REVENDICATIONS 1. Polypeptide de fusion caractérisé en ce qu'il comprend a) un premier polypeptide constitué d'une acétyl cholinestérase monomérique ou un variant biologiquement actif de ladite acétylcholinestérase monomérique b) un second polypeptide constitué d'un récepteur protéique spécifique d'une molécule ligand. 2. Polypeptide selon la revendication 1, caractérisé en ce qu'il s'agit d'un polypeptide recombinant. 3. Polypeptide selon l'une des revendications 1 et 2, caractérisé en ce que le polynucléotide codant pour celui-ci hybride, dans des conditions d'hybridation fortement stringentes, avec au moins l'un des oligonucléotides suivants : a) un oligonucléotide codant pour l'un des peptides suivants : - SEQ ID N08 : SEDCLY - SEQ ID N09 : SEDCLYLN - SEQ ID N010 : FGESAG b) un oligonucléotide comprenant l'une des séquences nucléotidiques suivantes - SEQ ID N 11 : DSHGARGAYTGYYTNTAY, dans laquelle D représente A, T ou G S représente G ou C H représente C, A ou T R représente G ou A Y représente C ou T ; et N représente A, T, G ou C - SEQ ID N012 : DSHGARGAYTGYYTNTAYHTNAAY, dans laquelle D représente A, T ou G S représente G ou C H représente C, A ou T R représente G ou A Y représente C ou T ; et N représente A, T, G ou C c) un oligonucléotide comprenant la séquence SEQ ID N013 suivante TTYGGDGARWSDGCNGG, dans laquelle D représente A, T ou G S représente G ou C R représente G ou A W représente A ou T Y représente C ou T ; et N représente A, T, G ou C d) un oligonucléotide comprenant l'une des séquences suivantes SEQ ID N05 : AGC GAG GAC TGC CTC TAC SEQ ID N06 : AGC GAG GAC TGC CTC TAC CTC AAC; et SEQ ID N07 : TTT GGG GAG AGT GCC GGG. 4. Polypeptide selon l'une quelconque des revendications 1 à 3, caractérisé en ce que 1'acétylcholinestérase monomérique ou un variant biologiquement actif de l'acétylchoîinestérase monomérique provient de Bungarus fasciatus. 5. Polypeptide selon la revendication 4, caractérisé en ce que l'acétylcholinestérase monomérique comprend la séquence d'acides aminés SEQ ID N0l suivante Met Pro Ser Cys Gln Pro Gly Lys Met Pro Ala Pro Trp Pro Trp Trp 15 10 15 Leu Leu Cys Ile Pro Ser Cys Val Ala Val Leu Gln Leu Leu Pro Gly 20 25 30 Arg Ala Gly Glu Leu Lys Val Ser Thr Gln Thr Gly Ser Val Arg Gly 35 40 45 Leu Ser Leu Pro Val Leu Asp Gly His Val Ser Ala Phe Leu Gly Ile 50 55 60 Pro Phe Ala Glu Pro Pro Leu Gly Arg Met Arg Phe Leu Arg Pro Glu 65 70 75 80 Pro Val Lys Pro Trp Gln His Val Leu Asp Ala Thr Ser Tyr Lys Pro 85 90 95 Ala Cys Tyr Gln Met Val Asp Thr Ser Tyr Pro Gly Phe Gln Gly Thr 100 105 110 Glu Met Trp Asn Pro Asn Arg Gly Met Ser Glu