INPI-France/Brevets-Francais-2024-Chunked huggingface dataset:
Chaque mot est précédé d'un bit à 1, et suivi d'un bit à 0. Pour acquitter un mot, le récepteur (un des convertisseurs recevant ce mot) renvoie à l'émetteur un bit à 1. Ce protocole présente l'avantage d'être assez facile à implanter par matériel, et il garantit qu'en cas d'émetteur bloqué en émission, la transmission s'arrêtera dès l'apparition de la panne.
L'appareil conforme à l'invention est d'un encombrement réduit, facile a manipuler et ss tranCporter il permet d'effectuer une analyse quantitative de la brillance sur de petites zones In vivez en s'affranchissant du relief cutané. La mesure de la brillance s'effectue dans de bonnes conditions puisque la réflexion spéculaire et la réflexion diffuse sont mesurées suivant la même incidence.
L'évaluation distincte de la couleur et de l'aspect brillant en tout point de l'espace peut entre effectuée non seulement si la zone étudiés est éclairée par un faisceau collimaté mais également par une source diffuse.
Un tel appareil permet, notamment, de mesurer in ivo les variations de la brillance de la peau en fonction des produits cosmétiques appliqués sur la peau.
PROCEDE D'OBTENTION, A PARTIR DE LA CASEINE ss, DE FRACTIONS ENRICHIES EN PEPTIDES A ACTIVITÉ BIOLOGIQUE ET LES FRACTIONS PEPTIDIQUES OBTENUES.
La présente invention concerne un procédé de préparation, å partir de la caséine ss, de tractions peptidiques qui renferment des activités physiologiques.
La caséine ss représente environ 34% en poids de la caséine entière de lait de vache, soit 8,5 g/l environ, et 60 a 65% de la caséine entière du lait de chèvre. La caséine ss du lait de vache est formée d'une haine peptidique unique, ne contenant ni cystéine, ni glucides, mais riche en proline (ALAIS, Science du Lait, 1984, 107 199). La caséine ss peut étre préparée a partir de lait, de caséinate ou de phcsphocaséinate natif selon le procédé décrit:dans le brevet français 86-00325 ou par d'autres technologies : chronatographie sur résines échangeuses d'ions (MERCIER et al., Bull. Soc. Chie.Biol., 50, 521-530) ou solubilisation à froid au pH isoélectrique (i=.NSON et ANNAL, Bioche.rn. Biophys., 1971, 145, 16-26).
Les fractions pe?tidiques qui sont visees selon l'invention sont (A) la fraction 1-25, (B) des fractions précurseurs de la ss-casomorphine, laquelle représente la fraction 60-66, ces précurseurs étant des fragments couvrant la zone 33-97 de la molécule de caséine ss, ainsi que (C) la fraction 177-183, l'apparition de ces fractions étant suivie en chromatographie liquide haute performance en phase inverse (RP-HPLC) sur colonne C18 en tampon d'élution phosphate de sodium 20 mM et gradient d'acétonitrile de O à 60%, avec détection à 214 nm. (LEONIL J. et al., Le Lait, 1988, 68(3), 281-294).
(A) Le peptide 1-25 contient un enchainement original en sérines phosphorylées (positions 15, 17, 18 et 19 de la chaine peptidique) et est qualifié de ce fait de phcspho peptide. Ce phosphopeptide, comme les autres phosphopeptides contenus dans les autres caséines du lait, possède la propriété d'augmenter l'absorption d'oligoéléments, calcium notamment, à travers la paroi intestinale, en les maintenant & l'état soluble au sein de la lumière intestinale. Cet effet des phosphopeptides issus des caséines sur l'absorption du calcium est connu.depuis 1950 (MELLANDER, Acta Soc. Med. Upsal, 1950, 55, 247-255).
Le lait et ses dérivés sont en effet considérés comme la source principale d'apport du calcium & I'organisme humain. Ce concept recouvre, en fait, deux notions, celle d'un apport quantitatif (1200 mg de Ca par litre de lait) et celle d'une assimilabilité élevée (85% du calcium contenu dans la poudre de lait absorbé contre 22 à 72% du calcium présent dans les végétaux de la ration - RENNER dans Milk and Dairy Products in-Human Nutrition, pages 190-233).
