【事件の表示】
　特願２００１−３１１９４５「グリコシル化蛋白質の免疫分析方法およびその装置」拒絶査定不服審判事件〔平成１５年４月２３日出願公開、特開２００３−１２１４４５〕について、次のとおり審決する。
【結　論】
　本件審判の請求は、成り立たない。
【理　由】
１．手続の経緯
　本願は、平成１３年１０月９日の外国語書面出願であって、平成１８年１０月２３日付けで拒絶査定がなされ、これに対し、平成１９年１月２９日に拒絶査定不服審判の請求がなされるとともに、同年２月２７日付けで手続補正がなされたものである。
　
２．平成１９年２月２７日付けの手続補正（以下、「本件補正」という。）についての補正却下の決定
［補正却下の決定の結論］
　　平成１９年２月２７日付けの手続補正を却下する。
［理由］
（１）補正後の本願発明
　本件補正により、特許請求の範囲の請求項１は、
「最終グリコシル化蛋白質を測定する試薬であって、
着色微粒子からなり、かつ粒径が約０．００１〜６０μｍの範囲にある表示担体の懸濁液と、
該表示担体上に固定化された親和性物質とを含んでなり、
被測定サンプルと該試薬とを接触させて凝集現象が発生するか否かによって、
該被測定サンプル中に最終グリコシル化蛋白質抗原または抗最終グリコシル化蛋白質抗体が存在するか否かの判断に使用することを特徴とする最終グリコシル化蛋白質の測定用試薬。」
と補正された。
　上記補正は、補正前の請求項１の「グリコシル化蛋白質」について、「最終」との限定を付加するものであるから、平成１８年法律第５５号改正附則第３条第１項によりなお従前の例によるとされてる同法による改正前の特許法第１７条の２第４項第２号の特許請求の範囲の減縮を目的とするものに該当する。
　
　そこで、本件補正後の前記請求項１に記載された発明（以下、「本願補正発明」という。）が特許出願の際独立して特許を受けることができるものであるか（平成１８年法律第５５号改正附則第３条第１項によりなお従前の例によるとされてる同法による改正前の特許法第１７条の２第５項において準用する同法第１２６条第５項の規定に適合するか）について以下に検討する。
　
（２）引用刊行物の記載事項
　原査定の拒絶の理由に引用された本願出願前に頒布された刊行物１（原査定では引用文献２）には以下の事項が記載されている。
　
（刊行物１：特開平１０−３３２６９３号公報の記載事項）
（1a）「【請求項１】メイラード反応後期生成物（ＡＧＥ）測定用の被検体をアニオン性界面活性剤の存在下、５０〜１００℃で加熱処理することを特徴とする被検体の前処理方法。
【請求項３】請求項１記載の方法で前処理された被検体に抗メイラード反応後期生成物抗体（抗ＡＧＥ抗体）を作用させ、免疫学的反応によりＡＧＥを検出することを特徴とするＡＧＥの測定方法。」
（1b）「【０００２】
【従来の技術】血液中のタンパク質はグルコースと非酵素的に反応して糖化され、糖化タンパク質となることが知られている。該糖化反応はメイラード反応と呼ばれ、前期段階および後期段階の反応に分けられる。前期段階の反応は、タンパク質の側鎖アミノ基やＮ末端アミノ基と糖のカルボニル基が反応し、シッフ塩基を経由してアマドリ転位化合物を生成するまでとされている。該前期段階反応生成物としては、例えば、ヘモグロビンＡ１Ｃや糖化アルブミン等が知られており、糖尿病の臨床マーカーとして用いられているのは周知の事実である。
【０００３】また、上記前期段階反応の後、タンパク質の側鎖アミノ基やＮ末端アミノ基に生成したアマドリ転位化合物は酸化、脱水、縮合等の複雑な反応を経由しＡＧＥ化されて後期段階反応生成物であるＡＧＥに至る。該ＡＧＥは血管障害合併症の発症に関与しているとの報告がなされ（Monnier,V.M., et. al., New England Journal of Medicine, vol. 314, p403, 1986)、糖尿病患者における合併症の発症と進展に関与するものとして注目されるようになった。また、ＡＧＥには糖尿病合併症の発症と進展に関与する生物学的活性があるという報告もなされている（森崎ら、最新医学、第49巻、248頁、1994年）。更に、ＡＧＥは老人や糖尿病患者のレンズタンパク質、皮膚コラーゲン等に存在していることも報告されており（Dunn,J.A., et. al., Biochemistry, vol. 30, p1205, 1991）、ＡＧＥは糖尿病または糖尿病合併症の新規なマーカーとして有望視されている。
