Utilisation d’un polypeptide choisi parmi les polykétide synthases de type III de cyanobactéries, d’une molécule d’acides nucléiques codant pour celui-ci, d’un vecteur comprenant une molécule d’acides nucléiques codant pour celui-ci ou d’une cellule hôte non humaine exprimant celui-ci, pour produire du phloroglucinol ; l’utilisation étant caractérisée en ce que ledit polypeptide comprend une séquence d’acides aminés ayant au moins 70% d’identité avec une séquence choisie parmi SEQ ID NO :1, SEQ ID NO :2, SEQ ID NO :3, SEQ ID NO :4 et SEQ ID NO :5. Utilisation selon la revendication 1, caractérisée en ce que ledit polypeptide est choisi parmi les polykétide synthases de type III : - des familles Rivulariaceae , Chamaesiphonaceae et Chroococcaceae , avantageusement des genres Rivularia , Caltothrix , Chamaesiphon et Gloeocapsa , plus avantageusement des espèces Rivularia sp . PCC 7116, Calothrix sp . HK-06, Chamaesiphon minutus , Gloeocapsa sp . PCC 7428 , et Gloeocapsa sp . PCC 73106 ; ou - de l’espèce Filamentous cyanobacterium CCP2 . Utilisation selon la revendication 1 ou la revendication 2, caractérisée en ce que ledit polypeptide comprend une séquence d’acides aminés ayant au moins 80% d’identité avec une séquence choisie parmi SEQ ID NO :1, SEQ ID NO :2, SEQ ID NO :3, SEQ ID NO :4 et SEQ ID NO :5. Utilisation selon l’une quelconque des revendications 1 à 3, caractérisée en ce que ledit polypeptide comprend en outre au moins un fragment choisi parmi : (a) ATGTP (SEQ ID NO:6) ; (b) STGFX 1 APG, dans laquelle X 1 est choisi parmi les acides aminés apolaires (i.e. glycine (G), alanine (A), valine (V), leucine (L), isoleucine (I), proline (P), tryptophane (W), phénylalanine (F), tyrosine (Y), méthionine (M) et cystéine (C), SEQ ID NO :7); (c) VX 2 FMGCAAA, dans laquelle X 2 est choisi parmi les acides aminés polaires (i.e. sérine (S), thréonine (T), asparagine (N), glutamine (Q), acide glutamique (E), acide aspartique (D), lysine (K), arginine (R), et histidine (H), SEQ ID NO:8) ; (d) VCLELSS (SEQ ID NO :9) ; (e) IHSIFX 3 DGCAA, dans laquelle X 3 est n’importe quel acide aminé (i.e. X 3 est choisi parmi glycine (G), alanine (A), valine (V), leucine (L), isoleucine (I), proline (P), tryptophane (W), phénylalanine (F), tyrosine (Y), méthionine (M), cystéine (C), sérine (S), thréonine (T), asparagine (N), glutamine (Q), acide glutamique (E), acide aspartique (D), lysine (K), arginine (R), et histidine (H), SEQ ID NO :10); (f) IDLWX 4 VHPGGTRI, dans laquelle X 4 est choisi parmi les acides aminés apolaires (i.e. glycine (G), alanine (A), valine (V), leucine (L), isoleucine (I), proline (P), tryptophane (W), phénylalanine (F), tyrosine (Y), méthionine (M) et cystéine (C), SEQ ID NO :11). Utilisation selon la revendication 4, dans laquelle caractérisée en ce que ledit polypeptide comprend en outre au moins un fragment choisi parmi : (a) ATGTP (SEQ ID NO:6) ; (b) STGFX 1 APG, dans laquelle X 1 est choisi parmi les acides aminés aliphatiques (i.e. l’alanine (A), la valine (V), la leucine (L), l’isoleucine (I), et la proline (P), SEQ ID NO :12) ; (c) VX 2 FMGCAAA, dans laquelle X 2 est choisi parmi les acides aminés polaires neutres ou polaires chargés positivement (i.e. sérine (S), thréonine (T), asparagine (N), glutamine (Q), lysine (K), arginine (R), et histidine (H), SEQ ID NO:13) ; (d) VCLELSS (SEQ ID NO :9) ; (e) IHSIFX 3 DGCAA, dans laquelle X 3 est choisi parmi les acides aminés apolaires ou polaires neutres (i.e. glycine (G), alanine (A), valine (V), leucine (L), isoleucine (I), proline (P), tryptophane (W), phénylalanine (F), tyrosine (Y), méthionine (M), cystéine (C), sérine (S), thréonine (T), asparagine (N), et glutamine (Q), SEQ ID NO :14); (g) IDLWX 4 VHPGGTRI, dans laquelle X 4 est choisi parmi les acides aminés apolaires aliphatiques (i.e. l’alanine (A), la valine (V), la leucine (L), l’isoleucine (I), et la proline (P), SEQ ID NO:15). Utilisation selon la revendication 5, dans laquelle caractérisée en ce que ledit polypeptide comprend en outre au moins un fragment choisi parmi : (a) ATGTP (SEQ ID NO:6) ; (b) STGFX 1 APG, dans laquelle X 1 est choisi parmi la leucine (L), la valine (V), et l’isoleucine (I) (SEQ ID NO :16), (c) VX 2 FMGCAAA, dans laquelle X 2 est choisi parmi l’asparagine (N) et l’histidine (H) (SEQ ID NO :17); (d) VCLELSS (SEQ ID NO :9) ; (e) IHSIFX 3 DGCAA, dans laquelle X 3 est choisi parmi la glycine (G) et la sérine (S) (SEQ ID NO :18) ; (g) IDLWX 