INPI-France/Brevets-Francais-2024-Chunked huggingface dataset:
La présence de la délétion attendue dans le chromosome du mutant (délétion de 853 pb du nucléotide 8011 au nucléotide 8863 de la figure 2) a ensuite été confirmée par analyse génomique par Southern blot ainsi que par PCR de la façon suivante : Pour l'analyse par Southern blot, le transfert d'ADN génomique, préalablement digéré avec l'enzyme de restriction appropriée, sur des membranes GeenscreenPlus (Dupont NEN) a été réalisé dans NaOH 0,4 M selon Ausubel et al. (1995). Les hybridations ont été effectuées en utilisant comme sonde l'oligonucléotide marqué à son extrémité 5' en utilisant du [[gamma]32P]ATP (Amersham) et la polynucléotide kinase (Boehringer Mannheim) selon Sambroock et al. (1989), ayant la séquence suivante : B2-S TTGGCGAAGTCGACCAGGTC (SEQ ID N 30) correspondant à la région d'ADN du début du gène eryG située de la position 4118 à la position 4137 de la séquence déposée dans la base EMBL sous la référence X60379 et décrite par Haydock et al. (1991). Les hybridations ont été effectuées avec un tampon d'hybridation rapide (Amersham) et les conditions de lavage suivantes : 2 x 5 mn, 2 x SSC, 20 C ; 30 mn, 2 x SSC, 65 C ; 30 mn, 0,1 x SSC, 20 C.
Pour l'analyse par PCR ,un échantillon de 100 /ni d'une culture de 3 jours en milieu TSB a été centrifugé. Le culot obtenu a été remis en suspension dans 10 l de milieu TSB, puis utilisé pour l'amplification dans l'appareil genAmp PCR system 9600 (Perkin Elmer Cetus). Après chauffage de l'échantillon pendant 3 mn à 94 C, les conditions d'amplification suivantes ont été utilisées : 94 C, 1 mn ; 55 C, 1 mn ; 72 C, 3 mn ; 30cycles ; polymérase Ampli Taq (Perkin Elmer) en présence de diméthylsufoxyde 10 % (v/v)
suivis d'une élongation de 3 mn à 72 C . L'amplification a été effectuée en utilisant l'oligonucléotide B2S ci-dessus et l'oligonucléotide ayant la séquence suivante B2-R GCCGCTCGGCACGGTGAACTTCA (SEQ ID N 31) correspondant à la séquence du brin complémentaire de la région d'ADN située de la position 8873 à la position 8892 de la séquence de la figure 2 à laquelle ont été ajoutés trois nucléotides à l'extrémité 5' et permettant d'encadrer par amplification PCR la région portant la délétion interne à l'ORF7.
L'analyse par amplification par PCR sur des cellules entières a permis de détecter une bande d'environ 1 kb dans la souche sauvage et une bande de 0,16 kb dans le mutant BII92 de façon identique au signal obtenu avec le plasmide pBII#. Les résultats montrés à la figure 16 confirment que la délétion d'environ 900 pb détectée par l'analyse Southern est identique à celle portée par le plasmide pBII# (853 pb).
EXEMPLE 4 : de la souche BII92 et identification des métabolites secondaires produits.
SEQ ID n 3 Séquence nucléotidique du clone d'ADNc par- tiel d'IIP-6.
SEQ ID n 4 Séquence d'aminoacides déduite du clone d'ADNc partiel d'IIP-6. Les résidus cystéine et histidine des deux domaines de doigts à zinc Cys2His2 sont les aminoacides 72,75, 88,92, 100,103, 116 et 120.
SEQ ID n 5 Séquence nucléotidique d'IIP-10 (ADNc).
SEQ ID n 6 Séquence d'aminoacides déduite d'IIP-10.
SEQ ID n 7 Amorce TIP2c-s.
SEQ ID n 8 Amorce TIP2b-r.
SEQ ID n 9 Amorce Hcthy-s.
SEQ ID n 10 Amorce Hcthy-r.
Exemple 1 Isolement et caractérisation de protéines de liaison avec IGF-1R On a utilisé le système bihydride de levure [Fields S. et Song 0., Nature 340 (1989), 245-246] pour isoler des protéines cytosoliques inconnues de liaison au récepteur d'IGF-1. Pour le criblage, on a utilisé une version modifiée du système bihydride de levure, permettant la tyrosylphosphorylation inter-chaîne des récepteurs dans une levure.
