【事件の表示】
　特願２００３−３０４６２４「ビオチン化タンパク質を用いる受容体チップおよびその作製方法」拒絶査定不服審判事件〔平成１６年　４月２２日出願公開、特開２００４−１２５７８５〕について、次のとおり審決する。
【結　論】
　本件審判の請求は、成り立たない。
【理　由】
第１　手続の経緯　 
 　本願は，平成１５年８月２８日（特許法第４１条に基づく優先権主張平成１４年９月２日）の特許出願であって，平成１９年８月１７日付けで拒絶理由通知書が出され，平成１９年１０月２４日付けで意見書及び手続補正書が提出され，平成２０年５月２０日付けで拒絶理由通知書が出され，これに対して同年７月２５日付けで意見書及び手続補正書が提出されたが，同年１２月５日付けで拒絶査定がなされたところ，平成２１年１月９日付けで拒絶査定不服審判が請求されるとともに，同年２月９日付けで手続補正がなされたものである。　 
　その後，当審において，平成２１年２月９日付け手続補正を平成２２年９月３日付けの補正却下の決定によって補正却下するとともに，同日付で拒絶理由の通知がなされ，それに対して同年１１月４日付けで意見書及び手続補正書が提出されたものである。
　
第２　本願発明
　本願の請求項１及び２に係る発明（以下，「本願発明」という。）は，平成２２年１１月４日付け手続補正書で補正された特許請求の範囲の請求項1及び２に記載された事項により特定されるとおりのものと認められ、その請求項２に係る発明は、次のとおりのものである。
「受容体チップを含む変性ＬＤＬ，アポトーシス細胞，またはグラム陰性菌およびグラム陽性菌を含む細菌の検出用キットであって，該受容体チップは，組換え発現された糖鎖を欠いているビオチン化受容体タンパク質が，ビオチンと特異的に結合し得る因子を介して固定化されたものであり，該受容体は，細菌内で封入体として発現されたビオチン化受容体タンパク質をリフォールディングしたタンパク質であってかつスカベンジャー受容体のＬＯＸ−１であり，該リフォールディングが，環状糖質サイクロアミロースを含有する溶液およびイオン性界面活性剤を含有する溶液を用いて行われ，ここで該イオン性界面活性剤は，セチルトリメチルアンモニウムブロミドまたはミリスチルサルフォベタインである，キット」
　
第３　引用刊行物の記載事項 
　当審の拒絶の理由に引用され，本願優先日前に頒布された刊行物である町田幸子等，生化学，Vol．74，No．8，759頁，2P−281欄，２００２年８月２５日（以下，「刊行物１」という。）及び特開２００１−２６１６９７公報（以下，「刊行物２」という。）には，次の記載がある。なお，下線は，当審にて付記したものである。以下，同様。 
１　刊行物１記載の事項 
（１ａ）「2P−281　ヒト酸化LDL受容体のリガンド認識能の再構築と特性解析 
 　（中略） 
 【目的】
ヒト酸化LDL受容体
ＬＯＸ−１
ヒト大動脈内皮由来のｈＬＯＸ−１対象としたリガンドの認識部位の再構築と特性解析を行った
ｈＬＯＸ−１の細胞外領域，並びにリガンドの結合に必須と思われるＣタイプレクチン様領域（ＣＴＬＤ）をビオチン化タンパク質として大腸菌内に大量発現させた。発現した領域は，いずれも封入体として蓄積したが，高重合度シクロアミロースによるリフォールディング手法によりリフォールドした後，
水晶発振子センサーにより，リガンドとの結合を解析した。
封入体からリフォールドされた領域は，糖鎖を欠いているにも関わらず，いずれもＡｃＬＤＬ，ＯｘＬＤＬ結合能を回復しており，リガンド結合能解析系として使用可能であった。水晶発振子上にアビジンを介してＮ末端側で固定化した領域の細菌との相互作用を解析
　
