La présente invention concerne des protéines biologiquement actives, que l'on a fixées, ainsi qu'un procédé de préparation de ces protéines. Au cours des réactions enzymatiques, les enzymes fixées sont supérieures aux enzymes naturelles en ce qui concerne la récupération des enzymes à partir des mélanges réactionnels, et en ce qui concerne de nombreux autres aspects. De nombreux procédés de fixation ont été proposés, mais la plupart d'entre eux présentent quelques défauts, tels que par exemple une faible activité enzymatique des composés fixés, de faibles forces de liaison entre L'enzyme et le support, ou une résistance mécanique faible du produit final. Parmi les procédés de fixation, le procédé de "fixation covalente" se traduit par une force de liaison supérieure, mais conduit à des problèmes en ce qui concerne l'activité enzymatique et la résistance mécanique des produits obtenus. Un objet de 1 t invention est de proposer de nouvelles protéines biologiquement actives que l'on fixe lorsqu'elles présentent encore une proportion importante de leur activité biologique initiale, un autre objet de l'invention étant la préparation de ces protéines. De façon générale, d'autres avantages de l'invention concernent les propriétés de conservation et l'activité biologique des substances fixées, ainsi que le caractère plastique de ces substances fixées L'invention propose une protéine fixée biologiquement active, qui comprend un polypeptide présentant des motifs répétitifs aminoacide à caractère acide, dont au moins un groupe a- ou }carboxy est transformé en un groupe azide d'acide, et, si on le désire, des motifs répétitifs aminoacide caractère neutre et/ou basique (polypeptide azide), et l'invention comprend également une protéine biologiquement active contenant au moins un groupe a- ou bLamino, ladite protéine biologiquement active étant liée de façon covalente audit polypeptide par l'intermédiaire des groupes réactifs dudit polypeptide. L'expression "polypeptide azide" utilisée ici désigne un polypeptide présentant des motifs répétitifs de formules I et/ou II dans lesquelles n vaut 1, 2, 3 ou 4. Le polypeptide azide présente habituellement des motifs répétitifs n'ayant pas réagi provenant du polypeptide initial, répondant aux formules dans lesquelles n est tel est tel que défini ci-dessus > et R représente un atome d'hydrogène, un radical alkyle inférieur en C1- C4, ou un atome métallique. Lorsque l'on prépare le polypeptide azide à partir de molécules de polypeptide présentant des motifs répétitifs de formules III et/ou IV, par le procédé à l'hydrazine décrit ci-dessous, une-partie des motifs répétitifs forme une réticulation avec d'autres groupes carboxy d'une molécule adjacente d'un polypeptide, par l'intermédiaire de l'hydrazine, le pont de réticulation répondant à l'une des formules V, VI ou VII ci-dessous, et ce motif de réticulation ainsi obtenu reste dans le polypeptide azide. Les avantages de l'invention peuvent également etre obtenus dans des copolymères dans lesquels les unités ci-dessus sont liées par des ponts peptidiques à des motifs répétitifs d'un ou plusieurs groupes asinoacide neutre et/ou basique appartenant à la structure de base de la molécule. En particulier, les motif s répétitifs d'aminoacide neutre peuvent rendre les polypeptides insolubles dans l'eau. Les aminoacides neutres capables de lier les motifs répétitifs aminoacide acides des formules III et IV dans une chaine peptidique formant l'ossature de la molécule de polymère sont par exemple la leucine, l'alanine. la phénylalanine, la serine, la thréonine, la cystéine, la méthionine et leurs dérivés, tels que les composés O-substitués d'hydroxyaminoacides et S-substitués d'aminoacides contenant un atome de soufre. Des exemples d'aminoacides basiques sont la lysine, ltornithine, lsrginine, l'histidine et leurs dérivés acylés inférieurs. Les aminoacides mentionnés ci-dessus peuvent correspondre à la forme optiquement active, à l'état racémique, ou à un mélange de ces formes. Un tel polypeptide azide peut etre préparé à partir d'un homopolymère ou d'un copolymère constituant le polypeptide qui présente des motifs répétitifs aminoacide acides, ou les dérivés de ce polypeptide. On sait qu'il existe de nombreux procédés permettant de transformer le groupe carboxy en un groupe azide d'acide, la plupart de ces procédés pouvant etre utilisés lors de la mise en oeuvre de l'invention. Un des procédés convenant le mieux, et pouvant etre utilisé lors de la mise en oeuvre de l'invention, consiste à faire réagir un polypeptide contenant des motifs répétitifs d'ester d'alkyle inférieur d'un groupe aminoacide acide,sur de l'hydrazine, et à faire réagir l'hydrazide résultant de la réaction de l'hydrazine et du polypeptide sur de l'acide nitreux, jusqu'à ce que les groupes hydrazide d'une partie des motifs soient transformés en groupes azide (procédé à l'hydrazine). Les homopolymères ou copolymères