INPI-France/Brevets-Francais-2024-Chunked huggingface dataset:
Selon un mode de réalisation particulièrement avantageux, l’agent de liaison (tel qu’un anticorps ou un fragment fonctionnel d’anticorps, notamment un anticorps à domaine unique) est capable de reconnaitre un domaine RBD d’une protéine Spike du virus SARS-CoV2 d’origine, et un domaine RBD d’une protéine Spike d’au moins un variant du virus SARS-CoV2 d’origine, le variant étant de préférence choisi parmi les variants listés dans la section définition ci-dessus, le variant étant en particulier choisi parmi un variant Alpha, un variant Beta, un variant Gamma, un variant Delta, un variant Epsilon, un variant Zêta, un variant Eta, un variant Têta, un variant Iota, un variant Kappa, un variant Lambda, et toute combinaison de ceux-ci ; de préférence choisi parmi un variant Alpha, un variant Beta, un variant Gamma, un variant Delta, et toute combinaison de ceux-ci.
L’agent de liaison (tel qu’un anticorps ou un fragment fonctionnel d’anticorps, notamment un anticorps à domaine unique) selon l’invention est notamment issu de l’anticorps VHH72. Les Inventeurs ont montré que, de manière surprenante, les agents de liaison (notamment les anticorps à domaine unique) ainsi mis au point possèdent une affinité pour les différents domaines RBD des variants du virus SARS-CoV2 significativement supérieure à celle de VHH72 pour ces domaines RBD.
Ainsi, selon un mode de réalisation particulièrement avantageux, l’agent de liaison (tel qu’un anticorps ou un fragment fonctionnel d’anticorps, notamment un anticorps à domaine unique) selon l’invention a une constante de dissociation K d(VHH72 substitué) mesurée pour un domaine RBD d’une protéine Spike de virus SARS-CoV2 qui est inférieure à la constante de dissociation K d(VHH72 non substitué) de l’anticorps à domaine unique VHH72 comprenant la séquence d’acides aminés SEQ ID NO :1 sans substitution (i.e., le VHH72 d’origine) mesurée pour un domaine RBD d’une protéine Spike de virus SARS-CoV2.
Selon un mode de réalisation préféré, la constante de dissociation K d(VHH72 substitué) mesurée pour un domaine RBD d’une protéine Spike de virus SARS-CoV2, est inférieure (de préférence significativement inférieure) à la constante de dissociation K d(VHH72 non substitué) mesurée pour un domaine RBD d’une protéine Spike de virus SARS-CoV2, de préférence inférieure d’au moins 10 fois, de préférence encore inférieure d’au moins 11 fois, de préférence encore inférieure d’au moins 12 fois, de préférence encore inférieure d’au moins 13 fois, de préférence encore inférieure d’au moins 14 fois, de préférence encore inférieure d’au moins 15 fois, de préférence encore inférieure d’au moins 20 fois, de préférence encore inférieure d’au moins 25 fois, de préférence encore inférieure d’au moins 30 fois, de préférence encore inférieure d’au moins 40 fois, de préférence encore inférieure d’au moins 50 fois, de préférence encore inférieure d’au moins 100 fois, de préférence encore inférieure d’au moins 200 fois, de préférence encore inférieure d’au moins 300 fois, de préférence encore inférieure d’au moins 400 fois, de préférence encore inférieure d’au moins 500 fois, de préférence encore inférieure d’au moins 600 fois, de préférence encore inférieure d’au moins 700 fois, de préférence encore inférieure d’au moins 800 fois, de préférence encore inférieure d’au moins 900 fois, de préférence encore inférieure d’au moins 1000 fois.
Molécule d’acides nucléiques – Vecteurs - Cellules hôtes
La présente invention se rapporte également à une molécule d’acides nucléiques codant un agent de liaison (tel qu’un anticorps ou un fragment fonctionnel d’anticorps, notamment un anticorps à domaine unique) tel que décrit ci-dessus.
