【事件の表示】
　特許第６０７９０３８号発明「新規なグルコース脱水素酵素」の特許異議申立事件について、次のとおり決定する。
【結　論】
　特許第６０７９０３８号の請求項１ないし８に係る特許を維持する。
【理　由】
第１　手続の経緯 
　特許第６０７９０３８号の請求項１ないし８に係る特許（以下、「本件特許」という。）についての出願は、平成２４年８月９日（優先権主張：平成２３年８月１１日　日本国　特願２０１１−１７５７０５号、平成２３年１０月６日　日本国　特願２０１１−２２２２６９号、平成２３年１０月６日　日本国　特願２０１１−２２２２７４号）の特許出願であって、平成２９年１月２７日にその特許権の設定登録がされ、同年２月１５日に特許公報が発行され、その後、同年８月１４日に特許異議申立人合同会社ＳＡＳ（以下、「申立人」という。）より請求項１ないし８に対して特許異議の申立てがされ、同年１０月３０日付けで取消理由が通知され、同年１２月２８日（受理日：平成３０年１月４日）に特許権者より意見書が提出されたものである。
第２　本件発明
　本件特許の請求項１ないし８に係る発明（以下、順に「本件発明１」、「本件発明２」などという。）は、特許請求の範囲の請求項１ないし８に記載された、以下の事項により特定されるとおりのものである。
「【請求項１】
下記の特性（１）〜（３）を備えるフラビン結合型グルコース脱水素酵素。
（１）分子量：ＳＤＳ−ポリアクリルアミド電気泳動で測定した酵素のポリペプチド部分の分子量が約７０ｋＤａ
（２）Ｋｍ値：Ｄ−グルコースに対するＫｍ値が約２０ｍＭ以下
（３）基質特異性：Ｄ−グルコースに対する反応性を１００％としたときのＤ−キシロースに対する反応性が１．７％以下である
【請求項２】
更に下記の特性（４）を備える、請求項１に記載のフラビン結合型グルコース脱水素酵素。
（４）至適活性温度：３７〜４５℃
【請求項３】
更に下記の特性（５）〜（７）から成る群より選択される１種以上の特性を備える、請求項１又は２に記載のフラビン結合多型グルコース脱水素酵素。
（５）至適活性ｐＨ：６．５
（６）ｐＨ安定性：ｐＨ５〜７の範囲で安定
（７）温度安定性：４０℃以下で安定
【請求項４】
更に下記の特性（８）を備える、請求項１〜３のいずれかに記載のフラビン結合型グルコース脱水素酵素。
（８）由来：シルシネラ（Ｃｉｒｃｉｎｅｌｌａ）属に分類される微生物に由来する
【請求項５】
シルシネラ属に分類される微生物を培養すること、及びグルコース脱水素酵素を回収することを含む、請求項１〜４のいずれかに記載のフラビン結合型グルコース脱水素酵素の製造方法。
【請求項６】
請求項１〜４のいずれかに記載のフラビン結合型グルコース脱水素酵素をグルコースに作用させることを含む、グルコース濃度の測定方法。
【請求項７】
請求項１〜４のいずれかに記載のフラビン結合型グルコース脱水素酵素を含むグルコースアッセイキット。
【請求項８】
請求項１〜４のいずれかに記載のフラビン結合型グルコース脱水素酵素を含むグルコースセンサ。」
第３　申立人が申し立てた特許異議申立理由
　申立人が申し立てた特許異議申立理由の概要及び証拠方法は以下のとおりである。 
１．申立理由 
（１）特許法第２９条第１項第３号の申立 
　本件発明１、３ないし８は、甲第５号証によると、甲第１号証に記載された発明であり、特許法第２９条第１項第３号に該当するから、請求項１、３ないし８に係る特許は、同法第１１３条第２号の規定に該当し、取り消すべきものである。
（２）特許法第２９条第２項の申立 
　本件発明１ないし８は、甲第１〜９号証に記載された事項に基いて当業者が容易に発明をすることができたものであり、特許法第２９条第２項の規定により特許を受けることができないから、請求項１ないし８に係る特許は、同法第１１３条第２号の規定に該当し、取り消すべきものである。
