Maskrio/nya-ir-miracl-id-preprocessed huggingface dataset:
Fosforilasi oksidatif
Rantai transpor elektron membawa baik proton maupun elektron, mengangkut proton dari donor ke akseptor, dan mengangkut proton melawati membran. Proses ini menggunakan molekul yang larut dan terikat pada molekul transfer. Pada mitokondria, elektron ditransfer dalam ruang antarmembran menggunakan protein transfer elektron sitokrom c yang larut dalam air. Ia hanya mengangkut elektron, dan elektron ini ditransfer menggunakan reduksi dan oksidasi atom besi yang terikat pada protein pada gugus heme strukturnya. Sitokrom c juga ditemukan pada beberapa bakteri, di mana ia berlokasi di dalam ruang periplasma.
Fosforilasi oksidatif
Dalam membran dalam mitokondria, koenzim Q10 pembawa elektron yang larut dalam lipid membawa baik elektron maupun proton menggunakan siklus redoks. Molekul benzokuinon yang kecil ini sangat hidrofobik, sehingga ia akan berdifusi dengan bebas ke dalam membran. Ketika Q menerima dua elektron dan dua proton, ia menjadi bentuk tereduksi "ubikuinol" (QH); ketika QH melepaskan dua elektron dan dua proton, ia teroksidasi kembali menjadi bentuk "ubikuinon" (Q). Akibatnya, jika dua enzim disusun sedemikiannya Q direduksi pada satu sisi membran dan QH dioksidasi pada sisi lainnya, ubikuinon akan menggandengkan reaksi ini dan mengulang alik proton melewati membran. Beberapa rantai transpor elektron bakteri menggunakan kuinon yang berbeda, seperti menakuinon, selain ubikuinon.
Fosforilasi oksidatif
Dalam protein, elektron ditransfer antar kofaktor flavin, gugus besi-sulfur, dan sitokrom. Terdapat beberapa jenis gugus besi-sulfur. Jenis paling sederhana yang ditemukan pada rantai transfer elektron terdiri dari dua atom besi yang dihubungkan oleh dua atom sulfur; ini disebut sebagai gugus [2Fe–2S]. Jenis kedua, disebut [4Fe–4S], mengandung sebua kubus empat atom besi dan empat atom sulfur. Tiap-tiap atom pada gugus ini berkoordinasi dengan asam amino, biasanya koordinasi antara atom sulfur dengan sisteina. Kofaktor ion logam menjalani reaksi redoks tanpa mengikat ataupun melepaskan proton, sehingga pada rantai transpor elektron ia hanya berfungsi sebagai pengangkut elektron. Elektron bergerak cukup jauh melalui protein-protein ini dengan cara meloncat disekitar rantai kofaktor ini. Hal ini terjadi melalui penerowongan kuantum, yang terjadi dengan cepat pada jarak yang lebih kecil daripada 1,4 m.
Fosforilasi oksidatif
Banyak proses katabolik biokimia, seperti glikolisis, siklus asam sitrat, dan oksidasi beta, menghasilkan koenzim NADH. Koenzim ini mengandung elektron yang memiliki potensial transfer yang tinggi. Dengan kata lain, ia akan melepaskan energi yang sangat besar semasa oksidasi. Namun, sel tidak akan melepaskan semua energi ini secara bersamaan karena akan menjadi reaksi yang tidak terkontrol. Sebaliknya, elektron dilepaskan dari NADH dan dipindahkan ke oksigen melalui serangkaian enzim yang akan melepaskan sejumlah kecil energi pada tiap-tiap enzim tersebut. Rangkaian enzim yang terdiri dari kompleks I sampai dengan kompleks IV ini disebut sebagai rantai transpor elektron dan ditemukan dalam membran dalam mitokondria. Suksinat juga dioksidasi oleh rantai transpor elektron, namun ia terlibat dalam lintasan yang berbeda.
