L'invention concerne un procédé pour préparer des polypeptides fixés sur des supports. On utilise des polypeptides fixés sur des supports dans des opérations biochimiques variées, dans des méthodes médicales, des méthodes de diagnostic et des méthodes analytiques et dans d'autres applications analogues. En général, pour la préparation de ces polypeptides sur support, on utilise des molécules de support portant des groupes réactifs réagissant avec les groupes correspondants des polypeptides. Dans tous les cas, les groupes réactifs sont sensibles à l'eau; par suite, lors de la réaction avec le polypeptide dissous dans l'eau, il s'en perd une proportion considérable par hydrolyse.Parmi les autres inconvénients des composés de support réactifs connus, on peut rencontrer, selon les cas, une diminution considérable de l'activité biologique des polypeptides lors de la fixation ou un très mauvais rendement de fixation, clest-à-dire que la quantité de polypeptides qui est fixée sous une forme biologiquement active est très faible. Un autrejprocédé connu pour préparer des polypeptides sur support consiste à soumettre des composés insaturés à polymérisation radicalaire en présence du polypeptide : une partie du polypeptide mis en oeuvre est incorporé dans le squelette du polymère formé. On constate alors qu'une fraction du polypeptide fixé sous cette forme reste inaccessible meme pour de petites molécules de substrat et n'a donc pas d'activité biologique. Dans ce procédé, le rendement en polypeptide fixé et possédant une activité biologique est faible. En général, l'activité vis-à-vis des substrats à haut poids moléculaire est insuffisante. La présente demande concerne un procédé de préparation de polypeptide fixé sur support qui soit d'application générale et autorise l'utilisation de substance de supports insensibles à liteau. Or on a trouvé que ces buts et avantages sont atteints avec un procédé qui consiste à produire des radicaux libres dans une solution aqueuse d'un polypeptide en présence d'un composé macromoléculaire contenant au moins une double liaison oléfinique -C=C- par molécule, et en l'absence de monomères polypérisables sous l'action de radicaux libres. Dans ce procédé, les polypeptides sont fixés sur le composé macromoléculaire, dans la plupart des cas avec des rendements élevés et en conservant leur activité biologique. Selon la structure du composé de support macromoléculaire utilisé, le produit de réaction peut être soluble ou insoluble dans l'eau. On ne connaît pas exactement les réactions chimiques particulières qui se produisent pendant la fixation du polypeptide, mais le fait que l'activité biologique se conserve presque complètement montre que la réaction de fixation n'attaque pas les groupes fonctionnels du polypeptide qui sont responsables de son activité biologique. On notera que la réaction de fixation du procédé selon l'invention peut éventuellement se produire dans une mesure limitée dans le procédé connu mentionné ci-dessus dans lequel on soumet des monomères à une polymérisation radicalaire en présence du polypeptide, pour autant que le mélange de monomères consiste en partie en composés portant au moins deux doubles liaisons polymérisables. Dès qu'une partie de ces monomères est polymérisée, il faut envisager, sous l'action des radicaux libérés à la poursuite de la polymérisation, des réactions de fixation entre le polypeptide et le polymère déjà formé.Mais contrairement aux conditions observées dans ce procédé connu, la réaction de fixation, dans le procédé selon l'invention, a lieu en l'absence de monomères polymérisables sous l'action de radicaux libres, de sorte que l'occlusion ultérieure d'un polypeptide éventuellement fixé sur une molécule de polymère par le polymère formé par la suite n'estpas possible. Ainsi donc, dans tous les cas, le polypeptide fixé reste accessible. Naturellement, cette libre accessibilité ne pourrait pas être affectée par le