INPI-France/Brevets-Francais-2024-Chunked huggingface dataset:
L'interface par commandes AT proposée comprend dans cette bibliothèque 26 comprend seulement 8 commandes, permettant d'exploiter entièrement le protocole MQIsdp, et notamment : - possibilité de dimensionner deux files internes permettant de gérer les messages entrants et sortants ; - possibilité d'externaliser la gestion des messages de grande taille ; - définition de contextes de connexion ; - gestion des paramètres de configuration ; - gestion de l'envoi de différents types de messages par commande générique.
3. description détaillée d'un mode de réalisation de commandes On décrit ci-après les commandes AT pouvant être utilisées pour piloter le protocole Wavecom SCADA 26.
3.1 Documents connexes En cas de besoin, on pourra se référer notamment à : [1] Ce document doit être lu avec la fiche "WepSphere MQ Integrator SCADA Device Protocol" figurant à l'annexe B du manuel de référence "IBM WebSphere MQ Integrator Programming Guide" disponible à l'adresse suivante : http://publifp.boulder.ibm.com/epubs/odf/bipval04.pdf [2] Wavecom AT Commands Interface Guide Référence : WM~SW~OAT~IFS~001 - révision : 009 ou suivantes.
Ce document décrit les commandes AT prises en charge par le produit Wavecom permettant de gérer les événements ou services GSM connexes.
[3] AT Command Interface for TCP/IP Révision : 1. 7 Ce document décrit les paramètres et le jeu de commandes AT permettant la configuration et le pilotage de la superposition TCP/IP et des protocoles disponibles sur les produits Wavecom.
3.2 Abréviations et définitions 3.2.1. Abréviations APN Access Point Name (Nom de point d'accès) AT Attention DNS Domain Name Système (Système de noms de domaine) ISP Internet Service Provider (Fournisseur de services sur Internet) ME Mobile Equipment (Matériel mobile) SCADA Supervisory Control and Data Acquisition (Dispositif de surveillance et acquisition des données) MS Mobile station (Station mobile) QoS Quality of Service (Qualité de service) Wavecom core software : Couche logicielle prenant en charge toutes les commandes AT permettant de gérer les événements ou services GSM connexes.
3.2.2. Définitions Les termes MS ou ME sont utilisés pour les terminaux mobiles prenant en charge les services GSM. Le mot "produit" fait référence à tout produit (module notamment) Wavecom prenant en charge l'interface des commandes AT.
Symboles : Caractère de retour chariot Caractère de changement de ligne [...] Paramètre facultatif d'une commande AT
Nom de paramètre mis entre chevrons. Les chevrons n'apparaissent pas sur la ligne de commande.
3.3 Syntaxe de commande AT Ce paragraphe décrit le format des commandes AT, ainsi que les mécanismes d'attribution des valeurs par défaut de leurs paramètres.
Domaine 5 des f32-Glycoprotéines-I humaines -,62GP-I séquence sauvage (SEQ ID No 17) TKASCKVPVK KATVVYQGER VKIQEKFKNG MLHGDKVSFF CKNKEKKCSY TEDAQCIDGT IEVPKCFKEH SSLAFWKTDA SDVKPC Dans un mode de réalisation préféré, le segment de ciblage C comprend un polypeptide dont la séquence générale est la suivante : TJ2ASCKU7PU9KJi1U12TU,4U15U16Ji7GERU2iJ22U23QEKU27J28NGML HGDKU3SFU4pCJ42NJ44EJ46J4CJ49YTEDUs4QCIDGTU61EVPKCU6 J68 E H S J72U73U74J75J76J77 T D A S D V J84 P C (SEQ ID No 18) (SI) où : J2 = K , D, E ; J11, J22, J28, J42, J44, J46, J47, J68, J77, J17 = Q, E ; J84 = K, R ; J49 = S, T;J72=S,T,M;U7=L,V,I;U9=V,I,T;U12=A,M;U14,U15,U21,U23,U37= V, I, T ; U16, U27, U40 ,U67 = F, Y ; U54 = A, V, I ; U61 = I, V, M ; U73, U74,U75,U76 = L, I, F, Y, M, W.
