INPI-France/Brevets-Francais-2024-Chunked huggingface dataset:
Des polymères de ce type sont notamment décrits dans les brevets français 2. 320.330, 2. 270.846, 2. 316.271, 2. 336.434 et 2. 413.907 et les brevets US 2. 273.780, 2. 375.853, 2. 388.614, 2.454.547, 3. 206.462, 2. 261.002, 2. 271.378, 3. 874.870, 4. 001.432, 3. 929.990, 3. 966.904, 4. 005.193, 4. 025.617, 4. 025.627, 4. 025.653, 4. 026.945 et 4. 027.020.
On peut utiliser plus particulièrement les polymères qui sont constitués de motifs récurrents répondant à la formule (XIII) suivante: dans laquelle Rio, R11, R12 et R13, identiques ou différents, désignent un radical alkyle ou hydroxyalkyle ayant de 1 à 4 atomes de carbone environ, n et p sont des nombres entiers variant de 2 à 20 environ et, X- est un anion dérivé d'un acide minéral ou organique.
Les lames 48 présentent des bords avant et arrière 58 recourbés et des extrémités latérales emboîtées dans les montants 50 grâce à des encoches 60 ménagées dans les montants 50 et dans les lames 48. On notera que les encoches 60 ménagées dans les montants verticaux 50 sont inclinées par 20 rapport à l'horizontale, par exemple pour que les lames 48 soient inclinées du haut vers le bas de la première paroi 10 vers la deuxième paroi 12 du volet 3.
Les extrémités latérales des lames 48 s'étendent au-delà des montants 50 et présentent des dégagements 62 en arc de cercle. Les dégagements 56 et 62 des traverses 52 et des lames 48 situés à proximité du 25 rebord 24 de la première paroi 10 sont destinés à livrer passage à la crémone 30.
Les montants 50, les traverses 52 et les lames 48 sont, en plus d'être emboîtés les uns aux autres, soudés les uns aux autres le long des encoches 54 et 60. Ainsi, la grille 16 forme une unité particulièrement rigide. On notera cependant que, dans certaines variantes, les éléments de la grille 16 peuvent 30 être simplement emboîtés les uns aux autres sans soudure ou seuls les montants et les traverses 52 peuvent être soudés entre eux.
Les extrémités inférieure et supérieure des montants 50 s'étendent audelà des traverses 52 et sont munies chacune de deux ergots d'emboîtement 64.
Pour chaque extrémité, les ergots 64 sont prévus sur des tranches opposées du 35 montant 52. Ces ergots 64 ont des sections rectangulaires correspondant à celles des fentes 38. Ainsi, la grille 16 comporte quatre ergots 64 sur sa face arrière, comme vu sur la figure 3, et quatre ergots 64 sur sa face avant.
Comme illustré par la figure 4, chaque élément de renfort 18 est constitué par une plaque métallique plane fortement évidée. Chaque élément 18 comporte sur sa tranche avant (comme vu sur la figure 4) et sur sa tranche arrière trois ergots d'emboîtement 66 de section correspondant à celle des fentes 5 40. Les ergots 66 latéraux avant sont décalés par rapport aux ergots 66 latéraux arrière pour pouvoir s'engager dans les fentes 40 correspondantes des parois 10 et 12.
La largeur des encoches 42 prévue dans les pattes 26 et 28 correspond à l'épaisseur des éléments 18 de renfort.
Comme illustré par la figure 6, chaque paumelle 20 comprend un élément mâle 68, un élément femelle 70 et une butée à bille 72.
L'élément mâle 68, réalisé en métal, a une section transversale courante en forme de goutte d'eau tronquée par un méplat de soudage 74.
L'élément mâle 68 comporte sur le méplat 74 deux tétons 76 de positionnement 15 disposés l'un au dessus de l'autre. Les tétons 76 font saillie depuis le méplat de soudage 74 et ont une section cylindrique.
L'élément mâle 68 comporte un arbre de pivotement 78 s'étendant vers le haut.
