INPI-France/Brevets-Francais-2024-Chunked huggingface dataset:
de contact mobile 348 est libre de tourner autour d'un pivot 374 sous l'influence du ressort 372. Les contacts 350 sont ainsi séparés, ce qui déconnecte la charge de réceptacle 50 vis-à-vis de la ligne. La bobine de déclenchement 370 qui est connectée au côté de charge des contacts 350 est désactivée lorsque les contacts 350 s'ouvrent.
Bien que seulement un jeu de contacts 350 soit représenté sur les figures 13 et 14, un second jeu de contacts et des bras de contact sont typiquement prévus pour ouvrir à la fois le conducteur de ligne 14 et le conducteur de neutre 18.
Dans l'état déclenché, comme représenté sur la figure 14, le bouton d'indicateur de déclenchement/réenclenchement 356 s'étend depuis le boîtier de réceptacle 358 en étant forcé à l'extérieur par un ressort 354 afin d'indiquer que le dispositif s'est déclenché. Afin de réenclencher le mécanisme dans son état fermé, le bouton d'indicateur de déclenchementlréenclenchement 356 est poussé dans le boîtier 358. Ceci a pour effet que le levier 360 se déplace dans une direction vers le bras de contact mobile 348. Tandis que la bobine de déclenchement 370 est désactivée, le plongeur 368 et le levier 360 sont éloignés par poussée de la bobine de déclenchement 370 par le ressort de poussée de plongeur 366. Lorsque le moyen de verrouillage 364 sur l'extrémité du levier 360 se déplace en passant devant la surface de verrouillage sur le bras de contact mobile 348, le moyen de verrouillage 364 est engagé. Après que le bouton de réenclenchement 356 est libéré, le ressort 354 force à nouveau les contacts 350 ensemble, comme décrit ci-avant.
Bien que des modes de réalisation particuliers et des applications particulières de la présente invention aient été illustrés et décrits, il est bien entendu que l'invention n'est pas limitée à la construction précise et aux compositions précises décrites ici et que diverses modifications, divers changements et diverses variantes apparaîtront au vu des descriptions présentées ci-avant sans que l'on s'écarte ni de l'esprit, ni du cadre de l'invention telle que définie dans les revendications annexées.
La présente invention se rapporte à une cellule élémentaire d'un filtre linéaire pour traitement d'image, ainsi qu'à un module, un composant et un procédé associés.
On connaît des structures d'architectures systoliques permettant d'effectuer de manière modulaire et flexible du filtrage spatial linéaire. De telles structures comprennent des cellules élémentaires en cascade. Chacune d'entre elles est pourvue d'un registre permettant d'imposer un retard d'un point, d'une mémoire capable de stocker des coefficients multiplicateurs, d'un multiplieur pour effectuer des multiplications par ces coefficients des données reçues et d'un additionneur destiné à ajouter séquentiellement les produits obtenus à la somme des produits provenant des cellules aval.
On trouvera de telles réalisation dans l'article Real-Time Systolic Array Processor for 2-D Spatial Filtering , d'Aboulnasr et Steenaart, IEEE Transactions on Circuits and Systems, Vol.35, N.4, avril 1988, pp.451-455 et dans l'article High-Speed Architectures for Two-Dimensional State-Space Recursive Filtering , de Zhang et Steenaart, IEEE Transactions on Circuits and Systems, Vol.37, N.6, juin 1990, pp.831-836.
La présente invention a pour objet une cellule élémentaire à la base d'une nouvelle architecture de filtre linéaire, qui rend possible une diminution du nombre de cellules requises et une amélioration sensible de l'efficacité de traitement, notamment en terme de consommation, en présence de symétries horizontales et/ou verticales dans les coefficients de filtrage.
La présente invention concerne également une telle cellule pouvant autoriser des expansions et des compressions d'image en offrant les avantages ci- dessus, notamment dans le cadre d'une interpolation polyphase. La cellule de l'invention peut aussi être adaptée à des accès aléatoires, notamment pour de l'interpolation avec compensation de mouvement. L'invention concerne en outre un module de filtrage linéaire fondé sur de telles cellules, ainsi qu'un composant de filtrage linéaire reposant sur la coopération de plusieurs modules.
