【事件の表示】
　特願２０１５−５３１４６０「１−ケストースを得る方法」拒絶査定不服審判事件〔平成２６年　３月２７日国際公開、ＷＯ２０１４／０４４２３０、平成２７年１０月１５日国内公表、特表２０１５−５３００８９〕について、次のとおり審決する。
【結　論】
　本件審判の請求は、成り立たない。
【理　由】
第１　手続の経緯
　本願は、平成２５年９月１８日（パリ条約による優先権主張　平成２４年９月１８日　キューバ）を国際出願日とする出願であって、平成３０年６月２６日付けで拒絶査定がなされ、同年１０月２９日に拒絶査定不服の審判請求がなされると同時に手続補正がなされ、令和１年７月３０日付けで当審より拒絶理由が通知され、同年１１月２２日に意見書及び手続補正書が提出されたものである。　　　
　 
　 
第２　本願発明 　  
　本願の請求項１〜９に係る発明は、令和１年１１月２２日付け手続補正書の特許請求の範囲の請求項１〜９に記載されたものであり、そのうち請求項５に係る発明（以下、「本願発明」という。）は次のとおりのものと認める。  
「　【請求項５】
　オニウシノケグサ（Ｆｅｓｔｕｃａ　ａｒｕｎｄｉｎａｃｅａ）から単離されてゲノムに組込まれた１−ＳＳＴコード遺伝子の６〜９のコピーを構成的に発現する、糖非分解性酵母の発酵を行なう、１−ＳＳＴを生産する方法であって、
　前記ゲノムの発現が、ＧＡＰプロモーターによる転写制御下にあり、
　グルコース及び／又はスクロースが酵母増殖に使用される炭素源として添加される、方法。」  
　  
　  
第３　当審の拒絶理由  
　令和１年７月３０日付けで当審が通知した拒絶理由は、この出願の請求項１〜１４に係る発明は、その出願前日本国内又は外国において頒布された、又は電気通信回線を通じて公衆に利用可能となった、下記１〜１０の文献に記載された発明に基づいて当業者が容易に発明をすることができたものであるから、特許法第２９条第２項の規定により特許を受けることができない、という理由を含むものである。  
  
（引用例） 　 
１．Plant Physiology, 2000, vol.124, no.3,p.1217-1227 
２．生物工学会誌，２０１１年，第８９巻、第１０号，ｐ．５７０−５８３ 
３．Mol．Biol．Rep．, 2009, vol.36, p.1611-1619  
４．Appl Biochem Biotechnol, Epub 14 Jan 2012, vol.166, p.1355-1367 
５．北海道大学，2009，「テンサイα-glucosidaseの基質特異性の改変」 田上貴祥，
URL，https://www.agr.hokudai.ac.jp/gs/master/2009/res.html
６．2002年度日本農芸化学会の大会講演要旨集，200頁「3-6Ap04」 
７．特表２００３−５２６３６５号公報 
８．特開２００１−２４５６９７号公報 
９．特開２００９−２４０１６１号公報 
１０．特表２０１０−５２７２３９号公報 
　  
第４　当審の判断
１．引用例の記載事項
　引用例１〜１０には以下の記載がある。なお、英文の引用例は翻訳を記載する。また、下線は当審で付したものである。
（１）引用例１
ア　「フルクタン合成に関与するイネ科植物の酵素は、例えば葉の成長ゾーンでの分配と配分の同化に大きな役割を果たすため、興味深い。
トールフェスク（ Festuca arundinacea ）からのいくつかのフルクトシルトランスフェラーゼが以前に精製されている
「¨」は、uウムラウトである。）。 驚くべきことに、
これらの酵素製剤のすべてが、スクロース（Suc）：Suc 1-フルクトシルトランスフェラーゼ（1-SST）およびフルクタン：フルクタン６G-フルクトシルトランスフェラーゼの両方として作用するように見えた
対応する酵素調製物はSucから1-ケストースを生成し
イ　「P．パストリスによって生成される酵素の特性評価
