La présente invention, due à la collaboration de Messieurs Jean, Alexandre, Louis BOURDON et Miche, Roger, Georges FOURNIER, et réalisée dans les Services de la Demanderesse, est relative à une composition photosensible contenant un compoPshé%t?somérisable ainsi qu'à un procédé pour ltobtention d'une image de réserve qui utilise cette composition photosensible et un traitement par un enzyme protéolytique. On sait que les enzymes sont des catalyseurs biochimiques, c'est-à-dire qu'ils amplifient considérablement les phénomènes# réactionnels auxquels ils sont liés. En présence d'enzyme, les réactions biochimiques peuvent être amplifiées par un coefficient compris entre 103 et 105. On connait, d'autre part, des inhibiteurs d'enzyme qui inhibent l'activité des enzymes. On a déjà mis à profit les réactions d'inhibition des enzymes dans des procédés photographiques de formation d'image, comme décrit aux brevets français 1 492 872 et i 518 930. Le brevet français 1 492 872 décrit, en particulier, un produit photographique qui comprend une couche d'une composition photosensible constituée par de la gélatine, un enzyme du type protéase et un agent photosensible qui, par exposition à la lumière, transforme I'enzyme de son état actif, où il est capable d'hydrolyser la gélatine, en un état inactif. Ainsi, sous l'action de la lumière, l'agent photosensible, qui peut être un colorant photosensibilisa teur, désactive l'enzyme par une réaction d'oxydation irréversible. Dans les plages non exposées ê l'action de la lumière, l'enzyme conserve son activité et peut hydrolyser la gélatine, de sorte qu'un dépouillement à l'eau permet d'éliminer les plages non exposées et on obtient une image de gélatine correspondant aux plages exposées. Le brevet français 1 518 930 décrit, en particulier, une composition photosensible qui comprend de la gélatine, un enzyme à l'état de complexe inactif, par exemple un enzyme complexé par le chlorure mercurique, et un composé tel qu'un colorant photosensibilisateur, qui, sous l'action de la lumière libère l'enzyme actif qui est capable alors de provoquer l'hydrolyse de la gélatine. Dans les plages non exposées, l'enzyme reste inactif et un dépouille ment à l'eau permet d'éliminer les plages exposées, où l'enzyme rendu actif, hydrolyse la gélatine et on obtient une image de gélatine correspondant aux plages non exposées. On connais, d'autre part, de nombreux procédés photographiques qui utilisent l'hydrolyse de la gélatine par un enzyme protéolytique, comme décrit par exemple, aux brevets français 1 258 681, 1 476 797, 1 564 578, 2 004 940, 2 016 906 et au brevet des Etats-Unis dthmérique 3 563 733, mais les procédés décrits à ces brevets n'utilisent pas d'inhibiteur d'enzyme ou bien les inhibiteurs utilisés sont relativement peu actifs. On connaît, d'autre part, de nombreux travaux de chimie-biologie qui décrivent l'action des rayonnements électromagnétiques sur les enzymes en présence d'inhibiteurs. L'article de la revue "Science" 3 861, p 1487-9 (1968) intitulé #Photorégulation of an enzymic process by means of a light-sensitive ligand" de H. Kaufman, S.N. Vratsanos et B.F. Erlanger, décrit un désactivateur spécifique de la chymotrypsine, le chlorure de p-phénylazo-diphénylcarbamyle dont le pouvoir désactivateur est supérieur à celui d'autres désactivateurs connus de la chymotrypsine tels que le chlorure de diphénylcarbamyle. Le chlorure de p-phénylazodiphénylcarbamyle existe sous la forme de deux isomères géométriques cis et trans qui sont interconvertibles sous l'action de la lumière. L'isomère cis est environ cinq fois plus réactif comme inhibiteur de la chymotrypsine que l'isomère trans plus stable. Il serait donc souhaitable de mettre au point des procédés et des produits photographiques qui utilisent des composés photoisomérisables du type qui vient d'être décrit. La présente invention apporte une solution à ce problème et a notamment pour but - une composition photosensible