（３）特許法第３６条第４項第１号、第６項第１号、第６項第２号の申立
　本件特許は、本件明細書の発明の詳細な説明の記載に不備があるため、特許法第３６条第４項第１号に規定する要件を満たしていない特許出願に対してされたものである。
　本件特許は、特許請求の範囲の記載に不備があるため、特許法第３６条第６項第１号、第６項第２号に規定する要件を満たしていない特許出願に対してされたものである。
　よって、本件特許は、同法第１１３条第４号の規定に該当し、取り消すべきものである。 
２．証拠方法
甲第１号証：国際公開第２０１０／１４０４３１号
甲第２号証：特願２０１２−１７７４９７号における平成２８年７月１３
　　　　　　日付け意見書
甲第３号証：国際公開第２０１３／０５１７０４号
甲第４号証：特許第５８７３７９６号公報
甲第５号証：生物試料分析，Ｖｏｌ．３７，Ｎｏ．３，２０１４，２２８
　　　　　　〜２４０頁
甲第６号証：特許・実用新案審査ハンドブックの附属書Ｂ「特許・実用新
　　　　　　案審査基準」の特定技術分野への適用例，第２章　生物関連
　　　　　　発明第１８頁，５．３　進歩性，（１）核酸及びポリペプチ
　　　　　　ドに関する発明，ｂタンパク質
甲第７号証：特許・実用新案審査ハンドブックの附属書Ｂ「特許・実用新
　　　　　　案審査基準」の特定技術分野への適用例の［事例１７］　進
　　　　　　歩性に関する事例
甲第８号証：特願平１１−２３８２８４号における平成２１年３月３０日
　　　　　　付け拒絶理由通知書
甲第９号証：特開２００９−２２５８００号公報
第４　当審が通知した取消理由の概要
　当審において平成２９年１０月３０日付けで通知した取消理由の概要は、本件発明１ないし８は、甲第１号証（国際公開２０１０／１４０４３１号）に記載された発明に基いて当業者が容易に発明をすることができたものであるから、本件発明１ないし８は、特許法第２９条２項の規定に違反してされたものであり、その特許は取り消すべきものである、というものである。 
第５　取消理由についての当審の判断 
１．甲１号証に記載されている技術的事項（下線は当審で付与した。）
甲１−１
「（本発明のフラビン結合型ＧＤＨの酵素化学的特徴）
本発明のフラビン結合型ＧＤＨとして好ましい酵素の例としては、以下の酵素化学的特徴を有するものが挙げられる。
（１）作用：電子受容体存在下でＧＤＨ活性を示す
（２）分子量：
タンパク質のポリペプチド鎖部分の分子量が約８０ｋＤａ
（３）基質特異性：Ｄ−グルコースに対する反応性と比較して、マルトース、Ｄ−ガラクトース、
Ｄ−キシロースに対する反応性が低い
（４）
至適ｐＨ：ｐＨ６．５〜７．０
（５）
至適温度：３７〜４０℃
（６）
安定ｐＨ範囲：ｐＨ３．５〜７．０
（７）熱安定性：４０℃、１５分間の熱処理後に８０％以上の残存活性を有する
（８）
フラビン化合物を補酵素
（９）Ｋｍ値：
Ｄ−グルコースに対するＫｍ値が２６〜３３ｍＭ
　上記のような酵素化学的特徴を有するＧＤＨであれば、測定試料に含まれるマルトース、Ｄ−ガラクトース、Ｄ−キシロース等の糖化合物の影響を受けることなく、
正確にＤ−グルコース量を測定することが可能となる
診断用測定試薬等の用途に好適に使用することができる
　なお、上記の諸性質パラメータは典型的な例であるが、所定の測定条件においてＤ−グルコースの測定を行う際に本発明の効果を達成可能である範囲で、上記パラメータのうちには、許容可能な変動め幅を有するものがある。例えば、安定ｐＨ範囲や至適ｐＨ範囲、至適温度範囲等のパラメータは、所定の測定条件を含む範囲で、上記の典型的な範囲よりやや広くてもよいし、逆に、上記の典型的な範囲よりやや狭い場合でも、測定条件において十分な活性および／または安定性が確保されていればよい。
