【手続補正書】
【提出日】平成17年8月22日(2005.8.22)
【手続補正１】
【補正対象書類名】特許請求の範囲
【補正対象項目名】全文
【補正方法】変更
【補正の内容】
【特許請求の範囲】
【請求項１】
図２（配列番号：２）、図６（配列番号：９）、図８（配列番号：１１）、図１０（配列番号：１６）、図１２（配列番号：１８）、図１４（配列番号：２０）及び図１８（配列番号：２４）に示したアミノ酸配列からなる群から選択されるアミノ酸配列を含んでなるポリパプチドをコードするヌクレオチド配列に対して少なくとも８０％の核酸配列同一性を有する単離された核酸。
【請求項２】
図１（配列番号：１）、図５（配列番号：８）、図７（配列番号：１０）、図９（配列番号：１５）、図１１（配列番号：１７）、図１３（配列番号：１９）及び図１７（配列番号：２３）に示したヌクレオチド配列からなる群から選択されるヌクレオチド配列と少なくとも８０％の核酸配列同一性を有する単離された核酸。
【請求項３】
図１（配列番号：１）、図５（配列番号：８）、図７（配列番号：１０）、図９（配列番号：１５）、図１１（配列番号：１７）、図１３（配列番号：１９）及び図１７（配列番号：２３）に示したヌクレオチド配列の全長コード配列からなる群から選択されるヌクレオチド配列と少なくとも８０％の核酸配列同一性を有する単離された核酸。
【請求項４】
ＡＴＣＣ登録番号２０３５３８、２０３５８３、２０３６５７、２０３５７６、２０３５７３、２０３５５３又は２０３５３７で寄託されたＤＮＡの全長コード配列と少なくとも８０％の核酸配列同一性を有する単離された核酸。
【請求項５】
請求項１ないし４の何れか１項に記載の核酸を含んでなるベクター。
【請求項６】
ベクターで形質転換された宿主細胞に認識されるコントロール配列に作用可能に結合した請求項５に記載のベクター。
【請求項７】
請求項５に記載のベクターを含んでなる宿主細胞。
【請求項８】
前記細胞がＣＨＯ細胞である請求項７に記載の宿主細胞。
【請求項９】
前記細胞が大腸菌である請求項７に記載の宿主細胞。
【請求項１０】
前記細胞が酵母細胞である請求項７に記載の宿主細胞。
【請求項１１】
ＰＲＯポリペプチドの製造方法において、請求項７に記載の宿主細胞を、前記ＰＲＯポリペプチドの発現に適した条件下で培養し、細胞培地から前記ＰＲＯポリペプチドを回収することを含んでなる方法。
【請求項１２】
図２（配列番号：２）、図６（配列番号：９）、図８（配列番号：１１）、図１０（配列番号：１６）、図１２（配列番号：１８）、図１４（配列番号：２０）及び図１８（配列番号：２４）に示したアミノ酸配列からなる群から選択されるアミノ酸配列と少なくとも８０％のアミノ酸配列同一性を有する単離されたポリペプチド。
【請求項１３】
ＡＴＣＣ登録番号２０３５３８、２０３５８３、２０３６５７、２０３５７６、２０３５７３、２０３５５３又は２０３５３７で寄託されたＤＮＡの全長コード配列によってコードされるアミノ酸配列に対して少なくとも８０％のアミノ酸配列同一性を有する単離されたポリペプチド。
【請求項１４】
異種アミノ酸配列に融合した請求項１２又は１３に記載のポリペプチドを含んでなるキメラ分子。
【請求項１５】
前記異種アミノ酸配列がエピトープタグ配列である請求項１４に記載のキメラ分子。
【請求項１６】
前記異種アミノ酸配列が免疫グロブリンのＦｃ領域である請求項１４に記載のキメラ分子。
【請求項１７】
請求項１２又は１３に記載のポリペプチドに特異的に結合する、実質的に純粋な形態の抗体。
【請求項１８】
前記抗体がモノクローナル抗体、ヒト化抗体又は一本鎖抗体である請求項１７に記載の抗体。
【請求項１９】
２（配列番号：２）、図６（配列番号：９）、図８（配列番号：１１）、図１０（配列番号：１６）、図１２（配列番号：１８）、図１４（配列番号：２０）又は図１８（配列番号：２４）に示したポリペプチドをコードし、その関連シグナルペプチドを欠くヌクレオチド配列と少なくとも８０％の核酸配列同一性を有する単離された核酸。
【請求項２０】
図２（配列番号：２）、図６（配列番号：９）、図８（配列番号：１１）、図１０（配列番号：１６）、図１２（配列番号：１８）、図１４（配列番号：２０）又は図１８（配列番号：２４）に示され、その関連シグナルペプチドを欠くポリペプチドと少なくとも８０％のアミノ酸配列同一性を有する単離されたポリペプチド。
【請求項２１】
図２（配列番号：２）、図６（配列番号：９）、図８（配列番号：１１）、図１０（配列番号：１６）、図１２（配列番号：１８）、図１４（配列番号：２０）又は図１８（配列番号：２４）に示されたポリペプチドをコードするヌクレオチド配列を有する単離された核酸。
