La présente invention concerne des résines échangeuses d'ions porteuses d'enzymes; elle a également pour objet un procédé pour l'obtention de ces résines; elle concerne aussi l'application de ces résines,notamment à l'hydrolyse du maltose,des dextrines et de l'amidon. Des recherches ont déjà té effectuées pour immobiliser des enzymes sur un support constitué d'un échangeur d'ions (voir à ce propos les articles de : J.H. WILSON and M.D. LIILY, Biotechnol. Bioeng., 11,349-362.(1969), S.P. O'NEILLE, P. DUNNILL and M.D. LILLY, Biotechnol. Biceng., 13, 337-352 (1971), H. MAE DA and H. SUZUKI, Biotschnol. BIoeng., 16 , 1517-1528 (1974), B. SOLOMON and Y. LEVIN, Biotechnol, Bioeng., 16, 1161-1177, (1974), J. CARISSON, H. RASAI and I. OKUYAMA, J. Biochem., 1r, 299-307 (1974), H. MAEDA and H. SUZUKI, Agr. Viol. Chem., Vol 36,(10),1839-1842 (1972) et J. CARISSON, R. AXEN, and T. UNGE, Eur. J. Biochem., 59, 567-572 (1975)). Dans tous des travaux, la fixation sur la résine cationique s'effectue avec une enzyme modifiée ou avec un substrat modifié, ladite enzyme se fixant indirectement par un processus purement chimique. D'autre part, le brevet FR 73 21 933 concerne aussi des résines échangeuses d'ions porteuses d'enzyme. L'enzyme utilisée est l'invertase de levure. La résine ainsi obtenue est utilisée pour l'hydrolyse de solutions de saccharose et permet d'obtenir des solutions concentrées de saccharose inverti. L'invention concerne une résine échangeuse d'ions, porteuse d'une amylase particulière, la glucoamylase. La résine ainsi obtenue permet d'effectuer l'hydrolyse du maltose,des dextrines et mGme de l'amidon. Selon une caractéristique très importants de l'inven- tion,l'enzyme , non modifiée, est directement fixée, par adsorp- tion physique,sur la résine échangeuse d'ions. Dans le cadre de la présente invention,cn ne fixe pas une invertase sur la résine échangeuse d'ions,mais une amylase, à savoir la glucoamylase. Ces deux types d'enzymes sont totale ment différents, aussi bien en ce qui concerne leur origine que leur nature et leurs propriétés. En effet, l'invertase est une glycoprotéine contenant environ 50% d'hydrates de carbone. Sa masse moléculaire est de l'ordre de 270.000. Elle catalyse l'hy- drolyse d'osides possédant un résidu terminal non substitué ss+D fructofuranosyl Elle a été isolée de levures et moisissures (Neurospora cressa, H. tuberosus) et elle a été utilisée à l'état lyophilisé, la glucoamylase par contre est une &alpha;-1,4-glucane glucohydrolase.Elle catalyse l'hydrolyse de l'amidon en D-glucose. Elle a été isolée de plusieurs souches de champignons (Aspergillus oryzae, Aspergillus awariori, Aspergillus delmar, Aspergillus neiger). Sa masse molaire est de 97,000. L'hydrolyse se fait sur divers types de liaisons habituellement présentes dans les polyosides: a-D (1-4), a-D(1-6), a-D(l-3). L'expérience montre qu'il n'est pas possible de fixer, par un procédé universel, différentes activités enzymatiques telles que amylases, invertases, protéases, pectinases etc... Le fait de connaître un procédé de fixation d'invertase de levure sur une résine échangeuse d'ions n'est pas un enseignement suffisant pour l'homme de l'art pour lui permettre de fixer sur cette rési- ne une enzyme d'une autre famille, à savoir, dans le cas présent, une glucoamylase . Cette fixation est d'autant plus surprenante dans le cas présent car, même pour des enzymes proches (par exemple amylases de différentes origines ou spécificités), une étude des conditions expérimentales s'impose dans chaque cas.C'est ainsi qu'on a pu constater que certaines amylases ne se fixent pas sur les résines échangeuses d'ions, notamment l'alpha-amylase. Cette alpha-amylase est une &alpha;-1, 4-glucane/hydrolase. Elle catalyse