INPI-France/Brevets-Francais-2024-Chunked huggingface dataset:
Description détaillée La représente schématiquement un dispositif électro-optique intégré en vue de coupe transverse, c’est-à-dire perpendiculairement à la surface 2 du substrat électro-optique 1 et transversalement à une direction longitudinale du guide d’onde optique 5. Le dispositif électro-optique intégré comprend un guide d’onde optique 5 formé par APE et des électrodes 6,7.
Le substrat électro-optique 1 est par exemple un substrat de niobate de lithium (LiNbO 3 ). En variante, le substrat 1 est un substrat de tantalate de lithium (LiTaO 3 ) ou d’antimoniate de lithium (LiSbO 3 ). A titre d’exemple nullement limitatif, le substrat est dans une configuration coupe X, l’axe X du cristal étant perpendiculaire à la surface du substrat, tandis que les axes Y et Z du cristal sont parallèles à la surface, l’axe Y étant parallèle à la direction de propagation du guide d’onde optique. En variante, le substrat est dans une configuration coupe Z, l’axe Z du cristal étant perpendiculaire à la surface du substrat, tandis que les axes X et Y du cristal sont parallèles à la surface, l’axe Y étant parallèle à la direction de propagation du guide d’onde optique (voir figures 16-17).
Comme décrit en lien avec les figures 1 et 2, une couche 3 modifiée par échange protonique est formée dans le substrat 1. Lors du recuit thermique, une zone de diffusion 4 s’étend dans le substrat 1 autour de l’emplacement initial de la couche 3. La zone de diffusion 4 présente un gradient d’indice de réfraction qui permet de former un guide d’onde optique 5. Le guide d’onde optique 5 est limité par le gradient d’indice et par la surface 2 du substrat 1. La largeur W4 du guide d’onde optique 5 est généralement comprise entre 1 micromètre (µm) et 10 micromètres (µm). Le guide d’onde optique 5 s’étend par exemple longitudinalement suivant la direction Y. De façon connue, le guide d’onde optique 5 peut être rectiligne ou comporter une courbure et/ou une jonction à plusieurs branches, par exemple une jonction Y à deux branches. Le guide d’onde optique 5 est adapté pour guider une onde optique monomode de façon à ce qu’elle se propage suivant la direction longitudinale du guide d’onde optique 5, par exemple ici suivant l’axe Y. Sur la on a représenté schématiquement l’étendue spatiale du mode fondamental 15 d’une onde optique se propageant dans le guide d’onde optique 5.
Le dispositif électro-optique illustré sur la est dans une configuration de coupe X et propagation Y. Le dispositif électro-optique intégré comprend un système d’électrodes comprenant au moins une paire d’électrodes 6, 7 conductrices. L’électrode 6 est déposée sur un côté du guide d’onde optique 5 et l’électrode 7 est déposée sur un côté opposé du guide d’onde optique 5. La paire d’électrodes 6, 7 est en général déposée sur la surface 2 du substrat 1.
En variante, une couche diélectrique 24, par exemple de dioxyde de silicium (SiO 2 ) ou de nitrure de silicium (SiN), est disposée entre la surface 2 du substrat 1 et chaque électrode 6, 7. L’épaisseur de la couche diélectrique 24 est par exemple comprise entre 100nm et 2µm. La couche diélectrique 24 sert de protection de la surface du guide d’onde optique 5. La couche diélectrique 24 permet aussi d’isoler l'onde optique des électrodes métalliques par exemple si le guide d’onde optique est très proche ou risque d’être en partie en contact avec une électrode, en particulier pour des électrodes très large bande (fonctionnant dans la gamme de 0 à plusieurs dizaines de GHz).
La broche 20 est obtenue à partir d’une broche de 1,6 mm réalisée en alliage de cuivre et béryllium (Cu-97,5%, Be-2,0%, Co-0,5%), généralement connu sous le nom Cu-Be et sous la référence UNS C17200. Cette broche fait ensuite l’objet du prétraitement suivant.
La broche fait tout d’abord l’objet, sur tout ou partie de la zone qui sera recouverte par le manchon de verre 30, d’une opération de sablage. Cette étape de sablage permet d’altérer mécaniquement l’état de surface de la broche afin d’obtenir une rugosité Ra supérieure à 6,3 µm. Ce sablage est suivi d’un rinçage double.