qui constituent le polypeptide et présentent les motifs répétitifs d'ester d'alkyle inférieur d'aminoacide acide sont préparés d'une quelconque manière connue, et les groupes alcoxycarbonyle d'une partie des motif s sont transformés en groupes hydracide primaires également d'une quelconque manière connue.Par exemple, ce dernier procédé est décrit en se référant à Nature 189, P576 (1961)" qui précise que la trypsine et la chymotrypsine sont fixées sur la carboxyméthylcellulose dont on a transformé les groupes carboxyméthyle en groupes azide Lors de la mise. en oeuvre du procédé selon l'invention, qui utilise l'hydrazine, et de façon générale, on réticule par lthydrazine une autre partie des motifs, tandis que le reste des groupes alcoxycarbonyle reste non modifié. Le produit de la réaction ci-dessus est séparé de la solution réactionnelle par une filtration ou une centrifugation utilisant une "pincette", est lavé par de l'eau jusqu'a ce que le pH de l'effluent soit neutre, et on lave ensuite, si on le désire, le produit obtenu par une solution supplémentaire aqueuse refroidie, faiblement acide et/ou par une solution aqueuse refroidie d'un solvant organique, jusqu'a ce que la plupart des constituants solubles dans lesdites solutions aient été éliminés. Le produit ayant subi ce lavage supplémentaire est trempé dans un acide minéral 0s02-0)5 N, la température étant maintenue à une valeur infé- rieure à 200C, et de préférence inférieure à 5 Cs et l'on ajoute ensuite à la solution d'acide minéral, immédiatement ou après quelques minutes, une solution aqueuse d'acide nitreux ou de nitrites, par exemple une solution aqueuse à 1-20 en poids de nitrite de sodium, et l'on agite modérément la solution durant 5-60 mn, la température étant maintenue dans le domaine précisé ci-dessus. Le polypeptide azide obtenu est séparé de la solution réactionnielle, lavé plusieurs fois par de l'eau refroidie et/ou par une solution tampon refroidie dont le pH se situe dans un domaine n'affectant pas l'activité de la protéine biologiquement active ainsi fixée. Ensuite, si on le désire, on lave encore le polypeptide azide ayant été lavé, et ce par une solution aqueuse refroidie de solvant organique. La solution aqueuse faiblement acide pouvant etre utilisée au cours de la premiere étape de lavage ci-dessus est par exemple une solution diluée d'un acide minéral, tel que de l'acide chlorhydrique ou de l'acide phosphorique 0,01 N-0,1 N. La solution d'acide minéral peut contenir une quantité appropriée d'un acide organique, tel que l'acide acétique, ou d'un solvant organique miscible à l'eau, tel que par exemple le méthanol, l'étha nol, l'alcool benzylique et le diméthylformamide. La solution aqueuse de solvant organique est par exemple une solution aqueuse à 10-70 d'éthanol, de méthanol, d'éther, d'acétone et de dioxanne, en volume. Un tel polypeptide azide peut également etre obtenu par un quelconque autre procédé connu, tel que par exemple la réaction d'un chlorure de polyaminoacide sur de l'azidure de sodium. Les protéines biologiquement actives utilisables selon l'invention ne sont pas limitées et comprennent les enzymes telles que que l'uréase, l'uricase, l'urokinase, l'aminoacideacylase, l'aspartase, l'amylase, la lipase, la glucoseoxydase et la protéase, des protéines neutres d'origine animale et végétale, et des peptides naturels tels que les antigènes, les anticorps et les hormones peptidiques. Ces protéines biologiquement actives peuvent etre facilement fixées sur le polypeptide azide préparé de la manière ci-dessus, par immersion du polypeptide dans la solution desdites protéines. De façon plus détaillée, le polypeptide azide est immergé dans la solution tampon des protéines biologiquement actives, le pH se situant dans le domaine dans lequel l'activité des protéines biologiquement actives que l'on veut fixer ntest pas modifiée, et la température étant maintenue à une valeur inférieure à 400C, de préférence inférieure à 10 C, la solution étant modérément agitée durant 6 à 29 h Le polypeptide sur lequel on fixe une protéine biologiquement active peut être mis sous une forme quelconque de matière plastique, par exemple sous la forme d'une membrane, d'un tube, de fibres, d'un matériau poreux, de perles, ou à l'état liquide visqueux. Afin de renforcer la résistance mécanique des substances fixées, il est avantageux de déposer préalablement le polypeptide sur différents supports. Dans ce cas, lorsque l'on immerge dans une solution la substance ainsi déposée, le revetement se décolle souvent. En conséquence, il est nécessaire de fixer le revetement sur la surface du support au moyen d'un adhésif. Un autre avantage de cette adhérence est la fixation des constituants du polypeptide solubles dans l'eau. Etant donné que le polypeptide initial est habituellement un polymère linéaire et est notsblement soluble dans l'eau, quelques constituants, qui sont moins réticulés, et dont