【事件の表示】
　特願２００４−５０５９２「蛍光標識糖鎖の特異的固定化試薬および固定化方法」拒絶査定不服審判事件〔平成１７年９月８日出願公開、特開２００５−２４１３８９〕について、次のとおり審決する。
【結　論】
　本件審判の請求は、成り立たない。
【理　由】
第１　手続の経緯
　本願は、平成１６年２月２５日の出願であって、平成２１年１２月２４日付けで拒絶査定がなされ、これに対し、平成２２年４月８日に拒絶査定不服審判の請求がなされるとともに、同日付けで手続補正がなされたものである。
　
第２　平成２２年４月８日付けの手続補正についての補正の却下の決定
［補正の却下の決定の結論］
　　平成２２年４月８日付けの手続補正を却下する。
［理由］
１　補正後の本願発明
　本件補正により、特許請求の範囲の請求項１は、
「【請求項１】
　
下記の
オリゴ
オリゴ
ことを特徴とする
。
　　　　　　　　　　　　　　　　記
　糖タンパク質または糖脂質糖鎖のコア構造の2〜７糖
のオリゴ
して
を作成し、該抗体から該抗原性の少ないタンパク質認識抗体を除去し、その後で
該フラグメントをさらに
抗体試薬
と補正された。
　上記補正は、請求項１に記載した発明を特定するために必要な事項である「糖鎖」について、「オリゴ」糖鎖と限定し、同じく「ポリクローナル抗体またはモノクローナル抗体」について、「該抗体から該抗原性の少ないタンパク質認識抗体を除去」するとの限定を付加し、同じく「グリコシダーゼ処理して得た脱グリコシル化フラグメント」について、グリコシダーゼ処理するものが「該フラグメント」つまり「F(ab')2フラグメン」であることを限定したものであるから、平成１８年法律第５５号改正附則第３条第１項によりなお従前の例によるとされる同法による改正前の特許法第１７条の２第４項第２号の特許請求の範囲の減縮を目的とするものに該当する。
　そこで、本件補正後の前記請求項１に記載された発明（以下、「本願補正発明」という。）が特許出願の際独立して特許を受けることができるものであるか（平成１８年法律第５５号改正附則第３条第１項によりなお従前の例によるとされる同法による改正前の特許法第１７条の２第５項において準用する同法第１２６条第５項の規定に適合するか）について以下に検討する。
　
２　引用刊行物とその記載事項
　原査定の拒絶の理由に引用され、本願出願前に頒布された刊行物１には以下の事項が記載されている。下線は当審で付加した。
　
　刊行物１：生化学，第７４巻，第８号，（社）日本生化学会，平成１４年８月２５日発行，第７３０頁，２Ｐ−０９８，加藤真利　等、「糖結合タンパク質との微量相互作用解析を目指した蛍光標識糖鎖固定化試薬の調整」の記載事項
（１ａ）「【目的】不均一性の高い天然糖類の微細構造の差も含めた完全な分離・精製は蛍光標識化（２-アミノピリジル化：ＰＡ化）の開発により非常に容易になった。精製糖鎖を固相表面に結合できれば、糖鎖認識物質との相互作用を定量的に解析できるが、
従来の還元末端を介して固相に固定化する方法は、蛍光標識糖鎖（ＰＡ−糖鎖）には適用できない
ＰＡ−糖鎖固定化試薬を調製した
【方法と結果】糖アフィニティカラムを用いエンジュとニセアカシアの樹皮レクチン，ＣｏｎＡおよびＬＣＡを精製した。オリゴ糖鎖レベルでレクチンとの結合性を調べるため、ＰＡ−Ｍａｎ3ＸｙｌＧｌｃＮＡｃ2Ｆｕｃから酸処理または酵素により糖残基を段階的に除去した後、ＨＰＬＣにより各糖鎖を精製した。ＳＰＲにおいてレクチンを固定化し相互作用を解析したところ、レクチン間でオリゴ糖鎖特異性は異なることが示唆されたが、測定にはｎｍｏｌレベルのＰＡ−糖鎖を必要とした。微量化するため、
ＰＡ−糖鎖を固相に固定化できる抗体試薬の調製を試みた
Ｎ−型糖鎖の基幹構造のＧｌｃＮＡｃ
２
をＰＡ化し、血清アルブミン（ＲＳＡ）と結合させたハイブリッド糖タンパク質を抗原とした