De préférence, le segment de ciblage C comprend un polypeptide de séquence choisie parmi SEQ ID Nos 19-22 ou un fragment de celui-ci : Polypeptides construits sur la base du domaine 5 des ss2-Glycoprotéines-I humaines GPI-S1 (SEQ ID No 19) TEASCKVPVK RATVVYEGER VRIQEKFKNG MLHGDKVSFF CRNRERRCSY
TEDAQCIDGT IEVPKCYREH SMLTWWRTDA SDVKPC GPI-S2 (SEQ ID No 20) TEASCKLPTK RMTWYEGER VRIQEKFKNG MLHGDKISFF CRNRERRCSY TEDAQCIDGT IEVPKCYREH SMITWWRTDA SDVKPC GPI-S3 (SEQ ID No 21) TKASCKVPTK KMTVVYQGER VKIQEKFKNG MLHGDKISFF CKNKEKKCSY TEDAQCIDGT IEVPKCYKEH SSLAWWKTDA SDVKPC GPI-S4 (SEQ ID No 22) TKASCKVPTK KMTVVYQGER VKIQEKFKNG MLHGDKISFF CKNKEKKCSY TEDAQCIDGT IEVPKCYKEH SSLAFWKTDA SDVKPC Dans un mode de réalisation préféré, le segment de ciblage C comprend un polypeptide dont la séquence générale est la suivante : J 1 ~ J2-J3~ J4~ Js-J6-z7-Us-J9-J 1 o-Ul 1-R~ J 13~ J 14-U 1 s~K-G~Xl s--i~ J21 ~E- J23-J24-U2s~ Jz6-J27~ Jz8- Ü29~J30~J31~R~J33~J34~J35~J36~B37~J38~J39~U40~J41~J42~J43~U44~J45~J46~J47~J48~J49~R~Jsl~Us2~J53~ J54-D-U56-K~s-zs9~L-J61- J62~ J63~ J64-Z6s~ J66-J67~U68-J69~ J70-J71-U72- J73-J74-J7s~ J76 (S2) dans laquelle J, Z, U, X, et B représentent des acides aminés tels que : - les acides aminés J sont choisis indépendamment les uns des autres parmi les acides aminés naturels, ou des dérivés de ceux-ci, de telle manière qu'au moins 50 % d'entre eux sont des résidus polaires choisis parmi R, N, D, C, Q, E, G, H, K, Orn, P, S, T et Y, - les acides aminés U sont choisis parmi A, C, G, I, L, M, F, W, Y, et V, - l'acide aminé X18 est choisi indépendamment des autres acides aminés de la séquence parmi A, N, C, Q, G, H, I, L, M, F, S, T, W, Y et V, - l'acide aminé B37 est choisi indépendamment des autres acides aminés de la séquence parmi R, A, C, G, I, L, M, F, W, Y, et V, - l'acide aminé Z7 est choisi indépendamment des autres acides aminés de la séquence parmi D et E, - les acides aminés Z59 et Z65 sont choisis indépendamment parmi E, D, K, et R, les exposants indiquant la position des acides aminés dans la séquence.
De préférence, les acides aminés J peuvent être choisis indépendamment les uns des autres parmi l'ensemble des résidus A, R, N, D, C, Q, E, G, H, I, L, K, M, Orn, F, P, S, T, W, Y, et V, et de telle manière qu'au moins 50 % d'entre eux sont des résidus polaires choisis parmi R, N, D, C, Q, E, G, H, K, Orn, P, S, T.
