【事件の表示】
　特願２００３−５３８３７２「ヒトおよび哺乳動物の幹細胞由来神経生存因子」拒絶査定不服審判事件〔平成１５年　５月　１日国際公開、ＷＯ０３／３５８７２〕について、次のとおり審決する。
【結　論】
　本件審判の請求は、成り立たない。
【理　由】
１．手続の経緯・本願発明　 
　本願は、特許法第４１条に基づく優先権主張を伴う２００２年（平成１４年）１０月２２日（優先日　２００１年１０月２３日　特願２００１−３２５１８９号）を国際出願日とする国際出願であって、その請求項２及び８に係る発明は、平成１９年８月７日付手続補正書の特許請求の範囲の請求項２及び８に記載された事項により特定される、以下のとおりのものである。
　
「【請求項２】配列番号４または１２で示される配列のアミノ酸残基１から１１９からなるポリペプチドまたは配列番号８で示される配列のアミノ酸残基１から１２０からなるポリペプチド。」（以下、「本願発明２」という。）
「【請求項８】請求項１または２記載のポリペプチドに対するポリクローナルまたはモノクローナル抗体。」（以下、「本願発明８」という。）
　
２．引用例
　これに対して、原査定の拒絶の理由で引用文献１として引用された本願優先日前の２００１年３月２９日に頒布された刊行物である国際公開第０１／２１６５８号（以下、「引用例１」という。）には、
(i)「同様に、ポリペプチドおよびこれらのポリペプチドに対する抗体は、組織または細胞型の判別的同定のための免疫学的プローブの提供に有用である。上記組織または細胞、特に骨格系および血液形成組織の多くの障害に関して、標準の遺伝子発現レベル（すなわち、その障害を有さない個体由来の健常組織中の発現レベル）に対して有意により高いか、またはより低いレベルのこの遺伝子の発現が、このような障害を有する個体から採取された特定の組織（例えば、癌性組織および創傷組織）または体液（例えば、血清、血漿、尿、滑液または髄液）中で、検出され得る。
　本発明の好ましいポリペプチドは、配列番号９４において残基：Ａｌａ−２４〜Ｐｒｏ−２９、Ａｓｐ−４２〜Ｇｌｕ−５０、Ａｓｐ−８１〜Ａｓｎ−８６、Ｌｙｓ−１０２〜Ｇｌｎ−１０８、Ａｒｇ−１２６〜Ｔｙｒ−１３５として示される１つ以上の免疫原性エピトープを含むか、またはこのエピトープからなる。」（第１４４頁第１５行〜第２７行）、と記載され、配列表の配列番号９４には、１４６アミノ酸からなるアミノ酸配列が記載されている。
　また、原査定の拒絶の理由で引用文献２として引用された特表２００１−５１９１５５号公報に対応する国際公開パンフレットであって、本願優先日前の１９９９年４月１５日に頒布された刊行物である国際公開第９９／１８２０４号（以下、「引用例２」という。）には、
(ii)「発明の開示
　本発明の目的は、分泌シグナル配列を有するヒト蛋白質、それをコードしているＤＮＡ並びに該蛋白質を分泌発現している真核細胞を提供することである。
　本発明者らは鋭意研究の結果、ヒト完全長ｃＤＮＡバンクの中から分泌シグナル配列を有するｃＤＮＡを選択的にクローン化し、本発明を完成した。すなわち、本発明は分泌シグナル配列を有するヒト蛋白質である。配列番号１から配列番号４で表されるアミノ酸配列のいずれかを含む蛋白質を提供する。また、本発明は上記蛋白質をコードするＤＮＡ、例えば配列番号５から９、１１、１３および１５で表される塩基配列のいずれかを含むｃＤＮＡ並びに該ｃＤＮＡを発現しうる形質転換真核細胞を提供する。」（第３頁第１行〜第１７行）、
