REVENDICATIONS 1. Utilisation : - de fragments peptidiques de protéines de la famille WASP chez les cellules eucaryotes, notamment les cellules humaines ou d'autres mammifères, ou les cellules d'insectes, ou de micro-organismes telles que les levures, lesdits fragments peptidiques ayant la propriété des protéines de la famille WASP de polymériser l'actine en induisant la motilité cellulaire, - ou de séquences peptidiques dérivées des fragments peptidiques susmentionnés de protéines de la famille WASP, notamment par substitution d'un ou plusieurs acides aminés de ces fragments, lesdites séquences dérivées ayant la propriété susmentionnée des protéines de la famille WASP et desdits fragments de ces dernières, pour la préparation de réactifs utilisables dans le cadre de la mise en #uvre d'un procédé de détection ou de criblage de molécules ayant un effet d'inhibition ou de stimulation de la formation du cytosquelette d'actine, et donc un effet d'inhibition ou de stimulation de la motilité cellulaire. 2. Utilisation selon la revendication 1, de fragments peptidiques choisis parmi les fragments : - de la protéine WASP humaine, ou d'autres mammifères, notamment la protéine WASP bovine ou murine, - de la protéine N-WASP humaine, ou d'autres mammifères, notamment la protéine N-WASP bovine, ou de rat, - des protéines de la sous-famille Scar, telle que la protéine Scarl/WAVE de Dictyostellium discoideum, ou de Caenorhabditis elegans, ou de Drosophila melanogaster, de souris, ou humaine, - des protéines de la sous-famille Las des micro-organismes, notamment des levures, telle que la protéine Lasl7/Beel de Saccharomyces cerevisiae, ou la protéine homologue WASP (Wsp lp) de Schizosaccharomyces pombe. 3. Utilisation selon la revendication 1 ou 2, caractérisée en ce que les fragments peptidiques sont choisis parmi ceux comprenant : - le domaine d'homologie avec la verproline contenu dans les protéines de la famille WASP, ou dans une protéine dérivée de ces dernières, ou au moins une des deux séquences homologues à la verproline lorsque lesdites protéines de la famille WASP contiennent deux de ces séquences, ou une séquence peptidique dérivée du domaine susmentionné, notamment par substitution, addition ou suppression d'un ou plusieurs acides aminés, et conservant la propriété de ce domaine de se lier à l' actine, - et le domaine d' homologie avec la cofiline contenu dans les protéines de la famille WASP ou dans une protéine dérivée de ces dernières, ou une séquence peptidique dérivée du domaine susmentionné, notamment par substitution, addition ou suppression d'un ou plusieurs acides aminés, et conservant la propriété de ce domaine d'intervenir dans le cadre de la polymérisation de l'actine. 4. Utilisation selon l'une des revendications 1 à 3, de fragments peptidiques des protéines de la famille WASP d'origine humaine, choisis parmi les suivants : - les fragments de la protéine WASP humaine, eux-mêmes choisis parmi : * ceux comprenant : . le domaine d'homologie avec la verproline délimité par les acides aminés situés aux positions 430 et 446 de la séquence peptidique SEQ ID NO 2 de la protéine WASP humaine représentée sur la figure 1, ou une séquence peptidique dérivée du domaine susmentionné telle que définie dans la revendication 3, . et le domaine d'homologie avec la cofiline délimité par les acides aminés situés aux positions 469 et 487 de la séquence peptidique SEQ ID NO 2 de la protéine WASP humaine représentée sur la figure 1, ou une séquence peptidique dérivée du domaine susmentionné telle que définie dans la revendication 3, * les fragments dont l'acide aminé N-terminal correspond à celui situé à l'une des positions 404 à 430 de la figure 1, et l'acide aminé C-terminal correspond à celui situé à l'une des positions 487 à 502 de la figure 1, * le fragment de 99 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 404 et 502 de la figure 1, à savoir le peptide SEQ ID NO 4 suivant : Pro Ser Ser Gly Asn Gly Pro Ala Pro Pro Pro Leu Pro Pro Ala Leu Val Pro Ala Gly Gly Leu Ala Pro Gly Gly Gly Arg Gly Ala Leu Leu Asp Gin Ile Arg Gin Gly Ile Gin Leu Asn Lys Thr Pro Gly Ala Pro Glu Ser Ser Ala Leu Gin Pro Pro Pro Gin Ser Ser Glu Gly Leu Val Gly Ala Leu Met His Val Met Gin Lys Arg Ser Arg Ala Ile His Ser Ser Asp Glu Gly Glu Asp Gin Ala Gly Asp Glu Asp Glu Asp Asp Glu Trp Asp Asp * le fragment de 84 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 404 et 487 de la figure 1, à savoir le peptide SEQ ID NO 6 suivant : Pro Ser Ser Gly Asn Gly Pro Ala Pro Pro Pro Leu Pro Pro Ala Leu Val Pro Ala Gly Gly Leu Ala Pro Gly Gly Gly Arg Gly Ala Leu Leu Asp Gin Ile Arg Gin Gly Ile Gin Leu Asn Lys Thr Pro Gly Ala Pro Glu Ser Ser Ala Leu Gin Pro Pro Pro Gin Ser Ser Glu Gly Leu Val Gly Ala Leu Met His Val Met Gin Lys Arg Ser Arg Ala Ile His Ser Ser Asp Glu Gly * le fragment de 73 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 430 et 502 de la figure 1, à savoir le peptide SEQ ID NO 8 suivant : Gly Arg Gly Ala Leu Leu Asp Gin Ile Arg Gin Gly Ile Gin Leu Asn Lys Thr Pro Gly Ala Pro Glu Ser Ser Ala Leu Gin Pro Pro Pro Gin Ser Ser Glu Gly Leu Val Gly Ala Leu Met His Val Met Gin Lys Arg Ser Arg Ala Ile His Ser Ser Asp Glu Gly Glu Asp Gin Ala Gly Asp Glu Asp Glu Asp Asp Glu Trp Asp Asp * le fragment de 58 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 430 et 487 de la figure 1, à savoir le peptide SEQ ID NO 10 suivant : Gly Arg Gly Ala Leu Leu Asp Gin Ile Arg Gin Gly Ile Gin Leu Asn Lys Thr Pro Gly Ala Pro Glu Ser Ser Ala Leu Gin Pro Pro Pro Gin Ser Ser Glu Gly Leu Val Gly Ala Leu Met His Val Met Gin Lys Arg Ser Arg Ala Ile His Ser Ser Asp Glu Gly - les fragments de la protéine N-WASP humaine, eux-mêmes