【事件の表示】
　特許第２７０５７９１号「ＡＩＤＳ関連病の検出のための合成抗原」（発明の数：２）の特許請求の範囲第１項および第７項に係る特許に対する特許異議の申立てについてした平成１２年１２月２７日付けの特許取消決定に対し、東京高等裁判所において決定取消の判決（平成１３年（行ケ）第２３８号、平成１３年１２月１３日判決言渡）があったので、さらに審理の結果、次のとおり決定する。
【結　論】
　特許第２７０５７９１号の特許請求の範囲第１項および第７項に記載された発明についての特許を維持する。
【理　由】
Ｉ．手続の経緯
（１）本件特許第２７０５７９１号の発明についての出願は、昭和６１年（１９８６年）４月２１日（パリ条約による優先権主張：１９８５年４月２９日、米国（ＵＳ）、同年８月１９日、米国（ＵＳ）、１９８６年３月２６日、米国（ＵＳ））に国際出願され、平成９年１０月９日に設定登録され、その後、ベーリンガー　マンハイム　ゲーエムベーハーより特許異議の申立てがなされ、取消理由通知がなされた後、再度の取消理由通知がなされ、その指定期間内である平成１２年２月３日に訂正請求がなされたが、訂正拒絶理由通知がなされ、その指定期間内に応答がなく、平成１２年１２月２７日に特許取消決定がなされた。
（２）特許権者は、同決定の取消しを求める訴えを東京高等裁判所に提起する一方、平成１３年５月１７日に本件の明細書の訂正を求める審判を請求した（２００１年審判第３９０７６号事件）。特許庁は、平成１３年６月１９日、上記訂正を認める旨の審決をし、同審決は確定した。
（３）東京高等裁判所は、先の取消決定取消訴訟（平成１３年（行ケ）第２３８号）について決定取消の判決（平成１３年１２月１３日判決言渡）を行い、同判決は確定した。
　
II．特許異議の申立てについて
１．訂正後の本件特許発明
　　本件特許の発明の要旨は、訂正された特許明細書の特許請求の範囲第１項および第７項に記載された次のとおりのものである。（以下、それぞれ「本件第１発明」、「本件第２発明」という。）
＜本件第１発明＞
「１．サンプルを、ＬＡＶ／ＨＴＬＶ−IIIエピトープ部位と免疫学的に競争するエピトープ部位を有するペプチドと混合し、それによって抗体がそのようなべプチドと結合し、特異的結合対複合体を形成し、そして複合体形成の量を決定することを含んで成る、ＬＡＶ／ＨＴＬＶ−IIIウイルス又は ＬＡＶ／ＨＴＬＶ−IIIウイルスに対する抗体を検出するための方法において、アッセイ培地中に、８〜５０個のアミノ酸から成り、
　　　　　　　　（Ｉ）（１５）
Ａｓｐ−Ｃｙｓ−Ｌｙｓ−Ｔｈｒ−Ｉｌｅ−Ｌｅｕ−Ｌｙｓ−Ａｌａ−Ｌｅｕ−Ｇｌｙ−Ｐｒｏ−Ａｌａ−Ａｌａ−Ｔｈｒ−Ｌｅｕ−Ｇｌｕ−Ｇｌｕ−Ｍｅｔ−Ｍｅｔ−Ｔｈｒ−Ａｌａ−Ｃｙｓ，
　　　　　　　　（II）（１７）　
Ｌｅｕ−Ｌｙｓ−Ｇｌｕ−Ｔｈｒ−Ｉｌｅ−Ａｓｎ−Ｇｌｕ−Ｇｌｕ−Ａｌａ−Ａｌａ−Ｇｌｕ−Ｔｒｐ−Ａｓｐ−Ａｒｇ−Ｖａｌ−Ｈｉｓ−Ｐｒｏ−Ｖａｌ−Ｈｉｓ−Ａｌａ，
　　　　　　　　（IV）（９０）　
Ｔｙｒ−Ｓｅｒ−Ｐｒｏ−Ｔｈｒ−Ｓｅｒ−Ｉｌｅ−Ｌｅｕ−Ａｓｐ−Ｉｌｅ−Ａｒｇ−Ｇｌｎ−Ｇｌｙ−Ｐｒｏ−Ｌｙｓ−Ｇｌｕ−Ｐｒｏ−Ｐｈｅ−Ａｒｇ−Ａｓｐ−Ｔｙｒ−Ｖａｌ−Ａｓｐ−Ａｒｇ−Ｐｈｅ−Ｔｙｒ−Ｌｙｓ−Ｔｈｒ−Ｌｅｕ−Ａｒｇ，
　　　　　　　　（VI）（９７）　
Ａｒｇ−Ｇｌｕ−Ｌｅｕ−Ｇｌｕ−Ａｒｇ−Ｐｈｅ−Ａｌａ−Ｖａｌ−Ａｓｎ−Ｐｒｏ−Ｇｌｙ−Ｌｅｕ−Ｌｅｕ−Ｇｌｕ−Ｔｈｒ−Ｓｅｒ−Ｇｌｕ−Ｇｌｙ−Ｃｙｓ−Ａｒｇ−Ｇｌｎ−Ｉｌｅ−Ｌｅｕ−Ｇｌｙ−Ｇｌｎ−Ｌｅｕ−Ｇｌｎ−Ｐｒｏ−Ｓｅｒ−Ｌｅｕ−Ｇｌｎ−Ｔｈｒ，
　　　　　　　　（VII）（７１）　
Ａｓｐ−Ｔｈｒ−Ｇｌｙ−Ｈｉｓ−Ｓｅｒ−Ｓｅｒ−Ｇｌｎ−Ｖａｌ−Ｓｅｒ−Ｇｌｎ−Ａｓｎ−Ｔｙｒ，
　　　　　　　　（VIII）（３６）　
Ｖａｌ−Ｌｙｓ−Ｉｌｅ−Ｇｌｕ−Ｐｒｏ−Ｌｅｕ−Ｇｌｙ−Ｖａｌ−Ａｌａ−Ｐｒｏ−Ｔｈｒ−Ｌｙｓ−Ａｌａ−Ｌｙｓ−Ａｒｇ−Ａｒｇ−Ｖａｌ−Ｖａｌ−Ｇｌｎ−Ａｒｇ−Ｇｌｕ−Ｌｙｓ−Ａｒｇ−Ａｌａ，
