L'invention a pour objet un procédé de séparation des protéi- nes par échange dotions Il est connu de séparer les protéines par échanges d'ions en mettant en oeuvre des cellulose ou dextrane, sur lesquels sont fixés des amines tertiaires ou ammonium quaternaire. Toutefois, ces échangeurs d'ions sont sans propriétés mécaniques, et par suite, ne peuvent pas être utilisés en colonne, leur volume subit des modifications avec la force ionique et le pi du milieu d'utilisation. En outre, ils sont biodégradables et ne peuvent pas etre stérilisés. Les résines échangeuses d'ions mises en oeuvre dans le procédé de l'invention ne présentent pas ces inconvénients, elles ont de bonnes propriétés mécaniques, ne sont pas sensibles à la force ionique et au pli du milieu d'utilisation, ne sont pas biodégradables et peuvent etre stérilisées. En outre, elles permettent d'obtenir des protéines très pures. Le procédé- de séparation des protéines,selon l'invention consiste à mettre en contact une solution de protéines avec une résine échangeuse d'ions et est caractérisé en ce que l'échangeur est constitué par un support minéral poreux ayant une granulométrie comprise entre 4 /Um et 5 mm, une surface spécifique de l'ordre de 5 à 150 m2/g, un diamètre de pores de 500 à 2500 A , revêtu d'une quantité inférieure à 10 sg/m2 d'un polymère réticulé contenant ou portant des groupements échangeurs d'anions représentés par des amines tertiaires ou des sels dsammonium quaternaire, et possède une capacité d'échange inférieure à 2 meq./g. Comme support minéral poreux, on met en oeuvre des oxydes métalliques tels que : oxyde de titane, alumines et plus particulièrement silices. Ces supports possèdent des diamètres poreux moyens de 500 à 2500 et de préférence de 600 à 1500 , une surface spécifique de 5 à 150 m2/g et de préférence de 20 à 50 m2/g et une gra lométrie de 4 /Um à 5 mm, selon l'application envisagée. Ainsi les particules les plus fines sont utilisées dans les applications analytiques et les plus grosses dans les applications préparatives. Les groupements fonctionnels, amines tertiaire ou sels d'ammonium quaternaire, sont représentés par les formules générales (-) -Cli2-NCI- ou -N-(R)3 x , dans lesquelles R identique ou R différent représente un groupe alkyle ou hydroxyalkyle ayant 1 à 4 atomes de carbone et X un anion minéral ou organique, tel que, par exemple, chlorure, sulfate, nitrate, phosphate, citrate. Ces groupements fonctionnels font partie de la chatne du polymère réticulé, ou sont fixés au polymère réticulé qui revêt toute la surface du support. Les polymères réticulés qui rev8tent la surface du support minéral sont des produits en eux mêmes connus, obtenus selon tous pro cédés classiques de polymérisation. Ils sont préparés à partir de monomères susceptibles de réticuler soit seùls, soit avec un autre monomère, en présence éventuellement d'un catalyseur.Parmi 'ces monomères on peut citer : les composés époxydiques qui réticulent avec les polyamines en tant que catalyseurs; les mélanges polyamine-formol et phénol-formol, qui réticulent sans catalyseur; les mélanges de monomères vinyliques : vinylpyridine-diacrylate d'éthylène glycol, vinylpyridine-vinyltriétoxysilane, styrène-divinylben zène, styrène-vinyltriéthoxysilane, qui réticulent avec un initiateur libérant des radicaux libres comme les peroxydes organiques et les azonitriles. Pour obtenir le revêtement du support minéral par le polymère réticulé, on imprègne le support d'une solution du ou des monomères et éventuellement du catalyseur dans un solvant, ce qui permet une bonne répartition des monomères sur toute la surface du support minéral, le solvant est ensuite évaporé et les monomères réticulés selon les procédés connus. Comme solvant on met en oeuvre tous produits solvants des monomères et du catalyseur, dont le point d'ébullition est inférieur