# Allergies aux légumineuses : réactivité croisée et impact de la transformation

Wieneke Dijk, Marie Bodinier

► To cite this version:

Wieneke Dijk, Marie Bodinier. Allergies aux légumineuses : réactivité croisée et impact de la transformation. Cahiers de Nutrition et de Diététique, 2025, 60, pp.336 - 350. 10.1016/j.cnd.2025.07.003. hal-05492510

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ELSEVIER

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ALIMENTATION DURABLE

# Allergies aux légumineuses : réactivité croisée et impact de la transformation

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*Legume allergies: Cross-reactivity and impact of food processing*

Wieneke Dijk*, Marie Bodinier

INRAE, UR1268 BIA, 44316 Nantes, France

Reçu le 28 mai 2025 ; accepté le 28 juillet 2025

Disponible sur Internet le 11 août 2025

## MOTS CLÉS

Allergie alimentaire ;
Légumineuses ;
Réactivité croisée ;
Transformation alimentaire

**Résumé** Les allergies alimentaires constituent un problème majeur de santé publique. Trois légumineuses (arachide, soja et lupin) font l'objet d'un étiquetage obligatoire sur les aliments préemballés en raison de leur risque allergique. Des allergies à d'autres légumineuses sont moins fréquentes, mais néanmoins bien documentées. Cette revue a donc pour but de présenter les mécanismes immunologiques impliqués dans les allergies aux légumineuses, de montrer le risque de réactivité croisée allergique entre les légumineuses et au-delà, et de discuter de l'impact des procédés de transformation sur l'allergénicité des légumineuses. Les légumineuses peuvent induire des réactions allergiques graves, avec une prévalence qui varie entre les différentes légumineuses mais aussi géographiquement. En raison de l'homologie de séquence et de structure entre les principales classes de protéines, la réactivité croisée IgE-dépendante est fréquente parmi les légumineuses, mais cela ne se traduit pas toujours par des allergies concomitantes. Les procédés de transformation peuvent avoir un impact sur l'immunoréactivité et l'allergénicité des légumineuses, comme ceux impliquant un traitement thermique humide et ceux induisant l'hydrolyse des protéines, comme la fermentation. Néanmoins, il faut noter que la plupart des études se sont jusqu'à présent concentrées sur les modifications de l'immunoréactivité et non de l'allergénicité.

© 2025 Les Auteurs. Published by Elsevier Masson SAS au nom de Société Française de Nutrition (SFN). This article is published in Open Access sous licence CC BY (http://creativecommons.org/licenses/by/4.0/).

<footnote>* Auteur correspondant. INRAE, UR1268 BIA, rue de la Geraudière, 44300 Nantes, France.</footnote>

<footnote>Adresse e-mail : wieneke.dijk@inrae.fr (W. Dijk).</footnote>
KEYWORDS

Food allergy;
Legumes;
Cross-reactivity;
Food processing

**Summary** Food allergies are a major public health problem. Three legumes (peanuts, soybeans and lupins) are subject to mandatory labelling on prepackaged foods due to their allergenic potential. Allergies to other legumes are also well documented. This review therefore aims to present the immunological mechanisms involved in legume allergies, to show the risk of allergic cross-reactivity between legumes and beyond, and to discuss the impact of food processing methods on the allergenicity of legumes. Legumes can induce severe allergic reactions, with a prevalence that varies between different legumes but also geographically. Due to sequence and structural homology between the main protein classes, cross-allergic reactivity is very common among legumes, but this does not always translate into concomitant allergies. Processing methods can impact the immunoreactivity and allergenicity of legumes, such as those involving thermal processing and those inducing protein hydrolysis, such as fermentation. Nevertheless, it should be noted that most studies to date have focused on changes in immunoreactivity rather than allergenicity.

© 2025 The Author(s). Published by Elsevier Masson SAS on behalf of Société Française de Nutrition (SFN). This is an open access article under the CC BY license (http://creativecommons.org/licenses/by/4.0/).

## Abréviations

IgE Immunoglobuline E

IL Interleukine

IUIS Union internationale des sociétés d'immunologie

LTP Protéine de transfert des lipides

CMH Complexe majeur d'histocompatibilité

PR-10 Protéine liée à la pathogénèse 10

TSLP Lymphopoïétine stromale thymique

IL Interleukine

## Introduction

Les allergies alimentaires constituent un problème majeur de santé publique en Europe, avec une prévalence estimée à 6,6 % d'allergies alimentaires autodéclarées et diagnostiquées par un médecin au cours de la vie [1]. Les allergies alimentaires se caractérisent par une réponse immunitaire inappropriée suite à l'ingestion d'un antigène alimentaire, dans la plupart des cas une protéine alimentaire. Les sympathômes causés par les allergies alimentaires peuvent être modérés (urticaire, gêne gastro-intestinale) ou graves (anaphylaxie, parfois mortelle). Les allergènes alimentaires les plus courants sont le lait, l'œuf, l'arachide, les fruits à coque, le soja, le poisson et le blé [2], et dans l'Union européenne 14 allergènes alimentaires font désormais l'objet d'un étiquetage obligatoire sur les denrées alimentaires préemballées (règlement [CE] n° 1169/2011). La génétique, y compris les antécédents familiaux d'allergie ou la mutation du gène de la filaggrine (une protéine fondamentale pour le maintien de la barrière cutanée), est un facteur de risque à développer des allergies alimentaires. Cependant, l'augmentation récente des allergies alimentaires suggère que le mode de vie et les facteurs environnementaux, tels que notre alimentation, l'exercice physique, la pollution, le tabac et l'alcool, jouent aussi un rôle important [3,4].

La prise de conscience de la nécessité d'évoluer vers des systèmes alimentaires plus durables a récemment ravivé l'intérêt pour la production et la consommation de légumineuses en Europe [5]. Les légumineuses sont des plantes qui appartiennent à la famille des Fabacées et qui se caractérisent par leur capacité à fixer l'azote atmosphérique dans le sol grâce à une association symbiotique avec les bactéries du sol [5]. Cette fixation stimule la fertilité du sol et réduit le besoin d'engrais artificiels [5]. Les légumineuses sont généralement cultivées pour leurs graines comestibles, qui sont particulièrement riches en protéines, en fibres, en vitamines et en minéraux, mais aussi en facteurs antinutritionnels tels que les lectines, les phytates et les saponines [6]. Les exemples les plus courants de légumineuses cultivées pour la consommation humaine sont les arachides, les haricots, les pois, les pois chiches, les lentilles, les lupins et le soja. Au-delà des modes traditionnels de consommation des légumineuses, comme l'ébullition ou la cuisson à l'étouffée, les légumineuses ou les protéines de légumineuses sont aujourd'hui de plus en plus incorporées dans des aliments qui n'en contiennent pas traditionnellement, comme les boissons, les barres de céréales, les substituts de produits laitiers et de viande à base de plantes, ainsi que le pain.

