【事件の表示】
　平成　６年特許願第５１２４０８号「杉花粉由来のアレルゲン性蛋白質及びペプチド」拒絶査定不服審判事件〔平成　６年　５月２６日国際公開、ＷＯ９４／１１５１２、平成　８年　６月１１日国内公表、特表平　８−５０５２８４〕について、次のとおり審決する。
【結　論】
　本件審判の請求は、成り立たない。
【理　由】
１．手続の経緯　
　本願は、平成５年１１月１２日（パリ条約による優先権主張１９９２年１１月１２日、米国）に国際出願されたものであって、その請求項に係る発明は、平成１６年２月４日付の手続補正書により補正された本願明細書及び図面の記載からみて、その特許請求の範囲の請求項１〜９に記載された、以下のとおりのものである（以下、それぞれ本願発明１〜９という。）。　
「【請求項１】　杉花粉アレルゲンCryjIIをコードする単離された核酸であって、該核酸は配列番号：１のヌクレオチド配列、そのコード領域を含む、当該核酸。　
【請求項２】　配列番号：２のアミノ酸配列を含む杉花粉アレルゲンCryjIIの抗原性断片をコードする単離された核酸であって、該抗原性断片がCryjIIのアミノ酸５５〜６４の１０アミノ酸の断片でなく、該花粉アレルゲンの少なくとも１つのエピトープを含む、当該核酸。　
【請求項３】　配列番号：２のアミノ酸配列を含む杉花粉アレルゲンCryjIIをコードする単離された核酸。　
【請求項４】　エピトープが、Ｔ細胞エピトープである、請求項２に記載の核酸。　
【請求項５】　エピトープが、Ｂ細胞エピトープである、請求項２に記載の核酸。　
【請求項６】　配列番号：２のアミノ酸配列を含む杉花粉アレルゲンCryjIIに特異的なＴ細胞を刺激することのできる杉花粉アレルゲンCryjIの抗原性断片をコードする単離された核酸であって、該抗原性断片がCryjIIのアミノ酸５５〜６４の１０アミノ酸の断片でない、当該核酸。　
【請求項７】　配列番号：２のアミノ酸配列を含む杉花粉アレルゲンCryjIIに特異的なＴ細胞を刺激することのできる杉花粉アレルゲンCryjIIをコードする単離された核酸。　
【請求項８】　請求項１〜７の何れか一つに記載の核酸を含むベクター。　
【請求項９】　請求項１〜７の何れか一つに記載の核酸によりコードされたタンパク質又はペプチドを発現するようにトランスフォームされた宿主細胞。」　
　
２．原審が通知した拒絶理由および拒絶査定の理由　
（２−１）一方、原審が平成１４年１０月２５日付けで通知した拒絶理由３．は、　
「この出願の請求項に係る発明は、その出願前日本国内又は外国において頒布された下記の刊行物に記載された発明に基いて、その出願前にその発明の属する技術の分野における通常の知識を有する者が容易に発明をすることができたものであるから、特許法第２９条第２項の規定により特許を受けることができない。　
　　　　　　　　　　　　　　　　 記　
刊行物１：Ａｌｌｅｒｇｙ，Ｖｏｌ．４５，Ｎｏ．４（１９９０）ｐ．３０９−３１２　
刊行物２：.特開平３−９３７３０号公報　
　　　　　　　　　　　　　　　　備考　
　引用刊行物１、２には、Ｃｒｙ ｊ IIを精製する方法、Ｃｒｙ ｊ IIのＮ末端のアミノ酸配列が記載されているから、該Ｎ末端のアミノ酸配列に基づいて作成したプローブを用いて、あるいは、引用刊行物１、２に記載されている方法を参考にして精製を行い、Ｃｒｙ ｊ IIの部分アミノ酸配列を決定し、その決定した部分アミノ酸配列に基づいて作成したプローブ又はプライマーを用いて、スギのｃＤＮＡライブラリーより、Ｃｒｙ ｊ IIをコードするＤＮＡをクローニングすることは、当業者が容易になし得ることである。」　
というものである。　
（２−２）また、原審の拒絶査定の理由の一つは、　
「この出願は、特許請求の範囲の記載が下記の点で特許法第３６条第５項第２号及び第６項に規定する要件を満たしていない。　
                                   記　
（Ａ）請求項２の記載において、「抗原性断片」に包含されるペプチドの範囲が不明確であるので、それをコードする核酸の範囲が不明確であり、上記請求項に係る発明の構成に欠くことができない事項が不明瞭である。請求項５、１１、１３の記載も同様である。　
（Ｂ）請求項１の記載において、「そのコード変異体」に包含される核酸の範囲が不明確であり、上記請求項に係る発明の構成に欠くことができない事項が不明瞭である。請求項８、１２の記載も同様である。　
（Ｃ）請求項１０の記載において、「少なくとも１つのエピトープ」に包含されるペプチドの範囲が不明確であり、上記請求項に係る発明の構成に欠くことができない事項が不明瞭である。請求項２の記載も同様である。　
