INPI-France/Brevets-Francais-2024-Chunked huggingface dataset:
Dans certains modes de réalisation, l'amplificateur est une courte région d'ADN d'environ 50 à 1500 pb de longueur qui peut se lier à une protéine régulatrice de la transcription. L'amplificateur peut être situé dans le site d'initiation de transcription ou en amont ou en aval du promoteur. Les amplificateurs pour divers promoteurs sont bien connus dans l'art, et peuvent être sélectionnés et appliqués sans limitation par les personnes du métier.
Dans certains modes de réalisation, l'étape (a) peut comprendre la transduction de la cellule hôte par infection de la cellule hôte avec le lentivirus.
Dans un mode de réalisation non limitatif illustré à la , l’hydrolienne 1 comporte trois doubles pales hélicoïdales 5. Les trois doubles pales hélicoïdales 5 sont solidaires entre elles et disposées longitudinalement en série l’une derrière l’autre.
Chaque hydrolienne peut comporter à une de ses extrémité des moyens d’accroche 10 aux fonds marins. Il est par exemple possible d’y accrocher des câbles d’ancrage 11 munis de poids d’ancrage 12. Ces câbles d’ancrage 11 permettent ainsi d’attacher l’hydrolienne aux fonds marin.
Il convient de noter que dans cet exemple de réalisation, les pales hélicoïdales 5 sont disposées à l'horizontale transversalement au courant.
Selon un autre mode de réalisation illustré à la , les pales hélicoïdales peuvent être disposées verticalement quelque soit le sens du courant.
Selon ce mode de réalisation, des flotteurs 13 peuvent être accrochés aux hydroliennes 5.
La illustre une enveloppe 3 pour une pale hélicoïdale d’une hydrolienne 1 selon un aspect avantageux de l’invention.
L’enveloppe 3 est agencée pour être remplie d’une mousse expansive 4.
Grâce à la flexibilité de cette enveloppe 3, elle est enroulée autour de son rotor 6 avant l'insuflation de la mousse. Ce mode de réalisation permet de transporter aisément l'hydrolienne sur un bateau pour l’apporter au lieu où elle doit être disposée. Une fois sur place, l’enveloppe 3 peut être déroulée sur l’eau et une mousse expansive 4 peut être insufflée dans l’enveloppe 3 afin de constituer une pale hélicoïdale.
Cette mise en œuvre facilite ainsi le transport et l’implantation des hydroliennes.
Les différents aspects de l’invention susmentionnés présentent de nombreux avantages. Parmi ceux-ci, on peut citer : Réduire le poids d’une hydrolienne ; Faciliter la mise en place d’une hydrolienne ; Supprimer le risque de corrosion ; et Réduire la maintenance.
Dispositif houlomoteur. La présente invention s'inscrit dans le domaine général des énergies renouvelables et plus particulièrement de la récupération de l’énergie de la houle sous forme électrique.
Plus spécifiquement, l'invention est conçue pour permettre également, en plus de la récupération de l’énergie de la houle, la récupération de l'énergie du vent et/ou d’énergie solaire thermique et/ou photovoltaïque.
Plusieurs dispositifs houlomoteurs ont déjà été proposés.
Ainsi, le document FR2981992 décrit un dispositif de récupération de l’énergie de la houle qui comporte plusieurs compartiments remplis de liquide. La houle crée une différence de hauteur de liquide entre les compartiments et un écoulement de liquide d’un compartiment à un autre, cet écoulement entrainant une turbine.
Ce dispositif est conçu pour flotter et peut donc être installé en pleine mer.
Il présente néanmoins l’inconvénient d’être d’une conception complexe.
Dans l’exemple illustré, la collerette 103 est constituée d’une ligne de pliage saillante 106 et d’une ligne de pliage rentrante 107. Les lignes de pliage 106, 107 sont inscrites dans des plans sensiblement perpendiculaires à un axe central longitudinal de la collerette 103.
La course d’écrasement de la collerette 103 par déformation autour des lignes de pliage est comprise entre 1 à 10 mm.
La face de la doublure intérieure 23 coopérant en contact avec le bord libre de la collerette 103 est inclinée d’un angle compris entre 30° et 90°, en particulier environ 45° lorsque la trappe 20 est en position fermée et que le véhicule repose sur un sol horizontal.
