INPI-France/Brevets-Francais-2024-Chunked huggingface dataset:
Les polyacrylates à groupements latéraux aminés, quaternisés ou non, possèdent par exemple des groupements hydrophobes du type stéareth 20 (alcool stéarylique polyoxyéthylé né (2 0)).
Les polymères épaississants à chaîne grasse cationique peuvent être aussi choisis parmi les polyuréthanes cationiques à chaîne grasse.
Parmi ceux-ci, une des famille préférée peut être représentée par la formule générale (IV) suivante : dans laquelle : R et R', identiques ou différents, représentent un groupement hydrophobe ou un atome d'hydrogène ; X et X', identiques ou différents, représentent un groupement comportant une amine tertiaire ou quaternaire portant ou non un groupement hydrophobe, ou encore le groupement L" ; L, L'et L", identiques ou différents, représentent un groupement dérivé d'un diisocyanate ; P et P', identiques ou différents, représentent un groupement comportant une amine tertiaire ou quaternaire portant ou non un groupement hydrophobe ; Y représente un groupement hydrophile ; n, m, et p valent chacun indépendamment des autres entre 0 et 1000 ; la molécule contenant au moins une fonction amine tertiaire ou quaternaire et au moins un groupement hydrophobe.
Une famille préférée de polymères associatifs cationiques selon la présente invention est celle correspondant à la formule IV ci-dessus dans laquelle : R et R'représentent tous les deux indépendamment un groupement hydrophobe, X, X'représentent chacun un groupe L", n et p valent entre 1 et 1000 et L, L', L", P, P', Y et m ont la signification indiquée ci-dessus.
Une autre famille préférée de polymères associatifs cationiques selon la présente invention est celle correspondant à la formule IV ci-dessus dans laquelle :
R et R'représentent tous les deux indépendamment un groupement hydrophobe, X et X'représentent tous les deux indépendamment un groupement comportant une amine quaternaire, n et p valent zéro, et L, L', Y et m ont la signification indiquée ci-dessus.
X et X', identiques ou différents, sont choisis dans le groupe formé par un atome d'hydrogène, un ion de métal monovalent ou un équivalent ionique de métal bivalent des groupes la, t) a, Ilb, IVa et Vlilb du système périodique des éléments, Y est choisi dans le groupe formé par un radical OH, un radical NR1 R2 dans lequel R1 et R2, identiques ou différents, désignent un atome d'hydrogène ou un radical alkyle en C-j-Ce, n et m, identiques ou différents, désignent un nombre entier allant de 0 à 2.
L'invention a pour second objet l'utilisation des composés de formule (1) ainsi définis, à titre de réducteur de colorant, dans un milieu cosmétique aqueux approprié pour la décoloration à un pH compris entre 1,5 et 9 et de préférence entre 1,8 et 6, des fibres kératiniques humaines teintes par des colorants d'oxydation et/ou des colorants directs, en particulier des cheveux.
L'invention a pour troisième objet une composition de décoloration des fibres kératiniques humaines teintes par des colorants d'oxydation et/ou des colorants directs, en particulier des cheveux, comprenant au moins un réducteur de colorant dans un milieu cosmétique aqueux approprié pour la décoloration à un pH compris entre 1,5 et 9 et de préférence entre 1,8 et 6, et caractérisée par le fait que ledit réducteur est un dérivé d'acide sulfinique de formule (1) ci-avant définie.
Les compositions destinées à la décoloration des cheveux à l'aide d'agents réducteurs se présentent principalement sous forme de compositions prêtes à l'emploi constituées de produits anhydres (poudres) ou de crèmes ou de gels contenant le ou les agents réducteurs que l'on mélange au moment de l'emploi avec une composition aqueuse contenant un agent de pH. Les compositions de décoloration se présentent également sous forme de compositions prêtes à l'emploi aqueuses contenant le ou les agents réducteurs au pH approprié.
Les dérivés d'acides sulfiniques de formule (1) selon l'invention sont des composés nouveaux.
La présente invention a donc pour quatrième objet les nouveaux composés de formule (1).