【０００４】ＡＧＥは複数の化合物の集合体であることが知られており、現在のところ、ＡＧＥの構造体としては、カルボキシメチル化タンパク質（以下、「ＣＭ化タンパク質」と略すこともある。)、ピラリン、ペントシジン、クロスリンＡ＆Ｂ、ピロピリジン、或いはＸ１等が提唱されており、これらの定性、定量は特異抗体による検出やＡＧＥを加水分解して液体クロマトグラフィーにてＡＧＥ化されたアミノ酸を検出する方法、ＡＧＥを加水分解してガスクロマトグラフィー／質量分析にてＣＭ化されたアミノ酸を検出する方法等が挙げられる。しかしながら、ＡＧＥを間接的に測定する方法は操作が煩雑であり感度も低いという問題があることから、測定が容易であり感度も高い特異抗体による測定方法が多用されている。」
（1c）「【００２３】本発明において上記の前処理を施した被検体中のＡＧＥを測定する方法としては、抗ＣＭ抗体等の抗ＡＧＥ抗体とＣＭ化タンパク質、ＣＭ化ペプチド等のＡＧＥの抗原抗体反応を利用し、被検体中のＡＧＥを測定できる方法であればその態様は特に限定されない。即ち、後述する非競合法、競合法およびサンドイッチ法等の各方法に対応するように、抗ＡＧＥ抗体、β2マイクログロブリン(β2M)やヘモグロビンなどの生体成分に対する抗体およびＡＧＥを適宜不溶性担体に担持した形態等をとることができる。このような態様をとる試薬を測定方法に応じて、被検体中のＡＧＥおよび／または抗ＡＧＥ抗体とを接触させることによって起こる抗原抗体反応を検出することによりＡＧＥが測定できる。このような抗原抗体反応の検出は、免疫学的測定方法がいわゆる免疫凝集法である場合には不溶性担体の凝集などを利用して検出することができるし、免疫学的測定方法がいわゆる標識免疫測定法である場合には比色、発光、蛍光などの物理量の変化として検出することができる。
【００２４】本発明の前処理方法で処理した被検体中のＡＧＥの測定方法の具体的な態様を例示すれば、定性的測定法としては、ラテックス凝集法、マイクロタイター法等を、定量的測定法としては、ラジオイムノアッセイ法、エンザイムイムノアッセイ法、蛍光イムノアッセイ法、化学発光イムノアッセイ法、ラテックス定量法等を、それぞれ例示できる。」
（1d）「【００３０】免疫凝集試薬における被検体中のＡＧＥの測定の基本操作は、通常の検定法、例えば赤血球凝集反応法、受身凝集反応法、免疫比蝋法、免疫比濁法等に従うことができる。これら各検定法における操作、手順等は、一般に採用されているそれらに準じることができる。例えば、粒子状の不溶性担体１ｇ当たり０．００１〜１００ｍｇの抗ＣＭ抗体を上記方法にて担持した粒子（以下、感作粒子と略す）を、０．００１〜１５重量％となるように水性媒体に分散させて免疫試薬の有効成分として使用すればよい。抗体を担持する不溶性担体の粒径は、抗原抗体反応後の凝集の起こり易さや凝集の判別のし易さなどの観点から平均粒径が０．０５〜１０μｍの不溶性担体を使用するのが好適である。かかる方法にて作成した感作粒子を検体中の抗原と接触させ、該感作粒子の凝集の度合を測定すれば良い。粒子の凝集の度合は、目視、光学的測定等従来の方法が制限なく使用できる。」
　
（３）対比・判断
　上記刊行物１の摘記事項（上記(1c)(1d)）から、刊行物１には、
「被検体と接触させ凝集の度合を測定し、被検体中のＡＧＥを測定するための免疫凝集試薬であって、平均粒径が０．０５〜１０μｍの粒子状の不溶性担体に抗ＡＧＥ抗体を担持した粒子を水性媒体に分散させた免疫凝集試薬」の発明（以下、「刊行物１発明」という。）が記載されていると認められる。
　
　そこで、本願補正発明と刊行物１発明とを比較する。
（ア）刊行物１発明の「ＡＧＥ」は、血液中のタンパク質が糖化されされた後期段階反応生成物であり（上記(1b)）、一方、本願明細書段落【０００２】には、「グリコシル化蛋白質（例えば、最終グリコシル化生成物《Advanced Glycosylation End Products》（ＡＧＥｓ））」と記載されていることから、刊行物１発明の「ＡＧＥ」は、本願補正発明の「最終グリコシル化蛋白質」に相当し、「ＡＧＥ」は抗原であるから、本願補正発明の「最終グリコシル化蛋白質抗原」にも相当する。
（イ）刊行物１発明の「不溶性担体」「抗ＡＧＥ抗体」「被検体」「担持した」は、本願補正発明の「表示担体」「親和性物質」「被測定サンプル」「固定化された」にそれぞれ相当する。
（ウ）刊行物１発明で、「粒子を水性媒体に分散させた」ものは、「懸濁液」である。
