# DNMT2

La proteïna Dnmt2 humana, conté tots els motius d'aminoàcids característics de les metil transferases de DNA (citosina-C5). S'observa metilació en llocs CpG a una seqüència ttnCGga (g/a) lliure, DNMT2 té un paper més especialitzat que altres metiltransferases de DNA de mamífers. DNMT2 es troba molts teixits humans, amb tot això es troba a nivell baixos, compren 391 residus de aminoàcids, cal destacar que DNMT2 s'uneix covalentment al DNA. A més a més, la proteïna amb les DNA MTasa, que formen Un intermedi covalent enzim-DNA durant la catàlisis.
La metilació del ARNt dependent de DNMT2 es en gran part específica per al residu C38 de 3 ARNt: ARNt $^{Asp}$ $_{GUC}$, ARNt $^{Gly}$ $_{GCC}$ y ARNt $^{Val}$ $_{AAC}$ en cèl·lules humanes. La metilació del ARNt intervinguda per Dnmt2 es dirigeix a una posició propera a la base oscil·lant, que està subjecta a diverses modificacions que afecten la traducció de proteïnes. Cal destacar que hi ha la possibilitat que DNMT2 també pot estar involucrada a la regulació de la traducció de proteïnes; això es veu amb la interacció entre la metilació de C38 intervinguda por Dnmt2 i la traducció de proteïnes. Com la adició de grup metils, a vegades té un paper a la modulació de l'especificitat de les interaccions proteïna-àcid nucleic. Dons, el papel de la metilación de C38 en la carga de tRNA $^{Asp}$ $_{GUC}$ fa que, l'enfocament en que es va basar és el fet que C38 s'ha identificat com un element d'identitat clau de l'aspartil-tRNA-sintetasa (AspRS), té una clara preferència pel RNAt metilat C38 $^{Asp}$ $_{GUC}$ indica que la metilació de C38 intervinguda per Dnmt2 del ARNt $^{Asp}$ $_{GUC}$ que regula la traducció de proteïnes que contenen seqüèncias de poli-Asp.
La metilació de DNA està implicada en la regulació de l'expressió genètica, al control del desenvolupament, la inactivació del cromosoma X, imprenatge genòmic, i la protecció del genoma contra elements genètics parasitaris com a transposons, retrotransposons, i virus. La metilacions aberrants és una de les causes més importants d'inactivació de gens supresors de tumors al càncer. Però, Les DNMT2 són viables i no muestran ninguna diferencia obvia en el patró de metilació del DNA.

## Referències

* 1 2 Hermann, Andrea; Schmitt, Sigrid; Jeltsch, Albert «The Human Dnmt2 Has Residual DNA-(Cytosine-C5) Methyltransferase Activity» (en anglès). Journal of Biological Chemistry, 278, 34, 22-08-2003, pàg. 31717–31721. DOI: 10.1074/jbc.M305448200. ISSN: 0021-9258. PMID: 12794065.
* ↑ Wyngaert, Ilse Van den; Sprengel, Jörg; Kass, Stefan U.; Luyten, Walter H. M. L. «Cloning and analysis of a novel human putative DNA methyltransferase» (en anglès). FEBS Letters, 426, 2, 1998, pàg. 283–289. DOI: 10.1016/S0014-5793(98)00362-7. ISSN: 1873-3468.
* ↑ «Inici sessió - Identificació UB - Universitat de Barcelona». [Consulta: 8 novembre 2020].
* ↑ Jeltsch, Albert; Ehrenhofer-Murray, Ann; Jurkowski, Tomasz P.; Lyko, Frank; Reuter, Gunter «Mechanism and biological role of Dnmt2 in Nucleic Acid Methylation». RNA Biology, 14, 9, 27-05-2016, pàg. 1108–1123. DOI: 10.1080/15476286.2016.1191737. ISSN: 1547-6286. PMC: 5699548. PMID: 27232191.
* ↑ Rodríguez Dorantes, Mauricio; Téllez Ascencio, Nelly; Cerbón, Marco A.; López, Marisol; Cervantes, Alicia «Metilación del ADN: un fenómeno epigenético de importancia médica» (en castellà). Revista de investigación clínica, 56, 1, 01-02-2004, pàg. 56–71. ISSN: 0034-8376.
* ↑ Okano, Masaki; Xie, Shaoping; Li, En «Cloning and characterization of a family of novel mammalian DNA (cytosine-5) methyltransferases» (en anglès). Nature Genetics, 19, 3, 01-07-1998, pàg. 219–220. DOI: 10.1038/890. ISSN: 1546-1718.