INPI-France/Brevets-Francais-2024-Chunked huggingface dataset:
Dans tous les cas un contrôle positif est ajouté afin de vérifier l'étape d'amplification et celle de détection. La sonde de capture qui est utilisée comme contrôle positif (désignée par C+) est présente sur tous les alléles connus à ce jour. Sa séquence est la suivante S'GAGTACTGG AACAGCCAGAAGGA3'.
Une sonde de capture est utilisée comme contrôle négatif (désignée par C-) et a la séquence suivante. 5' TAT GAA ACT TAT GGG GAT AC 3' La plaque est lavée trois fois avec 300 Ill de PBS Tween (0,15 M NaCl, 0,05M phosphate de sodium, pH 7 ; 0,5 % Tween 20 (Merck 822184). Le produit d'amplification est dénaturé dans 10 l de NaOH 2N pendant 5 min à température ambiante. 10 pl d'acide acétique 2N puis 2,3 ml de tampon d'hybridation (PEG : Phosphate de sodium 0,1M, pH 7, NaCI 0,5M, Tween 20 0,65 %, ADN de sperme de saumon (Sigma D 9156) 0,14 mg/ml, PEG 4000 (Merck 807490 2 %) et 0,25 ml d'une sonde de détection marquée (conjugué oligonucléotideperoxydase) sont additionnés successivement à cette solution. La solution finale est répartie dans chaque puits à raison de 0,1 ml par puits. Les plaques sont incubées pendant 60 min. à 370C. Les plaques sont lavées trois fois avec 300 ol de PBS Tween. 100 ol de substrat orthophénylènediamine (OPD) (Cambridge Medical Biotechnology ref. 456) dans un tampon OPD (0,05 M acide citrique, 0,1 M Na2HP04, pH 4,9) à la concentration de 4 mg/ml, auquel est additionné extemporanément du peroxyde d'hydrogène à 30 volumes dilué au 1/1000, sont ajoutés par puits. Après 20 min. de réaction, l'activité enzymatique est bloquée par 100 Ill d'H2S04 IN et la lecture est effectuée à 492 nm.
exemple 5: 10 ADN sont amplifiés selon la technique PCR. On effectue ensuite le typage. Le protocole de typage est généralement conforme à celui décrit ci-dessus. On effectue les hybridations selon la méthode sandwich.
Comme pour les enveloppes AMOlFx, mais de manière non symétrique (RamID similaire, mais RecID très différents), les virions contenant l'enveloppe AMOAPRO peuvent efficacement infecter des cellules quand Ram-l y est exprimé seul. Dans le cas de cette enveloppe également, I'infectivité est accrue d'environ 10 fois quand Rec-l est également présent à la surface cellulaire.
Cette différence n'est pas due au simple fait que les virions AMOAPRO utilisent préférentiellement Rec-l pour l'infection. En effet, I'infection de cellules sur lesquelles Rec-l seul est disponible est extrêmement faible (Tableau 1) voire non détectable (Tableau 2) comparativement à quand Ram-l et Rec-1 sont coexprimés. L'indice RecID est inférieur à 10-5 (Tableau 2). Ceci démontre également que les deux récepteurs peuvent synergiser l'infection. Ces résultats suggèrent également que le domaine de liaison au récepteur écotrope Rec-l n'est pas accessible quand l'enveloppe AMOAPRO est exprimée sur des particules virales, et ne devient accessible que si ces virions interagissent préalablement avec Ram-l. On peut également suggérer que suite à la liaison avec Ram-l, le domaine de liaison à Rec-l est démasqué et recruté pour faciliter le processus infectieux. Il est possible que ce masquage/démasquage se produise selon un mécanisme de type allostérique causant un changement de conformation de la glycoprotéine chimère qui est induit par l'interaction Ram-1/AS208 et qui implique le peptide espaceur. Il est probable que ce mécanisme dépende fortement de la composition en acides aminés du peptide espaceur. A taille comparable, il y a une différence d'au moins 1000 fois dans les RecID quand les virions AMOAPRO sont comparés aux virions contenant les enveloppes avec les espaceurs flexibles AMOlFx, AMOGlFx et AMOG2. Le peptide APRO est contient 5 prolines probablement agencées en hélice polyproline de type II, tandis que les enveloppes AMOGlFx et AMOG2 contiennent essentiellement des glycines.
