【事件の表示】
　特願２００３−５１９４７１「哺乳類又は植物のＰ４５０のヘム領域及び巨大菌のＰ４５０ＢＭ３由来のスカフォールド−レダクターゼ領域を含むキメラタンパク質、並びに、その使用」拒絶査定不服審判事件〔平成１５年　２月２０日国際公開、ＷＯ０３／１４３４１、平成１７年　９月１５日国内公表、特表２００５−５２７１８３〕について、次のとおり審決する。
【結　論】
　本件審判の請求は、成り立たない。
【理　由】
 第１　手続の経緯
　本願は、２００２年８月８日（パリ条約に基づく優先権主張２００１年８月８日、英国）を国際出願日とする出願であって、平成１９年８月７日付けで拒絶理由通知がなされ、平成１９年１２月２１日に明細書に対する手続補正がなされ、平成２０年１月２１日付けで拒絶査定がなされ、平成２０年４月２８日に拒絶査定に対する審判請求がなされるとともに、平成２０年５月２８日に明細書に対する手続補正がなされたものである。
　
第２　平成２０年５月２８日になされた手続補正についての補正却下の決定
　
[補正却下の決定の結論]
　平成２０年５月２８日になされた手続補正を却下する。
　
[理由]
１．補正後の本願発明
　本件補正により、特許請求の範囲の請求項１は、平成１９年１２月２１日に補正された
「　　【請求項１】
ＢＭ３由来のスカフォールド領域、植物又は動物のＰ４５０酵素に由来するモノオキシゲナーゼヘム含有領域、及び、電子を前記ヘム含有領域に移動させることができる電子伝達領域を含むことを特徴とする水溶性キメラタンパク質。」
から、
「　　【請求項１】
ＢＭ３由来のスカフォールド領域、植物又は動物のＰ４５０酵素に由来するモノオキシゲナーゼヘム含有領域、及び、電子を前記ヘム含有領域に移動させることができる電子伝達領域を含み、前記スカフォールド領域は、配列番号１２の４７２〜４７９残基のアミノ酸配列を含むことを特徴とする水溶性キメラタンパク質。」
に補正された。
　また、請求項７は、
「　【請求項７】
前記ヘム含有領域は野生型Ｐ４５０酵素又はその活性型（モノオキシゲナーゼ）変異体の連続する２００残基より多くの残基を含み、このうち２０残基だけが除去又は変えられていることを特徴とする請求項１〜６のいずれかに記載のタンパク質。」
から、
「　　【請求項７】
前記ヘム含有領域は野生型Ｐ４５０酵素の連続する２００残基より多くの残基を含み、このうち２０残基だけが除去又は変えられていることを特徴とする請求項１〜６のいずれかに記載のタンパク質。」
に、
　請求項１２は、
「　　【請求項１２】
前記スカフォールド領域が、野生型ＢＭ３タンパク質又はその変異体のＮ末端から、２５残基より多くの残基を含み、このうち１０残基だけが除去又は変えられていることを特徴とする請求項１〜１１のいずれかに記載のタンパク質。」
から、
「　　【請求項１２】
前記スカフォールド領域が、野生型ＢＭ３タンパク質のＮ末端から、２５残基より多くの残基を含み、このうち１０残基だけが除去又は変えられていることを特徴とする請求項１〜１１のいずれかに記載のタンパク質。」
に、
　請求項１３は、
「　　【請求項１３】
前記スカフォールド領域が、野生型ＢＭ３タンパク質又はその変異体のＮ末端から、５０残基より多くの残基を含み、このうち１０残基だけが除去又は変えられていることを特徴とする請求項１２に記載のタンパク質。」
から、
「　　【請求項１３】
前記スカフォールド領域が、野生型ＢＭ３タンパク質のＮ末端から、５０残基より多くの残基を含み、このうち１０残基だけが除去又は変えられていることを特徴とする請求項１２に記載のタンパク質。」
に、それぞれ補正された。
　
　本件補正のうち、請求項１に関する補正は、請求項１を特定するための事項である「ＢＭ３由来のスカフォールド領域」について、「前記スカフォールド領域は、配列番号１２の４７２〜４７９残基のアミノ酸配列を含む」と限定した補正であって、その補正前と補正後の請求項１に記載された発明の産業上の利用分野及び解決しようとする課題は同一である。
