INPI-France/Brevets-Francais-2024-Chunked huggingface dataset:
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la capacité de chaque composé à inhiber la réponse de production d'AMPc évoquée par la NKA.
Dans le tableau 2, la colonne "code" correspond au nom d'usage ; la colonne "EC50" correspond à la concentration de composé provoquant une augmentation de 50% (par rapport à la valeur maximale) du pourcentage de l'amplitude de la vitesse de dissociation rapide ; la colonne "% al (à 10 M) " signifie que les composés ont été testés uniquement à 10 M et comparés aux valeurs déterminées pour 805 (T = 22 1 représente l'amplitude de dissociation rapide en absence d'effecteur) ; la colonne "% Réversion de liaison (à 10 M) " signifie que les composés ont été testés uniquement à 10 M et comparés aux valeurs déterminées pour 805.
Parmi tous les composés, 805 a fait l'objet d'une étude de la potentialisation des réponses calciques évoquées par la NKA ou la NKA tronquée sur les récepteurs NK2R humain sauvage, NK1R humain sauvage, ou EGFP-NK2R.
Tableau 1 1 N-(4-âmino-l-(I- 1. &*m) &&6 ; # ji i&#r! :-.ï::: T1"1 N-(4-amino-I-(i- .;..:>::::::.:::;::......... ::::.:.::::;;::.ï.;::.:::.:::;: .>:;
carbamoyl-2G6 phenyi- ns ns 46 nt nt O##NH#NH2 ethylcarbamoyl)- ##NH O ## butyl)-benzamide ###N#N [(4-AminoA11 ## #N naphthalen-2- 38-44 #90 100 ns ++ #NH2 ylmethyl-amino] acetonitrile ###N# 4-[(Cyanomethyl- ## #N naphthalen-2G11 #N ylmethyl-amino)- 10-30 70 >100 ns nt ##O# methyl] benzoic o acid ethyl ester # # Benzyl-(5-phenylF3 ##S#NH# thiazol-2-yl) 1-5 65 100 ++ + ###NH## (4-Chloro-benzyl)-
1 1 naphthalen-2- 50-80 >100 KjKj? v-ci ylmethyl-amine 50-80 >100 ##~~~~~~ I pyridin-2- ns ns >50 nt //J\\///N if diphenyl-propan- !) 1-one
###NH## 4-{[(Naphthalen- ## # 2-ylmethyl) H3 #NH2 amino]-methyl}- ns ns >50 ns nt phenylamine # # 1,3-Diphenyt-3-(5- ##S#NH # phenyl-thiazol-2F7 ##S#NH# ylamino)-propan- #50 #60 90 ns nt #O 1-one # ### N#NH2 2-(Naphthalen-2- # ylmethyl-phenyl-
H10 1 A' A' 0 k, 0 """'0"'""",,,,' >50 >60 >100 ns nt ns : non significatif - nt : non testé ; ? : non interprétable
Tableau 1 (suite) #*& j $tr ctes Ho#ïïJMG ................... %ai !#$$ Mil* N- chlorobenzylX2NP234 lA S*l naphthytmethyt)a 5-10 60-70 110 ns ++
ou # # mino]acetonitrile 801 CI Nu246 ## #N diehlorcbenzyt)(2-
NP246 naphthylmethyl)a 10-30 60-70 >500 ns nt
ou # mino]acetonitrile 803 #Cl Cl
aniinob=yl)(1- 804 80 >100 804 cy-\ naphthyl-ethyl)a 20-30 2:80 >100 ns t ##N fi # nuno]acetol11trile
###N# [benzyl(2- # naphthylmethyl)a
805 1 Ó Ó \5 mino]acetonitrile 3-8 80 >500 ns ++ coome methyl [benzyl(2- 806 rTV f ffl naphthylmethyl)a 10-20 >200 806 [| 1 1 j, II j mino]acetate 10-20 90 >200 ÏÏS lit -benzyl--(2naphthylmethyl)-
808 ## N#CH naphthylmethyl)- 20-30 #70 >200 + nt # # ynylamine O 2-[benzyl(2- ~ # naphthylmethyl)a
Ainsi, parmi ces polymères de la famille (1), on peut citer : - les copolymères d'acrylamide et de diméthylaminoéthyl méthacrylate quaternisé au sulfate de diméthyle ou avec un hologénure de diméthyle; - les copolymères d'acrylamide et de chlorure de méthacryloyloxyéthyltriméthylammonium décrits par exemple dans la demande de brevet EP-A-080976; - le copolymère d'acrylamide et de méthosulfate de méthacryloyloxyéthyltriméthylammonium ; - les copolymères vinylpyrrolidone / acrylate ou méthacrylate de dialkylaminoalkyle quaternisés ou non. Ces polymères sont décrits en détail dans les brevets français 2. 077.143 et 2.393.573; - les terpolymères méthacrylate de diméthyl amino éthyle/ vinylcaprolactamel vinylpyrrolidone; - les copolymère vinylpyrrolidone / méthacrylamidopropyl diméthylamine; - et les copolymères vinylpyrrolidone @ méthacrylamide de diméthylaminopropyle quaternisés.
