【事件の表示】
　特願２００６−１６３３８８「ルシフェラーゼ」拒絶査定不服審判事件〔平成１８年１０月１２日出願公開、特開２００６−２７１３９３〕について、次のとおり審決する。
【結　論】
　本件審判の請求は、成り立たない。
【理　由】
第１　手続の経緯
　
　本願は，１９９５年（平成７年）３月２２日（パリ条約による優先権主張１９９４年３月２３日，英国；１９９５年１月２０日，英国）に国際出願された特願平７−５２４４８６号の一部を，平成１８年６月１３日に新たな特許出願（特願２００６−１６３３８８号）としたものであって，平成２１年７月２４日付で拒絶査定がなされたが，平成２１年１２月３日に拒絶査定不服審判が請求されるとともに，同日付で特許請求の範囲についての手続補正書が提出されたものである。
　
第２　平成２１年１２月３日付の手続補正についての補正の却下の決定
　
［補正却下の決定の結論］
　平成２１年１２月３日付の手続補正を却下する。
　
［理由］
１　平成２１年１２月３日付の手続補正について
　本件補正により，特許請求の範囲の請求項１は，
　「Ｐｈｏｔｉｎｕｓ　ｐｙｒａｌｉｓ由来の野生型ルシフェラーゼの変異型を含むルシフェラーゼ調製物であって，該調製物は，１％ウシ血清アルブミン（ＢＳＡ）および０．０２％アザイドを添加したｐＨ７．７５のＨＥＰＥＳ緩衝液の存在中で，室温において１０日間貯蔵後に，そのルシフェラーゼ活性を８５％以上保持しているルシフェラーゼ調製物。」から，
　「以下の（ａ）又は（ｂ）で示されるタンパク質を含むルシフェラーゼ調製物。
（ａ）配列番号２で表されるアミノ酸配列において残基３５４におけるＸａａがリシンであるタンパク質。
（ｂ）（ａ）において規定されるアミノ酸配列において，１若しくは数個のアミノ酸が欠失，置換若しくは付加されたアミノ酸配列を有し，ルシフェラーゼ活性を有するタンパク質からなり，但し，（ａ）における残基３５４におけるアミノ酸は，置換又は欠失していないタンパク質。」に補正された。
　
２　目的要件違反について
　本件補正は，補正前の請求項に記載した発明を特定するために必要な事項である「ルシフェラーゼ調製物」について，「Ｐｈｏｔｉｎｕｓ　ｐｙｒａｌｉｓ由来の野生型ルシフェラーゼの変異型を含む」という特定を，「以下の（ａ）又は（ｂ）で示されるタンパク質を含む」という特定に変更するとともに，「１％ウシ血清アルブミン（ＢＳＡ）および０．０２％アザイドを添加したｐＨ７．７５のＨＥＰＥＳ緩衝液の存在中で，室温において１０日間貯蔵後に，そのルシフェラーゼ活性を８５％以上保持している」という特定を削除し，前記タンパク質が，「（ａ）配列番号２で表されるアミノ酸配列において残基３５４におけるＸａａがリシンであるタンパク質。（ｂ）（ａ）において規定されるアミノ酸配列において，１若しくは数個のアミノ酸が欠失，置換若しくは付加されたアミノ酸配列を有し，ルシフェラーゼ活性を有するタンパク質からなり，但し，（ａ）における残基３５４におけるアミノ酸は，置換又は欠失していないタンパク質。」であるものに特定するものである。
　そこで検討すると，本件明細書には，上記「（ａ）タンパク質」に相当するE354K突然変異ルシフェラーゼが，「１％ウシ血清アルブミン（ＢＳＡ）および０．０２％アザイドを添加したｐＨ７．７５のＨＥＰＥＳ緩衝液の存在中で，室温において１０日間貯蔵後に，そのルシフェラーゼ活性を８５％以上保持している」ことは記載されている（段落【００６３】）が，上記「（ｂ）タンパク質」が，このような性質又は特性を保持していることは何ら具体的に記載されていないし，１若しくは数個のアミノ酸を欠失，置換若しくは付加すれば，元のタンパク質と同等の熱安定性を保持していないものも当然に含まれるものである。