Avantageusement, la molécule d’acides nucléiques comprend, ou consiste essentiellement en, ou consiste en, une séquence d’acides nucléiques ayant au moins 85% d’identité avec une séquence choisie parmi les SEQ ID NO : 9, SEQ ID NO : 10, SEQ ID NO :11, SEQ ID NO :12, et SEQ ID NO 13, de préférence ayant au moins 86% d’identité, de préférence ayant au moins 87% d’identité, de préférence ayant au moins 88% d’identité, de préférence ayant au moins 89% d’identité, de préférence ayant au moins 90% d’identité, de préférence ayant au moins 91% d’identité, de préférence ayant au moins 92% d’identité, de préférence ayant au moins 93% d’identité, de préférence ayant au moins 94% d’identité, de préférence ayant au moins 95% d’identité, de préférence ayant au moins 96% d’identité, de préférence ayant au moins 97% d’identité, de préférence ayant au moins 98% d’identité, de préférence ayant au moins 99% d’identité, avec une séquence choisie parmi les SEQ ID NO : 9, SEQ ID NO :10, SEQ ID NO :11, SEQ ID NO :12, et SEQ ID NO 13, de préférence encore une séquence choisie parmi les SEQ ID NO : 9, SEQ ID NO :10, SEQ ID NO :11, SEQ ID NO :12, et SEQ ID NO 13.
Les séquences SEQ ID NO : 9, SEQ ID NO :10, SEQ ID NO :11, SEQ ID NO :12, et SEQ ID NO 13 sont indiquées dans le Tableau 3 ci-dessous.
Tableau 3 : Séquences comprises dans les molécules d’acides nucléiques codant les agents de liaison préférés
SEQ ID Description Séquence SEQ ID NO :9 VHH6 : Anticorps comprenant les substitutions S57G; T58S; Y60L; T61S; D62L A98V; T103V; V104W. CAAGTCCAGTTGCAAGAATCTGGTGGTGGTTTGGTTCAAGCTGGTGGTTCTTTGAGATTGTCTTGTGCTGCTTCTGGTAGAACTTTTTCTGAATATGCTATGGGTTGGTTCAGACAAGCTCCAGGTAAAGAAAGAGAATTCGTTGCTACTATTTCTTGGTCAGGTGGTGGCTCGTACTTGTCGTTGTCTGTTAAGGGTAGATTCACCATTTCTAGAGATAACGCTAAGAACACCGTCTACTTGCAAATGAATTCTTTGAAGCCAGATGATACCGCTGTTTATTACTGTGCTGTAGCAGGTTTGGGAGTATGGGTTTCTGAATGGGATTATGATTACGACTATTGGGGTCAAGGTACTCAAGTTACTGTTTCCTCT SEQ ID NO : 10 VHH65 : Anticorps comprenant les substitutions S57G; Y60V; T61R; A98V; T103V; V104W. CAAGTCCAGTTGCAAGAATCTGGTGGTGGTTTGGTTCAAGCTGGTGGTTCTTTGAGATTGTCTTGTGCTGCTTCTGGTAGAACTTTTTCTGAATATGCTATGGGTTGGTTCAGACAAGCTCCAGGTAAAGAAAGAGAATTCGTTGCTACTATTTCTTGGTCAGGTGGTGGGACGTACGTGAGGGACTCTGTTAAGGGTAGATTCACCATTTCTAGAGATAACGCTAAGAACACCGTCTACTTGCAAATGAATTCTTTGAAGCCAGATGATACCGCTGTTTATTACTGTGCTGTAGCAGGTTTGGGAGTATGGGTTTCTGAATGGGATTATGATTACGACTATTGGGGTCAAGGTACTCAAGTTACTGTTTCCTCT