【事件の表示】
　平成　６年特許願第５２５５０８号「Ｃ型肝炎ウイルスＥ２／ＮＳ１領域の保存モチーフ」拒絶査定不服審判事件〔平成　６年１１月２４日国際公開、ＷＯ９４／２６３０６、平成　８年１０月２９日国内公表、特表平　８−５１０２４０〕について、次のとおり審決する。
【結　論】
　本件審判の請求は、成り立たない。
【理　由】
第１　手続の経緯
　
　本願は、平成６年５月３日（パリ条約に基づく優先権主張１９９３年５月１２日、米国）に国際出願されたものであって、平成１７年１月１８日付で拒絶査定がなされ、これに対し、平成１７年４月２５日に拒絶査定に対する審判請求がなされ、平成１７年５月２５日に願書に添付した明細書について手続補正がなされ、さらに平成１９年１０月２９日付で審尋がなされ、平成２０年４月２５日に回答書が提出されたものである。
　
　
第２　平成１７年５月２５日付の手続補正についての補正却下の決定
　
[補正却下の決定の結論]
　平成１７年５月２５日付の手続補正を却下する。
　
[理由]
１．請求項１に係る本件補正の内容
　本件補正により、補正前の特許請求の範囲の請求項１
「【請求項１】ＨＣＶのＥ２ＨＶ超可変領域からの以下の共通配列：
−Ｔ−ＶＴＧＧ−ＡＡＲＴＴ−Ｇ−−ＳＬＦ−−Ｇ−ＳＱ−ＩＱＬＩ
を含む抗原性ポリペプチド。」
は、
「【請求項１】ＨＣＶのＥ２ＨＶ超可変領域からの以下の共通配列：
Ｘ
１
ＴＸ
２
ＶＴＧＧＸ
３
ＡＡＲＴＴＸ
３
ＧＸ
４
Ｘ
４
ＳＬＦＸ
４
Ｘ
４
ＧＸ
４
ＳＱＸ
３
ＩＱＬＩ
であって、ここでＸ
１
は、親水性かつ酸性のアミノ酸であり、Ｘ
２
は、親水性かつ塩基性のアミノ酸であり、Ｘ
３
は、疎水性かつ極性のアミノ酸であり、そしてＸ
４
は、疎水性かつ非極性のアミノ酸である、抗原性ポリペプチド
と補正された。
　
２．平成６年法律第１１６号改正附則第６条によりなお従前の例によるとされる同法による改正前の特許法第１７条の２第２項において準用する同法第１７条第２項の規定に関する当審の判断
　
　（１）本件補正により、特許請求の範囲の請求項１に追加された技術的事項
　上記補正は、補正前の請求項１に係る「抗原性ポリペプチド」の発明の構成に欠くことのできない事項のうち、ＨＣＶのＥ２ＨＶ超可変領域からの以下の共通配列：
−Ｔ−ＶＴＧＧ−ＡＡＲＴＴ−Ｇ−−ＳＬＦ−−Ｇ−ＳＱ−ＩＱＬＩのうち、Ｎ末端側から数えて１番目のアミノ酸を、補正前に「−」で表されていた「任意のアミノ酸」に代えて「親水性かつ酸性のアミノ酸」であるものとして特定し、３番目のアミノ酸を、補正前の「任意のアミノ酸」に代えて「親水性かつ塩基性のアミノ酸」であるものとして特定し、８番目、１４番目及び２７番目のアミノ酸を、補正前の「任意のアミノ酸」に代えて「疎水性かつ極性のアミノ酸」であるものとして特定し、１６番目、１７番目、２１番目、２２番目及び２４番目のアミノ酸を、補正前の「任意のアミノ酸」に代えて「疎水性かつ非極性のアミノ酸」であるとの限定を新たに付加する（以下、「補正発明１の補正事項」という。）ものである。
　当該補正により、請求項１に係る発明は、「抗原性」を有し、補正発明１の補正事項からなる特定のアミノ酸のグループから選択されたアミノ酸の組み合わせからなるアミノ酸配列を含むポリペプチドに補正されたことになる。
　
（２）本願の当初明細書又は図面の記載
　本願の願書に添付された明細書又は図面（以下、当初明細書又は図面という。）には、上記「
Ｘ
１
ＴＸ
２
ＶＴＧＧＸ
３
ＡＡＲＴＴＸ
３
ＧＸ
４
Ｘ
４
ＳＬＦＸ
４
Ｘ
４
ＧＸ
４
ＳＱＸ
３
ＩＱＬＩ
であって、ここでＸ
１
は、親水性かつ酸性のアミノ酸であり、Ｘ
２
は、親水性かつ塩基性のアミノ酸であり、Ｘ
３
は、疎水性かつ極性のアミノ酸であり、そしてＸ
４
は、疎水性かつ非極性のアミノ酸である、抗原性ポリペプチド
　従って、本件補正後の請求項１に記載された発明（以下、「本願補正発明」という。）は、本願の当初明細書又は図面に明示的に記載された事項であるとはいえない。
　
　本願の願書に最初に添付された明細書又は図面（以下、当初明細書又は図面という。）には、上記補正により追加された、補正発明１の補正事項に関連するもの、すなわち、請求項１に規定する共通配列（モチーフ）と当該共通配列のアミノ酸可変部位において選択されうるアミノ酸の種類の関係に関するものとしては、以下の記載が挙げられる。
　
（ａ）「【請求項７】ａａ１−ａａ２−ａａ３−ａａ４−ａａ５−ａａ６により特徴づけられるモチーフを有する免疫原性ポリペプチド：ここで、
ａａ１は、Ｓ、Ｇ、Ａ、Ｄ、Ｋ、Ｒ、あるいはＴであり；
ａａ２は、Ｌ、Ｆ、Ｉ、Ｍ、あるいはＷであり；
ａａ３は、ＦあるいはＬであり；
ａａ４は、任意のアミノ酸であり；
ａａ５は、任意のアミノ酸であり；そして、
ａａ６は、ＧあるいはＡであり、
但し該モチーフは、１９９３年５月１２日の既知ＨＣＶ分離株の天然に存在するＥ２ＨＶドメインの３１アミノ酸内に含まれない。
　
（ｂ）「【請求項８】前記アミノ酸配列が、ａａ６に接続された付加アミノ酸ａａ７をさらに含み、ここでａａ７は、Ａ、Ｐ、あるいはＳである、請求項７に記載の免疫原性ポリプチド。」
　
（ｃ）「　本発明のさらなる局面では、ａａ１−ａａ２−ａａ３−ａａ４−ａａ５−ａａ６　により特徴づけられるモチーフを有する免疫原性ポリペプチドが提供され、ここで、ａａ１は、Ｓ、Ｇ、Ａ、Ｄ、Ｋ、Ｒ、あるいはＴであり；ａａ２は、Ｌ、Ｆ、Ｉ、Ｍ、あるいはＷであり；ａａ３は、ＦあるいはＬであり；ａａ４は、任意のアミノ酸であり；ａａ５は、任意のアミノ酸であり；そして、ａａ６は、ＧあるいはＡであり、但しこのモチーフは、１９９３年５月１２日の既知ＨＣＶ分離株の天然に存在するＥ２ＨＶドメインの３１アミノ酸内に含まれない。さらなる実施態様では、ａａ７が存在し、ａａ６に接続され、ａａ７は、Ａ、Ｐ、あるいはＳである。」（明細書3頁21行-4頁4行）
　
（ｄ）「実施例１
　（Ｅ２ＨＶ中の保存モチーフの同定）
　Ｅ２ＨＶドメイン内の１つまたは複数の保存モチーフは、保存特性について世界中からの分離株由来の９０のＥ２ＨＶ配列を調査することにより同定された。調査されたＨＣＶ配列を図２に示す。調査は、Ｅ２ＨＶ配列の有意な可変性を示した。
　ＨＣＶ感染後に引続く患者からのＥ２ＨＶ配列データは、変異が、アミノ酸３９５から４０７の間で高頻度に、そして時間とともに、Ｅ２ＨＶドメインの残りの部分を通して現れることを示している。図３を参照のこと。」（明細書41頁6-15行）
　
（ｅ）「　配列調査の結果を図４に示し、それは、アミノ酸３８４から４０７の特性の保存の程度を示す。２つのＥ２ＨＶ配列は同一ではないが、アミノ酸４０１から４０３および４０６から４０７は、それらの位置のアミノ酸の特性について強く保存されている。アミノ酸４０１は、Ｓ、Ｇ、Ａ、Ｄ、Ｋ、Ｒ、あるいはＴであり；アミノ酸４０２は、Ｌ、Ｆ、Ｉ、Ｍ、あるいはＷであり；アミノ酸４０３は、ＦあるいはＬであり；アミノ酸４０６は、ＧあるいはＡであり；アミノ酸４０７は、Ａ、Ｐ、あるいはＳである。調査された９０配列中のこれらの位置のアミノ酸の相対分布を、表２に示す。
　　【表２】（省略）」（明細書42頁9-17行）
　
（ｆ）「ピンに接続されたＨＣＶ１の３８４から４１３のアミノ酸位にわたる配列由来の重複ペプチドを調製した。そのペプチドは、同じ領域由来の複合体化３０量体ペプチドで免疫したヒツジからのＩｇＧ調製物と反応した。
　抗ＨＶ　Ｅ２抗体を含有するヒツジＩｇＧ調製物は、ジフテリアトキソイドに結合されたペプチドで免疫したヒツジから調製した。そのペプチドは、ＨＣＶ１　Ｅ２ＨＶ領域にわたり、次の配列を有した：
アセチル−Ｃ−Ｂ−Ｅ−Ｔ−Ｈ−Ｖ−Ｔ−Ｇ−Ｇ−Ｓ−Ａ−Ｇ−Ｈ−Ｔ−Ｖ−Ｓ−Ｇ−Ｆ−Ｖ−Ｓ−Ｌ−Ｌ−Ａ−Ｐ−Ｇ−Ａ−Ｋ−Ｑ−Ｎ−Ｖ−Ｑ−Ｌ−酸
ここで、Ｂはブチルアラニンである。」（明細書43頁4行-44頁7行）
　
（ｇ）「　Ｅ２ＨＶの保存領域内では、ＨＣＶ１の保存モチーフ配列は、Ｓ−Ｌ−Ｌ−ａａ４−ａａ５−Ｇ−（Ａ／Ｐ／Ｓ）である。Ｓ−Ｌ−Ｆ−ａａ４−ａａ５−Ｇ−（Ａ／Ｐ／Ｓ）モチーフ中でのＬのＦへの置換は、アミノ酸特性に関して保存性である。」（明細書44頁18-21行）
　
（ｈ）図２Ａには、コンセンサス（配列）として、−Ｔ−ＶＴＧＧ−ＡＡＲＴＴ−Ｇ−−ＳＬＦ−−Ｇ−ＳＱ−ＩＱＬＩなる配列が記載されており、図２Ａのうちその余及び図２Ｂには、９０株のＨＣＶ分離株のＥ２ＨＶ配列が記載されている。
　
（ｉ）図３には、ＨＣＶ感染後に引き続いて起こる個体から見出されるウイルス株のＨＣＶ　Ｅ２ＨＶ配列の時系列データが記載されている。
　