En Europe, trois légumineuses font l'objet d'un étiquette obligatoire sur les denrées alimentaires préemballées en raison du risque allergique qu'elles présentent : l'arachide, le soja et le lupin. Parmi ces légumineuses, l'arachide est connue pour sa forte prévalence et la gravité des réactions allergiques. Cependant, on observe des modifications de nos pratiques alimentaires vers la consommation de nouvelles légumineuses conduisant à l'apparition de nouvelles allergies aux légumineuses. Par exemple, le pois et la lentille sont des allergènes émergents en France [7], et pour le lupin et le pois, des études ont spécifiquement souligné le risque allergique associé à leur présence « cachée » dans les aliments préemballés [8,9]. Cette revue vise donc à comprendre les mécanismes immunologiques
impliqués dans les allergies aux légumineuses, le risque de réactivité croisée allergique entre les légumineuses et au-delà, ainsi que l'impact des modes de transformation des aliments sur l'allergénicité des légumineuses.

## Comprendre les allergies aux légumineuses

### Mécanismes immunitaires à l'origine des allergies aux légumineuses

La plupart des allergies aux légumineuses décrites sont des allergies alimentaires médiées par les immunoglobulines E (IgE), et qui se distinguent des allergies non médiées par les IgE par leurs mécanismes immunitaires, l'apparition plus rapide des symptômes et la gravité des réactions. La physiopathologie des allergies alimentaires à médiation IgE commence par une phase de sensibilisation initiale, qui n'est pas symptomatique. Lors de la première exposition à un allergène, qui est dans la plupart des cas une protéine alimentaire, les cellules présentatrices d'antigènes, telles que les cellules dendritiques, capturent les protéines alimentaires [10]. Après internalisation, les protéines sont transformées en peptides, qui sont présentés à la surface de ces cellules par des molécules du complexe majeur d'histocompatibilité (CMH) de classe II. Ces complexes sont reconnus par les lymphocytes T CD4+ naïfs, qui sont activés par des signaux de co-stimulation et des cytokines et se différencient en lymphocytes Th2. Ces signaux de co-stimulation et ces cytokines sont essentiels à la différenciation Th2 et comprennent notamment des cytokines dérivées des cellules épithéliales, telles que la lymphopoïétine stromale thymique (TSLP), l'interleukine 33 (IL-33) et l'IL-25, qui sont libérées à la suite de la rupture de la barrière épithéliale [10,11]. Ces alarmes favorisent à leur tour la libération de cytokines pro-inflammatoires (par exemple IL-4, IL-5 et IL-13) par les cellules lymphoïdes innées de type 2 (ILC2), mais aussi par les lymphocytes Th2 différenciés. Ces cytokines favorisent la différenciation des lymphocytes B en plasmocytes, produisant des IgE spécifiques aux allergènes [10]. Les IgE produites reconnaissent soit une séquence protéique linéaire, c'est-à-dire, une séquence continue d'acides aminés, soit une séquence protéique conformationnelle, c'est-à-dire, des acides aminés éloignés sur la séquence linéaire d'acides aminés, mais proches dans la structure tridimensionnelle repliée de la protéine. Ces séquences protéiques reconnues par les IgE sont appelées épitopes. Les anticorps IgE produits se lient à leur tour aux récepteurs IgE de haute affinité FcεRI, présents à la surface des mastocytes (tissulaires) et des basophiles (circulants), préparant ainsi ces cellules à une nouvelle exposition à l'aliment allergène. Lors d'une nouvelle exposition, l'allergène (ou un allergène très similaire) peut réaliser un montage des anticorps IgE liés aux basophiles et aux mastocytes, ce qui entraîne une dégranulation et la libération d'une variété de médiateurs, tels que l'histamine et les leucotriènes [10]. Ces médiateurs provoquent les symptômes classiques associés aux allergies alimentaires, notamment l'urticaire, les symptômes gastro-intestinaux, la bronchoconstriction, etc. [10]. Il est important de noter que la

sensibilisation allergique (c'est-à-dire, la production d'IgE spécifiques par les plasmocytes) ne conduit pas automatiquement au développement d'une allergie alimentaire. Cependant, la sensibilisation allergique est une condition préalable au développement d'une allergie alimentaire à médiation IgE. Cette différence est importante pour les allergies aux légumineuses, car la pertinence clinique de la sensibilisation varie, certains individus présentant des réactions graves tandis que d'autres restent asymptomatiques malgré des tests d'IgE sériques positifs [12].

## Prévalence et gravité des allergies aux légumineuses

La prévalence des allergies aux légumineuses varie fortement d'une légumineuse à l'autre, mais aussi d'une région à l'autre. En Europe, une méta-analyse récente a indiqué que la prévalence au cours de la vie des allergies autodéclarées était de 1,5 % pour l'allergie à l'arachide et de 0,5 % pour l'allergie au soja au cours de la période 2000-2021 [2]. Aucune méta-analyse n'est disponible sur la prévalence des allergies aux autres légumineuses, et en particulier pour les légumineuses sans étiquetage obligatoire [13]. La plupart des données disponibles se concentrent plutôt sur la prévalence de la sensibilisation allergique, évaluée par des prick-tests cutanés ou des niveaux sériques d'IgE spécifiques à l'allergène, et non sur les réactions allergiques. Pour le lupin, dans deux grandes études menées auprès de populations de patients avec tous types d'allergies, la prévalence de la sensibilisation au lupin (évaluée par prick-test) a été estimée à 3,7 % et 4,1 % [14,15]. Dans une cohorte allemande plus restreinte, la prévalence de la sensibilisation au lupin était d'environ 6 % chez les sujets atopiques (c'est-à-dire, des sujets avec une prédisposition génétique à faire de l'allergie) et de 2 % chez les sujets non atopiques [16]. Pour la lentille, la prévalence de la sensibilisation variait de 2,11 % à 7,99 % en Europe [17]. La prévalence rapportée de la sensibilisation allergique à d'autres légumineuses semble être relativement similaire, mais nécessite une consolidation plus poussée. En effet, seule une petite cohorte néerlandaise (106 patients) de patients atopiques a évalué la prévalence de la sensibilisation pour d'autres légumineuses : 14,2 % pour l'arachide, 13,2 % pour le lupin blanc, 9,4 % pour le pois vert, 8,5 % pour le lupin bleu, 8,5 % pour le pois chiche, 7,5 % pour le haricot blanc, 6,6 % pour la lentille noire et 5,7 % pour la féverole et la lentille verte [18]. Il sera crucial de déterminer à l'avenir comment une sensibilisation aux légumineuses autres que l'arachide et le soja se traduit vers l'apparition de réaction allergiques cliniques aux légumineuses.