les groupes carboxy sont moins transformés en groupes alcoxycarbonyle, sont dissous dans la solution, bien qu'ils soient associés aux protéines biologiquement actives.Ceci diminue l'activité biologique de la substance fixée. Les adhésifs comprennent les adhésifs capables d'effectuer une réticulation, tels que la résine de polyuréthanne, la resine époxy et la résine de polyester, ainsi que les adhésifs incapables de conduire à une réticulation, l'acétate de polyvinyle, le chlorure de polyvinyle, les polyacrylates, les polyamides et le chlorure de polyvinylidène. Des exemples de tels adhésifs sont les produits de la réaction de 3 parties en poids de poly uréthannediisocyanate et de 1 partie en poids d'épichlorhydrine, ainsi que les produits de la réaction de bis(amino-3 propyl)-3,9 tétraoxo-2,4,8,10 spir- 5,5 /undécane (formule VIII) et d'épichlorhydrine. Les supports susceptibles d'etre revêtus par ledit polypeptide comprennent les perles de verre, les perles de verre poreux, les perles en résine synthétique, telle que la résine acrylique et la résine de chlorure de vinyle, la paroi interne d'un tube de verre, des perles en acier inoxydable, ou la paroi interne d'un tube en acier inoxydable. En ce qui concerne le renforcement mentionné ci-dessus, on applique tout d'abord l'adhésif sur la surface du support, on dépose sur la surface une solution ou une couche mince du polypeptide, et l'on sèche ensuite l'association du support et du revetement. Un autre procédé consiste à mélanger tout d'abord la solution de polypeptide avec l'adhésif, à déposer la solution mixte sur la surface du support, et à sécher l'ensemble. Lorsque l'on n'utilise pas un tel support, l'opération de mélange de ces adhésifs est encore efficace en ce qui concerne la fixation des constituants solubles dans l'eau de la substance fixée, et en ce qui concerne le renforcement de la résistance mécanique. Afin de démontrer la supériorité de l'invention, on compare ses résultats avec les résultats obtenus par les procédés connus de liaison covalente, dans les deux essais suivants. Les exemples suivants illustrent l'invention sans toutefois en limiter la portée. Essai nO 1 On fractionne finement un copolymère de L-méthionine et d'ester y-méthylique d'acide L-glutamique (rapport en mole : 1:1). On réalise une suspension de 1 g des petites particules ainsi obtenues dans 10 ml de méthanol, on ajoute à la suspension 2 ml d'hydrate d'hydrazine à 80% et l'on maintient la suspension à 500C durant 2 h. L'hydrazide ainsi produit est récupéré par filtration, et est lavé quatre fois par du méthanol à 50. Ensuite, le produit ainsi lavé est immerge dans 30 ml d'une solution consistant en méthanol et en acide chlorhydrique 0,5 N, le rapport en volume étant de 1 1, on laisse reposer l'ensemble durant quelques minutes, et l'on effectue une filtration. Après avoir répété encore une fois cette étape d'immersion, on lave l'hydrazide par du méthanol et l'on sèche. Le rendement en hydrazide est de 0,8 g, et la quantité de groupes hydrazine du produit est de 1,1 meq/S. On réalise une suspension de 100 ig de l'hydrazide obtenu dans 20 ml de méthanol refroidis au bain de glace, et l'on ajoute à la suspension d'abord 10 ml d'acide chlorhydrique refroidi 0,5 N, puis 2,0 il d'une solution aqueuse refroidie de nitrite de sodium à 3%, On agite la suspension durant 20 mn, la température étant maintenue à 0-4 C. L'azide ainsi obtenu est centrifugé à 3 000 tr/mn, durant 2 mn, et est lavé trois fois par du méthanol à 50%, refroidi, puis deux fois par de l'eau froide. On introduit l'azide ainsi obtenu dans 3,0 mi d'une solution froide de tampon phosphate 0,1 M, le pH étant de 8,7, qui contient 2,55 mg/ml d'uréase et 1 millimole d'acide éthylènediaminetétracétique, et l'on agite à 4 C durant 48 h. L'uréase utilisée est produite par la Société SIGMA Chemical Co. (type III; 2,2 U/sg). La substance à uréase fixee ainsi obtenue est centrifugée, et est lavée tout d'abord une fois par une solution tampon au phosphate 0,05 M de pH 7,0, puis deux fois par la laene solution tampon contenant du chlorure de sodium 1 M, puis deux fois par la même solution tampon ne contenant pas de chlorure de sodium. Le volume total des filtra ta est d'environ 45 ml.L'activité de l'uréase dans la substance fixée ainsi produite et l'activité de l'uréase dans le filtrat sont respectivement de 8,6 U (86 U/g de support) et 8,0 U. Une unité d'activité de l'uréase représente la production de 1 mg d'azote dans de l'ammoniac à partir d'une solution 0,25 M d'urée de pH 7,0, dont la température est maintenue à 25 C durant 5 mn la quantité d'ammoniac étant déterminée par voie colorimétrique par le procédé à l'indophénol Au cours d'un essai comparatif, on fixe la même uréase sur de la carboxyméthylcellulose, de la manière décrite dans l'ouvrage de référence : "Nature, 189, P576 (1961)". Plus précisément, on lave successivement la carboxyméthylcellulose (CMC) par