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九十五条论纲

《九十五条论纲》（），或称《关于赎罪券的意义及效果的见解》（），是一份反对赎罪券的学术提纲，由萨克森选侯国维滕贝格大学道德教授马丁·路德于1517年撰写；在论纲当中，他反对罗马教廷出售赎罪券敛财，并认为赎罪券不能促进而使得信徒进入天国；这标示着德国宗教改革的起点。这份提纲不但引发了德意志宗教改革运动，后续其他神学家响应的宗教改革，更直接促成了新教的诞生。
背景.
原为天主教圣奥古斯丁修道会会士的马丁·路德，在1510年被派往罗马讨论修会的问题，他对圣座的贪腐无道非常失望，使他对教会的问题有了切身的了解。1511年路德迁往维滕贝格，此后在此居住终其一生。1512年他获得神学博士学位，成为维滕贝格大学的教授。此后几年间他对因信称义有了更深入的认识，孕育了后来宗教改革的思想。1517年一次赎罪券的发行成了一个导火线。
圣座出售赎罪券（大赦证明书）的做法在11世纪十字军的时候开始出现，让信徒能以金钱的捐献赎买将来在炼狱的苦刑，还可以给已经死去的人代购赎罪券。一句俗语说“银币叮当落进箱底，灵魂雀跃跳出炼狱”。赎罪券的理论是认为耶稣和圣徒有多余的功德，教会有权利释放给其他信徒，为他们代赎那些非永恒的罪罚。炼狱是不完全的信徒死后暂居的地方，接受暂时的惩罚，炼净以后才得上天堂。赎罪券在那个时代成为圣座的重要经济来源。
1517年圣座开始一次特别大规模的赎罪券出售，有两个起因，一是圣座需要建造罗马的圣伯多禄大殿，另外，一位阿尔布特主教为了要做美因茨的枢机，向富格尔家族借了很多债，以便上缴给教宗良十世（当时的主教职位常常以奉献的名义变相出售）。圣座授权阿尔布特在他的属地出售赎罪券，所得由双方平分，但对外宣传只称是修建圣伯多禄大殿。这次出售的赎罪券很特别，是全大赦赎罪券，可以赎买过去所犯的罪攒下来的所有刑罚，将购买者重新恢复到好像初生婴儿的纯洁状态。一般的赎罪券只能赎买一定年数的炼狱受刑，无限制特效的赎罪券很罕见，立刻轰动各地。出售赎罪券伴随著很大规模的“促销活动”，有专门的出售特使到各地去，举办游行、演讲，一时搞得轰轰烈烈。路德所在的萨克森地区其实是没有出售这种赎罪券的，因为赎罪券的出售需要当地领主的同意，这中间往往有很多的政治斗争，而萨克森的腓特烈亲王不许，以保护当地教堂的与圣物相关的赎罪券，但也有人去邻区购买，可见其盛况。
1517年10月31日，诸圣节前夕，路德在当地的诸圣堂的门上贴出布告《关于赎罪券意义与效果之见解》（，共九十五条），列出反对赎罪券的九十五条论点，征求学术的辩论，同时寄信抄送阿尔布特主教。九十五条的主要论点是：得神赦免的唯一途径是悔改(#1)。赎罪券仅能赎买从人来的惩罚（#34），不能赎买人在炼狱中所受的刑罚，第一，因为那是神所加的刑罚，教会法或者教宗无权减免(#5,#20,#22)。第二，赎罪券也不能换取耶稣和圣徒的功德来减免刑罚(#56-#58)。赎罪券反而助长发行经手人的贪婪(#66,#67)，引发大众对教宗的反对（#81)，是对信徒进入天国的虚假的平安保证（#95）。九十五条的第一条和最后一条是这样的：“当我主耶稣基督说『你们应当悔改』时，他的意愿是希望信徒们毕生致力于悔改”。“唯有经历各种苦难，而不是虚假的平安担保，才能有把握进入天国。”
九十五条是以拉丁文写成的，本意是征求学术辩论，而非开宗立派。但有人将它翻译成德文，以刚刚盛行起来的印刷术印刷发行，立刻不胫而走，传遍德意志和整个欧洲。一般认为这是宗教改革运动的开始。
历史意义.
严格来说，路德并没有说赎罪券是绝对错误的，他只是说（#68）“和神的恩典及十字架的虔诚相比，赎罪券实际上是最微不足道的”。他承认教宗在地上也是有惩罚会众的权力（#5），赎罪券可以满足这种在地上的惩罚（#34）。但这一点几乎只有理论上的意义，从通篇来看，他的反对的口吻是很明确，甚至很激烈的，作为“虚假的平安保证”（#95），赎罪券的弊端远远大于其效用。
对赎罪券的批评一直是有的，路德的九十五条的重要意义在于他从根本的神学上质疑教宗的赦罪权柄，这一点思想后来得到了更大的发展。当时路德对于圣座和教宗的权柄还算是尊重的，特别是对于教会法，他认为权柄更在教宗之上。例如谈到教宗的惩罚和赦罪的权柄（#5）：“教宗只能赦免根据自己的权柄或根据教会法的权柄加于人们的惩罚”，这是承认教宗还是有一定权柄的，但他在1518年的文章中说““我们无须惧怕在被革除教籍的情况下死去。假如被革除教籍的判决是公正的，被定罪的人若忧伤痛悔，仍然能得救；若判决是不公正的，他就有福了”。这其实是否认教宗的权柄。对于教宗是否能够释放耶稣和圣徒的功德以减免刑罚，他当时持怀疑态度但并没有完全否认，他说（#56）：「教宗宣称他所赐予的赦罪恩惠是取自教会的『宝藏』，基督信徒对此『宝藏』既未充分讨论，也不了解」。他在1518年写的关于九十五条的阐释，进一步发展了他的思想，认为圣徒是没有多余的功德的，因为他们所行的都是应该的，而耶稣的功德也不能通过赎罪券来得到。1518年11月9日，教宗发布教谕，澄清了关于赎罪券的一些观点，明确提出通过教宗的祈求，神会将基督和圣徒有余的功德释放出来减免人在炼狱暂时的刑罚。但到那时候，路德的思想已经进一步发展，只承认圣经的权威，不再接受教会法能有与圣经一样的权威，所以教宗教谕已经不能成为赎罪券的理论依据。另外，写九十五条的时候，他对于炼狱的观点还是接受的，但后来的看法改变了。
1519年，马丁·路德在莱比锡参加神学论战，辩论的核心不是赎罪券，而是教宗的权力，因为这正是九十五条背后所指向的，辩论结果双方分歧甚大，辩论18天以后只能休会。此后马丁路德进一步发展他关于教会权柄的思想，1520年出版《致德意志基督教贵族公开书》，提出人人皆祭司，否认教宗有至高的属灵权柄，又发表《教会被掳于巴比伦》，在天主教会的七项圣事中，只承认圣洗圣事（洗礼）和圣体圣事（圣餐礼）是神所设立的圣事，其余的只是教会传统的一般礼仪，这是更具体地挑战教宗和天主教会的权柄。归根溯源，他对教会权柄的挑战是开始于《九十五条论纲》。而他对教会权柄的挑战又是建立在两个更根本的神学观念上的，一是因信称义，教会与神职有其重要的作用，但完全没有赦罪和使人称义的权柄，另一个根本的神学观念是唯独圣经，教宗的谕旨完全没有和《圣经》同等的地位。
圣座后来也出现改良性的对应改革运动。在1550年代特利腾大公会议上，正式废止出售赎罪券。
闽南语维基百科

