L'invention a pour objet un procédé de purification de protéines végétales. Il est connu par les demandes de brevets français nO 75.26530 du 28.8.75 et nO 76.22985 du 28.7.76 que les protéines d'origine animale peuvent être séparées par des résines échangeuses de cations et/ou d'anions possédant des propriétés physiques, conférées par des supports minéraux, qui permettent une application industrielle. Les protéines obtenues sont pures et peuvent être employées sans inconvénient en alimentation humaine, mais elles sont à l'origine d'un coût relativement élevé. Les végétaux, dont la production est abondante et d'un coût relativement faible, contiennent des quantités importantes de protéines comestibles ou non, pouvant présenter une activité biologique et des propriétés fonctionnelles intéressantes, mais leur production industrielle à l'état pur et non dénaturé reste très limité. Quant aux protéines comestibles, leur emploi en alimentation est limité à l'alimentation animale, car elles n'ont pas été obtenues à un état de pureté suffisant pour être employées en alimentation humaine ; des quantités non négligeables dtimpu- retés : cellulose, glucides, autres protéines non digestibles par l'homme, substances antinutritionnelles et toxiques leur étant associées. Différents procédés chimiques, physiques ou fermenta ires ont été proposés pour essayer d'éliminer lesdites impuretés, mais les méthodes mises en oeuvre, souvent longues et coûteuses, basées dans certains cas sur des réactions qui dénaturent les protéines, n'ont pas permis de résoudre le problème. Le procédé de purification de protéines selon l'invention consiste à mettre en contact une solution de protéines avec au moins une résine échangeuse d'ions ayant une granulométrie comprise entre 4 > um et 5 mm, une surface spécifique de 5 à 150 m2/g, un diamètre de pores de 250à 2500 A, un volume poreux de 0,4 à 2 ml/g et une capacité d'échange inférieure à 2 meq/g, à adsorber les protéines, puis à les éluer et est caractérisé en ce que la solution à traiter est un extrait protéique aqueux d'origine végétale. Les extraits protéiques d'origine végétale à traiter suivant le procédé de l'invention peuvent être obtenus à partir de certaines parties des végétaux et plus particulièrement a) des parties vertes des végétaux, telles que feuilles de bettera ves, épinards, luzerne, qui contiennent les protéines recherchées et des impuretés à éliminer comme par exemple,les cellulose chlorophylles, xanthophylles, polyphénols, etc... b) des graines, telles que graines d'oléagineux, comme le colza, le tournesol, le lin, le soja, l'arachide ; graines de légumineuses, comme les pois, les haricots, les lentilles, les fèves, les féveroles ; graines de céréales, comme le blé, le maïs, l'orge, l'avoine, le seigle ; graines qui contiennent les protéines recherchées et des impuretés à éliminer, comme les cellulose, polysaccharides, cendres, composés soufrés, tanins, etc.. Dans le cas de protéines recherchées pour l'alimentation humaine, sont plus particulièrement à éliminer, les hêmaglutinines, facteurs antigéniques, inhibiteurs de l'activité protéolytique de certaines enzymes digestives, sucres peu ou pas digestibles et autres substances donnant un goût . c) des tubercules, telles que les pommes de terre, qui contiennent les protéines recherchées et des impuretés à éliminer, comme les cellulose, amidon, etc.... Les quantités et qualités des protéines dans chacun des végétaux dépendent de la variété du végétal et des traitements, préalables à la séparation des protéines, auxquels ils sont soumis, par exemple l'extraction de l'huile pour les oléagineux ou de la fécule pour la pomme de terre. Pour obtenir l'extrait aqueux de protéines, les végétaux sont traités par de l'eau ou par une solution aqueuse alcaline ou acide à une température comprise entre 0 et 100"C et, de préférence, entre 10 et 70 C, pendant des temps inférieurs à 12 heures. Ainsi, dans le cas des feuilles, des graines de légumineuses et de céréales, les végétaux sont soumis à un broyage en présence de l'eau ou de la solution aqueuse alcaline ou acide. Dans le cas des graines d'oléagineux, c'este