INPI-France/Brevets-Francais-2024-Chunked huggingface dataset:
Extrait peptidique Témoin Activité MMP-9 (en %) (1) / Concentration (% v/v) en solution d'extrait peptidique à 10 % en poids 0.01 0.1 1 A 100 143 143 61 B 100 146 129 27
1 )f\CUVHe exprimée par rapport au groupe témoin en ausence a innioiteur ae ia MMP-9 Conclusion : - La solution à 10 % en poids d'extrait de lupin A, testée à 0.01et 0.1% (v/v) ne présente pas d'activité anti-MMP-9. Testée à 1 % (v/v), elle inhibe la MMP-9 de 39%.
Les coupes de peau ont été réalisées à partir d'un déchet opératoire recueilli après une plastie abdominale Le sujet était une femme de 30 ans. Des explants de peau de 4 cm de diamètre ont été réalisés. Ils ont été déposés sur un support de liège et congelés à -80 C. Des coupes transverses de 6 m d'épaisseur ont été réalisées avec un cryomicrotome. Elles ont été fixées sur des lames de verre et maintenues hydratées avec le véhicule pendant l'essai.
Les échantillons à l'essai ont tous été repris dans de l'éthanol avant d'être dilués dans le tampon d'essai.
# La concentration finale en éthanol a été maintenue constante et égale à 0,1 % (v/v) dans les deux plus faibles dilutions de l'extrait peptidique (0,01et 0,1 % v/v) ; # elle a été maintenue constante et égale à 1 % (v/v) dans la dilution la plus forte (1%, v/v).
# Des "témoins éthanol" à 0,1et 1 % (v/v) ont été réalisés.
# Le phosphoramidon a été repris directement dans le véhicule.
L'extrait peptidique a été testé à 0,01 ;0,1et 1 % (p/v).
Le phosphoramidon a été testé à 10-3M.
On avait donc les échantillons suivants : Extrait : tampon ; éthanol (0,1 %, v/v ou 1 %, v/v) ; enzyme extrait (0,01 ; 0,1et 1 %, p/v); Témoin enzyme : tampon ; éthanol (0,1%, v/v) ; enzyme ; Témoin éthanol (sans enzyme) : tampon ; éthanol (0,1% ou 1 %, v/v) ; Produit réf : tampon ; éthanol ; enzyme ; phosphoramidon 10-3 M.
Les dilutions des produits à l'essai, de l'éthanol et du produit de référence ont été déposées sur les coupes de peau, à raison de 100 [.il par coupe, et préincubées pendant dix minutes à 37 C. Des bandes de papier filtre (0,16 cm2 de surface) imbibées de véhicule seul (témoin sans enzyme) ou contenant de la collagénase à 50 unités internationales (UI)/ml (témoin enzyme) ont ensuite été déposées sur les coupes. Les lames ont été placées en chambre humide à 37 C pendant trois heures.
Après l'incubation, les coupes ont été rincées avec le milieu d'incubation et colorées par le trichrome de Masson. L'activité de l'enzyme en absence et en présence de l'extrait, de l'éthanol ou du produit de référence a été évaluée par observation microscopique et notée selon le barème suivant 0 : digestion enzymatique nulle + : digestion enzymatique faible ++ : digestion enzymatique moyenne +++ : digestion enzymatique forte.
Des photographies des coupes ont été réalisées.
L'activité de la collagénase en absence et en présence des produits à l'essai, de l'éthanol ou du produit de référence a été évaluée par analyse d'images. L'image des coupes colorées a été digitalisée sur un écran vidéo; le logiciel d'analyse d'image (IMAGENIA 2000, BIOCOM@) a permis de calculer la surface occupée par les fibres de collagène intactes. Les résultats ont été exprimés en pourcentage de fibres de collagène intactes par champ optique.
