INPI-France/Brevets-Francais-2024-Chunked huggingface dataset:
On a illustré aux figures 4 et 5 deux variantes de réalisation des douilles 12 présentant des configurations modifiées des pièces de contact 21,
22. En particulier, à la figure 5, la pièce de contact 22 est coudée.
Les pièces de contact 21, 22 sont chacune d'une seule pièce avec l'une respective des lames. Les lames sont réalisées dans un matériau métallique ayant de bonnes caractéristiques électriques ainsi que des caractéristiques mécaniques lui conférant un effet ressort. Ainsi, les douilles sont conformées de sorte que chaque pièce de contact 22 assure sur la lampe suivant la direction axiale du corps de la douille un effort de pression par exemple compris entre 4 N et 10 N. Un matériau pouvant être utilisé pour les lames est par exemple une tôle d'acier laminée à haute limite élastique. De préférence, cette tôle est prérevêtue d'un matériau conducteur
sacrificiel (par exemple du zinc) afin de répondre aux exigences de corrosion.
Dans la bande 32c est découpée une languette 37, en regard d'une découpe de forme similaire du panneau 31d correspondant, et elle est articulée sur le panneau 32ç par une ligne de pliage perpendiculaire à celles séparant les différentes bandes.
Un fourreau 30 étant engagé dans une découpe 33, on le fait coulisser vers le fond 32 (figure 12) avec la face 32ç tournée vers la paroi double 34 correspondante et la languette 37 redressée. Lorsque cette languette atteint la tranche de la paroi double, on l'engage dans la fente 35 correspondante, en même temps que l'évidement dégagé par cette languette 37 et la découpe 38 vient coiffer la partie de la paroi double 34 comprise entre la découpe 33 et la partie supérieure de cette paroi (figure 13).
Pour faciliter la mise en place de la languette 37 dans la fente 35, une languette 38 est avantageusement découpée dans la paroi 34a proprement dite et est apte à être rabattue vers le bas par pivotement autour d'une ligne de pliage parallèle au fond 32.
Après mise en place de la languette 37 dans son logement, on redresse la languette 38, comme indiqué sur la figure 13, et une fois la languette complètement redressée (voir figure 5), le système de verrouillage est dissimulé au regard et les fourreaux 30 sont rendus rigidement solidaires du plateau 31 associé.
Ce mode de mise en aeuvre de l'invention se révèle donc particulièrement avantageux.
Dans toutes ses variantes, l'invention apporte donc un moyen particulièrement simple, assemblable sur les lieux mêmes d'utilisation, pour l'exposition en vente d'articles dans des hypermarchés ou autres lieux de vente.
PROCEDE DE PREPARATION D'ALCOXYAMINES A PARTIR DE NITROXYDES La présente invention a pour objet un procédé de préparation d'hydroxylamines oc,(3,j3-trisubstituées, ci-après désignées par alcoxyamines, obtenues à partir de nitroxydes, utilisables notamment comme amorceurs des polymérisations radicalaires. L'utilisation des alcoxyamines telles que celles dérivées du (2,2,6,6-tétraméthylpipéridinyl)-N-oxyde (TEMPO) dans la préparation des macromolécules a donné lieu à de nombreuses publications.
Si on désigne par :
une alcoxyamine, Y1, y2@ y3, Y4, y5@ y6@ Z étant définis plus loin, le radical carboné Z@ peut être généré par différentes méthodes décrites dans la littérature : décomposition d'un composé azoïque, abstraction d'un atome d'hydrogène sur un substrat approprié, addition d'un radical sur une oléfine. Le radical Z@ peut également être généré à partir d'un composé organométallique comme un organomagnésien Z-MgX tel que décrit par Hawker C. J. et coll. dans Macromolécules 1996,29, 5245- 5254 ou à partir d'un dérivé halogéné Z-X en présence d'un système organométallique comme CuX/bipyridine (X = Cl ou Br) selon une réaction
de type ATRA (Atom Transfer Radical Addition) telle que décrit par Dorota Greszta et coll. dans Macromolecules 1996,29, 7661-7670.
De préférence, X dans le système organométallique représente un atome de brome, de chlore ou d'iode.
la base de données GenBank), Inc W2 (NO d'accès AF050128), lnc W3 (NO d'accès AF043346 et AF 043728), lnc W4 (NO d'accès AF 043347), Ivr1 (NO d'accès U16123 et AF171874) ou encore celle référencée sous le NO d'accès Y16262.
