REVENDICATIONS 1. Utilisation d'un peptide en vue d'un transfert de gènes dans une cellule eucaryote cible, lequel peptide présente d'environ 10 à environ 200, notamment d'environ 15 à environ 150 acides aminés, et avantageusement environ 20 acides aminés, dans lequel 30% au moins des acides aminés sont constitués par des résidus proline, lesquels résidus proline sont régulièrement agencés de manière à induire des repliements de la chaîne polypeptidique à environ 1800 ("p-turn" ou "reverse-turn"), ces repliements étant régulièrement espacés et s'assemblant en une hélice polyproline à repliement de type ss ("polyproline p-turn helix"), dans une construction polypeptidique contenant, du côté N-terminal (en amont) dudit peptide, un domaine protéique N-terminal (amont) susceptible de reconnaître une molécule de surface ciblée ou un antigène exprimé sur une surface cellulaire, notamment un récepteur approprié (récepteur ciblé) situé sur ladite cellule eucaryote, et du côté C-terminal (en aval) dudit peptide, un domaine protéique C-terminal (aval) susceptible de reconnaître un récepteur approprié (récepteur auxiliaire) situé sur la susdite cellule eucaryote, lequel peptide est capable de faciliter ou d'inhiber l'interaction entre le domaine protéique C-terminal (aval) et le récepteur auxiliaire, I' inhibition de cette interaction ayant lieu tant que le domaine protéique N-terminal (amont) n'a pas interagi avec le récepteur ciblé et la favorisation de l'interaction entre le domaine protéique C-terminal (aval) et le récepteur auxiliaire ayant lieu lorsque le domaine protéique N-terminal (amont) a interagi avec le récepteur ciblé. 2. Utilisation d'un peptide selon la revendication 1, dans la construction d'une glycoprotéine à activité ciblante et fusogénique, essentiellement intacte, portée par un vecteur recombinant viral ou non viral de transfert de gène capable d'infecter une cellule eucaryote, ladite cellule eucaryote comportant un récepteur ciblé et un récepteur auxiliaire permettant de faciliter l'entrée du susdit vecteur viral ou non viral dans la cellule eucaryote, la susdite glycoprotéine comprenant - le susdit peptide, - un domaine protéique du côté N-terminal (en amont) du susdit peptide, susceptible d'interagir avec le susdit récepteur ciblé, lequel domaine protéique permet de lier spécifiquement le susdit vecteur de transfert de gènes et - un domaine protéique du côté C-terminal (en aval) du susdit peptide, susceptible d'interagir avec le susdit récepteur auxiliaire, laquelle interaction joue le rôle de mécanisme auxiliaire d'entrée du susdit vecteur de transfert de gènes dans la cellule eucaryote, le processus d'entrée cellulaire du vecteur viral ou non viral recombinant dans la cellule eucaryote par le biais du domaine protéique C-terminal (aval) ne pouvant avoir lieu que lorsque le domaine protéique N-terminal (amont) a reconnu et lié le vecteur viral ou non viral recombinant avec le récepteur ciblé de la cellule eucaryote, entraînant par l'intermédiaire du susdit peptide un mécanisme de "démasquage" ou encore d'accessibilité du récepteur auxiliaire vis-à-vis du domaine protéique C-terminal (aval), et, dans le cas où il n'y a pas reconnaissance entre le susdit vecteur de transfert de gènes et le récepteur ciblé de la cellule eucaryote par le biais du domaine protéique N-terminal (amont), se produit un mécanisme de "masquage" ou encore de non accessibilité, par l'intermédiaire du susdit peptide, du récepteur auxiliaire vis-à-vis du domaine protéique C-terminal (aval). 3. Utilisation d'un peptide selon l'une des revendications 1 à 2, dans la construction d'une glycoprotéine d'enveloppe (rétro)virale essentiellement intacte, portée par une particule (rétro)virale recombinante capable d'infecter une cellule eucaryote, ladite glycoprotéine d'enveloppe étant avantageusement sous forme polymérique, notamment sous forme trimérique, chaque monomère de la forme polymérique étant lui-même sous forme d'hétérodimère, ladite cellule eucaryote comportant un récepteur ciblé et un récepteur auxiliaire permettant de faciliter l'entrée de la susdite particule (rétro)virale (récepteur (rétro)viral) dans