INPI-France/Brevets-Francais-2024-Chunked huggingface dataset:
Les Inventeurs ont notamment montré que, de manière surprenante, les agents de liaison ainsi mis au point possèdent de très bonnes affinités pour les domaines RBD de différents sarbecovirus, y compris des variants du virus SARS-CoV2, à la différence des agents de liaison (notamment les anticorps à domaine unique) décrits dans l’art antérieur. De façon remarquable, les données montrent également que ces agents de liaison optimisés sont capables d’empêcher la liaison entre le récepteur ACE2 de la cellule hôte et le domaine RBD, de manière plus efficace que les agents de liaison (notamment les anticorps à domaine unique) décrits dans l’art antérieur. Ces données révèlent ainsi le potentiel thérapeutique de ces agents de liaison pour traiter les maladies liées aux sarbecovirus, notamment les infections par un sarbecovirus.
Les données montrent également que ces agents de liaison sont des outils de détection des sarbecovirus.
La présente invention fournit donc à la fois des méthodes de traitement puissant et à spectre large des maladies liées aux sarbecovirus, ainsi que des méthodes de diagnostic efficace et fiable de ces maladies, des méthodes de criblage de molécules mais également des outils pour la recherche dans le domaine des maladies liées aux sarbecovirus.
Les agents de liaison ainsi mis au point présentent plusieurs avantages au regard des agents de liaison (notamment des anticorps à domaine unique) de l’art antérieur : 1) ils reconnaissent le domaine RBD de la protéine Spike de sarbecovirus avec une grande spécificité ; 2) ils ont une plus forte affinité pour le domaine RBD de la protéine Spike de sarbecovirus; 3) ils présentent un spectre plus large de reconnaissance de sarbecovirus, notamment de variants de SARS-CoV2 ; 4) ils sont capables d’inhiber plus efficacement l’interaction entre la protéine Spike de sarbecovirus et le récepteur ACE2 de la cellule hôte.
L’invention concerne donc notamment un agent de liaison (tel qu’un anticorps ou un fragment fonctionnel d’anticorps, notamment un anticorps à domaine unique), comprenant, ou consistant essentiellement en, ou consistant en, la séquence d’acides aminés SEQ ID NO :1 comprenant au moins une substitution d’un résidu d’acide aminé sélectionné parmi le résidu en position 57, le résidu en position 58, le résidu en position 60, le résidu en position 61, le résidu en position 62, le résidu en position 98, le résidu en position 101, le résidu en position 102, le résidu en position 103, le résidu en position 104, de la SEQ ID NO :1, et toute combinaison de ceux-ci. En effet, les données montrent que de tels agents de liaison présentent une affinité et une capacité de neutralisation améliorées vis-à-vis du virus SARS-Cov2 et de ses différents variants. L’agent de liaison peut être donc être utilisé de manière efficace dans la prévention et le traitement des maladies liées aux sarbecovirus.
La séquence SEQ ID NO : 1 est comme suit :
QVQLQESGGGLVQAGGSLRLSCAASGRTFSEYAMGWFRQAPGKEREFVATISWSGGSTYYTDSVKGRFTISRDNAKNTVYLQMNSLKPDDTAVYYCAAAGLGTVVSEWDYDYDYWGQGTQVTVSS (SEQ ID NO : 1).
La présente invention concerne également des variants du VHH72 ayant une affinité améliorée, pouvant être utilisés dans la prévention et le traitement des maladies liées aux sarbecovirus.