choisis parmi : * ceux comprenant : . la séquence homologue à la verproline délimitée par les acides aminés situés aux positions 405 et 421 de la séquence peptidique SEQ ID NO 12 de la protéine N- WASP humaine représentée sur la figure 2, ou une séquence peptidique dérivée du domaine susmentionné telle que définie dans la revendication 3, . et/ou la séquence homologue à la verproline délimitée par les acides aminés situés aux positions 433 et 449 de la séquence peptidique SEQ ID NO 12 de la protéine N-WASP humaine représentée sur la figure 2, ou une séquence peptidique dérivée du domaine susmentionné telle que définie dans la revendication 3, . et le domaine d'homologie avec la cofiline contenu dans la protéine N- WASP susmentionnée, à savoir le domaine délimité par les acides aminés situés aux positions 470 et 488 de la séquence peptidique SEQ ID NO 12 de la protéine N-WASP humaine représentée sur la figure 2, ou une séquence peptidique dérivée du domaine susmentionné telle que définie dans la revendication 3, * les fragments dont l'acide aminé N-terminal correspond à celui situé à l'une des positions 392 à 433 de la figure 2, et l'acide aminé C-terminal correspond à celui situé à l'une des positions 488 à 505 de la figure 2, * le fragment de 114 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 392 et 505 de la figure 2, à savoir le peptide SEQ ID NO 14 suivant : Pro Ser Asp Gly Asp His Gin Val Pro Thr Thr Ala Gly Asn Lys Ala Ala Leu Leu Asp Gin Ile Arg Glu Gly Ala Gin Leu Lys Lys Val Glu Gin Asn Ser Arg Pro Val Ser Cys Ser Gly Arg Asp Ala Leu Leu Asp Gin Ile Arg Gin Gly Ile Gin Leu Lys Ser Val Ala Asp Gly Gin Glu Ser Thr Pro Pro Thr Pro Ala Pro Thr Ser Gly Ile Val Gly Ala Leu Met Glu Val Met Gin Lys Arg Ser Lys Ala Ile His Ser Ser Asp Glu Asp Glu Asp Glu Asp Asp Glu Glu Asp Phe Glu Asp Asp Asp Glu Trp Glu Asp * le fragment de 97 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 392 et 488 de la figure 2, à savoir le peptide SEQ ID NO 16 suivant : Pro Ser Asp Gly Asp His Gin Val Pro Thr Thr Ala Gly Asn Lys Ala Ala Leu Leu Asp Gin Ile Arg Glu Gly Ala Gin Leu Lys Lys Val Glu Gin Asn Ser Arg Pro Val Ser Cys Ser Gly Arg Asp Ala Leu Leu Asp Gin Ile Arg Gin Gly Ile Gin Leu Lys Ser Val Ala Asp Gly Gin Glu Ser Thr Pro Pro Thr Pro Ala Pro Thr Ser Gly Ile Val Gly Ala Leu Met Glu Val Met Gin Lys Arg Ser Lys Ala Ile His Ser Ser Asp Glu Asp * le fragment de 101 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 405 et 505 de la figure 2, à savoir le peptide SEQ ID NO 18 suivant : Asn Lys Ala Ala Leu Leu Asp Gin Ile Arg Glu Gly Ala Gin Leu Lys Lys Val Glu Gin Asn Ser Arg Pro Val Ser Cys Ser Gly Arg Asp Ala Leu Leu Asp Gin Ile Arg Gin Gly Ile Gin Leu Lys Ser Val Ala Asp Gly Gin Glu Ser Thr Pro Pro Thr Pro Ala Pro Thr Ser Gly Ile Val Gly Ala Leu Met Glu Val Met Gin Lys Arg Ser Lys Ala Ile His Ser Ser Asp Glu Asp Glu Asp Glu Asp Asp Glu Glu Asp Phe Glu Asp Asp Asp Glu Trp Glu Asp * le fragment de 84 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 405 et 488 de la figure 2, à savoir le peptide SEQ ID NO 20 suivant : Asn Lys Ala Ala Leu Leu Asp Gin Ile Arg Glu Gly Ala Gin Leu Lys Lys Val Glu Gin Asn Ser Arg Pro Val Ser Cys Ser Gly Arg Asp Ala Leu Leu Asp Gin Ile Arg Gin Gly Ile Gin Leu Lys Ser Val Ala Asp Gly Gin Glu Ser Thr Pro Pro Thr Pro Ala Pro Thr Ser Gly Ile Val Gly Ala Leu Met Glu Val Met Gin Lys Arg Ser Lys Ala Ile His Ser Ser Asp Glu Asp * le fragment de 73 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 433 et 505 de la figure 2, à savoir le peptide SEQ ID NO 22 suivant : Gly Arg Asp Ala Leu Leu Asp Gin Ile Arg Gin Gly Ile Gin Leu Lys Ser Val Ala Asp Gly Gin Glu Ser Thr Pro Pro Thr Pro Ala Pro Thr Ser Gly Ile Val Gly Ala Leu Met Glu Val Met Gin Lys Arg Ser Lys Ala Ile His Ser Ser Asp Glu Asp Glu Asp Glu Asp Asp Glu Glu Asp Phe Glu Asp Asp Asp Glu Trp Glu Asp * le fragment de 56 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 433 et 488 de la figure 2, à savoir le peptide SEQ ID NO 24 suivant : Gly Arg Asp Ala Leu Leu Asp Gin Ile Arg Gin Gly Ile Gin Leu Lys Ser Val Ala Asp Gly Gin Glu Ser Thr Pro Pro Thr Pro Ala Pro Thr Ser Gly Ile Val Gly Ala Leu Met Glu Val Met Gin Lys Arg Ser Lys Ala Ile His Ser Ser Asp Glu Asp - les fragments de la protéine Scarl humaine, eux-mêmes choisis parmi : * ceux comprenant : . le domaine d'homologie avec la verproline délimité par les acides aminés situés aux positions 497 et 513 de la séquence peptidique SEQ ID NO 26 de la protéine Scarl humaine représentée sur la figure 3, ou une séquence peptidique dérivée du domaine susmentionné telle que définie dans la revendication 3, . et le domaine d'homologie avec la cofiline délimité par les acides aminés situés aux positions 531 et 546 de la séquence peptidique SEQ ID NO 26 de la protéine Scarl humaine représentée sur la figure 3, ou une séquence peptidique dérivée du domaine susmentionné telle que définie dans la revendication 3, * les fragments dont l'acide aminé N-terminal correspond à celui situé à l'une des positions 443 à 497 de la figure 3, et l'acide aminé C-terminal correspond à celui situé à l'une des positions 546 à 559 de la figure 3, * le fragment de 117 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 443 et 559 de la figure 3, à savoir le peptide SEQ ID NO 28 suivant : Val Thr Val Thr Ala Leu Ala His Pro Pro Ser Gly Leu His Pro Thr Pro Ser Thr Ala Pro Gly Pro His Val Pro Leu Met Pro Pro Ser Pro Pro Ser Gin Val Ile Pro Ala Ser Glu Pro Lys Arg His Pro Ser Thr Leu Pro Val Ile Ser Asp Ala Arg Ser Val Leu Leu Glu Ala Ile Arg Lys Gly Ile Gin Leu Arg Lys Val Glu Glu Gin Arg Glu Gin Glu Ala Lys His Glu Arg Ile Glu Asn Asp Val Ala Thr Ile Leu Ser Arg Arg Ile Ala