INPI-France/Brevets-Francais-2024-Chunked huggingface dataset:
L'embout tubulaire rigide T illustré sur la figue 5 est séparé en deux parties tubulaires Ti et T2 par une collerette 40. La partie T2, qui est destinée à venir s'engager dans la douille D du côté de la partie d'extrémité 12 de celle-ci, présente une saillie périphérique 42 qui va coopérer avec l'organe de verrouillage 20, alors que la collerette 40 d'un diamètre supérieur à celui de l'ouverture 13 forme une butée pour limiter la course d'engagement de l'embout T dans la douille D. La partie T1 de l'embout T est destinée à être raccordée sur un autre élément du circuit d'alimentation en carburant.
Concrètement, l'organe de verrouillage 20 est engagé entre les deux bossages 18 de la douille D en chevauchant le pontet 15, de manière à ce que la tête 15a du pontet 15 vienne se loger dans la cavité 29 de l'organe de verrouillage 20, alors que les deux pattes 22 viennent s'engager dans les deux ouvertures 13 pour faire saillie à l'intérieur de la douille D .
Lorsque les deux nervures 27 de l'organe de verrouillage 20 sont reçues dans les deux demi-rainures 31 du pontet 15, l'organe de verrouillage 20 est encliqueté sur la douille D et maintenu dans une position de repos sans qu'il puisse se détacher de la douille D.
Dans cette position de repos telle qu'illustrée sur la figure 6, il est important de noter que les surfaces internes légèrement convexes S'1 de la cavité 29 de la tête 25 de l'organe de verrouillage 20 sont au contact des rampes de déverrouillage légèrement concaves S1 du pontet 15 et épousent globalement leurs formes. Par contre, le sommet du pontet 15 ne vient pas au contact du fond de la cavité 29 de la tête de l'organe de verrouillage 20, mais est situé à une distance d de celui-ci. Les deux pattes 22 font alors saillie à l'intérieur de la douille D.
Lorsqu'on exerce une pression sur la tête 25 de l'organe de verrouillage 20, les nervures 27 de la tête 25 peuvent se dégager des deux demi-rainures 31 du pontet 15 jusqu'à ce le sommet de pontet 15 vienne sensiblement au contact avec le fond de la cavité 29 de la tête 25, comme cela est illustré schématiquement sur la figure 7. Au cours de ce déplacement, les surfaces internes S'1 de la cavité 29 de la tête 25 prennent appui sur les rampes de déverrouillage S1 du pontet 15 et provoquent l'écartement des pattes 22. L'organe de verrouillage 20 s'est déformé élastiquement, mais revient automatiquement dans sa position de repos de la figure 6 lorsque la pression est relâchée sur l'organe de verrouillage 20. En effet, le rappel élastique des pattes 22 ramène les nervures 27 de la tête de l'organe de verrouillage 20 dans les rainures 31 du pontet 15 de la douille D, ce qui permet de retenir l'organe de verrouillage sur la douille D.
Le raccord selon l'invention comprend également des moyens pour assurer l'étanchéité entre l'embout T et le conduit C. Ces moyens d'étanchéité illustrés sur la figure 1 sont constitués par une garniture en forme de bague 50, qui est surmoulée à une extrémité d'un manchon de liaison 52 interposé entre la douille D et le conduit C.
Plus précisément, la bague d'étanchéité 50 est surmoulée sur la paroi interne du manchon 52 et comprend une partie 50a qui fait axialement saillie au-delà du manchon. La bague 50 présente un bourrelet périphérique 54 à la sortie du manchon 52, et plusieurs lignes d'étanchéité formées par des nervures circulaires 55 à la paroi interne de sa partie 50a située à l'extérieur du manchon 52.