Le composant de l'invention peut autoriser la mise en oeuvre d'un filtrage spatio-temporel, horizontal et/ou vertical, avec une efficacité accrue. L'invention a de plus pour objet un procédé de filtrage linéaire ayant les avantages mentionnés ci-dessus.
A cet effet, l'invention concerne une cellule élémentaire d'un filtre linéaire pour traitement d'image, comprenant - une entrée, destinée à recevoir séquentiellement des données relatives à des pixels d'une image à traiter, - une sortie de circulation, destinée à transmettre séquentiellement ces données avec un retard, - une sortie de calcul, destinée à transmettre séquentiellement des résultats obtenus par un traitement de ces données dans ladite cellule, - une ligne à retard principale ayant une entrée capable d'être reliée à l'entrée de la cellule et une sortie capable d'être reliée à la sortie de circulation et à la sortie de calcul de la cellule, - une mémoire de coefficients, prévue pour contenir au moins un coefficient multiplicateur, et - un multiplieur connecté à la mémoire de coefficients, ayant une entrée et une sortie capables d'être reliées respectivement à la sortie de la ligne à retard et à la sortie de calcul de la cellule, ce multiplieur étant destiné à effectuer des multiplications sur les données reçues en entrée du multiplieur par au moins un des coefficients multiplicateurs de la mémoire de coefficients et à transmettre par la sortie du multiplieur le résultat obtenu.
Selon l'invention, la ligne à retard principale est capable de produire un décalage maximal correspondant à au moins deux pixels de l'image à traiter et la cellule comprend aussi - une ligne à retard auxiliaire ayant une entrée et une sortie capables d'être reliées respectivement à l'entrée de la cellule et à la sortie de circulation de la cellule, - un additionneur ayant une première et une seconde entrées capables d'être reliées respectivement à l'entrée de la cellule et à la sortie de la ligne à retard principale, et une sortie capable d'être reliée au multiplieur, - des moyens de sélection de ligne à retard ayant un premier et un second état, ces moyens étant destinés à relier l'entrée de la cellule à la sortie de circulation de la cellule par l'intermédiaire de la ligne à retard principale dans le premier état et par l'intermédiaire de la ligne à retard auxiliaire dans le second état, - et des moyens de sélection de calcul ayant au moins deux états, ces moyens étant destinés à relier l'entrée de la cellule et/ou la sortie de la ligne à retard principale aux entrées correspondantes de l'additionneur, dans respectivement ces états.
Par ligne à retard , on entend tout système pouvant imposer un retard d'un ou plusieurs pixels dans le flux séquentiel de données, y compris un registre.
Ainsi, la cellule de l'invention diffère notamment de celles de l'état de la technique par la présence d'une ligne à retard principale qui permet d'imposer des retards supérieurs à un pixel. Contrairement aux cellules existantes, elle autorise la prise en compte de symétries horizontales et/ou verticales grâce à l'utilisation possible de deux lignes à retard en parallèle et à la présence d'un additionneur susceptible de faire la somme des données en entrée et en sortie de la ligne à retard principale. Cette cellule permet donc d'imposer un retard correspondant à la symétrie considérée, dans la ligne à retard principale, tout en imposant un autre retard correspondant à la transmission des données en aval de la cellule (par exemple d'un pixel ou d'une ligne) dans la ligne à retard auxiliaire.
II convient de noter qu'avec l'amélioration des rendements dans la fabrication de mémoires RAM dynamiques et l'apparition de technologies plus fines, il est possible d'en inclure dans les composants en quantité significative pour les mémoires de ligne, et en quantité plus limitée pour les mémoires de trame. De tels RAM sont avantageusement utilisées pour les lignes à retard principales, et éventuellement auxiliaires, des cellules de l'invention. Celles-ci autorisent ainsi une architecture flexible, permettant d'accéder à une multitude de structures de filtres spatio-temporels, classiquement rencontrées dans les applications de traitement vidéo, par simple reconfiguration des interconnexions entre opérateurs mis en oeuvre. La cellule de l'invention permet de bâtir un réseau re-configurable permettant de satisfaire, par simple paramétrage, des applications incluant du filtrage spatio-temporel ou de l'interpolation de trame à compensation de mouvement.
