La présente invention concerne un dérivé de la phénylalanylarginine, un procédé pour sa pro- duction et un procédé de mesure d'activité d'enzymes utilisant ce composé comme substrat. Jusqu'à présent, on connaissait de nombreux procédés pour la mesure de l'activité des enzymes. L'un d'entre eux consiste à mettre. en contact-? un ester alkylique d'un acide aminé en tant que substrat, avec une enzyme et à déterminer l'activité de l'enzyme à ào partir du degré d'hydrolyse de l'ester alkylique. On citera comme exemple de ces procédés, le procédé bien connu de Hestrin. Il s'agit d'un procédé qui consiste à mettre en contact une enzyme avec un ester alkylique d'un acide aminé, à convertir le groupe ester restant au bout d'une période de temps donné avec de l'hydroxy- lamine en un acide hydroxamique, à le laisser réagir avec du chlorure ferrique jusqu'à ce qu'il apparaisse une couleur, et à mesurer la couleur en temps qu'absor- bance, puis à déterminer l'attitude de l'enzyme à hydrolyser l'ester,c'est à dire, l'activité de l'enzy- me, à partir de l'absorbance. En outre, il existe un procédé dans lequel on utilise un paranitroanilide d'un acide aminé comme substrat et dans lequel on utilise l'aptitude à hy- drolyser celui-ci comme indice, etc. Dans ces procédés, une très grande quantité d'enzymes est nécessaire et lorsque la concentration en enzymes est faible, ou lorsque celle-ci présente une faible activité, il est difficile de mesurer l'activité de l'enzyme. La demanderesse a poursuivi des études appro- fondies sur des composés satisfaisant les trois condi- tions suivantes: il présente une affinité vis à vis d'une enzyme, la détermination de leur quantité est aisée, et leur sensibilité de détection est satisfai- sante. En conséquence, la demanderesse a découvert des 249O0222 composés utilisables.comme substrats qui présentent d'excellentes propriétés en ce qui concerne les condi- tions mentionnées ci-dessus, par comparaison aux compo- sés classiques, ainsi qu'un procédé simple pour mesurer l'activité des enzymes en utilisant ses composés. La présente invention a pour objet de four- nir un nouveau dérivé d'acide aminé utilisable comme substrat d'excellente qualité pour une enzyme. Un autre but de l'invention est de fournir un procédé de production de ce nouveau dérivé d'acide amine. L'invention a égalemient pour but de fournir un procédé pour mesurer l'activité d'une enzyme utilisant ce nouveau dérivé d'acide aminé coxrLme substrat pour l'enzyme. D'autres buts et avantages de l'invention apparaîtront à la lecture de la description ci-après. L'invention concerne un dérivé de la phà- nylalanylargiiine répondant à la formule: T H-R3 CH2 (CH2)3 (I) R1-NH CO-NH COOR4 dans laquelle R1 est l'hydrogène ou un groupe de protec- tion des radicaux amino; R2 et R3 sont l'hydrogène ou des groupes de protection des radicaux guanidino; et R4 est un naphtyle. L'invention fournit en outre un procédé pour la production d'un dérivé de la phénylalanylarginine répondant à la formule (I), qui consiste à soumettre à 249022.2 une déshydratation-condensation un composé (II) répon- dant à la formule: CH2 Ri' -NH COOH à dans laquelle R1, représente un groupe de protection de radicaux amino, et un dérivé d'arginine (III) ré- pondant à la formule: NH R2--N \ NH-R (III) (CH2) 3' H2N COOR4 dans laquelle R2, et R3, sont des groupes de protection des radicaux guanidino et R4 est tel que défini ci- dessus, par un procédé classique, ce qui donne un composé (IV) répondant à la formule: R21-N j NH-R3, CH2 (CH2)3 R1,t-NH CO-NH COOR4 . 