(2) Les dérivés d'éthers de cellulose comportant des groupements ammonium quaternaire décrits dans le brevet français 1 492 597. Ces polymères sont également définis dans le dictionnaire CTFA comme des ammonium quaternaires
d'hydroxyéthylcellulose ayant réagi avec un époxyde substitué par un groupement triméthylammonium .
At ailable ,24 hours QoS information for zip QMS , a ta;xp' Section A PDH Section A SDH Section B SDH Section PDH hours counters lïïë (ES, SES, SEP and QoS LL
UAS) # (ES, SES, SEP and @ QoS section A QoS section B fËtÊi'*
UAS) jiSBjr demand, information ior QMS ' '#. /, ,
Section A PDH Section A SDH Section SDH Section B PDH
minutes counters QoS A in QoS B in (ES, SES, SEP and QoS A out QoS Bout UAS)
Section A PDH Section SDH Section B SDH Section PDH
ours counters QoS (ES, SES, SEP and = (QoS section A, QoS section B) UAS)
24 hours counters S QoS section A = # # QoS section B = fS K (ES, SES, SEP and (QoS Ain, QoS A (QoS Bin, QoS B S UAS) @ out) out)
15 minutes and 24 QoS QOS hours counters (ES, QoS out QoS SES, SEP and UAS QoS out Nos
ANNEXE II Bi-directional QoS measurement Section A PDH Section A SDH Section B SDH Section B PDH 24 hours counters (ES, SES, SEP and QoS LL
UPAS) 24 hours counters H%|TOP5S'"S≈
(ES, SES, SEP and @ SDH QoS section SDH QoS section
UAS) hours counters toHcl section A g gus| PDH QoS section B (ES, SES, SEP and I(QoS]roHAin< K5| SSf If S (QoS PDH Bin.
UAS) QoS PDH Août) TOM'.#J%>#5 QoS PDH Bout)
Section A PDH Section A SDH Section B SDH Section B PDH
L'obtention des mutants MabA C (60)V S (144)L MabA S (144)L été effectuée selon la même méthode que précédemment.
2) purification des protéines MabA, MabA C (60)V, MabA C (60)V S(144)L Quatre cultures de 50 ml en milieu LB + carbenicilline sont effectuées. La turbidité du milieu est mesurée par spectrophotométrie à 600 nm jusqu'à ce que la densité optique atteigne 0,8 (milieu de la phase exponentielle de croissance), c'est à dire après 4h d'incubation environ.
L'expression du gène mabA est alors induite avec 0,8 mM d'IPTG pendant 2h à 37 C, puis vérifiée par SDS-PAGE.
Les cultures rassemblées (4 x 50 ml) sont collectées par centrifugation (15 min à 16000g, à 4 C) puis lavées. Le culot obtenu est repris dans 4 ml de tampon de lyse (voir ci-dessous).
