INPI-France/Brevets-Francais-2024-Chunked huggingface dataset:
La fig. 5 représente une courbe de l'activité spécifique de l'amidase selon l'invention (micromoles d'adipate x h-l x mg-l de protéine) en fonction du pH.
La fig. 6 représente une variation de l'activité spécifique (micromoles d'adipate x h-l x mg-1 de protéine) de l'amidase selon l'invention vis-à-vis de l'adipamate, en fonction de la concentration en adipamate (millimoles x 1-').
La fig. 7 représente une courbe donnant le rapport de la concentration en adipamate sur l'activité spécifique (litres d'adipate x h-' x g-1 de protéine) en fonction de la concentration en adipamate (millimoles x l-l).
La fig. 8 représente la carte de restriction du plasmide pXL2104 contenant le gène de l'amidase selon l'invention.
La fig. 9 représente la séquence d'un fragment de 1491 pb contenant le gène codant pour l'amidase de Comamonas testosteroni NI 1.
La fig. 10 représente la carte de restriction du plasmide pXL 2216 contenant le gène de l'amidase selon l'invention.
La fig. 11 représente la carte de restriction du plasmide pXL2144 contenant le fragment SpeI-ClaI dérivé du plasmide pXL2104 entre les sites XbaI et ClaI du vecteur pMIL22.
La fig. 12 représente l'électrophorèse sur Gel SDS-PAGE montrant l'expression de la séquence d'ADN selon l'invention dans la souche E-Coli TG 1.
La signification des abréviations utilisées dans la suite de la description est donnée ci-après.
- SSC: tampon couramment utilisé pour les hybridations, il contient du citrate de sodium et du NaCl (20XSSC = NaCl 3M-citrate de sodium pH 7, 0,3 M), - SDS : dodécylsulfate de sodium, - FPLC: chromatographie liquide dénommée en langue anglaise "fast protein liquid chromatography", - SDS-PAGE: gel d'électrophorèse à base de dodécylsulfate de sodium et de polyacrylamide, - IPTO: isopropyl ss-D thio galactopyranoside, - CLHP: chromatographie liquide haute performance, - PS : poids sec, - X-gal. : 5 - bromo - 4 - chloro - 3 - indoyl - P 6 galactopyranoside.
EXEMPLES EXEMPLE 1: HYDROLYSE DE L'ADIPAMATE ET DE L'ADIPAMIDE PAR Comamonas testosteroni NI 1.
La souche Comamonas testosteroni NI 1 est une souche isolée à partir d'un échantillon de terre par criblage microbiologique. Ses performances sont évaluées sur adipamate et adipamide.
1.1. Préparation des cellules: La souche Comamonas testosteroni NI 1 est cultivée, en fiole agitée, à 28 C, pendant 19 h, dans le milieu A dont la composition est la suivante: -Glycérol................................... 10,0 x 10 mgxl-1 -Cyano-5-valérate de sodium................. 1,5 x 10 mgxl-1 -K2HPO4..................................... 0,5 x 10 mgxl-1 -MgSO4, 7H2O................................ 0,5 x 10 mgxl-1 -MnSO4, H2O................................. 20,0 mgxl-1 -FeSO4, 7H2O................................ 20,0 mgxl-1 -NaCl....................................... 10,0 mgxl-1 -Extrait de levure.......................... 0,5 x 10 mgxl-1 -Extrait de boeuf........................... 0,5 x 10 mgxl-1 - HC1 3N QSP pH 5 Cette préculture sert à ensemencer une fiole de 2 litres remplie au dixième par le milieu A.Après 22 h, 3,5 gxl-1 de cellules exprimées en poids humide sont récoltés. Cela correspond à une DO66onm de 1,4 et un poids sec de 0,9 gxl-1.
1.2. Détermination de l'activité enzymatique sur adipamide et adipamate: Un culot cellulaire contenant 31 mg de cellules sèches est mis en suspension dans 5,5 ml d'une solution 20 mM en adipamate ou adipamide dans le tampon phosphate de potassium pH 7,50 mM. La réaction est conduite à 25 C sous agitation et la cinétique est suivie par prélèvement. Sur chaque prélèvement, sont dosés par CLHP l'adipamide, l'adipamate et l'adipate. Les vitesses de formation de l'adipate, à partir de l'adipamide et de l'adipamate, sont, respectivement, de 8,3 et 33 Uxgl de cellules sèches (1 U est égale à 1 micromole de produit formé par minute) (cellules entières). Par comparaison, on obtient les activités données dans le TABLEAU I ci-dessous et mesurées dans les mêmes conditions, avec Brevibacterium R 312 et Rhodococcus sp.