de l'eau, de l'hydroxyde de sodium, de l'acide chlorhydrique, du méthanol et de l'éther, et l'on sèche. Après que les groupes hydroxy de la CMC lavée ont été convertis en groupes ester méthylique d'une façon classique, on réalise une suspension de 1 g de la CMC méthylée dans 10 mi de méthanol, on ajoute 2 mi d'hydrate d'hydrazine à 80%, à cette suspension, et bn maintient cette suspension au reflux durant 1 h. On laisse reposer le mélange réactionnel durant 2 h à la température ambiante, et l'on effectue une centrifugation. L'hydrazide précipité ainsi obtenu est lavé cinq fois par du méthanol, puis séché. On réalise une suspension de 100 mg de l'hydrazide dans 10 ml d'acide chlorhydrique 0,5 N refroidi au bain de glace, et l'on ajoute à la suspension 2,0 ml d'une solution aqueuse refroidie de nitrite de sodium à 3%. On agite la suspension durant 20 mn, et l'on effectue ensuite une centrifugation à 3 000 tr/mn durant 2 mn. On lave trois fois le précipité par du méthanol froid à 50%, puis deux fois par de l'eau froide. Sur l'azide de la carboxyméthylcellulose ainsi obtenu, on fixe ladite uréase, d'une manière identique à celle utilisée dans le cas du copolymère de L-méthionine et d'ester y-méthylique de l'acide L-glutamique, de cet essai. En conséquence, on obtient un composé 9 uréase fixée dont l'activité d'uréase est de 3,3 U (33 U/g de support),les filtrats rassemblés présentant une activité d'uréase de 12,0 U. Lorsque l'on fixe également la même uréase sur un acide polyméthacrylique, de la manière utisée dans le cas présent de la CMC, l'activité d'uréase de la substance fixée et l'activité d'uréase de la solution de lavage sont respectivement de 1,4 U (14 U/g de support) et 12,3 U. Essai n 2. On prépare, respectivement comme dans l'essai n 1, les azides du copolymère de L-méthionine et de l'ester -méthylique de l'acide tglutamique (rapport en mole 1:1), de carboxyméthylcellulose et d'acide polyméthacrylique. On immerge respectivement 100 mg des trois azides ci-dessus dans, à chaque fois, 3,0 ml d'une solution tampon au borate 0,1 M, froide, de pH 8,5, contenant 2,0 mg/ml d'uricase, et l'on agite à 40C durant 48 h. L'uricase utilisée est de l'uriease de levure présentant une activité d'uricase de 2,86 U/mg. La substance à uricase fixée ainsi obtenue est centrifugée, et est lavée successivement une fois par une solution tampon au borate 0,1 M de pli 8,5, deux fois par cette meme solution tampon contenant du chlorure de sodium 1 M, et deux fois par cette même solution tampon ne contenant pas de chlorure de sodium. L'activité d'uricase de la substance fixée, -et l'activité d'uricase des filtrats sont rassemblées dans le tableau I ci-dessous. TABLEAU I Substances fixées Filtrats Copolymère 14,4 U (144 U/g de support) 2,2 U 1,4 U (14 U/g de support) # 12,4 U Acide polyméthacrylique 0,67 U (6,7 Ulg de support) 13,7 U On détermine l'activité d'uricase de la manière suivante. On place 0,1-0,2 il d'un échantillon contenant environ 5-30 U d'uricase dans 5,0 ml d'acide urique 0,1 mM (solution tampon au borate 0,1 M de pH 8,5), et l'on agite à 250C durant 5 mn. Afin d'arrêter la réaction enzymatique, on ajoute au mélange réactionnel 0,2 ml d'acide trichloracétique à 20%, et la diminution de la quantité d'acide urique est déterminée par voie colorimétrique à 292,5 m . Une unité d'activité d'uricase correspond à la digestion de 1 mole d'acide urique par minute. Les effets des étapes de lavage sont indiqués dans l'essai suivant. Essai n 3 Des filaments d'hydrazide de l'acide poly-D-glutamique sont placés sur un filtre de verre présentant un fond poreux en verre broyé fritté, et l'on effectue un lavage par de l'eau jusqutà ce que le pH de l'eau de lavage soit neutre, puis un triple lavage par de l'acide chlo rhydrique0,05-0,1 N. On lave ensuite les filaments par de l'eau, une nouvele fois, jusqu'à ce que le pi de l'eau de lavage soit neutre. Les groupes hydrazide de l'hydrazide lavé de l'acide poly D-glutamique sont transformés en groupes azide d'une manière classique, à 4-50C, et l'on filtre ensuite le mélange réactionnel sur un filtre en verre. L'azide qui se trouve sur la plaque de verre fritté est lavé trois ou quatre fois par de l'eau froide, puis trois ou quatre fois par une solution à 50%, froide, d'un solvant organique. On immerge l'azide de l'acide poly-D-glutamique dans une solution d'acylase prépare par mélange d'une solution tampon au phosphate 0,05M de pH 8,5 contenant 1-3 mg/ml d'acylase, avec 25% d'un solvant organique. On agite la solution au moyen d'un agitateur magnétique, ou en la secouant, durant 2 à 5 jours, tout en maintenant la température de la solution à 40C. La substance à acylase fixée est récupérée par filtration sur un filtre de verre, et est lavée par une solution tampon au phosphate 0,05 M de pH 7,0-7,2, jusqu'à ce que l'on ne décèle plus d'activité d'acylase dans le filtrat. L'activité d'acylase de la substance fixée, et l'activité