La présente invention concerne les glycoprotéines et plus particulièrement des complexes dihydroxyboryle-glycoprotéine ainsi qu'un procédé, un produit et un ensemble de type kit de réactifs pour la détection, la séparation ou la détermination des glycoprotéines au moyen de tels complexes. les glycoprotéines sont des protéines conjuguées dont le groupe prosthétique, ou un des groupes prosthétiques, consiste en un dérivé glucidique. Ils sont très courants dans la nature et ont de très nombreuses fonctions. Par exemple les glycoprotéines sont présentes dans le sang et les sécrétions, les membranes cellulaires et le tissu conjonctif. Les glycoprotéines peuvent être des composés industriels importants, par exemple la phosphatase alcaline est utile pour des déterminations immunologiques et pour effectuer des diagnostics. Les glycoprotéines présentes dans les érythrocytes, en particulier les trois glycohémoglobines secondaires appelées collectivement HbAa sont notamment intéressantes. On a de plus établi que les concentrations de ces trois glycoprotéines sont élevées chez 11 homme et les animaux atteints de diabète sucré ou gravide ; voir L.A. Trivelli et coll., New England Journal of Medicine, 284, 353 (1971), Koenig & Cerami, Proceedings of the National Âcademy of Sciences of United States of Âmerica, 72, 3687 (1975), et Eoenig et collez Diabetes, 25, 1 (1976).Il semble que la raison de l'accroissement de la concentration en HbA1 soit l'hyperglycémie persistante des sujets atteints d'un diabète non équilibré, qui provoque une modification de l'hémoglobine Â à une vitesse constante pendant la vie des hématies produidant l'HbÂ1. Dans le diabète non équilibré, la proportion d'bai peut tripler ou quadrupler.Par exemple un sujet normal peut avoir une concentration en HbÂ1 (hémoglobine glycosylée) de 6 à 9% par rapport à l'hémoglobine totale tandis que chez un diabétique la concentration peut atteindre 20%. Donc la mesure de la concentration en HbÂ1 de l'hémoglobine constitue un moyen très utile d'évaluer la gravité de l'intolérance au glucose chez les diabétiques. Par suite du retard de la variation de la concentration en hbÂ1, la concentration en HbA1 d'un diabétique reflète la concentration moyenne en glucose du sang du mois précédent environ. L'HbA1C est le composant principal de l'HbA1 (glycohémoglobine) et elle est présente dans les érythrocytes de l'adulte normal à la concentration de 4 à 7%. la séquence des aminoacides est semblable à celle de l'hémoglobine A, la seule différence étant la fixation d'un hexose au radical amino terminal de la valine de la channe ss. Ia formation du composé s'effectue par voie non enzymatique. Il se forme d'abord lentement une base de Schiff entre le radical amino terminal et un sucre libre puis il se produit un réarrangement d'Amadori, selon le schéma réactionnel suivant où R'=chaine protéique et R=H ou PO3H2.Les propriétés de l'HbA1c ainsi que celles des autres composants de l'HbÀ1 ne diffèrent que très peu de celles de l'hémoglobine normale. Les méthodes de détermination de la concentration de l'HbÂ1 dans l'hémoglobine sont généralement lentes et malaisées et sensibles à de petites variations du pH et de la force ionique et on recherche donc une détermination rapide, simple et précise. Récemment Kynoch et Lehmann (The Lancet, 2 juillet 1977) ont décrit un procédé pour la détermination de l'HbÂ1 de l'hémoglobine. Ce procédé consiste à séparer l'HbA1 de l'HbA et de l'HbA2 par-chromatographie avec une résine échangeuse cationique (Bio-rex 70, 74-38 pm). On a proposé un débit de 150 ml/h ce qui permet d'effectuer la détermination en 2,5 heures. Bien que d'autres versions de ce procédé utilisant une résine échangeuse d'ions fournissent des résultats plus rapidement, tous ces procédés où l'on utilise une résine échangeuse d'ions nécessitent un ajustement très précis du pH et de la force ionique. La demanderesse a découvert un procédé pour séparer les glycoprotéines des autres protéines qui convient particulièrement bien à la détermination rapide de l'HbÀ1 de l'hémoglobine. Ce nouveau procédé permet d'effectuer une détermination rapide et de