L'invention a pour objet des enzymes immobilisées particulièrement stables, ainsi qu'un procédé pour leur préparation. I1 est connu d'immobiliser les enzymes sur des supports minéraux, dont la nature chimique est modifiée par greffage d'un groupement, qui favorise la fixation entre le support et l'enzyme, soit directement, soit par l'intermédiaire de composés divers comme le dicyclohexylcarbodiimide, le thiophosgène ou le glutaraldéhyde. La stabilité du complexe support-enzyme et l'activité de lten- zyme fixée dépendent de la structure du groupement greffé sur le support, qui influence également la sensibilité desdits supports greffés aux solvants, températures et pressions. Les nouveaux complexes support-enzyme de l'invention sont stables et résistants aux facteurs de dénaturation; de plus l'enzyme possède une grande activité. Les supports greffés sont insensibles aux solvants, températures et pressions. Ces nouveaux complexes sont constitués d'enzymes fixées par l'intermédiaire d'un agent de couplage sur un support greffé et sont caractérisés en ce que/greffon est un groupement silicié aro mastique aminé. De tels supports greffés sont connus et ont été mentionnés dans la demande de brevet français N 73.29950. Toutefois, pour que les complexes de l'invention présentent les meilleures propriétés, il est nécessaire que les supports minéraux et les greffons soient bien déterminés. Ainsi, le support minéral doit posséder des groupes hydroxyle et présenter une granulométrie comprise entre 40 /um et 5 mm, une surface spécifique de 2 i 100 m2/g, un diamètre de pores de 600 å 10.000 A et un volume poreux de 0,5 a 1,8 ml/g. Des supports qui répondent i ces caractéristiques sont les alumines, la brique, les silicates minéraux, les oxydes métalliques et plus particulièrement les silices. Les greffons sont des restes siliciés de formule générale dans laquelle A et B représentent un groupe méthyle ou éthyle, ou des liaisons avec le support minéral, n est un nombre entier ayant une valeur de 2 å 4. Les greffons peuvent également être des restes polymères et copolymères dérivés des silanes ayant 2 ou 3 groupes hydrolysables et correspondant aux restes siliciés décrits ci-dessus. Ces supports peuvent être obtenus par tous procédés connus de réaction des silanes, polymères et copolymères correspondants,avec le support minéral, en milieu solvant ou aqueux, à pression atmosphérique ou sous pression et généralement à chaud. Les enzymes aptes à donner les complexes de l'invention sont représentées par - les oxydoréductases, comme la glucose oxydase, - les hydrolases, comme la lipase, la pectinase, la trypsine, l'uré ase, l'amyloglucosidase, l'a-aminoacylase. Le procédé de préparation des complexes support-enzyme, selon l'invention, consiste à modifier le support greffé par un agent de couplage, puis à fixer l'enzyme. Toutes les réactions connues d'un support avec un agent de couplage peuvent être mises en oeuvre; on préfère cependant, dans le cas présent, effectuer une diazotation et, parmi les techniques classiques, faire réagir le support greffé avec du nitrite de sodium, à froid, en milieu chlorhydrique. La fixation de l'enzyme est ensuite obtenue de façon en soi connue, à froid, en solution aqueuse tamponnée selon le pH compatible avec l'enzyme. Les complexes support-enzyme de l'invention peuvent être conservés et utilisés en continu pendant des temps relativement longs sans perte d'activité ou avec une perte légère de l'activité de l'enzyme. Les enzymes immobilisées sont employées comme catalyseurs biologiques à haute activité spécifique ou contrôlée. On donne ci-après, à titre indicatif et non limitatif, des exemples de réalisation de l'invention. Exemple 1: Uréase immobilisée. On sèche à 1500C sous vide, pendant 4 heures, 100 g d'une silice en microbilles ayant une granulométrie de 100-200 /um, une surface spécifique de 50 m2/g, un volume poreux de 1,04 ml/g et un diamètre moyen des pores de 600 /uni. La silice séchée est alors mise en contact pendant 6 heures, à 1400C, avec 10 g de silane de formule dissous dans 250 ml de xylène. Après refroidissement le solide est essoré, lavé à l'acétone et séché. La'silice greffée obtenue contient 0,2 % d'azote. A 10 ml d'acide chlorhydrique N/lO, 500 mg de la silice obtenue sont ajoutés, puis 5 ml d'une solution aqueuse de nitrite de sodium N/10. Le mélange est agité deux heures dans un bain de glace. Après séparation le support est lavé avec une solution tampon phosphate pH 7, puis introduit dans 100 ml d'une solution d'uréase à 4 mg/l, que l'on agite 48 heures à 20C. Le support est alors filtre, puis lavé avec une solution tampon phosphate. Afin de déterminer l'activité enzymatique de l'uréase fixée, le complexe support-uréase formé est mis en suspension dans 5 ml de tampon phosphate 0,025 X, pH 7, suspension qui est agitée pendant 2 an. 2 mi d'une solution d'urée à 20 g/l sont alors ajoutés. Après 2 mn de contact, la réaction est arrêtée par filtration du complexe. 