La broche fait ensuite l’objet d’un dégraissage cathodique, réalisée à 40°C, pendant 2 minutes, et avec une densité de courant de 1 A/dm², puis d’un dégraissage anodique, réalisé à 40°C, pendant 1 minute, et avec une densité de courant de 1 A/dm². Ces dégraissages sont suivis d’un rinçage double.
La broche fait ensuite l’objet d’un décapage METEX M629, réalisé à 30°C et pendant 1 minute. Ce décapage est suivi d’un rinçage double.
La broche fait ensuite l’objet d’un cuivrage cyanuré, réalisé à 60°C, pendant 1 minute, et avec une densité de courant de 1 A/dm². Cette étape de cuivrage cyanuré permet de doter la broche en Cu-Be d’une couche superficielle de cuivre pur possédant une épaisseur comprise entre 0,2 et 1,0 µm. Cette étape est suivie d’un rinçage double.
La broche ainsi cuivrée fait ensuite l’objet d’un nickelage MP, réalisé à 88°C, pendant 22 minutes. Cette étape de nickelage MP (moyen phosphore), également appelée nickelage chimique ou auto-catalytique, permet de doter la broche d’une couche superficielle en alliage nickel-phosphore s’accrochant favorablement sur la sous-couche en cuivre pur de la broche. Cette couche en alliage nickel-phosphore comprend une teneur en phosphore comprise entre 6 et 9% en masse. Cette couche en alliage nickel-phosphore possède une épaisseur au moins égale à 6 µm. Cette étape est suivie d’un rinçage double.
La broche ainsi cuivrée puis nickelée fait ensuite l’objet d’un étuvage, réalisé à 65°C pendant 5 minutes. Cette étape d’étuvage permet d’oxyder de manière contrôlée la couche en alliage Ni-P, ce qui favorisera l’accrochage ultérieur du verre du manchon 30.
On obtient ainsi, à l’issue de ces étapes de prétraitement, une broche 20 prête à être montée dans le boîtier 10.
Une préforme cylindrique en verre est ensuite fournie, cette préforme cylindrique étant destinée à former le manchon de verre 30. Ce verre possède une composition dite TZT incluant de l’oxyde de tellure, de l’oxyde de zinc et de l’oxyde de titane. Plus précisément, dans ce premier exemple, la composition du verre est la suivante : TeO 2 -65%, ZnO-30%, TiO 2 -5% (en pourcentages molaires).
La préforme cylindrique est alors engagée autour de la broche 20 et l’ensemble est engagé dans le passage longitudinal 19 du boîtier 10. Puis, pour réaliser les scellements verre-métal, l’ensemble métaux-préforme de verre est maintenu en place à l’aide d’un outillage adapté. La chauffe est réalisée dans un four, sans atmosphère protégée, à 420°C et pendant 45 minutes.
La traversée de cloison 1 ainsi obtenue présente alors une tenue mécanique à la pression de 2000 bar et une tenue thermique à la température de 280°C.
La résistance d’isolement est mesurée à l’aide d’un mégohmmètre sous 500V DC. Les résistances d’isolement obtenues atteignent la limite de détection de l’appareil (20 Gohm).
L’herméticité à l’hélium est mesurée à l’aide d’un détecteur de fuite à l’hélium (ASM 142 d’Adixen) selon la norme MIL-STD-883, conditions A4. La traversée de cloison obtenue présente un niveau d’herméticité exprimé en taux de fuite à l’hélium inférieur à 10 -11 mbar.l/s suivant cette méthode de mesure définie par la norme Mil-STD-883 d’avril 2016.
La traversée de cloison conserve le même niveau d’herméticité après un test dit de chocs thermiques défini dans la norme Mil-DTL-38999 de février 2015 qui consiste à faire subir à la traversée de cloison 10 cycles de passage de l’eau froide à 4°C à l’eau chaude à 90°C en moins de 5 secondes pour chaque passage.
En particulier, des tests comparatifs ont été menés pour comparer le présent exemple de réalisation avec une configuration analogue dans laquelle la broche est fournie et scellée sans l’étape de prétraitement. Parmi ces tests, il a été mesuré le temps de pompage permettant d’atteindre une pression inférieure à 300 mbar dans l’enceinte dont la paroi comprend la traversée de cloison à tester. En général, on estime que le scellement verre-métal est bon et présente une herméticité suffisante lorsque ce temps de pompage est inférieur à 15 secondes.
