La présente invention concerne en général de nouveaux polypeptides, des procédés pour leur préparation et des domaines d'utilisation de ces polypeptides. Il est bien connu que l'on a isolé de nombreux polypeptides à partir de divers organes d'animaux. Cependant, jusqutau voisinage de la dernière décennie, on savait très peu de chose à propos du thymus, organe qui, chez titre humain, constitue environ 0,8 % du poids de son corps à la naissance, bien que l'on ait antérieurement supposé l'existence d'une substance de blocage neuromusculaire dans le thymus. Malgré un vif intéret pour les fonctions et rôles possibles du thymus et des hypothèses et expérimentations précoces, on savait peu de chose sur le fonctionnement du thymus jusqu'à une période récente.On se rend compte cependant maintenant que le thymus est un organe composite contenant ou secrétant à lâ fois des composés épithéliaux (fonction endocrine) et des composés lymphoïdes (immunologiques) et que, ainsi, le thymus est impliqué dans les fonctions immunitaires de l'organisme. On sait que le thymus est un organe composite consistant en un stroma épithélial provenant du troisième arc branchial et en des lymphocytes provenant de cellules souches ou indifférenciées formées dans des tissus hématopoïétiques (Goldstein et collaborateurs, The Human Thymus, Heinemann, Londres, 1969). La différenciation des lymphocytes s'effectue dans le thymus,et ils le quittent sous forme de cellules arrivées à maturité et qui proviennent du thymus, que lton appelle des cellules T et qui circulent pour atteindre le sang, la lymphe, la rate et les ganglions lymphatiques. I1 semble que la différenciation des cellules souches au sein du thymus soit provoquée par l'intermédiaire de secrétions de cellules épithéliales du thymus, mais des difficultés rencontrées dans le cas des essais et titrages biologiques ont antérieurement empêché l'isolement complet et la caractérisation de la structure des hormones éventuellement présentes. On sait depuis quelque temps que le thymus est en relation avec les caractéristiques immunitaires de l'organisme et l'on a donc manifesté un grand intéret pour des substances isolées à partir du thymus. A cet égard, on a publié au cours des récentes années une masse relativement grande d'articles fondés sur du travail scientifique concernant des matières présentes dans du thymus de bovin. G. Goldstein et D.H. Schlesinger ont notamment publié un certain nombre d'articles concernant des recherches effectuées dans ce domaine. Des publications appropriées peuvent se trouver, par exemple, dans "The Lancet", 20 juillet 1968, pages 119-122 ; "Triangle", volume 11, nO 1, pages 7 à 14, 1972 ; "Annals of the New York Academy of Sciences", volume 183, pages 230-240, 1971 ; et "Clinical and Experimental Immlunology'', volume 4, nO 2, pages 181-189, 1969 ; "Nature", volume 247, pages 11-14, 1974 "Proceedings of the National Academy of Sciences USA", volume 71, pages 1474-1478, 1974 ; "Cell", volume 5, pages 361-365 et 367-370, 1975 ; "Lancet", volume 2, pages 256-259, 1975 "Proceedings of the National Academy of Sciences USA, volume 72, pages 11-15, 1975 ; "Biochemistry", volume 14, pages 22142218, 1974 ; "Nature", volume 255, pages 423-424, 1975. Dans l'article de Goldstein et Manganaro dans "Annals of the New York Academy of Sciences", volume 183, pages 230-240, 1971, il y a des indications concernant la présence d'un polypeptide du thymus provoquant un blocage neuromusculaire myasthénique chez des animaux, ce qui est analogue à la maladie humaine de la myasthénie grave. En outre, il a été indiqué dans cet article que deux effets distincts sont provoqués par des polypeptides séparés se trouvant dans le thymus de bovin.On pensait que l'un de ces polypeptides, appelé thymotoxine provoquait de la myosite,mais il a été encore indiqué que ce polypeptide n'a pas été isolé, bien qu'il semble s'agir d'un polypeptide ayant un poids moléculaire d'environ 7000, ayant une forte charge positive nette et qui est retenu sur "CM-Sephadex" à un pH de 8,0. Des produits identifiés comme étant de la thymine I et de la thymine II, qui se sont avérés etre de nouveaux polypeptides isolés à partir du thymus de bovin et qui ont des utilisations particulières dans divers domaines thérapeutiques,ont été décrits dans la publication "Nature", 247, 11, du 4 janvier 1975. Puisque l'on a utilisé des noms semblables pour d'autres produits isolés à partir du thymus dans l'art antérieur, on donne maintenant à la thymine I et à la thymine II le nom de thymopoïétine I et de thymopolétine Il. te brevet des Etats-Unis d'Amérique nO 4 002 602 (publié) décrit des polypeptides à longue chaine appelés polypeptides immunopolétiques ubiquistes. Ce peptide a-par la suite reçu le nouveau nom de "ubiquitine". Ce polypeptide comporte 74 amino-acides et il se caractérise par sa capacité à provoquer in vitro, en des concentrations de l'ordre du nanogramme, la différenciation des immunocytes du type cellule T (provenant du thymus) et du type cellule B (provenant de la moelle des os) à partir de précurseurs présents dans la moelle des os ou dans la rate, Ainsi, le polypeptide peut servir dans des domaines thérapeutiques impliquant des déficiences thymiques ou immunitaires, etc. te brevet des Etats-Unis d'Amérique nO 4 002 740 (publié) décrit des compositions de tridécapeptides de synthèse pouvant provoquer la différenciation des lymphocytes T mais non celle des lymphocytes B à récepteur de complément. Ce polypeptide montre ainsi un grand nombre des caractéristiques des polypeptides à longue chaîne qui ont été isolés et ont été appelés "thymopolétines". La présente invention propose un polypeptide de synthèse, comportant 5 amino-acides et ayant une séquence constituant un site actif bien défini. On a trouvé que ce polypeptide présente un grand nombre des caractéristiques du polypeptide à longue chaîne qui a été isolé et appelé "polypeptide immunopolétique ubiquiste", décrit dans les publications ci-dessus et dans le brevet précité des Etats-Unis d'Amérique nO 4 002 602. La présente invention propose donc de nouveaux polypeptides importants du point de vue biologique et qui peuvent, en des concentrations de l'ordre du nanogramme, provoquer par induction la différenciation des cellules souches des cellules T aussi bien que des cellules souches de cellules B, et qui sont donc très utiles dans les mécanismes immunitaires des êtres humains et des animaux. L'invention propose également de nouveaux produits intermédiaires, des procédés pour effectuer la synthèse des nouveaux polypeptides de l'invention ainsi que des compositions et leur application à des actions biologiques. D'autres buts et avantages de l'invention apparaîtront