La présente invention concerne un procédé d'obtention de mélanges de protéines du sang et de protéines fibreuses d'origine animale, plus particulièrement de protéines kératiniques et collagéniques, pouvant être utilisées comme aliments polr le bétail ou pour des applications diverses, telles que les charges pour élastomères. bn sait que l'abattage des animaux, tels que les bovins, les ovins ou les caprins, produit outre la viande de consommation, des quantités importantes de sous-produits, dénommés sous l'appellation générale de "cinquième quartier". Parmi ces sous-produits, le sang avoue actuellement un rôle important dans le domaine laédical, alimentaire et agricole. Cependant, il y a encore de nos jours, de très grands volumes de sang inemployés qui sont très souvent rejetés dans les égouts ou les rivières et créent de ce fait, un problème grave de pollution. Ceci est d'autant plus grave, que les protéines globulaires du sang ne peuvent être totalement coagulées que par des agents chimiques puissants, comme le sulfate de fer. Ces derniers confèrent aux effluents des abattoirs, des colorations visibles et aboutissent à des dépôts de boues odorantes,visibles et difficiles à détruire. Des essais de récupération du sang et en particulier de ses protéines globulaires ont abouti à des réalisations industrielles faisant appel à la coagulation par des sels minéraux, des alcools ou certains acides, comme l'acide trich loradbique ou l'acide phosphotungstique, mais le plus souvent le plasma est séparé du sang par centrifugation et le sang ainsi débarassé du plasma est déshydraté par séchage sous haute température comme l'atomisation. Dans tous les cas cependant, le sang doit être récupéré dans les heures qui suivent l'abattage de l'animal, afin d'éviter sa coagulation et sa dénaturation biologique. Par ailleurs, l'abattage des animaux fournit un sousproduit industriel important, qui est la peau. Celle-ci avant sa transformation en cuir, est triée, classée en choix et "échantil lonnée", afin d'en éliminer les parties voisines de la tête, de la queue et des flancs, ces derniers représentant des parties plus minces, plus élastiques, et plus riches en graisses. Ces déchets sont riches en poils et par conséquent en kératines, protéines fibreuses constituées des poils et de l'épiderme. On sait d'autre part, que les volailles fournissent des quantités importantes de plumes, constituées de protéines kératiniques. Les porcs, après épilage thermique par l'eau bouillante, produisent de leur côté des volumes énormes de poils, appelés "20iesn, dont la densité faible est la raison principale de leur encombrement e Il existe ainsi des sources variées et importantes de protéines fibreuses, dont l'utilisation reste faible et dont le principal défaut actuellement est de contribuer à la solution. Celle-ci est d'autant plus accrue, que les protéines kératiniques, comme les protéines collagéniques, de la peau, fermentent vite et sont sensibles à l'action bactérienne. Jusqu a présent, ces protéines ont été traitées séparément avec plus ou moins de succès sur le plan technologique et écono- mique. L'un des objectifs principaux de la présente invention est donc de récupérer par une technique simple et économique, la plus grande partie de ces protéines,-dont le besoin est évident, notamment dans l'alimentation du bétail. Les protéines du sang se distinguent des kératines et du collagène, par leur structure physique et par leur composition en acides aminés. Le sang est riche en lysine, en arginine, en leucine et en phénylalanine, alors que les kératines possèdent de leur coté des quantités importantes de cystine, d'isoleucine, d'arginine, d'acide glutamique, et à un degré moindre, de lysine; tous ces facteurs incitent donc à associer ces deux types de protéines, notamment dans le domaine de l'alimentation du bétail pour obtenir