INPI-France/Brevets-Francais-2024-Chunked huggingface dataset:
- la figure 1 illustre en haut la structure tridimensionnelle du site I de la calmoduline de Paramecium tetraurelia et la coordination d'un ion calcium ; en bas, des résidus coordonnant le calcium dans les quatre sites, - la figure 2 illustre les séquences des peptides dérivés du site I de la calmoduline qui ont été étudiés, - la figure 3 illustre les spectres de dichroïsme circulaire d'une solution 50 M du peptide cyclique CaMlc en présence d'ions calcium dans MES 10 mM (pH 6,5), ajoutés à des concentrations égales à 0, 0,2, 0,5, 1,0, 2,0, 5,0, 20 équivalents, - la figure 4 illustre les variations de l'intensité de dichroïsme circulaire à 222 nm du peptide CaM-Mlc, en fonction de la concentration molaire de calcium et son adaptation à la courbe d'isotherme de liaison, - la figure 5 illustre les variations de l'intensité de fluorescence au maximum d'émission en fonction de la concentration molaire des ions Terbium (à 545 nm) et Europium (à 618 nm), ajoutés au peptide CaM-Mlc. Les courbes représentent les isothermes de liaison adaptées aux points expérimentaux, - la figure 6 représente le diagramme de spéciation de l'uranium (VI) à une concentration de 1 M, - la figure 7 est une représentation schématique de l'uranyle dans la boucle coordinante de la calmoduline mutée (peptide CaM-M3c), obtenue à partir de la structure tridimensionnelle de la boucle de la calmoduline (code PDB : 1 EXR), - la figure 8 illustre les spectres dichroïques d'une solution du peptide CaM-M3c 20 M dans le tampon MES 1 mM, en présence de 8 équivalents de divers métaux, - la figure 9 illustre les spectres de fluorescence correspondant au titrage par le peptide CaM-M3c, d'une solution 2,0 M de nitrate d'uranyle dans l'eau à pH 6,5, - la figure 10 illustre les spectres de fluorescence correspondant au titrage par le peptide CaM-M3c, d'une solution 2,0 M de nitrate d'uranyle en tampon phosphate 1 mM, pH 6,5, - la figure 11 illustre la variation de l'intensité d'émission de fluorescence (à 520 nm) d'une solution 2,0 M de nitrate d'uranyle en tampon
phosphate 1,0 mM, en fonction de la quantité de peptide CaM-M3c et son adaptation avec la relative équation d'isotherme de liaison, - la figure 12 illustre la diminution de fluorescence de solutions de nitrate d'uranyle 20,0, 2,0 et 0,2 M en présence d'ions métalliques calcium 2,0 mM, magnésium 2,0 mM et sodium 0,4 mM (et de tampon phosphate 1,0 mM), en fonction de la quantité de peptide CaM-M3c. Cette expérience mime un titrage de l'uranium présent comme contaminant dans une eau de source, - la figure 13 illustre les spectres de titrage par la protéine calmoduline, d'une solution 2,0 M de nitrate d'uranyle en tampon phosphate 1,0 mM (pH 6,5), - la figure 14 illustre le titrage par SLRT d'une solution de nitrate d'uranyle 0,4 M dans un tampon phosphate 1,0 mM (pH 7,0) par une solution de Calmoduline (0 à 8 M), puis titrage du mélange final par du calcium (de 0 à 8 mM). Chaque point représente la valeur de l'intensité relevée au maximum du spectre de l'ion uranyle libre en solution corrigée par les variations de l'intensité du tir LASER.
- la figure 15illustre les spectres de fluorescence du peptide ligand de la calmoduline en l'absence de la protéine (courbe à traits), en présence de 1 équivalent de calmoduline (courbe continue), avec calcium (courbe à traits et points) ou uranium (courbe pointillée).
- la figure 16 illustre la simulation des points expérimentaux obtenus dans l'expérience de titrage d'une solution d'uranyle 0,4 M par la calmoduline, en utilisant le logiciel Dynafit. Quatre simulations ont été proposées au logiciel en prenant en compte de 1 à 4 sites à haute affinité pour l'uranium par molécule de protéine. Seule la courbe correspondant à 2 sites est représentée ici car elle seule conduit à une simulation correcte de l'expérience et - la figure 17 correspond à la simulation des points expérimentaux obtenus dans l'expérience de compétition entre calcium et uranyle pour la calmoduline, obtenue par le logiciel Dynafit, en considérant que chaque monomère de protéine calmoduline contient deux sites indépendants l'un de l'autre.