au fur et à mesure de sa description. Pour parvenir aux buts et avantages ci-dessus, la présente invention propose de nouveaux polypeptides ayant la séquence suivante comme site actif - X-Y-Z-GLN-LYS où X est TYR ou ALA, Y est ASN ou ALA ; et Z est ILE ou ALA. L'invention propose également de nouveaux intermédiaires, du type polypeptide-résine, formés lors de la préparation du polypeptide de la présente invention et qui comportent la séquence suivante (où X, Y et Z ont le sens indiqué ci-dessus ; et R1, R2 et R3 représentent des groupes protecteurs fixés sur les amino-acides indiqués si de tels groupes sont nécessaires ; et la "résine" est un polymère en phase solide jouant le rôle de support de la réaction) ainsi que cet intermédiaire de peptide débarrassé de la résine et d'autres groupes protecteurs. L'invention propose également un mode opératoire pour la préparation du polypeptide de l'invention par une synthèse de peptide en phase solide, ainsi que des compositions thérapeutiques contenant le polypeptide et leur administration à des êtres humains et à des animaux pour exercer sur eux des actions biologiques. Comme indiqué ci-dessus, l'invention concerne de nouveaux polypeptides présentant un intérêt thérapeutique dans divers domaines, des intermédiaires formés au cours de la préparation des polypeptides, des compositions thérapeuti ques et leur utilisation, ainsi que des procédés pour fabriquer les polypeptides. Dans la forme principale de réalisation de la présente invention, celle-ci propose des polypeptides ayant comme site actif la séquence des amino-acides suivants I. X-Y-Z-GIN-LYS où X est TYR ou ALA ; Y est ASN ou ALA et Z est ILE ou ALA on préfère particulièrement que X représente TYR, Y soit ASN et Z soit ILE. Dans une autre forme de réalisation, l'invention propose des polypeptides contenant comme site actif la séquence précitée et que l'on peut décrire par la formule générale (II) suivante II. R-NH-X-Y-Z-GLN-LYS-COR' où X, Y et Z sont comme décrit ci-dessus ; et R et R' sont des substituants fixés sur la séquence du pentapeptide et qui n influent pas essentiellement sur l'influence biologique de la séquence active de base. On entend ainsi affirmer que les amino-acides terminaux de cette chaîne de polypeptide peuvent être modifiés sans que l'on sorte du cadre ou de l'esprit de l'invention lorsqu'on place sur ces amino-acides terminaux des groupes fonctionnels ou leurs dérivés (R et R') sans influer essentiellement sur l'activité biologique de la molécule. Ainsi, on doit comprendre que les groupes terminaux amine et acide carboxylique ne sont pas essentiels pour l'activité biologique du pentapeptide comme dans le cas de certains polypeptides. Donc, on considère que le cadre de la présente invention englobe ces pentapeptides ne comportant pas de substituants sur les groupes terminaux ainsi que les pentapeptides dont les groupes terminaux Sofit substitués par un ou plnsieur groupes fonctionnels n'influant pas essentielement sur l'activité biologique ici décrite. On comprendra donc, d'après cela, que ces groupes fonctionnels comprennent des substitutions normales comme de l'acylation du groupe amino libre et de l'amidation du groupe acide carboxylique libre, ainsi que la fixation par substitu tion d'amino-acides et de polypeptides supplémentaires. Dans ces aspects, les pentapeptides de l'invention semblent remarquables puisque ces pentapeptides montrent la même activité biologique que des peptides naturels à longue chaîne dont cette séquence de pentapeptide constitue une partie ou bien dans laquelle cette séquence figure. On pense donc que les caractéristiques exigées pour que la molécule soit active proviennent de la stéréochimie de la molécule, c'est-à-dire du "plissement" particulier de la molécule.A cet égard, on doit comprendre que des liaisons polypeptides ne sont pas rigides mais souples et qu'elles peuvent exister sous forme de feuilles, d'hélices, etc. Il en résulte que la totalité de la molécule est souple et se "plissera" d'une certaine façon. Dans la présente invention, il a été découvert que le pentapeptide "se plisse" de la même façon que le polypeptide naturel à longue chaîne et présente donc les mêmes caractéristiques biologiques. C'est pourquoi le polypeptide peut comporter comble substituants divers groupes fonctionnels tant que les substituants n'in- fluent pas essentiellement sur l'activité biologique ou natal tèrent pas les "plissements" naturels de la molécule. La capacité de la molécule à conserver son activité biologique et son plissement naturel est clairement illustrée par le fait que la séquence du pentapeptide de la présente invention montre les mêmes caractéristiques biologiques que le peptide naturel comportant 74 amino-acides et qui a été décrit sous le nom de ubiquitine" dans le brevet précité des Etats-Unis d'Amérique nO 4 002 602. Au sein de la molécule de ce polypeptide à longue chaîne, on peut identifier le pentapeptide de la présente invention mais seulement en eXombinai- son avec les autres amino-acides décrits dans le brevet précité. Cependant, ce brevet précité constitue une preuve directe que le pentapeptide de la présente invention est le site actif, puisque les activités biologiques sont les mêmes et que les amino-acides et les chaînes peptidiques fixés par substitution sur les amino-acides terminaux n'influent pas sur les caractéristiques biologiques du fragment pentapeptide de base. Au vu de cet exposé, on comprendra donc que, dans la formule (II), R et R' peuvent représenter n'importe quel substituant n' influant pas essentiellement sur l'activité biologique de la séquence active de base. Ainsi, à titre illustratif, on peut indiquer que R et R' peuvent être l'un quelconque des substituants suivants R R' Hydrogène OH Alkyle en C1 à C7 NH2 Aryle en C5 à C12NHR7 Alcaryle en C6 à 020 N(R7)2 Aralkyle en C6 à O20 OR7 Alcaneyle en Cî à C7 HAL Alcényle en C2 à C7 Alcynyle en 2 à C7 où R7 est un radical alkyle ayant 1 à 7 atomes de carbone, alcényle ayant 2 à 7 atomes de carbone, alcynyle ayant 2 à 7 atomes de- carbone, aryle ayant 6 à 20 atomes de carbone, alcaryle ayant 6 à 20 atomes de carbone ou aralkyle ayant 6 à 20 atomes de carbone, et HAL est un atome d'halogène, de préférence Cl. Cependant, comme indiqué ci-dessus, R et R' peuvent être aussi des groupes formés par au moins un-amino-acide neutre ou des restes de chaînes de polypeptide ayant 1 à 20 atomes de carbone. Les exemples suivants sont donnés à titre illustratif R R' ASP GLU SER SER LEU THR SER-ASP LEti LEU-SER-ASP HIS tEU-ASP VAL LEU-SER ARG GLU-SER R' GLU-THR GLU-SER-LEU GLU-SER-THR GLU-SER-THR-LEU GLU-SER-THR-LEU-HIS GLU-SER-THR-LEU-HI S -LEU GLU- SER-THR-LEU-HIS-LEU-VAL GLU-SER-THR-LEU-HIS-LEU-VAL-LEU