Asp Cys Leu Tyr Leu 115 120 125 Asn Ile Trp Val Pro Ser Pro Arg Pro Lys Asp Ala Pro Val Leu Val 130 135 140 Trp Ile Tyr Gly Gly Gly Phe Tyr Ser Gly Ala Ala Ser Leu Asp Val 145 150 155 160 Tyr Asp Gly Arg Phe Leu Thr Tyr Thr Gln Asn Val Ile Leu Val Ser 165 170 175 Leu Ser Tyr Arg Val Gly Ala Phe Gly Phe Leu Gly Leu Pro Gly Ser 180 185 190 Pro Glu Ala Pro Gly Asn Met Gly Leu Leu Asp Gln Arg lieu Ala Leu 195 200 205 Gln Trp Ile Gln Asn Asn Ile His Pro Phe Gly Gly Asn Pro Arg Ala 210 215 220 Val Thr Val Phe Gly Glu Ser Ala Gly Ala Ala Ser Val Gly Met His 225 230 235 240 Leu Leu Ser Thr Gln Ser Arg Thr Leu Phe Gln Arg Ala Ile Leu Gln 245 250 255 Ser Gly Gly Pro Asn Ala Pro Trp Ala Thr Val Thr Pro Ala Glu Ser 260 265 270 Arg Gly Arg Ala Ala Leu Leu Gly Lys Gln Leu Gly Cys His Phe Asn 275 280 285 Asn Asp Ser Glu Leu Val Ser Cys Leu Arg Ser Lys Asn Pro Gln Glu 290 295 300 Leu Ile Asp Glu Glu Trp Ser Val Leu Pro Tyr Lys Ser Ile Phe Arg 305 310 315 320 Phe Pro Phe Val Pro Val Ile Asp Gly Asp Phe Phe Pro Asp Thr Pro 325 330 335 Glu Ala Met Leu Ser Ser Gly Asn Phe Lys Glu Thr Gln Val Leu Leu 340 345 350 Gly Val Val Lys Asp Glu Gly Ser Tyr Phe Leu Ile Tyr Gly Leu Pro 355 360 365 Gly Phe Ser Lys Asp Asn Glu Ser Leu Ile Ser Arg Ala Asp Phe Leu 370 375 380 Glu Gly Val Arg Met Ser Val Pro His Ala Asn Asp Ile Ala Thr Asp 385 390 395 400 Ala Val Val Leu Gln Tyr Thr Asp Trp Gln Asp Gln Asp Asn Arg Glu 405 410 415 Lys Asn Arg Glu Ala Leu Asp Asp Ile Val Gly Asp His Asn Val Ile 420 425 430 Cys Pro Val Val Gln Phe Ala Asn Asp Tyr Ala Lys Arg Asn Ser Lys 435 440 445 Val Tyr Ala Tyr Leu Phe Asp His Arg Ala Ser Asn Leu Leu Trp Pro 450 455 460 Pro Trp Met Gly Val Pro His Gly Tyr Glu Ile Glu Phe Val Phe Gly 465 470 475 480 Leu Pro Leu Asn Asp Ser Leu Asn Tyr Thr Pro Gln Glu Lys Glu Leu 485 490 495 Ser Arg Arg Met Met Arg Tyr Trp Ala Asn Phe Ala Arg Thr Gly Asn 500 505 510 Pro Thr Asp Pro Ala Asp Lys Ser Gly Ala Trp Pro Thr Tyr Thr Ala 515 520 525 Ser Gln Pro Gln Tyr Val Gln Leu Asn Thr Gln Pro Leu Ala Thr Gln 530 535 540 Pro Ser Leu Arg Ala Gln Ile cys Ala Phe Trp Asn His Phe Leu Pro 545 550 555 560 Lys Leu Leu Asn Ala Thr 565 6. Polypeptide selon l'une des revendications 1 à 5, caractérisé en ce que le récepteur protéique est un anticorps ou une partie d'anticorps. 7. Polypeptide selon la revendication 6, caractérisé en ce que le récepteur protéique est le fragment Fab ou le fragment (Fab' > 2 d'un anticorps. 