　また、本件補正のうち、請求項７、１２、１３に関する補正は、それぞれ請求項を特定するための事項である「野生型Ｐ４５０酵素又はその活性型（モノオキシゲナーゼ）変異体」（請求項７）、「野生型ＢＭ３タンパク質又はその変異体」（請求項１２、１３）を、「野生型Ｐ４５０酵素」（請求項７）、「野生型ＢＭ３タンパク質」（請求項１２、１３）と限定した補正であって、その補正前と補正後のそれぞれ請求項に記載された発明の産業上の利用分野及び解決しようとする課題は同一である。
　したがって、本件補正は、平成１４年法律第２４号改正附則第２条第１項によりなお従前の例によるとされる同法による改正前の特許法第１７条の２第４項に規定する特許請求の範囲の減縮を目的とするものに該当する。
　
２．本願補正発明１について
　そこで、本件補正後の前記請求項１に記載された事項により特定される発明（以下、「本願補正発明１」という。）が、特許出願の際、独立して特許を受けることができるものであるかについて、以下に検討する。
　
（１）　特許法第３６条第４項についての検討
　本願補正発明１は、「水溶性キメラタンパク質」に係る発明であるが、物の発明については、当業者がその物を製造することができるように発明の詳細な説明に記載しなくてはならない。このためには、どのように作るかについて具体的な記載がなくても明細書及び図面の記載並びに出願時の技術常識に基づき当業者がその物を製造できる場合を除き、製造方法を具体的に記載しなければならない。そして、化学物質等、物の有する機能・特性等からその物の構造等を予測することが困難な技術分野において、機能・特性等で特定された物のうち、発明の詳細な説明に具体的に製造方法が記載された物以外の物について、当業者が、技術常識を考慮してもどのように作るか理解できない場合（例えば、そのような物を作るために、当業者に期待しうる程度を越える試行錯誤や複雑高度な実験等を行う必要があるとき）は、実施可能要件違反となる。
　
　ア　本願明細書及び図面の記載
　本願明細書及び図面には以下の事項が記載されている。
　　
（ア）　「上記野生型Ｐ４５０２Ｅ１のモデルから得られた情報を、アイソザイムについての以前の研究（Ｓｈｉｍｏｊｉら（１９９８）；Ｐｅｒｎｅｃｋｙ（１９９５）；Ｎｅｌｓｏｎ、Ｓｔｒｏｂｅｌ（１９９８）；Ｊｅｎｋｉｎｓ、Ｗａｔｅｒｍａｎ（１９９８））と共に上記キメラチトクロムＰ４５０、２Ｅ１−ＢＭ３を設計するために用いた。これを基にして、Ｐ４５０ＢＭ３のＮ末端の最初の５４残基（断片Ｉ）、Ｐ４５０２Ｅ１の８１番目の残基からＣ末端までの配列（断片ＩＩ）、及び、Ｐ４５０ＢＭ３のレダクターゼ領域全部（断片ＩＩＩ）を、ＤＮＡレベルで、上記可溶性２Ｅ１−ＢＭ３キメラの作成のために融合させる部分として選択した。この目的のために、親であるＰ４５０のＢＭ３遺伝子及び２Ｅ１遺伝子を、プラスミドｐＴ７ＢＭ３Ｚ及びｐＣＷ２Ｅ１から、表Ｉに記載の適切なオリゴヌクレオチドプライマーを用いて、図６で説明している方法によって増幅した。
　断片Ｉを、上記Ｐ４５０ＢＭ３遺伝子の全配列を含むｐＴ７ＢＭ３プラスミドから分離した。ＢａｍＨＩ制限部位及びＫｐｎＩ制限部位をそれぞれその末端に挿入した。断片ＩＩを上記ヒトＰ４５０２Ｅ１遺伝子の配列を含むｐＣＷ２Ｅ１ベクターから分離し、ＫｐｎＩ制限部位及びＡｖｒＩＩ制限部位をその末端に挿入した。ＫｐｎＩで消化した断片を、あらかじめＫｐｎＩ／ＥｃｏＲＶで消化したｐＢｌｕｅｓｃｒｉｐｔにクローニングした。断片ＩＩＩを、断片Ｉの場合に使用したのと同じｐＴ７ＢＭ３ベクターから分離した。ＡｖｒＩＩ部位及びＥｃｏＲＩ部位をその末端に挿入し、ＥｃｏＲＩで消化した断片を、あらかじめＥｃｏＲＶ酵素及びＥｃｏＲＩ酵素で消化したｐＢｌｕｅｓｃｒｉｐｔにクローニングした。
　ＰＣＲ法によって増幅した後、３つの断片を、それぞれのｐＢｌｕｅｓｃｒｉｐｔベクターから、設計した制限部位（それぞれ、断片ＩについてＢａｍＨＩ／ＫｐｎＩ、断片ＩＩについてＫｐｎＩ／ＡｖｒＩＩ、断片ＩＩＩについてＡｖｒＩＩ／ＥｃｏＲＩ）を用いて分離した。断片ＩＩ及びＩＩＩの配列を、ｐＢｌｕｅｓｃｒｉｐｔに途中で連結した。上記３つの断片を共に含む１３５０塩基対の構造全体を、最終的にｐＴ７ベクターに連結し、大腸菌における誘導発現のためのｐＴ７２Ｅ１／ＢＭ３プラスミドを得た。
