Although oxidative phosphorylation is a vital part of metabolism, it produces reactive oxygen species such as superoxide and hydrogen peroxide, which lead to propagation of free radicals, damaging cells and contributing to disease and, possibly, aging and senescence.
Walaupun fosforilasi oksidatif adalah bagian vital metabolisme, ia menghasilkan spesi oksigen reaktif seperti superoksida dan hidrogen peroksida pada kompleks I. Hal ini dapat mengakibatkan pembentukan radikal bebas, merusak sel tubuh, dan kemungkinan juga menyebabkan penuaan.
The enzymes carrying out this metabolic pathway are also the target of many drugs and poisons that inhibit their activities.
Enzim-enzim yang terlibat dalam lintasan metabolisme ini juga merupakan target dari banyak obat dan racun yang dapat menghambat aktivitas enzim.
Oxidative phosphorylation works by using energy-releasing chemical reactions to drive energy-requiring reactions.
Fosforilasi oksidatif bekerja dengan cara menggunakan reaksi kimia yang menghasilkan energi untuk mendorong reaksi yang memerlukan energi.
The two sets of reactions are said to be coupled.
Kedua set reaksi ini dikatakan bergandengan.
Both the electron transport chain and the ATP synthase are embedded in a membrane, and energy is transferred from the electron transport chain to the ATP synthase by movements of protons across this membrane, in a process called chemiosmosis.
Baik rantai transpor elektron dan ATP sintase terdapat pada membran, dan energi ditransfer dari rantai transpor elektron ke ATP sintase melalui pergerakan proton melewati membran ini.
The movement of protons creates an electrochemical gradient across the membrane, which is called the proton-motive force.
Pergerakan proton menciptakan gradien elektrokimiawi di sepanjang membran, yang sering disebut gaya gerak proton.
The amount of energy released by oxidative phosphorylation is high, compared with the amount produced by fermentation.
Energi yang dilepaskan oleh fosforilasi oksidatif ini cukup tinggi dibandingkan dengan energi yang dilepaskan oleh fermentasi anaerobik.
Glycolysis produces only 2 ATP molecules, but somewhere between 30 and 36 ATPs are produced by the oxidative phosphorylation of the 10 NADH and 2 succinate molecules made by converting one molecule of glucose to carbon dioxide and water, while each cycle of beta oxidation of a fatty acid yields about 14 ATPs.
Glikolisis hanya menghasilkan 2 molekul ATP, sedangkan pada fosforilasi oksidatif 10 molekul NADH dengan 2 molekul suksinat yang dibentuk dari konversi satu molekul glukosa menjadi karbon dioksida dan air, dihasilkan 30 sampai dengan 36 molekul ATP.
These ATP yields are theoretical maximum values; in practice, some protons leak across the membrane, lowering the yield of ATP.
Rendemen ATP ini sebenarnya merupakan nilai teoretis maksimum; pada praktiknya, ATP yang dihasilkan lebih rendah dari nilai tersebut.
The electron transport chain carries both protons and electrons, passing electrons from donors to acceptors, and transporting protons across a membrane.
Rantai transpor elektron membawa baik proton maupun elektron, mengangkut proton dari donor ke akseptor, dan mengangkut proton melawati membran.
These processes use both soluble and protein-bound transfer molecules.
Proses ini menggunakan molekul yang larut dan terikat pada molekul transfer.
In the mitochondria, electrons are transferred within the intermembrane space by the water-soluble electron transfer protein cytochrome c.
Pada mitokondria, elektron ditransfer dalam ruang antarmembran menggunakan protein transfer elektron sitokrom c yang larut dalam air.
This carries only electrons, and these are transferred by the reduction and oxidation of an iron atom that the protein holds within a heme group in its structure.
Ia hanya mengangkut elektron, dan elektron ini ditransfer menggunakan reduksi dan oksidasi atom besi yang terikat pada protein pada gugus heme strukturnya.
Within the inner mitochondrial membrane, the lipid-soluble electron carrier coenzyme Q10 (Q) carries both electrons and protons by a redox cycle.
Dalam membran dalam mitokondria, koenzim Q10 pembawa elektron yang larut dalam lipid membawa baik elektron maupun proton menggunakan siklus redoks.
This small benzoquinone molecule is very hydrophobic, so it diffuses freely within the membrane.
