# Kitinasa

Kitinasak (EC 3.2.1.14, kitodextrinasa, 1,4-β-poli-N-azetilglukosaminidasa, poli-β-glukosaminidasa, β-1,4-poli-N-azetil glukosamidinasa, poli[1,4-(N-azetil-β-D-glukosaminida)]glikanohidrolasa, (1 → 4)-2-azetamido-2-desoxi-β-D-glukan glikanohidrolasa; izen sistematikoa: (1 → 4)-2-azetamido-2-desoxi-β-D-glukan glikanohidrolasa) kitinaren lotura glikosidikoak apurtzen dituzten entzima hidrolitikoak dira. Hurrengo erreakzioa katalizatzen dute:
N-azetil-β-D-glukosamidaren (1→4)-β loturen ausazko endo-hidrolisia kitin eta kitodextrinetan.
Kitina onddoen eta zenbait animalien (moluskuak eta artropodoak barne) exoeskeletuko elementuen zelula pareten osagai bat denez, kitinasak euren kitinasa birmoldatu behar duten edota beste onddo edo animalien kitina disolbatu eta digeritu behar duten organismoetan aurkitu ditugu batez ere.

## Espezieen banaketa

Kitina kontsumitzen duten organismoen artean hainbat bakteria aurkitzen dira (Aeromonadoak, Bacillus, Vibrio, besteak beste), zeinak patogenikoak edo detritiboroak izan daitezkeen. Artropodo biziak, zooplanktona eta onddoak eratzen dituzte edota organismo hauen hondakinak degradatzen dituzte.
Onddoak, hala nola, Coccidioides immitis, kitinasa degradatzaileak ere badituzte, alde batetik haien izaera detritiboroa dela eta bestetik, artropodo patogenoa izateko haien gaitasunarekin lotua.
Kitinasak landareetan ere aurki ditzakegu - adibidez, garagar hazien kitinasa: PDB: 1CNS​, EC 3.2.1.14. Garagar haziak klon 10 ekoizten dutela aurkitzen da Ignatius et al 1994(A) artikuluan. Klon 10, 1. motako kitinasa, hazien aleuronan garapenean zehar aurkitzen da artikulu honetan. Hostoek, zenbait isoentzima ekoizten dituzte (zenbait β-1,3-glukanasekin batera). Ignatius et al 1994(b)-en hauek aurkitzen dituzte hostoetan, zurin gaixotasunaren ondorioz induzituak.
Ignatius et al-en haziaren eta hostoetako isoentzimen arteko desberdintasunak aurkitzen dituzte ere. Hauetako batzuk patogenesira lotutako proteinak (PR) dira, zeinak landareen hartutako erresistentzia sistemikoaren (SAR) parte gisa induzitu egiten diren. Hauen adierazpena NPR1 geneak eta azido salizilikoaren bidezidorrak erregulatzen dute, bi bide hauek onddoen eta intsektuen erasorako erresistentzian parte hartzen dutelarik. Beste landare kitinasa batzuk, berriz, simbiosis fungikoa sortzeko beharrezkoak izan daitezke.
Ugaztunek kitinarik ekoizten ez duten arren, badituzte alde batetik, bi kitinasa funtzional, Kitotriosidasa (CHIT1) eta ugaztun kitinasa azidikoa (AMCasa), eta bestetik, kitinasen antzeko proteinak (hala nola, YKL-40), zeintzuek sekuentzialki kitinasaren oso antzekoak diren baina kitinasa aktibitaterik ez dutenak.

