L'invention concerne un procédé de production, sur une échelle industrielle, d'une amylose à channes droites, de poids moléculaire relativement bas, par hydrolyse sélective par l'a-t,6-glucosidase des seules liaisons des parties ramifiées des molécules d'amylopectine, contenues dans des amidons, qui sont des polymères de haut poids moléculaire du glucose. Il est bien connu que des amidons provenant de mais ou riz glutineux comprennent de 1'amylopectine (haut polymère ayant un degré de polymérisation de plusieurs milliers) dans laquelle des molécules de glucose sont reliées les unes aux autres de façon arborescente, alors que des amidons courants comme des amidons de produits hors de terre par exemple, de froment, de maIs ou de sagou et des amidons de produits souterrains, comme patate douce, pomme de terre blanche ou manioc contiennent environ 20% amylose, qui est un polymère comprenant des molécules de glucose reliées les unes aux autres en chatne droite et ayant un degré de polymérisation supérieur à 1000 (nommé D.P. par la suite) et environ 80% de cette amylopectine.Bien que son poids moléculaire réel et sa structure globale n'aient jamais étd élucidés, on indique que le D.P. de la partie ramifiée de lwamylopectine est voisin de 20. Ainsi que l'on peut le supposer d'après la structure, lamylopec- tine est très glutineuse même en solution diluée et c'est pour cela que l'on utilise du riz glutineux et des produits similaires comprenant seulement de l'amylopectine, comme matières premières pour des gâteaux de riz et autres. D'autres amidons peuvent être mis sous forme de pâte semi-fluide de viscosité élevée par gonflement de ces amidons dans l'eau chaude, et utilisés comme adhésifs pâteux ou comme agent d'encollage de papier ou textile, comme source d'hydrocarbure nutritif ou comme additif pour des aliments tels que pâte de poisson bouilli et saucisses. L'utilisation industrielle des amidons se développe,à heure actuelle, seulement pour des amidons partiellement modifiés. On a récemment essayé de produire des amidons riches en amylose, par culture, et l'on a obtenu des hybrides d'amidon contenant 50 à 80% d'amylose ; les propriétés de ces produits ont été étudiées et l'on a tente de faire des films, en particulier da films alimentaires à partir d'amidons. De plus, on a étudié la séparation de la fraction amylose des amidons communs et on l'a mis en oeuvre sur une échelle industrielle.Ces faits suggèrent qu'un amidon comprend un mélange de deux composants tout à fait différents l'un de l'autre pour leur structure et leurs propriétés et dont les poids moléculaires ne sont pas connus de façon certaine et que l'utilisation de cet amidon est naturellement limitée ; on a donc essayé d'obtenir divers produits de compositions d'amidon homogènes, simples et carac téristiques. Ayant pris conscience de ces faits, la demanderesse s'est intéressée à la production d'amylose de composition simple par décomposition des amidons par un enzyme. L'hydrolyse de l'amidon est principalement réalisée par un acide ou une amylase comme l'a-, la ss-amylase ou la gluco-amylase. Lorsque l'on utilise un acide ou l' -amylase, on obtient un mélange des composants de structures et poids mo léculaires différents, que l'on nomme sirop de mais ou sirop d'amidon ; alors qu'en effectuent l'hydrolyse à l'aide d'un enzyme, on forme un mélange d'oligosaccharides, dextrines, maltose et glucose de bas poids moléculaire.Pour obtenir des produits de poids moléculaires et structures uniformes, la demanderesse a étudié l'utilisation industrielle de l'isoamylase, c'est-à-dire un enzyme qui hydrolyse la liaison a-I,6- glucoside dans la partie ramifiée de l'amylopectine (enzyme appelé plus loin &alpha;-1,6-glucosidase). L1a-I,6-glucosidase est connue comme isoamylase contenue dans la levure ou comme R-enzyme contenu dans des plantes. Puisqu'on a découvert en 1961 et décrit dans Biochem. 2 334, 79 (1961), la pluranase qui décompose le plurane, obtenue à partir de l'Aerobacter aerogenes, on a sérieusement ex périmenté ce enzyme pour déterminer la structure de l'amidon Ces enzymes appartiennent tous à la série des a-1,6-glucosi- dases et présentent une spécificité similaire vis-à-vis des amidons, bien que leurs actions sur le plurane ou le dextrane soient toutes différentes les unes des autres. En exploitant la propriété de cet enzyme, on peut décomposer uniquement la partie ramifide-de l'amylopectine de lt amidon, pour fournir un seul amylose en channe droite ayabt une longueur de chaîne (c'est-à-dire un degré de polymérisation D.P.) proche de celle de l'ensemble ramifié (D.P. = 20). Ainsi, on peut maintenant convertir des amidons de structures complexes en substances ayant chacune presque le méme poids molécu- latte et une structure uniforme. Cest pour arriver à cela que la demanderesse a effectué des recherches sur cet enzyme0 Au cours des recherches, on a obtenu de nouvelles souches productrices de cet enzyme ; ce sont Pseudomonas amyloderamosa ATCC 21262 et Escherichia intermedia ATCC 21073. On a découvert que les souches qui produisent l'enzyme sont des