INPI-France/Brevets-Francais-2024-Chunked huggingface dataset:
met donc, avec un seul chariot, une productivité améliorée, le temps d'interruption de la distribution de plateaux étant limitée au temps nécessaire pour faire descendre l'élévateur 9 à sa position basse dans laquelle il est apte à recevoir le chariot chargé et au temps nécessaire pour introduire le chariot dans le dispositif présentoir, ce qui est extrêmement court.
L'invention n'est pas limitée au mode particulier de réalisation qui vient d'être décrit, mais bien au contraire entend couvrir toute variante qui entre dans le cadre de l'invention tel que défini par les revendications.
En particulier, bien que les surfaces de calage 25 du chariot 20 aient été illustrées comme étant constitués de faces planes obliques, permettant de s'adapter à une grande gamme de dimensions de plateaux, on pourra également prévoir d'autres formes, comme par exemple des cornières. Il est à noter que ces surfaces de calage remplissent une fonction annexe de prévention du prélèvement de plateaux sur la pile disposée sur le chariot. En effet, lorsque la pile est formée sur le chariot et que celui-ci est en attente, les plateaux, si le chariot est à portée de main des usagers, pourraient être prélevés de manière non autorisée, ce qui fausserait le contrôle de la distribution des plateaux.
Pour éviter cette situation, il suffit de disposer une sangle 28 forçant la pile 22 contre les surfaces de calage 25. La sangle empêche alors toute extraction dans un sens longitudinal, tandis que l'extraction latérale est empêchée par les surfaces de calage.
Bien que l'on ait indiqué que les moyens de guidage du chariot vis à vis du dispositif présentoir sont constitués par un ajustage d'une dimension transversale de la base à un écartement des branches de l'élévateur, les moyens de guidage pourront être réalisés de façon
équivalente par une coopération du chariot avec les parois latérales du dispositif présentoir, ou encore par des rails de réception des roulettes.
Bien que l'on ait illustré l'élévateur comme comprenant une traverse et deux branches écartées de sorte que la traverse et les branches s'étendent à l'aplomb de trois bords des plateaux, l'élévateur peut comporter une branche centrale. La base 21 du chariot aura alors une forme adaptée pour permettre l'engagement de l'élévateur sous la pile de plateau.
Le substrat réagit avec l'enzyme pour former un acylenzyme (intermédiaire réactionnel) et libérer le p.
Nitroaniline qui absorbe à 386 nm. L'activité enzymatique est définie par rapport à la pente de la cinétique de libération du p. Nitroaniline. b) Réactifs La solution de substrat, qui contient 50 mg de N-Succinyl-Ala-Ala-Pro-Leu-p. Nitroanilide solubilisés dans 1 ml de N méthylpyrrolidone est diluée au 100ième dans du tampon Tris-HCl pour la réaction enzymatique. La solution d'élastase contient 56 unités/ml diluées dans du tampon. La solution élastatinale, qui sera utilisée comme référence (1 mg/ml) est diluée au 50ième pour la réaction enzymatique. c) Mode opératoire La solution témoin activité contient 2000 l de substrat, 1000 L de tampon et 10 l d'enzyme. La solution essais contient 2000 L de substrat, (1000 l - 30 [il d'une dilution de pressurat dépulpé à tester) de tampon et 10 L d'enzyme. Ainsi, le dosage est réalisé avec différentes dilutions de pressurat dépulpé à tester. d) Résultats Le pourcentage d'inhibition de 30 \iL d'une dilution au lOième de l'échantillon de pressurat dépulpé testé est de 20,9%.
Il y a bien inhibition de l'activité enzymatique en présence de l'extrait de pressurat dépulpé de fruit de Hippophae rhamnoides.
La CI 50 de l'extrait de pressurat dépulpé de fruit de Hippophaé rhamnoides est de 22,6 mg/ml.
Exemple 5 : activité anti-collagènase d'un extrait de pressurât dépulpé de fruit de Hippop hae rhamnoides. a) Principe L'activité de la collagènase est déterminée sur un substrat de synthèse, spécifique et hydrosoluble : p-Phénylazo - Benzyloxycarbonyl - L Propyl-L Leucyl - Glycyl - L Propyl - D Arginine.