On a construit le plasmide leurre bihydride de levure (BTM116-cp/récepteur d'IGF-1) en faisant fusionner le domaine cytoplasmique de la sous-unité du récepteur d'IGF-1 (nucléotides 2923 à 4154) [Ullrich A. et coll., EMBO J. 5 (1986), 2503-2512] avec le domaine de liaison à l'ADN LexA, qui forme des dimères et mime la situation du récepteur de type sauvage activé [voir Weidner M. et coll., Nature 384 (1996), 173-176]. Par introduction d'un espaceur proline-glycine entre le domaine de liaison à l'ADN LexA et le domaine de récepteur, l'aptitude du leurre à fixer des substrats connus du récepteur d'IGF-1 était remarquablement accrue, par comparaison avec d'autres aminoacides espaceurs (figure 1).
Ou encore, on a construit un leurre contenant seulement la région juxtamembranaire ou C-terminale du récepteur d'IGF-1 (nucléotides 2923 à 3051 ou nucléotides 3823 à 4146) [Ullrich A. et coll., EMBO J. 5 (1986), 2503-2512] fusionnée avec le domaine kinase d'une tyrosine kinase de récepteur très puissant, non apparenté. En ce cas, on a utilisé le domaine kinase de tpr met (nucléotides 3456 à 4229) (numéro de dépôt GenBank: HSU19348) (figure 2). De cette façon, il est possible de délimiter la région du récepteur d'IGF-1 qui médie la liaison aux effecteurs en aval.
On a utilisé le plasmide leurre de récepteur d'IGF-1 pour cribler des banques d'ADNc de domaines d'activation (par exemple le domaine d'activation à base de VP16 ou Gal4) [voir Weidner M. et coll., Nature 384 (1996), 133-176]. Les plasmides leurres et les plasmides proies ont été co-transfectés dans la souche L40 de Saccharomyces cerevisiae contenant un gène rapporteur HIS3 et un gène rapporteur lacZ. On a isolé des plasmides de la banque à partir de colonies de levure croissant sur du milieu déficient en histidine, on les a séquences et réintroduits dans la souche de levure L40. Par des essais de co-transfection avec différents leurres d'essai, à savoir des plasmides BTM116 codant pour un mutant kinase-inactif du récepteur d'IGF-1 (L1033A) ou le domaine cytoplasmique de tyrosine kinase de récepteur de la famille des récepteurs de l'insuline (récepteur d'insuline Ros) et de familles de tyrosine kinases de récepteurs non apparentés (Met, récepteur EGF, Kit, Fms, Neu), on a évalué la spécificité des interactions leurre-proie supposées. On a identifié plusieurs ADNc codant pour des protéines entrant en interaction avec le récepteur d'IGF-1 (IIP). En outre, on a trouvé des domaines de liaison de substrats connus du récepteur d'IGF-1, tels que le domaine SH2 C-terminal de p85P13K et le domaine SH2 de GrblO. Les résultats sont donnés dans le tableau 1.
IIP wtIGF-1R mu IGF-IR IR Ros Met IIP-1 + + - - IIP-2 + - + +IIP-3 + - + -+ + IIP-4 ± + nd + IIP-5 + - + +IIP-6 + - + nd IIP-7 + + nd + IIP-8 + - + + + IIP-9 + - + - IIP-10 ± nd nd Délimitation de la spécificité de liaison des IIP eu égard à différentes tyrosine kinases de récepteurs testées dans le système bihydride de levure Des cellules de levure ont été co-transfectées avec un produit de construction de fusion LexA codant pour les différentes tyrosine kinases de récepteurs, et un plasmide d'activation codant pour les différentes IIP fusionnées avec le domaine d'activation VP16. On a analysé l'interaction entre les IIP et les différentes tyrosine kinases de récepteurs, en contrôlant la croissance de transfectants de levure étalés sur du milieu déficient en histidine, et mis à incuber pendant 3 jours à 30 C [wt IGF-1R (type sauvage): récepteur d'IGF-1 kinase-actif; mu IGF-1R: récepteur d'IGF-1 mutant kinase-inactif; IR : récepteur d'insuline ; Ros: tyrosine kinase de récepteur Ros ; tyrosine kinase de récepteur Met ; croissance de trans- fectants de levure en 3 jours > 1 mm de diamètre; -: aucune croissance décelée ; non déterminé].
