【事件の表示】
　特願２０１５−５５１６００「Ｎ−末端の電荷が改変されたインスリン分泌ペプチド誘導体」拒絶査定不服審判事件〔平成２６年　７月１０日国際公開、ＷＯ２０１４／１０７０３５、平成２８年　２月１２日国内公表、特表２０１６−５０４３７９〕について、次のとおり審決する。
【結　論】
　本件審判の請求は、成り立たない。
【理　由】
第１　手続の経緯 
　本願は、平成２６年１月３日（パリ条約による優先権主張　２０１３年１月３日　（ＫＲ）大韓民国、２０１４年１月２日　（ＫＲ）大韓民国）を国際出願日とする出願であって、その手続の経緯は概ね以下のとおりである。
　平成２９年１２月２７日付け：拒絶理由通知書
　平成３０年　４月　５日　　：意見書、手続補正書の提出
　平成３０年　９月２７日付け：拒絶査定
　平成３１年　２月　１日　　：拒絶査定不服審判請求書、手続補正書の提出
　平成３１年　５月１７日付け：前置報告書
　令和　１年１１月　１日　　：上申書の提出（前置報告書に対する意見を述べるもの）
第２　平成３１年２月１日にされた手続補正についての補正却下の決定 
［補正却下の決定の結論］
　平成３１年２月１日にされた手続補正（以下、「本件補正」という。）を却下する。
［理由］
１　補正の内容
　本件補正前の特許請求の範囲の請求項１と、本件補正後の特許請求の範囲の請求項１は、それぞれ次のとおりのものである。
　本件補正前の特許請求の範囲の請求項１
　「インスリン分泌ペプチドと比較してＧＬＰ−１受容体に対し、より大きい解離定数（Ｋｄ）を有するインスリン分泌ペプチド誘導体の製造方法であって、前記インスリン分泌ペプチドのＮ−末端アミノ基またはＮ−末端アミノ酸残基の正電荷を中性または実効負電荷に改変することを含む方法。」
　本件補正後の特許請求の範囲の請求項１（下線部は補正により追加された部分である。）
　「インスリン分泌ペプチドと比較してＧＬＰ−１受容体に対し、より大きい解離定数（Ｋｄ）を有するインスリン分泌ペプチド誘導体の製造方法であって、前記インスリン分泌ペプチドのＮ−末端アミノ基またはＮ−末端アミノ酸残基の正電荷を中性または実効負電荷に改変することを
含み、
　
前記インスリン分泌ペプチドはエキセンディン−４であり、
　
前記改変は、前記インスリン分泌ペプチドのＮ−末端アミノ基を除去すること；前記Ｎ−末端ヒスチジン残基のα炭素を除去してイミダゾールアセチル残基のみを残すこと；及び、前記Ｎ−末端アミノ基を除去し、Ｃ−末端のカルボキシル基をプロピルアミド（propylamide）に置換することのうちの一つ以上を含
２　補正の適否 
　本件補正は、本件補正前の請求項１に記載された発明を特定するために必要な事項である「インスリン分泌ペプチド」及び「改変」を限定するものであって、本件補正前の請求項１に記載された発明と本件補正後の請求項１に記載される発明の産業上の利用分野及び解決しようとする課題が同一であるから、特許法第１７条の２第５項第２号の特許請求の範囲の減縮を目的とするものに該当する。
　そこで、本件補正発明が特許法第１７条の２第６項において準用する同法第１２６条第７項の規定に適合するかどうか（特許出願の際独立して特許を受けることができるものであるかどうか）について以下に検討する。
（１）本件補正発明
　本件補正発明は、上記１の「本件補正後の特許請求の範囲の請求項１（下線部は補正により追加された部分である。）」に記載したとおりのものである。
（２）引用例の記載事項