Fosforilasi oksidatif
Pada eukariota, enzim-enzim pada sistem transpor ini menggunakan energi yang dilepaskan dari oksidasi NADH untuk memompa proton melewati membran dalam mitokondria. Hal ini menyebabkan proton terakumulasi pada ruang antarmembran dan menghasilkan gradien elektrokimia di sepanjang membran. Energi yang tersimpan sebagai energi potensial ini kemudian digunakan oleh ATP sintase untuk menghasilkan ATP. Mitokondria terdapat pada hampir semua eukariota, dengan pengecualian pada protozoa anaerobik seperti "Trichomonas vaginalis" yang mereduksi proton menjadi hidrogen menggunakan hidrogenosom.
Fosforilasi oksidatif
Pada dasarnya, terdapat dua mekanisme katalitik yang dilakukan tiap kompleks enzim agar transfer elektron dapat menciptakan potensial membran, yaitu mekanisme iterasi redoks dan mekanisme pemompaan ion H. Pada mekanisme iterasi redoks sendiri, reaksi reduksi akan mengikat ion H, sedangkan reaksi oksidasi akan melepaskannya. Pada respirasi anaerobik, mekanisme yang sederhana ditunjukkan oleh format dehidrogenase dan nitrat reduktase yang terikat pada membran sel. Pada respirasi aerobik, mekanisme yang terjadi adalah sebagai berikut,
Fosforilasi oksidatif
Kompleks I merupakan protein pertama pada rantai transpor elektron, berupa kompleks enzim yang disebut NADH-koenzim Q oksidoreduktase.
Fosforilasi oksidatif
Pada hepatosit hewan sapi, kompleks I adalah enzim raksasa dengan 46 sub-unit dan massa molekul sekitar 1.000 kilodalton (kDa). Hanya struktur enzim kompleks I dari bakteri yang diketahui secara mendetail; pada kebanyakan organisme, kompleks ini menyerupai sepatu but dengan "bola" yang besar menyeruak keluar dari membran ke dalam mitokondria. Gen yang mengkode protein ini terdapat pada baik inti sel maupun genom mitokondria.
Fosforilasi oksidatif
Reaksi redoks yang dikatalisis oleh enzim ini adalah oksidasi NADH, dan reduksi koenzim Q10 (diwakilkan dengan Q):
Fosforilasi oksidatif
formula_1
Fosforilasi oksidatif
Oksidasi NADH akan menghasilkan NAD yang diperlukan untuk siklus asam sitrat dan oksidasi asam lemak,
Fosforilasi oksidatif
Reaksi oksidasi NADH di atas dikopling oleh reaksi deiodinasi hormon tiroksin dengan promoter berupa peroksidase dan HO, sedangkan reduksi Q akan mentranspor elektron ke kompleks berikutnya hingga pada akhirnya digunakan untuk mereduksi oksigen menjadi air.
Fosforilasi oksidatif
Awal mula reaksi terjadi ketika NADH berikatan dengan kompleks I dan menyumbang dua elektron. Elektron tersebut kemudian memasuki kompleks I via FMN, suatu gugus prostetik yang melekat pada kompleks. Tambahan elektron ke FMN mengubahnya menjadi bentuk tereduksi, FMNH. Elektron kemudian ditransfer melalui rangkaian gugus besi-sulfur. Kemudian elektron ditransfer ke Q, mengubahnya menjadi QH, dan menyebabkan 4 ion H terpompa keluar, menuju ke dalam sitoplasma, bukan ke dalam ruang antarmembran, oleh karena kompleks I terikat oleh 3 lapisan membran mitokondria. Pada sel prokariota Escherichia coli dan Klebsiella pneumoniae, kompleks I tidak meletupkan ion H, melainkan ion Na.
Fosforilasi oksidatif
Terdapat baik jenis gugus besi-sulfur [2Fe-2S] maupun [4Fe–4S] dalam kompleks I.
Fosforilasi oksidatif
Kopling yang terjadi dengan siklus asam sitrat,
Fosforilasi oksidatif
Kompleks II merupakan kompleks enzim yang disebut suksinat kuinon oksidoreduktase (EC 1.3.5.1) adalah titik masuk kedua pada rantai transpor elektron, yang terdiri dari kompleks enzim suksinat dehidrogenase aerobik dan fumarat reduktase anaerobik.