　　　　　　　　（Ｘ）（３９）　
Ａｒｇ−Ｉｌｅ−Ｌｅｕ−Ａｌａ−Ｖａｌ−Ｇｌｕ−Ａｒｇ−Ｔｙｒ−Ｌｅｕ−Ｌｙｓ−Ａｓｐ−Ｇｌｎ−Ｇｌｎ−Ｌｅｕ−Ｌｅｕ−Ｇｌｙ−Ｉｌｅ−　Ｔｒｐ−Ｇｌｙ−Ｃｙｓ−Ｓｅｒ−Ｇｌｙ−Ｌｙｓ−Ｌｅｕ−Ｉｌｅ−Ｃｙｓ，
　　　　　　　　（XI）（４０）
Ｌｙｓ−Ｓｅｒ−Ｌｅｕ−Ｇｌｕ−Ｇｌｎ−Ｉｌｅ−Ｔｒｐ−Ａｓｎ−Ａｓｎ−Ｍｅｔ−Ｔｈｒ−Ｔｒｐ−Ｍｅｔ−Ｇｌｕ−Ｔｒｐ−Ａｓｐ−Ａｒｇ−Ｇｌｕ−Ｉｌｅ−Ａｓｎ 、又は
　　　　　　　　（XII）（２３）　
Ｈｉｓ−Ｓｅｒ−Ｌｅｕ−Ｉｌｅ−Ｇｌｕ−Ｇｌｕ−Ｓｅｒ−Ｇｌｎ−Ａｓｎ−Ｇｌｎ−Ｇｌｎ−Ｇｌｕ−Ｌｙｓ−Ａｓｎ−Ｇｌｕ−Ｇｌｎ−Ｇｌｕ−Ｌｅｕ−Ｌｅｕ−Ｇｌｕ−Ｌｅｕ−Ａｓｐ−Ｌｙｓ−Ｔｒｐ，
からの ＬＡＶ／ＨＴＬＶ−IIIの少なくとも８個の隣接するアミノ酸を有するペプチド
〔但し、次のアミノ酸配列：　　
（ａ）Ｍｅｔ−Ｌｅｕ−Ｌｙｓ−Ｇｌｕ−Ｔｈｒ−Ｉｌｅ−Ａｓｎ−Ｇｌｕ−Ｇｌｕ−Ａｌａ−Ａｌａ−Ｇｌｕ−Ｔｒｐ−Ａｓｐ−Ａｒｇ−Ｖａｌ−Ｈｉｓ−Ｐｒｏ−Ｖａｌ−Ｈｉｓ−Ａｌａ；　
（ｂ）Ｇｌｙ−Ｐｒｏ−Ｌｙｓ−Ｇｌｕ−Ｐｒｏ−Ｐｈｅ−Ａｒｇ−Ａｓｐ−Ｔｙｒ−Ｖａｌ−Ａｓｐ−Ａｒｇ−Ｐｈｅ−Ｔｙｒ−Ｌｙｓ−Ｔｈｒ−Ｌｅｕ−Ａｒｇ−Ａｌａ−Ｇｌｕ−Ｇｌｎ−Ａｌａ−Ｓｅｒ−Ｇｌｎ−Ｇｌｕ−Ｖａｌ−Ｌｙｓ−Ａｓｎ−Ｔｒｐ−Ｍｅｔ−Ｔｈｒ−Ｇｌｕ−Ｔｈｒ−Ｌｅｕ−Ｌｅｕ−Ｖａｌ−Ｇｌｎ−Ａｓｎ−Ａｌａ−Ａｓｎ−Ｐｒｏ−Ａｓｐ−Ｃｙｓ−Ｌｙｓ；　　
（ｃ）Ａｌａ−Ｓｅｒ−Ａｒｇ−Ｇｌｕ−Ｌｅｕ−Ｇｌｕ−Ａｒｇ−Ｐｈｅ−Ａｌａ−Ｖａｌ；　
（ｄ）Ｐｒｏ−Ｔｈｒ−Ｌｙｓ−Ａｌａ−Ｌｙｓ−Ａｒｇ−Ａｒｇ−Ｖａｌ−Ｖａｌ−Ｇｌｎ−Ａｒｇ−Ｇｌｕ−Ｌｙｓ−Ａｒｇ；　
（ｅ）Ａｌａ−Ｖａｌ−Ｇｌｕ−Ａｒｇ−Ｔｙｒ−Ｌｅｕ−Ｌｙｓ−Ａｓｐ−Ｇｌｎ−Ｇｌｎ；及び　　　
（ｆ）Ｌｅｕ−Ｉｌｅ−Ｇｌｕ−Ｇｌｕ−Ｓｅｒ−Ｇｌｎ−Ａｓｎ−Ｇｌｎ−Ｇｌｎ−Ｇｌｕ−Ｌｙｓ−Ａｓｎ−Ｇｌｕ−Ｇｌｎ−Ｇｌｕ−Ｌｅｕ−Ｌｅｕ−Ｇｌｕ−Ｌｅｕ−Ａｓｐ−Ｌｙｓ−Ｔｒｐ−Ａｌａ
から成るペプチド並びにこれらのペプチドの等価物を除く〕であって、
　巨大分子（それに対する抗体はヒト血清中に実質的に存在しない）に結合しているか又は結合していないペプチドを使用することを特徴とする方法。」
＜本件第２発明＞　
「７．ＬＡＶ／ＨＴＬＶ−IIIエピトープ部位と免疫学的に競争するエピトープ部位を有するペプチドを含んで成る試薬であって、前記ペプチドが８〜５０個アミノ酸から成り、
　　　　　　　　（Ｉ）（１５）
Ａｓｐ−Ｃｙｓ−Ｌｙｓ−Ｔｈｒ−Ｉｌｅ−Ｌｅｕ−Ｌｙｓ−Ａｌａ−Ｌｅｕ−Ｇｌｙ−Ｐｒｏ−Ａｌａ−Ａｌａ−Ｔｈｒ−Ｌｅｕ−Ｇｌｕ−Ｇｌｕ−Ｍｅｔ−Ｍｅｔ−Ｔｈｒ−Ａｌａ−Ｃｙｓ，
　　　　　　　　（II）（１７）　
Ｌｅｕ−Ｌｙｓ−Ｇｌｕ−Ｔｈｒ−Ｉｌｅ−Ａｓｎ−Ｇｌｕ−Ｇｌｕ−Ａｌａ−Ａｌａ−Ｇｌｕ−Ｔｒｐ−Ａｓｐ−Ａｒｇ−Ｖａｌ−Ｈｉｓ−Ｐｒｏ−Ｖａｌ−Ｈｉｓ−Ａｌａ，
　　　　　　　　（IV）（９０）　
Ｔｙｒ−Ｓｅｒ−Ｐｒｏ−Ｔｈｒ−Ｓｅｒ−Ｉｌｅ−Ｌｅｕ−Ａｓｐ−Ｉｌｅ−Ａｒｇ−Ｇｌｎ−Ｇｌｙ−Ｐｒｏ−Ｌｙｓ−Ｇｌｕ−Ｐｒｏ−Ｐｈｅ−Ａｒｇ−Ａｓｐ−Ｔｙｒ−Ｖａｌ−Ａｓｐ−Ａｒｇ−Ｐｈｅ−Ｔｙｒ−Ｌｙｓ−Ｔｈｒ−Ｌｅｕ−Ａｒｇ，
　　　　　　　　（VI）（９７）　
Ａｒｇ−Ｇｌｕ−Ｌｅｕ−Ｇｌｕ−Ａｒｇ−Ｐｈｅ−Ａｌａ−Ｖａｌ−Ａｓｎ−Ｐｒｏ−Ｇｌｙ−Ｌｅｕ−Ｌｅｕ−Ｇｌｕ−Ｔｈｒ−Ｓｅｒ−Ｇｌｕ−Ｇｌｙ−Ｃｙｓ−Ａｒｇ−Ｇｌｎ−Ｉｌｅ−Ｌｅｕ−Ｇｌｙ−Ｇｌｎ−Ｌｅｕ−Ｇｌｎ−Ｐｒｏ−Ｓｅｒ−Ｌｅｕ−Ｇｌｎ−Ｔｈｒ，
　　　　　　　　（VII）（７１）　
Ａｓｐ−Ｔｈｒ−Ｇｌｙ−Ｈｉｓ−Ｓｅｒ−Ｓｅｒ−Ｇｌｎ−Ｖａｌ−Ｓｅｒ−Ｇｌｎ−Ａｓｎ−Ｔｙｒ，
　　　　　　　　（VIII）（３６）　
Ｖａｌ−Ｌｙｓ−Ｉｌｅ−Ｇｌｕ−Ｐｒｏ−Ｌｅｕ−Ｇｌｙ−Ｖａｌ−Ａｌａ−Ｐｒｏ−Ｔｈｒ−Ｌｙｓ−Ａｌａ−Ｌｙｓ−Ａｒｇ−Ａｒｇ−Ｖａｌ−Ｖａｌ−Ｇｌｎ−Ａｒｇ−Ｇｌｕ−Ｌｙｓ−Ａｒｇ−Ａｌａ，
