【事件の表示】
　平成　７年特許願第５２３０５３号「Ｔ細胞調節のための製品と方法」拒絶査定不服審判事件〔平成　７年　９月　８日国際公開、ＷＯ９５／２３８１４、平成　９年１０月　７日国内公表、特表平　９−５０９９４４〕について、次のとおり審決する。
【結　論】
　本件審判の請求は、成り立たない。
【理　由】
第１　手続の経緯　
　本願は，１９９５年３月３日（パリ条約による優先権主張外国庁受理１９９４年３月４日，米国）を国際出願日とする出願であって，平成１７年５月９日付で特許請求の範囲について手続補正がなされたが，同年６月１６日付で拒絶査定がなされ，これに対し，同年９月２６日付で拒絶査定に対する審判請求がなされるとともに，平成１７年１０月２６日付で特許請求の範囲について，手続補正がなされたものである。　
　
　
第２　平成１７年１０月２６日付の手続補正書について補正却下の決定　
［補正却下の決定の結論］　
　平成１７年１０月２６日付の手続補正書を却下する。　
　　
［理由］　
Ｉ　本件補正　
１．本件補正により，特許請求の範囲の請求項３は，　
「【請求項３】１．ａ）ＭＨＣクラスＩα鎖の少なくとも一部とＭＨＣクラスＩβ２ｍ鎖の少なくとも一部とを含み，かつペプチド結合グルーブを形成するＭＨＣセグメントと，　
　ｂ）前記ペプチド結合グルーブに結合するとともに８から２０の間のアミノ酸残基からなる抗原ペプチドと，　
　ｃ）少なくとも８のアミノ酸残基からなるアミノ酸配列を含むリンカーと，　
からなる分離されたペプチド−Ｌ−ＭＨＣ分子において，　
　前記ペプチドは前記リンカーによって前記ＭＨＣ分子クラスＩα鎖及び前記ＭＨＣクラスＩβ２ｍ鎖のうちの一方のＮ−末端と共有結合的に結合されることと，前記リンカーは，前記ペプチド及び前記ＭＨＣセグメントがペプチド−Ｌ−ＭＨＣヘテロダイマーとＴ細胞レセプターとの間の相互作用を妨げることなく該Ｔ細胞レセプターによって認識されるコンフォメーションを形成するように，該ペプチドと前記ペプチド結合グルーブとの結合を促進することと，　
　前記ＭＨＣクラスＩα鎖とＭＨＣクラスＩβ２ｍ鎖とのうち少なくとも一つと，前記抗原ペプチドと，前記リンカーとは，単一の核酸分子によってコード化されることと，前記核酸分子は前記抗原ペプチドのＮ−末端に付着されるシグナルセグメントをコード化する核酸配列を含むことと，を備える分離されたペプチド−Ｌ−ＭＨＣ分子。」から，　
「【請求項３】　１．ａ）ＭＨＣクラスＩα鎖の少なくとも一部とＭＨＣクラスＩβ２ｍ鎖の少なくとも一部とを含み，かつペプチド結合グルーブを形成するＭＨＣセグメントと，　
　ｂ）前記ペプチド結合グルーブに結合するとともに８から２０の間のアミノ酸残基からなる抗原ペプチドと，　
　ｃ）少なくとも８以上かつ１６以下のアミノ酸残基からなるアミノ酸配列を含むリンカーと，　
からなる分離されたペプチド−Ｌ−ＭＨＣ分子において，　
　前記ペプチドは前記リンカーによって前記ＭＨＣクラスＩβ２ｍ鎖のＮ−末端と共有結合的に結合されることと，前記リンカーは，前記ペプチド及び前記ＭＨＣセグメントがペプチド−Ｌ−ＭＨＣヘテロダイマーとＴ細胞レセプターとの間の相互作用を妨げることなく該Ｔ細胞レセプターによって認識されるコンフォメーションを形成するように，該ペプチドと前記ペプチド結合グルーブとの結合を促進することと，　
　前記ＭＨＣクラスＩβ２ｍ鎖と，前記抗原ペプチドと，前記リンカーとは，単一の核酸分子によってコード化されることと，前記核酸分子は前記抗原ペプチドのＮ−末端に付着されるシグナルセグメントをコード化する核酸配列を含むことと，　
