【事件の表示】
　平成　８年特許願第５１９１５２号「新規ヘッジホグ由来ポリペプチド」拒絶査定不服審判事件〔平成　８年　６月　６日国際公開、ＷＯ９６／１６６６８、平成１１年　１月１９日国内公表、特表平１１−５００６０５〕について、次のとおり審決する。
【結　論】
　本件審判の請求は、成り立たない。
【理　由】
第１　手続の経緯　
　本願は，平成７年１２月４日（優先権主張１９９４年１２月２日，米国）を国際出願日とする国際出願であって，平成１７年８月２９日付で拒絶査定がなされ，これに対し，平成１７年１２月５日付けで拒絶査定に対する審判請求がなされるとともに，平成１８年１月４日付けで手続補正がなされ，その後平成１９年１０月１７日付けで審尋がなされ，これに対し，平成２０年２月２１日付けで回答書が提出されたものである。
　
第２　平成１８年１月４日付けの手続補正について補正却下の決定　
［補正却下の決定の結論］　
　平成１８年１月４日付けの手続補正を却下する。
　
［理由］　
Ｉ　補正後の本願発明　
　本件補正により，特許請求の範囲の請求項６及び１４は，「請求項１に記載のポリペプチドに結合し，請求項１に記載のポリペプチドの残基83-160からなる免疫反応性断片と特異的に結合する抗体。」及び「請求項９に記載のポリペプチドに結合し、請求項９に記載のポリペプチドの残基300-391からなる免疫反応性断片と特異的に結合する抗体。」と補正された。
　なお，それぞれの請求項で引用されている請求項１及び９は，「脊椎動物のヘッジホグタンパク質のアミノ末端アミノ酸に由来するアミノ酸配列を有し、そのカルボキシ末端に、天然ヘッジホグポリペプチドのカルボキシ末端断片のタンパク質分解活性により特異的に認識されるＧ↓ＣＦ切断部位を有することを特徴とする、純粋なポリペプチドであって、ヘッジホグタンパク質内に含まれる前記切断部位の特異的切断によって生成する非還元SDS-PAGEで19kDの分子量を有する断片であって、発生中の脳のPax-2を異所性に活性化し、かつPax-6を抑制することを特徴とする前記ポリペプチド。」及び「脊椎動物のヘッジホグタンパク質のカルボキシ末端アミノ酸に由来するアミノ酸配列を有し、そのアミノ末端に、天然ヘッジホグポリペプチドのカルボキシ末端断片のタンパク質分解活性により特異的に認識されるＧ↓ＣＦ切断部位を有することを特徴とする、純粋なポリペプチドであって、ヘッジホグタンパク質内に含まれる前記切断部位の特異的切断によって生成する、非還元SDS-PAGEで25kDの分子量を有する断片であって、発生中の目のPax-2を異所性に活性化することを特徴とする前記ポリペプチド。」というもので，本件補正により補正されてはいない。
　
　上記補正は，補正前の請求項６の「免疫反応性断片」について，「請求項１に記載のポリペプチドの残基83-160からなる」との限定，及び，「結合」について，「特異的に」との限定を付すものであり，また，補正前の請求項１４の「免疫反応性断片」について，「請求項９に記載のポリペプチドの残基300-391からなる」との限定，及び，「結合」について，「特異的に」との限定を付すものであり，それぞれ平成１８年改正前特許法第１７条の２第４項第２号の特許請求の範囲の減縮を目的とするものに該当するものである。
　そこで，本件補正後の前記請求項６及び１４に記載された発明（以下，「本願補正発明６」及び「本願補正発明１４」という。）が特許出願の際独立して特許を受けることができるものであるか（平成１８年改正前特許法第１７条の２第５項において準用する同法第１２６条第５項の規定に適合するか）について以下に検討する。
　
II　特許法第２９条第１項第３号に関し
（１）引用例
　原査定の拒絶の理由に引用された，本願優先日前に頒布された刊行物であるDevelopment,1994Nov.,Vol.120,p.3339-3353（以下，「引用例」という。）は，「ネズミのヘッジホグ遺伝子の生成物，遺伝的連鎖及び手足のパターン化活性」の表題の文献であり，
