Le présente invention concerne un procédé continu de réduction enzymatique de substrats organiques s'effectuant par un cofacteur ou coenzime et plus précisément un procédé de régénération du cofacteur oxydé par couplage d'une deu- ième réaction enzymatique avec la réaction de fabrication des produits utiles Dans les cellules vivantes un grande nombre ae réactions enzimatique d'oxydoréduction s'effectuent par l'intermédiaire d'un cofacteur ou coenzyme. Les exem plues les mieux connus de ces cofacteurs sont le nicotinamide-adénine-dinucléo- imide (N A D), le nicotinamide-adénine-dinucléotide phosphate (N A D P) et le flavine-adénine-dinucléotide (F A D).Dans chaque étape du métabolisme cellulaire dépendant d'un cofacteur, à une réduction d'un substrat est associée une oxydation du cojacteur et inversement. CeLre associatioll de réactions directes et inverses conduit à ce que le ou les cofacteurs qui interviennent dans une série de réactions sont continuellement régénérés. Le bilan global est tel que les cofacteur ne sont pas consommés du fait de leurs réactions. Lorsque l'on veut transposer une réaction enzymatique ou une série de réactions enymatiques au niveau du laboratoire ou du procédé industriel, on ne dispose généralement plus de l'ensemble de réactions qui conduisent à la régénégation du ou de cofacteurs. S'il s'agit de réactions appliquées au latoratoire dans un but analytique telles que, par exemple, mesure de la concentrarion d'un substrat ou masure de la vitesse d'une réaction - on peut concevoir de consommer intégralement le cofacteur sans le régénerer; et même, si besoin est, de l'utiliser en excès, pour déplacer une réaction équilibrée par exemple. Cette posibilité n'est pas admissible sur le plan industriel compte tenu du prix le revient du cofacteur Or on a découvert qu'il était possible de régénérer ce cofacteur cu utilisant des composés moins onéreux, tels que certains réducteurs organique susceptibles de fournir, sous leur forme oxydée, un produit valorisable ou facile à éliminer. On propose donc selon le procedé de l'invention de coupler une réaction enzymatique de régenération du cofacteur à la réaction enzymatique principale de fabrication de prcduits utiles. On peut aussi réaliser le couplage de deux réactions enzymatique fournissant chacune un ou plusieurs produits utiles, de sorte que la distinction entre réaction de régéneration et réaction de production peut devenir factice. Dans ce cas le schéma global du procédé peut s'écrire: Enzyme 1 Substrar 1 + Cafacteur oxidé#Produit 1 - Cofacteur réduit. Enzyme 2 Substrat 2 + Cofacteur réduit # Produit 2 + Cofacteur oxydé. Dans le cas où la distinction subsiste entre régénération et production, le substrat 1 sera l'agent réducteur et le produit 1 un composé oxydé facile à éli miner du-milieu. Cet agent réducteur est caractérisé par un potentiel d'oxydo-réduction in férieur à celui du couple cofacteur oxydé/cofacteur réduit ; ou à la rigueur légèrement supérieur, auquel cas on aura affaire à une réaction équilibrée. I1 sera de préférence choisi de façon que la réaction de réduction régénère inté gralement le cofacteur dans sa forme réduite initiale, sans donner lieu à des réactions secondaires, de coupure ou de dimérisation par exemple. En tant qu'agents réducteurs ou substrats 1 on retiendra plus particulièrement ceux qui comportent une ou plusieurs fonctions alcool, aldéhyde, amine, sulfhydrile éventuellement associées dans le meme composé à une ou plusieurs fonctions identiques ou différentes. On peut citer, à titre d'exemples non limitatifs des alcools comme le méthanol, l'éthanol, le propanol, l'isopropanol, le butanol, l'alcool allylique, le méthoxyéthanol ou des alcools comportant un plus grand nombre d'atomes de carbone ; des