を備える分離されたペプチド−Ｌ−ＭＨＣ分子。」と補正された。　
　当該補正は，「少なくとも８」と規定されていたリンカーのアミノ酸残基数を，「少なくとも８以上かつ１６以下」とするとともに，リンカーにより結合されるＭＨＣクラスＩ鎖の選択肢からＭＨＣクラスＩα鎖を削除して，ＭＨＣクラスＩβ２ｍ鎖に限定するものである。　
　
ＩＩ．新規事項の追加について　
　上記補正に関して，請求人は，ペプチドリンカーの長さの上限を１６とする補正の根拠として，審判請求書の手続補正書において，以下の点を主張している。　
（１）本願明細書の例１及び表２乃至４には１６個のアミノ酸残基からなるアミノ酸配列を含むリンカーが記載されている。　
（２）明細書の第１７頁第６乃至１０行に，１０個及び１６個のアミノ酸残基からなるリンカーが記載されている。　
　
　しかしながら，請求人が上記（１）で指摘する本願明細書の例１及び表２乃至４は，いずれもＭＨＣクラスＩＩ分子に関する記載であり，当該実施例の記載をもってＭＨＣクラスＩ分子のリンカーの長さの上限が１６個であることが，本願の当初明細書等に開示されていたとはいえない。　
　また，請求人が上記（２）で指摘する本願明細書第１７頁第６〜１０行には，「Ｇｌｙ−Ｇｌｙ−Ｇｌｙ−Ｇｌｙ−Ｓｅｒ−・・ＳｅｒとＧｌｙ−Ｇｌｙ−Ｇｌｙ−・・Ｓｅｒのアミノ酸配列を持つリンカーが特に好ましい」と記載されているものの，８〜１６という長さのリンカーが好ましいとの記載はなされていない。　
　そして，他にＭＨＣクラスＩ分子のリンカーの長さの上限が１６個であることを示す記載はない。　
　
　さらに，リンカーにより結合されるＭＨＣクラスＩ鎖をＭＨＣクラスＩβ２ｍ鎖とした点について，本願明細書には，「本発明の一実施例においてＭＨＣクラスＩα鎖を備えたＭＨＣセグメントを有するペプチド−Ｌ−ＭＨＣ分子は少なくともクラスＩβ２ｍのサブユニットの一部と会合されて機能的ペプチド結合部位を有するペプチド−Ｌ−ＭＨＣα＋β２ｍ組成を精製する。」（本願明細書の対応する公報である特表平９−５０９９４４号公報第２１頁第９〜１２行）と，また「ペプチド−Ｌ−ＭＨＣ分子をコード化するのに好ましい核酸分子は，ＭＨＣクラスＩα鎖をコード化する核酸配列，リンカー，及びペプチドがリンカーによってクラスαＩ鎖に連結される抗原ペプチドを含む。」（同公報第２３頁１４〜１６行）と，ＭＨＣクラスＩ分子については抗原ペプチドをα鎖と連結させることについては記載されるものの，抗原ペプチドをリンカーを介してＭＨＣクラスＩβ２ｍのＮ末端に結合させることについて，何ら記載されておらず，抗原ペプチドをそのようなＭＨＣクラスＩの特定の鎖の特定の部位に結合させることが，本出願の優先日前の技術常識からみても本願明細書に開示されていたに等しい事項であるとはいえない。　
　したがって，上記補正は，当初明細書等に記載した事項の範囲内のものではない。　
　　
ＩＩＩ．独立特許要件について　
　なお，仮に上記補正が請求項の限定的減縮であるとした場合でも，以下の理由により当該補正後の請求項３に係る発明は，独立して特許を受けることができるものではない。　
　本願の発明の詳細な説明には，実施例としてＭＨＣクラスＩＩβ鎖のＮ末端に特定のアミノ酸配列からなるリンカーを介して特定の抗原ペプチドを結合させたところ，ＩＬ−２の産生量が増加したことが記載されているものの，ＭＨＣクラスＩ分子について，β２ｍのＮ末端にリンカーを介して抗原ペプチドと結合させることについては，実施例等の具体的な記載はなされていない。　
