L'invention concerne un procédé nouveau d'extraction des protéines du lait. Le traitement du lait écrémé consiste généralement à extraire d'abord la caséine par coagulation acide ou enzymatique, puis à extraire les protéines du lactosérum par coagulation thermique, ultrafiltration ou échange d'ions et enfin à séparer le lactose, qui peut être hydrolysé. Mais ce traitement présente des inconvénients, la caséine séparée est sous forme précipitée, partiellement dégradée et peut contenir d'autres protéines entraînées ; les autres protéines extraites par coagulation thermique perdent une partie de leurs propriétés biologiques et il en est de même dans le cas de l'ultrafiltration, car la longueur de l'opération nécessite généralement une pasteurisation du lactosérum ; quant à leur séparation par échange d'ions, elle est très difficile à mettre en oeuvre industriellement, car les échangeurs d'ions connus, à base de cellulose ou de dextrane, ont de faibles propriétés mécaniques. Des échangeurs d'ions pour la séparation des protéines du lactosérum ne présentant pas ces inconvénients ont été décrits dans les demandes de brevets français nO 75.26530 du 28 Aoflt 1975 et n" 76.22985 du 28 Juillet 1976. Cependant la caséine est toujours sous forme précipitée, partiellement dégradée et peut contenir des protéines entraînées. Le nouveau procédé de fractionnement du lait évite ces inconvénients et permet d'obtenir industriellement les protéines pures, à l'étant natif, avec toutes leurs propriétés biologiques. Le procédé consiste à extraire toutes les protéines du lait écrémé laissant une solution de sels minéraux et de lactose, et est caractérisé en ce que les protéines autres que la caséine sont d'abord extraites par mise en contact du lait écrémé avec successivement au moins une résine échangeuse d'anions puis de la silice, ou avec successivement de la silice puis au moins une résine échangeuse d'anions, fixation des protéines et élution ; la caséine-restée en solution étant ensuite séparée des sels minéraux et du lactose. Par protéines autres que la caséine, on entend les lactalbumines, la sérumalbumine, les lactoglobulines et les immunoglobulines. Les résines échangeuses d'anions sont formées de supports alumines ou silices, revêtus d'une quantité inférieure à 20 mg/m2 d'un film de polymère réticulé contenant ou portant des groupements fonctionnels amines tertiaires ou sels d'ammonium quaternaire de formules générales ou CH N(+)(R) X( (R)Q X dans lesquelles R identique ou différent représente un radical alkyle ou hydroxyalkyle ayant 1 à 4 atomes de carbone et X un anion minéral ou organique comme par exemple chlorure, sulfate, nitrate, phosphate, citrate. Elles possèdent une capacité d'échange ge inférieure à 2 meq./g. La silice et les supports des résines échangeuses d'anions ont une granulométrie comprise entre 4/um et 5 mm, une surface spécifique de l'ordre de 5 à 150 m2/g, un volume poreux de 0,4 à 2 ml/g et un diamètre de pores inférieur à la taille de la caséine et supérieur à la taille des autres protéines et compris entre 250 et 2500 . Les polymères réticulés qui revêtent la surface des supports sont des produits en eux-mêmes connus, obtenus à partir de monomères, tels que les composés époxydiques, qui réticulent avec les polyamines comme catalyseurs ; le formaldéhyde qui réticule par polycondensation avec l'urée, la mélamine, les polyamines ou les phénols ; les monomères vinyliques : vinylpyridine, styrène et dérivés, qui réticulent avec des monomères polyfonctionnels comme les diacrylates ou diméthacrylates de mono- ou poly- alkylène glycols, le divinylbenzène, le vinyltrialcoxysilane, le vinyltrihalogénosilane, le bis- méthylène acrylamide, en présence d'un initiateur ou de rayons ultraviolets. Le revêtement du support minéral par le polymère réticulé, est obtenu par imprégnation du support avec une solution du ou des monomères et éventuellement de l'initiateur dans un solvant, qui est ensuite évaporé et les monomères réticulés selon les procédés connus. Comme solvant, on met en oeuvre tous produits solvants des monomères et de l'ínitiateur, dont le point d'ébullition est, de préférence, le plus bas possible pour favoriser son évaporation ultérieure. Ce sont, par exemple, le chlorure de méthylène, l'éther éthylique, le benzène, l'acétone, l'acétate d'éthyle. Dans le cas où le polymère réticulé à la surface du support ne possède pas dans sa chaîne de groupements fonctionnels, il est nécessaire de le modifier. C'est le cas notamment des polymères réticulés à base de styrène et dérivés, des polymères du formaldéhyde avec l'urée, la mélamine, les polyamines, les phénols. Cette modification, dans le cas de polymères du styrène ou phénol-formaldéhyde consiste à fixer sur le polymère