d'acylase du filtrat sont déterminées dela manière suivante, et sont rassemblées dans le tableau II ci-dessous. Détermination de l'activité d'acylase. On ajoute 1,0 ml d'une solution d'acylase ou d'une suspension d'une substance à acylase fixée à 10,0 ml de la solution-substrat suivante N-acétyl-DL-phénylalanine 22 mM Chlorure de cobalt 0,1 mM Solution tampon au véronal, de pH 8,0 50 mM dont la température est de 37 C. On laisse reposer la solution mixte, ou on la centrifuge durant 1,0 mn, et l'on prélëve 0,2-0,3 ml de la couche surnageante au moyen d'une micro-pipette (prélèvement au temps 0). La solution restante est agitée à 37 C durant 30 mn, et l'on prélève de la meme manière que dans le cas du prélèvement au temps 0, le meme volume de couche surnageante. On chauffe ensuite chaque échantillon durant 5 mn au bain d'eau chaude dont la température est supérieure à 95 C, ce qui permet de désactiver l'acylase de l'échantillon, et l'on détermine la quantité de phénylalanine par voie colorimétrique, par le procédé de yamm, Cocking, et col. Une unité d'activité d'acylase correspond à la production de 1 mole de phénylalanine. T A B L E A U I I Lavage du PMG * Solution de Solvant de Acylase Taux de récu Activité de Support traité à l'hydra- lavage du la réac- initiale pération la substance U/support zine par HCl 0,08N PMG * traité tion de U/ml d'acylase dans fixée au nitrite fixation le filtrat 1 Filaments de polyméthyl- - Eau Eau 53 U/ 87% 7,5 U 32 U D-glutamate 1,5 ml (14%) 150 mg 2 " + Eau Eau " 75% 14 U 93 U (25%) 3 " + Dioxane Eau 130 U/ 80% 34 U 231 U à 50% 2 ml (26%) 4 " + Ethanol Ethanol " 77% 44 U 292 U à 50% à 20% (34%) 5 " - Eau Eau 450 U/ 93% 13 U 26 U 500 mg 10 ml (3%) 6 " + Ethanol Ethanol " 83% 109 U 218 U 500 mg à 50% à 20% (24%) * Polyméthyl-D-glutamate. L'essai suivant montre la relation existant entre différentes conditions réactionnelles et la composition d'un composé de type hydrazide. Essai n 4 Une pellicule de poly-&gamma;-méthyl-D-glutamate, de viscosité intrinsaque 1,2 et d'épaisseur 32 est fractionnée en éléments de 50 mm2, et l'on immerge ces éléments dans 100 ml d'une solution d'hydrazine à 21 C. L'hydrazide obtenu est récupéré par une filtration, lavé par de l'eau jusqu'à ce qu'il ne contienne plus d'hydrazine et de solvant, et séché à l'air. On détermine la teneur en azote et la teneur en groupes méthoxy de l'hydrazide obtenu, la teneur en groupes méthoxy étant déterminée selon le procédé de F. Viebock et C. Brocher, et l'on détermine la teneur en groupes méthoxy,en groupeshydrazide et en ponts de réticulation-dans l'hydrazide obtenu, ces différentes teneurs étant rassemblées dans le tableau III cidessous. T A B L E A U III Concentration Solvant Temps Proportions molaires en n en hydrazine de réac- chaînes latérales Composi- Rapport tion Hydra- Réticu- Ester tion * (h) zide lation méthyli (%) (%) que (%) 1 60 Alcool ## 1 49 14 37 benzylique eau 2 " " " 3 93 5 2 3 67 " ## 1 35 21 44 4 " " " 2 82 11 7 5 " " ## 2 42 32 26 6 " " " 3 80 12 8 7 40 Diméthyl- ## 6 28 49 23 formamide eau 8 60 " ## 6 54 29 27 9 40 Méthanol ## 6 36 27 37 eau * en poids Dans les exemples suivantes, tous les pourcentages et parties sont en poids, sauf indication contraire Chaque activité d'enzyme mentionnée dans ces exemples se comprend de la manière suivante L'unité d'activité d'uréase est telle que définie dans l'essai n 1 Une unité d'acylase correspond à 1 umole de L-méthionine fabriquée en 30 mn à 370C, à pH 8,5. EXEMPLE 1 On immerge 150 mg de poly-r-méthyl-D -glutamate se présentant sous la forme de pellicule dans 50 ml d'une solution préparée par mélange de 10 parties en volume d'hydrate d'hydrazine à 80% etl partie en volume de pyridine, l'immersion durant 1 h, à 50 C, et l'on effectue une filtration. L'hydrazide du polyglutamate ainsi obtenu est lavé par de eau puis trois fois par 50 ml d'acide chlorhydrique 0,05 N. L'hydrazide lavé est immergé dans 10 ml d'acide chlorhydrique O,lN refroidi à la glace, durant 15 s, en présence de 2 ml d'une solution aqueuse de nitrite de sodium à 3%, et l'on agite modérément, durant 20 mn. On filtre le mélange réactionnel et on lave plusieurs fois le résidu par une solution tampon au phosphate 0,05 M, refroidie à la glace, présentant un pH 7,5,puis plusieurs fois par de l'éthanol à 50% en volume, refroidi par de la glace. L'azide ainsi obtenu est immergé dans 4 ml d'une solution tampon au phosphate 0,05 M, de pH 8,5, contensnt 2 mg d'uréase isolée à partir de fruits du jaquier, présentant une activité d'uréase de 5,6 U, et contenant 20% en volume d'éthanol, et l'on secoue modérément durant 48 h à 4 C. On filtre le mélange réactionnel, et on lave plusieurs fois le résidu par une solution tampon au phosphate 0,05 M, de pH 7,5,refroidie à la glace, contenant du chlorure de sodium 1 M, jusqu'à ce que l'on ne décèle plus, dans le filtrat, d'activité d'uréase L'activité d'uréase de la substance à uréase fixée ainsi