　　　　　　　　（Ｘ）（３９）　
Ａｒｇ−Ｉｌｅ−Ｌｅｕ−Ａｌａ−Ｖａｌ−Ｇｌｕ−Ａｒｇ−Ｔｙｒ−Ｌｅｕ−Ｌｙｓ−Ａｓｐ−Ｇｌｎ−Ｇｌｎ−Ｌｅｕ−Ｌｅｕ−Ｇｌｙ−Ｉｌｅ−　Ｔｒｐ−Ｇｌｙ−Ｃｙｓ−Ｓｅｒ−Ｇｌｙ−Ｌｙｓ−Ｌｅｕ−Ｉｌｅ−Ｃｙｓ，
　　　　　　　　（XI）（４０）
Ｌｙｓ−Ｓｅｒ−Ｌｅｕ−Ｇｌｕ−Ｇｌｎ−Ｉｌｅ−Ｔｒｐ−Ａｓｎ−Ａｓｎ−Ｍｅｔ−Ｔｈｒ−Ｔｒｐ−Ｍｅｔ−Ｇｌｕ−Ｔｒｐ−Ａｓｐ−Ａｒｇ−Ｇｌｕ−Ｉｌｅ−Ａｓｎ 、又は
　　　　　　　　（XII）（２３）　
Ｈｉｓ−Ｓｅｒ−Ｌｅｕ−Ｉｌｅ−Ｇｌｕ−Ｇｌｕ−Ｓｅｒ−Ｇｌｎ−Ａｓｎ−Ｇｌｎ−Ｇｌｎ−Ｇｌｕ−Ｌｙｓ−Ａｓｎ−Ｇｌｕ−Ｇｌｎ−Ｇｌｕ−Ｌｅｕ−Ｌｅｕ−Ｇｌｕ−Ｌｅｕ−Ａｓｐ−Ｌｙｓ−Ｔｒｐ，
からの ＬＡＶ／ＨＴＬＶ−IIIの少なくとも８個の隣接するアミノ酸を有するペプチド
〔但し、次のアミノ酸配列：　　
（ａ）Ｍｅｔ−Ｌｅｕ−Ｌｙｓ−Ｇｌｕ−Ｔｈｒ−Ｉｌｅ−Ａｓｎ−Ｇｌｕ−Ｇｌｕ−Ａｌａ−Ａｌａ−Ｇｌｕ−Ｔｒｐ−Ａｓｐ−Ａｒｇ−Ｖａｌ−Ｈｉｓ−Ｐｒｏ−Ｖａｌ−Ｈｉｓ−Ａｌａ；　
（ｂ）Ｇｌｙ−Ｐｒｏ−Ｌｙｓ−Ｇｌｕ−Ｐｒｏ−Ｐｈｅ−Ａｒｇ−Ａｓｐ−Ｔｙｒ−Ｖａｌ−Ａｓｐ−Ａｒｇ−Ｐｈｅ−Ｔｙｒ−Ｌｙｓ−Ｔｈｒ−Ｌｅｕ−Ａｒｇ−Ａｌａ−Ｇｌｕ−Ｇｌｎ−Ａｌａ−Ｓｅｒ−Ｇｌｎ−Ｇｌｕ−Ｖａｌ−Ｌｙｓ−Ａｓｎ−Ｔｒｐ−Ｍｅｔ−Ｔｈｒ−Ｇｌｕ−Ｔｈｒ−Ｌｅｕ−Ｌｅｕ−Ｖａｌ−Ｇｌｎ−Ａｓｎ−Ａｌａ−Ａｓｎ−Ｐｒｏ−Ａｓｐ−Ｃｙｓ−Ｌｙｓ；　　
（ｃ）Ａｌａ−Ｓｅｒ−Ａｒｇ−Ｇｌｕ−Ｌｅｕ−Ｇｌｕ−Ａｒｇ−Ｐｈｅ−Ａｌａ−Ｖａｌ；　
（ｄ）Ｐｒｏ−Ｔｈｒ−Ｌｙｓ−Ａｌａ−Ｌｙｓ−Ａｒｇ−Ａｒｇ−Ｖａｌ−Ｖａｌ−Ｇｌｎ−Ａｒｇ−Ｇｌｕ−Ｌｙｓ−Ａｒｇ；　
（ｅ）Ａｌａ−Ｖａｌ−Ｇｌｕ−Ａｒｇ−Ｔｙｒ−Ｌｅｕ−Ｌｙｓ−Ａｓｐ−Ｇｌｎ−Ｇｌｎ；及び　　　
（ｆ）Ｌｅｕ−Ｉｌｅ−Ｇｌｕ−Ｇｌｕ−Ｓｅｒ−Ｇｌｎ−Ａｓｎ−Ｇｌｎ−Ｇｌｎ−Ｇｌｕ−Ｌｙｓ−Ａｓｎ−Ｇｌｕ−Ｇｌｎ−Ｇｌｕ−Ｌｅｕ−Ｌｅｕ−Ｇｌｕ−Ｌｅｕ−Ａｓｐ−Ｌｙｓ−Ｔｒｐ−Ａｌａ
から成るペプチド並びにこれらのペプチドの等価物を除く〕であって、
　巨大分子（それに対する抗体はヒト血清中に実質的に存在しない）に結合しているか又は結合していないペプチドであることを特徴とする試薬。」
　
２．申立ての理由の概要
　特許異議申立人は、本件特許発明は、本願出願前に頒布された甲第１号証に記載された発明であり（理由１）、また本願出願前に頒布された甲第１〜６号証に記載された発明に基づいて当業者が容易になし得たものである（理由２）から、特許法第２９条第１項第３号及び特許法第２９条第２項の規定により特許を受けることができないものである旨主張している。
　甲第１号証：ＷＯ８６／０２３８３公報
　甲第２号証：Ｓｃｉｅｎｃｅ　２２８，０５．０４，１９８５，９３−９６
　甲第３号証：Ｃｅｌｌ　４１，Ｊｕｌｙ　１９８５，９７９−９８６
　甲第４号証：Ｂｉｏ／Ｔｅｃｈｎｏｌｏｇｙ　３，Ｏｃｔｏｂｅｒ　１９８５，９０５−９０９
　甲第５号証：Ｂｉｏ／Ｔｅｃｈｎｏｌｏｇｙ　４，Ｆｅｂｒｕａｒｙ　１９８６，１２８−１３３
　甲第６号証：Ｐｒｏｃ．Ｎａｔｌ．Ａｃａｄ．Ｓｃｉ，ＵＳＡ７８，Ｊｕｎｅ　１９８１，３８２４−３８２８
　
３．当審の判断
３−１．理由１について
（１）甲第１号証（ＷＯ８６／０２３８３公報）は、１９８６年４月２４日に公開された刊行物であって、本件特許発明の出願のパリ条約の優先権主張日である１９８５年４月２９日、１９８５年８月１９日および１９８６年３月２６日より後に頒布された刊行物であるから、特許異議申立人の主張する理由１は、理由があるものではない。
　