Ｋｍ値は一般的には小さくなるほど基質特異性が良いとされるが、本発明の酵素としては、所定の測定条件において実質的に十分な基質の選択が実現される範囲の値を有していればよい
「（ｆ）熱安定性・・・
　・・・本発明のフラビン結合型ＧＤＨは、４０℃、１５分間の熱処理後に８０％以上の残存活性を有しており、
約４０℃まで安定
甲１−２
「・・・各精製酵素について
Ｍｕｃｏｒ　ｐｒａｉｎｉｉ　ＮＩＳＬ０１０３由来のＧＤＨをＭｐＧＤＨ
Ｍｕｃｏｒ　ｊａｖａｎｉｃｕｓ　ＮＩＳＬＯ１１１由来のＧＤＨをＭｊＧＤＨ
Ｍｕｃｏｒｃｉｒｃｉｎｅｌｌｏｉｄｅｓ　ｆ．ｃｉｒｃｉｎｅｌｌｏｉｄｅｓ　ＮＩＳＬ０１１７由来のＧＤＨをＭｃＧＤＨ
「（ｈ）分子量
　スーパーセップエース１０−２０％（和光純薬工業社製）を用いた
ＳＤＳ−ポリアクリルアミド電気泳動
　図６より、本発明のフラビン結合型ＧＤＨの分子量は、ＭｐＧＤＨで約９０〜１３０ｋＤａ、ＭｊＧＤＨで約１００〜１５０ｋＤａ、ＭｃＧＤＨで約１３０〜２００ｋＤａであり、・・・糖鎖を除去した後の分子量は
ＭｐＧＤＨ、ＭｊＧＤＨおよびＭｃＧＤＨいずれも約８０ｋＤａであった
（［００６２］〜［００６３］）
「（ｅ）Ｄ−グルコースに対するＫｍ値
前記活性測定法において、基質であるＤ−グルコース濃度を変化させて活性測定を行い、ラインウェーバー・パークプロットから、ミカエリス定数（Ｋｍ）を求めた。この結果、Ｄ−グルコースに対する
Ｋｍ値は、ＭｐＧＤＨで３１．１ｍＭ、ＭｊＧＤＨで２６．４ｍＭ、ＭｃＧＤＨで３３．２ｍＭ
「（ｉ）基質特異性
　実施例１の酵素活性測定方法に準じ、基質としてはＤ−グルコース、マルトース、Ｄ−ガラクトース、Ｄ−キシロース、マンノース、スクロース、トレハロース、マルトトリオース、マルトテトラオースをそれぞれ用いて、各基質に対する本発明のフラビン結合型ＧＤＨの活性を測定した。基質濃度は５０ｍＭとした。結果を表３に示す。
 
                               
 」（［００６４］〜［００６５］）
甲１−３
 「（フラビン結合型ＧＤＨの由来）
上記の特徴を有する
本発明のフラビン結合型ＧＤＨは、ケカビ亜門、好ましくは、ケカビ綱、より好ましくは、ケカビ目、さらに好ましくは、ケカビ科に分類される微生物から得ることができる
ケカビ科に分類される微生物としては、例えば、Ｍｕｃｏｒ属、Ａｂｓｉｄｉａ属、Ａｃｔｉｎｏｍｕｃｏｒ属等
  
「（フラビン結合型ＧＤＨの製造）
　本発明のフラビン結合型ＧＤＨは、各種公知の酵素生産方法を用いて製造することができる。例えば、前述の
フラビン結合型ＧＤＨ生産微生物を培地中で培養して
培養物あるいは培養菌体内部より酵素を採取する
甲１−４
「（フラビン結合型ＧＤＨのアミノ酸配列）
　
本発明のフラビン結合型ＧＤＨは、配列番号１又は配列番号３で示されるアミノ酸配列
（フラビン結合型ＧＤＨをコードする遺伝子配列）
　本発明のフラビン結合型ＧＤＨをコードする遺伝子とは、配列番号１又は配列番号３で示されるアミノ酸配列・・・を有するフラビン結合型ＧＤＨをコードするＤＮＡをいう。または、
本発明のフラビン結合型ＧＤＨをコードする遺伝子とは、配列番号２又は配列番号４で示される塩基配列からなるＤＮＡ
「（３）ＧＤＨ遺伝子配列の決定・・・
前記の方法に従って得られた複数のプラスミド中に含まれるＤＮＡ断片の塩基配列解析を行った結果、
配列番号２および配列番号４に示す全鎖長１９２６ｂｐのＭｕｃｏｒ　ｐｒａｉｎｉｉ　ＮＩＳＬ０１０３由来ＧＤＨ遺伝子配列
