La présente invention concerne un procédé continu d'oxydation enzymatique de substrats organiques s'effectuant par un cofacteur ou coenzyme et plus précisément un procédé de régénération du cofacteur réduit par couplage dlune réaction appropriée avec la réaction de fabrication des produits utiles. Dans des cellules vivantes un grand nombre de réactions enzymatiques d'oxydo-réduction s'effectuent par l'intermédiaire d'un cofacteur ou coenzyme. Les exemples les mieux connus de ces cofacteurs d'oxydo-réduction sont le nico tinamide - adénine - dinucléotide (NAD), le nicotinamide-adénine-dinucléotide phosphate (NADP) et le flavine-adénine-dinucléotide (FAD). Dans chaque étape du métabolisme cellulaire dépendant d'un cofacteurS à une oxydation d'un substrat est associée une réduction du cofacteur, et inversement. Cette association de réactions directes et inverses conduit à ce que le ou les cofacteurs qui interviennent dans une série de réactions sont continuellement régénérés, principalement au moyen de la chaîne respiratoire. Le bilan global est tel que les coenzymes ne sont pas consommees du fait de leurs réactions. Lorsque lton veut transposer une réaction enzymatique ou une série de réactions enzymatiques au niveau du laboratoire ou du procédé industriel, on ne dispose généralement plus de l'ensemble des réactions qui conduisent à la régénération du ou des cofacteurs. S'il s'agit de réactions appliquées au laboratoire dans un but analytique (telles que, par exemple, mesure de la concentration d'un substrat ou mesure de la vitesse d'une réaction) on peut concevoir de consommer intégralement le cofacteur sans le régénérer ; et même, si besoin est, de. l'utiliser en excès pour déplacer une réaction équilibrée, par exemple. Cette possibilité n'est plus admissible sur le plan industriel compte tenu du prix de revient du cofacteur. Or on a découvert qu'il était possible de régénérer ce cofacteur en utilisant des composés moins onéreux tels que certains oxydants minéraux, divers composés organiques sous leur forme oxydée ou encore l'oxygène pur 'ou en mélange avec un ou plusieurs autres gaz, en particulier sous forme d'air atmosphérique. On propose donc selon le procédé de l'invention de coupler une réaction de régénération du cofacteur dans sa forme oxydée à la réaction enzymatique de fabrication de produits utiles. Le schéma global du procédé peut ainsi s'écrire Substrat + cofacteur oxydé - Y Enzyme Produit + cofacteur réduit Oxydant + cofacteur réduit b Réducteur + cofacteur oxydé Parmi les oxydants minéraux on peut citer, par exemple, des sels de l'ion ferrique, cuivrique ou d'autres ions métalliques dans un état de valence élevée, associés à des anions du type nitrate, sulfate, perchlorate, cyanure, comme le ferricyanure. Parmi les oxydants organiques on peut utiliser un ou plusieurs des composés connus sous le nom d'accepteurs d'électrons. On citera à titre d'exemples non limitatifs les composés de la série des phénol-indophénols substitués par un ou plusieurs atomes de chlore, brome ou iode en différentes positions du noyau ; les colorants du type indigo substitués par des groupements sulfonates; les composés quinoniques solubilisés par des groupements sulfonates : les colorants azoïques ; les colorants du groupe quinone-imine qui, outre les phénolindophénols, comprennent, par exemple, le bleu et le rouge de toluylène, les safranines, le bleu de méthylène, la thionine, le bleu de crésyl brillant ; les phénazines comme le phénazine méthosulfate, le phénazine éthosulfate, la pyocyanine ; les dérivés de la benzidine comme le méthylviologène, le benzylviologène ; les sels de tétrazolium comme le triphényltétrazolium. On peut aussi utiliser certains composés organiques possédant une fonction réductible comme la fonction cétone C = O ou imine C = NH, mais que l'on ne considère généralement pas comme des agents oxydants. On