INPI-France/Brevets-Francais-2024-Chunked huggingface dataset:
La figure 3 représente un motif élémentaire du module d'électrométathèse, constitué de deux compartiments séparés par des membranes artificielles bipolaires 33 et des membranes artificielles perméables aux anions 32 placées en alternance, où circulent deux solutions : solution NH4F entrante et solution de HF, NH4F sortante. L'empilement de motifs élémentaires constitue le module d'électrométathèse ayant la conception d'un filtre-presse. L'anode 34 et la cathode 35 sont placées aux extrémités de l'empilement et ont pour rôLe de créer un champ électrique et d'assurer le passage de la conduction électro-nique à la conduction ionique. Les compartiments doivent être tels que l'irrigation de chaque face des membranes soit parfaite.Les compartiments d'électrode 36 et 37 contiennent un électrolyte différent ou identique, par exemple de L'acide sulfurique.
La figure 4 représente un motif élémentaire d'un module d'électrométathèse constituant un autre mode de réalisation. Ce motif élémentaire comporte une membrane bipolaire 33, une membrane perméable aux cations 31 et une membrane perméable aux anions 32 placées en alternance. Cette membrane bipolaire fournit en permanence les ions H et les ions OH nécessaires. La figure 5 représente un tel module.
Le module d'électrodialyse représenté à la figure 6 est constitué par L'empilement d'un grand nombre de membranes perméables aux anions 60 et de membranes perméables aux cations 61 placées en alternance et séparées' par des compartiments 62 où circulent les solutions à déminéraliser et des compartiments 63 où circulent les solutions à enrichir, eux aussi disposés en alternance. L'ensemble est assemblé suivant la conception du filtre-presse. Pour favoriser le transfert des ions, les solutions doivent circuler. Aux deux extrémités sont placées l'anode 64 (pale positif) et la cathode 65 (pôle négatif), dont le rôle est de créer le champ électrique indispensable pour permettre la migration des ions et assurer l'échange du courant électrique entre les fils conducteurs et les solutions aqueuses.
Les exemples 1 et 2, réalisés à partir d'effluents de verrerie, montrent l'influence de l'agent floculant.
EXEMPLE 1 Neutralisation des effluents.
L'effluent utilisé avait la composition suivante concentration en fluor : 1,13 g/l ; concentration en Si : 13 mg/l.
Conformément à un mode de réalisation avantageux de ladite composition, celle-ci comprend de la putrescine et de la tyramine, associées à un véhicule de traitement approprié.
Selon au autre mode de réalisation avantageux, de l'invention, ladite composition comprend de la spermidine et de la tyramine associées à un véhicule de traitement approprié.
Selon encore un autre mode de réalisation avantageux de l'invention, ladite composition comprend de la putrescine, de la spermidine et de la tyramine associées à un véhicule de traitement approprié.
Selon un autre mode de réalisation avantageux de l'invention, ladite composition comprend de la spermidine, de la tyramine et de la phényléthylamine associées à un véhicule de traitement approprié.
Selon encore un autre mode de réalisation avantageux de l'invention, ladite composition comprend une, deux ou trois des amines susdites, ainsi qu'un acide hydroxycinnamique, associés à un véhicule de traitement approprié.
Selon une disposition avantageuse de ce mode de réalisation l'acide hydroxycinnamique est l'acide caféique.
Selon un mode de réalisation avantageux de la composition conforme à la présente invention, le véhicule de traitement approprié est constitué par de l'eau dans laquelle les constituants actifs sont dissous pour former une solution de traitement.
Selon un autre mode de réalisation avantageux de la composition conforme à la présente invention, le véhicule de traitement approprié est constitué par un système de libération progressive des constituants actifs qu'il contient, pris dans le groupe qui comprend notamment les liposomes et systèmes similaires.
Selon un mode de réalisation avantageux de la composition conforme à la présente invention, l'amine ou chacune des amines est présente dans la composition à une concentration de l'ordre de lO-sM à iO-3M (concentration flnale).
Selon un autre mode de réalisation avantageux de la composition conforme à la présente invention, celleci est en outre associée à un inhibiteur d'au moins l'une des enzymes qui commandent la biosynthèse de la putrescine.
Selon encore un autre mode de réalisation avantageux de la composition conforme å la présente invention, celle-ci comprend en outre au moins l'une des enzymes propres-à favoriser la biosynthèse d'au moins l'une des amines susceptibles de se conjuguer in situ à un acide hydroxycinnamique.