Molekul benzokuinon yang kecil ini sangat hidrofobik, sehingga ia akan berdifusi dengan bebas ke dalam membran.
When Q accepts two electrons and two protons, it becomes reduced to the ubiquinol form (QH2); when QH2 releases two electrons and two protons, it becomes oxidized back to the ubiquinone (Q) form.
Ketika Q menerima dua elektron dan dua proton, ia menjadi bentuk tereduksi ubikuinol (QH2); ketika QH2 melepaskan dua elektron dan dua proton, ia teroksidasi kembali menjadi bentuk ubikuinon (Q).
As a result, if two enzymes are arranged so that Q is reduced on one side of the membrane and QH2 oxidized on the other, ubiquinone will couple these reactions and shuttle protons across the membrane.
Akibatnya, jika dua enzim disusun sedemikiannya Q direduksi pada satu sisi membran dan QH2 dioksidasi pada sisi lainnya, ubikuinon akan menggandengkan reaksi ini dan mengulang alik proton melewati membran.
Within proteins, electrons are transferred between flavin cofactors, iron–sulfur clusters and cytochromes.
Dalam protein, elektron ditransfer antar kofaktor flavin, gugus besi-sulfur, dan sitokrom.
The simplest kind found in the electron transfer chain consists of two iron atoms joined by two atoms of inorganic sulfur; these are called [2Fe–2S] clusters.
Jenis paling sederhana yang ditemukan pada rantai transfer elektron terdiri dari dua atom besi yang dihubungkan oleh dua atom sulfur; ini disebut sebagai gugus
The second kind, called [4Fe–4S], contains a cube of four iron atoms and four sulfur atoms.
[4Fe–4S], mengandung sebua kubus empat atom besi dan empat atom sulfur.
Metal ion cofactors undergo redox reactions without binding or releasing protons, so in the electron transport chain they serve solely to transport electrons through proteins.
Kofaktor ion logam menjalani reaksi redoks tanpa mengikat ataupun melepaskan proton, sehingga pada rantai transpor elektron ia hanya berfungsi sebagai pengangkut elektron.
Electrons move quite long distances through proteins by hopping along chains of these cofactors.
Elektron bergerak cukup jauh melalui protein-protein ini dengan cara meloncat disekitar rantai kofaktor ini.
This occurs by quantum tunnelling, which is rapid over distances of less than 1.4×10−9 m. Many catabolic biochemical processes, such as glycolysis, the citric acid cycle, and beta oxidation, produce the reduced coenzyme NADH.
Hal ini terjadi melalui penerowongan kuantum, yang terjadi dengan cepat pada jarak yang lebih kecil daripada 1,4×10−9 m. Banyak proses katabolik biokimia, seperti glikolisis, siklus asam sitrat, dan oksidasi beta, menghasilkan koenzim NADH.
However, the cell does not release this energy all at once, as this would be an uncontrollable reaction.
Namun, sel tidak akan melepaskan semua energi ini secara bersamaan karena akan menjadi reaksi yang tidak terkontrol.
Instead, the electrons are removed from NADH and passed to oxygen through a series of enzymes that each release a small amount of the energy.
Sebaliknya, elektron dilepaskan dari NADH dan dipindahkan ke oksigen melalui serangkaian enzim yang akan melepaskan sejumlah kecil energi pada tiap-tiap enzim tersebut.
This set of enzymes, consisting of complexes I through IV, is called the electron transport chain and is found in the inner membrane of the mitochondrion.
IV ini disebut sebagai rantai transpor elektron dan ditemukan dalam membran dalam mitokondria.
Succinate is also oxidized by the electron transport chain, but feeds into the pathway at a different point.
Suksinat juga dioksidasi oleh rantai transpor elektron, tetapi ia terlibat dalam lintasan yang berbeda.
In eukaryotes, the enzymes in this electron transport system use the energy released from O2 by NADH to pump protons across the inner membrane of the mitochondrion.
Pada eukariota, enzim-enzim pada sistem transpor ini menggunakan energi yang dilepaskan dari oksidasi NADH untuk memompa proton melewati membran dalam mitokondria.
This causes protons to build up in the intermembrane space, and generates an electrochemical gradient across the membrane.
Hal ini menyebabkan proton terakumulasi pada ruang antarmembran dan menghasilkan gradien elektrokimia di sepanjang membran.