Fosforilasi oksidatif
Kompleks II adalah satu-satunya kompleks enzim yang merupakan bagian dari kedua lintasan metabolisme, siklus asam sitrat maupun respirasi seluler pada rantai transpor elektron, dan terdiri dari empat subunit protein dan mengantung sebuah kofaktor flavin adenina dinukleotida yang terikat pada enzim, gugus besi-sulfur, dan sebuah gugus heme yang tidak berpartisipasi pada transfer elektron ke koenzim Q, namun dipercayai penting dalam penurunan produksi spesi oksigen reaktif. Enzim ini mereduksi fumarat menjadi suksinat dan meoksidasi hidrokuinon. Karena reaksi ini melepaskan energi lebih sedikit daripada oksidasi NADH, kompleks II tidak mentranspor proton melewati membran dan tidak berkontribusi terhadap gradien proton.
Fosforilasi oksidatif
Reaksi redoks pada modus anaerobik oleh fumarat reduktase :
Fosforilasi oksidatif
oksidasi
Fosforilasi oksidatif
reduksi
Fosforilasi oksidatif
Pada beberapa eukariota seperti cacing parasit "Ascaris suum", terdapat enzim yang mirip dengan kompleks II, yaitu fumarat reduktase (menakuinol:fumarat oksidoreduktase, atau QFR). Kerja enzim ini terbalik dengan kerja kompleks II, yaitu mengoksidasi ubikuinol dan mereduksi fumarat. Hal ini mengizinkan cacing ini bertahan hidup dalam lingkungan anaerobik di usus besar dan menjalankan fosforilasi oksidatif anaerobik dengan fumarat sebagai akseptor elektron. Fungsi tak lazim kompleks II lainnya dapat dilihat pada parasit malaria "Plasmodium falciparum". Pada organisme ini, fungsi kompleks II yang terbalik sebagai oksidase berperan penting dalam pemulihan ubikuinol, yang oleh parasit digunakan untuk biosintesis pirimidina.
Fosforilasi oksidatif
Pada kompleks II terdapat kompleks enzim ETF-QO dengan tiga domain pencerap, masing-masing mengikat FAD, kluster [4Fe-4S] dan ubikuinon.
Fosforilasi oksidatif
ETF-QO mempercepat reaksi redoks:
Fosforilasi oksidatif
formula_9
Fosforilasi oksidatif
oksidasi kofaktor
Fosforilasi oksidatif
formula_10Pada mamalia, lintasan metabolisme ini sangat penting dan enzim yang berperan adalah asil-KoA dehidrogenase.
Fosforilasi oksidatif
Reaksi yang terjadi:
Fosforilasi oksidatif
reduksi kofaktor
Fosforilasi oksidatif
Pada tumbuhan, ETF-QO juga penting dalam respon metabolik demi kelangsungan hidup tumbuhan pada periode lingkungan gelap yang berkepanjangan yang tidak memungkinkan terjadinya fotosintesis, sehingga terjadi simtoma hipoglisemia.
Fosforilasi oksidatif
Kompleks III juga dikenal sebagai kompleks enzim UCCR yang memiliki 11 berkas genetik UQCR. Pada mamalia, enzim ini berupa dimer, dengan tiap kompleks subunit mengandung 11 subunit protein, satu gugus besi-sulfur [2Fe-2S], dan tiga sitokrom yang terdiri dari satu sitokrom c dan dua sitokrom b. Sitokrom adalah sejenis protein pentransfer elektron yang mengandung paling tidak satu gugus heme. Atom besi dalam gugus heme kompleks III berubah dari bentuk tereduksi Fe (+2) menjadi bentuk teroksidasi Fe (+3) secara bergantian sewaktu elektron ditransfer melalui protein ini.
Fosforilasi oksidatif
Reaksi yang dikatalisis oleh kompleks III adalah oksidasi satu molekul ubikuinol dan reduksi dua molekul sitokrom c. Tidak seperti koenzim Q yang membawa dua elektron, sitokrom c hanya membawa satu elektron.
