INPI-France/Brevets-Francais-2024-Chunked huggingface dataset:
En référence à la , des cordons de colle sont mis en place sur la face supérieure de la nappe 100, sur les ressorts les plus périphériques. Dans le mode de réalisation présenté, trois cordons de colle sont mis en place, formant chacun un rectangle dont les bords sont parallèles aux bords du rectangle formé par la nappe 100, en retrait vers l’intérieur de celle-ci. Ils sont référencés 110, 120 et 130, du plus externe au plus interne. Ils sont placés sur une ligne médiane des colonnes et lignes de ressorts les plus externes, à savoir les colonnes C1 et Cn et les lignes L1 et Ln, pour le cordon de colle 110, les colonnes C2 et Cn-1 et les lignes L2 et Ln-1, pour le cordon de colle 120 et les colonnes C3 et Cn-2 et les lignes L3 et Ln-2, pour le cordon de colle 130. La colle utilisée est par exemple une colle thermofusible, qui est déposée chaude, et qui solidifie en l’espace d’une minute environ. Les cordons garantissent un collage indépendamment de la tenue exacte de la surface supérieure de chaque sachet, et une application localisée sous cette forme permet d’éviter l’apparition, à l’usage de bruits désagréables lié à de la colle sèche sur une surface ne collant pas une autre surface. En effet, le dépôt de la colle sous forme de cordon permet que l’intégralité de la colle déposée soit au final au contact des deux surfaces à coller, à savoir la surface supérieure des sachets et la feuille de non-tissé.
En référence à la , une feuille de non-tissé (aussi appelé intissé) 200 est posée sur la face supérieure de la nappe 100, qui reste à ce stade maintenue en compression dans la table à cadrer TC, et alors que la colle des trois cordons 110, 120 et 130 est encore fluide. De plus, la feuille de non-tissé 200 est, à l’approche du contact avec la nappe 100 et du collage, maintenue tendue dans ses deux dimensions, en longueur et en largeur, comme montré par les flèches représentant les efforts T1 et T2. Ainsi, la feuille de non-tissé 200 est collée à plat à la nappe de ressorts ensachés, avec une application active pour s’assurer que le contact est complet aux fins du collage, et, une fois la colle solidifiée, ce qui se produit rapidement, la feuille de non-tissé 200 participe à maintenir la nappe 100 comprimée dans ses deux dimensions, longueur et largeur.
Le fait que seule la périphérie de la nappe de ressorts soit collée au non-tissé permet de maintenir une importante indépendance de couchage, puisqu’un appui sur un ressort donné n’entraine pas d’entrainement des ressorts adjacents.
En référence à la , une deuxième feuille de non-tissé 300 est mise en place sur la deuxième face de la nappe de ressorts ensachés 100. Pour cela, plusieurs méthodes sont possibles, dont l’une consiste à sortir la nappe de ressorts ensachés 100 de la table à cadrer TC et l’y réinstaller une fois retournée de manière à réappliquer la compression avant de mettre en place la deuxième feuille de non-tissé 300. Une autre méthode consiste à mettre en place sur la table à cadrer TC des articulations configurées pour mener le retournement de la nappe de ressorts ensachés 100 dont la compression est conservée pendant le retournement, et une troisième méthode consiste à ouvrir un accès à la face inférieure de la nappe de ressorts ensachés 100 dans la table à cadrer TC et à mettre en place la deuxième feuille de non-tissé 300 sur la face inférieure, en y accédant ainsi par le dessous de la nappe de ressorts ensachés.
Cette deuxième feuille de non-tissé 300 est mise en place par collage d’une manière similaire à ce qui a été fait pour la première feuille de non-tissé 200. À partir de la solidification de la colle, les deux feuilles de non-tissé 200 et 300 maintiennent en compression la nappe 100 de ressorts ensachés, et celle-ci peut quitter définitivement la table à cadrer TC.
En référence à la , les deux feuilles de non-tissé 200 et 300 sont repliées le long de la tranche de la nappe de ressorts ensachés 100, et des cornières en matériau semi-rigide, comme une mousse synthétique ou naturelle, sont mises en place aux quatre coins de la nappe de ressorts ensachés 100. Ces cornières sont référencées 400, 401, 402 et 403. Elles permettent d’assurer un maintien géométrique de chacun des coins du matelas en formation.