GLU-SER-THR-LEU-HIS-LEU-VAL-LEU-ARG GLU-SER-THR-LEB-HIS-LEU-VAL-LEU-ARG-LEU GLU-SER-THR-LEU-HIS-LEU-VAL-LEU-ARG-LEU- Dans une forme plus spécifique de réalisation de l'invention, celle-ci propose de nouveaux pentapeptides comportant la séquence (ici) suivante III. R-HN-TYR-ASN-ILE-GLN-LYS-COR' où R est un atome d'hydrogène ou un radical alkyle ayant 1 à 7 atomes de carbone, par exemple méthyle ou éthyle, un radical aryle ayant 5 à 12 atomes de carbone, par exemple phényle, ou alcoyle ayant 1 à 7 atomes de carbone, par exemple acétyle ou propionyle ; et R' représente OH, NH2, NHR7 N(R7)2 ou un atome de chlore. Les polypeptides que l'on préfère surtout sont ceux dans lesquels R est un atome d'hydrogène et R' représente OH. Les sels pharmaceutiquement acceptables des pentapeptides entrent également dans le cadre de l'invention. Comme acides capables de former des sels avec les pentapeptides, on peut mentionner des sels minéraux comme l'acide chlorhydrique, l'acide bromhydrique, l'acide perchorique, l'acide nitrique, l'acide thiocyanique, l'acide suLfurique, l'acide phosphorique, etc., et les acides organiques comme l'acide formique, l'acide acétique, l'acide propionique, l'acide glycolique, l'acide lactique, l'acide pyruvique, l'acide oxalique, l'acide malonique, l'acide succinique, l'acide maléfique, l'acide fumarique, l'acide anthranilique, l'acide cinnamique, l'acide naphtalène-sulfonique ou l'acide sulfanilique, par exemple. Dans la structure ci-dessus, les amino-acides faisant partie du peptide sont identifiés par des abréviations, pour la commodité de la présentation. Voici le sens de ces abréviations Amino-acide Désignation abrégée t-tyrosine TYR L-asparagine ASN Acide L-aspartique ASP L-isoleucine ILE L-sérine SER L-glutamine GLN L-leucine LEU L-lysine LYS Acide L-glutamique GLU L-thréonine THR L-histidine RIS L-valine VAL L-arginine ARG L-alanine ALA Les polypeptides de la-présente invention sont des peptides comportant 5 amino-aclides et qui se sont avérés présenter des caractéristiques semblables à celles de l'ubiquitine, polypeptide formé de 74 amino-acides et qui a été isole du thymus de bovin comme indiqué dans le brevet précité des Etats-Unis d'Amérique n0 4 002 602. tes peptides de la présente invention se caractérisent en particulier par leur ca- pacité à provoquer par induction, en des concentrations de l'ordre du nanogramme, la différenciation sélective des cellules souches de cellules T ainsi que de cellules souches de cellules B. Il a été trouvé que les polypeptides de la présente invention provoquent in vitro, par induction, la différenciation de cellules souches ou qui sont des précurseurs des lmmu- nocytes,de la même façon que les polypeptîdes à longues cno s qui ont été décrits dans le brevet précité des Etats-Unis d'Amérique nO 4 002 602.Ainsi, on a trouvé que, même à des concentrations de l'ordre du nanogramme, les polypeptides de la présente invention provoquent par induction la différenciation des cellules souches ou constituant des précurseurs des cellules T, selon la mesure faite par l'acquisition des antigènes de différenciation thymiques TL et THY-1 (G), ainsi que des cellules souches ou constituant des précurseurs des cellules B, selon la mesure faite par l'acquisition des récepteurs pour du complément, ce qui est une marque distinctive des cellules B (de la moelle des os). Pour comprendre l'importance des caractéristiques biologiques de différenciation attachées aux polypeptides de la présente invention, il convient de noter que la fonction du thymus par rapport à l'immunité peut être indiquée en gros comme étant la production de cellules provenant du thymus, ou lymphocytes, que l'on appelle des cellules T. Les cellules T forment une grande proportion de la masse des petits lymphocytes remis en circulation. tes cellules T ont de la spécificité immunologique et elles sont directement impliquées dans des réponses immunitaires obtenues par l'intermédiaire de cellules (comme des réponses à une homogreffe), en jouant le rôle de cellules effectrices ou réceptrices.Cependant, les cellules T ne sécrètent pas des anticorps humoraux car ces anticorps sont sécrétés par des cellules provenant directement de la moelle des os, indépendamment de l'influence thymique, et ces dernières cellules sont appelées cellules B. Cependant, pour de nombreux antigènes, les cellules B exigent la présence de cel]ules T pouvant réagir de façon appropriée avant de pouvoir produire des anticorps. Le mécanisme de ce processus de coopération des cellules n'est pas encore entièrement connu. Il ressort de cette explication que l'on peut indi quer qu'en termes de fonctionnement, le thymus est nécessaire pour le développement de l'immunité cellulaire et de nombreuses réponses sous forme d'anticorps humoraux, et qu'il influe sur ces mécanismes en provoquant, au sein du thymus, la différenciation des cellules souches hématopolétiques en des cellules T. Cette influence inductive est exercée sous l'action médiatrice de secrétions de cellules épithéliales du thymus, à savoir les hormones thymiques. En outre, pour comprendre le fonctionnement du thymus et le mécanisme de la formation des lymphocytes ainsi que la circulation des lymphocytes dans le corps, il convient de noter que des cellules souches apparaissent dans la moelle des os et atteignent le thymus grâce au courant sanguin. Dans le thymus, les cellules souches se différencient en des cellules T compétentes du point de vue immunologique, qui migrent vers le courant sanguin et circulent, avec des cellules B, entre les tissus, les vaisseaux lymphatiques et le courant sanguin. tes cellules du corps qui secrètent les anticorps proviennent également de cellules souches hématopoïétiques, mais leur différenciation n'est pas déterminée par le thymus. On les appelle donc des cellules provenant de la moelle des os ou cellules B. Chez les oiseaux, ces cellules se différencient dans un organe analogue au thymus et que l'on appelle la bourse de Eabricius. Chez les mammifères, on n'a pas découvert d r or- gane équivalent et l'on pense que la différenciation des cellules B s'effectue au sein de la moelle des os. tes substances physiologiques régissant cette différenciation demeurent entièrement inconnues. Comme indiqué ci-dessus, les polypeptides de la présente invention sont thérapeutiquement utiles pour le traitement des êtres humains et des animaux. Puisque les nouveaux polypeptides ont le pouvoir de provoquer par induction la différenciation des cellules souches lymphopoîétiques apparaissant dans les tissus hématopolétiques, en des cellules provenant du thymus ou des cellules T capables de participer à la réponse immunitaire du corps et aussi de provoquer par