## Sailkapena

Kitinasak batez ere bi taldeetan sailkatzen dira:
* ENDOKITINASAK(EC 3.2.1.14): Endokitinasek kitina kateko molekulen azarezko hidrolisia burutzen dute. Horren eraginez katea osatzen duten azpiunitate ugariren askapena dakarte; hala nola, diazetilkitobiosoa, kitotriosoa eta kitotetraosa. Beraz, masa molekular txikiko produktu multimero disolbagarriak eratzen dira.
* EXOKITINASAK: Hauen sailkapena hurrengoa da:
** KITOBIOSIDASAK (EC 3.2.1.29): mikrofibril-kitinaren mutur ez-erreduzitzailean eragiten dute. Diazetilkitobioso dimeroaren banan banakako hidrolisia dakarte mutur ez-erreduzitzailean. Beraz, erreakzio horretan ez da monosakaridorik edo oligosakaridorik askatzen.
** β-1,4- N-AZETILGLUKOSAMINIDASAK (EC 3.2.1.30): Sorturiko produktu multimerikoak, diazetilkitobiosoa, kitotriosoa eta kitotetraosa, N-azetilglukosaminako (GlcNAc) monomeroetan bihurtzen ditu.
Kitinasak ere aminoazidoen sekuentzietan oinarrituta sailkatu daitezke, baliagarriagoa dena entzima hauen arteko erlazio ebolutiboak ulertzeko. Sailkapen honetan kitinasak 3 familietan sailkatu daitezke: 18,19 eta 20. 18. eta 19. familiak hainbat organismotako endokitinak hartzen dituzte barne, hala nola, birusak, bakterioak, onddoak, intsektuak eta landareak. Dena den, 19. familiak batez ere landare-kitinak hartzen ditu. 20. familiak N-azetilglukosaminidasa eta honen antzeko entzima bat, N-azetilhexosaminidasa, hartzen ditu barne.
Kitinen sekuentzia genetikoak ezagutzen joan ziren heinean, talde hauek are gehiago sailkatu ziren, sei talde bereiziz. Kitina motak zehaztu zituzten ezaugarriak hauek izan ziren: N-terminaleko sekuentzia, entzimaren kokapena, pH isoelektrikoa, seinale peptidoa eta induktoreak.
I. motatako kitinak zisteninatan aberatsak diren N terminalak dituzte, batez ere balina eta leuzina aminoazido sekuentziez osatuak daudenak. Normalean bakuoloen inguruan kokatzen diren entzimak dira. Kitinasa hauek are gehiago klasifikatu egin dira gaur egun haien izaera basiko eta azidoa kontuan hartuz; Ia motatako kitinasak, azidoak direnak eta Ib motatako kitinasak, basikoak.Mota honetako kinasak batez ere landareetan topatu dira eta zehazki endokitinasetan ugaria da.
II. motatako kitinasak nahiz eta N terminalean hainbesteko zisteina molekulak ez izan ikusi da haien sekuentzia I motatako kitinasen oso antzekoa dela. Hauek landare, onddo eta bakterietan aurkitu dira, batez ere exokitinasak direlarik.
III. motatako kitinasak ez dute sekuentzia antzekotasunik I edo II motatako kitinasekin.
IV. motatako kitinek I motatakoen ezaugarri antzekoak dituzte, ezaugarri immunologikoak barne. Dena den hauek baino askoz ere tamaina txikiagoa dute.
V. eta VII. motatako kitinasak ez dira hainbeste ikertu. Dena den, V motako kitinasa batean ikusi da tandem-ean dauden kitina lotzeko 2 domeinu dituela, eta gene sekuentzian oinarrituz eboluzioan zehar zisteinetan aberatsa den N terminalaren galera eman dela uste da. Honen zergatia hautespen-presio galeraren ondorio izan daiteke, gune katalitikoaren funtzio galera eragin duena.
Endokitinasen jarduera katalitikoa, kitinasa kateen hidrolisia produktu multimerikoak lortuz.
Exokitinasa kitina katea dimeroetara hidrolisatuz kitobiosidasaren bidez eta monomeroetara β-1,4- N-azetilglukosaminidasaren bitartez.