En référence à la , un tissu en bande 500 épais de type coutil est posé sur la tranche de la nappe de ressorts ensachés 100 sur toute la longueur des côtés et autour des coins, notamment autour de la cornière 400 représentée sur la figure, ainsi qu’autour des autres cornières. Le tissu en bande 500 recouvre également les bords rabattus des première et deuxième feuilles de non-tissé 200 et 300.
Sur chacune des deux faces de l’agencement ainsi composé, un plateau 510 ou 520 est mis en place, ayant une face externe de tissu épais de type coutil, et en référence à la , une ganse 550 est cousue pour attacher le tissu en bande 500 au tissu externe du plateau 510. Une ganse similaire est cousue pour attacher le tissu en bande 500 au tissu externe du plateau 520. Un piquage est effectué sur chacun des plateaux 510 et 520.
Selon certains modes de réalisation d’un polypeptide composite sous la forme d’un dimère ou d’un trimère du polypeptide de formule (I) tel que décrit ici, les polypeptides de formule (I) peuvent être liés par un peptide de liaison, de préférence un peptide de liaison de séquence SEQ ID NO. 19
Selon certains modes préférés de réalisation d’un polypeptide composite, les polypeptides de formule (I) peuvent être choisi parmi les peptides de séquence SEQ ID NO.1, SEQ ID NO. 7 et SEQ ID NO. 10.
Selon certains autres modes préférés de réalisation d’un polypeptide composite selon la présente description, le polypeptide composite peut être choisi parmi les peptides de séquence SEQ ID NO 11, SEQ ID NO. 12, SEQ ID NO. 13, SEQ ID NO. 14 et SEQ ID NO. 15.
Selon un autre de ses objets, la présente description concerne également une composition pharmaceutique comprenant un polypeptide de formule (I) ou un polypeptide composite tels que décrits dans la présente description, en combinaison avec au moins un véhicule pharmaceutiquement ou physiologiquement acceptable.
Selon un autre de ses objets, la présente description concerne également un polypeptide de formule (I), un polypeptide composite ou une composition pharmaceutique tels que décrits dans la présente description, pour utilisation en tant que médicament .
Selon un autre de ses objets, la présente description concerne également un polypeptide de formule (I), un polypeptide composite ou une composition pharmaceutique tels que décrits dans la présente description, pour utilisation dans le traitement et/ou la prévention chez un individu d’une condition provoquée par une infection par un virus de l’espèce SARS-CoV, en particulier le SARS-CoV-2.
Selon un autre de ses objets, la présente description concerne également une méthode de traitement et/ou de prévention d’une condition provoquée par une infection par un virus de l’espèce SARS-CoV, en particulier le SARS-CoV-2, chez individu en ayant besoin, comprenant une étape d’administration à l’individu d’un polypeptide de formule (I), d’un polypeptide composite ou d’une composition pharmaceutique tels que décrits dans la présente description.
Selon un autre de ses objets, la présente description concerne également l’utilisation d’un polypeptide de formule (I), d’un polypeptide composite ou d’une composition pharmaceutique tels que décrits dans la présente description pour l'obtention d'un médicament destiné à traiter et/ou prévenir une condition provoquée par une infection par un virus de l’espèce SARS-CoV, en particulier le SARS-CoV-2, chez individu en ayant besoin.
montre que les αReps C2, C12, F9, G1, H10 et H12 ont de faibles vitesses de dissociation contrairement aux αReps C7, D7 et F7. La représente la fixation des αReps H7 (contrôle négatif), C7, H10, C12, F9, F7, D7, G1 et C2 concentrées à 1 µM sur le domaine RBD du virus SARS-CoV-2 par interférométrie bi-couche. Abscisse : Le temps en secondes. Ordonnée : Epaisseur de la bi-couche sur le capteur (exprimée en nm)
et montrent que les αReps C2 et F9 ont une affinité de liaison élevée pour le domaine RBD et la sous-unité S1 (le domaine N-ter de la protéine S) du SARS-CoV-2. Les et représentent la fixation des αReps C2, F9 et du dimère F9-C2 sur le domaine RBD de la sous-unité S1 analysée par interférométrie bi-couche. La 2A représente la fixation de l'αRep C2 sur le domaine RBD. La 2B représente la fixation de l'αRep C2 sur la sous-unité S1. La 2C représente la fixation de l'αRep F9 sur le domaine RBD. La 2D représente la fixation de l'αRep F9 sur la sous-unité S1. La représente la fixation de l'αRep composite F9-C2 sur la sous-unité S1. Abscisse : Le temps en secondes. Ordonnée : Epaisseur de la bi-couche sur le capteur (exprimée en nm).