aldéhydes comme le formaldéhyde, l'acétaldéhyde, le propionaldéhyde, l'acroléine, le méthoxyacétaldéhyde ou des aldéhydes comportant un plus grand nombre d'atomes de carbone ; t'acide formi que ; des diols ou polyols ; des dialdéhydes ou polyaldéhydes ; des hydroxya cides. L'agent réducteur ou le substrat 1 retenu pour une réaction donnée pourra etre mis en oeuvre suivant les conditions habituelles des réactions enzymati ques, à savoir qu'il sera généralement dissous dans une solution aqueuse de pB déterminé, en utilisant éventuellement un tiers solvant pour favoriser sa solu bilisation. Dans certains cas on préfèrera utiliser l'agent réducteur ou le substrat 1 sous forme d'une suspension, d'une émulsion, d'une solution collot dale ou tout autre procédé qui mette en contact intime le réducteur et les au tres réactifs. Les enzymes utilisées seront choisies en fonction de la réaction envisagée, de la nature du réducteur ou du substrat l,et éventuellement de celle du cofac teur puisque, d'une manière générale, l'enzyme - lorsqu'elle est pure - est spécifique d'un type de réaction sur un substrat donné. Elles pourront être employées sous leurs formes pures ou purifiées caractérisées d'après la nomen clature de "l'Enzyme Commission',. Ainsi par exemple la méthanol - deshydrogéna se pour la deshydrogénation du méthanol en formaldéhyde, la formaldéhyde deshy drogénase pour la deshydrogénation du formaldébyde en acide formique, la forma te deshydrogénase pour la deshydrogénation de l'acide formique et de ses sels en ions hydrogène etanhydride carbonique, l'éthanol deshydrogénase pour l'oxy dation de l'éthanol en acétaldéhyde. Toutefois suivant leurs origines, certai nes enzymes n'ont pas une spécificité aussi marquée et il pourra être intéres sant d'utiliser une enzyme déterminée avec un ou plusieurs autres substrats différents : ainsi, par exemple l'éithanoldeshydrogénase présente une activité vis-à-vis d'alcools comme le méthanol, le propanol, l'isopropanol, le butanol, le méthoxyéthanol, l'alcool allylique. Les enzymes pures ou purifiées pourront être utilisées sous forme de mélanges dans des réactions particulières, consécutives ou parallèles. Ainsi par exemple si l'agent réducteur est du méthanol, il sera avantageux de ltoxyder intégralement en anhydride carbonique et ions hydrogène avec un mélange de méthanol deshydrogénase, formaldéhyde deshydrogénase et formate deshydrogénase. Au lieu de ces enzymes pures ou purifiées caractérisées comme ci-dessus, on pourra mettre en oeuvre des extraits enzymatiques bruts isolés d'organes d'êtres vivants tels que le foie de cheval, le coeur de boeuf ou de porc, la cervelle de mouton ou provenant de microorganismes tels que levures ou bactéries croissant de préférence sur les substrats concernés. Les coenzymes mises en oeuvre seront choisies parmi les cofacteurs habituels des réactions métaboliques. Le nicotinamide-adénine-dinucléotide, le nicotinamide-adénine-dinucléotide phosphate, le flavine-adénine-dinucléotîde, le flavine mononucléotide ou leur forme réduite ou un mélange des formes oxydée et réduite en retenant de préférence celui ou ceux qui se révéleront les mieux adaptés à l'enzyme et au réducteur ou substrat l utilisés ainsi qu'au procédé de fabrication mis en oeuvre. Les coenzymes peuvent aussi être utilisées sous la forme communément appelée analogues du N A D, comme par exemple, le 3-acétylpyridine -N D, le 3-acétylpyridine -N A D P, le 3-acétylpyridine -diamino N A D ou tout composé à groupement pyridinium. Les enzymes pures ou purifiées ou les extraits enzymatiques et la ou les coenzymes pourront être utilisés sous des formes tres variées allant du produit simple soluble jusqu'à des espèces rendues inso-lubles par différents procédés sans perte