Différentes combinaisons de résidus U et B sont données dans le tableau 1 ci-dessous : Tableau 1 Us Un u15 Uzs Uzy B37 U40 U44 Usz u56 u6g Il
Ex 1 V L M I L R I Y L L V L Ex2 A I I I L R I Y L L I L Ex3 A I I I L R I Y L L M V Ex4 A L M L L R I Y L L I M Ex5 A L M I I R V Y L L I M Ex6 A L M I I R I F L L I M Ex7 A L M I V R I F L L I F Ex 8 V L M I L R I F L L I M Ex9 A L M I L R I F L L I M Ex10 A L M I L R I Y L L A A Exil V L M I L R I Y L L V L Exl2 V L M I L R I F L L V L A titre d'exemple, le peptide de formule S2 peut être avantageusement une séquence peptidique choisie parmi les séquences peptidiques SEQ ID No 23-32.
La séquence S2 représente un type de peptides dans sa forme la plus courte. Il est bien entendu que cette séquence peut comprendre en outre un ou plusieurs acides aminés supplémentaire à l'une ou l'autre des extrémités, par exemple de 1 à 15 acides aminés, en général de 1 à 10 acides aminés pour obtenir une fonctionnalisation supplémentaire. Par exemple, une petite séquence, dite de fonctionnalisation, peut être liée au peptide permettant la fixation au segment L. Cette séquence de fonctionnalisation peut être située à l'extrémité N-terminale de la séquence S2. Elle peut être d'environ 3 acides aminés choisis de préférence parmi G-S-C-, G-S-T-, G-S-P-, G-S-S-, G-S-G-, et G-S-Q-. Elle peut être également d'environ 4 acides aminés, choisis de préférence parmi les séquences G-S-Aa-
C-, G-C-Aa-S-, G-S-Aa-S-, G-C-Aa-C-, et G-C-Aa-S- où Aa est un acide aminé quelconque.
Ces séquences de fonctionnalisation sont avantageuses en ce qu'elles permettent en particulier le marquage aisé par des radio-traceurs comme le 99mTc ou le 18F et permettent, par injection chez l'homme à dose traceuse, de suivre parfaitement in vivo le devenir du médicament, sa bio-distribution et de contrôler sa bonne localisation.
Par ailleurs la séquence S2 peut être dupliquée au sein d'un même peptide pour produire une molécule présentant une affinité encore plus élevée pour les sites apoptotiques. b- Segment de ciblage C actif.
Le segment de ciblage est dit actif lorsqu'il possède, en plus de sa fonction de ciblage, la capacité de s'auto-associer à la surface des cellules cibles telles que définies plus haut pour former des oligomères ou multimères, de préférence des dimères et des trimères.
Cette disposition est plus particulièrement intéressante dans le cas où l'on souhaite ne pas utiliser de segment d'oligomérisation 0 distinct afin de réduire au maximum la taille de la protéine finale.
Cette propriété est plus particulièrement intéressante dans le cas où le segment A comprend une sous-unité d'une molécule pro-apoptotique comme les molécules de la famille des facteurs de nécrose tumorale constituées de trois sous-unités qui doivent être assemblée pour former une molécule active. Certaines molécules de cette famille et en particulier les ligands inducteurs de l'apoptose (TRAIL) sont plus particulièrement intéressant pour la thérapie anti-tumorale.
Cette propriété est aussi particulièrement intéressante dans le cas où le segment A comprend une sous-unité d'un récepteur d'une molécule impliquée dans l'initiation ou le développement du processus inflammatoire comme par exemple les cytokines et notamment les molécules de la famille du facteur de nécrose tumorale a (TNFa). Ces récepteurs ne sont capables de lier leur molécule cible et donc de la séquestrer que lorsque ses sous-unités sont assemblées correctement sous forme de dimère ou de trimère. L'effet de cette séquestration est de réduire la progression du phénomène inflammatoire.
