【事件の表示】
　特願２００７−１３０８７２「医薬組成物、飼料グレード組成物及び動物飼料」拒絶査定不服審判事件〔平成１９年　９月１３日出願公開、特開２００７−２２８９７４〕について、次のとおり審決する。
【結　論】
　本件審判の請求は、成り立たない。
【理　由】
Ｉ．手続の経緯
　本願は，１９９５年４月１８日（パリ条約による優先権主張１９９４年４月２９日，ノルウェー）を国際出願日とする特願平７−５２８０９３号の一部を，特許法第４４条第１項の規定により，平成１９年５月１６日に新たな特許出願としたものであって，平成２１年１２月１１日付で当審において拒絶理由が通知され，平成２２年６月１５日に特許請求の範囲について手続補正がなされたものである。
　
ＩＩ．本願発明
　本願の請求項１及び３に係る発明（以下，「本願発明１」及び「本願発明３」という。）は，平成２２年６月１５日付手続補正書によって補正された特許請求の範囲に記載された以下のとおりのものと認める。
「【請求項１】酵母供給源に由来する構造的に変更した分枝β−（１−３）−グルカンと薬学的に許容可能なキャリアとを含む医薬組成物であって，
　前記グルカンは，β−（１−６）結合により互いに結合されているβ−（１−３）結合鎖を有し，β−（１−６）結合鎖を実質的に含まないことを特徴とする医薬組成物。
【請求項３】
　前記グルカンは，可溶性であることを特徴とする請求項１に記載の医薬組成物。」
　
ＩＩＩ．拒絶理由の概要
　当審において平成２１年１２月１１日付で通知された拒絶理由の概要は以下のとおりである。
１．この出願は，特許請求の範囲の記載が，特許法第３６条第５項第２号及び第６項に規定する要件を満たしていない。 
２．この出願は，特許請求の範囲の記載が，特許法第３６条第５項第１号及び第６項に規定する要件を満たしていない。 
３．この出願は，明細書及び図面の記載が，特許法第３６条第４項に規定する要件を満たしていない。 
４．この出願の請求項１乃至７に係る発明は，その出願前日本国内又は外国において頒布された刊行物に記載された発明であるから，特許法第２９条第１項第３号に該当し，特許を受けることができない。 
５．この出願の請求項４乃至７に係る発明は，その出願前日本国内又は外国において頒布された刊行物に記載された発明に基いて，その出願前にその発明の属する技術の分野における通常の知識を有する者が容易に発明をすることができたものであるから，特許法第２９条第２項の規定により特許を受けることができない。 
　
ＩＶ．当審の判断
１．平成６年改正前特許法第３６条第５項第２号及び第６項について
　本願の請求項１には，「酵母供給源に由来する構造的に変更した分枝β−（１−３）−グルカン」及び，「前記グルカンは，β−（１−６）結合により互いに結合されているβ−（１−３）結合鎖を有し，β−（１−６）結合鎖を実質的に含まない」と記載されている。
　そして，本願明細書には，本願発明１における「酵母供給源に由来する構造的に変更した分枝β−（１−３）−グルカン」が，酵母由来のグルカンをβ−（１−６）−グルカナーゼで処理することによって得られることが説明され（【００１４】−【００１９】），「β−（１−６）結合鎖を実質的に含まない」ことについては，【００２０】に，「生じる酵素処理グルカンは，β−（１−３）−結合側鎖がβ−（１−６）−結合により付加された分枝β−（１−３）−グルカンであり，実質的にβ−（１−６）−結合鎖を含まないことにより特徴付けられる。この文脈において「β−（１−６）鎖」という語句は，１つより多いβ−（１−６）−結合グルコースユニットの分枝を包含する意のものである。β−（１−６）−グルカナーゼ酵素の分割は４より多いβ−（１−６）−結合グルコースユニットを有する鎖が大部分である分割を確実なものとする。」と，【００３３】には，「上記の酵素処理はβ−（１−６）−結合鎖におけるβ−（１−６）−結合を分割するのみであり，分枝点から延伸するβ−（１−６）−結合グルコシル残基を除去することはない。生じる酵素処理グルカンは，β−（１−６）−結合により付加されたβ−（１−３）−結合側鎖を有する分枝β−（１−３）−グルカンであり，実質的にβ−（１−６）−結合鎖を有さないことによって特徴付けることが可能である。」と説明されている。