Avant de congeler la suspension à - 80 C (une nuit), un mélange d'inhibiteurs de protéases (0,113 mg/ml) et du lysozyme (0,5 mg/ml) y sont ajoutés. La suspension est décongelée, sous agitation douce, à température ambiante, puis traitée à la DNaseI (5 g/ml) et RNaseA (10 g/ml) en présence de MgCl210 mM pendant 15 min à 4 C, sous agitation douce. Les bactéries entières et les débris sont éliminés par centrifugation (15 min à 3000g, à 4 C). Une dernière ultracentrifugation à 44000g, 15 min à 4 C, permet d'éliminer tout matériel insoluble. Selon les cas, avant d'être chargé sur la colonne, le surnageant (lysat clarifié) peut être complémenté avec soit 10% (v/v) de glycérol (protéine pour études cinétiques, ou pour la cristallographie des protéines les moins stables), soit 400uM NADP+ (étude cristallographique du complexe MabANADP).
Quatre ml de lysat bactérien clarifié (environ 30 mg de protéines totales) sont ajoutés à une colonne Ni-NTA agarose (500 l, QIAGEN). Le matériel non fixé à la résine est récupéré par "lavages" avec du tampon à 5 mM puis 50 mM imidazole. La protéine MabA est éluée avec le tampon d'élution. Lorsque le tampon phosphate est utilisé, la protéine est récupérée directement
dans 50% (v, v) glycérol final, pour éviter la précipitation. Pour la cristallographie, la protéine est concentrée à 10-15 mg/ml par ultrafiltration.
Tampons utilisés: Protéines pour études cinétiques: Tampon de lyse : de potassium 50 mM, pH 7,8 contenant 500 mM de NaCl, 5 mM d'imidazole Tampons de lavage : phosphate de potassium 50 mM, pH 7,8 contenant 500 mM de NaCl, 5 et 50 mM d'imidazole Tampon d'élution: phosphate de potassium 50 mM, pH 7,8 contenant 500 mM de NaCl, et 175 mM d'imidazole.
Protéines pour études de cristallographie: Tampon de lyse: 50 mM tampon Tris, pH 8,0, supplémenté avec 300 mM LiS04 et 5 mM imidazole ; ou : 50 mM tampon Tris, pH 8,0, supplémenté avec 300 mM KC1 et 5 mM imidazole.
Tampons de lavage : 50 mM tampon Tris, pH 8,0, supplémenté avec 300 mM LiS04 et 5 ou 50 mM imidazole; ou : 50 mM tampon Tris, pH 8,0, supplémenté avec 300 mM KC1 et 5 ou 50 mM imidazole.
Tampon d'élution: 20 mM MES buffer, pH6. 4, LiSO4 300mM et 175-750 mM imidazole; ou : 20 mM tampon PIPES, pH 8,0, supplémenté avec 300 mM KCl et 175-750 mM imidazole.
Rmq : 1 mM DTT est ajouté à ces tampons dans le cas de la protéine sauvage.
