La présente invention concerne des supports d'immobilisation d'enzymes et leur préparation. Plus particulièrement, elle concerne des supports d'immobilisation d'enzymes qui comprennent un polymère synthétique macroporeux ayant des groupements d'echange d'anions de 1 meq/g de résine seche ou plus et des groupements carboxyméthyle de 0,5 meq/g de résine sèche ou plus (dans la présente invention, le terme "résine" désigne les résines synthétiques autres que les polysaccharides et leurs dérivés) et leur préparation. En raison de l'utilité des enzymes immobilisées dans l'industrie, un certain nombre de techniques d'immobilisation des enzymes ont récemment été mises au point CC.R. Zaborsky : Immobilizec Enzymes (publié par C.R.C. Press, lu73)0. On connait donc un grand nombre de supports d'immobilisation d'enzymes. Parmi ces supports, les polysaccharides et leurs dérivés, par exemple les celluloses, les dextranes reticulés et leurs dérivés ioniques, ont largement été utilisés et certains ont obtenu un grand succès. Mais les polysaccharides possèdent de nombreux défauts, comme les suivants : leurs résistances mecaniaues sont médiocres ; en fonctionnement en colonne, il est difficile d'obtenir un débit suffisant et un bloquage peut facilement se produire ; et les polysaccharides sont facilement attaqués par les microorganismes. En outre, quand des enzymes sont immobilisées à des dérivés ioniques de polysaccharides par une liaison ionique, elles peuvent facilement en être libérées par les solutions en réaction ou les solutions de produit ayant une concentration un peu élevée en électrolyte. Ceci est un problème sérieux en pratique. D'autre part, l'utilisation des résines échangeuses d'ions comme supports d'immobilisation d'enzymes est déjà connue depuis la fin des années 1950 tu. Amer. Chem. Soc., vol. 81, 5133-5136 (1959)3. Mais la quantité d'enzymes immobilisées par unité de poids de support est très faible et l'activité des enzymes immobilisées résultantes est très faible de sorte que la valeur pratique peut être considérée comme très faible.Les résines échangeuses d'ions ayant comme matrice des résines synthétiques sont cependant supérieures aux polysaccharides et leurs dérivés en de nombreux points décrits ci-après : les résistances mécaniques sont élevées les résines supportent un long fonctionnement dans de grandes colonnes avec un degré relativement faible d'endommagement ; on peut assurer un débit suffisant dans les fonctionnements sur colonne en raison d'une granulométrie appropriée ; la résistance l'attaque des microorganismes est élevée ; et le prix est faible. La demanderesse a cherché à mettre au point des supports, en utilisant les avantages des résines échangeuses d'ions, qui fournissent des enzymes inmobilisees ayant une activité élevée et une durée de vie longue en tant que catalyseurs, et qui en outre permettent aux enzymes d'être immobilisées or quantités importantes Par suite, il a été trouvé que les résines dites macroporeuses ou résines macroréticulées qui sont faites à partir de résines échangeuses d'ions amphotères comportant des groupements carboxy- méthyle (appelés "CM" ci-après) ayant une affinité unique vis-à -.-is d'un grand nombre de proteines enz matiques et des groupements échangeurs d'anions comme un groupement amino primaire, secondaire ou tert-aire ou un groupement ammonium quaternaire, et qui en outre onL un grand nombre de macropores d1un diamètre d'environ 100 Angst::roms à quelques milliers d'Angströms et qui ont donc une surface spécifique importante et un volume de pores important, constituent des supports supérieurs satisfaisant les exigences susmentionnées. En particulier, lesdites résines macroporeuses ou macroréticulées se révèlent être des supports supérieurs dans l'utilisation pratique car elles fournissent des enzymes immobilisées qui ont une durée de vie très longue (stabilité en cours d'opération) ce qui est considéré comme un facteur particulièrement important dans les opérations continues à long terme avec des enzymes immobilisées. La demanderesse a donc mis au point la présente invention. Un but de la présente invention est de fournir des supports d'immobilisation d'enzymes qui fournissent des enzymes immobilisées ayant une activité élevée et une durée de vie longue (stabilité) et qui permet en outre aux enzymes d'être immobilisées en quantités importantes par unité de poids de support, ainsi que leur préparation. Un autre but de la présente invention est de fournir des supports d'immobilisation d'enzymes convenant pour l'utilisation industrielle, qui immobilisent des enzymes qui sont en elles-mêmes des catalyseurs de réaction en milieu aqueux homogène, en améliorant ainsi la stabilité des enzymes et en les rendant appropriées pour une utilisation répétée ou continue, ainsi que leur préparation. On peut considérer que les raisons pour lesquelles les résines échangeuses d'ions amphotères ayant à la fois des groupements CM et des groupements échangeurs d'anions (par exemple un groupement amino) sont supérieures comme supports d'immobilisation d'enzymes et fournissent des enzymes immobiiisées ayant une durée de vie longue (stabilité) sont les suivantes en raison de la similarité des groupements échangeurs d'ions du support et des groupements ioniques (par exemple groupements carboxy et amino) des molécules d'enzymes, l'affinité entre le support et l'enzyme est vraisemblablement importante. Les résines échangeuses d ions amphotères de la présente invention sont produites par divers procédés, mais un procédé simple et indiqué comprend l'introduction de groupements CM sur des résines échangeuses d'anions macroporeuses. On effectue l'introduction des groupements CM en faisant réagir un composé de formule XCH2COOY dans laquelle X est un atome d'halogène, et g est un atome d'hydrogène ou de métal alcalin, avec une résine synthétique macroporeuse ayant un groupement hydroxy, amino primaire, amino secondaire, imino ou sulfhydryle, ou un de ses dérivés, en présence d'un composé alcalin. Pour obtenir des résines fortement substituées par des groupements CM, il est essentiel de mouiller la résine avec la solution de réaction profondément dans les parties internes des macropores.Quand la substitution par les groupements CM est