plus le pH et la force ionique peuvent varier dans un intervalle plus étendu sans qu'on observe de diminution de la précision et de l'exactitude. Selon un de ses aspects, l'invention a pour objet un procédé pour séparer une glycoprotéine dans un échantillon selon lequel on met en contact une substance réactive de type dihydroxyboryle avec l'échantillon dans des conditions telles qu'il se forme un complexe entre la glycoprotéine et le fragment dihydroxyboryle, on sépare le complexe du reste de l'échantillon et, si on le désire, on fait réagir le complexe séparé dans des conditions permettant de récupérer la glycoprotéine. L'invention concerne également un procédé pour déterminer la quantité de glycoprotéine contenue dans un échantillon selon lequel on effectue la séparation précites et on mesure la quantité de glycoprotéine séparée ou récupérée. Les glycoprotéines que l'on sépare selon le procédé de l'invention forment des complexes avec le fragment dihydroxyboryle d'un agent réactif immobilisé dans des conditions appropriées. lorsque le groupement prosthétique glucidique de la glycoprotéine comporte une fonction diol-1,2, il semble que le complexe se forme selon une double condensation comme illustré ci-dessous Cependant, des groupes autres que 1,2 peuvent participer à cette réaction, en particulier des groupes 1,3 et 1,4. Par conséquent il ne semble pas nécessaire que la glycopro- téine ait des fragments diols vicinaux pour que la formation du complexe d'effectue. L'agent réactif comportant le fragment ou ligand dihydroxyboryle peut être constitué d'une matrice polymère ou d'un autre support solide ou liquide approprié comportant des ligands de type acide phénylborique, acide borique ou acide boronique ou organoborique qui lui sont liés et associés, de préférence par liaison covalente de telle sorte qu'il existe un fragment dihydroxyboryle permettant la formation d'un complexe. L'agent réactif peut être~sous une forme liquide si bien que l'on peut séparer par partage la glycoprotéine complexée. Par exemple on peut former un système aqueux à deux phases avec 10% en poids de polyéthylèneglycol voir Àlbertsson et col; J. Steroid Biochem., 4, 537, 1973. L'agent réactif comportant le ligand dihydroxyboryle peut être présent dans l'une ou l'autre des couches de ce système à deux phases ce qui permet d'effectuer la séparation par partage de la glycoprotéine. La matrice polymère peut être constituée d'un polymère naturel ou synthétique en particulier d'une matière hydrophile telle que par exemple un polyacrylamide ou un copolymère d'agarose et de polyacrylamide tel que celui commercialisé sous le nom d'Ultrogel, de l'agarose ou un polymère comportant des radicaux hydroxy libres tel que la cellulose, les dérivés de cellulose, l'amidon, le dextrane et le dextrane réticulé, par exemple celui commercialisé sous la marque Sephadex, des protéines telles que la laine, ou l'alcool polyvinylique. Le polymère peut être réticulé ou et, si on le désire, on peut l'avoir soumis à une modification chimique.Parmi les autres polymères que l'on peut utiliser, figurent ceux commercialisés sous les marques Sepharose (agarose), Sephacryl (copolymère de dextrane et d'acrylamide) ou Spheron (méthacrylate d'kydroxyéthyle réticulé), un support à affinité pelliculaire en micropartîcules tel que ceux décrits dans le brevet U.S. nO 4 143 203 (Matrex Pel 101 et 102), le nylon, des polyesters tels que le polytéréphtalate d'éthylène, l'acétate de cellulose, des polystyrènes réticulés substitués tels que le polystyrène chlorométhylé, des oxydes métalliques, des céramiques poreuses revêtues de polymère organique hydrophile, le verre ou toute autre matière appropriée. La matrice ou support peut être sous forme de perles ou d'une feuille de tissu, par exemple d'un tissu tissé ou de tout autre élément coulé ou extrudé approprié. Pour conférer une stabilité mécanique suffisante à la matrice, on peut la maintenir dans un tube ou colonne pour gel, un lit plat ou un récipient déformable ou l'associer à des bandes d'une matière quelconque sous forme par exemple de bandelettes à tremper. On peut mettre le procédé