La grande versatilité desdites compositions se manifeste, entre autres, par la possibilité d'obtenir, y compris pour un dispositif de thermoformage et des paramètres opératoires donnés, des articles formés pouvant présenter, outre une grande biodégradabilité, une bonne résistance à l'eau et une large gamme de propriétés mécaniques.
L'invention pourra être encore mieux comprise à l'aide des exemples qui suivent et qui font état de certains modes de réalisation particulièrement avantageux des compositions thermoformables selon l'invention.
EXEMPLE 1 : ETUDE DU COMPORTEMENT DE COMPOSITIONS SELON L'INVENTION A UN TRAITEMENT D'EXTRUSION Dans le cadre de cet exemple, on étudie le comportement de compositions selon l'invention à un traitement d'extrusion. Celui-ci est mené sur une extrudeuse monovis RHEOMEX 254 associée à une unité motrice RHEOCORD 90.
L'extrudeuse est équipée de trois zones de chauffage le long du fourreau (zones 1,2 et 3) et d'une zone de chauffage en tête (zone 4) ainsi que de capteurs mixtes pression et température en zones 2,3 et 4.
La vis utilisée a un diamètre de 19 mm et une longueur de 25 fois le diamètre, soit 47,5 cm, et présente deux zones de compression, la première à un taux de 3/1 et la seconde de 2/1.
La filière utilisée a un diamètre de 3,9 mm.
Lors des essais d'extrusion est enregistrée l'évolution de la température du matériau (Tm) selon la température de consigne (Tc), ce qui permet d'évaluer l'autoéchauffement du matériau lors de son extrusion à des vitesses de rotation de vis données (V).
Le couple (C) qu'oppose le matériau extrudé à la rotation de la vis est également enregistré.
Dans le cadre de cet exemple, on étudie le comportement à l'extrusion - des compositions 3, 4, 5, 6 et 7 conformes à l'invention, à savoir associant au moins un produit riche en amylose et au moins un extrait naturel, et - des compositions 1 et 2 non conformes à l'invention.
Le tableau 1 ci-après reprend la composition des produits 1 à 7.
COMPOSANT % EN POIDS DE COMPOSITION 1 2 3 4 5 6 7 Amidon de mais 70 -- 68,6 67 64,6 - - a 70 % d'amylose Amidon de mais - - - - - 66,5 68,42 a 50 % d'amylose Amidon de mais - 66,5 -- - -- -- - standard (richesse en amylose 35 %) Sorbitol 20 19 19,6 19,1 18,4 19 19,55 Lactate de sodium 10 9,5 9,8 9,6 9,2 9,5 9,77 (formé "in situ") Colophane = 5 2 2 2 -- - Tanin de mimosa = -- = 2 5 -- 2 Paraformaldéhyde - -- = - 0,75 -- 0,26 Latex naturel = = - - = 5 = Le tableau II ci-après reprend, pour chacune des compositions 1 à 7 - les températures de consigne (Tc) et de matériau (Tm) ainsi que la vitesse de rotation de la vis (V) et, éventuellement le couple (C) opposé à la rotation de la vis par le matériau extrudé, et - les observations faites en ce qui concerne l'alimentation de l'extrudeuse et les caractéristiques des "joncs" obtenus.
COMPOSITION Tc V Tm C OBSERVATIONS Oc tlmn OC Nm 1 1 90 40 100 -- L'alimentation est un peu difficile, le jonc est lisse, translucide, souple mais peu filables 2 100 50 100 9 L'alimentation est peu aisée, le jonc est homogène, filable, mais présente une surface rugueuse et seche, 3 118 25 118 34 L'alimentation et I'extrusion sont très aisées, le jonc est souple, translucide, homogène et filable.
4 100 50 98 21 L'alimentation et i'extrusion sont aisées, ie jonc est lisse, souple, homogène, noir et filable 5 100 75 116 30 L'alimentation est peu aisée mais le jonc est lisse, souple, filable (et noir) 6 100 50 100 20 L'alimentation et extrusion sont très aisées, le jonc est homogène, souple, lisse et filable.