Dans un mode particulier de la présente invention, on se propose tout d'abord de provoquer la formation de multimères, de préférence de dimères ou de trimères, du segment A grâce au segment C et ce, spécifiquement lorsque les parties C se lient à la surface membranaire des cellules cible, de préférence du tissu inflammatoire ou du tissu cancéreux, et en particulier des cellules en phase apoptotique. Le principe est maintenant décrit.
Il est possible, par des mutations appropriées, de générer des interactions intermoléculaires entre les segments C des molécules chimériques de façon à provoquer leur autoassociation. On peut de plus moduler la force de ces interactions de telle sorte que les segments C ne puissent s'auto-associer de façon substantielle que lorsque ces molécules se trouvent liées à une membrane chargée négativement. Ceci est rendu possible comme il a été dit plus haut par le fait que le coût entropique de l'auto-association est plus élevé dans le milieu tridimensionnel de la solution extra-cellulaire qu'à la surface du milieu quasi bidimensionnel de la membrane. Dans l'environnement extracellulaire et en l'absence de membrane chargée négativement, la molécule chimérique reste majoritairement sous forme de monomère et est inactive. Son action non-spécifique est alors très limitée et peu susceptible de générer des effets secondaires. Par contre, lorsque le segment C de la molécule thérapeutique se lie à la membrane des cellules cibles, le coût entropique d'autoassociation est réduit et les segments C peuvent s'assembler et permettre la reconstitution d'une molécule thérapeutique ou d'un récepteur dont chaque sous-unité est contenue dans le segment A.
Les compositions détergentes en poudre pour machine à laver sont classiquement mises en oeuvre à raison de 100 à 125g pour 10 à 14 litres d'eau, pour former un bain lessiviel.
Les exemples suivants sont donnés à titre indicatif.
EXEMPLES Le polysaccharide substitué (SPS), appelé ci-après CMA-g-SIL , mis en oeuvre pour réaliser les exemples suivants, est obtenu comme suit : 100 g de monoacétate de cellulose (DS de 0,58) sont dissous dans 100 ml de diméthylacétamide, sous agitation et chauffage (60 C) sous azote.
2,2 g (soit 13,5 mmoles) de carbonyldiimidazole sont alors ajoutés, et la solution obtenue est chauffée sous azote pendant 2 heures.
20 g (soit 6,7 mmoles) de polydiméthylsiloxane (PDMS) présentant 2 terminaisons aminopropyle et une masse moléculaire en poids de 3 000 g/mole, sont alors ajoutés, et la solution est chauffée sous agitation, pendant encore 18 heures.
On laisse ensuite refroidir la solution à température ambiante, avant d'ajouter de l'acétone (environ 3 000 ml) goutte à goutte sous agitation vive.
Le polymère précipite, puis est filtré et lavé à l'acétone (1 000 ml) et séché sous vide (40 C) pendant 18 heures ; obtient 92,1 g d'un solide blanc.
Le polymère est analysé par H1 NMR (après hydrolyse à l'aide d'une solution à 30% de DCI dans D2O pendant 1 heure à 80 C). Le degré de substitution moyen en groupes PDMS trouvé est de 0.02; il est obtenu par comparaison de l'intégration du proton anomère de l'unité anhydroglucose avec celle des protons des groupements méthyl portés par la chaîne silicone.
- La phase hydrophobe (A) mise en #uvre est l'huile silicone aminée RHODORSIL EXTRASOFT commercialisée par Rhodia Chimie - Le polymère amphiphile hydrophile (ep) mis en #uvre dans la phase aqueuse externe est l'Arlatone F127G, de formule HO(CH2CH20)x(CH(CH3)CH20)y(CH2CH20)zH commercialisé par ICI - Uniquema
Exemple 1 : Emulsion inverse (Ei) Composition de l'émulsion inverse : # 50% en poids de phase aqueuse interne comprenant le mélange de :
Eau 90 parties en poids (89,82%) CMA-g-SIL 10 parties en poids (9,98%) Kathon CG * 0,2 partie en poids (0,20%) # 50% en poids de phase huile silicone aminée Huile Rhodorsil Extrasoft 100 parties en poids * Kathon CG@ : Bactéricide commercialisé par Rohm & Haas biocides Préparation de l'émulsion inverse (Ei) : Préparation de la phase aqueuse interne Dans un réacteur de 1 # muni d'une agitation type pale cadre (diamètre 54 mm, vitesse 400 tours/minute), on introduit l'eau et le Kathon CG@ puis on agite l'ensemble à température ambiante.
