L'analyse par Western-blot de cellules Sf9 Infectées par le baculovirus recombinant AcDPVl 14 a montré que l'expression des 2 protéines VP2 et VP3 a été réussie, puisque les produits d'expression étaient reconnus par le sérum monospécifique anti-DPV et présentaient les tailles correspondant à Ges protéines L'expression de protéines de DPV a été confirmée par immunofluorescence et la microscopie électronique a montré que des capsides vides qui avaient la morphologie des virus DPV, étaient produites Cependant nous avons détecté peu de capsides vides, malgré l'utilisation d'un protocole associant 0,1 % SDS et l % DOC, recommandé pour solubiliser les protéines de capsides d'AAV2 accumulées dans les cellules Sf9 sous la forme d'aggrégats difficilement solubles. Chez 1'AAV2, il n'est pas établi que la VP2 seule, sans la VP3, puisse sautoassembler puisque la présence d'une protéine VP3-like a été observée dans les lysats de cellules Sf9 cotransfectées par un baculovirus recombinant exprimant théoriquement seulement la VP2, après mutation du codon d'iniation de la VP3 (Ruffing et coll., 1992). Chez le DPx, s'il est démontré par western-blot, à l'aide d'un sérum de canard spécifique du DPV, que la VP3 est nécessaire à la formation de capsides, il n'est pas exclu que les quantités de protéines \rP3 constituent un facteur limitant. Alors les rendements en capsides pourraient être améliorés en optimisant le rapport des protéines VP2/VP3 exprimées, en effet les protéines VP 1, VP2 et VP3 sont dans les proportions respectives de l, 1, 10, chez les virions matures d'AAV2 (Buller et Rose, 1978). Pour y parvenir, il est possible d'utiliser deux baculovirus recombinants dont l'un contiendrait la construction présentement utilisée (ou une construction modifiée comme explicité ci-après et permettant de n'exprimer que la VP2) et l'autre contiendrait uniquement la séquence codant pour le gène de la VP3, c'est-à-dire nt 829 à 2430. Selon cet exemple des cellules SP) pourraient être coinfectées avec chacun des deux baculovirus recombinants en concentrations différentes Dans le cas ou la VP3 ne serait pas nécessaire à la formation de capsides, il est possible d'améliorer les rendements en capsides en augmentant le niveau d'expression de la VP2. A cette fin, il conviendrait d'envisager de placer le codon muté d'initiation de la VP2 dans une configuration respectant mieux la séquence de Kozak (1986) déjà décrite. En effet dans la construction testée le codon ATG muté d'initiation de la VP2 était placé, selon la séquence consensus de Kozak, dans un contexte moins favorable (TGGATGG) que le codon ATG d'initiation de la VP3. Avec le même objectif, le codon d'iniation de la VP3 pourrait être muté ainsi que l'ATG en phase immédiatement suivant (nt 853), afin de n'exprimer que la VP2. Toute modification de la construction initiale dans cet esprit relève de la présente invention Par ailleurs, des constructions dérivées de la présente séquence et codant pour des protéines VP2 (et si nécessaire VP3) tronquées, permettront de définir quelle est la partie de la séquence minimale indispensable à l'expression de capsides vides recombinantes. Ce point étant établi, il sera possible d'envisager d'associer la séquence minimale précédente avec une (ou des) séquence(s) codant pour une (ou des) protéine(s) hétérologue(s) dans le but d'obtenir des capsides chimères. De telles constructions sont dérivées de la présente invention Immunité induite par le haculovirus recombinant L'immunisation de canards avec le baculovirus recombinant adjuvé a induit la synthèse d'anticorps anti-DPV détectés par ELISA et séroneutralisation, alors que des témoins immunisés avec le baculovirus sauvage adjuvé selon les mêmes modalités restaient négatifs.