INPI-France/Brevets-Francais-2024-Chunked huggingface dataset:
Lorsque la composition utilisée se présente sous la forme de deux parties, la première partie comprenant une quantité majeure de la ou des résines constituant le liant, et la seconde partie comprenant le ou les durcisseurs, les deux parties ne sont réunies qu'au moment de l'application de la composition et mélangées pour obtenir une composition homogène.
Le procédé selon l'invention est très simple à mettre en #uvre. En effet, outre la préparation du support et l'application d'un revêtement primaire, qui sont deux étapes indispensables et classiques nécessitant environ 2 jours de travail, le procédé selon l'invention ne nécessite qu'une unique étape supplémentaire qui consiste à appliquer en une seule couche la composition selon l'invention. Après durcissement de la composition, le revêtement est disponible et apte à être utilisé. Il n'est pas nécessaire de le poncer ni d'appliquer une quelconque couche supplémentaire.
Cette dernière étape peut généralement être effectuée en une journée, la durée étant évidemment fonction de la surface à revêtir.
Le procédé selon l'invention permet la protection et la décoration de différents types de sols, tels que par exemple des sols pour couloirs, balcons, terrasses, salles de bains, cuisines, bureaux, lieux d'expositions, laboratoires, hôpitaux.
L'invention est illustrée par l'exemple suivant.
Exemple On formule une composition durcissable à température ambiante pour la réalisation d'un revêtement de protection et de décoration d'un sol selon l'invention.
Cette composition se présente en deux parties A et B dont les compositions en poids sont données ci-après.
PARTIE A # résine époxydique à base de bisphénol A 21,30 2 - poids moléculaire MICROPERL - 050-20-215 - diamètre moyen compris entre 12 et 30 m - densité :
2,46# particules de poly(chlorure de vinyle) coloré 20,00 2 - commercialisées par la société ACCENTAGE INC. sous la référence MICRODOTS - diamètre moyen compris entre 100 et 500 m - densité comprise entre 1 et 1,5 selon la teinte PARTIE B # polyoxyalkylèneamine 9,30 0,40 - n CAS: 9046-10-0 # résine époxydique à base de bisphénol A 2,30 0,20 - poids moléculaire < 700 g.mol-1 - n CAS : 25068-38-6 # triéthanolamine 1,10 0,10 -n CAS: 102-71-6 # diéthylène diamine 0,30 0,10 -n CAS: 110-85-0 # aminoéthylpipérazine 0,10 0,10 -n CAS: 140-31-8 La densité de la partie A est égale à 1,480.
La densité de la partie B est égale à 1,00.
Au moment de l'utilisation, on mélange les parties A et B. La densité de la composition est alors égale à 1,41.
B. Marquage de la protéine EthR par des méthionines séléniées E.coli BL21(DE3)(pET15b-His6EthR) a été cultivé à 37 C dans 2 litres de milieu M9 contenant 6 g/l de Na2HP04, 3 g/l de KH2P04, 0,5 g/l de NaCI ; et additionnés, au départ de la culture, de 4 g/l de glucose, 1 g/l de NH4CI, 2 ml de MgS04 1 M, 2 ml de CaCl2 100 mM, 20 ml du mélange de vitamines MEM (Sigma) et d'ampicilline à 100 mg/l., La voie de biosynthèse de la méthionine de E.coli BL21 (DE3)(pET15b-His6EthR) a été bloquée à D06oo= 0,5 (Doublie, 1997), par ajout d'acides aminés inhibant les aspartokinases: lysine à 100 mgll, thréonine à 100 mg/l, phénylalanine à 100mg/l, leucine à 50 mg/l, isoleucine à 50 mg/l, valine à 50 mg/l et sélénométhionine à 75 mg/l. L'incubation à 37 C a été poursuivie pour atteindre une DO600=0,6, puis 1 mM d'IPTG a été ajouté afin d'induire l'expression d'ethR. La culture a été agitée à 37 C pendant 3 heures supplémentaires. Le culot bactérien, récupéré par centrifugation à 7500 tr/min dans une centrifugeuse Sorvall RC-5B PLUS, rotor SLA-3000, a été resuspendu dans 20 ml de tampon de lyse (50 mM Tris pH 7,5,10 mM imidazole, 250 mM NaCI). 1 ml de mélange anti-protéasique
Complete (Roche) a été ajouté avant de casser les bactéries à la presse de French. Le lysat a été centrifugé à 18000 tr/min, 30 minutes, à 4 C, avec une centrifugeuse Sorvall RC-SB PLUS, rotor SS-34. Le surnageant a été chargé à l'aide d'une pompe péristaltique P-3 (Amersham Biosciences) sur 25 ml de résine d'affinité (Chelating Sepharose Fast Flow- Amersham Biosciences) pré-équilibrée par 5 volumes de tampon de lyse. La protéine His6-EthR a été éluée par 1,5 volume de tampon d'élution (50 mM Tris pH 7,5,250 mM imidazole, 250 mM NaCI). Les fractions récupérées ont été supplémentées par 10 mM de Dithiothreitol (DTT), 0,2 mM d'acide éthylènediaminetétraacétique (EDTA), puis analysées par gel SDS-PAGE 12,5% coloré au bleu de Coomassie. Les fractions pures ont été regroupées et dialysées 2 fois contre 10 mM de Tris, pH 7,5,200 mM de NaCI, 10 mM de DTT et 0,2 mM d'EDTA. La solution a ensuite été concentrée comme décrit ci-avant pour atteindre une concentration spectrale de 10 mg/ml, puis stockée à -80 C.
