INPI-France/Brevets-Francais-2024-Chunked huggingface dataset:
Selon une variante de procédé supplémentaire, le rendu est déclenché par un événement d’un ensemble d’événements comprenant : - une atteinte d’une date de maintenance ou de contrôle déterminée ; - une demande de réglage par un utilisateur ; - une détection d’une opération de maintenance sur le véhicule.
(f) IDLWX 4 VHPGGTRI, dans laquelle X 4 est choisi parmi les acides aminés apolaires aliphatiques (i.e. l’alanine (A), la valine (V), la leucine (L), l’isoleucine (I), et la proline (P), SEQ ID NO:15).
Plus avantageusement encore, dans un mode de réalisation limité, le polypeptide utilisé dans l’invention comprend en outre (en sus d’un pourcentage d’identité minimal avec SEQ ID NO :1, SEQ ID NO :2, SEQ ID NO :3, SEQ ID NO :4 ou SEQ ID NO :5 tel que décrit ci-dessus) au moins un fragment choisi parmi :
(b) STGFX 1 APG, dans laquelle X 1 est choisi parmi la leucine (L), la valine (V), et l’isoleucine (I) (SEQ ID NO :16),
(c) VX 2 FMGCAAA, dans laquelle X 2 est choisi parmi l’asparagine (N) et l’histidine (H) (SEQ ID NO :17);
(e) IHSIFX 3 DGCAA, dans laquelle X 3 est choisi parmi la glycine (G) et la sérine (S) (SEQ ID NO :18) ; et
(f) IDLWX 4 VHPGGTRI, dans laquelle X 4 est choisi parmi l’alanine (A) et la valine (V) (SEQ ID NO :19).
Avantageusement, le polypeptide utilisé dans l’invention comprend en outre (en sus d’un pourcentage d’identité minimal avec SEQ ID NO :1, SEQ ID NO :2, SEQ ID NO :3, SEQ ID NO :4 ou SEQ ID NO :5 tel que décrit ci-dessus) plusieurs des fragments (a) à (g) tels que décrits ci-dessus (mode de réalisation général, intermédiaire ou limité). Notamment, le polypeptide utilisé dans l’invention peut comprendre en outre (en sus d’un pourcentage d’identité minimal avec SEQ ID NO :1, SEQ ID NO :2, SEQ ID NO :3, SEQ ID NO :4 ou SEQ ID NO :5 tel que décrit ci-dessus (mode de réalisation général, intermédiaire ou limité)) :
- les fragments (b), (c), et (e),
- les fragments (d) et (f),
- les fragments (b) à (f, ou
- tous les fragments (a) à (f).
De manière particulièrement avantageuse, le polypeptide utilisé dans l’invention comprend, est essentiellement constitué, ou est constitué d’une séquence d’acides aminés choisie parmi SEQ ID NO :1, SEQ ID NO :2, SEQ ID NO :3, SEQ ID NO :4 et SEQ ID NO :5.
Molécule d’acides nucléiques isolée utilisée La molécule d’acides nucléiques isolée utilisée dans l’invention peut être toute molécule d’acides nucléiques comprenant une séquence d’acides nucléiques codant pour tout polypeptide choisi parmi les polykétide synthases de type III de cyanobactéries tel que défini ci-dessus.
Selon un mode de réalisation, la molécule d’acides nucléiques isolée comprend en outre un promoteur contrôlant l’expression de la séquence d’acides nucléiques codant pour du polypeptide choisi parmi les polykétide synthases de type III de cyanobactéries tel que défini ci-dessus. De manière avantageuse, le promoteur est un promoteur exogène, en particulier un promoteur de levure, de préférence un promoteur choisi parmi ADH2 (pADH2), ce promoteur permet l'expression notamment lorsque le milieu de culture contient de l’éthanol comme source de carbone), CCW12 (pCCW12, ce promoteur permet l’expression notamment lorsque le milieu de culture contient du glucose comme source de carbone), et TEF1 (pTEF1, ce promoteur permet l’expression notamment lorsque le milieu de culture contient du glucose ou saccharose comme source de carbone), de préférence encore un promoteur choisi parmi ADH2 (pADH2) de S accharomyces cerevisiae et CCW12 pCCW12) de S. cerevisiae , et TEF1 (pTEF1) de S . cerevisiae , de préférence encore un promoteur choisi parmi ADH2 de séquence SEQ ID NO: 20, CCW12 séquence de SEQ ID NO: 21 et TEF1 de séquence SEQ ID NO: 22.