7 100 30 102 90 L'alimentation et l'extrusion sont très aisées, le jonc est homogène, souple, lisse et filable.
Pour les produits de coton sous forme paquetée, le procédé usuel de fabrication de la nappe consiste à soumettre du coton écru en balles à des opérations de nettoyage et d'ouvraison, à un traitement en "batch", consistant à enlever les graisses, les cires, au moyen d'une solution de débouillissage à base de soude pour rendre le coton hydrophile, suivi d'un rinçage et exprimage, puis à un traitement de blanchiment, toujours en "batch", au moyen par exemple d'eau oxygénée ou peroxyde d'hydrogène. Le coton blanchi est le cas échéant traité au moyen de lubrifiants ou d'adoucissants (ensimages). Le coton est séché avant d'être transformé par des cardes qui alignent les fibres pour former des voiles. On forme la nappe en associant plusieurs voiles de carde, préalablement pliés dans le sens de production pour avoir la largeur désirée.Enfin, on plie la nappe en accordéon pour être empaquetée.
Le produit obtenu est volumineux. Les nappes ont un grammage d'environ 1500 g/m2 et plus. Les emballages sont de grande taille ce qui entraîne des problèmes de stockage et de présentation dans les rayonnages lors de leur mise en vente.
Un autre procédé de fabrication d'une nappe destinée à des produits en formats est décrit dans la demande de brevet n0 2 552 120.
La présente invention a pour but de pallier l'ensemble des inconvénients précités en fournissant une nappe de coton hydrophile, constituée à cent pour cent de fibres de coton, qui présente une excellente cohésion et une très forte résistance au peluchage.
L'invention a encore pour objet une nappe de coton hydrophile, qui a un très bel aspect et état de surface, ne peluche pas du tout ni ne s'effiloche.
- Peptide 97-110 : Tous les résultats indiquent que cette région n'est pas accessible dans la protéine native.
- Peptide 185-199 : Tous les résultats indiquent que cette région est très accessible et que l'antipeptide correspondant (G15Q) a une bonne affinité pour le peptide quelle que soit sa conformation. De plus la disparition de la réactivité des régions 183-191 et 199-207 observée par "épitope scanning" après absorbtion des anticorps par la protéine native indique qu'une large région comptant au moins 24 résidus (183-207) parait facilement accessible aux anticorps.
- Peptide 148-162 : Les résultats indiquent généralement la faible accessibilité de cette région dans la protéine native. Cependant la réactivité en Dot Blot de l'antipeptide D15I vis à vis de la protéine native est en contradiction avec les autres résultats.
L'accessibilité de cette région reste à définir, car les résultats ne permettent pas de trancher entre la non accessibilité de la région ou la mauvaise affinité de 1' antipeptide D15I.
- Région C-Terminale : Cette région semble accessible, mais la superposition des épitopes continus dans cette région ne permet pas une bonne définition de l'accessibilité de chacun d'eux.
Toutes les informations recueillies sur les propriétés des régions contenant les épitopes continus sont présentées dans le tableau 6 ci-après.
Raglans ImmunodominanCes POSITION DES EPITOPES CONTINUS i HydroDhlllewFlext tF région conservée région variable L I 10-19 } i vz 1 11 23 10 L\\\\\\\,IB s + rz i O + + as-sa - 48 52 42 + + 45 L\\ > S l 53 + + 5a X r5g * iI 50 59 + 44 ç Accariiit 57 Aoe1édePandpeptfde+ Daole rlJ 88-106 vmn se L I lCS .~ 85 z + + +++ se I e 96 + + | t I AcsshEté de l'antpepbde 97peptideYt5D 110 V2 4-m mM mnmi1 m 152 160 îea 172 147 1 1 153 16S | !172 :: 151 61 142 1 1150 + + 148 1 v i 182 prremoiiiié de FantipeTtide peptide OSE V3 184-220 184 - - - r 192 181118I lot -bec8=07 + épitope "natif" àa ! ++ 21-129 + + T 185 ~~ 199 Ac=asifflté de l2ndpeoflde+1+ peptide GSQ 227-245 222 " 228 23 24j -:7 - I bU' ze 22 S i f Z35 1\ 48 i F I T 4 t 22 -~5 i '49 Accasioflilé de I':ndp;tide -:: peptide T15P accessibilite des éPitopes 4) Propriétés générales des régions contenant les épitopes continus (Tableau 6) - Région 10-19 : cette région est fortement immunogène et tous les sérums dirigés contre la protéine dénaturée (anti-D) réagissent contre elle. L'épitope est localisé dans une région variable, faiblement hydrophile, flexible et accessible.