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历史.
闽南语维基百科可分为两个不同的时期，自2004年5月之前的版本位于holopedia.net（名为Holopedia）。5月底开始与维基百科合作一个新版本。闽南语维基百科百科的发起人是戴凯序（Tè Khái-sū），他在2003年4月左右开始构想这个以白话字为载体的百科计划。同年7月国立清华大学老师陈柏中（Tân Pe̍k-tiong）建立了Holopedia.net。
Holopedia.net 是原版，与维基百科使用同一套软体(MediaWiki)，不过与维基百科无组织关系。陈柏中为holopedia.net的发起人兼行政人员。加入维基百科后，旧有的Holopedia就不再使用。当时一共有140篇文章。发展至2004年5月，向元维基申请以「zh-min-nan」为网域名开头的维基百科计划，但依"Ethnologue" 14版语言代码，网址开头被指定为「zh-cfr」，经过沟通后，定为zh-min-nan.
早期用户在加入维基百科的时候，希望使用zh-min-nan做网路域名。不过一开始时，有相关的技术人员表示异见。曾使用过 zh-cfr，这是ISO 639的zh和SIL的cfr凑成的代码；也使用过“minnan”，最后才改成zh-min-nan。后来ISO 639-3标准中的nan（属于zho大分类）也可以使用，但网址和大多连结代码都尚未更改。2015年8月底，经由闽南语维基百科参与者投票，一致通过将zh-min-nan改为nan，但目前尚未变更。
统计.
闽南语维基百科主要由几十位热心的维基人参与，虽然参与的人数甚少，有些拼写或文句的错误可能短时间内未被发现，但是总体文章走向并未发生立场偏颇的现象。2015年6月初，闽南语维基百科拥有约一万三千多条目，其时开始使用机器人建立大量条目，以每月逾一万条目的速度增长，并于8月底超越粤文维基百科，成为第二大汉语族维基百科。同年12月底，成为第二部突破十万条目的汉语族维基百科。2016年9月，成为第二部突破二十万条目的汉语族维基百科。2020年3月，成为第二部突破三十万条目的汉语族维基百科（此时其条目数于汉语族版本中占比例约20%，而中文版条目数则占70%）。
截至2020年1月底，闽南语维基百科已至少拥有条目[ 237,024]篇，自成立以来的页面总编辑数2,003,541次，注册用户41,019名，活跃用户67名左右。在条目数量方面，闽南语版本目前于维基百科所有语言中，排名第36名；在中，闽南语版本在数量上排名第二，仅次于中文版本。基础条目品质位列99名，在汉语族版本里排名第四。
里程统计.
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着丝粒

中节（），是染色体上两条姊妹分体（）相接触的区域，将染色体分成二臂，主要作用是使复制的染色体在有丝分裂和减数分裂中可均等地分配到子细胞中。在很多高等真核生物中，中节看起来像是在染色体一个点上的浓缩区域，中节包含着丝点（，希腊语"kínesis" 运动；"chóros" 部位），着丝点是将染色体和纺锤丝微管相结合的蛋白质复合体，又称主缢痕（primary constriction）。
中节在细胞分裂前期和中期，把两个姐妹染色单体连在一起，到后期两个染色单体的着丝点分开。
在大部分真核生物中每个纺锤丝附着在不同的着丝点上。如啤酒酵母（"Saccharomyces cerevisiae"）附着在每个着丝点上仅一条纺锤丝。
若中节丢失了，那么染色体就失去了附着到纺锤丝上的能力，细胞分裂时染色体就会随机地进入子细胞。然而有中节的染色体也会出现这种异常分配，那就是复制后的两个染色体拷贝并不总是正确地分离进入子细胞。在此过程中发生错误的概率通常是很低的。如在酵母中分配发生错误的概率低于十万分之一。若发生错误会引起染色体数目的改变。
端粒

端粒（）是真核生物染色体末端的DNA重复序列，作用是保持染色体的完整性和控制细胞分裂周期。 由于DNA复制的机制，每次染色体复制后，上的染色体末端必无法被复制。因此，真核生物在染色体末端演化出端粒以作为可被重复遗弃的片段。一旦端粒消耗殆尽，细胞将会立即启动凋亡机制。因此，端粒被推测和细胞衰老有明显的关系。人体的部分细胞，例如精原母细胞（精原细胞）、癌症细胞等，含有端粒酶，能在DNA末端接上新的端粒片段，其端粒不会随著分裂次数增加而缩短，因此能无限复制。
概念.
端粒是存在于真核细胞线状染色体末端的一小段DNA-蛋白质复合体，它与端粒结合蛋白一起构成了特殊的“帽子”结构，能够维持染色体的完整和控制细胞分裂周期。
端粒DNA是由简单的DNA高度重复序列组成的，染色体末端沿著5'到3' 方向的链富含 GT。在酵母和人中，端粒序列分别为C1－3A/TG1－3和TTAGGG/CCCTAA，并有许多蛋白与端粒DNA结合。端粒DNA主要功能有：第一，保护染色体不被核酸酶降解；第二，防止染色体相互融合；第三，为端粒酶提供底物，解决DNA复制的末端隐缩，保证染色体的完全复制。端粒、著丝粒和复制原点是染色体保持完整和稳定的三大要素。同时，端粒又是基因调控的特殊位点, 常可抑制位于端粒附近基因的转录活性（称为端粒的位置效应，TPE）。在大多真核生物中，端粒的延长是由端粒酶催化的，另外，重组机制也介导端粒的延长。
结构.
端粒（telomere）是由许多成串短的重复序列所组成。该重复序列通常一条链上富含G（G-rich），而其互补链上富含C（C-rich）。一个基因组内的所有端粒都是由相同的重复序列组成，但不同物种的端粒的重复序列是不同的。
例如，原生动物四膜虫端粒的重复单位为TTGGGG（仅列一条链的序列）；哺乳类和其他脊椎动物的端粒为TTAGGG，串联重复500~3000次，序列长度在2kb到20kb之间不等。 TG链常比AC链更长些，形成3′单链末端。端粒的功能为稳定染色体末端结构，防止染色体间末端连接，并可补偿滞后链5′末端在消除RNA引子后造成的空缺。原核生物的染色体是环状的，其5′最末端冈崎片段的RNA引物被除去后可借助另半圈DNA链向前延伸来填补。但是真核生物线性染色体在复制后，不能像原核生物那样填补5′末端的空缺，从而会使5′末端序列从此而缩短。真核生物通过形成端粒结构来解决这个问题。复制使端粒5′末端缩短，而端粒酶（telomerase）可外加重复单位到5′末端上，结果维持端粒一定长度。
结合蛋白.
端粒除了含有重复DNA序列外，还包含有特殊的「非核小体蛋白」，即端粒结合蛋白。根据该蛋白的结合特性分为两类，一类与端粒重复序列特异性结合，在维持端粒长度方面起到重要作用[3~5]，并且对端粒具有保护和调节作用[6]；另一类与3′末端的单股突出结合，用于合成染色体末端的帽子结构以及调节端粒酶活性[7~9] 。
作用.
胚胎发生中，桑椹胚－胚泡转型（the morula to blastocyst transition）伴随着端粒长度的重新设定。实验建立在小鼠和牛的胚胎实验上。这些胚胎不管是来自自然受精还是体外受精，或者是由端粒已经缩短的体细胞-{zh-cn:克隆;zh-tw:复制;}-发育而成，都有端粒长度的重新设定这一过程。
端粒酶对这一过程有重要作用，一旦缺少端粒酶，该过程就不能发生。桑椹胚－胚泡转型是植入前发育的重要阶段，能够导致首次二细胞系分化――内细胞团（inner cell mass）和滋养层细胞（trophoblast）。端粒的长度重制能够保证代与代之间的端粒正常，也可能和出生之后的老化与肿瘤发生有关。端粒酶，是基本的核蛋白-{zh-cn:逆转录酶;zh-tw:反转录酶;}-，可将端粒DNA加至真核细胞染色体末端。端粒在不同物种细胞中对于保持染色体稳定性和细胞活性有重要作用，端粒酶能延长缩短的端粒（缩短的端粒其细胞复制能力受限），从而增强体外细胞的增殖能力。端粒酶在正常人体组织中的活性被抑制，在肿瘤中被重新激活，端粒酶可能参与恶性转化。端粒酶在保持端粒稳定、基因组完整、细胞长期的活性和潜在的继续增殖能力等方面有重要作用。
对这个过程的研究可以防止体细胞克隆中的端粒异常，也有助于通过移植和基因治疗的方法解决退行性疾病。
缬氨酸

缬氨酸（）是构成蛋白质的二十种胺基酸之一。其英文名称源自于缬草（），中文也因此称之为缬氨酸。结构简式为：CH(CH₃)₂CH(NH₂)COOH
从营养学的观点来看，缬氨酸是一种必需胺基酸。它的密码子是GUU、GUA、GUC和GUG。它是一种非极性氨基酸，因此缬氨酸是疏水性的。
缬氨酸是完全地电中性，当其侧链也是中性，而且由其氨基和羧基所产生的电荷刚好平衡，这种分子称为两性离子。
在镰刀型红血球疾病里，血红蛋白内的缬氨酸替代了亲水性胺基酸－谷氨酸(Glutamate)：因为缬氨酸是疏水性的，血红蛋白因此而无法正确折叠。
含有丰富的缬氨酸的食物来源有：白干酪、鱼、禽类、牛、花生、芝麻籽和滨豆。
历史.
缬氨酸最早由赫尔曼·埃米尔·费歇尔于1901年从酪蛋白中分离出来。
生物合成.
缬氨酸对于动物是一种必需氨基酸。故动物须通过摄食来补充生理活动所需缬氨酸（通常是以蛋白质的形式）。成人每天需摄入约4毫克/千克体重的缬氨酸。植物可以丙酮酸为原料经若干步骤合成缬氨酸。该合成路径与亮氨酸的合成路径的头几步是相同的。合成路径的最后一步则为中间产物α-酮异己酸与谷氨酸的转氨作用。与上述合成路径相关的酶有：
代谢性疾病.
以下代谢性疾病会影响缬氨酸的降解：
人工合成.
消旋缬氨酸可通过异戊酸的溴化和α-溴代产物的氨基化合成
动粒

