INPI-France/Brevets-Francais-2024-Chunked huggingface dataset:
FS : C13H15N30S.C4H404 (377.4) Analyse CHN Calculé C 54.1 H 5.07 N 11.1 Trouvé C 53.7 H 5.12 N 11.1 Rendement : 55 % P.F. : 129-131"C ExemPle 50 3-(1H-Imidazol-4-yl)-1-(4-méthylphényl)propanone 5 mmol d'ester de méthyle de l'acide 3-(1triphénylméthyl-1H-imidazol-4-yl)propanoïque sont dissouts à 0 C dans 10 ml de chlorure de thionyle. Après 1 heure d'agitation à température ambiante, le solvant est évacué sous pression réduite. Le résidu est dissout dans du toluène et ajouté à une solution de 15 mmol de AlCl3 dans 20 ml de toluène. Après 30 minutes à 0 C, la réaction est mise au reflux pendant 5 heures. Le toluène est évaporé et le résidu est hydrolysé avec de l'eau. Une extraction au diéthyléther suivie d'une concentration donne une huile, qui est chauffée dans 30ml HCl 2N et 10 ml de THF.
Le THF est évaporé sous pression réduite et le triphénylméthanol est extrait au diéthyléther. La phase acqueuse est alcalnisée à l'aide d'ammoniac, le produit brut est extrait avec du diéthyléther et purifié par chromatographie rotatoire. (éluant : chloroforme/méthanol (99/1-90/10), atmosphère ammoniaquée). Après évacuation du solvant sous pression réduite, le produit est recristallisé en tant que maléate d'hydrogène depuis le diéthyléther et l'éthanol.
FS : C13H14N2.C4H404 (330.4) Analyse CHN Calculé C 61.8 H 5.49 N 8.48 Trouvé C 61.8 H 5.52 N 8.50 Rendement : 35 % P.F. : 121"C Exemple 51 3- (lH-Imidazol-4-yl) -4-phénylbut-1-ène 10 mmol de bromure de 3-phénylpropyltriphénylphosphonium, 10 mmol de (1-triphénylméthyl-lH-imidazol-4-yl)méthanal (J.L. Kelley, C.A. Miller, E.W. Mc Lean, J. Med. Chem.
1977, 20, 721) et 12 mmol de potassium de t-butanolate sont agités pendant 24 heures dans 50 ml THF. Le solvant est évaporé sous pression réduite, hydrolysé avec de l'eau et extrait à l'aide de chloroforme. L'extrait organique concentré est chauffé du reflux dans 30 ml HCl 2N et 30 ml d'acétone pendant 1 heure. Le solvant est évaporé sous pression réduite et le triphénylméthanol est extrait à l'aide de diéthyléther. La phase acqueuse est alcalinisée à l'aide d'ammoniac, le produit brut est extrait à l'aide de diéthyléther. La phase acqueuse est alcalinisée à l'aide de diéthyléther et cristallisé en tant que maléate d'hydrogène depuis le diéthyléther et 1'éthanol.
FS : C13H14N2.C4H404 (314.3) Analyse CHN Calculé C 65.0 H 5.77 N 8.91 Trouvé C 65.0 H 5.74 N 8.81 Rendement : 40 % P.F. : 114"C Exemnle 52 3-(lH-Imidazol-4-yl)-4-phénylbutane 3 mmol de (lH-Imidazol-4-yl)-4-phénylbut-1-ène (exemple 51) sont dissouts dans 50 ml de méthanol. On ajoute 70 mg Pd/C (10 %) et une réduction est opérée pendant 12 heures à une pression de 10 bar sous hydrogène.
La solution est filtrée et purifiée par chromatographie rotatoire. Le produit est cristallisé en tant que maléate d'hydrogène depuis le diéthyléther et l'éthanol.
FS : C13H16N2.C4H404 (316.4) Analyse CHN Calculé C 64.5 H 6.37 N 8.86 Trouvé C 64.7 H 6.36 N 8.73 Rendement : 95 % P.F. : 128-129"C Exemple 53 Cyclohéxylméthyl-(1H-imidazol-4-yl)méthyl éther 5 mmol de (1-Triphénylméthyl-lH-imidazol-4-yl)méthanolate de sodium et 5 mmol de chlorure de cyclohexylméthane sont traités comme décrit dans l'exemple 5.