　ＭＨＣクラスＩ分子とＭＨＣクラスＩＩ分子の分子構造は一定の類似性を有することが本出願の優先日前の技術常識であるとしても，両者に結合するペプチドの長さが異なること，ＭＨＣクラスＩＩ分子のペプチド結合部位はよりオープンであり，ＭＨＣクラスＩ分子の末端の閉鎖鎖はＭＨＣクラスＩＩ分子には存在しないこと等，ペプチド結合部位を含む立体構造には，両者に違いがあることは，本出願の優先日前の技術常識である（要すれば，Nature, Vol.364, p.33-39 (1993) 特に第３４頁右欄〜第３５頁左欄等参照）。　
　そして，Ｔ細胞レセプターによるペプチド−Ｌ−ＭＨＣ分子の認識の特異性や，当該ペプチド−Ｌ−ＭＨＣ分子の安定性は，当該ペプチド−Ｌ−ＭＨＣ分子の立体構造に厳密に依存しており，わずかな立体構造の変化により当該特異性や安定性が失われる蓋然性が高いことは，拒絶査定においても指摘のとおりである。　
　さらに，本願の発明の詳細な説明にはＭＨＣクラスＩ分子については抗原ペプチドと結合させる分子として専らα鎖が記載されるにすぎず，ペプチド−Ｌ−ＭＨＣヘテロダイマーとＴ細胞レセプターとの間の相互作用を妨げることなく該Ｔ細胞レセプターによって認識されるコンフォメーションを形成するように該ペプチドと前記ペプチド結合グルーブとの結合を促進するようにＭＨＣクラスＩβ２ｍのＮ末端とペプチドをリンカーを介して結合させることを，当業者が過度な実験を要することなく実施できる程度に発明の詳細な説明に明確かつ十分に開示されていたとはいえない。　
　なお，請求人は，平成１７年５月９日付意見書において，ＭＨＣクラスＩβ２ｍ鎖のＮ末端とペプチドリンカーを介してペプチドを結合させたことの記載される添付資料（１）を示しているが，当該文献は本願の優先日よりも５年も後に刊行されたものであり，本願発明を裏付けるものでも，本願の優先日前の技術常識を示すものでもない。　
　
ＩＶ．小括　
　よって，この手続補正は，特許法第１７条の２第３項の規定に違反するので，同法第１５９条第１項において読み替えて準用する同法第５３条第１項の規定により，却下する。　
　また，本件補正は，平成６年法律第１１６号改正附則第６条によりなお従前の例によるとされる同法による改正前の特許法第１７条の２第３項の規定にも違反するので，同法第１５９条第１項において読み替えて準用する同法第５３条第１項の規定により，却下する。　
　
　
第３　本願発明について　
Ｉ．平成１７年１０月２６日付の手続補正書は上記のとおり却下されたので，本願の請求項１に係る発明（以下，「本願発明１」という。）および本願の請求項３に係る発明（以下，「本願発明３」という。）の要旨は，平成１７年５月９日付で補正された特許請求の範囲及び明細書の記載からみて，その特許請求の範囲の請求項１および３に記載された以下のとおりのものと認められる。　
「【請求項１】１．ａ）ＭＨＣクラスＩＩβ鎖の少なくとも一部とＭＨＣクラスＩＩα鎖の少なくとも一部とを含み，かつペプチド結合グルーブを形成するＭＨＣセグメントと，　
　ｂ）前記ペプチド結合グルーブに結合するとともに５から４０の間のアミノ酸残基からなる抗原ペプチドと，　
　ｃ）少なくとも８のアミノ酸残基からなるアミノ酸配列を含むリンカーと，　
からなる分離されたペプチド−Ｌ−ＭＨＣ分子において，　
