La présente invention a trait aux complexes de protéinesenzymes sous la forme de membranes utilisables pour la catalyse des réactions enzymatiques. Elle concerne également des méthodes de préparation et d'emploi de ces membranes à activité enzymatique. Les enzymes sont des catalyseurs pr#otéiniques qui ont déjà été utilisés dans un grand nombre d'applications, tant pour l'industrie que pour la recherche, et ce, plus spécialement en pharmacie, dans l'industrie du papier, celle des textiles, etc. Leur activité est hautement spécifique et leurs réactions n'engendrent pas en règle générale, de quantités appréciables de sous roduits indésirables. Les réactions des enzymes sont avantageuses pour l'industrie, puisqu'elles ne nécessitent pas de gros investissements en matériel de transfert calorique et qu'elles sont faciles à réaliser par phases succesives réduisant ainsi les problêmes liés à la séparation des produits intermédiaires. Un problème qui a préoccupé longtemps ceux qui travaillaient aux applications industrielles des enzymes résidait cependant dans la difficulté qu'il y a à séparer ou à récupérer des matières enzymatiques. Dans la plupart des processus industriels courants, la réaction enzymatique est réalisée simplement en mélangeant l'enzyme avec le corps traité, puis en désactivant ou en récupérant après la réaction, l'enzyme dans les produits ou dans les corps n'ayant pas réagi. Toutefois, cette méthode a souvent aboutit à des détériorations des produits de la réaction et à des pertes naturelles importante d'enzymes. En effet, en règle générale, aucun ensyme n'est récupéré, ou du moins toute tentative dans ce sens aboutit à un rendement minime. Un autre problème auquel on s'est heurté dans cette technique, est posé par le fait que les enzymes s'emploient généralement sous la forme d'une dispersion aqueuse. Mais sous cette forme, les enzymes ont en général une faible durée de vie lorsqu'ils sont stockés. En particulier sous forme diluée, ils subissent une perte rapide de leurs propriétés actives lorsqu'ils sont conservés. Pour remédier partiellement à ces difficultés, la technique à élaboré différents enzymes dits immobilisés, corps dans lesquels les enzymes sont fixés ou liés à des supports inertes ou insolubles. Lorsque la réaction enzymatique est achevée, ces matériaux insolubles porte-enzymes peuvent etre séparés du produit de la réaction ou de la partie du corps qui n'a pas réagi, grâce à certaines techniques telles que notamment l'ultrarfiltrage. Néammoins le choix d'un support inerte adéquat présente bien des difficultés, puisque ce support ne doit pas seulement être inerte vis-à-vis de l'enzyme, mais encore posséder la propriété de ne pas inhiber l'action catalytique de l'enzyme ni provoquer une absortion non spécifique qui serait indésirable. Ainsi par exemple, on trouve parmi les supports antérieurs décrits dans la littérature des polymères synthétiques tels que les polyamides, les dérivés de la cellulose, différentes argiles, et enfin des résines à échange d'ions, plus particulièrement celles désignées par les dénominations DEAE-cellulose, DEAE-dextranes, dont il est question notamment dans SUZUKI (dans NAgr Biol. Chem.", volume 30, n0 8, pp; 307-812, 1966).Les méthodes antérieurement connues de préparations d'enzymes immobilisées comprennent la réalisation de liaisons directes par covalence, de liaisons indirectes par l'intermédiaire d'un composé tiers, des chainages croisés de l'enzyme ou son inclusion dans des réseaux de polymères. Cependant aucune de ces techniques ni aucun de ces supports antérieurement connus n'ont donné satisfaction pour tous emplois. Les supports de polymères synthétiques sont cotteux et souvent difficilement disponibles sur le marché. En outre, ils nécessitent bien souvent un traitement chimique spécial pour réaliser la fixation chimique de l'enzyme et du support. Les dérivés de la cellulose sont généralement inadéquats à servir de liants pour les car bo-hydrasesw puisque les hydrates de carbone sont précisément des substrats de réaction pour ces enzymes. Les résines à échanges d'ions, tels que la DEAE-cellulose et la DEAE-dextrane, peuvent n'être pas appropriés à certaines applications.Le problème de la libération d'un enzyme de son support constitue un point faible dans bien des préparations d'enzymes immobilise ; il est particulibrement difficile dans le cas d'une amylase liée à une argile acide laquelle se trouve libérée pendant la réaction de l'hydrolyse se de l'amidon. L'un des inconvénients particuliers de la technique antérieure d'immobilisation d'enzymes est le fait qutils- aboutissaient àla formation de pâtes, de particules ou de matières granuleuses, insolubles. De telles formes, peut-être souhaitables pour certaines applications, imposent dans d'autres cas des limites sévères, surtout lorsqu'il s'agit de processus à grande échelle ou d'opérations ininterrompues de longue durée. Il existe en conséquence un besoin de support d'enzyme pouvant étre modelé sous diverses formes, donc utilisable comme partir intégrante d'un processus de réaction, de manière à éliminer totalement les problèmes de séparation. IL existe, d'une manière plus