INPI-France/Brevets-Francais-2024-Chunked huggingface dataset:
Pour certaines applications mécatronique (actionneurs de volets de calendre, vannes fluidiques,…) le facteur de forme recherché pour une intégration optimale du moteur dans le boîtier de l’actionneur implique, dans la section transverse du moteur (orthogonale à son axe de rotation) une dimension suivant un axe beaucoup plus faible que la dimension suivant l‘autre axe, se traduisant par des moteurs plutôt allongés et d’enveloppe sensiblement tubulaire, mais se distinguant des moteurs longiformes de l’art antérieur par un axe de rotation du rotor orthogonal à la grande longueur de ladite enveloppe et situé proche du milieu suivant cette grande longueur. Dans la suite du document, la largeur du moteur désigne la plus faible dimension du moteur de la section transverse, la longueur désigne la plus grande dimension du moteur de la section transverse et l’épaisseur désigne la dimension dans la direction orthogonale à la section transverse.
Selon une application particulière pour la commande de volets de climatisation automobile, le plan du stator perpendiculaire à l’axe de rotation est inscrit dans la plus petite section de l’actionneur.
Tableau 2 : Teneur en acétonitrile utilisée pour l'analyse des isoformes de mycosubtiline par LC/MS-Qtof
Les analyses LC/MS-Qtof ont été réalisées à l'aide du 1290 Infinity II couplé au Jet Stream ESI-Q-TOF 6530 (Agilent Technologies) en mode négatif en utilisant les paramètres suivants : tension capillaire : 3,5 kV ; pression du nébuliseur : 35 psig ; gaz de séchage : 8 L/min ; température du gaz de séchage : 300°C ; débit du gaz de gaine : 11 L/min ; température du gaz de gaine : 350°C ; tension du fragmentateur : 175 V ; tension de l'écumoire : 65 V ; RF du ctopôle : 750 V. Des spectres de masse précis ont été enregistrés dans la gamme de m/z = 100-1200. En bref, 10 µL d'échantillon ont été injectés et séparés à l'aide d'un C18 Acquity UPLC BEH (2,1 × 50 mm × 1,7 μm ; Waters) en utilisant de l'acide formique (FA) à 0,1 % comme solvant A et de l'ACN + 0,1 % de FA comme solvant B. Le gradient a commencé avec 0 % de solvant B et a augmenté à 30 % en 5 min. Les données ont été traitées à l'aide du logiciel MassHunter Qualitative Analysis (Agilent Technologies). Le tableau 3 montre les nouvelles isoformes de mycosubtiline C16 et C17 en comparaison avec les C16 et C17 classiques obtenues à partir de l'analyse LC/MS-Qtof comme décrit ci-dessus.
N uméro d u pic Variantes Acide gras A A 1 A A 2 A A 3 A A 4 A A 5 A A 6 A A 7 m/z 1 Gln3-C16 C16 Asn Tyr Gln Gln Pro Ser Asn 1085 2 Gln1-C16 C16 Gln Tyr Asn Gln Pro Ser Asn 1085 3 A-C16 C16 Asn Tyr Asn Gln Pro Ser Asn 1071 4 Gln1-C17 C17 Gln Tyr Asn Gln Pro Ser Asn 1099 5 A-C17 C17 Asn Tyr Gln Gln Pro Ser Asn 1085 6 A-C17 C17 Asn Tyr Asn Gln Pro Ser Asn 1085 7 A-C17 C17 Asn Tyr Asn Gln Pro Ser Asn 1085 8 A-C18 C18 Asn Tyr Asn Gln Pro Ser Asn 1099
Tableau 3 : Analyse des isoformes de mycosubiline réalisée par LC/MS-Qtof des différentes fractions purifiées par HPLC préparative (les nouvelles isoformes sont en caractères gras)
En plus de l'isoforme C16 classique de la mycosubtiline (C16-myco), de l'isoforme C17 de la mycosubtiline (C17-myco) et de l'isoforme C18 de la mycosubtiline (pic 3, pic 5, pic 6, pic 7 et pic 8), trois nouvelles isoformes ont été détectées. Les pics 1, 2 et 4, qui correspondent à C16-Gln3, C16-Gln1 et C17-Gln1, sont de nouvelles isoformes de la mycosubtiline. Il y a un remplacement de l'Asparagine par la Glutamine en troisième position pour le pic 1 alors qu'il y a un remplacement de l'Asparagine par la Glutamine en troisième position pour les pics 2 et 4.