（Ｄ）請求項１３は医薬用途が薬効をもって表示されていない。」　
というものである。　
　
３．当審の判断　
　本願請求項の記載は、その後、平成１６年２月４日付で、上述のとおりに補正された。そこで、当該補正後の請求項に係る発明について、原審が通知した上記拒絶理由ないし原審の上記拒絶査定の理由により拒絶すべきものであるかどうかを、以下に検討する。　
（３−１）特許法第２９条第２項の拒絶理由について　
（３−１−１）引用刊行物に記載された事項　
　上記拒絶理由で引用した、本願優先日前に頒布された刊行物１、２には、以下の事項が記載されている。　
刊行物１：Ａｌｌｅｒｇｙ，Ｖｏｌ．４５，Ｎｏ．４（１９９０）ｐ．３０９−３１２
「日本杉花粉の第２の主要アレルゲンの同定」という表題の論文であり、　
（１）３０９頁の要約欄に、「我々は、日本杉の花粉から第２の主要アレルゲン（CryjII）を単離し、特性を調べた。我々は、この花粉症の患者の大部分は、CryjIに対するＩｇＥ抗体に加えて、このタンパク質に対するＩｇＥ抗体を持っていることを見出した。しかしながら、CryjIまたはCryjIIの一方とのみ反応する血清もあり、ＩｇＥ−ＥＬＩＳＡ阻害試験は、CryjIとCryjIIは交差アレルゲン性を有さないことを示した。CryjIIは、抗CryjIモノクローナル抗体とは反応しなかった。非還元条件下でのＳＤＳ−ＰＡＧＥでは、CryjIは４５−５０ｋＤａのバンドであるのに対し、CryjIIは３７ｋＤａの位置にバンドを示した。CryjIIのＮ末端アミノ酸配列は、CryjIのそれと全く異なっていた。」と記載され、　
（２）３０９頁右欄７〜１２行に、「ＳＢＰ（スギ塩基性蛋白質）が、以前記述された方法（８、９）に従って、日本杉花粉から精製された。タンパク質をさらに分離するため、得られたＳＢＰを、ＭｏｎｏＳカラムのクロマトグラフィーに賦した。」と記載され、　
（３）３１０頁右欄９行〜３１１頁左欄１７行に、「もとのＳＢＰ調製物は、非還元条件下のＳＤＳ−ＰＡＧＥにおいて、４５−５０ｋＤａの多数のバンドに加えて、３７ｋＤａのバンドを示した。…この３７ｋＤａのタンパク質を単離するために、我々は、塩化ナトリウムの線形勾配を用いるＭｏｎｏＳカラムのクロマトグラフィー（図１）を使用した。…第２のピークの画分は、ＳＤＳ−ＰＡＧＥにおいて、３７ｋＤａ（ＤＴＴ−）もしくは４５ｋＤａ（ＤＴＴ＋）の単一のタンパク質バンドを示した。…この画分は、抗CryjIモノクローナル抗体とは反応しなかった。等電点を調べると、…当該第２のピ−クの画分は、ｐＩ９．５を越えるバンドを示した。このタンパク質のＮ末端アミノ酸配列は、CryjIのそれと異なることが見出された（表１）。」と記載され、　
（４）３１０頁右欄の表１に、CryjIIのＮ末端アミノ酸配列が「ＮＨ２−Ａｌａ−Ｉｌｅ−Ａｓｎ−Ｉｌｅ−Ｐｈｅ−Ａｓｎ−Ｖａｌ−Ｇｌｕ−Ｌｙｓ−Ｔｙｒ」であることが記載されている。　
刊行物２：.特開平３−９３７３０号公報
「減感作剤」という名称の発明についての特許公開公報であり、　
（５）特許請求の範囲の請求項１〜３に、「（１）部分アミノ酸配列としてそのＮ末端から順に、Ａｌａ−Ｉｌｅ−Ａｓｎ−Ｉｌｅ−Ｐｈｅ−Ａｓｎ−の配列を有しているスギ花粉アレルゲンと糖質とを共有結合せしめた減感作剤。」、「（２）スギ花粉アレルゲンの部分アミノ酸配列が、そのＮ末端から順に、Ａｌａ−Ｉｌｅ−Ａｓｎ−Ｉｌｅ−Ｐｈｅ−Ａｓｎ−Ｖａｌ−Ｇｌｕ−Ｌｙｓ−Ｔｙｒ−の配列を有していることを特徴とする特許請求の範囲第（１）項記載の減感作剤。」、「（３）スギ花粉アレルゲンが、ニッポンスギの花粉から調製したものであることを特徴とする特許請求の範囲第（１）項記載の減感作剤。」と記載され、　
（６）発明の詳細な説明に、「実験１−１　千葉県産のスギ（オモテスギ）から採取したスギ花粉に、重量で約１５倍量の０．１２５Ｍ炭酸水素ナトリウム水溶液を加え、４℃でゆっくり１時間撹拌抽出した後、遠心分離して上清を得た。残渣を同様に再度抽出し遠心分離した。これらの上清を硫安塩析し、塩析物を透析、濾過し、濾液をＤＥＡＥ−セファデックスカラムにかけ、非吸着画分を採取し、これをＣＭ−セファデックスカラムにかけ、リン酸塩緩衝液で溶出し、次いで、ＭｏｎｏＳカラムにかけ、トリス塩酸緩衝液存在下、塩化ナトリウム勾配で分離溶出してヒト花粉症患者のイムノグロブリンＥ抗体および抗スギ花粉アレルゲンマウス抗体と強い親和性を示す精製スギ花粉アレルゲン液を、原料のスギ花粉に対して、固形物当たり約０．００１％の収率で得た。…本品を、ＳＤＳ−ＰＡＧＥで測定したところ、分子量約40,000±5,000で、等電点は約9.5付近であった。…本品を用いて、…気相プロテインシークエンサーにより…部分アミノ酸配列を調べたところ、そのＮ末端から順に、Ａｌａ−Ｉｌｅ−Ａｓｎ−Ｉｌｅ−Ｐｈｅ−Ａｓｎ−Ｖａｌ−Ｇｌｕ−Ｌｙｓ−Ｔｙｒ−の配列を有していることが判明した。」（４頁左上欄下１行〜左下欄下４行）と記載されている。　