particulière, un besoin concernant une membrane ou un support de forme pelliculaire capable de complexer ou de lier des enzymes sans gêner leurs propriétés catalytiques, de telle façon que les réactions catalytiques s'effectuent simplement en faisant passer le substrat sur la membrane sur la pellicule attivée. C'est à ce besoin que répond la présente invention. Il s'ensuit que l'invention concerne des enzymes immobilisés sous la forme de membranes,et le procédé pour leur élaboration. Elle concerne également une technique pour effectuer des réactions enzymatiques fonctionnant par passage d'un substrat à réactions enzymatiques sur une membrane complexe porte-enzyme caractérisée par de bonnes propriétés catalytiques. L'Une des caractéristiques importantes de l'invention consiste en la fixation des enzymes sur des membranes de protéines. Comme membranes appropriées, on trouve à la fois des polypeptides de synthèse et des protéines naturelles, sous forme normale ou modifiée. La fixation de l'enzyme est réalisée dans l'un des cas en faisant gonfler une membrane de protéine et en la laissant s'imprégner ensuite dans une dispersion aqueuse d'un enzyme pendant une durée suffisante pour que l'enzyme forme un complexe avec la protéine. Le mécanisme de complexion entre enzymes et membranes de protéine ou supports protéiniques pelliculaires comprend la formation de nombreuses liaisons hydrogènes,celle de sels composés et de forces de VAN DER WAALS. La formation des complexes est facilitée pat un pH déterminé entre les points iso-électriques de l'enzyme et de la membrane de protéine. DESCRIPTION DE LA REALISATION RECOMMANDEE On peut utiliser dans le cadre de la présente invention une grande variété de polypeptides et de protéines, naturelles ou de syhthèse. Une liste non limitative d'exemples de protéines naturelles comprend la collagène, la zéine, la caséine, l'ovalbumine, le gluten de blé,# la fibrinogène, la myosine, la muco-protéine etc. Une liste non limitative d'exemples de polypeptides de synthèse comprend le polyglutamate , le poly-aspartate, la poly phényl-alaniXe, la poly-tyrosine et des copolymères de leucine avec la p-amino-phényl-alanine. Le choix d'une polypeptide de synthèses particulière ou d'une protéine naturelle, sous sa forme normale ou modifiée, sera déterminé dans une large mesure par la nature de l'enzyme à complexer, celle du substrat à traiter et celle de l'ambiance qui entourera la réaction. Compte tenu de leur caractère inerte vis-à-vis d'un grand nombre d'enzymes, on utilise de préférence comme matériaux protéiniques naturels, la collagène et la zéine. Mais si la descritption qui suit illustre l'emploi de collagène et de zéine, il apparat clairement que l'invention s'applique également, avec des modifications évidentes, à d'autres membranes de l'espèce citée. Dans l'une des versions, on prépare une pellicule de collagène en coulant une dispersion de collagène selon les techniques connues. On fait ensuite gonfler la pellicule, on la lave à l'eau et on la fait tremper dans une solution d'enzyme. Après stockage au froid, permettant la diffusion de l'enzyme dans la collagé- ne on peut déposer la pellicule sur un support tel qu'une pellicule d'acétate de cellulose, puis la faire sécher. La collagène est une oxy-proline du type glycine, élément organique principal composant les#tissus interstitiels animaux et les os. Chimiquement, la collagène se distingue des autres protéines par la proportion exceptionnellement élevée de glycine qu'elle contient, ce qui explique qu'elle comporte environ un tiers de résidus amino-acides. Elle. est aussi caractérisée par la présence d'hydro-oxyglycine, ce qui est unique parmi les protéines, et par l'existence de quantités remarquablement faibles d'acides aminés aromatiques ou comportant du soufre. On peut l'obtenir, avec un bon rendement, à partir d'une grande variété d'éléments de - -mammi- fères ou de poissons.On la tire souvent des tendons du porc, de mouton ou de boeuf, de couennes de porc, de résidus de tannerie, qui sont des peaux de veau inutilisables pour la fabrication du cuir ; enfin de l'ostéine, tissu obtenu en faisant sécher des os de bovins après traitement acide qui détruit le phosphate de calcium. L'une des méthodes appropri4es pour la formation d'une membrane de collagène est la suivante. La source de collagène est traitée tout d'abord par une solution d'enzyme destinée à dissoudre I'élastine qui entoure et agglomère les fibres de collagène. On peut employer à cet effet des enzymes de protéolyse d'origine animale ou végétale,,mais d'autres types d'enzymes sont également satisfaisant.On lave ensuite la source de collagène à l'eau et on enlève les protéines et lipides solubles en les traitant par une solution aqueuse diluée d'un agent de chélation tel que le tétraacétate tétrasodique d'éthylère-drsmine. C fait ensuite gonfler les fibres de collagène dans un acide adéquat, tel que l'acide cyano-acétique, comme on en trouve une description dans le brevet américain n0 2 920 030 (HOCHST2kDT; de matière à créer une disper sion de fibre de collagène. On paut #d-v-ner a# cette dispersion une forme convenable de membrane per extrusion