## Funtzioa

Zelulosaren antezera kitina oso ugaria den biopolimeroa da degradazioarekiko nahiko erresistentea dena. Ugaztun ugarik kitina liseritu dezakete eta kitinasa mailak espazieen arabera aldakorra da haien elikaduraren araberako beharretan oinarrituta. Arrain batzuek kitinaren liseriketa burutzeko gaitasuna dute. Kitinasak ugaztun batzuen digestio-aparatutik isolatu egin dira, gizakiak barne.
Kitinasaren aktibitatea gizakien odolean hauteman da eta kartilagoan. Landareei dagokionez hau patogenoekiko erresistentziarekin lotuta egon daiteke.

## Garrantzi klinikoa

Kitinasen ekoizpena giza gorputzean alergien erantzun gisa eman daiteke, eta asma ere hauen adierazpenaren emendapenarekin lotuta dagoela behatu da.
Giza kitinasak gako izan daitezke lotura bat ezartzeko alergia ohikoenetariko batzuen (hauts akaro, lizun esporak—biak kitinadunak) eta har (helminto) infekzioen artean, higiene hipotesiaren bertsioetako zati bat bezala (harrek kitinaz osatutako zatiak dituzte heste pareta eusteko). Azkenik, kitinasen eta landareen azido salizilikoaren arteko lotura ongi ezarrita dago, baina oraindik ere lotura hipotetiko bat dago azido salizilikoaren eta alergien artean gizakietan.
Enzimoterapia suplementarioa monitorizatzeko erabilgarria izan daiteke Gaucher gaixotasun kasuetan.

## Erregulazioa onddoetan

Erregulazioa espezie batetik bestera aldatzen da, eta organismo baten barnean, funtzio fisiologiko desberdinak dituzten kitinasak mekanismo erregulatzaile desberdinen pean egongo dira. Adibidez, mantenuaz arduratzen diren kitinasak, besteak beste, zelula paretaren birmoldaketan, konstitutiboki adierazten dira. Bestalde, funtzio espezializatuak dituzten kitinasak, hala nola, kitina exogenoa degradatuz edo zelula zatiketan parte hartuz, kitinasa aktibitatearen erregulazio espaziotenporala behar dute.
Endokitinasa baten erregulazioa Trichoderma atroviride-n N-azetilglukosaminidasa baten menpekoa da eta datuek adierazten dute erretroelikadura (feedback) sistema bat dagoela zeinetan kitinaren apurketatik N-azetilglukosamina lortzen den, zeina kitinbiosidasen erregulazio aktibatzen duen.
Saccharomyces cerevisiae-en eta ScCts1p-ren (S. cerevisiae kitinasa 1) erregulazioan, zitokinesi ostean zelula paretaren banaketan parte hartzen duen kitinasetako bat, septum primarioaren kitina degradatzeaz arduratzen da. Kitinasa hauek garrantzi handikoak direnez zatiketa zelularrean, erregulazio eta aktibazio bide zorrotzak izan behar dituzte. Zehazki, Cts1-ren adierazpena aktibatu behar da zelula alabetan mitosi berantiarrean zehar eta zelula alabaren septumean kokatu behar da. Hau burutzeko, funtsezkoa da zelularen beste fase desberdinak kontrolatzen dituzten sareekin koordinatzea, hala nola, “Cdc14 Early Anaphase Release” (FEAR), “mitotic exit network” (MEN) eta Ace22p transkripzio faktorearen eta morfogenesi zelularraren seinalizazio sareen (RAM) erregulazioa. Orokorrean, erregulazio sare desberdinen integrazioak pareta zelularraren degradatzailea den kitinasaren jarduera egokia baimentzen du, ziklo zelularraren fasearen menpe eta zelula alaben gune espezifikoetan.

## Kitinasaren presentzia elikagaietan

Kitinasak naturalki agertzen dira ohiko elikagai askotan. Phaseoleus vulgaris espezieak, platanoek, gaztainek, kiwiek, ahuakateek, papaiek eta tomateek, adibidez, kitinasa maila adierazgarriak dituzte, fungi eta ornogabeen erasoen aurrean defentsa gisa. Estresak edo etileno gasa bezalako ingurumen-seinaleek kitinasaren produkzioa handiagotzea estimulatu dezakete.
Kitinasaren molekula batzuen zati batzuk, hevein deituriko proteina baten edo latex goman agertzen diren beste proteina batzuen ia identinkoak direnak estrukturari dagokionez, latex-fruta sindromea deituriko erreakzio gurutzatu alergikoa eragin dezakete.