8. Polypeptide selon la revendication 6, caractérisé en ce que le récepteur protéique est un fragment scFv. 9. Polypeptide selon la revendication 8, caractérisé en ce qu'il comprend la séquence en acides aminés SEQ ID N02 suivante Met Pro Ser Cys Gln Pro Gly Lys Met Pro Ala Pro Trp Pro Trp Trp 1 5 10 15 Leu Leu Cys Ile Pro Ser Cys Val Ala Val Leu Gln Leu Leu Pro Gly 20 25 30 Arg Ala Gly Glu Leu Lys Val Ser Thr Gin Thr Gly Ser Val Arg Gly 35 40 45 Leu Ser Leu Pro Val Leu Asp Gly His Val Ser Ala Phe Leu Gly Ile 50 55 60 Pro Phe Ala Glu Pro Pro Leu Gly Arg Met Arg Phe Leu Arg Pro Glu 65 70 75 80 Pro Val Lys Pro Trp Gln His Val Leu Asp Ala Thr Ser Tyr Lys Pro 85 90 95 Ala Cys Tyr Gln Met Val Asp Thr Ser Tyr Pro Gly Phe Gln Gly Thr 100 105 110 Glu Met Trp Asn Pro Asn Arg Gly Met Ser Glu Asp Cys Leu Tyr Leu 115 120 125 Asn Ile Trp Val Pro Ser Pro Arg Pro Lys Asp Ala Pro Val Leu Val 130 135 140 Trp Ile Tyr Gly Gly Gly Phe Tyr Ser Gly Ala Ala Ser Leu Asp Val 145 150 155 160 Tyr Asp Gly Arg Phe Leu Thr Tyr Thr Gln Asn Val Ile Leu Val Ser 165 170 175 Leu Ser Tyr Arg Val Gly Ala Phe Gly Phe Leu Gly Leu Pro Gly Ser 180 185 190 Pro Glu Ala Pro Gly Asn Met Gly Leu Leu Asp Gln Arg Leu Ala Leu 195 200 205 Gln Trp Ile Gln Asn Asn Ile His Pro Phe Gly Gly Asn Pro Arg Ala 210 215 220 Val Thr Val Phe Gly Glu Ser Ala Gly Ala Ala Ser Val Gly Met His 225 230 235 240 Leu Leu Ser Thr Gln Ser Arg Thr Leu Phe Gln Arg Ala Ile Leu Gln 245 250 255 Ser Gly Gly Pro Asn Ala Pro Trp Ala Thr Val Thr Pro Ala Glu Ser 260 265 270 Arg Gly Arg Ala Ala Leu Leu Gly Lys Gln Leu Gly Cys His Phe Asn 275 280 285 Asn Asp Ser Glu Leu Val Ser Cys Leu Arg Ser Lys Asn Pro Gln Glu 290 295 300 Leu Ile Asp Glu Glu Trp Ser Val Leu Pro Tyr Lys Ser Ile Phe Arg 305 310 315 320 Phe Pro Phe Val Pro Val Ile Asp Gly Asp Phe Phe Pro Asp Thr Pro 325 330 335 Glu Ala Met Leu Ser Ser Gly Asn Phe Lys Glu Thr Gln Val Leu Leu 340 345 350 Gly Val Val Lys Asp Glu Gly Ser Tyr Phe Leu île Tyr Gly Leu Pro 355 360 365 Gly Phe Ser Lys Asp Asn Glu Ser Leu Ile Ser Arg Ala Asp Phe Leu 370 375 380 Glu Gly Val Arg Met Ser Val Pro His Ala Asn Asp Ile Ala Thr Asp 385 390 395 400 Ala Val Val Leu Gln Tyr Thr Asp Trp Gln Asp Gln Asp Asn Arg Glu 405 410 415 Lys Asn Arg Glu Ala Leu Asp Asp Ile Val Gly Asp His Asn Val Ile 420 425 430 Cys Pro Val Val Gln Phe Ala Asn Asp Tyr Ala Lys Arg Asn Ser Lys 435 440 445 Val Tyr Ala Tyr Leu Phe Asp His Arg Ala Ser Asn Leu Leu Trp Pro 450 455 460 Pro Trp Met Gly Val Pro His Gly Tyr Glu Ile Glu Phe Val Phe Gly 465 470 475 480 Leu Pro Leu Asn Asp Ser Leu Asn Tyr Thr Pro Gln Glu Lys Glu Leu 485 490 495 Ser Arg Arg Met Met Arg Tyr Trp Ala Asn Phe Ala Arg Thr Gly Asn 500 505 510 Pro Thr Asp Pro Ala Asp Lys Ser Gly Ala Trp Pro Thr Tyr Thr Ala 515 520 525 Ser Gln Pro Gln Tyr Val Gln Leu Asn Thr