INPI-France/Brevets-Francais-2024-Chunked huggingface dataset:
On connaît également des véhicules automobiles équipés de serrures électriques. Le dispositif de commande d'ouverture extérieure de porte coopérant avec une serrure électrique comprend alors un bouton actionnable depuis l'extérieur du véhicule et relié électriquement à la serrure électrique. La publication US2018370574A1 divulgue un tel dispositif de commande d'ouverture extérieure.
Les dispositifs de commande d'ouverture extérieure de porte doivent répondre à de nombreuses exigences techniques imposées par des conditions d'utilisation sévères d'un véhicule automobile. Ainsi, les dispositifs de commande d'ouverture extérieure coopérant avec une serrure électrique sont particulièrement complexes et volumineux. Le volume excessif des dispositifs de commande d'ouverture extérieure connus engendre un impact sur la silhouette des véhicules et/ou sur le volume à l'intérieur de l'habitacle. De plus, il gène l'intégration d'autres composants.
Présentation de l'invention Le but de l’invention est de fournir un dispositif de commande d'ouverture extérieure de porte remédiant aux inconvénients ci-dessus et améliorant les dispositifs de commande d'ouverture extérieure de porte connus de l’art antérieur.
Plus précisément, un premier objet de l’invention est un dispositif de commande d'ouverture extérieure de porte qui soit simple à fabriquer, et qui préserve l'aspect esthétique et l'aérodynamisme du véhicule.
L'invention se rapporte à un panneau d'habillage extérieur pour un véhicule automobile, comprenant une zone d'appui destinée à être déformée par un appui manuel d'un utilisateur, le panneau d'habillage extérieur comprenant une première épaisseur au niveau de la zone d'appui, et une deuxième épaisseur en dehors de la zone d'appui, la première épaisseur étant strictement inférieure à la deuxième épaisseur.
Le panneau d'habillage extérieur peut être destiné à recouvrir un pied B d'un véhicule automobile et/ou en il peut être destiné à s'étendre verticalement à l'arrière d'une porte d'un véhicule automobile.
La représente une vue en coupe de l’actionneur selon l’invention ;
La représente une vue en coupe de la zone ou le boîtier et le bouchon coopèrent ;
La représente une vue en perspective sans le bouchon de la zone du boîtier apte à recevoir le bouchon.
Dans le premier volume V1 de forme tubulaire se trouve un moteur électrique 20 de type à courant continu sans balais, ce moteur électrique comprend un arbre de sortie 23. Tout autre type de moteur électrique rentre dans le cadre de cette invention, comme par exemple un moteur à courant continu avec balais. Dans le second volume V2 de forme parallélépipédique se trouvent principalement un mécanisme réducteur 70 en liaison cinématique avec le moteur électrique 20 et deux cartes électroniques. Le premier volume V1 est fermé au moyen d’un premier capot 12 et le second volume V2 est fermé au moyen d’un second capot 14. Le premier capot 12 est fixé au boîtier 10 par l’intermédiaire de clips 13 métalliques. Le second capot 14 est fixé au boîtier 10 par tout moyen de fixation classique, par exemple des vis.
Sur la , on a illustré un repère X, Y, Z. La direction ou axe X correspond à une direction longitudinale. La direction ou axe Y, transversale, est définie comme étant perpendiculaire à la direction longitudinale X. La direction ou axe Z correspond quant à elle à une direction verticale.
Cette montre plus précisément l’intégration du moteur électrique 20 dans le boîtier 10. Le moteur électrique 20 de type à courant continu sans balais est pourvu de bobines statoriques, d’un rotor et d’un arbre de sortie 23 lié au rotor et s’étendant selon un axe X. Les bobines statoriques formant le stator du moteur électrique sont au nombre de trois.
Le mécanisme réducteur 70 comprend une vis sans 22 fin positionnée sur l’arbre de sortie 23 du moteur électrique 20 et engrène avec une roue dentée 30 sur laquelle se trouve l’élément de sortie de couple 80. L’élément de sortie de couple 80 s’étend selon un axe Z.
