INPI-France/Brevets-Francais-2024-Chunked huggingface dataset:
Le profil de restriction du troisième exon codant du gène ace-1 contenant la mutation glycine #sérine, a été vérifié dans de nombreuses populations et souches de moustiques des espèces C. pipiens et An. gambiae, sensibles et résistantes aux insecticides de la classe des organophosphorés et des carbamates, par PCR-RFLP selon le protocole tel que décrit à l'exemple 1.
De manière plus précise :
- chez C. pipiens, la mutation glycine (GGC)sérine (AGC) introduit un site Alu I (AGCT) unique dans la séquence de la souche résistante, qui est mis en évidence à partir d'un produit PCR de 520 pb, amplifié à l'aide des amorces Ex3dir et Ex3rev, comme illustré dans la figure 6.
- chez An. gambiae, la mutation glycine (GGC) # sérine (AGC) introduit un deuxième site Alu I (AGCT) dans la séquence de la souche résistante, qui est mis en évidence à partir d'un produit PCR de 541 pb, amplifié à l'aide des amorces Ex3AGdir et Ex3AGrev, comme illustré dans la figure 9.
Les résultats de PCR-RFLP ont ensuite été vérifiés par séquençage du fragment PCR de 520 pb ou 541 pb du troisième exon codant.
- Espèce C. pipiens Les populations et souches de Culex pipiens, résitants (R) ou sensibles (S) qui ont été analysées sont présentées dans le Tableau III ci-dessous :
- C. pipens Un fragment de 520 pb du troisième exon codant a été amplifié à partir de l'ADN génomique de plusieurs moustiques, par PCR à l'aide du couple d'amorces : - Ex3dir 5'-CGACTCGGACCCACTGGT-3' (SEQ ID NO: 58) et - Ex3rev 5'-GTTCTGATCAAACAGCCCCGC-3' (SEQ ID NO: 59).
Le fragment ainsi obtenu a été digéré par Alu I et le produit de digestion séparé par électrophorèse sur un gel d'agarose à 2%. Les profils de restriction attendus sont les suivants : 1 fragment (520 pb) chez les individus homozygotes sensibles SS, 2 fragments (357 pb et 163 pb) chez les individus homozygotes résistants RR et 3 fragments (520 pb, 357 pb et 163 pb) chez les individus hétérozygotes résistants RS.
- An. gambiae Un fragment de 541 pb du troisième exon codant a été amplifié à partir de l'ADN génomique de plusieurs individus, par PCR à l'aide du couple d'amorces : - Ex3AGdir 5'- GATCGTGGACACCGTGTTCG -3' (SEQ ID NO: 123) et - Ex3AGrev 5'- AGGATGGCCCGCTGGAACAG -3' (SEQ ID NO: 124).
Le fragment ainsi obtenu a été digéré par Alu I et le produit de séparé par électrophorèse sur un gel d'agarose à 2%. Les profils de restriction attendus sont les suivants : 2 fragments (403 pb et 138 pb) chez les individus homozygotes sensibles SS, 3 fragments (253 pb, 150 pb et 138 pb) chez les individus homozygotes résistants RR et 4 fragments (403 pb, 253 pb, 150 pb et 138 pb) chez les individus hétérozygotes résistants RS ; donné que les fragments de 150 pb et 138 pb co- migrent, les individus homozygotes et hétérozygotes résistants sont détectés
respectivement par la présence de 2 bandes (253 pb et environ 150 pb) et de 3 bandes (403 pb, 253 pb et environ 150 pb) en gel d'agarose. k) Mesure de l'activité acétylcholinestérase Les ADNc codant les AchEl de respectivement la souche S-LAB et la souche SR ont été clonées dans le vecteur d'expression eucaryote pAc5.1/V5-His (INVITROGEN), selon les techniques classiques d'ADN recombinant en suivant les protocoles standards tels que ceux décrits dans Current Protocols in Molecular Biology, précité. Des cellules de drosophile (cellules de Schneider S2) ont été transfectées par les vecteurs recombinants ainsi obtenus, à l'aide du réactif Fugen (ROCHE), en suivant les instructions du fabricant. 24 heures après la transfection, les cellules ont été récoltées par centrifugation puis lysées dans du tampon phosphate 0. 25M contenant 1% Triton X-100. L'activité acétylcholinestérase des extraits cellulaires obtenus a été mesurée, en présence ou en l'absence d'insecticide (propoxur), par la méthode telle que décrite dans Bourguet et al. Biochemical Genetics, 1996,34, 351-362.