ou égal à 800C et de préférence, le plus bas possible pour favoriser son évaporation ultérieure. Ce sont, par exemple, le chlorure de méthylène, l'éther éthylique, le benzène, l'acétone, l'acétate d'éthyle. Un procédé particulièrement adapté au revêtement de support par des composés époxydiques a été décrit dans la demande de brevet français n" 74-29702 déposée le 30 août 1974 et intitulée "Supports minéraux modifiés" Dans le cas ou le polymère réticulé à la surface du suppor8 mi- fonctionnels néral ne possède pas dans sa chatoie de groun0s que définis ci-dessus, il est nécessaire de le modifier; c'est le cas notamment des polymères réticulés à base de styrbne-divinylbenzene, de styrè- ne-vinyltriéthoxysilane, de phénol-formol ou de polyamine-formol. Cette modification, dans le cas de polymères styrène-divinyl- benzène, styrène-vinyltriéthoxysilane ou phénol-formol, consiste à fixer sur le polymère des groupes chiorométhyle, que l'on fait ensuite réagir avec une amine secondaire ou tertiaire, réaction effectuée selon toute technique connue. Pour fixer les groupes chlorométhyle sur le polymère, il est avantageux, dans le cas des polymères du styrène, de disperser le support minéral revêtu du polymère dans de ltéther chlorométhyli- que, à chaud, en présence d'un acide de Lewis. Par contre, dans le cas d'une résine phénol-formol, on peut, par exemple, disperser le support minéral revêtu du polymère dans ltépichlorhydre et faire réagir à chaud. Cette modification, dans le cas de polymères polyamine-formol, consiste à transformer les amines primaires présentes dans la chat- ne en amines tertiaires ou sels d'ammonium quaternaire selon toute technique classique, par exemple, réaction avec un sulfate ou un halogénure d'alkyl. Dans l'opération de revêtement du support minéral, la quantité de monomères) à mettre en oeuvre doit être telle que la quantité de polymère réticulé possédant des groupes fonctionnels, répartie à la surface du support minéral soit inférieure å 10 et de préférence comprise entre I et 6 mg/m2. Les supports minéraux revêtus de polymères réticulés possédant des groupes fonctionnels, ainsi obtenus, ont une capacité d'échange inférieure à 2 meq./g et de préférence comprise entre 0,3 et 1,2 meq./g. Le procédé de l'invention s'applique à toutes les protéines qui sont solubles en milieu aqueux, quel que soit leur point isoélectrique, mais plus particulièrement à celles dont le point isoélectrique est inférieur à 7,5. Parmi ces protéines, dans lesquelles sont comprises les polypeptides et les enzymes, on peut citer, entre autres : l'albumine, les lactalbumines, l'ovalbumine, la sérumalbumine, l'hémoglobine, les a,ss et t-globulines, les lactoglobulines, le fibrinogène, l'uréase, la trypsine, le lysozyme. Le procédé, selon I'invention,permet de séparer très facilement les protéines leurs solutions, telles que lactosérum, sang et de tous effluents industriels : eaux réslduaires d'abattoir, dtin- dustries alimentaires, de féculerie, constituant ainsi un moyen d'épuration desdits effluents, donc un moyen de lutte contre la pollution. La séparation est obtenue par mise en contact de la résine échangeuse d'ions et de la solution à traiter, à une température, à une force ionique et à un pH compatiblesavec la protéine. Il y -a alors fixation, sur la résine échangeuse d'ions, soit de la pro téine recherchée, soit de la ou des autres protéines contenues dans la solution. Dans le cas ot la protéine recherchée est fixée sur la résine, à partir d'une solution protéique ou non, elle est ensuite séparée par élut ion avec une solution ayant un pH et/ou une force ionique différente de celle de fixation. On obtent, ainsi, non seulement séparation de la protéine de la solution, mais également sa purification et sa concentration. Dans le cas oti la protéine recherchée reste dans la solution protéique traitée