L'élément femelle -70, réalisé en métal, a une forme analogue à celle 20 de l'élément mâle 68, sauf qu'il ne comporte pas d'arbre de pivotement. A la place, un orifice traversant 80 s'étend sur toute la hauteur de l'élément femelle 70. Cet orifice 80 débouche par ses deux extrémités hors de l'élément femelle 70. Comme l'élément mâle 68, l'élément femelle 70 comporte deux tétons de positionnement 76 sur son méplat de soudage 74.
La butée à bille 72 est enfilée sur l'arbre 78 qui est reçu dans l'orifice 80. Ainsi, la butée 72 est interposée entre l'élément mâle 68 et l'élément femelle 70 et l'élément femelle 70 peut pivoter par rapport à l'élément mâle 68 autour d'un axe vertical A de pivotement. On notera que les tétons 76 des éléments mâle 68 et femelle 70 sont espacés le long de l'axe A. Pour réaliser le volet 3, on procède par exemple comme suit.
La crémone 30 ayant préalablement été disposée dans le rebord 24 de la première paroi 10 et les grilles 16 préalablement réalisées, on dispose et on assemble les grilles 16 sur la première paroi 10.
Cet assemblage est assuré par engagement des ergots 64 avant des 35 cadres 46 dans les fentes 38 de la première paroi 10.
Ainsi, les cadres 46 sont positionnés le long des contours des ouvertures 36.
Selon la présente invention, il n'est pas nécessaire que DDPS et AK soient mutantes. On sait par exemple que la DDPS de type sauvage provenant de bactéries Corynebacterium ne subit pas rétroinhibition par la L-lysine.
Une séquence nucléotidique de dapA de type sauvage provenant de E coli est présentée à titre d'exemple dans SEQ ID NO: 13, et la séquence d'aminoacides de la DDPS de type sauvage codée par cette séquence nucléotidique est présentée à titre d'exemple dans SEQ ID NO: 14.
L'ADN codant la DDPS mutante qui ne subit pas de rétroinhibition par la L-lysine peut être un ADN codant une DDPS ayant la séquence d'aminoacides de SEQ ID NO: 14, mais où le résidu histidine en
position 118 est remplacé par un résidu tyrosine. De plus, l'ADN codant une AKIII mutante qui ne subit pas de rétroinhibition par la L-lysine peut être un ADN codant une AKIII où le résidu thréonine à la position 352 est remplacé par un résidu isoleucine (brevet US 6 040 160).
Le plasmide utilisé pour le clonage de gène peut être un plasmide quelconque à condition qu'il puisse se répliquer dans des microorganismes comme les bactéries Escherichia, et il peut s'agir par exemple de pBR322, pTWV228, pMW119 ou pUC19.
Le vecteur qui est fonctionnel dans des bactéries utilisant le méthanol peut être par exemple un plasmide qui peut se répliquer de manière autonome dans des bactéries utilisant le méthanol. Il peut s'agir spécifiquement de RSF1010 qui est un vecteur à large spectre d'hôtes, et de ses dérivés, par exemple pAYC32 (Chistorerdov, A.Y., Tsygankov, Y. D.
Plasmid, 16,161-167 (1986)) et pMFY42 (Gène, 44,53 (1990)), pRP301, pTB70 (Nature, 287,396, (1980)).
Pour préparer un ADN recombiné par ligature de dapA et lysC à un vecteur qui est fonctionnel dans une bactérie utilisant le méthanol, le vecteur est digéré avec une enzyme de restriction appropriée pour les extrémités d'un fragment d'ADN contenant dapA et lysC. Habituellement, la ligature est réalisée au moyen d'une ligase comme l'ADN ligase de T4. dapA et lysC peuvent être incorporés dans des vecteurs séparés ou dans le même vecteur.
Il est possible d'utiliser le plasmide à large spectre d'hôtes RSFD80 (W095/16042) comme plasmide ayant un dapA mutant codant une DDPS mutante et un lysC mutant codant une AKIII mutante. La souche de E coli JM109 transformée avec ce plasmide a été appelée AJ12396 et a été déposée auprès du National Institute of Bioscience of Advanced Industrial Science and Technology le 28 octobre 1993 et s'est vue attribuer le numéro de dépôt FERM P-13936. Puis, le dépôt a été transformé en un dépôt international conformément au Traité de Budapest le 1er novembre 1994 et s'est vu attribuer le numéro de dépôt FERM BP- 4859. Il est possible d'obtenir RSFD80 à partir de la souche AJ12396 au moyen de procédés connus.