これをウサギに免疫し、抗血清から得られた精製ＩｇＧ画分を用いると、ＰＡ−糖鎖をｐｍｏｌレベルでプラスチックシート表面に固定化し、ビオチニルレクチンで検出できた
ＩｇＧ糖鎖の影響を除くためにペプシン消化によりＦ（ａｂ’）
2
として、レクチンと糖鎖との相互作用解析への応用を検討している
　
３　対比・判断
　上記刊行物１の記載事項から、刊行物１には、
「Ｎ−型糖鎖の基幹構造のＧｌｃＮＡｃ２を２-アミノピリジル化し血清アルブミン（ＲＳＡ）と結合させたハイブリッド糖タンパク質を抗原として、ウサギに免疫し、抗血清から得られた精製ＩｇＧ画分を用い、２-アミノピリジル−糖鎖をｐｍｏｌレベルでプラスチックシート表面に固定化した、２-アミノピリジル−糖鎖固定化試薬の調整方法」の発明（以下、「刊行物１発明」という。）が記載されていると認められる。
　
　そこで、本願補正発明と刊行物１発明とを比較する。
（ア）刊行物１発明の「Ｎ−型糖鎖の基幹構造のＧｌｃＮＡｃ２」は、「Ｎ−型糖鎖」が、タンパク質のアスパラギン残基に結合した糖鎖であり、「基幹構造」が「コア構造」と同義であり、「ＧｌｃＮＡｃ２」が「ＧｌｃＮＡｃ」が２個結合したオリゴ糖類であることから、本願補正発明の「糖タンパク質または糖脂質糖鎖のコア構造の2〜７糖のオリゴ糖鎖」に相当する。
（イ）刊行物１発明の「２-アミノピリジル」は、本願補正発明の「蛍光標識」に相当し、刊行物１発明の「Ｎ−型糖鎖の基幹構造のＧｌｃＮＡｃ２を２-アミノピリジル化」することは、本願補正発明の「糖タンパク質または糖脂質糖鎖のコア構造の2〜７糖のオリゴ糖鎖に蛍光標識基を結合させ」ることに相当する。
（ウ）刊行物１発明の「血清アルブミン（ＲＳＡ）」は、「ＲＳＡ」という略号からみて、ウサギ血清アルブミンであり、抗体を得るためにウサギに免疫することから、抗原性の少ないタンパク質といえる。
　そして、刊行物１発明の「Ｎ−型糖鎖の基幹構造のＧｌｃＮＡｃ２を２-アミノピリジル化し血清アルブミン（ＲＳＡ）と結合させたハイブリッド糖タンパク質」について、刊行物１の「従来の還元末端を介して固相に固定化する方法は、蛍光標識糖鎖（ＰＡ−糖鎖）には適用できない。」との記載から、糖タンパク質の２-アミノピリジル化に糖鎖の還元末端が既に使用されているといえ、血清アルブミン（ＲＳＡ）が結合するのは、２-アミノピリジル部分ではないから、２-アミノピリジル部分は溶液中に露出した状態となるといえる。また、上記「ハイブリッド糖タンパク質」は、人工抗原といえるものである。
　そうすると、刊行物１発明の「Ｎ−型糖鎖の基幹構造のＧｌｃＮＡｃ２を２-アミノピリジル化し、血清アルブミン（ＲＳＡ）と結合させたハイブリッド糖タンパク質」は、本願補正発明の「糖タンパク質または糖脂質糖鎖のコア構造の2〜７糖のオリゴ糖鎖に蛍光標識基を結合させ、この蛍光標識基を溶液中に露出した状態になるように、抗原性の少ないタンパク質に結合させた人工抗原」に相当する。
（エ）刊行物１発明の「ハイブリッド糖タンパク質を抗原とし、ウサギに免疫し、抗血清から得られた精製ＩｇＧ画分」は、本願補正発明の、調製した人工抗原を動物に免疫して作成した「ポリクローナル抗体またはモノクローナル抗体」に相当する。
（オ）刊行物１発明の「精製ＩｇＧ画分」は、これを用いて２-アミノピリジル−糖鎖を固相化するものであり、本願補正発明の「該抗体から該抗原性の少ないタンパク質認識抗体を除去し、その後でプロテアーゼ処理して得たF(ab')2フラグメント、該フラグメントをさらにグリコシダーゼ処理して得た脱グリコシル化フラグメント、および該抗体分子やフラグメントの化学的重合体、またはアクリルアミドなど高分子との共重合体からなる群より選ばれる抗体試薬」は、蛍光標識オリゴ糖鎖を固相に固定化するものであるから、両者は蛍光標識オリゴ糖鎖の固定化に用いる抗体試薬である点で共通する。
