INPI-France/Brevets-Francais-2024-Chunked huggingface dataset:
Le signal reçu r (t) échantillonné à la cadence de Ts/SQ est composé d'éléments binaires complexes en bande de base correspondant aux quatre états de phase #1, j,-1, j ou l+j, -l+j, -l-j, 1-j selon les voies traditionnelles I et Q de la modulation de phase QPSK (Quadrature Phase Shift Keying) à laquelle
le signal émis par la station de base a été soumis.
Par défaut tous les signaux et opérations considérés ci-après sont complexes, les décisions sur les symboles complexes filtrés et égalisés par le dispositif de l'invention s'effectuant ultérieurement.
On suppose dans le dispositif de détection conjointe selon l'invention que la tâche d'estimation du canal de propagation entre l'émetteur d'une station de base et le récepteur a été préalablement réalisée, c'est-à-dire que les paramètres tels que retards, amplitudes et phases des signaux dûs aux trajets multiples ont été préalablement identifiés.
L'estimation de canal peut être préalablement réalisée classiquement à l'aide de séquences d'apprentissage (midambules) insérées au milieu des intervalles temporels (timeslots).
Afin d'assurer un bon équilibre en terme d'amplitude moyenne et de retard moyen entre les trajets en nombre pair Lt partagés entre les deux voies, les Lt retards estimés #1 à TLt dus aux trajets multiples, exprimés en nombre entier de sous- éléments de code à la cadence Ts/SQ, sont ordonnés de manière croissante et répartis de manière chronologique dans les deux voies, un trajet sur deux dans chaque voie : la première voie TR1-EG1 contient Lt/2 lignes de retard parallèles respectivement imposant des retards estimés de Tel L'T2+1,.'-L"TLt-l avec 0
et fournissant un groupe"g"= 1 de suites d'échantillons reçus retardés d'indices impairs Vl [q].... 2+1 [q]'---Lt-l [q] la deuxième voie TR2-EG2 contient Lt/2 lignes de retard parallèles respectivement imposant des retards estimés de TL-T2.,... TL-T2 +2,... TL-TLT avec 0 : f- (Lt/2)-l, et fournissant un groupe"g"= 2 de suites d'échantillons reçus retardés d'indices pairs V2 [q], ... v2 #+2[q]' ### vLt[q]# Les têtes de réception à large bande TR et TR2 et les égaliseurs EG1 et EG2 ayant des structures respectivement identiques, l'une TRg-EGg des voies est décrite ci-après, quelle que soit la valeur de l'indice g, 1 ou 2.
Les suites d'échantillons reçus retardés {v2 [q]} à l'entrée de la tête de réception TRg sont appliquées à Lt/2 sous-échantillonneurs respectifs de rapport S afin que les échantillons reçus retardés passent à la cadence d'élément de code (chips) Tc. Les suites d'échantillons reçus retardés à la cadence Tc sont appliquées conjointement à des premières entrées de Lt/2 corrélateurs dans chacune de K branches de filtrage adapté parallèles BR1, g à BRK, g qui sont respectivement associées aux codes l [q] K [q] i délivrent respectivement des signaux discrets Y 1, g [m] à YK, g [m] à K entrées de l'égaliseur respectif EGg, à chaque période de symbole Ts indicée par l'indice entier"m"pour repérer les instants"mTg".
Ainsi, la tête de réception TR1-TR2 ne recombine pas les Lt trajets en un seul groupe, mais recombine les Lt trajets en deux groupes chacun à K branches, à raison de 2 branches par code actif Ck[q]'
La branche élémentaire BRk, g détaillée à la figure 3 comporte en cascade dans chacune de Lt/2 sous-branches SBRk,2#+g, un corrélateur CC corrélant l'une respective v2#+g[q]# des Lt/2 suites d'échantillons reçus retardés, appliqués à la cadence Tc, avec le code respectif ck [q] à Q éléments de code (chips) et délivrant en sortie des échantillons synchrones au temps symbole Ts = Tc/Q, et un multiplieur CT réalisant une pondération relative au trajet respectif d'indice "2#+g" du canal de propagation en pondérant les sorties du corrélateur CC par le coefficient complexe 2+g du trajet "21'+g" défini par une amplitude et une phase estimées.
