La présente invention a pour objet de nouveaux peptides et leur procédé de préparation en présence de pepsine. Plus précisément, elle concerne un procédé de préparation de peptides répondant à la formule X - A - B - g - y (III) dans laquelle A représente un groupement choisi parmi les suivants : Ala., Gln., Asn., W-BOC-Lys., Leu., Gly., Glu., ou Pro., ou peut désigner une chalne A -A dans laquelle Al représente un résidu d'amino-acide hydrophile, et A2 représente un groupement choisi parmi les suivants : Val., Met.,-Leu. ou Gln., B désigne un groupement choisi entre les suivants : Phe., Tyr., Leu., Met., Glu., Asp., Gln., Asn. ou Trp, C symbolise un groupement choisi entre les suivants : Phe., Leu., Ileu., Tyr., Cys-SBzl, Ser-OBzl., Trp. ou Met., X représente un groupement protecteur dtN -amino-acides, un résidu d'aminoacide contenant un groupement protecteur de l'azote terminai, ou un résidu peptidique contenant un groupement protecteur de l'azote terminal, Y désigne un groupement protecteur de la fonction carboxylique, un résidu d'amino-acide ou un résidu de peptide pourvus d'un groupement protecteur du groupement C terminal, (le résidu d'amino-acide hydrophile constituant A1 pouvant être choisi parmi les suivants :Ala., Gln., Asn.,G-BOC-Lys., Leu., Gly., Glu., et Pro.) qui consiste à faire réagir un peptide de formule X -A - B - OH ......... (I) avec un amino-acide ou un peptide de formule H - C - Y (Il) en présence d'une pepsine enzymatique. On a récemment découvert divers peptides présentant une activité physiologique, ce qui a entrainé un développement des syntheses peptidiques. Les procédés classiques de préparation des peptides comprennent les procédes à l'aide d'hydrure d'azote ; les procédés à l'aide d'anhydrides d'acides mixtes les procédés à l'aide de dicyclohexyl carbodiimide ; et les procédés à l'aide d'esters actifs. Cependant, lors de la mise en oeuvre de ces procédés classiques, on rencontre différents inconvénients dont la racémisation, la production de réactions secondaires, un difficile contrôle de la température, un long temps de réaction, etc... En particulier, lors de la mise en oeuvre de la réaction de condensation par fragments, on rencontre nécessairement l'inconvénient de la racémisation. Lors de la synthese des peptides, le problème de racémisation est sérieux. Lorsque se produit la racémisation, la pureté du produit est diminuée, et la séparation de l'impureté constituée par l'isomère est un inconvénient pour la mise en oeuvre industrielle. A c8té des procédés de la chimie organique, on a décrit certaines synthèses des peptides par l'emploi de papaïne enzymatique (Par exemple, se référer à un article de O.K. Behrens et M. Bergmann publié dans le Journal ouf Biological Chemistry, 129 587 (1939) et de H.B. Milne et Warren Kilday publié dans le Journal of Organic Chemistry, 30, 64 (1965) ). Le terme "peptide" prend la signification -donnée par Hary D. Law dans "The Organic Chemistry of Peptides" (Willy Interscience 1970) page 6. Mais, il est préférable d'utiliser à titre de matières premières, des peptides (incluant les polypeptides et oligopeptides) ayant au moins une- faible solubilité dans le milieu, car les peptides insolubles sont inactifs dans le milieu. Le terme "pepsine", en particulier le titre en pepsine, sont explicités dans l'article de Anson M. paru au "Journal of General Physiology" Vol. 22 P. 79 1938. Le problème de la racémisation a été résolu pour la préparation des diet tri-peptides. Lorsqu'on prépare un tétra-peptide ou un peptide supérieur à l'aide de papaine présentant diverses spécificités du substrat, il se produit des réactions secondaires d'hydrolyse du peptide, une transpeptidation et la formation de plastéine. I1 n'y a pas de synthèse industrielle des peptides. Les inventeurs ont étudié la formation de la liaison peptidique afin de surmonter ces inconvénients, et ont mis au point des synthèses de polypeptides, en particulier de polypeptides supérieurs aux tripeptides, par l'emploi d'une pepsine enzymatique différente de celles employées dans les procédés connus. Les enzymes protéolytiques (protéase) permettent de réaliser dans des conditions reproductibles des hydrolyses de peptides. Les hydrolyses sont obtenues dans des conditions douces, et sans réactions secondaires. En conséquence, les enzymes protéolytiques ont été employés- pour différentes études des structures chimiques des polypeptides et des protéines. On a établi la structure de différents polypeptides naturels tels que l'insuline à l'aide de ces enzymes. La pepsine est rangée dans l'ensemble des enzymes digestifs dits endopeptidases (enzymes actifs vis-à-vis de la liaison interne de la chaîne peptidique) parmi les enzymes protéolytiques. On n'avait pas trouvé jusqu'ici le moyen d'utiliser la pepsine-pour la synthèse avec un rendement élevé et en une seule opération des peptides désirés. Le procédé selon l'invention quant à lui, prévoit l'emploi de pepsine pour la