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　特願２００７−１７４２９１「副甲状腺ホルモンの類似体」拒絶査定不服審判事件〔平成１９年１１月２２日出願公開、特開２００７−３０２６８２〕について、次のとおり審決する。
【結論】
　本件審判の請求は、成り立たない。
【理由】
第１　手続きの経緯・本願発明
　本願は、平成８年７月３日を国際出願日（パリ条約による優先権主張外国庁受理１９９５年７月１３日　米国、１９９５年９月６日　米国、１９９６年３月２９日　米国）とする特願平９−５０５８９７号の一部を、特許法第４４条第１項の規定により新たな特許出願とした特願２００３−８０２７号の一部を、さらに特許法第４４条第１項の規定により新たな特許出願としたものであって、その請求項２に係る発明は、平成２０年２月１３日付手続補正書の特許請求の範囲の請求項２に記載された事項により特定される、以下のとおりのものである。
「【請求項２】［Ｃｈａ７］ｈＰＴＨｒＰ（１−３４）ＮＨ２；［Ｃｈａ１１］ｈＰＴＨｒＰ（１−３４）ＮＨ２；［Ｃｈａ７，１１］ｈＰＴＨｒＰ（１−３４）ＮＨ２；［Ａｉｂ１６，Ｔｙｒ３４］ｈＰＴＨｒＰ（１−３４）ＮＨ２；［Ａｉｂ１９］ｈＰＴＨｒＰ（１−３４）ＮＨ２；［Ａｉｂ１６，１９］ｈＰＴＨｒＰ（１−３４）ＮＨ２；［Ｃｈａ７，ｌｌ，Ａｉｂ１６］ｈＰＴＨｒＰ（１−３４）ＮＨ２；［Ｃｈａ７，１ｌ，Ａｉｂ１９］ｈＰＴＨｒＰ（ｌ−３４）ＮＨ２；［Ｃｈａ２２，Ｌｅｕ２３，２８，３１，Ｇｌｕ２５，２９，Ｌｙｓ２６，３０］ｈＰＴＨｒＰ（１−３４）ＮＨ２；［Ｇｌｕ２２，２５，２９，Ｌｅｕ２３，２８，３１，Ｌｙｓ２６，２７，３０］ｈＰＴＨｒＰ（１−３４）ＮＨ２；［Ｃｈａ２２，２３，Ｇｌｕ２５，２９，Ｌｅｕ２８，３１，Ｌｙｓ２６，３０］ｈＰＴＨｒＰ（１−３４）ＮＨ２；［Ｇｌｕ２２，２５，２９，Ｌｙｓ２３，２６，３０，Ｌｅｕ２８，３１］ｈＰＴＨｒＰ（１−３４）ＮＨ２；［Ｇｌｕ２２，２５，２９，Ｌｅｕ２３，２８，３１，Ｌｙｓ２６，Ｃｈａ３０］ｈＰＴＨｒＰ（１−３４）ＮＨ２；［Ｇｌｕ２２，２５，２９，Ｌｅｕ２３，２８，３１，Ｌｙｓ２６，Ａｉｂ３０］ｈＰＴＨｒＰ（１−３４）ＮＨ２；［Ｇｌｕ２２，２５，２９，Ｌｅｕ２３，３１，Ｌｙｓ２６，２８，３０］ｈＰＴＨｒＰ（１−３４）ＮＨ２；［Ｃｈａ２２，２３，２４，２７，２８，３１，Ｇｌｕ２５，２９，Ｌｙｓ２６，３０］ｈＰＴＨｒＰ（１−３４）ＮＨ２；［Ｇｌｕ２２，２５，２９，Ｃｈａ２３，２４，２８，３１，Ｌｙｓ２６，２７，３０］ｈＰＴＨｒＰ（１−３４）ＮＨ２；［Ｇｌｕ２２，２５，２９，Ｃｈａ２３，２４，２７，３１，Ｌｙｓ２６，２８，３０］ｈＰＴＨｒＰ（１−３４）ＮＨ２；［Ｇｌｕ２２，２５，２９，Ｌｙｓ２３，２６，３０，Ｃｈａ２４，２７，２８，３１］ｈＰＴＨｒＰ（１−３４）ＮＨ２；［Ｃｈａ２２，Ｌｅｕ２３，２８，３１，Ｇｌｕ２５，２９，Ｌｙｓ２６，２７，３０］ｈＰＴＨｒＰ（１−３４）ＮＨ２；［Ｃｈａ２２，Ｌｅｕ２３，３１，Ｇｌｕ２５，２９，Ｌｙｓ２６，２８，３０］ｈＰＴＨｒＰ（１−３４）ＮＨ２；［Ｃｈａ２２，Ｌｙｓ２３，２６，３０，Ｇｌｕ２５，２９，Ｌｅｕ２８，３１］ｈＰＴＨｒＰ（１−３４）ＮＨ２；［Ｃｈａ２２，Ｌｅｕ２３，２８，３１，Ｇｌｕ２５，Ｌｙｓ２６，３０，Ａｉｂ２９］ｈＰＴＨｒＰ（１−３４）ＮＨ２；［Ｃｈａ２２，Ｌｅｕ２３，２８，３１，Ｇｌｕ２５，２９，Ｌｙｓ２６，Ａｉｂ３０］ｈＰＴＨｒＰ（１−３４）ＮＨ２；［Ｇｌｕ２２，２５，Ｌｅｕ２３，２８，３１，Ｌｙｓ２６，２７，３０，Ａｉｂ２９］ｈＰＴＨｒＰ（１−３４）ＮＨ２；［Ｇｌｕ２２，２５，Ｌｙｓ２３，２６，３０，Ｌｅｕ２８，３１，Ａｉｂ２９］ｈＰＴＨｒＰ（１−３４）ＮＨ２；［Ｇｌｕ２２，２５，Ｌｅｕ２３，３１，Ｌｙｓ２６，２８，３０，Ａｉｂ２９］ｈＰＴＨｒＰ（１−３４）ＮＨ２；［Ｃｈａ７，１１，Ｇｌｕ２２，２５，２９，Ｌｅｕ２３，２８，３１，Ｌｙｓ２６，３０］ｈＰＴＨｒＰ（１−３４）ＮＨ２；［Ｃｈａ７，１１，２２，Ｌｅｕ２３，２８，３１，Ｇｌｕ２５，２９，Ｌｙｓ２６，３０］ｈＰＴＨｒＰ（１−３４）ＮＨ２；［Ｃｈａ７，１１，Ｇｌｕ２２，２５，２９，Ｌｅｕ２３，２８，３１，Ｌｙｓ２６，２７，３０］ｈＰＴＨｒＰ（１−３４）ＮＨ２；［Ｃｈａ７，１１，２２，２３，Ｇｌｕ２５，２９，Ｌｅｕ２８，３１，Ｌｙｓ２６，３０］ｈＰＴＨｒＰ（１−３４）ＮＨ２；［Ｃｈａ７，１１，Ｇｌｕ２２，２５，２９，Ｌｙｓ２３，２６，３０，Ｌｅｕ２８，３１］ｈＰＴＨｒＰ（