当該酵素遺伝子のアミノ酸配列を配列番号１および配列番号３に示す
（［００８３］〜［００８５］）
甲１−５
「本発明のフラビン結合型ＧＤＨにより、測定試料に含まれるマルトース、Ｄ−ガラクトース、Ｄ−キシロース等の
糖化合物の影響を受けることなく、正確にＤ−グルコース量を測定することが可能となる
マルトースを含む輸液の投与を受けている患者や、ガラクトース負荷試験およびキシロース吸収試験を実施中の患者の試料についても、正確に血糖値を測定することが可能となる。
「上記のような方法で製造された、
本発明のフラビン結合型ＧＤＨは
爽雑糖化合物の存在下においても正確にグルコース量を測定できる
グルコースセンサなどへの応用・実用化に好適に用いることができる
（［００４０］）
「本発明のフラビン結合型ＧＤＨは、Ｄ−グルコースに対する基質特異性が非常に高く、Ｄ−グルコース以外の糖化合物（マルトース、Ｄ−ガラクトース、Ｄ−キシロース）への反応性が十分に低いため、
Ｄ−グルコース以外の糖化合物を含有する試料を測定する場合でもＤ−グルコース濃度を精度良く定量することができるので、血糖値の測定や食品中のグルコース濃度の定量等の分野において有用である
２．甲第１号証に記載された発明（以下、「甲１発明」という。）
　甲１−１には、タンパク質のポリペプチド鎖部分の分子量が約８０ｋＤａ（甲１−２よりＳＤＳ−ポリアクリルアミド電気泳動で測定した分子量である。）、Ｄ−グルコースに対するＫｍ値が２６〜３３ｍＭ、Ｄ−グルコースに対する反応性と比較してＤ−キシロースに対する反応性が低いフラビン結合型ＧＤＨ（グルコース脱水素酵素）が記載されており、甲１−２によればＭｕｃｏｒ　ｐｒａｉｎｉｉ　ＮＩＳＬ０１０３由来のフラビン結合型ＧＤＨ（ＭｐＧＤＨ）の分子量は、約８０ｋＤａ、Ｋｍ値は、３１．１ｍＭ、Ｄ−グルコースに対する反応性を１００％としたときのＤ−キシロースに対する反応性は、１．５３％とされている。
　以上の記載事項から、甲１には、「ＳＤＳ−ポリアクリルアミド電気泳動で測定したタンパク質のポリペプチド鎖部分の分子量が約８０ｋＤａ、Ｄ−グルコースに対するＫｍ値が３１．１ｍＭ、Ｄ−グルコースに対する反応性を１００％としたときのＤ−キシロースに対する反応性が１．５３％であるフラビン結合型グルコース脱水素酵素の発明」（甲１発明）が記載されている。
３．本件発明１と甲１発明の対比、判断
　本件発明１（前者）と甲１発明（後者）を比較すると、
両者は、「Ｄ−グルコースに対する反応性を１００％としたときのＤ−キシロースに対する反応性が１．７％以下であるフラビン結合型グルコース脱水素酵素（以下、「フラビン結合型グルコース脱水素酵素」を「ＦＧＤＨ」という。）」で一致し、
ＳＤＳ−ポリアクリルアミド電気泳動で測定した酵素のポリペプチド部分の分子量について、前者が「約７０ｋＤａ」であるのに対して後者が「約８０ＫＤａ」である点（相違点１）、
Ｄ−グルコースに対するＫｍ値について、前者が「約２０ｍＭ以下」であるのに対して後者が「３１．１ｍＭ」である点（相違点２）
で相違している。
　以下、この相違点１、２について、検討する。
＜相違点１について＞
　甲１の配列表には、甲１−４に記載されるように、甲１発明のＭｕｃｏｒ　ｐｒａｉｎｉｉ　ＮＩＳＬ０１０３由来のＦＧＤＨのアミノ酸配列が、配列番号１、３として掲載されている。これらのＦＧＤＨは、共に６４１個のアミノ酸から構成され、構成アミノ酸の分子量よりポリペプチドの分子量を算出すると、配列番号１の分子量は、６９５３９Ｄａ、配列番号３の分子量は、６９５５１Ｄａとなる。