（ｊ）図４は、Ｅ２ＨＶの３８４位から４０７位の各アミノ酸の保存割合（パーセント）が記載されており、注記として「４０３位（Ｆ，Ｌ）、４０６位（Ｇ，Ａ）、および４０７位（Ａ，Ｐ，Ｓ）は、それぞれ、相同特性の２または３個のアミノ酸のみを用いている。
３９４位は　単独の強く保持された塩基性アミノ酸を示し、他の全ては、疎水性特性　および／または　大きさについて保存されている（アミノ酸位置４０７の場合）。
３９８位は　個々の患者において　引き続き一時的なＨＣＶ分離株のアミノ酸３９５〜４０７の間で最小に保存されているようである（図３参照）。」と記載されている。
　　
（３）当初明細書の記載事項と手続補正書の補正内容に係る判断
　これら本願当初明細書又は図面の記載のうち、記載事項（ａ），(ｂ），（ｃ），（ｅ），(ｇ）には、コンセンサス配列「−Ｔ−ＶＴＧＧ−ＡＡＲＴＴ−Ｇ−−ＳＬＦ−−Ｇ−ＳＱ−ＩＱＬＩ」のうち、Ｎ末端側から数えて１５から２４番目の「Ｇ−−ＳＬＦ−−Ｇ−」モチーフの固定アミノ酸部分についての事項の記載に加えて、可変部分については２３番目のＧに続く２４番目のアミノ酸として、「Ａ／Ｐ／Ｓ」から選択すべきであると記載されている。
　しかしながら、補正発明１の補正事項は、「２４番目のアミノ酸を、補正前の「任意のアミノ酸」に代えて「疎水性かつ非極性のアミノ酸」から選択する」というものであって、記載事項（ａ），(ｂ），（ｃ），(ｇ）に記載された選択肢には２４番目のアミノ酸として、極性アミノ酸であるＳが他の選択肢と等しく含まれているから、本願当初明細書又は図面の記載は補正発明１の補正事項と対応しない。
　また、本願当初明細書又は図面には、１番目、３番目、８番目、１４番目、１６番目、１７番目、２１番目、２２番目及び２７番目のアミノ酸として「任意のアミノ酸」に代えてどのようなアミノ酸を選択するべきであるかについて何ら示唆するところはない。
　
　また、記載事項（ｄ），（ｈ）には、９０株のＨＣＶ分離株のＥ２ＨＶ配列が記載されている。しかしながら、図２Ａ及び図２Ｂに挙げられた９０株のＨＣＶ分離株の中で該コンセンサス配列に規定されたアミノ酸の配列の要件に合致する株は全く存在しない。
そして、図２Ａ及び図２Ｂに挙げられた９０株のＨＣＶ分離株には、Ｎ末端側から数えて１番目のアミノ酸としては、補正発明１の補正事項である「親水性かつ酸性のアミノ酸」である「Ｄ又はＥ」以外のもの、すなわち、Ａ，Ｓ，Ｑ，Ｇ，Ｈ・・・であるものも含まれており、図２Ａ及び図２Ｂの記載から「Ｄ又はＥ」がコンセンサス配列として適切であるとの特別な技術的意義を持つことを読み取ることはできない。
また、特定のアミノ酸のグループがコンセンサス配列として適切であるとの特別な技術的意義を持つことを読み取ることができないことは、Ｎ末端側から数えて３番目以降のアミノ酸可変部位についても同様である。
　また、記載事項（ｉ）についても同様である。
　
　また、記載事項（ｆ）には、ＨＣＶ１の３８４から４１３のアミノ酸位にわたる配列由来の重複ペプチド「アセチル−ＣＢＥＴＨＶＴＧＧＳＡＧＨＴＶＳＧＦＶＳＬＬＡＰＧＡＫＱＮＶＱＬ−酸」を調製したことが記載されている。
　しかしながら、当該人工ペプチドのアミノ酸配列は、補正発明１の補正事項に関連する共通配列（モチーフ）とは、以下に示すアライメントで「＊」で示された部分が異なる
ＣＢＥＴＨＶＴＧＧＳＡＧＨＴＶＳＧＦＶＳＬＬＡＰＧＡＫＱＮＶＱＬ
　　　　　　　　　　　＊＊　＊　　　　　　＊　　　　＊　　＊　　＊
　　−Ｔ−ＶＴＧＧ−ＡＡＲＴＴ−Ｇ−−ＳＬＦ−−Ｇ−ＳＱ−ＩＱＬＩ
　
ことから明らかなとおり、補正発明１が出願当初明細書に記載されていたことの直接的な根拠とはなり得ないし、共通配列（モチーフ）として、何番目のアミノ酸としてどのようなものがコンセンサス配列として適切であるとの特別な技術的意義を持つことを読み取ることはできない。
　したがって、これら記載からは、補正発明１の補正事項に係る特定のアミノ酸のグループがコンセンサス配列として適切であるとの特別な技術的意義を持つことを読み取ることができない。
　
　また、記載事項（ｊ）に記載された、保存割合（パーセント）、保存のアミノ酸置換においては、どのアミノ酸を基準として保存されたアミノ酸とするかについて全く言及していない。注記として挙げられた、３９４位、３９８位、４０３位、４０６位は、いずれも、本願補正発明１においてはモチーフの固定配列部分に相当し、４０７位は「Ａ／Ｐ／Ｓ」が用いられているとされ、記載事項（ａ），(ｂ），（ｃ），(ｇ）について述べたのと同様に、記載された選択肢には２４番目のアミノ酸として、極性アミノ酸であるＳが他の選択肢と等しく含まれているから、補正発明１の補正事項と対応しない。
　したがって、これら記載からは、補正発明１の補正事項に係る特定のアミノ酸のグループがコンセンサス配列として適切であるとの特別な技術的意義を持つことを読み取ることができない。
　
　以上、これら当初明細書に記載された記載事項（ａ）〜（ｊ）に記載された事項を参酌しても、補正発明１の補正事項は、当初明細書等の記載から自明である事項であるとはいえない。
　
　これにつき、知的財産高等裁判所の判示によれば、「補正が、当業者によって、明細書又は図面のすべての記載を総合することにより導かれる技術的事項との関係において、新たな技術的事項を導入しないものであるときは、当該補正は「明細書又は図面に記載した事項の範囲内において」するものということができる」ところ、逆に、補正が、新たな技術的事項を導入したものであるときは、「明細書又は図面に記載した事項の範囲内において」するものではないということができるので、この観点から、更に本件補正を検討する。
　
　そして、本願補正発明は、当初明細書に記載された
「（Ｃ．ＨＣＶのワクチン処置）
　本発明の１つの実施態様では、ＳＬＦ−−Ｇモチーフを含有する抗原決定基に対して特異的な抗体を結合する領域を有するポリペプチドで構成される免疫原性組成物が、そのモチーフを含有する１つまたは複数のＨＣＶ抗原決定基に対する免疫応答性を刺激するためのワクチン適用に使用される。
　予備的な証拠は、Ｅ２／ＮＳ１の１つまたは複数の超可変ドメインが逸出変異体に起因し得、それが慢性ＨＣＶ感染に導くことを示唆する。しかし、超可変領域中の保存領域は、その保存領域が重要な機能を有し、ウイルス結合および／または宿主細胞への侵入および／または宿主細胞での複製に必須の役割をなすことを示唆する。ウイルス結合では、その結合が、細胞、および／または、ウイルスの結合および／または侵入および／または複製を促進する別の分子と行われ得ることが予想される。以下に示す実施例は、トランスチレチンおよび／または甲状腺結合グロブリン（ＴＢＧ）へのウイルス結合が、感染過程に関与することを示唆する。従って、保存ＳＬＦ−−Ｇ配列を含有する抗原決定基に対する免疫応答を増大することは、ＨＣＶ感染の予防および／または軽減だけではなく、ＨＣＶ感染の慢性化の減少を導き得る。さらに、保存領域はまた、ＳＬＦ−−Ｇモチーフを有する領域を有する免疫反応性ポリペプチドで構成されるワクチンが交差反応性であり得ることを示唆する。」という記載や、
　「ＳＬＦ−−Ｇモチーフで構成される１つまたは複数のＨＣＶエピトープに対して特異的な抗体（モノクローナルおよびポリクローナルの両方）は、特に診断に有用であり、そして中和する抗体は受動免疫療法に有用である。特に、モノクローナル抗体は、抗イディオタイプ抗体を誘起するために使用され得る。」等のすべての記載を総合すると、複数のＨＣＶの可変領域のアミノ酸配列から共通するモチーフを明らかにして、当該モチーフを持つ抗原性ポリペプチドを用いることでＨＣＶ感染の慢性化の減少や診断を可能とするという効果を目的とするものであるという事実に対応するものであると認められる。
　しかしながら、補正発明の補正事項の付加によって、このような技術的な効果を奏するモチーフのアミノ酸配列の範囲など技術的な観点から本願出願時には明らかでなかった新たな事項が付加されることになる。
　よって、本願補正発明は、当業者によって本願明細書のすべての記載を総合することにより導かれる技術的事項との関係において、新たな技術的事項を導入したものであるということができる。
　したがって、平成１７年５月２５日付手続補正は、本願の願書に最初に添付した明細書又は図面に記載した事項の範囲内においてしたものではない。
　
３．請求人の主張
　審判請求人は、平成２０年４月２５日付回答書において、新たな補正案を提示し、それに加えて、本願明細書には、「本発明は、免疫原性であって、アミノ酸特性に関して保存される、モチーフのこのサブ領域内での存在に関する。E2HVアミノ酸配列はこのモチーフ内で同一である必要はないが、一定のパターンが存在する。」（２頁下から３行目〜３頁２行目 ）と記載されており、当業者にとって、この「アミノ酸特性」とは、アミノ酸の生化学的特性であることが明らかであって、本願優先日当時の技術常識に照らせば、それは、酸性、塩基性、中性−非極性、および、中性−極性に分類されることから、本願明細書の「アミノ酸特性に関して保存される」および「E2HVアミノ酸配列はこのモチーフ内で同一である必要はないが、一定のパターンが存在する」とは、 