【請求項２２】
図１（配列番号：１）、図５（配列番号：８）、図７（配列番号：１０）、図９（配列番号：１５）、図１１（配列番号：１７）、図１３（配列番号：１９）又は図１７（配列番号：２３）に示されたヌクレオチド配列を有する単離された核酸。
【請求項２３】
図２（配列番号：２）、図６（配列番号：９）、図８（配列番号：１１）、図１０（配列番号：１６）、図１２（配列番号：１８）、図１４（配列番号：２０）又は図１８（配列番号：２４）に示されたアミノ酸配列を有する単離されたポリペプチド。
【手続補正２】
【補正対象書類名】明細書
【補正対象項目名】００１６
【補正方法】変更
【補正の内容】
【００１６】
９．ＰＲＯ１９２７
タンパク質は膜結合グリコシルトランスフェラーゼによって媒介される反応の複雑な一連の反応によってグリコシル化される。合成された糖鎖の構造の多様性の原因となる、多数の異なるグリコシルトランスフェラーゼがある。Ｎ-アセチルグルコサミニルトランスフェラーゼタンパク質は、哺乳類生物において様々な重要な生物学的機能を与えるグリコシルトランスフェラーゼのファミリーを含む。例として、ＵＤＰ-Ｎ-アセチルグルコサミン：α-３-Ｄ-マンノシドβ-１,２-Ｎ-アセチルグルコサミニルトランスフェラーゼＩは、高級マンノース-Ｎ-グリカンのハイブリッド及び複合Ｎ-グリカンへの変換に必須の第１段階を触媒するグリコシルトランスフェラーゼである（Sarkar等, Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 88: 234-238 (1991)）。ＵＰＤ−Ｎ−アセチルグルコサミン：α１，３ーＤマンノシドβ１，４−Ｎ−アセチルグルコサミニルトランスフェラーゼは３−及びテ４−触覚のアスパラギン連結糖鎖の生成における重要な酵素であり、最近ｃＤＮＡクローニングを利用して牛小腸から精製されている（Minowa等、 J. Biol. Chem. (1998)273(19):11556-62)。Ｎ-アセチルグルコサミニルトランスフェラーゼタンパク質ファミリーのさらなるメンバーの同定及び特徴付け、より一般的には新規のグリコシルトランスフェラーゼの同定は興味深い。
【手続補正３】
【補正対象書類名】明細書
【補正対象項目名】０１０４
【補正方法】変更
【補正の内容】
【０１０４】
ＰＲＯポリペプチド又はそのアゴニスト又はアンタゴニストのインビボ投与が用いられる場合、正常な投与量は、投与経路に応じて、哺乳動物の体重当たり１日に約１０ｎｇ／ｋｇから１００ｍｇ／ｋｇまで、好ましくは約１μｇ／ｋｇ／日から１０ｍｇ／ｋｇ／日である。特定の用量及び輸送方法の指針は文献に与えられている；例えば、米国特許第4,657,760号、第5,206,344号、又は第5,225,212号参照。異なる製剤が異なる治療用化合物及び異なる疾患に有効であること、例えば一つの器官又な組織を標的とする投与には他の器官又は組織とは異なる方式で輸送することは必要であることが予想される。
ＰＲＯポリペプチドの投与を必要とする任意の疾患又は疾病の治療に適した放出特性を持つ製剤でＰＲＯポリペプチドの持続放出が望まれる場合、ＰＲＯポリペプチドのマイクロカプセル化が考えられる。持続放出のための組換えタンパク質のマイクロカプセル化は、ヒト成長ホルモン（ｒｈＧＨ）、インターフェロン（ｒｈＩＦＮ）、インターロイキン-２、及びＭＮｒｇｐ１２０で成功裏に実施されている。Johnson等, Nat. Med., 2: 795-799 (1996); Yasuda, Biomed. Ther., 27: 1221-1223 (1993); Hora等, Bio/Technology, 8: 755-758 (1990); Cleland, 「Design and Production of Single Immunization Vaccines Using Polyactide Polyglycolide Microsphere Systems」Vaccine Design: The Subunit and Adjuvant Approach, Powell 及び Newman編, (Plenum Press: New York, 1995), p. 439-462; WO 97/03692, WO 96/40072, WO 96/07399; 及び米国特許第5,654,010号。
【手続補正４】
【補正対象書類名】明細書
【補正対象項目名】０１４４
【補正方法】変更
【補正の内容】
【０１４４】
2004041218.tif 000001