tourteau, obtenu après extraction de l'huile qui est dispersé dans l'eau ou la solution aqueuse alcaline ou acide. Dans le cas des pommes de terre, l'extrait protéique aqueux est constitué par le résidu de l'extraction de la fécule. Par résine échangeuse d'ions, à mettre en oeuvre dans le procédé de l'invention, on entend les silices, les alumines, les résines échangeuses d'anions et les résines échangeuses de cations possédant les caractéristiques physiques définies plus haut, qui sont essentielles pour la réalisation du procédé. Ce sont en effet la gamme étendue des granulométries, la forme sphérique des grains et leur porosité qui ne varie pas, quels que soient la force ionique ou le pH du milieu, les propriétés mécaniques, la résistance aux dégradations chimiques et biologiques, la stabilité thermique qui rendent possible l'utilisation industrielle de ces produits. Les résines échangeuses d'anisons et de cations sont formées de supports minéraux, tels que alumines ou silices, revêtus d'une quantité inférieure à 20 mg/m2 d'un. film de polymère réticulé contenant ou portant soit des groupements échangeurs d'anions représentés par des amines tertiaires ou sels d'ammonium quaternaire de formules générales : - N -(R)2 ou -N(+)-(R)3 X( ), dans lesquelles R identique ou différent représente un groupe alkyle ou hydroxyalkyle ayant 1 à 4 atomes de carbone et X un anion minéral ou organique tel que, par exemple, chlorure, sulfate, nitrate, phosphate, citrate ; soit des groupements échangeurs de cations représentés par des fonctions acides: carboxylique ou sulfonique, de formules générales -COOH ou - SO3H. Les polymères réticulés qui revêtent la surface des supports des résines échangeuses d'anions et de cations sont des produits en eux-mêmes connus, obtenus à partir de monomères, tels que les composés époxydiques qui réticulent avec les polyamines en tant que catalyseur ; le formaldéhyde qui réticule par polycondensation avec l'urée, la mélamine, les polyamines ou les phénols; les monomères vinyliques, comme par exemple la vinylpyridine, le styrène et ses dérivés qui réticulent avec des monomères polyfonctionnels comme les diacrylates ou diméthacrylates de mono- ou poly-alkylène glycols, le divinylbenzène, les vinyltrialcoxysilanes, les vinyltrihalogénosilanes, le bis-méthylène acrylamide, en présence d'un initiateur ou de rayons ultraviolets. Le revêtement du support minéral par le polymère réticulé est obtenu par imprégnation du support ave c une solution du ou des monomères et éventuellement de l'initiateur dans un solvant qui est ensuite évaporé et les monomères réticulés selon les procédés connus. Un procédé particulièrement adapte au revêtement de supports a été décrit dans les demandes de brevets français " 75.26530 du 28.8.75 et n 76.22985 du 28,7.76. Le choix de la résine échangeuse d'ions, dans le procédé de l'invention3 est fonction des protéines à purifier,c'est-à-dire de leur point isoélectrique et du pH de réaction. La mise en contact de l'extrait protéique aqueux avec une ou plusieurs résines échangeuses d'ions se fait a une force ionique et un pH compatibles avec les protéines et å une température comprise entre 0 et 70 C. Il y a alors adsorption sur la ou les résines, des protéines recherchées et/ou de certaines impuretés à éliminer. Suivant les caractéristiques de l'extrait protéique, telles que pH, force ionique, il est possible d'adsorber soit toutes les protéines recherchées sur une des résines, soit de façon plus sélective une partie des protéines sur une des résines et une autre partie des protéines sur une ou plusieurs autres résines. La quantité de résine échangeuse d'ions à mettre en oeuvre est de l'ordre de 5 à 30 g/g de la totalité des protéines à purifier. La séparation des protéines adsorbées de la ou des résines échangeuses d'ions est obtenue par dilution avec soit une solution de force ionique -s élevée, soit une solution de pH différent de celui d'adsorption, comme par exemple une solution de pH acide pour les résines échangeuses d'anions, basique pour les résines échangeuses de cations, acide ou basique pour les silices et les alumines. Des élutions