la rupture au hasard des liaisons &alpha;-1-4 osidiques à l'exclusion des liaisons terminales. Elle a été isolée d'organes ou tissus d'animaux, végétaux et microorganismes (exemples: pancréas, salive, malt d'orge, Eaíllus subtilis). Sa masse molaire varie entre 49.000 et 59.000 selon l'origine. Elle agit sur des polyosides tels que l'amidon et ses constituants La fixation de la glucoamylase sur une résine échangeuse d'ions peut être réalisée de façon quasi irréversible et sans dénaturation sensible de l'enzyme. Conformément à la présente invention, on met une solution de glucoamylase en contact avec une résine échangeuse d'ions,sé- chiée sous vide ou non,et on recueille la résine désirée sur laquelle la glucoamylase est fixée. On-opère par exemple sous un vide de 17,5 mm Hg environ. Le tampon est en général un tampon acétate de sodium 0,01 M pH 4. Les pH de la solution enzymatique et d'équilibration de la résine sont choisis de façon à optimiser le plus possible l'adsorption,et à permettre une opération continue dans les mêmes conditions de pH. On a constaté qu'on a intérêt à opérer à pH 4 car cette valeur est intermédiaire entre le pH optimum de l'activité enzymatique adsorbée (pH 3) et le pH optimum d'adsorption de la glucoamylase (pH 5).De plusce pH semble suffisant pour éviter la prolifération des micro-organismes. Le temps de contact est de 6 à 24 heures à une température comprise entre + 1 et 100C > et de préférence de 40C. I1 est préférable de laver avec soin la résine obtenue porteuse de glucoamylase, notam- ment avec la même solution tampon que celle utilisée pour 1 'ad- sorption. Les résines échangeuses d'ions utilisées dans le procédé de l'invention sont avantageusement des résines polymères de styrène réticulé à laide de divinyl-benzène; ce sont notamment les résines "Amberlite" de type macroréticulé, telles que la résine anionique "Amberlite IRA 95t. La quantité de préparation enzymatique de glucoamylase selon l'invention peut varier dans de larges mesures. Elle est comprise en général entre 0,05 et 2,5 ml environ de glucoamylase par gramme de résine sèche et est de préférence de 0,75 ml par gramme de résine sèche. la quantité de résine échangeuse d'ions utilisée est telle que la résine porteuse de glucoamylase con tient jusqu'à 0,25 ml de préparation enzymatique initiale par g de résine après adsorption. Les résines échangeuses d'ions porteuses de glucoamylase selon la présente invention conviennent particulièrement bien pour l'hydrolyse du maltose, des dextrines et même de l'amidon. la glucoamylase catalyse lthydrolyse du maltose, des dextrines et de l'amidon, selon le schéma réactionnel: maltose ou dextrines ou amidon + H2O D -glucose Ainsi, la présente invention a également pour objet l'application des résines échangeuses d'ions porteuses de glucoamylase, obtenues selon le procédé de l'invention,à l'hydrolyse du maltose, des dextrines et de l'amidon. On connaît déjà des procédés pour l'obtention de glucose à partir d'amidon; les solutions de glucose sont obtenues par hydrolyse en présence soit d'acide chlorhydrique concentré à chaud, soit d'acide chlorhydrique dilué et de glucoamylase, soit d'&alpha;-amylase et de glucoamylase (KINGMA, W.G.Process Biochem., 1966 4,49; KOMAKIs T. Agr. Biol. Chem., 1968, 32, 860; DELECOURT, R. Ann. Technol, Agric. 