【誤訳訂正書】
【提出日】平成29年8月30日(2017.8.30)
【誤訳訂正１】
【訂正対象書類名】明細書
【訂正対象項目名】００２０
【訂正方法】変更
【訂正の内容】
【００２０】
いくつかの実施態様によれば、前記ＭＭポリペプチド配列はＥＧＦＲのその配列とは異なり、そして前記ＭＭポリペプチド配列はＡＢの任意の天然の結合パートナーに対して５０％以下の同一性を有する。
【誤訳訂正２】
【訂正対象書類名】明細書
【訂正対象項目名】００６６
【訂正方法】変更
【訂正の内容】
【００６６】
いくつかの実施態様によれば、ＭＭは、ＥＧＦＲに対して２５％を超えるアミノ酸配列同一性を含まない。いくつかの実施態様によれば、ＭＭは、ＥＧＦＲに対して１０％を超えるアミノ酸配列同一性を含まない。
【誤訳訂正３】
【訂正対象書類名】明細書
【訂正対象項目名】０１０２
【訂正方法】変更
【訂正の内容】
【０１０２】
いくつかの実施態様によれば、ＭＭは、４０個以下の長さのアミノ酸のポリペプチドである。いくつかの実施態様によれば、ＭＭポリペプチド配列は、ＥＧＦＲのその配列とは異なり、そしてＭＭポリペプチド配列は、ＡＢの何れか天然の結合パートナーに対して５０％以下同一である。いくつかの実施態様によれば、ＭＭは、ＥＧＦＲに対して２５％を超えるアミノ酸配列同一性を含まない。いくつかの実施態様によれば、ＭＭは、ＥＧＦＲに対して１０％を超えるアミノ酸配列同一性を含まない。
【誤訳訂正４】
【訂正対象書類名】明細書
【訂正対象項目名】０１２４
【訂正方法】変更
【訂正の内容】
【０１２４】
結合された活性化可能抗体のいくつかの実施態様によれば、ＭＭは、ＥＧＦＲへのＡＢの平衡解離定数よりも高い、ＡＢへの結合のための平衡解離定数を有する。結合された活性化可能抗体のいくつかの実施態様によれば、ＭＭは、ＥＧＦＲへの結合のために、切断された状態での活性化可能抗体のＡＢを干渉しないか、又はそのＡＢと競争しない。結合された活性化可能抗体のいくつかの実施態様によれば、ＭＭは、４０個以下の長さのアミノ酸のポリペプチドである。結合された活性化可能抗体のいくつかの実施態様によれば、ＭＭポリペプチド配列は、ＥＧＦＲのその配列とは異なり、そしてＭＭポリペプチド配列は、ＡＢの何れか天然の結合パオートナーに対して５０％以下同一である。結合された活性化可能抗体のいくつかの実施態様によれば、ＭＭは、ＥＧＦＲに対して２５％を超えるアミノ酸配列同一性を含まない。結合された活性化可能抗体のいくつかの実施態様によれば、ＭＭは、ＥＧＦＲに対して１０％を超えるアミノ酸配列同一性を含まない。結合された活性化可能抗体のいくつかの実施態様によれば、ＭＭは、アミノ酸配列ＣＩＳＰＲＧＣＰＤＧＰＹＶＭＹ（配列番号１４）を含む。
【誤訳訂正５】
【訂正対象書類名】明細書
【訂正対象項目名】０１５６
【訂正方法】変更
【訂正の内容】
【０１５６】
いくつかの実施態様によれば、核酸は、ＥＧＦＲのその配列とは異なるＭＭポリペプチド配列をコードし、そしてＭＭポリペプチド配列は、ＡＢの何れか天然の結合パートナーに対して５０％以下の同一性を有する。
【誤訳訂正６】
【訂正対象書類名】明細書
【訂正対象項目名】０１７７
【訂正方法】変更
【訂正の内容】