　原査定の拒絶の理由において引用文献２として引用された、本件優先日前に日本国内又は外国において頒布された刊行物である特表２０１０−５３３７０９号公報（以下、「引用例」という。）は、「Ｎ末端のアミノ酸が変性したインスリン分泌ペプチド誘導体」の発明を開示する公表特許公報であって、次の事項が記載されている。
ア　「【請求項１】
　インスリン分泌ペプチドのＮ末端ヒスチジン残基が、デサミノ−ヒスチジル、Ｎ−ジメチル−ヒスチジル、ベータ−ヒドロキシイミダゾプロピオニル、４−イミダゾアセチル及びベータ−カルボキシイミダゾプロピオニルよりなる群から選ばれる物質に置換されたインスリン分泌ペプチド誘導体。
【請求項２】
　インスリン分泌ペプチドは、エキセンディン−３、エキセンディン−４及びこれらの誘導体から選ばれることを特徴とする、請求項１に記載のインスリン分泌ペプチド誘導体。
【請求項３】
　インスリン分泌ペプチドは、エキセンディン−４またはその誘導体であることを特徴とする、請求項２に記載のインスリン分泌ペプチド誘導体。
【請求項４】
　前記インスリン分泌ペプチド誘導体は下記化学式１のアミノ酸であることを特徴とする、請求項１または２に記載のインスリン分泌ペプチド誘導体。
　Ｒ１−Ｘ−Ｒ２＜化学式１＞
　ここで、Ｒ１は、デサミノ−ヒスチジル、Ｎ−ジメチル−ヒスチジル、ベータ−ヒドロキシイミダゾプロピオニル、４−イミダゾアセチル及びベータ−カルボキシイミダゾプロピオニルよりなる群から選ばれ、
　Ｒ２は、−ＮＨ２または−ＯＨであり、
　Ｘは、Ｇｌｙ−Ｇｌｕ−Ｇｌｙ−Ｔｈｒ−Ｐｈｅ−Ｔｈｒ−Ｓｅｒ−Ａｓｐ−Ｌｅｕ−Ｓｅｒ−Ｙ−Ｇｌｎ−Ｍｅｔ−Ｇｌｕ−Ｇｌｕ−Ｇｌｕ−Ａｌａ−Ｖａｌ−Ａｒｇ−Ｌｅｕ−Ｐｈｅ−Ｉｌｅ−Ｇｌｕ−Ｔｒｐ−Ｌｅｕ−Ｚ−Ａｓｎ−Ｇｌｙ−Ｇｌｙ−Ｐｒｏ−Ｓｅｒ−Ｓｅｒ−Ｇｌｙ−Ａｌａ−Ｐｒｏ−Ｐｒｏ−Ｐｒｏ−Ｓｅｒ、・・・よりなる群から選ばれ、
　Ｙは、Ｌｙｓ、Ｓｅｒ及びＡｒｇよりなる群から選ばれ、
　Ｚは、Ｌｙｓ、Ｓｅｒ及びＡｒｇよりなる群から選ばれる。
【請求項５】
　Ｒ１はデサミノ−ヒスチジル、ＹはＬｙｓまたはＳｅｒ、ＺはＬｙｓ、Ｒ２は−ＮＨ２であることを特徴とする、請求項４に記載のインスリン分泌ペプチド誘導体。
・・・
【請求項７】
　Ｒ１は４−イミダゾアセチル、ＹはＬｙｓまたはＳｅｒ、ＺはＬｙｓ、Ｒ２は−ＮＨ２であることを特徴とする、請求項４に記載のインスリン分泌ペプチド誘導体。
・・・
【請求項１０】
　請求項１のインスリン分泌ペプチド誘導体を含む糖尿病治療用薬剤学的組成物。」
イ　「【００１３】
　本発明のインスリン分泌ペプチド誘導体は、インスリン分泌ペプチドのＮ末端のヒスチジン（ｈｉｓｔｉｄｉｎｅ，Ｈｉｓ）残基の化学的変異誘導体あるいはＮ末端ヒスチジン残基のアミノグループを化学的に変化させた誘導体である。
【００１４】
　好ましくは、本発明の前記インスリン分泌ペプチドは、エキセンディン−４（ｅｘｅｎｄｉｎ−４）、エキセンディン−３（ｅｘｅｎｄｉｎ−３）またはこれらの誘導体である。ここで「エキセンディン−４またはエキセンディン−３の誘導体」は、天然型のエキセンディン−４またはエキセンディン−３の一つ以上のアミノ酸が置換、欠失または組み入れされたものであるか、一つ以上のアミノ酸残基が、例えば、アルキル化、アシル化、エステル化形成またはアミド形成などによって化学的に変形されたペプチドを示し、天然型の活性を持つものを言う。
・・・
【００１６】
