L'invention a pour objet de nouveaux complexes d'enzymes supportées stabilisées, en particulier d'hydrolases comme la galactosidase, la chymotrypsine, la presure. Elle concerne également un procédé pour la préparation de ces complexes ainsi que leur utilisation dans les réactions enzymatiques. Les réactions enzymatiques s'effectuent généralement en phase liquide homogene, par addition du substrat a la solution enzymatique, puis en fin de réaction, séparation du ou des produits formés du milieu réactionnel. Pour faciliter cette séparation on a proposé d'opérer avec des enzymes liées à des supports, ce qui permet d'obtenir aisément les produits de la réaction a l'état pur. Dans les réactions enzymatiques il est intéressant de rendre les enzymes insolubles en les fixant sur un support afin de les récupérer a la fin de la réaction, c'est le cas notamment pour la présure. Pour faciliter la séparation des produits et la récupération de l'enzyme on a déjà proposé d'opérer avec des enzymes liées à des supports. On connaît des complexes solides d'enzymes avec des supports polymériques tels que des copolymères : d1éthylène et d'anhydride maleique, les copolymères de p-aminophenylalanine et de leucine pour l'immobilisation d'enzymes ou de protéines. D'autres supports tels que les résines échangeuses d'ions, les gels de silice, l'argile et notamment la bentonite modifiée par un halogénure de cyanuryle ont été également utilisés. Enfin diverses méthodes proposent les celluloses comme support, tel que les dérivés polyaiazonium de la cellulose, la p. aminobenzylcellulose, les dérivés diazotés de l'éther m-aminobenzyloxyméthyle de la cellulose, la bromoacétyl cellulose. La présente invention a pour objet des complexes d'une plus grande activité enzymatique et d'une stabilité accrue à l'égard de différents facteurs de dénaturation tels que la température, le pE et le temps, caractérisés en ce qu'ils sont formés d'une enzyme fixée a un support de cellulose activée par des agents chlorants, notamment le chlorure de sulfuryle, le chlorure de thionyle, le trichlorure de phosphore, le pentachlorure de phosphore et les chlorures organiques tels que les chlorures des acides oxalique et succinique. La préparation de dérivés halogénés de la cellulose a déjà été décrite par Carre et Mauclères C.R. 1931 - 192 - 1567 et plus récemment par BOEHM J. Org Chem. 1958 - 23 - 1716 par action du chlorure de thionyle SOC12 sur la cellulose en présence de pyridine. Le procédé d'activation de la cellulose utilisée comme support comporte la mise en suspension dans la pyridine et/ou le dioxanne de la cellulose traitée ou non par la soude, l'addition goutte a goutte de l'agent chlorant sous agitation en maintenant la température entre 10 et 300 C pendant une durée de 1h a 4h, la filtration , le lavage à l'eau et le séchage en étuve à 50 C de la cellulose activée. Le rapport en poids de l'agent de chloration au poids de la cellulose peut varier dans de larges limites en fonction de l'agent de suspension. L'invention vise tout spécialement les complexes dans lesquels le support est une cellulose activée par chloration et l'enzyme est la présure, la beta galactosidase, la chymotrypsine. La préparation des complexes selon l'invention est réalisée par mise en contact de la cellulose activée avec une solution enzymatique tamponnée. Le pE de la solution tampon d'enzyme est compris entre 5 et 10, et les meilleurs résultats sont obtenus pour des valeurs comprises entre 6 et 9. La température du milieu réactionnel doit être inférieure à 200 C pour éviter une dénaturation de l'enzyme. La fixation de l'enzyme sur la cellulose activée exige une durée de contact de 24h à 48h. Des durées supérieures ne permettent pas une fixation supplémentaire de l'enzyme. La proportion d'enzyme que l'on fait réagir avec le support de cellulose activée peut varier dans de larges limites. Elle est le plus