L'invention concerne un procédé de mesure de la concentration d'une solution en substrat oxydable par réaction enzymatique ; elle s'étend à une nouvelle électrode enzymatique pour la mise en oeuvre de ce procédé. L'invention est en particulier applicable pour le dosage des ions lactate dans des liquides biologiques, notamment dans le sang. On sait que diverses circonstances pathologiques ou accidentelles peuvent conduire à une accumulation de lactate dans le sang d'un sujet ; cette acidose lactique ne se traduit pas par des signes cliniques spécifiques, et seul un dosage précis permet d'établir un diagnostic. On connaît à l'heure actuelle des disPositifs à électrode enzvmatiaue aui permettent . ~~ . . Xla facité et d'errectuer de tels dosages dans un laps de temps tres court la rapidité d'exécution des dosages consEhxnt les wantagesessentieAs ces méthodes par rapport à d'autres méthodes connues, en particulier par rapport aux méthodes de dosage par spectrophotomètrie. Les procédés de dosage au moyen d'électrodes enzymatiques consistent, d'une façon générale, à amener le substrat à diffuser à travers une membrane, à lui faire subir une oxydation enzymatique par un accepteur d'électrons qui est transformé en un donneur. à réaliser une oxvdation électro chimique du l'intensité aonneur contenu et a mesureryeu courant engenore par cette oxyaation électro chimique. Les conditions opératoires sont telles que l'oxydation enzymatique et l'oxydation électro chimique présentent des vitesses élevées par rapport à la vitesse de diffusion du substrat à travers la membrane, de sorte que le courant mesuré est proportionnel à cette vitesse de diffusion et, par voie de conséquence, à la concentration de la solution en substrat.Par exemple, un accepteur fréquemment utilisé dans ces procédés connus est l'hexacyanoferrate III qui se transforme en présence de l'enzyme et du substrat en hexacyanoferrate 11. On pourra notamment se reporter aux publications suivantes pour plus de détails sur ce type de procédé Journal of Electroanalytical Chemistry n 66 page 73, 1975 ; Analytica Chimica Acta n 85 page 31, 1976 ; Clinical Chemistry n 22 page 1802, 1976-, Toutefois, tous les procédés de ce type, connus jusqu'à présent, astreignent l'opérateur à effectuer un prélèvement ou un soutirage perdu de sang sur le sujet, et ne peuvent en aucun cas être mis en oeuvre in vivo ; en effet, ces procédés impliquent la présence de substances toxiques dans la solution à doser. La présente invention a pour but de remédier à ce défaut et se propose d'indiquer un procédé de dosage par électrode enzymatique, bénéficiant des diverses qualités inhérentes à ce type de procédé, mais dont la mise en oeuvre s'effectue sans introduire de substances étrangères dans la solution à doser. Un objectif de l'invention est en particulier de permettre l'exécution de mesures in vivo. Un autre objectif est de permettre par une implantation d'électrodes en plusieurs points d'un sujet, de connaftre la répartition de la concentration en substrat du sang du sujet. Un autre objectif est de permettre d'effectuer des mesures en continu dans la solution (en circulation ou non) afin de suivre l'évolution de sa concentration en substrat au cours du temps. A cet effet le procédé de l'invention est du type dans lequel - le substrat est amené à diffuser à travers une membrane semi-perméable vers une chambre réactionnelle, - ce substrat subit dans cette chambre,en présence d'une enzyme spécifique, une oxydation chimique par un accepteur d'électrons OX disposé en solution dans ladite chambre, l'accepteur OX se transformant au cours de la réaction en un donneur d'électrons RE correspondant, - le donneur RE obtenu subit une oxydation électro-chimique sur une anode, située dans ladite chambre et portée à un potentiel déterminé, - une réduction électro-chimique simultanée d'au moins un constituant de la solution à doser est réalisée sur une cathode à l'extérieur de la chambre réactionnelle, - et on mesure l'intensité de courant engendré entre anode et cathode. Selon la présente invention l'accepteur OX choisi pour oxyder le substrat est constitué par une macromolécule de masse moléculaire très supérieure à celle du substrat, la membrane semi-perméable ayant une porosité définie par un seuil de coupure de