　前記ペプチドは前記リンカーによって前記ＭＨＣ分子クラスＩＩα鎖及び前記ＭＨＣクラスＩＩβ鎖のうちの一方のＮ−末端と共有結合的に結合されることと，前記リンカーは，前記ペプチド及び前記ＭＨＣセグメントがペプチド−Ｌ−ＭＨＣヘテロダイマーとＴ細胞レセプターとの間の相互作用を妨げることなく該Ｔ細胞レセプターによって認識されるコンフォメーションを形成するように，該ペプチドと前記ペプチド結合グルーブとの結合を促進することと，　
　前記ＭＨＣクラスＩＩα鎖とＭＨＣクラスＩＩβ鎖とのうち少なくとも一つと，前記抗原ペプチドと，前記リンカーとは，単一の核酸分子によってコード化されることと，前記核酸分子は前記抗原ペプチドのＮ−末端に付着されるシグナルセグメントをコード化する核酸配列を含むことと，を備える分離されたペプチド−Ｌ−ＭＨＣ分子。」　
　
「【請求項３】１．ａ）ＭＨＣクラスＩα鎖の少なくとも一部とＭＨＣクラスＩβ２ｍ鎖の少なくとも一部とを含み，かつペプチド結合グルーブを形成するＭＨＣセグメントと，　
　ｂ）前記ペプチド結合グルーブに結合するとともに８から２０の間のアミノ酸残基からなる抗原ペプチドと，　
　ｃ）少なくとも８のアミノ酸残基からなるアミノ酸配列を含むリンカーと，　
からなる分離されたペプチド−Ｌ−ＭＨＣ分子において，　
　前記ペプチドは前記リンカーによって前記ＭＨＣ分子クラスＩα鎖及び前記ＭＨＣクラスＩβ２ｍ鎖のうちの一方のＮ−末端と共有結合的に結合されることと，前記リンカーは，前記ペプチド及び前記ＭＨＣセグメントがペプチド−Ｌ−ＭＨＣヘテロダイマーとＴ細胞レセプターとの間の相互作用を妨げることなく該Ｔ細胞レセプターによって認識されるコンフォメーションを形成するように，該ペプチドと前記ペプチド結合グルーブとの結合を促進することと，　
　前記ＭＨＣクラスＩα鎖とＭＨＣクラスＩβ２ｍ鎖とのうち少なくとも一つと，前記抗原ペプチドと，前記リンカーとは，単一の核酸分子によってコード化されることと，前記核酸分子は前記抗原ペプチドのＮ−末端に付着されるシグナルセグメントをコード化する核酸配列を含むことと，を備える分離されたペプチド−Ｌ−ＭＨＣ分子。」
　
ＩＩ．特許法第３６条第４項について　　
　本願発明３は，補正後の請求項３に係る発明において，ペプチド−Ｌ−ＭＨＣ分子のＭＨＣ分子の選択肢として，ＭＨＣクラスＩα鎖をさらに含むとともに，Ｌすなわちリンカーのアミノ酸残基数が１６よりも長いものを包含するものである。　
　補正後の請求項３に係る発明について上記「第２　ＩＩＩ．」でのべたとおり，本願の発明の詳細な説明には，実施例としてＭＨＣクラスＩＩβ鎖のＮ末端に特定のアミノ酸配列からなるリンカーを介して特定の抗原ペプチドを結合させたところ，ＩＬ−２の産生量が増加したことが記載されているものの，ＭＨＣクラスＩ分子について，β２ｍのＮ末端にリンカーを介して抗原ペプチドと結合させることについては，実施例等の具体的な記載はなされていない。　
　ＭＨＣクラスＩ分子とＭＨＣクラスＩＩ分子の分子構造は一定の類似性を有することが本出願の優先日前の技術常識であるとしても，両者に結合するペプチドの長さが異なること，ＭＨＣクラスＩＩ分子のペプチド結合部位はよりオープンであり，ＭＨＣクラスＩ分子の末端の閉鎖鎖はＭＨＣクラスＩＩ分子には存在しないこと等，ペプチド結合部位を含む立体構造には，両者に違いがあることは，本出願の優先日前の技術常識である（要すれば，Nature, Vol.364, p.33-39 (1993) 特に第３４頁右欄〜第３５頁左欄等参照）。　