SEQ ID NO :11 VHH66 : Anticorps comprenant les substitutions S57G; Y60V; T61S; D62L; A98V; T103V; V104W. CAAGTCCAGTTGCAAGAATCTGGTGGTGGTTTGGTTCAAGCTGGTGGTTCTTTGAGATTGTCTTGTGCTGCTTCTGGTAGAACTTTTTCTGAATATGCTATGGGTTGGTTCAGACAAGCTCCAGGTAAAGAAAGAGAATTCGTTGCTACTATTTCTTGGTCAGGTGGTGGGACGTACGTGTCGTTGTCTGTTAAGGGTAGATTCACCATTTCTAGAGATAACGCTAAGAACACCGTCTACTTGCAAATGAATTCTTTGAAGCCAGATGATACCGCTGTTTATTACTGTGCTGTAGCAGGTTTGGGAGTATGGGTTTCTGAATGGGATTATGATTACGACTATTGGGGTCAAGGTACTCAAGTTACTGTTTCCTCT SEQ ID NO :12 VHH71 : Anticorps comprenant les substitutions S57G; Y60V; T61S; D62F; A98V; T103V; V104W. CAAGTCCAGTTGCAAGAATCTGGTGGTGGTTTGGTTCAAGCTGGTGGTTCTTTGAGATTGTCTTGTGCTGCTTCTGGTAGAACTTTTTCTGAATATGCTATGGGTTGGTTCAGACAAGCTCCAGGTAAAGAAAGAGAATTCGTTGCTACTATTTCTTGGTCAGGTGGTGGCACGTACGTCTCGTTCTCTGTTAAGGGTAGATTCACCATTTCTAGAGATAACGCTAAGAACACCGTCTACTTGCAAATGAATTCTTTGAAGCCAGATGATACCGCTGTTTATTACTGTGCTGTAGCAGGTTTGGGAGTATGGGTTTCTGAATGGGATTATGATTACGACTATTGGGGTCAAGGTACTCAAGTTACTGTTTCCTCT SEQ ID NO :13 VHH76 : Anticorps comprenant les substitutions S57G; Y60I; A98V; T103V; V104W. CAAGTCCAGTTGCAAGAATCTGGTGGTGGTTTGGTTCAAGCTGGTGGTTCTTTGAGATTGTCTTGTGCTGCTTCTGGTAGAACTTTTTCTGAATATGCTATGGGTTGGTTCAGACAAGCTCCAGGTAAAGAAAGAGAATTCGTTGCTACTATTTCTTGGTCAGGTGGTGGCACGTACATCACGGACTCTGTTAAGGGTAGATTCACCATTTCTAGAGATAACGCTAAGAACACCGTCTACTTGCAAATGAATTCTTTGAAGCCAGATGATACCGCTGTTTATTACTGTGCTGTAGCAGGTTTGGGAGTATGGGTTTCTGAATGGGATTATGATTACGACTATTGGGGTCAAGGTACTCAAGTTACTGTTTCCTCT
L’invention concerne également un vecteur comprenant ladite molécule d’acides nucléiques. Le vecteur est avantageusement un vecteur viral.
L’invention concerne en outre une cellule hôte comprenant ladite molécule d’acides nucléiques et/ou ledit vecteur.
Compositions et kits La présente invention concerne en outre une composition ou un kit comprenant, ou consistant essentiellement en, au moins un agent de liaison (tel qu’un anticorps ou un fragment fonctionnel d’anticorps, notamment un anticorps à domaine unique) tel que défini ci-dessus.
La puissance électrique maximale en mode de décharge pouvant être allouée à la machine électrique arrière 7 (BorneMax1M) est alors le minimum entre la consigne de puissance électrique cible de la machine arrière, la puissance électrique maximale de décharge disponible au niveau du réseau (PDispoR_D) et la puissance électrique maximale intrinsèque de la machine électrique arrière 7 et de son onduleur (PInt1M).