 １）親水性かつ酸性のアミノ酸は、他の親水性かつ酸性のアミノ酸に置換され得ること、 
 ２）親水性かつ塩基性のアミノ酸は、他の親水性かつ塩基性のアミノ酸に置換され得ること、 
 ３）疎水性かつ極性のアミノ酸は、他の疎水性かつ極性のアミノ酸に置換され得ること、 
 ４）疎水性かつ非極性のアミノ酸は、他の疎水性かつ非極性のアミノ酸に置換され得ること、 
 を意味し、実際に、疎水性かつ非極性（中性−非極性）のアミノ酸の、他の疎水性かつ非極性（中性−非極性）のアミノ酸への置換が、本願明細書の４４頁２０行に記載されていると主張している。
　そして、図２に記載された、90種のHCV分離株のＥ２ＨＶ配列のコンセンサスが、 
　　−Ｔ−ＶＴＧＧ−ＡＡＲＴＴ−Ｇ−−ＳＬＦ−−Ｇ− 
 であること、実施例２において実際に用いられた配列において上記コンセンサス 
　　−Ｔ−ＶＴＧＧ−ＡＡＲＴＴ−Ｇ−−ＳＬＦ−−Ｇ− 
 以外の部分の残基（すなわち、「−」で示した残基）は、 
　　Ｅ・Ｈ・・・・Ｓ・・・・・Ｓ・ＦＶ・・・ＡＰ・Ａ 
 となり、ここで、 
 Ｅは、親水性かつ酸性のアミノ酸であり、 
 Ｈは、親水性かつ塩基性のアミノ酸であり、 
 Ｓは、疎水性かつ極性のアミノ酸であり、 
 Ｆは、疎水性かつ非極性のアミノ酸であり、 
 Ｖは、疎水性かつ非極性のアミノ酸であり、 
 Ａは、疎水性かつ非極性のアミノ酸であり、 
 Ｐは、疎水性かつ非極性のアミノ酸であるから、
 　そのため、Ｅ２ＨＶ配列のアミノ酸残基３８４〜４０７は、 
 　　Ｘ１ＴＸ２ＶＴＧＧＸ３ＡＡＲＴＴＸ３ＧＸ４Ｘ４ＳＬＦＸ４Ｘ４ＧＸ４ を含む抗原性ポリペプチドであって、ここで 
Ｘ１は、親水性かつ酸性のアミノ酸であり、 
Ｘ２は、親水性かつ塩基性のアミノ酸であり、 
Ｘ３は、疎水性かつ極性のアミノ酸であり、そして 
Ｘ４は、疎水性かつ非極性のアミノ酸である、 
 として表され、本願優先日当時の技術常識に照らせば、本願明細書の記載が上記補正案に記載のアミノ酸配列を意味することが明らかであると主張している。
　
４．請求人の主張について
　（１）アミノ酸特性の解釈について
　しかしながら、「アミノ酸特性」は非常に多義的に解されうる用語である。図４の注記には、「疎水性特性　および／または　大きさ」とあるように、親水性と疎水性という観点のみ、あるいはアミノ酸の大きさ（嵩高さ）あるいはそれらの組み合わせというようにも解する余地があり、一義的に、本願優先日当時の技術常識に照らせば、それは、酸性、塩基性、中性−非極性、および、中性−極性に直ちに分類できるということはできないのである。
　また、請求人自体、明細書図４に「各アミノ酸位置についての保存アミノ酸特性」としてアミノ酸４０１位を９３％保存のアミノ酸置換、４０２位を１００％保存のアミノ酸置換、４０７位を１００％保存のアミノ酸置換と記載している。
　図４の保存の割合を算出する根拠となったＨＣＶ変異体の各位置における配列をまとめた表２には、４０１位のアミノ酸は、疎水性かつ極性のアミノ酸であるＳであるものが６２株、疎水性かつ非極性のアミノ酸であるＧであるものが１８株、疎水性かつ非極性のアミノ酸であるＡであるものが２株、疎水性かつ極性のアミノ酸であるＴであるものが２株、親水性かつ酸性のアミノ酸であるＤであるものが１株、親水性かつ塩基性のアミノ酸であるＫであるものが１株、親水性かつ酸性のアミノ酸であるＲであるものが４株、合わせて９０株あったことが記載されている（最左列参照）。
　ここで、「アミノ酸特性」が請求人が主張するように、本願優先日当時の技術常識に照らせば、それは、酸性、塩基性、中性−非極性、および、中性−極性という４種を意味するのであれば、保存の割合は
（疎水性かつ極性のアミノ酸である株数）÷９０＝（６２＋２）÷９０＝０．７１＝７１％
となり、９３％にはならないのである。
　９３％となるような「アミノ酸特性」の解釈とは、アミノ酸を疎水性のものと親水性のものとに２分する場合だけであり、そのような場合に初めて、
（疎水性のアミノ酸である株数）÷９０＝（６２＋１８＋２＋２）÷９０＝０．９３＝９３％となるのである。
　このことは、４０２位のアミノ酸として、疎水性かつ非極性のアミノ酸（Ｌ，Ｆ，Ｉ，Ｍ）である株と疎水性かつ極性のアミノ酸（Ｗ）である株が含まれるにも関わらず、どちらも疎水性であるとして１００％保存のアミノ酸置換と表記していること、４０７位のアミノ酸として、疎水性かつ非極性のアミノ酸（Ａ，Ｐ）である株と疎水性かつ極性のアミノ酸（Ｓ）である株が含まれるにも関わらず、どちらも疎水性であるとして１００％保存のアミノ酸置換と表記していることとも整合する。
　このように、本願明細書においては、疎水性アミノ酸に属するもののうち極性のものと非極性のものとを区別せずに「保存アミノ酸特性」を導き出し、当該用語を親水性と疎水性というアミノ酸を２分する観点で使用しており、請求人自ら、「アミノ酸特性」という用語を酸性と塩基性の区別、極性と非極性の区別をせずに使用しているのである。
　したがって、本願明細書に係る「アミノ酸特性」とは、アミノ酸の生化学的特性であることが明らかであって、本願優先日当時の技術常識に照らせば、それは、酸性、塩基性、中性−非極性、および、中性−極性の４種に分類されるとの請求人の主張は、請求人の記載した明細書の内容とも矛盾し、誤りであるという他はない。
　
　（２）実施例２において実際に用いられた配列のコンセンサス配列への適用について
　また、請求人は、実施例２において実際に用いられた配列である、ＣＢＥＴＨＶＴＧＧＳＡＧＨＴＶＳＧＦＶＳＬＬＡＰＧＡＫＱＮＶＱＬにおいて、図２に記載された、90種のHCV分離株のＥ２ＨＶ配列のコンセンサス配列 −Ｔ−ＶＴＧＧ−ＡＡＲＴＴ−Ｇ−−ＳＬＦ−−Ｇ− 以外の部分の残基（「−」で示した残基）は、「Ｅ・Ｈ・・・・Ｓ・・・・・Ｓ・ＦＶ・・・ＡＰ・Ａ」 となると主張するが、第２　２．（３）の記載事項（ｆ）についてすでに述べたように、当該人工ペプチドのアミノ酸配列は、補正発明１の補正事項に関連する共通配列（モチーフ）とは、以下に示すアライメントで「＊」で示された部分が異なる
ＣＢＥＴＨＶＴＧＧＳＡＧＨＴＶＳＧＦＶＳＬＬＡＰＧＡＫＱＮＶＱＬ
　　　　　　　　　　　＊＊　＊　　　　　　＊　　　　＊　　＊　　＊
　　−Ｔ−ＶＴＧＧ−ＡＡＲＴＴ−Ｇ−−ＳＬＦ−−Ｇ−ＳＱ−ＩＱＬＩ
のであるから、補正発明１の発明の構成であるコンセンサス配列を有していないのであり、また、実施例２において実際に用いられた配列は、そもそも本願補正発明１に包含されないものである。
　そして、出願当初明細書には、図２に記載された、90種のHCV分離株のＥ２ＨＶ配列のコンセンサス配列として配列が決定されていないコンセンサス配列以外の部分のみに、実施例２において実際に用いられた人工ポリペプチドのアミノ酸配列を適用するべきであることについては何ら記載されていないし、当業者にとって自明でもない。
　
（３）コンセンサス配列部分以外の特定のアミノ酸を、酸性、塩基性、中性−非極性、および、中性−極性という４種のアミノ酸特性を満たすアミノ酸群へと拡張することについて
　請求人は、実施例２において実際に用いられた人工ポリペプチドのアミノ酸配列としてコンセンサス配列以外の部分となる、「Ｅ・Ｈ・・・・Ｓ・・・・・Ｓ・ＦＶ・・・ＡＰ・Ａ」の各アミノ酸の組み合わせを基に、本願明細書の「アミノ酸特性に関して保存される」および「E2HVアミノ酸配列はこのモチーフ内で同一である必要はないが、一定のパターンが存在する」なる記載を根拠に、本願優先日当時の技術常識に照らせば、本願明細書の記載が上記補正案に記載のアミノ酸配列を意味することが明らかであると主張しているが、「アミノ酸特性」が酸性、塩基性、中性−非極性、および、中性−極性という４種のグループを意味するとはいえないことは上述のとおりであり、さらに「アミノ酸特性に関して保存される」のはモチーフであってモチーフでないコンセンサス配列以外の部分について言及したものでもない。
　したがって、補正発明１の発明の構成は、出願当初明細書に明示的に記載されていたものでもなく、そこから自明でもない。
　そして、これらの補正事項は、いずれも「ＨＣＶのＥ２ＨＶ超可変領域の共通配列」というものが、本願の当初明細書又は図面の全ての記載を総合することにより導き出されるどのような化学構造を満たすポリペプチドによってもたらされるかという技術的事項との関係において新たな技術的事項を導入し、変更するものであるという他はない。
