INPI-France/Brevets-Francais-2024-Chunked huggingface dataset:
La formation de ladite au moins une tranchée en polysilicium peut être effectuée simultanément avec une formation de tranchées en polysilicium pour une fabrication d’autres composants des circuits intégrés, tels que des capacités, dans la zone active des circuits intégrés, ladite au moins une tranchée de la structure d’isolation étant identique aux tranchées utilisées pour la fabrication desdits autres composants des circuits intégrés.
Dans un mode de mise en œuvre avantageux, ladite au moins une tranchée en polysilicium s’étend de manière continue autour de la zone active des circuits intégrés.
De préférence, lorsque la structure de protection comporte plusieurs tranchées en polysilium, les tranchées en polysilicium s’étendent de manière discontinue autour de la zone active des circuits intégrés, les tranchées étant agencées de sorte qu’au moins une tranchée est en regard du chemin de découpe en tout point autour de la zone active des circuits intégrés.
Dans un mode de mise en œuvre avantageux, la formation de chaque circuit intégré comporte une formation d’un anneau de bord de puce entourant ladite zone active, la structure de protection étant formée entre les zones d’ablation laser et les anneaux de bord de puce.
Chaque anneau de bord de puce peut avoir des propriétés de protection mécanique et peut rendre étanche le circuit intégré qu’il entoure contre l’humidité.
Avantageusement, la gravure effectuée après l’ablation laser est une gravure au plasma.
De préférence, la formation de la structure de protection est effectuée simultanément à une formation d’autres composants du circuit intégré. Ainsi, la formation de la structure de protection ne nécessite pas une utilisation de masques supplémentaires et est donc peu coûteuse.
Selon un autre aspect, il est proposé un circuit intégré formé sur un substrat semiconducteur, le circuit intégré comportant une zone active électriquement et une structure de protection thermiquement conductrice, ladite structure de protection s’étendant en bordure du circuit intégré autour de la zone active électriquement.
Un tel circuit intégré peut être un circuit intégré pouvant être obtenu en mettant en œuvre un procédé de fabrication de circuits intégrés tel que décrit précédemment.
De préférence, la structure de protection comporte un empilement continu ou discontinu d’éléments métalliques autour de la zone active du circuit intégré.
L‘empilement d’éléments métalliques peut être formé au moins en partie dans une tranchée d’isolation peu profonde.
Dans un mode de réalisation avantageux, la structure de protection comporte également un épaulement de substrat semiconducteur autour de la zone active du circuit intégré.
La détection des souches MRSA est donc un enjeu majeur pour la prise en charge et le traitement des patients atteints d’infections à Staphylococcus aureus .
Le phénotype MRSA est dû à l’expression d’une protéine spécifique, la PBP2a pour « Penicillin binding protein 2a », codée par le gène MecA, et dans de plus rares cas à l’expression de la protéine PBP2c codée par le gène MecC . Ces protéines « remplacent » la transpeptidase PBP2, une enzyme impliquée dans la formation de la paroi cellulaire bactérienne. Les protéines alternatives PBP2a et PBP2c ayant une faible affinité pour la méthicilline et la pénicilline, la présence de ces antibiotiques n’inhibe pas leur activité, et la synthèse de la paroi cellulaire continue normalement, assurant ainsi la croissance bactérienne même en présence de ces antibiotiques.
Depuis l’apparition des premières souches MRSA, plusieurs méthodes de détection de cette propriété de résistance ont été élaborées, et ce selon trois approches principales : - Les méthodes phénotypiques sont basées sur une évaluation de la croissance bactérienne en présence d’antibiotique ; - Les méthodes de biologie moléculaire sont basées sur la détection des gènes MecA et/ou MecC dans le génome bactérien des souches étudiées ; - Les méthodes immunologiques et protéomiques sont basées sur la détection de la protéine PBP2a ou de ses peptides. Parmi ces technologies, les méthodes d’immuno-chromatographie (détection grâce à des anticorps) et de spectrométrie de masse sont particulièrement utilisées.
Ces différentes approches son brièvement présentées ci-après.
Méthodes phénotypiques
Les méthodes traditionnelles de diffusion sur gélose, bien qu’anciennes, sont encore largement utilisées dans les laboratoires du fait de leur simplicité et de leur faible cout. Elles consistent à cultiver sur gélose la bactérie en présence d’un disque d’antibiotique, usuellement de l’oxacilline ou de la céfoxitine. Le phénotype sensible ou résistant de la souche bactérienne est déterminé en évaluant le diamètre de la zone d’inhibition de croissance autour du disque.
