【事件の表示】
　特願２００２−３５８５８８「ＩｇＧのＦｃフラグメントに結合性を有するペプチド又はタンパク質」拒絶査定不服審判事件〔平成１６年　７月　８日出願公開、特開２００４−１８９６５７〕について、次のとおり審決する。
【結　論】
　本件審判の請求は、成り立たない。
【理　由】
第１　手続の経緯
　本願は、平成１４年１２月１０日の出願であって、平成２０年１２月１日付で特許請求の範囲について手続補正がなされ、平成２０年１２月１８日付で拒絶査定がされ、これに対し、平成２１年１月２３日に拒絶査定不服審判がされるとともに、同年２月２０日付で特許請求の範囲について手続補正がなされたものである。
　
　
第２　平成２１年２月２０日付の手続補正についての補正却下の決定
　
　［補正却下の決定の結論］
　
　　平成２１年２月２０日付の手続補正を却下する。
　
　［理由］
　
１．補正後の本願発明
　本件補正により、特許請求の範囲の請求項２は，平成２０年１２月１日付で補正された
「【請求項２】配列番号１６５〜２０７で表されるアミノ酸配列、又はそれらのアミノ酸配列においてヒト由来IgGのFcフラグメントに対する結合性が損なわれない範囲で修飾、アミノ酸残基の置換、挿入及び／又は欠失したアミノ酸配列から選ばれたアミノ酸配列を有し、ヒト由来IgGのFcフラグメントに結合性を有することを特徴とするペプチド又はタンパク質。」
　
から、請求項１の削除に伴い、補正後の請求項１として、
　
「【請求項１】
配列番号１６５〜１６７、１６９、１７０、１７２、１７３、１７５〜１８９
へと補正された。
　
　上記補正は、補正前の「配列番号１６５〜２０７で表されるアミノ酸配列」を、「配列番号１６５〜１６７、１６９、１７０、１７２、１７３、１７５〜１８９で表されるアミノ酸配列」に限定するものであるから、この補正は、特許法１７条の２第４項２号（平成１８年法律第５５号改正附則第３条第１項によりなお従前の例によるとされる同法による改正前のもの。以下、特許法１７条の２の規定については同様。）の特許請求の範囲の減縮を目的とするものに該当する。
　
　そこで、本件補正後の前記請求項１に記載された発明（以下、「本願補正発明」という。）が特許出願の際独立して特許を受けることができるものであるか（特許法１７条の２第５項において準用する同法１２６条５項の規定に適合するか）について以下に検討する。
　
２．特許法第２９条第２項について
（１）本願補正発明
　本願補正発明は、「配列番号１６５〜１６７、１６９、１７０、１７２、１７３、１７５〜１８９で表されるアミノ酸配列、
又は
　
「配列番号１６５〜１６７、１６９、１７０、１７２、１７３、１７５〜１８９で表されるアミノ酸配列においてヒト由来IgGのFcフラグメントに対する結合性が損なわれない範囲で修飾、アミノ酸残基の置換、挿入及び／又は欠失したアミノ酸配列から選ばれたアミノ酸配列を有し、ヒト由来IgGのFcフラグメントに結合性を有することを特徴とするペプチド又はタンパク質。」（以下、「本願補正発明’」という。）
　
（２）引用例
ア　原査定の拒絶の理由に引用された本願優先日前に頒布された刊行物であるJ.Immunol.Methods,(1998) Vol.221, pp.151-157 （以下、「引用例１」という。）には、以下の事項が記載されている。
　
（ア）「ヒトＩｇＧのＦｃ部分(ＩｇＧ Ｆｃ)と相互作用するペプチドは、ファージディスプレー・デカペプチドライブラリーから選択された。・・・さらに、ニワトリ、ロバ、ヒト、マウス、ブタ、ウサギ及びヒツジ由来の免疫グロブリンを加えた場合、ペプチドファージクローンであるＦＧＲＬＶＳＳＩＲＹおよびＴＷＫＴＳＲＩＳＩＦは、ヒトＩｇＧ Ｆｃ及びブタＩｇＧと強く相互作用し、他種から得られた免疫グロブリンとは相互作用が弱かった。」（要約）
　