Les habitudes culturelles et la localisation géographique jouent un rôle important dans la prévalence des allergies aux légumineuses. Dans une étude comparant la prévalence des allergies alimentaires dans 8 pays européens, la prévalence de l'allergie alimentaire aux lentilles était la plus élevée en Grèce et en Espagne, deux pays connus pour intégrer plus souvent les légumineuses dans leur alimentation [17]. De plus, il a été observé que l'arachide et le soja sont des sources d'allergènes plus courantes dans les pays occidentaux, alors que les haricots, les lentilles, les pois et les pois chiches sont des sources allergènes plus courantes dans
les pays méditerranéens et en Inde [19,20]. Il convient tout-
tefois de noter qu'une étude portant sur le lien entre la
consommation d'arachide et de soja et la prévalence de la
sensibilisation à l'arachide et au soja dans différents pays
n'a pas trouvé d'association tangible entre ces paramètres
[21]. Ces auteurs ont suggéré que le moment et les voies
d'exposition, ainsi que les facteurs liés au patient, seraient
plus déterminants [21]. Des recherches plus approfondies
semblent donc nécessaires pour mieux comprendre les fac-
teurs influençant la sensibilisation aux légumineuses et le
développement de l'allergie aux légumineuses.

En termes de gravité, les allergies à l'arachide sont
reconnues comme particulièrement graves et comptent
parmi les principales causes de réactions allergiques poten-
tiellement mortelles chez les enfants [22]. Les allergies à
l'arachide peuvent se développer suite à l'ingestion de très
petites quantités (mg) de protéines d'arachide [23]. Cepen-
dant, d'autres légumineuses peuvent également provoquer
des réactions allergiques graves [24]. Ainsi, une étude
récente du Réseau d'Allergo-Vigilance a mis en évidence que
2,3 % des cas d'anaphylaxie d'origine alimentaire rapport-
tés au réseau en France étaient causés par le lupin [9]. Il
convient toutefois de noter que la quantité de protéines qui
doit être ingérée pour qu'une réaction allergique se pro-
duise est souvent plus élevée pour d'autres légumineuses
que pour l'arachide. Par exemple, dans une étude com-
parant les doses dites déclenchantes pour les 14 aliments
allergènes à étiquetage obligatoire, la dose déclenchante
minimale qui provoquerait une réaction allergique chez
5 % de la population (ED05) a été estimée à 2,1 mg pour
l'arachide, mais à 15,3 mg pour le lupin et à 10 mg pour le
soja [25]. De même, dans une petite étude française, les
doses déclenchantes identifiées pour les allergies aux légu-
mineuses chez les patients allergiques à l'arachide étaient
généralement > 100 mg de protéines, avec 118,2 mg pour le
fenugrec, > 1000 mg pour le lupin, > 400 mg pour le pois
et > 5000 mg pour le soja [26]. Des recherches supplémen-
taires devraient évaluer les doses déclenchantes pour ces
légumineuses dans des populations de patients plus impor-
tantes et dans différentes zones géographiques, afin de
mieux appréhender leur risque allergique.

Allergènes de légumineuses

Les allergènes de légumineuses sont classés, comme les
autres allergènes, selon un système de classification stan-
dardisé fourni par l'Union internationale des sociétés
d'immunologie (IUIS). Ce système nomme les allergènes en
fonction du nom scientifique de l'organisme source (Ara h
pour Arachis hypogaea, le nom scientifique de l'arachide,
par exemple) et d'un numéro ou d'une lettre indiquant
la protéine spécifique (Ara h 1, par exemple, pour la vici-
line 7S de l'arachide). Parmi les différents allergènes de
légumineuses, de nombreux allergènes appartiennent aux
mêmes familles de protéines (Tableau 1). Ces familles de
protéines ont des fonctions différentes dans les graines de
légumineuses (Tableau 1). Par exemple, les vicilines 7S,
les légumines 11S et les albumines 2S sont des protéines
de stockage des graines qui sont importantes pour fournir
des nutriments pendant la germination des graines [27].
L'immunoréactivité IgE à ces différentes protéines de sto-
ckage a été associée à des réactions allergiques plus graves

pour les allergies à l'arachide et au soja, et cela dans toutes
les populations de patients, enfants et adultes [24]. De
même, les vicilines 7S du pois et du pois chiche sont recon-
nues comme des allergènes majeurs dans les populations de
patients allergiques au pois et au pois chiche [28]. Les aller-
gènes appartenant aux familles des protéines de transfert de
lipides (LTP), des protéines liées à la pathogenèse 10 (PR-
10) et des défensines sont importantes pour la défense des
graines contre les stress biotiques et abiotiques [29–31].
Enfin, les profilines sont des protéines très conservées qui
jouent un rôle important dans l'organisation de l'actine
dans le cytosquelette, tandis que les oléosines stabilisent les
corps gras de la graine, qui stockent les lipides de la graine
[32]. L'observation selon laquelle de nombreux allergènes
de légumineuses appartiennent aux mêmes familles de pro-
téines est d'une importance directe pour un phénomène
couramment observé parmi les allergies aux légumineuses,
et appelé la réactivité croisée allergique.

Réactivité croisée

La réactivité croisée allergique est le phénomène par lequel
un individu allergique développe une réponse allergique à
un allergène différent, mais structurellement similaire à
l'allergène auquel il est allergique. Elle est définie comme la
reconnaissance de deux allergènes ou plus par des anticorps
ou des lymphocytes T ayant la même spécificité et étant
dirigés contre l'un des allergènes impliqués dans la réac-
tivité croisée [33]. L'origine de la réactivité croisée réside
dans la similarité structurelle (au niveau des acides aminés
ou au niveau tridimensionnel) des sites (épitopes) reconnus
par les anticorps ou les lymphocytes T [33].

Réactivité croisée entre les légumineuses

Chez les patients allergiques à l'arachide, la réactivité croi-
sée à d'autres légumineuses, basée sur des prick-tests ou des
taux d'IgE spécifiques, est extrêmement fréquente. Selon
l'étude et selon la légumineuse étudiée, entre 21,5–76,7 %
des patients allergiques à l'arachide sont sensibilisés à
au moins une autre légumineuse (Tableau 2) [12,26,34].
Les allergies concomitantes à d'autres légumineuses sont
toutefois beaucoup moins fréquentes chez les patients aller-
giques à l'arachide, avec des pourcentages allant de 0 %
à 44 %, selon l'étude et selon la légumineuse (Tableau 2)
[12,26,34,35]. La prévalence élevée de l'allergie au lupin
chez les patients allergiques à l'arachide (jusqu'à 44 %) fait
l'objet de discussions, car de nombreux patients ignorent la
présence de lupin dans les aliments [35].