champignons inférieursstriés tels que Streptomyces, Actinomyces, Nocardia, Micromonospora et Thermonospora et autre Agrobacterium, Azotobacter, Bacillus, Erwinia, Lactobacillus, Leuconostoc, Mycobacterium, Micrococcus, Pediococcus, Sarcina, Serratia, Staphylococcus et Streptococcus. La demanderesse a étudié les propriétés des enzymes et leurs actions sur les amidons et réalisé l'invention concernant un procédé de production d'amylose sur une echelle industrielle. L'intérêt de cette invention est que lton peut ainsi produire de l'amylose de composition simple, en décomposant de l'amidon qui est un mélange complexe ; on s'attend à une vaste utilisation de l'amidon dans l'industrie des amidons. Il est remarquable que l'on puisse maintenant obtenir de l'amylose de structure et de longueur de chatnes uniformes et d'un degré de polymérisation voisin de 20,-à partir de l'amidon, qui est un produit complexe, en utilisant le procédé de l'invention. L'amylose obtenue selon le procédé de l'invention est une poudre quelque peu cristalline, dépourvue d'hygroscopicité, qui peut servir d'absorbant de parfum, de médicament, charge et additif stable. Cette amylose a d'autre part une solubilité de quelques pourcents dans l'eau et elle convient à la. production. d' articles en forme de film ou de mousse qui doivent disparat- tre après avoir été utilisés comme produits-alimentaires ou digestibles. Comme l'on dispose d'une structure simple, dépourvue de ramifications, l'hydrolyse par lta-amylase ou la B-amy- lase peut etre réalisée complètement sans qu'elle soit empêchée en donnant un rendement de 100% et l'on obtient un sirop d'amidon ayant un degré élevé de décomposition ou du maltose pur. Comme l'amylose présente une solubilité dans l'eau et un poids moléculaire.reiativement bas, on l'utilise avec pro fit comme additif pour des pains et tout particulièrement comme source de carbone dans la culture de divers microorganismes La structure en chaîne droite de l'amylose ressemble à celle de la cellulose et comme l'amylose présente une certaine affinité, on pense que ce composé sera utile comme additif pour des papiers spéciaux ou pour la cellophane. La molécule d'amylose renferme de nombreux groupes alcools, si bien que l'on considère que de nombreuses utilisations nouvelles et variées s'ouvrent à l'amylose servant de matière première pour effectuer la synthèse de diverses denrées alimentaires, résines synthétiques et fibres Le procédé de l'invention est décrit ci-après avec ses étapes de fabrication. Des amidons avantageux, utilisables comme matières premières brutes sont des "amidons glutineux" tels que l'amidon glutineux de riz, l'amidon céreux de mais et l'amidon céreux de millet ainsi que d-'autres comme l'amidon de mats, de sagou, de tapioca, de patate douce, de pomme de terre, de riz et de blé.Ces amidons sont de puretés différentes. il est nécessaire de les purifier aussi bien que possible par lavage, puisqu'il est difficile d'effectuer une purification après hydrolyse, Ensuite, l'amidon doit être liquéfié pour faciliter et uniformiser l'action de l'enzyme. Pour cela, on peut gélatiniser de façon homogène la bouillie d'amidon à une température élevée, comprise entre 1300 et- 1700C. Dans ce cas, bien qu'il se produise une décomposition partielle dans la partie ramifiée ou similaire de l'amidon, cela ne va pas jusqu'à la formation de glucose. L'amidon de mais peut etre liquéfié à une concentration de 30 à 40%.Le produit liquéfié résultant est fortement visqueux, mais cette bouillie d'amidon peut facilement etre gélatinisée de façon homogène, par agitation avec chauffage et par introduction de vapeur dans un réservoir vertical de liquéfaction muni d'un système d'agitation continue (Brevet japonais nO 426 978) Avec une bouillie d'amidon de pH 6 à 5, on obvient une solution liquéfiée de ED (équivalent dextrose) 0,5 à 3, après chauffage pendant 5 à 20 minutes ; mais, le ED préférable pour les buts de l'invention va jusqutà 0,5 à 1%.Si le pH de la bouillie d'amidon est abaissé à environ 4, la durée de chauffage est diminuée Un second mode opératoire comprend le chauffage de la bouillie d'amidon jusqu'à 100's130 C pour réaliser la gélatinisation et la dispersion on chauffe généralement d'abord jusqu'à 100 C et ensuite jus qutà 1300C, pour achever la gélatinisation et la dispersion. Si la concentration est plus grande, l'opération devient impossible et la dispersion est plut8t insuffisante. Dans un troisième procédé, on utilise un enzyme liquéfiant (a-amylase) pour effectuer la dispersion et la gélatinisation et donner un produit de bas ED. Dans ce procédé, on met en oeuvre habituellement de 10 à 20 unités d'a-amylase et l'on agite rapidement à un pH 6,0 - 6,5, en chauffant à 85 - 950C, dans l'appareillage de liquéfaction en continu décrit plus haut ; on obtient en quelques minutes un produit liquéfié dont le ED est d'environ 0,5 à 3%. Si un amidon aérien, comme l'amidon de maïs, est mis en oeuvre, il est nécessaire d'uti une liser plus grande quantité d'enzyme et de chauffer à 130 C après liquéfaction, pour achever la dispersion et