la cellule eucaryote, la glycoprotéine d'enveloppe comprenant: - le susdit peptide, - un domaine protéique du côté N-terminal (en amont) du susdit peptide, susceptible d'interagir avec le susdit récepteur ciblé, laquelle interaction permet de lier spécifiquement la particule (rétro)virale et - un domaine protéique du côté C-terminal (en aval) du susdit peptide, susceptible d'interagir avec le susdit récepteur (rétro)viral, laquelle interaction joue le rôle de mécanisme auxiliaire d'entrée de la particule (rétro)virale dans la cellule eucaryote, le processus d'entrée cellulaire de la particule (rétro)virale recombinante dans la cellule eucaryote par le biais du domaine protéique C-terminal (aval) ne pouvant avoir lieu que lorsque le domaine protéique N-terminal (amont) a reconnu et lié le récepteur ciblé de la cellule eucaryote avec la particule (rétro)virale recombinante, entraînant par l'intermédiaire du susdit peptide un mécanisme de "démasquage" ou encore d'accessibilité du récepteur (rétro)viral vis-à-vis du domaine protéique C-terminal (aval), et, dans le cas où il n'y a pas reconnaissance entre la particule virale recombinante et le récepteur ciblé de la cellule eucaryote par le biais du domaine protéique N-terminal (amont), se produit un mécanisme de "masquage" ou encore de non accessibilité, par l'intermédiaire du susdit peptide, du récepteur (rétro)viral vis-à-vis du domaine protéique C-terminal (aval). 4. Utilisation d'un peptide selon l'une quelconque des revendications 1 à 3, caractérisé en ce que le domaine protéique N-terminal (amont) est choisi parmi les polypeptides suivants - anticorps monobrin reconnaissant des molécules de surface cellulaire, - tout ligand pour une molécule de surface cellulaire, notamment hormones polypeptidiques, cytokine, facteurs de croissance. 5. Utilisation d'un peptide selon l'une quelconque des revendications 1 à 4, caractérisé en ce que le domaine protéique C-terminal (aval) correspond à une glycoprotéine d'enveloppe (rétro)virale, essentiellement intacte comportant le domaine naturel de liaison, les fonctions de fusion et d'ancrage de la glycoprotéine d'enveloppe sauvage dont dérive la glycoprotéine d'enveloppe portée par la particule (rétro)virale recombinante. 6. Utilisation d'un peptide selon l'une quelconque des revendications 1 à 5, caractérisée en ce que le peptide provient de la glycoprotéine d'enveloppe des rétrovirus de type C, et en ce que le virus est avantageusement choisi parmi : le virus MLV écotrope, le virus MLV amphotrope, le virus MLV xénotrope, le virus MLV MCF, le virus MLV 10A1, GALV (Gibbon Ape Leukemia Virus), SSAV (Simian Sarcoma Associated Virus), FeLV A, FeLV B, FeLV C (FeLV: Feline Leukemia Virus), et notamment en ce que le peptide est choisi parmi ceux contenant ou étant constitués par l'une des séquences suivantes PRO (4070A), PRO(MoMLV), APRO, PRO+, APRO+, PROU, APRO13. 7. Séquences peptidiques choisies parmi celles contenant ou constituées par l'une des séquences suivantes - PRO (4070A), PRO(MoMLV), PROU, PRO+, APRO, APROD, APRO+, - AMOPRO, AMOAPRO, MOAPRO, MOAAPRO, - EMOPRO, EMOPRO13, EMOPRO+, EAPRO, EAPRO13, EAPRO+, EMOA PRO, EMOSPROss, EMOAPRO+, EAAPRO, EASPROss, EASPRO + . 8. Séquence polypeptidique contenant un peptide d'environ 10 à environ 200, notamment d'environ 15 à environ 150 acides aminés, et avantageusement d'environ 20, dans lequel 30% au moins des acides aminés sont constitués par des résidus proline, lesquels résidus proline sont régulièrement agencés de manière à induire des repliements de la chaîne polypeptidique à environ 180C ("ss-turn" ou "reverse-turn"), ces repliements étant régulièrement espacés et s'assemblant en une hélice polyproline à repliement de type ss ("polyproline ss- turn helix"), - un domaine protéique N-terminal (en amont) du susdit peptide, susceptible de réagir avec un récepteur approprié (récepteur ciblé) situé sur une cellule eucaryote, lequel domaine protéique permet de lier spécifiquement une particule (rétro)virale recombinante contenant ledit domaine protéique N-terminal et - un domaine protéique C-terminal (en aval) du susdit peptide, susceptible d'interagir avec