INPI-France/Brevets-Francais-2024-Chunked huggingface dataset:
Ladite composition tinctoriale peut contenir en outre divers adjuvants usuels tels que des agents anti-oxydants, des parfums, des agents séquestrants, des agents dispersants, des agents de conditionnement du cheveu, des agents conservateurs, des agents opacifiants, ainsi que tout autre adjuvant utilisé habituellement en teinture des matières kératiniques.
Parmi les agents alcalinisants, on peut citer à titre d'exemple, l'ammoniaque, les carbonates alcalins, les alcanolamines telles que les mono- di- et tri- éthanolamines et leurs dérivés, les hydroxydes de sodium ou de potassium, et les composés de formule : dans laquelle, W est un reste propylène éventuellement substitué par un groupement hydroxyle ou un radical alkyle en C,-C4 ; R11 R12, R13 et R14,
simultanément ou indépendamment l'un de l'autre, représentent un atome d'hydrogène, un radical alkyle en Ci-Ce ou hydroxyalkyle en C1-C6.
La composition appliquée sur les cheveux peut se présenter sous des formes diverses, telles que sous forme de liquide, de crème, de gel ou sous toute autre forme appropriée pour réaliser une teinture des matières kératiniques. En particulier, elle peut être conditionnée sous pression en flacon aérosol en présence d'un agent propulseur et former une mousse.
Un autre objet de la présente invention porte sur un procédé de teinture des fibres kératiniques, en particulier des fibres kératiniques humaines telles que les cheveux, par coloration directe, consistant à laisser agir une composition tinctoriale renfermant au moins une nitroaniline cationique monobenzénique de formule (I) sur les fibres kératiniques sèches ou humides. On peut utiliser la composition selon l'invention en tant que composition non rincée, c'est-à-dire qu'après application de la composition sur les fibres, on sèche sans rinçage intermédiaire.
EXEMPLES DE PREPARATION Exemple 1 : Préparation du composé de formule (I)2 3-[3-(4,5-dichloro-2-nitro-phénylamino)-propyl]-1-méthyl-3H-imidazol-1-ium, méthylsulfate.
# 1ère étape : synthèse du (4,5-dichloro-2-nitro-phényl)-(3-imidazol-1-yl- propyl)-amine Sous agitation on a chauffé pendant 3 heures au reflux un mélange de 90,6g (0,4 mole) de 1,2,4-trichloro-5-nitro-benzène (RN 89-69-0), de 50,1 g (0,45 mole) de 3imidazol-1-yl-propylamine (RN 5036-48-6) et de 62,7 ml (0,45 mole) de triéthylamine dans 100 ml de 1,2-diméthoxyéthane.
On a versé dans 1,51 d'eau glacée, essoré le précipité cristallisé, réempaté dans l'eau puis dans l'alcool isopropylique et séché sous vide à 40 C sur anhydride phosphorique.
On a obienu 54,5g de cristaux jaune orangé qui, après purification par recristallisation de l'alcool éthylique au reflux, ont fondu à 131 C (Kofler) et dont l'analyse élémentaire calculée pour C13H15N4O3Cl était :
Un film isolant 17 est formé au-dessus de la surface du substrat et des ouvertures qui atteignent les régions de drain 6 sont formées au travers de ce film 17. Dans cette ouverture, une ligne de bit 19 qui joue également le rôle d'électrode de drain est formée. La ligne de bit 19 joue également le rôle d'électrode inférieure du condensateur ferroélectrique. Les surfaces de l'électrode inférieure sur l'électrode de grille isolée, le film isolant 17 et les lignes de bit 19 sont polies afin de former une unique surface planarisée sur laquelle une couche ferroélectrique 20 est formée. Puisque la couche ferroélectrique 20 est formée sur la surface plane, les caractéristiques de la couche ferroélectrique 20 sont susceptibles d'être stabilisées. Après que la couche ferroélectrique 20 est formée, des parties non nécessaires de cette couche 20 sont ôtées en fonction de la nécessité.