induction la différenciation de cellules B, on considère que les produits de la présente invention ont de nombreuses utilisations thérapeutiques. En premier lieu, puisque les composés peuvent effectuer certaines des fonctions indiquées du thymus, ils ont une application dans divers domaines du fonctionnement du thymus et de l'immunité.Un domaine principal d'application réside dans le traitement du syndrome de DiGeorge, état dans lequel il y a une absence congénitale de thymus. Une injection des polypeptides surmontera cette déficience. Une autre application réside dans l'aggamaglobulinémie, qui est due à un défaut de présence dans 1' organisme, ou de fonctionnement, de l'hormone supposée présider à la différenciation des cellules B. L'injection des polypeptides surmontera ce défaut.En raison de leurs caractéristiques biologiques et de leur activité extrême à de faibles concentrations, les polypeptides servent en contribuant à l'immunité collective du corps du fait qu'ils augmentent (ou contribuent à) la stimulation thérapeutique de l'immunité cellulaire et de l'immunité humorale et qu'ils deviennent ainsi utiles pour le traitement de maladies impliquant une infection chronique in vivo, comme des infections fongiques ou à mycoplasma, la tuberculose, la lèpre, les infections virales aiguës et chroniques, etc. En outre, les peptides sont considérées comme utiles dans tout domaine où l'immunité cellulaire ou hormonale constitue un but à atteindre et en particulier lorsqu'il y a des déficiences de l'immunité, comme dans le syndrome de DiGeorge précité.En outre, en raison des caractéristiques des polypeptides, ils sont utiles in vitro pour provoquer par induction le développement d'antigènes à la surface des cellules T, en induisant le développement de la capacité fonctionnelle de produire de la réponse à des mitogènes et à des antigènes et de la capacité à la collaboration entre des cellules pour augmenter le pouvoir des cellules B de produire des anticorps Ils sont utiles in vitro pour provoquer par induction le développement de cellules B, comme mesuré par le développement des récepteurs en surface pour du complément.Les peptides sont utiles également pour inhiber une prolifération non maîtrisée de lymphocytes qui répondent à de l'ubiquitine. Une caractéristique importante du polypeptide réside dans son pouvoir à rétablir in vivo des cellules ayant les caractéristiques des cellules T et aussi son pouvoir à rétablir in vivo des celles ayant les ca ractéristiques des cellules B. Une autre caractéristique importante des peptides de la présente invention est leur très grande activité à des concentrations très basses. Ainsi, on a trouvé que les peptides sont actifs à des concentrations partant de 10 nanogrammes/ml et que leur activité maximale se-situe à des concentrations d'environ 0,05 à 1 Fg/ml Le véhicule peut être n'importe lequel des véhicules bien connus pour cela, notamment des solutions salines normales, de préférence avec un diluant protéique comme de la sérum-aZbumine de bovin afin d'éviter à ces faibles concentrations des pertes par adsorption sur la verrerie. tes peptides de la présente invention sont actifs à une concentration supérieure à environ 0,1 mg/kg de poids corporel.Pour le traitement du syndrome de DiGeorge, les polypeptides peuvent etre administrés à raison dtenviron 0,1 à 10 mg/kg de poids corporel. En général, on peut utiliser la meme gamme de quantités dosées pour traiter les autres états ou les autres maladies mentionnés. On prépare les polypeptides de la présente invention en utilisant des concepts semblables à ceux décrits par Merrifield, comme indiqué dans "Journal of American Chemical Society", 85, pages 2149-2154, 1963. La synthèse implique l'addition progressive d'amino-acides protégés sur une channe peptidique croissante fixée par des liaisons de covalence à une p- ticule de résine solide. Grace à ce mode opératoire, on peut enlever par filtration les corps qui devaient réagir et les sous-produits et l'on élimine la recristallisation des intel- médiaires. Le concept général de ce procédé se fonde sur la fixation, par une liaison de covalence, du premier amino acii:ie de la chaîne sur un polymère solide et l'addition des aminoacides successifs, un à la fois, de manière échelonnée ou progressive, jusqu'à assemblage de la séquence voulue. Enfin, c enlève le peptide du support solide et lton enlève les groupes protecteurs. Ce procédé fournit une chaîne de peptides qui croit et qui est fixée sur une particule solide entièrement insoluble, de sorte que la chaîne est sous une forme eomLmode pour sa filtration et pour son lavage afin d'en éliminer les corps qui devaient réagir et les sous-produits obtenus. Les amino-acides peuvent être fixés sur n'importe quel polymère convenable,qui doit tout simplement être insoluble dans les solvants utilisés et avoir une forme physique stable permettant une filtration facile. Le pclymère doit contenir un groupe fonctionnel auquel le premier amino-acide protégé peut être fermement relié par une liaison de covalence. Divers polymères conviennent pour cela, comme de la cellulose, de l'alcool polyvinylique, du polyméthacrylate et du polZsty- rène sulfoné, mais, dans la synthèse de la présente invention, on a utilisé un copolymère chlorométhylé du styrène et du divinylbenzène. On protège par des groupes protecteurs clastiques, tels que ceux utilisés dans le domaine des polypeptides, pendant toute la réaction des divers groupes fonctiorulels de lta mino-acide qui sont actifs mais ne doivent pas participer aux réactions. Ainsi, on protège les groupes fonctionnels de la tyrosine et de la lysine grâce à des groupes protecteurs que lton peut enlever après achèvement de la séquence sans nuire au polypeptide finalement produit.On a effectué la synthèse par une modification du procédé de synthèse sur milieu solide en utilisant de la fluorescamine pour déterminer, par une indication de fluorescence positive, si la copulation a été complète (voir Felix et ses collaborateurs, Analyt. Biochem., 52, 377, 1973). Si une copulation complète ntest pas indiquée, on répète la copulation avec le même amino-acide protégé, avant d'enlever les groupes protecteurs. Le mode opératoire général implique une estérification initiale de la L-lysine dont les groupes amio sont protégés, pour la fixer sur la résine dans de l'alcool absolu contenant une aMine. On filtre ensuite le produit de fixation par copulation de l'amino-acide sur la résine, on le lave à l'alcool et à l'eau et on le sèche.On enlève ensuite, sans influer sur d'autres groupes protecteurs, le groupe de protection du groupe a-amino de la lysine (par exemple un groupe t-BOC, ctest-à-dire t-butyloxycarbonyle). On fait