On introduit alors progressivement la poudre de CMA-g-SIL sous agitation à température ambiante.
On agite durant deux heures à température ambiante de manière à obtenir une solution/dispersion homogène. Eventuellement on procède à un cisaillement de la dispersion à l'aide d'un outil du type rotor-stator (Ultra-turrax type GT45).
Le pH de la solution/ dispersion aqueuse interne est de 7,2.
Préparation de l'émulsion inverse Dans un réacteur de 2 # muni d'une agitation type pale cadre (diamètre 90 mm, vitesse 400 tours/minute), on introduit l'huile Rhodorsil Extrasoft.
On introduit alors, en 45 minutes, la phase aqueuse interne, à température ambiante.
(i) les épaississants associatifs ; (ii) les homopolymères d'acide acrylique réticulés ; (iii) les copolymères réticulés d'acide (méth) acrylique et d'acrylate d'alkyle (C1-C6) (iv) les homopolymères et copolymères non-ioniques contenant des monomères à insaturation éthylénique de type ester et/ou amide ; (v) les homopolymères d'acrylate d'ammonium ou les copolymères d'acrylate d'ammonium et d'acrylamide ; (vi) les polysaccharides vii) les alcools gras en C12-C30 Par l'expression "épaississant associatif", on entend selon l'invention, un épaississant amphiphile comportant à la fois des motifs hydrophiles et des motifs hydrophobes en particulier comportant au moins une chaîne grasse en C8-C30 et au moins un motif hydrophile.
(3) les uréthanes polyéthers comportant au moins une chaîne grasse telle que des groupes alkyle ou alcényle en C10-C30, comme les produits DAPRAL T 210 et DAPRAL T 212 vendus par la société AKZO ou les
produits ACULYN 44 et ACULYN 46 commercialisés par la société ROHM&HAAS.
Parmi les polymères amphiphiles anioniques selon l'invention comportant au moins un motif hydrophile, et au moins un motif à chaîne grasse, on préfère ceux comportant au moins un motif éther d'allyl à chaîne grasse et au moins un motif hydrophile constitué par un monomère anionique insaturé éthylénique, plus particulièrement par un acide carboxylique vinylique et tout particulièrement par un acide acrylique, un acide méthacrylique ou leurs mélanges, le motif éther
d'allyl à chaîne grasse correspondant au monomère de formule (V) suivante : CH2 = C(Rl) CH2 O Bn R (V) dans laquelle RI désigne H ou CH3, B désigne le radical éthylèneoxy, n est nul ou désigne un entier allant de 1 à 100, R désigne un radical hydrocarboné choisi parmi les radicaux alkyl, arylalkyl, aryl, alkylaryl, cycloalkyl, comprenant de 10 à 30 atomes de carbone, de préférence 10 à 24, et plus particulièrement encore de 12 à 18 atomes de carbone.
Parmi ces polymères amphiphiles anioniques, on préfère particulièrement selon l'invention, les polymères formés à partir de 20 à 60% en poids d'acide acrylique et/ou d'acide méthacrylique, de 5 à 60% en poids de (méth)acrylates d'alkyls inférieurs, de 2 à 50% en poids d'éther d'allyl à chaîne grasse de formule (V), et de 0 à 1% en poids d'un agent réticulant qui est un monomère insaturé polyéthylénique copolymérisable bien connu, comme le phtalate de diallyl, le (méth)acrylate d'allyl, le divinylbenzène, le diméthacrylate de (poly)éthylèneglycol, et le méthylène-bis-acrylamide.