249022.2 dans laquelle R1,, R21, R3, et R4 sont tels que définis ci-dessus, puis si nécessaire, à éliminer le groupe de protection des radicaux amino et/ou le groupe de protection des radicaux guanidino du composé (IV) par un procédé classique.:. L'invention concerne en outre un procédé pour mesurer l'activité d'une enzyme qui consiste à mettre en contact un dérivé de la phénylalanylarginine répon- dant à la formule (1) en-tant que substrat, avec l'en- zyme. Dans les formules (I), (II), (III) et (IV), le groupe de protection des radicaux aminos peut être un groupe de protection couramment utilisé dans la synthèse d'une peptide, telle qu'un radical t-butylo- xycarbonyle, benzyloxycarbonyle, acétyle, benzoyle, tosyle, etc, parmi lesquelles on préfère l'acétyle et le benzoyle. Le groupe de protection des radicaux guanidinos peut être un groupe couramment utilisé dans la synthèse d'une peptide tel qu'un radical nitro, tosyle, benzyloxycarbonyle etc, ou bien le groupe guanidino peut donner naissance à un sel d'addition aux acides par addition de protons. Parmi ceux-ci on préfère le benzyloxycarbonyle. Le composé de départ (II) utilisé dans la production du composé (I) de l'invention peut être n'importe quel composé disponible dans le commerce. Le dérivé d'arginine de départ (III) peut être le trifluoroacétate de l'ester N, N -dibenzyloxy- carbonyl-L-arginine l-naphtylique, etc, et peut être préparé par naphtylation d'un dérivé d'arginine (III') ayant un groupe protecteur adequate, répondant à la formule: MNH R2' --N R2 NH-R3, (CH2)3 -HN COOH dans laquelle R2, et R3, sont tels que définis ci- dessus,et R5 représente un groupe de protection des radicaux aminos différent des groupes R2, et R31, ce qui donne un composé (III") répondant à la formule: N NH R2, (CH2)3 (III3) R5-NH COOR4 dans laquelle R2,, R3,, R4 et R5 sont tels que définis ci-dessus, puis enn'éliminant sélectivement que le grou- pe protecteur des radicaux amino se trouvant sur la position a du composé (III"). Pour produire le composé (IV), on dissout le composé (II) et le dérivé d'arginine (III) dans un solvant approprié, et on ajoute à la solution obtenue un agent d'actiwation classique tel que le dicyclohe- xylcarbodiimide (DCC), le diphénylphosphorylazide (DPPA), un chlorocarbonate d'alkyle, etc, puis, si nécessaire, on y ajoute une base telle que la triéthylamine, etc et on ajoute le mélange obtenu, ce qui donne le composé (IV). Comme solvant, on peut utili- ser des solvants classiques tels que le chloroforme, À le dichlorométhane, le diméthylformamide, le tétrahy- drofurane, etc, pour autant que les produits de départ puissent y être dissous. La température réactionnelle peut être comprise entre 0 et 40 C. Une fois la réaction achevée, on peut isoler le composer (IV) du mélange réactionnel par un traite- ment classique. Plus précisément, lorsqu'on utilise comme agent d'activation du DCC, on élimine par filtra- ge la dicyclohéxylurée (DCU) précipitée, et on ajoute au filtrat un solvant d'extraction appropriée tel que l'acétate d'éthyle, et on lave ensuite l'extrait avec une solution aqueuse d'acide citrique, une solution aqueuse saturée de bicarbonate de sodium ou une solu- tion aqueuse saturée de chlorure de sodium, on le sèche sur du sulfate de magnésium anhydre, puis on l'évapore sous pression réduite pour éliminer le solvant, ce qui donne le composé (IV). On élimine le groupe de protection des radi- caux amino et/ou le groupe de protection des radicaux guanidinos du composé (IV) par un procédé classique. Plus précisément, lorsque le groupe de protection des aminos et le groupe de protection des guanridino sont le benzyloxycarbonyle, on dissout le composé (IV) dans un solvant adequat et on ajoute à la solution obtenue un catalyseur tel que du palladium sur carbone,-ou un produit de ce type, pour éliminer par réduction le groupe