ensuite réagir le produit résultant de la fixation de copulation de l'a mino-acide sur la résine, qui comporte le groupe amino libre, avec une L-glutamine protégée, de préférence de l'a-t-BOC-L- glutamine, pour fixer la L-glutamine par copulation. On répète ensuite les réactions avec de la t-isoleucine protégée, de la t-asparagine protégée et de la t-tyrosine protégée jusqu'à préparation de la molécule complète.Voici la suite des réactions que l'on effectue Résine R IL -BOC-Lys-COOH # go2 a-BOC-Lys-Résine enlever le groupe protecteur du groupe ar-amino > 'R 12 H2N-Lys-Résine a-BOC-L-Gln 12 -BOC-Gln-Lys-Résine enlever le groupe protecteur du groupe a-amino 12 H2N-Gln-Lys-Résine -BOC-Ile-COOH t2 a-BOC-Ile-Gln-Lys-Résine enlever le groupe protecteur du groupe a-amino R j2 H2N-Ile-Gln-Lys-Résine a-BOC-Asn-COOH R a-BOC-Asn-Ile-Gln-Lys-Résine enlever enlève le groupe protecteur du groupe -amino R i2 H2N-Asn-Ile-Gln-Lys-Résine R1 a-R3-Tyr-COOH R R i2 a-R3-Tyr-Asn-Ile-Gln-Lys-Résine enlever enlève tous les groupes protecteurs H2N-Tyr-Asn-Ile-Gln-Lys-COOH Dans la suite des réactions ci-dessus, R1 et R2 sont des groupes protecteurs fixés sur les diverses chaînes latérales réactives des amino-acides et qui ne subissent pas de modification ou ne sont pas enlevées lorsque le groupe protecteur du groupe a-amino est lui-même enlevé pour permettre la poursuite de la réaction ; et a-R3 es un groupe protecteur du groupe a-amino.De préférence, dans le produit intermédiaire résine-pentapeptide ci-dessus, le terme R1 représente un groupement protecteur tel qutun groupe O-2,6-dichlo robenzyle ; R2 représente un groupe epsilon-2-chlorobenzylexy carbonyle et R3 représente un groupe t-butyloxycarbenyle. La résine peut être n'importe laquelle des résines mentionnées ci-dessus comme étant utiles dans le procédé. Dans la série des réactions ci-dessus, on prépare de la même façon les peptides dans lesquels ALA remplace TYR, ASN ou ILE. Après la préparation de l'intermédiaire final, on clive le produit peptide-résine pour enlever des groupes protecteurs R1 , R2 et R3 ainsi que la résine. On enlève par des moyens classiques, par exemple par traitement par du fluorure d'hydrogène anhydre, les groupes protecteurs et l'on sépare et recueille ensuite le peptide libre résultant. Comme indiqué ci-dessus, dans la conduite du procédé il est nécessaire de protéger ou de bloquer les groupes amino afin de maîtriser la réaction et d'obtenir les produits voulus. Des groupes convenables de protection des groupes amino et qui peuvent utilement servir comprennent des groupes de formation d'un sel pour protéger des groupes amino fortement basiques, ou des substituants de protection des groupes uréthannes comme un groupe benzylexycarbenyle ou t-butyloxycarbonyle. On préfère utiliser un groupe tertio-butyloxyearbonyle ( t-BI)C ì ou t-amyloxycarbonyle (AOC) pour protéger le groupe a-amino des amino-acides qui subissent une réaction à l'extrémité carboxyle de leurs molécules, puisque les groupes protecteurs BOC et AOC (t-amyloxycarbonyle) s'enlèvent facilement après une telle réaction et avant l'étape subséquente (au cours de laquelle le groupe a-amino lui-même subit une réaction) par l'action relativement modérée d'acides (par exemple de l'acide trifluoracétique), traitement qui n'influe pas d'ailleurs sur les groupes servant à protéger d'autres chaînes latérales réactives. On comprendra ainsi que les groupes a-amino peuvent être protégés par réaction avec n'importe quelle matière protégeant les groupes amino pour la ou les réactions subséqueutes mais que l'en peut enlever ensuite dans des conditions n'influant pas par ailleurs sur la molécule ou ne l'altèrent pas.Des exemples illustrant de telles matières sont des/dérivés d'acides carboxyliques organiques qui acylent le groupe amino. En général, n'importe lequel des groupes amino peut être protégé par réaction avec un composé contenant un groupement de formule où R est n'importe quel groupement qui empechera le groupe amino de participer à des réactions subséquentes de copulation et que l'en peut enlever sans détruire la molécule. Ainsi, R est un radical alkyle linéaire ou ramifié qui peut être insaturé et contient de préférence 1 à 10 atomes de carbone ou est un radical aryle ayant de préférence 6 à 15 atomes de carbone, cycloalkyle ayant de préférence 5 à 8 atomes de carbone ou aralkyle ayant de préférence 7 à 18 atomes de carbone, alcaryle ayant de préférence 7 à 18 atomes de carbone ou un radi- cal hétérocyclique comme par exemple un radical isonicotinyle. Les fragments aryles, aralkyles et alcaryles peuvent être en core substitués, par exemple par un ou plusieurs groupes alkyles ayant 1 à environ 4 atomes de carbone. Des groupements R préférés sont un groupe tertio-butyle, tertio-amyle, phériyle. tolyle, xylyle et/ou benzyle. Des groupes spécifiques fortement préférés pour la protection des groupes amino comprennent un groupe benzyloxyearbonyle, un groupe benzylexycarbonyle substitué dans lequel le noyau phényle est substitué par un ou plusieurs atomes d'halogène, par exemple C1 ola Rr ; un groupe nitro ; un groupe alcoxy inférieur, par exemple méthoxy ; un groupe alkyle inférieur ; un groupe tertio-butyloxyearbonyle, tertio-amyloxycarbonyle ; cyclohexyloxycarbônyle, vinyloxycarbonyle ; adamatyloxycarbonyle ; biphénylisopropoxycarbo- nyle ; etc.D'autres groupes protecteurs utilisables comprennent un groupe isonicotinyloxycarbonyle, phtaloyle, paratolylsulfonyle (paratoluènesulfonyle ou tosyle), formyle, etc. Dans la conduite du procédé général de l'invention, on forme le peptide par réaction du groupe a-amino libre avec un composé possédant des groupes amino protégés. Pour la réaction de copulation, on active le groupe carboxyle du composé attaqué de serte que ce groupe carboxyle puisse ensuite réagir avec le groupe a-amine libre de la chaîne peptidique fixée. Pour réaliser l'activation, on peut transformer le groupe carboxyle en n1 importe quel groupe réactif tel qu'un groupe ester, anhydride, azido, chlorure d'acide, etc. On doit également comprendre qu'au cours de ces réactions, les fragments amino-acides contiennent à la fois des groupes amino et des groupes carboxyles et qu'habituellement un groupement entre en réaction pendant que l'autre est protégé. Avant l'étape de copulation, on enlève le groupe protecteur du groupe amino en alpha ou groupe amino terminal du peptide attaqué, dans des conditions qui n'influeront pas essentiellement sur d'autres groupes protecteurs, par exemple le groupe fixé sur le groupe epsilon-amino de la molécule de lysine. te mode opératoire préféré pour effectuer cette étape est une acidolyse modérée, par exemple une réaction à la température ambiante avec de 11 acide