　そして，Ｔ細胞レセプターによるペプチド−Ｌ−ＭＨＣ分子の認識の特異性や，当該ペプチド−Ｌ−ＭＨＣ分子の安定性は，当該ペプチド−Ｌ−ＭＨＣ分子の立体構造に厳密に依存しており，わずかな立体構造の変化により当該特異性や安定性が失われる蓋然性が高いことは，拒絶査定においても指摘のとおりである。　
　してみれば，ペプチド−Ｌ−ＭＨＣヘテロダイマーとＴ細胞レセプターとの間の相互作用を妨げることなく該Ｔ細胞レセプターによって認識されるコンフォメーションを形成するように該ペプチドと前記ペプチド結合グルーブとの結合を促進するようにＭＨＣクラスＩ鎖のα鎖又はβ２ｍ鎖のＮ末端とペプチドをリンカーを介して結合させることを，当業者が過度な実験を要することなく実施できる程度に発明の詳細な説明に明確かつ十分に開示されていたとはいえない。　
　したがって，本願の発明の詳細な説明は，当業者が本願発明３の実施をすることができる程度に明確かつ十分に記載されていない。　
　
ＩＩＩ．特許法第２９条第２項について　
１．引用例　
　原査定の拒絶の理由に引用された，本出願の優先日前に頒布された刊行物である特表平３−５０５７３１号公報（以下，「引用例１」という。）には，以下の事項が記載されている。　
（１）「１．下記式：Ｘ
１
２
２
１
「ペプチド」は自己抗原と関連したエピトープ含有抗原ペプチドであり，　
１
２
を有する複合体。
２．ペプチドが，重症筋無力症（ＭＧ），多発性硬化症（ＭＳ），全身性エリテマトーデス（ＳＬＥ），リウマチ性関節炎（ＲＡ），およびインシュリン依存性真正糖尿病（ＩＤＤＭ）から成る群から選択される自己免疫病に関連したエピトープ抗原を含む８〜１５アミノ酸の配列である，請求の範囲第１項に記載の組成物。　
３．ＭＨＣの有効部分が，ＭＨＣ−ＩＩのＮ末端α１，α２およびβ１およびβ２領域である，請求の範囲第１項に記載の組成物。　
（略）　
９．下記式：　
ＭＨＣ
２
［ＭＨＣ，２およびペプチドは請求項１に定義したとおりである］を有する組成物を調製する方法であって，ＭＨＣ−ＩＩ含有細胞からＭＨＣ−ＩＩ糖タンパク質を単離し，　
このＭＨＣをペプチドと共にインキュベーションし，透析によって過剰のペプチドを除去することから成る方法。　
（略）
１１．請求の範囲第９項に記載の方法によって調製される式ＭＨＣ２ペプチドを有する組成物。
（略）
１７．式　ＭＨＣ
２
　ペプチドはエピトープ含有自己抗原性ペプチドであり；そして　
２
　
（２）「もう一つの態様では，本発明の組成物，すなわち（１）ＭＨＣによってコードされる抗原提供糖タンパク質の効果的部分および（２）抗原の有効部分との二成分複合体を精製する。これらの二成分は共有結合的にまたは非共有結合的会合によって結合することができる。」（公報第３頁左下欄下から６〜４行）　　
　
（３）「複合体の形成　
　錯体の要素は，当該技術分野に知られている標準的手段によって結合させることができる。例えば，タンパク質毒素をカルボジイミドを用いる標準的脱水反応によってまたはヘテロ二官能性リンカーによって抱合させることができる。抗原ペプチドはＭＨＣタンパク質のポケット部分と非共有結合的に結合させることができ，またはそれらを共有結合的に結合させることもできる。　
