(57)【要約】  抗腫瘍効果と安全性面に優れる抗腫瘍薬として、次式で示される抗腫瘍性化合物と抗体と、を次式：-L１-L２-LＰ-NH-(CH2)n１-Lａ-Lｂ-Lｃ-又は-L１-L２-LＰ-で示される構造のリンカーを介して結合させたことを特徴とする抗体−薬物コンジュゲート（抗体はL１の末端において結合し、抗腫瘍性化合物はLｃ又はLＰの末端において結合し、L１、L２及びLＰのいずれか１箇所又は２箇所以上は親水性構造を含む）を提供する。2014061277.tif 000104
2014061277.tif 000002
【特許請求の範囲】
【請求項１】
次式：
2014061277.tif 000098
で示される抗腫瘍性化合物と抗体とを次式：
-L１-L２-LＰ-NH-(CH2)n１-Lａ-Lｂ-Lｃ-又は-L１-L２-LＰ-
で示される構造のリンカーを介して結合させたことを特徴とする抗体−薬物コンジュゲート。
（ここで、抗体はL１の末端において結合し、抗腫瘍性化合物はLｃ又はLＰの末端において結合し、
式中、
n１は、０から６の整数を示し、
L１は、-(Succinimid-3-yl-N)-(CH2)n２-C(=O)-、-(Succinimid-3-yl-N)-CH[-(CH2)n３-COOH]-C(=O)-、-CH2-C(=O)-NH-(CH2)n４-C(=O)-、
-C(=O)-cyc.Hex(1,4)-CH2-(N-ly-3-diminiccuS)-、又は-C(=O)-(CH2)n５-C(=O)-を示し、
ここで、n２は、２から８の整数を示し、n３は、１から８の整数を示し、n４は、１から８の整数を示し、n５は、１から８の整数を示し、
L２は、-NH-(CH2-CH2-O)n６-CH2-CH2-C(=O)-、-N[-(CH2CH2-O)n７-CH2CH2-OH]-CH2-C(=O)-、-S-(CH2)n８-C(=O)-、又は単結合を示し、
ここで、n６は、０から６の整数を示し、n７は、１から４の整数を示し、n８は、１から６の整数を示し、
LＰは、３から８個のアミノ酸で構成されるペプチド残基を示し、
Lａは、-C(=O)-NH-、-NR１-(CH2)n９-、-O-、又は単結合を示し、
ここで、n９は、１から６の整数を示し、R１は、水素原子、炭素数１から６のアルキル基、-(CH2)nａ-COOH、又は-(CH2)nｂ-OHを示すが、nａは、整数の１から４を示し、nｂは、１から６の整数を示し、
Lｂは、  -CR２(-R３)-、-O-、-NR４-、又は単結合を示し、
ここで、R２及びR３は、各々独立に、水素原子、炭素数１から６のアルキル基、-(CH2)nｃ-NH2、-(CH2)nｄ-COOH、又は-(CH2)nｅ-OHを示し、R４は、水素原子又は炭素数１から６のアルキル基を示し、nｃは、０から６の整数を示し、nｄは、整数の１から４を示し、nｅは、整数の１から４を示すが、nｃが０であるときは、R２及びR３は同一とはならず、
Lｃは、-CH2-又は-C(=O)-を示し、
-(Succinimid-3-yl-N)-は次式：
2014061277.tif 000099
で示される構造であり、このものの３位で抗体と結合し、１位の窒素原子上でこれを含むリンカー構造内のメチレン基と結合し、
-(N-ly-3-diminiccuS)-は次式：
2014061277.tif 000100
で示される構造であり、このものの３位でL２と結合し、１位の窒素原子上でこの構造を含むリンカー構造内のメチレン基と結合し、
cyc.Hex(1,4)は１，４-シクロへキシレン基を示し、
L２が-S-(CH2)n８-C(=O)-のとき、L１は-C(=O)-cyc.Hex(1,4)-CH2-(N-ly-3-diminiccuS)-となる。
ただし、リンカーのL１、L２、及びLＰのいずれか１箇所又は２箇所以上は親水性構造を含む構造であり、
この親水性構造とは、
リンカーLＰにおいては、
LＰが、そのＮ末端が親水性アミノ酸であって、グリシン以外の親水性アミノ酸をＮ末端に有するペプチド残基である場合か、あるいは、
LＰが、Ｃ末端が２または３以上のグリシンからなるオリゴペプチドであって抗腫瘍性化合物に結合し、かつＮ末端が親水性アミノ酸となる場合であってもグリシン以外の親水性アミノ酸とはならないペプチド残基である場合であり、
リンカーL１においては、L１が、-(Succinimid-3-yl-N)-CH[-(CH2)n３-COOH]-C(=O)-である場合であり、
リンカーL２においては、L２が、-N[-(CH2CH2-O)n７-CH2CH2-OH]-CH2-C(=O)-である場合である。）
【請求項２】
L１が、-(Succinimid-3-yl-N)-(CH2)n２-C(=O)-、-(Succinimid-3-yl-N)-CH[-(CH2)n３-COOH]-C(=O)-、又は-CH2-C(=O)-NH-(CH2)n４-C(=O)-、であり、
ここで、n２は、２から８の整数を示し、n３は、１から８の整数を示し、n４は、１から８の整数を示し、
L２が、-NH-(CH2-CH2-O)n６-CH2-CH2-C(=O)-、-N[-(CH2CH2-O)n７-CH2CH2-OH]-CH2-C(=O)-、又は単結合であり、
ここで、n６は、０から６の整数を示し、n７は、１から４の整数を示し、
LＰが、３から８個のアミノ酸で構成されるペプチド残基であり、
Lａ及びLｂが、単結合であり、
Lｃが、-C(=O)-である請求項１に記載の抗体−薬物コンジュゲート。
【請求項３】
L１、L２、又はLＰのいずれか一箇所が親水性構造を含むリンカーである請求項１又は２に記載の抗体−薬物コンジュゲート。
【請求項４】
親水性構造を含むリンカーがLＰである請求項３に記載の抗体−薬物コンジュゲート。
【請求項５】
LＰが、Ｎ末端にグリシン以外の親水性アミノ酸を有するペプチド残基である請求項４に記載の抗体−薬物コンジュゲート。
【請求項６】
グリシン以外の親水性アミノ酸が、アスパラギン酸、グルタミン酸、リシン、セリン、トレオニン、グルタミン、アスパラギン、ヒスチジン、チロシン、又はアルギニンである請求項５に記載の抗体−薬物コンジュゲート。
【請求項７】
LＰにおけるＮ末端のグリシン以外の親水性アミノ酸が、グルタミン酸、アスパラギン酸、又はリシンである請求項５に記載の抗体−薬物コンジュゲート。
【請求項８】
LＰにおけるＮ末端の親水性アミノ酸に続くペプチド残基が、フェニルアラニン、グリシン、バリン、リシン、シトルリン、セリン、グルタミン酸、アスパラギン酸から選ばれるアミノ酸からなるアミノ酸残基である請求項６又は７に記載の抗体−薬物コンジュゲート。
【請求項９】
LＰにおけるＮ末端の親水性アミノ酸に続くペプチド残基が、３又は４のアミノ酸からなるペプチド残基である請求項８に記載の抗体−薬物コンジュゲート。
【請求項１０】
LＰにおけるＮ末端の親水性アミノ酸に続くペプチド残基が、GGF又はGGFGである請求項９に記載の抗体−薬物コンジュゲート。
【請求項１１】
LＰが、DGGF、KGGF、EGGF、DGGFG、KGGFG、又はEGGFGである請求項５から１０のいずれか一項に記載の抗体−薬物コンジュゲート。
【請求項１２】
LＰが、DGGFG、KGGFG、又はEGGFGである請求項５から１０のいずれか一項に記載の抗体−薬物コンジュゲート。
【請求項１３】
リンカーが、-L１-L２-LＰ-NH-(CH2)n１-Lａ-Lｂ-Lｃ-で示される構造のリンカーである請求項１から１２のいずれか一項に記載の抗体−薬物コンジュゲート。
【請求項１４】
Lｃが、-C(=O)-である請求項１３に記載の抗体−薬物コンジュゲート。
【請求項１５】
L１が-(Succinimid-3-yl-N)-(CH2)n２-C(=O)-であり、n２が２から５の整数であり、L２が単結合である請求項１４に記載の抗体−薬物コンジュゲート。
【請求項１６】
n２が５である請求項１５に記載の抗体−薬物コンジュゲート。
【請求項１７】
n１が１から３である請求項１５又は１６に記載の抗体−薬物コンジュゲート。
【請求項１８】
リンカーの-NH-(CH2)n１-Lａ-Lｂ-Lｃ-部分の構造が、
-NH-CH2-C(=O)-、
-NH-(CH2)2-C(=O)-、
-NH-(CH2)3-C(=O)-、
-NH-CH2-O-CH2-C(=O)-、又は
-NH-(CH2)2-O-CH2-C(=O)-
である請求項５から１７のいずれか一項に記載の抗体−薬物コンジュゲート。
【請求項１９】
リンカーの-NH-(CH2)n１-Lａ-Lｂ-Lｃ-部分の構造が、
-NH-CH2-C(=O)-、
-NH-(CH2)2-C(=O)-、又は
-NH-(CH2)3-C(=O)-、
である請求項５から１７のいずれか一項に記載の抗体−薬物コンジュゲート。
【請求項２０】
リンカーが、-L１-L２-LＰ-で示される構造のリンカーである請求項１から１２のいずれか一項に記載の抗体−薬物コンジュゲート。
【請求項２１】
L１が-(Succinimid-3-yl-N)-(CH2)n２-C(=O)-であり、n２が２から５の整数であり、L２が単結合である請求項２０に記載の抗体−薬物コンジュゲート。
【請求項２２】
n２が５である請求項２１に記載の抗体−薬物コンジュゲート。
【請求項２３】
LＰが、Ｃ末端が２または３以上のグリシンからなるオリゴペプチドであって、抗腫瘍性化合物に結合し、かつＮ末端が親水性アミノ酸となる場合であってもグリシン以外の親水性アミノ酸とはならないペプチド残基である請求項４に記載の抗体−薬物コンジュゲート。
【請求項２４】
ペプチド残基が４から８のアミノ酸で構成されるリンカーである請求項２３に記載の抗体−薬物コンジュゲート。
【請求項２５】
Ｃ末端の、グリシンからなるオリゴペプチドが、２または３のグリシンからなるオリゴペプチドである請求項２３に記載の抗体−薬物コンジュゲート。
【請求項２６】
ペプチドリンカーがGGFGG、又はGGFGGGである請求項２３から２５のいずれか一項に記載の抗体−薬物コンジュゲート。
【請求項２７】
L１が-(Succinimid-3-yl-N)-(CH2)n２-C(=O)-であり、n２が２から５の整数である請求項２３から２６のいずれか一項に記載の抗体−薬物コンジュゲート。
【請求項２８】
n２が５である請求項２７に記載の抗体−薬物コンジュゲート。
【請求項２９】
L１が-(Succinimid-3-yl-N)-CH[-(CH2)n３-COOH]-C(=O)-である請求項３に記載の抗体−薬物コンジュゲート。
【請求項３０】
n３が２または３である請求項２９に記載の抗体−薬物コンジュゲート。
【請求項３１】
L２が-N[-(CH2CH2-O)n７-CH2CH2-OH]-CH2-C(=O)-である請求項３に記載の抗体−薬物コンジュゲート。
【請求項３２】
n７が２から４である請求項３１に記載の抗体−薬物コンジュゲート。
【請求項３３】
リンカーが、-L１-L２-LＰ-NH-(CH2)n１-Lａ-Lｂ-Lｃ-で示される構造のリンカーである請求項２９から３２のいずれか一項に記載の抗体−薬物コンジュゲート。
【請求項３４】
Lｃが、-C(=O)-である請求項３３に記載の抗体−薬物コンジュゲート。
【請求項３５】
n１が１から３である請求項２９から３４のいずれか一項に記載の抗体−薬物コンジュゲート。
【請求項３６】
LＰが、GGFGである請求項２９から３５のいずれか一項に記載の抗体−薬物コンジュゲート。
【請求項３７】
リンカーの-NH-(CH2)n１-Lａ-Lｂ-Lｃ-部分の構造が、
-NH-CH2-C(=O)-、
-NH-(CH2)2-C(=O)-、
-NH-(CH2)3-C(=O)-、
-NH-CH2-O-CH2-C(=O)-、又は
-NH-(CH2)2-O-CH2-C(=O)-
である請求項２９から３６のいずれか一項に記載の抗体−薬物コンジュゲート。
【請求項３８】
リンカーの-NH-(CH2)n１-Lａ-Lｂ-Lｃ-部分の構造が、
-NH-CH2-C(=O)-、
-NH-(CH2)2-C(=O)-、又は
-NH-(CH2)3-C(=O)-、
である請求項２９から３６のいずれか一項に記載の抗体−薬物コンジュゲート。
【請求項３９】
抗体−薬物コンジュゲートにおける薬物−リンカー構造部分が、次の薬物−リンカー構造の群から選ばれる１種の構造である請求項１又は２に記載の抗体−薬物コンジュゲート：
-(Succinimid-3-yl-N)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-DGGF-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)、
-(Succinimid-3-yl-N)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-DGGF-NH-CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)、
-(Succinimid-3-yl-N)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-DGGF-NH-CH2CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)、
-(Succinimid-3-yl-N)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-DGGFG-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)、
-(Succinimid-3-yl-N)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-DGGFG-NH-CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)、
-(Succinimid-3-yl-N)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-DGGFG-NH-CH2CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)、
-(Succinimid-3-yl-N)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-KGGF-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)、
-(Succinimid-3-yl-N)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-KGGF-NH-CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)、
-(Succinimid-3-yl-N)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-KGGF-NH-CH2CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)、
-(Succinimid-3-yl-N)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-KGGFG-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)、
-(Succinimid-3-yl-N)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-KGGFG-NH-CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)、
-(Succinimid-3-yl-N)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-KGGFG-NH-CH2CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)、
-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-DGGF-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)、
-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-DGGF-NH-CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)、
-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-DGGF-NH-CH2CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)、
-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-DGGFG-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)、
-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-DGGFG-NH-CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)、
-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-DGGFG-NH-CH2CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)、
-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-KGGF-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)、
-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-KGGF-NH-CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)、
-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-KGGF-NH-CH2CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)、
-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-KGGFG-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)、
-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-KGGFG-NH-CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)、
-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-KGGFG-NH-CH2CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)、
-C(=O)-cyc.Hex(1,4)-CH2-(N-ly-3-diminiccuS)-S-CH2CH2-C(=O)-DGGF-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)、
-C(=O)-cyc.Hex(1,4)-CH2-(N-ly-3-diminiccuS)-S-CH2CH2-C(=O)-DGGF-NH-CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)、
-C(=O)-cyc.Hex(1,4)-CH2-(N-ly-3-diminiccuS)-S-CH2CH2-C(=O)-DGGF-NH-CH2CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)、
-C(=O)-cyc.Hex(1,4)-CH2-(N-ly-3-diminiccuS)-S-CH2CH2-C(=O)-DGGFG-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)、
-C(=O)-cyc.Hex(1,4)-CH2-(N-ly-3-diminiccuS)-S-CH2CH2-C(=O)-DGGFG-NH-CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)、
-C(=O)-cyc.Hex(1,4)-CH2-(N-ly-3-diminiccuS)-S-CH2CH2-C(=O)-DGGFG-NH-CH2CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)、
-C(=O)-cyc.Hex(1,4)-CH2-(N-ly-3-diminiccuS)-S-CH2CH2-C(=O)-KGGF-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)、
-C(=O)-cyc.Hex(1,4)-CH2-(N-ly-3-diminiccuS)-S-CH2CH2-C(=O)-KGGF-NH-CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)、
-C(=O)-cyc.Hex(1,4)-CH2-(N-ly-3-diminiccuS)-S-CH2CH2-C(=O)-KGGF-NH-CH2CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)、
-C(=O)-cyc.Hex(1,4)-CH2-(N-ly-3-diminiccuS)-S-CH2CH2-C(=O)-KGGFG-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)、
-C(=O)-cyc.Hex(1,4)-CH2-(N-ly-3-diminiccuS)-S-CH2CH2-C(=O)-KGGFG-NH-CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)、
-C(=O)-cyc.Hex(1,4)-CH2-(N-ly-3-diminiccuS)-S-CH2CH2-C(=O)-KGGFG-NH-CH2CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)、
-C(=O)-CH2CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-DGGF-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)、
-C(=O)-CH2CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-DGGF-NH-CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)、
-C(=O)-CH2CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-DGGF-NH-CH2CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)、
-C(=O)-CH2CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-KGGF-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)、
-C(=O)-CH2CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-KGGF-NH-CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)、
-C(=O)-CH2CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-KGGF-NH-CH2CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)、
-C(=O)-CH2CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-DGGFG-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)、
-C(=O)-CH2CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-DGGFG-NH-CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)、
-C(=O)-CH2CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-DGGFG-NH-CH2CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)、
-C(=O)-CH2CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-KGGFG-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)、
-C(=O)-CH2CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-KGGFG-NH-CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)、
-C(=O)-CH2CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-KGGFG-NH-CH2CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)、
-(Succinimid-3-yl-N)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-DGGF-(NH-DX)、
-(Succinimid-3-yl-N)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-KGGF-(NH-DX)、
-(Succinimid-3-yl-N)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-DGGFG-(NH-DX)、
-(Succinimid-3-yl-N)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-KGGFG-(NH-DX)、
-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-DGGF-(NH-DX)、
-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-KGGF-(NH-DX)、
-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-DGGFG-(NH-DX)、
-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-KGGFG-(NH-DX)、
-C(=O)-cyc.Hex(1,4)-CH2-(N-ly-3-diminiccuS)-S-CH2CH2-C(=O)-DGGF-(NH-DX)、
-C(=O)-cyc.Hex(1,4)-CH2-(N-ly-3-diminiccuS)-S-CH2CH2-C(=O)-KGGF-(NH-DX)、
-C(=O)-cyc.Hex(1,4)-CH2-(N-ly-3-diminiccuS)-S-CH2CH2-C(=O)-DGGFG-(NH-DX)、
-C(=O)-cyc.Hex(1,4)-CH2-(N-ly-3-diminiccuS)-S-CH2CH2-C(=O)-KGGFG-(NH-DX)、
-C(=O)-CH2CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-DGGF-(NH-DX)、
-C(=O)-CH2CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-KGGF-(NH-DX)、
-C(=O)-CH2CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-DGGFG-(NH-DX)、
-C(=O)-CH2CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-KGGFG-(NH-DX)、
-(Succinimid-3-yl-N)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-GGFGG-(NH-DX)、
-(Succinimid-3-yl-N)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-GGFGGG-(NH-DX)、
-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-GGFGG-(NH-DX)、
-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-GGFGGG-(NH-DX)、
-C(=O)-cyc.Hex(1,4)-CH2-(N-ly-3-diminiccuS)-S-CH2CH2-C(=O)-GGFGG-(NH-DX)、
-C(=O)-cyc.Hex(1,4)-CH2-(N-ly-3-diminiccuS)-S-CH2CH2-C(=O)-GGFGGG-(NH-DX)、
-C(=O)-CH2CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-GGFGG-(NH-DX)、
-C(=O)-CH2CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-GGFGGG-(NH-DX)。
ここで、-(Succinimid-3-yl-N)-は次式：
2014061277.tif 000101
で示される構造であり、このものの３位で抗体と結合し、１位の窒素原子上でこれを含むリンカー構造内のメチレン基と結合し、
cyc.Hex(1,4)は１，４-シクロへキシレン基を示し、-(N-ly-3-diminiccuS)-は次式：
2014061277.tif 000102
で示される構造であり、このものの３位でL２と結合し、１位の窒素原子上でこの構造を含むリンカー構造内のメチレン基と結合し、
-(NH-DX)は、次式
2014061277.tif 000103
で示される、１位のアミノ基の窒素原子が結合部位となっている基である。
【請求項４０】
１抗体あたりの抗腫瘍性化合物の平均結合数が、１から１０個の範囲である請求項１から３９のいずれか一項に記載の抗体−薬物コンジュゲート。
【請求項４１】
１抗体あたりの抗腫瘍性化合物の平均結合数が、１から８個の範囲である請求項１から３９のいずれか一項に記載の抗体−薬物コンジュゲート。
【請求項４２】
１抗体あたりの抗腫瘍性化合物の平均結合数が、３から８個の範囲である請求項１から３９のいずれか一項に記載の抗体−薬物コンジュゲート。
【請求項４３】
抗体が、標的細胞を認識できる特性、標的細胞に結合できる特性、標的細胞に内在化できる特性、標的細胞を傷害する特性の一又はそれ以上の特性を備えた抗体である請求項１から４２のいずれか一項に記載の抗体−薬物コンジュゲート。
【請求項４４】
標的細胞が腫瘍細胞である請求項４３に記載の抗体−薬物コンジュゲート。
【請求項４５】
抗体が、抗Ａ３３抗体、抗Ｂ７−Ｈ３抗体、抗ＣａｎＡｇ抗体、抗ＣＤ２０抗体、抗ＣＤ２２抗体、抗ＣＤ３０抗体、抗ＣＤ３３抗体、抗ＣＤ５６抗体、抗ＣＤ７０抗体、抗ＣＥＡ抗体、抗Ｃｒｉｐｔｏ抗体、抗ＥｐｈＡ２抗体、抗Ｇ２５０抗体、抗ＭＵＣ１抗体、抗ＧＰＮＭＢ抗体、抗Ｉｎｔｅｇｒｉｎ抗体、抗体ＰＳＭＡ抗体、抗Ｔｅｎａｓｃｉｎ−Ｃ抗体、抗ＳＬＣ４４Ａ４抗体、又は抗Ｍｅｓｏｔｈｅｌｉｎ抗体である請求項１から４４のいずれか一項に記載の抗体−薬物コンジュゲート。
【請求項４６】
抗体が、抗Ｂ７−Ｈ３抗体、抗ＣＤ３０抗体、抗ＣＤ３３抗体、又は抗ＣＤ７０抗体である請求項１から４４のいずれか一項に記載の抗体−薬物コンジュゲート。
【請求項４７】
抗体が、抗Ｂ７−Ｈ３抗体である請求項１から４４のいずれか一項に記載の抗体−薬物コンジュゲート。
【請求項４８】
請求項１から４４のいずれか一項に記載の抗体−薬物コンジュゲート又はその塩を含有する医薬。
【請求項４９】
請求項１から４４のいずれか一項に記載の抗体−薬物コンジュゲート又はその塩を含有する抗腫瘍薬及び/又は抗癌薬。
【請求項５０】
肺癌、腎癌、尿路上皮癌、大腸癌、前立腺癌、多形神経膠芽腫、卵巣癌、膵癌、乳癌、メラノーマ、肝癌、膀胱癌、胃癌、又は食道癌に適用するための請求項４９に記載の抗腫瘍薬及び/又は抗癌薬。
【請求項５１】
請求項１から４４のいずれか一項に記載の抗体−薬物コンジュゲート、その塩、又はそれらの水和物活性成分とし、薬学的に許容される製剤成分とを含有する医薬組成物。
【請求項５２】
肺癌、腎癌、尿路上皮癌、大腸癌、前立腺癌、多形神経膠芽腫、卵巣癌、膵癌、乳癌、メラノーマ、肝癌、膀胱癌、胃癌、又は食道癌に適用するための請求項５１に記載の医薬組成物。
【請求項５３】
請求項１から４４のいずれか一項に記載の抗体−薬物コンジュゲート、その塩、又はそれらの水和物を投与することを特徴とする腫瘍及び/又は癌の治療方法。
【請求項５４】
肺癌、腎癌、尿路上皮癌、大腸癌、前立腺癌、多形神経膠芽腫、卵巣癌、膵癌、乳癌、メラノーマ、肝癌、膀胱癌、胃癌、又は食道癌に適用するための請求項５３に記載の治療方法。
【発明の詳細な説明】
【技術分野】
【０００１】
本発明は、腫瘍細胞を標的にできる抗体と抗腫瘍性化合物とを親水性構造を有するリンカー構造部分を介して結合させた、抗腫瘍薬として有用な抗体−薬物コンジュゲートに関する。
【背景技術】
【０００２】
癌細胞表面に発現し、かつ細胞に内在化できる抗原に結合する抗体に、細胞毒性のある薬物を結合させた抗体−薬物コンジュゲート（Antibody-Drug Conjugate；ADC）は、癌細胞に選択的に薬物を送達できることによって、癌細胞内に薬物を蓄積させ、癌細胞を死滅させることが期待できる（非特許文献１〜３参照）。ADCとして例えば、抗CD33抗体にカリチアマイシンを結合させたMylotarg（ゲムツズマブオゾガマイシン）は急性骨髄性白血病の治療薬として認可されている。また、抗CD30抗体にオーリスタチンＥを結合させたAdcetris（ブレンツキシマブベドティン）はホジキンリンパ腫と未分化大細胞リンパ腫の治療薬として最近認可された（非特許文献４参照）。これまでに認可されたADCに含有される薬物は、DNA、又はチューブリンを標的としている。【０００３】
抗腫瘍性の低分子化合物としてトポイソメラーゼＩを阻害して抗腫瘍作用を発現する化合物であるカンプトテシン誘導体が知られている。その中で下式【０００４】
【化１】
2014061277.tif 000003
【０００５】
で示される抗腫瘍性化合物（エキサテカン、化学名：(1S,9S)-1-アミノ-9-エチル-5-フルオロ-2,3-ジヒドロ-9-ヒドロキシ-4-メチル-1H,12H-ベンゾ[de]ピラノ[3’,4’:6,7]インドリジノ[1,2-b]キノリン-10,13(9H,15H)-ジオン）は、水溶性のカンプトテシン誘導体である（特許文献１、２）。現在臨床で用いられているイリノテカンとは異なり、酵素による活性化が不要である。また、イリノテカンの薬効本体であるSN-38や、同じく臨床で用いられているトポテカンよりもトポイソメラーゼＩ阻害活性が強く、in vitroで種々の癌細胞に対して、より強い殺細胞活性を有している。特にP-glycoproteinの発現によってSN-38等に耐性を示す癌細胞に対しても効果を示した。また、マウスのヒト腫瘍皮下移植モデルでも強い抗腫瘍効果を示し、臨床試験が行われたが上市には至っていない（非特許文献５〜１０参照）。しかしながら、エキサテカンがADCとして有効に作用するかについては明らかではなかった。【０００６】
DE-310は、生分解性のカルボキシメチルデキストランポリアルコールポリマーにエキサテカンをGGFGペプチドスペーサーを介して結合させた複合体である（特許文献３）。エキサテカンを高分子プロドラッグ化することによって、高い血中滞留性を保持させ、さらに腫瘍新生血管の透過性の亢進と腫瘍組織滞留性を利用して、受動的に腫瘍部位への指向性を高めたものである。DE-310は、酵素によるペプチドスペーサーの切断によって、活性本体であるエキサテカンおよびグリシンがアミノ基に結合しているエキサテカンが持続的に遊離される。その結果、薬物動態が改善され、非臨床試験における種々の腫瘍の評価モデルにおいて、DE-310はエキサテカンの投与量がエキサテカン単剤の投与時よりも減少しているのにも拘わらず、エキサテカン単剤の投与時よりもより高い有効性を示した。DE-310に関しては臨床試験が実施され、ヒトにおいて有効例が確認され、活性本体が正常組織よりも腫瘍に集積することが確認されたとの報告がある一方で、ヒトにおける腫瘍へのDE-310及び活性本体の集積は正常組織への集積と大差なく、ヒトでは受動的なターゲティングは見られなかったとの報告もある（非特許文献１１〜１４参照）。結果としてDE-310も上市には至らず、エキサテカンがこのようなターゲティングを指向した薬物として有効に機能するかについては明らかではなかった。
DE-310に関連する化合物として、-GGFG-スペーサーとエキサテカンの間に-NH(CH2)4C(=O)-を挿入し、-GGFG-NH(CH2)4C(=O)-をスペーサー構造とする複合体も知られているが（特許文献４）、同複合体の抗腫瘍効果については全く知られていない。
【先行技術文献】
【特許文献】
【０００７】
【特許文献１】特開平５−５９０６１号公報
【特許文献２】特開平８−３３７５８４号公報
【特許文献３】国際公開ＷＯ１９９７/４６２６０パンフレット
【特許文献４】国際公開ＷＯ２０００/２５８２５パンフレット
【非特許文献】
【０００８】
【非特許文献１】Ducry,  L.,  et  al.  Bioconjugate  Chem.  (2010)  21,  5-13.;  Antibody-Drug  Conjugates:  Linking  cytotoxic  payloads  to  monoclonal  antibodies.
【非特許文献２】Alley,  S.  C.,  et  al.  Current  Opinion  in  Chemical  Biology  (2010)  14,  529-537.;  Antibody-drug  conjugates:  targeted  drug  delivery  for  cancer.
【非特許文献３】Damle  N.K.  Expert  Opin.  Biol.  Ther.  (2004)  4,  1445-1452.;  Tumour-targeted  chemotherapy  with  immunoconjugates  of  calicheamicin.
【非特許文献４】Senter  P.  D.,  et  al.  Nature  Biotechnology  (2012)  30,  631-637.;  The  discovery  and  development  of  brentuximab  vedotin  for  use  in  relapsed  Hodgkin  lymphoma  and  systemic  anaplastic  large  cell  lymphoma.
【非特許文献５】Kumazawa,  E.,  Tohgo,  A.,  Exp.  Opin.  Invest.  Drugs  (1998)  7,  625-632.;  Antitumour  activity  of  DX-8951f:  a  new  camptothecin  derivative.
【非特許文献６】Mitsui,  I.,  Kumazawa,  E.,  Hirota,  Y.,  et  al.  Jpn  J.  Cancer  Res.  (1995)  86,  776-786.;  A  new  water-soluble  camptothecin  derivative,  DX-8951f,  exhibits  potent  antitumor  activity  against  human  tumors  in  vitro  and  in  vivo.
【非特許文献７】Takiguchi,  S.,  Tohgo,  A.,  et  al.  Jpn  J.  Cancer  Res.  (1997)  88,  760-769.;  Antitumor  effect  of  DX-8951,  a  novel  camptothecin  analog,  on  human  pancreatic  tumor  cells  and  their  CPT-11-resistant  variants  cultured  in  vitro  and  xenografted  into  nude  mice.
【非特許文献８】Joto,  N.  et  al.  Int  J  Cancer  (1997)  72,  680-686.;  DX-8951f,  a  water-soluble  camptothecin  analog,  exhibits  potent  antitumor  activity  against  a  human  lung  cancer  cell  line  and  its  SN-38-resistant  variant.
【非特許文献９】Kumazawa,  E.  et  al.  Cancer  Chemother.  Pharmacol.  (1998)  42,  210-220.;  Potent  and  broad  antitumor  effects  of  DX-8951f,  a  water-soluble  camptothecin  derivative,  against  various  human  tumors  xenografted  in  nude  mice.
【非特許文献１０】De  Jager,  R.,  et  al.  Ann  N  Y  Acad  Sci  (2000）  922,  260-273.;  DX-8951f:  summary  of  phase  I  clinical  trials.
【非特許文献１１】Inoue,  K.  et  al.  Polymer  Drugs  in  the  Clinical  Stage,  Edited  by  Maeda  et  al.  (2003),  145-153.;  CM-dextran-polyalcohol-camptothecin  conjugate,  DE-310  with  a  novel  carrier  system  and  its  preclinical  data.
【非特許文献１２】Kumazawa,  E.  et  al.  Cancer  Sci  (2004）  95,  168-175.;  DE-310,  a  novel  macromolecular  carrier  system  for  the  camptothecin  analog  DX-8951f:  Potent  antitumor  activities  in  various  murine  tumor  models.
【非特許文献１３】Soepenberg,  O.  et  al.  Clinical  Cancer  Research,  (2005)  11,  703-711.;  Phase  I  and  pharmacokinetic  study  of  DE-310  in  Patients  with  Advanced  Solid  Tumors.
【非特許文献１４】Wente  M.  N.  et  al.  Investigational  New  Drugs  (2005)  23,  339-347.;  DE-310,  a  macromolecular  prodrug  of  the  topoisomerase-I-inhibitor  exatecan  (DX-8951),  in  patients  with  operable  solid  tumors.
