INPI-France/Brevets-Francais-2024-Chunked huggingface dataset:
Enfin, dans le troisième mode de réalisation ( ’’), les couches superficielles 22,12 respectivement formées sur le substrat support 20 et la couche poreuse 11 sont assemblées le long d’une interface de collage 3’’, menant à l’obtention d’une première structure intermédiaire 30’’.
Comme nous le préciserons plus loin, quel que soit le mode de réalisation, l’interface de collage 3,3’,3’’, à l’étape d), peut impliquer un contact direct entre ou un contact indirect entre les surfaces assemblées, via une couche de collage.
L’assemblage de l’étape d) est basé sur un collage direct par adhésion moléculaire. Comme cela est bien connu en soi, un tel collage ne nécessite pas une matière adhésive, car des liaisons s’établissent à l’échelle atomique entre les surfaces assemblées. Plusieurs types de collage par adhésion moléculaire existent, qui diffèrent notamment par leurs conditions de température, de pression, d’atmosphère ou de traitements préalables à la mise en contact des surfaces. On peut citer le collage à température ambiante avec ou sans activation préalable par plasma des surfaces à assembler, le collage par diffusion atomique (« Atomic diffusion bonding » ou ADB selon la terminologie anglo-saxonne), le collage avec activation de surface (« Surface-activated bonding » ou SAB), etc.
L’étape d) d’assemblage peut comprendre, préalablement à la mise en contact des faces à assembler, des séquences classiques de nettoyages par voie chimique (par exemple, nettoyage RCA), d’activation de surface (par exemple, par plasma oxygène ou azote) ou autres préparations de surface (telles que le nettoyage par brossage (« scrubbing »)), susceptibles de favoriser la qualité de l’interface de collage 3,3’,3’’ (faible défectivité, forte énergie d’adhésion).
L’opérateur peut ensuite utiliser l’appareil de contrôle spécifique autonome pour raccorder les touches de cet appareil aux prises de test, qui forment des moyens de liaison sécurisés, sans risquer des contacts imprévus entre les connexions internes ou avec le blindage de la prise de puissance du véhicule.
L’adaptateur de test selon l’invention peut comporter une ou plusieurs des caractéristiques suivantes, qui peuvent être combinées entre elles.
Avantageusement, les prises de test comportent dans un isolant un perçage contenant un contact circulaire intérieur, cet isolant formant une collerette extérieure en appui sur la surface extérieure du boîtier.
Dans ce cas, en particulier la surface extérieure du boîtier recevant les prises de test peut être une surface arrière de ce boîtier qui est perpendiculaire à la direction d’enfichage.
Avantageusement, le boîtier comporte un premier capot et un deuxième capot reliés entre eux suivant un plan de liaison parallèle au plan passant par l’axe des connecteurs de la prise de puissance.
En particulier, la surface arrière du boîtier peut être formée avec le premier capot.
Des plus, avantageusement chaque prise de test est disposée dans le prolongement d’un manchon conducteur.
Avantageusement, chaque prise de test est raccordée au manchon conducteur dans son prolongement par un fil conducteur.
Avantageusement, chaque capot comporte une cloison perpendiculaire à la direction d’enfichage, ces cloisons se rejoignant entre elles suivant le plan de liaison en formant dans ce plan des perçages recevant chacun la partie arrière d’un manchon conducteur pour le maintenir.
De plus, avantageusement un capot comporte des rebords de blocage venant en avant des manchons conducteurs pour les maintenir dans la direction avant.
L’invention a aussi pour objet un procédé d’utilisation d’un adaptateur de test comprenant l’une quelconque des caractéristiques précédentes, remarquable en ce qu’après le débranchement d’un système de connexion de la batterie, il comporte une étape de débranchement de la prise de puissance puis de mise en place de l’adaptateur de test sur cette prise de puissance, et ensuite une étape de branchement d’un appareil de contrôle sur les prises de test.
est une vue d’ensemble d’un adaptateur de test selon l’invention fixé sur une prise de puissance ;
est une vue de la prise de puissance seule ;
est une vue de l’adaptateur de test avec son capot supérieur retiré, fixé sur la prise de puissance ;
est une vue du capot inférieur de l’adaptateur de test ;
Enfin, dans une configuration de l’état de l’art, les canaux liquides sont indépendants les uns des autres, ce qui entraîne les conséquences néfastes suivantes :
- dans le cas où la source chaude n’est pas positionnée de façon similaire par rapport à tous les canaux liquides, certains d’entre eux vont être plus sollicités que les autres, ce qui implique dans ces canaux « sur-sollicités » d’une part des vitesses de liquide plus élevées et donc des pertes de charge plus élevées et d’autre part des risques d’assèchement, et donc une augmentation de la résistance thermique du caloduc
- dans le cas où la source froide n’est pas positionnée de façon similaire par rapport à tous les canaux liquides, certains d’entre eux vont être mieux réalimentés que d’autres, ce qui entraine des vitesses de liquide plus élevées et donc des pertes de charge plus élevées.