　そうすると，この補正は，上記のような性質又は特性が保持されていないものを包含するように，特許請求の範囲を実質的に拡張するものであるから，特許請求の範囲の減縮を目的とするものとはいえない。
　また，「１％ウシ血清アルブミン（ＢＳＡ）および０．０２％アザイドを添加したｐＨ７．７５のＨＥＰＥＳ緩衝液の存在中で，室温において１０日間貯蔵後に，そのルシフェラーゼ活性を８５％以上保持している」という記載の意味自体は明確であるが，明りょうでない記載の釈明とは，それ自体意味の明らかでない記載などについて，それ本来の意味内容を明らかにすることであるから（審判便覧54-10），不明りょうであると指摘された記載の本来の意味内容を明らかにせずに，単にその記載自体を特許請求の範囲から削除する補正が，明りょうでない記載の釈明を目的とするものに当たらないことは明らかである。
　さらに，この補正が，誤記の訂正や請求項の削除を目的とするものでないことも明らかであるから，平成６年法律第１１６号改正附則第６条によりなお従前の例によるとされる同法による改正前の特許法第１７条の２第３項の規定に違反するので，同法第１５９条第１項において読み替えて準用する同法第５３条第１項の規定により却下されるべきものである。
　
３　独立特許要件違反について
　仮に，本件補正が，特許請求の範囲の減縮を目的とするものに該当するとしても，補正後の特許請求の範囲の請求項１に係る発明は，以下に示すように，特許出願の際独立して特許を受けることができない。
　
（１）特許法第３９条第２項について
　本件出願と同日に出願された本件の原出願である特願平７−５２４４８６号（特許第４４９０５０８号）の特許請求の範囲の請求項１には，以下の発明が記載されている。
　
「以下の（ａ）又は（ｂ）のタンパク質。
（ａ）配列番号２で表されるアミノ酸配列で示されるタンパク質であって，残基３５４におけるＸａａが，リシン，アルギニン，ロイシン，イソロイシン，アスパラギン，バリン，トリプトファン，アラニン，チロシン，メチオニン，フェニルアラニン，ヒスチジン，トレオニン，グルタミン，システイン及びセリンからなる群から選択されるアミノ酸により置換されているタンパク質，又は
（ｂ）（ａ）で規定されるアミノ酸配列において，１個又は数個のアミノ酸が置換，欠失又は付加されたアミノ酸配列からなり，ルシフェラーゼ活性を有し，但し，アミノ酸配列（ａ）における残基３５４のアミノ酸が，置換又は欠失していないタンパク質。」
　
　ここで，本件補正後の請求項１に係る発明と，本件原出願の請求項１に係る発明とを対比すると，前者の「残基３５４におけるＸａａがリシンである」は，後者の「残基３５４におけるＸａａが，リシン，アルギニン，ロイシン，イソロイシン，アスパラギン，バリン，トリプトファン，アラニン，チロシン，メチオニン，フェニルアラニン，ヒスチジン，トレオニン，グルタミン，システイン及びセリンからなる群から選択される」における事実上の選択肢の１つに当たるものであるから，両者はＸａａがリジンである点で一致し，前者が「タンパク質を含むルシフェラーゼ調製物」であるのに対し，後者が「タンパク質」である点で，一応相違している。