　具体的に、本発明のインスリン分泌ペプチド誘導体は、インスリン分泌ペプチドのＮ末端アミノグループが除去された誘導体（ジメチル−ヒスチジル−誘導体）、アミノグループをヒドロキシルグループに置換した誘導体（ベータ−カルボキシイミダゾプロピル−誘導体）、アミノグループに二つのメチル（ｍｅｔｈｙｌ）残基で修飾された誘導体（Ｄｉｍｅｔｈｙｌ−ｈｉｓｔｉｄｙｌ−誘導体）、アミノ末端のアミノグループをカルボキシルグループに置換した誘導体（ベータ−ヒドロキシイミダゾプロピオニル−誘導体）またはアミノ末端ヒスチジン残基のアルファカーボンを削除してイミダゾールアセチル（ｉｍｉｄａｚｏａｃｅｔｙｌ）グループのみを残してアミノグループの正電荷（ｐｏｓｉｔｉｖｅ　ｃｈａｒｇｅ）を除去した誘導体（Ｉｍｉｄａｚｏａｃｅｔｙｌ−誘導体）などを含むことができ、またその他の形態のＮ末端アミノグループ変異誘導体が本発明の範疇に属する。
【００１７】
　好ましくは、本発明は、エキセンディン−４のＮ末端アミノグループまたはアミノ酸残基を化学的に変性させた誘導体、より好ましくは、エキセンディン−４のアミノ末端の一番アミノ酸であるヒスチジン残基のアルファカーボンに存在するアルファアミノグループまたはアルファカーボンを置換または除去したエキセンディン−４誘導体、さらにより好ましくはＮ末端アミノグループを除去したデサミノ−ヒスチジル−エキセンディン−４（Ｄｅｓａｍｉｎｏ−ｈｉｓｔｉｄｙｌ−ｅｘｅｎｄｉｎ−４、ＤＡ−エキセンディン−４）、ヒドロキシルグループまたはカルボキシルグループに置換したベータ−ヒドロキシイミダゾプロピオニル−エキセンディン−４（ＨＹ−エキセンディン−４）、ベータ−カルボキシイミダゾプロピル−エキセンディン−４（ＣＸ−エキセンディン−４）、二つのメチル残基で修飾したジメチル−ヒスチジル−エキセンディン−４（Ｄｉｍｅｔｈｙｌ−ｈｉｓｔｉｄｙｌ−ｅｘｅｎｄｉｎ−４、ＤＭ−エキセンディン−４）、またはアミノ末端ヒスチジン残基のアルファカーボンを除去したイミダゾアセチル−エキセンディン−４（ＣＡ−エキセンディン−４）を提供する。」
ウ　「【００２６】
　したがって、本発明は化学的に変化されたＮ末端ヒスチジン残基を有するか化学的に変化されたＮ末端ヒスチジン残基を有するエキセンディン−４誘導体を提供し、これは、天然のエキセンディン−４に比べて予測することができなかった、優れたインスリン分泌活性を示す。Ｉｎ　ｖｉｔｒｏ実験で、本発明によるインスリン分泌ペプチド誘導体はエキセンディン−４に比べて優れた血中安定性及びインスリン分泌活性を示した（図２参照）。実際には、糖尿病モデル動物であるｄｂ／ｄｂマウスに対し、天然型エキセンディン−４に比べて優れた血糖低下の効果を確認した（図３参照）。Ｎ末端のヒスチジン残基のアミノグループの変化によるｎｅｔ　ｃｈａｒｇｅの変化またはヒスチジン残基の大きさ変化は血中分解タンパク質に対する感受性の差を誘発するか、あるいは受容体との親和力に影響を及ぼすと予測できるが、より深い分子的研究が必要である。本発明によるインスリン分泌ペプチド誘導体のこのような性質はエキセンディン−４の固有の活性であるインスリン分泌による第２型糖尿病の治療の効果を最大化させると予想され、エキセンディン−４の他の効果である飲食物摂取の減少、胃内容排出の抑制などでも優れた効果を示すと予想される。
【００２７】