Le pourcentage d'inhibition de l'activité collagénase des extraits à différentes concentrations de l'éthanol et du produit de référence a été calculé à l'aide des formules suivantes : Pour le produit de référence (directement repris dans le véhicule), le pourcentage d'inhibition est calculé par la formule suivante : (% fibres collagène)Produit Réf (% fibres collagène)Témoin enzyme x 100 (% fibres collagène)Témoin éthanol - (% fibres collagène)Témoin enzyme Pour les extraits dilués dans le véhicule contenant 0,1 % (v/v) d'éthanol), le pourcentage d'inhibition est calculé par la formule suivante (% fibres collagène)Produit Réf- (% fibres collagène)Témoin enzyme x 100 (% fibres collagène)Témoin éthanol - (% fibres collagène)Témoin enzyme Pour les extraits dilués dans le véhicule contenant 1 % (v/v) d'éthanol), le pourcentage d'inhibition est calculé par la formule suivante : (% fibres collagène)Produit Réf-(% fibres collagène)Témoin enzyme x 100 (% fibres collagène)Témoin éthanol - (% fibres collagène)Témoin enzyme
L'activité anti-collagénase de l'extrait à différentes concentrations a été étudiée dans un modèle organotypique de pcau humaine.
En absence de collagénase (témoin véhicule), les fibres de collagène étaient intactes. En présence de collagénase (témoin enzyme), les fibres de collagène étaient presque totalement dégradées). Ce résultat était attendu et validait l'essai Le phosphoramidon à 10-3 M, utilisé comme produit de référence, inhibait de 16% l'activité de la collagénase. Ce résultat était attendu et finissait de valider l'essai.
L'éthanol, utilisé comme diluant intermédiaire des produits à l'essai a été testé à 0,1 et 1 % (v/v). Il n'avait pas d'effet sur la dégradation des fibres de collagène par la collagénase.
EXEMPLE 1 (non conforme à l'invention) PREPARATION DU N-TERTIOBUTYL, N-1-DIETHYLPHOSPHONO-2,2-DIMETHYLPROPYL, 0-1-PHENYLETHYLHYDROXYLAMINE : Dans un tube de Schlenk de 100 ml purgé à l'argon, on introduit 0,57 g de CuBr (4 mmol) et 1,25 g de BIPY (8 mmol) (rapport molaire BIPY/CuBr=2). On ajoute 0,74 g de (1-bromoéthyl)benzène (4 mmol) et 0,68 g de DEPN 86 % (2 mmol) dissous dans 9 ml de toluène anhydre. Sous agitation, on laisse réagir pendant 48 heures à température ambiante. Le mélange réactionnel est filtré sur célite. Le filtrat est lavé avec une solution aqueuse à 5 % de sulfate de cuivre, puis à l'eau. La phase organique est séchée sur sulfate de magnésium, puis le solvant est évaporé. On obtient une huile verdâtre contenant du cuivre qui est purifiée par chromatographie sur colonne de silice en utilisant un éluant pentane/éther 6/4. On obtient 0,75 g de N-tertiobutyl, N-1diéthylphosphono-2,2-diméthylpropyl-0-1-phényléthylhydroxylamine (rendement = 95 %) sous la forme de deux diastéréoisomères dans des proportions 64/36 déterminées sur le spectre 31P du mélange brut par intégration des signaux à 23,14 et 24,36 ppm (I/II = 64/36).
Les résultats analytiques sont donnés ci-après : Isomère 1 RMN 3 P(CDC13) : 8 23,14 RMN 1 H(CDCI3) : 5 0,88 (t,JH~H=7,2Hz,3H) : 1,27 (m,21H) ; 1,55 (d, JH-H=6,6Hz,3H) (s, 9H) ; 3,40 (d,JH-P = 26Hz, 1 H) ; 3,18-3,40 et 3,70-4,05 (m, 4H) ; (q, JH- H = 6,6Hz, 1H) ; 7,24-7,47 (m,5H).
RMN 13C (CDCI3) : # 16,23 (2d,JC-P = 7Hz, CH3CH2), 21,18 (s,CH3CH), 28,19 (s,CH3-C-CH), 30,63 (d,Jc-p=7Hz, CH3-CN), 35,33 (d,Jc-p=6Hz, C-CH-P), 58,58 (d, JC-P = 7,5Hz, C-CH3), 61,4 (d,JC-
p=7Hz, CH2-0), 70,06 (d, JC-P = 138,5 Hz, CH-P), 78,36 (s, CH-O), 127,33 (s,CH ar), 127,81 (s,CH ar), 127,88 (s,CH ar), 143,31 (s, C ar).
