L'invention a pour objet des supports minéraux greffés possédant des groupes -NH2, ainsi que leur procédé de préparation. Elle a également pour objet J.es complexes support-enzyme préparés à partir desdits supports. Des supports possédant des groupes -NH2 pour la fixation d'enzymes sont déjà connus : ce sont par exemple des celluloses, des polysaccharides ou des solides minéraux, sur lesquels sont adsorbées des diamines aromatiques, ou qui sont revetus de polymères aminés, ou encore qui sont greffés par des silanes aminés. Toutefois, les celluloses et polysaccharides ne possèdent pas de propriétés mécaniques, ils gonflent dans lteau et les solvants organiques et n'ont aucune tenue aux températures et pressions. Par ailleurs, des composés adsorbés ou déposés sur le support risquent d'être éliminés au cours des applications ultérieures. Quant aux silanes aminés, ce sont des produits très particuliers de prix élevé, ne donnant pas toujours satisfaction. Les supports de l'invention, utilisables pour la fixation d'enzymes possèdent de très bonnes propriétés mécaniques et ils sont insensibles aux solvants, températures et pressions. Les greffons sont des composés organiques très courants et leurs complexes avec les enzymes sont particulièrement stables. Les supports minéraux greffés possédant des groupes -NH2, selon l'invention, sont caractérisés en ce que des greffons aminoorganiques sont fixés au support minéral par au moins une liaison ester. Les greffons possèdent au moins une fonction amine réactive fixée à un groupe organique représenté par : un reste aliphatique linga'rye ou ramifié, dont la chaîne de 2 à 8 atomes de carbone peut contenir un atome d'azote et/ou un atome de soufre et/ou un groupe phényle et/ou un groupe carboxylique ; un reste cyclanique ; un reste aryle ou alkylaryle, dont le noyau et/ou la chaîne peuvent contenir un ou plusieurs atomes d'azote. Les supports minéraux greffés sont obtenus par réaction d'un support minéral insoluble possédant des groupes hydroxyle avec un composé ayant des groupes -NTI2 et formé de groupements organiques possédant au moins une fonction alcool ou phénol et au moins une fonction amine. Le support minéral mis en oeuvre doit être pratiquement insoluble dans l'eau et posséder des groupes hydroxyle en surface. Il se présente sous forme de blocs, morceaux, billes, perles, objets, fils, tissus, dont la surface peut être poreuse ou non le choix du support étant fonction de son application. Par exemple, lorsque le support sert de base à un complexe support-enzyme mis en oeuvre dans une colonne fonctionnant en continu, il est avantageux que le support finement divisé ait une granulométrie comprise entre 5Jum et 5 mm. Quant à la porosité du support, elle est fonction de l'activité enzymatique du complexe ; l'activité étant d'autant plus grande que la surface interne accessible est plus grande6 Le support minéral est représenté plus particulièrement par la brique, les silicates et aluminosilicates alcalins, les oxydes métalliques comme les alumines et le dioxyde de titane, les silices. Le composé organique est un aminoalcool ou un aminophénol, dont les fonctions amine et alcool sont liées à - des restes aliphatiques linéaires ou ramifiés dont la chaîne de 2 à 8 atomes de carbone peut contenir un atome d'azote et/ou un atome de soufre et/ou un groupe phényle et/ou un groupe carboxylique.Parmi ces composés, peuvent être cités les monoéthanolamines, les amino-propanols, les amino-méthyl-propanols, les phényl-amino-propanols, les aminobutanols, les amino-pentanols, les amino-méthyl-heptanols, l'aminoéthyl-éthanolamine, le méthioninol, l'amino-méthyl-propanediol, le tris hydroxyméthylaminomé thane, le tryptophanol - des restes cyclaniques, comme