INPI-France/Brevets-Francais-2024-Chunked huggingface dataset:
Toutefois, au cours de ces opérations de broyage, il est généré un grand nombre d'impuretés qui polluent les poudres obtenues. En outre, ces opérations de broyage nécessitent une dépense en énergie importante qui rend le procédé onéreux. Enfin, une application de tels procédés à l'échelle industrielle est, en raison du faible rendement et du caractère fastidieux des opérations de broyage, rendue difficile.
D'autres procédés pour la formation de fines particules, en particulier d'oxyde de titane, ont été décrits dans deux publications "F. Kirkbir, H. Komiyama : Formation and growth mechanism of porous, amorphous and fine particles prepared by CVD. The Canadian Journal of Chemical Engeneering, Vol 65, P. 759-765 (1987)" et "K.Ohshima, Y.
Torimoto, K. Tsuto, K. Okuyama : Experimental control of preparation of thin films and fine particles by CVD. Kona Journal N 9 p. 59-71 (1991). Dans ces deux publications, le produit de départ, constitué par un tétra-isopropoxyde de titane, Ti(OC3H7) 4, a été décomposé chimiquement selon la réaction suivante
Cette réaction se produit uniquement sous l'influence de la température, à une température relativement basse comprise entre 300 et 700"C, et à pression atmosphérique ou sous vide. Dans le mécanisme proposé, la réaction commence à la paroi du réacteur là où les molécules de produit de départ sont introduites en phase vapeur à l'intérieur du réacteur, au moyen d'un gaz inerte, puis les particules primaires se forment dans la phase gazeuse par réaction chimique. Les particules primaires se heurtent entre elles et croissent pour former de fines particules de 20 nm minimum. Les auteurs de cet article ont toutefois constaté que, dans le cadre d'un tel procédé, le fait d'augmenter la concentration en produits de départ en entrée du réacteur augmentait le diamètre des particules et que, parallèlement, une faible concentration en entrée du réacteur générait la formation de films d'oxyde diminuant grandement le rendement et l'efficacité d'un tel procédé.
C'est pourquoi la mise au point d'un procédé industriel permettant l'obtention de particules de petites dimensions est apparue comme difficile à ces auteurs. En outre, la réaction, en particulier la croissance des particules, cesse après qu'une certaine dimension a été atteinte en raison de la diminution de la concentration en produit de départ et de la diminution de la vitesse d'agglomération desdites particules entre elles. Ces paramètres ne permettent donc pas de mettre en oeuvre un procédé qui pourrait fonctionner en continu à l'échelle industrielle.
Dans la seconde publication, le procédé et l'installation décrits sont analogues à ceux de la première publication.
Les conclusions sont identiques, à savoir que les pressions partielles des produits de départ ont une influence importante sur la dimension des particules en résultant. De ce fait, il est nécessaire de travailler à des concentrations très faibles pour obtenir des particules de faible dimension. I1 en résulte donc un procédé de rendement médiocre.
Dans ces deux publications, les molécules du produit de départ sont introduites en phase vapeur au moyen d'un flux de gaz porteur à l'intérieur d'une enceinte chauffée présentant un gradient de température. Les molécules de produit de départ, une fois décomposées thermiquement, forment des particules qui se déposent dans la zone froide de ladite enceinte chauffée, en particulier sur les parois de cette dernière soit sous forme d'un film, soit sous forme de particules. L'inconvénient majeur de cette installation concerne les faibles concentrations en produit de départ utilisées qui ne permettent pas une mise en oeuvre industrielle d'un tel procédé. Par contre, ces procédés permettent d'obtenir des poudres de particules avec un taux d'impuretés faible et des dimensions de particules relativement homogènes.
Le but de la présente invention est donc de proposer un procédé de fabrication d'oxydes inorganiques et une installation mettant en oeuvre ce procédé qui permettent d'obtenir des poudres d'oxydes inorganiques présentant un taux d'impuretés faible, une dimension des particules homogène y compris à l'échelle nanométrique et un rendement important permettant une mise en oeuvre de ce procédé et de cette installation à l'échelle industrielle.