　３３４８頁右欄〜３３４９頁左欄の「Hhg-1タンパク質生成物のタンパク質分解プロセス」の項に，図９とともに，pCISHhg-1発現ベクターでトランスフェクトしたQT6細胞が生産するポリペプチド分子種の約４５×１０３Mrのものは，Hhg-1の２５〜１５９残基のN末端部分に対する抗体とHhg-1の２０２〜３８９残基のC末端部分に対する抗体双方と結合するが，約１９×１０３MrのものはN末端部分に対する抗体と，約２８×１０３MrのものはC末端部分に対する抗体と特異的に結合することが示されている。
　
（２）対比
　引用例に記載されるN末端部分に対する抗体は，約４５×１０３Mrと約１９×１０３Mrのポリペプチド分子種と結合するものであるから，本願補正発明６と比較して，抗体である点で一致しているが，次の点が直ちに明らかではない。
ｉ）請求項１に記載のポリペプチドに結合するかどうか。
ii）請求項１に記載のポリペプチドの残基83-160からなる免疫反応性断片と特異的に結合するかどうか。
　
（３）判断
　引用例に記載されるN末端部分に対する抗体は，マウスのヘッジホグタンパク質であるHhg-1の２５〜１５９残基のN末端部分をウサギに免役することにより得たものであるから，Hhg-1の２５〜１５９残基のN末端部分のエピトープを有しているものに対して，特異的に結合するものであるといえる。
　請求項１に記載のポリペプチドのうちマウスのものは，Hhg-1の２５〜１５９残基を含み，更に長いものであるから，Hhg-1の２５〜１５９残基のN末端部分のエピトープを有しており，引用例に記載されるN末端部分に対する抗体がこれに結合することは明らかである。
　請求項１に記載のポリペプチドの残基83-160がどこであるかについては，IIIで後述するように２通りの解釈ができ不明確であるが，いずれの解釈を採用しても，Hhg-1の２５〜１５９残基の相当部分と重複するものであることから，Hhg-1の２５〜１５９残基のN末端部分と残基83-160からなる免疫反応性断片とは，共通するエピトープを有していることは明らかであるので，引用例に記載されるN末端部分に対する抗体は，残基83-160からなる免疫反応性断片と特異的に結合するものであるといえる。
　
　そうすると，本願補正発明６の抗体は，引用例に記載されるN末端部分に対する抗体と実質的に相違しているということはできず，本願補正発明６は引用例に記載された発明であることになる。
　
　また，同様の理由で，本願補正発明１４の抗体は，引用例に記載されるＣ末端部分に対する抗体と実質的に相違しているということはできず，本願補正発明１４は引用例に記載された発明であることになる。
　
III　特許法第３６条第６項第２号に関し
　本願補正発明６及び１４は，「残基83-160」及び「残基300-391」を発明を特定する事項としている。そしてこの残基の番号付けについて，図１３や配列番号１７〜２０においては翻訳開始端から番号付けをし，実施例１６における図１７の説明においても同様の番号付けをしていることから，翻訳開始端から数えた番号付けでの残基83-160及び残基300-391のことと解釈することが，明細書の記載からはごく自然であるといえる。
　ところが，「残基83-160」及び「残基300-391」についての明細書における記載は，第２８頁第６〜１１行にAb1及びAb2について記載され，実施例１においてHHタンパク質からの残基83-160及び残基300-391を含有するGST融合タンパク質を用いてAb1及びAb2を調製したことが説明されている。そして，図１においては，残基83-160は，シグナル配列のC端側付近から始まっていることが示され，その残基83はショウジョウバエではシグナル切断部位の直前の残基であることや，同じく図１において成虫原基における発現が示されていることから，明細書に記載される残基83-160及び残基300-391は，ショウジョウバエのヘッジホグタンパク質の残基83-160及び残基300-391を意味しているようである。図１３や配列番号１７〜２０の脊椎動物のヘッジホグタンパク質の配列とショウジョウバエのヘッジホグタンパク質の配列では，シグナル配列の部分も５０残基以上ずれているから，「残基83-160」及び「残基300-391」は「ショウジョウバエのヘッジホグタンパク質の残基83-160との相同部分」及び「ショウジョウバエのヘッジホグタンパク質の残基300-391との相同部分」と解釈しないと技術的に意味がないことになる。
