# Cytochrom-b6f-Komplex

Der Cytochrom-b$_6$f-Komplex (auch Plastochinol-Plastocyanin-Oxidoreduktase) ist ein Proteinkomplex, der in die Thylakoidmembran von Pflanzen, Algen und Cyanobakterien eingebettet ist. Neben dem Photosystem II und dem Photosystem I ist er einer der zentralen Proteinkomplexe der oxygenen Photosynthese. Er hat die Aufgabe, Elektronen von membrangebundenem Plastochinon auf lösliches Plastocyanin bzw. Cytochrom c$_6$ zu übertragen und Protonen vom Stroma ins Lumen zu „pumpen“. Seine Funktion ähnelt somit dem Cytochrom-bc$_1$-Komplex.

## Struktur

Der funktionale Komplex ist ein Homo-Dimer von etwa 220 kDa, dessen zwei Monomere aus jeweils neun Untereinheiten aufgebaut sind. In Pflanzen sind die drei Untereinheiten PetC, PetM, Ferredoxin-NADP$^+$-Reduktase/petH auf dem Kerngenom und die sechs Untereinheiten PetA, PetB, PetD, PetN, PetG und PetL auf dem Plastidengenom codiert. Das Monomer enthält sieben Kofaktoren: Ein Chlorophyll-a-Molekül, ein β-Carotin, ein Eisen-Schwefel-Cluster, das Häm des Cytochrom f, und die drei Hämgruppen des Cytochrom b$_6$ (Häm b$_n$, b$_p$ und x).
PetC, nach seinem Entdecker John S. Rieske auch Rieske-Protein genannt, zählt zu den kerncodierten Untereinheiten und enthält einen 2-Eisen-2-Schwefel-Cluster. Es ist wichtig für die Stabilität des Dimers, da dessen transmembrane Helix mit der Helix des jeweils anderen Monomers interagiert. Die Rolle der kerncodierten Untereinheit PetM ist bislang nicht bekannt. Die dritte kerncodierte Untereinheit ist die Ferredoxin-NADP$^+$-Reduktase (FNR, codiert durch das Gen petH), die auf der Stromaseite des Komplexes lokalisiert ist.
Die drei plastomcodierten Untereinheiten PetA (Cytochrom f), PetB (Cytochrom b$_6$), PetD (Untereinheit IV) sind zusammen mit dem Rieske-Protein am linearen Elektronentransport beteiligt und essentiell für Zusammenbau, Stabilität und Funktion des Komplexes. Cytochrom f enthält ein Cytochrom des c-Typs, das Häm wird also kovalent über Thioetherbindungen von zwei Cysteinresten gebunden. Die b$_6$-Untereinheit des Komplexes enthält zwei Cytochrome des b-Typs, die nach ihrer relativen Orientierung zum elektronegativen Lumen bzw. elektropositiven Stroma Cytochrom b$_n$ und Cytochrom b$_p$ (auch entsprechend ihrem Redoxpotential Cytochrom b$_L$ von engl. low und b$_H$ von high) genannt werden. Die beiden Häme werden durch zwei Histidine nicht-kovalent gebunden. Die Bindung erfolgt wahrscheinlich spontan. Die Funktion des dritten Häms ("Häm x" oder "Häm c$_n$") ist unbekannt.
Die drei kleinen plastomcodierten Untereinheiten PetN, PetG und PetL sind an der Peripherie des Komplexes lokalisiert und vermutlich an einer Interaktion mit den anderen Photosynthesekomplexen beteiligt. PetN und PetG scheinen essentiell zu sein, da ihr Ausschalten in Chlamydomonas und Tabak zum Verlust des Komplexes führt. In höheren Pflanzen existiert somit nur eine einzige nicht-essentielle Untereinheit, nämlich PetL. In Chlamydomonas dagegen führt ein Ausschalten von PetL zu einer Destabilisierung des Komplexes, wodurch der Komplexgehalt stark vermindert wird. Das Cyanobakterium Synechocystis besitzt derweil einen funktionalen Cytochrom-b$_6$-Komplex ohne PetL.

## Funktion

Die Lichtreaktion der Photosynthese ist eine Abfolge von Elektronenübergängen, die bei Pflanzen in den Thylakoiden der grünen Chloroplasten stattfindet. Während des linearen Elektronentransports gewinnt Photosystem II unter der Nutzung von Lichtenergie Elektronen aus Wasser. Die Elektronen werden zunächst auf das membrangebundene Molekül Plastochinon (PQH$_2$), und dann über den Cytochrom-b$_6$f-Komplex auf Plastocyanin (PC) und schließlich über das Photosystem I auf NADP$^+$ übertragen. Der Komplex nimmt eine zentrale Rolle in der Elektronentransportkette der oxygenen Photosynthese ein, da die Oxidation von Plastochinol der langsamste und somit ratenlimitierende Schritt des linearen Elektronentransports ist.
Durch Photosystem II reduziertes PQH$_2$ diffundiert in der Thylakoidmembran zum Q$_O$-Zentrum des Cytochrom-b$_6$f-Komplexes. Dieser vermittelt zwei aufeinanderfolgende Elektronenübergänge. Das erste Elektron wird PQH$_2$ durch das Rieske-Protein, ein 2-Eisen-2-Schwefel-Protein, entzogen. Dadurch entsteht ein Semichinon-Radikal PQH$^{•−}$. Die Cytochrome b$_n$ und b$_p$ der b-Untereinheit übertragen das zweite Elektron vom PQH$^{•−}$ auf ein oxidiertes Plastochinon (PQ), welches dann durch H$^+$ aus dem Stroma protoniert wird und somit maßgeblich zum Aufbau der thylakoidalen Protonengradienten beiträgt (Q-Zyklus). Die PQH$_2$-Oxidation ist mit einer Dauer von etwa 5 ms relativ langsam und so der ratenlimitierende Schritt der Elektronentransportkette. Begründet ist dies wahrscheinlich in der notwendigen Konformationsänderung des Rieske-Proteins und der eingeschränkten Diffusion des PQH$_2$ zum Q$_O$-Zentrum des Komplexes, das sich in einer tief eingesenkten Tasche befindet.
Das Elektron wird vom Rieske-Protein über die Cytochrom-f-Untereinheit direkt auf das luminale, lösliche Protein Plastocyanin übertragen. In einigen Algen und Cyanobakterien geschieht die Übertragung mitunter auf den alternativen, löslichen Elektronenträger Cytochrom c$_6$.
In Summa wird PQH$_2$ zu PQ reoxidiert, ein Elektron wird im Q-Zyklus wiederverwendet und ein Elektron wird schließlich auf Plastocyanin, das jeweils ein Elektron aufnehmen kann, übertragen. Bei dieser Weitergabe wird außerdem pro Elektron ein Proton aus dem Stroma der Chloroplasten in das Thylakoidlumen transloziert.