Cette invention concerne de nouveaux esters et ides du nonapeptide Pyr-Trp-Pro-Arg-Pro-Gln-Ile-Pro-pro, qui se sont révélés inhiber l'effet hypertensif de l'angiotensine I. L'action de l'enzyme, la rénine,sur son substrat, une pseudoglobuline du plasma sanguin, produit un polypeptide, l'angiotensine I, également appelée hypertensine I. Cette dernière est transformée par une enzyme en angiotensine II, également appelée hypertensine Il ou angiotonine. L'angiotensine II est une substance vaso-motrice active qui est présente dans le plasma des individus souffrant d'hypertension, en quantités suffisantes pour maintenir une tension sanguine élevée. L'inhibition de l'enzyme responsable de la transformation de l'angiotensine I a l'angiotensine II sert à éliminer une cause essentielle d'hypertension. Le brevet des E.U.A. NO 3 832 337 de Ondetti et al. décrit divers peptides et peptides acylés qui inhibent la transformation enzymatique de l'angiotensine I en angiotensine II, et l'on trouve parmi ces peptides Pyr-Trp-Pro-Arg-Pro-Gln-Ile-Pro-Pro. Des études sur les relations structure-activité concernant les peptides décrits dans le brevet des E.U. . NO 3 832 337 indiquent qu'un groupement carboxyle terminal libre est nécessaire pour obtenir des inhibiteurs puissants in vitro et in vivo. Voir par exemple l'article de Cushman et al., "Inhibition of Angiotensin Converting Enzyme by Analogs of Peptides from Bothrops jararaca Venom", Experienta 29, 1032 (1973), Birkhàuser Verlag, Bâle, Suisse. Cependant, on a maintenant trouvé que non seulement le nonapeptide précédent est un inhibiteur de l!hypertension induite par l'angiotensine II, mais que les esters et les amides de ce nonapeptide sont utiles également dans ce but.Ceci est surprenant pour autant que ces esters et amides présentent une activité d'inhibition très faible ou pas détectable de l'enzyme in vitro. Généralement, l'activité in vitro des peptides dans ce domaine correspond généralement à leur activité in vivo. En conséquence, il est en fait inattendu que ces esters et amides soient des inhibiteurs puissants de l'hypertension induite par l'angiotensine I. La présente invention fournit un peptide de formule Pyr-Trp-Pro-Arg-Pro-Gln-Ile-Pro-Pro-Y dans laquelle Y est un groupement -NH2 ou -OR où R est un groupe ment alkyle contenant de 1 à 10 atomes de carbone. La présente invention fournit également un procFdE de préparation d'un peptide de formule Pyr-Trp-Pro-Arg-Pro-Gln-Ile-Pro-Pro-Y dans laquelle Y est -NH2 ou -OR où R est un groupement alkyle contenant de 1 à 10 atomes de carbone, qui consiste à copuler ou à faire réagir des amino-acides et des peptides appropriés ou leurs dérivés réactifs selon un mode opératoire classique en lui-même utilisé pour la synthèse des peptides, pour former le peptide Pyr-Trp-Pro-Arg-Pro-Gln-Ile-Pro-Pro et, avant, pendant ou après la formation de ce peptide, à ajouter un groupement ester alkylique ou un groupement amide au groupement Pro par des modes opératoires classiques. A moines d'indication contraire dans la description et lesta revendications suivantes, tous les amino-acides ont la configuration L. Lorsque l'on décrit les peptides de la présente invention, on utilise les abréviations suivantes dans la description et les revendications Arg - Arginine Gln - Glutamine Ile - Isoleucine Pro - Proline Pyr - Acide pyroglutamique Trp - Tryptophane On a trouvé que les peptides suivants de la présente invention sont efficaces et inhibent l'hypertension induite par l'angiotensine I Ia - Les esters de formule Pyr-Trp-Pro-Arg-Pro-Gln-Ile-Pro-Pro-OR, dans laquelle R est un groupement alkyle. II - L'amide de formule Pyr-Trp-Pro-Arg-Pro-Gln-Ile-Pro-Pro-NH2. Le groupement alkyle des esters précédents peut être un fragment hydrocarboné à