ou par moulage.La membrane séchée de collagène est alors renuite à 600 centigrades s#ns 95% de degré hygrométrique pendant 48 heures. On peut aussi poser par électrolyse cette fibre de collagène pour former des membranes appropriées, selon le brevet britannique 1 153 551. Bien entendu n'importe laquelle des nombreuses techniques connues peut etre employée pour former des membranes adéquates de collagène, les descriptions qui précèdent ne constituant que des exemples de procédés actuellement connus. Les membranes de collagène utiles pour l'invention décrite ont généralement une épaisseur de 0,005 mm à 0,1 mm, et de préférence de 0,01 à 0,05 mm. Lorsque l'épaisseur est inférieure à 0,005 mm, la membrane n'a généralement plus la cohérence souhaitable et risque de ne plus former une pellicule intègre, exempte de trous et d'autres défauts de structure. Lorsque l'épaisseur dépasse 0,1 mm, le prix de revient du complexe augmente sans accroissement nécessairement concomitant de ses performances. On peut ajouter à la membrane d'autres matériaux pour obtenir certains effets spéciaux. Ainsi par exemple, on peut employer des plastifiants pour modifier la structure moléculaire de la membrane, afin d'accroître l'élasticité du tissu compte tenu du glissement de la chaîne. Des humidificateurs peuvent permettre de d'eau conserver une capacité de rétention/ plus favorables Des agents de formation de chaînes transversales ("Cross linking"), de recuit, de tannage au chrome ou au formaldéhyde, et autres moyens décrits dans l'art antérieur, peuvent être utilisés pour inhiber l'hydro- lyse ou fournir des sites supplémentaires pour les valences de liaison de l'enzyme souhaité, dont la rétention est alors accrue. La membrane deoollagene est préparée ensuite pour la formation du complexe, ce qui se fait généralement en la faisant gonfler avec un acide organique de faible masse moléculaire, ou quelquefois avec des bases appropriées, de telle façon que le pH se situe entre 2 et 12. Parmi les acides adéquats on peut citer l'acide lactique et l'acide cyano-acétique. On peut si on le désire ajouter des plastifiants ou d'autres additifs pendant la phase de Sonfl gent fielmui-ci effectue en immergeant la membrane dans le /une demi-heure et une heure, suivant les conditions propres au bain l'cpération a lieu en règle générale à la température ambiante. Aundel , on risque d'entraîner une conversion de la collagène en gélatine soluble. La membrane gonfle sous l'effet de l'acidité de l'acide organique qui a été ajouté et qui sert de plastifiant. Aucun autre additif n'est indispensable. La modification de la capacité de rétention d'eau résulte du traitement à l'acide. Après le processus de gonflement, la membrane de collagène est soigneusement lavée à l'eau jusqu'S ce que son pH soit d'un ordre de grandeur acceptable pour l'enzyme particulier en cours de complexation. La membrane gonflée une fois lavée, est trempée dans une solution aqueuse d'enzyme jusqu'a ce quele complexe se forme. En règle générale, il faut une période de 10 heures à 2 jours. Pendant ce temps, il est souhaitable de maintenir la température entre 4 et 20 degrés centigrades, suivant la nature de l'enzyme utilisé. La fixation maximale d'enzyme après lavage est mesurdepar le degré d'activité, ce quispermet de savoir quand le complexe est entièrement formé. Le support du complexe enzyme-collagène doit alors être soigneusement séché, de préférence à la température ambiante d'intérieur ou au-dessous, de façon à éviter de provoquer une avarie de l'enzyme lié. A titre de second exemple d'emploi de protéines naturelles pour former un complexe avec des enzymes , on prépare une pellicule de zéine en procédant à la coulée d'une solution de zéine suivant une des techniques connues. Pour préparer les complexes protéine enzyme , on a recours au meme procédé que pour la pellicule de collagène, sauf que le gonflement de la pellicule de zéine a été aidé par l'addition de plastifiants tels que le 1,5-pentane-diol. La zéine est la prolamine (protéine soluble dans l'alcool) du mais. C'est pratiquement la seule prolamine qu'il soit possible d'obtenir dans le commerce, et l'une des rares protéines végétales facilement disponibles. La zéine se trouve au premier chef dans l'endosperme du grain de mais. La quantité de protéine soluble dans l'alcool est liéedirectement à la quantité totale de protéine contenuedans l'endosperme. La proportion de zéine va de 2,2% à 10,4% de substance séchée suivant l'échantillon de mais choisi. La zéine est canctérisee par un manque relatif de groupes hydrophiles par comparaison avec la plupart des protéines. En fait, c'est la forte proportion de chaînes latérales d'acides aminés et de corps non polaires (hydrates de carbone), qui explique le caractère soluble de la zéine dans des solvants organiques et son classement parmi les prolamines. L'une des zéines disponibles dans le commerce est connue sous la dénomination wargozéine G-200" de la CORN PRODUCTS REFI NING COMPANY, Argo (Illinois# Etats Unis d'Amérique. Les solutions pour la coulée de la pellicule peuvent être définies sur la base de composants purs, en tenant compte de la quantité d'eau