樹脂成分と、
（ｂ）（全組成物質量を基準にして）約０．１〜約１５質量％のメラミンシアヌレート難燃添加剤を含む（全組成物質量を基準にして）約０．１〜約２５質量％の添加剤パッケージと
を含むポリトリメチレンテレフタレートベースの組成物。
２．メラミンシアヌレートが非ハロゲン化メラミンシアヌレートである上記１に記載のポリトリメチレンテレフタレートベースの組成物。
３．メラミンシアヌレートが約１０マイクロメートル未満の平均粒径を有する粒状である上記１に記載のポリトリメチレンテレフタレートベースの組成物。
４．添加剤パッケージが、（全組成物質量を基準にして）約０．５〜約１０質量％のメラミンシアヌレートを含む上記１に記載のポリトリメチレンテレフタレートベースの組成物。
５．添加剤パッケージが、（全組成物質量を基準にして）約２〜約６質量％のメラミンシアヌレートを含む上記１に記載のポリトリメチレンテレフタレートベースの組成物。
６．ポリトリメチレンテレフタレートが、テレフタル酸または酸等価体と１，３−プロパンジオールの重縮合によって製造されるタイプのものである上記１に記載のポリトリメチレンテレフタレートベースの組成物。
７．１，３−プロパンが生物学的に誘導された１，３−プロパンジオールである上記６に記載のポリトリメチレンテレフタレートベースの組成物。
８．ポリトリメチレンテレフタレートがポリトリメチレンフタレートホモポリマーである上記１に記載のポリトリメチレンテレフタレートベースの組成物。
９．樹脂成分が別のポリマーを含む上記１に記載のポリトリメチレンテレフタレートベースの組成物。
１０．樹脂成分がポリエチレンテレフタレートを含む上記９に記載のポリトリメチレンテレフタレートベースの組成物。
１１．樹脂成分がポリブチレンテレフタレートを含む上記９に記載のポリトリメチレンテレフタレートベースの組成物。
１２．樹脂成分がナイロンを含む上記９に記載のポリトリメチレンテレフタレートベースの組成物。
１３．添加剤パッケージがＴｉＯ２を含む上記１に記載のポリトリメチレンテレフタレートベースの組成物。
１４．上記１に記載のポリトリメチレンテレフタレートベースの組成物を調製する方法であって、
（ａ）メラミンシアヌレートおよびポリトリメチレンテレフタレートを備える工程と、
（ｂ）該ポリトリメチレンテレフタレートと該メラミンシアヌレートを混合して、混合物を形成する工程と、
（ｃ）該混合物を攪拌しつつ加熱し、ブレンドして、組成物を形成する工程と
を含む方法。
１５．工程（ｃ）が約１８０℃〜約２７０℃で行われる上記１４に記載の方法。
１６．上記１に記載のポリトリメチレンテレフタレートベースの組成物から製造された物品。
１７．繊維の形態にある上記１６に記載の物品。
【手続補正３】
【補正対象書類名】特許請求の範囲
【補正対象項目名】全文
【補正方法】変更
【補正の内容】
【特許請求の範囲】
【請求項１】
（ａ）（樹脂成分の質量を基準にして）少なくとも約７０質量％のポリトリメチレンテレフタレートを含む（全組成物質量を基準にして）約７５〜約９９.９質量％の樹脂成分と、
（ｂ）（全組成物質量を基準にして）約０.１〜約１５質量％のメラミンシアヌレート難燃添加剤を含む（全組成物質量を基準にして）約０.１〜約２５質量％の添加剤パッケージと
を含むポリトリメチレンテレフタレートベースの組成物。
【手続補正書】
【提出日】平成23年6月24日(2011.6.24)
【手続補正１】
【補正対象書類名】特許請求の範囲
【補正対象項目名】全文
【補正方法】変更
【補正の内容】
【特許請求の範囲】
【請求項１】
有機および／または無機汚染物で汚染された硬質表面をクリーニングする方法であって、汚染された硬質表面を水性酸性クリーニングおよび／または消毒剤組成物と接触させることを含み、その改良において、前記組成物が、クリーニング量の少なくとも１種類のポリスルホン酸を含有する方法。
【請求項２】
前記の少なくとも１種類のポリスルホン酸が、メタンジスルホン酸である、請求項１に記載の方法。
【請求項３】
前記の少なくとも１種類のポリスルホン酸が、２０重量％未満の量で前記水性酸性クリーニングおよび／または消毒組成物中に存在する、請求項１に記載の方法。