　
（３−１−２）本願発明１および３について　
（３−１−２−１）対比　
　本願発明１と上記刊行物１に記載された技術的事項を対比すると、　
　両者は、杉花粉アレルゲンCryjIIに関するものである点で一致するが、　
　本願発明１が、「配列番号：１のヌクレオチド配列、そのコード領域を含む、杉花粉アレルゲンCryjIIをコードする単離された核酸」であるのに対し、刊行物１には、当該CryjIIをコードする核酸を単離したことも、そのヌクレオチド配列についても、記載されていない点で、相違する。　
　また、本願発明３と上記刊行物１に記載された技術的事項を対比すると、　
　両者は、杉花粉アレルゲンCryjIIに関するものである点で一致するが、　
　本願発明３が、「配列番号：２のアミノ酸配列を含む、杉花粉アレルゲンCryjIIをコードする単離された核酸」であるのに対し、刊行物１には、当該CryjIIをコードする核酸を単離したことも、それがコードするアミノ酸配列についても、記載されていない点で、相違する。　
（３−１−２−２）判断　
　これらの相違点について検討すると、スギ花粉アレルゲンを当該アレルゲンによるアレルギーの減感作剤として用いることは、刊行物２にも記載されているとおり、公知であり、また、一般に、有用性のあるタンパク質が得られた際に、当該蛋白質を遺伝子組み換えの手法により得ること、そして、そのために当該蛋白質の遺伝子を当該蛋白質の産生源からクローニングすることは、当業者に周知の課題であり、そのための一般的な手法も当業者によく知られていたものである。　
　そうすると、刊行物１には、上述のとおり、CryjIIを精製する方法が記載され、精製されたCryjIIを用いてそのＮ末端のアミノ酸配列を決定したこと、並びに当該アミノ酸配列が記載され、刊行物２にも同様のことが記載されているから、該Ｎ末端のアミノ酸配列に基づいて作成したプローブを用いて、あるいは、刊行物１、２に記載されている方法を参考にして精製を行い、CryjIIの部分アミノ酸配列を決定し、その決定した部分アミノ酸配列に基づいて作成したプローブ又はプライマーを用いて、スギのｃＤＮＡライブラリーより、CryjIIをコードするＤＮＡをクローニングすることは、本願優先日当時の技術常識に基づいて、当業者が容易に想起し得ることである。　
　これにつき、審判請求人は、審査段階の平成１５年５月２日付で提出した意見書において、「引用例１は、補正クレームに包含され且つ特定の核酸及びアミノ酸配列により限定される完全長の核酸およびタンパク質アレルゲンを教示又は示唆できていない。事実、引用例１に開示されたタンパク質が現在クレームしているものと同じタンパク質であることを示す証拠はない。引用例１に開示された部分精製されたタンパク質の分子量（還元条件下でのＳＤＳ−ＰＡＧＥ分析によれば４５ｋＤであり、引用例１における非還元条件下でのＳＤＳ−ＰＡＧＥ分析によれば３７ｋＤである）と対照的に、クレームしたCryjIIタンパク質は、５６．６ｋＤ（又は、５４．２ｋＤ、成熟CryjIIタンパク質）の予想された分子量を有する。更に、引用例１に開示されたタンパク質の最もＮ末端の部分に局在していると報告された１０のアミノ酸残基（Ａｌａ−Ｉｌｅ−Ａｓｎ−Ｉｌｅ−Ｐｈｅ−Ａｓｎ−Ｖａｌ−Ｇｌｕ−Ｌｙｓ−Ｔｙｒ）は、クレームしたタンパク質の内部部分（クレームしたCryjIIタンパク質のアミノ酸５５〜６４）に対応している。従って、補正クレームに包含される完全長の核酸およびタンパク質アレルゲンは、引用例１の見地から、新規であり且つ非自明である。」と、刊行物１において精製されたCryjIIタンパク質が本願のものと同一蛋白であるとはいえず、本願の完全長のCryjIIタンパク質は刊行物１に記載されたものではない旨、主張し、また、上記拒絶理由について当審が行った平成１９年３月２８日付の審尋に対する平成１９年１０月５日付の回答書においても、同様の主張をするとともに、更に、「本願優先日以前に当業者は本願発明のＮＨ２末端アミノ酸配列に由来するプライマーを使用して核酸のクローニングをすることは出来なかった。本願発明により初めて、杉花粉アレルゲンCryjIIをコードする核酸がクローニングされて単離されたのである。そして本願発明の核酸を得るためにプライマーとして使用されたＮＨ２末端アミノ酸配列は刊行物１に記載のものより非常に大きくその配列も異なるから、たとえ公知のタンパク質をクローニングすることが一般に行われていたとしても、当業者は本願発明１のＮＨ２末端アミノ酸配列が記載されていない刊行物１の記載を根拠としては本願発明１の核酸を容易に想起することができない。」と主張している。　