un mélange de ces deuwtypes de protéines présentant une composition en acides aminés plus conforme aux exigences de l'alimentation du bétail. Les protéines du sang peuvent être utilisées sous différentes formes, allant de l'état liquide en présence d'un agent anti-coagulant, comme l'éparine ou un tampon citrate, à la forme séchée par déshydratation thermique. Les globules du sang après coagulation et séparation du plasma et séchage du coagulat, renferment environ 75 % des protéines totales du sang. D'autre part, dans le cas des produits sanguins séchés, ceux-ci peuvent être aisément dissouts dans l'eau ou directement dans les hydrolysats protéiniques. Les protéines fibreuses du type kératinique, ne peuvent être dissoutes qu'après une dégradation par des agents chimiques ou éventuellement par un apport de chaleur, dans des conditions telles, que la durée de dissolution ne soit pas trop longue ; le procédé ne doit pas etre onéreux et la dégradation de la protéine ne doit pas engendrer de transformation profonde des acides aminés essentiels principaux. Les protéines kératiniques peuvent être dissoutes par l'action d'enzymes ou d'agents chimiques alcalins, comme la soude ou l'ammoniaque, employés seuls ou en présence d'agents chimiques réducteurs facilitant la rupture des liaisons disulfures entre les atomes de soufre des acides-aminés soufrés, comme la cystine. De leur c8té, les protéines collagéniques de la peau après élimination des matières grasses qu'elles renferment, peuvent être traitées par des agents chimiques alcalins ou par des enzymes qui les dégradent et leur confèrent une certaine solubilité. Dans tous les cas, la solubilité dans l'eau des différentes protéines est quelque peu différente, et gêne soude vent leur récupération par un traitement de coagulation donné. A plus forte raison, le mélange des différentes solutions de protéines ne permet pas leur coagulation simultanée, et ceci est un inconvénient majeur pour leur obtention industrielle sous forme de mélanges, permettant l'association de leurs propriétés. La présente invention vise à pallier cette lacune. À cet effet, elle concerne un procédé d'obtention de mélanges de protéines globulaires du sang et de protéines fibreuses d'oriei- ne animai, notamment de protéines kératiniques et collagéniques. Ce procédé consiste à soumettre la matière protéinique fibreuses, du type kératinique ou collagénique, à une dissolution ménagée à l'aide d'un agent chimique alcalin comme la soude, en présence ou non d'un agent chimique réducteur, à une température inférieure à 400G;; et à une valeur de pH voisine de 12-13 pendant une durée n'excédant pas 24 heures, la concentration en matière première protéinique variant de 1 à 25 0% du volume de solution d'agent chimique, - à mélanger aux solutions de protéines fibreuses obtenues, ayant une valeur de pH voisine de 12-13, du sang tel quel ou dilué dans l'eau ou des produits snguins secs tels quels ou solubilisés dans l'eau, dans un rapport azote sanguin/azote protéine fibreuse variant de 1,0 à 10,0 et plus particulièrement de1,5 à 3,0, le mélange étant effectué à une température inférieure à 400 C sous agitation constante, - à effectuer la coBrécipitation des différents constituants protéiniques par l'action d'acides minéraux ou organiques forts, la précipitation s'effectuant avec un maximum de rendement à une valeur le ph comprise entre 3,5 et 4,0, à séparerle précipité pulvérulent par filtration, centrifugation ou toute autre méthode analogue, et à sécher à une température allant de 60 à 1100 C. La matière première utilisée dans le procédé de la présente invention, provient en général de poils de peaux de bovins, d'ovins, de caprins, d'équidés de soies de porcs, de plumes de volailles et d'une manière générale de toute source kératinique d'origine animale, des déchets de peaux de bovins, d'ovins, de