 　刊行物１に「また，封入体からリフォールドされた領域は，糖鎖を欠いている・・」と記載されているとおり，大腸菌内で発現させたタンパク質は翻訳後糖鎖修飾されることがないため，糖鎖を欠いていることは生化学における技術常識である。また，刊行物１に記載された「高重合度シクロアミロースによるリフォールディング手法」では，固相中や気相中で組み換えタンパク質のリフォールディング処理が行われる状況が技術的に考えられないから，高重合度シクロアミロースは溶液の状態でリフォールディングに使用される手法であると解される。そして，刊行物１には，「水晶発振子上にアビジンを介してＮ末端側で固定化した領域の細菌との相互作用を解析」したことが記載されているから，刊行物１には次の発明が記載されていると認められる。
「レクチン様酸化ＬＤＬ受容体を水晶発振子センサーの表面に固定化したセンサーであり，アセチル化ＬＤＬ（ＡｃＬＤＬ）及び酸化ＬＤＬ（ＯｘＬＤＬ）に対する結合能を有するセンサーであって，
　該センサーは，大腸菌に組換え発現された糖鎖を欠いているビオチン化したタンパク質が，アビジンを介してＮ末端側で水晶発振子センサーの表面に固定化したものであり，
　該レクチン様酸化ＬＤＬ受容体は，大腸菌内で封入体をして蓄積されたビオチン化タンパク質をリフォールディングしたタンパク質であって，レクチン様酸化ＬＤＬ受容体であるヒト大動脈内皮由来のｈＬＯＸ−１の細胞外領域並びにリガンドの結合に必須と思われるＣタイプレクチン様領域（ＣＴＬＤ）であり，
　該リフォールティングが，高重合度シクロアミロースを含有する溶液によるリフォールディング手法により行われた，
センサー。」（以下，「刊行物１発明」という。）
　
２　刊行物２記載の事項 
（２ａ）「【請求項１】 環状糖質サイクロアミロースとポリオキシエチレン系界面活性剤を含有することを特徴とする人工シャペロン用キット。 
 【請求項２】 環状糖質サイクロアミロースとイオン性界面活性剤を含有することを特徴とする人工シャペロン用キット。 
 【請求項３】 αヘリックス構造を取る変性タンパク質に過剰量のポリオキシエチレン系界面活性剤を添加することにより，タンパク質を変性状態にしている物質を希釈すると共に，タンパク質分子同士の凝集を防ぎ，次いで環状糖質サイクロアミロースを添加し，その包接能を利用して前記界面活性剤を除き，タンパク質を正しい高次構造に戻し，活性を有する正しい高次構造にフォールディングさせる方法。 
 【請求項４】 βシート構造を取る変性タンパク質および／または分子内Ｓ−Ｓ結合を有する
変性タンパク質に過剰量のイオン性界面活性剤を添加することにより，タンパク質を変性状態にしている物質を希釈すると共に，タンパク質分子同士の凝集を防ぎ，次いで環状糖質サイクロアミロースを添加し，その包接能を利用して前記界面活性剤を除き，タンパク質を正しい高次構造に戻し，活性を有する正しい高次構造にフォールディングさせる方法
 【請求項５】 ポリオキシエチレン系界面活性剤が，ポリオキシエチレンソルビタンエステル，ポリオキシエチレンドデシルエーテル，ポリオキシエチレンヘプタメチルヘキシルエーテル，ポリオキシエチレンイソオクチルフェニルエーテル，ポリオキシエチレンノニルフェニルエーテル，ポリオキシエチレン脂肪酸エステルまたはスクロース脂肪酸エステルである請求項１記載の人工シャペロン用キット。 
 【請求項６】 
イオン性界面活性剤が，セチルトリメチルアンモニウムブロミド
 【請求項７】 環状糖質サイクロアミロースが，重合度２５〜５０もしくは４０〜１５０のものである環状糖質サイクロアミロースである請求項１記載の人工シャペロン用キット。 