Cristallisation de EthR-sélénométhionine : Avant d'être utilisée pour la cristallisation, His6-EthR/met-sél a été décongelée sur glace et concentrée à 50 mg/ml à l'aide de microcons 3K (Amicon), à 4 C. La protéine séléniée a été cristallisée par la méthode des gouttes suspendues en diffusion de vapeur (2 l de solution de protéine, 2 l de solution de précipitant, 0,75 ml de réservoir), à une température de 20 C. Des cristaux sont apparus entre 7 et 10 jours dans les gouttes contenant 0,17 M sulfate d'ammonium (Fluka), 0,085 M Na-cacodylate pH 6,5 (Sigma), 15% glycérol (ICN) et 25% de polyéthyléne glycol 8000 (Fluka).
Ces cristaux ont été utilisés pour déterminer la structure tridimensionnelle d' His6-EthR/met-sél. Ils sont dénommés cristaux de forme 1 dans la suite du protocole.
C- Obtention d'une seconde forme cristalline Des essais de co-cristallisation ont été réalisés à partir de la protéine His6EthR/met-sél en présence de 5 fragments différents d'ADN longs de 15 pb et couvrant la zone de fixation de la protéine sur l'opérateur de ethA (voir section # supra). La protéine a été décongelée sur glace et concentrée à 50 mg/ml. Le ratio protéine-ADN a été fixé à 2 :1. Le mélange a été soumis à la co-cristallisation par la méthode des gouttes suspendues en diffusion de vapeur (1 l de solution de protéine, 1 l de solution d'ADN, 2 l d'agents cristallisants, 0,75 ml de réservoir), à une température de 20 C. Des cristaux ont été obtenus après 2 à 3 jours d'incubation, pour le mélange His6-EthR/met-sél / fragment 1 d'ADN (SEQ ID N 28) avec une solution de cristallisation contenant 0,17 M sulfate d'ammonium (Fluka), 0,085 M Na-cacodylate pH 6,5 (Sigma), 15% glycérol (ICN) et 35% PEG8000 (Fluka). Ces cristaux sont dénommés forme 3 dans la suite du protocole.
D- Acquisition des données de diffraction et détermination de la structure d'EthR Les cristaux de la forme 1 (cristaux élaborés à partir de protéine His6EthR/met-sél contenant des sélénométhionines) ont été utilisés pour déterminer la structure cristallographique.
L'acquisition des données de diffraction a été réalisée sur la ligne de lumière BM14 au synchrotron européen de Grenoble (ESRF).
La procédure d'acquisition des données et de détermination de la structure a été la suivante.
Un cristal de la forme 1 a été congelé à l'aide d'un système de cryogénie de marque Oxford. Les données de diffraction ont été mesurées par un détecteur de type CCD, de marque Marresearch, de 133 mm de diamètre, positionné à 150 mm du cristal. Les clichés de diffraction ont été
enregistrés pour une oscillation du cristal de 1 . Le temps d'exposition par cliché a été réglé sur 20 secondes. 360 images ont été mesurées à la longueur d'onde de 0,97865A. La matrice d'orientation du cristal dans le faisceau de rayons X a été déterminée avec le logiciel XDS. Les données de diffraction ont été intégrées et réduites avec le même logiciel. Les cristaux obtenus appartiennent au groupe d'espace P21212 (Figure 8) et présentent les paramètres de maille suivants :a=57,57 A ; b=85,94 A; c=100,41 A. Ils contiennent deux monomères par unité asymétrique.
