Payamvdn/NorthPersian_fa_wiki huggingface dataset:
راث جهانی روسیه ۲۱ مکان فرهنگی و ۱۱ مکان طبیعی وجود دارند و چهار مکان نواره کورونی مشترک با لیتوانی، چشم انداز دائوریا و حوضه اوبسونور مشترک با مغولستان، و هلال ژئودزی اشترووه مشترک با نُه کشور اروپایی به صورت فراملی ثبت شده اند. سنگ نگاره های دریاچه اونگا و دریای سفید شامل ۴۵۰۰ سنگ نگاره است که در دوران نوسنگی، یعنی حدود ۶ تا ۷ هزار سال پیش، در سنگ ها حکاکی شده اند و در جمهوری کارلیا در فدراسیون روسیه قرار دارند. این سایت یکی از بزرگ ترین مجموعه های سنگ نگاره در اروپا است و فرهنگ دوران نوسنگی در منطقه فنوسکانیا را به تصویر می کشد. این اثر زنجیره ای شامل ۳۳ مکان در دو بخش است که ۳۰۰ کیلومتر از یکدیگر فاصله دارند اولین مجمع جوانان میراث جهانی که در فدراسیون روسیه در شهر ولیکی نووگورود از تاریخ ۲۴ تا ۲۹ اوت ۲۰۰۲ برگزار شد، شامل برنامه های متعددی بود که به مشارکت جوانان در حفاظت و ترویج میراث جهانی فرهنگی و طبیعی اختصاص داشت. میراث جهانی. یونسکو سایت ها را با ده معیار فهرست می کند. هر ورودی باید حداقل یکی از معیارها را داشته باشد. فهرست آزمایشی. علاوه بر مکان هایی که در فهرست میراث جهانی ثبت می شوند، کشورهای عضو
می توانند فهرستی پیشنهادی از مکان های پیشنهادی خود تهیه کنند. تنها آثاری که ابتدا در این فهرست قرار گرفته باشند، امکان ثبت در فهرست میراث جهانی را خواهند داشت. روسیه ۳۲ مکان را در فهرست پیشنهادی خود گنجانده است.
میراث جهانی در ایالات متحده آمریکا تا ژانویه ۲۰۲۵ شامل ۲۶ اثر ثبت شده در این کشور است که توسط کمیته میراث جهانی ثبت شده است و افزون بر این، ۱۷ محل نیز در فهرست آزمایشی و نامزد ثبت شدن هستند. سایت های میراث جهانی سازمان آموزشی، علمی و فرهنگی سازمان ملل متحد (یونسکو) مکان هایی هستند که دارای اهمیت فرهنگی یا طبیعی هستند، همان طور که در پیمان نامه میراث جهانی، که در سال ۱۹۷۲ تأسیس شده، شرح داده شده است. میراث فرهنگی شامل بناهای تاریخی مانند آثار معماری، مجسمه ها، کتیبه ها، مجموعه های ساختمانی و محوطه های باستانی است. از سوی دیگر، میراث طبیعی به ویژگی های فیزیکی و زیستی، شکل های زمین شناسی و زیستگاه گونه های در خطر انقراض حیوانات و گیاهان اطلاق می شود. همچنین مکان هایی که از نظر علمی، حفاظتی یا زیبایی طبیعی اهمیت دارند، جزو میراث طبیعی به شمار می روند. ایالات متحده آمریکا کنوانسیون را در ۷ دسامبر ۱۹۷۳ پذیرفت. در ایالات متحده ۲۶ سایت میراث جهانی وجود دارد، و ۱۷ سایت دیگر نیز در فهرست آزمایشی قرار دارند. اولین سایت های اضافه شده به فهرست میراث جهانی در ایالات متحده، دو سایت پارک ملی میزا ورده و پارک ملی یلوستون بودن
د که هر دو سایت در دومین جلسه برگزار شده به تاریخ ۱۹۸۷ در واشینگتن دی سی توسط کمیته میراث جهانی اضافه شدند. جدیدترین سایت اضافه شده به فهرست، منطقه تاریخی موراوین بتلهم است که بخشی از سایت بین المللی سکونتگاه های موراویان شناخته می شود و با کشورهای دانمارک، آلمان و بریتانیا مشترک است. این ۲۶ سایت در ۲۲ ایالت و دو قلمرو واقع شده اند. آریزونا، کالیفرنیا، هاوایی، ایلینوی، مونتانا، نیومکزیکو، نیویورک و پنسیلوانیا هر کدام چندین سایت دارند (با سایت فرانک لوید رایت که در شش ایالت گسترده شده است). همچنین دو سایت مرزی مشترک با کانادا وجود دارد. از ۲۶ سایت، ۱۳ سایت فرهنگی، ۱۲ سایت طبیعی و یک سایت دیگر به نام پاپاهانوموکووآکئا، به دلیل ویژگی های فرهنگی و طبیعی به عنوان ترکیبی فهرست شده است. یک سایت در حال حاضر به عنوان در معرض خطر فهرست شده است: پارک ملی اورگلیدز در سال ۲۰۱۰ به دلیل تخریب اکوسیستم های آبی آن فهرست شده بود. این سایت همچنین بین سال های ۱۹۹۳ و ۲۰۰۷ به عنوان در معرض خطر فهرست شده بود. پارک ملی یلوستون بین سال های ۱۹۹۵ و ۲۰۰۳ به دلیل برنامه های معدن کاری در خطر فهرست شده بود؛ اما بعدا از فهرست در معرض خطر خا