L'utilisation de la saccharose synthase (E. C. 2.4. 1.13) permettrait d'induire une augmentation de la consommation du saccharose dans l'albumen et devrait ainsi diminuer son transport vers l'embryon et réduire la taille de ce dernier et augmenter la taille de l'albumen. Ont peut par exemple utiliser les séquences dérivées des gènes Sh1 (NO d'accès X02382 et X02400 de la base de données GenBank) ou Sus1 (No d'accès L33244 et L22296). b) Protéines du cycle cellulaire On peut induire une augmentation de la division cellulaire localisée dans la zone de transfert par l'utilisation, en tant que séquence nucléotidique d'intérêt, de certaines cyclines, en particulier la cycline D2 décrite par (COCKROFT et al., 2000), ou encore la cystine D3, en vue d'obtenir un meilleur remplissage du grain. c) Protéines de réserve Afin d'augmenter la teneur en différents acides aminés, tels que la lysine ou encore les acides aminés soufrés comme la cystéine et la méthionine, il serait possible de favoriser le transport (flux) de ces acides aminés ou précurseurs de ces acides aminés vers l'albumen à l'aide de séquences nucléotidiques d'intérêt codant pour des transporteurs ou des perméases d'acides aminés, tels que par exemple les perméases de la lysine (CHEN et BUSCH, 1999) et les perméases de la méthionine (FISCHER et aL, 1998). On peut aussi utiliser une séquence codant pour un
transporteur de soufre afin d'augmenter la synthèse d'acides aminés soufrés par les cellules de l'albumen et conduire ainsi à un accroissement de la teneur en ces acides aminés. Des séquences codant pour un transporteur de soufre sont par exemple décrites par HAWKESFORD et al. (2000).
On peut aussi mettre en oeuvre des séquences nucléotidiques d'intérêt codant pour des transporteurs de certains ions ou encore codant pour la ferritine. d) Protéines de défense La séquence nucléotidique d'intérêt peut aussi coder pour une protéine impliquée dans la résistance aux maladies, telles que les chitinases (demande PCT N WO 92/01792), les glucanases (demande PCT N WO 93/02197), l'oxalate oxydase (demande PCT ? WO 94/13790) ou encore les peptides anti-bactériens et/ou antifongiques, en particulier des peptides de moins de 100 acides aminés riches en cystéine comme les thionines ou les défensines de plantes, et plus particulièrement les peptides lytiques de toutes origines comprenant un ou plusieurs ponts disulfures entre les cystéines et des régions comprenant des acides aminés basiques, notamment les peptides lytiques suivants : l'androctonine (demande PCT N'WO 97/30082 et demande PCT/FR 98/01814 déposée le 18 Août 1998) ou la drosomicine (demande n PCT/FR 98/01462 déposée le 8 Juillet 1998).
La séquence nucléotidique d'intérêt peut aussi coder pour une protéine ou un peptide choisi parmi les peptides éliciteurs fongiques, en particulier les élicithines (KAMOUN et al., 1993 ; PANABIERES et al., 1995).
Une protéine de défense d'intérêt peut également être un peptide antimicrobien du type thionine, défencine, knottine, ou une protéine de transfert lipidique (BROEKAERT et al., 1997). Il peut s'agir aussi d'un peptide antifongique PAFP-s de Phytolacca Americana (FENG-SHAO et al., 1999).
e) Molécule si-gnalimétabolisme des hormones La séquence nucléotidique d'intérêt peut aussi coder pour une molécule signale telle que le gène IPT de l'isopentenyl transferase (HEIDEKAMP et al., 1983).
On peut aussi utiliser des séquences des gènes rolC et iaa en vue de la surexpression d'auxine qui stimule aussi la division cellulaire.
On peut également mettre en oeuvre des séquences codant pour des molécules ligands, telles que la protéine CLAVATA 3 d'Arabidopsis. f) Autres séquences nucléotidiques d'intérêt On peut utiliser les séquences des gènes Esr ( embryo surrounding région ) décrits par OPSAHL-FERSTAD et al. (1997) qui sont exprimées spécifiquement dans la région entourant l'embryon et dont une régulation (surexpression ou sous-expression) au niveau de la zone des cellules de transfert pourrait influer sur la taille de l'endosperme ou de son développement.