La collagènase scinde la molécule de substrat entre Leucyl et Glycyl, libérant ainsi : 4 Phénylazo Benzyloxycarbonyl - L Propyl - L Leucine (liposoluble, absorbe à 320 nm) et Glycyl - L Propyl - D Arginine, hydrosoluble.
L'activité enzymatique est déterminée par rapport à la quantité de 4 Phénylazo - Benzyloxycarbonyl L Propyl - L Leucine libérée en un temps donné. b) Réactifs La collagènase utilisée est une collagènase 470 unités/ mg SIGMA C - 9891, dont 1 mg est solubilisé dans 1 ml de tampon.
10 mg du substrat de synthèse p-Phénylazo Benzyloxycarbonyl - L Propyl-L Leucyl - Glycyl - L Propyl - D Arginine SIGMA P - 8383 sont solubilisés par 20 ml de méthanol.
Enfin, le témoin d'inhibition, la berberine, inhibiteur enzymatique de la collagènase, est préparé en en solublisant 15 mg de berberine 95% SIGMA B - 3412 dans 10 ml d'eau. c) Mode opératoire
Le mélange réactionnel contient : - 2000 l de substrat, - 10 l à 50 l de pressurat dépulpé de baies de Hippophae rhamnoides à tester pour son activité inhibitrice de la collagènase (concentration massique connue), - 100 \il de collagènase.
Le dosage est réalisé avec différents volumes de pressurat dépulpé.
On prépare aussi un témoin "activité" dépourvu de substance à tester et donc dans lequel l'activité inhibitrice de collagènase sera nulle.
Enfin, on prépare plusieurs solutions témoins "inhibition" qui contiendront, à la place du pressurat dépulpé à tester, différentes concentrations de solution de berberine.
La densité optique de la phase organique est mesurée au spectrophotomètre à 320 nm. d) Résultats Le pourcentage d'inhibition de 10 \il de pressurat dépulpé à tester est de 29,1 %, et celui de 50 \il est de 87,5 %.
La CI 50 de l'extrait de pressurat dépulpé de fruit de Hippophae rhamnoides est de 7,83 mg/ml.
D'autres avantages et caractéristiques de l'invention apparaîtront à la lecture des exemples qui suivent concernant la mise en évidence de la protéine régulatrice SD' chez les MLV et de la préparation de nouveaux vecteurs rétroviraux. Il sera fait référence aux dessins en annexe dans lesquels : - La figure 1 représente la séquence du gène SD' de Friend MLV. Sous la forme provirale avec les deux LTR (U3RU5) avec U3 en petit caractère italique, R en souligné, et les 2 codons d'initiation de la traduction en gras et souligné. La séquence de l'ARN démarre à R en 5' et fini à R en 3'.
- La figure 2 représente la séquence en acides aminés de la protéine SD' de 60 KDa de Friend MLV.
- La figure 3 représente la séquence de la protéine SD'initiée au codon CUG (50 KDa) de Friend MLV.
- La figure 4 est une représentation schématique de l'ARNm de la protéine SD' , qui est issu d'un nouvel épissage alternatif mettant en jeu un site donneur alternatif d'épissage, désigné SD' et le site accepteur canonique SA . Ce site SA est recruté lors de l'épissage canonique qui génère l'ARNm env. LTR : long terminal repeat contenant U3, R,U5. Psi : signald'enapsidation. MA : matrice, CA : capside, IN : intégrase, SU : unité de surface de l'enveloppe, TM : partie transmembranaire de l'enveloppe.
- La figure 5 représente les résultats des expériences de trans-complémentation. Dans cette figure 5, wt indique les titres infectieux obtenus avec les virus reconstitués à l'aide des trois vecteurs exprimant séparément Gag/Pol, Env et les ARN viraux sauvages. Dans cette figure 5, mutant indique les titres infectieux mesurés avec les virus reconstitués à l'aide des deux
vecteurs exprimant Gag/Pol et Env et un troisième vecteur portant des mutations au site SD' inactivant l'épissage alternatif à ce site. Dans cette figure 5, wt + SD' et mutant + SD' indique les résultats obtenus avec des virus obtenus par l'addition d'un quatrième vecteur exprimant l'ARN SD' sauvage.
- La figure 6 représente la détection par RT- PCR de l'ARN SD' dans les particules virales produites par des cellules NIH3T3 infectées par Friend et Moloney- MLV. FL: ARN génomique non épissé. SD : ARNm env.