Outre la réactivité croisée chez les patients allergiques à l'arachide, une réactivité croisée aux légumineuses est également observée chez les patients allergiques au soja, au lupin, au pois, à la lentille ou au haricot, même s'il y a que très peu d'études. De manière intéressante, la sensibilisation à d'autres légumineuses est très fréquente notamment chez les patients allergiques au lupin, à la lentille et au pois, mais moins fréquente chez les patients allergiques au soja (Tableau 2) [12]. Contrairement aux patients allergiques à l'arachide, ces sensibilisations se traduisent souvent par des allergies concomitantes, à part pour le soja. En effet, pour le soja, les allergies concomitantes aux autres
<table><caption>**Tableau 1** Allergènes des légumineuses référencés dans la base de données IUIS/OMS (consultée le 04/2025), selon leur famille de protéines.</caption><thead><tr><th>Famille de protéines</th><th>Fonction</th><th>Nom de l'allergène</th><th>Espèces sources</th></tr></thead><tbody><tr><td>Viciline 7S</td><td>Protéine de réserve des graines, fournit des nutriments pour la germination</td><td>Ara h 1<br>Gly m 5<br>Lup an 1<br>Pis s 1, Pis s 2<br>Len c 1<br>Vig r 2</td><td>Arachide (Arachis hypogaea)<br>Soja (Glycine max)<br>Lupin bleu à feuilles étroites (Lupinus angustifolius)<br>Pois (Pisum sativum)<br>Lentille (Lens culinaris)<br>Haricot mungo (Vigna radiata)</td></tr><tr><td>Globuline 11S</td><td>Protéine de réserve des graines, fournit des nutriments pour la germination</td><td>Ara h 3<br>Gly m 6</td><td>Arachide<br>Soja</td></tr><tr><td>Albumine 2S</td><td>Protéine de réserve des graines, riche en acides aminés soufrés</td><td>Lup an 2<br>Ara h 2, Ara h 6, Ara h 7</td><td>Lupin bleu à feuilles étroites<br>Arachide</td></tr><tr><td>PR-10 (Bet v 1-like)</td><td>Protéines liées à la pathogenèse (PR), impliquées dans la défense des plantes contre les agents pathogènes</td><td>Gly m 8<br>Vig r 4<br>Ara h 8<br>Gly m 4</td><td>Soja<br>Haricot mungo<br>Arachide<br>Soja</td></tr><tr><td>Protéine de transfert des lipides (LTP)</td><td>Tolérance aux stress abiotiques et biotiques, germination des graines, métabolisme des cutines et des cires</td><td>Vig r 1<br>Ara h 9, Ara h 16, Ara h 17<br>Lup an 3<br>Pis s 3<br>Len c 3<br>Pha v 3</td><td>Haricot mungo<br>Arachide<br>Lupin bleu à feuilles étroites<br>Pois<br>Lentille<br>Haricot vert (Phaseolus vulgaris)</td></tr><tr><td>Profiline</td><td>Protéine associée au cytosquelette, régule la polymérisation de l'actine</td><td>Ara h 5<br>Gly m 3<br>Lup a 5</td><td>Arachide<br>Soja<br>Lupin blanc (Lupinus albus)</td></tr><tr><td>Oléosine</td><td>Protéine associée aux corps lipidiques, stabilisant ces corps lipidiques</td><td>Ara h 10, Ara h 11, Ara h 14</td><td>Arachide</td></tr><tr><td>Défensine</td><td>Antimicrobien, fait partie du système immunitaire de la plante</td><td>Ara h 12, Ara h 13<br>Gly m 2</td><td>Arachide<br>Soja</td></tr></tbody></table>

légumineuses semblent peu fréquentes, à part pour l'arachide (Tableau 2) [12,19,36]. Il semble donc que les allergies causées par l'arachide, et dans une moindre mesure par le soja, entraînent une réactivité croisée IgE-dépendante aux autres légumineuses, mais pas d'allergie. En revanche, les allergies causées par les autres légumineuses entraînent une réactivité croisée IgE-dépendante fréquente, mais également une allergie fréquente. Les facteurs qui déterminent si un individu sensibilisé développe également une allergie à d'autres légumineuses doivent encore être étudiés.

Les niveaux élevés de réactivité croisée et, dans une moindre mesure, d'allergies entre les légumineuses pourraient en partie être médiés par les protéines de stockage des graines (7S, 11S), qui présentent des niveaux relativement élevés d'homologie de séquence d'acides aminés entre

les différentes légumineuses [12,37]. La réactivité croisée aux albumines 2S pourrait également être pertinente pour certaines légumineuses (arachide, soja, lentille), mais pas pour d'autres (pois) [12]. En effet, l'apparition spécifique d'une allergie concomitante au soja et à l'arachide pourrait être liée à la similarité structurelle des allergènes 2S de l'arachide et du soja au niveau moléculaire : l'allergène Ara h 2 de l'arachide présente une homologie structurelle avec l'allergène Gly m 8 du soja [38]. Plus précisément, il a été suggéré qu'une allergie concomitante au soja et à l'arachide chez les patients pourrait être associée à une sensibilisation aux albumines 2S (Ara h 2 et Gly m 8), ainsi qu'à une sensibilisation à Gly m 5 et Gly m 6, par rapport aux patients allergiques au soja et tolérants à l'arachide [39]. La question est désormais de savoir si des observations similaires peuvent être établies pour les autres légumineuses et
<table><caption>**Tableau 2** Aperçu des pourcentages de réactivité croisée allergique entre les différentes légumineuses, comme déterminée pour la sensibilisation croisée (slgE ou prick-test) ou pour l'allergie croisée.</caption><thead><tr><th>Allergie primaire</th><th>Source allergique à réactivité croisée</th><th>Sensibilisation croisée (%)</th><th>Allergie croisée (%)</th><th>Références</th></tr></thead><tbody><tr><td rowspan="10">Arachide</td><td>Soja</td><td>39,9–76,7</td><td>8,2–20</td><td>[12,26,34]</td></tr><tr><td>Lentille</td><td>42,2–63,3</td><td>3,3–21</td><td>[12,26]</td></tr><tr><td>Lupin blanc</td><td>34,2–75</td><td>16,7–44</td><td>[12,26,34,35]</td></tr><tr><td>Pois</td><td>38–48</td><td>15,4–13,3</td><td>[12,26,34]</td></tr><tr><td>Fenugrec</td><td>66,3</td><td>9,8</td><td>[26]</td></tr><tr><td>Pois chiche</td><td>33,3–53,3</td><td>ND–7,4</td><td>[12,26]</td></tr><tr><td>Fèverole</td><td>30,6–40</td><td>ND</td><td>[12,26]</td></tr><tr><td>Haricot</td><td>21,5–60</td><td>ND</td><td>[12,26]</td></tr><tr><td>Arachide</td><td>63,3</td><td>63,3–88</td><td>[12,36]</td></tr><tr><td>Lentille</td><td>20–43,3</td><td>6,7</td><td>[12,36]</td></tr><tr><td rowspan="3">Soja</td><td>Lupin blanc</td><td>46,7</td><td>16,7</td><td>[12]</td></tr><tr><td>Pois</td><td>34–53,3</td><td>16,7</td><td>[12,36]</td></tr><tr><td>Arachide</td><td>70,6</td><td>50–64,7</td><td>[12,19]</td></tr><tr><td rowspan="3">Lentille</td><td>Soja</td><td>82,4</td><td>64,7</td><td>[12]</td></tr><tr><td>Lupin blanc</td><td>82,4</td><td>64,7</td><td>[12]</td></tr><tr><td>Pois</td><td>94,1</td><td>73,3–82,4</td><td>[12,19]</td></tr><tr><td rowspan="3">Lupin blanc</td><td>Arachide</td><td>83,3</td><td>73,3</td><td>[12]</td></tr><tr><td>Soja</td><td>80</td><td>60</td><td>[12]</td></tr><tr><td>Lentille</td><td>83,3</td><td>36,7</td><td>[12]</td></tr><tr><td rowspan="4">Pois</td><td>Pois</td><td>70</td><td>40</td><td>[12]</td></tr><tr><td>Arachide</td><td>76,7</td><td>57–73,3</td><td>[12,19]</td></tr><tr><td>Soja</td><td>83,3</td><td>50</td><td>[12]</td></tr><tr><td>Lentille</td><td>90</td><td>46,7</td><td>[12]</td></tr><tr><td></td><td>Lupin blanc</td><td>80</td><td>40</td><td>[12]</td></tr></tbody></table>