Exemples Sept superalliages monocristallins à base de nickel du présent exposé (Ex 1 à Ex 7) ont été étudiés et comparés à quatre superalliages monocristallins commerciaux ou expérimentaux (CEx 1 à CEx 4). Les deux superalliages monocristallins commerciaux sont : IN-738® (CEx 3) et RR2000® (CEx 4). La composition chimique de chacun des superalliages monocristallins est donnée dans le Tableau 1, la composition CEx 3 comportant en outre 0,17 % en masse de carbone (C) et 0,9 % en masse de niobium (Nb) et la composition CEx 4 comprenant de plus 1,0 % en masse de vanadium (V). Tous ces superalliages sont des superalliages à base de nickel, c’est-à-dire que le complément à 100 % des compositions présentées est constitué par du nickel et des impuretés inévitables.
Al Ta Ti Co Cr Mo W Fe Hf Si Ex 1 6,0 1,0 2,0 0 10,0 1,0 0 3,0 0,10 0,10 Ex 2 6,0 1,0 2,0 0 12,0 2,0 0 2,0 0,10 0,10 Ex 3 5,75 1,0 3,0 2,0 11,0 1,0 0 6,0 0,10 0,10 Ex 4 5,75 1,0 3,0 0 11,0 1,0 0 6,0 0,10 0,10 Ex 5 5,75 1,5 3,0 0 11,0 1,0 1,0 6,0 0,10 0,10 Ex 6 5,75 1,0 3,0 0 12,0 1,0 0 3,0 0,10 0,10 Ex 7 5,75 1,5 3,0 0 12,0 1,0 1,0 3,0 0,10 0,10 CEx 1 5,5 1,0 3,0 0 14,0 2,0 0 0 0,10 0,10 CEx 2 5,5 1,75 2,5 0 15,0 1,0 0,50 0 0,10 0,10 CEx 3 3,4 1,75 3,4 8,5 16,0 1,75 2,6 0 0 0 CEx 4 5,5 0 4,0 15,0 10,0 3,0 0 0 0 0
Le Tableau 2 présente différents paramètres pour les superalliages Ex 1 à Ex 7 et CEx 1 à CEx 4.
La masse volumique à température ambiante de chaque superalliage a été estimée à l’aide d’une version modifiée de la formule de Hull (F.C. Hull, Metal Progress, Novembre 1969, pp139-140). Cette équation empirique a été proposée par Hull. L’équation empirique est basée sur une loi des mélanges et comprend des termes correctifs déduits d’une analyse par régression linéaire de données expérimentales (compositions chimiques et masses volumiques mesurées) concernant 235 superalliages et aciers inox.
Cette formule de Hull a été modifiée, notamment pour tenir compte d’éléments comme le rhénium et ce, à partir de 272 superalliages base nickel, base cobalt et base fer. La formule de Hull modifiée est la suivante : [Math 1] D = 100 / [∑ (%X/D X )] + ∑ A x x %X où D X sont les masses volumiques des éléments Cr, Ni, …, X et D est la masse volumique du superalliage, les masses volumiques étant exprimées en g/cm 3 , où A x est un coefficient exprimé en g/cm 3 des éléments Cr, Ni, …, X et sont les suivant : A Ni = -0,0011 ; A Al = 0,0622 ; A Ta = 0,0121 ; A Ti = 0,0317 ; A Co = -0,0001 ; A Cr = -0,0034 ; A Mo = 0,0033 ; A W = 0,0033 ; A Re = 0,0036 ; A Hf = 0,0156. où %X sont les teneurs, exprimées en pourcentages massiques, des éléments du superalliage Cr, Ni, ..., X.