　また，請求人は平成２２年６月１５日付意見書において，「β−（１−６）−グルカナーゼで「グルカン」を処理することにより，「β−（１−６）結合鎖」を完全に除去できないことは，当業者であれば，理解できるものと思料します。このため，「分枝β−（１−３）−グルカン」に含まれる「β−（１−６）結合鎖」を厳密に定義することは，適切ではありません。また，本願発明１は，「分枝β−（１−３）−グルカン」が「β−（１−６）結合鎖」を完全に含まないかどうかを問題とするものではありません。」と述べている。
　上記明細書及び意見書の説明によれば，グルカンをβ−（１−６）−グルカナーゼにより処理すれば，グルカン分子内に存在するβ−（１−６）結合鎖，特に４より多いβ−（１−６）−結合グルコースユニットを有するβ−（１−６）結合鎖が減少するが，完全には除去されないものも含まれることになる。
　しかしながら，２．（１）で後述するように，本願の実施例２で製造された酵素処理グルカンの構造も不明であるし，酵母供給源の種類やその調製方法によって，酵素処理前のβ−（１−３）−グルカンが含有するβ−（１−６）結合鎖も異なるものであるから（必要であれば，後述３．（１）の引用例３の記載事項エ及び４．（１）の記載事項イを参照。），β−（１−６）−グルカナーゼ処理後のβ−（１−３）−グルカンに，どのような構造のものが含まれるのか不明である。
　そのため，本願発明１における「構造的に変更した分枝β−（１−３）−グルカン」であって「β−（１−６）結合鎖を実質的に含まない」グルカンとは，β−（１−６）結合グルコースユニットがいくつのβ−（１−６）結合鎖を有するグルカンまでを含み，どのような構造のものを含むのか，その外延が不明確である。
　また，本願発明１における「β−（１−６）結合鎖を実質的に含まない」を，β−（１−６）結合鎖を完全に含まないことを意味すると解釈する場合は，上記の本願明細書及び意見書の説明と技術的に矛盾することになるため，本願発明１は記載が不明確である。
　
　よって，請求項１に記載された事項に基づいて特許を受けようとする発明が明確に把握することができないため，請求項１は，特許を受けようとする発明の構成に欠くことができない事項のみを記載したものではない。
　
２．平成６年改正前特許法第３６条第４項並びに第５項第１号及び第６項について
（１）本願発明１について
　本願発明１は，「酵母供給源に由来する構造的に変更した分枝β−（１−３）−グルカンであって，β−（１−６）結合により互いに結合されているβ−（１−３）結合鎖を有し，β−（１−６）結合鎖を実質的に含まないことを特徴とするグルカン」を構成要件としている。 
　そして，発明の詳細な説明には，本願発明の目的として，免疫系を効果的に刺激する増長された活性を有するグルカンを提供することが記載されている（【０００８】−【０００９】）。
　また，本願発明のグルカンはS.cerevisiae由来の酵母グルカンを，β−（１−６）−グルカナーゼ処理することによって製造されることが説明され（【００１４】−【００２５】），【００２０】には，「β−（１−６）−グルカナーゼ酵素の分割は４より多いβ−（１−６）−結合グルコースユニットを有する鎖が大部分である分割を確実なものとする。」と，【００３３】には，「上記の酵素処理はβ−（１−６）−結合鎖におけるβ−（１−６）−結合を分割するのみであり，分枝点から延伸するβ−（１−６）−結合グルコシル残基を除去することはない。生じる酵素処理グルカンは，β−（１−６）−結合により付加されたβ−（１−３）−結合側鎖を有する分枝β−（１−３）−グルカンであり，実質的にβ−（１−６）−結合鎖を有さないことによって特徴付けることが可能である。」と説明されている。 
　そして，実施例１には，酵母グルカンの調整方法が記載され，実施例２では，実施例１に従って調整された酵母グルカンをT．harzianumから分離されたβ−（１−６）−グルカナーゼを用いて酵素処理したことが記載され，実施例４では，実施例２で製造された酵素処理グルカンの生物学的効果を例証する試験が記載されている。 
　しかしながら，実施例２で製造された酵素処理グルカンが，どのような分枝構造を有するものであるのかを分析したデータは記載されていない。 
　ここで，同じβ−（１−６）−グルカナーゼであっても，酵素の由来や基質の種類，反応条件によっても活性が異なり，どの程度のβ−（１−６）結合が加水分解を受けるかも変化するものであるから，酵素処理後のグルカンが，β−（１−６）結合グルコースユニットがいくつのβ−（１−６）結合鎖を有するものであるかは，例えば，後述３．（１）引用例３の記載事項エに記載されているように，実際に製造したものをNMR等を用いて分析してみなければ判らない。 