Le principal désavantage de cette technologie est le délai nécessaire, d’environ 12 à 18 heures, pour obtenir le résultat (Felten, 2002).
L’arrivée sur le marché d’instruments tels que le Vitek® 2 distribué par BioMérieux, ou le Phoenix TM distribué par Becton Dickinson, a permis l’automatisation à haut débit des tests de susceptibilité aux antibiotiques. Bien que plus robustes que les méthodes de diffusion sur gélose, ces tests sont également limités par le temps de croissance des bactéries. Le résultat est, dans le cas d’un Staphylococcus aureus , obtenu en environ 10 à 13 heures.
De plus, cette technologie est sensible aux facteurs pouvant influencer la croissance bactérienne tels que le volume d’inoculum, la durée et la température d’incubation, le milieu, le pH ou la concentration en sels (Tenover et al., 1999).
Méthodes de biologie moléculaire
L’arrivée des méthodes de biologie moléculaire a considérablement amélioré les délais d’identification des souches MRSA par rapport aux méthodes phénotypiques. La haute sensibilité et la grande spécificité des tests actuellement commercialisés font de la détection du gène MecA par PCR (Polymerase Chain Reaction) le « gold standard » pour le diagnostic des MRSA. Parmi les tests couramment utilisés, citons geneXpert MRSA/SA BC distribuée par Cepheid, GeneOhm™ StaphSR Assay distribué par Becton Dickinson, eazyplex®MRSAplus distribué par AmplexDiagnostics ou encore FilmArray BCID distribué par Biomérieux. Ces tests permettent la détection des souches MRSA en 1 à 3 heures, directement à partir d’un flacon d’hémoculture positif, en s’affranchissant des étapes de sous-culture préalables, consistant à isoler les bactéries et à les faire proliférer.
Le principal désavantage de cette technologie est qu’elle a tendance à générer des « faux positifs », notamment dans le cas de souches portant une cassette SSCmec ne contenant pas le gène MecA , ou pour des souches exprimant une protéine variante codée par un gène présentant une séquence légèrement différente de celle établie pour le gène MecA .
De plus, le cout élevé d’une analyse de biologie moléculaire reste un obstacle majeur à leur utilisation systématique.
Tests immunologiques : détection de la protéine PBP2A
L’utilisation de billes de latex couplées avec un anticorps monoclonal spécifique détectant la protéine PBP2a permet une visualisation à l’œil nu de l’agglutination, témoin de la présence de l’antigène dans l’échantillon. Il s’agit du principe sur lequel se basent les tests PBP2’ Oxoid distribué par Thermofischer Scientific ou Mastalex-MRSA distribué par Mast Diagnostic.
La durée du test en tant que tel est comprise entre 15 et 20 minutes. Ce test a très bonnes performances avec une sensibilité de 100% et une spécificité supérieure à 99%.
3010 première extrémité
3020 seconde extrémité
Dispositif de palier à isolation électrique intégrée, notamment pour moteur ou machine électrique Domaine technique de l’invention La présente invention concerne le domaine des paliers utilisés en particulier dans les moteurs électriques, les machines électriques et équipements associés.
L’invention concerne un dispositif de palier comprenant un palier pourvu d’une première bague et d’une deuxième bague aptes à tourner l’une par rapport à l’autre. La deuxième bague comprend une surface extérieure et une surface intérieure opposée à la surface extérieure et qui délimitent l’épaisseur radiale de ladite deuxième bague.
Selon une autre caractéristique générale, la garniture d’isolation est surmoulée sur la douille et au moins sur une des surfaces extérieure et intérieure de la deuxième bague du palier.
Ladite surface extérieure ou intérieure de la deuxième bague est configurée pour assurer la retenue dans le sens circonférentiel de la garniture d’isolation relativement à ladite surface par complémentarité de forme avec la garniture d’isolation.
Les conditions de conjugaison sont par exemple celles décrites dans la demande PCT/FR2021/05134 ou celles précisées ci-après.
L’anticorps, ou le fragment Fab’, F(ab') 2 , ou scFv-Fc, se lie à la tête d’accroche par une réaction de substitution des groupes Br présents dans la formule (III) ou (III’).
