INPI-France/Brevets-Francais-2024-Chunked huggingface dataset:
D'autres caractéristiques et avantages de l'invention apparaîtront à la lecture de la description suivante d'un mode de réalisation préférentiel de l'invention, donné à titre d'exemple indicatif et non limitatif, et des dessins annexés, dans lesquels : la figure 1 présente un synoptique d'un réseau dans lequel peut être mis en #uvre le procédé d'acquittement selon l'invention ;
la figure 2 illustre un exemple de réalisation d'un n#ud du réseau de la figure 1, dans lequel peut être mis en #uvre le procédé d'acquittement selon l'invention ; la figure 3 présente un schéma bloc fonctionnel du module d'interface de réseau apparaissant sur la figure 2 ; la figure 4 présente le format d'un sous-segment (segment LSB ou segment MSB) à transmettre après codage sur une des paires torsadées d'une ligne de transmission entre deux n#uds du réseau de la figure 1 ; la figure 5 est un diagramme temporel illustrant un exemple de sous-segments (segments LSB et segments MSB) transmis entre deux n#uds du réseau de la figure 1 ; la figure 6 présente un organigramme décrivant le fonctionnement du bloc de réception de segment LSB, apparaissant sur la figure 2 ; la figure 7 présente un organigramme décrivant le fonctionnement de la partie LSB du bloc de contrôle de FIFO en réception, apparaissant sur la figure 2 ; la figure 8 présente un organigramme décrivant le fonctionnement du bloc d'émission de segment LSB, apparaissant sur la figure 2 ; la figure 9 présente un organigramme décrivant le fonctionnement de la partie LSB du bloc de contrôle de FIFO en émission, apparaissant sur la figure 2.
L'invention concerne donc un procédé d'acquittement de la transmission de données entre deux machines sur une ligne de transmission série full-duplex, du type comprenant N premiers canaux parallèles de transmission dans un sens et M seconds canaux parallèles de transmission dans l'autre sens, avec N # 2, M > 1.
segmentés en vue de leur transmission sur le réseau commuté 100. Le transfert de paquets asynchrones ne fait pas partie de la présente invention, et en sera donc pas décrit plus en détails. En outre, le SAR 340 joue le rôle de planificateur pour la transmission de données sur le réseau, afin de respecter les contraintes de temps imposées par les transferts isochrones.
La configuration de tous les modules est effectuée par l'unité centrale ou CPU 391, via l'interface de bus 370. Les échanges de données et de contrôle entre le module Contrôle/Pont 360 et la CPU 391 sont effectués via l'interface de données 304 et les signaux ctrll, l'interface de bus 370, le bus hôte 380 et le contrôleur de bus 390. Le n#ud comprend en outre un moyen de stockage permanent 393 de type ROM et un moyen de stockage temporaire 392 de type RAM.
On présente maintenant, en relation avec la figure 3. un schéma bloc fonctionnel du module d'interface de réseau 310 (figure 2), compris dans n#ud tel que présenté cidessus.
Dans un souci de simplification, le module d'interface de réseau 310 illustré sur la figure 3 comprend un seul port UTP5. Il est clair que dans la pratique, il en comprend plusieurs (par exemple trois).
Le port UTP5 comprend quatre ports de paires torsadées (Port Tx~Isb, Port Tx~msb, Port Rx~lsb, Port Rx~msb). Deux paires torsadées sont configurées en émission, et deux autres en réception.
Chaque mot de 16 bits (deux octets) provenant du module de commutation (référencé 320 sur la figure 2) est divisé en un octet de poids faible (octet LSB) et un octet de poids fort (octet MSB).
Les octets LSB sont ensuite assemblés pour créer des sous-segments LSB de longueur fixe égale à N octets (comme décrit en détail ci-après en relation avec la figure 4). Les sous-segments LSB sont numérotés en utilisant un champ seg~nb des soussegments LSB. La technique de superposition ( piggy-backing ) est appliquée pour accuser réception de sous-segments LSB précédemment reçus, en utilisant deux champs ack~0 et ack~l des sous-segments LSB. Les sous-segments LSB comprennent en outre un champ R permettant d'indiquer s'ils sont ré-émis.
Ce qui précède peut être transposé au traitement des sous-segments MSB.
On appelle segment un ensemble formé d'un sous-segment LSB et du soussegment MSB associé. Dans un souci de simplification et par abus de langage, soussegment LSB et sous-segment MSB sont appelés ci-après segment LSB et segment MSB respectivement.
