INPI-France/Brevets-Francais-2024-Chunked huggingface dataset:
L'interrupteur 65 peut être actionné au moyen d'un organe de manoeuvre 66 qui fait saillie sur la paroi supérieure 54 du coffret 52. Un témoin lumineux 67, monté dans la paroi 54, est relié électriquement par des conducteurs 68 et 69 aux conducteurs 59 et 61 de façon à être allumé lorsque l'interrupteur 65 est fermé, signalant ainsi que l'élément électrique chauffant 56 est alimenté en courant. Dans l'exemple de réalisation représenté sur la figure 1, un interrupteur 66 et un témoin lumineux 67 est associé à chaque élément électrique chauffant. Dans un autre mode de réalisation, plus économique sur le plan du matériel, mais moins économique sur le plan de la consommation d'énergie, un unique interrupteur 66 et un unique témoin lumineux 67 peuvent être associés à tous les éléments électriques chauffants 56 de l'appareil de préchauffage 2.
Comme montré dans la figure 1, le coffret 52 de l'appareil de préchauffage 2 peut comporter une case 71 apte à recevoir un paquet de bandes de non-tissé 72. Comme cela est bien connu, des bandes de nontissé 72 peuvent être utilisées avec certains types de cire à épiler pour effectuer une opération d'épilation. Ainsi, avec l'ensemble applicateur de produit thermofusible selon l'invention, un utilisateur a le choix entre une application directe de la cire à épiler au moyen de l'un des appareils applicateurs 3,3'et 3", et une application indirecte au moyen d'une bande de non-tissé 72.
Il va de soi que les modes de réalisation de l'invention qui ont été décrits ci-dessus, ont été donnés à titre d'exemple purement indicatif et nullement limitatif, et que de nombreuses modifications peuvent être apportées facilement par l'homme de l'art sans pour autant sortir du cadre
de l'invention. C'est ainsi notamment que, dans une version simplifiée, le coffret 52 de l'appareil de préchauffage 2 peut ne comporter qu'une seule cavité 53. D'une manière générale, le nombre des cavités 53 n'est pas limité à quatre et peut être un nombre plus grand ou plus petit que quatre.
Tableau 3 Promoter Site TranscriptionFactor CooeSimitan MatnxSimitanty Zscore Pasiti OtVTSS (bp) motifconsensus A GFt-01 1, 00 0. 88 4, 43-569GCCACTATAATCGGAGCTCTAGA NNNNNNMTCNNGNNNNNNW A GFI-01 0, 88 5 xgtionnSS (bp) mouf consensus --LOO- 4, 43-569 GCCACTATAATCGGAGACTCTAGA NNNNNNAAAT 0 88"4, 4w3 B HNF3B 03 0, 99 0, 85 4, 37-547G. ATGTTGGCCCNNrTRmRYÏY ABCA7 C CEBP 01 0, 87 0, 85 2, 13-498CGTTCGTGG4ATG4 RNRTKNNGM\AKNN Human D CEBP01 0, 87 0, 85 2, 13-469 ATCrAGTGGACCC RNF ? n < NNGM4AKW E NF1Q6 1, 00 0, 86 2, 00-402GCCTGGCCAGCCCCGGGG NGGCNNNNNCCNNN F AP4Q5 1, 00 0. 90 1, 68-340TGCAGCCGGTNNCGCTGNN G NFKAPfB01 1. 00 0. 90 9, 96-260GGGCCTGCCGGGMnYCC H NFYQ6 1, 00 0. 89 2, 00-106CGCCCMTAGCTRRCCAATSRN H-260 333'TGOC NFY Q6 1, 00 0, 89 2 ÔO-106 1, 00 TiUTS5F A GF)-01 1, 00 0. 88 2. 96-842'n'GCCTACAATCCAGGCACTA'n' NNNTC < \NNGNNNMNN B HNF3603 0, 99 0, 85 3, 25-825AACTATTGTTCNNr'RrTTRYTY -- FINF3B 03-. 2199 0, 85 3, 25-825 AACTATTGATTC / ! tBCA7 C CEBPJ31 0. 99 0. 94 1, 72-787 TG4TTCTGAMTTG RNRTKNNGM4AKNN Meuse D CEBP 01 1, 00 0, 91 1, 72-760 3 RNRTIBAKNN E-760 ATGRTGCTAAAATG 1. 00 Q88 Z61-688 E NF1Q6 1, 00 0, 88 2, 61-688TTCTGGCrGGrGGrGGCGGA NGGChMMtCCNW F AP4Q5 1, 00 0. 93 2.