　
　請求人は，平成２２年６月１５日付意見書において参考資料１を提出し，本願の実施例２のグルカン粒子は，参考資料１のTable1のβ-1,6glucanase treated MacroGardと実質的に同一のものであり，その組成が記載されているため，本願の実施例２のグルカン粒子が，β−（１−６）結合鎖を実質的に含まないことが明らかである旨主張している。
　しかしながら，参考資料１のTable1の内容は，本願明細書の記載から自明なものではないから，参考資料１の記載をもって本願発明１の記載不備を解消することはできない。
　また，参考資料１のTable1には，β-1,6glucanase treated MacroGardが１．５％のβ−（１−６）結合鎖を含むことが記載されているが，このβ−（１−６）結合鎖に，β−（１−６）結合グルコースユニットがいくつのものが含まれるのかは明らかではないから，仮に参考資料１を参照したとしても，本願の実施例２で製造されたグルカンが，いくつのβ−（１−６）結合グルコースユニットを含むβ−（１−６）結合鎖を有する分枝グルカンであるかは不明である。
　
　そして，本願発明１の分枝グルカンは，１．に記載したとおり外延が不明確であって，様々な長さのβ−（１−６）結合鎖を含む分枝グルカンを包含するものであるが，本願の発明の詳細な説明には，β−（１−６）結合鎖の長さとグルカンの生物学的活性の強さとの相関関係を示す実験や理論的な説明は記載されておらず，そのような相関関係が本願出願日当時の技術常識であったものでもない。
　ゆえに，本願発明１の分枝グルカンに包含される，様々な長さのβ−（１−６）結合鎖を有する分枝グルカンについてまで，実施例４に記載された構造の不明なβ−（１，６）−グルカナーゼ処理グルカン粒子と同様に，免疫系を効果的に刺激する増長された活性を有するか否かは不明である。
　
　したがって，本願の発明の詳細な説明は，本願発明１が，当業者が容易にその実施をすることができる程度に，発明の目的，構成及び効果を記載したものではない。また，本願発明１は，免疫系を効果的に刺激する増長された活性を有するグルカンを提供するという，本願発明の目的を達成できるものとして，本願の発明の詳細な説明に記載されたものではない。
　
（２）本願発明３について
　本願発明３は，本願発明１におけるグルカンが「可溶性」であることを構成要件としている。
　一方，本願の発明の詳細な説明には，本願発明３の「可溶性」のグルカンは，酵素処理の前または後にグルカンをギ酸等の可溶化剤で処理することによって製造されるものであることが説明されている（【００２１】−【００２０】）。
　しかしながら，本願の発明の詳細な説明には，酵素処理及び可溶化剤処理を行った可溶性グルカンを製造した実施例は記載されておらず，その生物学的活性を試験したことも記載されていない。
　そして，上記のようにギ酸で可溶化処理した場合には，グルカンはβ−（１−６）結合及びβ−（１−３）結合のいずれの結合も酸による加水分解を受けるのであるから，可溶化処理後のグルカンが，どのような分子量や分枝構造を有するものになるかは全く予測できず，可溶性グルカンが本願発明３で引用する本願発明１において特定する分枝構造を有するものであるか否かも不明であり，さらにその生物学的活性の有無や活性の強さについても不明である。
　
　請求人は平成２２年６月１５日付意見書において，可溶性グルカンについては，実施例３に，「例１により調製されたグルカン粒子をギ酸を使用して加水分解により可溶化させるプロトコール」が記載され，実施例４に「可溶化グルカン粒子」の生物学的活性の評価結果が記載されていると主張している。
　しかしながら，実施例１は，酵素処理をする前のグルカン粒子を調製するまでのプロトコールを記載するものであり，実施例３は，酵素処理をしていない実施例１のグルカン粒子をギ酸を使用して可溶化させるプロトコールを記載するものである。
　そして，実施例４の表２には，「可溶化グルカン粒子」が記載されているが，本願の発明の詳細な説明において，製造したことが記載されている可溶化グルカン粒子は，実施例３のみであるから，表２の可溶化グルカン粒子は，実施例３の酵素処理をしていないグルカン粒子をギ酸で可溶化させたものと認められる。
