INPI-France/Brevets-Francais-2024-Chunked huggingface dataset:
chaîne, la roue d'entraînement de chaîne et la chaîne à
scier sont maintenus ensemble au moyen d'un dispositif ten-
Selon encore un autre mode de réalisation préféré de la présente Invention, R6 est choisi parmi le groupe de monosaccharides comprenant le fucose et l'arabinose éventuellement substitués.
Selon une disposition avantageuse de ce mode de réalisation, R6 est le 2-O-méthyl-fucose, ou un dérivé de celui-ci, de formule générale (II)
dans laquelle - R7 et R8 représentent un atome d'hydrogène, un groupe acétyle ou un groupe sulfate.
Selon une modalité préférée de cette disposition, R7 est un atome d'hydrogène et R8 un groupe sulfate.
Selon une autre modalité préférée de cette disposition, R7 est un groupe acétyle et R8 un atome d'hydrogène.
Selon encore une autre modalité préférée de cette disposition, R7 et R8 sont tous deux des atomes d'hydrogène.
Les facteurs NodNGR appartiennent à la même famille de molécules que les facteurs NodRm purifiés à partir de R. meliloti: tous possèdent le squelette commun de résidus de D-glucosamine liés entre eux par des liaisons B-1,4, N-acylé sur la glucosamine terminale non réductrice et N-acétylé sur les autres résidus. Ces similarités de structure recoupent les observations faites précédemment par certains des Inventeurs et confirment que chez tous les Rhizobium, la fonction des gènes nodABC est de contrôler la synthèse d'une ossature d'oligo-chitosane N-acylée et N-acétylée. Les travaux des Inventeurs mettent donc en évidence l'appartenance de facteurs Nod de toutes les Rhizobiaceae à la même famille chimique.
Dans les facteurs NodRm, la chaîne d'acide gras contient au moins une double liaison conjuguée qui semble jouer un rôle essentiel pour l'induction de méristèmes nodulaires ; au contraire, les facteurs NodNGR sont N-acylés par de l'acide vaccénique ou de l'acide palmitique, et ne possèdent donc pas de double liaison conjuguée. Dans les facteurs NodNGR, l'atome d'azote qui est substitué par l'acide gras à longue chaîne est également méthylé. Ces observations permettent d'émettre l'hypothèse que certaines activités biologiques des lipo-oligosaccharides de type Nod exigeraient une configuration de structure définie à la jonction entre la partie lipidique et l'ossature saccharidique. Ces condi tions de structure seraient assurées par la double liaison conjuguée dans un cas, et par le groupement N-méthyle dans l'autre cas La famille des facteurs NodNGR est très étendue.L'analyse par spectrométrie de masse utilisant l'ionisation par bombardement d'atomes rapides (FAB-MS) ainsi que l'analyse par résonance magnétique nucléaire ont montré l'existence de variations suivantes dans les substituants 1) Le résidu de 2-O-méthyl-fucose peut être non substitué ou bien il peut être sulfaté en 0-3 ou acétylé en 0-4 2) L'atome d'azote de la glucosamine terminale non réductrice peut être acylé par l'acide palmitique ou bien par l'acide vaccénique 3) Le nombre de substituants carbamyle sur la glucosamine terminale non réductrice varie entre aucun et deux.
Les combinaisons de ces différentes substitutions possibles conduisent à au moins 18 (= 3 x 2 x 3) structures possibles si les sites de substitutions carbamyles sont fixés, et leur nombre peut même être plus grand dans la mesure où le ou les sites de substitution par les groupes carbamyle peuvent varier entre les positions 0-3, 0-4, et 0-6. On peut raisonnablement supposer que c'est notamment cette diversité de structures qui est responsable du large spectre d'hôte des facteurs NodNGR.
L'Invention a également pour objet des souches de Rhizobia surproductrices de facteurs de type NodNGR, caractérisées en ce qu'elles contiennent au moins un plasmide recombinant exprimant un gène de régulation nodD de NGR234, et en particulier une souche de Rhizobium NGR234 surproductrice de facteurs Nod, obtenue en introduisant dans NGR234 un plasmide multicopie recombinant dénommé pA28, exprimant un gène de régulation nodD de NGR234, afin d'augmenter le nombre de copies de ce gène, ce qui a pour effet de multiplier par au moins 10 la quantité de facteurs Nod produite.
