INPI-France/Brevets-Francais-2024-Chunked huggingface dataset:
Ce conditionnement comprend, comme évoqué plus haut, un boîtier ainsi qu'une partie formant prolongement dudit boîtier, destiné à donner au conditionnement des dimensions sensiblement plus grandes que celles du boîtier, ledit boîtier présentant au moins deux fenêtres - la première, située sur l'une de ses grandes faces, rendant visible la grande face correspondante de l'article - la seconde, située sur l'un des chants, opposée à la partie formant prolongement, rendant visible le chant correspondant de l'article.
Ce conditionnement est caractérisé en ce qu'il est prévu à l'intérieur dudit boîtier des moyens élastiques assurant le centrage et le positionnement de l'article, agencés de façon à permettre le maintien de l'article à l'intérieur dudit boîtier, ceci malgré les variations dimensionnelles pouvant être rencontrées d'un article à l'autre.
Par ailleurs, selon un certain nombre de caractéristiques avantageuses (mais non limitatives) - lesdits moyens élastiques consistent en des doigts moulés formant partie intégrante du boîtier et qui travaillent à la flexion - les doigts sont portés par les rebords de l'une des grandes faces du boîtier - les doigts sont portés d'une part, par le rebord situé du côté de la partie formant prolongement et d'autre part, par les deux rebords perpendiculaires à celui-ci - le conditionnement est adapté pour recevoir un coffret de cassettes vidéo.
D'autres caractéristiques et avantages de l'invention appa raîtront de la description et des dessins annexés qui en représentent un mode de réalisation préférentiel ; sur ces dessins - la figure 1 représente, en vue de face, un conditionnement antivol qui ne contient aucun article, boîtier ouvert - la figure 2 est une vue en coupe du même conditionnement, selon le plan (Il-Il) de la figure 1 - les figures 3a et 3b illustrent schématiquement, le principe de positionnement de deux articles de dimensions différentes à l'intérieur du boîtier - la figure 4 représente, en vue de face, un conditionnement antivol renfermant le coffret d'une cassette vidéo - la figure 5 représente le même conditionnement, vu en bout.
On a représenté à la figure 1, en vue de face, un conditionnement antivol ouvert conforme à l'invention, qui ne contient aucun article. Un tel conditionnement est destiné à recevoir le coffret d'une cassette vidéo. Ce conditionnement est réalisé, par exemple, en matière plastique moulée par injection. Le polypropylène est un matériau particulièrement approprié. Comme on le voit nettement sur cette figure, le conditionnement 1 comporte trois parties principales qui portent respectivement les références numériques 2, 3 et 4. La partie 2 ou prolongement, présente une forme générale rectangulaire dont les angles opposés à la partie 3 sont arrondis. Le prolongement 2 comporte des ouvertures 20 et 21. Le rôle de ces ouvertures est d'alléger le conditionnement en diminuant la quantité de matière rentrant dans la fabrication du prolongement 2.Le prolongement 2 permet d'augmenter de façon sensible les dimensions du conditionnement 1. Il est muni à sa périphérie d'une nervure 22 qui en assure la rigidité.
Le plasmide pBU100 a été construit en introduisant ce fragment EcoRI au niveau du site unique EcoRI du plasmide vecteur pHV1432. Puisque les deux plasmides pBU100 et pBU101 sont incapables de transformer la souche QB254 de génotype sacU en une souche de génotype sacU+ (Lvs (figure 10), il a été conclu que les séquences d'ADN essentielles entourent le site EcoRI de pBU16. Ceci a été confirmé en introduisant des cassettes d'ADN au niveau des sites EcoRI et BstBI de pBU16 conduisant respectivement aux plasmides pBU102 et pBU103. Puisque pBU14 et pBU16 ne pouvaient pas être maintenus chez E. coli, ces plasmides pBU102 et pBU103 ont été obtenus par clonage direct chez B subtilis. Une séquence d'ADN de 4,5 kb contenant lacZ et erm a été insérée au niveau du site EroRI unique de pBU16 afin de créer pBU102. Ce plasmide a été introduit dans des cellules compétentes de B. subtilis 168 par sélection des transformants EmR CmR. Des cellules EmR Cm5 apparaissent spontanément par récombinaison homologue (un mécanisme de double crossover conduisant à l'intégration de lacZ erm dans le chromosome).Le plasmide pBU103 a été construit de la même manière en insérant un fragment ClaI de 1,55 kb contenant un marqueur de résistance à la kanamycine aPhA3 provenant de StreDtococcus faecalis (TRIEU-CUOT P.
