La présente invention est relative à un nouveau procédé de fixation chimique, sur un support approprié, de composés organiques comportant un résidu glucidique. Elle est également relative aux produits nouveaux obtenus en mettant ce procédé en oeuvre et aux réactifs de diagnostic réalisés à l'aide de ces produits. I1 est connu de fixer des protéines biologiquement actives (telles qu'hormones, antigènes, enzymes, par exemple) sur des supports insolubles constitués par des sphères de latex porteuses de channes latérales se terminant par une fonction amine primaire, par réaction des groupements actifs des acides aminés de la channe protéique, avec les fonctions amine primaire du support. Il est également connu d'utiliser de telles protéines fixées de la manière qui vient d'être très succinctement décrite, en tant que réactifs biologiques ou en tant que catalyseurs biologiques dans divers procédés de fabrication. La technique qui vient d'être mentionnée est décrite, notamment, par R.S. MOLDXY, W.J. DREYER, A. REMBAUM et S. PSI YEN dans "The Journal of Cell Biology", Vol. 64, (1975) 75-88 et par R.W.LIM, R.S. MOLDAY, H.V. HWXhG et SHIO-PIS S. YEN dans "Biochimica et Biophysica Acta 394 (1975), 377-387, qui préconisent la fixation d'anticorps sur des sphères de latex, par couplage des anticorps par 1' intermédiaire de leurs foncrions amine primaire par liaison de covalence sur des sphères de latex, sur lesquelles ont préalablement été fixées des chat- nes latérales se terminant par une fonction amine primaire activée par action d'activateurs tels que glutaraldéhyde, bromure de cyanogène ou carbodiimide hydrosoluble. Un tel procédé de couplage des protéines par l'intermédiaire de leurs acides aminés, présente toutefois 1 'incon- vénient de faire appel, pour la réalisation du couplage, aux groupements biologiquement actifs des acides aminés de la channes protéique et de réduire, de ce fait, dans certains cas l'activité biologique de la molécule protéique fixée. De surcroît, les procédés préconisés, notamment; par R.S, MOLDAY et collaborateurs, donnent lieu à des couplages relativement peu stables et à des rendements relativement faibles, qui réduisent encore leur intérêt technique et économique. La présente invention stest en conséquence donné pour but de pourvoir à un procédé de fixation chimique de protéines biologiquement actives, sur un support porteur de channes latérales dont le groupement terminal est une fonction ne faisant pas appel, pour la réalisation du couplage, aux groupements biologiquement actifs des acides aminés de la channe protéique.En effet, les protéines, telles qu'anticorps, antigènes et un grand nombre d'hormones et d'enzymes, dont la fixation par couplage chimique sur des supports, a été décrite dans l'Art antérieur, sont des glycoprotéines dont le groupement prosthétique, à savoir le résidu glucidique, ne contribue en aucune manière à l'activité biologique de la molécule ; toutefois une liaison chimique de ces glycoprotéines sur un support du type mentionné plus haut, par lzinter- médiaire d e 1 e u r r é s i d u g 1 u c i d i q u e, n'avait jamais été tentée. La Demanderesse a développé, de façon surprenante, un procédé de fixation chimique de composés organiques comportant un résidu glucidique, sur un support, par l'intermédiaire dudit résidu, qui, outre qu'il ne fait appel à aucun des groupements actifs du composé organique fixé, réalise une fixation d'une très grande stabilité, avec des rendements satisfaisants, sans réduire, dénaturer, ni inactiver l'actif vité spécifique du composé organique fixé.L'on vient de se référer dans ce qui précède à la fixation d'un "composé organique comportant un résidu glucidique", et non plus seulement à la fixation d'une glycoprotéine : en effet, en permettant de réaliser la fixation chimique du composé en cause