【発明の概要】
【発明が解決しようとする課題】
【０００９】
抗体による腫瘍の治療においては、抗体が抗原を認識して腫瘍細胞に結合しても抗腫瘍効果が十分でない場合が観察されることもあり、より効果の高い抗腫瘍抗体が必要とされる場合がある。また、抗腫瘍性の低分子化合物においては、抗腫瘍効果に優れていても副作用や毒性面等、安全性上の問題を有するものが多く、低分子抗腫瘍化合物については、安全性をより高めてより優れた治療効果を獲得することも課題である。すなわち本発明は、抗腫瘍効果と安全性面に優れる、優れた治療効果を有する抗腫瘍薬を獲得して提供することが課題である。
【課題を解決するための手段】
【００１０】
本発明者らは抗腫瘍性化合物であるエキサテカンを、リンカーを介して腫瘍細胞を標的にできる抗体、すなわち、腫瘍細胞を認識できる特性、腫瘍細胞に結合できる特性、腫瘍細胞に内在化できる特性、あるいは腫瘍細胞に細胞障害性を有する特性のいずれか一又はそれ以上の特性を備えた抗体、に結合させた化合物である抗体−薬物コンジュゲートに変換させることによって、
抗腫瘍性を有する抗体であればその抗腫瘍効果の増強が達成できること、さらに
抗腫瘍性化合物を腫瘍細胞により確実に移動させて当該化合物の抗腫瘍効果を腫瘍細胞で特異的に発揮させることができること、したがって
抗腫瘍効果の確実な発揮とともに抗腫瘍性化合物の投与量が当該化合物の単体の投与時よりも減少させることができるのでより高い安全性を達成できること、
が可能と考えた。
このために本発明者らは特定の構造のリンカーを創出した。
特に、リンカーのペプチド部分においてグリシン以外の親水性アミノ酸をＮ末端に結合させたリンカー構造；
リンカーのペプチド部分においてグリシン又はグリシルグリシンをＣ末端に結合させたリンカー構造；
親水性構造を有するリンカー要素を、リンカー中のペプチド部分と抗体との間に結合させたリンカー構造；
を有するリンカーを構築し、この様なリンカーを介して抗体とエキサテカンとを結合させた抗体−薬物コンジュゲートを得ることに成功した。そしてこれらの抗体−薬物コンジュゲートが抗腫瘍効果を発揮する薬物成分の遊離に優れており、その結果、本発明の抗体−薬物コンジュゲートが優れた抗腫瘍効果を発揮することを見出して本発明を完成させたのである。【００１１】
すなわち本発明は、
［１］  次式：【００１２】
【化２】
2014061277.tif 000004
【００１３】
で示される抗腫瘍性化合物と抗体とを次式：
-L１-L２-LＰ-NH-(CH2)n１-Lａ-Lｂ-Lｃ-又は-L１-L２-LＰ-
で示される構造のリンカーを介して結合させたことを特徴とする抗体−薬物コンジュゲートに関するものである。
ここで、抗体はL１の末端において結合し、抗腫瘍性化合物はLｃ又はLＰの末端において結合し、
式中、
n１は、０から６の整数を示し、
L１は、-(Succinimid-3-yl-N)-(CH2)n２-C(=O)-、-(Succinimid-3-yl-N)-CH[-(CH2)n３-COOH]-C(=O)-、-CH2-C(=O)-NH-(CH2)n４-C(=O)-、-C(=O)-cyc.Hex(1,4)-CH2-(N-ly-3-diminiccuS)-、又は-C(=O)-(CH2)n５-C(=O)-を示し、
ここで、n２は、２から８の整数を示し、n３は、１から８の整数を示し、n４は、１から８の整数を示し、n５は、１から８の整数を示し、
L２は、-NH-(CH2-CH2-O)n６-CH2-CH2-C(=O)-、-N[-(CH2CH2-O)n７-CH2CH2-OH]-CH2-C(=O)-、-S-(CH2)n８-C(=O)-、又は単結合を示し、
ここで、n６は、０から６の整数を示し、n７は、１から４の整数を示し、n８は、１から６の整数を示し、
LＰは、３から８個のアミノ酸で構成されるペプチド残基を示し、
Lａは、-C(=O)-NH-、-NR１-(CH2)n９-、-O-、又は単結合を示し、
ここで、n９は、１から６の整数を示し、R１は、水素原子、炭素数１から６のアルキル基、-(CH2)nａ-COOH、又は-(CH2)nｂ-OHを示すが、nａは、整数の１から４を示し、nｂは、１から６の整数を示し、
Lｂは、-CR２(-R３)-、-O-、-NR４-、又は単結合を示し、
ここで、R２及びR３は、各々独立に、水素原子、炭素数１から６のアルキル基、-(CH2)nｃ-NH2、-(CH2)nｄ-COOH、又は-(CH2)nｅ-OHを示し、R４は、水素原子又は炭素数１から６のアルキル基を示し、nｃは、０から６の整数を示し、nｄは、整数の１から４を示し、nｅは、整数の１から４を示すが、nｃが０であるときは、R２及びR３は同一とはならず、
Lｃは、-CH2-又は-C(=O)-を示し、
-(Succinimid-3-yl-N)-は次式：【００１４】
【化３】
2014061277.tif 000005
【００１５】
で示される構造であり、このものの３位で抗体と結合し、１位の窒素原子上でこれを含むリンカー構造内のメチレン基と結合し、
-(N-ly-3-diminiccuS)-は次式：【００１６】
【化４】
2014061277.tif 000006
【００１７】
で示される構造であり、このものの３位でL２と結合し、１位の窒素原子上でこの構造を含むリンカー構造内のメチレン基と結合し、
cyc.Hex(1,4)は１，４-シクロへキシレン基を示し、
L２が-S-(CH2)n８-C(=O)-のとき、L１は-C(=O)-cyc.Hex(1,4)-CH2-(N-ly-3-diminiccuS)-となる。
ただし、リンカーのL１、L２、及びLＰのいずれか１箇所又は２箇所以上は親水性構造を含む構造であり、
この親水性構造とは、
リンカーLＰにおいては、
LＰが、そのＮ末端が親水性アミノ酸であって、グリシン以外の親水性アミノ酸をＮ末端に有するペプチド残基である場合か、あるいは、
LＰが、Ｃ末端が２または３以上のグリシンからなるオリゴペプチドであって抗腫瘍性化合物に結合し、かつＮ末端が親水性アミノ酸となる場合であってもグリシン以外の親水性アミノ酸とはならないペプチド残基である場合であり、
リンカーL１においては、L１が、-(Succinimid-3-yl-N)-CH[-(CH2)n３-COOH]-C(=O)-である場合であり、
リンカーL２においては、L２が、-N[-(CH2CH2-O)n７-CH2CH2-OH]-CH2-C(=O)-である場合である。【００１８】
さらに本願発明は以下の各々にも関するものである。
［２］  L１が、-(Succinimid-3-yl-N)-(CH2)n２-C(=O)-、-(Succinimid-3-yl-N)-CH[-(CH2)n３-COOH]-C(=O)-、又は-CH2-C(=O)-NH-(CH2)n４-C(=O)-、であり、
ここで、n２は、２から８の整数を示し、n３は、１から８の整数を示し、n４は、１から８の整数を示し、
L２が、-NH-(CH2-CH2-O)n６-CH2-CH2-C(=O)-、-N[-(CH2CH2-O)n７-CH2CH2-OH]-CH2-C(=O)-、又は単結合であり、
ここで、n６は、０から６の整数を示し、n７は、１から４の整数を示し、
LＰが、３から８個のアミノ酸で構成されるペプチド残基であり、
Lａ及びLｂが、単結合であり、
Lｃが、-C(=O)である［１］に記載の抗体−薬物コンジュゲート。
［３］  L１、L２、又はLＰのいずれか一箇所が親水性構造を含むリンカーである［１］又は［２］に記載の抗体−薬物コンジュゲート。
［４］  親水性構造を含むリンカーがLＰである［３］に記載の抗体−薬物コンジュゲート。
［５］  LＰが、Ｎ末端にグリシン以外の親水性アミノ酸を有するペプチド残基である［４］に記載の抗体−薬物コンジュゲート。
［６］  グリシン以外の親水性アミノ酸が、アスパラギン酸、グルタミン酸、リシン、セリン、トレオニン、グルタミン、アスパラギン、ヒスチジン、チロシン、又はアルギニンである［５］に記載の抗体−薬物コンジュゲート。
［７］  LＰにおけるＮ末端のグリシン以外の親水性アミノ酸が、グルタミン酸、アスパラギン酸、又はリシンである［５］に記載の抗体−薬物コンジュゲート。
［８］  LＰにおけるＮ末端の親水性アミノ酸に続くペプチド残基が、フェニルアラニン、グリシン、バリン、リシン、シトルリン、セリン、グルタミン酸、アスパラギン酸から選ばれるアミノ酸からなるアミノ酸残基である［６］又は［７］に記載の抗体−薬物コンジュゲート。
［９］  LＰにおけるＮ末端の親水性アミノ酸に続くペプチド残基が、３又は４のアミノ酸からなるペプチド残基である［８］に記載の抗体−薬物コンジュゲート。
［１０］  LＰにおけるＮ末端の親水性アミノ酸に続くペプチド残基が、GGF又はGGFGである［９］に記載の抗体−薬物コンジュゲート。
［１１］  LＰが、DGGF、KGGF、EGGF、DGGFG、KGGFG、又はEGGFGである［５］から［１０］のいずれか一項に記載の抗体−薬物コンジュゲート。
［１２］  LＰが、DGGFG、KGGFG、又はEGGFGである［５］から［１０］のいずれか一項に記載の抗体−薬物コンジュゲート。
［１３］  リンカーが、-L１-L２-LＰ-NH-(CH2)n１-Lａ-Lｂ-Lｃ-で示される構造のリンカーである［１］から［１２］のいずれか一項に記載の抗体−薬物コンジュゲート。
［１４］  Lｃが、-C(=O)-である［１３］に記載の抗体−薬物コンジュゲート。
［１５］  L１が-(Succinimid-3-yl-N)-(CH2)n２-C(=O)-であり、n２が２から５の整数であり、L２が単結合である［１４］に記載の抗体−薬物コンジュゲート。
［１６］  n２が５である［１５］に記載の抗体−薬物コンジュゲート。
［１７］  n１が１から３である［１５］又は［１６］に記載の抗体−薬物コンジュゲート。
［１８］  リンカーの-NH-(CH2)n１-Lａ-Lｂ-Lｃ-部分の構造が、
-NH-CH2-C(=O)-、
-NH-(CH2)2-C(=O)-、
-NH-(CH2)3-C(=O)-、
-NH-CH2-O-CH2-C(=O)-、又は
-NH-(CH2)2-O-CH2-C(=O)-
である［５］から［１７］のいずれか一項に記載の抗体−薬物コンジュゲート。
［１９］  リンカーの-NH-(CH2)n１-Lａ-Lｂ-Lｃ-部分の構造が、
-NH-CH2-C(=O)-、
-NH-(CH2)2-C(=O)-、又は
-NH-(CH2)3-C(=O)-、
である［５］から［１７］のいずれか一項に記載の抗体−薬物コンジュゲート。
［２０］  リンカーが、-L１-L２-LＰ-で示される構造のリンカーである［１］から［１２］のいずれか一項に記載の抗体−薬物コンジュゲート。
［２１］  L１が-(Succinimid-3-yl-N)-(CH2)n２-C(=O)-であり、n２が２から５の整数であり、L２が単結合である［２０］に記載の抗体−薬物コンジュゲート。
［２２］  n２が５である［２１］に記載の抗体−薬物コンジュゲート。
［２３］  LＰが、Ｃ末端が２または３以上のグリシンからなるオリゴペプチドであって抗腫瘍性化合物に結合し、かつＮ末端が親水性アミノ酸となる場合であってもグリシン以外の親水性アミノ酸とはならないペプチド残基である［４］に記載の抗体−薬物コンジュゲート。
［２４］  ペプチド残基が４から８のアミノ酸で構成されるリンカーである［２３］に記載の抗体−薬物コンジュゲート。
［２５］  Ｃ末端の、グリシンからなるオリゴペプチドが、２または３のグリシンからなるオリゴペプチドである［２３］に記載の抗体−薬物コンジュゲート。
［２６］  ペプチドリンカーがGGFGG、又はGGFGGGである［２３］から［２５］のいずれか一項に記載の抗体−薬物コンジュゲート。
［２７］  L１が-(Succinimid-3-yl-N)-(CH2)n２-C(=O)-であり、n２が２から５の整数である［２３］から［２６］のいずれか一項に記載の抗体−薬物コンジュゲート。
［２８］  n２が５である［２７］に記載の抗体−薬物コンジュゲート。
［２９］  L１が-(Succinimid-3-yl-N)-CH[-(CH2)n３-COOH]-C(=O)-である［３］に記載の抗体−薬物コンジュゲート。
［３０］  n３が２または３である［２９］に記載の抗体−薬物コンジュゲート。
［３１］  L２が-N[-(CH2CH2-O)n７-CH2CH2-OH]-CH2-C(=O)-である［３］に記載の抗体−薬物コンジュゲート。
［３２］  n７が２から４である［３１］に記載の抗体−薬物コンジュゲート。
［３３］  リンカーが、-L１-L２-LＰ-NH-(CH2)n１-Lａ-Lｂ-Lｃ-で示される構造のリンカーである［２９］から［３２］のいずれか一項に記載の抗体−薬物コンジュゲート。
［３４］  Lｃが、-C(=O)-である［３３］に記載の抗体−薬物コンジュゲート。
［３５］  n１が１から３である［２９］から［３４］のいずれか一項に記載の抗体−薬物コンジュゲート。
［３６］  LＰが、GGFGである［２９］から［３５］のいずれか一項に記載の抗体−薬物コンジュゲート。
［３７］  リンカーの-NH-(CH2)n１-Lａ-Lｂ-Lｃ-部分の構造が、
-NH-CH2-C(=O)-、
-NH-(CH2)2-C(=O)-、
-NH-(CH2)3-C(=O)-、
-NH-CH2-O-CH2-C(=O)-、又は
-NH-(CH2)2-O-CH2-C(=O)-
である［２９］から［３６］のいずれか一項に記載の抗体−薬物コンジュゲート。
［３８］  リンカーの-NH-(CH2)n１-Lａ-Lｂ-Lｃ-部分の構造が、
-NH-CH2-C(=O)-、
-NH-(CH2)2-C(=O)-、又は
-NH-(CH2)3-C(=O)-、
である［２９］から［３６］のいずれか一項に記載の抗体−薬物コンジュゲート。
［３９］  抗体とL１との結合が、
抗体のヒンジ部に存在するジスルフィド結合部分において形成させたチオエーテル結合、
抗体のヒンジ部に存在するジスルフィド結合部分において形成させたジスルフィド結合、又は
抗体を構成するアミノ酸の側鎖上に存在するアミノ基または末端のアミノ基においてアミド結合
である［１］から［３８］のいずれか一項に記載の抗体−薬物コンジュゲート。
［４０］  抗体とL１との結合が、
抗体のヒンジ部に存在するジスルフィド結合部分において形成させたチオエーテル結合、又は
抗体を構成するアミノ酸の側鎖上に存在するアミノ基または末端のアミノ基においてアミド結合
である［１］から［３８］のいずれか一項に記載の抗体−薬物コンジュゲート。
［４１］  抗体−薬物コンジュゲートにおける薬物−リンカー構造部分が、次の群から選ばれる１種の構造である［１］、［２］、［３９］又は［４０］に記載の抗体−薬物コンジュゲート：
-(Succinimid-3-yl-N)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-DGGF-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)、
-(Succinimid-3-yl-N)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-DGGF-NH-CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)、
-(Succinimid-3-yl-N)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-DGGF-NH-CH2CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)、
-(Succinimid-3-yl-N)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-DGGFG-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)、
-(Succinimid-3-yl-N)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-DGGFG-NH-CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)、
-(Succinimid-3-yl-N)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-DGGFG-NH-CH2CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)、
-(Succinimid-3-yl-N)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-KGGF-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)、
-(Succinimid-3-yl-N)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-KGGF-NH-CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)、
-(Succinimid-3-yl-N)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-KGGF-NH-CH2CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)、
-(Succinimid-3-yl-N)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-KGGFG-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)、
-(Succinimid-3-yl-N)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-KGGFG-NH-CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)、
-(Succinimid-3-yl-N)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-KGGFG-NH-CH2CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)、
-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-DGGF-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)、
-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-DGGF-NH-CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)、
-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-DGGF-NH-CH2CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)、
-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-DGGFG-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)、
-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-DGGFG-NH-CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)、
-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-DGGFG-NH-CH2CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)、
-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-KGGF-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)、
-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-KGGF-NH-CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)、
-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-KGGF-NH-CH2CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)、
-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-KGGFG-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)、
-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-KGGFG-NH-CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)、
-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-KGGFG-NH-CH2CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)、
-C(=O)-cyc.Hex(1,4)-CH2-(N-ly-3-diminiccuS)-S-CH2CH2-C(=O)-DGGF-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)、
-C(=O)-cyc.Hex(1,4)-CH2-(N-ly-3-diminiccuS)-S-CH2CH2-C(=O)-DGGF-NH-CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)、
-C(=O)-cyc.Hex(1,4)-CH2-(N-ly-3-diminiccuS)-S-CH2CH2-C(=O)-DGGF-NH-CH2CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)、
-C(=O)-cyc.Hex(1,4)-CH2-(N-ly-3-diminiccuS)-S-CH2CH2-C(=O)-DGGFG-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)、
-C(=O)-cyc.Hex(1,4)-CH2-(N-ly-3-diminiccuS)-S-CH2CH2-C(=O)-DGGFG-NH-CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)、
-C(=O)-cyc.Hex(1,4)-CH2-(N-ly-3-diminiccuS)-S-CH2CH2-C(=O)-DGGFG-NH-CH2CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)、
-C(=O)-cyc.Hex(1,4)-CH2-(N-ly-3-diminiccuS)-S-CH2CH2-C(=O)-KGGF-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)、
-C(=O)-cyc.Hex(1,4)-CH2-(N-ly-3-diminiccuS)-S-CH2CH2-C(=O)-KGGF-NH-CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)、
-C(=O)-cyc.Hex(1,4)-CH2-(N-ly-3-diminiccuS)-S-CH2CH2-C(=O)-KGGF-NH-CH2CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)、
-C(=O)-cyc.Hex(1,4)-CH2-(N-ly-3-diminiccuS)-S-CH2CH2-C(=O)-KGGFG-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)、
-C(=O)-cyc.Hex(1,4)-CH2-(N-ly-3-diminiccuS)-S-CH2CH2-C(=O)-KGGFG-NH-CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)、
-C(=O)-cyc.Hex(1,4)-CH2-(N-ly-3-diminiccuS)-S-CH2CH2-C(=O)-KGGFG-NH-CH2CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)。
［４２］  抗体−薬物コンジュゲートにおける薬物−リンカー構造部分が、次の群から選ばれる１種の構造である［１］、［２］、［３９］又は［４０］に記載の抗体−薬物コンジュゲート：
-(Succinimid-3-yl-N)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-DGGF-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)、
-(Succinimid-3-yl-N)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-DGGFG-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)、
-(Succinimid-3-yl-N)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-KGGF-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)、
-(Succinimid-3-yl-N)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-KGGFG-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)。
［４３］  抗体−薬物コンジュゲートにおける薬物−リンカー構造部分が、次の群から選ばれる１種の構造である［１］、［２］、［３９］又は［４０］に記載の抗体−薬物コンジュゲート：
-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-DGGF-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)、
-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-DGGFG-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)、
-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-KGGF-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)、
-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-KGGFG-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)。
［４４］  抗体−薬物コンジュゲートにおける薬物−リンカー構造部分が、次の群から選ばれる１種の構造である［１］、［２］、［３９］又は［４０］に記載の抗体−薬物コンジュゲート：
-C(=O)-cyc.Hex(1,4)-CH2-(N-ly-3-diminiccuS)-S-CH2CH2-C(=O)-DGGF-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)、
-C(=O)-cyc.Hex(1,4)-CH2-(N-ly-3-diminiccuS)-S-CH2CH2-C(=O)-DGGFG-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)、
-C(=O)-cyc.Hex(1,4)-CH2-(N-ly-3-diminiccuS)-S-CH2CH2-C(=O)-KGGF-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)、
-C(=O)-cyc.Hex(1,4)-CH2-(N-ly-3-diminiccuS)-S-CH2CH2-C(=O)-KGGFG-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)。
［４５］  抗体−薬物コンジュゲートにおける薬物−リンカー構造部分が、次の群から選ばれる１種の構造である［１］、［２］、［３９］又は［４０］に記載の抗体−薬物コンジュゲート：
-(Succinimid-3-yl-N)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-DGGF-(NH-DX)、
-(Succinimid-3-yl-N)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-KGGF-(NH-DX)、
-(Succinimid-3-yl-N)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-DGGFG-(NH-DX)、
-(Succinimid-3-yl-N)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-KGGFG-(NH-DX)。
［４６］  抗体−薬物コンジュゲートにおける薬物−リンカー構造部分が、次のいずれかの構造である［１］、［２］、［３９］又は［４０］に記載の抗体−薬物コンジュゲート：
-(Succinimid-3-yl-N)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-DGGFG-(NH-DX)、
-(Succinimid-3-yl-N)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-KGGFG-(NH-DX)。
［４７］  抗体−薬物コンジュゲートにおける薬物−リンカー構造部分が、次の構造である［１］、［２］、［３９］又は［４０］に記載の抗体−薬物コンジュゲート：
-(Succinimid-3-yl-N)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-DGGFG-(NH-DX)。
［４８］  抗体−薬物コンジュゲートにおける薬物−リンカー構造部分が、次の群から選ばれる１種の構造である［１］、［２］、［３９］又は［４０］に記載の抗体−薬物コンジュゲート：
-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-DGGF-(NH-DX)、
-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-KGGF-(NH-DX)、
-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-DGGFG-(NH-DX)、
-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-KGGFG-(NH-DX)。
［４９］  抗体−薬物コンジュゲートにおける薬物−リンカー構造部分が、次のいずれかの構造である［１］、［２］、［３９］又は［４０］に記載の抗体−薬物コンジュゲート：
-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-DGGFG-(NH-DX)、
-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-KGGFG-(NH-DX)。
［５０］  抗体−薬物コンジュゲートにおける薬物−リンカー構造部分が、次の構造である［１］、［２］、［３９］又は［４０］に記載の抗体−薬物コンジュゲート：
-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-DGGFG-(NH-DX)。
［５１］  抗体−薬物コンジュゲートにおける薬物−リンカー構造部分が、次の群から選ばれる１種の構造である［１］、［２］、［３９］又は［４０］に記載の抗体−薬物コンジュゲート：
-C(=O)-cyc.Hex(1,4)-CH2-(N-ly-3-diminiccuS)-S-CH2CH2-C(=O)-DGGF-(NH-DX)、
-C(=O)-cyc.Hex(1,4)-CH2-(N-ly-3-diminiccuS)-S-CH2CH2-C(=O)-KGGF-(NH-DX)、
-C(=O)-cyc.Hex(1,4)-CH2-(N-ly-3-diminiccuS)-S-CH2CH2-C(=O)-DGGFG-(NH-DX)、
-C(=O)-cyc.Hex(1,4)-CH2-(N-ly-3-diminiccuS)-S-CH2CH2-C(=O)-KGGFG-(NH-DX)。
［５２］  抗体−薬物コンジュゲートにおける薬物−リンカー構造部分が、次のいずれかの構造である［１］、［２］、［３９］又は［４０］に記載の抗体−薬物コンジュゲート：
-C(=O)-cyc.Hex(1,4)-CH2-(N-ly-3-diminiccuS)-S-CH2CH2-C(=O)-DGGFG-(NH-DX)、
-C(=O)-cyc.Hex(1,4)-CH2-(N-ly-3-diminiccuS)-S-CH2CH2-C(=O)-KGGFG-(NH-DX)。
［５３］  抗体−薬物コンジュゲートにおける薬物−リンカー構造部分が、次の構造である［１］、［２］、［３９］又は［４０］に記載の抗体−薬物コンジュゲート：
-C(=O)-cyc.Hex(1,4)-CH2-(N-ly-3-diminiccuS)-S-CH2CH2-C(=O)-DGGFG-(NH-DX)。
［５４］  抗体−薬物コンジュゲートにおける薬物−リンカー構造部分が、次の群から選ばれる１種の構造である［１］、［２］、［３９］又は［４０］に記載の抗体−薬物コンジュゲート：
-C(=O)-CH2CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-DGGF-(NH-DX)、
-C(=O)-CH2CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-KGGF-(NH-DX)、
-C(=O)-CH2CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-DGGFG-(NH-DX)、
-C(=O)-CH2CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-KGGFG-(NH-DX)。
［５５］  抗体−薬物コンジュゲートにおける薬物−リンカー構造部分が、次の群から選ばれる１種の構造である［１］、［２］、［３９］又は［４０］に記載の抗体−薬物コンジュゲート：
-(Succinimid-3-yl-N)-CH(CH2CH2-COOH)-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-GGFG-NH-CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)、
-(Succinimid-3-yl-N)-CH(CH2CH2-COOH)-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-GGFG-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)、
-(Succinimid-3-yl-N)-CH(CH2CH2-COOH)-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-GGFG-NH-CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)、
-(Succinimid-3-yl-N)-CH(CH2CH2-COOH)-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-GGFG-NH-CH2CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)。
［５６］  抗体−薬物コンジュゲートにおける薬物−リンカー構造部分が、次のいずれかの構造である［１］、［２］、［３９］又は［４０］に記載の抗体−薬物コンジュゲート：
-(Succinimid-3-yl-N)-CH(CH2CH2-COOH)-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-GGFG-NH-CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)、
-(Succinimid-3-yl-N)-CH(CH2CH2-COOH)-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-GGFG-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)。
［５７］  抗体−薬物コンジュゲートにおける薬物−リンカー構造部分が、次の構造である［１］、［２］、［３９］又は［４０］に記載の抗体−薬物コンジュゲート：
-(Succinimid-3-yl-N)-CH(CH2CH2-COOH)-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-GGFG-(NH-DX)。
［５８］  抗体−薬物コンジュゲートにおける薬物−リンカー構造部分が、次の群から選ばれる１種の構造である［１］、［２］、［３９］又は［４０］に記載の抗体−薬物コンジュゲート：
-(Succinimid-3-yl-N)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-N(-CH2CH2-O-CH2CH2-O-CH2CH2-O-CH2CH2-OH)-CH2-C(=O)-GGFG-NH-CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)、
-(Succinimid-3-yl-N)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-N(-CH2CH2-O-CH2CH2-O-CH2CH2-O-CH2CH2-OH)-CH2-C(=O)-GGFG-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)、
-(Succinimid-3-yl-N)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-N(-CH2CH2-O-CH2CH2-O-CH2CH2-O-CH2CH2-OH)-CH2-C(=O)-GGFG-NH-CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)、
-(Succinimid-3-yl-N)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-N(-CH2CH2-O-CH2CH2-O-CH2CH2-O-CH2CH2-OH)-CH2-C(=O)-GGFG-NH-CH2CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)。
［５９］  抗体−薬物コンジュゲートにおける薬物−リンカー構造部分が、次の構造である［１］、［２］、［３９］又は［４０］に記載の抗体−薬物コンジュゲート：
-(Succinimid-3-yl-N)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-N(-CH2CH2-O-CH2CH2-O-CH2CH2-O-CH2CH2-OH)-CH2-C(=O)-GGFG-(NH-DX)。
［６０］  抗体−薬物コンジュゲートにおける薬物−リンカー構造部分が、次の群から選ばれる１種の構造である［１］、［２］、［３９］又は［４０］に記載の抗体−薬物コンジュゲート：
-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-N(-CH2CH2-O-CH2CH2-O-CH2CH2-O-CH2CH2-OH)-CH2-C(=O)-GGFG-NH-CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)、
-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-N(-CH2CH2-O-CH2CH2-O-CH2CH2-O-CH2CH2-OH)-CH2-C(=O)-GGFG-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)、
-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-N(-CH2CH2-O-CH2CH2-O-CH2CH2-O-CH2CH2-OH)-CH2-C(=O)-GGFG-NH-CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)、
-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-N(-CH2CH2-O-CH2CH2-O-CH2CH2-O-CH2CH2-OH)-CH2-C(=O)-GGFG-NH-CH2CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)。
［６１］  抗体−薬物コンジュゲートにおける薬物−リンカー構造部分が、次の構造である［１］、［２］、［３９］又は［４０］に記載の抗体−薬物コンジュゲート：
-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-N(-CH2CH2-O-CH2CH2-O-CH2CH2-O-CH2CH2-OH)-CH2-C(=O)-GGFG-(NH-DX)、
［６２］  抗体−薬物コンジュゲートにおける薬物−リンカー構造部分が、次の群から選ばれる１種の構造である［１］、［２］、［３９］又は［４０］に記載の抗体−薬物コンジュゲート：
-C(=O)-CH2CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-N(-CH2CH2-O-CH2CH2-O-CH2CH2-O-CH2CH2-OH)-CH2-C(=O)-GGFG-NH-CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)、
-C(=O)-CH2CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-N(-CH2CH2-O-CH2CH2-O-CH2CH2-O-CH2CH2-OH)-CH2-C(=O)-GGFG-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)、
-C(=O)-CH2CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-N(-CH2CH2-O-CH2CH2-O-CH2CH2-O-CH2CH2-OH)-CH2-C(=O)-GGFG-NH-CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)、
-C(=O)-CH2CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-N(-CH2CH2-O-CH2CH2-O-CH2CH2-O-CH2CH2-OH)-CH2-C(=O)-C(=O)-GGFG-NH-CH2CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)。
［６３］  抗体−薬物コンジュゲートにおける薬物−リンカー構造部分が、次の構造である［１］、［２］、［３９］又は［４０］に記載の抗体−薬物コンジュゲート：
-C(=O)-CH2CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-N(-CH2CH2-O-CH2CH2-O-CH2CH2-O-CH2CH2-OH)-CH2-C(=O)-GGFG-(NH-DX)。
［６４］  抗体−薬物コンジュゲートにおける薬物−リンカー構造部分が、次のいずれかの構造である［１］、［２］、［４０］又は［４１］に記載の抗体−薬物コンジュゲート：
-(Succinimid-3-yl-N)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-GGFGG-(NH-DX)、
-(Succinimid-3-yl-N)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-GGFGGG-(NH-DX)。
［６５］  抗体−薬物コンジュゲートにおける薬物−リンカー構造部分が、次のいずれかの構造である［１］、［２］、［３９］又は［４０］に記載の抗体−薬物コンジュゲート：
-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-GGFGG-(NH-DX)、
-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-GGFGGG-(NH-DX)。
［６６］  抗体−薬物コンジュゲートにおける薬物−リンカー構造部分が、次のいずれかの構造である［１］、［２］、［３９］又は［４０］に記載の抗体−薬物コンジュゲート：
-C(=O)-cyc.Hex(1,4)-CH2-(N-ly-3-diminiccuS)-S-CH2CH2-C(=O)-GGFGG-(NH-DX)、
-C(=O)-cyc.Hex(1,4)-CH2-(N-ly-3-diminiccuS)-S-CH2CH2-C(=O)-GGFGGG-(NH-DX)。
［６７］  抗体−薬物コンジュゲートにおける薬物−リンカー構造部分が、次のいずれかの構造である［１］、［２］、［３９］又は［４０］に記載の抗体−薬物コンジュゲート：
-C(=O)-CH2CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-GGFGG-(NH-DX)、
-C(=O)-CH2CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-GGFGGG-(NH-DX)。【００１９】
ここで、［４１］から［６７］において、-(Succinimid-3-yl-N)-は次式：【００２０】
【化５】
2014061277.tif 000007
【００２１】
で示される構造であり、このものの３位で抗体と結合し、１位の窒素原子上でこれを含むリンカー構造内のメチレン基と結合し、
cyc.Hex(1,4)は１，４-シクロへキシレン基を示し、
-(N-ly-3-diminiccuS)-は次式：【００２２】
【化６】
2014061277.tif 000008
【００２３】
で示される構造であり、このものの３位でL２と結合し、１位の窒素原子上でこの構造を含むリンカー構造内のメチレン基と結合し、
-(NH-DX)は、次式【００２４】
【化７】
2014061277.tif 000009
で示される、１位のアミノ基の窒素原子が結合部位となっている基である。【００２５】
［６８］  １抗体あたりの抗腫瘍性化合物の平均結合数が、１から１０個の範囲である［１］から［６７］のいずれか一項に記載の抗体−薬物コンジュゲート。
［６９］  １抗体あたりの抗腫瘍性化合物の平均結合数が、１から８個の範囲である［１］から［６７］のいずれか一項に記載の抗体−薬物コンジュゲート。
［７０］  １抗体あたりの抗腫瘍性化合物の平均結合数が、３から８個の範囲である［１］から［６７］のいずれか一項に記載の抗体−薬物コンジュゲート。
［７１］  抗体が、標的細胞を認識できる特性、標的細胞に結合できる特性、標的細胞に内在化できる特性、標的細胞を傷害する特性の一又はそれ以上の特性を備えた抗体である［１］から［７０］のいずれか一項に記載の抗体−薬物コンジュゲート。
［７２］  標的細胞が腫瘍細胞である［７１］に記載の抗体−薬物コンジュゲート。
［７３］  抗体が、抗Ａ３３抗体、抗Ｂ７−Ｈ３抗体、抗ＣａｎＡｇ抗体、抗ＣＤ２０抗体、抗ＣＤ２２抗体、抗ＣＤ３０抗体、抗ＣＤ３３抗体、抗ＣＤ５６抗体、抗ＣＤ７０抗体、抗ＣＥＡ抗体、抗Ｃｒｉｐｔｏ抗体、抗ＥｐｈＡ２抗体、抗Ｇ２５０抗体、抗ＭＵＣ１抗体、抗ＧＰＮＭＢ抗体、抗Ｉｎｔｅｇｒｉｎ抗体、抗体ＰＳＭＡ抗体、抗Ｔｅｎａｓｃｉｎ−Ｃ抗体、抗ＳＬＣ４４Ａ４抗体、又は抗Ｍｅｓｏｔｈｅｌｉｎ抗体である［１］から[７２]のいずれか一項に記載の抗体−薬物コンジュゲート。
［７４］  抗体が、抗Ｂ７−Ｈ３抗体、抗ＣＤ３０抗体、抗ＣＤ３３抗体、又は抗ＣＤ７０抗体である［１］から[７２]のいずれか一項に記載の抗体−薬物コンジュゲート。
［７５］  抗体が、抗Ｂ７−Ｈ３抗体である［１］から[７２]のいずれか一項に記載の抗体−薬物コンジュゲート。
［７６］  ［１］から［７５］のいずれか一項に記載の抗体−薬物コンジュゲート又は、その塩、又はそれらの水和物を含有する医薬。
［７７］  ［１］から［７５］のいずれか一項に記載の抗体−薬物コンジュゲート、その塩、又はそれらの水和物を含有する抗腫瘍薬及び/又は抗癌薬。
［７８］  肺癌、腎癌、尿路上皮癌、大腸癌、前立腺癌、多形神経膠芽腫、卵巣癌、膵癌、乳癌、メラノーマ、肝癌、膀胱癌、胃癌、又は食道癌に適用するための［７７］に記載の抗腫瘍薬及び/又は抗癌薬。
［７９］  ［１］から［７５］のいずれか一項に記載の抗体−薬物コンジュゲート、その塩、又はそれらの水和物活性成分とし、薬学的に許容される製剤成分とを含有する医薬組成物。
［８０］  肺癌、腎癌、尿路上皮癌、大腸癌、前立腺癌、多形神経膠芽腫、卵巣癌、膵癌、乳癌、メラノーマ、肝癌、膀胱癌、胃癌、又は食道癌に適用するための［７９］に記載の医薬組成物。
［８１］  ［１］から［７５］のいずれか一項に記載の抗体−薬物コンジュゲート、その塩、又はそれらの水和物を投与することを特徴とする腫瘍及び/又は癌の治療方法。
［８２］  肺癌、腎癌、尿路上皮癌、大腸癌、前立腺癌、多形神経膠芽腫、卵巣癌、膵癌、乳癌、メラノーマ、肝癌、膀胱癌、胃癌、又は食道癌に適用するための［８１］に記載の治療方法。
［８３］  次式【００２６】
【化８】
2014061277.tif 000010
【００２７】
で示される抗腫瘍性化合物と抗体とを次式：
-L１-L２-LＰ-NH-(CH2)n１-Lａ-Lｂ-Lｃ-又は-L１-L２-LＰ-
で示される構造のリンカーを介して結合させたことを特徴とする抗体−薬物コンジュゲート。
ここで、抗体はL１の末端において結合し、抗腫瘍性化合物はLｃ又はLＰの末端において結合し、
式中、
n１は、０から６の整数を示し、
L１は、-(Succinimid-3-yl-N)-(CH2)n２-C(=O)-、-(Succinimid-3-yl-N)-CH[-(CH2)n３-COOH]-C(=O)-、又は-CH2-C(=O)-NH-(CH2)n４-C(=O)-を示し、
ここで、n２は、２から８の整数を示し、n３は、１から８の整数を示し、n４は、１から８の整数を示し、
L２は、-NH-(CH2-CH2-O)n６-CH2-CH2-C(=O)-、-N[-(CH2CH2-O)n７-CH2CH2-OH]-CH2-C(=O)-又は単結合を示し、
ここで、n６は、０から６の整数を示し、n７は、１から４の整数を示し、
LＰは、３から８個のアミノ酸で構成されるペプチド残基を示し、
Lａは、-O-又は単結合を示し、
Lｂは、CR２(-R３)-又は単結合を示し、
ここで、R２及びR３は、水素原子を示し、
Lｃは、-C(=O)-を示し、
-(Succinimid-3-yl-N)-は次式：【００２８】
【化９】
2014061277.tif 000011
【００２９】
で示される構造であり、このものの３位で抗体と結合し、１位の窒素原子上でこれを含むリンカー構造内のメチレン基と結合するが、
ただし、リンカーのL１、L２、及びLＰのいずれか１箇所又は２箇所以上は親水性構造を含む構造であり、
この親水性構造とは、
リンカーLＰにおいては、
LＰが、そのＮ末端が親水性アミノ酸であって、グリシン以外の親水性アミノ酸をＮ末端に有するペプチド残基である場合か、あるいは、
LＰが、Ｃ末端が２または３以上のグリシンからなるオリゴペプチドであって抗腫瘍性化合物に結合し、かつＮ末端が親水性アミノ酸となる場合であってもグリシン以外の親水性アミノ酸とはならないペプチド残基である場合であり、
リンカーL１においては、L１が、-(Succinimid-3-yl-N)-CH[-(CH2)n３-COOH]-C(=O)-である場合であり、
リンカーL２においては、L２が、-N[-(CH2CH2-O)n７-CH2CH2-OH]-CH2-C(=O)-である場合である。
［８４］  次式【００３０】
【化１０】
2014061277.tif 000012
【００３１】
で示される抗腫瘍性化合物と抗体とを次式：
-L１-L２-LＰ-NH-(CH2)n１-Lａ-Lｂ-Lｃ-又は-L１-L２-LＰ-
で示される構造のリンカーを介して結合させたことを特徴とする抗体−薬物コンジュゲート。
ここで、抗体はL１の末端において結合し、抗腫瘍性化合物は、１位のアミノ基の窒素原子を結合部位として、Lｃ又はLＰの末端において結合し、
式中、
n１は、０から６の整数を示し、
L１は、-(Succinimid-3-yl-N)-(CH2)n２-C(=O)-又は-(Succinimid-3-yl-N)-CH[-(CH2)n３-COOH]-C(=O)-を示すが、これらは抗体のヒンジ部のジスルフィド結合の部分でチオエーテル結合で結合し、
ここで、n２は、２から８の整数を示し、n３は、１から８の整数を示し、
L２は、-N[-(CH2CH2-O)n７-CH2CH2-OH]-CH2-C(=O)-又は単結合を示し、
ここで、n７は、１から４の整数を示し、
LＰは、３から８個のアミノ酸で構成されるペプチド残基を示し、
Lａは、単結合を示し、
Lｂは、単結合を示し、
Lｃは-C(=O)-を示し、
ここで、-(Succinimid-3-yl-N)-は次式：【００３２】
【化１１】
2014061277.tif 000013
【００３３】
で示される構造であり、このものの３位で抗体と結合し、１位の窒素原子上でこれを含むリンカー構造内のメチレン基と結合するが、
ただし、リンカーのL１、L２、及びLＰのいずれか１箇所又は２箇所以上は親水性構造を含む構造であり、
この親水性構造とは、
リンカーLＰにおいては、
LＰが、そのＮ末端が親水性アミノ酸であって、グリシン以外の親水性アミノ酸をＮ末端に有するペプチド残基である場合か、あるいは、
LＰが、Ｃ末端が２または３以上のグリシンからなるオリゴペプチドであって抗腫瘍性化合物に結合し、かつＮ末端が親水性アミノ酸となる場合であってもグリシン以外の親水性アミノ酸とはならないペプチド残基である場合であり、
リンカーL１においては、L１が、-(Succinimid-3-yl-N)-CH[-(CH2)n３-COOH]-C(=O)-である場合であり、
リンカーL２においては、L２が、-N[-(CH2CH2-O)n７-CH2CH2-OH]-CH2-C(=O)-である場合である。
［８５］  次式のいずれかで示される薬物−リンカー中間体化合物：
Ｑ-L１ａ-(CH2)nＱ-C(=O)-L２ａ-LＰ-NH-(CH2)n１-Lａ-Lｂ-Lｃ-(NH-DX)、又は
Ｑ-L１ａ-(CH2)nＱ-C(=O)-L２ａ-LＰ-(NH-DX)
式中、Ｑは、(maleimid-N-yl)-,  HS-,  X-CH2-C(=O)-NH-,  又は(Pyrrolidine-2,5-dione-N-yl)-O-C(=O)-を示し、
Ｘは、臭素原子又はヨウ素原子を示し、
L１ａは-CH[-(CH2)n３-COOH]-又は単結合を示し，
nＱは、整数の０から８を示し、
L２ａは、-NH-(CH2-CH2-O)n６-CH2-CH2-C(=O)-、-N[-(CH2CH2-O)n７-CH2CH2-OH]-CH2-C(=O)-、又は単結合を示し、