et al, (1983), Nucleotide sequence of the StrePtococcus faecalis plasmid gene encoding 3'5"-amino-glycoside phosphotransferase typeIII. Gene. 23 : 331-341) au niveau du site unique BstBI de pBU16. Comme il l'a été indiqué ci-dessus, après introduction de pBU103 dans B.
subtilis 168, les cellules Km R Cm5 apparaissent par insertion du marqueur KmR à l'intérieur du locus sacU. Ces fragments lacZ erm et agha3 ansi insérés au niveau des sites EcoRI et BstBI respectivement par l'intermédiaire des plasmides pBU102 et pBU103 confèrent aux cellules de B. subtilis ainsi transformées un phénotype Lvs B) SEQUENCE NUCLEOTIDIQUE DU LOCUS sacU Le fragment SphI-SalI de 2,5 kb de pBU16 a été séquencé au niveau de ses deux brins par la méthode de terminaison de chaine didésoxy (SANGER F. et al, (1977) DNA sequencing chain terminating inhibitors, Proc. Natl.
Acad. Sci. USA, 74 : 5463-5467). Il a ainsi été trouvé deux phases ouvertes de lecture ci-après désignées par ORF1 (385 codons) et ORF2 (229 codons) (figure 9). Ces phases ouvertes de lecture sont précédées par des sites de liaison aux ribosomes correspondant respectivement aux séquences GGAGGGA (AG = -78 kJ/mol) et AAGGAGG (AG = -74 kJ/mol). Aucun signal de terminaison de transcription n'a été trouvé entre ORF1 et ORF2. ORF1 et ORF2 codent pour des polypeptides possédant des poids moléculaires de 44.906 daltons et 25.833 daltons respectivement.
C) EXPRESSION IN VITRO DES POLYPEPTIDES CODES PAR sacU Le plasmide pBU16 contenant le locus sacU a été incubé invitro en présence de E. coli. Les polypeptides ont été marqués par de la methionine S35 (activité specifique supérieure à 39TBq/mmole) et séparés par SDS PAGE et visualisés par autoradiographie (figure 11). La comparaison des polypeptides synthétisés par le plasmide recombinant avec ceux codés par le plasmide pHV1431d indique la présence de bandes nouvelles, deux d'entre elles ayant des poids moléculaires apparents en accord avec ceux des polypeptides déduits à partir des orf i et orf2 (respectivement 45 000 daltons et 30 000 daltons).
D) COMPARAISON DES SEQUENCES EN ACIDES AMINES DES POLYPEPTIDES SacU51 et SacU82 AVEC CELLES DE PROTEINES DE REGULATION CONNUES Une recherche informatique des homologies avec d'autres protéines indique que le polypeptide SacU51 codé par ORF1 présente une homologie avec les membres d'une classe de protéines "capteurs", c'est-à-dire avec CheA de S tvphimurium, CpxA de E. coli, VirA de A.
tumefaciens, PhoR de E. coli, NtrB de K Dneusoniae (figure 12) (DRUMMOND M. et al, (1986), Sequence and domain relationships of ntrC and nifA from Klebsiella pneumonie : homologies to other regulatory proteins, EMBO. J., 5 : 441-477 ; NIXON B.T. et al, (1986), two-component regulatory systems responsive to environmental stimuli share strongly conserved domains with the nitrogen assimilation regulatory genes ntrB and Proc. Natl. Acad. Sci., USA, 83 : 7850-7854 ; RONSON C.