【請求項４】
前記ポリスルホン酸が、エタンジスルホン酸、プロパンジスルホン酸および１，３，６ナフタレントリスルホン酸からなる群から選択される、請求項１に記載の方法。
【請求項５】
前記水性酸性クリーニングおよび／または消毒組成物が、７未満のｐＨを有する、請求項１に記載の方法。
【請求項６】
前記水性酸性クリーニングおよび／または消毒組成物が、１〜５のｐＨを有する、請求項１に記載の方法。
【請求項７】
前記水性酸性クリーニングおよび／または消毒組成物が、１〜７のｐＨを有する、請求項１に記載の方法。
【請求項８】
前記水性酸性クリーニングおよび／または消毒組成物が、発泡剤をさらに含有する、請求項１に記載の方法。
【請求項９】
前記水性酸性クリーニングおよび／または消毒組成物が、芳香をさらに含有する、請求項１に記載の方法。
【請求項１０】
前記水性酸性クリーニングおよび／または消毒組成物が、増粘剤をさらに含有する、請求項１に記載の方法。
【請求項１１】
硬質表面用の水性酸性クリーニングおよび／または消毒剤組成物であって、その改良において、前記組成物がクリーニング量の少なくとも１種類のポリスルホン酸を含有する、組成物。
【請求項１２】
前記の少なくとも１種類のポリスルホン酸が、メタンジスルホン酸である、請求項１１に記載の組成物。
【請求項１３】
前記の少なくとも１種類のポリスルホン酸が、２０重量％未満の量で前記水性酸性クリーニングおよび／または消毒組成物中に存在する、請求項１１に記載の組成物。
【請求項１４】
前記ポリスルホン酸が、エタンジスルホン酸、プロパンジスルホン酸および１，３，６ナフタレントリスルホン酸からなる群から選択される、請求項１１に記載の組成物。
【請求項１５】
前記水性酸性クリーニングおよび／または消毒組成物が、７未満のｐＨを有する、請求項１１に記載の組成物。
【請求項１６】
前記水性酸性クリーニングおよび／または消毒組成物が、１〜５のｐＨを有する、請求項１１に記載の組成物。
【請求項１７】
前記水性酸性クリーニングおよび／または消毒組成物が、１〜７のｐＨを有する、請求項１１に記載の組成物。
【請求項１８】
前記水性酸性クリーニングおよび／または消毒組成物が、発泡剤をさらに含有する、請求項１１に記載の組成物。
【請求項１９】
前記水性酸性クリーニングおよび／または消毒組成物が、芳香をさらに含有する、請求項１１に記載の組成物。
【請求項２０】
前記水性酸性クリーニングおよび／または消毒組成物が、増粘剤をさらに含有する、請求項１１に記載の組成物。
【手続補正書】
【提出日】平成23年8月3日(2011.8.3)
【手続補正１】
【補正対象書類名】特許請求の範囲
【補正対象項目名】請求項２６
【補正方法】変更
【補正の内容】
【請求項２６】
請求項１に記載の化合物を有効成分として含む、オピエートを与えられた患者において、オピエートの副作用を改善するための医薬製剤。
【手続補正２】
【補正対象書類名】特許請求の範囲
【補正対象項目名】請求項２７
【補正方法】変更
【補正の内容】
【請求項２７】
前記副作用が、便秘、悪心／嘔吐、咳の抑制、かゆみ、不快気分及び尿閉から選択される、請求項２６に記載の医薬製剤。
【手続補正３】
【補正対象書類名】特許請求の範囲
【補正対象項目名】請求項２８
【補正方法】変更
【補正の内容】
【請求項２８】
請求項１に記載の化合物を有効成分として含む、手術を受けた患者において、手術後の腸機能を増進させるための医薬製剤。
【手続補正書】
【提出日】平成23年8月12日(2011.8.12)
【手続補正１】
【補正対象書類名】特許請求の範囲
【補正対象項目名】全文
【補正方法】変更
【補正の内容】
【特許請求の範囲】
【請求項１】
14.5±0.2でのピークを含むX線粉体回折パターンを提供することを特徴とする、化合物5−(エチルスルホニル)−2−(ナフタレン−2−イル)ベンゾ[d]オキサゾールの多形体（多形体１）。
【手続補正書】
【提出日】平成23年8月1日(2011.8.1)
【手続補正１】