mise en oeuvre de la méthode de condensation par séquences et par fragments dans les conditions mentionnées ci-dessous. Lorsque le procédé selon l'invention est appliqué à la mise en oeuvre de la méthode de condensation par fragments, méthode qui est remarquablement avantageuse par rapport à la méthode de condensation par séquences, l'avantage tiré de la mise en oeuvre de ce procédé est tout à fait significatif. Pour la mise en oeuvre du procédé selon l'invention, On emploie à titre de matières premières les peptides de formule I (appelés ci-après composants-C). Le composant-C doit présenter une structure partielle de condensation de deux ou trois groupements amino-acides spécifiques liés d'une manière précise, c'est-à-dire qu'il doit présenter en position réactive la liaison - A - B dans la formule I. On peut employer différents peptides pour autant qu'ils comprennent la structure partielle spécifique. Le groupement terminal du composant-C, qui occupe une position ze par rapport au groupement amino, peut être protégé par un groupement protecteur des groupements amino comme le sont les groupements carbobenzoxy (Z) ; les groupements carbobenzoxy substitués tels que les groupements p-méthoxybenzyloxycarbonyl ( f MZ) ; les groupements t-butyloxycarbonyl (BOC) ou tosyl (TOS), etc... L'amino-acide ou le peptide de formule II (désigné ci-dessous composant-N) qui constitue l'autre matière première, doit posséder en position réactive un groupement amino-acide spécifique choisi parmi les radicaux phénylalanine, leucine, isoleucine, tyrosine, S-benzyl cystéine, O-benzyl sérine, tryptophane et méthionine. Le groupement carboxylique terminal du composant - N peut être protégé par un groupement protecteur des groupements carboxyliques choisi parmi les groupements ester méthylique, ester éthylique, ester benzylique, ester t-butylique et ester P-nitrobenzylique; parmi les groupements amides éventuellement substitués tels que les groupements triméthyl-2,4,6 benzylamide (TMB) leurs hydrures et leurs dérivés. Le composant-N peut être sous forme libre ou sous forme de sel de type chlorhydrate, bromhydrate, trifluoroacétage, p -toluenesulfonate, ou sous forme d'un autre type de sel inorganique ou organique. Le composant-N et le composant-C peuvent être choisis parmi ceux cités ci-dessus pour former l'unité peptidique recherchée. Les peptides désirés peuvent être produits par une condensation par fragments. Pour la mise en oeuvre du procédé de l'invention, le composant-C et le composant-N peuvent être utilisés en quantités équivalentes. Cependant, il est possible de les faire réagir avec l'un des deux composants et en excès. Le rapport molaire du composant-N au composant-C et habituellement compris entre 1 : 5 et 5 : 1, de préférence est compris entre 1 : 2 et 2 : 1. Pour la mise en oeuvre de la réaction, il est préférable d'utiliser le composant-N en le disolvant dans un milieu alcalin contenant à titre de produit alcalin un hydroxyde de métal alcalin ou un hydroxyde de métal alcalino-terreux. I1 est nécessaire de les faire réagir dans une solution tampon ayant un pH compris entre 2 et 6, à une température comprise entre 20 et 500 C. La solution tampon peut être une solution tampon d'acide citrique, une solution du tampon de Michaelis, une solution du tampon de kcllvaine, et toute autre solution tampon ayant un pH compris entre 2 et 6. Il n'est pas avantageux d'utiliser une solution tampon ayant un pH inférieur à 2 ou supérieur à 6, parce que lton obtient alors un faible rendement. Le pH le plus favorable est compris entre 3 et 5, et le pH optimum est de 4. Lorsque la température est inférieure à 20O C, il faut une longue période pour réaliser complètement la réaction. Lorsque la température est supérieure à 500 C, l'activité de la pepsine est remarquablement diminuée, et le rendement de la réaction est bas. La température la plus favorable est comprise entre 30 et 400 C. La pepsine utilisée pour la mise en oeuvre de l'invention est un enzyme digestif appartenant aux endopeptidases. On peut obtenir aisément une pepsine ayant un titre en pepsine de 1 : 5000 1 : 10 000 ; et 1 : 60 000. On peut utiliser une pepsine brute, pour autant qu'elle présente une activité élevée. On utilise une quantité catalytique de pepsine et, de préférence, de 0,4 à 400 mg de pepsine pour 1 m mole des produits de départ. La réaction est conduite dans des conditions douces dans un milieu constitué par de l'eau ou dans un milieu mis cible à l'eau tel que le méthanol, ltethanol, le dioxane, le diméthylformamide, -etc... Le produit est à peine soluble dans l'eau ou dans le milieu miscible à l'eau et, en conséquence, il précipite sous forme de cristaux dans le système de réaction. Les cristaux précipités sont filtrés et lavés avec une solution aqueuse faiblement alcaline convenable, une solution aqueuse faiblement acide et de l'eau, pour donner un produit pur. Le groupement protecteur terminal du composant-N et le groupement