* 03-386CACAGCAGTGWCGCTGNN G NFKAPRAB 01 1, 00 0, 88 11, 12-301GGGAGCTGCCGGGCMTïYCC 1 m NFY QB 1, 00 0, 89 GGGWIIYCC 1 H NFYQ6 1, 00 0, 89 5. 63-156CCToeATGGCTRROCMTSRN
Tableau 4 Olisonucleotides specifiques du 2ène ABC-A7 humain.
Nom Séquence (5'-3') Orientation ABCA7~U2 CTTCAGCCCGACCGTTG Sense ABCA7 AJ AGAATTTCATGTATCGCC Sense AB CA 7 L2 CGATGGCAGTGGCTTGTTTGG Antìsense ABCA7~L1 GCGGAAAGCAGGTGTTGTTCAC Antisense ABCA7~AL CTGGAGTTGCTGTCAGAG Sense ABCA7AK'GGGTAAAAGGTGTATCTGG Antisense ABCA7~AN TCACGAGGACCAATAAGATC Sense ABCA7~AM TGTCAGTGTCACGGAGTAG Antisense ABCA7~AP CCTGGAAGCTGTGTGC Sense ABCA7 AO ACGGAGACGCCAGGAC Antisense AB CA 7 AR GTCCTGGCGTCTCCGTTC Sense ABCA7~AQ CTCGTCCAGGATAACAAC Antisense ABCA7~AT GTGCTGCCCTACACGG Sense AB CA 7 AS CAGTGCCCAGCCCTGTAC Antisense ABCA7~AV ACCCCAGAGTCTCCATCC Sense AB CA 7 AU GAGAAGCCTCCGTATCTGAC Antisense ABCA7~AX CTGCTCTCCTGCTGTTGC Sense ABCA7 AW GCACCATGTCAATGAGCC Antisense ABCA7AZ CCTCAGCATGGGATACTG Sense ABCA7~AY GCTTGCGTTTGTTCCCTC Antisense ABCA7~BA ACCACGGCTTCTCTCC Antisense ABCA7~Q AGCCAGCAACGCAATCCTCC Sense ABCA7~R CGCACCATGTCAATGAGCCC Antisense ABCA7~L3 TGAAGACGTGCGGTGCG Antisense ABCA7~L4 TGTCTCCGGCGATACATGAAATTC Antisense ABCA7~L5 ACCTCAGACCCAGACCCTTACGC Antisense ABCA7~U4 GGAATGAGGTTCAGAAAGGG Sense ABCA7~U5 ATGCAAGTTCCCTGGGAGTTAG Sense ABCA7~U6 CTCCTTCCGGTGAATGTTGACG Sense
L'invention se rapporte à un dispositif motorisé de verrouillage de porte destiné en particulier à un véhicule ferroviaire, avec au moins un vantail, ce dernier étant apte à obturer et dégager une baie respectivement en position fermée et ouverte.
On connaît dans le brevet FR 2 768 683 au nom de la demanderesse un dispositif motorisé de verrouillage de porte.
Ce dispositif comprend : - un moteur à corps basculant, destiné à être monté sur le véhicule, l'axe dudit moteur étant sensiblement parallèle à la direction longitudinale de déplacement dudit vantail, une sortie dudit moteur étant reliée à des moyens de transmission longitudinale de mouvement au vantail, le corps dudit moteur étant agencé pour être entraîné en rotation conjointe par la sortie ou immobilisé en rotation par rapport à cette dernière, - des moyens de verrouillage du vantail en position fermée comprenant un doigt de blocage et une rampe sensiblement longitudinale, ledit doigt et la rampe étant solidaires respectivement du corps basculant et du vantail.