Avantageusement, la partie d'extrémité du manchon 52 qui porte la bague d'étanchéité 50 est assemblée à la douille D par des moyens d'encliquetage élastique. Ces moyens sont constitués par au moins deux ouvertures 57, diamétralement opposées et qui sont percées dans la douille D vers sa partie d'extrémité opposée à celle qui doit recevoir l'embout tubulaire T, et par deux bossages 59, diamétralement opposés et qui sont en saillie à la surface périphérique du manchon de liaison 52. Lorsque cet assemblage est effectué, le bourrelet 54 de la bague 50 vient en appui sur un premier épaulement annulaire interne 61 ménagé à l'intérieur de la douille D, et l'extrémité libre de la bague d'étanchéité 50 vient en appui sur un second épaulement annulaire interne 63 également ménagé à l'intérieur de la douille D. La bague d'étanchéité 50 est légèrement mise en compression axiale pour assurer une bonne étanchéité entre la douille D et le manchon de liaison 52. Par contre, la partie 50a de la bague 50 ne peut s'expanser radialement du fait qu'elle est en contact avec la paroi interne du manchon 52 En variante, les moyens d'étanchéité peuvent être constitués par deux joints toriques séparés l'un de l'autre par une entretoise, ces éléments étant rapportés à l'intérieur du manchon de liaison 52.
Enfin, l'extrémité libre du conduit C qui est constitué en un matériau souple ou semi-rigide peut être emmanchée sur le manchon de liaison 52 et fixée avantageusement par un cordon de soudure 65 pour augmenter la tenue mécanique, ou être simplement emmanché à force par exemple.
D'une manière générale, l'organe de verrouillage 20, le manchon de liaison 52 et le conduit C sont assemblés à la douille D avant de procéder au raccordement de l'embout tubulaire T.
Ce raccordement est schématiquement illustré aux figures 8 à 10. Avant l'engagement de l'embout tubulaire T, l'organe de verrouillage 20 occupe une position de repos illustrée sur la figure 8. Dans cette position de repos, l'organe de verrouillage 20 est encliqueté sur le pontet 15 et maintenu en place. Les pattes 22 de l'organe de verrouillage 20 font alors saillie à l'intérieur de la douille D.
Lors de l'engagement de l'embout tubulaire T dans la douille D, la saillie périphérique 42 de l'embout T écarte les deux pattes 22 à son passage et celles-ci reviennent ensuite, par rappel élastique, en contact serré avec l'embout T en se positionnant derrière la saillie 42. L'organe de verrouillage est alors dans une position de verrouillage illustrée sur la figure 9. Cette position est atteinte lorsque la collerette 40 vient sensiblement en appui contre la douille D.
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3) Calculer les entiers h= d-1 modulo r, hl= f2*h modulo r et h2=c'*28t*h modulo r.
4) Calculer le point P= hl. G+ h2 . W 5) Calculer le point Z=h.W.
6) Pour j allant de 0 à 28t-1, exécuter les étapes suivantes: 6) a) Si P=O, exécuter l'étape 6) d) 6)b) Associer au point P l'entier i et calculer l'entier f1=c-i modulo r.
6) c) Retrouver le message ml à partir de f1 et vérifier que f1=R (ml) . Si oui, exécuter l'étape 8).
6)d) Remplacer P par P+Z.
7) La signature n'est pas valide et le procédé est terminé.
8) Si l'entier c=c'*28t+j n'appartient pas à l'intervalle [1,r-1], la signature n'est pas valide, sinon la signature est valide et le procédé est terminé.
Le dixième procédé de l'invention consiste en une modification du schéma de signature avec reconstitution partielle du message précédemment décrit, qui consiste à remplacer la signature (c, d) par la signature (h2, d) avec h2=c*d 1 modulo r. L'avantage de ce dixième procédé est de permettre une réduction du temps de calcul lorsque ce procédé est appliqué à l'un quelconque des procédés définis précédemment.