Le gène dapA mutant contenu dans le plasmide RSFD80 a une séquence consistant en la séquence nucléotidique de dapA de type sauvage présentée dans SEQ ID NO: 13 dans laquelle C du nucléotide
n 623 est remplacé par T. Il en résulte que la DDPS mutante codée a la séquence d'aminoacides de SEQ ID NO: 14, à ceci près que le résidu histidine à la position 118 est remplacé par un résidu tyrosine. En outre, le gène lysC mutant contenu dans le plasmide RSFD80 a la séquence nucléotidique de lysC de type sauvage dans laquelle le résidu nucléotidique C à la position 1638 est remplacé par T (brevet US 6 040 160). Il en résulte que la AKIII mutante codée a une séquence dans laquelle le résidu thréonine à la position 352 est remplacé par un résidu isoleucine.
Il est possible d'utiliser un procédé quelconque pour introduire un ADN recombiné préparé comme décrit ci-dessus dans une bactérie utilisant le méthanol, à condition qu'il conduise à une efficacité de transformation suffisante. Par exemple il est possible d'utiliser l'électroporation (Canadian Journal of Microbiology, 43, 197 (1997)).
Il est possible aussi de stimuler ou augmenter l'activité DDPS et l'activité AK en permettant à des copies multiples des gènes dapA et lysC d'être présentes sur l'ADN chromosomique d'une bactérie utilisant le méthanol. Pour introduire des copies multiples des gènes dapA et lysC dans l'ADN chromosomique d'une bactérie utilisant le méthanol, on réalise une recombinaison homologue en utilisant comme cible une séquence qui est présente sur l'ADN chromosomique en un certain nombre de copies multiples. Il est possible d'utiliser comme séquence présente sur l'ADN chromosomique en un certain nombre de copies multiples un ADN répétitif ou une répétition inversée présente à l'extrémité d'un élément transposable. A titre d'alternative, comme décrit dans la demande de brevet japonais mise à la disposition du public (Kokai) n 2-109985, il est possible d'introduire des copies multiples des gènes dapA et/ou /ysCdans l'ADN chromosomique en les incorporant dans un transposon et en transférant celui-ci. Dans ces deux procédés, par suite du nombre accru de copies de gènes dapA et lysC dans les souches transformantes, les activités de DDPS et AK sont amplifiées.
Outre l'amplification génique ci-dessus, il est possible de stimuler le gène souhaité en remplaçant une séquence de contrôle de l'expression comme les promoteurs de dapA et lysC par des promoteurs plus forts (demande de brevet japonais mise à la position du public n 1- 215280). Comme promoteurs forts, on connaît par exemple le promoteur
lac, le promoteur trp, le promoteur trc, le promoteur tac, le promoteur PR et le promoteur PL du phage lambda, le promoteur tet, le promoteur amyE et le promoteur spac. L'introduction de ces promoteurs augmente l'expression du gène souhaité de sorte que l'activité de l'enzyme codée par ce gène est amplifiée. Il est possible de combiner l'augmentation de l'expression d'une séquence de contrôle avec l'augmentation du nombre de copies du gène souhaité.
Pour préparer un ADN recombiné par ligature d'un fragment de gène et d'un vecteur, le vecteur est digéré avec une enzyme de restriction correspondant à l'extrémité du fragment de gène. Habituellement, la ligature est réalisée au moyen d'une ligase comme l'ADN ligase de T4. Comme procédés pour la digestion, la ligature de l'ADN, la préparation d'ADN chromosomique, la PCR, la préparation d'ADN plasmidique, la transformation, la conception d'oligonucléotides utilisés comme amorces, il est possible d'utiliser des procédés courants bien connus de l'homme du métier. De tels procédés sont décrits par Sambrook, J., Fritsch, E. F., et Maniatis, T., dans "Molecular Cloning A Laboratory Manual, 2ème édition", Cold Spring Harbor Laboratory Press (1989).