Dans ce dispositif, le doigt de blocage est situé sensiblement à l'extrémité d'une extension radiale dudit corps basculant.
Un tel dispositif présente toutefois des inconvénients. Notamment, la position radiale du doigt de blocage par rapport au moteur impose un encombrement en longueur hors tout important de l'ensemble du dispositif.
En effet, les moyens de guidage longitudinal du ou des vantaux sont, dans leurs positions extrêmes, situés à une certaine distance au delà du montant de la porte. Il faut donc prévoir dans l'encadrement de la porte la place nécessaire aux moyens de guidage dans leur position extrême, notamment lorsque la porte est ouverte.
Le but de l'invention est de remédier à ces inconvénients en réalisant un dispositif de verrouillage permettant de réduire de façon considérable l'encombrement en longueur hors tout dudit dispositif.
A cet effet, le dispositif de verrouillage comprend au moins un doigt de blocage. Le corps du moteur du dispositif selon l'invention présente à son extrémité dirigée vers le vantail en position fermée un bras fixe s'étendant dans une direction sensiblement parallèle à l'axe du moteur du côté dudit vantail en position fermée, au moins un doigt de blocage étant solidaire de l'extrémité libre dudit bras, de sorte que ledit doigt de blocage est fixé à distance de l'extrémité du corps de moteur.
Le fait que le doigt soit disposé à distance de l'extrémité du moteur, permet de réduire la longueur hors tout du dispositif.
Dans une variante, les moyens de verrouillage comprennent en outre un deuxième doigt de blocage solidaire de l'extrémité du corps du moteur dirigée vers le vantail en position fermée et s'étendant radialement.
La présence d'un deuxième doigt de blocage permet notamment de réduire davantage la longueur de la rampe et donc la longueur hors tout du dispositif.
D'autres objets et avantages apparaîtront au cours de la description suivante, en référence aux dessins annexés, donnés à titre d'exemples non limitatifs, dans lesquels : - la figure 1 représente le dispositif tel que décrit dans le brevet FR 2 768 683 au nom de la demanderesse ; - la figure 2 représente schématiquement le dispositif de la figure 1, un seul vantail étant représenté ; - la figure 3 représente schématiquement le dispositif selon un premier mode de réalisation de l'invention, le dispositif de verrouillage comprenant un seul doigt et un seul vantail étant représenté ;
Ces composés peuvent être présents en quantité comprise entre 0, 01 et 20 % en poids du poids total de la composition.
Selon une forme de mise en oeuvre préférée du procédé de teinture de l'invention, on mélange de préférence, au moment de l'emploi, la composition tinctoriale décrite ci-dessus avec une composition contenant, dans un milieu approprié pour la teinture, au moins un agent oxydant présent en une quantité suffisante pour développer une coloration. Le mélange obtenu est ensuite appliqué sur les fibres kératiniques. Après un temps de pose de 3 à 50 minutes environ, de préférence 5 à 30 minutes environ, les fibres kératiniques sont rincées, lavées au shampooing, rincées à nouveau puis sèchées.
L'agent oxydant peut être choisi parmi les agents oxydants classiquement utilisés pour la teinture d'oxydation des fibres kératiniques, et parmi lesquels on peut citer le peroxyde d'hydrogène, le peroxyde d'urée, les bromates de métaux alcalins, les persels tels que les perborates et persulfates, et les enzymes parmi lesquelles on peut citer les peroxydases, les oxydo-réductases à 2 électrons telles que les uricases et les oxygénases à 4 électrons comme les laccases. Le peroxyde d'hydrogène est particulièrement préféré.