رج شد. ایالات متحده پنج بار طی سالیان ۱۹۷۶–۱۹۸۳، ۱۹۸۷–۱۹۹۳، ۱۹۹۳–۱۹۹۹، ۱۹۹۹–۲۰۰۱ و ۲۰۰۵–۲۰۰۹ به عنوان عضو کمیته میراث جهانی خدمت کرده است. میراث جهانی. سایت ها با ده معیار فهرست می شوند. هر ورودی باید دست کم یکی از معیارها را داشته باشد. فهرست آزمایشی. علاوه بر سایت های موجود در فهرست میراث جهانی، کشورهای عضو می توانند فهرستی از سایت های آزمایشی را که ممکن است برای نامزدی در نظر بگیرند، در این فهرست قرار دهند. نامزدها در فهرست میراث جهانی تنها در صورتی پذیرفته می شوند که سایت قبلاً در فهرست آزمایشی قرار داشته باشد. تا سال ۲۰۲۵، ایالات متحده آمریکا ۱۷ اثر در فهرست آزمایشی خود دارد.
متابولیسم پروتئین بیانگر فرایندهای مختلف بیوشیمیایی مسئول سنتز پروتئین ها و آمینو اسیدها (آنابولیسم) و تجزیه پروتئین ها توسط کاتابولیسم است. مراحل سنتز پروتئین شامل رونویسی، ترجمه و تغییرات ترجمه پس از ترجمه است. در حین رونویسی ،RNA پلیمراز یک ناحیه کد کننده از DNA را در یک سلول تولید یک توالی RNA، به ویژه RNA پیام رسان (mRNA) رونویسی می کند. این توالی mRNA حاوی کدون است: ۳ قطعه طولانی نوکلئوتیدی که کد یک اسید آمینه خاص را رونویسی می کند. ریبوزوم ها کدون ها را به اسیدهای آمینه مربوطه ترجمه می کنند. در انسان، اسیدهای آمینه غیر ضروری از واسطه ها در مسیرهای اصلی متابولیک مانند چرخه اسید سیتریک ساخته می شوند. اسیدهای آمینه ضروری باید مصرف شوند و در موجودات دیگر ساخته می شوند. اسیدهای آمینه توسط پیوندهای پپتیدی به هم متصل می شوند و یک زنجیره پلی پپتیدی ایجاد می کنند. این زنجیره پلی پپتیدی سپس تغییرات پس از ترجمه را به صورت متوالی پشت سر می گذارد و گاهی اوقات با سایر زنجیره های پلی پپتیدی پیوند می خورد تا یک پروتئین کاملاً کاربردی تشکیل شود. پروتئین های غذایی ابتدا توسط آنزیم های مختلف و اسید کلریدریک موجود در دستگ
اه گوارش به اسیدهای آمینه جداگانه تجزیه می شوند. این اسیدهای آمینه به جریان خون جذب می شوند تا به کبد و به بعد به بقیه بدن منتقل شوند. جذب اسیدهای آمینه به طور معمول مورد استفاده برای ایجاد پروتئین های عملکردی، اما همچنین ممکن است برای برای ایجاد انرژی استفاده شودپروتئین ها می توانند توسط آنزیم های مشخص به پپتیداز تجزیه شوند یا در نتیجه دناتوراسیون تجزیه شوند. پروتئین ها می توانند در شرایط محیطی را تغییر دهند کاری که وظیفهٔ اصلی آنها نیست. سنتز پروتئین. آنابولیسم پروتئین فرایندی است که پروتئین ها از اسیدهای آمینه تشکیل می شوند. این روش به پنج فرایند بستگی دارد: سنتز آمینو اسید، رونویسی، ترجمه، اصلاحات پس از ترجمه و تاشو پروتئین. پروتئین ها از اسیدهای آمینه ساخته می شوند. در انسان، برخی از اسیدهای آمینه را می توان با استفاده از واسطه های موجود موجود سنتز کرد. این اسیدهای آمینه به عنوان اسیدهای آمینه غیر ضروری شناخته می شوند. اسیدهای آمینه ضروری به مواد واسطه ای که در بدن انسان وجود ندارد، احتیاج دارند. این واسطه ها باید مصرف شوند، بیشتر از خوردن موجودات دیگر. سنتز پلی پپتید. رونویسی. در رونویسی، RNA پلیمراز یک