On peut aussi mettre en oeuvre des séquences mutées ou tronquées des gènes du type polycomb telles que les séquences MEDEA, FIS et FIE (MA, 1999) qui participent au contrôle du développement de l'endosperme avant fécondation et qui interviennent dans la configuration de la chromatine et peuvent ainsi avoir une relation avec le niveau de méthylation de cette dernière. La surexpression de gène du type polycomb muté ou encore l'inhibition de l'expression de tels gènes par des oligonucléotides antisense puissent conduire à un développement plus important de la zone BETL et donc à un meilleur remplissage.
On peut également utiliser des séquences nucléotidiques d'intérêt codant pour des protéines cytotoxiques telles que la barnase ou la toxine diphtérique afin de détruire spécifiquement un tissu, en l'occurence la zone
de transfert, et d'utiliser les faits sur le développement du grain, notamment sur le développement de l'embryon en l'absence de la zone de transfert.
SONDES ET AMORCES SELON L'INVENTION Les acides nucléiques selon l'invention, et en particulier les séquences nucléotidiques SEQ ID NO1 à SEQ ID NO8, leurs fragments d'au moins 12 nucléotides, les séquences ayant au moins 80% d'identité en nucléotides avec au moins une partie des séquences SEQ ID NO1 à SEQ ID NO8, ainsi que les acides nucléiques de séquence complémentaire, sont utiles pour la détection de la présence d'au moins une copie d'une séquence nucléotidique du gène DD1-a ou du gène DD1-b ou encore d'un fragment ou d'un variant allélique de cette dernière dans un échantillon.
Font également partie de l'invention les sondes et amorces nucléotidiques hybridant, dans des conditions d'hybridation de forte stringence, avec un acide nucléique choisi parmi les séquences SEQ ID NO1 à SEQ ID ? 8.
Par conditions d'hybridation de forte stringence, au sens de l'invention, on entend les conditions d'hybridation suivantes : Préhybridation : mêmes conhditions que pour l'hybridation durée : 1 nuit.
Hybridation : 5 x SSPE (0.9 M NaCI, 50 mM phosphate de sodium pH 7.7, 5 mM EDTA) 5 x Denhardt's (0.2% PVP, 0.2% Ficoll, 0.2% SAB) 100 ug/m) ADN de sperme de saumon 0.1% SDS durée : 1 nuit.
En-dehors de leur maintien au niveau des douilles 12, toutes les lames 8 du porte-lampe en l'espèce ne sont maintenues à la surface du support 4 que par l'intermédiaire de ponts 20 réalisés en différents endroits à la surface du support. Chaque pont 20 est formé de la même matière que le support et s'étend d'une seule pièce avec celui-ci. Il recouvre une ou plusieurs des lames 8 afin de les prendre en sandwich entre la face supérieure 14 du support et le pont 20 lui-même. Ce recouvrement est 1o réalisé en laissant à chaque lame 8 une liberté de mouvement, de préférence principalement suivant la direction longitudinale du tronçon recouvert par le pont. Comme on le voit sur la figure 1, la plupart des ponts 20 s'étendent suivant la direction 16 de façon à laisser les lames 8 libres de coulisser par
rapport au support suivant la direction longitudinale 6 du support.
Le porte-lampe présente des zones spécialement dédiées à la réalisation de fonctions d'appui et de centrage par rapport à d'autres pièces du feu, notamment par rapport au socle. Ces différentes zones portent les références 22 sur les figures. Certaines parties 24 du porte-lampe sont destinées à participer à une fonction d'accrochage du porte-lampe sur le socle du feu de façon connue en soi. Il s'agit ici de deux ergots 24 s'étendant en saillie dans deux ouvertures traversantes 26 respectives du support. De plus, le porte-lampe présente des zones 28 généralement contiguës aux douilles 12 ou s'étendant à l'intérieur de celles-ci et assurant des fonctions de protection des pièces de contact des lampes à l'égard des chocs et améliorant également leur isolation électrique. Le porte-lampe 2 comporte à l'un de ses bords une plaquette 30 assurant des fonctions d'identification et de détrompage des différentes versions du porte-lampe (gauche, droite) combinées aux versions conduite à gauche et conduite à droite comme on le
verra plus loin.
Le support 4 présente en regard de certains des tronçons de lames, des ouvertures traversantes 32 laissant voir une partie de ces
tronçons depuis la face arrière du support.
Le schéma électrique du porte-lampe matérialisé par la disposition des lames en vue de la connexion électrique du connecteur et des douilles
n'a pas été décrit et est d'un type classique connu en soi.
