# Proteína de Rieske

La proteína de Rieske es una proteína hierro-azufre componente del complejo del citocromo bc$_1$ y del complejo del citocromo b$_6$f descubierta y aislada por John S. Rieske y colaboradores en 1964.

## Función biológica

La ubiquinol-citocromo-c reductasa (también conocida como complejo bc1 o complejo III) es un complejo enzimático bacteriano y mitocondrial de sistemas de fosforilación oxidativa que cataliza la oxidorreducción de los componentes móviles redox ubiquinol y citocromo c, generando un potencial electroquímico vinculado a la síntesis de ATP.
El complejo consta de tres subunidades en la mayoría de las bacterias, y nueve en mitocondrias: tanto los complejos bacterianos como mitocondriales contienen subunidades de citocromo b y citocromo c1, y una unidad hierro-azufre de "Rieske", que contiene un centro 2Fe-2S de alto potencial. La forma mitocondrial también incluye a otras seis subunidades que no poseen centros redox. La plastoquinol-plastocianina reductasa (complejo b6f), presente en las cianobacterias y los cloroplastos de las plantas cataliza la oxidorreducción de plastoquinol y citocromo f. Este complejo, que es funcionalmente similar a ubiquinol-citocromo c reductasa, comprende citocromo b6, citocromo f y subunidades de Rieske.
La subunidad de Rieske actúa uniéndose a un anión ya sea de ubiquinol o plastoquinol, transfiriendo un electrón al centro 2Fe-2S, luego liberándolo al hierro del grupo hemo del citocromo c o f. La reducción del centro de Rieske aumenta la afinidad de la subunidad en varios órdenes de magnitud, estabilizando el radical de semiquinona en el sitio Q(P). El dominio de Rieske tiene un centro [2Fe-2S]. Dos cisteínas conservadas coordinan un ion de Fe, mientras que el otro ion Fe está coordinado por dos histidinas conservadas. El centro 2Fe-2S está unido a la región C-terminal muy conservada de la subunidad Rieske.

## Familia de proteínas de Rieske

Dentro de los homólogos a las proteínas de Rieske se incluyen componentes de proteína hierro-azufre del complejo del citocromo b$_6$f, dioxigenasas hidroxilantes de anillo aromático (ftalato dioxigenasa, benceno, nafaleno y tolueno 1,2-dioxigenasas) y arsenita oxidasa. La comparación de las secuencias de aminoácidos ha revelado la siguiente secuencia consenso:
    Cys-Xaa-His-(Xaa)$_{15–17}$-Cys-Xaa-Xaa-His

## Estructura tridimensional

Se conocen las estructuras cristalinas de una serie de proteínas Rieske. El plegamiento general, incluye dos subdominios, está dominado por una estructura de β antiparalela y contiene una hélice alfa. Los pequeños subdominios de "centro de unión" son prácticamente idénticos en proteínas de mitocondrias y cloroplastos, mientras que el subdominio mayor es sustancialmente diferente a pesar de una topología de plegamiento común. El subdominio del centro de unión [Fe$_2$S$_2$] tiene un topología de un barril beta antiparalelo incompleto. Un átomo de hierro del centro de Rieske [Fe$_2$S$_2$] es coordinado por dos residuos de cisteína y el otro es coordinado por dos a través de los residuos de los átomos Nδ de la histidina. Los ligandos de coordinación del grupo proceden de dos bucles, cada uno aporta una Cys y una His.