In molecular biology, a histone octamer is the eight-protein complex found at the center of a nucleosome core particle.
Dalam biologi molekuler, sebuah histon oktamer adalah kompleks delapan-protein yang dapat ditemukan di tengah dari inti nukleosom.
It consists of two copies of each of the four core histone proteins (H2A, H2B, H3, and H4).
Histon oktamer terdiri dari dua salinan dari keempat protein inti histon (H2A, H2B, H3, dan H4).
These interactions keep the DNA and the histone octamer loosely associated, and ultimately allow the two to re-position or to separate entirely.
Interaksi-interaksi tersebut menjaga DNA dan histon oktamer terasosiasi secara longgar sehingga memungkinkan keduanya untuk berganti posisi atau berpisah sepenuhnya.
Histone post-translational modifications were first identified and listed as having a potential regulatory role on the synthesis of RNA in 1964.
Modifikasi histon pascatranslasi pertama kali diidentifikasi dan dianggap berpotensi memiliki peran sebagai regulator sintesis RNA pada tahun 1964.
Chromatin subunit models as well as the notion of the nucleosome were established in 1973 and 1974, respectively.
Model subunit kromatin sekaligus gagasan mengenai nukleosom masing-masing lahir pada tahun 1973 dan 1974.
Richmond and his research group has been able to elucidate the crystal structure of the histone octamer with DNA wrapped up around it at a resolution of 7 Å in 1984.
Richmond dan grup penelitiannya telah berhasil mengungkap struktur kristal dari histon oktamer yang terbungkus DNA dengan resolusi 7Å pada tahun 1984.
Furthermore, the details of protein-protein and protein-DNA interactions were fine-tuned by X-ray crystallography studies at 2.8 and 1.9 Å, respectively, in the 2000s.
Selain itu, detail dari interaksi protein-protein dan protein-DNA berhasil diteliti lebih lanjut dengan kristalografi sinar-X masing-masing pada resolusi 2.8Å dan 1.9 Å di tahun 2000-an.
Each histone fold domain is composed of 3 α-helix regions that are separated by disordered loops.
Setiap domain lipatan histon terdiri dari 3 bagian α-helix yang dipisahkan oleh loop tak beraturan.
The histone fold domain is responsible for formation of head-to-tail heterodimers of two histones: H2A-H2B and H3-H4.
Domain lipatan histon bertanggung jawab atas pembentukan heterodimer kepala-hingga-kaki dari kedua histon: H2A-H2B dan H3-H4.
However, H3 and H4 histones first form a heterodimer and then in turn the heterodimer dimerizes to form a tetramer (H3-H4)2.
Namun, histon H3 dan H4 membentuk heterodimer terlebih dahulu, baru kemudian mengalami dimerisasi untuk membentuk sebuah tetramer (H3-H4)2.
The heterodimer formation is based on the interaction of hydrophobic amino acid residue interactions between the two proteins.
Pembentukan heterodimer ini dimungkinkan oleh interaksi hidrofobik residu asam amino antara kedua protein.
Quasi symmetry allows the heterodimer to be superimposed on itself by a 180 degree rotation around this symmetry axis.
Simetri semu memungkinkan heterodimer untuk diletakkan di atasnya sendiri (superimposed) dengan rotasi 180 derajat di sekitar sumbu simetri.
As a result of the rotation, two ends of histones involved in DNA binding of the crescent shape H3-H4 are equivalent, yet they organize different stretches of DNA.
Sebagai hasil rotasi tadi, dua ujung histon yang terlibat dalam pengikatan DNA dengan bentuk sabit H3-H4 bersifat setara, tetapi mengurus bagian DNA yang berbeda.
The H2A-H2B dimer also folds similarly.
Dimer H2A-H2B juga melipat dengan cara serupa.
The (H3-H4)2 tetramer is wrapped with DNA around it as a first step of nucleosome formation.
Tetramer (H3-H4)2 dibungkus dengan DNA sebagai langkah pertama pembentukan nukleosom.
Then two H2A-H2B dimers are connected to the DNA-(H3-H4)2 complex to form a nucleosome.
