INPI-France/Brevets-Francais-2024-Chunked huggingface dataset:
Les altPEPs ont une taille de 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41, 42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49, 50, 51, 52, 53, 54, 55, 56, 57, 58, 59, 60, 61, 62, 63, 64, 65, 66, 67, 68, 69 ou 70 acides aminés, et correspondent respectivement à la traduction de fragments de 12, 15, 18, 21, 24, 27, 30, 33, 36, 39, 42, 45, 48, 51, 54, 57, 60, 63, 66, 69, 72, 75, 78, 81, 84, 87, 90, 93, 96, 99, 102, 105, 108, 111, 114, 117, 123, 126, 129, 132, 135, 138, 141, 144, 147, 150, 153, 156, 159, 162, 165, 168, 171, 174, 177, 180, 183, 186, 189, 192, 195, 198, 201, 204, 207 ou 210 nucléotides.
Dans un mode de réalisation, l’invention concerne le procédé de préparation et de détermination d’un altPEP tel que décrit précédemment, dans lequel ledit fragment a une taille de 3 n nucléotides, n étant compris : de 4 à 41 ; de 5 à 40 ; de 7 à 20 ; ou de 8 à 15.
Dans un mode de réalisation, l’invention concerne le procédé de préparation et de détermination d’un altPEP tel que décrit précédemment, dans lequel ledit peptide a une taille choisie parmi : 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41, 42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49, 50, 51, 52, 53, 54, 55, 56, 57, 58, 59, 60, 61, 62, 63, 64, 65, 66, 67, 68, 69 et 70 acides aminés.
Dans un mode de réalisation, l’invention concerne le procédé de préparation et de détermination d’un altPEP tel que décrit précédemment, dans lequel ledit altPEP a une taille inférieure à celle de ladite protéine ( i.e. celle dont l’altPEP module l’accumulation).
Comme indiqué plus haut, les altPEPs ont la capacité de moduler spécifiquement l’accumulation d’une protéine sans que l’accumulation de l’ARNm lui correspondant soit impacté. Autrement dit, l’ajout d’un altPEP dans une cellule végétale ne modifie pas la quantité d’ARNm permettant d’exprimer la protéine qu’il a la capacité de réguler, mais seulement la quantité de ladite protéine.
Selon l’invention, le terme « protéine » désigne une séquence d’acides aminés dont l’information est codée par un gène présent sur le génome d’une cellule végétale. Par « gène », on désigne donc, notamment, la séquence d’acides nucléiques nécessaire à la synthèse de ladite protéine. Aussi, un gène comprend davantage que les nucléotides codant la séquence d’acides aminés de la protéine. Par exemple, un gène inclut les séquences d’ADN nécessaires à la synthèse d’un pré-messager (pré-ARNm), lequel est ensuite maturé par la machinerie cellulaire en un ARN messager (ARNm). Ce dernier peut alors être traduit, via les ribosomes, en une protéine.
Au vu de ce qui précède, on comprend que l’ARN pré-messager (pré-ARNm) n’a pas subi d’épissage et est susceptible de contenir des introns, tandis que l’ARN messager (ARNm) mature peut avoir subi un épissage et ne contient que des exons.
Pour naviguer bâbord amure, l'assiette de la voile est ajustée en déviant l’élément de liaison dans le sens horaire. Au contraire, pour naviguer tribord amure, l'assiette est réglée en déviant l’élément de liaison dans le sens antihoraire. Cette déviation du bras arrière est réglée par les longueurs du câble bâbord et du câble tribord.
L’agencement d’enroulement et de déroulement peut comprendre un dispositif classique destiné à afficher l’angle de rotation de l’assemblage flottant par rapport à l’élément de liaison et l’assiette de la voile.
Selon un aspect de l’invention, le câble bâbord et le câble tribord sont chacun configurés pour être fixés à un dispositif d’attache fixe correspondant ou un dispositif additionnel d’attache correspondant de l’assemblage flottant.
Ainsi, les dispositifs d’attaches fixes peuvent ainsi être utilisés pour fixer à la fois, la voile, le câble bâbord et le câble tribord.
Selon un aspect de l’invention, la deuxième extrémité de l’élément de liaison est configurée pour être montée mobile en rotation avec l’assemblage flottant selon un axe de réglage.