　本発明のデサミノ−ヒスチジル−エキセンディン−４（ＤＡ−エキセンディン−４）、ベータ−ヒドロキシイミダゾプロピオニル−エキセンディン−４（ＨＹ−エキセンディン−４）、ベータ−カルボキシイミダゾプロピオニル−エキセンディン−４（ＣＸ−エキセンディン−４）、ジメチル−ヒスチジル−エキセンディン−４（ＤＭ−エキセンディン−４）及びイミダゾアセチル−エキセンディン−４（ＣＡ−エキセンディン−４）を含むエキセンディン−４誘導体は、Ｎ末端ヒスチジン残基のアルファアミノグループの除去及び置換、またはＮ末端ヒスチジン残基のアルファカーボンの除去によって作られる。したがって、それ以外のアミノ酸配列はその活性が維持される限り制限されない。また、ペプチドの治療効果を高めるために使用されているＰＥＧ、糖鎖などの高分子の修飾のような通常の技術を利用してエキセンディン−４誘導体を変性させる場合、天然型エキセンディン−４より優れた治療学的効果が現れるのは当業者にとって周知の事実である。
【００２８】
　他の一様態において、本発明は、前記インスリン分泌ペプチド誘導体を含む糖尿病治療用薬剤学的組成物を提供する。」
エ　「【００３５】
　実施例１．エキセンディン−４誘導体の血漿安定性
　エキセンディン−４誘導体の血漿内安定性を測定する方法として、天然型試料とエキセンディン−４誘導体をそれぞれ血漿に曝露させ、変性されずに残っている量を逆相（ｒｅｖｅｒｓｅｄ  ｐｈａｓｅ）ＨＰＬＣで測定して曝露時間による変性程度を比較する試験を行った。
【００３６】
　本試験では、血漿に曝露された試料の分析のために、血漿混合試料からタンパク質を除去した後に分析した。
【００３７】
　天然型エキセンディン−４、デサミノ−ヒスチジル−エキセンディン−４（ＤＡ−エキセンディン−４）、ベータ−ヒドロキシイミダゾプロピオニル−エキセンディン−４（ＨＹ−エキセンディン−４）、ベータ−カルボキシイミダゾプロピオニル−エキセンディン−４（ＣＡ−エキセンディン−４）、ジメチル−ヒスチジル−エキセンディン−４（ＤＭ−エキセンディン−４）、及びイミダゾアセチル−エキセンディン−４（ＣＡ−エキセンディン−４）をそれぞれ１ｍｇ／ｍｌの濃度で製造した。エキセンディン−４誘導体試料２００μＬ（リットル）をそれぞれラット血清２００μＬと混合した。サンプリング時間別に３７℃で反応させながら０ｈｒ、１ｈｒ、２ｈｒ、４ｈｒ、６ｈｒ、８ｈｒ、１８ｈｒ、２４ｈｒの時点でそれぞれ１００μＬずつサンプリングした。サンプリングした試料１００μＬに４００μＬのｉｃｅ−ｃｏｌｄ　ｍｅｔｈａｎｏｌを入れて反応を中止させ、よく混合されるように２０秒間ボルテックス（ｖｏｒｔｅｘｉｎｇ）した。この混合物を１５，０００ｒｐｍで３０分間遠心分離し、上層液を取って分析試料を準備した。」
（３）引用発明の認定
　上記（２）イには、インスリン分泌ペプチドのＮ末端のヒスチジン残基の化学的変異誘導体あるいはＮ末端ヒスチジン残基のアミノグループを化学的に変化させた誘導体を提供することが記載され、具体的には、前記インスリン分泌ペプチドはエキセンディン−４であって、エキセンディン−４のＮ末端アミノグループまたはアミノ酸残基を化学的に変性させたエキセンディン−４誘導体を提供すること、好ましくはエキセンディン−４のＮ末端アミノグループを除去したデサミノ−ヒスチジル−エキセンディン−４（ＤＡ−エキセンディン−４）またはアミノ末端ヒスチジン残基のアルファカーボンを除去したイミダゾアセチル−エキセンディン−４（ＣＡ−エキセンディン−４）を提供することが記載されている。
　また、上記（２）ウには、ＤＡ−エキセンディン−４、ＣＡ−エキセンディン−４を含むエキセンディン−４誘導体は、Ｎ末端ヒスチジン残基のアルファアミノグループの除去、Ｎ末端ヒスチジン残基のアルファカーボンの除去によって作られることが記載されており、ＤＡ−エキセンディン−４及びＣＡ−エキセンディン−４の製造方法が記載されているといえる。
　そうすると、引用例には、以下の発明が記載されていると認められる。