Parmi ces derniers, on préfère tout particulièrement les terpolymères réticulés d'acide méthacrylique, d'acrylate d'éthyle, de polyéthylèneglycol (10 OE) éther d'alcool stéarylique (Steareth 10),
Ce dispositif comporte le guide de lumière 10 décrit en préambule
de cette description, et un réflecteur arrière 32.
Le volume du dispositif d'éclairage ou de signalisation étant engendré par le déplacement d'une section élémentaire transversale verticale du dispositif selon la ligne directrice 18, on ne décrira dans la suite de la description que la section élémentaire transversale verticale du dispositif d'éclairage ou de io signalisation.
On a représenté à la figure 5, la section élémentaire transversale verticale 16 du guide de lumière 10 de la figure 1.
Le contour 20 de la section élémentaire 16 comporte notamment la portion périphérique avant 22 et la portion 15 périphérique arrière 24. La portion 22 remplit la fonction d'éclairage ou de signalisation requise pour le véhicule automobile.
La portion périphérique arrière comporte le segment arrière de diffusion de lumière 26 à partir duquel s'étend 20 transversalement vers l'avant l'axe optique 28. L'axe optique principal 28 coupe la section élémentaire 16 en deux parties supérieure et inférieure globalement symétriques.
Selon les enseignements de l'invention, le réflecteur arrière 32 est situé à l'arrière de la section élémentaire 16 en 25 regard du segment arrière de diffusion 26 suivant l'axe optique 28.
Lors du fonctionnement du dispositif d'éclairage ou de signalisation, les rayons lumineux canalisés dans le guide de lumière 10 qui atteignent le segment arrière de diffusion 26 sont 30 diffusés notamment vers l'arrière du dispositif d'éclairage. Les rayons diffusés vers l'arrière du segment 26 sont indiqués par la référence Rd à la figure 5.
Ces rayons diffusés Rd atteignent la surface réfléchissante du réflecteur arrière 32 qui renvoie des rayons réfléchis Rr globalement vers l'avant en direction de la portion périphérique arrière 24 du guide de lumière 10.
Ces rayons réfléchis Rr sont réfractés une première fois en pénétrant à l'intérieur de la section élémentaire 16 par la portion 5 périphérique arrière 24, puis ils sont réfractés une seconde fois en émergeant de la section élémentaire 16 par la portion périphérique avant d'éclairage 22. Les rayons qui émergent de la portion périphérique avant d'éclairage 22 sont référencés Re.
De manière non limitative, la forme du réflecteur arrière 32 10 est ici conçue par l'homme du métier de façon que les rayons émergents Re soient sensiblement parallèles à l'axe optique principal 28. L'homme du métier est libre d'adapter la forme du réflecteur arrière 32 de façon que les rayons Re émergent avec une répartition voulue autour de l'axe optique principal 28.
Selon un deuxième mode de réalisation représenté à la figure 6, la portion périphérique avant d'éclairage 22 de la section élémentaire 16 a la forme d'un dioptre convergent.
Selon une conception connue, l'axe focal du dioptre convergent 22 est ici confondu sensiblement avec l'axe optique 20 principal 28, et son foyer objet est agencé sensiblement au segment arrière de diffusion 26. Ainsi, les rayons diffusés vers l'avant jusqu'à la portion périphérique avant d'éclairage 22 par le segment arrière de diffusion 26, sont réfractés de façon à émerger de la section élémentaire 16 de façon globalement 25 parallèle à l'axe optique principal 28.
Selon les enseignement de l'invention, le réflecteur arrière 32 a ici une section globalement en forme d'arc de cercle dont le centre optique est agencé sensiblement sur le segment arrière de diffusion 26.