selon l'invention et que sont fixées les autres protéines du mélange, on obtient la séparation de la protéine recherchée des autres protéines, donc sa purification. L'élution des protéines fixées conduit à une séparation sélective ou non desdites protéines et à leur concentration. Dans le cas oQ plusieurs protéines recherchées sont fixées simultanément sur la résine, l'élution à pH et/ou force ionique différents de ceux de la solution de fixation donne une séparation des protéines de la solution et leur concentration. L'élution par des eti solutions à pH ou force ionique croissants donne, outre la séparation sélective, la purification et la concentration. La séparation peut être effectuée avec les mêmes résultats, en discontinu ou en continu. Dans les opérations en continu, les résines permettent un remplissage facile de la colonne, un grand débit et une facilité d' élution. Les résultats obtenus sont indépendants de la concentration de la solution traitée, mais sont fonction du pH et de la force ionique et du débit des solutions à traiter et de celles de la so- lution d'élution. Le procédé selon l'invention est applicable dans les industries alimentaires, notamment diététique; pharmaceutique et vétérinaire. On donne, ci-après, à titre indicatif et non limitatif des exemples de réalisation de l'invention. Exemple 1 Preparation de la resine~echangeuse. 100 g de silice ayant une granulométrie de 100 à 200 /Um, une surface spécifique de 24 m2/g et un diamètre poreux moyen de o 1400 A sont séchés à 1500C sous pression réduite pendant 5 h. La silice sUchX obtenue est introduite dans une solution de 850 ml de chlorure de méthylène, 60 ml de styrène distillé, 20 ml de vinyltriéthoxysilane et 0,5 g d'azobis-isobutyronitrile. Le chlorure de méthylène est évaporé à température ambiante, puis la silice imprégnée est chauffée à 120 C, pendant 6 heures, sous 3 bars, pour obtenir la réticulation. La silice est alors mise en suspension dans 300 ml de xylène et chauffée à l'ébullition pendant 2 h. Après filtration, la silice est lavée à l'acétone, puis séchée. L'analyse donne un taux de carbone de 4 % en poids par rapport à la silice revêtue. 50 g de la silice obtenue sont mis en suspension dans 180 g d'éther chlorométhylique, contenant 6 g de chlorure stannique, puis le mélange est chauffé à reflux pendant 4 heures, en milieu anhydre. Après refroidissement, la silice est assorée, lavée avec 200 ml d'un mélange dioxanne-eau 50-50 contenant 10 ml d'acide chlorhydrique, puis à l'eau jusqu'à neutralité et enfin séchée. Le taux de carbone est alors de 4,1 % et celui de chlore de 1,90 %. Le produit obtenu est mis en suspension dans 150 ml d'une solution aqueuse à 30 % de triméthylamine et laissé en contact 8 jours à température ambiante. Après essorage et lavage, on obtient une résine échangeuse d'ion Portant des groupements fonctionnels qui possède les caractéristiques sui- vantes - taux de carbone 4,8 % - taux de chlore 2 % - taux d'azote 0,9 % - quantité de polymère fixé 3,3 mg/m2 - capacité d'échange 0,5 meq./g. Traitement d'une solution d'albumiEe. 10 g de la résine échangeuse obtenue sont placés dans une colonne de 1 cm de diamètre et maintenus comprimés, puis la résine est équilibre à pH 6,5 avec un tampon phosphate 0,01 B. On percole une solution d'albumine à I % en poids dans le même tampon, à raison de 180 ml/h, jusqu'à saturation de la colonne, ce qui correspond à environ 200 ml de solution. La résine est ensuite lavée avec 100 ml du même tampon. L'albumine fixée est alors Fluée par percolation d'une sous tion de NaCl M dans le même tampon, dont le débit est de 180 ml/h. 45 ml de solution permettent de récupérer albumine en solution à 3,3 % en poids. On en conclut que l'échangeur a une capacité en albumine de 150 mg/g et qu'il a permis de concentrer la solution d'albumine. La même opération est