chaîne droite ou ramifiée contenant de 1 à 10 atomes de carbone, et de préférence de 1 à 6 atomes de carbone, comme les groupements méthyle, éthyle, propyle, isopropyle, n-butyle, s-butyle, t-butyle, pentyle, hexyle, heptyle, octyle, nonyle et décyle, ainsi que les divers isomères des six derniers groupements. On préfère particulièrement les esters méthylique et t-butylique On prépare de préférence les esters de 7'invention par réaction d'un di-, tri-, tétra-, penta-, hexa-, hepta- ou octapeptide, comportant un groupement terminal Pro- protégé par un ester allylique, avec un ou plusieurs peptides, comme nécessaire, en utilisant les techniques classiques de préparation des peptides, pour former l'ester alkylique du nonapeptide (Ia) de l'invention.De cette manière, on peut former l'ester de l'invention directement sans avoir à former d'abord le peptide parent {ICI) Pyr-Trp-Pro-Arg-Pro-Gln-Ile-Pro-Pro. On prépare de préférence l'amide de l'invention par réaction d'un di-, tri-, tétra-, penta-, hexa-, hepta- ou octa-peptide, comporant un groupement terminal Pro protégé par un groupement amide, avec un ou plusieurs peptides, comme nécessaire, en utilisant des techniques classiques de préparation des peptides, pour former l'amide du nonapeptide (II) de cette invention. De cette manière,- on peut former directement l'amide de l'invention sans avoir à former d'abord le peptide parent (III). Cependant, on verra que les esters ainsi que l'amide de l'invention peuvent être formés en formant d'abord le peptide parent III selon les modes opératoires décrits dans le brevet des E.U.A. NO 3 832 337, puis en ajoutant le groupement ester alkylique ou amide au groupement Pro terminal, en utilisant des modes opératoires classiques. Les composés de la présente invention inhibent la transformation de l'angiotensine I en angiotensine II in vivo et contrarient ainsi l'effet hypertensif de l'angiotensine I. Les présents composés peuvent inhiber l'effet hypertensif de l'angiotensine I quand on les administre à des mammifères comme les rats, les souris ou les chiens, à des doses d'environ 0,5 à environ 10 mg/kg. Pour ce dernier but, ils peuvent être administrés par voie parentérale en incorporant la dose appropriée dans un support biologiquement acceptable. Les exemples suivants illustrent la présente invention sans toutefois la limiter à eux. Toutes les températures sont exprimées en degrés Celsius. EXEMPLE 1 Benzyloxyzarbonyl-isoleucyl-propyl-proline On dissout 4,24 g de bromhydrate de prolyl-proline dans un mélange de 40 ml de diméthylformamide et de 2,8 ml de triéthylamine. On ajoute 9,27 g de l'ester p-nitrophénylique de la bènzyloxycarbonyl-isoleucine et 3 g de l-hydroxybenzotriazole et on conserve le mélange à la température ambiante pendant 16 heures. On ajoute 1 ml de diméthylaminopropylamine et apres 2 heures on chasse le solvant sous vide.On dissout le résidu dans 200 mi d'acétate d'éthyle et on le lave successivement-avec de l'acide chlorhydrique 0,lN et de l'eau. On sèche la phase organique sur sulfate de magnésium et on la concentre a siccité sous vide, ce qui donne 13,8 g de solide. On dépose ce matériau sur une colonne de gel de silice (300 g) dans de l'acétate d'éthyle et on elue avec le meme solvant. On réunit les-fractions contenant le tripeptide desiré donné en titre, et on les concentre à siccité. EXEMPLE 2 Benzyloxycarbonyl-isoleucyl-propyl-prolinate de méthyle On dissout 4,6 g de l'acide tripeptidique de l'exemple 1 dans le méthanol et on le traite par une solution éthérée de diazométhane jusqu'à obtenir une couleur jaune persistante. Après 0,5 heure, on ajoute quelques gouttes d'acide acétique pour enlever la couleur jaune x on chasse le solvant sous vide et on le remplace par de l'acétate d'éthyle. On lave