par l'intermédiaire de son résidu glucidique, le procédé qui fait l'objet de la présente invention a une portée plus étendue que les procédés préconisés dans l'Art antérieur, en ce qu'il est applicable non seulement aux glycoprotéines, mais à tous autres composés organiques biologiquement actifs ou présentant un intérêt industriel lorsqu'ils sont couplés avec un support tel que défini plus haut, à condition que ces composés organiques comportent un résidu glucidique.Parmi de tels 'scompo- ses organiques comportant un résidu glucidique" on peut ranger, entre autres, non seulement les glycoprotéines, mai aussi les polysaccharides et les glycolipides. L'invention a pour objet un procédé de fixation chimique de composés organiques comportant un résidu gluci- dique, sur un support comportant au moins un groupement terminal amine primaire, lequel procédé est caractérisé en ce que l'on transforme, au cours d'un premier stade, au moins un groupement -C OH non réactif du résidu glucidique du composé organique,en un groupement -CR0 réactif, par oxydation, et en ce que l'on fait réagir, au cours d'un second stade, le groupement -CR0 obtenu,avec les groupements amine primaire portés par le support, réalisant ainsi la fixation chimique du composé organique sur ledit support. Selon un mode de réalisation avantageux du procédé qui fait l'objet de l'invention, 11 oxydation du groupement -CH2OH en groupement -CR0 est réalisée à l'aide de periodate de sodium. Selon un autre mode de réalisation avantageux du procédé qui fait l'objet de la présente invention, l'oxydation du groupement -CH20H en groupement -CR0 est réalisée par voie enzymatique. Selon encore un autre mode de réalisation avantageux du procédé qui fait l'objet de la présente invention, le composé organique comportant un résidu glucidique est soumis, préalablement à la transformation d'au moins l'un de ses groupements -CH20H en un groupement -CHO, par oxydation, à un traitement par la neuraminidase, lorsque le résidu terminal des channes glucidiques est un acide sialique, lequel traitement élimine ledit acide sialique. Selon un mode de réalisation avantageux du stade d'oxydation du groupement -CH20H en groupement -CR0 par voie enzymatique, l'enzyme mise en oeuvre est choisie, en fonction de l'avant-dernier résidu de la chaine glucidique, dans le groupe qui comprend ,notamment, la glucose-oxydase,la fucose-oxy- dase et la galactose-oxydase,si l'avant dernier résidu de.la channe glucidique est respectivement du glucose,du fucose ou du galactose. Conformément à l'invention, le support est avantageusement constitué par un support hydrosoluble tel qu'une protéine par exemple, porteur d'au moins un groupement -NH2 terminal. Conformément à l'invention, le support est avantageusement constitué par des sphères en latex sur lesquelles sont fixées des channes latérales portant un groupement terminal -NH, par un traitement approprié qui consiste à fixer par liaisons de covalence, sur lesdites sphères, une diamine ou une hydrazine aliphatique ou aromatique, en présence de 1-éthyl-3 (3-dimthyl-aminopropyl)-carbodiimide, les chaînes latérales se terminant respectivement, dans le premier cas par un groupement amine primaire, -NH, et dans le second cas par un groupement -NH-NH2. La diamine mise en oeuvre est avantageusement de l'hexaméthylène-diamine ; l'hydrazine que l'on préfère utiliser est l'acide p-hydrazinobenzoique. Conformément à l'invention, dans le cas où le support comprend une fonction -N H2 terminale, la réaction entre le groupement aldéhyde du composé organique à fixer sur le support et ladite fonction -N terminale donne lieu à une base de Schiff, qui est stabilisée, au cours d'un troisième stade du procédé qui fait l'objet de la présente invention, par réduction chimique, l'agent réducteur-mis en oeuvre étant de préférence