INPI-France/Brevets-Francais-2024-Chunked huggingface dataset:
A la suite de recherches approfondies portant sur le mécanisme par lequel un copolymère éthylène-composé alcénylaromatique présente une aptitude à la mise en #uvre pendant une longue durée, la demanderesse a obtenu un copolymère éthylène-composé alcénylaromatique présentant un équilibre amélioré entre la viscosité à l'état fondu sous cisaillement nul et le temps de relaxation caractéristique qui fait l'objet de la présente invention ainsi que son procédé de production et son utilisation pour obtenir des produits moulés.
Ainsi, la présente invention concerne un copolymère éthylènecomposé alcénylaromatique ayant une viscosité à l'état fondu #*100 à un gradient de cisaillement de 100 radis à 190 C située dans un domaine de 3,0 x 102 à 3,0 x 105 Pa.5 (3,0 x 10 3 à 3,0 x 106 poises), une distribution de la masse moléculaire, exprimée par l'indice de polymolécularité (Mp/Mn) située dans un domaine de 1,2 à 4,0, et dans lequel la viscosité à l'état fondu sous cisaillement nul #*0 à 190 C et le temps de relaxation caractéristique obéissent à la relation (1) cidessous : log > log rl *o - 6,38 (1) L'invention concerne en outre un procédé de production du copolymère éthylène-composé alcénylaromatique cité ci-dessus en présence d'un catalyseur comprenant un composé de métal de transition spécifique ayant un groupe qui a un squelette de type anion cyclopentadiényle.
En outre, la présente invention concerne également un produit moulé obtenu à partir du copolymère éthylène-composé alcénylaromatique cité ci-dessus.
D'autres caractéristiques et avantages de la présente invention apparaîtront mieux à la lecture de la description détaillée qui suit et se réfère au dessin annexé dans lequel : la figure 1 représente une courbe d'hystérésis du copolymère obtenu dans l'exemple 4.
créer des mémoires partagées. Les (name in table && autres utilisateurs n'ont accès qu'à (uid= =owneruid&&
des mémoires dont le nom logique umode!=0 Il (ownergid
et le mode d'accès sont spécifiés in group (process) dans une table. Le mode d'accès gmode! =0) # dépend de l'utilisateur, et du ou (omode! =0)) des groupes auxquels il appartient.
72 siiieni-remove l'utilisateur appelant doit être root H uid==0
73 info 74 flock interdit H faux 75 chcdev 76 dr install 77 dr uninstall 78 cdv install 79 cdv uninstall 80 select 81 getpagesize 82 getrlimit 83 setrlimitd 84 bdv install
85 bdv-wiinstall
86setreuid 87 brk 88 chown 89 fchown 90 utimes 91 lockf interdit Se stub lockf 92geteuid 93 getgid 94 getegid 95setregig 96 getgroups 97 setgroups 98 truncate 99 ftruncate 100 mkcontig interdit H faux 101 msgctl destruction interdite si utilisateur H (uid==0)
non root (cmd! = IPC - RMID) 102 msgget création interdite si utilisateur non H (uid==0) \1 root ((flag&IPC-CREAT) ~
=0) 103msgrcv 104 msgsnd 105readv
N Appel Filtre requis Détails
Appel ou contrôle de privilège Type d'implémentation
106 writev ~~~~~~~~~~ 107 socket l'utilisateur appelant doit être root S uid= =0 108 connect l'utilisateur appelant doit être root S uid= =0 109 bind l'utilisateur appelant doit être root S uid==0
110 listen l'utilisateur appelant doit être root S uid==0
111 accept l'utilisateur appelant doit être root S uid==0 112 shutdown l'utilisateur appelant doit être root S uid==0
113 s si86 interdit H faux
114 plock 115 semget création interdite si utilisateur non H (uid==0)
# Trois facteurs - II faut d'abord sélectionner deux racines triviales de base, par exemple, ga = 2 et gb = 3. Il faut ensuite choisir les trois facteurs de sorte que les trois (2 puissance 2 moins 1) racines triviales ga gb et ga.gb, par exemple, 2,3 et 6, soient des résidus non quadratiques (mod n).
# Quatre facteurs - Il faut d'abord sélectionner trois racines triviales de base, par exemple, ga = 2, gb = 3 et gc = 5. Il faut choisir ensuite les quatre facteurs premiers de sorte que les nombres 2,3 et 5, ainsi que leurs combinaisons multiplicatives, c'est-à-dire, 6,10, 15 et 30, soient tous les sept (2 puissance 3 moins 1) des résidus non quadratiques (mod n). Ces sept nombres sont les racines triviales.