EXEMPLE 2 : en évidence de 2 gènes ace chez Anopheles gambiae Des gènes homologues des gènes d'acétylcholinestérases humaines et de drosophiles ont été recherchés à partir de fragments de séquences déposées dans les bases de données, en utilisant le logiciel TBLASTN. Deux groupes de fragments distincts codant pour une AChE très similaire à celle de la drosophile ont été identifiés. Deux gènes de respectivement 6975 pb (ace-1) et 5195 pb (ace-2) ont été reconstruits à partir de fragments chevauchants de chaque groupe. L'analyse des gènes à l'aide des logiciels FGENESH et BLASTX montre que les gènes ace-1 et ace-2 sont constitués respectivement d'au moins 7 et 8 exons codant pour des protéines d'environ 534 et 569 acides aminés, dénommées respectivement AChEl et AChE2. Toutefois, cette analyse n'a pas permis de déterminer avec certitude la séquence des extrémités 5' et 3' de l'ADNc et les séquences NH2 et COOH des protéines correspondantes, qui ne sont pas conservées entre les différentes AChE.
L'analyse des séquences en acides aminés confirme que les protéines AChEl et d'AChE2 sont très homologues à l'AChE de Drosophila (BLASTP : P < e- 180) et contiennent un motif canonique FGESAG autour de la sérine en position 200, en référence à la séquence de l'Ache de Torpedo (S200 figure 1), qui est caractéristique
du site actif des AchE. En outre d'autres motifs caractéristiques des AChE ont également été retrouvés dans les deux séquences (AChEl et AChE2): le site de liaison à la choline (résidu Tryptophane en position 84, W84), les trois résidus de la triade catalytique (résidus sérine, acide glutamique et histidine, respectivement en positions 200, 327 et 440 : S200, E327 et H44o), les six résidus cystéine potentiellement impliqués dans des ponts disulfures conservés (C67-C94; C254-C265; C402-C521), et des résidus aromatiques bordant la gorge du site actif (10 et 11 résidus , respectivement pour AChElet AChE2).
Dans les deux séquences, on observe la présence d'un résidu phénylalanine en position 290 (F290) mais pas en position 288 ; caractéristique commune aux AChE d'invertébrés est responsable d'une plus large spécificité de substrat des AChE d'invertébrés, par rapport à celles de vertébrés.
L'analyse des séquences C-terminales des AChE de diptère montre la présence d'un peptide hydrophobe correspondant à un signal d'addition d'un glycolipide, indiquant le clivage post-traductionnel d'un fragment C-terminal et l'addition d'une résidu d'ancrage glycolipidique comme chez Drosophila et d'autres espèces de moustiques. Dans toutes les séquences on observe également la présence d'un résidu cystéine dans la séquence C-terminale précédant le site potentiel de clivage du peptide hydrophobe. Ce résidu cystéine pourrait être impliqué dans une liaison disulfure intermoléculaire, liant les deux sous-unités catalytiques du dimère d'AChE.
Les protéines AChEl et AChE2 d'An. gambiae présentent 53 % de similarité entre elles et montrent respectivement : 76 % et 55 % de similarité avec l'AChE de Schizaphis graminum (numéro d'accession NCBI AAK09373 ou GENBANK 12958609), 53 % et 98 % de similarité avec l'AChE d'An. stephensi (GENBANK 2494391), 54 % et 95 % de similarité avec l'AChE d'Aedes aegypti (GENBANK 2133626), 52 % et 83 % de similarité avec l'AChE de Drosophila (GENBANK 17136862).
La différence majeure entre AChEl et AChE2 réside dans une insertion de 31 acides aminés dans la séquence d'AChE2 (figure 1). Cette séquence, dénommée "insertion hydrophilique" dans l'AChE de Drosophila, est absente dans les AChEs de vertébrés et de nématodes et pourrait être caractéristique de l'AChE2, au moins chez les diptères.
Ces résultats démontrent la présence de deux gènes ace dans le génome d'Anophèles gambiae, l'un codant pour AChElqui est apparentée à l'AChE de Schizaphis graminum, et l'autre pour AChE2 qui est apparentée à l'AChE de Drosophila et aux AChEs connues de moustiques. La présence d'autres gènes ace chez An. gambiae est très improbable dans la mesure où des recherches complémentaires dans les bases de données du génome d'An gambiae, en utilisant des paramètres moins stringents, ont détecté uniquement des séquences codant pour des alpha-estérases (EC 3.1.1) et des carboxylestérases (EC 3.1.1.1).
