INPI-France/Brevets-Francais-2024-Chunked huggingface dataset:
L'invention sera utilisable tant verticalement qu'horizontalement, puisque la plupart des chambres photographiques permettent le positionnement des chassis ou dos en hauteur et en largeur, par retournement du dispositif de fixation sur le montant (T2).
L'invention, permet donc 1'excellente Vision d'une image (IM), à l'endroit mme où elle se forme sur le support (4), dans sa toute première génération, sans recours à un viseur spécial extérieur additionnel, qui pourrait la dégrader ou modifier sa perception, voire mme en cacher une partie. voir Figure 2.
Vision, mise au point et numérisation de l'image se faisant par le mme dispositif, la précision est maximale.
DESCRIPTION DES DESSINS La Figure 1 représente une vue en perspective du Dos Numérique à Vision Directe venant se fixer à l'arrière du montant (T2) d'une chambre photographique à soufflet.
En outre, il est à noter que les iodures peuvent avoir d'autres origines que celles indiquées ci-dessus.
Ainsi, ces composés peuvent provenir d'impuretés comme les métaux alcalins ou alcalino-terreux, impuretés présentes dans les matières premières employées pour préparer la solution catalytique.
Les iodures peuvent de même provenir des métaux de corrosion apparaissant pendant la réaction.
Le procédé selon l'invention est, de préférence, mis en oeuvre en présence d'une teneur en métaux de corrosion inférieure à quelques centaines de ppm, de préférence inférieure à 200 ppm. Les métaux de corrosion sont notamment le fer, le nickel, le chrome, le molybdène et le zirconium. La teneur en métaux de corrosion dans le milieu réactionnel est maintenue par les méthodes connues de l'homme du métier, comme par exemple la précipitation sélective, l'extraction liquide liquide, le passage sur des résines échangeuses d'ions.
Les conditions dans la zone de flash vont maintenant être décrites.
La température est avantageusement maintenue entre 80'C et 2000C, la pression totale entre 0 et 20. 10-' Pa absolus, Les composés présents dans la phase liquide issue du flash sont identiques à ceux contenus dans le milieu réactionnel et décrits précédemment. Leurs proportions sont très étroitement liées à celles imposées dans la zone réactionnelle.
La caractéristique principale de l'invention réside dans le maintien d'une teneur globale en acide formique et en formiate de méthyle au moins égale à 1 % en poids de la fraction liquide issue du flash, de préférence comprise entre 1 % et 50 %, et de préférence comprise entre 1 % et 30 %, Exprimées en pourcentages pondéraux par rapport à la fraction liquide non vaporisée issue du flash, les proportions des différents constituants maintenues de préférence simultanément sont avantageusement les suivants : - la teneur en promoteur halogéné est inférieure à 20 %, de préférence inférieure à 15 %, - la teneur en eau est inférieure à 5 %, de préférence inférieure à 2 %, et selon un mode de réalisation particulièrement avantageux, la stabilité du catalyseur est assurée par une teneur en eau inférieure à 0,5 %, - la teneur en acide formique est inférieure à 15 %, de préférence inférieure à 12 %, - la teneur en formiate de méthyle est maintenue inférieure à 20 - selon un mode particulier de l'invention, la teneur en acétate de méthyle est inférieure à 40 %, de préférence inférieure à 20 %, - la teneur en acide acétique n'est pas inférieure à 25 La fraction liquide non vaporisée issue du flash peut contenir des iodures sous forme de composés ioniques solubles dans ladite fraction (se reporter à leur description dans le milieu réactionnel).
La teneur en monoxyde de carbone contenu dans le flash est non nulle. Le monoxyde de carbone peut provenir du milieu réactionnel à vaporiser sous forme de CO dissous et entraîné. Il peut, en plus, être injecté directement dans la fraction liquide issue du flash et recyclée au réacteur. En tout état de cause, la pression partielle de monoxyde de carbone dans la zone de flash est inférieure à la pression partielle de monoxyde de carbone maintenue dans la zone réactionnelle.
Dans le procédé de fabrication de l'acide acétique et/ou de l'acétate de méthyle décrit ci-dessus, ces deux produits contenus dans la phase gazeuse issue du flash sont séparés des composés légers, de l'eau, de l'acide formique et des autres impuretés, par exemple par distillation fractionnée dans une ou plusieurs colonnes à distiller. Certains de ces composés peuvent être alors recyclés au réacteur.