# Cinq facteurs - Il faut d'abord sélectionner quatre racines triviales de base, par exemple, ga = 2, gb = 3, gc = 5 et gd = 7. Il faut choisir
ensuite les cinq facteurs premiers de sorte que les nombres 2,3, 5 et 7, ainsi que leurs combinaisons multiplicatives, c'est-à-dire, 6,10, 14,15, 21,30, 35,42, 70,105 et 210, soient tous les quinze (2 puissance 4 moins 1) des résidus non quadratiques (mod n). Ces quinze nombres sont les racines triviales.
# Et ainsi de suite.
Dans les mécanismes GQ2 d'authentification dynamique et de signature numérique, toute paire de triplets GQ2 en tenaille révèle une des k valeurs {6. Q2, Q4, ... jusqu'au k-1 ième carré de Q (mod n) où Q est une des 2'-' combinaisons multiplicatives des l clés privées de base QA, QB, ... Ceci revient à connaître le k-1 ième carré d'un nombre Q (mod n) ; nombre ou son inverse (mod n) est une racine carrée (mod n) de la combinaison correspondante des clés publiques, combinaison que nous notons par G = g2. Nommons q ce nombre.
La mise en #uvre de nombres GQ2, c'est-à-dire, de modules n construits selon la méthode précédentes à partir de l+1 facteurs premiers et de l racines de base ga gb ..., assurent que, pour toute paire de triplets en tenaille, le nombre q obtenu ci-dessus est une racine carrée non triviale de G = g2 dans l'anneau des entiers modulo n. Le module n divise q2-gz, alors qu'il ne divise ni q-g ni q+g. Ainsi, avec des nombres GQ2, toute paire de triplets GQ2 en tenaille révèle une factorisation non triviale du module n. Sur l'ensemble des paires de triplets en tenaille, toutes les factorisations non triviales sont possibles : la factorisation est déterminée par le profil du nombre g concerné : d'une côté, tous les facteurs premiers équivalents au premier facteur premier, de l'autre tous les autres facteurs premiers, c'est-àdire, ceux qui sont complémentaires au premier facteur premier.
4. Sécurité du nouveau procédé D'une manière générale, la sécurité des protocoles sans transfert de connaissance s'analyse selon trois notions de base définies dans l'article de base de Shafi Goldwasser, Silvio Micali et Charles Rackoff.
Dans le cas qui nous intéresse, une entité proclame : - Voici un module n, un exposant de vérification v et une clé publique G ; j'utilise la factorisation de n et je connais la clé privée Q. Par définition, lorsque l'entité connaît les facteurs premiers, c'est un témoin. A chaque appel, le témoin produit de manière privée un triplet que le contrôleur accepte. Par conséquent, la procédure est complète.
Par définition, lorsque l'entité ne connaît pas les facteurs premiers, c'est un tricheur. A chaque appel, le tricheur a une chance sur v de deviner le défi d (si les v défis sont équiprobables) ; peut donc anticiper un défi, n'importe lequel, et ainsi tromper le contrôleur ; s'il pouvait anticiper un deuxième défi après avoir produit l' engagement, il connaîtrait une paire de triplets en tenaille, ce qui contredit la définition du tricheur. Par conséquent, la procédure est robuste.
Note. La présente version fait fi du symbole de Jacobi ; prix à payer est la perte d'un bit de défi par paire de clés selon la présente invention. Le procédé ne marche pas pour k = 1 ; tricheur a une stratégie gagnante totale. A partir de k = 2, le tricheur n'a plus qu'une stratégie gagnante partielle : il peut anticiper deux défis mais pas trois.
Quelle que soit la manière dont se comporte le monde extérieur, il reçoit seulement l'information que le témoin connaît les facteurs premiers. Plus précisément, quelle que soit l'information émise par le témoin, n'importe qui aurait pu la constituer sans interaction avec le témoin ; n'importe qui peut simuler les transmissions et produire un enregistrement qui reproduit les caractéristiques statistiques des informations recueillies lors d'une interaction avec le témoin. Durant l' interaction, un observateur ne peut pas
distinguer un honnête témoin d'un faux témoin utilisant une liste de défis convenue à l'avance. Après l' interaction, un juge ne peut pas distinguer les deux types d'enregistrements. En effet, on ne peut pas distinguer un enregistrement de triplets produits de manière publique et un enregistrement de triplets produits de manière privée. Par conséquent, la procédure utilisée par le témoin ne laisse filtrer aucune information sur la valeur des facteurs premiers.