（２）しかしながら、甲第１号証記載の国際出願ＰＣＴ／ＥＰ８５／００５４８号（出願日昭和６０年（１９８５）１０月１８日出願、パリ条約による優先権主張：１９８４年１０月１８日、フランス）は、平成１１年７月１４日付け取消理由通知書で引用した特願昭６０−５０４８５３号の出願（以下、単に「先願」という。）であって、本件特許の出願の後に、出願公開又は１９７０年６月１９日にワシントンで作成された特許協力条約第２１条に規定する国際公開がされたものものである。（特表昭６２−５００５９２号公報（以下、単に「公表公報」という）、甲第１号証参照）
　
（３）先願との対比、検討
　そこで、本件第１発明と、先願の国際出願日における国際出願の明細書、請求の範囲又は図面及びこれらの書類の第１８４条の４第４項の出願翻訳文（以下、単に「先願の当初明細書等」という）に記載された発明とを対比する。
イ）先願明細書等の記載
　先願の当初明細書等には、次の事項が記載されている。
（ｉ）請求の範囲第１項
「約１１０，０００の分子量を有する糖タンパク質またはこれから誘導された低分子量の抗原のポリペプチド骨格を有し、ＬＡＶウィルスに対する抗体を含むヒト由来の血清で認識できる精製された生成物。」
（ii）請求の範囲第８項
「ＬＡＶ　ＤＮＡによってコードされているタンパク質から推定できるアミノ酸の配列を含有し、以下に定義されるポリペプチドのグループから選択されたペプチドであって、各ペプチドに関してつけた番号は第４ａ〜４ｅ図に示したＬＡＶ　ＤＮＡの位置５７３４〜５７４８にあるＡＡＡによってコードされているリシン（アミノ　１）から出発して数えた各々のＮ−末端とＣ−末端のアミノ酸の位置に対応している請求の範囲１の精製生成物：
　アミノ酸８−２３，すなわち・・・
　アミノ酸６３−７８，すなわち・・・
　　・・・
　アミノ酸６５７−６７９，すなわちＬｅｕ−Ｉｌｅ−Ｇｌｕ−Ｇｌｕ−Ｓｅｒ−Ｇｌｎ−Ａｓｎ−Ｇｌｎ−Ｇｌｎ−Ｇｌｕ−Ｌｙｓ−Ａｓｎ−Ｇｌｕ−Ｇｌｎ−Ｇｌｕ−Ｌｅｕ−Ｌｅｕ−Ｇｌｕ−Ｌｅｕ−Ａｓｐ−Ｌｙｓ−Ｔｒｐ−Ａｌａ−
　アミノ酸７１９−７５８，すなわち・・・
　アミノ酸７８０−８０３，すなわち・・・Ｔｒｐ−Ｇｌｕ−またはこれらのペプチドの任意の組み合わせ。」
（iii）請求の範囲第９項
「ＬＡＶ　ＤＮＡによってコードされているタンパク質から推定できるアミノ酸の配列を含有し、以下に定義されるポリペプチドのグループから選択されたペプチドであって、各ペプチドに関してつけた番号は第４ａ〜４ｅ図に示したＬＡＶ　ＤＮＡのヌクレオチドの位置３３６〜３３８にあるＡＴＧ配列によってコードされているメチオニン（アミノ酸　１）から出発して数えた各々のＮ−末端とＣ−末端の相対位置に対応しているペプチド：
　アミノ酸１２−３２，すなわち・・・
　アミノ酸３７−４６，すなわち・・・
　　・・・
　アミノ酸２００−２２０，すなわちＭｅｔ−Ｌｅｕ−Ｌｙｓ−Ｇｌｕ−Ｔｈｒ−Ｉｌｅ−Ａｓｎ−Ｇｌｕ−Ｇｌｕ−Ａｌａ−Ａｌａ−Ｇｌｕ−Ｔｒｐ−Ａｓｐ−Ａｒｇ−Ｖａｌ−Ｈｉｓ−Ｐｒｏ−Ｖａｌ−Ｈｉｓ−Ａｌａ−
　　・・・
 アミノ酸４９２−４９８，すなわちＬｅｕ−Ｐｈｅ−Ｇｌｙ−Ａｓｎ−Ａｓｐ−Ｐｒｏ−Ｓｅｒ−
および上記ペプチドの組合せ。」
（iv）請求の範囲第１４項
「生物学的流体、特にヒト血清中の抗ＬＡＶウイルス抗体の診断方法であって、請求の範囲１〜９のいずれかの生成物と前記抗体との複合体が形成されるのに適した条件下で前記生物学的流体を前記生成物に接触させ、前記生物学的流体中の前記抗体の存在の指標として前記複合体を検出することから成る方法。」
（ｖ）明細書
（ｖ−１）ｇａｇ領域のペプチド（明細書第２３頁１０行〜第２４頁末行、公表公報第１０頁右上欄８行〜右下欄参照）
「本発明は更に、ｇａｇ読取枠の対応するＤＮＡ断片によってコードされるポリペプチド断片に係る。ｇａｇ読取枠中の特には後述する如く同定される。該ペプチドはＬＡＶ　ＤＮＡ配列中の３３６−３３８から始まるＡＴＧによってコードされたアミノ酸　１＝メチオニンを始めとするように定義されｇａｇ配列中の順序に従って番号付けされている（第３ａ図）。各ペプチドに関する一番目及び二番目の数字は各々Ｎ−末端及びＣ−末端のアミノ酸を示す。
　これらの親水性ペプチドは以下のアミノ酸を含む。
　アミノ酸１２−３２即ち・・・