The energy stored in this potential is then used by ATP synthase to produce ATP.
Energi yang tersimpan sebagai energi potensial ini kemudian digunakan oleh ATP sintase untuk menghasilkan ATP.
The addition of electrons to FMN converts it to its reduced form, FMNH2.
Tambahan elektron ke FMN mengubahnya menjadi bentuk tereduksi, FMNH2.
Complex II consists of four protein subunits and contains a bound flavin adenine dinucleotide (FAD) cofactor, iron–sulfur clusters, and a heme group that does not participate in electron transfer to coenzyme Q, but is believed to be important in decreasing production of reactive oxygen species.
Kompleks II adalah satu-satunya kompleks enzim yang merupakan bagian dari kedua lintasan metabolisme, siklus asam sitrat maupun respirasi seluler pada rantai transpor elektron, dan terdiri dari empat subunit protein dan mengantung sebuah kofaktor flavin adenina dinukleotida yang terikat pada enzim, gugus besi-sulfur, dan sebuah gugus heme yang tidak berpartisipasi pada transfer elektron ke koenzim Q, namun dipercayai penting dalam penurunan produksi spesi oksigen reaktif.
As this reaction releases less energy than the oxidation of NADH, complex II does not transport protons across the membrane and does not contribute to the proton gradient.
Karena reaksi ini melepaskan energi lebih sedikit daripada oksidasi NADH, kompleks II tidak mentranspor proton melewati membran dan tidak berkontribusi terhadap gradien proton.
This allows the worm to survive in the anaerobic environment of the large intestine, carrying out anaerobic oxidative phosphorylation with fumarate as the electron acceptor.
Hal ini mengizinkan cacing ini bertahan hidup dalam lingkungan anaerobik di usus besar dan menjalankan fosforilasi oksidatif anaerobik dengan fumarat sebagai akseptor elektron.
Another unconventional function of complex II is seen in the malaria parasite Plasmodium falciparum.
Fungsi tak lazim kompleks II lainnya dapat dilihat pada parasit malaria Plasmodium falciparum.
Here, the reversed action of complex II as an oxidase is important in regenerating ubiquinol, which the parasite uses in an unusual form of pyrimidine biosynthesis.
Pada organisme ini, fungsi kompleks II yang terbalik sebagai oksidase berperan penting dalam pemulihan ubikuinol, yang oleh parasit digunakan untuk biosintesis pirimidina.
In mammals, this enzyme is a dimer, with each subunit complex containing 11 protein subunits, an [2Fe-2S] iron–sulfur cluster and three cytochromes: one cytochrome c1 and two b cytochromes.
Pada mamalia, enzim ini berupa dimer, dengan tiap kompleks subunit mengandung 11 subunit protein, satu gugus besi-sulfur [2Fe-2S], dan tiga sitokrom yang terdiri dari satu sitokrom c1 dan dua sitokrom b.
The iron atoms inside complex III's heme groups alternate between a reduced ferrous (+2) and oxidized ferric (+3) state as the electrons are transferred through the protein.
Atom besi dalam gugus heme kompleks III berubah dari bentuk tereduksi Fe (+2) menjadi bentuk teroksidasi Fe (+3) secara bergantian sewaktu elektron ditransfer melalui protein ini.
The two protons released from QH2 pass into the intermembrane space.
Dua proton yang dilepaskan dari QH2 dilepaskan ke dalam ruang antarmembran.
The third substrate is Q, which accepts the second electron from the QH2 and is reduced to Q.−, which is the ubisemiquinone free radical.
Substrat ketiga adalah Q, yang menerima dua elektron dari QH2 dan direduksi menjadi Q.-, yang merupakan radikal bebas ubisemikuinon.
The first two substrates are released, but this ubisemiquinone intermediate remains bound.
Dua substrat pertama dilepaskan, tetapi zat antara ubisemikuinon ini tetap terikat.
The second electron is passed to the bound ubisemiquinone, reducing it to QH2 as it gains two protons from the mitochondrial matrix.
Pada langkah kedua, molekul kedua QH2 terikat dan kemudian melepaskan satu elektronnya ke akspetor sitokrom c. Elektron kedua dilepaskan ke ubisemikuinon yang terikat, mereduksinya menjadi QH2 ketika ia menerima dua proton dari matriks mitokondria.