Selon une disposition avantageuse de.ce mode de réalisation, ladite composition comprend au moins une enzyme choisie dans le groupe qui comprend l'ornithlne- décarboxylase, la SAM-décarboxylase, la spermidinesynthétase et 1 'arginine-décarboxylase.
La présente invention a également pour objet un procédé de traitement de plants obtenus par culture cellulaire in vitro qui comprend une première phase de culture cellulaire de materiel végétal, laquelle comprend elle-mme une première étape de mise en culture dans un milieu favorisant la caulogenèse et une deuxième étape de mise en culture dans un milieu favorisant la rhizogénèse, et une deuxième phase d'acclimatation et de repiquage des petits plants obtenus à l'issue de la première phase, lequel procédé est caractérisé en ce qu'il comprend une troisième phase qui consiste à traiter les plants repiqués par une composition telle que définiesdans ce qui précède.
Selon un mode de mise en oeuvre avantageux du procédé de traitement conforme à l'invention, les plants repiqués sont traités par une composition comprenant au moins une amine apte à se conjuguer in situ avec un acide hydroxycinnamique, éventuellement àu moins un acide hydroxycinnamique, associé(s) à un véhicule de traitement approprié.
Selon un autre mode de mise en oéuvre avantageux du procédé de traitement conforme à l'invention, les plants repiqués sont traités par une composition comprenant au moins l'une des amines susdites, éventuellement au moins un acide hydroxycinnamique, un inhibiteur d'au moins l'une des enzymes qui sont aptes à intervenir dans la biosynthèse de l'une des amines susdites, associés à un véhicule de traitement approprié.
Selon une disposition avantageux de ce mode de mise en oeuvre, la troisième phase du traitement comprend une première étape de traitement par une composition comprenant au moins l'une des -amines susdites et éventuellement au moins un acide hydroxycinnamique et une deuxième étape de traitement par une composition comprenant au moins un inhibiteur de l'une des enzymes qui interviennent dans la biosynthèse de l'une des amines susdites.
.CHRONIVTOFOCUSING Après centrifugation à 10000 g pendant 10 min, les protéines précipitées sont redissoutes dans 25 mM de Tris-HCl (pH 9), puis on élimine les sels par gel filtration sur une colonne de Séphadex G25 équilibrée avec le même tampon. L'échantillon désalé est déposé sur une colonne échangeur polytampon 94 (1 x 50 cm) à raison de 20 mg de protéine/ml de gel gonflé et à un débit de 100 ml/h. Après lavage avec 250 ml de Tris HC1 25mM (pH 9) pendant une heure, on élue les protéines avec 450 ml de polytampon 96 dilué 10 fois, ajusté à pH 7 avec HC1 1N On recueille des échantillons de 5 ml à un débit de 30 ml/h. L'adényl cyclase est éluée entre pH 8,3 et 8,1. On rassemble les échantillons contenant l'adényl cyclase et on effectue une précipitation avec du sulfate d'ammonium solide (80%).
.CHROMTOGRAPHIE SUR ULTROGEL AcA 44 L'enzyme précipitée est redissoute dans 50 mM de Tris-HCl (pH 7,4) et déposée sur une colonne de 1,5 x 120 cm d'Ultrogel AcA 44 équilibrée avec le même tampon. L'enzyme est éluée à un débit de 15 ml/h. On récupère des fractions de 3 ml. Les échantillons contenant de 1'adényl cyclase pure sont rassemblés et stockés à -20 C ou sont lyophilisés après une dialyse extensive contre 50 mM de bicarbonate d'ammonium.
.PROCEDURE8 ANALYTIQUES A moins d'indications contraires, l'activité de l'adényl cyclase est mesurée comme décrit dans (5) dans 100 p1 de milieu contenant 50 mM de Tris-HCl (pH 8), 6 mM de MgC12, 0,1 mM de CaC12, 0,2 AM de CaM de cerveau de boeuf, 0,5 mg/ml d'albumine de sérum bovin, 0,1 mM de cAMP (104 cpm/essai) et 2 mM d'ATP (5 x cpm/essai). Une unité (1 U) d'activité adényl cyclase correspond à 1 pmol de cAMP formé dans 1 min à 30 C et pH 8.