Gln Pro Leu Ala Thr Gln 530 535 540 Pro Ser Leu Arg Ala Gln Ile Cys Ala Phe Trp Asn His Phe Leu Pro 545 550 555 560 Lys Leu Leu Asn Ala Thr Glu Gln Lys Leu Ile Ser Glu Glu Asp Leu 565 570 575 Asn Ala Ala Gln Pro Ala Met Ala Gln Val Lys Leu Gln Gln Ser Gly 580 585 590 Ala Glu Leu Met Lys Pro Gly Ala Ser Val Lys Ile Ser Cys Lys Ala 595 600 605 Thr Gly Tyr Thr Phe Ser Ser Tyr Trp île Glu Trp Val Lys Gln Arg 610 615 620 Pro Gly Tyr Gly Leu Glu Trp Ile Gly Glu Ile Leu Pro Gly Ser Gly 625 630 635 640 Ser Thr Ile Tyr Ser Thr Lys Phe Lys Gly Lys Val Thr Phe Thr Ala 645 650 655 Glu Thr Ser Ser Asn Thr Ala Tyr Met Gln Leu Ser Arg Leu Thr Ser 660 665 670 Glu Asp Ser Ala Val Tyr Tyr Cys Ala Arg Arg Trp Leu Tyr Phe Ser 675 680 685 Phe Asp Tyr Trp Gly Gln Gly Thr Thr Val Thr Val Ser Ser Gly Gly 690 695 700 Gly Gly Ser Gly Gly Gly Gly Ser Gly Gly Gly Gly Ser Asp Ile Glu 705 710 715 720 Leu Thr Gln Ser Pro Ser Ile Met Ala Ala Ser Leu Gly Gln Lys Val 725 730 735 Thr Met Thr Cys Ser Ala Ser Ser Ser Val Ser Ser Ser Tyr Leu His 740 745 750 Trp Phe Gln Gln Lys Ser Gly Ala Ser Pro Lys Pro Leu Ile His Arg 755 760 765 Thr Ser Asn Leu Ala Ser Gly Val Pro Ala Arg Phe Ser Gly Ser Gly 770 775 780 Ser Gly Thr Ser Tyr Ser Leu Thr Ile Ser Ser Val Glu Ala Glu Asp 785 790 795 800 Asp Ala Thr Tyr Tyr Cys Gln Gln Trp Ser Gly Tyr Pro Phe Thr Phe 805 810 815 Gly Ala Gly Thr Lys Leu Glu Ile Lys Arg 820 825 10. Polypeptide selon l'une quelconque des revendications 6 à 8, caractérisé en ce que l'anticorps ou la partie d'anticorps est dirigé contre une cytokine ou une partie biologiquement active d'une cytokine. 11. Polypeptide selon l'une quelconque des revendications 6 à 8, caractérisé en ce que l'anticorps ou la partie d'anticorps est dirigé contre tout ou partie d'un antigène, en particulier un antigène bactérien, viral ou fongique. 12. Polypeptide selon l'une des revendications 1 à 5, caractérisé en ce que le récepteur protéique est une lectine. 13. Polypeptide selon l'une quelconque des revendications 1 à 5, caractérisé en ce que le récepteur protéique est une protéine de type avidine ou streptavidine, ou de type biotine. 14. Réactif de diagnostic, caractérisé en ce qu'il comprend un polypeptide de fusion selon l'une quelconque des revendications 1 à 13, le cas échéant en association avec un ou plusieurs excipients biocompatibles. 15. Ensemble de réactifs de diagnostic, caractérisé en ce qu'il comprend a) un réactif comprenant une molécule reconnaissant spécifiquement un analyte à rechercher dans un échantillon, ladite molécule étant couplée à une molécule de type biotine b) un polypeptide de fusion selon la revendication 13, dans lequel le récepteur protéique est une molécule de type avidine ou streptavidine. 