En variante, l'ordre des opérations est inversé : pour les branches BRk, 1 et BR k, 2 qui sont alors accolées, le signal reçu r (t) échantillonné à TC/S subit d'abord un filtrage adapté au code respectif ck [q] délivrant des échantillons à la cadence Tc/S, avant de subir deux recombinaisons de trajets différentes sur deux voies distinctes g=l et g=2 chacune par des pondérations et retards relatifs aux Lt/2 trajets respectifs.
Le signal discret Yk, 9 [m] est produit par un sommateur Sk, g en sortie de la branche BRk, g sommant les sorties au temps symbole des Lt/2 sous-branches SBRk, 9 à SBRk, 2 (Lt/2-1) +g associées à chacun des Lt/2 trajets de propagation respectifs du groupe"g", et résulte ainsi de la double somme de produits scalaires suivante pour chaque échantillon : Lt - -1 2 (Q-1 *) * Yk, g [m] = (1 c [q]. 2f+g [mQ+q])-a2f+g f=O q=O où (.) * désigne un complexe conjugué, et
Dans ce but, l'invention propose un procédé de commande d'un moteur à combustion du type décrit précédemment, caractérisé en ce que, pour produire le mouvement de swirl dans chaque cylindre pendant la phase de fonctionnement en charge stratifiée, l'unité électronique commande de manière répétée, au cours d'un premier cycle de combustion du cylindre, l'ouverture complète d'une première soupape d'admission ainsi que l'ouverture partielle d'une deuxième soupape d'admission et, au cours d'un deuxième cycle de combustion du cylindre, consécutif au premier, l'ouverture partielle de la première soupape d'admission ainsi que l'ouverture complète de la deuxième soupape d'admission.
L'invention comporte plusieurs avantages par rapport aux solutions connues précédemment.
L'essence ne s'accumule pas derrière une soupape d'admission, puisque aucune des soupapes ne reste fermée, ce qui permet de limiter les fractions liquides introduites dans la chambre de combustion, ainsi que les émissions d'hydrocarbures particulièrement critiques habituellement sur les moteurs camless.
Il est possible de réaliser un enrichissement relatif de la zone proche des électrodes de la bougie, c'est à dire de recentrer la charge carburée, grâce aux différences importantes de débit entre les deux conduits d'admission de chaque cylindre.
Le procédé selon l'invention permet aussi d'optimiser la stratification de la charge carburée dans chaque-cylindre.
Contrairement aux moteurs conventionnels à arbres à cames fixes, il est possible sur les moteurs camless d'optimiser finement et indépendamment les phases d'ouverture des deux soupapes d'admission sur chaque point de fonctionnement du moteur.
L'ouverture partielle d'une soupape d'admission peut ainsi être commandée plus ou moins tardivement dans un cycle de combustion, en vue de retarder au maximum le mélange entre cette charge riche et celle issue du conduit fortement débitant.
L'introduction du mélange air/carburant pendant la phase de compression du cycle de combustion permet ainsi de favoriser la stratification de la charge dans le cylindre.
L'amélioration des conditions d'initiation et des stabilités de combustion permet aussi d'autoriser des retraits d'avance à l'allumage accrus et/ou un fonctionnement plus stable du moteur lorsqu'il fonctionne en mélange pauvre, pendant la phase de mise en action du catalyseur.