protecteur, ou bien on ajoute le composé (IV) à une solution d'acide bromhydrique dans de l'acide acétique et on filtre le composé recherché précipité, ce qui donne le composé (I). Le composé (I) de l'invention est utilisable comme substrat d'excellente qualité pour diverses en- zymes telles que la trypsine, la plasmine, la kallikréine l'urokinase, la Cl-éstérase, la thrombine, etc. C'est précisément, lorsque l'on met le composé (I)de l'inven- tion en contact avec une enzyme, le composé joue le rôle d'un substrat et du naphtol est libéré par hydro- lyse par l'enzyme au bout d'un temps donné, puis on mesure la quantité de naphtol pour déterminer l'activité de l'enzyme. Le fait que l'activité d'une enzyme puisse être mesurée facilement est d'une très grande importan- ce pour l'analyse quantitative d'une préparation d'en- zyme, les diagnostics par mesure du tableau enzymatique dans le sang, pour les diagnostics par mesure de la concentration en enzymes du sang ou de l'urine, etc. Lora q'on mesure l'activité d'une enzyme par le procédé de l'invention, on met en contact l'enzyme avec une quantité donnée du composé (I) de l'invention dans une solution tampon appropriée, puis au bout d'un temps donné, à une température donnée, on mesure la quantité de naphtol libéré, déterminant ainsi l'activi- té de l'enzyme. La solution tampon peut être une solu- tion appropriée ayant le ph optimale vis-à-vis de l'enzyme. La réaction peut s'effectuer dans des condi- tions stables appropriées en ce qui concerne la tempé- rature et la durée, bien qu'il soit préférable de me- surer la quantité de naphtol libérée à une température de 250 à 370C au bout de 30 minutes. La mesure de la quantité de naphtol peut s'effectuer par l'un quelconquedes procédés connus, comme par exemple un procédé physico-chimique tel que la chromatographie en phase gazeuse, la chromato- graphie sur couches minces, etc; ou par un procédé chimique telle que la réaction avec le chlorure ferri- que, la réaction de copulation avec un diazolque, la méthode du sel Fast Violet B (FVB), etc, bien que l'on préfère un procédé qui consiste à ajouter du FVB au mélange réactionnel afin de développer une couleur et à mesurer l'absorbance. au moyen d'un photomètre, compte tenu de sa simplicité et de sa sensibilité de détection. Lorsqu'on mesure l'activité d'une enzyme en utilisant comme substrat l'ester l-naphtylique de l'acé- tyle-l-phénylalanyl-L-arginine, la sensibilité de dé- tection est plus élevée que lorsqu'on mesure l'activité en utilisant l'ester éthylique de la Na-benzoyl-L-argi- nine ou l'ester méthylique de la Na-tosyl-L-arginine (EMTA),qui était jusqu'à présent un substrat connu pour les enzymes, selon la méthode de Hestrin, et plus pré- cisément, l'ester l-naphtylique de l'acétyl-L-phényla- lanyl-L-arginine présente une sensibilité de détection vis-à-vis de la kallikréine environ 105 fois supérieure à celle de l'ester éthylique de NcE-benzoyl-L-arginine ou de l'ester méthylique de la Na-tosyl-L-arginine. La quantité de naphtol mesurée par ce procé- dé correspond à l'activité ou à la quantité d'enzyme. Selon le procédé de l'invention, on peut facilement déceler une variation de la concentration en enzyme dans le sang ou dans l'urine dne à diverses maladies. A titre d'exemple, il existe une relation entre l'hypertension essentielle et la concentration en kallikréine dans l'urine chez un hypertendu, et on pense que l'hypertension essentielle peut être diag- nostiquée par mesure de la concentration en kallikréine. Jusqu'à présent, on connaissait les procédés suivants pour mesurer la concentration en kallikréine: 1. Test utilisant i'EMTA (Tohoku J. Med., 116 (1975) par Masahide Seino). 