Variantes Acide gras AA1 AA2 AA3 AA4 AA5 AA6 AA m/z Gln3-C16 C16 Asn Tyr Gln Gln Pro Ser Asn 1085 Gln7-C16 C16 Asn Tyr Asn Gln Pro Ser Gln 1085 Gln1,Gln3-C16 C16 Gln Tyr Gln Gln Pro Ser Asn 1099 Gln3,Gln7-C16 C16 Asn Tyr Gln Gln Pro Ser Gln 1099 Gln1-C16 C16 Gln Tyr Asn Gln Pro Ser Asn 1085 A-C16 C16 Asn Tyr Asn Gln Pro Ser Asn 1071 Gln1,Gln3, Gln7-C16 C16 Gln Tyr Gln Gln Pro Ser Gln 1113 Gln3-C17 C17 Asn Tyr Gln Gln Pro Ser Asn 1099 Gln7-C17 C17 Asn Tyr Asn Gln Pro Ser Gln 1099 Gln1,Gln3-C17 C17 Gln Tyr Gln Gln Pro Ser Asn 1113 Gln3,Gln7-C17 C17 Asn Tyr Gln Gln Pro Ser Gln 1113 Gln1-C17 C17 Gln Tyr Asn Gln Pro Ser Asn 1099 A-C17 C17 Asn Tyr Asn Gln Pro Ser Asn 1085 A-C17 C17 Asn Tyr Asn Gln Pro Ser Asn 1085 A-C17 C17 Asn Tyr Asn Gln Pro Ser Asn 1085 A-C18 C18 Asn Tyr Asn Gln Pro Ser Asn 1099 Gln3-C18 C18 Asn Tyr Gln Gln Pro Ser Asn 1113 Gln7-C18 C18 Asn Tyr Asn Gln Pro Ser Gln 1113 Gln1-C18 C18 Gln Tyr Asn Gln Pro Ser Asn 1113 A-C19 C19 Asn Tyr Asn Gln Pro Ser Asn 1113
Tableau 4 : Analyse des isoformes de la mycosubiline réalisée par LC/MS-Qtof sur le surnageant complet des souches B. subtilis I-5565 et I-5679 (les nouvelles isoformes sont en caractères gras) (AA = acide aminé).
En plus des huit isoformes principales purifiées par HPLC préparative (présentées dans le tableau 3), plusieurs autres isoformes mineures ont été séparées par UPLC à partir du surnageant des souches I-5565 et I-5679. Ces iso-formes mineures ont ensuite été identifiées et caractérisées en utilisant la méthode très sensible MS-Qtof décrite ci-dessus. Comme présenté dans le tableau 4, un total de 20 isoformes ont été identifiées dans les surnageants des nouvelles souches de B. subtilis . Parmi celles-ci, 14 nouvelles isoformes mineures ont été découvertes, énumérées ici : Gln3-C16 ; Gln7-C16 ; Gln1,Gln3-C16 ; Gln3,Gln7-C16 ; Gln1-C16 ; Gln1,Gln3,Gln7-C16 ; Gln7-C17 ; Gln1,Gln3-C17 ; Gln3,Gln7-C17 ; Gln1-C17 ; Gln3-C18 ; Gln7-C18 ; Gln1-C18 et A-C19. En plus de toutes les nouvelles isoformes découvertes par ce travail, il s'avère également que dans nos mutants surproducteurs, les domaines d'adénylation de la mycosubtiline synthétase peuvent activer à la fois un Gln et un Asn en positions 1, 3 et 7 du cycle peptidique. Les nouvelles isoformes sont utilisées pour des expériences d'activité et de cytotoxicité afin de déterminer leur efficacité. Les isoformes sont dissoutes dans du DMSO et utilisées pour l'étude de l'activité. Les résultats sont décrits dans les exemples 4 et 5 .
EXEMPLE 4 : Activités antifongiques des différentes isoformes de la mycosubtiline
L'activité antifongique est réalisée sur trois souches fongiques différentes, à savoir B. cinerea , Aspergillus sp . et Z. tritici . En plus des deux isoformes classiques, trois nouvelles isoformes sont testées pour leur propriété antifongique. Une gamme de concentrations (µg m.a./ml ou ppm) 0 ; 0,0037 ; 0,0146 ; 0,0586 ; 0,2344 ; 0,9375 ; 3,75 et 15 est utilisée pour déterminer le coefficient d'activité. Sur la base de cette gamme de concentrations, les CE 50 (Concentration qui réduit de 50% la croissance de la souche fongique) et CE 95 (Concentration qui réduit de 95% la croissance de l'agent pathogène) ont été calculés et présentés comme décrit dans le tableau 5.