Les masses volumiques calculées pour les alliages de l’invention sont inférieures à 8,00 g/cm 3 (voir Tableau 2).
La masse volumique est de première importance pour les applications de composants rotatifs tels que les aubes de turbine. En effet, une augmentation de la masse volumique du superalliage des aubes impose un renforcement du disque les portant, et donc un autre surcoût en poids. On constate que les superalliages Ex 1 à Ex 7 présentent des masses volumiques similaires aux superalliages de comparaison. Il est à noter que la gamme de masse volumique des superalliages à base de nickel pour fonderie monocristalline peut atteindre plus de 9,0 g/cm 3 , cette similitude témoigne d’une réduction significative pouvant avoir des effets bénéfiques importants pour des pièces tournates.
Le coût au kilogramme des superalliages Ex 1 à Ex 7 et CEx 1 à CEx 4 est calculé sur base de la composition du superalliage et des coûts de chaque élément (mise à jour juillet 2022). Ce coût est donné à titre indicatif.
Les alliages de l’invention sont compétitifs compte tenu de leur positionnement vis-à-vis des alliages de référence avec un coût d’environ 25 $/kg qui est inférieur de 20% au coût des superalliages de références CEx 3 et CEx 4.
Pour apprécier la capacité des protéines AFFIMER® sélectionnées à se lier au TNFR2 lorsqu'elles sont exprimées à la surface d'une cellule de mammifère, des groupes de cellules transfectées de manière transitoire ont été générés pour 30 clones « accélérés » (en anglais « fast-tracked ») sur la base des séquences les plus répétées lors de la sélection passive. Ces clones ont été utilisés pour la caractérisation initiale et l'optimisation de l’essai. Les séquences TNFR2 AFFIMER® et les cibles TNFR2 ont été clonées à partir du phagémide de l'Exemple 1 dans le vecteur d'expression de mammifère pD609kanR (vecteur personnalisé ATUM) pour expression dans des cellules Expi293F™ (ThermoFisher). La concentration moyenne obtenue à partir de l'expression a été de 2,8 mg/mL, avec 19 clones sélectionnés en fonction de leur pureté et jaugés par pour dégradation.
Ces 19 clones ont été criblés sur des cellules exprimant Expi293F™hTNFR2 par cytométrie en flux à 1 µM et 0,1 µM tout en étant comparés aux témoins négatifs SQT-GLY et 3T0-GLY qui contiennent des glycines uniquement dans la Boucles 2 et la Boucles 4 et ne sont donc pas des liants spécifiques. Le signal détecté sur les cellules transfectées a été soustrait du signal obtenu sur les cellules Expi293F™ non transfectées. Parmi ceux-ci, 16 clones démontrent une liaison aux cellules hTNFR2-Expi293F™ à 1 µM > 10 % qu’une liaison à la lignée cellulaire parentale ait été soustraite. Les clones 15, 22 et 23 n'ont pas démontré de telle liaison ( ).
Les protéines AFFIMER® purifiées de mammifère hTNFR2 ont été criblées dans l’essai rapporteur HEK Blue™ TNFα SEAP (Invivogen) selon les instructions du fabricant pour déterminer si elles pouvaient déclencher la voie NFkB et la production de SEAP (phosphatase alcaline embryonnaire sécrétée, de l’anglais « Secreted embryonic alkaline phosphatase ») via une liaison au TNFR2 lorsqu'elles sont regroupées (de l’anglais « clustered ») par un anticorps anti-his enduit sur la plaque. Dans cette expérience, 5 des clones accélérés (01, 09, 12, 21 et 26) ont démontré une capacité à déclencher la libération de SEAP, le clone 12 montrant l'agonisme le plus cohérent.