EXEMPLE 3 : Mise en évidence d'un unique gène ace chez Drosophila melanogaster La présence d'un gène homologue du gène ace-1 a été recherchée dans le génome de Drosophila. Les recherches TBLASTN ont permis de détecter le gène ace précédemment identifié, homologue du gène ace-2 d'Anopheles gambiae mais n'ont pas permis de détecter d'autres séquences homologues du gène ace-1. Des recherches à l'aide de paramètres moins stringents ont permis de détecter uniquement des alpha et des carboxylestérases. Ces résultats démontrent que le génome de la drosophile contient un unique gène ace (ace-2).
EXEMPLE 4 : en évidence d'au moins deux gènes ace chez les autres espè- ces de moustiques La présence du gène ace-1 dans le génome d'autres espèces de moustiques a été analysée par PCR à l'aide d'oligonucléotides dégénérés (PdirAGSG et PrevAGSG, SEQ ID NO: 39 et 40) permettant d'amplifier un fragment exonique (fragment K, d'environ 320 pb figure 1), correspondant à des séquences conservées entre les séquences d'AChEl d'An. gambiae et Schizaphis graminum mais divergentes entre les séquences d'AChEl et AChE2 d'An. gambiae.
La séquence des produits PCR obtenus à partir de l'ADN génomique de différentes espèces de moustiques, montre un pourcentage d'identité très élevé entre les séquences d'Anophèles, Culex et Aedes. En outre, la plupart des substitutions sont silencieuses puisque les séquences en acides aminés déduites de ces séquences nucléotidiques ne diffèrent entre elles que par 5 à 6 acides aminés (Figure 2A). Le fragment K a également été amplifié par RT-PCR à partir de l'ARNm de C. pipiens, indiquant que le gène ace-1 est exprimé sous forme d'ARNm ; ce résultat est en
Ce mouvement produit l'exercice d'un appui de la gâchette 26 sur le doigt 23 qui engendre une translation arrière de la butée 21 apte à l'escamoter pour parvenir à la position indiquée en figure 13.
Avantageusement, des moyens élastiques notamment sous forme d'un ressort 28 sont présents pour ramener par défaut la butée 21 en position active.
Dans la situation représentée à la figure 14, la butée 21 est alors en position escamotée ce qui libère le mouvement de translation verticale de descente de la fourche.
Celle-ci peut ainsi reprendre sa descente pour parvenir à son niveau le plus bas correspondant aux figures 10 et 13.
Au cours de cette descente, des moyens de maintien de la fourche en position ouverte peuvent être formés, particulièrement sous forme d'une butée empêchant le retour des bras 7a, 7b durant la course verticale souhaitée. Cette butée évite toute fermeture intempestive de la fourche avant la position basse.
En particulier, les mouvements intempestifs pouvant être générés par la brusque libération des bras en translation et la gravité sont évités.
L'extrémité de la butée 21 comporte avantageusement un pan incliné sur sa face inférieure afin de permettre l'escamotage systématique de la butée 21 lors des mouvements de translation verticale en montée de la fourche.
Ainsi, quelle que soit sa position active ou escamotée, la butée 21 ne gêne pas le mouvement de montée des bras 7a, 7b.
Les moyens d'arrêt précédemment décrits se rapportent à un côté du dispositif de l'invention, au niveau de l'un des bras 7a de fourche.
Pour compléter les moyens d'arrêt et éventuellement renforcer la fonction de butée ainsi produite, on peut former deux systèmes semblables de chaque côté du dispositif, chaque système coopérant avec une fourche 7a, 7b.
A titre préféré, le dispositif de l'invention comporte un autre mode de fonctionnement apte à la distribution de palettes.
Dans ce cadre, il s'agit de soulever les palettes 2a, 2b à empiler sur la palette positionnée la plus basse 1 afin de libérer cette dernière et permettre sa manipulation par un opérateur.
Les figures 16 à 21 illustrent des phases successives de fonctionnement du dispositif dans ce mode opératoire de distribution.
A la figure 16, la fourche est en position de soulèvement de la pile de palettes.
Un mouvement de descente permet de parvenir en appui de la palette la plus basse 1 sur le sol comme représenté à la figure 17.