１−３４）ＮＨ２；［Ｃｈａ７，１１，Ｇｌｕ２２，２５，２９，Ｌｅｕ２３，３１，Ｌｙｓ２６，２８，３０］ｈＰＴＨｒＰ（１−３４）ＮＨ２；［Ｃｈａ７，１１，Ｇｌｕ２２，２５，Ｌｅｕ２３，２８，３１，Ａｉｂ２９，Ｌｙｓ２６，３０］ｈＰＴＨｒＰ（１−３４）ＮＨ２；［Ｃｈａ７，１１，Ｇｌｕ２２，２５，２９，Ｌｅｕ２３，２８，３１，Ｌｙｓ２６，Ａｉｂ３０］ｈＰＴＨｒＰ（１−３４）ＮＨ２；［Ｃｈａ１５，Ｇｌｕ２２，２５，２９，Ｌｅｕ２３，２８，３１，Ｌｙｓ２６，３０］ｈＰＴＨｒＰ（１−３４）ＮＨ２；［Ｃｈａ１５，２２，Ｌｅｕ２３，２８，３１，Ｇｌｕ２５，２９，Ｌｙｓ２６，３０］ｈＰＴＨｒＰ（１−３４）ＮＨ２；［Ｃｈａ１５，Ｇｌｕ２２，２５，２９，Ｌｅｕ２３，２８，３１，Ｌｙｓ２６，２７，３０］ｈＰＴＨｒＰ（１−３４）ＮＨ２；［Ｃｈａ１５，２２，２３，Ｇｌｕ２５，２９，Ｌｅｕ２８，３１，Ｌｙｓ２６，３０］ｈＰＴＨｒＰ（１−３４）ＮＨ２；［Ｃｈａ１５，Ｇｌｕ２２，２５，Ｌｅｕ２３，２８，３１，Ａｉｂ２９，Ｌｙｓ２６，３０］ｈＰＴＨｒＰ（１−３４）ＮＨ２；［Ｃｈａ１５，Ｇｌｕ２２，２５，２９，Ｌｙｓ２３，２６，３０，Ｌｅｕ２８，３１］ｈＰＴＨｒＰ（１−３４）ＮＨ２；［Ｃｈａ１５，Ｇｌｕ２２，２５，２９，Ｌｅｕ２３，２８，３１，Ｌｙｓ２６，Ａｉｂ３０］ｈＰＴＨｒＰ（１−３４）ＮＨ２；［Ｃｈａ１５，Ｇｌｕ２２，２８，２９，Ｌｅｕ２３，３１，Ｌｙｓ２６，２８，３０］ｈＰＴＨｒＰ（１−３４）ＮＨ２；［Ｃｈａ１５，３０，Ｇｌｕ２２，２５，２９，Ｌｅｕ２３，２８，３１，Ｌｙｓ２６］ｈＰＴＨｒＰ（１−３４）ＮＨ２；［Ｃｈａ７，８，２２，Ｌｅｕ２３，２８，３１，Ｇｌｕ２５，２９，Ｌｙｓ２６，３０］ｈＰＴＨｒＰ（１−３４）ＮＨ２；［Ｃｈａ７，８，Ｇｌｕ２２，２５，２９，Ｌｅｕ２３，２８，３１，Ｌｙｓ２６，２７，３０］ｈＰＴＨｒＰ（１−３４）ＮＨ２；［Ｃｈａ７，８，２２，２３，Ｇｌｕ２５，２９，Ｌｅｕ２８，３１，Ｌｙｓ２６，３０］ｈＰＴＨｒＰ（１−３４）ＮＨ２；［Ｃｈａ７，８，Ｇｌｕ２２，２５，２９，Ｌｅｕ２３，２８，３１，Ｌｙｓ２６，３０］ｈＰＴＨｒＰ（１−３４）ＮＨ２；［Ｃｈａ７，８，Ｇｌｕ２２，２５，Ｌｅｕ２３，２８，３１，Ａｉｂ２９，Ｌｙｓ２６，３０］ｈＰＴＨｒＰ（１−３４）ＮＨ２；［Ｃｈａ７，８，Ｇｌｕ２２，２５，２９，Ｌｙｓ２３，２６，３０，Ｌｅｕ２８，３１］ｈＰＴＨｒＰ（１−３４）ＮＨ２；［Ｃｈａ７，８，Ｇｌｕ２２，２５，２９，Ｌｅｕ２３，２８，３１，Ｌｙｓ２６，Ａｉｂ３０］ｈＰＴＨｒＰ（１−３４）ＮＨ２；［Ｃｈａ７，８，Ｇｌｕ２２，２５，２９，Ｌｅｕ２３，３１，Ｌｙｓ２６，２８，３０］ｈＰＴＨｒＰ（１−３４）ＮＨ２；［Ｃｈａ７，８，３０，Ｇｌｕ２２，２５，２９，Ｌｅｕ２３，２８，３１，Ｌｙｓ２６］ｈＰＴＨｒＰ（１−３４）ＮＨ２；［Ｓｅｒ１，Ｉｌｅ５，Ｃｈａ７，１１，２２，Ｍｅｔ８，Ａｓｎ１０，Ｈｉｓ１４，Ｌｅｕ２３，２８，３１，Ｇｌｕ２５，２９，Ｌｙｓ２６，３０］ｈＰＴＨｒＰ（１−３４）ＮＨ２；［Ｓｅｒ１，Ｉｌｅ５，Ｃｈａ７，１１，Ｍｅｔ８，Ａｓｎ１０，Ｈｉｓ１４，Ｇｌｕ２２，２５，２９，Ｌｅｕ２３，２８，３１，Ｌｙｓ２６，２７，３０］ｈＰＴＨｒＰ（１−３４）ＮＨ２；［Ｓｅｒ１，Ｉｌｅ５，Ｃｈａ７，１１，Ｍｅｔ８，Ａｓｎ１０，Ｈｉｓ１４，Ｇｌｕ２２，２５，２９，Ｌｅｕ２３，３１，Ｌｙｓ２６，２８，３０］ｈＰＴＨｒＰ（１−３４）ＮＨ２；Ｓｅｒ１，Ｉｌｅ５，Ｃｈａ７，１１，Ｍｅｔ８，Ａｓｎ１０，Ｈｉｓ１４，Ｇｌｕ２２，２５，２９，Ｌｙｓ２３，２６，３０，Ｌｅｕ２８，３１］ｈＰＴＨｒＰ（１−３４）ＮＨ２；［Ｓｅｒ１，Ｉｌｅ５，Ｃｈａ７，１１，Ｍｅｔ８，Ａｓｎ１０，Ｈｉｓ１４，Ｇｌｕ２２，２５，Ｌｅｕ２３，２８，３１，Ａｉｂ２９，Ｌｙｓ２６，３０］ｈＰＴＨｒＰ（１−３４）ＮＨ２；［Ｓｅｒ１，Ｉｌｅ５，Ｃｈａ７，１１，Ｍｅｔ８，Ａｓｎ１０，Ｈｉｓ１４，Ｇｌｕ２２，２５，２９，Ｌｅｕ２３，２８，３１，Ｌｙｓ２６，Ａｉｂ３０］ＰＴＨｒＰ（１−３４）ＮＨ２；［Ｓｅｒ１，Ｉｌｅ５，Ｃｈａ７，１１，２２，２３，Ｍｅｔ８，Ａｓｎ１０，Ｈｉｓ１４，Ｇｌｕ２５，２９，Ｌｅｕ２８，３１，Ｌｙｓ２６，３０］ｈＰＴＨｒＰ（１−３４）ＮＨ２；［Ｓｅｒ１，Ｉｌｅ５，Ｃｈａ７，１１，１５，Ｍｅｔ８，Ａｓｎ１０，Ｈｉｓ１４］ｈＰＴＨｒＰ（１−３４）ＮＨ２；［Ｓｅｒ１，Ｉｌｅ５，Ｍｅｔ８，Ａｓｎ１０，，Ｌｅｕ１１，Ｈｉｓ１４，Ａｉｂ１６］ｈＰＴＨｒＰ（１−３４）ＮＨ２；［Ｓｅｒ１，Ｉｌｅ５，Ｍｅｔ８，Ａｓｎ１０，，Ｌｅｕ１１，２８，３１，Ｈｉｓ１４，Ｃｈａ２２，２３，Ｇｌｕ２５，２９，Ｌｙｓ２６，３０］ｈＰＴＨｒＰ（１−３４）ＮＨ２；［Ｓｅｒ１，Ｉｌｅ５，Ｃｈａ７，１１，Ｍｅｔ８，Ａｓｎ１０，Ｈｉｓ１４，Ｇｌｕ２２，２５，２９，Ｌｅｕ２３，２８，３１，Ｌｙｓ２６，３０］ｈＰＴＨｒＰ（１−３４）ＮＨ２；［Ｓｅｒ１，Ｉｌｅ５，Ｍｅｔ８，Ａｓｎ１０，Ｈｉｓ１４，Ｃｈａ１５，Ｇｌｕ２２，２５，２９，Ｌｅｕ２３，２８，３１，Ｌｙｓ２６，３０］ｈＰＴＨｒＰ（１−３４）ＮＨ２；［Ｓｅｒ１，Ｉｌｅ５，Ｃｈａ７，８，Ａｓｎ１０，Ｈｉｓ１４，Ｇｌｕ２２，２５，２９，Ｌｅｕ２３，２８，３１，Ｌｙｓ２６，３０］ｈＰＴＨｒＰ（１−３４）ＮＨ２；［Ｇｌｕ２２，２５，２９，Ｌｅｕ２３，２８，３１，Ｌｙｓ２４，２６，３０］ｈＰＴＨｒＰ（１−３４）ＮＨ２；［Ａｉｂ２２，Ｌｅｕ２３，２８，３１，Ｇｌｕ２５，２９，Ｌｙｓ２６，３０］ｈＰＴＨｒＰ（１−３４）ＮＨ２；［Ｇｌｕ２２，２９，Ｌｅｕ２３，２８，３１，Ａｉｂ２５，Ｌｙｓ２６，３０］ｈＰＴＨｒＰ（１−３４）ＮＨ２；［Ｇｌｕ２２，２５，２９，Ｌｅｕ２３，２８，３１，Ａｉｂ２６，Ｌｙｓ３０］ｈＰＴＨｒＰ（１−３４）ＮＨ２；［Ｇｌｕ２２，２５，２９，Ｌｅｕ２３，２８，Ｌｙｓ２６，３０，３１］ｈＰＴＨｒＰ（１−３４）ＮＨ２；［Ｓｅｒ１，Ｉｌｅ５，Ｍｅｔ８，Ａｓｎ１０，Ｌｅｕ１１，２３，２８，３１，Ｈｉｓ１４，Ｃｈａ２２，Ｇｌｕ２５，２９，Ｌｙｓ２６，３０］ｈＰＴＨｒＰ（１−３４）ＮＨ２；［Ｓｅｒ１，Ｉｌｅ５，Ｍｅｔ８，Ａｓｎ１０，Ｌｅｕ１１，２８，３１，Ｈｉｓ１４，Ｇｌｕ２２，２５，２９，Ｌｙｓ２３，２６，３０］ＰＴＨｒＰ（１−３４）ＮＨ２；［Ｓｅｒ１，Ｉｌｅ５，Ｍｅｔ８，Ａｓｎ１０，Ｌｅｕ１１，２３，２８，３１，Ｈｉｓ１４，Ｇｌｕ２２，２５，２９，Ｌｙｓ２６，２７，３０］ｈＰＴＨｒＰ（１−３４）ＮＨ２；［Ｓｅｒ１，Ｉｌｅ５，Ｍｅｔ８，Ａｓｎ１０，Ｌｅｕ１１，２３，３１，Ｈｉｓ１４，Ｇｌｕ２２，２５，２９，Ｌｙｓ２６，２８，３０］ｈＰＴＨｒＰ（１−３４）ＮＨ２；［Ｓｅｒ１，Ｉｌｅ５，Ｍｅｔ８，Ａｓｎ１０，Ｌｅｕ１１，２３，２８，３１，Ｈｉｓ１４，Ｇｌｕ２２，２５，Ａｉｂ２９，Ｌｙｓ２６，３０］ｈＰＴＨｒＰ（１−３４）ＮＨ２；［Ｓｅｒ１，Ｉｌｅ５，Ｍｅｔ８，Ａｓｎ１０，Ｌｅｕ１１，２３，２８，３１，Ｈｉｓ１４，Ｇｌｕ２２，２５，２９，Ｌｙｓ２６，Ａｉｂ３０］ｈＰＴＨｒＰ（１−３４）ＮＨ２；または［Ｓｅｒ１，Ｉｌｅ５，Ｍｅｔ８］ｈＰＴＨｒＰ（１−３４）ＮＨ２からなる群より選択されるペプチド、またはこれらの製薬上許容できる塩。」（以下、「本願発明」という。）
第２　特許法第２９条第２項
　１．引用例
　（１−１）
　原審の拒絶の理由に引用文献１として引用された、本願優先日前に頒布された刊行物であるＢｉｏｃｈｅｍｉｓｔｒｙ（１９９０），Ｖｏｌ．２９，ｐ．１５８０−１５８６（以下、「引用文献１」という。）には、以下の事項が記載されている。
　（１−１−１）
「この研究は、より強力なＰＴＨ及びＰＴＨｒＰのアンタゴニストをデザインするための合理的なアプローチのための基礎を提供するものであって、これは、既に構造的な操作に対する寛容性が確立されたアンタゴニストの配列に対して、受容体の親和性を増加させるような疎水性残基を導入することに基づいている。」（１５８０頁要約欄下から３−最終行）
　（１−１−２）
「副甲状腺ホルモン関連タンパク質（ＰＴＨｒＰ）と副甲状腺ホルモン（ＰＴＨ）とは、Ｎ末端ドメインに相同性がある。いくつかの研究室においてｉｎ　ｖｉｔｒｏやｉｎ　ｖｉｖｏで得られた結果が示唆しているのは、従来からＰＴＨ受容体と考えられていた受容体とこのホルモンとの相互作用によって、ＰＴＨｒＰの生物学的活性の発現が生じるということである。ＰＴＨｒＰとＰＴＨの両方のＮ末端フラグメント（３４アミノ酸長）は、同様の生物学的特徴を示す（Ｈｏｒｉｎｏｕｃｈｉ　ｅｔ．ａｌ．，１９８７；Ｋｅｍｐ　ｅｔ．ａｌ．，１９８７）。・・・Ｎ末端１３アミノ酸ドメイン以外の無視できないほどの構造的な相違にもかかわらず、生物学的活性の類似性が生じている。」（１５８０頁左欄１１−２３行）
　（１−１−３）
「
図１：ヒトＰＴＨとヒトＰＴＨｒＰのＮ末端配列１−３４の比較。両配列の共通残基は、六角形の中心に一文字表記をしている。アミノ酸が異なる部位は、２つの一文字表記で表している。六角形の上側角の文字はＰＴＨに対応し、下側角の文字はＰＴＨｒＰに対応している。・・・」（１５８１頁左欄　図１）