90 autres polypeptides AFFIMER® ont été clonés à partir du phagémide et caractérisés de manière similaire. 55 clones ont été repris et la liaison confirmée par analyse Mirrorball. Une caractérisation plus poussée a été effectuée par ELSA en concurrence pour tester leur capacité à bloquer l'interaction entre hTNFR2-hFc-his-avi et le TNF-alpha recombinant. Une série d'expériences a été réalisée pour déterminer l'EC80 de hTNFR2-hFc-his-Avi lors de la liaison au hTNF alpha enrobé (593 pM). Les protéines AFFIMER® ont été testées à trois concentrations différentes (10, 1 et 0,1 µM) lorsque cela était possible, en présence de l'antigène hTNFR2 à sa CE80 déterminée. La détection de hTNFR2-hFc-his-Avi lié a été effectuée par l’anticorps anti-hFc-HRP. Parmi les 75 clones testés, 32 clones, qui ont montré un % d'inhibition supérieur à 65 % à 10 µM, ont été sélectionnés pour être caractérisés davantage afin de déterminer leur CI50 ( ). Les clones 06, 21, 26, 27, 44, 108 et 115 ont montré une inhibition totale de l'interaction entre TNFα et hTNFR2 aux concentrations testées.
Les 43 clones sélectionnés ont été testés dans une analyse cinétique Biacore en tant que protéines solubles. En bref, des cinétiques multicycles ont été réalisées à l'aide d'une puce CM5 sur laquelle l'antigène dimérique hTNFR2-hFc-his-avi a été immobilisé à 500RU. Les protéines AFFIMER® ont été titrées à la baisse (de l’anglais « downtitrated ») dans un tampon HBS-EP+ à partir de 1 µM dans une série de dilutions à 1:2. Le temps d'association et la dissociation utilisés étaient respectivement de 200 s et 400 s à un débit de 20 µl/min avec une régénération avec 10 mM de glycine à pH 1,5 pendant 30 s à 30 µl/min. Douze clones ont montré une réponse très faible et aucune valeur KD n'a pu être estimée pour ceux-ci. Le clone 09 a été ajusté à l'aide du modèle de liaison à 1:1, cependant, la valeur KD rapportée était trop élevée (>E-05) pour être fiable avec la plage de concentration utilisée. Pour 16 clones, le signal atteint était adéquat et ils ont pu être ajustés avec succès en utilisant le modèle de liaison à 1:1, la courbe et leur ajustement sont compilés. Deux clones (21 et 69) qui sont des dimères ont été ajustés en utilisant à la fois le modèle de liaison à 1:1 et un état d'équilibre afin d'estimer leur KD, tandis que dans 12 clones, un faible Rmax a rendu difficile leur ajustement en utilisant le modèle de liaison à 1:1 et le modèle d'état d’équilibre (en anglais « Steady State ») a été utilisé à la place. Dans ce cas, la valeur KD obtenue n'a pas été rapportée ; à la place, un ordre de grandeur l'a été. Les résultats sont présentés en .
Réactivité croisée ELISA de liaison
La spécificité des clones TNFR2 AFFIMER® pour hTNFR2 a été appréciée par ELISA lorsque les clones se liant au TNFR2 ont été comparés à leur liaison au TNFR1. Aucun des clones n'a montré de liaison au TNFR1 en tant qu'antigène recombinant. hTNFR1 a également été exprimé dans des cellules Expi293F™, et aucune liaison n'a été observée à ce hTNFR1 exprimé de manière cellulaire, confirmant l'absence de réactivité croisée entre les liants polypeptidiques hTNFR2 AFFIMER® avec hTNFR1.