le NaBH4, une telle stabilisation n'étant géné- ralement pas nécessaire dans le cas où les chaînes latérales se terminent par un groupement -NR-NH. La présente invention a également pour objet des produits obtenus par couplage d'un composé organique comportant un résidu glucidique, avec un support comportant au moins un groupement -NH2 lesquels produits sont caractérisés en ce que le composé organique est fixé par l'intermédiaire de son résidu glucidique, préalablement modifié par oxydation, aux groupements -Nh du support, ledit couplage étant éventuellement stabilisé à l'aide d'un agent réducteur. Selon un mode de réalisation avantageux des produits de couplage : composé organique comportant un résidu glucidique - support comportant au moins un groupement -N , le support est un support soluble choisi parmi les protéines, pouvant éventuellement présenter une activité enzymatique. Selon un autre mode de réalisation avantageux des produits de couplage : composé organique comportant un résidu glucidique - support comportant au moins un groupement -NH2, le support est un polymère pris dans le groupe qui comprend les polystyrènes carboxylés et les copolymères de poly (styrère/ butadiène) carboxylés, porteurs de chaînes latérales alipha- tiques ou aromatiques, dont le groupement terminal est un groupement -N N ou -NE-NH2, lequel support se présente avan- tageusement sous forme de billes et/ou de microbilles. Selon encore un autre mode de réalisation avantageux des produits de couplage : composé organique comportant un résidu glucidique - support comportant au moins un groupement -NS2, ledit composé organique est choisi dans le groupe qui comprend les glycoprotéines, les polysaccharides et les glycolipides. Les glycoprotéines fixées sur un support, conformément à la présente invention, sont avantageusement choisies dans le groupe qui comprend les anticorps, les antigènes, les enzymes et les hormones comportant un résidu glucidique. La présente invention a également pour objet des réactifs tels que réactifs biologiques, catalyseurs de réactions biologiques, biochimiques ou chimiques, dont le constituant actif est un produit de couplage tel que défini dans ce qui précède. Outre les dispositions qui précèdent, -l'invention comprend encore d'autres dispositions, qui ressortiront de la description qui va suivre. L'invention vise plus particulièrement les procédés de fixation chimique de composés organiques comportant un résidu glucidique, sur un support comportant au moins un groupement terminal -N , conformes aux dispositions qui précèdent, ainsi que les produits, les réactifs et les catalyseurs constitués par les produits de couplage obtenus en mettant ces procédés en oeuvre, et les moyens propres à la mise en oeuvre de ces procédés et à la réalisation desdits produits, réactifs et catalyseurs. L'invention pourra être mieux comprise à 1'aide du complément de description qui va suivre, qui comprend des exemples de mise en oeuvre du procédé qui fait objet de la présente invention ainsi que des exemples d'utilisation et d'application des produits et réactifs conformes à la présente invention Il doit être bien entendu,toutefois,que ces exemples sont donnés uniquement à titre d'illustration de l'objet de l'invention, dont ils ne constituent en aucune manière une limitation. EXEMPLES Exemple 1 - Préparation d'un support en polystyrène carboxylé sphérique et calibré Portant des chaînes latérales hexamethylène -diamine. 