Le processus d'émission peut être résumé comme suit.
Les octets de poids faible (LSB) des données provenant du module de commutation (référencé 320 sur la figure 2) sont écrits dans le bloc de FIFO LSB d'émission (tx~fifo~lsb) 409a, puis sont traités dans le bloc d'émission de segment LSB 411a, ensuite sérialisés dans le bloc de sérialisation LSB 412a, et enfin sont transmis, via le bloc de synchronisation d'émission (Tx~link synchronization) 413, sur la paire torsadée reliée au port de transmission LSB (Port Tx~lsb).
Les octets de poids fort (MSB) des données provenant du module de commutation (référencé 320 sur la figure 2) sont écrits dans le bloc de FIFO MSB d'émission (tx~fifo~msb) 409b, puis sont traités dans le bloc d'émission de segment MSB 411b, ensuite sérialisés dans le bloc de sérialisation MSB 412b, et enfin sont transmis, via le bloc de synchronisation d'émission (Tx~link synchronization) 413, sur la paire torsadée reliée au port de transmission MSB (Port Tx~msb).
Le bloc de FIFO LSB d'émission (tx~fifo~lsb) 409a et le bloc de FIFO MSB d'émission (tx~fifo~msb) 409b sont gérés par un bloc de contrôle de FIFO en émission (16b8b8b tx~fifo mngt) 410.
Le processus de réception est symétrique au processus d'émission. Il implique les blocs suivants : - bloc de FIFO LSB de réception (rx~fifo~lsb) 404a et bloc de FIFO MSB de réception (rx~fifo~msb) 404b ; - bloc de réception de segment LSB 403a et bloc de réception de segment MSB 403b; - bloc de dé-sérialisation LSB 402a et bloc de dé-sérialisation MSB 402b ; - bloc de synchronisation de réception (Rx~link synchronization) 401.
Le bloc de FIFO LSB de réception (rx~fifo~lsb) 404a et le bloc de FIFO MSB de réception (rx~fifo~msb) 404b sont gérés par un bloc de contrôle de FIFO en réception (8b8bl6b rx~fifo mngt) 405.
Par ailleurs, deux blocs de FIFO d'acquittement reçu (Ack~complete fifos) 408a, 408b sont écrits simultanément par le bloc de contrôle de FIFO en réception 405, tandis qu'ils sont lus individuellement par le bloc de contrôle de FIFO en émission 410. Ces blocs de FIFO 408a, 408b sont utilisés pour gérer des fenêtres glissantes ARQ pour les segments LSB et MSB.
contrôlée, ce qui peut se traduire par des effets indésirables sévères tels qu'une cassure des cheveux ou une brûlure du cuir chevelu.
Actuellement, les agents complexants les plus couramment utilisés dans les compositions oxydantes pour la coloration, la décoloration ou la déformation permanente de fibres kératiniques sont l'acide éthylènediamine tétraacétique (EDTA) et ses dérivés comme l'acide diéthylènetriamine pentaacétique (DPTA), généralement dans des proportions pondérales de l'ordre de 0,1 à 1%.
Toutefois, dans le cadre de ses travaux, la Demanderesse a constaté que l'EDTA et ses dérivés présentent, dans ce type de compositions, des propriétés insuffisantes. Ces constatations, qui sont corroborées par les résultats obtenus par d'autres équipes de recherche, justifient de trouver de nouveaux agents complexants.
Un agent complexant destiné à entrer dans la constitution de compositions oxydantes pour la coloration, la décoloration ou la déformation permanente de fibres kératiniques, doit satisfaire à de nombreuses exigences. En effet, outre qu'il doit présenter un pouvoir complexant élevé vis-à-vis des métaux de manière à supprimer ou, à tout le moins, réduire le plus possible le risque d'une catalyse des réactions d'oxydation des fibres kératiniques par les traces métalliques susceptibles d'être présentes dans ces compositions et sur ces fibres, il doit être compatible, et notamment ne pas réagir, avec les autres constituants, et en particulier avec le ou les agents
oxydants. Il doit également être stable en solution, les compositions oxydantes étant, en effet, appliquées généralement sur les fibres kératiniques sous forme de solutions. Il doit aussi être d'une innocuité totale pour ces fibres et pour la peau, et notamment être dénué de tout caractère allergène.
Il est, en outre, souhaitable, dans un souci de respect de l'environnement, qu'il soit biodégradable, et que son coût de production ou d'achat autorise son utilisation dans des compositions destinées à être vendues, non seulement à des professionnels, mais également dans la distribution grand public.