Val Glu Tyr Ser Asp Ser Glu Asp Asp Ser Glu Phe Asp Glu Val Asp Trp Leu Glu * le fragment de 104 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 443 et 546 de la figure 3, à savoir le peptide SEQ ID NO 30 suivant : Val Thr Val Thr Ala Leu Ala His Pro Pro Ser Gly Leu His Pro Thr Pro Ser Thr Ala Pro Gly Pro His Val Pro Leu Met Pro Pro Ser Pro Pro Ser Gin Val Ile Pro Ala Ser Glu Pro Lys Arg His Pro Ser Thr Leu Pro Val Ile Ser Asp Ala Arg Ser Val Leu Leu Glu Ala Ile Arg Lys Gly Ile Gin Leu Arg Lys Val Glu Glu Gin Arg Glu Gin Glu Ala Lys His Glu Arg Ile Glu Asn Asp Val Ala Thr Ile Leu Ser Arg Arg Ile Ala Val Glu Tyr Ser Asp Ser * le fragment de 63 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 497 et 559 de la figure 3, à savoir le peptide SEQ ID NO 32 suivant : Ala Arg Ser Val Leu Leu Glu Ala Ile Arg Lys Gly Ile Gin Leu Arg Lys Val Glu Glu Gin Arg Glu Gin Glu Ala Lys His Glu Arg Ile Glu Asn Asp Val Ala Thr Ile Leu Ser Arg Arg Ile Ala Val Glu Tyr Ser Asp Ser Glu Asp Asp Ser Glu Phe Asp Glu Val Asp Trp Leu Glu * le fragment de 50 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 497 et 546 de la figure 3, à savoir le peptide SEQ ID NO 34 suivant : Ala Arg Ser Val Leu Leu Glu Ala Ile Arg Lys Gly Ile Gin Leu Arg Lys Val Glu Glu Gin Arg Glu Gin Glu Ala Lys His Glu Arg Ile Glu Asn Asp Val Ala Thr Ile Leu Ser Arg Arg Ile Ala Val Glu Tyr Ser Asp Ser - ou les séquences peptidiques dérivées des fragments peptidiques susmentionnés, notamment par substitution, addition ou suppression d'un ou plusieurs acides aminés de ces fragments, lesdites séquences dérivées ayant la propriété définies dans la revendication 1 des protéines de la famille WASP et desdits fragments de ces dernières. 5. Utilisation selon l'une des revendications 1 à 3, de fragments peptidiques des protéines de la famille WASP d'origine non humaine, choisis parmi les suivants : # les fragments des protéines de la famille WASP de mammifères non humains, tels que : - les fragment de la protéine WASP murine, eux-mêmes choisis parmi : * ceux comprenant : . le domaine d'homologie avec la verproline délimité par les acides aminés situés aux positions 448 et 465 de la séquence peptidique SEQ ID NO 36 de la protéine WASP murine représentée sur la figure 4, ou une séquence peptidique dérivée du domaine susmentionné telle que définie dans la revendication 3, . et le domaine d'homologie avec la cofiline délimité par les acides aminés situés aux positions 487 et 505 de la séquence peptidique SEQ ID NO 36 de la protéine WASP murine représentée sur la figure 4, ou une séquence peptidique dérivée du domaine susmentionné telle que définie dans la revendication 3, * les fragments dont l'acide aminé N-terminal correspond à celui situé à l'une des positions 420 à 448 de la figure 4, et l'acide aminé C-terminal correspond à celui situé à l'une des positions 505 à 520 de la figure 4, * le fragment de 101 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 420 et 520 de la figure 4, à savoir le peptide SEQ ID NO 38 suivant : Pro Pro Pro Cys Pro Gly Ser Gly Pro Ala Pro Pro Pro Leu Pro Pro Thr Pro Val Ser Gly Gly Ser Pro Ala Pro Gly Gly Gly Arg Gly Ala Leu Leu Asp Gin Ile Arg Gin Gly Ile Gin Leu Asn Lys Thr Pro Gly Ala Leu Glu Asn Ser Val Gin Gin Pro Pro Ala Gin Gin Ser Glu Gly Leu Val Gly Ala Leu Met His Val Met Gin Lys Arg Ser Arg Val Ile His Ser Ser Asp Glu Gly Glu Asp Gin Thr Gly Glu Asp Glu Glu Asp Asp Glu Trp Asp Asp * le fragment de 86 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 420 et 505 de la figure 4, à savoir le peptide SEQ ID NO 40 suivant : Pro Pro Pro Cys Pro Gly Ser Gly Pro Ala Pro Pro Pro Leu Pro Pro Thr Pro Val Ser Gly Gly Ser Pro Ala Pro Gly Gly Gly Arg Gly Ala Leu Leu Asp Gin Ile Arg Gin Gly Ile Gin Leu Asn Lys Thr Pro Gly Ala Leu Glu Asn Ser Val Gin Gin Pro Pro Ala Gin Gin Ser Glu Gly Leu Val Gly Ala Leu Met His Val Met Gin Lys Arg Ser Arg Val Ile His Ser Ser Asp Glu Gly * le fragment de 73 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 448 et 520 de la figure 4, à savoir le peptide SEQ ID NO 42 suivant : Gly Arg Gly Ala Leu Leu Asp Gin Ile Arg Gin Gly Ile Gin Leu Asn Lys Thr Pro Gly Ala Leu Glu Asn Ser Val Gin Gin Pro Pro Ala Gin Gin Ser Glu Gly Leu Val Gly Ala Leu Met His Val Met Gin Lys Arg Ser Arg Val Ile His Ser Ser Asp Glu Gly Glu Asp Gin Thr Gly Glu Asp Glu Glu Asp Asp Glu Trp Asp Asp * le fragment de 58 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 448 et 505 de la figure 4, à savoir le peptide SEQ ID NO 44 suivant : Gly Arg Gly Ala Leu Leu Asp Gin Ile Arg Gin Gly Ile Gin Leu Asn Lys Thr Pro Gly Ala Leu Glu Asn Ser Val Gin Gin Pro Pro Ala Gin Gin Ser Glu Gly Leu Val Gly Ala Leu Met His Val Met Gin Lys Arg Ser Arg Val Ile His Ser Ser Asp Glu Gly - les fragment de la protéine N-WASP de rat, eux-mêmes choisis parmi : * ceux comprenant : . la séquence homologue à la verproline délimitée par les acides aminés situés aux positions 401 et 417 de la séquence peptidique SEQ ID NO 46 de la protéine N-WASP de rat représentée sur la figure 5, ou une séquence peptidique dérivée du domaine susmentionné telle que définie dans la revendication 3, . et/ou la séquence homologue à la verproline délimitée par les acides aminés situés aux positions 429 et 444 de la séquence peptidique SEQ ID NO 46 de la protéine N-WASP de rat représentée sur la figure 5, ou une séquence peptidique dérivée du domaine susmentionné telle que définie dans la revendication 3, . et le domaine d'homologie avec la cofiline contenu dans la protéine N- WASP susmentionnée, à savoir le domaine délimité par les acides aminés situés aux positions 466 et 484 de la séquence peptidique SEQ ID NO 46 de la protéine N-WASP de rat représentée