des groupes chlorométhyle que l'on fait ensuite réagir avec une amine secondaire ou tertiaire, réaction effectuée selon toute technique connue. Pour fixer les groupes chlorométhyle sur le polymère, il est avantageux, dans le cas des polymères du styrène, de disperser le support minéral revêtu du polymère dans de l'éther chlorométhylique, à chaud, en présence d'un acide de Lewis. Par contre, dans le cas d'une résine phénol-formaldéhyde, on peut, par exemple, disperser le support minéral revêtu du polymère dans l'épichlorhydrine et faire réagir à chaud. Cette modification, dans le cas de polymères du formaldéhyde avec les polyamines, l'urée, la mélamine, consiste à transformer les amines primaires présentes dans la chaîne en amines tertiaires ou sels d'ammonium quaternaire selon toute technique classique, par exemple, réaction avec un sulfate ou un halogénure d'alkyle. Le mise en contact du lait écrémé avec la ou les résines échangeuses d'anions et la silice se fait sans modification du pH du lait, à des températures comprises entre 0 et 500C et de préférence entre 0 et 150C. La quantité de rXsine(s) échangeuse(s) d'anions est de l'ordre de 5 à 15 grammes par gramme de la totalité des protéines à extraire et la quantité de silice de l'ordre de 2 à 7 grammes par gramme de la totalité des protéines à extraire. Les protéines retenues par la ou les résines échangeuses d'anions sont les 8-lactoglobulines, a-lactalbumines, sérumalbumine et une faible partie des immunoglobulines. La silice fixe la plus grande partie des immunoglobulines. La séparation des protéines de la ou des résines et de la silice est obtenue par élution avec soit une solution de force ionique élevée, soit une solution de pH acide pour les résines échangeuses d'anions, basique pour la silice. La solution de pH acide est une solution d'acide minéral ou organique, tel que par exemple les acides chlorhydrique, acétique, nitrique, sulfurique, lactique, et la solution de pH basique, une solution d'hydroxydes alcalins, tel que ammoniaque, soude ou potasse. Pour obtenir une séparation plus sélective, il est possible de traiter le lait successivement par plusieurs résines échangeuses d'anions semblables ou différentes les unes des autres, avant ou après le traitement par la silice. Ainsi dans le cas de deux résines échangeuses d'anions, la solution d'élution de la première résine est très riche en 13-lactoglobulines, alors que la solution d'élution de la deuxième résine contient les a-lactalbumines et sérumalbumine et de très faibles quantités de B-lactoglobulines et d'immunoglobulines. L'extraction des protéines du lait écrémé peut être effectuée avec des résultats identiques en discontinu, en semi-continu en colonnes, ou en continu avec des séries de colonnes. Les opérations en continu sont particulièrement adaptées aux réalisations industrielles, les résines permettant un remplissage facile des colonnes, un grand débit et une facilité d'élution. Les solutions de protéines obtenues ne contiennent plus que des traces de lactose et de sels minéraux. Elles peuvent être utilisées telles que ou bien les protéines peuvent être séparées par toutes techniques connues et plus particulièrement par atomisation. Après extraction par la ou les résines échangeuses d'anions et la silice, la solution restant, formée de caséine, de lactose et des sels minéraux ne contient plus autres protéines. La caséine peut être extraite par chromatographie d'exclusion ou plus particulièrement par ultrafiltration, selon toutes techniques connues adaptées à ce cas particulier. Extraction qui peut être réalisée en discontinu ou en continu. On obtient ainsi une solution de caséine native dans liteau, dont la concentration est fonction du procédé d'extraction utilisé et une solution de lactose et de sels minéraux. La solution de caséine native, non coagulée, ne contient plus que des traces de lactose et peut être utilisée telle que, ou bien la caséine peut être séparée de la solution, notamment par atomisation. Selon une variante du procédé de l'invention, le lactose et les sels minéraux sont séparés du lait écrémé, les- protéines autres que la caséine sont ensuite extraites par mise en contact du lait avec successivement au moins une résine échangeuse d'anions puis de la silice, ou successivement de la silice puis au moins une résine échangeuse d'anions, fixation des protéines suivie d'élution ; la caséine restant en solution. La séparation du lactose et des sels minéraux du lait écrémé est obtenue par extraction par chromatographie d'exclusion ou ultrafiltration. L'extraction des protéines par la ou les résines échangeuses d'anions et la silice est réalisée comme décrit ci-dessus. Après extraction des protéines autres que la caséine, on obtient une