4.1 Activité antifongique sur B. cinerea La valeur de la CE 50 de A-C16 est de 0,933 ppm alors que Gln1-C16 est de 1,048 ppm, ce qui indique une concentration de 10% inférieure de la première requise pour avoir la même activité que la seconde. La valeur de la CE 95 de l'A-C16 est de 1,457 ppm alors que celle de la Gln1-C16 est de 1,282 ppm, ce qui indique une concentration 17 % plus élevée de la première nécessaire pour avoir la même activité que la seconde. Cette nouvelle isoforme (Gln1-C16) s'avère efficace contre cette souche fongique.
Les deux autres nouvelles isoformes Gln3-C16 et Gln1-C17 se sont révélées efficaces contre cette souche fongique mais à une concentration plus élevée.
4.2 Activité antifongique sur Aspergillus sp .
La valeur de la CE 50 de A-C17 est de 1,191 ppm alors que celle de Gln1-C17 est de 1,019 ppm, ce qui indique une concentration 14% plus élevée du premier nécessaire pour avoir la même activité que le second. La valeur de la CE 95 de A-C17 est de 1,905 ppm alors que celle de Gln1-C17 est de 1,290 ppm, ce qui indique une concentration 32 % plus élevée de la première nécessaire pour avoir la même activité que la seconde. Cette nouvelle isoforme s'avère efficace contre cette souche fongique.
Les deux autres nouvelles isoformes Gln1-C16 et Gln3-C16 se sont révélées efficaces contre cette souche fongique mais à une concentration plus élevée.
4.3 Activité antifongique sur Z. tritici La valeur de la CE 50 de A-C16 est de 4,258 ppm alors que Gln1-C16 est de 1,906 ppm, ce qui indique une concentration 55% plus élevée du premier nécessaire pour avoir la même activité que le second. La valeur de la CE 95 de A-C16 est de 26,106 ppm alors que celle de Gln3-C16 est de 17,874 ppm, ce qui indique une concentration 32 % plus élevée de la première pour avoir la même activité que la seconde. Ces nouvelles isoformes se sont avérées efficaces contre cette souche fongique.
D’autres grandeurs physiques peuvent être utilisées ou traitées selon le procédé de l’invention, toutefois le mode de réalisation si après détaillé est relatif autre traitement des valeurs moyennes des amplitudes du signal acquis.
Le procédé prend en considération une valeur liée à la dynamique du signal : sa vitesse. A cet effet, le procédé de l’invention permet d’estimer EST 2 un second ensemble de grandeurs physiques relatif à la dynamique du signal. Selon un exemple, les valeurs de vitesse du premier signal S 1 sont estimées. La vitesse correspond à la rapidité avec laquelle les phrases sont prononcées. Afin de calculer la vitesse du premier signal S 1 , une méthode dite du différenciateur homogène en temps fini DHT est mise en œuvre. Le différenciateur est appliqué sur une pluralité de premières fenêtres temporelles prédéfinies comportant chacune un ensemble d’échantillons.
Selon un exemple amélioré, le procédé prend en considération une autre valeur liée à la dynamique du signal : son accélération. A cet effet, le procédé de l’invention permet d’estimer EST 3 un troisième ensemble de grandeurs physiques relatif à la dynamique du signal. Selon un exemple, les valeurs d’accélération du premier signal S 1 sont estimées. L’accélération correspond aux variations de la vitesse avec laquelle les phrases sont prononcées. Afin de calculer l’accélération du premier signal S 1 , une méthode équivalente dite du différenciateur homogène en temps fini DHT est mise en œuvre également. Le différenciateur est appliqué sur une pluralité de premières fenêtres temporelles prédéfinies comportant chacune un ensemble d’échantillons. Les échantillons sont préférentiellement les mêmes que ceux considérés pour estimer les vitesses.
De la même manière, lors du procédé de traitement PROC 1 , les valeurs des dérivées et accélérations du signal en entrée S A (t) qui est issue d’un signal correspondant à un flux audio d’un plongeur acquis avec un embout en bouche peuvent être calculées. Un intérêt est de générer le flux de sortie S B (t) à partir du filtre F 1 caractérisé par le procédé de caractérisation CARAC 1 obtenu dans la phase d’apprentissage.
