Proteins are large biomolecules and macromolecules that comprise one or more long chains of amino acid residues.
Protein adalah kelompok biomolekul berukuran besar yang terbentuk dari satu rantai panjang asam amino atau lebih.
Proteins perform a vast array of functions within organisms, including catalysing metabolic reactions, DNA replication, responding to stimuli, providing structure to cells and organisms, and transporting molecules from one location to another.
Protein memiliki banyak fungsi dalam makhluk hidup, di antaranya mempercepat reaksi-reaksi metabolisme, mereplikasi DNA, menanggapi rangsangan, memberi bentuk sel dan tubuh, dan memindahkan molekul dari satu lokasi ke lokasi lain.
Proteins differ from one another primarily in their sequence of amino acids, which is dictated by the nucleotide sequence of their genes, and which usually results in protein folding into a specific 3D structure that determines its activity.
Perbedaan utama antara satu protein dan protein lainnya adalah urutan asam amino-asam aminonya, yang ditentukan oleh urutan nukleotida dari gen-gennya, dan biasanya menyebabkan lipatan protein menjadi struktur tiga dimensi khusus yang sesuai dengan fungsinya.
A linear chain of amino acid residues is called a polypeptide.
Sejumlah asam amino membentuk rantai lurus yang disebut polipeptida.
A protein contains at least one long polypeptide.
Suatu protein terdiri dari minimum satu polipeptida panjang.
Short polypeptides, containing less than 20–30 residues, are rarely considered to be proteins and are commonly called peptides.
Polipeptida pendek (dengan kurang dari 20–30 asam amino) biasanya tidak dianggap sebagai protein, tetapi disebut molekul peptida atau oligopeptida.
The individual amino acid residues are bonded together by peptide bonds and adjacent amino acid residues.
Masing-masing asam amino dalam protein terikat ke asam amino di dekatnya oleh ikatan peptida.
The sequence of amino acid residues in a protein is defined by the sequence of a gene, which is encoded in the genetic code.
Urutan asam amino dalam protein ditentukan oleh urutan gen yang disandi dalam kode genetik.
Shortly after or even during synthesis, the residues in a protein are often chemically modified by post-translational modification, which alters the physical and chemical properties, folding, stability, activity, and ultimately, the function of the proteins.
Tak lama setelah atau bahkan selama sintesis, residu dalam protein sering dimodifikasi secara kimiawi melalui proses modifikasi pascatranslasi yang mengubah sifat fisik dan kimia, lipatan, stabilitas, aktivitas, dan fungsi protein.
Proteins can work together to achieve a particular function, and they often associate to form stable protein complexes.
Beberapa protein juga dapat bekerja sama untuk menjalankan fungsi tertentu, dan kelompok seperti ini sering membentuk kompleks protein yang stabil.
Once formed, proteins only exist for a certain period and are then degraded and recycled by the cell's machinery through the process of protein turnover.
Begitu terbentuk, protein hanya ada untuk jangka waktu tertentu lalu didegradasi dan didaur ulang dalam sel melalui proses pergantian protein.
They can exist for minutes or years with an average lifespan of 1–2 days in mammalian cells.
Protein bisa berumur beberapa menit hingga beberapa tahun dengan umur rata-rata 1–2 hari dalam sel mamalia.
Abnormal or misfolded proteins are degraded more rapidly either due to being targeted for destruction or due to being unstable.
Protein yang abnormal atau salah lipat akan terdegradasi lebih cepat, baik karena ditargetkan untuk dihancurkan atau karena tidak stabil.
Like other biological macromolecules such as polysaccharides and nucleic acids, proteins are essential parts of organisms and participate in virtually every process within cells.
Bersama dengan biomolekul raksasa lainnya seperti polisakarida dan asam nukleat, protein merupakan bagian esensial dari organisme dan terlibat dalam hampir seluruh proses di dalam sel.
Many proteins are enzymes that catalyse biochemical reactions and are vital to metabolism.
Sebagian protein adalah enzim yang berfungsi sebagai katalis dalam reaksi-reaksi biokimia dan bersifat vital untuk metabolisme.
Other proteins are important in cell signaling, immune responses, cell adhesion, and the cell cycle.
Protein-protein lainnya memiliki peran penting dalam persinyalan sel, respons imun, adhesi sel, dan siklus sel.
In animals, proteins are needed in the diet to provide the essential amino acids that cannot be synthesized.
Hewan memerlukan protein dalam makanannya untuk memperoleh asam amino esensial yang tidak bisa disintesis di dalam tubuh.
Digestion breaks the proteins down for metabolic use.
Sistem pencernaan memecah protein dari makanan untuk dapat digunakan dalam metabolisme.
Proteins were first described by the Dutch chemist Gerardus Johannes Mulder and named by the Swedish chemist Jöns Jacob Berzelius in 1838.
Protein pertama kali dijelaskan oleh kimiawan Belanda Gerardus Johannes Mulder dan dinamai oleh ahli kimia Swedia Jöns Jacob Berzelius pada tahun 1838.
Mulder carried out elemental analysis of common proteins and found that nearly all proteins had the same empirical formula, C400H620N100O120P1S1.
Mulder melakukan analisis unsur terhadap protein umum dan menemukan bahwa hampir semua protein memiliki rumus empiris yang sama, yaitu C400H620N100O120P1S1.
He came to the erroneous conclusion that they might be composed of a single type of (very large) molecule.
Ia sampai pada kesimpulan yang salah bahwa mereka mungkin terdiri dari satu jenis molekul (sangat besar).
The term "protein" to describe these molecules was proposed by Mulder's associate Berzelius; protein is derived from the Greek word πρώτειος (proteios), meaning "primary", "in the lead", or "standing in front", + -in.
Istilah "protein" untuk menggambarkan molekul-molekul ini diajukan oleh rekan Mulder, Berzelius; protein berasal dari kata Yunani πρώτειος (proteios), yang berarti "primer", "di depan", atau "berdiri di depan", ditambah akhiran -in.
Mulder went on to identify the products of protein degradation such as the amino acid leucine for which he found a (nearly correct) molecular weight of 131 Da.
Mulder selanjutnya mengidentifikasi produk degradasi protein seperti asam amino leusin yang ia temukan dengan berat molekul (hampir benar)
Early nutritional scientists such as the German Carl von Voit believed that protein was the most important nutrient for maintaining the structure of the body, because it was generally believed that "flesh makes flesh".