Lors de ces tests comparatifs, plus de 30% des traversées de cloison incluant une broche n’ayant pas fait l’objet du prétraitement de l’Exemple 1 ont présenté des temps de pompage supérieurs à 15 secondes. A l’inverse, ce pourcentage a été réduit à pratiquement 0 pour les traversées de cloison dont la broche avait fait l’objet de ce prétraitement.
- les paramètres déterminatifs en fonction desquels la hauteur cible d’écrasement est déterminée comprennent aussi un coefficient de sécurité α, de telle sorte que la hauteur cible d’écrasement dépende de la relation α + CB, le coefficient de sécurité étant inférieur à 1,0 ;
- le coefficient de sécurité est supérieur strictement à 0,5 ;
- la sous-étape d’acquisition de la courbe d’évolution comprend l’interrogation d’une base de données de courbes d’abaque et la récupération de la courbe d’abaque associée à la hauteur de fut dépassant acquise parmi lesdites courbes de la base de données ; et
- la borne inférieure autorisée de diamètre et la borne supérieure autorisée de diamètre dépendent respectivement du diamètre du fut du rivet inséré.
- un système de positionnement du raidisseur et du panneau,
- un système de rivetage propre à mettre en œuvre l’écrasement d’un rivet inséré dans un trou traversant délimité dans l’ensemble positionné du raidisseur et du panneau, le rivet comprenant une tête et un fut, l’écrasement étant mis en œuvre pour former un bouton de rivure à l’opposé de ladite tête par rapport audit ensemble positionné,
caractérisé en ce que le poste d’assemblage comprend aussi :
- un système d’acquisition d’une hauteur de fut dépassant de l’ensemble positionné, et,
- une unité de traitement configurée pour déterminer une hauteur cible d’écrasement pour qu’un diamètre maximal du bouton de rivure, après écrasement, soit compris entre une borne inférieure autorisée et une borne supérieure autorisée, la hauteur cible d’écrasement étant déterminée en fonction d’au moins un paramètre déterminatif comprenant la hauteur de fut dépassant acquise par le système d’acquisition ;
l’unité de traitement étant configurée pour commander le système de rivetage pour mettre en œuvre l’écrasement jusqu’à ce que le bouton de rivure présente la hauteur cible d’écrasement déterminée.
la est une vue schématique en coupe d’un exemple de pièce réalisée par une méthode d’assemblage selon l’invention ;
la est une vue schématique d’un poste d’assemblage selon un mode de réalisation de l’invention ;
la est un organigramme schématique d’une méthode d’assemblage selon un mode de réalisation de l’invention ;
les figures 4 à 6 sont des vues schématiques d’étapes de la méthode de la ;
Dans certains modes de réalisation, l'agent AFFIMER® peut ne pas avoir une demi-vie et/ou un profil PK optimal pour la voie d'administration, telle qu'un dosage thérapeutique parentéral. Une "demi-vie" est la quantité de temps qu'il faut pour qu'une substance, telle qu'un agent AFFIMER® de la présente invention, perde la moitié de son activité ou de sa concentration pharmacologique ou physiologique. La demi-vie biologique peut être affectée par l'élimination, l'excrétion, la dégradation (par ex. enzymatique) de la substance, ou l'absorption et la concentration dans certains organes ou tissus du corps. Dans certains modes de réalisation, la demi-vie biologique peut être appréciée en déterminant le temps pris pour que la concentration plasmatique de la substance atteigne la moitié de son niveau d’état d'équilibre ("demi-vie plasmatique"). Pour remédier à cette lacune, une variété de stratégies générales pour prolonger la demi-vie a été utilisée dans le cas d'autres protéines thérapeutiques, y compris l'incorporation de groupements d’extension de demi-vie en tant que parties de l'agent AFFIMER®.