répétée 30 fois, aucun gonflement ni vieillissement de 11 échangeur n1 est observé. Exemple 2 L'exemple 1 est répété avec une solution d'albumine à 0,2 % en poids au lieu de 1 %. Les mimes résultats sont obtenus, c'est-à-dire que l'on obtient la même concentration en albumine, quelle que soit la concentration de la solution traitée. Exemple 3 L'exemple i est répété, mais l'élution de la protéine est effectuée avec un tampon citrate 0,05 X, pH 6,5. On obtient 59 ml de solution d'albumine à 2,5 % en poids. Cet essai montre l'influence de la nature du tampon d'élution sur la concentration de la solution obtenue. Exemple 4 On effectue le traitement d'une solution d'albumine de la même façon que dans exemple 1, mais en utilisant 41 g de la résine échangeuse dans une colonne de 1 cm de diamètre et un débit d'élu- tion de 80 ml/h au lieu de 18Q ml/h. La concentration de la solution d'albumine obtenue est de 7 % en poids. Ce qui montre qu'en augmentant la hauteur utile de la colonne et. en diminuant la vitesse d'élution, on augmente la concentration de la solution obtenue. Exemple 5 Préparation de la résine. Dans 150 ml de chlorure de méthylène contenant en solution 6,5 g de N,N-bis (époxy-2,3 propyl) éthylamine et 3 g de triéthylènetétramine, on introduit 50 g dsune silice ayant une granulométrie de 40-100 une surface spécifique de 37 m2/g et un diamètre des pores de 1100 A Le chlorure de méthylène est alors évaporé à tempErature ambiante; la silice imprégnée est chauffe à 600C pendant 60 heures pour obtenir la réticulation, lavée à l'eau bouillante, puis à l'acétone. La résine échangeuse obtenue est formée de silice revetue d'un polymère réticulé renfermant des groupements fonctionnels et possède les caractéristiques suivantes - taux de carbone 8,8 % - taux d'azote 2,4 % - quantité de polymère fixé 3,3 mg/m2 - capacité d'échange 1 meq./g. Séparation de Y-globuline. 10 g de la résine échangeuse obtenue sont placés dans une colonne de 1 cm de diamètre et maintenus comprimés. La résine est F4uilibrée en acide chlorhydrique-O,1 N, puis en tampon phosphate 0,02 X, pE 6,5. On percole 20 mI d'une solution de sérum humain délipidé et lyophilisé à I % en poids dans le meme tampon phosphate, à raison de 100 ml/h. La résine est ensuite lavée par 50 ml du même tampon phosphate. La solution sortant de la colonne contient à l'état électrophorétiquement pur la Y-globuline présente dans la solution de départ. Les autres protéines : a-globulines, ss-globulines et albumine, également présentes dans la solution de départ, sont fixées sur la résine. Elles sont récupérées par élution avec une solution de NaCI 3 M dans le même tampon phosphate. Si on effectue ltélution par des tampons de force ionique croissante, en augmentant la concentration en NaCl, on obtient des solutions enrichies en a-globulines, B-globulines et albumine Exemple 6 Préparation de la résine. On opère comme dans l'exemple 5,mais avec une silice ayant une granulométrie de 100 à 200 /Um et avec 6,5 g de N,N-bis (époxy-2, 3 propyl) butylamine à la place de 6,5 g de N,N-bis (époxy-2,3propyl) éthylamine. La résine échangeuse obtenue est constituée de silice revêtue d'un polymère réticulé renfermant des groupements fonctionnels et possède les caractéristiques suivantes - taux de carbone 9,2 % - taux d'azote 2,5 % - quantité de polymère fixé 3,2 mg/m2, - capacité d'échange 1,1 meq./g. Extraction de protéines. ~ ~ ~ ~ ~ ~ ~ ~ ~ ~ ~ ~ 10 g de la résine échangeuse obtenue sont placés dans une colonne de 1 cm de diamètre et maintenus comprimés. La résine est équilibrée successivement en acide chlorhydrique à 0,1 N, puis en tampon phosphate 0,01 M, pli 7,5. On percole, à raison de 80 ml/h, 30 ml d'une solution à 1 % en poids dans le même tampon phosphate de poudre de lactosérum ultrafiltré, contenant 75 % en poids de protéines. La résine est ensuite lavée par 100 ml du meame tampon phosphate. Les solutions sortant de la colonne renferment les matières grasses et le lactose présents dans la solution de départ. Les protéines, lactalbumines, lactoglobulines, immunoglobulines et sérumalbumine, présentes dans la solution de départ, sont fixées sur la résine. Par élution avec un tampon Mac Ilvaine 0,05M, pIa 4, on récupère les protéines séparées et purifiées. Exemple 7 Extraction d'albumine. 