　アミノ酸３７−４６即ち・・・
　　・・・
　アミノ酸２００−２２０即ちＭｅｔ−Ｌｅｕ−Ｌｙｓ−Ｇｌｕ−Ｔｈｒ−Ｉｌｅ−Ａｓｎ−Ｇｌｕ−Ｇｌｕ−Ａｌａ−Ａｌａ−Ｇｌｕ−Ｔｒｐ−Ａｓｐ−Ａｒｇ−Ｖａｌ−Ｈｉｓ−Ｐｒｏ−Ｖａｌ−Ｈｉｓ−Ａｌａ−
　アミノ酸２２６−２３４即ち・・・
　　・・・
　アミノ酸４９２−４９８即ちＬｅｕ−Ｐｈｅ−Ｇｌｙ−Ａｓｎ−Ａｓｐ−Ｐｒｏ−Ｓｅｒ−
　本発明は更にこれらペプチドの任意の組み合わせに係る。」
（ｖ−２）ｅｎｖ領域のペプチド（明細書第２８頁６行〜第３０頁１９行、公表公報第１２頁右上欄１１行〜第１３頁１１行参照）
「このように本発明はより特定的には、ｅｎｖタンパク質に含まれ、このタンパク質から切り出され得る（または同一のアミノ酸構造を有する）ペプチド配列に係る。・・・・・
ｅｎｖ読取り枠内の他の親水性ペプチドとしては後記のものが挙げられる。これらのペプチドはＬＡＶ　ＤＮＡ配列（第４ａ図及び第４ｅ図）中の位置５７３４−５７４８でＡＡＡによりコードされるアミノ酸１＝リシンから始まる定義され、以後末端配列に対する順序に従って番号付けされる。各ペプチドに関する第１及び第２の数字は、そのペプチドのＮ−末端アミノ酸及びＣ−末端アミノ酸を示す。
　これらの親水性ペプチドとしては下記のものが挙げられる。
　アミノ酸８−２３、即ち・・・
　アミノ酸６３−７８、即ち・・・
　　・・・
　アミノ酸６５７−６７９，即ちＬｅｕ−Ｉｌｅ−Ｇｌｕ−Ｇｌｕ−Ｓｅｒ−Ｇｌｎ−Ａｓｎ−Ｇｌｎ−Ｇｌｎ−Ｇｌｕ−Ｌｙｓ−Ａｓｎ−Ｇｌｕ−Ｇｌｎ−Ｇｌｕ−Ｌｅｕ−Ｌｅｕ−Ｇｌｕ−Ｌｅｕ−Ａｓｐ−Ｌｙｓ−Ｔｒｐ−Ａｌａ−
　アミノ酸７１９−７５８，即ち・・・
　アミノ酸７８０−８０３，即ち・・・Ｔｒｐ−Ｇｌｕ−
  本発明はこれらのペプチドを任意に組合わせたものにも係る。」
（ｖ−３）抗ＬＡＶ抗体の検出（明細書第４３頁３３行〜第４５頁５行、公表公報第１８頁右上欄３行〜左下欄下から３行参照）
「本発明の糖タンパク質、タンパク質及びポリペプチド（以後総じて“抗原”と呼称する）は、ＬＡＶウィルス試料から精製状態で得ても、あるいはまた−特にペプチドに関し−化学的合成によって得ても、特にＬＡＳあるいはＡＩＤＳを診断し得るという観点から生物学的媒質、特にヒトあるいは動物の血清のような生物学的流体における抗ＬＡＶ抗体の存在を検出する方法において有用である。
　本発明は特に、抗ＬＡＶ抗体を有するヒトの血清中に前記抗体を検出するのにエンベロープ糖タンパク質（あるいは該糖タンパク質のエピトープを有するポリペプチド）を用いるインビトロ診断方法に関わる。上記以外のポリペプチド−特にコアタンパク質エピトープを有するもの−も使用可能である。
　本発明方法の好ましい具体例は、
−上記抗原の１種以上を所定量だけ滴定マイクロプレートのカップ内に入れること、
−前記カップ内へ、診断されるべき生物学的流体すなわち血清を希釈したものを希釈度を上げながら導入すること、
−マイクロプレートをインキュベートすること、
−マイクロプレートを適当な緩衝液で注意深く洗浄すること、
−特異的に標識した、血液免疫グロブリンに対する抗体をカップ内に添加すること、及び
−生物学的流体中にＬＡＶ抗体が存在することを支持する形成された抗原抗体複合体を検出すること
を含む。
　　・・・・・
　このように好ましい方法は、特にＥＬＩＳＡ技術による酵素免疫測定方式あるいは蛍光抗体方式である。・・・こうして、調査血清中の抗体を定量的に滴定し得る。」
（ｖ−４）抗原性ペプチドの等価物（明細書第４７頁５行〜１２行、公表公報第１９頁右上欄１５行〜左下欄２行参照）
「後記請求の範囲各項は生成物（糖タンパク質、ポリペプチド，ＤＮＡ等）のあらゆる等価物を包含するものと理解されるべきであり、その際の等価物とは、上記請求の範囲各項のいずれかにおいて定義された所定ポリペプチドから、例えば、１個以上のアミノ酸の点で区別されるが、前記所定ポリペプチドと実質的に同じ免疫学的もしくは免疫原的特性を有する生成物すなわちポリペプチドである。」