Les dérivés d'acides sulfiniques de formule (1) pour laquelle Y désigne un radical OH peuvent être obtenus par réaction, sous atmosphère inerte, du dithionite de sodium (cas où X'désigne Na+) sur l'acide oxo-carboxylique correspondant (ou son sel), selon le schéma suivant : 0 OH XOOCJ TÂJ'LCOOX XOOCT 1J LCOOX m 1 n m n fi Dithionite de sodium O ONa Les dérivés d'acides sulfiniques de formule (1) pour laquelle Y désigne un radical NR-R peuvent être obtenus suivant une réaction de type Mannich, par réaction, en milieu basique, d'une amine substituée ou non substituée sur l'hydroxysulfinate correspondant.
Cette réaction peut être réalisée en deux temps, ou en un seul temps à partir de l'acide oxo-carboxylique correspondant (ou son sel) en lui ajoutant le dithionite de sodium et l'amine correspondante, selon le schéma suivant :
- Culture cellulaire.
Lorsque les cellules ont atteint la pré confluence, une trypsination est réalisée et les cellules sont ensemencées en plaque 12 puits, à raison de 12 200 cellules/puit.
A pré confluence, les cellules sont mises en contact avec l'extrait de Shitaké à 20% en ergostérol à la concentration de 1,5 ng/ml dans le milieu de culture. Deux références internes sont intégrées au test : un témoin de base (cellules maintenue dans le milieu de prolifération à 0,15 mM de calcium) et un témoin positif de différenciation (cellules cultivées dans un milieu induisant la différenciation contenant 1,5 mM de calcium et 1 mM de butyrate de sodium).
- Comptage des cellules épidermiques.
Après 48 heures de traitement, les cellules contenues dans chaque puit sont récupérées par trypsination. Afin d'évaluer la prolifération cellulaire, les cellules sont diluées au demi dans du bleu trypan, un colorant qui pénètre dans les cellules mortes, et les cellules vivantes sont comptées sur cellule de Malassez.
- Comptage des enveloppes cornées à partir des cellules épidermiques différenciées.
Pour mettre en évidence la différenciation cellulaire, les culots cellulaires sont soumis à un traitement drastique à base de Dithiothreitol (20 mM) et de Sodium Dodecyl Sulfate (1% en PBS) et sont placés à 900C pendant 10 minutes. Après traitement, les enveloppes
cornées, très résistantes, peuvent alors être comptées sur cellule de Malassez.
Les résultats concernant l'effet du Shitaké 20% en ergostérol sur la prolifération sont présentés dans le tableau 1 ci-dessous et dans le graphe de la figure 3 en annexe.
Les résultats concernant l'effet du Shitaké 20% en ergostérol sur la différenciation sont présentés dans le tableau 2 ci-dessous et dans le graphe 2 de la figure 4 en annexe. Chaque essai a été répété trois fois.
Nombre de Témoin de Shitaké Témoin de cellules base 20% différenciation Essai 1 620 000 690 000 530 000 Essai 2 680 000 850 000 440 000 Essai 3 580 000 720 000 480 000 Moyenne 626 667 753 334 483 334 Ecart-type 41 096 69 442 36 817 Gain de 100 % 120,21% 77,13% croissance Tableau 2
Nombre Témoin de Shitaké Contrôle d'enveloppes base 20% positif de cornées/100 différenciation cellules Essai 10, 16129 0, 07246 0, 37736 Essai 20, 07353 0, 23529 0, 795454 Essai 30, 08620 0, 347222 0,8334 Moyenne 0, 1064 0, 221230, 6551 Ecart-type 0, 0387 0, 0, 20666 Gain de 0% 107, 96% 515,86% différenciation/ Témoin
Le nombre d'enveloppes cornées comptées est ramené au nombre de cellules afin d'obtenir un nombre d'enveloppes cornées pour 100 cellules également appelé pourcentage de cornification.
Dans les résultats indiqués ci-dessous, le témoin de base est considéré comme induisant 100% de prolifération et 0% de cornification. En effet, ce témoin de base correspond au milieu de culture optimal pour induire la prolifération mais les facteurs nécessaires à l'induction d'une différenciation cellulaire ne sont pas présents dans ce milieu de culture.
