INPI-France/Brevets-Francais-2024-Chunked huggingface dataset:
Selon une variante, la fonction de pré-remplissage est activée par un système d’assistance à la conduite du véhicule.
Selon une variante, le procédé comporte en outre une étape de détection d’un obstacle sur la route par le système d’assistance, une étape d’évaluation d’un besoin de freinage automatique, et la fonction de pré-remplissage est activée en cas de décision de l’activation du freinage automatique.
Selon une variante, le délestage est activé jusqu’à la fin de l’activation du freinage automatique.
Selon une variante, le procédé comporte en outre une commande d’augmentation de la tension d’alimentation du système de freinage en cas de détection de l’activation de la fonction de pré-remplissage.
Selon une variante, le délestage comporte la commande d’arrêt d’au moins ledit équipement électrique.
Selon une variante, la commande d’arrêt est une commande d’ouverture d’un commutateur électrique du système d’alimentation.
Selon une variante, la commande d’arrêt est une consigne de régime nul d’un ventilateur d’au moins ledit équipement électrique.
L’induction consiste à réaliser une incubation rapide en présence d’un antibiotique afin d’activer les systèmes de régulation de l’expression des protéines PBP2a ou PBP2c et ainsi entrainer une surexpression de ces protéines.
L’antibiotique utilisé est de la classe des beta-lactamines, c’est-à-dire un antibiotique contenant un noyau beta-lactame. Cet antibiotique est choisi parmi la céfoxitine et le 6-APA (acide 6-aminopenicillanique).
La céfoxitine, de numéro CAS 35607-66-0, est un antibiotique de la famille des bêta-lactamines, classé parmi les céphalosporines dites de seconde génération. La céfoxitine exerce une action bactéricide en inhibant la synthèse de la paroi cellulaire.
L’acide 6-aminopenicillanique, en abrégé 6-APA, de numéro CAS 551-16-6, est un dérivé de la pénicilline.
De préférence, l’antibiotique utilisé pour l’étape d’induction (a) est la céfoxitine.
L’induction est réalisée par incubation de l’échantillon biologique en présence d’une quantité adaptée d’antibiotique, typiquement à une température comprise entre 30° et 40° Celsius. L’incubation de l’échantillon biologique aura lieu de préférence à 37°C, sous agitation.
Selon une mise en œuvre particulière du procédé de l’invention, l’étape d’incubation (a) est réalisée pendant une durée au moins 15 minutes.
Avantageusement, le temps d’incubation pourra être de 15 minutes, 20 minutes, 25 minutes, 30 minutes, 35 minutes, 40 minutes ou encore 45 minutes.
Comme cela est présenté dans les exemples, en l’absence de cette étape d’induction, certaines souches de S. aureus résistantes à la méticilline ne sont pas identifiées en tant que telles, car la détection de l’une des protéines PBP2a ou PBP2c est impossible du fait de la trop faible expression de ladite protéine dans lesdites souches.
Etape (b) d’isolement des bactéries
Les bactéries peuvent être isolées par centrifugation.
Selon une mise en œuvre du procédé, l’étape (b) comprend également une étape de lyse sélective des cellules non-bactériennes présentes dans l’échantillon biologique, cette étape de lyse sélective étant réalisée avant la centrifugation de l’échantillon.
Les composés détergents permettent une lyse des cellules animales par dissociation de la membrane. Les bactéries étant composées d’une paroi de peptidoglycane rigide, elles ne sont pas lysées par l’action du détergent.
Un composé détergent peut être par exemple sélectionné parmi le groupe de composés suivants : la saponine, le Triton X100 ou le Sodium Dodecyl Sulfate (SDS)
En particulier, lorsque l’échantillon biologique est un échantillon de sang, l’étape (b) d’isolement des bactéries est avantageusement réalisée concomitamment avec une lyse des cellules sanguines présentes dans l’échantillon, grâce à l’addition d’un composé détergent.
Etape (c) de lyse des bactéries et hydrolyse des protéines bactériennes
Comme on peut le voir à partir des résultats présentés dans le Tableau 3, on a constaté que les compositions selon les exemples 1 à 3, chacune comprenant l'ingrédient dérivé de plantes nymphéacées étaient capables d’apporter aux cheveux une résistance plus élevée.
Ainsi, on peut dire que l'ajout de l'ingrédient issu des plantes nymphéacées peut apporter des bénéfices volumateurs ainsi qu'une meilleure intégrité avec les fibres kératiniques.