رشته DNA را خوانده و یک رشته mRNA تولید می کند که می تواند بیشتر ترجمه شود. برای شروع رونویسی، بخش DNA ای که باید رونویسی شود باید قابل دسترسی باشد (یعنی نمی توان آن را محکم بسته بندی کرد). هنگامی که بخش DNA قابل دسترسی است، RNA پلیمراز می تواند با جفت سازی نوکلئوتیدهای RNA به رشته DNA الگو، رشته DNA کد کننده را رونویسی کند. در طی مرحله رونویسی اولیه، RNA پلیمراز به دنبال یک ناحیه پروموتر در رشته الگوی DNA است. هنگامی که RNA پلیمراز به این منطقه متصل شد، شروع به "خواندن" رشته DNA الگو در جهت ۳ "تا ۵" می کند. RNA پلیمراز پایه های RNA را به عنوان مکمل رشته DNA الگو متصل می کند (از اوراسیل به جای تیمین استفاده خواهد شد). بازهای نوکلئوتیدی جدید به صورت کووالانسی به یکدیگر پیوند می خورند. بازهای جدید سرانجام از پایه های DNA جدا شده اما به یکدیگر متصل شده و رشته جدید mRNA را تشکیل می دهند. این رشته mRNA در جهت ۵ 'تا ۳' سنتز می شود. هنگامی که RNA به یک توالی پایان دهنده رسید، از رشته الگو DNA جدا شده و توالی mRNA را نیز خاتمه می دهد. رونویسی از طریق عوامل رونویسی در سلول تنظیم می شود. فاکتورهای رونویسی پروتئین هایی
هستند که به رشته های نظارتی در رشته DNA مانند مناطق پروموتر یا مناطق اپراتور متصل می شوند. پروتئین های متصل به این مناطق می توانند مستقیماً متوقف شوند یا به RNA پلیمراز اجازه دهند رشته DNA را بخواند یا می تواند به سایر پروتئین ها متوقف یا اجازه خواندن RNA پلیمراز را بدهد. ترجمه. در حین ترجمه، ریبوزوم ها توالی mRNA (RNA پیام رسان) را به یک توالی اسید آمینه تبدیل می کنند. هر بخش mRNA به طول ۳ جفت باز یک کدون است که مربوط به یک اسید آمینه یا سیگنال توقف است. اسیدهای آمینه می توانند چندین کدون متناسب با آنها داشته باشند. ریبوزوم ها اسیدهای آمینه را به کدون های mRNA متصل نمی کنند. آنها همچنین باید از tRNAها (انتقال RNA) استفاده کنند. RNAهای انتقال دهنده می توانند به اسیدهای آمینه متصل شده و حاوی یک ضد کدون باشند که می تواند هیدروژن به کدون mRNA متصل شود. روند اتصال یک اسید آمینه به tRNA به عنوان شارژ tRNA شناخته می شود. در اینجا، آنزیم آمینواسیل-tRNA-سنتتاز دو واکنش را کاتالیز می کند. در مولکول اول، یک مولکول AMP (شکسته شده از ATP) به اسید آمینه متصل می شود. واکنش دوم باعث شکاف آمینوآسیل-AMP تولید انرژی برای اتصا
ل اسید آمینه به مولکول tRNA می شود. ریبوزوم ها دو زیر واحد دارند، یکی بزرگ و دیگری کوچک. این زیر واحدها رشته mRNA را احاطه می کنند. زیر واحد بزرگتر شامل سه محل اتصال است: A (آمینواسیل)، P (پپتیدیل) و E (خروجی). پس از شروع ترجمه (که در پروکاریوت ها و یوکاریوت ها متفاوت است)، ریبوزوم وارد دوره طویل شدن می شود که یک چرخه تکراری را دنبال می کند. ابتدا یک tRNA با اسید آمینه صحیح وارد سایت A می شود. ریبوزوم پپتید را از tRNA در سایت P به اسید آمینه جدید موجود در tRNA در سایت A منتقل می کند. tRNA از سایت P به سایت E منتقل می شود و در آنجا خارج می شود. این به طور مداوم رخ می دهد تا زمانی که ریبوزوم به کدون توقف برسد یا سیگنال متوقف شدن را دریافت کند. پیوند پپتیدی بین آمینو اسید متصل به tRNA در سایت P و آمینو اسید متصل به tRNA در محل A ایجاد می شود. تشکیل پیوند پپتیدی به ورودی انرژی نیاز دارد. دو مولکول واکنش دهنده عبارتند از گروه آمینو آلفا یک اسید آمینه و گروه آلفا کاربوکسیل اسیدهای آمینه دیگر. محصول جانبی این تشکیل پیوند، آزاد شدن آب است (گروه آمینو پروتون اهدا می کند در حالی که گروه کربوکسیل هیدروکسیل اهدا می کند).