　発明の詳細な説明には残基の番号付けの定義はなく，後者の解釈をすべき根拠も明らかでないので，特許請求の範囲の「残基83-160」及び「残基300-391」の記載は明確ではないことになる。したがって，本願補正発明６及び１４は明確であるとはいえない。
　なお，前者の解釈とすると，出願当初の明細書又は図面には，ショウジョウバエのヘッジホグタンパク質の残基83-160及び残基300-391と思える断片により抗体を製造したことが記載されるだけであって，これより５０残基以上ずれたものである，脊椎動物のヘッジホグタンパク質の翻訳開始端から数えての残基83-160及び残基300-391により製造される抗体は，出願当初の明細書又は図面に記載した事項の範囲内ではないことになり，新規事項が追加されたという理由で本件補正は却下されるべきものになる。
　
IV　むすび　
　以上のとおり，本願補正発明６及び１４は，特許法第２９条第１項第３号に該当し，また，本願補正発明６及び１４について，特許請求の範囲の記載が，特許法第３６条第６項第２号に規定する要件を満たしていないので，特許出願の際独立して特許を受けることができない。
　したがって，本件補正は，平成１８年改正前特許法第１７条の２第５項において準用する同法第１２６条第５項の規定に違反するので，特許法第１５９条第１項の規定において読み替えて準用する特許法第５３条第１項の規定により却下されるべきものである。
　
第３　本願発明について　
Ｉ　本願発明　
　平成１８年１月４日付けの手続補正は上記のとおり却下されたので，本願の請求項１，６，９及び１４に係る発明（以下，同項記載の発明を「本願発明１」，「本願発明６」，「本願発明９」及び「本願発明１４」という。）は，平成１７年７月１２日付け手続補正書の特許請求の範囲の請求項１，６，９及び１４に記載された事項により特定される，以下のとおりのものである。
「【請求項１】
脊椎動物のヘッジホグタンパク質のアミノ末端アミノ酸に由来するアミノ酸配列を有し、そのカルボキシ末端に、天然ヘッジホグポリペプチドのカルボキシ末端断片のタンパク質分解活性により特異的に認識されるＧ↓ＣＦ切断部位を有することを特徴とする、純粋なポリペプチドであって、ヘッジホグタンパク質内に含まれる前記切断部位の特異的切断によって生成する非還元SDS-PAGEで19kDの分子量を有する断片であって、発生中の脳のPax-2を異所性に活性化し、かつPax-6を抑制することを特徴とする前記ポリペプチド。
【請求項６】
請求項１に記載のポリペプチドに結合し，請求項１に記載のポリペプチドの免疫反応性断片と結合する抗体。
【請求項９】
脊椎動物のヘッジホグタンパク質のカルボキシ末端アミノ酸に由来するアミノ酸配列を有し、そのアミノ末端に、天然ヘッジホグポリペプチドのカルボキシ末端断片のタンパク質分解活性により特異的に認識されるＧ↓ＣＦ切断部位を有することを特徴とする、純粋なポリペプチドであって、ヘッジホグタンパク質内に含まれる前記切断部位の特異的切断によって生成する、非還元SDS-PAGEで25kDの分子量を有する断片であって、発生中の目のPax-2を異所性に活性化することを特徴とする前記ポリペプチド。
【請求項１４】
請求項９に記載のポリペプチドに結合し、請求項９に記載のポリペプチドの免疫反応性断片と結合する抗体。」
　
II　本願発明６及び１４について
　本願発明６及び１４は，前記「第２」で検討した本願補正発明６及び１４を，それぞれその態様として含むものである。
　したがって，前記「第２　II」と同様の理由により，本願発明は，引用例に記載された発明であるから，特許法第２９条第１項第３号に該当し，特許を受けることができない。
　