- Région 38-58 : cette région est très immunogène. Les différents sérums anti-D permettent de définir trois épitopes chevauchants localisés dans une large région variable interrompue par 4 résidus conservés. La région est hydrophile, très flexible et accessible aux anticorps.
- Région 74-80 : cette région est immunogène chez certains animaux, l'épitope reconnu par les sérums anti-D est situé dans une courte région variable flanquée de régions très conservées. La région contenant l'épitope est hydrophobe et non flexible, elle est cependant accessible aux anticorps.
- Région 88-106 : cette région très immunogène est reconnue par tous les sérums anti-D. On peut définir trois épitopes situés dans la région variable adjacente au cluster P3. L'épitope 88-99 est situé dans une région hydrophile, flexible et accessible, par contre l'épitope immédiatement adjacent 98-106 fait partie d'une région hydrophobe, non flexible et non accessible aux anticorps. L'antipeptide Y15D dirigé contre la séquence 97-110 ne réagit pas contre la protéine native.
- Région 144-172 : la séquence 151-160 est très immunogène chez tous les animaux, les séquences 144-151 et 165-172 sont reconnues par un seul animal.
L'épitope 151-160 est situé dans une région très hydrophobe non flexible. Les autres séquences sont hydrophiles mais peu flexibles. Aucun des épitopes n'est antigénique dans la protéine native. L'antipeptide D15I (148-162) n'est pas fixé par la protéine.
- Région 184-220 : C'est la région la plus immunoréactive de la protéine, elle contient le seul épitope continu (190-197) de la protéine native. La région 190-197 contient la séquence NPN qui est suceptible de former une torsion de la chaine polypeptidique qui pourrait expliquer cette forte immunoréactivité. Tous les animaux reconnaissent la région 184-197, mais la région 200-207 ne réagit que chez un seul animal. L'épitope 184-191 est situé en aval de la séquence NPN dans une région conservée, hydrophobe non flexible mais accessible aux anticorps.
L'antipeptide G15Q (185-199) réagit fortement contre la protéine native. L'épitope 200-207 est localisé dans la région variable (V3) hydrophile, flexible et facilement accessible aux anticorps. La région 211-219 est fortement immunogène chez tous les animaux, elle est située dans V3 dans une partie hydrophobe flexible non accessible.
La région 184-220 semble donc très immunogène, son antigénicité est limitée à la partie amont (184-207).
Le bac A est rempli, mais la hauteur des bacs est de préférence limitée à 70 cm, qui est une hauteur optimale pour la masse de noix à sécher.
Au poste NO 1 les noix 29 subissent leur première phase de séchage, à savoir une ventilation d'air sec dont la température peut être variable. Avantageusement, conformément à l'invention, cet air provient de la récupération de l'air de séchage du poste NO 3, via la conduite 12, lequel air se trouve à une certaine température légèrement au dessus de la température externe ambiante.
Pour initier le processus, si le bac se trouvant au poste NO 3 est vide, la prise d'air auxiliaire 18 et le ventilateur 21 seront commandés pour régler la température de l'air qui, après traversée du poste vide N" 3, arrivera au poste NO 1, à la température désirée.
Au bout d'un temps prédéterminé, nécessaire pour que la teneur en eau des noix 29 au poste NO 1 soit ramenée, de la teneur initiale à environ 40 % (base sèche), le bac A passe au poste NO 2 par rotation du berceau 1. Les bacs B et C passent alors respectivement du poste NO 2 au poste NO 3 et du poste NO 3 au poste NO 1.
Au poste NO 2, les noix 29 subissent une deuxième phase de séchage à l'aide d'air à température plus élevée, de l'ordre de 35 à 400C, provenant directement du générateur 10 via la conduite 13 et le caisson 14.
Il est à noter que le sens de traversée de la masse des noix 29 est, au poste NO 2, de bas en haut, alors qu'au poste NO 1 la traversée desdites noix s'est effectuée de haut en bas, ce qui homogénéise le séchage.