Un autre but de la présente invention est de proposer un procédé et une installation qui permettent, à partir d'une concentration élevée de produits de départ, d'obtenir à l'échelle nanométrique des oxydes inorganiques sous forme de poudre et non de films.
A cet effet, l'invention a pour objet un procédé de fabrication d'oxydes inorganiques, notamment sous forme de particules de dimension comprise dans la plage [1 - 100 nm], à partir d'au moins un produit de départ formé d'un ou plusieurs composés volatils de formule générale M[OR]X où R est un groupement alkyle, M est un métal ou l'un des éléments, tels que Si, Ge, As, Sb, choisi parmi les éléments des groupes IVA ou VA, période 3 à 6 du tableau de classification périodique, et x est compris entre 1 et 6, lesdites molécules du produit de départ étant introduites en phase vapeur à l'intérieur d'une enceinte chauffée présentant un gradient de température, caractérisé en ce qu'on introduit dans l'enceinte au moins un réactif gazeux riche en oxygène apte à réagir avec lesdites molécules de produit de départ dans une zone chaude de l'enceinte de réaction pour former des particules d'oxydes inorganiques collectées dans une zone froide de l'enceinte.
Selon un mode de mise en oeuvre particulier du procédé, le réactif gazeux riche en oxygène est introduit à l'intérieur de l'enceinte de réaction sous forme d'un flux continu ou discontinu. Quant aux molécules en phase vapeur du produit de départ, elles sont introduites à l'intérieur de l'enceinte de réaction au moyen d'un flux de gaz porteur.
Dans un mode de mise en oeuvre particulier du procédé, le flux de réactif gazeux riche en oxygène constitue le flux de gaz porteur véhiculant les molécules du produit de départ en phase vapeur jusque dans l'enceinte.
Masse obtenue : 423 mg (Rdt : 70 %) Ce composé est dissous dans le méthanol et traité avec de l'acide fumarique pour donner le fumarate correspondant. Celui-ci est cristallisé dans l'éther.
Analyse Elémentaire pour: C26H34F3N5O2-C4H4O4-0.55H2O Calculées: C 57.05 ; H 6.24 ; N 11.09 ; Expérimentales: C 56.92 ; H 6.35 ; N 10.80 IR (KBr) . 3422,2952,2838,1642,1508 RMIV 1H (DMSO) 2.40 (s,3H); 2.51 (M,6H); 2.72 (M,4H); 3.01 (M,6H); 3.45 (M,4H); 3.74 (s,3H); 6.59 (s,2H); 6.81 (d,8.7Hz,lH); 7.08 (m,2H); 7.40-7.72 (m,4H); 8.31 (s,lH).
Point de fusion: 124 C EXEMPLE 5 Fumarate du 4-(2-méthylbenzylcarbonyl)pipérazin-1-yloate de 14chloro-3-(4-méthylpipérazin-1-yl)]phényle
Composé 5a : 1-(2-méthylbenzylcarbonyl)-4-(tert-butyloxycarbonyl) pipérazine Le composé Sa est préparé suivant la même procédure que celle décrite pour le composé 2a à partir des réactifs suivants : acide o-tolylacétique (500mg,3.3mmol); 1-tert-butyloxycarbonylpipérazine (620mg,3.3mmol); chlorhydrate de la 1-(3-diméthylaminopropyl)-3- éthylcarbodiimide (688mg,3.3mmol); triéthymamine (460m1,3.3mmol); 4-diméthylaminopyridine (une pointe de spatule); dichlorométhane (30ml). Le brut est purifié par chromatographie-éclair avec un mélange (100/0/1) puis (95/5/1) de dichlorométhane/méthanol/ammoniaque.