ここで、n６は、０から６の整数を示し、n７は、１から４の整数を示し、
LＰは、３から８個のアミノ酸で構成されるペプチド残基を示し、
n１は、０から６の整数を示し、
Lａは、-C(=O)-NH-、-NR１-(CH2)n９-、-O-、又は単結合を示し、
ここで、n９は、１から６の整数を示し、R１は、水素原子、炭素数１から６のアルキル基、-(CH2)nａ-COOH、又は-(CH2)nｂ-OHを示すが、nａは、整数の１から４を示し、nｂは、１から６の整数を示し、
Lｂは、-CR２(-R３)-、-O-、-NR４-、又は単結合を示し、
ここで、R２及びR３は、各々独立に、水素原子、炭素数１から６のアルキル基、-(CH2)nｃ-NH2、-(CH2)nｄ-COOH、又は-(CH2)nｅ-OHを示し、R４は、水素原子又は炭素数１から６のアルキル基を示し、nｃは、０から６の整数を示し、nｄは、整数の１から４を示し、nｅは、整数の１から４を示すが、nｃが０であるときは、R２及びR３は同一とはならず、
Lｃは、-CH2-又は-C(=O)-を示すが、
ここで，(maleimid-N-yl)-は、次式【００３４】
【化１２】
2014061277.tif 000014
【００３５】
で示される、窒素原子が結合部位である基であり、
(Pyrrolidine-2,5-dione-N-yl)は、次式【００３６】
【化１３】
2014061277.tif 000015
【００３７】
で示される窒素原子が結合部位である基であり、
-(NH-DX)は、次式【００３８】
【化１４】
2014061277.tif 000016
【００３９】
で示される、１位のアミノ基の窒素原子が結合部位となっている基である。
ただし、リンカーのL１ａ-(CH2)nＱ-C(=O)-、L２、及びLＰのいずれか１箇所又は２箇所以上は親水性構造を含む構造であり、
この親水性構造とは、
リンカーLＰにおいては、
LＰが、そのＮ末端が親水性アミノ酸であって、グリシン以外の親水性アミノ酸をＮ末端に有するペプチド残基である場合か、あるいは、
LＰが、Ｃ末端が２または３以上のグリシンからなるオリゴペプチドであって抗腫瘍性化合物に結合し、かつＮ末端が親水性アミノ酸となる場合であってもグリシン以外の親水性アミノ酸とはならないペプチド残基である場合であり、
リンカーL１ａ-(CH2)nＱ-C(=O)-においては、L１ａ-(CH2)nＱ-C(=O)-が、-CH[-(CH2)n３-COOH]-C(=O)-である場合であり、
リンカーL２ａにおいては、L２ａが、-N[-(CH2CH2-O)n７-CH2CH2-OH]-CH2-C(=O)-である場合である。
［８６］  次式のいずれかで示される薬物−リンカー中間体化合物：
Ｑ-L１ａ-(CH2)nＱ-C(=O)-L２ａ-LＰ-NH-(CH2)n１-Lａ-Lｂ-Lｃ-(NH-DX)、または
Ｑ-L１ａ-(CH2)nＱ-C(=O)-L２ａ-LＰ-(NH-DX)
式中、Ｑは、(maleimid-N-yl)-,  HS-,  X-CH2-C(=O)-NH-,  又は(Pyrrolidine-2,5-dione-N-yl)-O-C(=O)-を示し、
Ｘは、臭素原子又はヨウ素原子を示し、
L１ａは-CH[-(CH2)n３-COOH]-又は単結合を示し，
nＱは、整数の０から８を示し、
L２ａは、-NH-(CH2-CH2-O)n６-CH2-CH2-C(=O)-、-N[-(CH2CH2-O)n７-CH2CH2-OH]-CH2-C(=O)-、又は単結合を示し、
ここで、n６は、０から６の整数を示し、n７は、１から４の整数を示し、
LＰは、３から８個のアミノ酸で構成されるペプチド残基を示し、
n１は、０から６の整数を示し、
Lａ、Lｂは、単結合を示し、
Lｃは、-C(=O)-を示すが、
ここで，(maleimid-N-yl)-は、次式【００４０】
【化１５】
2014061277.tif 000017
【００４１】
で示される、窒素原子が結合部位である基であり、
(Pyrrolidine-2,5-dione-N-yl)は、次式【００４２】
【化１６】
2014061277.tif 000018
【００４３】
で示される窒素原子が結合部位である基であり、
-(NH-DX)は、次式【００４４】
【化１７】
2014061277.tif 000019
【００４５】
で示される、１位のアミノ基の窒素原子が結合部位となっている基である。【００４６】
［８７］  次の群から選ばれる［８６］に記載の化合物：
(maleimid-N-yl)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-DGGF-NH-CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)、
(maleimid-N-yl)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-DGGF-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)、
(maleimid-N-yl)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-DGGF-NH-CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)、
(maleimid-N-yl)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-DGGF-NH-CH2CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)、
(maleimid-N-yl)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-KGGF-NH-CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)、
(maleimid-N-yl)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-KGGF-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)、
(maleimid-N-yl)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-KGGF-NH-CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)、
(maleimid-N-yl)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-KGGF-NH-CH2CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)、
(maleimid-N-yl)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-DGGFG-NH-CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)、
(maleimid-N-yl)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-DGGFG-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)、
(maleimid-N-yl)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-DGGFG-NH-CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)、
(maleimid-N-yl)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-DGGFG-NH-CH2CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)、
(maleimid-N-yl)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-KGGFG-NH-CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)、
(maleimid-N-yl)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-KGGFG-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)、
(maleimid-N-yl)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-KGGFG-NH-CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)、
(maleimid-N-yl)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-KGGFG-NH-CH2CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)。
［８８］  次の群から選ばれる［８６］に記載の化合物：
(maleimid-N-yl)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-DGGF-NH-CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)、
(maleimid-N-yl)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-DGGF-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)、
(maleimid-N-yl)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-KGGF-NH-CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)、
(maleimid-N-yl)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-KGGF-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)、
(maleimid-N-yl)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-DGGFG-NH-CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)、
(maleimid-N-yl)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-DGGFG-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)、
(maleimid-N-yl)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-KGGFG-NH-CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)、
(maleimid-N-yl)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-KGGFG-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)。
［８９］  次の群から選ばれる［８６］に記載の化合物：
X-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-DGGF-NH-CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)、
X-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-DGGF-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)、
X-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-DGGF-NH-CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)、
X-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-DGGF-NH-CH2CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)、
X-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-KGGF-NH-CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)、
X-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-KGGF-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)、
X-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-KGGF-NH-CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)、
X-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-KGGF-NH-CH2CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)、
X-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-DGGFG-NH-CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)、
X-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-DGGFG-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)、
X-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-DGGFG-NH-CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)、
X-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-DGGFG-NH-CH2CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)、
X-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-KGGFG-NH-CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)、
X-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-KGGFG-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)、
X-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-KGGFG-NH-CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)、
X-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-KGGFG-NH-CH2CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)。
［９０］  次の群から選ばれる［８６］に記載の化合物：
X-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-DGGF-NH-CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)、
X-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-DGGF-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)、
X-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-KGGF-NH-CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)、
X-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-KGGF-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)、
X-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-DGGFG-NH-CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)、
X-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-DGGFG-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)、
X-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-KGGFG-NH-CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)、
X-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-KGGFG-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)。
［９１］  次の群から選ばれる［８６］に記載の化合物：
(Pyrrolidine-2,5-dione-N-yl)-O-C(=O)-CH2CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-DGGF-NH-CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)、
(Pyrrolidine-2,5-dione-N-yl)-O-C(=O)-CH2CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-DGGF-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)、
(Pyrrolidine-2,5-dione-N-yl)-O-C(=O)-CH2CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-DGGF-NH-CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)、
(Pyrrolidine-2,5-dione-N-yl)-O-C(=O)-CH2CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-DGGF-NH-CH2CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)、
(Pyrrolidine-2,5-dione-N-yl)-O-C(=O)-CH2CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-KGGF-NH-CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)、
(Pyrrolidine-2,5-dione-N-yl)-O-C(=O)-CH2CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-KGGF-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)、
(Pyrrolidine-2,5-dione-N-yl)-O-C(=O)-CH2CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-KGGF-NH-CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)、
(Pyrrolidine-2,5-dione-N-yl)-O-C(=O)-CH2CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-KGGF-NH-CH2CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)、
(Pyrrolidine-2,5-dione-N-yl)-O-C(=O)-CH2CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-DGGFG-NH-CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)、
(Pyrrolidine-2,5-dione-N-yl)-O-C(=O)-CH2CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-DGGFG-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)、
(Pyrrolidine-2,5-dione-N-yl)-O-C(=O)-CH2CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-DGGFG-NH-CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)、
(Pyrrolidine-2,5-dione-N-yl)-O-C(=O)-CH2CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-DGGFG-NH-CH2CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)、
(Pyrrolidine-2,5-dione-N-yl)-O-C(=O)-CH2CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-KGGFG-NH-CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)、
(Pyrrolidine-2,5-dione-N-yl)-O-C(=O)-CH2CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-KGGFG-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)、
(Pyrrolidine-2,5-dione-N-yl)-O-C(=O)-CH2CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-KGGFG-NH-CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)、
(Pyrrolidine-2,5-dione-N-yl)-O-C(=O)-CH2CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-KGGFG-NH-CH2CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)。
［９２］  次の群から選ばれる［８６］に記載の化合物：
(Pyrrolidine-2,5-dione-N-yl)-O-C(=O)-CH2CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-DGGF-NH-CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)、
(Pyrrolidine-2,5-dione-N-yl)-O-C(=O)-CH2CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-DGGF-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)、
(Pyrrolidine-2,5-dione-N-yl)-O-C(=O)-CH2CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-KGGF-NH-CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)、
(Pyrrolidine-2,5-dione-N-yl)-O-C(=O)-CH2CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-KGGF-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)、
(Pyrrolidine-2,5-dione-N-yl)-O-C(=O)-CH2CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-DGGFG-NH-CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)、
(Pyrrolidine-2,5-dione-N-yl)-O-C(=O)-CH2CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-DGGFG-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)、
(Pyrrolidine-2,5-dione-N-yl)-O-C(=O)-CH2CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-KGGFG-NH-CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)、
(Pyrrolidine-2,5-dione-N-yl)-O-C(=O)-CH2CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-KGGFG-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)。
［９３］  次の群から選ばれる［８６］に記載の化合物：
HS-CH2CH2-C(=O)-DGGF-NH-CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)、
HS-CH2CH2-C(=O)-DGGF-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)、
HS-CH2CH2-C(=O)-DGGF-NH-CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)、
HS-CH2CH2-C(=O)-DGGF-NH-CH2CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)、
HS-CH2CH2-C(=O)-KGGF-NH-CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)、
HS-CH2CH2-C(=O)-KGGF-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)、
HS-CH2CH2-C(=O)-KGGF-NH-CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)、
HS-CH2CH2-C(=O)-KGGF-NH-CH2CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)、
HS-CH2CH2-C(=O)-DGGFG-NH-CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)、
HS-CH2CH2-C(=O)-DGGFG-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)、
HS-CH2CH2-C(=O)-DGGFG-NH-CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)、
HS-CH2CH2-C(=O)-DGGFG-NH-CH2CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)、
HS-CH2CH2-C(=O)-KGGFG-NH-CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)、
HS-CH2CH2-C(=O)-KGGFG-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)、
HS-CH2CH2-C(=O)-KGGFG-NH-CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)、
HS-CH2CH2-C(=O)-KGGFG-NH-CH2CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)。
［９４］  次の群から選ばれる［８６］に記載の化合物：
HS-CH2CH2-C(=O)-DGGF-NH-CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)、
HS-CH2CH2-C(=O)-DGGF-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)、
HS-CH2CH2-C(=O)-KGGF-NH-CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)、
HS-CH2CH2-C(=O)-KGGF-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)、
HS-CH2CH2-C(=O)-DGGFG-NH-CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)、
HS-CH2CH2-C(=O)-DGGFG-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)、
HS-CH2CH2-C(=O)-KGGFG-NH-CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)、
HS-CH2CH2-C(=O)-KGGFG-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)。
［９５］  次の群から選ばれる［８６］に記載の化合物：
(maleimid-N-yl)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-DGGF-(NH-DX)、
(maleimid-N-yl)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-KGGF-(NH-DX)、
(maleimid-N-yl)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-DGGFG-(NH-DX)、
(maleimid-N-yl)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-KGGFG-(NH-DX)。
［９６］  次のいずれかの［８６］に記載の化合物：
(maleimid-N-yl)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-GGFGG-(NH-DX)、
(maleimid-N-yl)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-GGFGGG-(NH-DX)。
［９７］  次の群から選ばれる［８６］に記載の化合物：
X-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-DGGF-(NH-DX)、
X-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-KGGF-(NH-DX)、
X-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-DGGFG-(NH-DX)、
X-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-KGGFG-(NH-DX)。
［９８］  次のいずれかの［８６］に記載の化合物：
X-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-GGFGG-(NH-DX)、
X-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-GGFGGG-(NH-DX)。
［９９］  次の群から選ばれる［８６］に記載の化合物：
(Pyrrolidine-2,5-dione-N-yl)-O-C(=O)-CH2CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-DGGF-(NH-DX)、
(Pyrrolidine-2,5-dione-N-yl)-O-C(=O)-CH2CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-KGGF-(NH-DX)、
(Pyrrolidine-2,5-dione-N-yl)-O-C(=O)-CH2CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-DGGFG-(NH-DX)、
(Pyrrolidine-2,5-dione-N-yl)-O-C(=O)-CH2CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-KGGFG-(NH-DX)。
［１００］  次のいずれかの［８６］に記載の化合物：
(Pyrrolidine-2,5-dione-N-yl)-O-C(=O)-CH2CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-GGFGG-(NH-DX)、
(Pyrrolidine-2,5-dione-N-yl)-O-C(=O)-CH2CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-GGFGGG-(NH-DX)。
［１０１］  次の群から選ばれる［８６］に記載の化合物：
HS-CH2CH2-C(=O)-DGGF-(NH-DX)、
HS-CH2CH2-C(=O)-KGGF-(NH-DX)、
HS-CH2CH2-C(=O)-DGGFG-(NH-DX)、
HS-CH2CH2-C(=O)-KGGFG-(NH-DX)。
［１０２］  次の群から選ばれる［８６］に記載の化合物：
(maleimid-N-yl)-CH(CH2CH2-COOH)-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-GGFG-NH-CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)、
(maleimid-N-yl)-CH(CH2CH2-COOH)-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-GGFG-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)、
(maleimid-N-yl)-CH(CH2CH2-COOH)-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-GGFG-NH-CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)、
(maleimid-N-yl)-CH(CH2CH2-COOH)-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-GGFG-NH-CH2CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)。
［１０３］  次式の構造の［８６］に記載の化合物：
(maleimid-N-yl)-CH(CH2CH2-COOH)-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-GGFG-(NH-DX)。
［１０４］  次群から選ばれる［８６］に記載の化合物：
(Pyrrolidine-2,5-dione-N-yl)-O-C(=O)-CH(CH2CH2-COOH)-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-GGFG-NH-CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)、
(Pyrrolidine-2,5-dione-N-yl)-O-C(=O)-CH(CH2CH2-COOH)-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-GGFG-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)、
(Pyrrolidine-2,5-dione-N-yl)-O-C(=O)-CH(CH2CH2-COOH)-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-GGFG-NH-CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)、
(Pyrrolidine-2,5-dione-N-yl)-O-C(=O)-CH(CH2CH2-COOH)-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-GGFG-NH-CH2CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)。
［１０５］  次の群から選ばれる［８６］に記載の化合物：
(maleimid-N-yl)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-N(-CH2CH2-O-CH2CH2-O-CH2CH2-O-CH2CH2-OH)-CH2-C(=O)-GGFG-NH-CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)、
(maleimid-N-yl)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-N(-CH2CH2-O-CH2CH2-O-CH2CH2-O-CH2CH2-OH)-CH2-C(=O)-GGFG-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)、
(maleimid-N-yl)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-N(-CH2CH2-O-CH2CH2-O-CH2CH2-O-CH2CH2-OH)-CH2-C(=O)-GGFG-NH-CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)、
(maleimid-N-yl)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-N(-CH2CH2-O-CH2CH2-O-CH2CH2-O-CH2CH2-OH)-CH2-C(=O)-GGFG-NH-CH2CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)。
［１０６］  次の群から選ばれる［８６］に記載の化合物：
X-CH2-C(=O)-NH-CH2CH-N(-CH2CH2-O-CH2CH2-O-CH2CH2-O-CH2CH2-OH)-CH2-C(=O)-GGFG-NH-CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)、
X-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-N(-CH2CH2-O-CH2CH2-O-CH2CH2-O-CH2CH2-OH)-CH2-C(=O)-GGFG-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)、
X-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-N(-CH2CH2-O-CH2CH2-O-CH2CH2-O-CH2CH2-OH)-CH2-C(=O)-GGFG-NH-CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)、
X-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-N(-CH2CH2-O-CH2CH2-O-CH2CH2-O-CH2CH2-OH)-CH2-C(=O)-GGFG-NH-CH2CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)。
［１０７］  次の群から選ばれる［８６］に記載の化合物：
(Pyrrolidine-2,5-dione-N-yl)-O-C(=O)-CH2CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-N(-CH2CH2-O-CH2CH2-O-CH2CH2-O-CH2CH2-OH)-CH2-C(=O)-GGFG-NH-CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)、
(Pyrrolidine-2,5-dione-N-yl)-O-C(=O)-CH2CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-N(-CH2CH2-O-CH2CH2-O-CH2CH2-O-CH2CH2-OH)-CH2-C(=O)-GGFG-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)、
(Pyrrolidine-2,5-dione-N-yl)-O-C(=O)-CH2CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-N(-CH2CH2-O-CH2CH2-O-CH2CH2-O-CH2CH2-OH)-CH2-C(=O)-GGFG-NH-CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)、
(Pyrrolidine-2,5-dione-N-yl)-O-C(=O)-CH2CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-N(-CH2CH2-O-CH2CH2-O-CH2CH2-O-CH2CH2-OH)-CH2-C(=O)-GGFG-NH-CH2CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)。【００４７】
ここで、上記の［８７］から［１０７］において、(maleimid-N-yl)-は、次式【００４８】
【化１８】
2014061277.tif 000020
【００４９】
で示される、窒素原子が結合部位である基であり、
Ｘはハロゲン原子を意味し、
(Pyrrolidine-2,5-dione-N-yl)-は、次式【００５０】
【化１９】
2014061277.tif 000021
で示される、窒素原子が結合部位である基であり、
-(NH-DX)は、次式【００５１】
【化２０】
2014061277.tif 000022
【００５２】
で示される、１位のアミノ基の窒素原子が結合部位となっている基である。【００５３】
［１０８］  リンカーを介して抗腫瘍性化合物と抗体とが結合された抗体−薬物コンジュゲートを得るための次式のいずれかで示される構造のリンカー。
-L１-L２-LＰ-NH-(CH2)n１-Lａ-Lｂ-Lｃ-、又は
-L１-L２-LＰ-
ここで、抗体はL１の末端において結合し、抗腫瘍性化合物はLｃ又はLＰの末端において結合し、
式中、
n１は、０から６の整数を示し、
L１は、-(Succinimid-3-yl-N)-(CH2)n２-C(=O)-、-(Succinimid-3-yl-N)-CH[-(CH2)n３-COOH]-C(=O)-、-CH2-C(=O)-NH-(CH2)n４-C(=O)-、-C(=O)-cyc.Hex(1,4)-CH2-(N-ly-3-diminiccuS)-、又は-C(=O)-(CH2)n５-C(=O)-を示し、
ここで、n２は、２から８の整数を示し、n３は、１から８の整数を示し、n４は、１から８の整数を示し、n５は、１から８の整数を示し、
L２は、-NH-(CH2-CH2-O)n６-CH2-CH2-C(=O)-、-N[-(CH2CH2-O)n７-CH2CH2-OH]-CH2-C(=O)-、-S-(CH2)n８-C(=O)-、又は単結合を示し、
ここで、n６は、０から６の整数を示し、n７は、１から４の整数を示し、n８は、１から６の整数を示し、
LＰは、３から８個のアミノ酸で構成されるペプチド残基を示し、
Lａは、-C(=O)-NH-、-NR１-(CH2)n９-、-O-、又は単結合を示し、
ここで、n９は、１から６の整数を示し、R１は、水素原子、炭素数１から６のアルキル基、-(CH2)nａ-COOH、又は-(CH2)nｂ-OHを示すが、nａは、整数の１から４を示し、nｂは、１から６の整数を示し、
Lｂは、-CR２(-R３)-、-O-、-NR４-、又は単結合を示し、
ここで、R２及びR３は、各々独立に、水素原子、炭素数１から６のアルキル基、-(CH2)nｃ-NH2、-(CH2)nｄ-COOH、又は-(CH2)nｅ-OHを示し、R４は、水素原子又は炭素数１から６のアルキル基を示し、nｃは、０から６の整数を示し、nｄは、整数の１から４を示し、nｅは、整数の１から４を示すが、nｃが０であるときは、R２及びR３は同一とはならず、
Lｃは、-CH2-又は-C(=O)-を示し、
-(Succinimid-3-yl-N)-は次式：【００５４】
【化２１】
2014061277.tif 000023
【００５５】
で示される構造であり、このものの３位で抗体と結合し、１位の窒素原子上でこれを含むリンカー構造内のメチレン基と結合し、
-(N-ly-3-diminiccuS)-は次式：【００５６】
【化２２】
2014061277.tif 000024
【００５７】
で示される構造であり、このものの３位でL２と結合し、１位の窒素原子上でこの構造を含むリンカー構造内のメチレン基と結合し、
cyc.Hex(1,4)は１，４-シクロへキシレン基を示し、
L２が-S-(CH2)n８-C(=O)-のとき、L１は-C(=O)-cyc.Hex(1,4)-CH2-(N-ly-3-diminiccuS)-となる。
ただし、リンカーのL１、L２、及びLＰのいずれか１箇所又は２箇所以上は親水性構造を含む構造であり、この親水性構造とは、
リンカーLＰにおいては、
LＰが、そのＮ末端が親水性アミノ酸であって、グリシン以外の親水性アミノ酸をＮ末端に有するペプチド残基である場合か、あるいは、
LＰが、Ｃ末端が２または３以上のグリシンからなるオリゴペプチドであって抗腫瘍性化合物に結合し、かつＮ末端が親水性アミノ酸となる場合であってもグリシン以外の親水性アミノ酸とはならないペプチド残基である場合であり、
リンカーL１においては、L１が、-(Succinimid-3-yl-N)-CH[-(CH2)n３-COOH]-C(=O)-である場合であり、
リンカーL２においては、L２が、-N[-(CH2CH2-O)n７-CH2CH2-OH]-CH2-C(=O)-である場合である。
［１０９］  次の群から選ばれる［１０８］に記載のリンカー、ただし左端が抗体との結合部位であり、右端が抗腫瘍性化合物との結合部位である：
-(Succinimid-3-yl-N)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-DGGF-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-、
-(Succinimid-3-yl-N)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-DGGF-NH-CH2-O-CH2-C(=O)-、
-(Succinimid-3-yl-N)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-DGGF-NH-CH2CH2-O-CH2-C(=O)-、
-(Succinimid-3-yl-N)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-DGGFG-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-、
-(Succinimid-3-yl-N)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-DGGFG-NH-CH2-O-CH2-C(=O)-、
-(Succinimid-3-yl-N)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-DGGFG-NH-CH2CH2-O-CH2-C(=O)-、
-(Succinimid-3-yl-N)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-KGGF-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-、
-(Succinimid-3-yl-N)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-KGGF-NH-CH2-O-CH2-C(=O)-、
-(Succinimid-3-yl-N)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-KGGF-NH-CH2CH2-O-CH2-C(=O)-、
-(Succinimid-3-yl-N)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-KGGFG-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-、
-(Succinimid-3-yl-N)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-KGGFG-NH-CH2-O-CH2-C(=O)-、
-(Succinimid-3-yl-N)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-KGGFG-NH-CH2CH2-O-CH2-C(=O)-、
-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-DGGF-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-、
-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-DGGF-NH-CH2-O-CH2-C(=O)-、
-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-DGGF-NH-CH2CH2-O-CH2-C(=O)-、
-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-DGGFG-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-、
-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-DGGFG-NH-CH2-O-CH2-C(=O)-、
-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-DGGFG-NH-CH2CH2-O-CH2-C(=O)-、
-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-KGGF-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-、
-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-KGGF-NH-CH2-O-CH2-C(=O)-、
-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-KGGF-NH-CH2CH2-O-CH2-C(=O)-、
-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-KGGFG-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-、
-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-KGGFG-NH-CH2-O-CH2-C(=O)-、
-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-KGGFG-NH-CH2CH2-O-CH2-C(=O)-、
-C(=O)-cyc.Hex(1,4)-CH2-(N-ly-3-diminiccuS)-S-CH2CH2-C(=O)-DGGF-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-、
-C(=O)-cyc.Hex(1,4)-CH2-(N-ly-3-diminiccuS)-S-CH2CH2-C(=O)-DGGF-NH-CH2-O-CH2-C(=O)-、
-C(=O)-cyc.Hex(1,4)-CH2-(N-ly-3-diminiccuS)-S-CH2CH2-C(=O)-DGGF-NH-CH2CH2-O-CH2-C(=O)-、
-C(=O)-cyc.Hex(1,4)-CH2-(N-ly-3-diminiccuS)-S-CH2CH2-C(=O)-DGGFG-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-、
-C(=O)-cyc.Hex(1,4)-CH2-(N-ly-3-diminiccuS)-S-CH2CH2-C(=O)-DGGFG-NH-CH2-O-CH2-C(=O)-、
-C(=O)-cyc.Hex(1,4)-CH2-(N-ly-3-diminiccuS)-S-CH2CH2-C(=O)-DGGFG-NH-CH2CH2-O-CH2-C(=O)-、
-C(=O)-cyc.Hex(1,4)-CH2-(N-ly-3-diminiccuS)-S-CH2CH2-C(=O)-KGGF-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-、
-C(=O)-cyc.Hex(1,4)-CH2-(N-ly-3-diminiccuS)-S-CH2CH2-C(=O)-KGGF-NH-CH2-O-CH2-C(=O)-、