insuffisante en une réaction, on l'obtiendra en répétant la réaction deux fois, trois fois, etc... Parmi les réactifs comportant des groupements CM, l'acide monochloroacétique et son sel de sodium sont les plus favorables en ce qui concerne la réactivité et l'économie. La quantité de réactif à groupement CM utilisé dépend du degré de substitution par des groupements CM des résines, mais les résines moins substituées par des groupements CM ne sont pas intéressantes pour la présente invention. Pour permettre à la réaction de se faire rapidement, il est généralement indiqué d'utiliser des réactifs à groupements CM en exces par rapport à la quantité stoechiométrique. Il est très difficile de connaître le nombre exact de moles de la résine qui seront substituées par des groupements CM. Une quantité préférée de réactif à groupement CM, obtenue de façon empirique, est environ 0,5 à environ 10 parties, de préférence 2/3 à 3 parties, pour une partie de résine sèche. Dans la présente invention, on mesure comme suit le poids sec de la résine : on transforme les résines échangeuses d'anions et les résines échangeuses d'ions amphotères en leur forme OH et H respectivement, et on lave les résines neutres n'ayant pas de groupements échangeurs d'ions progressivement avec un acide, une base puis une grande quantité d'eau ; après conditionnement, on sèche les résines sous vide à 600C pendant plus de 6 heures et on les laisse reposer jusqul poids constant à la température ambiante à 18-250C pendant plus de 2 heures puis on pèse les résines.Dans la description suivante, les poids des résines et de supports désignent toujours un poids sec obtenu par le procedé précédent, si l'on ne s'y réfère pas particulièrement. Comme composé alcalin, on utilise les hydroxydes de métaux alcalins (par exemple l'hydroxyde de sodium, l'hydroxyde de potassium), les hydroxydes de métaux alcalino-terreux (par exemple l'hydroxyde de magnésium, l'hydroxyde de calcium) et dans certains cas les amines organiques (par exemple la triéthylamine). Parmi ceux-ci, on préfère nettement l'hydroxyde de sodium. La quantité de composé alcalin utilisé est de préférence environ 1/3 à environ 2 fois, en moles, par rapport au réactif à groupement CM. Dans la substitution par des groupements CM, il se produit une réaction secondaire produisant de l'acide glycolique. Quand la quantité de composé alcalin est trop importante, la réaction secondaire augmente et l'efficacité du réactif à groupement CM devient faible. En conséquence, la quantité nettement préférée de composé-alcalin est d'environ 1/3 à environ 2 fois, en moles, par rapport au réactif à groupement CM. Quant aux resines à substituer par des groupements CM, les réines macroporeuses décrites ci-dessous conviennent à la présente invention en ce que les résines sont un support pour enzymes immobilisées ayant d'excellentes caractéristiques pratiques comme catalyseurs industriels. Les résines macroporeuses sont telles qu'elles ont un ou plusieurs groupements fonctionnels choisis dans le groupe comprenant les groupements hydroxy, amino primaire, amino secondaire, imino et sulfhydryle, elles ont un grand nombre de macropores ayant un diamètre d'environ 100 Angströms à plusieurs milliers d'Angstroms en plus de micropores produits selon le degré de réticulation et ont donc des volumes de pores importants et des surfaces spécifiques importantes. Les macropores sont produits physiquement par un procédé de polymérisation spéciale et conviennent pour une opération continue car ils ont des résistances mécaniques supérieures à celles des résines de type gel ayant seulement des micropores. Les résines macroporeuses sont également appelées résines de type MR, résines de type MP, résines de type macroréticulé ou résines de type très poreux. Pour que les résines macroporeuses puissent présenter nettement un effet d'immobilisation enzymes, il est nécessaire que la surface spécifique des résines soit d'au moins 1 m2/g de résine, de préférence 5 m2/g de résine ou plus, et qu'en outre le volume total des macropores ayant un diamètre de 100 Angströms à 2000 Angstroms soit au moins de 0,1 cm3/g de résine, de préférence 0,2 cm3/g de résine.On obtient la surface spécifique en mesurant la surface de la résine sèche selon le procédé d'adsorption d'azote en utilisant l'appareil de mesure de Carlo-Erba Co. et en calculant selon la méthode Brunauer, Emmett et Teller. On obtient le diamètre des pores et leur volume en mesurant sur le porosimètre à pénétration de mercure de Carlo Erba Co. et en calculant en supposant que les macropres ont une forme cylindrique avec une section circulaire. Les pores ayant un diamètre de plus de 2000 Angströms ne contribuent pas à la stabilisation des enzymes immobilisées car ils ont des dimensions beaucoup plus importantes que les enzymes. Un diamètre moyen de pores préféré dépend du type de l'enzyme à immobiliser mais est généralement souvent compris entre 150 et 1000 Angströms. Des résines macroporeuses satisfaisant aux exigences susmentionnées peuvent être produites par des procédés bien connus, mais les articles fabriqués (principalement des résines échangeuses d'anions) sont à l'heure actuelle sur le marché facilement disponibles. Un grand nombre de ces articles ont principalement un groupement hydroxy, amino primaire aliphatique ou amino secondaire aliphatique, et ceux ayant un groupement sulfhydryle, imino ou amino aromatique sont peu nombreux.Des exemples des articles et de leurs propriétés physicochimiques sont donnés dans le tableau suivant. Marque Fabricant Matrice Groupement Groupement Surface Volume Diamètre Capacité échangeur d'ion fonctionnel Spëcifique total des moyen d'échange susoeptible (m/g) pores des pores d'ions de substitution (cm /g) ( ) (meg/g) par CM Duolite Diamond phénoli- Polyéthylène- -OH 68,1 0,563 250 4,38 A-4 Shamrock Co. que polyamine rendue tertiaire Duolite " " " -OH 24,6 0,600 400 5,31 A-6 Diolite " " Polyéthylène- -OH, -NH2, -NHR 31,6 0,534 420 7,10 A-7 polyamine Duolite " " " -OH 90,3 0,605 340 0 S-30 polyéthylène- -OH, -NHR 95,3 0,680 290 4,24 Duolite " " polyamine par S-37 tiellement rendue tertiaire Amberlite Rohm &alpha; Haas polysty- Polyéthylène- -NH2,-NHR 2,2 0,128 1460 3,90 IR-45 Co. rène polyamine Diaion Mitsubishi " " " 4,6 