- La figure 7 représente la recherche par PCR d'une copie ADN résultant de la transcription inverse de l'ARN SD' dans les extraits d'ADN cellulaire de cellules infectées avec Friend ou Moloney-MLV ou non infectées (mock). Les infections ont été réalisées pendant 4 heures ou plusieurs semaines (infections chroniques). L'ADN proviral est détecté par PCR à l'aide d'amorces spécifiques de chaque type d'ADN proviral recherché. FL: ADN proviral entier provenant de la reverse transcription de l'ARN génomique viral non épissé. SD': ADN correspondant à la copie de l'ARN SD'. SD : couple d'amorces spécifiques pour la recherche d'un ADN copie de l'ARNm env. Vector : contrôle réalisée sur une préparation d'ADN plasmidique correspondant au clone moléculaire cDNA SD'.
La figure 8 représente le gel d'électrophorèse des produits de la traduction in vitro.
Le clone moléculaire de Friend-MLV, p57 (2LTR), l'ARN génomique (FL) et le clone moléculaire p57cDNASD'portant l'ARN SD' (SD') ont été linéarisés soit par PvuII soit par XhoI et incubés dans un essai de transcription/traduction en présence de méthionine (35S).
Le contrôle négatif a été réalisé avec des lysats de réticulocytes sans addition d'ADN. Le clone du virus
entier linéarisé par XhoI, donne deux bandes : A et B correspondant respectivement à GlycoGag et à Gag. La linéarisation XhoI du clone SD' conduit aux protéines SD' de 60KDa (bande C) et de 50 KDa (bande D). La linéarisation par PvuII des deux clones conduit à un même profil de synthèse avec les bandes E (43 Kda) et F ( 33 KDa) qui correspondent aux produits Gag tronqués.
- La figure 9 représente l'expression du vecteur p57cDNASD'/GFP dans des cellules murines NIH3T3 et humaines 293T. Plus particulièrement, la figure 9 représente l'analyse par western blot (anti-GFP) correspondant à l'expression du clone p57cDNASD'/GFP dans les cellules murines et humaines avec un anticorps anti GFP. Les lignes 1 et 4 correspondent à la transfection du vecteur SD'/GFP dans les cellules NIH3T3 et 293T respectivement. Les lignes 2 et 3 correspondent à la transfection du vecteur contrôle GFP seule dans les cellules NIH3T3 et 293T respectivement.
- La figure 10 A représente l'analyse par western blot (anti-GFP) de la localisation subcellulaire de la protéine SD' et de la protéine contrôle, GFP, dans les fractions nucléaires et cytoplasmiques des cellules productrices de virus. L'extrait protéique des virions produits est également analysé. Des cellules 293T ont été transfectées avec le système à trois vecteurs plus un quatrième vecteur exprimant soit la protéine GFP seule soit la protéine SD' / GFP. Les protéines ont été extraites des fractions nucléaires (N), cytoplasmique (C) et des virions produits purifiés (V). Le western blot a été révélé avec un anticorps anti-GFP qui permet de détecter la protéine GFP à 27 KDa et la protéine SD'/GFP avec un poids apparent de 77 KDa.
- La figure 10 B représente l'analyse par western blot (anti IN) de l'expression des clones
p57cDNASD' et p57cDNASD'/GFP dans les cellules murines infectées ou non par Friend. La localisation nucléaire est également évaluée. Les extraits protéiques de cellules NIH3T3, infectées ou non par Friend-MLV, ont été séparés sur gel d'électrophorèse puis analysé par western blot avec un anticorps anti-intégrase. Les lettres T et N correspondent respectivement aux fractions totales et nucléaires des extraits. Ce gel révèle l'intégrase (45 KDa), la protéine SD' avec un poids apparent de 50KDa, et la protéine SD' fusionnée à la GFP avec un poids apparent de 77 KDa. A l'exception du vecteur SD'/GFP exprimé dans les NIH3T3 infectées,, les protéines plus longues, avec initiation au codon CUG, sont en général plus faiblement détectées. Le mock correspond à des cellules NIH3T3 non transfectées.
Avantageusement, la correction électronique peut être implémentée dans un composant électronique comportant des matrices de portes logiques (ET ou OU). Ces composants peuvent être de type non programmables comme, par exemple, les ASIC (Application Specific Integrated Circuit) ou programmables comme, par exemple, les FPGA (Field
Programmable Gate Array) ou EPLD (Erasable Programmable Logic Device). Ces composants électroniques sont largement utilisés en électronique professionnelle et en particulier pour les applications aéronautiques.
