【事件の表示】
　平成　５年特許願第５１５９１１号「シアリルトランスフェラーゼの同定と合成のための構成物と方法」拒絶査定不服審判事件〔平成　５年　９月１６日国際公開、ＷＯ９３／１８１５７、平成　７年　６月２９日国内公表、特表平　７−５０５７７１〕について、次のとおり審決する。
【結　論】
　本件審判の請求は、成り立たない。
【理　由】
１．手続の経緯・本願発明
　本願は，平成５年３月９日（パリ条約による優先権主張１９９２年３月９日及び１９９２年８月４日，米国）を国際出願日とする出願であって，平成１６年８月９日付けで拒絶査定がなされ，これに対し，平成１６年１１月１５日に拒絶査定に対する審判請求がなされ，その後，平成２０年１０月７日付けで拒絶理由が通知され，平成２１年３月１６日に意見書が提出されるとともに手続補正がなされたものである。そしてその請求項１に係る発明（以下，「本願発明」という。）は，平成２１年３月１６日付の手続補正書により補正された本願明細書及び図面の記載からみて以下のとおりのものである。
　
「【請求項１】　下記（i），（ii），（iii）のアミノ酸配列
（i）
　　Cys-Arg-Arg-Cys-Ala-Val-Val-Gly-Asn-Ser-Gly-Asn-Leu-Lys-
Glu-Ser-Tyr-Tyr-Gly-Pro-Gln-Ile-Asp-Ser-His-Asp-Phe-Val-Leu-
Arg-Met-Asn-Lys-Ala-Pro-Thr-Glu-Gly-Phe-Glu-Ala-Asp-Val-Gly-
Ser-Lys-Thr-Thr-His-His-Phe-Val-Tyr-Pro-Glu
，
（ii）
　　Cys-Arg-Arg-Cys-Ile-Ile-Val-Gly-Asn-Gly-Gly-Val-Leu-Ala-
Asn-Lys-Ser-Leu-Gly-Ser-Arg-Ile-Asp-Asp-Tyr-Asp-Ile-Val-Leu-
Arg-Leu-Asn-Ser-Ala-Pro-Val-Lys-Gly-Phe-Glu-Lys-Asp-Val-Gly-
Ser-Lys-Thr-Thr-Leu-Arg-Ile-Thr-Tyr-Pro-Glu
，及び
（iii）
　　Phe-Gln-Thr-Cys-Ala-Ile-Val-Gly-Asn-Ser-Gly-Val-Leu-Leu-
Asn-Ser-Gly-Cys-Gly-Gln-Glu-Ile-Asp-Thr-His-Ser-Phe-Val-Ile-
Arg-Cys-Asn-Leu-Ala-Pro-Val-Gln-Glu-Tyr-Ala-Arg-Asp-Val-Gly-
Leu-Lys-Thr-Asp-Leu-Val-Thr-Met-Asn-Pro-Ser
からなる群から選択されたアミノ酸配列を有する相同性が保存された領域を含む触媒領域を含み，シアリルトランスフェラーゼ酵素活性を呈する組換えポリペプチド酵素又は，
　前記アミノ酸配列（i），（ii），（iii）のいずれかに対して少なくとも７０％の配列同一性を有するアミノ酸配列変異体領域を有する触媒領域を含み，シアリルトランスフェラーゼ酵素活性を呈する組換えポリペプチド酵素変異体
をコードする単離されたＤＮＡ分子。」　
　
２．原査定の拒絶の理由及び当審における拒絶理由の概要
（２−１）原査定の拒絶の理由の１つは，本願発明は，その優先日前に頒布された刊行物であるFASEB Journal，26 Apr.1990,4(7)，a2068,No.2173（以下，「引用例２」という。）及びJ Biol Chem，1979,254(11)，P.4434-4443（以下，「引用例４」という。）に記載された発明に基いて，その出願前にその発明の属する技術の分野における通常の知識を有する者が容易に発明をすることができたものであるから，特許法第２９条第２項の規定により特許を受けることができないというにある。
　
（２−２）また，当審における平成２０年１０月７日付けで通知した拒絶理由は，この出願は，特許請求の範囲の記載が特許法第３６条第４項，第５項第２号及び第６項に規定する要件を満たしていないというものである。
　
３．当審の判断　
（３−１）進歩性について
（３−１−１）引用刊行物に記載された事項
　引用例２，４には，以下の事項が記載されている。
　
引用例２
　「Ｏ−結合炭水化物基の生合成に含まれるシアリルトランスフェラーゼのクローニング」という表題の抄録であり，