En l'espèce, la fabrication du porte-lampe se déroule selon le
procédé suivant.
Tout d'abord, on réalise par découpe dans une tôle les lames 8 en leur donnant globalement la configuration et le positionnement relatifs qu'elles doivent présenter une fois le porte-lampe achevé. Les lames sont à ce stade reliées par des ponts de matière provisoires d'une seule pièce avec les lames de sorte que la découpe produit une pièce unique comprenant toutes les lames. Au cours de l'étape de découpe dans la tôle, on emboutit certaines parties de la tôle de façon à former les pièces de contact 21, 22 destinées à être intégrées au corps des douilles et les parties métalliques
internes au connecteur 10.
Cette pièce formant les lames est placée dans un moule de surmoulage. Dans ce moule, on surmoule la matière plastique du support 4 sur la pièce comprenant les lames. Au cours de la fermeture du moule, en préalable à l'injection, la plupart des ponts de matière reliant les lames les unes aux autres sont coupés par des outils de coupe prévus à cette fin dans le moule. Les ponts de matière sont donc ainsi supprimés juste avant l'injection. Au cours du surmoulage sont également formés le connecteur 10
et chacune des douilles de lampe.
A l'issu du surmoulage, on ouvre le moule et on extrait la pièce qui amorce alors son refroidissement. Compte tenu des différences de coefficient de dilatation entre la matière plastique du support et les parties métalliques, ce refroidissement produit progressivement une déformation de l'ensemble de la pièce par effet bilame principalement suivant la direction 6, puisque le retrait des deux matières s'effectue principalement suivant la direction
longitudinale 6 du support.
D-3 : Dispersion D-1 dans laquelle on a ajouté un polymère anionique [poly (acide acrylique) Mw 2000] (0,5 mg/nr'de TiOz). Le pH de la dispersion est ajusté à 5,5.
D-4 : Dispersion D-1 dans laquelle on a ajouté un polymère cationique (Jeffamine 2000) (5 mg/m2 de Ti02). Le pH de la dispersion est ajusté à 5,5.
D-5 : dispersion D-1 dans laquelle on a ajouté un polymère ampholyte AA/MAPTAC 1/1 (0,1 mg/m2 de Tri02). Le pH de la dispersion est ajusté à 7,5.
D-6 : dispersion D-1 dans laquelle on a ajouté un polymère ampholyte AA/MAPTAC 7/3 (0,1 mg/m2 de Tri02). Le pH de la dispersion est ajusté à 7,5.
D-7 : Dispersion D-1 dans laquelle on a ajouté un polymère ampholyte AAJMAPTAC 1/3 (0, lmg/ml de Trio2). La suspension flocule aussitôt ce qui ne permet pas la formation d'une couche.
D-8 : Dispersion D-0 dans laquelle on a ajouté de l'acide citrique (agent dispersant) (2mg/m2 de Tir2) et un polymère ampholyte AA/MAPTAC 7/3 (0, 1mg/m2 de Tic2). Le pH de la dispersion est ajusté à 7, 5.
D-9 : A la dispersion D-0, on ajoute de l'acide citrique (2 mg/m2 de TiO2) D-10 : A la dispersion D-0, on ajoute de l'acide polyacrylique (agent dispersant) (0,5mg/m2 de TiO2) ayant une masse moléculaire supérieure à 10000. La suspension s'agrège dans le temps (observation faite en mesurant la taille des particules en suspension par diffusion quasiélastique de la lumière).
Les résultats sont reportés dans le tableau suivant :
Dispersion Apparence Angle de Rendement % TiO2 éliminé du film contact d'oxydation 0 D-0 (référence) trouble 30 82% 58% D-1 comparatif trouble 26 87, 8% 28% D-2 comparatif trouble 9 97,5 % 47 % D-3 comparatif trouble 6 86, 6% 20% D-4 comparatif taches 17 39% Non mesurable D-5 invention invisible 5 93, 9 22% D-6 invention invisible 5 86, 6 % 60% D-8 invention invisible 5 72% 45% D-9 comparatif invisible 5 82,9 % 94 %
Cet exemple montre que les dispersions selon l'invention permettent d'obtenir des couches invisibles présentant : - un effet photocatalytique voisin de celui obtenu à partir d'une dispersion de TiO2 de pH 1, 5 (D-0) - une rémanence élevée - une hydrophilie accrue retardant l'encrassement de la surface par des polluants organiques, et ce tout en conservant un rendement d'oxydation élevé.