トールフェスク由来の成熟1-SSTタンパク質をコードするcDNAを、詳細な活性化特性のためにP.パストリスで発現させた
すべての形質転換コロニーの濃縮上清には、非常に強い1-SST活性が含まれていた
ウ　「Pichia pastorisでの1-SST cDNAの発現
　
トールフェスクからの成熟1-SSTをコードするcDNAを、詳細な活性化特性のためにP．パストリスで発現させた
　シャトルベクターへのcDNAの挿入およびP.パストリスの形質転換は、記載されているように行った（ Hochstrasser et al。、1998 ）。手短に言えば、1-SST cDNAは、成熟タンパク質のN末端をコードするフォワードプライマー（P1）と3 '末端をコードするリバースプライマー（P2）を用いたPCRによって増幅された。 プライマーは、5 '末端にEco RI部位を導入し、3'末端にNot I部位を導入するように設計された。得られた生成物は、発現ベクターのα因子シグナル配列（NL、Leek、Invitrogen bvのEasySelect Pichia発現キット）の後ろのフレームに連結して、プラスミドpF1を得た。 P.パストリス X-33株を3μgのPme Iで線形化したpF1で形質転換し、選択的YPDS /ゼオシンプレートに播種しました。
　
活性スクリーニングのために、形質転換体の単一コロニーを新鮮なYPDS/ゼオシンプレートに接種した。新しく成長したコロニーのいくつかは液体培養で接種され、メタノールで誘導された
（２）引用例２
「　　ピキア酵母異種タンパク質発現系
　最近数多くの新たな発現ベクターと宿主が開発されているが，ここではおもに発現例に使用した初期型のベクターと宿主を使用した発現系について述べる．初期型発現ベクターの一般的な構造はFig. 1に示した．ここに示される5’AOX1には，目的タンパク質のメタノール誘導高発現に必須であるAOX1遺伝子のプロモーターが含まれる．HIS4遺伝子は，この遺伝子を欠損した宿主を形質転換した後，組換え体を選択する際のマーカー遺伝子となる．
　代表的な発現ベクターと宿主ピキア酵母をTable 1およびTable 2に示した6）．これまで発現プロモーターとして使用してきたメタノールによって厳密に制御されるAOX1プロモーターのほかに，
構成的に発現するGAPプロモーター
選択マーカー遺伝子としてkan（カナマイシン耐性遺伝子），またはble（ブレオマイシン耐性遺伝子）を含む発現ベクターを用いることによって，転写プロモーターから転写ターミネーターまでを含む「発現カセット」を多コピー含む組換え体を選択することができる
　
目的タンパク質cDNAが発現ベクターの適切な位置に挿入された「発現プラスミド」を，宿主細胞へ移入するために電気穿孔法やスフェロプラスト法を使用する．この発現系では，発現プラスミドが宿主染色体DNAに挿入されること，または転写プロモーターから転写ターミネーターまでの発現カセットを含むDNA断片が，宿主染色体DNAの一部と置換されることにより，それぞれ染色体DNAの一部として固定され，安定した目的タンパク質の発現を実現している
　目的タンパク質cDNAの塩基配列中にSacI，またはSalIの認識配列が存在しない場合，発現ベクターに目的タンパク質cDNAを挿入した発現プラスミドをSacI，またはSalIにより切断すると，1ケ所が切断されて直線化され（Fig. 1），それぞれ染色体DNAのAOX1またはHIS4遺伝子への挿入が生じやすい．一方，目的タンパク質cDNAの塩基配列中にBglII，またはNotIの認識配列が存在しない場合，発現プラスミドのBglII，またはNotIによる切断では，発現カセットを含むDNA断片の切り出しが行われ（Fig. 1），染色体DNAのAOX1遺伝子との置換が生じやすい．
　