La séquence d'acides aminés de la partie Nterminale de la protéine purifiée est déterminée en utilisant le séquenceur de protéine automatisé de APPLIED BIOSYSTEMS. L'électrophorèse sur gel de SDSpolyacrylamide est effectuée selon Laemmli(6).
II- RESULTATS .EXPRESSION ET PURIFICATION DE LA PROTEINE CODEE PAR LE GENE CYA TRONQUE DE B.ANTKRACIS dans E.coli Un fragment EcoRI-BamHI de 3 kb provenant de pMMA86, codant pour le site cya est cloné dans M13mpl9. On génère des délétions unidirectionnelles à partir du site EcoRI pour éliminer les séquences d'ADN en aval de l'extrémité 5' du gène cya. Les fragments d'ADN portant les différentes délétions sont récupérés par digestion par EcoRI-PstI de la forme réplicative du phage. Ces fragments sont sous-clonés dans pUC8 apportant ainsi l'expression du gène cya sous le contrôle du promoteur lac. Les clones portant les plasmides recombinants sont analysés pour étudier l'expression de l'adényl cyclase.
L'un de ces clones, pMMA86, AcYa 19, exprime de manière significative de fortes quantités d'adényl cyclase (1 U/mg de protéine). Le séquençage d'ADN au site EcoRI de M13mpl9 Acya 19 indique que les 261 premiers codons du gène de l'adényl cyclase ont été éliminés, conduisant à un produit tronqué avec Pro 262 comme acide aminé N-terminal. La séquence N-terminale de l'enzyme purifiée est Asn-Ser-Pro-Asp-Met-Phe-Glu Tyr-Met-Asn-Lys -Leu-Glu-Lys -Gly-Gly-Phe-Glu. Les deux premiers résidus n'ont pas d'équivalent dans la protéine de type sauvage de B.anthracis. Ils résultent de la fusion de la séquence codant pour l'adényl cyclase à la séquence de nucléotide du polylinker M13mpl9.La transformation de pMMA86 Acya 19 en une souche déficiente en protéase, CAG 1139, et la culture des bactéries dans un fermenteur de 20 1 augmente fortement la production d'adényl cyclase qui peut atteindre 20 U/mg de protéine.
L'adényl cyclase tronquée de B.anthracis exprimée dans E.coli représente approximativement 2% des protéines totales bactériennes.
L'élution de l'enzyme liée au Bleu-Sépharose avec 0,5 M de NaCl conduit à une purification de 1'adényl cyclase de 8 fois avec un taux de récupération de 70%.
On obtient une protéine pratiquement pure par chromatofocusing entre pH 9 et pH 7, le pic de l'enzyme éluant à pH 8,2. La chromatographie par gel perméation dans 50 mM de Tris-HCl (pH 7,4) a été utilisée pour éliminer le sulfate d'ammonium, l'ampholine et quelques contaminants de faible poids moléculaire. Dans le tableau qui suit, on a résumé les étapes de purification.
PURIFICATION D'ADENYL CYCLASE RECOMBINANTE DE B.ANTHRACIS EXPRIMEE DANS E.COLIa E T A P E PROTEINE ACTIVITE TOTALE ACTIVITE SPECIFIQUE RENDEMENT ( mol/min) ( mol/min,mg (%) de protéine) Extrait cellulaire 9800 206000 21 100 soluble Chromatographie sur Bleu-Sépharose 749 142000 190 69 Chromatofocusing 76 72200 950 35 Ultrogel AcA 44 44 45300 1020 22 a A partir de 70 g de cellules humides L'adényl cyclase pure est stable à une concentration supérieure à 1 mg/ml pendant plusieurs semaines à -20 C. La lyophilisation de l'adényl cyclase n'altère pas ses propriétés catalytiques ce qui permet d'utiliser ce procédé pour un stockage à long terme ou pour d'autres études spectroscopiques.
INTERACTION D'ADENYL CYCLASE TRONQUEE DE B.ANTHRACIS AVEC CaM L'adényl cyclase tronquée de B.anthracis est activée par CaM en présence et en l'absence de Ca2+.