Selon une implémentation préférée, la cellule de l'invention est adoptée pour un circuit ASIC à développement unique, pouvant cibler un nombre important d'applications faisant appel à du filtrage.
2.1- Culture bactérienne et induction d'expression de la protéine de fusion 50 ml de milieu LB + ampicilline 100 u.g/ml (LB amp. ) sont inoculés avec 100 l de stock glycérol du clone JM109/pMAL-Cdc25C et cultivés 14 à 16 heures à 37 C sous agitation (180 à 220 rpm). Cette pré-culture est ensuite diluée cinquante fois (20 ml par litre de milieu) dans un milieu LB amp. + 2 g/1 de glucose et cultivée à 37 C / 180 rpm pour atteindre une densité optique à 600 nm comprise entre 0,55 et 0,60. La synthèse de la protéine de fusion est alors induite par ajout IPTG (0,3 mM) à 37 C pendant 3 heures. Les bactéries sont récoltées par centrifugation, lavées une fois dans 40 ml de PBS froid par litre de culture, et le culot bactérien est ensuite congelé dans l'azote liquide et conservé à -80 C.
L'induction est analysée immédiatement par dépôt de 2,5.10 cellules, prélevées avant et après induction, sur gel de polyacrylamide dénaturant et coloration des protéines au bleu de Coomassie (Figure 1, lignes 1 et 2 respectivement).
2.2 - Lyse et extraction.
Un culot bactérien correspondant à 1 litre de culture induite est décongelé dans la glace, re-suspendu dans 35 ml de tampon de lyse (20 mM Tris-HCl pH 7,4,250 mM NaCl, 1 mM EDTA, 1 mM DTT, 10 g/ml lysozyme, 1 g/ml leupeptine, 2 g/ml aprotinine, 1 mM PMSF) et incubé 45 min dans la glace. La suspension bactérienne est ensuite soniquée (4 cycles de 1 min en mode discontinu 50%, alternés avec 1 min de pause), puis centrifugée pendant 35min. à 110 000 g. Le surnageant ou extrait soluble est conservé pour la purification de la protéine MBP-Cdc25C (Figure 1, ligne 3).
2. 3 - Purification par affinité sur résine d'amylose-agarose.
Pour un extrait soluble correspondant à 1 litre de culture bactérienne induite, 2 ml de résine d'amylose-agarose (New England Biolabs #800-21) sont déposés sur une colonne chromatographique HR 5/10 (Pharmacia) et lavés par 20 ml (10 volumes) de tampon de colonne (20 mM Tris-HCl pH 7,4 ;250 mM NaCI ;1 mM EDTA ; 1 mM DTT ; 1 g/ml leupeptine ; 2 g/ml aprotinine). L'extrait soluble est passé sur la colonne
d'affinité à un débit de 0,15 ml/min ; l'éluat (c'est-à-dire la fraction non retenue sur l'amylose-agarose) est récolté pour analyse (Figure 1, ligne 4). La colonne est lavée par 20 ml (10 volumes) de tampon de colonne. Un échantillon de la matrice d'affinité après passage de l'extrait soluble peut être éventuellement analysé (Figure 1, ligne 5).
L élution de la protéine de la matrice d'affinité est effectuée avec un tampon maltose (20 mM Tris-HCl pH 7,4 ; 250 mM NaCl ; 1 mM EDTA ; 1 mM DTT ; 10 mM maltose). 20 fractions d'élution de 0,5 ml sont recueillies. Pour chaque fraction, la concentration protéique totale est évaluée par un essai de type Bradford et la fraction est analysée par dépôt sur gel de polyacrylamide dénaturant et coloration au bleu de Coomassie (Figure 1, ligne 6). Les fractions dans lesquelles la protéine de fusion MBP-Cdc25C complète représente au moins 90 % des protéines totales sont rassemblées pour former un lot dont l'activité est ensuite testée. Les lots sont conservés à -80 C.