Fosforilasi oksidatif
formula_13
Fosforilasi oksidatif
Oleh karena hanya satu elektron yang dapat ditransfer dari donor QH ke akseptor sitokrom c, mekanisme reaksi kompleks III lebih rumit daripada kompleks lainnya, dan terjadi dalam dua langkah yang disebut "siklus Q". Pada langkah pertama, enzim mengikat tiga substrat, pertama, QH yang akan dioksidasi kemudian dengan satu elektron dipindahkan ke sitokrom c yang merupakan substrat kedua. Dua proton yang dilepaskan dari QH dilepaskan ke dalam ruang antarmembran. Substrat ketiga adalah Q, yang menerima dua elektron dari QH dan direduksi menjadi Q, yang merupakan radikal bebas ubisemikuinon. Dua substrat pertama dilepaskan, namun zat antara ubisemikuinon ini tetap terikat. Pada langkah kedua, molekul kedua QH terikat dan kemudian melepaskan satu elektronnya ke akspetor sitokrom c. Elektron kedua dilepaskan ke ubisemikuinon yang terikat, mereduksinya menjadi QH ketika ia menerima dua proton dari matriks mitokondria. QH ini kemudian dilepaskan dari enzim.
Fosforilasi oksidatif
Karena koenzim Q direduksi menjadi ubikuinol pada sisi dalam membran dan teroksidasi menjadi ubikuinon pada sisi luar, terjadi transfer proton di membran, yang menambah gradien proton. Mekanisme dua langkah ini sangat penting karena ia meningkatkan efisiensi transfer proton. Jika hanya satu molekul QH yang digunakan untuk secara langsung mereduksi dua molekul sitokrom c, efisiensinya akan menjadi setengah, dengan hanya satu proton yang ditransfer per sitokrom c yang direduksi.
Fosforilasi oksidatif
Kompleks IV adalah protein terakhir pada rantai transpor elektron yang dikenal sebagai kompleks enzim COX.
Fosforilasi oksidatif
Dari penelitian pada hepatosit hewan sapi, enzim ini memiliki struktur kompleks yang mengandung 13 subunit, antara lain 5 fosfatidil etanolamina, 3 fosfatidil gliserol, 2 asam kolat, 2 gugus heme A, dan beberapa kofaktor ion logam, meliputi tiga atom tembaga, satu atom magnesium, dan satu atom seng. Dua lintasan peletup ion H ditemukan membentang dari matriks hingga sitoplasma.
Fosforilasi oksidatif
Pada model hepatosit hewan sapi, ion H dengan energi potensial elektrostatik berkisar antara 635meV, tampak dilepaskan dari sitokrom c oksidase fosfolipid vesikel (COV) pada kedua fase oksidatif dan reduktif, setelah dikirimkan dari "proton loading site" (PLS), pada saat ion H berikutnya tiba di PLS. Mekanisme yang ditunjukkan oleh peletupan ion H pada kompleks IV ini disebut efek Bohr redoks. Peletupan ion H () terjadi bersamaan dengan perubahan gugus karboksil asam aspartat yang berada pada permukaan intermembran menjadi aspargina.
Fosforilasi oksidatif
Enzim ini memediasi reaksi terakhir pada rantai transpor elektron dan mentransfer elektron ke oksigen, manakala memompa proton melewati membran. Oksigen yang menerima elektron, juga dikenal sebagai "akseptor elektron terminal", direduksi menjadi air. Baik pemompaan proton secara langsung maupun konsumsi proton matriks pada reduksi oksigen berkontribusi kepada gradien proton. Menurut Keilin, reaksi yang dikatalisis oleh sitokrom c dan reduksi oksigennya adalah:
Fosforilasi oksidatif
formula_14
Fosforilasi oksidatif
Enzim-enzim yang disebutkan di atas merupakan hasil kajian pada hewan mamalia. Sebenarnya, banyak organisme eukariotik lainnya yang memiliki rantai transpor elektron yang berbeda. Sebagai contoh, tumbuhan memiliki NADH oksidase alternatif, yang mengoksidasi NADH di sitosol daripada di matriks mitokondria, dan ia akan memindahkan elektron ke kolam ubikuinon. Enzim-enzim ini tidak mentranspor proton, sehingga ia mereduksi ubikuinon tanpa mengubah gradien elektronkimia membran dalam.