20 g d'une résine échangeuse semblable à celle de-ltexemple 1, mais dont la granulométrie est de 200-500 /Um, sont placés dans une colonne de 2,5 cm de diamètre et maintenus comprimés. La résine est équilibrée successivement en acide chlorhydrique o,t N, puis en tampon tris-HCl 0,01 M, pH7. On percole, à raison de 300 ml/h, 600 ml d'une solution formée de 300 ml du meme tampon tris-HCl et de 300 ml de lactosérum délipidé à 0,5 % en poids de protéines solubles. La résine est ensuite lavée avec 100 ml du même tampon. Les solutions sortant de la colonne contiennent le lactose présent dans la solution de départ. Les protéines : lactalbumines, lactoglobulines, immunoglobu- lines et sérumalbumine, présentes dans la solution de départ, sont fixées sur la résine. Elles sont éluées par passage dans la colonne d'un tampon citrate-soudé 0,1 X, pH7. La solution obtenue contient la totalité des protéines, à une concentration de 4 % en poids. L'opération a permis d'obtenir un mélange de protéines pures, exemptes de lactose, en solution beaucoup plus concentrée que celle de départ. Après 30 opérations successives, on ne constate aucun vieillissement de la résine. REVENDICATIONS 1) Procédé de séparation de protéines, consistant à mettre en contact une solution de protéines avec une résine échangeuse d'ions et est caractérisé en ce que l'échangeur est constitué par un support minéral poreux ayant une granulométrie comprise entre 4 /Um et 5 mm, une surface spécifique de tordre de 5 à 150 m2/g, un diamètre de pores de 500 à 2500 , revêtu d'une quantité inférieure à 10 mg/m2 d'un film de polymère réticulé contenant ou portant des groupements échangeurs d'anions représentés par des amines tertiaires ou des sels d'ammonium quaternaire, et possède une capacité d'échange inférieure à 2 meq./g. 2) Procédé selon la revendication 1, caractérisé en ce que le support minéral est un oxyde métallique : oxyde de titane, alumi nets; silices. 3) Procédé selon la revendication 1, caractérisé en ce que les groupements échangeurs d'anions sont représentés par les formules ou -CH2-N(+)(R)3 X(-) ) avec R identique ou différent re- présentant un groupe alkyle ou hydroxyalkyle ayant 1 à 4 atomes de carbone et X représentant un anion minéral ou organique. 4) Procédé selon la revendication 1, caractérisé en ce que le polymère réticulé résulte de la polymérisation de composés époxy- diques en présence de polyamines, de mélanges polyamine formol, phénol-formol, vinylpyridine-diacrylate d1éthylène glycol, vinyl- pyridine-vinyltriéthoxysilane, styrène-div inyl-benzène, styrènevinyltriéthoxysilane. 5) Procédé selon la revendication 1, caracterise en ce que les protéines, y compris les polypeptides et les enzymes sont représen- tées par l'albumine, les lactalbumines, l'ovalbumine,51e serumalbu- mine, l'hémoglobine, les &alpha;,ss,&gamma;(-globulines, les lactoglobulines, le fibrinogène, l'uréase, la trypsine, le lysozyme. 6) Procédé selon la revendication 1, caractérisé en ce que les solutions de protéines à traiter sont représentées par le lactosérum, le sang et tous effluents industriels. 7) Procédé selon la revendication 1, caractérisé en ce que une ou plusieurs protéines recherchées sont fixées sur la résine échangeuse, puis éluées. 8) Procédé selon la revendication 1, caractérisé en ce que la protéine recherchée reste dans la solution et les autres protéines de la solution sont fixées sur la résine échangeuse.