4 VHPGGTRI, dans laquelle X 4 est choisi parmi l’alanine (A) et la valine (V) (SEQ ID NO :19). Utilisation selon l’une quelconque des revendications 1 à 6, caractérisée en ce que ledit polypeptide comprend une séquence d’acides aminés choisie parmi SEQ ID NO :1, SEQ ID NO :2, SEQ ID NO :3, SEQ ID NO :4 et SEQ ID NO :5. Molécule d’acides nucléiques isolée comprenant une séquence d’acides nucléiques codant pour un polypeptide tel que défini dans l’une quelconque des revendications 1 à 7, caractérisée en ce que : a) la molécule d’acides nucléiques isolée comprend en outre un promoteur contrôlant l’expression de la séquence d’acides nucléiques ; ou b) la molécule d’acides nucléiques isolée comprend en outre un terminateur de transcription contrôlant l’expression de la séquence d’acides nucléiques ; ou c) la séquence d’acides nucléiques est en outre optimisée pour l’expression dans une cellule hôte, notamment une levure ou une bactérie; ou d) toute combinaison de a) à c). Molécule d’acides nucléiques isolée selon la revendication 8, caractérisée en ce que lorsque la molécule d’acides nucléiques isolée comprend en outre un promoteur contrôlant l’expression de la séquence d’acides nucléiques, le promoteur est un promoteur exogène, en particulier un promoteur de levure. Molécule d’acides nucléiques isolée selon la revendication 8, caractérisée en ce que lorsque la molécule d’acides nucléiques isolée comprend en outre un terminateur de transcription contrôlant l’expression de la séquence d’acides nucléiques, le terminateur de transcription est un terminateur exogène, tel qu’un terminateur de levure. Molécule d’acides nucléiques isolée selon la revendication 8, caractérisée en ce que la séquence d’acides nucléiques est en outre optimisée pour l’expression dans une levure, avantageusement elle est choisie parmi SEQ ID NO :25 à SEQ ID NO :29. Vecteur comprenant une molécule d’acides nucléiques selon l’une quelconque des revendications 8 à 11, ledit vecteur étant de préférence un plasmide. Cellule hôte non humaine comprenant une molécule d’acides nucléiques selon l’une quelconque des revendications 8 à 11, ou un vecteur selon la revendication 12. Cellule hôte non humaine selon la revendication 13, caractérisée en ce que ladite cellule hôte est une levure, avantageusement sélectionnée parmi les genres Saccharomyces , Candida, Ashbya , Dekkera , Pichia ( Hansenula ), Debaryomyces , Clavispora , Lodderomyces , Yarrowia , Zigosaccharomyces , Schizosaccharomyces , Torulaspora , Kluyveromyces , Brettanomycces , Cryptococcus et Malassezia ; de manière plus particulière parmi les espèces Saccharomyces cerevisiae , Saccharomyces boulardii , Saccharomyces douglasii , Saccharomyces bayanus , Zigosaccharomyces bailii , Schizosaccharomyces pombe, Dekkera brucelensis , Dekkera intermedia , Brettanomycces custersii , Brettanomycces intermedius , Kluyveromyces themotolerens , Torulaspora globosa ou Torulaspora glabrata ; encore plus particulièrement , la levure est du genre Saccharomyces , de préférence de l’espèce Saccharomyces cerevisiae . Méthode pour produire du phloroglucinol, qui comprend les étapes suivantes : (ii1) la mise en contact d’une cellule hôte non humaine exprimant le polypeptide choisi parmi les polykétide synthases de type III de cyanobactéries tel que défini dans l’une quelconque des revendications 1 à 7, avec un substrat approprié ; (iii1) la culture in vitro de la cellule hôte de l’étape (ii1) dans des conditions permettant l’expression de la molécule d’acides nucléiques contenue dans ladite cellule hôte, de manière à produire du phloroglucinol ; (iv1) optionnellement la récupération du milieu de culture comprenant le phloroglucinol, obtenu après l’étape (iii1) ; et (v1) optionnellement, la purification du phloroglucinol à partir du milieu de culture de l’étape (iv1). Méthode pour produire du phloroglucinol, qui comprend les étapes suivantes : (ii2) la mise en contact d’un polypeptide choisi parmi les polykétide synthases de type III de cyanobactéries tel que défini dans l’une quelconque des revendications 1 à 7 avec du malonyl-CoA ; (iii2) l’incubation du mélange issu de l’étape (ii2) dans des conditions adaptées pour produire du phloroglucinol ; (iv2) optionnellement la récupération du milieu réactionnel comprenant le phloroglucinol, obtenu après l’étape (iii2) ; et (v2) optionnellement, la purification du phloroglucinol à partir du milieu réactionnel de l’étape (iv2).