 【請求項８】 環状糖質サイクロアミロースが，重合度４０〜１５０のものである環状糖質サイクロアミロースである請求項２記載の人工シャペロン用キット。」 
 　 
（２ｂ）「【０００６】【発明が解決しようとする課題】本発明の目的は，上記の問題を解決し，自発的フォールディング能が低く，分子シャペロンの介添えなしには正しい高次構造を取ることが困難もしくは不能であるタンパク質についても正しい高次構造に戻し，しかも活性型としてフォールディングさせるために有用な人工シャペロンを構築することである。 
 【０００７】そこで，本発明者らは種々の非イオン性界面活性剤が，親水性部分の糖またはポリオキシエチレンの構造，あるいはアルキル基の長さの違い等により，タンパク質を分散状態に保つ能力に大きな差異があることに着目し，フォールディングの第一段階（タンパク質の凝集を防ぐ）に機能する人工シャペロンとして有用な界面活性剤について検討した。また，環状糖が，その疎水性空洞内に種々の物質を取り込んで，包接化合物を形成することに着目し，その包接能を人工シャペロンに利用することができるか検討した。ところが，β−ＣＤは包接能力には優れているが，溶解度が低いことや老化による水溶液の不安定さ等の問題を抱えている。そこで，β−ＣＤと同様に包接能を有している環状糖質のサイクロアミロースは，水への溶解度が高く，老化しないという特性を有していることに注目して，フォールディングの第二段階（正しい高次構造に戻す）に働く人工シャペロンとして機能させるための条件について検討した。その結果，前記したように，環状糖質サイクロアミロースとポリオキシエチレン系界面活性剤の組み合わせ，あるいは
環状糖質サイクロアミロースとイオン性界面活性剤の組み合わせが人工シャペロンとして有用であることを見出し，本発明に到達したのである
 　 
（２ｃ）「【００１１】 
 【発明の実施の形態】本発明者らは，目的とする人工シャペロンを構築するにあたり，モデルタンパク質として，天然状態では２次構造のほとんどがαヘリックス構造からなるクエン酸シンターゼ（以下，ＣＳと略記することもある。），天然状態では２次構造の８０％近くがβシート構造からなる炭酸脱水素酵素Ｂ（以下，ＣＡＢと略記することもある。）および天然状態ではαヘリックス構造とβシート構造の両者からなり，かつ分子内Ｓ−Ｓ結合を有するリゾチームの３種類のタンパク質を選択した。これらは，自然界に存在するタンパク質が取る代表的な高次構造であるαヘリックス構造，β−シート構造および分子内Ｓ−Ｓ結合をそれぞれ有しており，なおかつ，自発的フォールディング能が低く，分子シャペロンなどの介添えなしに正しい高次構造をとるとは考え難いものである。このため，この３種のモデルタンパク質を変性状態から正しく高次構造を取るように巻き戻すこと（リフォールディング）ができ，しかも活性を有する高次構造にフォールディングすることのできる人工シャペロンは，多くのタンパク質に適応可能で，汎用性に優れた人工シャペロンの構築に適するものであると考えた。」 
 　 
（２ｄ）「【００１７】一方，βシート構造や分子内Ｓ−Ｓ結合を有する変性タンパク質に対しては，第一段階で機能する
人工シャペロンとしてイオン性界面活性剤を用いる
例えばセチルトリメチルアンモニウムブロミド
ヘキサデシルトリメチルアンモニウムブロマイド（以下，ＣＴＡＢと略記することもある。）
 【００１８】次に，フォールディングの第２段階において，包接作用の働きによって上記の界面活性剤を除去してタンパク質を正しい高次構造に戻す作用をする人工シャペロンとしては，変性タンパク質の高次構造の種類によらず，すなわち，どのようなモデルタンパク質の場合であっても，環状糖質サイクロアミロースが用いられる。サイクロアミロース（ＣＡ）は，包接能のある環状糖質でありながら，水への溶解度が高く，しかも老化しないという優れた特性を有している。なお，αヘリックス構造を有する変性タンパク質に対しては，ＣＡの代わりにβ−ＣＤを用いるても，同等の効果を奏することができる。 