Le mécanisme de changement d’amure règle donc un angle entre l’élément de liaison et l’assemblage flottant. Selon un aspect de l’invention, le mécanisme de changement d’amure est configuré pour changer d’amure en une amure bâbord et en une amure tribord. Le mécanisme de changement d’amure permet également d’ajuster l’assiette.
L’axe de réglage est distant de l’axe de référence. De préférence, l’axe de réglage est parallèle à l’axe de référence. Selon un aspect de l’invention, le mât s’étend parallèlement à l’axe de réglage ou selon l’axe de réglage.
La présente invention concerne également un voilier comprenant un bateau et un système de traction auto-orientable tel que décrit ci-dessus apte à coopérer avec le bateau (3).
Selon un aspect de l’invention, le voilier comprend un gouvernail et une barre de contrôle du gouvernail, le mécanisme de changement d’amure étant monté sur l’axe de la barre de contrôle.
Cette disposition permet de centraliser les commandes du voilier à un même emplacement. De préférence, la barre de contrôle s’étend selon l’axe de référence et comprend également une poignée. Selon un aspect de l’invention, le gouvernail inclut un foil.
Cet ensemble foil-gouvernail doit pouvoir supporter la charge verticale du bateau et la poussée latérale antidérive.
L’axe de la barre de contrôle est libre en rotation par rapport au mécanisme de changement d’amure pour conserver un contrôle indépendant du cap.
Selon un aspect de l’invention, le bateau présente une forme circulaire.
Cette disposition permet de créer un voilier s’étendant selon une direction longitudinale. La direction longitudinale s’étend entre l’arrière défini par l’axe de référence et l’avant défini comme un point central entre les deux flotteurs.
La forme circulaire a pour centre l’axe de référence.
Dans un mode de réalisation, l’invention concerne le cPEP tel que décrit précédemment, dans lequel ledit cPEP est un peptide recombinant.
Dans un mode de réalisation, l’invention concerne le cPEP tel que décrit précédemment, ledit cPEP étant un peptide hydrophobe ou un peptide hydrophile.
Dans un mode de réalisation, l’invention concerne le cPEP tel que décrit précédemment, dans lequel ladite protéine est naturellement présente dans ladite cellule végétale.
Dans un mode de réalisation, l’invention concerne le cPEP tel que décrit précédemment, dans lequel ladite protéine n’est pas présente naturellement dans ladite cellule végétale. En particulier, l’invention concerne le cPEP tel que décrit précédemment, dans lequel ladite protéine est codée par un transgène introduit artificiellement dans ladite cellule végétale. En particulier, l’invention concerne le cPEP tel que décrit précédemment, dans lequel ladite protéine est codée par un vecteur introduit artificiellement dans ladite cellule végétale.
Dans un mode de réalisation, l’invention concerne le cPEP tel que décrit précédemment, dans lequel ladite cellule végétale ( i.e. celle dans laquelle on souhaite moduler l’accumulation d’une protéine) appartient à une espèce végétale choisie parmi : Alopecurus myosuroides, Amaranthus hypochondriacus, Amaranthus palmeri, Amaranthus tuberculatus, Arabidopsis halleri, Arabidopsis lyrata, Arabidopsis lyrata, Arabidopsis thaliana, Barbarea vulgaris, Boechera stricta, Brachypodium distachyon, Brassica napus (colza) , Brassica oleracea, Brassica rapa (colza) , Camelina sativa, Capsella grandiflora, Capsella rubella, Carica papaya, Eutrema salsugineum, Glycine max (soja) , Gossypium raimondii, Gossypium spp. (coton) , Hordeum vulgare (orge) , Lollium spp., Lotus japonicus (lotier) , Medicago sativa (luzerne), Medicago truncatula (luzerne) , Nicotiana benthamiana (tabac) , Oryza sativa (riz) , Pisum sativum (pois) , Raphanus sativus, Solanum lycopersicum (tomate) , Solanum melongena (aubergine) , Solanum tuberosum (pomme de terre) , Thellungiella halophila, Theobroma cacao, Triticum spp. (blé) , Vitis vinifera (vigne) et Zea mays (maïs).
Dans un mode de réalisation, l’invention concerne le cPEP tel que décrit précédemment, dans lequel ladite cellule végétale est une cellule d’une algue.