16. Trousse de détection d'une molécule ligand dans un échantillon, caractérisée en ce qu'elle comprend a) un polypeptide selon l'une des revendications 1 à 13 ou un réactif de diagnostic selon la revendication 14 ou encore un ensemble de réactifs selon la revendication 15 b) le cas échéant, un substrat de l'acétyl cholinestérase c) le cas échéant, un témoin de contrôle positif comprenant une quantité ou une concentration déterminée de la molécule ligand recherchée. 17. Procédé de détection d'une molécule ligand dans un échantillon, caractérisé en ce qu'il comprend les étapes suivantes a) mise en contact d'un polypeptide selon l'une des revendications 1 à 13 ou d'un réactif de diagnostic selon la revendication 14 avec un échantillon susceptible de contenir la molécule ligand recherchée b) mise en évidence du complexe formé entre, d'une part, le polypeptide ou le réactif de diagnostic et, d'autre part, la molécule ligand éventuellement présente dans l'échantillon à analyser. 18. Polynucléotide caractérisé en ce qu'il code pour un polypeptide de fusion selon l'une quelconque des revendications 1 à 13. 19. Polynucléotide selon la revendication 18, caractérisé en ce qu'il comprend la séquence nucléotidique SEQ ID N03 suivante ATGCCCTCCT GCCAGCCTGG CAAGATGCCT GCGCCGTGGC CTTGGTGGCT CCAGCTCCTC 60 CTTTGCATCC CGTCCTGTGT AGCGGTTTTG CCCGGCCGGG CAGGCGAGCT GAAAGTGTCC 120 ACCCAGACTG GCTCGGTGCG TGGCCTGAGC CTGCCGGTTC TCGACGGCCA CGTCTCGGCC 180 TTCCTAGGCA TCCCCTTTGC GGAGCCTCCC CTGGGCAGGA TGCGCTTCCT GCGCCCTGAG 240 CCCGTCAAGC CCTGGCAGCA CGTCCTGGAC GCCACTTCCT ACAAGCCCGC CTGCTACCAG 300 ATGGTGGACA CCAGCTACCC AGGCTTCCAG GGCACGGAGA TGTGGAACCC CAACCGGGGC 360 ATGAGCGAGG ACTGCCTCTA CCTCAACATC TGGGTGCCCT CCCCGCGCCC CAAGGATGCC 420 CCCGTCCTGG TCTGGATCTA CGGAGGGGGC TTCTACAGCG GCGCTGCCTC CCTGGACGTC 480 TATGACGGCC GCTTCCTGAC CTACACGCAG AACGTCATCC TGGTCTCCCT CAGCTACCGT 540 GTGGGGGCCT TCGGCTTTTT GGGCCTCCCG GGAAGTCCAG AGGCCCCGGG AAACATGGGG 600 CTGCTGGACC AGCGCTTGGC CCTGCAGTGG ATCCAGAACA ACATCCATCC TTTTGGGGGC 660 AATCCGAGGG CGGTCACCGT CTTTGGGGAG AGTGCCGGGG CCGCTTCGGT GGGCATGCAC 720 CTGCTTTCCA CCCAGAGCCG CACCCTCTTC CAGCGGGCCA TTCTGCAGAG CGGCGGCCCC 780 AACGCACCGT GGGCCACCGT CACGCCTGCC GAAAGCCGGG GCCGGGCGGC CCTTCTGGGA 840 AAGCAGCTGG GCTGCCACTT CAACAACGAC TCCGAGCTGG TCAGTTGCTT GCGCTCGAAA 900 AACCCCCAGG AGTTGATTGA CGAGGAGTGG TCCGTCCTGC CCTACAAGAG CATTTTCCGC 960 TTCCCCTTCG TCCCGGTCAT TGACGGGGAC TTCTTTCCAG ATACCCCCGA GGCCATGCTG 1020 AGCTCGGGCA ACTTCAAGGA GACCCAGGTG TTGCTGGGCG TGGTGAAGGA