Ilmuwan nutrisi awal seperti Carl von Voit dari Jerman percaya bahwa protein adalah nutrisi terpenting untuk menjaga struktur tubuh karena secara umum diyakini bahwa "daging membuat daging."
Thomas Burr Osborne compiled a detailed review of the vegetable proteins at the Connecticut Agricultural Experiment Station.
Di Stasiun Percobaan Pertanian Connecticut, tinjauan terperinci tentang protein nabati dikumpulkan oleh Thomas Burr Osborne.
The difficulty in purifying proteins impeded work by early protein biochemists.
Kesulitan dalam memurnikan protein dalam jumlah besar membuat para ahli biokimia protein awal sangat sulit mempelajarinya.
The understanding of proteins as polypeptides, or chains of amino acids, came through the work of Franz Hofmeister and Hermann Emil Fischer in 1902.
Pemahaman tentang protein sebagai polipeptida muncul melalui karya Franz Hofmeister dan Hermann Emil Fischer pada tahun 1902.
The central role of proteins as enzymes in living organisms that catalyzed reactions was not fully appreciated until 1926, when James B. Sumner showed that the enzyme urease was in fact a protein.
Peran sentral protein sebagai enzim dalam organisme hidup tidak sepenuhnya diapresiasi sampai tahun 1926 ketika James B. Sumner menunjukkan bahwa enzim urease sebenarnya adalah protein.
Linus Pauling is credited with the successful prediction of regular protein secondary structures based on hydrogen bonding, an idea first put forth by William Astbury in 1933.
Linus Pauling dianggap sukses dalam memperkirakan struktur sekunder protein biasa berdasarkan ikatan hidrogen, sebuah ide yang pertama kali dikemukakan oleh William Astbury pada tahun 1933.
Later work by Walter Kauzmann on denaturation, based partly on previous studies by Kaj Linderstrøm-Lang, contributed an understanding of protein folding and structure mediated by hydrophobic interactions.
Belakangan, karya Walter Kauzmann tentang denaturasi, yang sebagian didasarkan pada penelitian sebelumnya oleh Kaj Linderstrøm-Lang, memberi pemahaman tentang pelipatan protein dan struktur yang dimediasi oleh interaksi hidrofobik.
The first protein to have its amino acid chain sequenced was insulin, by Frederick Sanger, in 1949.
Protein pertama yang diurutkan adalah insulin, oleh Frederick Sanger, pada 1949.
Sanger correctly determined the amino acid sequence of insulin, thus conclusively demonstrating that proteins consisted of linear polymers of amino acids rather than branched chains, colloids, or cyclols.
Sanger dengan tepat menentukan urutan asam amino insulin sehingga secara meyakinkan menunjukkan bahwa protein terdiri dari polimer linier asam amino alih-alih rantai bercabang, koloid, atau siklol.
He won the Nobel Prize for this achievement in 1958.
Ia memenangkan Hadiah Nobel untuk pencapaian ini pada 1958.
The first protein structures to be solved were hemoglobin by Max Perutz and myoglobin by John Kendrew, in 1958.
Struktur protein pertama yang diketahhui adalah hemoglobin dan mioglobin, masing-masing oleh Max Perutz dan Sir John Cowdery Kendrew, pada tahun 1958.
The side chains of the standard amino acids have a variety of chemical structures and properties, and it is the combined effect of all amino acids that determines its three-dimensional structure and chemical reactivity.
Struktur tiga dimensi dan reaktivitas kimia suatu protein ditentukan oleh efek gabungan dari semua rantai samping asam amino dalam protein tersebut.
The amino acids in a polypeptide chain are linked by peptide bonds between amino and carboxyl group.
Sejumlah asam amino membentuk rantai lurus yang disebut polipeptida.
An individual amino acid in a chain is called a residue, and the linked series of carbon, nitrogen, and oxygen atoms are known as the main chain or protein backbone.
Setelah terhubung dalam rantai protein, asam amino individual disebut residu, sedangkan rangkaian atom karbon, nitrogen,
The words protein, polypeptide, and peptide are a little ambiguous and can overlap in meaning.
Istilah protein, polipeptida, dan peptida agak ambigu dan dapat tumpang tindih artinya.
Protein is generally used to refer to the complete biological molecule in a stable conformation, whereas peptide is generally reserved for a short amino acid oligomers often lacking a stable 3D structure.
Protein umumnya digunakan untuk merujuk pada molekul biologis lengkap dalam konformasi yang stabil, sedangkan peptida umumnya merujuk pada oligomer asam amino pendek yang sering kali tidak memiliki struktur tiga dimensi yang stabil.
But the boundary between the two is not well defined and usually lies near 20–30 residues.
Namun, batas antara keduanya tidak ditentukan dengan baik dan biasanya berkisar antara 20–30 residu.
Proteins can interact with many types of molecules and ions, including with other proteins, with lipids, with carbohydrates, and with DNA.
Protein dapat berinteraksi dengan banyak jenis molekul, termasuk dengan protein lain, dengan lipid, dengan karbohidrat, dan dengan DNA.
A typical bacterial cell, e.g. E. coli and Staphylococcus aureus, is estimated to contain about 2 million proteins.
Diperkirakan bahwa bakteri berukuran rata-rata mengandung sekitar dua juta protein per sel (misalnya Escherichia coli dan Staphylococcus aureus).
Smaller bacteria, such as Mycoplasma or spirochetes contain fewer molecules, on the order of 50,000 to 1 million.
Bakteri yang lebih kecil, seperti Mycoplasma atau spiroket mengandung lebih sedikit protein, sekitar 50.000 hingga 1 juta.
By contrast, eukaryotic cells are larger and thus contain much more protein.
Sel eukariota berukuran lebih besar sehingga mengandung lebih banyak protein.
For instance, yeast cells have been estimated to contain about 50 million proteins and human cells on the order of 1 to 3 billion.
Misalnya, sel khamir Saccharomyces cerevisiae diperkirakan mengandung sekitar 50 juta protein dan sel manusia sekitar 1 hingga 3 miliar.
The concentration of individual protein copies ranges from a few molecules per cell up to 20 million.
Konsentrasi salinan protein individual berkisar dari beberapa molekul per sel hingga 20 juta per sel.
For instance, of the 20,000 or so proteins encoded by the human genome, only 6,000 are detected in lymphoblastoid cells.
Misalnya, dari sekitar 20.000 protein yang disandi oleh genom manusia, hanya 6.000 yang terdeteksi dalam sel limfoblastoid.