　しかしながら、刊行物１には、Ｎ末の１０アミノ酸残基を決定したタンパク質がCryjIIであると明記されているのであるから、当該１０アミノ酸残基からなる配列情報を用いてCryjIIをコードする遺伝子を探索しようとすることは十分動機付けられることである。そして、刊行物１に記載のタンパク質のＮ末の１０アミノ酸配列はＡｌａから始まるものであるから、当該タンパク質をコードする遺伝子には当該１０個のアミノ酸配列よりも更にＮ末側に開始コドンであるＭｅｔから始まるアミノ酸配列をコードする部分が存在するであろうことは、当業者であれば容易に想定し得ることであり、仮にｃＤＮＡライブラリーからスクリーニングされたｃＤＮＡ配列がＡｌａをコードする部分から始まるものであった場合には、完全長の遺伝子配列を得るために、更にＮ末側をコードする配列を探索するはずである。　
　また、本願発明１のＮＨ２末端アミノ酸配列を知ることなくしては本願発明１の核酸を得ることができない旨の請求人の主張については、本願出願後に公開された文献ではあるが、特開平８−４７３９２号公報（以下、参考文献１という。）に、刊行物１、２によって公知とされた、本願のCryjIIのアミノ酸番号55-64に相当する上述の部分のアミノ酸配列に基づいて作成された縮重プローブを用いて、実際にCryjIIの全長のｃＤＮＡをクローニングすることができたことが記載されていることからみても、当該主張は明らかな誤りである。　
　この点については、審判請求人は、平成２０年１月２５日付の上申書において、「刊行物３（注．「参考文献１」のこと）は、本願発明の優先権書類の一年後に出願されたものであり、刊行物３の著者は、実験に関してより多くの時間および情報を得ることができた。刊行物３の明細書中では、また、Cry j IIをコードするＤＮＡ配列を得る強い動機付けが記載され、また、刊行物１の１０アミノ酸配列が引用され、Cry j IIのコーディング配列のクローニングの問題点についても引用されている。この事実により以下のことが示される。すなわち、刊行物１および２に開示の配列情報を有していても、また、審判官殿により、クローニング技術が当業者にとって既知であると認定がなされても、刊行物１および２に開示のアミノ酸配列に基づいたプライマーによってCry j IIをコードするＤＮＡ配列をクローニングするためには、多様で高度な実験が必要であるということである。」と主張する。　
　しかしながら、参考文献１において採用されたｃＤＮＡのクローニング手法は、タンパク質の部分配列が知られた場合にまず第１に試みられる、最も通常の手法であるところ、参考文献１において、当該手法を適用するにあたって、格別の工夫が必要であったとも認められない。　
　すなわち、参考文献１の第８頁に記載された実施例には、CryjIIの全長ｃＤＮＡを得た際に用いた、スギ花粉の採取からCryjIIｃＤＮＡのクローニングに至る具体的な手順が記載されているが（【００４４】〜【００５０】）、このうち、スギ花粉の採取からｃＤＮＡライブラリーの作成に至るまでの過程に格別の工夫がされているとも解されない。　
　一方、オリゴヌクレオチドプローブの合成については、「CryjIIのＮ末端から１０残基のアミノ酸配列を図１Ａに示す。このアミノ酸配列から予想されるｃＤＮＡの配列は図１Ｂである。オリゴヌクレオチドプローブ（Oligo CryjII）としての配列に相補的に、また４カ所で２種類の塩基を用いているので、合計１６種類の混合物として合成した（図１Ｃ）。混合物として種類を減らすためにＧ：Ｔ塩基対を許容している。」と、縮重プローブの種類を減らすための工夫をしたことが記載されている（【００４９】）。これにつき、請求人が上記上申書で刊行物４として引用している、参考文献１の出願内容と同一の研究に関する報文である、Ｂｉｏｃｈｅｍｉｃａｌ　ａｎｄ　Ｂｉｏｐｈｙｓｉｃａｌ　Ｒｅｓｅａｒｃｈ　Ｃｏｍｍｕｎｉｃａｔｉｏｎｓ，Ｖｏｌ．２０１，Ｎｏ．２（１９９４），ｐ．１０２１−１０２８（以下、参考文献２という。）には、この点について、より詳細に、「