enppratique selon une technique sur colonne ou autre de façon continue ou discontinue. On peut unir l'acide phénylboronique, l'acide borique ou un autre acide borique organique tel que l'acide éthaneborique, propaneborique-l, méthyl-3 butaneborique-1, à la matrice polymère ou à un autre support solide ou liquide approprié de façon mécanique, physique ou chimique. Le ligand peut être maintenu physiquement par des forces électrostatiques telles que les liaisons hydrogène. En variante et de préférence, on peut unir le ligand à la matrice par une liaison covalente directe ; ou on peut l'unir à une ou plusieurs autres molécules ou agrégats de molécules de poids moléculaire élevé ou faible tels que des cellules entières, des fragments ou éléments cellulaires ou un virus que l'on peut unir à la matrice polymère de façon mécanique (y compris par inclusion), physique ou chimique. Il est généralement nécessaire que l'acide phénylborique, l'acide borique ou un autre acide borique organique soit uni à la matrice de telle sorte qu'il ne se détache pas lors de la réaction ou des réactions ultérieures en laissant libres les radicaux hydroxy de l'acide borique. S'il est nécessaire, on peut activer la matrice ou le ligand dihydroxyboryle avant leur couplage. Par exemple pour activer la matrice polymère avant le couplage du ligand dihydroxyboryle, on peut utiliser les substances et techniques suivantes décrites dans la littérature. Les procédés figurent dans la liste selon les groupes fonctionnels de la matrice 1. Groupes -OH, par exemple polysaccharides. a) Halogénures de cyanogène b) Triazines c) Oxydation par un periodate d) p-benzoquinone e) Bisoxirannes f) Divinylsulfone g) Epichlorhydrine h) Acide chloroacétique et halogénures d'halogéno acétyle i) Chlorure de p-nitrobenzyle. 2. Groupes -SH2, par exemple polyacrylamides. a) Aminoéthylation b) Désamidation en COOH c) Hydrazide d) Glutaraldéhyde. 3. Groupes -SI-OH, par exemple le verre. a) Silanisation. 4. Groupes -COOH, par exemple carboxyméthylcellulose, Matrex Pel 101 ou 2(b) ci-dessus. a) Esters N-hydroxysuccinimidiques b) La réaction à 4 centres de Goldstein. Ces procédés sont décrits dans de nombreuses publications de la littérature. Le couplage direct ou indirect du ligand dihydroxy boryle à la matrice polymère peut s'effectuer selon les réactions indiquées ci-dessous. Ces réactions sont décrites dans la littérature et utilisent des groupes fonctionnels appropriés du ligand et de la matrice. a) Halogénures de cyanogène b) Condensation au carbodiimide (1) soluble dans lteau (2) insoluble dans l'eau c) Anhydride succinique d) Réactifs bifonctionnels e) Divinylsulfone f) Halogénures d'aryle g) Halogénures d'alkyle h) Réaction avec un N-(substitué) hydroxysuccinimide i) Isothiocyanate j) Diazotation par exemple k) Thiolation 1) Epichlorhydrine m) Oxydation par un periodate n) Formation d'un anhydride mixte o) Mkylation réductrice p) Production d'un acylazide. Dans le cas du couplage indirect, le ligand dihydroxyboryle et la matrice ou support peuvent être séparés par des fragments constitués de monomères ou de polymères hydrophiles (polyéthylèneglycol), de monomères ou de polymères hydrophobes (polyméthylène- ou polyéthylène-imine) ou de ponts aromatiques ou d'une quelconque de leurs combinaisons. On peut également préparer l'agent réactif de type dihydroxyboryle par polymérisation d'un dérivé d'un acide borique organique par exemple le dihydroxyboryl-phénylacrylamide. Dans le procédé de l'invention, on peut également pour utiliser l'agent réactif de type dihydroxyboryle, faire passer un échantillon approprié contenant une glycoprotéine sur ou à travers cet agent ou opérer par partage. Par exemple l'agent réactif peut comporter une matrice ou un support de polymère sous forme de pastilles ou de cylindres dont on peut garnir une colonne à travers laquelle on fait passer une solution appropriée contenant une glycoprotéine. En variante, on peut faire passer l'échantillon ou la solution à travers l'agent réactif comportant une matrice sous forme d'une feuille poreuse, la matrice peut être sous forme d'une languette à tremper ou sous