Le dispositif est dépourvu de joint d’étanchéité entre la doublure intérieure 23 de la trappe 20 et la collerette 103 d’entrée du tuyau 100.
Dans l’exemple illustré sur les figures 3 à 5, la collerette 103 a une section ayant une forme générale circulaire si l’on considère cette section suivant un plan de coupe perpendiculaire à la direction longitudinale de sortie du tuyau de remplissage (section perpendiculaire à l’axe du tuyau). Dans une variante de réalisation illustrée à la , cette section circulaire peut être modifiée et remplacée par une section ayant une autre forme, de façon adaptée à la forme complémentaire d’un bidon de remplissage, à une ergonomie optimisée, mais aussi à l’architecture d’un véhicule. Ces autres formes de section envisageables sont par exemple prismatiques avec des angles arrondis (en polygone, rectangulaire ou triangulaire, en trapèze), en forme cylindrique, tronconique, ou tronco-pyramidale, avec une zone évasée (plus large) située en partie haute.
Le dispositif de l’invention est dépourvu de joint d’étanchéité spécifique entre la doublure intérieure 23 de la trappe 20 et la collerette 103 d’entrée du tuyau 102. L’étanchéité est naturellement assurée par le contact et l’écrasement de la collerette 103 sous la pression exercée par la doublure intérieure 23 de la trappe 20.
Nomenclature des éléments cités dans la description :
Trappe 2, 20
Peau extérieure 21
Doublure intérieure 22, 23
Pare-brise 3
Liaison 4
Boitier 5
Pièce de carrosserie 6
La protéine de fusion peut comprendre un domaine Fc d'immunoglobuline (un domaine Fc) ou un fragment ou une variante de celui-ci, par exemple, une région Fc fonctionnelle. Dans certains modes de réalisation, la région Fc est une région Fc de non liaison à FcγR. Dans certains modes de réalisation, la protéine de fusion peut comprendre au moins une variante de la protéine Stéfine A se liant spécifiquement au TNFR2 liée de manière covalente par l’intermédiaire d’un squelette peptidique (directement ou indirectement) à une région Fc d'une immunoglobuline. Dans certains modes de réalisation, la protéine de fusion peut comprendre la région Fc d'un anticorps (qui facilite les fonctions effectrices et la pharmacocinétique) et la variante de la protéine Stéfine A se liant spécifiquement au TNFR2 en tant que partie du même polypeptide. Une région Fc d'immunoglobuline peut également être liée indirectement à au moins une variante de la protéine Stéfine A se liant spécifiquement au TNFR2. Divers lieurs sont connus dans l'art pour une utilisation dans les protéines de fusion de l'invention. Dans certains modes de réalisation, la protéine de fusion comprenant le domaine Fc peut être utilisée comme dimère, et peut être utilisée comme homodimère ou hétérodimère.
Dans certains modes de réalisation, diverses séquences de domaine Fc qui peuvent être utilisées pour la fusion du domaine Fc et leur fonctionnalité sont bien connues dans l'art, et une personne versée dans l'art peut sélectionner un domaine Fc approprié en fonction de l'objectif et le fusionner à la variante de la protéine Stéfine A de la présente invention.
Dans certains modes de réalisation, la variante de la protéine Stéfine A peut faire partie d'une protéine de fusion avec un domaine Fc d'immunoglobuline ("domaine Fc"), ou un fragment ou une variante de celui-ci, tel qu'une région Fc fonctionnelle. Dans certains modes de réalisation, la région Fc est une région Fc de non liaison à Fc-gammaR. Dans ce contexte, une fusion Fc ("fusion-Fc"), telle qu'une protéine de fusion, est un polypeptide comprenant au moins une variante de la protéine Stéfine A se liant spécifiquement à une séquence de TNFR2 liée de manière covalente par l’intermédiaire d’un squelette peptidique (directement ou indirectement) à une région Fc d'une immunoglobuline. Un fusion-Fc peut comprendre, par exemple, la région Fc d'un anticorps (qui facilite les fonctions effectrices et la pharmacocinétique) et une variante de la protéine Stéfine A se liant spécifiquement à une séquence de TNFR2 en tant que partie du même polypeptide. Une région Fc d'immunoglobuline peut également être liée indirectement à au moins une variante de la protéine Stéfine A se liant spécifiquement au TNFR2. Divers lieurs sont connus dans l'art et peuvent optionnellement être utilisés pour lier un Fc à un polypeptide comprenant une séquence de variante de la protéine Stéfine A se liant spécifiquement au TNFR2 pour générer un Fc-fusion. Dans certains modes de réalisation, les fusions-Fc peuvent être dimérisées pour former des homodimères fusion-Fc, ou en utilisant des domaines Fc non identiques, pour former des hétérodimères fusion-Fc.