cette solution successivement avec de l'HCl 0,lN, de l'eau, une solution saturée de bicarbonate de sodium et de l'eau. On sèche la phase organique sur sulfate de magnésium et on la concentre à siccité pour obtenir le composé cité en titre. EXEMPLE 3 Benzyloxyearbonyl-glutaminyl-isoleucyl-propyl-prolinate de méthyle On dissout 1,4 g du tripeptide de l'exemple 2 dans 30 ml d'éthanol à 950 et 3 ml d'acide chlorhydrique N. On ajoute 0,3 g de palladium sur charbon et on agite la suspension sous une pression positive d'hydrogène jusqu'à ce qu'on ne détecte plus de gaz carbonique dans les gaz qui se dégagent. in élimine le catalyseur par filtration et on concentre le filtrat à siccité sous vide. On dissout le résidu dans un mélange de 6 ml de diméthylformamide et de 0,5 ml de triéthylamine.On ajoute 1,6 g d'ester p-nitrophénylique de la benzyloxycarbonylglutamine et 0,5 g de l-hydroxybenzotriazone et on laisse la réaction se faire à la température ambiante jusqu'à ce que l'essai à la ninhydrine soit négatif. On ajoute 0,5 ml de diméthylaminopropylamine et on laisse la réaction se faire pendant.1 heure. On ajoute 200 ml d'acétate d'éthyle et on lave la solution résultante jusqu'à neutralité. On sèche la phase organique sur sulfate de magnésium et on élimine le solvant sous vide pour obtenir le composé cité en titre. EXEMPLE 4 BenzoloxyCarbonyl-Z-nitroarginyl-prolyl-glutaminyl-isole propyl-prolinate de méthyle On dissout 14 g du tétrapeptide de l'exemple 3 dans 325 ml d'éthanol absolu et 23 ml d'acide chlorhydrique N. On ajoute 3,0 g de palladium sur charbon et on agite le mélange sous une pression positive d'hydrogène jusqu'à ce qu'il ne se dégage plus de gaz carbonique. On filtre le catalyseur et on concentre le filtrat à siccité. On dissout le résidu dans 43 ml de diméthylformamide et 3,2 ml de triéthylamine.On ajoute immédiatement 15,7 g de itester 2,4,5-trichlorophénylique de la benzyloxycarbonylnitroarginyl-proline et 3,1 g de l-hydroxybenzotriazole et on laisse la réaction se faire jusqu'à ce que l'essai à la ninhydrine soit négatif. On ajoute 5,4 ml de dimethylamino- propylamine et après 2 heures on chasse le solvant sous vide. On dissout le résidu dans l'acétate d'éthyle et on lave la solution jusqu'à neutralité. On concentre l'acétate d'éthyle sous vide jusqu'à environ 70 ml et or, verse la solution dans 1 litre d'éther vigoureusement agité. On filtre le précipité et on le sèche pour obtenir le composé cité en titre EXEMPLE 5 Benzyloxyearbonyl-tryptophyl-prolyl-arginyl-prolyl-glutaminyl- isoleucyl-prolyl-prolinate de méthyle On dissout 1,8 g dlhexapeptide de l'exemple 4 dans 27 ml d'éthanol absolu et 4 ml d'acide chlorhydrique N. On ajoute 0,38 g de palladium sur charbon et on agite le mélange sous une pression positive d'hydrogène jusqulà ce que l'on ne puisse plus détecter l'absorption ultraviolette du chromophore de la nitroguanidine.On filtre le catalyseur et on concentre le filtrat à siccité sous vide. On dissout le résidu dans 10 ml de diméthylformamide et 0,28 mlde triéthylamine. On ajoute immédiatement 1,5 g d'ester 2,4,5-trichlorophénylique de la benzyloxycarbonyl-tryptophyl-proline et 0,3 g de 1-hydroxybenzotriazole et on laisse la réaction se faire jusqu'à ce que l'essai à la ninhydrine soit négatif. On filtre le précipité de chlorhydrate de triéthylamine et on verse le filtrat dans 250 ml d'acétate d'éthyle vigoureusement agité. On filtre le précipité et on le sèche pour obtenir le composé cité en titre. EXEMPLE 6 Ester méthylique de la pyroglutamyl-tryptophyl-prolyl-arginyl prolyl-glutaminyl-isoleucyl-prolyl-proline On dissout 10 g de l'octapeptide de l'exemple 5 dans 150 ml d'éthanol absolu et 9 ml d'acide chlorhydrique N. On ajoute 2 g de palladium sur charbon et on agite la suspension