【０１７７】
いくつかの実施態様によれば、核酸は、ＥＧＦＲに対して２５％を超えるアミノ酸配列同一性を含まないＭＭをコードする。いくつかの実施態様によれば、核酸は、ＥＧＦＲに対して１０％を超えるアミノ酸配列同一性を含まないＭＭをコードする。
【誤訳訂正７】
【訂正対象書類名】明細書
【訂正対象項目名】０１９７
【訂正方法】変更
【訂正の内容】
【０１９７】
いくつかの実施態様によれば、前記ＭＭポリペプチド配列はＥＧＦＲのその配列とは異なり、そして前記ＭＭポリペプチド配列はＡＢの任意の天然の結合パートナーに対して５０％以下の同一性を有する。
【誤訳訂正８】
【訂正対象書類名】明細書
【訂正対象項目名】０２４３
【訂正方法】変更
【訂正の内容】
【０２４３】
いくつかの実施態様によれば、ＭＭは、ＥＧＦＲに対して２５％を超えるアミノ酸配列同一性を含まない。
【誤訳訂正９】
【訂正対象書類名】明細書
【訂正対象項目名】０２４４
【訂正方法】変更
【訂正の内容】
【０２４４】
いくつかの実施態様によれば、ＭＭは、ＥＧＦＲに対して１０％を超えるアミノ酸配列同一性を含まない。
【誤訳訂正１０】
【訂正対象書類名】明細書
【訂正対象項目名】０２９８
【訂正方法】変更
【訂正の内容】
【０２９８】
いくつかの実施態様によれば、前記ＭＭポリペプチド配列はＥＧＦＲのその配列とは異なり、そして前記ＭＭポリペプチド配列はＡＢの任意の天然の結合パートナーに対して５０％以下の同一性を有する。
【誤訳訂正１１】
【訂正対象書類名】明細書
【訂正対象項目名】０３２０
【訂正方法】変更
【訂正の内容】
【０３２０】
いくつかの実施態様によれば、ＭＭは、ＥＧＦＲに対して２５％を超えるアミノ酸配列同一性を含まない。いくつかの実施態様によれば、ＭＭは、ＥＧＦＲに対して１０％を超えるアミノ酸配列同一性を含まない。
【誤訳訂正１２】
【訂正対象書類名】明細書
【訂正対象項目名】０４８９
【訂正方法】変更
【訂正の内容】
【０４８９】
一般的に、実質的に純粋な組成物は、組成物に存在するすべての高分子種の約８０％超、より好ましくは約８５％、９０％、９５％及び９９％超を含むであろう。最も好ましくは、目的の種は、本質的な均質性に精製され（汚染種は従来の検出方法によっては、組成物において検出され得ない）、ここで組成物は単一の高分子種から実質的に成る。
【誤訳訂正１３】
【訂正対象書類名】明細書
【訂正対象項目名】０５７６
【訂正方法】変更
【訂正の内容】
【０５７６】
同じＨ２９２異種移植片腫瘍モデルにおける追加の用量分画研究を行い、１２．５ｍｇ／ｋｇの単一用量で投与されるか、又は合計５回の用量でそれぞれ２．５ｍｇ／ｋｇの用量（合計１２．５ｍｇ／ｋｇの活性化可能抗体が研究にわたって投与された）で、週２度（０，３，７，１０及び１４日目で）投与されるセツキシマブ、及び活性化可能抗体３９５４−１２０４−Ｃ２２５ｖ５−ＭＭＡＥの活性を比較した。この用量分画研究は、同じ対照（１２．５ｍｇ／ｋｇのＩＶＩｇ）、及びＨ２９２異種移植片モデル、ＥＧＦＲ結合アッセイ、及び細胞培養及び増殖アッセイについて記載される方法を使用した。この用量分画研究によれば、活性化可能抗体３９５４−１２０４−Ｃ２２５ｖ５−ＭＭＡＥは、治療されたマウスにおける体重減少の欠如により証明されるように、十分に許容された。２０％を超える体重減少を示した一匹の対照動物を、２３日目で安楽死させたが、しかし他のすべての動物は、３５日目まで生存した。