This QH2 is then released from the enzyme.
QH2 ini kemudian dilepaskan dari enzim.
As coenzyme Q is reduced to ubiquinol on the inner side of the membrane and oxidized to ubiquinone on the other, a net transfer of protons across the membrane occurs, adding to the proton gradient.
Karena koenzim Q direduksi menjadi ubikuinol pada sisi dalam membran dan teroksidasi menjadi ubikuinon pada sisi luar, terjadi transfer proton di membran, yang menambah gradien proton.
The rather complex two-step mechanism by which this occurs is important, as it increases the efficiency of proton transfer.
Mekanisme dua langkah ini sangat penting karena ia meningkatkan efisiensi transfer proton.
If, instead of the Q cycle, one molecule of QH2 were used to directly reduce two molecules of cytochrome c, the efficiency would be halved, with only one proton transferred per cytochrome c reduced.
Jika hanya satu molekul QH2 yang digunakan untuk secara langsung mereduksi dua molekul sitokrom c, efisiensinya akan menjadi setengah, dengan hanya satu proton yang ditransfer per sitokrom c yang direduksi.
This enzyme mediates the final reaction in the electron transport chain and transfers electrons to oxygen and hydrogen (protons), while pumping protons across the membrane.
Enzim ini memediasi reaksi terakhir pada rantai transpor elektron dan mentransfer elektron ke oksigen, manakala memompa proton melewati membran.
Both the direct pumping of protons and the consumption of matrix protons in the reduction of oxygen contribute to the proton gradient.
Baik pemompaan proton secara langsung maupun konsumsi proton matriks pada reduksi oksigen berkontribusi kepada gradien proton.
For example, plants have alternative NADH oxidases, which oxidize NADH in the cytosol rather than in the mitochondrial matrix, and pass these electrons to the ubiquinone pool.
Sebagai contoh, tumbuhan memiliki NADH oksidase alternatif, yang mengoksidasi NADH di sitosol daripada di matriks mitokondria, dan ia akan memindahkan elektron ke kolam ubikuinon.
These enzymes do not transport protons, and, therefore, reduce ubiquinone without altering the electrochemical gradient across the inner membrane.
Enzim-enzim ini tidak mentranspor proton, sehingga ia mereduksi ubikuinon tanpa mengubah gradien elektronkimia membran dalam.
Another example of a divergent electron transport chain is the alternative oxidase, which is found in plants, as well as some fungi, protists, and possibly some animals.
Contoh rantai transpor elektron divergen lainnya adalah oksidase alternatif yang ditemukan pada tumbuh-tumbuhan, beberapa spesies fungi, protista, dan kemungkinan pula pada beberapa hewan.
This enzyme transfers electrons directly from ubiquinol to oxygen.
Enzim ini secara langsung mentransfer elektron dari ubikuinol ke oksigen.
The electron transport pathways produced by these alternative NADH and ubiquinone oxidases have lower ATP yields than the full pathway.
Lintasan tranpor elektron yang dihasilkan oleh NADH dan ubikuinon oksidase alternatif ini memiliki rendemen ATP yang lebih rendah.
However, the alternative oxidase is produced in response to stresses such as cold, reactive oxygen species, and infection by pathogens, as well as other factors that inhibit the full electron transport chain.
Namun, oksidasi alternatif ini dihasilkan sebagai respon terhadap berbagai tekanan seperti hawa dingin, spesi oksigen reaktif, infeksi oleh patogen, dan faktor-faktor lainnya yang menghambat rantai transpor elektron secara penuh.
Alternative pathways might, therefore, enhance an organism's resistance to injury, by reducing oxidative stress.
Lintasan alternatif ini oleh karenanya akan meningkatkan resistansi organisme terhadap luka dengan menurunkan stres oksidatif.
The original model for how the respiratory chain complexes are organized was that they diffuse freely and independently in the mitochondrial membrane.
Model awal bagaimana rantai kompleks respiratori ini terorganisasikan adalah bahwa kompleks-kompleks ini berdifusi dengan bebas dan terbebas dari membran mitokondria.
However, recent data suggest that the complexes might form higher-order structures called supercomplexes or "respirasomes".