著丝点或著点（）是真核细胞染色体中位于中节两侧的3层盘状特化结构，其化学本质蛋白质，是非染色体性质特质附加物。
著丝点与染色体的移动有关。在细胞分裂（包括有丝分裂和减数分裂）的前、中、后期等几个阶段，纺锤体的纺锤丝（或星射线）需附着在染色体的动粒上（而非中节上），牵引染色体移动、将染色体拉向细胞两极。
动粒在真核生物中形成并在中节上组装。在有丝分裂和减数分裂期间，丝点将染色体连接到微管聚合物上。
动粒和中节并非同一结构，它们的功能也不同，但这两种结构的位置关系是固定的。在非正规场合中，有时也用动粒或中节泛指它们所在的染色体主缢痕位置。
区域.
中节包括两个区域：一个内动粒，该区域用于与DNA中节紧密连接；一个外动粒，用于和微管发生作用。
单中节生物（包括脊椎动物、霉菌和众多植物）在每个染色体中有一个单独的动粒区，联合起来组成一个动粒。全中节生物（包括线虫和蛔虫等）顺着染色体的延伸方向组装动粒。
作用.
在细胞有丝分裂S期期间，染色体自我复制，两个姐妹染色单体由各自的方向相反的动粒结合在一起。在分裂中期到分裂后期的转变中，姐妹染色单体各自分离，各染色单体上的独立动粒驱动它们向纺锤体的两极运动，形成两个新的子细胞。因此动粒是经典有丝分裂和减数分裂中染色体分离必不可少的要素。
组成.
即使是最简单的动粒也包括超过45种不同的蛋白质，其中大部分存在于真核细胞中，包括一类专用的组蛋白H3变种（称为“CENP-A”或“CenH3”）。这些蛋白质在动粒和DNA连接中起辅助作用。动粒中的其他蛋白质使动粒附着于有丝分裂纺锤体的微管上。同时还需马达蛋白（如动力蛋白和驱动蛋白）为有丝分裂中染色体的运动提供动力。其他一些蛋白（如MAD2）监测微管的附着情况及姐妹动粒的张力大小，并在这两项中任意一项出现问题时激活纺锤体检查点来阻止细胞复制的循环周期。
染色.
在染色体被碱性染料染色后，由于动粒几乎把中节覆盖，所以染色后观察染色体的外形时在动粒部分染色很浅或几乎观察不到着色。
苯丙氨酸

苯丙氨酸（Phenylalanine，简称Phe或F），是二十种常见胺基酸的一种，化学式为：C6H5CH2CH(NH2)COOH，在室温下为粉末状固体。它是一种必需胺基酸，人体无法自行合成，必须从饮食中摄取。因为分子一端的苯环具有疏水性，所以苯丙胺酸被分类为非极性分子，在调味粉里非常常见。
L-苯丙胺酸(LPA)为一种电中性胺基酸，它的合成密码子为"UUU"和"UUC"。苯丙氨酸作为酪氨酸，单胺类信号传导分子的多巴胺，去甲肾上腺素，和肾上腺素，以及皮肤色素的黑色素的前体。苯丙氨酸是在哺乳动物的乳汁中天然发现。它用于食品和饮料产品的制造，并作为以其著名的止痛和抗抑郁作用的营养补充剂出售。它是一种神经调节剂苯乙胺的直接前体，一种常用的膳食补充剂。
一般由植物生成苯丙胺酸，如下图：
历史.
1879年，Schulze与Barbieri在观察黄羽扇豆的报告中，首度提到了关于苯丙氨酸的化学描述。他们为该物质提出了一个经验化学式，C9H11NO2。
1882年，埃米尔·埃伦迈尔与Lipp成功的使用苯乙醛、氰化氢与氨合成了苯丙氨酸。
1961年，马歇尔·沃伦·尼伦伯格与J. Heinrich Matthaei发现了苯丙氨酸对应的遗传密码，UUU。在实验中，他们使用mRNA将尿嘧啶插入大肠杆菌的基因组，发现所制造出来的多肽链完全由苯丙氨酸构成。这个发现揭露了基因组与蛋白质的关系，尼伦伯格也因此获得了1968年的诺贝尔生理学或医学奖。
其他生理作用.
L-苯丙氨酸可被转换成另外一种DNA编码氨基酸L-酪氨酸。L-酪氨酸之后会被转换为L-多巴，L-DOPA接着会被转换为多巴胺、去甲肾上腺素和肾上腺素，这3种物质都属于儿茶酚胺。
苯丙氨酸与色氨酸使用相同的主动转运通道来穿过血脑屏障，并在大剂量的情况下阻止血清张力素的产生。
木脂素来自苯丙氨酸和酪氨酸。苯丙氨酸可被苯丙氨酸解氨酶转换成肉桂酸。
苯丙酮尿症.
当基因缺陷影响苯丙氨酸羟化酶使得人体代谢苯丙氨酸的能力下降，会导致从食物中摄取的苯丙氨酸在体内堆积，浓度过高产生毒性，影响神经系统，称为苯丙酮尿症。患者需终身调整饮食减少苯丙氨酸的摄入。
脯氨酸