（イ）「免疫グロブリンへの一般的な結合性は、自己免疫疾患患者又は臓器移植の前の患者の中の抗体力価を減少させるときなど、多くの場合に必要である。そのような結合は、ブドウ球菌プロンテインＡ又は連鎖球菌のプロテインＧのような、細菌を起源とする様々な抗体結合性タンパク質を使用して行なわれている(Langone,1982)。これらのタンパク質は非常に効率的で高い親和性を示すが、それらは非常にサイズが大きく、生産し扱うのに厄介である。さらに、これらのタンパク質の結合親和性は普遍的ではなく、また、すべての免疫グロブリンに結合することができない。これらの問題を回避する手段として、いくつかの研究グループは、結合性に関与しているタンパク質の基本的な要素を見つけようとし、また、それらの特異性を変更しようとした(Nordら,1995)。免疫グロブリンへの一般的な親和性を有する有効な親和性要素を探すため、私たちはファージディスプレー技術を利用した。
　この論文では、プロテインＡへのアナログ又はプロテインＡ結合部位に含まれないＦｃ分子の他の部分への親和性リガンドのどちらかとして作用する、新たな及び安定なペプチドのためのライブラリーを調査することを目的として、直鎖デカペプチドファージディスプレーライブラリーは、ヒトのＩｇＧ Ｆｃによりスクリーニングされた。」（第１５１頁右欄下第４行〜第１５２頁左欄第２１行）
　
（ウ）「異なる動物種由来のＩｇＧ Ｆｃとの相互作用をさらに調査した。ファージクローンＡ８、Ｂ５、Ｂ６及びＣ３は、ヒツジ、ヒト、ブタ、ウサギ、ニワトリ、マウスおよびロバ由来のＩｇＧ Ｆｃ領域への結合性に関してプライマリーライブラリーと比較された（図４）。ペプチドファージクローンＢ５は、ヒトのＦｃに関してブタのＦｃへの結合することと同じ優先傾向を示し、ヒツジ、ウサギおよびネズミのＦｃ領域に対するわずかな傾向を示した。このペプチドファージクローンはロバとニワトリのＦｃ領域と相互作用しなかった。さらに、この相互作用はヒトのＩｇＧ Ｆｃとの相互作用より本質的に弱かったが、このペプチドファージクローンにおける他種のＦｃ領域との相互作用と比較して、クローンＣ３の相互作用はブタのＦｃでより強かった。ペプチドファージクローンＡ８及びＢ６は、ヒト、ネズミ及びブタのＩｇＧ Ｆｃとより弱く相互作用したが、他種のＦｃ領域のうちのどれとも全く相互作用しなかった。」（第１５５頁右欄第１行〜第１９行）
　
（エ）「図４
　ペプチドファージクローンＡ８、Ｂ５、Ｂ６及びＣ３と、ニワトリ、ロバ、ヒト、マウス、ブタ、ウサギ、ヒツジから得られたＩｇＧ Ｆｃ領域との相互作用」（第１５５頁図４）
　
（オ）「プロテインAの濃度を増加させると、ペプチドファージクローンＢ６（ＦＡＲＬＶＳＳＩＲＹ）とＩｇＧ Ｆｃの相互作用が、プライマリーライブラリーと同じレベルで競争的に減少することがわかり、このペプチドがＩｇＧ Ｆｃの上のプロテインＡ結合部位と実際に相互作用することを示している（図３ａ）。」（第１５５頁左欄第１１行〜第１７行）
　
（カ）表１には、ファージクローンＢ５のアミノ酸配列は「ＦＧＲＬＶＳＳＩＲＹ」であること、ファージクローンＣ３のアミノ酸配列は「ＴＷＫＴＳＲＩＳＩＦ」であることが記載されている（第１５４頁表１）。
　
（３）対比
　上記記載事項（ア）及び（カ）によると、引用例１には、ヒト由来ＩｇＧのＦｃフラグメントに結合性を有するペプチドファージクローンＣ３が記載されており、そのアミノ酸配列は、ＴＷＫＴＳＲＩＳＩＦであることが記載されている。
　
　本願補正発明’と引用例１に記載された発明を対比すると、両者は、ヒト由来ＩｇＧのＦｃフラグメントに結合性を有するペプチドである点で一致し、本願補正発明’は、「配列番号１６５〜１６７、１６９、１７０、１７２、１７３、１７５〜１８９で表されるアミノ酸配列においてヒト由来ＩｇＧのＦｃフラグメントに対する結合性が損なわれない範囲で修飾、アミノ酸残基の置換、挿入及び／又は欠失したアミノ酸配列から選ばれたアミノ酸配列」を有するものであるのに対し、引用例１に記載されたペプチドは、本願補正発明’において配列番号１６５等で特定されたアミノ酸配列とは異なるアミノ酸配列からなるペプチドであって、また、そのアミノ酸配列を修飾、アミノ酸残基の置換、挿入及び／又は欠失をすることが特に記載されていない点で相違する。