FS : C11H18N2O.C4H4O4.0,5H2O (319.4) Analyse CHN Calculé C 56.4 H 7.26 N 8.77 Trouvé C 56.3 H 7.19 N 8.94 Rendement : 40 % P.F. : 104"C Exemple 54 (Bicyclo[2.2.1]hept-2-yl)méthyl-(1H-imidazol-4-yl)méthyl éther 5 mmol de (1-Triphénylméthyl-lH-imidazol-4-yl)méthanolate de sodium et 5 mmol de chlorure de (bicyclo[2.2.1]hept-2- yl)méthane sont traités comme décrit dans l'exemple 5.
Ces réservoirs de médicament sont reliés à l'anode ou la cathode du dispositif d'électrotransport pour offrir une source fixe ou renouvelable d'au moins une espèce ou un agent désiré. Des exemples de réservoirs et sources comprennent une poche telle que décrite dans le brevet des E.U.A. NO 4 250 878 de Jacobson, un corps de gel préformé tel que proposé dans le brevet des E.U.A.
NO 4 382 529 de Webster et un récipient en verre ou matière plastique contenant une solution liquide du médicament, tel que montré dans les figures du brevet des E.U.A.
NO 4 722 726 de Sanderson et coll.
On porte ici un intérêt particulier à l'administration transdermique par électrotransport de peptides, polypeptides et protéines en raison des problèmes rencontrés avec les voies d'administration de médicament plus courantes telles que la voie orale. Les molécules polypeptidiques et protéiques sont très sensibles à la dégradation par les enzymes protéolytiques présentes dans le tractus gastrointestinal et sont soumises à un intense métabolisme hépatique lorsqu'elles sont prises par la voie orale. Les polypeptides et les protéines nécessitent habituellement une administration parentérale pour atteindre des concentrations thérapeutiques dans le sang du patient. Les techniques d'administration parentérale les plus traditionnelles sont les injections hypodermiques et l'administration intraveineuse.Les polypeptides et les protéines ont cependant, par nature, une courte durée d'activité biologique et nécessitent des injections fréquentes, souvent plusieurs fois par jour, pour maintenir les concentrations thérapeutiques efficaces requises. Les patients trouvent souvent que ce régime de traitement est incommode et douloureux, et il s'y associe un risque, par exemple d'infection.
Beaucoup d'efforts ont été consacrés à la découverte d'autres voies (autres que les injections parentérales) pour l'administration efficace de polypeptides et protéines pharmaceutiques. Les voies d'administration offrant moins d'effets secondaires, ainsi qu'une meilleure acceptation par le patient, ont suscité un intérêt particulier. Ces autres voies ont généralement inclus l'administration orale "protégée" dans laquelle le polypeptide ou la protéine est libéré par une capsule ou autre récipient après son passage à travers le milieu à pH bas de l'estomac, l'administration à travers les tissus muqueux, par exemple les muqueuses du poumon au moyen d'inhalateurs ou les muqueuses nasales au moyen de pulvérisations nasales, et les pompes implantables. Malheureusement, ces autres voies d'administration de polypeptides/protéines n'ont rencontré qu'un succès limité.
L'administration par électrotransport transdermique de polypeptides et protéines a également rencontré des difficultés techniques. Par exemple, pour former la solution du médicament à délivrer par électrotransport, l'eau est le solvant liquide préféré en raison de son excellente biocompatibilité. La peau contient des enzymes protéolytiques qui peuvent dégrader le polypeptide/protéine lorsqu'il est administré par voie transdermique. De plus, certains polypeptides/protéines, notamment ceux qui ne sont pas originaires de l'animal soumis au traitement, peuvent provoquer des réactions cutanées, par exemple une sensibilisation ou une irritation.
Un certain nombre de chercheurs ont fait connaître l'administration par électrotransport de polypeptides et de protéines. Une étude initiale de R. Burnette et coll., J. Pharm. Sci. (1986) 75, 738, impliquait la perméation cutanée in vitro du facteur déclenchant la sécrétion de thyréostimuline, une petite molécule tripeptidique. Le flux d'électrotransport s'est révélé être plus élevé qu'un flux de diffusion passive. Chien et coll., J. Pharm. Sci. (1988) 78, 376, dans des études in vitro et in vivo, ont montré que l'administration transdermique de vasopressine et d'insuline était possible par électrotransport. Voir également : Maulding et coll., U.S. Statutory Invention Registration NO H1160, qui enseigne l'administration par électrotransport de calcitonine chez des porcs nains.