Le pH de la composition oxydante renfermant l'agent oxydant est tel qu'après mélange avec la composition tinctoriale, le pH de la composition résultante appliquée sur les fibres kératiniques varie de préférence entre 3 et 12 environ, et encore plus préférentiellement entre 5 et 11. Il peut être ajusté à la valeur désirée au moyen d'agents
acidifiants ou alcalinisants habituellement utilisés en teinture des fibres kératiniques et tels que définis précédemment.
Un autre objet de l'invention est un dispositif à plusieurs compartiments ou"kit" de teinture dans lequel un premier compartiment renferme la composition tinctoriale définie ci-dessus et un deuxième compartiment renferme la composition oxydante. Ce dispositif peut être équipé d'un moyen permettant de délivrer sur les cheveux le mélange souhaité, tel que les dispositifs décrits dans le brevet FR-2 586 913 au nom de la demanderesse.
Dans les cas où le gène exprimé différentiellement identifié est le gène normal, ou gène de type sauvage, ce gène peut être utilisé pour isoler des allèles mutants du gène. Un tel isolement est préférable dans les processus et désordres connus pour avoir, ou suspects d'avoir, une base génétique. Les allèles mutants peuvent être isolés des individus connus pour avoir, ou suspects d'avoir, un génotype contribuant aux symptômes de la maladie. Les allèles mutants et les produits des allèles mutants peuvent ensuite être utilisés dans les systèmes d'analyses diagnostiques décrits ci-dessous.
On peut isoler un ADNc du gène mutant, par exemple, en utilisant une RT-PCR, technique bien connue de l'homme de l'art. Dans ce cas, on peut synthétiser le premier brin d'ADNc en hybridant un oligonucléotide oligo-dT (ou des hexamères aléatoires) avec un ARNm isolé du tissu connu pour être, ou suspect d'être, exprimé chez un individu suspect d'être porteur de l'allèle mutant, et en allongeant le nouveau brin avec une transcriptase inverse. Le second brin de l'ADNc est ensuite synthétisé en utilisant un oligonucléotide qui s'hybride spécifiquement sur l'extrémité 5'du gène normal (ou par tout autre moyen). En utilisant ces deux amorces, on amplifie ensuite le produit par PCR, on le clone dans un vecteur approprié, et on le soumet à une analyse de
la séquence d'ADN par les méthodes bien connues de l'homme de l'art. En comparant la séquence d'ADN du gène mutant à celle du gène normal, on peut identifier la ou les mutations responsables de la perte ou de l'altération de la fonction du produit du gène mutant.
On peut aussi construire une banque génomique ou banque d'ADNc, et faire un criblage en utilisant un ADN ou un ARN provenant d'un tissu connu pour exprimer, ou suspect d'exprimer, le gène concerné chez un individu suspect d'être porteur de l'allèle mutant. Le gène normal, ou un de ses fragments appropriés, peut ensuite être marqué et utilisé comme sonde pour identifier l'allèle mutant correspondant dans la banque. Le clone contenant ce gène peut ensuite être purifié par les méthodes utilisées en routine dans la technique et soumis à une analyse de séquence comme décrit ci-dessus.
De plus, on peut construire une banque d'expression en utilisant un ADN isolé d'un tissu, ou un ADNc synthétisé par un tissu connu pour exprimer, ou suspect d'exprimer, le gène concerné chez un individu suspect d'être porteur de l'allèle mutant. De cette façon, les produits de gène fabriqués par le tissu suspect d'être mutant peuvent être exprimés et criblés en utilisant les techniques de criblage par anticorps standards en association avec des anticorps dirigés contre le produit de gène normal comme décrit cidessous. (Pour les techniques de criblage, se reporter, par exemple à Harlow, E. et Lane, éd., 1988, "Antibodies : A Laboratory Manual", Cold Spring Harbor Press, Cold Spring Harbor. ) Dans les cas où la mutation aboutit à l'expression d'un produit de gène ayant une fonction altérée (par exemple par suite d'une mutation faux-sens), une série polyclonale d'anticorps réagira de façon croisée avec le produit de gène mutant. Les clones de la banque détectés par leur réaction avec de tels anticorps marqués peuvent être purifiés et soumis à une analyse de séquence comme décrit ci-dessus.