　上記２Ｅ１−ＢＭ３キメラ２Ｅ１−ＢＭ３／１を、可溶性の形態で、大腸菌ＢＬ２１（ＤＥ３）Ｃｌ細胞を用いて発現させることに成功した。発現実験の結果を図６に示す。図６中矢印で示した１１８ｋＤａの２Ｅ１−ＢＭ３の発現をレーン３に示す。上記２Ｅ１−ＢＭ３キメラが細胞溶解物を超遠心した後の可溶性画分（レーン５及び６）に存在し、かつ、不溶性膜画分（レーン７）には存在しないということから、上記タンパク質が確かに可溶性であり、正しいサイズであることが分かる。高温（３７℃）で増殖させると封入体が生成することが分かったため、至適増殖温度は２８℃であることが分かった。清浄にした溶解物を還元するために亜ジチオン酸ナトリウムを添加し、一酸化炭素を添加する際に紫外−可視スペクトルを測定した。その結果を図７に示す。正しく折りたたまれていてかつ活性型のＰ４５０酵素に特有の４５０ｎｍにおける吸光度を、上記２Ｅ１−ＢＭ３キメラを発現している大腸菌細胞由来の清浄にした溶解物について測定した（図７、太線）。４５０ｎｍにおける同程度の吸光度が、上記ＢＭＰ−ＦＬＤキメラが前の段階に記載しているように発現しているポジティブコントロールの実験においても見られた（図７、細線）。また、非形質転換大腸菌細胞溶解物についてのネガティブコントロールの実験においては、同じ実験条件で４５０ｎｍにピークを示さなかった（図７、点線）。これらのことは、大腸菌は内性Ｐ４５０酵素を発現しておらず、かつ、２Ｅ１−ＢＭ３／１キメラが確かに折りたたみ構造の形態かつ活性型の形態で発現している、という公知の事実と一致する。これらの結果により、２Ｅ１−ＢＭ３キメラは、確かに可溶性の形態で大腸菌のサイトゾルにおいて発現しており、かつ、活性型のＰ４５０酵素のフィンガープリントを示すということが示唆される。」（【００６３】〜【００６６】。表Ｉ、図６、図７は省略）
　
（イ）　「図８は、実施例中で作成した２種の２Ｅ１−ＢＭ３キメラ（２Ｅ１−ＢＭ３／１及び２Ｅ１−ＢＭ３／２）の構造を図示する。」（【００２９】）
　
（ウ）　 
　
　
　
（【図８】）
　
（エ）「配列番号１２の４７２〜４７９残基のアミノ酸配列
　Ａｒｇ−Ｌｙｓ−Ｌｙｓ−Ａｌａ−Ｇｌｕ−Ａｓｎ−Ａｌａ−Ｈｉｓ」（配列番号１２）
　
（オ）「Ｐ４５０ＢＭ３のヌクレオチド配列及びアミノ酸配列」（【図１４−ａ】〜【図１４ｅ】、配列自体は省略。）
　
　イ　判断
　本願補正発明１は配列番号１２の４７２〜４７９残基のアミノ酸配列、すなわち、上記（エ）の記載からして、
Ａｒｇ−Ｌｙｓ
Ａｒｇ−Ｌｙｓ
　そして、（ア）に「２Ｅ１−ＢＭ３キメラ２Ｅ１−ＢＭ３／１を、可溶性の形態で、大腸菌ＢＬ２１（ＤＥ３）Ｃｌ細胞を用いて発現させることに成功した。発現実験の結果を図６に示す。図６中矢印で示した１１８ｋＤａの２Ｅ１−ＢＭ３の発現をレーン３に示す。上記２Ｅ１−ＢＭ３キメラが細胞溶解物を超遠心した後の可溶性画分（レーン５及び６）に存在し、かつ、不溶性膜画分（レーン７）には存在しないということから、上記タンパク質が確かに可溶性であり、正しいサイズであることが分かる。」（【００６６】）との記載があることから、「２Ｅ１−ＢＭ３／１」キメラタンパク質が水溶性であることは、本願明細書に開示があると言える。（なお、「２Ｅ１−ＢＭ３／２」については、当該キメラタンパク質が水溶性であるかについては記載がない。）一方、本願補正発明１に係るキメラタンパク質の水溶性特性については明細書等に開示がない。