Exemple 2 Systèmes d'essai: A) Essais biochimiques in vitro: Essai homogène/essai à base ELISA IGF-1R et les protéines de liaison (IIP) sont exprimés avec ou sans enzymes de marquage dans des cellules E. coli ou eucaryotes, et purifiés jusqu'à l'homogénéité. On analyse l'interaction d'IGF-1R et des protéines de liaison respectives, en présence ou en absence de substances actives. On sélectionne les composés qui soit inhibent, soit favorisent la liaison d'IGF-1R et des protéines de liaison respectives. Dans le cas du système ELISA, on utilise pour la détection des complexes les anticorps spécifiques des deux partenaires de liaison.
Dans le cas de l'essai homogène, au moins un partenaire de liaison est marqué avec des fluorophores permettant l'analyse des complexes. Ou encore, pour contrôler l'interaction, on utilise des anticorps anti-marqueurs.
La figure 1 est un représentation schématique d'un exemple de mise en oeuvre du procédé de l'invention.
La figure 2 représente un exemple de carte d'un vecteur de clonage pour la construction d'une banque selon le procédé de l'invention.
La figure 3 représente les cartes des plasmides pADH, pTEM, pET26-Tfu2 et pGFP utilisés dans le cadre des exemples de réalisation du procédé de l'invention.
La figure 4 représente l'activité de l'intéine 2 d'une ADN polymérase de Thermococcus fumicolans (Tfu) produite in vivo. Piste 1 : échelle 1Kb. Piste 2 : réaction sans enzyme. Piste 3 : réaction avec intéine 2.
La figure 5 représente l'activité de la GFP produite par réaction EPIV (émission de fluorescence suite à une exposition à environ 400 nm) avec des extraits de traduction de mésophile. Tube A : réaction EPIV avec de l'eau (témoin). Tube B : réaction EPIV avec le vecteur pGFP.
La figure 6 représente l'activité de l'intéine 2 de la Tfu ADN polymérase produite par réaction EPIV avec des extrait de traduction de type mésophile. Piste 1 : échelle 1Kb. Piste 2 : T- (réaction sans enzyme). Piste 3 : Blanc (réaction avec extrait EPIV sans ADN). Piste 4 : T+ (réaction avec intéine 2 produite in vivo). Piste 5 Essai (réaction avec intéine 2 produite par EPIV (pET26-Tfu2)).
La figure 7 représente l'activité de la GFP produite par réaction EPIV avec des extraits de traduction de type thermophile (émission de fluorescence suite à une exposition à environ 400 nm). Tube A : réaction EPIV avec de l'eau (témoin). Tube B : réaction EPIV incubée à 37 C. Tube C : réaction EPIV incubée à 45 C. Tube D : réaction EPIV incubée à 50 C. Tube E :
réaction EPIV incubée à 60 C. Tube F : réaction EPIV incubée à 70 C, Tube G : réaction EPIV incubée à 80 C.
I - Materiel.
1) Souches et plasmides.
Le vecteur pET26b+ fait partie de la famille des vecteurs pET développée par Studier et Moffatt (10) et commercialisée par la société NOVAGEN. Ce vecteur permet d'exprimer des gènes sous le contrôle du promoteur du phage T7. Le vecteur PINPOINTTM (PROMEGA) porte le gène cat (codant pour la chloramphénicol acétyl-transférase) sous contrôle du promoteur de l'ARN polymérase du phage T7. Le vecteur pHS2-22-21 a été construit en introduisant par PCR inverse le site de coupure reconnu par l'intéine 2 de la Tfu ADN polymérase (8) positionné dans le site de polyclonage du plasmide pUC19.
La souche XL1-Blue [TnlO proA+B+ laclq # (lacZ) M15/recA1 endAl gyrA96 (NaI) thi hsdRl7 (rK m/) supE44 relAl lac] a été employée pour l'amplification de l'ADN plasmidique.
2) Réactifs.
Les enzymes de restriction et de modifications rapportées dans le tableau I ci-dessous ont été utilisées selon les recommandations des fournisseurs.
