INPI-France/Brevets-Francais-2024-Chunked huggingface dataset:
Dès la réception de cette requête, le serveur de présentation et de mise à jour 26 vérifie les informations relatives au contenu correspondant à fragmentld=123 stockées dans la base de données 28 et leur identifiant de version.
Ensuite, lors d'une dernière étape 58, le serveur émet une réponse à cette requête de mise à jour. Cette réponse contient un fichier de mise à jour 60.
Pour ce qui a trait aux cations monovalents d'ammonium quaternaires, ces derniers comprennent trois radicaux, identiques ou non, choisis parmi l'hydrogène, un radical alkyle, linéaire ou ramifié en Cl à C20, comprenant éventuellement un hétéroatome comme l'oxygène.
Conformément à l'invention, lorsque le ou les composés de formule (I) sont des carboxylates, alors le cation monovalent ou divalent est, de préférence, choisi dans le groupe constitué par les cations de métaux alcalins, les cations de métaux alcalino-terreux et les cations divalents de métaux de transition, les cations issus d'amines organiques ou d'ammonium.
Le ou les composés de formule (I) sont, de préférence, choisis dans le groupe constitué par l'acide méthylglycine diacétique, l'acide N-lauroylN,N',N'-tri-acétique éthylènediamine, l'acide iminodisuccinique, l'acide N,N-dicarboxyméthyl Lglutamique, leurs sels de métaux alcalins, leurs sels de métaux alcalino-terreux, leurs sels de métaux de transition, leurs sels d'amines organiques, leurs sels d'ammonium, et leurs mélanges.
L'acide méthylglycine diacétique, l'acide N-lauroyl-N,N',N'-triacétique éthylènediamine, l'acide
iminodisuccinique, l'acide N,N-dicarboxyméthyl Lglutamique et leurs sels sont respectivement représentés par les formules (II), (III), (IV), (V) suivantes : dans lesquelles X est tel que défini précédemment, X correspondant, de préférence, à H ou Na.
Ces composés sont notamment disponibles auprès des sociétés BASF, DOW CHEMICAL, HAMPSHIRE, BAYER et SHOWA DENKO.
Plus particulièrement, on préfère l'acide méthylglycine-diacétique, etses sels de sodium.
Conformément à l'invention, la composition oxydante comprend un ou plusieurs agents oxydants, qui peuvent choisis parmi les agents oxydants classiquement utilisés dans les compositions cosmétiques destinées à la coloration, la décoloration et la déformation permanente des fibres kératiniques. Parmi les oxydants classiquement utilisés, on peut citer le peroxyde d'hydrogène, le peroxyde d'urée, les bromates de métaux alcalins, les persels tels que les perborates, percarbonates et persulfates, les peracides.
Selon l'invention, il est particulièrement avantageux d'utiliser comme agents complexants l'acide méthylglycinediacétique, l'acide iminodisuccinique, éventuellement sous forme de sels en association avec l'eau oxygénée.
Selon l'invention, la composition oxydante peut comprendre en plus du ou des composés de formule (I) et du ou des agents oxydants, un ou plusieurs composés choisis parmi : (A) les polymères conditionneurs cationiques ou amphotères ;
(B) les polymères amphiphiles non ioniques, anioniques, cationiques ou amphotères, comportant au moins une chaîne hydrophobe ; (C) les agents tensioactifs anioniques, non-ioniques, cationiques, amphotères ou zwittérioniques ; (D) les agents d'ajustement de la rhéologie autres que les polymères (B) ; (E) les agents d'ajustement du pH (5) ; (F) les solvants (7).
(A) les polymères conditionneurs cationiques ou amphotères : Au sens de la présente invention, on entend par "polymère conditionneur cationique", tout polymère qui comprend des groupes cationiques ou des groupes ionisables en groupes cationiques et qui permet d'améliorer les propriétés cosmétiques des fibres kératiniques, en particulier le démêlage, la douceur, la brillance, le volume.
Les polymères conditionneurs cationiques ou amphotères convenables sont de manière avantageuse, choisis parmi ceux déjà connus en soi comme améliorant les propriétés cosmétiques des cheveux, à savoir notamment ceux décrits dans les brevets et demandes de brevet EP 337 354, FR 2 270 846, FR 2 383 660, FR 2 598 611, FR 2 470 596, FR 2 519 863, FR 2 788 974, FR 2 788 976 pour avoir une liste de ces composés.