【補正対象書類名】特許請求の範囲
【補正対象項目名】全文
【補正方法】変更
【補正の内容】
【特許請求の範囲】
【請求項１】
複数のインフルエンザウイルスペプチドエピトープの多重コピーを含む、合成または組換えインフルエンザマルチエピトープポリペプチドであって、前記ポリペプチドは、
ｉ．Ｂ（Ｘ１ＺＸ２Ｚ．．．Ｘｍ）ｎＢ；および
ｉｉ．Ｂ（Ｘ１）ｎＺ（Ｘ２）ｎＺ．．．（Ｘｍ）ｎＢからなる群より選択され、ここで、Ｂは１〜４アミノ酸残基の任意の配列であり；ｎは各出現ごとに独立に２〜５０の整数であり；ｍは３〜５０の整数であり；Ｘ１、Ｘ２．．．Ｘｍの各々は４〜２４アミノ酸残基からなるインフルエンザペプチドエピトープであり；Ｚは各出現ごとに１〜４アミノ酸残基の結合またはスペーサーであり；かつ前記ポリペプチド中のアミノ酸残基の最大数は約１０００である、ポリペプチド。
【請求項２】
ｎは各出現ごとに独立に２〜５０の整数であり；ｍは３〜１５の整数であり；Ｘ１〜Ｘｍの各々は４〜２４アミノ酸残基からなるＢ細胞型エピトープ、Ｔ−ヘルパー（Ｔｈ）型エピトープ、および細胞毒性リンパ球（ＣＴＬ）型エピトープからなる群より選択されるインフルエンザペプチドエピトープであり；かつ前記ポリペプチド中のアミノ酸残基の最大数は約６００である、請求項１記載のポリペプチド。
【請求項３】
前記インフルエンザペプチドエピトープが、ヘマグルチニン（ＨＡ）ペプチド、Ｍ１ペプチド、Ｍ２ペプチド、および核タンパク質（ＮＰ）ペプチドからなる群より選択される、請求項２記載のポリペプチド。
【請求項４】
ｍは４〜９の整数であり、かつｎは各出現ごとに独立に３〜６の整数であり；またはｍは９であり、かつｎは３〜５の整数である、請求項３記載のポリペプチド。
【請求項５】
前記インフルエンザペプチドエピトープが、配列番号１〜配列番号８２からなる群より選択され；または前記インフルエンザペプチドエピトープが、ＨＡ  ３５４−３７２（Ｅ１、配列番号８２）、ＨＡ  ９１−１０８（Ｅ２、配列番号４８）、Ｍｌ  ２−１２（Ｅ３、配列番号２５）、ＨＡ  １５０−１５９（Ｅ４、配列番号５２）、ＨＡ  １４３−１４９（Ｅ５、配列番号５１）、ＮＰ  ２０６−２２９（Ｅ６、配列番号６４）、ＨＡ  ３０７−３１９（Ｅ７、配列番号５９）、ＮＰ  ３３５−３５０（Ｅ８、配列番号６９）、およびＮＰ  ３８０−３９３（Ｅ９、配列番号７０）からなる群より選択される、請求項３記載のポリペプチド。
【請求項６】
前記インフルエンザペプチドエピトープが、ＨＡ  ３５４−３７２（Ｅ１、配列番号８２）、ＨＡ  ９１−１０８（Ｅ２、配列番号４８）、Ｍ１  ２−１２（Ｅ３、配列番号２５）、ＨＡ  １５０−１５９（Ｅ４、配列番号５２）、ＨＡ  １４３−１４９（Ｅ５、配列番号５１）、ＮＰ  ２０６−２２９（Ｅ６、配列番号６４）、ＨＡ  ３０７−３１９（Ｅ７、配列番号５９）、ＮＰ  ３３５−３５０（Ｅ８、配列番号６９）、およびＮＰ  ３８０−３９３（Ｅ９、配列番号７０）からなる、請求項５記載のポリペプチド。
【請求項７】
ｉ．以下の交互連続重合構造［Ｅ１Ｅ２Ｅ３Ｅ４Ｅ５Ｅ６Ｅ７Ｅ８Ｅ９］ｎで配置される異なる９つのインフルエンザウイルスペプチドエピトープであって、ここで、ｎは３または５である、インフルエンザウイルスペプチドエピトープ、
ｉｉ．以下のブロック共重合体構造［Ｅ１Ｅ１Ｅ１−Ｅ２Ｅ２Ｅ２−Ｅ３Ｅ３Ｅ３−Ｅ４Ｅ４Ｅ４−Ｅ５Ｅ５Ｅ５−Ｅ６Ｅ６Ｅ６−Ｅ７Ｅ７Ｅ７−Ｅ８Ｅ８Ｅ８−Ｅ９Ｅ９Ｅ９］で配置される異なる９つのインフルエンザウイルスペプチドエピトープの３つのリピート、
ｉｉｉ．以下の交互連続重合構造［Ｅ１Ｅ２Ｅ３Ｅ４Ｅ５］６で配置される異なる５つのＢ細胞型インフルエンザウイルスペプチドエピトープの６つのリピート、
ｉｖ．以下の交互連続重合構造［Ｅ７Ｅ８Ｅ９Ｅ６］６で配置される異なる４つのＴ細胞型インフルエンザウイルスペプチドエピトープの６つのリピート、
ｖ．以下の交互連続重合構造［Ｅ７Ｅ８Ｅ９Ｅ６］４で配置される異なる４つのＴ細胞型インフルエンザウイルスペプチドエピトープの４つのリピート、