2. Biotest (Tohoku Jo Exp. Med., 87 (1965) par Keishi Abe) 3. Test radioimmunologique. Ces tests sont d'une mise en oeuvre compliquée et les résultats obtenus sont soumis à d'importantes fluctuations. En outre, ces procédés sont onéreux et souvent mal adaptés à l'examen clinique. Cependant, lorsque le composé (I) de-l'invention est utilisé, on peut déterminer la concentration en kallikréine à partir d'une petite quantité d'urine par une simple opération. Le procédé de mesures de l'activité d'une enzyme de l'invention peut non seulement être appliqué à un système contenant une seule enzime mais également à un système contenant diverses enzymes. Plus précisé- ment, la mesure du tableau enzymatique de l'urine ou du sang présente un intérêt pour le diagnostic d'une maladie, mais les procédés classiques n'étaient pas utilisés très souvent en raison de leur complexité. Cependant, ce problème est résolu grâce à la présente invention. C'est ainsi que lorsqu'on mesure l'activité d'une enzyme contenue dans l'urine, il est possible d'observer un tableau enzymatique dans l'urine n'ayant jamais été observé antérieurement par addition d'urine sur un support approprié, en séparant les enzymes de celle-ci par électrophorèse ou par un procédé de ce type, en plongeant les-enzymes dans une solution aqueuse du composé (I) de l'invention pendant un temps approprié puis en ajoutant l'agent de développement de la couleur mentionné ci-dessus. Les exemples non limitatifs suivants sont donnés à titre d'illustration de l'invention. Les dessins annexés représentent des courbes d'étalon donnant la concentration de la kallikréine urinaire humaine, l'absorbance étant indiquée en ordonnée et la quantité de kallikréine (mg) étant indiquée en abscisse, étant entendu que les nombres entre parenthèses désignent les quantités de kallikréine dans le cas de l'ester méthylique de Nc-tosylarginine. La courbe A est la courbe étalon obtenue par le procédé de l'exemple 4 et la courbe B est la courbe étalon obtenue par le procédé de l'exemple comparatif. Exemple 1 Production du dichloridrate de l'ester l-naph- tylique de la L-phénylàlanyle-L-arginine. Dans 8 ml de diméthylformamide (DMF), on dissout 898 mg de benzyloxycarbonyle-L-phenylalanine et 2,05 g de trifluoracétate de l'ester l-naphtylique de la N, N -dibenzyloxycarbonyle-L-arginine, et on ajoute à la solution obtenue 681 mg de dicyclohexyl- carbodiimide (DCC), 405 mg de lh ydroxyben-zotriazole (HOBt) et 304 mg de triéthylamine (TEA) en Zefroidis- sant par de la glace et en agitant, puis on agite le mélange pendant 3 heures à la menme températureo On chauffe à ia temperature ambiante et on agite le mé- lange pendant 24 heures supplémentaireso Unefois la réaction achevée, on élimine par filtrage les crystaux de dicyclohexylurée (DCU) précipités, et on ajoute au filtrat l'acétate d'éthyle, puis on lave le mélange avec une solution aqueuse à 10 % d'acide citrique, une solution saturée de bicarbonate de sodium et une solution saturée de chlorure de sodium, dans cet ordre, on le sèche sur du sulfate de magnésium anhydre, puis on l'évapore sous pression réduite pour éliminer le solvant. On recueille la poudre blanche ainsi précipitée et on la recristallise dans du chlo- roforme-éther diéthylique, ce qui donne 1e1 g ( rende- ment 43 %) d'ester l-naphtylique de la benzyloxycarbo- nyle-L-phénylalanyle-N N -dibenzyloxycarbonyle-L- arginine, Pf: 125-130 Co IR VKBr cm-1: 3380, 3280, 1750, 1720, 1650. max RM. 6 ppm (CDC1-3): 1 6-2 2 (4H, b, >N-CH2CH2CH2CH ,4-5.,0 (2H, b, C x2) ,0, 5,1, 5, 3chacun (2H, s, CH2OCO-), 7,1-8,0 (27H, m, protons aromatiques) - On dissout 935 mg de l'ester ci-dessus dans du DMF, et on ajoute à la solution obtenue 0,5 g de palladium