Typiquement, il est souhaitable d'immobiliser la protéine à domaine HECT ou son partenaire pour faciliter la séparation des complexes des formes non complexées et faciliter l'automatisation de l'expérience. La liaison peut être réalisée dans des plaques de microtitration, des tubes à essais, des microtubes, toute vaisselle permettant de contenir les différents réactifs. Une protéine de fusion peut être produite qui permet la liaison de la, protéine à une matrice. Par exemple, des protéines de fusion à domaine HECT/GST (glutathione S transferase) peuvent être adsorbées sur des billes de sépharose qui sont ensuite mis en présence du partenaire marqué au 35S et du composé testé. Ce mélange est incubé dans des conditions favorables à la formation du complexe, des conditions physiologiques en terme de sel et de pH par exemple. Apres cette incubation, les billes sont lavées pour retirer tout matériel non fixé, la matrice immobilisée et la radioactivité déterminée directement (les billes sont placées dans du liquide à scintillation par exemple), ou dans le surnageant après dissociation des complexes. Les complexes peuvent également être dissociés de la matrice, séparés par une électrophorèse de type SDS-PAGE, et le niveau de protéine à domaine HECT ou de partenaire trouvé dans la fraction de bille quantifié sur gel en utilisant les techniques d'électrophorèse standard.
L'interaction entre deux molécules peut également être déterminée en utilisant la technique de FRET (Fluorescence résonance energy transfert). Le
principe est basé sur le fait que le transfert d'énergie qui se produit entre deux fluorophores quand ils sont proches ( < 10nm), et que le spectre d'émission du premier fluorophore (le donneur) recouvre le spectre d'excitation du second (l'accepteur). Une association étroite entre deux fluorophores adaptés et l'excitation du donneur, se traduit donc par une augmentation de la fluorescence de l'accepteur et/ou une diminution de la fluorescence du donneur par FRET (Herman, 1989). Cette technique peut notamment être appliquée à l'étude de l'interaction entre des protéines à domaine HECT et leurs substrats et être utilisée pour identifier des inhibiteurs ou des activateurs de l'interaction. Comme le FRET est une méthode spectroscopique non destructive pour mesurer les interactions moléculaires, elle peut se faire sur des cellules vivantes.
L'invention est donc aussi relative à un procédé pour cribler des composés modulant l'interaction entre un polypeptide à boîte à domaine HECT et un partenaire, comprenant les étapes suivantes : a) mettre en contact un polypeptide à domaine HECT tel que défini ci- dessus, une protéine partenaire et le composé candidat à tester ; b) détecter les complexes éventuellement formés entre le polypeptide à domaine HECT et la protéine partenaire.
Test dans des systèmes cellulaires L'invention fournit également des méthodes expérimentales cellulaires pour identifier des agents agonistes ou antagonistes modulant l'activité des protéines à domaine HECT. L'effet d'un composé sur l'expression d'un gène codant une protéine à domaine HECT peut être déterminé par des expériences de transfection en utilisant un gène rapporteur. Ce gène rapporteur peut être n'importe quel gène codant une protéine quantifiable, par exemple la luciférase ou le gène CAT. Le niveau d'expression de ce gène rapporteur est alors déterminé en présence ou en l'absence du composé. Des tests cellulaires utilisables pour détecter des inhibiteurs des activités ubiquitine ligase ont déjà été décrits qui utilisent des protéines fusionnées à la GFP comme substrats (Dantuma, N., 2000). Une approche similaire a également été utilisée pour étudier l'ubiquitination de c-jun en utilisant une protéine de fusion c-jun-ss-galactosidase (Treier, M. et al., 1994).
Le même principe pourra être utilisé pour étudier la protéolyse dépendante de l'ubiquitine de n'importe quelle protéine cellulaire en construisant la fusion appropriée.