La séquence de cette protéine de fusion MBP-Cdc25C correspond à la séquence SEQ. ID n 1 représentée ci-dessous : ATGAAAATCG AAGAAGGTAA ACTGGTAATC TGGATTAACG GCGATAAAGG CTATAACGGT CTCGCTGAAG TCGGTAAGAA ATTCGAGAAA GATACCGGAA TTAAAGTCAC CGTTGAGCAT CCGGATAAAC TGGAAGAGAA ATTCCCACAG GTTGCGGCAA CTGGCGATGG CCCTGACATT ATCTTCTGGG CACACGACCG CTTTGGTGGC TACGCTCAAT CTGGCCTGTT GGCTGAAATC ACCCCGGACA AAGCGTTCCA GGACAAGCTG TATCCGTTTA CCTGGGATGC CGTACGTTAC AACGGCAAGC TGATTGCTTA CCCGATCGCT GTTGAAGCGT TATCGCTGAT TTATAACAAA GATCTGCTGC CGAACCCGCC AAAAACCTGG GAAGAGATCC CGGCGCTGGA TAAAGAACTG AAAGCGAAAG GTAAGAGCGC GCTGATGTTC AACCTGCAAG AACCGTACTT CACCTGGCCG CTGATTGCTG CTGACGGGGG TTATGCGTTC AAGTATGAAA ACGGCAAGTA CGACATTAAA GACGTGGGCG TGGATAACGC TGGCGCGAAA GCGGGTCTGA CCTTCCTGGT TGACCTGATT AAAAACAAAC ACATGAATGC AGACACCGAT TACTCCATCG CAGAAGCTGC CTTTAATAAA GGCGAAACAG CGATGACCAT CAACGGCCCG TGGGCATGGT CCAACATCGA CACCAGCAAA GTGAATTATG GTGTAACGGT ACTGCCGACC TTCAAGGGTC AACCATCCAA ACCGTTCGTT GGCGTGCTGA GCGCAGGTAT TAACGCCGCC AGTCCGAACA AAGAGCTGGC AAAAGAGTTC CTCGAAAACT A TCTGCTGAC TGATGAAGGT CTGGAAGCGG TTAATAAAGA CAAACCGCTG GGTGCCGTAG CGCTGAAGTC TTACGAGGAA GAGTTGGCGA AAGATCCACG TATTGCCGCC ACCATGGAAA ACGCCCAGAA AGGTGAAATC ATGCCGAACA TCCCGCAGAT GTCCGCTTTC TGGTATGCCG TGCGTACTGC GGTGATCAAC GCCGCCAGCG GTCGTCAGAC TGTCGATGAA GCCCTGAAAG ACGCGCAGAC TAATTCGAGC TCGAACAACA ACAACAATAA CAATAACAAC AACCTCGGGA TCGAGGGAAGG ATTTCAGAAT TCGGATCCTC TAGAATGTCTACGGAACTCT TCTCATCCAC AAGAGAGGAA GGAAGCTCTG GCTCAGGACC CAGTTTTAGG TCTAATCAAA
GGAAAATGTT AAACCTGCTC CTGGAGAGAG ACACTTCCTT TACCGTCTGT CCAGATGTCC CTAGAACTCC AGTGGGCAAA TTTCTTGGTG ATTCTGCAAA CCTAAGCATT TTGTCTGGAG GAACCCCAAA ATGTTGCCTC GATCTTTCGA ATCTTAGCAG TGGGGAGATA ACTGCCACTC AGCTTACCAC TTCTGCAGAC CTTGATGAAA CTGGTCACCT GGATTCTTCA GGACTTCAGG AAGTGCATTT AGCTGGGATG AATCATGACC AGCACCTAAT GAAATGTAGC CCAGCACAGC TTCTTTGTAG CACTCCGAAT GGTTTGGACC GTGGCCATAG AAAGAGAGAT GCAATGTGTA GTTCATCTGC AAATAAAGAA AATGACAATG GAAACTTGGT GGACAGTGAA ATGAAATATT TGGGCAGTCC CATTACTACT GTTCCAAAAT TGGATAAAAA TCCAAACCTA GGAGAAGACC AGGÇAGAAGA GATTTCAGAT GAATTAATGG AGTTTTCCCT GAAAGATCAA GAAGCAAAGG TGAGCAGAAG TGGCCTATAT CGCTCCCCGT CGATGCCAGA GAACTTGAAC AGGCCAAGAC TGAAGCAGGT GGAAAAATTC AAGGACAACA CAATACCAGA TAAAGTTAAA AAAAAGTATT TTTCTGGCCA AGGAAAGCTC AGGAAGGGCT TATGTTTAAA GAAGACAGTC TCTCTGTGTG ACATTACTAT CACTCAGATG CTGGAGGAAG ATTCTAACCA GGGGCACCTG ATTGGTGATT TTTCCAAGGT ATGTGCGCTG CCAACCGTGT CAGGGAAACA CCAAGATCTG AAGTATGTCA ACCCAGAAAC AGTGGCTGCC TTACTGTCGG GGAAGTTCCA GGGTCTGATT