sur carbone à 10 %(Pd-C) et 0,98 ml d'une solution d'acide chlorhydrique 2 N- dioxane, puis on fait barboter de l'hydrogène gazeux dans le mélange obtenu en refroidissant par de la glace et en agitant pendant 4 heures. Une fois la réaction achevée, on élimine le Pd-C par filtrage et on ajoute goutte à goutte au filtrat 300 ml d'éther diéthylique anhydre, ce qui conduit à la précipitation d'une poudre. On recueille la poudre par filtrage, ce qui donne 450 mg (rendement 78 %) de chlorhydrate de l'ester l-naphtyli- que de la L-phénylalanyle-1-arginine, Pf: 215 C (décomp). KB m IR vKBr cm-: 3380, 3180, 1740, 1650. max'': RMN 6 ppm (DMSO-d6): 1,6-2,2 (4H, b,,N-CH2CH2CH2CH_), 3,0-3,6 -(4H, b, CH2-CH, -NH-CH2CH2-), 4,0-4,5, 4,5-4,9chacun (1H, b, CH), 7,1-8,7 (12H, m, protons aromatiques) Exemple 2 Production. de chloridrate de l'ester l1-naphty- lique d'acétyle-L-phénylalanyle-L-arginine. Dans 15 ml de DMP, on dissout 2,07 g d'acétyl- L-phénylalanine et 6,80 g de trifluoracétate de l'ester l-naphtylique de la N,N -dibenzyloxycarbonyl-L-arginine puis on ajoute à la solution obtenue 2,27 g de DCC, 1,35 g HOBt et 1,01 g de TEA avec refroidissement par de la glace et agitation pendant 3 heures. On porte ensuite la température à la température ambiante et on 2490222. agite le mélange pendant 24 heures supplémentaires à la température ambiante. Une fois la réaction achevée, on filtre le DCU ainsi précipité et on ajoute au filtrat de l'acétate d'éthyle puis on lave le mélange obtenu avec une solution d'acide citrique à 10 %, une solution de bicarbonate de sodium saturé et une solution de chlorure de sodium saturé, dans cet ordre, on le sèche sur du sulfate de magnésium anhydre puis on l'évapore sous pression réduite pour éliminer le solvant. On re- cristallise le résidu dans du chloroforme-éther diéthy- lique, ce qui donne 5,55 g (rendement: 73 %) d'une poudre blanche, ayant un pf de 179-179,5 C, constituée par de l'ester l-naphtylique d'acétyle-L-phénylalanyle- 6 &> N,N -dibenzyloxycarbonyl-L-arginine. IR KBr cm-1 3380, 3260, 1750, 1720, 1640 max RMl 6 ppm (CDC13): 1,6-2,2 (4H, b,,N-H2CH2CH2CH), 1,8 (3H, s, CH3CONH-), 3,0 (2H, d, -CH2CH 7,o-8,0 (22H, m, protons aromatiques). Dans 100 ml de DMF, on dissout 5,3 g de l'ester mentionné ci-dessus, puis on ajoute à la solu- tion obtenue 3,0-g de Pd-C à 10 % et 7,0 ml d'une solution d'acide chlorhydrique 2 N -dioxane. On agite le mélange obtenu en le refroidissant avec de la glace pendant 6 heures tout en y faisant barboter de l'hydro- gène gazeux. Une fois la réaction achevée, on filtre le Pd-C et on ajoute au filtrat de l'éther diéthylique anhydre, ce qui provoque la précipitation d'une substan- ce huileuse. On élimine le produit surnageant par décantation et on ajoute de nouveau au résidu de l'éther diéthylique anhydre puis on agite le mélange, ce qui donne 3,1 g (rendement: 84 %) d'une poudre blanche ayant un Pf de 115 C (décomp.), qui est constitué par le chlorhydrate de l'ester l-naphtylique de l'acétyle- L-phénylalanyl-L-arginine. RM0N ppm (CDC13): 1, 6-2, 2 (4H, b, NCH2CH2CH2CH"), 3,2 (3H, d, K CH2CH""), 3,8-4,2 (2H, b, )N-CH2CH2-), 4,8-5, 1 (2H, b, >CH x 2), 5,1, ,2 chacun(2H, s, CH20CO-), 7,1-7,9 (27H, m, protons aruatiques). Exemple 3 Production du chlorhydrate de l'ester 1-naphty- lique de la benzoyle-L-phénylalanyle-L-arginine. Dans 8 ml de DMF, on dissout 808 mg de benzoyle-L-phénylalamine et 2,05 g de trifluoracétate de l'ester N, N -dibenzyloxycarbonyle-L-arginine puis on y ajoute en refroidissant par de la glace 681 ml de DCC, 405 mg de HOBt et 304 mg de TEA et on agite le mélange pendant 3 heures puis à la température ambiante, pendant 24 heures. Une fois la réaction ache- vée, on filtre le DCU