　（１−１−４）
「Ｔａｂｌｅ　ＩＩ：ウシ腎臓皮質膜を用いたＰＴＨ及びＰＴＨｒＰ由来のアゴニストアナログ及びアンタゴニストアナログの結合活性及びシクラーゼ活性
」（１５８３頁　Ｔａｂｌｅ　ＩＩ）
　（１−１−５）
「Ａｌａ１２、Ｄ−Ａｌａ１２、Ａｉｂ１２を含むアゴニストアナログ（１−３）のＫｂ及びＫｍは、それぞれ、０．７−１．０ｎＭ及び０．６−１．５ｎＭである。これらの値は、元のアナログである（Ｉ）で得られた値（０．７ｎＭ）と近い。Ｐｒｏ１２アナログ（４）は、結合活性及びシクラーゼ活性の点で、［Ｔｙｒ３４］ｈＰＴＨ（１−３４）ＮＨ２（Ｉ）より約８４０−３５００倍、小さな値を示した。」（１５８３頁左欄４−１０行）
　（１−２）
　また、同じく原審の拒絶の理由に引用文献７として引用された、本願優先日前に頒布された刊行物であるＪｏｕｒｎａｌ　ｏｆ　Ｂｉｏｌｏｇｉｃａｌ　Ｃｈｅｍｉｓｔｒｙ（１９９５　Ｍａｒ），Ｖｏｌ．２７０，Ｎｏ．１２，ｐ．６５８４−６５８８（以下、「引用文献７」という。）には、以下の事項が記載されている。
　（１−２−１）
「副甲状腺ホルモン（ＰＴＨ）及び副甲状腺ホルモン関連ペプチド（ＰＴＨｒＰ）は、共通のＰＴＨ／ＰＴＨｒＰ受容体に結合する。これらリガンドにおける構造活性相関を探索するため、我々は、構造類似性の高い１−１４部分を交換したＰＴＨ−ＰＴＨｒＰハイブリッドペプチドを合成し、機能的な評価を行った。」（６５８４頁左欄１−６行）
　（１−２−２）
「概して、結果は、ＰＴＨとＰＴＨｒＰの双方とも、受容体に結合する際に１−１４ドメインと１５−３４ドメインが相互作用し、５、１９、２１残基が直接的間接的にこの相互作用に寄与しているという仮説と一致した。」（６５８４頁左欄２３−２７行）
　（１−２−３）
「アミノ末端及びカルボキシル末端の修飾を組み合わせた効果
・・・
［Ｉｌｅ５、Ｇｌｕ１９］ＰＴＨｒＰ（１−３４）がＡＲ−４０細胞に結合する際のアフィニティは、［Ｇｌｕ１９］ＰＴＨｒＰ（１−３４）及びそれとほぼ等しいＰＴＨｒＰ（１−３４）そのものより１４０倍も大きいことから見いだされた（表２）。Ｉｌｅ５の修飾はＧｌｕ１９／Ｖａｌ２１の修飾が合わさることによる影響を是正することもできるのかもしれない（表２）。これらの結果は、ハイブリッドペプチドを用いた観測と一致するものである。Ｉｌｅ５の修飾のアフィニティ強化効果は、１９位および２１位を置換したアナログに限らない。ＰＴＨｒＰ（１−３４）そのものや［Ｇｌｕ２４］ＰＴＨｒＰ（１−３４）の結合アフィニティも、Ｉｌｅ５の修飾によって格段に向上した。なお、［Ｇｌｕ２４］ＰＴＨｒＰ（１−３４）は、２４位の変えることを想定していないロイシンをグルタミン酸に置換することによって、結合アフィニティが非常に弱くなったアナログである。」（６５８５頁右欄下から７行−６５８６頁左欄１４行）
　（１−２−４）
「表ＩＩ
　５、１９及び２１位におけるリガンド修飾の受容体結合に対する効果
　リガンドは、ＡＲ−４０細胞への１２５Ｉ−［Ｎｌｅ８，１８、Ｔｙｒ３４］ｂＰＴＨ（１−３４）ＮＨ２の結合を阻害する能力についての放射線受容体競合アッセイによって測定した。ＩＣ５０値は、３回以上の実験から得られたデータの平均±ＳＥである。
」（６５８６頁右欄）
　（１−３）
　さらに、同じく原審の拒絶の理由に引用文献２として引用された、本願の優先権主張の日前に頒布された刊行物である特開平０６−１８４１９８号公報（以下、「引用文献２」という。）には、以下の事項が記載されている。
　（１−３−１）
「【産業上の利用分野】
　本発明は、副甲状腺ホルモン（ＰＴＨ）の変異型、それらの製造方法、それらを含む薬学的調製物および医薬としてのそれらの用途に関するものである。」（【０００１】）
　（１−３−２）
「本明細書中使用される「ＰＴＨ」という語は、８４個のアミノ酸を含む、例えばヒト、ブタ、ラット、ウシ、ニワトリのような所定の脊椎動物のＰＴＨ種の成熟型、ならびにそれらのフラグメント、ならびにＰＴＨ様活性を有するそれらの類似体および誘導体を包含する、任意の遺伝学的にコード化された型の副甲状腺ホルモンを意味する。ＰＴＨ配列に含まれる各アミノ酸の位置は国際的に容認されている方法にしたがって番号を付ける。以下の記載において、一貫性のため、且つそれが常套的であるが、同じ番号付けの系を、当該分子中の置換パターンのＰＴＨ配列のアミノ酸に独立して適用する。」（【０００２】）
　（１−３−３）
