【事件の表示】
　平成１０年特許願第５１０９２０号「ヒトグリシン輸送体」拒絶査定不服審判事件〔平成１０年　２月２６日国際公開、ＷＯ９８／０７８５４、平成１２年１２月１２日国内公表、特表２０００−５１６４７５〕について、次のとおり審決する。
【結　論】
　本件審判の請求は、成り立たない。
【理　由】
第１　手続きの経緯
　本願は、平成９年８月２０日を国際出願日（パリ条約による優先権主張外国庁受理１９９６年８月２０日　米国）とする出願であって、平成１８年１２月１８日付で拒絶理由が通知され、平成１９年７月９日付で手続補正がなされるとともに、同日に意見書が提出されたが、同年８月１０日付で拒絶査定がなされ、これに対し、同年１１月１９日に拒絶査定に対する審判請求がなされるとともに、同年１２月１９日付で審判請求書及び特許請求の範囲の手続補正がなされたものである。
　
第２　平成１９年１２月１９日付の手続補正についての補正却下の決定
［補正却下の決定の結論］ 
　平成１９年１２月１９日付の手続補正を却下する。 
　
［理由］
１．補正後の本願発明 
　本件補正により、平成１９年７月９日付で補正された特許請求の範囲の請求項１
「１．配列番号：２７の蛋白質配列である基準配列、又は次の置換、即ち（１）Ｇｌｙ102をＳｅｒへ、（２）Ｓｅｒ124をＰｈｅへ、（３）Ｉｌｅ279をＡｓｎへ、（４）Ａｒｇ393をＧｌｙへ、（５）Ｌｙｓ457をＡｓｎへ、（６）Ａｓｐ463をＡｓｎへ、（７）Ｃｙｓ610をＴｙｒへ、（８）Ｉｌｅ611をＶａｌへ、（９）Ｐｈｅ733をＳｅｒへ、（１０）Ｉｌｅ735をＶａｌへ、（１１）Ｐｈｅ245をＬｅｕへ、（１２）Ｖａｌ305をＬｅｕへ、（１３）Ｔｈｒ366をＩｌｅへ、若しくは（１４）Ｌｅｕ400をＰｒｏへ置換することの１つ若しくはそれ以上が行われていることを除いて、配列番号：２７の蛋白質配列と同一の配列と、少なくとも９６％の配列同一性を有するグリシン輸送体をコードする組換え核酸。」（以下、「本願発明１」という。）は削除され、
　特許請求の範囲の請求項６は、
「６．配列番号：２６の核酸配列、又は次の置換、即ち（ａ）Ｔ6をＣへ、（ｂ）Ｇ304をＡへ、（ｃ）Ｃ371をＴへ、（ｄ）Ｃ571をＴへ、（ｅ）Ｔ836をＡへ、（ｆ）Ａ1116をＧへ、（ｇ）Ａ1117をＧへ、（ｈ）Ｇ1371をＣへ、（ｉ）Ｇ1387をＡへ、（ｊ）Ｇ1829をＡへ、（ｋ）Ａ1831をＧへ、（ｌ）Ｇ2103をＡへ、（ｍ）Ｔ2198をＣへ、（ｎ）Ａ2203をＧへ、（ｏ）Ｃ342をＧへ、（ｐ）Ｃ352をＴへ、（ｑ）Ｔ733をＣへ、（ｒ）Ａ777をＧへ、（ｓ）Ｇ913をＣへ、（ｔ）Ｇ951をＡへ、（ｕ）Ｃ1097をＴへ、若しくは（ｖ）Ｔ1199をＣへ置換することの１つ若しくはそれ以上が行われていることで、配列番号：２６の核酸配列と異なっている配列を含む、請求範囲１、２、３、４または５の核酸。」（以下、「本願発明６」という。）から
「１．配列番号：２６の核酸配列、又は次の置換、即ち（ａ）Ｔ6をＣへ、（ｂ）Ｇ304をＡへ、（ｃ）Ｃ371をＴへ、（ｄ）Ｃ571をＴへ、（ｅ）Ｔ836をＡへ、（ｆ）Ａ1116をＧへ、（ｇ）Ａ1117をＧへ、（ｈ）Ｇ1371をＣへ、（ｉ）Ｇ1387をＡへ、（ｊ）Ｇ1829をＡへ、（ｋ）Ａ1831をＧへ、（ｌ）Ｇ2103をＡへ、（ｍ）Ｔ2198をＣへ、（ｎ）Ａ2203をＧへ、（ｏ）Ｃ342をＧへ、（ｐ）Ｃ352をＴへ、（ｑ）Ｔ733をＣへ、（ｒ）Ａ777をＧへ、（ｓ）Ｇ913をＣへ、（ｔ）Ｇ951をＡへ、（ｕ）Ｃ1097をＴへ、若しくは（ｖ）Ｔ1199をＣへ置換することの１つ若しくはそれ以上が行われていることで、配列番号：２６の核酸配列と異なっている配列を含む、グリシン輸送体をコードする組み換え核酸。」（以下、「本願補正発明１」という。）へ補正され、