L'Invention englobe également des plasmides recombinants portant le gène de régulation nodDl de NGR234 et en particulier le plasmide pA28 qui résulte de l'insertion d'un fragment EcoRI-PstI du plasmide pNGRH6 [BASSAM et al. Mol. Plant-Microbe Interact, 1, 161,(1988)], portant la région nodDl de NGR234, dans le plasmide pRK7813 [JONES and GUTTERSON, Gène, 61, 299-306.
(1987)].
L'Invention concerne également un procédé de production de facteurs NodNGR ou de type NodNGR, lequel procédé est caractérisé en ce qu'il comprend une étape au cours de laquelle on procède à la mise en culture d'au moins une souche de Rhizobia productrice desdits facteurs Nod.
De préférence, on choisira une souche dans laquelle un plasmide conforme à l'Invention a été introduit.
Selon un mode de mise en oeuvre préféré du procédé de production de facteurs de type NodNGR conforme à l'invention, il comprend en outre, une étape au cours de laquelle on extrait, à partir de ladite culture de souches de Phîzobia, une ou plusieurs fractions comprenant lesdits facteurs.
Selon une disposition préférée de ce mode de mise en oeuvre, les facteurs NodNGR sont extraits à partir du surnageant de culture, par chromatographie en phase inverse, par absorption sur une colonne de silice sur laquelle sont greffés des groupements hydrophobes, comme des résidus octadécyle, suivie d'une élution par du méthanol.
L'installateur doit veiller à ce que l'eau de la vidange puisse s'écouler dans un récipient (lavabo, baignoire...) ou que le robinet soit raccordé à une conduite d'évacuation. La purge peut se faire - volontairement, en fermant le compteur puis en ou vrant le robinet primaire, quelle que soit la température de l'eau.
- automatiquement, dés que la température de l'eau dans le cylindre atteint 0C, que l'usager ait ou non fermé le compteur d'alimentation. Ce dernier cas nécessite toutefois la présence au dispositif de coupure automatique présenté dans le chapitre précédent.
Un exemple de robinet de purge selon l'invention est illustré par la figure 7/9. En référence à ce dessin, il est composé de trois ensembles 1? Le bloc moteur (A), comprenant le cylindre (1 > , le piston de travail le piston de réglage (8) et sa vis de rappel (9), la tige (4) du piston de travail maintenue dans la cage C5). Cette dernière, par rapport au dispositif précédent ne contient plus le ressort de traction, remplacé par une spirale plus raide logée dans le boîtier de transmission.
2 ) Le mécanisme de transmission (B), comprenant dans un boîtier (22 > , un levier (19) à glissières (24) dont la position est conditionnée par la spirale raide (21) fixée sur son axe C20). Cette spirale, à double action de rappel, exerce une force variable (Fs) tendant à repousser d'une part le piston de travail (2) dans son cylindre, d'autre part à fermer l'orifice (16) par l'intermédiaire du tiroir (11) et de son Joint (15) en repoussant dans son cylindre le piston-poussoir C14).
Une variante du système d'inversion du mouvement selon l'invention (non représentée et plus onéreuse), consiste à remplacer le levier à glissières par un engrenage composé d'une roue dentée et de crémaillères à l'extrémité des tiges du piston de travail et du piston-poussoir.
3 ) Un robinet à tiroir (C) dont le corps (12) est modifié par la création d'une dérivation du conduit C23) et d'un logement pour visser le boîtier du mécanisme de transmission (22).
Lorsque le système est au repos, au dessus de 0 C, la purge est maintenue ferme par l'action (Fs) de la spirale raide (21), qui doit exercer une force supérieure à la pression de l'eau dans le circuit.