(iii)「本発明の蛋白質には、配列番号１から配列番号４で表されるアミノ酸配列のいかなる部分アミノ酸配列を含むペプチド断片（５アミノ酸残基以上）も含まれる。これらのペプチド断片は抗体を作製するための抗原として用いることができる。また、本発明の蛋白質は、シグナル配列が除去された後、成熟蛋白質の形で細胞外に分泌される。したがって、これらの成熟蛋白質は本発明の蛋白質の範疇にはいる。成熟蛋白質のＮ末端アミノ酸配列は、シグナル配列切断部位決定法［日本国特許公開公報Ｎｏ．１９９６−１８７１００］を用いて容易に求めることができる。また、多くの分泌タンパク質は、分泌された後プロセシングを受けて活性型となる。このような活性型となった蛋白質あるいはペプチドも本発明の蛋白質の範疇にはいる。アミノ酸配列の中に糖鎖結合部位が存在すると、適当な真核細胞で発現させれば糖鎖が付加した蛋白質が得られる。したがって、このような糖鎖が付加した蛋白質あるいはペプチドも本発明の蛋白質の範疇にはいる」（第６頁第１３行〜第７頁第５行）、
(iv)「＜ＨＰ０１８４２＞（配列番号３、７、１３）
　ヒトリンホーマ細胞株Ｕ９３７ｃＤＮＡライブラリーから得られたクローンＨＰ０１８４２のｃＤＮＡインサートの全塩基配列を決定したところ、８４ｂｐの５′非翻訳領域、４３５ｂｐのＯＲＦ、７７ｂｐの３′非翻訳領域からなる構造を有していた。ＯＲＦは１４４アミノ酸残基からなる蛋白質をコードしており、Ｎ末端に分泌シグナル配列と思われる疎水性領域が存在した。図３にＫｙｔｅ−Ｄｏｏｌｉｔｔｌｅの方法で求めた本蛋白質の疎水性／親水性プロフィールを示す。インビトロ翻訳の結果、ＯＲＦから予想される分子量１６，１５８とほぼ同じ１７ＫＤａの翻訳産物が生成した。分泌シグナル切断部位予測法である（−３、−１）規則を適用すると、成熟蛋白質は２５番目のグルタミン酸から始まると予想される。」（第４９頁第６行〜第２１行）、と記載され、配列表の配列番号３には、１４４アミノ酸からなるアミノ酸配列が記載されている。
　
　なお、原審の審査官は引用文献２として、本願優先日と同日に頒布された公表公報を示しているが、これに対し、平成１９年８月７日付意見書及び平成２０年２月２０日付審判請求書の手続補正書で、審判請求人はその発行日が本願優先日前でないことについて争っていない。そして、国際公開のパンフレットとそれに対応して日本国で発行される公表公報は原文と翻訳文の関係にあって、公表公報のフロントページには対応する国際公開番号も記載されており、それらの内容が同じものであることは、通常の特許実務者にとっては常識であり、実際両者は、その頒布日及び言語以外は実質的に同一の刊行物であると認められる。とすれば、審判請求人は引用文献２に基づく拒絶の理由について反論する機会は十分与えられていたのであるから、請求人は本審決における引用文献２と同一内容の引用例２に基づく拒絶の理由に対して、意見書、補正書を提出する機会が既に与えられていたというべきであり、改めて引用例２に基づく拒絶の理由を通知しなければ、請求人の防御権行使の機会を奪い、その権利保護に欠けることになるというわけではない。以上のことから、原査定の進歩性欠如の拒絶の理由は引用文献２に基づくものではあるが、それは、引用文献２と内容が同じであることが明らかな引用例２（本願優先日前に頒布された国際公開パンフレット）に基づく理由と実質的に同一の理由であると認められる。
　
３．対比・判断
（１）本願発明２について
　本願発明２は、配列番号４または１２で示される配列のアミノ酸残基１〜１１９からなるポリペプチド、または配列番号８で示される配列のアミノ酸残基１〜１２０からなるポリペプチドという、３つのポリペプチドのいずれか１つに係るものであり、以下、配列番号８で示される配列のアミノ酸残基１〜１２０からなるポリペプチドについて、その進歩性の有無を検討する。
　そこで、本願発明２と引用例２に記載された事項を比較すると、引用例２の配列番号３で示される１４４アミノ酸からなる配列は、そのＮ末端の２つのアミノ酸Ｍｅｔ−Ｔｈｒが欠けているほかは、本願発明２の配列番号８で示される１４６アミノ酸からなる配列と、Ｃ末端までの１４４アミノ酸配列が全く同じである。また、上記引用例２記載事項(iv)の「分泌シグナル切断部位予測法である（−３、−１）規則を適用すると、成熟蛋白質は２５番目のグルタミン酸から始まると予想される。」とある２５番目のグルタミン酸は、本願発明２の配列番号８で示されるアミノ酸残基１に相当する。