Fosforilasi oksidatif
Contoh rantai transpor elektron divergen lainnya adalah "oksidase alternatif" yang ditemukan pada tumbuh-tumbuhan, beberapa spesies fungi, protista, dan kemungkinan pula pada beberapa hewan. Enzim ini secara langsung mentransfer elektron dari ubikuinol ke oksigen.
Fosforilasi oksidatif
Lintasan tranpor elektron yang dihasilkan oleh NADH dan ubikuinon oksidase alternatif ini memiliki rendemen ATP yang lebih rendah. Keuntungan dari lintasan yang lebih singkat ini belumlah cukup jelas. Namun, oksidasi alternatif ini dihasilkan sebagai respon terhadap berbagai tekanan seperti hawa dingin, spesi oksigen reaktif, infeksi oleh patogen, dan faktor-faktor lainnya yang menghambat rantai transpor elektron secara penuh. Lintasan alternatif ini oleh karenanya akan meningkatkan resistansi organisme terhadap luka dengan menurunkan stres oksidatif.
Fosforilasi oksidatif
Model awal bagaimana rantai kompleks respiratori ini terorganisasikan adalah bahwa kompleks-kompleks ini berdifusi dengan bebas dan terbebas dari membran mitokondria. Namun, data-data terbaru mensugestikan bahwa kompleks-kompleks ini kemungkinan membentuk struktur berorde tinggi yang disebut superkompleks ataupun "respirasom." Berdasarkan model superkompleks ini, berbagai jenis kompleks ini terdapat dalam bentuk sehimpunan enzim-enzim yang berinteraksi dan terorganisasi. Asosiasi ini mengizinkan penyaluran substrat di antara berbagai kompleks enzim, sehingga meningkatkan laju dan efisiensi transfer elektron. Dalam superkompleks mamalia, beberapa komponen kompleks akan lebih banyak daripada yang lainnya, dengan beberapa data mensugestikan rasio antara kompleks I/II/II/IV dan ATP sintase kira-kira 1:1:3:7:4. Walau demikian, perdebatan mengenai hipotesis superkompleks ini masihlah belum berakhir, karena beberapa data tampaknya tidak sesuai dengan model ini.
Fosforilasi oksidatif
Berbeda dengan banyaknya kemiripan dalam struktur dan fungsi rantai transpor elektron pada eukariota, bakteri dan arkaea memiliki banyak jenis enzim transfer elektron yang sangat bervariasi. Enzim-enzim yang bervariasi ini pula menggunakan senyawa kimia yang bervaruasi sebagai substrat. Walau demikian, terdapat kesamaan dengan rantai transpor elektron eukarita, yaitu transpor elektron prokariotik juga menggunakan energi yang dilepaskan dari oksidasi substrat untuk memompa ion keluar masuk membran dan menghasilkan gradien elektrokimia. Fosforilasi oksidatif bakteri, utamanya bakteri "Escherichia coli" telah dipahami secara mendetail, manakala pada arkaea, hal ini masih belum dipahami dengan baik.
Fosforilasi oksidatif
Perbedaan utama antara fosforilasi eukariotik dengan fosforilasi oksidatif prokariotik adalah bahwa bakteri dan arkaea menggunakan banyak senyawa-senyawa yang berbeda untuk menerima dan mendonor elektron. Hal ini sebenarnya mengizinkan prokariota untuk hidup dan tumbuh dalam berbagai jenis kondisi dan lingkungan. Pada "E. coli", sebagai contohnya, fosforilasi oksidatif dapat didorong oleh sejumlah besar pasangan reduktor dan oksidator (lihat tabel di bawah). Potensial titik tengah suatu senyawa kimia mengukur seberapa banyak energi yang dilepaskan ketika ia dioksidasi maupun direduksi, dengan reduktor memiliki potensial negatif dan oksidator positif.