contenue dans la zéine brute et d'autres réactifs. Les solutions moulables sont préparées en faisant dissoudre la protéine dans le solvant organique choisi tout en agitant doucement, à température ambiante d'intérieur, pendant une durée de une à deux heures. La solution est alors complétée. Parmi les solvants appropriés, on trouve le mélange d'alcool isopropylique (81% en poids) et de Scellosolve de méthyle (éther monoéthylique d'éthylène glycol, 4%).Les solu tions darifiées, qui contenaient 20% à 30% en poids de zéine sèche, sont de couleur ambrée. Des agents de cuisson, tels que le formaldéhyde, et un plastifiant peuvent être ajoutés peu avant la coulée de la pellicule. Bien entendu, toute autre technique actuellement connue peut etre employée pour préparer des membranes appropriées de zéine, la description qui précède ne constituant qu'un exemple d'une de ces techniques. Les membranes de zéine utiles pour la présente invention ont généralement une épaisseur de 0,005 à 0,1 mm. On prépare alors la membrane de zéine pour la formation du complexe avec l'enzyme, en le faisant gonfler avec un plastifiant, à moins qu'un plastifiant n'ait déjà été ajouté avant la coulée de la pellicule. Les plastifiants adéquats sont entre autres le 1,6-pentanediol, le glycérol et le sorbitol. On immerge la membrane dans un bain de 2% (en poids) de plastifiant dans l'eau, cela pendant 10 heures, à la température d'intérieur. La membrane gonflée est ensuite séchée avec du papier de soie, papier absorbant ou analogue, puis trempée dans une solution aqueuse d'enzyme jusqu'à l'achèvement du complexe. Ceci nécessite d'habitude de 10 heures à 2 jours. Pendant cette période, la température doit entre maintenue entre 4 et 20 degrés centigrades suivant la nature de l'enzyme utilisé. Le support du complexe enzyme-zéine doit être soigneuse ment eché, de préférence à une température d'intérieur ou plus basse, de façon à éviter d'endommager Enzyme lié. Une grande variétés d'enzymes de toutes sortes peuvent ainsi être complexés avec des protéines naturelles telles que la collagène, la zéine etc. , et ce de la meme manière, le choix dépendant de l'application particulière visée. Ainsi, les enzymes appropriés comprennent des amylases, la lysozyme, l'invertase, l'uréase, # uréase, les ce cellulases, la pyrocatéchol-méthyl-transférase , la saccharose-6-glucosyl-transférase, l'oxy-estérase de carbone, l'estérase d'aryle, la lipase, de l'estérase de pectine, la glucoamylase, de l'amylopectine-1,6-glucosidase, d 1 'oligo-1 , 6-glucosi- dase, de la polygalacturonase, 1 'alpha-glucosidase, la beta-glucosidase, la bêta-galactosidase, l'oxydase de glucose, l'oxydase de galactose, l'oxydase de pyrocatéchol, la catalase, la peroxydase, la lipoxydase, l'isomérase du glucose, les pentosanases, la celloblase, l'isomérase de xylose, l'oxydase sulfinique; , l'oxydase d'éthanolamine, la pénicillinase, l'anhydrase carbonique, la gluconolactonase, la kéto-stérolde-delta-déhydrogénase, la Il-beta- hydroxylase et les acylases d'acides aminés. Des combinaisons d'enzymes compatibles et des systèmes multi-enzymes peuvent etreaaussi complexés avec la collagène de la même manière. Toutefois, des corps particulièrement adéquats sont la lysozyme, l'invertase, l'uréase et les amylases. La lysozyme est largement utilisée en recherche pharmacologique pour l'hydrolyse de micro-organismes ; elle sert aussi dans le traitement des eaux résiduelles, soit seule, soit en combinaison avec d'autres enzymes, des bactéries ou les deux éléments réunis. Une application particulièrement importante des complexes membraneux de lysozyme-protéine est la lyse des cellules. L'invertase, (ou bêta-D-fructo-furanosidase), est largement employée dans l'industrie alimentaire, aussi bien que pour des besoins d'analyse. L'invertase peut servir de catalyseur pour l'hydrolyse de la saccharase transformée en glucose et fructose. ou lrînversion du sucre. L'invertase est efficace pour l'hydrolyse des chaînes de bêta-D-fructofuranosyle en saccharose, raffinose, gentianose ainsi qu'en méthyl et bêta-fructofructose. Une application particulièrement importante d'un complexe membraneux d'invertase-protéine est l'hydrolyse continue de la saccharose. L'uréase est un enzyme hautement spécifique, capable de servir de catalyseur dans la tranformation d'urée en carbonate d'ammonium. Elle est souvent utilisée pour déterminer le taux d'urée dans les échantillons d'urine. A cause de son action très spécifique, l'un des emplois de la membrane complexe d'uréaseprotéine est celui qui concerne les reins artificiels. D'une façon plus particulière, les membranes complexes d'uréase-protéine peuvent servir à l'hydrolyse répétitive d'urée, comme dans le traitement des déchets humains. L'alpha-amylase est généralement appelée "l'enzyme liquéfiant" : elle est connue pour sa propriété d'hydrolyser aléatoirement l'amidon, le glucogène et les dextranes. La bêta-amylase peut produire à partir du sucre, du glucogène et de la dextrane. D'autres amylases appropriées comprennent 1' alpha-glucosidase, l'amylo-glucosydase, 1 'amylo-1 ,6-alpha- glucosidase, (enzyme de débranchement), l1oligo-1,6-glucosidase, (dextrinase