L'efficacité de l'absorption intestinale du calcium du lait a été longtemps attribuée au seul lactose selon un mécanisme intervenant au niveau des premiers segments de l'intestin (duodénum et jéjunum) : la biotransformation de ce sucre en acide lactique abaisserait la barrière d'énergie des cellules épithéliales et conduirait & une pénétration du calcium sous forme de lactate ou de sels complexes solubles.
Les résultats récemment acquis tendent å montrer qu'au contraire, une partie non négligeable de l'absorption intestinale du calcium du lait se ferait. selon un autre mécanisme dans lequel interviendraient des segments peptidiques originaux des caséines : les phosphopeptides.
Les caséines alphas, B et K contiennent, en effet, des enchainements de sérines phosphorylées qui confèrent & ces protéines un pouvoir chélatant très marqué vis- & vis des éléments alcalino-terreux (Ca++ et Mg++) et des oligoéléments. Cette aptitude est d'autant plus marquée que le taux de phosphorylation est élevé, c'est-a-dire que le pouvoir séquestrant des différentes caséines se situe comme suit : alpha52 > alpha51 > ss > K.La répartition des sites phosphoséryle n'est pas uniforme ; ainsi, pour les caséines alpha5 et ss, la majeure partie de ces sites se situe respectivement entre les résidus 46 à 68 et entre les résidus 1 & 20. pouvoir chélatant élevé de ces phospho- peptides (CPP) fait que la totalité du phosphore et du calcium micellaires leur est associée. I1 en résulte que ces enchaînements jouent un rôle essentiel dans la stabilité des micelles de caséine et dans les mécanismes gouvernant la formation du gel lors de la coagulation du lait. Cependant, les caractéristiques physico-chimiques très particulières de ces CPP ont également amené å penser qu'ils intervenaient dans l'absorption intestinale des minéraux et des oligoéléments.
Ces CPP sont, en effet, retrouvés dans la lumière intestinale chez des rats ayant reçu un régime à base de caseine sous une forme identique à celle obtenue lors de la digestion enzymatique in vitro de cette même caséine. A partir d'expérimentations menées sur des boucles dUodénales ligaturées, LEE et al. (Agric. Biol. Chem., 1979, 43, 20092011) ont, non seulement confirmé que les CPP accroîssaient la solubilité intraluminale du calcium, mais aussi démontré une élévation de l'absorption intestinale de cet élément.
I1 a par ailleurs été mis en évidence que cette absorption ne nécessitait pas l'intervention de la vitamine D. Bien qu'obtenus chez le poulet, ces résultats précisaient les observations faites auparavant par MELLANDER et OLSON (Bol.
Med. Hosp. Infanc. Mex., 1956, 13, 243-246) sur deux groupes d'enfants rachitiques ou non, recevant des hydrolysats trypsiques de caséine. Plus récemment, cette augmentation de la biodisponibilité du calcium par les CPP a été particulièrement illustrée par GERBER et JQST (Calcif.
Tissue Int., 1986, 3 & 350-357). La mise en contact de ces segments de caséine avec des extraits embryonnaires d'os fémur, tibia et métatarse, induisait la minéralisation de ces organes. Cette propriété était perdue si on procédait à une dephosphorylation enzymatique des CPP. En ce qui concerne le mécanisme biochimique dans lequel interviendraient les CPP lors de l'absorption intestinale du calcium, l'hypothèse la plus probable serait, selon SATO et al.
Dans un erlen de 5 litres, on dissout I gramme d'Amphotéricine B et 0,85 grammes de L-42-phosphatidylcholine (egg lécithine pure supérieure à 99 %) dans 1, 5 Litres d'un mélange de chloroforme-méthanol (1:1 en volume), auxquels on rajoute, quand la solution est limpide, 200 ml de NaCI 0,9 %.
Le solvant est enlevé sous vide dans l'évaporateur à film ascendant. La température maximale de la solution, en haut de l'évaporateur est de 35 - 45 C. Après séparation des phases, on récupère la phase aqueuse contenant les microparticules, que l'on soumet à un deuxième cycle d'évaporation.
Le système est rincé à j'aide d'eau distillée et le volume final est amené à 200 ml à l'aide d'un évaporateur rotatif, dont le bain chauffant ne dépasse pas 40 C.
On récupère généralement 82 à 86 % de 1'Amphotéricine sous forme d'une suspension de microparticules à la concentration comprise entre 4 et 5 mg/ml.
