La présente invention concerne un nouveau procédé exécuté au moyen de polysaccharides. Les protéines et les polysaccharides forment deux classes importantes de polymères-naturels. Depuis longtemps, on sait que leurs interactions ont de l'importance, par exemple dans les produits alimentaires. I1 s'agit généralement de polysaccharides chargés. La Demanderesse a déjà pu établir que certains polysaccharides exercent un effet étonnament puissant sur les protéines. Ce résultat est d'autant plus surprenant que ces polysaccharides sont neutres. Une explication plus détaillée de ces particularités de l'invention est donnée ci-après. Les polysaccharides influencent les propriétés de solubilité des protéines et,en genéral,pro- voquent leur agrégation, en particulier sous les effets de la chaleur. Cette agrégation peut être observée par des moyens optiques. Souvent 1' agrégation des protéines les fait précipiter ou floculeur. Les mélanges de polysaccharides qui exercent cet effet de façon aussi surprenante s'obtiennent par déramification de l'amylo- pectine ou d'une maltodextrine à faible équivalent de dextrose (équivalent de dextrose inférieur à 25) au moyen d'a-1,6-glucosida- se exempte d - glucosidase. L'invention a pour objet un procédé suivant lequel l'agré- gation d'une -protéine en solution aqueuse est induite au moyen de maltodextrine à faible équivalent de dextrose déramifiée ou d'amylopectine déramifiée, l'une et l'autre en solution. La Demanderesse est portée a' croire que les polysaccharides exerçant cet effet sont des polyglucosides sensiblement linéaires comptant 20 à 80 et en particulier 30 à 55 unités de glucose. L'importance particulière que ces polyglucosides ont, par exemple dans l'amylopectine déramifiée, a été montrée par fractionnement de l'amylopectine déramifiée suivant es techniques habituelles de chromatographie sur colonne de gel et par mesure du nombre d'unités de glucose dans les polyglucosides des fractions particulièrement actives suivant la technique enzymatique décrite par Manners et collaborateurs dans Carbohydrate Research, 1971, 17, 109. Les mélanges de polysaccbarides- propres à exercer cet effet dans une mesure utile devraient, croit-on, comprendre ,sur base pondérale,au moins 2% et de préférence au moins 10 de polyglucosides linéaires comptant 30 à 55 unités de glucose. L'invention-a de plus pour objet un procédé suivant lequel l'agrégation d'une protéine en solution aqueuse est induite par un mélange de polysaccharides dissous contenant, sur base pondérale, au moins 2% de polyglucosides linéaires comptant 30 à 55 unités de glucose. Des mélanges de polysaccharides appropriés peuvent entre obtenus,comme indiqué,par traitement de l'amylopectine ou d'une maltodextrine à faible équivalent de dextrose avec une a-I, 6-glu- cosidase. Des mélanges comparables peuvent, au moins en principe, s'obtenir soit par fractionnement d'hydrolysats d'amidon ou de fractions d'amidon, soit par synthèse. Bien que seuls des polyglucosides dont la molécule compte un nombre d'unités de glucose tombant dans un intervalle étroit soient, croit-on, à l'origine des remarquables effets observés, il a été constaté aussi que les mélanges de saccharides contenant des polyglucosides occupant-un spectre étroit tendent à être peu solubles dans l'eau. La présence de polyglucosides d'un spectre étendu améliore la solubilité d'ensemble. Du fait que ce sont les polyglucosides en solution qui affectent les protéines, il est avantageux que d'autres polyglucosides soient présents en même temps que les polyglucosides étroitement définis.Ces mélanges de polyglucosides s'obtiennent par déramification de l'amylopectine ou d'une maltodextrine à faible équivalent de dextrose ou par tout procédé admissible dans l'industrie pour fractionner des hydrolysats d'amidon ou de fractions d'amidon ou pour effectuer la synthèse. -La quantité du mélange de -polysaccharidesnécessaire dépend de nombreux facteurs tels que la nature et la quantité de la proté ine, la nature du mélange de polysaccharides, l'importance de l'ef- fet quril est désirable d'exercer et la présence et l'abondance d'autres constituants, par exemple de sels. Les quantités convenables peuvent être déterminées aisément par l'expérience. La