Afin de favoriser les échanges de liquide entre les différents canaux liquides, et donc d’homogénéiser la quantité de liquide entre eux, l’invention consiste également à créer des ouvertures débouchantes dans les plaques afin de créer des interconnexions fluidiques entre ces canaux. Ces interconnexions peuvent être créées dans la zone condenseur et/ou dans la zone adiabatique et/ou dans la zone évaporateur.
L’invention apporte de nombreux avantages parmi lesquels on peut citer ceux par rapport la demande de brevet EP3553445, comme suit:
- augmentation du volume permettant d’accommoder les variations du volume liquide, et donc la possibilité d’avoir une plage de températures de fonctionnement accessibles plus large, à remplissage fixé ;
- amélioration du drainage du liquide vers les canaux liquides ce qui permet de pouvoir positionner la source froide sur n’importe laquelle des faces du caloduc ;
- homogénéisation de l’écoulement liquide dans les différents canaux liquides et donc réduction des pertes de charge, ce qui permet d’augmenter la limite capillaire, et la limite d’ébullition
- amélioration de la résistance à la pression du caloduc du fait d’une zone d’assemblage au niveau des canaux de liaison dans la zone adiabatique. Ceci permet de diminuer les épaisseurs périphériques, et donc soit de gagner sur la masse et l’encombrement à performances identiques, soit d’améliorer les performances à masse et encombrement identique.
Etant donné que les trois zones d’un caloduc selon l’invention (évaporateur, zone adiabatique, condenseur) n’ont pas la même section transversale interne, des caloducs différents devront être réalisés pour deux applications dont les longueurs des trois zones diffèrent, ce qui n’est pas favorable d’un point de vue coût de réalisation. Mais, dans le cas de systèmes embarqués, plus particulièrement dans le domaine spatial, ce désavantage est compensé par de meilleures performances.
la illustre la courbe délimitant le domaine de fonctionnement pour un exemple de caloduc à pompage capillaire, pour différents taux de remplissage.
la est une vue schématique de côté d’un exemple de caloduc à rainures réentrantes selon l’invention.
la est une vue en perspective et en coupe longitudinale de la zone adiabatique et de l’évaporateur d’un caloduc selon l’invention à six canaux liquides dans les condenseur et évaporateur.
la est une vue en perspective et en coupe transversale de la zone adiabatique d’un caloduc selon l’invention à unique canal liquide dans la zone adiabatique, comportant des raidisseurs , e les canaux de liaison liquide vapeur étant supprimés dans la zone adiabatique.
et les figures 5A et 5B sont des vues en perspective et en coupe transversale respectivement selon A-A et B-B, du condenseur d’un caloduc à rainures réentrantes selon la , ces figures montrant à la fois l’augmentation de la largeur d’ouverture des canaux de liaison et de celle des parois séparant les canaux liquides depuis la zone adiabatique jusque vers l’extrémité du caloduc.
B/ Etude in vitro de la capacité des CTEACDs humaines spécifiques des antigènes de SARS-CoV-2 à éliminer les cellules humaines ou canines transfectées par les plasmides exprimant les gènes de structure S, M, N et E du coronavirus
Les quatre plasmides recombinants exprimant respectivement les gènes S, M, N et E de SARS-CoV-2 ont été obtenus gracieusement du BEI, USA (références BEI : NR-52394, NR-53508, NR-52973 et NR-52967).
