【事件の表示】
　平成　８年特許願第１０３４８１号「新規ペプチド」拒絶査定不服審判事件〔平成　９年１０月　７日出願公開、特開平　９−２６３５９７〕について、次のとおり審決する。
【結　論】
　本件審判の請求は、成り立たない。
【理　由】
第１　手続の経緯
　本願は，平成８年３月２９日に出願したものであって，平成１８年５月２２日付けで拒絶査定がなされ，これに対し，平成１８年７月１３日に拒絶査定に対する審判請求がなされるとともに，平成１８年８月１０日付けで願書に添付した明細書について手続補正がなされ，平成２０年５月１５日付けで審尋がなされ，平成２０年８月８日に回答書が提出されたものである。
　
　
第２　平成１８年８月１０日付けの手続補正についての補正却下の決定
　[補正却下の決定の結論]
　平成１８年８月１０日付けの手続補正を却下する。
　
[理由]
１．補正前請求項１に係る本件補正の内容
　本件補正により，補正前の特許請求の範囲の請求項１
「【請求項１】　ペプチドのアミノ酸配列がＣ末端より少なくとも以下に示す５つのアミノ酸残基を有するペプチド。
　　　　　　　　 -Ile-Gly-Leu-Phe-Arg(Ｃ末端）」
は，
　「【請求項１】　ペプチドのアミノ酸配列が，Ｉｌｅ−Ｇｌｙ−Ｌｅｕ−Ｐｈｅ−Ａｒｇ（Ｃ末端）のアミノ酸の５残基からなるペプチド，Ｇｌｎ−Ｉｌｅ−Ｇｌｙ−Ｌｅｕ−Ｐｈｅ−Ａｒｇ（Ｃ末端）のアミノ酸の６残基からなるペプチド，Ｔｙｒ−Ｇｌｎ−Ｉｌｅ−Ｇｌｙ−Ｌｅｕ−Ｐｈｅ−Ａｒｇ（Ｃ末端）のアミノ酸の７残基からなるペプチド，Ｍｅｔ−Ｔｙｒ−Ｇｌｎ−Ｉｌｅ−Ｇｌｙ−Ｌｅｕ−Ｐｈｅ−Ａｒｇ（Ｃ末端）のアミノ酸の８残基からなるペプチド，Ｍｅｔ−Ｍｅｔ−Ｔｙｒ−Ｇｌｎ−Ｉｌｅ−Ｇｌｙ−Ｌｅｕ−Ｐｈｅ−Ａｒｇ（Ｃ末端）のアミノ酸の９残基からなるペプチド，Ｇｌｎ−Ｍｅｔ−Ｍｅｔ−Ｔｙｒ−Ｇｌｎ−Ｉｌｅ−Ｇｌｙ−Ｌｅｕ−Ｐｈｅ−Ａｒｇ（Ｃ末端）のアミノ酸の１０残基からなるペプチド，Ｖａｌ−Ｇｌｎ−Ｍｅｔ−Ｍｅｔ−Ｔｙｒ−Ｇｌｎ−Ｉｌｅ−Ｇｌｙ−Ｌｅｕ−Ｐｈｅ−Ａｒｇ（Ｃ末端）のアミノ酸の１１残基からなるペチド，Ｐｒｏ−Ｖａｌ−Ｇｌｎ−Ｍｅｔ−Ｍｅｔ−Ｔｙｒ−Ｇｌｎ−Ｉｌｅ−Ｇｌｙ−Ｌｅｕ−Ｐｈｅ−Ａｒｇ（Ｃ末端）のアミノ酸の１２残基からなるペプチド，Ｌｙｓ−Ｐｒｏ−Ｖａｌ−Ｇｌｎ−Ｍｅｔ−Ｍｅｔ−Ｔｙｒ−Ｇｌｎ−Ｉｌｅ−Ｇｌｙ−Ｌｅｕ−Ｐｈｅ−Ａｒｇ（Ｃ末端）のアミノ酸の１３残基からなるペプチド，Ｓｅｒ−Ｌｙｓ−Ｐｒｏ−Ｖａｌ−Ｇｌｎ−Ｍｅｔ−Ｍｅｔ−Ｔｙｒ−Ｇｌｎ−Ｉｌｅ−Ｇｌｙ−Ｌｅｕ−Ｐｈｅ−Ａｒｇ（Ｃ末端）のアミノ酸の１４残基からなるペプチド，Ｇｌｕ−Ｓｅｒ−Ｌｙｓ−Ｐｒｏ−Ｖａｌ−Ｇｌｎ−Ｍｅｔ−Ｍｅｔ−Ｔｙｒ−Ｇｌｎ−Ｉｌｅ−Ｇｌｙ−Ｌｅｕ−Ｐｈｅ−Ａｒｇ（Ｃ末端）のアミノ酸の１５残基からなるペプチド，Ｇｌｎ−Ｇｌｕ−Ｓｅｒ−Ｌｙｓ−Ｐｒｏ−Ｖａｌ−Ｇｌｎ−Ｍｅｔ−Ｍｅｔ−Ｔｙｒ−Ｇｌｎ−Ｉｌｅ−Ｇｌｙ−Ｌｅｕ−Ｐｈｅ−Ａｒｇ（Ｃ末端）のアミノ酸の１６残基からなるペプチド，Ｇｌｕ−Ｇｌｎ−Ｇｌｕ−Ｓｅｒ−Ｌｙｓ−Ｐｒｏ−Ｖａｌ−Ｇｌｎ−Ｍｅｔ−Ｍｅｔ−Ｔｙｒ−Ｇｌｎ−Ｉｌｅ−Ｇｌｙ−Ｌｅｕ−Ｐｈｅ−Ａｒｇ（Ｃ末端）のアミノ酸の１７残基からなるペプチド，Ｔｈｒ−Ｇｌｕ−Ｇｌｎ−Ｇｌｕ−Ｓｅｒ−Ｌｙｓ−Ｐｒｏ−Ｖａｌ−Ｇｌｎ−Ｍｅｔ−Ｍｅｔ−Ｔｙｒ−Ｇｌｎ−Ｉｌｅ−Ｇｌｙ−Ｌｅｕ−Ｐｈｅ−Ａｒｇ（Ｃ末端）のアミノ酸の１８残基からなるペプチド，Ｖａｌ−Ｔｈｒ−Ｇｌｕ−Ｇｌｎ−Ｇｌｕ−Ｓｅｒ−Ｌｙｓ−Ｐｒｏ−Ｖａｌ−Ｇｌｎ−Ｍｅｔ−Ｍｅｔ−Ｔｙｒ−Ｇｌｎ−Ｉｌｅ−Ｇｌｙ−Ｌｅｕ−Ｐｈｅ−Ａｒｇ（Ｃ末端）のアミノ酸の１９残基からなるペプチドの１種または２種以上を含むペプチド組成物を含有することを特徴とする免疫増強用組成物。」
と補正されることになる（補正後の発明を，以下，「本願補正発明１」という。）。 
　
２．特許法第１７条の２第４項の規定（本件補正の目的）についての判断
　ここで，補正前請求項１の「ペプチド」に係る発明の発明特定事項には，ペプチドを含む組成物とすること，またその用途を「免疫増強用」とすることの上位概念に相当する発明特定事項は存在しない。
　
　してみると，本願補正発明１における「・・・からなるペプチドの１種または２種以上を含むペプチド組成物を含有することを特徴とする免疫増強用組成物」との発明特定事項は，補正前請求項１における「ペプチド」の発明を特定する事項を概念的に下位にしたものであるとはいえないから，当該補正事項は，補正前発明の発明特定事項を限定的に減縮したものとはいえず，また，誤記の訂正，拒絶の理由についてする明りょうでない記載の釈明のいずれにも当たらないので，本件補正は，特許法第１７条の２第４項の各号に掲げるいずれの事項を目的とするものにも該当しないものである。
　
３．むすび（特許法第１７条の２第４項の規定について）
　よって，補正前請求項１に係る発明を補正後請求項１に補正する，審判請求時の補正は，平成１８年法律第５５号改正附則第３条第１項によりなお従前の例によるとされる同法による改正前の特許法第１７条の２第４項の規定に違反するので，同法第１５９条第１項において読み替えて準用する同法第５３条第１項の規定により却下すべきものである。
　よって，結論のとおり決定する。
　
　
第３．本願発明について
　平成１８年８月１０日付けの手続補正は上記のとおり却下されたので，本願の請求項１に係る発明（以下，「本願発明１」という。）は，願書に添付された明細書の請求項１に記載された事項により特定される，以下のとおりのものである。
「【請求項１】　ペプチドのアミノ酸配列がＣ末端より少なくとも以下に示す５つのアミノ酸残基を有するペプチド。
　　　　　　　　 -Ile-Gly-Leu-Phe-Arg(Ｃ末端）」
　
　
第４．原査定における拒絶の理由
　原査定の拒絶の理由となった，平成１８年１月１１日付けで通知した拒絶理由の概要は，この出願の発明は，特許法第２９条第２項の規定により特許を受けることができない（理由１），というものである。
　
　
第５．理由１（特許法特許法第２９条第２項の要件）についての判断
１．引用例１の記載
　原査定の拒絶の理由に文献１として引用された本願出願日前に頒布された刊行物である日本農芸化学会大会会誌(1996.3.05), 第70巻, 臨時増刊号, p.13 (2Ca6)（以下，「引用例１」という。）には，以下のとおり記載されている。
　
