INPI-France/Brevets-Francais-2024-Chunked huggingface dataset:
Par ailleurs, le clavier (10) est disposé en retrait par rapport au plan général de la paroi avant (3) du boîtier pour être en quelque sorte protégé des chocs ou touchers intempestifs. Notons de plus, que de part et d'autre du boîtier et au niveau du clavier (10), il est prévu deux zones latérales de préhension (31, 32) réalisées par exemple en matériau plus mou que le reste du boîtier. De plus, les parois avant (310, 311) et arrière (320, 321) de ces zones sont convergentes vers le plan (P) de symétrie générale pour améliorer ainsi le maintien du dispositif par son utilisateur, comme cela est représenté à la figure 6.
Il va de soi que le dispositif (1) ne pourrait posséder qu'un seul affichage principal (11, 11') qui serait par exemple sur l'avant ou sur l'arrière du boîtier. Par ailleurs, il peut être prévu un branchement (300) disposé à la paroi inférieure (7) et destiné à être connecté à un chargeur de batteries.
Il peut être prévu une temporisation assurant l'extinction automatique des afficheurs principaux (11, 11') après un certain délai, comme par exemple au bout d'un temps de 10 à 20 secondes. Par ailleurs, le dispositif pourrait comprendre un système d'émission à distance permettant de transmettre la note choisie à une centrale d'arbitrage, d'affichage et de calcul.
La plaque d'appui 16 est mobile selon une direction verticale, par contre son mouvement de roulis par rapport au ski est entravé.
Dans le mode de réalisation illustré, la plaque d'appui 16 est mobile en rotation autour d'un axe d'articulation horizontal et transversal 18, qui est porté par la partie avant de la plaque de base 6. On peut voir dans la figure 2 que la plaque de base 6 présente dans sa partie avant deux oreilles latérales 19 et 20 qui portent l'axe 18.
Ceci toutefois n'est pas limitatif, et tout autre moyen approprié qui assure un mouvement vertical de la plaque d'appui et entrave un mouvement de roulis convient.
Un moyen permet par ailleurs de limiter l'amplitude du mouvement de la plaque d'appui 16 par rapport à la plaque de base 6. En se référant à la figure 4, la plaque d'appui 16 présente vers l'arrière, sur le bord libre, une languette 20 en saillie horizontale. La languette est destinée à pénétrer dans la fenêtre 8 que présente le pan incliné 7 de l'embase 4. La hauteur de la fenêtre 8 détermine donc avec la languette 20 l'altitude maximale à laquelle la plaque d'appui 16 peut s'élever.
Dans le mode de réalisation représenté, la plaque d'appui 16 constitue par ailleurs le carter du frein 22 qui équipe !'élément de fixation arrière 1. Ce frein 22 est de tout type approprié, et il ne sera pas décrit en détail. De façon connue, il présente des bras de frein 23, et une pédale d'actionnement 24. La plaque d'appui 16 constitue un palier de rotation pour les bras de frein 23. Le frein est donc mobile avec les mouvements d'oscillation de la plaque 16.
Un bloc de matériau élastiquement compressible 25 est par ailleurs intercalé entre la plaque d'appui 16 et la plaque de base 6. L'épaisseur de ce bloc 25 est déterminé de telle façon qu'en l'absence de chaussure, la plaque d'appui 16 soit maintenue à son altitude maximum, c'est-à-dire avec la languette 20 en butée dans la partie supérieure de la fenêtre 8.
Le bloc 25 est de tout type approprié, et de toute raideur appropriée, selon le type d'amortissement souhaité. Eventuellement, ce bloc peut être de type visco-élastique, c'est-à-dire présenter une raideur variable de façon dynamique en fonction de la vitesse à laquelle il est sollicité en compression.
Le mouvement de la plaque d'appui 16 est limité vers le bas par la plaque de base 6 et le bloc 25 dans son état de compression maximum. Ceci n'est pas limitatif, et on pourrait équiper la plaque de base 6 d'une butée franche pour limiter le mouvement vers le bas de la plaque d'appui 16.