Proteins are assembled from amino acids using information encoded in genes.
Protein dirakit dari sejumlah asam amino menggunakan informasi yang disandi dalam gen.
Each protein has its own unique amino acid sequence that is specified by the nucleotide sequence of the gene encoding this protein.
Setiap protein memiliki urutan asam amino uniknya sendiri yang ditentukan oleh urutan nukleotida dari gen yang menyandi protein ini.
The genetic code is a set of three-nucleotide sets called codons and each three-nucleotide combination designates an amino acid, for example AUG (adenine–uracil–guanine) is the code for methionine.
Kode genetik adalah satu set berupa tiga nukleotida yang disebut kodon dan setiap kombinasi tiga nukleotida menunjukkan asam amino, misalnya AUG (adenina–urasil–guanina)
Because DNA contains four nucleotides, the total number of possible codons is 64; hence, there is some redundancy in the genetic code, with some amino acids specified by more than one codon.
Karena DNA mengandung empat nukleotida, jumlah total kodon yang mungkin adalah 64; oleh karena itu, terdapat beberapa redundansi dalam kode genetik, dengan beberapa asam amino ditentukan oleh lebih dari satu kodon.
Genes encoded in DNA are first transcribed into pre-messenger RNA (mRNA) by proteins such as RNA polymerase.
Gen yang disandi dalam DNA pertama-tama ditranskripsikan menjadi pra-RNA duta (mRNA) oleh protein seperti RNA polimerase.
Most organisms then process the pre-mRNA (a primary transcript) using various forms of post-transcriptional modification to form the mature mRNA, which is then used as a template for protein synthesis by the ribosome.
Kebanyakan organisme kemudian memproses pra-mRNA (juga dikenal sebagai transkrip primer) menggunakan berbagai bentuk modifikasi pascatranskripsi untuk membentuk mRNA yang matang, yang kemudian digunakan sebagai templat untuk sintesis protein oleh ribosom.
In prokaryotes the mRNA may either be used as soon as it is produced, or be bound by a ribosome after having moved away from the nucleoid.
Pada prokariota, mRNA dapat digunakan segera setelah diproduksi atau diikat oleh ribosom setelah menjauh dari nukleoid.
In contrast, eukaryotes make mRNA in the cell nucleus and then translocate it across the nuclear membrane into the cytoplasm, where protein synthesis then takes place.
Sebaliknya, eukariota membuat mRNA di inti sel dan kemudian mentranslokasikannya melewati membran inti ke dalam sitoplasma, tempat sintesis protein kemudian terjadi.
The rate of protein synthesis is higher in prokaryotes than eukaryotes and can reach up to 20 amino acids per second.
Tingkat sintesis protein pada prokariota lebih tinggi daripada eukariota dan dapat mencapai hingga 20 asam amino per detik.
The process of synthesizing a protein from an mRNA template is known as translation.
Proses sintesis protein dari cetakan mRNA dikenal sebagai translasi.
The mRNA is loaded onto the ribosome and is read three nucleotides at a time by matching each codon to its base pairing anticodon located on a transfer RNA molecule, which carries the amino acid corresponding to the codon it recognizes.
Selanjutnya, mRNA dimuat ke ribosom dan dibaca tiga nukleotida sekaligus dengan mencocokkan setiap kodon dengan antikodon pasangan basa yang terletak pada molekul RNA transfer (tRNA), yang membawa asam amino yang sesuai dengan kodon yang dikenalinya.
The enzyme aminoacyl tRNA synthetase "charges" the tRNA molecules with the correct amino acids.
Enzim sintetase tRNA-aminoasil "mengisi" molekul tRNA dengan asam amino yang benar.
The growing polypeptide is often termed the nascent chain.
Polipeptida yang sedang terbentuk sering disebut rantai yang baru lahir.
Proteins are always biosynthesized from N-terminus to C-terminus.
Protein selalu disintesis dari N-terminus ke C-terminus.
The size of a synthesized protein can be measured by the number of amino acids it contains and by its total molecular mass, which is normally reported with the unit dalton (Da), or its derivative unit kilodalton (kDa).
Ukuran protein yang disintesis dapat diukur dengan jumlah asam amino yang dikandungnya dan dengan total massa molekulnya, yang biasanya dilaporkan dalam satuan dalton (identik dengan satuan massa atom), atau satuan turunan kilodalton (kDa).
The average size of a protein increases from Archaea to Bacteria to Eukaryote (283, 311, 438 residues and 31, 34, 49 kDa respectively) due to a bigger number of protein domains constituting proteins in higher organisms.
Ukuran rata-rata protein makin meningkat dari arkea, bakteri, dan eukariota (masing-masing 283, 311, 438 residu amino dan 31, 34, 49 kDa) karena lebih banyak domain protein yang menyusun protein dalam organisme yang lebih tinggi.
For instance, yeast proteins are on average 466 amino acids long and 53 kDa in mass.
Misalnya protein khamir rata-rata memiliki panjang 466 asam amino dan massa 53 kDa.
The largest known proteins are the titins, a component of the muscle sarcomere, with a molecular mass of almost 3000 kDa and a total length of almost 27000 amino acids.
Protein terbesar yang diketahui adalah titin, komponen dari sarkomer otot, dengan massa molekul hampir 3.000 kDa dan panjang total hampir 27.000 asam amino.
Chemical synthesis allows for the introduction of non-natural amino acids into polypeptide chains, such as attachment of fluorescent probes to amino acid side chains.
Sintesis kimia memungkinkan untuk memasukkan asam amino non-alami ke dalam rantai polipeptida, seperti pelekatan probe fluoresens ke rantai samping asam amino.
These methods are useful in laboratory biochemistry and cell biology, though generally not for commercial applications.
Metode ini berguna dalam laboratorium biokimia dan biologi sel, meskipun umumnya tidak untuk aplikasi komersial.
Chemical synthesis is inefficient for polypeptides longer than about 300 amino acids, and the synthesized proteins may not readily assume their native tertiary structure.
Sintesis kimiawi tidak efisien untuk polipeptida yang lebih panjang dari sekitar 300 asam amino, dan protein yang disintesis mungkin tidak siap mengambil struktur tersier aslinya.
Most chemical synthesis methods proceed from C-terminus to N-terminus, opposite the biological reaction.
Kebanyakan metode sintesis kimia berlanjut dari C-terminus ke N-terminus, berlawanan dengan reaksi biologis.
Most proteins fold into unique 3D structures.