souvent comprise entre 0,1 et 100 % en-poids et de préférence entre 1 et 60 % du poids de la cellulose utilisée. Des celluloses d'origine et de gnanulométrie diverses peuvent être utilisées. A titre expérimental on a choisi une cellulose pour chromatographie. Parmi les enzymes susceptibles de donner des complexes avec la cellulose activée figurent en particulier les hydrolases du métabolisme des sucres comme l'invertase, l'amylase, la maltase, les pectinases, les hydrolases du métabolisme protéique telles que les protéases, les peptidases, la trypsine, la chymotrypsine, le lysosime ainsi que d'autres hydrolases telles que les phospha tases et les ribonucleases. Les exemples suivants, donnés à titre non limitatif illustrent l'invention EXEMPLE I : Chloration de la cellulose en présence deidine 32,4 g de cellulose pour chromatographie sont traités par de la soude à 18 % pendant deux heures. On obtient une alcalicellulose. Celle-ci est lavée sur un verre fritté avec du méthanol absolu jusqu'à ce que les filtrats ne soient plus basiques, puis plusieurs fois avec de la pyridine. L'alcali cellulose est mise en suspension dans 800 ml de pyridine. On ajoute à cette suspension 146ml de chlorure de thionyle SOC12 d'une pureté de 99 %, et on laisse réagir pendant 4 heures. A la fin de ce temps de réaction on verse le mélange réactionnel dans un bain d'eau glacEe-et on agite pendant une heure.On filtre puis la cellulose est mise en suspension pendant tout une nuit dans une solution de bicarbonate de soude à demi-saturée, avant d'être lavée avec de l'eau jusqu'à ce que les filtrats soient clairs. Enfin la poudre de celluloses ainsi chlorée est séchée pendant 24 heures à l'étuve à 500C celle contient 3,57 % de chlore. EXEMPLE II : Chloration de la cellulose en présence de dioxanne. On procède comme dans 1 exemple I en partant d'une suspension de 60 grammes de cellulose dans 450 ml de dioxanne. On ajoute 30 ml de SOCl2 correspondant à la quantité maximum de chlore que la cellulose peut fixer dans le dioxanne. On laisse réagir pendant 1 heure puis le mélange réactionnel est filtre, lavé à l'eau et séché à ltétuve. La teneur en chlore de la cellulose n'est que de 1,51 % et n'augmente pas si l'on augmente le temps de réaction, ou la quantité d'agent chlorant. le tableau I voir Planche II montre les taux de soufre et de chlore pour cent fixés sur cellulose en présence de volumes de pyridine constants et en présence de dioxanne. voir planche I La courbe l,fmontre la variation des teneurs en soufre et de chlore fixés en fonction du temps dans la pyridine. On constate que dans la pyridine la fixation de soufre au cours de la première heure de traitement est très importante elle passe de 0 à 6,5 %. Puis la teneur en soufre diminue au cours des deux heures suivantes et elle est compensée par une fixation d'atomes de chlore, alors que dans le dioxanne la fixation de chlore est arrêtée après la première heure de réaction. EXEMPLE III : Chloration par le chlorure de sulfuryle On procède comme dans l'exemple I mais on réduit la concentration en réactif chloré pour éviter un échauffement trop grand du mélange réactionnel qui entrainerait une dégradation de la cellulose et l'on ajoute 44 ml de chlorure de sulfuryle soit 0,55 mole. EXEMPLE IV : Chloration par le trichlorure de Phosphore On procède comme dans l'exemple I avec les mêmes précautions que celles décrites dans l'exemple III. On ajoute 50 ml soit 0,6 mole de P Cl3. EXEMPLE V : Chloration par le pentachlorure de phosphore On procède en présence de pyridine comme dans l'exemple 1 et avec les précautions indiquées dans les exemples III et IV on ajoute 62,5 g de P C15 soit 0,3 mole qu'on dissout dans le dioxanne. EXEMPLE VI : Complexe de presure supportée et stabilisée. sur cellulose chlorée. l6 g de la cellulose activée selon l'exemple I sont mis en contact avec 40 ml d'une solution de présure industrielle