【誤訳訂正１４】
【訂正対象書類名】明細書
【訂正対象項目名】０５７７
【訂正方法】変更
【訂正の内容】
【０５７７】
有意な抗−腫瘍活性が、下記表５に示されるように全ての活性化可能抗体３９５４−１２０４−Ｃ２２５ｖ５−ＭＭＡＥ及びセツキシマブ治療された群に見られ、ここで１００％を超える値は腫瘍の収縮を表す。
【誤訳訂正１５】
【訂正対象書類名】特許請求の範囲
【訂正対象項目名】全文
【訂正方法】変更
【訂正の内容】
【特許請求の範囲】
【請求項１】
上皮成長因子受容体（ＥＧＦＲ）を、活性化された状態下で結合する活性化可能抗体であって、抗体又はその抗原結合フラグメント（ＡＢ）、マスキング部分（ＭＭ）、及び、前記ＡＢと前記ＭＭとを連結する切断可能部分（ＣＭ）とを含み、
前記ＡＢは、ＥＧＦＲに対して特異的に結合すると共に、（ｉ）配列番号２６、配列番号３０及び配列番号３４から成る群から選択されるＨ鎖アミノ酸配列、及び配列番号６８を含むＬ鎖アミノ酸配列、又は（ii）配列番号２、配列番号６及び配列番号１０から成る群から選択されるＨ鎖アミノ酸配列及び配列番号６８を含むＬ鎖アミノ酸配列を含み；
前記ＭＭは、切断されていない状態で、前記活性化可能抗体のＥＧＦＲに対する結合を阻害し、ここで、前記マスキング部分はアミノ酸配列ＣＩＳＰＲＧＣＰＤＧＰＹＶＭＹ（配列番号１４）を含み；及び
前記ＣＭは、プロテアーゼのための基質として機能するポリペプチドであり、そしてアミノ酸配列ＬＳＧＲＳＤＮＨ（配列番号１３）を含み、
ここで、前記活性化可能抗体は、切断されていない状態で、次のようなＮ−末端からＣ−末端への構造配置：ＭＭ−ＣＭ−ＡＢ又はＡＢ−ＣＭ−ＭＭを有する、活性化可能抗体。
【請求項２】
前記抗原結合フラグメントが、Ｆａｂフラグメント、Ｆ（ａｂ’）２フラグメント、ｓｃＦｖ及びｓｃＡｂから成る群から選択される、請求項１に記載の活性化可能抗体。
【請求項３】
前記活性化可能抗体が、以下：
（ａ）配列番号２６のアミノ酸配列を含むＨ鎖及び配列番号２８のアミノ酸配列を含むＬ鎖；
（ｂ）配列番号２のアミノ酸配列を含むＨ鎖及び配列番号４のアミノ酸配列を含むＬ鎖；
（ｃ）配列番号６のアミノ酸配列を含むＨ鎖及び配列番号４のアミノ酸配列を含むＬ鎖；
（ｄ）配列番号３０のアミノ酸配列を含むＨ鎖及び配列番号２８のアミノ酸配列を含むＬ鎖；
（ｅ）配列番号１０のアミノ酸配列を含むＨ鎖及び配列番号４のアミノ酸配列を含むＬ鎖；及び
（ｆ）配列番号３４のアミノ酸配列を含むＨ鎖及び配列番号２８のアミノ酸配列を含むＬ鎖から成る群から選択されるＨ及びＬ鎖の組合せを含む、請求項１に記載の活性化可能抗体。
【請求項４】
前記活性化可能抗体が、配列番号２６のアミノ酸配列を含むＨ鎖及び配列番号２８のアミノ酸配列を含むＬ鎖を含む、請求項１に記載の活性化可能抗体。
【請求項５】
前記活性化可能抗体が、配列番号３０のアミノ酸配列を含むＨ鎖及び配列番号２８のアミノ酸配列を含むＬ鎖を含む、請求項１に記載の活性化可能抗体。