fait que le polymère de support mis en oeuvre contiendrait des petites quanti:tés du monomère de départ. Il suffit donc ce travaillerconformément à l'invention en l'absence de quantités notables de monomères polymérisables sous l'action de radicaux libres. les composés macromoléculaires de support utilisés dans le procédé selon l'invention possèdent en général un poids moléculaire d'au moins 1.000 et de préférence d'au moins 10.000. Il n'y a pas de limite supérieure à ce poids moléculaire car on peut également utiliser des composés de support réticulés présentant un poids moléculaire élevé et non mesurable. La seule condition pour qu'un composé macromoléculaire convienne comme support dans le procédé selon l'invention réside dansl'absence de toute liaison oléfinique C=C et l'accessibilité stérique du polymère pour le polypeptide dissous dans l'eau.Cette accessibilité peut être assurée si le composé de support est à l'état de corps solide à grande surface spécifique. les corps solides de ce type qui conviennent sont les particules dispersées, les polymères en perles fines, les fibres et les pellicules. les pellicules peuvent etre libres ou sous forme de membranes ou sous forme de revêtement sur un autre corps. les véhicules fibreux peuvent eAtre associés sous la forme de nappes,de fils ou de tissus. les doubles liaisons oléfiniques sont encore plus accessibles dans le procédé selon l'invention lorsque les molécules du support sont hydrophiles et gonflent dans l'eau à 20DG au double au moins de leur volume sec. Un gonflement jusqu'à un volume de 5 à 50 fois le volume sec est particulièrement avantageux.Mais les composés de support peuvent également etre hydrosolubles et donner après fixation du polypeptide des produits hydrosolubles. De tels produits sont souvent recherchés pour accroc tre la stabilité du polypeptide fixé ou agir sur son comportement de diffusion ou son affinité vis-à-vis d'autres substances. Bien que les doubles liaisons carbonées du composé macromoléculaire de support puissent également se trouver dans la chat- ne principale du polymère, les groupes oléfiniques sont particulièrement accessibles lorsqu'ils se trouvent sous la forme de groupes latéraux et de groupes terminaux d'une molécule de polymère. En général, les composés de support doivent contenir au moins une double liaison carbonée pour 50.000 unités de poids moléculaire. On peut d'ailleurs introduire des groupes oléfiniques dans un polymère déjà formé en le faisant réagir avec un composé à bas poids moléculaire contenant à la fois une double liaison oléfinique et un groupe réactif vis-à-vis du composé macromoléculaire. Ainsi par exemple, on peut faire réagir la cellulose, l'alcool polyvinylique ou un ester polyhydroxyalkylique d'un acide insaturé polyméri- sable avec l'anhydride maléique, l'anhydride acrylique ou l'anhydride methacrylique, le chlorure de l'acide acrylique ou de l'acide méthacryliquefl des hydroxyalkylamides ryliawues ou méthacrylique, l'acrylate ou le méthacrylate de glycidyle, l'isocyanate de vinyle et des composés analogues. En même temps, on peut réticuler le polymère de manière connue en soi à l'aide de composés bifonctionnels appropriés.On peut encore exploiter pour préparer des polymères insaturés convenant dans le procédé selon l'invention d'au- tres techniques connues pour former des doubles liaisons oléfiniques, et par exemple la scission d'eau à partir de polymères contenant des groupes hydroxy. De préférence, le composé macromoléculaire est un copolymère de plusieurs composés vinyliques parmi lesqudS un composé au moins contient deux ou plusieurs doubles liaisons C=C.On obtient des résultats particulièrement satisfaisants avec une proportion de 0,2 à 20 moles ffi de monomères de ce type dans le mélange des monomères. les monomères contenant deux doubles liaisons conduisent, en particulier lorsqu'il s'agit de doubles liaisons 0=0 du même type, à une réticulation dès la préparation