発現カセットが多重に組み込まれ，発現量が増加すると期待される組換え体を確実に得るためには，カナマイシン耐性遺伝子やブレオマイシン耐性遺伝子が適切な位置に挿入された発現ベクターを使用し，より高い抗生物質耐性を示す組換え体を選択する．たとえばカナマイシン耐性遺伝子を持つpPIC9Kなどを使用して作製した組換え体について，タンパク質合成阻害剤であるG418（別名ジェネティシン）による選択をした場合，G418濃度0.5 mg/mlでは，1〜2コピー，および4 mg/mlでは7〜12コピーの発現カセットがカナマイシン耐性遺伝子と連動して組換え体に組み込まれていると見積もられる
　ピキア酵母異種タンパク質発現系の概要や，組換え体の作製については書籍，総説，論文およびInvitrogenCorporationのマニュアルなどに詳しい記載がある5,6,27-32）．」（５７１頁右欄下から１０行〜５７２頁右欄末行）
（３）引用例３
ア　「
ピキア パストリスのＧＡＰプロモーター由来発現システム
イ　「要約　ピキア パストリスは、異種タンパク質の発現と分泌の効率的な宿主であり、Ｐ．パストリスの最も重要な特徴は、アルコールオキシダーゼI（AOX1）遺伝子からの強力で厳密に調節されたプロモーターの存在である。 AOX1プロモーター（pAOX1）は、外来遺伝子を発現し、Ｐ．パストリスでさまざまな組換えタンパク質を生産するために使用されている。ただし、
メタノールの使用を回避するために、pAOX1の新しい代替プロモーターを開発するためのいくつかの努力がなされている。グリセルアルデヒド-3-リン酸デヒドロゲナーゼプロモーター（pGAP）は、多くの異種タンパク質の構成的発現に使用されている。 pGAPベースの発現システムは、大量のメタノールの保管と配送に伴う危険とコストが排除されるため、大規模生産により適してる
ウ　「P.パストリスのpGAPおよびその他の発現系の炭素源
pAOX1、pAOX2、pFLD1、pEPEX8、pYPT1、pDHAS、pICL1、pTEF、pGAPなどのP.パストリス発現系のプロモーターのほとんどは、外来遺伝子発現の炭素源によって制御されており[5、6、9、11、12 13、14、28、29、30]、そしてpFLD1などそれらの一部は、窒素源によっても制御される可能性がある [9]。
　・・・・
　誘導性プロモーターと比較して、
構成的発現システムを備えたP.パストリスにおける異種遺伝子発現のためにより多くの炭素源が利用可能である。グルコース、グリセロール、オレイン酸およびメタノールは、pGAP発現システムの唯一の炭素源として報告されている[15]。どれが発現に最適かについてはまだ議論があるが、Waterhamと私たちの研究結果は、メタノールを唯一の炭素源として使用した場合に最も少ない製品が得られること[15、35]、グルコースとグリセロールはこの発現システムに適していることを示した[15、35]。グルコースを含む最小培地で増殖した細胞における腎ペプチド輸送体（rPEPT2）の最大輸送活性は、グリセロールおよびメタノールを含む培地で増殖した細胞よりも約2倍および8倍高かった[25]。 P.パストリスにおける外来遺伝子のpGAP誘導発現の炭素源として一般にグルコースまたはグリセロールが使用されるが、通常は振盪フラスコ培養でグルコースが使用され
（４）引用例４
ア　「GAPをプロモーターとして使用したピキア パストリスにおけるヤロウィアリポリティカリパーゼLIP2の構成的発現」（タイトル）
イ　「要約　ヤロウィアリポリティカリパーゼLIP2（YlLIP2）をコードする遺伝子を構成的発現ベクターpGAPZαAにクローニングし、ピキア パストリスX-33株に電気形質転換した。高コピーおよび酵素活性スクリーニングにより得られた高収量クローンを、振盪フラスコおよび発酵槽培養の宿主株として選択した。
結果は、グルコースがYlLIP2生産に最適な炭素源であり
（５）引用例５