「該ＰＴＨ配列がＰＴＨフラグメントから誘導される時、これはＰＴＨ様活性を有し、且つ、ＰＴＨの少なくとも最初の２７のＮ−末端アミノ酸単位、好ましくはＰＴＨの最初の３８までのＮ−末端アミノ酸単位、例えば１−３４ないし１−３８、例えば１−３４、１−３６、１−３７または１−３８ＰＴＨ、を含み、α−アミノ酸のうち少なくとも１個が本発明に従って置換されている、ＰＴＨフラグメントである。天然に存在するＰＴＨ配列中に通常存在する１またはそれ以上のα−アミノ酸単位もまた削除することができる。ｈＰＴＨフラグメント、特にｈＰＴＨ（１−３４）およびｈＰＴＨ（１−３６）が好ましい。」（【０００７】）
　（１−３−４）
「該ＰＴＨ化合物のＣ−末端は−ＣＯＯＨ、エステル化された−ＣＯＯＨ、例えば−ＣＯＯＲａ［式中、Ｒａは低級アルキル、例えばＣ１−４アルキルである］、−ＣＯＮＨ２または一もしくは二置換アミド、例えば−ＣＯＮＲｂＲｃ［式中、ＲｂおよびＲｃの一方がＨであり他方が脂肪族残基、例えばＣ１−６アルキルであり、または、両方が脂肪族残基であり、またはＲｂおよびＲｃはこれらの結合している窒素原子と合してヘテロ環基、例えばピロリジニルまたはピペリジニルを形成する］であってよい。」（【０００８】）
　（１−３−５）　　　　　　　　　　　　
「「非天然アミノ酸」単位という語は、遺伝的にコード化されていないアミノ酸単位を意味する。非天然アミノ酸単位の例は、例えば上記のような天然α−アミノ酸のＤ異性体、Ａｉｂ（アミノ−イソ酪酸）、ｂＡｉｂ（３−アミノイソ酪酸）、Ｎｖａ（ノルバリン）、β−Ａｌａ、Ａａｄ（２−アミノアジピン酸）、ｂＡａｄ（３−アミノアジピン酸）、Ａｂｕ（２−アミノ酪酸）、Ｇａｂａ（γ−アミノ酪酸）、Ａｃｐ（６−アミノカプロン酸）、Ｄｂｕ（２，４−ジアミノ酪酸）、ＴＭＳＡ（トリメチルシリル−Ａｌａ）、ａＩｌｅ（アロ−イソロイシン）、Ｎｌｅ（ノルロイシン）、ｔ−Ｌｅｕ、Ｃｉｔ（シトルリン）、Ｏｒｎ、Ｄｐｍ（２，２’−ジアミノピメリン酸）、Ｄｐｒ（２，３−ジアミノプロピオン酸）、α−またはβ−Ｎａｌ、Ｃｈａ（シクロヘキシル−Ａｌａ）、ヒドロキシ−プロリン、Ｓａｒ（サルコシン）等、環状アミノ酸単位およびＮα−アルキル化アミノ酸単位、例えばＭｅＧｌｙ（Ｎα−メチル−グリシン）、ＥｔＧｌｙ（Ｎα−エチルグリシン）、ＥｔＡｓｎ（Ｎα−エチル−アスパラギン）を包含する。」（【００１２】）
　（１−３−６）
「実施例２
［Ｌｙｓ（Ｎε−イソプロピル）２６，２７］ｈＰＴＨ（１−３４）ＮＨ２。
　このペプチドは、１３位への導入のためにＬｙｓ（Ｆｍｏｃ）を、そして末端１位にＦｍｏｃ−Ｓｅｒ（ｔＢｕ）を使用する外は実施例１に記載のようにして組み立てる。」（【００９４】）
　（１−３−７）
「・・・
実施例１７９　［Ｔｈｒ３３，Ａｌａ３４］ｈＰＴＨ（１−３４）ＮＨ２。
・・・
実施例１８５　［Ｐｈｅ２３，Ｈｉｓ２５，Ｈｉｓ２６，Ｌｅｕ２７］ｈＰＴＨ（１−３４）ＮＨ２。
・・・　」（【０１２８】）
　（１−３−８）
「実施例１８７　［Ｐｈｅ２３，Ｈｉｓ２５，Ｈｉｓ２６，Ｌｅｕ２７，Ｉｌｅ２８，Ａｌａ２９，Ｇｌｕ３０，Ｉｌｅ３１，Ｔｈｒ３３，Ａｌａ３４］ｈＰＴＨ（１−３４）ＮＨ２（ＩＳ−ＭＳ：３９３４）。
・・・
実施例１９１　［Ｌｅｕ８，Ａｓｐ１０，Ｌｙｓ１１，Ｔｈｒ３３，Ａｌａ３４］ｈＰＴＨ（１−３４）ＮＨ２。
実施例１９２　［Ａｌａ１，Ｈｉｓ５，Ｌｅｕ８，Ａｓｐ１０，Ｌｙｓ１１，Ｔｈｒ３３，Ａｌａ３４］ｈＰＴＨ（１−３４）ＮＨ２。
実施例１９３　［Ｓｅｒ１４，Ｉｌｅ１５，Ｇｌｎ１６，Ａｓｐ１７，Ｌｅｕ１８，Ａｒｇ１９，Ｔｈｒ３３，Ａｌａ３４］ｈＰＴＨ（１−３４）ＮＨ２。
・・・」（【０１２９】）
　（１−３−９）
「・・・
実施例２２６　［Ｄ−Ａｓｐ３０］ｈＰＴＨ（１−３４）ＮＨ２［ＭＳ（ＩＳ）：４１１８］。」（【０１３２】）
　（１−３−１０）　　　　　　　　　
「・・・
実施例２３０　［Ｌｙｓ３２］ｈＰＴＨ（１−３４）ＮＨ２［ＭＳ（ＩＳ）：３８３２］。
・・・」（【０１３３】）
　（１−３−１１）
「実施例２３７　Ｉｐ−［Ｎｌｅ８，１８，Ｌｙｓ（Ｉｐ）１３，２６，２７，Ｄ−Ａｓｎ３３，Ｄ−Ｐｈｅ３４］ｈＰＴＨ（１−３４）ＮＨ２。
実施例２３８　Ｉｐ−［Ｎｌｅ８，１８，２７，Ｌｙｓ（Ｉｐ）１３，２６］ｈＰＴＨ（１−３６）ＮＨ２。
実施例２３９　［Ｎｌｅ８，１８，Ｄ−Ａｓｎ３３，Ｄ−Ｐｈｅ３４］ｈＰＴＨ（１−３４）ＮＨ２［ＭＳ（ＩＳ）：４０８０］。
・・・」（【０１３４】）
　（１−３−１２）
「・・・
