INPI-France/Brevets-Francais-2024-Chunked huggingface dataset:
Dans les conditions de l’étape b), la solution de modification du pH et la phase grasse (PG) ne sont pas miscibles l’une dans l’autre, ce qui signifie que la quantité (en poids) de la solution de modification du pH capable d’être solubilisée dans la phase grasse (PG) est inférieure ou égale à 5%, de préférence inférieure à 1%, et préférentiellement inférieure à 0,5%, par rapport au poids total de la phase grasse (PG), et que la quantité (en poids) de la phase grasse (PG) capable d’être solubilisée dans la solution de modification du pH est inférieure ou égale à 5%, de préférence inférieure à 1%, et préférentiellement inférieure à 0,5%, par rapport au poids total de phase aqueuse (PA).
En revanche, la solution de modification du pH et la phase aqueuse (PA) sont miscibles l’une dans l’autre.
Selon une première variante, l’étape b) est réalisée en batch auquel cas on ajoute à l’émulsion EI la solution de soude SM sous agitation.
Dans cette première variante, on peut utiliser tout type d’agitateur usuellement utilisé pour former des émulsions, comme par exemple un agitateur mécanique à pâles, un émulseur statique, un homogénéisateur à ultrasons, un homogénéisateur à membrane, un homogénéisateur à haute pression, un moulin colloïdal, un disperseur à haut pouvoir de cisaillement ou un homogénéisateur à haute vitesse. De préférence, l’agitateur est identique à celui utilisé pour l’étape a).
Selon une deuxième variante, l’étape b) repose sur un mélange en continu (ou mélange en ligne). Pour cela, l’émulsion (EI) et la solution (SM) sont injectées conjointement dans un mélangeur en ligne selon les proportions souhaitées.
Pendant l’étape b), la phase grasse (PG), voire l’émulsion inverse (EI), doit être sous une forme liquide et est donc soumise à un cisaillement suffisant et/ou à une température comprise entre 0°C et 100°C, de préférence entre 10°C et 80°C, et préférentiellement entre 15°C et 60°C.
Pendant l’étape b), la solution de modification du pH doit être sous une forme liquide et est donc soumise à un cisaillement suffisant et/ou à une température comprise entre 0°C et 100°C, de préférence entre 10°C et 80°C, et préférentiellement entre 15°C et 60°C.
La vitesse de cisaillement et/ou la température de l’émulsion inverse (EI) et de la solution de modification du pH (SM) pour la réalisation de l’étape b) dépend notamment de la nature et/ou de la teneur en agents gélifiants.
Solution de modification du pH (SM) La solution de modification du pH (SM) de la phase aqueuse (PA) peut être figurée par tout type de solution apte à modifier le pH, voire également la viscosité, de la phase aqueuse (PA).
La solution de modification du pH est une phase aqueuse comprenant au moins un composé apte à augmenter ou diminuer le pH de la phase aqueuse (PA).
Pouvoir gélifiant : Test B
Par « pouvoir gélifiant », on entend la propriété fonctionnelle consistant en la capacité d’une composition protéique à former un gel ou un réseau, faisant augmenter la viscosité et faisant générer un état de la matière intermédiaire entre les états liquides et solides. On peut également utiliser le terme « force de gel ». Pour quantifier ce pouvoir gélifiant, il est donc nécessaire de générer ce réseau et d’évaluer sa force. Pour effectuer cette quantification, dans la présente invention, on utilise le test B dont la description est la suivante : 1) Solubilisation à 60°C+/- 2°C de la composition protéique testée dans de l’eau titrant 15% +/- 2% en matière sèche et à pH 7; 2) Agitation pendant 5 min à 60°C +/- 2°C; 3) Refroidissement à 20°C +/- 2°C et agitation durant 24 heures à 350 tr/min; 4) Mise en œuvre de la suspension dans un rhéomètre à contrainte imposée équipé avec un cylindre concentrique; 5) Mesure des modules élastiques G’ et modules visqueux G’’ en appliquant un profil de température suivant: a. Phase 1: Mesure du paramètre G’1 après stabilisation à 20°C +/- 2°C et chauffage d’une température de 20°C +/- 2°C à une température de 80°C +/- 2°C en 10 minutes; b. Phase 2: stabilisation à une température de 80°C +/- 2°C pendant 110 minutes; c. Phase 3: refroidissement d’une température de 80°C +/- 2°C à une température de 20°C +/- 2°C en 30 min et mesure de G’2 après stabilisation à 20°C +/- 2°C  ; 6) Calcul du pouvoir gélifiant égal à G’2 – G’1.
