INPI-France/Brevets-Francais-2024-Chunked huggingface dataset:
La figure 6 représente l'influence du dextrane et du sulfate de dextrane sur la réactivité en immunoblot de la protéine MBP (Maltose binding protein) et de la protéine de fusion MBP + 3R1 + 2R2 avec du sérum de lapin anti MBP (a-MAL E) et avec l'anticorps monoclonal 3921 E4. Les lignes A et B représentent respectivement les lysats de cultures induites par l'IPTG et exprimant la protéine MBP et la protéine MBP + 3R1 + 2R2). La première colonne représente un gel SDS-PAGE. Les cinq colonnes de droite sont une analyse par immunoblot après incubation des
membranes avec du dextrane ou du sulfate de dextrane à 1 mg/ml dans du PBS.
La figure 7 représente les résultats d'une chromatographie sur héparine-sépharose d'un lysat de culture E. coli B834 (Pmal+3R1+2R2) induite par l'IPTG de B834(pMAL + 3R1 + 2R2). Après induction par l'IPTG, une culture de 250 ml de E. coli est centrifugée puis les cellules sont ioniquées dans du PBS. Après clarification, le matériel soluble est chromatographie sur une colonne d'héparine-sépharose (1 cm x 4 cm), équilibrée en PBS. L'élution est réalisée en utilisant un gradient salin linéaire en PBS compris entre 0 et 500 mM NaCI. L'électrophorégramme montre le profil SDS-PAGE du matériel de départ (A) de la fraction exclue (B), du pic élué à 50 mM NaCI (C), du pic élué entre 250 mM et 350 mM de NaCI (D) et du matériel relargué à l'occasion de l'étape de regénération de la colonne en utilisant du NaCI 3M (E). Pour chaque fraction, 50 l ont été utilisés pour réaliser l'analyse en SDS-PAGE.
1. MATERIELS ET METHODES Les protocoles expérimentaux décrits dans (1) et dans WO 97/44463 sont utilisables dans la mise en #uvre des exemples et expériences décrits ci-après.
1) Souches bactériennes, conditions de croissance et manipulations d'ADN : Les conditions de croissance pour la souche M. bovis BCG (souche 1173 P2, World Health Organization, Stockholm, Suède) ont été décrites dans (2). E. coli XL1-blue (New England Biolabs, Beverly, MA), E. coli BL21 (DE3) (Novagen, Madison, WI) et E. coli B834 (3) sont cultivés en milieu LB (4). Après transformation avec des plasmides recombinants dérivés de vecteurs d'expression pKK-388-1 (Clontech, Palo Alto CA) ou pMAL-c (New England Biolabs), les souches de E. coli sont cultivées en présence de 100 g/ml d'ampicilline (Sigma Aldrich, St. Quentin Fallavier, France). La sélection à la kanamycine (Sigma-Aldrich) à 30 g/ml a été
utilisée pour les souches d' E. coli transformées avec les dérivés de pET- 24d (+) (Novagen). Les enzymes de restriction, l'ADN ligase de T4, et les autres réactifs de biologie moléculaire ont été obtenus auprès de New England Biolabs, Boehringer Mannheim Corp. (Mannheim, Germany) ou Promega (Madison, WI). Les PCRs (polymerase chain reactions) ont été réalisés dans un thermocycleur Perkin-Elmer, modèle 480 en utilisant 100 ng de plasmide purifié et 1 g d'amorces telles que décrites dans la table 2 ci-après. Tous les fragments d'ADN amplifiés par PCR ont été séquences en utilisant un kit de séquençage de ABI PRISM Dye Terminator Cycle et un séquenceur ABI PRISM 377 (Perkin-Elmer). Les plasmides sont purifiés sur des cartouches nucléobond AX 100 (MachereyNagel, Düren, Allemagne) en suivant les instructions du fournisseur.