　特許請求の範囲の請求項８は、
「８．請求範囲１、２、３、４、５、６または７の核酸及び機能的にこれと関連する外因性プロモーターを含むベクター。」（以下、「本願発明８」という。）から
「３．請求範囲１または２の核酸及び機能的にこれと関連する外因性プロモーターを含むベクター。」（以下、「本願補正発明３」という。）へ補正され、
　特許請求の範囲の請求項１０は、
「１０．下記の細胞：
（ａ）請求範囲８による第一のベクターで形質転換され、該核酸を含むか、又は
（ｂ）第二のベクターで形質転換され、配列番号：２７である基準蛋白質配列、若しくは次の置換、即ち（１）Ｇｌｙ102をＳｅｒへ、（２）Ｓｅｒ124をＰｈｅへ、（３）Ｉｌｅ279をＡｓｎへ、（４）Ａｒｇ393をＧｌｙへ、（５）Ｌｙｓ457をＡｓｎへ、（６）Ａｓｐ463をＡｓｎへ、（７）Ｃｙｓ610をＴｙｒへ、（８）Ｉｌｅ611をＶａｌへ、（９）Ｐｈｅ733をＳｅｒへ、（１０）Ｉｌｅ735をＶａｌへ、（１１）Ｐｈｅ245をＬｅｕへ、（１２）Ｖａｌ305をＬｅｕへ、（１３）Ｔｈｒ366をＩｌｅへ、若しくは（１４）Ｌｅｕ400をＰｒｏへ置換することの１つ若しくはそれ以上が行われていることを除いて、配列番号：２７の蛋白質配列と同一の配列のアミノ酸配列中の連続した少なくとも６００のアミノ酸からなる配列部分と、少なくとも９９．５％の配列同一性を有する輸送体蛋白質をコードする第二の核酸を含み、ここで、コードされた蛋白質は、グリシン輸送体活性を有している。」（以下、「本願発明１０」という。）から
「４．下記の細胞：
　（ａ）請求範囲３によるベクターで形質転換され、該核酸を含むものであり、
ここで、コードされた蛋白質はグリシン輸送体活性を有している、細胞。」（以下、「本願補正発明４」という。）へ補正され、
　特許請求の範囲の請求項１３は、
「１３．請求範囲１０による細胞から単離され、第一又は第二のベクターにより発現されたグリシン輸送体。」（以下、「本願発明１３」という。）から
「７．請求範囲４による細胞から単離され、ベクターにより発現されたグリシン輸送体。」（以下、「本願補正発明７」という。）へ補正され、更に、
「８．グリシン輸送体が配列番号：２７の蛋白質配列である基準配列、又は次の置換、即ち（１）Ｇｌｙ102をＳｅｒへ、（２）Ｓｅｒ124をＰｈｅへ、（３）Ｉｌｅ279をＡｓｎへ、（４）Ａｒｇ393をＧｌｙへ、（５）Ｌｙｓ457をＡｓｎへ、（６）Ａｓｐ463をＡｓｎへ、（７）Ｃｙｓ610をＴｙｒへ、（８）Ｉｌｅ611をＶａｌへ、（９）Ｐｈｅ733をＳｅｒへ、（１０）Ｉｌｅ735をＶａｌへ、（１１）Ｐｈｅ245をＬｅｕへ、（１２）Ｖａｌ305をＬｅｕへ、（１３）Ｔｈｒ366をＩｌｅへ、若しくは（１４）Ｌｅｕ400をＰｒｏへ置換することの１つ若しくはそれ以上が行われていることを除いて、配列番号：２７の蛋白質配列と同一の配列と、少なくとも９６％の配列同一性を有するものからなる、請求範囲７のグリシン輸送体。」（以下、「本願補正発明８」という。）」が追加された。
　
２．目的要件違反について
（２−１）
　本件補正は、本願発明１３の「第一又は第二のベクターにより発現されたグリシン輸送体」を本願補正発明７の「ベクターにより発現されたグリシン輸送体」とする補正（以下、「本件補正１」という。）を含むものであるところ、当該補正は、グリシン輸送体を発現するためのベクターについて、「第一又は第二のベクター」と特定されたものから、何らの特定のないベクターへとその包含する範囲を拡張するものであるから、本件補正１は、特許請求の範囲の減縮に該当しない。
　
（２−２）
