【事件の表示】
　特許第６２２４０５９号発明「補体のインヒビターによる発作性夜間血色素尿症患者の処置」の特許異議申立事件について、次のとおり決定する。
【結　論】
　特許第６２２４０５９号の請求項１ないし１２に係る特許を維持する。
【理　由】
第１　手続の経緯
　特許第６２２４０５９号の請求項１〜１２に係る発明についての出願は、平成１９年３月１５日を国際出願日（パリ条約による優先権主張　２００６年３月１５日　米国）とする特願２００９−５００４９８号の一部について、平成２５年１０月２３日に新たな出願（特願２０１３−２１９８８２号）としたもののさらに一部について、平成２７年１２月３日に新たな出願（特願２０１５−２３６２６０号）としたものであって、平成２９年１０月１３日にその特許権の設定登録がされた。
　その後、その特許に対し、平成３０年５月１日に、特許異議申立人アムジエン・インコーポレーテツドにより特許異議の申立てがなされたものである。
第２　本件発明
　特許第６２２４０５９号の請求項１〜１２に係る発明は、それぞれ、その特許請求の範囲の請求項１〜１２に記載された事項により特定されるとおりのものであるところ（以下、それぞれ「本件発明１」、「本件発明２」などという。）、請求項１〜１２は次のとおりのものである。
【請求項１】
　配列番号２からなる重鎖と、配列番号４からなる軽鎖とを含む、Ｃ５に結合する抗体。
【請求項２】
　請求項１に記載の抗体を含む、医薬組成物。
【請求項３】
　発作性夜間血色素尿症（ＰＮＨ）に罹患した患者を処置するための医薬組成物であって、配列番号２からなる重鎖と、配列番号４からなる軽鎖とを含む、Ｃ５に結合する抗体を含む、医薬組成物。
【請求項４】
　静脈内注入により投与されることを特徴とする、請求項３に記載の医薬組成物。
【請求項５】
　１回の処置につき、１人の患者につき、１ｋｇあたり５ｍｇの前記抗体〜１ｋｇあたり５０ｍｇの前記抗体の投与量レベルで投与されることを特徴とする、請求項３に記載の医薬組成物。
【請求項６】
　単一の単位剤形である、請求項３に記載の医薬組成物。
【請求項７】
　前記単一の単位剤形が、３００ｍｇの単一の単位剤形である、請求項６に記載の医薬組成物。
【請求項８】
　３０ｍｌの１０ｍｇ／ｍＬの無菌無保存剤溶液の３００ｍｇの単回使用製剤を含む、請求項３に記載の医薬組成物。
【請求項９】
　前記患者が貧血である、請求項３に記載の医薬組成物。
【請求項１０】
　前記患者が以下のとおりに投与される、請求項３に記載の医薬組成物：
６００ｍｇの前記抗体を７±１日毎に静脈内注入により４回投与；
その後、７±１日後の、９００ｍｇの前記抗体を静脈内注入により投与；
その後、９００ｍｇの前記抗体を１４±２日毎に静脈内注入により維持投与。
【請求項１１】
　前記医薬組成物の投与が、乳酸脱水素酵素（ＬＤＨ）の平均レベルの即時および持続性の減少をもたらす、請求項３に記載の医薬組成物。
【請求項１２】
　前記即時の減少が、前記医薬組成物の投与から１週間以内に生じる、請求項１１に記載の医薬組成物。
第３　申立理由の概要
　特許異議申立人（以下「申立人」という。）が申し立てた理由の概要及び証拠方法は、次のとおりである。
１　特許法２９条１項３号（新規性）、同法同条２項（進歩性）
（１）本件発明１は、甲３号証又は甲２号証に記載された発明であるから、特許法２９条１項３号に該当し、特許を受けることができないものであり、また、甲３号証若しくは甲２号証に記載された発明により、甲２号証に記載された発明に甲３号証及び甲４号証に記載された発明を組み合わせることにより、又は、甲３号証に記載された発明に甲５〜８号証に記載された発明を組み合わせることにより当業者が容易に発明をすることができたものであるから、特許法２９条２項の規定により特許を受けることができないものであり、取り消されるべきものである。 
