La présente invention se rapporte à un procédé de préparation d'un produit doué d'activité enzymatique. Les réactions enzymatiques sont habituellement conduites a l'aide d'un ou plusieurs enzymes en solution dans le milieu cynte- nant la substance que l'on désire soumettre a l'action de l'enzyme, substance que l'on désigne sous le nom de substrat. Ainsi dissous dans le milieu réactionnel, l'enzyme ne peut être que très difficilement séparé du substrat et il est généralement nécessaire de l'inactiver pour arrêter la réaction, par exemple par chauffage. En conséquence, cet enzyme n'est pas réutilisable. Afin de remédier a ces inconvénients, on a proposé de nombreux procédés de préparation de produits doués d'activité enzymatique et insolubles en milieu aqueux. Les réactions enzymatiques effectuées à l'aide de ces produits peuvent être menées, soit par percolation du substrat au travers d'une colonne garnie de produit insoluble, soit par dispersion du produit dans la solution contenant le substrat et séparation mécanique du produit insoluble. Dans tous les cas, le produit insoluble doué d'activité enzymatique est aisément récupérable et, théoriquement du moins, indéfiniment réutilisable. L'utilisation de ces produits insolubles doués d'activité enzymatique ne va toutefois pas sans de sérieuses limitations. En effet, la bonne exécution d'une réaction chimique, donc enzymatique, requière qu'un certain nombre de conditions soient réunies. La première condition, impérative, est que les réactifs puissent se rencontrer facilement, soit, dans notre contexte, que le substrat puisse accéder assez librement au produit insoluble doué d'activité enzymatique, et plus particulièrement au site actif. Il faut donc tout à la fois une bonne affinité physico-chimique des deux espèces en présence, un encombrement stérique réduit autour du site actif et, parallèlement ou corrélativement, une certaine flexibilité du produit doué d'activité enzymatique. Quand bien mé- me cette première condition de "bonne rencontre" serait remplie qu'il faudrait encore que la vitesse d'échange enzyme-substrat soit convenable et assure le départ rapide d'une molécule de substrat ayant reagi et son remplacement immédiat par une molécule n'ayant pas encore réagi. Les circonstances de la réaction substrat-produit insoluble doué d'activité enzymatique sont généralement défavorables. L'accessibilité et la vitesse d'échange sont mauvaises par suite de l'hétérogénéité du milieu réactionnel (solide-liquide), mauvaise accessibilité aggravée par le fait que le produit est un polymère solide et présente donc une rigidité marquée. En outre, ce polymère comporte fréquemment un squelette hydrocarboné qui a peu d'affinité, d'une part pour le phase aqueuse (mauvaise mouillabilité), d'autre part pour les substrats, en général polaires. En conséquence, les produits insolubles ont habituellement une activité enzymatique faible, comparativement à l'enzyme libre correspondant et donnent donc des rendements de réaction médiocres. La présente invention a pour but de s'affranchir de ces limitations. Elle a pour objet un procédé de préparation d'un produit doué d'activité enzymatique, lequel consiste a faire réagir un enzyme avec un polymère porteur de groupes aldéhydes libres, caractérisé par le fait que ce polymère comporte des groupes acides libres. L'invention a également pour objet le produit obtenu par le procédé qui vient d'être défini, produit caractérisé' par le fait qu'il a une solubilité variable en milieu aqueux. Ce produit présente a la fois les avantages des enzymes libres correspondants, c'est-a-dire l'accomplissement de la réaction enzymatique en milieu liquide homogène, et les avantages des "enzymes insolubilisés", car, en jouant sur le pH, on peut le récupérer en fin de réaction par simple séparation mécanique, puis le réutiliser. Par groupes aldéhydes libres, on entend désigner dans la suite de l'expose, des groupes aldéhydes portés par le polymère et qui sont disponibles pour participer à des liaisons chimiques avec d'autres substances. De même, par groupes acides libres, on désignera des groupes acides portés par le polymère, susceptibles de s'ioniser pour conférer au produit doué d'activité enzymatique une solu bilité importante et due retrouver leur forme non ionique par abaissement raisonnable du pH, en restreignant drastiquement la solubilité dudit produit. De tels groupes acides sont, par exemple, les groupes acides carboxyliques et des groupes phénols. Un polymère porteur de groupes aldéhydes et acides libres peut être obtenu par polymérisation