(MES = acide 2-[N-morpholino]éthane sulfonique; PIPES = pipérazine-N,N'-bis[acide 2-éthane sulfonique]) 3) séquences peptidiques des protéines obtenues et séquences nucléotidiques codant pour ces protéines Séquence peptidique de la protéine MabA (FabGl) sauvage de M. tuberculosis H37Rv en fusion avec un tag poly-His (en gras): MGSSHHHHHH SSGLVPRGSH MTATATEGAK PPFVSRSVLV TGGNRGIGLA IAQRLAADGH KVAVTHRGSG APKGLFGVEC DVTDSDAVDR AFTAVEEHQG PVEVLVSNAG LSADAFLMRM TEEKFEKVIN ANLTGAFRVA QRASRSMQRN KFGRMIFIGS VSGSWGIGNQ ANYAASKAGV IGMARSIARE LSKANVTANV
VAPGYIDTDM TRALDERIQQ GALQFIPAKR VGTPAEVAGV VSFLASEDAS YISGAVIPVD GGMGMGH Séquence peptidique de la protéine MabA C60V (mutation en gras) en fusion avec un tag poly-His (en gras) : ' MGSSHHHHHH SSGLVPRGSH MTATATEGAK PPFVSRSVLV TGGNRGIGLA IAQRLAADGH KVAVTHRGSG APKGLFGVEV DVTDSDAVDR AFTAVEEHQG PVEVLVSNAG LSADAFLMRM TEEKFEKVIN ANLTGAFRVA QRASRSMQRN KFGRMIFIGS VSGSWGIGNQ ANYAASKAGV IGMARSIARE LSKANVTANV VAPGYIDTDM TRALDERIQQ GALQFIPAKR VGTPAEVAGV VSFLASEDAS YISGAVIPVD GGMGMGH Séquence peptidique de la protéine MabA C60V/S144L (mutations en gras) en fusion avec un tag poly-His (en gras): MGSSHHHHHH SSGLVPRGSH MTATATEGAK PPFVSRSVLV TGGNRGIGLA IAQRLAADGH KVAVTHRGSG APKGLFGVEV DVTDSDAVDR AFTAVEEHQG PVEVLVSNAG LSADAFLMRM TEEKFEKVIN ANLTGAFRVA QRASRSMQRN KFGRMIFIGS VSGLWGIGNQ ANYAASKAGV IGMARSIARE LSKANVTANV VAPGYIDTDM TRALDERIQQ GALQFIPAKR VGTPAEVAGV VSFLASEDAS YISGAVIPVD GGMGMGH Séquence nucléotidique du gène mabA (fabGl) sauvage de M. tuberculosis souche H37Rv, en fusion avec une séquence codant pour un tag poly-Histidine (en lettres capitales): ATGGGCAGCAGCCATCATCATCATCATCACAGCAGCGGCCTGGTGCCGCGCGGCAGCCAT atgactgccacagccactgaaggggccaaacccccattcgtatcccgttcagtcctggttaccggaggaaaccggggg atcgggctggcgatcgcacagcggctggctgccgacggccacaaggtggccgtcacccaccgtggatccggagcgcca aaggggctgtttggcgtcgaatgtgacgtcaccgacagcgacgccgtcgatcgcgccttcacggcggtagaagagcac cagggtccggtcgaggtgctggtgtccaacgccggcctatccgcggacgcattcctcatgcggatgaccgaggaaaag ttcgagaaggtcatcaacgccaacctcaccggggcgttccgggtggctcaacgggcatcgcgcagcatgcagcgcaac aaattcggtcgaatgatattcataggttcggtctccggcagctggggcatcggcaaccaggccaactacgcagcctcc aaggccggagtgattggcatggcccgctcgatcgcccgcgagctgtcgaaggcaaacgtgaccgcgaatgtggtggcc ccgggctacatcgacaccgatatgacccgcgcgctggatgagcggattcagcagggggcgctgcaatttatcccagcg aagcgggtcggcacccccgccgaggtcgccggggtggtcagcttcctggcttccgaggatgcgagctatatctccggt gcggtcatcccggtcgacggcggcatgggtatgggccac Séquence nucléotidique du gène mabA (fabGl) C60V (codon muté en gras) de M. tuberculosis souche H37Rv, en fusion avec une séquence codant pour un tag poly-Histidine (en lettres capitales): ATGGGCAGCAGCCATCATCATCATCATCACAGCAGCGGCCTGGTGCCGCGCGGCAGCCAT atgactgccacagccactgaaggggccaaacccccattcgtatcccgttcagtcctggttaccggaggaaaccggggg atcgggctggcgatcgcacagcggctggctgccgacggccacaaggtggccgtcacccaccgtggatccggagcgcca aaggggctgtttggcgtcgaaGTTgacgtcaccgacagcgacgccgtcgatcgcgccttcacggcggtagaagagcac