（カ）刊行物１発明の「精製ＩｇＧ画分を用い、２-アミノピリジル−糖鎖をｐｍｏｌレベルでプラスチックシート表面に固定化」することは、精製ＩｇＧ画分つまり抗体を用いて２-アミノピリジル−糖鎖を固定化することから、２-アミノピリジル−糖鎖に化学的変化が加えられないことは明らかであり、本願補正発明の「抗体試薬を用いて蛍光標識オリゴ糖鎖を化学変化を加えずにそのまま固相表面に固定化する」ことに相当し、刊行物１発明の「２-アミノピリジル−糖鎖固定化試薬の調整方法」は、本願補正発明の「蛍光標識オリゴ糖鎖を固相に固定化する方法」に相当する。
　
　したがって、両者の間には、以下の一致点及び相違点がある。
（一致点）
　下記の蛍光標識オリゴ糖鎖のみを認識して結合する特異的な抗体試薬を調製し、これらの抗体試薬を用いて蛍光標識オリゴ糖鎖を化学変化を加えずにそのまま固相表面に固定化することを特徴とする蛍光標識オリゴ糖鎖を固相に固定化する方法である点。
　　　　　　　　　　　　　記
　糖タンパク質または糖脂質糖鎖のコア構造の2〜７糖のオリゴ糖鎖に蛍光標識基を結合させ、この蛍光標識基を溶液中に露出した状態になるように、抗原性の少ないタンパク質に結合させた人工抗原を調製し、これを動物に免疫して作成したポリクローナル抗体またはモノクローナル抗体である固相化に用いる抗体試薬。
　
（相違点）
　蛍光標識オリゴ糖鎖の固定化に用いる抗体試薬が、本願補正発明では、抗体から抗原性の少ないタンパク質認識抗体を除去し、その後でプロテアーゼ処理して得たF(ab')2フラグメント、該フラグメントをさらにグリコシダーゼ処理して得た脱グリコシル化フラグメント、および該抗体分子やフラグメントの化学的重合体、またはアクリルアミドなど高分子との共重合体からなる群より選ばれるものであるのに対して、刊行物１発明では、抗血清から得られた精製ＩｇＧ画分である点。
　
　そこで、上記相違点について検討する。
　刊行物１には、「ＩｇＧ糖鎖の影響を除くためにペプシン消化によりＦ（ａｂ’）2として、レクチンと糖鎖との相互作用解析への応用を検討している」と記載されており、抗体試薬として、抗体をペプシン、つまりプロテアーゼ処理したＦ（ａｂ’）2を用いることが示唆されているから、刊行物１発明において、抗体をプロテアーゼ処理して得たＦ（ａｂ’）2フラグメントを固定化のための抗体試薬として用いることは当業者が容易になし得たことといえる。
　そして、抗原にＢＳＡ等の血清アルブミンを結合させた複合抗原を用いて作成した抗体を試薬として用いる場合、作成した抗体をＢＳＡを結合したカラムに通過させることで、ＢＳＡと反応する抗体を除去することは、例えば、前置報告書で周知例として提示された、特開平４−２４５５５公報（第５頁右下欄下から２行〜第６頁左上欄２行）、特表平５−５０１０６２号公報（第５頁左上欄１０〜１４行）及び国際公開第２００３／９９８６９号（第１２頁１９〜２２行）にも記載されるとおり、本願出願前の周知技術であるところ、抗原とＲＳＡを結合させたハイブリッド抗原を用いて抗体を作成する刊行物１発明では、精製ＩｇＧにＲＳＡに結合する抗体も含有されることから、糖鎖とレクチンとの相互作用の微量解析を可能とするために、精製ＩｇＧのプロテアーゼ処理に先立ち、糖鎖の固定化に役立たない抗体を除去、つまり、糖鎖の抗原性がない或いは少ないＲＳＡのようなタンパク質を認識する抗体を除去することは、当業者が適宜に行うことである。
　そして、本願補正発明の効果は、刊行物１の記載事項及び周知技術から予測し得たものであり、格別顕著なものとはいえない。
　
　したがって、本願補正発明は、刊行物１に記載された発明及び周知技術に基づいて、当業者が容易に発明をすることができたものであるから、特許法第２９条第２項の規定により特許出願の際独立して特許を受けることができないものである。
　