GAGAAGTTTT ATGTCATTGA TTGTCGCTAT CCATATGAGT ATCTGGGAGG ACACATCCAG GGAGCCTTAA ACTTATATAGTCAGGAAGAA CTGTTTAACT TCTTTCTGAA GAAGCCCATC GTCCCTTTGG ACACCCAGAA GAGAATAATC ATCGTGTTCC ACTGTGAATT CTCCTCAGAG AGGGGCCCCC GAATGTGÇÇG CTGTCTGCGT GAAGAGGACA GGTCTCTGAA CCAGTATCCT GCATTGTACT ACCCAGAGCT ATATATCCTT AAAGGCGGCT ACAGAGACTT CTTTCCAGAA TATATGGAAC TGTGTGAACC ACAGAGCTAC TGCCCTATGC ATCATCAGGA CCACAAGACT GAGTTGCTGA GGTGTCGAAG CCAGAGCAAA GTGCAGGAAG GGGAGCGGCA GCTGCGGGAG CAGATTGCCC TTCTGGTGAA GGACATGAGC CCATGATAAC ATTCCAGCCA CTGGCTGCTA ACATCTAGA (les sites XBAI sont soulignés par une simple ligne continue, l'ORF de Cdc25C est souligné en pointillé et la séquence en italique correspond à la protéine liant le maltose (MBP)) 3 - Détermination de l'activité de la protéine de fusion MBP-Cdc25C.
L'activité phosphatase de la protéine MBP-Cdc25C est évaluée par un essai de déphosphorylation du phosphate de 3-O-méthylfluorescéine (OMFP) avec détermination de l'absorbance à 477 nm (DO 477 nm) du produit de la réaction (OMF).
La protéine MBP-Cdc25C, conservée dans le tampon d'élution (le même que celui décrit au paragraphe 2. 3), est diluée à la concentration de 20 nM dans le tampon de
réaction phosphatase (50 mM Tris-HCl pH 8,2 ; 50 mM NaCl ; 1 mM DTT ; 20% glycérol), à température ambiante, dans un volume réactionnel total de 1 ml. La réaction est initiée par l'ajout d'une solution 0,3 mM de OMFP (préparée extemporanément à partir d'une solution stock 7,5 mM dans du DMSO 100% (Sigma #M2629)) et se déroule à 25 C dans une cuve pour spectrophotométrie à usage unique en polystyrène (Fisher Scientific #A12-103-056). La DO 477 nm est mesurée après 90 min. La référence pour la mesure d'absorbance est constituée par le tampon de réaction contenant 0,3 mM d'OMFP, sans protéine MBP-Cdc25C, au temps to de la réaction. Un exemple représentatif des résultats d'une telle détermination d'activité est illustré par la Figure 2.
LEGENDE DES FIGURES La figure 1 (FIG. 1) représente la chromatographie d'analyse relative à l'induction d'expression de la protéine de fusion MBP-Cdc25C. Les lignes 1 et 2 de la figure 1 correspondent respectivement à l'extrait total de JM109/pMAL-Cdc25C avec ou sans ajout d'IPTG. La ligne 3 correspond à l'extrait soluble. Les lignes 4 et 5 correspondent respectivement aux fractions non retenue et retenue sur amylose-agarose. Enfin, la ligne 6 de la figure 1 correspond à la fraction d'élution n 12 qui ne contient pratiquement que la protéine de fusion.