montrent que les αReps C2, C7, F9 et H12 neutralisent des particules pseudo-typées de la protéine S et du virus SARS-CoV-2 et protègent de l’infection en fonction de leurs concentrations. Trois réplicats biologiques par concentration ont été réalisés. Les barres d’erreur représentent la déviation standard par rapport à la moyenne. La 3A représente le taux d’infection de cellules HEK-293T exprimant ACE2 par des particules pseudo-typées du virus de la leucémie murine (MLV) porteuses de la protéine S du SARS-CoV-2 en présence des αReps H12, C2, G1, F9, C7 et H7 (contrôle négatif) après 24 h de mise en contact. Abscisse : αReps testées aux concentrations de (a) 3 µM (noir), (b) 600 nM (gris moyen) ou (c) 60 nM (gris foncé) dans le milieu de culture cellulaire et (d) VSVG (témoin de spécificité de l’inhibition de l’infection) : cellules infectées par des pseudo-particules du MLV porteuses de la protéine G du virus de la stomatite vésiculeuse (VSVG) avec les αReps testées à la concentration de 3 μM (de gauche à droite) H12, C2, G1, F9, C7, H7 ou du tampon phosphate salin (PBS). Ordonnée : Taux d’infection en pourcentage des cellules HEK 293T par des particules pseudo-typés avec la protéine S (SARS-CoV-2) ou G (VSVG). La 3B représente le taux d’infection de cellules Vero-E6 par le virus SARS-CoV-2 en présence ou non d’αReps dans du milieu DMEM (n=3). Abscisse : Concentration des αReps C2, C7, F9, G1, H12 et H7 dans le milieu de culture cellulaire en log10 (nM). Des cellules ont été infectées sans αRep (virus seul) ou non infectées (milieu seul). Ordonnée : Viabilité des cellules Vero-E6 infectées par le virus SARS-CoV-2 en présence des αReps (en Unité de luminescence arbitraire).
montrent que l’αRep composite F9-C2 neutralise l’infection des cellules HEK 293T par des particules pseudo-typés du MLV porteuses de la protéine S ou par le virus SARS-CoV-2. Trois réplicats biologiques par concentration. Les barres d’erreur représentent la déviation standard à la moyenne. La 4A représente l’inhibition de l’infection de cellules HEK-293T exprimant ACE2 par des particules pseudo-typés du MLV avec la protéine S du SARS-CoV-2 en présence de l’αRep composite F9-C2 et des αReps F9, C2 et H7 (témoin négatif). Abscisse : Cellules HEK-293T en présence de mélanges de (a) 100 nM (noir), (b) 10 nM (gris foncé), (c) 1 nM (gris moyen) d’αRep avec des particules pseudo-typés avec la protéine S du SARS-CoV-2 ou (d) par des cellules infectées par des pseudo-particules du MLV porteuses de la protéine G du virus de la stomatite vésiculeuse (VSVG – gris clair) avec les αReps à la concentration de 3 μM (témoin de spécificité de l’inhibition de l’infection). Ordonnée : Taux d’infection en pourcentage des cellules HEK 293T par les particules pseudo-typés avec la protéine S (SARS-CoV-2) ou G (VSVG). La 4B représente l’inhibition de l’infection de cellules Vero-E6 par des virus du SARS-CoV-2. Abscisse : Concentration en µM des αReps C2, F9-C2, F9 + C2 et H7 dans le milieu de culture de cellules infectées. Des cellules ont été infectées sans αRep (virus seuls) ou non infectées (cellules seules) . Ordonnée : Viabilité des cellules Vero-E6 infectées par le virus SARS-CoV-2 en présence des αReps (en Unité de luminescence arbitraire).