L’arbre de sortie 23 du moteur électrique 20 est guidé en rotation par trois roulements et/ou paliers. Un guidage par seulement deux roulements et/ou paliers est également possible. Dans le mode de réalisation de la , un premier palier 18 et un roulement 17 sont logés aux deux extrémités de la carcasse du moteur électrique et un palier 16 est logé dans une ouverture 100 du boîtier 10 pour guider l’extrémité du l’arbre 23 de sortie opposée au rotor.
Dans la présente, par membrane on entend une membrane bactérienne. Il peut s’agir par exemple de toute membrane à la surface de la bactérie. Il peut s’agir par exemple de la membrane externe de bactérie gram négative, de la membrane plasmique de bactérie gram positive. Avantageusement la membrane bactérienne est la membrane externe de bactéries gram négative.
Dans la présente, par polypeptide d’adressage et d’ancrage à la membrane bactérienne on entend tout polypeptide connu de l’homme du métier adapté permettant un adressage et un ancrage dudit polypeptide à la membrane bactérienne. Il peut s’agir par exemple d’un polypeptide d’adressage et d’ancrage à la membrane plasmique de bactéries gram positive. Il peut s’agir par exemple d’un polypeptide d’adressage et d’ancrage à la membrane externe de bactérien gram négative. Il peut s’agir par exemple d’un polypeptide décrit dans le document Jarmander, J., Gustavsson, M., Do, TH. et al. A dual tag system for facilitated detection of surface expressed proteins in Escherichia coli . Microb Cell Fact 11, 118 (2012). https://doi.org/10.1186/1475-2859-11-118 [14]. Il peut s’agir par exemple d’un polypeptide dont la structure quaternaire forme un tonneau bêta. Il peut s’agir par exemple d’un polypeptide ayant un pourcentage d’identité d’au moins 90%, par exemple de 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 100% avec le polypeptide de séquence MNKAYSIIWSHSRQAWIVASELARGHGFVLAKNTLLVLAVVSTIGNAFAVDHHHHHHLEALFQGPGTQKQRTELENLYFQGEQKLISEEDLSRVNNNGSIVINNSIINGNITNDADLSFGTAKLLSATVNGSLVNNKNIILNPTKESAAAIGNTLTVSNYTGTPGSVISLGGVLEGDNSLTDRLVVKGNTSGQSDIVYVNEDGSGGQTRDGINIISVEGNSDAEFSLKNRVVAGAYDYTLQKGNESGTDNKGWYLTSHLPTSDTRQYRPENGSYATNMALANSLFLMDLNERKQFRAMSDNTQPESASVWMKITGGISSGKLNDGQNKTTTNQFINQLGGDIYKFHAEQLGDFTLGIMGGYANAKGKTINYTSNKAARNTLDGYSVGVYGTWYQNGENATGLFAETWMQYNWFNASVKGDGLEEEKYNLNGLTASAGGGYNLNVHTWTSPEGITGEFWLQPHLQAVWMGVTPDTHQEDNGTVVQGAGKNNIQTKAGIRASWKVKSTLDKDTGRRFRPYIEANWIHNTHEFGVKMSDDSQLLSGSRNQGEIKTGIEGVITQNLSVNGGVAYQAGGHGSNAISGALGIKYSF (SEQ ID NO 1).
Avantageusement, le polypeptide d’adressage et d’ancrage à la membrane est un polypeptide de séquence MNKAYSIIWSHSRQAWIVASELARGHGFVLAKNTLLVLAVVSTIGNAFAVDHHHHHHLEALFQGPGTQKQRTELENLYFQGEQKLISEEDLSRVNNNGSIVINNSIINGNITNDADLSFGTAKLLSATVNGSLVNNKNIILNPTKESAAAIGNTLTVSNYTGTPGSVISLGGVLEGDNSLTDRLVVKGNTSGQSDIVYVNEDGSGGQTRDGINIISVEGNSDAEFSLKNRVVAGAYDYTLQKGNESGTDNKGWYLTSHLPTSDTRQYRPENGSYATNMALANSLFLMDLNERKQFRAMSDNTQPESASVWMKITGGISSGKLNDGQNKTTTNQFINQLGGDIYKFHAEQLGDFTLGIMGGYANAKGKTINYTSNKAARNTLDGYSVGVYGTWYQNGENATGLFAETWMQYNWFNASVKGDGLEEEKYNLNGLTASAGGGYNLNVHTWTSPEGITGEFWLQPHLQAVWMGVTPDTHQEDNGTVVQGAGKNNIQTKAGIRASWKVKSTLDKDTGRRFRPYIEANWIHNTHEFGVKMSDDSQLLSGSRNQGEIKTGIEGVITQNLSVNGGVAYQAGGHGSNAISGALGIKYSF (SEQ ID NO 1).