Or, après de longues recherches menées sur la question, la Demanderesse a découvert que, de manière surprenante, certains acides hydroxycarboxyliques et leurs sels sont susceptibles de répondre à toutes ces exigences et de représenter, par conséquent, des agents complexants de choix dans des compositions oxydantes pour la coloration, la décoloration et la déformation permanente de fibres kératiniques.
Et c'est cette découverte qui est à la base de l'invention.
EXPOSÉ DE L'INVENTION L'invention a, en premier lieu, pour objet une composition oxydante pour la coloration, la décoloration ou la déformation permanente des fibres kératiniques, comprenant au moins un agent oxydant et au moins un composé répondant à la formule générale (I) suivante :
dans laquelle : # R représente un groupe CH20H ou C02X, et # X représente un atome d'hydrogène ou un cation monovalent ou divalent issu d'un métal alcalin, d'un métal alcalino-terreux, d'un métal de transition, d'une amine organique, ou un cation ammonium.
Ainsi, les composés de formule (I) dans le cadre de l'invention correspondent à des acides hydroxycarboxyliques et aux carboxylates correspondants.
La formule (I) comprenant 4 groupes d'atomes H-C-OH chiraux, il va de soi que cette formule englobe tous les énantiomères et tous les diastéréoisomères des composés susceptibles de répondre à cette formule.
Conformément à l'invention, le cation monovalent ou divalent est, de préférence, choisi dans le groupe constitué par les cations monovalents de métaux alcalins, les cations divalents de métaux alcalino-terreux, les cations divalents de métaux de transition et les cations monovalents issus d'amines organiques ou d'ammonium.
A titre d'exemples de cations monovalents de métaux alcalins, on peut notamment citer le sodium (Na+) et le potassium (K+), tandis qu'à titre d'exemples de cations divalents de métaux alcalino-terreux, on
peut notamment citer le calcium (Ca2+) et le magnésium (Mg2+) .
Au sens de la présente invention, on entend par "métal de transition", un métal comportant une sous-couche d incomplète, plus particulièrement à l'état d'oxydation II, tel que le cobalt (Co2+) , le fer (Fe2+) , le manganèse (Mn2+) , le zinc (Zn2+) et le cuivre (CU2+) En ce qui concerne les cations monovalents issus d'amines organiques, on peut citer les cations d'amine primaire, secondaire ou tertiaire, ou encore d'alcanolamine.
10) Production de la VE-statine recombinante Des vecteurs d'expression de la VE-statine, dénommés pcDNA3VE-statine-HA et pEGFP-VE-statine, contenant l'ADNc de la VE-statine en phase, respectivement avec un épitope de l'hémagglutinine du virus influenza et la protéine fluorescente GFP, sous le contrôle du promoteur CMV, ont été construits comme décrit à l'exemple 1.3.
Des cellules 3T3 (15000 cellules/cm2) ont été ensemencées dans des flasques de culture de 78,5 cm2puis transfectées le lendemain avec 5 g de vecteur recombinant pcDNA3-VE-statine-HA ou pcDNA3-VE-statine-GFP, ou bien de vecteur pcDNA3 (contrôle), à l'aide du réactif EXGEN 500# (EUROMEDEX), selon les recommandations du fabricant. Après 6 h d'incubation, le milieu a été remplacé par du milieu de culture sans sérum et 24 h plus tard, le surnageant de culture contenant la VE-statine sécrétée et le milieu contrôle ont été récoltés.
11) Analyse de la localisation cellulaire de la VE-statine par immunofluorescence Des cellules (35000 cellules 3T3 et H5V) sont ensemencées sur des lames de verre de 14 mm de diamètre ; 24 h plus tard les cellules sont transfectées par 50 ng de l'un des plasmides suivants : pcDNA3-VE-statine-HA, pEGFP--VE-statine,
pcDNA3 ou pEGFP-NI (contrôles). A 48 h (24 h post-transfection), les cellules sont lavées avec du PBS, fixées, pendant 20 min à 4 C, dans du PBS contenant 4 % de para-formaldéhyde, puis elles sont conservées dans du PBS (expériences de colocalisation avec les cellules transfectées par pcDNA3-VE-statine-HA) ou bien elles sont colorées pendant 3 min avec du réactif de Hoechst (1 g/ml), rincées, puis les lames sont montées avant d'être analysées (expériences de fluorescence directe avec cellules transfectées par pEGFP-VE-statine ou pcDNA3). Pour les expériences de colocalisation, les cellules conservées dans du PBS sont incubées pendant 10 min dans du PBS contenant 50 mM de NH4CI, perméabilisées pendant 4 min dans du PBS contenant 0,1 % de Triton X-100, bloquées pendant 10 min dans du PBS contenant 10 % de sérum de chèvre, puis incubées pendant 1 h à température ambiante, avec un anticorps de lapin anti-isomérase à liaison disulfure (1/250, STRESSGEN) et un anticorps monoclonal de souris anti-HA (1/200, BABCO), dans du PBS contenant 10 % de sérum de chèvre. Les lames ont ensuite été incubées, pendant 1 h à température ambiante, avec des anticorps secondaires couplés à la rhodamine ou à l'isothiocyanate de fluorescéine (1/500, JACKSON IMMUNORESEARCH LABORATORIES).