citera par exemple l'acétone, la butanone, la butanedione, la cyclohexanone, l'acide pyruvique, l'acide oxalo-acétique, l'acide a-cétoglutarique. Bon nombre de ces oxydants ne réagissent que très lentement avec le cofacteur réduit et on pourra avoir intérêt à leur associer une enzyme. Ainsi par exemple le 2,6-dichlorophénol-indophénol oxyde le NADH à pH = 8,8 avec une vitesse dix fois supérieure si on ajoute au milieu l'enzyme xanthine-oxydase ou l'acide pyruvique qui est réduit en acide lactique en présence de l'enzyme lactate déshydrogénase ; ou l'oxygène moléculaire qui, bien que n' agissant pas directement sur les cofacteurs réduits, régénère le NAD à partir de sa forme réduite NADH en présence de l'enzyme NADH-oxydase. On a par contre constaté que certains agents oxydants sont capables de réagir directement avec le cofacteur réduit et qu'il n'est pas nécessaire dans ces conditions d'utiliser une enzyme pour régénérer le cofacteur : ainsi par exemple le ferricyanure, la pyocyanine, le bleu de crésyl brillant, le phénazine méthosulfate. En ce qui concerne l'oxygène moléculaire, on a observé qu'il réagissait, très rapidement parfois, sur la forme réduite de certains des agents oxydants précités en les régénérant dans leur forme oxydée. On propose donc selon le procédé de l'invention d'utiliser un ou plusieurs de ces agents oxydants choisis dans les séries précédentes pour effectuer la régénération du cofacteur par l'oxygène ou tout mélange gazeux contenant de oxygène, sans qu' il soit nécessaire d'utiliser une enzyme d'oxydo-réduction. On a observé aussi que, lorsque l'on effectue la régénération du cofacteur par l'oxygène et un ou plusieurs couples oxydo-réducteurs intermédiaires, les formes réduites de l'oxygène qui apparaissent au cours de cette réaction agissent lentement sur le cofacteur et le couple oxydo-réducteur intermédiaire. On propose donc toujours selon le procédé de lrinvention d'ajouter à-la solution un. composé minéral, organique ou enzymatique qui décompose rapidement les formes réduites de l'oxygène. On retiendra de préférence la catalase qui est une enzyme dont l'objet est la décomposition de l'eau oxygénée en milieu neutre. Le présent procédé, basé sur la régénération du cofacteur dans sa forme oxydée, est applicable à la production de nombreux composés organiques résultant de la déshydrogénation de substrats divers et correspondant d'une façon générale à la réaction Enzyme Substrat + cofacteur b produit + cofacteur réduit. A titre d'exemples on retiendra plus spécialement la déshydrogénation de substrats comportant une ou plusieurs fonctions alcool ,- aldéhyde > acide , amine eventuellement sulfhydrile/ associées dens le même substrat à une qu plusieurs fonctions identiques ou différentes. Le procédé peut aussi bien concerner des réactionS plus spécifiques comme par exemple une déshydrogénation-déshydratation, une déshydrogénation-décarbo- xylation, ou une déshydrogénation-désamination. Le substrat retenu pour une réaction donnée pourra être mis en oeuvre suivant les conditions habituelles des réactions enzymatiques, à savoir qu:il sera généralement dissous dans une solution aqueuse de -pH déterminé, en utiIi- sant éventuellement un tiers solvant pour favoriser sa solubilisation. Dans certains cas, on préfèrera utiliser le substrat sous forme d'une suspension, d'une émulsion, d'une solution colloïdale ou tout autre procédé qui mette en contact intime le substrat et les autres réactifs. Les coenzymes mis en oeuvre seront choisies parmi les cofacteurs habituels des réactions métaboliques : le nicotinamide-adénine-dinucléotide, le nicotina mide-adénin-dinucléotide-phosphate, le flalrine-adénine-dinucléotide, le flavine-mononucléotide ou leur forme reduite ou un mélange des formes oxydée et réduite en retenant de préférence celui ou ceux qui se révèleront les mieux adaptées à l'enzyme et au