Tableau I: Liste des peptides étudiés dans la Demande
N d'identification Séquence Nom SEQ ID NO : 1 EQIAEFKEAFALFDKDGDGTITTKELGTVMRSL CaM SEQ ID NO : 2 EQIAEFKEAFALCDKDGDGYITTKELGTCMRSL CaM-M1c SEQ ID NO : 3 EQIAEFKEAFALCDKDGDGYITTKDLGTCMRSL CaM-M2c SEQ ID NO : 4 EQIAEFKEAFALCTKDGTGYITTKELGTCMRSL CaM-M3c SEQ ID NO : 5 EQIAEFKEAFALCNKNGNGYITTKELGTCMRSL CaM-M4c SEQ ID NO : 6 EQIAEFKEAFALCDKTGTGYITTKELGTCMRSL CaM-M5c SEQ ID NO : 7 EQIAEFKEAFALCTKTGDGYITTKELGTCMRSL CaM-M6c SEQ ID NO : 8 RRKWQKTGHAVRAIGRL MLCK SEQ ID NO :9 EQIAEFKEAFALCSKDGSGYITTKELGTCMRSL CaM-M7c SEQ ID NO :10 EQIAEFKEAFALCTKTGTGYITTKELGTCMRSL CaM-M8c SEQ ID N0:11 EQIAEFKEAFALCTKDGDGYITTKELGTCMRSL CaM-M9c SEQ ID N0:12 EQIAEFKEAFALCDKDGTGYITTKELGTCMRSL CaM-M10c Exemple 1 : Matériels et Méthodes 1) Synthèse peptidique Les peptides ont été synthétisés en phase solide, avec un synthétiseur automatique de peptides Applied Biosystems, mod. 433A, et en chimie Fmoc, qui utilise le groupement fluorénylméthyloxycarbonyle (Fmoc) pour la protection temporaire de la fonction a-aminique des acides aminés. Les groupements protecteurs utilisés pour les chaînes latérales des acides aminés ont été le tertio-butyle ether (tBu) pour les résidus Ser, Thr et Tyr ; tertio-butyle ester (OtBu) pour Asp, Glu ; trityle (Trt) pour Gln, Asn, Cys ; tertio-butyloxycarbonyle(Boc) pour Lys et 2,2,5,7,8-penta- métylchromane-6-sulfonyle (Pmc) pour Arg.
La réaction de couplage a été effectuée en présence d'un excès de 10 équivalents d'acide aminé (1 millimole) par rapport à la résine (0,1 millimole). Celleci a d'abord été déprotégée du groupement Fmoc par une solution de pipéridine 20 %.
La pipéridine en excès a été éliminée par lavage au N-méthylpyrrolidone (NMP). Le suivi de la réaction de déprotection a été effectuée par détection UV à 305 nm des adduits dibenzofulvène-pipéridine. Parallèlement, l'acide aminé a été dissous dans un mélange constitué de 1 ml de NMP et de 1 ml d'une solution 1 M de 1-N-hydroxy-7azabenzotriazole (HOAt) dans du NMP. Une solution de 1 ml de N,N'-dicyclohexylcarbodiimide (DCC) 1 M dans NMP a alors été ajoutée pour former l'ester activé de l'acide aminé. Après 40 minutes, cet ester actif a été introduit dans le réacteur contenant la résine déprotégée.
En fin de synthèse, la résine a été lavée plusieurs fois au dichlorométhane (DCM). Le clivage du peptide et la déprotection des groupements protecteurs des chaînes latérales des acides aminés ont été effectués en conditions acides. La résine a été mise en suspension (100 ml par gramme de résine) dans une solution de 81,5 % d'acide trifluoroacétique (TFA), 5% de phénol, 5% de thioanisole, 5% d'eau, 2,5% d'éthanedithiol et 1% de triisopropylsilane pendant trois heures sous agitation à température ambiante. Après filtration sur fritté, le milieu réactionnel a été précipité à l'éther diisopropylique puis centrifugé. Le culot a été séparé du surnageant et dissous dans du TFA. Après reprécipitation à l'éther et centrifugation, le culot a été à nouveau dissous dans de l'acide acétique 20% puis lyophilisé.