Namun, data-data terbaru mensugestikan bahwa kompleks-kompleks ini kemungkinan membentuk struktur berorde tinggi yang disebut superkompleks ataupun "respirasom."
These associations might allow channeling of substrates between the various enzyme complexes, increasing the rate and efficiency of electron transfer.
Asosiasi ini mengizinkan penyaluran substrat di antara berbagai kompleks enzim, sehingga meningkatkan laju dan efisiensi transfer elektron.
Within such mammalian supercomplexes, some components would be present in higher amounts than others, with some data suggesting a ratio between complexes I/II/III/IV and the ATP synthase of approximately 1:1:3:7:4.
Dalam superkompleks mamalia, beberapa komponen kompleks akan lebih banyak daripada yang lainnya, dengan beberapa data mensugestikan rasio antara kompleks I/II/II/IV dan ATP sintase kira-kira 1:1:3:7:4.
However, the debate over this supercomplex hypothesis is not completely resolved, as some data do not appear to fit with this model.
Walau demikian, perdebatan mengenai hipotesis superkompleks ini masihlah belum berakhir, karena beberapa data tampaknya tidak sesuai dengan model ini.
In contrast to the general similarity in structure and function of the electron transport chains in eukaryotes, bacteria and archaea possess a large variety of electron-transfer enzymes.
Berbeda dengan banyaknya kemiripan dalam struktur dan fungsi rantai transpor elektron pada eukariota, bakteri dan arkaea memiliki banyak jenis enzim transfer elektron yang sangat bervariasi.
In common with eukaryotes, prokaryotic electron transport uses the energy released from the oxidation of a substrate to pump ions across a membrane and generate an electrochemical gradient.
Walau demikian, terdapat kesamaan dengan rantai transpor elektron eukarita, yaitu transpor elektron prokariotik juga menggunakan energi yang dilepaskan dari oksidasi substrat untuk memompa ion keluar masuk membran dan menghasilkan gradien elektrokimia.
The main difference between eukaryotic and prokaryotic oxidative phosphorylation is that bacteria and archaea use many different substances to donate or accept electrons.
Perbedaan utama antara fosforilasi eukariotik dengan fosforilasi oksidatif prokariotik adalah bahwa bakteri dan arkaea menggunakan banyak senyawa-senyawa yang berbeda untuk menerima dan mendonor elektron.
In E. coli, for example, oxidative phosphorylation can be driven by a large number of pairs of reducing agents and oxidizing agents, which are listed below.
Pada E. coli, sebagai contohnya, fosforilasi oksidatif dapat didorong oleh sejumlah besar pasangan reduktor dan oksidator (lihat tabel di bawah).
As shown above, E. coli can grow with reducing agents such as formate, hydrogen, or lactate as electron donors, and nitrate, DMSO, or oxygen as acceptors.
Sebagaimana yang ditunjukkan oleh tabel di atas, E. coli dapat tumbuh dengan menggunakan reduktor seperti format, hidrogen, ataupun laktat sebagai donor elektron dan nitrat, DMSO, ataupun oksigen akseptor.
Some prokaryotes use redox pairs that have only a small difference in midpoint potential.
Beberapa prokariota menggunakan pasangan redoks yang hanya memiliki perbedaan potensial titik tengah yang kecil.
For example, nitrifying bacteria such as Nitrobacter oxidize nitrite to nitrate, donating the electrons to oxygen.
Sebagai contohnya, bakteri yang melakukan nitrifikasi seperti Nitrobakter mengoksidasi nitrit menjadi nitrat dan mendonarkan elektron ke oksigen.
The small amount of energy released in this reaction is enough to pump protons and generate ATP, but not enough to produce NADH or NADPH directly for use in anabolism.
Sejumlah kecil energi yang dilepaskan oleh reaksi ini cukup untuk memompa proton dan menghasilkan ATP, tetapi tidak cukup untuk menghasilkan NADH ataupun NADPH secara langsung untuk digunakan dalam anabolisme.
This problem is solved by using a nitrite oxidoreductase to produce enough proton-motive force to run part of the electron transport chain in reverse, causing complex I to generate NADH.
Masalah ini diselesaikan dengan menggunakan nitrit oksidoreduktase untuk menghasilkan gaya gerak proton yang cukup untuk menjalankan sebagai rantai transpor elektron secara terbalik, menyebabkan kompleks I memproduksi NADH.