実施例２５６　［Ａｌａ１，Ｈｉｓ５，Ｌｅｕ８，Ａｓｐ１０，Ｌｙｓ１１，Ｇｌｎ１８，Ｐｈｅ２２，Ｐｈｅ２３，Ｈｉｓ２５，Ｈｉｓ２６，Ｌｅｕ２７，Ｔｈｒ３３，Ａｌａ３４］−ｈＰＴＨ（１−３４）ＮＨ２。
・・・」（【０１３５】）
　（１−３−１３）
「・・・
実施例２６３　［Ｄ−Ｌｅｕ７］−ｈＰＴＨ（１−３６）ＮＨ２［ＭＳ（ＩＳ）：４２８８］。
・・・」（【０１３６】）
　（１−３−１４）
「・・・
実施例２８４　［Ｄ−Ｌｅｕ２４］−ｈＰＴＨ（１−３６）ＮＨ２［ＭＳ（ＩＳ）：４２８８］。
・・・」（【０１３８】）
　（１−３−１５）
「・・・
実施例２８９　［Ｌｙｓ２６／２７（Ｆｏｒ）］−ｈＰＴＨ（１−３４）ＮＨ２。
・・・」（【０１３９】）
　２．引用文献７との対比
　本願発明に係るペプチドは、ｈＰＴＨｒＰ（１−３４）ＮＨ２のペプチドの改変体であって、上記第１に記載したとおりのものである。
　一方、引用文献７に記載されたペプチドは、ｈＰＴＨｒＰ（１−３４）ＮＨ２の５位をＩｌｅに、１９をＧｌｕに、２１位をＶａｌに置換したペプチドであると認められる。
　本願発明と引用文献７に記載された事項とを対比すると、両者は、「構成アミノ酸のいくつかを置換したｈＰＴＨｒＰ（１−３４）ＮＨ２のペプチド」である点で一致し、前者では、１位をＳｅｒ、５位をＩｌｅに、７位をＣｈａに、８位をＣｈａ又はＭｅｔに、１０位をＡｓｎに、１１位をＣｈａ又はＬｅｕに、１４位をＨｉｓに、１５位をＣｈａに、１６位をＡｉｂに、１９位をＡｉｂに、２２位をＡｉｂ、Ｃｈａ又はＧｌｕに、２３位をＣｈａ、Ｌｅｕ又はＬｙｓに、２４位をＣｈａに、２５位をＡｉｂ又はＧｌｕに、２６位をＡｉｂ又はＬｙｓに、２７位をＣｈａ又はＬｙｓに、２８位をＣｈａ、Ｌｅｕ、Ｌｙｓ又はＧｌｕに、２９位をＡｉｂ又はＧｌｕに、３０位をＡｉｂ、Ｃｈａ又はＬｙｓに、３１位をＣｈａ又はＬｅｕに、３４位をＴｙｒに置換するアミノ酸残基の置換から選択される１ないし１６箇所のアミノ酸残基の置換を施したものであるのに対し、後者では、５位をＩｌｅに、１９位をＧｌｕに、２１位をＶａｌに置換したものである点で相違する。
　３．当審の判断
　（３−１）
　副甲状腺ホルモン（ＰＴＨ）及び副甲状腺ホルモン関連ペプチド（ＰＴＨｒＰ）は、ともにＰＴＨ／ＰＴＨｒＰ受容体に結合することができるものであり、ともにホルモン関連疾患等の治療に用いることができるため、より受容体への結合活性や安定性に優れたＰＴＨ及びＰＴＨｒＰの改変体を探索して、より優れた医薬の開発につなげることは、引用文献７、引用文献１及び引用文献２並びに原審の拒絶の理由で引用文献３として引用された特開昭６３−３１３８００号公報、引用文献５として引用された特開平０５−３２０１９３号公報、及び、引用文献６として引用された国際公開第９３／０６８４６号に記載されているように、本願優先日当時当業者にとって自明の技術課題であった。
　また、ＰＴＨとＰＴＨｒＰの３４アミノ酸からなるＮ末端フラグメントは、Ｎ末端１３アミノ酸ドメイン以外の配列が大きく異なるにもかかわらず、同様の生物学的特徴を示すものであるから、ＰＴＨ又はＰＴＨｒＰのアナログの構造活性相関や生体内動態を検証するための実験系において、ＰＴＨとＰＴＨｒＰとを同等に取り扱うこと、及び、当該改変に用いる置換アミノ酸として、天然のアミノ酸のほか、非天然のアミノ酸も用いることができることは、引用文献７、引用文献１及び引用文献２並びに原審の拒絶の理由で引用された上記引用文献３、５−６に記載されているように、本願優先日当時当業者にとって周知の事項であった。
　（３−２）
　このような技術水準の下、ＰＴＨｒＰの更なる改変体を製造しようとすること、そして、その際、ＰＴＨとＰＴＨｒＰとでアミノ酸残基の異なる部位に着目することは、引用文献７に接した当業者であれば、容易に想到し得たことであり、引用文献７に記載のｈＰＴＨｒＰ（１−３４）ＮＨ２の改変体において、ＰＴＨとＰＴＨｒＰとで共通するアミノ酸が占める部位以外の部位である１位、５位、８位、１０位、１１位、１４位、１５位、１６位、１９位、２２位、２３位、２５位、２６位、２７位、２８位、２９位、３０位、３１位及び３４位のアミノ酸を置換しようとすることは、当業者が容易になし得たことである。
　また、引用文献２には、ＰＴＨとＰＴＨｒＰとで共通するアミノ酸が占める部位以外の部位である７位及び２４位のアミノ酸を改変することが記載されている（上記摘記１．（１−３−１３）及び同（１−３−１４）参照）から、７位及び２４位のアミノ酸を置換しようとすることも、当業者が容易になし得たことである。
　（３−３）