Cependant, à titre d'exemples plus précis de polymères conditionneurs cationiques, on peut
notamment citer les polymères cationiques comprenant au moins des groupements amine primaire, secondaire, tertiaire et/ou quaternaire pouvant, soit faire partie de la chaîne principale polymère, soit être portés par un substituant latéral directement relié à celle-ci.
On utilise de préférence comme agent tensioactif anionique les alkyl(C12-C14) sulfates de sodium, de triéthanolamine ou d'ammonium, les alkyl (C12-C14)éthersulfates de sodium, de triéthanolamine ou d'ammonium oxyéthylénés à 2,2 moles d'oxyde d'éthylène, le cocoyl iséthionate de sodium et l'alphaoléfine(C14-C16) sulfonate de sodium et leurs mélanges avec : - soit un agent tensioactif amphotère tel que les dérivés d'amine dénommés disodiumcocoamphodipropionate ou sodiumcocoamphopropionate commercialisés notamment par la société RHODIA CHIMIE sous la dénomination commerciale "MIRANOL C2M CONC" en solution aqueuse à 38 % de matière active ou sous la dénomination MIRANOL C32 ; - soit un agent tensioactif amphotère tel que les alkylbétaïnes en particulier la cocobétaïne commercialisée sous la dénomination "DEHYTON AB 30" en solution aqueuse à 32 % de MA par la société COGNIS ou tel que les alkyl (C8-C20) amidoalkyl (C1-C6) bétaïnes en particulier la TEGOBETAINE F 50 commercialisée par la société GOLDSCHMIDT.
Les composés préférés sont les alcanols en C,-C4 linéaires ou ramifiés, et en particulier l'éthanol et l'isopropanol.
Parmi les colorants directs benzéniques, on peut citer notamment les composés suivants: -1,4-diamino-2-nitrobenzène -1-amino-2 nitro-4-(3- hydroxyéthylaminobenzène -1-amino-2 nitro-4-bis(ss-hydroxyéthyl)-aminobenzène -l,4-Bis(P-hydroxyéthylamino)-2-nitrobenzène -l-p-hydroxyéthylamino-2-nitro-4-bis-((3-hydroxyéthylamino)-benzène -1-(3-hydroxyéthylamino-2-nitro-4-aminobenzène -1-(3-hydroxyéthylamino-2-nitro-4-(éthyl)((3-hydroxyéthyl)- aminobenzène -l-amino-3-méthyl-4-p-hydroxyéthylamino-6-nitrobenzène
-l-amino-2-nitro-4-p-hydroxyéthylamino-5-chlorobenzène -1,2-Diamino-4-nitrobenzène -1-amino-2-ss-hydroxyéthylamino-5-nitrobenzène -1,2-Bis-(i-hydroxyéthylamino)-4-nitrobenzène -l-amino-2-tris-(hydroxyméthyl)-méthylamino-5-nitrobenzène -1-Hydroxy-2-amino-5-nitrobenzène -1-Hydroxy-2-amino-4-nitrobenzène -1-Hydroxy-3-nitro-4-aminobenzène -1-Hydroxy-2-amino-4,6-dinitrobenzène -1-(3-hydroxyéthyloxy-2-(3-hydroxyéthylamino-5-nitrobenzène -1-Méthoxy-2-ss-hydroxyéthylamino-5-nitrobenzène -1-ss-hydroxyéthyloxy-3-méthylamino-4-nitrobenzène -1- 3,y-dihydroxypropyloxy-3-méthylamino-4-nitrobenzène -1-(3-hydroxyéthylamino-4-p,y-dihydroxypropyloxy-2-nitrobenzène -1-3,y-dihydroxypropylamino-4-trifluorométhyl-2-nitrobenzène -1- - hydroxyéthylamino-4-trifluorométhyl-2-nitrobenzène -1- ss-hydroxyéthylamino-3-méthyl-2-nitrobenzène -1-ss-aminoéthylamino-5-méthoxy-2-nitrobenzène -1-Hydroxy-2-chloro-6-éthylamino-4-nitrobenzène -1-Hydroxy-2-chloro-6-amino-4-nitrobenzène -1-Hydroxy-6-bis-((3-hydroxyéthyl)-amino-3-nitrobenzène -1- ss-hydroxyéthylamino-2-nitrobenzène - 1 - Hydroxy-4- P-hydroxyéthylamino-3 -nitrobenzène.