 【００１９】環状糖質サイクロアミロースとしては，様々な重合度のものが知られているけれども，本発明においては重合度が２５〜５０のもの，すなわちＣＡ（Ｓ）または４０〜１５０のもの，すなわちＣＡ（Ｌ）を使用し，前記界面活性剤としてポリオキシエチレン系界面活性剤などの非イオン性界面活性剤を用いるときは，ＣＡ（Ｓ）とＣＡ（Ｌ）のいずれも使用することができるが，界面活性剤としてイオン性界面活性剤を用いるときは，ＣＡ（Ｌ）を使用する。 
 【００２０】前記した新生タンパク質は，フォールディングの過程がさらに進行すると，GroEと名付けられているフォールディングの下流で働く分子シャペロンの機能によって，徐々に正しい高次構造を取りはじめ，最終的に活性を有するタンパク質に折り畳まれ，その過程において介添え役であった分子シャペロンは離れて行く。この分子シャペロンと同様の機能を発揮するものが，環状糖質サイクロアミロースである。このものは，包接能を有しており，タンパク質に結合して凝集などの異常な構造を取ることを防いでいる前記界面活性剤を自身の疎水性空洞内に取り込んで，包接化合物を形成する。その結果，タンパク質・界面活性剤複合体から界面活性剤が徐々に除かれ，タンパク質はゆっくりと，正しい高次構造に巻き戻されて行き，その活性も回復する。ＣＡ（Ｓ）とＣＡ（Ｌ）のいずれを使用した場合も，添加後２時間以内にタンパク質は完全に活性が回復する。」 
 　 
（２ｅ）「【００２２】本発明のように，
環状糖質サイクロアミロースと特定の界面活性剤との組み合わせによる人工シャペロンは，高次構造タイプの異なった種々のモデルタンパク質にも有効に機能することができ，汎用性がある。したがって，この人工シャペロンは，封入体を形成する等の発現系に問題を抱えている多くの有益なタンパク質のリフォールド系への利用が期待される
 　 
（２ｆ）「【００３４】実施例３ （天然状態でαヘリックス構造とβシート構造の両方を含み，なおかつ分子内Ｓ−Ｓ結合を有するモデルタンパク質，リゾチームの活性測定） 
（１）変性リゾチームの調製 
 リゾチームの変性は，グアニジン塩酸を用いる常法により，以下の手順で行った。グアニジン塩酸溶液にリゾチーム溶液を添加して２５℃で１６時間反応させ，リゾチームの高次構造を破壊し，完全に酵素活性を失活させたた。なお，変性溶液中の各成分濃度は，リゾチームが１５ｍｇ／ｍＬで，グアニジン塩酸が５Ｍ，ジチオトレイトールが５０ｍＭである。 
 【００３５】（２）リフォールド方法 
 
界面活性剤としてＣＴＡＢを用い
 【００３６】続いて，該界面活性剤・リゾチーム複合体溶液１４０容量に対して６０容量の割合で，別途調製した１６ｍＭ 
環状糖質溶液を添加し，２５℃で一晩反応させた
 【００３７】（３）酵素活性測定方法 
 　　（中略） 
 【００３９】第３表に示したように，
イオン性界面活性剤であるＣＴＡＢととＣＡ（Ｌ）の組み合わせが，人工シャペロンとして有効に機能することが明らかとなった
 　 
（２ｇ）「【０００４】・・・（略）・・・カチオン系界面活性剤であるセチルメチルアンモニウムブロミド（以下，ＣＴＡＢと略記することもある。）・・・（略）・・・」 
　