Les composés de formule (I’) peuvent être obtenus par couplage des différents éléments qui en composent la structure (tête d’accroche/bras de liaison/espaceur/M). Par exemple, et de manière non limitative, les composés de formule (I’) peuvent être obtenus par couplage entre un composé de formule (III) ou (III’) et un composé de formule (V) :
Le couplage entre la tête d’accroche et le bras de liaison peut se faire soit de manière conventionnelle, par exemple par couplage de type peptidique entre un groupement carboxylique et un groupement amino, soit par mise en œuvre d’une réaction dite « click ». Un couplage de type peptidique a classiquement lieu entre un groupe carboxylique porté par la tête d’accroche, et un groupe amine porté par le bras de liaison ou, le cas échéant avec un groupe amine porté par l’espaceur (si le bras de liaison est une liaison directe). L’homme du métier comprendra que le groupe réactif de W qui va former la liaison de type peptidique avec le bras de liaison (ou l’espaceur) est, dans le contexte de la présente invention, défini tel qu’il est avant la réaction de couplage avec le groupe réactif du bras de liaison (ou de l’espaceur). Un couplage par réaction click peut avoir lieu lorsque la tête d’accroche et le bras de liaison porte chacun un substituant R 7 . De manière plus précise, la réaction click s’effectue entre un diène (par exemple un azoture ou un diazo) et un diénophile (par exemple un alcène ou un alcyne), chacune de ces fonctions étant apportée par le groupe R 7 . Ainsi, la réaction click peut s’effectuer entre un diène apporté par le groupe R 7 de la tête d’accroche et un diénophile apporté par le groupe R 7 du bras de liaison, ou bien entre un diénophile apporté par le groupe R 7 de la tête d’accroche et un diène apporté par le groupe R 7 du bras de liaison. Ces réactions click sont bien connues de l’homme du métier, étant entendu que les deux groupes R 7 sont judicieusement choisis compatibles entre eux. Le couplage entre le bras de liaison et l’espaceur, et entre l’espaceur et M, se fait de manière conventionnelle, par exemple par couplage de type peptidique.
Les conjugués de formule (I) peuvent également être obtenus comme décrit dans la demande PCT/FR2021/051345, par conjugaison entre un anticorps, ou un fragment Fab’, F(ab') 2 , ou scFv-Fc dudit anticorps, avec un composé de formule (III) ou (III’) pour former un composé intermédiaire de formule (IV) suivi d’un couplage par réaction click entre un composé de formule (IV) et un composé de formule (V) :
dans laquelle la réaction click, la tête d’accroche, le bras de liaison, l’espaceur et M sont tels que définis ci-dessus.
Les conjugués de formule (I) possèdent un ratio de molécules « accrochées » ou « conjuguées » par anticorps (ou par fragment Fab’, F(ab') 2 , ou scFv-Fc), désigné par la lettre u, compris dans la plage allant d’environ 0,50 à environ 3,50. On entend ici par « molécule » la structure de formule (I’).
Dans certains modes de réalisation, l’anticorps (ou fragment Fab’, F(ab') 2 , ou scFv-Fc) est conjugué en moyenne à 1,00±0,50 (c’est-à-dire toute valeur allant de 0,50 à 1,50, par exemple 0,50 ; 0,51 ; ..... ; 1,49 ; 1,50) molécule(s), de préférence à 1,00±0,30 molécule(s).
Dans certains modes de réalisation, l’anticorps (ou fragment F(ab’) 2 ) est conjugué en moyenne à 2,00±0,50 (c’est-à-dire toute valeur allant de 1,50 à 2,50, par exemple 1,50 ; 1,51 ; ….. ; 2,49 ; 2,50) molécules, de préférence à 2,00±0,30 molécules.
Dans certains modes de réalisation, l’anticorps (ou fragment F(ab’) 2 ) est conjugué en moyenne à 3,00±0,50 (c’est-à-dire toute valeur allant de 2,50 à 3,50, par exemple 2,50 ; 2,51 ; ….. ; 3,49 ; 3,50) molécules, de préférence à 3,00±0,30 molécules.