Comme on peut le voir à partir des résultats présentés dans le Tableau 4, il a été trouvé de manière intéressante que la composition selon l'Exemple 2 qui comprend l'ingrédient dérivé de plantes nymphéacées était capable de diminuer les sensations grasses et pouvait fournir aux cheveux des effets cosmétiques améliorés, tels que la douceur et la fermeté.
En revanche, la composition selon l'exemple comparatif 1, qui ne comprend pas d'ingrédients dérivés de plantes nymphéacées, provoque plus de sensations grasses et des propriétés moins lisses et fermes et diminue la résistance des cheveux.
Il est à noter que l'ingrédient issu des plantes nymphéacées pourrait diminuer le gras et augmenter la douceur de la mèche de cheveux après application de la composition, même si la composition comprend une huile. Ainsi, le résultat indique que la composition comprenant l'ingrédient issu de plantes nymphéacées peut apporter aux cheveux le revêtement doux mais non gras. On a également constaté que l'ingrédient dérivé des plantes nymphéacées pouvait augmenter la fermeté de la mèche de cheveux. L'augmentation de la fermeté des cheveux indique que l'ajout de l'ingrédient dérivé des plantes nymphéacées peut apporter aux cheveux un gain de volume.
Ainsi, on peut dire que la composition selon la présente invention peut présenter une meilleure acceptabilité en tant que produits cosmétiques à sensations grasses diminuées, en particulier pour une composition cosmétique topique pour cuir chevelu. De plus, la composition selon la présente invention peut apporter aux cheveux une résistance améliorée, une texture plus lisse et moins grasse. De plus, comme la quantité d'huiles n'est pas réduite pour diminuer les sensations grasses, on peut dire que la composition selon la présente invention peut conserver une bonne propriété de pénétration des actifs pour la peau et/ou le cuir chevelu. Ainsi, on peut conclure que la composition cosmétique selon la présente invention est très préférable en tant que composition cosmétique topique pour le soin et/ou le conditionnement des matières kératiniques, en particulier du cuir chevelu.
Composition comprenant des particules complexes polyioniques à base d'acide hyaluronique et un tensioactif CONTEXTE
La présente invention concerne une composition comprenant des particules complexes polyioniques et un film de particules complexes polyioniques, ainsi qu'un procédé de préparation d'un film utilisant des particules complexes polyioniques et un procédé cosmétique utilisant des particules complexes polyioniques.
Art antérieur L'acide hyaluronique est un glucosaminoglycane prédominant présent dans la peau. Ainsi, les fibroblastes synthétisent majoritairement des collagènes, des glycoprotéines matricielles autres que les collagènes (fibronectine, laminine), des protéoglycanes et de l'élastine. Les kératinocytes, quant à eux, synthétisent majoritairement des glycosaminoglycanes sulfatés et de l'acide hyaluronique. L'acide hyaluronique est également appelé hyaluronane (HA).
L'acide hyaluronique est présent à l'état libre dans l'épiderme et dans le derme et est responsable de la turgescence de la peau. Ce polysaccharide peut en effet retenir un volume d'eau important, correspondant à jusqu'à 1 000 fois son poids. En ce sens, l'acide hyaluronique joue un rôle important dans l'augmentation des quantités d'eau liées aux tissus, ainsi que dans les propriétés mécaniques de la peau et dans la formation des rides.
L'acide hyaluronique a été largement utilisé comme ingrédient cosmétique en raison de ses effets hydratants élevés.
Cependant, une solution aqueuse d'acide hyaluronique est collante, ce qui peut entraîner une texture inconfortable. De plus, un film d'acide hyaluronique, qui se forme lorsqu'une solution aqueuse d'acide hyaluronique sèche sur la peau, est collante, et un tel film peut également entraîner une texture inconfortable.
Le document WO 2021/125069 décrit la réduction du caractère collant dû à l'acide hyaluronique en formant une particule complexe polyionique avec un polymère cationique et de l'acide hyaluronique en tant que polymère anionique.
Divulgation de l'invention Il y a ensuite eu un besoin pour une composition qui comprend une particule de complexe polyionique à base d'acide hyaluronique mais qui peut fournir des effets cosmétiques durables et/ou une texture hydratante améliorée.