L'entité qui prouve pilote toujours le même témoin fonctionnant toujours de la même manière : le témoin utilise les facteurs premiers et la clé privée Q sans les révéler ; le témoin assure la protection des facteurs premiers et de la clé privée Q. Le contrôleur vérifie la clé privée Q sans en prendre connaissance. La procédure se déroule sans transfert de connaissance .
Certaines paires de clés selon la présente invention sont telles que la connaissance de la clé privée Q implique la connaissance de la factorisation du module n. Avec le nouveau procédé, la factorisation et la clé privée Q ne s'usent pas, même quand on s'en sert.
5. Performances du nouveau procédé avec v = 2k Dans cette évaluation, on fait l'hypothèse que la valeur de G est petite, par exemple, G = 4. La charge de travail du témoin et la charge de travail du contrôleur dépendent du niveau de sécurité recherché, c'est-à-dire du produit de deux nombres : le nombre j de triplets produits à chaque appel au témoin et la valeur donnée au paramètre de sécurité k moins un (en effet, on perd un bit de défi en laissant tomber le symbole de Jacobi).
Protéine Ve, ml Kav* PM, kDa Log (PM) de référence SAB 9,46 0,059508 67 1,826075 Ovalbumine 10,38 0,119017 43 1,633468 Chymotrypsine 12,49 0,255498 25 1,39794 Ribonucléase A 13,49 0,320181 13,7 1,136721 *)Kav = (Ve-Vo)/Vt-Vo) équation dans laquelle : Ve = temps de rétention, ml Vo = volume des vides, ml = 8,54 Vt = 24 ml = 24 En représentant le log (PM) en fonction de Kav, il est possible d'obtenir une équation et d'estimer la dimension moléculaire d'une molécule inconnue (figure 10). En utilisant l'équation obtenue sur la figure 10 et le temps de rétention de l'inhibiteur, il est possible de calculer la dimension moléculaire de l'inhibiteur :
(-2,4485 x kav + 1,9602) PM, kDa = 10 (-2,4485 x 0,173559 + 1,9602) 10 1,5352 10 34,29 Le poids moléculaire trouvé pour l'inhibiteur était supérieur à celui prévu d'après Rouau et Surget (1998, Evidence for the présence of a Pentosanase Inhibitor in Wheat Flour, Journal of Cereal Science.
28:63-70)), le PM de la molécule est approximativement égal à 8 kDa. Le PM obtenu par filtration sur gel a pu être expliqué par l'agrégation de plusieurs molécules de l'inhibiteur. Pour étudier ce phénomène de manière plus détaillée, les fractions 31,32 et 33 provenant de la chromatograhie préparative de filtration sur gel ont été analysées sur un gel de SDS PAGE (figure 11). Comme permet de le constater ce gel, trois bandes apparaissent dans les voies ayant reçu l'échantillon d'inhibiteur purifié. Ces bandes correspondent à des protéines ayant des PM d'approximativement 40, 30 et 10 kDa.
Détermination de PM par la technique de SM Un échantillon de la fraction 33 provenant de la filtration préparative sur gel de l'inhibiteur a été débarrassé des sels en utilisant le système Presorb et 5 volumes d'acide acétique 20 mM. 200 l ont été chargés sur une colonne à phase inversée C4 (Applied Biosystems). Trois pics ont été obtenus à partir de cet essai. Un de ces pics (pic 3) était nettement dominant et il a été considéré comme correspondant à l'inhibiteur (figure 12).
Les autres pics provenant de l'essai ont été également séquences. D'après la séquence obtenue, il est possible de conclure que ces pics étaient tous issus de la même
protéine de blé consistant en serpine et ne sont pas identiques à l'inhibiteur (pic 3). En conséquence, on en conclut que le pic 3 consiste en l'inhibiteur de xylanase intéressant. Ce pic a été soumis à une caractérisation supplémentaire par SM (Voyager).
L'analyse des spectres de SM a révélé la présence d'un signal correspondant à une protéine de 39503 Da, en utilisant de l'acide sinapique comme matrice (figure 13).