Le terme « groupement prolongeant la demi-vie » fait référence à un groupement, un domaine ou une molécule pharmaceutiquement acceptable lié(e) de manière covalente (chimiquement conjugué ou fusionné) à un polypeptide AFFIMER® pour former un agent AFFIMER® décrit ici, optionnellement via un amino acide non codé naturellement, directement ou via un lieur, qui empêche ou atténue la dégradation protéolytique in vivo ou autre modification diminuant l'activité du polypeptide AFFIMER®, augmente la demi-vie, et/ou améliore ou altère d'autres propriétés pharmacocinétiques ou biophysiques, y compris, mais non limité à, l’augmentation du taux d'absorption, la réduction de la toxicité, l’amélioration de la solubilité, la réduction de l'agrégation des protéines, l’augmentation de l'activité biologique et/ou la sélectivité des cibles du polypeptide AFFIMER® modifié, l’augmentation de la fabricabilité et/ou la réduction de l'immunogénicité du polypeptide AFFIMER® modifié, par rapport à un comparateur tel qu'une forme non conjuguée du polypeptide AFFIMER® modifié. Le terme « groupement prolongeant la demi-vie » comprend des groupements prolongeant la demi-vie, non protéiques, telles qu'un polymère soluble dans l'eau tel que le polyéthylène glycol (PEG) ou le PEG discret, l'hydroxyéthylamidon (HEA), un lipide, un groupe acyle ramifié ou non ramifié, un groupe acyle en C8-C30 ramifié ou non ramifié, un groupe alkyle ramifié ou non ramifié, et un groupe alkyle en C8-C30 ramifié ou non ramifié ; et des groupements prolongeant la demi-vie protéiques, telles que l'albumine sérique, la transferrine, les adnectines (par ex. les adnectines se liant à l'albumine ou prolongeant la pharmacocinétique (PKE, de l’anglais « pharmacokinetics extending »), le domaine Fc, et un polypeptide non structuré, tel que les polypeptides XTEN et PAS (par ex. les séquences polypeptidiques conformationnelles désordonnées composées des acides aminés Pro, Ala et/ou Ser), et un fragment de l'un quelconque de tels éléments.
Dans certains modes de réalisation, le groupement d’extension de demi-vie étend la demi-vie de l'agent AFFIMER® résultant circulant dans le sérum sanguin de mammifère par rapport à la demi-vie de la protéine qui n'est pas conjuguée ainsi au groupement (par ex. par rapport au polypeptide AFFIMER® seul). Dans certains modes de réalisation, la demi-vie est étendue de plus ou de plus d'environ 1,2 fois, 1,5 fois, 2,0 fois, 3,0 fois, 4,0 fois, 5,0 fois ou 6,0 fois. Dans certains modes de réalisation, la demi-vie est étendue de plus de 6 heures, de plus de 12 heures, de plus de 24 heures, de plus de 48 heures, de plus de 72 heures, de plus de 96 heures ou de plus d'1 semaine après administration in vivo par rapport à la protéine sans le groupement d’extension de demi-vie.
Comme moyens à titre d’exemples additionnelles, les groupements prolongeant la demi-vie pouvant être utilisés dans la génération d'agents AFFIMER® de la divulgation incluent :
• La fusion génétique de la séquence pharmacologique AFFIMER® à une protéine ou un domaine protéique à demi-vie naturellement longue (par ex. fusion Fc, fusion transferrine [Tf] ou fusion albumine. Voir, par exemple, Beck et al. (2011) “Therapeutic Fc-fusion proteins and peptides as successful alternatives to antibodies. MAbs. 3:1–2 ; Czajkowsky et al. (2012) “Fc-fusion proteins: new developments and future perspectives. EMBO Mol Med. 4:1015–28 ; Huang et al. (2009) “Receptor-Fc fusion therapeutics, traps, and Mimetibody technology” Curr Opin Biotechnol. 2009;20:692–9 ; Keefe et al. (2013) “Transferrin fusion protein therapies: acetylcholine receptor-transferrin fusion protein as a model. Dans: Schmidt S, editor. Fusion protein technologies for biopharmaceuticals: applications and challenges. Hoboken: Wiley ; p. 345–56 ; Weimer et al. (2013) “Recombinant albumin fusion proteins. Dans: Schmidt S, editor. Fusion protein technologies for biopharmaceuticals: applications and challenges. Hoboken: Wiley ; 2013. p. 297–323 ; Walker et al. (2013) “Albumin-binding fusion proteins in the development of novel long-acting therapeutics. Dans: Schmidt S, editor. Fusion protein technologies for biopharmaceuticals: applications and challenges. Hoboken: Wiley; 2013. p. 325–43.