Ainsi, un premier objectif de la présente invention est de fournir une composition capable d'apporter des effets cosmétiques à base d'acide hyaluronique, tout en procurant des effets cosmétiques durables et/ou une texture hydratante améliorée.
L'objectif ci-dessus de la présente invention peut être atteint par une composition, comprenant :
Dans l’exemple de réalisation illustré, la garniture d’isolation 26 est surmoulée sur la bague extérieure 14 du palier et sur la douille 24. La garniture d’isolation 26 est surmoulée sur la surface extérieure 14a de la bague extérieure 14 et sur l’alésage 24b de la douille 24. L’encoche 62 est formée lors du surmoulage. Les portions radiales 56, 58 de la douille s’étendent à l’intérieur du matériau isolant électrique de la garniture d’isolation 26. Les portions radiales 56, 58 sont entièrement noyées à l’intérieur du matériau isolant électrique.
Dans cet exemple de réalisation, la garniture d’isolation 26 affleure avec les faces frontales 14c, 14d de la bague extérieure du palier. Alternativement, la garniture d’isolation 26 pourrait recouvrir au moins en partie les faces frontales 24c, 24d de la bague extérieure du palier.
Comme indiqué précédemment, dans les exemples de réalisation illustrés, la première bague 12 du palier est la bague intérieure et la deuxième bague 14 sur laquelle est fixé le manchon d’isolation 22 est la bague extérieure. Alternativement, il est possible de prévoir une disposition inversée dans laquelle la deuxième bague 14 sur laquelle est fixé le manchon d’isolation est la bague intérieure. Dans ce cas, le manchon d’isolation est monté dans l’alésage 12a de la bague intérieure. La garniture d’isolation est alors interposée radialement entre l’alésage 12a de la bague intérieure et la surface extérieure de la douille. L’alésage de la douille délimite l’alésage du dispositif de palier.
Dans certains modes de réalisation, M est un principe actif. A titre de principe actif susceptible d’être utilisé dans le cadre de l’invention, on peut citer les principes actifs de médicaments déjà autorisés et les molécules en cours d’évaluation thérapeutique, en particulier :
- les agents alkylants tels que : chlorambucile, chlornaphazine, cyclophosphamide, dacarbazine, estramustine, ifosfamide, méchloréthamine, chlorhydrate d’oxyde de méchloréthamine, mannomustine, mitobronitol, melphalan, mitolactol, pipobroman, novembichine, phénesterine, prednimustine, thiotépa, trofosfamide, moutarde à l’uracile, CC-1065 (y compris ses analogues synthétiques adozélésine, carzélésine et bizélésine), duocarmycine (y compris les analogues synthétiques KW-2189 et CBI-TMI), dimères de benzodiazépine (par exemple, dimères de pyrrolobenzodiazépine (PBD) ou tomaymycine, indolinobenzodiazépines, imidazobenzothiadiazépines, ou oxazolidino-benzodiazépines), nitro-urées (carmustine, lomustine, chlorozotocine, fotemustine, nimustine, ranimustine), alkylsulfonates (busulfan, tréosulfan, improsulfan et piposulfan), triazènes (dacarbazine), composés à base de platine (carboplatine, cisplatine, oxaliplatine), aziridines (benzodopa, carboquone, meturedopa, et uredopa), éthylène-imines et mélamines (incluant altrétamine, triéthylènemélamine, triéthylenephosphoramide, triéthylènethio-phosphaoramide et triméthylolomelamine) ;
- les alcaloïdes végétaux tels que : alcaloïdes de Vinca (vincristine, vinblastine, vindésine, vinorelbine, navelbine), les taxoïdes (paclitaxel, docetaxol) et leurs analogues, les maytansinoïdes (DM1, DM2, DM3, DM4, maytansine et ansamitocines) et leurs analogues, les cryptophycines (en particulier la cryptophycine 1 et la cryptophycine 8), les épothilones, eleuthérobine, discodermolide, bryostatines, dolastatines, auristatines, tubulysines, céphalostatines, pancratistatines, sarcodictyine, spongistatines ;