Dans la présente par cytochrome P450 on entend des protéines à activité mono-oxygénase capables d'oxyder des substrats en se servant de l'oxygène moléculaire dissous dans le cytoplasme ou dans le milieu, ainsi que des équivalents réducteurs fournis par la NADPH-cytochrome P450-réductase. (Guengerich et Macdonald, « Mechanisms of cytochrome P450 catalysis », FASEB J. 1990, 4, pp 2453-2459 [1] ) . Il peut s’agir par exemple de tout cytochrome P450 de plantes connus de l’homme du métier. Il peut s’agir par exemple de cytochromes P450 de plantes tels que décrit dans Xu Jun et al. « The cytochrome P450 superfamily: Key players in plant development and defense » Journal of Integrative Agriculture 2015, 14(9): 1673–1686 [2]. Il peut s’agir par exemple de cytochromes P450 de plantes appartenant aux familles CYP51, CYP71, CYP72, CYP74, CYP85, CYP86, CYP97, CYP710, CYP711 et CYP727. Il peut s’agir par exemple de cytochrome P450 de plante appartenant à la famille CYP51, CYP71, CYP73, CYP75, CYP76, CYP77, CYP78, CYP79, CYP80, CYP81, CYP82, CYP83, CYP84, CYP89, CYP92, CYP93, CYP98, CYP99, CYP701, CYP703, CYP705, CYP706, CYP712, CYP719, CYP723, CYP726, CYP736, CYP72, CYP709, CYP714, CYP715, CYP721, CYP734, CYP735, CYP749, CYP74, CYP85, CYP87, CYP88, CYP90, CYP702, CYP707, CYP708, CYP716, CYP718, CYP720, CYP724, CYP725, CYP728, CYP729, CYP733, CYP86, CYP94, CYP96, CYP704, CYP730, CYP731, CYP732, CYP97, CYP710, CYP711 ou CYP727. Il peut s’agir par exemple d’un cytochrome P450 appartenant à la famille CYP76 ou CYP73. Il peut s’agir par exemple du cytochrome P450 CYP76F112 ou CYP73A1.
Dans la présente par domaine hydrophile d’un cytochrome P450 de plante on entend la séquence polypeptidique du cytochrome P450 comprenant le domaine enzymatique et l’activité biologique, avantageusement l’activité enzymatique, du cytochrome P450. L’homme du métier, par ces connaissances générales sait identifier le domaine enzymatique du cytochrome P450. Il peut s’agir par exemple d’un polypeptide isolé à partir d’un cytochrome P450. Il peut s’agir par exemple d’un polypeptide ayant un pourcentage d’identité d’au moins 25%, par exemple de 28%, 30%,40%, 50%, 60%, 70%, 80%, 90%, 99% avec un polypeptide choisi dans le groupe comprenant