Microanalyse (C21H37NO4P) : % calculé C 63,12 ; 9,59 ; 3,51. % trouvé C 63,01 ; 9,60 ; 3,42.
Isomère Il : RMN 31P (CDC13) : 8 24,36. RMN 1 H (CDCI3) : # 0,82 (s,9H) ; 1,22 (s, 9H) ; 1,29 (t, JH-H 7,OHz , 3H) ; 1,32 (t, JH-H=7,OHz, 3H) ; 1,58 (d, JH-H=6,7Hz, 3H) ; 3,32 (d, JH-p=26,2Hz, 1H) ; 3,9-4,2 et 4,3- 4,4 (m, 4H) ; 4,97(q,JH-H=6,8Hz, 1H) ; 7,17-7,3 (m, 5H).
RMN 13C (CDCI3) : # 16,24 (d,JC-P = 7,1Hz, CH3CH2), 16,71 (d, JC-P = 5,2Hz, CH3CH2), 24,00 (s, CH3CH), 28,50 (s, CH3-C-CH), 30,12 (d, JC-P = 5,7Hz, CH3-C-N), 35,37 (d, Jc-p=5,8Hz, C-CH-P), 58,80 (d, J~p = 7,4Hz, CH2-0), 61,10 (s, C-N), 61,56 (d, Jc.p=6Hz, CH2-0), 69,84 (d, JC-P = 138,4Hz, CH-P), 85,23 (s, CH-0), 126,96 (s, CH ar), 127,08 (s, CH ar), 127,95 (s, CH ar), 145,36 (s, C ar).
Microanalyse (C21H37NO4P) : % calculé C 63,12 ; 9,59 ; N3,51. % trouvé C 63,05 ; H9,51 ; N 3,50.
EXEMPLE 2 (conforme à l'invention) PREPARATION DU N-TERTIOBUTYL, N-1-DIETHYLPHOSPHONO-2,2-DIMETHYLPROPYL, 0-1-PHENYLETHYLHYDROXYLAMINE : Utilisation de la PMDETA au lieu de la BIPY : Dans un tube de Schlenk de 100 ml, on introduit 0,46 g de CuBr (3,21 mmol) et 1,11 g de PMDETA (6,42 mmol). On purge par des séquences vide-argon, puis on ajoute 0,59 g de (1-bromoéthyl)benzène (3,21 mmol) et 1 g de DEPN 70 % (2,38 mmol) dilué dans 10 ml de toluène. Sous agitation, on laisse réagir pendant 30 minutes à température ambiante. Le mélange réactionnel est filtré sur célite, puis le filtrat est lavé à l'eau (5 fois 30 ml d'eau). Le solvant est évaporé pour donner 0,98 g de N-tertiobutyl, N-1-diéthylphosphono-2,2- diméthylpropyl, 0-1-phényléthylhydroxylamine qui se présente sous forme d'une huile incolore.
La pureté du produit analysé par HPLC est de 97 %. Le rendement est voisin de 100 %. Les caractéristiques analytiques sont identiques à l'alcoxyamine obtenue dans l'exemple 1.
La teneur en Cu résiduel est inférieure à 10 ppm.
EXEMPLE 3 (conforme à l'invention) PREPARATION DU 1-(2,2,6,6-TETRAMETHYLPIPERIDINYLOXY)-1-PHENYLETHANE : La réaction se déroule sous atmosphère d'azote.
Dans un tube de Schlenk de 100 ml, on introduit 10 ml de toluène, 0,4 g de cuivre, 0,84 g de CuBr et 1 g de PMDETA.
La solution est dégazée sous pression réduite puis on y ajoute 10 ml de toluène dégazé contenant 0,92 g de TEMPO (0,0059 mol) et 1,1 g de (1-bromoéthyl)benzène (0,0059 mole).