De manière préférée, les rhéomètres à contrainte imposée sont choisis parmi les modèles DHR 2 (TA, instruments) et MCR 301 (Anton Paar), avec un mobile de type cylindre concentrique. Ils possèdent un système de régulation de température à effet Peltier. Afin d’éviter les problèmes d’évaporation à haute température, de l’huile de paraffine est ajoutée sur les échantillons.
Un « rhéomètre » au sens de l’invention est un appareil de laboratoire capable de faire des mesures relatives à la rhéologie d’un fluide ou d’un gel. Il applique une force à l’échantillon. Généralement de faible dimension caractéristique (très faible inertie mécanique du rotor), il permet d’étudier fondamentalement les propriétés mécaniques d’un liquide, d’un gel, d’une suspension, d’une pâte, etc., en réponse à une force appliquée.
Les modèles dits « à contrainte imposée » permettent, en appliquant une sollicitation sinusoïdale (mode oscillation), de déterminer les grandeurs viscoélastiques intrinsèques de la matière, qui dépendent notamment du temps (ou de la vitesse angulaire ω) et de la température. En particulier, ce type de rhéomètre permet d’accéder au module complexe G*, permettant lui-même d’avoir accès aux modules G' ou partie élastique et G'' ou partie visqueuse ;
Les trois premières étapes consistent en une remise en suspension de la protéine dans de l’eau, dans des conditions précises permettant de maximiser la mesure postérieure.
L’eau choisie est préférentiellement de l’eau osmosée, mais on peut également utiliser de l’eau potable.
Sa température est de 60°C+/- 2°C lors de la remise en suspension initiale (1ère et 2ème étapes) puis de 20°C+/- 2°C après solubilisation pendant 24h et refroidissement avant mesure (3ème étape). D’une manière générale et sauf indication contraire, lorsqu’une température est donnée dans la présente description, elle comprend toujours une variation de +/- 2°C, par exemple 20°C +/- 2°C ou 80°C +/- 2°C.
On ajoute une quantité définie de protéine dans ladite eau afin d’obtenir une suspension titrant 15% +/- 2% en matière sèche. Pour ce faire, on utilise le matériel bien connu de l’homme du métier tel que béchers, barreaux magnétiques. Agiter un volume de 50mL pendant minimum 10h à 350 tr/min à température ambiante. D’une manière générale et sauf indication contraire, les teneurs en matières sèches données dans la présente description comprennent toujours une variation de +/- 2%, par exemple 15% +/- 2%. Le pH est ajusté à 7 +/- 0,5 à l’aide d’un pHmètre et de réactifs acido-basiques, comme bien connu dans l’art antérieur.
La quatrième étape consiste à introduire l’échantillon dans le rhéomètre en couvrant celui-ci avec une fine couche d’huile afin de limiter l’évaporation.
On applique alors lors de la cinquième étape un barème de température suivant : a. Phase 1 : chauffage d’une température de 20°C +/- 2°C à une température de 80°C +/- 2°C en 10 minutes ; b. Phase 2 : stabilisation à une température de 80°C +/- 2°C pendant 110 minutes ; c. Phase 3 : refroidissement d’une température de 80°C +/- 2°C à une température de 20°C +/- 2°C en 30 min.
La mesure du paramètre G’ est effectuée en continu pendant ce barème et est enregistrée.