• La fusion génétique de la séquence pharmacologique AFFIMER® à un polypeptide inerte, par ex. XTEN (également connu sous le nom de PEG recombinant ou ''rPEG''), un polymère d'homoaminoacides (HAP ; HAPylation), un polymère proline-alanine-sérine (PAS ; PASylation), ou un peptide de type élastine (ELP ; ELPylation). Voir, par exemple, Schellenberger et al. (2009) “A recombinant polypeptide extends the in vivo half-life of peptides and proteins in a tunable manner. Nat Biotechnol. 2009;27:1186–90 ; Schlapschy et al. Fusion of a recombinant antibody fragment with a homo-amino-acid polymer: effects on biophysical properties and prolonged plasma half-life. Protein Eng Des Sel. 2007;20:273–84; Schlapschy (2013) PASylation: a biological alternative to PEGylation for extending the plasma halflife of pharmaceutically active proteins. Protein Eng Des Sel. 26:489–501. Floss et al. (2012) “Elastin-like polypeptides revolutionize recombinant protein expression and their biomedical application. Trends Biotechnol. 28:37–45. Floss et al. “ELP-fusion technology for biopharmaceuticals. Dans: Schmidt S, editor. Fusion protein technologies for biopharmaceuticals: application and challenges. Hoboken: Wiley; 2013. p. 372–98.
• L’augmentation du rayon hydrodynamique par conjugaison chimique du peptide ou de la protéine pharmacologiquement actif pour répéter des groupements chimiques, par ex. au PEG (PEGylation) ou à l'acide hyaluronique. Voir, par exemple, Caliceti et al. (2003) “Pharmacokinetic and biodistribution properties of poly(ethylene glycol)-protein conjugates” Adv Drug Delivery Rev. 55:1261–77; Jevsevar et al. (2010) PEGylation of therapeutic proteins. Biotechnol J 5:113–28; Kontermann (2009) “Strategies to extend plasma half-lives of recombinant antibodies” BioDrugs. 23:93–109 ; Kang et al. (2009) “Emerging PEGylated drugs” Expert Opin Emerg Drugs. 14:363–80 ; et Mero et al. (2013) “Conjugation of hyaluronan to proteins” Carb Polymers. 92:2163–70.
• La liaison non covalente, via la fixation d'un peptide ou d’un domaine de liaison à protéine à la protéine bioactive, à des protéines normalement à longue demi-vie telles que la HSA, l'IgG humaine, la transferrine ou la fibronectine. Voir, par exemple, Andersen et al. (2011) “Extending half-life by indirect targeting of the neonatal Fc receptor (FcRn) using a minimal albumin binding domain” J Biol Chem. 286:5234–41 ; O’Connor-Semmes et al. (2014) “GSK2374697, a novel albumin-binding domain antibody (albudAb), extends systemic exposure of extendin-4: first study in humans—PK/PD and safety” Clin Pharmacol Ther. 2014;96:704–12. Sockolosky et al. (2014) “Fusion of a short peptide that binds immunoglobulin G to a recombinant protein substantially increases its plasma half-life in mice” PLoS One. 2014;9:e102566.
Dans certains modes de réalisation, le polypeptide AFFIMER® peut faire partie d'une protéine de fusion avec un domaine Fc d'immunoglobuline ("domaine Fc"), ou un fragment ou une variante de celui-ci, tel qu'une région Fc fonctionnelle. Dans certains modes de réalisation, la région Fc est une région Fc de non liaison à Fc-gammaR. Dans ce contexte, une fusion Fc ("fusion-Fc"), telle qu'un agent TNFR2 AFFIMER® créé en tant que protéine de fusion de Fc-AFFIMER®, est un polypeptide comprenant au moins une séquence TNFR2 AFFIMER® liée de manière covalente par l’intermédiaire d’un squelette peptidique (directement ou indirectement) à une région Fc d'une immunoglobuline. Une fusion-Fc peut comprendre, par exemple, la région Fc d'un anticorps (qui facilite les fonctions effectrices et la pharmacocinétique) et une séquence TNFR2 AFFIMER® en tant que partie du même polypeptide. Une région Fc d'immunoglobuline peut également être liée indirectement à au moins un polypeptide TNFR2 AFFIMER®. Divers lieurs sont connus dans l'art et peuvent optionnellement être utilisés pour lier un Fc à un polypeptide incluant une séquence TNFR2 AFFIMER® pour générer une fusion-Fc. Dans certains modes de réalisation, les fusions-Fc peuvent être dimérisées pour former des homodimères fusion-Fc, ou en utilisant des domaines Fc non identiques, pour former des hétérodimères fusion-Fc.