Une autre couche isolante 21 est formée de manière à recouvrir la couche ferroélectrique 20. Une ouverture qui atteint la région de source 5 est formée au travers des couches isolantes 21 et 17 et une ligne de mot 22 connectée électriquement à la région de source 5 via l'ouverture est formée.
Comme représenté sur la figure 12B, les lignes de mot 22 s'étendent suivant la direction horizontale de la figure et la couche ferroélectrique 20 est située au-dessous des lignes de mot 22. Les lignes de bit 19 s'étendent suivant la direction verticale sous la couche ferroélectrique 20. Un trou de contact 23 est une zone de contact entre la ligne de mot 22 et la région de source 5. Une cellule de mémoire MC est indiquée dans une zone entourée par une ligne en pointillés.
Les procédés de fabrication pour les cellules de mémoire représentées sur les figures 12A et 12B seront décrits par report aux figures 13A à 15C.
Comme représenté sur la figure 13A, après qu'un film d'oxyde de champ est formé sur la surface d'un substrat en silicium de type p 1, un film d'oxyde de grille 3 est formé, film sur lequel une couche en polysilicium est déposée selon une épaisseur d'environ 200 nm. La couche en polysilicium est conformée afin de former une électrode de grille 4. En utilisant l'électrode de grille 4 et si nécessaire un motif de réserve en tant que masque, des ions sont implantés afin de former des régions de source et de drain 5 et 6.
Afin d'augmenter la valeur de chevauchement entre l'électrode de grille 4 et la région de source 5, des ions As sont implantés dans la région de source 5 dans les conditions constituées par un angle d'incidence de 60 degrés, une énergie d'accélération de 60 keV et une dose de 1 x 1015 cm2 tandis que des ions As sont implantés suivant la direction verticale dans la région de drain 6 dans les conditions constituées par une énergie d'accélération de 30 keV et une dose de 1 x1015 cm2.
Comme représenté sur la figure 13B, un film d'oxyde de silicium 17a est formé au moyen du procédé CVD de manière à recouvrir l'électrode de grille 4. Après que le film d'oxyde de silicium 17a est formé, la surface du film 17a est planarisée au moyen d'un polissage chimique et mécanique (CMP).
Comme représenté sur la figure 13C, des ouvertures sont formées au travers du film d'oxyde de silicium 17a afin d'exposer les surfaces des régions de source et de drain 5 et 6 et une couche en polysilicium 30 est déposée au moyen du procédé CVD au-dessus de la surface du substrat afin d'enterrer les ouvertures.
Comme représenté sur la figure 13D, le procédé CMP est à nouveau réalisé sur la surface de la couche en polysilicium 30. Ce procédé CMP forme une surface plane commune de l'électrode de grille 4, de la couche d'oxyde de silicium 17a et des plots de connexion en polysilicium 30a et 30b connectés aux régions de source et de drain Set 6.
Comme représenté sur la figure 14A, sur la surface plane commune du substrat, une électrode inférieure 18a constituée par un empilement TiN/Ti et une électrode principale 18b réalisée en Pt sont formées. En ce qui concerne l'électrode inférieure 18a, la couche en Ti améliore l'efficacité de l'adhérence et la couche en TiN joue le rôle de couche de barrière de diffusion. L'électrode principale 18b en Pt forme une électrode excellente du point de vue de la performance de contact avec le matériau ferroélectrique.
Comme représenté sur la figure 14B, un motif de réserve est formé sur l'empilement constitué par les électrodes 18a et 18b et l'empilement est conformé afin de former une électrode inférieure 18A qui est connectée à l'électrode de grille 4 et une électrode inférieure 18B qui est connectée à la région de drain. Cette conformation peut être réalisée au moyen d'une gravure ionique réactive (RIE) qui utilise un gaz mixte constitué par du CF4 et de l'Ar par exemple.