HRNLTDLAKRFGEILLLRMGQRNLVVVSSPELAKEVLHTQGVEFGSRTRNVVFDIFTGKGQDMVFTVYGEHWRKMRRIMTVPFFTNKVVQQYRYGWEAEAAAVVDDVKKNPAAATEGIVIRRRLQLMMYNNMFRIMFDRRFESEDDPLFLKLKALNGERSRLAQSFEYNYGDFIPILRPFLRNYLKLCKEVKDKRIQLFKDYFVDERKKIGSTKKMDNNQLKCAIDHILEAKEKGEINEDNVLYIVENINVAAIETTLWSIEWGIAELVNHPEIQAKLRHELDTKLGPGVQITEPDVQNLPYLQAVVKETLRLRMAIPLLVPHMNLHDAKLGGFDIPAESKILVNAWWLANNPDQWKKPEEFRPERFLEEEAKVEANGNDFRYLPFGVGRRSCPGIILALPILGITIGRLVQNFELLPPPGQSKIDTDEKGGQFSLHILKH (SEQ ID NO 2), IPVPIFGNWLQVGDDLNHRNLTDLAKRFGEILLLRMGQRNLVVVSSPELAKEVLHTQGVEFGSRTRNVVFDIFTGKGQDMVFTVYGEHWRKMRRIMTVPFFTNKVVQQYRYGWEAEAAAVVDDVKKNPAAATEGIVIRRRLQLMMYNNMFRIMFDRRFESEDDPLFLKLKALNGERSRLAQSFEYNYGDFIPILRPFLRNYLKLCKEVKDKRIQLFKDYFVDERKKIGSTKKMDNNQLKCAIDHILEAKEKGEINEDNVLYIVENINVAAIETTLWSIEWGIAELVNHPEIQAKLRHELDTKLGPGVQITEPDVQNLPYLQAVVKETLRLRMAIPLLVPHMNLHDAKLGGFDIPAESKILVNAWWLANNPDQWKKPEEFRPERFLEEEAKVEANGNDFRYLPFGVGRRSCPGIILALPILGITIGRLVQNFELLPPPGQSKIDTDEKGGQFSLHILKHSTIVAKPRSF (SEQ ID NO 3), MDIFTSLLYLALILFFSLQVFRSFAFPKHKRLPPGPKPRPIIGSLLELGDQPHRSLARLSESYGPFMHLKLGQVTTVVISSTTMAKEVLQANSQVVSSRTITDASRAHRHSDFSMVMLPVSPLWRNLRKISNSHLLSSKALDGNMELRNKKVQELLNDVHKSVQAGEAVEIASLSFRATLNLLSTTFFSMDMADDTNSVTLKELKEAMSHMMEELGKPNLADYFPFLQKIDPQGIRRRNTVTFRKLINLFGRIIDQRLKVREASGSLKDDDILDTLINMMVVDQEKKEDQLDKTIIEHFLLDLFSAGTETTSTTLEWAMAELVKAPEIMSKARAELDQVIGKGNQVKESDVSRLPYLQAIVKETFRMHPTAPLLIPRKADSDIEISDYIIPKDAQ (SEQ ID NO 4), KPRPIIGSLLELGDQPHRSLARLSESYGPFMHLKLGQVTTVVISSTTMAKEVLQANSQVVSSRTITDASRAHRHSDFSMVMLPVSPLWRNLRKISNSHLLSSKALDGNMELRNKKVQELLNDVHKSVQAGEAVEIASLSFRATLNLLSTTFFSMDMADDTNSVTLKELKEAMSHMMEELGKPNLADYFPFLQKIDPQGIRRRNTVTFRKLINLFGRIIDQRLKVREASGSLKDDDILDTLINMMVVDQEKKEDQLDKTIIEHFLLDLFSAGTETTSTTLEWAMAELVKAPEIMSKARAELDQVIGKGNQVKESDVSRLPYLQAIVKETFRMHPTAPLLIPRKADSDIEISDYIIPKDAQ (SEQ ID NO 5)
Avantageusement, il peut s’agir d’un polypeptide isolé à partir d’un cytochrome P450 de plante comprenant le domaine hydrophile dudit cytochrome P450 de plante exempte de domaine transmembranaire. Il peut s’agir par exemple d’un polypeptide ayant un pourcentage d’identité d’au moins 25%, par exemple de 28%, 30%,40%, 50%, 60%, 70%, 80%, 90%, 99% avec un polypeptide choisi dans le groupe comprenant IPVPIFGNWLQVGDDLNHRNLTDLAKRFGEILLLRMGQRNLVVVSSPELAKEVLHTQGVEFGSRTRNVVFDIFTGKGQDMVFTVYGEHWRKMRRIMTVPFFTNKVVQQYRYGWEAEAAAVVDDVKKNPAAATEGIVIRRRLQLMMYNNMFRIMFDRRFESEDDPLFLKLKALNGERSRLAQSFEYNYGDFIPILRPFLRNYLKLCKEVKDKRIQLFKDYFVDERKKIGSTKKMDNNQLKCAIDHILEAKEKGEINEDNVLYIVENINVAAIETTLWSIEWGIAELVNHPEIQAKLRHELDTKLGPGVQITEPDVQNLPYLQAVVKETLRLRMAIPLLVPHMNLHDAKLGGFDIPAESKILVNAWWLANNPDQWKKPEEFRPERFLEEEAKVEANGNDFRYLPFGVGRRSCPGIILALPILGITIGRLVQNFELLPPPGQSKIDTDEKGGQFSLHILKHSTIVAKPRSF (SEQ ID NO 3), et KPRPIIGSLLELGDQPHRSLARLSESYGPFMHLKLGQVTTVVISSTTMAKEVLQANSQVVSSRTITDASRAHRHSDFSMVMLPVSPLWRNLRKISNSHLLSSKALDGNMELRNKKVQELLNDVHKSVQAGEAVEIASLSFRATLNLLSTTFFSMDMADDTNSVTLKELKEAMSHMMEELGKPNLADYFPFLQKIDPQGIRRRNTVTFRKLINLFGRIIDQRLKVREASGSLKDDDILDTLINMMVVDQEKKEDQLDKTIIEHFLLDLFSAGTETTSTTLEWAMAELVKAPEIMSKARAELDQVIGKGNQVKESDVSRLPYLQAIVKETFRMHPTAPLLIPRKADSDIEISDYIIPKDAQ (SEQ ID NO 5) .
Dans la présente par un polypeptide de liaison on entend tout peptide de liaison adapté connu de l’homme du métier. Il peut s’agir par exemple d’un polypeptide de liaison comprenant au moins 47 acides aminés, de préférence comprenant 51 acides aminés. Il peut s’agir par exemple d’un polypeptide de séquence PGGSGGGSGGGGSGGGGSGGGGSGGGGSGGGGSGGGGSGGGGSGGGSGGSP (SEQ ID NO 6).
Dans la présente par NADPH P450 réductase de cytochrome P450 de plante on entend des protéines à activité oxydoréductase qui catalyse la réaction : NADPH + H + + n hémoprotéine oxydée ⇌ NADP + + n hémoprotéine réduite. Il peut s’agir par exemple de toute NADPH P450 réductase de cytochrome P450 de plante connue de l’homme du métier. Il peut s’agir par exemple de NADPH P450 réductase de cytochrome P450 de plante décrite dans Kenneth Jensen et al., « Plant NADPH-cytochrome P450 oxidoreductases », Phytochemistry 2010, Volume 71, 2–3, Pages 132-141 [3].
Dans la présente par domaine hydrophile de NADPH P450 réductase de cytochrome P450 de plante on entend la séquence polypeptidique de NADPH P450 réductase de cytochrome P450 de plante comprenant le domaine réductase et l’activité biologique, avantageusement l’activité réductrice, de la NADPH P450 réductase de cytochrome P450 de plante. L’expression "domaine réductase", tel qu'il est utilisé ici, fait référence à une séquence d'acides aminés qui fonctionne comme un donneur d'électrons. En particulier, il sert de donneur d'électrons pour la partie oxygénase d’un cytochrome P450. L’homme du métier, par ces connaissances générales sait identifier le domaine catalytique, en particulier le domaine réductase, d’une NADPH P450 réductase de cytochrome P450 de plante. Il peut s’agir par exemple d’un polypeptide isolé à partir d’une de NADPH P450 réductase de cytochrome P450 de plante. Il peut s’agir par exemple d’un polypeptide ayant un pourcentage d’identité d’au moins 90%, par exemple