　同様に、本件の配列表によれば、本件発明１のうち配列番号１で特定されるＣｉｒｃｉｎｅｌｌａ　ｓｉｍｐｌｅｘ　ＮＢＲＣ６４１２由来のＦＧＤＨは、６３７個のアミノ酸から構成され、分子量が６８２０８Ｄａ、配列番号１６で特定されるＣｉｒｃｉｎｅｌｌａ　ＲＤ０５５４２２由来のＦＧＤＨは、６３７個のアミノ酸から構成され、分子量が６８２６６Ｄａである。
　そうすると、本件発明１と甲１発明のＦＧＤＨは、染色体ＤＮＡから配列決定されたｃＤＮＡ配列をコードするアミノ酸配列のアミノ酸数、分子量において、概ね一致するものの、ＳＤＳ−ポリアクリルアミド電気泳動で測定した分子量では、本件発明１の約７０ｋＤａに対し、甲１発明の約８０ｋＤａと、約１０ＫＤａの相違が認められる。
　そして、本件の出願時の技術常識に照らしても、ＳＤＳ−ポリアクリルアミド電気泳動による分子量測定において、約１０ＫＤａの誤差を伴うことが、一般的であるとは認められないので、当該相違は、操作方法、条件に伴う誤差によるものだけではなく、ポリペプチドの高次構造や電荷が異なること、すなわち、両者のＦＧＤＨの立体構造や電荷が異なることにも起因する可能性がある。
　そうすると、申立人が主張するように、上記の分子量の相違が、自然な変動の範囲内であり、両者のＦＧＤＨが、実質的に同一のものであると、判断することはできない。
　また、甲第１号証の特許請求の範囲の請求項１には、出願当初より、ＦＧＤＨを特定する性質として、「（２）分子量：タンパク質のポリペプチド鎖部分の分子量が約８０ｋＤａである」が明記されており、発明の詳細な説明等を参照しても、約８０ｋＤａ以外の分子量の採用を示唆する記載は存しないので、甲１発明の約８０ｋＤａを、約７０ｋＤａに置き換えることが、当業者に容易に想到し得たとすることはできない。
＜相違点２について＞
　上記の通り、甲第１号証は、専ら、ＳＤＳ−ポリアクリルアミド電気泳動による分子量が約８０ｋＤａのＦＧＤＨを対象としている。
　一方で、甲１−３には、「本発明のフラビン結合型ＧＤＨは、ケカビ亜門、好ましくは、ケカビ綱、より好ましくは、ケカビ目、さらに好ましくは、ケカビ科に分類される微生物から得ることができる。ケカビ亜門、好ましくは、ケカビ綱、より好ましくは、ケカビ目、さらに好ましくは、ケカビ科に分類される微生物としては、例えば、Ｍｕｃｏｒ属、Ａｂｓｉｄｉａ属、Ａｃｔｉｎｏｍｕｃｏｒ属等が挙げられる」と記載され、甲第１号証には、Ｍｕｃｏｒ　ｐｒａｉｎｉｉ　ＮＩＳＬ０１０３以外の菌株からもＦＧＤＨを入手できることが記載されている。
　しかし、甲第１号証には、本件発明１のＦＧＤＨの供給源である、シルシネラ（Ｃｉｒｃｉｎｅｌｌａ）属の微生物に関する記載は見当たらない。
　また、甲第１号証の記載から、シルシネラ（Ｃｉｒｃｉｎｅｌｌａ）属が属するとされるケカビ科の微生物より、２６．４ｍＭ〜３３．２ｍＭのＫｍ値を示すＦＧＤＨが得られることは想定できるが、それよりも基質特異性に優れる約２０ｍＭ以下のＫｍ値を示すＦＧＤＨが得られることを示唆する記載は、甲第１号証に見当たらない。
　そうすると、甲１発明に基づいて、「分子量が約７０ｋＤａ」に加え「約２０ｍＭ以下のＫｍ値」の発明特定事項を備えるＦＧＤＨに至ることが、当業者に容易であったということはできない。
４．小括 
　本件発明１は、甲１発明と甲第１号証に記載された技術的事項を組み合わせても、当業者が容易に発明をすることができたものとはいえない。
　また、本件発明２ないし８は、本件発明１を引用するものであるから、本件発明１と同様の理由により、当業者が容易に発明をすることができたものではない。
第６　取消理由において採用しなかった特許異議申立理由について
１．特許法第２９条第１項第３号の申立について  