Selon d'autres caractéristiques de l'invention : - pour produire le mouvement de swirl dans chaque cylindre, l'unité électronique commande l'ouverture de chaque soupape d'admission de manière que sa durée d'ouverture partielle soit très courte par rapport à sa durée d'ouverture complète ; - pour réaliser l'ouverture partielle d'une soupape d'admission, l'unité électronique commande l'ouverture de ladite soupape d'admission, puis l'unité électronique commande la fermeture de ladite soupape d'admission, avant que cette soupape ait dépassé environ cinq pourcents de sa levée maximale ; - pour chaque cylindre, l'unité électronique détermine l'instant de l'ouverture de la soupape d'admission s'ouvrant partiellement, par rapport à l'instant de l'ouverture de la soupape d'admission s'ouvrant complètement, en fonction du point de fonctionnement du moteur, de manière à favoriser la stratification du mélange carburé dans la chambre de combustion ; - pour chaque cylindre, l'unité électronique commande l'ouverture partielle d'une soupape d'admission pendant la phase de compression du cycle de combustion du cylindre ; - pour chaque cylindre, l'unité électronique commande simultanément l'ouverture partielle d'une soupape d'admission et l'ouverture complète de l'autre soupape d'admission.
D'autres caractéristiques et avantages de l'invention apparaîtront à la lecture de la description détaillée qui suit pour la
compréhension de laquelle on se reportera aux dessins annexés dans lesquels : - la figure 1 est une vue en perspective qui représente schématiquement le début d'une phase de compression dans le cylindre d'un moteur à combustion commandé selon le procédé conforme aux enseignements de l'invention ; - la figure 2 est un diagramme qui représente schématiquement la levée des soupapes d'admission en fonction de l'angle de rotation du vilebrequin du moteur.
On a représenté sur la figure 1 un cylindre 10 d'un moteur à combustion interne à quatre temps dont la partie supérieure forme une chambre de combustion 12 délimitée par un piston mobile 14 et par une culasse 16.
En considérant la figure 1, on définit un axe général A-A du cylindre 10 qui est ici sensiblement vertical.
Le cylindre 10 est alimenté en mélange air/carburant par un premier 18 et un deuxième 20 conduits d'admission qui débouchent dans la chambre de combustion 12 respectivement au travers d'une première 22 et d'une deuxième 24 soupapes d'admission dont les déplacements sont commandés par des actionneurs électromagnétiques linéaires associés 26,28 afin d'obturer ou non la communication entre chaque conduit d'admission 18,20 et la chambre de combustion 12.
Deux conduits d'échappement 30,32 sont prévus pour l'évacuation des gaz brûlés hors de la chambre de combustion 12 au travers de soupapes d'échappement associées (non représentées) également commandées par des actionneurs électromagnétiques linéaires.
Il est composé de titane pur et de traces de C, 0, Fe, N et H dans des proportions variables qui caractérisent des grades qui ont leurs propres valeurs mécaniques * Ensuite, les alliages de titane dont deux ont des applications médicales.
Le TA6V et le TA6Nb7 qui ont des valeurs mécaniques plus élevées.
1 Dispositif expérimental : Ce dispositif assure une meilleure reproductibilité que celle issue du pliage manuel tel que prescrit par la norme ISO 9693 (cf. Figure 2). On montre un dispositif de flexion trois points, en place sur la machine de traction Zwick (Figure 2a à gauche) et en cours d'essai (éprouvette 1, Triceram avec appuis espacés de 20 mm) (Figure 2b à droite).
2 Tests supplémentaires nécessitant d'autres éprouvettes.
- Test de flexion bi axiale - Microscopie électronique et analyse X, - Quantification de l'adhérence.
PROGRAMME DE TESTS : A : Réalisation d'un test de flexion mécanisé adapté du pliage manuel tel que prescrit par l'ISO 9693.
B : Réalisation d'un test complémentaire de flexion bi-axial.
C : Réalisation des tests de macro-et micro-indentation.
D : Analyse élémentaire à la micro-sonde de Castaing.
A : réalisation d'un test de flexion mécanisé adapté du pliage manuel tel que prescrit par l'ISO 9693.
1-Réalisation d'une série d'éprouvettes selon la norme ISO 9693, par les procédés de l'art antérieur : voir tableau 1 ci dessous.