　ここで，記載事項（２ｄ）に「ヘキサデシルトリメチルアンモニウムブロマイド（以下，ＣＴＡＢと略記することもある。）」と記載されており，また，記載事項（２ｇ）に「セチルメチルアンモニウムブロミド（以下，ＣＴＡＢと略記することもある。）」と記載されているように，刊行物２においては，セチルトリメチルアンモニウムブロミド及びヘキサデシルトリメチルアンモニウムブロマイドは，共にＣＴＡＢと略記されている。 
　また，環状サイクリックアミロースは，記載事項（２ｄ）に「【００１９】環状糖質サイクロアミロースとしては，様々な重合度のものが知られているけれども，本発明においては重合度が２５〜５０のもの，すなわちＣＡ（Ｓ）または４０〜１５０のもの，すなわちＣＡ（Ｌ）」と記載されており，重合度に応じてＣＡ（Ｓ）またはＣＡ（Ｌ）と略記されている。 
　
第４　対比
　本願発明と刊行物１発明を対比する。
１　刊行物１発明の「レクチン様酸化ＬＤＬ受容体を水晶発振子センサーの表面に固定化したセンサー」は，本願発明の「受容体チップ」に相当する。
　また，本願発明の「変性ＬＤＬ，アポトーシス細胞，またはグラム陰性菌およびグラム陽性菌を含む細菌の検出用キット」とする特定事項についてであるが，「グラム陰性菌およびグラム陽性菌を含む細菌」は、「グラム陰性菌およびグラム陽性菌を含む」が「細菌」を修飾していることから，上記本願発明の特定事項は，「変性ＬＤＬ」，「アポトーシス細胞」または「グラム陽性菌およびグラム陽性菌を含む細菌」を意味すると解される。すなわち，「変性ＬＤＬ」のみの「検出用キット」も本願発明に包含されることが理解される。この解釈は，平成２２年１１月４日付け意見書１頁３２〜３３行の『「細菌」を「グラム陰性菌およびグラム陽性菌を含む細菌」と補正しました。』との記述とも矛盾しない。
　変性ＬＤＬについては，本願明細書の段落【０１６７】に「変性ＬＤＬ（酸化ＬＤＬ，アセチル化ＬＤＬ）」と記載されていることからみて，刊行物１発明の「アセチル化ＬＤＬ（ＡｃＬＤＬ）及び酸化ＬＤＬ（ＯｘＬＤＬ）」は，本願発明の「変性ＬＤＬ」に相当することは明白である。
　そうすると，刊行物１発明の「アセチル化ＬＤＬ（ＡｃＬＤＬ）及び酸化ＬＤＬ（ＯｘＬＤＬ）」は，「変性ＬＤＬ」という点で，本願発明の「変性ＬＤＬ，アポトーシス細胞，またはグラム陰性菌およびグラム陽性菌を含む細菌」に包含される。
　刊行物１発明の「センサ」と「検出用キット」とは，検出具を含むという点で点で共通する。
　以上のことから，「レクチン様酸化ＬＤＬ受容体を水晶発振子センサーの表面に固定化したセンサーであり，アセチル化ＬＤＬ（ＡｃＬＤＬ）及び酸化ＬＤＬ（ＯｘＬＤＬ）に対する結合能を有するセンサー」と，本願発明の「受容体チップを含む変性ＬＤＬ，アポトーシス細胞，またはグラム陰性菌およびグラム陽性菌を含む細菌の検出用キット」とは，「受容体チップを含む変性ＬＤＬ，アポトーシス細胞，またはグラム陰性菌およびグラム陽性菌を含む細菌の検出可能な検出具」という点で共通する。
　
２　刊行物１発明の「ビオチン化したタンパク質」は，「アビジン」を介して，センサー表面に固定化されている。刊行物１発明の「アビジン」はビオチンと特異的に結合するものであるから，本願発明の「ビオチンと特異的に結合し得る因子」といえる。
　そうすると，刊行物１発明の「該センサーは，大腸菌に組換え発現された糖鎖を欠いているビオチン化したタンパク質が，アビジンを介してＮ末端側で水晶発振子センサーの表面に固定化したもの」は，本願発明の「該受容体チップは，組換え発現された糖鎖を欠いているビオチン化受容体タンパク質が，ビオチンと特異的に結合し得る因子を介して固定化されたもの」に相当する。
　
３　本願発明のおける「受容体」は，本願明細書段落【００６９】に「本明細書において使用する場合は，受容体は，受容体全長であっても，受容体フラグメントであってもよい。」とされ，段落【００７０】に「受容体フラグメントを用いる場合には，受容体フラグメントのリガンド認識に関する部分を用いる。」とされている。