- les inhibiteurs d’ADN topoisomérase tels que : épipodophylline (9-aminocamptothécine, camptothécine, crisnatol, daunomycine, étoposide, étoposide phosphate, irinotécan, mitoxantrone, novantrone, acides rétinoïques (rétinols), téniposide, topotecan, 9-nitrocamptothécine (RFS 2000), mitomycines (mitomycine C), bortezomib ;
- les anti-métabolites tels que : les anti-folates (inhibiteurs DHFR (méthotrexate, trimétrexate, dénopterine, ptéroptérine, aminoptérine (acide 4-aminoptéroïque) et autres analogues de l’acide folique), les inhibiteurs de l’IMP déshydrogénase (acide mycophénolique, tiazofurine, ribavirine, EICAR), les inhibiteurs de ribonucléotide réductase (hydroxyurée, déferoxamine), les analogues de pyrimidine tels que : analogues d’uracile (ancitabine, azacitidine, 6-azauridine, capécitabine, carmofur, cytarabine, didésoxyuridine, doxifluridine, enocitabine, 5-fluorouracile, floxuridine, ratitrexed), analogues de cytosine (cytarabine, cytosine arabinoside, fludarabine), analogues de purine (azathioprine, fludarabine, mercaptopurine, thiamiprine, thioguanine), acide folinique ;
- les agents hormonaux tels que : anti-estrogènes (mégestrol, raloxifène, tamoxifène), agonistes LHRH (goséréline, acétate de leuprolide), anti-androgènes (bicalutamide, flutamide, calustérone, propionate de dromostanolone, épitiostanol, goséréline, leuprolide, mépitiostane, nilutamide, testolactone, trilostane), analogues de la vitamine D3 (CB 1093, EB 1089, KH 1060, cholécalciférol, ergocalciférol), thérapies photodynamiques (verteporfine, phthalocyanine, photosensibilisateur Pc4), cytokines (interféron-alpha, interféron-gamma, facteur de nécrose tumorale (TNF), protéines humaines contenant un domaine TNF) ;
- les inhibiteurs de kinase tels que : BIBW 2992, CYT387, E7080, axitinib, bafetinib, bosutinib, cabozantinib, dasatinib, erlotinib, gefitinib, imatinib, iniparib, ispinesib, lapatinib, masitinib, mubritinib, nilotinib, pazopanib, pegaptanib, ponatinib, ruxolitinib, sorafénib, sunitinib, tivozanib, vandetanib, vismodegib ;
Dans certains modes de réalisation, M est un chélateur de radionucléide. A titre de chélateur de radionucléide susceptible d’être utilisé dans le cadre de l’invention, on peut citer la sarcophagine, le DOTA (1,4,7,10-tétraazacyclododécane- N , N ′, N ″, N ′″-tétraacétique acide), DOTAGA (tétraazacyclododécane triacétique acide glutarique acide), le NODA (1,4,7-triazacyclononane-1,4-diacétique acide), le NODAGA (triazacyclononane diacétique acide glutarique acide), le NOTA (1,4,7-triazacyclononane-1,4,7-triacétique acide) et le MANOTA (méthyle amino triazacyclononane triacétique acide).
Dans certains modes de réalisation, l’anticorps ou le fragment F(ab’) 2 dudit anticorps se lie à un antigène spécifique d’un cancer. L’antigène spécifique du cancer peut être, par exemple, CD1a, CD3, CD4, CD13, CD19, CD20, CD21, CD22, CD25, CD30, CD33, CD34, CD37, CD39, CD40, CD44, CD47, CD52, CD56, CD66e, CD70, CD72, CD73, CD74, CD79, CD80, CD86, CD117, CD138, CD194, CD205, CD227, VEGF, EpCAM, GPIIb, GPIIIa, TNF alpha, TNFR, TNT, Lewis Y, EGFR, HER-2, HER-3, HER-4, AXL, Protéine F, IgE-Fc, C5, IL-6R, IL12, IL15, IL18, IL23, IL-1, TPO-R, GPNMB, PSMA, PSA, PAP, PSM, Cripto, Récepteur 1 des folates, récepteurs de l'endothéline ETB, STEAP1, SLC44A4 (AGS-5), AGS-16, Guanylyl cyclase C, EGFRvIII, Mésothéline, IL2R, A33, Can, VEGFR-1, VEGFR-2, VEGFR-3, TGFbeta, TGFbetaR, FGF, FGFR, PDGF, PDGFR, Ang-1, Ang-2, intégrine, RANK-L, BLyS, c-MET, DR, TCRalpha,beta, ICOS, EphA2, CA6, ENPP3, FOLR1, Nectine-4, TIM-1, facteur