　本件補正は、グリシン輸送体に関する本願補正発明８を追加する補正（以下、「本件補正２」という。）を含むものである。
　上記（２−１）で示したとおり、本願発明１３と本願補正発明７はいずれもグリシン輸送体の発明であって、両者には一対一の対応関係があるといえるが、同じグリシン輸送体の発明である本願補正発明８については、一対一の対応関係のある本件補正前発明は存在していないため、本願補正発明８は、本件補正により新たに追加されたものであるといえる。
　しかしながら、請求項を新たに追加する補正は、特許請求の範囲の減縮に該当しないことは明らかである。
　
（２−３）
　本願発明１３のグリシン輸送体は、本願発明１０の細胞から単離され、第二のベクターにより発現されたものであるとの限定が付加されたものであるのに対し、本願補正発明８のグリシン輸送体は、上記の限定が付加されていないから、実質的に発明の範囲を拡張するものである。
　また、本願発明１３のグリシン輸送体は、それを発現する細胞において用いられる本願発明１０の第二のベクターからみて、「（１）Ｇｌｙ102をＳｅｒへ、・・・を除いて、配列番号：２７の蛋白質配列と同一の配列のアミノ酸配列中の連続した少なくとも６００のアミノ酸からなる配列部分と、少なくとも９９．５％の配列同一性を有する」もの、すなわち９９．５％の配列が同一であるのは配列番号２７のうち連続した少なくとも６００のアミノ酸からなる配列部分であるのに対し、本願補正発明８のグリシン輸送体は、「（１）Ｇｌｙ102をＳｅｒへ、・・・を除いて、配列番号：２７の蛋白質配列と同一の配列のアミノ酸配列と、少なくとも９６％の配列同一性を有する」もの、すなわち９６％の配列が同一であるのは配列番号２７の配列全体であり、両者の配列同一性を算出する基準となる配列が異なっているから、本件補正２は、実質的に発明特定事項を変更するものである。
　したがって、この補正は、特許請求の範囲の減縮に該当しない。
　
３．小括
　また、本件補正が、請求項の削除、誤記の訂正又は明りょうでない記載の釈明を目的とするものではないことは明らかである。
　したがって、本件補正は、平成１４年法律第２４号改正附則第２条第１項によりなお従前の例によるとされる同法による改正前の特許法第１７条の２第４項の規定に違反するので、同法第１５９条第１項において読み替えて準用する同法第５３条第１項の規定により却下すべきものである。
　
第３　本願発明について 
　平成１９年１２月１９日付の手続補正は上記のとおり却下されたので、本願の請求項１に係る発明は、平成１９年７月９日付手続補正書の特許請求の範囲の請求項１に記載された事項により特定されるとおりのものである（第２　１．参照）。　
　そして、本願明細書に記載の「これらの類似体は、配列番号：２７の蛋白質配列と、又は次の置換・・・・・・配列番号：２７の蛋白質配列に相当する配列と、好ましくは、少なくとも約９６％の配列同一性・・・を有しているものである。」（対応する公表公報の２８頁１１〜２２行）を参酌すると、「約９６％の配列同一性」は「配列番号：２７の蛋白質配列」及び「次の置換・・・・・・配列番号：２７の蛋白質配列に相当する配列」の両者を受けているものであるといえるから、本願発明１は、
「配列番号：２７の蛋白質配列である基準配列と、少なくとも９６％の配列同一性を有するグリシン輸送体をコードする組換え核酸」（以下、「本願発明１−１」という。）及び、