La figure 2 (FIG. 2) représente les résultats de la mesure de l'activité de la protéine recombinante (un "+" signifiant que de la ménadione a été ajoutée à l'échantillon, un "-" que l'échantillon n'a pas été traité par de la ménadione).
SYSTEME D'EXPOSITION EN VENTE D'ARTICLES DIVERS, CONSTITUE D'ELEMENTS EN UN MATERIAU SEMI-RIGIDE.
Figure 3C. Traitement de la protéine ESM-1 sauvage purifiée avec la chondroïtinase AC.
La protéine ESM-1 purifiée à partir de surnageants de culture des cellules HUVEC (1) et 293-ESM (2) ont été virées ? ? ? par la chondroïtinase AC et ont été chargées sur un gel SDS-PAGE à 15%. La flèche supérieure indique les différentes formes de ESM-1 non digérées autour de 502 kD et la flèche inférieure indique les différentes formes digérées de la protéine ESM-1 autour de 22 kD.
Figure 3D. Traitement de la protéine ESM-1 sauvage purifiée avec la chondroitinase C.
La protéine ESM-1 purifiée à partir de surnageants de cultures des cellules HUVEC (1) et 293-ESM (2) ont été digérées ou non par la chondroïtinase C et ont été chargées sur un gel SDS-PAGE à 15%. La flèche supérieure indique les différentes formes non digérées de ESM-14 autour de 50 kD et la flèche inférieure indique les différentes formes digérées de la protéine ESM-1 autour de 22 kD.
La figure 4 illustre les effets de la protéine ESM-1 sauvage purifiée sur le temps de coagulation en présence de thrombine. On peut noter le retard et la réduction dans la formation de thrombine pour le plasma hépariné ainsi que pour les quatre autres courbes (plasma riche en plaquette ou PRP : losange vide ; plasma riche en plaquette + ESM-1 à 0,2 mg/ml : carré plein ; plasma riche en plaquette + ESM-1 0 0, 5 mg/ml : triangle plein ; plasma riche en plaquette + ESM-1 à 1 mg/ml : cercle plein ; plasma riche en plaquette + héparine : cercle vide).
La figure 5 illustre l'activité biologique du protéoglycane ESM-1 sur la prolifération des cellules 293 induites par le facteur HGF/SF. La stimulation de l'incorporation de 3H-thymidine par les cellules 293 induites par le facteur HGF/SF a été étudiée. Les cellules ont été ensemencées à 1 x 104 cellules par puits dans du milieu DMEM additionnées de transférine et d'insuline et de HGF/SF à 50 ng par ml avant addition de différentes molécules. Les barres représentent le pourcentage d'augmentation de l'incorporation de 3H-thymidine (moyenne +/-S. E. M. d'échantillons en triple d'une expérience représentative) en présence des additions indiquées de sérum, des différentes formes de ESM-1 à 2,5 mg/ml et de décorine à 2,5 mg/ml. Le bruit de fond d'incorporation de 3H-thymidine en présence de
HGF/SF a été généralement compris entre 7. 000 et 8. 000 cpm par puits. Les résultats présentés sont similaires à ceux obtenus dans trois autres expériences séparées.
La figure 6 illustre une étude de douze réponses des différentes formes de ESM-1 et de décorine sur l'activité mitogène induite par le facteur HGF/SF. On a étudié la simulation de la synthèse d'ADN par les cellules 293 en présence de HGF/SF à 50 nanogrammes par ml seule ou en présence de différentes concentrations de la protéine sauvage ESM- 1/WT (carré vide), de la protéine mutée non glycosylée ESM/S137A (cercle plein), de la chaîne GAG dérivée de la protéine ESMNVT (carré plein) ou de la décorine (cercle vide). Les valeurs moyennes de mesure en triple d'incorporation de 3H-thymidine obtenues dans une expérience parmi trois expériences indépendantes sont représentées à la figure 6. Les résultats sont exprimés en cpm. Les déviations standard sont approximativement de 10%.
