REVENDICATIONS 1. Protéine MabA, encore désignée protéine FabGl, recombinante sous forme purifiée, ou protéines recombinantes dérivées de la protéine MabA par mutation d'un ou plusieurs acides aminés, lesdites protéines dérivées étant sous forme purifiée, et ayant une activité p-cétoacyl réductase NADPH dépendante. 2. Protéine MabA recombinante purifiée selon la revendication 1, ladite protéine étant une protéine de mycobactéries, telle que Mycobacterium tuberculosis, et plus particulièrement de M. tuberculosis souche H37Rv. 3. Protéine MabA recombinante ou protéines recombinantes dérivées sous forme purifiée selon la revendication 1 ou 2, telles qu' obtenues par transformation de souches d'E. coli avec un plasmide contenant une séquence comprenant le gène codant pour la protéine MabA, ou comprenant une séquence codant pour une protéine dérivée de MabA telle que définie dans la revendication 1, suivie par une étape de purification au cours de laquelle : - les bactéries E. coli recombinantes susmentionnées sont lavées dans un tampon de lavage, puis reprises dans un tampon de lyse, et lysées par un cycle de congélation décongélation en présence d'inhibiteurs de protéases et du lysozyme, - après traitement par la DNAse 1 et la RNAse A, en présence de MgCl2, et centrifugation, le surnageant de lyse des bactéries obtenu à l'étape précédente, auquel est additionné 10% (v/v) de glycérol, ou du NADP+ 400 M, est déposé sur une colonne de résine Ni-NTA agarose, - après plusieurs lavages avec du tampon à 5 mM puis 50 mM imidazole, la protéine MabA, ou la protéine dérivée, est éluée avec le tampon d'élution. 4. Protéine MabA recombinante ou protéines recombinantes dérivées sous forme purifiée selon l'une des revendications 1 à 3, telles qu'obtenues selon le procédé défini dans la revendication 3 dans lequel les différents tampons de lavage des bactéries, de lyse, de lavage, et d'élution, sont les suivants : - tampon de lavage des bactéries : phosphate de potassium 10 mM, pH 7,8, - tampon de lyse : phosphate de potassium 50 mM, pH 7,8 contenant 500 mM de NaCl, 5 mM d'imidazole, - tampon de lavage : phosphate de potassium 50 mM, pH 7,8 contenant 500 mM de NaCl, 5 et 50 mM d'imidazole, - tampon d'élution: phosphate de potassium 50 mM, pH 7,8 contenant 500 mM de NaCl, et 175 mM d'imidazole. 5. Protéine MabA recombinante ou protéines recombinantes dérivées sous forme purifiée selon l'une des revendications 1 à 3, telles qu'obtenues selon le procédé défini dans la revendication 3 dans lequel les différents tampons de lavage des bactéries, de lyse, de lavage, et d'élution, sont les suivants : - tampon de lavage des bactéries :Tris 10 mM, pH8,0, - tampon de lyse : . 50 mM tampon Tris, pH 8,0, supplémenté avec 300 mM LiS04 et 5 mM imidazole ; . ou 50 mM tampon Tris, pH 8,0, supplémenté avec 300 mM KC1 et 5 mM imidazole, - tampon de lavage : . 50 mM tampon Tris, pH 8,0, supplémenté avec 300 mM LiS04 et 5 ou 50 mM imidazole, . ou 50 mM tampon Tris, pH 8,0, supplémenté avec 300 mM KC1 et 5 ou 50 mM imidazole. - tampon d'élution: . 20 mM MES buffer, pH6.4, LiS04 300mM et 175-750 mM imidazole; . ou 20 mM tampon PIPES, pH 8,0, supplémenté avec 300 mM KCl et 175-750 mM imidazole, 1 mM DTT étant ajouté à ces tampons dans le cas de la protéine MabA sauvage. 