successives d'une meme résine avec des solutions acides ou basiques, mais de concentrations différentes peuvent permettre d'obtenir la séparation de deux protéines ou ces protéines et d'impuretés adsorbées sur la même résine. La solution de pH acide est une solution d'acides minéraux ou organiques, tels que acides chlorhydrique, acétique, nitrique, sulfurique, lactique, et la solution de pH basique est une solution d'hydroxydes alcalins, tels que ammoniaque, soude ou potasse. La séparation et la purification des protéines des extraits protéiques aqueux peuvent être effectuées avec des résultats identiques en discontinu, en semi continu en colonne, ou en continu avec des séries de colonnes. Les opérations en continu sont particulièrement adaptées aux réalisations industrielles, les résines échangeuses d'ions permettant un remplissage facile des colonnes, un grand débit et une facilité d'élution. Les solutions de protéines obtenues ne contiennent plus que des traces d'impuretés. Elles peuvent être utilisées telles quelles, ou bien les protéines peuvent être séchées par toutes techniques connues et plus particulièrement par atomisation ou par lyophilisation. Les protéines séchées se présentent sous forme de poudres blanches ou faiblement colorées en beige,de pureté élevée, généralement supérieure à 80 %, et le plus souvent supérieure à 90 %, de saveur et odeur neutres. Elles ne sont pas dénaturées. Les solutions de protéines et les protéines en poudre, obtenues selon le procédé de l'invention, peuvent être utilisées soit pour leur activité biologique, comme par exemple les protéines inhibitrices d'activité protéolytique, ou les enzymes, soit pour leurs propriétés fonctionnelles dans des applications industrielles comme la papeterie, soit encore,dans le- cas des protéines comestibles,pour l'alimentation animale, mais également pour l'alimentati on humaine. On donne ci-après, à titre indicatif et non limitatif, des exemples de réalisation de l'invention. Exemple 1 Protéines de luzerne 50 g de luzerne fraichement cueillie sont ajoutés à 100 ml d'eau et l'ensemble est broyé pendant 3 minutes à température ambiante. Après filtration sous vide, la solution obtenue est chauffée au bain-marie à 55oC, pendant 5 minutes, afin de thermocoaguler les protéines chloroplastiques à éliminer. Par centrifugation 20 mn à 3000 t/mn, une solution brune des protéines cytoplasmiques recherchées est obtenue, qui contient également des cellulose, polyphénols et traces de protéines chloroplastiques. La teneur en extrait sec de la solution est de 25 mg/ml et cet extrait sec contient 31 % en poids de protéines. Le taux de protéines est calculé à partir du taux d'azote déterminé par microanalyse. On met en oeuvre une résine échangeuse d'anions constituée d'une silice ayant une granulométrie de 100-200Spm, une surface spécifique de 24 m2/g, un diamètre poreux moyen de 1200 A et un volume poreux de 0,97 ml/g, revêtue de 3,2 mg/m2 d'un copolymère styrène-vinyltriéthoxysilane portant des groupes fonctionnels (CH3)3 Cl et qui présente les caractéristiques suivantes, les pourcentages étant en poids - taux de carbone 4,8 % - taux de chlore 1,9 % - taux d'azote 0,8 % - capacité d'échange 0,45 meq/g 10 g de cette résine sont placés dans une colonne de 2,5 cm de diamètre et maintenus comprimés. La résine est alors lavée par percolation de 80 ml dtHCl 0,1 N, puis de 150 ml d'eau. 80 ml de l'extrait protéique obtenu sont percolés à raison de 130 ml/h, puis la résine est lavée avec 50 ml d'eau. Les protéines adsorbées sont alors éluées par percolation de 100 ml d'HCl 0,01 N à un débit de 130 ml/h. Par lyophilisation de la solution sortant de la colonne, ou obtient 0,55 g d'une poudre blanche contenant 91 % en poids de protéines cytoplasmiques de luzerne, non dénaturées, utilisables en alimentation humaine. La colonne contenant la résine est alors régénérée par passage de 80 ml d'HCI 0,1 N, qui éluent des polyphénols sous forme d'une solution jaune, puis par lavage avec 150 ml d'eau. La colonne est alors prête pour une nouvelle opération. Exemple 2 : Protéines de colza On met en oeuvre un tourteau de colza obtenu après