　
（４）判断
　当該相違点について検討する。
　
　引用例１には、抗体結合性タンパク質は、医薬等として利用できるものであって、いくつかの研究グループが、抗体への結合性に関与しているタンパク質の基本的な要素を探索しているような技術的状況であること、引用例１では、ファージディスプレイ法により、ヒト由来ＩｇＧのＦｃフラグメントに結合性を有する新たなペプチドを取得しようとしたことが記載されている（記載事項（イ））。
　このような記載に接した当業者であれば、引用例１の記載事項（ア）及び（イ）に示されるようなファージディスプレイ法により、適当な大きさのペプチドから構成されるファージライブラリーをスクリーニングして、ヒト由来ＩｇＧのＦｃフラグメントに結合性を有する新たなペプチドをさらに得ようとすることは、当業者が当然に考えることである。
　
　本願補正発明のうち、「配列番号１６５〜１６７、１６９、１７０、１７２、１７３、１７５〜１８９で表されるアミノ酸配列からなるペプチド」については、ヒト由来ＩｇＧ Ｆｃフラグメントのみに高い結合性を有するという格別顕著な効果を確認することができるから（本願明細書図１及び２参照）、進歩性を認めることができる。
　しかしながら、それらのペプチドにさらに、修飾、アミノ酸残基の置換、挿入、欠失を加えた本願補正発明’のペプチドは、変異を導入する前のペプチドと同様の活性を有する蓋然性が高いとは考えられず、格別顕著な効果を奏するものとは認められない。そして、格別顕著な効果を奏さないものは、引用例１に記載された手法により容易に取得できたものにすぎないといわざるを得ない。
　
　
　なお、当審では、請求人に対して平成２３年４月１８日付で上記と同趣旨の審尋を送付したが、指定期間を過ぎても請求人からは何の応答もない。
　
　
　ところで、本件補正は、補正前の「配列番号１６５〜２０７」のうち、ヒト由来ＩｇＧ Ｆｃフラグメントのみに高い結合性を有するという格別顕著な効果が確認されたペプチドのアミノ酸配列である「配列番号１６５〜１６７、１６９、１７０、１７２、１７３、１７５〜１８９」に特許請求の範囲を減縮することを目的とした補正であると認められる。
　しかしながら、この補正により削除されたアミノ酸配列である配列番号１６８及び１７１は、それぞれ配列番号１６９及び１７２のアミノ酸配列を２及び３個置換したものであるから、補正後の請求項１の「修飾、アミノ酸残基の置換、挿入及び／又は欠失したアミノ酸配列」という記載によれば、依然として、配列番号１６８及び１７１は、本願補正発明に含まれるものである。
　そうすると、結局のところ、本願補正発明は、格別顕著な効果が確認されていないアミノ酸配列からなるペプチドをも含むものであるから、進歩性を認めることができないものであるともいえる。
　
（５）小括
　以上のように、本願補正発明に含まれる本願補正発明’は、引用例１に記載された発明に基づいて、当業者が容易に発明をすることができたものである。
　よって、本願補正発明’を選択肢として包含する本願補正発明は、特許法第２９条第２項の規定により特許出願の際独立して特許を受けることができないものである。
　
３．特許法第３６条第４項について
　全長が１０個前後の短いアミノ酸残基からなるペプチドにおいて、アミノ酸配列の一部を「置換、挿入及び／又は欠失」すると、生理活性が維持される蓋然性が低くなることは技術常識である。