　ここで、タンパク質の水溶性特性について述べる。タンパク質の水溶性は、主にタンパク質表面に露出している部分の極性に依存する。すなわち、側鎖の極性が高く親水性が高いとされるアミノ酸が多くタンパク質表面に露出していれば、そのタンパク質は水溶性となるし、逆に側鎖の極性が低く親水性が低いとされるアミノ酸が多くタンパク質表面に露出していれば、そのタンパク質は水溶性とはならない。このため、どのようなアミノ酸がタンパク質表面に露出する部分に位置するか、すなわち、タンパク質全体としてどのような立体構造をとるかが、タンパク質としての水溶性に大きな影響を及ぼすこととなる。このため、タンパク質表面に露出するアミノ酸残基の置換／欠失／付加が水溶性特性に大きく関与する可能性があることに加え、タンパク質表面に露出せずその内部に位置するアミノ酸であっても、タンパク質全体の立体構造に寄与している可能性があり、当該アミノ酸に置換／欠失／付加が生じることで他のアミノ酸の位置に影響が出る結果、たとえ一残基の変化でもタンパク質全体の水溶性特性に変化が生じる可能性がある。これらのことから、アミノ酸残基の置換／欠失／付加がタンパク質の水溶性に与える影響を予測するには、立体構造上における各アミノ酸の位置や、各アミノ酸が立体構造に及ぼす影響を考慮することが必要になる。
　ここで、上述のように、本願補正発明１は、「２Ｅ１−ＢＭ３／１」に「Ａｒｇ−Ｌｙｓ」が付加され、Ｈｉｓ残基以降の５００残基以上が欠失されている態様を包含するものであるが、「２Ｅ１−ＢＭ３／１」と比較した際に、本願補正発明１のキメラタンパク質が立体構造上どのような関係にあるのかが本願明細書等で明らかにされておらず、当該アミノ酸の付加や欠失の結果、本願補正発明１のキメラタンパク質が水溶性特性を保持しているかは、当業者といえども一概に予測することは困難である。（実際、５００残基あまりからなる大きな部分を有する部分が欠失すれば、タンパク質全体の立体構造に少なからず影響し、水溶性特性にも影響が生じると予想するのが、むしろ自然である。）
　このように、どのような配列を有するタンパク質を作成すれば、水溶性特性を有するタンパク質となるかは、当業者にとっても明らかでない。そして、ある特定の配列を有すればそのキメラタンパク質全体が水溶性特性を有することになる、といったような事情がない状況で、本願補正発明１に係る発明である「ＢＭ３由来のスカフォールド領域、植物又は動物のＰ４５０酵素に由来するモノオキシゲナーゼヘム含有領域、及び、電子を前記ヘム含有領域に移動させることができる電子伝達領域を含み、前記スカフォールド領域は、配列番号１２の４７２〜４７９残基のアミノ酸配列を含むことを特徴とする水溶性キメラタンパク質。」を作成しようとする際に、「ＢＭ３由来のスカフォールド領域、植物又は動物のＰ４５０酵素に由来するモノオキシゲナーゼヘム含有領域、及び、電子を前記ヘム含有領域に移動させることができる電子伝達領域を含み、前記スカフォールド領域は、配列番号１２の４７２〜４７９残基のアミノ酸配列を含む」ようなキメラタンパク質は多数存在するが、それらの中で水溶性特性を有するものが得られる可能性は低く、結果として多数のキメラタンパク質を作成し、各々についてその水溶性特性を検討し、水溶性を示すものを選択しなくては、目的の水溶性キメラタンパク質を得ることはできない、と認められる。
　以上のように、発明の詳細な説明に具体的に製造方法が記載された物以外の物について、当業者が、「水溶性」キメラタンパク質を作るために、当業者に期待しうる程度を越える試行錯誤や複雑高度な実験等を行う必要があると認められ、実施可能要件を満たしているとは言えない。
　
　ウ　請求人の主張
　請求人は、平成２０年７月９日に受け付けられた審判請求書の請求の理由についての補正において、
（ア）　配列番号１２の４７２〜４７９残基のアミノ酸配列を有することで、Ｐ４５０の水溶性キメラタンパク質が作成できること、および、
（イ）　本願明細書等に開示されている情報に基づいて他の水溶性キメラタンパク質を作成したことが参考文献４に開示されているのであるから、本願明細書の開示は十分であった
旨主張しているので、これらについて検討する。
　
（ア）　配列番号１２の４７２〜４７９残基のアミノ酸配列を有することで、Ｐ４５０の水溶性キメラタンパク質が作成できる旨の主張について