2.2 A partir de deux Rrammes d'Amphotéricine B Idem qu'en A, mais 2,0 g d'Amphotéricine + 1,7 g de phosphatidylcholine dans 3 litres de chloroforme-méthanol (1:1) + 200 ml de NaCI 0,9 %.
On récupère 83 % de l'Amphotéricine sous forme de 260 ml d'une suspension de microparticules à 6,3S mg en Amphotéricine/ml.
La phase organique est exempte d'Amphotéricine B.
2.3 Lyophylisation Les suspensions de microparticules sont lyophylisées après addition des excipients suivants 2.3.1 Fioles contenant 5 mg d'Amphotéricine B sous forme de microparticules Lactose : 80 mg Citrate de Na : 8 mg phosphate de Na : 7,5 mg Après reconstitution par 1,0 ml d'eau distillée, chaque fiole lyophilisée contient 5,0 mg d'Amphotéricine B sous forme de microparticules de taille moyenne, d'environ 0,7 pm formées par interaction équimolaire entre l'Amphotéricine B et la Phosphatidylcholine.
Composition après reconstitution - Amphotéricine B : 5,0 mg/ml - Phosphatidylcholine : 4,25 mg/ml - Lactose : 80,0 mg/ml - Citrate de Na : 8,0 mg/ml - Phosphate de Na : 7,5 mg/ml - NaCI : 0,7S % Conservation Après reconstitution, la solution doit être conservée à 4"C pendant 7 jours maximum et ne doit pas être congelée.
Aspect Suspension jaunâtre de microparticules ayant une taille moyenne de + 0,7 pm.
2.3.2 Fioles contenant 100 mg d'Amphotéricine B sous forme de microparticules La suspension de micro particules est centrifugée, les microparticules sont resuspendues et diluées à 100 mg dans 4 mi d'eau distillée et on y ajoute 70 mg de lactose. lH2O 40 mg de citrate 3Na.2H2O 30,4 mg Na2HPO4 7,4 mg NaH2PO4.lH2O Après Iyophylisation les fioles contiennent 100 mg d'Amphotéricine B sous forme de microparticules.
EXEMPLE 2 : METHODE DE CONTROLE ET CARACTERIST1QUES PHYSICOCHIMIQUES DES MICROPARTICULES 1. DOSAGE 1.1 Dosage de l'amphotéricine B par spectrophotometrie a) matière première : I'absorbance à 405 nm d'une solution d'Amphotéricine B à environ 50 g/ml diméthyl sulfoxide est mesurée à l'aide d'un spectrophotomètre. La concentration est calculée en utilisant la formule : conc. (mg/ml) A405t35.5 b) sous forme de microparticules : à 50 l de la suspension de MP à environ 5 mg/ml, on ajoute dans l'ordre I ml de méthanol et 1 ml d'HCI 1 N. L'absorbance à 405 nm de la solution est lue et la concmentration en Amphotéricine B est calculée en utilisant la formule : conc. (mg/ml) = A405/0,934.
1.2 DosaRe de la phosphatidylcholine Le dosage des phospholipides dont la phosphatidylcholine est réalisé par un test colorimétrique enzymatique (3) à l'analyseur ABBOTT.
Le test est basé sur la libération de la choline par l'action de la phospholipase D sur la phosphatidylcholine puis sur l'action de la choline-oxydase sur la choline qui libère de la bétaine ct de l'H202.
En présence de péroxydase, l'X2O2 produite réagit avec le phénol et l'amino-4-phenazone pour former la (monoimino p-benzoquinone) 4-phenazone dont l'absorbance est lue à 500 nm.
2. CONTRÔLES PHYSIQUES Les préparations de microparticules sont contrôlées par - examen de l'aspect macroscopique : les suspensions de microparticules (MP) d'Amphotéricine EN ont un aspect laiteux jaunâtre, uniforme de couleur et d'aspect, sans agrégats apparents. Les microparticules ne sédimentent et ne forment un dépôt qu'après quelques heures ; la remise en suspension est cependant aisée.
- Figure 11 Identification des polypeptides SacU51 et SacU52. 1 ijg d'ADN plasmidique circulaire, covalent et fermé a été utilisé dans cette manipulation in vitro.
Les produits de traduction ont été marqués avec 35S méthionine, séparés par SDS-PAGE, et détectés par autoradiographie. La ligne 1 correspond au vecteur pHV1431d, et la ligne 2 au plasmide pBU16 contenant ORF1 et ORF2.