caprins à tous les stades de transformation avant l'obtention du cuir proprement dit , c'est-à-dire avant 1' opération de tannage. Les protéines du sang proviennent, d'une manière générale, des abattoirs où elles peuvent être recueillies directement dès l'abat de l'animal ou bien des eaux de lavage des salles d'abattage avant leur rejet pur et simple. Les protéines kératiniques sont obtenues par attaque des matières premières brutes ou broyées, à l'aide de solutions d'agents chimiques alcalins comme la soude, la chaux la potasse ou l'ammoniaque, à raison de concentration en matière protéinique fibreuse variant entre 1 et 25 %,et de préférence 10 % en poids par rapport au volume d'agent alcalin (10 g de matière protéinique fibreuse pour 100 ml de solution de l'agent alcalin). Pendant toute la durée de la réaction l'agitation est maintenue, et dans le cas où l'on utilise l'agent alcalin seul, la dissolution est réalisée à une température comprise entre 40 et 500 C, ce qui accélère la réaction mais également la dégradation.La dissolution de s kératines peut donc être réalisée en présence d'un agent chimique réducteur comme l'acide thioglycolique, le sulfite de soude, le sulfure de sodium, le méta-bisulfite de soude, le mercapto-éthanol et d'une manière générale, tout composé minéral ou organique permettant de couper les liaisons disul- - fures des protéines. Par exemple, dans le cas, de l'utilisation de l'acide thioglycolique, la teneur en agent chimique réducteur, est comprise entre 0,) et 0,5 % en poids par rapport au volume de solution d'agent alcalin. Dans la majorité des cas, il reste un léger culot protéinique fibreux qui n'est pas entièrement dissout, mais qui peut être cependant laissé en dispersion avant mélange avec les protéines du sang, des tests ayant prouvé que sa dégradation est suffisamment poussée pour obtenir dans le cas d'aliment pour le bétail, une digestibilité pepsique supérieure à 80 > . Les protéines collagéniques, après leur délipidation, sont soumises à une attaque alcaline par des agents chimiques tels que la soude, la chaux, la potasse ou l'ammoniaque, à raison de concentration en matière protéinique fibreuse sèche variant entre 1 et 25 %, et de préférence 10 % en poids par rapport au volume de 1 1agent alcalin. La réaction a lieu sous agitation pratiquement constante à une température inferieure à 500 pendant une durée inférieure à 24 heures. Comme dans le cas des protéines kératiniques, le résidu insoluble est suffisamment faible pour pouvoir être laissé en dispersion et coagulé dans le produit final. Le mélange des protéines fibreuses dissoutes avec celles du sang, s'effectue à une valeur de pH voisine de 12-13 sous agitation pendant quelques minutes pour avoir une bonne disper sion des divers composants. La coagulation du mélange est réalisée par acidification à l'aide d'acides forts, minéraux ou organiques, Le maximum de rendement protéinique85 *) est obtenu pour une valeur ph comprise entre 3,5 et 4,0 avec un rapport azote sanguin / azote protéine fibreuse variant de 1,5 à 3,0. Ces résultats sont confirmés par ailleurs par des contrôles des filtrats et notam ment par la valeur de la Le mélange est séparé par filtration, par centrifuga tion continue, ou par tout autre moyen analogue, et séché à une température variant entre 60 et 110 C. Le produit obtenu est pulvérulent et peut être utilìsé selon ses caractéristiques pour des applications très diverses, allant de l'alimentation du bétail, au renforcement des élastomères. L'invention est illustrée par les amples suivants, donnés à titre non limitatif : Exemple 1 100 ml de sang entier liquide, sont mélangés sous agitation avec 300 mi d'un hydrolysat kératinique alcalin préparé dans de la soude,0,5 N en présence de 0,4 % d'acide thioglycoli que, pendant 24 heures à température ambiante, débarrassé de sa partie insoluble