miRNAها (microRNAها) می توانند ترجمه را کم تنظیم کنند. این رشته های RNA می توانند رشته های mRNA را که مکمل یکدیگر هستند جدا کنند و بنابراین ترجمه را متوقف می کنند. ترجمه همچنین می تواند از طریق پروتئین های کمکی تنظیم شود. به عنوان مثال، پروتئینی به نام فاکتور ۲ شروع یوکاریوتی (eIF-2) می تواند با شروع ترجمه به زیر واحد کوچکتر ریبوزوم متصل شود. وقتی elF-2 فسفریله شود، نمی تواند به ریبوزوم متصل شود و ترجمه متوقف می شود. تغییرات پس از ترجمه. هنگامی که زنجیره پپتید سنتز شد، هنوز هم باید اصلاح شود. اصلاحات پس از ترجمه می تواند قبل از تاشو پروتئین یا بعد از آن اتفاق بیفتد. روش های بیولوژیکی متداول اصلاح زنجیره های پپتیدی پس از ترجمه شامل متیلاسیون، فسفوریلاسیون و تشکیل پیوند دی سولفید است. متیلاسیون اغلب در آرژنین یا لیزین اتفاق می افتد و شامل افزودن یک گروه متیل به یک نیتروژن است (جایگزین هیدروژن). گروه های R موجود در این اسیدهای آمینه تا زمانی که پیوندهای با نیتروژن از ۴ بیشتر نباشد، می توانند چندین بار متیله شوند. متیلاسیون توانایی این اسیدهای آمینه را در ایجاد پیوندهای هیدروژنی کاهش می دهد بنابراین آرژنین و لیز
ین که متیله می شوند خواص متفاوت از نمونه های استاندارد خود دارند. فسفوریلاسیون اغلب در سرین، ترئونین و تیروزین اتفاق می افتد و شامل جایگزینی هیدروژن روی گروه الکل در انتهای گروه R با یک گروه فسفات است. این یک بار منفی بر گروه های R می افزاید و بنابراین رفتار اسیدهای آمینه را در مقایسه با نمونه های استاندارد خود تغییر می دهد. تشکیل پیوند دی سولفید ایجاد پل های دی سولفید (پیوندهای کووالانسی) بین دو اسید آمینه سیستئین در یک زنجیره است که باعث ایجاد ثبات در ساختار چین خورده می شود. در هم پیچیدن پروتئین. یک زنجیره پلی پپتیدی در سلول لازم نیست خطی بماند. می تواند شاخه شود یا خودش را جمع کند. بسته به محلول موجود در آن، زنجیره های پلی پپتیدی به روشی خاص جمع می شوند. این واقعیت که همه اسیدهای آمینه حاوی گروه های R با خواص متفاوت هستند دلیل اصلی چین خوردن پروتئین ها است. در یک آب دوست محیط زیست مانند سیتوزول از آبگریز اسیدهای آمینه در هسته از کنسانتره پروتئین، در حالی که اسیدهای آمینه آب دوست خواهد در قسمت بیرونی باشد. این از نظر انتروپیک مطلوب است زیرا مولکولهای آب می توانند بسیار آزادتر از اسیدهای آمینه آب دوست حرکت
کنند. در یک محیط آبگریز، اسیدهای آمینه آب دوست در هسته پروتئین متمرکز می شوند، در حالی که اسیدهای آمینه آب دوست در قسمت خارجی قرار دارند. از آنجا که فعل و انفعالات جدید بین اسیدهای آمینه آب دوست نسبت به فعل و انفعالات آب دوست - آب دوست قوی تر است، از نظر آنتالپی مطلوب است. وقتی زنجیره پلی پپتیدی کاملاً تا شد، به آن پروتئین گفته می شود. غالباً بسیاری از زیر واحدها با هم ترکیب می شوند و یک پروتئین کاملاً کاربردی ایجاد می کنند، اگرچه پروتئین های فیزیولوژیکی وجود دارند که فقط حاوی یک زنجیره پلی پپتیدی هستند. پروتئین ها همچنین ممکن است مولکول های دیگری مانند گروه هم در هموگلوبین داشته باشند، پروتئینی که مسئول حمل اکسیژن در خون است. تجزیه پروتئین. کاتابولیسم پروتئین فرایندی است که در آن پروتئین ها به اسیدهای آمینه تجزیه می شوند. به این پروتئولیز نیز گفته می شود و می تواند با تخریب بیشتر اسید آمینه همراه باشد. کاتابولیسم پروتئین از طریق آنزیم ها. پروتئازها. در ابتدا تصور می شد که فقط واکنشهای آنزیمی را مختل می کند، پروتئازها (همچنین به عنوان پپتیدازها شناخته می شوند) در واقع به پروتئین های کاتابولیزه از طریق شکاف و