A partir de 0 C, l'eau contenue dans le cylindre (1) gèle, avant celle qui est contenue dans le circuit à protéger (la section du cylindre étant plus petite que la plus petite des canalisations du circuit sanitaire). La force de dilatation < F,?, supérieure à la force du ressort de rappel (F-.?, pousse le piston de travail de P, en P'. Le mouvement est transmis par le levier (19), qui l'inverse pour assurer l'ouverture de la purge. Le tiroir (11), passant de la position T1 à T1'. Par convention, le déplacement Pl-Pl' ou Tl-Tl' est égal au dixième de la hauteur (H@) de la colonne doleau dans le cylindre (voir chapitre I).
robinet d'ouverture partielle Sur un installation sanitaire, lorsque le compteur doit rester ouvert et/ou que l'usager ne désire protéger qu'une section du circuit, le dispositif présenté au a peut être réglé de manière à n' assurer qu'une ouverture partielle.Dans ce cas, dont l'exemple type est le robinet de jardin, il ne s'agit pas de vidanger le circuit (qui reste ouvert) mais de provoquer, à partir de O4C, un écoulement d'eau suffisant pour écarter le risque de gel de la section exposée jusqu'à une température déterminée (voir page 1). Ce dispositif automatique remplace une pratique courante en la rendant plus riable et plus économique puisque l'eau est ouverte Si le risque de gel de l'installation est réel et refermée aussitôt le danger écarté ; de plus un réglage fin, selon la procédure décrite page 3 et figures 3 à 5/9, aptimise l'écoulement afin d'éviter une surconsommation > .
En référence à la figure 7/9, le piston de réglage -Ts' du tiroir ( et P--P=' du piston de travail.
cl robinet de purge ds chauffage central L Le robinet de purge de chauffage central est un variante du robinet de purge de circuit sanitaire (%a).
Cette variante est illustrée par la figure 8/9.
La pose de ce dispositif sur une installation de chauffage central neuve ou ancienne est justifiée lorsque le constructeur de la chaudière et l'installateur n'ont pas prévu de dispositif permettant de verser de l'antigel dans le circuit, ou que l'usager ou le réparateur risquent de ne pas prendre systématiquement cette précaution à chaque vidange, ou encore de ne pas maîtriser correctement la concentration du produit, notamment après avoir rajouté de l'eau dans un circuit défectueux.
Le dispositif est monté sous les radiateurs situés aux points les plus bas de l'installation. Les prises d'air sont assurées par le dispositif présenté au chapitre suivant.
En référence au dessin 8/9, l'entrée du robinet (27) est raccordée par deux coudes à 90 à la sortie de vidange du radiateur. La sortie du robinet (28) est raccordée à une évacuation. Le dispositif est représenté au repos (température positive).
Le robinet manuel (26) et le raccordement de tous les points de purge à une évacuation extérieure, permet de surcroît d'effectuer facilement (sans outil) et proprement les vidanges régulières d'entretien et de réparation.
1-2 CEM HIV Il s'agit de cellules CEM chroniquement infectées par l'isolat LAV BRU pour les CEM HIV-1 et par l'isolat ROD pour les CEM HIV-2.
1-3 PRODUCTION DE PARTICULES VIRALES Les lignées productrices sont cultivées à une densité de 1 à 2.106 cellules/ml. Le milieu, contenant les particules virales produites, est renouvelé deux fois par jour et conservé à 40C pendant au maximum 3 jours avant la purification.
1-4 PURIFICATION DES PARTICULES VIRALES Les surnageants sont traités de la façon suivante: - une première centrifugation permet d'éliminer les débris cellulaires pendant 30 min à 3 000 g, - le surnageant est prélevé, les particules virales en suspension sont sédimentées par centrifugation pendant 1,5 h à 100 000 g, - les particules virales sont remises en suspension dans du TNE (Tris-HCl 0,02 M à pH7,5, NaCl 0,1 M, EDTA 0,001 M) et purifiées par centrifugation isopycnique en gradient discontinu de saccharose de 20 à 59% pendant 16 h à 280 000 g.
Le gradient est préparé à partir de cinq solutions de saccharose à 20, 30, 38,5, 47 et 59% (poids/volume).
Il s'agit d'une centrifugation à l'équilibre dans un gradient de densité discontinue. Les particules vont donc traverser les couches successives du gradient jusqu'à ce qu'elles rencontrent un milieu de densité identique à leur propre densité (d= 1,13).
Les particules virales sont recueillies au sommet de la fraction de saccharose à 38%. La fraction contenant les particules virales est diluée par deux volumes de TNE et centrifugée pour concentrer les virions pendant 3 h à 150 000g. Le culot, constitué de particules virales, est alors repris avec du TNE.