extraction de l'huile et qui présente les caractéristiques suivantes, les pourcentages étant en poids - matières sèches 94,6 7c - protéines 41 % - cellulose 8,17% - lipides 7,5 % - cendres 7,6 % - composés soufrés 5 kg de tourteau et 100 I d'eau sont agités pendant 2 h à une température de 250C. Après décantation, la partie liquide est amenée à pH 7,7 par addition de soude 1N, puis filtrée. L'extrait protéique obtenu est une solution jaune, limpide qui possède un extrait sec de Il g/l, dont la teneur en protéines est de 25 % en poids et la teneur en thioglucosides de 6,6 % en poids. Dans une colonne de 8 cm de diamètre sont placés 800 g de billes de silice ayant une granulométrie de I00-300,um,0 une surface spécifique de 27 m2/g, un diamètre poreux de 1180 A, un volume poreux de 0,4 ml/g et une capacité d'échange de 5 eq/g. Après lavage de la silice par 5 I d'eau, 10 1 de l'extrait protéique obtenu sont percolés en 1 h, puis la silice est lavée avec 5 l d'eau. Les p roduits adsorbés sur la silice sont élués par 6 l d'acide chlorhydrique 0,1 N. Par atomisation de la solution sortant de la colonne, on obtient 26 g d'une poudre beige, sans odeur, contenant 97 % de protéines non dénaturées > dont le taux de thioglucosides est inné: rieur à 0,2 %, et qui peut être utilisée en alimentation humaine. L'opération qui vient d'être décrite est répétée 4 fois successivement, avec la même colonne. Les résultats obtenus sont identiques à ceux de la première opération. Exemple 3 : Protéines de soja On met en oeuvre une farine de soja du commerce, obtenue après extraction de l'huile, qui se présente sous forme d'une poudre fine de couleur blanc crème, ayant une teneur en protéines de 52,4 % en poids. 5 g de farine et 125 ml d'eau sont agités 1 h à température ambiante. Après filtration, on obtient un extrait protéique sous forme d'une solution de caractéristiques - pH 6,6 - extrait sec 1,65 % en poids - teneur en protéines 59,31 % en poids de l'extrait sec - activité anttrypsine 0,76 mg L'activité antitrypsine est la quantité de trypsine dont l'activité est inhibée par 1 ml de extrait protéique. La trypsine mise en oeuvre a une activité de 12000 unités BAEE ; l'unité BAEE représentant une variation de la densité optique à 253 nm de 0,001 par minute, lors de l'action de la trypsine sur le N-benzyl L-arginine éthyl ester (BAEE) à pH 7,6 et à 25du. On met y oeuvre, d'une part la même silice que celle de l'exemple 2 et, d'autre part, une résine échangeuse d'anions constituée d'une silice ayant une granulométrie de 100-200 o une surface spécifique de 24 m2/g, un diamètre poreux de 1400 A, et un volume poreux de 1 ml/g, revêtue de 3,3 mg/m2 d'un copolymère styrène-vinyltriéthoxysilane portant des groupes fonctionnels -N-(C2H5)2, qut présente les caractéristiques suivantes - taux de carbone 4,8 % en poids - taux d'azote 0,9 $ en poids - capacité d'échange 0,5 meq/g 10 g de la silice de l'exemple 2 sont placés dans une première colonne de 2,5 cm de diamètre et 5 g de la résine échangeuse d'anions sont placés dans une deuxième colonne de 2,5 cm de diamètre. Après mise en série des deux colonnes, la silice et la résine sont lavées par passage de 60 ml d'eau. 50 ml de l'extrait protéique sont ensuite percolés à raison de 100 ml/h dans les deux colonnes successivement. La solution sortant de la deuxième colonne ne contient plus de protéines. La silice et la résine des colonnes sont alors lavées par passage de 100 ml d'eau à pH 6,6. Les protéines adsorbées sur la silice-sont éluées par percolation de 45 ml d'une solution d'ammoniaque N/lq, Après élimination de l'ammoniaque par concentration sous vide et séchage par lyophilisation, on obtsent 395 mg drune poudre blanche qui contient 92 7o en poids de protéines non dénaturées et ne présente aucune activité antitrypsine, utilisable en alimentation humaine. Les protéines adsorbées sur la résine sont éluées par percolation de 45 mi d'une solution drammoniaque N/10. Après élimina tion de l'ammoniaque par concentration sous vide et séchage par lyophilisation, on obtient 130 mg d'une poudre beige claire qui contient 85 % de protéines non dénaturées. 