CGAGGGCTCC 1080 TACTTCCTGA TCTACGGGCT GCCTGGCTTC AGCAAGGACA ACGAGAGCCT CATCAGCCGG 1140 GCCGACTTCC TGGAAGGGGT GCGGATGAGC GTGCCCCACG CCAACGACAT CGCCACTGAT 1200 GCCGTGGTGC TGCAATACAC TGACTGGCAG GACCAGGACA ACAGGGAGAA GAACCGGGAG 1260 GCCCTGGACG ACATCGTGGG AGACCACAAC GTCATCTGCC CGGTCGTGCA GTTCGCCAAC 1320 GACTACGCCA AGCGCAACAG CAAGGTGTAC GCCTACCTGT TTGACCACCG GGCCTCCAAC 1380 CTCCTCTGGC CCCCCTGGAT GGGGGTCCCC CATGGCTACG AGATCGAGTT TGTCTTTGGA 1440 TTGCCGCTCA ACGACAGCCT GAACTACACG CCCCAAGAGA AGGAGCTGAG CCGCAGAATG 1500 ATGCGCTACT GGGCCAACTT CGCCCGGACA GGGAACCCCA CCGACCCTGC CGATAAGAGC 1560 GGGGCCTGGC CCACCTACAC CGCCTCCCAG CCGCAGTATG TCCAGCTCAA CACCCAGCCG 1620 CTGGCCACCC AACCCAGCCT GCGGGCCCAG ATCTGCGCCT TCTGGAACCA CTTCCTCCCC 1680 AAACTGCTGA ACGCCACA 1698 20. Polynucléotide selon l'une des revendications 18 ou 19, caractérisé en ce qu'il comprend la séquence nucléotidique SEQ ID N04 suivante ATGCCCTCCT GCCAGCCTGG CAAGATGCCT GCGCCGTGGC CTTGGTGGCT CCAGCTCCTC 60 CTTTGCATCC CGTCCTGTGT AGCGGTTTTG CCCGGCCGGG CAGGCGAGCT GAAAGTGTCC 120 ACCCAGACTG GCTCGGTGCG TGGCCTGAGC CTGCCGGTTC TCGACGGCCA CGTCTCGGCC 180 TTCCTAGGCA TCCCCTTTGC GGAGCCTCCC CTGGGCAGGA TGCGCTTCCT GCGCCCTGAG 240 CCCGTCAAGC CCTGGCAGCA CGTCCTGGAC GCCACTTCCT ACAAGCCCGC CTGCTACCAG 300 ATGGTGGACA CCAGCTACCC AGGCTTCCAG GGCACGGAGA TGTGGAACCC CAACCGGGGC 360 ATGAGCGAGG ACTGCCTCTA CCTCAACATC TGGGTGCCCT CCCCGCGCCC CAAGGATGCC 420 CCCGTCCTGG TCTGGATCTA CGGAGGGGGC TTCTACAGCG GCGCTGCCTC CCTGGACGTC 480 TATGACGGCC GCTTCCTGAC CTACACGCAG AACGTCATCC TGGTCTCCCT CAGCTACCGT 540 GTGGGGGCCT TCGGCTTTTT GGGCCTCCCG GGAAGTCCAG AGGCCCCGGG AAACATGGGG 600 CTGCTGGACC AGCGCTTGGC CCTGCAGTGG ATCCAGAACA ACATCCATCC TTTTGGGGGC 660 AATCCGAGGG CGGTCACCGT CTTTGGGGAG AGTGCCGGGG CCGCTTCGGT GGGCATGCAC 720 CTGCTTTCCA CCCAGAGCCG CACCCTCTTC CAGCGGGCCA TTCTGCAGAG CGGCGGCCCC 780 AACGCACCGT GGGCCACCGT CACGCCTGCC GAAAGCCGGG GCCGGGCGGC CCTTCTGGGA 840 AAGCAGCTGG GCTGCCACTT CAACAACGAC TCCGAGCTGG TCAGTTGCTT GCGCTCGAAA 900 AACCCCCAGG AGTTGATTGA CGAGGAGTGG TCCGTCCTGC CCTACAAGAG CATTTTCCGC 960 TTCCCCTTCG TCCCGGTCAT TGACGGGGAC TTCTTTCCAG ATACCCCCGA GGCCATGCTG 1020 AGCTCGGGCA ACTTCAAGGA GACCCAGGTG TTGCTGGGCG TGGTGAAGGA CGAGGGCTCC 1080 TACTTCCTGA TCTACGGGCT GCCTGGCTTC AGCAAGGACA ACGAGAGCCT CATCAGCCGG 1140 GCCGACTTCC TGGAAGGGGT GCGGATGAGC GTGCCCCACG CCAACGACAT CGCCACTGAT 1200 GCCGTGGTGC TGCAATACAC TGACTGGCAG GACCAGGACA ACAGGGAGAA GAACCGGGAG 1260 GCCCTGGACG ACATCGTGGG AGACCACAAC GTCATCTGCC CGGTCGTGCA GTTCGCCAAC 1320 GACTACGCCA AGCGCAACAG CAAGGTGTAC GCCTACCTGT TTGACCACCG GGCCTCCAAC 1380 CTCCTCTGGC CCCCCTGGAT GGGGGTCCCC CATGGCTACG AGATCGAGTT TGTCTTTGGA 1440 TTGCCGCTCA ACGACAGCCT GAACTACACG