Comme le montre la Figure 8, la structure révèle deux monomères du répresseur EthR associés en un dimère symétrique. Les monomères sont associés par leur domaine de fixation du ligand. Le cristal a révélé la présence d'une molécule de ligand par monomère, enchassée dans un tunnel formé par les hélices a4, a5, a6, a7, a8 et a8' (provenant du second monomère). Les centres des domaines HTH ( hélice-tourhélice ) de fixation à l'ADN de cette structure sont distants de 48 A.
La détermination des phases associées à chaque facteur de structure a été déterminée par la méthode SAD ( Single Wavelength Anomalous Diffraction ). Cette méthode est basée sur l'utilisation du signal anomal du sélénium incorporé dans la protéine via les sélénométhionines (voir préparation des cristaux de forme 1). Ce signal est maximal à la longueur d'onde employée (0,97865 A), longueur d'onde sélectionnée sur base d'une analyse d'émission de fluorescence par les cristaux. La position des atomes de sélénium dans l'unité asymétrique du cristal a été déterminée avec le logiciel Shelxd. Ces positions ont été affinées et les phases initiales calculées avec le logiciel Sharp. Les phases ont ensuite été améliorées par des procédures de modification de densité électronique implémentées dans les logiciels Solomon et Dm, de la suite de logiciels CCP4. Le modèle moléculaire a été initialement construit avec le logiciel Arp/Warp et le logiciel TURBO-FRODO. La structure finale a été obtenue par minimisation en énergie (procédure d'affinement) avec le logiciel CNS et inspectée manuellement avec le logiciel TURBO-FRODO. Les
paramètres décrivant la topologie du ligand d'EthR ont été obtenus avec le logiciel HIC-UP.
Les cristaux de la forme 2 sont semblables aux cristaux de la forme 1.
Ceux-ci ont cependant été obtenus avec de la protéine recombinante non séléniée. Les conditions de cristallisation sont identiques, mais la provenance des solutions de cristallisation est différente. L'acquisition des données de diffraction a été réalisée à l'Institut de Biologie de Lille, en utilisant l'équipement du laboratoire de cristallographie macromoléculaire.
La mèche est ensuite rincée et un séchée au casque pendant 30 minutes.
On obtient un net effet d'éclaircissement des mèches.
COMPOSITION DE COLORATION POUR MATIERES KERATINIQUES HUMAINES COMPRENANT UN COLORANT FLUORESCENT ET UN COMPOSE PARTICULIER A FONCTION ACIDE, PROCEDE ET UTILISATION L'invention concerne une composition comprenant au moins un colorant fluorescent et au moins un composé particulier à fonction acide, ainsi que les procédés et dispositif mettant en #uvre ces compositions. Elle concerne également l'utilisation d'une composition comprenant un colorant fluorescent et au moins un composé à fonction acide, pour colorer avec un effet éclaircissant les matières kératiniques humaines et plus particulièrement les fibres kératiniques comme les cheveux pigmentés ou colorés artificiellement, ainsi que la peau foncée.
Il est fréquent que les personnes ayant une peau foncée désirent s'éclaircir la peau et utilisent dans ce but des compositions cosmétiques ou dermatologiques contenant des agents de blanchiment.
Toutefois ces agents ne sont pas dépourvus d'inconvénients. En particulier, il est nécessaire de les utiliser de façon prolongée et en des quantités élevées, pour obtenir un effet de blanchiment de la peau. On n'observe pas un effet immédiat à l'application de compositions les comprenant.
alors le procédé compare de plus la différence entre la tension maximale Vlmax sur le fil CAN-L et la moyenne Vcom à un pourcentage Kg de l'amplitude A (étape V4). Si cette différence Vcom - Vlmax est inférieure au pourcentage K9*A de l'amplitude A : Vcom - V1max Dans le cas contraire, si la différence Vcom - Vlmax est supérieure au pourcentage Kg*A de l'amplitude A : VCom # Vimax > Kg*A, alors il n'y a pas de défauts physiques identifiés sur les fils CAN-H et CAN-L du réseau CAN HS.