Les produits de gène exprimés différentiellement incluent les protéines codées par la séquence nucléotidique présentée dans SEQ ID NO : 1, en particulier, un polypeptide identique à la séquence d'aminoacides présentée dans SEQ ID ? : 2, ou un polypeptide la contenant, ou ses fragments.
En outre, les produits de gène exprimés peuvent inclure des protéines qui représentent des produits de gène équivalents sur un plan fonctionnel. Un tel
produit de gène équivalent peut contenir des délétions, additions ou substitutions de restes d'aminoacides dans la séquence des aminoacides codée par les séquences des gènes exprimés différentiellement décrites, ci-dessus, mais dont le résultat est une modification silencieuse, produisant ainsi un produit de gène exprimé différentiellement équivalent sur un plan fonctionnel (polymorphismes). Pour remplacer des aminoacides, on peut choisir des aminoacides dont les restes ont une polarité, une charge, une solubilité, une hydrophobie, une hydrophilie et/ou une nature amphipathique similaire ou procéder par comparaison avec la séquence des aminoacides d'autres espèces.
Par exemple, les aminoacides non polaires (hydrophobes) incluent l'alanine, la leu cine, l'isoleucine, la valine, la proline, la phénylalanine, le tryptophanne et la méthionine ; les aminoacides neutres polaires incluent la glycine, la sérine, la thréonine, la cystéine, la tyrosine, l'asparagine et la glutamine ; les aminoacides chargés positivement (basiques) incluent l'arginine, la lysine et l'histidine ; et les aminoacides chargés négativement (acides) incluent l'acide aspartique et l'acide glutamique. L'expression"équivalent sur un plan fonctionnel"telle qu'elle est utilisée ici peut se rapporter à une protéine ou à un polypeptide capable de présenter une activité sensiblement similaire in vivo ou in vitro à celle des produits de gènes endogènes exprimés différentiellement codés par les séquences de gène exprimées différentiellement décrites ci-dessus. L'expression"équivalent sur un plan fonctionnel"peut aussi se rapporter à des protéines ou des polypeptides capables d'interagir avec d'autres molécules cellulaires ou extracellulaires comme le ferait la portion correspondante du produit de gène exprimé différentiellement endogène. Par exemple, un peptide"équivalent sur un plan fonctionnel"serait capable, dans un dosage immunologique, de diminuer la fixation d'un anticorps au peptide correspondant (c'est à dire la séquence d'aminoacides peptidiques qui a été modifiée pour obtenir le peptide"équivalent sur un plan fonctionnel") à la protéine endogène, ou à la protéine endogène elle-même, si l'anticorps est dirigé contre le peptide correspondant à la protéine endogène. Une concentration équimolaire du peptide équivalent sur un plan fonctionnel diminuera la fixation susmentionnée du peptide correspondant d'au moins environ 5 %, de préférence entre environ 5 % et 10 %, plus préférablement entre environ 10 %
et 25 %, encore plus préférablement entre environ 25 % et 50 % et le plus préférablement entre environ 40 % et 50 %.
Les produits de gène exprimés différentiellement peuvent être produits par génie génétique en utilisant les techniques bien connues de l'homme de l'art. Ainsi, des méthodes pour la préparation de polypeptides et de peptides de gènes exprimés différentiellement de l'invention par expression d'acide nucléique codant pour des séquences de gènes exprimées différentiellement sont décrites ici. Des méthodes, bien connues de l'homme de l'art, peuvent être utilisées pour construire des vecteurs d'expression contenant des séquences de codage de protéines de gènes exprimés et les signaux de contrôle de transcription/traduction appropriés. Ces méthodes incluent, par exemple, des techniques de génie génétique in vitro, des techniques de synthèse et la recombinaison in vivo/recombinaison génétique. Se reporter, par exemple, aux techniques décrites dans Sambrook et coll., 1989, cité ci-dessus et Ausubel et coll., 1989, cité ci-dessus. On peut aussi synthétiser chimiquement l'ARN ou l'ADNc capable de coder pour des séquences de protéines du gène exprimé en utilisant par exemple des synthétiseurs. Se reporter, par exemple, aux techniques décrites dans"Oligonucleotide Synthesis", 1984, Gait, M.). éd., IRL Press, Oxford.