température est un facteur important pour le degré atteint par l'agrégation. Un résultat important que procure l'invention est qu'il est possible d'augménter le degré d'agrégation b des températures étonnamment basses. Dans la plupart des cas, des températures supérieures à la température ambiante, en lwoccurrence 170C, restent nécessaires. La température minimale convenable peut titre déterminée aisément par l'expérience. I1 est évidemment connu que la chaleur provoque l'agrégation des protéines et ainsi leur précipitation et leur floculation, mais l'application de l'invention permet de recourir à des températures étonnament basses.Dans la mesure où les proteines concernées sont du type de la caséine, la présence du mélange de polysaccharides fait précipiter les protéines lors d'un chauffage. L'agrégation de la caséine est normalement insuffisante pour sa précipitation, même lors d'une ébullition en solution aqueuse. Les températures qui conviennent pour la caséine lors de l'application du procédé de l'invention atteignent à peine 50 C. Le procédé de l'invention est d'une importance particulière dans la préparation d'aliments pour lesquels l'admissibilité des polysaccharides est importante.Toutefois, l'utilité de l'invention ne se limite pasàcedomaine. Bu nombre des aliments dontles pro- priétés peuvent Aetre influencées par le procédé de l'invention, il convient de citer de manière générale les émulsions aqueuses de graisse qui contiennent une protéine et qui contiennent ou sont capables de contenir une phase gazeuse dispersée. L'invention est particulièrement applicable à de tels systèmes. La crème fouettée -et la crème glacée sont des exemples de teiles émulsions aqueuses de graisse contenant une phase gazeuse dispersée.On sait que la qualité du produit final, -en l'ocourrence l'émulsion contenant la phase gazeuse dispersée, peut être influencée de diverses façons. Par exemple, des stabilisants peuvent entre ajoutés pour empêcher la coalescence de la graisse et, dans la crème glacée,la croissance: des cristaux de glace. Les polysaccharides à longue chatte sont des exemples de tels stabilisants. Des émulsionnants peuvent être ajoutés aussi. On a admis Jusqu'ici que ces composés agissaient simplement en favorisant la mise en émulsion de la graisse dans la phase-aqueuse. La Demanderesse est à présent portée à croire, aumoins dans le cas de certains émulsionnants, que leur effet le plus important est de favoriser l'agglutination des gouttelettes de graisse, provoquant ainsi la coalescence de la graisse-lorsque l'émulsion est fouettée ou après qu'elle a été fouettée. Des stabilisants peuvent être ajoutés pour empêcher une coalescence exagérée de la graisse, mais un certain degré de coalescence est reconnu comme nécessaire pour la bonne qualité du produit final. La Demanderesse a constaté que l'invention permet d'exercer un effet étonnament puissant sur la stabilité de ces émulsions aqueuses de graisse contenant une protéine et une phase gazeuse dispersée, surtout lorsque la phase gazeuse a été incorporée après un traitement thermique, comme la pasteurisation de l'émulsion contenant la protéine. La protéine, par-exemple la caséinX,peut être amenée à subir une agrégation et ensuite à précipiter. La caséine agrégée ou précipitée déstabilise les gouttelettes de graisse en les amenant à s'agglutiner et finalement à subir la coallescence. I1 en résulte une importante influence sur la stabilité du système, surtout lorsqu'un gaz est introduit.La quantité du mélange de polysaccharides utilisée suivant l'invention dépend de nombreux facteurs, comme indiqué -ci-dessus. Dans une émulsion aqueuse de graisse, elle dépend en particulier des propriétés de stabilité désirées. Par exemple, dans la crème glacée, la stabilité de la phase gazeuse dispersée augmente lorsque de faibles quantités du mélange de polysaccharides sont ajoutées à cause de la déstabilisation accrue de la graisse, mais à mesure que la quantité- de mélange de polysaccharides ajoutée augmente et que la déstabilisation de la graisse s'accentue, la stabilité du produit diminue. Les 1,6-glucosidases et leur action sur l'amidon, les fractions de l'amidon et divers autres polysaccharides sont décrites dans de nombreux brevets, par