Parmi les colorants directs azoïques, on peut citer les colorants azoiques cationiques décrits dans les demandes de brevets WO 95/15144, WO-95/01772, EP-714954 et WO 01/66646 dont le contenu fait partie intégrante de l'invention.
Résultats obtenus exprimés en IC50 exprimées en micro-molaire Exemple 8 0,46 M 11) Test d'inhibition de l'activité de FAK L'inhibition de l'activité kinase est déterminée par polarisation de fluorescence, l'autophosphorylation de FAK est détectée par l'ajout d'un anticorps antiphosphoprotéine couplé à un marqueur fluorescent.
Le test est fait dans un volume final de 30 l ; tous les réactifs sont préparés dans un tampon : # 50 m HEPES pH 7,5 # 0,03 % triton X100 # 10 mM MgC12 # 5 % Glycerol # 1 mM DTT 10 l de l'inhibiteur concentré 10 fois sont ajoutés à
5 uL d'enzyme (100 ng final), 5 uL de tampon d'incubation et 10 uL d'ATP (1 M final) sont ajoutés. La détection se fait après 10 minutes d'incubation à 25 C.
Résultats obtenus exprimés en IC50 exprimées en micro-molaire Exemple 8 2 M Exemple 20 1,6 uM Exempl e 30 1 M 12) Test d'inhibition de l'activité de JNK3 L'inhibition de l'activité kinase est déterminée par polarisation de fluorescence, la kinase JNK3 phosphoryle un peptide détecté par l'ajout d'un anticorps antiphospho peptide couplé à un marqueur fluorescent.
Le test est fait dans un volume final de 30 l ; tous les réactifs sont préparés dans un tampon : # 50 m HEPES pH 7,5 # 0,03 % triton X100 # 10 mM MgC12 # 5 % Glycerol # 1 mM DTT 10 ul de l'inhibiteur concentré 10 fois sont ajoutés à 5 uL d'enzyme (40 ng final), 5 uL de tampon d' incubation contenant 100 ng de substrat et 10 uL d'ATP (6 uM final) sont ajoutés. La détection se fait après 30 minutes d'incubation à 25 C.
Résultats obtenus exprimés en IC50 exprimées en micro-molaire Exemple 8 0,84 M Exemple 1 0,29 uM Exemple 15 0,5 M Exemple 38 0. 42 M Exemple 26 0,31 uM Exemple 27 0,29 M
13) Test d'inhibition de l'activité de GSK3beta L'inhibition de l'activité kinase est déterminée par la mesure de la phosphorylation de son peptide substrat.
Le test est fait dans un volume final de 40 ul ; tous les réactifs sont préparés dans un tampon : # 50 m HEPES pH 7,5 # 0,03 % triton X100 # 10 mM MgC12 # 5 % Glycerol # 1 mM DTT 10 ul de l'inhibiteur concentré 10 fois sont ajoutés à 5 L d'enzyme (20 ng final), 5 L de peptide (1 M final) puis 2,5 uL de tampon d'incubation contenant 16 M ATP et de 2,5 uL d'ATP radio-marqué [33P]ATP (50 nCi) sont ajoutés. Après 15 minutes d'incubation à température ambiante, 10 l de tampon d'incubation contenant 1 M de substrat. La réaction est arrêtée après 30 minutes d'incubation à 30 C.
Résultats obtenus exprimés en IC50 exprimées en micro-molaire Exemple 2 0 , 6 M Exemple 26 1,3 uM Exemple 30 1,5 M 14) Test d'inhibition de l'activité de PLKl L'inhibition de l'activité kinase est déterminée par la mesure de la phosphorylation de son peptide substrat.