（２）本件発明２〜１２は、甲２号証に記載された発明であるから、特許法２９条１項３号に該当し、特許を受けることができないものであり、また、甲２〜４号証に記載された発明を組み合わせることにより、甲３号証に記載された発明に甲２号証に記載された発明を組み合わせることにより、又は、甲３号証に記載された発明に甲２号証及び甲５〜８号証に記載された発明を組み合わせることにより当業者が容易に発明をすることができたものであるから、特許法２９条２項の規定により特許を受けることができないものであり、取り消されるべきものである。 
［証拠方法］
　甲１号証：米国仮出願６０／７８３０７０号明細書
　甲２号証：米国特許出願公開第２００５／０１９１２９８号明細書
　甲３号証：米国特許第６３５５２４５号明細書
　甲４号証：国際公開第２００４／０５００１７号
　甲５号証：Mol. Immunol., 1997, vol.34, no.6, p.441-452
　甲６号証：国際公開第９７／１１９７１号
　甲７号証：国際公開第２００５／００７８０９号
　甲８号証：Blood, 2005, vol.106, no.4, p.1278-1285
　甲９号証：米国特許出願公開第２００５／０２２１３８２号明細書
甲１０号証：Blood, 2005, vol.106, no.7, p.2559-2565
甲１１号証：“Note for guidance on excipients, antioxidants and antimicrobial preservatives in the dossier for application for marketing authorisation of a medicinal product.”, EMEA CPMP, 20 FEB 2003, p.1/9-9/9
甲１２号証：J. Pharm. Sci., 2007, vol.96, no.1, p.1-26
甲１３号証：Adv. Drug Del. Rev., 2006, vol.58, p.686-706
甲１４号証：米国特許出願公開第２００５／０２７１６６０号明細書
甲１５号証：N. Eng. J. Med., 2004, vol.350, no.6, p.552-559
甲１６号証：Drugs R D, 2007, vol.8, no.1, p.61-68
甲１７号証：N. Eng. J. Med., 2006, vol.355, no.12, p.1233-1243
甲１８号証：Br. J. Haematol., 2003, vol.121(suppl.1), p.87-95
甲１９号証：Drugs of the Future, 2004, vol.29, no.7, p.673-676
甲２０号証：Blood, 2004, vol.104, p.2823
甲２１号証：”Human body weight”, [online], 27 APR 2018, Wikipedia, インターネット, URL: https://en.wikipedia.org/wiki/Human_body_weight
２　特許法３６条４項１号（実施可能要件）、同法同条６項１号（サポート要件）
　本件発明５について、本件発明の詳細な説明の記載が特許法３６条４項１号に規定する要件を満たしておらず、本件特許請求の範囲の記載が特許法３６条６項１号に規定する要件を満たしていないため、本件発明５は取り消されるべきものである。
第４　認定事実
１　本件明細書の記載
　本件明細書【０００３】には「エクリズマブは、終末補体タンパク質Ｃ５に対するヒト化モノクローナル抗体である・・・。」ことが記載されている。また、本件明細書【０１４２】には、以下の記載がある。
２　刊行物の記載
（１）甲２号証