-C(=O)-cyc.Hex(1,4)-CH2-(N-ly-3-diminiccuS)-S-CH2CH2-C(=O)-KGGF-NH-CH2CH2-O-CH2-C(=O)-、
-C(=O)-cyc.Hex(1,4)-CH2-(N-ly-3-diminiccuS)-S-CH2CH2-C(=O)-KGGFG-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-、
-C(=O)-cyc.Hex(1,4)-CH2-(N-ly-3-diminiccuS)-S-CH2CH2-C(=O)-KGGFG-NH-CH2-O-CH2-C(=O)-、
-C(=O)-cyc.Hex(1,4)-CH2-(N-ly-3-diminiccuS)-S-CH2CH2-C(=O)-KGGFG-NH-CH2CH2-O-CH2-C(=O)-。
［１１０］  次の群から選ばれる［１０８］に記載のリンカー、ただし左端が抗体との結合部位であり、右端が抗腫瘍性化合物との結合部位である：
-(Succinimid-3-yl-N)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-DGGF-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-、
-(Succinimid-3-yl-N)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-DGGFG-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-、
-(Succinimid-3-yl-N)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-KGGF-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-、
-(Succinimid-3-yl-N)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-KGGFG-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-。
［１１１］  次のいずれかの［１０８］に記載のリンカー、ただし左端が抗体との結合部位であり、右端が抗腫瘍性化合物との結合部位である：
-(Succinimid-3-yl-N)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-DGGF-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-、
-(Succinimid-3-yl-N)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-DGGFG-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-。
［１１２］  次の群から選ばれる［１０８］に記載のリンカー、ただし左端が抗体との結合部位であり、右端が抗腫瘍性化合物との結合部位である：
-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-DGGF-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-、
-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-DGGFG-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-、
-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-KGGF-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-、
-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-KGGFG-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-。
［１１３］  次のいずれかの［１０８］に記載のリンカー、ただし左端が抗体との結合部位であり、右端が抗腫瘍性化合物との結合部位である：
-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-DGGF-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-、
-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-DGGFG-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-。
［１１４］  次の群から選ばれる［１０８］に記載のリンカー、ただし左端が抗体との結合部位であり、右端が抗腫瘍性化合物との結合部位である：
-C(=O)-cyc.Hex(1,4)-CH2-(N-ly-3-diminiccuS)-S-CH2CH2-C(=O)-DGGF-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-、
-C(=O)-cyc.Hex(1,4)-CH2-(N-ly-3-diminiccuS)-S-CH2CH2-C(=O)-DGGFG-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-、
-C(=O)-cyc.Hex(1,4)-CH2-(N-ly-3-diminiccuS)-S-CH2CH2-C(=O)-KGGF-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-、
-C(=O)-cyc.Hex(1,4)-CH2-(N-ly-3-diminiccuS)-S-CH2CH2-C(=O)-KGGFG-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-。
［１１５］  次のいずれかの［１０８］に記載のリンカー、ただし左端が抗体との結合部位であり、右端が抗腫瘍性化合物との結合部位である：
-C(=O)-cyc.Hex(1,4)-CH2-(N-ly-3-diminiccuS)-S-CH2CH2-C(=O)-DGGF-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-、
-C(=O)-cyc.Hex(1,4)-CH2-(N-ly-3-diminiccuS)-S-CH2CH2-C(=O)-DGGFG-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-。
［１１６］  次の群から選ばれる［１０８］に記載のリンカー、ただし左端が抗体との結合部位であり、右端が抗腫瘍性化合物との結合部位である：  
-(Succinimid-3-yl-N)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-DGGF-、
-(Succinimid-3-yl-N)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-KGGF-、
-(Succinimid-3-yl-N)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-DGGFG-、
-(Succinimid-3-yl-N)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-KGGFG-、
-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-DGGF-、
-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-KGGF-、
-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-DGGFG-、
-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-KGGFG-、
-C(=O)-cyc.Hex(1,4)-CH2-(N-ly-3-diminiccuS)-S-CH2CH2-C(=O)-DGGF-、
-C(=O)-cyc.Hex(1,4)-CH2-(N-ly-3-diminiccuS)-S-CH2CH2-C(=O)-KGGF-、
-C(=O)-cyc.Hex(1,4)-CH2-(N-ly-3-diminiccuS)-S-CH2CH2-C(=O)-DGGFG-、
-C(=O)-cyc.Hex(1,4)-CH2-(N-ly-3-diminiccuS)-S-CH2CH2-C(=O)-KGGFG-、
-C(=O)-CH2CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-DGGF-、
-C(=O)-CH2CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-KGGF-、
-C(=O)-CH2CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-DGGFG-、
-C(=O)-CH2CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-KGGFG-。
［１１７］  次の群から選ばれる［１０８］に記載のリンカー、ただし左端が抗体との結合部位であり、右端が抗腫瘍性化合物との結合部位である：
-(Succinimid-3-yl-N)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-DGGF-、
-(Succinimid-3-yl-N)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-DGGFG-、
-(Succinimid-3-yl-N)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-KGGFG-。
［１１８］  次のいずれかの［１０８］に記載のリンカー、ただし左端が抗体との結合部位であり、右端が抗腫瘍性化合物との結合部位である：
-(Succinimid-3-yl-N)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-DGGFG-、
-(Succinimid-3-yl-N)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-KGGFG-。
［１１９］  次の構造の［１０８］に記載のリンカー、ただし左端が抗体との結合部位であり、右端が抗腫瘍性化合物との結合部位である：
-(Succinimid-3-yl-N)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-DGGFG-。
［１２０］  次のいずれかの［１０８］に記載のリンカー、ただし左端が抗体との結合部位であり、右端が抗腫瘍性化合物との結合部位である：
-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-DGGFG-、
-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-KGGFG-。
［１２１］  次の構造の［１０８］に記載のリンカー、ただし左端が抗体との結合部位であり、右端が抗腫瘍性化合物との結合部位である：
-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-DGGFG-。
［１２２］  次のいずれかの［１０８］に記載のリンカー、ただし左端が抗体との結合部位であり、右端が抗腫瘍性化合物との結合部位である：
-C(=O)-cyc.Hex(1,4)-CH2-(N-ly-3-diminiccuS)-S-CH2CH2-C(=O)-DGGFG-、
-C(=O)-cyc.Hex(1,4)-CH2-(N-ly-3-diminiccuS)-S-CH2CH2-C(=O)-KGGFG-。
［１２３］  次の構造の［１０８］に記載のリンカー、ただし左端が抗体との結合部位であり、右端が抗腫瘍性化合物との結合部位である：
-C(=O)-cyc.Hex(1,4)-CH2-(N-ly-3-diminiccuS)-S-CH2CH2-C(=O)-DGGFG-。
［１２４］  次の群から選ばれる［１０８］に記載のリンカー、ただし左端が抗体との結合部位であり、右端が抗腫瘍性化合物との結合部位である：
-(Succinimid-3-yl-N)-CH(CH2CH2-COOH)-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-GGFG-NH-CH2CH2-C(=O)-、
-(Succinimid-3-yl-N)-CH(CH2CH2-COOH)-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-GGFG-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-、
-(Succinimid-3-yl-N)-CH(CH2CH2-COOH)-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-GGFG-NH-CH2-O-CH2-C(=O)-、
-(Succinimid-3-yl-N)-CH(CH2CH2-COOH)-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-GGFG-NH-CH2CH2-O-CH2-C(=O)-。
［１２５］  次の群から選ばれる［１０８］に記載のリンカー、ただし左端が抗体との結合部位であり、右端が抗腫瘍性化合物との結合部位である：
-(Succinimid-3-yl-N)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-N(-CH2CH2-O-CH2CH2-O-CH2CH2-O-CH2CH2-OH)-CH2-C(=O)-GGFG-NH-CH2CH2-C(=O)-、
-(Succinimid-3-yl-N)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-N(-CH2CH2-O-CH2CH2-O-CH2CH2-O-CH2CH2-OH)-CH2-C(=O)-GGFG-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-、
-(Succinimid-3-yl-N)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-N(-CH2CH2-O-CH2CH2-O-CH2CH2-O-CH2CH2-OH)-CH2-C(=O)-GGFG-NH-CH2-O-CH2-C(=O)-、
-(Succinimid-3-yl-N)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-N(-CH2CH2-O-CH2CH2-O-CH2CH2-O-CH2CH2-OH)-CH2-C(=O)-GGFG-NH-CH2CH2-O-CH2-C(=O)-。
［１２６］  次の群から選ばれる［１０８］に記載のリンカー、ただし左端が抗体との結合部位であり、右端が抗腫瘍性化合物との結合部位である：
-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-N(-CH2CH2-O-CH2CH2-O-CH2CH2-O-CH2CH2-OH)-CH2-C(=O)-GGFG-NH-CH2CH2-C(=O)-、
-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-N(-CH2CH2-O-CH2CH2-O-CH2CH2-O-CH2CH2-OH)-CH2-C(=O)-GGFG-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-、
-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-N(-CH2CH2-O-CH2CH2-O-CH2CH2-O-CH2CH2-OH)-CH2-C(=O)-GGFG-NH-CH2-O-CH2-C(=O)-、
-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-N(-CH2CH2-O-CH2CH2-O-CH2CH2-O-CH2CH2-OH)-CH2-C(=O)-GGFG-NH-CH2CH2-O-CH2-C(=O)-。
［１２７］  次の群から選ばれる［１０８］に記載のリンカー、ただし左端が抗体との結合部位であり、右端が抗腫瘍性化合物との結合部位である：
-C(=O)-CH2CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-N(-CH2CH2-O-CH2CH2-O-CH2CH2-O-CH2CH2-OH)-CH2-C(=O)-GGFG-NH-CH2CH2-C(=O)-、
-C(=O)-CH2CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-N(-CH2CH2-O-CH2CH2-O-CH2CH2-O-CH2CH2-OH)-CH2-C(=O)-GGFG-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-、
-C(=O)-CH2CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-N(-CH2CH2-O-CH2CH2-O-CH2CH2-O-CH2CH2-OH)-CH2-C(=O)-GGFG-NH-CH2-O-CH2-C(=O)-、
-C(=O)-CH2CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-N(-CH2CH2-O-CH2CH2-O-CH2CH2-O-CH2CH2-OH)-CH2-C(=O)-GGFG-NH-CH2CH2-O-CH2-C(=O)-。
［１２８］  次の構造の［１０８］に記載のリンカー、ただし左端が抗体との結合部位であり、右端が抗腫瘍性化合物との結合部位である：
-(Succinimid-3-yl-N)-CH(CH2CH2-COOH)-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-GGFG-。
［１２９］  次の構造の［１０８］に記載のリンカー、ただし左端が抗体との結合部位であり、右端が抗腫瘍性化合物との結合部位である：
-(Succinimid-3-yl-N)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-N(-CH2CH2-O-CH2CH2-O-CH2CH2-O-CH2CH2-OH)-CH2-C(=O)-GGFG-。
［１３０］  次の構造の［１０８］に記載のリンカー、ただし左端が抗体との結合部位であり、右端が抗腫瘍性化合物との結合部位である：
-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-N(-CH2CH2-O-CH2CH2-O-CH2CH2-O-CH2CH2-OH)-CH2-C(=O)-GGFG-。
［１３１］  次の構造の［１０８］に記載のリンカー、ただし左端が抗体との結合部位であり、右端が抗腫瘍性化合物との結合部位である：
-C(=O)-CH2CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-N(-CH2CH2-O-CH2CH2-O-CH2CH2-O-CH2CH2-OH)-CH2-C(=O)-GGFG-。
［１３２］  次のいずれかの［１０８］に記載のリンカー、ただし左端が抗体との結合部位であり、右端が抗腫瘍性化合物との結合部位である：
-(Succinimid-3-yl-N)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-GGFGG-、
-(Succinimid-3-yl-N)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-GGFGGG-。
［１３３］  次のいずれかの［１０８］に記載のリンカー、ただし左端が抗体との結合部位であり、右端が抗腫瘍性化合物との結合部位である：
-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-GGFGG-、
-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-GGFGGG-。
［１３４］  次のいずれかの［１０８］に記載のリンカー、ただし左端が抗体との結合部位であり、右端が抗腫瘍性化合物との結合部位である：
-C(=O)-cyc.Hex(1,4)-CH2-(N-ly-3-diminiccuS)-S-CH2CH2-C(=O)-GGFGG-、
-C(=O)-cyc.Hex(1,4)-CH2-(N-ly-3-diminiccuS)-S-CH2CH2-C(=O)-GGFGGG-。
［１３５］  次のいずれかの［１０８］に記載のリンカー、ただし左端が抗体との結合部位であり、右端が抗腫瘍性化合物との結合部位である：
-C(=O)-CH2CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-GGFGG-、
-C(=O)-CH2CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-GGFGGG-。【００５８】
ここで、上記の［１０９］から［１３５］において、-(N-ly-3-diminiccuS)-は次式：【００５９】
【化２３】
2014061277.tif 000025
【００６０】
で示される構造であり、このものの３位でL２と結合し、１位の窒素原子上でこの構造を含むリンカー構造内のメチレン基と結合し、
-(N-ly-3-diminiccuS)-は次式：【００６１】
【化２４】
2014061277.tif 000026
【００６２】
で示される構造であり、このものの３位でL２と結合し、１位の窒素原子上でこの構造を含むリンカー構造内のメチレン基と結合し、
cyc.Hex(1,4)は１，４-シクロへキシレン基を示す。
［１３６］  次式のいずれかで示される化合物：
Ｑ-L１ａ-(CH2)nＱ-C(=O)-L２ａ-LＰ-NH-(CH2)n１-Lａ-Lｂ-Lｃ-(NH-DX)、又は
Ｑ-L１ａ-(CH2)nＱ-C(=O)-L２ａ-LＰ-(NH-DX)
を抗体又はその反応性誘導体と反応させ、
抗体のヒンジ部に存在するジスルフィド結合部分においてチオエーテル結合を形成させる方法、又は
抗体を構成するアミノ酸の側鎖上に存在するアミノ基または末端のアミノ基においてアミド結合を形成させる方法
によって薬物−リンカー部分を抗体に結合させることを特徴とする抗体−薬物コンジュゲートの製造方法。
式中、Ｑは、(maleimid-N-yl)-,  HS-,  X-CH2-C(=O)-NH-,  又は(Pyrrolidine-2,5-dione-N-yl)-O-C(=O)-を示し、
Ｘは、臭素原子又はヨウ素原子を示し、
L１ａは、-CH[-(CH2)n３-COOH]-又は単結合を示し、
nＱは、整数の０から８を示し、
L２ａは、-NH-(CH2-CH2-O)n６-CH2-CH2-C(=O)-、-N[-(CH2CH2-O)n７-CH2CH2-OH]-CH2-C(=O)-、又は単結合を示し、
ここで、n６は、０から６の整数を示し、n７は、１から４の整数を示し、
LＰは、３から８個のアミノ酸で構成されるペプチド残基を示し、
n１は、０から６の整数を示し、
Lａは、-C(=O)-NH-、-NR１-(CH2)n９-、-O-、又は単結合を示し、
ここで、n９は、１から６の整数を示し、R１は、水素原子、炭素数１から６のアルキル基、-(CH2)nａ-COOH、又は-(CH2)nｂ-OHを示すが、nａは、整数の１から４を示し、nｂは、１から６の整数を示し、
Lｂは、-CR２(-R３)-、-O-、-NR４-、又は単結合を示し、
ここで、R２及びR３は、各々独立に、水素原子、炭素数１から６のアルキル基、-(CH2)nｃ-NH2、-(CH2)nｄ-COOH、又は-(CH2)nｅ-OHを示し、R４は、水素原子又は炭素数１から６のアルキル基を示し、nｃは、０から６の整数を示し、nｄは、整数の１から４を示し、nｅは、整数の１から４を示すが、nｃが０であるときは、R２及びR３は同一とはならず、
Lｃは、-CH2-又は-C(=O)-を示すが、
ここで，(maleimid-N-yl)-は、次式【００６３】
【化２５】
2014061277.tif 000027
【００６４】
で示される、窒素原子が結合部位である基であり、
(Pyrrolidine-2,5-dione-N-yl)は、次式【００６５】
【化２６】
2014061277.tif 000028
【００６６】
で示される窒素原子が結合部位である基であり、
-(NH-DX)は、次式【００６７】
【化２７】
2014061277.tif 000029
【００６８】
で示される、１位のアミノ基の窒素原子が結合部位となっている基であるが、ただし、リンカーのL１ａ-(CH2)nＱ-C(=O)-、L２、及びLＰのいずれか１箇所又は２箇所以上は親水性構造を含む構造であり、
この親水性構造とは、
リンカーLＰにおいては、
LＰが、そのＮ末端が親水性アミノ酸であって、グリシン以外の親水性アミノ酸をＮ末端に有するペプチド残基である場合か、あるいは、
LＰが、Ｃ末端が２または３以上のグリシンからなるオリゴペプチドであって薬物に結合し、かつＮ末端が親水性アミノ酸となる場合であってもグリシン以外の親水性アミノ酸とはならないペプチド残基である場合であり、
リンカーL１ａ-(CH2)nＱ-C(=O)-においては、L１ａ-(CH2)nＱ-C(=O)-が、-CH[-(CH2)n３-COOH]-C(=O)-である場合であり、
リンカーL２ａにおいては、L２ａが、-N[-(CH2CH2-O)n７-CH2CH2-OH]-CH2-C(=O)-である場合である。
［１３７］  薬物−リンカー部分を抗体に結合させる方法が、
抗体を還元処理した後に、Ｑが、マレイミジル基又はX-CH2-C(=O)-NH-である化合物を反応させてチオエーテル結合を形成させる方法、
抗体にＱが、(Pyrrolidine-2,5-dione-N-yl)-O-C(=O)-である化合物を反応させてアミド結合を形成させる方法、又は
抗体に式Ｑ１-L１ａ-(CH2)nＱ-C(=O)-Ｑ２
［式中、Ｑ１は、(Pyrrolidine-2,5-dione-N-yl)-O-C(=O)-、(3-Sulfo-pyrrolidine-2,5-dione-N-yl)-O-C(=O)-、RＱ-O-C(=N)-、又はO=C=N-を示し、
L１ａは、-cyc.Hex(1,4)-CH2-、炭素数１から１０のアルキレン基、フェニレン基、-(CH2)n４-C(=O)-、-(CH2)n４a-NH-C(=O)-(CH2)n４ｂ-、又は-(CH2)n４a-NH-C(=O)-cyc.Hex(1,4)-CH2-を示し、
Ｑ２は、(maleimid-N-yl)、ハロゲン原子、又は-S-S-(2-Pyridyl)を示し、
RＱは、炭素数１から６のアルキル基、n４は、１から８の整数を示し、n４aは０から６の整数、n４ｂは１から６の整数を示すが、
ここで，(3-Sulfo-pyrrolidine-2,5-dione-N-yl)-は、次式【００６９】
【化２８】
2014061277.tif 000030
【００７０】
で示される窒素原子が結合部位である基であり、このスルホン酸はリチウム塩、ナトリウム塩、カリウム塩を形成でき、cyc.Hex(1,4)は１，４-シクロへキシレン基を示し、(2-Pyridyl)は、２−ピリジル基を示す。］
で示される化合物を反応させた後にＱが、ＳＨである化合物を反応させてアミド結合によって薬物−リンカー構造を形成させる方法、
のいずれかである［１３６］に記載の抗体−薬物コンジュゲートの製造方法。
［１３８］  次式のいずれかで示される化合物：
Ｑ-L１ａ-(CH2)nＱ-C(=O)-L２ａ-LＰ-NH-(CH2)n１-Lａ-Lｂ-Lｃ-(NH-DX)、又は
Ｑ-L１ａ-(CH2)nＱ-C(=O)-L２ａ-LＰ-(NH-DX)
が、［８７］から［１０７］のいずれか一項に記載されている化合物である［１３６］又は［１３７］に記載の抗体−薬物コンジュゲートの製造方法。
［１３９］  ［１３６］から［１３８］のいずれか一項に記載の製造方法によって製造された抗体−薬物コンジュゲートの製造方法。
【発明の効果】
【００７１】
特定の構造のリンカーを介して抗腫瘍性化合物エキサテカンを結合させた抗体−薬物コンジュゲートによって優れた抗腫瘍効果を達成することができる。
【図面の簡単な説明】
【００７２】
【図１】図１は、Ｂ７−Ｈ３バリアント１のアミノ酸配列（配列番号１）を示す。
【図２】図２は、Ｂ７−Ｈ３バリアント２のアミノ酸配列（配列番号２）を示す。
【図３】図３は、Ｍ３０−Ｈ１タイプ重鎖のアミノ酸配列（配列番号９）を示す。
【図４】図４は、Ｍ３０−Ｈ２タイプ重鎖のアミノ酸配列（配列番号１０）を示す。
【図５】図５は、Ｍ３０−Ｈ３タイプ重鎖のアミノ酸配列（配列番号１１）を示す。
【図６】図６は、Ｍ３０−Ｈ４タイプ重鎖のアミノ酸配列（配列番号１２）を示す。
【図７】図７は、Ｍ３０−Ｌ１タイプ軽鎖のアミノ酸配列（配列番号１３）を示す。
【図８】図８は、Ｍ３０−Ｌ２タイプ軽鎖のアミノ酸配列（配列番号１４）を示す。
【図９】図９は、Ｍ３０−Ｌ３タイプ軽鎖のアミノ酸配列（配列番号１５）を示す。
【図１０】図１０は、Ｍ３０−Ｌ４タイプ軽鎖のアミノ酸配列（配列番号１６）を示す。
【図１１】図１１は、Ｍ３０−Ｌ５タイプ軽鎖のアミノ酸配列（配列番号１７）を示す。
【図１２】図１２は、Ｍ３０−Ｌ６タイプ軽鎖のアミノ酸配列（配列番号１８）を示す。
【図１３】図１３は、Ｍ３０−Ｌ７タイプ軽鎖のアミノ酸配列（配列番号１９）を示す。
【図１４】図１４は、Ｍ３０抗体重鎖のアミノ酸配列（配列番号２０）を示す。
【図１５】図１５は、Ｍ３０抗体軽鎖のアミノ酸配列（配列番号２１）を示す。
【図１６】図１６は、Ｂ７−Ｈ３バリアント１のヌクレオチド配列（配列番号２６）を示す。
【図１７】図１７は、Ｍ３０−Ｈ１−Ｌ４Ｐ抗体、抗体−薬物コンジュゲート（１）、（２）、（１８）及び（１９）の１０ｍｇ／ｋｇ投与時のマウス移植ヒトメラノーマ株Ａ３７５細胞への効果を示す。白ひし形線は無処置の腫瘍、黒ひし形線はＭ３０−Ｈ１−Ｌ４Ｐ抗体、黒四角線は抗体−薬物コンジュゲート（１）、白四角線は抗体−薬物コンジュゲート（２）、黒三角線は抗体−薬物コンジュゲート（１８）、白三角線は抗体−薬物コンジュゲート（１９）の効果を示す。
【図１８】図１８は、抗体−薬物コンジュゲート（２）１ｍｇ、３ｍｇ／ｋｇ、抗体−薬物コンジュゲート（１９）１ｍｇ、３ｍｇ／ｋｇ投与時のマウス移植ヒトメラノーマ株Ａ３７５細胞への効果を示す。白ひし形線は無処置の腫瘍、黒四角線は抗体−薬物コンジュゲート（２）１ｍｇ／ｋｇ投与時、白四角線は３ｍｇ／ｋｇ投与時、黒丸線は抗体−薬物コンジュゲート（１９）１ｍｇ／ｋｇ投与時、白丸線は３ｍｇ／ｋｇ投与時の効果を示す。
【図１９】図１９は、Ｍ３０−Ｈ１−Ｌ４Ｐ抗体、抗体−薬物コンジュゲート（１）、（２）、（１８）、（１９）の１０ｍｇ／ｋｇ投与時のマウス移植ヒト非小細胞肺癌株Ｃａｌｕ−６細胞への効果を示す。白ひし形線は無処置の腫瘍、黒ひし形線はＭ３０−Ｈ１−Ｌ４Ｐ抗体、黒四角線は抗体−薬物コンジュゲート（１）、白四角線は抗体−薬物コンジュゲート（２）、黒三角線は抗体−薬物コンジュゲート（１８）、白三角線は抗体−薬物コンジュゲート（１９）の効果を示す。
【図２０】図２０は、抗体−薬物コンジュゲート（３）、（２０）、（３０）（３，１０ｍｇ／ｋｇ）投与時のマウス移植ヒトメラノーマ株Ａ３７５細胞への効果を示す。白ひし形線は無処置の腫瘍、黒四角点線は抗体−薬物コンジュゲート（３）３ｍｇ／ｋｇ投与時、黒四角実線は１０ｍｇ／ｋｇ投与時、黒三角点線は抗体−薬物コンジュゲート（２０）３ｍｇ／ｋｇ投与時、黒三角実線は１０ｍｇ／ｋｇ投与時、黒丸点線は抗体−薬物コンジュゲート（３０）３ｍｇ／ｋｇ投与時、黒丸実線は１０ｍｇ／ｋｇ投与時の効果を示す。
【発明を実施するための形態】
【００７３】
本発明の抗体−薬物コンジュゲートは、抗腫瘍性抗体にリンカー構造部分を介して抗腫瘍性化合物を結合させた抗腫瘍性薬物であり、以下に詳細に説明する。
【００７４】
［抗体］
本発明の抗体−薬物コンジュゲートに使用される抗体としては、免疫グロブリンを意味し、抗原と免疫特異的に結合する抗原結合部位を含有する分子である。本発明の抗体として、IgG、IgE、IgM、IgD、IgA及びIgYのいずれのクラスでもよいが、IgGが好ましい。また、サブクラスとして、IgG1、IgG2、IgG3、IgG4、IgA1及びIgA2のいずれであってもよいがIgG１及びIgG2が好ましい。抗体は、いずれの種に由来してもよいが、好ましくは、ヒト、ラット、マウス及びウサギを例示できる。ヒト以外の種に由来する場合は、周知の技術を用いて、キメラ化又はヒト化することが好ましい。本発明の抗体は、ポリクローナル抗体であっても、モノクローナル抗体であってもよいが、モノクローナル抗体が好ましい。
本発明の抗体は腫瘍細胞を標的にできる抗体であればよい。すなわち抗腫瘍活性を有する薬物をリンカーを介して結合させることから、抗体としては、腫瘍細胞を認識できる特性、腫瘍細胞に結合できる特性、腫瘍細胞内に取り込まれて内在化する特性、さらには腫瘍細胞を傷害する特性の一又はそれ以上の特性を備えていることが好ましい。
抗体の腫瘍細胞への結合性は、フローサイトメトリーを用いて確認できる。腫瘍細胞内への抗体の取り込みは、（１）治療抗体に結合する二次抗体（蛍光標識）を用いて細胞内に取り込まれた抗体を蛍光顕微鏡で可視化するアッセイ（Cell  Death  and  Differentiation  (2008)  15,  751-761）、（２）治療抗体に結合する二次抗体（蛍光標識）を用いて細胞内に取り込まれた蛍光量を測定するアッセイ（Molecular  Biology  of  the  Cell  Vol.  15,  5268-5282,  December  2004）又は（３）治療抗体に結合するイムノトキシンを用いて、細胞内に取り込まれると毒素が放出されて細胞増殖が抑制されるというMab-ZAPアッセイ（BioTechniques  28:162-165  ,January  2000)を用いて確認できる。
抗体の抗腫瘍活性は、腫瘍細胞への細胞障害活性、殺細胞効果をいうが、in  vitroでは、細胞の増殖の抑制活性で測定することで確認できる。例えば、抗体の標的蛋白質を過剰発現している癌細胞株を培養し、培養系に種々の濃度で抗体を添加し、フォーカス形成、コロニー形成及びスフェロイド増殖に対する抑制活性を測定することができる。In  vivoでは、例えば、標的蛋白質を高発現している腫瘍細胞株を移植したヌードマウスに抗体を投与し、癌細胞の変化を測定することによって、抗腫瘍活性を確認できる。なお、抗体−薬物コンジュゲートは抗腫瘍効果を発揮する薬物を結合させてあるので、抗体自体に抗腫瘍効果があることは必須ではないが抗腫瘍効果を有することがより好ましい。抗腫瘍効果の発揮の点からは抗体が内在化して腫瘍細胞内に移行する性質のあることが、薬物によって腫瘍細胞を特異的・選択的に障害を与える点で重要であり、好ましい。
このような抗体として、抗Ａ３３抗体、抗Ｂ７−Ｈ３抗体、抗ＣａｎＡｇ抗体、抗ＣＤ２０抗体、抗ＣＤ２２抗体、抗ＣＤ３０抗体、抗ＣＤ３３抗体、抗ＣＤ５６抗体、抗ＣＤ７０抗体、抗ＣＥＡ抗体、抗Ｃｒｉｐｔｏ抗体、抗ＥｐｈＡ２抗体、抗Ｇ２５０抗体、抗ＭＵＣ１抗体、抗ＧＰＮＭＢ抗体、抗Ｉｎｔｅｇｒｉｎ抗体、抗体ＰＳＭＡ抗体、抗Ｔｅｎａｓｃｉｎ−Ｃ抗体、抗ＳＬＣ４４Ａ４抗体、抗Ｍｅｓｏｔｈｅｌｉｎ抗体を例示できるがこれに限らない。
本発明の抗体として、好ましくは、抗ＣＤ３０抗体、抗ＣＤ３３抗体、抗ＣＤ７０抗体及び抗Ｂ７−Ｈ３抗体であり、さらに好ましくは抗Ｂ７−Ｈ３抗体である。
【００７５】
本発明の抗体は、この分野で通常実施される方法を用いて、抗原となるポリペプチドを動物に免疫し、生体内に産生される抗体を採取、精製することによって得ることができる。抗原の由来はヒトに限定されず、マウス、ラット等のヒト以外の動物に由来する抗原を動物に免疫することもできる。この場合には、取得された異種抗原に結合する抗体とヒト抗原との交差性を試験することによって、ヒトの疾患に適用可能な抗体を選別できる。
また、公知の方法（例えば、Ｋｏｈｌｅｒ  ａｎｄ  Ｍｉｌｓｔｅｉｎ，Ｎａｔｕｒｅ（１９７５）２５６，ｐ．４９５−４９７、Ｋｅｎｎｅｔ，Ｒ．ｅｄ．，Ｍｏｎｏｃｌｏｎａｌ  Ａｎｔｉｂｏｄｉｅｓ，ｐ．３６５−３６７，Ｐｌｅｎｕｍ  Ｐｒｅｓｓ，Ｎ．Ｙ．（１９８０））に従って、抗原に対する抗体を産生する抗体産生細胞とミエローマ細胞とを融合させることによってハイブリドーマを樹立し、モノクローナル抗体を得ることもできる。
なお、抗原は抗原蛋白質をコードする遺伝子を遺伝子操作によって宿主細胞に産生させることによって得ることができる。具体的には、抗原遺伝子を発現可能なベクターを作製し、これを宿主細胞に導入して該遺伝子を発現させ、発現した抗原を精製すればよい。
抗ＣＤ３０抗体、抗ＣＤ３３抗体、抗ＣＤ７０抗体は、それぞれ、ＷＯ２００２／０４３６６１、米国特許第５，７７３，００１号、ＷＯ２００６／１１３９０９に基づき、公知の手段によって取得することができる。
【００７６】
本発明において使用されるＢ７−Ｈ３抗体としては、以下の特性を有する抗体が望ましい。
（１）以下の特性を有することを特徴とする抗体；
（ａ）Ｂ７−Ｈ３に特異的に結合する
（ｂ）抗体依存性細胞媒介食作用（ＡＤＣＰ）活性を有する
（ｃ）in  vivoで抗腫瘍活性を有する
（２）Ｂ７−Ｈ３が配列番号１又は２に記載のアミノ酸配列からなる分子である上記（１）に記載の抗体又は当該抗体。
（３）重鎖における相補性決定領域として配列番号３に記載のアミノ酸配列からなるＣＤＲＨ１、配列番号４に記載のアミノ酸配列からなるＣＤＲＨ２及び配列番号５に記載のアミノ酸配列からなるＣＤＲＨ３、並びに軽鎖における相補性決定領域として配列番号６に記載のアミノ酸配列からなるＣＤＲＬ１、配列番号７に記載のアミノ酸配列からなるＣＤＲＬ２及び配列番号８に記載のアミノ酸配列からなるＣＤＲＬ３を有する上記（１）又は（２）に記載の抗体。
（４）定常領域がヒト由来定常領域である上記（１）乃至（３）のいずれかに記載の抗体。
（５）ヒト化されている上記（１）乃至（４）のいずれかに記載の抗体。
（６）（ａ）配列番号９においてアミノ酸番号２０乃至１４１に記載のアミノ酸配列、（ｂ）配列番号１０においてアミノ酸番号２０乃至１４１に記載のアミノ酸配列、（ｃ）配列番号１１においてアミノ酸番号２０乃至１４１に記載のアミノ酸配列、（ｄ）配列番号１２においてアミノ酸番号２０乃至１４１に記載のアミノ酸配列、（ｅ）（ａ）乃至（ｄ）の配列に対して少なくとも９５％以上の相同性を有するアミノ酸配列、及び（ｆ）（ａ）乃至（ｄ）の配列において1又は数個のアミノ酸が欠失、置換又は付加されたアミノ酸配列からなる群から選択されたアミノ酸配列からなる重鎖の可変領域、並びに（ｇ）配列番号１３においてアミノ酸番号２１乃至１２８に記載のアミノ酸配列、（ｈ）配列番号１４においてアミノ酸番号２１乃至１２８に記載のアミノ酸配列、（ｉ）配列番号１５においてアミノ酸番号２１乃至１２８に記載のアミノ酸配列、（ｊ）配列番号１６においてアミノ酸番号２１乃至１２８に記載のアミノ酸配列、（ｋ）配列番号１７においてアミノ酸番号２１乃至１２８に記載のアミノ酸配列、（ｌ）配列番号１８においてアミノ酸番号２１乃至１２８に記載のアミノ酸配列、（ｍ）配列番号１９においてアミノ酸番号２１乃至１２８に記載のアミノ酸配列、（ｎ）（ｇ）乃至（ｍ）の配列に対して少なくとも９５％以上の相同性を有するアミノ酸配列、及び（ｏ）（ｇ）乃至（ｍ）の配列において1又は数個のアミノ酸が欠失、置換又は付加されたアミノ酸配列からなる群から選択されたアミノ酸配列からなる軽鎖の可変領域、を有する上記（５）に記載の抗体。
（７）配列番号９においてアミノ酸番号２０乃至１４１に記載のアミノ酸配列からなる重鎖の可変領域及び配列番号１３においてアミノ酸番号２１乃至１２８に記載のアミノ酸配列からなる軽鎖の可変領域、配列番号９においてアミノ酸番号２０乃至１４１に記載のアミノ酸配列からなる重鎖の可変領域及び配列番号１４においてアミノ酸番号２１乃至１２８に記載のアミノ酸配列からなる軽鎖の可変領域、配列番号９においてアミノ酸番号２０乃至１４１に記載のアミノ酸配列からなる重鎖の可変領域及び配列番号１５においてアミノ酸番号２１乃至１２８に記載のアミノ酸配列からなる軽鎖の可変領域、配列番号９においてアミノ酸番号２０乃至１４１に記載のアミノ酸配列からなる重鎖の可変領域及び配列番号１６においてアミノ酸番号２１乃至１２８に記載のアミノ酸配列からなる軽鎖の可変領域、配列番号９においてアミノ酸番号２０乃至１４１に記載のアミノ酸配列からなる重鎖の可変領域及び配列番号１７においてアミノ酸番号２１乃至１２８に記載のアミノ酸配列からなる軽鎖の可変領域、配列番号９においてアミノ酸番号２０乃至１４１に記載のアミノ酸配列からなる重鎖の可変領域及び配列番号１８においてアミノ酸番号２１乃至１２８に記載のアミノ酸配列からなる軽鎖の可変領域、配列番号９においてアミノ酸番号２０乃至１４１に記載のアミノ酸配列からなる重鎖の可変領域及び配列番号１９においてアミノ酸番号２１乃至１２８に記載のアミノ酸配列からなる軽鎖の可変領域、配列番号１２においてアミノ酸番号２０乃至１４１に記載のアミノ酸配列からなる重鎖の可変領域及び配列番号１３においてアミノ酸番号２１乃至１２８に記載のアミノ酸配列からなる軽鎖の可変領域、配列番号１２においてアミノ酸番号２０乃至１４１に記載のアミノ酸配列からなる重鎖の可変領域及び配列番号１４においてアミノ酸番号２１乃至１２８に記載のアミノ酸配列からなる軽鎖の可変領域、配列番号１２においてアミノ酸番号２０乃至１４１に記載のアミノ酸配列からなる重鎖の可変領域及び配列番号１５においてアミノ酸番号２１乃至１２８に記載のアミノ酸配列からなる軽鎖の可変領域、並びに配列番号１２においてアミノ酸番号２０乃至１４１に記載のアミノ酸配列からなる重鎖の可変領域及び配列番号１６においてアミノ酸番号２１乃至１２８に記載のアミノ酸配列からなる軽鎖の可変領域からなる群から選択される重鎖の可変領域及び軽鎖の可変領域を有する上記（６）に記載の抗体。
（８）配列番号９においてアミノ酸番号２０乃至４７１に記載のアミノ酸配列からなる重鎖及び配列番号１３においてアミノ酸番号２１乃至２３３に記載のアミノ酸配列からなる軽鎖、配列番号９においてアミノ酸番号２０乃至４７１に記載のアミノ酸配列からなる重鎖及び配列番号１４においてアミノ酸番号２１乃至２３３に記載のアミノ酸配列からなる軽鎖、配列番号９においてアミノ酸番号２０乃至４７１に記載のアミノ酸配列からなる重鎖及び配列番号１５においてアミノ酸番号２１乃至２３３に記載のアミノ酸配列からなる軽鎖、配列番号９においてアミノ酸番号２０乃至４７１に記載のアミノ酸配列からなる重鎖及び配列番号１６においてアミノ酸番号２１乃至２３３に記載のアミノ酸配列からなる軽鎖、配列番号９においてアミノ酸番号２０乃至４７１に記載のアミノ酸配列からなる重鎖及び配列番号１７においてアミノ酸番号２１乃至２３３に記載のアミノ酸配列からなる軽鎖、配列番号９においてアミノ酸番号２０乃至４７１に記載のアミノ酸配列からなる重鎖及び配列番号１８においてアミノ酸番号２１乃至２３３に記載のアミノ酸配列からなる軽鎖、配列番号９においてアミノ酸番号２０乃至４７１に記載のアミノ酸配列からなる重鎖及び配列番号１９においてアミノ酸番号２１乃至２３３に記載のアミノ酸配列からなる軽鎖、配列番号１２においてアミノ酸番号２０乃至４７１に記載のアミノ酸配列からなる重鎖及び配列番号１３においてアミノ酸番号２１乃至２３３に記載のアミノ酸配列からなる軽鎖、配列番号１２においてアミノ酸番号２０乃至４７１に記載のアミノ酸配列からなる重鎖及び配列番号１４においてアミノ酸番号２１乃至２３３に記載のアミノ酸配列からなる軽鎖、配列番号１２においてアミノ酸番号２０乃至４７１に記載のアミノ酸配列からなる重鎖及び配列番号１５においてアミノ酸番号２１乃至２３３に記載のアミノ酸配列からなる軽鎖、並びに配列番号１２においてアミノ酸番号２０乃至４７１に記載のアミノ酸配列からなる重鎖及び配列番号１６においてアミノ酸番号２１乃至２３３に記載のアミノ酸配列からなる軽鎖からなる群から選択される重鎖及び軽鎖からなる上記（６）又は（７）に記載の抗体。
（９）配列番号９に記載のアミノ酸配列からなる重鎖及び配列番号１３に記載のアミノ酸配列からなる軽鎖、配列番号９に記載のアミノ酸配列からなる重鎖及び配列番号１４に記載のアミノ酸配列からなる軽鎖、配列番号９に記載のアミノ酸配列からなる重鎖及び配列番号１５に記載のアミノ酸配列からなる軽鎖、配列番号９に記載のアミノ酸配列からなる重鎖及び配列番号１６に記載のアミノ酸配列からなる軽鎖、配列番号９に記載のアミノ酸配列からなる重鎖及び配列番号１７に記載のアミノ酸配列からなる軽鎖、配列番号９に記載のアミノ酸配列からなる重鎖及び配列番号１８に記載のアミノ酸配列からなる軽鎖、配列番号９に記載のアミノ酸配列からなる重鎖及び配列番号１９に記載のアミノ酸配列からなる軽鎖、配列番号１２に記載のアミノ酸配列からなる重鎖及び配列番号１３に記載のアミノ酸配列からなる軽鎖、配列番号１２に記載のアミノ酸配列からなる重鎖及び配列番号１４に記載のアミノ酸配列からなる軽鎖、配列番号１２に記載のアミノ酸配列からなる重鎖及び配列番号１５に記載のアミノ酸配列からなる軽鎖、並びに配列番号１２に記載のアミノ酸配列からなる重鎖及び配列番号１６に記載のアミノ酸配列からなる軽鎖からなる群から選択される重鎖及び軽鎖からなる上記（１４）乃至（１６）のいずれかに記載の抗体。
（１０）重鎖が配列番号９又は１２に記載のアミノ酸配列においてカルボキシ末端のアミノ酸が欠失している重鎖である上記（８）又は（９）に記載の抗体。
（１１）上記（１）乃至（１０）のいずれかに記載の抗体をコードするポリヌクレオチドを含有する発現ベクターによって形質転換された宿主細胞を培養する工程及び当該工程で得られた培養物から目的の抗体を採取する工程を含む当該抗体の製造方法によって得られる抗体。
（１２）抗体依存性細胞傷害活性を増強させるために糖鎖修飾が調節されている上記（１）乃至（１１）のいずれかに記載の抗体。
【００７７】
以下に、本発明において使用されるＢ７−Ｈ３抗体について説明する。
本明細書中において、「癌」と「腫瘍」は同じ意味に用いている。
本明細書中において、「遺伝子」という語には、ＤＮＡのみならずそのｍＲＮＡ、ｃＤＮＡ及びそのｃＲＮＡも含まれる。
本明細書中において、「ポリヌクレオチド」という語は核酸と同じ意味で用いており、ＤＮＡ、ＲＮＡ、プローブ、オリゴヌクレオチド、及びプライマーも含まれる。
本明細中においては、「ポリペプチド」と「蛋白質」は区別せずに用いている。
本明細書中において、「細胞」には、動物個体内の細胞、培養細胞も含んでいる。
本明細書中において、「Ｂ７−Ｈ３」は、Ｂ７−Ｈ３蛋白質と同じ意味で用いており、また、Ｂ７−Ｈ３バリアント１及び／又はＢ７−Ｈ３バリアント２を意味する。
本明細書における「ＣＤＲ」とは、相補性決定領域（ＣＤＲ：Ｃｏｍｐｌｅｍｅｔａｒｉｔｙ  ｄｅｔｅｒｒｉｎｇ  ｒｅｇｉｏｎ）を意味する。抗体分子の重鎖及び軽鎖にはそれぞれ３箇所のＣＤＲがあることが知られている。ＣＤＲは、超可変領域（ｈｙｐｅｒｖａｒｉａｂｌｅ  ｄｏｍａｉｎ）とも呼ばれ、抗体の重鎖及び軽鎖の可変領域内にあって、一次構造の変異性が特に高い部位であり、重鎖及び軽鎖のポリペプチド鎖の一次構造上において、それぞれ３ヶ所に分離している。本明細書中においては、抗体のＣＤＲについて、重鎖のＣＤＲを重鎖アミノ酸配列のアミノ末端側からＣＤＲＨ１、ＣＤＲＨ２、ＣＤＲＨ３と表記し、軽鎖のＣＤＲを軽鎖アミノ酸配列のアミノ末端側からＣＤＲＬ１、ＣＤＲＬ２、ＣＤＲＬ３と表記する。これらの部位は立体構造の上で相互に近接し、結合する抗原に対する特異性を決定している。
本発明において、「ストリンジェントな条件下でハイブリダイズする」とは、市販のハイブリダイゼーション溶液ＥｘｐｒｅｓｓＨｙｂ  Ｈｙｂｒｉｄｉｚａｔｉｏｎ  Ｓｏｌｕｔｉｏｎ（クロンテック社製）中、６８℃でハイブリダイズすること、又は、ＤＮＡを固定したフィルターを用いて０．７−１．０ＭのＮａＣｌ存在下６８℃でハイブリダイゼーションを行った後、０．１−２倍濃度のＳＳＣ溶液（１倍濃度ＳＳＣとは１５０  ｍＭ  ＮａＣｌ、１５  ｍＭ  クエン酸ナトリウムからなる）を用い、６８℃で洗浄することによって同定することができる条件又はそれと同等の条件でハイブリダイズすることをいう。
【００７８】
１．Ｂ７−Ｈ３
Ｂ７−Ｈ３は、抗原提示細胞に補助刺激分子として発現するＢ７ファミリーのひとつであり、Ｔ細胞上のレセプターに作用して免疫作用を促進又は抑制すると考えられている。
Ｂ７−Ｈ３は１回膜貫通構造を有する蛋白質であるが、Ｂ７−Ｈ３のＮ末端側の細胞外領域には２つのバリアントが存在する。Ｂ７−Ｈ３バリアント１（４Ｉｇ−Ｂ７−Ｈ３）には各２ヶ所のＶ又はＣ様Ｉｇドメインが存在し、Ｂ７−Ｈ３バリアント２（２Ｉｇ−Ｂ７−Ｈ３）には各１ヶ所のＶ又はＣ様Ｉｇドメインが存在する。
本発明で用いるＢ７−Ｈ３は、ヒト、非ヒト哺乳動物（ラット、マウス等）のＢ７−Ｈ３発現細胞から直接精製して使用するか、あるいは当該細胞の細胞膜画分を調製して使用することができ、また、Ｂ７−Ｈ３をin  vitroにて合成する、あるいは遺伝子操作によって宿主細胞に産生させることによって得ることができる。遺伝子操作では、具体的には、Ｂ７−Ｈ３  ｃＤＮＡを発現可能なベクターに組み込んだ後、転写と翻訳に必要な酵素、基質及びエネルギー物質を含む溶液中で合成する、あるいは他の原核生物、又は真核生物の宿主細胞を形質転換させることによってＢ７−Ｈ３を発現させることによって、該蛋白質を得ることが出来る。
ヒトＢ７−Ｈ３バリアント１遺伝子のオープンリーディングフレーム（ＯＲＦ）のアミノ酸配列は配列表の配列番号１に記載されている。また、配列番号１の配列は図１に記載されている。
ヒトＢ７−Ｈ３バリアント２遺伝子のＯＲＦのアミノ酸配列は配列表の配列番号２に記載されている。また、配列番号２の配列は図２に記載されている。
また、上記各Ｂ７−Ｈ３のアミノ酸配列において、１又は数個のアミノ酸が置換、欠失及び／又は付加されたアミノ酸配列からなり、当該蛋白質と同等の生物活性を有する蛋白質もＢ７−Ｈ３に含まれる。
シグナル配列が除かれた成熟ヒトＢ７−Ｈ３バリアント１は、配列番号１に示されるアミノ酸配列の２７番目から５３４番目のアミノ酸残基からなるアミノ酸配列に相当する。また、シグナル配列が除かれた成熟ヒトＢ７−Ｈ３バリアント２は、配列番号２に示されるアミノ酸配列の２７番目から３１６番目のアミノ酸残基からなるアミノ酸配列に相当する。
【００７９】
２．抗Ｂ７−Ｈ３抗体の製造
本発明のＢ７−Ｈ３に対する抗体は、常法を用いて、Ｂ７−Ｈ３又はＢ７−Ｈ３のアミノ酸配列から選択される任意のポリペプチドを動物に免疫し、生体内に産生される抗体を採取、精製することによって得ることができる。抗原となるＢ７−Ｈ３の生物種はヒトに限定されず、マウス、ラット等のヒト以外の動物に由来するＢ７−Ｈ３を動物に免疫することもできる。この場合には、取得された異種Ｂ７−Ｈ３に結合する抗体とヒトＢ７−Ｈ３との交差性を試験することによって、ヒトの疾患に適用可能な抗体を選別できる。
また、公知の方法（例えば、Ｋｏｈｌｅｒ  ａｎｄ  Ｍｉｌｓｔｅｉｎ，Ｎａｔｕｒｅ（１９７５）２５６，ｐ．４９５−４９７、Ｋｅｎｎｅｔ，Ｒ．ｅｄ．，Ｍｏｎｏｃｌｏｎａｌ  Ａｎｔｉｂｏｄｉｅｓ，ｐ．３６５−３６７，Ｐｌｅｎｕｍ  Ｐｒｅｓｓ，Ｎ．Ｙ．（１９８０））に従って、Ｂ７−Ｈ３に対する抗体を産生する抗体産生細胞とミエローマ細胞とを融合させることによってハイブリドーマを樹立し、モノクローナル抗体を得ることもできる。
なお、抗原となるＢ７−Ｈ３はＢ７−Ｈ３遺伝子を遺伝子操作によって宿主細胞に発現させることによって得ることができる。
具体的には、Ｂ７−Ｈ３遺伝子を発現可能なベクターを作製し、これを宿主細胞に導入して該遺伝子を発現させ、発現したＢ７−Ｈ３を精製すればよい。以下、具体的にＢ７−Ｈ３に対する抗体の取得方法を説明する。
【００８０】
（１）  抗原の調製
抗Ｂ７−Ｈ３抗体を作製するための抗原としては、Ｂ７−Ｈ３又はその少なくとも６個の連続した部分アミノ酸配列からなるポリペプチド、あるいはこれらに任意のアミノ酸配列や担体が付加された誘導体を挙げることができる。
Ｂ７−Ｈ３は、ヒトの腫瘍組織あるいは腫瘍細胞から直接精製して使用することができ、また、Ｂ７−Ｈ３をin  vitroにて合成する、あるいは遺伝子操作によって宿主細胞に産生させることによって得ることができる。
遺伝子操作では、具体的には、Ｂ７−Ｈ３のｃＤＮＡを発現可能なベクターに組み込んだ後、転写と翻訳に必要な酵素、基質及びエネルギー物質を含む溶液中で合成する、あるいは他の原核生物、又は真核生物の宿主細胞を形質転換させることによってＢ７−Ｈ３を発現させることによって、抗原を得ることができる。
また、膜蛋白質であるＢ７−Ｈ３の細胞外領域と抗体の定常領域とを連結した融合蛋白質を適切な宿主・ベクター系において発現させることによって、分泌蛋白質として抗原を得ることも可能である。
Ｂ７−Ｈ３のｃＤＮＡは例えば、Ｂ７−Ｈ３のｃＤＮＡを発現しているｃＤＮＡライブラリーを鋳型として、Ｂ７−Ｈ３  ｃＤＮＡを特異的に増幅するプライマーを用いてポリメラーゼ連鎖反応（以下「ＰＣＲ」という）（Ｓａｉｋｉ，Ｒ．  Ｋ．，ｅｔ  ａｌ．Ｓｃｉｅｎｃｅ（１９８８）２３９，ｐ．４８７−４８９  参照）を行なう、いわゆるＰＣＲ法によって取得することができる。
ポリペプチドのイン・ビトロ（in  vitro）合成としては、例えばロシュ・ダイアグノスティックス社製のラピッドトランスレーションシステム（ＲＴＳ）を挙げることができるが、これに限定されない。
原核細胞の宿主としては、例えば、大腸菌（Ｅｓｃｈｅｒｉｃｈｉａ  ｃｏｌｉ）や枯草菌（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｓｕｂｔｉｌｉｓ）等を挙げることができる。目的の遺伝子をこれらの宿主細胞内で形質転換させるには、宿主と適合し得る種由来のレプリコンすなわち複製起点と、調節配列を含んでいるプラスミドベクターで宿主細胞を形質転換させる。また、ベクターとしては、形質転換細胞に表現形質（表現型）の選択性を付与することができる配列を有するものが好ましい。
真核細胞の宿主細胞には、脊椎動物、昆虫、酵母等の細胞が含まれ、脊椎動物細胞としては、例えば、サルの細胞であるＣＯＳ細胞（Ｇｌｕｚｍａｎ，Ｙ．Ｃｅｌｌ（１９８１）２３，ｐ．１７５−１８２、ＡＴＣＣ  ＣＲＬ−１６５０）、マウス線維芽細胞ＮＩＨ３Ｔ３（ＡＴＣＣ  Ｎｏ．ＣＲＬ−１６５８）やチャイニーズ・ハムスター卵巣細胞（ＣＨＯ細胞、ＡＴＣＣ  ＣＣＬ−６１）のジヒドロ葉酸還元酵素欠損株（Ｕｒｌａｕｂ，Ｇ．  ａｎｄ  Ｃｈａｓｉｎ，Ｌ．Ａ．Ｐｒｏｃ．Ｎａｔｌ．Ａｃａｄ．Ｓｃｉ．ＵＳＡ（１９８０）７７，ｐ．４１２６−４２２０）等がよく用いられているが、これらに限定されない。
上記のようにして得られる形質転換体は、常法に従い培養することができ、該培養によって細胞内、又は細胞外に目的のポリペプチドが産生される。
該培養に用いられる培地としては、採用した宿主細胞に応じて慣用される各種のものを適宜選択でき、大腸菌であれば、例えば、ＬＢ培地に必要に応じて、アンピシリン等の抗生物質やＩＰＭＧを添加して用いることができる。
上記培養によって、形質転換体の細胞内又は細胞外に産生される組換え蛋白質は、該蛋白質の物理的性質や化学的性質等を利用した各種の公知の分離操作法によって分離・精製することができる。
該方法としては、具体的には例えば、通常の蛋白質沈殿剤による処理、限外濾過、分子ふるいクロマトグラフィー（ゲル濾過）、吸着クロマトグラフィー、イオン交換クロマトグラフィー、アフィニティークロマトグラフィー等の各種液体クロマトグラフィー、透析法、これらの組合せ等を例示できる。
また、発現させる組換え蛋白質に６残基からなるヒスチジンタグを繋げることによって、ニッケルアフィニティーカラムで効率的に精製することができる。あるいは、発現させる組換え蛋白質にＩｇＧのＦｃ領域を繋げることによって、プロテインＡカラムで効率的に精製することができる。
上記方法を組合せることによって容易に高収率、高純度で目的とするポリペプチドを大量に製造できる。
【００８１】