「次の置換、即ち（１）Ｇｌｙ102をＳｅｒへ、（２）Ｓｅｒ124をＰｈｅへ、（３）Ｉｌｅ279をＡｓｎへ、（４）Ａｒｇ393をＧｌｙへ、（５）Ｌｙｓ457をＡｓｎへ、（６）Ａｓｐ463をＡｓｎへ、（７）Ｃｙｓ610をＴｙｒへ、（８）Ｉｌｅ611をＶａｌへ、（９）Ｐｈｅ733をＳｅｒへ、（１０）Ｉｌｅ735をＶａｌへ、（１１）Ｐｈｅ245をＬｅｕへ、（１２）Ｖａｌ305をＬｅｕへ、（１３）Ｔｈｒ366をＩｌｅへ、若しくは（１４）Ｌｅｕ400をＰｒｏへ置換することの１つ若しくはそれ以上が行われていることを除いて、配列番号：２７の蛋白質配列と同一の配列と、少なくとも９６％の配列同一性を有するグリシン輸送体をコードする組換え核酸」（以下、「本願発明１−２」という。）からなるものであるといえる。
　
第４　特許法第２９条第２項
１．引用文献
（１−１）引用文献１
　原審の拒絶の理由に引用文献１として引用された、本願出願前に頒布された刊行物であるJ. Biol. Chem. 268 (1993) p. 22802-22808には、以下の事項が記載されている。
　
（１−１−１）
「ラット脳ｃＤＮＡライブラリから新規のグリシントランスポーター（ＧＬＹＴ２）がクローニングされた。ＧＬＹＴ２は，先にクローニングされていたマウスのグリシントランスポーター（ＧＬＹＴ１）やラットのプロリントランスポーター（ＰＲＯＴ）に対し，各々約４８％，約５０％相同であった。ＧＬＹＴ２は分子構造や組織特異性，薬理学的特徴の点でＧＬＹＴ１とは異なっている。ＧＬＹＴ２のｃＤＮＡは７９９アミノ酸残基をコードし，最初の膜貫通ドメインの前に２００アミノ酸残基を含む拡張されたアミノ末端ポリペプチドを伴っている。」（第２２８０２頁左欄第１行〜第１０行）
　
（１−１−２）
「ＧＬＹＴ２のｃＲＮＡを注入されたツメガエルの卵母細胞は，１７μＭのＫｍ値で，グリシンを輸送し，そのグリシンの取り込みはサルコシンによる阻害に対して耐性がある。その実験データは，脊椎動物の脳幹や脊髄におけるグリシンの阻害効果の終了に，ＧＬＹＴ２が主な役割を果たしていることを示唆している。」（第２２８０２頁左欄第１７行〜第２２行）
　
（１−１−３）
「実験手順。
クローニングと配列の決定−マウスの新生児の脳のｃＤＮＡライブラリから，低ストレンジェンシー条件でのＧＬＹＴ１のｃＤＮＡを使用したスクリーニングで，１．８ｋｂの部分的なｃＤＮＡクローン（ＮＴＴ１）が得られた。この部分的なｃＤＮＡから推定されるアミノ酸配列は，公知の神経伝達トランスポーターと４０〜４５％の相同性を示した。このことは，ＮＴＴ１が新規のトランスポーターをコードしていることを示唆している。しかしながら，複数回のスクリーニングでも，そのｃＤＮＡライブラリから全長ｃＤＮＡを得るには至らなかった。代わりに，マウスｃＤＮＡのＮＴＴ１クローンをプローブとした高ストレンジェンシー条件でのスクリーニング用に，λＺＡＰベクター中のラット脳ｃＤＮＡライブラリが選択された。２種類の陽性クローンが得られた。４ｋｂのラットｃＤＮＡクローン（Ｇ４２）は開始メチオニンを含み，しかし，マウスｃＤＮＡのＮＴＴ１と比較すると異なる３’配列を持っている。もう１つの１．８ｋｂラットｃＤＮＡクローン（Ｊ３０）はマウスＮＴＴ１の部分配列のラット版である。Ｇ４２のオープンリーディングフレームは最後の２つの膜貫通ドメインを欠き，Ｎａ＋依存性神経伝達トランスポーターの一致した構造と比較すると，未成熟に停止している。その２つの異なるラットｃＤＮＡクローン（Ｇ４２とＪ３０）は，核酸の位置で１６５６と２２４２位のところで約６００塩基対，重複していた。クローンＧ４２は，ツメガエルの卵母細胞で発現させることができず，その３’配列は非特異に５ｋｂのｍＲＮＡとハイブリダイズした。ひょっとすると，クローニングの人工的産物かもしれない。それゆえ，ラットＮＴＴ１の全長ｃＤＮＡクローンは，Ｇ４２のＥｃｏＲＩ／ＢｃｌＩ断片とＪ３０ＢｃｌＩ／ＨｉｎｄＩＩＩ断片を継ぎ合わせることによって，構築された。」（第２２８０２頁右欄第２８行〜第５１行）