Classiquement, la fonction de distorsion optique est approximée par un polynôme de degré n en (u,v), dans ce cas, le système de correction de la distorsion est obtenu par l'utilisation d'analyseurs différentiels digitaux (DDA pour Digital Differential Analysers).
Classiquement, les systèmes de visualisation collimatés utilisés sur aéronefs sont monochromes pour des raisons : # de simplicité de réalisation du système (utilisation de tubes cathodiques monochromes et de composants diffractifs à haut rendement hautement sélectifs en longueur d'onde), # d'absence d'images-sources polychromes (les images provenant de systèmes à intensificateur de lumière ou de caméras thermiques sont monochromes) # d'ergonomie. Ces images sont présentées en superposition sur le paysage extérieur. Il est souvent intéressant, dans ce cas, pour améliorer la lisibilité des informations de symbologie présentées, d'utiliser une seule couleur.
Cependant, l'évolution des techniques et en particulier l'utilisation d'afficheurs matriciels selon l'invention permet l'utilisation et la présentation d'images colorées qui, en utilisation de nuit notamment peuvent présenter des avantages ergonomiques certains. Le dispositif est également adapté à la correction de distorsion d'images colorées. Dans ce cas, l'afficheur étant polychromatique constitué de pixels de couleur, chaque pixel étant composé d'un triplet de trois sous-pixels colorés, correspondant chacun à une couleur primaire et les images sources électroniques étant également polychromes constituées chacune de pixels de couleur, chaque pixel étant également composé d'un triplet de trois sous-pixels colorés, correspondant chacun à une couleur primaire ; les calculs effectués par l'unité de calcul d'adresse et l'unité d'interpolation afin de déterminer les valeurs photométriques de chaque pixel coloré de l'afficheur sont réalisées respectivement pour chaque type de sous-pixel de l'afficheur et pour chaque type de sous-pixel des images-sources de même couleur.
L'invention sera mieux comprise et d'autres avantages apparaîtront à la lecture de la description qui va suivre donnée à titre non limitatif et grâce aux figures annexées parmi lesquelles : # La figure 1 représente une vue générale d'un dispositif de visualisation présentant des images collimatées dans le cas particulier d'un viseur Tête Haute.
# La figure 2 représente le principe de correction de distorsion suivant l'art connu.
# La figure 3 représente le principe de correction selon l'invention.
# La figure 4 représente le principe de détermination des pixels des images électroniques retenus pour déterminer la valeur de luminance des pixels de l'afficheur.
Les images E, parvenant à un système de visualisation collimatée peuvent avoir plusieurs origines. Elles peuvent provenir : # De systèmes de caméra vidéo montés sur l'aéronef lui-même, ces systèmes travaillant dans le visible ou l'infra-rouge ou ces systèmes étant à intensificateur de lumière ; # De générateurs d'images de synthèse provenant notamment de générateurs d'images cartographiques ou de générateurs de symbologie.
Quelque soit leur origine, il est toujours possible de stocker ces images dans une mémoire électronique matricielle UMS telle que, chaque image est organisée en matrice de M, lignes et de N, colonnes de pixels Pi,j,k auxquels correspondent des adresses électroniques (i, j,k) ; j, k étant des nombres entiers variant respectivement de 1 à M,, et de 1 à N, ; à chaque pixel P,,j,k étant associé une valeur photométrique Ll,J,k .
