# Ergothioneïne

Ergothioneïne is een aminozuur dat in schimmels, bepaalde bacteriën, planten, dieren en de mens voorkomt. Het is voor het eerst geïsoleerd uit het sclerotium van de schimmel moederkoorn door de Franse scheikundige Charles Joseph Tanret. De naam van het aminozuur is een combinatie van de Franse naam van het geslacht van deze schimmel, ergot, en van thione, de Franse naam voor een thioketon, een dubbele binding tussen een koolstofatoom en een zwavelatoom.

## Voorkomen

Alleen de schimmelstammen steeltjeszwammen en zakjeszwammen en enkele soorten mycobacteria kunnen dit aminozuur aanmaken uit het aminozuur histidine. Het zwavelatoom wordt dan uit het aminozuur cysteïne betrokken. Planten kunnen het vervolgens uit de bodem halen en dieren krijgen het aminozuur binnen door het eten van deze planten. Het komt voor in menselijke voeding, zoals in lever, nieren, bonen en paddenstoelen. Vooral paddenstoelen kennen de hoge concentraties van dit aminozuur, zoals de champignon met 0,4 mg per gram droge stof en tot wel vijf keer zoveel bij de shiitake en de gewone oesterzwam.
Bij de mens wordt het aminozuur gevonden in concentraties tot twee µmol per liter in onder meer de ooglens, lever, beenmerg en sperma. De ontdekking van het aminozuur in rode bloedcellen was de aanleiding voor veel onderzoek in de twintigste eeuw naar het aminozuur om aandoeningen van deze cellen te behandelen. In mitochondriën bevinden zich de hoogste concentraties van het transporteiwit voor ergothioneïne in het lichaam.

## Stofwisseling in de mens

Mensen en andere zoogdieren zijn zelf niet in staat om ergothioneïne te maken, het behoort tot de zogenaamde essentiële aminozuren. Nadat het via de voeding is binnengekomen, wordt het aminozuur in de darm geabsorbeerd. Het aminozuur kan niet zonder hulp de celmembraan passeren. In zoogdieren heeft het daarom een eigen transportsysteem via een specifiek ergothioneïnetransporteiwit.
In laboratoriumomstandigheden werkt het aminozuur als een krachtige antioxidant, maar deze werking is nog niet aangetoond in levende organismen. Omdat het aminozuur schadelijke zuurstofradicalen zoals superoxide onschadelijk kan maken in laboratoriumomstandigheden, wordt vermoed dat het waarschijnlijk voor bescherming van wateroplosbare eiwitten in de mitochondriën zorgt. Daarnaast helpt ergothioneïne bij de afbraak van S-nitrosoglutathion in het bloed, de lever en de nieren. Verder zijn er vermoedens dat dat het aminozuur invloed heeft op auto-immuunziekten.
Er zijn momenteel geen verschijnselen bekend die door een tekort van ergothioneïne ontstaan. Er worden vrijwel altijd hoge concentraties van deze stof in weefsels en bloed aangetroffen, wat sommige onderzoekers tot het vermoeden heeft gebracht dat er een nog onopgehelderde aanmaakroute bij zoogdieren bestaat. Daar kunnen echter ook andere mechanismen aan ten grondslag liggen. De stof wordt actief geresorbeerd in de nieren en er komt maar weinig in de urine. De halveringstijd in zoogdieren is ongeveer een maand.

## Rol bij de evolutie van de mens

Toen de mens overging van jagen en verzamelen naar landbouw, kreeg zij minder ergothioneïne binnen. Een mutatie van het gen dat voor het transporteiwit codeert zorgt voor een soort eiwit dat beschermt tegen een tekort in de cellen. Deze mensen kregen gunstigere overlevingskansen, waardoor er natuurlijke selectie plaatsvond. Bij de hedendaagse mens komt dit gen veel voor. De keerzijde van deze mutatie is dat dit samengaat met een vergroot risico op colitis ulcerosa, coeliakie en prikkelbaredarmsyndroom.