sous une pression positive d'hydrogène jusqu'à ce qu'il ne se dégage plus de gaz carbonique. On élimine le catalyseur par filtration et on concentre le filtrat à siccité sous vide. On dissout le résidu dans 40 ml de diméthylformamide et 1,2 g de l-hydroxybenzotriazole, et on ajoute successivement et rapidement 1,2 ml de triéthylamine et de l'ester 2,4,5-trichlorophénylique de l'acide pyroglutamique. On laisse la réaction se faire jusqu'à ce que l'essai à la ninhydrine soit négatif.On élimine par filtration le précipité de chlorhydrate de triéthylamine et on verse le filtrat dans 1,1 litre d'acétate d'éthyle vigoureusement agité. On filtre le précipité et on le sèche pour obtenir le composé cité en titre. On purifie cette substance par chromatographie sur Sephadex G-25 dans le bicarbonate d'ammonium 0,01M. Analyse des amino-acides - rapports molaires Trouvée (calculée) : NH3 0,92 (1,0) ; Arg 0,86 (1,0) ; Pro 4,0 (4,0) ; Trp 0,78 (1,0); Gln 2,12 (2,0) ; Ile 0,96 (1,0). Chromatographie sur couche mince-gel de silice (alcool butylique 30, pyridine 20, acide acétique 6, eau 24) Rf = 0,53. EXEMPLE 7 Benzyloxycarbonyl-isoleucyl-proline-prolinate de n-butyle On ajoute lentement une solution de 4,5 g de benzyloxy. carbonyl-isoleucyl-prolyl-proline dans 30 ml de chloroforme à une solution de 1,9 g de 1-n-butyl-3-p-tolyltriazène dans 15 ml de chloroforme. Quand la réaction est terminée, on lave jusqu'à neutralité la solution chloroformique et on sèche la phase organique sur sulfate de magnésium puis on la concentre R siccité sous vide pour obtenir le composé cité en titre. EXEMPLE 8 3enz loxvcarbon 1-glutamin l-isoleuc 1-prolyl-prolinate de n-butyle On prépare ce composé par le mode opératoire de l'exemple 3, en partant du tripeptide de ltexemple7. EXEMPLE 9 Benzyloxyearbonyl-w-nitroarginyl-prolyl-glutaminyl-isoleucyl- prolyl-prolinate de n-butyle On prépare ce composé par le mode opératoire de l'exemple 4, en-partant du tétrapeptide obtenu dans l'exemple 8. EXEMPLE 10 Benzyloxycarbonyl-tryptophyl-prolyl-arginyl-prolyl-glutaminyl isoleucyl-pro lyl-pro linate de n-butyle On prépare ce composé par le mode opératoire de l'exemple 5, en partant de l'hexapeptqde de l'exemple 9. EXEMPLE 11 Ester n-butyligue de pyroglutamyl-tryptophyl-prolyl-arginyl- propyl-glutaminyl-isoleucyl-prolyl-proline On prépare ce composé par le mode opératoire de l'exemple 6, en partant de l'octapeptide de l'exemple 10. EXEMPLE 12 Benzyloxycarbonyl-isoleucyl-prolyl-proline-amide On dissout 4,5 g de benzyloxycarbonyl-isoleucyl-prolyl- proline dans un mélange de 30 ml de tétrahydrofuranne et de 1,4 ml de triéthylamine. On refroidit la solution dans un bain de refroidissement à -50C et on ajoute 1,6 ml de chloroformiate d'isobutyle. On laisse la solution se réchauffer jusqu1à la température ambiante (10 minutes et on ajoute 10 ml d'ammoniaque concentrée. Après 4 heures d 'agitation à la température ambiante, on concentre le mélange réactionnel sous vide, on le dilue avec de 11 acétate d'éthyle et on le lave successivement avec du bicarbonate de sodium saturé, de l'eau, de l'acide chlorhydrique 0,1N et de l'eau. On sèche la phase organique sur sulfate de magnésium et on la concentre à siccité sous vide pour obtenir le composé cité en titre. EXEMPLE 13 Benzyloxyearbonyl-glutaminyl-isoleucyl-prolyl-proline-amide On prépare ce composé selon le mode opératoire de ltexemple 3, en partant du tripeptide de l'exemple 12. EXEMPLE 14 Benzyloxycarbonyl--nitrçnprolyl-glutaminyl-isoleucyl prolyl-proline-amide On prépare ce composé selon le mode opératoire de l'exemple 4, en partant du tétrapeptide de l'exemple 13. EXEMPLE 15 Benzyioxycarbonyi-tryptophyl-prolyl-arginyl-proiyl-glutaminyi- isoleucyl-pro lyl-proline-amide On prépare ce composé par le mode opératoire