diluée 5 fois dans un tampon phosphate à pH = 6,2 durant 48 heures. On maintient la température entre 4 et 60 C sous agitation. A la fin du temps de contact on lave avec 250 ml de tampon phosphate pH 6, 2 250 ml de chlorure de sodium (5 moles/litre) et 250 ml d'eau. Puis. le complexe est à nouveau mis en suspension dans 250 ml de tampon acétate pH 44 voisin du pH du lait à une température de 4 à 60 C sous agitation magnétique pendant une heure. Ce traitement est effectué pour désorber l'enzyme non fixée par liaison covalente. Après une nouvelle filtration l'enzyme insolubilisée est remise dans les mêmes conditions dans 250 ml de tampon acétate pendant 20 heures.Après une dernière filtration, l'enzyme fixée sur la cellulose est remise en suspension dans 100 ml de ce tampon acétate pH 4,4 et conservée au réfrigérateur à 4-60C. EXEMPLE VII : Complexe de chymotrypsine supportée et stabilisée sur cellulose chlorée. On introduit dans des tubes en matière plastique pour centrifugeuse 500 mg de cellulose activée selon l'exemple II, auxquels on ajoute 10 ml de solution enzymatique tamponnée à pH 9 avec un tampon : acide borique/K Cl/Na OH/ désigné par la marque "TITRISOL". Les tubes sont ensuite placés sur un plateau vibrant pendant 10 minutes à température ambiante. Puis on les centrifuge pendant 20 minutes à 2500 tours/minute. On élimine la partie surnageante. On lave le sédiment, afin de désorber l'enzyme qui ne s'est pas fixée, avec 10 ml d'une solution de chlorure de sodium contenant 5 moles de NaCl/litre. Après agitation on centrifuge à nouveau 20 minutes.On reprend le sédiment avec 10 ml d'une solution tampon pH 8,5 désignée par le nom commercial "TRI5" constituée par du 2-amino-2 hydroxymethyl 1,3 propane diol et 10 ml de Titrisol à pH 9 défini ci-dessus. Deux autres lavages sont encore effectués de la même façon, on sèche. L'activité protéolytique de l'enzyme supportée est déterminée sur la caséine à pH-8,5 et à 370C. On met en présence 800 mg d'enzyme supportée et 20 ml d'une solution de caséine (ou de lait écrémé) dans un Erlenmeyer pour hydrolyser la caséine Au bout de 10 minutes d'incubation on prélève 10 ml de solution que l'on verse dans un tube à essais contenant 10 ml d'acide trichloracétique pour bloquer la réaction. Le tube est alors placé 1/2 heure dans un bain thermostaté à 370C., afin de précipiter toute la caséine qui n'a pas été hydrolysée. On filtre et on détermine la quantité de tyrosine libérée au spectromètre par mesure de densité optique du filtrat à une longueur d'onde de 2750 A. L'activité de 500 mg d'enzyme insolubilisée est comparable à celle obtenue en faisant réagir 0,8 mg de chymotrypsine libre sur 10 ml de lait-écrémé dans les mêmes conditions. EXEMPLE VIII : Complexe de trypsine supportée sur cellulose activée par le chlore. 4 grammes de support préparé selon ltexemple II sont introduits dans un Erlenmeyer avec 80 ml de solution enzymatique comportant 200 mg de trypsine et 100 ml du tampon titrisol pKg défini dans l'exemple précédent. On agite dans un bain thermostaté et on laisse dix minutes à 370C. On filtre sur verre fritté, on lave le complexe avec 70 ml de chlorure de sodium 5 Moles/litre. Un deuxième et un troisième lavages sont effectués avec respectivement 50 ml et 30 ml de chlorure de sodium 5 Moles/litre. L'enzyme insolubilisée est conservée dans un tampon TRIS pH 8,5 défini dans l'exemple VII. L'activité protéolytique est déterminée sur la caséine à pH 8,5 et à 370C. L'activité obtenue sur 500 mg de support correspond à l'activité de 0,4 mg de trypsine libre. EXEMPLE IX : Complexe de betagalactosidase sur cellulose chlorée. A 13 grammes de cellulose modifiée selon l'exemple I on ajoute 40 ml d'une solution enzymatique diluée dans 100 ml d'un'tampon pH 7,2 constitué de 10 2 Mole/l de phosphate de potassium et Mole/litre de chlorure de magnésium. La solution enzymatique est un extrait cellulaire