L'affinité de la CaM de cerveau de boeuf pour l'adényl cyclase recombinante (Kd = 23 nM) est très proche de celle observée pour la protéine complète excrétée par B.anthracis dans les surnageants de culture (Kd = 26 nM). L'activité maximale de l'adényl cyclase recombinante à des concentrations saturantes d'ATP et de CaM, pH 8 et 30 C est de 1100 AmoVmin.mg de protéine, ce qui correspond à un kcatd'environ 1100s-1 Cette valeur est proche de celle calculée pour l'adényl cyclase purifiée de surnageants de culture de B.anthracis si l'on fait une correction de température (23 C contre 30 C).Dans des conditions expérimentales identiques, 1'adényl cyclase de B.pertussis présente des valeurs de kcat entre 1700 et 2300 EXEMPLE B: CLONAGE DU GENE CODANT POUR UNE PROTEINE A ACTIVITE NDP KINASE ET PROTEINE EXPRIMEE: I- MATERIEL8 ET METRODES a- Matériels, phages et souches bactériennes: On indique ci-après la provenance des matériaux et des produits utilisés, - filtres de nitrocellulose BA85: Schleicher et Schuell (pour le criblage de la banque d'ADN de D.
discoideum avec (35S)GTP, - disques colonie/plaque Screen pour le criblage avec les sondes d'ADNc, - membranes- de transfert par capillarité pour l'hybridation : Gene Screen Plus (Dupont-New England Nuclear; E.U.), - disques en fibre de verre (GF/C) et papier de chromatographie d'échange d'ions DE81 : - GTP, GTPrS 5-bromo-4-chloro-3-indolyl-ss-D-galactopy- ranoside(X-Gal), isopropyl-8-D-thiogalactopyranoside (IPTG), lactate déhydrogénase et pyruvate kinase BOEHRINGER MANNHEIM, - albumine de sérum bovin, benzamidine, PMSF, phosphoénolpyruvate, NADH, ATP et dTDP: Sigma; - Tween 20 : Merck, - enzymes de restriction et enzymes modifiant 1'ADN BOEHRINGER MANNHEIM, AMERSHAM (UK) ou PROMEGA BIOTEC, - Mung bean nucléase :: PHARMACIA.
Toutes les enzymes sont utilisées selon les recommandations du fabricant.
- ARNs de 0,16 à 1,77 kb utilisés comme marqueurs dans les empreintes Northern : BETHSEDA RESEARCH Laboratories, - kit "Cyclone" utilisé pour les délétions unidirectionnelles des inserts à séquencer : IBI (New Haven Connecticut, EUA), - t35S] GTPrS (1300 Ci/mmoles) :DUPONT-NEW ENGLAND NUCLEAR (E.U.), - (r-32P)GTP(1O Ci/mmoles), [# ss]ATP(3000 Ci/mmoles), [α- P]ATP(3000 Ci/moles), [α- P]dcTP(3000 35 Ci/mmoles), la C S)dATPaS (supérieur à 400 Ci/mmoles): AMERSHAM, - système de marquage d'ADN à amorces multiples utilisés pour la synthèse des sondes selon (7) et kit de séquençage M13: AMERSHAM (GB).
#gt11 et les souches de E.coli, Y1088 et Y1090 sont décrites dans (8). La banque d'ADNc #gt11 a été construite à partir d'ARN poly(A+) isolé de cellules de Dictyostelium discoideum de la souche axénique AX3 qui a été carencée pendant 3 heures en présence de 1 mM de cAMP (9). La souche de E.coli XLl-Blue provient de Stratagène et les vecteurs M13mpl9 RF et pTZ18R proviennent de Pharmacia. L'oligonucléotide amorce utilisé pour le séquençage d'ARN et l'analyse de l'extrémité 5' présente la séquence : (5' GCGATGATTTCACCAAC-3').
On peut citer à titre d'exemple pour les ferments mésophiles : Streptococcus lactis, Streptococcus cremoris, Streptococcus diacetylactis, Lactobacillus lactis, Lactobacillus casei, pour les ferments thermophiles : Streptococcus thermophilus, Lactobacillus bulgaricus, Lactobacillus helveticus.
Ces souches peuvent être utilisées seules ou en mélange en proportions appropriées suivant les caractéristiques de gout recherchées.
La maturation est conduite à des températures comprises entre 20 et 450C dépendant du choix des ferments pendant le temps nécessaires de 3 à 12 heures pour atteindre le pH de 5,6-5,4.
Lorsque cette préacidification est achevée, on ajoute l'agent acidogène de préférence la GDL à une dose de 0,1 à 1 % préférentiellement 0,5 %, et la présure en continu ; après passage dans un mélangeur statique, on conditionne le produit dans des récipients appropriés, pots plastiques ou métalliques en ne les remplissant que partiellement par exemple aux 4/5, puis on met ces récipients à incuber à la température que l'on a retenue pour la maturation en vue de permettre l'acidification finale ; il est préférable que cette acidification soit lente.