Le produit réactionnel brut obtenu a été purifié une première fois sur colonne préparative Vydac C18 phase inverse (1,0 x 25,0 cm) en utilisant un gradient 0-60% d'acétonitrile en 90 minutes. Le peptide linéaire pur a alors été lyophilisé, puis redissous dans 200 ml d'une solution Tris 100 mM, pH 8,0. Un équivalent d'acide 5,5' dithiobis(2-nitrobenzoïque) a été ajouté de façon à conduire à la formation spécifique du pont disulfure intramoléculaire entre les deux cystéines. Le milieu réactionnel a alors été acidifié puis purifié en utilisant le même protocole que pour le produit brut réactionnel. Les fractions de produit pur ont été regroupées et lyophilisées. La pureté du produit a été confirmée par spectrométrie de masse électrospray.
Des solutions stocks ont été préparées par dissolution dans l'eau, et les concentrations ont été déterminées par spectrophotométrie en utilisant des coefficients d'extinction molaire de 1280 M-1.cm-1pour la tyrosine, 120 M-1.cm-1pour le pont disulfure et de 5690 M-1.cm-1pour le tryptophane.
2) Métaux Tous les sels métalliques utilisés sont des nitrates (>99,9% de pureté, Aldrich, France). Les solutions mères sont acidifiées à pH=2 avec de l'acide nitrique pour éviter la formation d'hydroxydes.
3) Fluorescence Les spectres de fluorescence sont enregistrés sur un spectromètre Cary Eclipse (Varian, France) équipé d'un porte-cuve thermostaté. La longueur d'onde d'excitation utilisée est de 280 nm avec des largeurs de fentes de 10 nm en
excitation et de 2,5 nm en émission. Les spectres sont enregistrés entre 300 nm et 450 nm dans une cuve de 1 cm de chemin optique.
4) Spectrofluorimétrie Laser à Résolution Temporelle (SLRT) Un laser Nd-YAG (modèle minilite, CONTINUUM) opérant à 266 nm et délivrant une énergie de 1 mJ en pulse de 4 ns à une fréquence de 20 Hz a été utilisé comme source d'excitation. Le faisceau a été dirigé dans une cuve en quartz de 4 ml, puis dans la cellule de mesure du spectrofluorimètre FLUO 2001 (Dilor, France) à l'aide de lentilles en quartz. La lumière a alors été concentrée à l'entrée d'un polychromateur, et la détection du signal a été effectuée à l'aide d'une barette de 1024 photodiodes refroidies par effet Peltier (-30 C). L'enregistrement des spectres a été réalisé en intégrant le signal détecté par les photodiodes pendant une durée de 0,5s. Un circuit électronique synchronisé avec le LASER a permis d'effectuer la détection après un délai de 90 s pendant une durée de 50 s. L'ensemble a été contrôlé par un ordinateur (DELL).
Les complexes uranium/phosphate présentent la particularité d'augmenter l'intensité de fluorescence de l'ion métallique alors que les autres ligands connus conduisent à une atténuation de la fluorescence.
Des fractions d'une solution aqueuse du peptide ont été ajoutés successivement à une solution 2,0 M de U02(N03)2 dans un tampon phosphate 1 mM à pH 6,5. Le spectre de fluorescence de l'ion uranyle (#ex = 266 nm) a été enregistré après chaque ajout. L'ensemble des spectres obtenus est représenté à la figure 10.
Le graphe de l'intensité à 520 nm en fonction de la concentration d'uranium ajoutée est alors simulé par l'isotherme de liaison correspondant à la formation d'un complexe 1/1 entre l'uranium et le peptide, selon la relation, déduite de l'expression de la constante de dissociation : où [U]o = 2,0 M, Kd est la constante de dissociation du complexe, et [P] désigne la quantité de peptide ajouté en solution. Les données expérimentales ainsi que son interprétation par l'équation (1) sont représentées à la figure 11. La constante de dissociation calculée par cette approche est de 18 M.
b3) AnJy.ctJ.ç.9gnJjnti~9..ct.r9):mÜHn.n.~p.I~n ~(rm!t[ç~ .j.Qm La coordination de l'uranium par le peptide a également été étudiée en présence d'un mélange d'autres ions. La composition du milieu réactionnel correspond à une moyenne de la composition en ions de plusieurs eaux de source françaises, auxquelles ont été retirés les ions carbonates qui sont des inhibiteurs de fluorescence de l'uranyle. La composition exacte du milieu testé est la suivante :
Ce milieu est artificiellement contaminé par des concentrations d'uranium de plus en plus faibles (20 M, 2 M, 0,2 M). Dans chacun des cas, le peptide est ajouté jusqu'à obtenir une extinction totale de la fluorescence de l'uranium (figure 12).