montre que les αReps composites C2-foldon et F9-foldon ont une activité neutralisante similaire, voire supérieure, sur l’infection par la SARS-CoV-2 comparé aux αReps F9 et C2 seuls et F9-C2. Trois réplicats biologiques par concentration ont été réalisés. Les barres d’erreur représentent la déviation standard à la moyenne Abscisse : Concentration en µM des αReps C2-foldon (■), F9-foldon (étoile), F9-C2 (▲), F9 (▼), C2 (●) et H7 (○) dans le milieu de culture de cellules infectées par le SARS-CoV-2 . Ordonnée : Viabilité des cellules Vero-E6 infectées par le virus SARS-CoV-2 en présence des αReps (en Unité de luminescence arbitraire).
et montrent que les αReps F9, C2 et F9-C2 ont une activité neutralisante sur des mutants de la protéine S du SARS- CoV-2. Les quatre variants analysés (alpha, beta, gamma et kappa) sont tous plus sensibles à la neutralisation de l’αRep composite F9-C2 que les αReps F9 et C2 seuls, soulignant l’effet coopératif associé à la fusion du F9 et du C2. La 6a représente l’inhibition de l’infection de cellules HEK-293T exprimant ACE2 par des rétrovirus pseudo-typés avec la protéine S du SARS-CoV-2 (de l’isolat Wuhan-Hu-1). Il est également représenté l’inhibition de l’infection de cellules HEK-293T exprimant ACE2 par des rétrovirus pseudo-typés avec des mutants de la protéine S : N501Y ( 6b ), K417N, E484K, N501Y ( 6c ), K417T, E484K, N501Y ( 6d ) et L452R, E484Q ( 6e ). Trois réplicats biologiques par concentration ont été réalisés. Les barres d’erreur représentent la déviation standard à la moyenne. Abscisse : Cellules HEK-293T en présence de mélanges de (haut en bas) 500 nM, 250 nM, 100 nM, 50 nM ou 10 nM d’αRep avec des particules pseudo-typés avec la protéine S du SARS-CoV-2, et VSVG (témoin de spécificité de l’inhibition de l’infection) : Cellules infectées par des pseudo-particules du MLV porteuses de la protéine G du virus de la stomatite vésiculeuse (VSVG) avec les αReps à la concentration de 3 mM. Ordonnée : Taux d’infection en pourcentage des cellules HEK 293T par les particules pseudo-typés avec la protéine S (SARS-CoV-2) ou G (VSVG).
montrent que l’αRep composite F9-C2 permet une diminution de l’infection par le SARS-CoV-2 in vivo en comparaison à l’αRep contrôle H7 sur un modèle d’hamster. La 7A représente l’expression relative de la protéine E du SARS-CoV-2 reflétant la présence du virus en présence de l’αRep H7 (point blanc) ou F9-C2 (point noir) dans la muqueuse olfactive et les poumons à jour 1 (J1) ou jour 3 (J3) post infection. Abscisse : Prélèvement à J1 et J3 post-infection de la muqueuse olfactive et des poumons des hamsters ayant reçus par inoculation nasale de l’αRep H7 ou F9-C2 1 h avant infection avec le virus SARS-CoV-2. Ordonnée : Expression relative en log de la protéine E du virus SARS-CoV-2. La 7B représente le titre viral des frottis nasaux reflétant la production du virus SARS-CoV-2 par la cavité nasale des hamsters infectés sur 3 jours post infection. Abscisse : Jours post-infection par le SARS-CoV-2 (jpi). Ordonnée : Titre viral des frottis nasaux (log TCID 50 ) des hamsters ayant reçus par inoculation nasale de l’αRep H7 ou F9-C2 1 h avant infection avec le virus SARS-CoV-2.
Description détaillée Définitions Les termes utilisés dans la présente description sont utilisés avec leur signification habituelle dans le domaine technique considéré, et au regard du contexte de la description dans lesquelles les termes sont utilisés. Certains termes sont davantage discutés ci-dessous, ou ailleurs dans la description, pour fournir des indications supplémentaires au regard de la présente description et de sa mise en œuvre. Les définitions qui suivent sont fournies pour la description et les revendications.
La représente une allée 20 froide d’une salle informatique. L’allée froide comprend une pluralité d’armoires 21.
Comme on peut le voir sur la , les armoires 21 présentent des hauteurs différentes. Elles sont disposées en deux rangées parallèles. Le sol entre les rangées est composé de dalles perforées à travers lesquelles de l’air froid peut être rejeté dans l’allée 20 froide.