　他方，刊行物１発明の「レクチン様酸化ＬＤＬ受容体であるヒト大動脈内皮由来のｈＬＯＸ−１の細胞外領域並びにリガンドの結合に必須と思われるＣタイプレクチン様領域（ＣＴＬＤ）」は，リガンドの結合に必須と思われるＣタイプレクチン様領域（ＣＴＬＤ）を含んでおり，かつ，刊行物１摘記事項（１ａ）に「ＡｃＬＤＬ，ＯｘＬＤＬ結合能を回復しており」とリガンド，すなわち，ＡｃＬＤＬ，ＯｘＬＤＬとの結合を実際に確認しているものである。そうすると，刊行物１発明の「レクチン様酸化ＬＤＬ受容体であるヒト大動脈内皮由来のｈＬＯＸ−１の細胞外領域並びにリガンドの結合に必須と思われるＣタイプレクチン様領域（ＣＴＬＤ）」は，リガンド認識に関する部分を含有する受容体フラグメントということができ，本願発明でいう上記「受容体」の定義に包含されるものである。
　また，刊行物１発明の「ｈＬＯＸ−１」は，スカベンジャー受容体とも言われていることは，技術常識である。
　そうすると，刊行物１発明の「該レクチン様酸化ＬＤＬ受容体は，大腸菌内で封入体をして蓄積されたビオチン化タンパク質をリフォールディングしたタンパク質であって，ｈＬＯＸ−１であ」ることは，本願発明の「該受容体は，細菌内で封入体として発現されたビオチン化受容体タンパク質をリフォールディングしたタンパク質であってかつスカベンジャー受容体のＬＯＸ−１であ」ることに相当する。
　
４　マグローヒル科学技術用語大辞典，日刊工業新聞社，改訂第３版２刷，２００１年５月３１日発行によると「シクロアミロース　cycloamylose，cyclodextrin，Schardinger dextrin
〓生化〓 グルコースの環状オリゴマーのグループのメンバー。その中での個々のグルコースは,1,4結合で結合している。」とされている。
　よって，刊行物１発明の「高重合度シクロアミロース」は，環状糖質であり，また，「シクロアミロース」すなわちサイクロアミロースでもあるから，本願発明の「環状糖質サイクロアミロース」に相当する。
　そうすると，刊行物１発明の「該リフォールティングが，高重合度シクロアミロースを含有する溶液によるリフォールディング手法」と，本願発明の「該リフォールディングが，環状糖質サイクロアミロースを含有する溶液およびイオン性界面活性剤を含有する溶液を用いて行われ，ここで該イオン性界面活性剤は，セチルトリメチルアンモニウムブロミドまたはミリスチルサルフォベタインである」こととは，「該リフォールディングが，環状糖質サイクロアミロースを含有する溶液を用いて行われる」ことで共通する。
　
　以上のことから，両発明は，次の（一致点）並びに（相違点１）及び（相違点２）を有する。
（一致点）
「受容体チップを含む変性ＬＤＬ，アポトーシス細胞，またはグラム陰性菌およびグラム陽性菌を含む細菌の検出可能な検出具であって，
　該受容体チップは，組換え発現された糖鎖を欠いているビオチン化受容体タンパク質が，ビオチンと特異的に結合し得る因子を介して固定化されたものであり，
　該受容体は，細菌内で封入体として発現されたビオチン化受容体タンパク質をリフォールディングしたタンパク質であってかつスカベンジャー受容体ＬＯＸ−１であり，
　該リフォールディングが，環状糖質サイクロアミロースを含有する溶液を用いて行われる，
検出具」
　
（相違点１）
　検出可能な検出具が，本願発明では「受容体チップを含む」「キット」であるのに対して，刊行物１発明では「センサー」のみであって，キットではない点
　
（相違点２）