Outre la stimulation de DDPS et AK, il est possible de stimuler aussi d'autres enzymes impliquées dans la biosynthèse de la L-lysine. De telles enzymes comprennent les enzymes de la voie du diaminopimélate comme la dihydrodipicolinate réductase, la diaminopimélate décarboxylase, la diaminopimélate déshydrogénase (voir W096/40934 pour toutes les enzymes précédentes), la phosphoénolpyruvate carboxylase (demande de brevet japonais mise à la disposition du public n 60-87788), l'aspartate aminotransférase (demande de brevet japonais publiée n 6-102028), la diaminopimélate épimérase et l'aspartate semialdéhyde déshydrogénase, et les enzymes de la voie de l'aminoadipate comme l'homoaconitate hydratase.
L'aspartokinase, l'aspartate semialdéhyde déshydrogénase, la dihydrodipicolinate synthase, la dihydrodipicolinate réductase et la diaminopimélate décarboxylase provenant de Methylophilus methylotrophus à titre de bactérie utilisant le méthanol sont décrites dans WOOO/61723.
De plus, les micro-organismes selon la présente invention peuvent avoir une activité diminuée d'une enzyme qui catalyse une
réaction pour produire un composé différent de la L-lysine par une voie constituant une ramification de la voie de biosynthèse de la L-lysine, ou bien ils peuvent être déficients en une telle enzyme. L'homosérine déshydrogénase (voir W095/23864) est un exemple d'enzyme qui catalyse une réaction pour produire un composé différent de la L-lysine par une voie qui constitue une ramification de la voie de biosynthèse de la L-lysine.
Il est possible d'utiliser de même pour d'autres L-aminoacides les techniques mentionnées précédemment pour stimuler les activités d'enzymes impliquées dans la biosynthèse de la L-lysine. La bactérie utilisant le méthanol selon la présente invention peut avoir un phénotype de type sauvage, à ceci près qu'elle est modifiée de sorte que l'activité EDD et/ou EDA est stimulée, à condition qu'elle soit capable de produire un L-aminoacide.
De plus, il est possible aussi d'améliorer la capacité de produire un L-aminoacide en stimulant ou augmentant l'activité d'une protéine impliquée dans la sécrétion extracellulaire du L-aminoacide. Par exemple, comme protéine impliquée dans la sécrétion extracellulaire de la L-lysine, on connaît la protéine LysE codée par le gène lyse La demanderesse a confirmé que, bien que le gène lyse de type sauvage provenant de bactéries Brevibacterium ne soit pas fonctionnel dans des bactéries Methylophilus ou des bactéries Methylobacillus, il est possible de le modifier pour qu'il soit fonctionnel dans une bactérie méthylotrophe. Des exemples de variants correspondants de la protéine LysE comprennent LysE24 et sont décrits dans les exemples qui suivent.
La protéine LysE qui est codée par le gène lysE comporte six régions en hélice hydrophobes. On suppose que certaines de ces régions hydrophobes sont des domaines transmembranaires. On suppose également qu'une région située entre les troisième et quatrième régions à partir de l'extrémité N-terminale est hydrophile et a une structure en boucle. Dans la présente invention, cette région hydrophile est appelée région en boucle. La séquence nucléotidique de lysE de type sauvage et la séquence d'aminoacides de la protéine LysE de Brevibacterium lactofermentum sont montrées dans SEQ ID NOS : et 8. Dans cette séquence d'aminoacides, les régions en hélice hydrophobes correspondent aux aminoacides n 5 à 20,37 à 58,67 à 93, 146 à 168,181 à 203 et 211 à 232. La région en boucle correspond aux aminoacides n 94 à 145.
La présente demanderesse a trouvé que le gène lysE était létal quand il est exprimé dans une bactérie utilisant le méthanol, mais que l'ADN codant un variant de la protéine LysE dépourvu de la région en boucle, on consistant sensiblement seulement en les hélices hydrophobes, favorisait la sécrétion de L-lysine et/ou L-arginine à l'extérieur d'une cellule de la bactérie utilisant le méthanol. Le gène lysE24 code une protéine LysE mutante qui ne comporte pas la région en boucle de type sauvage, ou une protéine LysE mutante qui consiste sensiblement seulement en les hélices hydrophobes.