Une autre application des méthodes cellulaires est le double hybride chez la levure (Gyuris et al., 1993), adapté à l'isolement de peptides naturels (provenant par exemple d'une banque d'expression d'ADNc), ou synthétiques (d'une banque d'expression de cadres de lecture au hasard), interagissant avec un polypeptide de l'invention. Ce polypeptide interactant peut ensuite être utilisé pour détecter une augmentation ou une diminution de son interaction avec la protéine à domaine HECT, permettant donc l'identification d'agonistes ou d'antagonistes.
Les composants du système de conjugaison de l'ubiquitine peuvent être endogènes à la cellule sélectionnée pour effectuer l'expérience.
Autrement, certains ou tous les composants peuvent provenir de sources exogènes. Par exemple, des protéines de fusion peuvent être introduites dans la cellule par des techniques recombinantes (comme l'utilisation d'un vecteur d'expression), ou en microinjectant dans la cellule la protéine de fusion elle-même ou l'ARNm codant cette protéine.
Dans tous les cas, la cellule n'est manipulée qu'après incubation avec un inhibiteur candidat afin de faciliter la détection de l'ubiquitination ou la dégradation de la cible. Comme décrit plus haut, pour des expériences réalisées avec des mélanges reconstitués de protéines ou des Iysats, l'efficacité du candidat inhibiteur est évaluée en mesurant des caractéristiques directes de la protéine cible, tel que le changement de poids moléculaire par des méthodes électrophorétiques, ou par détection dans un
test de liaison. Dans ce cas, la cellule doit être Iysée à la fin de l'incubation avec l'agent candidat, et le lysat manipulé dans une étape de détection de la même manière que précédemment.
, Dans ces expériences utilisant des cellules entières, l'utilisation d'un gène rapporteur peut également s'avérer judicieuse. Un gène rapporteur comprend tout gène qui exprime un produit détectable, sous forme d'ARN ou de protéine. Les gènes rapporteurs privilégiés sont ceux qui sont détectables directement. Ce gène rapporteur peut être inclus dans une construction sous la forme d'un gène de fusion avec la protéine cible d'intérêt.
Parmi les exemples variés de gènes rapporteurs, il y a le gène CAT (chloramphenicol acetyl transferase) (Alton et Vapnek, 1979), la luciferase, et d'autres systèmes de détection enzymatiques telles que la betagalactosidase, la luciférase bactérienne, la phosphatase alcaline, etc. Le produit du gène rapporteur est détecté par une activité intrinsèque associée avec ce produit. par exemple, le gène rapporteur peut coder le produit d'un gène avec une activité détectable par la couleur, la fluorescence, ou la luminescence. Le niveau d'expression du gène rapporteur est alors comparé au niveau d'expression dans la même cellule en l'absence du composé testé.
La moindre différence statistique ou d'un autre ordre indique que le composé a d'une manière ou d'une autre altéré l'activité de la ligase.
L'invention a également pour objet un procédé pour cribler des composés modulant l'interaction entre un polypeptide à domaine HECT et une protéine partenaire, comprenant les étapes suivantes : a) co-transfecter ou co-transformer une cellule hôte recombinante selon l'une des revendications 11 ou 12 avec un vecteur codant une protéine partenaire, dans un système double-hybride ; b) incuber la cellule hôte obtenue à l'étape a) avec le composé candidat à tester ; c) détecter les modifications dans l'interaction entre le polypeptide à domaine HECT et la protéine partenaire.
- (3) les copolymères de vinyl pyrrolidone et de monomères hydrophobes à chaîne grasse ; On peut citer à titre d'exemple :
- les produits ANTARON V216 ou GANEX V216 (copolymère vinylpyrrolidone 1 hexadécène) vendu par la société l. S. P.
- (4) les copolymères de méthacrylates ou d'acrylates d'alkyles en C1-C6 et de monomères amphiphiles comportant au moins une chaîne grasse tels que par exemple le copolymère acrylate de méthyle/acrylate de stéaryle oxyéthyléné vendu par la société GOLDSCHMIDT sous la dénomination ANTIL 208.