ｖｉ．以下のブロック共重合体構造［Ｅ２Ｅ２Ｅ２Ｅ２Ｅ２Ｅ２−Ｅ１Ｅ１Ｅ１Ｅ１Ｅ１Ｅ１−Ｅ３Ｅ３Ｅ３Ｅ３Ｅ３Ｅ３−Ｅ４Ｅ４Ｅ４Ｅ４Ｅ４Ｅ４−Ｅ５Ｅ５Ｅ５Ｅ５Ｅ５Ｅ５−Ｅ６Ｅ６ＥＥ６Ｅ６Ｅ６６−Ｅ７Ｅ７Ｅ７Ｅ７Ｅ７Ｅ７−Ｅ８Ｅ８Ｅ８Ｅ８Ｅ８Ｅ８−Ｅ９Ｅ９Ｅ９Ｅ９Ｅ９Ｅ９］で配置される異なる９つのインフルエンザウイルスペプチドエピトープの６つのリピート
からなる群より選択される配列を含み、
ここで、Ｅ１はＨＡ  ３５４−３７２（配列番号８２）、Ｅ２はＨＡ  ９１−１０８（配列番号４８）、Ｅ３はＭ１  ２−１２（配列番号２５）、Ｅ４はＨＡ  １５０−１５９（配列番号５２）、Ｅ５はＨＡ  １４３−１４９（配列番号５１）、Ｅ６はＮＰ  ２０６−２２９（配列番号６４）、Ｅ７はＨＡ  ３０７−３１９（配列番号５９）、Ｅ８はＮＰ  ３３５−３５０（配列番号６９）、かつＥ９はＮＰ  ３８０−３９３（配列番号７０）である、請求項５記載のポリペプチド。
【請求項８】
配列番号８４、配列番号８６および配列番号８８からなる群より選択される配列に記載される、請求項７記載のポリペプチド。
【請求項９】
担体配列を更に含む、請求項１記載のポリペプチド。
【請求項１０】
請求項１〜９のいずれかに記載のインフルエンザマルチエピトープポリペプチドをコード化する、単離されたポリヌクレオチド。
【請求項１１】
配列番号８４、配列番号８６、および配列番号８８からなる群より選択されるポリペプチド配列をコード化する、または配列番号８３、配列番号８５、および配列番号８７からなる群より選択される配列を含む、請求項１０記載の単離されたポリヌクレオチド。
【請求項１２】
請求項１記載の少なくとも１つのポリペプチドを含む、インフルエンザに対して被検者を免疫化させるためのワクチン。
【請求項１３】
さらにアジュバントを含む、請求項１２記載のワクチン。
【請求項１４】
免疫応答を誘導し、インフルエンザに対する防御を付与する、請求項１２または１３に記載のワクチンの使用。
【請求項１５】
インフルエンザに対する免疫化用のワクチン組成物の調製のための、請求項１〜９のいずれかに記載のポリペプチドの使用。
【手続補正書】
【提出日】平成23年8月1日(2011.8.1)
【手続補正１】
【補正対象書類名】特許請求の範囲
【補正対象項目名】全文
【補正方法】変更
【補正の内容】
【特許請求の範囲】
【請求項１】
改変された複数のポリヌクレオチドを製造する方法であって、
（ａ）少なくとも３個のプライマーを、単一の反応混合物の中の二重鎖の鋳型のポリヌクレオチドに添加すること；ここで、前記少なくとも３個のプライマーは重複しておらず；前記少なくとも３個のプライマーのそれぞれは、他のプライマーとは異なる少なくとも１個の突然変異を含み；少なくとも１個のプライマーは、前記鋳型のマイナス鎖に対合可能なフォワードプライマーであり；少なくとも１個のプライマーは、前記鋳型のプラス鎖に対合可能なリバースプライマーであり；及び
（ｂ）前記反応混合物をポリメラーゼ伸長反応に供して、前記少なくとも３個のプライマーから、伸長され、改変された複数のポリヌクレオチドを得ることを含む方法。
【請求項２】
更に、リガーゼにより処理されていない、伸長された複数の生成物を細胞に形質転換することを含む、請求項１に記載の方法。
【請求項３】
更に、伸長され、改変された前記複数のポリヌクレオチドを前記細胞から回収することを含む、請求項２に記載の方法。
【請求項４】
更に、伸長され、改変された前記複数のポリヌクレオチドを分析することを含む、請求項３に記載の方法。
【請求項５】
分析が、伸長され、改変された前記複数のポリヌクレオチドの少なくとも１個を発現させ、そこから発現されたポリペプチドを分析することを含む、請求項４に記載の方法。
【請求項６】
更に、目的とする突然変異を含んだ、伸長され、改変された前記複数のポリヌクレオチドを選択することを含む、請求項５に記載の方法。
【請求項７】
更に、鋳型のポリヌクレオチドの配列情報を取得すること、及び目的とする３以上の突然変異を鋳型ヌクレオチドに沿って同定することを、工程（ａ）の前に含む、請求項１に記載の方法。
【請求項８】