Lorsque le pH choisi, compris entre 4-4,2, est atteint, on complète ces pots avec de la saumure à 33 Z de sel , à laquelle on peut ajouter ou non un peu d'acide sorbique, et on stocke le produit conditionné au froid à une température comprise entre 50C et 80C où il continuera de s'affiner et de se saler.
La consommation pourra intervenir au bout de cinq semaines.
Le fromage.obtenu peut se conserver plusieurs semaines au réfrigérateur sans difficulté ; il est ferme et cassant.
Dans un cas pratique de fabrication de 100 kg d'un fromage selon le premier exemple , on a mis en oeuvre les ingrédients suivants - poudre de rétentat maigre (à 60 Z MAT) 20,825 kg - eau 56,7 kg - MGLA 16,46 kg - GDL (gluconodeltalactone) . 0,5 kg - Ferments thermophiles yaourt 2 kg - Presure (au 1/10000) 0,015 kg - Saumure NaCl à 33 % qui apporte en sel 3,5 kg La poudre de rétentat de lait maigre a été reconstituée avec de l'eau à 20 C, mise au repos pendant une heure. La MGLA liquide a été ajoutée à 450C. Le mélange a été homogénéisé à 50 bars et pasteurisé en continu à 720C pendant 15 secondes. Il a été envoyé dans le tank de maturation à 33"C.
Les ferments thermophiles sont ajoutés à la dose de 2 Z et on laisse s'effectuer la maturation à 33du. Au bout de 5 heures le pH de 5,5 est atteint et on ajoute alors la pressure , la glucono-delta-lactone et l'on conditionne dans des pots de 250 g que l'on remplit aux 4/5. Une fois le produit conditionné, on le laisse incuber 24 heures à 33 . On atteint le pH de 4,2-4,3. On complète alors le pot avec de la saumure à 33 % de NaCl et on stocke le produit au réfrigérateur à 5-80C où il se sale et s'affine.
Le produit obtenu est ferme , cassant, sans ouverture, il s'apparente tout-à-fait au feta. Il a 40 % de matières sèches, un rapport matière grasse/matière sèche de 40 % et une teneur en sel de 3,5 %.
2ème exemple : Fromage ferme Les conditions relatives à la préacidification du rétentat sont identiques à celles de l'exemple 1. Une fois atteint le pH choisi compris entre 5,6 et 5,2, on ajoute en continu du sel sec ou en solution, un agent acidogène à une dose de 1 à 4 %, de préférence 2 %, et la présure. L'agent acidogène est de préférence la glucono-delta-lactone.
Après passage dans un mélangeur statique, on conditionne le produit dans des récipients appropriés (pots plastiques de préférence , poches ou filtres plastiques résistants). Le produit conditionné est alors mis en étuve pour permettre sa coagulation la température de l'étuve et la dose de glucono-delta-lactone utilisée sont choisies pour que le pH atteint à la fin de cette étape soit compris entre 4 et 4,5 ; l'activité acidifiante de ferments étant inhibée par le sel, seule l'action acidifiante de la GDL joue un rôle dans l'abaissement du pH.
Lorsque le pH est atteint, les produits sont conservés au réfrigérateur à 5-8 C, où ils continuent de s 'affiner. La consommation pourra intervenir au bout de 4 semaines. Les fromages obtenus peuvent se conserver plusieurs semaines au réfrigérateur sans difficulté.
Dans un cas pratique de fabrication de 100 kg d'un fromage selon ce deuxième exemple, on a mis en oeuvre les ingrédients suivants - Poudre de rétentat maigre (à 60 % de MAT) 19,355 kg - Eau 53,60 kg - MGLA 16,03 kg - GDL (glucono-delta-lactone) 2 kg - Solution NaCl à 50 % 7 kg - Ferments thermophiles du yaourt 2 kg - Présure (au 1/10000) 0,015 kg Lors de la maturation avec les ferments thermophiles, à 33 C, le pH de 5,2 est atteint au bout de 5 heures. On ajoute alors la présure, la glucono-delta-lactone et la solution de sel, puis on conditionne dans des pots plastiques de 200 grammes.