　「エキセンディン−４のＮ末端アミノグループの除去によるデサミノ−ヒスチジル−エキセンディン−４（ＤＡ−エキセンディン−４）の製造方法、またはエキセンディン−４のアミノ末端ヒスチジン残基のアルファカーボンの除去によるイミダゾアセチル−エキセンディン−４（ＣＡ−エキセンディン−４）の製造方法。」（以下、「引用発明１」という。）
（４）対比
　本件補正発明と引用発明１とを対比する。
　引用発明１における「デサミノ−ヒスチジル−エキセンディン−４（ＤＡ−エキセンディン−４）」及び「イミダゾアセチル−エキセンディン−４（ＣＡ−エキセンディン−４）」は、ともに本件補正発明における「インスリン分泌ペプチド誘導体」に相当し、引用発明１における「エキセンディン−４」は、本件補正発明における「インスリン分泌ペプチド」に相当する。
　また、引用発明１における「エキセンディン−４のＮ末端アミノグループの除去による」及び「エキセンディン−４のアミノ末端ヒスチジン残基のアルファカーボンの除去による」は、それぞれ本件補正発明における「前記インスリン分泌ペプチドのＮ−末端アミノ基を除去すること」及び「前記Ｎ−末端ヒスチジン残基のα炭素を除去してイミダゾールアセチル残基のみを残すこと」に相当し、併せて本件補正発明における「前記インスリン分泌ペプチドのＮ−末端アミノ基またはＮ−末端アミノ酸残基の正電荷を中性または実効負電荷に改変することを含み」に相当するものである。
　そうすると、両者は、
　「インスリン分泌ペプチド誘導体の製造方法であって、前記インスリン分泌ペプチドのＮ−末端アミノ基またはＮ−末端アミノ酸残基の正電荷を中性または実効負電荷に改変することを含み、
　前記インスリン分泌ペプチドはエキセンディン−４であり、
　前記改変は、前記インスリン分泌ペプチドのＮ−末端アミノ基を除去すること；前記Ｎ−末端ヒスチジン残基のα炭素を除去してイミダゾールアセチル残基のみを残すことのうちの一つ以上を含む方法。」である点で一致し、次の点で一応相違する。
　本件補正発明は、インスリン分泌ペプチド誘導体について、「インスリン分泌ペプチドと比較してＧＬＰ−１受容体に対し、より大きい解離定数（Ｋｄ）を有する」ことが特定されているのに対し、引用発明１では、その様な特定を有しない点（一応の相違点という。）。
　なお、本件補正発明には、改変の態様として、「前記Ｎ−末端アミノ基を除去し、Ｃ−末端のカルボキシル基をプロピルアミド（propylamide）に置換すること」も挙げられているが、これは改変の態様の選択肢の一つに過ぎず、本件補正発明における必須の発明特定事項ではないから、この点は引用発明１との相違点にはならない。
（５）判断
　上記一応の相違点について検討する。
　まず、本件補正発明における、インスリン分泌ペプチド誘導体についての「インスリン分泌ペプチドと比較してＧＬＰ−１受容体に対し、より大きい解離定数（Ｋｄ）を有する」という特定は、インスリン分泌ペプチド誘導体が固有に有している機能、特性を表現したものであると認められ、同じインスリン分泌ペプチド誘導体であれば同じ機能、特性を有しているものといえる。
　一方、引用発明１におけるＤＡ−エキセンディン−４またはＣＡ−エキセンディン−４は、エキセンディン−４のＮ−末端アミノ基を除去すること、また、前記Ｎ−末端ヒスチジン残基のα炭素を除去してイミダゾールアセチル残基のみを残すことで得られた化合物であり、それぞれ本件補正発明で特定されているインスリン分泌ペプチド誘導体と同一の化合物である。