de 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 100% avec un polypeptide choisi dans le groupe comprenant TRVSIFFGTQTGTAEGFAKALSEEIKARYEKAAVKVIDLDDYAADDDQYEEKLKKETLAFFCVATYGDGEPTDNAARFYKWFTEENERDIKLQQLAYGVFALGNRQYEHFNKIGIVLDEELCKKGAKRLIEVGLGDDDQSIEDDFNAWKESLWSELDKLLKDEDDKSVATPYTAVIPEYRVVTHDPRFTTQKSMESNVANGNTTIDIHHPCRVDVAVQKELHTHESDRSCIHLEFDISRTGITYETGDHVGVYAENHVEIVEEAGKLLGHSLDLVFSIHADKEDGSPLESAVPPPFPGPCTLGTGLARYADLLNPPRKSALVALAAYATEPSEAEKLKHLTSPDGKDEYSQWIVASQRSLLEVMAAFPSAKPPLGVFFAAIAPRLQPRYYSISSSPRLAPSRVHVTSALVYGPTPTGRIHKGVCSTWMKNAVPAEKSHECSGAPIFIRASNFKLPSNPSTPIVMVGPGTGLAPFRGFLQERMALKEDGEELGSSLLFFGCRNRQMDFIYEDELNNFVDQGVISELIMAFSREGAQKEYVQHKMMEKAAQVWDLIKEEGYLYVCGDAKGMARDVHRTLHTIVQEQEGVSSSEAEAIVKKLQTEGRYLRDVW (SEQ ID NO 7), YEKAAVKVIDLDDYAADDDQYEEKLKKETLAFFCVATYGDGEPTDNAARFYKWFTEENERDIKLQQLAYGVFALGNRQYEHFNKIGIVLDEELCKKGAKRLIEVGLGDDDQSIEDDFNAWKESLWSELDKLLKDEDDKSVATPYTAVIPEYRVVTHDPRFTTQKSMESNVANGNTTIDIHHPCRVDVAVQKELHTHESDRSCIHLEFDISRTGITYETGDHVGVYAENHVEIVEEAGKLLGHSLDLVFSIHADKEDGSPLESAVPPPFPGPCTLGTGLARYADLLNPPRKSALVALAAYATEPSEAEKLKHLTSPDGKDEYSQWIVASQRSLLEVMAAFPSAKPPLGVFFAAIAPRLQPRYYSISSSPRLAPSRVHVTSALVYGPTPTGRIHKGVCSTWMKNAVPAEKSHECSGAPIFIRASNFKLPSNPSTPIVMVGPGTGLAPFRGFLQERMALKEDGEELGSSLLFFGCRNRQMDFIYEDELNNFVDQGVISELIMAFSREGAQKEYVQHKMMEKAAQVWDLIKEEGYLYVCGDAKGMARDVHRTLHTIVQEQEGVSSSE (SEQ ID NO 8).
Avantageusement, il peut s’agir d’un polypeptide isolé à partir d’une de NADPH P450 réductase de cytochrome P450 comprenant le domaine hydrophile de ladite NADPH P450 réductase de cytochrome P450 exempte de domaine transmembranaire. Il peut s’agir par exemple d’un polypeptide ayant un pourcentage d’identité d’au moins 90%, par exemple de 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 100% avec le polypeptide de séquence TRVSIFFGTQTGTAEGFAKALSEEIKARYEKAAVKVIDLDDYAADDDQYEEKLKKETLAFFCVATYGDGEPTDNAARFYKWFTEENERDIKLQQLAYGVFALGNRQYEHFNKIGIVLDEELCKKGAKRLIEVGLGDDDQSIEDDFNAWKESLWSELDKLLKDEDDKSVATPYTAVIPEYRVVTHDPRFTTQKSMESNVANGNTTIDIHHPCRVDVAVQKELHTHESDRSCIHLEFDISRTGITYETGDHVGVYAENHVEIVEEAGKLLGHSLDLVFSIHADKEDGSPLESAVPPPFPGPCTLGTGLARYADLLNPPRKSALVALAAYATEPSEAEKLKHLTSPDGKDEYSQWIVASQRSLLEVMAAFPSAKPPLGVFFAAIAPRLQPRYYSISSSPRLAPSRVHVTSALVYGPTPTGRIHKGVCSTWMKNAVPAEKSHECSGAPIFIRASNFKLPSNPSTPIVMVGPGTGLAPFRGFLQERMALKEDGEELGSSLLFFGCRNRQMDFIYEDELNNFVDQGVISELIMAFSREGAQKEYVQHKMMEKAAQVWDLIKEEGYLYVCGDAKGMARDVHRTLHTIVQEQEGVSSSEAEAIVKKLQTEGRYLRDVW (SEQ ID NO 7).