　以上のとおりであるから、請求人のこれらの主張はいずれも採用することができない。
　
５．むすび
　したがって、平成１７年５月２５日付手続補正は、願書に最初に添付した明細書又は図面に記載した事項の範囲内においてしたものでなく、平成６年法律第１１６号改正附則第６条によりなお従前の例によるとされる同法による改正前の特許法第１７条の２第２項において準用する同法１７条第２項の規定に違反するので、同法第１５９条第１項において読み替えて準用する同法第５３条第１項の規定により却下すべきものである。
　
６．独立特許要件について
　本件補正は、上述のとおり、願書に最初に添付した明細書又は図面に記載した事項の範囲内においてしたものでないので、却下すべきものであるが、さらに、本件補正後の本願補正発明１が特許出願の際独立して特許を受けることができるものであるか（平成１８年法律第５５号改正附則第３条第１項によりなお従前の例によるとされる同法による改正前の特許法第１７条の２第５項において準用する同法第１２６条第５項の規定に適合するか）、どうかについて、以下に検討する。
　
（６−１）本願補正発明１
　本願補正発明１は、平成１７年５月２５日付の手続補正書によって補正された明細書の特許請求の範囲の請求項１に記載された次のとおりのものである。
　「【請求項１】ＨＣＶのＥ２ＨＶ超可変領域からの以下の共通配列：
Ｘ
１
ＴＸ
２
ＶＴＧＧＸ
３
ＡＡＲＴＴＸ
３
ＧＸ
４
Ｘ
４
ＳＬＦＸ
４
Ｘ
４
ＧＸ
４
ＳＱＸ
３
ＩＱＬＩ
であって、ここでＸ
１
は、親水性かつ酸性のアミノ酸であり、Ｘ
２
は、親水性かつ塩基性のアミノ酸であり、Ｘ
３
は、疎水性かつ極性のアミノ酸であり、そしてＸ
４
は、疎水性かつ非極性のアミノ酸である、抗原性ポリペプチド
　
（６−２）原査定の理由
　本願補正発明に対応する本件補正前の請求項１に係る発明を含む、本件補正前の発明について、原審の平成１７年１月１８日付の拒絶査定は、以下の拒絶の理由を指摘している。
　
理由３
　本願明細書の実施例２には、ジフテリアトキソイドに結合された、アセチル−ＣＢＥＴＨＶＴＧＧＳＡＧＨＴＶＳＧＦＶＳＬＬＡＰＧＡＫＱＮＶＱＬ−酸なるペプチドで免疫したヒツジから調製したヒツジIgG調製物が記載され、このものが、400VSLLA404エピトープや401SLLAPGA407及び403LAPGA407を含むペプチドと反応した旨記載されているが、この免疫に用いたペプチドは、本願発明のポリペプチドと並べて比較すると、
　ＣＢＥＴＨＶＴＧＧＳＡＧＨＴＶＳＧＦＶＳＬＬＡＰＧＡＫＱＮＶＱＬ
　　　−Ｔ−ＶＴＧＧ−ＡＡＲＴＴ−Ｇ−−ＳＬＦ−−Ｇ−ＳＱ−ＩＱＬＩ
　　　　　　　　　　　　＊＊　＊　　　　　　＊　　　　＊
となり、両者は＊のアミノ酸において異なっているから、上記実施例２は、有用性の内容や８量体を用いたペプスカン法の是非を論ずるまでもなく、補正後の本願ポリペプチドの発明の実施例とはいえないものである。また、上記エピトープやペプチドと反応したことをもって、上記IgG調製物が複数のＨＣＶ分離株と交差反応性であるとはいえない。また、仮に、上記IgG調製物が複数のＨＣＶ分離株と交差反応性であるといえたり、一つ又は数個の実施例があったとしても、本願発明のポリペプチドは、少なくとも１０個の任意のアミノ酸を含むものであるから、任意のアミノ酸の数は、補正前の本願発明のポリペプチドにおける２つよりも大幅に増えていることとなり、化学構造上極めて広範なポリペプチドを包含し得るものであることにかわりはなく、その中から、複数のＨＣＶ分離株と交差反応性である抗体の産生を誘発し得るという所望の性質を有するものを選択するためには、通常当業者に期待し得る程度を越える試行錯誤を行う必要がある。
　本願発明のポリペプチドは、化学構造上極めて広範なポリペプチドを包含し得るものであり、その中から、複数のＨＣＶ分離株と交差反応性である抗体の産生を誘発し得るという所望の性質を有するものを選択するためには、通常当業者に期待し得る程度を越える試行錯誤を行う必要がある。
　したがって、本願明細書には、当業者が本願発明のポリペプチドを製造し使用することができる程度の記載がなされているとはいえない。本願発明の抗体についても同様である。
　出願人は、上記意見書の中で、「まず第１に、補正後の本願発明は、「抗原性」ポリペプチド、または「抗原性」ポリペプチドを用いる免疫アッセイ法に係る発明です。そのため、補正後の本願発明のポリペプチドには、「複数のＨＣＶ単離株と交差反応性である抗体の産生を誘発」することは必要とされません。補正後の本願発明に係る抗原性ポリペプチドは、抗体との反応性を有すれば、十分です。」と主張する。しかしながら、本願明細書に記載されるポリペプチドは、本願明細書の記載及び上記意見書の「特許法第２９条について」の主張からみて、もっぱら、「複数のＨＣＶ単離株と交差反応性である抗体の産生を誘発」することをその有用性の本質としているものと認められるので、本願発明のポリペプチドの有用性の裏付けが本願明細書になされているといえるためには、「複数のＨＣＶ単離株と交差反応性である抗体の産生を誘発」することを裏付けるに足る実施例の記載が必要とされるものというべきであり、出願人の上記主張は採用できない。
　（なお、本願発明のポリペプチドが、単に抗原性を有すればよいものであるならば、本願発明のポリペプチドは、引用文献１〜３の記載に基づいてアミノ酸配列を適宜変更して得たものにすぎないこととなる点付言する。）
　よって、本願発明について、この出願は、発明の詳細な説明の記載が特許法第３６条第４項に規定する要件を満たしていない。
　
（６−３）理由３（特許法第３６条第４項）についての判断
　
（６−３−１）本願の発明の詳細な説明における本願補正発明１に関する記載
　本願補正発明１に係る「抗原性ポリペプチド」の機能及び用途に関連して、本願の発明の詳細な説明には、以下の（ｋ）乃至（ｑ）の事項が記載されている。
　
（ｋ）「１１．生物学的試料中の抗Ｃ型肝炎ウイルス（ＨＣＶ）抗体を検出するためのイムノアッセイ方法であって、該方法が、
　　ａ）抗ＨＣＶ抗体を含有する疑いのある抗体含有生物学的試料を、項目７に記載の免疫原性ポリペプチドを含むプローブ抗原とインキュベートし、抗体−抗原複合体を形成させる工程；および
　　ｂ）該プローブ抗原を含有する該抗体−抗原複合体を検出する工程；
を包含する、方法。」（特許請求の範囲第11項）
　
（ｌ）「本発明のさらなる局面では、生物学的試料中の抗Ｃ型肝炎ウイルス（ＨＣＶ）抗体を検出するためのイムノアッセイ方法が提供され、この方法は、以下の（ａ）および（ｂ）を包含する：（ａ）抗ＨＣＶ抗体を含有することが予想される抗体含有の生物学的試料と、上記のような免疫原性ポリペプチドを含有するプローブ抗原とをインキュベートして、抗体−抗原複合体形成を行わせ得る；（ｂ）プローブ抗原を含有する抗体−抗原複合体の検出。」（明細書第5頁2-8行）
　
（ｍ）「Ｃ．ＨＣＶのワクチン処置
　本発明の１つの実施態様では、ＳＬＦ−−Ｇモチーフを含有する抗原決定基に対して特異的な抗体を結合する領域を有するポリペプチドで構成される免疫原性組成物が、そのモチーフを含有する１つまたは複数のＨＣＶ抗原決定基に対する免疫応答性を刺激するためのワクチン適用に使用される」（明細書第27頁1-6行）
　
（ｎ）「従って、保存ＳＬＦ−−Ｇ配列を含有する抗原決定基に対する
免疫応答を増大することは、ＨＣＶ感染の予防および／または軽減だけではなく、ＨＣＶ
感染の慢性化の減少を導き得る。さらに、保存領域はまた、ＳＬＦ−−Ｇモチーフを有す
る領域を有する免疫反応性ポリペプチドで構成されるワクチンが交差反応性であり得るこ
とを示唆する。」（明細書第27頁22行〜第28頁3行）
　
（ｏ）「ワクチンとして使用される免疫原性組成物は、免疫学的に有効な量の抗原性ポリペプチド、および上記のいずれもの他の成分を必要であれば含有する。」（明細書第33頁5-7行）
　
（ｐ）「免疫原性組成物（例えば、抗原、薬学的に受容可能なキャリア、およびアジュバント）は典型的に、水、生理食塩水、グリセロール、エタノールなどのような希釈剤を含有する。さらに、湿潤あるいは乳化剤、ｐＨ緩衝物質などのような補助物質が、このような媒体（ｖｅｈｉｃｌｅ）に存在し得る。
　典型的には、免疫原性組成物は、液体溶液あるいは懸濁液のいずれかとして、注射可能に調整され得る。注射の前に液体媒体に入れて溶液あるいは懸濁液とするのに適切な固形形態もまた、調製され得る。調製物はまた、薬学的に受容可能なキャリアについて上記で考察したように、アジュバント効果を増強するために、乳化され得るかあるいはリポソーム中にカプセル化され得る。