protecteur terminal du composant-C du produit peuvent êtreéliminés de la manière- classique si on le souhaite. L'invention sera mieux comprise à l'aide des exemples suivants : Exemple 1 On ajoute à une solution de 1,26 g (2,5 m moles) detpu- BOC-Lys-Phe-OH (poids moléculaire 505,6) dans 5 ml de Na0H-l N, une solution de 0,753 g (1, 5 m mole) de chlorhydrate du composé de formule : H-Phe-Gîy-Leu-Met-NH2 (poids moléculaire : 502,1) dans 40 ml de solution tampon d'acide citrique (pH = 4,0), puis ajoute 30 ml d'eau sous agitation, et enfin 0,2 g de pepsine (1 : 5 000 fabriquée par Mikuni Kagaku Sangyo K.K.) sous agitation, à 400 C et pendant 24 heures. Le précipité blanc résultant est filtré sur un filtre de verre (G-3) et lavé successivement avec de l'eau ammoniacale à 5 %, une solution aqueuse d'acide citrique à 5 % et de l'eau, puis le produit est séché sur P205 sous pression réduite à 500 C, pour donner 1,25 g de produit de formulent -BOC-Lys-Phe-Phe- Gly-Leu-Met-NH2 présentant un point de fusion compris entre 207 et 2160 C (fusion avec décomposition) et un pouvoir rotatoire [&alpha;]n25 = - 38,8 (c = 0,5 DMF). Le rendement de la réaction est de 88,2 %. Formule brute : C47 H72 O10 N8 S Poids moléculaire : 941,210 Analyse élémentaire C H N S Calculé (x) 59,98 7,71 11,91 3,41 Trouvé (%) 59,74 7,71 11,74 3,42 Référence On dissout 4 g du composé de formule &alpha;, CO-BOC-Lye-Phe-Gly-Leu-Met-NH2 dans 100 ml d'acide acétique glacial et fait barboter dans la solution pendant 40 minutes du gaz chlorhydrique en agitant constamment afin d'éliminer le groupement protecteur de BOC. Après la réaction, le mélange réactionnel est ajoute à 500 ml d'éther froid pour former un précipité. Le précipité est filtré et séché sur de la soude et sous pression réduite pour donner 2,70 g de dichlorhydrate du composé de formule H-Lys-Phe-Phe-Gly-Leu- Met-SH2 de point de fusion compris entre 168 et 1700 C (fusion avec décomposition) et de pouvoir rotatoire[&alpha;]D25 = - 16,00 (c = 0,5 dans du méthanol à 50 %). Le rendement est de # 78,0 % Formule brute : C37 H56 06 N8 S.2 HCl- 1,5 H20 Poids moléculaire : 841,915 Analyse élémentaire C H N S C1 Calculé (%) 52,97 7,04 13,31 3,52 8,66 Trouvé (%) 52,84 7,33 13,33 3,81 8,42 Exemple 2 On ajoute une solution de 0,753 g (1,5 m mole) de chlorhydrate du compose de formule H-Phe-Gly-Leu-Met-NH2 (poids moléculaire : 502,1) dans 40 ml d'une solution de 1,0 g (2,5 m moles) de pMZ-Ala-Phe-OH (poids moléculaire : 400,4) dans 5 ml de WaOH-lN, puis ajoute encore 30 ml d'eau et agite.Enfin, on ajoute au mélange 0,2 g de pepsine (1 : 5 000 fabriquée par Mikuni Kagaku Sangyo K.K.) avec agitation dans un incubateur à 40 C pendant 24 heures pour permettre la réaction des produits. Le précipité blanc résultant est filtré et lavé successivement avec une solution aqueuse à 5 % de NE40H, avec une solution aqueuse à 5 Z d'acide citrique et avec de l'eau, puis le produit est séché sur P2 5 sous pression réduite à 500 C, pour donner 1,14 g de produit de formule pMZ-Ala-Phe-Gly-Leu-Met-NH2 ayant un point de fusion compris entre 229 et 2330 C et un pouvoir rotatoire [&alpha;] D = - 55,00 (c = 0,5 DMF). Rendement : 89,2 % Formule bruta : C43H57O9S Poids moléculaire : 847,031 Analyse élémentaire C H N S Calculé (%) 60,81 6,92 11-,43 3,92 Trouvé (%) 60,90 6,77 11,56 3,78 Exemple 3 On utilise 1,14 g (2,5 m moles) de produit de formule pMZ-Gln-Phe-OH (poids moléculaire : 457,5) et 0,75 g (1,5 m mole) de chlorhydrate du composé de formule H-Phe-Gly-Leu-Met-NH2 (poids moléculaire : 502,1) conformément au procédé de l'exemple 1. On laisse réagir à 40 (pendant 24 heures et obtient 1,05 g du produit de formule : pMZ-Gln-Phe-Phe-Gly-Leu-Met-NE2 ayant un point de fusion de 236-237 C et un pouvoir rotatoire[&alpha;]n25 = ~ 22,8 (c = 1, DMSO). Rendement : 77,5 Z Formule brute : C45 H60 010 N8S Poids moléculaire : : 905,092 Analyse élémentaire C H N S Calculé (%) 59,71 6,68 12,38 3,54 Trouvé (z) 59,89 6,58 12,31 3,46 Exemple 4 On effectue la réaction conformément au procédé de l'exemple 1, en utilisant 1 g (2,5 m moles)du composé de formule pMZ-Ala-Phe-OH (poids moléculaire : 400,4) et 0,93 g (1,5 m mole) de chlorhydrate du composé de formule H-Ileu-Gly-Leu-Met NHDmB (poids moléculaire : 618,2) et obtient 1,30 g de produit de formule pMZ-Ala-Phe-Ileu-Gly-Lan-Met-NHDmB de point de fusion compris entre 225 et 2270 et de pouvoir rotatoire :[&alpha;] D25 = - 25,4 (c = l,DMF) DmB représentant le diméthoxy-2,4 benzyl. Dans cet exemple, on utilise 0,4 g de pepsine Rendement : 82,2 % Formule brute : C49 H69 N7 S Poids moléculaire 964,192 Analyse élémentaire C H N S Calculé (z) 61,04 7,21 10,17 3,33 Trouvé (X) 61,17 7,35 10,09 3,33 Exemples 5-7 On opere conformément au procédé de l'exemple 1, mais en mettant en oeuvre les composants-C (2,5 m moles) et composants-N (2,5 m moles) répertoriés au tableau 1, pour obtenir les peptides correspondants. Les résultats observés sont répertoriés au tableau 1 suivant Tableau 1 Exemple Composant-C Composant-N Produit Rende Point de Pouvoir ment fusion rotatoire Analyse élémentaire (%) (%) ( C) [&alpha;]D25 C H N S 5 &alpha;,#-Boc-Lys- H-Ileu-Gly- &alpha;;,#-Boc-Lys- 94,4 242# -25,6 C44H74N8O10S Phe-OH Leu-Met-NH2 Phe-Ileu-Gly- 246 (c=0,5 Calculé Leu-Met-NH2 DMF) 58,26 8,22 12,26 3,53 Trouvé 58,29 8,37 12,24 3,41 6 Boc-Ala-Phe- " Boc-Ala-Phe- 63,3 231# -26,6 C36H59N7O8S1/3H2O OH Ileu-Gly-Leu- 238 (c=0,5 Calculée Met-NH2 DMF) 57,20 7,96 12,97 4,23 Trouvé 57,16 8,05 12,80 4,12 7 pMZ-Leu-Met- " pMZ-Leu-Met- 96,9 247# -39,2 C39H65N7O9S3 OH Ileu-Gly-Leu- 250 (c=0,5 Calculé Met-NH2 DMF) 65,76 7,80 11,67 7,63 Trouvé 55,58 7,83 11,57 7,84 Tableau 1 (suite) Exemple Composant-C Composant-N Produit Rende Point de Pouvoir ment fusion rotatoire Analyse élémentaire (%) (%) ( C) [&alpha;;]D25 C H N S 8 Boc-Gly-Ala- H-Ileu-Gly- Boc-Gly-Ala- 88,7 260 - -30,0 C38H62O9N8S Phe-OH Leu-Met-NH2 Phe-Ileu-Gly- 265 (c=0,5 Calculé Leu-Met-NH2 DMF) 56,66 7,74 13,88 3,97 Trouvé 56,46 7,78 13,57 4,12 9 Boc-Gln-Gln- H-Met-Gly Boc-Gln-Gln C46H68H10O11S.H2O Phe-OH Leu-Met-NH2 Phe-Phe-Gly- 62,0 249- -19,6 Calculé Leu-Met-NH2 252 (c=1 55,97 7,15 14,19 3,52 DMSO) Trouvé 55,90 7,10 14,21 8,48 10 Boc-Ala-Phe- H-Phe-Gly- Boc-Ala-Phe- 47,9 240- -53,4 C39H57O8N7S OH Leu-Met-NH2 Phe-Gly-Leu- 245 (c=0,5 Caculé Met-NH2 DMF) 59,75 7,33 12,50 4,09 Trouvé 59,49 7,33 12,24 4,18 11 Boc-Pro-Gly H-Ileu-Gly- Boc-Pro-Ala 81,2 243 - -45,3 C41H66N8O9SH2O Phe-OH Leu-Met-NH2 Phe-Ileu- 247 (c=0,5 Calculé Gly-Leu-Met- DMSO) 56,92 7,92 12,95 3,71 NH2 Trouvé 56,80 7,68 13,00 3,46 Exemple 12 On ajoute à une solution de 1,00 g (2,5 m moles) du composé de formule pMZ-Ala-Phe-OH (poids moléculaire : 400,42) dans 5 ml de soude 1 N, une solution de 0,539 g (2,5 m moles)de chlorhydrate du composé de formule H-Phe-OCH3 (poids moléculaire : 215,67) dans 40 ml de solution tampon d'acide citrique (pH = 4,0), puis ajoute sous agitation 20 ml d'eau et 0,2 g de pepsine (1 : 5 000). On agite le mélange maintenu à 400 C pendant 24 heures pour permettre la réaction. Le précipité blanc résultant est filtré sur un filtre de verre (G-3), et lavé successivement avec de l'eau ammoniacale à 5 % et de l'eau, puis séché sous pression réduite et recristallisé dans du méthanol. On obtient le produit de formule pMZ-Ala-Phe-Phe-OCH3 ayant un point de fusion de 189-192 C et un pouvoir rotatoire :[t] 20 ~ 1.7,20 (c = 1, DMF). D Rendement : 59,3 % Formule brute : C31 H35 N3 O7 Poids moléculaire : 561,641 Analyse élémentaire C H N Calculé (%) 66,30 6,28 7,48 Trouvé (%) 66,23 6,23 7,53 Exemples 13-21 On répète le procédé de l'exemple 12, mais en faisant réagir les composants-C (2,5 m moles) et composants-N (2,5 m moles répertoriés au tableau 2.On obtient les peptides correspondants indiqués au tableau 2 Tableau 2 Exemple Composant-C Produit Produit Rande- Point de [&alpha;]D20 Analyse élémentaire Recristalli ment fusion C H N S sation (%) ( C) 13 pMZ-Ala-Phe- HCl.HTyr- pMZ-Ala-Phe-Tyr-OCH3 45,6 179 - +3,7 C C 63,80 6,16 7,70 DMF-MeOH-H2O OH OCH3 183 (c=0,5 T 63,87 6,13 7,19 DMF) 14 " HCl.C-Cys- pMZ-Ala-Phe-Cys-OCH3 48,4 164 - -27,8 C 63,24 6,14 6,91 5,28 MeOH OCH3 # # 166 (") T 63,09 5,98 6,97 5,15 S-Bzl S-Bzl 15 " HCl.H-Ileu- pMZ-Ala-Phe-Ileu- 7,0 170 - -14,2 C 64,15 6,98 8,08 Acétate d'éthyle OCH3 OCH3 175 (c=1 T 63,99 7,00 8,22 éther de pétrole DMF) 16 " HCl.H-Ser- pMZ-Ala-Phe-Ser-OCH 18,8 158 - -23,0 C 64,96 6,30 7,10 AcOEt OCH3 # # 163 (c=1 T 65,09 6,45 7,41 Ether de pétrole OCH2# OCH2# MaOH) 17 " Fos.OH-H-Phe- pMZ-Ala-Phe-Phe- 90,4 158 - -14,6 C 69,69 6,16 6,59 DMF-éther OCH2# OCH2# 163 (c=1 T 69,76 5,99 6,49 Ether de pétrole DMF) 18 " HBr.H-Phe-NH2 pMZ-Ala-Phe-Phe-NH2 55,6 241 - -36,1 C 65,92 6,27 10,25 DMF-MeOH 242 (") T 65,64 6,23 10,14 19 " TFA.H-Phe pMZ-Ala-Phe-Phe- 13,9 242 - -14,8 C 68,08 6,18 8,58 DMF-MeOH -NHOCH2# NHOCH2# 244 (c=0,5 T 68,00 6,29 8,79 -H2O Tableau 2 (suite) Exemple Compsant-C Composant-N Produit Rende- Point de [&alpha;;]D20 Analyse élémentaire Recristalli ment fusion sation (%) ( C) C H N S 20 pMZ-A1a-Pha- 2HBr-A1a-Pha-Phe- pMZ-A1a-Pha-Phe- 52,9 228- -21,8 C64,16 6,28 12,47 DMF-MaOH OH NHNH2 NHOCH2O 230 (c=1) T63,93 6,29 12,29 -ET2O DMF) 21 " HCl.H-Pha-Gly pMZ-A1a-Pha-Pha-Gly 51,4 232- -31,1 C63,69 6,18 11,60 DMF-MaOH NH2 NH2 233 (") T63,43 6,14 11,43 -éther Nota.BZ1: Groupement benzyl C : Calculé # : Groupement phényl T : Trouvé Exemple 22 On répète le procédé de l'exemple 12, mais en utilisant 30 ml d'eau et O,l g de pepsine (1 : 10 000), et on fait réagir pendant 18 heures pour obtenir le produit de formule pMZ-Ala-Phe-Phe-OCH3 ayant un point de fusion de 189-193 C. Rendement : 51,3 % Exemple 23 On répète le procédé de l'exemple 12, mais en utilisant 30 ml d'eau et en poursuivant la réaction pendant 18 heures, pour obtenir le produit de formule pMZ-Ala-Pha-Phe-OCH3, ayant un point de fusion de 187-192 C. Rendement : 59 %. Exemple 24 On répète le procédé de l'exemple 22, mais en utilisant 0,2 g de pepsine (1 : 1-000) pour donner le produit de formule pMZ-Ala-Phe-Phe-OCH3 ayant un point de fusion de 188-193 C. Rendement : 65,8 % Exemple 25 On répète le procédé de l'exemple 12, mais en~utilisant 30 ml dteau et en mettant à réagir pendant 10 heures pour donner le meme produit. Rendement : 50,0 %. Exemple 26 On ajoute à une solution de 2,5 m moles du produit de formule pMZ-Ala-Phe-OH dans 5 ml de NaOH 1 N, une solution de 2,5 m molesde chlorhydrate du camposé de formule H-Leu-Met-NH2 dans 40 ml d'une solution tampon d'acide citrique (pH = 4,0), puis ajoute à 400 C 0,2 g de pepsine selon l'exemple 8, et laisse réagir pendant 24 heures. Le précipité blanc résultant est lavé et séché conformément au procédé de l'exemple 8, et recristallisé dans MeOH-H20 pour donner 1,02 g de produit de formule pMZ-Ala-Phe-Leu-Met-NH2 ayant un point de fusion de 218-219 C et un pouvoir rotatoire [&alpha;]D20 = 31,6 (c = 0,5 DMF). Rendement : 63,3 Z Formule brute : C32H45N5O7S Poids moléculaire :- 643,809 Analyse élémentaire C H N S Calculé (X) 59,70 7,05 10,88 4,98 Trouvé (%) 59,94 -7,19 10,78 4ss92 Exemple 27 On ajoute à une solution de 1,50 g (3,75 m moles) du produit de formule pMZ-Ala-Phe-OH dans 7,5 ml de NaOH-lN, une solution de 0,995 g (2,5 mmoles)de dibromhydrate du produit de formule H-Phe-Gly-NHNH2 (poids moléculaire : 398,105) dans 40 ml de la solution tampon d'acide citrique de l'exemple 12. On ajoute ensuite 30 ml d'eau avec agitation, puis conduit la réaction conformément au procédé de l'exemple 12. Le précipité résultant est lavé, séché et recristallisé dans un mélange DMF-MeOH-Et20 pour donner 0,945 g du produit de formule pMZ-Ala-Phe-Phe-Gly-NHNH2 ayant un point de fusion de 208 à 210 C, et un pouvoir rotatoire [&alpha;]D23 D23 -31,8 (c = 1., DMF). Rendement : 61,2 % Formule brute te C32 H38 N6 7 3 H2 O 3 Poids moléculaire : 624,701 Analyse élémentaire C H N Calculé (%) 61,52 6,23 13,45 Trouvé (%) 61,38 6,25 13,38 Exemple 28 On ajoute à une solution de 1,47 g (40 m moles) du produit de formule pMZ-Ala-Leu-OH (poids moléculaire : 366,4) dans 5 ml de NaOH-lN, une solution de 2,5 m molesde chlorhydrate du produit de formule H-Phe-OCH3 dans 40 ml de solution tampon d'acide citrique selon l'exemple 8, puis conduit la réaction conformément au procédé de l'exemple 26. Le précipité résultant est lavé et séché pour donner 0,302 g de produit de formule pMZ-Ala-Leu-Phe-OCH3 ayant un point de fusion de 187-191 C, et un pouvoir rotatoire M D23 = - 18,00 (c = 0,5 IMF) Rendement : 22,9 % Formule brute : C28H37N3O71/3 H2O Poids moléculaire. 533,628 Analyse élémentaire C H N Calculé (%) 63,02 7,11 7,87 Trouvé (%) 62,90 6,97 7,97 Exemple 29 On ajoute à une solution de 1,50 g (3,75 m mole) de produit -de formule pMZ-Ala-Phe-OH dans 5 ml de NaOH-lN, une solution de 0,793 g (2,5 m moles de bromhydrate du produit de formule H-Phe-Gly-OCH3 (poids moléculaire : 317,18) dans la solution tampon d'acide citrique selon l'exemple 8, puis 20 ml d'eau. La réaction est conduite conformément- au procédé de l'exemple 8. Le précipité résultant est lavé, séché, et recristallisé pour donner 1,46 g de produit de formule pMZ-Ala-Phe-Phe-Gly-OCH3 ayant un point de fusion de 227-229 C et un pouvoir rotatoire D23= 26,70 (c = I, DMF) Rendement : 94,9% Formule brute C33 H35 N4 08 Poids moléculaire ; 618,693 Analyse élémentaire C H N Calculé (%) 64,07 6,19 9,06 Trouvé Z) 63,79 6,32 8,96 Exemple 30 On effectue la réaction conformément au procédé de l'exemple 28, en utilisant 4,0 m moles du produit de formule pMZ-Ala-Met-OH et 2,5 m moles de chlorhydrate du produit de formule H-Phe-OCH3 pour donner 0,3413 g de produit de formule pMZ-Ala-Mat-Phe-OCH3 ayant un point de fusion de 153-167 C et un pouvoir rotatoire [&alpha;]D23 = -17,4 (c 0 0,5 DMF). Rendement : 24,6 % Formule brute : C27 H35 N3 07 S Poids moléculaire : 545,660 Analyse élémentaire C H N S Calculé (%) 59,43 6,47 7,70 5,88 Trouvé (%) 59,82 6,38 7,78 5,54 Exemple 31 On répète la réaction de l'exemple 28, mais en utilisant du chlorhydrate du produit de formule H-Phe-Gly-OEt (2,5 m moles) au lieu du chlorhydrate du produit de formule H-Phe-OCH3 (2,5 m moles) Le produit est lavé à l'aide d'eau ammoniacale à 5 %, puis à l'eau, et séché sur P2 O5 pour donner 0,8153 g du produit final pMZ-Ala-Lau-Phe-Gly-OKt ayant un point de fusion de 175 - 192 C et un pouvoir rotatoire [&alpha;]D23 = -23,4 (c = 0,5 DMG). Rendement : 54,5 % Formule brute: C31H42N4O8 Poids moléculaire : 598,703 Analyse élémentaire C R N Calculé (%) 62,19 7,07 9,36 Trouvé (%) 62,06 7,01 9,20 Exemple 32 on ajoute à une solution de 2,5 m mole: de produit de formule pMZ-Ala-Phe-OH dans 5 ml de NaOH-lN, une solution de 1,5 m mole de chlorhydrate du produit de formule H-Ileu-Gly-Leu-Met-NH2 (poids moléculaire : 468,1) dans 40 ml de la solu tion tampon d'acide citrique selon l'exemple 12, puis laisse réagir le mélange pendant 48 heures à 400 C en présence de 0,2 g de pepsine selon l'exemple 12. Le précipité résultant est