de l'exemple 5, en partant de lrhexapeptide de l'exemple 4. EXEMPLE 16 Pyroglutamy1-tryptophyl-prolyl-arginyl-prolyl-glutaminyl-isoleucyl- prolyl-prolinamide On prépare ce composé par le mode opératoire de l'exemple 6, en partant de l'octapeptide de l'exemple 15. EXEMPLE 17 Ester t-butylique de benzyloxyearbonyl-tryptophyl-prolyl.arginyl- prolyl-glutaminyl-isoleucyl-prolyl-proline On dissout 9,42 g (environ 10 mmoles) de benzyloxycarbonyl nitroarginyl-prolyl-glutaminyl-isoleucyl-prolyl-prolinate de t-butyle dans 135 ml d'éthanol absolu et 20 ml d'HCl N contenant 1,9 g de palladium sur charbon à 10 %, en agitant sous pression possitive d'hydrogène pendant 22 heures. On filtre le mélange sur Hyflo et on l'amène à siccité sous vide. On dissout le résidu brut dans 50 ml de diméthylformamide et 1,4 ml de triéthylamine puis on ajoute immédiatement 7,4 g (12 mmoles) de l'ester 2,4,5-trichlorophénylique de la benzyloxycarbonyltryptophyl-proline.En 30 heures, on ajoute 1,5 mmole supplémentaire d'ester 2,4,5-trichlorophénylique de la benzyloxycarbonyl-tryptophyl-proline et 1,5 mmole de triéthylamine. Après 50 heures, on filtre le chlorhydrate de triéthylamine et on ajoute le filtrat à 1,2 litre d'acétate d'éthyle vigoureusement agité. On filtre le précipité et on le lave à l'acétate éthyle pour obtenir le composé cité en titre. On obtient 10,64 g. EXEMPLE 18 Ester t-butylique de pyroglutamyl-tryptophyl-prolyl-arginylprolyl-glutaminyl-isoleucyl-prolyl-proline On dissout 10 g (environ 8,5 mmoles) du peptide de l'exemple 17 dans 150 ml d'éthanol absolu et 8,5 ml d'HCl N contenant 2 g de palladium sur charbon à 10 % et on agite sous pression positive d'hydrogène pendant 8 heures. On filtre sur Hyflo et on concentre le filtrat à siccité sous vide pour obtenir 9,2 g de résidu brut. On'dissout le résidu brut dans 40-ml de diméthylformamide et on ajoute 1,14 g (8,5 mmoles) de l-hydroxybenzotriazole et 1,2 ml (8,5 mmoles) de triéthylamine, puis immédiatement 3,14 g d'ester 2,4,5-trichlorophénylique de l'acide pyroglutamique (excès de 20 %). On ajoute 0,6 ml supplémentaire de triéthylamine. On laisse la réaction se faire pendant une nuit. On filtre le chlorhydrate de triéthylamine et on verse le filtrat dans 1,1 litre d'acétate d'éthyle vigoureusement agité. On filtre le précipité recueilli sur papier NO 42 et on le lave à l'acétate d'éthyle-pour obtenir 9,0 g du composé cité en titre. Analyse des amino-acides - rapports molaires Trouvée (calculée) : NH3 0,85 (1,0) ; Trp 0,66 (1,0) Arg 1,0 (1,0) ; Glu 2,03 (2,0) ; Pro 4,0 (4,0) ; Ile 0,9 (1,0). Chromatographie sur couche mince - gel de silice (alcool butylique 30, pyridine 20, acide acétique 6, eau 24) Rf = 0,58. On achève la purification sur une colonne DEAE Sephadex A-25 par élution avec NH4HCO3 0,005 M. EXEMPLE 19 Ester méthylique de pyroglUtamyl-tryptophyl-prolyl-arginyl-pr glutaminyl-isoleucyl-prolyl-proline On dissout 1,6 g de pyroglutamyl-tryptophyl-prolyl-arginyl prolyl-glutaminyl-isoleucyl-prolyl-proline dans 80 ml de méthanol. A ceci, on ajoute un excès de diazométhane dans l'éther et on conserve la solution pendant 7 heures à la température ambiante. On ajoute de l'acide acétique pour détruire l'excès de diazométhane et on concentre le mélange résultant à siccité sous vide. On effectue la purification sur une colonne de Sephadex G-25 en éluant avec du (NH4)HCO3 0,01 M, puis à l'aide d'une colonne DEAE Sephadex A-25 en éluant avec NH4HCO3 0,005 M, et l'on obtient 1,1 g du composé cité en titre. EXEMPLE 20 Pyrog lutamyl-tryptoph-o lyl- arginyl-prolyI-glutamIft isoleucyl-prolyl-prolinamide On dissout 1 g de pyroglutamyl-tryptophyl-prolyl-arginylprolyl-glutaminyl-isoleucyl-prolyl-proline dans 6 ml de diméthylsulfonxyde en chauffant doucement. On refroidit la solution