Prokaryotes control their use of these electron donors and acceptors by varying which enzymes are produced in response to environmental conditions.
Prokariota mengontrol penggunaan donor dan akseptor elektron ini dengan memproduksi enzim tertentu sesuai dengan kondisi lingkungan.
This allows many combinations of enzymes to function together, linked by the common ubiquinol intermediate.
Ini mengizinkan banyak kombinasi enzim untuk bekerja secara bersamaan, yang saling terhubung oleh zat antara ubikuinol.
In addition to this metabolic diversity, prokaryotes also possess a range of isozymes – different enzymes that catalyze the same reaction.
Selain beranekaragamnya lintasan metabolisme ini, prokariota juga memiliki sejumlah besar isozim, yaitu enzim-enzim berbeda yang mengkatalisis reaksi yang sama.
For example, in E. coli, there are two different types of ubiquinol oxidase using oxygen as an electron acceptor.
Sebagai contohnya, E. coli memiliki dua jenis ubikuinol oksidase yang berbeda.
Under highly aerobic conditions, the cell uses an oxidase with a low affinity for oxygen that can transport two protons per electron.
Di bawah kondisi aerob, sel menggunakan oksidase yang berafinitas rendah terhadap oksigen yang dapat mentranspor dua proton per elektron.
However, if levels of oxygen fall, they switch to an oxidase that transfers only one proton per electron, but has a high affinity for oxygen.
Namun, apabila kadar oksigen menurun, sel akan menggunakan oksidase yang hanya mentransfer satu proton per elektron tetapi berafinitas tinggi terhadap oksigen.
ATP synthase, also called complex V, is the final enzyme in the oxidative phosphorylation pathway.
ATP sintase, juga disebut kompleks V, adalah enzim terakhir dalam lintasan fosforilasi oksidatif.
The enzyme uses the energy stored in a proton gradient across a membrane to drive the synthesis of ATP from ADP and phosphate (Pi).
Enzim ini menggunakan energi yang tersimpan pada gradien proton di sepanjang membran untuk mendorong sintesis ATP dari ADP dan fosfat (Pi).
Estimates of the number of protons required to synthesize one ATP have ranged from three to four, with some suggesting cells can vary this ratio, to suit different conditions.
Perkiraan jumlah proton yang diperlukan untuk mensintesis satu ATP berkisar antara tiga sampai dengan empat,
In the absence of a proton-motive force, the ATP synthase reaction will run from right to left, hydrolyzing ATP and pumping protons out of the matrix across the membrane.
Dengan ketiadaan gaya gerak proton, reaksi ATP sintase akan berjalan dari sisi kanan ke kiri, menghidrolisis ATP dan memompa proton keluar dari matriks melewati membran.
However, when the proton-motive force is high, the reaction is forced to run in the opposite direction; it proceeds from left to right, allowing protons to flow down their concentration gradient and turning ADP into ATP.
Namun, ketika gaya gerak protonnya tinggi, reaks dipaksa untuk berjalan secara terbalik, yaitu dari sisi kanan ke kiri, mengizinkan proton mengalir dan mengubah ADP menjadi ATP.
ATP synthase is a massive protein complex with a mushroom-like shape.
ATP sintase adalah sebuah kompleks protein yang besar dengan bentuk seperti jamur.
The mammalian enzyme complex contains 16 subunits and has a mass of approximately 600 kilodaltons.
Kompleks enzim ini pada mamalia mengandung 16 subunit dan memiliki massa kira-kira 600 kilodalton.
The portion embedded within the membrane is called FO and contains a ring of c subunits and the proton channel.
Bagian yang tertanam pada membran disebut FO dan mengandung sebuah cincin subunit c dan saluran proton.
The stalk and the ball-shaped headpiece is called F1 and is the site of ATP synthesis.
"Tangkai" dan kepala yang berbentuk bola disebut F1 dan merupakan tempat sintesis ATP.
The ball-shaped complex at the end of the F1 portion contains six proteins of two different kinds (three α subunits and three β subunits), whereas the "stalk" consists of one protein: the γ subunit, with the tip of the stalk extending into the ball of α and β subunits.