　リフォールディングが，環状糖質サイクロアミロースを含有する溶液に加え，本願発明では「イオン性界面活性剤を含有する溶液を用いて行われ，
ここで該イオン性界面活性剤は，セチルトリメチルアンモニウムブロミドまたはミリスチルサルフォベタイン」であるのに対して，刊行物１発明では，かかる特定事項を有していない点
　
第５　検討・判断
　上記相違点について順に検討する。
１　相違点１について
　刊行物１発明には，ＡｃＬＤＬ，ＯｘＬＤＬの検出に最も重要な「センサ」を有するものである。したがって，このセンサに適宜なものを加えてキットとする程度のことは，当業者が適宜なし得る単なる設計的事項にすぎない。
　
２　相違点２について
　刊行物２には，正しい高次構造を取ることが困難もしくは不能であるタンパク質についても正しい高次構造に戻し，しかも活性型としてフォールディングさせるために，環状糖質サイクロアミロースだけでなく，環状糖質サイクロアミロースを含有する溶液とイオン性界面活性剤を含有する溶液を使用すること，そして該イオン性界面活性剤としては，特にセチルトリメチルアンモニウムブロミド（ＣＴＡＢ）またはミリスチルサルフォベタイン（ＳＢ３−１４）が好ましいことが記載されている（記載事項（２ａ），（２ｂ），（２ｃ），（２ｄ），（２ｆ）参照）。
　さらに，刊行物２には「この人工シャペロンは，封入体を形成する等の発現系に問題を抱えている多くの有益なタンパク質のリフォールド系への利用が期待される。」という記載もある（記載事項（２ｅ）参照）から，刊行物１発明におけるビオチン化受容体タンパク質のリフォールディングに際して，環状糖質サイクロアミロースを含有する溶液だけでなく，環状糖質サイクロアミロースとイオン性界面活性剤を含有する溶液中で行われ，ここで該イオン性界面活性剤は，セチルトリメチルアンモニウムブロミドまたはミリスチルサルフォベタインであるようにすることは，当業者が容易になし得ることといえる。 
　
３　作用効果について
　本願発明の作用効果は，刊行物１に「封入体からリフォールドされた領域は，糖鎖を欠いているにも関わらず，いずれもＡｃＬＤＬ，ＯｘＬＤＬ結合能を回復しており，リガンド結合能解析系として使用可能であった。」（摘記事項（１ａ））と記載されているように，変性ＬＤＬの検出が可能という作用効果は，刊行物１に記載されているのであるから，当業者が予測し得るものであることは明白である。
　
　なお，請求人は平成２２年１１月１４日付け意見書において，「理由補充書で主張したアポトーシス認識・結合能において顕著に優れるとの効果が記載されているのですから，その効果についてさらに詳細に比較検討したものである実験成績証明書の結果は考慮されるべきであることは明らかです。」と主張する。
　しかしながら，仮にアポトーシス認識・結合能において顕著に優れるとの効果があるとしても，上記「第４　１」で述べたように，「変性ＬＤＬ」のみの「検出用キット」及び「アポトーシス」認識のみの「検出用キット」等も本願発明に包含されることが理解される。
　アポトーシス認識・結合能に優れているとしても，それは，本願発明に包含される一つの実施例の効果にすぎない。そして，前記したように，変性ＬＤＬの検出が可能という本願発明の作用効果は刊行物１から予測し得るのであるから，請求人の主張は失当である。
　
第６　むすび
　以上のとおり，本願発明は，刊行物１及び２に記載された発明に基づいて当業者が容易に発明をすることができたものであるから，特許法２９条２項の規定により特許を受けることができない。
　したがって，本願は，他の請求項に係る発明について検討するまでもなく拒絶すべきものである。
　よって，結論のとおり審決する。