　　（ア）「２Ｃａ６　各種タンパク質から派生する補体Ｃ３ａアゴニストペプチド」（２Ｃａ６欄　表題）
　
　　（イ）「【目的】我々は，これまで回腸収縮活性および，免疫促進活性をもつペプチドを，κ−カゼイン，血清アルブミンおよび，米アルブミンのトリプシン消化物から単離し，いずれも補体Ｃ３ａレセプターを介して作用することを証明してきた。今回は，同様なペプチドが他の蛋白質から派生するかどうかを検討した。」（２Ｃａ６欄　１〜５行）
　
　　（ウ）「【方法】回腸収縮活性の測定には，モルモット回腸縦走筋摘出標本を用いた。ペプチドの精製は，ＯＤＳ，フェネチルおよびＣＮカラムによるＨＰＬＣにて行った。」（２Ｃａ６欄　６〜８行）
　
　　（エ）「【結果】これまでの結果から，Ｃ３ａアゴニスト活性には，疎水性残基−Ｘ１−Ｌｅｕ−Ｘ２−Ａｒｇという構造が必須であることが判明したので，この条件を満たす構造をもつ蛋白質を選び，トリプシン消化を行った。回腸収縮活性を示した消化物についてはＨＰＬＣによる精製を行った。その結果，ウシヘモグロビン，卵白アルブミンから新規生理活性ペプチドを単離した。これらのペプチドはヒト好中球によるファゴサイトーシスを促進した。さらに，他の数種の蛋白質についても検討中である。」（２Ｃａ６欄　９〜１６行）
　
２．本願発明１と引用例１との対比について
　引用例１に記載された，「疎水性残基−Ｘ１−Ｌｅｕ−Ｘ２−Ａｒｇ」という構造を持つＣ３ａアゴニスト活性すなわち回腸収縮活性をもつトリプシン消化ペプチドのArg側から数えて１番目のArg及び３番目のLeuは，本願発明１における「-Ile-Gly-Leu-Phe-Arg」のArg側から数えて１番目のArg及び３番目のLeuに相当し，前記トリプシン消化ペプチドのArg側から数えて５番目の疎水性残基は，本願発明１における「-Ile-Gly-Leu-Phe-Arg」のArg側から数えて５番目のIleを包含する。そして，トリプシンはＡｒｇを認識してそのＣ側のペプチド結合を切断する酵素であるから，引用例１に記載されたペプチドのＡｒｇはＣ末端のアミノ酸に相当する。
　そこで，本願発明１と引用例１に記載された事項を対比すると，両者は，「疎水性残基−Ｘ１−Ｌｅｕ−Ｘ２−Ａｒｇ（Ｃ末端）という構造を持つペプチド」で一致する。
　そして，本願発明１では，ペプチドの「疎水性残基」に相当する残基がIleであり，「Ｘ１」に相当する残基がGlyであり，「Ｘ２」に相当する残基がPheであるのに対して，引用例１に記載された発明は，それらの位置のアミノ酸がどのアミノ酸であるかが特定されていない点で相違する（相違点１）。
　
３．本願発明１と引用例１に記載された発明との相違点についての判断　
　引用例１には，「Ｃ３ａアゴニスト活性には，疎水性残基−Ｘ１−Ｌｅｕ−Ｘ２−Ａｒｇという構造が必須であることが判明したので，この条件を満たす構造をもつ蛋白質」を選ぶにあたって，「卵白アルブミン」を選び，その結果，「卵白アルブミンから新規生理活性ペプチドを単離した」ことが記載されている（記載事項（エ））から，引用例１に接した当業者であれば，疎水性残基−Ｘ１−Ｌｅｕ−Ｘ２−Ａｒｇ（Ｃ末端）配列の条件を満たす卵白アルブミン由来のペプチドについてはＣ３ａアゴニスト活性の確認を強く動機付けられるものである。