De la manière mentionnée ci-dessus, le gel de SDS PAGE indique la présence de trois bandes. Une bande à approximativement 10 kDa, une bande à approximativement 10 kDa, une bande à approximativement 30 kDa et une bande à approximativement 40 kDa. Pour expliquer les résultats observés par SDS PAGE, la fraction dominante pure a été recueillie, lyophilisée et carboxyméthylée, puis réappliquée sur la colonne C4, en utilisant des conditions identiques à celles mentionnées ci-dessus.
La fraction obtenue par ce nouvel essai (figure 14) a été analysée par SM. Comme permettent de le constater les figures 15 et 16, les valeurs de PM de ces polypeptides étaient égales à 12104 et 28222 Da.
Sans souhaiter être lié à une théorie, on considère que l'inhibiteur de xylanase est un dipeptide naturel (PM 39503 Da) ou bien est dénaturé et réduit (deux peptides ayant des PM de, respectivement, 12104 et 28222 Da) au cours du procédé analytique.
Détermination du pI pour l'inhibiteur de xylanase en utilisant la IEF et la chromatographie de chromatofocalisation Le gel de IEF a présenté trois bandes dans la zone alcaline (respectivement d'approximativement 9,3,8,6 et 8,2) et trois bandes dans la zone acide (respectivement d'approximativement 5,1, 5,3 et 5,5) (figure 17). Sur la base de ces résultats seuls, il n'est pas possible de déterminer le PI de l'inhibiteur de xylanase naturel. A cet égard, on sait d'après les résultats de séquençage que
l'échantillon contenait seulement l'inhibiteur de xylanase et trois fragments de serpine, d'approximativement 4500 Da. Un calcul théorique du pI de la serpine donne une valeur de 5,58 et le pI calculé sur le fragment que l'on a obtenu par séquençage donne une valeur de 5,46 (en utilisant les programmes Swiss Prot). Cela pourrait indiquer que les trois bandes acides observées sur le gel correspondent aux trois pics de serpine observés par chromatographie à phase inversée (figure 12), et les trois bandes alcalines sont les trois formes différentes de l'inhibiteur de xylanase, c'est-à-dire la 'forme dipeptidique naturelle et les deux peptides (de la manière indiquée par le séquençage).
Comme permettent de le constater les résultats de chromatographie de chromatofocalisation représentés sur la figure 18, l'inhibiteur de xylanase ne se lie pas à la colonne dans les conditions données. Cela pourrait signifier que l'inhibiteur de xylanase naturel a un pI égal ou même supérieur à 8,5. En conséquence, il semblerait que les suppositions présentées ci-dessus, à savoir l'existence de trois bandes alcalines sur le gel de IEF et, ainsi, la possibilité de la présence de trois formes possibles d'un inhibiteur de xylanase puissent être correctes.
En conclusion, on considère que l'inhibiteur de xylanase naturel a un pI compris dans l'intervalle de 8,0 à 9,5. Dans cet intervalle, il existe trois bandes. Ces trois bandes correspondent probablement à l'inhibiteur de xylanase existant probablement sous trois formes (voir les résultats obtenus par IEF). A cet égard, lors de l'utilisation de la IEF, la protéine est entraînée sous forme d'une protéine naturelle, mais certaines protéines dipeptidiques peuvent être partiellement endommagées par cette technique, en donnant ainsi plus d'une bande.
Résultats de séquençage Les deux peptides formant l'inhibiteur ont été séquences, ce qui a donné des séquences N-terminales et internes. Les résultats sont présentés dans la liste de séquences axée en tant que SED ID N 13 à 19.
Les séquences constituant la première chaîne (chaîne A) sont représentées en tant que SEQ ID N 13 et 14. Les séquences constituant la seconde chaîne (chaîne B) sont représentées en tant que SEQ ID N 15 à 19.
Le procédé selon l'invention présente l'avantage de mettre en #uvre des produits de faible coût. Il permet en outre, dans certaines conditions d'utilisation, de conduire à des revêtements transparents ou translucides.
Si les composés silicones présentent des propriétés intrinsèques, telles que par exemple protection des substrats (hydrofugation), il a été observé que le fait de les utiliser selon le procédé de l'invention ne modifiait pas leurs propriétés car ils sont photorésistants C'est le cas, par exemple, du revêtement mettant en oeuvre le polyorganosiloxane de formule (III), troisième mode préféré, qui permet d'obtenir un revêtement qui adhère fermement aux substrat alcalins et procure de plus une propriété d'hydrofugation propre à ce type de liant polyorganosiloxane.
EXEMPLES EXEMPLE1 On utilise une dispersion aqueuse à 4 % en poids d'extrait sec de nanoparticules de dioxyde de référence S5 300 B commercialisée par RHODIA CHIMIE. Son pH est de 10,8.