importante de leurs activités. Dans le cas où les enzymes et coenzymes sont utilisées -sous formes dissoutes, on prévoiera uné méthode de séparation des enzymes et coenzymes en Ein de réaction ou bien-, de préférence pour un fonctionnement continu, une séparation du réducteur transformé ou du produit 1 de façon à ce que celui-ci ne s'accumule pas dans le milieu sous forme dissoute. Lorsque le point d'ébullition du réducteur transformé ou du produit 1 le permet, on éliminera ce dernier de façon avantageuse sous forme de vapeur par entrainement par un courant gazeux ou en opérant sous une pression lé- gèrement inférieure à la pression atmosphérique. Ainsi, par exemple, avec le méthanol ou l'éthanol comme réducteur, le formaldéhyde ou l'acétaldéhyde sera entrainé par un courant gazeux. Avec des produits à point d'ébullition plus élevé on préfèrera une séparation par formation d'un composé insoluble, par exem ple un sel insoluble avec un acide, une semicarbazone avec un aldéhyde. Dans le cas où les enzymes et coenzymes sont utilisées sous une forme aisément isolable du milieu, on pourra appliquer l'un ou l'autre des procédés habi tuels d'isolement des enzymes d'un milieu réactionnel, sans que ce procédé d'isolement réduise la portée de l'invention. On citera à titre d'exemple la fixation des enzymes ou des coenzymespar liaison physique ou chimique sur un support de nature poreuse comme la silice, l'alumine, sur des polymères comme le polyacrylamide ou la cellulose et ses dérivés, employés sous forme de poudres, eranu- lés ou membranes.Plutôt que de les fixer sur un support, on pourra maintenir lesenzymeset les coenzymes enfermées à l'intérieur d'une membrane laissant passer les réactifs et les produits, comme par exemple les membranes de dialyse, d'ultrafiltration, ou d'encapsulation. Le présent procédé, basé sur la régénération du cofacteur dans sa forme réduite, est applicable à la production de nombreux composés organiques résultant de la réduction de substrats divers et correspondant d'une façon générale à la réaction : Enzyme 2 Substrat 2 + Cofacteur réduit # Produit 2 + Cofacteur oxydé. A titre d'exemple on retiendra plus spécialement la réduction de substrats possédant une fonction réductible comme la fonction cétone C=O on imine C=NH pouvant être associée dans le même substrat à une ou plusieurs fonctions identiques ou différentes. Ces substrats seront donc choisis dans les séries des aldéhydes, des cétones, des acides; des imines, des quinones, des quinones-imines, descéto-aldéhydes, des céto-acides, des hydroxy-aldéhydes. On retiendra plus particulièrement l'acide pyruvique, acide oxaloacétique, l'acide glyoxylique, la dihydroxy-acétone, l'acétotne. Le procédé peut aussi bien concerner des réactions plus spécifiques comme par exemple l'amination réductrice del'adde a-céto-glutarique ou de l'acide pyruvique, ou la carboxylation réductrice de l'aminoacétone. Le substrat 2 retenu pour une réaction donnée pourra être mis en oeuvre de la même-manière que précédemment décrite pour l'agent réducteur ou le substrat 1. Les enzymes utilisées pour la réaction de fabrication seront aussi choisies comme précédemment énoncé pour les enzymes de régénération du cofacteur . On retiendra par exemple la lactate deshydrogénase pour la réduction de l'acide pyruvique, la malate deshydrogénase pour la réduction de l'acide oxaloacétique, la glutamate deshydrogénase pour l'amination réductrice de l'acide a-céto-glutarique, l'alanine deshydrogénase pour l'amination réductrice de l'acide pyruvique. Toutefois certains types d'enzymes n'ont pas une spécificité aussi marquée et il pourra être intéressant d'utiliser une enzyme déterminée avec un ou plusieurs autres substrats différents : ainsi par exemple la glutamate