2-SEPARATION DES PROTEINES PAR ELECTROPHORESE EN GEL DE POLYACRYLAMIDE EN PRESENCE DE SDS 2-1 SOLUBILISATION DES PROTEINES VIRALES DANS LES CONDITIONS OPTIMISEES Les protéines sont solubilisées dans le tampon d'échantillon suivant: Tris-HCl pH 6,8 0,0625M DTE (dithioérythritol) 0,100M SDS 1% CHAPS 1% Glycérol 10% 2-2 CONDITIONS D'ELECTROPHORESE Les gels de polyacrylamide sont coulés à température constante de 200C.La séparation des protéines est effectuée en gel de polyacrylamide de 1 mm d'épaisseur composé successivement: - d'un gel de résolution fait de: Acrylamide 12,5 % MBA (Méthylène Bisacrylamide) 0,4 % Tris-HCl pH 8,8 0,375 M - et d'un gel de concentration fait de: Acrylamide 4 % MBA 0,11 % Tris-HCl pH 6,8 0,125 M Tampons d'électrophorèse: supérieur Tris base 0,025M Glycine 0,192M SDS 0,1% inférieur Tris base 0,025M Glycine 0,192M Paramètres électriques: 500 volts (V) 0,5 ampères (A) 6 watts/plaque (W) 600 volts.heure (V/h) Avec ces paramètres la migration s'effectue à puissance constante et prend fin lorsque les 600 volts heures sont atteints. La migration est effectuée à température contrôlée, constante à 200C.
3-ELECTROTRANSFERT SUR NITROCELLULOSE Les protéines séparées par électrophorèse sont ensuite électrotransférées sur une feuille de nitrocellulose ou tout autre support équivalent.
4-REVELATION DES PROTEINES TRANSFEREES En fin de transfert la nitrocellulose est colorée avec une solution: rouge Ponceau à 0,025 % acide trichloroacétique 3,5 % Cette étape fixe les protéines sur la nitrocellulose mais permet aussi de colorer les protéines transférées et donc de vérifier la qualité du transfert. Cette coloration est labile à pH neutre.
5-IMMUNODETECTION Toutes les étapes sont effectuées à température ambiante et sous agitation constante. Le rouge Ponceau est totalement éliminé par rinçage avec du PBS.
- La nitrocellulose est saturée 30 min dans une solution de lait écrémé à 1% dans du PBS.
- Fixation du premier anticorps contenu dans du sérum dilué au 1/100ème dans la solution de saturation, pendant 1 heure.
- La solution contenant le premier anticorps est éliminée et la nitrocellulose est rincée 3 fois 10 min avec une solution de Tween 20 à 0,1% dans du PBS.
- le second anticorps est dilué au 1/1000ème dans du PBS/Tween 20 et incubé pendant 1 heure.
- La nitrocellulose est alors lavée 3 fois 10 min dans du PBS/Tween puis rincée rapidement dans du PBS.
- La révélation est effectuée dans une solution de NBT/BCIP ("nitro blue tetrazolium/5 bromo-4 chloro-3 indolyl phosphate"), la réaction est arrêtée dans de l'eau distillée.
Une instruction de répétition de bloc d'instruction permet de créer une boucle sans perte de temps de cycle de CPU.
Cette fonction a été implémentée en créant une instruction RPTB qui précise le nombre de boucles comme paramètre et une condition (? eol) qui précise l'avant dernière instruction de la boucle.
L'instruction RPTB transfère l'adresse de départ de la boucle dans un registre 23 d'adresse de mise en marche du compteur de programme 6. Elle stocke également dans le compteur de répétition 22 du bloc de contrôle 8 (Fig.2) le numéro de la boucle à exécuter.
L'avant-dernière instruction doit être conditionnelle avec la condition ?eol. Cette condition seule signifie que le compteur de programme va être chargé avec l'adresse de début après l'instruction suivante.
Les registres indirects B et X 24 et 25 représentés à la Fig.6, sont tous deux connectés à un dispositif d'incrémentation correspondant 26,27 qui fonctionne en parallèle avec l'ALU. Un adressage indirect est spécifié à l'intérieur du code d'instruction et utilise soit le registre X, soit le registre B comme registre d'adresse.