　本件優先日前に頒布された刊行物である甲２号証には、Ｃ５ａの生成を阻止する能力を有する、特に有用な抗Ｃ５抗体として、米国特許第６３５５２４５号（当審注：甲３号証に相当。）及び「Mol. Immunol., 1996, vol.33, no.17/18, p.1389-1401」（当審注：証拠としての提出はなされていない。）に示された、トレードネームエクリズマブとして現在臨床試験が進行中であるｈ５Ｇ１．１−ｍＡｂ（エクリズマブ）が挙げられることが記載されている。
（２）甲３号証
　本件優先日前に頒布された刊行物である甲３号証には、実施例７として、ヒトＣ５タンパクで免疫されたＢａｌｂ／ｃマウスから５Ｇ１.１と名付けられたハイブリドーマを調製したこと、該ハイブリドーマが産生する５Ｇ１.１抗体が、正常ヒト血液中に存在する補体の細胞溶解能を非常に効率的に低下させ、血清溶血活性をほぼ完全に中和することができたこと、及び該ハイブリドーマ５Ｇ１.１が、１９９４年４月２７日にＡＴＣＣ番号ＨＢ−１１６２５として寄託されたことが記載されている。
　また、甲３号証には、実施例１０として、５Ｇ１．１抗体の軽鎖可変領域及び重鎖可変領域をクローニングして配列を決定したことが記載され、また、図１８及び１９として、抗体５Ｇ１.１の軽鎖可変領域及び重鎖可変領域のアミノ酸配列及びそれらをコードする塩基配列が記載されている。
　さらに、甲３号証には、実施例１１として、５Ｇ１．１抗体のＣＤＲを利用した、１０種類のｓｃＦｖ、Ｆａｂの軽鎖部分を形成しうる４種類の軽鎖、及びＦａｂの重鎖である４種類のＦｄが記載され、その中で、実施例１１の（９）として、「５Ｇ１．１　ＶＬ＋０１２」と名付けられたヒト化（ＣＤＲグラフト化、フレームワーク変更なし）軽鎖（配列番号１５）が記載され、また、（１２）として「５Ｇ１．１　ｓｃＦｖ　ＣＯ１２」と名付けられたヒト化（ＣＤＲグラフト化、フレームワーク変更）ｓｃＦｖ（配列番号２０）が記載されている。
　加えて、甲３号証には、甲３号証に記載された様々な抗体分子、Ｆｄ、軽鎖可変領域のマッチしたペアを定常領域ドメインと組み合わせて完全長抗体を形成してもよいこと、及び特に好ましい定常領域は、ＩｇＧ定常領域であり、これらは、変更されていないものでもよく、あるいは各種のＩｇＧサブタイプ、例えば、ＩｇＧ１及びＩｇＧ４に由来する定常領域ドメインが混合した構築物でもよいことが記載されている。
（３）甲４号証
　本件優先日前に頒布された刊行物である甲４号証には、診断薬及び治療薬としての使用のための生物学的に活性な、トロンボポエチン（ＴＰＯ）模倣物、エリスロポエチン（ＥＰＯ）模倣物などのペプチドを含む、合理的に設計された抗体またはそのフラグメントを提供することを目的として、ＴＰＯ模倣物、ＥＰＯ模倣物などのペプチドを、その相補性決定領域（ＣＤＲ）に挿入、置換又は付加した抗体分子が記載されるとともに、該抗体分子は、ＴＰＯ模倣物、ＥＰＯ模倣物などのペプチドの提示のための足場として働き、該ペプチドに増強された安定性を付与し、本来の抗原特異性は破壊されることが記載されている。
　また、甲４号証には、実施例４として、米国出願番号０８／４８７，２８３（当審注：甲３号証に相当。）に記載された５Ｇ１．１抗体の重鎖ＣＤＲ３を、配列番号６６のアミノ酸配列で示されるペプチドと置換した、配列番号６７のアミノ酸配列からなる「５Ｇ１．１−ＴＰＯ重鎖」、及び、配列番号６９のアミノ酸配列からなる５Ｇ１．１抗体の軽鎖とから、ＴＰＯ模倣ペプチドグラフト「５Ｇ１．１＋ｐｅｐｔｉｄｅ」を調製したことが記載され、また、図１４には、該「５Ｇ１．１＋ｐｅｐｔｉｄｅ」（当審注：図１４では「＋ｐｅｐｔｉｄｅ」と表記。）が、ＴＰＯ受容体であるｃＭｐｌ受容体を特異的に認識する一方、ＴＰＯ模倣ペプチドを有さない親５Ｇ１．１がｃＭｐｌ受容体を認識しないことが記載されている。
（４）甲５号証
　本件優先日前に頒布された刊行物である甲５号証には、ヒトＩｇＧ２のＣＨ１ドメイン及びヒンジリンカー領域、及びそれに続くヒトＩｇＧ４定常領域のＣＨ２及びＣＨ３ドメインを含む（ＨｕＧ２／Ｇ４と命名される）キメラ抗体を調製したこと、並びにＨｕＧ２／Ｇ４抗体デザインが、ＦｃＲ結合及び補体活性化の除去が望まれるヒトへの使用を意図した他の抗体のヒト化に有用であることが記載されている。