　仮に，表２の可溶化グルカン粒子が，実施例３で製造されたものではない可溶化グルカン粒子であるとした場合には，その製造プロトコールは全く不明であるから，実施例４でどのような可溶化グルカン粒子が使用されたかは不明である。
　したがって，本願の発明の詳細な説明の実施例３及び４には，本願発明３の構成要件である「可溶性グルカン」は記載されていない。
　
　さらに，請求人は上記意見書において，参考資料２を提出し，「β−（１−３）結合鎖」は，「β−（１−６）結合鎖」に対して，十分に加水分解されにくいこと，実施例３で１．８ｇの可溶性グルカン生成物を得たとの記載から「β−（１−３）結合鎖」の大部分が加水分解されていないこと，ギ酸はグルカン粒子内の分枝鎖間の静電的相互作用を妨げることにより，可溶化させることができることを述べ，当審による拒絶理由通知における指摘は不当である旨主張している。
　しかしながら，参考資料２のTable１のデータは二糖類を加水分解した場合のものであって，本願発明１のグルカンのような分枝を有する複雑で長い糖鎖を加水分解した場合のデータではなく，後述４．（１）の引用例１の記載事項カに，β−（１−３）−グルカンを酸加水分解すると，低分子のラミナリサッカライド（β−（１−３）結合した糖類）が生成されたことが記載されていることからしても，β−（１−３）結合鎖が，酸加水分解によって分解され得るものであることは明らかである。
　また，上述のように，実施例３は，酵素処理をしていないグルカン粒子を加水分解処理したものであり，酵素処理をしたグルカンをさらに加水分解処理した場合に，最終的にどの程度の可溶性グルカンが得られるかは不明であるから，実施例３のデータを基に，β−（１−３）結合鎖の大部分は加水分解されないとの請求人の主張は失当である。
　さらに，ギ酸がグルカン分子鎖間の静電的相互作用を妨げることについては，ギ酸がそのような効果を有するものだとしても，発明の詳細な説明の【００２１】に説明されるように，本願発明３では，可溶化処理後のグルカン生成物中からギ酸は除去されるものであるから，除去後のグルカン生成物が可溶性であるのは，ギ酸のグルカン分子鎖間の静電的相互作用を妨げる効果によるものとは認められない。
　
　したがって，請求人の意見書における主張は採用することができず，本願の発明の詳細な説明には，本願発明３が，当業者が容易にその実施をすることができるように，発明の目的，構成及び効果が記載されておらず，また，本願発明３は，免疫系を効果的に刺激する増長された活性を有するグルカンを提供するという，本願発明の目的を達成できる又は効果を奏するものとして，本願の発明の詳細な説明に記載されたものではない。
　
３．特許法第２９条第１項第３号について
（１）引用例３
　当審における拒絶理由で引用した，本願優先日前に頒布された刊行物である，特表平５−５０２０１８号公報（以下，「引用例３」という。）には，以下の事項が記載されている。
　
ア．「個体の免疫応答を刺激するに十分な量の修飾（modified）β−グルカンを個体に投与することからなる，個体の免疫系応答の誘起方法。」（請求項１）
　
イ．「微生物由来物質あるいは植物由来物質によって免疫細胞媒介物質の産生を刺激することによって疾患を治療したり防止することが最近の関心の的となっている。例えば，酵母細胞壁グルカンは哺乳動物における免疫系のいくつかの側面を刺激する能力を有する。この効果の機構が明らかにされており，末梢血白血球及び血管外マクロファージ上に存在する特異的グルカン受容体が関与している[クゾップ（Czop. J.K.），Path.Immunopath.Res., 5:286-296（1986)]。この受容体をグルカンで活性化すると宿主防御の増幅が刺激されるが，これには主にマクロファージとマクロファージ由来産生物によって媒介される一連の相互作用が関与し，これによって患者の感染抵抗性が高まる。
　酵母生物の細胞壁は，β（１−３）グルコース単位の骨格鎖にβ（１−６）結合による低い度合いの分子間および分子内分枝が付いたものから成る多糖類であるβ−結合グルカンから主として成る。主に高度分枝β（１−６）グルカンから成るマイナーな成分が主成分と密接に関連しており，両者が一緒になってアルカリ不溶性グルカン画分を構成している。」（第２頁右下欄第９行〜第３頁左上欄第１行）
　
ウ．「本発明は，天然および既存の市販グルカン製剤を包含する既報グルカンと比べて有意に強化された免疫生物活性を有する一群の修飾酵母グルカンを利用して被験者における免疫応答を刺激する方法に関するものである。天然原料と比較して高いβ（１−６）：β（１−３）グリコシド結合比を有する修飾酵母グルカン製剤は，強化された