On utilise également un composé silicone qui est une émulsion aqueuse de polyorganosiloxane de formule (III), troisième mode : DO,397To,603(01/2R)o.381 avec D = (CH ) SiO et T = C3H7SiO3/2. Ce polyorganosiloxane est émulsionné par le stéarate d'amine (1 % en poids par rapport au polyorganosiloxane) et le Rhodasurf R.O.X. commercialisé par RHODIA CHIMIE (0,5 %) [mélange de 2 tensioactifs : stéarated'amine (anionique) (Z) et non ionique (Rhodasurf ROX) (Yb) ]. La composition de l'émulsion est la suivante :
Amino 2 éthyl 2 propane diol 1,3 (AEPD) 6 g Acide stéarique 14,05 g Rhodasurf R. O.X (85 %) 11,44 g Polyorganosiloxane de viscosité = 50 mm2/s 606 g Eau déminéralisée 1317,3 g Masse totale 1954,79 g L'émulsion est réalisée de la manière suivante : - on préchauffe l'appareil Manton-Gaulin à l'eau chaude (50 C), - on prépare la pré-émulsion dans un bêcher en inox de 3 1 en chargeant l'AEPD + l'acide stéarique + le tensioactif ROX + le polyorganosiloxane, - on mélange avec une hélice et on chauffe simultanément à 60 C. Puis, on ajoute de l'eau goutte à goutte en utilisant une turbine jusqu'à inversion (élévation de viscosité et couleur blanche), - l'inversion s'effectue après coulée de 210 ml d'eau. Après la coulée, on agite et cisaille pendant environ 10 mn.
- le reste d'eau est coulé. On obtient une émulsion de granulométrie 1,945 m.
- on passe cette émulsion à l'homogénéisateur Manton Gaulin sous une pression de 200 bars (1 seul passage).
La granulométrie moyenne finale est de 0,684 m, l'extrait sec (2 g à 120 C pendant 1 heure) est de 29 %.
L'émulsion est diluée à 6 % en poids de polyorganosiloxane pour l'application.
Le substrat à traiter est une dalle de béton. On dépose tout d'abord au pinceau la solution de particules de dioxyde de titane à raison de 100 g de dispersion/m2. On laisse ensuite sécher le béton 1 heure environ à 25 C.
Puis, on dépose au pinceau l'émulsion de polyorganosiloxane à raison de 100 g d'émulsion/m2. On laisse ensuite le béton sécher 4 jours à 25 C.
Ce traitement est appelé traitement 1.
L'aspect du béton n'a pas été modifié par le traitement 1.
Mesure de l'activité photocatal)dique On tache le béton traité par de l'huile de vidange usagée type TOTAL ACTIVA 5000 par application de l'huile à raison de 30 g/m2 sur toute la surface de la dalle. Puis,
on soumet la dalle à une irradiation UV à l'aide d'une lampe UVA 340 qui émet un rayonnement de 295 à 340 nm (spectre solaire).
avant d'être utilisé pour transformer la souche TG1. Les plasmides correspondants issus de la banque ont ensuite été purifiés et regroupés en deux sous-groupes de plasmides différents contenant chacun un cDNA codant pour deux protéines différentes : - un cDNA codant pour la partie C-terminale (SEQ ID N 8) d'un nouveau gène.
- un cDNA codant pour la partie C-terminale de la fibuline 2 murine (acides aminés 863 à 1195 (SEQ ID N 9)) (Pan et al, J. Cell. Biol. 123 (1993) 1269).
Les protéines codées par ces deux cDNA sont appelées respectivement C-mbpl(mbp = 'p53 Mutant Binding Protein') et C-fibuline2, les protéines de fusion avec le domaine d'activation de la transcription de Gal4, TA-C-mbplet TA-C-fibuline2 et les plasmides correspondants TA -C-MBP 1 et TA-C-FIB2 3 - b - Caractérisation de l'interaction entre les protéines C-mbpl et C-fibuline2 et la protéine H175 en terme de spécificité dans la levure 3 - b (i) - Caractérisation de la spécificité de l'interaction entre la protéine DB- H175 et les protéines TA-C-mbplet TA-C-fibuline2 Dans le but de tester la spécificité des interactions décrites dans l'exemple 3-a (iv), les plasmides pPC86, TA-C-MBP1 et TA-C-FIB2 ont été réintroduits dans la souche YCM17 par co-transformation avec différents plasmides : le plasmide pPC97 codant pour la protéine DB, le plasmide pMA1codant pour la protéine DB-H175, le plasmide pEC 10 codant pour la protéine DB-wt et le plasmide pPC76 codant pour une protéine de fusion entre le domaine de liason à l'ADN de la protéine Gal4 et un fragment de la protéine Fos humaine (acides aminés 132 à 211) (Chevray et al, Proc.