d'un monomère approprié, ou par copolymérisation, par exemple d'un mélange comprenant un monomère donnant les groupes aldéhydes libres et un monomère donnant les groupes acides libres, ou encore par création de groupes aldéhydes libres et/ou acides libres sur un polymère convenable. I1 faut s'assurer de la présence d'une quantité suffisante de groupes acides libres pour assurer la solubilité variable recherchée. On a constaté que la présence d'environ 58 de groupes acides libres sur l'ensemble des groupes libres aldéhydes et acides permet cette solubilité variable. Bien évidemment, il faut disposer d'une quantité minimale de groupes aldéhydes libres pour accrocher l'enzyme. Chercher une valeur pour cette quantité minimale ne présente pas d'intérêt pratique, puisque l'on a intérêt a avoir autant de groupes aldéhydes libres que possible pour pouvoir fixer le plus d'enzyme possible et disposer ainsi, après fixation, d'un produit doué d'une activité enzymatique intéressante. La détermination expérimentale de la présence de ces groupes aldéhydes libres, ainsi que leur dosage, peut se faire sur le polymère sous forme précipitée, par la méthode de Park et Johnson adaptée aux matériaux insolubles, telle qu'elle est décrite par J.S. Thompson et G.D. Schockman dans Anal Biochem. 22, 260 (1968). Le procédé selon l'invention s'applique aux enzymes qui possèdent des groupes fonctionnels capables de réagir avec les groupes aldéhydes libres, selon une réaction irréversible. Parmi ces groupes fonctionnels, on peut citer a titre d'exemple les groupes amino libres portés par certains acides aminés tels que la lysine. On a observé que les différents paramètres énoncés ci-après n'ont pas de caractère critique vis-a-vis du processus de fixation de l'enzyme sur le polymère Dans la mesure où les caractéristiques du milieu ne portent pas atteinte a la nature de l'enzyme et du polymère, celles-ci n'exercent pas d'influence notable sur le processus de fixation. Il faut, par exemple, éviter la présence dans le milieu d'ions alcalino-terreux qui ont tendance à réagir avec le polymère en milieu acide, empechant ainsi sa redissolution ultérieure. Les quantités et concentrations d'enzyme et de polymère à mettre en oeuvre ne présentent pas de limites cruciales. Le pH non plus ne joue pas de rôle appréciable, la fixation s'effectuant indifféremment et de façon tout aussi satisfaisante sur un polymère en solution ou sur un polymère solide suffisamment divisé. D'une manière générale, tout pH compris entré 1 et 11 et respectant l'intégrité de l'enzyme et du polymère est convenable, mais, de préfé rence, on opère à un pH compris entre 7 et 8, pH auquel le polymère est en solution. De même, quoique la réaction de fixation soit conduite préférentiellement à température ambiante, celle-ci peut etre menée à une température plus élevée, mais bien entendu inférieure à la température d'inactivation de l'enzyme. Enfin, les durées de réactions peuvent être choisies entre quelques minutes et plusieurs heures. Cependant, les meilleurs résultats ont été obtenus pour des durées comprises entre 1 et 3 heures. Si le processus de fixation de l'enzyme s'est déroulé en milieu héterogène sur un polymère sous forme solide, la récuperation du produit doué d'activité enzymatique est particulièrement simple et peut s'exécuter par tout moyen mécanique de séparation, tel que la filtration, la décantation, la centrifugation, etc. Dans le cas contraire, il suffit d'acidifier le milieu jusqu'à un pH de l'ordre de 4,5 en général, si les groupes acides libres sont tous des groupes acides carboxyliques, pour précipiter le produit doué d'ac tivité enzymatique que l'on peut alors recueillir comme il est décrit Ci-dessus. Le produit obtenu présente une solubilité variable qui, comme nous l'avons déjà indiqué, dépend du pH. On remarque que, si les groupes acides libres sont tous des groupes acides carboxyliques, le pH de précipitation est également de 4,5, ce qui signifie que la présence d'enzyme fixée sur le polymère ne modifie pas notablement les caractéristiques de solubilité decelui-ci. Ainsi, à pH élevé, le produit doué d'activité enzymatique sera soluble et aura un comportement très voisin de celui de l'enzyme libre. En revanche, à bas pH, le produit précipitera et pourra être séparé facilement. Après lavage, ce produit pourra être réutilisé dans un nouveau cycle comprenant une mise en solution, puis une r8précipita- tion, et ainsi de suite.Bien évidemment, on aura pris soin de choisir, comme enzyme à fixer sur le polymère, un enzyme qui présente son maximum