De manière similaire aux virions AMOAPRO, les virions contenant les enveloppes AMOPRO requièrent la présence simultanée des deux types de récepteurs pour infecter les cellules. Le titre infectieux dans des types cellulaires co-exprimant les deux récepteurs sont cependant inférieurs à ceux que l'on observe avec les virions AMOAPRO, sans pour autant que l'on puisse exclure l'hypothèse que la moindre incorporation de ces enveloppes est responsable de ce résultat. De manière encore plus marquée que AMOAPRO, les virus AMOPRO ne peuvent pas infecter les cellules quand l'un ou l'autre des deux récepteurs est exprimé seul (Tableau 2). Les deux indices RamID et RecID sont en effet inférieurs à 10-5. Ces résultats suggèrent: 1) que l'interaction des virions AMOPRO avec Ram-l quand il est exprimé seul ne suffit pas à déclencher les changements de conformations de la glycoprotéine lui permettant d'être fusiogène. Il est d'ailleurs possible que le peptide espaceur PRO est soit trop rigide, soit trop long pour favoriser une telle transition.
2) le domaine de liaison avec Rec-1 n'est pas accessible pour interagir avec Rec-1 et prendre le relais dans le processus d'entrée tant que le virions AMOPRO n'a pas interagi avec Ram-l.
Dans le but de mieux discriminer si le masquage du domaine de liaison situé en aval du domaine ciblant est une propriété unique du peptide AS208 conjugué au peptide espaceur PRO, la construction réciproque a été faite. Les enveloppes MOAPRO comportent le domaine de liaison de l'enveloppe écotrope suivie de la région proline riche de cette même enveloppe, le tout fusionné à l'extrémité N-terminale de l'enveloppe amphotrope (Figure 2). Les résultats, montrés dans le tableau 2, indiquent que, de manière similaire aux virions contenant les enveloppes AMOPRO, les virions MOAPRO peuvent difficilement, voire pas du tout, infecter les cellules exprimant seulement l'un ou l'autre des récepteurs Rec-l ou Ram- 1. Il semble même que le domaine Ram-l dans l'enveloppe MOAPRO soit encore moins accessible (RamID inférieur à 7x10-5) que ne l'est le domaine Rec-l dans l'enveloppe AMOPRO (RecID inférieur à 5,6x10-4). Les enveloppes MOAPRO peuvent efficacement infecter les cellules exprimant les deux types de récepteurs, avec des titres de l'ordre de 105 lacZ i.u./ml, suggérant que, dans le cas de cette enveloppe également, la présence des deux récepteurs synergise le processus infectieux.
L'ensemble de ces résultats suggère que le peptide espaceur inséré entre le domaine ciblant et le reste de l'enveloppe rétrovirale exerce un contrôle sur I'accessibilité du domaine situé en aval dudit peptide et sur l'activation de la fusion. Ce contrôle dépend du peptide lui-meme et est influencé par sa longueur et par sa composition biochimique. L'hypothèse que formulée est que le peptide espaceur PRO jouerait finalement le même rôle que la région riche en proline dont il est issu et qui est situé, dans la glycoprotéine non modifiée, entre le domaine de liaison au récepteur et le domaine de fusion. Ce rôle serait le masquage du domaine en aval (domaine fusion pour l'enveloppe sauvage ou domaine de liaison pour l'enveloppe chimère) et le démasquage consécutif à l'interaction du domaine en amont avec son récepteur. Dans le cas de l'enveloppe sauvage, ce démasquage conduirait à l'activation de la fusion, tandis que dans le cas des enveloppes chimères, le démasquage conduirait à l'accessibilité du domaine de liaison au récepteur viral. Si le récepteur est exprimé à la surface cellulaire, il peut alors y avoir interaction, ceci déclenchant ensuite l'activation du domaine fusion expliquant pourquoi la présence simultanée des deux récepteurs synergise l'infection.
Ces données permettent de proposer une stratégie de ciblage en deux étapes pour laquelle une enveloppe ciblante est construite avec différents domaines dont les fonctions sont activées et coordonnées par le biais de peptides espaceurs spécifiques contenant des séquences riches en proline. Ces glycoprotéines d'enveloppe chimères peuvent être conçue de la manière suivante, avec de N-terminal à C-terminal, un domaine "ciblant" capable de reconnaître une molécule de surface cellulaire spécifiquement exprimée sur le tissu ou la cellule ciblé(e) (par exemple un anticorps simple chaîne ou un ligand pour un récepteur de surface); un peptide espaceur capable de masquer un domaine auxiliaire lui-même capable de faciliter la pénétration du virus quand il est activé. Un tel domaine auxiliaire peut être une enveloppe rétrovirale entière, c'est-à-dire une structure capable de médier et de prendre le relais de l'infection virale par le biais de l'interaction avec un récepteur rétroviral ubiquiste, qui a donc une très forte probabilité d'être co-exprimé avec la molécule de surface ciblée. Idéalement, le domaine auxiliaire devrait être masqué jusqu'à ce que la particule virale ait spécifiquement interagi avec la molécule de surface ciblée.