Plusieurs approches ou méthodes (autres que la simple augmentation des intensités appliquées de courant d'électrotransport) ont été employées pour accroître le flux d'électrotransport transdermique de médicaments polypeptidiques et protéiques. Une méthode comporte l'utilisation d'agents accroissant le flux tels que des agents tensio-actifs ioniques. Voir, par exemple, le brevet des E.U.A. NO 4 722 726. Une autre méthode fait usage de co-solvants au lieu d'eau seule pour accroître le flux d'électrotransport. Voir, par exemple, la demande de brevet européen NO 278 473. Une autre méthode encore consiste à rompre mécaniquement la couche externe de la peau (c'est-àdire la couche cornée) avant l'administration par électrotransport à travers celle-ci.Voir, par exemple, le brevet des E.U.A. NO 5 250 023 de Lee et coll..
D'autres méthodes pour accroître le flux d'électrotransport transdermique de médicaments impliquent de créer un bioprécurseur (ou pro-médicament) ou un analogue du médicament voulu et d'effectuer l'électrotransport du bioprécurseur ou de l'analogue modifié. Par exemple, le document WO 92/12999 enseigne l'administration d'insuline sous forme d'un analogue d'insuline ayant une tendance réduite à l'auto-agrégation (il apparaît que les formes agrégées d'insuline présentes dans les compositions pharmaceutiques classiques réduisent l'apport d'insuline par voie transdermique) . Les analogues sont créés en substituant l'acide aspartique (Asp) ou l'acide glutamique (Glu) à d'autres résidus d'acides aminés se trouvant à des positions choisies le long de la chaîne polypeptidique d'insuline.Le document WO 93/25197 enseigne l'administration de médicaments peptidiques et non peptidiques sous forme de bioprécurseurs ou complexes agent pharmaceutique-modificateur, dans lesquels un modificateur chimique (par exemple un fragment chargé) est lié par covalence à l'agent pharmaceutique original. La liaison covalente est rompue après que l'agent a été introduit dans l'organisme, en libérant ainsi l'agent original.
Malgré les méthodes ci-dessus, certains polypeptides manifestent encore un faible flux d'électrotransport transdermique. En particulier, on sait que l'hydrophobie d'un peptide exerce un effet négatif sur le flux d'électrotransport in vitro. Divers paramètres contribuent à l'hydrophobie, y compris la structure primaire d'une protéine, c'est-à-dire la séquence d'acides aminés de la molécule, ainsi que la structure secondaire de la protéine, c 'est-à-dire l'arrangement récurrent régulier de la chaîne polypeptidique dans les trois dimensions. Cette conformation peut prendre la forme de structures hélicoïdales, telles qu'une hélice a, ou d'une configuration en zigzag, plus déployée, appelée la conformation ss.
L'hélice a comporte approximativement 3,6 résidus par tour d'hélice. Les groupes R des acides aminés s'étendent vers l'extérieur à partir de l'hélice et des liaisons hydrogène intracaténaires sont formées entre l'oxygène de carbonyle du squelette porté par chaque résidu et l'hydrogène du squelette attaché à l'azote électronégatif du quatrième résidu le long de la chaîne. L'unité fondamentale de la conformation ss est le brin ss qui existe sous forme d'une hélice à enroulement moins serré, ayant 2,0 résidus par tour.La conformation de brin ss n'est stable que lorsqu'elle est incorporée à un feuillet ss, où des liaisons hydrogène d'une géométrie proche de l'optimum sont formées entre les groupes peptidiques présents sur des brins ss adjacents ; les moments dipolaires des brins sont également alignés de manière favorable. Les chaînes latérales partant des résidus adjacents du même brin dépassent des faces opposées du feuillet et n'entrent pas en interaction entre eux, mais présentent d'importantes interactions avec leur squelette et avec les chaînes latérales de brins avoisinants. Pour une description générale des hélices a et des feuillets ss, voir, par exemple : T.E. Creighton, Proteins: Structures and Molecular Properties (W.H. Freeman and Company, 1993), et A.L.Lehninger, Biochemistry (Worth Publishers, Inc., 1975).