【請求項６】
前記活性化可能抗体が、配列番号３４のアミノ酸配列を含むＨ鎖及び配列番号２８のアミノ酸配列を含むＬ鎖を含む、請求項１に記載の活性化可能抗体。
【請求項７】
前記ＡＢが、ＥＧＦＲへの結合のために１００ｎＭ又はそれ以下の平衡解離定数を有する、請求項１に記載の活性化可能抗体。
【請求項８】
前記ＭＭが、ＥＧＦＲへの前記ＡＢの平衡解離定数よりも高い、前記ＡＢへの結合のための平衡解離定数を有する、請求項１に記載の活性化可能抗体。
【請求項９】
前記ＭＭが、ＥＧＦＲへの結合のために切断された状態での活性化可能抗体の前記ＡＢを干渉しないか、又は前記ＡＢと競争しない、請求項１に記載の活性化可能抗体。
【請求項１０】
前記ＭＭが、長さ４０個以下のアミノ酸のポリペプチドである、請求項１に記載の活性化可能抗体。
【請求項１１】
前記ＭＭポリペプチド配列が、ＥＧＦＲのその配列とは異なり、そして前記ＭＭポリペプチド配列が、ＥＧＦＲに対して５０％以下の同一性を有する、請求項１に記載の活性化可能抗体。
【請求項１２】
前記ＭＭがＥＧＦＲに対して２５％を超えるアミノ酸配列同一性を有さない、請求項１に記載の活性化可能抗体。
【請求項１３】
前記ＭＭがＥＧＦＲに対して１０％を超えるアミノ酸配列同一性を有さない、請求項１に記載の活性化可能抗体。
【請求項１４】
前記ＣＭが、１５個までの長さのアミノ酸のポリペプチドである、請求項１に記載の活性化可能抗体。
【請求項１５】
前記プロテアーゼが、組織中でＥＧＦＲと共局在し、そして前記プロテアーゼが、活性化可能抗体が前記プロテアーゼに供される場合、活性化可能抗体におけるＣＭを切断する、請求項１に記載の活性化可能抗体。
【請求項１６】
前記活性化可能抗体が、前記ＭＭと前記ＣＭとの間に連結ペプチドを有する、請求項１に記載の活性化可能抗体。
【請求項１７】
前記活性化可能抗体が、前記ＣＭと前記ＡＢとの間に連結ペプチドを有する、請求項１に記載の活性化可能抗体。
【請求項１８】
前記活性化可能抗体が第１連結ペプチド（ＬＰ１）及び第２連結ペプチド（ＬＰ２）を含み、そして前記活性化可能抗体が、切断されていない状態で次のようなＮ−末端からＣ−末端への構造配置：ＭＭ−ＬＰ１−ＣＭ−ＬＰ２−ＡＢ又はＡＢ−ＬＰ２−ＣＭ−ＬＰ１−ＭＭを有する、請求項１に記載の活性化可能抗体。
【請求項１９】
前記２種の連結ペプチドがお互いに同一である必要はない、請求項１８に記載の活性化可能抗体。
【請求項２０】
前記ＬＰ１又はＬＰ２の少なくとも１つが、（ＧＳ）ｎ、（ＧＧＳ）ｎ、（ＧＳＧＧＳ）ｎ（配列番号１５）及び（ＧＧＧＳ）ｎ（配列番号１６）（ｎは、少なくとも１の整数である）から成る群から選択されるアミノ酸配列を含む、請求項１８に記載の活性化可能抗体。
【請求項２１】
前記ＬＰ１又はＬＰ２の少なくとも１つがＧＧＳＧ（配列番号１７）、ＧＧＳＧＧ（配列番号１８）、ＧＳＧＳＧ（配列番号１９）、ＧＳＧＧＧ（配列番号２０）、ＧＧＧＳＧ（配列番号２１）及びＧＳＳＳＧ（配列番号２２）から成る群から選択されるアミノ酸配列を含む、請求項１８に記載の活性化可能抗体。
【請求項２２】
前記ＬＰ１が、アミノ酸配列ＧＳＳＧＧＳＧＧＳＧＧＳＧ（配列番号２３）を含む、請求項１８に記載の活性化可能抗体。