Si à l'étape V3, la différence entre les deux tensions Vcom et Vhmin est inférieure au pourcentage K8*A de l'amplitude, alors il n'y a pas de défauts physiques identifiés sur les fils CAN-H et CAN-L du réseau CAN HS, et ce dernier est déclaré en bon état (étape y).
Toutes les pannes détectées par les mesures de tension selon le procédé sont analysées avec les pannes logicielles détectées à l'étape A) de diagnostic du réseau CAN HS multiplexé.
L'avantage de cette invention réside dans la certitude que les défauts non détectés ne sont effectivement pas présents sur le réseau CAN-HS., ce qui évite les démontages intempestifs du câblage dans le véhicule. De plus, elle est économiquement intéressante par rapport aux solutions actuellement disponibles.
Procédé d'application d'un tatouage provisoire sur la peau et tatouage
provisoire de la peau obtenu par un tel procédé
La présente invention concerne un procédé d'application d'un tatouage provisoire sur la peau ainsi qu'un tatouage provisoire de la peau obtenu par un io tel procédé.
Il existe aujourd'hui de nombreux procédés d'application d'un tatouage provisoire.
Ainsi, la demande internationale WO 99/12753 décrit un dispositif permettant d'appliquer un tatouage provisoire, ce dispositif se présentant sous forme d'une poche ou d'une bande adhésive renfermant un colorant. Le motif du tatouage correspond aux parties de la couche ou des couches perméables au colorant logées à l'intérieur de la poche. Ce procédé, qui s'apparente au procédé d'application de décalcomanie, ne permet pas d'obtenir des tatouages aux motifs fins.
Un dispositif similaire est décrit dans le brevet FR-A-2.761.928. A nouveau, l'application du tatouage s'effectue à la manière de l'application d'une 25 décalcomanie.
Il est également connu, à travers la demande internationale WO 98/45127, un dispositif d'application d'un tatouage temporaire, ce dispositif se présentant sous forme d'une enveloppe pourvue localement d'au moins une zone d'affaiblissement formant une ouverture, de façon à provoquer l'éclatement instantané de l'enveloppe au niveau de la pré-ouverture, cette enveloppe étant remplie de produits colorants ainsi canalisés par la pré-ouverture dans une orientation prédéterminée. A nouveau, un tel dispositif d'application ne permet pas d'obtenir un contour fin et précis du motif à effectuer. Ce même brevet décrit une variante dans laquelle le flux du produit ainsi canalisé est amené sur un tampon applicateur, ce tampon permettant ensuite le transfert du tatouage temporaire sur toute surface choisie.
D'autres exemples de tatouages temporaires réalisés sous forme de stratifiés sont encore décrits dans la demande internationale WO 99/61234.
Tous les tatouages provisoires connus à ce jour ont donc pour inconvénient, du lo fait de leur méthode d'application, de ne pas permettre la reproduction de motifs réalisés à partir de traits fins et dont la réalisation doit être extrêmement précise.
Un but de la présente invention est donc de proposer un nouveau procédé 15 d'application d'un tatouage provisoire sur la peau dont le mode de mise en oeuvre permet l'obtention de tatouages aux tracés fins et précis.
A cet effet, l'invention a pour objet un procédé d'application d'un tatouage provisoire sur la peau, caractérisé en ce qu'il consiste, à partir d'une seringue contenant, sous forme liquide ou pâteuse, une composition colorante à base de henné ou d'une teinture équivalente, à vider au moins une partie du contenu de ladite seringue en déplaçant l'extrémité de l'aiguille de la seringue à, ou au voisinage de, la surface de la peau à revêtir dudit tatouage.
L'invention a encore pour objet un tatouage provisoire de la peau, caractérisé en ce qu'il est obtenu par mise en oeuvre d'un procédé du type précité.
Les compositions selon l'invention peuvent également être administrés sous la forme de systèmes de libération du type liposomes, tels que sous la forme de petites vésicules unilamellaires, de grandes vésicules unilamellaires et de vésicules multilamellaires. Les liposomes peuvent être formés à partir d'une diversité de phospholipides, contenant du cholestérol, de la stéarylamine ou des phosphatidylcholines. Dans une forme d'exécution, un film de composants liquides peut être hydraté avec une solution aqueuse du médicament pour former une couche lipidique encapsulant le médicament.