脯氨酸（，缩写为Pro 或P ）是一个α-氨基酸，又是一个环状胺基酸，20个DNA编码的其中之一。它极易溶于水，微溶于乙醇、丙酮、苯，不溶于乙醚、丙醇。 虽然属于蛋白胺基酸，并不是伯胺而是仲胺（旧称为亚胺酸），因此具有特殊构象刚性，影响肽的二级结构。其对应密码子为CCU、CCC、CCA和CCG。
脯氨酸不是一种必需氨基酸，人体可以自行合成。在20个蛋白质形成氨基酸中，其最特别之处在于胺氮被绑定到并非一个而是两个烷基基团，因此使它具有仲胺结构，天然的脯氨酸为型，手性碳的构型为"S"。
生物化学.
脯氨酸由氨基酸的-谷氨酸和其中间前驱物亚氨基乙酸（("S")-1 -吡咯啉-5-羧酸甲酯（P5C）生物合成而成，典型生物合成所需要的酶包括：
蛋白质结构的特性.
脯氨酸侧链的独特环状结构，使脯氨酸相对于其他氨基酸具有特殊构象刚性，它也影响了脯氨酸和其他氨基酸之间肽键形成的速率，当脯氨酸在一个肽键中被绑定作为酰胺时，其氮原子未绑定到任何的氢原子，则它不能作为氢键供体，但可以是氢键受体。
Pro-tRNAPro的肽键形成相较于其他tRNA相当的缓慢，此为N-烷基氨基羧酸一般的特征， tRNA和脯氨酸键结端部之间肽键的形成也相当缓慢，在所有脯氨酸键结和脯氨酸键结之间的创造是速度最慢的。
脯氨酸的特殊构象刚性影响蛋白质的二级结构，其蛋白质邻近于一个脯氨酸残基，而使脯氨酸在嗜热生物蛋白质中的高发病率，蛋白质的二级结构可以两面角φ，ψ和蛋白质主链ω表示，脯氨酸侧链的锁环结构的夹角φ约-60℃。
脯氨酸在正规二级结构元素中间为结构性干扰物，如α螺旋和β片层，脯氨酸是α螺旋常见的第一个残基，也同时是β片层的边缘链，脯氨酸也常发现于匝数（另一种二级结构）中，且有助于β匝数的形成，尽管具有一个完整的脂肪族侧链，脯氨酸通常暴露于溶剂之外。
一排中的多个脯氨酸和/或羟基脯氨酸可以创造一个聚脯氨酸螺旋，聚脯氨酸螺旋是胶原中的主要二级结构，脯氨酸经由脯氨酰羟化酶（或其它添加的吸电子取代基，如氟）的羟基化，显著增加胶原蛋白的构象稳定性。 因此，脯氨酸的羟基化是一个关键生化过程，用以维持高等生物体的结缔组织，严重疾病如败血症，可导致羟基化的缺陷，例如在酶脯氨酰羟化酶中突变或缺乏必要的抗坏血酸（维生素C）辅助因子。
脯氨酸和2-氨基异丁酸（AIB）的序列也可以形成一个螺旋圈结构。
顺反异构物.
同大多数氨基酸肽键采用反式异构体（非应变条件下通常为99.9％）不同，脯氨酸和其它N-取代的氨基酸（如肌氨酸）的肽键既能形成顺式异构物也能形成反式异构物。这是因为在大多数氨基酸中，反式异构体比顺式异构体具有更小的空间位阻斥力，然而在X-Pro肽键的“顺”“反”异构物（X表示任何氨基酸）中，相邻取代基的空间位阻几乎相同。因此，X-Pro的肽键在非应变条件下，其“顺式”异构体的比例可以达到10-40％，这一比例轻微依赖于前面氨基酸的类型，特别是具有芳香族残基的氨基酸有利于使其成为“顺式”异构物。
从动力学的角度来看，脯氨酸的“顺”-“反”异构化是一个非常缓慢的过程，这一过程可以通过捕获一个或多个脯氨酸关键残基，从而阻碍非自然异构物的蛋白质折叠，特别是当自然蛋白质需要“顺式”异构物时。这是因为当脯氨酸残基在核糖体中只能被合成为反式构象。所有生物体都需要利用脯氨酰异构酶催化异构化，而一些细菌具有专门的与核糖体有关的脯氨酰异构酶。然而，脯氨酸并非对所有的折叠都是必须的，尽管具有许多X-脯肽键的非天然异构物的蛋白质是以正常的速率进行折叠的。
用途.
脯氨酸和其衍生物通常在有机反应中当作对称催化剂，CBS还原反应和脯氨酸被催化羟醛缩合反应是突出的例子。
-脯氨酸是一种渗透保护剂，因此可用于多种药物，生物技术的应用。
在酿造时，蛋白质富含和多酚结合的脯氨酸，可产生雾度（浊度）。
特色.
脯氨酸是不符合典型的拉氏图的两种氨基酸之一，另一个是甘氨酸。由于连接β碳原子的环形成时，肽键的ψ和φ角度有较少允许度的旋转，因此，它经常被发现于蛋白质的“匝数”当其自由熵（ΔS）比其他氨基酸大，因此在折叠的形式与未折叠的形式的比较中熵的变化较少，此外，脯氨酸的α和β结构很少被发现，因为其侧链上α-N只能形成一个氢键，它会降低结构的稳定性。
此外，脯氨酸是唯一的在色谱法中使用茚三酮后不形成蓝/紫色的氨基酸，相反，脯氨酸产生橙/黄色。
历史.
在1990年，里夏德·维尔施泰特(Richard Willstätter)透过丙二酸二乙酯的钠盐与1,3 -二溴丙烷的反应合成脯氨酸。在1901年， 赫尔曼·埃米尔·费歇尔(Hermann Emil Fischer)从酪蛋白和γ-邻苯二甲酰-propylmalonic酯的分解产物分离脯氨酸。
合成.
外消旋混合物脯氨酸可以从丙二酸二乙酯和丙烯腈被合成:
甲硫氨酸

甲硫氨酸（, ），又称蛋胺酸，可简写为“Met”或“M”，结构简式为：H₃C-S(CH₂)₂CH(NH₂)COOH，在所有后生动物中它是一种必需氨基酸。与半胱氨酸一起，甲硫氨酸是两个含硫蛋白原氨基酸之一。对人而言是唯一的含硫必需氨基酸，由mRNA上担任起始密码子的AUG密码子编码。甲硫氨酸最早由美国生物化学家于1921年分离提纯。
甲硫氨酸与生物体内各种含硫化合物的代谢密切相关、是体内活性甲基和硫的主要来源。甲硫氨酸在血管新生过程中发挥重要作用，此外，甲硫氨酸也是一种解毒剂，能通过提供巯基够缓解铜中毒等重金属中毒。
化学结构.
甲硫氨酸是一种α-氨基酸。换言之，甲硫氨酸的氨基与羧基都与α碳相连，其侧链是一个硫醚基团，因此分子极性较低，可归类为非极性氨基酸。与另一种含硫氨基酸半胱氨酸不同，甲硫氨酸亲核性不强，不过仍然可以与一部分亲电分子反应。
甲硫氨酸有L型及D型两种，天然状态下的甲硫氨酸基本都是L型。
生物化学.
甲硫氨酸由mRNA上的AUG密码子编码，这个密码子位于开放读框第一位时，也是起始密码子。甲硫氨酸通常位于蛋白质内部，一般不参与酶活性中心的共价催化。
在人体内，甲硫氨酸对血管新生相当重要。对于重金属中毒患者，甲硫氨酸能够通过提供巯基缓解中毒症状。一些研究表明限制甲硫氨酸摄入能够提高动物寿命，但这种现象是否具有普适性依然存在争议。另外，甲硫氨酸可能会经由提供甲基基团影响DNA甲基化，进而对肿瘤生长产生影响。
合成与代谢.
大部分细菌、真菌，以及植物都具有以天冬氨酸为底物合成甲硫氨酸的能力，但包括人类在内的动物无法自主合成甲硫氨酸，因此必须摄入甲硫氨酸才能维持生存。因此，对人类以及牲畜来说，甲硫氨酸是一种必需氨基酸。因动物饲料中通常会缺乏甲硫氨酸，一种弥补措施是添加甲硫氨酸进行补强。
代谢方面，生物体内的甲硫氨酸一般先由甲硫氨酸腺苷转移酶转化为甲基供体S-腺苷甲硫氨酸（SAM）。S-腺苷甲硫氨酸失去甲基之后，会转化为S-腺苷-L-高半胱氨酸（SAH）。S-腺苷-L-高半胱氨酸可经由水解作用生成高半胱氨酸，再经由转硫通路转化为半胱氨酸，或借助四氢叶酸提供的甲基重新转化为甲硫氨酸。
代谢性疾病.
以下代谢性疾病会影响蛋氨酸的降解。
工业合成.
工业上通常使用甲硫醇、丙烯醛和氰化氢合成甲硫氨酸。工业合成的甲硫氨酸产品中同时含有D-甲硫氨酸与L-甲硫氨酸。为了满足制药等行业的需求，可以使用酶将同时含有D-甲硫氨酸与L-甲硫氨酸的产品转化为纯L-甲硫氨酸。
谢侠逊

谢宣（），字侠逊，以字行。中国浙江省温州平阳县人。中国著名象棋和西洋棋国手、理论家和社会活动家。精通象棋、西洋棋，长胜不败，被誉为“棋界总司令”和“百岁棋王”。
生平.
1916年，到《时事新报》发行部工作，并兼任该报《象棋》专栏编辑。1935年4月谢侠逊访问新加坡，在嘉东华侨游泳会遇上英军国际象棋冠军亨特的挑战，双方在表演赛中进行激战，谢大胜，场内华侨观众掌声不绝。1936年参加在沙面举行的中、英、美、德、奥五国银龙杯国际象棋赛，以胜十八局、负一局、和一局夺得冠军。曾任中国象棋协会副主席，爱国人士。
著作.
谢侠逊致力于中国象棋棋谱的著述，著作有《国耻纪念象棋新谱》（与潘定思合著）、《象棋谱大全》、《新编象棋谱》、《南洋象棋专集》等。
称号由来.
其「棋坛总司令」的称号，源于1927年，一篇由武进棋友费绵钦在上海《时事新报》所登的《滑稽总司令部职员姓氏表》，当中推举谢侠逊为「总司令」。翌年谢侠逊发表了《滑稽通电》宣布就职，登坛点将，罗列当时不少著名棋手的名字；1929年谢侠逊再登一篇《再拟棋坛司令部职员姓氏表》，名单增加了大批棋手。文章本身只是戏言，但就因为他在棋坛上的贡献和声誉赢得了称号。
色氨酸