ｃＤＮＡライブラリー・スクリーニング　λ−ｇｔ１０ｃＤＮＡライブラリーが３２Ｐで標識された合成オリゴヌクレオチド・プローブ（５’−ＧＴＡ−ＴＴＴ−ＴＴＣ−（Ｇ／Ｃ）ＡＣ−ＧＴＴ−ＧＡＡ−（Ｇ／Ｔ）ＡＴ−ＧＴＴ−（Ｇ／Ｔ）ＡＴ−（Ｇ／Ｔ）ＧＣ−３’）を用いて、スクリーニングされた。このプローブは、天然のＣｒｉｊＩＩタンパク質のＮ末端の１０アミノ酸の配列（ＡＩＮＩＦＮＶＥＫＹ−）（３）から推定されるＤＮＡコーディング配列に相補的なものである。プローブの設計にあたって、我々は、コドンの第三番目において、ミスマッチしたＴ：Ｇを許容した。というのは、ミスマッチしたＴ：Ｇ塩基対は、他のミスマッチした塩基対よりも、幾分安定である（６）ためである。ＣｒｉｊＩのｃＤＮＡ配列におけるＶａｌに対する１５のコドンの第三番目にはＡがなかった（５）ので、われわれは、この部位にＧとＣとを選択した。
　しかしながら、Ｔ：Ｇ塩基対のミスマッチ許容について参考文献２の上記記載中で引用している文献（６）は、参考文献２の参照文献一覧（１０２８頁）に記載されているとおり、Ｍａｎｉａｔｉｓ，Ｔ．，…（１９８２）ｉｎ　Ｍｏｌｅｃｕｌａｒ　Ｃｌｏｎｉｎｇ：Ａ　Ｌａｂｏｒａｔｏｒｙ　Ｍａｎｕａｌ，Ｃｏｌｄ　Ｓｐｒｉｎｇ　Ｈａｂｏｒ，ＮＹ．（以下、参考文献３という。）という、分子クローニングに関する教科書的な書物であって、その記載内容は本願優先日当時には当業者に周知のことであったといえるところ、そこには、「合成オリゴヌクレオチド　
低い濃度で存在するｍＲＮＡの精製は、困難であり得る。目的タンパク質の部分あるいは完全なアミノ酸配列が利用できるときには、選択手法はｍＲＮＡに対し相補的なオリゴヌクレオチドの化学的な合成を伴うものである。そのようなオリゴヌクレオチドの配列は、好適なアミノ酸の短い配列から推定することができる（Ｗｕ、１９７２）。
異なる縮重コドンが使用される頻度を知り、Ｇ・Ｔ塩基対合の利点を採用することにより、候補のオリゴヌクレオチドを扱いやすい数まで狭めることが、しばしば可能である。
Ｇ・Ｔ塩基対合の利点を採用することにより縮重プローブの種類を減らすことができることについて
　なお、付言すれば、「ミスマッチしたＴ：Ｇの許容」とは、具体的には、例えば、Ｔｈｅ　Ｊｏｕｒｎａｌ　ｏｆ　Ｂｉｏｌｏｇｉｃａｌ　Ｃｈｅｍｉｓｔｒｙ，Ｖｏｌ．２５６，Ｎｏ．２，ｐ．１０２３−１０２８，１９８１（以下、参考文献４という。）に、「以前の研究（１７，１９）は、ここに提供された結果と同様に、
Ｇ−ｄＴおよびｄＧ−Ｕ塩基対が、短いＲＮＡ−ＤＮＡハイブリッドの安定性を有意には変更しない
れらのアミノ酸の６つは、コドンにおける第三番目のヌクレオチドがＵまたはＣのいずれかである。相補的プローブの配列に常にｄＧを選ぶならば、当該プローブは、安定なｄＧ−Ｃ塩基対、もしくは、より安定性は落ちるが、ＲＮＡとオリゴデオキシヌクレオチドとの相互作用の安定性を有意には変更しないｄＧ−Ｕ塩基対、のいずれかを担うことになろう。
コドンの第三番目の部位がＡまたはＧのいずれかである３つのアミノ酸については、常にｄＴまたはｄＴのアナログを相補的プローブに選ぶべきである。このことにより、当該プローブは、受容されるｄＴ−Ａ塩基対、もしくは、より安定性を欠くが、許容される、ｄＴ−Ｇ塩基対を担うことが、確保される。
　してみると、刊行物１に記載された１０アミノ酸残基からなる配列に基づき、縮重プローブを設計する際に、Ｇ・Ｔ塩基対合の利点を採用することにより、参考文献１に記載されているごとく縮重プローブの種類を減らすことは、本願優先日には、当業者が容易になし得たことといえる。　
　なお、参考文献１においては、参考文献２によれば、これに加えて、Ｖａｌのコドンについては、CrijIのｃＤＮＡ配列におけるコドンの使用頻度に基づくコドンの選択を行っているが、このような操作を行わず、Ｖａｌの全４種類のコドンに対応するプローブを作成しても、それにより縮重プローブの種類は、もとの２倍、すなわち、３２種類になるだけのことであり、この程度のプローブの種類の増加により、CryjIIをコードするＤＮＡを得ることができなくなるとは解されない。　
　そして、参考文献１においては、上記縮重プローブを用いてｃＤＮＡライブラリーを１回スクリーニングすることにより、直ちに全長のコーディング領域を含むｃＤＮＡを得ており（【００５０】）、この際に格別の工夫がなされているものとも解されない。　
　そうすると、「杉花粉アレルゲンCryjIIをコードする単離された核酸」は、上記拒絶理由で引用した刊行物１、２に記載された発明、並びに本願優先日当時の技術常識に基づいて、当業者が容易に得ることができたものと認められる。　