Masse obtenue : 803mg (Rdt : 76%) Analyse Elémentaire pour: C1 8H26N2O3 Calculées: C 67.90 ; H 8.23 ; N 8.80 ; Expérimentales: C 67.49 ; H 8.21; N 8.74 IR (KBr) : 2972,2913,1701,1636 RIMN 1H (CDC13) 1.42 (s,9H); 2.25 (s,3H); 3.36 (M,6H); 3.60 (M,2H); 3.73 (s,2H); 7.05-7.15 (m,4H).
Composé 5b: 1-(2-méthylbenzylcarbonyl)pipérazine Le composé Sb est préparé suivant la même procédure que celle décrite pour le composé 2b à partir des réactifs suivants composé 5a (765mg,2.4mmol); acide trifluoroacétique (2.2ml),dichlorométhane (12ml). Le brut est purifié par chromatographie-éclair avec un mélange (95/5/1) de dichlorométhane/méthanol/ammoniaque.
Masse obtenue : 436 mg (Rdt : 83%) Analyse Elémentaire pour C1 3H 8N2O Calculées: C 69.80 ; H 8.38 ; N 12.52 ; Expérimentales: C 69.93 ; H 8.44 ; N 12.44 RMjV 1H (CDCl3) : 2.26 (s,3H); 2.71 (t,4.8Hz,2H); 2.83 (t,5.1Hz,2H); 3.37 (t,5.OHz,2H); 3.64 (t,5.1Hz,2H); 3.66 (s,2H); 4.75 (s,lH); 7.14 (m,4H).
Composé 5c ; i-chlorocarbonyl-4-(2- méthylbenzylcarbonyl)pipérazine Une solution du composé 5b (300mg,1.37mmol) et de pyridine (110ml,1.37mmol) dans le dichlorométhane (lOml) est cannulée lentement sur une solution de triphosgène (136mg,0.46mmol) dans le dichlorométhane (lOml) maintenue à 0 C. Le mélange est ensuite ramené à température ambiante et laissé 1/2h avant d'être dilué avec de l'eau. La phase organique est alors lavée avec une solution saturée en chlorure de sodium, séchée sur sulfate de magnésium et concentrée. Le brut est purifié par chromatographie-éclair avec un mélange (40/60) d'éther de pétrole/acétate d'éthyle Masse obtenue : 261mg (Rdt : 67%) IR (KBr) : 2923,2890,1721,1643 RMN IH (CDCl3) : 2.26 (s,3H); 3.45-3.71 (M,8H); 3.68 (s,2H); 7.12 (m,4H).
Composé 5 : Une solution de 4-chloro-3-(4-méthylpipérazin-1- yl)phénol préparé suivant la méthode décrite dans le brevet français n 9408981 (21 lmg,0.93mmol) dans le tétrahydrofurane (4ml) est cannulée sur une suspension d'hydrure de sodium (50%,49mg,1.02mmol) dans le tétrahydrofurane (lOml) maintenue à 0 C. Le mélange réactionnel est ensuite ramené à température ambiante et agité pendant 20mn. Après ce temps, une solution du composé 5c (261mg,0.93mmol) est additionnée et le mélange est agité pendant encore 1h. Il est dilué avec de l'eau et extrait trois fois avec de l'acétate d'éthyle. Les phases organiques réunies sont lavées avec une solution saturée en chlorure de sodium, séchées sur sulfate de magnésium, filtrées et concentrées. Le brut est purifié par chromatographie-éclair avec un mélange (95/5/1) de dichlorométhane/méthanol/ammoniaque.
Masse obtenue : 394 mg (Rdt : 90 %) Ce composé est dissous dans le méthanol et traité avec de l'acide fumarique pour donner le fumarate correspondant. Celui-ci est cristallisé dans l'éther.