Les chiffres et tirets (X %-X %) indiquent les pourcentages minimaux et maximaux trouvés dans la littérature, quand plusieurs articles sont disponibles. slgE = Immunoglobuline E spécifique.

si des épitopes spécifiques peuvent être impliqués dans les réactivités croisées observées.

## Réactivité croisée avec les allergènes environnementaux

Plusieurs autres familles d'allergènes présentes dans les légumineuses sont des pan-allergènes, comme les profilines, LTP et PR-10. Les pan-allergènes sont des protéines appartenues impliquées dans des processus vitaux généraux (défense de la plante, par exemple), avec des séquences et des structures protéiques très conservées, même parmi les organismes phylogénétiquement éloignés et non apparentés, ce qui peut favoriser la réactivité croisée [40]. Les profilines et les protéines PR-10 sont notamment responsables de la réactivité croisée entre les pollens de graminées (profilines), les pollens d'arbre et les aliments végétaux, également appelée syndrome pollen-aliment car la sensibilisation à ces protéines est initiée par une sensibilisation aux pollens [40,41]. Les LTP sont également souvent classées dans cette catégorie, car les pollens d'armoire ou de platane peuvent induire des allergies alimentaires médiés par la LTP [41,42].

Cette réactivité croisée des allergènes environnementaux avec les allergènes de légumineuses est cliniquement pertinente dans certains cas, mais pas dans tous. Les LTP de l'arachide et du haricot vert se sont révélées être des

allergènes majeurs dans l'allergie à l'arachide (Ara h 9) et au haricot vert (Pha v 3) chez les populations méditerranéennes [43,44]. La LTP du pois (Pis s 3) ne semble cependant pas avoir une importance majeure pour les allergies au pois [45], et le pois pouvait être consommé sans risque par une population de patients allergiques à la LTP en Italie [46]. La pertinence de la sensibilisation aux LTP pour les autres légumineuses doit encore être étudiée. Parmi les protéines apparentées à la PR-10, le Gly m 4 du soja s'est révélé être un allergène majeur pour les patients allergiques au pollen de bouleau et souffrant d'une allergie concomitante au soja [47]. L'allergène Ara h 8 de l'arachide est également un allergène apparenté à la PR-10, mais il a surtout été associé à des symptômes oropharyngés légers [48]. En effet, les allergies alimentaires induites par les profilines et les PR-10 se manifestent principalement par des symptômes oropharyngés légers, en raison de leur grande sensibilité à la pepsine dans le tube digestif. Néanmoins, des cas plus sévères d'allergies alimentaires aux légumineuses et médiés par les PR-10 et les profilines ont déjà été recensés, souvent en association avec des co-facteurs comme le jeûne, les inhibiteurs de la pompe à protons, et la consommation de grandes quantités d'aliments non-transformés [49,50].

Pour tous ces allergènes environnementaux, la sensibilisation semble dépendre fortement de la localisation géographique et de l'exposition. En effet, un taux élevé de sensibilisation à l'arachide Ara h 8 a été constaté dans une
population suédoise d'individus allergiques à l'arachide, ce qui est probablement lié aux niveaux élevés d'exposition aux pollens de bouleau en Suède [51]. Les réactivités croisées à médiation LTP sont particulièrement fréquentes dans le sud de l'Europe, moins au nord des Alpes et à peine décrites en dehors de l'Europe [42]. Ainsi, Ara h 9 (LTP) présente un taux de sensibilisation élevé en Espagne, et un taux de sensibilisation plus faible dans les populations non méditer-ranéennes [44,51]. Enfin, il est intéressant d'observer que la sensibilisation à des allergènes environnementaux à réac-tivité croisée semble être liée à des allergies d'apparition plus tard dans la vie, comme cela a été observé pour la sensibilisation IgE à Ara h 8 et Ara h 9 [24].

## Impact de la transformation sur l'immunoréactivité et l'allergénicité des légumineuses

La plupart des légumineuses ou des aliments contenant des légumineuses subissent un traitement technologique avant d'être consommés, ce qui peut modifier structurellement ou chimiquement les protéines des légumineuses et donc avoir un impact sur leur allergénicité. Cette transformation est effectuée pour améliorer les qualités sensorielles (par exemple, le goût, la texture, l'apparence), pour éliminer les toxines et/ou les microbes, pour modifier leurs propriétés fonctionnelles ou pour obtenir de nouveaux dérivés alimen-taires (ingrédients protéiques, huiles) [52]. Les différentes méthodes de transformation des aliments peuvent être clas-sées en deux catégories : la transformation thermique et la transformation non thermique. La transformation ther-mique implique l'application de chaleur humide ou sèche aux aliments, tandis que la transformation non thermique comprend des processus tels que la germination, la fer-mentation, l'hydrolyse enzymatique, l'ultrafiltration, etc. [52] (Fig. 1). La transformation peut avoir un impact sur les structures protéiques tertiaires, secondaires et primaires, ce qui peut affecter la reconnaissance et la liaison des épitopes par les IgE spécifiques. Lors de l'évaluation de l'impact de la transformation sur les allergènes de légu-mineuses, l'intégrité des épitopes IgE et la capacité d'un allergène à se lier et/ou à aggréger les IgE devront être étudiées pour ainsi fournir des informations sur le poten-tiel de l'allergène à induire une réaction allergique [53]. Il est également possible d'étudier l'impact de la transforma-tion sur la capacité à induire une sensibilisation allergique, c'est-à-dire à stimuler la production d'anticorps IgE [53]. Enfin, la transformation peut impacter la digestibilité des aliments contenant des allergènes, ce qui peut modifier la quantité et le type d'épitope qui atteint la barrière épithé-liale intestinale sous une forme immunologiquement intacte [54]. Avec l'incorporation croissante de protéines de légu-mineuses dans les aliments préemballés, il est important de comprendre comment les différentes méthodes de transfor-mation impactent leur potentiel allergène.