Le ratio « u », appelé également par la suite « DAR » (pour « drug to antibody ratio »), est déterminé pour chaque espèce (LHHL, LH, L, H, HH, LHH) par analyse SMHR (Spectrométrie de Masse Haute Résolution) en conditions dénaturantes. On entend ici par « drug » le principe actif ou chélateur de radionucléide M. Le DAR moyen est obtenu à partir du DAR par espèce pondéré par les proportions des espèces observées en analyse sur gel SDS-PAGE en conditions dénaturantes non réductrices. Seules les espèces majoritaires LHHL et LH ont été considérées pour ce calcul, la somme des proportions des autres espèces (L, H, HH et LHH) étant inférieure à 18%. La somme des proportions des espèces LHHL et LH a donc été ramenée à 100% en ne tenant pas compte des autres espèces.
L’espèce « demi-anticorps » LH est observée en conditions dénaturantes. En solution (en conditions natives) cette espèce n’est pas présente de façon isolée, les interactions faibles maintiennent les deux LH ensembles. C’est pourquoi le DAR de l’espèce LH-LH non reconstruite correspond à 2 fois le DAR observé sur l’espèce LH.
Le DAR moyen a donc été calculé à l’aide de la formule suivante :
La composition selon la présente invention peut être préparée par mélange des ingrédients essentiels et optionnels décrits ci-dessus d’une manière conventionnelle.
Par exemple, la composition selon la présente invention peut être préparée par un procédé comprenant l’étape de
mélange de
Pour les ingrédients (a) à (f) ci-dessus, ceux expliqués ci-dessus peuvent être utilisés.
Il est possible d’y mélanger également l’un quelconque des ingrédients optionnels.
Le procédé ci-dessus peut être effectué sans chauffage. Par exemple, le procédé ci-dessus peut être effectué à température ambiante (25 °C).
Puisque la matière grasse liquide biodégradable (a) utilisée pour la composition selon la présente invention est déjà sous la forme d’un liquide à température ambiante, il n’est pas nécessaire de chauffer la matière grasse biodégradable pour la faire fondre lorsque l’on effectue le procédé ci-dessus pour préparer la composition selon la présente invention. Par conséquent, le procédé de préparation de la composition selon la présente invention ne requiert pas beaucoup d’énergie, et par conséquent, il est respectueux des environnements.
La composition selon la présente invention est de préférence utilisée à des fins cosmétiques pour des fibres kératiniques. Ainsi, la composition selon la présente invention est de préférence une composition cosmétique pour des fibres kératiniques, en particulier pour la décoloration ou la coloration de fibres kératiniques.
En tant que fibres kératiniques, on peut mentionner les cheveux, les sourcils et les cils.
- les inhibiteurs de poly(ADP-ribose)polymérase (PARP) tels que : BGB-290, CEP 9722, E7016, 3-aminobenzamide, niraparib, olaparib, talazoparib, veliparib ;
- les immunomodulateurs tels que : thalidomide, lénalidomide, pomalidomide ;
- une toxine telle que l'exotoxine de pseudomonas (PE), la deBouganin, la Bouganin, la
Dans un mode de réalisation particulier, le principe actif est choisi parmi le méthotrexate, un immunomodulateur, la duocarmycine, la combrétastatine, la calichéamicine, la monométhyle auristatine E (MMAE), la monométhyle auristatine F (MMAF), DM1, DM4, SN38, l’amanitine et ses analogues, la pyrrolobenzodiazépine, un dimère de pyrrolobenzodiazépine, la pyrrolopyridodiazépine, un dimère de pyrrolopyridodiazépine, un inhibiteur de l’histone désacétylase, un inhibiteur de tyrosine kinase, et la ricine, de préférence le principe actif est l’amanitine, un dimère de pyrrolobenzodiazépine, la MMAF ou la MMAE, ces deux dernières étant représentées par les formules suivantes :
Dans certains modes de réalisation, M est un chélateur de radionucléide. A titre de chélateur de radionucléide susceptible d’être utilisé dans le cadre de l’invention, on peut citer la sarcophagine, le DOTA (acide 1,4,7,10-tétraazacyclododécane-1,4,7,10-tétraacétique), DOTAGA (acide 2-(4,7,10-tris(carboxyméthyl)-1,4,7,10-tétraazacyclododécan-1-yl)pentanedioïque), le NODA (acide 1,4,7-triazacyclononane-1,4-diacétique), le NODAGA (acide 1,4,7-triazacyclononane,1-glutarique acide-4,7-diacétique), le NOTA (acide-1,4,7-triazacyclononane-1,4,7-triacétique) et le MANOTA (acide 2,2’,2"-[2-(aminométhyl)-1,4,7-triazacyclononane-1,4,7-triyl]triacétique).