（２）  抗Ｂ７−Ｈ３モノクローナル抗体の製造
Ｂ７−Ｈ３と特異的に結合する抗体の例として、Ｂ７−Ｈ３と特異的に結合するモノクローナル抗体を挙げることができるが、その取得方法は、以下に記載する通りである。
モノクローナル抗体の製造にあたっては、一般に下記のような作業工程が必要である。
すなわち、
（ａ）抗原として使用する生体高分子の精製、
（ｂ）抗原を動物に注射することによって免疫した後、血液を採取しその抗体価を検定して脾臓摘出の時期を決定してから、抗体産生細胞を調製する工程、
（ｃ）骨髄腫細胞（以下「ミエローマ」という）の調製、
（ｄ）抗体産生細胞とミエローマとの細胞融合、
（ｅ）目的とする抗体を産生するハイブリドーマ群の選別、
（ｆ）単一細胞クローンへの分割（クローニング）、
（ｇ）場合によっては、モノクローナル抗体を大量に製造するためのハイブリドーマの培養、又はハイブリドーマを移植した動物の飼育、
（ｈ）このようにして製造されたモノクローナル抗体の生理活性、及びその結合特異性の検討、あるいは標識試薬としての特性の検定
等である。
以下、モノクローナル抗体の作製法を上記工程に沿って詳述するが、該抗体の作製法はこれに制限されず、例えば脾細胞以外の抗体産生細胞及びミエローマを使用することもできる。
【００８２】
（ａ）抗原の精製
抗原としては、前記したような方法で調製したＢ７−Ｈ３又はその一部を使用することができる。
また、Ｂ７−Ｈ３発現組換え体細胞よって調製した膜画分、又はＢ７−Ｈ３発現組換え体細胞自身、さらに、当業者に周知の方法を用いて、化学合成した本発明の蛋白質の部分ペプチドを抗原として使用することもできる。
【００８３】
（ｂ）抗体産生細胞の調製
工程（ａ）で得られた抗原と、フロインドの完全又は不完全アジュバント、又はカリミョウバンのような助剤とを混合し、免疫原として実験動物に免疫する。実験動物は公知のハイブリドーマ作製法に用いられる動物を支障なく使用することができる。具体的には、例えばマウス、ラット、ヤギ、ヒツジ、ウシ、ウマ等を使用することができる。ただし、摘出した抗体産生細胞と融合させるミエローマ細胞の入手容易性等の観点から、マウス又はラットを被免疫動物とするのが好ましい。
また、実際に使用するマウス及びラットの系統には特に制限はなく、マウスの場合には、例えば各系統Ａ、ＡＫＲ、ＢＡＬＢ／ｃ、ＢＤＰ、ＢＡ、ＣＥ、Ｃ３Ｈ、５７ＢＬ、Ｃ５７ＢＬ、Ｃ５７Ｌ、ＤＢＡ、ＦＬ、ＨＴＨ、ＨＴ１、ＬＰ、ＮＺＢ、ＮＺＷ、ＲＦ、Ｒ  ＩＩＩ、ＳＪＬ、ＳＷＲ、ＷＢ、１２９等が、またラットの場合には、例えば、Ｗｉｓｔａｒ、Ｌｏｗ、Ｌｅｗｉｓ、Ｓｐｒａｇｕｅ、Ｄａｗｌｅｙ、ＡＣＩ、ＢＮ、Ｆｉｓｃｈｅｒ等を用いることができる。
これらのマウス及びラットは例えば日本クレア、日本チャ−ルスリバー、等実験動物飼育販売業者より入手することができる。
このうち、後述のミエローマ細胞との融合適合性を勘案すれば、マウスではＢＡＬＢ／ｃ系統が、ラットではＷｉｓｔａｒ及びＬｏｗ系統が被免疫動物として特に好ましい。
また、抗原のヒトとマウスでの相同性を考慮し、自己抗体を除去する生体機構を低下させたマウス、すなわち自己免疫疾患マウスを用いることも好ましい。
なお、これらマウス又はラットの免疫時の週齢は、好ましくは５〜１２週齢、さらに好ましくは６〜８週齢である。
Ｂ７−Ｈ３又はこの組換え体によって動物を免疫するには、例えば、Ｗｅｉｒ，Ｄ．Ｍ．，Ｈａｎｄｂｏｏｋ  ｏｆ  Ｅｘｐｅｒｉｍｅｎｔａｌ  Ｉｍｍｕｎｏｌｏｇｙ  Ｖｏｌ．Ｉ．ＩＩ．ＩＩＩ．，Ｂｌａｃｋｗｅｌｌ  Ｓｃｉｅｎｔｉｆｉｃ  Ｐｕｂｌｉｃａｔｉｏｎｓ，Ｏｘｆｏｒｄ（１９８７）、Ｋａｂａｔ，Ｅ．Ａ．ａｎｄ  Ｍａｙｅｒ，Ｍ．Ｍ．，Ｅｘｐｅｒｉｍｅｎｔａｌ  Ｉｍｍｕｎｏｃｈｅｍｉｓｔｒｙ，Ｃｈａｒｌｅｓ  Ｃ  Ｔｈｏｍａｓ  Ｐｕｂｌｉｓｈｅｒ  Ｓｐｒｉｎｇｆｉｅｌｄ，Ｉｌｌｉｎｏｉｓ（１９６４）等に詳しく記載されている公知の方法を用いることができる。
これらの免疫法のうち、本発明において好適な方法を具体的に示せば、例えば以下のとおりである。
すなわち、まず、抗原である膜蛋白質画分、もしくは抗原を発現させた細胞を動物の皮内又は腹腔内に投与する。
ただし、免疫効率を高めるためには両者の併用が好ましく、前半は皮内投与を行い、後半又は最終回のみ腹腔内投与を行うと、特に免疫効率を高めることができる。
抗原の投与スケジュールは、被免疫動物の種類、個体差等によって異なるが、一般には、抗原投与回数３〜６回、投与間隔２〜６週間が好ましく、投与回数３〜４回、投与間隔２〜４週間がさらに好ましい。
また、抗原の投与量は、動物の種類、個体差等によって異なるが、一般には０．０５〜５ｍｇ、好ましくは０．１〜０．５ｍｇ程度とする。
追加免疫は、以上の通りの抗原投与の１〜６週間後、好ましくは２〜４週間後、さらに好ましくは２〜３週間後に行う。
なお、追加免疫を行う際の抗原投与量は、動物の種類、大きさ等によって異なるが、一般に、例えばマウスの場合には０．０５〜５ｍｇ、好ましくは０．１〜０．５ｍｇ、さらに好ましくは０．１〜０．２ｍｇ程度とする。
上記追加免疫から１〜１０日後、好ましくは２〜５日後、さらに好ましくは２〜３日後に被免疫動物から抗体産生細胞を含む脾臓細胞又はリンパ球を無菌的に取り出す。その際に抗体価を測定し、抗体価が十分高くなった動物を抗体産生細胞の供給源として用いれば、以後の操作の効率を高めることができる。
ここで用いられる抗体価の測定法としては、例えば、ＲＩＡ法又はＥＬＩＳＡ法を挙げることができるがこれらの方法に制限されない。
本発明における抗体価の測定は、例えばＥＬＩＳＡ法によれば、以下に記載するような手順によって行うことができる。
まず、精製又は部分精製した抗原をＥＬＩＳＡ用９６穴プレート等の固相表面に吸着させ、さらに抗原が吸着していない固相表面を抗原と無関係な蛋白質、例えばウシ血清アルブミン（以下「ＢＳＡ」という）によって覆い、該表面を洗浄後、第一抗体として段階希釈した試料（例えばマウス血清）に接触させ、上記抗原に試料中の抗体を結合させる。
さらに第二抗体として酵素標識されたマウス抗体に対する抗体を加えてマウス抗体に結合させ、洗浄後該酵素の基質を加え、基質分解に基づく発色による吸光度の変化等を測定することによって、抗体価を算出する。
被免疫動物の脾臓細胞又はリンパ球からの抗体産生細胞の分離は、公知の方法（例えば、Ｋｏｈｌｅｒ  ｅｔ  ａｌ．，Ｎａｔｕｒｅ（１９７５）２５６，ｐ．４９５，；Ｋｏｈｌｅｒ  ｅｔ  ａｌ．，Ｅｕｒ．Ｊ．Ｉｍｍｕｎｏｌ．（１９７７）６，ｐ．５１１，；Ｍｉｌｓｔｅｉｎ  ｅｔ  ａｌ．，Ｎａｔｕｒｅ（１９７７），２６６，ｐ．５５０，；Ｗａｌｓｈ，Ｎａｔｕｒｅ，（１９７７）２６６，ｐ．４９５）に従って行うことができる。例えば、脾臓細胞の場合には、脾臓を細切して細胞をステンレスメッシュで濾過した後、イーグル最小必須培地（ＭＥＭ）に浮遊させて抗体産生細胞を分離する一般的方法を採用することができる。
【００８４】
（ｃ）骨髄腫細胞（以下、「ミエローマ」という）の調製
細胞融合に用いるミエローマ細胞には特段の制限はなく、公知の細胞株から適宜選択して用いることができる。ただし、融合細胞からハイブリドーマを選択する際の利便性を考慮して、その選択手続が確立しているＨＧＰＲＴ（Ｈｙｐｏｘａｎｔｈｉｎｅ−ｇｕａｎｉｎｅ  ｐｈｏｓｐｈｏｒｉｂｏｓｙｌ  ｔｒａｎｓｆｅｒａｓｅ）欠損株を用いるのが好ましい。
すなわち、マウス由来のＸ６３−Ａｇ８（Ｘ６３）、ＮＳ１−ＡＮＳ／１（ＮＳ１）、Ｐ３Ｘ６３−Ａｇ８．Ｕ１（Ｐ３Ｕ１）、Ｘ６３−Ａｇ８．６５３（Ｘ６３．６５３）、ＳＰ２／０−Ａｇ１４（ＳＰ２／０）、ＭＰＣ１１−４５．６ＴＧ１．７（４５．６ＴＧ）、ＦＯ、Ｓ１４９／５ＸＸＯ、ＢＵ．１等、ラット由来の２１０．ＲＳＹ３．Ａｇ．１．２．３（Ｙ３）等、ヒト由来のＵ２６６ＡＲ（ＳＫＯ−００７）、ＧＭ１５００・ＧＴＧ−Ａ１２（ＧＭ１５００）、ＵＣ７２９−６、ＬＩＣＲ−ＬＯＷ−ＨＭｙ２（ＨＭｙ２）、８２２６ＡＲ／ＮＩＰ４−１（ＮＰ４１）等である。これらのＨＧＰＲＴ欠損株は例えば、Ａｍｅｒｉｃａｎ  Ｔｙｐｅ  Ｃｕｌｔｕｒｅ  Ｃｏｌｌｅｃｔｉｏｎ  （ＡＴＣＣ）等から入手することができる。
これらの細胞株は、適当な培地、例えば８−アザグアニン培地［ＲＰＭＩ−１６４０培地にグルタミン、２−メルカプトエタノール、ゲンタマイシン、及びウシ胎児血清（以下「ＦＢＳ」という）を加えた培地に８−アザグアニンを加えた培地］、イスコフ改変ダルベッコ培地（Ｉｓｃｏｖｅ’ｓ  Ｍｏｄｉｆｉｅｄ  Ｄｕｌｂｅｃｃｏ’ｓ  Ｍｅｄｉｕｍ；以下「ＩＭＤＭ」という）、又はダルベッコ改変イーグル培地（Ｄｕｌｂｅｃｃｏ’ｓ  Ｍｏｄｉｆｉｅｄ  Ｅａｇｌｅ  Ｍｅｄｉｕｍ；以下「ＤＭＥＭ」という）で継代培養するが、細胞融合の３乃至４日前に正常培地［例えば、１０％  ＦＣＳを含むＡＳＦ１０４培地（味の素（株）社製）］で継代培養し、融合当日に２×１０７以上の細胞数を確保しておく。
【００８５】
（ｄ）細胞融合
抗体産生細胞とミエローマ細胞との融合は、公知の方法（Ｗｅｉｒ，Ｄ．Ｍ．，Ｈａｎｄｂｏｏｋｏｆ  Ｅｘｐｅｒｉｍｅｎｔａｌ  Ｉｍｍｕｎｏｌｏｇｙ  Ｖｏｌ．Ｉ．ＩＩ．ＩＩＩ．，Ｂｌａｃｋｗｅｌｌ  Ｓｃｉｅｎｔｉｆｉｃ  Ｐｕｂｌｉｃａｔｉｏｎｓ，Ｏｘｆｏｒｄ（１９８７）、Ｋａｂａｔ，Ｅ．Ａ．ａｎｄ  Ｍａｙｅｒ，Ｍ．Ｍ．，Ｅｘｐｅｒｉｍｅｎｔａｌ  Ｉｍｍｕｎｏｃｈｅｍｉｓｔｒｙ，Ｃｈａｒｌｅｓ  Ｃ  Ｔｈｏｍａｓ  Ｐｕｂｌｉｓｈｅｒ  Ｓｐｒｉｎｇｆｉｅｌｄ，Ｉｌｌｉｎｏｉｓ（１９６４）等）に従い、細胞の生存率を極度に低下させない程度の条件下で適宜実施することができる。
そのような方法は、例えば、ポリエチレングリコール等の高濃度ポリマー溶液中で抗体産生細胞とミエローマ細胞とを混合する化学的方法、電気的刺激を利用する物理的方法等を用いることができる。このうち、上記化学的方法の具体例を示せば以下のとおりである。
すなわち、高濃度ポリマー溶液としてポリエチレングリコールを用いる場合には、分子量１５００〜６０００、好ましくは２０００〜４０００のポリエチレングリコール溶液中で、３０〜４０℃、好ましくは３５〜３８℃の温度で抗体産生細胞とミエローマ細胞とを１〜１０分間、好ましくは５〜８分間混合する。
【００８６】
（ｅ）ハイブリドーマ群の選択
上記細胞融合によって得られるハイブリドーマの選択方法は特に制限はないが、通常ＨＡＴ（ヒポキサンチン・アミノプテリン・チミジン）選択法（Ｋｏｈｌｅｒ  ｅｔ  ａｌ．，Ｎａｔｕｒｅ（１９７５）２５６，ｐ．４９５；Ｍｉｌｓｔｅｉｎ  ｅｔ  ａｌ．，Ｎａｔｕｒｅ（１９７７）２６６，ｐ．５５０）が用いられる。
この方法は、アミノプテリンで生存し得ないＨＧＰＲＴ欠損株のミエローマ細胞を用いてハイブリドーマを得る場合に有効である。
すなわち、未融合細胞及びハイブリドーマをＨＡＴ培地で培養することによって、アミノプテリンに対する耐性を持ち合わせたハイブリドーマのみを選択的に残存させ、かつ増殖させることができる。
【００８７】
（ｆ）単一細胞クローンへの分割（クローニング）
ハイブリドーマのクローニング法としては、例えばメチルセルロース法、軟アガロース法、限界希釈法等の公知の方法を用いることができる（例えばＢａｒｂａｒａ，  Ｂ．Ｍ．ａｎｄ  Ｓｔａｎｌｅｙ，Ｍ．Ｓ．：Ｓｅｌｅｃｔｅｄ  Ｍｅｔｈｏｄｓ  ｉｎ  Ｃｅｌｌｕｌａｒ  Ｉｍｍｕｎｏｌｏｇｙ，Ｗ．Ｈ．Ｆｒｅｅｍａｎ  ａｎｄ  Ｃｏｍｐａｎｙ，Ｓａｎ  Ｆｒａｎｃｉｓｃｏ（１９８０）参照）。これらの方法のうち、特にメチルセルロース法等の三次元培養法が好適である。例えば、細胞融合によって形成されたハイブリドーマ群をＣｌｏｎａＣｅｌｌ−ＨＹ  Ｓｅｌｅｃｔｉｏｎ  Ｍｅｄｉｕｍ  Ｄ（ＳｔｅｍＣｅｌｌ  Ｔｅｃｈｎｏｌｏｇｉｅｓ社製  ＃０３８０４）等のメチルセルロース培地に懸濁して培養し、形成されたハイブリドーマコロニーを回収することでモノクローンハイブリドーマの取得が可能である。回収された各ハイブリドーマコロニーを培養し、得られたハイブリドーマ培養上清中に安定して抗体価の認められたものをＢ７−Ｈ３モノクローナル抗体産生ハイブリドーマ株として選択する。
【００８８】
このようにして樹立されたハイブリドーマ株の例としては、Ｂ７−Ｈ３ハイブリドーマＭ３０を挙げることができる。なお、本明細書中においては、Ｂ７−Ｈ３ハイブリドーマＭ３０が産生する抗体を、「Ｍ３０抗体」又は単に「Ｍ３０」と記載する。
Ｍ３０抗体の重鎖は、配列表の配列番号２０に示されるアミノ酸配列を有する。また、Ｍ３０抗体の軽鎖は、配列表の配列番号２１に示されるアミノ酸配列を有する。なお、配列表の配列番号２０に示される重鎖アミノ酸配列中で、１乃至１９番目のアミノ酸残基からなるアミノ酸配列はシグナル配列であり、２０乃至１４１番目のアミノ酸残基からなるアミノ酸配列は可変領域であり、１４２乃至４７１番目のアミノ酸残基からなるアミノ酸配列は定常領域である。また、配列表の配列番号２１に示される軽鎖アミノ酸配列中で、１乃至２２番目のアミノ酸残基からなるアミノ酸配列はシグナル配列であり、２３乃至１３０番目のアミノ酸残基からなるアミノ酸配列は可変領域であり、１３１乃至２３５番目のアミノ酸残基からなるアミノ酸配列は定常領域である。
【００８９】
（ｇ）ハイブリドーマの培養によるモノクローナル抗体の調製
このようにして選択されたハイブリドーマは、これを培養することによって、モノクローナル抗体を効率よく得ることができるが、培養に先立ち、目的とするモノクローナル抗体を産生するハイブリドーマをスクリーニングすることが望ましい。
このスクリーニングにはそれ自体既知の方法が採用できる。
本発明における抗体価の測定は、例えば上記（ｂ）の項目で説明したＥＬＩＳＡ法によって行うことができる。
以上の方法によって得たハイブリドーマは、液体窒素中又は−８０℃以下の冷凍庫中に凍結状態で保存することができる。
クローニングを完了したハイブリドーマは、培地をＨＴ培地から正常培地に換えて培養される。
大量培養は、大型培養瓶を用いた回転培養、あるいはスピナー培養で行われる。この大量培養における上清から、ゲル濾過等、当業者に周知の方法を用いて精製することによって、本発明の蛋白質に特異的に結合するモノクローナル抗体を得ることができる。
また、同系統のマウス（例えば、上記のＢＡＬＢ／ｃ）、あるいはＮｕ／Ｎｕマウスの腹腔内にハイブリドーマを注射し、該ハイブリド−マを増殖させることによって、本発明のモノクローナル抗体を大量に含む腹水を得ることができる。
腹腔内に投与する場合には、事前（３〜７日前）に２，６，１０，１４−テトラメチルペンタデカン（２，６，１０，１４−ｔｅｔｒａｍｅｔｈｙｌ  ｐｅｎｔａｄｅｃａｎｅ）（プリスタン）等の鉱物油を投与すると、より多量の腹水が得られる。
例えば、ハイブリドーマと同系統のマウスの腹腔内に予め免疫抑制剤を注射し、Ｔ細胞を不活性化した後、２０日後に１０６〜１０７個のハイブリドーマ・クローン細胞を、血清を含まない培地中に浮遊（０．５ｍｌ）させて腹腔内に投与し、通常腹部が膨満し、腹水がたまったところでマウスより腹水を採取する。この方法によって、培養液中に比べて約１００倍以上の濃度のモノクローナル抗体が得られる。
上記方法によって得たモノクローナル抗体は、例えばＷｅｉｒ，Ｄ．Ｍ．：Ｈａｎｄｂｏｏｋ  ｏｆ  Ｅｘｐｅｒｉｍｅｎｔａｌ  Ｉｍｍｕｎｏｌｏｇｙ，Ｖｏｌ．Ｉ，ＩＩ，ＩＩＩ，Ｂｌａｃｋｗｅｌｌ  Ｓｃｉｅｎｔｉｆｉｃ  Ｐｕｂｌｉｃａｔｉｏｎｓ，Ｏｘｆｏｒｄ（１９７８）に記載されている方法で精製することができる。
かくして得られるモノクローナル抗体は、Ｂ７−Ｈ３に対して高い抗原特異性を有する。
【００９０】
（ｈ）モノクローナル抗体の検定
かくして得られたモノクローナル抗体のアイソタイプ及びサブクラスの決定は以下のように行うことができる。
まず、同定法としてはオクテルロニー（Ｏｕｃｈｔｅｒｌｏｎｙ）法、ＥＬＩＳＡ法、又はＲＩＡ法を挙げることができる。
オクテルロニー法は簡便ではあるが、モノクローナル抗体の濃度が低い場合には濃縮操作が必要である。
一方、ＥＬＩＳＡ法又はＲＩＡ法を用いた場合は、培養上清をそのまま抗原吸着固相と反応させ、さらに第二次抗体として各種イムノグロブリンアイソタイプ、サブクラスに対応する抗体を用いることによって、モノクローナル抗体のアイソタイプ、サブクラスを同定することが可能である。
また、さらに簡便な方法として、市販の同定用のキット（例えば、マウスタイパーキット；バイオラッド社製）等を利用することもできる。
さらに、蛋白質の定量は、フォーリンロウリー法、及び２８０ｎｍにおける吸光度［１．４（ＯＤ２８０）＝イムノグロブリン１ｍｇ／ｍｌ］より算出する方法によって行うことができる。
さらに、（２）の（ａ）乃至（ｈ）の工程を再度実施して別途に独立してモノクローナル抗体を取得した場合においても、Ｍ３０抗体と同等の細胞傷害活性を有する抗体を取得することが可能である。このような抗体の一例として、Ｍ３０抗体と同一のエピトープに結合する抗体を挙げることができる。Ｍ３０はＢ７−Ｈ３の細胞外領域中のドメインであるＩｇＣ１ドメイン又はＩｇＣ２ドメインにおけるエピトープを認識して、ＩｇＣ１ドメイン若しくはＩｇＣ２ドメイン又は両者に結合するので、特に当該エピトープとしてはＢ７−Ｈ３のＩｇＣ１ドメイン又はＩｇＣ２ドメインに存在するエピトープを挙げることができる。新たに作製されたモノクローナル抗体が、Ｍ３０抗体の結合する部分ペプチド又は部分立体構造に結合すれば、該モノクローナル抗体がＭ３０抗体と同一のエピトープに結合すると判定することができる。また、Ｍ３０抗体のＢ７−Ｈ３に対する結合に対して該モノクローナル抗体が競合する（即ち、該モノクローナル抗体が、Ｍ３０抗体とＢ７−Ｈ３の結合を妨げる）ことを確認することによって、具体的なエピトープの配列又は構造が決定されていなくても、該モノクローナル抗体がＭ３０抗体と同一のエピトープに結合すると判定することができる。エピトープが同一であることが確認された場合、該モノクローナル抗体がＭ３０抗体と同等の細胞傷害活性を有していることが強く期待される。
【００９１】
（３）  その他の抗体
本発明の抗体には、上記Ｂ７−Ｈ３に対するモノクローナル抗体に加え、ヒトに対する異種抗原性を低下させること等を目的として人為的に改変した遺伝子組換え型抗体、例えば、キメラ（Ｃｈｉｍｅｒｉｃ）抗体、ヒト化（Ｈｕｍａｎｉｚｅｄ）抗体、ヒト抗体等も含まれる。これらの抗体は、既知の方法を用いて製造することができる。
キメラ抗体としては、抗体の可変領域と定常領域が互いに異種である抗体、例えばマウス又はラット由来抗体の可変領域をヒト由来の定常領域に接合したキメラ抗体を挙げることができる（Ｐｒｏｃ．Ｎａｔｌ．Ａｃａｄ．Ｓｃｉ．Ｕ．Ｓ．Ａ．，８１，６８５１−６８５５，（１９８４）参照）。
ヒト化抗体としては、相補性決定領域（ＣＤＲ；ｃｏｍｐｌｅｍｅｎｔａｒｉｔｙ  ｄｅｔｅｒｍｉｎｉｎｇ  ｒｅｇｉｏｎ）のみをヒト由来の抗体に組み込んだ抗体（Ｎａｔｕｒｅ（１９８６）３２１，ｐ．５２２−５２５参照）、ＣＤＲ移植法によって、ＣＤＲの配列に加え一部のフレームワークのアミノ酸残基もヒト抗体に移植した抗体（国際公開パンフレットＷＯ９０／０７８６１）を挙げることができる。
但し、Ｍ３０抗体由来のヒト化抗体としては、Ｍ３０抗体の６種全てのＣＤＲ配列を保持し、抗腫瘍活性を有する限り、特定のヒト化抗体に限定されない。なお、Ｍ３０抗体の重鎖可変領域は、配列表の配列番号３に示されるアミノ酸配列からなるＣＤＲＨ１（ＮＹＶＭＨ）、配列番号４に示されるアミノ酸配列からなるＣＤＲＨ２（ＹＩＮＰＹＮＤＤＶＫＹＮＥＫＦＫＧ）、及び配列番号５に示されるアミノ酸配列からなるＣＤＲＨ３（ＷＧＹＹＧＳＰＬＹＹＦＤＹ）を保有している。また、Ｍ３０抗体の軽鎖可変領域は、配列表の配列番号６に示されるアミノ酸配列からなるＣＤＲＬ１（ＲＡＳＳＲＬＩＹＭＨ）、配列番号７に示されるアミノ酸配列からなるＣＤＲＬ２（ＡＴＳＮＬＡＳ）、及び配列番号８に示されるアミノ酸配列からなるＣＤＲＬ３（ＱＱＷＮＳＮＰＰＴ）を保有している。
【００９２】
マウス抗体Ｍ３０のヒト化抗体の実例としては、（１）配列表の配列番号９、１０、１１又は１２の２０乃至１４１番目のアミノ酸残基からなるアミノ酸配列、（２）上記（１）のアミノ酸配列に対して少なくとも９５％以上の相同性を有するアミノ酸配列、及び（３）上記（１）のアミノ酸配列において１又は数個のアミノ酸が欠失、置換又は付加されたアミノ酸配列のいずれか一つからなる重鎖可変領域を含む重鎖、並びに（４）配列番号１３、１４、１５、１６、１７、１８又は１９の２１乃至１２８番目のアミノ酸残基からなるアミノ酸配列、（５）上記（４）のアミノ酸配列に対して少なくとも９５％以上の相同性を有するアミノ酸配列、及び（６）上記（４）のアミノ酸配列において１又は数個のアミノ酸が欠失、置換又は付加されたアミノ酸配列のいずれか一つからなる軽鎖可変領域を含む軽鎖の任意の組合せを挙げることができる。
なお、本明細書中における「数個」とは、１乃至１０個、１乃至９個、１乃至８個、１乃至７個、１乃至６個、１乃至５個、１乃至４個、１乃至３個、又は１若しくは２個を意味する。
【００９３】
また、本明細書中におけるアミノ酸の置換としては保存的アミノ酸置換が好ましい。保存的アミノ酸置換とは、アミノ酸側鎖に関連のあるアミノ酸グループ内で生じる置換である。好適なアミノ酸グループは、以下のとおりである：酸性グループ＝アスパギン酸、グルタミン酸；塩基性グループ＝リシン、アルギニン、ヒスチジン；非極性グループ＝アラニン、バリン、ロイシン、イソロイシン、プロリン、フェニルアラニン、メチオニン、トリプトファン；及び非帯電極性ファミリー＝グリシン、アスパラギン、グルタミン、システイン、セリン、スレオニン、チロシン。他の好適なアミノ酸グループは次のとおりである：脂肪族ヒドロキシグループ＝セリン及びスレオニン；アミド含有グループ＝アスパラギン及びグルタミン；脂肪族グループ＝アラニン、バリン、ロイシン及びイソロイシン；並びに芳香族グループ＝フェニルアラニン、トリプトファン及びチロシン。かかるアミノ酸置換は元のアミノ酸配列を有する物質の特性を低下させない範囲で行うのが好ましい。
上記重鎖及び軽鎖の好適な組合せの抗体としては、配列番号９においてアミノ酸番号２０乃至１４１に記載のアミノ酸配列からなる重鎖可変領域を有する重鎖及び配列番号１３においてアミノ酸番号２１乃至１２８に記載のアミノ酸配列からなる軽鎖可変領域を有する軽鎖からなる抗体、配列番号９においてアミノ酸番号２０乃至１４１に記載のアミノ酸配列からなる重鎖可変領域を有する重鎖及び配列番号１４においてアミノ酸番号２１乃至１２８に記載のアミノ酸配列からなる軽鎖可変領域を有する軽鎖からなる抗体、配列番号９においてアミノ酸番号２０乃至１４１に記載のアミノ酸配列からなる重鎖可変領域を有する重鎖及び配列番号１５においてアミノ酸番号２１乃至１２８に記載のアミノ酸配列からなる軽鎖可変領域を有する軽鎖からなる抗体、配列番号９においてアミノ酸番号２０乃至１４１に記載のアミノ酸配列からなる重鎖可変領域を有する重鎖及び配列番号１６においてアミノ酸番号２１乃至１２８に記載のアミノ酸配列からなる軽鎖可変領域を有する軽鎖からなる抗体、配列番号９においてアミノ酸番号２０乃至１４１に記載のアミノ酸配列からなる重鎖可変領域を有する重鎖及び配列番号１７においてアミノ酸番号２１乃至１２８に記載のアミノ酸配列からなる軽鎖可変領域を有する軽鎖からなる抗体、配列番号９においてアミノ酸番号２０乃至１４１に記載のアミノ酸配列からなる重鎖可変領域を有する重鎖及び配列番号１８においてアミノ酸番号２１乃至１２８に記載のアミノ酸配列からなる軽鎖可変領域を有する軽鎖からなる抗体、配列番号９においてアミノ酸番号２０乃至１４１に記載のアミノ酸配列からなる重鎖可変領域を有する重鎖及び配列番号１９においてアミノ酸番号２１乃至１２８に記載のアミノ酸配列からなる軽鎖可変領域を有する軽鎖からなる抗体、配列番号１２においてアミノ酸番号２０乃至１４１に記載のアミノ酸配列からなる重鎖可変領域を有する重鎖及び配列番号１３においてアミノ酸番号２１乃至１２８に記載のアミノ酸配列からなる軽鎖可変領域を有する軽鎖からなる抗体、配列番号１２においてアミノ酸番号２０乃至１４１に記載のアミノ酸配列からなる重鎖可変領域を有する重鎖及び配列番号１４においてアミノ酸番号２１乃至１２８に記載のアミノ酸配列からなる軽鎖可変領域を有する軽鎖からなる抗体、配列番号１２においてアミノ酸番号２０乃至１４１に記載のアミノ酸配列からなる重鎖可変領域を有する重鎖及び配列番号１５においてアミノ酸番号２１乃至１２８に記載のアミノ酸配列からなる軽鎖可変領域を有する軽鎖からなる抗体、並びに配列番号１２においてアミノ酸番号２０乃至１４１に記載のアミノ酸配列からなる重鎖可変領域を有する重鎖及び配列番号１６においてアミノ酸番号２１乃至１２８に記載のアミノ酸配列からなる軽鎖可変領域を有する軽鎖からなる抗体を挙げることができる。
【００９４】
さらに好適な組合せの抗体としては、配列番号９においてアミノ酸番号２０乃至４７１に記載のアミノ酸配列からなる重鎖及び配列番号１３においてアミノ酸番号２１乃至２３３に記載のアミノ酸配列からなる軽鎖からなる抗体、配列番号９においてアミノ酸番号２０乃至４７１に記載のアミノ酸配列からなる重鎖及び配列番号１４においてアミノ酸番号２１乃至２３３に記載のアミノ酸配列からなる軽鎖からなる抗体、配列番号９においてアミノ酸番号２０乃至４７１に記載目のアミノ酸配列からなる重鎖及び配列番号１５においてアミノ酸番号２１乃至２３３に記載のアミノ酸配列からなる軽鎖からなる抗体、配列番号９においてアミノ酸番号２０乃至４７１に記載のアミノ酸配列からなる重鎖及び配列番号１６においてアミノ酸番号２１乃至２３３に記載のアミノ酸配列からなる軽鎖からなる抗体、配列番号９においてアミノ酸番号２０乃至４７１に記載目のアミノ酸配列からなる重鎖及び配列番号１７においてアミノ酸番号２１乃至２３３に記載のアミノ酸配列からなる軽鎖からなる抗体、配列番号９においてアミノ酸番号２０乃至４７１に記載のアミノ酸配列からなる重鎖及び配列番号１８においてアミノ酸番号２１乃至２３３に記載のアミノ酸配列からなる軽鎖からなる抗体、配列番号９においてアミノ酸番号２０乃至４７１に記載のアミノ酸配列からなる重鎖及び配列番号１９においてアミノ酸番号２１乃至２３３に記載のアミノ酸配列からなる軽鎖からなる抗体、配列番号１２においてアミノ酸番号２０乃至４７１に記載のアミノ酸配列からなる重鎖及び配列番号１３においてアミノ酸番号２１乃至２３３番目のアミノ酸配列からなる軽鎖からなる抗体、配列番号１２においてアミノ酸番号２０乃至４７１に記載のアミノ酸配列からなる重鎖及び配列番号１４においてアミノ酸番号２１乃至２３３番目のアミノ酸配列からなる軽鎖からなる抗体、配列番号１２においてアミノ酸番号２０乃至４７１に記載のアミノ酸配列からなる重鎖及び配列番号１５においてアミノ酸番号２１乃至２３３に記載のアミノ酸配列からなる軽鎖からなる抗体、並びに配列番号１２においてアミノ酸番号２０乃至４７１に記載のアミノ酸配列からなる重鎖及び配列番号１６においてアミノ酸番号２１乃至２３３に記載のアミノ酸配列からなる軽鎖からなる抗体。
【００９５】
また、別の好適な組合せとしては、配列番号９に記載のアミノ酸配列からなる重鎖及び配列番号１３に記載のアミノ酸配列からなる軽鎖からなる抗体、配列番号９に記載のアミノ酸配列からなる重鎖及び配列番号１４に記載のアミノ酸配列からなる軽鎖からなる抗体、配列番号９に記載のアミノ酸配列からなる重鎖及び配列番号１５に記載のアミノ酸配列からなる軽鎖からなる抗体、配列番号９に記載のアミノ酸配列からなる重鎖及び配列番号１６に記載のアミノ酸配列からなる軽鎖からなる抗体、配列番号９に記載のアミノ酸配列からなる重鎖及び配列番号１７に記載のアミノ酸配列からなる軽鎖からなる抗体、配列番号９に記載のアミノ酸配列からなる重鎖及び配列番号１８に記載のアミノ酸配列からなる軽鎖からなる抗体、配列番号９に記載のアミノ酸配列からなる重鎖及び配列番号１９に記載のアミノ酸配列からなる軽鎖からなる抗体、配列番号１２に記載のアミノ酸配列からなる重鎖及び配列番号１３に記載のアミノ酸配列からなる軽鎖からなる抗体、配列番号１２に記載のアミノ酸配列からなる重鎖及び配列番号１４に記載のアミノ酸配列からなる軽鎖からなる抗体、配列番号１２に記載のアミノ酸配列からなる重鎖及び配列番号１５に記載のアミノ酸配列からなる軽鎖からなる抗体、並びに配列番号１２に記載のアミノ酸配列からなる重鎖及び配列番号１６に記載のアミノ酸配列からなる軽鎖からなる抗体を挙げることができる。
【００９６】
上記の重鎖アミノ酸配列及び軽鎖アミノ酸配列と高い相同性を示す配列を組み合わせることによって、上記の各抗体と同等の細胞傷害性活性を有する抗体を選択することが可能である。このような相同性は、一般的には８０％以上の相同性であり、好ましくは９０％以上の相同性であり、より好ましくは９５％以上の相同性であり、最も好ましくは９９％以上の相同性である。また、重鎖又は軽鎖のアミノ酸配列に１乃至数個のアミノ酸残基が置換、欠失又は付加されたアミノ酸配列を組み合わせることによっても、上記の各抗体と同等の細胞傷害性活性を有する抗体を選択することが可能である。
【００９７】
二種類のアミノ酸配列間の相同性は、Ｂｌａｓｔ  ａｌｇｏｒｉｔｈｍ  ｖｅｒｓｉｏｎ  ２．２．２（Ａｌｔｓｃｈｕｌ，  Ｓｔｅｐｈｅｎ  Ｆ．，Ｔｈｏｍａｓ  Ｌ．Ｍａｄｄｅｎ，Ａｌｅｊａｎｄｒｏ  Ａ．Ｓｃｈａｆｆｅｒ，  Ｊｉｎｇｈｕｉ  Ｚｈａｎｇ，  Ｚｈｅｎｇ  Ｚｈａｎｇ，  Ｗｅｂｂ  Ｍｉｌｌｅｒ，  ａｎｄ  Ｄａｖｉｄ  Ｊ．Ｌｉｐｍａｎ（１９９７），「Ｇａｐｐｅｄ  ＢＬＡＳＴ  ａｎｄ  ＰＳＩ−ＢＬＡＳＴ：ａ  ｎｅｗ  ｇｅｎｅｒａｔｉｏｎ  ｏｆ  ｐｒｏｔｅｉｎ  ｄａｔａｂａｓｅ  ｓｅａｒｃｈ  ｐｒｏｇｒａｍｓ」，Ｎｕｃｌｅｉｃ  Ａｃｉｄｓ  Ｒｅｓ．２５：３３８９−３４０２）のデフォルトパラメーターを使用することによって決定することができる。Ｂｌａｓｔ  ａｌｇｏｒｉｔｈｍは、インターネットでwww.ncbi.nlm.nih.gov/blastにアクセスすることによっても使用することができる。
【００９８】
なお、配列表の配列番号９、１０、１１又は１２に示される重鎖アミノ酸配列中で、１乃至１９番目のアミノ酸残基からなるアミノ酸配列はシグナル配列であり、２０乃至１４１番目のアミノ酸残基からなるアミノ酸配列は可変領域であり、１４２乃至４７１番目のアミノ酸残基からなるアミノ酸配列は定常領域である。配列番号９の配列は図３に、配列番号１０の配列は図４に、配列番号１１の配列は図５に、配列番号１２の配列は図６に各々記載されている。
また、配列表の配列番号１３、１４、１５、１６、１７、１８又は１９に示される軽鎖アミノ酸配列中で、１乃至２０番目のアミノ酸残基からなるアミノ酸配列はシグナル配列であり、２１乃至１２８番目のアミノ酸残基からなるアミノ酸配列は可変領域であり、１２９乃至２３３番目のアミノ酸残基からなるアミノ酸配列は定常領域である。配列番号１３の配列は図７に、配列番号１４の配列は図８に、配列番号１５の配列は図９に、配列番号１６の配列は図１０に、配列番号１７の配列は図１１に、配列番号１８の配列は図１２に、配列番号１９の配列は図１３に各々記載されている。
【００９９】
本発明の抗体としては、さらに、Ｍ３０抗体と同一のエピトープに結合する、ヒト抗体を挙げることができる。抗Ｂ７−Ｈ３ヒト抗体とは、ヒト染色体由来の抗体の遺伝子配列のみを有するヒト抗体を意味する。抗Ｂ７−Ｈ３ヒト抗体は、ヒト抗体の重鎖と軽鎖の遺伝子を含むヒト染色体断片を有するヒト抗体産生マウスを用いた方法（Ｔｏｍｉｚｕｋａ，Ｋ．ｅｔ  ａｌ．，Ｎａｔｕｒｅ  Ｇｅｎｅｔｉｃｓ（１９９７）１６，ｐ．１３３−１４３，；Ｋｕｒｏｉｗａ，Ｙ．ｅｔ．ａｌ．，Ｎｕｃｌ．Ａｃｉｄｓ  Ｒｅｓ．（１９９８）２６，ｐ．３４４７−３４４８；Ｙｏｓｈｉｄａ，Ｈ．ｅｔ．ａｌ．，Ａｎｉｍａｌ  Ｃｅｌｌ  Ｔｅｃｈｎｏｌｏｇｙ：Ｂａｓｉｃ  ａｎｄ  Ａｐｐｌｉｅｄ  Ａｓｐｅｃｔｓ  ｖｏｌ．１０，ｐ．６９−７３（Ｋｉｔａｇａｗａ，Ｙ．，Ｍａｔｓｕｄａ，Ｔ．ａｎｄ  Ｉｉｊｉｍａ，Ｓ．ｅｄｓ．），Ｋｌｕｗｅｒ  Ａｃａｄｅｍｉｃ  Ｐｕｂｌｉｓｈｅｒｓ，１９９９．；Ｔｏｍｉｚｕｋａ，Ｋ．ｅｔ．ａｌ．，Ｐｒｏｃ．Ｎａｔｌ．Ａｃａｄ．Ｓｃｉ．ＵＳＡ（２０００）９７，ｐ．７２２−７２７等を参照。）によって取得することができる。
【０１００】
このようなヒト抗体産生マウスは、具体的には、内在性免疫グロブリン重鎖及び軽鎖の遺伝子座が破壊され、代わりに酵母人工染色体（Ｙｅａｓｔ  ａｒｔｉｆｉｃｉａｌ  ｃｈｒｏｍｏｓｏｍｅ，ＹＡＣ）ベクター等を介してヒト免疫グロブリン重鎖及び軽鎖の遺伝子座が導入された遺伝子組み換え動物を、ノックアウト動物及びトランスジェニック動物の作製、及びこれらの動物同士を掛け合わせることによって作り出すことができる。
また、遺伝子組換え技術によって、そのようなヒト抗体の重鎖及び軽鎖の各々をコードするｃＤＮＡ、好ましくは該ｃＤＮＡを含むベクターによって真核細胞を形質転換し、遺伝子組換えヒトモノクローナル抗体を産生する形質転換細胞を培養することによって、この抗体を培養上清中から得ることもできる。
ここで、宿主としては例えば真核細胞、好ましくはＣＨＯ細胞、リンパ球やミエローマ等の哺乳動物細胞を用いることができる。
【０１０１】
また、ヒト抗体ライブラリーより選別したファージディスプレイ由来のヒト抗体を取得する方法（Ｗｏｒｍｓｔｏｎｅ，Ｉ．Ｍ．ｅｔ．ａｌ，Ｉｎｖｅｓｔｉｇａｔｉｖｅ  Ｏｐｈｔｈａｌｍｏｌｏｇｙ  ＆  Ｖｉｓｕａｌ  Ｓｃｉｅｎｃｅ．（２００２）４３（７），ｐ．２３０１−２３０８；Ｃａｒｍｅｎ，Ｓ．ｅｔ．ａｌ．，Ｂｒｉｅｆｉｎｇｓ  ｉｎ  Ｆｕｎｃｔｉｏｎａｌ  Ｇｅｎｏｍｉｃｓ  ａｎｄ  Ｐｒｏｔｅｏｍｉｃｓ（２００２），１（２），ｐ．１８９−２０３；Ｓｉｒｉｗａｒｄｅｎａ，Ｄ．ｅｔ．ａｌ．，Ｏｐｈｔｈａｌｍｏｌｏｇｙ（２００２）１０９（３），ｐ．４２７−４３１等参照。）も知られている。
例えば、ヒト抗体の可変領域を一本鎖抗体（ｓｃＦｖ）としてファージ表面に発現させて、抗原に結合するファージを選択するファージディスプレイ法（Ｎａｔｕｒｅ  Ｂｉｏｔｅｃｈｎｏｌｏｇｙ（２００５），２３，（９），ｐ．１１０５−１１１６）を用いることができる。
抗原に結合することで選択されたファージの遺伝子を解析することによって、抗原に結合するヒト抗体の可変領域をコードするＤＮＡ配列を決定することができる。
抗原に結合するｓｃＦｖのＤＮＡ配列が明らかになれば、当該配列を有する発現ベクターを作製し、適当な宿主に導入して発現させることによってヒト抗体を取得することができる（ＷＯ９２／０１０４７、ＷＯ９２／２０７９１、ＷＯ９３／０６２１３、ＷＯ９３／１１２３６、ＷＯ９３／１９１７２、ＷＯ９５／０１４３８、ＷＯ９５／１５３８８、Ａｎｎｕ．Ｒｅｖ．Ｉｍｍｕｎｏｌ（１９９４）１２，ｐ．４３３−４５５、Ｎａｔｕｒｅ  Ｂｉｏｔｅｃｈｎｏｌｏｇｙ（２００５）２３（９），ｐ．１１０５−１１１６）。
新たに作製されたヒト抗体が、Ｍ３０抗体の結合する部分ペプチド又は部分立体構造に結合すれば、該ヒト抗体がＭ３０抗体と同一のエピトープに結合すると判定することができる。また、Ｍ３０抗体のＢ７−Ｈ３に対する結合に対して該ヒト抗体が競合する（すなわち、該ヒト抗体が、Ｍ３０抗体とＢ７−Ｈ３の結合を妨げる）ことを確認することによって、具体的なエピトープの配列又は構造が決定されていなくても、該ヒト抗体がＭ３０抗体と同一のエピトープに結合すると判定することができる。エピトープが同一であることが確認された場合、該ヒト抗体がＭ３０抗体と同等の細胞傷害活性を有していることが強く期待される。
以上の方法によって得られたキメラ抗体、ヒト化抗体、又はヒト抗体は、公知の方法等によって抗原に対する結合性を評価し、好適な抗体を選抜することができる。
【０１０２】
抗体の性質を比較する際の別の指標の一例としては、抗体の安定性を挙げることができる。示差走査カロリメトリー（ＤＳＣ）は、蛋白の相対的構造安定性のよい指標となる熱変性中点（Ｔｍ）を素早く、また正確に測定することができる装置である。ＤＳＣを用いてＴｍ値を測定し、その値を比較することによって、熱安定性の違いを比較することができる。抗体の保存安定性は、抗体の熱安定性とある程度の相関を示すことが知られており（Ｌｏｒｉ  Ｂｕｒｔｏｎ，ｅｔ．ａｌ．，Ｐｈａｒｍａｃｅｕｔｉｃａｌ  Ｄｅｖｅｌｏｐｍｅｎｔ  ａｎｄ  Ｔｅｃｈｎｏｌｏｇｙ（２００７）１２，ｐ．２６５−２７３）、熱安定性を指標に、好適な抗体を選抜することができる。抗体を選抜するための他の指標としては、適切な宿主細胞における収量が高いこと、及び水溶液中での凝集性が低いことを挙げることができる。例えば収量の最も高い抗体が最も高い熱安定性を示すとは限らないので、以上に述べた指標に基づいて総合的に判断して、ヒトへの投与に最も適した抗体を選抜する必要がある。
【０１０３】
本発明の抗体には抗体の修飾体も含まれる。当該修飾体とは、本発明の抗体に化学的又は生物学的な修飾が施されてなるものを意味する。化学的な修飾体には、アミノ酸骨格への化学部分の結合、Ｎ−結合又はＯ−結合炭水化物鎖の化学修飾体等が含まれる。生物学的な修飾体には、翻訳後修飾（例えば、Ｎ−結合又はＯ−結合への糖鎖付加、Ｎ末又はＣ末のプロセッシング、脱アミド化、アスパラギン酸の異性化、メチオニンの酸化）されたもの、原核生物宿主細胞を用いて発現させることによってＮ末にメチオニン残基が付加したもの等が含まれる。また、本発明の抗体又は抗原の検出又は単離を可能にするために標識されたもの、例えば、酵素標識体、蛍光標識体、アフィニティ標識体もかかる修飾物の意味に含まれる。このような本発明の抗体の修飾物は、元の本発明の抗体の安定性及び血中滞留性の改善、抗原性の低減、かかる抗体又は抗原の検出又は単離等に有用である。
【０１０４】
また、本発明の抗体に結合している糖鎖修飾を調節すること（グリコシル化、脱フコース化等）によって、抗体依存性細胞傷害活性を増強することが可能である。抗体の糖鎖修飾の調節技術としては、ＷＯ９９／５４３４２、ＷＯ００／６１７３９、ＷＯ０２／３１１４０等が知られているが、これらに限定されるものではない。本発明の抗体には当該糖鎖修飾を調節された抗体も含まれる。
抗体遺伝子を一旦単離した後、適当な宿主に導入して抗体を作製する場合には、適当な宿主と発現ベクターの組み合わせを使用することができる。抗体遺伝子の具体例としては、本明細書に記載された抗体の重鎖配列をコードする遺伝子、及び軽鎖配列をコードする遺伝子を組み合わせたものを挙げることができる。宿主細胞を形質転換する際には、重鎖配列遺伝子と軽鎖配列遺伝子は、同一の発現ベクターに挿入されていることが可能であり、又別々の発現ベクターに挿入されていることも可能である。
真核細胞を宿主として使用する場合、動物細胞、植物細胞、真核微生物を用いることができる。特に動物細胞としては、哺乳類細胞、例えば、サルの細胞であるＣＯＳ細胞（Ｇｌｕｚｍａｎ，Ｙ．Ｃｅｌｌ（１９８１）２３，ｐ．１７５−１８２、ＡＴＣＣ  ＣＲＬ−１６５０）、マウス線維芽細胞ＮＩＨ３Ｔ３（ＡＴＣＣ  Ｎｏ．ＣＲＬ−１６５８）やチャイニーズ・ハムスター卵巣細胞（ＣＨＯ細胞、ＡＴＣＣ  ＣＣＬ−６１）のジヒドロ葉酸還元酵素欠損株（Ｕｒｌａｕｂ，Ｇ．ａｎｄ  Ｃｈａｓｉｎ，Ｌ．Ａ．Ｐｒｏｃ．Ｎａｔｌ．Ａｃａｄ．Ｓｃｉ．Ｕ．Ｓ．Ａ．（１９８０）７７，ｐ．４１２６−４２２０）を挙げることができる。
原核細胞を使用する場合は、例えば、大腸菌、枯草菌を挙げることができる。
これらの細胞に目的とする抗体遺伝子を形質転換によって導入し、形質転換された細胞をin  vitroで培養することによって抗体が得られる。当該培養においては抗体の配列によって収量が異なる場合があり、同等な結合活性を持つ抗体の中から収量を指標に医薬としての生産が容易なものを選別することが可能である。よって、本発明の抗体には、上記形質転換された宿主細胞を培養する工程、及び当該工程で得られた培養物から目的の抗体又は当該抗体の機能性断片を採取する工程を含むことを特徴とする当該抗体の製造方法によって得られる抗体も含まれる。
【０１０５】
なお、哺乳類培養細胞で生産される抗体の重鎖のカルボキシ末端のリシン残基が欠失することが知られており（Ｊｏｕｒｎａｌ  ｏｆ  Ｃｈｒｏｍａｔｏｇｒａｐｈｙ  Ａ，７０５：１２９−１３４（１９９５））、また、同じく重鎖カルボキシ末端のグリシン、リシンの２アミノ酸残基が欠失し、新たにカルボキシ末端に位置するプロリン残基がアミド化されることが知られている（Ａｎａｌｙｔｉｃａｌ  Ｂｉｏｃｈｅｍｉｓｔｒｙ，３６０：７５−８３（２００７））。しかし、これらの重鎖配列の欠失及び修飾は、抗体の抗原結合能及びエフェクター機能（補体の活性化や抗体依存性細胞障害作用等）には影響を及ぼさない。従って、本発明には当該修飾を受けた抗体及び当該抗体の機能性断片も含まれ、重鎖カルボキシ末端において１又は２つのアミノ酸が欠失した欠失体、及びアミド化された当該欠失体（例えば、カルボキシ末端部位のプロリン残基がアミド化された重鎖）等を挙げることができる。但し、抗原結合能及びエフェクター機能が保たれている限り、本発明に係る抗体の重鎖のカルボキシ末端の欠失体は上記の種類に限定されない。本発明に係る抗体を構成する２本の重鎖は、完全長及び上記の欠失体からなる群から選択される重鎖のいずれか一種であってもよいし、いずれか二種を組み合わせたものであってもよい。各欠失体の量比は本発明に係る抗体を産生する哺乳類培養細胞の種類及び培養条件に影響を受け得るが、本発明に係る抗体の主成分としては２本の重鎖の双方でカルボキシ末端の１つのアミノ酸残基が欠失している場合を挙げることができる。  
【０１０６】
本発明の抗体のアイソタイプとしては、例えばIgG（IgG1、IgG2、ＩｇＧ3、IgG4）等を挙げることができるが、好ましくはIgG1又はIgG2を挙げることができる。
【０１０７】
抗体の機能としては、一般的には抗原結合活性、抗原の活性を中和する活性、抗原の活性を増強する活性、抗体依存性細胞傷害（ＡＤＣＣ）活性及び補体依存性細胞傷害（ＣＤＣ）活性を挙げることができるが、本発明に係る抗体が有する機能は、Ｂ７−Ｈ３に対する結合活性であり、好ましくは抗体依存性細胞媒介食作用（ＡＤＣＰ）活性であり、より好ましくは腫瘍細胞に対するＡＤＣＰ活性を介した細胞傷害活性（抗腫瘍活性）である。更に、本発明の抗体は、ＡＤＣＰ活性に加えて、ＡＤＣＣ活性及び／又はＣＤＣ活性を併せ持っていてもよい。
【０１０８】
得られた抗体は、均一にまで精製することができる。抗体の分離、精製は通常の蛋白質で使用されている分離、精製方法を使用すればよい。例えばカラムクロマトグラフィー、フィルター濾過、限外濾過、塩析、透析、調製用ポリアクリルアミドゲル電気泳動、等電点電気泳動等を適宜選択、組み合わせれば、抗体を分離、精製することができる（Ｓｔｒａｔｅｇｉｅｓ  ｆｏｒ  Ｐｒｏｔｅｉｎ  Ｐｕｒｉｆｉｃａｔｉｏｎ  ａｎｄ  Ｃｈａｒａｃｔｅｒｉｚａｔｉｏｎ：Ａ  Ｌａｂｏｒａｔｏｒｙ  Ｃｏｕｒｓｅ  Ｍａｎｕａｌ，Ｄａｎｉｅｌ  Ｒ．Ｍａｒｓｈａｋ  ｅｔ  ａｌ．ｅｄｓ．，Ｃｏｌｄ  Ｓｐｒｉｎｇ  Ｈａｒｂｏｒ  Ｌａｂｏｒａｔｏｒｙ  Ｐｒｅｓｓ（１９９６）；Ａｎｔｉｂｏｄｉｅｓ：Ａ  Ｌａｂｏｒａｔｏｒｙ  Ｍａｎｕａｌ．Ｅｄ  Ｈａｒｌｏｗ  ａｎｄ  Ｄａｖｉｄ  Ｌａｎｅ，Ｃｏｌｄ  Ｓｐｒｉｎｇ  Ｈａｒｂｏｒ  Ｌａｂｏｒａｔｏｒｙ（１９８８））が、これらに限定されるものではない。
クロマトグラフィーとしては、アフィニティークロマトグラフィー、イオン交換クロマトグラフィー、疎水性クロマトグラフィー、ゲル濾過クロマトグラフィー、逆相クロマトグラフィー、吸着クロマトグラフィー等を挙げることができる。
これらのクロマトグラフィーは、ＨＰＬＣやＦＰＬＣ等の液体クロマトグラフィーを用いて行うことができる。
アフィニティークロマトグラフィーに用いるカラムとしては、プロテインＡカラム、プロテインＧカラムを挙げることができる。例えばプロテインＡカラムを用いたカラムとして、Ｈｙｐｅｒ  Ｄ，ＰＯＲＯＳ，Ｓｅｐｈａｒｏｓｅ  Ｆ．Ｆ．（ファルマシア）等を挙げることができる。
また抗原を固定化した担体を用いて、抗原への結合性を利用して抗体を精製することも可能である。
【０１０９】
［抗腫瘍性化合物］
本発明の抗体−薬物コンジュゲートに結合される抗腫瘍性化合物について述べる。抗腫瘍性化合物としては、抗腫瘍効果を有する化合物であって、リンカー構造に結合できる置換基、部分構造を有するものであれば特に制限はない。抗腫瘍性化合物は、リンカーの一部又は全部が腫瘍細胞内で切断されて抗腫瘍性化合物部分が遊離されて抗腫瘍効果が発現される。リンカーが薬物との結合部分で切断されれば抗腫瘍性化合物が本来の構造で遊離され、その本来の抗腫瘍効果が発揮される。
【０１１０】
抗腫瘍性化合物としては、例えば、ドキソルビシン、ダウノルビシン、マイトマイシンＣ、ブレオマイシン、シクロシチジン、ビンクリスチン、ビンブラスチン、メトトレキセート、白金系抗腫瘍剤（シスプラチン若しくはその誘導体）、タキソール若しくはその誘導体、カンプトテシン若しくはその誘導体（特開平6-87746号公報に記載された抗腫瘍剤）等を挙げることができる。本発明の抗体−薬物コンジュゲートにおいては、カンプトテシン誘導体であるエキサテカン（(1S,9S)-1-アミノ-9-エチル-5-フルオロ-2,3-ジヒドロ-9-ヒドロキシ-4-メチル-1H,12H-ベンゾ[de]ピラノ[3',4':6,7]インドリジノ[1,2-b]キノリン-10,13(9H,15H)-ジオン；次式：）
【０１１１】
【化２９】
2014061277.tif 000031
【０１１２】
を好適に使用することができる。このエキサテカンは、優れた抗腫瘍活性を有しているものの、抗腫瘍薬として市販されるには至っていない。同化合物は、公知の方法で容易に取得でき、１位のアミノ基をリンカー構造への結合部位として好適に使用することができる。また、エキサテカンはリンカーの一部が結合した状態で腫瘍細胞内で遊離される場合もあるが、この様な状態でも優れた抗腫瘍効果が発揮される優れた化合物である。
抗体−薬物コンジュゲートにおいて、抗体１分子への薬物の結合数は、その有効性、安全性に影響する重要因子である。抗体−薬物コンジュゲートの製造は、薬物の結合数が一定の数となるよう、反応させる原料・試薬の使用量等の反応条件を規定して実施されるが、低分子化合物の化学反応とは異なり、異なる数の薬物が結合した混合物として得られるのが通常である。抗体１分子への薬物の結合数は平均値、すなわち、薬物平均結合数として特定され、表記される。本発明でも原則として断りのない限り、異なる薬物結合数をもつ抗体−薬物コンジュゲート混合物に含まれる特定の薬物結合数をもつ抗体−薬物コンジュゲートを示す場合を除き、薬物の結合数は平均値を意味する。抗体分子へのエキサテカンの結合数はコントロール可能であり、１抗体あたりの薬物平均結合数として、１から１０個程度のエキサテカンを結合させることができるが、好ましくは２から８個であり、より好ましくは３から８個である。なお、当業者であれば本願の実施例の記載から抗体に必要な数の薬物を結合させる反応を設計することができ、エキサテカンの結合数をコントロールした抗体を取得することができる。
エキサテカンはカンプトテシン構造を有するので、酸性水性媒体中（例えばpH3程度）ではラクトン環が形成された構造（閉環体）に平衡が偏り、一方、塩基性水性媒体中（例えばpH10程度）ではラクトン環が開環した構造（開環体）に平衡が偏ることが知られている。このような閉環構造及び開環構造に対応するエキサテカン残基を導入した薬物コンジュゲートであっても同等の抗腫瘍効果が期待され、いずれのものも本発明の範囲に包含されることはいうまでもない。
【０１１３】
［リンカー構造］
１．親水性構造を含むリンカー
本発明の抗体−薬物コンジュゲートは、リンカー構造内において親水性構造部分を形成させたリンカー構造となっていることが特徴である。この親水性構造部分は、リンカーのLＰ部分、L１部分、又はL２部分に存在し、複数が親水性構造となっていてもよい。この親水性構造とは、次の場合をいう。
リンカーLＰにおいては次の２の態様のいずれか、すなわち、
LＰが、そのＮ末端が親水性アミノ酸であって、グリシン以外の親水性アミノ酸をＮ末端に有するペプチド残基である場合、又は、
LＰが、Ｃ末端が２または３以上のグリシンからなるオリゴペプチドであって薬物に結合し、かつＮ末端が親水性アミノ酸となる場合であってもグリシン以外の親水性アミノ酸とはならないペプチド残基である場合、
であり、
リンカーL１においては、L１が、-(Succinimid-3-yl-N)-CH[-(CH2)n３-COOH]-C(=O)-の態様となる場合であり、
リンカーL２においては、L２が、-N[-(CH2CH2-O)n７-CH2CH2-OH]-CH2-C(=O)-の態様となる場合である。
【０１１４】
以下に本発明のリンカーについて述べるが、本発明のリンカーは、次式：
-L１-L２-LＰ-NH-(CH2)n１-Lａ-Lｂ-Lｃ-又は-L１-L２-LＰ-
のいずれかの構造を有する。抗体は、L１の末端で、L２が結合するのとは反対側の末端、で結合する。抗腫瘍性薬物はLｃの末端で、Lｂが結合するのとは反対側の末端で結合するか、又はLＰの末端、L２が結合するのとは反対側の末端で結合する。
n１は、０から６の整数を示すが、好ましくは１から５の整数であり、より好ましくは１から３である。
【０１１５】
２．LＰにおける親水性構造
各リンカーにおける親水性構造について述べる。リンカーLＰにおいては親水性構造として２個の態様が存在する。そのひとつは、ペプチド残基LＰが、Ｎ末端に親水性アミノ酸を有するペプチド残基となっている場合であり、かつ、Ｎ末端はグリシン以外の親水性アミノ酸となっている場合である。
【０１１６】
このようなペプチドリンカーを構成するアミノ酸の数は、全体で３個から８個の範囲であればよい。グリシン以外の親水性アミノ酸としては、アスパラギン酸、グルタミン酸、リシン、セリン、トレオニン、グルタミン、アスパラギン、ヒスチジン、チロシン、又はアルギニンであればよい。これ等のうちでは、グルタミン酸、アスパラギン酸又はリシンが好ましいが、より好ましくはアスパラギン酸である。この親水性アミノ酸の数は、１又は複数でよく、好ましくは１又は２であり、より好ましくは１である。
この親水性アミノ酸に続くペプチドは、全体で２個から７個の範囲であればよく、アミノ酸３又は４で構成されるアミノ酸がより好ましい。このペプチドは、フェニルアラニン（Phe；F）、チロシン（Tyr；Y）、ロイシン（Leu；L）、グリシン（Gly；G）、アラニン（Ala；A）、バリン（Val；V）、リシン（Lys；K）、シトルリン（Cit）、セリン（Ser；S）、グルタミン酸（Glu；E）、アスパラギン酸（Asp；D）等から選ばれるアミノ酸からなるペプチドであればよい。またペプチドを構成するアミノ酸としては、L-又はD-アミノ酸のいずれでもよいが、好ましくはL-アミノ酸である。また、α−アミノ酸の他、β−アラニン、ε−アミノカプロン酸、γ−アミノ酪酸等の構造のアミノ酸であってもよく、さらには例えばＮ−メチル化されたアミノ酸等の非天然型のアミノ酸であってもよい。これ等のうちで好ましくは、フェニルアラニン、グリシン、バリン、リシン、シトルリン、セリン、グルタミン酸、アスパラギン酸を挙げることができる。ペプチドリンカーのＮ末端から２番目以降のペプチドとしては、GGF、GGFGが好ましい。
Ｎ末端に親水性アミノ酸を有するペプチドリンカーLＰとしては、DGGF、KGGF、EGGF、DGGFG、KGGFG、又はEGGFGが好ましく、より好ましくは、DGGF、KGGF、DGGFG、又はKGGFGであり、さらに好ましくはDGGF又はDGGFGである。
【０１１７】
LＰが親水性リンカーとなる別異の態様として、リンカーLＰが、そのＣ末端が２または３以上のグリシンからなるオリゴペプチドであって薬物に結合し、かつＮ末端が親水性アミノ酸となる場合であってもグリシン以外の親水性アミノ酸とはならない場合、を挙げることができる。グリシンも親水性アミノ酸として分類されるが、ペプチドリンカーにおいて親水性アミノ酸としてグリシンを採用する場合は、Ｃ末端側に複数を結合させることがよい。このようなグリシンのオリゴペプチドとしては、２個又は３以上であればよいが、好ましくはグリシンのジ−又はトリ−ペプチドである。
LＰが、グリシンからなるオリゴペプチドを含有して親水性リンカーとなる場合、好ましくは、GGFGG又はGGFGGGを挙げることができる。
またLＰが、そのＣ末端にグリシンからなるオリゴペプチドを含んで親水性構造となる場合、LＰが薬物に直接に結合する構造となることもこのペプチドリンカーの特徴である。
２又は３以上のグリシンからなるオリゴペプチドをＣ末端に有して薬物に結合している場合、ペプチドリンカーLＰにおいてはこれ以外の部分のペプチド配列は、フェニルアラニン、グリシン、バリン、リシン、シトルリン、セリン、グルタミン酸、アスパラギン酸から選ばれるアミノ酸からなるペプチドでよい。ただし、この場合のペプチドリンカーのＮ末端は、親水性アミノ酸として先に挙げたアスパラギン酸、グルタミン酸、リシン、セリン、トレオニン、グルタミン、アスパラギン、ヒスチジン、チロシン、又はアルギニンとなることはない。
ペプチドを構成するアミノ酸としては、L-又はD-アミノ酸のいずれでもよいが、好ましくはL-アミノ酸である。また、α−アミノ酸の他、β−アラニン、ε−アミノカプロン酸、γ−アミノ酪酸等の構造のアミノ酸であってもよく、さらには例えばＮ−メチル化されたアミノ酸等の非天然型のアミノ酸を含んでいてもよい。アミノ酸の数は４から８のアミノ酸からなるペプチドであればよく、より好ましくは４から６である。
【０１１８】
３．LＰ
リンカーLＰは、以下の通り、親水性構造とならない態様も存在する。すなわち、リンカーLＰが親水性リンカーとはならない場合であっても、リンカーLＰは３から８個のアミノ酸がペプチド結合したオリゴペプチドの残基によって構成されればよい。LＰは、Ｎ末端においてL２に結合し、Ｃ末端においてリンカーの-NH-(CH2)n１-Lａ-Lｂ-Lｃ-部分又は直接に抗腫瘍性化合物に結合するが、エキサテカンであれは１位のアミノ基において結合する。
親水性リンカーとはならないLＰを構成するアミノ酸は、親水性構造のLＰを構成する場合のアミノ酸の構成でなければ特に限定されることはない。例えば、L-又はD-アミノ酸のいずれであってもよいが、好ましくはL-アミノ酸である。また、α−アミノ酸の他、β−アラニン、ε−アミノカプロン酸、γ−アミノ酪酸等の構造のアミノ酸であってもよく、さらには例えばＮ−メチル化されたアミノ酸等の非天然型のアミノ酸であってもよい。
【０１１９】
この様なLＰのアミノ酸配列は、特に限定されないが、構成するアミノ酸として、フェニルアラニン、チロシン、ロイシン、グリシン、アラニン、バリン、リシン、シトルリン、セリン、グルタミン酸、アスパラギン酸等を挙げることができる。これ等のうちで好ましくは、フェニルアラニン、グリシン、バリン、リシン、シトルリン、セリン、グルタミン酸、アスパラギン酸を挙げることができる。アミノ酸の種類によって、薬物遊離のパターンをコントロールすることができる。アミノ酸の数は、３から８個でよい。
【０１２０】
親水性構造を構成しないリンカーLＰの具体例として、
-GGF-
-GGFG-
-GFLG-
を挙げることができるが、これらのうちでは、-GGF-、-GGFG-を好適に使用することができる。
【０１２１】
リンカーの-NH-(CH2)n１-で示される構造部分であるが、n１は、０から６の整数であるが、好ましくは１から５の整数であり、より好ましくは１から３である。この部分のアミノ基部分がLＰのＣ末端に結合する。
【０１２２】
４．L１、L２における親水性構造
リンカーL１が、-(Succinimid-3-yl-N)-CH[-(CH2)n３-COOH]-C(=O)-の態様の場合、本発明でいう親水性リンカーとなる。n３は、１から８の整数であるが、好ましくは２から４であり、より好ましくは２である。この親水性構造部分の-(CH2)n３-COOHにおいて、カルボキシ基部分は、水酸基又はアミノ基であってもよい。なお、リンカーL１が-(Succinimid-3-yl-N)-CH[-(CH2)n３-COOH]-C(=O)-である場合は、リンカーL２は、-NH-(CH2-CH2-O)n６-CH2-CH2-C(=O)-となってn６が０から４が好ましい。
リンカーL２が、-N[-(CH2CH2-O)n７-CH2CH2-OH]-CH2-C(=O)-の態様の場合、本発明でいう親水性リンカーとなる。n７は、１から４の整数であるが、好ましくは３又は４である。当該リンカーは末端のアミノ基でリンカーL１に結合し、反対の末端のカルボニル基でリンカーLＰのＮ末端と結合する。
以上の親水性構造を有するリンカーの存在によって、抗腫瘍効果を発揮する薬物成分の優れた遊離を達成することができる。
【０１２３】
５．L１
リンカーL１は、-(Succinimid-3-yl-N)-(CH2)n２-C(=O)-、-(Succinimid-3-yl-N)-CH[-(CH2)n３-COOH]-C(=O)-、-CH2-C(=O)-NH-(CH2)n４-C(=O)-、-C(=O)-cyc.Hex(1,4)-CH2-(N-ly-3-diminiccuS)-、又は-C(=O)-(CH2)n５-C(=O)-の各構造で示される構造のリンカーである。ここで、n２は、２から８の整数であり、n３は、１から８の整数であり、n４は、１から８の整数であり、n５は、１から８の整数である。