inactivèr lt enzyme. La dispersion d'amidon gélatinisé, ainsi préparé, est avantageusement refroidie aussi vite que possible, puisque la dispersion est très visqueuse en raison de sa faible vitesse de décomposition, que la viscosité augmente et que la dégradation de l'amylose apparatt comme la température stabais- se. Pour cela, il est efficace de refroidir par auto-évaporation, en pulvérisant la liqueur dans le récipient de refroidissement sous vide.Si l'on introduit l'enzyme par pulvérisation, au même moment, il est possible de réaLiser le refroidissement et le mélange instantanés de L'enzyme. il est souhaitable que la viscosité soit abaissée en effectuant l'hydrolyse de cette façon, rapidement avant la dégradation de l'amylose ; au même moment on verse la liqueur mélangée du réservoir de refroidissement dans une grande quantité de liqueur qui a été hydrolysée dans une certaine mesure et agitée pendant son temps de séjour ; le produit liquéfié est ainsi dilué et l'hydrolyse est réalisée alors que la dégradation est empêchée. En fait, il faut surveiller la température et le pH du produit liquéfié en fonction de l'enzyme mis en oeuvre. Pour les raisons énumérées plus haut, des enzymes à utiliser de préférence sont résistants à la chaleur comme ceux qui proviennent de LactobacillusR notamment Lactobacillus plantarum ATCC 8008, ou brevis IFO 3345, ou des champignons infé rieurs tels que Streptomyces diastatochromogenes IFO 3337, Actinomyces globisporus IFO 12208, Nocardia asteroides IFO 3384, Micromonospora melanosporea IFO 12515, Thermonospora viridis IFO 12207, et qui ont été expérimentés par la demanderesse. Lorsqu'on meten oeuvre ces enzymes, on peut prévenir la dégradation en traitant la liqueur à pH 5-7, entre 50 et 600C, pour abaisser la viscosité. Après un séjour de plus d'une heure dans le réservoir de mélange muni d'un agitateur, la solution mélangée de viscosité réduite, est soutirée en continu et introduite dans un réacteur, dans lequel la réaction est achevée à un pH et une température optima, pendant 24 à 48 heures. La températu- re préférable de réaction se situe entre 400 et 500C. Le degré d'avancement de la réaction est déterminé par l'absorption de la couleur bleue du liquide réactionnel additionné d'iode, en exploitant la réaction colorée de la solution d'iode-iodure de potassium. Les résultats sont indiqués dans la figure je Les figures t et 2 sont des graphiques représentant l'absorption de l'amylose déterminée au moyen d'une réaction colorée, qui indique la vitesse de réaction dans la mise enoeu- vre du procédé de la présente invention ; la figure 3 est un graphique montrant la relation existant entre le degré de polymérisation et la solubilité. On peut également utiliser des enzymes produits par une dizaine de souches autre6 que les enzymes résistants à la chaleur mentionne's plus haut. Dans ces cas, on mélange la solution d'enzyme entre 450 et 500C et effectue la réaction consécutive entre 400 et 50 C. Bien que l'on puisse travailler à pH 5-7, le pH préférable est de 4 à 5,5, puisqutuncenzyme produit par Pseudomonas a un pH bas optimum de 3. Il semble que l'action de cet enzyme sur des amidons soit quelque peu différente de celle des autres enzymes0 Lorsque l'enzyme réagit sur une solution diluée d'amidon de mals glutineux ou d1 amidon de riz glutineux, l'amylose résultant précipite peu à peu et sa séparation du milieu est aisée. A l'achèvement de la réaction, une concentration préférable de solides est comprise entre environ 10 et 20%. Pour une concentration supérieure à 20% la vitesse de réaction est faible et la décomposition complète devient difficile. Lorsque la réaction colorée du liquide réactionnel devient maximum, indiquant l'achèvement de la réaction, le liquide est concentré et mis sous forme pulvérulente Cette opération peut être faite par séchage sur tambour ou par séchage par pulvérisation. S'il existe une grande quantité d'impuretés dérivées de l'enzyme ajouté ou de l'amidon mis en oeuvre comme matière première brute, on peut purifier le liquide réactionnel en le refroidissant, en centrifugeant le précipité obtenu et en le lavant à l'eau. Ainsi, le précipité neut être redis souks pour donner une solution à 20%, puis reprécipité et centrifugé pour fournir un produit contenant moins de 50% d' eau et que lton sèche.Le filtrat ou liquide provenant de la centrifugation est concentré pour former un précipité, qui est ensuite séparé et séché. Le procédé de la présente invention peut être effectué plus facilement par réaction d'un enzyme provenant de Pseudomonas sur de l'amidon de riz glutineux ou de l'amidon de mals céreux. Le mode opératoire de la présente invention est maintenant illustré à l'aide de quelques exemples. EXEMPLE 1 (a)- Préparation de l'enzyme et détermination de l'activité, L'enzyme liquéfiant (a-amylase) utilisé est l'a-amy- lase (produit industriel de Nagase Sangyo KK.) obtenue à partir de Bacille subtilise Les -1,6-glucosidases mises en oeuvre proviennent de Pseudomonas amyloderarnosa ATCC 21262, Escherichia intermedia ATCC 21073, ray fungus comme Streptomyces