valeur intermédiaire entre la masse moléculaire du substrat et celle de l'accepteur. On sait que le seuil de coupure d'une membrane est défini comme la masse moléculaire minimale au delà de laquelle les molécules protéiques sont totalement arrêtées par la membrane. Par exemple, pour des substrats du type lactate ayant des masses moléculaires de l'ordre de 100, l'accepteur OX est de préférence constitué par une macromolécule de masse moléculaire au moins égale à 7000, cependant que le seuil de coupure de la membrane semi-perméable est de l'ordre de 4000 à 6000. En particulier, l'accepteur OX disposé dans la chambre réactionnelle est avantageusement du Ferricytochrome C, transformé au cours de l'oxydation enzymatique en Ferrocytochrome C, de masse moléculaire de l'ordre de 13000. Le choix conforme à l'invention des caractéristiques de porosité de la membrane et du couple oxydo-réducteur OX/RE permet d'obtenir, à la fois, d'une part, un piégeage rigoureux de ces corps dans la chambre réactionnelle qui évite toute contamination du liquide à doser, d'autre part, une vitesse de diffusion satisfaisante du substrat tel que lactate ou autre, qui présente des masses moléculaires considérablement plus faibles, par exemple de l'ordre de 100 pour l'ion lactate. Dans l'application tout particulièrement visée par l'invention où le substrat à doser est du lactate contenu dans un liquide biologique tel que du sang, l'enzyme spécifique est en particulier constitué par de la lacticodéshydrogénase de levure aérobie. Pour illustrer l'invention et les phénomènes qui se produisent, on a symbolisé ci-dessous les diverses réactions qui se développent au cours d'une mesure pour l'exemple du lactate et du couple oxydo-réducteur Ferricytochrome C I Ferrocytochrome C (symbolisé par Cyt (III) C / Cyt (II) C) : 1 ) Diffusion (Etape lente) CH3 CHOHCOO ion lactate dans la solution à doser membrane CH3 CHOHCOO ion lactate dans la chambre réactionnelle Le flux diffusionnel est proportionnel à la concentration en lactate de la solution à doser. 2") Oxydation enzymatique dans la chambre réactionnelle (Etape rapide) lacticodéshydrogénase 3 ) Oxydation électro-chimique à l'anode (Etape rapide) 4 ) Réduction électro chimique simultanée à la cathode soit de l'oxygène dissout soit de l'eau présents ou de tout composé rdductible/dans la solution. Notons que les intensités des courants mis en oeuvre sont très faibles et ces dernières réactions n'altèrent pas de façon sensible la composition de la solution (sang ou autre). Par ailleurs, selon d'autres caractéristiques de l'invention, la concentration du Ferricytochrome C disposé dans la chambre réactionnelle est approximativement comprise entre 100 et 1000 micromoles par litre, cependant que la concentration de lacticodéshydrogénase est approximativement comprise entre 15 et 100 micromoles par litre. Comme l'ont montré les expérimentations, ces plages de concentration permettent d'effectuer plusieurs dizaines de mesures précises, l'intensité mesurée étant indépendante, pour ces plages de valeurs, de la concentration en accepteur OX et de celle de l'enzyme. de En outre, selon un modetmise en oeuvre préférentiel du procédé, une électrode de référence est disposée au sein de la solution pour permettre de fixer le potentiel de l'anode par rapport à ladite électrode à une valeur sensiblement constante. il est ainsi facile dans chaque application, d'ajuster automatiquement et en permanence, le potentiel de l'anode au potentiel optimum de la réaction d'oxydation électro chimique qui garantit une vitesse élevée de cette réaction et, donc, une intensité mesurée indépendant de celle-ci et conditionnée uniquement par la vitesse de diffusion à travers la membrane. Dans le cas du couple Ferricytochrome C/Ferrocytochrome C et d'une électrode de référence au calomel saturé, la différence de potentiel entre anode et électrode de référence peut avantageusement être sensiblement fixée à une valeur compri se entre 350 et 600 millivolts. L'anode peut par exemple être en platine, carbone vitreux ou or et la cathode en platine ou or. La présente invention s'étend à une électrode enzymatique pour la mise en oeuvre du procédé précédemment décrit. Cette électrode est du type comprenant un corps délimitant une chambre réactionnelle, une membrane