Les 43 clones principaux ont été transfectés de manière transitoire dans des cellules HEK 293, ainsi que 4 témoins, SQT-Gly, 3t0-Gly, Vecteur vide et le clone 06 qui s'est révélé être négatif. Environ 29h après la transfection, la viabilité des cellules a été déterminée en utilisant un compteur de cellules, et l'expression de l'AFFIMER® a été déterminée par cytométrie en flux en utilisant un anticorps anti-HA. 48 heures après la transfection, les cellules HEK293 exprimant AFFIMER® ont été cocultivées avec des cellules rapporteuses HEK Blue à 4 densités cellulaires différentes, 40000, 20000, 10000 et 5000 avec un nombre fixe de cellules HEK Blue de 50 000 cellules/puits. En parallèle, le contrôle positif MR2-1 a également été incubé avec des cellules HEK Blue pendant 24h sur une plage de concentrations. Après 24h, la libération de SEAP dans le surnageant a été quantifiée en utilisant Quanti-Blue et une mesure d'absorbance 640 nm. La coloration des AFFIMER® avec un anticorps monoclonal anti-HA a montré des niveaux d'expression > 90 % dans chacune des deux expériences. Dans l’essai rapporteur de coculture, l'effet des protéines TNFR2 AFFIMER® exhibées sur HEK293 sur les cellules HEK-Blue était visible, ainsi que l'effet du clone MR2-1, permettant la sélection de 16 clones qui ont été classés de manière cohérente parmi les 20 meilleurs clones dans chacune des deux expériences. Ces résultats sont compilés en , avec les clones suivants identifiés : 001, 007, 009, 012, 013, 026, 027, 037, 044, 059, 069, 079, 100, 103, 112 et 115.
Les 16 meilleurs agonistes ont été caractérisés en format soluble pour leur liaison au TNFR2 humain surexprimant Expi293F™ et au TNFR2 de cynomolgus surexprimant Expi293F. L'expérience a été répétée 3 fois et 2 lots différents de cellules transfectées de manière transitoire ont été utilisés. Tous les clones ont montré une liaison spécifique cohérent aux cellules hTNFR2-Expi293F™. Les clones 26 et 69 ont montré les meilleures CE50 sur à la fois les cellules exprimant TNFR2 humaines et de cynomolgus. 13 des 16 clones testés montrent une réactivité croisée avec le TNFR2 de cynomolgus. Les 3 clones sans réactivité croisée étaient les clones 001, 007 et 009. Sans nécessairement être les meilleurs liants, les clones DAW02-013, DAW02-044 et DAW02-112 sont les clones avec le moins de différence entre la liaison aux cellules surexprimant le TNFR2 humain et le TNFR2 de cynomolgus lorsque les 3 expériences sont compilées ( ).
Les compositions contenaient également des pigments, de l’huile hydrocarbonée volatile (isododécane) et un épaississant. Les formulations complètes étaient :
INCI US témoin 1A témoin 1B témoin 2 Inventive A 12:12 dispersion hydrogel dans l’huile (33 % d'actif) 0,000 0,00 58,82 35,29 Résine MQ glycérolée dans isododécane (50 % d'actif) 40,000 60,000 0,000 24,000 Mouture de pigments dans isododécane (30 % d'actif) 6,667 6,667 6,667 6,667 Épaississant dans isododécane (9 % d'actif) 33,330 33,330 33,330 33,330 Isododécane QS QS QS QS 100,00 100,00 100,00 100,00 INCI US Inventive B 12:10 Inventive C 12:5 Inventive D 10:12 Inventive E 10:10 dispersion hydrogel dans l’huile (33 % d'actif) 35,290 35,290 29,41 29,41 Résine MQ glycérolée dans isododécane (50 % d'actif) 20,000 10,000 24,000 20,000 Mouture de pigments dans isododécane (30 % actif) 6,667 6,667 6,667 6,667 Épaississant dans isododécane (9 % d'actif) QS QS QS QS Isododécane 4,713 14,713 6,593 10,593 100,00 100,00 100,00 100,00 INCI US Inventive F 10:5 Inventive G 5:12 Inventive H 5:10 Inventive I 5:5 dispersion hydrogel dans l’huile (33 % d'actif) 29,41 14,71 14,71 14,71 Résine MQ glycérolée dans isododécane (50 % d'actif) 10,000 24,000 20,000 10,000 Mouture de pigments dans isododécane (30 % actif) 6,667 6,667 6,667 6,667 Épaississant dans isododécane (9 % d'actif) 33,330 33,330 33,330 33,330 Isododécane QS QS QS QS 100,00 100,00 100,00 100,00
Exemple 2 – Procédés d’essai Gonflement (lectures par pied à coulisse)
Un prélèvement de 3 ml a été coulé sur du papier abrasif et séché sur un banc à température ambiante pour produire un film dont l'épaisseur a été mesurée à l’aide d’un pied à coulisse. Approximativement 0,25 g d’eau ont été ajoutés et on les a laissés s’évaporer du haut du film pendant approximativement 1,5 heure, et le film a été mesuré à nouveau, la différence entre les deux mesures étant les mesures de « gonflement » par pied à coulisse montrées dans le tableau ci-dessous.