Le onzième procédé de l'invention consiste en une amélioration du schéma de signature de Nyberg-Rueppel rappelé précédemment, et consiste à inclure une partie du message de taille t octets dans l'entier d défini précédemment, t étant un entier petit, ainsi qu'à utiliser une autre fonction de redondance. Dans ce procédé, les t octets de poids faible de l'entier d contiennent t octets du message. Le onzième procédé utilise une courbe elliptique formant une structure de groupe dont l'élément zéro est noté O et un point G de la courbe, lequel point G est générateur d'un sous-groupe d'ordre un nombre premier r. La clé privée est un entier positif s inférieur à r et la clé publique est le point W=s.G. Le procédé de génération de la signature d'un message m utilise les paramètres entiers t, a, et k et comporte les 7 étapes suivantes: 1) Calculer h=H(m), H étant une fonction de hachage. 2) Enlever les t octets de poids faible et les k octets de poids fort du message m et mémoriser le résultat dans m'.
3) Mémoriser dans f le résultat de la concaténation à m' des a octets de poids fort de h.
4) Générer un nombre aléatoire u compris entre 1 et r-1 et calculer V=u.G.
5) Associer au point V un entier i et calculer c=i+f modulo r. Retourner à l'étape 4) si c=0 6) Calculer l'entier d=u-s*c modulo r. Si d n'est pas égal à m modulo 28t retourner à l'étape 4).
7) La signature est le couple d'entiers (c,d). Le procédé de vérification de la signature comporte les 7 étapes suivantes: 1) Si c n'appartient pas à l'intervalle [1,r-1] ou si d n'appartient pas à l'intervalle [0,r-1], la signature n'est pas valide.
3) Associer au point P l'entier i. 4) Calculer l'entier f=c-i modulo r.
5) Concaténer au message m' obtenu à partir de f en enlevant les a octets de poids faible les t octets de poids faible de d.
Après centrifugation deux fois 10 min à 13000tpm à 4 C, le dosage d'activité GUS est réalisé sur le surnageant, dans 150 l de volume final contenant le substrat MUG (4-Methyl-p-D-glucuronide d'ombellifère, Sigma) à concentration finale de 3 mM.
Après 15 min d'incubation à 37 C, l'activité GUS est mesurée grâce à un appareil Fluoroskan Il ( Labsytems, 91944 Les Ulis, France) avec des longueurs d'onde d'excitation et d'émission de 365 nm et 455 nm, respectivement.
Les concentrations de protéines dans les extraits de plantes sont mesurées en utilisant le réactif de Bradford (Biorad) Les concentrations d'ADN sont mesurées en utilisant le réactif de Hoechst (Sigma). La réaction se fait dans 200 l de volume final (tampon Labarca-Paigen : 50 mM NaP04, NaCI 2M, EDTA 2mM, pH 7. 5) contenant le réactif de Hoechst à 0.5 mg/ml.
EXEMPLE 1: Isolement d'une séquence nucléotidique d'environ 2,2 kb par piégeage de promoteur.
Une collection de transformants d'Arabidopsis thaliana (écotype WS) a été obtenue selon la technique décrite par Bechtold et al. (1993).
Les plantes ont été transformées par insertion aléatoire dans leur génome d'un ADN de transfert (ADN-T) transmis par la bactérie Agrobacterium tumefaciens.
Cet ADN de transfert comporte un gène gus sans promoteur tel que décrit par Bouchez étal. (1993, C.R.A.S. Paris, volume 316 :1188-1193).
La méthode de transformation ln planta a été choisie et mise au point à la Station Génétique de Versailles de l'Institut National de la Recherche Agronomique selon la méthode décrite par Bechtold et al. (1993, C.R.A.S Paris, volume 316:1194-1199). Cette méthode permet d'obtenir rapidement un nombre élevé de transformants indépendants comportant un nombre limité d'insertions (1,5 insertions par transformant en moyenne).
Un criblage de l'expression du gène GUS par histochimie parmi les transformants selon la méthode décrite par Mollier et al. (1995, C.R.A.S.