forme de particules contenues dans un sachet poreux semblable à un sachet pour infuser le thé. De façon générale, la complexation de la glycoprotéine et de l'agent réactif s'accroît lorsque le pH du solvant s'élève. Pour maintenir des conditions aseptiques, il est parfois nécessaire d'ajouter une petite quantité d'un agent antimicrobien au système qui peut contenir des solvants, des antibiotiques et des poisons. On peut introduire dans le mélange contenant la glycoprotéine d'autres réactifs biochimiques, par exemple du cyanure de potassium pour déterminer les hémoglobines glycosylées. Si la matrice ou le support est sous forme de particules magnétiques, on peut effectuer la séparation avec un aimant. On peut, pour éluer d'une colonne les matières autres que les glycoprotéines, utiliser une solution de lavage appropriée telle qu'un tampon ou un solvant ou utiliser un autre réactif biochimique ou opérer selon une technique d'électrophorèse. Il est généralement nécessaire de veiller à ce que ce procédé ne provoque pas de désorption de la glycoprotéine fixée de façon spécifique qui a réagi avec ragent réactif de la colonne ou de la bandelette à tremper. Si on le désire on peut récupérer la glycoprotéine selon un procédé de désorption classique de nature chimique ou physique, selon lequel on fait passer la ou les substances provoquant la désorption sur ou à travers l'agent réactif ou on modifie le pH ou toute autre condition qui facilitait précédemment l'adsorption. On peut citer comme exemples de procédé appropriés de désorption : la compétition avec un ligand ; la compétition avec un inhibiteur spécifique ou non spécifique (par exemple l'introduction de sorbitol, de sucres ou d'autres diols ou alcools déplaçant la glycoprotéine fixée) ; les changements de solvants ; les changements de tampons et/ou de pH ; et les changements de concentration du ligand. On effectue de préférence la désorption du complexe matrice polymèrelacide borique, par exemple acide phénylborique, de telle sorte que le fragment dihydroxyboryle ne soit pas éliminé de la matrice et qu'on puisse donc la réutiliser. On peut déterminer la glycoprotéine récupérée selon une technique biochimique ou par calcul du pourcentage des protéines totales appliquées selon des mesures de l'absorbance à des longueurs d'onde spécifiques. On peut évaluer la glycoprotéine alors qu'elle 4st encore complexée. Les substances réactives de type dihydroxyboryle sont décrites dans la littérature ; voir par-exemple C.H.Elliger et col., J. Chromatography, 7924 (1974). On peut citer comme exemples de telles substances la N-(m-dihydroxy borylphényl)carbamylméthylcellulose w un gel d'acide borique (Aldrich Chemical CoO) ; le L (diéthyl)-2 p-(trihydroxy- borato)benzy gammonio) éthyl7-Sephadex et d'autres polymères modifiés. L'invention concerne également un complexe formé par réaction d'un agent réactif de type dihydroxyboryle tel que ceux précédemment décrits, de préférence immobilisé, et d'une glycoprotéine. Comme précédemment indiqué, l'invention convient particulièrement à la séparation des hémoglobines glycosylées HbÂîc des hémoglobines non glycosylées telles que HbA et HbA2. Par conséquent le procédé de l'invention est utile pour déterminer rapidement la teneur en hémoglobine glycosylée du sang humain lysé pour la surveillance du traitement des diabétiques. En résumé les stades d'un tel procédé sont les suivants 1. On fixe l'hémoglobine glycosylée du sang lysé à un agent réactif de type dihydroxyboryle immobilisé ou séparable. 2. On sépare les hémoglobines non glycosylées par lavage ou par élimination du complexe formé (par exemple par retrait d'une bandelette à tremper ou par partage). 