更に、ポリメラーゼ伸長により製造された、伸長され、改変された前記複数のポリヌクレオチドを分析することを含む、請求項１に記載の方法。
【請求項９】
更に、伸長され、改変された前記複数のポリヌクレオチドを酵素で処理して前記鋳型のポリヌクレオチドを破壊すること、処理され、伸長され、改変された前記ポリヌクレオチドを細胞に形質転換すること、伸長され、改変された前記複数のポリヌクレオチドを細胞から回収すること、目的とする突然変異を含んだ、伸長され、改変された前記複数のポリヌクレオチドを選択することを含む、請求項１に記載の方法。
【請求項１０】
前記細胞がＥ．ｃｏｌｉ細胞である、請求項９に記載の方法。
【請求項１１】
少なくとも４個のプライマーが添加される、請求項１に記載の方法。
【請求項１２】
少なくとも１２個のプライマーが添加される、請求項１に記載の方法。
【請求項１３】
それぞれのプライマーがシングルスポット突然変異を含む、請求項１に記載の方法。
【請求項１４】
少なくとも２個のフォワードプライマーが、鋳型のポリヌクレオチド上の同一の位置に異なる変更を含む、請求項１に記載の方法。
【請求項１５】
少なくとも２個のリバースプライマーが、鋳型のポリヌクレオチド上の同一の位置に異なる変更を含む、請求項１に記載の方法。
【請求項１６】
少なくとも１個のプライマーが、鋳型のポリヌクレオチド上の異なる位置に少なくとも２個の変更を含む、請求項１に記載の方法。
【請求項１７】
少なくとも１個のプライマーが鋳型のポリヌクレオチド上の異なる位置に少なくとも２個の変更を含み、且つ少なくとも２個のフォワードプライマー又は少なくとも２個のリバースプライマーが鋳型のポリヌクレオチド上の同一の位置に異なる変更を含む、請求項１に記載の方法。
【請求項１８】
前記鋳型のポリヌクレオチドが環状二本鎖ＤＮＡである、請求項１に記載の方法。
【請求項１９】
少なくとも１個のプライマーが、それぞれ１個の縮重部位を含む縮重プライマーのセットであり、目的とする突然変異が前記縮重部位における異なる多様なヌクレオチドである、請求項１に記載の方法。
【請求項２０】
少なくとも１個のプライマーが、前記鋳型のポリヌクレオチドの少なくとも１個のコドンに対応する少なくとも１個の縮重コドン、及び前記鋳型のポリヌクレオチドの前記コドンに隣接する配列に相同性を有する少なくとも１個の隣接する配列を含む縮重プライマーのセットである、請求項１に記載の方法。
【請求項２１】
前記縮重コドンが、２０未満の天然アミノ酸をコードできる、請求項２０に記載の方法。
【請求項２２】
前記フォワードプライマーがフォワード群に分類され、前記リバースプライマーがリバース群に分類され、前記フォワード群のプライマー及び前記リバース群のプライマーが、互いに独立して、前記鋳型のポリヌクレオチド上の位置に関係なく、対応する群の中で等濃度となるように標準化され、標準化後に等量のフォワードプライマーとリバースプライマーとが反応に添加される、請求項１に記載の方法。
【請求項２３】
前記鋳型のポリヌクレオチド上のプライマーの位置に応じてプライマーを複数の群に組織化し；ここで、前記鋳型上の同一の選択された領域に亘るプライマーを１個の群に含め；
グループ化されたプライマーをそれぞれの群の中で等濃度となるように標準化し、
１つの群のフォワードプライマーをフォワード群に集めて、フォワードプライマーのそれぞれの群の間で濃度が等しくなるように標準化し、
１つの群のリバースプライマーをリバース群に集めて、リバースプライマーのそれぞれの群の間で濃度が等しくなるように標準化し、
集められた等量のフォワードプライマー及びリバースプライマーを反応に添加することを、工程（ｂ）の前に含む請求項１に記載の方法。
【請求項２４】
更に、工程（ａ）から（ｂ）を２回行い、第１の回で製造されたポリヌクレオチドを第２の回で鋳型ヌクレオチドとして使用する、請求項１に記載の方法。
【請求項２５】
目的とする突然変異を含んだ、改変された複数のポリヌクレオチドを製造する方法であって、