La présente invention concerne en particulier un agent de liaison (tel qu’un anticorps ou un fragment fonctionnel d’anticorps, notamment un anticorps à domaine unique) comprenant, ou consistant essentiellement en, ou consistant en, la séquence d’acides aminés SEQ ID NO :1, comprenant au moins une substitution d’un résidu d’acide aminé sélectionné dans le groupe consistant en :
Le résidu en position 57 de la SEQ ID NO :1, substitué par un acide aminé sélectionné parmi G, N, et M (de préférence par un acide aminé G) ; Le résidu en position 58 de la SEQ ID NO :1, substitué par un acide aminé sélectionné parmi : S, W, R, et H (de préférence par un acide aminé S) ; Le résidu en position 60 de la SEQ ID NO :1, substitué par un acide aminé sélectionné de préférence parmi : V, L, I, T, M, H, Q, Y, et F (de préférence par un acide aminé sélectionné parmi V, L, et I); Le résidu en position 61 de la SEQ ID NO :1, substitué par un acide aminé sélectionné parmi : S, R, P, Q, I, M, et F (de préférence par un acide aminé sélectionné parmi S, et R) ; Le résidu en position 62 de la SEQ ID NO :1, substitué par un acide aminé sélectionné parmi n’importe quel acide aminé à l’exception de D, C, et Q (notamment substitué par un acide aminé sélectionné de préférence parmi : F, L, V, P, I, M, W, Y, A, G, S, T, N, E, H, K, et R ; de préférence encore par un acide aminé sélectionné parmi F, et L) ; Le résidu en position 98 de la SEQ ID NO :1, substitué par un acide aminé sélectionné de préférence parmi n’importe quel acide aminé à l’exception de A, P, et D (notamment substitué par un acide aminé sélectionné de préférence parmi : V, W, R, Q, I, E, L, F, V, M, Y, G, C, S, T, N, H, et K; de préférence encore par un acide aminé sélectionné parmi V, W, R, et Q ; de préférence encore par un acide aminé V); Le résidu en position 101 de la SEQ ID NO :1, substitué par un acide aminé sélectionné de préférence parmi : V, F, Y, C, E, et W ; Le résidu en position 102 de la SEQ ID NO :1, substitué par un acide aminé sélectionné de préférence parmi : E, Y, et N (de préférence encore par un acide aminé sélectionné parmi E et Y) ; Le résidu en position 103 de la SEQ ID NO :1, substitué de préférence par un acide aminé V ; Le résidu en position 104 de la SEQ ID NO :1, substitué par un acide aminé sélectionné parmi : W, et Y (de préférence par un acide aminé W) ; et Une combinaison quelconque de ceux-ci.
Avantageusement, l’agent de liaison est choisi parmi les anticorps et les fragments fonctionnels d’anticorps. Selon un mode de réalisation particulièrement préféré, l’agent de liaison est un anticorps à domaine unique.
Selon un mode de réalisation préféré, l’agent de liaison (tel qu’un anticorps ou un fragment fonctionnel d’anticorps, notamment un anticorps à domaine unique) comprend au moins une substitution d’un résidu d’acide aminé choisie parmi : la substitution du résidu en position 57 de la SEQ ID NO :1 par un acide aminé par un acide aminé sélectionné parmi G, N, et M (de préférence par un acide aminé G) ; la substitution du résidu en position 103 de la SEQ ID NO :1, de préférence par un acide aminé V ; la substitution du résidu en position 104 de la SEQ ID NO :1 par un acide aminé sélectionné parmi : W, et Y (de préférence par un acide aminé W) ; et une combinaison quelconque de celles-ci.
Selon un mode de réalisation particulièrement préféré, l’agent de liaison (tel qu’un anticorps ou un fragment fonctionnel d’anticorps, notamment un anticorps à domaine unique) comprend au moins la substitution du résidu en position 57 de la SEQ ID NO :1 par un acide aminé sélectionné parmi G, N, et M ; de préférence par un acide aminé G.
Les Inventeurs ont notamment montré que, de manière surprenante, l’affinité pour le domaine RBD de la protéine Spike de sarbecovirus et l’effet neutralisant des agents de liaison optimisés développés dans le cadre de la présente invention, augmentent lorsque l’agent de liaison combine deux substitutions ou plus à des positions distinctes l’une de l’autre.
Avantageusement, l’agent de liaison (tel qu’un anticorps ou un fragment fonctionnel d’anticorps) comprend, consiste essentiellement en, ou consiste en, un anticorps à domaine unique, un nanocorps (nanobody en anglais), ou un VHH (domaine variable unique de chaine lourde). Avantageusement, l’agent de liaison (tel qu’un anticorps ou un fragment fonctionnel d’anticorps) est un anticorps à domaine unique, un nanocorps, ou un VHH. Les anticorps à domaine unique, les nanocorps, et les VHH, présentent l’avantage d’être des molécules très stables ayant d’excellentes affinités pour leur antigène. Grâce à la taille réduite de leur région variable, ces molécules peuvent cibler des épitopes difficilement accessibles aux anticorps conventionnels.
Les Inventeurs ont notamment mis au point des anticorps (notamment des anticorps à domaine unique) tels que définis ci-dessus, fusionnés à un fragment constant d’immunoglobuline humaine. Les données montrent qu’un anticorps ainsi humanisé conserve à la fois sa spécificité de reconnaissance des RBD de sarbecovirus et son affinité à spectre large pour les RBD de différents sarbecovirus, ainsi que sa capacité neutralisante envers les sarbecovirus.