Analyse Elémentaire pour: C25H31CIN4O3-C4H4O4 Calculées: C 59.33 ; H 6.01 ; N 9.54 ; Expérimentales: C 59.43 ; H 6.05 ; N 9.56 Masse (DCI/NH3) : 471(MH+),437,339,219,136 IR (KBr): 3450,3009,2927,2853,1698,1646,1428,1242 RMN 1H (DMSO) 2.21 (s,3H); 2.33 (s,3H); 2.63 (M,4H); 3.01 (M,4H); 3.45 (M,2H); 3.60 (M,6H); 3.74 (s,2H); 6.60 (s,2H); 6.85 (dd, 2.7 et 8.7 Hz,lH); 6.95 (d,2.6 Hz,lH); 7.07-7.16 (m,4H); 7.41 (d,8.6 Hz, 1H).
Point de fusion : 1890C EXEMPLE 6 Hémifumarate du 4-(4-nitrophénéthyl)pipérazin-1-yloate de 14- chloro-3-(4-méthylpipérazin-1-yl)]phényle
Composé 6a : 1-(4-nitrophénéthyl)pipérazine Une solution de bromure de 4-nitrophénéthyle (I .58g;6.52mmo1) est agitée pendant deux heures à température ambiante en présence de pipérazine (2.81g; 32.6mmol) et de carbonate de césium (3.19g;9.8mmol) dans le DMF (60ml) Le mélange réactionnel est ensuite concentré, puis repris dans l'eau et extrait trois fois à l'acétate d'éthyle. Les phases organiques sont réunies, lavées avec une solution saturée en chlorure de sodium, séchées sur sulfate de magnésium, filtrées et concentrées. Le brut réactionnel est purifié par chromatographie-éclair avec un gradient de (95/5/1) à (85/15/1) de dichlorométhane/méthanol/ammoniaque Masse obtenue : 1.046 g (Rdt : 68 %) Analyse Elémentaire pour: Calculées: C 61.26 ; H 7.28 ; N 17.86 ; Expérimentales: C 61.10 ; H 7.27 ; N 17.53 IR (KBr) : 3266,2950,2815,1516,1344 RMN IH (CDCl3) : 1.85 (s, 1H), 2.47 (m, 4H), 2.56 (m, 2H), 2.87 (m, 6H, ), 7.33 (d, 8.6Hz, 2H), 8.11 (d, 8.7Hz, 2H).
Composé 6b : 1-chlorocarbonyl-4-(p-nitrophénéthyl)pipérazine Le composé 6b est préparé suivant la procédure décrite pour le composé Sc à partir des produits suivants 1-(4nitrophénéthyl)pipérazine (397mg, 1.69 mmol), triphosgène (168 mg,0.57 mmol), pyridine (137ml,1.69mmol), dichlorométhane (30ml). Le brut réactionnel est purifié par chromatographie-éclair avec un mélange (100/1) de dichlorométhane/ammoniaque puis (95/5/1) de dichlorométhane/méthanol/ammoniaque .
Masse obtenue : 216mg (Rdt : 43%) IR (KBr) : 2940,2810,1730,1508,1340 Masse : 298 (MH+).
RMN 1H (CDCl3) 2.57 (M, 4H), 2.69 (t,7.4Hz, 2H), 2.93 (t,7.4Hz,2H), 3.67 (M, 2H), 3.76 (M, 2H), 7.37 (d,8.6Hz, 2H,), 8.16 (d,8.6Hz, 2H).
Il. RESULTATS 1. Clonage d'un gène codant pour un polvpeptide se fixant spécifiquement au domaine dockerine de CiDA On a criblé 1 600 clones recombinants en recherchant la fixation de CelC-DsCipA marquée au 1251. Huit clones indépendants ont été marqués spécifiquement. Les contrôles effectués avec de la CelC-DsCelD marquée au 125I ont indiqué que la fixation était spécifique pour le domaine dockerine de CipA (figure 2).