Fosforilasi oksidatif
Sebagaimana yang ditunjukkan oleh tabel di atas, "E. coli" dapat tumbuh dengan menggunakan reduktor seperti format, hidrogen, ataupun laktat sebagai donor elektron dan nitrat, DMSO, ataupun oksigen akseptor. Semakin besar perbedaan potensial titik tengah antra reduktor dan oksidator, semakin banyak pula energi yang dilepaskan ketika bereaksi. Dari seluruh pasangan senyawa ini, pasangan suksinat/fumarat tidak lazim karena potensial titik tengahnya mendekati nol. Suksinat oleh karenanya dapat dkoksidasi menjadi fumarat apabila terdapat oksidator kuat seperti oksigen dan fumarat dapat direduksi menjadi suksinat menggunakan reduktor kuat seperti format. Reaksi alternatif ini dikatalisis oleh suksinat dehidrogenase untuk oksidasi suksinat dan fumarat reduktase untuk reduksi fumarat.
Fosforilasi oksidatif
Beberapa prokariota menggunakan pasangan redoks yang hanya memiliki perbedaan potensial titik tengah yang kecil. Sebagai contohnya, bakteri yang melakukan nitrifikasi seperti "Nitrobakter" mengoksidasi nitrit menjadi nitrat dan mendonarkan elektron ke oksigen. Sejumlah kecil energi yang dilepaskan oleh reaksi ini cukup untuk memompa proton dan menghasilkan ATP, namun tidak cukup untuk menghasilkan NADH ataupun NADPH secara langsung untuk digunakan dalam anabolisme. Permasalahan ini diselesaikan dengan menggunakan nitrit oksidoreduktase untuk menghasilkan gaya gerak proton yang cukup untuk menjalankan sebagai rantai transpor elektron secara terbalik, menyebabkan kompleks I memproduksi NADH.
Fosforilasi oksidatif
Prokariota mengontrol penggunaan donor dan akseptor elektron ini dengan memproduksi enzim tertentu sesuai dengan kondisi lingkungan. Fleksibilitas ini dimungkinkan karena oksidase dan reduktase yang berbeda menggunakan kolam ubikuinon yang sama. Ini mengizinkan banyak kombinasi enzim untuk bekerja secara bersamaan, yang saling terhubung oleh zat antara ubikuinol.
Fosforilasi oksidatif
Selain beranekaragamnya lintasan metabolisme ini, prokariota juga memiliki sejumlah besar isozim, yaitu enzim-enzim berbeda yang mengkatalisis reaksi yang sama. Sebagai contohnya, "E. coli" memiliki dua jenis ubikuinol oksidase yang berbeda. Di bawah kondisi aerob, sel menggunakan oksidase yang berafinitas rendah terhadap oksigen yang dapat mentranspor dua proton per elektron. Namun, apabila kadar oksigen menurun, sel akan menggunakan oksidase yang hanya mentransfer satu proton per elektron namun berafinitas tinggi terhadap oksigen.
Fosforilasi oksidatif
ATP sintase, juga disebut "kompleks V", adalah enzim terakhir dalam lintasan fosforilasi oksidatif. Enzim ini ditemukan di seluruh organisme hidup dan berfungsi sama pada prokariota maupun eukariota. Enzim ini menggunakan energi yang tersimpan pada gradien proton di sepanjang membran untuk mendorong sintesis ATP dari ADP dan fosfat (P). Perkiraan jumlah proton yang diperlukan untuk mensintesis satu ATP berkisar antara tiga sampai dengan empat, dengan beberapa peneliti yang mensugestikan bahwa sel dapat memvariasikan rasio ini sesuai dengan kondisi.
Fosforilasi oksidatif
formula_15
Fosforilasi oksidatif
Reaksi fosforilasi ini adalah reaksi kesetimbangan, yakni ia dapat digeser dengan mengubah gaya gerak proton. Dengan ketiadaan gaya gerak proton, reaksi ATP sintase akan berjalan dari sisi kanan ke kiri, menghidrolisis ATP dan memompa proton keluar dari matriks melewati membran. Namun, ketika gaya gerak protonnya tinggi, reaks dipaksa untuk berjalan secara terbalik, yaitu dari sisi kanan ke kiri, mengizinkan proton mengalir dan mengubah ADP menjadi ATP.