du polymère ce qui est généralement avantageux.Parmi les monomères portant deux ou plusieurs doubles liaisons 0=0 du même type, on citera par exemple le méthylène-bis-acrylamide ou le méthylène-bis-méthacrylamide, des diacrylates ou diméthacrylates de glycols, d'éthers de diglycols, d'éthers de triglycols, etc.. le butadiène, le divinylbenzène, le phtalate de diallyle ou le cyanurate de triallyle. Parmi cesoem- posés, ceux qui contiennent deux ou plusieurs groupes allyle conviennent tout spécialement parce que les groupes allyle sont peu réactifs et conduisent à des polymères qui, avec un nombre relativement faible de sites de réticulation, portent un grand nombre de groupes allyle latéraux. le butadiène se comporte de la même manière.Il est également avantageux d'introduire des composés portant deux doubles liaisons 0=0 différentes, comme l'acrylate d'allyle, le méthacrylate d'allyle, l'acrylate de vinyle ou le méthacrylate de vinyle; ici également, une double liaison, à savoir celle de l'ester acrylique ou de l'ester méthacrylique, copolymérise préférentiellement, alors que l'autre reste en plus grande partie sous la forme d'un groupe latéral oléfinique. Par ailleurs,les plolymères vinyliques peuvent être constitués d'autres monomères quelconques polymérisables sous l'action de radicaux libres. Les monomères présentant un caractère hydropho be prononcé peuvent avoir un effet défavorable. Lorsque le composé de support doit être utilisé à l'état solide, les esters inférieurs de l'acide acrylique et de l'acide méthacrylique, les esters vinyliques d'acides carboxyliques inférieurs, l'acrylonitrile ou le méthacrylonitrile ou les oléfines inférieures constituent des comonomères appropriés.De préférence, les copolymères sont constitués principalement de monomères hydrophiles, c'est-à-dire solubles dans l'eau. Comme exemples de tels monomères, on citera l'acrylamide et le méthacrylamide, des esters hydroalkyliques de i'acide acrylique ou méthacrylique, ces acides eus-memes, leurs sels alcalins et d'ammonium, des esters aminoalkyliques de l'acide acrylique ou méthacrylique portant des groupes amino tertiaires, les sels ou composés d'ammonium quaternaire qui en dérivent, la vinylpyrrolidone, le vinylimidazole, etc...les monomères hydrosolubles formeront avantageusement plus de 50% des monomères participant à la structure du polymère de support avec les composés portant deux doubles liaisons.Ces polymères préférés se distinguent par un fort pouvoir gonflant, pour autant qu'ils ne soient pas trop fortement réticulés. Par conséquent et de prëférence, on limitera, par un choix approprié de la nature et de la quantité des comonomères polyinsaturés, la réticulation dans des limites telles que le polymère gonfle au moins au double de son volume dans l'eau à 200G. les composés de support non gonflables ou peu gonflables sont de préférence utilisés à l'état de dispersions aqueuses, à l'état de fibre, de pellicules, d'articles formés à partir de fibres ou de pellicules. Pour les composés de support gonflables, la forme perle convient tout spécialement. On peut former des polymères en perles de ce type à l'état directement gonflé par une polymérisation en perles du type dit "inversé" de la solution aqueuse des monomères dans une phase organique. les polymères gonflables dans l'eau peuvent également être utilisés avantageusement sous la forme de revêtement sur des objets solides. Pour la mise en oeuvre du procéda selon l'invention, on met en contact le composé de support avec la solution aqueuse du polypeptide. les proportions relatives entre le polypeptide à fixer et -le composé de support soluble ou gonflable se situeront de préférence dans l'intervalle de 1 : 1.000 à 1 : 1. Sur la solution aqueuse de polypeptides additionnée du composé de support, on fait agir des radicaux libres. Ces radicaux sont de préférencejformés à l'aide d'un système redox à des températures de O à 600C. les systèmes redox