Kompleks yang berbentuk bola pada ujung akhir F1 mengandung enam protein yang dapat dibagi menjadi dua jenis: tiga subunit α dan tiga subunit β), manakala bagian "tangkai" terdiri dari satu protein: subunit γ, dengan ujung tangkai menusuk ke dalam bola subunit α dan β.
Both the α and β subunits bind nucleotides, but only the β subunits catalyze the ATP synthesis reaction.
Baik subunit α dan β mengikat nukleotida, tetapi hanya subunit β yang mengkatalisis reaksi sintesis ATP.
Rotation might be caused by changes in the ionization of amino acids in the ring of c subunits causing electrostatic interactions that propel the ring of c subunits past the proton channel.
Rotasi dapat disebabkan oleh perubahan pada ionisasi asam amino cincin subunit c, menyebabkan interaksi elektrosatik yang menolak cincin subunit c. Cincin yang berotasi ini pada akhirnya akan memutar "as roda" (tangkai subunit γ).
This movement of the tip of the γ subunit within the ball of α and β subunits provides the energy for the active sites in the β subunits to undergo a cycle of movements that produces and then releases ATP.
Pergerakan ujung subunit γ yang berada dalam bola subunit α dan β memberikan energi agar tapak aktif pada subunit β menjalankan siklus pergerakan yang memproduksi dan kemudian melepaskan ATP.
This ATP synthesis reaction is called the binding change mechanism and involves the active site of a β subunit cycling between three states.
Reaksi sintesis ATP ini disebut sebagai mekanisme perubahan ikatan (binding change mechanism) dan melibatkan tapak aktif subunit β yang berputar terus dalam tiga keadaan.
In the "open" state, ADP and phosphate enter the active site (shown in brown in the diagram).
Pada keadaan "terbuka", ADP dan fosfat memasuki tapa aktif (ditunjukkan dalam warna coklat pada diagram).
The enzyme then changes shape again and forces these molecules together, with the active site in the resulting "tight" state (shown in pink) binding the newly produced ATP molecule with very high affinity.
Enzim kemudian berubah bentuk lagi dan memaksa kedua molekul ini bersama, dengan tapak aktif dalam keadaan "ketat" (ditunjukan dalam warna merah jambu) dan mengikat molekul ATP yang terbentuk.
Finally, the active site cycles back to the open state, releasing ATP and binding more ADP and phosphate, ready for the next cycle.
Tapak aktif kemudian kembali lagi ke keadaan terbuka dan melepaskan ATP untuk kemudian mengikat ADP dan fosfat, dan memulai siklus yang baru.
In some bacteria and archaea, ATP synthesis is driven by the movement of sodium ions through the cell membrane, rather than the movement of protons.
Pada beberapa bakteri dan arkaea, sintesis ATP didorong oleh pergerakan ion natrium yang melalui membran sel daripada pergerakan proton.
Archaea such as Methanococcus also contain the A1Ao synthase, a form of the enzyme that contains additional proteins with little similarity in sequence to other bacterial and eukaryotic ATP synthase subunits.
Arkaea seperti Methanococcus juga mengandung A1Ao sintase, sebuah bentuk enzim yang mengandung protein tambahan dengan kemiripan urutan asam amino yang kecil dengan subunit ATP sintase bakteri dan eukariota lainnya.
It is possible that, in some species, the A1Ao form of the enzyme is a specialized sodium-driven ATP synthase, but this might not be true in all cases.
Adalah mungkin bahwa pada beberapa spesies, bentuk enzim A1Ao adalah ATP-sintase terspesialisasi yang digerakkan oleh natrium, tetapi ini tidaklah benar pada keseluruhan kasus.
Molecular oxygen is a good terminal electron acceptor because it is a strong oxidizing agent.
Oksigen molekuler merupakan akseptor elektron akhir yang ideal, karena ia merupakan oksidator kuat.
The reduction of oxygen does involve potentially harmful intermediates.
Reduksi oksigen melibatkan zat antara yang berpotensi bahaya.
Although the transfer of four electrons and four protons reduces oxygen to water, which is harmless, transfer of one or two electrons produces superoxide or peroxide anions, which are dangerously reactive.
Walaupun transfer empat elektron dan empat proton akan mereduksi oksigen menjadi air, yang tidak berbahaya, transfer satu atau dua elektron akan menghasilkan anion superoksida ataupun anion peroksida, yang sangat reaktif dan berbahaya.