Les compositions selon l'invention peuvent être stérilisées et/ou contenir des adjuvants et substances auxiliaires non toxiques tels que des agents de conservation, de stabilisation, de mouillage ou d'émulsification, des agents favorisant la dissolution, des sels pour régler la pression osmotique et/ou des tampons. En outre, elles peuvent également contenir d'autres substances présentant un intérêt thérapeutique. Les compositions sont préparées, respectivement, par des procédés classiques de mélange, granulation ou enrobage et elles contiennent d' environ 0,1 à 75%, de préférence d'environ 1 à 50 %, de principe actif.
Les peptides et agents anti-bactériens de l'association de la composition selon l'invention peuvent être également couplés avec des polymères solubles tels que des supports de médicament ciblables. De tels polymères peuvent comprendre la polyvinylpyrrolidone, le copolymère pyrane, le polyhydroxypropyl-méthacrylamide-phénol, le polyhydroxy-éthyl-aspanamide-phénol ou le poly(oxyde d'éthylène)-polylysine substitué par des résidus palmitoyle, le dextran. En outre, les composés selon la présente
invention peuvent être couplés à une classe de polymères biodégradables utiles pour réaliser une libération maîtrisée d'un médicament, par exemple, le poly(acide lactique), la poly(epsilon-caprolactone), le poly(acide hydroxybutyrique), les polyorthoesters, les polyacétals, les polydihydropyranes, les polycyanoacrylates et les copolymères d'hydrogel séquencés réticulés ou amphipatiques.
La posologie pour l'administration des compositions selon l'invention est choisie en fonction de nombreux facteurs y compris le type, l'espèce, l'âge, le poids, le sexe et l'état médical du sujet, la gravité de l'état à traiter, la voie d'administration ; l'état des fonctions rénale et hépatique du sujet et la nature du composé particulier, ou sel, employé. Un médecin ou vétérinaire normalement expérimenté déterminera facilement, et prescrira, la quantité efficace pour prévenir, contrarier ou stopper le progrès de l'état médical à traiter.
Une composition selon l'invention peut contenir de 0,1 à 99%, de préférence 1 à 70% de principe actif.
A titre d'exemples, les posologies orales des compositions selon l'invention seront comprises entre environ 0,5 et 1 mg/jour par voie orale et, de préférence fournies sous la forme de comprimés contenant 0,5,1, 2,5, 5,10, 15, 25, 50, 100, 250, 500 et 1.000 mg de principe actif. Les concentrations plasmatiques efficaces seront obtenues à partir d'une posologie allant de 0,002 mg à 50 mg par kg de poids corporel et par jour.
Les compositions de l'invention peuvent être administrés sous la forme de doses quotidiennes uniques, ou en deux, trois ou quatre doses par jour.
D'autres avantages et caractéristiques de l'invention apparaîtront des exemples qui suivent, donnés à titre
illustratif, et dans lesquels il sera fait référence aux dessins en annexe où : La figure 1 représente la formule du Bodipy FL N-(2aminoethyl) maléimide.
La figure 2 représente la formule du Tetramethylrhodamine-6-maléimide.
La figure 3 représente l'internalisation des conjugués DPV-Bodipy dans E. coli.
La figure 4 représente l'immuno-marquage de la membrane externe après internalisation du conjugué DPV3-bodipy.
Si la communication de cette trame est impossible, le procédé vérifie à l'étape H), que les valeurs des tensions lues sur les fils CAN-H et CAN-L du réseau CAN HS ne sont pas trop élevées puisque aucun signal de trame ne peut y circuler. Pour cela, il compare simultanément les tensions maximales Vhmax du fil CAN-H et V1max du fil CAN-L à un pourcentage de la tension de la batterie, Ko*Vbat , qui est inférieur à la tension maximale de la trame émise. Le coefficient Ko peut être égal à 0. 9 par exemple. Normalement, V1max est égale à 2.5 Volts etVhmax est égale à 3.5 Volts. Si au moins une de ces tensions est effectivement trop élevée, c'est-à-dire que la tension maximale Vhmax du fil CAN-H ou V1max du fil CAN-L est supérieure à Ko*Vbat, il détecte un court-circuit d'un des deux fils du réseau CAN HS avec la batterie (étape 1), alors qu'aucune trame ne circule sur ces fils.