sur la figure 5, ou une séquence peptidique dérivée du domaine susmentionné telle que définie dans la revendication 3, * les fragments dont l'acide aminé N-terminal correspond à celui situé à l'une des positions 401 à 429 de la figure 5, et l'acide aminé C-terminal correspond à celui situé à l'une des positions 484 à 501 de la figure 5, * le fragment de 101 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 401 et 501 de la figure 5, à savoir le peptide SEQ ID NO 48 suivant : Asn Lys Ala Ala Leu Leu Asp Gin Ile Arg Glu Gly Ala Gin Leu Lys Lys Val Glu Gin Asn Ser Arg Pro Val Ser Cys Ser Gly Arg Asp Ala Leu Leu Asp Gin Ile Arg Gin Gly Ile Gin Leu Lys Ser Val Ser Asp Gly Gin Glu Ser Thr Pro Pro Thr Pro Ala Pro Thr Ser Gly Ile Val Gly Ala Leu Met Glu Val Met Gin Lys Arg Ser Lys Ala Ile His Ser Ser Asp Glu Asp Glu Asp Asp Asp Asp Glu Glu Asp Phe Gin Asp Asp Asp Glu Trp Glu Asp * le fragment de 84 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 401 et 484 de la figure 5, à savoir le peptide SEQ ID NO 50 suivant : Asn Lys Ala Ala Leu Leu Asp Gin Ile Arg Glu Gly Ala Gin Leu Lys Lys Val Glu Gin Asn Ser Arg Pro Val Ser Cys Ser Gly Arg Asp Ala Leu Leu Asp Gin Ile Arg Gin Gly Ile Gin Leu Lys Ser Val Ser Asp Gly Gin Glu Ser Thr Pro Pro Thr Pro Ala Pro Thr Ser Gly Ile Val Gly Ala Leu Met Glu Val Met Gin Lys Arg Ser Lys Ala Ile His Ser Ser Asp Glu Asp * le fragment de 73 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 429 et 501 de la figure 5, à savoir le peptide SEQ ID NO 52 suivant : Gly Arg Asp Ala Leu Leu Asp Gin Ile Arg Gin Gly Ile Gin Leu Lys Ser Val Ser Asp Gly Gin Glu Ser Thr Pro Pro Thr Pro Ala Pro Thr Ser Gly Ile Val Gly Ala Leu Met Glu Val Met Gin Lys Arg Ser Lys Ala Ile His Ser Ser Asp Glu Asp Glu Asp Asp Asp Asp Glu Glu Asp Phe Gin Asp Asp Asp Glu Trp Glu Asp * le fragment de 56 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 429 et 484 de la figure 5, à savoir le peptide SEQ ID NO 54 suivant : Gly Arg Asp Ala Leu Leu Asp Gin Ile Arg Gin Gly Ile Gin Leu Lys Ser Val Ser Asp Gly Gin Glu Ser Thr Pro Pro Thr Pro Ala Pro Thr Ser Gly Ile Val Gly Ala Leu Met Glu Val Met Gin Lys Arg Ser Lys Ala Ile His Ser Ser Asp Glu Asp - les fragment de la protéine N-WASP bovine, eux-mêmes choisis parmi : * ceux comprenant : . le domaine d'homologie avec la verproline délimité par les acides aminés situés aux positions 405 et 421 de la séquence peptidique SEQ ID NO 56 de la protéine N-WASP bovine représentée sur la figure 6, ou une séquence peptidique dérivée du domaine susmentionné telle que définie dans la revendication 3, . et/ou le domaine d'homologie avec la verproline délimité par les acides aminés situés aux positions 433 et 488 de la séquence peptidique SEQ ID NO 56 de la protéine N-WASP bovine représentée sur la figure 6, ou une séquence peptidique dérivée du domaine susmentionné telle que définie dans la revendication 3, . et le domaine d'homologie avec la cofiline délimité par les acides aminés situés aux positions 470 et 488 de la séquence peptidique SEQ ID NO 56 de la protéine N-WASP bovine représentée sur la figure 6, ou une séquence peptidique dérivée du domaine susmentionné telle que définie dans la revendication 3, * les fragments dont l'acide aminé N-terminal correspond à celui situé à l'une des positions 405 à 433 de la figure 6, et l'acide aminé C-terminal correspond à celui situé à l'une des positions 488 à 505 de la figure 6, * le fragment de 101 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 405 et 505 de la figure 6, à savoir le peptide SEQ ID NO 58 suivant : Ser Lys Ala Ala Leu Leu Asp Gin Ile Arg Glu Gly Ala Gin Leu Lys Lys Val Glu Gin Asn Ser Arg Pro Val Ser Cys Ser Gly Arg Asp Ala Leu Leu Asp Gin Ile Arg Gin Gly Ile Gin Leu Lys Ser Val Thr Asp Ala Pro Glu Ser Thr Pro Pro Ala Pro Ala Pro Thr Ser Gly Ile Val Gly Ala Leu Met Glu Val Met Gin Lys Arg Ser Lys Ala Ile His Ser Ser Asp Glu Asp Glu Asp Glu Asp Asp Asp Glu Asp Phe Glu Asp Asp Asp Glu Trp Glu Asp * le fragment de 84 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 405 et 488 de la figure 6, à savoir le peptide SEQ ID NO 60 suivant : Ser Lys Ala Ala Leu Leu Asp Gin Ile Arg Glu Gly Ala Gin Leu Lys Lys Val Glu Gin Asn Ser Arg Pro Val Ser Cys Ser Gly Arg Asp Ala Leu Leu Asp Gin Ile Arg Gin Gly Ile Gin Leu Lys Ser Val Thr Asp Ala Pro Glu Ser Thr Pro Pro Ala Pro Ala Pro Thr Ser Gly Ile Val Gly Ala Leu Met Glu Val Met Gin Lys Arg Ser Lys Ala Ile His Ser Ser Asp Glu Asp * le fragment de 73 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 433 et 488 de la figure 6, à savoir le peptide SEQ ID NO 62 suivant : Gly Arg Asp Ala Leu Leu Asp Gin Ile Arg Gin Gly Ile Gin Leu Lys Ser Val Thr Asp Ala Pro Glu Ser Thr Pro Pro Ala Pro Ala Pro Thr Ser Gly Ile Val Gly Ala Leu Met Glu Val Met Gin Lys Arg Ser Lys Ala Ile His Ser Ser Asp Glu Asp Glu Asp Glu Asp Asp Asp Glu Asp Phe Glu Asp Asp Asp Glu Trp Glu Asp * le fragment de 56 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 433 et 488 de la figure 6, à savoir le peptide SEQ ID NO 64 suivant : Gly Arg Asp Ala Leu Leu Asp Gin Ile Arg Gin Gly Ile Gin Leu Lys Ser Val Thr Asp Ala Pro Glu Ser Thr Pro Pro Ala Pro Ala Pro Thr Ser Gly Ile Val Gly Ala Leu Met Glu Val Met Gin Lys Arg Ser Lys Ala Ile His Ser Ser Asp Glu Asp # les fragments des protéines de la famille WASP de micro-organismes, tels que : - les fragment de la protéine Las 17 de Saccharomyces cerevisiae, eux-mêmes choisis parmi : * ceux comprenant : . le domaine d'homologie avec la verproline délimité par les acides aminés situés aux positions 447 et 466 de la séquence peptidique SEQ ID NO 66 de la protéine Las 17 représentée sur la figure 7, ou une séquence peptidique dérivée du domaine