La sixième et dernière étape du test B consiste en l’exploitation de l’enregistrement. On extrait deux valeurs : G’1 = valeur de G’ en début de phase 1 après stabilisation à 20°C +/- 2°C et G’2 = valeur de G’ en fin de phase 3 après stabilisation à 20°C +/- 2°C.
Le pouvoir gélifiant est égal à G’2 – G’1.
Selon une variante, la protéine de pois est une protéine modifiée enzymatiquement. Par protéine modifiée enzymatiquement, l’Homme du métier entend une protéine dont la structure protéique a été volontairement modifiée par l’ajout à la protéine d’au moins une enzyme susceptible de modifier la structure protéique. Cette enzyme peut être choisie parmi les protéases, les peptidases, les enzymes de déamidation, par exemple celles de type E.C. 3.5.1 comme la glutaminase ou de désimination, par exemple celles de type E.C. 3.5.3 comme la peptidylarginine deiminase. Ces enzymes de modification des protéines sont connues pour modifier les propriétés physicochimiques et/ou organoleptiques de la protéine. Par exemple, il est connu du document WO2019/233920 A1 que la peptidylarginine deiminase permet de réduire l’astringence, notamment l’astringence de la protéine de colza. Dans le cas où le procédé comprend une protéolyse de la fraction protéique enrichie en protéines, celle-ci peut permettre de modifier le degré d’hydrolyse (DH) de la protéine. De préférence, le degré d’hydrolyse est inférieur à 15 %, avantageusement inférieur à 10 %, de préférence inférieur à 6 %, par exemple entre 3 et 5 %. L’Homme du métier saura adapter les conditions de protéolyse enzymatique, voire ne réalisera pas une telle étape afin d’obtenir le DH désiré. Selon une variante préférée de l’invention, la protéine de pois n’est pas modifiée enzymatiquement par déamination. Selon une autre variante préférée de l’invention, la protéine n’est pas modifiée enzymatiquement. Un avantage de l’invention est qu’il est possible de modifier les propriétés organoleptiques de la protéine de pois, et notamment de lui conférer un univers aromatique lacté, ceci sans même besoin de modifier enzymatiquement la protéine. L’invention permet donc de fournir selon un mode de réalisation des protéines de structure primaire non modifiée.
Protéine de pois susceptible d’être obtenue par le procédé de l’invention
Les gouttes d’une émulsion double (E2) selon l’invention, par la nature et les propriétés de leurs écorces, diffèrent donc de capsules solides, c’est-à-dire des capsules dotées d’une membrane solide, telle que par exemple celles décrites dans WO2010/063937.
L’écorce est formée par coacervation entre les premier et deuxième polymères précurseurs du coacervat précités, et notamment entre le polymère cationique et le polymère anionique précités. Ces deux polymères jouent donc en outre un rôle d’agents de formation d’une membrane à l’interface eau/huile.
La réaction de coacervation résulte ici de la neutralisation de ces deux polymères chargés de polarités opposées et permet la formation d’une structure membranaire par interactions électrostatiques entre le polymère anionique et le polymère cationique. La membrane ainsi formée autour de chaque goutte forme typiquement une écorce qui encapsule totalement le cœur de la goutte, et isole ainsi le cœur de la goutte de la phase aqueuse continue.
Composé(s) additionnel(s) Selon l’invention, une émulsion double (E2) selon l’invention, en particulier la phase continue et/ou la phase dispersée et/ou la solution SS, peu(ven)t en outre comprendre au moins un composé additionnel différent des huiles, des composés lipophiles protonables, des premier et deuxième polymères précurseurs du coacervat, et des agents gélifiants susmentionné(e)s.