Dans un mode préféré de réalisation, l'acide formique est séparé de l'acide acétique par distillation réactive en injectant du méthanol dans la partie inférieure de la colonne à distiller, le formiate de méthy le préférentiellement formé est recyclé au réacteur et l'acide acétique ainsi purifié est soutiré en fond de la colonne.
D'une façon générale, l'invention souligne avantageusement à un procédé de fabrication mis en oeuvre en continu.
Les exemples qui suivent sont donnés à titre purement illustratifs et nullement limitatifs.
EXEMPLES 1 - Tests de stabilité 1-1. Equirement utilisé Tous les essais sont réalisés en tube transparent tenant à de hautes pressions, présentant une longueur de 16 cm et un diamètre intérieur de 0,7 cm soit un volume total de 6 ml.
Ce tube est équipé - d'une alimentation en gaz permettant de purger le ciel gazeux du tube, en général avec du monoxyde de carbone, - d'un chauffage du tube par four électrique avec régulation de température, - d'une agitation par table oscillante. 1-2. Préparation de la masse réactionnelle * Préparation de la solution catalytique par mise en solution d'iodure d'iridium dans un mélange d'acide iodhydrique et d'acide acétique, dans un réacteur agité par chauffage à 150'C sous pression de monoxyde de carbone de 50.105 Pa (50 bars) pendant 4 h. La solution catalytique ainsi obtenue titre environ 2,6 % en iridium (soit 26 000 ppm ou mg/kg).
* Préparation de la masse réactionnelle pour le test de stabilité, par pesée et mélange des différents constituants - acide acétique, acétate de méthyle, iodure de méthyle, - solution catalytique en tenant compte des quantités d'acide acétique apportées par celle-ci, - et pour les essais 1 à 10, acide formique et fonniate de méthyle. La masse réactionnelle (composition initiale) ainsi préparée est analysée.
1-3. Mode opératoire général Dans le tube, on charge 4 g de masse réactionnelle, on agite le tube, on purge 3 fois avec le gaz approprié et on laisse ensuite sous pression de ce gaz à 2,2. 105 Pa (2,2 bars absolus).
Les fragments ADN insert KpnI - HindIII (743 pb) correspondant à eP35S (735 pb) ont été obtenus par digestion par KpnI et HindIII du plasmide pJIT163, qui dérive du plasmide pJIT60 (Guerineau et Mullineaux, 1993). Puis, ils ont été soumis à l'électrophorèse sur gel d'agarose à 1 % dans du tampon TEB, purifiés à l'aide du kit "QIAquick Gel Extraction" et repris dans 30 l de H2O.
La ligation par réaction PCR a été réalisée comme décrite précédemment en 7, avec 48 ng de plasmide pMRT1175 digéré déphosphorylé et 30 ng de fragments ADN insert digérés.
Les bactéries, Escherichia coli DH5a rendues préalablement compétentes, ont été transformées. L'ADN plasmidique des clones obtenus, sélectionnés sur milieu LB supplémenté en kanamycine (50 mg/1), a été extrait selon la méthode de la lyse alcaline et
vérifié par digestions enzymatiques et séquençage. Le plasmide résultant a été appelé pMRT1205 (7503 pb). Il est représenté en figure 19 et sa séquence complète SEQ. ID19 est donnée dans le listage de séquences.
8. 2. Obtention de pMRT1203 Le plasmide pMRT1203 (7503 pb) comporte la cassette d'expression du gène nptII sauvage et une séquence "promoteur double 35S - terminateur 35S" (eP35S - T35S) pour le clonage de gènes d'intérêt. Il résulte du clonage du promoteur eP35S du virus de la mosaïque du chou-fleur dans pMRT1176. Le plasmide pMRT1176 (6767 pb), quant à lui, résulte du clonage de T35S du virus de la mosaïque du chou-fleur dans pMRT1155. Le promoteur eP35S et le terminateur T35S sont décrits en 8.1.
8. 2.1. Obtention de pMRT1176 Le plasmide pMRT1176 résulte du clonage des fragments ADN insert EcoRI - XhoI (757 pb) correspondant au T35S (750 pb) aux sites EcoRI et XhoI du vecteur pMRT1155 produit à partir de la souche SCS110 d'Escherichia coli.