On a obtenu de bons résultats avec un débattement de la plaque d'appui 16 de l'ordre de 4 mm, mesuré au niveau de la languette 20. La raideur du matériau a été choisie pour que, en présence de la chaussure, et en position normale du skieur, la plaque d'appui s'abaisse de 2 millimètres environ.
Lors de la pratique du ski, selon les sollicitations du skieur, la plaque d'appui peut s'élever ou s'abaisser de 2 millimètres environ par rapport à sa position médiane, le bloc 25 jouant un rôle d'amortisseur. Dans ces différents mouvements, la mâchoire de la fixation accompagne la semelle de chaussure et exerce sur elle une contrainte élastique vers le bas qui s'ajoute au poids du skieur.
Ceci, toutefois, n'est pas limitatif. On pourrait notamment utiliser des matériaux de plus forte raideur, ou bien mettre le bloc sous précontrainte.
Le dispositif d'appui présente en outre un curseur mobile 28 qui permet de contrôler le débattement de la plaque d'appui 16 lors de la pratique du ski.
Le curseur 28 qui équipe l'élément de fixation 1 est représenté plus particulièrement en perspective dans la figure 5. Vu de face, il présente globalement une forme de U, avec un fond 29, et deux ailes latérales 30 et 31. Le fond 29 et les ailes 30 et 31 présentent des dimensions telles que le curseur 28 est mobile dans l'espace 1 1 situé entre la glissière 5 et la pièce d'habillage 10, autour de la partie avant de la glissière 5. Les ailes 30 et 31 présentent par ailleurs un poussoir 32 et 33, en légère surépaisseur vers le haut et vers l'extérieur. Les poussoirs 32 et 33 sont accessibles de part et d'autre de la pièce d'habillage 10, au travers d'ouvertures 34 et 35 que la pièce d'habillage 10 présente vers la partie avant de la glissière 5.Les ouvertures 34 et 35 présentent une longueur supérieure à la longueur des poussoirs 32 et 33, pour permettre un mouvement longitudinal du curseur 28. Vue la position des poussoirs 32 et 33, le curseur 28 peut être saisi par une action de pincement entre le pouce et l'index d'un utilisateur, et être ainsi entraîné vers l'avant ou vers l'arrière de l'élément de fixation.
Les ailes latérales 30 et 31 se prolongent vers l'avant, et vers le bas par des dents 38, 39. Ces dents 38 et 39 présentent des dimensions appropriées, et une position appropriée, pour venir s'engager sous la plaque d'appui 16 dans la position avancée du curseur 28, et pour se dégager de la plaque d'appui 16 dans la position reculée du curseur 28. De préférence, la plaque d'appui 16 présente vers l'arrière des plots d'appui 40 et 41 qui sont destinés à venir en appui sur les dents 38 et 39 lorsque le curseur 28 est en position avancée.
La figure 3 représente le curseur 28 dans sa position reculée. Dans cette position les dents 38 et 39 sont en retrait par rapport à la plaque d'appui 16, et celle-ci peut osciller entre son altitude maximale et son altitude minimale, en réponse aux sollicitations de la chaussure, et contre la force de rappel vers le haut induite par le bloc 25. La figure 6 représente par ailleurs le curseur 28 dans sa position avancée. Dans cette position, les dents 38 et 39 limitent le mouvement vers le bas de la plaque d'appui 16. Selon la hauteur des dents 38 et 39, le débattement de la plaque d'appui 16 peut être ajusté à une valeur variable.
On a obtenu de bons résultats en limitant le débattement de la plaque d'appui 16 à une valeur approximativement égale à la moitié du débattement maximal lorsque le curseur est en position reculé.