La migration de protéines standard est indiquée par les flèches à gauche. Les flèches de droite indiquent des bandes correspondant à des poids moléculaire d'environ 45 000 et 30 000.
- Figure 12 Comparaison des parties C-terminales du polypeptide SacU51 codé par ORFI du locus sacU de B. subtilis, et des protéines CheA de S. thvphimurium et CpxA de E.
- Figure 13 Comparaison des parties N-terminales du polypeptide SacU52 codé par ORF2 du locus sacU de B. subtilisr et des protéines Dyer UvrC (codé par l'ORF2), OmpR de E.
coli, et SpoOA, SpoOF de B subtilis.
- Figure 14 Comparaison des parties C-terminales du polypeptide SacU52 de B. subtilis, et des protéines UvrC (codées par ORF1 et ORF2) et MalT de E. coli.
- Fiaure 15 Séquence nucléotidique et carte de restriction détaillée du fragment d'ADN selon l'invention contenant le locus sacU (la numérotation des nucléotides est décalée d'un nucléotide par rapport à la numérotation utilisée pour la figure 9 ; par exemple, le nucléotide T en position 10 de la figure 9 est en position 11 sur la figure 15).
L'invention concerne plus particulièrement encore des acides nucléiques comportant le locus sacUh, en particulier un fragment d'environ 14 kb issu d'une souche de B. subtilis porteuse d'une mutation sacUh. Ce fragment est capable de s'hybrider, dans les conditions de stringence définies ci-dessus, au fragment d'ADN de 2,55 kb portant l'allèle sacU+ sus-mentionné.
Le clonage de l'allèle sacUh a été réalisé en introduisant la mutation com-524 de la souche de B. subtilis BD1238 dans la souche de B. subtilis QB136 portant la mutation sacUh32. Un transformant résistant à l'érythromycine (EmR) ayant retenu la mutation sacU-32 a été isolé. Cette souche, appelé QB4209, contient donc à la fois la mutation com-524 et la mutation sacUh32.
Des fragments de restriction BamHI de l'ADN chromosomique de la souche QB4209 ont été insérés dans le site BamHI de pHV1436. Un plasmide recombinant CmR EmR a été sélectionné et appelé pBUH1. Ce plasmide est capable de restaurer la synthèse de la lévane-saccharase chez un mutant sacU (B. subtilisQB254).
L'invention concerne donc encore un fragment d'acide nucléique contenant une séquence de nucléotides contenue dans un fragment d'ADN de 14 kb issu d'une souche de B subtilis portant une mutation sacUh ladite séquence étant caractérisée en ce que - elle est capable de restaurer l'activité de synthèse de lévane-saccharase chez une souche de B. subtilis portant une mutation sacU-, lorsque ce fragment a été incorporé à cette souche - d'induire une surproduction de protéines, ou de conférer un phénotype Degh, chez B. subtilis - ou chez un autre micro-organisme, capable d'exploiter à son profit l'information portée par ce fragment - lorsque ladite séquence est introduite dans ce micro-organisme - de s'hybrider -- et de rester hybridé -- avec un fragment d'ADN SalI-SPhI de 2,55 kb issu de B subtilis BD1238 (figure 3) dans les conditions suivantes pré-traitement (pré-hybridation) du filtre de nitrocellulose supportant ledit fragment d'acide nucléique avec le tampon d'hybridation (5 x SSC, 1 x Denhardt, 0,1 z SDS), cette opération étant effectuée à 42-C pendant 1 heure remplacement du tampon d'hybridation au contact du support, sur lequel fragment d'acide nucléique est alors fixé par un tampon d'hybridation de même composition, et addition de la séquence de 2,55 kb en tant que sonde, notamment marquée radioactivement, et préalablement dénaturée par un traitement à 100*C pendant 5 minutes incubation dudit fragment d'acide nucléique fixé sur le support, au contact du fragment de 2,55 kb dans ce tampon d'incubation à 42'C pendant une durée de 16 à 24 heures, élimination du tampon contenant la sonde non fixée, soit par lavages successifs 1 x 50 ml de 5 x SSC, 0,1 % SDS à 42-C pendant 20 minutes et 2 x 50 ml de 2 x SSC, 0,1 % SDS pendant 2 x 20 minutes à 42iC,dans des conditions non stringentes, soit par lavages successifs avec les solutions suivantes 1 x 50 ml, 5 x SSC, 50 % formamide, 20 minutes à 42-C 2 x 50 ml, 2 x SSC, 0,1 % SDS, 2 x 20 minutes à 42-C 1 x 50 ml, 0,2 x SSC, 0,1 Ó SDS, 20 minutes à 42"C, dans des conditions stringentes.