Chacune des armoires 21 présente une face avant tournée vers le centre de l’allée 20 froide et une face arrière tournée vers l’extérieur de l’allée 20 froide.
Les ventilateurs agencés dans les armoires 21 permettent de faire circuler l’air froid à travers les armoires 21, de leur face avant vers leur face arrière, ce qui permet l’évacuation de la chaleur.
Cependant, la circulation de l’air froid dans l’allée froide peut être perturbée et empêcher le refroidissement des parties supérieures des armoires 21. Par exemple si le plafond de la salle informatique est trop bas, un phénomène de bouclage peut entraîner de l’air chaud de la face arrière vers la face avant. Le soufflage d’air froid peut aussi être gêné par un encombrement filaire important sous les dalles.
C’est notamment pour ces raisons qu’un dispositif 1 de confinement est installé.
Le dispositif 1 de confinement permet de fermer l’allée 20 froide et donc, d’assurer une meilleure circulation de l’air de refroidissement.
Un tel dispositif 1 de confinement comprend deux longerons 2 et deux linteaux 3, assemblables entre eux pour former un cadre appelé cadre principal 4.
Ce cadre est de forme rectangulaire. Les longerons 2 et les linteaux 3 peuvent être formés par des profilés métalliques, par exemple en aluminium.
Les longerons 2 sont destinés à être positionnés l’un au-dessus de l’une des rangées d’armoires 21, l’autre au-dessus de l’autre des rangées d’armoires 21, tandis que les linteaux sont destinés à être positionnés l’un à l’une des extrémités de l’allée 20, l’autre à l’autre des extrémités de l’allée 20, comme illustré à la .
Le dispositif 1 de confinement comprend encore un piètement 5 disposé à l’aplomb de chaque linteau 3 pour un maintien à l’horizontale du cadre principal 4 à l’état positionné sur une surface plane horizontale desdits piètements.
Les piètements 5 forment au moins une partie de paroi dite d’extrémité d’une enceinte 19 de confinement à l’état positionné du cadre principal 4 à l’horizontale.
Chaque piètement 5 est ici formé de deux pieds disposés aux extrémités d’un linteau pour s’étendre l’un à l’un des angles du cadre principal 4, l’autre au niveau d’un autre des angles du cadre principal 4. Ces pieds forment la partie d’un dormant servant à la réception d’un ouvrant, tel qu’un ouvrant formé de deux vantaux coulissants, comme illustré à la . Ces vantaux constituent des portes fermant les extrémités de l’allée 20.
De manière caractéristique à l’invention, le cadre principal 4 est bordé longitudinalement par deux bandeaux 6 s’étendant chacun à l’aplomb et au-dessous d’un longeron 2 du cadre principal 4 à l’état positionné à l’état horizontal du cadre principal 4 et en position d’appui au sol des piètements 5 sur une surface plane horizontale, pour former au moins une partie de parois dites latérales de l’enceinte 19 de confinement.
Chaque bandeau 6 est délimité par une lisse 7 parallèle à un longeron 2 et au moins deux montants 8 reliant chacun la lisse 7 au longeron 2.
Les montants 8, la lisse 7 et le longeron 2 délimitent au moins un cadre dit dormant 9 rempli d’au moins deux éléments 10 de remplissage.
- une étape c) de fixation de la partie 70 de l’outillage 20 sur le rotor 42 du module 40, comme évoqué dans ce qui précède, et
- une étape d) de retrait du chariot 30 vis-à-vis du module 40.
En ce qui concerne l’étape d), il suffit alors de déverrouiller le chariot 30 vis-à-vis de l’outillage 20 avec les éléments 46, puis de tirer le chariot du côté opposé au module 40 de façon à ce que les pions 44 du chariot coulissent dans les orifices 76 de l’outillage et s’extraient de ces orifices (cf. figures 6 et 9).
Le procédé comprend en outre une étape e) de dépose de résine sur la surface 16 du carter 10, de préférence manuellement par un opérateur qui prépare au préalable le mélange des composants pour la réalisation de cette résine. Cette étape peut être réalisée en avance.
Le procédé comprend de préférence, entre les étapes d) et e) ou après l’étape e), une étape d’ajustement de la position radiale des rouleaux 80 vis-à-vis de l’axe A, B, comme illustré à la . Ceci permet de positionner les rouleaux 80 précisément à l’intérieur du module 40 et avec un jeu radial prédéterminé par rapport à la surface 16 du carter. Ce jeu est déterminé en fonction de l’épaisseur souhaité du revêtement 18 sur la surface 16.