　ワクチンとして使用される免疫原性組成物は、免疫学的に有効な量の抗原性ポリペプチド、および上記のいずれもの他の成分を必要であれば含有する。「免疫学的に有効な量」は、単回あるいは連続投与の一部として個体に投与される量が、治療に有効であることを意味する。この量は、処置される個体の健康あるいは生理的状況、処置される個体の分類群（例えば、ヒト以外の霊長類、霊長類など）、抗体を合成する個体の免疫系の能力、所望の防御程度、ワクチンの処方、処置医の医学的な状況の評価、および他の関連因子に依存して変化する。その量は、規定の試験により決定され得、比較的広範囲に及ぶことが予想される。」（明細書第32頁17行〜第33頁15行）
　
（ｑ）「本発明のさらなる実施態様では、上記のように調製された免疫原性ポリペプチドは、ポリクローナルおよびモノクローナルを含む、抗体を産生させるために使用される。」（明細書第34頁7行〜9行）
　
（６−３−２）当審の判断
　次に、以上のような本願明細書の発明の詳細な説明の記載からみて、本願補正発明１に係る「抗原性ポリペプチド」は当業者にとって容易に実施しうるといえる否かについて検討する。
　
　上記（ｋ）、（ｌ）には、本願補正発明１に係る「抗原性ポリペプチド」は、「抗体−抗原複合体を生じさせることで抗Ｃ型肝炎ウイルス（ＨＣＶ）抗体を検出するためのもの」（有用性１）であることが記載され、上記（ｍ）乃至（ｐ）には、本願補正発明１は、「ＨＣＶ感染の予防および／または軽減だけではなく、ＨＣＶ感染の慢性化の減少を導き得る」「ワクチン」のためのもの（有用性２）であることが記載され、上記（ｑ）には、「ポリクローナルおよびモノクローナルを含む、抗体を産生させるため」のもの（有用性３）であることが記載されている。
　
　以下、「有用性１」について検討する。
　本願補正発明１の抗原性ポリペプチドが、審判請求人が主張する「抗体−抗原複合体を生じさせることで抗Ｃ型肝炎ウイルス（ＨＣＶ）抗体を検出するためのもの」であるとすれば、当該抗原性ポリペプチドが、「以下の共通配列Ｘ１ＴＸ２ＶＴＧＧＸ３ＡＡＲＴＴＸ３ＧＸ４Ｘ４ＳＬＦＸ４Ｘ４ＧＸ４ＳＱＸ３ＩＱＬＩ」，「ここでＸ１は、親水性かつ酸性のアミノ酸であり、Ｘ２は、親水性かつ塩基性のアミノ酸であり、Ｘ３は、疎水性かつ極性のアミノ酸であり、そしてＸ４は、疎水性かつ非極性のアミノ酸である」を含むものであれば、
抗Ｃ型肝炎ウイルス（ＨＣＶ）抗体を検出することができることについて、本願明細書の記載及び出願時の技術常識から明らかになっていなければならない。
　
　明細書第２図には「−Ｔ−ＶＴＧＧ−ＡＡＲＴＴ−Ｇ−−ＳＬＦ−−Ｇ−ＳＱ−ＩＱＬＩ」なる配列がＨＣＶ９０株のコンセンサス配列であると請求人によって判断されたことが記載されている。
また、本明細書１０頁では「本発明は、本明細書では４０１から４０６あるいは４０１から４０７のアミノ酸に対して「ＳＬＦ−−Ｇ」モチーフと呼ばれるアミノ酸の保存モチーフを有する、Ｅ２／ＮＳ１のＥ２ＨＶ内の領域を利用する。この領域は、少なくとも４つのＨＣＶ遺伝子型を包含する９０の分離株の配列分析により発見された。保存モチーフによりこの領域と結合する抗体で構成される抗体調製物は、ＨＣＶに対する受動免疫に有用である。
　アミノ酸は、免疫反応性に関するモチーフの特性をとどめている限り、他の分子、例えば、これらのアミノ酸アナログと置換され得ることが、もちろん理解される。ＳＬＦ−−Ｇモチーフで構成されるものに比較した抗原決定基の免疫反応性は、規定の方法によって当業者により決定され得る。例えば、公知の方法には、エピトープマッピングに使用される方法、およびこのモチーフを含む抗原決定基と免疫学的に反応する（結合する）抗体への競合結合が包含される。」と記載されている。
　しかしながら、それらは、「以下の共通配列Ｘ１ＴＸ２ＶＴＧＧＸ３ＡＡＲＴＴＸ３ＧＸ４Ｘ４ＳＬＦＸ４Ｘ４ＧＸ４ＳＱＸ３ＩＱＬＩ」、かつ、「ここでＸ１は、親水性かつ酸性のアミノ酸であり、Ｘ２は、親水性かつ塩基性のアミノ酸であり、Ｘ３は、疎水性かつ極性のアミノ酸であり、そしてＸ４は、疎水性かつ非極性のアミノ酸である」といった、範囲を満たすものであれば、抗Ｃ型肝炎ウイルス（ＨＣＶ）抗体を検出できることを直接裏付ける記載であるとはいえない。
　また、本願出願時において、「以下の共通配列Ｘ１ＴＸ２ＶＴＧＧＸ３ＡＡＲＴＴＸ３ＧＸ４Ｘ４ＳＬＦＸ４Ｘ４ＧＸ４ＳＱＸ３ＩＱＬＩ」、かつ、「ここでＸ１は、親水性かつ酸性のアミノ酸であり、Ｘ２は、親水性かつ塩基性のアミノ酸であり、Ｘ３は、疎水性かつ極性のアミノ酸であり、そしてＸ４は、疎水性かつ非極性のアミノ酸である」といった、範囲を満たすものであれば、抗Ｃ型肝炎ウイルス（ＨＣＶ）抗体を検出できることについて、具体例の開示がなくとも技術常識から直ちに当業者に理解できるものであったともいえない。
　これについては、例えば、平成１５年（行ケ）２２０号判決においても，ＨＣＶのアミノ酸配列と抗原性について，
　「　イ　さらに，本件明細書で開示されているＨＣＶは，ＨＣＶ１だけであり，それ以外のＨＣＶ株についても，上記のような実験を繰り返す必要がある。つまり，ＨＣＶ１以外のＨＣＶも，本件発明の対象となっていることについては，本件明細書の「図１に示す配列は，ＨＣＶ１単離体の配列である。血液を媒介としたＨＣＶのその他の株の配列は，特に，エンベロープ（Ｓ）およびヌクレオカプシド（Ｃ）ドメインにおいて，図１の配列と異なり得ることが予想される。このように異なる配列を有するＨＣＶ抗原の使用は，本発明の範囲内にあるものとする。」（甲第２号証８頁）との記載から明らかであり，また，
異なるＨＣＶ株間で抗原抗体反応が異なり得る
ＨＣＶを有する個体からのすべての血清に対して普遍的に反応するシングルポリペプチドがないのは，特に，ＨＣＶエピトープにおける株間の多様性・・・に起因する
　そして，上記判決の「異なるＨＣＶ株間で抗原抗体反応が異なり得る」，「ＨＣＶを有する個体からのすべての血清に対して普遍的に反応するシングルポリペプチドがない」という事実認定は，そのまま，原告が明細書において記載するように，「ＳＬＦ−−Ｇ」モチーフと呼ばれるアミノ酸の保存モチーフを有すれば、直ちに抗Ｃ型肝炎ウイルス（ＨＣＶ）抗体を検出することができるとはいえないことを示すものである。
　
　また、審判請求人は、別訴平成２０年（行ケ）１０２７２号，平成２０年（行ケ）１０２７３号，平成２０年（行ケ）１０２７４号，平成２０年（行ケ）１０２７５号の各審決取消請求事件において、ＨＣＶの抗原ポリペプチドについて、「１個の置換で抗原性を喪失することがほとんどである」（平成２０年（行ケ）１０２７２号第１準備書面６３頁６行〜６４頁３行、平成２０年（行ケ）１０２７３号第１準備書面６７頁８行〜６８頁６行、平成２０年（行ケ）１０２７４号第１準備書面６６頁７行〜６７頁５行、平成２０年（行ケ）１０２７５号第１準備書面６４頁１５行〜６５頁１４行）とも主張しており，アミノ酸のわずか１個の置換によっても、抗原性が影響を受け、特定のモチーフを有することが抗Ｃ型肝炎ウイルス（ＨＣＶ）抗体を検出することの裏付けとならないことはこの点からも明らかである。
　
　さらに、当該事項を裏付けるために、必要であれば、審判請求人自身が出願した，米国特許出願７５９，５７５号に基づく優先権を主張する国際出願ＰＣＴ／ＵＳ／９２／０７６８３号（国際公開ＷＯ９３／０６１２６）の国内公表公報（特表平６−５１１１４９号公報）を挙げることもできる。
　当該公報には，次のことが記載されている。
　
　(ア)　「実施例
　実施例において，以下の材料および方法を用いた。
被験体試料およびＲＮＡの抽出
　無症候性のＨＣＶ保菌者であるＨＣＴ１８およびＨＣＶＪ１，および慢性的に感染しているＨＣＶ被験体のＴｈは，Ｗｅｉｎｅｒら（１９９１）Ｖｉｒｏｌ．１８０：８４２−８４８中に，以前に記載されている。」
（１６頁左上欄１９行〜右上欄１行）
　
　(イ)　「実施例２
ＨＣＶ　Ｅ２／ＮＳ１　ＨＶドメインのエピトープマッピング
　ＨＣＴ１８（Ａ，Ｄ），Ｔｈ（Ｂ，Ｅ）およびＨＣＶ　Ｊ１（Ｃ，Ｆ）のＥ２／ＮＳ１　ＨＶドメイン（アミノ酸３８４〜４１６位）に対応し，そしてそれを越えて伸長する重複ビオチン化８量体ペプチドを，ストレプトアビジンでコートしたプレートに結合し，ＨＣＴ　１８（Ａ−Ｃ）またはＴｈ（Ｄ−Ｆ）のいずれかに由来の血漿と反応させた。ＨＣＶ単離体ＨＣＴ　１８（図６Ａおよび６Ｄ），Ｔｈ（図６Ｂおよび６Ｅ），およびＨＣＶＪ１（図６Ｃおよび６Ｆ）についての結果を図６に示す。ＨＣＴ　１８血漿を１：２００に希釈し，Ｔｈ血漿を１：５００に希釈した。ＨＶＥ−１，−２，−３，−４，および−５は単離体に特異的なエピトープを示す。