ایجاد پروتئین های جدید که قبلاً وجود نداشته اند کمک می کنند. پروتئازها همچنین به تنظیم مسیرهای متابولیک کمک می کنند. یکی از روش های انجام این کار، تجزیه آنزیم ها در مسیرهایی است که نیازی به راه اندازی ندارند (یعنی گلوکونئوژنز در زمانی که غلظت گلوکز خون زیاد باشد). این امر به صرفه جویی در مصرف هرچه بیشتر انرژی و جلوگیری از چرخه های بیهوده کمک می کند. چرخه های بیهوده زمانی اتفاق می افتد که مسیرهای کاتابولیک و آنابولیک هر دو در یک زمان مؤثر بوده و برای واکنش یکسانی سرعت داشته باشند. از آنجا که واسطه های ایجاد شده مصرف می شوند، بدن هیچ سود خالصی کسب نمی کند. انرژی از طریق چرخه های بیهوده از بین می رود. پروتئازها با تغییر میزان یکی از مسیرها از بروز این چرخه جلوگیری می کنند یا با شکاف یک آنزیم کلیدی، می توانند یکی از مسیرها را متوقف کنند. پروتئازها هنگام اتصال به سوبسترا نیز غیر اختصاصی هستند و باعث ایجاد تنوع زیادی در داخل سلول ها و سایر پروتئین ها می شوند، زیرا می توان آنها را به راحتی و به روش کارآمد انرژی تجزیه کرد. از آنجا که بسیاری از پروتئازها غیر اختصاصی هستند، در سلول بسیار تنظیم می شوند. بدون تنظیم، پروت
ئازها بسیاری از پروتئین های ضروری را برای فرایندهای فیزیولوژیکی از بین می برند. یکی از راه های تنظیم پروتئاز در بدن، بازدارنده های پروتئاز است. مهارکننده های پروتئاز می توانند پروتئین های دیگر، پپتیدهای کوچک یا مولکول ها باشند. دو نوع مهار کننده پروتئاز وجود دارد: برگشت پذیر و غیرقابل برگشت. مهارکننده های پروتئاز برگشت پذیر با پروتئاز که عملکرد آن را محدود می کند فعل و انفعالات غیر کووالانسی ایجاد می کنند. آنها می توانند بازدارنده های رقابتی، بازدارنده های غیررقابتی و بازدارنده های غیررقابتی باشند. بازدارنده های رقابتی برای اتصال به محل فعال پروتئاز با پپتید رقابت می کنند. بازدارنده های غیررقابتی در حالی که پپتید متصل است به پروتئاز متصل می شوند اما اجازه نمی دهند پروتئاز پیوند پپتید را شکافت. بازدارنده های غیررقابتی می توانند هر دو را انجام دهند. بازدارنده های غیرقابل برگشت پروتئاز به طور کووالانسی سایت فعال پروتئاز را اصلاح می کنند بنابراین نمی تواند پپتیدها را شکافته کند. اگزوپپتیدازها. اگزوپپتیدازها آنزیم هایی هستند که می توانند انتهای یک زنجیره جانبی اسید آمینه را بیشتر از طریق افزودن آب جدا کنند. آنزیم
های اگزوپپتیداز در روده کوچک وجود دارد. این آنزیم ها دو کلاس دارند: آمینوپپتیدازها یک آنزیم حاشیه قلم مو و کربوکسی پپتیدازها از لوزالمعده هستند. آمینوپپتیدازها آنزیم هایی هستند که اسیدهای آمینه را از انتهای آمینه پروتئین حذف می کنند. آنها در تمام شکل های زندگی وجود دارند و برای بقا بسیار مهم هستند، زیرا آنها بسیاری از کارهای سلولی را برای حفظ ثبات انجام می دهند. این شکل از پپتیداز یک متالوآنزیم روی است و توسط آنالوگ حالت گذار مهار می شود. این آنالوگ شبیه حالت گذار واقعی است، بنابراین می تواند باعث شود آنزیم به جای حالت گذار واقعی به آن متصل شود، بنابراین از اتصال بستر جلوگیری کرده و سرعت واکنش را کاهش می دهد. کربوکسی پپتیدازها در انتهای کربوکسیل پروتئین شکسته می شوند. اگرچه آنها می توانند پروتئین ها را کاتابولیزه کنند، اما بیشتر آنها در اصلاحات پس از رونویسی استفاده می شود. اندوپپتیدازها. اندوپپتیدازها آنزیم هایی هستند که به یک پیوند پپتیدی داخلی در یک زنجیره پپتیدی آب اضافه می کنند و آن پیوند را می شکند. سه اندوپپتیداز رایج که از لوزالمعده به وجود می آیند عبارتند از پپسین، تریپسین و کیموتریپسین. کیموتریپسین