III　本願発明１及び９について
　引用例に記載される約１９×１０３Mrと，約２８×１０３Mrのポリペプチド分子種は，QT6細胞中で発現した全長のマウスヘッジホグタンパク質がタンパク質分解された（本願発明のものと同様に自己タンパク質分解されたものと解される。）ものであり，同じくマウスなどの脊椎動物のヘッジホグタンパク質が細胞中で自己タンパク質分解したものである本願発明１及び９のポリペプチドとポリぺプチド自体格別の差異がないものである。
　なお，引用例には，天然ヘッジホグポリペプチドのカルボキシ末端断片のタンパク質分解活性により特異的に認識されるＧ↓ＣＦ切断部位の特異的切断によって生成することや，発生中の脳のPax-2を異所性に活性化し、かつPax-6を抑制することは記載されていないが，それらの特定によりポリペプチドに物質としての相違が生じるわけでない。また，引用例に記載されるC断片の分子量は大きいものであるが，請求項９を引用する請求項１１にマウスのC断片である配列番号２０の１９９−４３７番目のアミノ酸に示されるアミノ酸配列を有するポリペプチドのことが記載されていることから見て，請求項９の発明のポリペプチドにそのような分子量の物も含まれるものである。
　請求人は，平成１７年７月１２日付け意見書などにおいて，引用例に記載される断片は，ＳＤＳゲル中で変性されたヘッジホグポリペプチドの断片であって，ヘッジホグ活性を有しないこと，１９９４年当時において十分な量のヘッジホグ断片を精製することは，今日よりはるかに困難なものだったこと，発明者らは図１２に示す実験を設計し，これにより精製の困難性を克服したことなどを主張しているので検討する。
　
　確かに，引用例の図９のＢには，ＳＤＳ−ＰＡＧＥの結果として約１９×１０３Mrと，約２８×１０３Mrのポリペプチド分子種のバンドが示されているから，ＳＤＳゲル中で変性されたものといえる。しかし，引用例にはＱＴ６細胞にマウスヘッジホグ遺伝子をトランスフェクトしたものが，約１９×１０３Mrと，約２８×１０３Mrのポリペプチド分子種が得られることが示されているのであるから，これを大量に培養し，分子量の違いや抗体を用いたアフィニテイクロマトなどを利用して慣用の方法で精製することは当業者が容易になしえることである。
　請求人が，困難性を克服したとする図１２に関する本願明細書の実施例１０の記載を見ても，残基８９−２５４が欠失し，Ｎ末端にＨｉｓ６タグを付けたショウジョウバエのヘッジホグが，溶解性が大きく，精製も容易であることが示されているが，これからＮ断片が得られるものでないし，分解により生じたＣ断片の精製方法もそこには何ら示されておらず，困難性を克服した手段が何ら示されてはいないものであるし，引用例の記載に基づいて慣用の手段を採用しても精製が困難であるとする理由も，請求人は具体的に示していないものである。
　そうすると，本願発明１及び９は，引用例に記載された発明に基づいて，当業者が容易に発明できたものとするほかなく，特許法第２９条第２項の規定により特許を受けることができないことになる。
　
第４　付記
　平成２０年２月２１日付けで回答書において示された補正案の請求項５及び１０は，抗体をモノクローナル抗体に限定したものであるが，引用例に記載されたポリクローナル抗体に換えてモノクローナル抗体とすることに何の困難もなく，そのようなモノクローナル抗体に限定しても，特許法第２９条第２項の規定により特許を受けることができないものである。
　また，該補正案の請求項６は，引用例に記載される約２８×１０３Mrのポリペプチド分子種とポリぺプチド自体格別の差異がないもので，特許法第２９条第２項の規定により特許を受けることができないものである。
　
第５　むすび　
　以上のとおり，本願の請求項６及び１４に係る発明は，特許法第２９条第１項第３号に該当し，特許を受けることができない。また，本願の請求項１及び９に係る発明は，特許法第２９条第２項の規定により特許を受けることができない。
　したがって，本出願に係る他の請求項について検討するまでもなく，本出願は拒絶すべきものである。