Soit un système de collimation présentant une fonction de distorsion F, cette fonction est une fonction à deux variables telle qu'à deux paramètres géométriques (x, y) est associé deux autres paramètres géométriques (u,v) tels que u = Fu(x,y) et v = Fv(x,y). Pour que l'image aérienne présentée au pilote soit sans distorsions, il est nécessaire que l'on applique à l'image électronique d'origine la correction inverse de distorsion F-1 avant de la transmettre à l'afficheur. Réciproquement, l'image
électronique est donc obtenue à partir de l'image de l'afficheur en lui appliquant ladite fonction F. On a ainsi la relation symbolique suivante : EI,j.k = F(AU,V) Electroniquement, si l'image de l'afficheur est organisée en matrice de R lignes et de S colonnes de pixels Pu,v d'adresses (u,v) ; u, v étant des nombres entiers variant respectivement de 1 à R, et de 1 à S, alors pour déterminer les pixels Pi,j,k des images électroniques, il suffit que l'unité électronique comporte une unité de calcul d'adresses UCA telle que ladite unité associe à chaque adresse (u,v) les adresses (i, j,k) des pixels Pi,j,k stockés dans la mémoire électronique, lesdites adresses étant voisines des points calculés (i, jr, kr), jr, kr étant des nombres réels obtenus par le calcul de K,'.Fu(u,v) et de K,'.Fv(u,v) ; K,' étant une constante de normalisation associée à chaque image électronique E, telle que, pour tout i, jr est inférieur à Mi et kr est inférieur à N,.
Les constantes K,' peuvent être obtenus par plusieurs méthodes.
On peut, à titre d'exemple, effectuer le calcul de Fu(u,v) et de Fv(u,v) pour un nombre limité de pixels appartenant au contour de l'image de l'afficheur. On détermine ainsi pour ces points les adresses maximales possibles. Il suffit alors de calculer les constantes K,' de telle sorte que ces adresses maximales soient bien inférieures à (M,, N,). Il est possible, dans un mode particulier de l'invention, de donner à ces constantes des valeurs inférieures afin d'obtenir sur l'image de l'afficheur des effets de zoom.
Les fonctions de distorsion géométriques introduites par l'optique sont des fonctions d'origine physique. Elles sont en général continues et dérivables. On peut donc avec une bonne précision approximer la fonction F par une fonction polynominale de degré n. On a alors : Fu(u,v) = Fu(uo,vo) + ùFu(uo,vo)/8u .uo + 8FU(uo,vo)8v .vo + ... + 5nFu(uo,vo)/Svn .von avec (uo,vo) adresse d'origine et 8nFu(uo,vo)/ôv' dérivée partielle de degré n de la fonction Fu par rapport à vautour de l'adresse (uo,vo). et Fv(u,v) = Fv(uo,vo) + ÔF,(uo,vo)/Ôu .uo + 8Fv(uo,vo)/8v .vo + ... + ùnFv(uo,vo)/8vn .von avec (uo,vo) adresse d'origine et 8'F,(uo,vo)/ôv' dérivée partielle de degré n de la fonction Fv par rapport à vautour de l'adresse (uo,vo).
A partir d'une plaque 384 puits, on ensemence 4 plaques 96 puits DeepWell contenant lml de milieu de culture Kapeli. Les plaques Deepwell sont couvertes d'une membrane perméable aux gaz et sont mises à incuber à 30 C sous agitation durant 96h. Au bout de 72h, on fait une adjonction de 100 pl de glucose à 500 g/1 par puits.
3) Purification.
On ajoute lml d'eau ultra pure stérile dans tous les puits des plaques 96 puits. Ces plaques sont ensuite centrifugées pendant 30 min à 4000 rpm et à 20 C. Le
surnageant est purifié sur des plaques Oasis HLB (WATERS) : 1.3ml de surnageant sont déposés sur chacune des 96 microcolonnes, soumises à un tirage sous vide pour faire passer le liquide. Un lavage avec 800 l par colonne d'eau supplémentée à 0,05% de TFA. L'élution est réalisé avec 500 ul d'acétonitrile à 60% supplémenté de Trifluoroacétate (TFA) à 0,05%. L'éluat est récupéré dans une plaque DeepWell 96 puits 1ml.
4) Evaporation du solvant.
Le solvant d'élution est ensuite évaporé sous vide (30 C, 9 mbars, 11h). Les plaques sont alors couvertes d'un film silicone autocollant et stockées à 4 C.
5) Analyse par Chromatographie Liquide à Haute Performance (CLHP) sur colonne de phase inverse : Contrôle de masse et quantification en vue des tests d'activité.
L'équivalent de 40 à 200 l de surnageant purifié selon la précédente étape, est analysé par CLHP (type Alliance, Waters Associates) couplée à la spectrométrie de masse (type ZQ 2000, Waters Associates), pilotée par le logiciel Masslynx (Waters Associates). Les échantillons sont injectés de manière automatique et séquentielle (injecteur 2790, Waters Associates) sur une colonne analytique de type Uptisphère de 250 x 4,6 mm, remplie de silice avec un greffage C18 (phase inverse) de granulométrie de 5p et de porosité de 300 A (Interchim).