Les paramètres de Zimm-Bragg, s et a (B.H. Zimm et J.K. Bragg, J. Chemin. Phys. (1959), 31, 526-535), et les équations de Lifson-Roig (S. Lifson et A. Roig, J. Chemin.
Phys. (1961), 34, 1963-1974) sont classiquement utilisés pour déterminer la stabilité d'un segment hélicoïdal dans un polypeptide donné. Le paramètre s représente la constante de stabilité de l'enroulement hélicoïdal et le paramètre o est le facteur de nucléation. D'après ces paramètres, la probabilité pour que certaines régions de molécules polypeptidiques forment des hélices a et des feuillets ss peut être prédite en utilisant divers calculs et programmes d'ordinateur. Voir, par exemple, le programme "ALB" de A.V. Finkelstein pour le calcul et la prévision des structures secondaires de protéines et polypeptides (1983), déposé à Brookhaven Protein Data Bank, Upton, N.Y.
et à 1'EMBU, Heidelberg, Allemagne ; A.V. Finkelstein, Biopolymers (1977), 16, 525-529 ; Finkelstein et code., Proteins: Structure, Function and Genetics (1991), 10, 287 299. En outre, les probabilités de Chou-Fasman (P.Y. Chou et G.D. Fasman, Ann. Rev. Biochem. (1978), 47, 251-276) ont été employées pour évaluer la tendance d'un résidu d'acide aminé particulier à favoriser ou à contrarier la formation d'hélice a ou de feuillet ss.
Cependant, ces principes n'ont pas été antérieurement appliqués à l'altération des propriétés hydrophobes d'un polypeptide donné afin d'accroître son flux d'électrotransport.
Selon la présente invention, le flux d'électrotransport d'un polypeptide donné est accru en démantelant sa structure secondaire. En particulier, les résidus d'acides aminés qui sont connus pour stabiliser les segments à conformation d'hélice a ou de feuillet ss peuvent être remplacés par des résidus déstabilisants et des destructeurs d'hélice connus. De cette manière, le flux du polypeptide à travers une surface corporelle (par exemple la peau) peut être accru, en permettant ainsi l'administration par électrotransport d'une large gamme de médicaments polypeptidiques à des vitesses efficaces à des fins thérapeutiques.
sur le substrat de cathode 1 est formée une couche isolante 1 constituée de SOU: et ainsi de suite. Sur la couche isolante, surit formées n lignes de grilles Gril à Glln (seules dix lignes, de grilel GTl1 à GT1/,...,GT1 (n-1) et GT1n sont illustrées), et des grilles fictives GT1 et GT22 des deux côtés des lignes de gril le GT11 à Gt â Des lignes de gril le d'ordre impair GT11, GT13, GT15,... GT1 (n-1) parmi les grilles GT11 à GT1n, et la grille fictive GT22 sont, par une première électrode conductrice de grille, connectées selon la configuration en peigne.De meme, les lignes de grille d'ordre pair GT1n et la grille fictive 21 sont connectées par la deuxième électrode conductrice de grille GT2, selon la configuration en peigne.
Les cathodes a émission de champ FE1 à FEn sont constituées des lignes cathodiques C1 a Cn, des lignes de grille GT11 a GTn et deux emmeteurs 3. Les cathodes a émission de champ FE1, FE3,..., FE (n-1) constituées des lignes de grille d'ordre impair GT11, GT13,... GT (n-1) sont, comme illustré, disposées en formant une I ligne tn outre, les cathodes a émission de champ FE2, FE4,...Fen, constituées des lignes de grille d'ordre pair GT12, GT14,... GTn, sont disposées sur une I i ligne. Les intervalles entre les cathodes à émission de champ est de #P (voir la figure 3).
II s'ensuit que les cathodes a émission de champ FE1 à FDEn sont, comme representé sur la figure 3, disposées en zigzag.
Un substrat d'anode 10 est disposé a l'opposé du substrat de cathode 1 et a distance de ce dernier, selon une distance prédéterminée. Le substrat d'anode 10 présente n lignes anodiques A11 à Aln (seules trois lignes anodiques Ai (n - 20, A2 (n-1) et Aîn sont illustrees) qui sont presentes selon le meme nombre que celui des lignes (C gril le. En outre, le substrat d'anode 10 presente des anodes fictives A21 et A22 (seule l'anode fictive A22 est illustrée), des deux cotes des lignes anodiques All à An.Les lignes anodiques d'ordre impair A11, A13 et A1 (n - 1), parmi les lignes anodiques All a Aln sont, comme représenté sur la figure 5, connectées à la première électrode conductrice A1. D'autre part, les lignes anodiques d'ordre pair Ali, Al4 et Aln, parmi les lignes anodiques, sont connectées a une deuxième électrode conductrice anodique A2. Comme décrit ci-dessus, la structure des electrodes dans la partie d'anode est analogue a celle des electrodes dans la partie de grille, comme represente sur la figure 5.