色氨酸（, 缩写Trp或W）是22个标准氨基酸之一，人体不能合成，因此须从食物中汲取，属于必需氨基酸。其标准遗传密码的密码子编码为UGG，只有L-立体异构体色氨酸有构造或酶活蛋白质的作用，R-立体异构体则偶尔在自然产生的肽中发现。色氨酸的明显结构式特征是一个吲哚官能团。它是血清素（亦称“5-羟色胺”）的前体，血清素是重要的神经递质；此外还能合成烟碱素。
分离.
通过干酪素的水解，弗雷德里克·霍普金斯于1901年首先报导了色氨酸的分离。由600克的粗干酪素可以得到4-8克色氨酸。
生物合成和工业生产.
植物和微生物的合成通常经由莽草酸或茴色氨酸。后者与磷酸核糖焦磷酸(PRPP)会聚，生成焦磷酸作为副产物。核糖基团开环后和接下的还原脱羧，产生吲哚-3-甘油磷酸盐，反过来又被转换成吲哚。最后一步，由色氨酸合酶催化经吲哚形成色氨酸和氨基酸丝氨酸。
工业生产色氨酸的也是经由生物合成，运用野生型或遗传修饰的细菌将丝氨酸和吲哚发酵，这些细菌如解淀粉芽孢杆菌，枯草芽孢杆菌，谷氨酸棒杆菌或大肠杆菌。这些菌株携带任一突变防止芳香族氨基酸的再摄取，或多次/过度色氨酸操纵子。该转换是通过色氨酸合酶催化的。
功能.
对于许多生物(包括人类)，色氨酸是一种必需氨基酸。这意味著，它是人的生命必不可少的，不能由生物体合成的，因此必须成为我们的饮食的一部分。氨基酸，包括色氨酸，作为在蛋白质生物合成的构建物。此外，色氨酸为下列化合物的生化前体，血清素(一种神经递质)，烟碱酸，植物生长素(一种植物激素)。果糖吸收不良症导致色氨酸在肠道吸收不正常，造成色氨酸在血液中的浓度降低和抑郁。在细菌合成色氨酸，这种氨基酸在细胞的高含量，激活一个阻抑蛋白，能够结合该色氨酸操纵子。结合这种阻抑物到色氨酸操纵子，防止转录下游DNA，这酶的代码参与色氨酸的生物合成。如此高含量色氨酸防止通过负反馈回路合成色氨酸。当细胞的色氨酸水平降低，来自色氨酸操纵子恢复转录。色氨酸操纵子的基因组织从而允许紧密调节和快速反应，改变在细胞的内部和外部的色氨酸水平。
食物来源.
色氨酸是大多数含蛋白质的食品或膳食蛋白质的一个常规成分。
它在巧克力，燕麦，干枣，牛奶，酸奶，奶酪，红肉，蛋类，鱼类，家禽，芝麻，鹰嘴豆，葵花籽，南瓜籽，螺旋藻，花生中特别丰富。某些报导称香蕉含有丰富色胺酸，但食用所含营养成分实际并非如此(香蕉的色胺酸成分集中在香蕉皮与皮上的白色纤维，「香蕉果肉」几乎不含有色胺酸)。
火鸡含有特别高量的色氨酸。色氨酸显著存在于几乎所有形式的植物蛋白质中，某些还非常丰富。
用作膳食补充剂和药物.
因为色氨酸被转化成5-羟色氨酸（5-HTP），其后被转化成神经递质「血清素」，已提出消耗色氨酸或5-HTP，因此可能通过增加脑中血清素的水平而改善抑郁症状。
代谢产物.
色氨酸的代谢物，5-羟色氨酸(5-HTP)，已被建议作为癫痫和抑郁症的治疗，因为5-HTP容易穿越血-脑屏障，此外迅速脱羧到血清素(5-羟色胺或5-HT)。临床试验，血清素具有相对短的半衰期，因为它快速通过单胺氧化酶代谢。由于5-HTP通过肝脏转化为血清素，从羟色胺对心脏的作用，有可能是心脏瓣膜病一个显著风险。
色氨酸在欧洲销售以品牌「Cincofarm」和「Tript-OH」销售，用于抑郁症和其他适应症。
在美国5-HTP不需要处方，因为它受到膳食补充剂法案覆盖。膳食补充剂的质量现在由美国食品和药物管理局规定，制造商必须向市场的产品，标签其匹配的成分，而产品的功效是不需要标示。肝脏的主要产物酶色氨酸加氧酶是犬尿氨酸。在1912年菲利克斯埃利希表明酵母攻击天然氨基酸，基本上是由分裂掉二氧化碳和用羟基取代的氨基。通过该反应，色氨酸产生了能诱导睡眠的色醇。
色氨酸补充剂和嗜酸细胞增多 - 肌痛综合征.
美国于1989年发生一次嗜酸细胞增多 - 肌痛综合征(EMS)的大爆发，1500人造成终身残疾以及至少37人死亡。经过初步调查透露该爆发与摄入色氨酸是联系在一起的，在1991年美国食品和药物管理局(FDA)禁止在美国销售大多数色氨酸，其他国家也跟进。
然而随后的流行病学研究查明，该综合征是由一个日本厂商，昭和电工供给的L-色氨酸的特定批次有关，它最终的结果是1980年代昭和电工的制造工艺缺陷，微量杂质污染这些批次，而这些杂质是反过来引起1989年嗜酸细胞增多 - 肌痛综合征的爆发。这样的背景下，2001年2月美国食品药品管理局解除其对销售和营销色氨酸限制，但继续禁止其进口。
火鸡肉与昏沉感.
美国有个常见的说法是：因为火鸡肉中含有高含量的色氨酸，所以吃大量火鸡肉会导致昏沈嗜睡。然而色氨酸在火鸡肉中的量，其实跟其他肉类差不多。此外餐后嗜睡可能更多的是与什么被消耗，火鸡，碳水化合物尤其如此。据已被证明在动物和人类模型，一顿富含碳水化合物的饭，触发胰岛素释放。胰岛素反过来刺激的大的中性支链氨基酸(BCAA)的摄取，但不是色氨酸(芳族氨基酸)进入肌肉，在血流中增加色氨酸在(BCAA)的比例。由此产生增加色氨酸比率，降低在大型中性氨基酸传送的竞争(其传输两者(BCAA)和芳族氨基酸)，从而导致吸收更多的色氨酸，穿过血脑屏障进入脑脊液。一旦在脑脊液，在色氨酸通过正常酶途径转化为血清素。所得的血清素是由松果体进一步代谢成褪黑素。因此，该数据表明，“大餐引起昏睡” - 或餐后嗜睡 - 可能的结果是很大量的饭含有丰富的碳水化合物，这间接增加了生产了促进大脑睡眠的褪黑素。
研究.
色氨酸会影响大脑血清素的合成，心理学上以纯化的形式口服给药时，用于研究改变血清素浓度。由于给色氨酸缺乏蛋白质的药技术诱导而产生脑中的血清素低，被称为“急性色氨酸耗竭”。使用这种方法研究评估血清素对情绪和社会行为的影响，发现血清素可减少侵略性和增加随和性。
色氨酸是一个重要的固有荧光探针(氨基酸)，它可以用来估计色氨酸的微环境的性质。大多数折叠蛋白的内在的荧光发射，是由于色氨酸残基的激发。
丝氨酸

丝氨酸（，三字代码：Ser，一字代码：S）是一种非必需的基本氨基酸，中心碳原子带有羟甲基侧链，为极性氨基酸。其密码子为UCU、UCC、UCA、UCG、AGU与AGC。丝氨酸富含于鸡蛋、鱼和黄豆。丝氨酸可促进脂肪和脂肪酸的新陈代谢，有助于维持免疫系统。其在医药上有著广泛用途。
发现.
丝氨酸是基本氨基酸之一，自然状态下仅以左旋形式存在于蛋白质中。丝氨酸为非必需氨基酸，其在人体内可通过甘氨酸合成。丝氨酸最先于1865年由德国化学家埃米尔·克莱默从富含该成分的丝蛋白中提取，得名自拉丁文中的丝绸，"sericum"。其化学结构于1902年被测定。
合成与化学反应.
工业上以甘氨酸和甲醇为原料，由羟甲基转移酶催化合成-丝氨酸。
消旋丝氨酸则可以在实验室中，以丙烯酸甲酯为原料，通过以下几步制备：
丝氨酸的加氢反应则生成一种二醇，丝氨醇：
生物功能.
新陈代谢.
丝氨酸参与多种物质的生物合成，因而在新陈代谢中起重要作用。丝氨酸参与嘌呤与嘧啶的合成，亦是合成多种氨基酸的前体，包括甘氨酸与半胱氨酸，以及细菌合成途径下产生的酪氨酸。丝氨酸亦是鞘脂与叶酸的前体，这两种物质是体内生物合成重要的一碳片段供体。
信号分子.
-丝氨酸，作为一种神经调质，可在神经元中由 -丝氨酸经丝氨酸消旋酶催化合成，主要作为NMDA受体上甘氨酸位点(NR1)的强力兴奋剂，使受体在结合谷氨酸激活后得以开放离子通道。对于NMDA受体离子通道的开放，谷氨酸以及甘氨酸（或-丝氨酸）的结合是必不可少的，除此之外不能有通道阻断剂作用（如Mg2+或Zn2+ ）。实际上，-丝氨酸对于甘氨酸位点的作用比甘氨酸自身更强。-丝氨酸曾被认为只存在于细菌中，直到最近的研究表明其为第二种自然存在于人体内的 氨基酸（另一种为不久前发现的- 天冬氨酸），NMDA受体上的甘氨酸位点也可能因此更名- 丝氨酸位点。除中枢神经系统外， -丝氨酸亦可在外周组织发挥信号分子作用，如在软骨、肾脏以及阴茎海绵体。
酪氨酸