　「シアリルトランスフェラーゼは，グリコプロテインやグリコリピッドの炭水化物基の末端位置にシアル酸の転移を触媒する，グリコシルトランスフェラーゼのファミリーである。それぞれの配列の型の形成に異なる酵素が必要とされるので，少なくとも１０−１２の異なったシアリルトランスフェラーゼが，すべての知られたシアル酸オリゴ糖を合成するのに必要とされる。これまでに４つのこれらの酵素が均一まで精製され，βガラクトシド　α２，６シアリルトランスフェラーゼの全長ｃＤＮＡがクローニングされている。ブタ肝臓からのβガラクトシド　α２，３シアリルトランスフェラーゼの精製と，その後のＮ末端の配列決定により，２つの離れた範囲のアミノ酸配列が得られた。これらの範囲の１つに基づき，独特の５３塩基のオリゴヌクレオチドプローブが合成され，ブタ顎下腺のｃＤＮＡライブラリーのスクリーニングに用いられた。１．６ｋｂのｃＤＮＡがクローニングされ，これから翻訳されたアミノ酸配列は，精製蛋白質から導かれた両方のペプチド配列が含まれていた。アミノ酸配列の４５残基の範囲は，α２，６シアリルトランスフェラーゼの部分と６２％一致していることが分かった。このことはシアリルトランスフェラーゼが独特の遺伝子ファミリーを構成しているであろう証拠を提供する。」と記載されている。
　
引用例４
　「ブタ顎下腺からの，β−ガラクトシド　α２→３シアリルトランスフェラーゼの均一までの精製とα−Ｎ−アセチルガラクトサミニド　α２→６シアリルトランスフェラーゼの部分精製」という表題の論文であり，
　４４４１〜４４４２頁に詳細な精製方法が記載され，
　表２には，精製されたβ−ガラクトシド　α２→３シアリルトランスフェラーゼのフォームＡが０．１３２ｍｇ，フォームＢが０．０５５ｍｇ得られたことが示されている。　
　
（３−１−２）対比　
　本願発明の単離されたＤＮＡ分子は，発明の詳細な説明の記載からみて，クローニングされたブタのβ−ガラクトシド　α２→３シアリルトランスフェラーゼ（以下，本願明細書と同じく「ＳＴ３０」という。）のｃＤＮＡを包含するものであることは明らかである。
　そこで，本願発明と引用例２に記載された発明を対比すると，両者は，「クローニングされたＳＴ３０のｃＤＮＡ」である点で一致するが，
　本願発明においては，クローニングされたＳＴ３０のｃＤＮＡの配列を明らかにしているのに対し，引用例２は抄録であって，クローニングの概要が記載されているだけであり，方法の詳細も，得られたものの配列も明らかにしていない点で，相違する。
　
（３−１−３）判断
　引用例２には，クローニングの概要しか記載されていないから，当業者がこれを実施しようとしたときに，ＳＴ３０の精製方法の詳細が不明であるから，その精製もできず，プローブの調製のためのアミノ酸配列も得られないので，ブタ顎下腺のｃＤＮＡライブラリーを調製しても，その記載のみからは，目的とするｃＤＮＡをスクリーニングすることができないものである。
　ところが，引用例４には，引用例２におけるｃＤＮＡライブラリーの調製に用いた部位である，ブタ顎下腺より，ＳＴ３０を均一まで精製したことが記載され，その詳細な精製方法も記載されているのであるから，当業者であれば容易にブタ顎下腺よりＳＴ３０を精製できるものであるし，引用例２には，ブタの肝臓よりＳＴ３０を精製したことが記載されているから，ブタ顎下腺に換えて，ブタの肝臓を原料とすることもできる。
　そして，０．１３２ｍｇものＳＴ３０が得られれば，当業者であれば，その部分アミノ酸配列を調べ，その配列に基づいて設計したプローブを用いる等の，周知の遺伝子工学的手法により，引用例２に記載されるようにブタ顎下腺のｃＤＮＡライブラリーから容易にＳＴ３０のｃＤＮＡをクローニングでき，本願発明のごとくできたものである。
　
　請求人は，平成１７年２月２日付けの請求の理由を変更する手続き補正書において，「この出願の発明の時点でシアリルトランスフェラーゼを得る唯一の公知の方法は，引用例４に記載された極めて困難な課程を経ることであった。」ことを主張しているが，引用例４に記載されるシアリルトランスフェラーゼの精製は，時間がかかるものの，個々の作業には，特段に困難であるステップも見出せないので，平成２０年１０月７日付け拒絶理由通知において，引用例４を追試するときに，困難であるステップがあるのであれば，そのことが明らかになるように意見書で主張するように伝えた。ところが，平成２１年３月１６日付け意見書において，「たとえ類似関係にあるタンパク質であっても，あるタンパク質に対して有効な条件は，必ずしも他のタンパク質に対して有効であるとは限らない。このような観点から，引用例４が存在しても，この出願の発明を達成することは，当業者にとって容易なことではない，と思量する。」と，引用例４にはＳＴ３０の精製について記載されていないかのごとき主張するだけであり，到底採用できるものでない。