CCCCAAGAGA AGGAGCTGAG CCGCAGAATG 1500 ATGCGCTACT GGGCCAACTT CGCCCGGACA GGGAACCCCA CCGACCCTGC CGATAAGAGC 1560 GGGGCCTGGC CCACCTACAC CGCCTCCCAG CCGCAGTATG TCCAGCTCAA CACCCAGCCG 1620 CTGGCCACCC AACCCAGCCT GCGGGCCCAG ATCTGCGCCT TCTGGAACCA CTTCCTCCCC 1680 AAACTGCTGA ACGCCACAGA ACAAAAACTC ATCTCAGAAG AGGATCTGAA TGCGGCCCAG 1740 CCGGCCATGG CCCAGGTCAA GCTGCAGCAG TCTGGAGCTG AGTTGATGAA GCCTGGGGCC 1800 TCAGTGAAGA TATCCTGCAA GGCGACTGGC TACACATTCA GTAGCTACTG GATAGAGTGG 1860 GTAAAGCAGA GGCCTGGATA TGGCCTTGAG TGGATTGGAG AGATTTTACC TGGAAGTGGT 1920 AGTACTATCT ACAGTACTAA GTTCAAGGGC AAGGTCACAT TCACTGCAGA AACATCCTCC 1980 AACACAGCCT ACATGCAACT CAGCAGACTG ACATCTGAGG ACTCTGCCGT CTATTACTGT 2040 GCAAGACGAT GGTTATACTT CTCCTTTGAC TACTGGGGCC AAGGGACCAC GGTCACCGTC 2100 TCCTCAGGTG GAGGCGGTTC AGGCGGAGGT GGCTCTGGCG GTGGCGGATC GGACATCGAG 2160 CTCACTCAGT CTCCATCAAT AATGGCTGCC TCTCTGGGGC AGAAGGTCAC CATGACCTGC 2220 AGTGCCAGCT CAAGTGTAAG TTCCAGTTAC TTGCACTGGT TCCAGCAGAA GTCAGGCGCT 2280 TCCCCCAAAC CCTTGATTCA TAGGACATCC AACCTGGCTT CTGGAGTCCC AGCTCGCTTC 2340 AGTGGCAGTG GGTCTGGGAC CTCTTACTCT CTCACAATCA GCAGCGTGGA GGCTGAAGAT 2400 GATGCAACTT ATTACTGCCA GCAGTGGAGT GGTTACCCAT TCACGTTCGG TGCTGGCACC 246G AAGCTGGAAA TCAAACGG 2478 21. Vecteur recombinant de clonage et/ou d'expression caractérisé en ce qu'il comprend un polynucléotide selon l'une des revendications 18 à 20. 22. Vecteur recombinant selon la revendication 21, caractérisé en ce qu'il s'agit du plasmide pC-AChE scFv hébergé par la souche de E. coli déposée à la CNCM le 30 octobre 1997 sous le numéro In1938. 22. Hôte cellulaire recombinant caractérisé en ce qu'il contient un vecteur selon l'une quelconque des revendications 21 et 22. 24. Hôte cellulaire recombinant selon la revendication 23, caractérisé en ce qu'il s'agit de cellules COS. 25. Hôte cellulaire recombinant selon la revendication 23, caractérisé en ce qu'il s'agit de la souche d'E. coli déposée à la CNCM le 30 octobre 1997 sous le numéro I- 1938. 26. Procédé de préparation d'un polypeptide de fusion selon l'une quelconque des revendications 1 à 13, caractérisé en ce qu'il comprend les étapes suivantes a > culture d'un hôte cellulaire recombinant selon l'une des revendications 23 à 25 b > récupération du polypeptide de fusion produit par l'hôte cellulaire recombinant c > le cas échéant, purification dudit polypeptide de fusion à partir du surnageant de culture ou du lysat cellulaire de l'hôte recombinant. 27. Application d'une acétylcholinestérase monomérique constitutive d'un polypeptide de fusion selon l'une des revendications 1 à 13 à la détection d'un analyte dans un échantillon.