酪氨酸（Tyrosine, 缩写为 Tyr or Y）或 4-羟基苯丙氨酸 或 2-胺基-4-羟基苯丙酸, 是细胞用来合成蛋白质的22种胺基酸之一，在细胞中可用于合成蛋白质，其密码子为UAC和UAU，属于含有极性侧基，人体可自行合成的非必需胺基酸。单词“酪氨酸”是来自希腊语 tyros，意思奶酪。19世纪初被德国的化学家尤斯图斯·冯·李比希首先在起司的酪蛋白中发现，当用作于官能基或侧基时则称做酪氨酰。
功能.
除了是一个蛋白质氨基酸，在蛋白质中的讯号传导过程中，酪氨酸凭借著酚官能基具有特殊作用，其功能为被蛋白激酶（所谓的酪氨酸激酶受体）信号转移的磷酸基的受器，而羟基的磷酸化改变的目标蛋白质的活性。 
酪氨酸在光合作用中也扮演重要角色，在叶绿体（光系统II）中，在氧化叶绿素的还原反应中被当作电子提供者，使其进行酚醛OH-基团的去质子化，最后在光系统II中被四个核心锰簇还原。
饮食来源.
酪氨酸可在体内由苯丙氨酸合成，可在许多高蛋白质食品如如鸡，火鸡，鱼，牛奶，酸奶，奶酪，干酪，花生，杏仁，南瓜籽，芝麻，大豆，利马豆，鳄梨和香蕉中被发现。
生物合成.
在微生物或植物中，酪氨酸透过预苯酸（一种莽草酸反应途径产生的中间产物）产生，预苯酸被保留的羟基氧化脱羧得到对-羟基苯基丙酮酸，酪氨酸和α-酮戊二酸利用谷氨酸作为氮源进行氨基转移反应产生对-羟基苯基丙酮酸。
哺乳动物利用来自食物的必需氨基酸苯丙氨酸（PHE）来合成酪氨酸，苯丙胺酸转换成酪氨酸的反应由丙氨酸羟化酶（一种单氧化酶）催化而成，这种酶催化反应造成羟基和苯丙氨酸的6-碳环的芳香环端部的加成反应，使之变成酪氨酸。
代谢反应.
磷酸化和硫酸盐化.
某些酪氨酸可以用蛋白激酶的磷酸基标注，酪氨酸在磷酸化形式时被称作磷酸酪氨酸，酪氨酸磷酸化被认为是信号转导和酶活性调控中的关键步骤之一，磷酸酪氨酸可以被特定抗体所侦测，酪氨酸也可以被添加的硫酸基修饰，这个反应过程称为酪氨酸硫酸盐化。酪氨酸硫酸盐化是由酪氨酰蛋白质中的磺基转移酶（TPST）所催化而成，如同上面所提到的磷酸酪氨酸抗体，此抗体具有特异性可侦测到磺基酪氨酸。
神经传递物质和激素的前驱物.
在大脑中的多巴胺细胞中，酪氨酸首先被限速酶酪氨酸羟化酶（TH）转化成左旋多巴 (L-DOPA)，再被转化为神经传递物质多巴胺。多巴胺可以被进一步转化成儿茶酚胺类物质去甲肾上腺素（NA）和肾上腺素。
甲状腺激素三碘甲状腺氨酸 (T3)和在甲状腺胶体中的甲状腺素 (T4)也来自于酪氨酸。
生物碱的前驱物.
罂粟科催眠物质中的胶乳又称为罂粟，已被证实能将酪氨酸转换成生物碱吗啡，在其生物合成反应途径中，酪氨酸利用碳-14放射性标记的酪氨酸追踪体内合成路径。
三甲氧苯乙胺生产仙人掌生物合成酪氨酸。
天然酚类的前驱物.
酪氨酸解氨酶（TAL）是一种在天然酚生物合成反应途径中的酶，此酶将左旋酪氨酸转换成对香豆酸。
色素的前驱物.
酪氨酸也是色素中的黑色素的前驱物。
降解作用.
左旋酪氨酸（对-羟基苯丙氨酸）的分解作用，为酪氨酸转氨酶变成对-羟基苯基丙酮酸的α-酮戊二酸的依赖性转移反应而成，其结合位置为对位，缩写为p，表示苯环上的羟基和侧链是对面方位（见下图）。
下一步的氧化步骤中，由对-羟基苯基丙酮酸-双加氧酶和二氧化碳尿黑酸（2,5-二羟基苯基-1-乙酸乙酯）裂断催化而成，为了拆开尿黑酸的芳香环，通过氧分子进一步的结合以得到尿黑酸加氧酶是必须。
富马酰乙酸经由氧化的羟基所造成的羧基旋转，而产生maleylacetoacetate -顺式-反式异构酶。含有谷胱甘肽的顺-反异构酶作为辅酶，经由添加水分子，延胡索酰乙酰乙酸最终被延胡索酰乙酰乙酸水解酶给裂断。
富马酸盐（也是柠檬酸循环的代谢产物）和乙酰乙酸酯（3-丁酮酸）为游离状态，乙酰乙酸酯是一种酮，其被琥珀酰-CoA活化后可以被转化成乙酰-CoA，反过来又可被柠檬酸循环氧化或用于脂肪酸合成。
Phloretic酸也是大鼠中泌尿代谢物的酪氨酸。
邻位和间位酪氨酸.
已知左旋酪氨酸的三种结构异构物，除了常见的对位异构物左旋酪氨酸（对-酪氨酸或4-羟基苯丙氨酸）之外，另有两个区域异构物称为间位酪氨酸（间-酪氨酸，3-羟基苯丙氨酸或LM-酪氨酸）和邻位酪氨酸（邻-酪氨酸或2-羟基苯丙氨酸），两者皆自然存在，间-酪氨酸和邻-酪氨酸皆为罕见的，须经由苯丙氨酸的氧化压力条件下进行的非酶自由基羟化增加数量。
间-酪氨酸及其类似物（在自然中罕见但可以人工合成）在帕金森氏症，阿兹海默症和关节炎皆有所应用。
药物用途.
酪氨酸为神经传递物质和增加血浆神经传递物质程度（尤其是多巴胺和去甲肾上腺素）的前驱物，副作用为易对情绪造成影响，使在压力状况下对情绪的影响更为明显。
许多研究发现在压力，寒冷，疲劳，失去至亲如死亡或离婚，长时间工作和睡眠剥夺的状况下酪氨酸可以发挥作用，可以减少压力激素的程度，在动物试验中可以看出经由压力诱导的体重下降反应来减少这些情况，改善认知与物理性功能，在人类试验中，因为酪氨酸水解酶为速度限制酶，影响较左旋多巴胺不明显。 
酪氨酸在正常情况下对情绪，认知或物理性功能并无明显影响，在临床试验中每日成人剂量大约是100毫克/公斤，相当于约6.8克，通常剂量约为每天500-1500毫克（大多数制造商建议剂量通常是相当于1-3粒纯酪氨酸），不建议超过每天12000毫克（12克）。
谷氨酰胺

麸醯胺酸（，缩写 Gln，符号 Q）是一种非必需胺基酸与条件必需胺基酸，且是唯一一种可直接通过脑血管障壁（BBB）的胺基酸。在人体中储存于骨骼肌或血液中。在人血中，麸醯胺酸是含量最丰富的游离胺基酸，且是产生谷胱甘肽的重要基质。
当受伤或患病时，人体就可能需要借由摄取含谷氨酰胺的食物来获得足够的量，故称条件必需氨基酸。肠道激活免疫细胞，肾细胞以及癌细胞消耗最多谷氨酰胺。生物体通过谷氨酰胺合成酶催化谷氨酸和铵盐反应生成谷氨酰胺。
对应的密码子：CAA 或者 CAG。
性质.
食物中含量.
除了味精以外，左旋谷胺醯酸可借由摄取牛肉、牛奶（奶制品）、鸡肉、鸡蛋、鱼肉、谷类、甘蓝菜、甜菜根、豆类、菠菜和西洋芹等获取。果菜汁或发酵食物（如：味噌）中也有少量的左旋麸醯胺酸。
功能.
在生化领域有多种应用，包括:
此外，针对不能进食的外科病人，手术后给予的静脉营养液里就含有丰富的谷氨醯胺（以及精氨酸、ω-3脂肪酸等等），除了增强免疫力避免感染，也加快病人的复原。
谷氨酰胺漱口水可能有助于预防接受化疗者的口腔黏膜炎，但静注谷氨酰胺似乎对预防胃肠道黏膜炎无效。
一项研究发现，与智力障碍相关的蛋白质SLC6A17能且只能向神经细胞突触囊泡(SV)中转运谷氨酰胺，这提示谷氨酰胺可能具有神经递质功能，但该猜想需要得到进一步论证。
天门冬酰胺