L'invention a également pour objet les ADNs recombinants comprenant le fragment d'ADN susmentionné ayant au plus les 14 kb, et leur utilisation, notamment dans des plasmides, pour la mise en oeuvre de procédés de surproduction d'enzymes, ou d'un polypeptide déterminé, tels que ceux décrits ci-dessus.
Les propriétés du fragment d'ADN de 14 kb susmentionné sont plus particulièrement détaillées dans ce qui suit.
Une souche de B subtilis QB4181 a été construite, portant à la fois la mutation sacU-42 et une fusion de transcription sacR-aPhA3 (intégrée dans le chromosome de B. subtilis par double "crossing over" au locus sacC, le gène de structure de la lévanase). Le gène de résistance à la kanamycine aPhA-3 est contrôlée par les signaux de transcription de la région sacR. Cette région contient notamment le promoteur du gène de structure sacB de la lévane-saccharase, la cible du gène régulateur sacU activant l'expression de sacB et la cible du gène régulateur sacS impliqué dans l'induction de la lévane-saccharase par le saccharose.
On connait des bouchons d'obturation des tubes d'un générateur de vapeur qui comportent une en veloppe de forme tubulaire fermée à lune de ses extrémites par un found et un noyau de serrage, également tubulaire. introduit dans l'alésage de l'enveloppe du bouchon pour assurer l'expansion diamétrale du bouchon apres son introduction dans le tube du générateur de vapeur.
La paroi externe de l'enveloppe du bouchon comporte des cannelures en saillie radiale vers l'ex- térieur, sur une partie au moins de sa longueur. Le serrage par le noyau est effectue en particulier dans la zone de l'enveloppe du bouchon comportant des cannelures qui coopérent avec la surface intérieure du tube pour assurer le blocaae et l'étanchéité du houchon.
Le noyau reste en place à l'intérieur de l'enveloppe du bouchon lors de la remise en forctionnement du générateur de vapeur après entretien et assure en particulier je maintien du bouchon dont le fond est soumis d'un côté à la pression regnant à l'intérieur du tube du générateur de vapeur et de l'autre côté à la pression de l'eau primaire remplissant la boite a eau du générateur de vapeur.
Dans le cas d'un tube du générateur de vapeur présentant une fuite, la pression a. l'intérieur du tube correspond à la pression de l'eau d'allmentA- tion du générateur de vapeur cette pression étant très largement inférieure à la pression primaire.
On effectue également, avant la mise en service des générateurs de vapeur, le bouchage préventir de certains tubes qui risquent de se fissurer rapidement et de produire des fuites indésirables. Dans ce cas. le volume intérieur du tube est rempli d'air qui est Isolé à la fois de l'eau primaire et de l'eau d'alimentation et qUl est a une pression tres lnfe- rieure a. la pression primaire.
Dans tous les cas, les tubes du générateur de vapeur sont obturés à chacune de leurs extrémités qui débouchent de part et d'autre de la cloison de la boite à eau.
L'enveloppe du bouchon est réalisée en un alliage de nickel ayant subi un traitement thermique permettant d'améliorer sa tenue à la corrosion et aux sollicitations mécaniques et thermiques, dans l'ambiance du générateur de vapeur en service.
Cependant on a pu observer, qu'après un certain temps de fonctionnement du générateur de vapeur, l'enveloppe des bouchons d'obturation des tubes du faisceau dont on a réalisé le bouchage présente des fissures circonférentielles, en particulier dans les zones situées juste au-dessus et juste en-dessous du noyau expanseur.
Ces fissures peuvent conduire à des ruptures des bouchons qui se traduisent par une perte d'étanchiite de l'extrémité du tube, si bien que l'eau pri maire est susceptible de pénétrer à l'intérieur du tube.
En outre, dans le cas d'une rupture audessus du noyau expanseur, la partie supérieure du bouchon comportant le fond de fermeture étanche est propulsée violemment à l'intérieur du tube sous l'effet de la différence entre la pression primaire et la pression régnant dans le tube. La partie supérieure du bouchon se comporte alors comme un projectile susceptible d'endommager le tube du générateur de vapeur correspondant et les tubes voisins du faisceau.