semi-perméable fixée sur ce corps et fermant ladite chambre, une anode située dans cette chambre, une cathode à l'extérieur de celle-ci, et une solution enzymatique contenue dans la chambre ; selon la présente invention la chambre réactionnelle contient en solution un accepteur OX compatible avec l'activité de l'enzyme, de masse moléculaire au moins égale à 7000, la membrane semi-perméable ayant une porosité définie par un seuil de coupure de l'ordre de 4000 à 6000, En outre, l'électrode enzymatique peut être pourvue d'une électrode de référence par rapport à laquelle peut être fixé le potentiel de l'anode ; cette électrode de référence est prolongée jusqu'au voisinage de la chambre réactionnelle, par une jonction électrolytique. La description qui suit en référence aux dessins annexés présente un mode de réalisation d'électrode enzymatique conforme à l'invention et des exemples de mise en oeuvre destinés à illustrer le procédé de l'invention ; sur ces dessins - la figure 1 est une vue en coupe à échelle dilatée d'une électrode enzymatique, - la figure 2 est un schéma d'ensemble du dispositif de mesure, - la figure'3 est un diagramme d'étalonnage obtenu expérimentalement, - la figure 4 est un diagramme obtenu au moyen du dispositif de l'invention au cours d'une expérience pratiquée in vivo chez le chien. Le dispositif de mesure représenté à titre d'exemple aux figures 1 et 2 comprend une électrode enzymatique 1 de quelques millimètres de diamètre (3 à 6 mm par exemple) et de quelques centimètres de hauteur. Cette électrode enzymatique est composée d'un corps cylindrique 2 en matière synthétique isolante, percé d'un canal central 2a et pourvu en bout d'une parti e creuse 2b de forme circulaire appelée à former une chambre réactionnelle. Cette chambre est fermée par une membrane semiperméable 3, en l'exemple en cellophane, qui est maintenue par une bague 4 engagée en force autour du corps 2. La membrane peut présenter une épaisseur de l'ordre de 110 micromètres à sec et de l'ordre del8Omionmètres en immersion ; cette membrane peut être une membrane "type EMD 104" utilisée dans les appareils de dialyse "HOEFER SCIENTIFIC INSTRUMENTS", dont le seuil de coupure est approximativement égale à 6000. Dans la partie creuse 2b est collée une pastille conductrice 5 ayant la forme d'uneolronne, appelée à jouer le rôle d'anode ; cette pastille est reliée à un conducteur électrique 6 traversant le corps. Autour du corps 2 et au voisinage de son extrémité est collé un manchon métallique 7 appelé à jouer le rôle de cathode et relié à un conducteur électrique 8. La chambre réactionnele 2b contient en solution une enzyme spécifique du substrat à doser et un accepteur macromo léculaire OX compatible avec l'enzyme ; cet accepteur est choisi de sorte que sa masse moléculaire soit supérieure à une valeur de l'ordre de 7000. Dans ces conditions, aucune diffusion de ce corps, de même que du donneur RE formé au cours de la réaction enzymatique, ne peut se produire à travers la membrane 3 compte tenu de la faible porosité de celle-ci, et ces substances restent piégées dans la chambre réactionnelle 2bw Par ailleurs, la canal 2a est obturé au niveau de la chambre réactionnelle 2b par un gel ou une pastille poreuse 9 et est rempli d'un électrolyte (solution tamponnée) réalisant une jonction électrolytique avec une électrode de référence de type classique 10. Un conduit souple 11 relie l'extrémité supérieure du canal à l'électrode de référence ; la liaison électrique entre cette dernière et le circuit électrique est assurée par un conducteur 12. De façon classique, l'anode, l'électrode de référence et la cathode, celle-ci par l'entremise d'un galvanomètre 13, sont connectées à un potentiostat 14 fermant les circuits et appliquant à l'anode un potentiel constant par rapport à l'électrode de référence. Les exemples qui suivent ont été conduits au moyen du dispositif ci-dessus décrit. Exemple 1 Les caractéristiques de l'électrode enzymatique utilisée dans cet exemple sont les suivantes : anode en platine de surface de l'ordre de 6 mm2, cathode en platine de surface de l'ordre de 20 mm2, électrode de référence au calomel saturé, prolongée par une jonction électrolytique constituée par une solution tamponnée de KH2 PO4 et Na2H P04 de pH égal à 7,2, chambre