W. et al, (1987), Conserved domains in bacterial regulatory proteins that respond to environmental stimuli, Cell, 49 : 579-581). Dans les parties C-terminales de ces protéines, 5 régions d'amino-acides conservées, qui ont été numérotées de 1 à 5 (du côté N-terminal au côté C-terminal), ont déjà été décrites (Stock A. et al, (1988), CheA protein, a central regulator of bacterial chemotaxis, belongs to a family of proteins that control gene expression in response to changing environmental conditions, Proc. Natl. Acad. Sci., USA, 85 : 14031407). Des homologies particulièrement frappantes ont été trouvées dans une large zone comprénant les régions 4 et 5 (figure 12).Toutefois, la séquence en acides aminés du polypeptide SacU51 correspondant à la région 4 ne présente qu'une faible homologie avec la séquence consensus décrite pour les organisme Gram (STOCK et al précédemment cité). La'protéine Sac51 et une protéine capteur de E coli CpxA, présentent des degrés similaires d'homologie avec la protéine capteur de CheA de S. tYPhimurium (figure 12).
La protéine de SacU52 codée par ORF2 présente des homologies avec une classes de protéines régulatrices (ou polypeptides "activateurs"). Les protéines OmpR et Dye de E. coli et les protéines SpoOA et spoOF de B.
subtilis présentent des homologies avec la protéine ORF2 du locus sacU au niveau N-terminal (figure 13). La protéine MalT de E. coli (Cole S.T. et al, (1986),The nucleotide sequence of the malT gene encoding the positive regulator of the Escherichia coli maltose regulation, Genre, 42 : 201-208) et le régulateur codé par ORF1 du locus uvrC (SHARMA S. et al, (1986), Multiple control elements for the uvrC gene unit of Escherichia coli, Nucleic Acids Res., 14 : 2301-2318) présentent des homologies avec la protéine codée par ORF2 de locus sacU au niveau C-terminal (figure 14). L'ORF2 du locus uvrC (référence identique à celle sus-mentionnée) est un cas spécial, puisqu'il présente des homologies avec le polypeptide codé par ORF2 au niveau des parties C- et N-terminales (figures 13 et 14).
Beaucoup des protéines sus-mentionnées fonctionnent par paires afin de réguler l'expression d'un gène au niveau de la transcription et ceci en réponse à un des changements dé l'environnement tels que la limitation en éléments nutritifs ou une osmolarité altérée (MATSUYAMA, S. I. et al, (1986) Interaction between two regulatory proteins expression in omnF et omPC genes in Escherichia coli : a novel omDR mutations suppresses pleiotropic defects caused by an envZ mutation; J.
Bacteriol., 168 : 1309-1314). Il pourrait en être de même pour les polypeptides SacU51 et SacU52 respectivement codés par ORF1 et ORF2 du locus sacU. La région N-terminale du polypeptide SacUS2 peut soit interagir avec la protéine capteur ou avec l'appareil transcriptionnel lui conférant ainsi une fonction d'anti-terminaison ou d'activation de la transcription. Alternativement, cette fonction peut se localiser au niveau C-terminal puisque ORF2 présente des homologies avec des régulateurs tels que MalT de E. coli.
Différents types d'interaction entre protéines capteur et régulateur ont été proposés : contact direct protéine-protéine dans le cas du couple EnvZ/OmpR (MATSUYAMA, S. I. et al, (1986) sus-mentionné) ou phosphorylation de l'activateur (encore appelé régulateur) dans le cas des couples CheA/CheY et NtrB/NtrC (NINFA and MAGASANIK et al, (1986), Covalent modification of the alnG product, NRI, by the snlL product, NRII, regulates the transcription of the anlALG operon Escherichia coli, Procl. Natl. Acad. Sci., USA, 83, 5909-5913 WYLIE M. E. et al, (1988) Sensory transduction in bacterial chemotaxis involves phosphotransfer between Che proteinsr Biochem. Biophys. Res. Comm., 151 891-896).Il a été suggéré que la protéine capteur CheA subit une auto-phosphorylation en présence d'ATP afin de produire une phospho-CheA. La protéine capteur phosphorylée donne alors son groupe phosphoryl à l'activateur CheY d'une manière qui peut être comparable aux réactions de phosphotransférase du système de phosphotransférase des sucres (WYLIE D. et al, sus-mentionné). Pour ce qui concerne l'organisation du locus sacU, ORF1 et ORF2 peuvent appartenir à un même opéron, comme il l'a été proposé dans le cas d'autres systèmes de capteurs/activateurs (NtrB, NtrC) (NIXON B. T. et al, (1986), précédemment citée.