یک واکنش هیدرولیز انجام می دهد که پس از باقی مانده های معطر شکسته می شود. آمینو اسیدهای اصلی درگیر سرین، هیستیدین و اسید اسپارتیک هستند. همه آنها در شکاف پیوند پپتیدی نقش دارند. این سه اسید آمینه به عنوان سه گانه کاتالیزوری شناخته می شوند که به این معنی است که این سه مورد باید همه وجود داشته باشند تا به درستی کار کنند. تریپسین پس از مدت طولانی باقی مانده با بار مثبت شکاف می خورد و دارای یک جیب اتصال با بار منفی در جایگاه فعال است. هر دو به عنوان زیموژن تولید می شوند، به این معنی که در ابتدا در حالت غیرفعال خود یافت می شوند و پس از تجزیه در اثر واکنش هیدرولیز، فعال می شوند. فعل و انفعالات غیر کووالانسی مانند پیوند هیدروژنی بین ستون فقرات پپتیدی و سه گانه کاتالیزوری به افزایش سرعت واکنش کمک می کند، به این پپتیدازها اجازه می دهد تا بسیاری از پپتیدها را به طور کارآمد جدا کنند. کاتابولیسم پروتئین از طریق تغییرات محیطی. PH. پروتئین های سلولی به منظور جلوگیری از تغییر در حالت پروتئونی اسیدهای آمینه، در pH نسبتاً ثابت نگه داشته می شوند. اگر PH کاهش یابد، اگر pka گروه های R آنها بالاتر از PH جدید باشد، برخی از آمینو ا
سیدهای موجود در زنجیره پلی پپتیدی می توانند پروتون شوند. پروتون می تواند شارژ این گروه های R را تغییر دهد. در صورت بالا رفتن PH، برخی از آمینو اسیدهای موجود در زنجیره می توانند پروتئین زدایی شوند (اگر pka گروه R کمتر از PH جدید باشد). این نیز شارژ گروه R را تغییر می دهد. از آنجا که بسیاری از آمینو اسیدها بر اساس جاذبه الکترواستاتیک با سایر اسیدهای آمینه تداخل می کنند، تغییر بار می تواند این فعل و انفعالات را از بین ببرد. از دست دادن این فعل و انفعالات ساختار پروتئین ها را تغییر می دهد، اما مهمتر از همه عملکرد پروتئین ها را تغییر می دهد، که می تواند مفید یا مضر باشد. یک تغییر قابل توجه در PH حتی ممکن است بسیاری از فعل و انفعالات آمینو اسیدها را ایجاد کرده و پروتئین را تکامل بخشد (از بین می برد). درجه حرارت. با افزایش دما در محیط، مولکول ها سریعتر حرکت می کنند. پیوندهای هیدروژنی و فعل و انفعالات آبگریز از نیروهای مهم تثبیت کننده در پروتئین ها هستند. اگر دما افزایش یابد و مولکول های حاوی این فعل و انفعالات بیش از حد سریع حرکت کنند، فعل و انفعالات به خطر می افتند یا حتی از بین می روند. در دماهای بالا، این فعل و ا
نفعالات نمی توانند تشکیل شوند، و یک پروتئین عملکردی از بدن خارج می شود. با این وجود، به دو عامل متکی است. نوع پروتئین مورد استفاده و مقدار گرمای استفاده شده. مقدار گرمای اعمال شده تعیین می کند که آیا این تغییر در پروتئین دائمی است یا اینکه می تواند به شکل اصلی خود برگردد.
برزیل دارای ۱۸ مکان در فهرست میراث جهانی یونسکو (تا سال ۲۰۱۴) است. علاوه بر این، تا سال ۲۰۱۴، ۳۸ مکان به عنوان نامزد فهرست میراث جهانی در برزیل ثبت شده است.
نیلوفرِ نیلوفران یک آلبوم موسیقی به آهنگسازی علی اکبرپور و با آواز بیژن بیژنی است. در این اثر، ساخته های استاد اکبرپور توسط رضا فدایی برای ارکستر و سازهای ایرانی بازتنظیم شده و عبدالرضا رضایی نیا اشعاری را برای این ملودی ها سروده است. ساخت و عوامل. ساخت این آلبوم از سال ۱۳۹۶ آغاز شده است. در این آلبوم هشت قطعه از ساخته های استاد علی اکبرپور گلچین و بازتنظیم شده است. همچنین اشعار تازه ای بر اساس ملودی ها سروده شده و جایگزین اشعار قبلی شده است. تنظیم ملودی ها برای ارکستر بر عهدهٔ رضا فدایی و سرایش اشعار بر عهدهٔ عبدالرضا رضایی نیا بوده است. این آلبوم در مرکز موسیقی حوزهٔ هنری منتشر شده است. ضبط، میکس و مسترینگ آلبوم در استودیو مدرن و توسط صادق نوری و رحیم ناحی انجام شده است. نوازندگان زیر در این آلبوم ساز زده اند:
چاه شماره ۳ اردکانیان یک منطقهٔ مسکونی در ایران است که در دهستان دشت جام واقع شده است.
چاه محمدصدیق قاضی زاده یک منطقهٔ مسکونی در ایران است که در دهستان دشت جام واقع شده است.