　また、甲５号証には、図７及び図１０に、キメラ抗体「ｈ５Ｇ１．１　ＨｕＧ２／Ｇ４」が記載され、図９に、「ＨｕＧ２／Ｇ４」のＣＨ１ドメイン、ヒンジリンカー領域、及びＣＨ２ドメインのアミノ酸配列が記載されている。
（５）甲６号証
　本件優先日前に頒布された刊行物である甲６号証には、「２Ａ２（キメラ）ヒトＧ２／Ｇ４　ｃＤＮＡ」及び「３Ｆ４（キメラ）ヒトＧ２／Ｇ４　ｃＤＮＡ」が、それらがコードするアミノ酸配とともに記載されている。また、甲６号証には、図９として、２Ａ２及び３Ｆ４の重鎖可変領域のアミノ酸配列が記載されている。
（６）甲７号証
　本件優先日前に頒布された刊行物である甲７号証には、図１３、図１３（続き）Ｂ及び図１３（続き）Ｃとして「ＯＫＴ３　ＶＨ　ｈｕｍａｎ　Ｇ２／Ｇ４」構築物の重鎖可変領域及びｈｕＧ２／Ｇ４定常領域のアミノ酸配列が記載されている。
（７）甲８号証
　本件優先日前に頒布された刊行物である甲８号証には、アイソタイプコントロール抗体である、同じＩｇＧ２／Ｇ４定常領域を含むｈ５Ｇ１．１−ｍＡｂ（５Ｇ１．１、エクリズマブ；アレクシオン　ファーマシューティカルズ）は、ヒトの最終補体タンパク質であるＣ５に特異的であることが記載されている。
第５　当審の判断
１　特許法２９条１項３号（新規性）、同法同条２項（進歩性）について
（１）申立人の主張の概要
　本件発明１に対する申立人の主張の概要は以下のとおりである。
ア　本件発明１についての優先権主張の効果を認めることはできない。
イ　本件発明１はエクリズマブにほかならないところ、甲３号証には、「５Ｇ１．１抗体」すなわち「エクリズマブ」が記載されており、それを産生するハイブリドーマがＡＴＣＣに「ＨＢ−１１６２５」として寄託されている。したがって、甲３号証には、当業者が入手可能なようにエクリズマブが記載されているから、本件発明１は新規性がない。また、エクリズマブのアミノ酸配列を解析することはルーティンの技術により行うことができるから、本件発明１は進歩性がない。
ウ　甲２号証には「ｈ５Ｇ１．１」すなわちエクリズマブが記載されているから、本件発明１は新規性がない。
エ　甲４号証の配列番号６７のＴＰＯ模倣ペプチド部分を、甲３号証に記載されたエクリズマブ（５Ｇ１．１）の重鎖ＣＤＲ３により置換すると、本件配列番号２となるから、甲２号証の「ｈ５Ｇ１．１」の重鎖及び軽鎖のアミノ酸配列は、甲３及び甲４号証の配列情報に基づき決定でき、本件発明１は進歩性がない。
オ　甲３号証に記載された、Ｃ５に結合する抗体は、補体活性化を阻害するための抗体であるから、甲３号証に記載されるＣ５に結合する完全長抗体を作製するにあたり、補体を活性化しない定常領域を選択すべきものであるところ、甲８号証には、エクリズマブがキメラＩｇＧ２／Ｇ４定常領域を含むことが記載されており、また、甲５号証には、キメラＩｇＧ２／Ｇ４定常領域を有するヒト化５Ｇ１．１が記載されている。
　そして、甲３号証の配列番号２０の「５Ｇ１．１　ｓｃＦＶ　Ｃ０１２」の１２７〜２４８位のアミノ酸配列と、甲６及び７号証に記載されるキメラＩｇＧ２／Ｇ４定常領域のアミノ酸配列とを組み合わせてなる抗体重鎖は、本件配列番号２のアミノ酸配列と同一のアミノ酸配列を有するものである。
　また、甲３号証の配列番号１５の「５Ｇ１．１　ＶＬ＋０１２」の２３〜２３６位のアミノ酸配列からなる抗体軽鎖は、本件配列番号４のアミノ酸配列と同一のアミノ酸配列を有するものである。
　さらに、該抗体軽鎖は、該「５Ｇ１．１　ｓｃＦＶ　Ｃ０１２」の３〜１１１位のアミノ酸配列からなる軽鎖可変領域を含むものであるから、該抗体重鎖とともに使用するための選択肢となる。
　したがって、本件発明１は、甲３号証と、甲５〜８号証の組み合わせにより進歩性がない。
（２）本件発明１について