20 mg de polystyrène carboxylé sphérique et calibré, de diamètre égal à 0,22 r connu sous la dénomination commerciale "ESTAPOR" (marque déposée par RHONE-PROGIL) sont mis en suspension dans 2 ml de tampon borate de composition 0,14M NaCl, 0,01 M Borate-HCl, pH 8,8 (BBS). A cette suspension sont ajoutées 20 Moles d 'héxaméthylène-diamine (EMD) dissoutes dans du BBS. Le volume est ajusté à 4 ml avec du BBS. Après l'addition de 6 mg de 1-6thyl-3-(3-diméthyl- amino-propylFearbodiimide le tube est agité à la température au laboratoire (200C) pendant 90 minutes. Son contenu est ensuite transféré dans un sac à dialyse-et dialysé à la température ambiante pendant 24 heures contre 300 ml de BBS (trois changements).L'on obtient un support en "Estapor"car- boxylé hexaméthylène-diamine (Estapor"- HMD). Exemple 2 - Préparation d'un support en "Estapor"-HMD-p-hydrazino- benzoate. 4 mg de l'"Estapor"HMD de 0,22 P de diamètre sont mis en suspension dans 2 ml de tampon borate comprenant 0,14 M NaCl, 0,01M Borate-HCl, pH 8,8. A cette suspension sont ajoutées 22 Moles d'acide p-hydrazino-benzoique dissous dans du BBS. Le volume est ajusté à 4 ml avec du BBS. Après l'addition de 10 mg de 1-éthyl-3-(3-diméthyl-amino-propyl)- carbodiimide , le tube est agité à la température du laboratoire (200C) pendant 2 heures. Son contenu est ensuite trans féré dans un sac à dialyse et dialysé à la température du laboratoire pendant 24 heures contre 300 mi de BBS (trois changements). L'on obtient ainsi un support en -"ESTAPOR"-HMD- p-hydrazino-benzoate. Exemple 3 - Préparation d'un réactiftEstapor -HMD-anticorps antipolyamines, par fixation d'anticorps sur le support. Pour préparer un réactif conforme à l'invention utilisant les anticorps antipolyamines qui ont mis en oeuvre par ailleurs pour la recherche et le dosage des polvam s dans le sang des malades, l'on fixe ces anticorps par chromatographie d'affinité de substrat sur des supports de verre contenant de la spermine,puis on les oxyde par une solution 0,06 M NaI04. Après 30 minutes à 40C dans l'obscurité, les anticorps sont lavés dans du BBS pH 8,8 afin d'éliminer l'excès de NaIO4. 2 ml de l'"Extapor"-HMD (10 mg) (préparés comme indiqué à l'Exemple 1 ci-dessus) sont mélangés ave les anticorps oxydés. La suspension est agitée doucement par un mouvement rotatoire à 40C pendant 14 heures. Les bases de Schiff formées sont stabilisées par un traitement de 5 heures à 40C avec du NaBH4 (3 les sous une agitation intermittente. La suspension est centrifugée à 10 000 tours/minute pendant 5 minutes. Le surnageant est récupéré, le culot est relavé quatre fois avec du BBS et tous les surnageants sont réunis. Exemple 4 - Préparation d'un réactif"Estapor"-HMD-p-hydrazino- benzoateanticorps anti IgG. L'on prépare de I "Estapor"-anticorps anti IgG de lapin, qui constitue un modèle d'utilisation des anticorps libres en solution. La préparation finale présente un très large spectre d'utilisation car elle permet par voie indirecte de détecter toutes les réactions immunologiques impliquant des IgG de lapin. A 520 g de #-globulines de chèvre anti-lapin dans 0,1 ml de BBS est ajouté 0,1 ml de NaIO4 0,03 M. Le mélange est laissé à 40C à l'abri de la lumière pendant 3 heures et est ensuite dialysé contre du BBS pendant 2 heures avec trois changements de tampon. 0,1 ml de cette solution (260 g) sont ensuite ajoutés à 1,7 mg d'"Estapor"-HMD-p-hydrazino-benzoate. Le mélange est agité pendant 3 heures à 40C. Dans les Exemples 3 et 4 ci-dessus, après le traitement décrit, les billes d'"Estapor" contenant les anticorps sont lavées et concentrées par sédimentation sur une couche de saccharose à 60 % à travers une solution de saccharose à 10 % (100 000 g 1 heure à 40C). Lstapor'concentré à l'interphase est dialysé pour éliminer l'excès de saccharose Exemple 5 - Utilisation de l"Estapor"-anticorps pour la mise en évidence de réactions innaunoloqipues La réaction antigène-anticorps est effectuée dans les conditions de température, durée de contact, etc... les plus appropriées à chaque cas particulier. La réaction positive se manifeste par agglutination des billes.La lecture des résultats se fait en estimant l'agglutination soit simplement