天门冬酰胺（，简称为Asn或N；而Asp或D代表天门冬氨酸）。它是20种最常见的胺基酸之一，但不是必需氨基酸，合成的密码子是AAU和AAC，可用于制作代糖。
加热到足够高的温度时，天门冬酰胺可与还原糖或羰基在食物中反应，生成丙烯酰胺，后者常在薯条、薯片、烤面包等烘烤食品中出现。
历史.
1806年，由法国化学家路易-尼古拉·沃克兰与助手从芦笋汁中发现，是人类发现的第一种氨基酸。
作用.
天冬酰胺能利小便，对心脏病、水肿、肾炎、痛风、肾结石等有一定疗效，并有镇静作用。天冬酰胺及其盐类还可增强体力，消除疲劳，治疗全身倦怠、食欲不振、蛋白代谢障碍、肝功能障碍、尼古丁中毒、动脉硬化、神经痛、神经炎、低钾症、湿疹、皮炎、视力疲劳、听力减弱及肺结核等病。
精氨酸

精氨酸（，缩写 Arg，符号 R），是一种α-胺基酸，亦是20种普遍的自然胺基酸之一。在分子遗传学上，信使核糖核酸的结构，CGU，CGC，CGA，CGG，AGA和AGG。是在蛋白质合成时核苷酸碱基或遗传密码子代码为精氨酸的三元组。在哺乳动物生活中，精氨酸被分类为非必须胺基酸，身体能自行产生，但在压力或疾病的时候，可能需要更多。也视乎生物的发育阶段及健康状况而定。早产儿体内不能合成精氨酸，使得补充他们营养中的精氨酸变得非常重要。精氨酸于西元1886年首先由瑞士化学家恩斯特·舒尔茨从扁豆苗萃取物中分离出来。化学式为H₂NC(=NH)NH(CH₂)₃CH(NH₂)COOH
结构.
精氨酸可以算为一种双性胺基酸，这是因与主链最接近的旁链部份是较长、有机及疏水的，而另一端的旁链则是一个胍基。这个胍基的酸度系数（pKa值）为12.48，在中性、酸性或碱性的环境下都是带正电极的。因为在其双键及氮孤立电子对之间的共轭体系，使得其正电极离开原位。这个胍基能形成多重的氢键。
合成.
精氨酸是由瓜氨酸透过胞质酵素精氨基琥珀酸合酶（ASS）及精氨基琥珀酸裂解酶（ASL）合成。这个过程所要求较大的能量，这是因要将每一个分子合成精氨基需要将三磷酸腺苷（ATP）水解成一磷酸腺苷（AMP），即两个三磷酸腺苷当量。
瓜氨酸能从以下各种来源生成：
经由精氨酸或谷氨酰胺及谷氨酸所生成的途径是双向性的，因此胺基酸的生成会容易受到细胞的种类及生长阶段所影响。
在整个身体内看，精氨酸的合成基本是发生在小肠的上皮细胞。上皮细胞会从谷氨酰胺及谷氨酸产生瓜氨酸，再经由肾脏的肾小管细胞协助下抽取出来并转化为精氨酸。所以，若小肠或肾脏受到损害，精氨酸的内生合成会因而减少，这些人的膳食质素因而要相应提高。
另外，精氨酸的合成亦会在其他细胞中发生，所合成的份量较少。若在合成的环境中加入诱导型一氧化氮合酶（iNOS），可以明显的提高合成的份量。在一氧化氮合酶催化的过程中所产生的副产品瓜氨酸，可以透过「瓜氨酸／一氧化氮过程」或「精氨酸／瓜氨酸过程」再转化为精氨酸。这个过程可以从多种细胞内，瓜氨酸会某程度上取代精氨酸协助一氧化氮显明出来。这个转化过程在多种不同的细胞内，瓜氨酸取代精氨酸协助一氧化氮的生成显明出来。但是，过程很难被量化，原因是瓜氨酸会与较稳定的一氧化氮化合物（硝酸盐及亚硝酸盐）积聚起来。
功能.
精氨酸是动物细胞中用途最广的氨基酸之一，不仅是合成蛋白质的前体，也是合成一氧化氮、尿素、多胺、脯氨酸、谷氨酸、肌酸和鲱精胺的前体。此外，精氨酸在以下各种过程中，都有著重要的角色：
蛋白质内的功能.
精氨酸的分子结构、电荷分布及形成多重氢键的能力，使得它能与带有负电荷的分子结合。因此，精氨酸在蛋白质的外围，能在带电荷的环境下产生相互作用。在蛋白质内，胜肽精胺酸脱亚氨酶能将精氨酸能转化成瓜氨酸。而蛋白质甲基转移酶能将精氨酸甲基化。
作为前体.
精氨酸是一氧化氮、尿素、鸟氨酸及肌丁胺的直接前体，是合成肌酸的重要原素，且被用作聚胺、瓜氨酸及谷氨酰胺的合成。
作为一氧化氮的前体，精氨酸可以协助舒张血管。非对称性二甲基精氨酸（ADMA）会压抑一氧化氮的化学作用，所以ADMA被认为是血管疾病的标记，就像精氨酸是健康内皮细胞层的象征一样。
压抑病毒复制.
细胞培植研究指出当有机体外（试管内）赖氨酸与精氨酸的比例偏向赖氨酸时，可以压抑病毒的复制。在治疗上的成效却是未知的，但食用精氨酸会影响注射赖氨酸的效用。
改善勃起功能.
男性勃起过程需要一氧化氮，精氨酸是一氧化氮合成的前体。
来源.
精氨酸可以从任何含有蛋白质的食材中摄取，如肉类、家禽、乳酪产品、鱼类、豆类等。而含有大量精氨酸的食物则包括有巧克力、花生、核桃、香蕉、豆腐、紫菜、鸡蛋及芝麻。
动物来源.
乳制品（如奶酪，乳清，牛奶，酸奶，乳清蛋白饮料），牛肉，猪肉（如咸肉，火腿），明胶，家禽（如鸡和火鸡白肉），野味（如野鸡，鹌鹑） ，海产品（如大比目鱼，龙虾，鲑鱼，虾，螺，金枪鱼）
植物来源.
小麦胚芽粉，羽扇豆，荞麦，燕麦，花生，坚果（椰子，山核桃，腰果，核桃，杏仁，巴西坚果，榛子，松子），种子（南瓜，芝麻，葵花子），鹰嘴豆，黄豆煮熟，法拉里斯海枣
离胺酸

赖氨酸（，简称为Lys或者K）是一种α-氨基酸。它的化学式表示为：H₂N(CH₂)₄CH(NH₂)COOH。赖氨酸是一种人体必需的氨基酸。赖氨酸的遗传密码是AAA和AAG。
赖氨酸与精氨酸，组氨酸一样，属于碱性氨基酸。ε-氨基常参与氢键的合成并在催化反应中扮演通用碱基的角色。（ε-氨基(NH3+)与从α-碳开始的第五个碳原子相连；α-碳是与羧基 (C=OOH) 相连的碳原子。）
赖氨酸的ε-氨基的甲基化是一种通常的翻译后修饰，形成一甲基，二甲基和三甲基赖氨酸。三甲基赖氨酸会发生在 钙调蛋白中。另外，赖氨酸残基还能进行乙酰化和泛素化等 修饰。胶原蛋白中含有的羟基赖氨酸是由赖氨酸经羟基化而来。内质网或高尔基体中，羟基赖氨酸残基的"O"-糖基化可用来标记特定蛋白从细胞中的分泌。
赖氨酸能以L-或D-的立体异构两种形式存在。但只有L-型存在于生物的蛋白质中。D-氨基酸能被转化成L-型氨基酸。D-赖氨酸没有生物活性，因此，所有商业化生产的赖氨酸均为L-型赖氨酸。
合成.
赖氨酸的生物合成：
组氨酸