　前記（１）に示した申立人の主張イ及びウからみて、申立人は、本件発明１がエクリズマブであること、及び該エクリズマブを入手又は調製できることを前提として、その新規性及び進歩性を否定している。
　そこで、まず、本件発明１がエクリズマブに相当するものであるか否かを検討すると、前記第４の１に示したとおり、本件明細書の発明の詳細な説明において、エクリズマブはＣ５に結合するヒト化モノクローナル抗体であって、配列番号２からなる重鎖が「エクリズマブ重鎖」であり、配列番号４からなる軽鎖が「エクリズマブ軽鎖」であると記載され、また、この点と矛盾する記載はない。
　一方、前記第２に示したとおり、本件発明１は「配列番号２からなる重鎖と、配列番号４からなる軽鎖とを含む、Ｃ５に結合する抗体」であるから、本件発明１は、「エクリズマブ重鎖と、エクリズマブ軽鎖とを含む、Ｃ５に結合する抗体」と換言することができる。
　したがって、本件発明１は、エクリズマブに相当するものであると認められる。
（３）判断
　以下、まず、前記（１）に示した申立人の主張イ〜オについて、順に検討する。
ア　主張イについて
　前記第４の２（２）に示したとおり、甲３号証には、ＡＴＣＣ番号ＨＢ−１１６２５として寄託されたハイブリドーマ５Ｇ１.１、及び該ハイブリドーマが産生する５Ｇ１．１抗体が記載されてはいるものの、該ハイブリドーマは、ヒトＣ５タンパクで免疫されたＢａｌｂ／ｃマウスから調製されたものであるから、該ハイブリドーマが産生する５Ｇ１．１抗体はマウス抗体である。
　一方、前記（１）で検討したとおり、本件発明１はエクリズマブに相当し、ヒト化モノクローナル抗体である。
　したがって、本件発明１は甲３号証に記載された発明であるとはいえない。また、本件発明１が、甲３号証に記載された発明であることを前提とする進歩性欠如の主張も成り立たない。よって、申立人の主張イは理由がない。
イ　主張ウについて
　前記第４の２（１）に示したとおり、甲２号証には、「ｈ５Ｇ１．１−ｍＡｂ（エクリズマブ）」が、甲３号証及び「Mol. Immunol., 1996, vol.33, no.17/18, p.1389-1401」（以下「参照文献」という。）に示されており、また、トレードネームエクリズマブとして臨床試験が進行中であることが記載されているから、甲２号証の記載から、「ｈ５Ｇ１．１−ｍＡｂ（エクリズマブ）」という発明を把握することはできるといえる。
　しかし、甲２号証には、「ｈ５Ｇ１．１−ｍＡｂ（エクリズマブ）」のアミノ酸配列は記載されておらず、その具体的な調製方法も記載されていない。また、「ｈ５Ｇ１．１−ｍＡｂ（エクリズマブ）」の臨床試験が進行中であることのみでは、「ｈ５Ｇ１．１−ｍＡｂ（エクリズマブ）」を当業者が入手可能なものであるか否かは不明であるところ、甲２号証には、「ｈ５Ｇ１．１−ｍＡｂ（エクリズマブ）」の具体的な入手方法は記載されていない。
　そこで、甲２号証が参照する甲３号証についてみてみると、甲３号証には、「ｈ５Ｇ１．１−ｍＡｂ」及び「エクリズマブ」のいずれの文言も記載されておらず、当業者は、甲２号証の「ｈ５Ｇ１．１−ｍＡｂ（エクリズマブ）」が、甲３号証に記載されたものであることを理解することはできない。そうすると、甲３号証の記載を参酌することにより、当業者が、甲２号証の「ｈ５Ｇ１．１−ｍＡｂ（エクリズマブ）」を調製することができるともいえず、また、入手することができるともいえない。
　また、証拠としては提出されてはいないものの、参照文献は、本件特許の審査の過程において引用文献３として引用されたものであり、念のため、その内容について検討する。「ヒト化抗Ｃ５抗体及び１本鎖Ｆｖによる補体活性の阻害」と題され、本件優先日前に頒布された刊行物である参照文献には、ヒト化抗Ｃ５抗体として「ｈ５Ｇ１．１　ＨｕＧ４」なる抗体が記載されてはいるものの、参照文献には、「ｈ５Ｇ１．１−ｍＡｂ」及び「エクリズマブ」のいずれの文言も記載されてはおらず、当業者は、該「ｈ５Ｇ１．１−ｍＡｂ（エクリズマブ）」が、参照文献に記載されたものであることを理解することはできない。そうすると、参照文献の記載を参酌することにより、当業者が、甲２号証の「ｈ５Ｇ１．１−ｍＡｂ（エクリズマブ）」を調製することができるともいえず、また、入手することができるともいえない。