　図６から分かるように，ＨＣＴ　１８配列（図６Ａ中のＨＶＥ−Ｉ）から誘導されたペプチドで試験すると，ＨＣＴ１８血漿は線形エピトープ（407ＰＫＱＮＶ411）を同定したが，２つの異なる株ＴｈおよびＨＣＶＪ１のＨＶドメインに対応するペプチドとは反応しなかった（図６Ｂおよび６Ｃ）。対照的に，Ｔｈ血漿は，ＴｈのＨＶドメイン中の線形エピトープＨＶＥ−ＩＶ（409ＱＮＩＱＬＩ414，図６Ｅ）を同定し，そして株ＨＣＴ　１８（399ＩＶＲＦＦＡＰ405，図６Ｄ）およびＨＣＶ　Ｊ１中のエピトープをもまた同定した。ＩＶの薬剤の使用者であるＴｈは，ＨＣＶの複数の株に対して感染可能状態に置かれ得た。
　Ｔｈ血漿およびＨＣＴ　１８血漿は両方とも，ＥＬＩＳＡにおいて各単離体由来のピン合成された重複８量体ペプチドと共に使用された場合，３つの単離体すべてに共通なエピトープ（アミノ酸４１３−４１９位）とそれぞれ反応した（データを示していない）。
　抗体結合の特異性を確認するために，アミノ酸４０３−４０７位を含むビオテン化ペプチドに結合している抗体を評価し，これを用いて，ＨＣＴ　１８血漿の反応性を，ＨＣＴ　１８ＨＶドメインに対する重複８量体を含むピンで遮断した。これらのデータにより，以下のことが示される：１）Ｅ２／ＮＳ１　ＨＶドメインが免疫原性であること，２）この領域をマップする複数のエピトープがあること，そして，
３）ＨＶドメイン中のエピトープのサブセット（図６中のＨＶＥ−１，−２，−３，−４または−５）が単離体特異的であること
（１８頁左上欄１９行〜右上欄１行，下線は当審による。）
　
　(ウ)　「図６は，ＨＣＶ　１８（パネルＡ−Ｃ）またはＴｈ（パネルＤ−Ｆ）由来の血漿中の抗体と，ＨＣＶ単離体ＨＣＴ　１８の３８４から４１５または４１６までのアミノ酸から誘導される部分的に重複するビオチニル化８量体ペプチドとの反応性を表す棒グラフである。」
（４頁左下欄１４〜１８行，２５頁図６）
　
　当該公報における，「ＨＶドメイン中のエピトープのサブセット（図６中のＨＶＥ−１，−２，−３，−４または−５）が単離体特異的であること。」（上記ウ(イ)）という記載は，ある特定の単離体にとっては抗原性を持っている部位もアミノ酸が変異している他の単離体にとっては抗原性がない部分となるということであり、元来抗原性を持っている部位であっても変異によって抗原性を失うことは，実際上あり得ることを示すものといえる。
　そうすると、「以下の共通配列Ｘ１ＴＸ２ＶＴＧＧＸ３ＡＡＲＴＴＸ３ＧＸ４Ｘ４ＳＬＦＸ４Ｘ４ＧＸ４ＳＱＸ３ＩＱＬＩ」、かつ、「ここでＸ１は、親水性かつ酸性のアミノ酸であり、Ｘ２は、親水性かつ塩基性のアミノ酸であり、Ｘ３は、疎水性かつ極性のアミノ酸であり、そしてＸ４は、疎水性かつ非極性のアミノ酸である」といった、範囲を満足する抗原性ポリペプチドであれば、抗Ｃ型肝炎ウイルス（ＨＣＶ）抗体を検出できることを裏付ける記載としては、本願明細書図２や本明細書１０頁の記載では足りず、その根拠を実施例の記載に求めざるを得ないといえる。
　
　しかしながら、すでに拒絶査定において詳述したとおり、抗原性ポリペプチドと抗Ｃ型肝炎ウイルス（ＨＣＶ）抗体との反応性について検討を行っている本願明細書中唯一の実施例である実施例２において用いられているポリペプチドは、ジフテリアトキソイドに結合された、アセチル−ＣＢＥＴＨＶＴＧＧＳＡＧＨＴＶＳＧＦＶＳＬＬＡＰＧＡＫＱＮＶＱＬ−酸なるペプチドで免疫したヒツジから調製したヒツジIgG調製物であって、このものは、400VSLLA404エピトープや401SLLAPGA407及び403LAPGA407を含むペプチドと反応した旨記載されているが、この免疫に用いたペプチドは、本願発明のポリペプチドと並べて比較すると、
　ＣＢＥＴＨＶＴＧＧＳＡＧＨＴＶＳＧＦＶＳＬＬＡＰＧＡＫＱＮＶＱＬ
　　　−Ｔ−ＶＴＧＧ−ＡＡＲＴＴ−Ｇ−−ＳＬＦ−−Ｇ−ＳＱ−ＩＱＬＩ
　　　　　　　　　　　　＊＊　＊　　　　　　＊　　　　＊
となり、両者は＊のアミノ酸において異なっている。
そして、アミノ酸が１個でも置換されれば、抗原性や免疫反応性に影響があり、同様にはならないことは、上述のとおりであるから、補正発明１に係るアミノ酸配列とは異なるアミノ酸配列に係る当該実施例の記載をもって、「以下の共通配列Ｘ１ＴＸ２ＶＴＧＧＸ３ＡＡＲＴＴＸ３ＧＸ４Ｘ４ＳＬＦＸ４Ｘ４ＧＸ４ＳＱＸ３ＩＱＬＩ」、かつ、「ここでＸ１は、親水性かつ酸性のアミノ酸であり、Ｘ２は、親水性かつ塩基性のアミノ酸であり、Ｘ３は、疎水性かつ極性のアミノ酸であり、そしてＸ４は、疎水性かつ非極性のアミノ酸である」といった、範囲を満足する抗原性ポリペプチドであれば、抗Ｃ型肝炎ウイルス（ＨＣＶ）抗体を検出できることを裏付ける記載であるということは到底できない。
　
　次いで、「有用性２」について検討する。
　本願補正発明１の抗原性ポリペプチドが、審判請求人が主張する「ＨＣＶ感染の予防および／または軽減だけではなく、ＨＣＶ感染の慢性化の減少を導き得る」「ワクチン」であるとすれば、当該抗原性ポリペプチドが、「以下の共通配列Ｘ１ＴＸ２ＶＴＧＧＸ３ＡＡＲＴＴＸ３ＧＸ４Ｘ４ＳＬＦＸ４Ｘ４ＧＸ４ＳＱＸ３ＩＱＬＩ」，「ここでＸ１は、親水性かつ酸性のアミノ酸であり、Ｘ２は、親水性かつ塩基性のアミノ酸であり、Ｘ３は、疎水性かつ極性のアミノ酸であり、そしてＸ４は、疎水性かつ非極性のアミノ酸である」を含むものであれば、中和能を有する抗Ｃ型肝炎ウイルス（ＨＣＶ）抗体を誘発させることができることについて、本願明細書の記載及び出願時の技術常識から明らかになっていなければならない。
　しかしながら、「有用性１」について既に述べたとおり、「以下の共通配列Ｘ１ＴＸ２ＶＴＧＧＸ３ＡＡＲＴＴＸ３ＧＸ４Ｘ４ＳＬＦＸ４Ｘ４ＧＸ４ＳＱＸ３ＩＱＬＩ」、かつ、「ここでＸ１は、親水性かつ酸性のアミノ酸であり、Ｘ２は、親水性かつ塩基性のアミノ酸であり、Ｘ３は、疎水性かつ極性のアミノ酸であり、そしてＸ４は、疎水性かつ非極性のアミノ酸である」といった、範囲を満足する抗原性ポリペプチドであれば、抗Ｃ型肝炎ウイルス（ＨＣＶ）抗体を検出できることすら裏付けられておらず、ましてや中和能を有する抗Ｃ型肝炎ウイルス（ＨＣＶ）抗体を生じさせることができることについては、当業者が首肯しうる裏付けは何もない。
　してみれば、当業者といえども、これらを疾患の予防に用いようとする場合には、どの抗原性ポリペプチドを疾患の予防に用いることが可能か否かすら、個々に解析して確かめなくてはならないというべきであって、本願明細書に記載された「有用性２」についてはその裏付けを欠き、その記載をもって本願補正発明１が当業者にとって容易に実施しうるように記載されていたとはいえない。
　
　次いで、「有用性３」について検討する。
　本願補正発明１の抗原性ポリペプチドが、審判請求人が主張する「ポリクローナルおよびモノクローナルを含む、抗体を産生させるため」のものであるとすれば、当該抗原性ポリペプチドが、「以下の共通配列Ｘ１ＴＸ２ＶＴＧＧＸ３ＡＡＲＴＴＸ３ＧＸ４Ｘ４ＳＬＦＸ４Ｘ４ＧＸ４ＳＱＸ３ＩＱＬＩ」，「ここでＸ１は、親水性かつ酸性のアミノ酸であり、Ｘ２は、親水性かつ塩基性のアミノ酸であり、Ｘ３は、疎水性かつ極性のアミノ酸であり、そしてＸ４は、疎水性かつ非極性のアミノ酸である」を含むものであれば、抗体を産生できることについて、本願明細書の記載及び出願時の技術常識から明らかになっていなければならないだけではなく、さらに、その抗体が技術的に意味のある特定のウイルスなどと特異的に結合することができるなど技術的に意味のある診断アッセイ等に使用しうることが明らかにされていなければ、当業者が容易に実施しうるものとはいえない。
　「有用性１」に関してすでに述べたとおり、「以下の共通配列Ｘ１ＴＸ２ＶＴＧＧＸ３ＡＡＲＴＴＸ３ＧＸ４Ｘ４ＳＬＦＸ４Ｘ４ＧＸ４ＳＱＸ３ＩＱＬＩ」、かつ、「ここでＸ１は、親水性かつ酸性のアミノ酸であり、Ｘ２は、親水性かつ塩基性のアミノ酸であり、Ｘ３は、疎水性かつ極性のアミノ酸であり、そしてＸ４は、疎水性かつ非極性のアミノ酸である」といった、範囲を満足する抗原性ポリペプチドであれば、抗Ｃ型肝炎ウイルス（ＨＣＶ）抗体を検出でき、抗Ｃ型肝炎ウイルス検査など技術的に意味のある診断アッセイ等に使用しうることは、本願明細書の記載からは明らかにされていない。
　そして、本願明細書の記載をみても、本願補正発明１の抗原性ポリペプチドによって産生された抗体が、それ以外の具体的な技術的に意味のある用途に用いうることについては何ら記載されていない。
したがって、本願補正発明１の抗原性ポリペプチドの有用性については、本願明細書においてその裏付けがなく、当業者が容易に実施しうるものとして認めることはできない。
　