tissulaire, LIV-1, TLR-7, AFP, HLA-DR, antigène carcinoembryonnaire (ACE), TAG-72, protéine de liaison des folates, G250, gangliosides, collagène de type 4 (collagène IV), collagène de type 18 (collagène XVIII), CA19-9, p185HER2, protéine d'activation des fibroblastes (FAP), ténascine, métalloprotéinases, l’endosialine, anhydrase carbonique, Galectine 9, Aldolase A, eIFgamma4, Galectine 4, HERKV-K10, p53, NY-LU-12, Restin, NY-CO-38, SSX2, NY-ESO-1, SCP-1, HGFR, PTK 7, CCK-4, PTP-LAR, CDCP1, CADM1, IGSF4, BCAM, CEACAM6, JAM-A, PTGFRN (CD9P-1), MCAM, MCP, EMMPRIN, TfR, C1qR, hTERT, Survivine, MDM2, CYP1B1, MART-1, MART-2, protéines mélanosomales, gp100, CDC27, MAGEs, WT1, MUM-1, MUM-2, MUM-3, BRAF, TPI, fibronectine, K-ras, beta-caténine, CDK4, caspase-8, p14ARF, p16INK4a, bcr-abl, SYT-SSX, TRP-1, TRP-2, GnT-V, tyrosinase, TEL-AML1, protéinase 3, EBV-EBNA, HTLV-1 tax, HPV16-E7, HLA-A2 muté, HA1, SART3, CEACAM5, ESAT-6, RANK, fibrine, TF, PRAME, CA19-9, CA50, CA195, CAM17.1/WGA, beta-MG, DU-PAN2, HE4, transferrine, transthyrétine, ApoA1, TROP-2, CTLA-4, GITR, PD-1, PD-L1, c-KIT, CD11b-CD18 intégrine hétérodimère, DNA/Histone H1, protéoglycane, fibrinogène, le grand antigène T SV40, SC-Ag, ESA, mucine, CCR4, MTX1, MTX2, PECAM, Tn, cathepsine D, TYRO-3, MER, ou un complexe PF4/héparine.
Dans certains modes de réalisation, l’anticorps ou le fragment F(ab’) 2 dudit anticorps se lie à HER2, CD30 ou CD56. Il peut donc par exemple s’agir d’un anticorps anti-HER2, d’un anticorps anti-CD30 ou d’un anticorps anti-CD56.
L’anticorps ou le fragment F(ab’) 2 peut être d’origine mammifère (par exemple humain ou de souris), murine, chimérique, humanisé ou humain. Il s’agit de préférence d’un anticorps monoclonal produit de manière recombinante par des cellules génétiquement modifiées selon des techniques largement décrites dans la littérature.
En particulier, dans le premier exemple, chaque coefficient de pondération temporel est déterminé à partir d’une durée de la phase de fabrication de l’objet. Le coefficient de pondération temporel ainsi calculé puis utilisé pour pondérer le vecteur correspondant à cette phase. Le vecteur résultant attribué à l’objet est donc à la fois déterminé à partir des phases de fabrication successives de cet objet, mais également du temps passé sur chaque phase, ce qui améliore la précision associée au vecteur résultant.
Dans le deuxième exemple, chaque coefficient de pondération temporel est déterminé à partir d’une durée d’occupation d’un poste dans la carrière du candidat. Le coefficient de pondération temporel est ainsi calculé puis utilisé pour pondérer le vecteur correspondant à ce poste dans la carrière de l’individu. Le vecteur résultant attribué au candidat est donc à la fois déterminé à partir des postes successivement occupés dans la carrière du candidat, mais également de la période d’occupation de chaque poste, ce qui améliore la précision associée au vecteur résultant.
A une étape 114, il est déterminé si une deuxième séquence d’éléments associée à un deuxième objet est reçue.
Si une deuxième séquence est bien reçue, le procédé retourne à l’étape 111 et les étapes 112 à 113 sont répétées afin de déterminer un deuxième vecteur résultant pour le deuxième objet.
Les étapes 111 à 114 peuvent ainsi être mises en œuvre N fois, N étant supérieur ou égal à 1.
Dans le premier exemple, N correspond au nombre de véhicules fabriqués à comparer avec un ou plusieurs véhicules de références. N peut être égal à 1 dans le cas où un unique véhicule fabriqué est à comparer à un ou plusieurs véhicules de référence.