　申立人は、本件発明１、３ないし８は、甲第１号証に記載されていると、主張するが、第５の３．で示したように、本件発明１、３ないし８と甲１発明は、相違点１、２で、発明特定事項が相違しているので、本件発明１、３ないし８が、甲第１号証に記載された発明ということはできない。
２．特許法第２９条第２項の申立について
　申立人は、下記（１）〜（３）の理由を挙げ、本件発明１ないし８は、甲第１〜９号証に記載された事項に基いて当業者が容易に発明をすることができたものであると、主張する。
（１）分子量の記載に関して、本件発明のＦＧＤＨと甲１発明のＦＧＤＨは実質的に同一である。
（２）甲第３号証〜甲第５号証によれば、微細なＫｍ値の差を比較する際には、厳密に測定条件を揃え、繰り返し試験を重ねた場合でなければ、正確に比較することは難しいという当業者の認識を踏まえれば、本件発明１の「Ｋｍが２０ｍＭ」は、甲第１号証に記載のＫｍ値の下限値「２６ｍＭ」と、実質的に同一、もしくは、両数値は、測定による変動の範囲内に含まれうる値であるといえる。
（３）本件特許の配列番号１及び１６以外のＦＧＤＨについてはＫｍ値が約２０ｍＭ以下であることを推認できず、本件発明１〜８の全般が、甲第１号証の記載からみて格別顕著な効果を奏するとは認められない。
（１）について
　第５の３．で示したように、本件発明１のＦＧＤＨと甲１発明のＦＧＤＨは、ＳＤＳ−ポリアクリルアミド電気泳動による分子量で区別されるものであり、本件発明のＦＧＤＨと甲１発明のＦＧＤＨが、実質的に同一のものであるとはいえない。
（２）について
　甲第３号証〜甲第５号証には、以下の記載がある（下線は当審で付与した。）
甲第３号証
「（Ｄ−グルコースに対するＫｍ値）
　
Ｓｃ（十）ＢｆＧＬＤ
０．３ｍＭから１５ｍＭまでのグルコース濃度における活性測定値
ミカエリス定数（Ｋｍ値）を求めた結果、４０．４ｍＭ
Ｋｍ値は、測定方法、グルコース濃度域や算出するプロットによって値が変動し易いため、Ｓｃ（十）ＢｆＧＬＤのＫｍは約３０〜６０ｍＭと考えられる
甲第４号証
　第１５頁の表１に、甲第３号証に示された酵素と同一の酵素である
Ｂｆｕ−ＧＤＨ（ＷＴ）のＫｍ値が、「６０．３ｍＭ」である
甲第５号証
「Ｋｍ値を求める時には０次反応条件以外の基質濃度で測定するため、通常より大きな測定誤差が発生し易いのです。ＬＢ　ｐｌｏｔにて作図しようとしても、ｘ切片が求められないとか、事実より小さなＫｍ値を推定することもあります（図１）。基質濃度を上げて求めるとＫｍ値を小さく誤る傾向が強く、反対に希薄な基質濃度を用いると大きく見積もる傾向にあります。
誤差を極力排除するため、Ｋｍ値をまたいだ濃度（少なくとも４濃度以上）にて実験する必要があります
　しかるところ、甲第３号証〜甲第５号証の記載のみから、直ちに、本件明細書及び甲第１号証に記載されるＫｍ値の測定方法が、一般的に、約２０ｍＭ程度の誤差を伴うものとは推認できない。
　そして、甲第３号証の実施例８で、Ｋｍ値４０．４ｍＭを、基質濃度０．３ｍＭ〜１５ｍＭ、甲第４号証の実施例６で、Ｋｍ値６０．３ｍＭを、基質濃度１〜４０ｍＭで測定していることからみて、甲第５号証が指摘する基質濃度について「Ｋｍ値をまたいだ濃度にて・・・実験する」が通常の条件であるとはいえないうえ、本件の図７−２では、Ｋｍ値（１／Ｋｍ＝０．１２）をまたいだ基質濃度で測定が行われているから、本件明細書のＫｍ値の測定方法、基質濃度の選定等で、意図的に誤差を生じさせる態様が含まれているとは認められない。