3. On estime l'hémoglobine glycosylée soit in situ sur ou dans l'agent réactif soit après récupération à partir de l'agent réactif. Par exemple une forme simple du procédé que l'on peut utiliser pour l'analyse d'une quantité standard de sang lysé consiste à introduire dans le sang lysé un agent réactif sous forme d'un ligand dihydroxyboryle fixé à une bandelette à tremper. Le complexe avec l'hémoglobine glycosylée se forme sur la bandelette à tremper que l'on retire du sang lysé après fixation complète. La bandelette à tremper est alors colorée en rouge, on la lave avec un tampon puis on la compare avec une échelle colorée standard étalonnée pour obtenir le pourcentage d'hémoglobine glycosylée dans le sang lysé. Si on le désire, on peut libérer les hémoglobines glycosylées de l'agent réactif selon l'un des procédés de récupération précités, par exemple l'inhibition compétitive avec un sucre tel que le d-glucose. On peut ensuite évaluer le pourcentage d'hémoglobine glycosylée récupérée par exemple par mesure de l'absorbance à la longueur d'onde de 413 nm. Un ensemble hit de réactifs approprié à la détermination de la teneur en hémoglobine glycosylée d'un échantillon de sang contient comme composants : (1) un agent réactif de l'hémoglobine glycosylée dans l'échantillon lysé constitué d'un radical dihydroxyboryle fixé à un support ; et (2) un tampon capable de maintenir le pH de 1' échantillon de sang lysé à une valeur comprise entre 7,5 et 9,0 ; de préférence le tampon en solution à une force ionique de 0,1 à 0,5. De préférence l'ensemble de réactifs contient également un troisième composant qui est un agent provoquant la lyse de l'échantillon de sang, par exemple une solution à 0,1% de saponine ; de préférence l'agent lytique contient également du cyanure de potassium pour faciliter la détermination colorimétrique de l'hémoglobine et/ou de l'hémoglobine glycosylée. Pour désorber l'hémoglobine glycosylée de l'agent réactif afin d'effectuer la mesure quantitative et/ou afin de réutiliser cet agent réactif, on peut utiliser comme agent d'élution un tampon ayant un pH inférieur à 7,5, un tampon ayant un pH de 7,5 à 9 contenant de acide borique, ou un acide alkylborique ou arylborique à la concentration de 0,05 à 1,0 M ; ou de préférence ayant une concentration de 0,5 à 1 m (généralement 0,5 X) dsun sucre à fonction diol tel que par exemple le glucose, le sorbitol ou le ribose. L'invention est illustrée par les exemples non limitatifs suivants. Exemple 1. a) Cet exemple décrit la détermination des hémoglobines glycosylées dans du sang humain lysé. On couple de l'acide phénylboronique ou acide phénylborique à un polysaccharide, par exemple l'agarose, sous forme de perles (Sepharose 4B) selon la technique suivante que l'on met en pratique dans une hotte de laboratoire. On lave 20 ml (environ 20 g en poids humide) de Sepharose et on les refroidit à 40C. On ajoute 20 ml d'une solution tampon carbonate-bicarbonate 2 M froide (pH 11) et on agite doucement le mélange. On refroidit une solution de 2 g de bromure de cyanogène dans 4 ml de N-méthylpyrrolidone et on l'ajoute lentement au mélange contenant le Sepharose. On agite le mélange pendant 8 minutes après la fin de l'addition de la solution de bromure de cyanogène. On filtre la suspension et on lave rapidement avec une solution glacée d'acétone à 8% en volume et du tampon bicarbonate 0,1 M glacé (pH 9). On chasse l'excès de tampon de la suspension lavée puis on ajoute la suspension à une solution de 1 g d'acide m-aminophénylborique dans 20 mi de tampon bicarbonate 0,1 M (pH 9) et on incube pendant 18 heures entre O et 40C. On élimine ensuite par lavage l'acide phénylborique non fixé, on garnit une colonne de chromatographie de 1 ml avec la matrice polymère et on lave avec du tampon phosphate de sodium à pH 7,0 jusqu'à ce que tout le ligand (acide phénylborique) n'ayant pas réagi soit éliminé ce qui détermine par analyse dans l'ultraviolet de la solution de lavage. On prélève 5 ml de sang à un individu normal dans un flacon "Sequestrene" contenant de l'EDTA et on mélange doucement ; on place un échantillon de 0,5 ml de ce sang rendu incoagulable dans un tube à centrifuger conique et on porte le volume à 10 ml avec du soluté salé isotonique. On centrifuge à 3 000 tr/min pendant 5 minutes et on décante le surnageant. On lyse le culot d'hématies avec 0,8 ml d'une solution lytique contenant 0,1% de saponine et 0,5% de cyanure de potassium. Après 1 minute à la température ordinaire, on porte le volume du sang lysé à 10 ml avec du tampon phosphate de sodium à pli 7,0 contenant 