Après que les électrodes 18A et 18B sont conformées, un film d'oxyde de silicium 17b est déposé au moyen du procédé CVD afin de recouvrir complètement les électrodes inférieures.
Comme représenté sur la figure 14C, le procédé CMP est réalisé sur la surface du film d'oxyde de silicium 17b afin de le planariser et d'exposer les électrodes inférieures 18A et 18B.
Comme représenté sur la figure 15A, sur la surface planarisée, une couche en SrBi2Ta2Og (SBT) 20 est formée selon une épaisseur de par exemple 200 nm. La couche en SBT peut être formée au moyen d'un procédé sol/gel par exemple. Une solution mixte d'alkoxyde en tant que matériau de démarrage est déposée par centrifugation audessus de la surface du substrat et est séchée à une température de 250"C. Ce processus de revêtement et de séchage est répété quatre fois afin de former un film déposé présentant une épaisseur souhaitée.
Ensuite, un recuit pour la cristallisation est réalisé pendant 30 minutes à une température de 800"C dans une atmosphère d'O2 Avec le procédé mentionné ci-avant, la couche en SBT qui est excellente du point de vue des caractéristiques ferroélectriques peut être formée. Après que la couche en SBT 20 est formée, un motif de réserve est formé sur la surface de la couche en SBT et cette couche est conformée. Cette conformation peut être réalisée au moyen d'une gravure ionique réactive (RIE) qui utilise un gaz mixte constitué par du CF4 et par de l'Ar. Après que la couche ferroélectrique 20 est conformée, un film d'oxyde de silicium 21 est déposé au moyen du procédé CVD de manière à recouvrir la surface de la couche ferroélectrique conformée 20.
Comme représenté sur la figure 15B, une ouverture est formée au travers des films d'oxyde de silicium 21 et 17b par photolithographie afin de mettre à nu la surface du plot de connexion 30a connecté à la région de source 5. L'ouverture est enterrée à l'aide d'une couche en polysilicium déposée au moyen du procédé CVD et un procédé CMP similaire au cas de la figure 13D est réalisé afin de former une surface planarisée. Une électrode d'extraction de source 31 est par conséquent formée dans l'ouverture.
% C H N 0 CI Calculé: 45,73 3,84 17,78 0,15 22,50 Trouvé: 45,61 3,88 17,69 10,26 22,43 > 2ème étape : quatemisation On a réalisé la suspension de 4,7g (0,015 mole) de (4,5-dichloro-2-nitro-phényl)- (3-imidazol-1-yl-propyl)-amine obtenue ci-dessus à l'étape précédente et de 1,6
ml (0,017mole) de diméthylsulfate dans 75ml d'acétate d'éthyle et on a laissé 2 heures à température ambiante, sous agitation.
Le précipité cristallisé a été essoré, lavé plusieurs fois dans l'acétate d'éthyle, réempâté dans le minimum d'éthanol absolu et séché à 50 C sous vide.
On a obtenu 4,5g de cristaux jaunes qui ont fondu à 100 C (Kofler) et dont l'analyse élémentaire calculée pour C14H18N4O6SCI2 était :
% C H N O S CI Calculé: 38,11 4,11 12,70 21,75 7,27 16,07 Trouvé: 38,14 4,16 12,89 21,89 7,17 15,80 Exemple 2 : Préparation du composé de formule (I)1 3-[3-(4-chloro-5-méthoxy-2-nitro-phénylamino)-propyl]-1-méthyl-3H- imidazol-1-ium, méthylsulfate.
> 1ère étape: synthèse de la (4-chloro-5-méthoxy-2-nitro-phényl)-(3- imidazol 1-yl propyl)-amine Sous agitation, on a chauffé une heure au reflux une solution de 12,6g (0,04 mole) de (4,5-dichloro-2-nitro-phényl)-(3-imidazol-1-yl-propyl)-amine obtenue à la première étape de l'exemple 1 et de 0,08 mole de méthylate de sodium dans 100 ml de méthanol.