　そうすると、引用発明１で特定されるＤＡ−エキセンディン−４またはＣＡ−エキセンディン−４は、本件補正発明で特定されるインスリン分泌ペプチド誘導体と同じ機能、特性を有しているものであるから、「インスリン分泌ペプチドと比較してＧＬＰ−１受容体に対し、より大きい解離定数（Ｋｄ）を有する」ものであるといえる。
　よって、上記一応の相違点は相違点ではない。
　したがって、本件補正発明は、引用例に記載された発明であるから、特許法第２９条第１項第３号に該当し、特許を受けることができない。
（６）審判請求人の主張
　平成３１年２月１日に提出された審判請求書及び令和１年１１月１日に提出された上申書において、審判請求人は、エキセンディン−４のＮ末端を改変した誘導体であるＤＡ−エキセンディン−４及びＣＡ−エキセンディン−４についてＧＬＰ−１受容体に対するＫｄが増大することは予想外であるから、本件補正発明は引用発明１に対し新規性を有する旨主張する。
　しかしながら、上記（５）で述べたとおり、本件補正発明で特定されたインスリン分泌ペプチド誘導体と引用発明１で特定されたＤＡ−エキセンディン−４及びＣＡ−エキセンディン−４とは同一の化合物であるから、本件補正発明で特定されたインスリン分泌ペプチド誘導体のＫｄの特性が予想外であったか否かに関わらず、当該特性は引用発明１で特定されたＤＡ−エキセンディン−４及びＣＡ−エキセンディン−４も同様に有するものであると認められ、この点において本件補正発明と引用発明１とは相違するものではない。
　したがって、上記主張を採用することはできない。
（７）むすび 
　以上のとおり、本件補正は、特許法第１７条の２第６項で準用する同法第１２６条第７項の規定に違反するものであり、同法第１５９条第１項の規定において読み替えて準用する同法第５３条第１項の規定により却下されるべきものである。　
　よって、上記補正却下の決定の結論のとおり決定する。
第３　本願発明について 
１　本願発明
　平成３１年２月１日にされた手続補正は上記のとおり却下されたので、本願の請求項１〜１８に係る発明は、は、平成３０年４月５日付け手続補正書により補正された特許請求の範囲の請求項１〜１８に記載された事項により特定されるものである。そして、その請求項１７に係る発明（以下、「本願発明」という。）は、以下のとおりのものである。
　「インスリン分泌ペプチド誘導体を有効成分として含有する糖尿病治療用薬学的組成物であって、前記インスリン分泌ペプチド誘導体は、インスリン分泌ペプチドのＮ−末端アミノ基またはＮ−末端アミノ酸残基の正電荷を中性または実効負電荷に化学的に改変したものであり、前記インスリン分泌ペプチド誘導体は、前記インスリン分泌ペプチドと比較してＧＬＰ−１受容体に対し、より大きい解離定数（Ｋｄ）を有する、薬学的組成物。」
２　原査定の拒絶の理由
　原査定の拒絶の理由の概要は、本願発明は、本願優先日前に日本国内又は外国において頒布された刊行物である特表２０１０−５３３７０９号公報（上記第２の２（２）の「引用例」である。）に記載された発明であるから、特許法第２９条第１項第３号に該当し、特許を受けることができない、というものである。
３　引用例およびその記載事項
　原査定の拒絶の理由に引用された引用例およびその記載事項は、上記第２の２（２）に記載したとおりである。　
４　引用発明の認定
　上記第２の２（２）ウ及びエには、化学的に変化されたＮ末端ヒスチジン残基を有するエキセンディン−４誘導体はエキセンディン−４に比べて優れた血中安定性及びインスリン分泌活性を示すことが記載され、上記第２の２（２）アの請求項１及び１０の記載事項を併せると、引用例には、以下の発明が記載されていると認められる。