susmentionné telle que définie dans la revendication 3 , . et le domaine d'homologie avec la cofiline délimité par les acides aminés situés aux positions 607 et 624 de la séquence peptidique SEQ ID NO 66 de la protéine Las 17 représentée sur la figure 7, ou une séquence peptidique dérivée du domaine susmentionné telle que définie dans la revendication 3, * les fragments dont l'acide aminé N-terminal correspond à celui situé à l'une des positions 422 à 447 de la figure 7, et l'acide aminé C-terminal correspond à celui situé à l'une des positions 624 à 633 de la figure 7, * le fragment de 212 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 422 et 633 de la figure 7, à savoir le peptide SEQ ID NO 68 suivant : Ser Asn Met Ser Ser Pro Pro Pro Pro Pro Val Thr Thr Phe Asn Thr Leu Thr Pro Gin Met Thr Ala Ala Thr Gly Gin Pro Ala Val Pro Leu Pro Gin Asn Thr Gin Ala Pro Ser Gin Ala Thr Asn Val Pro Val Ala Pro Pro Pro Pro Pro Ala Ser Leu Gly Gin Ser Gin Ile Pro Gin Ser Ala Pro Ser Ala Pro Ile Pro Pro Thr Leu Pro Ser Thr Thr Ser Ala Ala Pro Pro Pro Pro Pro Ala Phe Leu Thr Gin Gin Pro Gin Ser Gly Gly Ala Pro Ala Pro Pro Pro Pro Pro Gin Met Pro Ala Thr Ser Thr Ser Gly Gly Gly Ser Phe Ala Glu Thr Thr Gly Asp Ala Gly Arg Asp Ala Leu Leu Ala Ser Ile Arg Gly Ala Gly Gly Ile Gly Ala Leu Arg Lys Val Asp Lys Ser Gin Leu Asp Lys Pro Ser Val Leu Leu Gin Glu Ala Arg Gly Glu Ser Ala Ser Pro Pro Ala Ala Ala Gly Asn Gly Gly Thr Pro Gly Gly Pro Pro Ala Ser Leu Ala Asp Ala Leu Ala Ala Ala Leu Asn Lys Arg Lys Thr Lys Val Gly Ala His Asp Asp Met Asp Asn Gly Asp Asp Trp * le fragment de 203 acides aminésdélimité par les acides aminés situés aux positions 422 et 624 de la figure 7, à savoir le peptide SEQ ID NO 70 suivant : Ser Asn Met Ser Ser Pro Pro Pro Pro Pro Val Thr Thr Phe Asn Thr Leu Thr Pro Gin Met Thr Ala Ala Thr Gly Gin Pro Ala Val Pro Leu Pro Gin Asn Thr Gin Ala Pro Ser Gin Ala Thr Asn Val Pro Val Ala Pro Pro Pro Pro Pro Ala Ser Leu Gly Gin Ser Gin Ile Pro Gin Ser Ala Pro Ser Ala Pro Ile Pro Pro Thr Leu Pro Ser Thr Thr Ser Ala Ala Pro Pro Pro Pro Pro Ala Phe Leu Thr Gin Gin Pro Gin Ser Gly Gly Ala Pro Ala Pro Pro Pro Pro Pro Gin Met Pro Ala Thr Ser Thr Ser Gly Gly Gly Ser Phe Ala Glu Thr Thr Gly Asp Ala Gly Arg Asp Ala Leu Leu Ala Ser Ile Arg Gly Ala Gly Gly Ile Gly Ala Leu Arg Lys Val Asp Lys Ser Gin Leu Asp Lys Pro Ser Val Leu Leu Gin Glu Ala Arg Gly Glu Ser Ala Ser Pro Pro Ala Ala Ala Gly Asn Gly Gly Thr Pro Gly Gly Pro Pro Ala Ser Leu Ala Asp Ala Leu Ala Ala Ala Leu Asn Lys Arg Lys Thr Lys Val Gly Ala His * le fragment de 187 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 447 et 633 de la figure 7, à savoir le peptide SEQ ID NO 72 suivant : Gly Gin Pro Ala Val Pro Leu Pro Gin Asn Thr Gin Ala Pro Ser Gin Ala Thr Asn Val Pro Val Ala Pro Pro Pro Pro Pro Ala Ser Leu Gly Gin Ser Gin Ile Pro Gin Ser Ala Pro Ser Ala Pro Ile Pro Pro Thr Leu Pro Ser Thr Thr Ser Ala Ala Pro Pro Pro Pro Pro Ala Phe Leu Thr Gin Gin Pro Gin Ser Gly Gly Ala Pro Ala Pro Pro Pro Pro Pro Gin Met Pro Ala Thr Ser Thr Ser Gly Gly Gly Ser Phe Ala Glu Thr Thr Gly Asp Ala Gly Arg Asp Ala Leu Leu Ala Ser Ile Arg Gly Ala Gly Gly Ile Gly Ala Leu Arg Lys Val Asp Lys Ser Gin Leu Asp Lys Pro Ser Val Leu Leu Gin Glu Ala Arg Gly Glu Ser Ala Ser Pro Pro Ala Ala Ala Gly Asn Gly Gly Thr Pro Gly Gly Pro Pro Ala Ser Leu Ala Asp Ala Leu Ala Ala Ala Leu Asn Lys Arg Lys Thr Lys Val Gly Ala His Asp Asp Met Asp Asn Gly Asp Asp Trp * le fragment de 178 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 447 et 624 de la figure 7, à savoir le peptide SEQ ID NO 74 suivant : Gly Gin Pro Ala Val Pro Leu Pro Gin Asn Thr Gin Ala Pro Ser Gin Ala Thr Asn Val Pro Val Ala Pro Pro Pro Pro Pro Ala Ser Leu Gly Gin Ser Gin Ile Pro Gin Ser Ala Pro Ser Ala Pro Ile Pro Pro Thr Leu Pro Ser Thr Thr Ser Ala Ala Pro Pro Pro Pro Pro Ala Phe Leu Thr Gin Gin Pro Gin Ser Gly Gly Ala Pro Ala Pro Pro Pro Pro Pro Gin Met Pro Ala Thr Ser Thr Ser Gly Gly Gly Ser Phe Ala Glu Thr Thr Gly Asp Ala Gly Arg Asp Ala Leu Leu Ala Ser Ile Arg Gly Ala Gly Gly Ile Gly Ala Leu Arg Lys Val Asp Lys Ser Gin Leu Asp Lys Pro Ser Val Leu Leu Gin Glu Ala Arg Gly Glu Ser Ala Ser Pro Pro Ala Ala Ala Gly Asn Gly Gly Thr Pro Gly Gly Pro Pro Ala Ser Leu Ala Asp Ala Leu Ala Ala Ala Leu Asn Lys Arg Lys Thr Lys Val Gly Ala His - les fragment de la protéine homologue WASP (Wsp lp) de Schizosaccharomyces pombe, eux-mêmes choisis parmi : * ceux comprenant : . le domaine d'homologie avec la verproline délimité par les acides aminés situés aux positions 501 et 517 de la séquence peptidique SEQ ID NO 76 de la protéine homologue WASP (Wsplp) de Schizosaccharomyces pombe représentée sur la figure 8, ou une séquence peptidique dérivée du domaine susmentionné telle que définie dans la revendication 3, . et le domaine d'homologie avec la cofiline délimité par les acides aminés situés aux positions 548 et 565 de la séquence peptidique SEQ ID NO 76 de la protéine homologue WASP (Wsplp) de Schizosaccharomyces pombe représentée sur la figure 8, ou une séquence peptidique dérivée du domaine susmentionné telle que définie dans la revendication 3, * les fragments dont l'acide aminé N-terminal correspond à celui situé à l'une des positions 477 à 501 de la figure 8, et l'acide aminé C-terminal correspond à celui situé à l'une des positions 565 à 574 de la figure 8, * le fragment de 98 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 477 et 574 de la figure 8, à savoir le peptide SEQ ID NO 78 suivant : Pro Pro Ala Pro Ala Pro Ala Pro Ala Ala Pro Val Ala Ser Ile Ala Glu Leu Pro Gin Gin Asp Gly Arg Ala Asn Leu Met Ala Ser Ile Arg Ala Ser Gly Gly Met Asp Leu Leu Lys Ser Arg Lys Val Ser Ala Ser Pro Ser Val Ala Ser Thr