Ces plasmides sont introduits dans la souche bactérienne E coli JM109 compétente par transformation classique en utilisant le protocole fourni par Promega. Les bactéries portant les plasmides sont sélectionnées par culture dans un milieu sélectif contenant 100 mg/mL d’ampicilline. Les bactéries recombinantes portant les plasmides sont amplifiées dans des cultures de milieu LB liquide (1 L) supplémenté avec 100 mg/mL d’ampicilline et cultivées 24 h à 32 °C sous agitation. L’extraction d’ADN plasmidique est réalisée en utilisant un kit Maxiprep (Macherey Nagel) et le protocole exact livré avec le kit. La concentration des ADNs isolés est déterminée par lecture spectrophotométrique à la longueur d’onde de 260 nm. Les ADNs sont transfectés dans les cellules HEK-293 et MDCK en utilisant un kit commercial (TransIT®, Mirus/Euromedex) et le protocole du kit MIR 5404. Un mélange d’ADN contenant 1,25 mg de chacun des 4 plasmides est utilisé pour chaque transfection. A 24 h post-transfection, les cellules transfectées sont dissociées et inoculées à raison de 200 000 cellules par puits en tripliquât dans une plaque de 24 puits de culture cellulaire. 24 h plus tard, les tripliquâts de cellules (HEK-293 et MDCK) sont cocultivés soit avec 25 000 CTEACDs [(-)CD45RO/(-)CD27] soit avec 50 000 CTEACDs [(-)CD45RO/(-)CD27] isolées (comme décrit ci-dessus) du sang périphérique d’un donneur convalescent de Covid-19 depuis 4 mois. Ce donneur était tel que les cellules mononucléées contenues dans son sang périphérique possédaient une très forte proportion de cellules spécifiques du SARS-CoV-2 qui secrètent l’IFN-γ (> 3500/10 6 PBMCs), déterminée par un test ELISPOT. Après 48 h de coculture, les cellules sont examinées pour les proportions de survie et de cytolyse. Les résultats de cette analyse sont rapportés sur la . Ces résultats confirment la forte efficacité de cytolyse des cellules exprimant les antigènes de SARS-CoV-2 par les CTEACDs anti-Covid.
Exemple 3 - Etude in vi v o de la capacité des CTEACDs murines spécifiques d’un antigène grippal à traiter des souris infectées par la grippe
3.1/ Production et isolement de CTEACDs
Des CTEACDs sont produites à partir de cellules de rate de souris, selon le protocole suivant.
Matériel Compteur de cellules à fluorescence automatisé LUNA-FL® (Dutscher) Cytomètre de flux BD® LSR-II Tubes de prélèvement de 5 ml en polystyrène SIMPT415-6 (VWR) Milieu RPMI (GIBCO, réf 21875-034) SVF (Eurobio) PBS 1X (Eurobio) EDTA à partir d’une solution mère à 500 mM Solution de lyse (BD Biosciences, réf 555 899) Lame et lamelles stérilisées Tubes Falcon® de 15 ml Concanavaline A (ConA) (Thermo Fisher, réf 00-4978-03) Vaccin VaxigripTetra (Sanofi Pasteur) Protéines structurales recombinantes de SARS-CoV-2 (BEI, USA) Microbilles magnétiques anti-biotine (Miltenyi Biotec, réf. 130-090-485) Anticorps anti-KLRG1-Biotine, souris, REA1016, (Miltenyi Biotec réf.130-117-096) Anticorps anti-CD27-Biotine, humain et souris, REA499, (Miltenyi Biotec réf. 130-114-164) Séparateur MidiMACS® (Miltenyi Biotec réf. 130-042-302) Colonne LS pour séparation magnétique (Miltenyi Biotec, réf. 130-042-401).
Récolte de sang de souris et de splénocytes Des souris (2 groupes de 4 souris) C57Bl6 âgées de 8 semaines en provenance des établissements Janvier et logées dans le complexe animalier du LBFA/UGA sont immunisées par injection intramusculaire avec 1/100éme (0,5 ml du vaccin dans 49,5 ml de PBSx1) d’une dose vaccinale humaine du vaccin commercial VaxigripTetra pour le groupe 1. Les souris du groupe 2 sont immunisées avec un mélange des 4 protéines structurales (S, M, N et E) à raison de 0,5 mg de chacune des protéines dans un volume final de 100 mL de 1xPBS. A trois semaines post-immunisation les souris sont mises en sommeil profond (anesthésie) avec de la vapeur d'isoflurane. Après incision de la cavité abdominale, les rates des souris sont isolées aseptiquement et directement transférées dans les tubes Falcon® contenant 7 ml de milieu RPMI et conservées dans de la glace. Les rates sont ensuite placées entre une lame stérile/lamelle, puis dilacérées. Les splénocytes sont collectés dans 5 ml de milieu RPMI supplémenté de 10% SVF. Après centrifugation pendant 10 min à 300 g à 4 °C, les splénocytes sont lavés avec 5 mL de solution de PBS 1x + 5 mM ETDA. Après centrifugation pendant 10 min à 300 tr/min à 4 °C, les splénocytes sont traités pendant 2 min avec une solution de lyse des érythrocytes (BD Biosciences) pour éliminer les globules rouges. Après centrifugation pendant 5 min à 300 g à 4 °C, les cellules sont comptées en présence du bleu de trypan en utilisant le compteur de cellules LUNA-FL®.