【請求項２３】
前記ＬＰ２が、アミノ酸配列ＧＳＳＧＴ（配列番号２４）又はＧＳＳＧ（配列番号３７）を含む、請求項１８に記載の活性化可能抗体。
【請求項２４】
前記活性化可能抗体が、切断されていない状態でスペーサーを含み、前記スペーサーが前記ＭＭに対して直接連結され、そしてスペーサー−ＭＭ−ＣＭ−ＡＢのＮ−末端からＣ−末端への構造配置を有する、請求項１に記載の活性化可能抗体。
【請求項２５】
前記スペーサーがアミノ酸配列ＱＧＱＳＧＱ（配列番号３８）を含む、請求項２４に記載の活性化可能抗体。
【請求項２６】
前記スペーサー及びＭＭが、アミノ酸配列ＱＧＱＳＧＱＣＩＳＰＲＧＣＰＤＧＰＹＶＭＹ（配列番号５９）を含む、請求項２４に記載の活性化可能抗体。
【請求項２７】
前記ＡＢが剤に結合される、請求項１に記載の活性化可能抗体。
【請求項２８】
前記剤がトキシン又はそのフラグメントである、請求項２７に記載の活性化可能抗体。
【請求項２９】
前記剤がドラスタチン又はその誘導体である、請求項２７に記載の活性化可能抗体。
【請求項３０】
前記剤がアウリスタチン又はその誘導体である、請求項２７に記載の活性化可能抗体。
【請求項３１】
前記剤がアウリスタチンＥ又はその誘導体である、請求項２７に記載の活性化可能抗体。
【請求項３２】
前記剤がモノメチルアウリスタチンＥ（ＭＭＡＥ）である、請求項２７に記載の活性化可能抗体。
【請求項３３】
前記剤がマイタンシノイド又はその誘導体である、請求項２７に記載の活性化可能抗体。
【請求項３４】
前記剤がＤＭ１又はＤＭ４である、請求項２７に記載の活性化可能抗体。
【請求項３５】
前記剤がデュオカルマイシン又はその誘導体である、請求項２７に記載の活性化可能抗体。
【請求項３６】
前記剤がカリケアマイシン又はその誘導体である、請求項２７に記載の活性化可能抗体。
【請求項３７】
前記剤が、リンカーを介してＡＢに結合される、請求項２７に記載の活性化可能抗体。
【請求項３８】
前記リンカーが切断可能リンカーである、請求項３７に記載の活性化可能抗体。
【請求項３９】
検出可能部分を含む、請求項１に記載の活性化可能抗体。
【請求項４０】
前記検出可能部分が診断剤である、請求項３９に記載の活性化可能抗体。
【請求項４１】
請求項１に記載の活性化可能抗体をコードする単離核酸分子。
【請求項４２】
前記活性化可能抗体をコードする核酸が、シグナルペプチドをコードする核酸を含む、請求項４１に記載の単離核酸分子。
【請求項４３】
前記シグナルペプチドをコードする核酸が、スペーサーをコードする核酸を介して、活性化可能抗体をコードする核酸に作動可能的に連結される、請求項４２に記載の単離核酸分子。
【請求項４４】
前記スペーサーをコードする核酸が、ＱＧＱＳＧＱ（配列番号３８）を含むアミノ酸配列をコードする、請求項４３に記載の単離核酸分子。
【請求項４５】
請求項４１〜４４のいずれか１項に記載の単離核酸分子を含むベクター。
【請求項４６】
活性化可能抗体の発現を導く条件下で、細胞を培養することによる活性化可能抗体の生産方法であって、ここで前記細胞が請求項４５に記載のベクターを含む、方法。
【請求項４７】