Par ailleurs, les dispersions de l'invention sont stables.
NOUVEAUX COMPOSES POUR DES APPLICATIONS A LA RADIOIMMUNOSCINTIGRAPHIE ET/OU A LA RADIOIMMUNOTHERAPIE DES CANCERS DES CANCERS L'invention a pour objet de nouveaux composés utilisables dans le domaine de la radioimmunoscintigraphie, de la radioimmunothérapie, notamment des cancers, du traitement des déchets radioactifs, du dosage ou de la purification des radionucléides et des métaux, ainsi que les procédés de préparation de ces composés.
L'objectif de la radioimmunothérapie (RIT) est de détruire des cellules cibles malignes grâce à l'utilisation d'un radionucléide associé à un anticorps. Deux principales techniques sont utilisées : la première dite en un temps, utilise comme agent thérapeutique un anticorps radiomarqué. Cette technique pose cependant des problèmes de fixation non-spécifique importants notamment au niveau du foie et des reins. La seconde dite en deux temps (1-2) (système A. E. S. ) permet de palier ces problèmes de fixation non-spécifique : elle consiste dans un premier temps à injecter un anticorps bispécifique, puis après un délai de deux à trois jours (nécessaire à l'élimination des anticorps non fixés), une molécule immunospécifique (hétéropeptide bivalent), vectrice du radionucléide (figure 1). Du fait de sa petite taille, l'hétéropeptide bivalent diffuse rapidement vers la cible tumorale et la proportion de l'hétéropeptide radiomarqué non fixé est rapidement éliminée de l'organisme.
Le système en deux temps a fait l'objet d'applications cliniques avec un hétéropeptide bivalent nommé diDTPA-TL (Schéma 1) radiomarqué par l''I ou par 1""In. Ce dernier ne permet cependant pas le couplage d'un agent chélatant bifonctionnel (BCA) complexant d'autres radionucléides.
Il est maintenant clairement démontré qu'un des paramètres fondamentaux qui va influencer l'efficacité de la RIT est le choix du radioélément (3). En effet, les données radiobiologiques caractéristiques de chaque radionucléide comme le transfert d'énergie linéique et le parcours moyen dans la matière doivent être pris en compte de façon à délivrer une dose maximale dans la cible et minimale en dehors.
Trois précédents brevets décrivent le peptide 740 et son dérivé AG 8-0 (schémas 2 et 3) synthétisés sur support solide. Le peptide 740 comporte deux motifs HSGL, responsables des propriétés de reconnaissance vis-à-vis de l'anticorps bispécifique F6-679, reliés entre eux par une tyrosine et une chaîne latérale Gly-GlyGly. La présence des deux motifs HSGL permet d'établir un pont entre deux anticorps préalablement fixés sur la tumeur et confère au système une meilleure stabilite du radioimmunoconjugué sur la cellule cible tumorale.
Résines PS (%) SO2Cl(%) SO3Na(%) TyrOMe(%) BIOTYR 1 10 1 n 12 BIOTYR 2 10 5 74 11 BIOTYR 3 7, 5 4 78,5 10 BIOTYR 5 8 0 82 10 BI OTYR 6 1 78 12,5 BIOTYR 7 9 78 11 BIOTYR 8 7, 5 2 78 12,5 EXEMPLE 3 : ÉTUDE COMPARATIVE DE L'ADSORPTION DES FACTEURS DE LA COAGULATION SUR LES RÉSINES BIOTYR 1 ET PROTÉINE A-SEPHAROSE # 1) Protocole type Les caractéristiques du dispositif d'épuration utilisé sont les suivantes : - Colonnes utilisées : Colonnes Bio Rad û de 4 cm de hauteur, 0, 7 cm de diamètre, remplies soit avec 1,7 ml d'une suspension de 0, 480 g de résine BIOTYR 1 telle que décrite dans le Tableau 1 ci-dessus pour 1 ml de tampon véronal, soit avec 1 ml d'un gel de Protéine A-Sépharose @ à 0, 270 g pour 1 ml de tampon véronal.
Les colonnes sont équilibrées en tampon véronal pH 7, 36.