Les polyéthers polyuréthanes non-ioniques à chaîne grasse peuvent être des copolymères triblocs dont la séquence hydrophile est une chaîne polyoxyéthylénée comportant de 50 à 1000 groupements oxyéthylénés. Les polyethers polyuréthanes non-ioniques comportent une liaison uréthanne entre les séquences hydrophiles, d'où l'origine du nom.
A titre d'exemples de polyéthers polyuréthanes non-ioniques à chaîne grasse utilisables dans l'invention, on peut aussi utiliser aussi le Rhéolate 205 à fonction urée vendu par la société RHEOX ou encore les Rhéolates 208,204 ou 212, ainsi que l'Acrysol RM 184, l'Aculyn 44 et l'Aculyn 46 de la société ROHM & HAAS [I'ACULYN 46 est un polycondensat de polyéthylèneglycol à 150 ou 180 moles d'oxyde d'éthylène, d'alcool stéarylique et de méthylène bis (4-cyclohexylisocyanate) (SMDI), à 15% en poids dans une matrice de maltodextrine (4%) et d'eau (81%) ; l'ACULYN 44 est un polycondensat de polyéthylèneglycol à 150 ou 180 moles d'oxyde d'éthylène, d'alcool décylique et de méthylène bis (4cyclohexylisocyanate) (SMDI), à 35% en poids dans un mélange de propylèneglycol (39%) et d'eau (26%)].
Arrière plan technologique de l'invention La demande de brevet européen EP0930584A2 indique qu'il est possible pour un utilisateur de naviguer dans des images panoramiques en modifiant la position et l'orientation d'un point de vue qui définit un certain champ de vision.
Mais, lorsque l'utilisateur définit lui-même sa navigation, il risque de se perdre dans le programme. Ceci est particulièrement gênant lorsque l'utilisateur visualise des programmes tels que des films ou des retransmissions d'événements, parce qu'il risque alors de perdre le fil de l'action.
Un but de l'invention est de remédier à cet inconvénient.
Résumé de l'invention Ce but est atteint avec un équipement de visualisation qui comporte au moins une source de commandes de navigation prédéfinies et un dispositif de sélection pour appliquer à la vidéo panoramique soit les commandes de navigation prédéfinies fournies par une source de commandes de navigation prédéfinies, soit les commandes de navigation définies par l'utilisateur.
Conformément à l'invention, un dispositif de sélection permet d'appliquer à la vidéo panoramique soit une navigation définie par l'utilisateur lui-même, soit une navigation prédéfinie.
Dans un premier mode de réalisation, la sélection est contrôlée par l'utilisateur. A titre d'exemple, l'utilisateur qui navigue librement dans une vidéo panoramique peut à tout instant choisir d'appliquer une navigation prédéfinie pour se recentrer sur l'action. Il peut ensuite reprendre la main lorsqu'il le souhaite.
Dans un second mode de réalisation, la sélection est contrôlée automatiquement. A titre d'exemple, une navigation prédéfinie est appliquée à certains instants prédéfinis, et entre ces instants prédéfinis, la navigation est librement définie par l'utilisateur.
On notera que la demande de brevet européen précitée EP0930584A2 indique aussi qu'une autre façon de créer une animation est de naviguer dans une suite de positions et d'orientations prédéfinies du point de vue. Mais ce mode de navigation élimine toute possibilité d'interaction pour l'utilisateur.
L'invention propose une utilisation combinée de commandes de navigation librement définies par l'utilisateur et de commandes de navigation prédéfinies. Elle permet ainsi de tirer partie des avantages de chacun des deux modes de navigation cités dans l'art antérieur.
Avantageusement, les commandes de navigation prédéfinies sont constituées par un ou plusieurs fichiers associés à ladite vidéo panoramique et contenant chacun une suite de commandes de navigation qui correspond à un montage particulier de la vidéo panoramique. Un tel fichier est par exemple un fichier de description de ladite vidéo panoramique dans lequel des paramètres de mouvement de caméra sont définis, lesdits paramètres de mouvement de caméra constituant lesdites commandes de navigation prédéfinies. Un tel fichier est par exemple conforme à la norme MPEG-7.