Stimulation des splénocytes ConA est utilisée pour stimuler la prolifération des splénocytes, en tant que contrôle positif.
Le vaccin VaxigripTetra, contenant des antigènes de la grippe, est utilisé pour stimuler la différenciation des cellules T en CTEACDs. 3 µL d’une solution de ConA (dans du PBSx1) à 1 µg.mL -1 , 15 µL de solution de vaccin antigénique VaxigripTetra ou 2 mL du mélange (S+M+N+E) de protéines recombinantes structurales de SARS-CoV-2 sont ajoutés dans 3 mL d’une suspension cellulaire (2x10 7 cellules/mL) dans du RPMI + 10% SVF. Les suspensions de cellules sont transférées dans des tubes en polystyrène et incubées pendant 3 jours à 37 °C dans un incubateur de culture cellulaire sous atmosphère de CO 2 .
Isolement des CTEACDs Le nombre de cellules est déterminé à l'aide du compteur de cellules à fluorescence. Après centrifugation de la suspension cellulaire à 300 g pendant 10 min, le surnageant est éliminé complètement. On remet en suspension jusqu'à 10 7 cellules nucléées par 45 µL de tampon (PBS pH 7,2 + 0,5 % d’albumine de sérum bovin + 2 mM EDTA). On ajoute 5 µL de l'anticorps anti-KLRG1-Biotine, on mélange et incube 10 min dans l'obscurité à 4 °C. On lave les cellules en ajoutant 2 ml de tampon et centrifuge à 300 g pendant 10 min. On aspire complètement le surnageant. On répète cette étape de lavage. On remet le culot cellulaire en suspension dans 80 μL de tampon. On ajoute 20 μL de microbilles magnétiques anti-Biotine pour 10 7 cellules. Après mélange on incube 15 min à 4 °C, puis on lave les cellules en ajoutant 2 ml de tampon pour 10 7 cellules et on centrifuge à 300 g pendant 10 min. On aspire complètement le surnageant et on remet en suspension le culot avec 2 ml de tampon. On place la colonne LS dans le champ magnétique du séparateur MidiMACS® et on la prépare en rinçant avec 3 ml de tampon. On applique les 2 ml de suspension cellulaire sur la colonne. On recueille la fraction cellulaire non liée, nommée (+)KLRG1.
On centrifuge cette suspension cellulaire à 300 g pendant 10 min. On aspire complètement le surnageant et on remet le culot cellulaire en suspension, à raison de jusqu'à 10 7 cellules nucléées par 100 µL de tampon. On ajoute 10 µL de l'anticorps anti-CD27 souris / humain, on mélange et incube 10 min à l'obscurité à 4 °C. On lave les cellules en ajoutant 2 ml de tampon et centrifuge à 300 g pendant 10 min. On aspire complètement le surnageant puis on répète l'étape de lavage. On remet le culot cellulaire en suspension dans 80 μL de tampon, et on ajoute 20 μL de microbilles magnétiques anti-biotine pour 10 7 cellules. Après mélange on incube 15 min à 4 °C. On lave les cellules en ajoutant 2 ml de tampon pour 10 7 cellules et on centrifuge à 300 g pendant 10 min. On aspire complètement le surnageant et on remet le culot cellulaire en suspension dans 2 mL de tampon. On place la colonne LS dans le champ magnétique du séparateur MidiMACS®. On prépare la colonne LS en la rinçant avec 3 mL de tampon. On applique la suspension cellulaire sur la colonne et on recueille la fraction cellulaire non liée. Elle contient des cellules CTEACDs (+)KLRG1/(-)CD27.
3.2/ Efficacité thérapeutique
4 groupes de souris BALB/c ont été infectées avec le virus influenza H1N1 (20 000 particules infectieuses dans 20 ml) par la voie intra-nasale.