Les constantes de dissociation apparentes calculées pour chacun de ces titrages sont de 10 1 M. Elles sont du même ordre de grandeur que la constante de dissociation calculée dans l'eau déionisée à pH 6,5 et en tampon phosphate. Ceci met en évidence l'absence de compétition entre U(VI) et les autres cations métalliques d'une part, et entre le peptide et les autres ligands de l'uranium d'autre part : le peptide CaM-M3c est donc sélectif de l'uranium dans ces conditions.
Les résultats obtenus montrent que le peptide CaM-M3c qui possède les mutations D20T et D24T est sélectif de l'uranium VI. Dans le domaine de concentration étudiée (0,1 M à 2,0 mM en métaux), le peptide CaM-M3c coordine l'uranium avec une constante de dissociation entre 3,8 et 18 M dans les différents milieux testés. Aucune affinité mesurable pour Mg, Ca, Sr, Ba, Eu, Tb n'est détectée. Exemple 4 : Analyse de l'interaction de l'uranium avec la calmoduline native de cerveau bovin 1) Analyse de la coordination de l'uranium par la protéine calmoduline de cerveau de b#uf.
La coordination de l'uranium (sous forme d'uranyle, 2,0 M) par la protéine native en milieu phosphate 1 mM a également été étudiée. La complexation de l'uranium à la protéine se traduit par une chute de l'intensité de fluorescence de
l'uranyle. Les spectres du titrage sont représentés à la figure 13. Dans une autre expérience, une solution de nitrate d'uranyle 0,4 M dans un tampon phosphate 1,0 mM (pH 7,0) a été titrée par une solution de calmoduline jusqu'à une concentration protéique de 8 M. Après ajout de calmoduline 8 M, des ions calcium ont été ajoutés jusqu'à la concentration de 8 mM (figure 14). Les valeurs du titrage de l'uranyle par la calmoduline ont été interprétées en simulant les données expérimentales par un système d'équations correspondant à un, deux, trois ou quatre sites indépendants pour l'uranium (figure 16). Le logiciel Dynafit (Kuzmic, P. 1996, Anal. Biochem. 237, 260- 273) a été utilisé pour ces simulations. Seul le système prenant en compte deux sites à haute affinité conduit à une simulation acceptable avec des constantes de dissociation de 3,3 0,4 uM et 0,72 0,2 uM pour chacun des deux sites. Les valeurs de compétition avec les ions calcium ont été également interprétées avec un système d'équations adaptées et la simulation des points expérimentaux avec ce système est reportée dans la figure 17. La simulation a été effectuée en considérant qu'en présence de 8 M de calmoduline et de 0,4 M d'uranyle, chacun des deux sites à haute affinité est peuplé de manière équiprobable en uranium. Il est également considéré par hypothèse que chacun de ces deux sites est indépendant de l'autre. La simulation est donc effectuée par un système de quatre équilibres chimiques : correspondent aux équilibres de dissociation des complexes site-uranium , et deux correspondent au déplacement de l'uranium par le calcium dans chacun des sites. La simulation confirme qu'un seul des deux sites complexé à l'uranium est déplacé par le calcium.
Ceci montre que la protéine calmoduline peut fixer l'uranium dans des sites de complexation du calcium.
2) Interaction de la protéine avec son ligand en présence d'uranium.
La calmoduline, en présence de calcium, peut lier et activer une grande diversité de cibles. Parmi celles-ci, le peptide MLCKp, de 17 résidus et dérivé du domaine liant la calmoduline d'une kinase la chaîne légère de la myosine de muscle de lapin (CALBIOCHEM) présente la séquence suivante : Ac-RRKWQKTGHAVRAIGRL-NH2 (SEQ ID NO : 8) Deux séries d'expériences ont été réalisées pour vérifier que la protéine peut toujours interagir avec ce ligand en présence de l'ion uranyle.
Dans une première série, un spectre de fluorescence du tryptophane du ligand, dissous à la concentration 5 M dans un tampon MES 10 mM à pH 6,5 a été enregistré, comme décrit à l'exemple 1.