On ne connaissait pas jusqu'ici de dispositif permettant de limiter les fuites et d'éviter les risques de rupture et d'éjection à grande vitesse des enveloppes des bouchons d'obturation des tubes de générateur de vapeur des réacteurs nucléaires à eau sous pression. le but de l'lnventinn est donc de proposer un dispositif d'o@turation et de retenue d'un bouchon de fermeture etanche d'un tube de genérateur de vapeur comportant une enveloppe de forme tubulaire fermée à l'une de ses extrémités par un fond étanche engagée dans une extrémite du tube, de manière que le rond soit dispose à l'intérieur du tube et un noyau traverse par un alésage taraude à sa partir centrale engagé à l'intérieur de l'enveloppe polir réaliser le blocage du bouchon dans Je tute par expansion diametrale de l'enveloppe. ce dispositif permettant de limiter les fuites éventuelles et d'eviter les risques de rupture et d'éjection de l'enveloppe @@ bouchon de fermeture du tu@e, dans le generateur de vapeur en service.
Dans ce but. le dispositit d'obturation et de retenue suivant l'invention comporte une tige filetée susceptible d'être vissee dans le trou taraude traversant le noyau et solidaire a l'une de ses exextrémité d'un élément de blocage dont le diametre extérieur est supérieur au diametre de la tige, destiné à venir s'engager dans l'extrémité de l'enveloppe du bouchon opposée au tond de fermeture, lorsque la tige filetez est vissée dans l'alésage du noyau, et munj de moyens coopérant avec J 'extrémité de 1 'enveloppe du bouchon pour réaliser le blocage en rotation et/ou en translation du dispositif d'obturation.
Afin de bien faire comprendre l'invention. on va maintenant nécrite, a: titre d'exemples non li- mitatifs. en se référant aux figures jointes en annexe. plusieurs modes de réalisation d'un dispositif d'obturation et de retenue suivant l'invention.
La figure 1 est une vue en coupe par un plan axial de symétrie d'un bouchon suivant l'art antérieur en position de fermeture étanche de l'extrémité d'un tube d'un générateur de vapeur d'un réacteur nucléaire à eau'sous pression.
La figure 2 est une vue en coupe par un plan axial de symétrie d'un bouchon de fermeture d'un tube de générateur de vapeur comportant un dispositif d'obturation et de retenue suivant l'invention et suivant un premier mode de réalisation.
La figure 3 est une vue en coupe par un plan axial de symétrie d'un bouchon de fermeture d'un tube de générateur de vapeur comportant un dispositif d'obturation et de retenue suivant l'invention et suivant un second mode de réalisation.
Le dispositif selon l'invention permet de remédier à ces inconvénients : en cas de gel plus d'obstruction possible du conduit d'évacuation d'eau et préservation des supports.
L'eau n'est plus ainsi évacuée vers l'extérieur sauf en cas de nettoyage des vitres, mais à l'intérieur sous différentes utilisations.
Il comporte des rainures inclinées sur les supports inférieurs des vitres, aboutissant directe#ent au puisard dans le cas d'une porte d'entrée.
Pour une fenêtre, il comporte également des rainures inclinées dans les vantaux aboutissant à un tuyau servant de liaison entre le vantail et le dormant. Le dormant est équipé d'un puisard reliant les deux extrêmités des rainures inclinées. Le puisard recueille l'eau en provenance des vantaux pour la diriger vers ltévaporateur, l'humidificateur ou une jardinière, Le puisard est composé d'un réservoir et d'une vanne à deux voies permettant l'évacuation intérieure ou extérieure de l'eau. Ils peuvent être réalisés en matière plastique en une seule opération de moulage par injection ou en laiton par usinage.
Quatorze figures illustrent l'invention détaillées ti-dessous : La figure 1 représente le.cas d'une porte d'entrée dotée d'une grande vitre.
Côté intérieur - façonner deux rainures inclinées (6) dans la moulure au bas de la vitre.
- mettre en place le puisard (7), visser sur celui-ci l'embout (8).
Un tuyau (4) relie l'embout (8) à l'évaporateur (5) fixé sur le bati (3) de la porte (2). Le système est masqué par une moulure en bois La figure #6 représente le cas d'une fenêtre avec évacuation individuelle par vantail, mtme principe utilisé que pour une porte d'entrée dotée d'une grande vitre.