Par exemple, dans le cas des enveloppes AMOPRO et AMOAPRO, la molécule de surface ciblée est Ram-l tandis que le domaine auxiliaire est l'enveloppe écotrope.
Coopération EGFR et Rec-1 dans l'infection.
Dans le but de vérifier si les peptides espaceurs PRO et APRO pouvaient médier le mécanisme de masquage/démasquage dans le cas d'un autre type d'enveloppe ciblante, un autre modèle de ciblage en deux étapes a été exploré par le biais du récepteur EGF. Les résultats obtenus avec le ciblage de Ram-t ont permis de proposer des extrémités C-terminales des peptides espaceurs masquant/démasquant. Cependant il n'a pas été possible de définir exactement leurs extrémités N-terminales. C'est pourquoi, dans un premier temps, les enveloppes EMOPRO+ et EMOSPRO + ont été construites (Figure 3B), enveloppes dans lesquelles les peptides espaceurs PRO et APRO contiennent en plus, en N-terminal, 41 acides aminés dérivés de l'enveloppe amphotrope et localisés immédiatement en amont de la région riche en proline. Pour les enveloppes EMOPRO+ et EMOAPRO+, le domaine ciblant est EGF, tandis que le domaine auxiliaire est l'enveloppe écotrope. Ces deux enveloppes ont été comparées avec l'enveloppe EMO (Figure 2 et 2B) qui ne contient pas de peptide espaceur.
Les tests d'infection ont été effectués avec des cellules exprimant Rec-l seulement (cellules Cerd9) ou avec des cellules co-exprimant Rec-l et EGFR (cellules 3T3). Les résultats d'une expérience typique sont rapportés dans le tableau 3. De manière attendue par les résultats obtenus avec les enveloppes AMO, les virus contenant les enveloppes EMO peuvent efficacement infecter les cellules Cerd9 et 3T3, indiquant que le domaine de liaison à Rec-l dans ces enveloppes n'est pas masqué. Comparativement aux virus EMO, les particules virales contenant les enveloppes EMOPRO + et EMOAPRO + ne peuvent que difficilement infecter les cellules Cerd9 (entre 1000 et 10000 fois moins bien que les virus EMO). Cependant quand Rec-1 et EGFR sont co-exprimés, bien que ceci n'affecte pas le titre des virions EMO, les particules virales contenant les enveloppes EMOPRO+ et EMOAPRO+ sont 20 et 60 fois plus infectieuses, respectivement, comparativement à quand Rec-l est exprimé seul.
Par rapport aux résultats obtenus avec les enveloppes AMOPRO et AMOAPRO, le masquage se fait apparemment moins bien, et il en résulte une infectivité non négligeable sur cellules Cerd9. Ceci est peut-être dû au fait que les peptides espaceurs PRO + et APRO + ne sont pas optimisés pour leur fonction, mais peut-être aussi au fait que les cellules Cerd9 expriment un peu de récepteurs EGF qui contribuerait à activer les enveloppes EMOPRO + et EMOAPRO + .