Un groupe (Groupe 1) a été gardé tel quel. Au jour 2 post-infection, à un groupe, ont été transférées, par injection intrapéritonéale, des CTEACDs [(+)KLRG1/(-)CD27] issues de souris C57BL/6 non immunisées avec VaxiGripTetra (Groupe 2, 10 5 CTEACDs/souris). En parallèle, à deux autres groupes, ont été transférées, par injection intrapéritonéale, des CTEACDs [(+)KLRG1/(-)CD27] issues de souris C57BL/6 ayant été préalablement immunisées contre la grippe comme ci-dessus décrit. (Groupe 3, 5.10 4 CTEACDs/souris et Groupe 4, 2,5.10 5 CTEACDs/souris).
Après 4 à 5 jours, dans le Groupe 1, 3 souris sur 7 sont mortes et les 4 autres, se trouvant dans un état très détérioré en raison de l’infection par H1N1, ont été euthanasiées. L’état de santé des souris du Groupe 2 auxquelles ont été administrées des CTEACDs de souris normales, s’est détérioré 5 à 6 jours après l’infection par H1N1. Ces souris malades ont été euthanasiées au jour 6 post-infection. A l’inverse, toutes les souris du Groupe 3 et du Groupe 4 sont restées vivantes pendant plus de 6 mois sans montrer aucun signe clinique.
Parmi les monoesters, on peut citer de manière non limitative béhénate de dihydroabiétyle ; béhénate d’octyldodécyle ; béhénate d’isocétyle ; lactate de cétyle ; lactate d’alkyle en C 12 -C 15 ; lactate d’isostéaryle ; lactate de lauryle ; lactate de linoléyle ; lactate d’oléyle ; octanoate de (iso)stéaryle ; octanoate d’isocétyle ; octanoate d’octyle ; octanoate de cétyle ; oléate de décyle ; distéarate de glycol ; isostéarate d’isocétyle ; laurate d’isocétyle ; stéarate d’isocétyle ; octanoate d’isodécyle ; oléate d’isodécyle ; isononanoate d’isononyle ; palmitate d’isostéaryle ; ricinoléate d’acétyl méthyle ; stéarate de myristyle ; isononanoate d’octyle ; isononate de 2-éthylhexyle ; palmitate d’octyle ; pélargonate d’octyle ; stéarate d’octyle ; érucate d’octyldodécyle ; érucate d’oléyle ; palmitates d’éthyl isopropyle, palmitate de 2-hexyle, palmitate de 2-octyldécyle, myristates d’alkyle tels que myristate d’isopropyle, de butyle, de cétyle, de 2-octyldodécyle, de mirystyle, de stéaryle, stéarate d’hexyle, stéarate de butyle, stéarate d’isobutyle ; malate de dioctyle, laurate d’hexyle et laurate de 2-hexyldécyle.
Dans certains modes de réalisation, les esters de glycéryle et les esters de polyglycéryle d’acides gras, incluant sans s’y limiter les monoesters de glycéryle, tels que les monoesters de glycéryle d’acides gras en C 16 -C 22 saturés ou insaturés, à chaîne linéaire ou ramifiée, tels que oléate de glycéryle, monostéarate de glycéryle, monoistéarate de glycéryle, monopalmitate de glycéryle, monobéhénate de glycéryle, ou leurs mélanges, et les esters polyglycéryliques d’acides gras en C 16 -C 22 saturés ou insaturés, à chaîne linéaire ou ramifiée, tels que isostéarate de polyglycéryle-4, oléate de polyglycéryle-3, sesquioléate de polyglycéryle-2, diisostéarate de triglycéryle, monooléate de diglycéryle, monooléate de tétraglycéryle, ou leurs mélanges.
Les esters de sorbitan d’acides gras, par exemple d’acides gras en C 16 -C 22 saturés ou insaturés, à chaîne linéaire ou ramifiée, peuvent également être utilisés. Des exemples représentatifs d’esters de sorbitan convenables incluent monooléate de sorbitan (par exemple, SPAN ® 80), sesquioléate de sorbitan (par exemple, Arlacel ® 83 de Croda, Inc., Edison, N.J.), monoisostéarate de sorbitan (par exemple, CRILL ® 6 de Croda, Inc., Edison, N.J.), stéarates de sorbitan (par exemple, SPAN ® 60), trioléate de sorbitan (par exemple, SPAN ® 85), tristéarate de sorbitan (par exemple, SPAN ® 65), dipalmitates de sorbitan (par exemple, SPAN ® 40) et isostéarate de sorbitan.