réactionnelle de profondeur sensiblement égale à 80 micromètres, enzyme dans la chambre réactionnelle : environ 0,5 microlitre de solution aqueuse de lacticodéshydrogénase extraite de levure de boulangerie (souche Hansenula Anomala), de concentration 40 micromolaire, oxydant OX dans la chambre réactionnelle : environ 0,5 microlitre d'une solution de Ferricytochrome C de concentration 280 micromolaire. G*teuçbrneSation a été menée dans les conditions opératoires suivantes Température : 21 C, Potentiel de l'anode : + 450 millivolts par rapport à l'électrode de référence. La solution analysée était une solution tamponnée de pH 7,2, constituée par un mélange équimoléculaire de K H2 P04 et NA2H P04, de concentration 0,2 molaire en chacun des deux constituants. A cette solution de base on a ajouté de l'acide lactique de façon à réaliser des solutions de concentrations connues en lactate, comprises entre 0,05 et 5 millimolaire. La mesure préalable de ces concentrations a été réalisée par spectrophotométrie. L'électrode enzymatique est à chaque mesure immergée dans la solution ; l'indication du galvanomètre se stabilise au bout d'une minute environ et la lecture est alors effectuée. Le diagramme de la figure 3 donne les intensifs mesurées à l'état stationnaire en fonction de la concentration en lactate. La courbe obtenue est parfaitement linéaire et permet d'étalonner directement le galvanomètre en concentration. Des mesures de concentration effectuées après un tel étalonnage donnent un résultat avec une erreur relative de 2 % environ. Le nombre de mesures effectuées a été supérieur à 100 sans que l'on constate une dérive de la réponse de l'élec- trode enzymatique. Exemple 2 Cet exemple a été conduit avec une électrode enzymatique de mêmes caractéristiques que dans l'exemple 1, sur une solution b doser constituée par du sang prélevé sur un chien. Les mesures sont effectuées dans les mêmes conditions ; la comparaison de celles-ci et de mesure spectrophotométrique montre que l'erreur demeure inférieure à 4 %. Exemple 3 Cet exemple constituant une expérience préliminaire à une campagne d'essais plus approfondis, a été conduit avec une électrode enzymatique de même type, portée par un cathéterfiele. Les caractéristiques dimensionnelles de l'électro de utilisée dans cet exemple étaient diminuées par rapport aux exemples précédents de façon à pouvoir incorporer l'électrode enzymatique à l'extrémité d'un cathéter classique (diamètre de l'électrode enzymatique : 3 mm, surface anode : 4 mm2, surface cathode : 20 mm2). Cette électrode a été placée dans l'oreillette droite d'un chien après intervention chirurgicale et un enregistrement en continu de l'intensité mesurée et donc, du taux de lactate, a été effectué. Le diagramme de la figure 4 donne l'évolution de la concentration en lactate en fonction du temps ; à la 13ème minute, une injection d'une solution de noradrénaline a été pratiquée dans la veine fémorale, on constate alors une augmentation du taux de lactate du sang que permet de déceler l'électrode enzymatique ; on conçoit l'intérêt de cette électrode qui permet ainsi de connaitre en continu la production de lactate due au travail musculaire, fibrillation cardiaque dans le cas particulier. I1 est à noter que la concentration en lactate fournie en ordonnée sur le diagramme de la figure 4 est une concentration en millimoles de lactate, étalonnée avec une solution stagnante ; un décalage en ordonnée est produit par le régime hydrodynamique du sang au niveau de l'oreillette droite et, pour connaître les valeurs absolues des concentrations, un étalonnage dans les mêmes conditions serait à effectuer. Bien entendu, l'invention n'est pas limitée au domaine médical et peut être appliquée dans tous les cas où il convient de doser un substrat oxydable par réaction enzymatique ; dans chaque cas, l'enzyme choisie est une enzyme spécifique du substrat, apte à catalyser son oxydation, le couple oxydo-réducteur OX/RE choisi conformément à l'invention étant compatible avec cette enzyme ; en pratique, on choisira dans chaque application un couple présentant une activité électrochimique importante sur électrode inattaquable, de façon à augmenter la sensibilité des mesures. REVENDICATIONS 1/ - Procédé de mesure de la concentration d'une solution en