Tableau 1 Titres (lacZ i.u./ml) obtenus pour les virus contenant les enveloppes ciblant Ram-1 en tests d'interférence env TE671 3T3a 3T3-MLV-Aa,b 3T3-MoMLV1 Ram-1c Ram-1 + Rec-1c Rec-1c Ram-1c 14 10,000,000 12,000,000 (100) 240 8,000,000 (100) AMO 4,000 24 (100) 32 (266.7) 8 (50) AMOFx 230,000 440,000 (100) 8,000 (3.6) 6,000 (2) AMO1 330,000 1,920,000 (100) 78,000 (8.1) 62,000 (4.8) AMO1Fx 400,000 1,620,000 (100) 60,000 (7.4) 74,000 (6.8) AMO#PRO 150,000 280,000 (100) 400 (0.29) 64,000 (34.3) AMOPRO 10 60,000 (100) 4 (0.013) a: pourcentages calculés en prenant comme valeur 100 les titres obtenus sur 3T3 b: infection sur 3T3 chroniquement infectées par MLV-A (3T3-MLV-A) ou par MoMLV (3T3-MoMLV) c: récepteur disponible à la surface de la cellule considérée Tableau 2 Titres (lacZ i.u./ml) obtenus pour les virus contenant les enveloppes ciblant Ram-1 Peptide env 3T3 TE671 CERDS RamID RecID espaceur MO 2.8x10+6 A 5x10+5 5x10+5 6.2x10+ 1 1.2x10-5 3 AMO 1x10+2 2.2x10+2 6.2x10+0 2.2x10+0 6.2x10-2 13 AMO1Fx 6x10+4 1.6x10+4 2.2x10+5 2.7x10-1 3.7x10+0 16 AMO#PRO 1.9x10+4 5x10+3 6.2x10+0 2.6x10-1 3.3x10-4 18 AMOG1Fx 4x10+4 4.5x10+3 8.7x10+3 1.1x10-1 2.2x10-1 19 AMOG2 8x10+3 2.7x10+3 3.1x10+3 3.4x10-1 3.9x10-1 23 AMOG2Fx 6x10+3 1.2x10+3 1.2x10+3 2x10-1 2x10-1 28 AMOG3Fx 9x10+2 1x10+2 1.2x10+3 1.1x10-1 1.3x10+0 62 AMOPRO 1.8x10+3 MOAPRO 1.3x10+5 Tableau 3 Titres (lacZ i.u./ml) obtenus pour les virus contenant les enveloppes ciblant EGFR env 3T3 CeRD9 RecID MO 9.2x106 1.3x107 1 EMO#PRO 3.5x104 8.5x102 1.7x10-2 EMOPRO 9.6x102 7x101 5.2x10-2 EMO1 2x106 3x106 1 BIBLIOGRAPHIE 1. Battini, J. L., O. Danos, and J. M. Heard. 1995. Receptor-binding domain of murine leukemia virus envelope glycoproteins. J. Virol. h9:713-719.
2. Battini, J. L., P. Rodrigues, R. Mller, O. Danos, and J.-M. Heard.
1996. Receptor-binding properties of a purified fragment of the 4070A amphotropic murine leukemia virus envelope glycoprotein. J. Virol. in press.
3. Bell, G. I., N. M. Fong, M. M. Stempien, M. A. Wormsted, D.
Selon une autre caractéristique, chaque rainure débouche à la jonction entre le fond et la paroi du récipient.
Dans une mise en oeuvre préférée, chaque rainure se prolonge légèrement sur la paroi. Ainsi, la résistance mécanique du récipient, à la jonction entre le fond et la paroi, est accrue, notamment lors de chutes ou chocs engendrant des contraintes au niveau de la jonction.
D'autres caractéristiques et avantages de l'invention apparaîtront à la lecture de la description qui suit, faite en regard des figures annexées sur lesquelles sont illustrées de manière non limitative et non exhaustive des applications ou variantes possibles de l'invention; - la figure 1 est une vue latérale d'une bouteille en matière plastique comportant un fond conforme à l'invention; - la figure 2 est une vue de dessous d'un mode de réalisation du fond de la bouteille de la figure 1; - la figure 3 est une vue en coupe BB du fond de la figure 2; - la figure 4 est une vue latérale d'une variante de réalisation d'une bouteille, dans laquelle chaque rainure se prolonge sur la paroi latérale; - la figure 5 est une vue de dessous du fond de la bouteille de la figure 4; - la figure 6 est une vue en coupe BB du fond de la figure 5; - les figures 7 et 8 sont des vues de dessous de variantes possibles pour le fond conforme à l'invention.
L'invention s'applique à des récipients, bouteilles ou autres, de formes et dimensions variées. Ainsi, sur les figures l à 6, on a illustré le cas où les récipients sont des bouteilles dont le corps serait de section généralement cylindrique et dont le fond serait circulaire.
Il est bien entendu que l'invention peut s'appliquer à des récipients dont les fonds ne sont pas nécessairement circulaires, d'une part, et dont la section du fond n'est pas nécessairement liée à celle des corps, d'autre part.
Ainsi, à titre d'exemple, il est encore possible d'appliquer l'invention à des récipients avec un corps de section polygonale et un fond polygonal, ou bien à des récipients ayant un corps polygonal et un fond circulaire, ou un corps circulaire et un fond polygonal.