　しかし，「タンパク質を含む」というだけでは，タンパク質以外の成分については何ら特定していないから，前者は，「タンパク質のみを含むルシフェラーゼ調製物」のことも意味することになるし，「調製物」といっても，タンパク質は，そもそも何らかの方法により調整されたものであるから，「タンパク質を含むルシフェラーゼ調製物」といっても，ルシフェラーゼ活性を持つタンパク質自体と異なることにはならない。また，本願明細書においても，段落００６７に「精製したルシフェラーゼ調製物」と，精製されたタンパク質自体のことが，ルシフェラーゼ調製物と記載されている。
　また仮に，ルシフェラーゼ調製物がタンパク質以外のものを含んでいなければならないものとしても，通常のタンパク質は何らかの不純物を含んでいるものであり，「タンパク質を含むルシフェラーゼ調製物」と「タンパク質」とが相違することにならないし，タンパク質以外のものが何ら特定されていないのであるから，特許請求の範囲の記載が明確でないことになる。
　したがって，前者の「タンパク質を含むルシフェラーゼ調製物」は，後者の「タンパク質」と実質的に同一であると認められるから，本件補正後の請求項１に係る発明は，本件原出願の請求項１に係る発明と実質的に同一である。
　なお，本件原出願は既に特許登録されているので，特許法第３９条第２項に規定される協議を行うことはできない。
　
　よって，本件補正後の請求項１に係る発明は，特許法第３９条第２項の規定により，特許出願の際独立して特許を受けることができないから，平成１８年法律第５５号改正附則第３条第１項によりなお従前の例によるとされる同法による改正前の特許法第１７条の２第５項において準用する同法第１２６条第５項の規定に違反するので，同法第１５９条第１項において読み替えて準用する同法第５３条第１項の規定により却下されるべきものである。 
　
第３　本願発明
　
　平成２１年１２月３日付の手続補正は上記のとおり却下されたので，本願の請求項１及び２に係る発明（以下，「本願発明１及び２」という。）は，平成２０年３月１１日付の手続補正書の特許請求の範囲の請求項１及び２に記載された事項により特定される，以下のとおりのものである。
　
「【請求項１】Ｐｈｏｔｉｎｕｓ　ｐｙｒａｌｉｓ由来の野生型ルシフェラーゼの変異型を含むルシフェラーゼ調製物であって，該調製物は，１％ウシ血清アルブミン（ＢＳＡ）および０．０２％アザイドを添加したｐＨ７．７５のＨＥＰＥＳ緩衝液の存在中で，室温において１０日間貯蔵後に，そのルシフェラーゼ活性を８５％以上保持しているルシフェラーゼ調製物。
　
【請求項２】Ｐｈｏｔｉｎｕｓ　ｐｙｒａｌｉｓ由来の野生型ルシフェラーゼの変異型を含むルシフェラーゼ調製物であって，該調製物は，１％ウシ血清アルブミン（ＢＳＡ）および０．０２％アザイドを添加したｐＨ７．７５のＨＥＰＥＳ緩衝液の存在中で，３７℃において２時間貯蔵後に，そのルシフェラーゼ活性を７０％以上保持しているルシフェラーゼ調製物。」
　
第４　原査定の理由
　
　原査定の理由は，本願が特許法第３６条第４項の規定を満たさず，特許を受けることはできないというものであって，具体的には，以下のものである。
　
　「請求項1-3,6-11に係る発明について，請求項1-3に記載の「ルシフェラーゼ調製(整)物」として，本件の発明の詳細な説明には，E354K突然変異ルシフェラーゼ(配列番号2のアミノ酸配列からなるタンパク質において，354位のアミノ酸残基を，グルタミン酸からリシンに置換したタンパク質)以外のものは具的的に記載されていない。
　そして，本件の出願時の技術常識を考慮しても，E354K突然変異ルシフェラーゼ以外の，請求項1-3の「ルシフェラーゼ調製(整)物」を調製することは，当業者に過度の実験を強いるものである。