diastochromogènes IFO 3337, Actinomyces globisporus IFO 12208, Nocardia -asteroides IFO 3384, Micromonospora melanospora IFO 12515 et Thermonospora viridis IFO 12207 et autres Agrobacterium tumefaciens IFO 3085, Azotobacter indicas IFO 3744, Bacillus cereus IFO 3001, Erwinia aroyde IFO 3057, Lactobacillus plantarum ATCC 8008, Leuconostoc mesenteroides IFO 3426, Mycobac terim phlei IFO 3158, Micrococcus risodicticas IFO 3333, Pediococcus acidilactici IFO 3884, Sarcina rutea IFO 3232, Serratia indica I=O 3759, Staphylococcus aureus IFO 3061 et Stres- tococcus faecalis IFO 3128. (b)- Détermination de l'activité de l'enzyme. Dans plusieurs tubes à essais, on met un mélange de 1,0 g d'amidon anhydre de pomme de terre blanche, 1,0 ml de so lution tampon d'acétate M/}O et 8,0 ml d'eau ; ensuite, on ajoute dans chaque tube 1,0 ml de solutions d'enzyme (a-amylase) de concentrations variées et l'ensemble est agité vigoureusement dans de l'eau bouillante. Lorsque l'amidon s'est gélati- nisé, l'ensemble est conservé à 650C pendant 15 minutes, puis pendant 10 minutes dans l'eau bouillante pour désactiver l' enzyme. Ensuite l'ensemble est refroidi dans de l'eau à 170C pendant 3 minutes, puis additionné de 1 ml d'une solution de Fuchsine à 0,1%. L'ouverture du tube est bouchée et l'on fait tourner deux fois le tube pour obtenir une solution uniformément colorée dans chaque tube. L'activité de l'enzyme de la solution la plus claire parmi les solutions colorées contenues dans les tubes, est posée comme correspondant à une unité. L'activité de l'-î,6-glucosidase est déterminée de la façon suivante. On mélange 1-ml de la solution d'enzyme, 5 ml d'amidon de riz glutineux soluble à 1% et 1 ml de solution tampon d'acétate M/2 (pH 6,0); on laisse incuber à 400C pendant 30 minutes. La solution réactionnelle (0,5 ml) est versée dans un mélange de 0,5 ml d'une solution 0,01 M iode/iodure de potas sium et de 15 ml d'acide sulfurique 0,01N ; la densité optique de la solution bleu-pourpre obtenue est déterminée après 15 minutes, à une longueur d'onde de 620 my, On détermine la différence avec la densité optique au départ de la réaction et l'activité fournissant une différence de densité optique de 0,01 est considérée comme 1 unité. (c)- Préparation de la solution d'enzyme. (1) L'enzyme produit par Escherichia intermedia ATCC 21073 est inoculé (à raison d'une boucle de fil-de platine) dans 100 ml d'un milieu de culture contenant 0,5% de maltose, 0,8% de peptone et 0,5% de nitrate de sodium dans une fiole Sakaguchi de 500 mi La culture est secouée dans un agitateur à va-et-vient à 125 t.pOm. à 3O0C pendant 48 heures ; à ce moment, l'activité de l'&alpha;-1,6-glucosidase dans le milieu de culture liquide devient maximum. Le microbe est alors éliminé par centrifugation pour laisser une solution d'enzyme. Dans la purification de l'enzyme dans la solution d' isoamylase, on recueille les fractions qui précipitent pour une concentration en sulfate d'ammonium de 15 à 48% et on les déshydrate et les sèche. L'enzyme ainsi obtenu est utilisé sous forme de solutions de diverses concentrations selon les quanti optimum tés à mettre en oeuvre. Le pH compris entre 5,5 et 6,0 et la température optimum est de 450C. (2) L'a-1,6-glucosidase provenant de Pseudomonas amyloderamosa SB-15 ATCC 21262, est inoculée dans un milieu stérilisé de pH 7, contenant 2% de maltose, 0,2% de glutamate de sodium, 0,3 de (MH4)2HP04, 0,1% de KH2P04 et 0,05% de MgSO4, 7H2O. Après une culture avec secousses à 30 C pendant 120 heures, 11 activité de l'enzyme est déterminée ; elle est de 180 à 220 unités par ml de milieu de culture. Le liquide de cultu- re est centrifugé à 10 000 t.p.m. pendant 10 minutes pour éli- miner le microbe. Le liquide surnageant obtenu est additionné d'acdtone froid tout en refroidissant et agitant jusqu'à atteindre une concentration de 75% pour faire précipiter l'enzyme. L'enzyme ainsi précipité est recueilli par centrifugation suivie de lyophilisation sous vide pour donner l'&alpha;-1,6- glucosidase pulvérulente. Le rendement est de 80 à 90%. Le produit est stable à l'état sec. Il peut être purifié par relar- gage.avec du sulfate d'ammonium ou un produit similaire. Le pH optimum de travail est de 3. Le produit est stable de pH 3 à pH 6. La température optima de l'opération est comprise entre 450 et 500C. (3) Du Lactobacillus plantarum est ensemencé dans 7 ml de milieu stérilisé contenant 1% de peptone, 0,5% d'extrait de levure, 0,1% de K2HP04, 0,05% de NaCl, 0,05% de MgS04.7H20, 0,001% de FeSO4.7H2O, 2% de MnSO4.4H2O, 0,7% d'amidon liquéfié et 0,5% de maltose. Après une culture de 1 jour à 30 C on transfère le milieu dans un milieu de 10 litres et poursuit la culture 2 jours à 300C. La culture achevée, le pH est-de 4,0 l'activité exocellulaire est de 16 et l'activité intercellulaire est de 17, le total étant de 33 unités par ml. La valeur d'une boucle de fil de platine de Niicrococcus risodicticas IFO 08333 provenant d'une culture fraiche inclinée est inoculée dans des portions de ioe ml d'un milieu de pH 7,0, contenant 1% de maltose, 0,5% de peptone, 