par inspection à l'oeil, soit en mesurant par néphélométrie. I1 est possible de quantifier la réaction en séparant par centrifugation ou filtration les complexes antigènes-billesanticorps de l'antigène libre et en mesurant ce dernier. Pour réaliser une réaction directe d'agglutination de l'%staporiantipolyamines avec des polyamines, l'on ajoute à une quantité fixe d'"Estapor"-antipolyamines (6 g), préparé conformément à l'Exemple 3 ci-dessus, des quantités croissantes (de 31 à 2000 nmoles) d'antigènes (spermine, spermidine, putrescine et lysine HC1). Le mélange est laissé 30 minutes à 250C puis une nuit à 40C. Après centrifugation à 3000 tours/minute pendant 15 minutes pour sédimenter les billes d'"Estapor" et l'antigène qui s'y est fixé, la densité optique du surnageant est mesurée à 230 nM.Les résultats obtenus sont présentés dans le dessin annexé, qui représente dans l'ordre de réaction, les courbes I pour la spermine, II pour la spermidine, III pour la lysine, IV pour la putrescine et V pour le témoin, avec une limite de détectabilité pour la spermine de 32 nmoles, la densité optique ayant été portée en ordonnée et les quantités de nmoles d'antigènes ajoutées, en abcisse. Exemple 6 - Préparation de produits de couplage conformes à l'invention. radioactifs. Les billes d' "Estapor" sont rendues radioactives en fixant par liaison covalente lléthanolamine 3H ou 14C. A 20 mg de l'"Estapor" en suspension dans du BBS sont ajoutés 0,05 ml de 14C éthanolamine 10 pCi (1,6 Mole) et 6,0 mg de 1-éthyl-3-(3-diméthyl-aminopropy4~carbodiimide dans un volume total de 4,0 ml. Après une agitation rotative de 2 heures à 200C, 20 Fmoles de HMD et 20 Moles de 1-éthyl-3-(3d'iméthyl-aminopropyl)-carbodiimide sont ajoutés. L'agitation est maintenue pendant 2 heures puis le contenu du tube est dialysé contre du BBS jusqu'à l'élimination de la radioactivité libre. Le produit; obtenu a une radioactivité de 2,2 x 106 cpm -par mg de 1' 'Estapor." La fixation des anticorps est effectuée comme décrit à l'Exemple 3. Le produit obtenu correspond donc à une prépa- ration des anticorps hautement radioactifs dans laquelle les anticorps n'ont subi aucune manipulation chimique autre que la fixation au latex par la partie glucidique. Le produit peut être utilisé dans toutes les applications des dosages radio-immunologiques en mettant en oeuvre soit la méthode directe soit la méthode indirecte. La mesure de la réaction s1 effectue par détermination de la radioactivité soit du complexe antigènes-anticorps agglutinés, soit des billes n'ayant pas réagi, la séparation étant faite par centrifugation ou filtration. Ces réactifs (radioactifs) permettent de mesurer quantitativement les antigènes à la surface des cellules, en comptant la radioactivité fixée sur les lamelles. Ainsi il est possible de quantifier les données obtenues précédemment par visualisation au microscope électronique à balayage, de ces billes. Pour autant qu'il s'agit des produits de couplage glycoprotéines et plus particulièrement anticorps-support comportant au moins un groupement Nh , par 1'intermédiaire du résidu glucidique, qui ont été décrits à titre non limitatif dans les Exemples 3 à 6, l'on dispose, grâce à la présente invention d'une gamme de billes contenant des anticorps spécifiques contre différents antigènes intéressant la pathologie médicale, qui devrait permettre un séro-diagnostic rapide et facile de diverses maladies. L'utilisation des billes contenant des anticorps antigammaglobulines élargit encore les possibilités d'emploi en introduisant la procédé indire-t. La quantification est facile et précise soit par méthode de dilution directe soit par la méthode de compétition. Le procédé peut être appliqué à tous les dosages (hormones, médicaments etc...) basés sur une réaction immunologique .L'utilisation des billes radioactives