obtenue est de 4,3 U, et celle du filtrat est de 1,2 U. Lorsque l'on reprend le procédé ci-dessus, sauf en ce que, en ce qui concerne les deux étapes de lavage, on effectue un lavage de l'hydre zide par l'acide chlorhydrique dilué, et on lave l'azide par la solution aqueuse d'éthanol, et lorsque l'on effectue l'addition d'éthanol au cours de l'étape de fixation de l'uréase, l'activité d'uréase de le substance fixe est de 2,0 U. EXEMPLE 2 On traite 150 mg de poly-y-méthy-D-glutamate sous forme de filaments par de l'hydrazine, et on effectue un lavage par de l'eau comme dans l'exemple 1, avant de laver trois fois par 50 ml d'acide chlorhydrique 0,02 N. On traite l'hydrazide par un nitrite, et on lave par de l'éthanol à 50% en volume, également comme dans l'exemple 1. L'azide ainsi obtenu est immergé dans 4 ml d'une solution tampon au phosphate 0,05 M, de pH 8,5, contenant 4 mg d'uréase extraite de fruits du jaquier, présentant une activité d'uréase de 11,2 U, et contenant 10% en volume d'acétone, et l'on agite durant 48 h à 4 C. On lave la substance à uréase fixée comme dans l'exemple 1 et l'activité d'uréase de la substance fixée, lavée, et du filtrait, s'élève respectivement à 9,8 U et 1,4 U. L'activité d'uréase de la substance fixée représente 2,7 fois celle de la meme substance, obtenue par le meme procédé qùe ci-dessus, sauf en ce qui concerne l'étape de lavage de l'hydrazide par l'acide chlorhydrique dilué, l'étape de lavage de l'azide par la solution aqueuse d'éthanol et l'addition d'acétone au cours du processus de fixation de l'uréase EXEMPLE 3 On prépare la solution suivante Poly-y-méthyl-D-glutamate 6 parties Polyuréthannediisocyanate 3 parties Epichlorhydrine 1 partie Dichloroéthane 300 parties On ajoute à 30 g de cette solution 10 g de perles de verre poreux de dimension 0,177-0,125 mm, on effectue une agitation suffisante, et on élimine le solvant.Les perles de verre restantes, qui sont revetues par le polyglutamate, sont encore séchées à 1000C durant 5 h, et l'on immerge 1,0 g des perles séchées dans une solution d'hydrazine, ce qui transforme le poly-y-méthyl-D-glutamate recouvrant les perles en un composé du type hydrazide, comme dans l'exemple 1 L'hydrazide est lavé par de l'acide chlorhydrique 0,08 N, puis traité par un nitrite, et lavé par de l'acétone à 50 /0 en volume, froid. On immerge l'azide dans 1,5 ml d'une solution tampon au phosphate 0,05 M, de pH 8,5, contenant 3,0 mg d'acylase (110 U) produite par un champignon du-genre Aspergillus, 20% en volume d'éthanol, et de l'acétate de sodium 0,05 M, on secoue à 40C durant 48 h, et l'on effectue une filtration. Les perles de verre ainsi obtenues sont lavées par une solution tampon au phosphate QOS M, de pli 7,5, contenant du phosphate de sodium 0,05 M, jusqu'à ce que l'on ne décèle plus dans le filtrat d'activité d 'acylase L'activité d'acylase de la substance fixée s'élève à 56 U (56 U/g), et l'activité d'acylase du filtrat est de 55 U. L'activité d'acylase de la substance fixée s'élève à 3,3 fois celle de la meme substance, obtenue par le meme procédé que ci-dessus, sauf en ce qui concerne les étapes de lavage. Lorsque l'on chauffe la substance fixée à 700C, durant 30 mn, la substance fixée conserve 73Z de l'activité initiale. EXEMPLE 4 On prépare 150 mg de perles de polypeptide (0,59-0,177 mm), à partir d'un copolymère de DL-méthionine et d'ester a-méthylique de l'acide L-glutamique (rapport en mole 1:1). Les perles de peptide sont traitées par l'hydrazine, et lavées par de l'acide chlorhydrique dilué, comte dans l'exemple 1. On traite le coaposé du type hydrazide par un nitrite, et on le lave par du dioxanne froid à 50% en volume. L'azide ainsi obtenu est immerge dans 2 ml d'une solution tampon au phosphate 0,05 M, de pH 8,5, contenant 3 ag d'uréase extraite de fruits du jaquier, présentant une activité d'uréase de 8,4 U, et contenant 20Z en volume d'éthanol, et l'on agite à 40C durant 24 h. La substance à uréase fixée est lavée comme dans l'exemple 1, et l'activité d'uréase de la substance fixée lavée se révèle être égale à 8,2 U (55 U/g), L'activité de la substance fixée représente environ 2,2 fois celle de la même substance, obtenue par le meme procédé que ci-dessus, sauf en ce qui concerne les étapes de lavage. Lorsque l'on conserve la substance fixée b 25 C durant 6 mois, cette substance fixée conserve 91Z de l'activité initiale. EXEMPLE 5 On ajoute à 10 g de perles en verre poreux (0,177-0,125 mm) 50 g d'une solution de PMG-A consistant en 6 parties de poly-&gamma;-méthyl-D- glutamate présentant une viscosité intrinsèque de 1,2, 3 parties de polyuréthannediisocyanate, 1 partie d'épichlorhydrine, et 300 parties d'un solvant consistant en 9 parties en volume de dichloroéthane et en 1 partie en volume de toluène. On agite le mélange de façon suffisante, on élimine les solvants organiques par une évaporation dans un évaporateur rotatif, et l'on seche 1000C, durant 5 