Ainsi, selon un mode de réalisation avantageux, la présente invention concerne également un agent de liaison tel que défini ci-dessus, qui a été humanisé (c’est-à-dire dont la séquence a été humanisée).
Outre les substitutions ou combinaisons de substitutions listées ci-dessus, l’agent de liaison humanisé selon l’invention peut notamment comprendre au moins une substitution additionnelle d’un résidu d’acide aminé sélectionné dans le groupe consistant en :
Le résidu en position 1 de la SEQ ID NO :1, substitué de préférence par un acide aminé E ; Le résidu en position 5 de la SEQ ID NO :1, substitué de préférence par un acide aminé sélectionné parmi V, et L ; Le résidu en position 14 de la SEQ ID NO :1, substitué de préférence par un acide aminé P ; Le résidu en position 27 de la SEQ ID NO :1, substitué de préférence par un acide aminé F ; Le résidu en position 31 de la SEQ ID NO :1, substitué de préférence par un acide aminé S ; Le résidu en position 35 de la SEQ ID NO :1, substitué de préférence par un acide aminé S ; Le résidu en position 37 de la SEQ ID NO :1, substitué de préférence par un acide aminé V ; Le résidu en position 44 de la SEQ ID NO :1, substitué de préférence par un acide aminé G ; Le résidu en position 45 de la SEQ ID NO :1, substitué de préférence par un acide aminé L ; Le résidu en position 47 de la SEQ ID NO :1, substitué de préférence par un acide aminé W ; Le résidu en position 49 de la SEQ ID NO :1, substitué de préférence par un acide aminé S ; Le résidu en position 50 de la SEQ ID NO :1, substitué de préférence par un acide aminé A ; Le résidu en position 53 de la SEQ ID NO :1, substitué de préférence par un acide aminé G ; Le résidu en position 61 de la SEQ ID NO :1, substitué de préférence par un acide aminé A ; Le résidu en position 75 de la SEQ ID NO :1, substitué de préférence par un acide aminé S ; Le résidu en position 79 de la SEQ ID NO :1, substitué de préférence par un acide aminé L ; Le résidu en position 87 de la SEQ ID NO :1, substitué de préférence par un acide aminé R ; Le résidu en position 88 de la SEQ ID NO :1, substitué de préférence par un acide aminé A ; Le résidu en position 89 de la SEQ ID NO :1, substitué de préférence par un acide aminé E ; Le résidu en position 120 de la SEQ ID NO :1, substitué de préférence par un acide aminé Q ; et Une combinaison quelconque de ceux-ci.
Selon un mode de réalisation particulièrement avantageux, l’agent de liaison humanisé (tel qu’un anticorps ou un fragment fonctionnel d’anticorps, notamment un anticorps à domaine unique) comprend une séquence d’acides aminés ayant au moins 85% d’identité avec la séquence SEQ ID NO :7, de préférence ayant au moins 86% d’identité, de préférence ayant au moins 87% d’identité, de préférence ayant au moins 88% d’identité, de préférence ayant au moins 89% d’identité, de préférence ayant au moins 90% d’identité, de préférence ayant au moins 91% d’identité, de préférence ayant au moins 92% d’identité, de préférence ayant au moins 93% d’identité, de préférence ayant au moins 94% d’identité, de préférence ayant au moins 95% d’identité, de préférence ayant au moins 96% d’identité, de préférence ayant au moins 97% d’identité, de préférence ayant au moins 98% d’identité, de préférence ayant au moins 99% d’identité, avec la séquence SEQ ID NO : 7.
La séquence SEQ ID NO : 7 est comme suit :
EVQLVESGGGLVQPGGSLRLSCAASGRTFSEYAMGWFRQAPGKEREFVATISWSGGGTYITDSVKGRFTISRDNAKNTVYLQMNSLRPEDTAVYYCAVAGLGVWVSEWDYDYDYWGQGTLVTVSS (SEQ ID NO : 7).
Avantageusement, l’agent de liaison (tel qu’un anticorps ou un fragment fonctionnel d’anticorps, notamment un anticorps à domaine unique) comprend en outre au moins un fragment de chaine lourde d’anticorps, de préférence un fragment Fc d’anticorps (fragment cristallisable d’anticorps), le fragment de chaine lourde d’anticorps (notamment le fragment Fc d’anticorps) étant de préférence humain.