qui comprend un composé photoisomérisable et une protéine ~ - un procédé pour former une image de réserve de protéine qui utilise la composition photosensible précédente et un enzyme protéolytique qui dégrade sélectivement la protéine dans les plages non exposées. La composition photosensible suivant l'invention qui comprend une protéine qui peut être hydrolysée par un enzyme actif, est caractérisée en ce qu'elle contient, en outre, un composé photoisomérisable qui, par exposition à la lumière, fournit un isomère dont l'activité inhibitrice des enzymes protéolytiques est supérieure à celle de l'isomère non exposé. Des composés photoisomérisables utiles dans les compositions photosensibles suivant l'invention sont les composés qui comprennent au moins un groupe azobenzène qui est susceptible de subir une isomérie géométrique cis-trans autour de la double liaison N=N par exposition à la lumière. Suivant un mode particulièrement avantageux de réalisation, les composés photoisomérisables, utiles dans les compositions photosensibles suivant l'in- vention, sont des dérivés azoïques de l'acide carbamique qui correspondent à la formule générale suivante où R représente un atome d'hydrogène, un radical alcoyle de i à 4 atomes de carbone tel que le radical méthyle, éthyle, propyle, butyle, un radical alcoxy de 1 à 4 atomes dé carbone tel que méthoxy, éthoxy, propoxy, butoxy, un radical acide carboxylique, un radical phényle éventuellement substitué par un groupe halogèno tel que chloro, bromo, dodo, un radical alcoyle de 1 à 4 atomes de carbone, alcoxy de 1 à 4 atomes de carbone etc, ce radical phényle pouvant être condensé avec le radical phényle sur lequel R est fixé pour former un radical naphtyle, etc. Des exemples de composés photoisomérisables correspondant à la formule générale précédente, utiles dans les compositions suivant l'invention, comprennent les composés suivants 1 - Chlorure de p-phénylazodiphénylcarbamyle ou chlorure de l'acide phényl- azodiphénylamine-N#carboxylique 2 - Chlorure de l'acide m-méthylphénylazodiphênyl-amine-N-carboxylique 3 - Chlorure de l'acide p-méthylphénylazodiphénylamine-N-carboxylique 4 - Chlorure de l'acide p-méthoxyphénylazodiphénylamine-N-carboxylique 5 - Chlorure de l'acide #-naphtylazodiphényIamine-N#carboxylique On peut utiliser dans les compositions photosensibles suivant l'invention des protéines très variées, en particulier les protéines qui sont utilisées comme liant colloidal des couches des produits photosensibles, par exemple la gélatine, la caséine, etc, mais on utilisera avantageusement la gélatine parce qu'elle est facilement disponible et qu'elle présente des propriétés filmogènes appréciées. Les compositions photosensibles suivant l'invention contiennent une protéine, avantageusement la gélatine, et un composé photoisomérisable tel que mentionné précédemment dans des proportions qui peuvent varier considérablement, mais le composé photoisomérisable représente habituellement 1/1000 à 5/100, avantageusement sjioeo à 2/100 de la masse de la protéine. Pour préparer la composition photosensible suivant l'invention, on dissout le composé photoisomérisable dans un solvant organique , miscible à l'eau, tel que ltéthanol, l'isopropanol, l'acétone, la méthyléthylcétone, l'éther diéthylique, le diméthylformamide, etc, la concentration de la solution en composé photoisomérisable étant comprise entre I/100 et 201100 en masse, puis on ajoute la solution organique à une solution aqueuse de protéine, telle que la gélatine, a une concentration en protéine qui #peut varier considérablement mais qui est habituellement comprise entre l/IOO et 301100 en masse, avantageusement entre 3/100 et 10/100 en masse. On ajoute ensuite, si on le désire, un agent tannant tel que le formaldé- hyde à la composition photosensible, puis on l'applique sur un support photographique usuel tel qu'un film d'acétate de cellulose, de polytéréphtalate d'éthyleneglycola etc, sous une