d'activité ou une activité substantielle dans une zone de pH où le produit doué d'activité enzymatique obtenu après fixation est soluble en milieu aqueux. I1 est d'ailleurs opportun de remarquer que le maximum d'activité de l'enzyme libre ne se situe pas forcément au même pH que le maximum d'activité du "produit de fixation". En effet, l'abondance de charges négatives dans ce produit, engendrées par l'ionisation des groupes acides portés par le polymère, crée dans l'environnement immédiat de l'enzyme fixé, une accumulation de protons.Ce sont autant de protons qui n'auront pas à être apportés par le milieu réactionnel lors de la reaction enzymatique et, globalement, on pourra mesurer, pour le produit doué d'activité enzymatique, un maximum d'activité situé à un pH légèrement plus basique que pour l'enzyme libre correspondant. Suivant une forme d'exécution particulière du procédé selon l'invention, on prépare un produit doué d'activité enzymatique et ayant une solubilité variable en milieu aqueux, en faisant réagir un enzyme avec un copolymère d'acroléine et d'acide acrylique, comportant au moins 10% de groupes aldéhydes libres. Ce copolymère peut être forme par divers mécanismes de polymérisation, parmi lesquels on peut citer, la polymérisation radicalaire qui est initiée par des systèmes redox, la polymérisation anionique et la polymérisation cationique. Ce copolymère, qui peut être préparé en milieu aqueux ou dans un solvant organique, présente une structure qui est fonction, à la fois des quantités respectives des deux monombres dans le mélange de départ, et du processus de polymérisation employé. La fixation de l'enzyme sur le copolymère est avantageusement accomplie dans une solution tampon, par mélange pendant 1 à 3 heures de l'enzyme et du copolymère, à température ambiante et sous agitation vigoureuse. De préférence, la réaction est conduite en phase aqueuse homogène à l'aide d'un tampon de pH égal à 8, pendant 1 heure, temps au bout duquel on abaisse le pH à 4 et l'on recueille le précipité forme par filtration. Selon cette forme d'exécution particulière, on peut, par exemple, préparer un produit de fixation du copolymère précité et de trypsine, qui possède 50 à 80% de l'activité enzymatique de la trypsine libre, qui est soluble en milieu aqueux à une valeur de pH supérieure à environ 4,5 et insoluble à une valeur de pH inférieure à cette même valeur. Les exemples suivants illustrent la mise en oeuvre du procédé selon l'invention. Exemple 1 a) Préparation du copolymère acroléine-acide acrylique On prépare, sous atmosphère d'azote, un mélange comprenant 450 ml d'eau dégazée et exempte d'oxygène, 60 ml d'acroléine frat- chement distillée, 9 ml d'acide acrylique, 6,6 ml d'une solution d'eau oxygenée à 30% et 12 ml d'acide sulfurique 2 N. On ajoute progressivement, pendant 40 mn environ, 150 ml d'une solution de nitrite de sodium à 2,75% dans l'eau dégazée. Après réaction, le pH est compris entre 3 et 4 et le copolymère se trouve sous forme précipitée. On filtre, lave le précipité avec une solution d'acide chlorhydrique 0,002 M, puis à l'acétone et on sèche. On obtient ainsi 7,75 g du copolymère désiré.On dose la présence des groupes aldéhydes libres par mesure du pouvoir réducteur, conformément à la méthode de J.S. Thompson et coll. déjà signalée'dans le texte. Par ailleurs, on dose la présence des groupes acides libres par titrage. On trouve respectivement que 14% en poids du copolymère sont sous forme de groupes aldéhydes libres et 17,6% sous forme de groupes acides libres. b) Fixation de la trypsine sur le copolymère On dissout, à température ambiante, 600 mg du copolymère préparé sous a) dans 150 ml d'un tampon phosphate 0,2 M de pH égal à 8. Durant la dissolution, ainsi qu'ultérieurement durant la réaction de fixation, on maintient ce pH à 8 par addition d'une solution de soude 1 N. Après dissolution complète du polymère, on ajoute 150 mg de trypsine cristallisée et on laisse réagir le tout pendant 1 heure à température ambiante. On abaisse alors le pH à 4 par addition d'acide chlorhydrique. On filtre le précipité formé et on le lave 3 fois à l'eau. Après séchage, on obtient 557 mg de produit doué d'activité enzymatique. c) Dosage de l'activité enzymatique du produit La méthode utilisée est une adaptation au dosage de la trypsine de la méthode de S. Blomberg et coll. décrite dans Eur. J. Biochem.15, 97 (1970). On prépare une solution 0,009 M de BAEE (chlorhydrate de l'est ter d'éthyle de l'aN-benzoyl-L-arginine) par dissolution de 306 mg de ce substrat dans 100 ml d'une solution 0)016 M en