Dans un mode de réalisation, l’invention concerne le cPEP tel que décrit précédemment, dans lequel ladite protéine est codée par un gène choisi parmi : Aae15, Aae16, abcg11, Abdcg34, Acc1, Agb1, Als, Anac076, Apg9, Arlb1, Arr1, Arr5, Arr6, At59, Bak1, Bccp1, Bccp2, Bri1, Bzo2h3, Cesa6, Cipk3, Cks1, Cobl8, Coi1, Cpk3, Crk34, Cyp705a18, Cyp71b26, Cyp78a8, Cyp97b3, Dcl1, Dur3, Ein2, Emb175, Emb2726, Emb9, Epsps, Fnr1, Fve, Ga2ox7, Gapc, Gcn2, Gdi2, Gln2, Gsl3, Hag5, Hda18, Hexo1, Hppd, Hsl1, Iaa31, Iqd28, Jac1, Jar1, Kp1, Lrx2, Mapkkk3, Mapkkk5, Mfp2, Mrb1, Nsp1, Pds, Pen3, Phyb, Pif3, Pizza, Ppox1, Ppox2, Prp39, PsbA, Pskr1, Rd21, Ring1, Ros1, Rpt4a, Sfr6, Shr, Shy2, Skl, Sps1, Spt, Stn8, Tap46, Topp6, TubB6, TubB8, Uba1a, Vim3, Sgr1, Abi5, Hsp101, Rh10 et Wus .
En particulier, l’invention concerne le cPEP tel que décrit précédemment, dans lequel ladite protéine est codée par un gène choisi parmi les gènes : Cpk3 , Dcl1 et Nsp1 . En particulier, l’invention concerne le cPEP tel que décrit précédemment, dans lequel ladite protéine est codée par le gène Cpk3 . En particulier, l’invention concerne le cPEP tel que décrit précédemment, dans lequel ladite protéine est codée par le gène Dcl1 . En particulier, l’invention concerne le cPEP tel que décrit précédemment, dans lequel ladite protéine est codée par le gène Nsp1 .
Dans un mode de réalisation, l’invention concerne le cPEP tel que décrit précédemment, dans lequel ladite protéine est codée par un gène comprenant une séquence d’acides nucléiques présentant au moins 80 % d’identité, de préférence au moins 90 % d’identité, avec une séquence choisie parmi les séquences : SEQ ID NOs : 1 à 161 et 381 à 385.
En particulier, l’invention concerne l’invention concerne le cPEP tel que décrit précédemment, dans lequel ladite protéine est codée par un gène comprenant une séquence d’acides nucléiques présentant au moins 80 % d’identité, de préférence au moins 90 % d’identité, avec une séquence choisie parmi les séquences : SEQ ID NOs : 26 à 55 (Cpk3), SEQ ID NOs : 61 à 79 (Dcl1) et SEQ ID NOs : 109 à 134 (Nsp1). En particulier, l’invention concerne également le cPEP tel que décrit précédemment, dans lequel ladite protéine est codée par un gène comprenant une séquence d’acides nucléiques présentant au moins 80 % d’identité, de préférence au moins 90 % d’identité, avec une séquence choisie parmi les séquences : SEQ ID NOs : 26 à 55 (Cpk3). En particulier, l’invention concerne également le cPEP tel que décrit précédemment, dans lequel ladite protéine est codée par un gène comprenant une séquence d’acides nucléiques présentant au moins 80 % d’identité, de préférence au moins 90 % d’identité, avec une séquence choisie parmi les séquences : SEQ ID NOs : 61 à 79 (Dcl1). En particulier, l’invention concerne également le cPEP tel que décrit précédemment, dans lequel ladite protéine est codée par un gène comprenant une séquence d’acides nucléiques présentant au moins 80 % d’identité, de préférence au moins 90 % d’identité, avec une séquence choisie parmi les séquences : SEQ ID NOs : 109 à 134 (Nsp1).
Dans un mode de réalisation, l’invention concerne le cPEP tel que décrit précédemment, dans lequel ladite protéine est codée par un gène comprenant une séquence d’acides nucléiques choisie parmi les séquences : SEQ ID NOs : 1 à 161 et 381 à 385. L’invention concerne notamment le cPEP tel que décrit précédemment, dans lequel ladite protéine est codée par un gène comprenant une séquence d’acides nucléiques choisie parmi les séquences : SEQ ID NOs : 26 à 55 (Cpk3), SEQ ID NOs : 61 à 79 (Dcl1) et SEQ ID NOs : 109 à 134 (Nsp1).