イン・ビトロ
イン・ビボ
　本方法で用いられる修飾グルカン（modified glucans）は，天然（未修飾）グルカンより高いβ（１−６）／β（１−３）結合比を有する修飾された酵母由来炭水化物ポリマーである。本方法で用いられるグルカンは，それらまたはそれらを産生する生物（例えば酵母細胞）を処理することによって，構造中のβ（１−６）／β（１−３） 結合比を上げるべく修飾される。修飾β−グルカンは，今日までに報告されている天然の細菌グルカン，植物グルカン，・・・などの野生型酵母細胞壁製剤とは，該修飾グルカンの一次構造が野生型製剤より高度の分枝（すなわちβ（１−６）結合がより多い）を有するという点で構造的及び機能的に異なる。このより高レベルの分枝は，より拡張した立体配座と，より上昇した水性媒体中溶解度を修飾グルカンに与える。」（第３頁左上欄第１５行〜右上欄下から５行）
　
エ．「原料の起源（例えば生物）に関わらず，表１に挙げた分枝グルカンはいずれも，図１に示したようにβ（１−６）結合によって骨格鎖と結合している分子の位置に単一のグルコース単位を含んでいる。
　グルカン中の結合タイプと構造を決定する際の一般的な手法は炭素１３核磁気共鳴スペクトル分析法（１３Ｃ−ＮＭＲ）である。得られたスペクトル中の１３Ｃシグナルの数と相対強度を用いてグルカンポリマー中の結合配置と位置を決定することができる。・・・
　修飾グルカンは，さらに約６９ｐｐｍの位置にも顕著なシグナル（白ボックス，図４ではＣ−６１として示している）を含んでおり，これは分枝の内部（１−６）結合グルコース部分を表し，複数個のグルコース単位を含有する分枝の存在を証明している。表２は，既存のグルカンについて報告されている構造パラメータを修飾グルカンのそれらと比較したものである。
　　　　　　　　　　　
表２
　１　分枝頻度＝分枝数／繰り返し単位あたりのグルコース
　２　Manners et al., 
Biochemical Journal. 
　３　ジャマス（S. Jamas）らの米国特許出願第07/333,630における
S.cerevisiae 
　したがって，免疫活性を向上させた本発明の修飾グルカンは，既存の既報の天然グルカンより高くしたβ（１−６）／β（１−３）結合比と１個以上のグルコース単位を含有する分枝とを有するものとして特徴づけられる。」（第４頁右上欄第１行〜第５頁左上欄下から５行）
　
オ．「
実施例１ヒト単球による食作用の活性化
（１）
ザイモサン
（２）
アルカリ不溶性グルカン
（３）ＷＧＰ−Ａ３６４Ａ−ジャマス（Jamas）らによって米国特許第４，８１０，６４６号で述べられている方法に従い
Saccharomyces cerevisiae
（４）
ＷＧＰ−Ｒ４
Saccharomyces cerevisiae
　これらの製剤を細胞に対する粒子の比約５ないし５０にそれぞれ対応する５×１０４／ｍｌないし６×１０７／ｍｌ（０．０１ｍｇ／ｍｌないし０．３ｍｇ／ｍｌ）のグルカン粒子濃度で付着性(adherent）ヒト単球とともに３７℃で保温した。少なくとも３００個の単球によって摂取されたグルカン粒子の数を１０００倍の光学顕微鏡を用いる直視観察によって測定した。図５に示した結果は，細胞１個あたり３個以上（≧３）のグルカン粒子を摂取した単球の百分率として表している。突然変異体系統Ｒ４由来の全グルカン粒子（ＷＰＧ−Ｒ４）は，グルカンを摂取した単球の合計数および１つの単球集団あたり摂取されたグルカン粒子の合計数の両方の点からみて食作用の刺激を強化した。」（第７頁右上欄第１７行〜左下欄下から２行）
　
カ．「
　」（図５）
　
　引用例３の記載事項ア〜カによれば，引用例３には，酵母供給源に由来する分枝β−（１−３）−グルカンであって，単一のグルコース単位を含むβ−（１−６）結合により互いに結合されているβ−（１−３）結合鎖を有する野生型酵母グルカンと，２つのグルコース単位を含むβ−（１−６）結合鎖により互いに結合されているβ−（１−３）結合鎖を有する修飾グルカンが記載され，これらのグルカン製剤はいずれも免疫系を活性化する効果を有するが，修飾グルカン製剤は野生型グルカン製剤より免疫刺激活性が強化されることが記載されている。
　
（２）対比・判断