limite), l'isomaltase, l'iso-triase. Daps la présente invention, le terme "amylase" se rapporte génériquement a l'une ou plusieurs des amylases citées ou à d'autres amylases.Une application particulièrement importante d'un complexe amylaseprotéine qui fait l'objet de l'invention consiste dans le passage continu de substrats d'amidon sur la membrane à activité enzymatique afin de réaliser l';nydrolyse continu de l'amidon. Plusieurs enzymes peuvent entrer en complexe en même temps avec la membrane de protéine. Ainsi par exemple, il est très souhaitable de complexer l'alpha-amylase avec d'autres types d'enzymes : en effet, l'alpha-amylase est capable de briser aléatoirement une molécule d'amidon, libérant ainsi des emplacements pour une réaction avec d'autres enzymes plus spécifiques. Les complexes immobilisés ainsi formés procurent une bonne activité enzymatique. Lorsqu'un substrat qui réagit aux enzymes est mis en contact avec de tels complexes, une certaine quantité de l'enzyme reste fixé au support pendant la durée de la réaction ; ainsi, il n'est pas nécessaire de provoquer un processus distinct de séparation, comme c'est le cas dans les techniques actuelles. De plus il a été découvert que les complexes d'enzymes protéine conformes à la présente invention restent stables pendant de longues périodes de stockage et peuvent être lavés de façon répétée sans perte significative d'activité enzymatique. Dans l'état actuel des choses et bien que cela ne soit pas certain sur le plan scientifique on peut estimer que le méca nisme de complexation entre les membranes protéiniques ou les supports pelliculaires de :protéine d'une part, les enzymes d'autre part, comporte la formation de nombreuses liaisons d'hydrogène et de sels, ainsi que des interactions de VAN DER WAALS. La formation du complexe est facilitée grâce à un pH entre les points iso electriques de l'enzyme et la membrane protéinique. Il est bien entendu que la manière de préparer les memuranes à partir de pellicules de collagène, telles qu'elles ont été utilisées ci-dessus pour former des complexes avec les différents enzymes, constitue une technique bien connue et qu'il en existe de nombreuses variantes. Ainsi par exemple, le brevet américain 2 920 000 (HOCHSTADT) cité ci-dessus, ne représente que l'une des techniques adéquates pour la préparation de pellicules et de membranes de produits du type des collagènes. Pour mieux faire comprendre les caractéristiques techniques et les avantages de la présente invention, on va en décrire des exemples de réalisationt étant entendu que ceux-ci ne sont pas limitatifs quant à leur mode de mise en oeuvre et aux applications qu'on peut en faire. EXEMPLE NO 1 : Lysozyme Cet exemple illustre la préparation et l'utilisation d'un complexe membraneux de lysozyme collagène. Un cm3 d'une pellicule de collagène de0,025mm d'épaisseur, réchauffée à 550 C saus 90% de degré hygrométrique pendant 48 heures, a été mise à gonfler dans une solution d'acide lactique (pH=3), puis lavée sous le robinet d'eau pendant 5 minutes. La pellicule ainsi lavée a été ensuite imprégnée d'une solution d'enzyme de 250 mg de lysozyme dans 15 cm3 d'eau. Puis, on l'a fait reposer à 20 C pendant 14 heures. La pellicule ainsi imprégnée a été déposée ensuite sur de l'acétate de ceIAlose et séchée à la température de la pièce pour former un complexe membraneux de lysozyme-collagène. Une solution de micrococcus lysodeicticus (300 mg de cellules séchées par litre), a servi à doser l'activité enzymati que du complexe en mesurant la décroissance de la densité optique de la solution bactrienne à 0,450 millimicrons. Le complexe membraneux séché a d'abord été lavé avec 10 litres d'eau courante et initiale son activité enzymatique/a êté dosée. Celle-ci a été déterminée en prenant comme base le quotient de la décroissance de densité optique par la densité optique primitive après un temps de réaction de 30 minutes. Le complexe a été lavé avec 2 litres d'eau entre deux expériences successives. L'activité initiale était de 0,538, ce qui correspond à une lyse de 53,8% des cellules.La répétition de l'opération donna une activité de 0,420, correspondant à une lyse de 42%. La troisième expérience donna une activité de 0,489, soit 48,9% de lyse, et la quatrième aboutit à 0,533 ou 53,3% de lyse. EXEMPLE NO 2 : Invertase Cet exemple illustre la préparation et l'utilisation d'un complexe d'invertase-collagène. On a fait gonfler dans une solution d'acide lactique, (pH=3), 1,5cm3 d'une pellicule de 0,025mm d'épafsseur de collagène, non tannée et stockée à la température de la pièce pendant 2 mois au moins. On a lavé ensuite cette pellicule dans l'eau pendant une demi-heure. La solution ainsi lavée a été mise à imprégner dans une solution de 140 mg d'invertase dans 10 cm3 d'eau, puis placée dans un réfrigérateur pendant une nuit. Enfin , la pellicule imprégnée a été déposée sur un substrat d'acétate de cellulose et séchée à la température ambiante de la pièce.La pellicule séchée, qui const & ue un complexe membraneux de collagène-invertase, a été utilisée pour l'hydrolyse de la saccharose au cours de I'expérience suivante. 