　請求人は上記補正において、配列番号１２の４７２〜４７９残基のアミノ酸配列を有することで、Ｐ４５０の水溶性キメラタンパク質が作成できる旨主張しているが、その根拠が一切記載されていない。そして、上記イでも述べたように、本願明細書等には配列番号１２の４７２〜４７９残基のアミノ酸配列を有するキメラタンパク質が開示されていないのであるから、当該キメラタンパク質が水溶性であることは不明である。よって、請求人の当該主張は理由がない。
　
　（イ）　本願明細書等に開示されている情報に基づいて他の水溶性キメラタンパク質を作成したことが参考文献４に開示されているのであるから、本願明細書の開示は十分であった旨の主張について
　参考文献４にはヒトＰ４５０とＢＭＲ（本願明細書でいうところのＢＭ３リダクターゼ領域に相当）とのキメラタンパク質についての記載があるが、参考文献４は本願が出願された２００２年より後の２００６年に公表されたものであって、参考文献４に開示されたキメラタンパク質が、本願明細書等に開示された情報および本願出願時の技術常識からのみ作製されたとは到底言えない。よって、参考文献４が存在するからと言って、明細書及び図面の記載並びに出願時の技術常識に基づき、当業者が本願補正発明１のような「水溶性キメラタンパク質」を作成できたとは言えない。
　
エ　小括
　以上のとおりであるから、本願補正発明１は、当業者がその実施をすることができる程度に明確かつ十分に、発明の詳細な説明に記載されているとは言えない。
　
（２）特許法第３６条第６項第１号についての検討
　特許法第３６項６項１号は、特許を受けようとする発明が発明の詳細な説明に記載したものであることを要し、出願時の技術常識に照らしても、請求項に係る発明の範囲まで、発明の詳細な説明に開示された内容を拡張ないし一般化できるとは言えない場合は、この要件を満たさない。
　そして、上記（１）で述べたとおり、本願明細書等に「２Ｅ１−ＢＭ３／１」として開示されている水溶性キメラタンパク質があるからといって、本願補正発明１に係るキメラタンパク質が水溶性であるかについては、出願時の技術常識を勘案しても明らかではない。このため、本願補正発明１は、発明の詳細な説明に記載したものであるとは言えない。
　
（３）まとめ
　以上のように、本願の発明の詳細な説明には、本願補正発明１を当業者が実施できる程度に明確かつ十分に記載されておらず、本願は特許法第３６条第４項に規定する要件を満たしていないので、本願補正発明１は特許出願の際、独立して特許を受けることができるものではない。
　また、本願補正発明１は、発明の詳細な説明に記載したものではなく、本願は特許法第３６条第６項第１号に規定する要件を満たしていないので、本願補正発明１は特許出願の際、独立して特許を受けることができるものではない。
　
３．本願補正発明７、１２について
　本件補正後の請求項７、１２に記載された事項により特定される発明（以下、それぞれ「本願補正発明７、１２」という。）は下記のとおりであるが、特許出願の際、これらが独立して特許を受けることができるものであるかについて、以下に検討する。
　
「　　【請求項７】
前記ヘム含有領域は野生型Ｐ４５０酵素又はその活性型（モノオキシゲナーゼ）変異体の連続する２００残基より多くの残基を含み、このうち２０残基だけが除去又は変えられていることを特徴とする請求項１〜６のいずれかに記載のタンパク質。」
「　　【請求項１２】
前記スカフォールド領域が、野生型ＢＭ３タンパク質又はその変異体のＮ末端から、２５残基より多くの残基を含み、このうち１０残基だけが除去又は変えられていることを特徴とする請求項１〜１１のいずれかに記載のタンパク質。」
　
（１）特許法第３６条第４項および特許法第３６条第６項第１号について
　上記２．で記載したとおり、本願明細書等で実際に作製され、また水溶性特性が確認されているのは、本願明細書中の「２Ｅ１−ＢＭ３／１」のみであり、アミノ酸の置換／欠失／付加がタンパク質の立体構造に与える影響についても前述のとおりである。