Le test est fait dans un volume final de 40 l ; tous les réactifs sont préparés dans un tampon : # 50 m HEPES pH 7,5 # 0,03 % triton X100 # 10 mM MgC12 # 5 % Glycerol # 1 mM DTT 10 l de l'inhibiteur concentré 10 fois sont ajoutés à 5 L d'enzyme (75 ng final), 5 L de peptide (1 M final)
puis 2,5 uL de tampon d'incubation contenant 40 uM ATP et de 2,5 L d'ATP radio-marqué [33P] ATP (500 nCi) sont ajoutés. Après 15 minutes d'incubation à température ambiante, 10 l de tampon d'incubation contenant 192 nM de substrat. La réaction est arrêtée après 60 minutes d'incubation à 37 C.
Résultats obtenus exprimés en IC50 exprimées en micro-molaire Exemple 18 0,16 M Exemple 1 0,21 uM 15) Détermination de la concentration minimale inhibitrice pour tester la sensibilité des champignons aux antifongiques en milieu liquide : méthode Principe : Un nombre constant de cellules d'une souche donnée est mis en présence de concentrations croissantes d'un antifongique, dans des conditions pris du NCCLS (National Committee for Clinical Laboratory Standards, 1997. Reference method for broth dilution antifungal susceptibility testing of yeasts. Approved Standard M27- A. NCCLS, Villanova, Pa.) ; concentration minimale avec laquelle on observe une réduction du trouble visible de la croissance cellulaire (au moins 80 % par rapport à un contrôle sans produit) est la Concentration Minimale Inhibitrice (CMI) de l'antifongique vis-à-vis de la souche testée.
Supplémenter le milieu RPMI 1640 (liquide) sans L-glutamine avec de la L-glutamine (0,3 g/1 ou 10,5 ml d'une solution à 200 mM) et tamponner avec 34,54 g/1 (0,165 M) de M morpholinepropanesulfonic acid (MOPS). Stériliser le milieu par filtration. Distribuer 100 l de milieu RPMI dans chaque puits d'une microplaque à 96 puits. Distribuer le volume adéquat de la solution d'antifongique dans la première colonne de la microplaque et compléter avec du milieu à 200 l. Diluer de 2 en 2 de façon à établir une gamme de 11 concentrations dans
chaque ligne de la microplaque. Le 12ème puits de chaque rangée servira de témoin de croissance. Préparer la suspension cellulaire à partir d'une culture (liquide ou agar) ou d'une ampoule congelée, la diluer en milieu RPMI pour obtenir une suspension cellulaire à 5x103 - 2x104 cellules/ml. Distribuer 100 l de la suspension cellulaire dans la microplaque. La lecture de la CMI pour toutes espèces de Candida est faite après 24 - 48 h, pour Cryptococcus et Aspergillus après 48 - 72 h d'incubation à 37 C en atmosphère normale. La lecture de la CMI est faite par lecture visuelle en déterminant le puits qui contient la plus faible dose d'antifongique qui provoque une inhibition d'au moins 80 % de la croissance du champignon.
Résultats des CMI Exemple 5 : CMI Candida glabrata 64 ug/ml ; Candida albicans 64 g/ml Exemple 8 : CMI Candida glabrata 16 ug/ml ; Candida albicans 16 g/ml ; Aspergillus fumigatus 32 ug/ml > Exemple 19 : CMI Candida glabrata 32 g/ml ; Candida albicans 16 ug/ml ; Aspergillus fumigatus 32 ug/ml Exemple 20 : CMI Candida glabrata 16 ug/ml ; Candida albicans 32 ug/ml ; Aspergillus fumigatus 32 ug/ml Exemple 30 : CMI Candida glabrata 64 ug/ml ; Candida albicans 32 ug/ml Exemple 32 : CMI Candida glabrata 64 ug/ml ; Candida albicans 64 ug/ml
La présente invention est relative à un nouveau facteur soluble sécrété par les cellules endothéliales des vaisseaux sanguins, capable de bloquer le recrutement des cellules périvasculaires du type musculaire lisse, et à ses applications, notamment pour le traitement de pathologies telles que le cancer, les rétinopathies, l'athérosclérose et la resténose.