L'excitation de la solution à 280 nm permet de détecter une émission à 350 nm, caractéristique d'un tryptophane exposé au solvant aqueux. L'ajout d'un équivalent de calmoduline, en l'absence de métaux, conduit à un déplacement du maximum d'émission à 330 nm ainsi qu'à une augmentation de 25% de l'intensité. Ceci montre que la protéine interagit avec le ligand, le tryptophane de celui-ci se trouvant alors dans un milieu plus hydrophobe. L'ajout en solution de 10 équivalents de calcium conduit à un spectre d'émission de fluorescence qui présente une intensité augmentée (+ 20%) et le même maximum à 330 nm. Ces données sont en accord avec l'obtention d'une structure similaire à la structure cristallographique du complexe peptide/calmoduline obtenue en présence de calcium (PDB 1CDL).
La même expérience réalisée en présence d'uranyle conduit à une extinction totale de la fluorescence du tryptophane du ligand (figure 15). Ceci est compatible avec une structure similaire à celle obtenue dans le cas du calcium. En effet, ce dernier est un métal à couche pleine, qui ne présente aucune transition possible en fluorescence. Par contre, avec l'uranium, le tryptophane se désexcite via le métal qui présente des niveaux d'énergie correspondant à une transition fluorescente.
L'émission détectée est alors celle du métal (#>450 nm) et non plus celle du tryptophane. Ce phénomène de transfert d'énergie montre de plus que l'uranium est dans ce complexe situé à moins de 15 A (distance maximale pour un transfert d'énergie) du tryptophane, ce qui est en accord avec les distances mesurées sur la structure aux rayons X (10 # et 6,5 #) entre le tryptophane du peptide et deux des quatre calcium.
Dans les compositions cosmétiques, les nanoparticules métalliques stabilisées et éventuellement encapsulées enrobées de l'invention sont généralement présentes à une concentration comprise entre 0,0001% et 50%, de préférence entre 0,01% et 5%, et encore plus préférentiellement entre 0,05% et 2% en masse de la masse totale de la composition.
La composition selon l'invention comprend, en outre, un milieu physiologiquement acceptable. On désigne ainsi un milieu susceptible d'être appliqué sur les fibres kératiniques et en particulier sur les cheveux d'êtres humains.
Le milieu physiologiquement acceptable de la composition comprend généralement au moins un solvant, le solvant permet notamment de véhiculer les nanoparticules métalliques stabilisées et éventuellement encapsulées. Le solvant peut être généralement choisi parmi les solvants organiques, l'eau, et leurs mélanges.
Les solvants organiques sont généralement choisis parmi les alcools aliphatiques en Ci à C4 tels que l'éthanol et l'isopropanol, les alcools aromatiques comme l'alcool benzylique, les polyols tels que le glycérol ou le propylèneglycol, les alcanes en particulier en C5 à C10, l'acétone, la méthyl-éthylcétone, l'acétate de méthyle, l'acétate de butyle, l'acétate d'alkyle, le diméthoxyéthane, le diéthoxyéthane et leurs mélanges.
Les compositions selon l'invention peuvent être conditionnées sous diverses formes et notamment dans un dispositif aérosol.
La composition selon l'invention peut alors contenir un propulseur. Le propulseur est constitué par les gaz comprimés ou liquéfiés usuellement employés pour la préparation de compositions aérosols. On emploiera de manière préférentielle l'air, le gaz carbonique, l'azote comprimé ou encore un gaz soluble tel que le diméthyléther, les hydrocarbures halogénés (fluorés en particuliers) ou non et leurs mélanges.
Les compositions de l'invention peuvent en outre contenir des additifs cosmétiques usuels choisis parmi cette liste non exhaustive telle que les agents réducteurs, les agents oxydants, les agents épaississants, les adoucissants, les agents antimousse, les colorants directs ou d'oxydation, les nacres, les parfums, les peptisants, les conservateurs, les tensioactifs, anioniques ou amphothères.
La composition cosmétique de l'invention peut être une composition cosmétique de traitement en particulier une composition pour apporter de la brillance aux matières kératiniques mais sous une forme de réalisation préférée, il s'agit d'une composition cosmétique capillaire en particulier d'une composition pour apporter aux cheveux de la brillance.
Les compositions cosmétiques capillaires de l'invention après application sur la chevelure peuvent être rincées ou non. Les compositions notamment capillaires (formulations) peuvent se présenter sous différentes formes galéniques tels qu'une lotion, un
"spray", une mousse, une laque, un après-shampooing ou un shampooing par exemple.
L'invention sera mieux comprise à l'aide des exemples illustratifs non limitatifs qui suivent et qui constituent des modes de mise en #uvre préférentiel de la composition de l'invention. Les exemples des pourcentages sont exprimés en poids et m.a. signifie matière active.