substrat utilisés ainsi qu'au procédé mis en oeuvre. Les coenzymes peuvent aussi être utilisées sous la forme communément appelée analogues du NAD, comme par exemple le 3-.acétylpyridine-NAD, le 3-acétylpyridine-NADP, ou le 3-acétylpyridine-diamino-NAD, ou tout autre composé à groupement pyridinium. Les enzymes proprement dites seront choisies en fonction de la réaction faisant l'objet du procédé, de la nature du substrat et éventuellement de celle de la coenzyme, puisque d'un manière générale l'enzyme (lorsqu' elle est pure) est spécifique d'un type de réaction sur un substrat donné. Ellès pourront être employées sous leurs formes pures ou purifiées caractérisées d'après la nomenclature de llEnzyme Commission. Ainsi, par exemple, la méthanol déshydrogénase pour l'oxydation du méthanol en formaldéhyde, la formaldéhyde déshydrogénase pour l'oxydation du formaldéhyde en acide formique, la formate déshydrogénase pour ltoxydation de l'acide formique et de ses sels en ions hydrogène et anhydride carbonique, l'éthanol déshydrogénase pour l'oxy- dation de l'éthanol en acétaldéhyde, l'aldéhyde déshydrogénase pour l'oxydation de l'acétaldéhyde en acide acétique. Toutefois certains types d'enzymes n'ont pas une spécificité aussi marquée et il pourra être intéressant d'utiliser une enzyme déterminée avec un ou plusieurs autres substrats différents : ainsi, par exemple, l'éthanol déshydrogénase présente une activité vis-à-vis d'alcools commue le méthanol, le propanol l'isopropanol, -le butanol, l'isobutanol, le méthoxy-éthanol, l'alcool allylique De même l'aldéhyde déshydrogénase est active vis-à-vis de nombreux aldéhydes aliphatiques, insaturés et aromatiques. Les enzymes pures ou purifiées pourront être utilisées sous forme de mélanges dans des réactions particulières, consécutives ou parallèles. Ainsi par exemple pour oxyder le méthanol en anhydride carbonique et ions hydrogène on pourra utiliser un mélange de méthanol déshydrogénase, formaldéhyde déshydrogénase et formate déshydrogénase. Au lieu de ces enzymes pures ou purifiées caractérisées comme -ci-dessus, on pourra mettre en oeuvre des extraits enzymatiques bruts isolés d'organes d'êtres vivants tels que le foie de cheval, le coeur de boeuf ou de porc, la cervelle de mouton ou provenant de microorganismes tels que levures ou bactéries croissant de préférence sur les substrats concernés. Les enzymes pures ou purifiées ou les extraits enzymatiques et la ou les coenzymes pourront être utilisées sous des formes très variées allant du produit simple soluble -jusqu'à des espèces rendues insolubles par différents procédés sans perte importante de leurs activités. Dans les cas ou les enzymes et coenzymes sont utilisées sous formes dissoutes, on prévoiera une méthode de séparation des enzymes et coenzymes en fin de réaction ou bien de préférence pour un fonctionnement continu, une séparation du produit final de la reaction de façon à ce que celui-ci ne s'accumule pas dans le milieu sous forme dissoute. Lorsque le point d'ébullition du produit formé le permet on éliminera ce dernier de façon avantageuse sous forme de vapeur par entiainement par un courant gazeux ou en opérant sous une pression légèrement inférieure à la pression atmosphérique. Avec des produits à point d'ébullition plus élevé on préfèrera une séparation par formation d'un composé insoluble par exemple un sel insoluble avec un acide, une semicarbazone avec un aldéhyde . Dans les cas où les enzymes et coenzymes Sont utilisées sous une forme aisément isolable du milieu, on pourra appliquer l'un ou llautre des procédés habituels d'isolement des enzymes d'un milieu réactionnel sans que ce procédé d'isolement réduise la portée de l'invention.On citera à titre d'exemple le fixation de l'enzyme ou de la coenzyme par liaison physique ou chimique sur un support de nature poreuse comme la silice, l'alumine, sur des polymères