　以上からみて、甲２号証の記載から「ｈ５Ｇ１．１−ｍＡｂ（エクリズマブ）」という発明を当業者が把握することができるとはいえるものの、甲２号証の記載に加え、甲３号証及び参照文献の記載を参酌しても、当業者が、「ｈ５Ｇ１．１−ｍＡｂ（エクリズマブ）」を実際に調製又は入手することができることが明らかであるとはいえない。
　したがって、甲２号証には、「ｈ５Ｇ１．１−ｍＡｂ（エクリズマブ）」という発明が記載されているとはいえないから、甲２号証に、本件発明１に相当するエクリズマブが記載されているともいえない。よって申立人の主張ウは理由がない。
ウ　主張エについて
　前記第４の２（３）に示したとおり、甲４号証に記載された発明は、診断薬及び治療薬としての使用のための生物学的に活性なＴＰＯ模倣物などのペプチドを含む抗体分子を提供することを課題とするものであり、抗体分子自体は、ＴＰＯ模倣物などのペプチドの提示のための足場や、該ペプチドに増強された安定性を付与するものとして機能するに過ぎず、抗体分子が本来有していた抗原特異性は利用されないものである。また、前記第４の２（３）に示したとおり、「５Ｇ１．１＋ｐｅｐｔｉｄｅ」はＴＰＯ受容体を特異的に認識するものであり、５Ｇ１．１抗体はＴＰＯ受容体を認識しないものである。
　そうすると、甲４号証に記載された、ＴＰＯ模倣ペプチドグラフト「５Ｇ１．１＋ｐｅｐｔｉｄｅ」の「５Ｇ１．１−ＴＰＯ重鎖」における、配列番号６６のアミノ酸配列で示されるＴＰＯ模倣物部分を、甲３号証に記載された５Ｇ１．１抗体の重鎖ＣＤＲ３により置換すること（以下「戻し置換」という。）は、ＴＰＯ模倣ペプチドグラフト「５Ｇ１．１＋ｐｅｐｔｉｄｅ」が有する、ＴＰＯ受容体を特異的に認識する機能を消失させることになり、上記した、甲４号証に記載された発明の課題に反することになるから、阻害事由があるといえる。また、該戻し置換は、５Ｇ１．１抗体が本来有していた抗原特異性を回復させることになるといえるものの、ＴＰＯ模倣ペプチドグラフト「５Ｇ１．１＋ｐｅｐｔｉｄｅ」が、５Ｇ１．１抗体が本来有していた抗原特異性を利用するものではない以上、このような点に、該戻し置換の動機づけを見いだすことはできない。
　したがって、該戻し置換は当業者にとって容易に想到しうることであるとはいえず、よって、該戻し置換により得られる抗体のアミノ酸配列を解析することも当業者にとって容易に想到しうることであるとはいえない。よって、申立人の主張エは理由がない。
エ　主張オについて
　申立人の主張オは、要するに、甲３号証の配列番号２０の「５Ｇ１．１　ｓｃＦＶ　Ｃ０１２」の１２７〜２４８位のアミノ酸配列からなる部分を重鎖可変領域として採用し、また、甲８号証又は甲５号証の記載に基づいて、甲６及び７号証に記載されるキメラＩｇＧ２／Ｇ４定常領域を重鎖定常領域として採用し、さらに、甲３号証の配列番号１５の「５Ｇ１．１　ＶＬ＋０１２」の２３〜２３６位のアミノ酸配列からなる部分を軽鎖可変領域を含む抗体軽鎖として採用すれば、本件発明１の抗体を調製することができるというものである。
　しかし、前記第４の２（２）に示したとおり、甲３号証には、５Ｇ１．１抗体の重鎖ＣＤＲを利用した１０種類のｓｃＦｖ、及び４種類のＦｄが記載されており、それら１４種類の中で、特に「５Ｇ１．１　ｓｃＦＶ　Ｃ０１２」に含まれる重鎖可変領域部分を採用すべき理由を甲３号証の記載から見いだすことはできない。また、同様に、甲３号証には、５Ｇ１．１抗体の軽鎖ＣＤＲを利用した１０種類のｓｃＦｖ、及び４種類の軽鎖が記載されており、それら１４種類の中で、特に「５Ｇ１．１　ＶＬ＋０１２」に含まれる軽鎖可変領域部分を採用すべき理由を甲３号証の記載から見いだすことはできない。そうすると、甲３号証に、抗体分子、Ｆｄ、軽鎖可変領域のマッチしたペアを定常領域ドメインと組み合わせて完全長抗体とすることが示唆されているとしても、「５Ｇ１．１　ｓｃＦＶ　Ｃ０１２」に含まれる重鎖可変領域部分と、「５Ｇ１．１　ＶＬ＋０１２」に含まれる軽鎖可変領域部分とを組み合わせることが甲３号証の記載から十分に動機づけられているとまではいえない。