　このことは、例えば、引用例１には、アミノ酸配列がそれぞれ「ＦＧＲＬＶＳＳＩＲＹ」であるペプチドファージクローンＢ５（記載事項（カ））及び「ＦＡＲＬＶＳＳＩＲＹ」であるペプチドファージクローンＢ６（記載事項（オ））が記載されており、両者のアミノ酸配列は、２位の位置の１アミノ酸だけが異なるものであるが、上記記載事項（ウ）及び（エ）によると、ペプチドファージクローンＢ５は、ヒト及びブタ由来のＩｇＧ Ｆｃに結合するものであるのに対し、ペプチドファージクローンＢ６は、ヒト及びブタ由来のＩｇＧ Ｆｃに対する結合性がかなり低下していることからもうかがえる。
　
　そして、本願補正発明’は、「置換、挿入及び／又は欠失」するアミノ酸残基の個数は特に限定がなされていないから、本願補正発明’について、アミノ酸残基数が７個の「配列番号１６５〜１６７、１６９、１７０、１７２、１７３」及び、アミノ酸残基数が１２個の「配列番号１７５〜１８９」で表されるアミノ酸配列において、数の限定なく「アミノ酸残基の置換、挿入及び／又は欠失したアミノ酸配列」を有するペプチドは、膨大な数が存在するものであるが、この中からヒト由来ＩｇＧのＦｃフラグメントへの結合性を維持しているものを取得するためには、過度の実験が必要であると認められる。
　
　したがって、本願の発明の詳細な説明は、本願補正発明に含まれる本願補正発明’について、当業者がその実施をすることができる程度に明確かつ十分に記載したものであるとはいえない。
　
　よって、本願補正発明は、本願が特許法第３６条第４項に規定する要件を満たしていないから、特許出願の際独立して特許を受けることができないものである。
　
４．小活
　以上のとおり、本件補正は、平成１８年法律第５５号改正附則第３条第１項によりなお従前の例によるとされる同法による改正前の第１７条の２第５項において準用する同法第１２６条第５項の規定に違反するので、同法第１５９条第１項において読み替えて準用する同法第５３条第１項の規定により却下されるべきものである。　
　
　
第３　本願発明
　平成２１年２月２０日付の手続補正は上記のとおり却下されたので、本願の請求項２に係る発明（以下、「本願発明」という。）は、平成２０年１２月１日付手続補正書の特許請求の範囲の請求項２に記載された事項により特定される、以下のとおりのものである。
　
「【請求項２】配列番号１６５〜２０７で表されるアミノ酸配列、又はそれらのアミノ酸配列においてヒト由来IgGのFcフラグメントに対する結合性が損なわれない範囲で修飾、アミノ酸残基の置換、挿入及び／又は欠失したアミノ酸配列から選ばれたアミノ酸配列を有し、ヒト由来IgGのFcフラグメントに結合性を有することを特徴とするペプチド又はタンパク質。」
　
　
第４　特許法第２９条第２項について
１．引用例
　原査定の拒絶の理由に引用された引用例１、及びその記載事項は、前記「第２　２．（２）」に記載したとおりである。
　
２．対比・判断
　上記「第２　２．（４）」で示したように、本願発明のうち、本願補正発明’の部分に係る発明は、引用例１に記載された発明に基づき、当業者が容易に発明をすることができたものである。
　また、本願発明において、本願補正発明に含まれない部分に係る発明である、配列番号１６８、１７１、１７４、１９０〜２０７で表されるアミノ酸配列を有するペプチドに係る発明について検討すると、本願明細書には、これらのペプチドは、ファージディスプレイ法によりスクリーニングされたヒト由来ＩｇＧのＦｃフラグメントに結合性を有するものであることが記載されているのみであって（実施例１）、特に、他種に比してヒト由来のＩｇＧ Ｆｃフラグメントに対する特異性が高いものであることを確認したものでもないので、格別顕著な効果を奏するものとは認められない。
　
　よって、本願発明は、引用例１に記載された発明に基づいて、当業者が容易に発明をすることができたものである。
　
　
第５　むすび
　以上のとおりであるから、本願発明は、特許法第２９条２項の規定により特許を受けることができない。
　
　よって、結論のとおり審決する。