　以上述べたように、本願明細書に記載された「有用性１」乃至「有用性３」のいずれについても、本願明細書の記載及び出願時の技術常識をもって本願補正発明１が当業者にとって容易に実施しうるように記載されていたとはいえない。
　
（６−３−３）審判請求人の主張について
　審判請求人は、審査官が通知した特許法第３６条第４項違反の拒絶査定に対して提出した平成１７年６月２２日付審判請求の理由を補充する手続補正書において、
　
ア．　ＨＣＶの超可変領域のアミノ酸４０１〜４０７付近に存在するコンセンサス配列が免疫原性であること（すなわち、抗体を惹起し得ること）は本願明細書に示されており、異なる単離体の間で、本願発明のポリペプチドのアミノ酸４０１〜４０７付近の領域の保存性が高いことから、異なる単離体がアミノ酸４０１〜４０７付近の配列を共有するということであり、（１）この領域を用いて惹起された抗体は、異なる単離体に結合し得る抗体であること、すなわち、この領域は「複数のＨＣＶ単離株と交差反応性である抗体の産生を誘発」し得る領域であること、そして（２）異なる単離体に感染した患者中の抗ＨＣＶ抗体がこの領域と反応しうること、すなわち、この領域は複数のＨＣＶ単離体を検出し得る領域であることを意味する。（主張　ア）
　
イ．　実施例２において抗体の惹起に用いられたペプチドは、４０３位に対応するアミノ酸残基がロイシンであり、請求項１および２に記載のペプチドでは、フェニルアラニンである点において異なるが、これら残基の置換は、本願明細書の４４頁下から６行〜下から４行に記載されるように、保存的である。また、本願優先日当時の当業者は、この保存的置換によってもアミノ酸４０１〜４０７付近の免疫原性および抗原性が影響を受けないことを理解しており、実際に、甲第１号証および甲第２号証に示されているように、「ＳＬＦ」コンセンサス配列を含むペプチドによっても、「複数のＨＣＶ単離株と交差反応性である抗体の産生を誘発」したことが確認されている。（例えば、甲第１号証の実験１のペプチドＥおよびＦは、「ＳＬＦ」コンセンサス配列を有するペプチドだが、これらのペプチドによって誘発された抗体は、甲第１号証の図１および表３に示されるように、「複数のＨＣＶ単離株と交差反応性である抗体」である。また、甲第２号証も、コンセンサス配列のペプチドによって、広範に交差反応性である抗体が誘発されていることを示す。）（主張　イ）
 
ウ．　甲第１号証および甲第２号証は、本願発明の出願後の実験データを示すものであるが、本願発明の実施可能要件の判断において、これらを参酌できることは、過去の東京高裁判決によって判示されている。例えば、平成１０年(行ケ)第３９３号特許取消決定取消請求事件における東京高裁判決においては「上記公報(請求人注：当該事件に係る特許出願の出願日後に公開された特開平２−２３７９９９号公報)のこれらの記載によれば、ここに記載のヒトＢＮＰ−２６及びヒトＢＮＰ−３２を合成し、その薬理作用について検討を進めたところ、ナトリウム利尿作用、すなわち、ナトリウム排出亢進活性を有することを見いだしたことが認められる。また、これらペプチドのそれぞれは、配列Ａで示されるペプチド群の中の１つのペプチドであって、上記ヒトＢＮＰ−３２が配列−３２で示されるペプチドであることも明らかである。したがって、上記公報の記載からみれば、該ペプチド群の中の一部のペプチドについて上記活性を有することが証明されていたものということはできる。」(甲第３号証、１３頁、１の(２))として、出願日後に公開された公報を参酌したことが示されている。（主張　ウ）
と主張している。
　
　主張アについて、検討する。
　本願補正発明１の抗原性ポリペプチドは、「以下の共通配列Ｘ１ＴＸ２ＶＴＧＧＸ３ＡＡＲＴＴＸ３ＧＸ４Ｘ４ＳＬＦＸ４Ｘ４ＧＸ４ＳＱＸ３ＩＱＬＩ」，「ここでＸ１は、親水性かつ酸性のアミノ酸であり、Ｘ２は、親水性かつ塩基性のアミノ酸であり、Ｘ３は、疎水性かつ極性のアミノ酸であり、そしてＸ４は、疎水性かつ非極性のアミノ酸である」を含むもの全てに係るものである。
　請求人が主張するように、「異なる単離体の間で、本願発明のポリペプチドのアミノ酸４０１〜４０７付近の領域の保存性が高い」ことから、抗原性ポリペプチドであって、「以下の共通配列Ｘ１ＴＸ２ＶＴＧＧＸ３ＡＡＲＴＴＸ３ＧＸ４Ｘ４ＳＬＦＸ４Ｘ４ＧＸ４ＳＱＸ３ＩＱＬＩ」，「ここでＸ１は、親水性かつ酸性のアミノ酸であり、Ｘ２は、親水性かつ塩基性のアミノ酸であり、Ｘ３は、疎水性かつ極性のアミノ酸であり、そしてＸ４は、疎水性かつ非極性のアミノ酸である」を含むもの全ての中のいずれかに、「複数のＨＣＶ単離株と交差反応性である抗体の産生を誘発」し得るものが含まれる可能性を、当業者が理解したとしても、それがどのようなものであるかは、直ちに理解することはできない。また、そうでなくとも、どのようなものが、「複数のＨＣＶ単離株と交差反応性である抗体の産生を誘発」し得、またどのようなものが「複数のＨＣＶ単離株と交差反応性である抗体の産生を誘発」し得ないかを判別する必要がなんらない程度に、抗原性ポリペプチドであって、「以下の共通配列Ｘ１ＴＸ２ＶＴＧＧＸ３ＡＡＲＴＴＸ３ＧＸ４Ｘ４ＳＬＦＸ４Ｘ４ＧＸ４ＳＱＸ３ＩＱＬＩ」，「ここでＸ１は、親水性かつ酸性のアミノ酸であり、Ｘ２は、親水性かつ塩基性のアミノ酸であり、Ｘ３は、疎水性かつ極性のアミノ酸であり、そしてＸ４は、疎水性かつ非極性のアミノ酸である」を含むものがみな「複数のＨＣＶ単離株と交差反応性である抗体の産生を誘発」し得るということはできないことは、（６−３−２）当審の判断において「有用性１」について論じたようにアミノ酸が１個でも置換されれば、抗原性や免疫反応性に影響があり、同様にはならず、結果を予測することもできないことからも明らかである。
　審判請求人の主張は、特許請求の範囲に係る発明が網羅的に実施可能であるように発明の詳細な説明が記載されていなければならないことを前提にしておらず、失当である。
　
　主張イについて、検討する。
　審判請求人は、「実施例２において抗体の惹起に用いられたペプチドは、４０３位に対応するアミノ酸残基がロイシンであり、請求項１および２に記載のペプチドでは、フェニルアラニンである点において異なるが、これら残基の置換は、本願明細書の４４頁下から６行〜下から４行に記載されるように、保存的である。」と主張する。
　しかしながら、実施例２において抗体の惹起に用いられたペプチドは、４０８位に対応するアミノ酸残基がリジンであり、請求項１および２に記載のペプチドでは、セリンである点において異なり、かつ、リジンは親水性かつ塩基性のアミノ酸であり、セリンは疎水性かつ極性のアミノ酸であって保存的ではない。
　また、本願出願後の実験データである甲１号証を提出し、当該証拠によって、「ＳＬＦ」コンセンサス配列を含むペプチドによっても、「複数のＨＣＶ単離株と交差反応性である抗体の産生を誘発」したことが確認されている、と主張している。
　しかしながら、甲１号証に記載されている、表１のＡ〜Ｇの各ペプチドのアミノ酸配列を見るに、これらはいずれも、本願補正発明１においてアミノ酸が規定されていない、４０５位のプロリン、４０７位のアラニン、４０９位のグルタミン、４１０位のアスパラギンを共通しているものであって、「ＳＬＦ」コンセンサス配列を含むペプチドであれば、「複数のＨＣＶ単離株と交差反応性である抗体の産生を誘発」したことの証明にはなりえない。　
したがって、これら位置のアミノ酸が規定されていない本願補正発明１の請求の範囲に含まれる発明が網羅的に実施可能であるように発明の詳細な説明が記載されていない全体について「複数のＨＣＶ単離株と交差反応性である抗体の産生を誘発」しうるとは甲１号証の記載をもってしてもいうことはできない。
　また、甲２号証は、提供されているコンピューターコンセンサス、ハイブリッドコンセンサスなどの配列がいかなるものであるか明らかにされていないために、「ＳＬＦ」コンセンサス配列を含むペプチドであれば、「複数のＨＣＶ単離株と交差反応性である抗体の産生を誘発」したことの証明とはならないが、仮にこれらのアミノ酸配列が甲１号証におけるＡ〜Ｆのアミノ酸配列に相当するものであったとしても、甲１号証について述べたことと同様に「ＳＬＦ」コンセンサス配列を含むペプチドであれば、「複数のＨＣＶ単離株と交差反応性である抗体の産生を誘発」したことの証明にはなりえない。
　主張ウは、甲１号証または甲２号証を参酌すれば、本願補正発明１が実施可能であったように発明の詳細な説明に記載されていたといえるという誤った前提の上に立つ主張であるから，主張ウの内容を検討するまでもないが、念のため，主張ウについて、以下、検討する。