　一方、本願明細書の表１においては、ＰＴＨ又はＰＴＨｒＰの改変体である３０ペプチドが列記されており、それぞれペプチドの奏する効果として、ＰＴＨレセプターへの結合及びアデニル酸シクラーゼ活性の刺激に関する具体的なデータが記載されているものの、本願発明のペプチドについては、上記表１には記載されておらず、【００１４】にその名称が記載されているだけであって、上記ＰＴＨレセプターへの結合及びアデニル酸シクラーゼ活性の刺激に関する効果については不明であるから、本願発明が格別の効果を奏するとはいえない。
　４．審判請求人の主張
　（４−１）
　審判請求人は、平成２０年２月１３日付意見書、平成２０年９月３日付審判請求の理由の手続補正書及び平成平成２２年２月１９日付回答書において、引用文献１−９には、非常に多くの置換部位及び置換アミノ酸が開示されており、これらの組合せもさらに広範であるから、特定位置で特定のアミノ酸へ置換した本願発明のペプチドは、当業者が容易に想到できないものである旨主張している。
　しかしながら、当業者が本願ペプチドを容易に想到した点については、上記第２　３．（３−２）で述べたとおりであるから、審判請求人の上記主張は採用することができない。
　なお、審判請求人の主張する「非常に多くの置換部位及び置換アミノ酸」や「組合せが広範」については、客観的な主張ではないため、その主張の意図が不明である。
　（４−２）
　審判請求人は、平成２０年９月３日付審判請求の理由の手続補正書及び平成２２年２月１９日付回答書において、特定位置で特定のアミノ酸へ置換した本願発明のペプチド自体は当業者に知られていなかったから、その効果も予測できたものではなく、また、本願明細書の表１に列記されたペプチドは、本願発明のペプチドと相互に特定の関係を満たしているから、本願発明のペプチドも、表１に列記されたペプチドと同様の効果を奏する旨、主張している。
　しかしながら、本願発明の効果が当業者に予測できない優れたものとはいえない点については、上記第２　３．（３−３）で述べたとおりであり、審判請求人の上記主張は採用することができない。
　なお、本願発明のペプチドが、ｈＰＴＨｒＰ（１−３４）ＮＨ２の置換部位を１位、５位、７位、８位、１０位、１１位、１４位、１５位、１６位、１９位、２２位、２３位、２４位、２５位、２６位、２７位、２８位、２９位、３０位、３１位及び３４位に限った点、及び、当該部位のアミノ酸を所定の特定アミノ酸に置換した点については、本願明細書、平成２０年２月１３日付意見書、平成２０年９月３日付審判請求の理由の手続補正書及び平成２２年２月１９日付回答書のいずれにおいても、技術的に合理的な説明がなされていないため、その技術的意義が不明である。
　そもそも、当初明細書において何の具体的な説明もなく、多くの化学物質のリスト中に名称だけが記載されていた化学物質を、当初明細書の記載からは予測できない後出しの効果の存在を主張することによって、進歩性の存在を推認することは、先願主義の原則にもとるものである。すなわち、仮にそのようなことが認められるとしたら、当初明細書には数多くの化学物質を列挙しておき、その中から後に格別の効果を奏することが判明したものを分割出願する等により、特許を取得することが可能となるが、そのような結果は、出願当初の明細書の公開による十分な技術開示の代償として特許権を付与するという特許制度の趣旨からは、到底認めるべきではない。
　したがって、審判請求人の上記主張はいずれも採用することができない。
　５．小括
　以上のとおり、本願発明は、引用文献７に記載された発明に基づいて、当業者が容易に発明をすることができたものである。
第３　特許法第３６条第４項
　１．本願発明
　本願発明は、上記第１に記載したとおりのものであって、ｈＰＴＨｒＰ（１−３４）ＮＨ２のペプチドにおいて、所定のアミノ酸残基の置換、すなわち、１位をＳｅｒ、５位をＩｌｅに、７位をＣｈａに、８位をＣｈａ又はＭｅｔに、１０位をＡｓｎに、１１位をＣｈａ又はＬｅｕに、１４位をＨｉｓに、１５位をＣｈａに、１６位をＡｉｂに、１９位をＡｉｂに、２２位をＡｉｂ、Ｃｈａ又はＧｌｕに、２３位をＣｈａ、Ｌｅｕ又はＬｙｓに、２４位をＣｈａに、２５位をＡｉｂ又はＧｌｕに、２６位をＡｉｂ又はＬｙｓに、２７位をＣｈａ又はＬｙｓに、２８位をＣｈａ、Ｌｅｕ、Ｌｙｓ又はＧｌｕに、２９位をＡｉｂ又はＧｌｕに、３０位をＡｉｂ、Ｃｈａ又はＬｙｓに、３１位をＣｈａ又はＬｅｕに、３４位をＴｙｒに置換するアミノ酸残基の置換から選択される１ないし１６箇所のアミノ酸残基の置換を施したものである。