rend le procédé auss-i sensible que toutes les autres méthodes radioimmunolo- giquestout en diminuant le risque de modifier les anticorps ou antigènes au cours de l'iodination. La méthode décrite présente, par rapport aux procédés couramment utilisés (dosage radioimmunologique, fluorescence, recherche de radicaux libres,dosages immunoenzymologiques, etc...), les avantages suivants : - facilité d'utilisation ne nécessitant pas d'équipement particulier ; - mode d'emploi simple donc apprentissage rapide , - bonne sensibilité - stabilité des réactifs qui peuvent être conservés plusieurs mois ; - très faible prix de revient. L'excellente sensibilité des réactifs conformes à la présente invention a été mise en évidence dans le cadre d'une étude comparative d'agglutination réalisée respectivement avec les produits de couplage tels que décrits par R.S. MOLDAY et collaborateurs dans l'Art antérieur (références citées plus haut), elles produits de couplage conformes à la présente invention, et dont il sera rendu compte ci-après. etude comparative d'agglutination des produits de couplage selon MOLDAY et collaborateurs d'une part et selon l'invention d'autre part. I.- Des billes de polystyrène carboxylé sphérique de 0,22 (référence PSI 68 de RHONE-PROGIL) préfiltrées sur filtre sont traitées par l'éthanolamine marquée 14C puis acti vées par réaction avec le glutaraldéhyde à 1,25 % pendant 1 heure à la température du laboratoire (20 C). après quoi l'on procède à des dialyses prolongées pour éliminer l'excès de glutaraldéhyde. Les billes substituées obtenues de la sorte, sont éva luxées à 560 microgrammes de billes par ml et leur radio activité est de 95 000 cpm par ml. On leur ajoute 520 microgrammes d'anticorps antigamma- globulines de lapin provenant de chèvres, et on laisse en contact sous agitation pendant 5 heures à la tempéra ture du laboratoire (20 C). II.- Des billes PSI 68 de 0,22 p préfiltrées sur filtre et marquées à la 14C éthanolamine sont substituees, confor mément à l'Exemple 2 ci-dessus, par de l'hexamethylène- diamine et de l'acide p-hydrazinobenzoîque. L'on obtient 560 microgrammes de billes substituées de la sorte, par ml et leur radioactivité est évaluée à 87 000 cpm par ml. On leur ajoute 0,15 ml (soit 520 microgrammes) d'anti corps antigammaglobulines de lapin, provenant de chèvres, préalablement oxydés par du periodate de sodium, confor mément à la présente invention. Dans les deux cas, les complexes billes-anticorps ont été séparés des anticorps libres par centrifugar.ion à vers une couche de 10 % de saccharose, l'excès de saccha rose étant eliminé par dialyse. III.- Etude comparative proprement dite Les préparations I et II ci-dessus ont alors été traitées comme suit A/ à 0,15 ml de chacune de ces deux préparations ont été ajoutés 0,25 ml de 2 % de sérum de veau décomplémenté 0,1 mi de sérum de lapin aux dilutions suivantes 1/500 1/1000 1/5000 1/10000 B/ la composition des controles a été la suivante 0,15 ml de chacune des préparations I ou II 0,25 ml de 2 % de sérum de veau décomplémenté 0,1 ml de tampon BBS, pH 8,8. Les trois tubes, à savoir les deux tubes contenant les préparations A et B et le contrôle (C), sont incubés à 40C pendant 48 heures, puis l'on filtre 0,4 ml de chaque tube à travers un filtre Millipore 0,80 présaturé avec 2 % de sérum de veau décomplémenté. Les filtres sont lavés avec 4 x 2 ml de 2 % de sérum de veau,suivis de 10 ml de tampon BBS, puis suivis de 4 x 2 ml de tampon BBS. Les filtres sont comptés dans 10 ml du mélange triton x 100 / toluène 1:2 vol/vol. Les résultats obtenus sont consignés dans le Tableau ci-dessous T A B L E A U Préparation Maximum de réactivité retenu Diminution progressive de Point d'équi sur le filtre, avec le sérum la radioactivité aux valence dilué au ..... dilutions I 90 cpm 1/1000 1/5000 1/10000 