- Débit : 0, 1 ml/mn en circulation fermée continue - Température : 3 7OC - Plasma utilisé : 6 ml de plasma normal pauvre en plaquettes (PPP) prélevé dans l'heure et mis en circulation fermée dans le dispositif pendant 90 mn. Plusieurs plasmas ont été examinés pour toutes les expériences réalisées. Des prélèvements sont effectués aux temps suivants :
- TO : avant contact avec les résines, - T : après 15 minutes de contact, - T2 : après 30 minutes de contact, - T3 : après 45 minutes de contact, - T4 : après 60minutes de contact, - T5 : après 90 minutes de contact.
Le même plasma a également été maintenu à 37 C et laissé sur la pai liasse sans être mis en contact avec les résines et a subi les mêmes prélèvements afin de servir de témoin (Témoin 1).
Le même plasma a également été mis en circulation à 37 C au 1 travers d'une cotonne Bio Rad # ne contenant pas de résine et a subi les mêmes prélèvements afin de déterminer la stabilité des différents facteurs étudiés dans le système utilisé (Témoin 2).
Ces prélèvements permettent de faire une cinétique d'adsorption des différents facteurs étudiés.
2) Dosasse des protéines plasmatiques 2. 1) Mesure de l'activité anti-FVIII Le principe de ce dosage (Kasper et al., Thromb. Diath. Haemorr., 1 1975, 34, 869-872) est la mesure de l'activité coagulante du FVIII résiduel après incubation d'un mélange à volume égal, d'un pool de plasmas de référence (PR) contenant 100 % de tous les facteurs de la coagulation dont le FVIII (commercialisé 1 par la société DADE-Behring, France) et de plasma à tester, pendant 2 heures à 37Oc.
1 Si l'anomalie du plasma à tester est causée par un facteur déficient, elle sera corrigée en présence de plasma normal. Si l'anomalie est secondaire à la présence d'un inhibiteur, elle ne sera pas rectifiée par la présence du plasma normal.
Le taux d'anticorps anti-FVIII est déterminé selon le principe de ce dosage. Le titre en anticorps anti-FVIII est défini en Unités Bethesda (UB) par ml de plasma. 1 UB correspond à la concentration d'anticorps capable d'inhiber 50% du facteur VIII dans 1 ml de plasma sain après 2 heures d'incubation à 37Oc.
2. 2) Dosage des IgG totales Ce dosage est réalisé par immuno-diffusion radiale (IDR) ou par 1 ELISA (Enzyme Linked Immuno-sorbent Assay).
2. 2. 1) Dosage par IDR Le plasma à tester est déposé dans un puits (5ut1) pratiqué dans un gd d'agarose (plaques NOR PARTIGEN R) gG HC, Berhing) auquel est incorporé un ant) sérum spécifique dirigé contre la chaîne y des IgG humaines. Selon la méthodologie classique. après 2 jours de diffusion, le diamètre des anneaux de précipitation est mesuré à 0, 1 mm près, à l'aide d'une loupe graduée. Le carré du c diamètre de l'anneau de précipitation est proportionnel à la concentration en antigène(IgG à doser), le résultat est exprimé en mg'ml ou en g/1.
2.2.2) Dosage par ELISA Selon le protocole classique ELISA, des puits de plaques de microtitration sont couplés avec 100 l d'anticorps anti-IgG humaines à 5 g/ml (SIGMA). Après saturation avec une solution de gélatine de poisson, les IgG à doser sont mises à incuber pendant 2 heures à température ambiante. Les IgG à doser sont révélées par action d'anti-IgG biotinylés (SIGMA), après 2 heures d'incubation à température ambiante. 100 ni d'une solution de Streptavidine-peroxydase (SIGMA) sont ensuite ajoutés pendant 15 minutes à 37 C.
La révélation se fait avec un substrat tétraméthylbenzidine dichtorhydrate (TMB) en présence de peroxyde d'hydrogène (HO :). La réaction est arrêtée au bout de 5 minutes, par addition de 100 nul d'une solution d'acide sulfurique 2 1\1. La lecture de la densité optique (D. O.) se fait à 450 nm avec un lecteur de plaques automatique.
Une gamme étalon est établie dans les mêmes conditions à l'aide d'Liiie sollitioii d'l, d'une solution d'IgG étalon (Bio-Rad).
2. 3) Dosage des facteurs de la coagulation Les dosages des facteurs de la coagulation (Fil, FV. FVII + X) et du fibrinogène sont classiquement réalisés par dosages chronométriques ou amidolytiques par addition d'un substrat chromogénique.
En particulier. l'observation microscopique des résines permet d'avoir des informations sur la forme et la distribution de taille des particules avant et après chaque étape de la synthèse.