L'élution est réalisée par un gradient d'acétonitrile dans le TFA 0,05% de 15 à 60 % en 30 min. avec un débit constant de 0,8 ml/min.
Le spectre UV (variation d'absorbance à 225 nm ; détecteur à barrette de diodes de type 996, Waters Associates) et le spectre de masse de chaque échantillon sont analysés individuellement. La masse correspondant à chaque pic du spectre UV est calculée par un logiciel de
déconvolution (logiciel Transform, Waters Associâtes). Lorsque la masse mesurée correspond à la masse théorique (gamme de 3500 à 5500 pour les défensines d'insectes), le pic d'intérêt est intégré par le logiciel Masslynx puis quantifié.
La quantification se fait par rapport à une courbe de calibration (aire du pic en fonction de la quantité d'échantillon) établie par injection de quantités connues de la défensine d'Anophèles gambiae dans les mêmes conditions d'analyse. La quantification des défensines hybrides (en g) est calculée par intégration individuelle du pic du chromatogramme correspondant à chaque défensine hybride.
6) Préparation de l'inoculum de Staphylococcus aureus.
Une préculture dans 4 ml de milieu LB, est obtenue par ensemencement d'une colonie de Staphylococcus aureus (souche clinique 21, sensible à : amoxicilline, pristinamycine, érythromycine, péfloxacine, sulfaméthoxazole, triméthoprime, kanamycine, acide fusidique, fosfomycine, gentamycine, amikacine, rifampicine, oxacilline, teicoplanine, chloramphénicol, imipénème, vancomycine et méthicilline;; Don de l'Institut de Biologie Moléculaire et Cellulaire, Strasbourg) et incubée à 37 C sous agitation pendant 16h. 200 ul de cette préculture sont distribués dans 8 tubes de 4 ml de milieu LB, puis incubés 4h à 37 C sous agitation pour obtenir la solution primaire. Un inoculum est réalisé par dilution de cette solution primaire (environ au 1/100ème), de manière à obtenir une concentration en Staphylococcus aureus de 1,1.106 bactéries/ml. Les concentrations sont calculées par mesure de la DO à 600 nm de la solution primaire selon la formule : en Staphylococcus aureus = 5,25.108 x DO - 3.107 (pour des DO allant de 0,05 à 0,3 environ) et contrôlées par via une dilution en cascade
(10-1, 10-2, 10-3,... ) de la suspension à 2.106/ml et comptage des Unités Formant Colonies (UFC) après étalement de 100 L des dilutions 10-6, 10-5 et 10-4 sur des boîtes LB agar. Après incubation à 30 C pendant 16 à 18 heures, les colonies sont dénombrées (UFC/ml).
7) Criblage ou sélection des échantillons.
Pour cette raison, la modification par génie génétique, des voies de biosynthèse des constituants de la paroi secondaire fait l'objet de nombreuses recherches.
Il a ainsi été proposé d'agir sur des enzymes de la voie de biosynthèse des lignines, dans des applications diverses telles que l'amélioration du rendement en pâte à papier, ou de la digestibilité des fourrages [Cinnamoyl CoA réductase (CCR : Demande PCT WO 9712982 ; Demande PCT W09839454) ; acide caféique 0-méthyltransférase (COMT : Demande PCT W09423044 ; OBA et ALLEN, J. Dairy Sci., 82,135-142, 1999) ; Caféoyl Coenzyme A 3-0 méthyltransférase (CCoAOMT : Demande EP 0516958 ; et al., Transgenic Res. 10,457-464, 2001) ; CAD (LAPIERRE et al., Plant Physiol., 119,153- 164,1999) ; 4CL (HU et al., Nat. Biotech. 17,808-812, 1999) .
Dans le même type d'applications, il a également été proposé d'agir sur des enzymes de la voie de biosynthèse des hémicelluloses, par exemple la glucane synthétase (Demande PCT WO 99/67404) ou l'UDP-Glucose-6 déhydrogénase (Demande PCT WO 99/29875).
La régulation de gènes impliqués dans la formation des parois a également été proposée pour prévenir la verse des céréales (par exemple, gène Fukei 71, NISHIKUBO et al., Plant Cell Physiol., 41,776- 784, 2000).