0,65 g de cyanure de potassium par litre de tampon et on centrifuge à 3 000 tr/min pendant 5 minutes. On recueille le surnageant et on en fait s' écouler 2 ml sur la colonne à 1' acide phénylborique précédemment décrite avec un débit d'environ 60 ml/h. On recueille l'éluat dans une fiole jaugée de 25 ml et on lave la colonne avec du tampon phosphate de sodium jusqu'à jusqu a ce qu'on n'observe plus d'hémoglobine dans les liquides de lavage. On désorbe la colonne avec le tampon phosphate de sodium 0,5 M en d-glucose. On recueille le produit de désorption dans une fiole jaugée de 10 mi. Pour réutiliser la colonne, on l'équilibre à nouveau dans du tampon phosphate à pH 7,0. On détermine l'absorbance (A) à # = 413 nm (valeur spécifique de l'hémoglobine) pour les deux solutions et on effectue le calcul suivant A413 du produit de désorption x 100 ss d'hémoglo A413 du produit de désorption x 100 % d'hémoglo- A413 du produit de désorption + (A413 de l'éluat = bine glyco- Résultats : A413 du produit de désorption (10 ml) : 0,018 A413 de l'éluat (25 ml) : 0,092 0,018 x 100 - ----------- = 7,25 % d'hémoglobine glycosylée. 0,018 + (0,092 x 2,5) Exemple 2. Cet exemple montre que la colonne à l'acide phénylborique est spécifique de l'hémoglobine glycosylée dans le système décrit dans l'exemple 1. On traite le sang prélevé à un autre individu normal exactement comme dans l'exemple 1 et on détermine le pourcentage d'hémoglobine glycosylée. - On détermine les hémoglobines glycosylées du sang du meme individu selon la méthode Bynoch P.A.M. et Behmann H (The Lancet, 2 juillet page 16 1977) avec la résine Amberlite cg50 type II, 74 m au lieu de la résine échangeuse de cations Bio-rex 70. Résultats Hb glycosylée % Méthode à l'acide phénylborique de l'exemple 1 5,34 % Méthode de Kynoch & Lehmann 5,45 % Exemple 3. Cet exemple démontre par l'emploi de préparations préalablement purifiées la spécificité de l'acide phényl borique immobilisé vis-à-vis de l'hémoglobine glycosylée. On détermine l'hémoglobine glycosylée du sang d'un individu normal selon la méthode de Kynoch et Lehmann. Selon cette technique on sépare l'hémoglobine en deux fractions distinctes (1) HbA glycosylée et (2) HbA + A2. On prépare les deux fractions selon cette méthode et on les recueille dans du tampon phosphate de sodium à pH 7,0 semblable à celui utilisé dans l'exemple 1. On traite chaque fraction successivement avec la colonne à l'acide phénylborique, comme décrit dans l'exemple 1. Les pourcentages de récupération sont les suivants Récupération Hb A + A2 (non glycosylées) 0,457 % Hb A glycosylée 44,79 % La récupération de l'Hb A glycosylée n'est pas de 100% car la colonne est saturée. La fixation de l'hémoglobine non glycosylée est négligeable. Exemple 4. Cet exemple illustre la rétention d'une glycoprotéine consistant en la protéine spécifique de la grossesse 1(su1) sur une colonne d'acide phénylborique-Sepharose. (a) On fait gonfler et on lave pendant 15 minutes sur un filtre-de verre, 1 g de perles de gel d'agarose activé par le bromure de cyanogène (Sepharose activé au bromure de cyanogène) avec 200 ml d'une solution 10 3N d'acide chlorhydrique. On dissout environ 10 g d'acide m-aminophénylborique dans 5 ml de solution tampon 0,1 M de bicarbonate de sodium contenant 0,5 M de chlorure de sodium, on mélange avec le gel dans un tube à essai et on fait tourner le mélange de bout en bout pendant 2 heures à 40C. On peut utiliser d'autres méthodes d'agitation douce mais on doit éviter les agitateurs mécaniques pour qu'il n'y ait pas de fragmentation des perles de gel.On élimine par lavage avec le tampon de couplage la matière non fixée et on fait réagir les groupes actifs résiduels avec de ltéthanolamine 1 M à pH 8 pendant 1 à 2 heures. On effectue trois cycles de lavage, chaque cycle consistant en un lavage à pH 4 (tampon acétate 0,1 M, 1 M en chlorure de sodium) suivi d'un lavage à pH 8 (tampon borate 0,1 M, 1 M en chlorure de sodium). (b) On équilibre la colonne par lavage avec du tampon phosphate à pH 7,0 puis on fait réagir avec une solution contenant une protéine plasmatique, en particulier la sp1- (protéine