1/500 dilution au 1/500 II 113 cpm 1/500 1/1000 1/5000 dilution au 1/5000 Il ressort de ce Tableau que : comparativement au procédé de fixation qui fait 11 objet de la présente invention, la fixation des anticorps sur les particules de latex conformément à la technique de MOLDAY et collaborateurs, entraîne une perte de sensibilité importante de la réaction Ainsi que cela ressort de ce qui précède, 11 invention ne se limite nullement à ceux de ses modes de réalisation et d'application qui viennent d'être décrits de façon plus explicite ; elle en embrasse au contraire toutes les variantes qui peuvent venir à l'esprit du technicien en la matière sans s'écarter du cadre, ni de la portée, de la présente invention. REVENDICATIONS 20. Procédé de fixation chimique de composés organiques comportant un résidu glucidique sur un support comportant au moins un groupement terminal amine primaire, lequel procédé est caractérisé en ce que l'on transforme au cours d'un premier stade au moins un groupement-CH2OH non réactif du résidu glucidique du composé organique, en un groupement -CR0 réactif, par oxydation, et en ce que l'on fait réagir, au cours d'un second stade, le groupement -CR0 obtenu avec les groupements amine primaire terminaux portés par des chaînes latérales fixées sur un support solide insoluble, réalisant ainsi la fixation chimique du composé organique sur ledit support, et en ce qu'au cours d'un troisième stade, l'on stabilise la base de Schiff formée par la réaction entre les groupements aldéhyde du composé organique à fixer sur le support et les fonctions amine primaire terminales des chaînes latérales portées par le support, par réduction chimique. 20. Procédé selon la Revendication 1, caractérisé en ce que les chaînes latérales portant un groupement terminal NR2 sont fixées sur un support solide insoluble, par un traitement approprié qui consiste à fixer par liaisons de covalence sur lesdits supports, une diamine ou une diamine substituée ou une hydrazine aliphatique ou aromatique, en présence de 1-éthyl-3-(3-diméthyl-aminopropyl)-carbodiimide, les chaînes latérales fixées sur le support se terminant respectivement, dans le premier cas, par un groupement amine Primaire NH2 et, dans le second cas, par un groupement -NH-NH2. 30. Procédé selon la Revendication 1, caractérisé en ce que l'oxydation du groupement -CH0R en groupement -CEO est réalisée à l'aide de periodate de sodium. 40. Procédé selon la Revendication 1, caractérisé en ce que l'oxydation du groupement -CH20H en groupement -CR0 est réalisé par voie enzymatique. 5 . Procédé selon l'une quelconque des Revendications i à 4, caractérisé en ce que le composé organique comportant un résidu glucidique est soumis, préalablement à la transformation d'au moins l'un de ses groupements -CH2OH en un groupement -CHO, par oxydation, à un traitement par la neuramini- dase, lorsque le résidu terminal des chaînes glucidiques est un acide sialique, lequel traitement élimine ledit acide sialique. 60. Procédé selon la Revendication 4, caractérisé en ce que l'enzyme mise en oeuvre pour la réalisation du stade d'oxydation du groupement -CH20H en groupement -CR0 par voie enzymatique, est choisie, en fonction de l'avant-dernier résidu de la chaîne glucidique, dans le groupe qui comprend, notamment, la glucose-oxydase, la fucose-oxydase et la galactose-oxydase, si l'avant dernier résidu de la chaîne glucidique est respectivement du glucose, du fucose ou du galactose. 70. Procédé selon ltune quelconque des Revendications i à 6, caractérisé en ce que le support est constitué par un polymère pris dans le groupe des latex, qui comprend notamment les polystyrènes carboxylés et les copolymères poly (styrène/ butadiène) carboxylés sur lequel sont fixées des chaînes latérales portant un groupement -NH2 ou -NH-NH2. 