trifluoracétique. Comme on peut le comprendre, la suite des étapes opératoires décrites ci-dessus aboutit à la production du pentapeptide specifique répondant à la formule suivante H2N-TYR-ASN-ILE-GLN-LYS-COOH Ce pentapeptide comprend également la séquence constituant le site actif de base du polypeptide de la présente invention. On prépare ensuite le pentapeptide substitué de formule (II), où les groupes des amino-acides TYR et LYS terminaux peuvent encore être substitués comme décrit ci-des sus, par réaction de ce pentapeptide de base avec des corw convenables pour préparer les dérivés voulus. Des réactions de ce type, comme une acylation, une estérification, une amidation, etc., sont,bien entendu,bien connues en pratique.En outre, on ajoute sur l'une ou autre extrémité de la chaîne peptidique, par la même suite de réactions que celles ayant permis la synthèse du pentapeptide, d'autres amino-acides, c'est-à-dire des groupes amino-acides qui n' influent pas sur l'activité biologique de la molécule du pentapeptide de base. Les exemples suivants sont présentés afin dtillus- trer l'invention mais ne doivent nullement être considérés comme la limitant. Dans les exemples et dans toute la présente description, les parties sont en poids sauf indication contraire. Exemple t. Pour la préparation du polypeptide de la présente invention, on a acheté dans le commerce les triatières suivantes: l'ester O-nitrophénylique de l'alpha-BOC-L-glutamine l'alpha-BOC E -2-chloro-benzyloxyearbonyl-L-lysine 1' alpha-BOC-asparagine 1' alpha-BOC-t-isoleucine 1'alpha-BOC-0-2,6-dichlorobenzyl-I-tyrosine Dans ces corps, BOC désigne le groupe t-butyloxycarbonyle. On a également acheté dans le commerce des réactifs de qualité "Sequenal" pour les déterminations des séquences d'amino-acides, le dicyclohexylcarbodiimide, la fluorescamine et la résine. La résine utilisée est une résine de polystyrène réticulée par du divinylbenzène, en particules de 74 à 37 microns, contenant 1 % de divinylbenzène et 0,75 millimole de chlorure par gramme de résine. Pour préparer le polypeptide, on fixe par estérification 2 millimoles d'alpha-BOC- e -2-chlorobenzyloxycarbonyl- L-lysine sur 2 millimoles de résine chlorométhylée dans de l'alcool absolu contenant 1 millimole de triéthylamine durant 24 heures à 800C. On filtre le produit résultant de copulation de l'amino-acide sur la résine, on le lave à l'alcool absolu et on le sèche.Puis l'en fixe de façon semblable par copu latien les autres alpha-BOC-amino-acides sur le groupe alphaamino (débarrassé de son groupe protecteur) de l'ensemble peptide-résine dans l'ordre correct pour aboutir au polypeptide de la présente invention, en utilisant des quantités équivalentes de dicyclohexylcarbodiimide, sauf dans le cas de l'ester O-phénylique de l'a-BOC-L-glutamine que l'on fixe par copulation directe. Après chaque réaction de copulation, on vérifie à la fluorescamine une partie aliquote de la résine et,si l'on trouve une fluorescence positive, on considère que la copulation a été incomplète et on la répète avec le même amino-acide protégé.Les diverses réactions de copulation aboutissent à la préparation du produit intermédiaire pentapeptide-résine. On clive ce procédé intermédiaire peptide-résine et l'on enlève les groupes protecteurs dans un appareil de clivage Kelf (Peninsula Laboratories, Inc.) en utilisant du flue- rure d'hydrogène anhydre à 00C durant 60 minutes avec 1,2 ml d'anisole (par gramme du produit peptide-résine) comme agent de fixation de l'acide. On lyophilise le mélange comportant les peptides et on le lave à l'éther anhydre, puis l'en chro matographie le peptide sur du "Bio-Gel P-6" dans de l'acide acétique 1N. On détermine que le polypeptide résultant présen- te une pureté de 94 % et qu'il comporte la séquence suivante H2N-TYR-ASN-ILE-GLN-LYS-COOH Exemple 2. Pour déterminer l'activité et les caractéristiques du polypeptide, on a effectué les déterminations sur des souris saines M/9 des deux sexes, agces de cinq à six 5 semaines, ces souris constituant une "race pure" de mutant spCcial sans thymus, provenant d'une souche de type "BALB/c" [thymocytes exprimant de l'antigène de surface Thy-ls2J et maintenues dans des conditions classiques. Pour les antisérume, des sérums anti Thy-1,2 ont été préparés dans des souris de même souche pure à Thy-1. Pour l'induction de la différenciation in vitro des cellules T à Thy-l ou des cellules B à RC , on a effectué in vitro l'induction de la différenciation des thymocytes à partir des prothymocytes en opérant comme décrit par Komuro et Boyse ("Lancet", 1, 740, 1973) en utilisant l'acquisition de Thy-1.2 comme marque de la différenciation des cellules T.On * a effectué in vitro l'induction de la différenciation des cellules B à RC+ à partir des précurseurs de cellules B à RO en copulanvdans des conditions semblables et en utilisant comme critère de vérification la capacité des cellules B à RC+ à lier des érythrocytes de mouton revêtus de quantités subagglutinantes d'anticorps de lapin et de complément non lytique. On a utilisé des populations de cellules de rate prove nant de souris saines V/ #, fractionnces selon des gra- dients discontinus de sérum albumine de bovin, comme source des deux types de précurseurs (Thy-1 et RC-),car elles comportent un très petit nombre de cellules à Thy-1+ (ou pas du tout de telles cellules) et de faibles nombres de cellules à RC+. On a trouvé par suite de cette détermination que le polypeptide a présenté des activités sélectives semblables à celles de l'ubiquitine pour l'induction de la différenciation des lymphocytes T et des lymphocytes B à récepteurs de complément (à RC+). Le pentapeptide a provoqué, à des concentrations allant de 10 ng à 1 pglml, la différenciation des cellules T à Thy-1 et il a également provoqué, à des concentrations de 10 ng à 1 pg/ml, la différenciation des cellules B à RC Exemple 3. On acyle le pentapeptide, préparé comme à l'exemple 1, en le faisant réagir par des procédés connus avec du chlorure d'acétyle afin de préparer le dérivé acylé (A) suivant A. CH3CONH-TYR-ASN-ILE-GLN-LYS-COOH Exemple 4. On amide aussi le pentapeptide, préparé comme décrit à 11 exemple 1, par réaction avec l'ammoniac par des procédés connus pour préparer le dérivé (B) suivant B. H2N-TYR-ASN-ILE-GLN-LYS-CONH2 Pour l'identification, on a utilisé la chromatographie en couche mince et l'électrophorèse qui ont donné les indications suivantes Chromatographie en couche mince q échantillon : 30 g gel de silice (lame de-verre de Brinkman ; 5 x 20 cm 0,25 mm d'épaisseur) R1 : n-BuOH : Pyridine : HOAc : H2 O 30 : 15 : 3 : 12 Rif : EtOAc : Pyridine : HOAc : E20 5 : 5 : 1 : 7 R7 : EtOAc : n-BuOH : HOAc : H20 I : 1 : 1 : Réactif pulvérisé :Pauly, Ninhydrine et I2 Chromatographie en Le peptide se déplace Composé couche mince par électrophorèse R1 R2 Rf vers la cathode f f f Ac-Tyr-Asn-Ile-Gln-Lys 0,47 0,87 0,54 - 5 cm Tyr-Asn-Ile-Gln-Lys-NH2 0,48 0,87 0,37 - 6,60 cm Electrophorèse : Papier Whatman de 3 mm (11,5 cm x 56,5 cm) Echantillon : 100 pg pH 5,6 ; solution de tampon pyridine-acétate 1000 V ; 1 heure réactif de pulvérisation : Pauly et Ninhydrine Lorsqu'on l'utilise à la concentration de 1 pg/ml dans une solution de Twomey à 14 %, le pentapeptide acétylé de l'exemple 3 montre des activités maximale et minimale comparables à celles du pentapeptide de base de l'exemple 1. Lorsqu'on l'utilise à la concentration de 1 pg/ml dans une solution de Twomey à 6 %, le pentapeptide amidé de l'exemple 4 montre une activité comparable à celle du pentapeptide de base de l'exemple 1. Exemple 5. On fait réagir le pentapeptide de base, préparé à l'exemple 1, avec une quantité stoechiométrique d'alcool méthylique dans des conditions d'estérification. On forme ainsi et lfon recueille le pentapeptide de formule suivante H2N-TYR-ASN-ILE-GLN-LYS-COGCH3 Exemple 6. On fait réagir le pentapeptide,préparé comme à 11 exemple 1,avec une quantité stoechiométrique de chlorure d'hydrogène pour préparer l'halogénure d'acétyle, dérivé répondant à la formule suivante H2N-TYR-ASN-ILE-GLN-LYS-COC1 Exemple 7. On fait réagir des quantités stoechiométriques du pentapeptide préparé comme à l'exemple 1 avec de la diéthylamine dans des conditions de réactions connues en pratique pour préparer le dérivé suivant de substitution à la fonction amino : H2N-TYR-ASN-ILE-GLN-LYS-CON(C2Hc;)2 Exemple 8. On fait réagir dans des conditions d'alkylation le pentapeptide préparé comme à l'exemple 1 avec du chlorure d'éthyle pour former le dérivé de substitution répondant à la formule suivante C2HH-TYR-ASN-îtE-GLN-LYS-C OOH Exemple 9. On fait réagir dans des conditions d'amidation des quantités stoechiométriques du éthyl-amino-polypeptide,prépa- ré comme à l'exemple 8, avec de l'ammoniac pour former l'acide polypeptide de formule C2H5NH-TYR-ASN-ILE-GLN-LYS-COE2 Exemple 10. On fait réagir, dans les conditions d'une réaction d'alkylation, le pentapeptide,préparé comme à l'exc.mpe 1, avec du chlorure de phényle pour préparer le polypeptide à substituant phényle répondant à la formule suivante C6H5NH-TYR-ASN-ILE-GLN-LYS-COOC2H5 65 Exemple 11. On fait réagir avec de l'ammoniac anhydre, dans des conditions d'amidation, le pentapeptide acétylé préparé comme à 11 exemple 3,pour préparer le polypeptide suivant CH3CONH-TYR-ASN-ILE-GLN-LYS-CONH2 Exemples 12 à 23. En utilisant les techniques de réaction décrites ci-dessus pour l'allongement de la chaîne du polypeptide, on prépare les polypeptides suivants qui contiennent la séquence active des amino-acides mais dent les groupes amino et acide carboxylique terminaux sont substitués par R et R' pour obtenir lamino-acide de base de formule R-NH-TYR-ASN-ILE-GLN-LYS-COR' qui est substitué par les amino-acides indiqués dans le tableau suivant TABLEAU Exemple n0 R R' 12 ASP OH 1 3 SER-ASP OH 14 LEU-SER-ASP OH 15 LEU-SER-ASP GLU 16 LEU-SER-ASP GLU-SER 17 LEU-SER-ASP GLU-SFR-THR 18 LEU-SER-ASP GLU-SER-THR-LEU 19 tEU-SER-ASP GLU-SER-THR-LEU-HIS 20 LEU-SER-ASP GLU-SER-THR-LEU-HIS-LEU 21 ASP GLU 22 ASP GLU-SER 23 LEU-SER-ASP GLU-SER-THR-LEU-HIS-LEU-VAL-LEU-ARG Les dérivés de polypeptide qui ont été préparés aux exemples 5 à 23 gardent l'activité biologique décrite ici dards le cas de la séquence des amino-acides de base. Exemples 24 25 et 26. En utilisant le mode opératoire de fixation successive qui a été décrit pour l'exemple 1, on prépare les pentapeptides suivants Ex. 24 H2N-ALA-ASN-ILE-GLN-LYS-COOH Ex. 25 H2N-TYR-ALA-ILE-GLN-LYS-COOH Ex. 26 H2N-TYR-ASN-ALA-GLN-LYS-COOH Pour déterminer l'activité pharmacologique et les caractéristiques de ces pentapeptides, on a utilisé l'induction de l'antigène Th-1 (cellule T) sur de la moelle d'es de poussins pour essayer les peptides à la concentration de 1 > g/ml. Ce procédé est décrit dans l'article de Brand et ses collaborateurs paru dans Science, volume 193, pages 319-321, juillet 1976. Dans ce procédé, on groupe des cellules du fémur et du tibietarse de poussins qui viennent d'éclore, de la souche SC, on fractionne par ultraceiitrifugation avec un gradient discontinu à cinq couches de sérum-albumine de bovin (11).On lave les cellules de chaque interface et on les met en suspension, en vue de l'incubation, à la concentration de 5 x 1C6 cellules/ml avec 0,1 pg du peptide par ml dans du milieu RPMI 1630 additionné de 15 moles de "Hepes", 5 % de sérum de foetus de veau sans gamma-globuline, de la désoxyribonucléase (14 à 18 unités/ml), de l'héparine (5 unités/ml), de la pénicilline (100 unités/ml) et de la streptomycine (100 pg/ml). On fait incuber des milieux témoins comportant 1 pg de serum-albumine de bovin/ml ou ne contenant que le milieu RPMI 1630. Après l'incubation, on effectue des essais de cytotoxicité sur les cellules en utilisant des fractions de complément de poussins et de cobayes.On calcule la proportion des cellules à Bu-1+ ou à Th-1+ dans chaque couche sous forme d'un indice de cytotoxicité, 100 (a-b)/a, cU a et b sont les pourcentages des cellules viables dans la préparation témoin de complément et dans la préparation d'essai, respectivement. On obtient le pourcentage de cellules induites en soustrayant les valeurs moyennes obtenues lors des incubations témoins sans agent inducteur (habituellement 1 à 7 %) des valeurs obtenues lors des inductions d'essais. On trouvera la suite de caractérisations de ce type, que les pentapeptides des exemples 24, 25 et 26 montrent les pourcentages suivants d'induction de l'antigène Th-l (cellule T) sur de la moelle d'os de poussins Exemple n % d'induction 24 1 2 % 25 15 % 26 21 % t' invention a été décrite ici en se référant à certaines formes préférées de réalisation. il va cependant de soi que de nombreuses modifications peuvent être apportées au polypeptide et au procédé décrits sans sortir du cadre de l'invention. REVENDICATIONS 1. Fragment de polypeptide ayant le pouvoir de provoquer par induction la différenciation des lymphocytes T (du thymus) et aussi des lymphocytes B (de la moelle des os) à récepteurs de complément (à RC+), caractérisé en ce qu'il comporte le groupe actif suivant -X-Y-Z-GLN-LYSoù X est TYR ou ALA ; Y est ASN ou ALA ; et Z est ILE ou ALA. 2. Polypeptide ayant le pouvoir biologique de provoquer par induction la différenciation des lymphocytes T et aussi celle des lymphocytes B à récepteurs de complément (à RC+), ce polypeptide étant caractérisé en ce qu'il compor- te la séquence suivante R-NH-X-Y-Z-GLN-LYS-COR' Eoù X est TYR ou ALA ; Y est ASN ou ALA ;Z est ILE ou ALA et R et R' sont des groupes terminaux fixés sur ce polypeptide, qui nten affectent pas sensiblement le pouvoir biolog.