1 mg de cette poudre inhibe Inactivité de 0,45 mg de trypsine. Les protéines séparées par la résine échangeuse d'anions sont donc essentiellement constituées par des protéines inhibitrices de trypsine, utilisables pour leur activité biologique. Exemple 4 protéines de soja On met en oeuvre une résine échangeuse de cations constituée par une silice ayant une granulométrie de 100-200 m, une surface spécifique de 23 m2/g, un diamètre poreux moyen de 1160 et un volume poreux de 0,97 ml/g, revêtue de 3,1 mg/m2 dtun copolymère styrène-vinyltriéthoxysilane portant des groupements fonctionnels -SO3H et présentant les caractéristiques suivantes - taux de carbone 4,2 % en poids - taux de soufre 1,3 % en poids - capacité d'échange 0,41 meq/g 10 g de résine sont placés dans une colonne de 2,5 cm de diamètre, puis lavés par passage de 60 ml d'eau. 50 ml du même extrait protéique que celui de l'exemple 3 sont percolés en 30 mn. La résine est ensuite lavée par passage de 100 ml d'eau à pH 6,6. Les protéines adsorbées sur la résine sont éluées par percolation de 45 ml d'une solution d'ammoniaque N/10, Après élimi- nation de l'ammoniaque par concentration sous vide et séchage par lyophilisation, on obtient 450 mg d'une poudre blanche contenant 80 % de protéines et ne présentant aucune activité antitrypsine, utilisable en alimentation humaine. Les protéines inhibitrices de trypsine restées dans la solution ne sont pas récupérées, il faudrait pour cela traiter la solution par une résine échangeuse d'anions. Cet exemple montre que la mise en oeuvre d'une résine échangeuse de cations permet de séparer les protéines de soja comestibles des protéines inhibitrices de trypsine, mais les protéines obtenues sont moins pures que celles obtenues avec de la silice comme dans l'exemple 3. il est donc important de bien choisir la meilleure résine échangeuse d'ions, lorsqu'on désire des protéines de grande pureté. REVENDICATIONS 1. Procédé de purification de protéines, qui con-. siste à mettre en contact une solution de protéines avec au moins une résine échangeuse d'ions ayant une granulométrie comprise entre 4 pm et 5 mm, une surface spécifique de 5 à 150 m2/g, un diamètre de pores de 250 à 2500 A, un volume poreux de 0,4 à 2 ml/g et une capacité d'échange inférieure à 2 meq/g, à adsorber les protéines, puis à les éluer et est caractérisé en ce que la solution à traiter est un extrait protéique aqueux obtenu à partir de certaines parties des végétaux, telles que parties vertes ; graines d'oléagineux, de légumineuses ou de céréales ; tubercules 2. Procédé selon la revendication 1, caractérisé en ce que les extraits protéiques aqueus sont obtenus en traitant les végétaux selon la revendication 1 ou des restes de ces végétaux après extraction de certains éléments, par de 1'eau ou des solutions aqueuses alcalines ou acides à une température comprise entre 0 et 1000 C, pendant des temps inférieurs à 12 heures. 3. Procédé selon la revendication 1, caractérisé en ce que les résines échangeuses dtions sont représentées par les silices, les alumines, les résines échangeuses d'anions, les résines échangeuses de cations. 4. Procédé selon la revendication 4, caractérisé en ce que les résines échangeuses d'anions et de cations sont formées d'un support minéral ; alumines ou silices, revêtu d'une quantité inférieure à 20 mg/m2 d'un film de polymère réticulé contenant ou portant soit des groupements échangeurs d'anions représentés par des amines tertiaires ou sels d'ammonium quaternaire, soit des groupements échangeurs de cations représentés -par des fonctions acides. 5. Procédé selon la revendication 1, caractérisé en ce que la mise en contact de l'extrait protéique aqueux et de la ou des résines échangeuses d'ions est effectuée à une force ionique et un pH compatibles avec les protéines et à une température comprise entre O et 70 C. 6 Procédé selon la revendication 1, caractérisé en ce que la quantité de résine échangeuse dtions à mettre en oeuvre est de 5 et 30 grammes par gramme de la totalité des protéines à purifier 10. Protéines d'origine végétale non dénaturées, de pureté supérieure à 80 % obtenues selon le procédé de la revendication 1.