séché sur P205 à 600 C pendant 18 heures, pour donner 1,10 g de produit de formule pMZ-Ala-Phe-Lau-OH ayant un point de fusion de 253,5-255 C et un pouvoir rotatoire [&alpha;][D23 = - 42,4 (c = 1, AcOH) Rendement : 90 % Exemple 33 On ajoute à une solution de 1,15 g (2,5 m moles) de produit de formule BOC-Asn-Ala-Phe-OH (poids moléculaire : 450,5) dans 5 ml de NaOH-lN, une solution de 0,702 g (1,5 m mole) de chlorhydrate du produit de formule H-Ileu-Gly Leu-Met-NH2 (poids moléculaire : 468,1) dans 40 ml de la solution tampon d'acide citrique selon l'exemple 12, de la manière indiquée à l'exemple 22. I1 se produit un précipité que l'on lave successivement à l'aide d'eau ammoniacale à 5 %, de solution aqueuse d'acide citrique à 5 %, et d'eau. Le produit est ensuite séché sur P2O5 pour donner 1,052 g de produit de formule BOC-Asn-Ala-Phe-Ileu-Gly-Leu Met-NH2 ayant un point de fusion de 256-260 C et un pouvoir rotatoire 23 23 = - 36,20 (c = 0,5 DMF). Rendement : 81,0 % Formule brute : C40 H65 N9O11 S Poids moléculaire : 864,082 Analyse élémentaire C H N S Calculé (%) 55,60 7,58 14,59 3,71 Trouvé (%) 55,43 7,69 14,31 3,65 Exemple 34 On répète le procédé de l'exemple 28, mais en utilisant 1,32 g (2,5 mmoles) de produit de formule pMZ-Gln-Ala-Phe-OH (poids moléculaire : 528,5) et 0,702 g (1,5 m mole) de dichlorhydrate du produit de formule H-Ileu-Gly-Leu-Met-NH2 (poids moléculaire : 468,1) au lieu des produits suivants : pMZ-Ala-Lau-OH et chlorhydrate de H-Phe-OCH3. On obtient 1,04 g du produit de formule pMZ-Gln-Ala Phe-Ilau-lau-Mat-NH2 ayant un point de fusion de 258-260 C (fusion avec décomposition). Rendement : 74,5 % Formule brute : C74 H67 N7 O11 S Poids moléculaire 930,142 Analyse élémentaire C H N S Calculé (%) 56,82 7,26 13,55 3,45 Trouvé (%) 56,56 7,16 13,49 3,25 Exemple 35 On dissout d'une part 1,60 g (4 m moles) du produit de formule pMZ-Ala-Phe-OH dans NaOH-1N et, d'autre part, 0,54 g (2,5 m moles) de chlorhydrate du composé H-Phe-OCH3 dans 40 ml de solution tampon d'acide citrique à diverse valeurs de pH. On mélange la première solution avec l'une des secondes, et ajoute 30 ml d'eau, puis 0,2 g de pepsine selon l'exemple 12, et laisse réagir 24 heures à 400 C. Le précipité résultant est lavé successivement à l'aide d'eau ammoniacale à 5 Z, d'une solution aqueuse d'acide citrique à 5 %, et d'eau, puis le produit est séché sur P2 O5 à 500C pour donner pMZ-Ala-Phe-Phe-OCH3. Le tableau 3 suivant donne la relation entre le pH de la solution tampon d'acide citrique et le rendement Tableau 3 pH Rendement Point de fusion [&alpha;]D25 (%) ( C) (c = 1, DMF) 2,38 61,1 170 - 173 - 18,4 3,28 74,6 185 - 189 - 16,7 4,08 99,9 186 - 189 - 18,04 5,02 64,0 189 - 190 - 17,20 Exemple 36 On ajoute à une solution de 3,75 m moles du produit de formule pMZ-Ala-Tyr-OH dans NaOH-lN, une solution de 2 m moles de dibromhydrate du produit de formule H-Phe-Gln-NHNH2 dans 40 ml de solution tampon d'acide citrique (pH = 4,0), puis ajoute 0,2 g de pepsine au mélange que l'on maintient à 25 C pendant 48 heures pour permettre la réaction, conformément au procédé de l'exemple 8.On obtient pMZ-Ala-Tyr-Phe-Gln-NHNH2 de point de fusion 245-248 C (fusion avec décomposi- tion) et de pouvoir rotatoire [&alpha;]D22 D22- = - 4,6 (c = 1, DMSO) Rendement : 57,8 % Formule brute: C35H45N7O8H2O Poids moléculaire : 725,806 Analyse élémentaire C H N Calcule (X) 57,92 6,52 13,52 Trouvé (%) 57,98 6,35 13,54 Exemple 37 On répète le procédé de l'exemple 12, mais en utilisant 2,5 m moles de produit de formule pMZ-Ala-Phe-OH et 2,5 m moles de chlorhydrate du produit de formule H-Leu-Met-NH-DMB et laisse réagir pendant 14 heures pour obtenir le produit de formule pMZ-Ala-Phe-Ala-Phe-Leu-Met-NH-DMB, ayant un point de fusion de 250-268 C et un pouvoir rotatoire li] D25 = - 21,00 (c = 0,4 DMF) Rendement : 70 % Exemple 38 On répète le procédé de l'exemple 12, mais en utilisant 2,5 m moles de produit de formule pMZ-Ala-Phe-Ala-Phe-OH et 2,5 m moles de chlorhydrate du produit de formule H-Il-eu-Gly-OEt et laisse réagir pendant 9 heures pour obtenir le produit de formule pMZ-Ala-Phe-Ala-Phe-Ileu-Gly-OEt ayant un point de fusion de 248-252 C. Rendement : 63 % Exemple 39 On ajoute à une solution de 0,495g(10 m moles) de produit de formule Z-Pro-Val-Phe-OH (poids moléculaire : 495) dans 10 ml de NaOH-lN, une solution de 0,216 g (10 m moles) de chlorhydrate du produit H-Phe-OCH3 (poids moléculaire 215,5), dans 40 ml de solution tampon d'acide citrique (pH = 4,0). On ajoute ensuite au mélange sous agitation 30 ml d'eau, et enfin 0,1 g de pepsine (1 : 10 000), le mélange sous agitation étant maintenu à 400 C pendant 24 heures pour permettre la réaction. Le précipité blanc résultant est filtré sur un filtre de verre (G-3) et lavé successivement à liteau ammoniacale à 5 Z, à l'aide d'une solution aqueuse d'acide citrique à 5 % et d'eau, puis le produit est séché sur P2 05 sous pression réduite, à 50 C, pour donner 0,244 g de produit Z-Pro-Val-Phe-Phe-OCH3 