Brève description des dessins D'autres détails et avantages de l'invention apparaîtront dans la description qui va suivre, faite en regard des figures annexées données à titre d'exemples non limitatifs : - la figure 1 est un schéma fonctionnel général d'un exemple d'équipement de visualisation selon l'invention, - la figure 2 est un schéma fonctionnel d'un mode de réalisation préférentiel d'un équipement de visualisation selon l'invention, - la figure 3 est un schéma en blocs d'un exemple de système de transmission selon l'invention.
Description de modes de réalisation de l'invention Sur la figure 1 on a représenté un schéma fonctionnel général d'un exemple d'équipement selon l'invention de visualisation d'un montage d'une vidéo panoramique par application de commandes de navigation à ladite vidéo panoramique.
L'équipement de visualisation E comporte une source VS de vidéo panoramique. Cette source VS délivre des données vidéo VD qui sont transmises à un dispositif de montage MC destiné à élaborer un montage VM de ladite vidéo panoramique.
L'équipement E comporte aussi un dispositif de contrôle CTRL destiné à être manipulé par un utilisateur pour définir des commandes de navigation UN au fur et à mesure de la visualisation. Ce dispositif de contrôle est par exemple constitué par une souris.
L'équipement E comporte aussi une source PS de commandes de navigation prédéfinies.
Sur la figure 1, cette source PS délivre deux suites de commandes de navigation référencées PN1 et PN2.
Aussi, une solution de marquage comprenant un anticorps marqué peut être utilisée dans le procédé de détection de l'invention selon le protocole suivant - Prélever 90 l d'une dilution de l'échantillon, - Ajouter 10 III de l'anticorps antiglycophorine-PE, - Vortexer et incuber durant 15 minutes à température ambiante à l'abri de la lumière, - Ajouter 900 pl de tampon PBS, Placer la membrane CB04 dans la rampe de filtration, - Filtrer sous vide 100 l de la solution à analyser, - Analyser la membrane dans l'Analyseur en inversant les câbles primaire et tertiaire de l'Analyseur.
V. CONCLUSIONS Les options techniques pour atteindre les meilleurs conditions de préparation des germes pathogènes ont été définies à l'aide de ses travaux expérimentaux.
En ce qui concerne les concentrés plaquettaires ces options techniques comportent : 1) Etape d'agrégation avec par exemple un anticorps activateur plaquettaire tel que CD9, 2) Etape de lyse cellulaire avec une combinaison des détergents tels que saponine, Tween 20 et Triton X 100.
En ce qui concerne les concentrés de globules rouges : 1) Etape d'agglutination avec une lectine telle que par exemple Phaseolus vulgaris, 2) Etape de lyse cellulaire avec une combinaison de détergents tels que saponine, Tween 20 et Triton X 100.
Le marquage des germes pathogènes pouvant intervenir indistinctement lors de l'étape d'agrégation, lors de l'étape de lyses ou directement sur les germes concentrés sur le dernier filtre avant analyse.
Les caractéristiques phénotypiques des virus sont liées aux divers aspects du comportement viral et
directement impliquées dans des nombreuses interactions entre lesdits virus et leur environnement.
Parmi les caractéristiques phénotypiques du virus VIH dont l'analyse présente un intérêt particulier du point de vue médical, se trouvent celles liées à l'expression des gènes, susceptibles de subir au moins une mutation, situés dans les régions GAG, ENV, ou POL du génome viral, telles que celles ci-dessous énumérées : I Infectivité, capacité réplicative et virulence.
Ces caractéristiques phénotypiques des virus VIH peuvent être liées à la fonction de toutes les
régions du génome virale, qu'il s'agisse des parties codant pour des protéines ou des régions intervenant dans les différents mécanismes ou étapes du cycle réplicatif viral. En particulier il est important d'évaluer l'effet produit par les mutations dans le gènes codant pour la protéase, la transcriptase inverse, l'intégrase ou l'enveloppe sur la réplication des virus et tout particulièrement chez les virus ayant développé une résistance aux agents antiviraux.