Le plasmide pMRT1176 a été obtenu en suivant les méthodologies décrites en 8. 1.1., excepté que 6,3 pg du vecteur pMRT1155, qui constitue le vecteur de clonage, ont été digérés et traités. Le plasmide pMRT1176 (6767 pb) est représenté en figure 9. Sa séquence complète SEQ. ID09 est donnée dans le listage de séquences.
8. 2.2. Obtention de pMRT1203 Le plasmide pMRT1203 résulte du clonage des fragments ADN insert KpnI - HindIII (743 pb) correspondant à eP35S (735 pb) aux sites KpnI et HindIII du vecteur pMRT1176.
Le plasmide pMRT1203 a été obtenu en suivant les méthodologies décrites en 8. 1.2., excepté que 3,9 ug du vecteur pMRT1176, qui constitue le vecteur de clonage, ont été digérés et traités. Le plasmide pMRT1203 (7503 pb) est représenté en figure 17. Sa séquence complète SEQ. ID17 est donnée dans le listage de séquences.
9. Obtention de plasmides binaires comprenant la séquence "eP35S - uidA - T35S"
Ces vecteurs ont été exploités en transformation du tabac pour les évaluer et déterminer l'incidence de la mutation du gène nptII.
9. 1. Obtention de pMRT1206 Le plasmide pMRT1206 (9390 pb) comporte la cassette d'expression du gène nptII muté et la cassette d'expression du gène uidA (gus). Il résulte du clonage du promoteur eP35S du virus de la mosaïque du chou-fleur dans pMRT1196. Le plasmide pMRT1196 (8654 pb), quant à lui, résulte du clonage du gène uidA (Jefferson RA et al., 1986) dans pMRT1175.
9.1.1. Obtention de pMRT1196 Le plasmide pMRT1196 résulte du clonage des fragments d'ADN insert (SmaI - "SacI + T4 DNA polymérase") correspondant au gène uidA, au site "XbaI + Klenow" du vecteur pMRT1175.
Le fragment vecteur pMRT1175 a été obtenu par digestion 10 pg de pMRT1175 par XbaI, purifié à l'aide du kit "QIAquick PCR Purification", repris dans 50 l de H20 et soumis à l'action de 20 unités du fragment Klenow (New England Biolabs) en présence de 12 l de Tris-HCl 500 mM pH 7,5 MgCl2 500 mM, 6 l de dithiothréitol 1M, 6 l de chacun des dNTP 10 mM dans un volume réactionnel de 120 l à 37 C pendant 30 min. Puis, il a été purifié à l'aide du kit "QIAquick PCR Purification" et repris dans 50 l de H2O. Le plasmide pMRT1175 ainsi digéré et traité a été déphosphorylé par 50 unités de phosphatase alcaline d'intestin de veau (New England Biolabs) dans un milieu réactionnel final de 120 l en présence de 12 l de tampon 3 x 10 (New England Biolabs) à 37 C pendant 1 heure, et purifié à l'aide du kit "QIAquick PCR Purification" et repris dans 50 l de H2O.
Les fragments ADN insert (2 pg) correspondant au gène uidA (1,8 kpb), ont été obtenus par digestion de pBI221 (commercialisé par Clontech) par SacI, purification à l'aide du kit "QIAquick PCR Purification" et reprise dans 50 l de H20.
Puis, pBI221 digéré a été soumis à l'action de 6 unités de T4 DNA polymérase (New England Biolabs) dans un milieu réactionnel de 120 l en présence de 12 l de tampon T4 DNA polymérase x 10, 4 l de dNTP 10 mM et 6 l de BSA 1 mg/ml. La réaction a été
L'ADNc ICBP90 (2379 bp) a été synthétisé par PCR en utilisant l'ADN polymérase Deep Vent (New England Biolabs, Beverly, MA, USA) et les oligonucléotides utilisés au cours de cette réaction de PCR étaient voisins du site de EcoRI. Le produit de réaction a été par la suite souscloné dans un vecteur pGEX-4T-1 (Pharmacia) pour l'expression de la protéine de fusion GST dans BL21. La surexpression est induite par IPTG (1mM) pendant 4h à 25 C. La protéine ICBP 90 est ensuite purifiée.
2. 5. Immunocytochimie et immunohistochimie.
L'observation directe de la protéine ICBP90 sur des cellules et tissus a été également mise en #uvre.