（ａ）少なくとも２個のプライマーを単一の反応混合物の中の二重鎖の鋳型のポリヌクレオチドに添加すること；ここで、前記少なくとも２個のプライマーは重複しておらず；前記少なくとも２個のプライマーのそれぞれは、他のプライマーとは異なる少なくとも１個の突然変異を含み；少なくとも１個のプライマーは、前記鋳型のマイナス鎖に対合可能なフォワードプライマーであり；少なくとも１個のプライマーは、前記鋳型のプラス鎖に対合可能なリバースプライマーであり；
（ｂ）前記反応混合物をポリメラーゼ伸長反応にかけ、前記少なくとも２個のプライマーから、伸長され、改変された複数のポリヌクレオチドを得ること、
（ｃ）伸長され、改変された前記複数のポリヌクレオチドを酵素で処理して前記鋳型ヌクレオチドを破壊すること、
（ｄ）リガーゼによって処理されていない、伸長され、改変された前記ポリヌクレオチドを、細胞に形質転換すること、
（ｅ）伸長され、改変された複数のポリヌクレオチドを細胞から回収すること、及び
（ｆ）目的とする突然変異を含んだ、伸長され、改変された複数のポリヌクレオチドを選択すること、を含む方法。
【手続補正書】
【提出日】平成23年7月13日(2011.7.13)
【手続補正１】
【補正対象書類名】特許請求の範囲
【補正対象項目名】全文
【補正方法】変更
【補正の内容】
【特許請求の範囲】
【請求項１】
反応混合物内において標的配列を濃縮する方法であって、
a.  前記標的配列及び参照配列を含むと考えられる反応混合物を、前記標的配列及び前記参照配列の変性が可能となるように、前記参照配列の融解温度（Ｔｍ）よりも高い第１変性温度にする工程を含み、
前記標的配列は、前記参照配列と少なくとも５０％の相同性を有するとともに、前記参照配列と同じプライマー対によって増幅され、
前記方法はさらに、
ｂ.  標的鎖／参照鎖の二本鎖の形成が可能となるように、前記増幅混合反応物の温度を下げる工程と、
ｃ.  工程（ｂ）の前記二本鎖を優先的に変性可能として変性標的及び参照鎖を形成するように、前記増幅反応混合物を前記参照配列のＴｍよりも低い臨界温度（Ｔｃ）にする工程と、
ｄ.  前記プライマー対が前記標的及び参照鎖にアニーリング可能となるように、前記反応混合物の前記温度を下げる工程と、
ｅ．  前記参照配列と比較して前記標的配列を濃縮するために、前記プライマー対を伸長させる工程とを備えることを特徴とする方法。
【請求項２】
前記標的及び参照配列が、反応混合物をＰＣＲにかけることによってまず増幅されることを特徴とする請求項１に記載の方法。
【請求項３】
前記標的配列が、１以上の欠失、挿入、または変化を含む変異対立遺伝子であることを特徴とする請求項１に記載の方法。
【請求項４】
（ｉ）前記標的及び参照配列が、２５乃至５００塩基を含み、および／又は
（ｉｉ）前記Ｔｃが、前記参照配列のＴｍよりも０．３℃−５℃低く、および／又は
（ｉｉｉ）前記方法が、２サイクル以上繰り返され、および／又は
（ｉｖ）前記Ｔｃが、前記標的配列のＴｍよりも低く、および／又は
（ｖ）前記方法が、５−４０回の間のサイクル繰り返され、および／又は
（ｖｉ）前記方法が、１０−３０回の間のサイクル繰り返される、
ことを特徴とする請求項１乃至３のいずれか１項に記載の方法。
【請求項５】
濃縮された標的配列を有する前記反応混合物を分析する工程をさらに含む請求項１乃至４のいずれか１項に記載の方法であって、
前記分析する工程は、ＭＡＬＤＩ−ＴＯＦ、ＨＲ−メルティング、ジデオキシ・シークエンシング、単一分子シークエンシング、ピロシークエンシング、ＳＳＣＰ、ＲＦＬＰ、ｄＨＰＬＣ、ＣＣＭ、デジタルＰＣＲおよび定量ＰＣＲからなる群から選択される１以上の方法を任意に使用することを特徴とする方法。
【請求項６】
前記Ｔｃが１秒−５分間適用されることを特徴とする請求項１に記載の方法。
【請求項７】
前記標的配列が前記参照配列から特異的にメチル化され、前記反応混合物に請求項１の方法を実施する前に、前記反応混合物を亜硫酸水素ナトリウムで任意に処理することを特徴とする請求１乃至６のいずれか１項に記載の方法。
【請求項８】
前記反応混合物が核酸検出染料を含み、リアルタイムＰＣＲにおいて任意に実施されることを特徴とする請求１乃至７のいずれか１項に記載の方法。