On a versé dans 500g d'eau glacée, essoré le précipité cristallisé, réempâté dans l'eau et séché sous vide sur anhydride phosphorique.
On a obtienu 9,5g de cristaux jaunes qui, après purification par recristallisation de l'éthanol au reflux, ont fondu à 178 C (Kofler) et dont l'analyse élémentaire calculée pour C13H15N4O3Cl était :
% C H N 0 CI Calculé : 50,25 4,87 18,03 15,45 11,41 Trouvé: 49,79 4,98 17,44 16,36 11,23 > 2ème étape: quatemisation On a utilisé le mode opératoire décrit pour l'exemple 1 (2ème étape).
A partir de 4,7g (0,015 mole) de (4-chloro-5-méthoxy-2-nitro-phényl)-(3-imidazol- 1-yl-propyl)-amine obtenue ci-dessus à l'étape précédente et de 1,6 ml (0,017mole) de diméthylsulfate dans 75ml d'acétate d'éthyle on a obtenu 5,7g de cristaux jaunes qui ont fondu à 104 C (Kofler) et dont l'analyse élémentaire calculée pour C15H21N4O7SCl était :
% C H N O S CI Calculé : 41,24 4,85 12,82 25,64 7,34 8,12 Trouvé: 41,16 4,84 12,86 25,44 7,18 7,94 Exemple 3 : Préparation du composé de formule (I)3 3-[3-(4-chloro-5-méthylsulfanyl-2-nitro-phénylamino)-propyl]-1-méthyl-3H- imidazol-1-ium, méthylsulfate.
# 1ère étape : synthèse de la (4-chloro-5-méthylsulfanyl-2-nitro-phényl)-(3- imidazol-1-yl-propyl)-amine Sous agitation, on a chauffé une heure au reflux, une solution de 12,6g (0,04 mole) de (4,5-dichloro-2-nitro-phényl)-(3-imidazol-1-yl-propyl)-amine obtenue à la
première étape de l'exemple 1 et de 4,Og de thiométhylate de sodium dans 70 ml de 1,2-diméthoxyéthane.
On a obtenu 9,5g de cristaux jaune orangé qui, après purification par recristallisation du 1,2-diméthoxyéthane au reflux, ont fondu à 152 C (Kofler) et dont l'analyse élémentaire calculée pour C13H15N4O2SC1 était :
% C H N O S CI Calculé : 47,78 4,63 17,14 9,79 9,81 10,85 Trouvé: 47,42 4,59 17,11 9,95 9,81 10,96 2ème étape: quatemisation On a utilisé le mode opératoire décrit pour l'exemple 1 (2ème étape).
PSM est connue comme une protéine de transduction de signal contenant des domaines PH et SH2, qui se lie au récepteur d'insuline activé [Riedel H. et coll., J.
Biochem. 122 (1997), 1105-1113]. On a également décrit un variant de PSM [Riedel H. et coll., J. Biochem. 122 (1997), 1105-1113]. La liaison d'IIP-3 au récepteur d'IGF-1 est fonction de la tyrosyl-phosphorylation du récepteur.
On a identifié un clone d'ADNc correspondant aux nucléotides 1862 à 2184 de la forme variante de PSM. Le clone d'ADNc isolé s'est révélé coder pour la région de liaison au récepteur d'IGF-1. Le domaine SH2 de PSM (nucléotides 1864 à 2148, numéro de dépôt EMBL : est codé par la séquence du clone d'ADNc partiel d'IIP-3 isolé.