Lorsque l’agent de liaison selon l’invention (tel qu’un anticorps ou un fragment fonctionnel d’anticorps, notamment un anticorps à domaine unique) comprend en outre au moins un fragment de chaine lourde d’anticorps, ledit fragment de chaine lourde d’anticorps comprend de préférence, ou consiste essentiellement en de préférence, ou consiste en de préférence, une séquence d’acides aminés ayant au moins 85% d’identité avec la séquence SEQ ID NO : 8, de préférence ayant au moins 86% d’identité, de préférence ayant au moins 87% d’identité, de préférence ayant au moins 88% d’identité, de préférence ayant au moins 89% d’identité, de préférence ayant au moins 90% d’identité, de préférence ayant au moins 91% d’identité, de préférence ayant au moins 92% d’identité, de préférence ayant au moins 93% d’identité, de préférence ayant au moins 94% d’identité, de préférence ayant au moins 95% d’identité, de préférence ayant au moins 96% d’identité, de préférence ayant au moins 97% d’identité, de préférence ayant au moins 98% d’identité, de préférence ayant au moins 99% d’identité, avec la séquence SEQ ID NO : 8.
La séquence SEQ ID NO : 8 est comme suit :
SEQ ID NO : 8 : KTHTCPPCPAPELLGGPSVFLFPPKPKDTLMISRTPEVTCVVVDVSHEDPEVKFNWYVD
GVEVHNAKTKPREEQYNSTYRVVSVLTVLHQDWLNGKEYKCKVSNKALPAPIEKTISKAKGQPREPQVYTLPPSRDELTKNQVSLTCLVKGFYPSDIAVEWESNGQPENNYKTTPPVLDSDGSFFLYSKLTVDKSRWQQGNVFSCSVMHEALHNHYTQKSLSLSPGK.
L’invention a en outre pour objet un anticorps, un dérivé fonctionnel d’anticorps, ou un fragment fonctionnel d’anticorps, comprenant, consistant essentiellement en, ou consistant en, un agent de liaison selon l’invention (notamment un VHH) fusionné à des régions constantes d'anticorps, de préférence des régions constantes d'anticorps humains.
Selon un mode de réalisation, les formats d'anticorps, les formats de dérivé fonctionnel d’anticorps, ou les formats de fragment fonctionnel d’anticorps, sont de type Fab et sont caractérisés par l'association de deux domaines VHH ou de deux domaines VH humains, identiques ou différents, ou deux domaines VH humains sur lesquels sont greffés les CDRs (« complementarity determining regions ») des VHH, l'un des domaines étant fusionné à la région constante Cκ ou Cλ d'une immunoglobuline humaine, l'autre à la région constante CH1 d'une immunoglobuline humaine. Les formats d'anticorps, les formats de dérivé fonctionnel d’anticorps, ou les formats de fragment fonctionnel d’anticorps, peuvent également être de type Fab' et sont alors caractérisés par l'association de deux domaines VHH ou de deux domaines VH humains, identiques ou différents, ou deux domaines VH humains sur lesquels sont greffés les CDRs des VHH, l'un des domaines étant fusionné à la région constante Cκ ou Cλ d'une immunoglobuline humaine, l'autre à la région constante CH1 suivie d'une région charnière H d'une immunoglobuline humaine. Les formats d'anticorps, les formats de dérivé fonctionnel d’anticorps, ou les formats de fragment fonctionnel d’anticorps, peuvent également être de type F(ab') 2 et sont caractérisés par l'association de deux formats de type Fab' tels que définis ci-dessus. Sont également inclus les formats d'anticorps sont de type F(ab') 2 , caractérisés par l'association de deux Fab' obtenus par réduction des formats de type F(ab') 2 ci-dessus. Les formats d'anticorps, les formats de dérivé fonctionnel d’anticorps, ou les formats de fragment fonctionnel d’anticorps, peuvent également être de type (HCH2CH3) 2 (H représentant la région charnière "Hinge" d'une immunoglobuline humaine ; CH2 et CH3 représentant les second et troisième domaines constants d'une chaîne lourde d'une Ig humaine), et sont caractérisés par l'association de deux VHH ou de deux VH humains, identiques ou de deux VH humains sur lesquels sont greffées les régions hypervariables des VHH, chacun étant fusionné à la région H-CH2-CH3 d'une Ig humaine. Sont également inclus les formats d'anticorps, les formats de dérivé fonctionnel d’anticorps, ou les formats de fragment fonctionnel d’anticorps, de type mAb* (ce type désigne les domaines variables d'origine remplacés par tout ou partie des domaines de VHH ou de VHH humanisés ou de VH humains, fusionnés à des régions constantes d'anticorps humains), qui sont caractérisés par l'association de deux VHH ou de deux VH humains, identiques ou différents, ou de deux VH humains sur lesquels sont greffées les régions hypervariables des VHH, l'un étant fusionné à la région Cκ ou Cλ humaine, l'autre à la région CH1-H-CH2-CH3 d'une Ig humaine.