Dans le cas où la puissance de batterie disponible est très faible, il convient, pour chaque machine en mode générateur, de tenir compte de la puissance électrique à recevoir de cette machine pondérée du facteur d’anticipation Z de puissance disponible. En effet, si l’on attend que la machine de charge apporte de la puissance alors que celle-ci attend que l’on consomme de l’énergie pour charger, le système peut se bloquer (cas typique de batterie très froide avec puissance de charge et de décharge quasi nulle). On choisit donc d’ouvrir le côté moteur en premier de manière à dépasser le régime transitoire côté moteur (moins dommageable pour la batterie) puis, dès que la consommation d’énergie est effective, on pourra alors ouvrir la puissance côté régénération. Pour tenir compte de cette anticipation, on considère donc que la puissance fournie par chaque machine en mode générateur est le maximum entre la puissance actuellement fournie par la machine et la puissance cible qu’elle devrait fournir à terme une fois la machine en mode moteur ayant puisé la puissance nécessaire à la traction, pondérée par le facteur d’anticipation Z.
Ce facteur d’anticipation de puissance disponible est défini de manière à ne pas dégrader la batterie de traction. Pour les valeurs de température de la batterie de traction pour lesquelles cette dernière peut être dégradée lors d’un fonctionnement en régime transitoire, on choisira un facteur Z dont la valeur est proche de 1. A contrario, pour les valeurs de température de la batterie de traction qui ont peu d’impact sur le fonctionnement de cette dernière, on choisira un facteur Z dont la valeur est proche de 0, voire nulle si la température n’a pas d’impact sur le fonctionnement. Il est ainsi possible de pondérer la quantité de puissance électrique de la ou des machines fonctionnant en mode générateur qui sera utilisée en fonction de la température de la batterie. Les valeurs du facteur Z à utiliser pour chaque température ou zone de température de la batterie peuvent être enregistrées dans une cartographie. Au cours de l’étape de gestion, la valeur du facteur Z utilisée dépendra donc de la température de la batterie de traction à l’instant t considéré, cette température pouvant être reçue d’un capteur de mesure.
La détermination de la borne maximale de puissance électrique pouvant être allouée à la machine électrique la première dans l’ordre de priorité peut s’exprimer de la manière suivante :
[Math 1]
BorneMax1M = max[0, min[PDispoR_D, PCible1, PInt1M]],
PDispoR_D = PMaxBatt_D + max[-PAct2, -Z x PCible2, 0] + max[-PAct3, -Z x PCible3, 0].
La puissance électrique de décharge restante est ensuite allouée à la machine électrique principale avant 3, deuxième dans l’ordre de priorité. La puissance maximale allouée à la machine électrique principale avant 3 (BorneMax2M) est la puissance électrique maximale de la batterie de traction 1 en mode décharge (PMaxBatt_D) plus ce que la machine secondaire train avant 5 génère au même moment à partir du moteur à combustion interne 2 (max [-PAct3, Z x PCible3, 0]) moins la puissance maximale qui a été allouée à la machine électrique train arrière (BorneMax1M). Ce calcul est limité par la puissance maximale en mode moteur de l’ensemble machine électrique principale train avant 3 et son onduleur 4 (PInt2M).
Ceci peut s’écrire de la manière suivante :
BorneMax2M = max[0, min[(PMaxBatt_D + max [-PAct3, Z x PCible3, 0] - BorneMax1M), PInt2M]].
Finalement, s’il reste encore de la puissance électrique au niveau de la batterie de traction 1, elle est allouée à la machine électrique secondaire avant 5, troisième dans l’ordre de priorité. La puissance maximale en mode moteur pour cette dernière est la puissance maximale de la batterie de traction en mode décharge moins la puissance maximale en mode moteur qui a été allouée à la machine électrique train arrière 7 moins la puissance maximale en mode moteur qui a été allouée à la machine électrique principale train avant 3. Ce calcul est limité par la puissance maximale en mode moteur de la machine électrique secondaire avant 5 et de son onduleur.