【０１２４】
L１のうちの-(Succinimid-3-yl-N)-(CH2)n２-C(=O)-で示される構造のリンカーにおいて、『-(Succinimid-3-yl-N)-』は、次式
【０１２５】
【化３０】
2014061277.tif 000032
【０１２６】
で示される構造を有する。この部分構造における３位が抗体への結合部位である。さらにこの３位での抗体との結合は、抗体のヒンジ部のジスルフィド結合部分においてチオエーテルを形成して結合することが特徴である。一方、この構造部分の１位の窒素原子は、この構造が含まれるリンカー内に存在するメチレンの炭素原子と結合する。すなわち-(Succinimid-3-yl-N)-(CH2)n2-C(=O)-L2-は次式で示される構造である（ここで、「抗体−Ｓ−」は抗体由来である。）。
【０１２７】
【化３１】
2014061277.tif 000033
【０１２８】
式中、n２は、２から８の整数であるが、好ましくは２から５である。
【０１２９】
L１のうちの、-(Succinimid-3-yl-N)-CH[-(CH2)n３-COOH]-C(=O)-は先に述べた親水性リンカーである。
【０１３０】
L１のうちの-CH2-C(=O)-NH-(CH2)n４-C(=O)-で示される構造のリンカーにおいて、n４は１から８の整数であるが、好ましくは２から６である。このリンカーは、抗体とは末端のメチレンの炭素原子上で結合するが、先と同様にチオエーテルを形成して結合する次の構造を有する（ここで「抗体−Ｓ−」は抗体由来である。）：
抗体  -S-CH2-C(=O)-NH-(CH2)n４-C(=O)-L２-。
【０１３１】
L１のうちの-C(=O)-cyc.Hex(1,4)-CH2-(N-ly-3-diminiccuS)-で示される構造のリンカーであるが、ここで『-(N-ly-3-diminiccuS)-』は次式：
【０１３２】
【化３２】
2014061277.tif 000034
【０１３３】
で示される構造を有する。この構造部分において、１位の窒素原子は同構造を含むリンカー内に存在するメチレン炭素原子と結合する。３位の炭素原子は、リンカーL2のうちの-S-(CH2)n８-C(=O)-と、その末端の硫黄原子において結合する。なお、このL2のリンカーである-S-(CH2)n８-C(=O)-は、L１リンカーのうちの-C(=O)-cyc.Hex(1,4)-CH2-(N-ly-3-diminiccuS)-とのみ組み合わされたリンカー構造を形成する。ここで、リンカーに含まれる『-cyc.Hex(1,4)-』は、１，４−シクロヘキサレン基を示す。リンカー-C(=O)-cyc.Hex(1,4)-CH2-(N-ly-3-diminiccuS)-は抗体とは末端のカルボニル炭素でアミド結合を形成して結合する（次式；ここで「抗体−ＮＨ−」は抗体由来である。）。
【０１３４】
【化３３】
2014061277.tif 000035
【０１３５】
このアミド結合を形成する抗体のアミノ基は、抗体のリシン残基の側鎖や抗体Ｎ末端のアミノ基であればよい。なお、このリンカーはアミド結合のほか、抗体のアミノ酸が有する水酸基とエステル結合を形成して結合することもできる。
当該リンカーの『-cyc.Hex(1,4)-』構造部分であるが、１，４−シクロヘキサレン基の他、これ以外の２価の飽和環状アルキレン基である、シクロブチレン基、シクロペンチレン基、シクロヘプタレン基、シクロオクタレン基等の２価の環状飽和炭化水素基であってもよい。また、フェニレン基、ナフチレン基等の、２価の芳香族炭化水素基であってもよく、また、５員環、６員環の飽和、部分飽和、あるいは芳香族である、１又は２の複素原子を含む２価の複素環基であってもよい。さらには、炭素数１から４の２価のアルキレン基であってもよい。なお、２価の位置は、隣接した位置であっても離れた位置であってもいずれでもよい。
【０１３６】
L１のうちの-C(=O)-(CH2)n５-C(=O)-で示される構造のリンカーにおいて、n５は１から８の整数であるが、好ましくは２から６である。このリンカーも、上記のリンカーと同様に、末端のカルボニル基において抗体のアミノ酸のアミノ基とアミド結合を形成して結合する（次式；当該構造において「抗体−ＮＨ−」は抗体由来である。）。
抗体  -NH-C(=O)-(CH2)n５-C(=O)-L２-。
【０１３７】
リンカーL１の具体例としては、
-(Succinimid-3-yl-N)-CH2CH2-C(=O)-
-(Succinimid-3-yl-N)-CH2CH2CH2-C(=O)-
-(Succinimid-3-yl-N)-CH2CH2CH2CH2-C(=O)-
-(Succinimid-3-yl-N)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-
-(Succinimid-3-yl-N)-CH(-CH2-COOH)-C(=O)-
-(Succinimid-3-yl-N)-CH(-CH2CH2-COOH)-C(=O)-
-(Succinimid-3-yl-N)-CH(-CH2CH2CH2-COOH)-C(=O)-
-(Succinimid-3-yl-N)-CH(-CH2CH2CH2CH2-COOH)-C(=O)-
-(Succinimid-3-yl-N)-CH(-CH2CH2CH2CH2CH2-COOH)-C(=O)-
-(Succinimid-3-yl-N)-CH(-CH2CH2CH2CH2CH2CH2-COOH)-C(=O)-
-(Succinimid-3-yl-N)-CH(-CH2CH2CH2CH2CH2CH2CH2-COOH)-C(=O)-
-(Succinimid-3-yl-N)-CH(-CH2CH2CH2CH2CH2CH2CH2CH2-COOH)-C(=O)-
-CH2-C(=O)-NH-CH2-C(=O)-
-CH2-C(=O)NH-CH2CH2-C(=O)-
-CH2-C(=O)NH-CH2CH2CH2-C(=O)-
-CH2-C(=O)NH-CH2CH2CH2CH2-C(=O)-
-CH2-C(=O)NH-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-
-C(=O)-cyc.Hex(1,4)-CH2-(N-ly-3-diminiccuS)-
-C(=O)-Aryl-CH2-(N-ly-3-diminiccuS)-
-C(=O)-cyc.Het-CH2-(N-ly-3-diminiccuS)-
-C(=O)-CH2-C(=O)-
-C(=O)-CH2CH2-C(=O)-
-C(=O)-CH2CH2CH2-C(=O)-
-C(=O)-CH2CH2CH2CH2-C(=O)-
-C(=O)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-
-C(=O)-CH2CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-
等を挙げることができる（Arylは２価の芳香族炭化水素基、cyc.Hetは２価の環状複素環基を示す。）。
【０１３８】
６．L２
リンカーL２は、-NH-(CH2-CH2-O)n６-CH2-CH2-C(=O)-、-N[-(CH2CH2-O)n７-CH2CH2-OH]-CH2-C(=O)-、又は-S-(CH2)n８-C(=O)-で示される構造のリンカーであるが、L２は存在しなくともよく、この場合L２は単結合となる。また、n６は、０から６の整数であり、n７は、１から４の整数であり、n８は、１から６の整数である。
【０１３９】
L２のうちの、-NH-(CH2CH2O)n６-CH2-CH2-C(=O)-で示される構造のリンカーにおいて、n６は、０から６の整数であるが、好ましくは２から４である。当該リンカーは末端のアミノ基の窒素原子でL１に結合し、反対の末端のカルボニル基でLＰのＮ末端と結合する。なお、L１が-(Succinimid-3-yl-N)-CH[-(CH2)n３-COOH]-C(=O)-であるときは、L２のうちの、-NH-(CH2CH2O)n６-CH2-CH2-C(=O)-のみが結合し、かつ、n６は０となる。
【０１４０】
L２のうちの、-N[-(CH2CH2-O)n７-CH2CH2-OH]-CH2-(C(=O)-で示されるリンカーは先に述べた親水性リンカーである。
【０１４１】
L２のうちの、-S-(CH2)n８-C(=O)-において、n８は、１から６の整数であるが、好ましくは２から４である。
【０１４２】
リンカーL２の具体例としては、
-NH-CH2CH2-C(=O)-
-NH-CH2CH2O-CH2CH2-C(=O)-
-NH-CH2CH2O-CH2CH2O-CH2CH2-C(=O)-
-NH-CH2CH2O-CH2CH2O-CH2CH2O-CH2CH2-C(=O)-
-NH-CH2CH2O-CH2CH2O-CH2CH2O-CH2CH2O-CH2CH2-C(=O)-
-NH-CH2CH2O-CH2CH2O-CH2CH2O-CH2CH2O-CH2CH2O-CH2CH2-C(=O)-
-NH-CH2CH2O-CH2CH2O-CH2CH2O-CH2CH2O-CH2CH2O-CH2CH2O-CH2CH2-C(=O)-
-N(-CH2CH2-O-CH2CH2-OH)-CH2-C(=O)-
-N(-CH2CH2-O-CH2CH2-O-CH2CH2-OH)-CH2-C(=O)-
-N(-CH2CH2-O-CH2CH2-O-CH2CH2-O-CH2CH2-OH)-CH2-C(=O)-
-N(-CH2CH2-O-CH2CH2-O-CH2CH2-O-CH2CH2-O-CH2CH2-OH)-CH2-C(=O)-
等を挙げることができる。
【０１４３】
さらにL２が-S-(CH2)n８-C(=O)-の場合、組み合わさるL１は、-C(=O)-cyc.Hex(1,4)-CH2-(N-ly-3-diminiccuS)-であるので、-L１-L２-リンカーの具体例としては、
-C(=O)-cyc.Hex(1,4)-CH2-(N-ly-3-diminiccuS)-S-CH2-C(=O)-
-C(=O)-cyc.Hex(1,4)-CH2-(N-ly-3-diminiccuS)-S-CH2CH2-C(=O)-
-C(=O)-cyc.Hex(1,4)-CH2-(N-ly-3-diminiccuS)-S-CH2CH2CH2-C(=O)-
-C(=O)-cyc.Hex(1,4)-CH2-(N-ly-3-diminiccuS)-S-CH2CH2CH2CH2-C(=O)-
-C(=O)-cyc.Hex(1,4)-CH2-(N-ly-3-diminiccuS)-S-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-
-C(=O)-cyc.Hex(1,4)-CH2-(N-ly-3-diminiccuS)-S-CH2CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-
等を挙げることができる。
【０１４４】
７．Lａ
リンカーのLａは、-C(=O)-NH-、-NR１-(CH2)n９-、-O-の各構造のいずれかであるか、又は単結合であるが、n９は、１から６の整数であり、R１は、水素原子、炭素数１から６のアルキル基、-(CH2)nａ-COOH、又は-(CH2)nｂ-OHであり、nａは、整数の１から４であり、nｂは、１から６の整数である。
リンカーのLａのうちのアミド構造である-C(=O)-NH-は、窒素原子側がLｂに結合する。リンカーのLａのうちの-NR１-(CH2)n９-である構造部分において、n９は、１から６の整数であり、好ましくは１から３である。当該部分はメチレン側がLｂに結合する。R１は、水素原子又は炭素数１から６のアルキル基であるが、炭素数１から６のアルキル基の場合は、直鎖状であっても分枝鎖状であってもよい。例えば、メチル基、エチル基、プロピル基、イソプロピル基、ブチル基、イソブチル基、ｓｅｃ−ブチル基、ｔｅｒｔ−ブチル基、ペンチル基、イソペンチル基、２−メチルブチル基、ネオペンチル基、１−エチルプロピル基、ヘキシル基、イソヘキシル基、４−メチルペンチル基、３−メチルペンチル基、２−メチルペンチル基、１−メチルペンチル基、３,３−ジメチルブチル基、２,２−ジメチルブチル基、１,１−ジメチルブチル基、１,２−ジメチルブチル基、１,３−ジメチルブチル基、２,３−ジメチルブチル基及び２−エチルブチル基等を挙げることができる。これ等のうちで好ましくは、メチル基又はエチル基である。R１が、-(CH2)nａ-COOHで示される構造のとき、nａは、整数の１から４であるが、好ましくは１又は２である。R１が、-(CH2)nｂ-OHで示される構造のとき、n９は、１から６の整数であるが、好ましくは１又は２である。R１としては、水素原子、メチル基、エチル基、-CH2COOH、-CH2CH2-COOH、又は-CH2CH2-OHが好ましく、より好ましくは、水素原子、メチル基、-CH2COOHである。さらに好ましくは水素原子である。なお、リンカーのLａ部分は-O-、又は単結合であってもよい。
【０１４５】
８．Lｂ
リンカーのLｂは、-CR２(-R３)-、-O-、-NR４-の各構造のいずれかであるか、又は単結合であり、R２及びR３は、各々独立に、水素原子、炭素数１から６のアルキル基、-(CH2)nｃ-NH2、-(CH2)nｄ-COOH、又は-(CH2)nｅ-OHであり、R４は、水素原子又は炭素数１から６のアルキル基であり、nｃは、０から６の整数であり、nｄは、整数の１から４であり、nｅは、整数の０から４であるが、nｃ又はnｅが０であるときは、R２及びR３は同一とはならない。
R２及びR３がアルキル基であるとき、このアルキル基はR１におけるアルキル基と同様に解釈されるアルキル基である。R２及びR３が-(CH2)nｃ-NH2の構造であるとき、nｃは、０から６の整数であるが、好ましくは０であるか、あるいは３から５である。なお、nｃが０であるときはR２及びR３は同一にはならない。R２及びR３が-(CH2)nｄ-COOHの構造であるとき、nｄは、整数の１から４であるが、好ましくは１又は２である。R２及びR３が-(CH2)nｅ-OHの構造であるとき、nｅは、整数の０から４であるが、好ましくは１又は２である。
R２及びR３として好ましくは、水素原子、メチル基、エチル基、-NH2、-CH2CH2CH2NH2、-CH2CH2CH2CH2NH2、-CH2CH2CH2CH2CH2CH2NH2、-CH2COOH、-CH2CH2-COOH、-CH2OH、又は-CH2CH2-OHが好ましく、より好ましくは、水素原子、メチル基、-NH2、-CH2CH2CH2CH2NH2、-CH2COOH、-CH2CH2-COOH、-CH2OH、又は-CH2CH2-OHである。さらに好ましくは水素原子である。
R４が、炭素数１から６のアルキル基であり、このアルキル基はR１におけるアルキル基と同様に解釈されるアルキル基である。R４としては水素原子又はメチル基が好ましく、より好ましくは水素原子である。
【０１４６】
リンカーの-NH-(CH2)n１-Lａ-Lｂ-で示される構造の具体例として、
-NH-CH2-
-NH-CH(-Me)-
-NH-C(-Me)2-
-NH-CH2-CHMe-
-NH-CH(-CH2OH)-
-NH-CH(-CH2COOH)-
-NH-CH(-CH2CH2COOH)-
-NH-CH(-CH2CH2CH2CH2NH2)-
-NH-CH2CH2-
-NH-CH2-O-CH2-
-NH-CH2CH2-O-
-NH-CH2CH2-O-CH2-
-NH-CH2CH2C(-Me)2-
-NH-CH2CH2NH-
-NH-CH2CH2NH-CH2-
-NH-CH2CH2NMe-CH2-
-NH-CH2CH2NH-CH2CH2-
-NH-CH2CH2NMe-CH2CH2-
-NH-CH2CH2N(-CH2COOH)-CH2-
-NH-CH2CH2N(-CH2CH2OH)-CH2-
-NH-CH2CH2N(-CH2CH2OH)-CH2CH2-
-NH-CH2CH2CH2C(=O)-NHCH(-CH2OH)-
-NH-CH2CH2CH2C(=O)-NHCH(-CH2COOH)-
-NH-CH2CH2CH2C(=O)-NHCH(-CH2CH2CH2CH2NH2)-
-NH-CH2CH2CH2-
-NH-CH2CH2CH2CH2-
-NH-CH2CH2CH2CH2CH2-
-NH-CH2CH2CH2CH2CH(NH2)-
等を挙げることができる。
【０１４７】
これ等のうち好ましくは、
-NH-CH2-
-NH-CH2-CH(Me)-
-NH-CH(-CH2OH)-
-NH-CH(-CH2CH2COOH)-
-NH-CH2CH2-
-NH-CH2-O-CH2-
-NH-CH2CH2-O-
-NH-CH2CH2-O-CH2-
-NH-CH2CH2C(-Me)2-
-NH-CH2CH2NH-
-NH-CH2CH2NH-CH2-
-NH-CH2CH2NMe-CH2-
-NH-CH2CH2NMe-CH2CH2-
-NH-CH2CH2N(-CH2COOH)-CH2-
-NH-CH2CH2N(-CH2CH2OH)-CH2-
-NH-CH2CH2N(-CH2CH2OH)-CH2CH2-
-NH-CH2CH2CH2C(=O)-NHCH(-CH2OH)-
-NH-CH2CH2CH2C(=O)-NHCH(-CH2COOH)-
-NH-CH2CH2CH2-
-NH-CH2CH2CH2CH2-
-NH-CH2CH2CH2CH2CH2-
等を挙げることができる。
【０１４８】
より好ましくは、
-NH-CH2-
-NH-CH2CH2-
-NH-CH2-O-CH2-
-NH-CH2CH2-O-
-NH-CH2CH2-O-CH2-
-NH-CH2CH2NH-
-NH-CH2CH2NH-CH2-
-NH-CH2CH2N(-CH2COOH)-CH2-
-NH-CH2CH2N(-CH2CH2OH)-CH2CH2-
-NH-CH2CH2CH2C(=O)-NHCH(-CH2COOH)-
-NH-CH2CH2CH2-
-NH-CH2CH2CH2CH2-
-NH-CH2CH2CH2CH2CH2-
を挙げることができる。
【０１４９】
さらに好ましくは、
-NH-CH2-
-NH-(CH2)2-
-NH-(CH2)3-
-NH-CH2-O-CH2-
-NH-(CH2)2-O-CH2-
である。
【０１５０】
９．Lｃ
リンカーのLｃは、-CH2-又は-C(=O)-である。当該リンカーにおいて抗腫瘍性化合物と結合する。リンカーのLｃとしては、-C(=O)-がより好ましい。
【０１５１】
リンカーの-NH-(CH2)n１-Lａ-Lｂ-Lｃ-部分は、鎖長として４から７原子の鎖長であるものが好ましいが、さらに好ましくは５又は６原子の鎖長を有するものである。
【０１５２】
本発明の抗体−薬物コンジュゲートは、腫瘍細胞内に移動した後にはリンカー部分が切断され、NH2-(CH2)n１-Lａ-Lｂ-Lｃ-(NH-DX)で示される構造の薬物誘導体が遊離して抗腫瘍作用を発現する。本発明の抗体−薬物コンジュゲートから遊離され抗腫瘍効果を発現する抗腫瘍性誘導体としては、先に挙げたリンカーの-NH-(CH2)n１-Lａ-Lｂ-で示される構造にLｃを結合させ、末端がアミノ基となった構造部分を有する抗腫瘍性誘導体を挙げることができるが、特に好ましいものは次のものである：
NH2-CH2-C(=O)-(NH-DX)
NH2-CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)
NH2-CH2CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)
NH2-CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)
NH2-CH2CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)
なお、NH2-CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)の場合は同分子内にあるアミナール構造が不安定であるため、さらに自己分解して
HO-CH2-C(=O)-(NH-DX)
が遊離される。これらの化合物は本発明の抗体−薬物コンジュゲートの製造中間体としても好適に用いることができる。
【０１５３】
薬物をエキサテカンとする本発明の抗体−薬物コンジュゲートにおいては、以下に記載する構造の薬物−リンカー構造部分を抗体に結合させたものが好ましい。これらの薬物−リンカー構造部分は、１抗体あたり平均結合数として、１から１０を結合させればよいが、好ましくは２から８であり、より好ましくは３から８である。好ましい、薬物−リンカー構造部分として以下のものを挙げることができる。
【０１５４】
１０．LＰが親水性構造を含む場合の具体例
薬物−リンカー構造部分であって、LＰが、Ｎ末端に親水性アミノ酸を有するペプチド残基となっている薬物−リンカー構造部分は、-L１-L２-LＰ-NH-(CH2)n１-Lａ-Lｂ-Lｃ-(NH-DX)又は-L１-L２-LＰ-(NH-DX)のいずれかの態様で存在する。これらの薬物−リンカー構造部分を構成する各部分のリンカーの組み合わせは以下の通りである。
【０１５５】
リンカーL１は、薬物−リンカー構造部分を抗体にチオエーテル結合を介して結合させるときは、-(Succinimid-3-yl-N)-(CH2)n２-C(=O)-又は-CH2-C(=O)-NH-(CH2)n４-C(=O)-であり、薬物−リンカー構造部分を抗体にアミド結合を介して結合させるときは、-C(=O)-cyc.Hex(1,4)-CH2-(N-ly-3-diminiccuS)-又は-C(=O)-(CH2)n５-C(=O)-である。
リンカーL２は、リンカーL１が、-(Succinimid-3-yl-N)-(CH2)n２-C(=O)-又は-CH2-C(=O)-NH-(CH2)n４-C(=O)-であるときは単結合でよく、
リンカーL１が、-C(=O)-(CH2)n５-C(=O)-であるときは、-NH-(CH2-CH2-O)n６-CH2-CH2-C(=O)-又は単結合から選ばれる。なお、-S-(CH2)n８-C(=O)-のリンカーは、リンカーL１のうちの-C(=O)-cyc.Hex(1,4)-CH2-(N-ly-3-diminiccuS)-との組み合わせで使用される。
リンカーの-NH-(CH2)n１-Lａ-Lｂ-Lｃ-部分は、３から７原子の鎖長である場合が好ましい。４から７原子の鎖長の場合では、より好ましくは５又は６原子の鎖長のリンカーである。リンカーの-NH-(CH2)n１-Lａ-Lｂ-部分の具体例は、先に説明したとおりであるが、-NH-CH2CH2-C(=O)-、-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-、-NH-CH2-O-CH2-C(=O)-、又は-NH-CH2CH2-O-CH2-C(=O)-が特に好ましいものである。
リンカーの-Lｃ-部分は-C(=O)-が好ましい。
【０１５６】
Ｎ末端に親水性アミノ酸を有するペプチドであるリンカーを含む薬物−リンカー構造部分として具体的には以下のものを挙げることができる。
【０１５７】
薬物−リンカー構造部分を抗体にチオエーテル結合を介して結合させるための薬物−リンカー構造部分としては、次式：
-(Succinimid-3-yl-N)-(CH2)n２-C(=O)-DGGF-NH-(CH2)n１-Lａ-Lｂ-Lｃ-(NH-DX)
-(Succinimid-3-yl-N)-(CH2)n２-C(=O)-KGGF-NH-(CH2)n１-Lａ-Lｂ-Lｃ-(NH-DX)
-(Succinimid-3-yl-N)-(CH2)n２-C(=O)-EGGF-NH-(CH2)n１-Lａ-Lｂ-Lｃ-(NH-DX)
-(Succinimid-3-yl-N)-(CH2)n２-C(=O)-DGGFG-NH-(CH2)n１-Lａ-Lｂ-Lｃ-(NH-DX)
-(Succinimid-3-yl-N)-(CH2)n２-C(=O)-KGGFG-NH-(CH2)n１-Lａ-Lｂ-Lｃ-(NH-DX)
-(Succinimid-3-yl-N)-(CH2)n２-C(=O)-EGGFG-NH-(CH2)n１-Lａ-Lｂ-Lｃ-(NH-DX)
で示される構造のものを挙げることができる。ここで、n２が、２から５で、-NH-(CH2)n１-Lａ-Lｂ-Lｃ-部分が、-NH-CH2CH2-C(=O)-、-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-、-NH-CH2-O-CH2-C(=O)-、又は-NH-CH2CH2-O-CH2-C(=O)-であるものが好ましく、また、LＰが薬物に直接結合したものも好ましい。
【０１５８】
より具体的には、次式：
-(Succinimid-3-yl-N)-(CH2)n２-C(=O)-DGGF-NH-CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)
-(Succinimid-3-yl-N)-(CH2)n２-C(=O)-DGGF-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)
-(Succinimid-3-yl-N)-(CH2)n２-C(=O)-DGGF-NH-CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)
-(Succinimid-3-yl-N)-(CH2)n２-C(=O)-DGGF-NH-CH2CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)
-(Succinimid-3-yl-N)-(CH2)n２-C(=O)-KGGF-NH-CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)
-(Succinimid-3-yl-N)-(CH2)n２-C(=O)-KGGF-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)
-(Succinimid-3-yl-N)-(CH2)n２-C(=O)-KGGF-NH-CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)
-(Succinimid-3-yl-N)-(CH2)n２-C(=O)-KGGF-NH-CH2CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)
-(Succinimid-3-yl-N)-(CH2)n２-C(=O)-DGGFG-NH-CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)
-(Succinimid-3-yl-N)-(CH2)n２-C(=O)-DGGFG-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)
-(Succinimid-3-yl-N)-(CH2)n２-C(=O)-DGGFG-NH-CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)
-(Succinimid-3-yl-N)-(CH2)n２-C(=O)-DGGFG-NH-CH2CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)
-(Succinimid-3-yl-N)-(CH2)n２-C(=O)-KGGFG-NH-CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)
-(Succinimid-3-yl-N)-(CH2)n２-C(=O)-KGGFG-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)
-(Succinimid-3-yl-N)-(CH2)n２-C(=O)-KGGFG-NH-CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)
-(Succinimid-3-yl-N)-(CH2)n２-C(=O)-KGGFG-NH-CH2CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)
又は次式：
-(Succinimid-3-yl-N)-(CH2)n２-C(=O)-DGGF-(NH-DX)
-(Succinimid-3-yl-N)-(CH2)n２-C(=O)-KGGF-(NH-DX)
-(Succinimid-3-yl-N)-(CH2)n２-C(=O)-DGGFG-(NH-DX)
-(Succinimid-3-yl-N)-(CH2)n２-C(=O)-KGGFG-(NH-DX)
で示されるものが好ましく、より好ましくは、n２が、２又は５である。
【０１５９】
さらに好ましくは、n２が５のものであり、次式：
-(Succinimid-3-yl-N)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-DGGF-NH-CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)
-(Succinimid-3-yl-N)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-DGGF-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)
-(Succinimid-3-yl-N)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-DGGF-NH-CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)
-(Succinimid-3-yl-N)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-DGGF-NH-CH2CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)
-(Succinimid-3-yl-N)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-KGGF-NH-CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)
-(Succinimid-3-yl-N)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-KGGF-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)
-(Succinimid-3-yl-N)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-KGGF-NH-CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)
-(Succinimid-3-yl-N)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-KGGF-NH-CH2CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)
-(Succinimid-3-yl-N)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-DGGFG-NH-CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)
-(Succinimid-3-yl-N)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-DGGFG-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)
-(Succinimid-3-yl-N)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-DGGFG-NH-CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)
-(Succinimid-3-yl-N)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-DGGFG-NH-CH2CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)
-(Succinimid-3-yl-N)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-KGGFG-NH-CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)
-(Succinimid-3-yl-N)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-KGGFG-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)
-(Succinimid-3-yl-N)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-KGGFG-NH-CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)
-(Succinimid-3-yl-N)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-KGGFG-NH-CH2CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)
又は次式：
-(Succinimid-3-yl-N)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-DGGF-(NH-DX)
-(Succinimid-3-yl-N)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-KGGF-(NH-DX)
-(Succinimid-3-yl-N)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-DGGFG-(NH-DX)
-(Succinimid-3-yl-N)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-KGGFG-(NH-DX)
で示されるものである。
【０１６０】
これらのうちでさらに好ましくは、次式：
-(Succinimid-3-yl-N)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-DGGF-NH-CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)
-(Succinimid-3-yl-N)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-DGGF-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)
-(Succinimid-3-yl-N)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-DGGF-NH-CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)
-(Succinimid-3-yl-N)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-DGGF-NH-CH2CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)
-(Succinimid-3-yl-N)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-DGGFG-NH-CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)
-(Succinimid-3-yl-N)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-DGGFG-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)
-(Succinimid-3-yl-N)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-DGGFG-NH-CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)
-(Succinimid-3-yl-N)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-DGGFG-NH-CH2CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)
又は次式：
-(Succinimid-3-yl-N)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-DGGF-(NH-DX)
-(Succinimid-3-yl-N)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-DGGFG-(NH-DX)
で示されるものである。
【０１６１】
薬物−リンカー構造部分を抗体にチオエーテル結合を介して結合させるための、別の態様の薬物−リンカー構造部分としては次式：
-CH2-C(=O)-NH-(CH2)n４-C(=O)-DGGF-NH-(CH2)n１-Lａ-Lｂ-Lｃ-(NH-DX)
-CH2-C(=O)-NH-(CH2)n４-C(=O)-KGGF-NH-(CH2)n１-Lａ-Lｂ-Lｃ-(NH-DX)
-CH2-C(=O)-NH-(CH2)n４-C(=O)-EGGF-NH-(CH2)n１-Lａ-Lｂ-Lｃ-(NH-DX)
-CH2-C(=O)-NH-(CH2)n４-C(=O)-DGGFG-NH-(CH2)n１-Lａ-Lｂ-Lｃ-(NH-DX)
-CH2-C(=O)-NH-(CH2)n４-C(=O)-KGGFG-NH-(CH2)n１-Lａ-Lｂ-Lｃ-(NH-DX)
-CH2-C(=O)-NH-(CH2)n４-C(=O)-EGGFG-NH-(CH2)n１-Lａ-Lｂ-Lｃ-(NH-DX)
で示されるものを挙げることができる。ここで、n４が、２から５で、-NH-(CH2)n１-Lａ-Lｂ-Lｃ-部分が、-NH-CH2CH2-C(=O)-、-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-、-NH-CH2-O-CH2-C(=O)-、又は-NH-CH2CH2-O-CH2-C(=O)-であるものが好ましく、また、LＰが薬物に直接結合したものも好ましい。
【０１６２】
より具体的には、
-CH2-C(=O)-NH-(CH2)n４-C(=O)-DGGF-NH-CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)
-CH2-C(=O)-NH-(CH2)n４-C(=O)-DGGF-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)
-CH2-C(=O)-NH-(CH2)n４-C(=O)-DGGF-NH-CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)
-CH2-C(=O)-NH-(CH2)n４-C(=O)-DGGF-NH-CH2CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)
-CH2-C(=O)-NH-(CH2)n４-C(=O)-KGGF-NH-CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)
-CH2-C(=O)-NH-(CH2)n４-C(=O)-KGGF-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)
-CH2-C(=O)-NH-(CH2)n４-C(=O)-KGGF-NH-CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)
-CH2-C(=O)-NH-(CH2)n４-C(=O)-KGGF-NH-CH2CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)
-CH2-C(=O)-NH-(CH2)n４-C(=O)-DGGFG-NH-CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)
-CH2-C(=O)-NH-(CH2)n４-C(=O)-DGGFG-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)
-CH2-C(=O)-NH-(CH2)n４-C(=O)-DGGFG-NH-CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)
-CH2-C(=O)-NH-(CH2)n４-C(=O)-DGGFG-NH-CH2CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)
-CH2-C(=O)-NH-(CH2)n４-C(=O)-KGGFG-NH-CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)
-CH2-C(=O)-NH-(CH2)n４-C(=O)-KGGFG-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)
-CH2-C(=O)-NH-(CH2)n４-C(=O)-KGGFG-NH-CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)
-CH2-C(=O)-NH-(CH2)n４-C(=O)-KGGFG-NH-CH2CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)
又は次式：
-CH2-C(=O)-NH-(CH2)n４-C(=O)-DGGF-(NH-DX)
-CH2-C(=O)-NH-(CH2)n４-C(=O)-KGGF-(NH-DX)
-CH2-C(=O)-NH-(CH2)n４-C(=O)-DGGFG-(NH-DX)
-CH2-C(=O)-NH-(CH2)n４-C(=O)-KGGFG-NH-(NH-DX)
であるものが好ましい。
【０１６３】
より好ましくは、n４が２のものであり、
-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-DGGF-NH-CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)
-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-DGGF-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)
-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-DGGF-NH-CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)
-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-DGGF-NH-CH2CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)
-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-KGGF-NH-CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)
-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-KGGF-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)
-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-KGGF-NH-CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)
-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-KGGF-NH-CH2CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)
-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-DGGFG-NH-CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)
-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-DGGFG-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)
-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-DGGFG-NH-CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)
-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-DGGFG-NH-CH2CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)
-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-KGGFG-NH-CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)
-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-KGGFG-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)
-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-KGGFG-NH-CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)
-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-KGGFG-NH-CH2CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)
又は次式：
-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-DGGF-(NH-DX)
-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-KGGF-(NH-DX)
-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-DGGFG-(NH-DX)
-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-KGGFG-(NH-DX)
である。
【０１６４】
さらに好ましくは、
-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-DGGF-NH-CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)
-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-DGGF-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)
-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-DGGF-NH-CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)
-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-DGGF-NH-CH2CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)
-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-DGGFG-NH-CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)
-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-DGGFG-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)
-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-DGGFG-NH-CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)
-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-DGGFG-NH-CH2CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)
又は次式：
-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-DGGF-(NH-DX)
-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-DGGFG-(NH-DX)
である。
【０１６５】
また、薬物−リンカー構造部分を抗体にアミド結合を介して結合させるための薬物−リンカー構造部分としては次式：
-C(=O)-cyc.Hex(1,4)-CH2-(N-ly-3-diminiccuS)-S-(CH2)n８-C(=O)-DGGF-NH-(CH2)n１-Lａ-Lｂ-Lｃ-(NH-DX)
-C(=O)-cyc.Hex(1,4)-CH2-(N-ly-3-diminiccuS)-S-(CH2)n８-C(=O)-KGGF-NH-(CH2)n１-Lａ-Lｂ-Lｃ-(NH-DX)
-C(=O)-cyc.Hex(1,4)-CH2-(N-ly-3-diminiccuS)-S-(CH2)n８-C(=O)-EGGF-NH-(CH2)n１-Lａ-Lｂ-Lｃ-(NH-DX)
-C(=O)-cyc.Hex(1,4)-CH2-(N-ly-3-diminiccuS)-S-(CH2)n８-C(=O)-DGGFG-NH-(CH2)n１-Lａ-Lｂ-Lｃ-(NH-DX)
-C(=O)-cyc.Hex(1,4)-CH2-(N-ly-3-diminiccuS)-S-(CH2)n８-C(=O)-KGGFG-NH-(CH2)n１-Lａ-Lｂ-Lｃ-(NH-DX)
-C(=O)-cyc.Hex(1,4)-CH2-(N-ly-3-diminiccuS)-S-(CH2)n８-C(=O)-EGGFG-NH-(CH2)n１-Lａ-Lｂ-Lｃ-(NH-DX)
のものを挙げることができる。ここで、n８は１から６が好ましく、より好ましくは２である。-NH-(CH2)n１-Lａ-Lｂ-Lｃ-部分は、-NH-CH2CH2-C(=O)-、-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-、-NH-CH2-O-CH2-C(=O)-、又は-NH-CH2CH2-O-CH2-C(=O)-であるものが好ましく、また、LＰが薬物に直接結合したものも好ましい。
【０１６６】
より具体的には、
-C(=O)-cyc.Hex(1,4)-CH2-(N-ly-3-diminiccuS)-S-CH2CH2-C(=O)-DGGF-NH-CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)
-C(=O)-cyc.Hex(1,4)-CH2-(N-ly-3-diminiccuS)-S-CH2CH2-C(=O)-DGGF-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)
-C(=O)-cyc.Hex(1,4)-CH2-(N-ly-3-diminiccuS)-S-CH2CH2-C(=O)-DGGF-NH-CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)
-C(=O)-cyc.Hex(1,4)-CH2-(N-ly-3-diminiccuS)-S-CH2CH2-C(=O)-DGGF-NH-CH2CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)
-C(=O)-cyc.Hex(1,4)-CH2-(N-ly-3-diminiccuS)-S-CH2CH2-C(=O)-KGGF-NH-CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)
-C(=O)-cyc.Hex(1,4)-CH2-(N-ly-3-diminiccuS)-S-CH2CH2-C(=O)-KGGF-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)
-C(=O)-cyc.Hex(1,4)-CH2-(N-ly-3-diminiccuS)-S-CH2CH2-C(=O)-KGGF-NH-CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)
-C(=O)-cyc.Hex(1,4)-CH2-(N-ly-3-diminiccuS)-S-CH2CH2-C(=O)-KGGF-NH-CH2CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)
-C(=O)-cyc.Hex(1,4)-CH2-(N-ly-3-diminiccuS)-S-CH2CH2-C(=O)-DGGFG-NH-CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)
-C(=O)-cyc.Hex(1,4)-CH2-(N-ly-3-diminiccuS)-S-CH2CH2-C(=O)-DGGFG-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)
-C(=O)-cyc.Hex(1,4)-CH2-(N-ly-3-diminiccuS)-S-CH2CH2-C(=O)-DGGFG-NH-CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)
-C(=O)-cyc.Hex(1,4)-CH2-(N-ly-3-diminiccuS)-S-CH2CH2-C(=O)-DGGFG-NH-CH2CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)
-C(=O)-cyc.Hex(1,4)-CH2-(N-ly-3-diminiccuS)-S-CH2CH2-C(=O)-KGGFG-NH-CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)
-C(=O)-cyc.Hex(1,4)-CH2-(N-ly-3-diminiccuS)-S-CH2CH2-C(=O)-KGGFG-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)
-C(=O)-cyc.Hex(1,4)-CH2-(N-ly-3-diminiccuS)-S-CH2CH2-C(=O)-KGGFG-NH-CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)
-C(=O)-cyc.Hex(1,4)-CH2-(N-ly-3-diminiccuS)-S-CH2CH2-C(=O)-KGGFG-NH-CH2CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)