1972, 21, 267). Les solutions de dextrines ou de glucose obtenues selon le procédé ci-dessus sont ensuite neutralisées et purifiées. L'utilisation des résines échangeuses d'ions porteuses de glucoamylase permet une hydrolyse continue du maltose, des dextrines et de l'amidon et l'obtention de solutions de glucose. L'hydrolyse de somations de maltose, de dextrines ou d'amidon selon l'invention consiste à mettre en contact,dans des réacteurs quelconques, des solutions de maltose, de dextrines ou d'amidon avec la résine échangeuse d'ions porteuse de gluco amylase à une température comprise entre 10 et 500C environRet de préférence à 40 C. Au-delà de 500C, on observe en effet une dé- sorption de la glucoamylase au cours du temps. On obtient des taux d'hydrolyse maximaux, mëme avec des solutions de concentration élevée (de l'ordre de 95%), si le temps de contact des solu tlons de maltose et de dextrines avec la résine est suffisamment long.En général, les concentrations des solutions de maltose et de dextrines sont comprises entre 10 et 40% , exprimées en poids de maltose ou de dextrines par volume de solution, Divers types de réacteurs biochimiques tels que des réacteurs tubulaires, réacteurs homogènes, etc....permettant une opération continue conviennent aux fins de l'invention. Le procédé de fixation de la glucoamylase sur résines échangeuses d'ions a un intérêt industriel certain:l'utilisation prolongée d'une même quantité d'enzyme et la substitution de réacteurs classiques (séquence d'hydrolyse acido-catalysée et d'hydrolyse enzymatique en présence d'enzymes en solution)par les réacteurs à résine échangeuse d'ions porteuse de glucoamylase selon la présente invention réduiraient certainement les colts de production, L'invention sera illustrée sans être limitée par les exemples suivants. L'exemple 5 est un exemple négatif concernant la fixation d'alpha-amylase sur la résine échangeuse d'ions. EXEMPLE 1- Fixation de la glucoamylase sur une résine échangeuse d'ions. La résine utilisée dans cet exemple est la résine "Amberlite IRA 93" fabriquée par la Compagnie Rohm et Haas, Philadelphie EUA. La résine a été préalablement lavée avec de l'eau distillée puis équilibrée avec une solution de tampon acétate de sodium 0,01 M à pH 4. Après filtration,la résine a été séchée ou non sous un vide de 17,5 mm de Hg. Elle a été ensuite mise en contact ou imbibée avec une solution de glucoamylase "Novo 150 L" de la Société Novo Industrie (Copenhague, Damemark) dans le même tampon acétate de sodium, à raison de 2,5 ml de ladite solution de glucoamylase par gramme de résine sèche.L'adsorption a eu lieu pendant 12 heures à 4 C, cette température étant la plus adéquate afin de provoquer le moins possible la dénaturation de la glucoamylase. On effectue la même opération que précédemment avec une autre glucoamylase: ltAmigase (Rapidase). Après adsorption de la glucoamylase, la résine est lavée de façon répétée sous agitation pendant 30 minutes à 200C avec la solution tampon utilisée pour l'adsorption. La quantité de solution tampon utilisée est de 20 ml par gramme de résine sèche. Le pH optimum apparent d'activité à 400C de la glucoamy- lase adsorbée sur résine "Amberlite IRA 93' est égal à 3. A ce pH, l'activité enzymatique est de 25g par rapport à l'activité maximum de la glucoamylase soluble utilise lors de l'adsorption. Les mesures de l'activité enzymatique sont exprimées dans le présent cas en tant que vitesse initiale de l'hydrolyse du substrat utilisé, c'est-à-dire en unités ou en inilligrammesde glucose libéré par minute au pH optimum à 250C et à une concentration de substrat égale à 12% si celui-ci est constitué par du maltose à 25% s'il est constitué par des dextrines, et à 1% si ce subs trat est l'amidon. Lorsque la quantité d'enzyme utilisée lors de l'adsorp- tion est égale à 0,75 ml/g de résine, environ 33% de glucoamylase ont été fixés par gramme de résine, de façon stable et très peu dénaturante. Il est possible de fixer des quantités de glucoamylase supérieures, mais le rendement global d'activité enzymatique peut être plus faible (voir figure 1 courbes en traits pleins). Il faut noter à ce propos que le rendement