La protéine LysE de type mutant mentionnée précédemment n'est pas limitée particulièrement à condition qu'elle comporte une ou plusieurs hélices hydrophobes et qu'elle favorise la sécrétion extracellulaire de la L-lysine, de la L-arginine ou de ces deux L-aminoacides quand elle est introduite dans une bactérie utilisant le méthanol. Spécifiquement, on envisage un ADN codant une LysE de type mutant qui contient les première à sixième hélices hydrophobes à partir de l'extrémité Nterminale. Plus spécifiquement, on envisage un ADN codant un peptide contenant les première à troisième hélices hydrophobes à partir de l'extrémité N-terminale et un peptide contenant les quatrième à sixième hélices hydrophobes à partir de l'extrémité N-terminale. Le gène lysE24 mentionné précédemment est un exemple de gène lysE de type mutant qui code un peptide contenant les première à troisième hélices hydrophobes et un peptide contenant les quatrième à sixième hélices hydrophobes. Le gène lysE24 résulte de l'introduction d'un codon d'arrêt en aval de la région codant la troisième hélice hydrophobe. La demanderesse a confirmé que si la région en aval de ce codon d'arrêt est délétée, la souche de Methylophilus methylotrophus AS1 contenant le gène lysE24 ne conduit pas à l'accumulation de L-lysine dans le milieu. De ce fait, on en a déduit qu'un peptide contenant les première à troisième hélices hydrophobes et un peptide contenant les quatrième à sixième hélices hydrophobes sont traduits séparément et fonctionnent séparément dans une bactérie utilisée dans le méthanol. La quantité de L-lysine ou de L-arginine produite augmente néanmoins si le gène lysE24 est introduit dans une bactérie utilisant le méthanol.
Il est possible d'utiliser un micro-organisme quelconque comme micro-organisme d'origine pour un ADN codant une protéine impliquée
dans la sécrétion de la L-lysine à l'extérieur d'une cellule, c'est-à-dire le gène lysE ou un gène homologue de celui-ci, à condition que le microorganisme choisi comporte des variants des gènes pouvant exprimer l'activité de sécrétion de la L-lysine dans une bactérie utilisant le méthanol. Spécifiquement, de tels micro-organismes comprennent par exemple des bactéries coryneformes comme Corynebacterium glutamicum et Brevibacterium lactofermentum, des bactéries Escherichia comme Escherichia coli, des bactéries Pseudomonas comme Pseudomonas aeruginosa, des bactéries Mycobacterium comme Mycobacterium tuberculosis.
Quand l'expression d'un gène de sécrétion d'aminoacides est augmentée dans une bactérie utilisant le méthanol, il est possible de préparer un ADN recombiné par ligature de son fragment de gène à un vecteur fonctionnel dans une bactérie utilisant le méthanol, de préférence un vecteur de type à copies multiples, et transformation de la bactérie utilisant le méthanol. A titre d'alternative, il est possible d'incorporer le gène dans un transposon que l'on introduit dans le chromosome. De plus, il est possible aussi de ligaturer en amont du gène un promoteur qui conduit à une transcription marquée dans une bactérie utilisant le méthanol.
Il est possible de produire un L-aminoacide en cultivant une bactérie utilisant le méthanol capable de produire le L-aminoacide obtenue comme décrit ci-dessus dans un milieu pour produire et accumuler le Laminoacide dans la culture et en recueillant le L-aminoacide à partir de la culture.
Il est possible de cultiver le micro-organisme utilisé selon la présente invention par un procédé utilisé typiquement pour la culture d'un micro-organisme utilisant le méthanol. Le milieu utilisé peut être un milieu naturel ou synthétique à condition qu'il contienne une source de carbone, une source d'azote, des ions inorganiques et d'autres composants organiques à l'état de traces.