Les lames sont montées dans du milieu prolong antifade (MOLECULAR PROBES) et observées à l'aide d'un microscope à fluorescence (Axioplan 2, ZEISS). Les images sont enregistrées à l'aide d'un équipement d'enregistrement vidéo (PRINCETON INSTRUMENTS INC.) 12) Analyse de la sécrétion de la VE-statine Des cellules 3T3 (15000 cellules/cm2) ont été ensemencées dans des flasques de culture de 78,5 cm2puis transfectées le lendemain avec 5 g de vecteur recombinant pcDNA3-VE-statine-HA ou pEGFP-VE-statine, ou bien de vecteur pcDNA3 (contrôle), à l'aide du réactif EXGEN 500# (EUROMEDEX), selon les recommandations du fabricant. Après 6h d'incubation, le milieu a été remplacé par du milieu de culture complet. 24 h plus tard, le milieu a été changé à nouveau et les cellules ont été incubées pendant 5 h en présence de bréfeldine A (GolgiPlug@, PHARMINGEN) ou de monensine (GolgiStop, PHARMINGEN). Le surnageant de culture (5 ml) a ensuite été récolté, filtré (0,22 m) et additionné de : désoxycholate de sodium (0,5 %), Ipégal CA630 (1 %), SDS (0,1 %), inhibiteurs de protéases (Compléter, ROCHE MOLECULAR BIOCHEMICALS) et anticorps polyclonal
anti-HA (50 l, EUROGENTEC), puis le mélange ainsi obtenu a été incubé une nuit à 4 C, sous agitation rotative. 50 l de protéine G-Sépharose (Protein-G Sepharose Fast Flow beads, AMERSHAM PHARMACIA) ont ensuite été ajoutés, puis l'incubation a été poursuivie dans les mêmes conditions, pendant 1 h. Les billes ont été lavées 4 fois avec du tampon PBS et lysées dans du tampon RIPA contenant des inhibiteurs de protéases. Les échantillons ont été analysés par électrophorèse en gel de polyacrylamide en présence de SDS (12 % SDS-PAGE) suivi d'un Western-blot, à l'aide d'un anticorps monoclonal anti-HA (1/500, EUROGENTEC). La VE-Statine a ensuite été révélée par luminescence, selon les instructions du fabricant (Aurora@, ICN).
13) Analyse de l'effet de la VE-statine sur la prolifération et la migration cellulaire L'effet de la VE-statine sur la prolifération cellulaire a été testé dans les conditions suivantes : des cellules AoSMC ont été ensemencées dans des boîtes de culture (4 cm2, 35000 cellules/cm2) et cultivées pendant 24 h, puis le milieu a été remplacé par du milieu contrôle) ou du milieu contenant de la VE-statine, préparé comme décrit ci-dessus (exemple 1. 10), additionnés de PDGF (PDGF-BB : homodimère de chaînes B ; 50 ng/ml). Chaque jour, les cellules ont été récoltées par trypsination puis dénombrées à l'aide d'un hémacytomètre (Coulter@, COULTRONICS).
Alternativement, l'effet de la VE-statine sur la migration cellulaire a été testé par le test de la blessure , dans les conditions suivantes : des cellules AoSMC (50000 cellules) ont été ensemencées dans des boîtes de culture (28 cm2) et cultivées jusqu'à confluence, puis les tapis cellulaires ont été endommagés à l'aide d'une lame de rasoir et rincés 2 fois avec du milieu seul. Les milieux suivants ont été ensuite ajoutés aux cultures : milieu contrôle avec ou sans PDGF-BB (80 ng/ml) et milieu contenant de la VE-statine, avec ou sans PDGF-BB (80 ng/ml). Après 48 h d'incubation, les cellules ont été rincées avec du PBS, fixées pendant 20 min à 4 C avec du PBS contenant 4 % de para-formaldéhyde, rincées à nouveau avec du PBS et observées au microscope.