Divers systèmes hôte-vecteur d'expression peuvent être utilisés pour exprimer les séquences de codage des gènes exprimés différentiellement de l'invention. De tels systèmes hôte-expression représentent des véhicules par lesquels les séquences de codage intéressantes peuvent être produites et ensuite purifiées, mais aussi représentent des cellules qui peuvent, quand elles sont transformées ou transfectées par les séquences de codage nucléotidiques appropriées, exprimer la protéine du gène exprimé différentiellement de l'invention in situ. Ceux-ci incluent, mais sans aucune limitation, des micro- organismes tels que des bactéries (par exemple E. colt, B. subtils) transformées par des vecteurs d'expression d'ADN de bactériophage recombiné, d'ADN de plasmide ou d'ADN de cosmide contenant les séquences de codage de la protéine du gène exprimé différentiellement ; des levures (par exemple Saccharomyces, Pichia) transfonmées par des vecteurs d'expression de levures recombinées contenant les séquences de codage de la protéine du gène
exprimé différentiellement ; des systèmes cellulaires d'insectes infectés par des vecteurs d'expression de virus recombinés (par exemple de baculoviru) contenant les séquences de codage de la protéine du gène exprimé différentellement ; des systèmes cellulaires de plantes infectés par des vecteurs d'expression de virus recombinés (par exemple le virus de la mosaïque du chou-fleur, CaMV, le virus de la mosaïque du tabac, TMV) ou transformés par des vecteurs de transformation de plasmide recombinés (par exemple plasmide Ti) contenant les séquences de codage de la protéine du gène exprimé différentiellement ; ou des systèmes de cellules de mammifères (par exemple COS, CHO, BHK, 293, 3T3) hébergeant des cassettes d'expression recombinées contenant des promoteurs dérivés du génome de cellules de mammifères (par exemple le promoteur métallothionéine) ou de virus de mammifères (par exemple le promoteur tardif d'adénovirus, le promoteur 7, 5K du virus de la vaccine, le promoteur précoce du gène du cytomégalovirus).
On peut également réaliser l'expression de Rdcsfl par une cellule à partir d'un gène Rdcsfl natif pour la cellule. Des méthodes pour une telle expression sont détaillées dans, par exemple, les brevets US 5 641 670 ; 5 733 761-5 968 502 et 5 994 127.
On peut implanter des cellules ayant été induites pour exprimer Rdcsfl par les méthodes selon un quelconque des brevets US 5 641 670 ; 5 733 761 ; 5 968 502 et 5 994 127 dans un tissu désiré chez un animal vivant pour augmenter la concentration locale de Rdcsfl dans le tissu.
Dans des systèmes bactériens, on peut de façon avantageuse choisir plusieurs vecteurs d'expression en fonction de l'utilisation envisagée pour la protéine du gène exprimé différentiellement à exprimer. Par exemple, si on veut produire une grande quantité d'une telle protéine, pour produire des anticorps ou pour le criblage de banques de peptides, il peut être souhaitable d'avoir des vecteurs qui dirigent l'expression de niveaux élevés de produits de protéine de fusion faciles à purifier. De tels vecteurs incluent, sans limitation, le vecteur d'expression de E. cpUR278 (Ruther et coli., 1986, EMBO 1.
dans laquelle West un reste propylène éventuellement substitué par un groupement hydroxyle ou un radical alkyle en Ci-C4 ; R6, R7, Rs et Rg, identiques ou différents, représentent un atome d'hydrogène, un radical alkyle en C1-C4 ou hydroxyalkyle en Cl-C4.