　「エキセンディン−４のＮ末端ヒスチジン残基が、デサミノ−ヒスチジル、Ｎ−ジメチル−ヒスチジル、ベータ−ヒドロキシイミダゾプロピオニル、４−イミダゾアセチル及びベータ−カルボキシイミダゾプロピオニルよりなる群から選ばれる物質に置換されたエキセンディン−４誘導体を有効成分とする糖尿病治療用薬剤学的組成物。」（以下、「引用発明２」という。）
５　対比
　本願発明と引用発明２とを対比する。
　引用発明２における「エキセンディン−４のＮ末端ヒスチジン残基が、デサミノ−ヒスチジル、Ｎ−ジメチル−ヒスチジル、ベータ−ヒドロキシイミダゾプロピオニル、４−イミダゾアセチル及びベータ−カルボキシイミダゾプロピオニルよりなる群から選ばれる物質に置換されたエキセンディン−４」は、本願発明における「前記インスリン分泌ペプチド誘導体は、インスリン分泌ペプチドのＮ−末端アミノ基またはＮ−末端アミノ酸残基の正電荷を中性または実効負電荷に化学的に改変したもの」に相当する。また、引用発明２における「糖尿病治療用薬剤学的組成物」は、本願発明における「薬学的組成物」に相当する。
　
　そうすると、両者は、
　「インスリン分泌ペプチド誘導体を有効成分として含有する糖尿病治療用薬学的組成物であって、前記インスリン分泌ペプチド誘導体は、インスリン分泌ペプチドのＮ−末端アミノ基またはＮ−末端アミノ酸残基の正電荷を中性または実効負電荷に化学的に改変したものである、薬学的組成物。」である点で一致し、次の点で一応相違する。
　本願発明は、インスリン分泌ペプチド誘導体について、「インスリン分泌ペプチドと比較してＧＬＰ−１受容体に対し、より大きい解離定数（Ｋｄ）を有する」ことが特定されているのに対し、引用発明２では、その様な特定を有しない点、（一応の相違点という。）。
６　判断
　上記一応の相違点について検討する。
　上記第２の２（５）で検討したとおり、本願発明における、インスリン分泌ペプチド誘導体についての「インスリン分泌ペプチドと比較してＧＬＰ−１受容体に対し、より大きい解離定数（Ｋｄ）を有する」という特定は、当該インスリン分泌ペプチド誘導体が固有に有している機能、特性を表現したものであると認められ、同様のインスリン分泌ペプチド誘導体であれば同様の機能、特性を有するものといえる。
　そして、引用発明２で特定されているエキセンディン−４誘導体は、エキセンディン−４のＮ末端ヒスチジン残基が、デサミノ−ヒスチジル、Ｎ−ジメチル−ヒスチジル、ベータ−ヒドロキシイミダゾプロピオニル、４−イミダゾアセチル及びベータ−カルボキシイミダゾプロピオニルよりなる群から選ばれる物質に置換された誘導体であり、本願発明のインスリン分泌ペプチド誘導体と同一の化合物である。
　そうすると、引用発明２で特定されるエキセンディン−４誘導体は、本願発明で特定されるインスリン分泌ペプチド誘導体と同様の機能、特性を有するものであるから、「インスリン分泌ペプチドと比較してＧＬＰ−１受容体に対し、より大きい解離定数（Ｋｄ）を有する」ものであるといえる。
　よって、上記一応の相違点は相違点ではない。
　したがって、本願発明は、引用例に記載された発明であるから、特許法第２９条第１項第３号に該当し、特許を受けることができない。
第４　むすび 
　以上のとおり、本願発明は、特許法第２９条第１項第３号に該当し、特許を受けることができないものであるから、他の請求項に係る発明について検討するまでもなく、本願は拒絶すべきものである。
　よって、結論のとおり審決する。