h, les perles de verre resultantes, qui sont revêtues par le polyméthylglutamate (PMG). On immerge les perles séchées dans 50 mi de la solution préparée par mélange de 10 parties en volute d'hydrate d'hydrazine h 80% et de 1 partie en volume de pyridine, et l'on conserve l'ensemble à 500C durant 3 h. L'hydrazide ainsi obtenu est récupéré par filtration, lavé par de l'eau jusqu'à ce qu'il ne contienne plus d'hydrazine ni de solvant, et l'on réalise une suspension de cet hydrazide dans 100 ml d'acide chlorhydrique froid 0,1 N, durant 15 s On ajoute à cette suspension 15 ml d'une solution aqueuse froide de nitrite de sodium à 3%, et l'on agite à 40C durant 20 mn. On filtre les perles de verre, on les lave par de l'eau refroidie à la glace, puis par une solution tampon au phosphate 0,05 M, de pH 8,5. Immédiatement, on immerge les perles revêtues par l'azide dudit polyglutamate dans 10 ml d'une solution tampon au phosphate 0,05 M froide, de pH 8,5, contenant 30 mg d'uréase extraite de fruits du jaquier,présentant une activité d'uréase de 63 U, et l'on effectue une agitation modérée à 40C durant 24 h. On filtre les perles de verre et on les lave plusieurs fois par une solution tampon au phosphate 0,05 M, de pH 7,5, jusqu'à ce que l'on ne décèle plus dans le filtrat d'activité d'uréase, et on les lave ensuite une fois ou deux fois par la même solution tampon contenant du NaCl 1 M. L'activité d'uréase de la substance fixée est de 5,0 U/g, et celle du filtrat est de 12 U. Lorsque l'on garnit une colonne par la substance fixée, et que l'on effectue des réactions enzymatiques à 250C, durant 6 mois, dans cette colonne, l'activité d'uréase de la substance fixée est à peine diminuée. On ne note ni décollement ni dissolution du revetement des perles. EXEMPLE 6 On immerge 10 g des perles de verre revetues par- l'azide du polyglutamate préparées dans l'exemple 5, dans 5 ml de la solution d'acylase préparée par dissolution de 10 mg d'acylase (650 U) produite par un champignon appartenant au genre Aspergillus dans 5 ml d'une solution tampon au phosphate 0,05 M, de pH 8,5, et l'on effectue le meme traitement que dans l'exemple 5. A la suite de ce traitement, l'activité d'acylase de la substance fixée est de 45 U/g, et celle du filtrat est de 190 U. Lorsque l'on remplit une colonne par cette substance fixée, et lorsque l'on y effectue des réactions enzymatiques à 370C, durant 2 mois, l'activité d'acylase de la substance fixée est à peine diminuée, et le débit ne varie pas. EXEMPLE 7 Comme dans l'exemple 5, on dépose 60 g de la solution PMG-A sur 15 g d'alumine (0,149-0,074 mm) destinée à être introduite dans une colonne, on effectue un traitement par de l'hydrazine, puis un traitement par un nitrite. On immerge l'azide dans la solution préparée par dissolution de 30 mg d'uréase extraite de jaques (70 U) dans 20 ml d'une solution tampon au phosphate 0,05 M, de pH 8,5, et l'on effectue un traitement comme dans l'exemple 5. Dans ce cas, l'activité d'uréase de la substance fixée et celle du filtrat sont respectivement de 5,3 U/g et de 2 U. Lorsque l'on introduit la substance fixée dans un bécher de 200 ml, et lorsque l'on y effectue une réaction enzymatique de 6 h, en effectuant une agitation par un agitateur en Téflon de 3 cm de diamètre, l'activité d'uréase de la substance immobilisée est à peine diminée, et l'on ne note ni décollement ni dilution du revêtement. EXEMPLE 8 On prépare un mélange de 5 g d'épichlorhydrine à 3% et de 2 g de bis(amino-3 propyl)-3,9 tétraoxo-2,4,8,10 spiroX 5,5~/undécane à 3%. On introduit dans le mélange 30 g de perles de verre de 2 mm de diamètre, et l'on agite au moyen d'un agitateur en verre, jusqu'à ce que le solvant se soit évaporé, et que les surfaces des perles soient presque sèches. On prépare 5 g d'une solution mixte de solvant à base de dichloroéthane et de tétrachloroéthane, contenant 5% de poly'eéthyl-Dglutamate présentant une viscosité intrinsèque de 1,8, on introduit lesdites perles dans la solution de polyméthylglutamate et l'on effectue une agitation. Lorsque le solvant est évaporé, la viscosité du mélange s'étant donc élevée, on ajoute progressivement le mélange à une quantité abondante méthanol, tout en agitant le liquide. Après achèvement de l'addition, on élimine l'éthanol, et l'on sèche les perles de verre à 100 C durant 5 h. Les perles de verre revêtues par le polyglutamate sont traitées par l'hydrazine, puis par un nitrite, et on les fait réagir sur l'acylase comme dans l'exemple 6. L'activité d'acylase de la substance fixée est de 0,6 U/g. Lorsque l'on introduit la substance fixée dans une colonne, que l'on utilise pour la mise en oeuvre de réactions enzymatiques, l'activité d'acylase est à peine diminuée, et le débit de 10 cm/mn ne varie pas. EXEMPLE 9 On mélange 6 g d'épichlorhydrine à 10a avec 2 g de bis(amino-3 propyl)-3,9 tétraoxo-2,4,8,10 spiro[5,5]undécane. On ajoute à ce mélange 2 g d'une solution mixte de solvant