Perturbation de film
Chaque formulation été appliquée sur plusieurs cartes Byko Black Scrub Panel P121-10N # 5015 à l’aide d’un prélèvement de 1 mil pour produire un film. On a laissé sécher les films toute la nuit à température ambiante. Pour évaluer les échantillons, on a placé 6 gouttes de fluides (deux gouttes d’huile d’olive, deux gouttes de salive artificielle et deux gouttes d’acide acétique à 2 %) sur différentes sections du film, puis on a laissé reposer pendant 10 minutes. On a évalué la quantité de matière éliminée par les gouttes elles-mêmes. De plus, un disque de coton a été utilisé 15 fois pour essuyer délicatement chaque type de goutte. On a ensuite observé la quantité de produit qui avait été essuyée et si le produit avait bougé sur le substrat de carte Byko. Les notes pour ces déterminations étaient basées sur une échelle de 0 (pas d'élimination) à 3 (élimination importante). Spécifiquement, 1= pas d'élimination, 1,5 = élimination légère, 2= élimination partielle 2,5 = élimination importante, 3= élimination totale. Différents fluides perturbateurs de film (huile d’olive, salive artificielle, acide acétique) ont été utilisés pour déterminer les propriétés de tenue, mais ils englobaient tous les mêmes techniques. L’expérience a été réalisée en double et les résultats ont été rapportés comme la moyenne de deux lectures.
Les résultats des essais sont rapportés ci-dessous.
Huile Coton imprégné d'huile Salive Coton imprégné de salive Acide acétique Lingette A.A. Score de tenue moyen Gonflement pied à coulisse Élimination pied à coulisse Témoin 1A 1,00 1,75 1,00 1,13 1,00 1,50 1,23 NA 1,00 Témoin 1B 1,00 1,50 1,00 1,00 1,00 1,25 1,13 NA 1,00 Témoin 2 1,00 3,00 2,50 2,38 1,75 2,00 2,10 0,052 1,00 Inventive A 1,00 1,50 1,88 1,50 1,13 1,50 1,42 0,014 4,00 Inventive B 1,00 1,50 1,75 1,50 1,25 1,50 1,42 0,023 3,00 Inventive C 1,00 3,00 1,63 1,63 1,25 2,00 1,75 0,014 5,00 Inventive D 1,00 1,38 1,13 1,13 1,13 1,50 1,21 0,023 2,00 Inventive E 1,00 1,63 1,50 1,50 1,25 1,50 1,40 0,016 2,00 Inventive F 1,00 3,00 1,75 1,63 1,25 2,00 1,77 0,016 3,00 Inventive G 1,00 2,00 1,00 1,38 1,00 1,63 1,33 -0,002 1,00 Inventive H 1,00 2,38 1,00 1,50 1,13 1,75 1,46 0,002 1,00 Inventive I 1,00 3,00 1,00 1,88 1,25 2,25 1,73 -0,003 2,00
Voici quelques observations générales concernant les résultats ci-dessus :
En comparant les Inventives A, B, D et E ayant une concentration de filmogène plus élevée par rapport aux Inventives C, F, H et I avec des concentrations plus faibles, les scores de tenue moyens étaient respectivement de 1,42, 1,42, 1,21, 1,42 contre 1,75, 1,77, 1,46, 1,73, où plus le nombre est proche de 1, meilleures sont les performances de tenue ;
À mesure que la teneur en résine MQ glycérolée diminuait avec une concentration constante de dispersion hydrogel dans l’huile, une augmentation du transfert vers le disque de coton s’est produite pour les essais d’huile, d’acide acétique et de salive artificielle ;
Le témoin de dispersion hydrogel dans l’huile (témoin 2) a été significativement affecté par l'essai de salive artificielle, avec un transfert intense. De même, un transfert important vers le disque de coton s’est produit.