　本願発明１における「構造的に変更した分枝β−（１−３）−グルカン」は，発明の詳細な説明を参照すると，β−（１−６）グルカナーゼ処理をして得られるものであるが（【００１４】−【００２０】），β−（１−６）グルカナーゼ酵素は，４より多いβ−（１−６）結合グルコースユニットを有する鎖を主に分割するものであり，さらに，請求人が平成２２年６月１５日付意見書で説明しているように，β−（１−６）グルカナーゼ酵素処理によって，β−（１−６）結合鎖を完全には除去できないものである。
　そうすると，引用例３に記載された「野生型酵母グルカン」及び「修飾グルカン」は，特に，記載事項エの表２の記載から見て，いずれも４より少ない１又は２のβ−（１−６）結合グルコースユニットによって互いに結合されているβ−（１−３）結合鎖を有する分枝β−（１−３）−グルカンであるから，本願発明１における「酵母供給源に由来する構造的に変更した分枝β−（１−３）−グルカン」であって，「β−（１−６）結合により互いに結合されているβ−（１−３）結合鎖を有し，β−（１−６）結合鎖を実質的に含まない」グルカンと，物として区別することができない。
　さらに，引用例３には，グルカン製剤を被験者に投与して，免疫応答を刺激することが記載されているから（記載事項ア及びウ），グルカンを製剤化するために，分枝β−（１−３）−グルカンと薬学的に許容可能なキャリアとを含む医薬組成物とすることは，自明である。
　したがって，本願発明１と引用例３に記載された発明とは，実質的に同一の発明である。
　
　請求人は，上記意見書において，引用例３に記載された発明は，「天然野生型グルカンに対してより高いβ（１−６）／β（１−３）結合比を有するβ−グルカンである」と記載されていることから，「β−（１−６）結合鎖を実質的に含まない」ことを開示も示唆もするものではない旨主張している。
　しかしながら，本願の発明の詳細な説明の【００２０】に「「β−（１−６）鎖」という語句は，１つより多いβ−（１−６）−結合グルコースユニットの分枝を包含する意のものである。」と説明されているように，本願発明１は，引用例３に記載された天然野生型グルカンのように，１つのβ−（１−６）結合グルコースユニットの分枝をもつ分枝β−（１−３）−グルカンを排除していない。
　そして，引用例３に記載された天然野生型グルカンは，修飾グルカンより生物学的活性が劣るものの，免疫生物活性を有するものである（記載事項オ及びカ）。
　また，上述のように，β−（１−６）−グルカナーゼでグルカンを処理することにより，４より多いグルコースユニットを含むβ−（１−６）結合鎖は確実に分割するが，「β−（１−６）結合鎖」を完全に除去することはできないものであるから，本願発明１における「β−（１−６）結合鎖を実質的に含まない」とは，「β−（１−６）結合鎖」を完全に含まないことを意味しない。
　そして，引用例３に記載された修飾グルカンは，β（１−６）結合分枝の頻度が高く，β（１−６）／β（１−３）の結合比は高められたものではあるが，個々の分枝中のβ−（１−６）結合鎖は２つのグルコースユニットを含むに過ぎず，β−（１−６）−グルカナーゼ処理によって確実に分割される４以上のグルコースユニットを含むβ−（１−６）結合鎖は含んでいないから，本願発明１における「β−（１−６）結合鎖を実質的に含まない」グルカンに包含される。
　したがって，請求人の意見書における主張は採用できない。
　
４．特許法第２９条第２項について
（１）引用例１
　当審における拒絶理由で引用した，本願優先日前に頒布された刊行物である，Biochem. J., 1973, Vol.135, P.19-30（以下，「引用例１」という。）には，以下の事項が記載されている。
　
ア．「酵母細胞壁由来β−（１−３）−Ｄ−グルカンの構造」（第１９頁，標題）
　
イ．「マンナン及びグリコーゲンを除去するための酵母（Saccharomyces cerevisiae）細胞壁の様々な処理によって通常調製される酵母グルカンは，まだ不均一である。主要成分（約８５％）は，３％のβ−（１→６）−グルコシド鎖間結合を含む高分子量（約２４００００）の分枝β−（１→３）−グルカンである。微量成分は，分枝β−（１→６）−グルカンである。我々の結果を他の研究者とのそれとの比較は，異なるグルカンの調製物は不均一性の程度が異なり，主要なβ−（１→３）−グルカン成分は分枝の程度がかなり変動するかもしれないことを示す。」（第１９頁，要約）
　