　よって，この出願の明細書の発明の詳細な説明には，当業者が容易にその発明を実施することができる程度に，その発明の目的，構成及び効果が記載されていない。」
　
第５　実施可能要件（特許法第３６条第４項に規定する要件）の判断
　
１　本件明細書及び図面の記載
　本件明細書及び図面には，本願発明に係る「ルシフェラーゼ調製物」について，以下のような記載がある。
　
（ア）「実施例４：３７℃及び室温でのルシフェラーゼの安定性
  ｐＰＷ６０１Ｋリシン突然変異ルシフェラーゼ（８６ｎｇ／ｍｌ），組換え野生型ルシフェラーゼ（５５０ｎｇ／ｍｌ）及び天然型ルシフェラーゼ（Ｓｉｇｍａ）（６２．５ｎｇ／ｍｌ）を，１％ ＢＳＡ，保存剤として０．０２％アジドを含むｐＨ７．７５ＨＥＰＥＳ緩衝液中３７℃で４時間インキュベートした。残留活性を測定するために，Ｄ−ルシフェリン基質に１ｎｇのルシフェラーゼを加え，１分当たりの発光カウント数を記録した。
  ３７℃で２時間，室温で１０日間インキュベートした後の残留活性に関する結果を以下に示す。
  ３７℃で２時間後：
Ｅ３５４Ｋ突然変異ルシフェラーゼ    残留活性７０％
組換え野生型ルシフェラーゼ          残留活性１２％
Ｓｉｇｍａ天然ルシフェラーゼ        残留活性１８％
  室温で１０日後：
Ｅ３５４Ｋ突然変異ルシフェラーゼ    残留活性８５％
組換え野生型ルシフェラーゼ          残留活性５９％
Ｓｉｇｍａ天然ルシフェラーゼ        残留活性７１％」
（段落【００６１】〜【００６３】）
　
（イ）「実施例３：ルシフェラーゼの熱安定性
  Ｅ．ｃｏｌｉにおいて実施例１に記載のものと類似の方法で作製したベクター中の本発明の他の３５４位突然変異に対応するＳＤＭ改変ｌｕｃ遺伝子により発現された多くのルシフェラーゼの熱安定性を測定し，結果を図１０にグラフで示す。
  Ｐｒｏｍｅｇａ溶解緩衝液中４０℃でｔ１／２の比較を行い，以下のようなｔ１／２（分）の結果を得た：
【表３】
」（段落【００５９】〜【００６１】）
　
（ウ）図１０
　
　
（エ）「実施例９：３７℃での突然変異ルシフェラーゼの安定性に対する緩衝液の作用
  １％ ＢＳＡ及び０．０２％ アジドを含むＨＥＰＥＳ ｐＨ７．７５緩衝液中，Ａ２１５Ｌ，Ｅ３５４Ｋ，Ｅ３５４Ｋ＋Ａ２１５Ｌ，組換え野生型及びＳｉｇｍａルシフェラーゼそれぞれの１０ｎｇ／ｍｌ溶液を調製し，３７℃での熱安定性を，２ｍＭ ＥＤＴＡ及び２ｍＭ ＤＴＴを添加した同一組成物と比較した。結果を図１４及び図１５に示す。該結果は，Ａ２１５Ｌ及びＥ３５４Ｋの３７℃での相対安定性が緩衝液によって変化することを示している。」（段落【００７０】）
　
（オ）図１４，図１５
　
　
２　当審における判断
　本願発明１又は２は，「室温において１０日間貯蔵後に，そのルシフェラーゼ活性を８５％以上保持している」又は「３７℃において２時間貯蔵後に，そのルシフェラーゼ活性を７０％以上保持している」という性質又は特性によって特定されているものであり，Ｐｈｏｔｉｎｕｓ　ｐｙｒａｌｉｓ由来の野生型ルシフェラーゼの変異型のアミノ酸配列は任意のものであってよいというものである。
　しかし，本件明細書及び図面において，上記性質又は特性を満たすルシフェラーゼ変異型として客観的に開示されているものは，E354K突然変異ルシフェラーゼ（配列番号2のアミノ酸配列からなるタンパク質において，354位のアミノ酸残基を，グルタミン酸からリシンに置換したタンパク質）のみであり（上記記載事項（ア）），それ以外のルシフェラーゼ変異型がこのような性質又は特性を満たすか否かは何ら具体的に記載されていない。