Ils peuvent être auto-incrémentés après ltexécu- tion de l'instruction si cela est spécifié.
MPY est une phase de l'algorithme de multiplication de Booth. L'opération est déterminée par les deux bits les moins significatifs du registre M 28 et le bit 1 précédent de M dans l'opération MPY précédente ou MPY1.
MPY1 est la première phase de l'algorithme de Booth.
MPY et MPY1 sont représentés dans le tableau ciaprès.
L M M(t-l) Dest M 00 Ox d 00 d 00 lx d+(s décalé) 01 Ox d+(s décalé) 01 d+(s décalé) 01 lx d+2*(s décalé) 10 Ox d-2*(s décalé) 10 d-2*(s décalé) 10 lx d-(s décalé) ll Ox d-(s décalé) il d-(s décalé) 11 lx d Le registre M 28 est logiquement décalé vers la droite de 2 bits après les opérations MPY et MPY1.
Le début d'une multiplication doit être MPY1.
Une multiplication à 2n bits avec signe doit être MPY1 suivie par n-1 MPY.
Une multiplication à 2n-1 bits sans signe doit être MPY1 suivie de n-l MPY.
Lorsqu'une interruption se produit, le M(t-l) ième bit n'est pas sauvegardé, ce qui signifie que si le sous-programme d'interruption utilise MPY ou MPY1, il peut modifier le résultat d'une multiplication effectuée dans le sous-programme interrompu.
Le registre de status 30 est représenté à la Fig.8.
Il contient des bits de status, des drapeaux et des bits de commande.
TEMPS DE SUBSTANCE Ic ( g/ml) CULTURE (JOURS) 0 1 10 100 0 - 4 12,4 # 15,9 # 19,1 # 21,1 # 0,96 1,15* 1,2* 1,0* 0 - 8 # 3,0 + 3,7 + # 4,4 + 4,9 # 0,15 0,15* # 0,52* 0,45* 0 - 12 1,04 # 1,32 # 1,53 # 1,75 # 0,07 0,7* 0,15* # 0,05* * : p TABLEAU 4
Substances Concentrations étudiées ( g/ml) n 0 1 10 100 Protéoglycanes libérés durant les 12 jours de culture g/ g/ g/ g/ g ADN/ g ADN/ g ADN/ g ADN/ 12 jours 12 jours 12 jours 12 jour Abs % Abs % Abs % Abs % la 16 1100 16,4 103 26,4 165 33,3 208 Ib 17, 100 17,2 98 26,3 149 35,2 200 6 Ic 16, 100 20,9 127 25 150 27,8 170 4 TABLEAU 5 PG DANS LES AGREGATS (ng/yg ADN) de 12 jours
AGE DE LA CULTURE SUBSTANCE Ia ( g/ml) (JOURS) 0 0 1 10 100 0 - 12 581 912 1411 + 2105 + + 98 +83,6* 153* 42* * : p (U - test de Mann-Whitney) TABLEAU 6 PG DANS LES AGREGATS (ng/ g ADN) de 12 jours
AGE DE LA SUBSTANCE Ib ( g/ml) CULTURE (JOURS) 0 1 10 100 0 - 12 724 742 931 1108 + 222 + 62 + 24* + 45* * : p TABLEAU 7 PG DANS LES AGREGATS (ng/ g ADN) de 12 jours
AGE DE LA SUBSTANCE Ic ( g/ml) CULTURE (JOURS) 0 1 10 100 0 - 12 742 + 50 886 + 1046 f 1184 + 114* 74* 33* * : p TABLEAU 8 COLL. II LIBERE DANS LE MILIEU DE CULTURE (ng/ g ADN/96 h)
TEMPS DE SUBSTANCE Ia ( g/ml) CULTURE (JOURS) 0 1 10 100 0 - 4 225 + 233 + 301 + 462 + 22 25 52* 51* 0 - 8 152 + 147 + 259 + 311 + 14 19 22* 41* 0 - 12 97,4 f 102,2 + 147 f 109 f 18 10,96 21* 23* * : p TABLEAU 9 COLL. II LIBERE DANS LE MILIEU DE CULTURE (ng/ g ADN/96 h)