La figure 7 illustre le pouvoir tumorigène de la protéine ESM-1.
Deux lots de plus de 10 souris ont reçu des cellules HEK témoins ou des cellules HEK transfectées avec un vecteur codant pour l'ADNc de la protéine ESM-1 sauvage (ESM/WT). Sur la figure 7A, le pourcentage de tumeurs macroscopiquement visibles à la huitième semaine au point d'injection et dont le volume tumoral est supérieur à 1 cm3 est représenté en ordonnée. La figure 7B illustre la cinétique d'apparition des tumeurs chez des souris ayant reçu les cellules HEK transfectées exprimant la protéine ESM-1 glycosylée (ESMANT). Le nombre de semaines après l'injection des cellules est représenté en abscisse. En ordonnée est représenté le volume tumoral moyen, exprimé en cm3.
La figure 8 illustre la production de ESM-1 par les tumeurs induites chez la souris.
La figure 8A représente le taux sérique de protéine ESM-1 retrouvé chez les deux lots de souris, à la huitième semaine suivant l'injection des cellules. En abscisses sont représentés respectivement le lot de souris ayant reçu les cellules HEK témoins et le lot de souris ayant reçu les cellules HEK exprimant la protéine ESM-1 glycosylée (ESMNVT). Le taux sérique de ESM-1 retrouvé, exprimé en nanogramme/ml, est représenté en ordonnées.
La figure 8B illustre la cinétique des taux sériques de ESM-1 mesurées par ELISA, pour les souris du lot ayant reçu les cellules HEK transfectées avec un ADN codant pour la protéine ESM-1 glycosylée (ESM/WT). En abscisses sont représentés le nombre de semaines suivant l'injection des cellules transfectées. Le taux sérique de protéine ESM-1, et exprimé en nanogrammelmi, est représenté en ordonnées.
La figure 9 illustre l'activité tumorigène de différentes formes de la protéine ESM-1.
La figure 9A illustre l'apparition de tumeurs chez différents lots de souris, les souris ayant reçu respectivement les cellules HEK témoins, les cellules HEK transfectées avec un ADNc codant pour la protéine ESM-1 glycosylée (ESM/WT), les cellules transfectées avec la protéine ESM-1 non glycosylées (ESM/S137A) et les cellules HEK transfectées avec un ADNc codant pour la protéine ESM-1 mutée en positions 134 et 135 (ESM/F115A, F116A). En ordonnées est représenté le pourcentage de tumeurs macroscopiquement visibles à la huitième semaine au point d'injection dont le volume tumoral est supérieur à 1 cm3.
La figure 9B illustre le taux sérique de ESM-1 chez les différents lots identiques de souris. Le taux sérique de ESM-1, exprimé en nanogramme/m), est représenté en ordonnées.
Une guêtre telle que par exemple décrite dans le document US 4 748 749 est une pièce de tissu imperméable, qui est mise en place sur le bas de la jambe. Une guêtre comporte deux zones élastiques. Une première zone supérieure enserre le bas de la jambe au niveau du mollet par dessus le pantalon ou la salopette. La zone inférieure élastique de la guêtre est mise en place sur le haut de la chaussure. Dans un pantalon incluant une guêtre interne, la partie haute de la guêtre est cousue à l'intérieur de la jambe du pantalon de la salopette.
Lorsque la chaussure de ski comporte des boucles de serrage en partie haute, la guêtre est mise en place en dessous d'une ou deux boucles de la chaussure. Or, pour obtenir une étanchéité optimale, il est nécessaire que la guêtre enserre fortement la chaussure. Par conséquent, lorsque le skieur souhaite accéder aux boucles de serrage pour effectuer des réglages, ou pour desserrer la chaussure, il est obligé de retirer la guêtre, d'agir sur la boucle, puis de remettre la guêtre en place.
Ces manipulations sont bien évidemment peu commodes, surtout lorsque la guêtre comporte un élément élastique fortement serré, et qu'au surplus l'utilisateur souhaite conserver ses gants.