exemple les brevets des Etats Unis d'Pmérique nO 3.532.602, 3.535.123, 3.556.942- et 3.790.446, dans les brevets anglais nO 1.313.422, 1.268.443 et 1.313.421 et dans la demande publiée de brevet allemand n DOS 1.916.726. Des 1,6-glucosidases qui, en particulier lorsqu'elles ont été débarras Bées des quantités excessives d'autres saccharidases, conviennent pour préparer les polysaccharides s'utilisant suivant l'invention peuvent être isolées de nombreuses sources et notamment de plantes, et en particulier des micro-organismes ci-après dont l'isolement est mentionné dans les brevets cités entre parenthèses: Aerobacter aerogenes U-58, ATCC 9621 et ATCC 15050 (brevet des Etats-Unis d'Amérique n0 3.654.088), Cytophaga NCIB 9497 (brevet anglais n 1.048.887 et brevet des Etats-Unis d'Amérique n 3.790.446) outre Pseudomonas amyloderamosa ATCC 21262,- Escherichia intermedia ÂTCC 21073, Streptomyces diastatochromogenes IFO 3337, Actinomyces globisporus IFO 12208, Nocardia asteroides IFO 3384, Micromonospora melanospora IFO 12515 et Thermonospora viridis IFO lys07 (brevet anglais n" 1.313.1t22). Une source préférée d?a-l,6-glucosidase est Cytophaga NCIB 9497. C'est une espèce appartenant au genre Cytophaga qui a été déposée par la Société Glaxo Ltd sous le n 9497 à la National Collection of Industrial Bacteria, Aberdeen, Ecosse. L'espèce est décrite dans le brevet anglais n 1.048.887 et dans le brevet des Etats-Unis d'Amérique n 3.330.738 et la production d'une -1,6- glucosidase par cet organisme est décrite dans le brevet des Etats Unis d'Amérique n 3.790.W. Un avantage de Cytophaga NCIB 9497 pour la production de l'a-1,6-glucosidase est que cet enzyme est formée en substance à l'exclusion d'autres enzymes agissant sur l'amylopectine ou les fragments de l'amylopectine.Ainsi, une amylopectine et une maltodextrine à faible équivalent de dextrose peuvent autre déramifiées avec une dégradation plus poussée ou simultanée négligeable de l'amylose et des fractions d'amylose en présence. Pour la clarté de l'exposé, il convient de noter que l'amylopectine déramifiée utilisée dans le procédé de l'invention peut avoir été préparée à partir d'amylopectine contenant un -peu d'amylose et qu'il en est presque toujours ainsi. L'amylose inter vient, simplement comme diluant. Pour un rendement aussi élevé - que possible en polyglucosides comptant 20 à 80 unités de glucose, la quantité d'amylose doit êtres aussi faible que possible.L'amidon de mals cireux,en raison- de sa teneur élevée en amylopectine,est une matière première préférée. L'amylose et les fractions d'amylose dans les maltodextrines à faible équivalent de dextrose agissent de même comme simple diluant. Les maltodextrines à faible équivalent de dextrose s'obtiennent,croit-on,par liquéfaction d'un amidon à haute teneur en amylopectine, puis par hydrolyse au moyen d'amylase Jusqu'à l-?équivalent de dextrose désiré. Toutefois, quel que soit le procédé de préparation, les maltodextrines à faible équi valent de dextrose sont des produits courants du commerce. Un autre avantage qu'offre Cytophaga NCIB 9497 est qu'il permet de produire le mélange de saccharides nécessaire directement sans isolement de l'&alpha;-1,6-glucosidase. Ce résultat peut être obtenu par mise en'culture de Cytophaga NCIB 9497 en présence d'amylopectine ou de maltodextrine à faible équivalent de dextrose comme saccharide principal ou mtme unique constituant la source d'éner gfe. Les~a-l;S-glucosidases diffèrent par leur specificitë. Par exemple, la pullulanase peut détacher des bâtonnets de maltosyle (chaine latérale courte)- de l'amylopectine dégradée alors que l'a- 1,6-glucosidase de Cytophaga ZIB 9497 en est incapable.L'enzyme ou système enzymatique peut être utilisé à condition d'avoir-une acti vité d'a-l,6-glucosidase, c'est-à-dire de dramifier l'amylopectine et la maltodextrine à faible équivalent de dextrose sans avoir d'autres effets hydrolytiques sur l'amylopectine ou la maltodextrine à faible équivalent de dextrose ou sur les produits formés.Les différen ces de spécificité peuvent se traduire par de petites différences de propriétés du produit final. Par exemple, il est à prévoir que les maltodextrines à faible équivalent de dextrose donnent par déramification au moyen