400 cm3 d'une solution de saccharose à 6% a servi de substrat pour le dosage d'enzyme. L'activité enzymatique a été suivie par polarimétrie dans un dispositif de réaction à recyclage. Après dosage de l'activité du complexe, celuiYcf a été lavé dans 2 litres d'eau ; puis son activité a été mesutée à nouveau. cette opération a été répétée plus de 20 fois, la quantité d'eau de lavage atteiantplus de 40 litres. L'activité enzymatique du complexe invertase-collagène diminuait progressivement après chaw lavage, atteignant enfin une limite stablequi se maintenait constante pendant le lavage avec plus de 10 litres d'eau. Le temps total qui s'était écoulé à ce stade était de 13 jours. TABLEAU 1 Nombre de lavages % de saccharose inverti en 30 minutes de réaction à ~ a 250 C pH 5 à 6 1 50 5 40 10 38 15 30 20 28 25 26 30 25 35 25 40 24 L'activité enzymatique du complexe d'invertase à la limite stable inférieure correspond à un taux de réaction de 1,73 x 10 3 de mole par litre par minute. En attribuant au complexe la mhe vitesse de réaction qu'à l'enzyme libre, (soit 370 moles de saccha rose par seconde par mole d'enzyme), le tiux de réaction cité un ci-dessus correspond à 21,4 mg d'invertasedans,litre de solution de saccharose à 6%. Or, on a utilisé 1,5 cm3 de complexe pour hydroliser 400 cm3 de substrat.Donc~la quantité d'invertase liée à 1,5 cm3 peut être évaluée 8,56 mg, soit 5,7 mg d'in#vertase par cm3 de complexe. Cette série d'expériences s'est étendue sur une période de 13 jours. Le complexe pendant les périodes de non-utilisation, était stockée à 20 C dans 5 cm3 d'eau distillée. EXEMPLE 3 : Uréase Cet exemple illustre la préparation et l'utilisation de membranes d'uréase-collagène. Un cm3 d'une pellicule de collagène de 0,025 mm d'épaisseur, réchauffée à 600 C sous 95% de degré hygrométrique pendant 48 heures, a gonflé dans une solution d'acide lactique au pH 3. Elle a été lavée ensuite dans l'eau pendant une demi-heure. La pellicule ainsi lavée est ensuite imprégnée dans une solution d'enzyme de 200 mg d'uréase dans 15 cm3 d'eau pendant 16 heures. Enfin, la pellicule a été déposée sur un support d'acétate de cellulose et séchée à la température ambiante de la pièce. Avant l'usage, le complexe membraneux d'uréase a été lavé avec 5 litres d'eau et stocké à 20 C pendant 5 jours. Ce n'est qu'ensuite que son activité uréasique a été examinée. Cette activité a été suivie par mesure potentiométrique directe de la concentration d'ions d'ammonium à l'aide d'une elecrode telle que celle connue sous la référence 39137 de BECKMANN, sensible aux cations. Elle a été également mesurée par colorimétrie grâce au réactif de NESSLER. Le sulfate d'ammonium a servi dans les deux cas pour obtenir une courbe régulière.Une goutte de réactif de NESSLER fraîchement préparé a été ajoutée à 2 mi de solution du substrat, et l'intensité de la coloration a été mesure par mi spectro-photométrie à la longueur d'Onde de 0,430 mill#rons. Trois taux de concentration d'urée, à savoir 3,3 x 10 1, 3,3 x 10- et 3,3 x 10 3 mole dans l'eau distillée ont été empîoyés.L'activité du complexe membraneux a été examinée sur une période d'une semaine. En dehors de ses périodes d'utilisation, le complexe était stocké immergé dans 50 cm3 d'eau distillez à la température de la pièce. Le résultat montre qu'on a obtenu 99% d'hydrolyse de 50 mi d'une solution de 3,3 x 10 3 mole en 20 heures en employant 1 cm3 du complexe membraneux qui avait déjà servi pendant une semaine. TABLEAU 2 Hydrolyse de l'urée par un complexe membraneux d'uréase-collagène Jours Concentration % d'urée hydrolysé pendant H de la solu d'urée en uni- la réaction et temps tion d'urée tés de 3,3 x mesure potentio- utilisation 10 - M(initiale métrique de la react initial final de 0,21% (30 mn.) NESSLER 1 100 0,21% (30 mn.) 2 100 0,3% (20 h.) --- 3 10 0,20%(160 mn.) --- 4 1 7r68(200 mn.) --- 5 1 14,% (20mn.)(c) --- 8 1 7,6% (20 mn.) 8%(20 mn.) --- --- 8 1 3,8% (20 mn.) 5%(20 mn.) 7,30 7,40 8 1 99% (20 h.) 99%(20 H.) 7,30 7,90 a) Dans toutes les expériences, on a utilisé 1 cm3 du complexe membraneux pour hydrolyser 50 cm3 de solution d'urée. b > Le complexe membraneux utilisé le jour 4 était imprégné dans une solution d'enzyme, 100 mg d'uréase par 50 cm3) pendant 14 heures, avant d'être lavé avec 2 litres d'eau avant son utilisation le jour 5. c) Moyenne des deux expériences. Exemple 4 : Amylase Cet exemple illustre la préparation et l'emploi d'un complexe membraneux d'amylase-collagène. 2 cm3 d'une pellicule de collagène de tir038 mm d'épaisseur, réchauffée à 600 C à 95% de degré hygrométrique pendant 48 heures, a gonflé dans une solution d'acide lactique pendant une demi-neure au pH#. La pellicule a été ensuite lavée sous le robinet d'eau pendant 5 minutes, puis trempée dans une solution de 200 Mg d'amylase de malt dans 15 cm3 d'eau, et enfin déposée à 20 C pendant 15 heures. Il n'a pas été nécessaire d'ôter l'excès de solution enzymatique. La pellicule imprégnée a été immédiatement déposée en couche sur un support d'acétate de cellulose de 0,025 à 0,05 mm d'épaisseur et séchée à la température de la pièce.La pellicule sèche, qui était devenue un complexe de collagène-amylase, a été utilisé pour l'hydrolyse de l'amidon. 