Paris, volume 318: 465-474) a permis d'isoler un transformant présentant une activité GUS particulière: # expression très forte spécifiquement dans la racine, et ce tout au long du développement, comme montré dans les clichés correspondant à la figure 3a-c. La racine est colorée sur toute la longueur sauf la zone d'élongation (figure 3d) # expression dans toutes les assises cellulaires de la racine (épiderme, cortex, endoderme, péricycle, vaisseau conducteur) telle que cela peut être observé sur le cliché de la figure 4.
Ce transformant a été caractérisé plus avant par la technique de Southern blot (Southern E M.,1975).
Une séquence d'environ 2,2 kb située en amont de la bordure droite de l'insertion, correspondant au promoteur, a été clonée par la technique de Kanamycin Rescue selon la technique décrite par Bouchez et al. (1996, Plant Mol. Biol. Rep. vol. 14:115-123).
Le vecteur de Kanamycin rescue est représenté en figure 7.
EXEMPLE 2 : de la séquence complète du promoteur selon l'invention.
Le fragment d'ADN de 2,2 kb a été utilisé comme sonde pour rechercher le promoteur entier dans une banque d'ADN génomique d'Arabidopsis thaliana d'écotype Columbia (J. T. Mulligan, Stanford CA 94305).
Deux phages d'environ 15 kb ont été sélectionnés (clones Ir1 et Ir2).. Ces deux clones de phages comportaient un insert correspondant à un fragment génomique de 4,413 kb (SEQ ID N 3) et contenant la séquence de la sonde. L'insert de ces deux phages a été entièrement séquence par la méthode à l'exonucléase III décrite par Ausubel et al. (Current Protocols in Molecular Biology, éditeurs. F. M. AUSUBEL, R. BRENT., R.E. KINGSTON, D. D. MOORE, J.G. SEIDMAN, J. A. SMITH, K. STRUHL; published by Wiley Interscience). Il s'agit de la séquence SEQ ID N 3 . Le début de la séquence correspondant à l'ADN-T est localisé à partir du nucléotide en position 2285 de la séquence SEQ ID N 3.
Cette réaction a permis d'amplifier un fragment de la taille attendue de 4,6 kb.
Ce fragment amplifié a été purifié sur gel d'agarose puis digéré par les enzymes BamHI et Smal.
En parallèle, le fragment BamHI-Ehel de 4970 pb du vecteur navette E.coli/ C. acetobutylicum pSOS95 a été purifié sur gel d'agarose puis ligaturé avec le produit PCR de 4,6 kb. Le vecteur recombinant ainsi construit, appelé pSPD5 (figure 2), permet l'expression constitutive des gènes orf11, orf12 et dhaT sous le contrôle du promoteur du gène de la thiolase de C. acetobutylicum.
EXEMPLE 2 : des vecteurs d'expression pTPG (-) etpOPG Les vecteurs pTPG (-) etpOPG sont des vecteurs dérivés du vecteur navette E. coli-Clostridium pTLH1 (HARRIS et al., 1999) qui permettent à une cellule hôte adéquate de réaliser la conversion directe du glucose en 1,3- propanediol. Essentiellement, ils permettent l'expression des gènes o/f11, orf12 et dhaT de C. butyricum (opéron 1,3-propanediol) ainsi que celle des gènes GPD1 et GPD2 de S. cerevisae codant respectivement pour la glycérol-3-phosphate déshydrogénase et la glycérol-3-phosphatase (opéron artificiel gly, porté par le plasmide pS2 (GELIS et al., 1999), dérivé du plasmide pSOS95, qui permet chez E. coli et C. acetobutylicum la conversion du glucose en glycérol). Ces deux plasmides se différencient par l'organisation de ces gènes, en deux opérons (1,3-propanediol et gly) dans pTPG (-), et sur un même opéron dans pOPG.