（vi）図面の記載
　第４ａ図〜第４ｅ図にＬＡＶウイルスのＤＮＡ配列およびそれによりコードされるアミノ酸配列が記載してある。
　  
（ロ）対比・判断
（ロ−１）本件第１発明について
　本件明細書の【発明の詳細な説明】の「発明の分野」の項の冒頭にも記載されているように、ＬＡＶウィルス、ＨＴＬＶ−IIIウィルスと呼ばれるレトロウィルスは同一のウィルスであり、本件発明ではそれをＬＡＶ／ＨＴＬＶ−IIIウィルスと呼称しているものと認められるから、先願明細書等に記載のＬＡＶウィルスと相違するものではない。また、先願の当初明細書等において、生物学的流体、特にヒト血清中の抗ＬＡＶウイルス抗体との複合体が形成されるのに適した条件下で前記生物学的流体を接触させ、前記生物学的流体中の前記抗体の存在の指標として前記複合体を検出することから成る方法に使用される、請求の範囲１〜９、特に同８項および９項に列挙されたペプチドは、前記抗体との複合体を形成する以上、ＬＡＶウイルスのエピトープ部位と免疫学的に競争するエピトープ部位を有するペプチドであると記載されているに等しいものである。
　しかしながら、前記訂正審判により訂正された本件第１発明では、アミノ酸配列（II）（１７）や（XII）（２３）などに関連した先願明細書に記載されたペプチドと同一であるペプチドが、アミノ酸配列（ａ）〜（ｆ）から成るペプチドおよびその等価物を除く、と削除されて減縮されたことにより、先願に記載された発明と区別することができるものとなり、同一発明でなくなったものであるから、特許出願の際独立して特許を得ることができない発明ではない。
　
（ロ−２）本件第２発明について
　本件第２発明は、検出方法の発明である本件第１発明で使用されるペプチドからなる試薬についての発明であるから、本件第１発明と同様に、先願に記載された発明とは同一でない。
　
３−２．理由２について
　甲第１号証は、前記の如く、本件特許の優先権主張日前に頒布された刊行物ではないので、甲第２〜６号証について対比、検討する。
（１）甲第２〜６号証の記載事項
（イ）甲第２号証には、ＡＩＤＳ患者の血清と免疫反応するＡＩＤＳウイルスのｇａｇおよびｅｎｖ領域からの組換えポリペプチドの製造法を開示し、ＨＴＬＶ−IIIゲノムのｇａｇ領域から２つのポリベプチド、それぞれｂｐ１２０２−ｂｐ１６６９（クローン１７５）及びｂｐ１４６２−ｂｐ１６９０（クローン１９１）からの領域内のＤＮＡ配列によってコードされるポリペプチド（以下、それぞれ「ペプチド１７５」、「ペプチド１９１」という。）と、ｅｎｖ領域から３つのポリペプチド、それぞれｂｐ７０７７−ｂｐ７７１６（クローン１１３）、ｂｐ７４７８−ｂｐ７７２２（クローン１２１）及びｂｐ７３７６−ｂｐ７７００（クローン１２７）からの領域内のＤＮＡ配列によってコードされるポリペプチド（以下、それぞれ「ペプチド１１３」、「ペプチド１２１」、「ペプチド１２７」という。）が記載されている（９５頁中欄表１）。
（ロ）甲第３号証には、ＨＴＬＶ−IIIｅｎｖ領域の第４４位アミノ酸から第６４０位のアミノ酸までの約６００個のアミノ酸に対応するｅｎｖ遺伝子を大腸菌中で発現して得られる、６８ｋｄのタンパク質と内部開始生成物と思われるより小さな３５ｋｄ、２５ｋｄ、１７ｋｄのポリペプチドがＡＩＤＳ患者の血清によって認識され、ＨＴＬＶ−III感染の診断に有用であることを示唆することが、ＨＴＬＶ−IIIゲノムのｅｎｖ領域遺伝子核酸配列と共に記載されている（９７９頁要約、９８０頁図１、９８２頁右欄１５行〜９８３頁４４行）。
（ハ）甲第４号証にも、ＨＴＬＶ−IIIのｅｎｖ−ｌｏｒ領域における遺伝子セグメントによりコードされた組換えペプチドであって、８２アミノ酸残基からなる「ペプチド１２１」が、免疫反応性試薬として、ＨＴＬＶ−III感染の定量的イムノアッセイに開発可能てあると記載されている（９０５頁、要約）。
（ニ）甲第５号証にも、ＡＩＤＳウイルスのエノベロープ膜貫通タンパク質ｇｐ４１ｅｎｖの１２０アミノ酸セグメントをコードするウイルスゲノム領域を大腸菌中で発現させ得られた融合ポリペプチドが、実質的に全てのＡＩＤＳ患者血清によってＥＬＩＳＡで検出されたことが記載されている（１２８頁、要約）。