　「（方法と結果）　メタノール資化性酵母であるPichia pastorisを用いた発現システムによりテンサイα-glucosidaseの組換え酵素生産条件を検討した。メタノールにより発現誘導されるAOX1プロモーターを用いた組換え酵素生産では高菌体濃度で170時間の誘導培養が必要であった。一方、
恒常的に発現するGAPプロモーターを用いた組換え酵素生産では培養時間を80時間に短縮できた
（６）引用例６
ア　「
スギ花粉症アレルゲンCryj Iの酵母Pchia pastorisでの発現
イ　「【結果】AOX promoter を用いて糖代謝にともなう発現誘導を試みたが、Cryj Iの発現は観られなかった。そこで、
GAP promoterを用いて糖代謝にともなう発現誘導によりCryj Iを発現分泌させた
（７）引用例７
「【００２６】
　実施例１
　Ｐ．パストリスでヒトインターフェロンアルファ遺伝子のクローニング段階を概要する図１を参照するに、ヒトインターフェロンアルファ遺伝子は増幅（好ましくはＰＣＲによって）され、ＥｃｏＲＩで切断される。ＡＯＸ１プロモーターを含有するプラスミドｐＨＩＬ−Ｄ２は、ＥｃｏＲＩでの切断によって線形化される。インターフェロンアルファ遺伝子は、切断されたｐＨＩＬ−Ｄ２にライゲーションされる。Ｅ．コリ細胞はｐＨＩＬ−Ｄ２−ＩＦＮプラスミドと形質転換される。Ｅ．コリ形質転換体は、ＩＦＮアルファ遺伝子がｐＨＩＬ−Ｄ２プラスミドに存在するＡＯＸ１プロモーターに関して正確な配位である組換え体においてスクリーニングされる。
Ｐ．パストリスは、ＮｏｔＩで切断されたｐＨＩＬ−Ｄ２プラスミドで形質転換される。これは、相同性組換え体により酵母のゲノムにＩＦＮ遺伝子が統合される結果となる
（８）引用例８
「【特許請求の範囲】
【請求項１】  コピー数既知の標的遺伝子ＤＮＡ断片を含む標準サンプルの連続希釈系列をＰＣＲ増幅し、各ＰＣＲ産物量が指数関数的に増加するＰＣＲサイクル数（ｎ）におけるＰＣＲ産物量から検量線を作成し、この検量線から、サイクル数（ｎ）でＰＣＲ増幅した
標的遺伝子ＤＮＡの発現量をそのコピー数として定量する
【発明の詳細な説明】
【０００１】
【発明の属する技術分野】この出願の発明は、遺伝子発現定量方法に関するものである。さらに詳しくは、
この出願の発明は、目的とする遺伝子の発現量を、その遺伝子ｍＲＮＡ量の絶対値として数値化することのできる方法に関するものである
（９）引用例９
「【特許請求の範囲】
【請求項１】
　Ｌ−アミノ酸生産能を有し、かつｍｄｔＥ遺伝子およびｍｄｔＦ遺伝子の発現量が増大するように改変された腸内細菌科に属する細菌を培地で培養して、Ｌ−アミノ酸を該培地中に生成蓄積させ、該培地よりＬ−アミノ酸を採取する、Ｌ−アミノ酸の製造法。
　・・・・
【請求項６】
　
ｍｄｔＥ遺伝子およびｍｄｔＦ遺伝子の発現量が、各々の遺伝子のコピー数を高めること
によって増大した
（１０）引用例１０
「【背景技術】
【０００２】
　現在、細菌宿主、特に大腸菌(Escherichiacoli)における組換えタンパク質の製造には、主としてプラスミドベースの発現系が用いられている。これらの系は遺伝子量が多く、樹立されており、利用可能なクローニングプロトコルは扱いやすいため、広く受け入れられるようになった。
【０００３】
　プラスミドベースの発現は、1細胞当たり最大数百までのプラスミドコピー数を特徴とする(Baneyx、1999年)。発現プラスミドは、通例、プロモーターの制御下に有る目的遺伝子、複製起点(ori)およびプラスミド含有クローンの選択のためのマーカー遺伝子を有する。加えて、しばしば、前記プラスミド(すなわちベクター)上にコード配列または非コード配列または非機能性バックボーン配列が存在する。プラスミドの存在および対応するその複製機構により、宿主細胞の代謝は改変され(Diaz-RizziおよびHernandez、2000年)、その細胞に高い代謝負荷が課され、それによって組換えタンパク質製造のためのそれらの資源が限定を受ける。