Modélisation du système dynamique Le procédé de l’invention permet de définir un modèle basé sur la modélisation des systèmes dynamiques et de résoudre le problème posé par l’obtention d’une solution approchée en optimisant les calculs par itération en minimisant une erreur. L’erreur peut être définie par la connaissance de l’entrée du système et la sortie du système. Une problématique résolue par l’invention est de définir un modèle qui converge suffisamment rapidement pour définir un filtre F 1 opérationnel et performant permettant de reconstruire par la suite le flux audio déformé par la présence de l’embout.
Le signal S 2 (t) désigne la voix normale en entrée qui n’a pas subi de déformation, et peut définir la sortie souhaitée du modèle. Le modèle de déformation de la voix du fait de la présence de l’embout peut être représenté par cette égalité .
Un intérêt de la modélisation par un système dynamique est d’introduire un opérateur de différentiation par rapport à la variable temps t.- Dans une telle modélisation, on peut écrire , où p est l’opérateur de différentiation par rapport à la variable temps, p = d/dt.
Le signal S 2 (t) défini la sortie du système dynamique dans la phase d’apprentissage du modèle. Il convient donc de définir le problème inverse consistant à trouver S 2 (t) à partir de S 1 (t).
Le problème inverse revient à calculer la fonction inverse W -1 qui représente un modèle apprenant qu’on cherche à optimiser afin de calculer le signal S B (t) représenté sur la correspondant au flux audio corrigé lorsque le signal S 2 (t) connu ne sera plus disponible. Les premières séquences audio S 2 (t) permettent donc de réaliser un entrainement du modèle afin de paramétrer un filtre F 1 audio entrainé, c’est-à-dire dont les coefficients ont été produits par un algorithme comportant une opération de régression ou d’itération visant à minimiser une erreur.
Les coefficients ainsi produits sont les coefficients d’exploitation permettant de définir un filtre F1 opérationnel.
L’invention permet donc de générer un « modèle appris » pour dans un second temps utiliser un filtre caractéristique F 1 au sein de l’équipement pour corriger le flux audio déformé par la présence de l’embout en bouche.
Le problème inverse peut s’écrire : .
Modèle linéaire Ce qui peut s’écrire en termes de la théorie des systèmes dynamiques à l’équation suivante selon un modèle linéaire MOD 1 où x(t) est une variable interne au système:
Selon un mode de réalisation, afin de résoudre ce système, une première hypothèse est de considérer un signal suffisamment lisse S 2 (t) afin de considérer une fonction dérivable ayant un ensemble de dérivées constituant différents ordres de la fonction S 2 (t) = y(t) où y(t) est la sortie du modèle MOD 1 ou MOD 2 . Ainsi, l’ensemble des dérivées, s’écrit [y (n) ], « n » étant l’ordre la dérivée du signal échantillonné et étant supérieure ou égal à 1.
La sortie recherchée peut être modélisée par un vecteur z défini par le système d’équations différentielles qu’on cherche à estimer :
z = [y (1) , y (2) , y (3) , … y (n -1 ) ] T et
Pour ce faire, on réalise un dosage de ferments que l’on réhydrate.
Par exemple, les ferments sont dilués dans de l'eau physiologique pendant 30 min à 20/25°C pour les réhydrater et pour obtenir une répartition adéquats.
Lorsqu’on fournit des ferments complétement déshydratés initialement, on les réhydrate pendant 1h dans de l’eau douce à 0,9% de sel pour éviter un choc osmotique.
Plusieurs ferments parmi Lactobacillus plantarum, Leuconostoc mesenteroides, Lactobacillus lactis, Lactobacillus zeae, Lactobacillus casei ou paracasei, Lactobacillus harbinensis, Leuconostoc kimchi, Lactobacillus delbruecki, Lactobacillus rhamnosus, Lactobacillus harbinensis, Streptococcus thermophilus peuvent être utilisés et mélangés entre eux au préalable.
Etape v) : L’ensemencement des algues peut alors avoir lieu au sein d’un récipient tel que celui détaillé en référence avec la .
Pour ce faire, l’inoculum fourni selon l’étape iv) est mélangé avec les algues stockées dans le récipient et de l’eau pour obtenir le mélange M à lactofermenter.