Ainsi, les rayons Rd diffusés vers l'arrière par le segment arrière de diffusion 26 atteignent le réflecteur arrière 32, puis ils sont réfléchis vers le centre optique, c'est-à-dire au segment arrière de diffusion 26, de façon qu'une partie des rayons réfléchis Rr par le réflecteur arrière 32 soit rediffusée vers l'avant à travers la portion avant d'éclairage 22, les rayons émergents Re sont ainsi globalement parallèles à l'axe optique principal 28.
L'homme du métier est libre de concevoir la forme de la portion périphérique avant d'éclairage 22 de façon à orienter les 5 rayons émergents Re avec l'angle et la dispersion voulue autour de l'axe optique principal 28.
La figure 9 représente la cinétique d'association des particules couvertes de streptavidine avec les cellules biotinylées. Dans toutes les expériences la concentration
en cellules est égale à 2.105 cell./ml et la concentration en particules est égale à 2.106 part./ml. On a représenté trois ordres de grandeur de cisaillement ainsi que la cinétique obtenue en agitation rotative classique à 5 rpm.
On note que la fraction de cellules recrutées sous un cisaillement de 10s-1, c'est-à-dire à une valeur de cisaillement correspondant à 2% du taux de cisaillement seuil observé pour ce système, est équivalente à celle recrutée sous agitation classique à 5 rpm.
Pour tous les cisaillements plus élevés, on obtient à la fois une accélération importante de la fixation des particules et une augmentation sensible de la fraction de cellules recrutées.
Sur la figure 10 est représentée la fraction de cellules recrutées au plateau cinétique en fonction du taux de cisaillement ( y ). On voit qu'un effet optimum est obtenu pour un cisaillement de 500s-1qui correspond au taux cisaillement seuil du milieu y s.
Les cisaillements appliqués n'endommagent pas les cellules comme le montrent les paramètres de diffusion aux petits et aux grands angles.
4. 3- Capture physique Comme on peut le voir sur la figure 11, l'augmentation de la fraction de cellules associées à des particules est exactement reflétée dans les expériences de tri physique. Après une mise en contact classique à 5 rpm, on récupère 40 % des cellules dans le culot magnétique et 60 % non capturée dans le surnageant. Après mise en contact en cisaillement contrôlé 96 % des cellules sont récupérées dans le culot magnétique.
La figure 11montre les fractions de cellules récupérées après séparation sous champ magnétique des suspensions de cellules et de particules mises en contact (A) en cisaillement contrôlé, (B) en agitation rotative. Dans les échantillons témoins, les cellules n'ont pas reçu d'anticorps biotinylés.
supernatant désigne les cellules récupérées dans le surnageant (non magnétiques) et pellet désigne les cellules récupérées dans le culot magnétique.
On constate par ces exemples comparatifs que l'application d'un cisaillement contrôlé sur un mélange de cellules et de particules porteuses de molécules de reconnaissance complémentaires permet d'augmenter considérablement la fraction de cellules capturées et de diminuer d'un facteur 15 le temps nécessaire pour atteindre le plateau.
Dans cet exemple, sont capturées dans une cellule de cisaillement côneplan 95 % des cellules ciblées en 2 min pour les cisaillements les plus élevés. Dans ces conditions, les méthodes classiques de mise en contact ne permettent que le recrutement de 40 % des cellules et ce en trente minutes.
PROCEDE DE COMMANDE DES SOUPAPES D'UN MOTEUR A COMBUSTION INTERNE
L'invention concerne un procédé de commande des soupapes d'un moteur à combustion interne possédant au moins deux soupapes d'admission par cylindre. Elle concerne également un système permettant de mettre en oeuvre le procédé de l'invention.
L'invention est applicable en particulier aux moteurs à 16 soupapes.
La réduction de la consommation en carburant des véhicules est un enjeu majeur auquel est confrontée l'industrie 10 automobile.