　
（１−１−４）
「“実験手順”に記載の通りクローニングされたラット脳ｃＤＮＡの核酸配列と予想されるアミノ酸配列を図２が示している。このｃＤＮＡから合成されたＲＮＡは，ＧＬＹＴ２を意味するグリシントランスポーターを発現した。」（第２２８０３頁右欄第２０行〜第２４行）
　
（１−１−５）
「
　グリシン輸送体ＧｌｙＴ２をコードするｃＤＮＡのヌクレオチド配列及び推定アミノ酸配列。このｃＤＮＡは“実験手順”に示されたとおりクローン化及び配列決定された。」（図２）
　
（１−１−６）
「２つのＧＬＹＴ１バリアントとＧＬＹＴ２はサルコシン阻害感受性によって区別され得る。サルコシンによるＧＬＹＴ２阻害の欠如と予測されるアミノ酸配列の分子量から、単離・再構成された脊髄及び脳幹のグリシン輸送体は、ＧＬＹＴ２にほかならないと示唆される(26,27)。更に、ＧＬＹＴ２は脊髄及び脳幹に集積されており、これはストリキニーネ感受性グリシン受容体の局在と高い相関がある(19-22)。そのため、ＧＬＹＴ２は、脊髄及び脳幹におけるグリシン輸送体によって示されるグリシンの抑制効果の終結に関与していると考えられる。一方、ＧＬＹＴ１の中央神経系における分布は、より普遍的である。ＧＬＹＴ１はＮＭＤＡ受容体と共局在しており、グリシン濃度を適正化してＮＭＤＡ受容体の機能を調節している可能性が報告されている。」（第２２８０６頁左欄下から９行〜右欄下から３行）
　
（１−１−７）
「ＧＬＹＴ２によるグリシン輸送の薬理は，特異的な阻害剤の欠如のせいで妨げられている。しかしながらグリシンはさまざまな組織でいくつかのアミノ酸輸送系の基質であるから，それらの系の特異的阻害剤の，ＧＬＹＴ２による［３Ｈ」グリシンの取り込みに対する競合能力が，試験された。」（第２２８０４頁右欄第６２行〜第２２８０５頁左欄第３行）
　
（１−１−８）
「神経伝達の終了の調節に対応する分子機構の研究は，これらのトランスポーター分子に関連する神経学的疾患や薬物乱用に対する理解の助けとなるだろう。」（第２２８０７頁右欄第２２行〜第２５行）
　
　以上のことから、引用文献１には、ラット由来のグリシン輸送体（ラットＧｌｙＴ−２）をコードする組換え核酸及びそれから推定されるアミノ酸配列からなるポリペプチドが記載されていると認められる。
　
（１−２）引用文献２
　原審の拒絶の理由に引用文献２として引用された、本願出願前に頒布された刊行物であるMol. Pharmacol. 45 (1994) p. 608-617には、以下の事項が記載されている。
　
（１−２−１）
「ヒトＧｌｙＴ−１ｂに加え，我々は，別のスプライシングによって生産される，機能を持った新規のアイソフォームを解析した。このアイソフォームＧｌｙＴ−１ｃは，最近ラットで解析されたＧｌｙＴ−２とは異なり，ＧｌｙＴ−１ｂのアミノ末端部分に，５４アミノ酸残基をコードした追加的なエクソンを含んでおり，主に脳に発現していた。」（第６０８頁概要欄左欄第９行〜第１４行）
　
（１−２−２）
「ＣＯＳ−７細胞で発現させた時，ヒトＧｌｙＴ−１ｂもＧｌｙＴ−１ｃも共に，時間および投与量依存的グリシン取り込みを見せ，これはＮａ＋もしくはＣｌ−のいずれかが他のイオンに置換されている時には無力化された。」（第６０８頁概要欄右欄第２行〜第５行）
　
（１−２−３）
「
ＧｌｙＴ−１ｂとＧｌｙＴ−１ｃの核酸と推定されるアミノ酸配列。そのコード領域には，推定される翻訳開始コドンから始まる番号が付されている。実線は推定される膜貫通（ＴＭ）ドメインを，中空になっている線はＮ−グルコシルのためのコンセンサス配列の位置を示す。実線で囲まれた部分は，アミノ末端領域において選択的にスプライスされる１６２ヌクレオチド（５４アミノ酸）。」（第６１１頁図１）