چاه ذکریا یک منطقهٔ مسکونی در ایران است که در دهستان دشت جام واقع شده است.
فرآورده های غذایی و قند تربت جام یک کارخانه فعال در زمینه تولید شکر از چغندر و تصفیه شکر خام و متفرعات آن است که دراستان خراسان رضوی کیلومتر ۱۲ جاده تربت جام به تایباد واقع شده است. تاریخچه. کارخانه قند جام در سال ۱۳۴۸ با ظرفیت اسمی مصرف هزار تن چغندر قند در شبانه روز توسط وزارت اقتصاد وقت تأسیس و ماشین آلات کارخانه از بلژیک خریداری شد و در سال ۱۳۴۹ به بهره برداری رسید. بموجب مصوبه شماره ۵۳۹۷۶ مورخ ۵ اسفند ۱۳۵۱ هیأت دولت به سازمان گسترش و نوسازی و متعاقب آن طی نامه شماره ۷۳۶/۳۰۶۹ مورخ ۲۰ آبان ماه ۱۳۵۳ شورایعالی سازمان مذکور به شرکت شهدساز (سهامی خاص) واگذار و نهایتا با تشکیل شرکت فرآورده های غذائی و قند تربت جام (سهامی خاص) کارخانه ذکر شده در اختیار شرکت مذکور قرار گرفته است. در سال ۱۳۶۲ ظرفیت کارخانه عملاً به حدود هزار و ۵۰۰ تن چغندرقند در شبانه روز افزایش یافت. در تاریخ ۲۶ آذر ۱۳۶۳ شرکت فرآورده های غذایی و قند تربت جام سهامی خاص در اداره ثبت شرکت ها به ثبت رسید و کارخانه قند جام به شرکت مزبور منتقل گردید. شرکت در تاریخ ۷ تیرماه ۱۳۷۲ به شرکت سهامی عام کارخانه های تولیدی و صنعتی ثابت خراسان و شرکت سهامی عام ص
نعتی و کشاورزی شیرین خراسان و شرکت سهامی خوشگوار واگذار گردید. به موجب صورتجلسه مورخ ۲۲ تیر ماه ۱۳۷۳ مجمع عمومی فوق العاده صاحبان سهام، شرکت از سهامی خاص به سهامی عام تبدیل گردید. تجمع اعتراضی کارگران. ۳۱ شهریور ۹۹ کارگران کارخانه قند تربت جام نسبت به عدم پرداخت مطالبات مزدی دست به برگزاری تجمع اعتراضی زدند. کارگران کارخانه قند تربت جام در اعتراض به پرداخت نشدن حقوق ، مزایا و بیمه شان در طول سال های ۹۷ تا ۹۹، مقابل اداره تعاون، کار و رفاه اجتماعی شهرستان تربت جام تجمع کردند. نماینده کارگران کارخانه قند تربت جام، علت بدهکاری کارخانه را کمبود مواد اولیه و چغندر و نبود نقدینگی و همچنین بورسی بودن مدیران کارخانه دانست. چند روز پس از این تجمع شماری از کارگران در تماس با خبرنگاران گفتند بخشی از معوقات مزدی خود در حدود یک میلیارد و پانصد میلیون تومان را دریافت کرده اند بازگشایی دوباره کارخانه و بازگشت به چرخه تولید. سرانجام در تیرماه ۱۴۰۰ با سرمایه گذاری 6 میلیارد تومانی، یک دستگاه سانتریفیوژ 1750 کیلویی به همراه دستگاه های مرتبط خریداری و نصب شد و با افزایش استحصال شکر از ۳۰۰ تُن به ۵۰۰ تُن در روز، این کارخانه به چ
رخه تولید و اقتصاد کشور بازگشت. زمینه اشتغال بیش از ۳۰۰ نفر نیز به صورت مستقیم فراهم شد. چهارماه بعد آقای عابدینی مدیرعامل جدید کارخانه درحاشیه بازدید فرماندار تربت جام با اشاره به پرداخت به موقع وجه چغندرقند به کشاورزان و جلب اعتماد آنان به کارخانه قند بیان داشت: با توجه به خوش حسابی کارخانه، کشاورزان منطقه برای انعقاد قراداد درسال زراعی پیش رو نیز به کارخانه مراجعه دارند و ۴۰۰ کارگر در کارخانه مشغول به کار هستند. سهامداران. سهامداران عمده شرکت مطابق جدول زیر است:
چاه والفجر ۳ بنیاد یک منطقهٔ مسکونی در ایران است که در دهستان دشت جام واقع شده است.
ایستگاه هواشناسی یک منطقهٔ مسکونی در ایران است که در دهستان میان جام واقع شده است.
کیرون گیلن (؛ زادهٔ ) روزنامه نگار اهل بریتانیا است.