global d'activité tient compte à la fois de l'activité de l'enzyme fixe par rapport à celle de ltenzyme libre et du taux de fixation. Sur la même figure (voir courbes en pointillés), on constate que la quantité maximum d'unités d'activité enzymatique par gramme de résine que l'on peut retrouver est égale à 1000 environ dans le cas de glucoamylase Novo 150 L et égale à 200 environ dans le cas de glucoamylase amigase (mesuré à pH 3). On constate bien qu'il est pratiquement inutile d'utiliser une concentration en enzyme supérieure à 1 ml/ g de résine. les résines porteuses de glucoamylase selon l'invention ont été conservées dans une solution tampon à pH 4 à 4O0C pendant 8 jours sans dénaturation. EXEMPLE 2-Hydrolyse de solutions d'amidon par la glucoamylase fixée sur la résine "Amberlite IRA 93" Dans un réacteur tubulaire réalisé à l'aide d'une colon- ne de verre de 30 cm de hauteur et de 0,9 cm de diamètre, thermo statée à 250C, on a introduit de la résine "Amberlite IRA 93" porteuse de glucoamylase obtenue par le procédé décrit à l'Exemple 1. Le lit fixe à l'intérieur de la colonne est constitué par 5,5 grammes de ladite résine. Le volume total V du réacteur enzymatiquement actif est égal à 14,5 ml, le volume mort V1 du réacteur est de 7 ml. Au cours de ces essais, le débit de la solution d'amidon varie entre 1,5 et 16 ml/mn, ce qui correspond à un temps de contact variant entre 4,7 et 0,4 minutes Le taux d'hydrolyse est mesuré lorsque l'état stationnaire est obtenu ; celui-ci est généralement atteint après le passai ge de 100 ml de solution,ce qui représente environ 13 volumes de réacteur. la quantité d'enzyme est de 0,4 ml/gramme de résine sè che. Dans une première série d'essais, l'enzyme utilisée lors de l'adsorption est la glucoamylase Amigase de Rapidase (Sealin- France) et, dans une seconde,la glucoamylase "150 L" mentionnée à l'Exemple 1. La concentration des solutions d'amidon (solubilisé à chaud) utilisées lors de l'hydrolyse continue est de 1% en poids d'amidon par volume, le pH de la solution étant amené à 4 à l'aide de la solution tampon acétate de sodium 0,01 M. Les résultats obtenus sont indiqués sur la figure 2, sur laquelle sont portes en ordonnées les taux d'hydrolyse et en abscisses le temps de contact en minutes de la solution d'amidon avec le lit fixe du réacteur. La courbe (1) représente le taux dthydrolyse d'une solution d'amidon à 1% (poids par volume) obtenu avec une résine "Amberlite IRA 93 Il contenant 0,4 ml de la glucoamylase Amigase (1600 unités/ml, mesuré avec de l'amidon 1% poids par volume) par g. de résîne,en fonction du temps de contact. La courbe (2) représente le taux d'hydrolyse de la môme solution d'amidon obtenu en présence d'une résine "Amberlite IRA 93" contenant 0,4 ml de glucoamylase Novo 150 L( 2400/unités/ml mesuré avec de l'amidon 1% poids par volume) par g de résine en fonction du temps de contact. Ces résultats montrent que l'on peut obtenir des taux d'hydrolyse relativement élevés pour des temps de contact assez courts. EXEMPLE 3- Hydrolyse continue de solutions de maltose et d'amidon Dans le premier essai, on a utilisé une solution de maltose à 12% (calculé en poids de maltose par volume de tampon acétate de sodium 0,01 M pH 4). La quantité de glucoamylase Novo 150 L mise en contact lors de l'adsorption était de 0,40 ml par gramme de résine sèche et la température 250C. Le réacteur utilisé était le mSme que dans l'Exemple 2 et le lit fixe était constitué par 5,5 grammes de résine sèche Le débit de la solution de maltose à 12% dans le tampon acétate de sodium 0,01 M pH 4 était de 1,5 ml/mn. Après la phase de demarrage,on a observé que le taux d'hydrolyse restait constant et égal à 16% pendant la durée de l'hydrolyse, c 1est-à-dire