0,25% d' extrait de levure, 0,2% d'urée, 0,2% d'extrait de viande, 0,199 de K2HP04 0,45% de KCl et 0,05% de MgSO4.7H2O ; on cultive pendant un jour. Quatre milieux ainsi obtenus sont transférés chacun dans un milieu de culture dans un récipient de 20 litres et iton effectue une culture aérée, sous agitation à 200 t,p,. à O-3C pendant trois jours0 Le pH final est de 8,2. L'activité exocellulaire est de 12 et l'activité intercellulaire est de 39, ce qui fait un total de 51 unités/ml. Dans les deux premiers liquides de culture, les microbes sont recueillis par centrifugation en continu, lavés une fois à l'eau pure, mis en suspension dans la solution tampon (dans un volume de 1/10 de celui du liquide de culture) de pH 7,0, con-tenant 0,1% de SDS, agités à 300C pendant 2 jours et centrifugés. Le liquide surnageant est additionné de sul fatQ diammonium jusqu'à une saturation de 0,8. Le précipité ré sultane est enlevé et dissous dans de liteau, dialysé contre de l'eau pendant un jour et ensuite centrifugé. Chacune des solu tîons surnageantes résultantes sert de solution d'enzyme. le pH optimum pour le Lactobacillus est de 5 à 6,5 et pour le Micrococcus autour de 6 à 7.La température optima est de 45 C environ pour ce dernier et au voisinage de 50 à 600C pour le Lactobacillus. Ils sont fortement résistants à la-chaleur par rapport à d'autres enzymes. (4) Chacune des souches de Streptomyces, Actinomyces, Nocardia, Micromonospora et Thermonospora appartenant aux champignons inférieurs striés est ensemencée à raison d'une boucle de fil de platine, dans un milieu de culture de pH 7,0, et contenant 1% d'amidon liquéfié, 0,5% de peptone, 0,5% d'extrait de viande et 0,5% de sel, dans une fiole de 1000 ml ; on sté- rilise de façon habituelle à 300C pendant 20 minutes, puis effectue une culture avec secousses à 3O0C pendant quatre jours. La solution d'enzyme est relarguée avec du sulfate d' ammonium jusqu'à une saturation de 0,4 à 0,6 et traitée avec une solution tampon d'acide acétique 0,02 N de pH 7,00 Ensuite, la solution est adsorbée sur cellulose DEAE et éluée avec une solution tampon d'acide acétique 0,02N et une solution de NaCl 0,5N pour effectuer une purification partielle. Le pH optimum est de 5,0 à 7,0 et la température optima va de 500 à 600C. Elles sont fortement résistantes à la chaleur par rapport à d' autres enzymes. (5) Onze autres souches produisant des enzymes, c' est-à-dire Agrobacterium, Azotobacter, Bacillus, Erwinia, Leuconostoc, Mycobacterium, Pediococcus, Sarcina, Serratia, Sta phylococcus, et Streptococcus sont soumises chacune à une culture avec secousses pendant 4 jours dans un milieu stérilisé, contenant 1,0 de peptone, 0,05% d'extrait de levure, 0,1% de K2HP04, 0,05% de NaCl, 0,001S de MgSO4.7H2O et 1,4% d'amidon liquéfié dans une fiole de 1 litre.Le microbe obtenu par centrifugation est mis en suspension dans une solution tampon contenant 0,1% de SDS. Après agitation par rotation à 300C pendant 2 jours le liquide surnageant de la solution de culture est soutiré et purifié par relargage avec du sulfate d'ammonium jusqu'à une saturation de 0,8 ; ensuite le précipité résultant est dissous dans 11 eau, dialysé pendant 24 heures et centrifugé. Le liquide surnageant obtenu sert de solution d' enzyme. Le pH optimum est voisin de 5 à 7 et la température; optima, est de 450 à 500C. (d)- Détermination de la composition en sucre et mesuredu progrès de la réaction. Une solution d'amidon hydrolysé est purifiée avec du carbone actif ou par passage sur résine échangeuse d'ion et soumise à une chromatographie sur papier. Chacun des composants séparés est extrait avec de l'eau, hydrolysé et déterminé par la méthode de Somogyi. Chaque composant est représenté par un pourcentage par rapport à la quantité totale du sucre détecté. La vitesse de décomposition d'une solution liquéfiée est représentée par un pourcentage par rapport (à la quantité totale de sucre après hydrolyse du sucre réducteur par l'acide chlorhydrique selon la méthode Iane-eynon) x 0,9. La mesure du progrès de la réaction est effectuée de la façon suivante. On arrête la réaction en ajoutant 9 ml d'acide chlorhydrique N/10 par ml de solution réactionnelle; ensuite on soutire une quantité de la solution qui correspond à 10 mi de sucre déterminé à l'aide de la méthode à l'anthvone, dans laquelle on ajoute 2 ml d'une solution tampon d'acétate de pH 4,0 et G,5 ml de solution aqueuse à 0,3,c d'iode/iodure de potassium pour obtenir un volume total de 100 ml.Après 30 minutes, on détermine la densité optique à la lcngueur d'ode de 57C rryx La variation de la densité optique par rapport à la quantité d'enzyme ajouté est indiquée dans la figure 1. La fin de la réaction est appréciée à partir de la courbe de la figure lo Hydrolyse de divers amidons avec l'a-1 , 6-glucosidase : Après une purification suffisante, l'amidon de mals céreux, l'amidon de riz glutineux, l'amidon de pomme de terre blanche, etc. sont mis en suspensions à des concentrations de 5 à 10%.Le pH des suspensions est ajusté à 4,0-5,0 lorsqu'on utilise l'enzyme provenant de Pseudomonas et aux environs