épaisseur, mesurée à l'état humide, qui peut varier considérablement, mais qui est habituellement comprise entre 10 p et 500 #, avantageusement entre 30 p et 400 . Le procédé de formation d'image de réserve de protétne suivant l'invention est caractérisé en ce qu'on expose à la lumière un produit photographique qui comprend une couche d'une composition photosensible contenant principalement une protéine dégradable par un enzyme actif et un composé photoisomérisable qui, par exposition à la lumière, fournit un isomère dont l'activité inhibitrice des enzymes protéolytiques est supérieure à celle de l'isomère non exposé, puis on traite le produit photographique exposé par un bain d'hydrolyse qui contient un enzyme protéolytique, le pH et la température de traitement étant voisins des valeurs qui correspondent à l'activité optimale de l'enzyme, pendant une durée suffisante pour hydrolyser préférentiellement les plages non exposées dans lesquelles l'enzyme reste actif et on obtient une image de réserve de protéine correspondant au plages exposées. Le procédé photographique suivant l'invention est un procédé négatifpositif, c'est-à-dire que, par exposition à un négatif, on obtient une image positive. Quand on expose à la lumière, avantageusement à la lumière ultraviolette, un produit photographique suivant l'invention, le composé photoiso- mérisable subit une isomérisation et l'isomère formé est un inhibiteur des enzymes protéolytiques. Lorsque le composé photoisomérisable est un dérivé azotque de l'acide carbamique correspondant à la formule générale précédente, ce dernier subit une isomérisation de la forme trans, la plus stable dont l'activité inhibitrice de l'enzyme est relativement faible à la forme cis dont l'activité inhibitrice de l'enzyme est beaucoup plus grande. Dans les plages exposées à la lumière, l'isomère cis formé qui est l'isomère le plus actif du composé photoisomérisable inhibe l'activité de l'enzyme et les plages exposées ne sont pas dissoutes par le bain d'hydrolyse et constituent l'image de réserve de protéine. Dans les plages non exposées à la lumière, l'isomère trans qui est la forme la plus stable du composé photoisomérisable subsiste sous la forme trans et n'inhibe pas l'activité de l'enzyme du bain d'hydrolyse. La protéine de la couche photosensible correspondant aux plages non exposées sera rapidement hydrolysée et les produits d'hydrolyse, solubles dans l'eau, seront éliminés par lavage à l'eau. La durée d'exposition à la lumière, avantageusement à la lumière ultraviolette, peut varier considérablement suivant les conditions opératoires, en particulier suivant le composé photoisomérisable et la lumination utilisés, mais elle est habituellement comprise entre 5 mi et 1 hs avantageusement entre 10 mn et- 30 mn. Les enzymes utilisés dans les bains d'hydrolyse sont des enzymes protéolytiques tels que la trypsine, l' -chymotrypsine, etc. On utilise des solutions aqueuses de ces enzymes protéolytiques, avantageusement tamponnées à un pH et maintenues à une température qui à correspondenfil'activité optimale de ltenzyme. La concentration en enzyme du bain d'hydrolyse est relativement faible et est habituellement comprise entre 5/100.000 et l/lOO en masse, avantageusement entre l/lO 000 et 1/1000 en masse. La durée du traitement par le bain d'hydrolyse peut varier considérablement suivant les conditions opératoires, en particulier suivant l'enzyme, la concentration en enzyme, le pH, la température, etc, mais cette durée de traitement est habituellement comprise entre 10 mn et 2 h, avantageusement entre 15 mn et 30 mn. A la fin du traitement par le bain d'hydrolyse, on lave à l'eau pour éliminer complètement les produits d'hydrolyse de la protéine des plages non exposées. Si la composition photosensible utilisée à l'origine ne contenait pas de tannant, on fixe alors l'image de réserve de protéine par une solution diluée d'un tannant tel que le formaldéhyde. On obtient ainsi