又は次式：
-C(=O)-cyc.Hex(1,4)-CH2-(N-ly-3-diminiccuS)-S-CH2CH2-C(=O)-DGGF-(NH-DX)
-C(=O)-cyc.Hex(1,4)-CH2-(N-ly-3-diminiccuS)-S-CH2CH2-C(=O)-KGGF-(NH-DX)
-C(=O)-cyc.Hex(1,4)-CH2-(N-ly-3-diminiccuS)-S-CH2CH2-C(=O)-DGGFG-(NH-DX)
-C(=O)-cyc.Hex(1,4)-CH2-(N-ly-3-diminiccuS)-S-CH2CH2-C(=O)-KGGFG-(NH-DX)
のものがより好ましい。
【０１６７】
これらのうちでさらに好ましくは、次式：
-C(=O)-cyc.Hex(1,4)-CH2-(N-ly-3-diminiccuS)-S-CH2CH2-C(=O)-DGGF-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)
-C(=O)-cyc.Hex(1,4)-CH2-(N-ly-3-diminiccuS)-S-CH2CH2-C(=O)-DGGF-NH-CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)
-C(=O)-cyc.Hex(1,4)-CH2-(N-ly-3-diminiccuS)-S-CH2CH2-C(=O)-DGGF-NH-CH2CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)
-C(=O)-cyc.Hex(1,4)-CH2-(N-ly-3-diminiccuS)-S-CH2CH2-C(=O)-DGGFG-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)
-C(=O)-cyc.Hex(1,4)-CH2-(N-ly-3-diminiccuS)-S-CH2CH2-C(=O)-DGGFG-NH-CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)
-C(=O)-cyc.Hex(1,4)-CH2-(N-ly-3-diminiccuS)-S-CH2CH2-C(=O)-DGGFG-NH-CH2CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)
又は次式：
-C(=O)-cyc.Hex(1,4)-CH2-(N-ly-3-diminiccuS)-S-CH2CH2-C(=O)-DGGF-(NH-DX)
-C(=O)-cyc.Hex(1,4)-CH2-(N-ly-3-diminiccuS)-S-CH2CH2-C(=O)-DGGFG-(NH-DX)
で示されるものである。
【０１６８】
また、薬物−リンカー構造部分を抗体にアミド結合を介して結合させるための、別の態様の薬物−リンカー構造部分としては次式：
-C(=O)-(CH2)n５-C(=O)-L２-DGGF-NH-(CH2)n１-Lａ-Lｂ-Lｃ-(NH-DX)
-C(=O)-(CH2)n５-C(=O)-L２-KGGF-NH-(CH2)n１-Lａ-Lｂ-Lｃ-(NH-DX)
-C(=O)-(CH2)n５-C(=O)-L２-EGGF-NH-(CH2)n１-Lａ-Lｂ-Lｃ-(NH-DX)
-C(=O)-(CH2)n５-C(=O)-L２-DGGFG-NH-(CH2)n１-Lａ-Lｂ-Lｃ-(NH-DX)
-C(=O)-(CH2)n５-C(=O)-L２-KGGFG-NH-(CH2)n１-Lａ-Lｂ-Lｃ-(NH-DX)
-C(=O)-(CH2)n５-C(=O)-L２-EGGFG-NH-(CH2)n１-Lａ-Lｂ-Lｃ-(NH-DX)
で示される構造のものを挙げることができる。ここで、n５は、６がよく、L２は、-NH-(CH2-CH2-O)n６-CH2-CH2-C(=O)-又は単結合であるが、単結合が好ましい。なお、n６は０、２または４、がよく、好ましくは０である。-NH-(CH2)n１-Lａ-Lｂ-Lｃ-部分は、-NH-CH2CH2-C(=O)-、-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-、-NH-CH2-O-CH2-C(=O)-、又は-NH-CH2CH2-O-CH2-C(=O)-であるものが好ましく、また、LＰが薬物に直接結合したものも好ましい。
【０１６９】
より具体的には、
-C(=O)-CH2CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-DGGF-NH-CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)
-C(=O)-CH2CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-DGGF-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)
-C(=O)-CH2CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-DGGF-NH-CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)
-C(=O)-CH2CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-DGGF-NH-CH2CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)
-C(=O)-CH2CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-KGGF-NH-CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)
-C(=O)-CH2CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-KGGF-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)
-C(=O)-CH2CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-KGGF-NH-CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)
-C(=O)-CH2CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-KGGF-NH-CH2CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)
-C(=O)-CH2CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-DGGFG-NH-CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)
-C(=O)-CH2CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-DGGFG-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)
-C(=O)-CH2CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-DGGFG-NH-CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)
-C(=O)-CH2CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-DGGFG-NH-CH2CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)
-C(=O)-CH2CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-KGGFG-NH-CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)
-C(=O)-CH2CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-KGGFG-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)
-C(=O)-CH2CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-KGGFG-NH-CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)
-C(=O)-CH2CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-KGGFG-NH-CH2CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)
又は次式：
-C(=O)-CH2CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-DGGF-(NH-DX)
-C(=O)-CH2CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-KGGF-(NH-DX)
-C(=O)-CH2CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-DGGFG-(NH-DX)
-C(=O)-CH2CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-KGGFG-(NH-DX)
であるものが好ましい。
【０１７０】
リンカーLＰが、Ｃ末端にグリシンからなるオリゴペプチドを有するペプチド残基である場合、薬物−リンカー構造部分は、-L１-L２-LＰ-(NH-DX)の如く、LＰが薬物に直接に結合する態様で存在する。LＰが、Ｃ末端にグリシンからなるオリゴペプチドを有するペプチド残基であるリンカーである場合の薬物−リンカー構造部分を構成する各部分のリンカーの組み合わせは以下の通りである。
【０１７１】
リンカーL１は、薬物−リンカー構造部分を抗体にチオエーテル結合を介して結合させるときは、-(Succinimid-3-yl-N)-(CH2)n２-C(=O)-又は-CH2-C(=O)-NH-(CH2)n４-C(=O)-であり、薬物−リンカー構造部分をアミド結合を介して結合させるときは、-C(=O)-cyc.Hex(1,4)-CH2-(N-ly-3-diminiccuS)-又は-C(=O)-(CH2)n５-C(=O)-から選ばれる。
リンカーL２は、リンカーL１が、-(Succinimid-3-yl-N)-(CH2)n２-C(=O)-又は-CH2-C(=O)-NH-(CH2)n４-C(=O)-であるときは-NH-(CH2-CH2-O)n６-CH2-CH2-C(=O)-又は単結合でよく、リンカーL１が、-C(=O)-(CH2)n５-C(=O)-であるときは、単結合から選ばれる。なお、-S-(CH2)n８-C(=O)-のリンカーは、リンカーL１のうちの-C(=O)-cyc.Hex(1,4)-CH2-(N-ly-3-diminiccuS)-と組み合わせて使用される。
【０１７２】
Ｃ末端にグリシンからなるオリゴペプチドを有するペプチドであるリンカーを含む薬物−リンカー構造部分として具体的には以下のものを挙げることができる：
【０１７３】
薬物−リンカー構造部分を抗体にチオエーテル結合を介して結合させるための薬物−リンカー構造部分としては次式：
-(Succinimid-3-yl-N)-(CH2)n２-C(=O)-GGFGG-(NH-DX)
-(Succinimid-3-yl-N)-(CH2)n２-C(=O)-GGFGGG-(NH-DX)
で示されるものを挙げることができる。ここで好ましくは、n２が、２又は５のものである。
【０１７４】
より好ましくは、n２が５であり、次式：
-(Succinimid-3-yl-N)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-GGFGG-(NH-DX)
-(Succinimid-3-yl-N)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-GGFGGG-(NH-DX)
で示されるものである。
【０１７５】
薬物−リンカー構造部分を抗体にチオエーテル結合を介して結合させるための、別の態様の薬物−リンカー構造部分としては次式：
-CH2-C(=O)-NH-(CH2)n４-C(=O)-GGFGG-(NH-DX)
-CH2-C(=O)-NH-(CH2)n４-C(=O)-GGFGGG-(NH-DX)
で示されるものを挙げることができる。これらのうちでより好ましくは、n４が、２又は５のものである。
【０１７６】
これらのうちでより好ましくは、n４が、２である次式：
-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-GGFGG-(NH-DX)
-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-GGFGGG-(NH-DX)
で示されるものである。
【０１７７】
また、薬物−リンカー構造部分を抗体にアミド結合又はエステル結合で結合させるための薬物−リンカー構造部分としは、次式:
-C(=O)-cyc.Hex(1,4)-CH2-(N-ly-3-diminiccuS)-S-(CH2)n8-C(=O)-GGFGG-(NH-DX)
-C(=O)-cyc.Hex(1,4)-CH2-(N-ly-3-diminiccuS)-S-(CH2)n8-C(=O)-GGFGGG-(NH-DX)
で示されるものを挙げることができる。ここで、n８は２のものが好ましい。
【０１７８】
具体的には、
-C(=O)-cyc.Hex(1,4)-CH2-(N-ly-3-diminiccuS)-S-CH2CH2-C(=O)-GGFGG-(NH-DX)
-C(=O)-cyc.Hex(1,4)-CH2-(N-ly-3-diminiccuS)-S-CH2CH2-C(=O)-GGFGGG-(NH-DX)
である。
【０１７９】
また、薬物−リンカー構造部分を抗体にアミド結合を介して結合させるための、別の態様の薬物−リンカー構造部分としては次式：
-C(=O)-(CH2)n５-C(=O)-L２-GGFGG-(NH-DX)
-C(=O)-(CH2)n５-C(=O)-L２-GGFGGG-(NH-DX)
で示される構造のものを挙げることができる。ここで、n５は、６がよく、L２は、-NH-(CH2-CH2-O)n６-CH2-CH2-C(=O)-又は単結合であるが、単結合が好ましい。なお、n６としては０、２または４、がよく、好ましくは０である。
【０１８０】
より具体的には、
-C(=O)-CH2CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-GGFGG-(NH-DX)
-C(=O)-CH2CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-GGFGGG-(NH-DX)
である。
【０１８１】
１１．L１が親水性構造を含む場合の具体例
リンカーL１が、-(Succinimid-3-yl-N)-CH[-(CH2)n３-COOH]-C(=O)-であるときは、薬物−リンカー構造部分を抗体にチオエーテル結合を介して結合しており、薬物−リンカー構造部分は、-L１-L２-LＰ-NH-(CH2)n１-Lａ-Lｂ-Lｃ-(NH-DX)又は-L１-L２-LＰ-(NH-DX)の態様で存在する。この薬物−リンカー構造部分を構成する各部分のリンカーの組み合わせは以下の通りである。
リンカーL２は、NH-(CH2-CH2-O)n６-CH2-CH2-C(=O)-であるか又は単結合であるが、単結合が好ましい。なお、n６としては０、２または４がよく、好ましくは０である。
リンカーLＰはそのアミノ酸配列は、特に限定されないが、構成するアミノ酸として、フェニルアラニン、チロシン、ロイシン、グリシン、アラニン、バリン、リシン、シトルリン、セリン、グルタミン酸、アスパラギン酸等を挙げることができる。これ等のうちで好ましくは、フェニルアラニン、グリシン、バリン、リシン、シトルリン、セリン、グルタミン酸、アスパラギン酸を挙げることができる。アミノ酸の種類によって、薬物遊離のパターンをコントロールすることができる。アミノ酸の数は、３から８個でよい。具体例としては先に挙げたものであればよいが、特に好ましくはGGFGである。
リンカーの-NH-(CH2)n１-Lａ-Lｂ-Lｃ-部分は、４から７原子の鎖長である場合が好ましい。より好ましくは５又は６原子の鎖長のリンカーである。リンカーの-NH-(CH2)n１-Lａ-Lｂ-部分の具体例は、先に説明したとおりである。
なお、-NH-(CH2)n１-Lａ-Lｂ-Lｃ-部分は、単結合であってもよい。
リンカーの-Lｃ-部分は-C(=O)-が好ましい。
【０１８２】
リンカーL１が-(Succinimid-3-yl-N)-CH[-(CH2)n３-COOH]-C(=O)-である薬物−リンカー構造部分は、抗体とチオエーテル結合を介して結合しており、次式：
-(Succinimid-3-yl-N)-CH[-(CH2)n３-COOH]-C(=O)-NH-(CH2-CH2-O)n６-CH2-CH2-C(=O)-GGFG-NH-(CH2)n１-Lａ-Lｂ-Lｃ-(NH-DX)
で示される構造である。ここで、n６は、０である。また、n３が、２から４で、-NH-(CH2)n１-Lａ-Lｂ-Lｃ-部分は、-NH-CH2CH2-C(=O)-、-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-、-NH-CH2-O-CH2-C(=O)-、又は-NH-CH2CH2-O-CH2-C(=O)-であるものが好ましく、また、LＰが薬物に直接結合したものも好ましい。
【０１８３】
より具体的には、次式：
-(Succinimid-3-yl-N)-CH[-(CH2)n３-COOH]-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-GGFG-NH-CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)
-(Succinimid-3-yl-N)-CH[-(CH2)n３-COOH]-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-GGFG-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)
-(Succinimid-3-yl-N)-CH[-(CH2)n３-COOH]-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-GGFG-NH-CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)
-(Succinimid-3-yl-N)-CH[-(CH2)n３-COOH]-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-GGFG-NH-CH2CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)
又は次式：
-(Succinimid-3-yl-N)-CH[-(CH2)n３-COOH]-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-GGFG-(NH-DX)
で示されるものである。
【０１８４】
このうち、n３が、２のものが好ましく、次式：
-(Succinimid-3-yl-N)-CH(CH2CH2-COOH)-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-GGFG-NH-CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)
-(Succinimid-3-yl-N)-CH(CH2CH2-COOH)-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-GGFG-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)
-(Succinimid-3-yl-N)-CH(CH2CH2-COOH)-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-GGFG-NH-CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)
-(Succinimid-3-yl-N)-CH(CH2CH2-COOH)-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-GGFG-NH-CH2CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)
又は次式：
-(Succinimid-3-yl-N)-CH(CH2CH2-COOH)-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-GGFG-(NH-DX)
のものが好ましい。
【０１８５】
１２．L２が親水性構造を含む場合の具体例
リンカーL２が-N[-(CH2CH2-O)n７-CH2CH2-OH]-CH2-C(=O)-であるときは、薬物−リンカー構造部分は、-L１-L２-LＰ-NH-(CH2)n１-Lａ-Lｂ-Lｃ-(NH-DX)又は-L１-L２-LＰ-(NH-DX)の態様で存在する。この薬物−リンカー構造部分を構成する各部分のリンカーの組み合わせは以下の通りである。
リンカーL１は、薬物−リンカー構造部分を抗体にチオエーテル結合を介して結合させるときは、-(Succinimid-3-yl-N)-(CH2)n２-C(=O)-又は-CH2-C(=O)-NH-(CH2)n４-C(=O)-であり、薬物−リンカー構造部分を抗体にアミド結合を介して結合させるときは、-C(=O)-(CH2)n５-C(=O)-から選ばれる。
リンカーLＰは、そのアミノ酸配列は特に限定されないが、構成するアミノ酸として、フェニルアラニン、チロシン、ロイシン、グリシン、アラニン、バリン、リシン、シトルリン、セリン、グルタミン酸、アスパラギン酸等を挙げることができる。これ等のうちで好ましくは、フェニルアラニン、グリシン、バリン、リシン、シトルリン、セリン、グルタミン酸、アスパラギン酸を挙げることができる。アミノ酸の種類によって、薬物遊離のパターンをコントロールすることができる。アミノ酸の数は、３から８個でよい。具体例としては先に挙げたものであればよいが、特に好ましくはGGFGである。
リンカーの-NH-(CH2)n１-Lａ-Lｂ-Lｃ-部分は、４から７原子の鎖長である場合が好ましい。より好ましくは５又は６原子の鎖長のリンカーである。リンカーの-NH-(CH2)n１-Lａ-Lｂ-部分の具体例は、先に説明したとおりである。
なお、-NH-(CH2)n１-Lａ-Lｂ-Lｃ-部分は、単結合であってもよい。
リンカーの-Lｃ-部分は-C(=O)-が好ましい。
【０１８６】
リンカーL２が、-N[-(CH2CH2-O)n７-CH2CH2-OH]-CH2-C(=O)-である薬物−リンカー構造部分は次式：
-L１-N[-(CH2CH2-O)n７-CH2CH2-OH]-CH2-C(=O)-LＰ-NH-(CH2)n１-Lａ-Lｂ-Lｃ-(NH-DX)
で示されるものが好ましい。
【０１８７】
薬物−リンカー構造部分を抗体にチオエーテル結合を介して結合させるための薬物−リンカー構造部分としては次式：
-(Succinimid-3-yl-N)-(CH2)n２-C(=O)-N[-(CH2CH2-O)n７-CH2CH2-OH]-CH2-C(=O)-GGFG-NH-(CH2)n１-Lａ-Lｂ-Lｃ-(NH-DX)
で示される。ここで、n２が、２又は５で、n７が３又は４であり、-NH-(CH2)n１-Lａ-Lｂ-Lｃ-部分は、-NH-CH2CH2-C(=O)-、-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-、-NH-CH2-O-CH2-C(=O)-、又は-NH-CH2CH2-O-CH2-C(=O)-であるものが好ましく、また、LＰが薬物に直接結合したものも好ましい。
【０１８８】
より具体的には、次式：
-(Succinimid-3-yl-N)-(CH2)n２-C(=O)-N[-(CH2CH2-O)n７-CH2CH2-OH]-CH2-C(=O)-GGFG-NH-CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)
-(Succinimid-3-yl-N)-(CH2)n２-C(=O)-N[-(CH2CH2-O)n７-CH2CH2-OH]-CH2-C(=O)-GGFG-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)
-(Succinimid-3-yl-N)-(CH2)n２-C(=O)-N[-(CH2CH2-O)n７-CH2CH2-OH]-CH2-C(=O)-GGFG-NH-CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)
-(Succinimid-3-yl-N)-(CH2)n２-C(=O)-N[-(CH2CH2-O)n７-CH2CH2-OH]-CH2-C(=O)-GGFG-NH-CH2CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)
又は次式：
-(Succinimid-3-yl-N)-(CH2)n２-C(=O)-N[-(CH2CH2-O)n７-CH2CH2-OH]-CH2-C(=O)-GGFG-(NH-DX)
で示されるものである。
【０１８９】
さらに好ましくは、n２が５で、n７が３又は４のものであるが、さらにはn７が３のものが好ましく、次式：
-(Succinimid-3-yl-N)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-N(-CH2CH2-O-CH2CH2-O-CH2CH2-O-CH2CH2-OH)-CH2-C(=O)-GGFG-NH-CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)
-(Succinimid-3-yl-N)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-N(-CH2CH2-O-CH2CH2-O-CH2CH2-O-CH2CH2-OH)-CH2-C(=O)-GGFG-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)
-(Succinimid-3-yl-N)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-N(-CH2CH2-O-CH2CH2-O-CH2CH2-O-CH2CH2-OH)-CH2-C(=O)-GGFG-NH-CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)
-(Succinimid-3-yl-N)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-N(-CH2CH2-O-CH2CH2-O-CH2CH2-O-CH2CH2-OH)-CH2-C(=O)-GGFG-NH-CH2CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)
又は次式：
-(Succinimid-3-yl-N)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-N(-CH2CH2-O-CH2CH2-O-CH2CH2-O-CH2CH2-OH)-CH2-C(=O)-GGFG-(NH-DX)
で示されるものが好ましい。
【０１９０】
薬物−リンカー構造部分を抗体にチオエーテル結合を介して結合させるための、別の態様の薬物−リンカー構造部分としては次式：
-CH2-C(=O)-NH-(CH2)n４-C(=O)-N[-(CH2CH2-O)n７-CH2CH2-OH]-CH2-C(=O)-GGFG-NH-(CH2)n１-Lａ-Lｂ-Lｃ-(NH-DX)
で示されるものを挙げることができる。
ここで、n４が、２又は５で、n７が３又は４であり、-NH-(CH2)n１-Lａ-Lｂ-Lｃ-部分は、-NH-CH2CH2-C(=O)-、-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-、-NH-CH2-O-CH2-C(=O)-、又は-NH-CH2CH2-O-CH2-C(=O)-であるものが好ましく、また、LＰが薬物に直接結合したものも好ましい。
【０１９１】
具体的には次式：
-CH2-C(=O)-NH-(CH2)n４-C(=O)-N[-(CH2CH2-O)n７-CH2CH2-OH]-CH2-C(=O)-GGFG-NH-CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)
-CH2-C(=O)-NH-(CH2)n４-C(=O)-N[-(CH2CH2-O)n７-CH2CH2-OH]-CH2-C(=O)-GGFG-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)
-CH2-C(=O)-NH-(CH2)n４-C(=O)-N[-(CH2CH2-O)n７-CH2CH2-OH]-CH2-C(=O)-GGFG-NH-CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)
-CH2-C(=O)-NH-(CH2)n４-C(=O)-N[-(CH2CH2-O)n７-CH2CH2-OH]-CH2-C(=O)-GGFG-NH-CH2CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)
又は次式：
-CH2-C(=O)-NH-(CH2)n４-C(=O)-N[-(CH2CH2-O)n７-CH2CH2-OH]-CH2-C(=O)-GGFG-(NH-DX)
で示されるものである。
【０１９２】
これらのうちで好ましくは、n４が２で、n７が３又は４のものであるが、n７は３のものがより好ましく、次式：
-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-N(-CH2CH2-O-CH2CH2-O-CH2CH2-O-CH2CH2-OH)-CH2-C(=O)-GGFG-NH-CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)
-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-N(-CH2CH2-O-CH2CH2-O-CH2CH2-O-CH2CH2-OH)-CH2-C(=O)-GGFG-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)
-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-N(-CH2CH2-O-CH2CH2-O-CH2CH2-O-CH2CH2-OH)-CH2-C(=O)-GGFG-NH-CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)
-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-N(-CH2CH2-O-CH2CH2-O-CH2CH2-O-CH2CH2-OH)-CH2-C(=O)-GGFG-NH-CH2CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)
又は次式：
-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-N(-CH2CH2-O-CH2CH2-O-CH2CH2-O-CH2CH2-OH)-CH2-C(=O)-GGFG-(NH-DX)
で示されるものである。
【０１９３】
また、薬物−リンカー構造部分を抗体にアミド結合を介して結合させるための薬物−リンカー構造部分としては次式：
-C(=O)-(CH2)n５-C(=O)-N[-(CH2CH2-O)n７-CH2CH2-OH]-CH2-C(=O)-GGFG-NH-(CH2)n１-Lａ-Lｂ-Lｃ-(NH-DX)
で示される。ここで、n５は、１から８の整数であるが、好ましくは２から６であり、n７は３又は４であり、-NH-(CH2)n１-Lａ-Lｂ-Lｃ-部分は、-NH-CH2CH2-C(=O)-、-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-、-NH-CH2-O-CH2-C(=O)-、又は-NH-CH2CH2-O-CH2-C(=O)-であるものが好ましく、また、LＰが薬物に直接結合したものも好ましい。
【０１９４】
より具体的には次式：
-C(=O)-(CH2)n５-C(=O)-N[-(CH2CH2-O)n７-CH2CH2-OH]-CH2-C(=O)-GGFG-NH-CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)
-C(=O)-(CH2)n５-C(=O)-N[-(CH2CH2-O)n７-CH2CH2-OH]-CH2-C(=O)-GGFG-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)
-C(=O)-(CH2)n５-C(=O)-N[-(CH2CH2-O)n７-CH2CH2-OH]-CH2-C(=O)-GGFG-NH-CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)
-C(=O)-(CH2)n５-C(=O)-N[-(CH2CH2-O)n７-CH2CH2-OH]-CH2-C(=O)-GGFG-NH-CH2CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)
又は次式：
-C(=O)-(CH2)n５-C(=O)-N[-(CH2CH2-O)n７-CH2CH2-OH]-CH2-C(=O)-GGFG-(NH-DX)
で示されるものである。
【０１９５】
さらに好ましくは、n５が６で、n７が３又は４のものであるが、n７は３のものがより好ましく、次式：
-C(=O)-CH2CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-N(-CH2CH2-O-CH2CH2-O-CH2CH2-O-CH2CH2-OH)-CH2-C(=O)-GGFG-NH-CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)
-C(=O)-CH2CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-N(-CH2CH2-O-CH2CH2-O-CH2CH2-O-CH2CH2-OH)-CH2-C(=O)-GGFG-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)
-C(=O)-CH2CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-N(-CH2CH2-O-CH2CH2-O-CH2CH2-O-CH2CH2-OH)-CH2-C(=O)-GGFG-NH-CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)
-C(=O)-CH2CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-N(-CH2CH2-O-CH2CH2-O-CH2CH2-O-CH2CH2-OH)-CH2-C(=O)-GGFG-NH-CH2CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)
又は次式：
-C(=O)-CH2CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-N(-CH2CH2-O-CH2CH2-O-CH2CH2-O-CH2CH2-OH)-CH2-C(=O)-GGFG-(NH-DX)
で示されるものである。
【０１９６】
さらに好ましくは、次式：
-C(=O)-CH2CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-N(-CH2CH2-O-CH2CH2-O-CH2CH2-O-CH2CH2-OH)-CH2-C(=O)-GGFG-NH-CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)
-C(=O)-CH2CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-N(-CH2CH2-O-CH2CH2-O-CH2CH2-O-CH2CH2-OH)-CH2-C(=O)-GGFG-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)
又は次式：
-C(=O)-CH2CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-N(-CH2CH2-O-CH2CH2-O-CH2CH2-O-CH2CH2-OH)-CH2-C(=O)-GGFG-(NH-DX)
で示されるものである。
【０１９７】
［製造方法］
次に、本願発明の抗体−薬物コンジュゲートあるいはその製造中間体の代表的な製造方法について説明する。なお、以下において、化合物を、各反応式中に示される番号で示す。すなわち、『式（１）の化合物』、『化合物（１）』等と称する。またこれ以外の番号の化合物についても同様に記載する。
【０１９８】
１．製造方法１
式（１）で示される抗体−薬物コンジュゲートのうち、チオエーテルを介して抗体とリンカー構造が結合しているものは例えば下記の方法によって製造することができる。
【０１９９】
【化３４】
2014061277.tif 000036
【０２００】
[式中、ＡＢは、スルフヒドリル基を有する抗体を示し、Ｌ１’は、L１で示されるリンカー構造において、リンカー末端がマレイミジル基（次式）
【０２０１】
【化３５】
2014061277.tif 000037
【０２０２】
となった構造であるか（ここで、窒素原子が結合部位である。）、又は末端がハロゲンとなった構造のリンカーを示すが、L１のうちの-(Succimid-3-yl-N)-(CH2)n2-C(=O)-において-(Succimid-3-yl-N)-部分がマレイミジル基となった基、又はL１における-CH2C(=O)NH-(CH2)n４-C(=O)-の末端のメチレンがハロゲン化されてハロアセトアミドとなった、Halogen-CH2C(=O)NH-(CH2)n４-C(=O)-基を示す。
また、-(NH-DX)は次式：
【０２０３】
【化３６】
2014061277.tif 000038
【０２０４】
で示される構造であり、抗腫瘍性薬物の１位のアミノ基の水素原子１個が除かれて生成する基を示す。なお、上記の反応式において式（１）の化合物では、薬物からリンカー末端までの構造部分１個が１の抗体に対して結合した構造として記載されているが、これは説明のための便宜的な記載であって、実際には当該構造部分が抗体分子に対して複数個が結合している場合が多い。また、このことは以下の製造方法の説明の部分においても同様である。]
【０２０５】
すなわち、後述する方法により入手しうる化合物（２）と、スルフヒドリル基を有する抗体（３a）を反応させることにより、抗体−薬物コンジュゲート（１）を製造することができる。
スルフヒドリル基を有する抗体（３a）は、当業者周知の方法で得ることができる（Ｈｅｒｍａｎｓｏｎ，  Ｇ．  Ｔ、Ｂｉｏｃｏｎｊｕｇａｔｅ  Ｔｅｃｈｎｉｑｕｅｓ、ｐｐ．５６−１３６、ｐｐ．４５６−４９３、Ａｃａｄｅｍｉｃ  Ｐｒｅｓｓ  （１９９６））。例えば、Ｔｒａｕｔ’ｓ試薬を抗体のアミノ基に作用させる；Ｎ−サクシンイミジル  Ｓ−アセチルチオアルカノエート類を抗体のアミノ基に作用させた後、ヒドロキシルアミンを作用させる；Ｎ−サクシンイミジル３−（ピリジルジチオ）プロピオネートを作用させた後、還元剤を作用させる；ジチオトレイトール、２−メルカプトエタノール、トリス（２−カルボキシエチル）ホスフィン塩酸塩（ＴＣＥＰ)等の還元剤を抗体に作用させて抗体内ヒンジ部のジスルフィド結合を還元する；等の方法を挙げることができるが、これらに限定されない。
具体的には、スルフヒドリル基を有する抗体（３a）のリン酸緩衝食塩水溶液（ｐＨ７．２）中で、化合物（２）のジメチルスルホキシド溶液を加えて、抗体−薬物コンジュゲート（１）を製造することができる。この後、抗体薬物結合を生成させる反応において通常用いられるように、Ｎ−アセチル−Ｌ−システイン（ＮＡＣ）を加えて、未反応の化合物（２）の反応性を失活させ、製造した抗体−薬物コンジュゲート（１）は、以下の操作により濃縮、バッファー交換、精製を行い、抗体濃度及び抗体一分子あたりの薬物平均結合数の測定、及び凝集体含有率の算出を行い、抗体−薬物コンジュゲート（１）の同定を行うことができる。
【０２０６】
共通操作Ａ：抗体もしくは抗体−薬物コンジュゲート水溶液の濃縮
Ａｍｉｃｏｎ  Ｕｌｔｒａ（５０，０００  ＭＷＣＯ，  Ｍｉｌｌｉｐｏｒｅ  Ｃｏｒｐｏｒａｔｉｏｎ）の容器内に抗体もしくは抗体−薬物コンジュゲート溶液を入れ、遠心機（Ａｌｌｅｇｒａ  Ｘ−１５Ｒ，  Ｂｅｃｋｍａｎ  Ｃｏｕｌｔｅｒ，  Ｉｎｃ．）を用いた遠心操作（２０００−３８００Ｇにて５−２０分間遠心）にて、抗体もしくは抗体−薬物コンジュゲート溶液を濃縮した。
共通操作Ｂ：抗体の濃度測定
ＵＶ測定器（Ｎａｎｏｄｒｏｐ  １０００，  Ｔｈｅｒｍｏ  Ｆｉｓｈｅｒ  Ｓｃｉｅｎｔｉｆｉｃ  Ｉｎｃ）を用いて、メーカー規定の方法に従い、抗体濃度の測定を行った。その際に、抗体ごとに異なる２８０  ｎｍ吸光係数（１．３−１．８／ｍｇ／ｍＬ）を用いた。
共通操作Ｃ−１:  抗体のバッファー交換
Ｓｅｐｈａｄｅｘ  Ｇ−２５担体を使用したＮＡＰ−２５カラム（Ｃａｔ．Ｎｏ．１７−０８５２−０２，ＧＥ  Ｈｅａｌｔｈｃａｒｅ  Ｊａｐａｎ  Ｃｏｒｐｏｒａｔｉｏｎ）を、メーカー規定の方法に従い、塩化ナトリウム（１３７ｍＭ）及びエチレンジアミン四酢酸（ＥＤＴＡ，５ｍＭ）を含むリン酸緩衝液（１０ｍＭ，ｐＨ６．０；本明細書でＰＢＳ６．０／ＥＤＴＡと称する。）にて平衡化させた。このＮＡＰ−２５カラム一本につき、抗体水溶液２．５ｍＬをのせたのち、ＰＢＳ６．０／ＥＤＴＡ３．５ｍＬで溶出させた画分（３．５ｍＬ）を分取した。この画分を共通操作Ａにより濃縮し、共通操作Ｂを用いて抗体濃度の測定を行ったのちに、ＰＢＳ６．０／ＥＤＴＡを用いて１０ｍｇ／ｍＬに抗体濃度を調整した。
共通操作Ｃ−２：抗体のバッファー交換
Ｓｅｐｈａｄｅｘ  Ｇ−２５担体を使用したＮＡＰ−２５カラム（Ｃａｔ．Ｎｏ．１７−０８５２−０２，ＧＥ  Ｈｅａｌｔｈｃａｒｅ  Ｊａｐａｎ  Ｃｏｒｐｏｒａｔｉｏｎ）を、メーカー既定の方法に従い、塩化ナトリウム（５０ｍＭ）及びＥＤＴＡ（２ｍＭ）を含むリン酸緩衝液（５０ｍＭ，ｐＨ６．５；本明細書でＰＢＳ６．５／ＥＤＴＡと称する。）にて平衡化させた。このＮＡＰ−２５カラム一本につき、抗体水溶液２．５ｍＬをのせたのち、ＰＢＳ６．５／ＥＤＴＡ３．５ｍＬで溶出させた画分（３．５ｍＬ）を分取した。この画分を共通操作Ａにより濃縮し、共通操作Ｂを用いて抗体濃度の測定を行ったのちに、ＰＢＳ６．５／ＥＤＴＡを用いて２０ｍｇ／ｍＬに抗体濃度を調整した。
共通操作Ｄ−１：抗体−薬物コンジュゲートの精製
市販のリン酸緩衝液（ＰＢＳ７．４，Ｃａｔ．Ｎｏ．１００１０−０２３，Ｉｎｖｉｔｒｏｇｅｎ）、塩化ナトリウム（１３７ｍＭ）を含むリン酸ナトリウム緩衝液（１０ｍＭ，ｐＨ６．０；本明細書でＰＢＳ６．０と称する。）もしくはＳｏｒｂｉｔｏｌ（５％）を含む酢酸緩衝液（１０ｍＭ，ｐＨ５．５；本明細書でＡＢＳと称する。）のいずれかの緩衝液でＮＡＰ−２５カラムを平衡化させた。このＮＡＰ−２５カラムに、抗体−薬物コンジュゲート反応水溶液（約１．５ｍＬ）をのせ、メーカー既定の量の緩衝液で溶出させることで、抗体画分を分取した。この分取画分を再びＮＡＰ−２５カラムにのせ緩衝液で溶出させるゲルろ過精製操作を計２乃至３回繰り返すことで、未結合の薬物リンカーや低分子化合物（トリス（２−カルボキシエチル）ホスフィン塩酸塩（ＴＣＥＰ）、Ｎ−アセチル−Ｌ−システイン（ＮＡＣ）、ジメチルスルホキシド）を除いた抗体−薬物コンジュゲートを得た。
共通操作Ｄ−２：サクシンイミジル４−（Ｎ−マレイミジルメチル）−シクロヘキサン−１−カルボキシレート（ＳＭＣＣ）誘導体化抗体の精製
ＰＢＳ６．５／ＥＤＴＡでＮＡＰ−２５カラムを平衡化させた。このＮＡＰ−２５カラムに、サクシンイミジル４−（Ｎ−マレイミジルメチル）−シクロヘキサン−１−カルボキシレート（本明細書でＳＭＣＣと称する。）誘導体化抗体を含む反応液（約０．５ｍＬ）をのせ、メーカー既定の量の緩衝液で溶出させることで、抗体画分を分取し、精製を行った。
共通操作Ｅ：抗体−薬物コンジュゲートにおける抗体濃度及び抗体一分子あたりの薬物平均結合数の測定
抗体−薬物コンジュゲートにおける結合薬物濃度は、抗体−薬物コンジュゲート水溶液の例えば２８０ｎｍ及び３７０ｎｍの二波長におけるＵＶ吸光度を測定したのちに下記の計算を行うことで、算出することができる。
ある波長における全吸光度は系内に存在する全ての吸収化学種の吸光度の和に等しい［吸光度の加成性］ことから、抗体と薬物のコンジュゲーション前後において、抗体及び薬物のモル吸光係数に変化がないと仮定すると、抗体−薬物コンジュゲートにおける抗体濃度及び薬物濃度は、下記の関係式で示される。
Ａ２８０＝ＡＤ，２８０＋ＡＡ，２８０＝εＤ，２８０ＣＤ＋εＡ，２８０ＣＡ    式（１）
Ａ３７０＝ＡＤ，３７０＋ＡＡ，３７０＝εＤ，３７０ＣＤ＋εＡ，３７０ＣＡ    式（２）
ここで、Ａ２８０は２８０ｎｍにおける抗体−薬物コンジュゲート水溶液の吸光度を示し；Ａ３７０は３７０ｎｍにおける抗体−薬物コンジュゲート水溶液の吸光度を示し；ＡＡ，２８０は２８０ｎｍにおける抗体の吸光度を示し；ＡＡ，３７０は３７０ｎｍにおける抗体の吸光度を示し；ＡＤ，２８０は２８０ｎｍにおけるコンジュゲート前駆体の吸光度を示し；ＡＤ，３７０は３７０ｎｍにおけるコンジュゲート前駆体の吸光度を示し；εＡ，２８０は２８０ｎｍにおける抗体のモル吸光係数を示し；εＡ，３７０は３７０ｎｍにおける抗体のモル吸光係数を示し；εＤ，２８０は２８０ｎｍにおけるコンジュゲート前駆体のモル吸光係数を示し；εＤ，３７０は３７０ｎｍにおけるコンジュゲート前駆体のモル吸光係数を示し；ＣＡは抗体−薬物コンジュゲートにおける抗体濃度を示し、；ＣＤは抗体−薬物コンジュゲートにおける薬物濃度を示す。
ここで、εＡ，２８０、εＡ，３７０、εＤ，２８０、εＤ，３７０は、事前の測定により既知である。抗体−薬物コンジュゲート水溶液のＡ２８０及びＡ３７０を測定し、これらの値を式（１）及び（２）に代入して連立方程式を解くことにより、ＣＡ及びＣＤを求めることができる。さらにＣＤをＣＡで除することで１抗体あたりの薬物平均結合数が求めることができる。
製造方法１における式（２）で示される化合物であるが、次式のいずれかである。
【０２０７】
【化３７】
2014061277.tif 000039
【０２０８】
［上記式中、n１、n２、n３、n４、n７、L２、LＰ、Lａ、Lｂ及びLｃは、既に定義したとおりであり、LＰ又はLｃは薬物との結合部位となる。］
【０２０９】
このような本願発明の抗体−薬物コンジュゲートの製造に有用な中間体として好ましいものは、
ｎ２としては、整数の２から５であり、
リンカーL１が-(Succinimid-3-yl-N)-CH[-(CH2)n３-COOH]-C(=O)-でないときは、L２は、-N[(-CH2CH2-O)n７-CH2CH2-OH]-CH2-C(=O)-であって、n７が３又は４であるか、又は単結合であることが好ましく、
LＰとして好ましいものは、
Ｎ末端に親水性アミノ酸を有するペプチド残基であるときは、DGGF、KGGF、EGGF、DGGFG、KGGFG、又はEGGFGであり、
グリシンからなるオリゴペプチドをＣ末端に有するペプチドリンカーであるときは、GGFGG、又はGGFGGGであり、
-NH-(CH2)n１-Lａ-Lｂ-Lｃ-部分は、-NH-CH2CH2-C(=O)-、-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-、-NH-CH2-O-CH2-C(=O)-、又は-NH-CH2CH2-O-CH2-C(=O)-の
部分構造が好ましい。
また、LＰが薬物に直接結合したものも好ましいが、グリシンからなるオリゴペプチドをＣ末端に有するペプチドリンカーであるときはＣ末端は薬物に直接に結合する。
【０２１０】
これ等の化合物について具体的には以下のものを例示することができる［ここで、(maleimid-N-yl)は、マレイミジル基（2,5-dioxo-2,5-dihydro-1H-pyrrol-1-yl基）を意味する。］。
リンカーLＰが、Ｎ末端に親水性アミノ酸を有するペプチドリンカーである場合、製造中間体として好ましくは次式：
(maleimid-N-yl)-(CH2)n２-C(=O)-DGGF-NH-(CH2)n１-Lａ-Lｂ-Lｃ-(NH-DX)
(maleimid-N-yl)-(CH2)n２-C(=O)-KGGF-NH-(CH2)n１-Lａ-Lｂ-Lｃ-(NH-DX)
(maleimid-N-yl)-(CH2)n２-C(=O)-DGGFG-NH-(CH2)n１-Lａ-Lｂ-Lｃ-(NH-DX)
(maleimid-N-yl)-(CH2)n２-C(=O)-KGGFG-NH-(CH2)n１-Lａ-Lｂ-Lｃ-(NH-DX)
で示される構造の化合物を好適に使用することができる。
ここで、n２は、２から５で、-NH-(CH2)n１-Lａ-Lｂ-Lｃ-部分は、-NH-CH2CH2-C(=O)-、-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-、-NH-CH2-O-CH2-C(=O)-、又は-NH-CH2CH2-O-CH2-C(=O)-であるものが好ましく、また、LＰが薬物に直接結合したものも好ましい。
【０２１１】
より具体的には、次式：
(maleimid-N-yl)-(CH2)n２-C(=O)-DGGF-NH-CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)
(maleimid-N-yl)-(CH2)n２-C(=O)-DGGF-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)
(maleimid-N-yl)-(CH2)n２-C(=O)-DGGF-NH-CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)
(maleimid-N-yl)-(CH2)n２-C(=O)-DGGF-NH-CH2CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)
(maleimid-N-yl)-(CH2)n２-C(=O)-KGGF-NH-CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)
(maleimid-N-yl)-(CH2)n２-C(=O)-KGGF-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)
(maleimid-N-yl)-(CH2)n２-C(=O)-KGGF-NH-CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)
(maleimid-N-yl)-(CH2)n２-C(=O)-KGGF-NH-CH2CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)
(maleimid-N-yl)-(CH2)n２-C(=O)-DGGFG-NH-CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)
(maleimid-N-yl)-(CH2)n２-C(=O)-DGGFG-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)
(maleimid-N-yl)-(CH2)n２-C(=O)-DGGFG-NH-CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)
(maleimid-N-yl)-(CH2)n２-C(=O)-DGGFG-NH-CH2CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)
(maleimid-N-yl)-(CH2)n２-C(=O)-KGGFG-NH-CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)
(maleimid-N-yl)-(CH2)n２-C(=O)-KGGFG-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)
(maleimid-N-yl)-(CH2)n２-C(=O)-KGGFG-NH-CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)
(maleimid-N-yl)-(CH2)n２-C(=O)-KGGFG-NH-CH2CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)
又は次式：
(maleimid-N-yl)-(CH2)n２-C(=O)-DGGF-(NH-DX)
(maleimid-N-yl)-(CH2)n２-C(=O)-KGGF-(NH-DX)
(maleimid-N-yl)-(CH2)n２-C(=O)-DGGFG-(NH-DX)
(maleimid-N-yl)-(CH2)n２-C(=O)-KGGFG-(NH-DX)
で示されるものであるが、好ましくは、n２が、２又は５のものである。
【０２１２】
これらにおいて、さらに好ましくは、n２が、５のもので次式：
(maleimid-N-yl)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-DGGF-NH-CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)
(maleimid-N-yl)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-DGGF-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)
(maleimid-N-yl)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-DGGF-NH-CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)
(maleimid-N-yl)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-DGGF-NH-CH2CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)
(maleimid-N-yl)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-KGGF-NH-CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)
(maleimid-N-yl)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-KGGF-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)