Sebagian besar protein terlipat menjadi struktur tiga dimensi yang unik.
The shape into which a protein naturally folds is known as its native conformation.
Bentuk alami suatu protein yang melipat dikenal dengan istilah konformasi asli.
Biochemists often refer to four distinct aspects of a protein's structure: Primary structure: the amino acid sequence.
Ahli biokimia sering merujuk pada empat aspek berbeda dari struktur protein.
Tertiary structure: the overall shape of a single protein molecule; the spatial relationship of the secondary structures to one another.
Struktur tersier, merupakan gabungan dari aneka ragam dari struktur sekunder dan menjadi bentuk keseluruhan satu molekul protein.
The tertiary structure is what controls the basic function of the protein.
Struktur tersier inilah yang mengontrol fungsi dasar protein.
Quinary structure is dependent on transient, yet essential, macromolecular interactions that occur inside living cells.
Struktur kuiner bergantung pada interaksi makromolekul yang bersifat sementara, tetapi penting, yang terjadi di dalam sel hidup.
Proteins are not entirely rigid molecules.
Protein bukanlah molekul yang sepenuhnya kaku.
In addition to these levels of structure, proteins may shift between several related structures while they perform their functions.
Selain tingkat struktur ini, protein dapat berubah di antara beberapa struktur terkait
Such changes are often induced by the binding of a substrate molecule to an enzyme's active site, or the physical region of the protein that participates in chemical catalysis.
Perubahan tersebut sering kali disebabkan oleh pengikatan molekul substrat ke situs aktif enzim, atau wilayah fisik protein yang berpartisipasi dalam katalisis kimia.
In solution, protein structures vary because of thermal vibration and collisions with other molecules.
Dalam larutan, protein juga mengalami variasi struktur melalui getaran termal dan tumbukan dengan molekul lain.
Proteins can be informally divided into three main classes, which correlate with typical tertiary structures: globular proteins, fibrous proteins, and membrane proteins.
Secara informal, protein dapat dibagi menjadi tiga kelas utama yang berkorelasi dengan struktur
Almost all globular proteins are soluble and many are enzymes.
Hampir semua protein globular dapat larut dan banyak di antaranya adalah enzim.
Fibrous proteins are often structural, such as collagen, the major component of connective tissue, or keratin, the protein component of hair and nails.
Protein berserat sering kali bersifat struktural, seperti kolagen (komponen utama jaringan ikat) atau keratin (komponen protein rambut dan kuku).
Membrane proteins often serve as receptors or provide channels for polar or charged molecules to pass through the cell membrane.
Protein membran sering berfungsi sebagai reseptor atau menyediakan saluran untuk molekul polar atau bermuatan untuk melewati membran sel.
A special case of intramolecular hydrogen bonds within proteins, poorly shielded from water attack and hence promoting their own dehydration, are called dehydrons.
Dehidron merupakan kasus khusus dari ikatan hidrogen intramolekul di dalam protein, yang terlindung dengan buruk dari serangan air dan karenanya meningkatkan dehidrasinya sendiri.
Many proteins are composed of several protein domains, i.e. segments of a protein that fold into distinct structural units.
Struktur protein lainnya yang juga dikenal adalah domain, yaitu segmen protein yang melipat menjadi unit struktural yang berbeda.
Short amino acid sequences within proteins often act as recognition sites for other proteins.
Urutan asam amino pendek dalam protein sering bertindak sebagai situs pengenalan untuk protein lain.
For instance, SH3 domains typically bind to short PxxP motifs (i.e. 2 prolines [P], separated by two unspecified amino acids [x], although the surrounding amino acids may determine the exact binding specificity).
Misalnya, domain SH3 biasanya mengikat motif PxxP pendek (yaitu 2 prolin [P], yang dipisahkan oleh dua asam amino [x] yang tidak ditentukan, meskipun asam amino di sekitarnya dapat menentukan spesifisitas pengikatan yang tepat).
Proteins make up half the dry weight of an Escherichia coli cell, whereas other macromolecules such as DNA and RNA make up only 3% and 20%, respectively.
Protein menyusun setengah dari berat kering sel Escherichia coli, sedangkan makromolekul lain seperti DNA dan RNA masing-masing hanya berkontribusi sebesar 3% dan 20%.
The set of proteins expressed in a particular cell or cell type is known as its proteome.
Kumpulan protein yang diekspresikan dalam sel atau jenis sel tertentu dikenal sebagai proteoma.
The chief characteristic of proteins that allows their diverse set of functions is their ability to bind other molecules specifically and tightly.
Karakteristik utama protein yang juga memungkinkan beragam fungsi mereka adalah kemampuannya untuk mengikat molekul lain secara spesifik dan erat.
The region of the protein responsible for binding another molecule is known as the binding site and is often a depression or "pocket" on the molecular surface.
Area protein yang bertanggung jawab untuk mengikat molekul lain dikenal sebagai situs pengikatan dan sering kali berupa cekungan atau "kantong" pada permukaan molekul.
This binding ability is mediated by the tertiary structure of the protein, which defines the binding site pocket, and by the chemical properties of the surrounding amino acids' side chains.
Kemampuan mengikat ini dimediasi oleh struktur tersier dari protein yang menentukan kantong situs pengikatan, dan oleh sifat kimiawi rantai samping asam amino di sekitarnya.
Protein binding can be extraordinarily tight and specific; for example, the ribonuclease inhibitor protein binds to human angiogenin with a sub-femtomolar dissociation constant (< 10−15 M) but does not bind at all to its amphibian homolog onconase (> 1 M).
Pengikatan protein bisa sangat ketat dan spesifik; sebagai contoh, protein penghambat ribonuklease berikatan dengan angiogenin manusia dengan konstanta disosiasi subfemtomolar (<10−15 M) tetapi tidak mengikat sama sekali dengan homolognya pada amfibi, yaitu onkonase (>1 M).
Extremely minor chemical changes such as the addition of a single methyl group to a binding partner can sometimes suffice to nearly eliminate binding; for example, the aminoacyl tRNA synthetase specific to the amino acid valine discriminates against the very similar side chain of the amino acid isoleucine.
Perubahan kimiawi yang sangat kecil seperti penambahan satu gugus metil ke pasangan-ikatan terkadang cukup untuk hampir menghilangkan pengikatan; misalnya enzim sintetase aminoasil-tRNA yang spesifik untuk asam amino valin, tidak mengikat rantai samping asam amino isoleusin yang sangat mirip.