une image de protéine tannée dont la différenciation Dmax-Dmin peut être renforcée par des procédés variés , par exemple par une solution de colorant qui se fixe sur l'image de protéine. Le produit photographique suivant l'invention présente l'avantage d'étire beaucoup plus stable en conservation que les produits photographiques de la technique antérieure qui contiennent des enzymes car ces derniers attaquent, en conservation, les protéines auxquelles ils sont associés. Les exemples suivant illustrent l'invention. EXEMPLE 1 - Cet exemple montre que l'activité inhibitrice de la forme cis du composé photoisomérisable à groupe azobenzène sur les enzymes protëolytiques est supérieure à celle de la forme trans. On prépare cinq solutions qui contiennent les constituants suivants - Solution aqueuse de chlorure de sodium 0,1 M 15 ml - ç & chymotrypsine, grade A de la Société Calbiochem 2.10-7M/1 - Composé photoisomérisable n0 1 à 5 sous la forme trans 3.10-7M/l Les caractéristiques des composés photoisomérisables n0 1 à 5 sont mentionnées au tableau I ci-près. TABLEAU I Composé photoisomérisable \#max (fltn) Tf (OC) Trans Gis n0 1 - phénylazo 140 232 245 332 281,6 445 436 TABLEAU I (suite) Composé photoisomérisable \max (nm) Tf ( C) Trans Cis n0 2 - m-méthylphénylazo 104 235 254 333 236 434 n0 3 - p-méthylphénylazo 121 236 254 338 296 436 n 4 - p-méthoxyphénylazo 155 239 231 355 255 313 439 n 5 - p-naphtylazo 142 237 249 265 277 288 339 307 441 On détermine, d'autre part, la constante cinétique (k) de la réaction d'inhibition de 11 -chymotrypsine par 11 isomère étudié. Cette constante k représente une mesure de l'activité inhibitrice de l'isomère. Les résultats obtenus sont mentionnés au tableau Il ci-après. TABLEAU Il Composé photoisomérisable k trans x 10 -5 k cis x 10-5 k cis (M-1mn-l) M-1mn-l) k trans l 1,1 6 5,5 2 1,3 23 17,5 3 1,15 4 3,5 4 1,3 4;45 3,4 5 ~ 0,6 5,0 8,3 Les résultats du tableau Il montrent que le rapport de l'activité inhibitrice de l'isomère cis à celle de l'isomère trans varie de 3,4 à 17,5 suivant le composé photoisomérisable. EXEMPLE 2 - On préparé une composition photosensible qui contient les constituants suivants - Solution de gélatine à 5/100 tamponnée à pH=8 avec de la triéthanolamine, à 500C 100 ml - Composé photoisomérisable n0 2 en solution dans 1 ml de diméthylformamide 73 mg - Solution aqueuse de formaldéhyde à 1110 0,5 ml On applique cette composition photosensible à 400C sur un support de polytéréphtalate d'éthylèneglycol sous une épaisseur mesurée à l'état humide, de 0,2 mm. On fige puis on sèche 24 h à l'obscurité. On expose un échantillon du produit photographique, à une lampe de 125 w émettant dans l'ultra-violet et disposée à 40 cm d'un négatif au trait, pendant 10 mn. On développe une image de gélatine tannée, en traitant le produit photographique exposé par un bain d'hydrolyse qui contient 13 mg d'o(-chymotrypsine, grade A, de la Société Galbiochem dans 20 ml d'une solution d'acide chlorhydrique 0,l N diluée avec 80 ml d'une solution tampon de triéthanolamine à pH=8. La durée du traitement par le bain d'hydrolyse est de Ih 40 mn à la température de 340C. On lave ensuite à l'eau puis on traite par une solution d'un colorant. On obtient une image en couleur positive par rapport à ltoriginal. EXEMPLE 3 - On prépare une composition photosensible qui contient les constituants suivants - Solution aqueuse de gélatine à Sfîoe 100 ml - Composé photoisomérisable n0 2 en solution dans 2 ml de diméthylformamide 60 mg - Solution aqueuse de formaldéhyde à l/10 0,5 ml On applique cette composition sur un#support, puis on sèche comme décrit à l'exemple 2. On expose un échantillon du produit photographique dans les conditipns de l'exemple 2 à un négatif au trait, puis on traite le produit photographique exposé par un bain d'hydrolyse qui contient 35 mg dtK-chymotrypsine dans 90 ml d'une solution tampon de triéthanolamine à pH=8, pendant 30 mn, à la température de 