Dans la présente, la protéine de fusion peut comprendre un ou plusieurs acides aminés non naturels, par exemple, un ou plusieurs acides aminés D et/ou des acides aminés modifiés chimiquement.
Les acides aminés non naturels peuvent être lévogyres (L-), dextrogyres (D-), ou des mélanges de ceux-ci. Les acides aminés non naturels sont les acides aminés qui ne sont généralement pas synthétisés dans les processus métaboliques normaux des organismes vivants et qui ne sont pas naturellement présents dans les protéines. En outre, les acides aminés non naturels ne sont pas non plus reconnus par les protéases communes. L'acide aminé non naturel peut être présent à n'importe quelle position dans la protéine de fusion. Par exemple, l'acide aminé non naturel peut se trouver à l'extrémité N-terminale, à l'extrémité C-terminale ou à toute position entre l'extrémité N-terminale et l'extrémité C-terminale.
Les acides aminés non naturels peuvent, par exemple, être des acides aminés chimiquement modifiés et peuvent par exemple comprendre des groupes alkyle, aryle ou alkylaryle que l'on ne trouve pas dans les acides aminés naturels. Certains exemples d'acides aminés alkylés non naturels comprennent l'acide α-aminobutyrique, l'acide β-aminobutyrique, l'acide γ-aminobutyrique, l'acide 8-aminovalérique et l'acide ε-aminocaproïque. Certains exemples d'acides aminés aryliques non naturels comprennent l'acide ortho-, méta- et para-aminobenzoïque. Certains exemples d'acides aminés alkylaryles non naturels comprennent l'acide ortho-, méta- et para-aminophénylacétique, et l'acide γ-phényl-β-aminobutyrique. Les acides aminés non naturels comprennent les dérivés d'acides aminés naturels. Les dérivés d'acides aminés naturels peuvent, par exemple, inclure l'ajout d'un ou plusieurs groupes chimiques à l'acide aminé naturel. Par exemple, un ou plusieurs groupes chimiques peuvent être ajoutés à une ou plusieurs des positions 2′, 3′, 4′, 5′ ou 6′ du cycle aromatique d'un résidu de phénylalanine ou de tyrosine, ou à la position 4′, 5′, 6′ ou 7′ du cycle benzo d'un résidu de tryptophane. Le groupe peut être n'importe quel groupe chimique qui peut être ajouté à un cycle aromatique. Certains exemples de tels groupes comprennent un alkyle en C1-C4 ramifié ou non ramifié, tel que le méthyle, l'éthyle, le n-propyle, l'isopropyle, le butyle, l'isobutyle ou le t-butyle, un alkyloxy en C1-C4 (c'est-à-dire un alcoxy), un amino, un alkylamino en C1-C4 et un dialkylamino en C1-C4 (par exemple, méthylamino, diméthylamino), un nitro, un hydroxyle, un halo (c'est-à-dire un fluoro, un chloro, un bromo ou un iodo). Certains exemples spécifiques de dérivés non naturels d'acides aminés naturels comprennent la norvaline (Nva) et la norleucine (Nle).
La protéine de fusion selon l’invention peut être produite et/ou synthétisée par tout procédé adapté connu de l’homme du métier.
Dans la présente, les termes "polypeptide", "peptide" et leurs équivalents grammaticaux font référence à un polymère de résidus d'acides aminés.