2) production de protéines recombinantes chez E. coli : La HBHA recombinante avec ou sans délétions dans les motifs répétés R1 et R2 de la partie carboxy-terminale, ainsi que les protéines de fusion entre la protéine MBP (maltose-binding protein) et les motifs répétés R1 et R2 de HBHA sont produits dans E. coli. Après transformation avec les plasmides d'expression recombinants appropriés, les cellules E. coli sont cultivées à 37 dans 250 ml de bouillon de culture LB additionné d'ampicilline ou de kanamycine. Quand la densité optique à 600 nm est de 0,5, l'isopropylthiogalactoside (IPTG) est ajouté à la concentration finale de 1 mM, et l'incubation poursuivie pendant 4 heures. Les cultures sont ensuite centrifugées pendant 15 min à 4 C et à 7000 x g. Les surnageants sont ensuite écartés et les cellules resuspendues dans 20 ml de tampon phosphate (PBS pH 7,4 ; Mm NaCl, 5Mm KCI, 20 mM Na2HP04, 3,5 mM KH2P04). La suspension cellulaire est conservée à-20 C jusqu'à l'analyse par chromatographie sur matrice d'héparine-sépharose.
3) Analyse des protéines recombinantes par chromatographie sur héparine-sépharose : Les suspensions cellulaires congelées sont décongelées et
soniquées deux fois pendant 5 min à 4 C en utilisant un sonicateur Branson (modèle 450) muni d'une microsonde et délivrant une puissance réglée sur 5. Les lysats bactériens sont ensuite centrifugés à 10000 g pendant 15 min à 4 C. Les volumes de surnageants sont portés à 100 ml avec du PBS, puis déposés sur une colonne d'héparine-sépharose CL-6B (Pharmacia, Uppsala, Suède) de 1 x 4 cm, préalablement équilibrée avec 100 ml de PBS. Le matériel retenu est élué avec un gradient linéaire de NaCI entre 0 et 500 mM, préparé dans 80 ml de PBS. La colonne est régénérée par lavage du gel avec 30 ml de PBS + 3M NaCI. Toutes les étapes chromatographiques sont réalisées à température ambiante, en utilisant un débit de 1,5 ml par min. En aval de la colonne, un spectrophotomètre (Uvicord 2510 SD, LKB, Bromma, Suède) enregistre en continu l'absorption à 280 nm de la phase mobile.
4) Purification de la HBHA native : La HBHA de M. bovis BCG a été purifiée par chromatographie sur héparine-sépharose conformément à un protocole décrit précédemment (2). Brièvement, 500 ml de surnageant d'une culture de M. bovis BCG sont cultivés jusqu'à la phase stationnaire puis chargés sur une colonne d'héparine-sépharose CL-6B. L'élution est réalisée avec un gradient linéaire de 0 à 500 mM de NaCI et la HBHA est collectée dans le pic de protéine observé à 300 mM NaCI.
Les inventeurs ont décrit dans (1) un anticorps monoclonal mAB 3921 E4 qui reconnaît spécifiquement la HBHA native et recombinante.
Dans les expériences ci-après, les inventeurs démontrent que l'épitope reconnu par cet anticorps est contenu dans les motifs R1 et R2 de la HBHA.
L'invention porte sur l'utilisation de l'anticorps monoclonal 3921 E4, tel que décrit dans D. A. Rouse et al (1991) Infection and Immunity 59 : 2595-2600, pour tracer toute protéine ou polypeptide de fusion portant l'étiquette moléculaire selon l'invention et contenant au moins un motif R1.
L'invention porte enfin sur une trousse ou kit pour la production d'un polypeptide recombinant porteur d'un label moléculaire selon l'invention et comprenant au moins : a) un polynucléotide codant pour un polypeptide R1 de formule :X1X2Y1Y2PY3, ou un vecteur le contenant, b) le cas échéant un polynucléotide codant pour un polypeptide R2 de formule: X1X2Y1Y2Y3X3X4, ou un vecteur le contenant, dans lesquelles X1 à X4 représentent indifféremment K (Lys) R(Arg) , Y1 à Y3 représentent n'importe quel acide aminé, mais de préférence A(Ala), L (Leu), I(Ileu), V(Val) et P représente une proline ; c) le cas échéant, l'anticorps monoclonal 3921 E4.
Avantageusement, les séquences en a) ou en b) sont précédées ou suivies d'une séquence multisite de clonage.
Dans un kit selon l'invention, R1 sera de préférence de formule KKAAPA, et R2 de formule KKAAAKK.
La partie expérimentale qui suit comprend deux parties. La
première permet de montrer la spécificité des motifs R1 et R2 pour la fixation à l'héparine quand ceux-ci sont dans la HBHA, ainsi que la sensibilité desdits fragments aux protéases à sérines quand ceux-ci ne sont pas glycosylés, propriété intéressante dans le cas d'un processus industriel de production d'une protéine ou d'un polypeptide recherché. La deuxième partie est une démonstration expérimentale de la production d'une protéine hybride (MBP de E. coli) fusionnée avec des nombres variables de motifs R1 et R2, et les propriétés obtenues avec ces polypeptides hybrides.