deshydrogénase présente une activité vis-à-vis d'acides a-cétoniques comme l'acide e- amino butyrique, l'acide pyruvique. Les coenzymes mises en oeuvr-e ont été choisies conjointement avec la réaction de régénération en considérant la nature de l'agent réducteur ou du substrat 1 et du substrat 2. Les enzymes et la ou les coenzymes peuvent être utilisées sous l'une ou 1' autre des formes précédemment décrites pour la réaction de régénération. Les procédés de séparation du produit 2 pourront être les mêmes que ceux précédemment décrits pour le produit 1 ou d'une nature différente et s'effectuer dans un séparateur annexe du réacteur proprement dit. L'objet principal de l'invention étant le couplage d'une réaction de régénération du cofacteur avec la réaction enzymatique de production on choisira des conditions de milieu réactionnel-qui tiendront compte à la fois des deux réactions couplées. On retiendra de préférence une composition du milieu, une valeur de pH et des concentrations de substrat, d'enzymes et de coenzymes telles que la vitesse de la réaction en régime continu soit maximale. On peut ainsi, par exemple mettre en oeuvre une solution aqueuse contenant des sels minéraux d'anions sulfate, phosphate, pyrophosphate, halogénure, nitrate seuls ou en mélange, associés à des cations alcalins, alcalino-terreux ou des métaux de valence supérieure. Ces sels ou certains d'entre eux seront en général utilisés simultanément pour la fixation du-pH de la solution à une valeur optimale.Cette valeur correspondra en général à un milieu faiblement acide, neutre ou faiblement basique et de préférence compris en pH = 6,0 et pH = 10,0. La température de fonctionnement pourra être fixée entre 0 C et une température compatible avec la stabilité thermique des enzymes et coenzymes utilisées et de préférence entre la température ambiante. et 40" C. La présente invention peut être illustrée par les exemples non limitatifs suivants Exemple 1 On constitue le mélange réactionnel suivant dans 10 ml d'un tampon P04H2K/ P04HNa2 0,1 M de pH = 8,0 dans l'eau acide pyruvique = 10,0 mg N A D = 70 mg éthanol deshydrogénase = 5 mg lactate deshydrogénase en suspension = 50 1 Cette solution est placée dans un réacteur comprenant à sa partie supérieure une entrée et une sortie pour un courant gazeux. Par l'entrée on envoie un courant d'air que l'on fait barboter dans la solution à raison de 30 ml/mn. Le gaZ est récupéré à la sortie du réacteur et envoyé dans un barboteur contenant une solution de 2,4 dinitrophénylhydrazine dans un mélange d'acide phosphorique-éthanol-eau. Entre le réacteur et ce barboteur on interpose une vanne de prélèvement qui permet d'injecter une fraction aliquote du courant gazeux dans un chromatographe étalonné avec lequel on mesure les quantités des différents produits qui peuvent se dégager du réacteur. L'essai est mené à la température ambiante. La réaction est mise en route en introduisant 0,1 ml d'éthanol dans le réacteur. Après 4 heures on recueille 22,0 mg de 2,4 dinitrophénylhydrazone (P F = 1470- C) correspondant à 4,4 mg d'acétaldélyde. L'acide pyruvique est réduit en acide lactique avec un rendement de 1 et une vitesse initiale de 0,8 g/heure/litre de réacteur. Exemple 2 On opère comme dans l'exemple 1 en remplaçant l'acide pyruvique par 13 mg d'acide oxaloacétique et la lactate deshydrogénase par 50 81 d'une suspension de malate deshydrogénase. On dose 3,6 mg d'acétaldéhyde et l'acide malique est produit avec un rendement de 0,8 et une vitesse initiale de 0,45 g/heure/litre de réacteur. Exemple 3 On constitue le mélange réactionnel suivant dans une solution 0,1 M de 4 (N H4)2 de pH = 8,0 acide a-cétoglutarique : 15 mg. N A D : 7,0 mg. éthanol deshydrogénase : S mg. glutamate deshydrogénase : 50 M1 On