TEMPS DE SUBSTANCE Ib ( g/m) CULTURE (JOURS) 0 1 10 . 100 0 - 4 204 # 222 # 322 # 392 # 21 26 33* 46* 0 - 8 102 # 112 # 158 # 190 # 12 19 14* 22* 0 - 12 62,8 + 59,9 f 91,7 + 137,7 f 6,9 0,6 6,1* 13,4* * : p TABLEAU 10 COLL.II LIBERE DANS LE MILIEU DE CULTURE (ng/ g ADN/96 h)
TEMPS DE SUBSTANCE Ic ( g/ml) CULTURE (JOURS) 0 1 10 100 0 - 4 107,8 # 149,4 # 162 # 182 # 10,3 8,7* 11* 5,6* 0 - 8 52,2 + 65,8 + 70,5 + 93,8 + 5,4 7,4* 7,1* 10,5* 0 - 12 32,2 + 41,2 + 50,6 + 61,1 + 3,4 4,6* 4,2* 5,2* * : p TABLEAU 11
Substances Doses étudiées ( g/ml) n 0 1 10 100 Libération cumulée du coll.II en 12 jours g/ g/ g/ g/ g ADN/ g ADN/ g ADN/ g ADN/ 12 jours 12 jours 12 jours 12 jours Abs % Abs % Abs % Abs % Ia 474 100 482 102 787 166 962 202 Ib 369 100 394 107 572 155 728 197 Ic 191 100 265 134 292 153 337 176 Valeur absolue : exprimée en ng/ g ADN/12 jours TABLEAU 12 Concentrations moyennes (m + DS) de collagène de type II dans les agrégats de chondrocytes au terme de 12 jours de culture Doses étudiées
Subs. n 0 1 g/ml 10 g/ml 100 g/ml Ia 104 + 105 + 13 165 + 175 + 15,1 21** 19** Ib 90 + 10 98 + 9 121 + 158 # 10** 16** Ic 61 # 7 81 + 6* 94 + 7** 121 i 13** * : p TABLEAU 13 Taux des PGE2 (pg/ g d'ADN) dans les milieux de culture prélevés du 40 au 80 jour Doses étudiées
Subs. n 0 1 g/ml 10 g/ml 100 g/ml la 122 # 39 91,5 # 9 44 # 0,6* 25 + 13** lb 146 # 23 129 # 19 76 # 14** 48 + 15** Ic 138 + 19 101 + 7* 81 + 12** 39 + 10** * : p TABLEAU 14 PG DANS LE MILIEU DE CULTURE ( g/ g ADN - 96 H)
TEMPS DE Substance Ia Substance Ib Substance Ic CULTURE ( g/ml) ( g/ml) ( g/ml) (JOURS) O 10 100 10 100 10 100 0 - 4 6,5 7,7 9,5 7,6 11,9 7,8 10,4 0,75 0,49* 1,34* 0,41* 2,09* 1,51* 1,19* (100%) (118,5%) (147%) (117%) (183,5%) (120%) (160%) 4 - 8 1,99 f 2,37 + 2,69 + 2,32 + 2,71 + 2,34 + 2,40 + 0,19 0,17* 0,15* 0,21* 0,24* 0,08* 0,35* (100%) (119%) (135%) (117%) (136%) (118%) (121%) * : p Mann-Whitney) TABLEAU 15 PG DANS LE MILIEU DE CULTURE ( g/ g ADN - 96 H) SUBSTANCE ( g/ml)
TEMPS DE CULTURE Ia Ib Ic (JOURS) 0 10 100 10 100 10 100 0-4 5,3# 6,9# 8,8# 7,1# 7,9# 7,0# 7,5# 0,38 0,99* 1,49* 0,36* 0,30* 1,19* 0,96* (100%) (131%) (166%) (134%) (149%) (132%) (140%) 4 - 8 1,7 + 2,1 # 2,4 + 2,1 # 2,3 # 2,0 # 2,4 + 0,19 0,21* 0,09* 0,16* 0,13* 0,17* 0,25* (100%) (123%) (138%) (125%) (137%) (117 ) (138%) * : p TABLEAU 16 PG DANS LES AGREGATS (ng/pg DNA) de 8 jours
TEMPS DE Substance Ia Substance Ib Substance Ic CULTURE ( g/ml) ( g/ml) ( g/ml) (JOURS) 0 10 100 10 100 10 100 0-8 784# 1004# 1242# 1108# 1142# 915# 1035# 105 56* 208* 166* 110* 75* 121* (100%) (128%) (158%) (141%) (146%) (117%) (132%) * : p TABLEAU 17 PG DANS LES AGREAGATS (ng/ g ADN) de 8 jours
TEMPS DE Substance Ia Substance Ib Substance Ic CULTURE ( g/ml) ( g/ml) ( g/ml) (JOURS) 0 10 100 10 100 10 100 0 - 8 576,0 + 688,8 829,4 724,0 + 832,0 718,2 + 799,5 40,55 + + 9,37 72,45* + 62,61* + (100%) 40,65* (144%) (126%) 59,10* (125%) 85,9* (120%) (144%) (139%) * : p TABLEAU 18 COLL. II LIBERE DANS LE MILIEU DE CULTURE (ng/ g ADN/96 h)