Dans certains modes de réalisation, un homodimère fusion-Fc comprend un dimère d'une protéine de fusion qui comprend une variante de la protéine Stéfine A se liant spécifiquement au TNFR2 liée à un domaine Fc lié à une variante de la protéine Stéfine A se liant spécifiquement au TNFR2 (polypeptide TNFR2 AFFIMER®-domaine Fc-polypeptide TNFR2 AFFIMER®).
Il existe plusieurs raisons de choisir la région Fc d'anticorps humains pour une utilisation dans la génération de protéines de fusion. La principale raison est de produire une protéine stable, suffisamment grande pour démontrer un profil pharmacocinétique similaire à ceux des anticorps, et de tirer parti des propriétés conférées par la région Fc ; ceci inclut la voie de récupération du récepteur FcRn néonatal impliquant le recyclage médié par FcRn de la protéine de fusion à la surface cellulaire après l’endocytose, évitant la dégradation lysosomale et résultant en une relibération dans la circulation sanguine, contribuant ainsi à une demi-vie sérique étendue. Un autre avantage évident est la liaison du domaine Fc à la Protéine A, ce qui peut simplifier le traitement en aval pendant la production de la protéine de fusion et permettre la génération d'une préparation hautement pure de la protéine de fusion.
En général, un domaine Fc comprendra la région constante d'un anticorps à l'exclusion du premier domaine d'immunoglobuline à région constante. Ainsi, le domaine Fc fait référence aux deux derniers domaines d'immunoglobuline à région constante de l'IgA, IgD et IgG, et aux trois derniers domaines d'immunoglobuline à région constante de l'IgE et IgM, et à la charnière N-terminale flexible de ces domaines. Pour les IgA et IgM, Fc peut inclure la chaîne J. Pour les IgG, Fc comprend les domaines d'immunoglobuline Cγ2 et Cγ3 et la charnière entre Cγ1 et Cγ2. Bien que les frontières du domaine Fc puissent varier, la région Fc de l'IgG humaine chaîne lourde est généralement définie comme comprenant les résidus C226 ou P230 jusqu'à son extrémité carboxyle, la numérotation étant conforme à l'index EU tel qu'énoncé dans Kabat (Kabat et al., Sequences of Proteins of Immunological Interest, 5th Ed. Public Health Service, NIH, Bethesda, Md. (1991)). Fc peut faire référence à cette région isolément, ou à cette région dans le contexte d'un anticorps entier, d'un fragment d'anticorps ou d'une protéine de fusion de Fc. Des polymorphismes ont été observés à un certain nombre de positions Fc différentes et sont également inclus en tant que domaines Fc tels qu'utilisés ici.
Dans certains modes de réalisation, le Fc Tel qu'utilisé ici, une « région Fc fonctionnelle » fait référence à un domaine Fc ou un fragment de celui-ci qui conserve la capacité de se lier au FcRn. Une région Fc fonctionnelle se lie au FcRn mais ne possède pas de fonction effectrice. La capacité de la région Fc ou d'un fragment de celle-ci à se lier au FcRn peut être déterminée par des essais de liaison standard connus dans l'art. Des exemples de "fonctions effectrices" incluent la liaison de C1q ; la cytotoxicité dépendante du complément (CDC) ; la liaison au récepteur Fc ; la cytotoxicité à médiation cellulaire dépendante des anticorps (ADCC) ; la phagocytose; la régulation à la baisse des récepteurs de surface cellulaire (par ex. récepteur des lymphocytes B ; BCR, de l’anglais « B cell receptor »), etc. De telles fonctions effectrices peuvent être appréciées en utilisant divers essais connus dans l'art pour évaluer de telles fonctions effectrices d'anticorps.