d'a-l,6-glucosidase de Cytophaga NCIB 9497 une certaine quantité de polyglucosides portant des chaînes latérales courtes d'unités maltosyle. Ces polyglucosides en faible quantité n'influencent pas sensiblement l'utilité des produits obtenus. L'invention est illustrée par les exemples suivants. EXEMPLE 1. Prqéaration de la maltodextrine déramifiée On dissout 50 g de maltodextrine d'un équivalent de dextrose de 12 dans 1 litre de tampon acétique à pH 5,5 (acétate de sodium 0,1 M ajusté à pH 5,5 au moyen d'acide acétique 0,050 M). On ajoute alors de la 1,6-glucosidase brute extraite de Cytophaga NCIB 9497 de manière que le rapport enzyme: substrat atteigne la valeur de 1:50. On met le mélange en incubation à 370C pendant 24 heures au terme desquelles la déramification est achevée, puis on lyophilise le produit. Incornoration de la maltodextrine déramifiée à la crème glacée On ajoute de la maltodextrine d'un équivalent de dextrose de 12 déramifiée à de la crème glacée en quantité de 0,5% en remplacement partiel du saccharose. On pasteurise le mélange pour crème glacée à 700C pendant 20 minutes, puis on le travaille au congélateur de la manière habituelle. La crème glacée typique utilisée a la constitution suivante: Eau 63,56% Solides du lait 9,48% Huile de palme 9,45% Saccharose 14,38 Gomme de caroubier 0,18, Sirop de maSs d'un dquivalent de 1,92% dextrose de 42 EZPulsionnant 0,50% Aromatisant/colorant 0,03% Maltodextrine déramifiée 0,50% Les-resultats des essais normalisés de tenue de la forme et de fusion sont les suivants: Crème glacée Tenue de la forme* Fusion Crème glacée typique 53% 10 ml/heure Crème glacée typique 70% 0,5 ml/heure avec maltodextrine déramifiée Les essais sont décrits dans la demande de brevet des Pays-Bas n 73.17072. EXEMPLES 2 ET t.- Préparation de l'amylopectine déramffiée On dissout 5 g d'amylopectine dans 1 litre de tampon acétique à pH 5,5 par chauffage à 900C pendant 10 minutes. On refroidit la solution, puis on y ajoute l'enzyme comme décrit à propos de la maltodextrine déramifiée de manière à atteindre un rapport enzyme: substrat de 1:50. On effectue la déramification à 370C pendant 24 heures. On lyophilise le produit. Incorporation de la maltodextrine déramifiée (exemple 2) et incorporation de l'amyîopectine déramifiée (exemple 3) à de la crème fraîche ordinaire On ajoute de la maltodextrine d'un équivalent de dextrose de 12 déramifiée,préparée comme décrit dans l'exemple 1, sous forme de solide lyophilisé, en quantité de 0,2% a' de la crème fratche ordinaire à 18,g de graisse. On ajoute l'amylopectine déramifiée préparée comme ci-dessus en quantité de 0,05%. Qn pasteurise la crème à 60 C pendant 10 minutes, on la refroidit à 50C et on la fouette à 50C à l'aide d'un batteur Kenwood. Résultats obtenus Témoin Qn atteint une augmentation de volume de 200% après 30 minutes de fouettage Crème et maltodextrine On atteint une augmentation de volume déramifiée (exemple 2) de 200% après 5 minutes de fouettage Crème et amylonectine - On atteint une augmentation de volume déramifiée (exemple de 200% après 5 minutes de fouettage Dans le cas du témoin, un fouettage prolongé fait baisser l'augmentation de volume alors que les produits des deux exemples sont stables. EXEMPLE 4- On obtient des résultats semblables à ceux atteints dans l'exemple 3 en utilisant l'amylopectine déramifiée obtenue comme décrit ci-dessous plut8t que les produits préparés dans les exemples 2 et 3. On met en incubation à 300C pendant 4 jours un milieu de culture de la constitution précisée ci-après inoculé de Cytophaga NCIB 9497. On obtient un rendement élevé en amylopectine déramifiée en séparant par centrifugation les cellules de Cytophaga et en lyophilisant le liquide Surnageant. Constitution du milieu de culture. Constituant Pourcentage pondéral Amylopectine * 1 NH4NO3 0,5 K2HPO4 0,1 MgS4.7H2O 0,02 NaCl 0,01 CaCl2. 6H20 0,01 MnS04. 