Proteins can bind to other proteins as well as to small-molecule substrates.
Protein dapat mengikat protein lain dan juga mengikat substrat molekul kecil.
When proteins bind specifically to other copies of the same molecule, they can oligomerize to form fibrils; this process occurs often in structural proteins that consist of globular monomers that self-associate to form rigid fibers.
Ketika protein mengikat secara spesifik dengan salinan lain dari molekul yang sama, mereka dapat mengalami oligomerisasi untuk membentuk fibril; proses ini sering terjadi pada protein struktural yang terdiri dari monomer globular yang berikatan-sendiri untuk membentuk serat yang kaku.
Protein–protein interactions regulate enzymatic activity, control progression through the cell cycle, and allow the assembly of large protein complexes that carry out many closely related reactions with a common biological function.
Interaksi protein-protein juga mengatur aktivitas enzimatik, mengendalikan perkembangan melalui siklus sel, dan memungkinkan perakitan kompleks protein besar yang melakukan banyak reaksi-terkait-serupa dengan fungsi biologis yang sama.
Proteins can bind to, or be integrated into, cell membranes.
Protein juga dapat mengikat atau bahkan diintegrasikan ke dalam membran sel.
The ability of binding partners to induce conformational changes in proteins allows the construction of enormously complex signaling networks.
Kemampuan pasangan-ikatan untuk menginduksi perubahan konformasi protein memungkinkan pembangunan jaringan pensinyalan yang sangat kompleks.
As interactions between proteins are reversible and depend heavily on the availability of different groups of partner proteins to form aggregates that are capable to carry out discrete sets of function, study of the interactions between specific proteins is a key to understand important aspects of cellular function, and ultimately the properties that distinguish particular cell types.
Karena interaksi di antara protein bersifat reversibel dan sangat bergantung pada ketersediaan pasangan protein untuk membentuk agregat yang mampu melakukan rangkaian fungsi yang berbeda, studi tentang interaksi di antara protein tertentu adalah kunci untuk memahami aspek penting fungsi seluler, dan akhirnya sifat-sifat yang membedakan tipe sel tertentu.
The best-known role of proteins in the cell is as enzymes, which catalyse chemical reactions.
Peran protein yang paling terkenal di dalam sel adalah sebagai enzim, yang mengkatalisasi reaksi kimia.
Enzymes are usually highly specific and accelerate only one or a few chemical reactions.
Enzim biasanya sangat spesifik dan hanya mempercepat satu atau beberapa reaksi kimia.
Enzymes carry out most of the reactions involved in metabolism, as well as manipulating DNA in processes such as DNA replication, DNA repair, and transcription.
Enzim melakukan sebagian besar reaksi yang terlibat dalam metabolisme, serta memanipulasi DNA dalam berbagai proses seperti replikasi DNA, perbaikan DNA, dan transkripsi.
Some enzymes act on other proteins to add or remove chemical groups in a process known as posttranslational modification.
Beberapa enzim bekerja pada protein lain untuk menambah atau menghilangkan gugus kimia dalam proses yang dikenal sebagai modifikasi pascatranslasi.
About 4,000 reactions are known to be catalysed by enzymes.
Sekitar 4.000 reaksi dikatalisis oleh enzim.
The rate acceleration conferred by enzymatic catalysis is often enormous—as much as 1017-fold increase in rate over the uncatalysed reaction in the case of orotate decarboxylase (78 million years without the enzyme, 18 milliseconds with the enzyme).
Percepatan laju yang diberikan oleh katalisis enzimatis sering kali sangat besar, hingga peningkatan laju 1017 kali lipat dibandingkan reaksi tanpa katalisis dalam kasus orotat dekarboksilase (78 juta tahun tanpa enzim, 18 milidetik dengan enzim).
The molecules bound and acted upon by enzymes are called substrates.
Molekul yang terikat dan ditindaklanjuti oleh enzim disebut substrat.
Although enzymes can consist of hundreds of amino acids, it is usually only a small fraction of the residues that come in contact with the substrate, and an even smaller fraction—three to four residues on average—that are directly involved in catalysis.
Meskipun enzim dapat terdiri dari ratusan asam amino, biasanya hanya sebagian kecil dari residu yang bersentuhan dengan substrat, dan fraksi yang lebih kecil lagi—rata-rata tiga hingga empat residu—yang terlibat langsung dalam katalisis.
The region of the enzyme that binds the substrate and contains the catalytic residues is known as the active site.
Area enzim yang mengikat substrat dan mengandung residu katalitik dikenal sebagai situs aktif.
Dirigent proteins are members of a class of proteins that dictate the stereochemistry of a compound synthesized by other enzymes.
Protein dirigen adalah anggota kelompok protein yang menentukan stereokimia senyawa yang disintesis oleh enzim lain.
Many proteins are involved in the process of cell signaling and signal transduction.
Banyak protein terlibat dalam proses pensinyalan sel dan transduksi sinyal.
Some proteins, such as insulin, are extracellular proteins that transmit a signal from the cell in which they were synthesized to other cells in distant tissues.
Beberapa protein, seperti insulin, merupakan protein ekstraseluler yang mengirimkan sinyal dari sel tempat mereka disintesis (yaitu sel pankreas) ke sel lain di jaringan yang jauh.
Others are membrane proteins that act as receptors whose main function is to bind a signaling molecule and induce a biochemical response in the cell.
Jenis lainnya adalah protein membran yang bertindak sebagai reseptor yang fungsi utamanya adalah mengikat molekul pemberi sinyal dan menginduksi respons biokimia di dalam sel.
Many receptors have a binding site exposed on the cell surface and an effector domain within the cell, which may have enzymatic activity or may undergo a conformational change detected by other proteins within the cell.
Banyak reseptor memiliki situs pengikatan yang terekspos pada permukaan sel dan domain efektor di dalam sel, yang mungkin memiliki aktivitas enzimatik atau mungkin mengalami perubahan konformasi yang dideteksi oleh protein lain di dalam sel.
Antibodies are protein components of an adaptive immune system whose main function is to bind antigens, or foreign substances in the body, and target them for destruction.
Antibodi adalah protein yang menjadi komponen dari sistem imun adaptif yang fungsi utamanya adalah mengikat antigen (zat asing di dalam tubuh) dan menargetkannya untuk dimusnahkan.
Antibodies can be secreted into the extracellular environment or anchored in the membranes of specialized B cells known as plasma cells.