L'addition est exothermique. Au bout de 30 minutes, on vérifie par chromatographie sur couches minces (CCM) que les réactifs ont disparu. On filtre la solution organique puis on lave avec de l'eau jusqu'à ce que les phases aqueuses soient incolores. On évapore ensuite le toluène et on obtient 1,5 g de 1-(2,2,6,6-tétraméthylpipéridinyloxy)-1phényléthane (rendement 97 %) dont la pureté est vérifiée par RMN du 1H et 13C par comparaison avec les données de la littérature.
Le dosage du cuivre par ICP-MS montre que la teneur en cuivre est inférieure à 10 ppm.
L'extrait peptidique testé à 0,01; 0,1 et 1 % (p/v) inhibait l'activité de la collagénase de 2,24 et 65 % respectivement L'observation morphologique aboutissait au même résultat.
En conclusion, dans les conditions expérimentales retenues, l'extrait peptidique A présentait à des concentrations faibles une activité anti-collagénase importante.
Les résultants d'inhibition de l'extrait peptidique, de l'éthanol et du phosphoramidon sur la digestion des fibres de collagène dermiques par la collagénase sont réunis dans le tableau ci-dessous :
Condition Concentration Digestion % d'inhibition expérimentale enzymatique de l'activité (observation collagénase morphologique) (analyse d'image) Témoin véhicule - 0Témoin enzyme 50 UI/ml +++ 0 Phosphoramidon (M) 10-3 + + Ethanol 0,1 +++ 0 (%, v/v) 1 +++ 0 Extrait peptidique 0,01 +++ 2 (%, v/v) 0,1 ++ 24 1 + 65 0 : digestion enzymatique nulle + : digestion enzymatique faible ++ : digestion enzymatique moyenne +++ : digestion enzymatique forte V - Activité anti-métalloprotéase MMP-2 et MMP-9 des peptides de lupin - extraits A. B et C La MMP-2 ou gélatinase A et la MMP-9 ou gélatinase B sont des métalloprotéases qui dégradent des composants spécifiques de la matrice extracellulaire: la MMP-2 dégrade la gélatine (=collagène dénaturé), les collagènes I, IV, VII et XI, la fibronectine, la laminine et l'élastine ; la MMP-9 dégrade la gélatine, les collagènes IV, V et XIV et l'élastine Elles jouent un rôle important dans le photo-aging et dans la prolifération des cellules endothéliales.
L'activité anti-MMP-2 et anti-MMP-9 des produits à l'essai a été mesurée in vitro dans un modèle biochimique de type screening reposant sur l'utilisation d'une MMP-2 humaine purifiée et d'une MMP-9 humaine recombinante et du substrat de ces dernières, la gélatine conjuguée à la fluorescéine (kit EnzChekTM Gelatinase/Collagenase, MOLECULAR PROBES)
La MMP-2 purifiée à partir de fibrosarcome humain provenait de chez BOEHRINGER MANNHE1M La MMP-9 humaine recombinante provenait de chez R&D SYSTEMS.
La DQ-gélatine purifiée à partir de peau porcine et conjuguée à la fluorescéine était fournie dans le kit EnxChek""' Gelatinase/Collagenase (MOLECULAR PROBES).
Le tampon de réaction pour l'étude de l'activité de la MMP-2 (TpRI) était constitué de 50 mM de Tris-HCI, de 0,05% (p/v) de Triton XI 00 et de 5 mM de CaCl2, pH 7,5.
Le tampon de réaction pour l'étude de l'activité de la MMP-9 (TpR2) était constitué de 50 mM de Tris-HCI, de 0,05% (p/v) de Brij 35 et de 5 mM de CaCl2, pH 7,4.
Préparation des produits à l'essai et du produit de référence La 1,10-phénanthroline a été solubilisée dans les tampons de réaction TpRl et TpR2. Elle a été testée à 8 et 80 g/ml.
Les extraits peptidiques A, B et C ont été solubilisés dans les tampons de réaction TpRl et TpR2. Ils ont été testés à 0,01; 0,1et 1% (p/v).