IIP-4 On a isolé IIP-4 en tant que nouvelle protéine interagissante du domaine cytoplasmique du récepteur d'IGF-1. IIP-4 correspond à p59fyn, une tyrosine kinase ressemblant à src (numéro de dépôt EMBL : et fyn EM~HUM1:HS66H14 humain) [Cooke M.P. et Perlmutter R.M., New Biol. 1 (1989), 66-74]. IIP-4 se lie, d'une façon dépendant de la kinase, au récepteur d'IGF-1 et à plusieurs autres tyrosine kinases de récepteurs, comme au récepteur d'insuline et Met. La région d'IIP-4 entrant en interaction avec le récepteur d'IGF-1 (nucléotides 665 à 1044) contient le domaine SH2 de p59fyn (numéro de dépôt EMBL : U70324).
IIP-5 On a isolé IIP-5 en tant que nouvelle protéine entrant en interaction avec le récepteur d'IGF-1. IIP-5 présente une grand homologie avec la protéine de doigts à zinc Zfp38 (numéro de dépôt EMBL : et a une homo- logie d'au moins 80 % avec le gène humain correspondant.
Zfp38 est connue en tant que facteur de transcription [Chowdhury K. et coll., Mech. Dev. 39 (1992), 129-142].
IIP-5 entre en interaction exclusivement avec le récepteur d'IGF-1 activé et phosphorylé, mais non avec un mutant kinase-inactif. En plus de la liaison d'IIP-5 au récepteur d'IGF-1, on a constaté une interaction d'IIP-5 avec les tyrosine kinases de récepteurs de la famille des récepteurs de l'insuline (récepteur d'insuline, Ros). IIP-5 ne se lie pas à la tyrosine kinase de récepteur Met, de
parenté plus éloignée.
On a isolé un clone d'ADNc se liant au récepteur d'IGF-1, qui code pour les nucléotides 756 à 1194 de Zfp38 (numéro de dépôt EMBL : et contient le premier doigt à zinc (nucléotides 1075 à 1158). Ce domaine est suffisant pour la liaison au récepteur d'IGF-1 activé.
IIP-6 IIP-6 a été identifiée comme une nouvelle protéine entrant en interaction avec le récepteur d'IGF-1. IIP-6 présente une légère similarité avec le domaine de doigts à zinc de Zfp29 numéro de dépôt EMBL: MMZFP29). Zfp29 consiste en un domaine d'activation transcriptionnelle N-terminal et 14 doigts à zinc Cys2His2C-terminaux [Denny P. et Ashworth A., Gene 106 (1991), 221-227]. La liaison d'IIP-6 au récepteur d'IGF-1 dépend de la phosphorylation de la kinase du récepteur d'IGF-1. IIP-6 se lie également au récepteur d'insuline, mais n'entre pas en interaction avec Met. La région d'IIP-6 qui s'est révélée entrer en interaction avec le récepteur d'IGF-1 (SEQ ID n 3, SEQ ID n 4) contient deux domaines de doigts à zinc du type Cys2His2.
IIP-7 IIP-7 a été isolée comme une nouvelle protéine entrant en interaction avec le récepteur d'IGF-1, qui cor- respond à Pax-3 (numéro de dépôt EMBL : et Pax3 EM-HUM2:S69369 humain). Pax-3 est connue comme une protéine de liaison à l'ADN qui est exprimée pendant les premiers stades de l'embryogénèse [Goulding M. D. et coll., EMBO J. 10 (1991), 1135-1147]. IIP-7 se lie, d'une façon dépendant de la phosphorylation, au récepteur d'IGF-1.
IIP-7 entre également en interaction avec le récepteur d'insuline et Met. Un clone d'ADNc partiel d'IIP-7 s'est révélé coder pour le domaine de liaison au récepteur d'IGF-1 de PAX-3 (nucléotides 815 à 1199, numéro de dépôt EMBL : MMPAX3R). Cette région contient l'octapeptide de
domaine apparié à PAX-3 (nucléotides 853 à 876) et l'homéodomaine de type apparié (nucléotides 952 à 1134).
IIP-8 IIP-8 code pour l'ADNc complet de Grb7 (numéro de dépôt EMBL : MMGRB7P,EM~HUM1:AB008789 de Grb7 humaine).