Natl. Acad. Sci. USA, 89 (1992) 5789) (DB-Fos). Après la co-transformation, les différents clones obtenus ont été testés pour les phénotypes associés aux gènes URA3 et LacZ
Les résultats de cette expérience sont présentés dans le Tableau 1.
Tableau 1: Spécificité de l'interaction entre la protéine DB-H175 et les protéines TAC-mbp1 et TA-C-fibuline2
TA TA-C-mbpl TA-C-fibuline2 DB Ura - / LacZ- Ura - / LacZ- Ura - / LacZ- DB-H175 Ura - / LacZ- Ura + / LacZ+ Ura + / LacZ+ DB-wt Ura-/LacZ- Ura-/LacZ- Ura-/LacZ- DB-Fos Ura - / LacZ- Ura-/LacZ- Ura - / LacZ-
Ces résultats montrent que l'interaction entre la protéine DB-H175 et les protéines TA-C-mbpl et TA-C-fibuline2 est spécifique et qu'une telle interaction ne peut être obtenue ni avec la protéine DB seule, ni avec la protéine DB-wt ni avec la protéine contrôle DB-Fos.
3-b (ii) - Construction de protéines de fusion entre le domaine liaison à l'ADN de Gal4 et les protéines C-mbplet C-fibuline2 Les cDNA codant pour C-mbpl et C-fibuline2 ont été extraits des plasmides TA-C-MBPI et TA-C-FIB2, puis clonés dans le vecteur pPC97 en utilisant les sites de reconnaissance par les enzymes de restriction Sal I et Not I.
Les protéines de fusion avec le domaine de liaison à l'ADN de Gal4 ainsi obtenues sont appelées respectivement DB-C-mbpl et DB-C-fibuline2 et les plasmides correspondants DB-C-MBP1et DB-C-FIB2.
3-b (iii) Caractérisation de la spécificité de l'interaction entre les DB-C-mbpl et DB-C-fibuline2 et les protéines TA-H175 et TA-G281 Dans le but de vérifier que l'interaction potentielle entre les protéines C-mbpl et C-fibuline2 et la protéine H 175 n'est pas un artefact dû à la fusion de l'un ou l'autre des partenaires avec l'un ou l'autre des domaines de Gal4, et de confirmer la spécificité de l'interaction avec la forme mutante de la protéine p53, une nouvelle expérience d'interaction dans la levure a été effectuée en utilisant des fusions différentes de celles de l'exemple 3-b (i).
Dans cette expérience, les protéines DB-C-mbp1 et DB-C-fibuline2 ont été testées contre les fusions du domaine d'activation de la transcription de Gal4 avec les formes entières de la protéine p53 (sauvage ou mutante) décrites dans l'exemple 2-b, en utilisant une souche de levure différente de la souche YCM17, la souche PCY2 (Chevray et al, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 89 (1992) 5789).
Les résultats de cette expérience sont présentés dans le Tableau 2.
Tableau 2 : de l'interaction entre les protéines DB-C-mbpl et DB-C- fibuline2 et les protéines TA-H175 et TA-G281
TA TA-wt TA-H175 TA-H273 TA-G281 DB LacZ - LacZ - LacZ - LacZ - LacZ - DB-C-mbpl LacZ - LacZ - LacZ + LacZ - LacZ + DB-C- LacZ - LacZ - LacZ + LacZ - LacZ + fibuline2 Ces résultats permettent d'une part de confirmer l'interaction observée lors du
criblage. D'autre part, ces résultats mettent en évidence, la spécificité de l'interaction entre les protéines C-mbplet C-fibuline2 et certaines formes mutées de la protéine p53. En ce qui concerne cette spécificité, il est intéressant de noter, que ces protéines n'interagissent pas avec le mutant H273. En effet, ce mutant présente une conformation équivalente à celle de la protéine p53 sauvage car il est reconnu par l'anticorps PAb 1620 qui est spécifique de la forme sauvage et pas par l'anticorps PAb 240 qui est spécifique de la forme mutée (Medcalf et al, Oncogene 7 (1992) 71).