bs-anino-cyclohexanols - des restes aryle ou alkylaryle, dont le noyau et/ou la chaîne peuvent contenir un ou plusieurs atomes d'azote. Ce sont par exemple : les aminophénols, les amino-crésols, les hydroxyméthyl-anilines, les amino-hydroxypyridines, les amino-hydroxypyrimidines, les amino-dihydroxypyrimidines, les amino-hydroxy méthylpyrimidines. La réaction du support minéral avec le composé organique possédant au moins une fonction alcool ou phénol et au moins une fonction amine est obtenue à une température comprise entre la température ambiante et la température d'ébullition du milieu, suivant la réactivité des produits mis en présence. L'eau formée peut rester dans le milieu sans inconvénient ou être éliminée. De préférence, on opère à ébullition, car la réaction est plus rapide et avec élimination de liteau, ce qui permet de contrôler le temps de réaction. Si le composé organique est liquide, pour avoir une disper sion du support, il est nécessaire d'utiliser un excès du composé organique, soit une quantité de composé organique supérieure à 40 Il pour 100 g de support. Dans le cas où le composé organique est solide ou même liquide, il est possible d'effectuer la réaction en présence d'un solvant du composé organique. Ce solvant doit être inerte chimi quement vis à vis du support et du composé organique et eventuel- lement donner à l'ébullition un azéotrope avec l'eau formée au cours de la réaction. La quantité de composé organique est au minimum celle qui correspond à une fonction alcool pour un groupe hydrosyleadu support. Que l'on opère ou non en présence d'un solvant, après réaction, le support greffé est séparé du milieu,lavé avec un solvant du composé organique et, le cas échéant, séché s'il doit être conservé. L'invention concerne également les complexes support-enzyme formes d'un support selon l'invention et d'une enzyme fixée par liaison covalente. Ces complexes sont obtenus par fixation de l'enzyme sur le support, après modification du greffon par diazotation ou réaction aveo un polyaldéhyde de la fonction amine du greffon, selon tous procédés connus. Par exemple, le support greffé est dispersé dans une solution aqueuse d'un excès de polyaldéhyde, par rapport aux groupes amine, à un pH compris entre 8 et 10 et à température ambiante, puis il est séparé et lavé. Toutes les enzymes peuvent être inunobilisées sur les supports, et notamment les protéases, les acylases, les isomérases, les estérases. Comme exemple de ces enzymes, sont à citer plus particulièrement la catalase, la papaïne, la trypsine, la lactase, l'uréase, la pénicilline amidase, la fumarase, la glucose isomérase, la lipase. La fixation de l'enzyme est effectuée suivant tous procédés connus, soit à froid en solution aqueuse tamponnée selon le pH le plus compatible avec l'enzyme, soit à chaud dans des bydrocar- bures.aliphatiques, cycloaliphatiques ou aromatiques suivant le procédé du brevet français 2.278.702. Les complexes support-enzyme obtenus sont stables et résistante aux facteurs de dénaturation, pH, température et peuvent être utilisés aussi bien en discontinu qu'en continu, sans perdre leur activité enzymatique. Ces complexes peuvent être employés en catalyse enzymatique, analytique ou industrielle, notamment dans les industries alimentaires, pharmaceutiques, phytosanitaires. On donne, ci-après, à titre indicatif et non limitatif, des exemples de réalisation de l'invention. Exemple 1 50 g d'une silice en microbilles dont la granulométrie est cmprise entre 100 et 200 m, la surface spécifique de 25 m/g, le diamètre moyen des pores de 1250 et le volume poreux de 1 ml/g sont ajoutés à 300 ml de monoéthanolamine. La dispersion est chauffée à ébullition, puis maintenue à cette temperature