Le système sacU affecte la production d'enzymes qui dégradent les sources d'azote et de carbone (par exemple lévanesaccharase, -amylase, 8-amylase(s), protéases). Il est probable que le signal transmis à la protéine capteur soit le reflet d'une limitation de carbone et/ou d'azote. Aucun segment transmembranaire n'a pu être détecté chez l'un ou l'autre des deux polypeptides codés par le locus sacU. Il est par conséquent probable que le système sacU réponde à un signal intracellulaire de limitation de matières nutritives.
Les légendes des figures illustrant la description qui précède sont les suivantes - Figure 9 Séquence nucléotidique détaillée du fragment d'ADN contenant le locus sacU selon l'invention. Les polypeptides SacU51 et SacU52 sont représentés au dessus des phases de lectures ouvertes ORF1 et ORF2 codant respectivement pour ces polypeptides ; ORF1 est délimitée par les nucléotides situés aux positions 220 et 1374, et ORF2 est délimitée par les nucléotides situés aux positions 1460 et 2146.
- Figure 10 Carte de restriction simplifiée d'insertion d'ADN dans des plasmides. La capacité des plasmides pBU14, pBU16, pBU100, pBU101, pBU102 et pBU103, à restaurer la synthèse de lévane-saccharase chez la souche de B. subtilis QB254 de génotype sacU est indiquée. Les positions de ORF1 et OFR2 sont indiquées par des bandes hachurées. La direction de la transcription est de gauche à droite. ORF2 est interrompue dans le plasmide pBU102 par une cassette lacZ ermr et ORFI est interrompue dans le plasmide pBU103 par une cassette agha3.
AFIN DE NE PAS IMPOSER LE RETOURNEMENT DE L'APPAREIL ENTRE L' INITIALISATION/CONGÉLATION ET LA MISE EN ETAT DE VEILLE ET AFIN DE N'IMPOSER AUCUNE MANIPULATION POUR UTILISER L'APPAREIL ?IL SERAIT TRÉS INTERESSANT DE COINCER DANS UNE PARTIE DU SACHET CELLE QUI NE SIGNALE PAS DANGER (PARTIE REMPLIE) UN RECEPTACLE REMPLI DE LIQUIDE ,CE RECEPTACLE SERAIT EN N'IMPORTE QUEL MATÉRIAU PERMETTANT UNE SOLIDITÉ A LA PRESSION EXTÉRIEURE MAIS UNE FRAGILITÉ A LA PRESSION INTÉRIEURE (SPHÉRE,BOITE PLASTIQUE COLLÉE..)(4) AINSI L'APPAREIL SERA MIS DIRECTEMENT EN SITUATION DE CONGÉLATION,LE RECEPTACLE SOUS LA PRESSION DU LIQUIDE CONGELÉ SE CASSERA/S'OUVRIRA MAIS LE LIQUIDE GELÉ NE S ÉCOULERA PAS IL FORMERA UN BLOC DE GLACE ET L'APPAREIL SERA AUTOMATIQUEMENT EN éTAT DE VEILLE.
LORS D'UN RECHAUFFEMENT ANORMAL LE BLOC DE GLACE FONDRA ET LE LIQUIDE S'ÉTALERA ET SIGNALERA PAR SA PRESENCE A TRAVERS LE SIGNAL DANGER QU IL Y A EU DÉCONGÉLATION.IL FAUT REMARQUER QUE LE -BOCAL/RECEPTACLE PEUT ETRE EN N IMPORTE QU ELLE MATIÉRE POURVU QUE LA PRESSION EXERCÉE PAR LA CONGÉLATION DU PRODUIT QU'IL CONTIENT FASSE EN SORTE DE RENDRE CE RECEPTACLE NON ÉTANCHE UNE AMÉLIORATION DU SYSTÈME DANS SA PRÉSENTATION ET SA TENUE PEUT ÉTRE RÉALISÉEEN RENFORCANT OU HABILLANT LE SACHET AVEC DU CARTON,BLISTER,UN FILM DE PAPIER ALUMINIUM(5) OU DE PLASTIQUE.LA RÉALISATION D'UN EXEMPLE DE MONTAGE DU SYSTÈME EST PRÉSENTÉ FIG.11112114.