Les exemples ci-dessous permettent d'établir et de démontrer ce qui est revendiqué mais ne constituent que des exemples non limitants.
L'homme du métier pourra sur cette base analyser les constructions qu'il souhaite réaliser sur la base des techniques classiques connues de recombinaison génétique in vitro et des indications de la présente description.
PARTIE EXPERIMENTALE Légende des figures : La figure 1 représente un gel d'électrophorèse SDS-PAGE indiquant que le sulfate de dextrane inhibe la protéolyse de la HBHA complète recombinante produite dans E coli XL1-Blue. Après induction avec de l'IPTG à 1 mM final, une culture de E. coli XL1-Blue (pKK-HBHA) a été centrifugée, et les cellules resuspendues dans 20 ml de tampon PBS.
La suspension cellulaire est ensuite soniquée pendant deux minutes à 4 et du dextrane (500 kDa) ou du sulfate de dextrane (500 kDa) est alors ajouté à la concentration finale de 500 g/ml à deux ml de sonicat. Les échantillons sont ensuite incubés à 37 C. Le profil SDS-PAGE a été déterminé pour chaque échantillon après une minute (ligne A), 15 min (ligne B), 30 min (ligne C), 1 heure (ligne D) et 3 heures (ligne E) d'incubation.
La HBHA recombinante est indiquée par une étoile, et les poids
moléculaires sont indiqués en kDa dans la marge de gauche.
La figure 2 représente un gel SDS-PAGE de la HBHA recombinante produite dans E coli BL21 (DE3). Un lysat de E. coli BL21 (DE3) (pET-HBHA) a été préparé par sonication d'une culture induite par l'IPTG comme décrit dans la légende de la figure 1. Après 5 min (ligne A), 15 min (ligne B), 30 min (ligne C), 1 heure (ligne D), 2 heures (ligne E), 4 heures (ligne F) et 24 heures (ligne G) d'incubation à 37 , les lysats sont analysés par gel SDS-PAGE. Dans la marge de gauche sont indiqués les poids moléculaires en kDa.
La figure 3 représente un gel SDS-PAGE et des analyses en immunoblot de HBHA recombinante (rHBHA) et de HBHA recombinante délétée des acides aminés 161 à 199 (rHBHAAC) produites dans E. coli XL1-blue et dans E. coli BL21 (DE3). La ligne A contient 200 ng de HBHA native purifiée par chromatographie sur héparine sépharose à partir d'un surnageant d'une culture de M. bovis BCG. Les lignes B et C correspondent à des lysats de culture de E. coli XL1-blue exprimant la HBHA recombinante complète. Les lignes D et E représentent des lysats de E. coli XL1-blue exprimant la HBHAAC recombinante. Les lignes F et G représentent les résultats obtenus avec les lysas de E. coli BL21 (DE3) (pET HBHAAC). Dans les lignes B, D et F, l'analyse est réalisée avant induction par IPTG ; dans les lignes C, E et F, l'analyse est réalisée après induction par IPTG. Les gels de polyacrylamide sont colorés avec du bleu de Coomassie R-250, et l'analyse en immunoblot est réalisée en utilisant l'anticorps monoclonal 3921 E4 tel que décrit dans la demande de brevet WO 97/44463. Les flèches indiquent la position de la HBHA recombinante (ligne C) et de la rHBHAAC (ligne E). Les poids moléculaires exprimés en kDa apparaissent dans la marge de gauche.