加えて、遺伝子量の多さと強力なプロモーターの組み合わせの適用は、組換えタンパク質の製造速度の増大を引き起こすが、宿主細胞にとってこの速度は通例高すぎるため、急速で不可逆的な細胞代謝の崩壊をもたらす恐れがある。その結果として、宿主細胞の潜在能力は、プラスミドベースの系では十分に活用できず、その結果として組換えタンパク質の収量は低くなり、品質は低下する。このように、プラスミドベースの発現系の主な欠点の1つは、プラスミドの複製および維持に必要な栄養素およびエネルギーの必要量の増加にあるとすることができる。
【０００４】
　プラスミドベースの系における他の典型的な現象には、培養過程におけるプラスミドコピー数の変化がある。組換えタンパク質製造には、高い発現率で、チャージされていないtRNAのプールの増加をもたらす飢餓および細胞ストレスが付随する。このことは、プラスミドコピー数(PCN)の制御機構との抵触をもたらす。その結果として、PCNは急速に増加し、培養プロセスの崩壊(いわゆる“暴走(run-away)効果”)を引き起こす。組換え遺伝子発現の誘導後のColE1型プラスミドの暴走現象は、遺伝子量の顕著な増加をもたらしうる(Grabherrら、2002年)。
【０００５】
　分離不安定性(すなわち無プラスミド宿主細胞の生成)および構造不安定性(すなわちプラスミドの配列における変異)は、プラスミドベースの系においてしばしば見られるさらなる問題である。細胞分裂の間に、細胞はプラスミドを失う場合があり、その結果として目的遺伝子も失う場合がある。このようなプラスミド喪失は、いくつかの外部要因に依存し、細胞分裂回数(世代数)と共に増加する。このことは、プラスミドベースの発酵が、世代数または細胞倍加数に関して限定を受けていることを意味する(Summers、1991年)。
【０００６】
　すべてを考慮に入れれば、
プラスミドベースの発現系のこれらの特性により、組換えタンパク質の収量は限定され、プロセス操作の制御性およびプロセスの経済性は低い
【０００７】
　
従って、プラスミドベースの発現に代わるものとして、ゲノムベースの発現系が探求されてきた
て記載されたこの系は部位非特異的組み込みに基づいており、得られた細菌株(例えば大腸菌株BL21(DE3)またはHMS174(DE3))は溶原菌となっている。望ましくないファージ放出に続いて起こりうる細胞溶解を防ぐために、ファージ溶原菌を生じることなくT7ポリメラーゼ遺伝子が染色体に組み込まれた(すなわち
T7ポリメラーゼ遺伝子が相同組換えにより挿入された
【０００８】
　タンパク質発現研究、配列挿入(例えば制限部位、部位特異的組換え酵素標的部位、タンパク質タグ、機能性遺伝子、プロモーターの)、欠失および置換のために、λファージのRed組換え酵素機能(Murphy、1998年)またはRacプロファージのRecE/RecT組換え酵素機能(Zhangら、1998年)により組換えが仲介される、核酸配列のゲノム組み込みのための他の方法が提案されている(Muyrersら、2000年)。」
２．引用発明
　上記１．（１）より、引用例１には次の発明（以下、「引用発明」という。）が記載されていると認められる。
　「トールフェスク（ Festucaarundinacea ）由来の成熟1-SST（スクロース：スクロース１−フルクトース転移酵素）タンパク質をコードするcDNAを含むベクターを用いてピキア パストリスを形質転換し、形質転換されたピキア パストリスを液体培養する、組換え１−SSTを製造する方法。」
３．対比
　本願発明と引用発明を対比する。
　本願発明は「糖非分解性酵母」としてピキア パストリスを含む（本願の請求項６、明細書の段落【００１９】）から、引用発明の「ピキア パストリス」は、本願発明の「糖非分解性酵母」に相当する。