Dans certains modes de réalisation, l’anticorps ou le fragment Fab’, F(ab') 2 , ou scFv-Fc dudit anticorps se lie à un antigène spécifique d’un cancer. L’antigène spécifique du cancer peut être, par exemple, CD1a, CD3, CD4, CD13, CD19, CD20, CD21, CD22, CD25, CD30, CD33, CD34, CD37, CD39, CD40, CD44, CD47, CD52, CD56, CD66e, CD70, CD72, CD73, CD74, CD79, CD80, CD86, CD117, CD138, CD194, CD205, CD227, VEGF, EpCAM, GPIIb, GPIIIa, TNF alpha, TNFR, TNT, Lewis Y, EGFR, HER-2, HER-3, HER-4, AXL, Protéine F, IgE-Fc, C5, IL-6R, IL12, IL15, IL18, IL23, IL-1, TPO-R, GPNMB, PSMA, PSA, PAP, PSM, Cripto, Récepteur 1 des folates, récepteurs de l'endothéline ETB, STEAP1, SLC44A4 (AGS-5), AGS-16, Guanylyl cyclase C, EGFRvIII, Mésothéline, IL2R, A33, Can, VEGFR-1, VEGFR-2, VEGFR-3, TGFbeta, TGFbetaR, FGF, FGFR, PDGF, PDGFR, Ang-1, Ang-2, intégrine, RANK-L, BLyS, c-MET, DR, TCRalpha,beta, ICOS, EphA2, CA6, ENPP3, FOLR1, Nectine-4, TIM-1, facteur tissulaire, LIV-1, TLR-7, AFP, HLA-DR, antigène carcinoembryonnaire (ACE), TAG-72, protéine de liaison des folates, G250, gangliosides, collagène de type 4 (collagène IV), collagène de type 18 (collagène XVIII), CA19-9, p185HER2, protéine d'activation des fibroblastes (FAP), ténascine, métalloprotéinases, l’endosialine, anhydrase carbonique, Galectine 9, Aldolase A, eIFgamma4, Galectine 4, HERKV-K10, p53, NY-LU-12, Restin, NY-CO-38, SSX2, NY-ESO-1, SCP-1, HGFR, PTK 7, CCK-4, PTP-LAR, CDCP1, CADM1, IGSF4, BCAM, CEACAM6, JAM-A, PTGFRN (CD9P-1), MCAM, MCP, EMMPRIN, TfR, C1qR, hTERT, Survivine, MDM2, CYP1B1, MART-1, MART-2, protéines mélanosomales, gp100, CDC27, MAGEs, WT1, MUM-1, MUM-2, MUM-3, BRAF, TPI, fibronectine, K-ras, beta-caténine, CDK4, caspase-8, p14ARF, p16INK4a, bcr-abl, SYT-SSX, TRP-1, TRP-2, GnT-V, tyrosinase, TEL-AML1, protéinase 3, EBV-EBNA, HTLV-1 tax, HPV16-E7, HLA-A2 muté, HA1, SART3, CEACAM5, ESAT-6, RANK, fibrine, TF, PRAME, CA19-9, CA50, CA195, CAM17.1/WGA, beta-MG, DU-PAN2, HE4, transferrine, transthyrétine, ApoA1, TROP-2, CTLA-4, GITR, PD-1, PD-L1, c-KIT, CD11b-CD18 intégrine hétérodimère, DNA/Histone H1, protéoglycane, fibrinogène, le grand antigène T SV40, SC-Ag, ESA, mucine, CCR4, MTX1, MTX2, PECAM, Tn, cathepsine D, TYRO-3, MER, ou un complexe PF4/héparine.
Dans certains modes de réalisation, l’anticorps ou un fragment Fab’, F(ab') 2 ou scFv-Fc dudit anticorps se lie à HER2, CD30 ou CD56. Il peut donc par exemple s’agir d’un anticorps anti-HER2, d’un anticorps anti-CD30 ou d’un anticorps anti-CD56.
L’anticorps, le fragment Fab’ ou le fragment F(ab') 2 , ou le fragment scFv-Fc peut être d’origine mammifère (par exemple humain ou murin), chimérique, humanisé. Il s’agit de préférence d’un anticorps monoclonal produit de manière recombinante par des cellules génétiquement modifiées selon des techniques largement décrites dans l’art antérieur.