LMS 2122 3,68 40,52 91,7 40,93 1,07 97,5 94,6 LMS 2212 1,3 37,76 96,7 43,49 4,07 91,4 94,1 LMS 2221 3,36 40,52 92,3 41 25 1,07 97,5 94,9 Table 8
Extrait Raffinat pureté Type Configuration Glucose Fructose pureté Glucose Fructose pureté globale
~~~~~~~~~~~~~ro/D {nll' 0 ra/u 0 0
LMS 2222 1 62 40 20 96,1 43 15 1,41 96,8 96,1 VARICOL 1,75 1,75 2,25 2,25 1,79 40,27 95,7 42,93 1,44 96,8 96,2 à t=O 2132 à t=#T/4 2222 àt=3AT/4 1223 VARICOL 1,75 2,25 1,75 2,25 1,26 39,73 96,9 43,49 1,99 95,6 96,3 à t=O 2222 à t=3 #T/4 1 3 1 3 VARICOL 1,75 2,25 2,25 1,75 1,67 40,33 96,0 42,69 1,42 96,8 96,4 à t=O 1 3 2 àt=T/4 2222 àt=3AT/4 2231 VARICOL 2,25 1,75 2,25 1,75 2,17 40,72 94,9 42,46 1,00 97,7 96,3 à t=O 2222 à t=3 #T/4 3 1 3 1 VARICOL 2,251,751,752,25 1,74 40,09 95,8 42,94 1,55 96,5 96,2 à t=0 2 2 1 à t=#T/4 2222 à t=3 #T/4 3122 VARICOL 2,25 2,25 1,75 1,75 1,7 40,24 95,9 42,91 1,52 96,6 96,3 à t=0 3 2 2 àt=AT/4 2222 à t=3 #T/4 2 3 1 2
Table 9 Système à 8 colonnes : = 1 m, AT = 4 min L'analyse des résultats présentés dans les tableaux 6,7, 8 et 9 conduit aux conclusions suivantes : # un système VARICOL 5 colonnes est plus efficace que tous les LMS 5 colonnes possibles.
# un système VARICOL 6 colonnes est plus efficace que tous les LMS 6 colonnes possibles.
# un système VARICOL 7 colonnes est plus efficace que tous les LMS 7 colonnes possibles.
# un système VARICOL 5 colonnes permet d'atteindre des puretés équivalentes à ce qui est obtenu avec un LMS à 6 colonnes. Le procédé VARICOL permet donc une réduction significative des coûts.
# le procédé VARICOL est plus avantageux pour un système dont le nombre de colonnes est inférieur à 8.
PISTOLET POUR LA PROJECTION D'UN FLUIDE SOUS PRESSION, ET EN PARTICULIER PISTOLET D'ARROSAGE, METTANT EN OEUVRE UN ORGANE ROTATIF POUR LE REGLAGE DU DEBIT ET UN PISTON POUR L'OUVERTURE ET LA FERMETURE DU PISTOLET La présente invention a pour objet un pistolet pour la projection d'un fluide sous pression, du type comportant un organe rotatif permettant le réglage du débit du fluide projeté, et un piston pour la fermeture et l'ouverture manuelles du pistolet. Elle trouve plus particulièrement, mais non exclusivement, son application à la fabrication de pistolets de pulvérisation d'un liquide sous pression, et notamment de pistolets d'arrosage.
Dans le domaine de la fabrication des articles de jardinage, on propose à ce jour des pistolets d'arrosage, qui comportent principalement une pièce monobloc généralement réalisée par injection plastique, et comportant un conduit d'amenée du liquide sous pression, qui débouche directement dans un conduit de sortie transversal au conduit d'amenée.
Cette pièce monobloc présente ainsi essentiellement deux axes principaux correspondant respectivement aux axes du conduit d'amenée et du conduit de sortie. Au niveau de l'une de ses extrémités, le conduit de sortie est ouvert et est équipé d'un pommeau ou buse de pulvérisation, qui permet par exemple de régler la forme du jet de liquide en sortie du pistolet. En fonctionnement, le conduit d'amenée est raccordé, par l'intermédiaire de son extrémité opposée au conduit de sortie, à une source de liquide sous pression, et par exemple à un robinet d'alimentation d'eau via un tuyau d'arrosage. Le liquide sous pression pénètre à l'intérieur du conduit d'amenée, puis traverse le conduit de sortie pour tre projeté vers l'extérieur sous la forme d'une pluralité de jets ou d'un jet unique en fonction du pommeau ou de la buse de pulvérisation équipant le conduit de sortie.
Afin de permettre le réglage du débit du liquide à travers le pistolet, il est à ce jour connu de mettre en oeuvre un organe rotatif, communément appelé boisseau, qui permet de régler la section de passage du liquide en à l'interface entre le conduit d'amenée et le conduit de sortie. Selon la position angulaire prise par le boisseau rotatif, la section de passage du liquide, et par là-mme le débit, sont régies à des valeurs plus ou moins importantes. Le boisseau pour le réglage du débit est monté à l'intérieur du conduit de sortie, qui a généralement une forme cylindrique, en étant coaxial avec ledit conduit de sortie. Une molette pour le réglage de la position angulaire du boisseau est prévue à t'opposé de l'extrémité du conduit de sortie par laquelle le liquide est projeté.