ainsi précipité et on ajoute au filtrat de l'acétate d'éthyle puis on lave le mélange avec une solution d'acide citrique à 10 %, une solution de bicarbonate de sodium saturé et une solution de chlorure de sodium saturé dans cet ordre, puis on l'a- sèche sur du sulfate de magnésium anhydre. On élimine le solvant par évaporation sous pression réduite, et on recristallise le résidu ainsi obtenu dans du chloroforme- éther diéthylique, ce qui donne 1,4 g (rendement: 57%) d'esterzlnaphtylique de la benzoyle-L-phénylalanyl-N6 Nm -dibenzyloxycarbonyl-L-arginine,Pf: 177-1850C. IR vKBar cm-1 3380, 3270, 1750, 1720, 1630. Vmax -PD 8 ppm (CDC13): 1 6-2, 2 (4H, b,)N-CH2-CH2-CH2-CH--), 3,15 (3H, d, @CH2-CH m, protons -aromatiques). Dans 10 ml de DIM, on dissout t1,07 g de l'ester mentionné ci-dessus, puis on'y ajoute 0,5 g de Pd-C à % et 1,65 ml d'une solution d'acide chlorhydrique 2 N-dioxane. On agite le mélange en le refroidissant avecde la glàce pendant 3 heures tout en y faisant barboter de l'hydrogène. Une fois la réaction achevéet on filtre le mélange réactioneI pour éliminer le Pd-C, et on ajoute au filtrat 500 ml d'éther diéthylique anhydre. On recueille la poudre blanche ainsi précipitée et on la sèche sous vide sur du P205 à 110WC pendant 3 heures, ce qui donne 700 mg (rendement g 92 %) de chlorhydrate de l'ester 1-naphtcylique de la benzoyle- L-phénylalanyle-L-arginine, Pf: 112 C (décomp.). IR vKBr cn1m: 3250, 1750, 1640. max -RMNS ppm (DMSO-d6): 1,6-2,2 (4H, b, DN-CH2-CH2CH2CH.), 3,0-3,5 (4H, b, CH2CH", -NH-CH2CH2-), 4, 5-5,0 (2H, b,>CH x 2), 7,18,0 (17H, m, protons aromatiques). Exemple 4 Mésure de l'activité de la kallikréine par l'utilisation de l'ester lnaphtylique de l'acétyle -L phénylalanyl-L-arginine comme substrat. A 1,7 ml d'une solution tampon de phosphate mM (pH: 7,0), on ajoute 0,1 ml de kallikréine uri- naire humaine à diverses concentrations et 0,2 ml-d'une solution aqueuse 1,0 mM d'ester l-naphtylique d'acétyle- L-phénylalanyl-L-arginine, puis on soumet le mélange réactionnel à une incubation à 25 C pendant 30 minutes. On ajoute au mélange 20 microlitres d'une solution à 8 % de lauryle de sulfate de sodium et on refroidit le mélange obtenu avec de l'eau glacée. On ajoute au mé- lange 0,2 ml d'une solution à 1 % de sel Fast Violet B (FVB) et on laisse reposer le mélange à 0 C pendant 10 minutes puis on ajoute 2 ml d'acide acétique glacial. On mesure l'absorbance de la couleur ainsi développée (à 505 nm) au moyen d'un spectrophotomètre pour détermi- ner la quantité de naphtol lébérée par hydrolyse par l'enzyme. A titre de comparaison, on remplace le mélange de solution tampon de kallikréine par 0,1 ml de la solu- tion tampon mentionnée ci-dessus exempte de kallikréine. La quantité de naphtol libérée correspond à l'activité de l'enzyme. Les résultats obtenus pour chacune des concen- trations de kallikréine par le procédé ci-dessus sont représentés par la courbe A dans les dessins annexés. * Exemple comparatif Mesure de l'activité de la kallikréine par utilisation de l'ester méthylique de la Na-tosyl-L-ar- ginine comme substrat. A 0,5 ml de kallikréine urinaire humaine, on ajoute 0,4 ml d'une solution d'ester méthylique de Na- - tosylarginine (10 micromoles/0,4 ml de DMSO à 5 %) et O,1 ml d'une solution tampon de phosphate 100 mM 249022.2 (pH: 7,4). On soumet le mélange à une incubation à 370C pendant 30 minutes et on y ajoute'1,5 ml d'une solution d'hydroxylamine (mélange de quantités égales de chlorhy- drate de NH2OH 2 M et de NaOH 3,5 M), puis on laisse reposer le mélange à la température ambiante pendant 15 minutes. On y ajoute 1 ml d'une solution d'acide tri- chloracétique à 18 % en poids, 1 ml d'acide chlorhydri- que 4 N et 