de pH 6,0 pour les autres enzymes0 Les suspensions sont peu à peu chauffées sous agitation pour effectuer la gélatinisation. Pour achever cette gélatinisation, les suspensions sont finalement chauffées par de la vapeur sous une pression de 1,5 à 2 kg/cm, pendant 20 minutes pour réaliser la dispersion ; on refroidit ensuite rapidement jusqu'à 450c et l'on ajoute alors 20 à 100 unités d1a-1,6-glucosidase par gramme d'amidon. La réaction est effectuée à 450C sous agitation. Pendant environ les 15 premiers jours, la réaction se déroule rapidement. On peut juger de ltévolution de la réaction en considérant la courbe de la réaction de l'iode dans la figure 1. La viscosité du mélange réactionnel diminue rapidement les deux premiers jourice qui donne une idée da progrès de la réaction. Lorsqu'on utilise l'enzyme provenant de Pseudomonas, l'amylose résultant précipite à mesure que se dérou- le la réaction et lorsqu'on est certain que la réaction est achevée, la concentration du produit est amenée à 20% et on laisse reposer 16 heures pour terminer la précipitation. Le précipité ainsi formé est centrifugé, redissous dans de l'eau en une solution à 20% que l'on laisse refroidir pour que se forme un précipité que lton centrifuge à nouveau pour isoler le produit, Celui-ci est séché à 450C et ensuite pulvérisé. Lorsqu'un autre enzyme est mis en oeuvre, la concentration, le refroidissement et la précipitation sont effectués de la même façon pour obtenir le produit, Si la matière brute est de l'amidon de riz glutineux ou de l'amidon de mals céreux, il est plus facile de le traiter avec enzyme provenant de- Pseudom-onasO On ne constate aucune différence entre les résultats des essais de comparaison effectués avec une dizaine d' enzymes autres que celui qui provient de Pseudomonas0 EXEMPLE 2 On introduit de façon continue sous pression, de l' amidon glutineux purifié, à la concentration de 30% en poids et à un pti de 6,0, au bas d'un cylindre d'un système à plusieurs ailes. En même temps, on injecte aussi de la vapeur sous pression au bas du cylindre.L'amidon est chauffé à 160-1650C sous une agitation vigoureuse pour effectuer la gélatinisation. Le liquide gélatinisé obtenu est-extrait à la partie supérieure du cylindre. Le liquide est ensuite introduit dans une série de plusieurs cylindres pendant une période de séjour de 10 à 20 minutes pour donner un liquide gélatinisé de ED = 0,5 à 3%. Le produit liquéfié visqueux est rapidement refroidi à 600C par pulvérisation dans un réservoir de refroidissement sous vide, à travers une soupape réductrice de pression et èn même temps on pulvérise l'enzyme produit par Lactobacillus. Le refroidissement et le mélange instantanés effectués, le liquide froid est soutiré par une pompe et mélangé dans un réservoir de mélange. La réaction est alors conduite dans un réacteur de façon discontinue pendant que le liquide de réaction est soutiré en continu de façon que la durée de séjour ne dépasse pas une heure. On maintient le milieu réactionnel à un pH de 6,0 et à 500C. La réaction achevée, le produit réactionnel est chauffé pour désactiver l'enzyme et est ensuite refroidi ; le précipita résultant est recueilli et traité se lon la manière décrite dans l'exemple 1 et l'on obtient un produit final sec.Comme l'on travaille avec des concentrations élevées, on peut utiliser un réacteur de faible capacité et on se dispense d'une étape de concentration. Des enzymes résistants à la chaleur produits par cinq souches de champignons tels que Streptomyces sont traités selon le mode opératoire décrit plus haut et fournissent desproduits et résultats intéressants. Dans ces procédés, les traitements peuvent être réalisés facilement puisque le mélange de chaque enzyme est effectué à une température relativement élevée et que la réaction est faite en deux étapes bien que l'on travail- le sur des hautes concentrations. EXEMPLE 3 Chacun de divers amidons est purifié et ajusté à un pH de 6,0 et à une concentration de 20 à 35, puis est additionné de 5 à 10 unités d'-amylase pur par gramme d'amidons Le mé- lange est introduit sous pression dans ltapparelllage à liquéfaction en continu décrit plus haut (brevet Japonais n 426 978) et chauffé sous agitation jusque 90-950C par de la vapeur.Au bout de 3 à 5 minutes, on obtient un liquide gélatinisé visqueux, transparent et homogène ayant un ED de 0,5 à 1.Alors que I' on refroidit rapidement jusqu'à 55 -60 C le liquide gélatinisé à haute température en le pulvérisant dans un refroidisseur sous vide selon la manière décrite plus haut (exemple 2), on introduit en contre url réçistant à la chaleur, produit par un champignon inférieurs à raison de 20 à 50 unités par gramme d'amidon ; l'ensemble est refroidi et mélangé pour réaliser la première étape de réaction.Pendant la réaction, 1' introduction et le mélange du liquide gélatinisé et le soutirage de liquide de réaction sont effectués de façon que le temps de séjour dans le réservoir de mélange soit de 1 à 2 heures Le liquide réactionnel de viscosité réduite qui est soutiré, est transféré dans un réacteur dans lequel on fait