　複合体を調製する順序はそれぞれの場合の成分によって変わる。例えば，特定のプロトコールでは，ペプチド部分とＭＨＣ部分を混合によって非共有結合的に結合させ，次に所望ならばＳＰＤＰ（ピアス・ケミカルス製）のような市販のリンカーを用いて，エフェクターを共有結合的にＭＨＣ結合ペプチドに結合させる。或いは，エフェクターとＭＨＣを最初に脱水反応を用いて抱合させ，この抱合体をペプチド成分と複合体形成させる。　
　エフェクターそれ自身がタンパク質である場合には，全複合体を組換え法を用いて適当なコードＤＮＡから直接作成してもよい。たとえば，ヒトおよびマウスにおけるＭＧのエピトープとして特定決定されているＡＣｈＲペプチド１９５〜２１５をＭＧと関連したＭＨＣ抗原から誘導されるポリペプチドのＮ末端基に結合させることができる。」（公報第９頁左上欄第５〜同頁右上欄第２行）　
　
（４）「上記のように，自己免疫抗原ペプチドとＭＨＣ成分をペプチド結合を介して結合させることができる。」（公報第９頁左下欄下から９〜８行）　
（５）「実施例３　マウスＩ−ＡκおよびラットＭＢＰペプチドの複合体を用いる試験管内でのＴ細胞のダウンレギュレーション　
　ヒト多発性硬化症に類似する病気モデルであるマウスにおける実験的アレルギー性脳脊髄炎を誘発することが知られているミエリン塩基性タンパク質のエピトープに対するＴ細胞クローンにおける非感作性の誘発におけるクラスＩＩＭＨＣ−ペプチド複合体の効率を下記に示す。　
（略）　
　前記のデーターはクラスＭＨＣ＋ＭＢＰ（１〜１３）の錯体がＭＢＰ（１〜１１）に特異的なＴ細胞クローンにおける劇的な非感作性を誘発させる。更に，このデーターはこの複合体が免疫学的に反応性であり，したがってＭＢＰで刺激されたＴ細胞クローンに結合したことを示している。」（公報第１３頁左上欄下から４行〜第１４頁左下欄下から６行）　
　
　上記記載（１）〜（３）からみて，引用例１には，ＭＨＣ−ＩＩのＮ末端α１，α２およびβ１およびβ２領域を含むＭＨＣの有効成分と自己免疫病に関連したエピトープ抗原を含む８〜１５アミノ酸の配列を含むペプチドを，リンカーを介して共有結合的に結合させた複合体である発明が記載されていると認められる。　
　
２．対比・判断　
（１）対比　
　本願発明１と引用例１に記載された発明を対比すると，引用例１の「ＭＨＣ−ＩＩのＮ末端α１，α２およびβ１およびβ２領域を含むＭＨＣ−ＩＩの有効部分」，「自己免疫病に関連したエピトープ抗原を含む８〜１５アミノ酸の配列を含むペプチド」および「ＭＨＣ−ＩＩのＮ末端α１，α２およびβ１およびβ２領域を含むＭＨＣの有効成分とリンカーを介して共有結合されたペプチド」は，それぞれ，　
　本願発明１の「ＭＨＣクラスＩＩβ鎖の少なくとも一部とＭＨＣクラスＩＩα鎖の少なくとも一部を含み，かつペプチド結合グルーブを形成するＭＨＣセグメント」，「ペプチド結合グルーブに結合するとともに５から４０の間のアミノ酸残基からなる抗原ペプチド」，「リンカーによってＭＨＣクラスＩＩ鎖と共有結合的に結合され」たペプチドすなわち「ペプチド−Ｌ−ＭＨＣ分子」に相当するから，両者は，　
「１．ａ）ＭＨＣクラスＩＩβ鎖の少なくとも一部とＭＨＣクラスＩＩα鎖の少なくとも一部とを含み，かつペプチド結合グルーブを形成するＭＨＣセグメントと，　
　ｂ）前記ペプチド結合グルーブに結合するとともに５から４０の間のアミノ酸残基からなる抗原ペプチドと，
　ｃ）リンカーと　
からなるペプチド−Ｌ−ＭＨＣ分子において，前記ペプチドは前記リンカーによって前記ＭＨＣクラスＩＩ鎖のうちの一方と共有結合的に結合されることを備える，ペプチド−Ｌ−ＭＨＣ分子」である点で一致するものであり，　