S'ensuit alors un mouvement d'ouverture de la fourche par translation horizontale des bras 7a, 7b.
de 40 à 50% en poids de motifs (XV) dans lequel R25 désigne le radical CH2-CH2- ; (6) Les polymères dérivés de la N-carboxyalkylation du chitosane comme le N-carboxyméthyl chitosane ou le N-carboxybutyl chitosane vendu sous la dénomination "EVALSAN" par la société JAN DEKKER.
(7) Les polymères répondant à la formule générale (XI) tels que ceux décrits par exemple dans le brevet français 1 400 366 : dans laquelle R29 représente un atome d'hydrogène, un radical CH30, CH3CH20, phényle, R30 désigne l'hydrogène ou un radical alkyle inférieur tel que méthyle, éthyle, Rdésigne l'hydrogène ou un radical alkyle inférieur tel que méthyle, éthyle, R32 désigne un radical alkyle inférieur tel que méthyle, éthyle ou un radical répondant à la formule : R33-N(R31)2, R33 représentant un groupement -CH2-CH2- , -CH2-CH2-CH2- , -CH2-CH(CH3)- , R31 ayant les significations mentionnées ci-dessus, ainsi que les homologues supérieurs de ces radicaux et contenant jusqu'à 6 atomes de carbone,
(9) Les copolymères alkyl(C1-C5)vinyléther / anhydride maléique modifié partiellement par semiamidification avec une N,Ndialkylaminoalkylamine telle que la N,N-diméthylaminopropylamine ou par semiestérification avec une N,N-dialcanolamine. Ces copolymères peuvent également comporter d'autres comonomères vinyliques tels que le vinylcaprolactame.
Les tensioactifs convenant à la mise en oeuvre de la présente invention sont notamment les suivants : (i) Tensioactif(s) anionique(s) : A titre d'exemple de tensio-actifs anioniques utilisables, seuls ou mélanges, dans le cadre de la présente invention, on peut citer notamment (liste non limitative) les sels (en particulier sels alcalins, notamment de sodium, sels d'ammonium, sels d'amines, sels d'aminoalcools ou sels de magnésium) des composés suivants les alkylsulfates, les alkyléthersulfates, alkylamidoéther sulfates, alkylarylpolyéthersulfates, monoglycérides sulfates les alkylsulfonates, alkylphosphates, alkylamidesulfonates, alkylarylsulfonates, a-oléfine-sulfonates, paraffinesulfonates ; les alkyl(C6-C24) sulfosuccinates, les alkyl(C6-C24) éthersulfosuccinates, les alkyl(C6-C24) amidesulfosuccinates ; les alkyl(C6- C24) sulfoacétates ; les acyl(C6-C24) sarcosinates et les acyl(C6-C24) glutamates. On peut également utiliser les esters d'alkyl(C6-C24)polyglycosides carboxyliques tels que les alkylglucoside citrates, les alkylpolyglycoside tartrate et les alkylpolyglycoside sulfosuccinates., les alkylsulfosuccinamates ; les acyliséthionates et les N- acyltaurates, le radical alkyle ou acyle de tous ces différents composés comportant de préférence de 12 à 20 atomes de carbone, et le radical aryl désignant de préférence un groupement phényle ou benzyle. Parmi les tensioactifs anioniques encore utilisables, on peut également citer les sels d'acides gras tels que les sels des acides oléique, ricinoléique, palmitique, stéarique, les acides d'huile de coprah ou d'huile de coprah hydrogénée ; les acyl-lactylates dont le radical acyle comporte 8 à 20 atomes de carbone. On peut également utiliser les acides d'alkyl D galactoside
uroniques et leurs sels, les acides alkyl (C6-C24) éther carboxyliques polyoxyalkylénés, les acides alkyl(C6-C24)aryl éther carboxyliques polyoxyalkylénés, les acides alkyl(C6-C24) amido éther carboxyliques polyoxyalkylénés et leurs sels, en particulier ceux comportant de 2 à 50 groupements oxyde d'alkylène en particulier d'éthylène, et leurs mélanges.