　したがって，引用例１に記載された「疎水性残基−Ｘ１−Ｌｅｕ−Ｘ２−Ａｒｇ」というＣ３ａアゴニスト活性に必要な構造をもつ卵白アルブミン由来のペプチドを得るために，卵白アルブミンのアミノ酸配列を検索して，Ｃ３ａアゴニスト活性及びヒト好中球によるファゴサイトーシスを促進するペプチドを同定しようとすることは当業者が容易に想到し得たことである。
　一方，原査定の拒絶の理由に文献２として引用された本願出願日前に頒布されたNature (1978), Vol.273, No.5665, p.723-728（以下，引用例２という。）には，ニワトリ卵白アルブミンの全アミノ酸配列が記載されており（７２５頁図２参照），ニワトリ卵白アルブミンのアミノ酸配列において，引用例１に記載された上記Ｃ３ａアゴニストモチーフを満たす配列は，わずか，
　　215 IGLFR 219
　　281 VYLPR 285　（注：数字はアミノ酸残基番号）
の２箇所しか存在しない。
　してみれば，引用例１の記載から，当業者が卵白アルブミンからＣ３ａアゴニスト活性等を有するペプチドを同定しようとする際に，引用例２に記載のニワトリ卵白アルブミンの全アミノ酸配列に基づき，Ｃ３ａアゴニスト活性モチーフを満たす上記２箇所のペプチドのＣ３ａアゴニスト活性を確認しようとすることは，当業者が容易になしうることである。
　そして，そのように確認を行った結果，上記２箇所のポリペプチドを含むトリプシン消化物中にＣ３ａアゴニスト活性を有するポリペプチドとなるものがあることが見いだされることは，当業者が期待したとおりの結果が得られたことを意味するにすぎないから，その効果が引用例１，２の記載から予想し得ないものであるということはできない。
　したがって，本願発明１は，本願出願日前に頒布された刊行物である引用例１及び引用例２に記載された事項に基づき当業者が容易に発明することができたものである。
　
４．請求人の主張について
　請求人は，平成１８年１０月１２日付け審判請求の理由を補充する手続補正書及び平成１６年１１月２５日付け回答書において以下のように主張している。
　
　（ア）引用文献１に記載されているのは，本願の特徴とするペプチド「−Ｉｌｅ−Ｇｌｙ−Ｌｅｕ−Ｐｈｅ−Ａｒｇ（Ｃ末端）」ではなく，「疎水性残基−Ｘ１−Ｌｅｕ−Ｘ２−Ａｒｇ」であり，Ｘ１及びＸ２が任意であることから，一義的に本願ペプチドが定まらないだけでなく，本願ペプチドの構造を類推することも困難である。
　
　（イ）２００６年１０月１２日付けで提出した手続補正書に添付した実験報告書に記載したとおり，２種のアミノ酸７残基ペプチドについてその生理作用を比較したところ，引用文献１記載の「疎水性残基−Ｘ１−Ｌｅｕ−Ｘ２−Ａｒｇ」の配列を有するペプチドであっても，本願のペプチド「Ｔｙｒ−Ｇｌｎ−Ｉｌｅ−Ｇｌｙ−Ｌｅｕ−Ｐｈｅ−Ａｒｇ」と，参考例のペプチド「Ｉｌｅ−Ｌｙｓ−Ｖａｌ−Ｔｙｒ−Ｌｅｕ−Ｐｒｏ−Ａｒｇ」では，Ｘ１，Ｘ２が異なるだけで，その生理効果に明らかな差異が認められ，単に「疎水性残基−Ｘ１−Ｌｅｕ−Ｘ２−Ａｒｇ」の構造を有するペプチドでは，本願の求める生理効果を有するとは限らないことは明らかである。
　