80. Procédé selon la Revendication 2, caractérisé en ce que la diamine mise en oeuvre est de l'hexaméthylènediamine. 90 Procédé selon la Revendication 2, caractérisé en ce que lthydrazine mise en oeuvre est l'acide p-hydrazino benzoïque. 100. Procédé selon la Revendication 1, caractérisé en ce que la stabilisation par réduction chimique de la base de Schiff formée par la réaction entre les groupements aldéhyde du composé organique à fixer sur le support et les fonctions amine primaire terminales des chaînes latérales portées par le support, est réalisée à l'aide d'un agent réducteur tel que le NaBH4 de préférence. 110. Produits obtenus par couplage d'un composé organique comportant un résidu glucidique avec un support comportant au moins un groupement terminal -NHZ réactif, lesquels produits sont caractérisés en ce que le composé organique est fixé par l'intermédiaire de son résidu glucidique dont au moins une fonction alcool primaire a été préalablement modifiée par oxydation en fonction aldéhyde, aux groupements -NH2 terminaux portés par une chaîne latérale fixée sur ledit sup port, lequel est solide et insoluble. 120. Produits selon la Revendication 1f, caractérisés en ce que le support solide insoluble est un polymère pris dans le groupe qui comprend les latex porteurs de chaînes latérales aliphatiques ou aromatiques dont le groupement termi na est un groupement -NH2 ou -NH-NH2, lequel support se présente avantageusement sous forme de billes et/ou de microbilles. 130. Produits selon l'une quelconque des Revendications il ou 12, caractérisés en ce que le polymère dont est constitué le support est pris dans le groupe qui comprend les polystyrènes carboxylés et les copolymères de poly (styrène/butadiène) carboxylés, porteurs de chaînes latérales aliphatiques ou aromatiques dont le groupement terminal est un groupement -NH2 ou -NH-NH2. 140, Produits selon l'une quelconque des Revendications il à 13, caractérisés en ce que la chaîne latérale fixée par liaison de covalence sur le support, est une diamine ou une diamine substituée ou une hydrazine aliphatique ou aromatique. 150. Produits selon l'une quelconque des RevendicationsRki à 14, caractérisés en ce que le support porte des chaînes latérales d'hexaméthylène-diamine et/ou de p-hydrazinobenzoate. 160. Produits selon l'une quelconque des Revendications11 à 15, caractérisés en ce que ledit composé organique est choisi dans le groupe qui comprend les glycoprotéines, les polysaccharides et les glycolipides. 170. Produits selon la Revendication 16, caractérisés en ce que les glycoprotéines sont choisies dans le groupe qui comprend les anticorps, les antigènes, les enzymes et les hormones comportant un résidu glucidique. 180. Réactifs biologiques caractérisés en ce qu'ils contiennent comme constituant actif au moins l'un des produits selon l'une quelconque des Revendications 11 à 17. 190. Réactifs biologiques selon la Revendication 18, pour le sérodiagnostic de diverses maladies, virales notamment, caractérisés en ce qu'ils comprennent le couplage sur un support comportant au moins un groupement -NH2r d'anticorps spécifiques à l'égard d'antigènes correspondant à des états pathologiques déterminés. 200. Réactifs biologiques selon la Revendication 18, caractérisés en ce qu'ils sont constitués par un réactif polys tyrène-hexaméthylène-diamine-anticorps antipolyamines fixés par leur résidu glucidique sur le support en polystyrène substitué. 210. Réactifs biologiques selon la Revendication 18, caractérisés en ce qu'ils sont constitués par un réactif polystyrène-hexaméthylène-diamine-p-hydraz inobenzoate-anticorps anti- immunogammaglobul ines. 220. Catalyseurs de réactions biologiques, biochimiques et chimiques, caractérisés en ce qu'ils contiennent comme constituant actif au moins l'un des produits selon l'une quelconque des Revendications il à t6.