Des cellules COS-1 ont été transfectées comme décrit précédemment (Brou et al., 1993 ; Gaub et al., 1998) avec le vecteur pSG5 (Stratagene, La Jolla, CA) dans lequel l'ADNc de ICBP90 (2379 bp) a été sous-cloné dans le site de restriction EcoRI. L'ADNc est synthétisé par réaction de polymérisation en chaine (PCR) utilisant la polymérase Deep Vent (New England Biolabs) et des oligonucléotides flanquants le site de restriction EcoRI. La construction plasmidique est vérifiée par séquençage. L'immunomarquage des cellules HeLa et des cellules COS- 1 transfectées est réalisé tel que décrit précédemment (Brou et al., 1993) avec respectivement les anticorps monoclonaux 1 RC 1 C-10 et 1 RC 1 H- 12. Un marquage indirect à l'immunopéroxidase de ICBP90 et de topoisomérase II[alpha] est réalisé comme décrit précédemment (Rio et al., 1987, Devys et al., 1993). Les appendices humains ont été inclus dans la paraffine et fixés dans du formalin 10% tamponé (Sigma). Des coupes sériées (3 m) sont incubées durant la nuit à température ambiante avec l'anticorps 1 RC 1 C-10 et avec l'anticorps anti-topoisomérase II[alpha] (NeoMarkers, Union City, CA, USA). Des anticorps liés de manière spécifique sont visualisés par un complexe utilisant la streptavidine biotine (LAB/LSAB method, Dako LSAB2 System kit ; DAKO, Carpinteria, CA, USA).
En immunocytochimie, l'anticorps 1RC1C-10 marque le noyau des cellules HeLa tandis que le nucléole et l'ensemble du cytoplasme ne sont pas marqués (Figure 3). En immunohistochimie, des coupes en paraffine d'appendice humain montrent un marquage localisé essentiellement dans des zones de prolifération cellulaire (Figure 4). En effet, les cellules marquées sont logées dans les cryptes glandulaires (CG) ainsi que dans les zones germinatives (Ger). Un marquage identique est obtenu lorsqu'on utilise un anticorps anti-topoisomérase lia qui est une enzyme uniquement exprimée dans des cellules en prolifération (résultats non illustrés).
2. 6. Recherches BLAST et prédiction de domaines Les études sur BLAST en ligne ont été réalisées à partir des informations du National Center for Biotechnology Information au National Institute of Health (Bethesda, MD, USA). SCANPROSITE et PROFILESCAN sont utilisés pour l'analyse protéique (Infobiogen, Villejuif, France).
ICBP90 comporte un domaine ubiquitin-like dans ses 80 premiers acides aminés, deux sites de localisation nucléaires potentiels dans la partie C-terminale et deux domaines en doigt de zinc ( zincfinger ), dont l'un serait impliqué dans la liaison à l'ADN et l'autre dans des interactions protéine-protéine. Plusieurs sites potentiels de phosphorylation par la protéine kinase C, la caséine kinase II ainsi que par une tyrosine kinase sont également présents.
La production et la purification de ICBP90 à l'aide du système de fusion GST (même procédé que celui utilisé pour ICBP-59) nous a finalement permis de tester la capacité de la protéine complète à lier les séquences d'ADN de type ICB. Son comportement est en tous points identique à celui observé pour ICBP-59.
En définitive, nous avons isolé une nouvelle protéine humaine que nous avons appelée ICBP90 pour les raisons évoquées ci-dessus. Son poids moléculaire théorique est de 89,758 kDa et son poids
moléculaire apparent sur gel d'acrylamide est de 97 kDa. Cette protéine est non seulement localisée exclusivement dans le noyau des cellules humaines, mais elle présente également la capacité à lier des séquences d'ADN de manière spécifique, en l'occurrence des séquences de type CCAAT. Pour ces raisons, nous pensons que ICBP90 a la possibilité de moduler l'expression des gènes dont le promoteur est pourvu de boites CCAAT, éventuellement en position inversée (ICB). Le gène de la topoisomérase II[alpha] humaine qui nous intéresse plus particulièrement, et qui comporte cinq séquences ICB dans son promoteur, nous semble être une des cibles privilégiées de ICBP90.