Parmi les compositions inventives, les compositions avec de meilleures performances en termes de résultats moyens de transfert de tenue ont été, des compositions ayant des concentrations de dispersion hydrogel dans l’huile par rapport à résine MQ glycérolée, de dispersion hydrogel dans l’huile par rapport à résine MQ glycérolée de 12:12 ; 12:10 ; 10:12 ; 10:10 et 5:12, l’inventive 5:12 étant légèrement moins performante en termes de capacité de gonflement ;
Les inventives ayant la concentration plus faible de résine MQ glycérolée ont montré un transfert relativement plus important vers les disques de coton pour les essais d’huile, d’acide acétique et de salive (voir, Inventives C, F et I) ; et
Les inventives ayant la concentration la plus faible de dispersion hydrogel dans l’huile mais la concentration médiane ou la concentration la plus élevée de résine MQ glycérolée ont montré une résistance au transfert relativement inférieure, en particulier dans les essais de salive.
D’un point de vue relatif, les performances préférées résultent des Inventives B, D, A et E avec le meilleur équilibre entre tenue, capacité de gonflement et propriétés d’élimination.
L’ensemble de régulation thermique peut comporter au moins une buse d’aspersion de fluide diélectrique agencée en communication fluidique avec l’orifice de distribution de fluide diélectrique d’une traverse de distribution de fluide associée.
La buse est par exemple agencée sur une paroi de fermeture de la cavité définie par le dispositif de distribution de fluide diélectrique.
L’ensemble de régulation thermique peut comporter au moins deux séries de buses d’aspersion de fluide diélectrique associées à une traverse de distribution de fluide.
Chaque série peut être agencée avec une inclinaison et/ou une orientation respective de têtes de buses de façon à atteindre au moins deux zones différentes desdits composants à réguler thermique lors d’une aspersion de fluide diélectrique.
Au moins une première série de buses peut être agencée de façon à projeter un premier jet de fluide diélectrique en direction d’au moins un premier composant. Au moins une deuxième série de buses peut être agencée de façon à projeter un deuxième jet de fluide diélectrique en direction d’au moins un deuxième composant.
L’ensemble de régulation thermique peut comporter pour au moins une traverse, au moins une nervure de calage agencée d’un premier côté de ladite traverse et configurée pour venir en appui contre une surface latérale d’au moins un desdits composants destinée à être agencée en regard de ladite traverse.
L’ensemble de régulation thermique peut comporter pour au moins une traverse au moins un organe flexible agencé d’un deuxième côté de ladite traverse, opposé au premier côté.
Une telle nervure et/ou un tel organe flexible peuvent être prévus pour chaque traverse.
Pour au moins certaines traverses, l’organe flexible est configuré pour venir en appui contre une surface latérale d’au moins un desdits composants destinée à être agencée en regard de ladite traverse.
L’organe flexible peut être réalisé sous forme de lame flexible ondulée permettant d’absorber les différences de dimension desdits composants en fonctionnement ou en charge par exemple. En variante il peut être envisagé une mousse.
Selon un exemple de réalisation, le dispositif de distribution de fluide diélectrique peut comporter la nervure de calage et/ou l’organe flexible.
Le dispositif de distribution de fluide diélectrique peut comporter au moins une butée configurée pour venir en appui contre une surface supérieure d’au moins un desdits composants destinée à être agencée en regard du couvercle du boîtier.