1 ml d'une solution de chlorure ferrique à % en poids, on agite énergiquement le mélange obtenu et on le soumet à une centrifugation à 3000 tours/mn pendant 10 mn. On mesure l'absorbance (à 530 nm) de la couleur développée dans le produit surnageant au moyen d'un spectrophotomàtre. La valeur obtenue correspond à la quantité de substrat restant non hydrolysée par la kallikréine et par conséquent, l'activité de l'enzyme correspond à la différence entre la valeur obtenue en l'absence d'enzyme (témoin) et la valeur obtenue après réaction avec l'enzyme. Les résultats obtenus pour chacune des con- centrations de la kallikréine par le procédé ci-dessus - sont représentés par la courbe B dans les dessins annexes. REVENDICATIONS 1. Dérivé de la phénylalanylarginine répondant à la formule: R-NN @ 2 1 CH2 (CH2 3 R1-NH CO-NH C00OR4 dans laquelle Rlreprésente l'hydrogène ou un groupe de protection des radicaux amine; R2 et R3 représentent l'hydrogène ou un groupe protecteur des radicaux guaài- dinos; et R4 représente un naphtyle. 2. Dérivé de phénylalanylarginine selon la revendication 1, caractérisé en ce que R1 est de l'hydrogène. 3. Dérivé de phénylalanylarginine selon la revendication 1, caractérisé en ce que R1 est l'acétyle, le benzoyle ou le benzyloxycarbonyle. 4. Dérivé de phénylalanylarginine selon la revendication 2 ou 3, caractérisé en ce que R2 et R3 représentent l'hydrogène ou un benzyloxycarbonyle. 5. Ester l-naphtylique de la L-phénylalanyl- L-arginine. 6. Ester l-naphtylique de la benzoyle-L-phé- nylalanyl-L-arginine. 7. Ester l-naphtylique de l'acétyle-L-phényla- lanyle-L-arginine. 8. Procédé de préparation d'un dérivé de phé- nylalanylarginine répondant à la formule: R -N Y NH-R3 (1) CH2 (CH2)3 R1-NH CO-NH COOR dans laquelle R1 représente l'hydrogène ou un groupe de protection des radicaux aminos; R2 et R3 représentent l'hydrogène ou des groupes de protection des radicaux guanidino; et R4 représente un naphtyle, caractérisé en ce qu'il consiste à soumettre à une déshydratation condensation-un composé (II) répondant à la formule: (II) CH2 R1,-NH COOH dans laquelle R1, représente un groupe protecteur des radicaux amino, et un dérivé d'arginine (III) répondant à la formule: NH R2 NH-R3 (III) (CH2)3 H2N A COOR4 dans laquelle R2, et R3, représentent un groupe pro- tecteur des radicaux guanidino et R4 représente un naphtyle, par un procédé classique, ce qui donne un composé (IV) répondant à la formule: CH Rl, -NH "NH R2.... - N._-R3, (CH2)3 CO-NH COOR4 dans laquelle Ri,, R2, R3, et R4 sont tels que définis ci-dessus, puis facultativement, en éliminant le groupe de protection des radicaux amino, ou les groupes de protection de radicaux guanidino, ou les deux du compo- sé (IV) dans un procédé classique. 9. Procédé selon la revendication 8, caracté- risé en ce que la réaction de déshydratation-condensa- tion s'effectue à une température de 0 à 40 C dans un solvant. 10. Procédé pour mesurer l'activité d'une enzyme, caractérisée en ce qu'il consiste à mettre en contact l'enzyme avec un dérivé de phénylalanylarginine répondant à la formule: CO-N,H T R2 NH CH2 (CH2)3 R1-NH / CO-NH / (I) (IV) i dans laquelle R1 représente l'hydrogène ou un groupe de protection des radicaux amino; R2 et R3 représen- tent l'hydrogène ou des groupes de protection des ra- dicaux guanidino; et R4 représente un naphtyle, en tant que substrat. 11. Procédé selon la revendication 10, carac- térisé en ce que l'enzyme est mise en contact avec le dérivé de phénylalanylarginine (I) pendant un temps donné, puis en ce que l'on mesure la quantité de naphtol libérée par hydrolyse par l'enzyme. 12. Procédé selon la revendication 10, carac- térisé en ce que l'enzyme est la kallikréine.