　審判請求人が本願発明の出願後の実験データとして提示した、甲第１号証は、その体裁及び内容から、研究者が出願後に試験した内容を報告する報告書であると認められ、また、本願出願後に頒布された、甲第２号証（5th International Meetingon Hepatitis C Virus and Related Viruses Molecular Virology and Pathogenesis (June25-28, 1998)）は、その体裁及び内容から、研究者が出願後に試験した内容を報告する報文であると認められるが、そこに記載された内容は、本件出願日当時の当業者の技術常識であるということはできない。
明細書を理解する上での技術常識とは、当該特許出願の出願日当時、当業者が容易に実施できる程度、すなわち、当業者が当該発明を明細書の記載に基づいて特殊な知識を付加しなくても再現できる程度の一般的に知られている技術又は経験則から明らかなものをいう。明細書は、技術文献としての役割を持つものであるから、発明者が理解できれば足りるものではなく、当業者が明細書を読んで、そこに記載されている発明を理解できることが必要である。当業者であれば出願日当時の技術常識を理解しているから、技術常識を参酌するのは当然であるが、技術常識とはいえない出願日後に公知となった技術内容を参酌しなければ理解できないものは、当業者が容易に実施できる程度に記載されているとはいえない。したがって、本願出願後に作成された文書である甲第１号証及び甲第２号証を入手して、そこに記載の事項を参酌することによって容易に実施できたということはできないのであって、出願人の主張は失当である。
　よって、それらの記載内容を参酌して本件明細書の記載を理解すべきであるとする請求人の主張は、その前提において誤りである。
（同趣旨の判決として　「知財高判平成15年12月22日判決，平成13年（行ケ）99号　取消事由１(2) 本件優先日当時の技術常識の参酌について」）
　
　なお、この点について、審判請求人は、甲３号証として平成１０年（行ケ）第３９３号判決を引用し、本願発明の実施可能要件の判断において、本願発明の出願後の実験データを参酌することができると主張する。
　
　しかしながら、同判決は、単に別の「公報の記載からみれば、該ペプチド群の中の一部のペプチドについて上記活性を有することが証明されていた」と認定しているに留まり、その記載から、「本件発明」が「本件の発明の詳細な説明」に実施可能に記載されていたと認めたものではない。
　また、同判決の前提において原告が主張した決定取消事由は、「本件発明は完成した発明であって、特許法２９条柱書の規定を満たしているにもかかわらず、決定はこの点を誤って判断したものであるから、取り消されるべきである」（審判請求人が平成１７年６月２４日付手続補足書とともに提出した甲３号証、８頁２６行〜２８行）というものであるから、同判決は、そもそも特許法第３６条に係る実施可能要件を判断したものではなく、特許法２９条柱書きの規定について判断したものであって、両者は異なる条文に基づく異なる規定であるから、審判請求人の主張はその前提において失当である。
　
　以上のことから、本願明細書に記載された有用性の記載についてはその裏付けを欠き、結局それらの記載をもって本願補正発明１が当業者にとって容易に実施しうるように記載されていたとはいえない。
　
（６−３−４）小括
　以上のとおりであるから、本願明細書の発明の詳細な説明は、本願補正発明１について、当業者が容易にその実施をすることができる程度に、記載されたものとはいえないので、本願は、特許法第３６条第４項に規定する要件を満たさないから、本願補正発明１は、特許出願の際独立して特許を受けることができないものである。
　
（６−４）むすび
　したがって、平成１７年５月２５日付手続補正は、平成６年法律第１１６号改正附則第６条によりなお従前の例によるとされる同法による改正前の特許法第１７条の２第２項において準用する同法１７条第２項の規定に違反するものであり、また、平成１８年法律第５５号改正附則第３条第１項によりなお従前の例によるとされる同法による改正前の特許法第１７条の２第５項において準用する同法第１２６条第５項の規定に違反するので、同法第１５９条第１項において読み替えて準用する同法第５３条第１項の規定により却下すべきものである。
　
　
第３　本願発明について
　
１．本願発明について
　平成１７年５月２５日付の手続補正は、「第２　平成１７年５月２５日付の手続補正についての補正却下の決定」のとおり却下されたので、本願の請求項１に係る発明（以下、「本願発明１」という。）は、平成１６年１１月３０日付手続補正書に添付された特許請求の範囲の請求項１に記載された事項により特定される、以下のとおりのものである。
　
「１．ＨＣＶのＥ２ＨＶ超可変領域からの以下の共通配列：
−Ｔ−ＶＴＧＧ−ＡＡＲＴＴ−Ｇ−−ＳＬＦ−−Ｇ−ＳＱ−ＩＱＬＩ
を含む抗原性ポリペプチド。」
　
２．原査定における拒絶の理由
　平成１７年１月１８日付の拒絶査定の理由３の概要は、第２　６．（６−２）に記載されたとおりである。
　
３．判断
（３−１）特許法第３６条第４項（理由３）について
　本願発明１は、「共通配列：−Ｔ−ＶＴＧＧ−ＡＡＲＴＴ−Ｇ−−ＳＬＦ−−Ｇ−ＳＱ−ＩＱＬＩを含む抗原性ポリペプチド。」を包含し、本願補正発明１に含まれる「以下の共通配列Ｘ１ＴＸ２ＶＴＧＧＸ３ＡＡＲＴＴＸ３ＧＸ４Ｘ４ＳＬＦＸ４Ｘ４ＧＸ４ＳＱＸ３ＩＱＬＩ」，「ここでＸ１は、親水性かつ酸性のアミノ酸であり、Ｘ２は、親水性かつ塩基性のアミノ酸であり、Ｘ３は、疎水性かつ極性のアミノ酸であり、そしてＸ４は、疎水性かつ非極性のアミノ酸である」抗原性ポリペプチドを包含するが、当業者が当該ポリペプチドについて容易に実施するためには、前記　第２　６．独立特許要件について（６−３−２）当審の判断、及び、（６−３−３）審判請求人の主張について検討した有用性１乃至３のいずれかを満たさなければならない。
しかしながら、既に本願補正発明１に含まれる「以下の共通配列Ｘ１ＴＸ２ＶＴＧＧＸ３ＡＡＲＴＴＸ３ＧＸ４Ｘ４ＳＬＦＸ４Ｘ４ＧＸ４ＳＱＸ３ＩＱＬＩ」，「ここでＸ１は、親水性かつ酸性のアミノ酸であり、Ｘ２は、親水性かつ塩基性のアミノ酸であり、Ｘ３は、疎水性かつ極性のアミノ酸であり、そしてＸ４は、疎水性かつ非極性のアミノ酸である」抗原性ポリペプチドについて検討したとおり、特許請求の範囲を満足する抗原性ポリペプチドであれば、抗Ｃ型肝炎ウイルス（ＨＣＶ）抗体を検出でき、抗Ｃ型肝炎ウイルス検査など技術的に意味のある診断アッセイ等や疾患の予防等に使用しうることは、本願明細書の記載からは明らかにされていない。
　そして、本願明細書の記載をみても、本願発明１の抗原性ポリペプチドによって産生された抗体が、それ以外の具体的な技術的に意味のある用途に用いうることについては何ら記載されていない。
　したがって、本願発明１の抗原性ポリペプチドの有用性については、本願明細書においてその裏付けがなく、当業者が容易に実施しうるものとして認めることはできない。
　
　以上述べたように、本願明細書に記載された「有用性１」乃至「有用性３」のいずれについても、本願明細書の記載及び出願時の技術常識をもって本願発明１が当業者にとって容易に実施しうるように記載されていたとはいえない。
　よって、本願の発明の詳細な説明は、当業者が請求項１に係る発明を容易に実施することができる程度に記載されておらず、この出願は、発明の詳細な説明の記載が特許法第３６条第４項に規定する要件を満たしていない。
　
第４．むすび　
　
　以上のとおりであるから、本願明細書の発明の詳細な説明は、本願発明１について、当業者がその実施をすることができる程度に明確かつ十分に、記載されたものとはいえないので、本願は、特許法第３６条第４項に規定する要件を満たさないから、他の請求項に係る発明について検討するまでもなく、本願は拒絶すべきものである。　
　
　よって、結論のとおり審決する。
　
　
第５．付記
　
１．平成２０年４月２５日付回答書に記載された補正案の取り扱い
　審判請求人は，特許法１７条の２第１項５号により，その審判請求の日から３０日以内に願書に添付した明細書又は図面について補正をする機会が与えられているところ，本件において，審判請求人は，平成１７年４月２５日の拒絶査定不服審判の請求の日から３０日以内に回答書に記載の補正案に係る手続補正書を提出しなかったのであるから，補正の機会を逸したものであって，その後に補正の提案をしても，特許法の予定する補正手続ではない以上，審判合議体がこれを取り上げるべき義務があるとはいえない。（参考判決：平成１７年（行ケ）第１０８３９号　判示事項５　取消事由５（判断の遺脱）について）
　したがって、平成２０年４月２５日付回答書に記載された補正案は審理の対象としないことを念のため付言する。