Les anticorps anti-protéine S SARS-CoV2 Pour compléter l’arsenal thérapeutique face au virus SARS-CoV2, l’immunothérapie passive, en l’occurrence l’injection d’anticorps monoclonaux, constitue une approche intéressante et complémentaire à la vaccination. En effet, l’acquisition par les patients de titres suffisants d’anticorps neutralisants semble inversement corrélée à une progression de formes sévères du COVID-19 (1). Plusieurs études ont par ailleurs démontré que l’administration précoce d’anticorps monoclonaux neutralisant la protéine S du virus permet d’éviter une évolution vers des formes sévères (2-4)
Depuis l’apparition du virus SARS-CoV2, de très nombreux travaux ont permis l’obtention d’anticorps monoclonaux ciblant la protéine S et plus particulièrement le domaine RBD (5). Parmi les plus avancés, neuf anticorps ont fait l’objet d’études en phase cliniques (IMDB), seuls ou en combinaison. A ce jour, la combinaison de l’indevimab et du casivirimab développés par Regeneron (6) ainsi que la combinaison du bamlanivimab avec l’etesevimab développés par le laboratoire Lilly ont reçu une autorisation de mise sur le marché temporaire par la FDA et l’EMA. Encore plus récemment, une monothérapie basée sur le sotrovimab développé par Vir Biotechnology et GlaxoSmithKline a reçu une autorisation temporaire d’utilisation par la FDA.
Toutefois, depuis l’émergence du virus SARS-CoV2 fin 2019 en Chine, de nouvelles souches sont apparues dans différents pays. Celles-ci comprennent de nouvelles mutations par rapport au virus originel (virus SARS-CoV2 d’origine), en particulier dans la région RBM (Receptor Binding Motif) du domaine RBD (Receptor Binding Domain) responsable de l’interaction avec le récepteur ACE2 humain qui constitue la porte d’entrée du virus dans les cellules humaines. Les souches les plus préoccupantes sont classées comme variants préoccupants par l’OMS ou VoC (« variant of concern » en anglais). Parmi celles-ci, on trouve notamment les souches B.1.1.7 identifiée au Royaume-Uni, la souche B.1.351 identifiée en Afrique du sud, la souche P.1 identifiée au Brésil, ainsi que les souches B.1.617 identifiées en Inde. Certaines mutations contenues dans ces souches peuvent conférer une augmentation de la transmissibilité du virus mais peuvent également contribuer à un échappement à l’immunité de l’hôte (7-10).
Plusieurs études ont démontré que certaines souches peuvent être résistantes à la neutralisation par les anticorps monoclonaux, comme c’est le cas notamment pour le bamlanivimab ou l’etesevimab (11, 12). En particulier, les mutations E484K et L452R sont situées au sein de l’épitope du bamlanivimab et les mutations K417N/T au sein de l’épitope de l’etesevimab et induisent une réduction de la neutralisation par ces anticorps monoclonaux d’un facteur supérieur à 1000 (12).
En outre, les données de la littérature montrent une évolution antigénique en réponse à la pression immunitaire de l’hôte liée à une infection préalable (13, 14) ou à la vaccination. Plusieurs études montrent une augmentation de la fréquence des mutations sur le résidu E484 ou dans la boucle comprenant les acides aminés 443-450 (15). Malheureusement, de nombreux anticorps monoclonaux ciblent cette région immuno-dominante fréquemment reconnue par les anticorps polyclonaux (12).
L’utilisation de cocktails d’anticorps ciblant des épitopes distincts semble être une stratégie pertinente pour conserver l’efficacité des immunothérapies passives et réduire la sensibilité aux mutations des souches émergeantes. Néanmoins, ces données illustrent le besoin de développer des anticorps neutralisants à large spectre, ayant une activité contre différents sarbecovirus apparentés au SARS-CoV2 et peu sensibles à l’échappement immunitaire des différentes souches virales circulant dans les populations humaines. Aussi, il est essentiel de sélectionner des anticorps monoclonaux ciblant des épitopes conservés de par leur rôle structural ou leur fonction, mais également distincts des zones immuno-dominantes principales pour être moins susceptibles à l’évolution du virus SARS-CoV2.