　そうすると、本願発明２と引用例２に記載された事項は、配列番号８で示される配列のアミノ酸残基１〜１２０からなるポリペプチドを含むポリペプチドである点で一致し、前者は、アミノ酸残基１〜１２０からなるポリペプチドであるのに対して、後者は、アミノ酸残基１〜１２０からなるポリペプチドのＮ端側に、さらに２４アミノ酸からなる分泌シグナル配列と予想されるペプチドが結合したポリペプチドである点で相違する。
　しかしながら、未知の分泌蛋白質の取得を目的とした引用例２には、配列番号１〜４のアミノ酸配列を有する４つの新規分泌シグナル配列を有する蛋白質をコードするＤＮＡをクローニングしたこと、及びこのＤＮＡで形質転換して組換え蛋白質を分泌発現する真核細胞を提供することが、上記引用例２記載事項(ii)、(ii)に記載されており、配列番号３をコードするＤＮＡである配列番号７で示されたＤＮＡで真核細胞を形質転換して、その細胞培養液中に分泌された組換え蛋白質を得ることは当業者が通常行うことであり、そのようにして得られる組換え成熟蛋白質は分泌シグナル配列が除去され、本願発明２の配列番号８で示されるアミノ酸残基１〜１２０からなるポリペプチドと同一のものである。さらに、引用例２では、配列番号３で示される１４４アミノ酸からなる配列の分泌シグナル配列は、２４番目のアミノ酸までであると予想しており、成熟蛋白質のＮ末端が予想どおり２５番目のアミノ酸であるかを確認するため、同様に配列番号７で示されるＤＮＡで真核細胞を形質転換して分泌された成熟蛋白質を得ることも、当業者であれば必要に応じて適宜なし得ることであり、いずれにせよ本願発明２は、引用例２の記載から当業者であれば適宜なし得たものにすぎない。
　そして、上記引用例２記載事項(iii)に「また、本発明の蛋白質は、シグナル配列が除去された後、成熟蛋白質の形で細胞外に分泌される。したがって、これらの成熟蛋白質は本発明の蛋白質の範疇にはいる。」とあるように、当業者にとって、シグナル配列を有する分泌蛋白質とシグナル配列のないた成熟蛋白質は同じ範疇のものと認識されているように、前者が、シグナル配列により分泌される機能を有する点において相違するだけであり、他の機能においては変わらないことが技術常識であるから、本願発明２のポリペプチドにおいて奏される効果が、引用例２のシグナル配列を有するポリペプチドが潜在的に有する効果から予測できない程のものとはいえない。
　したがって、本願発明２は、引用例２に記載された事項から当業者が容易になし得たものであり、特許法第２９条第２項の規定により特許を受けることができない。
　
（２）本願発明８について
　本願発明８は、請求項１または２に記載のポリペプチドに対するポリクローナル抗体またはモノクローナル抗体に係るものであり、以下、本願発明２の選択肢の一つである、配列番号８で示される配列のアミノ酸残基１〜１２０からなるポリペプチドに対するポリクローナル抗体またはモノクローナル抗体について、その進歩性の有無を検討する。
　そこでまず、本願発明８と引用例２に記載された事項を比較すると、上記（１）で述べたように、引用例２には、本願発明２の配列番号８で示される配列のアミノ酸残基１〜１２０からなるポリペプチドに対して、さらに２４アミノ酸からなるシグナル配列がついたポリペプチドが配列番号３として記載されている。しかも、上記引用例記載事項(ii)には、「本発明の蛋白質には、配列番号１から配列番号４で表されるアミノ酸配列のいかなる部分アミノ酸配列を含むペプチド断片（５アミノ酸残基以上）も含まれる。これらのペプチド断片は抗体を作製するための抗原として用いることができる。」とあり、引用例２に記載の配列番号３で示される１４４アミノ酸からなるポリペプチドの全体、または免疫原性断片を抗原として用いて、配列番号３で示されるポリペプチドに対する抗体を作製することは、当業者であれば必要に応じて随時なし得ることである。そしてそのようにして得られる抗体のうち、シグナル配列のとれた本願発明２のポリペプチドと結合する抗体が存在する蓋然性は、本願優先日当時の技術常識からみて非常に高いものである、あるいは、そのような抗体が存在することは、当業者にとって自明の技術的事項であるといえる。