Exemple comparatif Dans cet exemple, on réalise une composition selon la présente invention, et une composition selon l'art antérieur.
Composition 1 : Mousse aérosol selon l'invention
STARCH ACETATE 5 % m.a. POLYSORBATE 20 0.1 % m. a. COCAMIDOPROPYL BETAINE 0.5% m. a. Nanoparticules d'argent stabilisées [1] 1,0% m. a. LAURETH-4 0,3% m. a.
ISOBUTANE/BUTANE/PROPANE 5% m.a.
Conservateur qs Parfum qs Eau qsp - POLYSORBATE 20 : Monolaurate de polyoxyéthylène 20 sorbitan vendu par la société Atlas.
Ces précurseurs sont de préférence des alcoxysilanes.
On entend par alcoxysilane des molécules comprenant un, deux ou trois atomes de silicium et au
moins deux fonctions hydroxy ou hydrolysables, telles que méthoxy, éthoxy, propoxy, etc. L'alcoxysilane peut éventuellement comprendre en outre des fonctions lui assurant une compatibilité avec le milieu physiologiquement acceptable, en particulier avec solvant de celui-ci, et/ou une affinité avec les matières ou fibres kératiniques. Parmi ces fonctions, on peut citer les principales fonctions améliorant la solubilité dans l'eau telles que les fonctions alkyl amine, alkyl alcool, alkyl thiol, alkyl acide, alkyl polyamine, alkyl polyol et alkyl polycarboxylique.
Parmi les alcoxysilane hydrosoluble utilisables comme précurseur de la capsule, on peut citer de façon non exhaustive le 3-aminopropyltriéthoxysilane, le 3-aminopropyl-méthyl-diéthoxysilane, le 3-[bis(hydroxyéthyl)aminopropyl]triéthoxysilane, etc.
Parmi ces précurseurs, de l'enveloppe, de la capsule, le tétraéthylorthosilicate (TEOS) est préféré.
Dans une forme de réalisation de l'invention, les particules enrobées, encapsulées incluses dans les compositions de l'invention sont susceptibles d'être préparées par un procédé dans lequel on réalise, dans un milieu aqueux, la condensation sur des particules constituées en majorité par au moins un métal, lesdites particules étant destinées à former le coeur des particules enrobées c#ur-enveloppe que l'on souhaite obtenir, de composés organiques du silicium soluble dans l'eau, peu ou pas polymérisés, choisis parmi les organosilanes comportant un atome de silicium et les organosiloxanes comportant deux ou trois atomes de silicium, ces composés
organiques du silicium comportant en outre dans ce mode de réalisation au moins une fonction chimique basique et au moins deux groupes hydrolysables ou hydroxyles par molécule, ces composés organiques du silicium, peu ou pas polymérisés, étant neutralisés à raison de 1/1000 à 99/100, de préférence de 0,2/100 à 70/100 par un agent de neutralisation. Ce procédé est décrit dans le document FR-A-2 783 164 a la description duquel on pourra se référer.
Dans une autre forme de réalisation de l'invention, les particules enrobées, encapsulées incluses dans les compositions de l'invention sont susceptibles d'être préparées par un procédé dans lequel on réalise, dans un milieu aqueux, la condensation sur des particules constituées en majorité par au moins un métal, lesdites particules étant destinées à former le c#ur de la particule enrobée c#ur-enveloppe que l'on souhaite obtenir, de composés organiques du silicium solubles dans l'eau, peu ou pas polymérisés, choisis dans cette forme de réalisation parmi les organosilanes comportant un atome de silicium et les organosiloxanes comportant deux ou trois atomes de silicium, ces composés organiques du silicium comportant par molécule en outre au moins deux groupes hydroxyles ou deux groupes fonctionnels hydrolysables et au moins deux groupes fonctionnels nonhydrolysables, un au moins de ces groupes fonctionnels non-hydrolysables étant un groupe fonctionnel ayant un effet cosmétique et au moins un autre de ces groupes fonctionnels non-hydrolysables étant un groupe fonctionnel solubilisant.
Ce procédé est décrit dans le document FR-A-2 783 165 à la description duquel on pourra se référer.
De préférence, le ou les groupe (s) à effet cosmétique est(sont) un(des) groupe(s) à fonction colorante, de protection anti-UV, anti-bactérienne ou anti-fongique ou à fonction réductrice.