cagggtccggtcgaggtgctggtgtccaacgccggcctatccgcggacgcattcctcatgcggatgaccgaggaaaag ttcgagaaggtcatcaacgccaacctcaccggggcgttccgggtggctcaacgggcatcgcgcagcatgcagcgcaac aaattcggtcgaatgatattcataggttcggtctccggcagctggggcatcggcaaccaggccaactacgcagcctcc aaggccggagtgattggcatggcccgctcgatcgcccgcgagctgtcgaaggcaaacgtgaccgcgaatgtggtggcc ccgggctacatcgacaccgatatgacccgcgcgctggatgagcggattcagcagggggcgctgcaatttatcccagcg aagcgggtcggcacccccgccgaggtcgccggggtggtcagcttcctggcttccgaggatgcgagctatatctccggt gcggtcatcccggtcgacggcggcatgggtatgggccac
Séquence nucléotidique du gène mabA (fabGl) C60V/S144L (codons mutés en gras) de M. tuberculosis souche H37Rv, en fusion avec une séquence codant pour un tag poly-Histidine (en lettres capitales): ATGGGCAGCAGCCATCATCATCATCATCACAGCAGCGGCCTGGTGCCGCGCGGCAGCCAT atgactgccacagccactgaaggggccaaacccccattcgtatcccgttcagtcctggttaccggaggaaaccggggg atcgggctggcgatcgcacagcggctggctgccgacggccacaaggtggccgtcacccaccgtggatccggagcgcca aaggggctgtttggcgtcgaaGTTgacgtcaccgacagcgacgccgtcgatcgcgccttcacggcggtagaagagcac cagggtccggtcgaggtgctggtgtccaacgccggcctatccgcggacgcattcctcatgcggatgaccgaggaaaag ttcgagaaggtcatcaacgccaacctcaccggggcgttccgggtggctcaacgggcatcgcgcagcatgcagcgcaac aaattcggtcgaatgatattcataggttcggtctccggcCTCtggggcatcggcaaccaggccaactacgcagcctcc aaggccggagtgattggcatggcccgctcgatcgcccgcgagctgtcgaaggcaaacgtgaccgcgaatgtggtggcc ccgggctacatcgacaccgatatgacccgcgcgctggatgagcggattcagcagggggcgctgcaatttatcccagcg aagcgggtcggcacccccgccgaggtcgccggggtggtcagcttcctggcttccgaggatgcgagctatatctccggt gcggtcatcccggtcgacggcggcatgggtatgggccac 4) propriétés enzymatiques Les mesures des cinétiques enzymatiques éffectuées avec MabA sont les suivantes : acétoacétyl-CoA (C4 : Km = 1530 81 M, kcat = 1,9 0,0 s-1), le ss-ketooctanoyl-CoA (C8 : Km = 70 8 M, kcat = 3,5 0,0 s-'), le p-ketododecanoyl-CoA (C12 : Km = 8,3 ~ 0,8 M, kcat = 4,3 ~ 0,2 s-1).
* 5) étude cristallographique Les coordonnées atomiques de la structure tridimensionnelle des cristaux de la protéine MabA sont représentées sur la figure 1, lesdits cristaux présentant en outre les caractéristiques suivantes : - paramètre de mailles : . a = 81.403 angstrôms, b = 116.801 angstrôms, c = 52.324 angstrôms, . Ci = ss = 90.00 = 122.30 - groupe d'espace : C2, - diffraction maximale = 2,05 angstrôms.
La majorite des rayons lumineux R vent emis par la source 14 suivant des directions radiales, par rapport a la surface d'entree 22, puisque la source lumineuse 14 est sensiblement ponctuelle et localisee au point S. Par consequent, ces rayons R penetrent dans la piece optique 12 en traversant la surface
d'entree 22 sans se refracter.
La majorite de l'energie lumineuse produite par la source
14 est done transmise a l'interieur de la piece optique 12.
o Parmi les rayons lumineux R qui penetrent dans la piece optique 12, les rayons R1, dont la direction de transmission est comprise dans ['angle solide,B, atteignent la partie centrale 42 de
la surface de sortie 26.