En particulier, l’invention concerne le cPEP tel que décrit précédemment, dans lequel ladite protéine est codée par un gène comprenant une choisie parmi les séquences : SEQ ID NOs : 26 à 55 (Cpk3). En particulier, l’invention concerne le cPEP tel que décrit précédemment, dans lequel ladite protéine est codée par un gène comprenant une choisie parmi les séquences : SEQ ID NOs : 61 à 79 (Dcl1). En particulier, l’invention concerne le cPEP tel que décrit précédemment, dans lequel ladite protéine est codée par un gène comprenant une choisie parmi les séquences : SEQ ID NOs : 109 à 134 (Nsp1).
Dans un autre mode de réalisation, l’invention concerne le cPEP tel que décrit précédemment, dans lequel la séquence dudit peptide est choisie parmi les séquences : SEQ ID NOs : 162 à 206, 404 et 406 à 417.
En particulier, l’invention concerne le cPEP tel que décrit précédemment, dans lequel la séquence dudit peptide est choisie parmi les séquences : SEQ ID NO : 162, SEQ ID NO : 163 et SEQ ID NOs : 164 à 174. En particulier, l’invention le cPEP tel que décrit précédemment, dans lequel la séquence dudit peptide est la séquence SEQ ID NO : 162. En particulier, l’invention concerne le cPEP tel que décrit précédemment, dans lequel la séquence dudit peptide est la séquence : SEQ ID NO : 163. En particulier, l’invention concerne le cPEP tel que décrit précédemment, dans lequel la séquence dudit peptide est choisie parmi les séquences : SEQ ID NOs : 164 à 174.
Dans un mode de réalisation, l’invention concerne le cPEP tel que décrit précédemment, dans lequel ladite protéine est impliquée dans au moins un phénotype de plante choisi parmi : la taille, la forme, la surface, le volume, la masse et le nombre de feuilles ; la taille, la forme, la surface, le volume, la masse et le nombre de fleurs ; la taille de la tige (ou de la hampe florale) ; la biomasse racinaire ; le nombre, la longueur et le niveau de ramification des racines ; la précocité de la germination ; la précocité du bourgeonnement ; la précocité de l’induction florale (ou transition florale) ; la vigueur germinative et la durée de phase juvénile ; la durée de la floraison ; la résistance à un stress biotique ; la résistance à un stress abiotique ; et le nombre de cellules.
Dans l’invention, un cPEP peut être fusionné ou lié à une ou plusieurs molécules facilitant l’entrée du cPEP dans la cellule. Parmi ces molécules, on peut notamment citer des peptides pénétrants (Numata, K., et al. Library screening of cell-penetrating peptide for BY-2 cells, leaves of Arabidopsis, tobacco, tomato, poplar, and rice callus . Sci Rep 8, 10966 (2018).) et l’acide palmitique. Par « peptide pénétrant » (ci-après CPP), on entend des peptides de petite taille pénétrant les bicouches lipidiques cellulaires ou déstabilisent les membranes cellulaires. Les CPP peuvent être classés en trois groupes : cationiques, amphipathiques et hydrophobes. En particulier : les CPP cationiques contiennent de nombreux acides aminés chargés positivement, tels que la lysine (Lys) et l'arginine (Arg) ; les CPP amphipathiques sont généralement composés d'une séquence alternée d'acides aminés polaires et non polaires ; et les CPP hydrophobes se composent d'acides aminés non polaires avec des charges nettes relativement faibles.
La représente une vue en coupe d’une structure en cloche présentant un mode d’intégration d’une fibre de lin. Un moule 12A permet d’obtenir une forme en cloche par l’application d’un matériau composite constitué de quatre couches successives en fibres de verre 7A, 8A, 10A, 11A avec une couche supplémentaire 9A en fibres de lin intercalée entre la deuxième et troisième couche de fibre de verre 8A, 9A en partant du moule 12A. Cette succession de couches de fibres de verre et de lin est empilée sur le moule 12A selon un axe A-A’. L’ensemble est coulé dans une résine, par exemple orthophtalique (e.g. polyester).
La structure décrite dans la permet de produire ce type de cloche en différentes dimensions, par exemple de manière à délimiter un volume de 5m3, 6,3m3 ou encore 8m3.