TEMPS DE CULTURE O Substance Ia Substance Ib Substance Ic ( g/ml) ( g/ml) ( g/ml) (JOURS) 10 100 10 100 10 100 0 - 4 32,7 + 44,3 + 77,0 f 41,4 f 81,1 + 44,1 + 70,7 + 5,59 2,30* 15,58* 0,51* 20,2* 6,98* 10,3* 4 - 8 25,9 + 34,0 + 47,2 + 33,3 f 55,0 + 33,5 + 41,7 + 5,10 3,11* 5,19* 4,61* 17,21* 3,71* 3,69* * : p TABLEAU 19 COLL. II DANS LE MILIEU DE CULTURE (ng/ g ADN/96 h)
Le status de mise à jour est représenté par le champ [ 3.4 ] sur la Fig.17.
Si le bit uS de mise à jour de status est un 1, le status est mis à jour avec le résultat de 1 'exécution de l'opération en cours dans l'ALU 17. En mode de mot, le status est établi sur le résultat à 16 bits de l'ALU. En mode d'octet B = 1, le status est établi sur le résultat à 8 bits de l'ALU.
Si le bit uS n'est pas sélectionné, le status n'est pas modifié.
Registres de source et de destination Le champ Rb sélectionne le registre source/destination.
Le contenu du registre Rb est connecté à l'entrée B de l'ALU 17 par l'intermédiaire de l'unité de décalage 16.
Registre de source ou adressage indirect Dans le format de registre à registre Ra [ 3.6 ] , on sélectionne le registre de source qui est connecté à l'entrée A de 1'ALU 17.
En adressage indirect, le champ indirect Ra [ 3.23 ] [ 3.24 ] sélectionne un registre qui contient l'adresse des données dans la mémoire. Le registre peut être auto-incrémenté après exécution d'une instruction.
Toutes les instructions autres que celles du contrôle pourraient être seulement un format d'octet ou de mot.
Ces instructions sont L'addition ADD L'opération ET AND L'addition ou la soustraction conditionnelle A ASCA L'addition ou la soustraction conditionnelle B ASCB Le chargement LD Un le plus à gauche LMO La multiplication 1 MPY1 La multiplication MPY La négation NEG L'opération OU OR Le stockage ST Le stockage conditionnel STNC La soustraction A SUBA La soustraction B SUBB L'opération OU exclusif XOR La valeur de défaut est le format de mot ( "ADD AO, B") en additionnant .b après, que l'instruction mnémonique devient une instruction d'octet ("ADD.B, AO, B").
Cet élément de modification va avoir les conséquences suivantes - si le status de mise à jour est utilisé, le mot de status sera mis à jour avec les 8 bits les plus faibles du résultat.
- dans le mode d'adressage indirect à autoincrémentation, l'indice sera incrémenté de 1 (au lieu de 2).
- l'octet de poids fort des 16 bits envoyé à l'unité arithmétique et logique est établi à O, si les données proviennent de la mémoire de données.
On comprendra que dans le mode octet, l'unité arithmétique et logique, (à l'exception du drapeau), fonctionne dans le mode à 16 bits.