Grb7, une protéine de transduction de signal contenant le domaine PH et le domaine SH3, a été publiée en premier lieu en tant que protéine de liaison au récepteur d'EGF [Margolis D.L. et coll., Proc. Natl. Acad. Sci. 89 (1992), 8894-8898]. IIP-8 n'entre pas en interaction avec le mutant kinase-inactif du récepteur d'IGF-1. On a également constaté la liaison d'IIP-8 à des tyrosine kinases de plusieurs autres récepteurs (par exemple le récepteur d'insuline, Ros et Met).
IIP-9 IIP-9 a été identifiée comme une nouvelle protéine d'interaction avec le récepteur d'IGF-1. IIP-9 est identique à nck- (numéro de dépôt EMBL: AF043260). nck est une protéine de transduction de signal cytoplasmique constituée des domaines SH2 et SH3 [Lehmann J. M. et coll., Nucleic Acids Res. 18 (1990), 1048]. IIP-9 entre en interaction avec le récepteur d'IGF-1 d'une façon dépendant de la phosphorylation. nck se lie à la région juxtamembranaire du récepteur d'IGF-1. A part la liaison d'IIP-9 au récepteur d'IGF-1, on a constaté une interaction avec le récepteur d'insuline mais non avec Ros ni Met.
175 mqsend interdit S stub pmsg 176 mqreceive interdit S stub pmsg 177 mqsetattr interdit S stub pmsg 178 mqgetattr interdit S stub pmsg 179 mqpurge interdit S stub pmsg 180 msgalloc interdit S stub pmsg 181 msgfree interdit S stub pmsg 182 mqputevt interdit S stub pmsg 183 mqgetevt interdit S stub pmsg 184yield 185 setscheduler La politique d'ordonancement et la H (uid==0) # priorité ne peuvent être changée, ((newalg==cur alg)& pour la première, ou augmentée, & (newprio≤priolim)) pour la deuxième, que par l'utilisation root.
186 getscheduler 187 setquantum 188 getquantum 189 mksem interdit S stub binsem 190 semifpost interdit S stub binsem 191 sempost interdit S stub binsem 192 semifwait interdit S stub binsem 193 semwait interdit S stub binsem 194 sigaction 195 sigsuspend 196- sigprocmask 197 ekill interdit H faux 198 memlk interdit S stub memlk 199 memunlk interdit S stub memlk 200 arequest interdit S stub arequest 201 listio interdit S stubarequest 202 (aucun)8 interdit H faux 203 await interdit S stub arequest 204 acancel interdit S stub arequest 205 make event timer interdit S stub evtimer 206 remove event timer interdit S stub evtimer 207 esigpoll interdit H faux 208 times 209 uname 210 getmsg interdit H faux 211 putmsg interdit H faux 212 poli interdit ~ ~ H faux 213 mqmserver interdith H faux 214setsid 215 setpgid
N Appel Filtre requis Type Détails N Appel ou contrôle de privilège Type d'implémentation 216 (aucun)' interdit H faux 217 fast~stop interdit H faux 218 fast~stop~th interdit H faux 219 fast~stop~ti interdit H faux 220 fast~resume interdit H faux 221 fast~stop~pi interdit H faux 222 fast~stop~pi~ti interdit H faux 223 fast~switch interdit H faux
224 fast cancel timeout interdit H faux 225 fast-enable~precinp[ioil interdit H faux
226 fast~info~attack interdit H faux 227 fast~sem~get interdit H faux 228 fast~sem~wait interdit H faux 229 fast~sem~signal interdit H faux
230 fast-seiii-delete interdit H faux
231 fast~sem~twait interdit H faux 232 fast~csem~set interdit H faux 233 fast~csem~wait interdit H faux
234 fast-csem-sigiial interdit H faux
235 sigqueue 236 seek~n~read interdit H faux 237 seek~n~write interdit H faux 238 st~name interdit H faux 239 fast~sem~open interdit H faux
240 fast seni close interdit H faux 241 fast-seiii-uiiliiik interdit H faux 242 7ast~sem~markdelete interdit H faux 243 fast sem mmarkdelete interdit H faux