De manière préférée dans la , la couche de lin est en tissu de lin sergé d’un grammage de 550g/m2, par exemple de la marque « Flaxdry-BL550® ».
De manière préférée dans la , chaque couche de fibres de verre réalisée par projection fournit un mat de verre de 450g/m2.
La représente une vue en coupe d’une structure en cloche présentant un mode d’intégration d’une fibre de lin similaire en termes de structure à la structure selon la , à ceci près que la structure comprend trois couches de fibres de verres 7B, 8B, 10B au lieu des quatre selon la . La couche 9B de fibre de lin est intercalée entre la première et la seconde couche de fibre de verre en partant du moule 11B. Cette succession de couches de fibres de verre et de lin est empilée sur le moule 11B selon un axe B-B’. L’ensemble est coulé dans une résine, par exemple orthophtalique (e.g. polyester).
La structure décrite dans la permet de produire ce type de cloche en des dimensions plus réduites que celle de la , par exemple de manière à délimiter un volume de 2,5m3.
De manière préférée dans la , chaque couche de fibres de verre est réalisée par projection fournissant un mat de verre de 450g/m2.
La représente une vue en coupe d’une structure de dôme vinicole présentant un mode d’intégration d’une fibre de lin. Un moule 13C permet d’obtenir une forme en dôme par l’application d’un matériau composite constitué de quatre couches successives en fibres de verre 7C, 8C, 10C, 11C avec une couche supplémentaire de gel coat 12C intercalée entre le moule 13C et la première couche de fibre de verre 11C. Une seconde couche supplémentaire en fibres de lin intercalée entre la deuxième et troisième couche de fibres de verre 11C, 10C en partant du moule 13C. Cette succession de couches de fibres de verre et de lin est empilée sur le moule 13C selon un axe C-C’. L’ensemble est coulé dans une résine, par exemple orthophtalique (e.g. polyester).
La structure décrite dans la permet de produire ce type de dôme en différentes dimensions, par exemple de manière à délimiter un dôme présentant un diamètre de trois mètres.
Détermination de la température de transition vitreuse des polymères : La température de transition vitreuse est mesurée au moyen d’un calorimètre différentiel (“Differential Scanning Calorimeter”) selon la norme ASTM D3418 (1999).
Propriétés dynamiques : Les propriétés dynamiques sont mesurées sur un viscoanalyseur (Metravib VA4000), selon la norme ASTM D 5992-96. On enregistre la réponse d’un échantillon de composition vulcanisée (éprouvette cylindrique de 4 mm d’épaisseur et de 400 mm² de section), soumis à une sollicitation sinusoïdale en cisaillement simple alterné, à la fréquence de 10 Hz, dans les conditions normales de température (23°C) selon la norme ASTM D 1349-99. On effectue un balayage en amplitude de déformation de 0,1% à 50% (cycle aller), puis de 50% à 0,1% (cycle retour). Le résultat exploité est le facteur de perte tan(δ). Pour le cycle retour, on indique la valeur maximale de tan(δ) observée, noté tan(δ)max. Les valeurs de tan(δ)max sont données en base 100, la valeur 100 étant attribuée à la composition témoin (T). Plus la valeur de tan(δ)max est faible, plus l’hystérèse de la composition de caoutchouc est faible.
Préparation des élastomères :
Le métallocène [{Me 2 SiFlu 2 Nd(µ-BH 4 ) 2 Li(THF) }] 2 est préparé selon le mode opératoire décrit dans la demande de brevet WO 2007054224. Le butyloctylmagnésium BOMAG (20% dans l’heptane, à 0.88 mol L -1 ) provient de Chemtura et est stocké dans un tube de Schlenk sous atmosphère inerte. L’éthylène, de qualité N35, provient de la société Air Liquide et est utilisé sans purification préalable. Le 1,3-butadiène et le myrcène sont purifiés sur gardes d’alumine. L’agent de fonctionnalisation utilisé est le 2-(diméthylamino)éthyl méthacrylate venant de Sigma-Aldrich. Le méthacrylate commercial est utilisé après purification sur gardes d’alumine et après barbotage à l’azote. Le solvant méthylcyclohexane (MCH) provenant de chez BioSolve est séché et purifié sur colonne d’alumine dans une fontaine à solvant provenant de chez mBraun et utilisés sous atmosphère inerte. Toutes les réactions sont effectuées sous atmosphère inerte.