　次に、完全長抗体を調製する際に、重鎖可変領域部分と組み合わせるべき重鎖定常領域部分について検討する。甲３号証に記載された、Ｃ５に結合する抗体は、補体活性化を阻害するためのものであるから、仮に、甲３号証の記載に基づいてＣ５に結合する完全長抗体を調製しようとする場合には、補体を活性化しない重鎖定常領域と組み合わせようとすることは当業者が容易に想到しうることであるといえる。
　ここで、甲８号証には、「ＩｇＧ２／Ｇ４定常領域を含むｈ５Ｇ１．１−ｍＡｂ（５Ｇ１．１、エクリズマブ；アレクシオン　ファーマシューティカルズ）」との記載がある。しかし、前記イで検討したとおり、甲３号証には「ｈ５Ｇ１．１−ｍＡｂ」及び「エクリズマブ」との文言はいずれも記載されておらず、また、甲３号証において「５Ｇ１．１」との文言はマウス抗体である「５Ｇ１．１抗体」及び該抗体を産生するハイブリドーマを意味するから、甲８号証の「５Ｇ１．１」がＩｇＧ２／Ｇ４定常領域を含むとの記載は、甲３号証の記載とは整合しない。そうすると、甲８号証の「ｈ５Ｇ１．１−ｍＡｂ」、「エクリズマブ」及び「５Ｇ１．１」がＩｇＧ２／Ｇ４定常領域を含むとの記載は、仮に、甲３号証の記載に基づいてＣ５に結合する完全長抗体を調製しようとした場合であっても、その重鎖定常領域部分として、甲６及び７号証に記載される、ＩｇＧ２／Ｇ４定常領域に相当するものを採用することの十分な動機づけにはならない。
　また、甲５号証の「ｈ５Ｇ１．１　ＨｕＧ２／Ｇ４」との文言を、「ｈ５Ｇ１．１」が「ＨｕＧ２／Ｇ４」という重鎖定常領域を含むと解することができるとしても、甲３号証には、その実施例１１に「ｈ５Ｇ１．１−ｓｃＦｖ」との記載はあるものの、「ｈ５Ｇ１．１」との文言は記載されていないから、仮に、甲３号証の記載に基づいてＣ５に結合する完全長抗体を調製しようとした場合であっても、甲５号証の記載は、その重鎖定常領域部分として、「ＨｕＧ２／Ｇ４」という重鎖定常領域や、甲６及び７号証に記載されるＩｇＧ２／Ｇ４定常領域に相当するものを採用することの十分な動機づけにはならない。
　以上のとおり、申立人の主張オに基づいて本件発明１の抗体を調製する場合の十分な動機づけを、甲３号証及び甲５〜８号証の記載から見いだすことはできない。したがって、本件発明１が、甲３号証に記載された発明と甲５〜８号証に記載された事項に基づいて当業者が容易に想到し得たものとはいえない。よって、申立人の主張オは理由がない。
オ　小括
　以上のとおりであるから、本件発明１は、甲３号証又は甲２号証に記載された発明ではないから、特許法２９条１項３号に該当するものとはいえず、また、本件発明１は、甲３号証若しくは甲２号証に記載された発明により、甲２号証に記載された発明に甲３号証及び甲４号証に記載された発明を組み合わせることにより、並びに、甲３号証に記載された発明に甲５〜８号証に記載された発明を組み合わせることにより当業者が容易に発明をすることができたものではないから、特許法２９条２項の規定により特許を受けることができないものであるとはいえない。
　なお、上記判断において使用した甲号証は、いずれも本件優先日前に頒布された証拠であることから、申立人の主張ア（本件発明１についての優先権主張の効果）については判断を行わない。
（４）本件発明２〜１２について
　前記第２に示したとおり、本件発明２〜１２は、本件発明１の発明特定事項を全て含み、本件発明１をさらに限定したものである。