Pour illustrer ces possibilités, les figures 7 et 8 montrent des fonds de section sensiblement carrée. La description qui en est faite permettra à l'homme du métier d'appliquer l'invention à toute autre forme de fond (rectangulaire, polygonal, etc...).
Sur la figure 1 est représentée une bouteille destinée à contenir une boisson plate ou non gazeuse ou non gazéifiée. Cette bouteille est obtenue par injectionsoufflage d'une matière plastique appropriée, tels le polyéthylènetérephtalate (PET), le polyéthylènenaphtalate (PEN), un alliage ou mélange de ces matériaux ou d'autres matériaux encore.
La bouteille comporte un goulot 1, relié à la paroi 2 de la bouteille par l'intermédiaire d'une épaule 3 par exemple de forme tronconique lorsque la paroi 2 est cylindrique.
La paroi est pourvue de cannelures 4 périphériques servant à son renforcement. Enfin, la bouteille comporte un fond 5 avec des rainures 6 de renforcement qui, dans le mode de réalisation illustré par cette figure 1, débouchent à la jonction entre la paroi 2 et le fond 5.
Le fait que les rainures 6 débouchent à la jonction entre la paroi 2 et le fond 5 limite les risques de rupture au niveau de cette jonction en cas de choc ou autre évènement pouvant générer des contraintes à ce niveau.
Le fond 5, visible en détail sur les figures 2 et 3, comporte plusieurs rainures 6 de renforcement. Dans l'exemple illustré, le fond comporte cinq rainures. Il est clair qu'un nombre plus ou moins important de rainures pourrait être utilisé. Il est cependant préférable qu'au moins trois rainures soient présentes, d'une part. Par ailleurs, il est préférable que les rainures soient régulièrement réparties à la surface du fond. Ainsi, dans l'exemple illustré où cinq rainures sont présentes, deux rainures successives sont séparées par un angle de 720.
Chaque rainure se termine, vers le centre du fond de la bouteille à la limite extrême théorique, matérialisée par un cercle 7 en trait interrompu, de la partie centrale 8 qui n a pas subi d'étirage lors de la transformation de la préforme en bouteille. On sait, par expérience, qu'il subsiste toujours une partie centrale appelée pastille de matière non étirée, centrée sur le fond du récipient; on sait par ailleurs que, d'une bouteille à l'autre, cette pastille est quasiment cylindrique et que son diamètre varie dans des limites déterminables, de l'ordre de 1 à 3 mm pour une bouteille de 1,5 litre.
De toutes manières, si la pastille a un trop grand diamètre ou est trop excentrée, il en résulte une bouteille ayant par ailleurs de mauvaises qualités, qui est donc généralement rejetée lors d'un contrôle qualitatif ultérieur.
L'homme du métier est donc en mesure, à partir de ses connaissances, de déterminer, pour un type de bouteille donné, ladite limite extrême de la pastille.
Partant de cela, la détermination de cette limite permet de réaliser des rainures de longueur et donc d'efficacité optimale. Aucune rainure ne vient mourir dans la partie centrale 8 en matière non étirée : ainsi, aucune amorce de rupture n'est créée. Par ailleurs, les rainures sont au plus près de la matière non étirée dont il en résulte qu'il n'existe pas de zone annulaire plate de fragilisation entre la zone de matière non étirée et l'extrémité 9 des rainures la plus proche de la matière non étirée.
Les produits biotechnologiques préparés à partir de matériel d'origine humaine ou animale sont potentiellement exposés à une contamination virale. La contamination de produits biologiques peut provenir soit du matériel de départ (banque cellulaire d'origine humaine ou animale, sang humain ou tissus d'origine humaine ou animale), soit de produits introduits au cours du procédé de préparation (utilisation de sérum en culture cellulaire).
Conformément aux recommandations de la Communauté Européenne (Références paragraphe 2), une des approches principales pour contrôler une contamination virale potentielle des produits biologiques, est de tester la capacité du procédé de préparation à éliminer et/ou à inactiver les virus. Pour une étape du procédé de préparation à tester, ceci peut être réalisé (i) en contaminant avec une quantité significative de virus le matériel à purifier, et (ii) en déterminant la quantité de virus éliminée etiou inactivée durant l'étape concernée. Cette approche expérimentale requiert la sélection de virus adventices et/ou modèles.
PROCEDURE EXPERIMENTALE 1. But et approche expérimentale L'objectif de cette étude était d'évaluer la capacité des trois traitements suivants, du procédé de préparation de cartilages d'origine humaine, à inactiver les virus: - Etape de dégraissage; traitement par un mélange méthanol/chloroforme (v/v) pendant 24 heures à 4"C j 2"C.