上皮成長因子受容体（ＥＧＦＲ）を、活性化された状態下で結合する活性化可能抗体の製造方法であって、以下の：
（ａ）請求項１に記載の活性化可能抗体をコードする核酸コンストラクトを含む細胞を、前記活性化可能抗体の発現を導く条件下で培養し；そして
（ｂ）活性化可能抗体を回収すること
を含む、方法。
【請求項４８】
請求項１又は２７に記載の活性化可能抗体を含む、ＥＧＦＲ関連障害を処置するか又はその進行を遅らせるための医薬組成物。
【請求項４９】
前記ＥＧＦＲ−関連障害が癌である、請求項４８に記載の医薬組成物。
【請求項５０】
前記癌が、乳癌、結腸直腸癌、胃癌、グリア芽腫、頭頸部癌、肺癌、卵巣癌、子宮内膜癌、膵臓癌、前立腺癌、腎臓癌、肉腫、又は皮膚癌である、請求項４９に記載の医薬組成物。
【請求項５１】
前記ＥＧＦＲ−関連障害が乾癬である、請求項４８に記載の医薬組成物。
【請求項５２】
請求項１又は２７に記載の活性化可能抗体を含む、血管新生を阻害するための医薬組成物。
【請求項５３】
非ヒト対象又はサンプルにおける切断剤及び上皮成長因子受容体（ＥＧＦＲ）の存在又は不在の検出方法であって、以下の：
（ａ）請求項１に記載の抗−ＥＧＦＲ活性化可能抗体又は請求項２４に記載の抗−ＥＧＦＲ活性化可能抗体と、非ヒト対象又はサンプルとを接触し、そして
（ｂ）前記対象又はサンプルにおける活性化された抗−ＥＧＦＲ活性化可能抗体のレベルを測定することを含み、
ここで前記対象又はサンプルにおける活性化された抗−ＥＧＦＲ活性化可能抗体の検出可能なレベルが、前記切断剤及びＥＧＦＲが対象又はサンプルに存在することを示し、そして前記対象又はサンプルにおける活性化された抗−ＥＧＦＲ活性化可能抗体の検出可能なレベルの不在が、前記切断剤、ＥＧＦＲ、又は切断剤及びＥＧＦＲの両者が対象又はサンプルに不在であることを示し、
ここで前記切断剤が酵素又はプロテアーゼであり、前記ＣＭが前記酵素又はプロテアーゼの基質である、方法。
【請求項５４】
前記抗−ＥＧＦＲ活性化可能抗体が検出可能な標識を含む、請求項５３に記載の方法。
【請求項５５】
前記検出可能な標識が、イメージング剤、造影剤、酵素、蛍光標識、発色団、色素、１又は２以上の金属イオン、又はリガンド系標識を含む、請求項５４に記載の方法。
【請求項５６】
前記方法がインビボ（in vivo）法、インサイチュ（in situ）法、エクスビボ（ex vivo）法又はインビトロ（in vitro）法である、請求項５３、５４、又は５５に記載の方法。
【請求項５７】
ＥＧＦＲ−関連障害の処置のために患者集団を同定するか又は細分するための方法であって、
（ｉ）請求項１又は２７に記載の抗−ＥＧＦＲ活性化可能抗体と、対象由来のサンプルとを接触し；
（ii）サンプル中の活性化された抗−ＥＧＦＲ活性化可能抗体のレベルを測定し、ここで前記サンプル中の活性化された抗−ＥＧＦＲ活性化可能抗体の検出可能なレベルが、前記サンプルが、ＥＧＦＲ、及び請求項１又は２７に記載の活性化可能抗体の切断可能部分（ＣＭ）における基質を切断する切断剤の存在について陽性であることを示し；
（iii）ＥＧＦＲ及び切断剤の存在について陽性と出る１又は２以上の対象を同定し、そして選択し、それにより、患者集団を同定するか又は細分することを含み、