　そうすると、甲第１号証に記載されるＦＧＤＨを、本件明細書に記載される測定方法、条件で測定したところ、２０ｍＭ以下のＫｍ値を示すことを裏付ける実験データ等が提示されない以上、本件発明１の「２０ｍＭ」と甲第１号証に記載の「２６ｍＭ」が、実質的に同一である、もしくは、両数値が測定による変動の範囲内に含まれ得る値であると解することはできない。
（３）について
　本件発明１ないし８は、配列番号１及び１６以外のＦＧＤＨを含むものであるが、それらは、Ｋｍ値が、約２０ｍＭ以下のＦＧＤＨに限定されるものであり、しかもＳＤＳ−ポリアクリルアミド電気泳動で測定したポリペプチド部分の分子量において、甲１発明と相違するから、甲第６号証〜甲第９号証を考慮に入れても、本件発明１ないし８は、甲１発明に基づき、当業者が容易に想到し得たものではなく、本件発明１ないし８の全般は、Ｋｍ値の観点で甲１発明が奏しない効果を備えたものといえる。
　
　したがって、申立人の主張する（１）〜（３）は、いずれも理由がなく、本件発明１ないし８は、甲１発明と甲第１〜９号証に記載された技術的事項を組み合わせても、当業者が容易に想到できたものではない。
３．特許法第３６条第４項第１号、第６項第１号、第６項第２号の申立について
　申立人は、本件明細書において、実際のデータでその特性が裏付けられているのは、ＮＢＲＣ６４１２及びＲＤ０５５４２２の２菌株のみであるところ、
（１）この２菌株のＦＧＤＨは、第５８２位のアミノ酸でのみ相違し、Ｋｍ値で約１．５倍の差があることから、たとえ請求項で由来の菌株を限定したとしても、所定の特性を有するＦＧＤＨを選択することは、当業者に期待し得る程度を超える試行錯誤を必要とする
（２）実施例において具体的に測定されたＫｍ値は１２．５ｍＭと８．３ｍＭの２点のみであるにも関わらず、上限を２０ｍＭに、そして下限を任意である範囲にまで拡張しており、合理的な裏付けを欠いている
（３）本件発明は、新たな種類のＦＧＤＨではなく、甲第１号証の改良発明にあたり、特有の性質を有するＦＧＤＨはそのアミノ酸配列により特定されるものであるから、本件発明１ないし８は、ＦＧＤＨを物質として十分に特定していない、と主張する。
（１）について
　２菌株から得られるＦＧＤＨのアミノ酸配列に変異を加える等して、配列番号１及び１６以外のＦＧＤＨを得ることは、格別の工夫を要するものとはいえないし、本件発明の特性の評価も一般的な手法、条件にて行えるので、申立人の提示した証拠からでは、本件発明１ないし８の実施に、当業者に期待し得る程度を超える試行錯誤や実験等を要するとは認められない。
（２）について
　１２．５ｍＭと８．３ｍＭの実験結果から、甲第１号証に記載のＫｍ値の下限値「２６ｍＭ」よりも一定程度低い２０ｍＭを上限値とし、下限値を規定しない数値範囲を選択することは、合理性があり、かかる数値設定が裏付けを欠いたものとも認められない。
（３）について
　本件発明１ないし８と甲１発明は、Ｋｍ値の他に、ＳＤＳ−ポリアクリルアミド電気泳動で測定したポリペプチド部分の分子量において相違しているから、本件発明１ないし８が、甲第１号証の改良発明という理由のみで、アミノ酸配列により特定されるべきということはできない。
　したがって、申立人の主張する（１）〜（３）は、いずれも理由がなく、本件明細書、特許請求の範囲の記載が、特許法第３６条第４項第１号、第６項第１号、第６項第２号の規定に違反しているとは認められない。
第７　むすび
　以上のとおりであるから、取消理由通知に記載した取消理由及び特許異議申立書に記載された申立理由によっては、請求項１ないし８に係る特許を取り消すことはできない。
　また、他に、申立人の提示した証拠からでは、請求項１ないし８に係る特許を取り消すべき理由を発見しない。
　よって、結論のとおり決定する。
【異議決定日】
平成３０年２月６日（２０１８．２．６）