Ces rayons lumineux R1 se refractent a travers la partie centrale 42 et ils vent emis vers ['avant suivant des directions
sensiblement paralleles a l'axe optique A-A.
On remarque que la partie centrale 42 de la surface de sortie 26 fonctionne comme une lentille convergente dont le foyer
est le centre S de la source lumineuse 14.
so Les rayons R2, dont la direction de transmission n'est pas comprise dans ['angle solide,B, atteignent la partie annulaire 40
de la surface de sortie 26.
Du fait de la conception de la surface de sortie 26, et en particulier du fait de ['angle d'inclinaison oc de la generatrice de la partie annulaire 40, les rayons lumineux R2, qui vent emis par la source 14, et qui atteignent la partie annulaire 40, directement s apres avoir traverse la surface d'entree 22, se reflechissent sur cette partie annulaire 40, selon le principe de la reflexion totale, vers les couronnes reflechissantes 36 de la partie annulaire
exterieure 30 de la surface de reflexion 24.
Les rayons R2 se reflechissent sur les couronnes o reflechissantes 36 et ils vent renvoyes vers la partie annulaire 40
Liquide inerte organique Selon l'invention, il peut être choisi dans le groupe formé par les esters d'alcools gras ou d'acides gras, les esters ou di-esters de sucres d'acides gras en C12-C24, les éthers cycliques ou les esters cycliques, les huiles de silicone, les huiles minérales ou les huiles végétales.
Esters d'alcools gras ou d'acides gras.
Parmi les esters d'alcools gras ou d'acides gras, on entend notamment : -les esters de monoalcools inférieurs saturés linéaires ou ramifiés en C3-C6, avec des acides gras monofonctionnels en C12-C24 ( ces derniers pouvant être linéaires ou ramifiés, saturés ou insaturés et choisis notamment parmi les oléates, laurates, palmitates, myristates, béhénates, cocoates, stéarates, linoléates, linolénates, caprates, arachidonates, ou leurs mélanges comme notamment les oléo-palmitates, oléo-stéarates, palmito-stéarates, etc...). Parmi lesdits esters, on préfère plus particulièrement utiliser le palmitate d'isopropyle, le myristate d'isopropyle et le stéarate d'octyl dodecyl, -les esters de monoalcools linéaires ou ramifiés en C3-C8, avec des acides gras bifonctionnels en C8-C24 ( ces derniers pouvant être linéaires ou ramifiés, saturés ou insaturés), comme par exemple le di-ester isopropylique de l'acide sébacique (sébaçate de di-isopropyle),
-les esters de monoalcools linéaires ou ramifiés en C3-C8, avec des acides gras bifonctionnels en C2-C8 ( ces derniers pouvant être linéaires ou ramifiés, saturés ou insaturés), comme par exemple l'adipate de di-octyle et le maléate de di-caprylyl, -l'ester d'un acide trifonctionnnel comme le citrate de tri-éthyle.
Esters et di-esters de sucres d'acides gras en C12-C24.
On peut aussi citer à titre d'exemples d'esters ou de mélanges d'esters de sucre d'acide gras : -les produits vendus sous les dénominations F160, F140, F110, F90, F70, SL40 par la société CRODESTA, désignant respectivement les palmito-stéarates de sucrose formés de 73% de monoester et 27% de di- et tri-ester, de 61 % de monoester et 39% de di-, tri-,
et tétra-ester, de 52% de monoester et 48% de di-, tri-, et tétra-ester, de 45% de monoester et 55% de di-, tri-, et tétra-ester, de 39% de monoester et 61% de di-, tri-, et tétra-ester, et le mono-laurate de sucrose; -les produits vendus sous la dénomination RYOTO SUGAR ESTERS par exemple référencés B370 et correspondant au béhénate de saccharose formé de 20% de monoester et 80% de di-triester-polyester; -le mono-di-palmito-stéarate de sucrose commercialisé par la société GOLDSCHMIDT sous la dénomination TEGOSOFT PSE.