et titrant 3,8 % de protéine; lie rapport azoté initial exprimé en azote du sang / azote kératinique est de 1,6. Le mélange est, au tout de 1 heure, acidifié à l'aide d'acide chlorhydrique concentré jusqu' à une valeur ph de 3,7 - 3,8. Un précipité se forme immédiatement et il e-st séparé aussit8t par centrifugation. il est séché-dans une étuve à ventilation à 400 et l'on obtient ainsi 43 g a de produit pulvérulent, titrant 85% de matières sèches sans cendres. Le filtrat, après centrifugation, ne contient que 0,1 g d'azote dans 100 mi, soit 6,5 % de l'azote mis en ouvre. Le rendement azoté est ainsi voisin de 93,5 % par rapport à l'azote initial mis en jeu. Exemple 2 18 g - de sang entier séché sont dissous dans 300 ml du même hydrolysat alcalin kératinique utilise dans l'exemple 1, titrant 3,8 % de protéine dans un rapport azote du sang /azote kératinique égal à 1,3. La précipitation est réalisez par acidification à l'aide d'acide chlorhydrique concentre jusqu'à un pli voisin de 3,7 - 3,8. Le précipité obtenu est séparé par centrifugation et séché ; l'on obtient 48,6 g de produit sec Le rendement azoté est voisin de 90 %. Exemple 3 1,200 kg de soies de porcs sont dispersés dans 24 litres de soude 0,5 N, renfermant 120 g d'acide thioglycolique à 80 %. Q agite par intermittence le mélange dans un malaxeur Werner, durant 24 heures à la température ambiante. La dispersion est ensuite homogénéisée à l'aide d'un broyeur-homogénéiseur à ultra-sons, dont les couteaux tournent à une fréquence comprise entre 150 et 200 khz. La durée de cette action est inférieure à 5 minutes. 10 litres de sang entier liquide sont ensuite introduits dans la dispersion sous agitation, dans un rapport azote du sang / azote kératinique égal à 1,8. Au bout de quelques minutes, on ajoute de l'acide chlorhydrique concentré, jusqu'à un pli de 3,8 pour provoquer la précipitation du mélange. Un volumineux précipité se forme qui est aussitôt séparé en continu par centrifugation. Le produit est alors séché dans une étuve à-ventilation à 400 C et l'on recueille 3 kg de produit sec. Le rendement azoté-est de 94 Ces Le tableau suivant donne la composition en acides coprécipité aminés du sang, de l'hydrolysat de soies de porcs et du me ange/ des deux produits.On voit que ce dernier a réellement une composition intermédiaire riche en acides aminés essentiels + et exempt. d'acides aminés de dégradation, d'autre part les tests de toxicité et de nutrition in vivo sur rats ont été positifs. TABLEAU Composition en ACIDES AMINES (exprimée en % d'acides aminés pour 100 g d'acides aminés). lucides Aminés sang Hydrolysat de soie de porc Kératine N N Kératine = 1,8 Lysine 10,8 4,9 8,5 Histidine 6,1 1,5 4,5 Arginine 4,9 - 9,9 6,5 Acide Aspartique 10,5 8,5 9,9 Thréonine 5,5 - 5,3 5,2 Serine 4,9 7,1 5,2 Acide Glutamique 10,5 18,1 13,2 Proline 2,5 6,1 4,0 Glycine 3,6 6,1 3,6 Alanine 7,2 4,4 7,1 Valine 8,8 5,9 8,1 Méthionine traces Traces 0,8 - Isoleucine 1,2 3,8 1,9 leucine 12,9 8,4 12,0 Tyrosine 2,0 1,2 0,5 Phénylalanine 7,7 3,5 6,2 Acides aminés Soufrés expri- 0,8 5,2 2,7 rimés en cystéine Exemple 4 30 g de poudre collagénique seche provenant de la délipidation de déchets de peaux de bovins par la vapeur, sont traités dans 300 ml de soude normale à température ambiante pendant 24 heures, sous agitation intermittente. La solubilisation n'est pas complète et la partie insoluble a été séparée par centrifugation-, pour fournir un résidu sec pesant 9,6g, soit 90 56 du poids initial de poudre. A 250 ml de la solution, renfermant 1g d'azote dans 100 ml, sont ajoutés 100 ml de sang (contenant 2,5 g d'azote). La coprécipitation est réalisée par acidification à ph 3,a avec 1' acide chlorhydrique. Après centrifugation et séchage, on recueille un précipité sec pesant 46g et renfermant 4,3g d'azoxe. Le rendement azoté est ici de 86 %. il doit être entendu que