substrat oxydable par réaction enzymatique, en particulier lactate contenu dans un liquide biologique, ce procédé étant du type dans lequel - le substrat est amené à diffuser à travers une membrane semi-perméable vers une chambre réactionnelle, - ce substrat subit dans cette chambre en présence d'une enzyme spécifique une oxydation chimique par un accepteur d'électrons OX disposé en solution dans ladite chambre, l'accepteur OX se transformant au cours de la réaction en un donneur d'électrons RE correspondant, - le donneur RE obtenu subit une oxydation électro chimique sur une anode située dans ladite chambre et portée à un potentiel déterminé, - une réduction électro chimique simultanée d'au moins un constituant de la solution à doser est réalisée sur une cathode à l'extérieur de la chambre réactionnelle, - et on mesure l'intensité du courant engendré entre anode et cathode, ledit procédé étant caractérisé en ce que l'accepteur OX choisi pour oxyder le substrat est constitué par une macromolécule de masse moléculaire très supérieure à celle du substrat, la membrane semi-perméable ayant une porosité définie par un seuil de coupure de valeur intermédiaire entre la masse moléculaire du substrat et celle de l'accepteur OX. 2/ - Procédé de mesure selon la revendication 1, caractérisé en ce que l'accepteur OX disposé dans la chambre réactionnelle est du Ferricytochrome C transformé au cours de l'oxy- dation chimique en Ferrocytochrome C. 3/ - Procédé de mesure selon la revendication 2, caractérisé en ce que la concentration de Ferricytochrome disposé dans la chambre réactionnelle est approximativement comprise entre 100 et 1000 micromoles par litre. 4/ - Procédé de mesure selon l'une des revendications 1, 2 ou 3, dans lequel une électrode de référence est disposée au sein de la solution pour permettre de fixer le potentiel de l'anode par rapport à ladite électrode à une valeur sensiblement constante. 5/ - Procédé de mesure selon les revendications 2 et 4 prises ensemble, dans lequel l'électrode de référence est au calomel, caractérisé en ce que la différence de potentiel entre anode et électrode de référence est sensiblement fixée à une valeur comprise entre 350 et 600 millivolts. 6/ - Procédé de mesure selon l'une des revendications 1, 2, 3, 4 ou 5, dans lequel le substrat à doser est constitué par du lactate contenu dans un liquide biologique, notamment du sang, l'enzyme spécifique étant constitué par de la lacticodéshydrogénase de levure aérobie. 7/ - Procédé de mesure selon la revendication 6, caractérisé en ce que la concentration de lacticodéshydrogénase disposée dans la chambre réactionnelle est approximativement comprise entre 15 et 100 micromoles par litre. 8/ - Procédé de mesure selon l'une des revendications 1, 2, 3, 4, 5, 6 ou 7, dans lequel l'anode est en platine, carbone vitreux ou or, et la cathode en platine ou or. 9/ - Electrode enzymatique pour la mise en oeuvre du procédé conforme à l'une des revendications 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7 ou 8, comprenant un corps délimitant une chambre réactionnelle, une membrane semi-perméable fixée sur ce corps et fermant ladite chambre, une anode située dans cette chambre, une cathode à l'extérieur de celle-ci, et une solution enzymatique contenue dans la chambre, caractérisée en ce que ladite chambre contient en solution un accepteur OX compatible avec l'activité de l'enzyme, de masse moléculaire au moins égale à 7000, la membrane semiperméable présentant une porosité définie par un seuil de coupure de l'ordre de 4000 à 6000. 10/ - Electrode enzymatique selon la revendication 9, caractérisée en ce que l'accepteur OX contenu dans la chambre réactionnelle est constitué par du Ferricytochrome C. 11/ - Electrode enzymatique selon l'une des revendications 9 ou 10, caractérisée en ce que le corps de celle-ci est cylindrique et pourvu en bout d'une partie creuse fermée par la membrane semi-perméable, l'anode étant assujettie en bout du corps dans ladite partie creuse, et la cathode de forme annulaire étant assujettie autour dudit corps au voisinage de son extrémité. 12/ - Electrode enzymatique selon l'une des revendications 9, 10 ou 11, comprenant une électrode de référence prolongée jusqu'au voisinage de la chambre réactionnelle par une jargon électrolytique.