## Aplikazioak

Kitinasak aplikazio mordoa ditu, horietako batzuk industrian jadanik erabiliak izan direnak. Izan ere, multzo honen barne sartzen dira honako prozesu hauek:
* Kitinasaren bio-konbertsioa, ongarria bezalako produktu erabilgarriak sortzeko.
* Toxikoak eta alergenikoak ez diren, biobateragarriak eta biodegradarriak diren materialen ekoizpena (adibidez, lentilla, azal artifiziala eta suturen ekoizpena jadanik martxan da).
* Fungizida eta intsektiziden hobekuntza
Bestetik, Phaseolus vulgaris kitinasa (babarruneko kitinasa dena, BCH) plaga kontrol gisa transgenikoki txertatu da honekin erlaziorik gabeko beste uzta batzuetan.
Honako hauek dira kitinasaren etorkizuneko aplikazio posibleak: elikagaietako gehigarri gisa balio-bizitza handiagotzeko, asthma eta rhinosinusitis kronikorako agente terapeutikoa gisa, erremedio anti-fungiko gisa, medikamentu antitumoral gisa eta proteinen ingeniaritzan erabiliko den osagai nagusi gisa erabiltzea.

## Erreferentziak

* ↑ Chitin and Chitinases. Birkhäuser Verlag 1999 ISBN 3-7643-5815-7. PMC 41412053. (Noiz kontsultatua: 2023-04-28).
* ↑ Sámi, László; Pusztahelyi, Tünde; Emri, Tamás; Varecza, Zoltán; Fekete, Andrea; Grallert, Ágnes; Karányi, Zsolt; Kiss, László et al.. (2001). «Autolysis and aging of Penicillium chrysogenum cultures under carbon starvation: Chitinase production and antifungal effect of allosamidin» The Journal of General and Applied Microbiology 47 (4): 201–211. doi:10.2323/jgam.47.201. (Noiz kontsultatua: 2023-04-28).
* ↑ (Ingelesez) Xiao, Xiang; Yin, Xuebin; Lin, Jian; Sun, Liguang; You, Ziyong; Wang, Peng; Wang, Fengping. (2005-12). «Chitinase Genes in Lake Sediments of Ardley Island, Antarctica» Applied and Environmental Microbiology 71 (12): 7904–7909. doi:10.1128/AEM.71.12.7904-7909.2005. ISSN 0099-2240. PMID 16332766. PMC PMC1317360. (Noiz kontsultatua: 2023-04-28).
* ↑ (Ingelesez) Hunt, Dana E.; Gevers, Dirk; Vahora, Nisha M.; Polz, Martin F.. (2008-01). «Conservation of the Chitin Utilization Pathway in the Vibrionaceae» Applied and Environmental Microbiology 74 (1): 44–51. doi:10.1128/AEM.01412-07. ISSN 0099-2240. PMID 17933912. PMC PMC2223224. (Noiz kontsultatua: 2023-04-28).
* 1 2 (Ingelesez) Muthukrishnan, S.; Liang, George H.; Trick, Harold N.; Gill, Bikram S.. (2001-02-01). «Pathogenesis-related proteins and their genes in cereals» Plant Cell, Tissue and Organ Culture 64 (2): 93–114. doi:10.1023/A:1010763506802. ISSN 1573-5044. (Noiz kontsultatua: 2023-04-28).
* 1 2 (Ingelesez) Gomez, L.; Allona, I.; Casado, R.; Aragoncillo, C.. (2002-12). «Seed chitinases» Seed Science Research 12 (4): 217–230. doi:10.1079/SSR2002113. ISSN 1475-2735. (Noiz kontsultatua: 2023-04-28).