Lys Thr Ser Asn Pro Pro Val Glu Ala Pro Pro Ser Asn Asn Leu Met Asp Ala Leu Ala Ser Ala Leu Asn Gin Arg Lys Thr Lys Val Ala Gin Ser Asp Glu Glu Asp Glu Asp Asp Asp Glu Trp Asp * le fragment de 89 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 477 et 565 de la figure 8, à savoir le peptide SEQ ID NO 80 suivant : Pro Pro Ala Pro Ala Pro Ala Pro Ala Ala Pro Val Ala Ser Ile Ala Glu Leu Pro Gin Gin Asp Gly Arg Ala Asn Leu Met Ala Ser Ile Arg Ala Ser Gly Gly Met Asp Leu Leu Lys Ser Arg Lys Val Ser Ala Ser Pro Ser Val Ala Ser Thr Lys Thr Ser Asn Pro Pro Val Glu Ala Pro Pro Ser Asn Asn Leu Met Asp Ala Leu Ala Ser Ala Leu Asn Gin Arg Lys Thr Lys Val Ala Gin Ser Asp Glu * le fragment de 74 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 501 et 574 de la figure 8, à savoir le peptide SEQ ID NO 82 suivant : Ala Asn Leu Met Ala Ser Ile Arg Ala Ser Gly Gly Met Asp Leu Leu Lys Ser Arg Lys Val Ser Ala Ser Pro Ser Val Ala Ser Thr Lys Thr Ser Asn Pro Pro Val Glu Ala Pro Pro Ser Asn Asn Leu Met Asp Ala Leu Ala Ser Ala Leu Asn Gin Arg Lys Thr Lys Val Ala Gin Ser Asp Glu Glu Asp Glu Asp Asp Asp Glu Trp Asp - le fragment de 65 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 501 et 565 de la figure 8, à savoir le peptide SEQ ID NO 84 suivant : Ala Asn Leu Met Ala Ser Ile Arg Ala Ser Gly Gly Met Asp Leu Leu Lys Ser Arg Lys Val Ser Ala Ser Pro Ser Val Ala Ser Thr Lys Thr Ser Asn Pro Pro Val Glu Ala Pro Pro Ser Asn Asn Leu Met Asp Ala Leu Ala Ser Ala Leu Asn Gin Arg Lys Thr Lys Val Ala Gin Ser Asp Glu # les séquences peptidiques dérivées des fragments peptidiques susmentionnés, notamment par substitution, addition ou suppression d'un ou plusieurs acides aminés de ces fragments, lesdites séquences dérivées ayant la propriété définies dans la revendication 1 des protéines de la famille WASP et desdits fragments de ces dernières. 6. Fragments peptidiques des protéines de la famille WASP des cellules eucaryotes, notamment des cellules humaines ou d'autres mammifères, ou des cellules d'insectes, ou de micro-organismes telles que les levures, choisis parmi ceux comprenant : - le domaine d'homologie avec la verproline contenu dans les protéines de la famille WASP, ou dans une protéine dérivée de ces dernières, ou au moins une des deux séquences homologues à la verproline lorsque lesdites protéines de la famille WASP contiennent deux de ces séquences, ou une séquence peptidique dérivée du domaine susmentionné, notamment par substitution, addition ou suppression d'un ou plusieurs acides aminés, et conservant la propriété de ce domaine de se lier à l'actine, - et le domaine d'homologie avec la cofiline contenu dans les protéines de la famille WASP ou dans une protéine dérivée de ces dernières, ou une séquence peptidique dérivée du domaine susmentionné, notamment par substitution, addition ou suppression d'un ou plusieurs acides aminés, et conservant la propriété de ce domaine d'intervenir dans le cadre de la polymérisation de l'actine, ou les séquences peptidiques dérivées telles que définies dans la revendication 1 des fragments peptidiques susmentionnés des protéines de la famille WASP, à l'exclusion : - du fragment peptidique de la protéine N-WASP humaine délimité par les acides aminés situés aux positions 392 à 505 de la séquence peptidique représentée sur la figure 2, - du fragment peptidique de la protéine N-WASP bovine délimité par les acides aminés situés aux positions 392 à 505, et de celui délimité par les acides aminés situés aux positions 392 à 485, de la séquence peptidique représentée sur la figure 6. 7. Fragments peptidiques selon la revendication 6, de la protéine WASP humaine, lesdits fragments étant choisis parmi : - ceux comprenant : . le domaine d'homologie avec la verproline délimité par les acides aminés situés aux positions 430 et 446 de la séquence peptidique SEQ ID NO 2 de la protéine WASP humaine représentée sur la figure 1, ou une séquence peptidique dérivée du domaine susmentionné telle que définie dans la revendication 3, . et le domaine d'homologie avec la cofiline délimité par les acides aminés situés aux positions 469 et 487 de la séquence peptidique SEQ ID NO 2 de la protéine WASP humaine représentée sur la figure 1, ou une séquence peptidique dérivée du domaine susmentionné telle que définie dans la revendication 3, - les fragments dont l'acide aminé N-terminal correspond à celui situé à l'une des positions 404 à 430 de la figure 1, et l'acide aminé C-terminal correspond à celui situé à l'une des positions 487 à 502 de la figure 1, - les peptides SEQ ID NO 4, SEQ ID NO 6, SEQ ID NO 8, et SEQ ID NO 10, ou les séquences dérivées de ces derniers, tels que définis dans la revendication 4. 8. Fragments peptidiques selon la revendication 6, de la protéine N-WASP humaine, lesdits fragments étant choisis parmi : - ceux comprenant : . la séquence homologue à la verproline délimitée par les acides aminés situés aux positions 405 et 421 de la séquence peptidique SEQ ID NO 12 de la protéine N- WASP humaine représentée sur la figure 2, ou une séquence peptidique dérivée du domaine susmentionné telle que définie dans la revendication 3, . et/ou la séquence homologue à la verproline délimitée par les acides aminés situés aux positions 433 et 449 de la séquence peptidique SEQ ID NO 12 de la protéine N-WASP humaine représentée sur la figure 2, ou une séquence peptidique dérivée du domaine susmentionné telle que définie dans la revendication 3, . et le domaine d'homologie avec la cofiline contenu dans la protéine N- WASP susmentionnée, à savoir le domaine délimité par les acides aminés situés aux positions 470 et 488 de la séquence peptidique SEQ ID NO 12 de la protéine N-WASP humaine représentée sur la figure 2, ou une séquence peptidique dérivée du domaine susmentionné telle que définie dans la revendication 3, - les fragments dont l'acide aminé N-terminal correspond à celui situé à l'une des positions 392 à 433 de la figure 2, et l'acide aminé C-terminal correspond à celui situé à l'une des positions 488 à 505 de la figure 2, - les peptides SEQ ID NO 16, SEQ ID NO 18, SEQ ID NO 20, SEQ ID NO 22, et SEQ ID NO 24 susmentionnés, ou les séquences dérivées de ces derniers, tels que définis dans la revendication 4. 