Antibodi dapat disekresikan ke dalam lingkungan ekstraseluler atau berlabuh di membran sel B khusus yang dikenal sebagai sel plasma.
Whereas enzymes are limited in their binding affinity for their substrates by the necessity of conducting their reaction, antibodies have no such constraints.
Ketika enzim dibatasi dalam afinitas pengikatan terhadap substratnya oleh kebutuhannya untuk melakukan reaksi, antibodi tidak memiliki batasan seperti itu.
An antibody's binding affinity to its target is extraordinarily high.
Afinitas pengikatan antibodi ke targetnya sangat tinggi.
Many ligand transport proteins bind particular small biomolecules and transport them to other locations in the body of a multicellular organism.
Banyak protein transpor ligan mengikat biomolekul kecil tertentu dan membawanya ke lokasi lain di tubuh organisme multiseluler.
These proteins must have a high binding affinity when their ligand is present in high concentrations, and release the ligand when it is present at low concentrations in the target tissues.
Protein ini harus memiliki afinitas pengikatan yang tinggi jika ligannya terdapat dalam konsentrasi tinggi, tetapi juga harus melepaskan ligan saat berada pada konsentrasi rendah di jaringan target.
The canonical example of a ligand-binding protein is haemoglobin, which transports oxygen from the lungs to other organs and tissues in all vertebrates and has close homologs in every biological kingdom.
Contoh protein pengikat ligan adalah hemoglobin, yang mengangkut oksigen dari paru-paru ke organ dan jaringan lain di semua vertebrata dan memiliki homolog serupa di setiap kerajaan biologis.
Lectins are sugar-binding proteins which are highly specific for their sugar moieties.
Lektin adalah protein pengikat gula yang sangat spesifik untuk bagian gula mereka.
Lectins typically play a role in biological recognition phenomena involving cells and proteins.
Lektin biasanya berperan dalam fenomena pengenalan biologis yang melibatkan sel dan protein.
Transmembrane proteins can serve as ligand transport proteins that alter the permeability of the cell membrane to small molecules and ions.
Protein transmembran juga dapat berfungsi sebagai protein transpor ligan yang mengubah permeabilitas membran sel menjadi molekul dan ion kecil.
The membrane alone has a hydrophobic core through which polar or charged molecules cannot diffuse.
Membran sendiri memiliki pusat yang hidrofobik sehingga molekul polar atau bermuatan tidak dapat berdifusi.
Membrane proteins contain internal channels that allow such molecules to enter and exit the cell.
Protein membran mengandung saluran internal yang memungkinkan molekul tersebut untuk masuk dan keluar sel.
Many ion channel proteins are specialized to select for only a particular ion; for example, potassium and sodium channels often discriminate for only one of the two ions.
Banyak protein saluran ion dikhususkan agar hanya memilih ion tertentu; misalnya, saluran kalium dan natrium sering kali hanya memfasilitasi ion yang spesifik.
Structural proteins confer stiffness and rigidity to otherwise-fluid biological components.
Protein struktural memberikan kekerasan dan kekakuan pada komponen biologis yang cair.
Most structural proteins are fibrous proteins; for example, collagen and elastin are critical components of connective tissue such as cartilage, and keratin is found in hard or filamentous structures such as hair, nails, feathers, hooves, and some animal shells.
Sebagian besar protein struktural merupakan protein berserat; misalnya kolagen dan elastin adalah komponen penting dari jaringan ikat seperti tulang rawan, sementara keratin ditemukan pada struktur keras atau berfilamen seperti rambut, kuku, bulu, tapak, dan beberapa cangkang hewan.
Some globular proteins can play structural functions, for example, actin and tubulin are globular and soluble as monomers, but polymerize to form long, stiff fibers that make up the cytoskeleton, which allows the cell to maintain its shape and size.
Beberapa protein globular juga dapat memiliki fungsi struktural, misalnya aktin dan tubulin yang bersifat globular dan dapat larut sebagai monomer, tetapi berpolimerisasi untuk membentuk serat kaku dan panjang yang membentuk sitoskeleton, yang memungkinkan sel untuk mempertahankan bentuk dan ukurannya.
Other proteins that serve structural functions are motor proteins such as myosin, kinesin, and dynein, which are capable of generating mechanical forces.
Protein lain yang berfungsi struktural adalah protein motorik seperti miosin, kinesin, dan dinein, yang mampu menghasilkan gaya mekanis.
These proteins are crucial for cellular motility of single celled organisms and the sperm of many multicellular organisms which reproduce sexually.
Protein-protein ini sangat penting untuk motilitas seluler pada organisme bersel tunggal dan sperma pada banyak organisme multisel yang bereproduksi secara seksual.
They generate the forces exerted by contracting muscles and play essential roles in intracellular transport.
Mereka juga menghasilkan kekuatan yang digunakan dalam kontraksi otot, serta memainkan peran penting dalam transportasi intraseluler.
By contrast, in vivo experiments can provide information about the physiological role of a protein in the context of a cell or even a whole organism, and can often provide more information about protein behavior in different contexts.
Sebaliknya, percobaan in vivo dapat memberikan informasi tentang peran fisiologis protein dalam konteks sel atau bahkan organisme secara keseluruhan.
In silico studies use computational methods to study proteins.
Studi in silico menggunakan metode komputasi untuk mempelajari protein.
Various types of chromatography are then used to isolate the protein or proteins of interest based on properties such as molecular weight, net charge and binding affinity.
Berbagai jenis kromatografi kemudian digunakan untuk mengisolasi protein yang diinginkan berdasarkan sifat-sifat seperti berat molekul, muatan bersih, dan afinitas pengikatan.
The level of purification can be monitored using various types of gel electrophoresis if the desired protein's molecular weight and isoelectric point are known, by spectroscopy if the protein has distinguishable spectroscopic features, or by enzyme assays if the protein has enzymatic activity.
Tingkat pemurnian dapat dipantau dengan menggunakan berbagai jenis elektroforesis gel jika berat molekul dan titik isoelektrik protein yang diinginkan diketahui, dengan spektroskopi jika protein memiliki fitur spektroskopi yang dapat dibedakan, atau dengan uji enzim jika protein memiliki aktivitas enzimatik.
For natural proteins, a series of purification steps may be necessary to obtain protein sufficiently pure for laboratory applications.
Untuk protein alamiah, serangkaian langkah pemurnian mungkin diperlukan untuk mendapatkan protein yang cukup murni untuk aplikasi laboratorium.