　
（１−２−４）
「
Ａ，ヒト，ラット，マウスのグリシントランスポーターのアイソフォームのアミノ末端のアミノ酸配列の位置合わせ。ヒトＧｌｙＴ−１ａに対しては配列ＭＶＧＫＧＡに下線が引かれているが，これらの塩基に対するヌクレオチド配列は公知のラット配列から合成されたＰＣＲプライマーＪの一部であるため。
Ｂ，選択的にスプライスされた１６２ヌクレオチドのエクソンの位置における，ＧｌｙＴ−１遺伝子のゲノム構成。最初の実線の囲みは，ＧｌｙＴ−１ｃにおける５４アミノ酸の挿入物。２番目の囲みは，全てのアイソフォームに共通となる最初のエクソン。小文字になっている配列は，１６２ヌクレオチドの挿入物に並ぶイントロン。
Ｃ，ＧｌｙＴ−１の５’部分におけるエクソンイントロン構成の模式図。実線は遺伝子，中空の四角はエクソン。エクソンＩとＩＩの構成はマウスの遺伝子から引用した。イントロンとエクソンに対する長さは，それらが異なる種で決定されたため，縮尺合わせをしていない。」（第６１２頁図２）
　
　以上のことから、引用文献２には、ヒト由来のグリシン輸送体（ヒトＧｌｙＴ−１）及びそれをコードする組換え核酸が記載されていると認められる。
　
２．本願発明１と引用文献１との対比
（２−１）本願発明１−１
　本願発明１のＧｌｙＴ−２はヒトを由来とするものであるから、本願発明１−１と引用文献１に記載された事項とを対比すると、両者は、グリシン輸送体をコードする組換え核酸である点で一致し、前者では、所定のヌクレオチド配列と少なくとも９６％の配列同一性を有するヒト由来のグリシン輸送体をコードする組換え核酸であるのに対し、後者では、グリシン輸送体をコードする核酸が所定のヌクレオチド配列で表されるラット由来のものである点で相違する。
　
（２−２）本願発明１−２
　上記（２−１）もあわせて考慮して、本願発明１−２と引用文献１に記載された事項とを対比すると、両者は、グリシン輸送体をコードする組換え核酸である点で一致し、前者では、所定の置換を除いて、所定のヌクレオチド配列と少なくとも９６％の配列同一性を有するヒト由来のグリシン輸送体をコードする組換え核酸であるのに対し、後者では、グリシン輸送体をコードする核酸が所定のヌクレオチド配列で表されるラット由来のものである点で相違する。
　
３．当審の判断
（３−１）本願発明１−１及び本願発明１−２
　一般に、マウスやラット等の哺乳動物において、生体反応に重要な機能を有するポリペプチド又はポリヌクレオチドが見いだされた場合、ヒトにおいても、同様の機能を有するポリペプチド又はポリヌクレオチドが存在することを期待して、マウスやラット等を由来とするポリペプチド又はポリヌクレオチドを利用し、本願優先日前において当業者が容易に入手あるいは作成が可能なヒトｃＤＮＡライブラリを用いて、当該存在が期待されるポリペプチド又はポリヌクレオチドを探索することは、当業者が通常の能力の発揮をもって行うことである。
　そして、ＧｌｙＴ−１及びＧｌｙＴ−２は、脊髄及び脳幹における神経伝達系において、それぞれ重要な役割を持っており（上記摘記（１−１−６）参照）、その分子機構の解明は神経学的疾患や薬物乱用に対する研究に意義がある（上記摘記（１−１−８）参照）ことが当業者に知られており、更に、本願優先日前において、ヒトを由来とするグリシン輸送体（ヒトＧｌｙＴ−１）が既に知られていた（上記摘記（１−２）参照）ことから、当業者であれば、ヒトにおいて重要な役割を持つヒトＧｌｙＴ−２の存在を期待して、引用文献１に記載されたラット由来のグリシン輸送体（ラットＧｌｙＴ−２）をコードするｃＤＮＡの配列に基づいて、プライマーやプローブを設計してヒトｃＤＮＡライブラリから目的とするｃＤＮＡを増幅・検出するなどの周知の手法により、ヒトＧｌｙＴ−２をコードする核酸を取得しようとすることは、容易に想到し得たことである。