　そして、本願発明８において奏される効果についても、そのようにして得られた抗体から予測できない程の格別顕著なものとはいえない。
　したがって、本願発明８は、引用例２の記載から当業者が容易になし得たものである。
　
　次に、本願発明８と引用例１に記載された事項を比較すると、引用例１に記載の配列番号９４で示される１４６のアミノ酸からなる配列は、本願発明２の配列番号８で示される配列のアミノ酸残基１〜１２０からなるポリペプチドに対して、Ｎ末端にさらに２６アミノ酸からなるペプチドが結合したポリペプチドである。そして、上記引用例１記載事項(i)には、「配列番号９４において残基：Ａｌａ−２４〜Ｐｒｏ−２９、Ａｓｐ−４２〜Ｇｌｕ−５０、Ａｓｐ−８１〜Ａｓｎ−８６、Ｌｙｓ−１０２〜Ｇｌｎ−１０８、Ａｒｇ−１２６〜Ｔｙｒ−１３５として示される１つ以上の免疫原性エピトープを含むか、またはこのエピトープからなる。」とあり、抗原として用いて抗体を作製することが示唆されており、引用例１に記載の配列番号９４で示されるポリペプチドの全体、またはエピトープ部分を含む断片を用いて、配列番号９４で示されるポリペプチドに対する抗体を作製することは、当業者であれば必要に応じて適宜なし得ることである。そしてそのようにして得られる抗体のうち、本願発明２のポリペプチドと結合する抗体が存在するこ蓋然性が高いことは、上述のとおりであり、本願発明８において奏される効果についても、そのようにして得られた抗体から予測できない程の格別なものといえないのも、上述の如くである。
　したがって、本願発明８は、引用例１の記載から当業者が容易に発明し得たものである。
　
　以上のとおりであるから、本願発明８は、引用例２または１の記載から当業者が容易になし得たものであり、特許法第２９条第２項第の規定により特許を受けることができない。
　
４．審判請求人の主張
　審判請求人は、平成２０年２月２０日付審判請求書の請求理由の手続補正書において、「本願発明は、HP01842より２アミノ酸長いＳＤＮＳＦに神経細胞支持活性があることを初めて見いだしたのであり、例えば、残りの３本HP01738、HP01766、HP10484について、上記の１３の活性のうち、どの機能を有するかを引用文献２から判断することは、当業者と言えども到底容易なことではない。」と主張している。
　しかしながら、上記３．（１）で述べたように、その活性も引用例２に記載のシグナル配列を有するポリペプチドが潜在的に有するものであり、その活性を解明したことにより、上記引用例２の記載から格別顕著な効果が奏せられたものとはいえない。
　またたとえ、その活性を解明したことに有利な点が存在したとしても、本願発明２のポリペプチドは引用例２で示唆されており、組換え蛋白質を発現させることにより、当業者が極めて容易に得られるものであるから、本願発明２は、当業者が自然に想到するものであり、本願発明２の進歩性は、その容易想到性により否定されるものであり、審判請求人の上記主張は採用できない。
　なお、同手続補正書において、審判請求人は「２００１年の日米欧三極のリーチスルーにおける特許性判断より、特許性のある蛋白に対する抗体については、特許性を否定することはないとの意見の一致が発表されている。」と述べているが、この三極レポートは、有用性、実施可能要件及び明確性についてのものであり、進歩性についての比較研究ではないことを付言する。
　
５．むすび 
　以上のとおりであるから、本願請求項２及び８に係る発明は、特許法第２９条第２項の規定により、特許を受けることができないものであるから、他の請求項に係る発明については検討するまでもなく、本願は拒絶をすべきものである。
　よって、結論のとおり審決する。