Une émulsion double (E2) selon l’invention, en particulier la phase continue et/ou la phase dispersée et/ou la solution SS, peu(ven)t ainsi en outre comprendre des poudres ; des particules réfléchissantes, en particulier des paillettes, notamment telles que définies dans FR3082731 ; des agents colorants, notamment choisis parmi les agents colorants hydrosolubles ou non, liposolubles ou non, organiques ou inorganiques, les matériaux à effet optique, les cristaux liquides, et leurs mélanges ; des charges, notamment telles que décrites dans FR1755907 ; des élastomères de silicone émulsionnants et/ou non émulsionnants, notamment tels que décrit dans EP2353577 ; des charges « soft focus » ; des agents de texture, notamment les polyéthylèneglycols (e.g. commercialisé sous la dénomination Carbowax) ou la glycérine ; des conservateurs ; des humectants ; des stabilisateurs ; des chélateurs ; des émollients ; des agents gélifiants hydrophiles additionnels, notamment tels que décrits ci-après ; des agents modificateurs de pH, de force osmotique et/ou des modificateurs d’indice de réfraction etc… ou tout additif cosmétique usuel ; et leurs mélanges.
Également, une émulsion double (E2) selon l’invention, en particulier la phase continue et/ou la phase dispersée et/ou la solution SS, peu(ven)t en outre comprendre au moins un actif biologique et/ou cosmétique choisi parmi les agents hydratants, les agents cicatrisants, les agents dépigmentants, les filtres UV, les agents desquamants, les agents antioxydants, les actifs stimulant la synthèse des macromoléculaires dermiques et/ou épidermiques, les agents dermodécontractants, les agents anti-transpirants, les agents apaisants, les agents anti-âge, les agents parfumants, les anticoagulants, les anti-thrombogéniques, les agents anti-mitotiques, les agents anti-prolifération, antiadhésion, anti-migration, les promoteurs d'adhésion cellulaire, les facteurs de croissance, les molécules antiparasitaires, les anti-inflammatoires, les angiogéniques, les inhibiteurs de l'angiogenèse, les vitamines, les hormones, les protéines, les antifongiques, les molécules antimicrobiennes, les antiseptiques ou les antibiotiqueset leurs mélanges. De tels actifs sont notamment décrits dans FR 1 558 849.
Agent gélifiant hydrophile additionnel La phase aqueuse (PA) et/ou la solution SS, peu(ven)t peut en outre comprendre au moins un agent gélifiant hydrophile additionnel différent des agents gélifiants hydrophiles pH-dépendant et/ou sensibles aux électrolytes décrits précédemment, et de préférence dotés de bonnes propriétés de résistance aux électrolytes et/ou de stabilité sur une large gamme de pH.
Dans certains modes de mise en œuvre, le dispositif de découpe comporte deux profondeurs de découpe, et on transmet au robot de découpe une donnée d’épaisseur qui est représentative de l’épaisseur de la paroi supérieure, et on sélectionne la profondeur de découpe à partir de la donnée d’épaisseur.
La donnée d’épaisseur est préférentiellement mais non exclusivement transmise au dispositif de contrôle du robot de découpe par un signal de commande provenant d’une unité de contrôle extérieure à l’installation.
Sans sortir du cadre du présent exposé, le dispositif de découpe pourrait comporter davantage de profondeurs de découpe, afin de s’adapter à différentes épaisseurs de paroi
L’exposé porte en outre sur une installation pour la mise en œuvre du procédé selon l’exposé, comprenant un convoyeur principal s’étendant selon une direction longitudinale et ayant un sens d’avancée et, considéré selon le sens d’avancée, l’installation comporte successivement :
une station de découpe comportant un robot de découpe muni d’un dispositif de découpe ayant une lame, et
une station d’évacuation, située en aval de la station de découpe, la station d’évacuation comportant un robot préhenseur muni d’un dispositif de préhension.
Dans certains modes de réalisation, la lame présente une forme triangulaire présentant un premier bord de coupe et un second bord de coupe opposé au premier bord de coupe.
Dans certains modes de réalisation, l’installation selon l’exposé comprend en outre une station de mesure disposée par exemple dans la station de découpe, la station de mesure comportant un dispositif de mesure pour mesurer les dimensions de la boite.
Le dispositif de mesure comporte de préférence un profilomètre laser qui permet de déterminer les dimensions de la boite, à savoir la longueur, la largeur et la hauteur. Le profilomètre permet de déterminer la longueur et la largeur de la paroi supérieure de la boite.