ayant un point de fusion de 199-201 C et un pouvoir rotatoire[&alpha;] DO = 33,2 (c = 1, DMF). Rendement : 37,2 % Exemple 40 On ajoute à une solution de 0,421 g de produit de formule BOC-Gly-Val-Phe-OH (poids moléculaire : 421) dans 10 ml de NaOH-lN, une solution de 0,216 g (1-0 m moles) de chlorhydrate du produit de formule H-Phe-OCH3 (poids moléculaire : 215,5) dans 40 ml d'une solution tampon d'acide citrique (pH = 4). On ajoute ensuite 30 ml d'eau sous agitation, et ajoute enfin 0,1 g de pepsine (1: 10 000) au mélange dans un incubateur à 400 C pendant 24 heures. On obtient 0,414 g de produit de formule BOC-Gly-Val-Phe-Phe-OCH3 de point de fusion 193-196 C et de pouvoir rotatoire[&alpha;]D30 = = - 14,80 (c = 1, DMF). Rendement : 71,2 % Exemple 41 On répète le procédé de l'exemple 39, mais les produits étant en quantités telles que le rapport molaire de Z-Pro-Val-Phe-OR au chlorhydrate du produit de formule H-Phe-0CH3 soit de 2 : 1, et obtient 0,297 g du même produit que celui obtenu à l'exemple 39. Rendement : 51 Z Exemple 42 On répète le procédé de l'exemple 40, mais en utilisant une solution tampon à base d'acide tartarique (pH = 4) au lieu de la solution tampon d'acide citrique, pour obtenir 0,426 g du même produit que celui obtenu à l'exemple 40. Rendement : 73,3 Z Exemple 43 On répète le procédé de l'exemple 40, mais en utilisant une solution tampon à base de phosphate acide disodique et d'acide citrique (pE = 4) au lieu de la solution tampon d'acide citrique, et on obtient 0,396 g du nême produit que celui obtenu à l'exemple 40. Rendement: 68% Exemple 44 On répète le procédé de 11 exemple 39, mais en laissant réagir pendant 20 heures avec 0,2 g de pepsine (1 : 5 000). On obtient ainsi 0,230 g du même produit que celui obtenu à l'exemple 35. Rendement : 35 Z Exemples 45-65 On fait réagir les composants-C (10 mmoles) et composants-N (10 mmoles) indiqués au tableaux 4 et 4' pour obtenir les peptides correspondants. On obtient les résultats répertoriés aux tableaux 4 et 4' Tableau 4 Exemple Composant-C Composant-N Produit Rendement Point de [&alpha;]D30 (%) fusion ( C) 45 pMZ-Gly-Val-Phe-OH HCl.H-Phe-OCH3 pMZ-Gly-Val-Phe- 74,3 175- -15,1 Phe-OCH3 178 (c=1, DMF) 46 Z-Pro-Val-Phe-OH HCl.H-Phe-Gly-OC2H5 Z-Pro-Val-Phe-Phe- 67,2 215- -31,2 Gly-OC2H5 216 (c=0,5, DMF) 47 BOC-Pro-Val-Phe-OH HCl.H-Phe-Gly-OC2H5 BOC-Pro-Val-Phe-Phe- 34,2 208- -46,8 Gly-OC2H5 210 (c=0,5, DMF) 48 BOC-Gly-Val-Phe-OH HCl.H-Phe-Gly-OC2H5 BOC-Gly-Val-Phe-Phe- 45,1 185- -14,4 Gly-OC2H5 187 (c=0,5, DMF) 49 pMZ-Gly-Val-Phe-OH HCl.H-Phe-Gly-OC2H5 pMZ-Gly-Val-Phe-Phe- 75,0 200- -18,6 Phe-OC2H5 212 (c=0,5, DMF) 50 pMZ-Gly-Leu-Phe-OH HCl.H-Phe-OCH3 pMZ-Gly-Leu-Phe- 77,0 178- -26,4 Phe-OCH3 181 (c=1, DMF) 51 BOC-Pro-Leu-Phe-OH HCl.H-Phe-Gly-OV2H5 BOC-Pro-Leu-Phe-Phe- 62,9 217- -48,2 Gly-OC2H5 219 (c=1, DMF) Tableau 4 (suite) Exemple Composant-C Composant-N Produit Rendement Point de [&alpha;;]D30 (%) fusion ( C) 52 BOC-Gly-Leu-Phe-OH HCl.H-Phe-Gly-OC2H5 BOC-Gly-Leu-Phe-Phe- 54,5 160- -34,8 Gly-OC2H5 164 (c=0,5, DMF) 53 pMZ-Gly-Leu-Phe-OH HCl.H-Phe-Gly-OC2H5 pMZ-Gly-Leu-Phe-Phe- 59,0 170- -29,2 Gly-OC2H5 172 (c=0,5, DMF) 54 BOC-Pro-Met-Phe-OH HCl.H-Phe-OCH3 BOC-Pro-Met-Phe-Phe- 46,7 145- -39,4 OCH3 149 (c=0,5, DMF) 55 BOC-Gly-Met-Phe-OH HCl.H-Phe-OCH3 BOC-Gly-Met-Phe-Phe- 44,3 153- -12,6 OCH3 154 (c=0,5, DMF) 56 PMZ-Gly-Met-Phe-OH HCl.H-Phe-OCH3 pMZ-Gly-Met-Phe-Phe- 89,6 175- -17,2 OCH3 179 (c=0,5, DMF) 57 BOC-Pro-Met-Phe-OH HCl.H-Phe-Gly-OC2H5 BOC-Pro-Met-Phe-Phe- 51,2 208- -33,2 Gly-OC2H5 210 (c=0,5, DMF) 58 pMZ-Gly-Met-Phe-OH HCl.H-Phe-Gly-OC2H5 pMZ-Gly-Met-Phe-Phe- 61,9 175- -27,0 Gly-OC2H5 177 (c=1, DMF) Tableau 4 (suite) Exemple Composant-C Composant-N Produit Rendement Point de [&alpha;;]D30 (%) fusion ( C) 59 BOC-Ala-Met-Phe-OH HCl.H-Phe-Gly-OC2H5 BOC-Ala-Met-Phe-Phe- 60,8 211- -25,1 Gly-OC2H5 214,8 (c=1, DMF) 60 BOC-Asn-Met-Phe-OH HCl.H-Phe-Gly-OC2H5 BOC-Asn-Met-Phe-Phe- 71,8 216- -60,0 Gly-OC2H5 220 (c=1, DMF) 61 BOC-Gin-Met-Phe-OH HCl.H-Phe-Gly-OC2H5 BOC-Pro-Met-Phe-Phe- 72,0 220- -25,0 Gly-OC2H5 222 (c=1, DMF) Tableau 4' Exemple Composant-C Composant-N Produit Rendement Point de [&alpha;;]D24 (%) fusion ( C) 62 BOC-Ala-Leu-Tyr-OH HCl.H-Val-OCH3 BOC-Ala-Leu-Tyr-Leu- 37,1 199- -40,6 Val-OCH3 201 (c=1, DMF) 63 BOC-Ala-Leu-Tyr-OH H-Leu-Val BOC-Alal-Leu-Tyr-Leu- 76,5 > 250 -50,1 Cys-Gly-NHNH2 Val-Cys-Gly-NHNH2 (dec.) (c=1, DMF) # # SPMBzl SPMBzl 64 BOC-Arg-Gly-Phe-OH H-Phe-Tyr-NHNH2 BOC-Arg-Gly-Phe-Phe- 87,3 205- -19,6 # # # 207 (c=1, DMF) NO2 OBzl NO2 Tyr-NHNH2 # OBzl 65 BOC-Arg-Gly-Phe-OH H-Phe-Tyr-Thr-NHNH2 BOC-Arg-Gly-Phe-Phe- 85,2 219- -16,0 # # # 220 (c=1, DMF) NO2 OBzl NO2 Tyr-Thr-NHNH2 # OBzl Note: -SPMBzl représente-S-Para-méthoxybenzyl. Exemple 66 On ajoute à une solution de 0,38 g (10 m moles) du produit de formule (poids moléculaire : 382,4) dans 10 ml de NaOR-lN, une solution de 0,47 g (10 m moles) de chlorhydrate du produit de formule H-Ileu-Gly-Leu-Met-NH2 (poids moléculaire : 468,1) dans 