Les VHH peuvent être remplacés par des VH humains ou des VHH humanisés par greffage des CDRs des VHH sur des VH humains.
De manière surprenante, la demanderesse a découvert un procédé d’oligomérisation mettant en œuvre une composition à base de chrome et d’aluminoxane et dans lequel une addition séquentielle d’un second agent activateur à base d’aluminium permet d’obtenir de bonnes performances catalytiques et un coût de mise en œuvre limité. Le procédé selon l’invention comprend donc un ajout d’alkylaluminium additionnel postérieur à l’initiation de la réaction d’oligomérisation de l’éthylène par un système à base de chrome et d’aluminoxane, ce qui permet de limiter la quantité d’aluminoxane utilisée dans la composition catalytique.
Objet de l'invention La présente invention concerne un procédé d’oligomérisation d’éthylène mettant en œuvre une composition catalytique comprenant un précurseur de chrome, un ligand et un aluminoxane, ledit procédé comprenant
a) Une étape de mise en contact du précurseur de chrome, du ligand, de l’aluminoxane et de l’éthylène à une température comprise entre 15 et 200°C, une pression comprise entre 0,1 et 20,0 MPa, de manière à obtenir un mélange réactionnel, b) Une étape de mise en contact du mélange réactionnel obtenu à l’issu de l’étape a) avec un alkylaluminium, à une température comprise entre 15 et 200°C, une pression comprise entre 0,1 et 20,0 MPa,
dans lequel les étapes a) et b) sont mises en œuvre avec un ratio du temps de séjour de l’étape a) sur le temps de séjours de l’étape b), noté t a /t b inférieur à 1,0,
le ligand étant choisi parmi un ligand hétéroatomique répondant à la formule générale (I)
les groupements R 1 , R 2 , R 3 , R 4 et R 5 identiques ou différents entre eux, liés ou non entre eux, sont choisis parmi un groupement alkyle, linéaire, ramifié, cyclique, ayant de 1 à 15 atomes de carbone (en C 1 -C 15 ), contenant ou non un ou plusieurs hétéroéléments et un groupement aryle substitué ou non ayant entre 4 et 15 atomes de carbone (en C 4 -C 15 ) contenant ou non un ou plusieurs hétéroéléments. De préférence, lesdits hétéroélements sont choisis parmi l’iode, le brome, le chlore, le fluor, l’azote, le soufre et/ou l’oxygène.
De préférence, les étapes a) et b) sont mises en œuvre avec un ratio des temps de séjour de l’étape a) sur le temps de séjours de l’étape b), compris entre 0,01 et 0,8, de manière préférée entre 0,05 et 0,7, de manière très préférée entre 0,1 et 0,5.
De préférence, le rapport molaire de l’alkyaluminium sur le précurseur de chrome est compris entre 100 et 5000, de préférence entre 500 et 4000, de manière préférée entre 1000 et 3500.
De préférence, le rapport molaire entre la somme des atomes d’aluminium apportés par l’aluminoxane et l’alkylaluminium et le précurseur de chrome est compris entre 1000 et 15000, de préférence entre 1500 et 10000, de manière préférée entre 2000 et 8000, de manière très préférée entre 3000 et 5000.
De préférence, le rapport molaire de l’alkyaluminium sur l’aluminoxane est compris entre 0,1 et 4,0, de préférence entre 0,2 et 3,0, de préférence entre 0,3 et 2,5, de manière préférée entre 0,4 et 2,0, et de manière très préférée entre 0.5 et 1,0.