- que et qui sont choisis parmi R R' Hydrogène OH Alkyle en C1-C7 NH 2 Aryle en C5-C12 NHR7 Alcaryle en C6-c20 N(R7)2 Aralkyle en C6- C20 OR7 Alcanoyle en C -C HAL Alcényle en C2-C7 GLU Alcynyle en C2-C7 SER ASP THR SER LEU LEU HIS SER-ASP VAL LEU-SER-ASP ARG LEU-ASP GLU-SER tEU-ASP GLU-THR GLU-SER-LEU R' GLU- SER-THR GLU-SER-THR-LEU GLU-SER-THR-LEU-HIS GIU-SER-THR-LEU-HIS-LEU GtU-SER-THR-LEU-H [S-LEU-VAL GLU-SER-THR-LEU-HIS-LEU-VAL-LEU GLU-SER-THR-LEU-HIS-LEU-AL-LEU-ARG GLU-SER-THR-LEU-HIS-LEU-VAL-LEU-ARG-LEU GLU-SER-THR-LEU-HIS-LEU-VAL-LEU-ARG-LEU-ARG où R7 est un radical alkyle ayant 1 à 7 atomes de carbone, alcényle ayant 2 à 7 atomes de carbone, alcynyle ayant 2 à 7 atomes de carbone, aryle ayant 6 à 20 atomes de carbone, aralkyle ayant 6 à 20 atomes de carbone ou alcaryle ayant 6 à 20 atomes de carbone ; et HAL est un atome d'halogè- nej et ses sels acceptables du point de vue pharmaceutique. 3. Pentapeptide caractérisé en ce qu'il comporte la séquence suivante R-HN-TYR-ASN-ILE-GLN-LYS-COR' (où R est un atome d'hydrogène ou un radical alkyle ayant 1 à 7 atomes de carbone, aryle ayant 5 à 12 atomes de carbone ou alcanoyle ayant 1 à 7 atomes de carbone ; et K' est un radical OH, NH2, NHR7, N(R7)2 ou chloro), et ses sels acceptables du point de vue pharmaceutique. 4. Polypeptide caractérisé en ce qu?il comporte la séquence suivante H2N-TYR-ASN-ILE-GLN-LYS-CGOH et ses sels acceptables du point de vue pharmaceutique. 5. Polypeptide selon la revendication 2, caractéris- sé en ce que R est un atome d'hydrogène et R' est un groupe GH. 6. Polypeptide selon la revendication 2, caractéri- sé en ce que R est un groupe CH3CO- et R' est un groupe OH. 7. Polypeptide selon la revendication 2 caractéri- sé en ce que R est un groupe CH3 et R' est un groupe OH. 8. Polypeptide selon la revendication 2, earaetéri- sé en ce que R est un atome d'hydrogène et R' est IE2. 9. Polypeptide selon la revendication 2, caractérisé en ce que R est un atome d'hydrogène et R' est Cl. 10. Polypeptide selon la revendication 2, caractérisé en ce que R est un atome d'hydrogène et R' est N(C2H5)2. 11. Polypeptide selon la revendication 2, caractérisé en ce que R est CH3CO- et R' est NH2. 12. Polypeptide selon la revendication 2, caractérisé en ce que R est un atome dshydrogène et R' est -OCH3. 13. Polypeptide selon la revendication 2, caractérisé en ce que R est un atome dthydrogène et R' est OC2H5. 14. Polypeptide selon la revendication 2, caractérisé en ce que R est un radical phényle et R' est -OH. 15. Polypeptide selon la revendication 2, caractérisé en ce que R est C2H5 et R' est OC2H5. 16. Polypeptide selon la revendication 2, caractérisé en ce que R est CH3 et R' est NH2. 17. Polypeptide selon la revendication 2, caractérisé en ce que R est ASP et R' est -OH. 18. Polypeptide selon la revendication 2, caractérisé en ce que R est SER-ASP et R' est -OH. 19. Polypeptide selon la revendication 2, caractérisé en ce que R est LEU-SER-ASP et R' est -OH. 20. Polypeptide selon la revendication 2, caractérisé en ce que R est LEU-SER-ASP et R' est GLU. 21. Polypeptide selon la revendication 2, caractérisé en ce que R est LEU-SER-ASP et R' est GLU-SER. 22. Polypeptide selon la revendication 2, caractérisé en ce que R est LEU-SER-ASP et R' est GLU-SER-THR. 23. Polypeptide selon la revendi(ation 2, cara(te- risé en ce que R est LEU-SER-ASP et R' est GLU-SER-THH-LEU. 24. Polypeptide selon la revendication 2, caractérisé en ce que R est LEU-SER-ASP et R' est GU-SER-THR-LEU-HIS. 25. Polypeptide selon la revendication 2, caractérisé en ce que R est ASP et R' est GLU. 26. Polypeptide selon la revendication 2, caractérisé en ce que R est ASP et R' est GLU-SER. 27. Polypeptide selon la revendication 2, caractérisé en ce que R est un atome d'hydrogène et R' est GLU-SER-THR-LEU-HIS-LEU-VAL-LEU-ARG-LEU-ARG. 28. Polypeptide intermédiaire, caractérisé en ce qu'il comporte la séquence suivante où R1 et R2 sont des groupes protecteurs fixés sur des chaînes latérales réactives ; R3 est un groupe protecteur du groupe a-amino ; et la résine est un polymère insoluble ayant une forme physique stable et qui est fixé par une liaison de covalence sur l'amino-acide adjacent. 29. Polypeptide intermédiaire selon la revendication 28, caractérisé en ce que R1 est un radical 0-2,6-dichlorobenzyle ; R2 est un radical s-2-chlorobenzyloxyearbonyle et R3 est un radical butyloxycarbonyle. 30. Composition thérapeutique, caractérisée en ce qu'elle comprend une quantité thérapeutiquement efficace du fragment de polypeptide de la revendication 1 dans un véhicule ou excipien-t acceptable du point de vue pharmaceutique. 31. Composition thérapeutique selon la revendication 30, caractérisée en ce que la quantité thérapeutiquement efficace du polypeptide se situe entre environ 0,1 et 10 mg/kg de poids corporel. 32. Procédé pour produire le segment de polypeptide actif selon la revendication 1, caractérisé en ce qu'on fixe par estérification, par une liaison de covalence, de la L-lysine dont les groupes amino sont protégés sur une résine po lymère insoluble ; on enlève du fragment L-lysine le groupe de protection du groupe a-amine, on fait réagir la L-lysine avec de la L-glutamine > dont le groupe a-amino est protégé, afin de fixer par copulation la L-glutamine sur le produit Llysine-résine ; on enlève le groupe de protection du groupe a-amino du fragment L-glutamine, on fait réagir avec une Lisoleucine ou L-alanine à groupe alpha protégé pour copuler la L-isoleucine ou la L-alanine sur le produit L-glutamine-L lysine-résine ; on enlève le groupe protecteur du groupe a-ami- no et l'on fait réagir avec une L-asparagine ou L-alanine à groupe -amino protégé pour fixer par copulation la L-asparagine ou la L-alanine sur le produit L-isoleucine- ou 1-alanine- L-glutamine-L-lysine-résine; on enlève le groupe de protection du groupe a-amino et l'en fait réagir avec une L-tyrosine ou L-alanine à groupe a-amino protégé pour copuler la Ltyrosine ou la L-alanine sur le produit L-asparagine- ou Lalanine-L-isoleucine- ou L-alanine-L-glutamine-L-lysine-résine; on enlève du peptide tous les groupes de protection des groupes amino ; et l'on sépare le peptide de la résine polymère. 33. Procédé selon la revendication 32, caractérisé en ce qu'on protège au cours de la réaction les chaînes latérales réactives des amino-acides mis en réaction. 34. Procédé selon la revendication 32, caractérisé en ce que la résine polymère est choisie parmi la cellulose, de l'alcool polyvinylique, du polyméthacrylate, du polystyrène sulfoné et un copolymère chlorométhylé du styrène et du divinylbenzène.