Enz e Concentration Fournisseur Sca I 10 U/ l Appligene Oncor Sal I 8 U/ l New England Biolabs Nde I 20 U/ l New En land Biolabs Bam HI 20 U/ l New En land Biolabs Eco RI 20 U/ l New En land Biolabs T7 RNA 50 U/pl New England Biolabs polymérase T4 DNA ligase 400 U/ l New En land Biolabs
Les inventeurs ont découvert qu'une telle composition pouvait être obtenue en utilisant un agent gélifiant hydrophile particulier de type polyester sulfoné et un polyuréthane filmogène en dispersion aqueuse. On obtient alors une composition laissant après l'application un film présentant une bonne tenue, ne transférant pas du tout, et résistant à l'eau Le film est notamment brillant, non collant et confortable (non tiraillement) pendant et après l'application de la composition sur les matières kératiniques. Le film produit également une sensation de fraîcheur et est facile à démaquiller avec les démaquillants habituellement utilisés. De plus, la composition est moins glissante que les produits sans transfert contenant des huiles volatiles, facilitant ainsi son application sur les matières kératiniques La présente invention a donc pour objet une nouvelle composition filmogène à application topique comprenant dans une phase aqueuse un agent gélifiant hydrophile de type polyester sulfoné, caractérisée par le fait que l'agent gélifiant hydrophile est un oligomère copolyester téréphtalique hydrosoluble ou hydrodispersible et que la composition comprend également des particules de polyuréthane dispersées dans la phase aqueuse.
Les agents gélifiants particuliers utilisés selon l'invention sont des oligomères copolyesters téréphtaliques hydrosolubles ou hydrouispersables comprenant essentiellement des motifs répétitifs dicarboxylates de formule (I): [-CO-A-CO-O-(CH2-CH20)n-l (I) dans laquelle - A représente un groupement 1,4-phénylène, sulfo-1,3-phénylène et éventuellement 1,3-phénylène, - n va de 1 à 4, - au moins 35 % en mole desdits motifs de formule (I) étant des motifs de formule (I) pour lesquels A représente un groupement 1,4-phénylène et n est égal à 1, - au moins 7 % en mole desdits motifs de formule (I) étant des motifs de formule (I) pour lesquels A représente un groupement sulfo-1,3-phénylène, la masse moléculaire en poids desdits oligomères copolyesters étant inférieure à 20 000, de préférence inférieure à 15 000.
De préférence, au moins 10 % en mole, plus préférentiellement entre 10 % et 25 % en mole des motifs de formule (1) sont des motifs de formule (1) pour lesquels A représente un groupement sulfo-1,3-phénylène.
formule (I').
-CO-A-CO-O-(CH2-CH2-O)n-H (I') dans laquelle A et n sont définis ci-dessus.
Lesdits oligomères peuvent également présenter en extrémités de chaîne, et en quantité mineure, des groupements de formules -A-CO-OH -A-CO-OR formules dans lesquelles A est défini ci-dessus et R représente un groupement alkyle en C1-C4 Lorsque A représente un groupement sulfo-1,3-phénylène, il s'agit plus particuliè- rement d'un sulfonate de métaux alcalins, notamment de sodium ou de potas- sium, ou d'un sulfonate d'ammonium ou de mono-, di-, tri- ou tétra- alkylammo- nium inférieur Par alkylammonium inférieur, on entend de préférence un ammo- nium dont le ou les radicaux alkyles sont des alkyles inférieurs, de préférence en C1-C6. De manière préférentielle, il s'agit d'un sulfonate de sodium L'oligomère copolyester peut comprendre éventuellement jusqu'à 20 % en mole, de préférence de 0,5 à 5 % en mole de motifs de formule (1) pour lesquels A re- présente un groupement 1,3-phénylène Selon un mode de réalisation préférentiel de l'invention, l'oligomère copolyester ci- dessus a une masse moléculaire en poids allant de 5 000 et 14 000, et plus préfé- rentiellement de 8 000 à 10 000 Les masses moléculaires en poids sont mesurées par chromatographie par per- méation de gel dans le diméthylacétamide contenant 10-2 N de LiBr, à 100 C Les résultats sont exprimés en équivalents polystyrène.