【請求項９】
標識プローブを利用してリアルタイム反応条件下で実施されることを特徴とする請求１に記載の方法。
【請求項１０】
請求項１に記載の方法を実施するためのプログラム命令を備えることを特徴とするコンピュータ可読媒体。
【請求項１１】
前記方法は、２以上の異なる標的配列を濃縮するために使用されるとともに、前記標的配列に特異的な１以上の追加的なプライマー対をさらに含むことを特徴とする請求項１に記載の方法。
【請求項１２】
前記プライマー対が工程（ｂ）において適用される温度よりも低い融解温度を有し、任意に工程（ｂ）の温度より少なくとも５℃低いことを特徴とする請求項１に記載の方法。
【請求項１３】
前記反応混合物が、修飾核酸を含むことを特徴とする請求項１に記載の方法。
【請求項１４】
前記工程ｂ）及びｃ）が、工程ｄ）を実施する前に１回以上代替的に繰り返す工程をさらに含むことを特徴とする、請求項１に記載のような標的配列を濃縮する方法。
【請求項１５】
前記方法が、２サイクル以上繰り返されることを特徴とする請求項１４に記載の方法。
【手続補正書】
【提出日】平成22年10月1日(2010.10.1)
【手続補正１】
【補正対象書類名】特許請求の範囲
【補正対象項目名】全文
【補正方法】変更
【補正の内容】
【特許請求の範囲】
【請求項１】
ニューロン代謝減少を有するかまたは有するリスクがある患者において：
ｉ．配列番号３に示す相当する部分での、インスリン分解酵素（ＩＤＥ）ｒｓ２５５１１０１のＣ／Ｔに関するヘテロ接合性；
ｉｉ．配列番号３に示す相当する部分での、ＩＤＥ  ｒｓ２５５１１０１のＣ／Ｃに関するホモ接合性の非存在；
ｉｉｉ．配列番号２１に示す相当する部分での、アポリポタンパク質Ｅ（ＡｐｏＥ）ｒｓ４０５５０９のＡ／Ｃに関するヘテロ接合性；
ｉｖ．配列番号１８に示す相当する部分での、ブチリルコリン・エステラーゼ（ＢＵＣＨＥ）ｒｓ１８０３２７４のＧ／Ａに関するヘテロ接合性；
ｖ．配列番号６に示す相当する部分での、インスリン様増殖因子受容体前駆体（ＩＧＦ１Ｒ）ｒｓ２２２９７６５のアデニンに関するホモ接合性；
ｖｉ．配列番号９に示す相当する部分での、インターロイキン−１ベータ（ＩＬ１Ｂ）ｒｓ１１４３６２７のチミンに関するホモ接合性；
ｖｉｉ．配列番号１０に示す相当する部分での、ＩＬ１Ｂ  ｒｓ１６９４４のシトシンに関するホモ接合性；
ｖｉｉｉ．配列番号２４に示す相当する部分での、低密度リポタンパク質受容体（ＬＤＬＲ）ｒｓ２７３８４４７のシトシンに関するホモ接合性；
ｉｘ．配列番号２５に示す相当する部分での、ＬＤＬＲ  ｒｓ７２５９２７８のグアニンに関するホモ接合性；および
ｘ．配列番号１５に示す相当する部分での、ＬＤＬＲ  ｒｓ１７９９８９８のシトシンに関するホモ接合性
からなる群より選択される特定の遺伝子型の少なくとも１つの存在を決定する方法。
【請求項２】
ｉ．配列番号３に示す相当する部分での、インスリン分解酵素（ＩＤＥ）ｒｓ２５５１１０１のＣ／Ｔに関するヘテロ接合性；
ｉｉ．配列番号３に示す相当する部分での、ＩＤＥ  ｒｓ２５５１１０１のＣ／Ｃに関するホモ接合性の非存在；
ｉｉｉ．配列番号２１に示す相当する部分での、アポリポタンパク質Ｅ（ＡｐｏＥ）ｒｓ４０５５０９のＡ／Ｃに関するヘテロ接合性；
ｉｖ．配列番号１８に示す相当する部分での、ブチリルコリン・エステラーゼ（ＢＵＣＨＥ）ｒｓ１８０３２７４のＧ／Ａに関するヘテロ接合性；
ｖ．配列番号６に示す相当する部分での、インスリン様増殖因子受容体前駆体（ＩＧＦ１Ｒ）ｒｓ２２２９７６５のアデニンに関するホモ接合性；
ｖｉ．配列番号９に示す相当する部分での、インターロイキン−１ベータ（ＩＬ１Ｂ）ｒｓ１１４３６２７のチミンに関するホモ接合性；
ｖｉｉ．配列番号１０に示す相当する部分での、ＩＬ１Ｂ  ｒｓ１６９４４のシトシンに関するホモ接合性；
ｖｉｉｉ．配列番号２４に示す相当する部分での、低密度リポタンパク質受容体（ＬＤＬＲ）ｒｓ２７３８４４７のシトシンに関するホモ接合性；