L’inoculum est dosé pour avoir une concentration de bactéries d’acide lactique suffisante pour la croissance des bactéries présentes dans les algues de sorte à réaliser leur lactofermentation. Le taux d’ensemencement est compris entre 10 5 et 10 7 UFC/g. Pour l’Himanthalia Elongata, une souche particulièrement adaptée est le Lactobacilus Plantarum à un taux d’ensemencement de 10 6 UFC/g.Typiquement, le mélange M dans une récipient donné contient des algues découpées des ferments réhydratés selon l’étape iv) et un sel de préférence dans une proportion de 1 à 3% en poids des algues et de l’eau douce non chlorée de préférence dans une proportion de 10 à 100 % du poids des algues.
Cette étape d’ensemencement peut avoir lieu très rapidement après la récolte des algues fraîches, typiquement entre 24h et 48 h après la récolte.
Selon l’invention, la lactofermentation est contrôlée régulièrement et elle est poursuivie jusqu’à ce que le pH mesuré de la composition lactofermentée soit descendu en dessous d’un seuil final prédéterminé. De préférence, ce pH doit être inférieur à 4,5, de préférence inférieur à 4,2. Au-delà d’un pH d’environ 4,2, 4,3, il peut y avoir des risques de bactéries pathogènes et le cas échéant, des qualité d’appétences non révélées.
La illustre l’évolution du pH d’un mélange avec des algues de l’espèce Himanthalia elongata, découpées à une longueur entre 0,5 et 1,3cm.
Il ressort de cette courbe que le pH est induit par la lactofermentation et il se stabilise avec le temps.
Ainsi, le temps de la lactofermentation selon l’invention est considéré comme achevé lorsque le pH est stabilisé en dessous d’un seuil, afin de pouvoir proposer les algues en tant que produits alimentaires.
On peut optimiser le procédé pour faire descendre et stabiliser le pH plus rapidement pour une même espèce d’algues.
Typiquement, le choix des souches bactériennes conditionne le niveau du pH. Le niveau d’anaérobie a également une influence, ce qui induit le choix d’un récipient de stockage adapté.
A titre d’exemple, comme cela ressort de la , pour des algues de l’espèce Himanthalia elongata, lorsque le PH est stabilisé entre 3,8 et 4,2, alors les algues peuvent être collectées en étant séparées du jus lacto fermenté comme décrit par la suite.
Selon le process de l’invention, le temps de la lactofermentation qui est nécessaire dépend aussi de la texture des algues que l’on souhaite leur donner pour leur consommation ultérieure.
EXEMPLES E XEMPLE 1 : Construction de s souche s Bacillus subtilis I-5565 et I-5679
La souche Bacillus subtilis I-5679 dérive de la souche I-5565 ; les constructions de ces souches sont décrites ci-après
Un premier dépôt de souche a été effectué le 30 juillet 2020 sous le numéro CNCM I-5565 à la Collection Nationale de Cultures de Microorganismes (CNCM) de l'Institut Pasteur (Paris, France). Un deuxième dépôt de souche a été effectué le 05 mai 2021 sous le numéro CNCM I-5679 dans la Collection Nationale de Cultures de Microorganismes (CNCM) de l'Institut Pasteur (Paris, France).
1.1 Procédure pour obtenir la souche B. subtilis I-5565
La souche I-5565 a été construite à partir d’une souche B. subtilis déposée le 06 février 2020 sous le numéro CNCM I-5487 à la Collection Nationale de Cultures de Microorganismes (CNCM) de l'Institut Pasteur (Paris, France).