A une solution de N-acyl B-D-thioribonucléoside 23a-d (1mmole) dans la pyridine anhydre (5.6ml) est ajouté du chlorure de diméthoxytrityle (1.27mmole, 430mg). Le mélange réactionnel est agité à température ambiante sous atmosphère inerte pendant 90 à 120 min puis du méthanol (1ml) est ajouté. Après 10 minutes d'agitation supplémentaire, le mélange réactionnel est versé sur une solution aqueuse saturée de bicarbonate de sodium (25ml) et les produits sont extraits avec du dichlorométhane (2 x 20ml). Les phases organiques sont lavées avec de l'eau (2 x 100ml) puis séchées sur sulfate de sodium et filtrées. Le filtrat est évaporé sous pression réduite et le résidu obtenu est chromatographié sur une colonne de gel de silice.L'élution est effectuée avec un mélange CH2Cl2/MeOH : 98/2 en présence de triéthylamine 1 %; les fractions contenant le produit sont évaporées à sec et les nucléosides 23a-d sont obtenus sous forme d'une huile.
1-[4'-thio-5'-O-diméthoxytrityle-ss-D-ribofurannosyl]Thymine 23 a.
Rendement: 68 %.
Spectrométrie de masse FAB > 0 NOBA m/z = 577 [M+H]+, 303 tDmTr]+ RMN 1H (DMSOd6, 360MHz) s 11,24, (s, 1 H, NH); 7,44, (s, 1 H, H6); 6,87-7,30, ( m, 13 H, H Aromatiques); 5,83, (d, 1 H, H1', J1',2' = 7,0); 5,53, (d, 1 H, OH2', JOH,2' = 5,8); 5,30, (d, I H, OH3', JOH,3' = 4,7); 4,14, ( dd, 1 H, H2t, J2',1' = 6,9, J2',3 = 3,0); 4,00, (t, 1H, H'3,J3',2'=3,0, J3',4'=3,0); 3,69, (s, 6H, OMe); 3,30, (dd, 1H, H4'); 3,13, (m, 2 H, H5', H5"); 1,60, (s, 3 H, CH3).
1-[4'-thio 5'-O-diméthoxytrityle ss-D-ribofurannosyl]Uracile 23 b.
RMN 1H (DMSOd6, 360 MHz) s 11.31, (s, 1 H, NH); 7.70, (d, 1 H, H6, J6,5 = 8.0), 7.40-6.89, (m, 13 H, H aromatiques du groupement dmTr); 5.84, (d, 1 H, H1., J1',2' = 5.7), 5.53, (d, 1 H, OH2', JOH2',2' = 5.6), 5.48, (d, 1 H, Hs, J5,6 = 8.0); 5.26, (d, 1 H, OH3., JOH3',3' = 4.45); 4.02, (m, 2 H, H2', H3.); 3.74, (s, 6 H, OMe); 3.31, (m, 3 H, H4', H5', H5'').
Spectrométrie de masse FAB > 0 NOBA m/z = 563 [M+H] +, 303 [DmTr]+ 1-[4'-thio 5'-O-diméthoxytitrityle ss-D-ribofurannosyl]N-4-benzoylCytosine 23 c Rendement 69 %.
RMN 1H (DMSOd6, 250 MHz) S 11.32, (s, 1H, NH); 8.40, (d, 1H, Hs, J6,5 = 7.5); 8.01, (d, 2H, Ho du groupement benzoyle); 7.63, (d, 1H, Hs, J5,6 = 7.3); 7.44, (m, 17H, H aromatiques du groupement DmTr et Hm,p du groupement benzoyle); 5.88,(d, 1H, H1,, J1',2' = 4.1); 5.73, (d, 1H, OH2', JOH,2' = 5.2); 5.27,(d, 1H, OH3., JOH,H3' = 5.7); 4.06, (m, 1H, H2',J2',1' = 4.0, J2',3' = 3.7, J2',OH = 5.2); 4.03,(m, 1H, H3', J3',2' = 3.7, J3',4' = 5.3, J3',OH = 5.7); 3.76,(s, 6H, OCH3 du groupement DmTr); 3.43,(m, 3H, H4', H5' et H5").