consistent en un agent oxydant, un agent réducteur et, de préférence, un ion de métal lourd qui sert de catalyseur. On trouvera une description détaillée des systèmes redox dans l'ouvrage de Houben Weyl, volume 14/1, pages 265-297; ces systèmes peuvent consister par exemple en les combinaisons ci-après bisulfite de sodium/peroxydisulfate d'ammonium/nitrate d'argent "Rongalite"/peroxydisulfate d'ammonium/sulfate ferreux bisulfite de sodium/hypochlorite de sodium chlorure de titane-III/hydroxylamine triéthanolamine/peroxydisulfate de sodium. On parvient à un rendement élevé en polypeptide fixé lorsqu'on utilise pour 1 gramme du polypeptide environ 0,001 à 0,1 équivalent de générateurs de radicaux libres. les agents oxy dan t et réducteur du système redox doivent être utilisés aux proportions correspondantes. A la place d'un système redox, on peut également utiliser des composés qui se décomposent en radicaux libres à une température suffisamment basse. On citera surtout à cet égard des composés azoïques comme l'azodisulfonate de potassium, la diazosulfone (activée par des ions cuivre) et des peroxydes comme le peroxydisulfate d'ammonium, le peroxyde d'acétyle et de cyclohexane sulfonyle, le peroxydicarbonate de dicyclohexyle, le permaléate de tert.-butyle (activé à la morpholine) et le peroxyde d'hydrogène. La durée de réaction dépend de la production des radicaux libres. Lorsqu'on utilise les quantités de générateurs de radicaux libres indiquées ci-dessus, on parvient à une fixation complète ou pratiquement complète du polypeptide en une durée de 1 à 100 minutes. En général, la vitesse de fixation augmente avec la température, mais il faut respecter un intervalle suffisant au-dessous de la température de désactivation du polypeptide. On opère de préférence entre 0 et 300C. Des températures supérieures à 600C ne peuvent être observées que dans des cas d'exception. La réaction est de préférence effectuée à l'abri de l'oxygène. L'expression '2polypeptidet doit être comprise dans un sens très étendu. Elle désigne non seulement des protides naturels hydrosolubles, comme les enzymes, les anticorps, les hormones à structure de protéine, des inhibiteurs mais également des polypeptides naturels ou synthétiques constitués d'un petit nombre de motifs d'aminoacides, comme les dipeptides, ou les composés dont la structure peptidique est partielle, comme les pénicillines. On peut en outre faire réagir des substances ne possédant pas une structure de peptide avec des peptides oligomères et les fixer sur des molé culesde support par l'intermédiaire des groupes de ces peptides oligomères. les exemples qui suivent illustrent l'invention sans toutefois la limiter. Dans ces exemples les indications de parties et de % s'entendent en poids, sauf indication contraire. On décrira d'abord la préparation des composés macromoléculaires insaturés. A. Dans un ballon de 600 mi équipé d'un thermomètre, d'un agitateur, d'un condenseur à reflux et d'une tubulure d'introduction d'azote, on introduit 1.740 g de n-heptane, 1.100 g de perchloréthylène et 4 g de dispersant, consistant en une solution à 50% d'un polymère lui-meme constitué de 90 parties de méthacrylate de n-butyle et 10 parties du chlorure du méthacrylate de 2triméthylammonioéthyle, dans le diméthylformamide. On ajoute en injectant de l'azote à température ambiante un mélange de 700 g de formamide, 120 g d'acrylamide, 30 g de méthacrylate d'allyle, 1,5 g de méthylène-bis-méthacrylamide et 1 g de peroxyde de benzoyle en dispersant sous agitation constante dans la phase organique. La polymérisation est déclenchée par addition de 1 g de diméthylaniline. Après 8 heures de polymérisation, on décante la phase organique surnageante et on précipite les perles par addition de 2 kg d'acétone; on essore sur filtre en verre fritté, on lave à l'acétone et on sèche à 400C environ. Rendement 100 de perles fines et presque blanches. B. On opère comme sous A mais on