0,290 330 4,20 WA-20 Kasei Co. Diaion " " " " 5,1 0,325 560 4,75 WA-21 Marque Fabricant Matrice Groupement Groupement Surface Volume Diamètre Capacité échangeur d'ion fonctionnel Spëcifique total des moyen d'échange susoeptible (m/g) pores des pores d'ions de substitution (cm /g) ( ) (meg/g) par CM Sumiche- Sumdtomo Chlorure Polyéthylène- -NH2, -NHR 15,1 0,375 1400 4,12 late Chemical Co. de poly- polyamine KA-800 vinyle Diaion Mitsubishi Poly- sel II d'ammo- -OH 0,8 0,062 380 2,37 PA-418 Kasei Co. styrène nium quaternaire (Exemple Comparatif) 0,06 - 2,40 Duolite Diamond " " " A-162 Shamrock (Exemple Co. Comparatif) Note : Toutes les valeurs numériques sont obtenues par les mesures et les calculs précédents. * : Volume total de tous les pores ayant un diamètre de 100 à 2000 . Les limites supérieures de la surface spécifique et du volume total des pores ne peuvent pas être déterminées strictement mais des valeurs trop importantes abaissent les résistances mécaniques de la résine. En conséquence, la surface spécifique est de préférence 120 m2/g de résine ou moins et le volume total des pores est de préférence 80 % ou moins du volume de la résine. Quant au solvant de réaction, l'utilisation d'une grande quantité d'eau n'est pas indiquée et il est indiqué de limiter la quantité d'eau à 1 à 10 fois le nombre de moles de composé alcalin et d'ajouter un solvant non aqueux miscible à l'eau pour permettre le mélange des réactifs. De tels solvants comprennent, par exemple, le méthanol, l'éthanol, I'acétone, le dioxanne, le tétrahydrofuranne, etc... La température de réaction est de préférence 500C ou moins pour minimiser les réactions secondaires, et elle est de préférence de 50 à 300C pour élever autant que possible l'efficacité du réactif à groupements CM. L'agitation est de préférence effectuee à un degré tel que les réactifs sont bien mélangés mais que la résine n'est pas écrasée. Pour la présente invention, il est nécessaire que la capacité d'échange d'ions due aux groupements CM des résines soit au moins de 0,5 meq/g de résine, et de préférence 1,0 meq/g de résine ou plus. Par ailleurs, il est nécessaire que les résines aient au moins 1 meq/g de résine de groupements échangeurs d'anions. Dans la présente invention, on mesure la capacité d'échange d'ions de façon discontinue comme suit : pour cette mesure, on transforme la résine en sa forme OH par conditionnement et l'on mesure la capacité par titrage à neutralisation et on l'exprime par rapport à l'unité de poids de la résine qui a été séchée et pesée de la manière décrite précédemment. La mesure de la capacité d'échange de cations se fait commeprécédemment sauf que l'on transforme la résine en sa forme H par conditionnement.Quand les groupements CM sont introduits dans les résines échangeuses d'anions, il est naturel que la capacité d'échange d'anions apparente par unité de poids de la résine seche devienne plus faible que dans les résines initiales en raison de l'augmentation de poids due à l'introduction des groupements CM. L'une des caractéristiques des présentes résines échangeuses d'ions amphotères macroporeuses en tant que supports d'immobilisation d'enzymes est que, pour autant que des groupements hydroxy, amino primaire ou amino secondaire n'ayant pas réagi sont présents dans la résine, l'immobilisation d'enzymes par les procédés de fixation par covalence est également possible en plus de l'immobilisation des enzymes par la méthode d'adsorption. Mais la caractéristique la plus remarquable des présentes résines en tant que supports d'immobilisation est que la stabilité (longue durée de vie)des enzymes immobilisées par la méthode d'adsorption est très supérieure comme il est indiqué dans les exemples expérimentaux ci-après. Ceci est très avantageux en ce qui concerne l'utilisation industrielles des enzymes immobilisées. La préparation des enzymes immobilisées par les procédés d'adsorption est obtenue de façon habituelle. Par exemple, on active d'abord les résines de la présente invention avec une solution acide ou alcaline 0,02M à 3M, ou on les tamponne avec une solution tampon 0,02M à 3M présentant une action tampon au voisinage du pH auquel une enzyme à immobiliser fonctionne bien on lave soigneusement les résines à l'eau et on les immerge dans la solution d'enzymes de façon à mouiller les résines profondément dans les parties internes des macropores ; puis après agitation si nécessaire, on filtre les résines sur lesquelles sont immobilisées les enzymes et on les lave à l'eau. La température pour l'immobilisation par adsorption doit être 400C ou moins, de préférence en particulier 100C ou moins, si les enzymes à immobiliser ne sont pas extrêmement résistantes à la chaleur.Les enzymes immobilisées ainsi obtenues contiennent généralement 100 mg de protéine enzymatique par gramme de résine ou plus, et elles sont stables si on ne les lave pas avec des solutions salines ayant une force ionique très élevée. Les enzymes immobilisables sur les supports de la présente invention comprennent non seulement des enzymes comprenant de simples protéines seulement mais également des enzymes nécessitant des coenzymes et des mélanges de une ou plusieurs enzymes. En outre, comme les supports de la présente invention sont des résines échangeuses d'ions amphotères, on peut leur immobiliser les enzymes de protéines acides et celles de protéines basiques. Dans l'immobilisation des enzymes par des procédés de fixation par covalence, d'autre part, on peut appliquer divers procédés de fixation utilisant la réactivité des groupements hydroxy, amino primaire, amino secondaire, sulfhydryle ou imido des présentes résines. Parmi ces procédés, les suivants conviennent particulièrement en ce qu'ils sont facilement simples à mettre en oeuvre et fournissent des enzymes immobilisées stables (1) Procédé de fixation par les dérivés s-triazinyliques comme le chlorure cyanurique et ses dérivés, (2) Procédé de fixation par le glutaraldéhyde, (3) Procédé de fixation par une liaison azide, (4) Procédé de fixation par les dérivés monohaloacétyliques. Dans l'immobilisation des enzymes par les procédés de fixation par covalence, la quantité d'enzymes immobilisées par unité de poids de support est généralement plus faible que dans l'immobilisation par