Les acides gras sont présents dans les compositions de base de colorant capillaire en une quantité allant d’environ 1 % à environ 8 % en poids, par rapport au poids total de la composition de base de colorant capillaire. Par exemple, dans divers modes de réalisation, les compositions de base de colorant capillaire comprennent d’environ 1 % à environ 7 %, d’environ 1 % à environ 6 %, d’environ 1 % à environ 5 %, d’environ 1 % à environ 4 %, d’environ 1 % à environ 3 %, d’environ 1 % à environ 2 %, d’environ 2 % à environ 8 %, d’environ 2 % à environ 7 %, d’environ 2 % à environ 6 %, d’environ 2 % à environ 5 %, d’environ 2 % à environ 4 %, environ 2 % à environ 3 %, environ 3 % à environ 8 %, environ 3 % à environ 7 %, environ 3 % à environ 6 %, environ 3 % à environ 5 %, environ 3 % à environ 4 %, environ 4 % à environ 8 %, environ 4 % à environ 7 %, environ 4 % à environ 6 %, ou environ 4 % à environ 5 % en poids d’acides gras, par rapport au poids total de la composition modifiant la couleur des cheveux.
Alcools gras Les compositions de base de colorant capillaire comprennent au moins un alcool gras autre que l’alcool gras alcoxylé. Dans divers modes de réalisation exemplaires et non limitatifs, l’alcool gras peut être un alcool gras non alcoxylé, saturé ou insaturé, linéaire ou ramifié, ayant de 6 à 30 atomes de carbone, par exemple de 8 à 30 atomes de carbone. Par exemple, l’alcool cétylique, l’alcool stéarylique et leur mélange (alcool cétéarylique), l’octyldodécanol, le 2-butyloctanol, le 2-hexyldécanol, le 2-undécylpentadécanol, l’alcool oléique ou l’alcool linoléique peuvent être choisis.
Dans d’autres modes de réalisation, au moins un alcool gras peut être choisi parmi les alcools en C9-C11, alcools en C12-C13, alcools en C12-C15, alcools en C12-C16 ou alcools en C14-C15. Facultativement, le au moins un alcool gras peut être choisi parmi alcool arachidylique, alcool béhénylique, alcool caprylique, alcool cétéarylique, alcool cétylique, alcool de coco, alcool décylique, alcool de suif hydrogéné, alcool de jojoba, alcool laurique, alcool myristylique, alcool oléylique, alcool de palme, alcool de palmiste, alcool stéarylique, alcool de suif, alcool tridécylique, ou leurs mélanges. Dans un mode de réalisation préféré, la base de colorant capillaire comprend au moins de l’alcool cétéarylique.
Les alcools gras peuvent être présents dans les compositions de base de colorant capillaire en une quantité d’au moins environ 8 %, par exemple d’au moins environ 9 % ou d’au moins environ 10 % en poids, par rapport au poids total de la composition de base de colorant capillaire. Par exemple, dans divers modes de réalisation, les compositions de base de colorant capillaire comprennent d’environ 8 % à environ 20 %, d’environ 8 % à environ 18 %, d’environ 8 % à environ 15 %, d’environ 8 % à environ 13 %, d’environ 8 % à environ 12 %, d’environ 9 % à environ 20 %, d’environ 9 % à environ 18 %, d’environ 9 % à environ 15 %, d’environ 9 % à environ 13 %, d’environ 9 % à environ 12 %, d’environ 10 % à environ 20 %, environ 10 % à environ 18 %, environ 10 % à environ 15 %, environ 10 % à environ 13 %, environ 10 % à environ 12 %, environ 11 % à environ 20 %, environ 11 % à environ 18 %, environ 11 % à environ 15 %, environ 11 % à environ 13 %, ou environ 11 % à environ 12 % en poids d’alcools gras autres que l’alcool gras alcoxylé, par rapport au poids total de la composition de base de colorant capillaire.
Système tampon Le système tampon comprend de l’hydroxyde d’ammonium, du bicarbonate d’ammonium et facultativement de la monoéthanolamine. Il a été constaté de manière étonnante et inattendue que les bases de coloration capillaire comprenant un système tampon selon la divulgation fournissent des compositions et des procédés qui peuvent décolorer les cheveux et/ou déposer de la couleur sur les cheveux de manière efficace, ce qui entraîne un temps de traitement réduit. Dans divers modes de réalisation, un effet de plateau du changement de couleur des cheveux est observé après environ 5 à environ 20 minutes, démontrant la fin du temps de traitement assurant une modification contrôlée de la couleur des cheveux.