Pour permettre la rotation du boisseau rotatif à l'intérieur du conduit de sortie, il est nécessaire de prévoir un très léger jeu de fonctionnement entre le boisseau rotatif et la paroi intérieure du conduit de sortie. Par conséquent, quand bien mme le boisseau rotatif serait prévu pour, dans une position angulaire particulière, fermer complètement l'orifice de passage du liquide entre le conduit d'amenée et le conduit de sortie, la présence de ce jeu de fonctionnement, en l'absence de tout autre moyen de fermeture du pistolet, se traduit par une fuite de liquide au niveau du boisseau, en direction de la sortie du pistolet. Pour pallier à cet inconvénient, dans les pistolets d'arrosage connus, on associe au boisseau rotatif de réglage du débit, un moyen supplémentaire distinct, qui permet une fermeture étanche. Ce moyen est réalisé sous la forme d'un piston qui est positionné en amont du boisseau rotatif, en étant monté coulissant dans le conduit d'amenée du liquide sous pression. Pour mettre en oeuvre ce piston coulissant, on réalise un conduit d'amenée du pistolet qui n'est pas rectiligne, mais présente une structure relativement complexe avec un décrochement intermédiaire au niveau duquel est monté ce piston. Ce piston est généralement rappelé élastiquement par un ressort de rappel dans une position de repos dans laquelle il vient fermer le conduit d'amenée du liquide au niveau de son décrochement. Une des extrémités du piston fait saillie par rapport au conduit d'amenée, et coopère avec un organe d'actionnement, du type gâchette rotative, qui permet à un usager d'actionner manuellement le piston en le faisant coulisser à l'intérieur du conduit d'amené, en sorte d'ouvrir un passage pour le fluide dans le conduit d'amenée. Cette ouverture s'accompagne d'une compression du ressort. Tant que l'opérateur presse sur l'organe d'actionnement du piston, le pistolet peut tre utilisé, l'opérateur pouvant avec son autre main régler le débit du liquide en agissant sur le boisseau rotatif. Lorsque l'opérateur relâche la pression manuelle sur l'organe d'actionnement du piston, celui-ci est ramené en position par le ressort de rappel, et vient fermer de manière parfaitement étanche le conduit d'amenée.
Un des inconvénients des pistolets d'arrosage connus à ce jour, mettant en oeuvre un boisseau rotatif et un piston de fermeture/ouverture est lié à la structure relativement complexe du conduit d'amenée du liquide. En particulier, il n'est pas possible de mettre en oeuvre un conduit d'amenée rectiligne.
Egalement, il convient de souligner que la partie du pistolet au niveau du conduit d'amenée est utilisée comme poignée de préhension du pistolet. Dans un souci de confort de l'usager, afin d'éliminer, ou à tout le moins de diminuer, les échanges thermiques par conduction depuis le liquide traversant le conduit d'amenée et la main de l'usager, il est connu d'isoler thermiquement le conduit d'amenée. Sachant que ce conduit d'amenée n'est pas rectiligne, pour réaliser cette isolation thermique, on est conduit à réaliser par moulage, autour du conduit d'amenée un capot de protection, qui vient au contact de la main de l'usager, un espace d'isolation thermique étant ménagé entre ce capot de protection et le conduit d'amenée. II en résulte une structure relativement complexe au niveau de la poignée isolante et du conduit d'amenée, qui complique la fabrication, et qui nécessite la mise en oeuvre d'un moule relativement complexe pour la fabrication de la pièce monobloc constituant t'élément principal du pistolet.
Dans l'exemple de réalisation illustré sur la figure, la zone non émaillée 32, c'est-à-dire en tôle, de la face externe 26 du fond 30 de la cuve constitue la majeure partie de cette face externe 26 du fond de la cuve 14.
L'élément chauffant plat 18 est rapporté sur la zone externe non émaillée 32 du fond 30 de la cuve par tout moyen de fixation approprié, et de préférence par soudage ou collage.