adsorption. Mais les enzymes immobilisées par cette méthode ont une activité spécifique et une stabilité supérieures en présence d'une solution ayant une concentration élevée en électrolyte. Les enzymes immobilisables sur les supports de la présente invention ne sont pas particulèrement limites et l'on peut utiliser une quelconque enzyme sauf celles qui perdent leur activité enzymatique par immobilisation. A titre d'exemple, on peut citer la pronase, llaminoacylase, la glucose-isomérase, la lactase, la nucléase, la -amylase, llisoamylase, la oullulanase, l'uréase, la déaminase, la lipase, l'estérase, la trypsine, etc... On illustrera la présente invention plus en détail en se référant aux exemples suivants mais la présente invention ne leur est pas limitée. Exemple 1 On immerge 10,0 g de Duolite A-7 dans 70 ml de méthanol et on y ajoute une solution concentrée de 6,23 g d'hydroxyde de sodium dans 7 ml d'eau. Après avoir bien mélangé en agitant, on dégaze la solution tout en la refroidissant dans de l'eau glacée pendant 35 minutes à l'aide d'une trompe à eau pour mouiller la résine profondément dans les parties internes des macropores. Puis on ajoute une solution de 8,68 g d'acide monochloroacétique dans 10 ml de méthanol et llon effectue la réaction à la température ambiante (24 + 10C) pendant 7 heures en agitant lentement. Une fois la réaction terminée, on filtre la résine, on la lave avec deux cycles comprenant chacun de l'eau, une solution aqueuse à 0,5M d'hydroxyde de sodium, de l'eau et une solution aqueuse 0,srI d'acide nitrique, et on la lave enfin avec suffisamment d'eau. On transforme la résine en a forme H. On mesure ensuite la capacité d'échange d'ions des groupements carboxyméthyle IntroduIts Capacité d'échange d'ions 4,82 meq/g de résine Augmentation de poids par substitution par groupements CM 3,87 g (38,7 %) Cette augmentation pondérale confirme que la capacité d'échange d'anions a apparemment diminué de 7,10 meq/g de résine à 5,17 meq/g de résine. Exemple 2 On démarre la substitution par les groupements CM dans les mêmes conditions que dans Exemple 1. Au bout de 3 heures, on ajoute une solution de 1,42 g d'hydroxyde de sodium et de 3,35 g d'acide monochloroacétique dans un mélange de 5 ml d'eau et de 10 ml de méthanol, et on poursuit la réaction pendant 4 heures supplémentaires. La capacité d'échange de cations est de 5,47 meq/ g de résine et l'augmentation de poids est de 34,2 %. (On ne connaît pas à ltheure actuelle la raison pour laquelle la capacité d'échange d'ions n'est pas proportionnelle à l'augmentation de poids dans cet exemple). Exemple 3 On immerge 10 g de Duolite A-6 dans une solution de 11 g de monochloroacétate de sodium dans un mélange de 10 ml d'eau et de 60 ml de méthanol, et on dégaze la solution pendant 20 minutes à l'aide d'un appareil de vide tout en la refroidissant avec de l'eau glacée. Puis on y ajoute une solution concentrée de 6,0 g d'hydroxyde de sodium dans 8 ml d'eau, et on effectue la réaction à 220 + 20C pendant 6 heures en agitant lentement. Une fois la réaction terminée, on filtre la résine, on la lave à l'eau et on la transforme en sa forme H par conditionnement. La capacité d'échange d'ions des groupements carboxyméthyle introduits est de 3,10 meq/g de résine. L'augmentation de poids est de 22,3 %.La capacité d'échange d'anions après substitution par des groupements CM est de 4,38 meq/g de résine. Exemple 4 On immerge dans 35 ml d'une solution aqueuse contenant 7,2 g d'hydroxyde de sodium, 10,0 g de Duolite 5-30 qui a préalablement été soigneusement lavée avec un acide, une base et de l'eau puis séchée. On dégaze la solution pendant 40 minutes sous vide tout en la refroidissant avec de l'eau glacée puis on ajoute 35 ml supplémentaires d'eau. On ajoute ensuite goutte à goutte en 2 heures en agitant 50 ml d'une solution aqueuse contenant 18,1 g de chlorhydrate de chlorure de n -diéthylaminoéthyle à la solution melangée de résine et d'hydroxyde de sodium maintenue à la température ambiante de 22 + 1oC. On poursuit la réaction pendant 7 heures supplémentaires (9 heures au total).Après 9 heures, on filtre la résine, on la lave avec une solution aqueuse 0,5M d'acide nitrique, une solution aqueuse 0,5M dthydroxyde de sodium puis de l'eau, et on la soumet immédiatement (sans séchage) à la substitution par les groupements CM comme suit : on immerge toute la résine obtenue dans une solution de 6,6 g d'hydroxyde de sodium dans un mélange de 5 ml d'eau et de 40 ml d'éthanol, et on agite lentement la solution pendant environ 30 minutes tout en la refroIdissant avec de l'eau glacée ; on ajoute 70 ml d'une solution méthanolique contenant 13 g de monochloroacétate de sodium et l'on effectue la réaction à 21 + 20C pendant 7 heures en agitant lentement.Une fois la réaction terminée, on lave la résine avec deux cycles comprenant chacun de l'eau, une solution aqueuse 0,5M d'hydroxyde de sodium, de l'eau et une solution aqueuse 0,5M d'acide nitrique, et on la sépare en deux. On lave une des portions soigneusement de façon répétée avec de l'eau pour la transformer en sa forme H. On lave l'autre une fois supplémen- taire avec une solution aqueuse 0,5M d'hydroxyde de sodium puis on la lave de façon répétée avec de l'eau pour la transformer en sa forme OH. La capacité d'échange de cations due aux groupements carboxyméthyle introduits est de 1,85 meq/g de résine et celle échangeuse d'anions due aux groupements diéthylaminoéthyle introduits est de 1,49 meq/g de résine.Pour utiliser cette résine échangeuse d'ions amphotère comme support pour 1 t immobilisation, on la transforme toujours en forme H. Exemples 5 à 12 Les conditions de réaction dans lesquelles on produit des résines échangeuses d'ions amphotères par introduction de groupements CM sur des résines ayant des groupements échangeurs d'anions et les propriétés des résines résultantes sont indiquées dans le tableau suivant. Avant la réaction, on immerge les résines dans une solution alcaline ou une solution de réactif à groupements CM et l'on dégaze la solution pendant 30 à 60 minutes tout en la refroidissant avec de l'eau glacée. Pour mesurer la capacité d'échange de cations-due aux groupements CM, on transforme les résines résultantes en leur forme H en les lavant de la manière décrite