# Tissus conjonctifs/Constituants : fibres et cellules
## Les trois types de fibres

Elles sont plus ou moins allongées et épaisses, et assurent la fonction de soutien.
* Les fibres de collagène.
Fonction de soutien, ce sont les plus simples, elles se présentent en microscope optique (après coloration) comme des rubans ou des trousseaux plus ou moins séparés les uns les autres, orientés dans différents espaces, avec une épaisseur visible de 1 à 5 microns. Elles donnent la solidité du TC (trame). En microscopie électronique, on s’aperçoit que chacun de ces trousseaux est constitué par l’assemblage d’unités de plus petites tailles, les fibrilles de collagène, dont la taille varie entre 20 et 200 nm de diamètre, et qui sont réunies entre elles par le cément, notamment dans les fibrilles les plus volumineuses, formant la membrane de Henlé. Les fibrilles présentent surtout une striation périodique transversale marquée par une alternance régulière de zones sombres et claires, de 64 nm. Elle se voit également à l’échelle de constituants plus petits, on observe des protofibrilles. On retrouve une striation périodique caractéristique pour les fibres de collagène. Cette striation correspond au fait qu’à l’échelle moléculaire, le collagène est constitué de collagène natif ou tropocollagène, les fibrilles puis les fibres résultent de l’assemblage d’une multitude de tropocollagène, molécule allongée polarisée, elle a un diamètre peu important de 14 A et une longueur de 2 800 A. Les molécules de collagène sont assemblées les unes avec les autres d’abord de façon linéaire, avec un espace régulier qui sépare les deux molécules. Il y a également une organisation transversale. D’un niveau à l’autre il y a un décalage d’un quart de molécule (70 nm), d’où la striation périodique transversale.
Chaque molécule de tropocollagène résulte de la fusion de 3 chaines α associées les unes par rapport aux autres, le résultat est la formation de la molécule de tropocollagène. La chaine α est constituée majoritairement d’acides aminés avec régulièrement de la glycine (succession répétitive de type Gly-X-Y, avec X: souvent Proline, et Y: hydroxyproline ou Alanine). 30% des résidus du collagène sont de la proline ou de l'hydroxyproline, on trouve de temps en temps de la lysine ou hydroxylysine, mais pas de cystéine. Il y a de nombreux types de chaines α : α 1 et α 2, en fonction des différentes types et sous types de chaines α, on obtient différents types biochimique de fibres de collagène :
* Collagène de type I :[α1(I)]2,[α2] standard, derme, tendon, os (tissu minéralisé).
* Collagène de type II : [α1(II)]3 cartilage
* Collagène de type III : [α1(III)]3 muscle, paroi vasculaire.
* Collagène de type IV : [α1(IV)]3 membrane basale.
Les collagènes 2,3 et 4 ne contiennent que des alpha 1 spécifiques (α1 (II), α1(III), α1(IV)).
* Les fibres de réticuline.
Fonction de soutien, on les décrit séparément car les fibres de réticuline n’ont pas la même organisation microscopique que les fibres de collagène : elles ne sont pas colorable au vert lumière, il faut faire des colorations spéciales : imprégnations argentiques, ou coloration de la réticuline, qui mettent en évidence l’existence d’un réseau de fibres plus petites que les fibres de collagènes, plus linéaires, et relativement proches les unes des autres, apparemment anastomosées.
Sur le plan biochimique, le collagène et la réticuline ont la même origine. On s’aperçoit, au microscope électronique (ME), que les fibres de réticulines sont composées de fibrilles possédant également une striation périodique transversale de 64 nm. Les fibres de réticuline, comme de collagène, sont constituées de tropocollagène. La différence provient de la formation des fibres : l’assemblage du tropocollagène s’arrête rapidement et induit l’organisation de fibres de réticuline, et non de collagène. Les fibres de réticuline sont des « précurseurs » des fibres de collagène. Au delà des différences de formes, elles ont la même fonction dans le tissu conjonctif.
* Les fibres d’élastine.
Ce réseau là n’a rien à voir avec le collagène, elles sont formées d’élastine, elles ont une fonction physiologique de fournir une élasticité. Après étirement, la structure peut revenir à son état initial de façon autonome. On ne voit, en principe, pas les fibres élastiques, on colore à l’orcéine, à la coloration de Weigert. On observe un réseau de fibre d’un diamètre variable de 0,2 à 2 microns de diamètre, qui sont réellement anastomosées. Au plan moléculaire, les fibres élastiques sont constituées d’une partie fibrillaire et amorphe d’une molécule principale, l’élastine.