50 cm3 d'une solution d'amidon ont été utilisé comme substrat pour le dosage de l'enzyme. L'activité enzymatique a été mesurée grâce à la diminution de l'intensité de la couleur bleue du complexe iode-amidon. (Changement de densité optique à 0,4 millimicron). Un réactif normalisé à l'iode a été préparé en faisant dissoudre 30 g d'iodure de postaasium et 3 g d'I 2 dans un litre d'eau distillée. Une goutte de ce réactif a-été ajoutée à 20 cm3 du substrat traité qui avait été placé en étuve avec 2 cm3 du complexe membraneux amylase-collagène à 409 pendant 15 minutes. mi L'absorption de la longueur d'onde de 0,4 millXcrons a été mesurée. Les résultats d'une hydrolyse d'amidon par un complexe membraneux de collagène-amylase lavé avec 10 litres d'eau antérieurement à l'expérience ont été les suivant : Après 15 minutes, la couleur de la solution d'amidon ioduré état passée du bleu Ww violet, ce qui correspond à la dégradation des molécules d'amidon passant d'un degré initial de polymérisation de plus de 30 à un degré final de 10 à 20. Au cours du premier passage, la réaction amylacée de 2 cm3 de pellicule dans 50 cm3 d'une solution d'amidon à 18 pendant 15 minutes à 400 C a donné une réactivité amylacique de 0,700, mesurée à l'aide du quotient de la diminution de densité optique à 0,400 millimicrons par la densité initiale à la meme longueur d'onde.Le complexe ayant été lavé avec deux litres d'eau, le second passage a donné une une activité de 0,325. Après un lavage supplémentaire, on a obtenu une activité de 0,500 au troisième passage. EXEMPLE 5 : Cellulase Cet exemple illustre la préparation et l'emploi d'un complexe de cellulase-collagène. Un cm3 d'une pellicule de collagène de 0,025 à 0,038 mm d'épaisseur, réchauffée à 550 C sous 95% de degré hygrométrique pendant 30 heures, puis entreposée à la température ambiante de la pièce pendant 2 mois, a gonflé dans une solution d'acide lactique CBH = 3). La pellicule ainsi gonflé a été lavée dans l'eau pendant une demi-heure, puis mise à baigner dans une solution de 200 mg de cellulase dans 10 cm3 d'eau, et enfin entreposée à 40 C pendant 14 heures. La pellicule ainsi imprégnée a été déposée en couche sur un support d'acétate de cellulose et séchée à la température de la pièce.La pellicule séchée a été lavée pendant deux semaines dans un litre d'eau à 40 C avant de subir l'expérience d'hydrolyse de cellulose ) à ltoxyméthyle de carbone, (carboxyl-methyl-cellulose ou CMC) décrite ci-après. On a utilisé comme substrat 50 cm3 de CMC à 1,5% pour le dosage de l'enzyme. L'activité enzymati-que a été suivie en surveillant la diminution de viscosité relative du substrat, mesurée à l'aide du viscosimètre d'OSTWALD. Entre deux passages successifs, la pellicule a été lavée avec 2 litres d'eau. Les résultats obtenus appararssent dans le tableau 3. TABLEAU 3 Numéro du passage Diminution de viscosité relative pendant un temps de réaction de 30 mn. à 200C Etalonnage 12,90 1 10,75 2 7,74 3 5,60 4 5,43 5 5,27 Comme le montrent les résultats ci-dessus, le complexe de cellulase-collagène a pu faire descendre la viscosité du substrat a moins de la moitié de sa valeur initiale au bout de cinq passages Pendant le cinqW & amp;me, la viscosité relative est tombée à 1,43 au bout de 18 heures de réaction. EXEMPLE 6 : Invertase-zéine Cet exemple illustre la préparation et l'emploi d'un complexe d'invertase-zeine. On a fait gonfler 2 cm3 d'une pellicule de zéine tannée au formaldéhyde, de 0,038 mm d'épaisseur, dans une solution de 1,5-pentanédiol à 2% de son poids d'eau. La pellicule a été séchée avec du papier de soie, puis mise à imprégner dans une solution de 200 mg d'invertase dans 15 cm3 d'eau, et enfin stockée pendant une nuit dans un réfrigérateur. La pellicule imprégnée a été déposée en couche sur un support d'acétate de cellulose et séchée à la température ambiante.La pellicule séchée, qui constitue un complexe membraneux de zéine-invertase, a été utilisée pour l'expérience d'hydrolyse de la saccharose au cours de l'expérience suivante On a pris comme substrat 400 cm3 d'une solution de saccharose à 6% pour doser l'activité enzymat-#ue qui a été contrôlée par polarimétrie dans un dispositif de réaction à recyclage identique à celui de l'exemple 2. Après dosage de l'activité du complexe, celui-ci a été lavé avec 2 litres d'eau, puis réutilisé. Les résultats figurent au tableau 4. TABLEAU 4 Numéros des % de saccharose invertie en lavage s 2 heures de temps de réaction à a 25% C et pH 6 1 40 2 16 4 8 6 8 10 6 15 7 L'activité enzymatique du complexe invertase-zéine a diminué progressivement après lavage pour atteindre enfin une limite stable tout comme le complexe de collagène-invertase de l'exemple 2. EXEMPLE 7 : glucose isomérase Cet exemple montre la préparation et l'utilisation d'un complexe membraneux de gluebse-isomdrase-collagène. On a fait gonfler dans une solution d'acide lactique (pH=3), un cm3 d'une pellicule de collagène épais de 0,025 mm réchauffée à 600 C, à 901 de degré hygrométrique pendant 28 heures. On l'a lavée, sous le robinet pendant 5 minutes, puis mise à imprégner à 2 C pendant 16 heures dans 55 cm3 d'une solution d'enzyme dont l'activité était au total de 5,4 x 10 5 unités. (1 unité = 1 mole de produit formée à la minute). de La pellicule imprégnée a été déposée en couche sur/l'acétate de cellulose, puis séchée a la température de la pièce pour donner un complexe membraneux de glucose-isomérase-collagène. Ce complexe a servi de catalyseur pour l'isomérisation de D-glucose dans 50 ml d'une solution ) à 9% 60 C tamponnée au pH 7,2. Après un temps de réaction de deux heures, 1 ml de la solution traitée a été prélevé pour déterminer la quantité de Dofructose formée, à l'aide de la méthode du carbazol-cystéine. (Z. DISCHE et E.BORENFREUD, J. Biol. Chemin. 