## Traitement thermique

Avec l'augmentation de la température, les protéines se déplient progressivement, suivies de changements

irréversibles qui comprennent l'agrégation, le réarrange-ment des liaisons disulfure et la modification chimique des chaînes latérales [55,56]. Les principales modifications chi-miques induites par la chaleur sont la désamination de l'asparagine et la réaction de Maillard (une réaction chi-mique entre les sucres réducteurs et les groupes amines primaires) [55]. Le niveau de modification des protéines affectées par le chauffage est dépendant du processus uti-lisé, car la dénaturation des protéines dépend :

* de la durée et de la température du chauffage ;

* de la présence d'eau, les protéines étant plus thermo-stables dans des conditions de chauffage sec ;

* de facteurs tels que la matrice alimentaire (graisses, sucres), le pH et la force ionique [56,57].

De plus, toutes les protéines ne se déplient pas complètement lors d'un chauffage prolongé, en raison des interactions entre les groupes latéraux d'acides aminés et le solvant [55]. Les mécanismes par lesquels le traitement thermique affecte l'immunoréactivité IgE et l'allergénicité des protéines sont directement liés aux changements struc-turels induits par la chaleur :

* le chauffage peut modifier les épitopes conformationnels ou entraîner la modification chimique des épitopes, dimi-nuant ainsi la liaison des IgE ;

* le chauffage peut provoquer l'exposition d'épitopes enfouis ou la formation de nouveaux épitopes (néo-épitopes) [55] (Fig. 2).

La plupart des études se sont concentrées sur l'impact du traitement thermique de l'arachide et du soja, alors que moins d'informations sont disponibles pour les autres légumineuses.

## Traitement thermique humide

Un certain nombre de méthodes de traitement thermique sont appliquées en présence d'humidité. Parmi celles-ci, l'ébullition est définie comme le processus au cours duquel un aliment est cuit dans un liquide (par exemple l'eau) qui a atteint son point d'ébullition (~100°C). L'étude de l'impact de l'ébullition sur l'immunoréactivité IgE de l'arachide a montré que l'ébullition pendant 20 à 30 minutes réduisait l'immunoréactivité IgE par rapport à l'arachide crue ou grillée en raison de modifications de la structure des prin-cipaux allergènes et d'une perte d'allergènes dans l'eau de cuisson [58–61]. Une étude in vivo évaluant la capacité de sensibilisation de novo d'extraits d'arachides crues, grillées et bouillies a également révélé que les arachides bouillies avaient un potentiel allergène inférieur à celui des arachides crues et grillées [62]. Pour le soja, l'immunoréactivité IgE était peu affectée par une ébullition de 30 minutes, mais elle était réduite par une ébullition de 60 minutes [63]. Il a éga-lement été démontré que l'ébullition pendant 15 minutes à 121°C réduisait l'immunoréactivité IgE pour les haricots rouges et les haricots noirs [64]. En revanche, la littéra-ture sur la lentille, le lupin et le pois chiche suggère que l'ébullition jusqu'à 60 minutes n'a pas d'impact majeur sur l'immunoréactivité IgE, ce qui laisse supposer une thermo-stabilité des principaux allergènes [65–67]. Aucune donnée n'est disponible sur l'impact de l'ébullition du pois sur l'immunoréactivité IgE du pois. Cependant, une étude de cas clinique a mis en évidence 5 cas de patients allergiques
<figure><img src="image_5.png" /><figcaption>**Figure 1.** Différentes méthodes de transformation des aliments susceptibles d'affecter l'allergénicité des légumineuses, séparées en méthodes de transformation thermique et non thermique.</figcaption></figure>

<figure><img src="image_6.png" /><figcaption>**Figure 2.** Représentation visuelle de l'impact des différentes méthodes de transformation des aliments sur les épitopes linéaires et conformationnels.</figcaption></figure>
au pois qui réagissaient davantage au pois bouilli qu'au pois cru [68]. De même, pour la lentille, un patient a été décrit comme réagissant davantage aux lentilles bouillies qu'aux lentilles crues [65]. Pour l'arachide, il semble donc que l'ébullition réduise significativement l'immunoréactivité IgE et la capacité de sensibilisation de novo. Ce phénomène n'est pas observé ou est observé dans une moindre mesure pour les autres légumineuses. Il est intéressant de noter qu'aucune étude n'a jusqu'à présent associé l'ébullition à la réhydratation préalable des graines de légumineuses, une pratique courante dans la préparation de certaines légumineuses (par exemple, les pois chiches).

L'impact d'autres procédés de traitement thermique par voie humide sur l'immunoréactivité IgE des légumineuses a également été étudié, souvent dans le but de trouver des stratégies de transformation qui réduisent fortement l'immunoréactivité IgE des allergènes afin d'obtenir des aliments dites « hypoallergéniques ». Ces procédés comprennent notamment l'autoclavage et l'extrusion. L'autoclavage humide est le processus de vaporisation à haute pression après réhydratation des graines de légumineuses, par opposition à l'autoclavage sec où aucune réhydratation n'est appliquée. L'autoclavage humide combine ainsi chaleur, haute pression et hydratation, ce qui entraîne des changements massifs dans la structure et la fragmentation des protéines [59]. Pour l'arachide, il a été observé que l'autoclavage humide induisait l'agrégation des protéines et diminuait la teneur en allergènes solubles de l'arachide et l'immunoréactivité IgE [69,70]. Pour le soja, la lentille, le pois chiche et le lupin, l'autoclavage humide était également capable de réduire fortement l'immunoréactivité IgE, en particulier avec une pression élevée (2,6 atm), une température et des temps de cuisson plus longs (30 min) [63,65,67]. L'extrusion est un processus qui combine une température, une pression et des forces de cisaillement élevées, généralement en présence d'une quantité limitée d'humidité [71]. L'extrusion est couramment utilisée pour créer des produits prêts à consommer, tels que des snacks, des céréales, des analogues de viande et des aliments pour sportifs [71]. Pour l'arachide, il a été démontré que l'extrusion à haute teneur en eau réduisait fortement l'immunoréactivité IgG contre l'allergène (ce qui est évaluée en utilisant des anticorps IgG produits chez le lapin ou le rongeur, spécifiques contre l'allergène) [72], tandis que l'extrusion de protéines de soja a été montrée pour réduire l'immunoréactivité IgE [73]. À notre connaissance, aucune donnée n'est disponible concernant l'impact de l'extrusion sur l'immunoréactivité ou l'allergénicité d'autres légumineuses.