La composition selon l'invention peut contenir en plus du ou des 3-amino-2- halogéno-6-alkyl (C1-C4)-phénols, des coupleurs additionnels conventionnellement utilisés pour la teinture de fibres kératiniques. Parmi ces coupleurs, on peut notamment citer les métaphénylènediamines, les méta-aminophénois, les métadiphénols, les coupleurs naphtaléniques et les coupleurs hétérocycliques.
A titre d'exemple, on peut citer le 2-méthyl 5-aminophénol, le 5-N- (sshydroxyéthyl) amino 2-méthyl phénol, le 3-amino phénol, le 1, 3-dihydroxy benzène, le 1, 3dihydroxy 2-méthyl benzène, le 4-chloro 1, 3-dihydroxy benzène, le 2, 4-diamino 1- (filhydroxyéthyloxy) benzène, le 2-amino4- (ss-hydroxyéthylamino) 1-méthoxybenzène, le 1, 3diamino benzène, le 1, 3-bis- (2, 4-diaminophénoxy) propane, la 3-uréido aniline, le 3-uréido 1-diméthylamino benzène, le sésamol, le 1-ss-hydroxyéthylamino-3, 4méthylènedioxybenzène, l'α-naphtol, le 2 méthyl-1-naphtol, le 6-hydroxy indole, le 4hydroxy indole, le 4-hydroxy N-méthyl indole, la 2-amino-3-hydroxy pyridine, la 6-hydroxy benzomorpholine la 3, 5-diamino-2, 6-diméthoxypyridine, le 1-N- (H-hydroxyéthy)) amino-3, 4- méthylène dioxybenzène, le 2, 6-bis- (G-hydroxyéthylamino) toluène et leurs sels d'addition.
La composition tinctoriale conforme à l'invention peut encore contenir au moins une base d'oxydation additionnelle, et qui peut être choisie parmi les bases d'oxydation classiquement utilisées en teinture d'oxydation et parmi lesquelles on peut notamment citer les paraphénylènediamines, les bis-phénylalkylènediamines, les para-aminophénols, les ortho-aminophénols et les bases hétérocycliques différentes des 3-amino pyrazolo-[1, 5-a]pyridines de formule (1) utilisées conformément à l'invention.
Parmi les paraphénylènediamines, on peut plus particulièrement citer à titre d'exemple, la paraphénylènediamine, la paratoluylènediamine, la 2-chloro paraphénylènediamine, la 2, 3-diméthyl paraphénylènediamine, la 2, 6-diméthyl paraphénylènediamine, la 2, 6-diéthyl paraphénylènediamine, la 2, 5-diméthyl
paraphénylènediamine, la N, N-diméthyl paraphénylènediamine, la N, N-diéthyl paraphénylènediamine, la N, N-dipropyl paraphénylènediamine, la 4-amino N, N-diéthyl 3méthyl aniline, la N, N-bis- (ss-hydroxyéthyl) paraphénylènediamine, la4-N, N-bis- (Phydroxyéthyl) amino 2-méthyl aniline, la 4-N, N-bis- (P-hydroxyéthyi) amino 2-chloro aniline, la 2-ss-hydroxyéthyl paraphénylènediamine, la 2-fluoro paraphénylènediamine, la 2-isopropyl paraphénylènediamine, la N- (ss-hydroxypropyl) paraphénylènediamine, la 2-hydroxyméthyl paraphénylènediamine, la N, N-diméthyl 3-méthyl paraphénylènediamine, la N, N- (éthyl, Phydroxyéthyl) para phénylènediam i ne, la N- (P, y-dihydroxypropyl) paraphénylènediamine, la N- (4'-aminophényl) paraphénylènediamine, la N-phényl paraphénylènediamine, la 2-ss-hydroxyéthyloxy paraphénylènediamine, la 2-ss-acétylaminoéthyloxy paraphénylènediamine, la N- (ss-méthoxyéthyl) paraphénylènediamine la 4 aminophenyl pyrroiid ! ne,) a 2-thieny) paraphényiène diam ! ne, te 2-p-hydroxyéthy) am ! no-5-aminototuène et leurs sels d'addition avec un acide.