　そして、引用発明の「成熟1-SST（スクロース：スクロース１−フルクトース転移酵素）タンパク質をコードするcDNA」は、本願発明の「１−ＳＳＴコード遺伝子」に相当し、両者はいずれもピキア パストリス（糖非分解性酵母）を宿主細胞として１−ＳＳＴ遺伝子を導入し、ピキア パストリス（糖非分解性酵母）の発酵（培養）を行い、１−ＳＳＴ遺伝子を発現させることに関する発明であるといえる。
　そうすると、引用発明の「トールフェスク（ Festucaarundinacea ）由来の成熟1-SST（スクロース：スクロース１−フルクトース転移酵素）タンパク質をコードするcDNAを含むベクターを用いてピキア パストリスを形質転換し、形質転換されたピキア パストリスを液体培養する」ことは、本願発明の「オニウシノケグサ（Ｆｅｓｔｕｃａ　ａｒｕｎｄｉｎａｃｅａ）から単離されてゲノムに組込まれた１−ＳＳＴコード遺伝子」を発現する「糖非分解性酵母の発酵を行なう」ことと、「オニウシノケグサ（Ｆｅｓｔｕｃａ　ａｒｕｎｄｉｎａｃｅａ）から単離されて糖非分解性酵母内に導入された１−ＳＳＴコード遺伝子を有する糖非分解性酵母の発酵を行なう」点で共通すると認められる。
　したがって、両者は、
　「オニウシノケグサ（Ｆｅｓｔｕｃａ　ａｒｕｎｄｉｎａｃｅａ）から単離されて糖非分解性酵母内に導入された１−ＳＳＴコード遺伝子を有する糖非分解性酵母の発酵を行なう、１−ＳＳＴを生産する方法。」である点で一致し、以下の点で相違すると認められる。
（相違点１）
　糖非分解性酵母の発酵により行われる「糖非分解性酵母内に導入された１−ＳＳＴコード遺伝子」の発現について、本願発明には「ゲノムに組込まれた１−ＳＳＴコード遺伝子の６〜９のコピーを構成的に発現する」、「前記ゲノムの発現が、ＧＡＰプロモーターによる転写制御下にあり」と、
ゲノムに組み込まれた６〜９コピーの１−ＳＳＴ遺伝子がＧＡＰプロモーターによる転写制御下に構成的に発現される
（相違点２）
　本願発明には「グルコース及び／又はスクロースが酵母増殖に使用される炭素源として添加される」ことが特定されているのに対して、引用発明は酵母を液体培養するものであるが、炭素源について特定されていない点。
４．判断 
（相違点１）について
　学術論文である引用例１は、「トールフェスクからの成熟1-SSTをコードするcDNAを、詳細な活性化特性のためにP．パストリスで発現させた。」（上記１．（１）ウ）と記載されるように、成熟1-SSTの活性化特性を研究するために、成熟1-SSTをコードするcDNAを含むベクターを酵母に導入して成熟1-SSTを発現させるものである。
　しかし、有用なタンパク質を組換体として大規模生産しようとすることは、当業者の自明の課題であるところ、引用例１には1-SSTが１−ケストースの産生に用いられることが記載されており（要約）、１−ケストースが腸内細菌叢の改善に有用であることも知られているから（必要であれば、拒絶査定で引用例２として示した特開２００９−１７３５４８号公報を参照。）1-SSTを大規模生産しようとすることも当業者にとって自明の課題であるといえる。
　そして、有用なタンパク質をコードする遺伝子を宿主に導入してそのタンパク質を産生させる手段として、ベクターを用いる方法も、ゲノムに遺伝子を組み込む方法も、いずれも当業者が生産規模等に応じて適宜選択し得るところ（通常、前者が小規模、後者が大規模）、有用な1-SSTの生産規模を上げるために、引用例１に係る研究目的で用いられたベクターを用いる方法に替えて、ゲノムに遺伝子を組み込む方法を採用することは、当業者が適宜行うことに過ぎない。実際、引用例１０には、目的とする組換えタンパク質の収量を高めるために、該タンパク質の遺伝子を宿主細胞に導入する手法として、ベクターを用いる方法に替えて、ゲノムに組み込む方法が用いられること、相同組換えで遺伝子をゲノムに組み込むことなどが記載されており、引用例７には相同組換えによってＰ．パストリスのゲノムに異種遺伝子を組み込んだことが記載されている。また、引用例２にも、目的遺伝子を宿主染色体ＤＮＡであるゲノムに組み込むことで目的タンパク質が安定して発現できることが記載されている。