DKFZp667P0410 (from clone DKFZp667P0410) >gnl#UG#Hs#S3817942 Homo sapiens epithelial stromal interaction 1 (breast) (EPSTI1), mRNA /cds=(65,988) /gb=NM~033255 /gi=15147247 /ug=Hs.343800 /len=1508 E=e-131 236/236 100 +/- :0 (235) 50-285 (235) Identities = 236/236 (100%) Strand = Plus/ Plus Query: 50 cgctaagcgtcccagccgcatccctcccgcagcgacggcggcccgggacccgcgggctgt 109 111111111111111111111111111111111111111111111111111111111111 Sbjct : 1 cgctaagcgtcccagccgcatccctcccgcagcgacggcggcccgggacccgcgggctgt 60 Query: 110 gaaccatgaacacccgcaatagagtggtgaactccgggctcggcgcctcccctgcctccc 169 111111111111111111111111111111111111111111111111111111111111 Sbjct : 61 gaaccatgaacacccgcaatagagtggtgaactccgggctcggcgcctcccctgcctccc 120 Query: 170 gcccgacccgggatccccaggacccttctgggcggcaaggggagctgagccccgtggaag 229 I I I I I I I I I I I I I I I I I I I I I I I I I I I I I ! I I I I I I I I I I I I I I I I I I I I I I I 1 I I ! I I Sbjct : 121 gcccgacccgggatccccaggacccttctgggcggcaaggggagctgagccccgtggaag 180 Query: 230 accagagagagggtttggaggcagcccctaagggcccttcgcgggagagcgtcgtg 285 111111111111111111111111111111111111111111111111111111Il Sbjct : 181 accagagagagggtttggaggcagcccctaagggcccttcgcgggagagcgtcgtg 236 SEQ N 10.
>Seq 1032 : de depart: 22391622 MOTIF= CAAGAAAACGAAACT >0emb#XM~037374#XM~037374 Homo sapiens guanine nucleotide binding protein beta subunit 4 (GNB4), mRNA.
>ONM~021629 Homo sapiens guanine nucleotide binding protein beta subunit 4 >Ogi1203575311refINM~021629.21 Homo sapiens guanine nucleotide binding protein beta subunit 4 (GNB4), mRNA >0gnl#UG#Hs#S3219369 Homo sapiens guanine nucleotide binding protein beta subunit 4 (GNB4), mRNA /cds=(280,1302) /gb=NM~021629 /gi=20357531 /ug=Hs.172654 /len=3302 >Ogi1203575311refINM~021629.21 Homo sapiens guanine nucleotide binding protein beta subunit 4 (GNB4), mRNA >Ogi170234381dbjIAK001890.11AK001890 Homo sapiens cDNA FLJ11028 fis, clone PLACE1004128, highly similar to GUANINE NUCLEOTIDE-BINDING PROTEIN BETA SUBUNIT 4 >gnl#UG#Hs#S1971121 Homo sapiens cDNA FLJ11028 fis, clone PLACE1004128, highly similar to GUANINE NUCLEOTIDE-BINDING PROTEIN BETA SUBUNIT 4/cds=UNKNOWN/gb=AK001890 /gi=7023438 /ug=Hs.172654 /len=2567 E=8e-79 148/148 100 +/-:0 1-148 (147) 138-285 (147) Identities = 148/148 (100%) Strand = Plus/ Plus
Query: 138 acgtccccgccgggcccgcgcgcctcgtgcctcgcgcctcgcgcctccagccacgtcccc 197 11111111111111111111/11/11111111111111111111/111111111111111 Sbjct : 1 acgtccccgccgggcccgcgcgcctcgtgcctcgcgcctcgcgcctccagccacgtcccc 60 Query: 198 gccccggctccggcgcgccgcggagttggctgctgggaggtgcgggactgggtgtggccg 257 111111111111111111111111111111111111111111111111111/11/11111 Sbjct : 61 gccccggctccggcgcgccgcggagttggctgctgggaggtgcgggactgggtgtggccg 120 Query: 258 gcggctctggtctcggctgtgagctgcg 285 ############################ Sbjct : 121 gcggctctggtctcggctgtgagctgcg 148 B. Gènes à motif ISRE (codant pour des protéines de fonction inconnue) SEQ ID N 11 (Chromosome 1, Brin (+), Antisens) >Seq 6431 : de depart: 165375886 MOTIF= AGTTTCTCTTTCTTC >OembIXM~030965IXM~030965 Homo sapiens hypothetical gene supported by AB033071; AB051480 ; AK000726 ; NM~015383 (LOC90335), mRNA.