dans l'Exemple 1.Pour mesurer la capacité d'échange d'anions, on transforme les résines résultantes, une fois la substitution par les groupements CM terminés, en leur forme OH par lavage. Conditions de réaction Résultats Ex- Résine Quantité Quantité Quantité Quantité Quantité Température Dutée de Capacité Capacité Remarques em- de résine de NaOH ClCH2- H2O CH3OH de réaction réaction déchange d'échange ple (g) (g) COOH (g) (g) ( C) (heure) de cation d'anions (g) due aux (meg/g) groupe ments CM (meg/g) 5 Duolite 9,9 3,3 8,73 6 environ 21 # 2 7 2,43 3,78 A-4 120 6 Duolite 5,0 4,0 8,51) 3 environ 25 # 1 6 2,15 3,62 Solvant: acé A-4 50 tone 1) mono chloroacétate de sodium 7 Duolite 6,0 1,71 5,26 2,5 environ 23 # 2 6,5 3,56 - solvant : : A-7 80 éthanol 8 Duolite 10,0 7,5 8,5 10 environ 25 # 2 7,0 2,85 3,57 S-37 150 9 Diaion 10,0 9,0 5,0 10 environ 22 # 1 7,0 1,102) 4,322) 2) capacité WA-21 100 totale obte nue après avoir répété la réaction 2 fois dans les condi tions men tionnées à gauche Conditions de réaction Résultats Ex- Résine Quantité Quantité Quantité Quantité Quantité Température Dutée de Capacité Capacité Remarques em- de résine de NaOH ClCH2- H2O CH3OH de réaction réaction déchange d'échange ple (g) (g) COOH (g) (g) ( C) (heure) de cation d'anions (g) due aux (meg/g) groupe ments CM (meg/g) 10 Sumiche- 10,0 9,0 5,5 10 environ 20 # 2 7,0 1,35) 3,72) 2)Capacité late 100 totale obte KA-800 nue après 11 Diaion 10,0 9,0 4,0 10 environ 20 # 2 7,0 0,74) 3,92) avoir réopêté WA-20 120 la répêté 12 Amber- 10,0 9,0 4,0 10 environ 20 # 2 7,0 0,68) - fois dans les lite 120 conditions IR-45 mentionnées â gauche On donnera ci-après quelques exemples expérimentaux d'immobilisation d'enzymes sur les supports de la présente invention Expérience 1 On dissout 800 mg de lactase provenant de Aspergillus oryzae produite par Shinnihon Kagaku Kogyo Co. , activité de l'enzyme en solution, 24,1 micromoles/mg.mn (pH 4,5 ; 40 C; substrat, lactose purifié à 13,3 % poids/volume33 dans 40 ml dlune solution tampon d'acétate 0,02M (pH 5,5) maintenue à environ 40C.On immerge dans cette solution 4,0 g de Duolite A-7 substituée par des groupements CM obtenus dans l'Exemple 1, et on immobilise l'enzyme à environ 4 C pendant 16 heures tout en remuant la solution à 80 tbmn. Après immobilisation, on lave soigneusement le produit avec une solution tampon d'acétate 0,05M (pH 4,5) jusqu'à ce qu'on ne détecte plus de protéine enzymatique dans la solution de lavage. La quantité d'enzyme immobilisée est 149 mg/g de support, comme calculée à partir de la quantité de protéine dans la solution de lavage mesurée par la méthode de Lowry.L'activité spécifique de l'enzyme immobilisée est de 4,8 micromoles/mg.mn, calculée d'apres la quantité de glucose que l'on produit en agitant la solution immobilisée à 80 t/mn, à 40DC et à un pH de 4,5, pendant 15 minutes avec une solution à 13,3 % poids/volume de lactose purifié comme substrat. On introduit la quantité correspondant à 3,0 g de cette enzyme immobilisée dans une colonne de 12 mm de diamètre intérieur équipée d'une chemise, et on fait descendre dans la colonne une solution à 7 % poids/volume de lactose purifié dans un tampon d'acétate 0,02M (pH 4,5) à une vitesse spatiale de 2,3 h 1 tout en maintenant la température de la colonne à 40 C. On trouve que le taux de décomposition du lactose est de 100 %, par analyse du glucose dans l'effluent. Quand on fait passer une solution de lactose de cette concentration pendant 100 jours continuellement dans les mêmes conditions, le taux de décomposition du lactose au 100ème jour est également de 100 %. Ainsi, 'on a trouvé que l'activité de l'enzyme immobilisée ne descend absolument pas. Quand on répète 25 fois la même mesure de l'activité spécifique comme précédemment en utilisant environ 100 mg de cette enzyme immobilisée, l'activité à la 25ème fois est 4,7 micromoles/mg.mn, ce qui signifie que l'activité ne diminue même pas par le procédé discontinu. Expérience 2 On dissout 1200 mg de la même lactase que dans l'expérience 1 dans 60 ml d'une solution tampon d'acétate 0,05M (pH 5,5). On immerge dans cette solution 6 g de la Duolite A-7 substituée par des groupements CM produits dans l'Exemple 2, et on immobilise l'enzyme à 20 t 20C pendant 6 heures tout en remuant la solution à environ 180 t/mn. Après immobilisation, on lave l'enzyme immobilisée de la même manière que dans I'expérience 1. La quantité d'enzyme immobilisée est 170 mg/g de résine, calculee d'après la quantité de protéine dans la solution de lavage. L'activité spécifique de enzyme immobilisée est 5,2 micromoles/mg.mn, mesurée dans les mêmes conditions que dans l'expérience 1.On sépare en deux quantités égales l'enzyme immobilisée ainsi obtenue. On introduit l'une de ces quantités dans une colonne équipée d'une chemise, ayant un diamètre interne de 14 mm, et on fait descendre dans la colonne à une vitesse spatiale de 8,0 h'l la même solution de lactose purifié que dans l'expérience 1. Le taux de décomposi- tion du lactose par l'enzyme immobilisée est de 95 %. On poursuit la décomposition du lactose pendant 30 jours en utilisant la colonne dans laquelle on a introduit l'enzyme immobilisée. Le taux de décomposition au 30ème jour est de 94 t. Ainsi, on peut dire, en tenant compte d'une légère erreur expérimentale, que l'activité de l'enzyme immobilisée ne diminue pas même quand on l'utilise pendant 30 jours continuellement. Expérience 3 On introduit l'autre moitié de la lactase immobilisée préparée dans l'expérience 2 (correspondant à 3 g de support) dans une colonne équipée d'une chemise, ayant un diamètre intérieur de 14 mm. On fait descendre dans la colonne à une vitesse spatiale 5,0 h 1 pendant 3 jours continuellement une solution de 12 % poids/volume de lactose purifié dans la même solution tampon que dans l'expérience 1. Le taux de décomposition du lactose, calculé à partir de la quantité de glucose dans l'effluent, est de 91 t 2,5 % pendant 30 jours, ce qui signifie que l'activité de l'enzyme immobilisée ne diminue pas. Expérience 4 On dissout dans 30 ml d'une solution tampon d'ac6tate 0,05M (pH 5,5) 600 mg de lactase provenant de Aspergillus oryzae [produite par Shinnihon Kagaku Kogyo Co. ; activité de l'enzyme en solution, 50,9 micromoles/mg.mn (pH 4,5 ; 400C ; substrat, lactose purifié à 13,3 % poids/volume)|. On immerge dans cette solution 3,0 g de la Duolite A-4 substitué par des groupements CM produits dans l'Exemple 5, et on immobilise l'enzyme à environ 200C pendant 7 heures en agitant la solution à 180 t/mn. Après immobilisation, on lave l'enzyme immobilisée de la même manière que dans l'expérience 1. La quantité d'enzyme immobilisée est de 118 mg/g de support L'activité spécifique de l'enzyme immobilisée est 9,2 micromoles/mg.mn, mesurée dans les mêmes conditions que dans l'expérience I.On introduit cette enzyme immobilisée dans une colonne d'environ 13 mm de diamètre intérieur équipée d'une chemise, et on fait descendre dans la colonne la même solution de lactose purifié que dans l'expérience 1, à 400C et à une vitesse spatiale de 5,0 h 1 pendant 30 jours continuellement. Le taux de décomposition du lactose se maintient à 100 t pendant 30 jours, et l'on n'observe pas de perte de l'activité enzymatique. On poursuit la décomposition continue ae lactose pendant 20 jours supplémentaires de la même manière que précédemment, sauf que l'on diminue la vitesse spatiale à 8,0 h-1. Le taux de décomposi- tion se maintient en ors à 100 %.Ainsi, on trouve que l'activité ne diminue pas même si l'on utilise l'enzyme immobilisée pendant 50 jours continuellement. Expérience 5 On dissout 100 mg d'une papalne disponible dans le commerce dans 30 ml d'une solution tampon de phosphate 0,02M (pH 6,2) maintenue à 40C. On immerge dans cette solution 1,0 g de Duolite A-4 substituée par des groupements CM produits dans l'Exemple 6, et on immobilise l'enzyme à 4-10 C pendant 10 heures tout en agItant la solution à environ 150 t/mn. On lave soigneusement l'enzyme immobilisée avec une solution tampon de phosphate 0,05M (pH 6,7w, une solution aqueuse 0,lM de chlorure de sodium et de l'eau permutée, dans cet ordre. On recueille la solution de lavage et on mesure la quantité de protéine par la méthode de Lowry. Par calcul à partir de cette quantité, on trouve que la quantité d'enzyme immobilisée est de 76 mg/g de support.On mesure l'activité spécifique de L'enzyme immobilisée à 400C et pH 6,2 à l'aide d'un pH-stat (pH-stat Hiranuma sp-il) en utilisant comme substrat une solution 0,28M d'ester éthylique de N-benzoyl-Larginine (BAEE) et on trouve qu'elle est de 2,7 micromoles/mg.mn. Cette valeur correspond à 35 % de l'activité spécifique de l'enzyme initiale en solution. On répète 15 fois la mesure de l'activité spécifique de cette papaïne immobilisée de la même manière que précédemment, et l'activité à la quinzième fois est 98%de lavaleur initiale, ce qui signifie qu'il y a peu de perte d'activité. Les mesures précédentes des activités de l'enzyme immobilisée et de l'enzyme en solution sont effectuées en présence de 2 x 10 3 M d'acide éthylènediaminetétracétique, de 5 x 10 de cystéine et de 0,1M de chlorure de sodium. Expérience 6 On dissout 60 mg d'une trypsine purifiée disponible dans le commerce dans 15 ml d'une solution tampon 0,05M Tris-HCl (pH 7,5) maintenue à environ 40C. On ajoute à cette solution 1,0 g de Duolite 5-37 substituée par des groupements carboxyméthyle produits dans l'Exemple 8, et on immobilise l'enzyme à environ 40C tout en agitant lentement la solution à environ 60 t/mn. Après 10 heures, on filtre la trypsine immobilisée et on la lave soigneusement avec une solution tampon 0,05M 1tis-HCl, une solution 0,1H de chlorure de sodium et de l'eau distillée, dans cet ordre. On recueille la solution de lavage et on mesure la quantité de protéine par absorption ultraviolette. Par calcul d'après cette quantité, on trouve que la quantité d'enzyme immobilisée est de 56 mg/g de support.On mesure l'activité spécifique de la trypsine immobilisée à l'aide d'un pH-stat à 300C et à pH 7,5 en présence de 0,02M de chlorure de calcium en utilisant BAEE comme substrat, et on trouve qu'elle est de 5,8 micromoles/mg.mn. Cette valeur correspond à 22 % de l'activité spécifique de l'enzyme initiale en solution. En utilisant environ 100 mg de cette trypsine immobilisée, on répète la mesure de l'activité spécifique 5 fois dans les mêmes conditions que précédemment avec BAEE comme substrat. L'activité spécifique la cinquième fois est de 4,6 micro moles/mg.mn. Expérience 7 On prépare 20 ml d'une solution tampon de phosphate 0,1M (pH 6,7) contenant 1250 unités Sumner (une unité Sumner désigne la quantité d'enzyme qui décompose l'urée correspondant à 1 mg d'azote ammoniacal à 20 % et pH 7,0 en cinq minutes dans une solution tampon de phosphate) d'une uréase disponible dans le commerce de chez Tokyo Kasei Co. On ajoute à la solution 1,0 g de Diaion WA-21 substitué par des groupements CM produits dans l'Exemple 9, et on agite à environ 60 t/mn à environ 40C pendant 16 heures. Après immobilisation, on filtre l'enzyme immobilisée et on la lave soigneusement avec une solution tampon de phosphate 0,05 M puis avec de l'eau distillée jusqu'à ce qu'on ne détecte plus de proteine dans le filtrat.On calcule que la quantité d'enzyme immobilisée est 382 unités Sumner par gramme de support. On mesure l'activité de l'enzyme immobilisée d'après le temps nécessaire pour que le pH d'une solution tampon de phosphate 0,1M contenant 3,0t en poids d'urée passe de 6,7 à 7,7 à 20 C, et on trouve qu'elle est de 412unités Sumner par gramme de support. Expérience 8 On dissout la glucose-isomérase extraite de Streptomyces sp. ( produite par Nagase Sangyo Co. ) et purifiée qui a une activité de 36 000 unites et 255 mg de protéine ( mesurée par la méthode de Lowry ) dans 30 ml d'une solution tampon de phosphate 0,5M ( pH 7,65 ). On ajoute à la solution 3,0 g de Duolite A-7 substituée par des groupements CM produite dans l'exemple 1, et l'on effectue l'immobilisation à la température ambiante (environ 180C ) pendant 9 heures tout en agitant la solution à environ 120 tours par minute. Après immobilisation, on filtre l'enzyme immobilisée et on la lave soigneusement avec une solution tampon de phosphate 0,1M f pH 7,65 ).En mesurant l'activité du filtrat et la quantité de proteine dans le filtrat, on trouve que l'activité de la protéine iemobilisee est 9 500 unités par gramme de support et la quantité de protéine immobilisée est 61 mg par gramme de support. On introduit la