　したがって、本件発明２〜１２は、本件発明１と同様の理由により、甲２号証に記載された発明ではなく、特許法２９条１項３号に該当するものとはいえない。
　また、本件発明２〜１２は、本件発明１と同様の理由により、甲２〜４号証に記載された発明を組み合わせることにより、甲３号証に記載された発明に甲２号証に記載された発明を組み合わせることにより、並びに、甲３号証に記載された発明に甲２号証及び甲５〜８号証に記載された発明を組み合わせることにより当業者が容易に発明をすることができたものではないから、特許法２９条２項の規定により特許を受けることができないものであるとはいえない。
２　特許法３６条４項１号（実施可能要件）、同法同条６項１号（サポート要件）について
（１）申立人の主張の概要
　本件発明の詳細な説明の実施例（以下「本件実施例」という。）には、ＰＨＮ患者の体重に関する記載がないため、本件実施例において、１回の処置につき、１人の患者につき、１ｋｇあたりどれだけの量のエクリズマブが投与されたのかは不明であるから、ＰＨＮの処置のために、本件発明５の投与量レベル、すなわち、１ｋｇあたり５ｍｇ〜５０ｍｇの投与量レベルで投与される医薬組成物が有効であることは裏付けられていないことになる。したがって、本件発明の詳細な説明は、当業者が本件発明５を実施することができる程度に明確かつ十分に記載されているものとすることはできず、また、技術常識を参酌しても、本件発明５にまで、本件発明の詳細な説明に開示された内容を拡張ないし一般化できるともいえない。
（２）判断 
　確かに、本件発明の詳細な説明には、患者の体重は記載されていない。しかし、本件実施例の「ＴＲＩＵＭＰＨ試験」の対象とされたＰＮＨ患者は１８歳以上の男性及び女性である（本件明細書【０１０２】）ところ、本件特許権者が米国企業であることや、本件特許の発明者が米国在住であることから、当業者は、これらの患者が北米在住の者であると理解する。また、北米における成人の平均体重（甲２１によれば、北米における成人の平均体重は８０．７ｋｇである。）は、本件出願日当時の当業者の技術常識であるといえる。そうすると、当業者は、本件実施例から、患者の体重１ｋｇあたり、約７〜１１ｍｇの投与量レベルでエクリズマブを投与することがＰＨＮの治療に有効であることを理解できるといえる。
　一方、本件発明の詳細な説明には、「ヒト被験体のための抗体の投与量レベルは、・・・好ましくは１人の患者、１回の投与につき１ｋｇ当たり約５ｍｇ〜約５０ｍｇである。」（本件明細書【００８３】）と記載されている。ここで、医薬組成物の投与量は、治療を受けている患者の症状や、全体的な健康状態などに応じて変化するものであることは当業者の技術常識であるところ、本件実施例における投与量レベル約７〜１１ｍｇからみて、上記好ましいとされている投与量レベルである約５〜５０ｍｇという範囲は、上記技術常識に基づいて変化する範囲を逸脱するものではないと当業者は理解できるといえる。
　そうすると、本件出願時の技術常識をも考慮すれば、本件発明の詳細な説明の記載から、当業者は、上記好ましいとされている投与量レベル、すなわち本件発明５の投与量レベルでのエクリズマブを投与することがＰＨＮの治療に有効であることを理解でき、したがって、本件発明５の投与量レベルで投与されるエクリズマブが有効であることは本件発明の詳細な説明の記載により裏付けられているというべきである。
　したがって、本件発明５について、本件発明の詳細な説明の記載が特許法３６条４項１号に規定する要件を満たしていないとはいえず、また、本件特許請求の範囲の記載が特許法３６条６項１号に規定する要件を満たしていないともいえない。
３　むすび
　以上からみて、特許異議の申立ての理由及び証拠によっては、請求項１〜１２に係る特許を取り消すことはできない。
　また、他に請求項１〜１２に係る特許を取り消すべき理由を発見しない。
　よって、結論のとおり決定する。
【異議決定日】
平成３０年８月２７日（２０１８．８．２７）