à base de dichiorcéthane et de tétrachloroéthane, contenant 10% de polyméthyl-D-glutamate présentant une viscosité intrinsèque de 1,8, et l'on effectue une agitation suffisante. On ferme ensuite le récipient contenant le polyméthylglutamate, on laisse reposer le mélange à la température ambiante durant 2 semaines. Le mélange réactionnel devisent blanc, trouble, et très visqueux. On ajoute progressivement le mélange réactionnel à une quantité abondante de méthanol, sous agitation, et on le fractionne ensuite en petits éléments par passage dans un mélangeur Waring (homogénéiseur) durant 1 à 2 mn. -On évapore le méthanol et l'on sèche le mélange réactionnel à 100C durant 3 h. On traite par l'hydrazine 3 g de perles poreuses blanches présentant une dimension de 0,59-0,149 mm, et on les traite ensuite par un nitrite, avant de les faire réagir sur l'acylase comme dans l'exemple 6. L'activité d'acylase de Ia substance fixée ainsi obtenue est de 170 U/g. Lorsque l'on introduit cette substance fixée dans ùne colonne, et que l'on y met en oeuvre des réactions enzymatiques, à 370C, durant 1 mois, le produit conserve 92% de l'activité initiale d'acylase, et le maintien du débit ne soulève aucun problème. EXEMPLE 10 On mélange 5 g d'une solution à 5% de chlorure de polyvinyle avec 10 g d'une solution à 5% de polyméthyl-D-glutamate présentant une viscosité intrinsèque de 1,8. On recouvre la paroi interne d'un tube en verre de diamètre intérieur 5 mm, et de 45 cm de longueur, par la solution mixte, on évapore le solvant en maintenant le tube en rotation, et l'on chauffe ensuite le tube à sec à 80-100"C durant 5 h. Au moyen d'une petite pompe de circulation, on traite le polyméthylglutamate fixé sur la paroi interne du tube par l'hydrazine, puis par un nitrite. La solution d'uricase préparée par dissolution de 5 mg (10,5 U) d'uricase extraite de la levure, dans 3 ml d'une solution tampon au borate 0,1 M de pH 8,5, est injectée dans le tube en verre, et l'on maintient une rotation et une agitation lente à 40C durant 48 h. On lave le tube en verre d'une manière classique. L'activité d'uricase de la substance fixée est de 9,3 U, et, lorsque l'on utilise la substance fixée pour la mise en oeuvre de réactions enzymatiques, au cours desquelles la solution substrat traverse l'appareillage durant 24 h, avec un débit de 1 ml/mn, l'activité d'uricase diminue à peine, et l'on ne note pas de dissolution du revetement. Bien entendu, diverses modifications peuvent être apportées par l'homme de l'art aux dispositifs et procédés qui viennent d'etre décrits uniquement à titre d'exemples non limitatifs sans sortir du cadre de l'invention. REVENDICATIONS 1 - Protéine fixée hiologiquement active, caractérisée en ce qu'elle comprend un polypeptide présentant des motifs répétitifs aminoacide acides dont au moins un groupe a- ou #-carboxy est transformé en un groupe azide d'acide, et, si on le désire, des motifs répétitifs aminoacide neutres et/ou basiques et, si on le désire, ce polypeptide étant associé à un adhésif, et en ce qu'elle comprend une protéine biologiquelent active contenant au moins un groupe a- ou 4-anino, ladite protéine active du point de vue biologique étant liée de façon covalente audit polypeptide, par l'intermédiaire des groupes réactifs dudit polypeptide. 2 - Protéine fixée selon la revendication 1, caractérisée en ce que ledit polypeptide est un homopolyuère consistant en motifs répétitifs aminoacide acides. 3 - Protéine fixée selon la revendication 1, caractérisée en ce que ledit polypeptide est un copolymère consistant en motifs répétitifs aminoacide acides et en motifs répétitifs aminoacide neutres. 4 - Protéine fiée selon la revendication 1, caractérisée en ce que ladite protéine biologiquement active est une enzyme. 5 - Procédé de préparation d'une protéine fixée biologiquement active, selon la revendication 1, caractérisé en ce que l'on met en contact une solution aqueuse d'une protéine biologiquesent active contenant au moins un groupe a- ou -a dno avec un polypeptide présentant des motifs répétitifs aminoacide acides dont au moins un groupe a- ou sSWcarbosy est transformé en un groupe azide d'acide, et, si on le désire, présentant des motifs répétitifs aminoacide neutres et/ou basiques. 6 - Procédé selon la revendication 5, caractérisé en ce que le polypeptide azide est préparé à partir d'un polypeptide présentant des motifs répétitifs d'ester d'alkyle inférieur d'un aminoacide acide, et, si on le désire, présentant des motifs répétitifs aminoacide neutres et/ou basiques, et ce par immersion dans une solution aqueuse d'hydrazine, puis par immersion dans une solution aqueuse d'acide nitreux et/ou de nitrite. 7 - Procédé selon la revendication 6, caractérisé en ce que le polypeptide qui a été immergé dans une solution aqueuse d'hydrazine est lavé par une solution aqueuse froide faiblement acide et/ou par une solution aqueuse froide d'un solvant organique.