glucose-isomérase immobilisée ainsi obtenue dans une colonne d'un diamètre interne de 12 mm équipée d'une chemise, et on fait descendre dans la colonne une solution aqueuse à 54% poids/volume de glucose purifié ( pH 7,65, contenant 5 x 10 3 M de MgSO4.7H2O ) à une vitesse spatiale de 2,0 heures 1 tout en maintenant la température de la colonne à 600C, ce qui permet d'effectuer l'isomérisation du glucose. Le taux de transformation se maintient à 50-51% pendant environ 500 heures après le début de l'isomérisation puis il diminue progressivement. Note : Une unité de glucose-isomérase désigne la quantité d'enzyme qui produit 1 mg de fructose quand on effectue la réaction à 700C et pH 7,0 pendant une heure, avec comme substrat une solution 0,1M de glucose, dans une solution tampon de phosphate 0,05M contenant 0,005M de MgSO4.7H2O. Note : On mesure le fructose par la méthode à la cystéinecarabazole-acide sulfurique selon la norme japonaise JAS. Expérience 9 On dissout 200 mg de pullulanase provenant de Aerobacter aerogenes ( produit par Nagase Sangyo Co. ) dans 30 ml d'une solution tampon d'acétate 0,02M à pH 5,0. On ajoute à la solution 3 g de Diaion WA-21 substitué par des groupements CM produit dans l'exemple 9, et on immobilise l'enzyme à environ 100C pendant 16 heures en agitant lentement. On calcule la quantité d'enzyme immobilisée à partir de la solution de lavage recueillie et on trouve qu'elle est de 43 mg par gramme de support.On introduit toute l'enzyme immobilisée dans une colonne d'un diamètre interne de 12 mm équipée d'une chemise, et on fait descendre dans la colonne une solution de 1,0% de pullulane purifiee(pH 5,0) à une vitesse spatiale de 1 heure 1 pendant 10 jours continuellement tout en maintenant la température de la colonne à 400C. On mesure la quantité de maltotriose dans l'effluent par la méthode Somogyi Nelson et on trouve que le taux de transformation en maltotriose reste inchangé à 95 - 4% pendant 10 jours. Expérience 10 En utilisant 600 mg de la même lactase que celle utilisée dans l'expérience 1, on immobilise la lactase sur 3,0 g de support, Diaion WA-20 substitué par des groupements CM produit dans l'exemple 11, en utilisant les mêmes conditions que dans l'expe- rience 1. La quantité d'enzyme immobilisée est de 98 mg /g de support, calculée d'après la quantité de protéine dans la solution de lavage. L'activité spécifique de l'enzyme immobilisée est de 4,5 micromoles/mg.minute, mesurée dans les mêmes conditions que dans l'expérience 1. En utilisant environ 100 mg de cette lactase immobilisée, on répète 15 fois la mesure de l'activité spécifique en utilisant à chaque mesure une nouvelle solution de lactose, et l'activité la quinzième fois est de 3,5 micromoles/mg.minute. On voit d'après les résultats que le support produit dans l'exemple 11 est un peu inférieur à celui produit dans l'exemple 1, en ce qui concerne la stabilité de l'enzyme immobilisée en cours d'opération. On peut considérer que l'une des raisons pour ceci est que la quantité de groupements CM introduits dans l'exemple 11 est plus faible. I1 est cependant clair que l'enzyme immobilisée produite dans l'exemple 11 est plus stable ( c'est-à-dire qu'elle a une durée de vie utile slus longue ) que celle produite dans l'expêflenoe de référence suivante. Expérience de référence On effectue l'expérience de la même manière que dans l'exemple 10, sauf que l'non utilise comme support une résine échangeuse d'ion macroporeuse faiblement basique, Diaion WA-20, en tenant compte que la lactase provenant de Aspergillus oryzae est une protéine acide. La quantité d'enzyme immobilisée est de 79 mg/g de support et l'activité spécifique de l'enzyme immobilisée est de 3,6 micromoles/mg.minuten On répète 10 fois cette mesure de l'activité spécifique, mais l'activité tombe à 1,4 micromole /mg. minute à la cinquième mesure et à 0,3 micromole /mg.minute à la dixieme mesure. Comme on le voit d'après les résultats précédents, on ne peut pas obtenir d'enzyme immobilisée stable supportant une utilisation industrielle. Expérience 11 On immerge 2,0 g de Duolite A-4 substitué par des groupements CM produit dans l'exemple 6 dans 20 ml d'une solution 1N d'hydroxyde de sodium. On dégaze la solution à 40C pendant 15 minutes et en enlève par filtration l'excès de solution alcaline. On immerge cette résine dans 25 ml de dioxane à la température ambiante environ 200C ) pendant 5 minutes en agitant puis on y ajoute 20 ml d'une solution préalablement préparée de dioxane contenant 4 g de chlorure cyanurique, et on agite vigoureusement à la température ambiante Au bout de 30 minutes, on ajoute à la solution reactionnelle 25 ml d'eau froide puis on ajoute après 5 secondes 25 ml d'acide acétique pour arrêter la réaction.On filtre la solution mélangée et on lave immédiatement la résine avec de l'eau froide et de l'acétone froide. Puis on ajoute la résine à 30 ml d'une solution tampon de phosphate 0,05M ( pH 7,8 contenant 220 mg d'enzyme disponible dans le commerce, Pronase E, provenant de Streptomyces grises On agite la solution à environ 40C et on la maintient à pH 7,8 par addition d'une solution 0,2N d'hydroxyde de sodium. Puis on effectue l'immobilisation pendant 5 heures.On filtre I1 enzyme immobilisée et on la lave soigneusement avec une solution 1! de chlorure de sodium refroidie à la température de la glace, une solution tampon de phosphate 0,1M et de l'eau refroidie à la température de la glace, dans cet ordre, jusqu'à ce qu'on ne détecte plus de protéine dans la solution de lavage. La quantité d'enzyme immobilisée est 86 mg/g de support. On mesure l'activité spécifique de l'enzyme immobilisée à l'aide d'un pH-stat a 400C et pH 6,0 avec comme substrat une solution à à 20% d'ester méthylique de DL-lysine, et on trouve qu'elle est de 2,7 micromoles/mg.minute. Puis, en utilisant environ 100 mg de cette enzyme immobilisée, on répète l'expérience de façon discontinue à 400C et pH 6,0 avec 10 ml d'une solution à 10% d'ester méthylique de L-lysine comme substrat. La durée nécessaire par expérience est fixee à 40 minutes et on mesure la vitesse de réaction à l'aide d'un pH-stat. De cette manière, on obtient le nombre d'expériences que l'on répète jusqu'à ce que la vitesse de réaction tombe à la moitié de celle de la première