340C. On lave ensuite à l'eau puis on traite par une solution de Bleu pur diazol qui contient l g de colorant dans 300 ml d'eau et 2 ml d'acide phosphorique, pendant 30 s. On obtient ainsi une image de gélatine tannée, positive, colorée en bleu. REVENDICATIONS 1 - Composition photosensible, en substance ou appliquée en couche sur un support, qui comprend une protéine qui peut être hydrolysée par un enzyme actif, caractérisée en ce qu'elle contient, en outre, un composé photoiso mérisable qui, par exposition à la lumière, fournit un isomère dont l'acti vité inhibitrice des enzymes protéolytiques est supérieure à celle de l'isomère non exposé. 2 - Composition photosensible conforme à la revendication 1, caractérisée en ce que le composé photoisomerisable comprend un groupe azobenzène qui est susceptible de subir une isomérie géométrique cis-trans autour de la double liaison N = N par exposition à la lumière. 3 - Composition photosensible conforme à l'une quelconque des revendications 1 et 2, caractérisée en ce que le composé photoisomérisable est un dérivé azotique de l'acide carbamique qui correspond à la formule suivante où R représente un atome d'hydrogène, un radical alcoyle de 1 à 4 atomes de carbone, un radical alcoxy de 1 à 4 atomes de carbone, un radical acide carboxylique ou bien R, condensé avec le noyau phényle auquel il est fixé, représente un noyau naphtyle. 4 - Composition photosensible conforme à la revendication 3, caractérisée en ce que le composé photoisomérisable est choisi dans le groupe constitué par le chlorure de p-phénylazodiphénYlcarbamyle ou chlorure de l'acide phénylazodiphénylamine-N-carboxylique, le chlorure de l'acide m-méthyl phénylazodiphénylamine-N-carboxylique, le chlorure de l'acide p-méthyl phénylazodiphénylamine-N-carboxylique, le chlorure de l'acide p-méthoxy phénylazodiphénylamine-N-carboxylîque, et le chlorure de l'acide p-naphtyl- azodiphénylamine-N-carboxylique. 5 - Composition photosensible conforme à l'une quelconque des revendications 1 à 4, caractérisée en ce que la protéine qui peut être hydrolysée par un enzyme actif est une gélatine photographique. 6 - Composition photosensible conforme à l'une quelconque des revendications l à 5, caractérisée en ce que la concentration du composé photoisomérisa ble représente 1/1000 à 51100 de la masse de la protéine. 7 - Composition photosensible conforme à l'une quelconque des revendications l à 6, caractérisée en ce qu'elle contient, en outre, un agent tannant de la protéine. 8 - Composition photosensible conforme à l'une quelconque des revendications 1 à 7, caractérisée en ce qu'elle est appliquée en couche sur un support photographique sous une épaisseur, mesurée à l'état humide, comprise entre 10 P et 400 ys 9 - Procédé de formation d'une image de réserve qui utilise un produit photographique comprenant une couche d'une composition photosensible conforme à l'une quelconque des revendications l à 8, caractérisé en ce qu'on expose à la lumière un produit photographique qui comprend une couche d'une composition photosensible contenant principalement une protéine dégradable par un enzyme actif et un composé photoisomérisable qui, par exposition a la lumière, fournit un isomère qui désactive les enzymes protéolytiques, puis on traite le produit photographique exposé par un bain d'hydrolyse qui contient un enzyme protéolytique, le pH et la température de traitement étant voisins des valeurs qui correspondent à l'activité optimale de ltenzyme, pendant une durée suffisante pour hydrolyser préférentiellement les plages non exposées dans lesquelles l'enzyme reste actif, et on obtient une image de réserve de protéine correspondant aux plages exposées. 10 - Procédé conforme à la revendication 9, caractérisé en ce qu'on utilise un bain d'hydrolyse qui contient un enzyme protéolytique choisi dans le groupe constitué par la trypsine, et l'a#-chymotrypsine > à à une concentration comprise entre 5/100 000 et l/lOO en masse