Synthèse de copolymères d’éthylène, de 1,3-butadiène et de myrcène non fonctionnel : élastomère E1 : Dans un réacteur en acier inoxydable de 90 L est introduit 64 L de MCH et une solution de BOMAG (23 mmol) dans le méthylcyclohexane (0,01 mol/L). Le réacteur est chauffé à 80°C et les monomères sont ajoutés selon un débit contrôlé afin de maintenir constant la composition du mélange monomère dans le milieu de polymérisation. Le débit d’éthylène est fixé à 40 g/min, le myrcène et le butadiène sont injectés indépendamment et leurs débits sont asservis au débit de l’éthylène selon le ratio massique myrcène/éthylène égal à 1,62 et selon le ratio massique butadiène/éthylène égal à 0,25. Lorsque le réacteur atteint la pression de 8 bars, du système catalytique (6,25 mmol de Nd) préformé à une concentration de 0,007 mol/L préparé selon le protocole précédent est introduit dans le milieu de polymérisation. Il est procédé à la réaction de terminaison des chaînes par stoppage avec du méthanol lorsque 5 à 6 Kg de polymère sont formés : le polymère est récupéré après une étape de stripping. Le polymère est ensuite séché sur une machine à vis sans fin équipée d’une monovis à 150°C.
Le système catalytique est un système catalytique préformé. Il est préparé dans le méthylcyclohexane à partir du métallocène, le [Me 2 Si(Flu) 2 Nd(μ-BH 4 ) 2 Li(THF)], du co-catalyseur, le butyloctylmagnésium (BOMAG), et d’un monomère de préformation, le 1,3-butadiène. Il est préparé selon une méthode de préparation conforme au paragraphe II.1 de la demande de brevet WO 2017093654 A1. Dans une bouteille steinie de 500 mL contenant 380 mL de méthylcyclohexane préalablement dégazé à l’azote, sont introduits successivement 5,7 mL d’une solution de butyloctylmagnésium dans l’heptane (0,88 M, 5,0 mmol) et 1,462 g du complexe {(Me 2 Si(C 13 H 8 ) 2 )Nd(-BH 4 ) 2 Li(THF)} 2 (nombre de mole de Nd, nNd = 2,3 mmol), préparé selon la demande de brevet WO2007/054224 (complexe 1). 17 mL de 1,3-butadiène (également désigné ci-après butadiène) sont ajoutés dans la bouteille steinie à 17°C. Le contenu de la bouteille steinie est alors porté à 80°C pendant 4h sous agitation. La solution catalytique résultante est stockée au congélateur à -25°C.
Synthèse de copolymères d’éthylène, de 1,3-butadiène et de myrcène fonctionnel : élastomère E2 : Les élastomères fonctionnels sont préparés dans les mêmes conditions de synthèse que leurs homologues non fonctionnels à la différence près que la réaction de terminaison des chaînes est remplacée par une réaction de fonctionnalisation décrite selon le mode opératoire de fonctionnalisation décrit-ci-après.
Mode opératoire de fonctionnalisation : Lorsque la conversion en monomères souhaitée est atteinte (5 à 6 Kg de polymère), le contenu du réacteur est dégazé, l’agent de fonctionnalisation, le méthacrylate, est introduit dans le milieu de polymérisation sous atmosphère inerte par surpression à raison de 40 équivalents par rapport au nombre de moles de Nd et de Mg introduites dans le réacteur. Le milieu réactionnel est agité pendant 15 minutes à 80°C. Le milieu réactionnel est désactivé avec du méthanol. Le polymère est récupéré après une étape de stripping. Le polymère est ensuite séché sur une machine à vis sans fin équipée d’une monovis à 150°C. Il est ensuite analysé par SEC (THF), RMN 1 H, 13 C.
Les caractéristiques des élastomères préparés figurent dans le tableau 1. Les analyses SEC et RMN confirment que l’extrémité de chaîne de l’élastomère E2 est fonctionnalisée par une seule unité monomère méthacrylate portant la fonction amine.
Elastomère % unité éthylene (mol) % unité butadiène (mol) % unité myrcène (mol) % cycle (1) (mol) Mn (g/mol) Tg (°C) E1 74 9 13 4 174000 -54 E2 73 10 13 4 180000 -54
(1) motif cyclique 1,2-cyclohexane de formule (I)