## Chemische eigenschappen

Vergeleken met het aminozuur histidine heeft ergothioneïne een extra zwavelatoom op de imidazoolring en zijn er drie methylgroepen gebonden aan de amine. Het aminozuur kan chemisch worden aangemaakt. Het molecuul is een tautomeer, waarbij een waterstofatoom op twee plaatsen kan zitten. Bij een fysiologische zuurgraad heeft het zwavelatoom een dubbele binding met koolstof op plaats twee van de imidazoolring. Bij de andere vorm heeft het zwavelatoom zowel een enkele covalente binding met de koolstof op plaats twee van de imidazoolring als met één waterstofatoom, een zogenaamde thiol.
* ↑ (en) Cheah IK, Halliwell B (mei 2012). Ergothioneine; antioxidant potential, physiological function and role in disease. Biochim Biophys Acta 1822 (5): 784-93. ISSN: 0006-3002. PMID 22001064. DOI: 10.1016/j.bbadis.2011.09.017. Dit is een open access artikel.
* ↑ (fr) Tanret (1909) Sur une base nouvelle retiree du sigle ergote, l’ergothioneine. Compt Rende 49, p. 222-224
* ↑ (en) Melville DB, Eich S, Ludwig ML (februari 1957). The biosynthesis of ergothioneine (pdf). J Biol Chem 224 (2): 871-7. ISSN: 0021-9258. PMID 13405916. Gearchiveerd van origineel op 24 maart 2012. Geraadpleegd op 6 juli 2016. Dit artikel is door de uitgever gratis toegankelijk gemaakt.
* ↑ (en) Melville DB, Horner WH, Otken CC, Ludwig ML (maart 1955). Studies on the origin of ergothioneine in animals. (pdf). J Biol Chem 213 (1): 61-8. ISSN: 0021-9258. PMID 14353906. Gearchiveerd van origineel op 6 juli 2016. Geraadpleegd op 6 juli 2016. Dit artikel is door de uitgever gratis toegankelijk gemaakt.
* ↑ (en) Audley en Tan (1968) The uptake of ergothioneine from the soil into the latex of Hevea brasiliensis. Phytochemistry 7(11), p. 1999-2000
* ↑ (en) Ey J, Schömig E, Taubert D (8 augustus 2007). Dietary sources and antioxidant effects of ergothioneine. J Agric Food Chem 55 (16): 6466-74. ISSN: 0021-8561. PMID 17616140. DOI: 10.1021/jf071328f.
* ↑ (en) Dubost NJ, Beelman RB, Peterson D, Royse DJ (2006). Identification and quantification of ergothioneine in cultivated mushrooms by liquid chromatography-mass spectroscopy. International Journal of Medicinal Mushrooms 8 (3): 215-222. ISSN: 1940-4344. DOI: 10.1615/IntJMedMushr.v8.i3.30.
* ↑ (en) Hunter G (1928). A new test for ergothioneine upon which is based a method for its estimation in simple solution and in blood-filtrates. Biochem J 22 (1): 4-10. ISSN: 0264-6021. PMID 16744012. PMC 1252079. Dit artikel is door de uitgever gratis toegankelijk gemaakt.
* 1 2 (en) Gründemann D1, Harlfinger S, Golz S, Geerts A, Lazar A, Berkels R, Jung N, Rubbert A, Schömig E (5 april 2005). Discovery of the ergothioneine transporter. Proc Natl Acad Sci U S A 102 (14): 5256-61. ISSN: 0027-8424. PMID 15795384. PMC 555966. DOI: 10.1073/pnas.0408624102. Dit artikel is door de uitgever gratis toegankelijk gemaakt.
* 1 2 (en) Paul BD, Snyder SH (juli 2010). The unusual amino acid L-ergothioneine is a physiologic cytoprotectant. Cell Death Differ 17 (7): 1134-40. ISSN: 1350-9047. PMID 19911007. PMC 2885499. DOI: 10.1038/cdd.2009.163. Dit is een open access artikel.
* ↑ (en) Kato Y, Kubo Y, Iwata D, Kato S, Sudo T, Sugiura T, Kagaya T, Wakayama T, Hirayama A, Sugimoto M, Sugihara K, Kaneko S, Soga T, Asano M, Tomita M, Matsui T, Wada M, Tsuji A (mei 2010). Gene knockout and metabolome analysis of carnitine/organic cation transporter OCTN1 (pdf). Pharm Res 27 (5): 832-40. ISSN: 0724-8741. PMID 20224991. DOI: 10.1007/s11095-010-0076-z. Gearchiveerd van origineel op 6 juli 2016. Geraadpleegd op 6 juli 2016.
* ↑ (en) Mathieson I, Lazaridis I, Rohland N, Mallick S, Patterson N, Roodenberg SA et al. (24 december 2015). Genome-wide patterns of selection in 230 ancient Eurasians. Nature 528 (7583): 499-503. ISSN: 0028-0836. PMID 26595274. PMC 4918750. DOI: 10.1038/nature16152. Dit artikel is door de uitgever gratis toegankelijk gemaakt.