solution de caséine native, non coagulée. Le lactose en solution peut être hydrolysé chimiquement ou enzymatiquement par tout procédé connu, pour obtenir une solution de glucose et de galactose. Le procédé de l'invention est mis en oeuvre dans les industries laitières pour la préparation de protéines, y compris la caséine, particulièrement aptes à être utilisées dans les industries alimentaire, diététique, pharmaceutique et vétérinaire. On donne ci-après b titre indicatif et non limitatif, des exemples de réalisation de l'invention. EXEMPLE 1 : Dans une colonne 1 de 2,5 cm de diamètre, sont placés 20 g d'une résine échangeuse d'anions constituée d'une silice ayant une granulométrie de 100 à 200/um, une surface spécifique de 24 m2/g, un diamètre poreux moyen de 1400 et un volume poreux de 1 ml/g, revêtue de 3,3 mg/m2 d'un copolymère styrène-vinyltriéthoxysilane portant des groupes fonctionnels Cette résine présente les caractéristiques suivantes - taux de carbone .............. 4,8 % - taux de chlore .............. 2 % - taux d'azote ................ 0,9 % - capacité d'échange ........... 0,6 meq./g Dans une colonne 2 de 2,5 cm de diamètre, sont placés 10 g de billes de silice ayant une granulométrie de 100 à 200 m, une surface spécifique de 25 m2/g, un diamètre poreux de 1400 A et un volume poreux de 1,1 ml/g Après mise en série des deux colonnes, la résine et la silice sont lavées par passage de 500 ml d'eau. 250 ml de lait écrémé, contenant 7 g de caséine, 1,6 g d'autres protéines et 12 g de lactose, sont percolés successivement dans la colonne 1, puis la colonne 2, à raison de 100 ml/h. La résine et la silice des deux colonnes sont lavées par passage de 200 ml d'eau. Par passage dans la colonne 1 d'une solution d'acide chlorhydrique N/100, les protéines fixées sont éluées. 33 ml de solution contenant 1,3 g de protéines sont obtenus. Ces protéines sont les a-lactalbumines, les B-lactoglobulines, la sérumalbumine, et une faible partie des immunoglobulines. Par passage dans la colonne 2 d'une solution de carbonate d'ammonium N, les protéines fixées sont éluées : 12 ml de solution contenant 0,3 g d'immunoglobulines sont obtenus. Les deux solutions de protéines contiennent moins de 1 % en poids de matières grasses et de lactose. La migration électrophorétique des protéines est identique à celle qu'elles avaient dans le lait. Elles ne sont donc pas dénaturées. Les solutions sortant de la colonne 2 (lait + eaux de lavage), ne contenant plus de protéines autres que la caséine, sont ultrafiltrées. Le rétentat contient environ 7 g de caséine native à une concentration de 20 % en poids. L'ultrafiltrat contient la presque totalité du lactose à une concentration voisine de 42 g/l et les sels minéraux. EXEMPLE 2 : L'exemple 1 est répété, mais le traitement du lait écrémé par la résine échangeuse d'anions et la silice est effectué à 500C. Les résultats sont identiques à ceux de l'exemple 1. EXEMPLE 3 On répète l'exemple 1, en plaçant, avant la colonne 1, une colonne A de 1 cm de diamètre contenant 3 g de la même résine échangeuse d'anions que celle de la colonne 1. Par élution de la colonne A avec une solution d'HCl N/100, on obtient 15 ml d'une solution contenant 0,3 g de protéines constituées presque exclusivement des B-lactoglobulines. L'élution avec une solution d'HCl N/100, de la colonne 1, donne 33 ml d'une solution contenant 1 g de protéines constituées en majeure partie des a-lactalbumines et de la sérumalbumine et en très faible partie des B-lactoglobulines et des immunoglobulines. L'élution de la colonne 2 donne les mêmes résultats que dans l'exemple 1. EXEMPLE 4 : Dans une colonne 1 de 2,5 cm de diamètre, sont placés 10 g de billes de silice ayant une granulométrie de 100 à-200/um, une surface spécifique de 25 m2/g, un diamètre poreux de 1400 A et un volume poreux de 1,1 ml/g. Dans une colonne 2 de 2,5 cm de diamètre sont placés 15 g d'une résine échangeuse d'anions constituée d'une silice ayant une granulométrie de 100 à 200 m, une surface spécifique de 24 m2/g, un diamètre poreux moyen de 1400 A et un volume poreux de 1 ml/g, revêtue de 6 mg/m2 d'un copolymère styrène-vinyltriéthoxysilane portant des groupes fonctionnels et présentant les caractéristiques suivantes - taux de carbone ........... 7,5 % - taux d'azote .............. 1,5 % - capacité d'échange ........ 1,07 meq./g Après mise en série des deux colonnes, la silice et la résine sont lavées-par passage de 500 ml d'eau. 250 mi de lait écrémé contenant 7 g de caséine, 1,6 g, des autres protéines et 12 g de lactose sont percolés à raison de 100 ml/h successivement dans la colonne 1, puis la colonne 2. La silice et la résine des deux colonnes sont alors lavées par passage de 200 ml d'eau. Par passage dans la colonne 1 d'une solution d'ammoniaque N/100, on élue les protéines fixées. 