Tous les segments clonés s'hybrident avec la même région du génome de C. thermocellum (données non représentées), dont la carte est représentée sur la figure 1. Ces cartes de restriction sont en accord avec les fragments de restriction révélés par analyse Southern blot dans l'ADN de C thermocellum (données non représentées). Les segments ne s'hybridaient pas et nlont pas de fragments de restriction en commun avec la région comprenant cipA et olpA (9). Dans la région couverte par les fragments clonés, un segment de 1,6 kb, compris entre le site Pstl et la limite gauche de l'insert porté par pCT1801 (figure 1), est nécessaire et suffisant pour coder pour un polypeptide capable de fixer le domaine dockerine de CipA. Le gène correspondant a été dénommé sdbA.
2. Analvse de la séquence La séquence du gène de la SdbA est représentée sur la figure 3.
La séquence codante comprend 1 893 nucléotides. Le codon d'initiation ATG est précédé d'un site de liaison ribosomique supposé. Le polypeptide codé, composé de 631 aminoacides, a une masse moléculaire calculée de 68 577 Da.
La structure de domaines de la protéine est représentée sur les figures 1 et 3.
Un peptide signal supposé de 26 résidus aminoacide est localisé à l'extrémité NH2-terminale du polypeptide (36). Des alignements avec d'autres protéines indiquent la présence de trois régions distinctes dans SdbA. La région N-terminale, composée de 156 résidus aminoacide, est semblable aux segments N-terminaux répétés de OlpB (dénommé précédemment ORFlp) et ORF2p de C. thermocellum, deux polypeptides dont les gènes sont localisés immédiatement en aval de cipA (9) ( figure 4). Un espaceur de 56 résidus, riche en Pro/Thr/Ser, sépare cette région du reste de la protéine. La région centrale est composée de 215 aminoacides, avec de nombreux résidus Lys.
Cette région comprend une courte séquence d'aminoacides semblable à un segment présent dans les protéines M de Streptococcus pyogenes (figure 5).
La région COOH-terminale est composée de ces segments répétés qui sont très semblables aux segments dénommés SLH (S-layer homologous = homologues à la couche S), présents dans plusieurs protéines localisées sur la surface cellulaire de diverses bactéries (9, 18) (figure 6).
3. Identification du domaine responsable de la fixation du domaine dockerine de CipA Afin d'identifier le domaine responsable de la fixation du domaine dockerine de CipA, on a comparé les propriétés de liaison de polypeptides dérivés de SdbA. Le gène sdbA et des sous-fragments appropriés ont été fusionnés avec le vecteur d'expression pC9-30 codant pour His6, et les polypeptides correspondants ont été purifiés par chromatographie d'affinité à Ni (24). Les masses moléculaires apparentes de la protéine SdbA intacte et du fragment contenant les régions centrale et C-terminale sont de 60 kDa et 36 kDa, respectivement, en accord avec les masses prédites à partir de la séquence (figure 7A). La masse moléculaire apparente du domaine NH2-terminal était égale à 35 kDa, et était supérieure à la masse moléculaire calculée à partir de la séquence (22 715 Da). Toutefois, le fragment comprend le segment de jonction riche en résidus Pro, ce qui peut expliquer une lente migration dans la SDS-PAGE (10). Les préparations de SdbA intacte et du polypeptide COOH-terminal contenaient l'une et l'autre un second polypeptide de 24 kDa. Dans les deux cas, la séquence NH2-terminale de ce polypeptide est SKYAVSY, ce qui indique qu'elle est dérivée de la région COOH-terminale contenant les segments SLH répétés de SdbA. Etant donné que les segments SLH répétés ne contiennent pas de groupement de résidus histidine, le fragment COOH-terminal est probablement lié aux polypeptides intacts. En effet, il a été rapporté que des polypeptides contenant des segments SLH répétés s'auto-associent (17).