NATURE DE L'ALLIAGE CERAMIQUE 1 NATURE DU PROCEDE 6 éprouvettes en titane grade 2 DuceraTM / procédé DuceraTM 6 éprouvettes en titane grade 2 BiiodentTM / procédé BiodentTM 6 éprouvettes en titane grade 2 VitaTM / procédé VitaTM 6 éprouvettes en titane grade 2 Triceram/procédé DentaurumTM 6 éprouvettes en titane grade 2 NoritakeTM / procédé NoritakeTM
Tableau 1 2-Réalisation d'une série d'éprouvettes selon la norme ISO 9693, par le procédé de l'invention ( INV' > ) : voir tableau 2 ci dessous.
NATURE DE L'ALLIAGE CERAMIQUE/NATURE DU PROCEDE 6 éprouvettes en titane grade 2 Ducera / procédé INV 6 éprouvettes en titane grade 4 Ducera/procédé INV 6 éprouvettes en TA6VDucera/procédé ! NV 6 éprouvettes en TA6Nb7 Ducera / procédé INV Tableau 2
Le tableau 3 ci dessous résume les résultats de tests d'adhérence comparant différents procédés commerciaux de céramisation disponibles dans le commerce. Il est illustré par l'histogramme figure 3.
Dans l'étude, les différentes céramiques du commerce ont été renommées de façon aléatoire A, B, C, D et E.
Utilisation diagnostique des protéines à domaine HECT Les régulateurs du cycle cellulaire sont souvent les produits des oncogènes ou des suppresseurs de tumeur. Les protéines à domaine HECT, en tant qu'ubiquitine ligases, pourraient en conséquence être les produits des oncogènes ou de gènes suppresseurs de tumeurs, en fonction des protéines régulatrices du cycle cellulaire dont elles régulent l'abondance. Les protéines à domaine HECT, ses analogues, dérivés et par voie de conséquence les séquences nucléiques des protéines à domaine HECT, ou les anticorps anti-protéines à domaine HECT peuvent donc avoir leur utilité dans le diagnostique. Les séquences nucléiques des nouvelles protéines à domaine HECT peuvent être utilisées pour détecter, pronostiquer ou diagnostiquer des désordres tels que la tumorigénèse, les carcinomes, les adénomes, etc., par la recherche d'éventuelles mutations par exemple (délétions, changements dans la séquence,...). L'activité des ces ubiquitine ligases peut également être testée dans différentes pathologies afin de détecter un éventuel changement dans leur niveau d'expression et leur possible implication dans la pathologie considérée.
Les molécules de l'invention peuvent ainsi être utilisées dans des tests immunologiques utilisant des techniques tels que les immunoblots, l'immunohistochimie par radioisotope, les test ELISA (enzyme linked
immunosorbent assay), l'immunoprécipitation, les test d'immunodiffusion, les tests d'agglutination pour en nommer certains.
Les gènes des protéines à domaine HECT, leur séquence nucléique directe ou complémentaire peuvent aussi être utilisés dans des tests d'hybridation dans le but de détecter, de diagnostiquer des désordres ou maladies associés avec des changements dans l'expression ou l'activité des protéines à domaine HECT. Ces tests d'hybridation sont effectués en mettent en présence un échantillon contenant des acides nucléiques (comme une coupe de tissu) avec une sonde nucléique capable de s'hybrider à de l'ARN ou de l'ADN de protéine à domaine HECT dans des conditions favorables à l'hybridation.
Des maladies ou des désordres induisant la surprolifération cellulaire peuvent être diagnostiqués ou détectés (ou leur prédisposition) en recherchant des baisses d'expressions d'une protéine à domaine HECT ou de son ARN, ou de son activité (par exemple, l'activité ubiquitine ligase), ou en détectant des mutations dans l'ARN, l'ADN ou la séquence protéique d'une protéine à domaine HECT (par exemple, délétions, translocations) qui causent une diminution de l'expression ou de l'activité. Le niveau de protéine à domaine HECT peut être détecté par immunochimie, le niveau d'ARN par hybridation (northern blot, hybridation in situ). L'activité de la protéine à domaine HECT, peut être détectée en mesurant l'activité ubiquitine ligase E3. Les translocations, délétions et mutations ponctuelles dans les séquences nucléiques des protéines à domaine HECT peuvent être détectées par Southern blot, FISH, analyse RFLP, SSCP, PCR, séquençage, etc.