192, 583 ; 1951). L'activité initiale de la membrane était de 8,3 x 10 -6 unités. Le complexe membraneux a été alors lavé avec 1,5 litre d'eau et déposé dans 100 cm3 d'eau à 4 C pendant 17 heures avant le second passage. Celui-ci a fait apparitre une légère augmentation d'activité dûe probablement à un accroissement de la température de réaction : celle-ci est passée pendant cette opération de 60 à 650 C. On a obteniazune activité enzymatique de 9,8 x 10 -6 uni- tés. Puis, le complexe a été relavé avec 1,5 litre d'eau et réu tilisé pour un troisième passage à 60- C. L'activité obtenue était de 8,7 x 10 -6 unités. Au troisième passage, la membrane-etait restée à 60e C pendant plus de six heures. Ceci prouve la stabilité du complexe et son aptitude au réemploi. Il doit etre entendu que si la description ci-dessus n'a trait qu'auxréalisations préférentielles de l'invention pour la préparation de complexes actifs insolubles de protéine-enzyme, l'homme de l'art peut apporter de nombreuses modifications dans le cadre de la présente invention définie par les revendications. REVENDICATIONS 1. Membrane à activité enzymatique formée par un enzyme complexé avec une membrane choisie parmi le groupe des protéines et polypeptides, caractérisée par le fait qu'elle réagit par catalyse par enzyme lorsqu'on y fait/un substrat susceptible de réagir à l'enzyme donné. 2. Membrane - selon la revendication 1, caracterisi par une épaisseur comprise entre 0,005 mm et 0,1 mm. 3. Membrane selon l'une des revendications 1 ou 2 caractérisée par le fait que l'enzyme est choisi dans un groupe comprenant des oxy-réductases, des transférases, des hydrolases, des isomérases et leurs mélanges compatibles. 4. Membrane selon l'une des revendications 1 à 3 caractérisée par le fait que l'enzyme est choisi parmi un groupe comprenant la lysozyme, l'uréase, l'amylase, l'invertase, la cellulase, les glucoses#-isomérases et des mélanges compatibles de ces enzymes. 5. Membrane selon l'une des revendications 1 à 4 caractérisée par le fait que la protéine est la collagène ou la zéine. 6. Membrane selon l'une des revendications 1 à 5 caractérisée par le fait qu'elle est déposée en couche sur un support de texture auto-portante. 7. Membrane selon la revendication 6 caractérisée par le fait de que ledit support est/l'acétate de cellulose. 8. Procédé de préparation d'une membrane à propriétés enzymatiques selon l'une des revendications 1 à 7 consistant à faire gonfler jusqu'à sa capacité maximale de gonflage une membrane choisie parmi le groupe des protéines et des polypeptides, puis de la laisser s'imprégner d'une solution aqueuse d'un enzyme jusqu'à ce que celui-ci forme un complexe avec la membrane. 9. Procédé selon la revendication 8 caractérisé par le fait que l'enzyme est choisi dans un groupe comprenant les oxy-réductases, les transférases, les hydrolases, les isomérases et les mélanges compatibles de ces enzymes. 10. Procédé selon l'une des revendications 8 ou 9 caractérisé par le fait que l'enzyme est choisi dans un groupe comprenant la lysozyme, l'uréase, l'amylase, l'invertase, la cellulase, la glucose-isomérase et leurs mélanges compatibles. 11. Procédé selon l'une des revendications 8 à 10 caractérisé par le fait que la membrane est gonflée à un pH de 2 à 12. 12. Procédé d'hydrolyse de l'amidon consistant à faire passer une solution d'amidon sur de l'amylase complexeeavec une membrane selon l'une des revendications 1 à 7 à température et pH d'hydrolyse. 13. Procédé de lyse de cellules consistant à faire passer une suspension de cellules sur de la lysozyme complexée avec une membrane selon l'une des revendications 1 à 7, à température et pH de lyse. 14. Procédé d'hydrolyse de la saccharose consistant à faire passer une solution de saccharose sur de l'invertase complexée avec une membrane sion l'une des revendications 1 à 7, à température et pH d'hydrolyse. 15. Un procédé d'hydrolyse de l'urée consistant à faire passer une solution contenant de l'urée sur une uréase complexée avec une membrane selon l'une des revendications 1 à 7 à température et pH d'hydrolyse. 16. Un procédé d'hydrolyse de la cellulose consistant à faire passer un substrat cellulosique sur de la cellulase complexée avec une membrane selon l'une des revendications 1 à 7, à température et pH d'hydrolyse. 17. Un procédé d'isomérisation du D-glucose consistant à faire passer une solution contenant du glucose sur de la glucoseisomérase complexée avec une membrane selon l'une des revendications 1 à 7 à température et pH d'isomérisation du glucose.