چاه شماره ۱ حضرت قلی یک منطقهٔ مسکونی در ایران است که در دهستان تکاب کوه میش واقع شده است. چاه شماره ۱ حضرت قلی ۶ نفر جمعیت دارد.
چاه عمیق شماره ۲ شهید جلالی یک منطقهٔ مسکونی در ایران است که در دهستان تکاب کوه میش واقع شده است.
وزارت امور خارجی تاجیکستان یکی از وزارت خانه های تاجیکستان است و ریاست کنونی آن را سراج الدین اسلاو به عهده دارد.
فصل ۲۱–۲۰۲۰، در تاریخچه ی آث میلان صد و بیست و دومین فصل در تاریخ این باشگاه و هشتاد و هفتمین (در مجموع صد و نهمین) آنها در لیگ برتر فوتبال ایتالیا بود. میلان در سری آ ، کوپا ایتالیا و لیگ اروپای یوفا شرکت کرد. بررسی اجمالی فصل. در ۲۲ ژوئیه ۲۰۲۰، استفانو پیولی سرمربی باشگاه، قرارداد خود را برای دو فصل دیگر تمدید کرد. این اتفاق پس از گزارش های متعدد از ارتباط رالف رانگنیک با باشگاه صورت پذیرفت. یک روز قبل میلان سهمیه پلی آف لیگ اروپا در فصل ۲۱–۲۰۲۰ را پس از کسب پیروزی خارج از خانه برابر ساسوئولو قطعی کرده بود. در ۱ اکتبر ۲۰۲۰، میلان با شکست ریو آوه از پرتغال در ضربات پنالتی، به دور گروهی لیگ اروپا راه یافت. این پیروزی همچنین روند شکست ناپذیری باشگاه که از ۸ مارس ۲۰۲۰ آغاز شده بود را ادامه داد. در ۵ نوامبر ۲۰۲۰، روند شکست ناپذیری میلان پس از ۲۴ بازی، با قبول شکست ۳–۰ برابر لیل در لیگ اروپا، شکسته شد. این رکورد، طولانی ترین دوران شکست ناپذیری باشگاه در ۲۴ سال گذشته بوده است. در ۲۰ دسامبر ۲۰۲۰، رافائل لیائو با به ثمر رساندن گل در ثانیه ۶٫۷۶ برابر ساسوئولو، سریع ترین گل تاریخ سری آ و پنج لیگ برتر عضو یوفا را به نا
م خود ثبت کرد. در ۲۳ دسامبر ۲۰۲۰، میلان در مسابقه برابر لاتسیو، به نخستین باشگاهی مبدل شد که در ۷۰ سال گذشته، در ۱۵ مسابقه متوالی لیگ، حداقل دو گل را به ثمر می رساند. این رکورد در ادامه به ۱۸ مسابقه گسترش یافت. در پنجره نقل و انتقالات زمستانی، میلان پس از فروش لئو دوارچه و متئو موساکیو، برای نخستین در طول ۲۴ سال (از ۱۹۹۷)، در ترکیب اصلی خود بازیکنی از آمریکای جنوبی ندارد. نقل و انتقالات. پنجره تابستانی. قراردادهایی که پیش از این رسمی شده اند از مؤثر خواهند بود. پنجره زمستانی. قراردادهایی که پیش از این رسمی شده اند از مؤثر خواهند بود. گل فصل. ۱- انته ربیچ (یوونتوس) ۲- براهیم دیاز (یوونتوس) ۳- رافائل لیائو (بنونتو)و فیکایو توموری (یوونتوس)
سراج الدین مُهرالدین (؛ زادهٔ ) سیاستمدار اهل تاجیکستان است. او در سال ۲۰۱۳ به عنوان وزیر کارهای خارجی تاجیکستان تعیین شد. در سال ۲۰۱۰ به او نشان افتخار تاجیکستان اعطا شد. وی همچنین برندهٔ جوایزی همچون نشان دوستی شده است. زندگی شخصی. وی پنج فرزند دارد و به زبان های فارسی، انگلیسی و روسی تکلم می کند.
ریاس گریموری (انگلیسی: Rias Gremory) یک شخصیت خیالی است که در لایت نوول، انیمه و مجموعه مانگای دبیرستان دی اکس دی با نویسندگی ایچی ایشیبومی ظاهر می شود. ریاس علاقه اصلی اصلی قهرمان داستان، هیودو ایسه است. ریاس یک دانش آموز دبیرستانی در آکادمی Kuoh است که از نظر اکثر دانش آموزان، فرشتگان، شیاطین و فرشتگان مغضوب به عنوان بخشی از جمعیت دانشجویی خود است. دبیرستان دی اکس دی در جهانی قرار دارد که بین این سه جناح اصلی (فرشتگان، شیاطین، فرشتگان مغضوب) نبردی مداوم وجود دارد، هرچند که جنگ در اواخر زمان به پایان رسیده است و بسیاری از فرشتگان و شیاطین مشهور، دیگر وجود ندارند.