- Etape de déminéralisation ; traitement par une solution d'acide chlorhydrique 0,5 M pendant 48 heures à 4"C + 2 C.
- Etape de désorbtion de l'oxyde d'éthylène ; chauffage à sec pendant 48 heures à 50"C j 50C.
Les virus suivants ont été utilisés: - Virus de l'immunodéficience humaine de type 1 (VIH-I ; virus à ARN, enveloppé, de faible résistance. C'est un virus adventice).
- Virus de la pseudorage porcine (PSR ; virus à ADN, enveloppé, de résistance moyenne. C'est un virus modèle pour les Herpesvirus et pour le virus de l'Hépatite B).
- Virus simien de type 40 (SV40 ; virus à ADN, non enveloppé, de forte résistance. C'est un virus modèle de forte résistance).
Les résultats présentés dans la partie I ont été obtenus avec le VIH1.
Les morceaux de cartilage ont été perforés puis contaminés par le VIH-1. Les trous ont été rebouchés à l'aide d'amalgame dentaire. Le traitement a été réalisé sur trois cartilages contaminés. Des cartilages contaminés ont été préparés pour les contrôles positifs parallèlement à l'expérience.
La charge virale des échantillons obtenus à partir des cartilages contaminés non traités et des cartilages contaminés traités à été évaluée par la technique de titrage en dilution limite par DlCTso (Dose Infectant 50% des Cultures de Tissu) sur une lignée T transformée par le HTLV-1 (cellules MT4) en utilisant la formule de Spearman Barber.
A partir des résultats expérimentaux, des facteurs de réduction des titres infectieux ont été calculés pour chaque étape (voir paragraphe 3.3.3).
2. Matériel 2.1. Matériel utilisé au cours de la validation Les produits utilisés pour l'étude sont donnés dans le tableau cidessous:
Numéro de lot des produits utilisés pour les étapes: Produits utilisés Méthanol Acide chlorhydrique 0,5 N Chauffage à chloroforme 50 C # 5 C (v/v) Cartilages costals humains 967 1150 1231 Methanol Carlo Erba 102131 114691 114691 102131 114091 114091 code 30 9004 Chloroforme Merck 316K 19584149 232K 18256045 232K 18256045 code 2445 Acide chlorhydrique Labosi Non utilisé 1193334 1193334 code A4705151 - Virbromix 4 et amalgame dentaire Fluoralloy (ref. 94 065B); Dentoria.
2.2. Cellules Cellules CEM (ATCC-CCL 119) (Foley G. et ai. 1965; McDougal J. et a!.
1985) Lignée de cellules lymphoblastoïdes T humaines obtenue à partir du sang périphérique d'un patient atteint d'une leucémie Iymphoblastique aigüe.
On connaît de nombreux emballages de ce genre, sachant que leur point commun est que, pour utiliser le produit qu'ils contiennent, ce dernier doit être versé dans un récipient séparé par le biais de l'ouverture de prélèvement.
Le but de l'invention consiste à créer un emballage du genre de celui cité, à la sortie duquel le produit puisse directement arriver à destination.
Conformément à l'invention, ce but est atteint par le fait que la ligne perforée délimitant l'ouverture de prélèvement s'étend au moins approximativement parallèlement à la paroi de fond et au moins à faible distance de cette dernière.
Après avoir rompu la ligne perforée, cela permet d'enfoncer la partie située au-dessus de l'ouverture de prélèvement ou analogue et d'accéder facilement au produit qui se trouve entre la ligne perforée et la paroi du fond.
Cela est particulièrement avantageux notamment pour emballer de la nourriture pour animaux, étant donné que l'emballage peut être simultanément utilisé en tant qu'écuelle, sans qu'il soit nécessaire de transvaser la nourriture pour animaux.
Une réalisation particulièrement avantageuse de l'invention réside dans le fait que la partie de la paroi latérale qui est située au-dessus de la ligne perforée est délimitée par au moins deux pliures partant des deux extrémités de la ligne perforée ou analogue et convergeant en un point central.
Cela facilite encore davantage l'enfoncement de cette partie et l'accès au produit.
Conformément à l'invention, il est aussi possible de prévoir d'autres pliures entre les deux pliures extérieures.
Cela améliore encore davantage à la fois la capacité à replier cette partie et sa déformabilité.