ajoute encore à la phase des monomères 0,15 g de chlorure ferrique. C. On opère comme sous A mais on ajoute encore à la phase des monomères 1,5 g de chlorure ferrique. D, On opère comme sous A mais on remplace le méthacrylate d'allyle par du méthacrylate de vinyle. E. On polymérise à l'autoclave à 600C 0,75 mole d'acrylamide et 0,5 mole de butadiène dans 125 ml d'éthylène glycol avec du persulfate de potassium comme inducteur. Après dégazage, lavage dans le n-butanol et séchage, on obtient un produit résineux cassant qu'on broie en particules d'environ 0,1 à 0,2 mm. 1 g de ce produit gonfle dans l'eau en 19 g de produit humide. Le produit gonflé est insoluble dans l'eau et présente l'aspect d'un gel hydrophile incolore. Il contient6 moles ffi ae doubles liaisons oléfiniques (par détermination de l'indice de brome). F. On maintient à 650C pendant 60 heures 10 g d'un polymère en perles de l'acrylamide et de l'acrylate de glycidyle et 20 ml d'allylamine puis on lave au chloroforme. On laisse ensuite le produit gonfler pendant une nuit dans du tampon phosphaté 0,05 M, pli 7,5, et on lave à l'eau jusqu'à élimination des phosphates. Rendement : 68,2 g de produit humide. La teneur en doubles liaisons oléfiniques, déterminée par l'indice de brome, est de 4,4 moles % (pour 100 motifs monomères). G. On dissout 10 g d'anhydride acrylique dans 100 ml de toluène anhydre et on ajoute 1 g d'azo-isobutyrodinitrile. Après 30 mn de balayage à l'azote, on porte peu à peu à 600C et on polymérise en 4 heures. On dégonfle le précipité par du n-heptane anhydre et on le lave à plusieurs reprises par le n-heptane et l'éther. Rendement 9,5 g. On dissout 1,26 g de cet anhydride polyacrylique dans 40 ml de diméthylformamide anhydre et on ajoute sous bonne agitation à température ambiante 118 mg d'allylamine en solution dans 10 ml de diméthylformamide. On abandonne ensuite au repos pendant 24 heures à température ambiante et à l'obscurité. On ajoute 200 ml de tampon phosphaté ET(pH 8) eton abandonne au repos pendant 1 nuit. On dialyse la solution contre l'eau et on lyophilise. On soumet le produit lyophilisé à chromatographie sur gel de Sephadex G 50 dans le tampon phosphaté 0,2 M (éluant : tampon 0,2 M). La fraction éluée avec l'effluent est dialysée contre l'eau et lyophilisée (environ 80% de la quantité totale). L'analyse de l'azote indique une proportion de 9 moles de base pour 100 d'acrr- late d'allyle. le produit ne contient plus de groupe anhydride. B. Dans un ballon équipé d'un thermomètre, d'un agitateur, d'une tubulure d'introduction d'azote et d'un condenseur à reflux, on introduit 700 g de n-heptane, 700 g de perchloréthylène et 0,9 g de dispersant. On ajoute alors à température ambiante la solution de 100 g d'eau, 126 g d'acrylamide, 54 g de méthacrylate de 2-hydroxyéthyle, 1 g de diméthacrylate de glycol, 0,1 g de sulfate ferrique et 0,1 g de persulfate d'ammonium. la phase monomère est dispersée sous agitation et introduction d'azote dans la phase continue heptane/perchloréthylène. Par addition de 4 g d'une solution aqueuse à 5% d'acide sulfureux, on déclenche la polymérisation. On évite une montée de température au-dessus de 300C en refroidissant. Au bout de 4 heures, on décante la phase organique, on lave les perles à l'acétone et on les sèche 10 heures à 350C sous vide. I. On disperse 10 g de granulés d'alcool polyvinylique du commerce (Polyviol 05/20 de la firme Wacker-Chemie, R.F.A) dans une solution de 5 g d'eau, 30 g d'isopropanol et 0,2 g d'acide sulfurique concentré. On sèche le gel formé, on le broie légèrement et on le maintient 20 mn à 100 C. Il présente alors une couleur brune et gonfle dans l'eau sans se dissoudre. En raison d'une scission d'eau, il contient dans la channe principale des groupes insaturés. EXEMPlE 1.