# Glicosaminoglicà

Els glicosaminoglicans (GAGs) o mucopolisacàrids són polímers lineals de polisacàrids formats per subunitats repetides de disacàrid amb la fórmula general (monosacàrid àcid - monosacàrid aminat)$_n$. El monosacàrid aminat pot ser D-glucosamina o D-galactosamina, en el qual el grup amino està normalment acetilat a la fi d'eliminar llur càrrega positiva, i també pot portar un grup sulfat en el carboni 4 o 6 o en un nitrogen no acetilat.

## Síntesi

Els nuclis de proteïna fets al reticle endoplasmàtic rugós són modificats per glicosiltransferases en l'aparell de Golgi, on els disacàrids d'GAG s'afegeixen a cors de proteïna per produir proteoglicans; l'excepció és hialuronà, que està únicament sintetitzat sense un cor de proteïna i "és elongat" per enzims de superfícies de cèl·lules directament a l'espai extracel·lular.

## Funció

Aquesta família de carbohidrats és essencial o important per a la majoria d'espècies animals inclosos els vertebrats. Els GAGs formen un component important del teixit connectiu. Les cadenes de GAG poden unir-se covalentment amb una proteïna per formar proteoglicans.
Alguns exemples d'usos de glicosaminoglicà a la natura inclouen heparina com a anticoagulant, hialuronat com a component al lubrificant líquid sinovial en unions de cos, i condroitins que es poden trobar en teixit connectiu, cartílags i tendons.

## Tipus

Els membres de la família de glicosaminoglicà varien en el tipus d'hexosamina, unitat d'àcid d'hexosa o hexurònic que contenen (p. ex. àcid glucurònic, àcid idurònic, galactosa, galactosamina, glucosamina). També varien en la geometria de la connexió glicosídica.
Alguns exemples de GAGs inclouen:
| Nom | Àcid hexurònic / Hexosa | Hexosamina | Unió geomètrica entre unitats monomèriques predominants | Trets distintius |
| Sulfat de condroïtina | GlcUA o GlcUA(2S) | GalNAc o GalNAc(4S) / GalNAc(6S) / GalNAc(4S,6S) | -4 GlcUA β 1-3 GalNAc β 1- | El glicosaminoglicà més ubic. |
| Sulfat de dermatà | GlcUA, IdoUA o IdoUA(2S) | GalNAc / GalNAc(4S) / GalNAc(6S) / GalNAc(4S,6S) | -4IdoUAβ1-3GalNAcβ1- | Es distingeix del sulfat de condroïtina per la presència d'àcid idurònic, tot i així alguns dels monosacàrids de l'àcid hexurònic poden ser àcid glucurònic. |
| sulfat de queratan | Gal / Gal(6S) | GlcNAc / GlcNAc(6S) | -3Gal(6S) β 1-4 GlcNAc(6S) β 1- | Keratà sulfat tipus II pot trobar-se fucosilat. |
| Heparina | GlcUA o IdoUA(2S) | GlcNAc / GlcNS / GlcNAc(6S) / GlcNS(6S) | -4 IdoUA(2S) α 1-4 GlcNS(6S) α 1- | Té la major densitat de càrregues negatives de qualsevol molècula biològica coneguda. |
| Heparan sulfat | GlcUA o IdoUA o IdoUA(2S) | GlcNAc / GlcNS / GlcNAc(6S) / GlcNS(6S) | -4 GlcUA β 1-4 GlcNAc α 1- | Estructuralment similar a l'heparina, tot i així les unitats de disacàrid de l'heparà sulfat s'organitzen en diferents dominis sulfatats i no sulfatats. |
| Hialuronà | GlcUA | GlcNAc | -4GlcUAβ1-3GlcNAcβ1- | L'únic GAG que no es troba sulfatat. |

## Abreviatures

* GlcUA = β-D-àcid glucurònic
* GlcUA(2S) = àcid 2-O-sulfo-β-D-glucurònic
* IdoUA = α-L-idurònic
* IdoUA(2S) = àcid 2-O-sulfo-α-L-iduronic
* Gal = β-D-galactosa
* Gal(6S) = 6-O-sulfo-β-D-galactosa
* GalNAc = β-D-N-acetilgalactosamina
* GalNAc(4S) = β-D-N-acetilgalactosamina-4-O-sulfat
* GalNAc(6S) = β-D-N-acetilgalactosamina-6-O-sulfat
* GalNAc(4S,6S) = β-D-N-acetilgalactosamina-4-O, 6-O-sulfat.
* GlcNAc = α-D-N-acetilglucosamina
* GlcNS = α-D-N-sulfoglucosamina
* GlcNS(6S) = α-D-N-sulfoglucosamina-6-O-sulfat.

## Vegeu també

* Síndrome de Maroteaux-Lamy
* Síndrome de Sanfilippo (MPSIII)

## Referències

* ↑ Trowbridge JM, Gallo RL. «Dermatan sulfate: new functions from an old glycosaminoglycan». Glycobiology, 12, 9, 2002, pàg. 117R–125R. DOI: 10.1093/glycob/cwf066. PMID: 12213784.
* ↑ Funderburgh JL. «Keratan sulfate: structure, biosynthesis, and function». Glycobiology, 10, 10, 2000, pàg. 951–958. DOI: 10.1093/glycob/10.10.951. PMID: 11030741.
* ↑ Gallagher, J.T., Lyon, M.. «Molecular structure of Heparan Sulfate and interactions with growth factors and morphogens». A: Iozzo, M, V.. Proteoglycans: structure, biology and molecular interactions. Marcel Dekker Inc. New York, New York, 2000, p. 27–59.