>0emb#XM~030964#XM~030964 Homo sapiens hypothetical gene supported by AB033071; AB051480 ; AK000726 ; NM~015383 (LOC90335), mRNA.
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>emb#XM~054554#XM~054554 Homo sapiens hypothetical gene supported by AB033071; AB051480 ; AK000726 ; NM~015383 (LOC113657), mRNA.
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>0emb#XM~054260#XM~054260 Homo sapiens similar to KIAA1693 protein; hypothetical protein FLJ20719 (H. sapiens) (LOC91631), mRNA.
>ONM~015383 Homo sapiens hypothetical protein DJ328E19.C1.1 (DJ328E19.C1.1), >0gi#7657016#ref#NM~015383.1# Homo sapiens hypothetical protein (DJ328E19.C1.1), mRNA E=4e-34 76/78 97 +/-:0 1-78 (77) 208-285 (77)
Identities = 76/78 (97%) Strand = Plus/ Plus Query: 208 aagacctcataaaatttatgctgaggaatgagcgacagttcaaggaggagaagcttgcag 267 1 1 1 Il 1 III 1 1 Il 1 1 Il 1 1 Il 1 1 1 Il 1 1 III 1 Il 1 1 Il 1 Il 1 1 1 1 1 1 1 1 1 1 1 Il l " Sbjct : 1 aagatctcataaaatctatgctgaggaatgagcgacagttcaaggaggagaagcttgcag 60 Query: 268 agcagctcaagcaagctg 285 ################## Sbjct : 61 agcagctcaagcaagctg 78 SEQ ID N 12 >Seq 964 : de depart: 20574200 MOTIF= GCAGAAGAGGAAACT >0emb#XM~009277#XM~009277 Homo sapiens KIAA0963 protein (KIAA0963), mRNA.
>ONM~014963 Homo sapiens KIAA0963 protein (KIAA0963), mRNA.
>OgnlIUGIHs#S2139651 Homo sapiens KIAA0963 protein (KIAA0963), mRNA /cds= (215,4315) /gb=NM~014963 /gi=7662409 /ug=Hs.7724 /len=4877 >Ogi1205455651refIXM~009277.51 Homo sapiens KIAA0963 protein (KIAA0963), mRNA >Ogi145895691dbjIAB023180.11AB023180 Homo sapiens mRNA for KIAA0963 protein, complete cds >0gi#7662409#ref#NM~014963.1# Homo sapiens KIAA0963 protein(KIAA0963), mRNA E=le-30 64/64 100 +/- :0 (63) 222-285 (63) Identities = 64/64 (100%) Strand = Plus/ Plus Query: 222 gcccgaaacccggaagtgagcggcggcagctgcgaggctcggagaaacaggcgccgcggg 281 111111111111111111111111111111111111111111111111111111111111 Sbjct : 1 gcccgaaacccggaagtgagcggcggcagctgcgaggctcggagaaacaggcgccgcggg 60 Query: 282 ctcc 285 #### Sbjct : 61 ctcc 64 SEQ ID N 13 (Chromosome 10, Brin (+), Antisens) >Seq 5530: position de depart: 104011566 MOTIF= AGTTTCTGTTCCTTT >0emb#XM~005954#XM~005954 Homo sapiens KIAA0894 protein (KIAA0894), mRNA.
>Ogi1147450031refIXM~005954.31 Homo sapiens KIAA0894 protein (KIAA0894), mRNA >ONM~014896 Homo sapiens KIAA0894 protein (KIAA0894), mRNA.