d'E. Coli K 12, purifié par précipitation au sulfate d'ammonium, contenant 1.800 unités O. nitrophenyl beta D galactopyranoside (O.N.P.G.) par ml. On agite le mélange 48 heures à 400C. Après une première filtration le complexe est lave et mis en suspension avec les solutions suivantes 1) - eau 150 ml tampon phosphate pH 6,2 : 150 ml 2) - NaCl 5 Moles/litre 150 ml eau 150 ml 3) - tampon phosphate pH 150 ml On filtre. L'enzyme fixée sur support est conservée dans le tampon phosphate pH 6,2. L'activite de l'enzyme supportée sur 13 g de cellulose modifiée est estimée à 1000 unités de betagalactosidase libre. L'activité de la beta galactosidase est déterminée par son action hydrolysante sur l'o. nitrophênyl beta D galactopyranoside (O.N.P.G.) qui fait apparaître une coloration jaune dans la solution d'(O.N.P.G.) due à l'o. nitrophénol libéré. On mesure la quantité d'O.N.P.G. hydrolysé par l'accroissement de la densité optique à 4200 . A pH constant, la coloration n'évolue pas. On a tracé les courbes étalons à différents pH et l'activité de l'enzyme est estimée par la mesure de la vitesse initiale de réaction donnée par la pente des droites. Les complexes d'enzymes supportées conformes à l'invention conservent une activité enzymatique très longue si on les soumet à un traitement de lyophylisation et à une conservation à basse température. Cette activité peut ainsi dépasser 2 ans. L'invention s'étend aux applications des enzymes supportées précédemment décrites à des procédés enzymatiques industriels et notamment à la coagulation en continu du lait. REVENDICATIONS 1 - Complexes d'enzymes supportées stabilisées caractérisés en ce qu'ils sont formés par une enzyme fixée à un support de cellu lose activée par un agent chlorant en présence de pyridine. 2 - Complexesd'enzymes selon la revendication 1 caractérisé en ce que l'agent chlorant est choisi dans le groupe des chlo rures de soufre et de phosphore et des chlorures de diacides organiques. 3 - Complexes d'enzymes selon la revendication 1 caractérisés en ce que l'enzyme est une hydrolase. 4 - Complexe d'enzyme selon les revendications 1 et 3 caractérisé en ce que l'enzyme est la présure. 5 - Complexe d'enzyme selon les revendications 1 et 3 caractérisé en ce que l'enzyme est la chymotrypsine. 6 - Complexe d'enzyme selon les revendications 1 et 3 caractérisé en ce que l'enzyme est la trypsine. 7 - Complexe d'enzyme selon les revendications 1 et 3 caractérisé en ce que l'enzyme est la betagalactosidase. 8 - Procédé de préparation de complexes d'enzymes supportées sta biliées caractérisé en ce que la cellulose modifiée par un agent chlorant est mise en contact avec une solution enzy matique tamponnée, maintenue à une température convenable pour l'enzyme 24 à 48 heures pour assurer la fixation, le com plexe d'enzyme supportée est alors filtré, lavé alternati vement par des solutions tampons et des solutions de chlorure de sodium 5 Moles/litre puis soumis à un traitement de conser vation par suspension et agitation dans une solution tampon à pH voisin du milieu naturel dans lequel agit l'enzyme, filtré, lavé à nouveau et conservé au froid en milieu tamponné ou lYophylisé. 9 - Procédé de préparation de complexes d'enzymes supportées sta balisées selon les revendications 1 et 8 caractérisé en ce que l'agent modifiant la cellulose est choisi dans le groupe du chlorure de thionyle, du chlorure de sulfuryle, du trichlorure de phosphore et du pentachlorure de phosphore. 10 - Procédé de préparation de complexes d'enzymes supportées sta bilisées selon les revendications 1 et 8 caractérisé en ce que la cellulose modifiée contient de 2 à 5 % en poids de chlore. 11 - Procédé selon la revendication 8 caractérisé en ce que la proportion d'enzyme mise en contact avec le support de cellulose modifiée varie de 0,1 à 100 % en poids et de préférence entre 1 et 60 % par rapport au poids de la cellulose utilisée.