* ↑ (Ingelesez) Waniska, R. D.; Venkatesha, R. T.; Chandrashekar, A.; Krishnaveni, S.; Bejosano, F. P.; Jeoung, J.; Jayaraj, J.; Muthukrishnan, S. et al.. (2001-10-01). «Antifungal Proteins and Other Mechanisms in the Control of Sorghum Stalk Rot and Grain Mold» Journal of Agricultural and Food Chemistry 49 (10): 4732–4742. doi:10.1021/jf010007f. ISSN 0021-8561. (Noiz kontsultatua: 2023-04-28).
* ↑ Schmid, Rudolf. (2006). «Review of Handbook of Seed Science and Technology» Taxon 55 (4): 1071–1071. doi:10.2307/25065722. ISSN 0040-0262. (Noiz kontsultatua: 2023-04-28).
* ↑ Salzer, Peter; Bonanomi, Athos; Beyer, Katinka; Vögeli-Lange, Regina; Aeschbacher, Roger A.; Lange, Jürg; Wiemken, Andres; Kim, Dongjin et al.. (2000-07-01). «Differential Expression of Eight Chitinase Genes in Medicago truncatula Roots During Mycorrhiza Formation, Nodulation, and Pathogen Infection» Molecular Plant-Microbe Interactions® 13 (7): 763–777. doi:10.1094/MPMI.2000.13.7.763. ISSN 0894-0282. (Noiz kontsultatua: 2023-04-28).
* ↑ (Ingelesez) Eurich, Katrin; Segawa, Mayuko; Toei-Shimizu, Satoko; Mizoguchi, Emiko. (2009-11-14). «Potential role of chitinase 3-like-1 in inflammation-associated carcinogenic changes of epithelial cells» World Journal of Gastroenterology 15 (42): 5249–5259. doi:10.3748/wjg.15.5249. PMID 19908331. PMC PMC2776850. (Noiz kontsultatua: 2023-04-28).
* 1 2 academic.oup.com doi:10.1111/j.1574-6976.1993.tb00004.x. (Noiz kontsultatua: 2023-04-28).
* ↑ Harman, G. E.. (1993). «Chitinolytic Enzymes ofTrichoderma harzianum: Purification of Chitobiosidase and Endochitinase» Phytopathology 83 (3): 313. doi:10.1094/phyto-83-313. ISSN 0031-949X. (Noiz kontsultatua: 2023-04-28).
* 1 2 3 4 5 6 7 (Ingelesez) Patil, Reetarani S.; Ghormade, Vandana; Deshpande, Mukund V.. (2000-04-01). «Chitinolytic enzymes: an exploration» Enzyme and Microbial Technology 26 (7): 473–483. doi:10.1016/S0141-0229(00)00134-4. ISSN 0141-0229. (Noiz kontsultatua: 2023-04-28).
* ↑ Henrissat, B. (1991-12-01). «A classification of glycosyl hydrolases based on amino acid sequence similarities» Biochemical Journal 280 (2): 309–316. doi:10.1042/bj2800309. ISSN 0264-6021. PMID 1747104. PMC PMC1130547. (Noiz kontsultatua: 2023-04-28).
* ↑ (Ingelesez) Flach, J.; Pilet, P. -E.; Jollès, P.. (1992-08-01). «What's new in chitinase research?» Experientia 48 (8): 701–716. doi:10.1007/BF02124285. ISSN 0014-4754. (Noiz kontsultatua: 2023-04-28).
* ↑ (Ingelesez) Collinge, David B.; Kragh, Karsten M.; Mikkelsen, Jørn D.; Nielsen, Klaus K.; Rasmussen, Ulla; Vad, Knud. (1993-01). «Plant chitinases» The Plant Journal 3 (1): 31–40. doi:10.1046/j.1365-313X.1993.t01-1-00999.x. (Noiz kontsultatua: 2023-04-28).
* ↑ (Ingelesez) Zhou, Yanyan; Guillemette, Ryan; Malfatti, Francesca; Zheng, Tianling; Mao, Xian-zhong; Zhu, Xiaoshan; Medina, Mónica; Azam, Farooq. (2021-12). «Ectohydrolytic enzyme activities of bacteria associated with Orbicella annularis coral» Coral Reefs 40 (6): 1899–1913. doi:10.1007/s00338-021-02188-6. ISSN 0722-4028. (Noiz kontsultatua: 2023-04-28).