## La substance fondamentale

Entre les fibres, se trouve la substance fondamentale, totalement translucide au microscopie optique (MO), elle contient néanmoins de nombreux éléments de base, dont :
* des glycoprotéines de structure, à l’intérieur même de la substance fondamentale. On décrit principalement des assemblages de protéoglycanes, ainsi que d’autres protéines de structures (complexes). Elles sont élaborées par le fibroblaste.
* des substances endogènes (fabriquées à l’intérieur du TC, via les fibroblastes).
* des substances exogènes (viennent de l’extérieur, via les capillaires sanguins), il s'agit de l'eau essentiellement.
Les protéoglycanes possèdent une fraction protéique (longue, forte présence de sérine) et des chaines linéaires de sucres (disaccharides), qui constituent un ensemble glycoprotéique. Cet ensemble correspond à un protéoglycane constitué de la fraction protéique, ces chaines linéaires de disaccarides sont aussi dénommés GAG (uniquement des protéoglycanes), de plusieurs types suivant que le GAG est sulfaté ou non :
* non sulfaté : acide hyaluronique, qui lie les protéoglycanes
* sulfaté (chondroïtine sulfate A, B et C)
Ils peuvent également se présenter sous forme d’assemblage : les protéoglycanes peuvent exister pour eux-même ou êtres liés les uns avec les autres par une liaison biochimique. La fraction protéique peut se lier à des fibres pour former des agrégats de protéoglycanes, donnant une certaine densité à la substance fondamentale.
Autres glycoprotéines de structure : à côté des protéoglycanes, il faut savoir qu’il y a d’autres glycoprotéines plus complexes (organisation différente au niveau glucidique).
Les autres substances :
* Substance endogène : précurseurs des protéoglycanes et des glycoprotéines de structure, élaborées à partir du fibroblaste, et également des précurseurs des fibres de collagène et d’élastine.
* Substances exogènes : eau (fortement hydraté). Il peut y avoir des mouvements liquidiens dans la substance fondamentale, les molécules vont ainsi se déplacer. Elle existe dans deux compartiments : l’un où elle est libre, et un autre où elle est liée, fixée aux réseaux des protéoglycanes, des glycoprotéines de structure, dont l’acide hyaluronique. Les deux compartiments sont physiologiquement en équilibre, néanmoins, des facteurs peuvent modifier cet équilibre (pathologique).
Il y a souvent libération d’une enzyme, la hyaluronidase, qui au début d’une réaction inflammatoire, va aller détruire les mailles du réseau d’acide hyaluronique, et diffuser au delà des mailles d’acide hyaluronique. Les précurseurs métaboliques destinés à la vie des cellules : acides aminés, glucose, albumine et l’urée (produit du catabolisme urinaire).

## cellules conjonctives

* Les fibroblastes
C’est la seule cellule réellement à la base du tissu conjonctif, qui élabore les fibres (d’où son nom). En microscopie optique (MO), elle se présente comme une cellule allongée, noyau central et cytoplasme étalé de par et d’autre de la cellule, aspect type fusiforme, qui possède, lorsqu’il est actif, un cytoplasme fortement basique (ergastoplasme). Il fabrique le collagène et l’élastine, grâce à des substances endogènes, avant de les excréter. Les molécules de collagène vont s’associer les unes avec les autres dans à l’extérieur du fibroblaste. Le fibroblaste est une cellule mobile, capable de se déplacer le long des fibrilles. Le fibrocyte est la forme vieillie, au repos du fibroblaste.
* Autres cellules : les cellules réactionnelles du tissu conjonctif.
On décrit volontiers que parmi les cellules, on peut avoir des lymphocytes, des plasmocytes, des mastocytes, mais toutes ces cellules sont d’origine sanguines, elles ne viennent que pour préparer, ou anticiper une réaction inflammatoire, elles n’élaborent pas le tissu conjonctif. Les cellules capables d’exercer la macrophagocytose peuvent phagocyter des éléments macroscopiques (contrairement à la microphagocytose des polynucléaires). La macrophagocytose est permise par le macrophage.
Système des phagocytes mononucléés : toutes les cellules ont un moment donné circulé dans le sang sous la forme du monocyte, précurseur d’une cellule ancestrale dans la moelle osseuse. La moelle osseuse est l’étage de production, les précurseurs (monocytes) vont circuler dans le sang et sortir des capillaires sanguins pour aller dans le tissu conjonctif, on les retrouve sous forme de macrophages du tissu conjonctif. Le macrophage possède des lysosomes, elle est mobile, c’est la principale cellule effectrice du tissu conjonctif.
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