(ii) Tensioactif (s) ionique (s) : Les agents tensioactifs non-ioniques sont, eux aussi, des composés bien connus en soi (voir notamment à cet égard "Handbook of Surfactants" par M. R. PORTER, éditions Blackie & Son (Glasgow and London), 1991, pp 116-178) et leur nature ne revet pas, dans le cadre de la présente invention, de caractère critique. Ainsi, ils peuvent être notamment choisis parmi (liste non limitative) les alcools, les alpha-diols, les alkylphénols polyéthoxylés, polypropoxylés, ayant une chaîne grasse comportant par exemple 8 à 18 atomes de carbone, le nombre de groupements oxyde d'éthylène ou oxyde de propylène pouvant aller notamment de 2 à 50. On peut également citer les copolymères d'oxyde d'éthylène et de propylène, les condensats d'oxyde d'éthylène et de propylène sur des alcools gras ; les amides gras polyéthoxylés ayant de préférence de 2 à 30 moles d'oxyde d'éthylène, les amides gras polyglycérolés comportant en moyenne 1 à 5 groupements glycérol et en particulier 1,5 à 4 ; les esters d'acides gras du sorbitan oxyéthylénés ayant de 2 à 30 moles d'oxyde d'éthylène ; les esters d'acides gras du sucrose, les esters d'acides gras du polyéthylèneglycol, les alkylpolyglycosides, les dérivés de N-alkyl glucamine, les oxydes d'amines tels que les oxydes d'alkyl (C10 - C14) amines ou les oxydes de N- acylaminopropylmorpholine. On notera que les alkylpolyglycosides constituent des tensio-actifs non-ioniques rentrant particulièrement bien dans le cadre de la présente invention.
(iii) Tensioactif (s) amphotère(s) ou zwittérionique (s) : Les agents tensioactifs amphotères ou zwitterioniques, dont la nature ne revêt pas dans le cadre de la présente invention de caractère critique, peuvent être notamment (liste non limitative) des dérivés d'amines secondaires ou tertiaires aliphatiques, dans lesquels le radical aliphatique est une chaîne linéaire ou ramifiée comportant 8 à 18 atomes de carbone et contenant au moins un groupe anionique hydrosolubilisant (par exemple carboxylate, sulfonate, sulfate, phosphate ou phosphonate) ; peut citer encore les alkyl (C8-C20) bétaïnes, les sulfobétaïnes, les alkyl (C8-C20) amidoalkyl (C1-C6) betaïnes ou les alkyl (C8-C20) amidoalkyl (C1-C6) sulfobétaïnes.
Parmi les dérivés d'amines, on peut citer les produits vendus sous la dénomination MIRANOL, tels que décrits dans les brevets US-2 528 378 et US-2 781 354 et classés dans le dictionnaire CTFA, 3ème édition, 1982, sous les dénominations Amphocarboxyglycinates et Amphocarboxypropionates de structures respectives : R2 -CONHCH2CH2 -N(R3)(R4)(CH2COO-) dans laquelle : R2 désigne un radical alkyle linéaire ou ramifié en C5-C20 provenant par exemple d'un acide R2-COOH présent dans l'huile de coprah hydrolysée, un radical heptyle, nonyle ou undécyle, R3 désigne un groupement bêta-hydroxyéthyle et R4 un groupement carboxyméthyle ; et R2'-CONHCH2CH2-N(B)(C) dans laquelle : B représente -CH2CH20X', C représente -(CH2)z -Y', avec z = 1 ou 2,
X' désigne le groupement -CH2CH2-COOH ou un atome d'hydrogène Y' désigne-COOH ou le radical -CH2 - CHOH - S03H R2' désigne un radical alkyle, linéaire ou ramifié, saturé ou non, en C5C20, d'un acide R9 -COOH présent par exemple dans l'huile de coprah ou dans l'huile de lin hydrolysée, un radical alkyle, notamment en C7, C9, C11 ou C13, un radical alkyle en C17 et sa forme iso, un radical C17 insaturé.
Comme illustré en figure 11, ces moyens comportent d'abord une butée 21 apte à coulisser dans un corps de guidage 22 entre une position escamotée où elle est inactive et une position active où elle réalise une surface de butée pour l'arrêt de la translation verticale de la fourche.
De façon préférentielle, la butée 21 est telle qu'elle s'applique sur le guide transversal 5b positionné le plus bas par rapport au bâti 3.
La figure 11illustre la position relative du guide transversal 5b et de la butée 21 lorsque celle-ci est en position active.
La figure 12 illustre une position de la butée 21 en appui sur le guide transversal 5b apte à stopper le mouvement de translation verticale en descente de la fourche.
On comprend aisément que la translation verticale de la fourche étant bloquée, il s'ensuit une phase d'enroulement de chaîne 18 au niveau de la roue dentée 16 et de déroulement au niveau du pignon 17, le déroulement au niveau du pignon 17 engendrant par le biais du pignon crémaillère 11 une translation horizontale d'éloignement des bras 7a, 7b de la fourche.