Spectrométrie de masse FAB > 0 NOBA m/z = 666 [M+H]+, 517 [M+H-0CONH2]+, 303 LDmTr]+ 1-[4'-thio 5'-O-diméthoxytrityle ss-D-ribofurannosyl]N6-benzoylAdénine 23 d Rendement 70 % RMN 1H (DMSOd6, 250 MHz) S 11.25,( s, 1H, NH); 8.63, (s, 1H, H8); 8.57, (s, 1H, H2); 8.04, (d, 2H, Ho du groupement benzoyle); 7.51, (m, 13H, H aromatiques du groupement DmTr); 6.92, (d, 3H, Hm,p du groupement benzoyle); 5.98, (d, 1H, H1', J1',2' = 5.8); 5.75, (d, 1H, OH2., JOH,2' = 3.5); 5.45, (d, 1H, OH3., JOH,3' = 2.5); 4.70, (m, 1H, H2'); 4.26, (m, 1H, H3,); 3.74,( s, 6H, OCH3 du groupement DmTr); 3.53, (m, 3H, H4', H5' et H5").
Spectrométrie de masse FAB > 0 NOBA m/z = 690 [M+H1+, 303 [DmTr]+ Méthode générale pour la préparation des 2'-O-tert-butyldiméthylsilyl-4'-thio-5'-O- diméthoxytrityl-N-acyl-ss-D-ribonucléosides 24 a-e et de leur isomère 3'-TBDMS 25 a-e.
A une solution de 5'-O-diméthoxytrityl 4'-thio N-acyl B-D-ribonucléoside 23 a-d (1mmole) dans le THF anhydre (lOml) est ajouté du nitrate d'argent (1.2mmole, 203mg). Le mélange réactionnel est alors agité 5 minutes à température ambiante avant l'addition du chlorure de ten-butyldiméthylsilyle (TBDMSCl, 1.3mmole, 195mg) et de la pyridine anhydride (3.7mmole, 0.193ml). L'agitation à température ambiante est alors prolongée pendant 24 h, puis la solution hétérogène est filtrée avant d'entre versée dans une solution aqueuse de bicarbonate de sodium à 5% (30ml). Les produits sont extraits avec du dichlorométhane (3x20ml) et les phases organiques sont lavées avec de l'eau puis séchées sur sulfate de sodium et filtrées.Le filtrat est évaporé à sec et le résidu est chromatographié sur une colonne de gel de silice en utilisant comme éluant un mélange de CH2Cl2/AcOEt : 95/5 puis de CH2Cl2/AcOEt:80/20 . Les fractions contenant le produit désiré (2'-O-TBDMS, 24 a-d) sont regroupées et évaporées à sec. L'isomère 3'-O-TBDMS 25 a-d est ensuite obtenu.
1-[2'-O-tert-butyldiméthylsilyl-4'-thio-5'-O-dimfiéthoxytrityl-8-D-ribofurannosyl] Thymine 24 a.
Rendement: 33 .
Spectrométrie de masse FAB > 0 NOBA m/z = 691 [M+HJ+, 713 [M+Na]+.
RMN 1H (DMSOd6, 300MHz): s 11,36, (s, 1 H, NH); 7,58, (s, 1 H, H6); 7,33-6,90, ( m, 13 H, H Aromatiques); 5,89, (s, 1 H, H1', J1.,2, = 6,1); 5,27, (m, 1 H, OH3'); 4,20, (dd, 1H, H2', J2',1' = 6,10, J2',3' = 3,5); 3,97, (m, 1H, H3'); 3,73, (s, 6 H, OMe); 3,36, ( m, 1 H, H4,); 3,25, ( m, 2 H, H5', H5"); 1,58, ( s, 3 H, CH3); 0,81, ( s, 9 H, tert-butyl); 0,0, (d, 6 H, Me2Si).
monocytogenes; les bactéries ont été lavées à 3 reprises avec PBS à pH 7,4 et remises en suspension dans 8 ml de PBs PH 8,0 à 4" C.
Les bactéries ont ensuite été traitées avec de la sulfosuccinimido biotine (sulfo-NHS-biotine; Pierce) à une concentration finale de 0,5 mg/ml pendant 2 minutes sous agitation modérée.