（エ）刊行物１発明の粒子状の不溶性担体の平均粒径０．０５〜１０μｍは、本願補正発明の表示担体の粒径約０．００１〜６０μｍの範囲に含まれるものである。
（オ）刊行物１発明で「凝集の度合を測定し、被検体中のＡＧＥを測定する」ことは、本願補正発明の「凝集現象が発生するか否かによって、該被測定サンプル中に最終グリコシル化蛋白質抗原または抗最終グリコシル化蛋白質抗体が存在するか否かの判断」をすることに相当する。
　したがって、両者の間には、以下の一致点及び相違点がある。
　
（一致点）
　最終グリコシル化蛋白質を測定する試薬であって、微粒子からなり、かつ粒径が約０．００１〜６０μｍの範囲にある表示担体の懸濁液と、該表示担体上に固定化された親和性物質とを含んでなり、被測定サンプルと該試薬とを接触させて凝集現象が発生するか否かによって、該被測定サンプル中に最終グリコシル化蛋白質抗原または抗最終グリコシル化蛋白質抗体が存在するか否かの判断に使用する最終グリコシル化蛋白質の測定用試薬である点。
　
（相違点）
　本願補正発明では、表示担体が「着色微粒子」からなるのに対して、刊行物１発明では、「粒子状の不溶性担体」が着色されていることを規定していない点。
　
　そこで、上記相違点について検討する。
　刊行物１に記載されるような凝集反応を利用した免疫学的測定に用いる担体微粒子として、着色微粒子は、例えば、特開昭６３−３０５２５１号公報（特許請求の範囲）、特開昭６４−１４８号公報（特許請求の範囲）、特開平２−３５３６４号公報（特許請求の範囲）、特開平３−２０６９５７号公報（特許請求の範囲）にも記載されるように、本願出願前に周知慣用のものであるから、刊行物１発明において、粒子状の不溶性担体として、着色されたものを用いることに格別の困難性があるとはいえない。
　そして、本願補正発明の効果は、刊行物１の記載及び周知技術から予測しうるものである。
　
　したがって、本願補正発明は、刊行物１に記載された発明及び周知技術に基づいて、当業者が容易に発明をすることができたものであるから、特許法第２９条第２項の規定により特許出願の際独立して特許を受けることができないものである。
　
（４）むすび
　以上のとおり、本件補正は、平成１８年法律第５５号改正附則第３条第１項によりなお従前の例によるとされてる同法による改正前の特許法第１７条の２第５項で準用する同法第１２６条第５項の規定に違反するものであり、特許法第１５９条第１項で読み替えて準用する特許法第５３条第１項の規定により却下されるべきものである。
　
３．本願発明について
　平成１９年２月２７日付けの手続補正は上記のとおり却下されたので、本願の請求項１ないし３９に係る発明は、平成１８年８月２８日付け手続補正書の特許請求の範囲の請求項１ないし３９に記載された事項により特定されるとおりのものと認められ、その請求項１に係る発明は以下のとおりのものである。
　
「グリコシル化蛋白質を測定する試薬であって、
着色微粒子からなり、かつ粒径が０．０１〜６０μｍの範囲にある表示担体の懸濁液と、
該表示担体上に固定化された親和性物質とを含んでなり、
被測定サンプルと該試薬とを接触させて凝集現象が発生するか否かによって、
該被測定サンプル中にグリコシル化蛋白質抗原または抗グリコシル化蛋白質抗体が存在するか否かの判断に使用することを特徴とするグリコシル化蛋白質の測定用試薬。」（以下、「本願発明」という。）
　
（１）引用刊行物の記載事項
　原査定の拒絶の理由に引用された刊行物、および、その記載事項は、前記「２．（２）」に記載したとおりである。
　
（２）対比・判断
　本願発明は、前記「２．」で検討した本願補正発明から「最終グリコシル化蛋白質」の限定事項である「最終」との構成を省いたものである。
　そうすると、本願発明の構成要件を全て含み、さらに他の構成要件を付加したものに相当する本願補正発明が、前記「２．（３）」に記載したとおり、刊行物１に記載された発明及び周知技術に基づいて、当業者が容易に発明をすることができたものであるから、本願発明も、同様の理由により、刊行物１に記載された発明及び周知技術に基づいて、当業者が容易に発明をすることができたものである。
　
（３）むすび
　以上のとおり、本願発明は、刊行物１に記載された発明及び周知技術に基づいて、当業者が容易に発明をすることができたものであるから、特許法第２９条第２項の規定により特許を受けることができない。
　　したがって、その他の請求項に係る発明についての判断を示すまでもなく、本願は拒絶すべきものである。
　よって、結論のとおり審決する。