12 ml de solution contenant 0,4 g, soit la majorité des immunoglobulines,-sont obtenus. Par passage dans la colonne 2 d'une solution d'acide chlorhydrique N/10, on élue les protéines fixées : a-lactalbumines, B-lactoglobulines, sérumaîbumine et des traces d'immunoglobulines, 23 ml de solution contiennent 1,2 g de ces protéines. Les deux solutions de protéines contiennent moins de 1 % en poids de lactose. La migration électrophorétique des protéines est identique à celle qu'elles avaient dans le lait. Elles ne sont donc pas dénaturées. La solution sortant de la colonne 2, environ 260 ml, ne cbnte- nant plus de protéines autres que la caséine, est percolée dans une colonne 3 pour séparer la caséine par chromatographie d'exclusion. Cette colonne de 3 cm de diamètre contient 450 g de silice ayant une granulométrie de 100-200 m, une surface spécifique de 400 m2/g, un diamètre poreux moyen de 80 A et un volume poreux de 1 ml/g et est éluée par de l'eau. On obtient 330 ml d'une solution contenant la presque tota lité de la caséine native, et une solution contenant le lactose et les sels minéraux. REVENDICATIONS 1. Procédé d'extraction des protéines du lait, caractérisé en ce que les protéines autres que la caséine sont d'abord extraites par mise en contact du lait écrémé avec successivement au moins une résine échangeuse d'anions puis de la silice, ou avec successivement de la silice puis au moins une résine échangeuse d'anions, fixation des protéines et élution ; la caséine restée en solution étant ensuite séparée des sels minéraux et du lactose. 2. Procédé selon la revendication 1, caractérisé en ce que les résines échangeuses d'anions sont formées d'un support alumines ou silice, revêtu d'une quantité inférieure à 20 mg/m2 d'un film de polymère réticulé contenant ou portant des groupements fonctionnels amines tertiaires ou sels d'ammonium quaternaire de formules générales ou- -CH2-N(+)(R)3 X dans lesquelles R identique ou différent représente un radical alkyle ou hydroxyalkyle ayant 1 à 4 atomes de carbone et X un anion minéral ou organique et possède une capacité d'échange inférieure à 2 meq./g. 3. Procédé selon la revendication 1, caractérisé en ce que les supports des résines échangeuses d'anions et la silice possèdent une granulométrie comprise entre 4/um et 5 mm, une surface spécifique de l'ordre de 5 à 150 m2/g, un volume poreux de 0,4 à 2 ml/g et un diamètre de pores compris entre.250 et 2.500 A. 4. Procédé selon la revendication 2, caractérisé en ce que le polymère réticulé est obtenues partir de composés époxydiques réticulés avec des polyamines comme catalyseur ; de formaldéhyde réticulé par polycondensation avec l'urée, la mélamine, les polyamines ou les phénols; de monomères vinyliques : vinylpyridine, styrène et dérivés, réticulés avec des monomères polyfonctionnels: diacrylates ou diméthacrylates de mono- ou poly- alkylène glycols, divinylbenzène, vinyltrialcoxysilane, vinyltrthalogénosilane, bisméthylène acrylamide. 5. Procédé selon la revendication 1, caractérisé en ce que la mise en contact du lait écrémé avec les résines échangeuses d'anions et la silice est effectuée à une température comprise entre 0 et 500C. 6. Procédé selon la revendication 1, caractérisé en ce que la quantité de résine(s) échangeuse(s) d'anions est de 5 à 15 grammes par gramme de protéines à extraire et la quantité de silice est de 2 à 7 grammes par gramme de protéines à extraire. 7. Procédé selon la revendication 1, caractérisé en ce que les protéines retenues par les résines et la silice sont éluées soit avec une solution de force ionique élevée, soit avec une solution de pH acide pour les résines échangeuses d'anions et une solution de pH basique pour la silice. 8. Procédé selon la revendication 1, caractérisé en ce que l'extraction des protéines est effectuée en discontinu, en semicontinu ou en continu. 9. Procédé selon la revendication 1, caractérisé en ce qu'après l'extraction des protéines, la caséine native est extraite par chromatographie d'exclusion ou ultrafiltration. 10. Variante du procédé selon la revendication 1, caractérisé en ce que le lactose et les sels minéraux sont séparés du lait écrémé par ultrafiltration ou chromatographie d'exclusion, puis les protéines autres que la caséine sont extraites par mise en contact du lait avec successivement au moins une résine échangeuse d'anions puis de la silice, ou successivement de la silice puis au moins une résine échangeuse d'anions, fixation des protéines et élution et la caséine native reste en solution. 11. Protéines natives : caséine, B-lactoglobulines, a-lactal- bumines, serumalbumine, immunoglobulines, obtenues selon le procédé des revendications 1 ou 10.