ｉｘ．配列番号２５に示す相当する部分での、ＬＤＬＲ  ｒｓ７２５９２７８のグアニンに関するホモ接合性；および
ｘ．配列番号１５に示す相当する部分での、ＬＤＬＲ  ｒｓ１７９９８９８のシトシンに関するホモ接合性
からなる群より選択される特定の遺伝子型の少なくとも１つの存在を患者において決定することにより選択された患者において、ケトン体濃度を上昇させうる少なくとも１つの化合物を含むニューロン代謝減少の治療または防止のための組成物。
【請求項３】
ＡｐｏＥ４遺伝子型の非存在を、哺乳動物で決定する、請求項１の方法。
【請求項４】
ニューロン代謝減少が、アルツハイマー病（ＡＤ）、パーキンソン病、フリードライヒ失調症（ＦＲＤＡ）、ＧＬＵＴ１不全癲癇、妖精症、およびラブソン−メンデンホール症候群、冠動脈バイパス移植片（ＣＡＢＧ）痴呆症、麻酔誘導性記憶障害、およびハンチントン病の少なくとも１つと関連するニューロン代謝減少によって引き起こされる、請求項１の方法。
【請求項５】
ニューロン代謝減少が、アルツハイマー病または軽度認知障害と関連するニューロン代謝減少によって引き起こされる、請求項４の方法。
【請求項６】
ニューロン代謝減少が、アルツハイマー病（ＡＤ）、パーキンソン病、フリードライヒ失調症（ＦＲＤＡ）、ＧＬＵＴ１不全癲癇、妖精症、およびラブソン−メンデンホール症候群、冠動脈バイパス移植片（ＣＡＢＧ）痴呆症、麻酔誘導性記憶障害、およびハンチントン病の少なくとも１つと関連するニューロン代謝減少によって引き起こされる、請求項２の組成物。
【請求項７】
ニューロン代謝減少が、アルツハイマー病または軽度認知障害と関連するニューロン代謝減少によって引き起こされる、請求項６の組成物。
【請求項８】
ケトン体濃度を上昇させうる化合物が：
（ａ）式
【化１】
2010535037.tif 000001
式中、ｎは０〜１，０００の整数である
のケトン体のポリエステル；
（ｂ）式
【化２】
2010535037.tif 000002
式中、Ｒは多価アルコール残基であり；ｎ、ｍおよびｘは整数に相当し；そしてｍはｘ以下である
の多価アルコールのエステル；
（ｃ）式：
【化３】
2010535037.tif 000003
式中、Ｒ１は、水素、メチル、アルキル、アルケニル、アリール、アリールアルキル、ヘテロアルキル、ヘテロアリール、チオール、ジスルフィド、エーテル、チオールエーテル、アミン、アミド、ハロゲンである。Ｒ２およびＲ３は、水素、メチル、アルキル、アルケニル、アリール、アリールアルキル、ヘテロアルキルより独立に選択される
の３−ヒドロキシ酸；および
（ｄ）式
【化４】
2010535037.tif 000004
式中、Ｒ１、Ｒ２およびＲ３基の２つまたは３つは、互いに独立に、アセトアセテート、アルファ−ケトプロピオネート、ベータ−ヒドロキシブチレートおよびアルファ−ヒドロキシプロピオネート基の１以上であり、そしてＲ１、Ｒ２およびＲ３基のうち、２つのみが前記基のいずれかである場合、第三のものは、ヒドロキシ基または２〜２４炭素原子を含有する飽和または不飽和脂肪酸残基である
のグリセロールエステル
からなる群より選択される、請求項２の組成物。
【請求項９】
ケトン体濃度を上昇させうる化合物が、式：
【化５】
2010535037.tif 000005
式中、グリセロール主鎖にエステル化されているＲ１、Ｒ２、およびＲ３は、各々、独立に、５〜１２炭素鎖を有する脂肪酸である
の中鎖トリグリセリド（ＭＣＴ）を含む、請求項２の組成物。
【請求項１０】
グルコースをさらに含む経口組成物である、請求項２の組成物。
【請求項１１】
ケトン体濃度を上昇させうる化合物が、患者において、Ｄ−ベータ−ヒドロキシブチレートの血中レベルを、約０．１ｍＭ〜約５０ｍＭに上昇させるのに有効な量で投与される、請求項２の組成物。
【請求項１２】
ケトン体濃度を上昇させうる化合物が、患者において、Ｄ−ベータ−ヒドロキシブチレートの血中レベルを、約０．２ｍＭ〜約５ｍＭに上昇させるのに有効な量で投与される、請求項２の組成物。
【請求項１３】
約０．０５ｇ／ｋｇ／日〜約１０ｇ／ｋｇ／日の用量で投与される、請求項９の組成物。