pendant 250 heures. Dans le deuxième essai, on a utilisé une solution d'amidon à 1% (calculé en poids d'amidon par volume de tampon acétate de sodium 0,01 M pH 4). Les quantités d'enzyme et de résine sont les mêmes et le réacteur identique. De la meme façon,le débit est fixé à 1,5 ml/mn. Après la phase de démarrage, le taux d'hydrolyse est resté constant et égal à 40% pendant toute la durée de l'hydrolyse, c'est-à-dire pendant 250 heures. EXEMPLE 4- Hydrolyse continue d'une solution de dextrines industrielles Dans cet exemple, une solution de dextrines de concentration 25% (poids par volume) reconstituée à l'aide de maltodextrine réf.01908 provenant de la Société des Produits du Mars (Clamart-France) a été traitée comme dans les exemples précé- dents. La quantité de glucoamylase Novo 150 L utilisée pour la fixation sur la résine "Amberlite IRA 93" était de 0,75 ml par gramme de résine; le lit fixe de la colonne était constitué par 150 grammes de résine sèche occupant un volume de 300 ml dans une colonne de diamètre intérieur 35 mm, de hauteur 650 mm et thermostatée à 400C. Une première série d'expérances continues a permis de mesurer l'influence du temps de contact de la solution dans le réacteur sur le taux d'hydrolyse mesuré à la sortie du réacteur, une fois l'équilibre atteint, c'est-à-dire après l'écoulement de 1500 ml de solution (environ 10 volumes morts de réacteur). Les résultats sont indiqués sur la figure 3, sur laquelle sont portés en ordonnées les taux d'hydrolyse et en abscisses les temps de contact en minutes de la solution de dextrines avec le lit fixe du réacteur. Cette courbe permet de constater qu'on peut obtenir un taux d'hydrolyse de l'ordre de 100% après une durée de contact de 2 heures. Une expérience continue de longue durée avec la même solution de dextrines a a permis de vérifier la stabilité du taux d'hydrolyse mesuré en sortie de colonne. Le débit était égal à 3,6 ml/mn. Le taux d'hydrolyse est resté constant et égal à 80% pendant une période de un mois. La solution de dextrines a été préalablement pasteurisée et le nombre de microrganismes évalué à l'entrée et à la sortie du réacteur était d'environ 104 microorganismes par millilitre. Le traitement de pasteurisation permet d'obtenir une relative stabilité microbiologique du procédé. Signalons que l'on pourrait opérer à un pH plus bas de façon à limiter davantage le développement des microorganismes. En effet, le pH optimum d'aoti ité enzymatique de la glucoamylase adsorbée est égal à 3. EXEMPLE Les résines utilisées dans cet exemple sont les mes que dans les exemples précédents. Ces résines sont préalablement lavées avec de l'eau distillée, puis équilibrées à pH 4 avec une solution d'acide acétique. Après filtration, les résines sont séchées sous vide avant de les mettre en contact avec la solution enzymatique. Divers échantillons de 2 grammes de résine,préparés selon le mode opératoire précédent, ont été mis en contact avec une solution d'alpha-amylase (extrait lyophilisé de Bacillus subtilis) purifiée ou non (2 mg d'enzyme par ml de tampon acétate de sodium 0,01 M pH 4), L'adsorption est faite pendant 12 heures ou plus à 40C afin de provoquer le moins possible de dénaturation de enzyme. Les résines sont ensuite lavées avec le mEme tampon que précédemment à raison de 20 ml par gramme de résine (poids sec). Le lavage est répété jusqu'à ce que l'absorbance à 280 nm de la solution devienne nuile à cette longueur d'onde. On effectue ensuite l'hydrolyse discontinue de solutions d'amidon avec l'apha-amylase adsorbée. L'hydrolyse de solutions d'amidon à 1% (P/V) est faite -en solution tampon acétate de Na 0,01M pH 4 et à 40 C ,dans un réacteur à double enveloppe de capacité 50 ml. L'hydrolyse est suivie par dosage