Les conjugués de formule (I) peuvent être obtenus comme décrit dans la demande PCT/FR2021/051345, par exemple par conjugaison entre un anticorps, ou un fragment Fab’, F(ab') 2 , ou scFv-Fc dudit anticorps, et un composé de formule (I’) :
dans laquelle le bras de liaison, l’espaceur et M sont tels que définis ci-dessus, et la tête d’accroche répond à la formule (III) ou (III’) :
(III’)
dans lesquelles W est tel que défini ci-dessus.
d) Les traitements larvicides chimiques de synthèse
Finalement, pour des raisons souvent économiques, on préfère aux huiles d’autres larvicides chimiques, prioritairement les organophosphorés - téméphos, le fenthion et le chlopyrifos -, les carbamates et les pyréthrinoïdes qui sont moins persistants.
Les pyréthrinoïdes sont très toxiques pour les crustacés et les poissons et ne doivent donc pas être employés en milieu naturel. Ces produits disparaissent en une journée, à l’exception des organophosphorés qui persistent beaucoup plus longtemps.
Selon la forme du produit, la libération de la matière active est plus ou moins rapide.
e) Les larvicides bactériens
En présence de moustiques résistants à tous les larvicides chimiques, on utilisera des larvicides bactériens. Ils se présentent sous la forme de briquettes à libération lente bien meilleures que tous les autres larvicides, car elles flottent et libèrent lentement leur matière active à la surface.
Ces larvicides sont vendus sous forme de poudre mouillable avec un liquide dispersant. On en trouve aussi en concentré pour suspension, ou l’insecticide liquide est à mélanger avec de l’eau pour obtenir une suspension pulvérisable.
Ils existent aussi en concentré émulsionnable ou l’insecticide est additionné d’agents émulsifiants qui peut être versé directement à la surface de l’eau ou pulvérisé. On fabrique aussi des granulés et pastilles constitué de grains de sable ou matériau absorbant enrobé ou imprégné d’insecticide.
Généralement, l'épandage des produits est fait à la main, les liquides étant versés à la surface du gîte larvaire avec un seau. Des campagnes épandages sont ainsi répétés toutes les 1 à 2 semaines dans la plupart des régions tropicales.
f) les régulateurs de croissance
Ce sont des composés chimiques qui perturbent le développement des larves et des nymphes.
Très peu toxiques pour les mammifères, les oiseaux, les poissons et les insectes au stade adulte, ils sont fortement toxiques pour les crustacés et les autres arthropodes aquatiques.
D’un coût élevé, ils peuvent être particulièrement intéressants lorsque les insectes à détruire sont devenus résistants aux larvicides organophosphorés. La dégradation rapide du produit dans l’environnement fait qu’ils sont eux aussi épandus sous forme de granulés, de microcapsules ou de briquettes pour faire durer le traitement pendant plusieurs semaines.
g) La lutte biologique
Finalement, en cas d'impossibilité d'effectuer des modifications d’environnement de manière à empêcher les vecteurs de retrouver des lieux naturels de ponte, l’accoutumance des insectes aux produits chimiques ainsi que les contraintes environnementales grandissantes font que les seules solutions durables restent la lutte biologique.
La lutte biologique repose sur l’utilisation d’organismes vivants ou de produits et techniques dérivés du vivant capables de détruire les larves de moustiques sans polluer l’environnement.
Dans ce mode de réalisation particulier, le domaine variable de chaine légère présente au moins 80% d’homologie, de préférence au moins 90% d’homologie, par exemple au moins 95% d’homologie, au moins 96%, au moins 97%, au moins 98%, au moins 99% ou même 100% d’homologie avec la séquence d’acides aminés SEQ ID NO : 9 ; et le domaine variable de chaine lourde présentant au moins 80% d’homologie, de préférence au moins 90% d’homologie, par exemple au moins 95% d’homologie, au moins 96%, au moins 97%, au moins 98%, au moins 99% ou même 100% d’homologie avec la séquence d’acides aminés SEQ ID NO : 10.
Ainsi, l’anticorps ou le Fab’, ou le F(ab') 2 , ou le scFv-Fc anti-CD56 peut avoir une séquence en acides aminés SEQ ID NO : 9 pour le domaine variable de la chaine légère et de séquence en acides aminés SEQ ID NO : 10 pour le domaine variable de la chaine lourde.