* ↑ Tabata, Eri; Kashimura, Akinori; Kikuchi, Azusa; Masuda, Hiromasa; Miyahara, Ryo; Hiruma, Yusuke; Wakita, Satoshi; Ohno, Misa et al.. (2018-01-23). «Chitin digestibility is dependent on feeding behaviors, which determine acidic chitinase mRNA levels in mammalian and poultry stomachs» Scientific Reports 8 (1): 1461. doi:10.1038/s41598-018-19940-8. ISSN 2045-2322. PMID 29362395. PMC 5780506. (Noiz kontsultatua: 2023-04-28).
* ↑ (Ingelesez) Gutowska, Magdalena A.; Drazen, Jeffrey C.; Robison, Bruce H.. (2004-11-01). «Digestive chitinolytic activity in marine fishes of Monterey Bay, California» Comparative Biochemistry and Physiology Part A: Molecular & Integrative Physiology 139 (3): 351–358. doi:10.1016/j.cbpb.2004.09.020. ISSN 1095-6433. (Noiz kontsultatua: 2023-04-28).
* ↑ Paoletti, Maurizio G.; Norberto, Lorenzo; Damini, Roberta; Musumeci, Salvatore. (2007). «Human gastric juice contains chitinase that can degrade chitin» Annals of Nutrition & Metabolism 51 (3): 244–251. doi:10.1159/000104144. ISSN 1421-9697. PMID 17587796. (Noiz kontsultatua: 2023-04-28).
* ↑ Renkema, G. Herma; Boot, Rolf G.; Muijsers, Anton O.; Donker-Koopman, Wilma E.; Aerts, Johannes M.F.G.. (1995-02). «Purification and Characterization of Human Chitotriosidase, a Novel Member of the Chitinase Family of Proteins» Journal of Biological Chemistry 270 (5): 2198–2202. doi:10.1074/jbc.270.5.2198. ISSN 0021-9258. (Noiz kontsultatua: 2023-04-28).
* ↑ Escott, G. M.; Adams, D. J.. (1995-12). «Chitinase activity in human serum and leukocytes» Infection and Immunity 63 (12): 4770–4773. doi:10.1128/iai.63.12.4770-4773.1995. ISSN 0019-9567. PMID 7591134. (Noiz kontsultatua: 2023-04-28).
* ↑ Hakala, B E; White, C; Recklies, A D. (1993-12). «Human cartilage gp-39, a major secretory product of articular chondrocytes and synovial cells, is a mammalian member of a chitinase protein family.» Journal of Biological Chemistry 268 (34): 25803–25810. doi:10.1016/s0021-9258(19)74461-5. ISSN 0021-9258. (Noiz kontsultatua: 2023-04-28).
* ↑ RECKLIES, Anneliese D.; WHITE, Chantal; LING, Hua. (2002-07-01). «The chitinase 3-like protein human cartilage glycoprotein 39 (HC-gp39) stimulates proliferation of human connective-tissue cells and activates both extracellular signal-regulated kinase- and protein kinase B-mediated signalling pathways» Biochemical Journal 365 (1): 119–126. doi:10.1042/bj20020075. ISSN 0264-6021. PMID 12071845. PMC PMC1222662. (Noiz kontsultatua: 2023-04-28).