　そして、本願発明３の核酸を規定する配列番号２のアミノ酸配列が参考文献１において実際に得られた核酸がコードするアミノ酸配列と同一であったこと、また、本願発明１の核酸を規定する配列番号１のヌクレオチド配列が参考文献１において実際に得られた核酸のヌクレオチド配列と縮重コドンの違いに相当するたかだか数個の相違しかない、実質的に同一のものであったことからみても、本願発明１および３の核酸が通常のクローニングでは得難い、格別のものであるとは認められない。　
　
（３−１−３）本願発明２、４〜６について　
　これらの発明は、杉花粉アレルゲンCryjIIの少なくとも１つのエピトープを含む核酸に係るものである（なお、請求項６の「杉花粉アレルゲンCryjIの抗原性断片をコードする単離された核酸」は、前後の文脈からみて「…CryjII…」の誤りであると解される。）。　
　審判請求人は、これにつき、平成１６年２月４日付の審判請求書についての手続補正書において、Ｔ細胞エピトープの存在を測定する方法等に関するいくつかの公知文献を引用しつつ、「本願明細書中の出願人の教示及び本願出願時の当分野の技能レベルに基づいて、当業者は、これらの請求項に含まれるエピトープを含む抗原性断片を同定することができ、それ故、かかる断片をコードする単離された核酸を過度の実験をせずに同定することができたであろう。」と主張する。　
　仮に、請求人の主張するとおりであるとするなら、「杉花粉アレルゲンCryjIIをコードする単離された核酸」は、上述のとおり、刊行物１、２に記載された発明並びに本願優先日当時の技術常識に基づいて当業者が容易に得ることができたものであり、当該核酸を用いてCryjII並びにその部分断片を作成すること自体は容易であるから、当該部分断片の中から当該アレルゲンのエピトープを含む部分断片を同定することは、実際にそのようなものが同定できるかどうかはともかく、少なくとも当業者が容易に想起し得たことである。　
　そして、本願明細書をみても、実際にCryjIIについてＴ細胞の増殖能等を有するペプチドが得られたことは記載されておらず（実施例７参照）、これらの発明が格別の効果を有するものということはできない。　
　してみると、これらの発明は、上記拒絶理由で引用した刊行物１、２に記載された発明、並びに本願優先日当時の技術常識に基づいて、当業者が容易に発明をすることができたものというべきである。　
　なお、実際にそのようなエピトープを有する部分断片が得られないか、あるいは、得るために過度の試行錯誤を伴うのであれば、これらの発明は、本願明細書に実質的に開示されておらず、また、当業者が容易に実施し得る程度に記載されていないといえるから、本願は、これらの発明について、特許法第３６条第４項及び第５項第１号に規定する要件を満たしていないことになる。　
　
（３−１−４）本願発明７〜９について　
　これらの発明は、CryjIIもしくはその抗原性断片をコードする核酸を常法により発現させるために用いるベクター及びトランスフォーム細胞に係るものであるから、本願発明１〜６と同様の理由により、上記拒絶理由で引用した刊行物１、２に記載された発明、並びに本願優先日当時の技術常識に基づいて、当業者が容易に発明をすることができたものと認められる。　
　
（３−１−５）特許法第２９条第２項の拒絶理由について・まとめ　
　以上のとおりであるから、本願発明１〜９は、原審が平成１４年１０月２５日付で通知した拒絶理由で引用した、本願優先日前に頒布された刊行物１、２に記載された発明、並びに本願優先日当時の技術常識に基づいて、当業者が容易に発明をすることができたものであり、特許法第２９条第２項の規定により特許を受けることができない。　
　
（３−２）特許法第３６条第５項２号及び第６項の拒絶理由について　
（３−２−１）原査定で指摘した事項　
　拒絶査定で示した特許法第３６条第５項２号及び第６項の拒絶理由のうち、現在の特許請求の範囲に関係するものは、　
「（Ａ）現在の請求項２及び６の記載において、「抗原性断片」に包含されるペプチドの範囲が不明確であるので、それをコードする核酸の範囲が不明確であり、上記請求項に係る発明の構成に欠くことができない事項が不明瞭である。　
（Ｃ）現在の請求項２の記載において、「少なくとも１つのエピトープ」に包含されるペプチドの範囲が不明確であり、上記請求項に係る発明の構成に欠くことができない事項が不明瞭である。」　
の２点である。　
　
（３−２−２）本願発明２及び６について　