　一方、本願明細書には、２つの一般式（【化１】及び【化２】参照）で表されるＰＴＨ改変体のペプチドが列記されており（【００１１】及び【００１４】）、そのうちの３０のＰＴＨ改変体のペプチドについては、ＰＴＨレセプターへの結合やアデニル酸シクラーゼ活性の刺激の点で効果を示すことが、表１において具体的に記載されているが、本願発明のペプチドを含むそれ以外の上記列記されたＰＴＨ改変体については、所定の効果を示すことが具体的に記載されていない。
　２．当審の判断
　一般に、ペプチドを含む化学物質の発明は、物の構造や名称からその物をどのように作り、どのように使用するかを理解することが困難な技術分野に属するものであり、例えばペプチドのアミノ酸残基の置換によって、その高次構造が変化したり、あるいは高次構造が変化せずとも生理活性に重要な部位が不活化したりすることによって、生理活性の消失などの大きな活性の変化が生じるものであるから、当業者がその発明の実施をすることができるように発明の詳細な説明を記載するためには、本願明細書において代表的な実施例が記載されている必要がある。
　しかしながら、本願明細書においては、本願発明のペプチドが奏する効果についての具体的な記載はなく、また、表１に列記されたペプチドと本願ペプチドとは、改変前のペプチドも置換部位・置換ペプチドも異なるものであるから、本願明細書の表１に列記されたペプチドの実施例が、本願発明のペプチドを代表する実施例であるとはいえない。
　たとえ一般に、２つの異なるペプチドにおいて、両者のアミノ酸配列の相同性が高く２次構造やアミノ酸の物性が類似していれば、両者のアミノ酸配列の相同性が低く２次構造やアミノ酸の物性も類似していない場合と比較して、両者が類似の活性を示す可能性が高いとしても、本願明細書に本願発明のペプチドに関する具体的なデータを伴った開示がなされていない以上、表１に列記されたペプチドと類似の活性を示すか否か、依然として真偽不明である。
　そして、本願明細書には、上記２つの一般式で表されるあらゆるＰＴＨ改変体が所定の効果を示すことについて、具体的な技術的説明も記載されておらず、かつ、表１に列記された３０のＰＴＨ改変体のペプチドにおける構造と活性の相関を考慮しても本願発明のペプチドに至るための合理的な説明が見いだせないことから、上記２つの一般式で表される多数のＰＴＨ改変体の中から本願発明のペプチドを見いだすためには、当業者に過度な実験や試行錯誤を課すものである。
　したがって、本願発明の詳細な説明には、本願発明について当業者が実施することができるように明確かつ十分に記載されていない。
　３．審判請求人の主張
　審判請求人は、平成２０年２月１３日付意見書、平成２０年９月３日付審判請求の理由の手続補正書及び平成２２年２月１９日付回答書において、本願の出願当初の特許請求の範囲では、本願のＰＴＨｒＰ（１−３４）ＮＨ２のペプチドを一般式で表わしていたことから、本願発明のペプチドは全く関係のないものの集まりではなく、相互に特定の関係を有するものの集まりであって、この集まりに含まれる本願明細書の表１に列記されたペプチドについては優れた効果が記載されているから、同じ集まりに含まれる本願発明のペプチドについても、同様の効果を奏する旨、主張している。
　しかしながら、本願発明のペプチドは、本願明細書において具体的なデータを伴った開示がなされていないから、２つの一般式で表される多数のＰＴＨ又はＰＴＨｒＰのペプチドの改変体の中から本願発明のペプチドを見いだすためには、当業者に過度な実験や試行錯誤を課すものである点については、上記第３　２．で述べたとおりであり、審判請求人の上記主張は採用することができない。
　４．小括
　以上のとおり、本願発明の詳細な説明には、本願発明について当業者が実施することができるように明確かつ十分に記載されていないから、特許法第３６条第４項に規定する要件を満たしていない。
第４　むすび
　以上のとおりであるから、本願請求項２に係る発明は、引用文献７に記載された発明に基づいて、当業者が容易に発明をすることができたものであって、特許法第２９条第２項の規定により特許を受けることができないものであり、かつ、本願発明の詳細な説明には、本願請求項２に記載の発明について当業者が実施することができるように明確かつ十分に記載されていないものであって、本願は特許法第３６条第４項に規定する要件を満たしていないから、他の請求項に係る発明については検討するまでもなく、本願は拒絶をするものである。
　よって、結論のとおり審決する。