6. Protéines dérivées de la protéine MabA selon l'une des revendications 1 à 5, caractérisées en ce qu'elles correspondent à la protéine MabA suivante : MTATATEGAK PPFVSRSVLV TGGNRGIGLA IAQRLAADGH KVAVTHRGSG APKGLFGVEC DVTDSDAVDR AFTAVEEHQG PVEVLVSNAG LSADAFLMRM TEEKFEKVIN ANLTGAFRVA QRASRSMQRN KFGRMIFIGS VSGSWGIGNQ ANYAASKAGV IGMARSIARE LSKANVTANV VAPGYIDTDM TRALDERIQQ GALQFIPAKR VGTPAEVAGV VSFLASEDAS YISGAVIPVD GGMGMGH dans laquelle la cystéine en position 60 est remplacée par un résidu valine et/ou la sérine en position 144 est remplacée par un résidu leucine. 7. Protéine dérivée de la protéine MabA selon l'une des revendications 1 à 6, caractérisée en ce qu'elle correspond à la protéine MabA dans laquelle la cystéine en position 60 est remplacée par un résidu valine, ladite protéine dérivée, encore désignée C (60)V, à la séquence suivante : MTATATEGAK PPFVSRSVLV TGGNRGIGLA IAQRLAADGH KVAVTHRGSG APKGLFGVEV DVTDSDAVDR AFTAVEEHQG PVEVLVSNAG LSADAFLMRM TEEKFEKVIN ANLTGAFRVA QRASRSMQRN KFGRMIFIGS VSGSWGIGNQ ANYAASKAGV IGMARSIARE LSKANVTANV VAPGYIDTDM TRALDERIQQ GALQFIPAKR VGTPAEVAGV VSFLASEDAS YISGAVIPVD GGMGMGH 8. Protéine dérivée de la protéine MabA selon l'une des revendications 1 à 6, caractérisée en ce qu'elle correspond à la protéine MabA dans laquelle la sérine en position 144 est remplacée par un résidu leucine, ladite protéine dérivée, encore désignée S(144)L, correspondant à la séquence suivante : MTATATEGAK PPFVSRSVLV TGGNRGIGLA IAQRLAADGH KVAVTHRGSG APKGLFGVEC DVTDSDAVDR AFTAVEEHQG PVEVLVSNAG LSADAFLMRM TEEKFEKVIN ANLTGAFRVA QRASRSMQRN KFGRMIFIGS VSGLWGIGNQ ANYAASKAGV IGMARSIARE LSKANVTANV VAPGYIDTDM TRALDERIQQ GALQFIPAKR VGTPAEVAGV VSFLASEDAS YISGAVIPVD GGMGMGH 9. Protéine dérivée de la protéine MabA selon l'une des revendications 1 à 6, caractérisée en ce qu'elle correspond à la protéine MabA dans laquelle la cystéine en position 60 est remplacée par un résidu valine, et la sérine en position 144 est remplacée par un résidu leucine, ladite protéine dérivée, encore désignée C (60)V S (144)L, à la séquence suivante : MTATATEGAK PPFVSRSVLV TGGNRGIGLA IAQRLAADGH KVAVTHRGSG APKGLFGVEV DVTDSDAVDR AFTAVEEHQG PVEVLVSNAG LSADAFLMRM TEEKFEKVIN ANLTGAFRVA QRASRSMQRN KFGRMIFIGS VSGLWGIGNQ ANYAASKAGV IGMARSIARE LSKANVTANV VAPGYIDTDM TRALDERIQQ GALQFIPAKR VGTPAEVAGV VSFLASEDAS YISGAVIPVD GGMGMGH 10. Protéines selon l'une des revendications 1 à 9, caractérisées par leur activité enzymatique spécifique des substrats du type p-cétoacyl à longue chaîne, notament entre 8 à 20 atomes de carbone, tel que le p-cétooctanoyl-CoA, ou le P-cétododécanoyl-CoA. 11. Protéines selon l'une des revendications 1 à 10, sous forme cristallisée. 12. Cristaux de protéines définies dans l'une des revendications 1 à 11, tels qu'obtenus par la méthode de diffusion de vapeur à goutte suspendue, en mélangeant lesdites protéines (1 l d'une solution à 10 mg/ml) avec une solution de polyéthylène glycol, de CsCI (150-300 mM), et de glycérol (à 10%) dans un tampon (PIPES) à pH 6,2. 13. Cristaux de protéines selon la revendication 12, tels qu'obtenus selon la méthode de cristallisation décrite dans la revendication 12, ladite méthode étant effectuée à partir des protéines purifiées selon la revendication 5. 