MMP-2 Avant son utilisation, la MMP-2 a été activée par une incubation de 30 minutes à 37 C en présence de APMA dilué à 2,5 mM dans le tampon TpRl.
Les dilutions des produits à l'essai ou du produit de référence ont été incubées avec la DQ-gélatine, diluée à 25 g/ml, et la MMP-2 activée, diluée à 1,25 g/ml, pendant 24 heures à 37 C.
Un témoin, correspondant au mélange MMP-2 + DQ-gélatine , a été incubé en parallèle.
Pour chaque condition expérimentale, des échantillons, appelés par la suite échantillons sans enzyme , ont été incubés en présence de DQ-gélatine et en absence de MMP-2 activée. Ces échantillons permettaient de mesurer l'interférence des produits à l'essai avec la méthode d'évaluation des effets (fluorimétrie).
radicalaires va induire une diminution de la quantité de cytochrome C réduite, soit
une variation de DO (mesure effectuée à 550 nm).
Ce test permet de quantifier la capacité de la composition de l'invention à
inhiber les réactions d'oxydation. Il sera complété par le test à la DPPH qui suit.
Résultats La composition de l'invention inhibe plus de 75% de l'activité xanthine /
xanthine oxydase pour un test réalisé à 0.025% de matière sèche.
Cl 50 Xanthine oxydase: - Matière efficace (quantité de matière sèche de l'extrait): 1,7.10-3- 2,5.10-3% - Dose efficace (quantité d'extrait):1, 45- 2,17 mg/ml Soit un pourcentage de produit assurant une inhibition de 50% des réactions
oxydatives compris entre 1,50 % et 2,20%.
Ainsi, une formulation à 2% assure une inhibition des réactions oxydatives de
plus de 50%.
Exemple n 4: Test de screening interne: test à la DPPH: Principe du test: L'activité anti oxydante ou anti-radicalaire peut être mise en évidence en montrant la capacité de la composition de l'invention à piéger les radicaux libres de la DPPH (DiPhényl Picryl Hydrazyl) qui entraîne une décoloration de la solution d'origine. L'effet piégeur du radical libre DPPH par la composition de linvention est exprimé en pourcentage de la diminution de la coloration d'origine. Les mesures
s'effectuent à 520 nm.
Cette étude complète celle du test xanthine / xanthine oxydase et confirme
dans le cas présent l'activité anti-âge de la composition de l'invention.
La composition selon l'invention inhibe plus de 90% de l'activité anti-
diminution de l'élasticité et de la souplesse de la peau.
Ce test utilise un substrat synthétique dégradable par l'élastase. Ce substrat incolore donne des produits de dégradation de couleur jaune après action
io enzymatique. L'ajout au milieu réactionnel d'un extrait présentant des propriétés anti-
élastase va induire une diminution de la dégradation du SANA et donc une variation
de densité optique (DO), mesurée à 390 nm.
Résultats: La composition de l'invention inhibe plus de 75 % de l'activité élastase pour un
test réalisé à 0.5% de matière sèche.
CI 50 Anti-élastase: - Matière efficace (quantité de matière sèche de l'extrait): 0,017 - 0,025% - Dose efficace (quantité d'extrait):14,5 21,7 mg/ml
Soit un pourcentage de produit assurant une inhibition de 50% de l'activité anti-
élastase compris entre 1,50 % et 2,20%.
Ainsi, une formulation à 2% assure une inhibition de l'activité antiélastase de
Exemple n 3: Test de screening interne: test anti-oxydant Principe du test: L'évaluation de l'activité anti-oxydante de la composition de l'invention est basée sur le modèle Xanthine / Xanthine oxydase. La xanthine sous l'action de la
xanthine oxydase génère un anion superoxyde et de l'acide urique.