comme le polyacrylamide ou la cellulose et ses dérivés, employés sous forme de poudres, granulés, membranes. Plutôt que de les fixer sur un support, on pourra maintenir enzyme et la coenzyme enfermées à l'intérieur d'une membrane laissant passer les réactifs et les produits comme par exemple les membranes de dialyse, d'ultrafiltration oud' encapsulation. L'objet principal de l'invention étant le couplage d'une réaction de régénération du cofacteur avec la réaction enzymatique de production on choisira des conditions de milieu réactionnel qui tiendront compte, à la fois des deux réactions couplées. On retiendra de préférence une composition du milieu, une valeur de pH et des concentrations de substrat, d'enzyme et de coenzyme telles qu la vitesse de la réaction enzymatique de production soit maximale si elle constitue l'étape limitative de-la réaction globale. On peut ainsi, par exemple, utiliser une solution aqueuse contenant des sels minéraux d'anions sulfate , phosphate , halogénure , nitrate seuls ou en mélange, associés à des cations alcalins,alcalino-terreux ou des métaux de valence supérieure. Ces sels ou certains d'entre eux seront èn général utilisés simultanément pour la fixation du pH de la solution à une valeur optimale.Cette valeur correspondra à un milieu faiblement acide, neutre ou faiblement basique et de préférence compris entre-pH = 6,0 et pH = 10,0. La température de fonctionnement pourra être fixée entre O0C et une température compatible avec la stabilité thermique des enzymes et coenzymes utilisées et de préférence entre la température ambiante et 400C. La présente invention peut être illustrée par les exemples non limitatifs suivants EXEMPLE 1 - On constitue le mélange réactionnel suivant dans 10 ml d'un tampon PO H,K/PO H Na2 0,1 X de pH = 8,0 dans l'eau 42 4 Acide pyruvique : 10,0 mg NAD = 7,0 mg Ethanol déshydrogénase Yeast = 5 mg. Cette solution est placée dans un réacteur comprenant à sa partie supérieure une entrée et une sortie pour un courant gazeux. Par l'entrée on envoie un courant d'azote que l'on fait barboter dans la solution à raison de 30 ml/mn. Le gaz est récupéré à la sortie du réacteur et envoyé dans un barboteur contenant une solution de 2,4 dinitrophényl-hydrazine dans un mélange d'acide phosporique éthanol-eau. Entre le réacteur et ce barboteur on interpose une vanne de prélèvemènt qui permet d'unjecter une fraction aliquote du courant gazeux dans un chromatographe étalonné avec lequel on mesure les quantités des différents produits qui peuvent se dégager du réacteur. L'essai est mené à température ambiante. La réaction est mise en route en introduisant 0,1 ml d'méthanol dans le réacteur. Des traces d'acétaldéhyde sont détectées dans le chrom,atographe, mais on n'observe pas la formation de 2,4 dinitrophénylhydrazone dans le barboteur. EXEMPLE 2 - On opère comme dans l'exemple 1 en ajoutant au milieu 50 y1 d'une suspension de lactate déshydrogénase dans une solution 2,4 M de sulfate d'ammonium. Après 4 heures on recueille 22 mg de 2,4 dinitrophénylhydrazone (Pf = 147 C) correspondant à 4,4 mg d'acétaldéhyde. Le rendement par rapport à l'acide pyruvique consommé est égal à 1. EXEMPLE 3 - On constitue le mélange réactionnel suivant dans 10 ml d'un tampon P04H2K/PO4H Na2 0,1 M de pH = 8,0 dans l'eau 2,6 Dichlorophénol-indophénol (sel de sodium) : 3 mg NAD : 20,0 mg Ethanol déshydrogénase Yeast : 5 mg. On opère comme dans l'exemple 1 et l'on détecte des traces d'acétaldéhyde par le chromatographe mais on n'observe pas de précipité de 2,4 dinitrophénylhydrazone dans le barboteur. EXEMPLE 4 - On opère comme dans l'exemple 3 en remplaçant le courant d'azote par un courant d'oxygène au même débit. Des quantités plus importantes d'acétaldéhyde sont mesurées avec le chromatographe et on observe un précipité de 2,4 dinitrophénylhydrazone dans le réacteur. EXEMPLE 5 - On opère comme