Procédé mis en œuvre par ordinateur de détermination d’au moins une région cible thérapeutique sur une protéine candidate d’un organisme pathogène cible, ledit procédé comprenant les étapes suivantes : a) Identification (E1), dans un ensemble de séquences nucléotidiques et polypeptidiques caractéristiques de ladite protéine candidate, au préalable alignées, de résidus invariants et/ou de paires de résidus synthétiques létaux dits résidus cibles ; b) Identification (E2) d’au moins une région candidate constituée d’au moins une paire de résidus cibles identifiés à l’étape a), ladite au moins une paire comprenant des résidus cibles situés à une distance déterminée dans l’espace et étant exposée à la surface de la protéine candidate, de préférence dans une poche ; c) Détermination (E3) des interactions chimiques avantageuses entre chaque résidu et/ou entre chaque couple de résidus au sein de la protéine candidate, à partir de la structure 2D et/ou 3D de la protéine candidate ; lesdites interactions chimiques avantageuses étant des liaisons hydrophobes et/ou des liaisons hydrogènes et/ou des ponts salins et/ou des liaisons à répulsions négatives et/ou à répulsions positives ; d) Sélection (E4) des résidus liés par lesdites interactions chimiques avantageuses, lesdits résidus étant à une distance d'au plus 10 Angströms ; e) Sélection (E5) d’au moins une région cible thérapeutique parmi les régions candidates identifiées à l’étape b), comprenant les résidus sélectionnés à l’étape d). Procédé selon la revendication 1, dans lequel l’étape d’identification (E3) des interactions chimiques avantageuses consiste en une détermination de l’interactivité chimique de chaque résidu au sein de la protéine et/ou une détermination de l’interactivité chimique de chaque couple de résidus espacés d’une distance déterminée. Procédé selon l’une quelconque des revendications 1 à 2, dans lequel la distance déterminée à l’étape b) est comprise entre 2 et 8 Angströms, de préférence 5 Angströms. Procédé selon l’une quelconque des revendications 1 à 3, comprenant une évaluation (E3’) de l’interactivité chimique des liaisons déterminées (E3) comprenant un calcul d’au moins un score parmi : un pourcentage de liaisons hydrophobes et/ou un pourcentage de liaisons hydrogènes et/ou, un pourcentage de ponts salins et/ou un pourcentage de liaisons à répulsions négatives et/ou un pourcentage de liaisons à répulsions positives et/ou un pourcentage de liaisons chimiques. Procédé selon l’une quelconque des revendications précédentes, dans lequel la région cible est une poche identifiée à partir d’un ensemble de structures 3D alignées de la protéine candidate et dans lequel les interactions chimiques sont déterminées sur un ensemble de structures 3D alignées de la protéine candidate. Procédé selon la revendication 5, dans lequel la poche cible comprend au moins cinq résidus cibles choisis parmi les résidus invariants ou les résidus covariants synthétiques létaux, et dans lequel ladite poche présente un volume entre 60 et 500 . Procédé selon l’une quelconque des revendications précédentes comprenant une évaluation de la qualité de l’emplacement spatial des résidus cibles, ladite évaluation étant caractérisée par le calcul de la proportion de paires de résidus situés à moins de 5 Angströms l’un de l’autre et/ou de la proportion de paires de résidus situés à moins de 10 Angströms l’un de l’autre. Procédé selon l’une quelconque des revendications précédentes, comportant une étape de sélection (E0) de la séquence polypeptidique de référence de la protéine candidate, puis une étape de sélection des séquences polypeptidiques à tester présentant des longueurs identiques à la séquence de référence, et/ou possédant un nombre de mutations inférieur ou égal à trois écarts-types du nombre moyen de mutations par séquence, et/ou possédant un ou plusieurs résidus invariants à son extrémité N ou C. Procédé selon la revendication 8, comprenant une évaluation (E11’) de la qualité des séquences initiales sélectionnées, ladite évaluation comprenant le calcul d’au moins un score mesurant l’hétérogénéité de la longueur des séquences initiales et/ou le nombre de séquences ayant un nombre aberrant d’acides aminés mal définis et/ou le nombre de séquences ayant un nombre aberrant de résidus manquants. Procédé mis en œuvre par ordinateur de détermination d’au moins une région cible thérapeutique sur une protéine candidate d’un organisme pathogène cible, ledit procédé comprenant les étapes suivantes : a) Détermination (E3) des interactions chimiques avantageuses entre chaque résidu et/ou entre chaque couple de résidus au sein de la protéine candidate, à partir de la structure 2D et/ou 3D de la protéine candidate ; lesdites interactions chimiques avantageuses étant des liaisons hydrophobes et/ou des liaisons hydrogènes et/ou des ponts salins et/ou des liaisons à répulsions négatives et/ou répulsions positives ; et b) Sélection des résidus (E4) liés par lesdites interactions chimiques avantageuses, lesdits résidus étant à une distance d'au plus 10 Angströms, lesdits résidus formant une région cible thérapeutique.