un récepteur (rétro)viral auxiliaire approprié (récepteur (rétro)viral) situé sur ladite cellule eucaryote, laquelle interaction joue le rôle de mécanisme auxiliaire d'entrée de la particule (rétro)virale dans ladite cellule eucaryote, le processus d'entrée cellulaire de ladite particule (rétro)virale recombinante dans ladite cellule eucaryote par le biais du domaine protéique C-terminal (aval) ne pouvant avoir lieu que lorsque le domaine protéique N-terminal (amont) a reconnu et lié le récepteur ciblé de la cellule eucaryote avec ladite particule (rétro)virale recombinante, entraînant par l'intermédiaire du susdit peptide un mécanisme de démasquage ou encore d'accessibilité du récepteur (rétro)viral vis-à-vis du domaine protéique C-terminal (aval), et, dans le cas où il n'y a pas reconnaissance entre la particule virale recombinante et le récepteur ciblé de la cellule eucaryote par le biais du domaine protéique N-terminal (amont), se produit un mécanisme de masquage ou encore de non accessibilité, par l'intermédiaire du susdit peptide, du récepteur (rétro)viral vis-à-vis du domaine protéique C-terminal (aval). 9. Particule (rétro)virale recombinante susceptible d'infecter une cellule eucaryote, laquelle cellule comporte un récepteur ciblé et un récepteur auxiliaire de la susdite particule (rétro)virale, comprenant une glycoprotéine d'enveloppe substantiellement intacte, notamment sous forme polymérique et avantageusement sous forme trimérique, chaque monomère de la forme polymérique étant avantageusement lui-même sous forme hétérodimère, contenant un peptide d'environ 10 à environ 200, notamment d'environ 15 à environ 150 acides aminés, et avantageusement d'environ 20, dans lequel 30% au moins des acides aminés sont constitués par des résidus proline, lesquels résidus proline sont régulièrement agencés de manière à induire des repliements de la chaîne polypeptidique à environ 1800 ("p-turn" ou "reverse-turn"), ces repliements étant régulièrement espacés et s'assemblant en une hélice polyproline à repliement de type 13 ("polyproline p-turn helix"), - un domaine protéique du côté N-terminal (en amont) du susdit peptide, susceptible d'interagir avec le susdit récepteur ciblé, lequel domaine peptidique permet de lier spécifiquement la particule (rétro)virale et - un domaine protéique du côté C-terminal (en aval) du susdit peptide, susceptible d'interagir avec le susdit récepteur (rétro)viral, laquelle interaction joue le rôle de mécanisme auxiliaire d'entrée de la particule (rétro)virale dans la cellule eucaryote, le processus d'entrée cellulaire de la particule (rétro)virale recombinante dans la cellule eucaryote par le biais du domaine protéique C-terminal (aval) ne pouvant avoir lieu que lorsque le domaine protéique N-terminal (amont) a reconnu et lié le récepteur ciblé de la cellule eucaryote avec la particule (rétro)virale recombinante, entraînant par l'intermédiaire du susdit peptide un mécanisme de démasquage ou encore d'accessibilité du récepteur (rétro)viral vis-à-vis du domaine protéique C-terminal (aval), et, dans le cas où il n'y a pas reconnaissance entre la particule virale recombinante et le récepteur ciblé de la cellule eucaryote par le biais du domaine protéique N-terminal (amont), se produit un mécanisme de masquage ou encore de non accessibilité, par l'intermédiaire du susdit peptide, du récepteur rétroviral vis-à-vis du domaine protéique C-terminal (aval). 10. Particule (rétro)virale recombinante selon la revendication 9, caractérisée en ce que le domaine protéique N-terminal (amont) est choisi parmi les peptides suivants - anticorps monobrin reconnaissant des molécules de surface cellulaire, - tout ligand pour une molécule de surface cellulaire, notamment hormones polypeptidiques, cytokine, facteurs de croissance. 