　なお、審判請求人は、前置審査についての審尋に対する回答書で、抗体試薬をＦ（ａｂ’）2フラグメントをさらにグリコシダーゼ処理して得た脱グリコシル化フラグメントに限定する補正案を提示しているが、抗体の有する糖鎖の影響を除去するために、抗体のＦ（ａｂ’）2フラグメント化やグリコシダーゼ処理を行うことは、例えば、特開平７−８３９２２号公報（【００２２】）、特開平７−１９１０３６号公報（【００１３】）、特開平１０−２２１３４４号公報（【００１３】）にも記載されるように本願出願前の周知技術であるから、Ｆ（ａｂ’）2フラグメント化に加え、脱グリコシル化を行うことに格別の困難性があるとはいえない。そして、その効果については、刊行物１及び上記周知技術から予測し得るものであり、本願明細書の【００２８】及び【図１１】からみても、両処理を併用することにより、バックグラウンドは低下できるものの検出感度が大きく低下しており、効果が格別顕著なものということはできない。
　
４　むすび
　以上のとおり、本件補正は、平成１８年法律第５５号改正附則第３条第１項によりなお従前の例によるとされる同法による改正前の特許法第１７条の２第５項で準用する同法第１２６条第５項の規定に違反するものであり、特許法第１５９条第１項で読み替えて準用する特許法第５３条第１項の規定により却下されるべきものである。
　
第３　本願発明について
１　本願発明
　平成２２年４月８日付けの手続補正は上記のとおり却下されることとなったので、本願の請求項１ないし３に係る発明は、平成２１年１０月７日付け手続補正書の特許請求の範囲の請求項１ないし３に記載された事項により特定されるとおりのものと認められ、その請求項１に係る発明は以下のとおりのものである。
「【請求項１】
　蛍光標識糖鎖のみを認識して結合する特異的な抗体試薬を調製し、これらの抗体試薬を用いて蛍光標識糖鎖に化学変化を加えずにそのまま固相表面に固定化する蛍光標識したオリゴ糖鎖を固相に固定化する方法であって、
　該抗体試薬が、糖タンパク質または糖脂質糖鎖のコア構造の2〜７糖に蛍光標識基を結合させ、この蛍光標識基を溶液中に露出した状態になるように、抗原性の少ないタンパク質に結合させた人工抗原を調製し、これを動物に免疫して作成したポリクローナル抗体またはモノクローナル抗体をプロテアーゼ処理して得たF(ab')2フラグメント、グリコシダーゼ処理して得た脱グリコシル化フラグメント、および該抗体分子やフラグメントの化学的重合体、またはアクリルアミドなど高分子との共重合体からなる群より選ばれることを特徴とする蛍光標識したオリゴ糖鎖を固相に固定化する方法。」（以下、「本願発明」という。）
　
２　引用刊行物の記載事項
　原査定の拒絶の理由に引用された刊行物、および、その記載事項は、前記「第２　２」に記載したとおりである。
　
３　対比・判断
　本願発明は、前記「第２」で検討した本願補正発明から「糖鎖」についての限定事項である「オリゴ」糖鎖との構成、「ポリクローナル抗体またはモノクローナル抗体」についての限定事項である「該抗体から該抗原性の少ないタンパク質認識抗体を除去」するとの構成、「グリコシダーゼ処理して得た脱グリコシル化フラグメント」についての限定事項であるグリコシダーゼ処理するものが「該フラグメント」つまり「F(ab')2フラグメン」であるとの構成を省いたものである。
　そうすると、本願発明の構成要件を全て含み、さらに他の構成要件を付加したものに相当する本願補正発明が、前記「第２　３」に記載したとおり、刊行物１に記載された発明及び周知技術に基づいて、当業者が容易に発明をすることができたものであるから、本願発明も、同様の理由により、刊行物１に記載された発明及び周知技術に基づいて、当業者が容易に発明をすることができたものである。
　
４　むすび
　以上のとおり、本願発明は、刊行物１に記載された発明及び周知技術に基づいて、当業者が容易に発明をすることができたものであるから、特許法第２９条第２項の規定により特許を受けることができない。
　したがって、その他の請求項に係る発明についての判断を示すまでもなく本願は拒絶すべきものである。
　よって、結論のとおり審決する。