pendant 3 heures, avec élimination progressive de 150 ml d'éthanolamine et de l'eau formée. Après refroidissement, la silice est filtrée, lavée avec 300 ml d'acétone, puis séchée à l'étuve à 800C. Le produit obtenu contient 0,21 % en poids de carbone et 0,1 % en poids d'azote, déterminés par microanalyse. Exemple 2 L'exemple 1 est répété, mais il n'y a pas élimination d'une partie d'éthanolamine, ni de l'eau formée. Le produit obtenu contient 0,2 % en poids de carbone et 0,1 % en poids d'azote. On constate que l'eau restée dans le milieu n'a pas d'influence sur le greffage. Exemple 3 On opère comme dans l'exemple 1, mais la silice est remplacée par une alumine ayant une granulométrie de 100-2001um, une surface spécifique de 154 m2/g, un diamètre moyen des pores de 350 et un volume poreux de 1,18 ml/g. L'analyse montre que l'alumine greffée contient 1,98 % en poids de carbone et 0,87 % en poids d'azote. Exemple 4 On opère comme dans 1 'exemple i, avec une silice ayant une granulométrie de 100 à 200 Jum, une surface spécifique de 100 m2/g, un diamètre moyen des pores de 300 A et un volume poreux de 1 ml/g. La silice greffée obtenue contient 0,95 % en poids de carbone et 0,38 % en poids d'azote. Par comparaison avec l'exemple 1, on constate que la mise en oeuvre d'une silice de plus grande surface spécifique permet d'avoir un plus grand nombre de greffons. Exemple 5 50 g de silice ayant une granulométrie de 100 à 200,ium, une surface spécifique de 25 m2/g, un diamètre moyen des pores de 1250 et un volume poreux de 1 ml/g sont dispersés dans 300 ml de diméthylformamide dans lesquels sont dissous 20 g de p-aminophénol. La dispersion est chauffée à ébullition et maintenue à cette température Fendant 3 heures avec élimination progressive de 150 ml de diméthylformamide et de l'eau formée. Après refroidissement, la silice est filtrée, lavée avec 300 ml de diméthylformamide, puis avec 150 ml d'acétone et enfin séchée à 800C. L'analyse montre que le produit obtenu contient 0,31 % en poids de carbone et 0,06 % en poids d'azote. Exemple 6 On opère comme dans l'exemple 5, mais avec 20 g d'amino-5 pentanol-1 à la place du p-aminophénol. Le produit obtenu contient 0,35 % en poids de carbone et 0,09 % en poids d'azote. Exemple 7 La silice greffée de l'exemple 1 est traitée par 250 ml d'une solution de glutaraldéhyde à 4 % en poids dans du tampon phosphate 0,1 M, gB 8, sous agitation, à température ambiante, pendant 2 heures. La silice est alors filtrée, puis lavée avec 100 ml de tampon phosphate 0,1 M, pH 8. La silice greffée traitée est ensuite lavée avec 400 ml de tampon acétate 0,05 M, pli 4,5, puis dispersée dans 250 ml de tammon acétate 0,05 M, pH 4,5, contenant en solution 4 % en poids de lactase. La dispersion est maintenue sous agitation, à température ambiante, pendant 15 heures. Le complexe support-enzyme formé est séparé par filtration, puis lavé avec 250 ml de tampon acétate 0,05 M, pH 4,5. L'activité enzymatique du complexe est déterminée par mise en contact d'1 g de complexe avec 10 ml d'une solution de lactose à 40 g/l dans du tampon acétate 0,05 M, pi 4,5, à 55"C, et agitation pendant 10 mn. Le complexe est séparé par filtration et le glucose formé est dosé dans le filtrat. L'activité enzymatique du complexe est de 78 U/g (l'unité U étant la quantité de complexe qui hydrolyse une micromole de lactose par minute). L'activité enzymatique de l'enzyme en solution avant fixation et après fixation est déterminée en ajoutant 1 ml de la solution d'enzyme à 10 ml d'une solution de lactose à 40 g/l dans du tampon acétate 0,05 M, pH 4,5 à 55"C, en maintenant sous agitation pendant 5 mn, puis en arrêtant la réaction en plaçant le récipient dans de l'eau bouillante pendant 5 mn. Après