Fosforilasi oksidatif
ATP sintase adalah sebuah kompleks protein yang besar dengan bentuk seperti jamur. Kompleks enzim ini pada mamalia mengandung 16 subunit dan memiliki massa kira-kira 600 kilodalton. Bagian yang tertanam pada membran disebut F dan mengandung sebuah cincin subunit c dan saluran proton. "Tangkai" dan kepala yang berbentuk bola disebut F dan merupakan tempat sintesis ATP. Kompleks yang berbentuk bola pada ujung akhir F mengandung enam protein yang dapat dibagi menjadi dua jenis: tiga subunit α dan tiga subunit β), manakala bagian "tangkai" terdiri dari satu protein: subunit γ, dengan ujung tangkai menusuk ke dalam bola subunit α dan β. Baik subunit α dan β mengikat nukleotida, namun hanya subunit β yang mengkatalisis reaksi sintesis ATP. Di samping F pula terdapat sebuah subunit berbentuk batang yang menghubungakan subunit α dan β dengan dasar enzim.
Fosforilasi oksidatif
Seiring dengan mengalirnya proton melewati membran melalui saluran ini, motor F berotasi. Rotasi dapat disebabkan oleh perubahan pada ionisasi asam amino cincin subunit c, menyebabkan interaksi elektrosatik yang menolak cincin subunit c. Cincin yang berotasi ini pada akhirnya akan memutar "as roda" (tangkai subunit γ). Subunit α dan β dihalangi untuk berputar oleh batang samping yang berfungsi sebagai stator. Pergerakan ujung subunit γ yang berada dalam bola subunit α dan β memberikan energi agar tapak aktif pada subunit β menjalankan siklus pergerakan yang memproduksi dan kemudian melepaskan ATP.
Reaksi sintesis ATP ini disebut sebagai "mekanisme perubahan ikatan" ("binding change mechanism") dan melibatkan tapak aktif subunit β yang berputar terus dalam tiga keadaan. Pada keadaan "terbuka", ADP dan fosfat memasuki tapa aktif (ditunjukkan dalam warna coklat pada diagram). Protein kemudian menutup dan mengikat ADP dan fosfat secara longgar (keadaan "longgar" ditunjukkan dalam warna merah). Enzim kemudian berubah bentuk lagi dan memaksa kedua molekul ini bersama, dengan tapak aktif dalam keadaan "ketat" (ditunjukan dalam warna merah jambu) dan mengikat molekul ATP yang terbentuk. Tapak aktif kemudian kembali lagi ke keadaan terbuka dan melepaskan ATP untuk kemudian mengikat ADP dan fosfat, dan memulai siklus yang baru.
Fosforilasi oksidatif
Pada beberapa bakteri dan arkaea, sintesis ATP didorong oleh pergerakan ion natrium yang melalui membran sel daripada pergerakan proton. Arkaea seperti "Methanococcus" juga mengandung AA sintase, sebuah bentuk enzim yang mengandung protein tambahan dengan kemiripan urutan asam amino yang kecil dengan subunit ATP sintase bakteri dan eukariota lainnya. Adalah mungkin bahwa pada beberapa spesies, bentuk enzim AA adalah ATP-sintase terspesialisasi yang digerakkan oleh natrium, namun ini tidaklah benar pada keseluruhan kasus.
Fosforilasi oksidatif
Oksigen molekuler merupakan akseptor elektron akhir yang ideal, karena ia merupakan oksidator kuat. Reduksi oksigen melibatkan zat antara yang berpotensi bahaya. Walaupun transfer empat elektron dan empat proton akan mereduksi oksigen menjadi air, yang tidak berbahaya, transfer satu atau dua elektron akan menghasilkan anion superoksida ataupun anion peroksida, yang sangat reaktif dan berbahaya.
Fosforilasi oksidatif
Spesi oksigen reaktif dan produk reaksinya ini seperti radikal hidroksil, sangatlah berbahaya bagi sel, karena akan mengoksidasi protein dan mengakibatkan mutasi pada DNA. Kerusakan ini berkontribusi terhadap penyakit dan diajukan pula merupakan salah satu akibat dari penuaan.