La réaction est révélée par le cytochrome C (brun-orangé sous forme oxydée et rose sous forme réduite) qui est réduit par l'attaque radicalaire de l'anion
superoxyde. L'ajout au milieu réactionnel d'un extrait présentant des propriétés anti-
Il s'agit d'une structure réalisée dans une matière souple et déformable telle qu'une matière plastique. Celle-ci est bien entendu choisie de manière à être suffisamment résistante pour ne pas déchirer par les objets que les casiers 51 sont destinés à recevoir.
Dans la forme de réalisation illustrée sur les figures, les casiers 51 sont séparés par une simple cloison 50 et sont réparties en deux rangées superposées. Bicn entendu, dans une autre forme de réalisation possible, les casiers pourraient être moins nombreux car plus larges et répartis par une seule rangée.
Comme le montre la figure 7, cette structure comporte une sénc dc boucles 52 qui sont attachées aux profilés transversaux, notamment 20 et 103, que prcsentent le conteneur. Ainsi, lors du repliement du conteneur, la présence des casiers ne contrarie pas la manoeuvre. Au contraire, comme le montre la figure 4, les casiers sc replient les uns sur les autres pour former une structure en accordéon qui n'occupe pratiquemcnt pas d' épaisseur.
Lorsquc le conteneur reprend sa position érigée, les casiers, du fait de leur suspension à la paroi supérieure 10, reprennent instantanément leur position de réception d'objets (voir figure 1 et 2).
Comme le montre notamment la figure 1 la mise en place et l'enlèvement d'objets sc fait transversalement dans le sens de la double flèche f.
Au besoin, lorsque le conteneur est rempli d'objets, les faces longitudinales et verticales pcuvent être recouvertes d'une bâche.
Il est bien entendu évident que le conteneur dc la présente invention n'cst pas exclusivement destiné au stockage de panneaux d'habillage de portières de voiturc. Il convient à tout objet pouvant être glissé dans un casier de rangement.
ASSOCIATION A BASE DE MICROFIBRILLES ET DE PARTICULES MINERALES, PREPARATION ET UTILISATIONS La présente invention a pour objet une association, se présentant sous forme sèche, et comprenant d'une part des microfibrilles et d'autre part des particules minérales.
La présente invention concerne de même un mode de préparation ainsi que l'utilisation d'une telle association dans des compositions comprenant des polymères.
Par polymères, on entend désigner à la fois des polymères ou copolymères dont les élastomères, les polymères thermoplastiques, leurs alliages ou leurs mélanges.
L'utilisation de fibres dans des compositions à base d'élastomères est connue mais reste peu développée. En effet, si l'introduction de fibres courtes, telles que des fibres Santowebe, dans de telles compositions permet d'améliorer la rigidité du matériau additivé, elle en affecte néanmoins les résistances à la rupture et à la fatigue.
Ainsi, on ne peut atteindre un compromis de propriétés satisfaisant.
Récemment, on a pensé préparer des compositions à base d'élastomères renfermant des fibres de plus petite taille, comme la pulpe de Kevlar comprenant des fibres partiellement défibrillées. Dans ce cas, les propriétés de rigidité sont améliorées par rapport à celles obtenues avec des fibres courtes, notamment pour ce qui a trait aux propriétés ultimes du matériau. Néanmoins, il semble que la résistance à la fatigue soit altérée. En outre, il existe un problème de redispersion de ces fibrilles au sein de la composition d'élastomères, qui rend obligatoire leur incorporation dans la composition alors que cette dernière se trouve sous la forme d'un latex. Par conséquent, il est possible d'améliorer le compromis de propriétés en changeant la morphologie des fibres utilisées ; mais dans ce cas, on se trouve confronté à un problème de redispersion de ces fibres au sein de la matrice polymérique.
La présente invention a pour objet une association particulière, comprenant des microfibrilles, qui soit aisément dispersable dans des compositions de polymères. dont les élastomères ou les polymères thermoplastiques, quelle que soit la forme dans laquelle ces compositions se trouvent (latex ou non).
En outre, et cela constitue un avantage considérable de la présente invention, les compositions ainsi additivées présentent des propriétés mécaniques très surprenantes.