14. Cristaux de la protéine MabA selon la revendication 12 ou 13, présentant les caractéristiques suivantes : - paramètre de mailles : . a = 81.403 angstrôms, b = 116.801 angstrôms, c = 52.324 angstrôms, . a = p = 90.00 = 122.30 , - groupe d'espace : C2, - diffraction maximale = 2,05 angstrôms. 15. Cristaux de la protéine C (60)V la revendication 12 ou 13, présentant les caractéristiques suivantes : - paramètre de mailles : . a = 82.230 angstrôms, b = 118.610 angstrôms, c = 53.170 angstrôms, . a = p = 90.00 , y = 122.74 , - groupe d'espace : C2, - diffraction maximale = 2,6 angstrôms. 16. Cristaux de la protéine C (60)V S (144)L la revendication 12 ou 13, présentant les caractéristiques suivantes : - paramètre de mailles : . a = 81.072 angstrôms, b = 117.022 angstrôms, c = 53.170 angstrôms, . [alpha] = ss = 90.00 , = 122.42 , - groupe d'espace : C2, - diffraction maximale = 1,75 angstrôms. 17. Cristaux de protéines selon l'une des revendications 12 à 16, dans lesquels lesdites protéines sont liées à un ligand, à savoir une molécule capable de se lier à la protéine MabA ou aux protéines dérivées de cette dernière, plus particulièrement au niveau de leur site actif principalement délimité par les acides aminés situés'aux positions 21 à 28,45 à 48,60 à 63,87 à 100,112, 138 à 157,183 à 212, et 240 à 247, lesdits cristaux étant tels qu'obtenus par trempage ou co-cristallisation de la protéine MabA recombinante sous forme purifiée, ou d'une protéine recombinante dérivée de la protéine MabA selon l'une des revendications 1 à 10, en présence dudit ligand, notamment dans les conditions de cristallisation définies dans la revendication 12. 18. Séquence nucléotidique codant pour une protéine dérivée de la protéine MabA telle que définie dans l'une des revendications 1 à 11. 19. Séquence nucléotidique selon la revendication 18, codant pour la protéine dérivée C (60)V, et correspondant à la séquence suivante : atgactgccacagccactgaaggggccaaacccccattcgtatcccgttcagtcctggttaccgg aggaaaccgggggatcgggctggcgatcgcacagcggctggctgccgacggccacaaggtggccg tcacccaccgtggatccggagcgccaaaggggctgtttggcgtcgaagttgacgtcaccgacagc gacgccgtcgatcgcgccttcacggcggtagaagagcaccagggtccggtcgaggtgctggtgtc caacgccggcctatccgcggacgcattcctcatgcggatgaccgaggaaaagttcgagaaggtca tcaacgccaacctcaccggggcgttccgggtggctcaacgggcatcgcgcagcatgcagcgcaac aaattcggtcgaatgatattcataggttcggtctccggcagctggggcatcggcaaccaggccaa ctacgcagcctccaaggccggagtgattggcatggcccgctcgatcgcccgcgagctgtcgaagg caaacgtgaccgcgaatgtggtggccccgggctacatcgacaccgatatgacccgcgcgctggat gagcggattcagcagggggcgctgcaatttatcccagcgaagcgggtcggcacccccgccgaggt cgccggggtggtcagcttcctggcttccgaggatgcgagctatatctccggtgcggtcatcccgg tcgacggcggcatgggtatgggccac ou toute séquence dérivée par dégénérescence du code génétique et codant pour la protéine C (60)V. 20. Séquence nucléotidique selon la revendication 18, codant pour la protéine dérivée S (144)L, et correspondant à la séquence suivante : atgactgccacagccactgaaggggccaaacccccattcgtatcccgttcagtcctggttaccgg aggaaaccgggggatcgggctggcgatcgcacagcggctggctgccgacggccacaaggtggccg tcacccaccgtggatccggagcgccaaaggggctgtttggcgtcgaatgtgacgtcaccgacagc gacgccgtcgatcgcgccttcacggcggtagaagagcaccagggtccggtcgaggtgctggtgtc caacgccggcctatccgcggacgcattcctcatgcggatgaccgaggaaaagttcgagaaggtca tcaacgccaacctcaccggggcgttccgggtggctcaacgggcatcgcgcagcatgcagcgcaac aaattcggtcgaatgatattcataggttcggtctccggcctctggggcatcggcaaccaggccaa