组氨酸（， C6H9N3O2）简写为His或H，α氨基酸结合咪唑官能团。是存在于蛋白质之中最普遍的20种氨基酸之一。初以为只针对婴幼儿是必需的，较长期的研究表明，它也是成年人必不可少的必需氨基酸。等电点为7.59，是碱性氨基酸，生理条件下带正电荷。他的合成密码子为 CAU 及 CAC。组氨酸在1896年由德国医师艾布瑞契·科塞尔（Albrecht Kossel）首次分离出来。
来源.
组氨酸存在于香蕉，葡萄，肉类，禽畜，牛奶以及奶类制品中。此外，组氨酸也存在于绿色蔬菜中，不过含量较少。
化学性质.
组氨酸的咪唑链的pKa大约为6，但总体来看此胺基酸的pKa为7.6。这代表著，于生理上有关的pH值，其相对小的变化会改变平均电荷。在pH小于6时，咪唑链会被质子化，有如亨德森－哈塞尔巴尔赫方程所描述的。 当质子化时，咪唑链具有两个NH键结并带正电荷。此正电荷相等地分散于两个氮原子间，并且形成两个重要的共振结构。
芳香性.
H组氨酸的咪唑链在全pH值下为芳香环的形式。 其含有六个pi电子，其中四个电子来自两个双键，另外两个来自氮原子的孤对电子。并且可以形成 pi stacking 的交互作用,，可是带正电荷会使此种情形更复杂化。在两种情形下都不会吸收280nm波长的光谱，可是却比一些其他的胺基酸于紫外光谱下落在更低的吸收区间。
代谢.
此胺基酸为组织胺以及肌肽生物合成的前体。
组氨酸氨裂解酶将组氨酸转变为氨以及尿刊酸。缺少此酶将导致这个罕见的代谢疾病。在放线菌门及丝状真菌中，如粉色面包霉菌，组氨酸可被转变成为抗氧化剂麦硫因。
补充.
补充组氨酸会造成小鼠锌的排泄比正常小鼠快3~6倍。
作用.
可作为生化试剂和药剂，还可用于治疗心脏病，贫血，风湿性关节炎等的药物。
谷氨酸

谷氨酸（，符号 Glu或E，阴离子英文写作 glutamate），学名α-氨基戊二酸，是一种 α-氨基酸，几乎所有生物都在蛋白质的生物合成中使用它。谷氨酸是组成生物体内各种蛋白质的20种氨基酸之一。它是人类的非必需氨基酸，这意味著人体可以合成足够的营养素来供其使用。 它也是脊椎动物神经系统中最丰富的兴奋性神经传导物质。 它是 GABA 能神经元中合成抑制性γ-氨基丁酸 (GABA) 的前体。
其分子式为。谷氨酸以两种旋光异构体形式存在； 右旋L-型通常是透过麸质水解或从甜菜糖生产废水或发酵中获得的。其分子结构可理想化为HOOC−CH()−()2−COOH，具有两个羧基-COOH和一个氨基−。
历史.
尽管谷氨酸和其他氨基酸天然存在于许多食物中，但直到20世纪初才透过科学手段鉴定出其风味贡献。 这种物质是由德国化学家（Karl Heinrich Ritthausen）于1866年发现并鉴定的，他用硫酸处理了小麦麸质（因此得名麸质gluten）。 1908年，日本东京帝国大学研究员池田菊苗鉴定出大量海带汤蒸发后留下的棕色结晶是谷氨酸。 这些晶体在品尝时，重现了他在许多食物中发现的不可言喻但不可否认的味道，尤其是在海藻中。 池田教授将这种味道称为鲜味（、umami）。 随后，他获得了大规模生产谷氨酸结晶盐、味精（麸胺酸钠, Monosodium glutamate, MSG）的方法的专利。
化学.
电离.
当谷氨酸溶于水时，胺基(−)可能获得质子()，和/或羧基可能会失去质子，这取决于介质的酸度。
在足够酸性的环境中，两个羧基都被质子化，分子变成带有单一正电荷的阳离子，HOOC−CH()−()2−COOH.
在pH值约2.5至4.1之间时，更接近胺的羧酸通常会失去一个质子，酸变成中性的两性离子，−OOC−CH()−()2−COOH。这也是结晶固态化合物的形式。质子化状态的改变是逐渐进行的；在pH值为2.10时，两种形式的浓度相等。
在较高的pH值下，另一个羧酸基失去其质子，酸几乎完全以谷氨酸阴离子的形式存在−OOC−CH()−()2−COO−，整体带有单一负电荷。质子化状态的改变发生在pH值为4.07时。这种两种缺乏质子的羧酸盐的形式在生理pH值范围 (7.35–7.45) 中占主导地位。
在更高的pH值下，氨基会失去额外的质子，而普遍存在的物质是双负离子−OOC−CH()−()2−COO−。质子化状态的变化发生在pH值为9.47时。
光学异构现象.
谷氨酸是手性的； 存在两种镜像对映异构体：(−) 和 (+)。 型在自然界中更广泛存在，但型出现在一些特殊的环境中，例如细菌的荚膜和细菌的细胞壁（通过从型产生它）和哺乳动物的肝脏.
合成.
工业合成.
谷氨酸是胺基酸中生产规模最大的，2006年估计年产量约150万吨。
功能与用途.
代谢.
谷氨酸是细胞代谢中的关键化合物。 在人类中，膳食蛋白质经由消化分解成氨基酸，氨基酸作为体内其他功能作用的代谢燃料。 氨基酸降解的关键过程是转氨基作用，其中氨基酸的氨基转移为 α-酮酸，通常由转氨酶催化。这种反应可以概括为:
一种非常常见的α-酮酸是α-酮戊二酸，它是柠檬酸循环的中间体。α-酮戊二酸的转氨作用产生麸胺酸。所得的 α-酮酸产品通常也是有用的，它可以作为燃料或作为进一步代谢过程的底物。
丙酮酸和草醯乙酸都是细胞代谢的关键成分，在糖解作用、糖质新生作用和柠檬酸循环等基本过程中充当底物或中间体。
神经传导物质.
谷氨酸是脊椎动物神经系统中最丰富的兴奋性神经传导物质（）。在化学突触中，谷氨酸储存在囊泡中。神经冲动触发突触前细胞释放谷氨酸。谷氨酸作用于离子型和代谢型（G蛋白偶联）受体。在相对的突触后细胞中，（例如NMDA受体或）与谷氨酸结合并被活化。由于其在突触可塑性中的作用，谷氨酸参与大脑中的学习和记忆等认知功能。被称为长期增强作用 (LTP) 的可塑性形式发生在海马体、新皮质和大脑其他部分的谷氨酸突触中。谷氨酸不仅充当点对点发射器 (point-to-point transmitter)，还透过突触之间的溢出突触串扰起作用，其中从邻近突触释放的谷氨酸的总和创建突触外信号/大批量传输。此外，正如 (Mark Mattson) 最初描述的那样，谷氨酸在大脑发育过程中和突触发生 (synaptogenesis) 的调节中发挥重要作用。
大脑非突触谷氨酸讯号传导回路.
发现果蝇大脑中的细胞外谷氨酸透过涉及受体脱敏的过程来调节突触后谷氨酸受体聚集。神经胶质细胞中表现的基因主动将谷氨酸转运到细胞外空间，，而在刺激伏隔核II类代谢型谷氨酸受体中，该基因被发现可以降低细胞外谷氨酸水平。这提出了这种细胞外谷氨酸作为更大的稳态系统的一部分发挥「类似内分泌」作用的可能性。
GABA前体.
γ-胺基丁酸（GABA）是动物体内重要的抑制性神经传导物质，可通过麸胺酸在麸胺酸脱羧酶的作用下形成。
增味剂.
谷氨酸是蛋白质的组成部分，存在于含有蛋白质的食物中，但只有以未结合的形式存在时才能品尝。多种食物中都含有大量的游离谷氨酸，包括干酪和酱油，谷氨酸负责鲜味，鲜味是人类味觉的五种基本味道之一。谷氨酸通常以其钠盐（称为味精（MSG））的形式用作食品添加剂和风味增强剂。
植物生长剂.
是一种含有30%谷氨酸的植物生长制剂。
核磁共振波谱.
近年来，人们对残余偶极耦合 (Residual dipolar coupling, RDC) 在核磁共振波谱 (NMR) 中的应用进行了大量研究。谷氨酸衍生物聚-γ-芐基-L-谷氨酸 (PBLG) 通常用作对齐介质来控制观察到的偶极相互作用的规模。