　これについて、検討すると、請求項２及び６に係る本願発明２及び６は、いずれも、杉花粉アレルゲンCryjIIの抗原性を有するペプチドをコードする「核酸」という化学物質に係るものであるところ、化学物質に係る発明は何らかの有用性を有する化学物質を新たに提供したことを内容とするものである以上、当該化学物質が物として具体的にどのようなものであるか、請求項において明確に特定されていなければならないのは、当然のことである。　
　すなわち、ペプチドをコードする核酸に係る発明については、これをその配列により特定する場合には、そのヌクレオチド配列、もしくは、それがコードするペプチドのアミノ酸配列が請求項において明確に記載されているか、あるいは、技術常識からみて記載されているに等しいといえなければ、当該請求項に係る発明は明確であるとはいえない。　
　これを本件についてみると、請求項２においては、杉花粉アレルゲンCryjIIの抗原性を有するペプチドについて、「配列番号：２のアミノ酸配列を含む」CryjIIの抗原性「断片」であって、「CryjIIのアミノ酸５５〜６４の１０アミノ酸の断片ではなく」、当該杉花粉アレルゲンの少なくとも１つのエピトープを含むもの、である旨、特定されているが、このうち、当該ペプチドのアミノ酸配列を直接規定するのは、「配列番号：２のアミノ酸配列を含むアミノ酸配列の部分断片」であって、「CryjIIのアミノ酸５５〜６４の１０アミノ酸の断片ではない」ということだけであり、このような規定に該当するアミノ酸配列を有するペプチドのうち、どのようなアミノ酸配列を有するものが、CryjIIの抗原性を有し、また、当該杉花粉アレルゲンの少なくとも１つのエピトープを含むのかについては、当該請求項に何ら記載されていないし、当業者がそれを理解することもできない。　
　すなわち、「少なくとも１つのエピトープを含む」と特定する以上、「エピトープ」がどのようなものであるのかが分からなければ、それを含む抗原性断片をコードする核酸を製造することはできないのであるから、本願発明２、６が明確であるというためには、エピトープが明確に特定されている必要があり、少なくとも、技術常識を参酌すれば、当業者にとって特定されているに等しいといえなければならないことは明らかである。　
　しかしながら、単に全長のアミノ酸配列が示されただけでは、どの部分がエピトープであるか明らかでなく、特にいわゆる不連続エピトープや、スクリーニングにＴ細胞の増殖等の誘発を観察する必要のあるＴ細胞エピトープについては、一般にこれを解明するのに過度の実験を有するものといえるから、本願優先日当時の技術常識を参酌しても、これらのエピトープが請求項において特定されているに等しいとは到底いえない。　
　同じく、請求項６においては、杉花粉アレルゲンCryjIIの抗原性を有するペプチドについて、「配列番号：２のアミノ酸配列を含む」CryjIIの抗原性「断片」であって、「CryjIIのアミノ酸５５〜６４の１０アミノ酸の断片ではなく」、当該杉花粉アレルゲンに特異的なＴ細胞を刺激することができるもの、である旨、特定されているが、このうち、当該ペプチドのアミノ酸配列を直接規定するのは、「配列番号：２のアミノ酸配列を含むアミノ酸配列の部分断片」であって、「CryjIIのアミノ酸５５〜６４の１０アミノ酸の断片ではない」ということだけであり、このような規定に該当するアミノ酸配列を有するペプチドのうち、どのようなアミノ酸配列を有するものが、CryjIIの抗原性を有し、また、当該杉花粉アレルゲンに特異的なＴ細胞を刺激することができるものであるのかについては、当該請求項に何ら記載されておらず、本願優先日当時の技術常識を参酌しても、これらのことが記載されているに等しいとはいえない。　
　なお、請求項２及び６において除かれている「CryjIIのアミノ酸５５〜６４の１０アミノ酸の断片」については、これ自体がエピトープを含んでいるのか否かが不明であり、該断片がエピトープを含んでいなければ、これにより請求項から何も除かれていないことになるところ、このような「除く」旨の特定は、何が除かれているのか自体が不明確なものである。これも、結局のところ、「エピトープ」が明確に特定されていないことに基づき生じる不備である。　
　
（３−２−３）審判請求人の主張について　
（３−２−３−１）これにつき、審判請求人は、上述の審判請求書についての手続補正書において、　
「請求項の言葉それ自体に記されているように、抗原性断片は、花粉アレルゲンの少なくとも一つのエピトープ例えばＢ細胞又はＴ細胞エピトープを含む。本願明細書中の出願人の教示及び本願出願時の当分野の技能レベルに基づいて、当業者は、これらの請求項に含まれるエピトープを含む抗原性断片を同定することができ、それ故、かかる断片をコードする単離された核酸を過度の実験をせずに同定することができたであろう。」、　
