# Física Biológica PCLF/Bioquímica de proteinas

PROTEINAS
Las proteínas son biomóleculas formadas básicamente por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. Pueden contener azufre y en algunos tipos de proteínas, fósforo, hierro, magnesio y cobre entre otros elementos. Pueden considerarse polímeros de unas pequeñas moléculas que reciben el nombre de aminoácidos y serían por tanto los monómeros unidad. Se encuentran entre las moléculas de mayor tamaño y comparten junto con los ácidos nucleicos el poseer una gran variedad y diversidad, prácticamente no existen dos seres que sean idénticos en lo que se refiere a sus proteínas. Las proteínas forman la base de moléculas que cumplen funciones específicas en el organismo, como la hemoglobina, encargada del transporte de gases en sangre; el fibrinógeno plasmático, fundamental en la coagulación sanguínea; los anticuerpos, que son la base de la inmunidad, además de muchas hormonas y todas las enzimas.
Los aminoácidos están unidos mediante enlaces peptídicos. La unión de un bajo número de aminoácidos da lugar a un péptido; si el n: de aa. que forma la molécula no es mayor de 10, se denomina oligopéptido, si es superior a 10 se llama polipéptido y si el n: es superior a 50 aa. se habla ya de proteína.
LOS AMINOÁCIDOS Los aminoácidos se caracterizan por poseer un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino (-NH2).
Las otras dos valencias del carbono se saturan con un átomo de H y con un grupo variable denominado radical R.
COMPORTAMIENTO QUÍMICO En disolución acuosa, los aminoácidos muestran un comportamiento anfótero, es decir pueden ionizarse, dependiendo del pH, como un ácido liberando protones y quedando (-COO'), o como base , los grupos -NH2 captan protones, quedando como (-NH3+ ), o pueden aparecer como ácido y base a la vez. En este caso los aminoácidos se ionizan doblemente, apareciendo una forma dipolar iónica llamada zwitterion
EL ENLACE PEPTÍDICO Los péptidos están formados por la unión de aminoácidos mediante un enlace peptídico. Es un enlace covalente que se establece entre el grupo carboxilo de un aa. y el grupo amino del siguiente, dando lugar al desprendimiento de una molécula de agua.
El enlace peptídico se comporta como un enlace doble, es decir, presenta una cierta rigidez que inmoviliza en un plano los átomos que lo forman
ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles estructurales denominados: estructura primaria, estructura secundaria, estructura terciaria y estructura cuaternaria. Cada una de estas estructuras informa de la disposición de la anterior en el espacio.
ESTRUCTURA PRIMARIA La estructura primaria es la secuencia de aa. de la proteína. Nos indica qué aas. componen la cadena polipeptídica y el orden en que dichos aas. se encuentran. La función de una proteína depende de su secuencia y de la forma que ésta adopte.
ESTRUCTURA SECUNDARIA La estructura secundaria es la disposición de la secuencia de aminoácidos en el espacio.Los aas., a medida que van siendo enlazados durante la síntesis de proteínas y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposición espacial estable, la estructura secundaria. Existen dos tipos de estructura secundaria: la a(alfa)-hélice la conformación beta
Esta estructura se forma al enrollarse helicoidalmente sobre sí misma la estructura primaria. Se debe a la formación de enlaces de hidrógeno entre el -C=O de un aminoácido y el -NH- del cuarto aminoácido que le sigue.
En esta disposición los aas. no forman una hélice sino una cadena en forma de zigzag, denominada disposición en lámina plegada.
ESTRUCTURA TERCIARIA La estructura terciaria informa sobre la disposición de la estructura secundaria de un polipéptido al plegarse sobre sí misma originando una conformación globular. es la estructura primaria la que determina cuál será la secundaria y por tanto la terciaria.. Esta conformación globular es la que facilita la solubilidad en agua
Esta conformación globular se mantiene estable debido a la existencia de enlaces entre los radicales R de los aminoácidos. Aparecen varios tipos de enlaces: el puente disulfuro entre los radicales de aminoácidos que tiene azufre. los puentes de hidrógeno los puentes eléctricos las interacciones hifrófobas.
Inicio de proteínas
ESTRUCTURA CUATERNARIA Esta estructura informa de la unión , mediante enlaces débiles ( no covalentes) de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero.