L’installation comporte en outre un calculateur pour calculer les coordonnées du chemin de découpe. Comme indiqué ci-dessous, les coordonnées du chemin de découpe sont fonction de la largeur et de la longueur de la paroi supérieure et également d’au moins une valeur prédéterminée permettant de fixer la distance entre le chemin de découpe et les bords longitudinaux et transversaux de la paroi supérieure.
Selon certains modes de réalisation, l’installation comporte en outre un convoyeur secondaire, parallèle au convoyeur principal, et dans laquelle le robot de préhension est disposé entre le convoyeur principal et le convoyeur secondaire.
Le convoyeur secondaire comporte de préférence une bande adhérente ou non-glissante, par exemple en PVC, permettant d’assurer que les parties de paroi découpées ne tombent pas du convoyeur secondaire.
Le convoyeur secondaire présente de préférence mais non exclusivement un sens de déplacement opposé au sens d’avancée du convoyeur principal.
Le convoyeur secondaire peut être associé à un convoyeur à déchets.
Dans certains modes de réalisation, le dispositif de découpe comporte deux profondeurs de découpe.
Le dispositif de découpe permet donc de s’adapter à l’épaisseur de la paroi supérieure à découper. De préférence, le dispositif de découpe comporte un organe d’appui configuré pour venir en appui contre la face supérieure de la boite à découper, la lame étant mobile par rapport à l’organe d’appui de façon à modifier la profondeur de découpe.
Un autre objet de l’invention porte sur une protéine de pois susceptible d’être obtenue par le procédé de l’invention. Comme expliqué précédemment, la protéine de l’invention présente un profil aromatique lacté unique pour des protéines de pois. Sans être liée à une quelconque théorie, la demanderesse fait l’hypothèse que cet univers aromatique lacté s’explique par la présence de composés volatils dans la protéine de pois de l’invention qui sont dans des quantités et/ou des proportions différentes que ceux des protéines de pois déjà connues, certains volatils pouvant être générés, certains autres réduits ou encore éliminés grâce aux étapes du procédé de l’invention, notamment la combinaison des étapes de traitement thermique. Ceci est d’autant plus remarquable que le procédé ne nécessite ni l’utilisation de solvants organiques ni de modifier enzymatiquement la protéine afin d’obtenir cet univers aromatique lacté. Avantageusement, la protéine de pois susceptible d’être obtenue par le procédé de l’invention est caractérisée en ce qu'au moins un de ses trois premiers descripteurs CATA déterminé selon la norme ISO 5482:2008(en), 4.23 est un descripteur lacté.
Protéine de pois ayant un descripteur lacté parmi ses trois premiers descripteurs CATA
Un autre objet de l’invention porte sur une protéine de pois caractérisée en ce qu'au moins un de ses trois premiers descripteurs CATA déterminé selon la norme ISO 5482:2008(en), 4.23 est un descripteur lacté.
Utilisation de la protéine de pois
L’invention a également pour objet l’utilisation de la protéine de pois de l’invention pour la fabrication de produits alimentaires ou de boissons, notamment d’alternatives végétales au lait.
D’une manière générale, la protéine de pois de l’invention peut être utilisée dans des produits alimentaires et des boissons qui peuvent en inclure dans une quantité allant jusqu’à 100% en poids par rapport au poids sec total du produit alimentaire ou de boisson, par exemple en une quantité allant d’environ 1 % en poids à environ 80 % en poids par rapport au poids sec total du produit alimentaire ou de boisson. Tous les montants intermédiaires (c’est-à-dire 2 %, 3 %, 4 %... 77 %, 78 %, 79 % en poids par rapport au poids total du produit alimentaire ou de boisson) peuvent être utilisés, de même que toutes les fourchettes intermédiaires fondées sur ces quantités. Ces produits alimentaires et boissons peuvent être adaptés à des populations végétariennes ou véganes.