Dans un exemple de mode de réalisation, le domaine Fc est dérivé d'une sous-classe d'IgG1, cependant, d'autres sous-classes (par ex. IgG2, IgG3 et IgG4) peuvent également être utilisées. Un exemple de séquence d'un domaine Fc d'immunoglobuline IgG1 humaine pouvant être utilisé est : DKTHTCPPCPAPELLGGPSVFLFPPKPKDTLMISRTPEVTCVVVDVSHEDPEVKFNWYVDGVEVHNAKTKPREEQYNSTYRVVSVLTVLHQDWLNGKEYKCKVSNKALPAPIEKTISKAKGQPREPQVYTLPPSRDELTKNQVSLTCLVKGFYPSDIAVEWESNGQPENNYKTTPPVLDSDGSFFLYSKLTVDKSRWQQGNVFSCSVMHEALHNHYTQKSLSLSPGK (SEQ ID NO : 442)
Dans certains modes de réalisation, la région Fc utilisée dans la protéine de fusion peut comprendre la région charnière d'une molécule Fc. Un exemple de région charnière comprend les résidus de charnière centrale couvrant les positions 1 à 16 (par ex. DKTHTCPPCPAPELLG ((SEQ ID NO : 536)) de l'exemple de séquence de domaine Fc d'immunoglobuline humaine IgG1 fourni ci-dessus. Dans certains modes de réalisation, la protéine de fusion contenant AFFIMER® peut adopter une structure multimérique (par ex. un dimère) en raison, en partie, des résidus de cystéine aux positions 6 et 9 au sein de la région charnière de l'exemple de séquence de domaine Fc d'immunoglobuline humaine IgG1 proposé ci-dessus. Dans d'autres modes de réalisation, la région charnière telle qu'utilisée ici peut comporter en outre des résidus dérivés des régions CH1 et CH2 qui flanquent la séquence charnière centrale de l'exemple de séquence de domaine Fc d'immunoglobuline IgG1 humaine fournie ci-dessus. Dans encore d'autres modes de réalisation, la séquence charnière peut comprendre ou consister en GSTHTCPPCPAPELLG (SEQ ID NO : 443) ou EPKSCDKTHTCPPCPAPELLG (SEQ ID NO : 444).
Dans certains modes de réalisation, la séquence charnière peut inclure au moins une substitution qui confère des propriétés pharmacocinétiques, biophysiques et/ou biologiques souhaitables. Des exemples de séquences charnières incluent :
EPKSCDKTHTCPPCPAPELLGGPS (SEQ ID NO : 445) ;
EPKSSDKTHTCPPCPAPELLGGPS (SEQ ID NO : 446) ;
EPKSSDKTHTCPPCPAPELLGGSS (SEQ ID NO : 447) ;
EPKSSGSTHTCPPCPAPELLGGSS (SEQ ID NO : 448) ;
DKTHTCPPCPAPELLGGPS (SEQ ID NO : 449) ; et
DKTHTCPPCPAPELLGGSS (SEQ ID NO : 450).
Parmi les terpènes préférés, on peut citer le myrcène et le farnésène.
Le myrcène :
Le myrcène est un monoterpène. Il existe différents isomères du myrcène et parmi lesquels l’ocimène et l’alloocimène. En particulier, on peut citer l’alpha-myrcène, le béta-myrcène, le cis-alpha-ocimène, le trans-alpha-ocimène, le cis-béta-ocimène, le trans-béta-ocimène, le 4-cis-6-cis-alloocimène, le 4-cis-6-trans-alloocimène, le 4-trans-6-cis-alloocimène et le 4-trans-6-trans-alloocimène (cf. ). De préférence, on utilise le béta-myrcène qui est la forme naturelle (n° CAS : 123-35-3), de formule suivante :
Le farnésène :
Le farnésène est un sesquiterpène. Il existe sous la forme de deux isomères : l’alpha-farnésène (n° CAS : 502-61-4) et le béta-farnésène (n° CAS : 502-60-3) de formules suivantes :
On peut citer plus particulièrement le cis-alpha-farnésène, le trans-alpha-farnésène, le cis-béta-farnésène et le trans-béta-farnésène. Le béta-farnésène est préféré, et plus préférentiellement encore le trans-béta-farnésène (n° CAS : 18794-84-8).