　しかしながら，（ア）については，Ｘ１及びＸ２がそれぞれ２０通りのアミノ酸から選択した任意のアミノ酸の組合わせを対象とすることから「疎水性残基−Ｘ１−Ｌｅｕ−Ｘ２−Ａｒｇ」の構造を有するペプチドとしては多数の候補ペプチドを含み，構造決定が困難であるとの主張であるとも認められるところ，引用例１にはトリプシン消化の対象とするタンパク質として「卵白アルブミン」を選び，その結果，「卵白アルブミンから新規生理活性ペプチドを単離した」ことが記載されているのであるから，「卵白アルブミン」として通常意味する，引用例２に記載された「ニワトリ卵白アルブミン」のアミノ酸配列と引用例１に記載された，Ｃ３ａアゴニスト活性モチーフから十分に絞り込みをしていくことができるのである。そして，その絞り込みは，全長３８６アミノ酸からなる当該卵白アルブミンタンパク質のアミノ酸配列を対象とするべきであることが明確なのであってその検索範囲がごく僅かなものに止まる以上，目視確認等でも十分に可能な程度のものでしかない。
　引用例１に記載された，Ｃ３ａアゴニスト活性モチーフの要件はかなり厳しく，その条件を充たす配列は，上述のとおり僅か２箇所に限られるのであり，２箇所の候補からその一方である本願ペプチドの構造を選択し，そのＣ３ａアゴニスト活性を確認することは困難であるということはできない。
　
　また，（イ）についても，引用例１にはトリプシン消化の対象とするタンパク質として「卵白アルブミン」を選び，その結果，「卵白アルブミンから新規生理活性ペプチドを単離した」ことが記載されているのであって，ここでいう生理活性ペプチドとは，回腸収縮活性を示し，ヒト好中球によるファゴサイトーシスを促進するペプチドであるから，引用例１に記載された発明の効果とは，回腸収縮活性を示し，ヒト好中球によるファゴサイトーシスを促進するというものに他ならない。
　そして，請求人が提出した実験報告書に記載された効果は，本願発明１のペプチドが回腸収縮活性を示し，ヒト好中球によるファゴサイトーシスを促進するものであるということを確認したにとどまるのであるから，そのことは，当業者が期待したとおりの結果が得られたことを意味するにすぎず，引用例１に記載された発明の効果とは異質な効果，又は同質であるが際だって優れた効果を有し，これらが技術水準から当業者が予測できたものでないということもできないし，そもそも選択肢が２つしかないのであるから，いずれを選択するにせよその一方を選択すべき事は自明であり，選択肢が多枝に想定されるものの中から特定の顕著な効果を奏するものを選定するという選択発明の議論になじまないものであって，当該主張は本願発明１に進歩性が存在することの根拠とすることはできない。
　
　以上のとおりであるから，請求人のこれらの主張（ア）〜（イ）はいずれも採用することができない。
　
５．結論
　よって，本願発明１は，本願出願日前に頒布された刊行物である引用例１及び引用例２に記載された事項及び出願日前の周知技術に基づき当業者が容易に発明することができたものである。
　
　
第６．むすび　
　以上のとおりであるから，本願請求項１に係る発明は，特許法第２９条第２項の規定により特許を受けることができないものであるから，本願は拒絶すべきものである。　
　
　よって，結論のとおり審決する。