dans l'exemple 4 en remplaçant le 2,6 dichlorophénol-indophénol par 3,0 mg de perchlorate de pyocyanine. Après 24 heures on recueille 24 mg de 2,4 dinitrophénylhydrazone correspondant à environ 5 mg d'acétaldéhyde. EXEMPLE 6 - On opère comme dans l'exemple 5 en ajoutant au mélange réaction nel 10,0 mg de catalase. Après 24 heures on recueille 190 mg de précipité de 2,4 dinitrophénylhydrazone (Pf = 1470C) correspondant à 38 mg d'acétaldéhyde. Entre la 24ème et la 48ème heure, il se fait à nouveau 137 mg de précipité correspondant à 27 mg d'acétaldéhyde. EXEMPLE 7 - On opère avec un réacteur contenant 1 litre de tampon PO4H2K/PO4H Na2- 0,1 M de pH = 8,0 dans l'eau et les quantités suivantes de réactifs Perchlorate de pyocyanine : 0,28 g NAD : 2,15 g Ethanol déshydrogénase Yeast : 66,5 mg Catalase : 570 mg. L'oxygène qui barbote dans le réacteur à raison de 13,6 ml/mn passe au préalable dans un saturateur contenant une solution à 2 % d'méthanol dans liteau. Les dispositifs de détection et de mesure de l'acétaldéhyde dégagé sont les mêmes que dans les exemples précédents. La réaction est mise en route par introduction de 20 ml d'éthanol. L'essai est poursuivi pendant 400 heures. Par chromatographie on mesure une quantité cumulée de 18 g d'acétaldéhyde et l'on recueille environ 70 g de 2,4 dinitrophénylhydrazone. EXEMPLE 8 -- On opère cote dans l'exemple 6 en remplaçant méthanol par du méthanol. Après 24 heures on recueille 5Q mg de précipité de 2,4 dinitrophénylhydrazone correspondant à 7 mg de formaldéhyde. EXEMPLE 9 - On opère comme dans l'exemple 6 en remplaçant L'méthanol par du méthoxyéthanol. Après 24 heures on recueille 30 mg de 2,4 dinitrophénylhydrazone correspondant à 9 mg de méthoxyacétaldéhyde. EXEMPLE 10 - On opère comme dans ltexemple 6 en remplaçant méthanol par de l'acétalciéhyde et méthanol déshydrogénase par de l'aldéhyde déshydrogénase. Par chromatographie, on détecte de petites quantités d'acide acétique dans le courant gazeux sortant du réacteur pendant 20 heures environ. REVENDICATIONS 1 - Procédé de production de composés organiques par déshydrogénation de substrats divers comportant au moins une fonction choisie parmi les fonctions alcool, aldéhyde, acide, amine, sulfhydrile, impliquant l'intervention d'au moins une enzyme et d'au moins un cofacteur (ou coenzyme), avec régénération du cofacteur par couplage avec une réaction d'oxydation appropriée à l'aide d'un agent oxydant minéral ou organique. 2 - Procédé selon la revendication 1 dans lequel le cofacteur est le nicotinamide-adénine-dinucléotide (NAD). 3 - Procédé selon l'une des revendications 1 et 2 dans lequel l'oxydant minéral est le ferricyanure de potassium. 4 - Procédé selon l'une des revendications 1 et 2 dans lequel l'oxydant organique est l'acide pyruvique. 5 - Procédé selon l'une des revendications 1, 2 et 4 dans lequel on ajoute au milieu réactionnel une nouvelle enzyme telle que la lactate déshydrogénase. 6 - Procédé selon l'une des revendications 1 et 2 selon lequel la régénération du cofacteur est effectuée par l'oxygène de l'air grâce à l'addition dans le milieu réactionnel d'accepteurs d'électrons aisément réoxydables par ce dernier réactif. 7 - Procédé selon l'une des revendications 1,2 et 6 selon lequel on ajoute également dans le milieu réactionnel une enzyme facilitant le transfert d'hydrogène entre le cofacteur et la forme oxydée de l'accepteur d'électrons. 8 - Procédé selon l'une des revendications 1,2,6,7 dans lequel on ajoute au milieu réactionnel une nouvelle enzyme facilitant la décomposition des formes intermédiaires partiellement réduites de l'oxygène telle que la catalase. 9 - Procédé selon l'une des revendications 1 à 8 dans lequel le composé organique obtenu est de l'acétaldéhyde. 10 - Procédé selon l'une des revendications 1 à 9 dans lequel la réaction est conduite- en milieu aqueux de pH compris entre 8 et 9.