Dans ce mode de réalisation, l’axe de révolution Y de l’arbre primaire 12 est aligné avec l’axe de révolution Z avec l’arbre secondaire 16 , ce qui permet d’utiliser la roue dentée primaire d’extrémité 40 alternativement comme roue primaire, associée à l’arbre primaire 12 par le synchroniseur 41 , ou comme roue secondaire associée à l’arbre secondaire 16 . À cet effet, un accouplement à crabot 52 à trois positions sans synchroniseurs, positionné entre la roue primaire d’extrémité 40 et la roue secondaire 42 , permet d’accoupler à l’arbre secondaire 16 soit la roue primaire d’extrémité 40 soit la roue secondaire 42 , et permet également, dans une position neutre intermédiaire, de maintenir la roue primaire d’extrémité 40 et la roue secondaire 42 découplées de l’arbre secondaire 16 .
On établit ainsi une boîte de transmission 1 0 à six rapports de marche avant et potentiellement deux rapports de marche arrière, que l’on peut le cas échéant coupler en sortie d’arbre secondaire 16 à un train épicycloïdal (non illustré) afin d’obtenir une boîte de vitesse à douze rapports.
De façon optionnelle, la boîte de transmission 10 peut comprendre une machine électrique réversible 56 alimentée par une batterie (non illustrée) par l’intermédiaire d’un convertisseur de courant bidirectionnel. Cela permet d’alimenter la machine électrique réversible 56 en moteur, et inversement, de faire tourner la machine électrique réversible 56 en génératrice pour alimenter la batterie. La machine électrique réversible 56 est de préférence une machine à haute tension, alimentée à une tension nominale entre 300 Volts et 800 Volts, capable de délivrer un couple et une puissance importante permettant d’assister le moteur thermique dans les phases de démarrage du véhicule par exemple.
La boîte de transmission 10 est dans le cas présent une boîte de vitesses automatique dotée de dispositifs d'accouplement non synchronisés. Elle est équipée d'un dispositif de freinage d’arbre 100 de type multidisque agencé pour freiner l’arbre intermédiaire 26 lors des phases de changement de vitesses au sein de la boîte de transmission et obtenir ainsi un engagement plus rapide des vitesses.
Comme illustré sur la , le dispositif de freinage d’arbre 100 agit directement sur l'arbre intermédiaire 26 lors de la phase transitoire de changement à un rapport de vitesse supérieur. Cette phase transitoire comprend les étapes suivantes : - lors de la phase de roulage du véhicule, on amorce l’ouverture de l’embrayage 20 ; - après ouverture complète de l’embrayage 20 , la boîte de transmission 1 0 passe de la position en prise vers la position neutre en désengageant le crabot 50 . Pour préparer l’engagement du crabot 52 , on mesure la vitesse de rotation relative entre l’arbre secondaire 16 et la roue dentée secondaire associée 42 par utilisation des différents capteurs de vitesse présents dans la boîte de transmission. - le dispositif de freinage d’arbre 100 est ensuite activé pour ralentir l’arbre intermédiaire 26 de la boîte de transmission. Durant cette étape, la vitesse de rotation de l’arbre intermédiaire 26 est ralentie de manière à synchroniser les vitesses de rotation de la roue dentée secondaire 42 et de l’arbre secondaire 16 . - le crabot 52 est engagé pour accoupler l’arbre secondaire 16 à la roue dentée secondaire associée 42 lorsque leurs vitesses de rotation sont synchronisées. Egalement, on amorce la fermeture de l’embrayage 20 . - l’embrayage 20 se ferme jusqu’à l’achèvement du changement à un rapport de vitesse supérieur.
Nous allons maintenant décrire, sur les figures 2 et 3, les composants et le fonctionnement du dispositif de freinage d’arbre 100 selon un premier mode de réalisation.
Comme illustré sur la , le dispositif de freinage d’arbre 100 comporte un ensemble multidisque 110 commandé par un piston d’actionnement pour freiner l’arbre intermédiaire 26, un couvercle 120 et un piston d’actionnement 130 de l’ensemble multidisque mobile axialement selon un axe X au sein du couvercle.
Le couvercle 120 comprend des pattes de fixation 129 réparties angulairement autour de l’axe X , les pattes de fixation étant agencées pour se conformer aux zones de réception du carter 24 de boîte de transmission 10 . Le couvercle 120 du dispositif de freinage d'arbre est fixé à l’aide de vis 8 sur le carter de la boîte de transmission.