## Traitement thermique à sec

Parmi les méthodes de traitement thermique par voie sèche, la torréfaction est une méthode couramment appliquée à l'arachide, mais aussi à d'autres légumineuses telles que le soja, le pois chiche, la féverole et le lupin. La torréfaction consiste à exposer les légumineuses à des températures élevées (> 120°C, parfois > 200°C) en l'absence d'huile ou d'eau. L'effet de la torréfaction sur l'allergénicité de l'arachide a été largement étudié. Contrairement aux méthodes de traitement thermique humide, la torréfaction augmente modestement l'immunoréactivité IgE et la

capacité d'élicitation des basophiles des allergènes d'arachide, et augmente ou maintient la capacité de sensibilisation de novo, tout en diminuant la digestibilité [60,61,74–76]. Cette augmentation du potentiel allergène a été attribuée à des changements dans la structure secondaire des allergènes d'arachide et à la présence accrue d'acides aminés glyqués provoquée par la réaction de Maillard, entraînant l'exposition d'épitopes et la formation de néo-épitopes [76–78]. Contrairement à l'arachide, une petite étude coréenne a suggéré que la torréfaction du soja diminuait l'immunoréactivité IgE [79]. Aucune donnée n'est disponible sur l'impact de la torréfaction sur l'immunoréactivité IgE d'autres légumineuses.

La friture est une autre méthode de traitement à sec dans laquelle les aliments sont immergés dans de l'huile ou de la graisse chaude, ce qui entraîne une perte d'humidité et la formation d'une croûte. La friture a également été étudiée à plusieurs reprises dans le contexte de l'allergie à l'arachide, où il a été démontré que la friture de l'arachide réduisait l'immunoréactivité IgE par rapport aux arachides crues, mais dans une moindre mesure par rapport à l'ébullition [60,80]. On ne dispose d'aucune donnée sur l'impact de la friture sur l'immunoréactivité ou l'allergénicité d'autres légumineuses, bien qu'elles soient couramment consommées sous forme frite, en particulier en Asie.

## Traitement non thermique

### Méthodes de transformation provoquant l'hydrolyse des protéines

Parmi les techniques de traitement non thermique, certaines, telles que l'hydrolyse enzymatique, la fermentation et la germination, peuvent provoquer l'hydrolyse des protéines, c'est-à-dire la décomposition des protéines en peptides ou acides aminés plus petits, ce qui peut induire la perte (partielle) d'épitopes conformationnels et linéaires (Fig. 2). La fermentation est le processus par lequel des micro-organismes, tels que des bactéries, des levures ou des moisissures, provoquent la dégradation enzymatique des composants alimentaires, tels que les glucides et les protéines. Elle peut être utilisée pour les aliments solides (« à l'état solide ») ou liquides, et est un processus couramment utilisé pour la fabrication de yaourts, de pain et de boissons alcoolisées afin d'augmenter la durée de conservation, la saveur et la digestibilité [81]. En plus de l'hydrolyse des protéines, la fermentation peut modifier le potentiel allergène des aliments par l'acidification et la dénaturation concomitante des protéines, ainsi que par la présence de micro-organismes bénéfiques ayant la capacité d'agir sur le système immunitaire du consommateur, tels que les lactobacilli [81,82]. Plusieurs études ont examiné l'impact de la fermentation sur le potentiel immunoréactif des légumineuses. Le soja en particulier est bien étudié, car la fermentation du soja est couramment utilisée en Asie pour produire des aliments traditionnels tels que la sauce soja, le miso, le natto et le tempeh [83]. Pour le soja, la fermentation en milieu solide et en milieu liquide a réduit de manière significative l'immunoréactivité IgG et IgE du soja, l'ampleur de la réduction dépendant du type de micro-organisme utilisé [84–90]. Des résultats similaires en termes
d'immunoréactivité ou de quantité d'allergène ont été obtenus pour d'autres légumineuses, notamment l'arachide [91], le pois [92], et le lupin blanc [93], bien que la littérature soit moins abondante que pour le soja. Aucune étude n'a directement examiné l'impact de la fermentation sur le potentiel de sensibilisation de novo des légumineuses, bien qu'une étude ait montré qu'une supplémentation quotidienne en bactéries probiotiques indépendant du soja réduisait le développement de l'allergie au soja chez les souris [94].

La germination est un processus biologique au cours duquel les graines commencent à croître et à se développer en une plante dans des conditions environnementales appropriées (eau, oxygène, température), ce qui est associé à l'activation d'enzymes qui décomposent les sucres et les protéines de stockage [95]. Les facteurs antinutritionnels diminuent également pendant la germination, ce qui augmente la digestibilité des protéines [96]. Les haricots mungo, les lentilles et les graines de soja germés sont couvramment utilisés dans les salades, tandis que les graines de soja sont souvent germées avant la fermentation pour la fabrication du tempeh. Peu d'études ont été menées en utilisant des sérum s de patients allergiques, mais il a été montré que la dégradation des protéines de stockage au cours de la germination réduisait l'immunoréactivité IgE de l'arachide [97,98], ainsi que l'immunoréactivité IgG du pois, du haricot mungo, du gramme noir et du soja [99–102]. De même, dans un modèle de sensibilisation de novo chez la souris, le soja germé avait une capacité plus faible à induire des IgE et une réaction allergique que le soja non germé [103].

Enfin, l'hydrolyse enzymatique est une méthode de transformation alimentaire dans laquelle des enzymes, telles que l'Alcalase®, la Flavourzyme®, la trypsin ou la pepsine sont utilisées pour décomposer les protéines en peptides et acides aminés plus petits. L'hydrolyse enzymatique est souvent utilisée pour améliorer l'appétence et la digestibilité des aliments, et des extraits de protéines de légumineuses hydrolysées peuvent être trouvés dans différents produits alimentaires, tels que les laits à base de protéines végétales ou les barres protéinées. D'une manière générale, pour le plupart des légumineuses, plus le niveau d'hydrolyse induit par ces traitements est élevé, plus la perte d'immunoréactivité IgE, mesurée par Western blot ou par ELISA, est forte, ce qui est très probablement dû à la perte d'épitopes linéaires et conformationnels [104–111]. Par exemple, le traitement séquentiel des protéines de haricot rouge, de haricot urd (haricot mungo noir) ou d'arachide avec l'Alcalase® et le Flavourzyme® a conduit à une hydrolyse presque complète des protéines et à une forte réduction de la capacité de liaison des IgE [104,105]. Pour l'arachide, ce traitement séquentiel a été plus efficace que le traitement avec Alcalase® et Flavourzyme® seul [105]. Il est intéressant de noter que cette forte hydrolyse et cette réduction de l'immunoréactivité IgE ne se traduisent pas toujours par une forte réduction de la capacité des protéines hydrolysées à induire la dégranulation des basophiles, comme cela a été observé pour le soja et l'arachide [106,108]. Il se peut qu'il reste des peptides suffisamment grands pour activer les basophiles en agrégeant l'IgE, ou que les petits peptides forment des agrégats plus grands qui peuvent agréger les IgE [108,112]. Cette observation indique

que dans les études sur l'impact de la transformation sur l'allergénicité des aliments, l'utilisation d'un modèle cellulaire qui peut mimer l'étape de dégranulation (par exemple, basophiles de rats humanisés, LAD2, basophiles primaires) est essentielle pour appréhender l'impact de la transformation sur l'agrégation des IgE sur les basophiles. En ce qui concerne la capacité de sensibilisation de novo des protéines de légumineuses hydrolysées, peu de données sont disponibles. Dans une étude, des souris ont été sensibilisées par voie intragastrique avec des extraits de protéines d'arachide non traitées ou hydrolysées (Alcalase®, Flavourzyme® ou les deux) et il a été observé que les protéines d'arachide hydrolysées induisaient une quantité plus faible d'IgE spécifiques de l'arachide et d'ARN messager de TSLP [113]. Il reste à déterminer dans quelle mesure le degré d'hydrolyse est important pour le processus de sensibilisation dans le contexte des allergies aux légumineuses, car une étude sur l'allergie au lait de vache a suggéré que le degré d'hydrolyse n'était pas linéairement associé avec la capacité à induire des IgE [114].