Si le méthanol est utilisé comme principale source de carbone, la L-lysine ou la L-arginine peut être produite à faible coût. Quand le méthanol est utilisé comme principale source de carbone, il est ajouté à un milieu en une quantité de 0,001 à 30 %. Comme source d'azote, on utilise le sulfate d'ammonium, par exemple, en l'ajoutant au milieu. Par
ailleurs, il est possible d'ajouter de petites quantités de composants présents à l'état de traces comme le phosphate de potassium, le phosphate de sodium, le sulfate de magnésium, le sulfate ferreux et le sulfate de manganèse.
- 1 Dynamomètre LHOMARGY DY 30.
4. Mode opératoire a- Préparation des éprouvettes * Tissu support utilisé : Découpe de bandes de ~ 12 sur 17 cm dans le support fibreux. Pour faciliter cette découpe et éviter l'effilochage, on enduit les contours tracés sur le tissu, d'un élastomère silicone réticulant rapidement à froid (CAF). Donc à l'aide d'un pistolet on dépose des petites quantités de CAF que l'on étale à l'aide d'une spatule le long des contours. Une fois le CAF sec, le découpage sera plus facile.
* Préparation du mélange : 10 g de partie B pour 100 g de partie A. Il faut - 20 g de mélange pour préparer 3 essais. On ajoute 1 goutte de bleu de méthylène pour faciliter la superposition des deux faces enduites.
b- Application Par mode sérigraphique, on dépose 2 bandes de 10 cm sur 5 du mélange, parallèlement et à une distance de - 2 cm. Le morceau de support est pesé avant et après enduction pour connaître la quantité déposée.
* Séchage et réticulation sous presse: - 5 min à 80 C, - superposition des 2 faces enduites l'une sur l'autre, - 5 min sous presse à 120 C (déposer entre 2 feuilles de papier), à #2 tonnes, - 5 min à 160 C, laisser reposer à T ambiante pendant - journée.
6. 4 Essais d'application avec mélanges partie A1 + B, A1 + B + VS142 salifié, A1+ B + APV : Ces imprégnations sont réalisées sur support tissu de verre (200 g/m2) par foulardage selon l'exemple 3. Les échantillons sont passés en étuve à 150 C pendant 2 min. Les poids déposés sont comparables et représentatifs.
Partie Poids déposé Résistance au peignage (DIN 54301) A1 + B 18-20 11 A1 + B + VS 142 salifié 18 44 A1 + B + 1.8 % APV 19 - 20 24 A1 + B + 3.6 % APV 17 14 A1 + B + 5.4 % APV 16-19 16
Il a pu être observé que la meilleure résistance à l'effilochage matérialisée par le test de peignage est obtenue grâce à la composition A1 + B + VS 142 (présence du silane aminé salifié).
Procédé de revêtement d'un textile architectural avec au moins une couche d'élastomère silicone, à partir d'une émulsion silicone aqueuse et textile architectural ainsi revêtu La présente invention a trait à un procédé de revêtement d'un textile architectural avec au moins une couche d'élastomère silicone, obtenue à partir d'une émulsion aqueuse de polyorganosiloxane (POS), applicable et réticulable en couche mince sur le support et aux membranes silicones architecturales ainsi obtenues.
Plus précisément, l'invention concerne la réalisation de membranes silicones architecturales obtenues à partir d'un revêtement par un silicone d'un textile architectural, en particulier mais non limitativement d'un tissu de verre.
Cette réalisation consiste à déposer une composition silicone liquide sur le textile architectural puis à faire en sorte que la couche mince appliquée réticule (durcisse) et se transforme en un élastomère.
Les revêtements silicones jouent notamment le rôle de liant destinés à améliorer les propriétés mécaniques des textiles architecturaux, notamment la résistance à la déchirure, la résistance à l'effilochage, la souplesse voire l'aptitude au froissement.
Les revêtements silicones peuvent également contribuer à conférer aux textiles architecturaux une certaine imperméabilité et un caractère hydrofuge.
Dans le cas de textiles architecturaux incombustibles tels que les tissus de verre, il importe que ces revêtements silicones ne grèvent pas la résistance à la combustion et plus spécialement le pouvoir calorifique de tels textiles.