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Il existe donc un besoin dans l'état de la technique pour l'isolement et la caractérisation de nouvelles protéines à domaine HECT, qui constituent des cibles privilégiées de composés thérapeutiques utilisables pour la prévention ou le traitement des pathologies dans lesquelles ces protéines sont impliquées, notamment les pathologies qui ont été indiquées ci-dessus.
Les ubtguitine-ngases : les enzymes à domaine HECT Les ubiquitine-ligases ou E3 sont les déterminants centraux de la spécificité de l'ubiquitination. Bien que cette propriété soit clairement établie, il s'est avéré difficile de comprendre la catalyse dépendante des E3 au niveau moléculaire. Dans la plupart des cas, le substrat, t'ubiquitine et l'enzyme qui porte i'ubiquitine (E2) doivent tous être présents au niveau du centre réactionnel. En conséquence, en plus de contribuer au transfert chimique de l'ubiquitine aux résidus lysine, l'enzyme E3 doit également coordonner le positionnement des différents acteurs protéiques au niveau de son site actif.
Les enzymes E3 connues à l'heure actuelle sont des membres de deux familles protéiques : les E3 à domaine HECT et les E3 à RING finger.
Les domaines catalytiques de ces deux familles ne sont apparentés ni en séquence ni en structure (néanmoins certaines E2 interagissent bien avec des E3 des deux familles).
Récemment, il est devenu clair que la plupart des E3 ont en commun un élément structural particulier, le RING (Really Interesting New Gene) finger (Lorick KL et al., 1999 ; Deshaies RJ, 1999). Les 70 acides aminés du RING finger présentent un espacement distinct des résidus cystéine et
histidine dont le rôle est d'assurer la fixation de deux ions zinc qui stabilisent la structure globulaire caractéristique (Borden KLB, 2000). Dans certains cas bien documentés, l'E3 à domaine RING est une sous-unité d'un complexe multiprotéique. C'est le cas notamment pour les complexes SCF, APC et VCB (Deshaies RJ, 1999 ; Tyers M et Jorgensen P, 2000). Les complexes SCF et VCB contiennent une protéine à domaine RING désignée Rbx1, et l'APC contient la protéine APC11. Cependant, dans ces cas particuliers, les enzymes E3 ne semblent pas jouer un rôle dans la reconnaissance du substrat, ce rôle étant assuré par d'autres protéines du complexe multiprotéique, comme les protéines à boîte F dans les complexes SCF (S : Skp1 ; C : Cdc53 ou culline ; F : protéine contenant une boîte F). Certaines protéines à RING finger fonctionnent également de manière autonome comme la protéine c-Cbl impliquée dans la dégradation des récepteurs de l'EGF (epidermal growth factor) ou de PDGF (platelet derived growth factor) (Joazeiro CAP and Weissman AM, 2000) ou la protéine Mdm2 responsable principalement de la dégradation de p53 par le protéasome (Haupt Y et al., 1997).
Les protéines à domaine HECT (pour"Homologous to E6-AP Carboxyl-Terminus") sont caractérisées par un motif d'environ 350 acides aminés contenant un résidu cystéine très conservé qui forme un intermédiaire thiol ester essentiel pendant la catalyse. Au niveau structural, les protéines à domaine HECT sont des protéines de grande taille constituées de nombreux domaines de liaison. Certaines comportent des domaines C2 (Ca2+lIipid binding domain) et des domaines WW (répétition de 35-40 acides aminés de deux résidus tryptophane) en plus du domaine HECT. Les domaines WW sont soupconnés intervenir dans la reconnaissance du substrat (Pirozzi G. et al., 1997). De nombreuses protéines HECT contiennent des domaines WW. Il a été suggéré que in vivo ces protéines peuvent ineragir avec diverses autres protéines par l'intermédiaire de ce domaine (Harvey KF et Kumar S., 1999). Un domaine régulateur de la condensation des chromosomes a également été trouvée dans certaines de ces protéines (RCC).