PROPIEDADES DE PROTEINAS Especificidad. La especificidad se refiere a su función; cada una lleva a cabo una determinada función y lo realiza porque posee una determinada estructura primaria y una conformación espacial propia; por lo que un cambio en la estructura de la proteína puede significar una pérdida de la función. Además, no todas las proteínas son iguales en todos los organismos, cada individuo posee proteínas específicas suyas que se ponen de manifiesto en los procesos de rechazo de órganos transplantados. La semejanza entre proteínas son un grado de parentesco entre individuos, por lo que sirve para la construcción de "árboles filogenéticos" Desnaturalización. Consiste en la pérdida de la estructura terciaria, por romperse los puentes que forman dicha estructura. Todas las proteínas desnaturalizadas tienen la misma conformación, muy abierta y con una interacción máxima con el disolvente, por lo que una proteína soluble en agua cuando se desnaturaliza se hace insoluble en agua y precipita. La desnaturalización se puede producir por cambios de temperatura, ( huevo cocido o frito ), variaciones del pH. En algunos casos, si las condiciones se restablecen, una proteína desnaturalizada puede volver a su anterior plegamiento o conformación, proceso que se denomina renaturalización.
De acuerdo a sus funciones se las puede clasificar en:
Proteínas estructurales: Se unen a otras moléculas proteicas y no proteicas para formar estructuras como membranas, fibras, microtúbulos etc.
Proteínas funcionales
Defensa Anticuerpos: se unen a moléculas extrañas al organismo: inmunoglobulinas Toxinas: elaboradas por algunas bacterias para su propia defensa. Transporte Hemoglobina y mioglobina: Se une al O$_2$ y lo transporta a los tejidos. Transportadores específicos de iones o moléculas a nivel de la membrana plasmática.
Receptores: son proteínas insertas en la membrana celular que reconocen las moléculas mensajeras. Reguladoras de pH: por su capacidad de ceder y captar H+. Función hormonal: Las hormonas son compuestos producidos por las glándulas endocrinas o de secreción interna y que entregan esta secreción directamente a la sangre. No todas son de naturaleza proteica, pero existen muchas que son aminoácidos (tiroxina), polipéptidos (oxitocina) o proteínas (insulina). Función enzimática: Las enzimas son catalizadores biológicos de naturaleza proteica que ponen en marcha las reacciones que se producen en los organismos. Todas las enzimas son proteínas. Ejemplo: Las que participan en reacciones de oxidación se llaman oxidasas, las que participan en reacciones de hidrólisis, se llaman hidrolasas.
ACIDOS NUCLEICOS
Son moléculas complejas, de mayor tamaño que casi todas las proteínas, poseen C, H, O, N y P. Están formados por subunidades llamadas nucleótidos y cada uno de ellos está constituido por una base nitrogenada (purina o pirimidina), un azúcar (ribosa o desoxirribosa) y ácido fosfórico.
Bases nitrogenadas Purinas
Pirimidinas
La unión de la base nitrogenada más el azúcar se denomina nucleósido: Ejemplos:
El éster fosfórico del nucleósido forma el nucleótido: Ejemplos:
Los nucleótidos son unidades de construcción de moléculas de mayor tamaño que realizan distintas funciones: Sistemas genéticos: polinucleótidos responsables de la transmisión de los caracteres hereditarios. Hay dos variedades de ácidos nucleicos: los ácidos desoxirribonucleicos (ADN) que se encuentran principalmente en los cromosomas, dentro del núcleo y en cantidades mucho menores en la mitocondria y los ácidos ribonucleicos (ARN) que se encuentran en los ribosomas, en el citoplasma.
La molécula de ADN está constituida por dos cadenas de nucleótidos dispuestas helicoidalmente alrededor de un eje imaginario. Hacia su parte externa se ubica el esqueleto de fosfato-azúcar y hacia el interior y en forma perpendicular al esqueleto se encuentran las bases nitrogenadas enfrentadas y unidas de a pares por uniones puente H. El diámetro de la hélice restringe la posibilidad de apareamiento entre las bases; dos purinas serían demasiado grandes para ubicarse en el interior de la hélice y dos pirimidinas demasiado pequeñas, de modo que el apareamiento se efectúa entre una purina y una pirimidina. Así las uniones puente H se forman entre: Adenina y Timina Citosina y Guanina, esta especificidad de apareamiento se conoce como regla de complementariedad de bases. Por lo tanto las cadenas opuestas no son idénticas sino que son complementarias
La información genética se encuentra codificada en la secuencia de bases nitrogenada a lo largo de la molécula de DNA. Los genes poseen una única secuencia de bases que luego se traduce en una secuencia de aminoácidos en la síntesis de proteínas.
La molécula de RNA está constituida por una sola cadena de polinucleótidos. Existen 3 tipos de RNA: RNAm (menajero): se forma en el núcleo por un proceso de transcripción (copia una cadena complementaria del DNA) y lleva el mensaje a los ribosomas que se encuentran en el citoplasma. RNAt (transferencial): su función es la de unir los aminoácidos y transportarlos desde el citoplasma para la síntesis de proteínas. RNAr (ribosómico): forman parte de las subunidades del ribosoma, participan en la síntesis de proteínas.

## Bibliografía

* Philip Nelson. Física Biologica, 4ª Ed.
* Química básica : glúcidos; lípidos; proteínas; metabolismos; fotosíntesis; respiración biológica