To simplify this process, genetic engineering is often used to add chemical features to proteins that make them easier to purify without affecting their structure or activity.
Untuk menyederhanakan proses ini, rekayasa genetika sering digunakan untuk menambahkan sifat kimiawi pada protein yang membuatnya lebih mudah untuk dimurnikan tanpa memengaruhi struktur atau aktivitasnya.
A number of tags have been developed to help researchers purify specific proteins from complex mixtures.
Sejumlah tag berbeda telah dikembangkan untuk membantu peneliti memurnikan protein tertentu dari campuran yang kompleks.
The study of proteins in vivo is often concerned with the synthesis and localization of the protein within the cell.
Studi tentang protein in vivo sering kali berkaitan dengan sintesis dan lokalisasi protein di dalam sel.
A useful technique for assessing cellular localization uses genetic engineering to express in a cell a fusion protein or chimera consisting of the natural protein of interest linked to a "reporter" such as green fluorescent protein (GFP).
Teknik yang berguna untuk menilai lokalisasi seluler adalah menggunakan rekayasa genetika untuk mengekspresikan di dalam sel, suatu protein fusi atau kimera yang terdiri dari protein alami yang diinginkan yang dihubungkan dengan "pelapor" seperti protein berpendar hijau (GFP).
The fused protein's position within the cell can then be cleanly and efficiently visualized using microscopy.
Posisi protein yang menyatu di dalam sel dapat divisualisasikan dengan bersih dan efisien menggunakan mikroskop, seperti yang ditunjukkan pada gambar.
Other methods for elucidating the cellular location of proteins requires the use of known compartmental markers for regions such as the ER, the Golgi, lysosomes or vacuoles, mitochondria, chloroplasts, plasma membrane, etc.
Metode lain untuk menjelaskan lokasi seluler dari protein memerlukan penggunaan penanda kompartemen untuk daerah seperti RE, badan Golgi, lisosom atau vakuola, mitokondria, kloroplas, membran plasma, dan lainnya.
Other possibilities exist, as well.
Kemungkinan lain juga ada.
For example, immunohistochemistry usually uses an antibody to one or more proteins of interest that are conjugated to enzymes yielding either luminescent or chromogenic signals that can be compared between samples, allowing for localization information.
Misalnya imunohistokimia biasanya menggunakan antibodi terhadap satu protein yang diinginkan atau lebih, yang dikonjugasikan ke enzim yang menghasilkan sinyal bercahaya atau kromogenik yang dapat dibandingkan antarsampel, sehingga memungkinkan informasi lokalisasi.
Finally, the gold-standard method of cellular localization is immunoelectron microscopy.
Metode standar emas untuk lokalisasi seluler adalah mikroskop imunoelektron.
This technique uses an antibody to the protein of interest, along with classical electron microscopy techniques.
Teknik ini juga menggunakan antibodi terhadap protein yang diinginkan, yang menggunakan teknik mikroskop elektron klasik.
The sample is prepared for normal electron microscopic examination, and then treated with an antibody to the protein of interest that is conjugated to an extremely electro-dense material, usually gold.
Sampel disiapkan untuk pemeriksaan mikroskopis elektron normal dan kemudian diberi antibodi terhadap protein yang diinginkan yang dikonjugasikan ke bahan yang sangat padat-elektro, biasanya emas.
This allows for the localization of both ultrastructural details as well as the protein of interest.
Hal ini memungkinkan untuk lokalisasi, baik detail ultrastruktur maupun protein yang diinginkan.
Through another genetic engineering application known as site-directed mutagenesis, researchers can alter the protein sequence and hence its structure, cellular localization, and susceptibility to regulation.
Melalui penerapan rekayasa genetika lain yang dikenal sebagai mutagenesis-terarah-situs, para peneliti dapat mengubah urutan protein dan strukturnya, lokalisasi seluler, serta kerentanannya terhadap regulasi.
This technique even allows the incorporation of unnatural amino acids into proteins, using modified tRNAs, and may allow the rational design of new proteins with novel properties.
Teknik ini bahkan memungkinkan penggabungan asam amino yang tidak alami ke dalam protein menggunakan tRNA yang dimodifikasi, dan memungkinkan desain rasional protein baru dengan sifat baru.
The total complement of proteins present at a time in a cell or cell type is known as its proteome, and the study of such large-scale data sets defines the field of proteomics, named by analogy to the related field of genomics.
Jumlah komplemen protein yang ada pada suatu waktu dalam sel atau jenis sel dikenal sebagai proteoma, dan studi tentang kumpulan data berskala besar tersebut yaitu proteomika, yang dinamai sesuai dengan analoginya dalam genom yaitu genomika.
Key experimental techniques in proteomics include 2D electrophoresis, which allows the separation of many proteins, mass spectrometry, which allows rapid high-throughput identification of proteins and sequencing of peptides (most often after in-gel digestion), protein microarrays, which allow the detection of the relative levels of the various proteins present in a cell, and two-hybrid screening, which allows the systematic exploration of protein–protein interactions.
Teknik eksperimental utama dalam proteomika meliputi elektroforesis 2D yang memungkinkan pemisahan banyak protein, spektrometri massa yang memungkinkan identifikasi protein dengan kecepatan tinggi dan pengurutan peptida dengan cepat (paling sering setelah pencernaan dalam gel), protein susunan-mikro yang memungkinkan deteksi jumlah berbagai protein yang ada dalam sel secara relatif, dan penapisan dua-hibrid yang memungkinkan eksplorasi sistematis interaksi protein-protein.
The total complement of biologically possible such interactions is known as the interactome.
Jumlah komplemen yang mungkin secara biologis dari interaksi-interaksi semacam itu dikenal sebagai interaksioma.
A systematic attempt to determine the structures of proteins representing every possible fold is known as structural genomics.
Upaya sistematis untuk menentukan struktur protein yang mewakili setiap kemungkinan lipatan dikenal sebagai genomika struktural.
Discovering the tertiary structure of a protein, or the quaternary structure of its complexes, can provide important clues about how the protein performs its function and how it can be affected, i.e. in drug design.
Penemuan struktur tersier dari suatu protein, atau struktur kuaterner dari kompleks protein, dapat memberikan petunjuk penting tentang bagaimana protein tersebut menjalankan fungsinya dan bagaimana fungsi ini dapat dipengaruhi, misalnya dalam mendesain obat.
As proteins are too small to be seen under a light microscope, other methods have to be employed to determine their structure.