Par contre, si ces tensions ne sont pas trop élevées, le procédé vérifie, à l'étape J), si la tension sur le fil CAN-H n'est pas trop faible, ce qui signifierait un court-circuit du fil CAN-H, au moins, avec la masse (étape K). Pour cela, il compare la tension maximale Vhmax sur le fil CAN-H à un seuil K1, inférieur à la tension minimale de la trame, égal à 0.5 Volt par exemple. Normalement, V1mln est égale à 1.5 Volts et Vhmin est égale à 2.5 Volts, donc si la tension maximale Vhmax est inférieure à Ki, il y a un court-circuit.
Dans le cas contraire, l'absence de tensions trop élevées ou trop faibles sur le réseau CAN HS, alors qu'il n'y a pas de communication de trames, signifie un courtcircuit des deux fils entre eux (étape L).
Ces différents court-circuits apparaissent sur la figure 4, qui représente les valeurs des tensions sur les fils CAN-H et CAN-L du réseau CAN HS.
Si la communication de la trame propre à l'outil de diagnostic, émise à l'étape B), est possible, l'étape M) du procédé vérifie que la tension maximale lue sur le fil CAN-H du réseau CAN HS n'est pas trop élevée, ce qui signifierait la présence d'un court-circuit du fil CAN-H du réseau CAN HS avec la batterie (étape N). Il compare donc la tension maximale Vhmax sur le fil H à Ko*Vbat , le coefficient Ko étant le même qu'à l'étape H) et conclut à un court-circuit avec la batterie si Vhmax est supérieure à Ko*Vbat. Un tel court-circuit est représenté sur la figure 5.
Puis, le procédé vérifie à l'étape 0) que la tension maximale lue sur le fil CANL du réseau CAN HS n'est pas trop faible, ce qui signifierait un court-circuit de ce fil avec la masse (étape P), représenté sur la figure 6. Il compare donc la tension maximale V1max sur le fil CAN-L à K1*Vbat , le coefficient K1 étant le même qu'à l'étape J) et si Vmax est inférieure à K1*Vbat , il conclut à un court-circuit avec la masse.
Après ces deux tests, le procédé considère les variations de tension sur le réseau CAN HS, à l'étape Q), notamment en comparant à la fois la différence entre les valeurs maximale et minimale de la tension sur le fil CAN-H à un seuil K2 et celle entre les valeurs maximale et minimale de la tension sur le fil CAN-L à un seuil K3 , ces seuils étant égaux à 0.2 Volt par exemple. Ces seuils de tension sont de valeurs très inférieures à la tension minimale de la trame émise sur le fil CAN-L. S'il constate qu'il n'y a pas de variation, il teste l'état du contrôleur de l'outil de diagnostic qui a émis la trame (étape Rai). Si le contrôleur de l'outil de diagnostic est en erreur passive, cela signifie que les messages envoyés par l'outil de diagnostic ne sont pas acquittés par les différents calculateurs du réseau et donc que la panne est due à un circuit ouvert sur le réseau CAN HS, entre l'outil de diagnostic et le premier calculateur du réseau (étape Si), ou bien au fait que le véhicule n'est pas équipé d'un réseau CAN HS. Sinon, les calculateurs acquittent bien la trame sur le réseau CAN
HS, mais il s'agit d'un problème d'alimentation, l'opérateur ayant par exemple oublié de mettre le contact du véhicule (étape T1).
S'il y a des variations de tensions sur le réseau CAN HS, le procédé vérifie si les variations entre les tensions extrêmes sur le fil CAN-L sont inférieures à celles sur le fil CAN-H (étape U1). Par exemple, il compare la différence entre les tensions maximale et minimale sur le fil CAN-L à un pourcentage K4 de la différence entre les tensions maximale et minimale sur le fil H : ( V1max - Vijn ) < K4 * ( Vhmax ' Vhmln) avec le coefficient K4 pouvant être égal à 0,15 par exemple.
S'il n'y a pas de variation de tension sur le fil CAN-L, le calculateur effectue le test du contrôleur (étape R2). Si le contrôleur de l'outil de diagnostic est en erreur passive, la panne provient d'un circuit ouvert sur le fil CAN-L du réseau CAN HS (figure 8), entre l'outil de diagnostic et le premier calculateur du réseau (étape S2).
Sinon, la panne détectée est double, c'est-à-dire un court-circuit entre ce fil CAN-L et la masse, avec un écart de masse dû au vieillissement, ou bien il s'agit d'une panne de l'outil de diagnostic (étape T2).