ctacgcagcctccaaggccggagtgattggcatggcccgctcgatcgcccgcgagctgtcgaagg caaacgtgaccgcgaatgtggtggccccgggctacatcgacaccgatatgacccgcgcgctggat gagcggattcagcagggggcgctgcaatttatcccagcgaagcgggtcggcacccccgccgaggt cgccggggtggtcagcttcctggcttccgaggatgcgagctatatctccggtgcggtcatcccgg tcgacggcggcatgggtatgggccac 21. Séquence nucléotidique selon la revendication 18, codant pour la protéine dérivée C (60)V / S (144)L, etcorrespondant à la séquence suivante : atgactgccacagccactgaaggggccaaacccccattcgtatcccgttcagtcctggttaccgg aggaaaccgggggatcgggctggcgatcgcacagcggctggctgccgacggccacaaggtggccg tcacccaccgtggatccggagcgccaaaggggctgtttggcgtcgaagttgacgtcaccgacagc gacgccgtcgatcgcgccttcacggcggtagaagagcaccagggtccggtcgaggtgctggtgtc caacgccggcctatccgcggacgcattcctcatgcggatgaccgaggaaaagttcgagaaggtca tcaacgccaacctcaccggggcgttccgggtggctcaacgggcatcgcgcagcatgcagcgcaac aaattcggtcgaatgatattcataggttcggtctccggcctctggggcatcggcaaccaggccaa ctacgcagcctccaaggccggagtgattggcatggcccgctcgatcgcccgcgagctgtcgaagg caaacgtgaccgcgaatgtggtggccccgggctacatcgacaccgatatgacccgcgcgctggat gagcggattcagcagggggcgctgcaatttatcccagcgaagcgggtcggcacccccgccgaggt cgccggggtggtcagcttcctggcttccgaggatgcgagctatatctccggtgcggtcatcccgg tcgacggcggcatgggtatgggccac ou toute séquence dérivée par dégénérescence du code génétique et codant pour la protéine C (60)V / S(144)L. 22. Séquence nucléotidique recombinante comprenant la séquence nucléotidique codant pour la protéine MabA, ou comprenant une séquence nucléotidique codant pour une protéine dérivée de la protéine MabA selon l'une des revendications 18 à 21, en association avec les éléments nécessaires à la transcription de cette séquence, notamment avec un promoteur et un terminateur de transcription. 23. Vecteur, notamment plasmide, contenant une séquence nucléotidique selon l'une des revendications 18 à 22. 24. Cellules hôtes transformées par un vecteur selon la revendication 23, lesdites cellules étant choisies notamment parmi les bactéries telles que E. coli, ou tout autre micro-organisme utilisé pour la production de protéines. 25. Procédé de préparation de la protéine MabA recombinante sous forme purifiée, ou de protéines recombinantes dérivées de la protéine MabA selon l'une des revendications 1 à 10, caractérisé en ce qu'il comprend les étapes suivantes : - transformation de cellules à l'aide d'un vecteur recombinant selon la revendication 23, - mise en culture des cellules ainsi transformées, et récupération desdites protéines produites par lesdites cellules, - purification desdites protéines selon le procédé décrit dans les revendications 3 à 5. 26. Utilisation de la protéine MabA recombinante sous forme purifiée, ou de protéines recombinantes dérivées de la protéine MabA selon l'une des revendications 1 à 11, ou de cristaux selon l'une des revendications 12 à 17, pour la mise en #uvre de méthodes de conception ou de criblage de ligands de la protéine MabA, et plus particulièrement de molécules susceptibles de se lier spécifiquement au niveau du site actif de la protéine MabA, et d'inhiber l'activité enzymatique de cette dernière. 