Comme autres terpènes, on peut utiliser l’humulène (CAS 6753-98-6), l’élémène, le germacrène, le bisabolène, le cembrène, le casbène, le zingibérène, le camphorène et leurs isomères. En particulier, on peut citer les isomères suivants : l’alpha-élémène, le béta-élémène, le gamma-élémène, le delta-élémène, le germacrène A, le germacrène B, le germacrène C, le germacrène D, le germacrène E, l’alpha-bisabolène, le béta-bisabolène et le gamma-bisabolène.
Dérivés terpéniques :
On entend notamment par « dérivés terpéniques » des composés dont la structure dérive de celle des terpènes. Ils peuvent être issus de la transformation chimique de ces derniers ou peuvent exister naturellement. En particulier, lesdits dérivés terpéniques comprennent au moins trois doubles liaisons C=C, par exemple entre 3 et 10 doubles liaisons C=C.
On peut citer les dérivés terpéniques suivants.
Les dérivés hydrogénés des terpènes ou terpènes hydrogénés :
On entend notamment par « dérivé hydrogéné d’un terpène », un composé de formule brute (C 5n H 8n+2z ), z étant un nombre entier au moins égal à 1 et n étant tel que défini ci-dessus. De préférence, z est compris entre 1 et 10, plus préférentiellement entre 1 et 3.
Parmi les dérivés hydrogénés, sont particulièrement préférés le squalène et le dihydro-farnésène.
Le squalène (n° CAS : 111-02-4) est de formule suivante :
Il a pour formule brute C 30 H 50 .
Le dihydro-farnésène a pour formule brute C 15 H 26 . Il peut exister sous la forme de différents isomères en fonction de la double liaison du farnésène hydrogénée et de l’isomère alpha ou béta du farnésène choisi. On préfère le dihydro-béta-farnésène (et l’ensemble de ses isomères).
En référence à la , qui sera décrite par ses différences au regard de la , l’actionneur 10 comprend une tige d’actionnement 22 centrale qui présente deux parties de tige reliées entre elles par une liaison rotule
En référence à la , qui sera décrite par ses différences au regard de la , l’actionneur 10 comprend deux tiges d’actionnement 23, 24 s’étendant depuis une face latérale de la tête de piston 21, puis s’étendent verticalement pour être reliées au bord amont 11a de la membrane 11. La chambre de combustion 19 présente deux fentes, chaque fente permettant le passage d’une tige d’actionnement. De préférence, la hauteur de la tête de piston 21 est supérieure à la course du piston et la hauteur de la fente. En outre, l’actionneur comprend des moyens d’étanchéité autour de chaque fente.
En référence à la , qui sera décrite par ses différences au regard de la , l’actionneur 10 comprend une tête de piston 21 en forme de lettre « H » et réalise une double chambre de combustion 19 avec les soupapes 18 disposés de part et d’autre de la partie centrale de la tête de piston 21. L’actionneur comprend en outre deux tiges d’actionnement 23, 24 s’étendant depuis une face latérale de la tête de piston 21, puis s’étendent verticalement pour être reliées au bord amont 11a de la membrane 11.
Ces modes de réalisation peuvent dupliquer de manière à réaliser un actionneur à plusieurs pistons tels que décrits précédemment.
Par exemple, en référence à la , il est proposé un actionneur 10 comprenant deux pistons disposés en parallèle. Chaque piston est mis en mouvement par l’intermédiaire d’un système bielle/manivelle 30 et d’un arbre moteur 31 commun. Selon le mode de réalisation représenté, les manivelles sont décalées de 180 degrés l’une par rapport à l’autre. En outre un seul piston est équipé de tiges d’actionnement 23, 24 de manière à actionner la membrane 11. Cela permet de réaliser une force de rappel pour actionner une seule membrane 11.
Selon une variante de réalisation représentée par la , chaque piston est équipé de tiges d’actionnement 23, 24. Chaque piston actionne une membrane 11. Du fait du décalage angulaire des manivelles, les membranes 11 ondulent en opposition de phase. Les figures 10 et 11 montrent des variantes de réalisation avec quatre pistons ; un nombre illimité de pistons est possible. Chaque membrane est actionnée par au moins un piston mais peut-être actionnée par plusieurs pistons. Les pistons actionnant la même membrane sont en phase, les membranes peuvent être en phase ou en décalage les unes des autres. La montre en particulier quatre pistons et quatre membranes déphasées.