Pendant cette phase, les noix du bac C parvenues au poste NO 1 sont déchargées dans des caisses-palettes 23 par ouverture des volets 5,6 et un nouveau lot de noix est chargé dans le bac et commence à sécher.
L'air de séchage du poste NO 2 est récupéré par la conduite 11 et renvoyé au générateur 10, ce qui économise de l'énergie.
Lorsque les noix au poste NO 2 ont, au bout d'un temps prédéterminé, atteint un second seuil de siccité, environ 20 % (base sèche), elles sont transférées au poste NO 3, par rotation du berceau 1.
Au poste NO 3, les noix subissent une dernière phase de séchage avec de l'air à une température, de l'ordre de 30 à 350C, légèrement inférieure à la température de l'air de séchage au poste NO 2.
Cet air est fourni par la conduite 15 et passe dans le caisson 16, le bac à noix, la hotte 9, puis la conduite 12 et la hotte 7.
La régulation à bonne température de cet air est effectuée en agissant sur l'arrivée d'air frais 18 et le ventilateur 21, ce qui module la température de l'air fournie par le générateur 10, sans incidence sur la température de l'air envoyé par l'autre conduite 13 au poste NO 2.
La température de l'air de séchage au poste NO 3 est légèrement inférieure à celle de l'air de séchage du poste NO 2 pour limiter l'apparition du front de séchage.
L'air sortant du poste NO 3 étant peu chargé en eau, convient bien pour la première étape de séchage des noix au poste NO 1.
A -la fin de la troisième phase de séchage, les noix passent du poste NO 3 au poste NO 1 de départ du cycle où elles sont déchargées.
Les temps de séjour des noix aux postes NO 1, NO 2, NO 3 étant nécessairement identiques, on peut néanmoins jouer sur la température et le débit de l'air dans chacun des postes NO 2 et NO 3, indépendamment et dans une certaine mesure, par action sur les ventilateurs 20,21, l'arrivée d'air 18 et le déflecteur 19.
En figure 3, les références 18 désignent quatre capteurs matriciels de photodétecteurs élémen taires CCD, qui sont juxtaposés par des moyens optiques pour former ensemble un capteur matriciel ayant deux fois la longueur et deux fois la largeur d'un capteur matriciel 18. Chaque capteur matriciel 18 est associé à des circuits de pilotage et de lecture que l'on a représenté schématiquement en 20, et dont les sorties 22 appliquent les signaux de sortie des photodétecteurs élémentaires CCD à quatre circuits de numérisation 24 agencés en parallèle.
Les sorties des circuits de numérisation 24 sont appliquées à quatre circuits 26 de compression d'informations par exemple selon le procédé ADCT, qui sont également agencés en parallèle, les sorties des circuits 26 étant enregistrées simultanément et en parallèle comme indiqué en 28, par exemple sur des pistes parallèles d'une bande magnétique formant 4 voies d'enregistrement.
Ces quatres voies peuvent être lues simultanément comme indiqué en 30 et les signaux de lecture sont appliqués à quatre circuits 32 de décompression d'informations, agencés en parallèle.
En variante, on peut bien entendu transmettre directement les signaux de sortie des circuits de compression 26 aux circuits de décompression 32, sans les enregistrer au préalable.
Les signaux de sortie des circuits de décompression 32 sont transmis en parallèle à des moyens de visualisation 34, qui permettent d'afficher sur un écran simultanément les quatre images fournies par les capteurs matriciels 18, en reconstituant ainsi l'image globale captée par l'ensemble des quatre capteurs matriciels 18.
Bien entendu, les signaux de sortie des circuits de décompression 32 peuvent être convertis en signaux analogiques, si on le souhaite, avant leur affichage pour visualisation.
L'invention permet ainsi d'enregistrer sans difficulté, sur un support du type bande magnétique par exemple, les informations fournies par un ensemble matriciel de grande taille de photodétecteurs élémentaires CCD travaillant à cadence élevée. Elle permet également d'obtenir des images vidéo ayant une qualité et une résolution auxquelles on ne pouvait parvenir jusqu'à présent.