des groupements réducteurs libérés. L'activité enzymatique est exprimée en quantités d'enzyme qui libère 1 mg d'"équivalents-glucose" par minute dans les conditions expérimentales. On a observé qu'après une mise en contact de 12 heures de 5 ml dune solution d'enzyme à 2 mg/ml avec 2g de résine, l'adsorption de l'enzyme est très faible: de 96 à 99% de l'activité enzymatique initiale est retrouvée dans les "surnageants". De plus, l'activité enzymatique adsorbée sur la résine échangeuse d'ions est quasi nulle. On a tenté alors obtenir de meilleurs résultats en augmentant la concentration de la solution enzymatique mise en présence du support. Cet essai s'est révélé infructueux. On constate donc bien que,dans les conditions définies précédemment, le procédé de la présente invention ne permet pas de réaliser un réacteur enzymatique si l'enzyme utilisée est l'alpha-amylase. -REVENDICATIONS 1. Résine échangeuse d'ions porteuse d'enzyme caractérisée en ce que l'enzyme est la glucoamylase et en ce qu'elle est fixée par adsorption physique de raçon quasi-irréversible et non dénaturante sur la résine. 2. Résine selon la revendication l,caractérisée en ce que la résine est un polymère de styrène réticulé avec du divinylbenzène de type maororéticulé. 3. Résine selon la revendication 2,caractérisée en ce que la résine est une résine disponible su le marché sous la dénomination "Amberlité", par exemple une résine "Amberlite IRA 93". 4. Résine selon l'une quelconque des revendications 1 à 3, caractérisés en ce que la résine contient entre 0,05 et 2,5 ml environ de glucoamylase par gramme de résine sèche. 5. Résine selon la revendication 4, caractérisée en ce que la résine contient 0,25 ml de glucoamylase par gramme de résine sèche. 6. Résine selon la revendication 4,caractérisée en ce que la résine contient 0,75 ml de glucoamylase par gramme de résine sèche. 7. Procédé pour l'obtention de la résine échangeuse d'ions porteuse de glucoamylase selon l'une quelconque des revendications 1 à 6, caractérisé en ce qu'il consiste à sécher ou non la résine sous vide, à mettre en contact une solution de glucoamylase dans un tampon avec ladite résine pendant 6 à 24 heures à une température comprise entre 1 et 100C et à recueillir la résine porteuse de glucoamylase. 8. Procédé selon la revendication 7, caractérisé en ce que la résine est séchée sous un vide de 17,5 mm Hg environ. 9. Procédé selon l'une des revendications 7 pu 8, caractérisé en ce que les pH de la solution tampon d'adsorption et d'équilibration des résines sont compris entre 3 et 7 environ. 10. Procédé selon l'une quelconque des revendications 7 à 9,c aractérisé en ce que la résine porteuse de glucoamylase est lavée,notamment avec la rnme solution tampon que celle utilisée pour l'adsorption. 11. Application des résines échangeuses dotions porteuses d'enzyme,selon l'une quelconque des revendications 1 à 6, à lthydrolyse de solutions de maltose, de dextrines et d'amidon, caractérisée en ce qu'on met en contact, en particulier en continu, des solutions de ces substrats avec ladite résine porteuse de glucoamylase à une température comprise entre 10 et 500C environ,de préférence à 400C. 12.Application selon la revendication ll,caractdrisée en ce que les concentrations de solutions de maltose et de dextrines sont comprises entre 10 et 50% (exprimées en poids par volume), et celles des solutions d'amidon sont comprises entre 1 et 10% (exprimées en poids par volume). 13. Application selon les revendications 11 et 12, caractérisée en ce que les solutions de maltose, de dextrines et d'amidon sont préalablement pasteurisées avant d'entre introduites dans le réacteur tubulaire contenant la résine échangeuse d t ions sur laquelle la glucoamylase est adsorbée.