40 ml de solution tampon d'acide citrique. On ajoute ensuite au mélange sous agitation 30 ml d'eau et 0,1 g de pepsine (1 : 10 000), avec agitation à 400 C et pendant 24 heures pour permettre la réaction. Le précipité blanc résultant est filtré sur un filtre-de verre (G-3) et lavé successivement à l'aide d'eau ammoniacale à 5 %, d'une solution aqueuse d'acide citrique à 5 %, et d'eau, puis le produit est séché sur P2 =5 sous pression réduite à 50 C. On obtient ainsi 0,48 g du produit de formule pMZ-Ala Glu-Ileu-Gly-Leu-Met-NH2 ayant un point de fusion de 214-217 C et un pouvoir OH rotatoire [&alpha;] D30 = ~ 23,8 (c = 0,5, DMF) Rendement : 60,3 Z L'analyse élémentaire du produit donne des résultats correspondant aux valeurs théoriques attendues, avec une marge tolérable. Exemple 67 On répète le procédé de l'exemple 66, mais avec un rapport molaire des produits et H-Ileu-Gly-Leu-Met -NH2.HC1 de 2 : 1, ce qui donne 0,68 g du même produit que celui obtenu à l'exemple 66. Rendement : 85,3 Z Exemple 68 Gn répète le procédé de l'exemple 67, mais en utilisant une solution tampon de phosphate acide disodique et d'acide citrique (pH = 4) au lieu de la solution tampon d'acide citrique. On obtient ainsi, avec tin rendement de 84 %, le même produit que celui obtenu à l'exemple 67. Exemples 69-75 On répète le procédé de l'exemple 66, en faisant réagir les composants-C (10 m moles)et composants-N (10 m moles) indiqués au tableau 5, et obtient ainsi les peptides correspondants. Le tableau 5 suivant rapporte les résultats observés. Tableau 5 Exemple Composant-C Composant-N Produit Rendement Point de [&alpha;]D30 (%) fusion ( C) 69 pMZ-Glu-Phe-OH HCl.H-Phe-OCH3 pMZ-Glu-Phe-Phe-OCH3 59,9 183- -15,4 # # 187 (c=1, DMF) OCH3 OCH3 70 pMZ-Ala-Asn-OH HCl.H-Ileu-Gly-Leu- pMZ-Ala-Asn-Ileu- 31,0 252- -41,8 Met-NH2 Gly-Leu-Met-NH2 255 (c=1, DMF) 71 pMZ-Ala-Trp-OH HCl.H-Phe-Val-OCH3 pMZ-Ala-Trp-Phe-Val- 60,0 210- -32,0 OCH3 216 (c=0,5, DMF) 72 pMZ-Ala-Trp-OH HCl.H-Met-Gly-OCH3 pMZ-Ala-Trp-Met-Gly- 21,7 163- OCH3 167 73 pMZ-Ala-Phe-OH HCl.H-Trp-OCH3 pMZ-Ala-Phe-Trp-OCH3 65,7 186- -1,4 187 (c=0,5, DMF) 74 Z-Glu-Phe-OH HCl.H-Ileu-Gly-Leu- Z-Gln-Phe-Ileu-Gly- 84 245- -30,1 Met-NH2 Leu-Met-NH2 248 (c=0,5, DMF) 75 Z-Glu-Phe-OH HCl.H-Phe-OCH3 Z-Glu-Phe-Phe-OCH3 63 181- -19,7 184 (c=1, DMF) REVENDICATIONS 1. A titre de produits industriels nouveaux, les peptides de formule X-A-B-C -Y dans laquelle - A représente l'un des groupements Ala., Gln., Asn., X -BOC-Lys., Leu., Gly., Glu., ou Pror ou A peut être une chaîne A1 - A2, A1 représentant un reste amino-acide hydrophile, et A2 représentant un groupement choisi parmi les suivants : Val., Met., Lau. ou Gln. - B représente l'un des groupements : Phe., Tyr., Leu., Met., Glu., Asp., Gln., Asn. ou Trp. - C représente un groupement choisi parmi les suivants : Phe., Leu., Ileu., Tyr., Cys-SBzl, Ser-OBzl., Trp. ou Met. ; - X représente un groupement protecteur d' o( -amino acide ; un résidu d'aminoacide possédant un groupement protecteur de l'azote terminal ou un résidu peptide ayant un groupement protecteur de l'azote terminal, et, - Y représente un groupement protecteur du groupement carboxy, un résidu d'aminoacide possédant un groupement protecteur du groupement C terminal ou un résidu peptide contenant un groupement protecteur du groupement C terminal. 2. Procédé de préparation des peptides selon la revendication 1, qui consiste à faire réagir un peptide de formule X - A - B - OH sur un amino-acide ou un peptide de formule H-C-Y en présence de pepsine enzymatique. 3. Procédé de préparation diun peptide selon la revendication 1, qui consiste à utiliser un peptide de formule X - A - B - OH dans laquelle : - A représente l'un des groupements : Ala, Gln, Asn, #-BOC-Lys, Leu ou Gly, - B représente un groupement choisi parmi les suivants : Phe., Tyr., Leu., ou Met., et, - X est tel que défini à la revendication 1. 4. Procédé de préparation d'un peptide selon la revendication 1, qui consiste à utiliser un peptide de formule N - A - B - OH dans laquelle - A represente l'un des groupements Glu., Pro. et - B et X sont tels que définis à la revendication 1. 5. Procédé de préparation d'un peptide selon la revendication I, qui consiste à utiliser un peptide de formule X - A1 - A2 - B - OH dans laquelle : - A1 représente un reste amino-acide hydrophile, - A2 symbolise un groupement choisi parmi les suivants : Val., Met., Leu., ou Gln., et, - B et X sont tels que définis à la revendication 1. 6. Procédé de préparation d'un peptide selon la revendication 1, qui consiste à utiliser un amino-acide ou un peptide de formule H-C-Y où - C représente l'un des groupements suivants : Phe., Leu., Ileu., Tyr., Cys-SBzl ou Ser-OBzl et, - Y est tel que défini à la revendication 1. 7. Procédé de préparation d'un peptide selon la revendication 1, caractérisé en ce que la réaction est conduite à une température comprise entre 20 et 50 C, dans une solution tampon ayant un pH compris entre 2 et 6.