De préférence, le rapport molaire de l’aluminoxane sur le précurseur de chrome est compris entre 50 et 10000, de préférence entre 100 et 8000, de manière préférée entre 500 et 5000, de manière très préférée entre 1000 et 3000.
De préférence, l’étape a) est mise en œuvre dans un premier réacteur et l’étape b) est mise en œuvre dans un second réacteur.
De préférence, un ou plusieurs aluminoxane sont introduit à l’étape a).
De préférence, l’étape a) est mise en œuvre durant un temps de séjour d’au moins 5 min (minutes) et de préférence durant moins de 60min, de préférence d’au moins 7 min et de moins de 45 min, de préférence d’au moins 10 min et de moins de 30 min.
De préférence, l’étape b) est mise en œuvre durant un temps de séjour d’au moins 30 min et de préférence de moins de 300 min, de préférence d’au moins 60 min et de moins de 240 min et de préférence d’au moins 90 min et de moins de 180 min.
Matières premières % Nom INCI Phase A H 2 O qsp Water Carbomer 0,20 Carbomer Phase B PEG 400 Conservateurs 5,00 Qs PEG 400 - Phase C Dimethicone Acrylates / C10-30 Alkyl Acrylate Cross Polymer 4,00 0,20 Dimethicone Acrylates/C10-30 Alkyl Acrylate Cross Polymer Phase D Tween 20 TM (Croda) Ingrédient actif cosmétique comprenant un dérivé de la tyrosine selon l’invention 1,00 2,00 Polysorbate 20 Phase E Sorbate de potassium 0,10 Potassium sorbate Phase F Osmocide™ 2 (Sederma) 4,00 Glycerine (and) Water (and) PEG-8 (and) Caprylyl Glycol (and) Sodium Polyacrylate Phase G H 2 O Hydroxide de sodium 5,00 0,60 Water Sodium hydroxide
Protocole Chauffer la phase B. Mélanger séparément A+B et C+D. Ajouter (C+ D) à (A+B), puis E, puis F. Laisser reposer et ajouter G, puis H.
Exemples d'ingrédients pouvant être rajoutés à ces formulations (commercialisés par SEDERMA) :
VENUCEANE TM : ingrédient actif contenant un extrait biotechnologique de Thermus thermophilus , qui prévient des signes visibles du photovieillissement (taches, rides, sécheresse...), protège les structures cellulaires des dommages engendrés par les UV et renforce l'intégrité de la peau ; AQUALANCE TM : ingrédient actif hydratant osmoprotecteur ; CALMOSENSINE TM : ingrédient actif calmant.
Composition DE retardatEUR et nécessaire de teinture la coMPRenant La présente invention concerne une composition de retardateur et un nécessaire de teinture comprenant celle-ci, pour la teinture de fibres kératineuses, en particulier de fibres kératineuses humaines, par exemple les cheveux.
CONTEXTE Depuis longtemps, de nombreuses personnes cherchent à modifier la couleur de leurs cheveux, et notamment à les teindre afin, par exemple, de masquer leurs cheveux blancs.
Des procédés de teinture « permanente » également appelés teinture oxydative, qui utilisent des compositions de colorant contenant des précurseurs de teinture oxydative, généralement appelés bases d’oxydation, tels que des ortho- ou para-phénylènediamines, ortho- ou para-aminophénols et composés hétérocycliques, ont été développés pour teindre les fibres kératineuses humaines de manière durable. Ces bases d’oxydation sont des composés incolores ou faiblement colorés qui, lorsqu’ils sont combinés avec des produits oxydants, peuvent donner naissance à des composés colorés par un processus de condensation oxydative.
Pour une meilleure utilisation, une ou plusieurs teintures oxydatives et un ou plusieurs oxydants peuvent être placés respectivement dans un emballage multi-compartiments, et sont mélangés ensemble immédiatement avant utilisation.
Les consommateurs souhaitent utiliser des teintures pour ne teindre que la zone cible. Cependant, dans de nombreux cas, par exemple lors de la teinture des cheveux, d’autres zones peuvent être teintées (tachées) de manière indésirable, comme les mains, le visage, les oreilles, etc. Les consommateurs doivent faire plus attention pour éviter les zones indésirables et cherchent des produits qui les aident à remédier à la teinture indésirable.
En plus d’une teinture propre, un bon effet de couleur est également toujours recherché, par exemple un effet de teinture qui rend les fibres kératineuses lisses, brillantes et étincelantes, et notamment un effet de reflet cuivré.