　そして、本願補正発明７、１２のように、多くのアミノ酸残基の置換／欠失／付加を含有するものについて、キメラタンパク質が「水溶性」特性を有するかについて、当業者といえども技術常識を勘案したとしても予測できないし、「ヘム含有領域」が「ヘム」としての機能を示すかについても、同様に当業者といえども予測することはできない。したがって、本願補正発明７、１２に係るキメラタンパク質を作るために、当業者に期待しうる程度を越える試行錯誤や複雑高度な実験等を行う必要があると認められるため、実施可能要件を満たしていない。また、本願明細書に開示されている「２Ｅ１−ＢＭ３／１」が水溶性特性を有するからと言って、多くのアミノ酸の置換／欠失／付加がある本願補正発明７、１２も水溶性特性があると一般化ないし拡張することができるとも言えないし、ヘム機能についても同様である。
　
（２）　まとめ
　以上のように、本願の発明の詳細な説明には、本願補正発明７、１２を当業者が実施できる程度に明確かつ十分に記載されておらず、本願は特許法第３６条第４項に規定する要件を満たしていないので、本願補正発明７、１２は特許出願の際、独立して特許を受けることができるものではない。
　また、本願補正発明７、１２は、発明の詳細な説明に記載したものではなく、本願は特許法第３６条第６項第１号に規定する要件を満たしていないので、本願補正発明７、１２は特許出願の際、独立して特許を受けることができるものではない。
　
４．小括
　したがって、本件補正は、平成１８年法律第５５号改正附則第３条第１項によりなお従前の例によるとされる同法による改正前の特許法第１７条の２第５項において準用する同法第１２６条第５項の規定に違反するので、同法第１５９条第１項において読み替えて準用する同法第５３条第１項の規定により却下すべきものである。 
　
第３　本願発明
　平成２０年５月２８日に受け付けられた手続補正は上記の通り却下されたので、本出願に係る発明は、平成１９年１２月２１日付けの手続補正により補正された明細書及び図面の記載からみて、その請求項１−２２に記載されたとおりのものであるところ、そのうち請求項１、７、１２の記載は以下のとおりである（以下、これを「本願発明１、７、１２」という。）
　
「　　【請求項１】
ＢＭ３由来のスカフォールド領域、植物又は動物のＰ４５０酵素に由来するモノオキシゲナーゼヘム含有領域、及び、電子を前記ヘム含有領域に移動させることができる電子伝達領域を含むことを特徴とする水溶性キメラタンパク質。」
「　　【請求項７】
前記ヘム含有領域は野生型Ｐ４５０酵素又はその活性型（モノオキシゲナーゼ）変異体の連続する２００残基より多くの残基を含み、このうち２０残基だけが除去又は変えられていることを特徴とする請求項１〜６のいずれかに記載のタンパク質。」
「　　【請求項１２】
前記スカフォールド領域が、野生型ＢＭ３タンパク質又はその変異体のＮ末端から、２５残基より多くの残基を含み、このうち１０残基だけが除去又は変えられていることを特徴とする請求項１〜１１のいずれかに記載のタンパク質。」
　
１．原査定の理由
　原査定における拒絶の理由の概要は、本願の発明の詳細な説明には、本願請求項に記載の発明を当業者が実施できる程度に明確かつ十分に記載されておらず、本願は特許法第３６条第４項に規定する要件を満たしておらず、また、本願請求項に係る発明は、発明の詳細な説明に記載したものではなく、本願は特許法第３６条第６項第１号に規定する要件を満たしていない、という理由を含むものである。
　
２．当審の判断
　本願発明１、７、１２は、上記本願補正発明１、７、１２を含有するものであり、上記第２　で記載した本願補正発明１、７、１２についての特許法第３６条第４項および特許法第３６条第６項第１号の規定違反の理由は、そのまま本願発明１、７、１２にも当てはまる。
　
３．むすび
　以上のように、本願の発明の詳細な説明には、本願の請求項１、７、１２に係る発明を当業者が実施できる程度に明確かつ十分に記載されておらず、本願は特許法第３６条第４項に規定する要件を満たしていないので、本願は拒絶すべきものである。
　また、本願の請求項１、７、１２に係る発明は、発明の詳細な説明に記載したものではなく、本願は特許法第３６条第６項第１号に規定する要件を満たしていないので、本願は拒絶すべきものである。
　
　よって、結論のとおり審決する。