Ca++ (sous forme de Caca2) et 0,3 M en KC1. A 5 ml de cette solution, on ajoute 3 pg de trypsine (sous forme d'une solution) et on mesure, en fonction du temps, la quantité de groupes acides carboxyliques libérés par l'hydrolyse enzy pratique au niveau de la fonction ester du BAEE. Cette mesure est conduite par titrage automatique à la soude 0,01'N à l'aide d'un appareil pH-stat Methrohrn Herisau, avec enregistrement graphique de la quantité de soude consommée pour maintenir le pH à sa valeur de 8. On obtient ainsi une courbe cui présente une longue partie rectiligne, dont la pente représente la consommation de soude par unité de temps.On répète cette même expérience pour 5 pg de trypsine, puis 7,5 vg, 10 Iig et enfin 13 pg. On trace alors une courbe d'étalonnage, consommation de soude par unité de tempsZquantité de trypsine. Cette courbe est une droite; en d'autres termes, la consommation de soude est proportionnelle à la quantité de trypsine engagée. On répète finalement cette expérience en utilisant 12 pg de produit doué d'activité enzymatique (sous forme d'une solution pH égal à 8). La consommation de soude, reportée sur la courbe d'étalonnage nous donne, par lecture directe, la quantité de trypsine équivalente, soit compte tenu de la quantité de trypsine fixée sur le polymère, une activité enzymatique de 80%. d) Solubilités du produit On dissout 93 mg de produit doué d'activité enzymatique, préparé sous b) dans 25 ml d'une solution d'un tampon phosphate 0,2 M de pH égal à 8. On mesure l'activité enzymatique de la solution selon la méthode expliquée sous c), que l'on affecte du coefficient 100. On ajoute progressivement de l'acide chlorhydrique 1 N; le produit précipite peu à peu. On prélève régulièrement des échantillons que l'on centrifuge, puis on mesure l'activité enzymatique restant dans le surnageant. On constate que l'activité enzymatique du liquide diminue brutalement autour d'un pH égal à 4,8. La valeur mesurée à pH égal à 6 est encore de 98%, tandis qu'à pH égal à 4,6, elle est tombée à 2%. L'activité résiduelle est nulle en dessous d'un pH égal à 4,5. En d'autres termes, tout le produit doué d'activité enzymatique est passé sous forme insoluble. On redissout le produit insoluble ainsi obtenu dans une solution de pH égal à 8 et on dose l'activité enzymatique de la solution. On y retrouve 98% de l'activité en zymotique de la solution de départ. Ce produit doué d'activité enzymatique peut donc être séparé uantitativement du milieu réactionnel enzymatique par abaissement du pH à une valeur inférieure à 4,5 et réutilisé sans pertes importantes par remise en solution a un pfl situé autour de 8, valeur autour de laquelle se situe le maximum d'activité enzymatique de la trypsine. Exemple 2 On mélange 200 mg du copolymère acroléine-acide acrylique préparé à l'exemple 1, 50 mg de trypsine cristallisée et 50 ml d'un tampon TRIS 0,05 M de pH égal à 8 (éthylène-diaminetétracétate disodique); on abandonne le mélange pendant 24 heures à une tempéra o ture de 4 C, puis on abaisse le pH à 4 par addition d'acide chlo- rhydrique. On filtre le précipité formé et on le lave 3 fois à l'eau. Après séchage, on obtient un produit doué d'activité enzymatique, qui possède les mêmes caractéristiques que celui préparé à l'exemple 1. REVENDICATIONS 1. Procédé de préparation d'un produit doué d'activité enzy matique, lequel consiste à faire réagir un enzyme avec un polymère porteur de groupes aldéhydes libres, caractérisé par le fait que ce polymère comporte des groupes acides libres. 2. Procédé selon la revendication 1, caractérisé par le fait que le polymère contient au moins 5% de groupes acides libres sur l'ensemble des groupes libres aldéhydes et acides. 3. Procédé selon les revendications 1 et 2, caractérisé par le fait que le polymère est un copolymère d'acroléine et d'acide acrylique, comportant au moins 10% de groupes aldéhydes libres. 4. Procédé selon l'une des revendications 1, 2 ou 3, carac otérisé par le fait que l'enzyme est la trypsine. 5. Procédé selon la revendication 1, caractérisé par le fait que l'on fait réagir l'enzyme avec le polymère en mélangeant ces 2 substances dans une solution tampon, puis que l'on précipite le produit de réaction enzyme-polymère et que l'on recueille ce pro duit par filtration. 6. Procédé selon la revendication 5, caractérisé par le fait que le pH de la solution tampon est égal à 8. 7. Produit doué d'activité enzymatique obtenu par le procédé selon l'une quelconque des revendications précédentes, caractérisé par le fait qu'il a une solubilité variable en milieu aqueux.