## Autres méthodes

De nombreuses légumineuses sont aujourd'hui incorporées dans les aliments transformés. Dans ces aliments, les légumineuses sont généralement incorporées en tant qu'ingrédient protéique, soit sous forme d'isolat de protéines, soit sous forme de concentré de protéines obtenu à la suite de différentes étapes de traitement visant à enrichir la fraction protéique. En fonction de l'ingrédient protéique, la légumineuse peut subir un fractionnement à sec (consistant, par exemple, en un décorticage, un broyage, une classification par air ou une ultrafiltration) ou un fractionnement humide (consistant, par exemple, en un décorticage, un broyage, un dégraissage, suivi d'une extraction des protéines dans un tampon alcalin et d'une précipitation acide des protéines et d'un séchage) [115]. Aucune étude n'a évalué l'impact de ces différents procédés sur l'allergénicité des légumineuses. Le traitement par voie sèche permet de conserver une conformation plus native des protéines et a donc probablement peu d'impact sur l'allergénicité [116,117]. En revanche, le fractionnement par voie humide comprend des changements de pH qui peuvent entraîner la dénaturation et l'agrégation des protéines, ce qui peut induire la perte ou le démasquage d'épitopes [115]. Étant donné la consommation croissante de protéines de légumineuses sous ces formes, l'impact du fractionnement des légumineuses sur l'immunoréactivité et l'allergénicité devrait faire l'objet d'études plus approfondies.

Avec les progrès technologiques, d'autres procédés de traitement non thermiques, telles que l'irradiation, les ultrasons, la haute tension ou le plasma froid, suscitent de plus en plus d'intérêt, notamment pour améliorer la conservation des aliments. L'irradiation, c'est-à-dire l'exposition des aliments à des rayonnements ionisants, a déjà été étudiée dans le contexte des allergies aux légumineuses [118]. La capacité de l'allergèneARA h 6 à lier les IgG s'est avérée réduite de manière dose-dépendante par l'irradiation y [119]. Il a également été démontré qu'un extrait d'arachide irradié réduisait la sécrétion d'IL-4 pro-inflammatoire par les splénocytes de souris sensibilisées à l'arachide, par
rapport à un extrait d'arachide non irradié [120]. Pour le soja, les observations sont contrastées. Dans une étude, l'irradiation provoquait une réduction dose-dépendante de l'immunoréactivité IgG envers Gly m 5 [121], alors que dans une autre étude, différents niveaux d'irradiation γ n'ont pas affecté la liaison des IgE de sérum s de patients au soja [122]. Ces différences sont probablement liées au type d'échantillon traité, au temps et à la dose de traitement. Enfin, un article décrivant l'impact de l'irradiation γ (25 kGy) et/ou de l'ébullition du haricot urd, du haricot rouge ou de l'arachide a montré que l'impact de l'ébullition était plus fort que celui de l'irradiation γ, mais que les effets pouvaient être modestement additionnels [64]. Dans ces contextes, les changements observés de l'immunoréactivité peuvent probablement être liés à l'absorption de l'énergie des rayons ou des faisceaux par les protéines, ce qui modifie leur conformation structurelle, ou à la génération de radicaux libres qui peuvent provoquer l'oxydation, la désoxydation ou la décarboxylation des acides aminés, entraînant le clivage des protéines, la réticulation et la destruction des structures secondaires et tertiaires des protéines [118].

## Conclusion

Cette revue vise à fournir une vue d'ensemble des différents aspects des allergies aux légumineuses, en particulier le risque de réactivité allergique croisée entre les légumineuses, et l'impact des procédés de transformation sur l'allergénicité des légumineuses. Globalement, toutes les légumineuses peuvent provoquer des réactions allergiques graves, mais il semblerait que des quantités de protéines moins importantes sont nécessaires pour induire une anaphylaxie à l'arachide qu'à d'autres légumineuses. La prévalence des allergies aux légumineuses varie fortement entre les différentes légumineuses, mais aussi géographiquement, ce qui pourrait être en partie lié à des facteurs culturels et environnementaux. La réactivité croisée IgE dépendante est très fréquente parmi les légumineuses, mais cette réactivité croisée ne se traduit pas toujours par une allergie concomitante, en particulier chez les personnes allergiques à l'arachide et au soja. Les allergies aux légumineuses peuvent également être causées par une sensitisation à des pan-allergènes environnementaux présents dans les pollens, mais ces allergies sont généralement de moindre gravité.

Avant d'être consommées, les légumineuses sont souvent transformées, et les différents procédés de transformation ont un impact sur l'immunoréactivité et l'allergénicité des légumineuses. Notamment, le traitement thermique humide et les procédés induisant une hydrolyse importante des protéines semblent avoir un impact majeur sur l'immunoréactivité. La plupart des études se sont toutefois concentrées sur l'étude des modifications de l'immunoréactivité IgG (anticorps) ou IgE et non sur l'allergénicité. À l'avenir, il semble donc important d'inclure l'utilisation d'un modèle cellulaire capable de mimer l'étape de dégranulation (par exemple, basophiles de rats humanisés, LAD2, basophiles primaires) afin d'appréhender l'agrégation des IgE sur les basophiles, et d'évaluer l'impact de la transformation sur l'allergénicité des légumineuses

à l'aide de modèles in vivo. De la même façon, il semble important d'étudier plus l'impact de la transformation alimentaire des légumineuses hors arachide et soja.

## Points essentiels

* La prévalence des allergies aux légumineuses varie fortement.

* La réactivité croisée IgE-dépendante est très fréquente parmi les légumineuses.

* Cette réactivité croisée ne se traduit pas toujours par une allergie concomitante.

* Certains procédés de transformation impactent l'immunoréactivité et l'allergénicité.

* Les données sont limitées sur l'impact de la transformation, hors arachide et soja.

## Remarques

Au cours de la préparation de ce travail, les auteurs ont utilisé DeepL Pro (outil sécurisé, en ligne et non public) afin de traduire cet article de l'anglais vers le français. Après avoir utilisé cet outil/service, les auteurs ont revu et corrigé le contenu si nécessaire et assument l'entière responsabilité du contenu de la publication.

## Déclaration de liens d'intérêts

Les auteurs déclarent ne pas avoir de liens d'intérêts.

## Remerciements

Cette revue a été écrite dans le cadre du prix 2023 de la Société française de nutrition, attribué à W. Dijk.

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