C'est ainsi que l'on parvient à la position d'ouverture représentée à la figure 9.
Pour atteindre la position basse représentée à la figure 10, il est nécessaire de libérer ensuite le mouvement de translation verticale de descente de la fourche.
Pour y parvenir, les moyens d'arrêt sont tels que la butée 21 est alors placée en position escamotée visible en figure 13.
A cet effet, des moyens de débrayage sont présents.
Les figures 14 et 15 permettent d'en visualiser plus précisément un mode préféré de réalisation.
Dans ce cadre, les moyens de débrayage comportent d'une part une protubérance 31 formée à l'extrémité arrière d'un bras de fourche 7a.
Avantageusement, un roulement 32 est formé au niveau de la protubérance 31 pour réaliser une surface d'application sur une zone de pression 29 formée sur un organe coopérant.
A ce niveau, une gâchette 26 est constituée avec une mobilité en pivot autour d'un axe 27, l'action de pivotement étant produit par l'application de la protubérance 31 sur la zone de pression 29 de la gâchette 26.
Sensiblement de l'autre côté par rapport à l'axe de pivot 27, la gâchette 26 coopère avec un doigt 23 solidaire du mouvement d'escamotage de la butée 21 et avantageusement guidée dans un trou oblong 24 réalisé dans le corps de guidage 22 de la butée 21.
Tel que représenté en figure 15, le mouvement d'éloignement précédemment décrit pour les bras 7a, 7b de la fourche produit un rapprochement de la protubérance 31 par rapport à la surface de pression 29.
A un certain moment, la protubérance 31 rentre en contact avec ladite surface de pression 29 ce qui tend à opérer un mouvement de pivot autour de l'axe 27 de la gâchette 26.
Exemple 4 : préparation d'un hétérocomplexe KLH-1L4 humain.
Cet hétérocomplexe représente le principe actif d'un vaccin propre à induire principalement chez le vacciné la production d'anticorps qui neutralisent l'IL4 humain.
1 mg de protéine KLH sont dissous dans 1 ml de tampon phosphate 10 mM pH 8,5. A cette solution sont ajoutés 1 mg de protéine IL4 murine dissous dans 1 ml du même tampon.
Exemple 5 : préparation d'un complexe KLH-IFN#.
Ce conjugué représente le principe actif d'un vaccin propre à induire principalement chez le vacciné la production d'anticorps qui neutralisent l'IFND humain.
0,625 mg de protéine KLH sont dissous dans 0,6 ml de tampon phosphate 10 mM pH 8,5. A cette solution sont ajoutés 1 mg de protéine IFN# humaine dissous dans 1 ml du même tampon.
Le mélange est alors traité par du formaldéhyde à la concentration finale de 33 mM pendant 48 heures. Puis la réaction est bloquée par addition de glycine 0. 1 M finale pendant 1 heure à température ambiante. Le mélange est enfin dialysé dans les mêmes conditions que la dialyse effectuée précédemment.
Exemple 6 : préparation d'un complexe gp160-IFN[alpha].
Cet hétérocomplexe représente le principe actif d'un vaccin propre à induire chez le vacciné la production d'anticorps qui neutralisent à la fois la protéine de structure gp160 du virus HIV-1 et la protéine IFN[alpha]..cytokine immunosuppressive. De plus cet hétérocomplexe doit permettre d'induire une réaction cellulaire (chimiokines, T auxiliaire, CTL) dirigée contre les cellules infectées exprimant la gp160.
Ces inconvénients sont accentués dans le cas de cheveux fins, qui manquent de nervosité et de volume.
Dans la demande de brevet DE 199 46 784, il a également été proposé l'utilisation de particules de différents oxydes, hydroxydes, carbonates, silicates ou phosphates, dans des compositions capillaires, pour réduire l'aspect gras des
cheveux. Il est prévu, en toutes généralités, d'associer ces particules aux ingrédients classiques des shampooings.
La Demanderesse a découvert, de manière surprenante et inattendue, qu'en choisissant judicieusement la base de tensioactifs et l'agent de conditionnement, associés avec des particules de phosphate de calcium, il était possible d'améliorer les résultats obtenus avec les produits cosmétiques, notamment capillaires rincés, en terme de propriétés cosmétiques et de mise en forme. En particulier, on apporte de la texture aux cheveux (sensation d'épaisseur accrue), une facilité de mise en forme et une meilleure tenue de la coiffure.