REVENDICATIONS 1/Peptide couplé à au moins une molécule rapporteuse fluorogénique ou colorogénique, caractérisé en ce qu'il contient au moins une séquence d'acides aminés apte à être clivée par la calpaine 3. 2/Peptide selon la revendication 1, caractérisé en ce qu'il contient au moins un site d'autolyse de la calpaine 3, dont le nombre d'acides aminés est inférieur à 10. 3/Peptide selon la revendication 2, caractérisé en ce la séquence d'acides aminés des sites d'autolyse est choisie parmi les séquences suivantes : NMTYGTS, NMDNSLL, PVQYETR. 4/Peptide selon l'une des revendications 1 à 3, caractérisé en ce qu'il présente à chacune de ses extrémités une molécule rapporteuse fluorogénique synthétique respectivement le MCA (molécule donneuse) et le Dnp (molécule accepteuse). 5/Peptide selon l'une des revendications 1 à 3, caractérisé en ce que la molécule rapporteuse est une protéine. 6/Peptide selon la revendication 5, caractérisé en ce qu'il présente à chacune de ses extrémités une GFP mutée 7/Peptide selon la revendication 6, caractérisé en ce que les GFP mutées sont respectivement la CFP et la YFP. 8/Séquence d'ADN codant pour le peptide objet de l'une des revendication 5 à 7. 9/Vecteur contenant la séquence d'ADN objet de la revendication 8 et un promoteur permettant d'induire l'expression de la séquence d'ADN dans une cellule hôte. 10/Cellule hôte transformée par le vecteur objet de la revendication 9. 11/Méthode de détection in vitro de l'activité de la calpaine 3 dans un échantillon biologique selon lequel : - dans une première étape, on met en contact ledit échantillon biologique avec le peptide objet de l'une des revendications 1 à 7, - dans une seconde étape, on détecte la présence ou l'absence de clivage dudit peptide par la calpaine 3 par mesure de l'intensité de la réaction colorimétrique ou fluorimétrique. 12/Méthode selon la revendication 11, caractérisée en ce la première étape consiste à transfecter des cellules hôtes avec le vecteur objet de la revendication 9. 13/Méthode selon la revendication 11, caractérisée en ce que la première étape consiste à mettre le peptide objet de l'une des revendications 1 à 4 au contact d'un extrait cellulaire ou d'une coupe de tissu. 14/Méthode selon la revendication 11, caractérisé en ce que le peptide présente à chacune de ses extrémités respectivement une molécule fluorogénique donneuse et une molécule fluorogénique accepteuse, l'intensité de la réaction fluorogénique étant déterminée par FRET. 15/Utilisation de la méthode objet de l'une des revendications 11 à 14, pour le diagnostic in vitro de la LGMD2A. 16/Méthode de criblage de substances activatrices ou inhibitrice de la calpaine 3, ladite méthode consistant : - à préparer un échantillon biologique traité avec ladite substance, - puis à mettre en contact ledit échantillon ainsi traité avec le peptide de l'une des revendications 1 à 7, - et à détecter la présence ou l'absence d'une réaction colorimétrique ou fluorométrique, signant respectivement la présence ou l'absence d'une substance activatrice ou inhibitrice de la calpaine 3. 17/Méthode selon la revendication 16, caractérisée en ce que le peptide présente à chacune de ses extrémités respectivement une molécule fluorogénique donneuse et une molécule fluorogénique accepteuse, l'intensité de la réaction fluorogénique étant déterminée par FRET. 18/Méthode de criblage de substances activatrices ou inhibitrice de la calpaine 3, ladite méthode consistant : - à préparer un échantillon biologique contenant le peptide de l'invention, - puis à mettre en contact ledit échantillon avec la substance à identifier, - et à détecter la présence ou l'absence d'une réaction colorimétrique ou fluorométrique, signant respectivement la présence ou l'absence d'une substance activatrice ou inhibitrice de la calpaine 3. 19/Méthode selon la revendication 18, caractérisée en ce que le peptide présente à chacune de ses extrémités respectivement une molécule fluorogénique donneuse et une molécule fluorogénique accepteuse et consiste à : a/à préparer un échantillon biologique contenant ledit peptide, b/à mesurer le taux de FRET en l'absence de la substance activatrice ou inhibitrice de la calpaine 3, c/à mettre en contact l'échantillon biologique contenant le peptide avec la substance activatrice ou inhibitrice de la calpaine 3, d/à mesurer le taux de FRET en présence de la substance activatrice ou inhibitrice de la calpaine 3, e/à conclure à la présence : d'une substance activatrice si le taux de FRET mesuré en b/est supérieur au taux de FRET mesuré en d/ d'une substance inhibitrice si le taux de FRET mesuré en b/est égal au taux de FRET mesuré en d/ 20/Méthode d'analyse de l'efficacité du transfert de gène de la calpaine 3 consistant : tout d'abord à transfecter des cellules animales ou humaines avec le gène de la calpaine 3, puis à mettre les cellules transfectées au contact du peptide de l'invention in vitro, puis à mesurer l'intensité de la réaction colorimétrique ou fluorométrique. 21/Méthode selon la revendication 20, caractérisée en ce que le peptide présente à chacune de ses extrémités respectivement une molécule fluorogénique donneuse et une molécule fluorogénique accepteuse, l'intensité de la réaction fluorogénique étant déterminée par FRET.