réaction. Le nombre ainsi obtenu est appelé nombre de demi-durée utile ". Le nombre de demi-durée utile de cette enzyme immobilisée est 83. Experience 12 On immerge dans du méthanol 2 g de Duolite A-7 substitué par des groupements CM produit dans l'exemple 2, on les transforme en ester méthylique par le gaz chlorhydrique puis en hydrazide par l'hydrate d'hydrazine et finalement en azide avec une solution à 3% de nitrite de sodium. On immerge immédiatement le produit dans 20 ml d'une solution tampon de phosphate contenant 1 000 unités Sumner d'une uréase obtenue dans le commerce de chez Tokyo Assai Co. Puis on immobilise l'enzyme à environ 40C pendant 16 heures avec une agitation modérée On lave l'enzyme immobilisée avec une solution 5M de chlorure de sodium, une solution tampon de phosphate 0,1M ( pH 6,7 ) et de l'eau permutée, dans cet ordre.On mesure l'activité de l'enzyme immobilisée, par colorimétrie à 20% C en utilisant comme substrat une solution à 3,0t d'urée, et on trouve qu'elle est de 290 unités Sumner par gramme de support. En utilisant cette uréase immobilisée, on replète l'expérience 10 fois mais on observe à peine de perte d'activité. Expérience 13 On immerge 2,0 g de Duolite S-30 ionisé amphotère produit dans l'exemple 4 dans 20 ml d'une solution de dioxane contenant 25 g d'acide bromoacétique puis on agite lentement à la température ambiante pendant 8 heures. On y ajoute ensuite progressivement goutte à goutte 17 ml de bromure de bromoacetyle puis on agite pendant environ 6 heures.Une fois la réaction terminée, on obtient la résine bromoacétylée en lavant avec une solution de carbonate de sodium 0,1M refroidie à la température de la glace et avec de l'eau à la température de la salace. On immerge cette résine dans une solution tampon de phosphate 0,2M (pH 8,5) contenant 100 mg d'aminoacylase (produite par Amano Seiyaku Co., 15 000 unités/g ) et on immobilise l'enzyme à environ 40C pendant 18 heures en agitant lentement. On lave de façon répétée l'enzyme immobilisée résultante.On mesure Inactivité de cette enzyme immobilisée à 370C avec une solution 0,2M de N-acétyl-DL-méthionine ( pH 7,0, contenant 1 x 10 4 mole de COCl2 ) comme substrat, et on trouve que l'activité est 270 unités par gramme de support, d'après la quantité de L-méthionine produite. On introduit toute l'enzyme immobilisée ainsi obtenue dans une colonne d'un diamètre interne de 10 mm équipée d'une chemise, et on fait descendre continuellement dans la colonne la meme solution de N-acétyl-DL- méthionine que celle utilisée dans la mesure d'activité, à une vitesse spatiale de 1,1 heure 1 tout en maintenant la température de la colonne à 400C. Le taux d'hydrolyse de l'isomère L après un jour est de 99% et l'on observe à peine de perte d'activité d'enzyme même au bout de 10 jours. REVENDICATIONS 1. Support d'immobilisation d'enzyme qui comprend une résine échangeuse d'ions amphotère macroporeuse ayant une capacité d'échange de cations due à des groupements carboxyméthyle de 0,5 meq/g de résine sèche ou plus, une capacité d'échange d'anions de 1 meq/g de résine sèche ou plus, et une surface spécifique de 1 m/g de résine sèche ou plus, le volume total des macropores ayant un diam8tre de 100 à 2000 étant de 0,1 cm /g de résine sèche ou plus. 2. Support d'immobilisation d'enzyme selon la revendication 1, où ladite surface spécifique de la résine est 5 m/g de résine sèche ou plus. 3. Support d'immobilisation d'enzyme selon la revendication 1, où le diamètre moyen des pores de ladite resine est d'environ o Q 150 A à environ 1000 A. 4. Support d'immobilisation d'enzyme selon la revendication 1, où ledit volume total des macropores ayant un diamètre de o o 100 A à 2000 A est de 0,2 cm/g de résine sèche ou plus. 5. Procédé de production d'un support d'immobilisation d'enzyme, caractérisé en ce qu'on fait réagir un composé de formule XCH2COOY dans laquelle X est un atome d'halogène et Y est un atome d'hydrogène ou de métal alcalin, avec une résine échangeuse d'anions macroporeuse ayant un groupement fonctionnel pouvant réagir avec ledit composé, une capacité d'échange d'anions de 1 meq/g de résine sèche ou plus, et une surface spécifique de 1 m/g de résine sèche ou plus, le volume total des macropores 3 ayant un diamètre de 100 A à 2000 A étant de 0,1 cm /g de résine sèche ou plus, en présence d'un composé alcalin, ce qui permet d'introduire sur ladite résine échangeuse d'anions macroporeuse 0,5 meq/g de résine sèche ou plus de groupements carboxyméthyle, de façon à obtenir une résine échangeuse d'ions amphotère. 6. Procédé selon la revendication 5, où ledit composé est l'acide chloroacétique ou le chloroacétate de sodium. 7. Procédé selon la revendication 5, où ledit composé est utilisé à raison de 0,5 à 10 parties pour une partie de résine séche. 3. Procédé selon la revendication 7, où ledit composé est utilisé à raison de 2/3 à 3 parties pour une partie de résine sèche. 9. Procédé selon la revendication 5, où ledit composé alcalin est un hydroxyde de métal alcalin, un hydroxyde de métal alcalino-terreux ou une amine organique. 10. Procédé selon la revendication 9, où ledit composé alcalin est l'hydroxyde de sodium. 11. Procédé selon la revendication 5, où ledit composé alcalin est utilisé à raison de 1/3 à 2 fois en mole par rapport au compose de formule XCH2COOY. 12. Procédé selon la revendication 5, où ladite résine échangeuse d'anion a des groupements hvdroxy, amino primaire, amino secondaire, imino ou sulfhydryle. 13. Prose selon la revendication 5, où ladite surface 2 spécifique de la résine est de 5 m2 /a de résine sèche ou plus. 14. Procédé selon la revendication 5, où le diamètre moyen des pores de ladite résine est d'environ 150 à environ 1000 A. 15. Procédé selon la revendication 5, où ledit volume total de macropores ayant un diamètre de 100 à 2000 est 0,2 cm /g de résine sèche ou plus. 16. Procédé d'immobilisation d'une enzyme sur un support d'immobilisation, qui consiste à immobiliser une enzyme sur- le support d'immobilisation d'enzyme selon la revendication 1. 17. Procédé selon la revendication 16, où l'enzyme est fixée sur la résine par un procédé d'adsorption. 18. Procédé selon la revendication 16, où l'enzyme est fixée sur la résine par un procédé de fixation par liaison covalente.