Dans cette souche I-5487, sept gènes ont été modifiés ( resE , rpoC , addB , araA, cotY, 03427 et 03457) en effectuant une modification ponctuelle, c'est-à-dire qu'un seul nucléotide est changé. La suppression ou la modification d'un seul nucléotide (mutation ponctuelle) peut changer la séquence d'acides aminés, ce qui entraîne un nouveau phénotype sur la souche mutante. Pour réaliser ce type de mutation génétique, différentes techniques liées au génie génétique peuvent être utilisées : La méthode d'ingénierie des génomes médiée par CRISPR-Cas9 dépassé les méthodes précédentes en termes de précision et a permis de créer des mutants fiables sans ADN étranger dans de nombreux types sauvages de souches bactériennes, y compris chez B. subtilis , avec une efficacité de mutation ponctuelle allant jusqu'à ∼68%. Cette méthode peut créer un nouveau phénotype sans introduire aucun ADN étranger dans le génome (So et al., 2017). La mutagenèse dirigée est l'une des bases de la biologie moléculaire moderne, permettant un contrôle parfait de la séquence des protéines. Plusieurs stratégies ont été développées, le système de mutagenèse dirigée QuikChange™ développé par Stratagene (La Jolla, CA) étant probablement le plus utilisé. QuikChange™ fonctionne en utilisant une paire d'amorces complémentaires avec une mutation. Dans une série de cycles de PCR, ces amorces s'hybrident à l'ADN matrice, répliquant l'ADN plasmidique avec la mutation. Le produit d'ADN mutant présente une rupture de brin (nick). Le pool d'ADN résultant (mutant et parental) est ensuite traité avec de la DpnI pour détruire l'ADN parental méthylé de l'ADN mutant non méthylé nouvellement synthétisé et transformé en cellules E. coli où la cassure est ligaturée par les enzymes de réparation de l'hôte. (Liu & Naismith, 2008). La mutagenèse par agent mutagène ciblé. Cette méthode repose sur l'utilisation d'agent mutagène chimique (méthane sulfonate d'éthyle (EMS) et méthane sulfonate de méthyle (MMS) ou des agents physiques comme une forte exposition aux rayons ultraviolets (UV)). une modification génétique se produit et crée un changement de phénotype. L'EMS sera choisi pour cibler les région riches en G-C, les UV seront choisis pour cibler une région riche en A-T.
Après la modification génétique, en utilisant la procédure de mutation ponctuelle décrite ci-dessus, des mutants intéressants ont été obtenus. La méthode utilisée pour le criblage des souches mutantes comprend la dilution d'une unité de volume de stock de la bibliothèque mutante dans une unité de volume d'eau physiologique. La suspension cellulaire est étalée sur des plaques de gélose nutritive (fournie par Condalab) pour obtenir des colonies uniques. Plusieurs colonies uniques sont ensuite prélevées à l'aide du Qpix 460 (de Molecular Devices) et inoculées dans un milieu de culture nutritif. Après incubation à 30°C pendant 24h, les cellules sont récoltées, et le surnageant est utilisé pour l'analyse de la mycosubtiline par chromatographie liquide haute performance en phase inverse comme décrit dans l'exemple 2. Dans une mise en œuvre différente, d'autres milieux de culture peuvent être utilisés tels que le milieu LB, le milieu Landy ou le milieu Cooper.
En utilisant cette méthodologie après plusieurs séries de procédure de mutation ponctuelle, la souche B. subtilis I-5565 a été sélectionnée. Le séquençage du génome à l'aide de Illumina Paired end 2*150 bp (Library prepared fowling Nextera XT) de cette souche a montré des changements dans la séquence de ces sept gènes comme décrit ci-après.
1.2 Caractérisation génétique de la souche B. subtilis I- 556 5
Le séquençage du génome de la souche B. subtilis I-5565 a été réalisé à l'aide d'Illumina Paired end 2*150 bp (Bibliothèque préparée par fowling Nextera XT). Les résultats du séquençage du génome confirment des changements dans la séquence nucléotidique de sept gènes, à savoir : resE , rpoC , addB , araA , cotY , 03427 et 03457.
L'impact de ces changements nucléotidiques a ensuite été analysé et confirmé sur la structure primaire des protéines correspondantes, et est décrit ci-après :
- changement dans la séquence d'acides aminé par remplacement d’une sérine par une asparagine du fait d’une mutation dans le gène RseE_1 en position 1118.
- changement dans la séquence d'acides aminé par remplacement de l'acide aspartique par une asparagine dans le gène RpoC en position 3466.
- changement dans la séquence d'acides aminé par remplacement d’une alanine par une valine du fait d’une mutation dans le gène AddB en position 886.
- changement dans la séquence d'acides aminé par remplacement d’un acide glutamique par une lysine du fait d’une mutation dans le gène AraA en position 121.
- changement dans la séquence d'acides aminé par remplacement d’une proline par une sérine du fait d’une mutation dans le gène CotY en position 154.
Ces contraintes dimensionnelles doivent toutefois préserver les performances du moteur en termes de couple et de rendement électromécanique, et en réduisant le couple résiduel en l’absence de courant observé dans les solutions de l’art antérieur.
Caractéristiques géométriques du moteur selon l’invention