Karena protein terlalu kecil untuk dilihat di bawah mikroskop cahaya, metode lain harus digunakan untuk menentukan strukturnya.
Common experimental methods include X-ray crystallography and NMR spectroscopy, both of which can produce structural information at atomic resolution.
Metode eksperimental yang umum meliputi kristalografi sinar-X dan spektroskopi NMR, keduanya dapat menghasilkan informasi struktural pada resolusi atomik.
However, NMR experiments are able to provide information from which a subset of distances between pairs of atoms can be estimated, and the final possible conformations for a protein are determined by solving a distance geometry problem.
Eksperimen NMR mampu memberikan informasi dari mana subset jarak di antara pasangan atom dapat diperkirakan, dan kemungkinan konformasi akhir sebuah protein ditentukan dengan memecahkan masalah geometri jarak.
Dual polarisation interferometry is a quantitative analytical method for measuring the overall protein conformation and conformational changes due to interactions or other stimulus.
Interferometri polarisasi ganda adalah metode analitik kuantitatif untuk mengukur konformasi protein secara keseluruhan dan perubahan konformasi akibat interaksi atau rangsangan lainnya.
Circular dichroism is another laboratory technique for determining internal β-sheet / α-helical composition of proteins.
Dikroisme sirkuler adalah teknik laboratorium lain untuk menentukan komposisi untiran-alfa atau lembaran-beta internal dari protein.
Solved structures are usually deposited in the Protein Data Bank (PDB), a freely available resource from which structural data about thousands of proteins can be obtained in the form of Cartesian coordinates for each atom in the protein.
Struktur yang diselesaikan biasanya disimpan di Bank Data Protein (PDB), sumber daya yang tersedia secara bebas mengenai data struktural dari ribuan protein yang dapat diperoleh dalam bentuk koordinat Cartesian untuk setiap atom dalam protein.
Many more gene sequences are known than protein structures.
Urutan gen lebih banyak diketahui dibandingkan struktur protein.
Structural genomics initiatives have attempted to remedy these deficiencies by systematically solving representative structures of major fold classes.
Genomika struktural telah berusaha untuk memperbaiki kekurangan ini dengan secara sistematis memecahkan struktur perwakilan dari kelas-kelas lipatan utama.
Protein structure prediction methods attempt to provide a means of generating a plausible structure for proteins whose structures have not been experimentally determined.
Metode prediksi struktur protein mencoba mencari cara untuk menghasilkan struktur yang masuk akal untuk protein yang strukturnya belum ditentukan secara eksperimental.
Complementary to the field of structural genomics, protein structure prediction develops efficient mathematical models of proteins to computationally predict the molecular formations in theory, instead of detecting structures with laboratory observation.
Untuk melengkapi bidang genomika struktural, prediksi struktur protein mengembangkan model matematika protein yang efisien untuk memprediksi formasi molekul secara komputasi dalam teori, alih-alih mendeteksi struktur dengan observasi laboratorium.
The most successful type of structure prediction, known as homology modeling, relies on the existence of a "template" structure with sequence similarity to the protein being modeled; structural genomics' goal is to provide sufficient representation in solved structures to model most of those that remain.
Jenis prediksi struktur yang paling berhasil, yang dikenal sebagai pemodelan homologi, bergantung pada keberadaan struktur "templat" dengan kemiripan urutan terhadap protein yang dimodelkan; tujuan genomika struktural adalah memberikan representasi yang memadai dari struktur yang terselesaikan untuk memodelkan sebagian besar struktur yang tersisa.
Many structure prediction methods have served to inform the emerging field of protein engineering, in which novel protein folds have already been designed.
Banyak metode prediksi struktur telah menyediakan informasi bagi bidang rekayasa protein, yang baru-baru ini muncul, ketika lipatan protein yang baru telah dirancang.
Many proteins (in eukaryotes ~33%) contain large unstructured but biologically functional segments and can be classified as intrinsically disordered proteins.
Banyak protein (pada eukariota ~33%) mengandung segmen besar yang tidak terstruktur tetapi berfungsi secara biologis dan dapat diklasifikasikan sebagai protein yang tidak teratur secara intrinsik.
Predicting and analysing protein disorder is an important part of protein structure characterisation.
Oleh karena itu, memprediksi dan menganalisis kelainan protein merupakan bagian penting dari karakterisasi struktur protein.
Mathematical models to simulate these dynamical processes involve molecular mechanics, in particular, molecular dynamics.
Model matematika untuk menyimulasikan proses dinamis dari pelipatan dan pengikatan protein melibatkan mekanika molekuler, khususnya dinamika molekuler.
The total nitrogen content of organic matter is mainly formed by the amino groups in proteins.
Jumlah kandungan nitrogen dari bahan organik terutama dibentuk oleh gugus amino dalam protein.
More sensitive methods are available.
Meskipun demikian, metode lain yang lebih sensitif juga tersedia.
NCBI Entrez Protein database NCBI Protein Structure database Human Protein Reference Database Human Proteinpedia Folding@Home (Stanford University)
Basis data protein NCBI Entrez Basis data struktur protein NCBI Basis data referensi protein manusia Proteinpedia manusia Folding@Home (Universitas Stanford)Diarsipkan 2012-09-08 di Wayback Machine.
Research Collaboratory for Structural Bioinformatics (see also Molecule of the Month Archived 2020-07-24 at the Wayback Machine, presenting short accounts on selected proteins from the PDB)
Bank Data Protein di Eropa (lihat pula PDBeQuips, artikel singkat dan panduan tentang struktur PDB yang menarik) Research Collaboratory for Structural Bioinformatics (lihat pula Molecule of the Month Diarsipkan 2020-07-24 di Wayback Machine., menampilkan catatan singkat tentang protein terpilih dari PDB)
Proteopedia – Life in 3D: rotatable, zoomable 3D model with wiki annotations for every known protein molecular structure.
Proteopedia – Life in 3D: model 3D yang dapat dirotasi dan diperbesar dengan anotasi wiki untuk setiap struktur molekuler protein yang diketahui.
UniProt the Universal Protein Resource "An Introduction to Proteins" from HOPES (Huntington's Disease Outreach Project for Education at Stanford)
UniProt, sumber daya universal protein "Pengantar tentang Protein" dari HOPES (Huntington's Disease Outreach Project for Education at Stanford) Protein: Biogenesi hingga Degradasi – Perpustakaan Virtual Biokimia dan Biologi Sel Protein di britannica.com