Lesdits oligomères copolyesters peuvent être obtenus par les procédés usuels de préparation des polyesters par voie fondue, voie solvant ou voie interfaciale, pro- cédés faisant intervenir des réactions . d'estérification de diacides et de diols et polycondensation . de transestérification de diesters et de diols et polycondensation . d'autocondensation d'hydroxyacides de Schotten-Baumann par mise en oeuvre de diols et de chlorures d'acide et polycondensation de polymérisation de lactones en contrôlant la teneur minimum en motifs de formule (i) pour lesquels A repré- sente un groupement 1,4-phénylène et n est égal à 1, semblables par les rapports stoechiométriques initiaux des différents monomères et par la maîtrise des réac- tions secondaires
Un mode de préparation particulièrement intéressant est celui par transesténfication / polycondensation et / ou d'estérification / polycondensation par voie fondue à l'aide d'un catalyseur de transestérification et/ou estérification La maîtrise de la structure est obtenue par contrôle de la teneur minimum en motifs de formule (I) pour lesquels A représente un groupement 1,4-phénylène et n est égal à 1, semblables par les rapports stoechiométriques initiaux des différents monomères diacides et/ou diesters et diol et par mise en oeuvre d'un agent limiteur d'éthérification, agent limiteur qui peut être un composé basique tel que les amines aliphatiques ou aromatiques ou un hydroxyde ou acétate de métaux alcalins ou alcalino-terreux.
Le contrôle de la masse moléculaire est obtenu d'une manière connue de l'homme du métier, par compromis adéquat entre la pression, la température et le temps Les oligomères copolyesters téréphtaliques utilisés selon l'invention peuvent être préparés par estérification et/ou transestérification / polycondensation d'une composition monomère à base: - d'acide, anhydride ou diester téréphtalique (Tp) - d'acide, anhydride ou diester sulfoisophtalique (Slp) - éventuellement d'acide, anhydride ou diester isophtalique (Ip) - et d'éthylène glycol (EG) selon des quantités relatives correspondant à * un rapport molaire (Slp) / [(Tp)+(Slp)+(Ip)] d'au moins 7/100, de préférence d'au moins 10/100, tout particulièrement de 10/100 à 25/100 * un rapport molaire (Ip) / [(Tp)+(Slp)+(Ip)] de 20/100 au plus, de préférence de 5/100 au plus * un rapport molaire (EG)/ [(Tp)+(Slp)+(Ip)] de 2/1 à 3/1 en présence d'un catalyseur d'estérification et/ou transestérification et d'un limiteur de d'éthérification.
Le monomère sulfoisophtalique (Slp) est de préférence mis en oeuvre sous la forme d'un sulfonate de métal alcalin (sodium notamment) de diester inférieur (d'alkyle en C1-C4), de méthyle de préférence On peut citer tout particulièrement le sodio-oxysulfonyl-5 isophtalate de diméthyle.
de 180 à 220 C , à cette température le méthanol (cas préférentiel des diesters méthyliques) formé est éliminé du milieu réactionnel de préférence par distillation Cette opération d'interéchange est réalisée en présence d'un catalyseur de transestérification métallique et d'un limiteur d'éthérification Ledit catalyseur est de préférence un carboxylate métallique, tel que l'acétate de manganèse, l'acétate de zinc, l'acétate de cobalt ou l'acétate de calcium, ou d'un titanate organique ou minéral, tel que le titanate de butyle, le titanate de nitrilo-2,2',2"-triéthyle (ou aminotriéthanolate de titane jouant en outre le rôle de limiteur d'éthénfication) ou le titanate de calcium. Les catalyseurs préférés sont les titanates organiques , ils sont mis en oeuvre en quantités de l'ordre d'au moins 0,001 % en poids exprimé en titane, de préférence de l'ordre de 0,002% à 0,02% en poids de titane par rapport au poids de réactifs présents.
De manière caractéristique selon l'invention, les moyens de séchage comportent : -au moins deux trémies de séchage successives, à savoir une première trémie de séchage prévue pour traiter un volume de résine (V1) et une deuxième trémie de séchage prévue pour traiter un volume de résine (V2) qui est strictement inférieur au volume de traitement (V1) de la première trémie, -des moyens permettant d'alimenter la première trémie de séchage avec la résine thermoplastique sous forme de granulés, -des moyens permettant d'acheminer les granulés de résine issus de la première trémie jusqu'à t'entrée de la seconde trémie, -des moyens permettant de faire circuler un gaz de séchage à l'intérieur de la première trémie de séchage, et un gaz de séchage à l'intérieur de la deuxième trémie de séchage, -des premiers moyens de chauffage conçus pour porter le gaz de séchage, introduit dans la première trémie, à une température de séchage (T1), et -des deuxièmes moyens de chauffage conçus pour porter le gaz de séchage introduit dans la deuxième trémie, à une température de séchage (T2) strictement supérieure à la température de séchage (T1) des premiers moyens de chauffage.
