Le immunoglobuline rappresentano molecole glicoproteiche particolarmente impegnate nella risposta immunitaria. Dette anche comunemente “anticorpi”, sono prodotte dai linfociti B e costituiscono l’unica classe di molecole capace di offrire una risposta specifica agli agenti esterni (antigeni) insediatisi nell’ospite. Semplificando, è possibile affermare che le immunoglobuline, legandosi all’antigene in maniera specifica, ne favoriscono la successiva eliminazione.
Esistono cinque isotipi di immunoglobuline: IgM, IgA, IgE, IgG, IgD, tutte dotate di una comune struttura molecolare di base che conferisce loro la classica forma a “Y”, elemento fondamentale per il riconoscimento dell’organismo estraneo (virus, tossine, batteri, ecc.).
Tale struttura è costituita da una regione fissa e da regioni variabili poste in corrispondenza delle braccia laterali della “Y”, all’interno delle quali si possono riconoscere i siti di legame specifici per gli antigeni. Le immunoglobuline sono simmetriche e composte da quattro catene: due catene leggere e due catene pesanti identiche le quali contengono una serie di unità omologhe ripetute che si ripiegano a formare una struttura denominata “dominio Ig”.
Ogni braccio laterale della “Y” presenta dei siti di legame specifici che incastrano l’antigene, permettendo così l’attivazione dell’anticorpo. L’attivazione scatena la riproduzione di un grande numero di linfociti B che si differenziano in plasmacellule, responsabili della produzione di migliaia di altri anticorpi. L’antigene, ad ogni modo, può essere attaccato in maniera differente a seconda dell’isotipo dell’immunoglobulina.
Le principali funzioni delle immunoglobuline possono essere così riassunte:
Attivazione del complemento
Agglutinazione
Citotossicità cellulare dipendente da anticorpi
Neutralizzazione
Opsonizzazione
Protezione delle mucose
Attivazione del complemento
Il complemento rappresenta un meccanismo non specifico di difesa del sistema immunitario. Si attiva attraverso due meccanismi: la via classica e la via alternativa. Le immunoglobuline IgM e IgG attivano il complemento attraverso la via classica scatenando un’azione citotossica capace di distruggere la membrana cellulare del patogeno. L’attivazione del complemento può essere effettuata anche attraverso la via alternativa per opera di IgG e IgA.
Agglutinazione
Gli anticorpi legandosi all’antigene e fra di essi, generano strutture definite immunocomplessi i quali risultano insolubili nei liquidi organici e tendono a precipitare.
Gli immunocomplessi possono essere fagocitati dai fagociti, ma possono anche essere capaci di attivare la cascata del complemento.
Citotossicità cellulare dipendente da anticorpi
Le immunoglobuline, prevalentemente IgG, riconoscono un antigene e reagiscono accerchiando la membrana cellulare del patogeno. Cellule quali le NK e i macrofagi riconoscono le immunoglobuline, vi si legano e inducono citotossicità nei confronti della cellula estranea.
Neutralizzazione
Le immunoglobuline (IgG, IgA, IgM) hanno la capacità di unirsi direttamente a virus, batteri, tossine neutralizzandone l’attività, coprendo, nel caso dei virus, la porzione virale che consente loro di legarsi alle cellule.
Opsonizzazione
Gli anticorpi sono in grado di “avvolgere” un antigene rendendolo più appetibile per la fagocitosi. L’antigene opsonizzato viene quindi riconosciuto e catturato dalla cellula fagocitaria che provvederà alla sua distruzione.
Protezione delle mucose
Le IgA sono capaci di rivestire le mucose dei tessuti svolgendo una funzione di barriera nei confronti dell’ingresso degli agenti infettivi.
Quando l’organismo indesiderato è stato annientato dall’azione del sistema immunitario, permangono nel letto circolatorio un’altra tipologia di cellule dette “della memoria”, in grado di ricordare un’infezione per molto tempo e capaci di auto-attivarsi in caso di una nuova infezione analoga, al fine di fornire una risposta più rapida ed efficace.