7H2O 0,00225 (NH4)6Mo7O24.4H2O 0,00036 Zn(CH3CO2)2.2H2O 0,00020 CuSO4.5H2O 0,00012 FeCl3.6H2O 0,002 Eau très pure (contenant de -pour faire 100 l'hydroxyde de sodium pour que le pH d'ensemble soit de 7,4). * Vendue sous le nom de Snowflake Speciality Starch 30200 (B9101) par la Société Corn Products Corporation. EXEMPLES 5 A 7. Le tableau I ci-après donne les résultats obtenus par mesure de la diffusion de la lumière lors de l'agrégation de la caséine et de la protéine de soya sous l'effet de la maltodextrine à faible équivalent de dextrose déramifiée et de l'amylopectine dérami- fiée. Dans l'exemple 5, on utilise.1% de caséine et 0,5% d'amylopectine déramifiée, tandis que dans l'exemple 6, on utilise 1% de caséine et 0,5,g de maltodextrine à faible équivalent de dextrose déramifiée. Pour le témoin A, on- prend 1% de caséine. Dans l'exemple 7, on prend 1% de protéine de soya ét 0,5% de maltodextrined'un équivalent de dextrose de 12-déramifiée. Pour le témoin B, on prend 1, de proétine-de soya. T A B L E A U I Température Diffusion de la lumière,% C Exemple Exemple Témoin Exemple Témoin 5 6 A 7 B 25 42 42 42 47 38 35 45 48 41 50 38 40 52 85 40 53 39 60 75 80 38 68 40 80 68* 78* 37 81 42 * La diminution de la diffusion de la lumière à mesure que la température s'élève est probablement la conséquence de la formation de plus gros agrégats. EXEMPLE 8. Le tableau II montre l'effet exercé sur la protéine de petit lait par la maltodextrine à faible équivalent de dextrose déramifiée. T A B L E A U II Temps de chauffage Diffusion de la lumière, % à 750C (minutes) Exemple 8 Témoin 0 44 44 5 75 43 10 79 45 20 85 50 Pour l'exemple 8, on prend 0,5% de protéine de petit lait et 0,5% de maltodextrine d'un équivalent de dextrose de 12 déramifiée. Pour le témoin, on prend 0,5% de protéine de petit lait. REVENDICATIONS 1.- Procédé d'agrégation d'une protéine dissoute dans de l'eau, caractérisé en ce qu'on induit l'agrégation au moyen d'un mélange de polysaccharides dissous qui contient,sur base pondérale, au moins 2% de polyglucosides linéaires comptant 30 à 55 unités de glucose. 2.- Procédé suivant la revendication 1, caracterisé en ce que le mélange de polysaccharides contient au moins 10% des polyglucosides linaires. 3. Procédé suivant la revendication 1 ou 2, caractérisé en ce que le mélange dé polysaccharides comprend les mêmes constituants linéaires qu'une amylopectine déramifiée ou qu'une maltodextrine à faible équivalent de dextrose déramifiée. 4.- Procédé d'agrégation d'une protéine dissoute dans de l'eau, caractérisé en ce qu'on induit l'agrégation au moyen d'une amylopectine déramifiée ou d'une maltodextrine à faible équivalent de dextrose déramifiée. 5.- Procédé suivant la revendication 3 ou 4, caractérisé en ce que l'amylopectine déramifiée ou la-maltodextrine à faible équivalent de dextrose déramifiéeest une amylopectine ou une maltodextrine à faible équivalent de dextrose déramifiée au moyen d'une enzyme ou d'un système enzymatique ayant une activité d' -1,6-glu- cosidase. 6.- Procédé suivant la revendication 5, caractérisé en ce que l'enzyme ou système enzymatique ayant une activité d'a-1,6glucosidase est exempt de tout autre enzyme ayant uné activité hy drolytique sur l'amylopectine, la maltodextrine à faible équivalent de dextrose ou les produits déramifiés. 7.- Procédé suivant la revendication 5 ou 6, caractérisé en ce que l'enzyme ou système enzymatique est produit par Cytophaga NCIB 9497. 8.- Procédé suivant la revendication 7, caractérisé en ce que l'amylopectine déramifiée ou la maitodextrine à faible équivalent de dextrose déramifiée est produite par mise en culture de Cytophaga NCIB 9497 en présence d'amylopectine ou de maltodextrine à faible équivalent de dextrose comme saccharide principal ou unique constituant la source d'énergie. 9.- Procédé suivant l'une quelconque des revendications précédentes, caractérisé en ce que la protéine est la caséine et un chauffage est entretenu pour favoriser l'induction de l'agréga tion. 10.- Procédé suivant.1'une quelconque des revendications précédentes, caractérisé en ce qùe le mélange de polysaccharides est utilisé en quantité suffisante pour provoquer la précipitation ou la floculation de Ia caséine. 11.- Procédé suivant l'une -quelconque des revendications précédentes, caractérisé en ce que l'agrégation de la protéine est effectuée en présence d'une graisse émulsionnée. 12.- Emulsion aqueuse de graisse obtenue par un procédé suivant la revendication il. 13.- Emulsion aqueuse de graisse suivant la revendication 12, caractérisée en ce qu'elle contient une phase gazeuse disper sée.