D'autres caractéristiques et avantages de l'invention apparaitront plus clairement à la lecture de la description suivante de la structure et du fonctionnement d'une installation de l'invention, laquelle description est donnée en référence au dessin annexé sur lequel la figure 1 est un synoptique d'une variante particulière de réalisation d'une installation conforme à l'invention L'installation de la figure 1 permet la fabrication de préformes par injection dans un moule d'une résine thermoplastique, telle que par exemple une résine PET. La résine thermoplastique utilisée est initialement stockée dans un silo 1 sous forme de granules solides A. L'installation met en oeuvre des moyens de séchage 2 des granulés de résine A, une extrudeuse à vis 3 qui a pour fonction de faire fondre les granulés de résine sèches issus des moyens de séchage 2, et d'acheminer la résine fondue à l'entrée d'un moule d'injection 4. La structure et le fonctionnement de t'extrudeuse à vis 3 et du moule d'injection 4 sont parfaitement connus, et ne seront donc pas détaillés dans la présente description ; seuls les moyens de séchage 2 qui sont caractéristiques de l'invention seront décrits en détails ci-après. II convient toutefois de souligner que dans l'exemple particulier illustré, le moule d'injection 4 comporte deux cavités d'injection 4a et 4b, et permet de manière usuelle à chaque cycle d'injection la fabrication en parallèle de deux préformes. Le nombre de cavités d'injection n'est bien évidemment pas limitatif de l'invention, et peut tre quelconque.
Généralement, pour des raisons de productivité, un moule d'injection comportera un nombre beaucoup plus important de cavités en parallèle.
Selon une caractéristique essentielle de t'invention, les moyens de séchage 2 de l'installation mettent en oeuvre deux trémies de séchage successives : une trémie principale 5 et une trémie secondaire 5'.
La trémie de séchage principale 5, et les moyens associés permettant son fonctionnement sont usuels. Cette trémie principale 5 comporte une chambre supérieure 5a qui est prévue pour tre alimentée avec les granulés de résine A issus du silo 1, et une chambre inférieure 5b de plus grand volume, pour le séchage des granulés de résine. Une buse d'aspiration 6 montée à l'intérieur du silo 1 est raccordée par un conduit 7 à t'entrée de la chambre supérieure 5a de la trémie 5. Le conduit 7 est équipé d'un organe de fermeure/ouverture 8 qui est acionnable par un vérin pneumatique 9, ce qui permet de contrôler l'alimentation de la trémie 5 en granulés de résine A, en commandant l'ouverture ou la fermeture du du conduit d'alimentation 7. Une pompe à vide 10 est raccordée à la chambre supérieure 5a. Lorsque la pompe à vide 10 fonctionne et lorsque le conduit 7 n'est pas fermé, des grains de résine A du silo 1 sont aspirés dans le conduit 7 et transportés jusqu'à l'intérieur de la chambre supérieur 5a, puis tombe dans la chambre de séchage 5b, où ils s'accumulent. Dans la chambre de séchage 5b est en outre monté un capteur de niveau (non représenté), qui permet de détecter le niveau de résine dans la chambre de séchage. Au démarrage de l'installation, le conduit 7 est ouvert et on met en fonctionnement la pompe à vide 10, en sorte de remplir la chambre de séchage 5b jusqu'à ce que le niveau de résine détecté dans la chambre de séchage 5b atteigne un seuil minimum de consigne prédéterminé. Une fois ce seuil atteint, le conduit 7 est automatiquement fermé, ce qui arrte I'alimentation des grains de résine. Ultérieurement, en cours de procédé, lorsque le niveau de résine détecté devient de nouveau inférieur à ce seuil, le conduit 7 est de nouveau ouvert automatiquement, en sorte d'alimenter la trémie 5 en grains de résine, pendant un laps de temps donné, qui est réglable par exemple au moyen d'une temporisation. Une fois ce laps de temps écoulé, le conduit 7 est automatiquement fermé, ce qui interrompt I'alimentation des grains de résine, jusqu'à ce que le niveau de résine détecté redevienne inférieur au seuil minium de consigne. On maintient ainsi automatiquement en cours de procédé un volume (V1) de grains de résine A'à l'intérieur de la chambre de séchage 5b qui est sensiblement constant et prédéterminé.