27. Utilisation selon la revendication 26, pour la mise en #uvre de méthodes de conception ou de criblage de ligands de la protéine MabA susceptibles d'être utilisés dans des compositions pharmaceutiques, notamment dans le cadre du traitement de pathologies liées à des infections mycobactériennes, telles que la tuberculose liée à l'infection par Mycobacterium tuberculosis, ou par Mycobacterium africanium, ou la lèpre liée à l'infection par Mycobacterium leprae, ou les mycobactérioses liées à l' infection par des mycobactéries opportunistes, telles que Mycobacterium avium, Mycobacterium fortuitum, Mycobacterium kansasii, Mycobacterium chelonae. 28. Méthode de criblage de ligands de la protéine MabA, caractérisée en ce qu'elle comprend les étapes suivantes : - mise en présence de la protéine MabA recombinante sous forme purifiée, ou d'une protéine recombinante dérivée de la protéine MabA selon l'une des revendications 1 à 10, - détection de l' éventuelle liaison entre ladite protéine, et le ligand testé par mesure, après excitation de fluorescence, notamment à 300 nm, de l'intensité de fluorescence de ladite protéine émise entre 300 et 400 nm (correspondant essentiellement à l'émission de fluorescence de l'unique tryptophane W145), et comparaison de l'intensité de fluorescence émise dans un essai en absence de ligand, la fixation d'un ligand dans le site actif MabA étant caractérisée par un quenching de fluorescence. 29. Méthode de criblage de ligands inhibiteurs de la protéine MabA, caractérisée en ce qu'elle comprend les étapes suivantes : - mise en présence de la protéine MabA recombinante sous forme purifiée, ou d'une protéine recombinante dérivée de la protéine MabA selon l'une des revendications 1 à 10, dans un milieu réactionnel comprenant un substrat, tel qu'un dérivé p-cétoacyl défini dans la revendication 10, le coenzyme NADPH, et le ligand testé, - détection d'un pouvoir inhibiteur potentiel du ligand testé, par mesure de l'activité enzymatique de ladite protéine par mesure cinétique de l'absorbance, notamment à 340 nm, et comparaison de la pente de la courbe de densité optique en fonction du temps avec la pente obtenue dans un essai en absence de ligand. 30. Méthode de criblage de ligands de la protéine MabA, caractérisée en ce qu'elle comprend les étapes suivantes : - mise en présence de la protéine MabA recombinante sous forme purifiée, ou d'une protéine recombinante dérivée de la protéine MabA selon l'une des revendications 1 à 10, avec le ligand testé, - analyse de la structure tridimensionnelle du complexe formé en phase soluble entre ladite protéine et ledit ligand, notamment par RMN, et par fluorescence. 31. Méthode de criblage de ligands de la protéine MabA, caractérisée en ce qu'elle comprend les étapes suivantes : - co-cristallisation du ligand testé et de la protéine MabA recombinante sous forme purifiée, ou d'une protéine recombinante dérivée de la protéine MabA selon l'une des revendications 1 à 10, notamment dans les conditions de cristallisation définies dans la revendication 12, de manière à obtenir des cristaux selon la revendication 17, - ou, trempage des cristaux de la protéine MabA ou d'une protéine recombinante dérivée selon l'une des revendications 12 à 16, dans des solutions optimisées contenant des ligands potentiels, - analyse de la structure tridimensionnelle des cristaux susmentionnés, notamment par diffraction des rayons X (en vue de sélectionner les ligands ayant une capacité optimale d'occupation et de blocage du site actif desdites protéines).