9. Fragments peptidiques selon la revendication 6, de la protéine Scarlhumaine, lesdits fragments étant choisis parmi : - ceux comprenant : . le domaine d'homologie avec la verproline délimité par les acides aminés situés aux positions 497 et 513 de la séquence peptidique SEQ ID NO 26 de la protéine Scarl humaine représentée sur la figure 3, ou une séquence peptidique dérivée du domaine susmentionné telle que définie dans la revendication 3, . et le domaine d'homologie avec la cofiline délimité par les acides aminés situés aux positions 531 et 546 de la séquence peptidique SEQ ID NO 26 de la protéine Scarl humaine représentée sur la figure 3, ou une séquence peptidique dérivée du domaine susmentionné telle que définie dans la revendication 3, - les fragments dont l'acide aminé N-terminal correspond à celui situé à l'une des positions 443 à 497 de la figure 3, et l'acide aminé C-terminal correspond à celui situé à l'une des positions 546 à 559 de la figure 3, - les peptides SEQ ID NO 28, SEQ ID NO 30, SEQ ID NO 32, et SEQ ID NO 34 susmentionnés, ou les séquences dérivées de ces derniers, tels que définis dans la revendication 4. 10. Fragments peptidiques selon la revendication 6, de la protéine WASP murine, lesdits fragments étant choisis parmi : - ceux comprenant : . le domaine d'homologie avec la verproline délimité par les acides aminés situés aux positions 448 et 465 de la séquence peptidique SEQ ID NO 36 de la protéine WASP murine représentée sur la figure 4, ou une séquence peptidique dérivée du domaine susmentionné telle que définie dans la revendication 3, . et le domaine d'homologie avec la cofiline délimité par les acides aminés situés aux positions 487 et 505 de la séquence peptidique SEQ ID NO 36 de la protéine WASP murine représentée sur la figure 4, ou une séquence peptidique dérivée du domaine susmentionné telle que définie dans la revendication 3, - les fragments dont l'acide aminé N-terminal correspond à celui situé à l'une des positions 420 à 448 de la figure 4, et l'acide aminé C-terminal correspond à celui situé à l'une des positions 505 à 520 de la figure 4, - les peptides SEQ ID NO 38, SEQ ID NO 40, SEQ ID NO 42, et SEQ ID NO 44 susmentionnés, ou les séquences dérivées de ces derniers, tels que définis dans la revendication 4. 11. Fragments peptidiques selon la revendication 6, de la protéine N-WASP de rat, lesdits fragments étant choisis parmi : - ceux comprenant : . la séquence homologue à la verproline délimitée par les acides aminés situés aux positions 401 et 417 de la séquence peptidique SEQ ID NO 46 de la protéine N-WASP de rat représentée sur la figure 5, ou une séquence peptidique dérivée du domaine susmentionné telle que définie dans la revendication 3, . et/ou la séquence homologue à la verproline délimitée par les acides aminés situés aux positions 429 et 444 de la séquence peptidique SEQ ID NO 46 de la protéine N-WASP de rat représentée sur la figure 5, ou une séquence peptidique dérivée du domaine susmentionné telle que définie dans la revendication 3, . et le domaine d'homologie avec la cofiline contenu dans la protéine N- WASP susmentionnée, à savoir le domaine délimité par les acides aminés situés aux positions 466 et 484 de la séquence peptidique SEQ ID NO 46 de la protéine N-WASP de rat représentée sur la figure 5, ou une séquence peptidique dérivée du domaine susmentionné telle que définie dans la revendication 3, - les fragments dont l'acide aminé N-terminal correspond à celui situé à l'une des positions 401 à 429 de la figure 5, et l'acide aminé C-terminal correspond à celui situé à l'une des positions 484 à 501 de la figure 5, - les peptides SEQ ID NO 48, SEQ ID NO 50, SEQ ID NO 52, et SEQ ID NO 54 susmentionnés, ou les séquences dérivées de ces derniers telles que définies dans la revendication 4. 12. Fragments peptidiques selon la revendication 6, de la protéine N-WASP bovine, lesdits fragments étant choisis parmi : - ceux comprenant : . le domaine d'homologie avec la verproline délimité par les acides aminés situés aux positions 405 et 421 de la séquence peptidique SEQ ID NO 56 de la protéine N-WASP bovine représentée sur la figure 6, ou une séquence peptidique dérivée du domaine susmentionné telle que définie dans la revendication 3, . et/ou le domaine d'homologie avec la verproline délimité par les acides aminés situés aux positions 433 et 488 de la séquence peptidique SEQ ID NO 56 de la protéine N-WASP bovine représentée sur la figure 6, ou une séquence peptidique dérivée du domaine susmentionné telle que définie dans la revendication 3, . et le domaine d'homologie avec la cofiline délimité par les acides aminés situés aux positions 470 et 488 de la séquence peptidique SEQ ID NO 56 de la protéine N-WASP bovine représentée sur la figure 6, ou une séquence peptidique dérivée du domaine susmentionné telle que définie dans la revendication 3, - les fragments dont l'acide aminé N-terminal correspond à celui situé à l'une des positions 405 à 433 de la figure 6, et l'acide aminé C-terminal correspond à celui situé à l'une des positions 488 à 505 de la figure 6, - les peptides SEQ ID NO 58, SEQ ID NO 60, SEQ ID NO 62, et SEQ ID NO 64 susmentionnés, ou les séquences dérivées de ces derniers, tels que définis dans la revendication 4. 