Exemple 2 : Caractérisation des ADNcs VE-statine humains et murins (figures 1 et 2) L'analyse de la séquence 3' non codante de l'ADNc de vezf-1qui code pour l'homologue murin du facteur DBhumain (Xiong et al., Develop.
Biology, 1999,206, 123-141) a révélé de façon inattendue, la présence d'une
séquence polyA interne, située en aval de la séquence codante de la protéine vezf-1 (positions 2302 à 2336, en référence à la séquence de la figure 4 de Xiong et al., précité), qui pourrait représenter la séquence polyA authentique de vezf-1, immédiatement suivie par un site EcoRI. Ces résultats, indiquent que l'ADNc de 3681 pb décrit par Xiong et al. (précité) pourrait correspondre à la concaténation de deux ADNc correspondant à deux ARNm distincts ; la séquence (1-2336) correspondant à l'ADNc de vezf-1 (mDBl) et la séquence de 1,35 kpb située en aval de la séquence polyA (2302-2336) provenant d'un ADNc distinct de celui de vezf-1(mDBl), ont été vérifiées expérimentalement. D'une part, en dépit de nombreuses tentatives, il a été impossible d'amplifier la séquence complète de 3681 pb correspondant à l'ADNc décrit par Xiong et al.. D'autre part, la preuve formelle a été apportée par l'analyse RT-PCR d'ARN total d'embryon de souris, à l'aide de couples d'amorces s'hybridant de part et d'autre de la séquence polyA 2302-2336 qui a montré qu'il était impossible d'amplifier un fragment chevauchant la séquence polyA 2302-2336 (pistes 2 et 3 de la figure 1). En revanche, des produits correspondant à ceux attendus sont obtenus lorsque l'amplification PCR est réalisée avec deux amorces s'hybridant dans la région en amont (piste 1 de la figure 1) ou en aval (piste 4 de la figure 1) de cette séquence polyA.
L'ADNc de 1,35 kpb a été cloné à partir d'une banque d'ovaire de souris et de deux banques d'ADNc embryonnaire, à l'aide d'une sonde d'ADNc d'embryon de souris E10,5 correspondant, soit à la région 3' de l'ADNc vezf-1de 3681 pb (positions 2480-2894, sonde VE-statine), soit à la séquence codante de mDB du même ADNc (positions 1478-2294, sonde contrôle).
Parmi 82 des clones d'ADNc complets obtenus, aucun n'hybride à la fois avec la sonde VE-statine et la sonde mDB 1, alors que 40 hybrident avec la sonde mDB et 42 avec la sonde VE-statine. Le clone le plus long qui hybride avec la sonde VE-statine possède une séquence de 1,37 kpb (VE-statine-a : SEQ ID NO: 5 et figure 2).
L'analyse 5'-RACE à partir d'une banque d'embryons de souris E11, a permis de confirmer que la séquence de 1,37 kpb correspondrait à un ADNc complet, dénommé VE-statine-a et d'identifier un second ADNc VE-statine (VE-
statine-b, 1,4 kpb : ID NO: 6 et figure 2) qui diffère de l'ADNc VE-statine-a au niveau des 169 premières paires de base.
Chez l'homme, deux transcrits VE-statine-a et VE-statine-b ont également été isolés. Le transcrit VE-statine-b complet (SEQ ID NO: 4) a été isolé par 5'RACE, à partir de la séquence partielle (GENBANK NM~016215) ; le produit obtenu contient 236 pb supplémentaires en 5' de la séquence déposée dans GENBANK. La comparaison de la séquence humaine avec les séquences murines (alignement multiple à l'aide du logiciel CLUSTAL.W (1.8)) montre que l'ADNc VEstatine-b humain possède 73 % d'identité avec l'ADNc VE-statine-b murin et 59 % avec l'ADNc VE-statine-a murin. L'ADNc VE-statine-a comprend l'EST BI 910383.
Les polyéthers polyuréthannes sont en particulier ceux décrits dans l'article de G. Fonnum, J. Bakke et Fk. Hansen - Colloid Polym. Sci.271, 380-389 (1993). A titre d'exemples de polyéthers polyuréthannes, on peut citer Nuvis FX 1100 (désignation I.N.C.I. européenne et américaine "Steareth-100/PEG-136/H.M.D.I. Copolymer" commercialisé par la société Servo Delden) ; Rheolate 205,208, 204 ou 212 (commercialisés par la société Rheox) ; T210 (chaîne alkyle en C12- C14) Elfacos T212 (chaîne alkyle en C18) commercialisés par la société Akzo.