L'analyse du criblage de colonies, en utilisant comme sonde CelC-DsCipA marquée au 125I, a confirmé que le produit du gène sdbA se fixait au domaine dockerine de CipA (figure 7B). La fixation au fragment NH2-terminal est moins intense, mais décelable. On n'a pas pu déceler de fixation au fragment C-terminal. Etant donné que la région NH2-terminale de SdbA est semblable aux segments NH2-terminaux répétés d'OlpB, on a contrôlé si CelC-DsCipA se fixait à MalE-ORFlp-N, une protéine chimère comprenant le premier segment NH2-terminal répété d'OlpB fusionné à la protéine de fixation du maltose, tvlalE (17). La colonne 5 de la figure 7B indique que MalE-ORFlp-N a été marquée. Aucune fixation n'a été observée avec MalEORFlp-C, qui consiste en les segments SLH C-terminaux d'OlpB fusionnés à MalE Ni SdbA, ni ORFlp-N, ni ORFlp-C n'ont été marquées après incubation avec CelC-DsCelD marquée au 1251 (données non représentées).
Des protéines portant des domaines dockerine peuvent être marquées au 1251 et utilisées comme sondes pour la détection de protéines contenant des domaines cohésine complémentaires (29, 32). Ainsi, on peut isoler des clones exprimant des polypeptides contenant des domaines cohésine, et on peut identifier les domaines cohésine (8). Dans la présente invention, on a appliqué la même stratégie pour cloner le gène sdbA et pour identifier le domaine cohésine responsable de la fixation du domaine dockerine de CipA. On a obtenu un seul gène. Il se peut que d'autres gènes codant pour des protéines ayant des propriétés similaires aient échappé à la détection, en raison d'une absence d'expression spontanée.
Sur les trois polypeptides, p170, plI6 et p60, qui se sont précédemment révélés fixer le domaine dockerine de CipA (29), pl70 et pll6 sont trop longs pour être codés par sdbA, même en tenant compte de modifications post-traductionnelles, telles qu'une glycosylation. Le polypeptide p60 se révèle le seul candidat possible.
La figure 7 indique que le domaine cohésine se trouve dans la région NH2-proximale de SdbA. Le signal détecté avec le fragment NH2-terminal est plus faible qu'avec la protéine entière; toutefois, on n'a pu détecter aucun signal en utilisant une quantité semblable du fragment COOH-terminal. Le fait de tronquer SdbA peut avoir affecté l'affinité ou la stabilité du polypeptide NH2-terminal résiduel. Ou encore, la fixation à la nitrocellulose peut altérer la conformation du domaine cohésine, tandis que la fixation de la protéine intacte à la membrane peut être médiée par des régions du polypeptide non requises pour la fixation de la sonde marquée.
Contrairement au domaine dockerine de CipA, qui est clairement apparenté aux domaines dockerine présents dans les sous-unités catalytiques, le domaine cohésine de SdbA ne présente pas de similarité évidente avec les domaines cohésine de CipA et OlpA. Toutefois, il est semblable aux segments répétés localisés à l'extrémité NH2-terminale de OlpB et ORF2p (9). En effet, CelC-DsCipA marquée au 125I se fixe spécifiquement au premier segment répété NH2-terminal d'OlpB. Ainsi, les domaines NH2-terminaux de SdbA, OlpB et très probablement ORF2p représentent un nouveau type de domaine cohésine. C'est pourquoi, selon la présente invention on les dénomme "domaines cohésine de type II", et "domaines cohésine de type I" les domaines cohésine rencontrés dans CipA et à l'extrémité NH2-terminale d'OlpA.
Les trois protéines Olp B, ORF2p et SdbA, qui sont connues comme contenant les domaines cohésine de type II, portent également des segments répétés SLH. Dans tous les cas étudiés jusqu'à présent, les segments répétés SLH se rencontrent dans des protéines qui sont associées à la surface cellulaire de bactéries, et des preuves biochimiques indiquent qu'ils se fixent à des composants de l'enveloppe cellulaire (17). Ainsi, SdbA peut être localisée sur la surface cellulaire, au même titre qu'OlpA (28) et OlpB (17). La similarité entre la région centrale de SdbA et une région présente dans les protéines M de Streptococcus vient à l'appui de cette hypothèse. Il a été supposé que dans les protéines M, cette région peut entrer en interaction avec des glucides de la paroi cellulaire (34). Prises dans leur ensemble, ces considérations suggèrent que SdbA, OlpB et éventuellement ORF2p sont des composants de l'enveloppe cellulaire qui sont impliqués dans la fixation de cellulosomes à la surface cellulaire.