Les cellules ont été lavées à trois reprises avec PBS à pH 7,4 et extraites par extraction au SDS.
Les extraits correspondant à 7 pg de protéines par couloir ont été déposés sur des gels SDS et transférés comme décrit par De Rycke et al., 1989 (2) sur nitrocellulose (BA 85, Schleicher et Schüll. Les filtres de nitrocellulose ont été saturés pendant une nuit dans PBS à 0,5 % de gélatine et incubés pendant 1,5 heure avec de la streptavidine conjuguée à de la peroxydase (Jackson) dans du PBS contenant 0,5 % de gélatine et 0,1 M de Tween 20. Après différents lavages dans le même tampon, les bandes réactives ont été révélées avec 0,5 mg/ml de 4-chloro-1-naphtol (Biorad) et 0,03 % v/v d'H202 dans l'eau.
Les analyses des gels d'électrophorèse montrent un bande de 90 kDa pour le type sauvage qui est absente chez la souche LUT 12. Cette bande est également retrouvée chez les mutants plcB et les mutants LUT 12 transformés par act A mentionnés ci-dessus.
Les analyses de marquage de surface par la sulfosuccinimido-biotine montrent de façon directe une protéine biotinylée de 90 kA chez les bactéries du type sauvage qui est absente chez la souche mutante LUT 12.
Pour identifier sans ambiguité la protéine 90 kDA, la bande de 90 kDA a été isolée et la séquence des 6 aminoacides de l'extrémité NH2 a été déterminée et comparée avec la séquence d'aminoacides déduite de la séquence nucléotidique du gène lac A.
Les extraits sur SDS correspondant à 100 pg de protéines par couloir ont été mis à bouillir dans un tampon d'échantillonage SDS contenant 7 % (p/v) d'urée avant de réaliser une électrophorèse sur des gels au SDS à 7,5 %.
Les protéines séparées ont été transférées sur une membrane Problott (Applied Biosystems) dans du Tris 50 mM - borate 50 mM pendant 17 heures à 4 à 5 volts/cm. Les protéines ont été colorées pendant 5 secondes à l'aide de noir amido à 0,1 % dans une solution d'acide acétique à 1 % et de méthanol à 40 %, et rincées soigneusement à l'eau. Une bande de 90 kDa a été découpée dans plusieurs couloirs. Les protéines de la membrane ont été séquencées par dégradation selon Edman dans un séquenceur 740 A d'Applied Biosystems, avec, en ligne un analyseur HPLC PTH 120 A programmé par le fabricant pour la membrane Problott. Les séquences d'aminoacides ont été analysées sur un ordinateur Data General MV 10000 à l'Unité d'Informatique Scientifique de l'Institut Pasteur.
La séquence Ala-Thr-Asp-Sec-Glu-Asp de la protéine isolée correspond exactement aux amino-acides du site de clivage de la séquence signal de prédite d'après la séquence peptidique-prédite à partir du gène act A (fig. B).
Par conséquent, le produit mature du gène act A est une protéine de 610 aminoacides avec un poids moléculaire calculé de 67 kDA. Elle a un poids moléculaire apparent de 90 kDA et est exprimée à la surface de la bactérie.
Cette protéine est nécessaire à l'assemblage de l'actine F et son absence conduit à une atténuation très importante de la virulence de Listeria monocytognes.
Par conséquent, toute mutation affectant le gène act A ou son promoteur et modifiant sensiblement ou empêchant l'expression de son produit permettra l'obtention d'une souche atténuée non pathogène conformément à 1' invention.
On rapportera ci-après les résultats obtenus in vivo avec la souche LUT 12 sur la protection de souris contre une infection par Listeria monocytogenes.