11. Particule (rétro)virale recombinante selon l'une des revendications 9 ou 10, caractérisée en ce que le domaine protéique C-terminal (aval) correspond à un polypeptide d'origine (rétro)virale comportant les fonctions de liaison, de fusion et d'ancrage de la glycoprotéine d'enveloppe sauvage dont dérive la glycoprotéine d'enveloppe portée par la particule (rétro)virale recombinante, et peut provenir des domaines naturels comportant les fonctions de liaison, de fusion et d'ancrage des glycoprotéines d'enveloppe issues des rétrovirus MLV-A, GALV, FeLVB, ou des virus tels que adénovirus, herpès virus, virus AAV (Adeno Associated Virus), ou plus généralement de glycoprotéines virales issues de virus d'origine eucaryote, notamment orthomyxovirus (tel que virus influenza) ou paramyxovirus (tel que SV5). 12. Particule (rétro)virale recombinante selon l'une quelconque des revendications 9 à 11, caractérisée en ce que le peptide provient de la glycoprotéine d'enveloppe de rétrovirus de type C, et en ce que le peptide provient avantageusement d'un virus choisi parmi : le virus MLV écotrope, le virus MLV amphotrope, le virus MLV xénotrope, le virus MLV MCF, le virus MLV 10A1, GALV (Gibbon Ape Leukemia Virus), SSAV (Simian Sarcoma Associated Virus), FeLV A, FeLV B, FeLV C (FeLV : Feline Leukemia Virus), et notamment en ce que le peptide est choisi parmi ceux contenant ou étant constitués par l'une des séquences suivantes PRO (4070A), PRO(MoMLV), APRO, PRO+, APRO+, PRO13, APROss. 13. Particule (rétro)virale recombinante selon l'une quelconque des revendications 9 à 12, caractérisée en ce que - le peptide provient de la glycoprotéine d'enveloppe des rétrovirus de type C, et en ce que le virus est avantageusement choisi parmi : le virus MLV écotrope, le virus MLV amphotrope, le virus MLV xénotrope, le virus MLV MCF, le virus MLV 10A1, GALV (Gibbon Ape Leukemia Virus), SSAV (Simian Sarcoma Associated Virus), FeLV A, FeLV B, FeLV C (FeLV: Feline Leukemia Virus), et notamment en ce que le peptide est choisi parmi ceux contenant ou étant constitués par l'une des séquences suivantes : PRO (4070A), PRO(MoMLV), APRO, PRO+, APRO+, PRO13, APRO13, - le domaine protéique N-terminal (amont) est choisi parmi les peptides suivants: * anticorps monobrin reconnaissant des molécules de surface cellulaire, * tout ligand pour une molécule de surface cellulaire, notamment hormones polypeptidiques, cytokine, facteurs de croissance, - le domaine protéique C-terminal correspond à un polypeptide d'origine (rétro)virale comportant les fonctions de liaison, de fusion et d'ancrage de la glycoprotéine d'enveloppe sauvage dont dérive la glycoprotéine d'enveloppe portée par la particule (rétro)virale recombinante, et peut provenir des domaines naturels comportant les fonctions de liaison, de fusion et d'ancrage des glycoprotéines d'enveloppe issues des rétrovirus MLV-A, GALV, FeLVB, ou des virus tels que adénovirus, herpès virus, virus AAV (Adeno Associated Virus), ou plus généralement de glycoprotéines virales issues de virus d'origine eucaryote, notamment orthomyxovirus (tel que virus influenza) ou paramyxovirus (tel que SV5). 14. Particule (rétro)virale recombinante selon l'une des revendications 9 à 13, caractérisée en ce que l'extrémité 5' de la séquence nucléotidique codant pour le domaine protéique N-terminal (amont) est contiguë à l'extrémité 3' de la séquence nucléotidique codant pour le peptide signal, l'extrémité 3' de la séquence nucléotidique codant pour le domaine protéique N-terminal (amont) est contiguë à l'extrémité 5' de la séquence nucléotidique codant pour le peptide, l'extrémité 3' de la séquence nucléotidique codant pour le peptide est contiguë à ltextrémité 5' de la séquence nucléotidique codant pour le domaine protéique C-terminal (aval). 15. Acide nucléique codant pour un peptide ou pour une particule recombinante selon l'une quelconque des revendications 9 à 14. 16. Méthode de transfert sélective in vitro ou ex vivo d'un acide nucléique dans des cellules eucaryotes cibles présentes parmi d'autres cellules non-cibles, comprenant l'administration aux cellules cibles et non-cibles d'une particule recombinante (rétro)virale selon l'une des revendications 9 à 14, contenant l'acide nucléique à transférer. 17. Composition pharmaceutique contenant à titre de substance active une particule (rétro)virale selon l'une quelconque des revendications 9 à 14, et contenant également un gène à transférer, en association avec un véhicule pharmaceutique physiologiquement approprié.