244 shm~open interdit H faux 245 shm~unlink interdit H faux
246 mmap interdit ~ H faux 247 niunniap interdit H faux- 248 mprotect interdit H faux
249 msync interdit H faux 250 clock-gettiiiie 251 clock~settime 252 clock~getres 253 timer~create interdit H faux 254 timer~delete interdit H faux
N A el Filtre requis Type Détails ppe ou contrôle de privilège ype d'implémentation 255 timer~getoverrun interdit H faux 256 timer~gettime interdit H faux 257 timer settime interdit H faux 258 fdata~sync 259 (aucune interdit H faux 260 nanosleep 261 socket~pair l'utilisateur appelant doit être root S uid==0 262 nsbrk
263 sigtimedwait ~~~~~~~~~~~~~~~~~~ ~
264 signotify ~~~~ interdit ~~ ~ ~ H faux 265 name~server interdit H faux 266 adjtime
Des promoteurs hybrides peuvent également être utilisés pour améliorer la régulation inductible du produit d'assemblage d'expression.
Le promoteur peut comprendre en outre des caractéristiques pour garantir ou accroître l'expression dans un hôte convenable. Par exemple, les caractéristiques peuvent être des régions conversées telles qu'une boîte Pribnow ou une boîte TATA. Le promoteur peut même contenir d'autres séquences pour influencer (par exemple maintenir, accroître ou réduire) les taux d'expression de la séquence de nucléotides de la présente invention. Par exemple, d'autres séquences convenables comprennent l'intron Shl ou un intron ADH. D'autres séquences comprennent des éléments inductibles, tels que des éléments inductibles par la
température, par un agent chimique, par la lumière ou par une contrainte. En outre, des éléments convenables pour accroître la transcription ou la traduction peuvent être présents. Un exemple de ce dernier élément est la séquence signal 5' de TMV (voir Sleat Gene 217 [1987] 217-225 ; et Dawson Plant Mol. Biol. 23 [1993]97).
Sécrétion Il est souvent souhaitable que le polypeptide de la présente invention soit sécrété par l'hôte d'expression dans le milieu de culture à partir duquel le polypeptide de la présente invention peut être plus aisément séparé. Conformément à la présente invention, la séquence leader de sécrétion peut être sélectionnée sur la base de l'hôte désiré pour l'expression. Des séquences signaux hybrides peuvent également être utilisées dans le contexte de la présente invention.
Des exemples classiques de séquences leaders de sécrétion hétérologues sont celles provenant du gène d'amyloglucosidase (AG) fongique (glaA - versions de 18 et 24 amino-acides, par exemple d'Aspergillus), du gène de facteur a (levures, par exemple Saccharomyces et Kluyveromyces) ou du gène d'a-amylase (Bacillus).
Produits d'assemblage L'expression "produit d'assemblage"- qui est synonyme de termes tels que "conjugué", "cassette" et "hybride" - désigne la séquence de nucléotides conforme à la présente invention fixée directement ou indirectement à un promoteur. Un exemple a'une fixation indirecte est la présence d'un groupe intercalaire convenable tel qu'une séquence d'intron, par exemple l'intron Shl ou l'intron ADH, intermédiaire entre le promoteur et la séquence de nucléotides de la présente invention. Cela est également vrai pour le terme "fusionné" en rapport avec la présente invention, qui désigne une fixation directe ou une fixation indirecte. Dans chaque cas, ces termes ne comprennent pas la combinaison naturelle de la séquence de
nucléotides codant pour la protéine associée habituellement au promoteur de gène de type sauvage, et le cas où ces éléments sont présents l'un et l'autre dans leur environnement naturel.