refroidissement, le glucose formé est dosé. Par différence entre les deux activités, on obtient l'activité disparue au cours de la fixation. Le rapport entre l'activité de l'enzyme immobilisée et l'activité disparue de la solution donne le rendement d'immobilisation de la lactase, qui est de 55 %. A titre comparatif, on répète l'exemple 7 avec un support greffé par un aminosilane obtenu comme suit - 50 g des mêmes billes de silice que dans l'exemple 1 sont mis en suspension dans 250 ml de xylène contenant 5 g de & amino- propyltriéthoxysilane. La suspension est chauffée à ébullition pendant 3 heures. Après refroidissement, la silice est séparée par filtration, lavée avec 300 ml d'acétone, puis séchée à 800C. Par analyse, on détermine que le produit obtenu contient 0,70 % en poids de carbone et 0,18 % en poids d'azote. Après fixation de la lactase, le complexe formé a une activité enzymatique de 80 U/g et le rendement d1 immobilisation est de 22 %. On constate que les deux complexes ont sensiblement la même activité, mais que pour obtenir cette activité, il faut 2,5 fois moins d'enzyme avec le support selon l'invention. Mise en oeuvre du complexe 10 g de complexe de l'exemple 7 sont placés dans une colonne de 2,5 cm de diamètre, maintenue à 55oC. On percole, à raison de 200 ml/h, une solution de lactose à 40 g/l, dans un tampon acétate 0,05 M, pH 4,5. Le taix d'hydrolyse du lactose en glucose, mesuré sur la solution sortant de la colonne est de 80 %. Après 500 heures de fonctionnement continu, le taux de l'hydrolyse est toujours de 80 %. Ce qui montre la bonne stabilité du complexe support-lactase de l'invention. Exemples 8,9 et 10 Des complexes support-enzyme sont préparés de la même façon que dans l'exemple 7, mais avec respectivement les supports greffés des exemples 2,3 et 6. Les résultats obtenus sont reportés dans le tableau ci-après où figurent également les résultats de l'exemple 7 et de son essai comparatif. T A B. L E A U Activité produit greffé Activité Rendement d'i mobilisation I produit greffé U/g en essai comparatif -aminopropyltriéthoxysilane 80 22 7 monoéthanolamine 78 55 8 monoéthanolamine 80 55 9 monoéthanolamine 90 35 10 amino-5 pentanol-1 40 45 Les amines sont toutes greffées sur la meme silice, exceptee celle de l'exemple 9 qui est greffée sur une alumine. Exemple 11 10 g de la silice greffée de l'exemple 5 sont traités par 200 ml d'acide chlorhydrique N/10 et 100 ml de NaNO2 M/10, sous agitation à 0 C, pendant 3 heures. Après filtration et lavage avec 500 ml d'eau froide, la silice greffée diazotée est dispersée dans 50 ml d'une solution de lactase à 4 % en poids dans du tampon acétate 0,05 M, pH 4,5. La dispersion est maintenue sous agitation à 40C pendant 3 heures. Le complexe support-lactase formé est séparé par filtration, puis lavé avec le même tampon acétate. L'activité enzymatique du complexe obtenu est de n U/g et le rendement dtimmobilisation de 20 %. Exemple 12 La silice greffée de l'exemple 4 est traitée par 250 ml de solution de glutaraldéhyde à 4 % en poids dans du tampon phosphate 0,1 M, pli 8, sous agitation, à température ambiante, pendant 2 h. Après filtration, la silice greffée modifiée obtenue est lavée avec 100 ml de tampon phosphate 0,1 M, pi 8. 