la réaction en discontinu à 450C pendant 25 à 40 heure Si l'on observe une désactivation de l'enzyme dans la première étape, on peut introduire de l'enzyme supplémentaire dans le réservoir suivant du système en discontinu, Si le produit li liquéfié a un faible ED et une viscosité élevé. on élève la température dans la première étape de l'introduction d'enzyme jus qu à environ 60 C et on ajoute de l'enzyme supplémentaire dans le réacteur suivant. De cette façon, on obtient des résultats favorables. Résume des résultats expérimentaux (a)Dans l'exemple 1, on ne constate aucun changement dite vitesse de réaction d'après la réaction colorée,jusqu1à une concentration allant jusqu'à 10%. Il semble que la vitesse de réaction soit moindre pour une concentration supérieure à 20%. Dans l'exemple 2, on effectue des comparaisons pour des concentrations allant de 5 à 30% et l'on trouve des résultats similaires pour des concentrations allant jusqu'à 20%. (b) Quantité d'enzyme utilisé : Dans la réaction effectuée entre 450 et 500C pendant 48 heures, il faut plus de 20 unités d'enzyme par gramme d'amidons Si lton utilise moins de 10 unités, la réaction se déroule très lentement. Une quantité d'enzyme supérieure à 100 unités est nuisible par contre, car elle provoque d'autres ré actions, (c) Degré moyen de polymérisation et degré de ramification. Le degré moyen de polymérisation est déterminé selon "Measurement of reducing end-group according to oxidation with periodic acid" (Mesure des groupes terminaux réducteurs par oxydation avec l'acide périodique) dans "Method in Carbohydrate Chemistry" Vol. 5, p. 251. Le tableau I indique le degré de polymérisation et le nombre de ramifications obtenus en faisant réagir l'enzyme produit par Pseudomonas sur de l'amidon de mais céreux. Le tableau II donne les résultats obtenus en faisant réagir l'enzyme deux ou trois fois sur le précipité obtenu de la même fa çon. TABLEAU I Nature de | Concen-lEnzyme Fraction Degré Nombre l'amidon | tration utilisé : soluble (S) de poly- moyen de de l'a- (unité/g d' Fraction mérisa- ramifica midon amidon) précipitée tion tion (%) (P) P 1 Pseudomo- S 22,1 1,5 nas 100 Butanol P | 58,9 0,9 S 21,8 1,3 c (I) 1 " 100 P+ S 22,5 1,4 c 1 " 100 P 35,1 1,5 S 29,5 1,8 c 5 " 20 P 31,0 2,5 c 10 " S 20,2 1,9 P 31,3 2,3 S 21,1 c 20 " 50 P 35,1 S 20,3 c (II) 25 " 50 P 35,5 p = amidon de pomme de terre c = amidon de mais céreux (I)= traitement de l'exemple 1 (II)= traitement-de l'exemple 2 TABLEAU II Nombre de-réactions 1 1 2 3 Concentration (%) ................ 5 1 1 Quantité d'enzyme provenant de Pseudomonas (unités-) o. 50 50 50 Durée de réaction - heures - 0. 48. 24 24 Fraction soluble - degrée de polym. ............. 19,5 17,8 17,5 - nombre de ramif.............. 2,2 1,3 1,2 Fraction précipitée - degré de polym. ............. 31,4 21,2 21,1 - nombre de ramif. ............. 2,1 1,3 1,2 D'après ce tableau, il semble que lorsqu'on utilise 50 unités d'enzyme, la partie précipitée renferme des molécules partiellement décomposées. Le degré de polymérisation de l'ami- don contenant l'amylose est élevé, ce que l'on peut expliquer par le fait que l'amylose naturel reste dans la partie précipitée. Il y a très peu de ramifications. (d) Rendements des produits: TABLEAU III Amidon c c -c c c Concentration (%) ......... . 5 10 10 10 5 Enzyme de Pseu domonas (unités) 100 50 50 50 100 Durée de réaction (heures) .... 48 48 48 48 48 Fraction soluble - Dopa * o 19,8 21,0 20,5 20,8 21,5 - (%) ...... 10,0 19,0 20,1 15,2 30,1 Fraction précipi tée - D.P. ...... 28,1 34,5 35,1 35., 2 28,1 - (%) ....... 90,0 81,0 79,9 84,8 69,9 Rendement total/ amidon (%) .... 70 88 92 75 89 A partir des résultats précédents, les rendements sont rassemblés de la façon suivante. TABLEAU IV Enzyme de Fraction Coefficient Pseudomonas précipitée soluble de (unités) ramification 50 DP 20-30 20 1-2 % (rendement) 90 10 tOO DP 30 - 35 20 1-2 80 20 DP 23 - 24 18 - 20 > 100 1 - 0 % " 90 10 (e) Résultats avec divers amidons :: TABLEAU V nature de Rendement en amylose Degré moyen de polyméri-| l'amidon Fraction Précipitation Fraction Fraction soluble par le buta- soluble précipitée nol (5%) | (10%) | (5%) | (10%) | (5%) | (10%) | (5%) | (10%) Tapioca 71 64 29 36 24 24 88 56 55 55 54 45 46 24 21 68 59 Froment 40 51 60 49 23 22 79 81 Patate douce 57 59 43 41 25 25 65 76 a ou 61 55 39 45 24 19 81 57 L'enzyme mis en oeuvre est produit par Lactobacillus (50 unités par gramme d'amidon). La concentration est indiquée en pourcentages (5% et 10%). Le tableau V montre qu'il nty a pas de différence notable entre les DP des fractions solubles (compris entre 21 et 25) ce qui fait penser que l'amylose est décomposé aux points de ramifications. Le DP élevé trouvé dans la fraction précipitée montre qutelle renferme de l'amylose naturel ou un produit semidécomposé. (f) Solubilité des produits. Un échantillon est dissout dans de l'eau à une température prédéterminée et maintenue16 heures à température constante pour qu'un précipité se forme. On mesure la quantité de sucre présente dans le liquide surnageant de cette solution sa- turée