Ces expériences ont permis de mettre en évidence les caractéristiques remarquables de l'anticorps 1RC1C-10 qui ne marque uniquement que les cellules en prolifération dans le cas de cellules non cancéreuses ; il marque les cellules cancéreuses en prolifération ou en quiescence ; il est utilisable dans 4 techniques différentes (Western blotting, immunocytochimie, immunohistologie, immunoprécipitation) ; il possède une très bonne affinité et permet d'utiliser une dilution de 1/ 150 000 en immunohistochimie (i.e. 13 ng/ml) ; son utilisation ne génère quasiment pas de bruit de fond.
Les applications futures de 1RC1C-10 se situent en premier lieu dans les domaines du diagnostique et de la recherche fondamentale.
Pour le diagnostique en anatomo-pathologie par exemple, il serait tout à fait possible de rendre compte de l'état prolifératif d'un tissus cancéreux donné. Concernant la recherche fondamentale, des investigations sont en cours dans notre laboratoire afin de déterminer la contribution exacte de ICBP90 dans les mécanismes de prolifération des cellules normales et des cellules cancéreuses. Or, pour l'étude de l'expression de ICBP90 en fonction du cycle cellulaire, de sa localisation nucléaire précise et de son interaction avec d'autres protéines cellulaires, l'utilisation de l'anticorps sera incontournable.
Pour l'instant nous n'avons pas étudié l'expression de l'ICBP90 en fonction du cycle cellulaire. Néanmoins, dans le cas ou des lignées de
cellules cancéreuses sont confluentes ou lorsqu'elles sont en prolifération nous ne pouvons détecter de différences significatives de l'expression de l'ICBP90 (Fig. 1) du moins en ce qui concerne la forme à 97 kDa. Par contre, dans des cellules confluentes non cancéreuses (cellules musculaires lisses bronchiques humaines) l'expression de l'ICBP90 est difficilement détectable (résultats non illustrés). Ceci est confirmé sur les coupes histologiques où aucune cellule en quiescence n'est marquée par l'anticorps. Il est par conséquent possible que l'ICBP90 soit exprimée quelque soit la phase du cycle cellulaire dans des cellules cancéreuses alors que son expression varierait en fonction de chaque phase dans des cellules non cancéreuses. Ceci rend donc l'utilisation de l'anticorps extrêmement intéressante, en ce sens que nous aurions à disposition un marqueur de la prolifération cellulaire de tissus cancéreux qui ne dépendrait pas de la phase du cycle cellulaire contrairement à d'autres marqueurs de prolifération cellulaire tels que le Ki-67, la topoisomérase II[alpha], la cycline E et la cycline B1. En effet, la fin de la phase S est caractérisée par une très faible expression de Ki- 67, la cycline E marque les cellules en fin de phase G1 jusqu'au milieu de la phase S et la cycline Bl marque les cellules en phase G2/M (pour revue Darzynkiewicz et al., 1994). Par ailleurs, il a été montré que PCNA (Proliferating Cell Nuclear Antigen) surestime le nombre de cellules en prolifération dans certains types de tissus (Roskell and Biddolph, 1999).
ICBP90 joue un rôle important dans la prolifération cellulaire en régulant l'expression de gènes tels que celui de la topoisomérase II[alpha].
En conséquence, l'accélération verticale du centre 112 des masses de la caisse du véhicule, et les accélérations de tangage et de roulis de la caisse du véhicule, qui sont notées respectivement Gh, Gp et Gr, peuvent être obtenues comme suit : Gh = (X ain + X aout + X bin + X bout)/4 Gp = (X bin + X bout - X ain - X aout)H Gr = (X aout + X bout - X ain - X bin)W Ensuite, en considérant les cartes telles que représentées sur les figures 8A, 8B, 8C et 8D, à partir des valeurs absolues de Gh, Gp et Gr, on obtient les valeurs de base de Cg, Ca, Lx et Ly. Les performances générales de Cg, Ca, Lx et Ly relatives à 1 Gh 1 ,1 Gp#+ #Gr#, #Gb1 et 1 Grapparaîtront à partir des cartes. Cependant, on appréciera que les cartes des figures 8A, 8B, 8C et 8D sont conçues comme un mode de réalisation permettant de réaliser un système d'amortissement virtuel, tel que celui qui est représenté sur les figures 4 et 5, avec certaines performances souhaitables de fonctionnement. La présente invention n'est pas limitée à une telle réalisation particulière.