Ethers cycliques et esters cycliques Selon l'invention, ils peuvent notamment être choisis parmi la y-butyrolactone, le diméthyl isosorbide, ou le diisopropyl isosorbide.
Huiles de silicone Les huiles de silicone sont des fluides de silicones liquides et non volatiles de viscosité inférieure ou égale à 10 000 mPa.s à 25 C, la viscosité des silicones étant mesurée selon la norme ASTM 445 Appendice C.
(7) Les polymères répondant à la formule générale (XI) tels que ceux décrits par exemple dans le brevet français 1 400 366 : dans laquelle R29 représente un atome d'hydrogène, un radical CH30, CH3CH20, phényle, R30 désigne l'hydrogène ou un radical alkyle inférieur tel que méthyle, éthyle,
L'invention a en outre pour objet l'utilisation d'un polynucléotide ou d'un vecteur tels que décrits précédemment pour la préparation d'un peptide selon l'invention.
L'invention a aussi pour objet un système biologique modifié dans lequel, au moins un polynucléotide selon l'invention ou au moins un vecteur de l'invention a été introduit.
Un tel système biologique peut être par exemple un microorganisme, comme une bactérie telle que Escherichia coli, un endophyte comme ceux décrit dans les Demandes Internationales W090/13224, W091/10363, W087/03303, W094/16076 ou encore la Demande de Brevet EP-125468 ou encore une levure telle que Saccharomyces cerevisiae, une cellule comme par exemple une cellule d'insecte, une cellule animale ou une cellule végétale.
L'invention a également pour objet l'utilisation du polynucléotide selon l'invention et/ou du vecteur de l'invention pour la préparation d'un système biologique modifié, celui-ci pouvant être un microorganisme, un endophyte, une levure ou une cellule eucaryote.
L'invention a aussi pour objet une composition comprenant au moins un système biologique tel que décrit précédemment et au moins un véhicule approprié.
L'invention a aussi pour objet l'utilisation d'au moins un système biologique modifié tel que décrit précédemment ou d'une composition
comprenant au moins un système biologique modifié telle que décrite précédemment comme agent anti-microbien, particulièrement dirigé contre les agents pathogènes de plantes, et/ou comme agent cytotoxique.
Le système biologique modifié peut éventuellement en outre permettre la sécrétion du peptide selon l'invention dans un milieu de culture rendant son extraction et sa purification plus faciles.
L'introduction du polynucléotide et/ou du vecteur selon l'invention dans le système biologique modifié hôte, peut se faire par toute méthode connue, comme par exemple la transfection, l'infection, la fusion, l'électroporation, la microinjection ou encore la biolistique.
L'invention a encore pour objet un organisme transgénique dont tout ou partie des cellules contient le polynucléotide selon l'invention ou le vecteur de l'invention, sous une forme libre ou intégrée.
Particulièrement, l'organisme transgénique de l'invention est un végétal transgénique.
Le végétal transgénique peut appartenir à toute espèce végétale, particulièrement à une espèce végétale susceptible d'être infectée par Xanthomonas campestris et/ou Pseudomonas syringae et/ou Erwinia amylovora.
On peut citer à titre d'exemple pour Xanthomonas campestris, le chou, la luzerne, le soja, le coton, le pois ou encore les céréales, pour Erwinia amylovora, le poirier, le pommier ou encore la pomme de terre et pour Pseudomonas syringae, la banane, le blé ou encore les végétaux de la famille des Citrus.
L'organisme transgénique de l'invention, particulièrement le végétal transgénique, lorsqu'il exprime le peptide selon l'invention, présente une résistance améliorée aux pathogènes, particulièrement aux phytopathogènes, très particulièrement à Xanthomonas campestris et/ou Pseudomonas syringae et/ou Erwinia amylovora.
L'invention a donc aussi pour objet un organisme transgénique, particulièrement un végétal transgénique présentant une résistance améliorée aux pathogènes, particulièrement aux phytopathogènes, très particulièrement à Xanthomonas campestris et/ou Pseudomonas syringae et/ou Erwinia amylovora.