spécifique de la grossesse1). Toute la sp1 est retenue (comme le montre l'électrophorèse sur gelde polyacrylamide et l'immunodiffusion radiale) et on l'élue avec du sorbitol (20 mM dans du tampon phosphate 0,1 M ; 14 ml). SP1 appliquée 60 mg SP1 éluée : 60 mg ExemPle 5. Cet exemple illustre la séparation d'une glycoprotéine, la phosphatase alcaline, de la muqueuse intestinale du veau. On prépare une colonne comme décrit en (a) de l'exemple 4 et on la lave avec du tampon phosphate (ou HEPES) à pH 8,0-8,4. On applique à la colonne une solution contenant des protéines de la muqueuse intestinale de veau, en particulier la phosphatase alcaline, (contenant environ 100 unités internationales de l'enzyme) et 1 m en chlorure de sodium. Toute la phosphatase alcaline est retenue par la colonne et après lavage, pour éliminer les protéines non fixées, on sépare l'en- zyme avec du sorbitol 20 mM à pli 8,0-8,4 (ou du tampon HEPES). On peut récupérer environ 90 à 100% de l'activité enzymatique. Exemple 6. Pour préparer un agent réactif, on lave 10 ml de perles de gel d'agarose (Sepharose 6B) avec de l'eau distillée sur un filtre en verre fritté et on chasse l'eau interstitielle par filtration sous vide. On met le gel en suspension dans 6 ml d'hydroxyde de sodium 1 E contenant 2 mg/ml de borohydrure de sodium et 5 ml de l'éther diglycidylique du butanediol-1,4. On laisse la réaction s'effectuer pendant une nuit en agitant lentement à la température ordinaire. On lave ensuite le gel à fond avec de l'eau distillée à 50C. On peut représenter ainsi la réaction On conserve le produit activé pendant plusieurs mois au froid sans observer une diminution importante du nombre des groupes oxirannes.Avec une durée de réaction plus courte ou une concentration plus faible en bisépoxyde, on obtient une concentration moindre en groupes oxirannes. On peut également utiliser d'autres éthers diglycidyliques d'alcanediol pour effectuer l'activation en particulier l'éther diglycidylique du propanediol-1,3, l'éther diglycidyli que du pentanediol-1,5, l'éther diglycidylique de l'hexanediol- 1,6, l'éther diglycidylique de l'hexanediol-2,5 et d'autres éthers diglycidyliques d'alcanediol ou des diépoxydes aliphatiques comportant 3 à 6 atomes de carbone. Pour coupler le produit activé avec un fragment ou ligand dihydroxyboryle, on mélange le produit avec un milieu alcalin (carbonate de sodium 0,2 M ayant un pH de 11 à 12) contenant 50 à 500 mg d'acide m-aminophénylborique. Pour obtenir des concentrations élevées du ligand dans l'agent réactif, on agite à 4O0C pendant 24 heures. On lave le gel avec des quantités importantes d'eau distillée et on conserve à 40C. L'agent réactif a la composition indiquée ci-dessous: Cet agent réactif est supérieur aux autres en ce qu'il ne comporte pas d'autres groupes chargés en raison du procédé de sa préparation. D'autres groupes chargés pourraient conférer à agent des propriétés indésirables d'échange ionique. L'analyse des liquides de lavage montre que la quantité d'acide phénylborique fixé au gel d'agarose est d'environ 20 mg/ml. On peut remplacer l'acide m-aminophénylborique par d'autres acides alkyl- ou arylboriques amino-substitués. On prélève un échantillon de sang et on le traite comme décrit en (b) de l'exemple 1 si ce n' est qu'on combine la solution lytique au tampon phosphate. On estime que le surnageant contient 10 à 12% d'hémoglobine à pH 6,7. On laisse un échantillon de 0,5 ml de l'échantillon de sang traverser une colonne contenant 2 ml de l'agent réactif préparé comme décrit dans le présent exemple à un débit de 20 ml/h. On élue ensuite la colonne avec du tampon phosphate 0,1 M On prépare plusieurs colonnes contenant chacune 2 ml de l'agent réactif préparé comme décrit dans le présent exemple. On laisse un échantillon de 0,5 ml de sang traverser chaque colonne à un débit de 20 ml/h. On élue chaque colonne avec du tampon phosphate 0,1 M à différents pH puur déterminer le pourcentage d'hémoglobine fixée par mesure de l'absorbance à 413 nm ou à 540 nm.On obtient les résultats suivants Colonne Sd du tampon Pourcentage fixé 1 6,6 3 2 7,3 6,5 3 7,9 7,3 4 8,9 7,1 5 6,0 