LE DISPOSITIF OBJET DE LA PRÉSENTE INVENTION PEUT ÉTRE AMÉLIORÉ EN ÉTANT COMPOSÉ D'UN CONTAINER ( 6 ) FORMÉ DE DEUX RECEPTACLES ( 7) ET ( 8) LE TOUT ÉTANT FERMÉ PAR UN COUVERCLE (9 ) TRANSPARENT.CE CONTAINER EN QUELQUE MATIÉRE (SI POSSIBLE NON CASSABLE) QUE CE SOIT ,CONTIENT UNE QUANTITÉ DE LIQUIDE INFÉRIEURE OU ÉGALE A LA CONTENANCE TOTALE D'UN RECEPTACLEILES RECEPTACLES ( 7) ET ( 8) SONT INVERSÉS (UN EN FACE DE L'AUTRE) AVEC UNE SORTE D'ÉTRANGLE MENT ENTRE LES DEUX PAR LEQUEL ILS COMMUNIQUENT.LORSQUE L'APPAREIL AINSI CONCU EST MIS EN CONGÉLATION VERTICALEMENT RECEPTACLE( 7) AU-DESSUS DU RECEPTACLE( 8) IL Y A GEL DU LIQUIDE DANS LE RECEPTACLE DU BAS(C' EST L INITIALISATION DE L APPAREIL) .CET APPAREIL EST ALORS RETOURNÉ RECEPTACLE (8) AU-DESSUS DU RECEPTACLE( 7)1L'APPAREIL EST ALORS EN VEILLE(ARMÉ OU PRÊT).SI LA TEMPÉRATURE MONTE LE LIQUIDE S'ÉCOULE DANS LE RECPTACLE DU BAS ET,MÊME S'IL RECONGÈLE, IL SIGNALE PAR SA PRÉSENCE DANS LE RECEPTACLE DU BAS QU'IL Y A EU UN RÉCHAUFFEMENT ANORMAL.
POUR RÉUTILISER L'APPAREIL IL SUFFIT DE FAIRE EN SORTE DE REPLACER LE LIQUIDE GLACÉ DANS LE RECEPTACLE DU HAUT,SOIT EN RETOURNANT L'APPAREIL SI LA TEMPÉRATURE EST REDESCENDUE AU POINT DE CONGÉLATION ENTRE TEMPS,SOIT EN RÉINITIALISANT L'APPAREIL.
POUR AMÉLIORER LA PRÉSENTATION LE COUVERCLE DU CONTAINER PEUT ÉTRE IMPRIMÉ OU RECOUVERT PAR UNE NOTICE D'EMPLOI OU SPOT PUBLICITAIRE. FIG-4,5,6,17, POUR ÉVITER TOUTE INITIALISATION ET MANIPULATION IL EST A REMARQUER QUE LE RECEPTACLE CONTENANT LE LIQUIDE PEUT ÉTRE DANS TOUS LES CAS UNE AMPOULE/BOCAL EN MATIÈRE CASSANTE (DESCRIPTION PAGE 3),(4).
L'EMPLOI DES DISPOSITIFS DÉCRITS CI-DESSUS PEUT ÉTRE AMéLIORé EN TEINTANT LE LIQUIDE EN ROUGE ET EN COLORANT LE FOND DU OU DES RECEPTACLES EN VERTIGE MANIÉRE A CE QUE LORSQUE LE LIQUIDE ROUGE S'ÉCOULE IL CACHE LE FOND VERT DU RECEPTACLE SIGNALANT L'ALARME.