　
　以上のとおりであるから，本願発明は，本願優先日前に頒布された刊行物２，４に記載された発明に基づいて，当業者が容易に発明をすることができたものであり，特許法第２９条第２項の規定により特許を受けることができない。　
　
（３−２）明細書の記載要件について
（３−２−１）判断
　本願発明は，５５個のアミノ酸残基からなる３種のアミノ酸配列に少なくとも７０％の配列同一性を有するアミノ酸配列変異体の触媒領域を含んでなるポリペプチド酵素をコードするＤＮＡ分子に関するものであるが，ポリペプチド酵素は，触媒領域だけで天文学的な種類となり，さらに，触媒領域以外はどのようなものでもよいのであるから，その種類は無限といえるほどのものとなる。そして，触媒領域に７０％の配列同一性があったとしても，該領域は酵素活性を担う重要な部分であるから，そのような変異体がシアリルトランスフェラーゼ酵素活性を保つ蓋然性は低く，そのような酵素活性がないものも多く含まれることになる。そして，ポリペプチド酵素が本願発明に含まれるものかどうかは，ポリペプチド酵素を製造して，シアリルトランスフェラーゼ酵素活性があるか調べてみなくてはならないから，ポリペプチド酵素の範囲を定めるには過度の試行錯誤が必要となり，明細書の記載からは本願発明のポリペプチド酵素の範囲が明確であるとは到底いえないものであり，発明の構成に欠くことのできない事項が記載されたとはいえないし，その実施には過度の試行錯誤を要し，当業者が容易に実施できるとはいえないものである。
　
　シアリルトランスフェラーゼは，明細書にも説明されるように，それらの一つ一つは，受容体オリゴ糖の配列と，シアル酸とそれが結合した糖の間に形成されるアノメリックリンケージとに対する特異性によって酵素的に区別されるものであるが，本願発明においては，シアリルトランスフェラーゼ酵素活性として，その特異性が，具体的に得られた３種のＤＮＡ分子にコードされるシアリルトランスフェラーゼの特異性のものに限定されておらず，他の特異性を有するポリペプチド酵素も含むものであるため，どのような特異性を有するシアリルトランスフェラーゼ酵素活性を有するポリペプチド酵素が含まれるものであるか明らかでなく，請求項１に，特許を受けようとする発明の構成に欠くことのできない事項が記載されたとはいえないし，具体的に得られた３種のＤＮＡ分子にコードされるシアリルトランスフェラーゼの特異性以外の特異性を有するポリペプチド酵素に関しては，明細書に説明もされておらず，当業者が容易に実施できるとはいえないものである。
　
（３−２−２）請求人の主張について
　請求人の，平成２１年３月１６日付け意見書における主張は，「特定の３種のアミノ酸配列を有してシアリルトランスフェラーゼ酵素活性を呈するポリペプチド酵素と，当該アミノ酸配列に類似の変異アミノ酸配列を有して同様にシアリルトランスフェラーゼ酵素活性を呈するポリペプチド酵素変異体とをそれぞれ区別しつつ表現し」，「発明の対象をシアリルトランスフェラーゼの酵素活性を呈するものに明記限定した」と主張するのみであって，過度の試行錯誤を要しないということを，根拠をもって示していないし，また，シアリルトランスフェラーゼの特異性を限定しないでもよいとすることを，根拠をもって示してもいないので，採用できるものでない。
　
（３−２−３）まとめ
　以上のとおりであるから，本願は，本願発明について，特許法第３６条第４項，第５項第２号及び第６項に規定する要件を満たしているとはいえない。　
　
４．むすび　
　以上のとおり，本願発明は特許法第２９条第２項の規定により特許を受けることができないものであり，また，本願は，本願発明について，特許法第３６条第４項，第５項第２号及び第６項に規定する要件を満たしていない。
　したがって，本願に係る他の請求項について検討するまでもなく，本願は拒絶すべきものである。
　
　よって，結論のとおり審決する。