2,2 Pour déterminer l'effet de l'accroissement de la concentration en sel du tampon on utilise des tampons ayant de pius une concentration en chlorure de potassium de 0,5 M. On obtient les résultats suivants Colonne pH du tampon Pourcentage fixé 1 6,6 0,5 2 7,3 1,2 3 7,9 1;9 4 8,5 5,6 5 8,9 5,5 On voit que dans un intervalle étendu des forces ioniques (en présence ou en l'absence de sel ajouté), l'agent réactif conduit à une détermination très fidèle pour les pH compris entre environ 8,0 et 9,0. Pour une force ionique de 0,1 M, la fixation est constante pour les pli compris entre environ 7,5 et 9,0.Même pour des concentrations en hémoglobine relativement élevées dans l'échantillon appliqué à ces colonnes, on n'observe pas de saturation des colonnes bien que l'application de quantités d'hémoglobine inférieures à environ 2 mg par colonne conduise à des résultats indésirables. Les variations des débits entre 5 et 30 ml/h et les variations de la température entre 4 et 23OC n'ont pas d'effet sur le pourcentage de fixation. Bes colonnes du présent exemple fixent également le glucose que l'on peut utiliser comme ligand compétitif dans un tampon approprié pour désorber l'hémoglobine glycosylée. On peut également désorber les colonnes avec du tampon phosphate 0,1 M à pK 8,5 ayant une concentration en acide borique de 0,1 M. Comme il va de soi et comme il résulte d'ailleurs déjà de ce qui précède, l'invention ne se limite nullement à celui de ses modes d'application, non plus qu'à ceux des modes de réalisation de ses diverses parties, ayant été plus particulièrement envisagés ; elle en embrasse, au contraire, toutes les variantes. REVENDICATIONS 1. Procédé pour séparer des glycoprotéines de protéines non glycosylées dans un mélange, caractérisé en ce qu'il comprend la mise en contact de ce mélange avec un agent réactif comprenant un groupe dihydroxyboryle fixé à un support pour former un complexe glycoprotéine-dihydroxyboryle, et la séparation de ce complexe du mélange. 2. Procédé selon la revendication 1, caractérisé en ce que le groupe dihydroxyboryle est fixé par covalence au support. 3. Procédé selon la revendication 2, caractérisé en ce que la glycoprotéine est une hémoglobine glycosylée. 4. Procédé pour déterminer l'hémoglobine glycosylée dans le sang, caractérisé en ce qu'il comprend l'étage de lyse d'un échantillon de sang, la séparation des débris cellulaires de l'échantillon lysé, la mise en contact de l'échantillon lysé avec un agent sélectif comprenant un groupe dihydroxyboryle fixé par covalence à un support pour former un complexe entre le groupe dihydroxyboryle et l'hémoglobine glycosylée de l'échantillon, la séparation de ce complexe de l'échantillon et la détermination de la quantité d'hémoglobine glycosylée dans le complexe. 5. Procédé selon la revendication 4, caractérisé en ce qu'on détermine par colorimétrie la quantité d'hémoglobine glycosylé e. 6. EnsembleXkit de réactifs pour déterminer la teneur en hémoglobine glycosylée d'un échantillon dr sang, caractérisé en ce qu'il comporte comme composants (1) un agent réactif de l'hémoglobine glycosylée comprenant un groupe dihydroxyboryle fixé à un support, (2) un tampon capable de maintenir le pi de 1' échantillon de sang à une valeur comprise entre environ 7,5 et 9,0, (3) un composant additionnel composé par un agent lytique'pour lyser l'échantillon de sang. 7. Ensemble kit selon la revendication 6, caractérisé en ce que le support comprend de i'agarose sous une forme finement divisée etque le groupe dihydroxyboryle lui est fixé par covalence. 8. Ensemble kit selon la revendication 7, caractérisé en ce que pour fixer le groupe dihydroxyboryle par covalence à l'agarose, on fait réagir cet agarose avec un diépoxyde aliphatique comportant 3 à 6 atomes de carbone et avec un acide aminophénylborique. 9 . Agent réactif utile dans le procédé selon l'une quelconque des revendications i à 5, caractérisé en ce qu'il comprend un groupe dihydroxyboryle que l'on a fixé par covalence à l'agarose par réaction de l'agarose avec un diépoxyde aliphatique comportant 3 à 6 atomes de carbone et avec un acide aminophénylborique.