Dans le deuxième exemple, N correspond au nombre de candidats qui souhaitent accéder à un poste identifié par le vecteur de référence. N est ainsi de préférence supérieur ou égal à deux, de manière à pouvoir sélectionner le meilleur candidat, ou les meilleurs candidats, parmi les N candidats.
Ainsi, l’étape 114 consiste à comparer un indice d’itération i, initialisé à 1, avec le nombre N de séquences d’éléments reçues et correspondant à N objets à traiter.
Dans le cas où l’indice d’itération i est égal à N, le procédé passe à l’étape 116 décrite ci-après.
A l’étape 116, au moins le premier vecteur résultant déterminé à l’étape 113 est comparé avec le vecteur de référence, ou les vecteurs de référence, défini à l’étape 110.
Une telle comparaison peut notamment consister à évaluer une distance entre le premier vecteur résultant et le vecteur de référence. Une telle distance peut par exemple être évaluée par une fonction de cosine similarité. Toutefois, aucune restriction n’est attachée à la fonction utilisée pour comparer le premier vecteur résultant et le vecteur de référence.
Dans le premier exemple, le premier vecteur résultant correspondant à un véhicule fabriqué peut être comparé à un vecteur de référence correspondant à un véhicule précédemment fabriqué. De manière préférentielle pour le premier exemple, plusieurs vecteurs de référence sont déterminés à l’étape 110, et le premier vecteur résultant est comparé à plusieurs vecteurs de référence, notamment afin de déterminer le vecteur de référence le plus proche du premier vecteur résultant.
Dans le deuxième exemple, le premier vecteur résultant correspondant à un premier candidat peut être comparé avec le vecteur de référence correspondant au poste à pourvoir. Ainsi, le deuxième exemple, si un seul poste est à pourvoir, un unique vecteur de référence est défini à l’étape 110. De manière préférentielle, au moins un deuxième vecteur résultant correspondant à un deuxième candidat a été déterminé à l’étape 113. L’étape 116 peut alors être mise en œuvre pour comparer chacun des vecteurs résultants des candidats avec le vecteur de référence du poste à pourvoir, afin de déterminer le vecteur résultant, ou les vecteurs résultants, le plus proche du vecteur de référence.
A une étape 117, le premier objet est traité en fonction du résultat de comparaison entre le premier vecteur résultant et le vecteur de référence. Dans le cas où plusieurs vecteurs de référence ont été définis à l’étape 110, le premier objet est traité en fonction des résultats de comparaison avec les vecteurs de référence. Dans le cas où au moins un deuxième vecteur résultant pour un deuxième objet a été déterminé, le premier objet peut être traité en fonction du résultat de comparaison entre le premier vecteur résultant et le vecteur de référence d’une part, et du résultat de comparaison entre le deuxième vecteur résultant et le deuxième vecteur de référence d’autre part. En particulier, le premier objet peut être traité différemment selon que :
- le vecteur de référence est plus proche du premier vecteur résultant que du deuxième vecteur résultant ; ou que
- le vecteur de référence est plus proche du deuxième vecteur résultant que du premier vecteur résultant.
Différentes méthodes de lyse des cellules bactériennes peuvent être employées. On citera par exemple les méthodes thermiques (température supérieure à 100°C pendant 10 minutes, ou congélation dans l’azote liquide), enzymatiques (action du lysozyme ou de la lyticase) ou mécanique (haute pression, broyage ou sonication).
Selon une mise en œuvre préférée du procédé de l’invention, la lyse des bactéries est réalisée par sonication.
L’hydrolyse des protéines bactériennes en peptides est généralement réalisée suivant l’un des deux procédés suivants : a) Par action d’agents chimiques tels que les radicaux hydroxyles qui induisent des coupures aléatoires au niveau des liaisons peptidiques, ou b) Par action d’enzymes protéolytiques (protéases) qui ont une action d’hydrolyse des liaisons protéiques.
Selon une mise en œuvre préférée du procédé, l’hydrolyse des protéines bactériennes à l’étape (c) est une hydrolyse enzymatique.
Parmi les protéases couramment utilisées, on citera la pepsine qui hydrolyse les liaisons peptidiques préférentiellement avant les acides aminés aromatiques (Tyrosine, Tryptophane et Phénylalanine), l’endoprotéinase GluC qui coupe la liaison peptidique au niveau des résidus glutamates, ou encore la trypsine qui clive les protéines du coté C-terminal des acides aminés lysine et arginine.