Plus particulièrement les polymères amphiphiles anioniques comportant au moins une chaîne hydrophobe, réticulés ou non, comprennent au moins un motif hydrophile dérivé d'un ou de plusieurs monomères à insaturation éthylénique portant une fonction acide carboxylique, ou une fonction acide sulfonique, libre ou partiellement ou totalement neutralisée, et au moins un motif hydrophobe dérivé d'un ou de plusieurs monomères à insaturation éthylénique portant une chaîne latérale hydrophobe, et éventuellement au moins un
motif de réticulation dérivés d'un ou plusieurs monomères polyinsaturés.
Des polymères amphiphiles anioniques du type décrit ci-dessus sont décrits et préparés, par exemple dans les brevets US 3,915,921 et US 4,509,949 (copolymères d'acide (méth)acrylique et de (méth) acrylates d'alkyles en Cio-C3o) ou dans le brevet EP 216 479 (copolymères d'acide (méth)acrylique et d'éthers allyliques d'alcools gras).
Les polymères amphiphiles comportant au moins un groupement sulfonique, sous forme libre ou partiellement ou totalement neutralisée et au moins une partie hydrophobe sont, par exemple, décrits dans FR 00 16954 et FR 01 00328 dont le contenu fait partie intégrante de la présente invention.
On peut citer plus particulièrement parmi eux le copolymère acide acrylamido-2-méthyl-2-propanesulfonique (AMPS)/n-dodécylacrylamide neutralisé par la soude, le copolymère réticulé par du méthylène-bisacrylamide constitué de 75% en poids de motifs AMPS neutralisés par NH3 et de 25% en poids de motifs acrylate de Genapol T-250, le copolymère réticulé par du méthacrylate d'allyle constitué de 90% en poids de motifs AMPS neutralisés par NH3 et de 10% en poids de motifs méthacrylate de Genapol T-250, ou le copolymère réticulé par du méthacrylate d'allyle constitué de 80% en poids de motifs AMPS neutralisés par NH3 et de 20% en poids de motifs méthacrylate de Genapol T-250.
On peut citer à titre d'exemples de polymères préférés, Carbopol ETD-2020 (copolymère acide acrylique/méthacrylate d'alkyle en C10-C30, réticulé -
commercialisé par la société Noveon) ; 1382, Pemulen TR1, Pemulen TR2 (copolymères acide acrylique/acrylate d'alkyle en C10-C30, réticulés commercialisés par la société Noveon) le copolymère acide méthacrylique/acrylate d'éthyle/méthacrylate de stéaryle oxyéthyléné (55/35/10); le copolymère acide (méth)acrylique/acrylate d'éthyle/méthacrylate de béhényle oxyéthyléné 25 OE (Aculyn 28 commercialisé par Rohm & Haas) et le copolymère réticulé acide méthacrylique/acrylate d'éthyle/stéareth-10 allyl éther.
Lorsque la composition réductrice comprend un ou polymères amphiphiles à chaîne hydrophobe, alors celui-ci ou ceux-ci représentent généralement de 0,05 à 20 % en poids et, mieux encore, de 0,1 à 10 % du poids total de cette composition.
Des agents tensioactifs anioniques, non ioniques, amphotères ou cationiques convenant à la mise en #uvre de l'invention sont notamment les suivants : # tensioactifs anioniques : A titre d'exemples d'agents tensioactifs anioniques susceptibles d'être utilisés, seuls ou en mélanges, on peut citer les sels, en particulier les sels alcalins (sels de sodium, sels de magnésium, sels d'ammonium, sels d'amines, sels d'aminoalcools, ...) des
composés suivants : alkylsulfates, alkyléthersulfates, alkylamidoéthersulfates, alkylarylpolyéthersulfates, monoglycérides sulfates alkylsulfonates, alkylphosphates, alkylamidesulfonates, alkylarylsulfonates, a-oléfine-sulfonates, paraffine-sulfonates ; alkyl(C6C24) sulfosuccinates, alkyl (C6-C24) éthersulfosuccinates, alkyl (C6-C24) amidesulfosuccinates, alkyl (C6-C24) sulfoacétates ; acyl (C6-C24) sarcosinates et acyl (C6-C24) - glutamates.