par la méthode à l'anthrone. Le résultat représente la solubilité. Les produits obtenus avec divers enzymes produits par Pseudomonas, etc. sont étudiés ainsi et les résultats sont fournis dans la figure 3. On indique la relation existant entre le degré de polymérisation et la solubilité. (g) Pouvoir rotatoire spécifique. Deux grammes de chaque échantillon sont dissous dans 100 ml d'une solution aqueuse de CaCl2 à 30% et iton mesure ensuite le pouvoir rotatoire de l'ensemble. TABLEAU- VI Amidon Enzyme Méthode Degré de polymérisation (&alpha;)D22 Pseudomonas P 32 194,9 " S 20 188,9 c Pseudomonas P 23 193,0 Réaction répétée S 20 175,3 Lactobacillus P 24 163,3 p " S 21 150,4 On observe une grande dispersion dans les résultats. (h) Détermination de la viscosité : On utilise un viscosimètre à rotation du type B et -d'un adaptateur BL de 60 rotations. Les résultats sont indiqués dans la figure 7 ; les viscosités sont relativement basses. TABLEAU VII (Viskosité (C.P.) Echantillon D.P. Concen- 60 C 50 C 40 C tration Pseudomonas - 15 1,37 1,50 1,89 soluble 20,8 10 0,97 1,29 1,40 5 0,89 0,97 1,14 Pseudomonas - 15 6,19 6,32 6,46 précipité 25,7 10 4,32 4,50 4,85 5 t ,23 1,23 1,58 2,10 Lactobacillus - 15 2,03 ?,25 soluble 24,5 10 1,42 1,84 5 1,13 1,15 c Lactobacillus - 15 3,01 3,96 soluble 23,5 10 1,82 2,40 5 1,15 1,48 p Pseudomonas - 15 f ,61 2,10 soluble 21,3 10 1,20 1,75 5 1,00 1,12 0,94 gelée de millet 10 43 DE et eau 0,90 (i) Hygroscopicité On compare les degrés hygroscopiques des produits pulvérulents à 300C et avec 80 d'humidité relative. On observe que la teneur en humidité atteint 10% en 72 heures après quoi cette teneur est en équilibre. On considère que les propriétés de ces produits sont proches de celles de l'amidon en raison de la cristallinité.Des produits pulvérulents des fractions solubles atteignent leur état d'équilibre avec des concentra- tions de 12 à 13%. (-j) Quantité d'impuretés dans le produit : On détermine sous forme de cendre les teneurs en azote et en matières minérales supposés dériver de l'enzyme et de la matière première brute. Voicss les résultats: Echantillon Protdine brute Teneur en cendre c Pseudomonas enzyme soluble 1,01 % - 0,030 % c Pseudomonas enzyme précipité - 0,50 % - 0,010 % Ainsi que l'on vient de le décrire en détail, on peut maintenant,grâce au procédé de la présente invention, produire sur une échelle industrielle-, des amyloses de bas poids moléculaires ayant un degré de polymérisation de 20 à 30. On s'attend à trouver une large gamme de nouvelles utilisations de l'amidon. REVENDICATIONS 1. Procédé de production d'amylose de bas poids moléculaire, par gélatinisation de l'amidon et traitement enzymatique, caractérisé en ce que la gélatinisation ou liquéfaction de l'amidon, surtout glutineux, a lieu entre 850 et 17O0C et qu'elle est suivie d'une décomposition sélective de 1' amylopectine avec une ou plusieurs a-1,6-glucosidases, 2. Procédé suivant la revendication 1, caractérisé en ce que, pour la liquéfaction on hydrolyse un amidon en un produit de bas ED, notamment de 0,5 à 3%, en chauffant entre 1300 et 170 C. 3. Procédé suivant la revendication 1, caractérisé en ce que, pour la liquéfaction, on chauffe l'amidon entre 800 et 100 C en présence de a-amylase pour obtenir un produit de bas ED, notamment de 0,5 à 3%. 4. Procédé suivant une quelconque des revendications 1 à 3, caractérisé en ce que l'amidon liquéfié est rapidement refroidi et hydrolysé avec une a-1,6-giucosidase, pour abaisser la viscosité et prévenir ainsi la dégradation. 5. Procédé suivant une quelconque des revendications 1 à 4 caractérisé ence que l'amidon refroidi à environ 6O0C, dont la viscosité est abaissée à l'aide d'un enzyme-résis- tant à la chaleur, est refroidi à une température compri se entre 400 et 500C pour effectuer la réaction. 6. Procédé suivant une quelconque des revendications 1 à 5, caractérisé en ce qu'on utilise plusieurs enzymes de pro priétés différentes en mélange ou en deux étapes distinc tes. 7o Procédé suivant une quelconque des revendications 1 et 2, caractérisé en ce que dans la liquéfaction, on effectue en continu le traitement à haute température (1309 à 1700C) dans un appareillage de liquéfaction- clos. 8. Procédé suivant une quelconque des revendications 1 à 7, caractérisé en ce quton utilise un enzyme résistant à la chaleur. 9i. Procédé suivant une quelconque des revendications 1 à 8, ca ractérisé en ce qu'on utilise une ou plusieurs a-1,6-gluco- sidas produites par les microorganismes des types ATCC 21262, ATCC 21073, IFO 3085, IFO 3744,- IFO 3001, IFO 3057, IFO 3426, IFO 3158, IFO 3333IF0 3884, IFO 3232, IFO 3759, IFO 3061, IFO 3128. 10. Procédé suivant une quelconque des revendications 1 à 9, caractérisé en ce que l'amylose résultant est séché par pulvérisation en un produit pulvérulent, cristallin et non-hygroscopique, et en particulier sous vide, entre 400 et 500C, et ensuite pulvérisée en une poudre poreuse, cristalline. 11. Amylose de degré de polymérisation 20 à 30, caractérisée en ce qu'elle a été obtenue par le procédé suivant une quelconque des revendications 1 à 10.