10 g de la silice sont ensuite lavés avec 400 ml de tampon phosphate 0,02 M, pH 7, puis dispersés dans 500 ml de tampon phosphate 0,02 M, pH 7 contenant en solution 1 % en poids de penicilli- ne amidase. La dispersion est maintenue sous agitation, à température ambiante pendant 15 heures. Le complexe support-pdnicilline amidase formé est séparé par filtration, puis lavé avec 50 ml de tampon phosphate .0,02 M, pi 7. L'activité enzymatique du complexe support-pénicilline amidase est déterminée par mise en contact de 0,5 g de complexe avec 40 ml d'une solution de Péni G à 20 g/l dans du tampon phosphate 0,1 M, pH 7,5, à 300C, pendant 30 minutes. Le complexe est alors séparé par filtration et le 6 A.PA formé dosé dans le filtrat. L'activité enzymatique du complexe est de 50 U/g (l'unité U est la quantité de complexe qui hydrolyse une micromole de Péni G par minute). L'activité enzymatique de l'enzyme en solution avant et après fixation est déterminée en ajoutant 1 ml de la solution d'enzyme à 10 ml d'une solution de Péni G à 20 g/l dans du tampon phosphate 0,1 X, pH 7,6, en maintenant sous agitation à 300C pendant 30 minutes, puis en dosant le 6 A.PA formé. Le rendement d'immobilisation de l'enzyme est de 70 %. Mise en oeuvre du complexe 1 g du complexe de l'exemple 12 est placé dans une colonne de 1 cm de diamètre. On percole en continu et à température ambiante à raison de 50 ml/h, une solution de Péni G à 20 g/l dans du tampon phosphate 0,1 M, pH 7,6. Le taux d'hydrolyse de la Péni G en 6 A.PA mesuré sur la solution sortant de la colonne est de 40 %. Après 300 heures de fonctionnement, le taux d'hydrolyse est toujours de 40 %. Ce qui montre la bonne stabilité du complexe support-pénicilline amidase. gsmnle On opère comme dans l'exemple 12, mais avec la silice greffée de l'exemple 5. L'activité enzymatique du complexe obtenu est de 16 U/g et le rendement d'immobilisation est de 65 %. REVENDICATIONS 1) Supports minéraux greffés possédant des groupes -NH2, caractérisés en ce que des greffons aminoorganiques sont fixés au support minéral par au moins une liaison ester. 2) Supports selon la revendication 1, caractérisés en ce que les greffons possèdent au moins une fonction amine réactive liée à un groupement organique représenté par un reste aliphatique linéaire ou ramifié dont la chaine de 2 à 8 atomes de carbone peut contenir un atome d'azote et/ou un atome de soufre et/ou un groupe phényle et/ou un groupe carboxylique ; un reste cyclanique un reste aryle ou alkylaryle dont le noyau et/ou la chaine peuvent contenir un ou plusieurs atomes d'azote. 3) Procédé d'obtention des supports selon la revendication 1, par réaction d'un support minéral insoluble possédant des groupes hydroxyle avec un composé ayant des groupes -NH2, caracté- risé en ce que le imposé est formé de groupements organiques possédant au moins une fonction alcool ou phénol et au moins une fonction amine. 4) Procédé selon la revendication 3, caractérisé en ce que le support est représenté par la brique, les silicates et aluminosilicates alcalins, les oxydes métalliques, les silices. 5) Procédé selon la revendication 3, caractérisé en ce que le composé organique est un aminoalcool ou un aminophénol, dont les fonctions amine et alcool sont liées à des restes tels que définis dans la revendication 2. 6) Procédé selon la revendication 3, caractérisé en ce que, lorsque le composé organique est liquide, la réaction est réalisée par dispersion du support dans un excès du composé organique. 7) Procédé selon la revendication 3, caractérisé en ce que, lorsque le composé organique est solide ou liquide, la réaction est effectuée en présence d'un solvant du composé organique. 8) Procédé selon la revendication 7, caractérisé en ce que la quantité de composé organique est au minimum celle qui correspond à une fonction alcool pour un groupe hydroxyle du support. 9) Complexes support-enzyme caractérisés en ce qu'ils sont formés d'un support selon la revendication 1, sur lequel l'enzyme est immobilisé par liaison covalente. 10) Complexes selon la revendication g, obtenus par fixation de l'enzyme sur le support après modification du greffon par diazotation ou réaction avec un polyaldéhyde de la fonction amine.