En se basant sur les valeurs Lx et Ly, les valeurs de base de L et de # sont obtenues comme suit : L (Lx2 = Ly2)1/2 # = tan-1 (Lx/Ly) Les coefficients d'amortissement Cg et Ca, la distance L et l'angle de biais # peuvent être modifiés en fonction du taux (c'est-à-dire de la vitesse) d'ouverture ou de fermeture de la valve de papillon des gaz (non représentée) du véhicule en fonction des performances représentées respectivement sur les figures 9A, 9B et 9C. La vitesse d'ouverture et de fermeture du papillon des gaz sera disponible en différenciant l'ouverture du papillon des gaz mesurée par le capteur 33 d'ouverture de papillon des gaz. Les performances générales de ACgt, ACat, ALt et ##t (ALt et ##t sont calculés sur la base de ALxt) par rapport à et apparaîtront sur les cartes.
Les modifications par ACgt, ACat, ALt et ##t sont telles que Cg, Ca, L et # obtenus à la base à partir des cartes des figures 8A, 8B et 8C et 8D sont respectivement augmentés de ACgt, ACat, ALt et ##t.
Les coefficients d'amortissement Cg et Ca, la distance L et l'angle de biais # peuvent en outre être modifiés en fonction du freinage d'une façon telle que représentée respectivement par les cartes des figures 10A, 10B et 10C. Les modifications par ACgb, ACab, ALb et ##b peuvent également être réalisées de telle façon que ces grandeurs de modification soient ajoutées à Cg, Ca, L et # obtenus à la base à partir
des cartes des figures 8A, 8B et 8C (ALb et ##b sont calculés à partir de ALxb). Les performances générales de ACgb, ACab, ALb et 8b par rapport à Sb apparaîtront à partir des cartes.
Les coefficients d'amortissement Cg et Ca peuvent en outre être modifiés pour s'opposer au balancement ou débattement vertical de la caisse du véhicule. Pour une telle modification, on traite tout d'abord chacune des accélérations verticales Xj (j = ain, aout, bin et bout) à l'aide d'un filtre passe-bande pour laisser passer celles des fréquences de résonance de la vibration de débattement vertical de la caisse du véhicule au-dessus des ressorts de suspension, de façon à obtenir un indice de balancement Ds. On obtient ensuite les grandeurs de modification ACgs et ACas pour modifier par addition Cg et Ca, à l'encontre de l'amplitude de Ds, en fonction des cartes telles que celles qui sont représentées respectivement sur les figures 11 A et 11B. Du fait que les coefficients d'amortissement Cg et Ca sont augmentés des grandeurs de modification ACgs et ACas, respectivement, en fonction de l'amplitude de Ds, on supprime effectivement un balancement résonnant de la caisse du véhicule.
Les performances générales de ACgs et ACrs par rapport à Ds apparaîtront à partir des cartes. Cependant, il serait souhaitable que les modifications par ACgs et ACas ne soient pas directement réalisées mais le soient en harmonie ou en correspondance avec le cliquètement ou l'oscillation de relaxation de la caisse du véhicule et le battement des roues qui sont décrits ci-après.
Les coefficients d'amortissement Cg et Ca peuvent en outre être modifiés pour s'opposer à un cliquètement ou à des oscillations de relaxation de la caisse du véhi- " cule. Pour une telle modification, les accélérations verticales Xj (j = ain, aout, bin et bout) sont traitées par un filtre passe bande pour laisser passer celles des fréquences de cliquètement ou d'oscillation de relaxation de la caisse du véhicule pour permettre d'obtenir un indice de cliquètement ou d'oscillation de relaxation Dr de la caisse du véhicule. On obtient ensuite les grandeurs de modification négatives ACgr et ACar pour Cg et Ca, pour s'opposer à l'amplitude de Dr, en correspondance aux cartes telles que représentées respectivement sur les figures 12A et 12B, de telle façon que les amortisseurs virtuels latéraux et angulaires soient rendus moins durs, en correspondance à l'augmentation de l'indice de cliquètement ou d'oscillation de relaxation Dr. Les performances générales de ACgr et de ACar relatives à Dr appa- raîtront à partir des cartes.
Les coefficients d'amortissement Cg et Ca peuvent en outre être modifiés pour s'opposer à un battement des roues. A cet effet, les vitesses verticales Xj (j = ain, out, bin et bout) des roues sont obtenues en différenciant les débattements verticaux Xj (j = ain, aout, bin et bout) ou en intégrant les accélérations verticales Xj (j = ain, aout, bin et bout) sur une base temporelle, et ensuite en procédant au traitement des