* ↑ van Eijk, Marco; van Roomen, Cindy P. A. A.; Renkema, G. Herma; Bussink, Anton P.; Andrews, Laura; Blommaart, Edward F. C.; Sugar, Alan; Verhoeven, Arthur J. et al.. (2005-11). «Characterization of human phagocyte-derived chitotriosidase, a component of innate immunity» International Immunology 17 (11): 1505–1512. doi:10.1093/intimm/dxh328. ISSN 0953-8178. PMID 16214810. (Noiz kontsultatua: 2023-04-28).
* ↑ (Ingelesez) Bierbaum, Sibylle; Nickel, Renate; Koch, Anja; Lau, Susanne; Deichmann, Klaus A.; Wahn, Ulrich; Superti-Furga, Andrea; Heinzmann, Andrea. (2005-12-15). «Polymorphisms and Haplotypes of Acid Mammalian Chitinase Are Associated with Bronchial Asthma» American Journal of Respiratory and Critical Care Medicine 172 (12): 1505–1509. doi:10.1164/rccm.200506-890OC. ISSN 1073-449X. PMID 16179638. PMC PMC2718453. (Noiz kontsultatua: 2023-04-28).
* ↑ (Ingelesez) Zhao, Jing; Zhu, Hua; Wong, Chui Hong; Leung, K.; Wong, W. F.. (2005). «Increased lungkine and chitinase levels in allergic airway inflammation: A proteomics approach» PROTEOMICS (Noiz kontsultatua: 2023-04-28).
* ↑ Elias, Jack A.; Homer, Robert J.; Hamid, Qutayba; Lee, Chun Geun. (2005-09). «Chitinases and chitinase-like proteins in T(H)2 inflammation and asthma» The Journal of Allergy and Clinical Immunology 116 (3): 497–500. doi:10.1016/j.jaci.2005.06.028. ISSN 0091-6749. PMID 16159614. (Noiz kontsultatua: 2023-04-28).
* ↑ (Ingelesez) Zhu, Zhou; Zheng, Tao; Homer, Robert J.; Kim, Yoon-Keun; Chen, Ning Yuan; Cohn, Lauren; Hamid, Qutayba; Elias, Jack A.. (2004-06-11). «Acidic Mammalian Chitinase in Asthmatic Th2 Inflammation and IL-13 Pathway Activation» Science 304 (5677): 1678–1682. doi:10.1126/science.1095336. ISSN 0036-8075. (Noiz kontsultatua: 2023-04-28).
* ↑ (Ingelesez) Chupp, Geoffrey L.; Lee, Chun Geun; Jarjour, Nizar; Shim, Yun Michael; Holm, Carole T.; He, Susan; Dziura, James D.; Reed, Jennifer et al.. (2007-11-15). «A Chitinase-like Protein in the Lung and Circulation of Patients with Severe Asthma» New England Journal of Medicine 357 (20): 2016–2027. doi:10.1056/NEJMoa073600. ISSN 0028-4793. (Noiz kontsultatua: 2023-04-28).
* ↑ (Ingelesez) Maizels, Rick M. (2005-12-01). «Infections and allergy — helminths, hygiene and host immune regulation» Current Opinion in Immunology 17 (6): 656–661. doi:10.1016/j.coi.2005.09.001. ISSN 0952-7915. (Noiz kontsultatua: 2023-04-28).
* ↑ (Ingelesez) Hunter, M. M.; Mckay, D. M.. (2004-01). «Helminths as therapeutic agents for inflammatory bowel disease: REVIEW: HELMINTH THERAPY AND IBD» Alimentary Pharmacology & Therapeutics 19 (2): 167–177. doi:10.1111/j.0269-2813.2004.01803.x. (Noiz kontsultatua: 2023-04-28).
* ↑ (Ingelesez) Palmas, C.; Gabriele, F.; Conchedda, M.; Bortoletti, G.; Ecca, A. R.. (2003-06). «Causality or coincidence: may the slow disappearance of helminths be responsible for the imbalances in immune control mechanisms?» Journal of Helminthology 77 (2): 147–153. doi:10.1079/JOH2003176. ISSN 1475-2697. (Noiz kontsultatua: 2023-04-28).