（ホ）甲第６号証には、（ｉ）「最も大きな局在的親水性位置を見つけるために、アミノ酸配列を分析することによって、タンパク質抗原決定基の位置を示す方法を述べる。この方法は、各アミノ酸に数値（親水性値）を割り当てた後、ペプチド鎖に沿ってこれらの値を繰り返し平均することによって行なわれた。最も高い局在平均親水性値の位置は、抗原決定基内、あるいはその極く近傍に位置している。この予測成功率は、最適の結果をもたらすヘキサペプチドの平均値と共に、平均する基の長さに依存していることが明らかにされた。この方法は、広範囲に免疫化学的検定が実施されていた１２種のタンパクを用いて開発され、続いて次のタンパクに関する抗原決定基を予測するために用いられた：Ｂ型肝炎表面抗原、インフルエンザ血球凝集素、・・・連鎖球菌性Ｍタンパク。Ｂ型肝炎表面抗原お配列は化学的な方法で合成され、ラジオイムノアッセイによって抗原活性を持つことが示された。」（第３８２４頁、要約）と記載されているが、
（ii）クジラの精子ミオグロビンについて、そのアミノ酸配列をアミノ酸６個づつに区切り、各領域の親水性をその領域を構成するアミノ酸から計算し、親水性である領域をエピトープとして推定した結果が「Ｆｉｇ．１」として第３８２５頁に示されるとともに、同頁左欄第２〜９行目に、「プロフィールの高い点である位置６０．５はミオグロビン抗原部位２（１）に属する。他の蛋白質について正しいと一般に認められているいくつかの知見をミオグロビンプロットに見ることかできる。第１に、すべての抗原決定基が親水性の高い点に関連しているわけではなく（例えば、抗原部位４、残基 １１３〜１１９）；第二に、高い点のすべてが抗原決定基に関連しているわけではない（位置７９．５）。」と記載されてる。
　
（２）対比・検討
（２−１）甲第２号証記載のペプチドとの対比・検討
　本件第１発明で使用するペプチドと甲第２号証記載のペプチドとを対比すると、甲第２号証記載の「ペプチド１７５」（ｂｐ１２０２−ｂｐ１６６９）のアミノ酸配列は、前者の２９個のアミノ酸からなるアミノ酸配列（IV）（９０）（ｂｐ１１６４−ｂｐ１２５０）とはそのＣ末端側で１６個重複する配列であるものの、アミノ酸配列（ｂ）からなるペプチドが前者から除かれていることにより重複する配列部分がないが、前者の２２個のアミノ酸からなるアミノ酸配列（Ｉ）（１５）（ｂｐ１３２０−ｂｐ１３８５）をすべて包含する。
　また、後者の「ペプチド１１３」（ｂｐ７０７７−ｂｐ７７１６）のアミノ酸配列は、前者の２４個のアミノ酸からなるアミノ酸配列（VIII）（３６）（ｂｐ７２４６−ｂｐ７３１７）、２６個のアミノ酸からなるアミノ酸配列（Ｘ）（３９）（ｂｐ７５１６−ｂｐ７５９３）および２０個のアミノ酸からなるアミノ酸配列（XI）（４０）（ｂｐ７６３６−ｂｐ７６８９）をすべて包含するが、先の２者にはアミノ酸配列（ｄ）、（ｅ）に関する記載により除かれている配列が存在し、前者の２４個のアミノ酸からなるアミノ酸配列（XII）（２３）（ｂｐ７７０８−ｂｐ７７７９）とは、そのＮ−末端側の３個が重複するものの、アミノ酸配列（ｆ）に関係するペプチドが除外されていることにより実質的に重複する配列部分がない。
　後者の「ペプチド１２１」（ｂｐ７４７８−ｂｐ７７２２）および「ペプチド１２７」（ｂｐ７３７６−ｂｐ７７００）は、「ペプチド１３１」のＣ−末端側にほぼ包含されるアミノ酸配列を有するので、前者のアミノ酸配列（Ｘ）および（XI）に関連したペプチドとの対比関係が同じである。
　甲第２号証記載の各ペプチドは、本件第１発明で使用する８〜５０個のアミノ酸からなるペプチドに比べて、そのアミノ酸数が「ペプチド１７５」で約１５６個、「ペプチド１９１」で約７６個、「ペプチド１１３」で約２１３個、「ペプチド１２１」で約８２個、「ペプチド１２７」で約１０８個と大きなペプチドである。そして、これらペプチドの抗原決定基がどこに存在するのかは、甲第２号証には記載されていない。確かに、甲第６号証には、抗原決定基の推定方法が記載されているが、前記（１）（ホ）の記載（ii）にあるように、抗原決定基と親水性の高い点の関連は絶対的なものではない。