Selon un mode d'exécution préférentiel illustré sur la figure, l'élément chauffant plat 18 est de faible épaisseur et comporte une plaque en acier inoxydable 34 fixée sur la zone externe non émaillée 32 du fond 30 de la cuve 14, au moins une couche 35 en matière électriquement isolante déposée par sérigraphie sur la plaque 34, et au moins une piste résistive 37 qui est sérigraphiée sur pratiquement toute la surface de la couche 35 suivant un tracé de courbes imbriquées les unes dans les autres, et qui est protégée par une autre couche 39 en matière électriquement isolante déposée par sérigraphie. On a représenté en 41 sur la figure l'une des deux pastilles conductrices sur laquelle est fixée l'une des deux connexions électriques (non représentées) de l'élément chauffant, et qui est également déposée par sérigraphie sur la couche 35.
Cet élément chauffant plat 18 comporte en outre un moyen de régulation thermique 43, tel qu'un thermostat, qui est monté sur la face inférieure de la plaque 34 (en position illustrée sur la figure) au moyen d'organes de fixation appropriés, tels que par exemple des vis.
L'élément chauffant plat 18 peut également comporter plusieurs pistes résistives sérigraphiées 37 de différentes puissances qui sont alimentées séparément au moyen d'un organe de commutation (non représenté) de manière à sélectionner la puissance de chauffage appropriée suivant le type d'aliment à cuire.
Grâce à l'absence d'émail dans la zone externe 32 du fond 30 de la cuve 14, l'élément sérigraphié de chauffage 18 est donc fixé d'une manière simple sur cette zone 32, et partant, fournit une forte puissance thermique localisée répartie rapidement et uniformément sous le fond de la cuve 14, assurant une montée en température très rapide de la cuve. En outre, la conductibilité thermique transversale de la résistance 37 sérigraphiée sur la plaque en acier inoxydable 34 est très faible, ce qui permet avantageusement de limiter les risques d'échauffements sur les parois latérales de la cuve 14.
On a donc réalisé suivant l'invention un appareil électrique de cuisson d'aliments, en particulier une friteuse, qui est particulièrement avantageux tant du point de vue de son efficacité thermique que du point de vue de sa conception simplifiée.
La présente invention concerne un procédé perfectionné pour éviter la dégradation d'un principe actif.
Que ce soit en cosmétique, en pharmacie, en détergence ou encore en agroalimentaire, la fonctionnalité d'un produit est généralement due à la présence d'une molécule dite matière active ou agent actif. A titre d'exemple, on peut citer les vitamines, utilisées en agro-alimentaire et en pharmacie, les enzymes utilisés en détergence, les organo-phosphorés utilisés comme insecticides, ou encore les arômes et parfums utilisés dans l'hygiène, I'agro-alimentaire ou la cosmétique.
L'une des caractéristiques essentielles d'un produit industriel ou pharmaceutique, outre son activité et son efficacité, est sa stabilité, de manière à obtenir un produit ayant une durée de vie suffisante. Malheureusement, de nombreuses matières actives sont des molécules particulièrement fragiles, dont la dégradation sous l'effet des contraintes d'environnement est trop rapide pour obtenir la durée de vie souhaitée du produit la contenant. C'est le cas de certaines vitamines comme les vitamines C, A ou E, de beaucoup d'enzymes comme par exemple les protéases, et plus généralement de beaucoup de protéines et de molécules biologiques, ou encore dans le domaine des insecticides, du malathion et des pyréthrinoïdes, et, d'une manière plus générale, des molécules réductrices ou oxydantes.
De nombreuses stratégies ont été élaborées pour éviter la dégradation de ces molécules actives fragiles. Ces stratégies dépendent de la nature de la réaction provoquant la dégradation. Les réactions les plus souvent incriminées sont soit l'hydrolyse soit l'oxydoréduction. D'autres réactions plus spécifiques ont aussi lieu, comme l'autoprotéolyse dans le cas des protéases.
Dans le cas où l'eau est une cause directe ou indirecte de la dégradation, une solution simple consiste à éviter le contact de la molécule active avec un milieu aqueux. C'est le cas par exemple d'insecticides dissous dans un solvant organique, et mis en oeuvre en aérosol. Malheureusement cette possibilité n'existe pas toujours, comme par exemple pour la cosmétique ou l'agroalimentaire, qui, pour des raisons évidentes, ne peuvent utiliser les solvants organiques. De plus, la tendance actuelle, pour des raisons écologiques et de santé publique, est à la suppression de l'utilisation de solvants organiques dans toutes les branches de l'industrie.