（１）本願発明１では，少なくとも８のアミノ酸残基からなるアミノ酸配列を含むリンカーによってペプチドがＭＨＣクラスＩＩ鎖のＮ−末端と共有結合的に結合されるものであるのに対して，引用例１に記載された発明ではリンカーとしてポリペプチドを用いることや結合されるＭＨＣクラスＩＩ鎖の部位は特定されていない点，　
（２）本願発明１では「ペプチド−Ｌ−ＭＨＣ分子」が分離されたものであることが特定されているのに対して，引用例１に記載された発明ではそのような特定はなされていない点，　
（３）本願発明１は，リンカーが，ペプチド及びＭＨＣセグメントがペプチド−Ｌ−ＭＨＣヘテロダイマーとＴ細胞レセプターとの間の相互作用を妨げることなくＴ細胞レセプターによって認識されるコンフォメーションを形成するように，該ペプチドと前記ペプチド結合グルーブとの結合を促進するものであるのに対して，引用例１に記載された発明ではリンカーについてそのような特定はなされていない点，および，　
（４）本願発明１は，ＭＨＣクラスＩＩ鎖と抗原ペプチドとリンカーが単一の核酸分子によってコード化されており，当該核酸分子が抗原ペプチドのＮ−末端に付着されるシグナルセグメントをコード化する核酸配列を含むものであることが記載されているのに対して，引用例１に記載された発明ではそのような特定はなされていない点　
　で相違するものである。　
　
（２）判断　
ア．上記相違点について検討する。　
（ア）相違点（１）について　
　引用例１には，少なくとも８のアミノ酸残基からなるアミノ酸配列を含むリンカーによって，ペプチドをＭＨＣクラスＩＩ鎖のＮ−末端と共有結合的に結合することについては記載されていない。　
　しかしながら，ペプチド同士を結合させるために，リンカーとしてペプチドを用いて各ペプチドの末端同士を結合することは，本願優先日前の周知技術である（要すれば，国際公開９２／１５６８２号，Proc.Natl.Acad.Sci.USA, vol.88, p.8646-8650 (1991)，国際公開第９３／１０１５１号等参照）。引用例１には，上記「ＩＩ．１．（３）」でも指摘のとおり，ＭＧのエピトープとして周知のＡＣｈＲペプチド１９５〜２１５をＭＨＣ抗原から誘導されるポリペプチドのＮ末端基に結合させること，および，上記「ＩＩ．１．（１）」でも指摘のとおり，ＭＨＣクラスＩＩの有効成分として，Ｎ末端α１，α２およびβ１およびβ２領域が記載されている。さらに，下記「ＩＩ．２．（２）ア．（ウ）」でのべるとおり，ＭＨＣとペプチドの複合体がＴ細胞レセプターに認識されることが重要であるから，本願優先日前に周知であるＭＨＣクラスＩＩの三次元構造（要すれば，Nature 364p.33-39 (1993)参照）をも勘案して，α鎖またはβ鎖のＮ末端にリンカーを結合させようとすること，その際に上記のようにＴ細胞レセプターに認識されるような立体構造がとれるようなリンカーの長さや構造を定めようとすることは，当業者が引用例１に記載された発明および周知技術に基づいて，容易に想到し得るものである。　
　