En effet, d'une part, on constate une augmentation significative du module et de la contrainte, de préférence entre environ 50 à 300 % de déformation. D'autre part, contrairement à ce que l'on était en droit de s'attendre, dans ce cas, les propriétés ultimes du matériau ainsi additivé, telle que la résistance à la rupture par exemple, ne sont pas altérées.
La présente invention est plus particulièrement appropriée pour simplifier la fabrication de catalyseurs d'un prix intéressant destinés à des moteurs de faible puissance, leurs gaz d'échappement contenant des proportions considérables d'hydrocarbures dont une partie au moins doit être éliminée catalytiquement, d'autres substances nocives, telles que par exemple du monoxyde de carbone ou des oxydes d'azote, pouvant également être simultanément réduites.
Bien que l'invention ait été particulièrement montrée et décrite en se référant à un mode de réalisation préféré de celle-ci, il sera compris aisément par les personnes expérimentées dans cette technique que des modifications dans la forme et dans des détails peuvent être effectuées sans sortir de l'esprit ni du domaine de l'invention.
Liste des références numériques 1 Carter de pot d'échappement 2 Partie inférieure de carter 3 Partie supérieure de carter 4 Entrée des gaz d'échappement 5 Cloison de séparation 6 Carter de convertisseur 7 Convertisseur catalytique 8 Trajet de circulation 9 Orifices dans la cloison de séparation 10 Paroi frontale 11 Canaux 12 Corps alvéolaire 13 Sortie des gaz d'échappement 14 Eléments de fixation 15 Espace d'isolation 16 Orifices frontaux 17 Paroi de fond 18 Partie de carter en forme de demi-coque 19 Couches de tôles 20 Rebord 21 Extrémité gauche 22 Extrémité droite 23 Elément de fixation 24 Agrafe 25 Languette de fixation 26 Cloison frontale de séparation 27 Paroi intermédiaire 28 Tronçon d'entrée des gaz d'échappement 29 Tronçon de sortie des gaz d'échappement 30 Prolongements 31 Rebords 32 Couche lisse 33 Parois latérales 34 Flancs 35 Rebords 36 Perçages 37 Matériau isolant 38 Enveloppe
PINCE SUPPORT POUR ARTICLES L'invention concerne une pince support pour articles et en particulier une pince permettant la suspension d'articles en vue de leur présentation en magasin.
On connaît par FR 2 226 890 une pince pour une telle application, à prise sur une colonne support, comportant deux ailes opposées recevant ladite colonne par un trou formé sur chacune d'elle. La pince est maintenue en position sur la colonne par coincement élastique des trous de ses ailes sur la colonne. Néanmoins, cette pince doit être enfilée par l'une des extrémités de la colonne et ne peut être engagée sur celle-ci par une manoeuvre latérale simple et directe à la hauteur voulue.
L'invention vise à remédier à cet inconvénient et propose une pince support pour articles, notamment pour la suspension d'articles sur une colonne support, du type comportant deux ailes opposées pourvues chacune d'un trou dans lequel est reçue ladite colonne support, ladite pince prenant prise sur ladite colonne par coincement des trous de ses ailes sur la colonne sous le mouvement de biais en rappel élastique des ailes relativement à la colonne, caractérisée en ce que chacune des ailes de la pince est pourvue d'une lumière latérale menant jusqu'au trou de réception de la colonne, ladite lumière ayant une largeur légèrement supérieure à l'épaisseur de la colonne, en sorte qu'en manoeuvrant la pince pour disposer les ailes perpendiculairement à la colonne ou dans une position proche on permette le passage du corps de la colonne par lesdites lumières jusqu'aux trous des ailes pour la mise en service de la pince.
Grâce à cette disposition, on peut engager la pince latéralement sur la colonne support, directement à la hauteur voulue sans avoir besoin de l'enfiler par une extrémité de la colonne.
La colonne support est avantageusement une tige de section circulaire, disposée verticalement dans l'espace de présentation d'articles.
Les lumières menant jusqu'aux trous des ailes sont avantageusement formées d'un seul et même côté de la pince pour faciliter la prise d'engagement latéral par ce même côté sur la colonne ou la tige.