(maleimid-N-yl)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-KGGF-NH-CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)
(maleimid-N-yl)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-KGGF-NH-CH2CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)
(maleimid-N-yl)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-DGGFG-NH-CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)
(maleimid-N-yl)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-DGGFG-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)
(maleimid-N-yl)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-DGGFG-NH-CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)
(maleimid-N-yl)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-DGGFG-NH-CH2CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)
(maleimid-N-yl)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-KGGFG-NH-CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)
(maleimid-N-yl)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-KGGFG-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)
(maleimid-N-yl)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-KGGFG-NH-CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)
(maleimid-N-yl)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-KGGFG-NH-CH2CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)
又は次式：
(maleimid-N-yl)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-DGGF-(NH-DX)
(maleimid-N-yl)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-KGGF-(NH-DX)
(maleimid-N-yl)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-DGGFG-(NH-DX)
(maleimid-N-yl)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-KGGFG-(NH-DX)
のものである。
【０２１３】
リンカーLＰが、グリシンからなるオリゴペプチドをＣ末端に有するペプチドリンカーであるとき、製造中間体としては、次式：
(maleimid-N-yl)-(CH2)n２-C(=O)-GGFGG-(NH-DX)
(maleimid-N-yl)-(CH2)n２-C(=O)-GGFGGG-(NH-DX)
で示される構造の化合物を好適に使用することができる。これらのうちでは、n２が、２から５のものが好ましい。
【０２１４】
これらのうちでは、さらに好ましくはn２が、５のもので次式：
(maleimid-N-yl)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-GGFGG-(NH-DX)
(maleimid-N-yl)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-GGFGGG-(NH-DX)
で示されるものである。
【０２１５】
リンカーL１が、-(Succinimid-3-yl-N)-CH[-(CH2)n３-COOH]-C(=O)-であるとき製造中間体としては、次式：
(maleimid-N-yl)-CH[-(CH2)n３-COOH]-C(=O)-NH-(CH2-CH2-O)n６-CH2-CH2-C(=O)-LＰ-NH-(CH2)n１-Lａ-Lｂ-Lｃ-(NH-DX)
で示される構造の化合物を好適に使用することができる。ここで、n６が、０である。n３は、２から４で、-NH-(CH2)n１-Lａ-Lｂ-Lｃ-部分は、-NH-CH2CH2-C(=O)-、-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-、-NH-CH2-O-CH2-C(=O)-、又は-NH-CH2CH2-O-CH2-C(=O)-であるものが好ましく、また、LＰが薬物に直接結合したものも好ましい。LＰは、GGFGが好ましい。
【０２１６】
より具体的には、次式：
(maleimid-N-yl)-CH[-(CH2)n３-COOH]-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-GGFG-NH-CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)
(maleimid-N-yl)-CH[-(CH2)n３-COOH]-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-GGFG-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)
(maleimid-N-yl)-CH[-(CH2)n３-COOH]-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-GGFG-NH-CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)
(maleimid-N-yl)-CH[-(CH2)n３-COOH]-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-GGFG-NH-CH2CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)
又は次式：
(maleimid-N-yl)-CH[-(CH2)n３-COOH]-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-GGFG-(NH-DX)
で示されるものである。
【０２１７】
これらのうち、n３が、２のものが好ましく、次式：
(maleimid-N-yl)-CH(CH2CH2-COOH)-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-GGFG-NH-CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)
(maleimid-N-yl)-CH(CH2CH2-COOH)-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-GGFG-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)
(maleimid-N-yl)-CH(CH2CH2-COOH)-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-GGFG-NH-CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)
(maleimid-N-yl)-CH(CH2CH2-COOH)-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-GGFG-NH-CH2CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)
又は次式：
(maleimid-N-yl)-CH(CH2CH2-COOH)-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-GGFG-(NH-DX)
で示されるものが好ましい。
【０２１８】
リンカーL２が-N[-(CH2CH2-O)n７-CH2CH2-OH]-CH2-C(=O)-であるとき、製造中間体として、次式：
(maleimid-N-yl)-(CH2)n２-C(=O)-N[-(CH2CH2-O)n７-CH2CH2-OH]-CH2-C(=O)-LＰ-NH-(CH2)n１-Lａ-Lｂ-Lｃ-(NH-DX)
で示される構造の化合物を好適に使用することができる。
ここで、n２は、２から５で、n７は３又は４で、-NH-(CH2)n１-Lａ-Lｂ-Lｃ-部分は、-NH-CH2CH2-C(=O)-、-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-、-NH-CH2-O-CH2-C(=O)-、又は-NH-CH2CH2-O-CH2-C(=O)-であるものが好ましく、また、LＰが薬物に直接結合したものも好ましい。LＰは、GGFGが好ましい。
【０２１９】
より具体的には、次式：
(maleimid-N-yl)-(CH2)n２-C(=O)-N[-(CH2CH2-O)n７-CH2CH2-OH]-CH2-C(=O)-GGFG-NH-CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)
(maleimid-N-yl)-(CH2)n２-C(=O)-N[-(CH2CH2-O)n７-CH2CH2-OH]-CH2-C(=O)-GGFG-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)
(maleimid-N-yl)-(CH2)n２-C(=O)-N[-(CH2CH2-O)n７-CH2CH2-OH]-CH2-C(=O)-GGFG-NH-CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)
(maleimid-N-yl)-(CH2)n２-C(=O)-N[-(CH2CH2-O)n７-CH2CH2-OH]-CH2-C(=O)-GGFG-NH-CH2CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)
又は次式：
(maleimid-N-yl)-(CH2)n２-C(=O)-N[-(CH2CH2-O)n７-CH2CH2-OH]-CH2-C(=O)-GGFG-(NH-DX)
で示されるものである。
【０２２０】
さらに好ましくは、n２が５で、n７が３又は４のものであるが、n７は３のものがより好ましく、次式；
(maleimid-N-yl)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-N(-CH2CH2-O-CH2CH2-O-CH2CH2-O-CH2CH2-OH)-CH2-C(=O)-GGFG-NH-CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)
(maleimid-N-yl)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-N(-CH2CH2-O-CH2CH2-O-CH2CH2-O-CH2CH2-OH)-CH2-C(=O)-GGFG-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)
(maleimid-N-yl)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-N(-CH2CH2-O-CH2CH2-O-CH2CH2-O-CH2CH2-OH)-CH2-C(=O)-GGFG-NH-CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)
(maleimid-N-yl)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-N(-CH2CH2-O-CH2CH2-O-CH2CH2-O-CH2CH2-OH)-CH2-C(=O)-GGFG-NH-CH2CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)
又は次式：
(maleimid-N-yl)-CH2CH2CH2CH2CH2-C(=O)-N(-CH2CH2-O-CH2CH2-O-CH2CH2-O-CH2CH2-OH)-CH2-C(=O)-GGFG-(NH-DX)
で示されるものである。
【０２２１】
ハロゲノアセチル基を有し、Ｎ末端に親水性アミノ酸を有するペプチドリンカーであるとき、製造中間体として、次式：
X-CH2-C(=O)-NH-(CH2)n４-C(=O)-DGGF-NH-(CH2)n１-Lａ-Lｂ-Lｃ-(NH-DX)
X-CH2-C(=O)-NH-(CH2)n４-C(=O)-KGGF-NH-(CH2)n１-Lａ-Lｂ-Lｃ-(NH-DX)
X-CH2-C(=O)-NH-(CH2)n４-C(=O)-EGGF-NH-(CH2)n１-Lａ-Lｂ-Lｃ-(NH-DX)
X-CH2-C(=O)-NH-(CH2)n４-C(=O)-DGGFG-NH-(CH2)n１-Lａ-Lｂ-Lｃ-(NH-DX)
X-CH2-C(=O)-NH-(CH2)n４-C(=O)-KGGFG-NH-(CH2)n１-Lａ-Lｂ-Lｃ-(NH-DX)
X-CH2-C(=O)-NH-(CH2)n４-C(=O)-EGGFG-NH-(CH2)n１-Lａ-Lｂ-Lｃ-(NH-DX)
で示される構造の化合物を好適に使用することができる。
ここで、n４は、２から５で、-NH-(CH2)n１-Lａ-Lｂ-Lｃ-部分は、-NH-CH2CH2-C(=O)-、-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-、-NH-CH2-O-CH2-C(=O)-、又は-NH-CH2CH2-O-CH2-C(=O)-であるものが好ましく、また、LＰが薬物に直接結合したものも好ましい。またXとしては、臭素又はヨウ素が好ましい。
【０２２２】
より具体的には、次式：
X-CH2-C(=O)-NH-(CH2)n４-C(=O)-DGGF-NH-CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)
X-CH2-C(=O)-NH-(CH2)n４-C(=O)-DGGF-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)
X-CH2-C(=O)-NH-(CH2)n４-C(=O)-DGGF-NH-CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)
X-CH2-C(=O)-NH-(CH2)n４-C(=O)-DGGF-NH-CH2CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)
X-CH2-C(=O)-NH-(CH2)n４-C(=O)-KGGF-NH-CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)
X-CH2-C(=O)-NH-(CH2)n４-C(=O)-KGGF-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)
X-CH2-C(=O)-NH-(CH2)n４-C(=O)-KGGF-NH-CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)
X-CH2-C(=O)-NH-(CH2)n４-C(=O)-KGGF-NH-CH2CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)
X-CH2-C(=O)-NH-(CH2)n４-C(=O)-DGGFG-NH-CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)
X-CH2-C(=O)-NH-(CH2)n４-C(=O)-DGGFG-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)
X-CH2-C(=O)-NH-(CH2)n４-C(=O)-DGGFG-NH-CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)
X-CH2-C(=O)-NH-(CH2)n４-C(=O)-DGGFG-NH-CH2CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)
X-CH2-C(=O)-NH-(CH2)n４-C(=O)-KGGFG-NH-CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)
X-CH2-C(=O)-NH-(CH2)n４-C(=O)-KGGFG-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)
X-CH2-C(=O)-NH-(CH2)n４-C(=O)-KGGFG-NH-CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)
X-CH2-C(=O)-NH-(CH2)n４-C(=O)-KGGFG-NH-CH2CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)
又は次式：
X-CH2-C(=O)-NH-(CH2)n４-C(=O)-DGGF-(NH-DX)
X-CH2-C(=O)-NH-(CH2)n４-C(=O)-KGGF-(NH-DX)
X-CH2-C(=O)-NH-(CH2)n４-C(=O)-DGGFG-(NH-DX)
X-CH2-C(=O)-NH-(CH2)n４-C(=O)-KGGFG-(NH-DX)
で示されるものがより好ましい。
【０２２３】
さらに好ましくは、n４が、２である次式：
X-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-DGGF-NH-CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)
X-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-DGGF-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)
X-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-DGGF-NH-CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)
X-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-DGGF-NH-CH2CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)
X-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-KGGF-NH-CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)
X-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-KGGF-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)
X-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-KGGF-NH-CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)
X-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-KGGF-NH-CH2CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)
X-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-DGGFG-NH-CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)
X-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-DGGFG-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)
X-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-DGGFG-NH-CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)
X-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-DGGFG-NH-CH2CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)
X-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-KGGFG-NH-CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)
X-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-KGGFG-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)
X-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-KGGFG-NH-CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)
X-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-KGGFG-NH-CH2CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)
又は次式：
X-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-DGGF-(NH-DX)
X-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-KGGF-(NH-DX)
X-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-DGGFG-(NH-DX)
X-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-KGGFG-(NH-DX)
で示されるものである。
ここで、上記の式中のＸは、臭素原子又はヨウ素原子を示す。これらの臭素化合物及びヨウ素化合物はいずれも製造中間体として好適に使用することができる。
【０２２４】
ハロゲノアセチル基を有し、グリシンからなるオリゴペプチドをＣ末端に有するペプチドリンカーであるときは製造中間体として、次式：
X-CH2-C(=O)-NH-(CH2)n４-C(=O)-GGFGG-(NH-DX)
X-CH2-C(=O)-NH-(CH2)n４-C(=O)-GGFGGG-(NH-DX)
で示される構造の化合物を好適に使用することができる。
【０２２５】
好ましくは、n４が、２又は５のものであるが、より好ましくは２であり、次式：
X-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-GGGFG-(NH-DX)
X-CH2-C(=O)-NH-CH2CH2-C(=O)-GGFGGG-(NH-DX)
で示されるものである。
ここで、式中のＸは、臭素原子又はヨウ素原子を示す。以上の臭素化合物及びヨウ素化合物はいずれも製造中間体として好適に使用することができる。
【０２２６】
リンカーL２が-N[-(CH2CH2-O)n７-CH2CH2-OH]-CH2-C(=O)-であるとき、製造中間体として、次式：
X-CH2-C(=O)-NH-(CH2)n４-C(=O)-N[-(CH2CH2-O)n７-CH2CH2-OH]-CH2-C(=O)-LＰ-NH-(CH2)n１-Lａ-Lｂ-Lｃ-(NH-DX)
で示される構造の化合物を好適に使用することができる。
ここで、n４は、２から５で、n７は３又は４であり、-NH-(CH2)n１-Lａ-Lｂ-Lｃ-部分は、-NH-CH2CH2-C(=O)-、-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-、-NH-CH2-O-CH2-C(=O)-、又は-NH-CH2CH2-O-CH2-C(=O)-であるものが好ましく、また、LＰが薬物に直接結合したものも好ましい。LＰは、GGFGが好ましい。
【０２２７】
具体的には次式：
X-CH2-C(=O)-NH-(CH2)n４-C(=O)-N[-(CH2CH2-O)n７-CH2CH2-OH]-CH2-C(=O)-GGFG-NH-CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)
X-CH2-C(=O)-NH-(CH2)n４-C(=O)-N[-(CH2CH2-O)n７-CH2CH2-OH]-CH2-C(=O)-GGFG-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)
X-CH2-C(=O)-NH-(CH2)n４-C(=O)-N[-(CH2CH2-O)n７-CH2CH2-OH]-CH2-C(=O)-GGFG-NH-CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)
X-CH2-C(=O)-NH-(CH2)n４-C(=O)-N[-(CH2CH2-O)n７-CH2CH2-OH]-CH2-C(=O)-GGFG-NH-CH2CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)
又は次式：
X-CH2-C(=O)-NH-(CH2)n４-C(=O)-N[-(CH2CH2-O)n７-CH2CH2-OH]-CH2-C(=O)-GGFG-(NH-DX)
のものである。
【０２２８】
さらに好ましくは、n４が２で、n７が３又は４のものであるが、n７は３のものがより好ましく、次式；
X-CH2-C(=O)-NH-(CH2)n４-C(=O)-N(-CH2CH2-O-CH2CH2-O-CH2CH2-O-CH2CH2-OH)-CH2-C(=O)-GGFG-NH-CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)
X-CH2-C(=O)-NH-(CH2)n４-C(=O)-N(-CH2CH2-O-CH2CH2-O-CH2CH2-O-CH2CH2-OH)-CH2-C(=O)-GGFG-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)
X-CH2-C(=O)-NH-(CH2)n４-C(=O)-N(-CH2CH2-O-CH2CH2-O-CH2CH2-O-CH2CH2-OH)-CH2-C(=O)-GGFG-NH-CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)
X-CH2-C(=O)-NH-(CH2)n４-C(=O)-N(-CH2CH2-O-CH2CH2-O-CH2CH2-O-CH2CH2-OH)-CH2-C(=O)-GGFG-NH-CH2CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)
又は次式：
X-CH2-C(=O)-NH-(CH2)n４-C(=O)-N(-CH2CH2-O-CH2CH2-O-CH2CH2-O-CH2CH2-OH)-CH2-C(=O)-GGFG-(NH-DX)
で示されるものが好ましい。
なお、コンジュゲートの量を確保するために、同様な条件で作製して得られた平均薬物数が同程度の複数のコンジュゲート（例えば±１程度）を混合して新たなロットにすることができる。その場合、平均薬物数は混合前の平均薬物数の間に収まる。
【０２２９】
２．製造方法２
式（１）で示される抗体−薬物コンジュゲート及びそれらの薬理上許容される塩のうち、抗体との結合がアミド基であって、チオエーテル結合をリンカー内に有するリンカーである、具体的には-L１-L２-が-C(=O)-cyc.Hex(1,4)-CH2-(N-ly-3-dimiccuS)-S-(CH2)n８-C(=O)-の構造であるものは、下記の方法によっても製造することができる。
【０２３０】
【化３８】
2014061277.tif 000040
【０２３１】
[式中、AB-Ｌ１’は、抗体とリンカーＬ１が結合し、さらにＬ１の末端がＮ−マレイミジル基に変換された基を示すが、具体的にはAB-C(=O)-cyc.Hex(1,4)-CH2-(N-ly-3-dimiccuS)-において、-(N-ly-3-dimiccuS)-がマレイミジル基に変換された構造である。Ｌ２’は末端がメルカプト基となったHS-(CH2)n８-C(=O)-基を示し、ＡＢは抗体を示す。]
【０２３２】
すなわち、後述する方法により入手しうる化合物（２ａ）と、マレイミジル基を有するリンカーを結合させた抗体（３ｂ）を反応させることにより、抗体−薬物コンジュゲート（１）を製造することができる。
マレイミジル基を有する抗体（３ｂ）も当業者周知の方法で得ることができる（Ｈｅｒｍａｎｓｏｎ，  Ｇ．  Ｔ、Ｂｉｏｃｏｎｊｕｇａｔｅ  Ｔｅｃｈｎｉｑｕｅｓ、ｐｐ．５６−１３６、ｐｐ．４５６−４９３、Ａｃａｄｅｍｉｃ  Ｐｒｅｓｓ  （１９９６））。例えばアミノ基、ヒドロキシル基との結合性を有しマレイミジル基を有するサクシンイミジル-4-(N-マレイミドメチル)シクロヘキサン-1-カルボキシレート（ＳＭＣＣ）等の二官能性リンカーを抗体のアミノ基に作用させマレイミジル基を導入する等の方法を挙げることができるが、これらに限定されない。
例えば、アミノ基への反応性部分と、チオール基への反応性部分をリンカーで結合した化合物であれば好適に使用することができる。ここでアミノ基への反応性部分は、活性エステル、イミドエステル等であればよく、またチオール反応性部分は、マレイミジル、ハロゲン化アセチル、ハロゲン化アルキル、さらにはジチオピリジル等であればよい。
抗体を構成するアミノ酸のアミノ基又は水酸基、特にアミノ基においてアミド結合を介してリンカーを構築させるための方法として，先ず抗体に反応させる化合物は、次式：
Ｑ１-Ｌ１ａ-Ｑ２
［式中、Ｑ１は、(Pyrrolidine-2,5-dione-N-yl)-O-C(=O)-、(3-Sulfo-pyrrolidine-2,5-dione-N-yl)-O-C(=O)-、RＱ-O-C(=N)-、又はO=C=N-を示し、
Ｌ１ａ-は、-cyc.Hex(1,4)-CH2-、炭素数１から１０のアルキレン基、フェニレン基、-(CH2)n４-C(=O)-、-(CH2)n４a-NH-C(=O)-(CH2)n４ｂ-、又は-(CH2)n４a-NH-C(=O)-cyc.Hex(1,4)-CH2-を示し、
Ｑ２は(maleimid-N-yl)、ハロゲン原子、又は-S-S-(2-Pyridyl)を示すが、
RＱは、炭素数１から６のアルキル基、n４は、１から８の整数を示し、n４aは０から６の整数、n４ｂは１から６の整数を示す。］
で示される化合物であればよい。
ここで、RＱは、炭素数１から６のアルキル基であればよいが、より好ましくはメチル基またはエチル基である。
Ｌ１ａにおけるアルキレン基としては、炭素数１から１０のものであればよい。フェニレン基としては、オルト、メタ、パラいずれのものでもよいが、パラ、またはメタのものがより好ましい。
Ｌ１ａとして好ましいものは、-cyc.Hex(1,4)-CH2-、-(CH2)5-NH-C(=O)-cyc.Hex(1,4)-CH2-、-(CH2)2-NH-C(=O)-CH2-、-(CH2)5-NH-C(=O)-(CH2)2-、-CH2-、-(CH2)2-、-(CH2)3-、-(CH2)5-、-(CH2)10-、-(para-Ph)-、-(meta-Ph)-、-(para-Ph)-CH(-CH3)-、-(CH2)3-(meta-Ph)-、又は-(meta-Ph)-NH-C(=O)-CH2-を挙げることができる。
Ｑ１として好ましくは(Pyrrolidine-2,5-dione-N-yl)-O-C(=O)-であり、Ｑ２は、(maleimid-N-yl)が好ましいが、ジスルフィド結合を形成させようとするときは-S-S-(2-Pyridyl)を使用すればよい。
ここで、(Pyrrolidine-2,5-dione-N-yl)-は、次式
【０２３３】
【化３９】
2014061277.tif 000041
【０２３４】
で示される窒素原子が結合部位である基であり、(3-Sulfo-pyrrolidine-2,5-dione-N-yl)-は、次式
【０２３５】
【化４０】
2014061277.tif 000042
【０２３６】
で示される窒素原子が結合部位である基であり、このスルホン酸はリチウム塩、ナトリウム塩、カリウム塩を形成でき、好ましくはナトリウム塩であり、cyc.Hex(1,4)は１，４-シクロへキシレン基を示し、(maleimid-N-yl)は、次式
【０２３７】
【化４１】
2014061277.tif 000043
【０２３８】
で示される、窒素原子が結合部位である基であり、(2-Pyridyl)は、２−ピリジル基を示し、(para-Ph)はパラフェニレン基を示し、(meta-Ph)は、メタフェニレン基を示す。
この様な化合物として上記の化合物の他にはスルフォスクシンイミジル−４−（Ｎ−マレイミジルメチル）シクロヘキサン−１−カルボキシレート（sulfo-SMCC）、Ｎ−スクシンイミジル−４−(Ｎ−マレイミジルメチル)−シクロヘキサン−１−カルボキシ−(６−アミドカプロエート)  （ＬＣ−ＳＭＣＣ）、κ−マレイミジルウンデカン酸Ｎ−スクシンイミジルエステル（ＫＭＵＡ）、γ−マレイミジル酪酸Ｎ−スクシンイミジルエステル（ＧＭＢＳ）、ε−マレイミジルカプロン酸Ｎ−ヒドロキシスクシンイミドエステル（ＥＭＣＳ）、ｍ−マレイミジルベンゾイル−Ｎ−ヒドロキシスクシンイミドエステル（ＭＢＳ）、Ｎ−(α−マレイミジルアセトキシ)−スクシンイミドエステル[ＡＭＡＳ]、スクシンイミジル−６−(β−マレイミジルプロピオンアミド)ヘキサノエート（ＳＭＰＨ）、Ｎ−スクシンイミジル４−(ｐ−マレイミジルフェニル)−ブチレート（ＳＭＰＢ）、Ｎ−(ｐ−マレイミジルフェニル)イソシアネート（ＰＭＰＩ）、Ｎ−スクシンイミジル−４−（ヨードアセチル）−アミノベンゾエート（ＳＩＡＢ）、Ｎ−スクシンイミジルヨードアセテート（ＳＩＡ）、Ｎ−スクシンイミジルブロモアセテート（ＳＢＡ）、Ｎ−スクシンイミジル３−(ブロモアセトアミド)プロピオネート（ＳＢＡＰ）、Ｎ−スクシンイミジル−３−（２−ピリドジチオ）プロピオネート（SPDP）、及びスクシンイミジルオキシカルボニル−α−メチル−α−（２−ピリジルジチオ）トルエン（SMPT）等を用いてもよい。
具体的には、例えば、抗体（３）に対して、２乃至６当量のＳＭＣＣを、ｐＨ６乃至７のリン酸緩衝液中で、室温かつ１乃至６時間反応させることで、ＳＭＣＣの活性エステルが抗体と反応しマレイミジル基を有する抗体（３b）を得ることが出来る。得られた抗体（３b）は下記の共通操作Ｄ−２によって精製し、次の化合物（２）との反応に用いることができる。
抗体のアミノ基、ヒドロキシル基は、それぞれ例えば抗体の有するN末端アミノ基及び／又はリシン残基が有するアミノ基、セリン残基が有する水酸基を示すが、これらに限定されない。
製造した抗体−薬物コンジュゲート（１）は濃縮、バッファー交換、精製、抗体濃度及び抗体一分子あたりの薬物平均結合数の測定、及び凝集体含有率の算出による抗体−薬物コンジュゲート（１）の同定は製造方法１で述べたように行えばよい。
製造方法２において式（３ｂ）で示される化合物は次の構造を有する（次式；当該構造において「抗体−ＮＨ−」は抗体由来である。）。
【０２３９】
【化４２】
2014061277.tif 000044
【０２４０】
本発明の抗体−薬物コンジュゲートを製造するための中間体であって上記の構造を有する化合物は次の通りである（式中、ｎは、１から１０の整数であるが、好ましくは２から８であり、より好ましくは３から７である。）。
【０２４１】
【化４３】
2014061277.tif 000045
【０２４２】
さらに末端がメルカプト基となった本願発明の化合物としては以下のものを挙げることができる。
Ｎ末端に親水性アミノ酸を有するペプチドリンカーであるものとして製造中間体として、次式：
HS-(CH2)n８-C(=O)-DGGF-NH-(CH2)n１-Lａ-Lｂ-Lｃ-(NH-DX)
HS-(CH2)n８-C(=O)-KGGF-NH-(CH2)n１-Lａ-Lｂ-Lｃ-(NH-DX)
HS-(CH2)n８-C(=O)-DGGFG-NH-(CH2)n１-Lａ-Lｂ-Lｃ-(NH-DX)
HS-(CH2)n８-C(=O)-KGGFG-NH-(CH2)n１-Lａ-Lｂ-Lｃ-(NH-DX)
で示される構造の化合物を好適に使用することができる。
ここで、n８は、２から５で、-NH-(CH2)n１-Lａ-Lｂ-Lｃ-部分は、-NH-CH2CH2-C(=O)-、-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-、-NH-CH2-O-CH2-C(=O)-、又は-NH-CH2CH2-O-CH2-C(=O)-であるものが好ましく、また、LＰが薬物に直接結合したものも好ましい。
【０２４３】
より具体的には、n８が、２のものが好ましく、次式：
HS-CH2CH2-C(=O)-DGGF-NH-CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)
HS-CH2CH2-C(=O)-DGGF-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)
HS-CH2CH2-C(=O)-DGGF-NH-CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)
HS-CH2CH2-C(=O)-DGGF-NH-CH2CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)
HS-CH2CH2-C(=O)-KGGF-NH-CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)
HS-CH2CH2-C(=O)-KGGF-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)
HS-CH2CH2-C(=O)-KGGF-NH-CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)
HS-CH2CH2-C(=O)-KGGF-NH-CH2CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)
HS-CH2CH2-C(=O)-DGGFG-NH-CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)
HS-CH2CH2-C(=O)-DGGFG-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)
HS-CH2CH2-C(=O)-DGGFG-NH-CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)
HS-CH2CH2-C(=O)-DGGFG-NH-CH2CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)
HS-CH2CH2-C(=O)-KGGFG-NH-CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)
HS-CH2CH2-C(=O)-KGGFG-NH-CH2CH2CH2-C(=O)-(NH-DX)
HS-CH2CH2-C(=O)-KGGFG-NH-CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)
HS-CH2CH2-C(=O)-KGGFG-NH-CH2CH2-O-CH2-C(=O)-(NH-DX)
又は次式：
HS-CH2CH2-C(=O)-DGGF-(NH-DX)
HS-CH2CH2-C(=O)-KGGF-(NH-DX)
HS-CH2CH2-C(=O)-DGGFG-(NH-DX)
HS-CH2CH2-C(=O)-KGGFG-(NH-DX)
のものである。
【０２４４】
グリシンからなるオリゴペプチドをＣ末端に有するペプチドリンカーであるとき、製造中間体として、次式：
HS-(CH2)n８-C(=O)-GGFGG-(NH-DX)
HS-(CH2)n８-C(=O)-GGFGGG-(NH-DX)
で示される構造の化合物を好適に使用することができる。
ここでn８が、２又は５のものが好ましい。
【０２４５】
より好ましくは、n８が、２のものであり、次式：
HS-CH2CH2-C(=O)-GGFGG-(NH-DX)
HS-CH2CH2-C(=O)-GGFGGG-(NH-DX)
のものである。
【０２４６】
３．製造方法３
式（１）で示される抗体−薬物コンジュゲート及びそれらの薬理上許容される塩のうち、、アミド結合を介して薬物リンカー部分と抗体が結合したものは、以下の方法で製造することができる。例えばＬ１が-C(=O)-(CH2)n５-C（＝O）-であり、これが活性エステルとなったＬ１’、例えば(Pyrrolidine-2,5-dione-N-yl)-O-C(=O)-(CH2)n５-C(=O)-を好適に使用することができる。さらにＬ２が単結合である場合は、例えば下記の方法によって製造することができる。
【０２４７】
【化４４】
2014061277.tif 000046
【０２４８】
すなわち、後述する方法によって入手しうる化合物（２ｂ）と、抗体（３）を反応させることによって、抗体−薬物コンジュゲート（１）を製造することができる。
化合物（２ｂ）は抗体のアミノ基、ヒドロキシル基との結合性を有する。抗体のアミノ基、ヒドロキシル基は、製造方法２で記したように、それぞれ例えば抗体の有するＮ末端アミノ基及び／又はリシン残基が有するアミノ基、セリン残基が有する水酸基を示すが、これらに限定されない。
化合物（２ｂ）はＮ−ヒドロキシスクシンイミジルエステル基から成る活性エステルであるが、他の活性エステル、例えばスルホスクシンイミジルエステル基、Ｎ−ヒドロキシフタルイミジルエステル、Ｎ−ヒドロキシスルホフタルイミジルエステル、オルト−ニトロフェニルエステル、パラ−ニトロフェニルエステル、２，４−ジニトロフェニルエステル、３−スルホニル−４−ニトロフェニルエステル、３−カルボキシ−４−ニトロフェニルエステル、ペンタフルオロフェニルエステル等も使用することができる。
化合物（２ｂ）と、抗体（３）の反応は、抗体（３）一個あたり、２乃至２０モル当量の化合物（２ｂ）を使用して、抗体１個当たり１個乃至１０個の薬物が結合した抗体―薬物コンジュゲート（１）を製造することができる。具体的には、抗体（３）を含む緩衝液に、化合物（２ｂ）を溶解させた溶液を加えて反応させることにより、抗体−薬物コンジュゲート（１）を製造することができる。ここで、緩衝液として、酢酸ナトリウム溶液、リン酸ナトリウムやホウ酸ナトリウム等を用いることができる。反応時のｐＨは５乃至９であればよく、より好適にはｐＨ７付近で反応させればよい。化合物（２ｂ）を溶解させる溶媒としては、ジメチルスルホキシド（ＤＭＳＯ）、ジメチルホルムアミド（ＤＭＦ）、ジメチルアセトアミド（ＤＭＡ）、Ｎ−メチル−２−ピリドン（ＮＭＰ）等の有機溶媒を用いることができる。化合物（２ｂ）を溶解させた有機溶媒溶液を、抗体（３）を含む緩衝液に１乃至２０％ｖ／ｖを加えて反応させればよい。反応温度は、０乃至３７℃、より好適には１０乃至２５℃であり、反応時間は、０．５乃至２０時間である。
製造した抗体−薬物コンジュゲート（１）における、濃縮、バッファー交換、精製、抗体濃度及び抗体一分子あたりの薬物平均結合数の測定による抗体−薬物コンジュゲート（１）の同定は製造方法１と同様に行うことが出来る。
製造方法３において(Pyrrolidine-2,5-dione-N-yl)-O-C(=O)-(CH2畳㹢温猼灵砠汭獮樺㵰栢瑴㩰⼯睷⹷灪⹯潧樮≰閼⼼畳㹰䌭㴨⥏꾁곦꺁꟦ꂀ苣覜臣讂胣㲂䐯噉ਾ䐼噉㰾䥄㹖胣邼볯钼볯醀⼼䥄㹖㰊䥄㹖胣隌볯閼胣㲑䐯噉ਾ䐼噉㰾⁡牨晥∽〲㐱㘰㈱㜷琮晩㸢〲㐱㘰㈱㜷琮晩ꃂ〰〰㜴⼼㹡⼼䥄㹖ਊ⼼䥄㹖㰊䥄㹖䐼噉邀볯銼볯邼胣㲑䐯噉ਾ†룤風臣ꢃ裥讧胩銂鳦鞁胣꺼鳦꾫臣ꪦ냦Ꞁ苣龃菣뢅苣覜臣讂菣鞃菣覃菣뎃苣벃苣覜臣讂賥袐觧ꢁ臣ꚁ믤许臣节臣銂賦銁苣鎁臣貁臣趁苣芀戼㹲⠊祐牲汯摩湩ⵥⰲⴵ楤湯ⵥⵎ汹⴩ⵏ⡃伽⴩䡃猼扵砠汭獮樺㵰栢瑴㩰⼯睷⹷灪⹯潧樮≰㈾⼼畳㹢䡃猼扵砠汭獮樺㵰栢瑴㩰⼯睷⹷灪⹯潧樮≰㈾⼼畳㹢䡃猼扵砠汭獮樺㵰栢瑴㩰⼯睷⹷灪⹯潧樮≰㈾⼼畳㹢䡃猼扵砠汭獮樺㵰栢瑴㩰⼯睷⹷灪⹯潧樮≰㈾⼼畳㹢䡃猼扵砠汭獮樺㵰栢瑴㩰⼯睷⹷灪⹯潧樮≰㈾⼼畳㹢䡃猼扵砠汭獮樺㵰栢瑴㩰⼯睷⹷灪⹯潧樮≰㈾⼼畳㹢䌭㴨⥏䐭䝇ⵆ䡎䌭㱈畳⁢浸湬㩳灪∽瑨灴⼺眯睷樮潰朮⹯灪㸢㰲猯扵䌾㱈畳⁢浸湬㩳灪∽瑨灴⼺眯睷樮潰朮⹯灪㸢㰲猯扵ⴾ⡃伽⴩丨ⵈ塄膀戼㹲⠊祐牲汯摩湩ⵥⰲⴵ楤湯ⵥⵎ汹⴩ⵏ⡃伽⴩䡃猼扵砠汭獮樺㵰栢瑴㩰⼯睷⹷灪⹯潧樮≰㈾⼼畳㹢䡃猼扵砠汭獮樺㵰栢瑴㩰⼯睷⹷灪⹯潧樮≰㈾⼼畳㹢䡃猼扵砠汭獮樺㵰栢瑴㩰⼯睷⹷灪⹯潧樮≰㈾⼼畳㹢䡃猼扵砠汭獮樺㵰栢瑴㩰⼯睷⹷灪⹯潧樮≰㈾⼼畳㹢䡃猼扵砠汭獮樺㵰栢瑴㩰⼯睷⹷灪⹯潧樮≰㈾⼼畳㹢䡃猼扵砠汭獮樺㵰栢瑴㩰⼯睷⹷灪⹯潧樮≰㈾⼼畳㹢䌭㴨⥏䐭䝇ⵆ䡎䌭㱈畳⁢浸湬㩳灪∽瑨灴⼺眯睷樮潰朮⹯灪㸢㰲猯扵䌾㱈畳⁢浸湬㩳灪∽瑨灴⼺眯睷樮潰朮⹯灪㸢㰲猯扵䌾㱈畳⁢浸湬㩳灪∽瑨灴⼺眯睷樮潰朮⹯灪㸢㰲猯扵ⴾ⡃伽⴩丨ⵈ塄膀戼㹲⠊祐牲汯摩湩ⵥⰲⴵ楤湯ⵥⵎ汹⴩ⵏ⡃伽⴩䡃猼扵砠汭獮樺㵰栢瑴㩰⼯睷⹷灪⹯潧樮≰㈾⼼畳㹢䡃猼扵砠汭獮樺㵰栢瑴㩰⼯睷⹷灪⹯潧樮≰㈾⼼畳㹢䡃猼扵砠汭獮樺㵰栢瑴㩰⼯睷⹷灪⹯潧樮≰㈾⼼畳㹢䡃猼扵砠汭獮樺㵰栢瑴㩰⼯睷⹷灪⹯潧樮≰㈾⼼畳㹢䡃猼扵砠汭獮樺㵰栢瑴㩰⼯睷⹷灪⹯潧樮≰㈾⼼畳㹢䡃猼扵砠汭獮樺㵰栢瑴㩰⼯睷⹷灪⹯潧樮≰㈾⼼畳㹢䌭㴨⥏䐭䝇ⵆ䡎䌭㱈畳⁢浸湬㩳灪∽瑨灴⼺眯睷樮潰朮⹯灪㸢㰲猯扵ⴾⵏ䡃猼扵砠汭獮樺㵰栢瑴㩰⼯睷⹷灪⹯潧樮≰㈾⼼畳㹢䌭㴨⥏⠭䡎䐭⥘胣㲁牢ਾ倨特潲楬楤敮㈭㔬搭潩敮中礭⥬伭䌭㴨⥏䌭㱈畳⁢浸湬㩳灪∽瑨灴⼺眯睷樮潰朮⹯灪㸢㰲猯扵䌾㱈畳⁢浸湬㩳灪∽瑨灴⼺眯睷樮潰朮⹯灪㸢㰲猯扵䌾㱈畳⁢浸湬㩳灪∽瑨灴⼺眯睷樮潰朮⹯灪㸢㰲猯扵䌾㱈畳⁢浸湬㩳灪∽瑨灴⼺眯睷樮潰朮⹯灪㸢㰲猯扵䌾㱈畳⁢浸湬㩳灪∽瑨灴⼺眯睷樮潰朮⹯灪㸢㰲猯扵䌾㱈畳⁢浸湬㩳灪∽瑨灴⼺眯睷樮潰朮⹯灪㸢㰲猯扵ⴾ⡃伽⴩䝄䙇中ⵈ䡃猼扵砠汭獮樺㵰栢瑴㩰⼯睷⹷灪⹯潧樮≰㈾⼼畳㹢䡃猼扵砠汭獮樺㵰栢瑴㩰⼯睷⹷灪⹯潧樮≰㈾⼼畳㹢伭䌭㱈畳⁢浸湬㩳灪∽瑨灴⼺眯睷樮潰朮⹯灪㸢㰲猯扵ⴾ⡃伽⴩丨ⵈ塄膀戼㹲⠊祐牲汯摩湩ⵥⰲⴵ楤湯ⵥⵎ汹⴩ⵏ⡃伽⴩䡃猼扵砠汭獮樺㵰栢瑴㩰⼯睷⹷灪⹯潧樮≰㈾⼼畳㹢䡃猼扵砠汭獮樺㵰栢瑴㩰⼯睷⹷灪⹯潧樮≰㈾⼼畳㹢䡃猼扵砠汭獮樺㵰栢瑴㩰⼯睷⹷灪⹯潧樮≰㈾⼼畳㹢䡃猼扵砠汭獮樺㵰栢瑴㩰⼯睷⹷灪⹯潧樮≰㈾⼼畳㹢䡃猼扵砠汭獮樺㵰栢瑴㩰⼯睷⹷灪⹯潧樮≰㈾⼼畳㹢䡃猼扵砠汭獮樺㵰栢瑴㩰⼯睷⹷灪⹯潧樮≰㈾⼼畳㹢䌭㴨⥏䬭䝇ⵆ䡎䌭㱈畳⁢浸湬㩳灪∽瑨灴⼺眯睷樮潰朮⹯灪㸢���猯扵䌾㱈畳⁢浸湬㩳灪∽瑨灴⼺眯睷樮潰朮⹯灪㸢㰲猯扵ⴾ⡃伽⴩丨ⵈ塄膀戼㹲⠊祐牲汯摩湩ⵥⰲⴵ楤湯ⵥⵎ汹⴩ⵏ⡃伽⴩䡃猼扵砠汭獮樺㵰栢瑴㩰⼯睷⹷灪⹯潧樮≰㈾⼼畳㹢䡃猼扵砠汭獮樺㵰栢瑴㩰⼯睷⹷灪⹯潧樮≰㈾⼼畳㹢䡃猼扵砠汭獮樺㵰栢瑴㩰⼯睷⹷灪⹯潧樮≰㈾⼼畳㹢䡃猼扵砠汭獮樺㵰栢瑴㩰⼯睷⹷灪⹯潧樮≰㈾⼼畳㹢䡃猼扵砠汭獮樺㵰栢瑴㩰⼯睷⹷灪⹯潧樮≰㈾⼼畳㹢䡃猼扵砠汭獮樺㵰栢瑴㩰⼯睷⹷灪⹯潧樮≰㈾⼼畳㹢䌭㴨⥏䬭䝇ⵆ䡎䌭㱈畳⁢浸湬㩳灪∽瑨灴⼺眯睷樮潰朮⹯灪㸢㰲猯扵䌾㱈畳⁢浸湬㩳灪∽瑨灴⼺眯睷樮潰朮⹯灪㸢㰲猯扵䌾㱈畳⁢浸湬㩳灪∽瑨灴⼺眯睷樮潰朮⹯灪㸢㰲猯扵ⴾ⡃伽⴩丨ⵈ塄膀戼㹲⠊祐牲汯摩湩ⵥⰲⴵ楤湯ⵥⵎ汹⴩ⵏ⡃伽⴩䡃猼扵砠汭獮樺㵰栢瑴㩰⼯睷⹷灪⹯潧樮≰㈾⼼畳㹢䡃猼扵砠汭獮樺㵰栢瑴㩰⼯睷⹷灪⹯潧樮≰㈾⼼畳㹢䡃猼扵砠汭獮樺㵰栢瑴㩰⼯睷⹷灪⹯潧樮≰㈾⼼畳㹢䡃猼扵砠汭獮樺㵰栢瑴㩰⼯睷⹷灪⹯潧樮≰㈾⼼畳㹢䡃猼扵砠汭獮樺㵰栢瑴㩰⼯睷⹷灪⹯潧樮≰㈾⼼畳㹢䡃猼扵砠汭獮樺㵰栢瑴㩰⼯睷⹷灪⹯潧樮≰㈾⼼畳㹢䌭㴨⥏䬭䝇ⵆ䡎䌭㱈畳⁢浸湬㩳灪∽瑨灴⼺眯睷樮潰朮⹯灪㸢㰲猯扵ⴾⵏ䡃猼扵砠汭獮樺㵰栢瑴㩰⼯睷⹷灪⹯潧樮≰㈾⼼畳㹢䌭㴨⥏⠭䡎䐭⥘胣㲁牢ਾ倨特潲楬楤敮㈭㔬搭潩敮中礭⥬伭䌭㴨⥏䌭㱈畳⁢浸湬㩳灪∽瑨灴⼺眯睷樮潰朮⹯灪㸢㰲猯扵䌾㱈畳⁢浸湬㩳灪∽瑨灴⼺眯睷樮潰朮⹯灪㸢㰲猯扵䌾㱈畳⁢浸湬㩳灪∽瑨灴⼺眯睷樮潰朮⹯灪㸢㰲猯扵䌾㱈畳⁢浸湬㩳灪∽瑨灴⼺眯睷樮潰朮⹯灪㸢㰲猯扵䌾㱈畳⁢浸湬㩳灪∽瑨灴⼺眯睷樮潰朮⹯灪㸢㰲猯扵䌾㱈畳⁢浸湬㩳灪∽瑨灴⼺眯睷樮潰朮⹯灪㸢㰲猯扵ⴾ⡃伽⴩䝋䙇中ⵈ䡃猼扵砠汭獮樺㵰栢瑴㩰⼯睷⹷灪⹯潧樮≰㈾⼼畳㹢䡃猼扵砠汭獮樺㵰栢瑴㩰⼯睷⹷灪⹯潧樮≰㈾⼼畳㹢伭䌭㱈畳⁢浸湬㩳灪∽瑨灴⼺眯睷樮潰朮⹯灪㸢㰲猯扵ⴾ⡃伽⴩丨ⵈ塄膀戼㹲⠊祐牲汯摩湩ⵥⰲⴵ楤湯ⵥⵎ汹⴩ⵏ⡃伽⴩䡃猼扵砠汭獮樺㵰栢瑴㩰⼯睷⹷灪⹯潧樮≰㈾⼼畳㹢䡃猼扵砠汭獮樺㵰栢瑴㩰⼯睷⹷灪⹯潧樮≰㈾⼼畳㹢䡃猼扵砠汭獮樺㵰栢瑴㩰⼯睷⹷灪⹯潧樮≰㈾⼼畳㹢䡃猼扵砠汭獮樺㵰栢瑴㩰⼯睷⹷灪⹯潧樮≰㈾⼼畳㹢䡃猼扵砠汭獮樺㵰栢瑴㩰⼯睷⹷灪⹯潧樮≰㈾⼼畳㹢䡃猼扵砠汭獮樺㵰栢瑴㩰⼯睷⹷灪⹯潧樮≰㈾⼼畳㹢䌭㴨⥏䐭䝇䝆中ⵈ䡃猼扵砠汭獮樺㵰栢瑴㩰⼯睷⹷灪⹯潧樮≰㈾⼼畳㹢䡃猼扵砠汭獮樺㵰栢瑴㩰⼯睷⹷灪⹯潧樮≰㈾⼼畳㹢䌭㴨⥏⠭䡎䐭⥘胣㲁牢ਾ倨特潲楬楤敮㈭㔬搭潩敮中礭⥬伭䌭㴨⥏䌭㱈畳⁢浸湬㩳灪∽瑨灴⼺眯睷樮潰朮⹯灪㸢㰲猯扵䌾㱈畳⁢浸湬㩳灪∽瑨灴⼺眯睷樮潰朮⹯灪㸢㰲猯扵䌾㱈畳⁢浸湬㩳灪∽瑨灴⼺眯睷樮潰朮⹯灪㸢㰲猯扵䌾㱈畳⁢浸湬㩳灪∽瑨灴⼺眯睷樮潰朮⹯灪㸢㰲猯扵䌾㱈畳⁢浸湬㩳灪∽瑨灴⼺眯睷樮潰朮⹯灪㸢㰲猯扵䌾㱈畳⁢浸湬㩳灪∽瑨灴⼺眯睷樮潰朮⹯灪㸢㰲猯扵ⴾ⡃伽⴩䝄䙇ⵇ䡎䌭㱈畳⁢浸湬㩳灪∽瑨灴⼺眯睷樮潰朮⹯灪㸢㰲猯扵䌾㱈畳⁢浸湬㩳灪∽瑨灴⼺眯睷樮潰朮⹯灪㸢㰲猯扵䌾㱈畳⁢浸湬㩳灪∽瑨灴⼺眯睷樮潰朮⹯灪㸢㰲猯扵ⴾ⡃伽⴩丨ⵈ塄膀戼㹲⠊祐牲汯摩湩ⵥⰲⴵ楤湯ⵥⵎ汹⴩ⵏ⡃伽⴩䡃猼扵砠汭獮樺㵰栢瑴㩰⼯睷⹷灪⹯潧樮≰㈾⼼畳㹢䡃猼扵砠汭獮樺㵰栢瑴㩰⼯睷⹷灪⹯潧樮≰㈾⼼畳㹢䡃猼扵砠汭獮樺㵰栢瑴㩰⼯睷⹷灪⹯潧樮≰㈾⼼畳㹢䡃猼扵砠汭獮樺㵰栢瑴㩰⼯睷⹷灪⹯潧樮≰㈾⼼畳㹢䡃猼扵砠汭獮樺㵰栢瑴㩰⼯睷⹷灪⹯潧樮≰㈾⼼畳㹢䡃猼扵砠汭獮樺㵰栢瑴㩰⼯睷⹷灪⹯���樮≰㈾⼼畳㹢䌭㴨⥏䐭䝇䝆中ⵈ䡃猼扵砠汭獮樺㵰栢瑴㩰⼯睷⹷灪⹯潧樮≰㈾⼼畳㹢伭䌭㱈畳⁢浸湬㩳灪∽瑨灴⼺眯睷樮潰朮⹯灪㸢㰲猯扵ⴾ⡃伽⴩丨ⵈ塄膀戼㹲⠊祐牲汯摩湩ⵥⰲⴵ楤湯ⵥⵎ汹⴩ⵏ⡃伽⴩䡃猼扵砠汭獮樺㵰栢瑴㩰⼯睷⹷灪⹯潧樮≰㈾⼼畳㹢䡃猼扵砠汭獮樺㵰栢瑴㩰⼯睷⹷灪⹯潧樮≰㈾⼼畳㹢䡃猼扵砠汭獮樺㵰栢瑴㩰⼯睷⹷灪⹯潧樮≰㈾⼼畳㹢䡃猼扵砠汭獮樺㵰栢瑴㩰⼯睷⹷灪⹯潧樮≰㈾⼼畳㹢䡃猼扵砠汭獮樺㵰栢瑴㩰⼯睷⹷灪⹯潧樮≰㈾⼼畳㹢䡃猼扵砠汭獮樺㵰栢瑴㩰⼯睷⹷灪⹯潧樮≰㈾⼼畳㹢䌭㴨⥏䐭䝇䝆中ⵈ䡃猼扵砠汭獮樺㵰栢瑴㩰⼯睷⹷灪⹯潧樮≰㈾⼼畳㹢䡃猼扵砠汭獮樺㵰栢瑴㩰⼯睷⹷灪⹯潧樮≰㈾⼼畳㹢伭䌭㱈畳⁢浸湬㩳灪∽瑨灴⼺眯睷樮潰朮⹯灪㸢㰲猯扵ⴾ⡃伽⴩丨ⵈ塄膀戼㹲⠊祐牲汯摩湩ⵥⰲⴵ楤湯ⵥⵎ汹⴩ⵏ⡃伽⴩䡃猼扵砠汭獮樺㵰栢瑴㩰⼯睷⹷灪⹯潧樮≰㈾⼼畳㹢䡃猼扵砠汭獮樺㵰栢瑴㩰⼯睷⹷灪⹯潧樮≰㈾⼼畳㹢䡃猼扵砠汭獮樺㵰栢瑴㩰⼯睷⹷灪⹯潧樮≰㈾⼼畳㹢䡃猼扵砠汭獮樺㵰栢瑴㩰⼯睷⹷灪⹯潧樮≰㈾⼼畳㹢䡃猼扵砠汭獮樺㵰栢瑴㩰⼯睷⹷灪⹯潧樮≰㈾⼼畳㹢䡃猼扵砠汭獮樺㵰栢瑴㩰⼯睷⹷灪⹯潧樮≰㈾⼼畳㹢䌭㴨⥏䬭䝇䝆中ⵈ䡃猼扵砠汭獮樺㵰栢瑴㩰⼯睷⹷灪⹯潧樮≰㈾⼼畳㹢䡃猼扵砠汭獮樺㵰栢瑴㩰⼯睷⹷灪⹯潧樮≰㈾⼼畳㹢䌭㴨⥏⠭䡎䐭⥘胣㲁牢ਾ倨特潲楬楤敮㈭㔬搭潩敮中礭⥬伭䌭㴨⥏䌭㱈畳⁢浸湬㩳灪∽瑨灴⼺眯睷樮潰朮⹯灪㸢㰲猯扵䌾㱈畳⁢浸湬㩳灪∽瑨灴⼺眯睷樮潰朮⹯灪㸢㰲猯扵䌾㱈畳⁢浸湬㩳灪∽瑨灴⼺眯睷樮潰朮⹯灪㸢㰲猯扵䌾㱈畳⁢浸湬㩳灪∽瑨灴⼺眯睷樮潰朮⹯灪㸢㰲猯扵䌾㱈畳⁢浸湬㩳灪∽瑨灴⼺眯睷樮潰朮⹯灪㸢㰲猯扵䌾㱈畳⁢浸湬㩳灪∽瑨灴⼺眯睷樮潰朮⹯灪㸢㰲猯扵ⴾ⡃伽⴩䝋䙇ⵇ䡎䌭㱈畳⁢浸湬㩳灪∽瑨灴⼺眯睷樮潰朮⹯灪㸢㰲猯扵䌾㱈畳⁢浸湬㩳灪∽瑨灴⼺眯睷樮潰朮⹯灪㸢㰲猯扵䌾㱈畳⁢浸湬㩳灪∽瑨灴⼺眯睷樮潰朮⹯灪㸢㰲猯扵ⴾ⡃伽⴩丨ⵈ塄膀戼㹲⠊祐牲汯摩湩ⵥⰲⴵ楤湯ⵥⵎ汹⴩ⵏ⡃伽⴩䡃猼扵砠汭獮樺㵰栢瑴㩰⼯睷⹷灪⹯潧樮≰㈾⼼畳㹢䡃猼扵砠汭獮樺㵰栢瑴㩰⼯睷⹷灪⹯潧樮≰㈾⼼畳㹢䡃猼扵砠汭獮樺㵰栢瑴㩰⼯睷⹷灪⹯潧樮≰㈾⼼畳㹢䡃猼扵砠汭獮樺㵰栢瑴㩰⼯睷⹷灪⹯潧樮≰㈾⼼畳㹢䡃猼扵砠汭獮樺㵰栢瑴㩰⼯睷⹷灪⹯潧樮≰㈾⼼畳㹢䡃猼扵砠汭獮樺㵰栢瑴㩰⼯睷⹷灪⹯潧樮≰㈾⼼畳㹢䌭㴨⥏䬭䝇䝆中ⵈ䡃猼扵砠汭獮樺㵰栢瑴㩰⼯睷⹷灪⹯潧樮≰㈾⼼畳㹢伭䌭㱈畳⁢浸湬㩳灪∽瑨灴⼺眯睷樮潰朮⹯灪㸢㰲猯扵ⴾ⡃伽⴩丨ⵈ塄膀戼㹲⠊祐牲汯摩湩ⵥⰲⴵ楤湯ⵥⵎ汹⴩ⵏ⡃伽⴩䡃猼扵砠汭獮樺㵰栢瑴㩰⼯睷⹷灪⹯潧樮≰㈾⼼畳㹢䡃猼扵砠汭獮樺㵰栢瑴㩰⼯睷⹷灪⹯潧樮≰㈾⼼畳㹢䡃猼扵砠汭獮樺㵰栢瑴㩰⼯睷⹷灪⹯潧樮≰㈾⼼畳㹢䡃猼扵砠汭獮樺㵰栢瑴㩰⼯睷⹷灪⹯潧樮≰㈾⼼畳㹢䡃猼扵砠汭獮樺㵰栢瑴㩰⼯睷⹷灪⹯潧樮≰㈾⼼畳㹢䡃猼扵砠汭獮樺㵰栢瑴㩰⼯睷⹷灪⹯潧樮≰㈾⼼畳㹢䌭㴨⥏䬭䝇䝆中ⵈ䡃猼扵砠汭獮樺㵰栢瑴㩰⼯睷⹷灪⹯潧樮≰㈾⼼畳㹢䡃猼扵砠汭獮樺㵰栢瑴㩰⼯睷⹷灪⹯潧樮≰㈾⼼畳㹢伭䌭㱈畳⁢浸湬㩳灪∽瑨灴⼺眯睷樮潰朮⹯灪㸢㰲猯扵ⴾ⡃伽⴩丨ⵈ塄芀⼼䥄㹖㰊䥄㹖䐼噉邀볯銼볯醼胣㲑䐯噉ਾ†臣貂苣꺁臣ꆁ臣袂苣붥臣鞁臣꾁믤许臣节臣ꞁ臣讂胣㲂牢ਾ倨特潲楬楤敮㈭㔬搭潩敮中礭⥬伭䌭㴨⥏䌭㱈畳⁢浸湬㩳灪∽瑨灴⼺眯睷樮潰朮⹯灪㸢㰲猯扵䌾㱈畳⁢浸湬㩳灪∽瑨灴⼺眯���樮潰朮⹯灪㸢㰲猯扵䌾㱈畳⁢浸湬㩳灪∽瑨灴⼺眯睷樮潰朮⹯灪㸢㰲猯扵䌾㱈畳⁢浸湬㩳灪∽瑨灴⼺眯睷樮潰朮⹯灪㸢㰲猯扵䌾㱈畳⁢浸湬㩳灪∽瑨灴⼺眯睷樮潰朮⹯灪㸢㰲猯扵䌾㱈畳⁢浸湬㩳灪∽瑨灴⼺眯睷樮潰朮⹯灪㸢㰲猯扵ⴾ⡃伽⴩䝄䙇中ⵈ䡃猼扵砠汭獮樺㵰栢瑴㩰⼯睷⹷灪⹯潧樮≰㈾⼼畳㹢䡃猼扵砠汭獮樺㵰栢瑴㩰⼯睷⹷灪⹯潧樮≰㈾⼼畳㹢䌭㴨⥏⠭䡎䐭⥘胣㲁牢ਾ倨特潲楬楤敮㈭㔬搭潩敮中礭⥬伭䌭㴨⥏䌭㱈畳⁢浸湬㩳灪∽瑨灴⼺眯睷樮潰朮⹯灪㸢㰲猯扵䌾㱈畳⁢浸湬㩳灪∽瑨灴⼺眯睷樮潰朮⹯灪㸢㰲猯扵䌾㱈畳⁢浸湬㩳灪∽瑨灴⼺眯睷樮潰朮⹯灪㸢㰲猯扵䌾㱈畳⁢浸湬㩳灪∽瑨灴⼺眯睷樮潰朮⹯灪㸢㰲猯扵䌾㱈畳⁢浸湬㩳灪∽瑨灴⼺眯睷樮潰朮⹯灪㸢㰲猯扵䌾㱈畳⁢浸湬㩳灪∽瑨灴⼺眯睷樮潰朮⹯灪㸢㰲猯扵ⴾ⡃伽⴩䝄䙇中ⵈ䡃猼扵砠汭獮樺㵰栢瑴㩰⼯睷⹷灪⹯潧樮≰㈾⼼畳㹢䡃猼扵砠汭獮樺㵰栢瑴㩰⼯睷⹷灪⹯潧樮≰㈾⼼畳㹢䡃猼扵砠汭獮樺㵰栢瑴㩰⼯睷⹷灪⹯潧樮≰㈾⼼畳㹢䌭㴨⥏⠭䡎䐭⥘胣㲁牢ਾ倨特潲楬楤敮㈭㔬搭潩敮中礭⥬伭䌭㴨⥏䌭㱈畳⁢浸湬㩳灪∽瑨灴⼺眯睷樮潰朮⹯灪㸢㰲猯扵䌾㱈畳⁢浸湬㩳灪∽瑨灴⼺眯睷樮潰朮⹯灪㸢㰲猯扵䌾㱈畳⁢浸湬㩳灪∽瑨灴⼺眯睷樮潰朮⹯灪㸢㰲猯扵䌾㱈畳⁢浸湬㩳灪∽瑨灴⼺眯睷樮潰朮⹯灪㸢㰲猯扵䌾㱈畳⁢浸湬㩳灪∽瑨灴⼺眯睷樮潰朮⹯灪㸢㰲猯扵䌾㱈畳⁢浸湬㩳灪∽瑨灴⼺眯睷樮潰朮⹯灪㸢㰲猯扵ⴾ⡃伽⴩䝋䙇中ⵈ䡃猼扵砠汭獮樺㵰栢瑴㩰⼯睷⹷灪⹯潧樮≰㈾⼼畳㹢䡃猼扵砠汭獮樺㵰栢瑴㩰⼯睷⹷灪⹯潧樮≰㈾⼼畳㹢䌭㴨⥏⠭䡎䐭⥘胣㲁牢ਾ倨特潲楬楤敮㈭㔬搭潩敮中礭⥬伭䌭㴨⥏䌭㱈畳⁢浸湬㩳灪∽瑨灴⼺眯睷樮潰朮⹯灪㸢㰲猯扵䌾㱈畳⁢浸湬㩳灪∽瑨灴⼺眯睷樮潰朮⹯灪㸢㰲猯扵䌾㱈畳⁢浸湬㩳灪∽瑨灴⼺眯睷樮潰朮⹯灪㸢㰲猯扵䌾㱈畳⁢浸湬㩳灪∽瑨灴⼺眯睷樮潰朮⹯灪㸢㰲猯扵䌾㱈畳⁢浸湬㩳灪∽瑨灴⼺眯睷樮潰朮⹯灪㸢㰲猯扵䌾㱈畳⁢浸湬㩳灪∽瑨灴⼺眯睷樮潰朮⹯灪㸢㰲猯扵ⴾ⡃伽⴩䝋䙇中ⵈ䡃猼扵砠汭獮樺㵰栢瑴㩰⼯睷⹷灪⹯潧樮≰㈾⼼畳㹢䡃猼扵砠汭獮樺㵰栢瑴㩰⼯睷⹷灪⹯潧樮≰㈾⼼畳㹢䡃猼扵砠汭獮樺㵰栢瑴㩰⼯睷⹷灪⹯潧樮≰㈾⼼畳㹢䌭㴨⥏⠭䡎䐭⥘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