2. 1. Construction de pTPG(-) Dans un premier temps, le fragment Sali de 4,9 kpb du plasmide pSPD5 contenant la totalité de l'opéron 1,3-propanediol a été purifié sur gel d'agarose puis ligaturé au vecteur-navette pTLH1 digéré par Sa/!, pour obtenir le plasmide pTLP de 10,6 kpb.
En parallèle, les amorces nucléotidiques OPGLY-D et OPGLY-R ont été synthétisées afin d'amplifier la totalité de l'opéron artificiel gly.
L'amorce OPGLY-D inclut le site Smal ainsi que le début de l'opéron artificiel gly. Sa séquence est la suivante : 5'-GTTACCCGGGGCTCCTGCAGCTCGACTTTTTAAC-3' L'amorce OPGLY-R hybride avec le brin complémentaire et inclut le site Smal ainsi que la fin de l'opéron artificiel gly. Sa séquence est la suivante : 5'-TTTCACCCGGGAAACAGCTATGACCATGATTACG-3'
Une réaction d'amplification avec les amorces OPGLY-D et OPGLY-R a été réalisée sur le plasmide pS2, aux conditions suivantes : -température d'appariement des amorces : 48 C -durée d'élongation : 3,5 min -nombre de cycles : 10 La réaction a permis d'amplifier un fragment de la taille attendue de 2.2 kpb.
Ce fragment amplifié a été purifié sur gel d'agarose et digéré par l'enzyme Smal, puis ligaturé au plasmide pTLP linéarisé par Smal pour fournir le plasmide pTPG (-) de 12,8 kpb (Figure 3).
2. 2. Construction de pOPG Dans un premier temps, le fragment Pvull-Pstl de 2,2 kpb du plasmide pS2 contenant la totalité de l'opéron glycérol a été purifié sur gel d'agarose puis ligaturé au fragment Smal-Pstl de 5,7 kpb du vecteur-navette pTLH1, pour obtenir le plasmide pTLG1 de 7,9 kpb.
En parallèle, les amorces nucléotidiques dhaT-F et dhaT-R ont été synthétisées afin d'amplifier l'extrémité 5' du gène dhaT.
L'amorce DHAT-F inclut le site BamHi ainsi que la région centrale du gène dhaT. Sa séquence est la suivante : 5'-TTGGATCCAGTATCTATAAATGATCCAATGC -3' L'amorce DHAT-R hybride avec le brin complémentaire et inclut le site Bglll ainsi que la fin du gène dhaT. Sa séquence est la suivante : 5'-TTAGATCTTTTAAATAGTATTAATTAATAAGCAGCC -3' Une réaction d'amplification avec les amorces dhaT-F et dhaT-R a été réalisée sur le plasmide pSPD5, aux conditions suivantes : -température d'appariement des amorces : 48 C -durée d'élongation : 1 min -nombre de cycles : 10 La réaction a permis d'amplifier un fragment de la taille attendue de 0,65 kpb.
Ce fragment amplifié a été purifié sur gel d'agarose et digéré par les enzymes BamHl et BglII; puis ligaturé au plasmide pTLG1 linéarisé par BamHl pour fournir le plasmide pTPG de 8,55 kpb.
Dans un dernier temps, le fragment BamHI-SbfI de 4,0 kpb du plasmide pSPD5 a été purifié sur gel d'agarose puis ligaturé au fragment BamHI-SbfI de 8,55 kpb du plasmide pTPG pour obtenir le plasmide pOPG de 12,55 kpb (Figure 4).
EXEMPLE 3 : du vecteur d'expression pSGD Le vecteur pSGD est dérivé du plasmide pSPD5 .
Essentiellement, le vecteur pSGD exprime fonctionnellement orf11 et orf12 (codant respectivement pour la première et la seconde sous-unités protéique de la glycérol déshydratase) et contient une délétion dans la région codant pour DHAT (1,3-propanediol déshydrogénase).
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