タンパク質の切断とは、プロテアーゼと呼ばれる酵素によって行われる不可逆的な翻訳後修飾である。これらのプロテアーゼは非常に特異的なことが多く、標的タンパク質内の限られた数のペプチド結合を加水分解する。その結果、短縮されたタンパク質は、ポリペプチド鎖の始点と終点に異なるアミノ酸を持つ変更されたポリペプチド鎖となる。このような翻訳後修飾は、しばしばタンパク質の機能を変化させ、タンパク質は切断によって不活性化または活性化され、新たな生物学的活性を示すことがある。
化学基の付加.
翻訳された後、成熟したタンパク質構造内のアミノ酸に小さな化学基を付加することができる。標的タンパク質に化学基を付加するプロセスの例には、メチル化、アセチル化、およびリン酸化がある。
一般的な翻訳後の化学基修飾の最後はリン酸化である。リン酸化とは、タンパク質内の特定のアミノ酸（セリン、スレオニン、チロシン）に、リン酸基を可逆的に共有結合で付加することである。リン酸基は、プロテインキナーゼによって供与体分子のアデノシン三リン酸（ATP）から除去され、標的アミノ酸のヒドロキシ基に転移し、副産物としてアデノシン二リン酸が生成される。このプロセスを逆にして、プロテインホスファターゼ酵素によってリン酸基を除去することができる。リン酸化は、リン酸化タンパク質上に結合部位を作成し、他のタンパク質と相互作用して、巨大な多タンパク質複合体の生成を可能にする。あるいは、リン酸化によってタンパク質の基質結合能力が変化し、タンパク質の活性レベルを変えることができる。
複合分子の追加.
翻訳後修飾では、より複雑で大きな分子を折りたたまれたタンパク質構造に組み込むことができる。その代表的な一例は、多糖分子を付加するグリコシル化である。これは、翻訳後修飾の中でも最も一般的なものと広く考えられている。
共有結合の形成.
疾患におけるタンパク質生合成の作用.
多くの疾患は遺伝子の変異によって引き起こされる。これはDNAヌクレオチド配列とコード化タンパク質のアミノ酸配列とが直接関係しているためである。タンパク質の一次構造に変化が生じると、タンパク質が誤って折りたたまれたり、機能不全を引き起こす可能性がある。鎌状赤血球症を含む複数の疾患の原因として、単一遺伝子内の変異が特定されており、単一遺伝子疾患と呼ばれている。
鎌状赤血球症.