- Fixation de la ribonucléase-A sur le polymère en perles A. A 2 g des perles obtenues en A ci-dessus, on ajoute 50 mg de ribonucléase-A en solution dans 50 ml d'eau et 2 mg de sulfate ferrique en solution dans 1 mi d'eau ét on balaye à l'azote pendant 30 mn. On poursuit le balayage d'azote et on ajoute successivement 20 mg de persulfate d'ammonium dans l ml d'eau et 20 mg de pyrosulfite de sodium dans 1 ml d'eau. Au bout de 30 mn, on essore le produit sur filtre en verre fritté, on lave 3 fois avec une solution M de chlorure de sodium et 2 fois avec du tampon phosphaté 0,05 M(pH 7,5). Rendement: 11,7 g de produit humide. Rendement en ribonucléase fixée : 68%. l'activité enzymatique de la ribonucléase fixée sur la levure-RNA(à 4, de la firme Boehringer, Mannheim, R.F.A.) à 370C et pH 7,5 est la même que celle de la ribonucléase libre. EXEMPLE 2. Fixation de la ribonucléase A sur le polymère en perles B. On opère comme décrit dans l'exemple 1 mais en supprimant le sulfate ferrique. Rendement en produit humide : 11,7 g. Rendement en ribonucléase fixée : 75%. Activité de la ribonucléase A fixée (RNA, 37 -O, pH 7,5): 97ss0 par rapport à la ribonucléase libre. EXEMPLE 3.- Fixation de la ribonucléase A sur le polymère en perles C. On opère comme dans l'exemple 2 mais avec une durée de réaction de 15 mn seulement. Rendement en produit humide : 11,6. Rendement en ribonucléase A fixée : 63%. Activité (RNA, 370C, pH 7,5) : -100% par rapport à la ribonucléase libre. EXEMPLE 4. Fixation de la ribonucléase A sur le polymère en perles D. On opère comme dans l'exemple 1 mais on utilise 2 g du polymère en perles D. Rendement en produit humide : 13,-6 g. Rendement en ribonucléase fixée : 73 %. Activité de la ribonucléase fixée : 96% par rapport à l'enzyme libre. EXEMPLE 5. Fixation dela lactate-déshydrogénase sur le polymère en perles C. On met en suspension 1 g du polymère en perles C dans 25 ml d'eau contenant 12,5 mg de lactate-déshydrogénase (de muscle de lapin) en refroidissant à la glace.et on place pendant 15 mn en atmosphère d'azote; on ajoute ensuite successivement 20 mg de persulfate d'ammonium, 20 mg de pyrosulfite de sodium, chacun dissous dans 1 ml d'eau, on injecte de l'azote pendant encore 30 mn puis on lave avec une solution aqueuse de chlorure de sodium et avec du tampon phosphaté. Rendement : 8 g de perles humides. Détermination de l'activité: On agite 1 g de perles humides et 3Omi de substrat (dinucléotide pyruvate/nicotinamide-adénine, forme réduite) selon la Biochemica Test Combiration Boehringer, Mannheim, et on prélève respectivement au bout des durées de 0,15, 30 et 60 mn des échantillons de 2,5 ml chacun dont on mesure l'absorption à 340 nm. Pour une extinction initiale de 1,350, on mesure uneext/mn de 0,015 à 340 nm. les perles peuvent être utilisées à plusieurs reprises sans perte d'activité. EXEMPLE 6. On balaie à l'azote 40 g de gel humide E et 100 mg de chymotrypsine dans 60ml d'eau contenant 30 microgrammes de sulfate ferrique puis on fait réagir comme décrit dans l'Exemple 1 en présence de persulfate a'ammonium et de pyrosulfite de sodium et on lave. Rendement : 36 g de gel humide. Rendement en chymotrypsine fixée : 40%. Activité (caséine, pH 8,-370C): 20 % par rapport à la chymotrypsine libre. EXEMPLE 7. On traite à l'azote pendant 15 mn 7 g du produit humide F et 18 ml d'eau contenant 25 mg de ribonucléase A et 2 mg de sulfate ferrique; après addition d'un ml de solution aqueuse de persulfate d'ammonium à 20 mg par ml et de 1 ml de solution aqueuse de pyrosulfite de sodium, on traite encore 85 mn à l'azote. On lave le produit à 3 reprises avec une solution aqueuse de chlorure de sodium et à deux reprises avec du tampon phosphaté 0,05 M. Rendement en enzyme fixée : 8/k. Activité : (RNA, 370C , PH 7,5) 100% par rapport à l'en- zyme libre. EXEMPLE 8. On dissout 100 mg du polymère G et 10 mg de ribonucléase A dans 20 ml d'eau contenant 50 microgrammes de sulfate ferrique. Après balayage à l'azote, on ajoute successivement 10 mg de persulfate d'ammonium et 10 mg de pyrosulfite de sodium dissous chacun dans lml d'eau et on traite à l'azote pendant encore 100 mn. On dialyse la solution contre l'eau et on lyophilise. Le lyophilisat présente une teneur en- protéine (Folin) de 8%. Par rapport à l'enzyme libre, le produit présente une activité de 47% (RNA, 370C, pH 7,5). EXE1l. 9.