L'utilisation de substances dépigmentantes topiques inoffensives présentant une bonne efficacité est tout particulièrement recherchée en vue de traiter les hyperpigmentations régionales par hyperactivité mélanocytaire telles que les mélasmas idiopathiques, survenant lors de la grossesse ("masque de grossesse" ou chloasma) ou d'une contraception oestroprogestative, les hyperpigmentations localisées par hyperactivité et prolifération mélanocytaire bénigne, telles que les taches pigmentaires séniles dites lentigo actiniques, les hyperpigmentations accidentelles, éventuellement dues à la photosensibilisation ou à la cicatrisation post-lésionnelle, ainsi que certaines leucodermies, telles que le vitiligo. Pour ces
dernières (les cicatrisations pouvant aboutir à une cicatrice donnant à la peau un aspect plus blanc), à défaut de pouvoir repigmenter la peau lésée, on achève de dépigmenter les zones de peau normale résiduelle pour donner à l'ensemble de la peau une teinte blanche homogène.
Le mécanisme de formation de la pigmentation de la peau, c'est-à-dire de la formation de la mélanine est particulièrement complexe et fait intervenir schématiquement les principales étapes suivantes : Tyrosine ---> Dopa ---> Dopaquinone ---> Dopachrome ---> Mélanine La tyrosinase (monophénol dihydroxyl phénylalanine : oxygen oxydo-reductase EC 1. 14.18.1) est l'enzyme essentielle intervenant dans cette suite de réactions. Elle catalyse notamment la réaction de transformation de la tyrosine en Dopa (dihydroxyphénylalanine) grâce à son activité hydroxylase et la réaction de transformation de la Dopa en dopaquinone grâce à son activité oxydase. Cette tyrosinase n'agit que lorsqu'elle est à l'état de maturation sous l'action de certains facteurs biologiques.
Une substance est reconnue comme dépigmentante si elle agit directement sur la vitalité des mélanocytes épidermiques où se déroule la mélanogénèse, et/ou si elle interfère avec une des étapes de la biosynthèse de la mélanine soit en inhibant une des enzymes impliquées dans la mélanogénèse, soit en s'intercalant comme analogue structural d'un des composés chimiques de la chaîne de synthèse de la mélanine, chaîne qui peut alors être bloquée et ainsi assurer la dépigmentation.
On a ainsi cherché des substances qui n'interviennent pas dans le mécanisme de la mélanogénèse mais qui agissent en amont sur la tyrosinase en empêchant son activation et sont de ce fait beaucoup moins toxiques. On utilise couramment comme inhibiteur de l'activation de la tyrosinase l'acide kojique qui complexe le cuivre présent dans le site actif de cette enzyme. Malheureusement, ce composé est instable en solution, ce qui complique quelque peu la fabrication de la composition.
Il subsiste le besoin d'un nouvel agent blanchissant de la peau humaine, des poils et/ou des cheveux à action aussi efficace que ceux connus, mais n'ayant pas leurs inconvénients, c'est-àdire qui soit non irritant, non toxique et/ou non allergisant pour la peau, tout en étant stable dans une composition, ou bien alternativement qui possède une action renforcée de façon à pouvoir être utilisé en quantité plus faible, ce qui diminue considérablement les effets secondaires observés.
A cet égard la Demanderesse a de manière surprenante et inattendue découvert que certains dérivés de l'acide a(phényl)cinnamique présentaient une bonne activité dépigmentante, même à faible concentration, sans faire preuve de cytotoxicité.
Certains dérivés de l'acide a(phényl)cinnamique ont été décrits dans la demande de brevet JP-10 175 854 pour leurs utilisation dans le traitement de la pigmentation de la peau due à une hémochromatose. Cette maladie génétique se caractérise par l'apparition de taches grisâtres à certains endroits de la peau, suite à une accumulation de fer dans la circulation sanguine, due à une hyperabsorption intestinale de fer. Les composés décrits s'opposent à ce phénomène en piégeant le fer.
Toutefois, à la connaissance de la Demanderesse les dérivés de l'acide a(phényl)cinnamique selon l'invention n'ont jamais été utilisés dans un but cosmétique pour combattre l'excès de pigmentation de la peau provenant de la mélanogénèse, ou d'un dérèglement de ce processus biosynthétique.
L'invention concerne donc l'utilisation de dérivés de l'acide a(phényl)cinnamique en tant qu'agents blanchissants pour éliminer les taches pigmentaires, les taches de sénescence et/ou en tant qu'agents anti-brunissement.