　そうすると、ピキア パストリスである酵母を宿主細胞として用いる引用発明において、ベクターを用いて１−ＳＳＴコード遺伝子を発現させることに替えて、１−ＳＳＴコード遺伝子をゲノムに組み込んで発現させることは当業者が容易になし得たことにすぎない。
　そして、引用例２には遺伝子の発現量を増加させるために遺伝子の多コピーを導入することが示され、引用例８には遺伝子産物の発現量とコピー数とは関連があること、引用例９には異種遺伝子の発現量を増やすために導入する異種遺伝子を多コピーとすることが記載されているとおり、宿主細胞における目的とする組換えタンパク質の発現量を高めるために該タンパク質の遺伝子を多コピー含む宿主細胞を作成することは周知であるから、ピキア パストリスのゲノムに組み込む１−ＳＳＴコード遺伝子を多コピーとすることも当業者が適宜なし得たことである。
　さらに、引用例２〜６に記載されているように、ピキア パストリス発現系を利用して異種タンパク質を発現させる際に、構成的なＧＡＰプロモーターを用いることも周知である。引用例１に記載の方法では、メタノールで誘導が行われていることから、ＡＯＸ１プロモーターが使用されていると解されるが、引用例３（要約）には、ＧＡＰプロモーターがＡＯＸ１プロモーターより大規模生産に適していること、引用例４（要約）には、ＧＡＰプロモーターがＡＯＸ１プロモーターに代わるものであることも記載されている。
　そうすると、ピキア パストリスである酵母のゲノムに６〜９コピーのような多コピーの１−ＳＳＴ遺伝子を組み込み、該遺伝子の発現がＧＡＰプロモーターにより構成的に発現されることを特定すること、すなわち、「ゲノムに組込まれた１−ＳＳＴコード遺伝子の６〜９のコピーを構成的に発現する」、「前記ゲノムの発現が、ＧＡＰプロモーターによる転写制御下にあり」と特定することは当業者が容易になし得ることである。
（相違点２）について
　酵母を液体培養すれば、酵母は増殖すると認められ、酵母を培養する際に、炭素源としてグルコースを用いることは引用例３、４に記載されるように公知であり、引用発明において、炭素源としてグルコースが添加されることを特定することは当業者が容易になし得ることである。
　そして、本願発明において、引用例１〜１０の記載から予測できない効果が奏されたとは認められない。
　したがって、本願発明は、引用例１〜１０に記載された発明に基づいて当業者が容易に発明をすることができたものである。
５．審判請求人の主張
　審判請求人は令和１年１１月２２日の意見書において、次の旨を主張している。
「酵母の培養に使用される炭素源としてスクロースはいずれの引用例にも記載されておらず、本願明細書の例６では、精製糖、粗糖及び蜂蜜（糖成分は、グルコースとフルクトース（審決注：「フルクトース」は「スクロース」の誤記と認める。）である）を糖非分解性酵母であるＰ．パトリス株の増殖用炭素原として供給した試験が、グリセロールを供給した場合と比較して実施され、精製糖、粗糖及び蜂蜜の何れでもグリセロールに比べ、１−ＳＳＴ活性、即ち１−ＳＳＴ産生量が顕著に高い結果になっている。」
　しかし、請求項５には「グルコース及び／又はスクロースが酵母増殖に使用される炭素源として添加される」と特定されており、炭素源としてグルコースのみが用いられる態様もあって、スクロースが必ず添加されることは特定されていない。
　したがって、審判請求人の主張は本願発明の特定に基づくものではなく採用できない。
第５　むすび 
　以上のとおり、請求項５に係る発明は特許法第２９条第２項の規定により特許を受けることができないものである。
　したがって、他の請求項に係る発明について検討するまでもなく、本願は拒絶すべきものである。
　よって、結論のとおり審決する。