ウ．「パン酵母からのグルカンの抽出及び精製。圧縮した酵母（２kg)は１．６リットルの６％（ｗ／ｖ）ＮａＯＨに分散させ，室温で２４時間攪拌した。その後蒸留水（１２リットル）は加えられ１２００ｇ１５分間の遠心分離で不溶性材料が採取された。この材料は３リットルの３％（ｗ／ｖ）ＮａＯＨに懸濁され，７５℃で３時間加熱され，その後冷却され，懸濁液は１６時間室温で攪拌された。３リットルの蒸留水で希釈した後，不溶性材料が再び１２００ｇ１５分間の遠心分離で採取された。残留物は再び加熱３％ＮａＯＨで抽出され，（ＨＣｌで）ｐＨ４．５に調製され，遠心分離で採取された。不溶性細胞壁材料は三回水で，一回エタノールで二回エーテルで洗浄された。３７℃の空気で乾燥し，収量は４７．９ｇ，又は圧縮酵母の重量の２．４％であった。
　この材料の全てが２リットルの０．５Ｍ酢酸で，９０℃で３時間抽出された。冷却後，懸濁液は遠心分離され，上清溶液は（ＮａＯＨで）中和され，透析され，少量に濃縮され，ポリサッカライドは２倍量のエタノールを添加して沈殿された。沈殿物はエタノールとエーテルで洗浄し，３７℃で空気乾燥した（収量２．００ｇ）。
　不溶性残留物はさらに１５回同様に抽出された。酢酸溶解性ポリサッカライドの収量は，抽出回数とともに急激に減少し，６回，１２回及び１５回抽出で，０．３６，０．２５，及び０．１５ｇであった。さらに１２回の５リットルの０．５Ｍ−酢酸での抽出が行われ，残留物は最後に遠心分離によって回収され，流水で３日間透析され，凍結乾燥させて，６．９ｇのオフホワイトの粉末の，グルカンＭ１が得られた。」（第２１頁右欄第３３行〜第２２頁左欄第１０行）
　
エ．「後の分析でグルカンＭ１はまだ微量のβ−（１−６）−グルカンが混入することが判った。これは，P. brefeldianum由来のβ−（１−６）−グルカナーゼと，予備実験で設定された条件下で，インキュベートすることによって除去された。グルカンＭ１（０．４７ｇ）は５０ｍｌの０．０１Ｍ−クエン酸ナトリウム緩衝液，ｐＨ７．５に懸濁され，５ｍｇの酵素とともに，３７℃で２４時間，攪拌しながらインキュベートされた。さらに１ｍｌ緩衝液中の５ｍｇの酵素がその後添加され，さらに４８時間インキュベーションが続けられた。グルカンは遠心分離で回収され，３回水で洗浄し，流水で２４時間透析し，凍結乾燥で単離された。グルカンＭ２の収量は０．４３ｇであり，精製β−（１→３）−グルカンを表す（要約のためのスキーム２を参照。）。」（第２２頁左欄，第２５〜３９行）
　
オ．「パン酵母からのβ−（１→３）−グルカンの単離。酵母グルカン及びその後の加熱希釈酢酸での抽出で得られた結果を考慮して，β−（１→３）−グルカンを単離するために，組み合わせた手順が考えだされた。これはスキーム２に要約される。４７．９ｇのアルカリ不溶性炭水化物から，６．９ｇのグルカンＭ１が最終的に得られた。分画中の不注意な実験ロスのため，全体の収量は低かった。
　Ｍ１グルカンのi.r.スペクトルは，９２０ｃｍ−１にわずかなショルダーがあったが，β−（１→３）−グルカンに典型的なものであった。部分酸分解物は，グルコースと，少量の重合度が２−５のゲンチオサッカライドを含む，かなりの量の重合度２−５のラミナリサッカライドとを含んでいた。延長した酢酸抽出でさえ全てのβ−（１→６）−グルカンを除去していなかったことは明らかである。
　この考えは，グルカンＭ１の過ヨウ素酸酸化分析によって確認された。過ヨウ素酸の初回の減少は０．１７mol.prop.であり，初回のギ酸の産生物は，７．８グルコース残基につき一つのトリオール基の存在を示した。
　混入しているβ−（１→６）−グルカンは最終的にP. brefeldianumから調製されたβ−（１→６）−グルカナーゼを用いた，選択的酵素分解によって除去された。この消化の間，グルカンに物理的な変化はなく，不溶性懸濁液のままであった。それゆえ，もし脱分枝が起きれば，可溶化すると予測されたが，可溶化は起きなかった。精製されたグルカンＭ２は最終的にグルカンＭ１から９２％の収率で得られた。」（第２５頁右欄第２２行〜第２７頁左欄第１３行）
　
カ．「精製されたβ−（１−３）−グルカンの特性。部分酸分解物のペーパークロマトグラフィー分析（溶剤Ａ）は，微量のゲンチオビオースとともに，グルコースと重合度が２−５のラミナリサッカライドの存在を示した。グルカンＭ１の部分酸加水分解物では存在が観察された条件では，ゲンチオトリオース及びより高分子のゲンチオサッカライドは検出できなかった。グルカンは細菌のラミナリアーゼ調製物とのインキュベーションの間に溶解性になった。７日後，グルコース，ゲンチオビオース及び重合度２−４のラミナリサッカライドが産生された。他のＲGlc値の低いオリゴサッカライドも存在したが，これらはゲンチオトリオース，ゲンチオテトラオース又はゲンチオペンタオースではなかった。