- On opère comme dans l'exemple 1 mais à la place du sulfate ferrique, du sulfate d'ammonium et du pyrosulfite de sodium, on utilise un système radicalaire constitué de 50 mg de morpholine et 50 mg de permaléate de tert-butyle. Rendement en produit humide : 12,1 g. Rendement en ribonucléase fixée : 65%. Activité de la ribonucléase fixée : 77% de celle de l'enzyme libre. EXEMPLE 10. On fait réagir dans 50 ml d'eau 1 g du polymère en perles H avec 50 mg d'insuline en présence de2 mg de sulfate ferrique, 50 mg de persulfate d'ammonium et 50 mg de pyrosulfate de sodium. Rendemant en insuline fixée :78%. EXEMPLE 11.- On. déminéralise 165 ml d'une solution aqueuse commerciale de glucamylase sur un échangeur (Sephadex 625) et on concentre à volume de 50 ml. On fait réagir avec la'solution d'enzyme 2 g du polymère en perles H en présence de 2 mg de sulfate ferrique, 50 mg de persulfate d'ammonium et 50 ml de pyrosulfate de sodium. le produit de réaction présente une activité enzymatique sur le maltose ou l'amidon. On agite pendant une nuit une solution de dextrine à 30% (70 ml) avec 5 g du produit enzymatique; la dextrine est scindée quantitativement en glucose. le produit enzymatique a été réutilisé 50 fois pour la scission de la dextrine et on n'a constaté aucune perte d'activité. EXEMPLE 12. On laisse gonfler lg du produit I dans une solution de 25 mg de ribonucléase A dans 25 ml d'eau. Après addition de 2 mg de sulfate ferrique dans 1 ml d'eau, on fait barbotter de l'azote pendant 15 mn. Dn ajoute ensuite successivement 20 mg de persulfate d'ammonium et 20 mg de pyrosulfite de sodium et on injecte de l'azote pendant encore 30 mn. On lave le produit à plusieurs reprises avec une solution M de chlorure de sodium puis avec un tampon phosphaté 0,05 M, ph 7,5. Rendement en ribonucléase fixée : 78% Activité enzymatique (acide ribonucléique de levure, pH 7,5, 370C) : 88% de la quantité correspondante de ribonucléase libre. REVENDICATIONS 1. Procédé de préparation de polypeptides fixés sur support, caractérisé en ce que lton produit des radicaux libres dans une solution aqueuse d'un polypeptide en présence d'un composé macromoléculaire contenant au moins une double liaison 0=0 oléfinique par molécule et en l'absence de monomères polymérisables par radicaux libres. 2. Procédé selon la revendication 1, caractérisé en ce que le composé macromoléculaire présente un poids moléculaire d'au moins 1.000 et de préférence d'au moins 10.000. 3. Procédé selon la revendication 1 ou 2, caractérisé en ce que le composé macromoléculaire contient au moins une double liaison oléfinique 0=0 pour 50.000 unités de poids moléculaire. 4. Procédé selon l'une quelconque des revendications 1 à 3, caractérisé en ce que le composé macromoléculaire est un copolymère de composés vinyliques constitué pour au moins 0,5 à 20 moles ffi de monomères portant au moins 2 doubles liaisons a=a. 5. Procédé selon l'une quelconque des revendications 1 à 4, caractérisé en ce que le composé macromoléculaire est à l'état de particules solides, de fibres ou de pellicule. 6. Procédé selon la revendication 5, caractérisé en ce que les particules solides ou pellicules gonflent dans l'eau à 200G au double au moins de leur volume sec. 7. Procédé selon l'une quelconque des revendications 1 à 4, caractérisé en ce que le composé macromoléculaire est soluble dans l'eau. 8. Procédé selon l'une quelconque des revendications 1 à 7, caractérisé en ce que les radicaux libres sont produits à l'aide d'un système Redox à une température de O à 600C. 9. Procédé selon l'une quelconque des revendications 1 à 8, caractérisé en ce que le polypeptide est une enzyme, un inhibiteur d'enzyme, un anticorps ou une hormone.