Dans certains modes de réalisation, un homodimère fusion-Fc comprend un dimère d'un agent TNFR2 AFFIMER® qui comprend un polypeptide TNFR2 AFFIMER® lié à un domaine Fc lié à un autre polypeptide TNFR2 AFFIMER® (polypeptide TNFR2 AFFIMER®-domaine Fc-polypeptide TNFR2 AFFIMER®).
Il existe plusieurs raisons de choisir la région Fc d'anticorps humains pour une utilisation dans la génération d'agents TNFR2 AFFIMER® en tant que protéines de fusion TNFR2 AFFIMER®. La principale raison est de produire une protéine stable, suffisamment grande pour démontrer un profil pharmacocinétique similaire à ceux des anticorps, et de tirer parti des propriétés conférées par la région Fc ; ceci inclut la voie de récupération du récepteur FcRn néonatal impliquant le recyclage médié par FcRn de la protéine de fusion à la surface cellulaire après l’endocytose, évitant la dégradation lysosomale et résultant en une relibération dans la circulation sanguine, contribuant ainsi à une demi-vie sérique étendue. Un autre avantage évident est la liaison du domaine Fc à la Protéine A, ce qui peut simplifier le traitement en aval pendant la production de l'agent AFFIMER® et permettre la génération d'une préparation hautement pure de l'agent AFFIMER®.
De préférence, le collecteur peut présenter tout ou partie des caractéristiques énoncées plus haut.
De préférence, le corps allongé présente un axe longitudinal confondu avec l’axe de rotation X.
De préférence, l’arbre comporte un épaulement venant en appui du corps, notamment d’une face arrière dudit corps.
L’invention a encore pour objet, indépendamment ou en combinaison avec ce qui précède, un procédé d’assemblage d’un rotor de machine électrique, comportant les étapes consistant à: insérer un collecteur sur un arbre de rotor, notamment par translation ou sensiblement par translation suivant l’axe de rotation, jusqu’à une position intermédiaire, notamment pour permettre le passage d’un outillage de bobinage et de sertissage, disposer un fil de bobinage sur une portion de la paroi latérale du corps pour l’enrouler autour des pôles du rotor pour ainsi obtenir un rotor bobiné, l’enroulement étant effectué en guidant le fil avec une pièce de guidage placée au niveau de ladite portion de manière à maintenir le fil à une distance donnée de l’arbre de rotor.
De préférence, le collecteur est un collecteur selon l’invention, la pièce de guidage correspondant à la cloison précitée.
En variante, la pièce de guidage est distincte du collecteur, celle-ci faisant notamment partie de l’outillage précité.
Le procédé peut comporter préalablement à l’étape b), la fixation du fil de bobinage sur un premier élément de connexion du collecteur.
Le procédé peut en outre comporter ultérieurement à l’étape b), la fixation du fil de bobinage sur un deuxième élément de connexion du collecteur.
L’invention a encore pour objet une machine électrique comportant un rotor selon l’invention et/ou un collecteur selon l’invention.
L’invention a encore pour objet un véhicule, notamment véhicule automobile, comportant une machine électrique selon l’invention et/ou un rotor selon l’invention et/ou un collecteur selon l’invention.
La est une vue en perspective schématique et partielle d’un collecteur d’un rotor selon l’invention;
La illustre le collecteur de la en position intermédiaire sur un arbre de rotation du rotor; et
La illustre le collecteur de la en position finale sur l’arbre de rotation.
Description de mode(s) de réalisation On a représenté aux figures 1 et 3, un collecteur selon l’invention destiné à être engagé sur un arbre de rotation 50 d’un rotor bobiné non représenté.
Comme illustré, le collecteur 10 comporte un corps allongé 20 s’étendant le long d’un axe longitudinal confondu avec l’axe de rotation X du rotor. Le corps allongé 20 est de forme générale cylindrique et comporte un anneau 25 ainsi qu’un manchon 60 représenté partiellement sur les figures. Le corps 20 comportent en outre deux branches 62 reliant l’anneau 25 au manchon 60.