La propriété d'un de ces domaines HECT fut d'abord révélée grâce à l'étude de la dégradation conditionnelle du suppresseur de tumeur p53. Quand les
cellules sont infectées par des formes oncogéniques des papillomavirus humains (HPV), p53 est sélectivement dégradée par une protéolyse dépendante de la voie ubiquitine protéasome. Des études biochimiques ont révélées que la reconnaissance de p53 pour une dégradation induite par le virus dépendait du produit du gène E6 de HPV et d'une protéine cellulaire de 100 kDa environ, E6-AP (E6-Associated Protein). E6 et E6-AP forment un complexe qui fonctionne comme une E3 spécifique de p53 (Scheffner M., 1993). Le tiers terminal de la séquence de E6-AP est identique à 35-45% à de nombreuses autres protéines dans les banques de données (Huibregtse JM, 1995).
Dans les bases de données de mammifères notamment, on peut trouver de nombreuses protéines HECT potentielles, mais la grande majorité d'entre elles ne sont pas caractérisées fonctionnellement. A part E6-AP, la protéine E3 à domaine HECT la mieux caractérisée est l'enzyme de levure Rsp5. Rsp5 a été impliquée dans l'ubiquitination de divers types de substrats très différents. Rsp5 reconnaît un ensemble de perméases et récepteurs membranaires dont l'ubiquitination dépend dans certains cas d'un signal produit par la phosphorylation du substrat. Ces substrats sont ensuite endocytés. Rsp5 a aussi des substrats solubles dont Rpb1, la grande sousunité de l'ARN polymérase H. L'ubiquitination conduit dans ce cas à la protéolyse. Les propriétés de Rsp5 sont conservées chez les eucaryotes supérieurs. La protéine humaine Rpb1 est reconnue par Nedd4, l'orthologue murin/humain de Rsp5 (Beaudenon SL et al., 1999).
La plupart des protéines a domaine HECT sont vraisemblablement des E3 ou des composants de complexes multiprotéiques contenant des activités de type E3. A l'heure actuelle, peu d'informations sont disponibles sur les fonctions possibles des E3 à domaine HECT.
Ces découvertes suggèrent qu'un vaste répertoire de E3 a été établi en rassemblant divers domaines d'interaction protéique avec seulement deux motifs catalytiques. En dépit de ce progrès cependant, et malgré la détermination récente de la structure de deux complexes E2-E3 (Huang L et al., 1999 ; Zheng N et al., 2000) qui montrent comment les différents intervenants peuvent dans certains cas s'aligner au niveau du site actif de l'E3, de nombreuses questions, mécanistiques notamment, restent posées.
Les pathologies associées aux ubiquitine ligase E3 Le système ubiquitine est impliqué dans la pathologie de nombreuses maladies génétiques humaines dont les syndromes d'Angelman et de Liddle. Le syndrome d'Angelman est un défaut rare et héréditaire se traduisant par un retard mental associé à une mutation de la protéine à domaine HECT, E3 (Kishino, T et al ;, 1997 ; Matsuura, T. et al., 1997). Le syndrome de Liddle impliquant l'ubiquitine ligase à domaine HECT, Nedd4, est une forme rare et héréditaire d'hypertension causée par la délétion de régions du canal sodique épithélial (ENaC) qui le cible pour la dégradation dépendante de l'ubiquitine (Staub 0 et al., 1996). Cela se traduit par une hyperactivité de ce canal. L'accumulation de produits conjugués à l'ubiquitine est aussi une des caractéristiques de nombreuses maladies neurologiques comme la maladie d'Alzheimer (Checler F et aL, 2000). Cette accumulation est en fait une conséquence des tentatives avortées de la cellule pour se débarasser de protéines abimées ou anormales. Une protéolyse accélérée a également été associée à une atrophie des muscles squelettiques (Wing S. et aL, 1995).