opère comme dans l'exemple 1. On dose 4,4 mg d'acétaldéhyde au chromatographe et 15 mg d'acide glutamique par la méthode de Warburg. L'acide glutamique a été produit avec un rendement de 1 et une vitesse initiale de lg/heure/litre de réacteur Exemple 4 On opère comme dans l'exemple 3 avec un débit d'air de 150 ml/mn. On dose 4,4 mg d'acétaldéhyde par chromatographie et 15 mg d'acide glutamique par la méthode de lfarburg. L'acide glutamique est produit avec un rendement de 1 et une vitesse initiale de 2,8 g/heure/litré-de réacteur. Exemple 5 On opère comme dans l'exemple 3 en remplaçant l'acide &alpha;-cétoglutarique par de l'acide a -cetobutyrique. L'acidea~aminobutyrique est produit avec un rendement voisin de 1 et une vitesse initiale de 0,25 g/heure/litre de réacteur. Exemple fi On opère comme dans l'exemple 3 en remplaçant L'acide &alpha;-cétoglutarique par de l'acide pyvurique. L'alanine est produite avec un rendement voisin de 1 et une vitesse initiale de 0,1 g/heure/litre de réacteur. Exemple 7 On opère avec un réacteur contenant 1 litre de solution molaire de phosphate d'ammonium ajustée à pH = 8,0 et les quantités suivantes de réactif N A D H = 0,8 g. éthanol deshydrogénase = 65 mg glutamate deshydrogénase = 2,5 ml. éthanol = 20 ml. La réaction est mise en route par addition d'acide &alpha;-cétoglutarique par fractions de 3 g toutes les 6 heures. On en ajoute au total 39 g et lton dose les quantités suivantes d'acide glutamique en fonction du temps après 27 heures 12,3 g/l 51 " 23,4 g/l 99 " 30,3 gil 147 " 36,8 gil Exemple 8 On opère comme dans l'exemple 7 en remplaçant méthanol par du méthanol, et l'on obtient les résultats suivants après 21 heures 3,4 g/l d'acide glutamique 46 " 6,0 g/l " 147 " 10,0 g/l " Exemple 9 On opère comme dans l'exemple 7 en remplaçant l'éthanol par du méthoxyéthanol et l'on obtient les résultats suivants après 21 heures 1,7 g/l d'acide glutamique 48 ll 2,1 g/l " " 147 " 3,2 g/l " Le méthoxyacétaldéhyde a été condensé dans un tube réfrigéré : on en a recueilli 1,5 g (Eb = 90 C). REVENDICATIONS 1. Procédé de production de composés organiques par réduction de substrats divers comportant une ou plusieurs fonctions identiques ou différentes choisies parmi les fonctions aldéhyde, cétone, acide, imine, quinone, -quinone-imine, hydroxy-acide, hydroxy-aldéhyde, impliquant l'intervention d'au moins une enzyme et au moins un cofacteur (ou coenzyme) avec régénération du cofacteur par couplage avec une réaction de réduction appropriée à l'aide d'un réducteur comportant au moins une fonction choisie parmi les fonctions alcool, aldéhyde, acide, amine, sulfhydrile. 2. Procédé selon la revendication 1 dans lequel le cofacteur est le nicoti namide-adénine-dinucléotide (N A D). 3. Procédé selon l'une des revendications i et 2 dans lequel la régénération du cofacteur est effectuée par un réducteur organique tel que l'méthanol en présence de son enzyme spécifique 1'éthanol deshydrogénase. 4. Procédé selon l'une des revendications I et 2 dans lequel la régénération du cofacteur est effectuée par un alcool en présence d'éthanol deshydrogénase. 5. Procédé selon l'une des revendications 1 à 3 dans lequel les produits obtenus sont de l'acétaldehyde et de l'acide glutamique. 6. Procédé selon l'une des revendications 1, 2 et 4 dans lequel les produits obtenus sont du formaldéhyde et de l'acide glutamique. 7. Procédé selon l'une des revendications 1, 2 et 4 dans lequel les produits obtenus sont du méthoxyacétaldéhyde et de l'acide glutamique. 8. Procédé selon l'une des revendications 1 à 3 dans lequel les produits obtenus sont de l'acétaldéhyde et de l'alanine. 9. Procédé selon llune des revendications 1 à 8 dans lequel la réaction est conduite en milieu aqueux de pH compris entre 8,0 et 9,0.