　そうすると、甲第２号証記載の上記ペプチドのアミノ酸配列と本件第１発明記載のアミノ酸配列（Ｉ）、（VIII）、（Ｘ）および（XI）との間に上記の重複関係が存在し、甲第６号証記載の推定方法が存在しているからといって、それら４種のアミノ酸数２０〜２６の特定アミノ酸配列からの少なくとも８個の隣接するアミノ酸を有する本件第１発明記載のペプチドを、ＬＡＶ／ＨＴＬＶ−IIIウイルス又はＬＡＶ／ＨＴＬＶ−IIIウイルスに対する抗体を検出するために使用することが、当業者に容易に想到し得ることであるとすることはできない。
　
（２−２）甲第３号証記載のペプチドとの対比・検討
　甲第３号証記載の６８ｋｄのペプチドは、ｅｎｖ領域の広い遺伝子部分に対応しているので、本件第１発明記載のペプチドのアミノ酸配列（VIII）と（Ｘ）のすべて、そして（XI）の大部分を包含するものではあるが、６８ｋｄのタンパクは約６００個のアミノ酸に対応し、ｅｎｖ領域のどの部分に対応するものか不明な３５ｋｄはアミノ酸約３００個に、２５ｋｄはアミノ酸約２０７個に、１７ｋｄはアミノ酸約１４０個に対応するポリペプチドであって、これらペプチドの抗原決定基がどこに存在するのかは、甲第３号証には記載されていない。このような甲第３号証記載と甲第６号証記載の推定方法が存在しているからといって、ｅｎｖ領域の４種のアミノ酸数２０〜２６の特定アミノ酸配列からの少なくとも８個の隣接するアミノ酸を有する本件第１発明記載のペプチドを、ＬＡＶ／ＨＴＬＶ−IIIウイルス又はＬＡＶ／ＨＴＬＶ−IIIウイルスに対する抗体を検出するために使用することが、当業者に容易に想到し得ることであるとすることはできない。
　
（２−３）甲第４号証記載のペプチドとの対比・検討
　甲第４号証記載の「ペプチド１２１」は、甲第２号証記載の「ペプチド１２１」と同じものと認められるので、上記（２−１）における検討結果と同様に、甲第４号証の記載と甲第６号証の記載を組み合わせてみても、「ペプチド１２１」のアミノ酸配列から本件第１発明の２種のアミノ酸数２６と２０の特定のアミノ酸配列（Ｘ）および（XI）からの少なくとも８個の隣接するアミノ酸を有する本件第１発明記載のペプチドを、ＬＡＶ／ＨＴＬＶ−IIIウイルス又はＬＡＶ／ＨＴＬＶ−IIIウイルスに対する抗体を検出するために使用することが、当業者に容易に想到し得ることであるとすることはできない。
　
（２−４）甲第５号証記載のペプチドとの対比・検討
　甲第５号証記載のペプチドは、ゲノムのｅｎｖ領域のどこをコードして得られたものか不明であり、そのアミノ酸数も１２０個であるので、そのような甲第５号証の記載と甲第６号証の記載を組み合わせてみても、ｅｎｖ領域の４種のアミノ酸数２０〜２６の特定アミノ酸配列からの少なくとも８個の隣接するアミノ酸を有する本件第１発明記載のペプチドを、ＬＡＶ／ＨＴＬＶ−IIIウイルス又はＬＡＶ／ＨＴＬＶ−IIIウイルスに対する抗体を検出するために使用することが、当業者に容易に想到し得ることであるとすることはできない。
　
（２−５）そうすると、本件第１発明は、甲第２〜６号証に記載された発明に基づいて当業者が容易に発明をすることができたものとはいえない。
　そして、本件第２発明は、検出方法の発明である本件第１発明で使用されるペプチドからなる試薬について発明であるから、本件第１発明と同様に、甲第２〜６号証に記載された発明に基づいて当業者が容易に発明をすることができたものとはいえない。
　
４．むすび
　以上のとおりであるから、特許異議申立ての理由及び証拠によっては本件第１発明及び本件第２発明についての特許を取り消すことはできない。
　また、他に本件第１発明及び本件第２発明についての特許を取り消すべき理由を発見しない。
　よって、結論のとおり決定する。
【異議決定日】
平成１２年１２月２７日（２０００．１２．２７）