「語句「抗原性断片」は、哺乳動物好ましくはヒトにおける免疫応答(最少量のＩｇＥの刺激；ＩｇＥの結合；ＩｇＧ及びＩｇＭ抗体の産生の誘出；又は増殖及び／若しくはリンホカイン分泌及び／若しくはＴ細胞アネルギーの誘導などのＴ細胞応答の誘出など)を誘導するＣｒｙｊIIタンパク質の部分を含むと定義される(明細書第８頁第1９行〜９頁第1行)。」、　
「本願明細書は、更に、前述の機能特性を有するクレームした抗原性断片を同定する方法をも提供している。第１４頁第１２行〜１５頁第１２行に記載したように、これらの技術には、例えば、ペプチド(即ち、組換えにより又は合成により生成されたペプチド)をスクリーニングして抗原性を測定する(実施例７参照)こと(例えば、それらのヒトＴ細胞刺激活性を測定すること)が含まれる。抗原性断片を、ヒトＴ細胞刺激活性を用いて同定する方法は、実施例７及び第１７頁第３〜２４行に詳細に記載され且つ例示されている。抗原性断片の他の特性、例えばＴ細胞アネルギー、ＩｇＥ結合、リンホカイン分泌を同定する方法は、例えば、第１８頁第２０行〜第２０頁第３行に記載されている。」、　
「更に、アレルゲンのタンパク質断片を生成し、活性について日常的にスクリーニングすることができるという当分野における現在の知識に関する更なる証拠は、次の刊行物中に見出すことができる；…」、　
「上記の刊行物において証明された当分野の現在の知識に加えて、ペンディングのクレームに包含される抗原性断片の生成及び同定について本願により与えられる支持があれば、当業者は、それらの記載された方法を利用して過度の実験をすることなく、現在クレームしているペプチドを生成して選択することができるであろう。」　
と、抗原性断片等の用語は本願明細書に定義されており、本願明細書には、請求項２及び６の機能特性を有するペプチドを同定する方法が記載され、また、アレルゲンのタンパク質断片を生成し、活性についてスクリーニングする方法は本願優先日当時の技術常識でもあったから、当業者は、過度の実験をすることなく、請求項２及び６のペプチドを得ることができる旨、主張する。　
（３−２−３−２）しかしながら、本願明細書の請求人指摘の箇所には、これらの手法を用いて、具体的にどのような配列の抗原性ペプチドを得たかについては、何も記載されていない。　
　そして、本願明細書に記載された方法、あるいは、本願優先日当時周知の方法を用いて、アレルゲンの抗原性断片をスクリーニングしても、あらゆるエピトープが特定でき、それを１つ含むあらゆる抗原性断片が過度の実験を要することなく得られるとは限らない。特にいわゆる不連続エピトープや、スクリーニングにＴ細胞の増殖等の誘発を観察する必要のあるＴ細胞エピトープについては、一般にこれを解明するのに過度の実験を有するものといえる。　
　そうすると、杉花粉アレルゲンCryjIIの全長のアミノ酸配列を決定したことにより、杉花粉アレルゲンCryjIIの抗原性を有するあらゆる断片が直ちに得られるとはいえないし、まして、当該断片がいかなるものであるかが明らかであるとは、到底いえない。　
　よって、請求項２の記載は、杉花粉アレルゲンCryjIIの抗原性を有し、また、当該杉花粉アレルゲンの少なくとも１つのエピトープを含む部分断片をコードする核酸がいかなるものであるのか、不明であるから、当該請求項に係る発明の構成に欠くことができない事項が明確であるとはいえない。　
　また、同様に、請求項６の記載は、杉花粉アレルゲンCryjIIの抗原性を有し、また、当該杉花粉アレルゲンに特異的なＴ細胞を刺激することができる部分断片をコードする核酸がいかなるものであるのか、不明であるから、当該請求項に係る発明の構成に欠くことができない事項が明確であるとはいえない。　
　
（３−２−３）特許法第３６条第５項第２号及び第６項の拒絶理由について・まとめ　
　以上のとおりであるから、拒絶査定で指摘したとおり、本願は、これらの事項を発明の構成に欠くことができない事項とする請求項２及び６に係る発明、並びに、当該請求項を引用する請求項４、５、７〜９に係る発明について、特許法第３６条第５項第２号及び第６項に規定する要件を満たしているとはいえない。　
　
４．むすび　
　以上のとおり、本願発明１〜９はいずれも特許法第２９条第２項の規定により特許を受けることができないものであり、また、本願は、本願発明２、４〜９について、特許法第３６条第５項２号及び第６項に規定する要件を満たしていないから、本特許出願は拒絶すべきものである。　
　よって、結論のとおり審決する。