Selon encore d’autres modes de réalisation représentés par les figures 12 et 13, il est proposé les mêmes types d’agencement que précédemment mais avec une disposition des pistons en forme de lettre « V ». En outre ce mode de réalisation peut être combiné avec le mode de réalisation de la . Des liaisons mécaniques autorisant au moins un degré de liberté en pivotement, de préférence des liaisons rotules 28, peuvent être ajoutées le long des tiges d’actionnement 23, 24.
Procédé de contrôle des paramètres de fonctionnement d’une pompe à vide turbomoléculaire Domaine technique de l’invention La présente invention concerne un procédé de contrôle des paramètres de fonctionnement d’une pompe à vide turbomoléculaire. La présente invention concerne également une pompe à vide turbomoléculaire.
Arrière-plan technique La génération d’un vide poussé dans une enceinte nécessite l'utilisation de pompes à vide turbomoléculaire composées d'un stator dans lequel un rotor est entraîné en rotation rapide, par exemple une rotation à plus de trente mille tours par minute.
Dans certains procédés dans lesquels les pompes à vide turbomoléculaire sont utilisées, tels que les procédés de fabrication de semi-conducteurs, panneaux photovoltaïques ou LED, une couche de dépôt peut se former dans la pompe à vide. Ces dépôts peuvent entrainer une restriction de jeu entre le stator et le rotor pouvant provoquer un grippage du rotor. Il est connu de chauffer le stator pour éviter la condensation de produits de réaction et ainsi limiter la formation de dépôts dans la pompe à vide et augmenter sa durée de vie.
En plus de limiter la formation de dépôts, il peut être nécessaire d’augmenter la température de fonctionnement du rotor pour d’autres considérations. En effet, l’augmentation de la température peut être nécessaire par exemple pour permettre d’augmenter le flux de gaz à pomper ou pour faciliter le pompage d’espèces gazeuses plus lourdes.
On veille cependant à ce que la température du rotor ne dépasse pas un certain seuil haut afin de préserver sa tenue mécanique. En effet, la résistance mécanique aux forces centrifuges du rotor diminue lorsque la température augmente. Des déformations irréversibles du rotor (ou fluage) peuvent apparaitre à haute température et risquer de provoquer des touches du stator avec la partie la plus dilatée du rotor. On cherche également à éviter de trop chauffer les gaz pompés pour limiter les risques de craquage thermique, c’est-à-dire une dégradation chimique des molécules des gaz pompés lorsqu’elles sont chauffées de manière trop importante, avec production de sous-produits non volatils tel que le noir de carbone.
Par ailleurs, lorsqu’une pompe à vide chauffée est confrontée à l’entrée d’un important flux gazeux à pomper entrainant une surcharge du moteur qui ne peut être absorbée par la pompe à vide, la pompe à vide limite la vitesse de rotation du rotor jusqu’à ce que la charge de pompage repasse sous un seuil tolérable. La capacité de pompage de la pompe à vide turbomoléculaire est donc réduite dans ces situations particulières, le temps d’absorber ces forts flux gazeux.
Un des buts de la présente invention est de proposer un procédé de contrôle des paramètres de fonctionnement d’une pompe à vide turbomoléculaire chauffée optimisé, notamment pour le pompage de cycles alternant des périodes d’importants flux gazeux à pomper avec des périodes de flux gazeux à pomper modérés.
A cet effet, l’invention a pour objet un procédé de contrôle des paramètres de fonctionnement d’une pompe à vide turbomoléculaire comportant : - un stator, - un rotor, - un moteur configuré pour entrainer le rotor en rotation dans le stator, - un dispositif de chauffage interne agencé dans le chemin d’écoulement des gaz de la pompe à vide et configuré pour chauffer le rotor, - un capteur de température configuré pour mesurer la température du rotor, - un dispositif de chauffage externe configuré pour chauffer le stator, caractérisé en ce que le procédé de contrôle comporte : - un mode de fonctionnement nominal dans lequel on chauffe le rotor via le dispositif de chauffage interne, tant que la température mesurée du rotor est inférieure à un seuil de température pour un paramètre représentatif de la puissance consommée par le moteur donné et - un mode de fonctionnement de surrégime dans lequel on coupe le chauffage interne du rotor lorsque la température mesurée du rotor est supérieure ou égale au seuil de température.
est une vue schématique d’une empreinte thermique restituée, vue de face, selon le procédé et le dispositif de l’invention.