　なお，請求人は平成１７年１１月２８日付けの審判請求書の手続補正書において，補正後の本願発明１に記載のアミノ酸残基の範囲を有するペプチドリンカーが実際に使用可能であることを裏付けるためとして，参考文献（１）および（２）を提出している。しかしながら，これらの文献はいずれもＭＨＣクラスＩ分子に関する文献であり，参考文献（１）について請求人が摘記する「我々は，再び，ＭＨＣクラスＩの結晶構造に基づいて１３のアミノ酸の長さを有するリンカーを選択し，ペプチドＣ末端からβ２ｍのＮ末端までの長さはαβＴＣＲ結合を妨害することなくこの長さの可とう性リンカーにより十分に覆われることができることを予見した」なる記載からも明らかなように，これらの文献に基づく主張は，ＭＨＣクラスＩＩ分子のα鎖またはβ鎖のＮ末端にリンカーを結合させるという本願発明１に関するものであるとはいえない。　
　
（イ）相違点（２）について　
　製造されたポリペプチドを，カラム等を用いることにより分離精製することは当該分野における周知技術であるから，得られたペプチド−Ｌ−ＭＨＣ分子を分離精製することは，当業者が適宜なしえる範囲内の事項である。　
　
（ウ）相違点（３）について　
　引用例１には，上記「ＩＩ．１（５）」で指摘のとおり，クラスＭＨＣとＭＢＰ（１〜１３）の錯体が，免疫学的に反応性であり，ＭＢＰで刺激されたＴ細胞クローンに結合したことが記載されている。そして，ＭＨＣとＭＢＰの錯体がＴ細胞クローンに結合するためには，当該錯体がＴ細胞レセプターに認識されるコンフォメーションを形成することが必要なことは，本願優先日前の技術常識からみて明らかである。　
　したがって，引用例１に記載された発明及び周知技術に基づいてＭＨＣとペプチドを結合させる際に，上記コンフォメーションの形成を促進しえるようなリンカーを用いようとすることは，当業者が当然試みるものであるといえる。　
　
（エ）相違点（４）について　
　ポリペプチドの製造方法として遺伝子工学的手法を用いることは，当該分野における常套手段であるとともに，その際にコード領域の上流にシグナルペプチドをコードする核酸を融合させることも当該分野における技術常識である。さらに上記「ＩＩ．１．（１）」で指摘のとおり，引用例１には複合体をコードＤＮＡの一方から直接作成してもよいことが記載されているから，上記ペプチド−Ｌ−ＭＨＣ分子を製造する際に，シグナルペプチドをコードする核酸を上流に結合させた単一の核酸分子を用いて製造することに格別の困難性は見いだせない。　
　
イ．本願発明１の効果について　
　本願明細書には，ＭＨＣクラスＩＩβ鎖のＮ末端にリンカーを介して抗原ペプチドを結合させた，特定の構造を有するペプチド−Ｌ−ＭＨＣ分子について，図３に示されるように，リンカーで結合させた場合にリンカーで結合させない場合に比較してＩＬ−２産生量が増加したことが記載されている。　
　しかしながら，本願発明１は上記実施例に開示される分子以外の非常に様々な構造を有する分子を包含するものであり，そのリンカーの配列も長さも様々であり，また，リンカーを介して抗原ペプチドを結合させる部位も様々であるから，本願発明１に包含される様々な態様の「ペプチド−Ｌ−ＭＨＣ分子」によって，引用例１に記載された発明および周知技術から予測しえない有利な効果が奏されるとはいえない。　
　
３．小括　
　以上のとおりであるから，本願発明１は，引用例１に記載された発明および周知技術に基づいて，当業者が容易に想到し得るものである。　
　　
　
第４　むすび　
　以上のとおり，本願は，特許法第３６条第４項の規定を満たすものではない。また，本願の請求項１に係る発明は，特許法第２９条第２項の規定により特許を受けることができないものである。　
　したがって，他の請求項に係る発明については検討するまでもなく，本願は拒絶をすべきものである。