Kemudian, dua dimer H2A-H2B dihubungkan dengan kompleks DNA-(H3-H4)2 untuk membentuk nukleosom.
Nucleosomes consist of a histone octamer surrounded by 146 base pairs of DNA wrapped in a superhelical manner.
Nukleosom terdiri dari histon oktamer yang dikelilingi 146 pasang basa DNA yang membungkus secara superhelikal.
In addition to compacting the DNA, the histone octamer plays a key role in the transcription of the DNA surrounding it.
Selain mengkompaksi DNA, histon oktamer juga memiliki peran penting dalam proses transkripsi DNA yang mengelilinginya.
The histone octamer interacts with the DNA through both its core histone folds and N-terminal tails.
Histon oktamer berinteraksi dengan DNA melalui kedua inti lipatan histon dan ekor ujung-N-nya.
The histone fold interacts chemically and physically with the DNA's minor groove.
Lipatan histon berinteraksi secara kimiawi dan fisik dengan alur kecil DNA.
The N-terminal tails do not interact with a specific region of DNA but rather stabilize and guide the DNA wrapped around the octamer.
Ekor ujung-N tidak berinteraksi secara langsung dengan bagian khusus di DNA, melainkan menstabilkan dan memberikan petunjuk bagi DNA yang membungkus oktamer.
Specific remodeling proteins are constantly altering the chromatin structure by breaking the bonds between the DNA and nucleosome.
Proses pemodelan ulang protein tertentu secara terus menerus mengubah struktur kromatin dengan memutus ikatan antara DNA dan nukleosom.
In order to access the nucleosomal DNA, the bonds between it and the histone octamer must be broken.
Dalam rangka mengakses DNA nukleosom, ikatan antara DNA dan histon oktamer harus diputus.
This change takes place periodically in the cell as specific regions are transcribed, and it happens genome-wide during replication.
Perubahan ini terjadi secara periodik di sel ketika bagian tertentu ditranskripsi dan terjadi di seluruh genom selama proses replikasi.
Remodeling proteins work in three distinct ways: they can slide the DNA along the surface of the octamer, replace the one histone dimer with a variant, or remove the histone octamer entirely.
Protein pemodel ulang bekerja dengan tiga cara khusus: mereka bisa menggeser DNA di sepanjang permukaan oktamer, mengganti salah satu dimer histon dengan varian lain, atau menghilangkan keseluruhan histon oktamer.
No matter the method, in order to modify the nucleosomes, the remodeling complexes require energy from ATP hydrolysis to drive their actions.
Terlepas dari metode apa yang digunakan, agar dapat memodifikasi nukleosom, kompleks pemodel ulang memerlukan energi dari hidrolisis ATP untuk menjalankan aksi mereka.
The basic premise of the technique is to free up a region of DNA that the histone octamer would normally tightly bind.
Premis dasar dari teknis tersebut adalah membebaskan bagian DNA yang normalnya terikat erat dengan histon oktamer.
In this method, using ATP as an energy source, the translocase domain of the nucleosome-remodeling complex detaches a small region of DNA from the histone octamer.
Artinya, domain translokase dari kompleks-pemodel-ulang-nukleosom akan melepas bagian kecil DNA dari histon oktamer dengan ATP sebagai sumber energinya.
New evidence is pointing to several modifications within the histone core.
Bukti-bukti terbaru mengarah pada beberapa modifikasi di dalam inti histon.
Research is turning towards deciphering the role of these histone core modifications at the histone-DNA interface in the chromatin.
Penelitian mulai bergerak menuju mencari tahu peran dari modifikasi inti histon pada antarmuka histon-DNA di kromatin.
p300 and cAMP response element-binding protein (CBP) possess histone acetyltransferase activity.
Koaktivator p300 dan protein terikat cAMP (CBP) memiliki aktivitas asetiltransferase histon.
Also, CBP and p300 knockout mice have an open neural tube defect and therefore die before birth.
Pada tikus yang diberi perlakuan knockout pada gen yang mengkode CBP dan P300, mereka mengalami kelainan tabung saraf sehingga mati sebelum lahir.