Pathologie moléculaire/peroxysomes
=Maladies peroxysomales=
Les s sont des organites cellulaires ubiquitaires observés chez les organismes eucaryotes. Absents des procayotes (bactéries), ils pourraient comme les mitochondries avoir une origine endosymbiotique, c’est-à-dire être issus de bactéries intra-cellulaires. À la différence des mitochondries, ils ne contiennent pas de matériel génétique et toutes leurs protéines sont codées par des gènes nucléaires. 
Ils participent au métabolisme des acides gras et d’autres métabolites et jouent un rôle-clé dans les processus de détoxification, en particulier des peroxydes. 
Ils sont limités par une membrane lipidique bicouche qui les sépare du cytosol et contient de nombreuses protéines membranaires qui jouent un rôle de transporteur ou aident à la multiplication peroxysomale. 
Comme les lysosomes, les peroxysomes font partie de la voie secrétoire cellulaire. Plus dynamiques, ils peuvent se répliquer en croissant de taille et en se divisant. Ces organites pourraient naître d’une scission des peroxysomes parentaux, mais également d’un bourgeonnement à partir du réticulum endoplasmique.
Métabolisme des lipides
Les peroxysomes gèrent en particulier une bêta-oxydation des acides gras indépendantes de la carnitine.
Dégradation des peroxydes.
Le rôle principal des peroxysomes est de dégrader le peroxyde d'hydrogène (H2O2) toxique produit par les mitochondries. Les peroxysomes utilisent de l'O2 et du H2O2 lors de réactions d'oxydations.
Au cours de ces oxydations, des oxydases, comme le D-amino-acide-oxydase, ou l’urate-oxydase, enlèvent des atomes d'hydrogène libre à substrats organiques spécifiques potentiellement toxiques pour la cellule. L'oxydation (RH2 + O2 → R + H2O2) de ces molécules leur font perdre leur toxicité.
La catalase peroxysomale utilise le peroxyde d'hydrogène (H2O2) formé par d'autres réactions enzymatiques pour oxyder d'autres substrats toxiques comme les phénols, l’acide méthanoïque, l’éthanol par peroxydation. H2O2 + R'H2 → R' + 2 H2O. Cette peroxydation est particulièrement importante dans les hépatocytes du foie et les cellules rénales. En cas d’excès d'H2O2 cytotoxique, la catalase le transforme directement en eau par la réaction 2 H2O2 → 2 H2O + O2.
Protéines peroxysomales.
Les protéines nécessaires aux peroxysomes sont synthétisées dans le cytosol, codes par l’ADN nucléaire. 
Les protéines peroxysomales, synthétisées dans le cytosol et/ou le réticulum endoplasmique, sont spécifiquement importées dans les peroxysomes. Ces protéines peuvent pénétrer par le biais du réticulum endoplasmique pendant la biogenèse des peroxysomes ou par des protéines de transport transmembranaire.
Beaucoup de protéines peroxysomales contiennent un motif signal spécifique de trois acides aminés, appelé PTS (peroxisomal targeting signal) et situé sur l’extrémité C-terminal, qui permet leur importation dans le peroxysomes. D’autres protéines peroxysomales contiennent un signal à leur extrémité N-terminale.
Le processus d’importation de protéines-cibles (porteuses du motif PTS) dans les peroxysomes repose sur un groupe de plus de 32 protéines peroxysomales appelées peroxines (PEXs : de PEX1 à PEX32), qui participent à ce processus d’importation dans les peroxysomes, par le biais d’une hydrolyse d’ATP. À titre d’exemple, les peroxines PEX5 et PEX7 accompagnent leurs protéines-cargaison porteuses d’un motif PTS1 ou PTS2, respectivement, jusque dans le peroxysome où elles se séparent de ces dernières et retournent dans le cytosol au cours d’un recyclage. Ces protéines sont d’une grande importance en pathologie car leur inactivation par mutation génique est à l’origine des maladies de la biogenèse peroxysomale (ou maladies peroxysomales).
Les maladies de la biogenèse peroxysomale.
Les mutations des gènes des peroxines (PEXs) sont à l’origine d’un groupe de maladies alléliques appelées ‘maladies de la biogenèse peroxysomale’. Il s’agit du syndrome de Zellweger (ou syndrome cérébro-hépato-rénal), de l’adrénoleucodystrophie infantile, de la maladie de Refsum infantile et de la chondrodysplasie ponctuée rhizomélique.
Dans ces maladies, la microscopie électronique permet de mettre en évidence une quasi-absence de peroxysomes, en particulier dans le foie, les reins et le cerveau. La biogenèse anormale des peroxysomes entraîne ainsi une perturbation de toutes les fonctions peroxysomales, en particulier la bêta-oxydation peroxysomale des acides gras, indépendante de la carnitine, en particulier ceux à très longue chaîne. 
Le syndrome de Zellweger, ou syndrome cérebrohépatorénal est une maladie congénitale rare caractérisée par l'association d’un début anténatal avec anomalies morphogénétiques comportant notamment une dysmorphie faciale très caractéristique et des anomalies de migration neuronale ; d’une hypotonie néonatale sévère avec aréflexie, épilepsie et nystagmus sans aucune acquisition psychomotrice ; des troubles neuro-sensoriels (cataracte, choriorétinite, atrophie optique, surdité neuro-sensorielle) ; une petite taille avec des ponctuations épiphysaires, cryptorchidie chez les garçons ou hypertrophie clitoridienne chez les filles ; des anomalies hépato-rénales comportant des kystes hépatiques et rénaux, une fibrose hépatique ou une cirrhose et une absence de peroxysomes morphologiquement repérables. Le décès survient généralement avant l'âge de 6 mois.
Cette maladie entraîne un déficit de toutes les fonctions biologiques peroxysomales avec accumulation d'acides gras à très longue chaîne, de précurseurs des acides biliaires, d’acide pipécolique et d’acide phytanique, un déficit de synthèse des plasmalogènes et un déficit généralisé des protéines de la bêta-oxydation.
L'adrénoleukodystrophie néonatale est une maladie différente de l'adrénoleocudystrophie qui est une anomalie du métabolisme des acides gras à très longue chaîne, due au déficit spécifique d'une enzyme peroxysomale.
Voisine de la maladie de Zellwegger, elle peut être due à 7 groupes de complémentation et est peut être due à la mutation des gènes de plusieurs peroxines, comme PAF-1, PMP70.
Hyperoxalurie de type I