　過ヨウ素酸酸化では，初回の減少は０．１２mol.porp.であり，初回のギ酸の産生物は３０．５グルコース残基につき一つのトリオール基の存在を示した。グルカンの重合度はソルビトール脱水素酵素法により調べ，１４５０±１５０であった。グルカンの不溶性と結果的な反応の困難性を考慮して，この結果はグルカン分子の桁を示すものとみなされる。それにも拘わらず，重合度が平均鎖長より非常に大きいので，グルカンは分枝した構造を持つ。それゆえ，総合的な結果は約３％のβ−（１→６）−グルコシド鎖間結合の存在を示す。」（第２７頁左欄第１４〜４２行）
　
キ．「
スキーム２．精製β−（１→３）−及びβ−（１→６）−グルカンを与えるパン酵母の分画　」（第２６頁）
　
ク．「
図２　酵母β（１→３）−グルカンのセグメントの部分構造
ａ，ｂ及びｃの抽出した長さは不明であるが，ａ+ｂ+ｃは約６０グルコース残基からなる。」（第２９頁，図２）
　
　引用例１の記載事項ア〜クによれば，引用例１には，パン酵母からアルカリ抽出した後に酢酸で抽出したアルカリ不溶性グルカンＭ１には，β−（１−６）−グルカンが混入しており，グルカンＭ１をさらにβ−（１−６）−グルカナーゼ処理することによって，精製したβ−（１−３）−グルカンＭ２を得ることが記載され，グルカンＭ２が，β−（１−６）結合により互いに結合されているβ−（１−３）結合鎖を有する分枝β−（１−３）−グルカンであることが記載されている。
　
（２）対比・判断
　引用例１に記載されたグルカンＭ２は，酵母由来のβ−（１−３）−グルカンＭ１をβ−（１−６）−グルカナーゼ処理することによって得られる分枝β−（１−３）−グルカンであり，本願発明１における「酵母供給源に由来する構造的に変化した分枝β−（１−３）−グルカン」であって，「β−（１−６）結合鎖を実質的に含まないグルカン」も，発明の詳細な説明を参照すると，β−（１−６）−グルカナーゼ処理をして得られるものである（【００１４】−【００２０】）。
　よって，本願発明１と引用例１に記載された発明とは，「酵母供給源に由来する構造的に変更した分枝−（１−３）−グルカン」であって，「β−（１−６）結合により互いに結合されているβ−（１−３）結合鎖を有し，β−（１−６）結合鎖を実質的に含まない」グルカンに関するものである点で一致し，本願発明は，該グルカンと薬学的に許容可能なキャリアとを含む医薬組成物であるのに対し，引用例１にはグルカンを医薬組成物とすることは記載がない点で相違する。　
　上記相違点について検討する。
　３．（１）に記載した引用例３には，酵母製剤を用いて免疫応答を刺激することが従来から知られていることが記載され（引用例３の記載事項イ及びウ），引用例１に記載されたアルカリ不溶性グルカンがヒト単球における食作用を誘導する能力を有することも記載されているから（引用例３の記載事項オ及びカ），引用例１に記載された発明において，精製されたβ−（１−３）−グルカンＭ２を免疫応答を刺激するための医薬組成物とすることは，当業者が容易に想到し得たものである。
　そして，本願発明１の分枝グルカンは，２．（１）において述べたように，様々な長さのβ−（１−６）結合鎖を有する分枝グルカンを包含するものであり，その全てが，本願の発明の詳細な説明の実施例４に記載されるβ−（１，６）−グルカナーゼ処理グルカン粒子と同様に，免疫系を効果的に刺激する増長された活性を有するという効果を奏することは，発明の詳細な説明において十分に裏付けられていない。
　したがって，本願発明１は，引用例１及び３の記載から予測できない顕著な効果を奏するものではない。
　よって，本願発明１は，引用例１及び３に記載された発明に基づき，当業者が容易に発明をすることができたものである。
　
Ｖ．むすび
　以上により，本願は，平成６年改正前の特許法第３６条第４項，第５項第1号，第５第２号及び第６項に規定する要件を満たしておらず，本願発明１は，特許法第２９条第１項に該当し，または，特許法２９条第２項の規定により，特許を受けることができないものであるから，本願は拒絶すべきものである。
　よって，結論のとおり審決する。