ここで前記切断剤が酵素又はプロテアーゼであり、前記ＣＭが前記酵素又はプロテアーゼの基質である、方法。
【請求項５８】
前記抗−ＥＧＦＲ活性化可能抗体が検出可能な標識を含む、請求項５７に記載の方法。
【請求項５９】
前記検出可能な標識が、イメージング剤、造影剤、酵素、蛍光標識、発色団、色素、１又は２以上の金属イオン、又はリガンド系標識を含む、請求項５８に記載の方法。
【請求項６０】
前記ＥＧＦＲ−関連障害が癌である、請求項５７に記載の方法。
【請求項６１】
前記癌が、乳癌、結腸直腸癌、胃癌、グリア芽腫、頭頸部癌、肺癌、卵巣癌、子宮内膜癌、膵臓癌、前立腺癌、腎臓癌、肉腫、又は皮膚癌である、請求項６０に記載の方法。
【請求項６２】
前記ＥＧＦＲ−関連障害が乾癬である、請求項５７に記載の方法。
【請求項６３】
ＥＧＦＲ−関連障害の処置のために患者集団を同定するか又は細分するためのキットであって、
（ｉ）請求項１又は２７に記載の抗−ＥＧＦＲ活性化可能抗体；
（ii）対象由来のサンプル中の活性化された抗−ＥＧＦＲ活性化可能抗体のレベルを測定する手段、ここでサンプル中の活性化された抗−ＥＧＦＲ活性化可能抗体の検出可能なレベルが、前記サンプルが、ＥＧＦＲ、及び請求項１又は２７に記載の活性化可能抗体の切断可能部分（ＣＭ）における基質を切断する切断剤の存在について陽性であることを示し；
（iii）ＥＧＦＲ及び切断剤の存在について陽性と出る１又は２以上の対象を同定し、そして選択し、それにより、患者集団を同定するか又は細分する手段；及び
（iv）治療的有効量の請求項１又は２７に記載の活性化可能抗体を、ＥＧＦＲ及び切断剤の存在について陽性と出る、患者集団中の１又は２以上の対象に投与するための説明書を含み、
ここで前記切断剤が酵素又はプロテアーゼであり、前記ＣＭが前記酵素又はプロテアーゼの基質である、キット。
【請求項６４】
前記抗−ＥＧＦＲ活性化可能抗体が検出可能な標識を含む、請求項６３に記載のキット。
【請求項６５】
前記検出可能な標識が、イメージング剤、造影剤、酵素、蛍光標識、発色団、色素、１又は２以上の金属イオン、又はリガンド系標識を含む、請求項６４に記載のキット。
【請求項６６】
前記ＥＧＦＲ−関連障害が癌である、請求項６３に記載のキット。
【請求項６７】
前記癌が、乳癌、結腸直腸癌、胃癌、グリア芽腫、頭頸部癌、肺癌、卵巣癌、子宮内膜癌、膵臓癌、前立腺癌、腎臓癌、肉腫、又は皮膚癌である、請求項６６に記載のキット。
【請求項６８】
前記ＥＧＦＲ−関連障害が乾癬である、請求項６３に記載のキット。
【請求項６９】
ＥＧＦＲ関連障害を処置するか又はその進行を遅らせるための医薬の製造における、請求項１又は２７に記載の活性化可能抗体の使用。
【請求項７０】
前記ＥＧＦＲ−関連障害が癌である、請求項６９に記載の使用。
【請求項７１】
前記癌が、乳癌、結腸直腸癌、胃癌、グリア芽腫、頭頸部癌、肺癌、卵巣癌、子宮内膜癌、膵臓癌、前立腺癌、腎臓癌、肉腫、又は皮膚癌である、請求項７０に記載の使用。
【請求項７２】
前記ＥＧＦＲ−関連障害が乾癬である、請求項６９に記載の使用。
【請求項７３】
血管新生を阻害するための医薬の製造における、請求項１又は２７に記載の活性化可能抗体使用。