13. Fragments peptidiques selon la revendication 6, de la protéine Las 17 de Saccharomyces cerevisiae, lesdits fragments étant choisis parmi : - ceux comprenant : . le domaine d'homologie avec la verproline délimité par les acides aminés situés aux positions 447 et 466 de la séquence peptidique SEQ ID NO 66 de la protéine Las 17 représentée sur la figure 7, ou une séquence peptidique dérivée du domaine susmentionné telle que définie dans la revendication 3, . et le domaine d'homologie avec la cofiline délimité par les acides aminés situés aux positions 607 et 624 de la séquence peptidique SEQ ID NO 66 de la protéine Las 17 représentée sur la figure 7, ou une séquence peptidique dérivée du domaine susmentionné telle que définie dans la revendication 3, - les fragments dont l'acide aminé N-terminal correspond à celui situé à l'une des positions 422 à 447 de la figure 7, et l'acide aminé C-terminal correspond à celui situé à l'une des positions 624 à 633 de la figure 7, et plus particulièrement les peptides SEQ ID NO 68, SEQ ID NO 70, SEQ ID NO 72, et SEQ ID NO 74 susmentionnés, ou les séquences dérivées de ces derniers, tels que définis dans la revendication 4. 14. Fragments peptidiques selon la revendication 6, de la protéine homologue WASP (Wsplp) de Schizosaccharomyces pombe, lesdits fragments étant choisis parmi : - ceux comprenant : . le domaine d'homologie avec la verproline délimité par les acides aminés situés aux positions ? ?? et ? ?? de la séquence peptidique SEQ ID NO 76 de la protéine homologue WASP (Wsplp) de Schizosaccharomyces pombe représentée sur la figure 8, ou une séquence peptidique dérivée du domaine susmentionné telle que définie dans la revendication 3, . et le domaine d'homologie avec la cofiline délimité par les acides aminés situés aux positions ? ?? et ? ?? de la séquence peptidique SEQ ID NO 76 de la protéine homologue WASP (Wsplp) de Schizosaccharomyces pombe représentée sur la figure 8, ou une séquence peptidique dérivée du domaine susmentionné telle que définie dans la revendication 3, - les fragments dont l'acide aminé N-terminal correspond à celui situé à l'une des positions ? ?? à ? ?? de la figure 8, et l'acide aminé C-terminal correspond à celui situé à l'une des positions ? ?? à ? ?? de la figure 8, - les peptides SEQ ID NO 78, SEQ ID NO 80, SEQ ID NO 82, et SEQ ID NO 84 susmentionnés, ou les séquences dérivées de ces derniers, tels que définis dans la revendication 4. 15. Séquences nucléotidiques codant pour les fragments peptidiques, ou pour les protéines dérivées de ces derniers, définis dans l'une des revendications 6 à 14. 16. Réactif pour la mise en #uvre d'un procédé de détection ou de criblage de molécules ayant un effet d'inhibition ou de stimulation de la formation du cytosquelette d'actine, et donc un effet d'inhibition ou de stimulation de la mobilité cellulaire, ledit réactif comprenant au moins un fragment peptidique défini dans l'une des revendications 1 à 14, lié ou adsorbé à un support susceptible de se déplacer sous l'effet de la polymérisation de l' actine, lorsque ledit support lié audit fragment est placé dans un milieu contenant les éléments nécessaires à la polymérisation de l'actine, notamment lorsque ledit support est ajouté à un extrait préparé à partir de surnageants de cellules lysées de l'organisme. 17. Réactif selon la revendication 16, caractérisé en ce qu' il est choisi parmi les microsphères dont le diamètre est compris entre environ 100 et environ 10 000 nm, le matériau constituant les microsphères étant lui même choisi parmi les polystyrènes ou le latex, lesdites microsphères contenant chacune environ 5 000 à environ 50 000 molécules de fragment ou séquence dérivée définis dans l'une des revendications 1 à 14. 18. Procédé de détection ou de criblage de molécules ayant un effet d'inhibition ou de stimulation de la formation du cytosquelette d'actine, et donc un effet d'inhibition ou de stimulation de la motilité cellulaire, ledit procédé comprenant : - une étape de mise en présence de la molécule testée avec un réactif selon la revendication 16 ou 17, dans un milieu contenant de l'actine et les éléments nécessaires à la polymérisation de l'actine, notamment dans un extrait de surnageant de cellules lysées, - suivie de la détection éventuelle d'une inhibition ou d'une activation du processus de polymérisation de l'actine à la surface dudit réactif, par rapport à un témoin, témoignant respectivement d'un effet d'inhibition ou de stimulation de la formation du cytosquelette d' actine . 19. Procédé selon la revendication 18, appliqué à la détection ou au criblage de molécules : - susceptibles de pouvoir être utilisées en tant que médicaments dans le traitement de pathologies liées à un dysfonctionnement du processus de polymérisation de l'actine dans le cadre de la formation du cytosquelette d'actine, notamment en tant que médicaments dans le traitement de cancers métastatiques, ou en tant qu'antibiotiques anti-parasitaires, - ou susceptibles d'avoir un effet cytotoxique correspondant à une inhibition ou une stimulation de la formation du cytosquelette d'actine. 20. Trousse ou kit pour la mise en #uvre d'un procédé selon la revendication 18 ou 19, comprenant - un réactif selon la revendication 16 ou 17, - le cas échéant un composé marqué permettant de visualiser la polymérisation de l' actine, notamment de l'actine marquée par fluorescence, - le cas échéant un milieu approprié contenant les éléments nécessaires à la polymérisation de l'actine, notamment un extrait de cellules lysées.