Alors que SdbA ne porte qu'un seul domaine cohésine, ces domaines sont répétés deux fois dans ORF2p et quatre fois dans OlpB. Ainsi, jusqu'à quatre molécules de CipA portant des sous-unités catalytiques fixées pourraient être groupées autour d'une molécule d'OlpB. Toutefois, ce fait seul ne suffit pas pour rendre compte de la formation d'agrégats très volumineux (polycellulosomes) allant jusqu'à 80 MDa, comme rapporté dans la référence (5). De tels agrégats doivent impliquer d'autres interactions, éventuellement au niveau des segments répétés SLH, qui sont reconnus se lier entre eux (17).
Puisque la bande rentrant dans l'installation présente déjà un revêtement isolant, on a - cf. ci-dessus: dcap.r = [distance (P réf.s~Smét.s) - Ei ] + Ei/#i Puisque la bande sortant de l'installation est dotée d'un second revêtement isolant dont on recherche l'épaisseur EB, on peut démontrer la relation suivante: dcap.s = [distance (P réf.s-Smét.s) - Ei- EB] + Ei/#i+ EB/#appl La différence [dcap.s -dcap.r] s'exprimant alors comme précédemment, on a toujours : [dcap.s 'dcap.r] = [dind.s - djnd.rJ EB X [(#appl-1)/#appl], et la relation exprimant EB est inchangée.
Avantageusement, on constate donc qu'on peut mesurer l'épaisseur de revêtement appliqué dans les moyens d'application 2 même si la bande rentrante est déjà revêtue d'une couche isolante, et même sans connaître les caractéristiques de cette couche isolante.
Selon une variante de l'invention, les moyens de mesure d'entrée et de sortie comportent des capteurs optiques au lieu de capteurs capacitifs.
Ces capteurs optiques sont adaptés pour mesurer la distance séparant les plans de référence P P rér et P P réf.s de la surface de la bande respectivement dans les zones de mesure ZB.r et ZB.s Ces capteurs optiques sont connus en eux-mêmes et ne seront pas décrits ici en détail ; il s'agit par exemple de capteurs fonctionnant par triangulation de faisceaux LASER orientés et réfléchis sur la surface de la bande dans les zones de mesure.
Cette variante peut être utilisée quand la surface de la bande est suffisamment réfléchissante à l'entrée comme à la sortie de l'installation.
Dans le cas, I'épaisseur du revêtement déposé sur une zone de bande ZB s'exprime plus simplement : EB = ([dind.s - dopt.s] - [dind.r - dopt.r]}î donc sans le facteur correctif [eapp/(eappl-1)] propre aux capteurs capacitifs et où dopt.r et dopt.5 sont les mesures de distance délivrées respectivement par le capteur optique d'entrée et le capteur optique de sortie.
Comme on le voit, à ce stade encore incomplet de la description, la mise en oeuvre de l'invention suppose que l'on puisse décaler en permanence l'instant t5 de mesures de sortie par rapport à l'instant tu de mesures d'entrée d'un intervalle de décalage de mesure Td= ts - tr correspondant exactement au temps de transit Tt de la bande dans l'installation, entre les moyens de mesure d'entrée 1 et les moyens de mesure de sortie 3.
Si la bande défile dans l'installation à la vitesse VB , Si la longueur de cheminement de la bande entre les moyens de mesure d'entrée et les moyens de mesure de sortie est Lt, ou longueur de transit1 le temps de transit Tt de la bande dans l'installation vaut LtNB .
En pratique, pour une fréquence de mesure de 400 Hz, pour une vitesse de bande de 1 m/s par exemple, la distance séparant deux zones de mesure successives sur la bande sera de (1/400) m, soit 2,5 mm.