les applications qui pré cédant, n'ont été données qu'à titre d'exemples et qu'elles ne limitent nullement le domaine de l'invention dont on ne sortirait pas en remplaçant les détails d'exécution décrits par tous autres équivalents. Comme il va de soi, l'invention ne se limite pas à la seule forer de mise ea oeuvre de ce procédé qui a été décrite cidessus à titre d'exemple non limitatif, elle en embrasse, au contraire, toutes les variantes de réalisation. - REVENDICÂTIONS 1. - Procédé pour la production de mélanges de protéines du sang et de protéines fibreuses d'origine animale, caractérisé en ce qutil consiste à soumettre la matière protéinique fibreuse du type kératiaique ou collagénique à une dissolution ménagée à l'aide d'un agent chimique alcalin, en présence ou non d'un agent chimique réducteur, à une température inférieure à 400C et à une valeur pH voisine de 12-13 pendant une durée n' excédant pas 24 heures, la concentration en matière première protéinique variant de 1 à 25 * du volume de solution d'agent chimique - à mélanger aux solutions de protéines fibreuses obtenues ayant une valeur de ph voisine de 12-13, du sang tel quel ou dilué dans l'eau ou des produits sanguins secs tels quels ou solubilisés dans l'eau, dans un rapport azote sanguin / azote protéine fibreuse variant de 1,0 à 10,0 et plus particulièrement de 1,5 à 3,0 le mélange étant effectué à une température inférieure à 400C sous agitation constante - à effectuer la coprécipitation des différents constituants protéiniques par action d'acides minéraux ou organiques forts, la précipitation s'effectuant avec un maximum de rendement, à une valeur ph comprise entre 3,5 et 4,0,à séparer le précipité pulvérulent par filtration, centrifugation ou toute autre méthode analogue, et à sécher à une température allant de 60 à 1100C. 2. - Procédé selon la revendication 1, caractérisé en ce que la matière première fibreuse est constituée par les poils de peaux de bovins, d'ovins, de caprins, d'équidés, les soiea de porcs, les plumes de volailles, les déchets de peaux de bovins, d'ovins, de caprins, d'équidés, de porcs, à tous les stades de transformation avant 11 obtention du cuir tanné. 3. - Procédé selon la revendication 1, caractérisé en ce que le sang est entier ou débarassé d'une partie de ses constituants, liquide ou séché, ou provenir des rejets des abattoirs. 4. - Procédé selon l'une quelconque des revendications précédentes caractérisi en ce que l'agent chimique alcalin permettant la solubilisation des protéines fibreuses est une base minérale telle que la soude, la chaux, la potasse ou 11 ammoniaque. 5. - Procédé selon l'une quelconque des revendications 1 à 3, caractérisé en ce que l'agent chimique alcalin permettant la solubilisation des protéines fibreuses est une base organique telle que l'urée. 6. - Procédé selon l'une quelconque des revendications précédentes, caractérisé en ce que l'agent chimique réducteur utilisé de?s la solubilisation des protéines fibreuses est un composé minéral tel que le sulfure de sodium, le sulfite de sodium ou le bisulfite de sodium. 7. - Procédé selon l'une quelconque des revendications 1 à 5, caractérisé en ce que l'agent chimique réducteur utilisé dans la solubilisation des protéines fibreuses est un composé organique tel que l'acide thioglycolique, le mercapto-éthanol ou la thioglycolamide. 8. - Procédé selon l'une quelconque des revendications précédentes, caractérisé en ce que le rapport azote sanguin / azote protéine fibreuse doit être comptais entre 1,0 et 10,0 et plus particulièrement de 1,5 à 3,0. 9. - Procédé selon l'une quelconque des revendications précédentes, caractérisé en ce que la coagulation est réalisée à un pH compris entre 3,5 et 4,0, à l'aide d'un acide fort minéral ou organique comme l'acide thlorhydrique, l'acide phosphorique, l'acide sulfurique ou l'acide chloracétique.