Par ailleurs, lorsqu'on utilise une caméra vidéo qui ne comprend qu'un capteur matriciel CCD 18, on peut réduire la chaîne de traitement représentée en figure 3 à un ensemble ne comprenant qu'un circuit de numérisation 24, un circuit de compression d'informations 26, des moyens 28 d'enregistrement et de lecture 30 et/ou des moyens de transmission, et un circuit de décompression d'informations 32.
La figure 4 représente schématiquement l'application de l'invention au traitement des images d'un film cinématographique, par exemple au format 16 mm, ou 35 mm, ou même 70 mm.
On utilise dans ce cas un dérouleur de film 36, permettant de faire défiler le film cinématographique 38 devant l'objectif d'une caméra vidéo CCD 40, qui peut être une caméra matricielle ou une caméra linéaire. La sortie de la caméra 40 est appliquée à un circuit de numérisation 42, dont la sortie est appliquée à un circuit 44 de compression d'informations par exemple selon un procédé du type ADCT. Les signaux de sortie du circuit de compression 44 sont enregistrés sur un support 46 de grande capacité, qui peut être par exemple un disque optique numérique.
Un micro-ordinateur 47 est prévu pour piloter le dérouleur de film 36, la caméra 40, les circuits de numérisation 42 et de compression 44, et les moyens d'enregistrement sur le support 46.
Les informations enregistrées sur le support 46 peuvent être ensuite lues et transmises à un circuit de décompression 48, qui fournit des informations numé riques décompressées à un système 50 de traitement de l'information au moyen duquel on peut traiter d'une façon quelconque souhaitée les données numériques correspondant aux images du film cinématographique 38. Le système de traitement de l'information 50 peut bien entendu être associé à un certain nombre d'unités périphériques, comprenant par exemple des moyens de visualisation 52.
Les traitements réalisés par le système 50 peuvent comprendre des mesures fines réalisées sur les images numériques décompressées. Ils peuvent également comprendre une modification, une correction ou une transformation des images, par addition et/ou soustraction d'informations numériques.
De façon générale, l'invention présente des avantages d'autant plus importants que le débit d'images à traiter est plus élevé.
Dans le cas du traitement d'un film cinématographique, les ordres de grandeur des débits d'informations peuvent être typiquement les suivants - en sortie des moyens de numérisation 42: un à quelques méga-pixels par seconde, - en sortie des moyens 44 de compression d'informations : une centaine à quelques centaines de kilo-octets par seconde (en fonction du taux de compression des images), - en sortie du système de traitement de l'information 50 pour visualisation des images : quelques méga-pixels par seconde à plus de cent méga-pixels par seconde.
Dans le cas d'un film cinématographique en couleurs, on peut utiliser une caméra vidéo couleur tri CCD comprenant un séparateur de couleurs et trois capteurs matriciels ou linéaires CCD associés chacun à un circuit numériseur et à un circuit de compression d'informations.
POLYPEAVNDES A ACTIVITÉ AMIDASE, OUTILS GETIQUES ET MICRO-ORGANISMES HÔTES PERMETTANT LEUR OBTENTION, PROCÉDÉ D'HYDROLYSE METTANT EN OEUVRE LESDITS POLYPEPTIDES Le domaine de l'invention est celui de la production enzymatique de dérivés carboxyliques (carboxylates) à partir de composés contenant des groupements amides.
La présente invention concerne de nouveaux polypeptides présentant une activité amidase, le matériel génétique impliqué dans leur production, ainsi que les micro-organismes contenant ce matériel génétique et présentant cette activité.
L'invention a également pour objet un procédé d'hydrolyse enzymatique d'amides en carboxylates dans lequel on met en oeuvre ces nouveaux polypeptides ou des micro-organismes les synthétisant, dont, notamment, les susdits microorganismes hôtes.
Sans que cela ne soit limitatif, les amides, auxquels on s'intéresse plus particulièrement dans le cadre de l'invention, sont : le cyano-5 valéramide, l'adipamide ou l'adipamate d'un cation quelconque, de préférence choisi parmi la liste de composés suivants: alcalins, alcalino-terreux, amines, ammonium, ce dernier composé étant particulièrement préféré. Le but visé est la transformation enzymatique des fonctions amides en fonctions carboxylates, de manière à obtenir in fine l'acide 5-cyanovalérique, I'acide adipique ou des sels de ceux-ci, e. g. : 5cyanovalérate d'ammonium, adipate de diammonium.