Le procédé comprend ensuite une étape f) de mise en rotation manuelle par un opérateur de l’outillage 20 et du rotor 42 à l’intérieur du carter 10, grâce au volant 82, de façon à étaler la résine avec les rouleaux 80 sur la surface 16 du carter 10.
L’étalement de la résine sur la surface 16 peut être réalisé sur 360° ou moins.
A la fin de l’étalement de la résine, le procédé comprend une étape g) de support de l’outillage 20 par le chariot 30 qui est illustrée à la . Le chariot 30 est pour cela déplacé par l’opérateur de façon à aligner les pions les pions 44 du chariot 30 avec les orifices 76 de l’outillage, puis à engager les pions 44 dans les orifices 76.
Le procédé comprend ensuite :
- une étape h) de désolidarisation de l’outillage 20 vis-à-vis du rotor 42, c’est-à-dire que les crochets de fixation 72 sont défaits du rotor 42, puis
- une étape i) de retrait de l’outillage 20 et de l’ensemble vis-à-vis du module 40, grâce au chariot 30 manipulé par l’opérateur.
L’outillage 20 selon l’invention peut être utilisé pour former un revêtement abradable 18 dans un carter en cours de fabrication ou dans un carter en cours de maintenance, ce dernier ayant subi un retrait préalable de son revêtement abradable usé par exemple.
Selon certains modes de réalisation, le polypeptide composite consiste en un polypeptide de construction (Chem 1), dans lequel quand le [polypeptide de formule (I)] a consiste en un peptide de SEQ ID NO. 1, le [polypeptide de formule (I)] b consiste en un peptide de SEQ ID NO. 5.
Selon certains modes de réalisation, le polypeptide composite consiste en un polypeptide de construction (Chem 1), dans lequel quand le [polypeptide de formule (I)] a consiste en un peptide de SEQ ID NO. 1, le [polypeptide de formule (I)] b consiste en un peptide de SEQ ID NO. 6.
Selon certains modes de réalisation, le polypeptide composite consiste en un polypeptide de construction (Chem 1), dans lequel quand le [polypeptide de formule (I)] a consiste en un peptide de SEQ ID NO. 1, le [polypeptide de formule (I)] b consiste en un peptide de SEQ ID NO. 7.
Selon certains modes de réalisation, le polypeptide composite consiste en un polypeptide de construction (Chem 1), dans lequel quand le [polypeptide de formule (I)] a consiste en un peptide de SEQ ID NO. 1, le [polypeptide de formule (I)] b consiste en un peptide de SEQ ID NO. 8.
Selon certains modes de réalisation, le polypeptide composite consiste en un polypeptide de construction (Chem 1), dans lequel quand le [polypeptide de formule (I)] a consiste en un peptide de SEQ ID NO. 1, le [polypeptide de formule (I)] b consiste en un peptide de SEQ ID NO. 9.
Selon certains modes de réalisation, le polypeptide composite consiste en un polypeptide de construction (Chem 1), dans lequel quand le [polypeptide de formule (I)] a consiste en un peptide de SEQ ID NO. 1, le [polypeptide de formule (I)] b consiste en un peptide de SEQ ID NO. 10.
Selon certains modes de réalisation, le polypeptide composite consiste en un polypeptide de construction (Chem 1), dans lequel quand le [polypeptide de formule (I)] a consiste en un peptide de SEQ ID NO. 1, le [polypeptide de formule (I)] b consiste en un peptide de SEQ ID NO. 54.
Selon certains modes de réalisation, le polypeptide composite consiste en un polypeptide de construction (Chem 1), dans lequel quand le [polypeptide de formule (I)] a consiste en un peptide de SEQ ID NO. 2, le [polypeptide de formule (I)] b consiste en un peptide de SEQ ID NO. 2.
Selon certains modes de réalisation, le polypeptide composite consiste en un polypeptide de construction (Chem 1), dans lequel quand le [polypeptide de formule (I)] a consiste en un peptide de SEQ ID NO. 2, le [polypeptide de formule (I)] b consiste en un peptide de SEQ ID NO. 3.