Les n i I Sur anodiques All à Aln sont recouvertes d'organes fluorescents 11 en forme de points, en des positions opposees aux cathodes à émission de champ FE1 L î a n tn formées sur le substrat de cathode 1. Par conséquent, les organes fluorescents 11 en forme de Points sont disposes selon une configuration en zigzag, comme represente sur la ligure 5.
ttant donne que les cathodes a émission de champ FE1 à FEn et les organes tiuorescents 11 en torme de points sont disposés en zigzag, la distance entre des pixels adjacents peut étre ral longee. il s'ensuit que toute émission de lumière de fuite des les organes fluorescents 11 en r o r' m e de points, adjacents, ayant lieu en raison d'electrons émis par la cathode à émission de champ, peut être empêchée.
Le substrat de cathode 1, le substrat d' anode 1U et des plaques laterales (non representees) torment un récipient sous vide étanche a l'air, dont l'intérieur est expose a uri vide élevé. Pour obtenir une lumière émise par les organes fluorescents 11 en forme de points via le substrat d'anode Il, le substrat d'anode lu est constitué en verre. Est à noter également que le substrat de cathode 1 peut être constitué de verre.
Les lignes anodiques All à Aln et les électrodes conductrices anodiques A1 et A2 sont usuellement constituées d'une matériau conducteur transparent, tel que 1'100. Cependant, on peut Iitiliser un film métallique mince, constitué d'aluminium ou analogue.Dans ce cas, une renêtre est formée dans les lignes anodiques A11 à An, recouvertes des organes t1uorescents il en torne de points, pour faire sortir par la fenêtre une lumière émise par les organes fluorescents 11 en forme de points, Pour empêcher toute réflexion imputable au film métallique mince, tel qu'un mince film d'aluminium, un film d'oxyde de titane peut être formé dans I 'interface entre le substrat d'anode 10 et le film d'aluminium mince devant être formé sous la forme d'un film empêchant toute rëtlexion. 11 s'ensuit que l'on peut obtenir une lumière présentant un contraste éleve.
Un procecie de fonctionnement de la tête d'impression à emission de champ, selon le premier mode de real i sat on, et a van t I a structure précitée, est decrit ci-après en se referant à un diagramme de positionnement temporel d'impulsions de fonctionnement, représente sur la figure 6.
Comme décrit ci-dessus, les lignes de grille d'ordre impair GT11, GT13, GT15, .... GT1 (n-1) parmi les n lignes de gril e GT11 a GT1 sont connectées a a première electrode conductrice de gril le. D'autre part, les lignes de grille d'ordre Pair GT12, Gt14, GT16, GT1n, parmi les n I ignes de gril le 6111 à GTn, sont connectées a la deuxième électrode conductrice de grille Gt2. Ainsi, la I a première électrode conductrice de grille G11 et la deuxième électrode conductrice de gril le GT2, sont comme représente sur les figures bA et bB, alternativement selectionnées et mises en fonctionnement. Dans le cas precité, le potentiel des électrodes conductrices de grille non sélectionnées est passe a un faible roi veau un ni veau nul ou un niveau négatif).
Lorsque la premiére électrode conductrice de grille GT1 est sélectionnée et mise en fonctionnement, par exemple, le potentiel de chacune des lignes de grille GT12 et Gt14, des deux côtés, par exemple, de la ligne de gril le G est passé a un faible niveau. Il s'ensuit qu'une influence des champs electriques ainsi formes des lignes de grille de faible niveau GT12 et GT14 empêche toute dispersion des électrons émis par la ligne de grille GT13, mais les électrons convergent.