　
（３−２）本願発明１−１
　本願発明１−１は、ヒト由来のグリシン輸送体（ヒトＧｌｙＴ−２）をコードする組換え核酸を基準として９６％の配列同一性を有するものであり、ヒト由来のグリシン輸送体（ヒトＧｌｙＴ−２）そのものをコードする核酸を包含するものであるから、上記（３−１）のとおり、当業者がヒト由来のグリシン輸送体（ヒトＧｌｙＴ−２）そのものをコードする核酸を容易に想到し得た以上、本願発明１−１も同様、当業者が容易に想到し得たものである。
　
（３−３）効果について
　本願発明１−１を含む本願発明１のヒト由来のグリシン輸送体（ヒトＧｌｙＴ−２）が、引用文献１又は２に記載のグリシン輸送体と比較して、予測できない優れた効果を奏することについては、本願明細書及び図面に記載されておらず、本願優先日前において自明な事項であっともいえない。また、審判請求人は、平成１９年７月９日付意見書及び平成１９年１２月１２日付手続補正書（審判請求書）においても、本願発明１のヒト由来のグリシン輸送体（ヒトＧｌｙＴ−２）が、引用文献１又は２に記載のグリシン輸送体と比較して、予測できない優れた効果を奏することについて、具体的なデータを示した主張を何らしていないから、本願発明１において、上記相違点に係る技術的事項により、引用文献１及び２の記載から当業者が予測できない優れた効果を奏するとはいえない。
　
４．審判請求人の主張
　審判請求人は、審判請求書において、引用文献１には、マウスにおいてＧｌｙＴ−２遺伝子の取得に成功していないことが記載されているから、ラットにおいてＧｌｙＴ−２遺伝子の取得が成功したからといって、ヒトにおいてもＧｌｙＴ−２遺伝子の取得が成功するとは限らない旨主張しているが、引用文献１には、マウスＧｌｙＴ−１のｃＤＮＡを用いてマウス新生児脳ｃＤＮＡライブラリからマウスＧｌｙＴ−２の全長ｃＤＮＡの取得に失敗したものの、同じ手法によりラットＧｌｙＴ−２の全長ｃＤＮＡの取得には成功した旨が記載されており、マウスＧｌｙＴ−２の全長ｃＤＮＡの取得失敗は例外的なものと考えられるから、当該審判請求人の主張は採用することができない。
　また、審判請求人は、審判請求書において、ヒトのＧｌｙＴ−２遺伝子を見いだしたこと自体が最も好ましい新しい選択肢を一つ増やしたという点で格別顕著な効果を奏するものである旨主張しているが、上記のとおり、ヒトＧｌｙＴ−２が存在すること、及びラットＧｌｙＴ−２と同様の機能を有することは、本願優先日前の当業者が容易に予測し得ることであり、それを取得するためのクローニング手法も周知であった。したがって、他の生物種に存在する遺伝子のカウンターパートであるヒトの遺伝子を見いだしたとしても、その機能を明らかにした上で、それが従来知られた他の生物種に存在した遺伝子の機能と比較して格別なものでなければ、進歩性はないというべきであるところ、本願発明１のヒトＧｌｙＴ−２遺伝子がラットＧｌｙＴ−２遺伝子と比較して、種間の相違以上の効果を奏することについては、本願明細書及び意見書並びに審判請求書において何ら具体的なデータを伴った記載がなされていないから、当該出願人の主張は採用することができない。
　
第５　むすび
　以上のとおりであるから、本願発明１は、引用文献１及び２に記載された発明に基づいて、当業者が容易に発明をすることができたものであって、特許法第２９条第２項の規定により、特許を受けることができないのであるから、その他の請求項に係る発明については検討するまでもなく、本願は拒絶をすべきものである。
　よって、結論のとおり審決する。