Un usage particulièrement intéressant de la protéine de l’invention concerne son utilisation dans les boissons qui présentent un goût plus agréable que celles obtenues à partir d’autres protéines de pois du commerce. La protéine de pois de l’invention peut avantageusement être utilisée pour la fabrication de boissons, en particulier d’alternatives au lait, ou autrement dit de succédanés de lait. Par ailleurs, du fait de la note aromatique lactée due à l’ingrédient, ces boissons peuvent en outre présenter une note aromatique plus lactée qu’une boisson ne comprenant pas ladite protéine, ce qui est un avantage indéniable pour la fabrication d’alternatives végétales au lait. Outre une amélioration de l’aromatique, il est également possible selon l’invention d’obtenir une texture plus nappante en bouche (effet « mouthfeel ») que lorsque d’autres protéines de pois sont utilisées, ce qui est avantage pour les boissons, et notamment pour les alternatives végétales au lait car les laits animaux présentent généralement une texture nappante également.
Dans les boissons, la teneur en protéine dans ces produits peut varier largement et peut être également une boisson riche en protéine (« high protein drink »). La quantité en protéine peut aller par exemple de 1 à 12% en masse sèche par rapport à la masse totale de la boisson, notamment de 3 à 10% par rapport à la masse totale de la boisson. Les boissons peuvent être de tout type et incluent les alternatives végétales au lait ou succédanés de lait, y compris les laits type « barista » ou encore les « coffee creamer ». Il peut également s’agir d’autres boissons, acides ou non, prêtes à boire telles que les boissons gazeuses (y compris, mais sans s’y limiter, les soft drinks gazeux), les boissons non gazeuses (y compris, mais sans s’y limiter, les soft drinks non gazeux tels que les eaux aromatisées, les jus de fruits et le thé sucré ou non sucré ou les boissons à base de café), les boissons alcoolisées telles que les bières ou les alcools forts, les smoothies, les concentrés de boissons (y compris, mais sans s’y limiter, les concentrés et sirops liquides ainsi que les « concentrés » non liquides, tels que les préparations lyophilisées et/ou en poudre ou « powder mixes »). A noter que dans les boissons, on utilise généralement des arômes ou des agents masquants pour réduire la note aromatique pois ou l’arrière-goût amer de la protéine ou encore parfumer la boisson. Un des avantages de la protéine de pois de l’invention est que son utilisation en lieu et place des protéines de pois classiques rend possible la réduction de cette quantité en arôme ou agent masquant, voire permet de supprimer totalement ces constituants de la boisson, tout en gardant pour la boisson un goût très satisfaisant. Les boissons peuvent également comprendre des hydrocolloïdes ; toutefois, comme la protéine de pois de pois permet d’apporter une texture plus nappante, il est possible de réduire voire de supprimer la teneur en agents hydrocolloïdes tout en gardant une texture nappante en bouche.
Les produits alimentaires qui peuvent être concernés comprennent les produits de boulangerie tels que les produits panifiables (y compris, mais sans s’y limiter, les pains au levain et sans levain, les pains de mie, les pains à la levure et les pains sans levure tels que les pains au bicarbonate de soude), les pains comprenant tous les types de farine de blé, les pains comprenant tous les types de farine autres que celles de blé (comme les farines de pommes de terre, de riz, d’orge, d’épeautre et de seigle), les pains sans gluten; les mélanges pour la préparation desdits produits panifiables; les produits de boulangerie sucrés (y compris, mais sans s’y limiter, les petits pains, les gâteaux, les tartes, les pâtisseries, les gaufres, les crêpes, les muffins, les pancakes, et les biscuits); les mélanges pour la préparation desdits produits boulangerie sucrés; les garnitures à tarte et autres garnitures sucrées (y compris, mais sans s’y limiter, les garnitures à tarte aux fruits et les garnitures à tarte aux noix telles que les garnitures à tarte aux noix de pécan, ainsi que les garnitures pour biscuits, gâteaux, pâtisseries, produits de confiserie et autres, tels que les garnitures à la crème); les barres-collations (y compris, mais sans s’y limiter, les barres énergétiques, de céréales, de noix, et/ou de fruits).