5 ml d'acide chlorhydrique N/10 sont additionnés au filtrat et l'excès d'acide est dosé par de la soude 0,05 N. On en déduit que la quantité d'ammoniac libéré est de 28 /u moles. Sachant que la solution mère d'uréase peut libérer dans les mêmes conditions 80 /u moles d'ammoniac et que le filtrat après la réaction de fixation est capable de libérer 24 /u moles d'ammoniac, on arrive à un rendement de fixation de 50 %. Après 12 lavages successifs du complexe support-uréase,l'activité enzymatique est inchangée, ce qui montre bien la stabilité de la fixation. Exemple 2 : Trypsine immobilisée. 500 mg de la silice greffée de 1' exemple 1 sont mis en suspension dans 10 ml d'acide chlorhydrique 2 M et placés dans un bain de glace, la suspension étant maintenue par agitation magnétique. On ajoute alors rapidement 5 ml d'une solution aqueuse de nitre de sodium X et laisse en contact 10 mn. Après séparation,le support diazoté est lavé deux fois avec 10 ml d'une solution aqueuse d'acide chlorhydrique 2 M, puis à l'eau distillée jusqu'a ce que le PH des solutions de lavage soit d'environ 4. A la silice obtenue on ajoute 10 ml d'une solution à 2 g/l de trypsine (14.000 U/g) dans du tampon phosphate 0,05 M, pH 8,6. Après 24 heures de contact å température ambiante sous agitation, le complexe support-enzyme est lavé 6 fois à l'eau. On détermine l'activité de l'enzyme fixée par hydrolyse sélective du DL lysinate de méthyle. Pour cela on effectue l'incubation du support avec une solution de DL lysinate de méthyle 1,5 X, à pH 5,5, à 300C pendant 5 mn. La réaction est suivie par la consommation de soude au pHstat. L'activité trouvée pour les 500 mg de support est de 275 unités; l'unité d'activité enzymatique correspond à l'hydrolyse de I /u mole de DL lysinate de méthyle à 300C, pH 5,5 pendant 1 minute. Exemple 3 : Amyloglucosidase immobilisée. A 500 g de la même silice greffée et diazotée que dans ltexem- ple 1, on ajoute 50 ml d'une solution à 2 g/l d'amyloglucosidase dans du tampon pyrophosphate 0,05 M, pH 8,6 et laisse en contact à 40C pendant 12 heures. Le complexe support-enzyme séparé est lavé abondamment par le même tampon afin d'éliminer l'enzyme non fixée. L'activité de l'enzyme fixée est mesurée comme suit 500 mg du complexe dans 2 ml d'eau distillée est mis en contact pendant 10 mn, à 400C, avec 10 ml d'une solution d'amidon à 3 % en poids dans du tampon acétate 0,01 M, pH 4,5. La quantité de glucose libéré est dosée dans le surnageant par la méthode au dinitrosalicylate. L'activité enzymatique est de 6,6 g/l de glucose libéré. Après conservation å 40C pendant 5 jours de l'amyloglucosidase immobilisée, l'activité à nouveau mesurée est de 6,6 g/l. Ceci montre la très grande stabilité de l'enzyme immobilisée. REVENDICATIoNS 1. Enzymes immobilisées sur un support minéral greffé par l'intermédiaire d'un agent de couplage, caractérisés en ce que le greffon est un groupement silicié aromatique aminé. 2. Enzymes immobilisées selon 1, caractérisées en ce que les enzymes sont représentées par les oxydoréductases et les hydrolases. 3. Enzymes immobilisées selon 1, caractérisées en ce que le greffon est un reste silicié de formule dans laquelle A et B représentent un groupe méthyle ou éthyle, ou des liaisons avec le support minéral, n est un nombre entier à'une valeur de 2 à 4. 4. Enzymes immobilisées selon 1, caractérisées en ce que le greffon est un reste polymère ou copolymère dérivé des silanes correspondant aux restes siliciés selon 3. 5. Enzymes immobilisées selon 1, caractérisées en ce que le support minéral possède des groupes hydroxyle et présente une granulosétrie de 4 /um 5 , sia, une surface spécifique de 2 a 100 m2/g, un diamètre de pores de 600 814000 A et un volume poreux de 0,5 à 1,8 ml/g. 6. Procédé de préparation des enzymes immobilisées selon 1, caractérisé en ce que le support greffé est diazoté,puis l'enzyme est fixée k froid en solution aqueuse tamponnée selon le pH compatible avec l'enzyme.