Les anticorps anti-SARS-CoV neutralisants à large spectre
De nombreux exemples dans la littérature décrivent des anticorps SARS-CoV2 ciblant le receptor binding motif (RBM), i.e., le site d’interaction du domaine RBD de la protéine S avec ACE2. Ces anticorps monoclonaux peuvent démontrer d’excellentes affinités, une très bonne efficacité de neutralisation du virus SARS-CoV2, ainsi qu’un effet protecteur in vivo . En revanche, plusieurs études indiquent que la plupart de ces anticorps possèdent un spectre de reconnaissance relativement restreint, avec une absence de reconnaissance des domaines RBD issus des autres membres du sous-genre des sarbecovirus, notamment SARS-CoV1 (16). Par ailleurs, un certain nombre de ces anticorps, comme le bamlanivimab ou l’etesevimab sont sujets à des pertes significatives d’affinité pour les variants émergents de SARS-CoV2, alors qu’il ne s’agit souvent que de mutations ponctuelles.
L’homologie de la protéine S du virus SARS-CoV2 avec les protéines S des autres coronavirus humains est très variable, avec environ 30% de similarité avec les autres lignées de beta-coronavirus (MERS-CoV, HCoVHKU1, et HCoV-OC43) et seulement 24% de similarité avec les alpha-coronavirus (HCoV-229E et HCoV-NL63) (17). Les protéines S des autres membres du sous-genre des sarbecovirus révèlent une plus grande proximité, avec près de 77% de similarité de séquence avec la protéine S de SARS–CoV1. Les sarbecovirus ou SARS-like bêta-coronavirus regroupent les coronavirus liés au syndrome respiratoire aigu sévère dont les SARS-CoV1 et SARS-CoV2. Ces virus interagissent avec le récepteur ACE2 via la protéine Spike S pour pénétrer au sein des cellules cibles, ainsi qu’avec des sérine protéases transmembranaires de l’hôte, comme TMPRSS2 ou TMPRSS11D, pour leur activation (18, 19).
Rapidement après le début de la pandémie actuelle, la proximité des séquences des protéines S des souches SARS-CoV1 et SARS-CoV2 a conduit plusieurs équipes à rechercher des anticorps « cross-réactifs », en particulier à partir d’échantillons obtenus auprès de patients ayant contracté le virus SARS-CoV1 ou en criblant des banques d’anticorps monoclonaux obtenues suite à l’épidémie de 2003 (20-22).
Parmi les rares exemples d’anticorps « cross-réactifs » et neutralisants décrits dans la littérature à ce jour, on peut trouver les anticorps S309 (21) (dont est issu le sotrovimab), l’anticorps ADG-2 (23), l’anticorps S2H97 (16) ainsi que l’anticorps de camélidé VHH72 (22). Un autre anticorps, le CR3022 possède une « cross-réactivité » SARS-CoV1/SARS-CoV2 mais n’est pas capable de neutraliser SARS-CoV2 in vitro (24, 25).
L’anticorps S309 a été obtenu à partir de cellules B mémoires issues de PBMC d’un patient ayant été infecté par le virus SARS-CoV1 en 2003 (21). Cet anticorps dispose d’une très bonne affinité (0,2 nM) pour RBD SARS-CoV2 et montre une neutralisation du virus in vitro . Cet anticorps a très récemment démontré une efficacité clinique chez l’homme (sous le nom VIR-7831) et vient d’obtenir une autorisation d’utilisation d’urgence par la FDA.