* ↑ (Ingelesez) Feincold, Ben F.. (1975-03). «FOOD ADDITIVES IN CLINICAL MEDICINE» International Journal of Dermatology 14 (2): 112–115. doi:10.1111/j.1365-4362.1975.tb01426.x. ISSN 0011-9059. (Noiz kontsultatua: 2023-04-28).
* 1 2 (Ingelesez) Langner, Thorsten; Göhre, Vera. (2016-05-01). «Fungal chitinases: function, regulation, and potential roles in plant/pathogen interactions» Current Genetics 62 (2): 243–254. doi:10.1007/s00294-015-0530-x. ISSN 1432-0983. (Noiz kontsultatua: 2023-04-28).
* ↑ (Ingelesez) Brunner, Kurt; Peterbauer, Clemens K.; Mach, Robert L.; Lorito, Matteo; Zeilinger, Susanne; Kubicek, Christian P.. (2003-07-01). «The Nag1 N-acetylglucosaminidase of Trichoderma atroviride is essential for chitinase induction by chitin and of major relevance to biocontrol» Current Genetics 43 (4): 289–295. doi:10.1007/s00294-003-0399-y. ISSN 1432-0983. (Noiz kontsultatua: 2023-04-28).
* ↑ Kuranda, M.J.; Robbins, P.W.. (1991-10). «Chitinase is required for cell separation during growth of Saccharomyces cerevisiae.» Journal of Biological Chemistry 266 (29): 19758–19767. doi:10.1016/s0021-9258(18)55057-2. ISSN 0021-9258. (Noiz kontsultatua: 2023-04-28).
* ↑ Colman-Lerner, Alejandro; Chin, Tina E.; Brent, Roger. (2001-12). «Yeast Cbk1 and Mob2 Activate Daughter-Specific Genetic Programs to Induce Asymmetric Cell Fates» Cell 107 (6): 739–750. doi:10.1016/s0092-8674(01)00596-7. ISSN 0092-8674. (Noiz kontsultatua: 2023-04-28).
* ↑ (Ingelesez) Nelson, Bryce; Kurischko, Cornelia; Horecka, Joe; Mody, Manali; Nair, Pradeep; Pratt, Lana; Zougman, Alexandre; McBroom, Linda D.B. et al.. (2003-09). «RAM: A Conserved Signaling Network That Regulates Ace2p Transcriptional Activity and Polarized Morphogenesis» Molecular Biology of the Cell 14 (9): 3782–3803. doi:10.1091/mbc.e03-01-0018. ISSN 1059-1524. PMID 12972564. PMC PMC196567. (Noiz kontsultatua: 2023-04-28).
* 1 2 (Ingelesez) Gatehouse, Angharad M.R.; Davison, Gillian M.; Newell, Christine A.; Merryweather, Andrew; Hamilton, William D.O.; Burgess, Elisabeth P.J.; Gilbert, Robert J.C.; Gatehouse, John A.. (1997-02-01). «Transgenic potato plants with enhanced resistance to the tomato moth, Lacanobia oleracea: growth room trials» Molecular Breeding 3 (1): 49–63. doi:10.1023/A:1009600321838. ISSN 1572-9788. (Noiz kontsultatua: 2023-04-28).
* 1 2 (Ingelesez) Hamid, Rifat; Khan, Minhaj A.; Ahmad, Mahboob; Ahmad, Malik Mobeen; Abdin, Malik Zainul; Musarrat, Javed; Javed, Saleem. (2013-01). «Chitinases: An update» Journal of Pharmacy and Bioallied Sciences 5 (1): 21. doi:10.4103/0975-7406.106559. ISSN 0976-4879. PMID 23559820. PMC PMC3612335. (Noiz kontsultatua: 2023-04-28).

## Kanpo estekak

* Datuak: Q424099
* Multimedia: Chitinases / Q424099