Ainsi, lorsque la première électrode conductrice de grille GT1 a ete selectionnée et mise en fonctionnement, des électrons émis par les lignes de grille d'ordre impair GT11, Gt13, GT15, ..., GT1 (n-1) convergent. Lorsque la deuxième électrode conductrice de grille GT2 a ete sélectionnée et mise en fonctionnement, le potentiel de faible niveau (ou un niveau nul ou un niveau négatit) des lignes de gril le d'ordre impair GT11, GT13, GT15, ..., GT1 (n-1) forcent les électrons émis par les i Lignes de gril le d'ordre pair GT12, GT14, GT16, ..., GT1n à converger.
Etant donne qu'aucune vigne de grille n'existe à l'extérieur de criacnr-oe parmi la ligne de gril le Glial et de la ligne de grille Gln, des grilles tictives GT21 et GT22 sont destinées à faire converger des électrons.
De même, l'électrode conductrice anodique A1, à laquelle sont connectées les lianes anodiques d'ordre impair A11, A13, . ., A1 (n-1), et la deuxième électrode conductrice anodique A2, à laquelle sont connectées les lignes anodiques d'ordre pair A12, %A14,..., Ain sont comme représenté sur les tigures 6C et 68, alternativement selectionnees et mises en fonctionnement.
Dans ce cas, l'impulsion pour faire fonctionner la première électrode conductrice anodique A1 et celle pour faire fonctionner la premiere électrode conductrice de grille GT1 sont synchronisées entre elles, tandis que l'impulsion pour faire fonctionner la deuxième électrode conductrice anodique A'2 et celle pour faire fonctionner la deuxième électrode conductrice GT2 sont synchronisées entre elles.
Il s'ensuit que la première électrode conductrice GT1 est mise en fonctionnement, de manière que des électrons emis par les lignes de grille d'ordre impair GT11, GT13, GT15, ..., r, Il n-I) heurtent les organse fluorescents 11 en forme de point, recouvrant les lignes anodiques d'ordre impair A11, A13, ..., A1 (n-1), du fait que la première électrode conductrice anodique Ai opposée est mise en fonctionnement. Ainsi, les organes fluorescents 11 en forme de poitn emettent une lumière.
Dans le dispositif de traitement de télégrammes 10a, la section 11 d'introduction de données reçoit une donnée d'entrée par l'intermédiaire de lignes de communication 2 et extrait un télégramme ayant une structure de données définie à introduire dans une section 12 d'affectation d'un télégramme. La section 12 d'affectation d'un télégramme distribue le télégramme conformément à son adresse.
La section 13 de traitement du télégramme exécute un traitement donné sur le télégramme qui lui est envoyé. Sur la base d'un résultat de ce traitement, une section 132 de traitement de mise à jour met à jour les ressources partagées stockées dans la section 14 de stockage de ressources du propre dispositif de traitement de télégrammes ou d'un autre dispositif de traitement de télégrammes, et détecte en outre la présence ou l'absence d'un traitement anormal. Si le traitement anormal est détecté, une telle détection est notifiée à une section autonome 133 de contrôle de télégrammes.Cette section autonome 133 de contrôle de télégrammes détecte une cause de traitement anormal et la retire de façon autonome de manière à accomplir le traitement de mise à jour qui sera décrit en détail cidessous. Pendant la mise à jour des ressources partagées, une section 131 de demande de verrouillage émet une demande de verrouillage avant l'exécution de la mise à jour.
La section 15 de détermination de la séquence de verrouillage quantifie la demande de verrouillage faite par le propre dispositif de traitement de télégrammes, c'est-à-dire la demande de donnée pour empêcher l'accès par un autre traitement relatif aux ressources partagées, et détermine un ordre d'émission. La section 16 de traitement de verrouillage détermine la justesse de la demande de verrouillage reçue du propre dispositif ou d'un autre dispositif. Si la demande de verrouillage reçue est appropriée, la section 16 de traitement de verrouillage bloque l'enregistrement de données correspondant dans la section 14 de stockage de ressources. La libération du verrouillage peut être effectuée à un moment arbitraire. Dans ce cas, la libération du verrouillage peut être réalisée simultanément pour toutes les ressources partagées ou individuellement.
La section 17 d'acquisition de journal acquiert et enregistre des journaux pour la récupération de fautes, c'est-à-dire pour l'obtention des données de mise à jour traitées de manière correcte. La section 18 de sortie de données édite, dans la section 13 de traitement de télégrammes, un résultat du traitement à délivrer à l'émetteur du télégramme ou à l'adresse désignée.