　確かに実施例３（上記記載事項（イ）及び（ウ））をみると，E354R突然変異ルシフェラーゼ（354位のアミノ酸残基を，グルタミン酸からアルギニンに置換したタンパク質)も，E354K突然変異ルシフェラーゼと同等の熱安定性を有しているようにみえるが，実施例９（上記記載事項（エ））にあるように，ルシフェラーゼの熱安定性は，使用する緩衝液によって変化するものであるから，実施例３のProgema溶解緩衝液とは異なる，本願発明１又は２の「１％ ＢＳＡ及び０．０２％ アジドを含むＨＥＰＥＳ ｐＨ７．７５緩衝液」中において，どのような熱安定性を奏するかは当業者といえども予測がつかないものである。また，出願時の技術常識を参酌しても，異なるアミノ酸配列からなるE354R突然変異ルシフェラーゼが，E354K突然変異ルシフェラーゼと同様に，「室温において１０日間貯蔵後に，そのルシフェラーゼ活性を８５％以上保持している」又は「３７℃において２時間貯蔵後に，そのルシフェラーゼ活性を７０％以上保持している」蓋然性が高いとは認められない。
　また，実施例９には，E354K+A215L二重突然変異ルシフェラーゼ（354位のアミノ酸残基を，グルタミン酸からリシンに置換するとともに，215位のアミノ酸残基を，アラニンからロイシンに置換したタンパク質）が，E354K突然変異ルシフェラーゼと同等以上の熱安定性を有することが記載されているが，図１４及び１５（上記記載事項（オ））によれば，このような二重突然変異ルシフェラーゼであっても，３７℃で２時間貯蔵した後の初期活性残存率は７０％未満になっているものと認められるから，このような二重変異体も「３７℃において２時間貯蔵後に，そのルシフェラーゼ活性を７０％以上保持している」ものには該当しない（なお，図１４及び１５では，E354K突然変異ルシフェラーゼの初期活性残存率も７０％を下回っている。）。
　してみると，本件明細書及び図面には，354位を変異させたものに限っても，E354K突然変異ルシフェラーゼ以外に，本願発明１又は２の性質又は特性を満たすような，Ｐｈｏｔｉｎｕｓ　ｐｙｒａｌｉｓ由来の野生型ルシフェラーゼの変異型は具体的に記載されていないし，354位は変異させないでおいて，他の位置を変異させることによって，本願発明１又は２のルシフェラーゼが得られるかどうかさえ明らかにされていないのであり，このような本件明細書及び図面の開示に基づいて，当業者がE354K突然変異ルシフェラーゼ以外の変異型を得るためには，配列番号２のアミノ酸配列に基づいて種々の変異型を作製し，その１つ１つについて，１％ ＢＳＡ及び０．０２％ アジドを含むＨＥＰＥＳ ｐＨ７．７５緩衝液中に存在させ，「室温において１０日間貯蔵後に，そのルシフェラーゼ活性を８５％以上保持している」か否か，又は「３７℃において２時間貯蔵後に，そのルシフェラーゼ活性を７０％以上保持している」か否かを個別的に確認しなければならないから，当業者に過度の試行錯誤や実験を強いるものである。
　したがって，本願の発明の詳細な説明は，本願発明１又は２について，当業者がその実施をすることができる程度に，その発明の目的，構成及び効果が記載されているとは認められない。
　
第６　むすび
　
　以上まとめると，本願は，請求項１及び２に係る発明について，特許法第３６条４項に規定する要件を満たしていないから，他の請求項に係る発明について検討するまでもなく，本願は拒絶すべきものである。
　
　よって，結論のとおり審決する。