On laisse le produit incuber 24 heures à 33"C, jusqu 'à ce que le pH atteigne 4,4. Puis on stocke le produit au réfrigérateur à une température comprise entre 5"C et 8"C où il continue de s'affiner.
Le fromage présente une pâte lisse et ferme sans ouverture. Il a 40 Z de matières sèches, un rapport matière grasse/matière sèche de 40 Z et une teneur en sel de 3,5 %.
La figure 10 illustre un autre mode de réalisation de la présente invention. Le repère d'entrée finale et les repères d'entrée sont générés de la même manière. Enfin, on se sert d'une horloge pour déterminer un temps de retard effectif pour retarder le repère d'entrée finale à l'étape de sortie. Dans le mode de réalisation de la figure 10, les bascules (flipflop) 4 à 6 sont éliminées contrairement au mode de réalisation de la figure 5, et un circuit de retard est prévu à la dernière étape 109 du circuit de repère d'entrée finale. Dans la figure 10, la référence 26 désigne un circuit de retard relié à la bascule (flipflop)7.
PROCEDE DE PREPARÂTION DE POLYSULFURES ORGANIOLTES La présente invention concerne la préparation de polysulfures organiques RSnR par action du soufre sur un mercaptan RSH ou un poly n sulfure XSn,R de rang inférieur en poutre (2 4 n' < n), en presence d'un catalyseur basique.
Les polysulfures organiques, notamment aliphatiques, cycloaliphatiques ou aryliques, et tout particulierement les dialkylpolysulfures, sont des produits d'intérêt industriel pour diverses applications, en particulier ce additifs extrême-pression dans les huiles de coupe.
Leur préparation par réaction entre le soufre élémentaire et un mercaptan est connue. Elle nécessite la présence d'un catalyseur basique qui peut être une amine, une alcanolasine, une base inorganique, un vercaptide ou un alcoolate, ou encore un catalyseur constitué par la combinaison d'un mercaptan avec un oxyde d'alcène et une base alcaline. De tels procédés ont été décrits par exemple dans les brevets US 2 237 625, 2 237 627, 3 022 351 et 3 392 201 ainsi que dans les brevets n 1 381 265, GB 1 162 334, DE 2 938 156 et FR 2 607 496.
L'emploi d'oxyde de magnésium comice catalyseur a été récemment revendiqué dans le brevet US 4 564 709. Etant solide et insoluble dans les ailier réactionnels liquides obtenus par réaction du soufre élémentaire avec des mercaptans ou avec des polysulfures organiques, un tel catalyseur présente l'davantage de ne pas contaminer les polysulfures produits dans ces réactions. Cependant, l'oxyde de magnésium utilisé sous forme de poudre nécessite une filtration très efficace des produits de réaction, ce qui rend très délicate l'exploitation d'un tel procédé pour une fabrication en continu de polysulfures organiques.
L'obtention de polysulfures peut être aussi réalisée par l'action du soufre élésentaire sur des polysulfures organiques, par exemple des di-, tri- ou tétrasulfures pour former des polysulfures supérieurs.
Cette possibilité est signalée par exemple dans le brevet FR 1 381 265, en présence d'amines comme catalyseurs.
Il a maintenant été trouvé qu'on peut utiliser comme catalyseurs basiques des résines échangeuses d'anions. Ces résines solides se présentent généralement sous la forme de grains ou de billes facilement séparables. Etant insolubles dans les milieux réactionnels liquides, ces catalyseurs peuvent être utilisés de manière permanente dans les réacteurs et présentent l'avantage de ne pas polluer les effluents sortant du réacteur.
L'invention a donc pour objet un procédé de préparation de polysulfures organiques par action du soufre sur un mercaptan en milieu liquide ou sur un polysulfure organique de rang inférieur en soufre, caractérisé en ce qu'on utilise co e catalyseur une résine échangeuse d'anions.
La présente invention s'applique en premier lieu a la préparation des polysulfures de dialkyle contenant de 2 a 40 atomes de carbone tels que les polysulfures de diméthyle, diéthyle, dipropyle, dibutyle, dipentyle, dihexyle, diheptyle, dioctyle, didécyle ou didodécyle. Elle s'applique également à la préparation de polysulfures cycloalkyliques (par exemple, polysulfure de dicyclohexyle), arylaîkyliques (par exemple, polysulfure de dibenzyle) ou aromatiques (par exemple, polysulfure de diphényle) et leurs dérivés substitués.