IV - Effets in vivo de la souche LUT 12 sur la souris Le comportement de LUT 12 a été étudié après injection intraveineuse dans la rate et le foie de souris, qui sont les principaux organes cibles où L.
monocytogenes de type sauvage expriment leur pathogénicité. Les essais cliniques utilisées étaient les suivants : les foies et rates des souris infectées étaient récoltés à différents moments après l'infection et homogénéisées disséqués pour permettre la libération de bactéries, et les bactéries vivantes étaient comptées in vitro. On a ainsi établi que dans la rate, le nombre de LUT 12 croissait pendant les 24 premières heures et décroissait régulièrement jusqu'au jour 5.
différent qui nuit à l'esthétique d'un tel feu.
Un feu de signalisation, selon l'invention, est
représenté sur la figure 2.
Les références des parties correspondantes à celles du feu de signalisation représenté à la figure 1 dérivent de celles de la figure 1, par addition du nombre
La fonction de signalisation 102 est un feu indicateur de direction identique à celui décrit sous la
référence 2 en regard de la figure 1.
La fonction de signalisation 101 est un feu de
recul.
Le fond axial 111, formant réflecteur, présente une section, par un plan horizontal passant par l'axe optique 117, qui est le plan de la figure 2, la forme d'une portion d'ellipse avec un premier foyer 112 a et un
second foyer 112 b.
Comme représenté, ledit second foyer 112 b se trouve placé à l'intérieur du volume délimité par ledit fond axial 111, la cloison latérale 104, une cloison latérale opposée, les cloisons inférieure et supérieure (non représentées) et la partie de voyant 113 du feu de
recul 101.
Ainsi la partie de voyant 113 se trouve située
au-delà dudit second foyer 112 b.
En variante, non représentée, le second foyer 112 b se trouve à l'extérieur du volume défini précédemment et ladite partie de voyant 113 se trouve en-deçà du second foyer 112 b par rapport aux autres
laquelle la substance anti-oxydante de faible poids molécu-
laire contenue dans la préparation huileuse de la présente invention est marquée avec un isotope ( 3 H); cette substance est ajoutée dans un tissu humain dans un tube à essai; et on mesure le compte (cpm) de l 3 H 2 l lié à la membrane des cellules par un compteur à scintillations; on contrôle ainsi l'aptitude à arriver au niveau de la membrane des cellules
(la thymidine tritiée marquée était 2 Ci/m M).
On effectue les mêmes essais pour les exemples comparatifs 1 et 2 Les résultats sont indiqués dans le tableau 2 Comme on le voit clairement sur le tableau 2, la préparation huileuse de la présente invention a l'affinité la plus élevée vis-àvis des membranes de cellules, par comparaison avec les exemples
comparatifs 1 et 2.
( 3) On soumet la préparation huileuse de la présente inven-
tion à un traitement ultrasonique et on l'ajoute à un système
produisant de l'oxygène réactif (neutrophiles et xanthine-
xanthine oxydase) de façon que la concentration dans un corps vivant convertie soit 1,6 mg/ml; et on mesure trois types d'oxygènes réactifs ( 02-, H 202 et OH)pour comparer avec le cas o on n'ajoute rien (témoin) La concentration dans un corps vivant convertie est une quantité supposée exister dans le sang lorsqu'une dose ordinaire journalière ( 9 g dans le cas de la préparation huileuse de la présente invention) est
absorbée dans un corps vivant.
Les méthodes de mesure pour les trois types d'oxygènes réactifs sont les suivantes: Pour 02-, on utilise une méthode dans laquelle on mesure le taux de réduction de ferri-cytochrome C par 02 pour une longueur d'onde de 550 nm avec un spectrophotomètre de
Beckman, et on le convertit en la quantité de 02-
Pour H 202, en fonction du fait que H 202 réduit la fluores-
cence produite par la scopolétine en présence de péroxydase, en utilisant la scopolétine et une péroxydase, on mesure le taux de diminution de la fluorescence de la scopolétine en Echantillon d'essai Incorporation cpm Témoin 15643 Cpm/ 103 cellules Préparation huileuse de la 56372 cpm / 103 cellules présente invention ( 1,8 mg/ml) Exemple comparatif 1 33451 cpm / 103 cellules ( 1,8 mg/ml) Exemple comparatif 2 30567 cpm / 103 cellules ( 1,8 mg/ml) utilisant un spectrophotomètre à fluorescence fabriqué par
Hitachi Ltd, avec excitation à 370 nm et émission à 460 nm.