jusqu'à la température ambiante et l'on ajoute 0,14 ml de triéthylamine et 0,16 ml de chloroformiate d'isobutyle. On agite le mélange réactionnel pendant 15 minutes. On ajoute 1 ml d'hydroxyde d'ammonium concentré et on laisse la réaction se faire pendant 4 heures avant d'ajouter lentement le mélange réactionnel à 200 ml d'acétate d'éthyle vigoureusement agité. I1 se forme un précipité que l'on filtre et qu'on lave avec de l'acétate d'éthyle, et l'on obtient 1,375 g de solides. On purifie ces solides sur une colonne de 225 ml de DEAE Sephadex A-25 en éluant avec NH4HCO3 0,005 M et l'on obtient 924 mg du composé cité en titre. Analyse des amino-acides - rapports molaires Trouvée (calculée) : NH3 1,71 (2,0) ; Arg 0,88 (1,0) ; Pro 4,13 (4,0) ; Trp 0,80 (1,0) Gln 2,12 (2,0) ; Ile 0,93 (1,0). Chromatographie sur couche mince - gel de silice (alcool butylique 30, pyridine 20, acide acétique 6, eau 20) Rf = 0,53. EXEMPLE 21 Pour déterminer les valeurs I50 (concentration du peptide exprimée en microgrammes/ml produisant une inhibition de 50 % de l'enzyme transformant l'angiotensine), on ajoute diverses concentrations du peptide de l'exemple 19 dans des tubes à essai de 13 x 100 ml contenant un volume final de 0,25 ml, contenant 100 mmoles de tampon de phosphate de potassium de pH 7,5, 30 mmoles de NaCl et 0,3 mmole d'angiotensine I. On amorce les réactions enzymatiques par addition de l'enzyme et l'on effectue l'incubation à 37 . On trouve que la concentration du peptide de l'exemple 19 de la présente invention qui inhibe la transformation de 50 % de l'angiotensine I en angiotensine II, est 7 pg/ml, à comparer à la I50 (g/ml) de 0,9 pour le peptide parent, Pyr-Trp-Pro-Arg-Pro-Gln-Ile-Pro-Pro. Cet essai in vitro montre clairement que le peptide de l'exemple 10 de la présente invention est nettement moins puissant que le peptide parent témoin in vitro pour inhiber la transformation de l'angiotensine I en angiotensine II. EXEMPLE 22 On administre par voie intraveineuse le peptide de l'exemple 19 et le peptide parent témoin Pyr-Trp-Pro-Arg-Pro-Gln-Ile-Pro Pro à deux rats mâles anesthésiés et atropinisés auxquels on infuse du pentolinium, puis on injecte 0,10 pg/kg d'angiotensine I. En se basant sur le degré d'inhibition de la réponse vasomotrice induite par l'angiotensine I, on trouve que l'activité in vivo du peptide de l'exemple 19 de l'invention est en gros équivalente à celle du peptide parent témoin. REVENDICATIONS 1. Peptide de formule I Pyr-Trp-Pro-Arg-Pro-Gln-Ile-Pro-Pro-Y dans laquelle Y est un groupement -NH2 ou -OR, où R est un groupement alkyle contenant de 1 à 10 atomes de carbone. 2.. Peptide selon la revendication 1, où Y est un groupement -OR et R est un groupement alkyle conténant de 1 à 6 atomes de carbone. 3. Peptide selon la revendication 2, où R est un groupement méthyle. 4. Peptide selon la revendication 2, où R est un groupement t-butyle. 5. Peptide selon la revendication-l, où Y est un groupement -NH2. 6. Procédé de préparation d'un peptide de formule Pyr-Trp-Pro-Arg-Pro-Gln-Ile-Pro-Pro-Y dans laquelle Y est un groupement -NH2 ou -OR où R est un groupement alkyle contenant de 1 à 10 atomes de carbone, qui consiste à copuler ou à faire réagir des amino-acides et des peptides appropriés, ou leurs dérivés réactifs, selon un mode opératoire classique en lui-même utilisé pour la synthèse des peptides, de façon à former le peptide Pyr-Trp-Pro-Arg-Pro-Gln-Ile-Pro-Pro et, avant, pendant ou après la formation de ce peptide, à ajouter un groupement d'ester alkylique ou un groupement amide au groupement Pro terminal selon des modes opératoires classiques. 7. Composition de traitement de l'hypertension chez les mammifères, qui comprend une quantité thérapeutique d'un peptide selon la revendication 1.