This cellular damage may contribute to disease and is proposed as one cause of aging.
Kerusakan ini berkontribusi terhadap penyakit dan diajukan pula merupakan salah satu akibat dari penuaan.
As the production of reactive oxygen species by these proton-pumping complexes is greatest at high membrane potentials, it has been proposed that mitochondria regulate their activity to maintain the membrane potential within a narrow range that balances ATP production against oxidant generation.
Karena laju produksi spesi oskigen reaktif oleh kompleks pemompa proton ini tertinggi ketika potensial membran tinggi, diajukan bahwa mitokondria meregulasi aktivitas kompleks untuk menjaga potensial membran berada dalam kisaran yang kecil sehingga menyeimbangkan produksi ATP terhadap produksi oksidator.
To counteract these reactive oxygen species, cells contain numerous antioxidant systems, including antioxidant vitamins such as vitamin C and vitamin E, and antioxidant enzymes such as superoxide dismutase, catalase, and peroxidases, which detoxify the reactive species, limiting damage to the cell.
Untuk melawan spesi oksigen reaktif ini, sel mengandung sejumlah sistem antioksidan, meliputi vitamin antioksidan seperti vitamin C dan vitamin E, dan enzim antioksidan seperti superoksida dismutase, katalase, dan peroksidase, yang menetralkan spesi reaktif sehingga mengurangi kerusakan sel.
There are several well-known drugs and toxins that inhibit oxidative phosphorylation.
Terdapat beberapa obat dan racun yang dikenal baik menginhibisi fosforilasi oksidatif.
Although any one of these toxins inhibits only one enzyme in the electron transport chain, inhibition of any step in this process will halt the rest of the process.
Walaupun semua racun hanya menginhibisi satu enzim pada rantai transpor elektron, inhibisi pada langkah apapun pada proses ini akan menghentikan keseluruhan proses.
For example, if oligomycin inhibits ATP synthase, protons cannot pass back into the mitochondrion.
Contohnya, jika oligomisin menginhibisi ATP sintase, proton tidak dapat mengalir balik ke dalam mitokondria.
As a result, the proton pumps are unable to operate, as the gradient becomes too strong for them to overcome.
Akibatnya, pompa proton tidak dapat bekerja, karena gradien konsentrasinya menjadi terlalu kuat untuk diatasi.
NADH is then no longer oxidized and the citric acid cycle ceases to operate because the concentration of NAD+ falls below the concentration that these enzymes can use.
NADH kemudian tidak akan lagi teroksidasi dan siklus asam sitrat berhenti bekerja karena konsentrasi NAD+ menurun di bahwa kadar yang cukup agar enzim bekerja.
Not all inhibitors of oxidative phosphorylation are toxins.
Tidak semua inhibitor fosforilasi oksidatif bersifat racun.
This rapid respiration produces heat, and is particularly important as a way of maintaining body temperature for hibernating animals, although these proteins may also have a more general function in cells' responses to stress.
Respirasi cepat ini menghasilkan panas, dan proses ini sangat penting dalam menjaga suhu tubuh pada hewan yang berhibernasi, walaupun protein ini kemungkinan juga memiliki fungsi umum dalam respon sel terhadap stres.
Lehninger Principles of Biochemistry (4th ed.).
Lehninger Principles of Biochemistry (Edisi 4th).
Into the Cool: Energy Flow, Thermodynamics and Life (1st ed.).
Into the Cool: Energy Flow, Thermodynamics and Life (Edisi 1st).
Power, Sex, Suicide: Mitochondria and the Meaning of Life (1st ed.).
Power, Sex, Suicide: Mitochondria and the Meaning of Life (Edisi 1st).
Bioenergetics 3 (1st ed.).
Bioenergetics 3 (Edisi 1st).
ISBN 0-12-518121-3. Haynie D (2001).
ISBN 0-125-18121-3. Haynie D (2001).
Biological Thermodynamics (1st ed.).
Biological Thermodynamics (Edisi 1st).
Introduction to Bioenergetics (1st ed.).
Introduction to Bioenergetics (Edisi 1st).
Wikstrom M, ed. (2005).
Wikstrom M (Ed) (2005).
Biophysical and Structural Aspects of Bioenergetics (1st ed.).
Biophysical and Structural Aspects of Bioenergetics (Edisi 1st).