La lame 15 qui est représentée dans les figures 1 à 7 est une seule pièce continue qui présente une épaisseur constante. La lame 15 présente deux parties, une partie avant 16 de largeur constante, et une partie arrière 17 également de largeur constante, mais supérieure à celle de la partie 16. Les deux parties 16 et 17 sont séparées par une zone d'épaulement 18. Un cavalier 20 solidaire du ski chevauche, par ailleurs, la lame 15 dans sa partie 16. Le cavalier 20 présente dans sa partie inférieure un évidement 21 dont les dimensions correspondent à celle d'une section transversale de la partie 16. Le cavalier 20 préserve la lame d'un flambage dans sa partie avant 16.
Les extrémités avant et arrière 22 et 23 de la lame sont en appui selon une direction approximativement longitudinale contre une butée solidaire du ski.
La figure 5 représente une telle butée pour l'élément de fixation arrière 3 sous la forme d'une plaque de base 25, qui présente une platine 26 destinée à être intercalée entre la glissière 7 et la surface supérieure de l'embase 1. En arrière de la platine, un étrier 29 s'étend selon une direction globale inclinée, de telle façon que la partie centrale 30 de l'étrier soit surélevée par rapport à la surface supérieure de l'embase 1. Cette partie centrale 30 est percée, selon une direction longitudinale, d'un orifice taraudé 31 dans laquelle un bouchon fileté 32 est vissé à une profondeur qui peut être variable. Du côté de la lame, le bouchon 32 est équipé d'un embout 33, qui présente une encoche 34 dans laquelle l'extrémité surélevée 23 de la lame vient prendre appui selon une direction approximativement longitudinale.
La platine 26 présente, par ailleurs, dans sa partie inférieure, une rainure longitudinale 34 dont les dimensions correspondent à celles d'une section transversale de la partie arrière 17 de la lame.
Selon une variante de réalisation non illustrée, la platine 26 est en deux parties, une partie arrière qui porte l'étrier 29, et une partie avant indépendante de la partie arrière, qui joue en fait le rôle de cale d'épaisseur.
Au niveau de l'élément de fixation avant 2 se trouve une plaque de base 35 du même type, avec une platine 36 intercalée entre l'embase 6 de l'élément de fixation 2, et l'embase 1 du ski. De la platine 36 part vers l'avant un étrier 39, avec une partie centrale 40 qui est équipée d'un bouchon 42.
L'extrémité avant 22 de la lame est en appui contre un embout 43 mobile selon une direction longitudinale avec la rotation du bouchon 42.
La platine 36 présente, en outre, une rainure longitudinale 44 dont les dimensions sont sensiblement les mêmes que celles d'une section transversale de la partie avant 16 de la lame.
La distance entre les deux embouts 33 et 43 des plaques de base avant et arrière est sensiblement égale à la longueur de la lame 15.
Ainsi, si l'on visse les bouchons 32 et 42 contre les extrémités de la lame 15, on génère dans la lame une contrainte de compression à laquelle la lame s'oppose. Cette contrainte est transmise par réaction à chacune des plaques de base 25, 35, qui à leur tour transmettent à l'embase du ski un moment de flexion qui tendrait à faire plonger l'extrémité avant et l'extrémité arrière de l'embase en direction de la neige. La contrainte de compression auquelle la lame 15 serait soumise, et donc l'intensité des moments de flexion induits peuvent être réglés au moyen des bouchons filetés 32 et 42.
L'intensité des moments de flexion dépend aussi de la hauteur des extrémités 22 et 23 de la lame, par rapport à la surface supérieure de 'embase.
En se référant aux figures 1 et 2, il est visible que la partie arrière 17 de la lame 15 présente en avant de la pédale d'actionnement 12, une zone de flambage 17a, qui s'étend sensiblement entre le cavalier 20 et la partie avant de la glissière 7.