L’anticorps ADG-2 est également dérivé d’un anticorps issu de cellules B mémoires d’un patient ayant été infecté par le virus SARS-CoV1 en 2003. L’anticorps amélioré obtenu par ingénierie présente une haute affinité et un large spectre. Cet anticorps a montré un effet protecteur chez des souris, dans un modèle d’infection au SARS-CoV1 et SARS-CoV2 (23).
A l’inverse des anticorps S309 et ADG-2, l’anticorps S2H97 a été obtenu à partir de cellules B mémoires issues de PBMC d’un patient ayant été infecté par le virus SARS-CoV2 en 2020 (16). S2H97 démontre une excellente affinité pour RBD SARS-CoV2 (30 pM) une bonne affinité pour RBD SARS-CoV1 (1,6 nM), mais reconnait également l’ensemble des domaines RBD des sarbecovirus, y compris au sein du clade le plus divergent, regroupant les souches asiatiques n’utilisant pas ACE2 comme récepteur. Toutefois, l’effet neutralisant de l’anticorps S2H97 pour SARS-CoV2 s’avère moins performant que les anticorps montrant la neutralisation la plus efficace du virus (e.g., S2E12, S2D106) mais ayant des épitopes moins conservés dans le RBM (16). Ces données semblent illustrer un compromis nécessaire entre efficacité thérapeutique et la « cross-réactivité », c’est-à-dire le spectre des souches pouvant être reconnues.
Outre les anticorps monoclonaux conventionnels, il existe des anticorps provenant de camélidés (VHH). Ces VHH contiennent un seul domaine variable constitué par une seule chaîne lourde (VH) à la différence des anticorps conventionnels qui possèdent une chaîne lourde et une chaîne légère (VH VL). Ces molécules sont très stables et peuvent avoir d’excellentes affinités pour leur antigène. Grâce à la taille réduite de leur région variable, ces molécules peuvent cibler des épitopes difficilement accessibles aux anticorps conventionnels.
Le VHH-72 : un VHH à large spectre neutralisant SARS-CoV2 malgré une affinité modeste
Les dessins annexés représentent, à titre d’exemple, un mode de réalisation d’un support selon l’invention.
La est une vue en perspective représentant un mode de réalisation d’un support pour un objet électronique, le volet étant en position déployée, un téléphone portable étant maintenu sur le support.
La est une vue en perspective représentant un mode de réalisation d’une boîte de rangement comprenant une structure et un support pour un objet électronique, le volet étant en position déployée.
La est une vue en perspective représentant un mode de réalisation d’une boîte de rangement comprenant une structure et un support pour un objet électronique, le volet étant en position rabattue.
La est une vue en perspective représentant un mode de réalisation d’une boîte de rangement comprenant une structure et un support pour un objet électronique, le volet étant en position déployée, un téléphone portable étant maintenu sur le support.
La est une vue en coupe transversale représentant un mode de réalisation d’une boîte de rangement comprenant une structure et un support pour un objet électronique, le volet étant en position déployée, un téléphone portable étant maintenu sur le support.
La est une vue en perspective correspondant à la .
La est une vue en perspective partielle représentant un mode de réalisation d’un moyen de verrouillage d’un objet électronique sur un support.
La est une vue en perspective correspondant à la , un objet électronique étant maintenu par le moyen de verrouillage.
La est une vue partielle en perspective et en coupe correspondant à la .
L’invention propose d’utiliser un volet mobile relativement à une structure, notamment une structure agencée dans un habitacle d’un véhicule, entre une position rabattue sur une structure et une position déployée, comme support pour un objet électronique, notamment un téléphone portable. Le basculement du volet de la position rabattue à la position déployée permet de libérer un logement destiné à recevoir un objet électronique du côté d’une face interne du volet, entre le volet et la structure.
Le volet est par exemple une porte d’une boîte de rangement, notamment une boîte à gants ou un vide-poches.
Un tel volet est associé à un moyen de maintien du volet en position déployée, comprenant au moins un élément allongé, notamment en forme de col de cygne.