CES DISPOSITIFS DÉCRITS CI-DESSUS PEUVENT ÉTRE MIS DANS UNE BOITE EN QUELQUE MATIÉRE QUE CE SOIT.
CETTE BOÎTE NE LAISSANT APPARAÎTRE QU'UNE PARTIE DU RECEPTACLE DU BAS.L'INITIALISATION DE L'APPAREIL SE FERA ALORS EN METTANT LA BOÎTE A L'ENVERS AVEC LA PETITE FENÈTRE EN HAUT AU CONGÉLATEUR OU EN FAISANT CONGELER COMME DÉCRIT PLUS HAUT LE SACHET OU LE CONTAINER L'ARMEMENT DE L' APPAREIL1C' EST-A-DIRE LA MISE EN VEILLE (PRÉT)SE FERA EN RETOURNANT LA BOTTE APRÉS CONGÉLATION OU EN INTRODUISANT DANS LA BOÎTE LE SACHET OU CONTAINER RÉCEPTACLE GELÉ EN POSITION HAUTE: DE FACON A CE QUE LE LIQUIDE NE RETOMBE PAS DANS LE RECEPTACLE DU BAS.
LE FOND DE LA BOITE ÉTANT COLORÉE EN VERTLA PETITE FENÊTRE APPARAÎTRA ALORS EN VERTUS'IL Y A DECONGÉLATION LE LIQUIDE S'ÉCOULE DANS LE RECEPTACLE DU BAS,LA PETITE FENÊTRE APPARAÎTRA ALORS EN ROUGE ET,CECI MÊME SI IL Y A EU RECONGÉLATION ENTRE-TEMPS.LE RÉARMEMENT SE FAISANT EN RETOURNANT LA BOUTE OU LE CONTENU DE LA BOÎTE OU EN REFAISANT L INITIALISATION.
LE DISPOSITIF OBJET DE LA PRÉSENTE INVENTION PEUT ACCOMPAGNER,DANS LES FORMES DÉCRITES CI-DESSUS, LE PRODUIT CONGELÉ TOUT AU LONG DU CIRCUIT DE DISTRIBUTION.
IL PEUT ÊTRE EN EFFET PLUS OU MOINS MINIATURISÉ ET INCORPORÉ OU COLLÉ SUR L'EMBALLAGE DES PRODUITS A CONGELER.
VOIR POSSIBILITÉS DE PRÉSENTATION FIG 4-5-6-17-18-19, CE TESTEUR DE DÉCONGÉLATION INTEMPESTIVE DE PRODUIT POURRA AVANTAGEUSEMENT CHANGER DE FORME POUR FACILITÉ SON EMPLOI: VOIR LES FIGURES:PLANCHES:1-5-7-10, IL PEUT,PAR EXEMPLE,ETRE COMPOSÉ D'UN CONTAINER EN QUELQUE MATIÈRE QUE CE SOIT (PLASTIQUE PAR EXEMPLE) CONTENANT DANS UN PREMIER RECEPTACLE C0) UNE SORTE D'AMPOULE/BOCAL C1) ,LE DEUXIÈME RECEPTACLE C2) ENTOURANT LE PREMIER DISPOSÉ DE MANIÈRE A CE QUE LE LIQUIDE S'ÉCOULE DANS CE DEUXIÈME RECEPTACLE QUELLE QUE SOIT LA POSITION DU TESTEUR.LE DEUXIÈME RECEPTACLE PEUT CONTENIR UNE SUBSTANCE ABSORBANT L'HUMIDITÉ ET QUI PRENDRA LA COULEUR DU LIQUIDE LORSQUE CELUI-CI S'ÉCOULERA DU PREMIER RECEPTACLE.LE TOUT SERA RECOUVERT D'UNE PASTILLE 14) EN MATIÈRE ASSEZ RIGIDE POUR PROTÉGER L AMPOULE CECI AVANT CONGÉLATION g CETTE PASTILLEXCOUVERCLE NE LAISSERA APPARÎTRE PAR TRANSPARENCE QUE LE DEUXIÈME RECEPTACLE.
LE SYSTÈME OBJET DE LA PRÉSENTE INVENTION PEUT ÉTRE PLUS SOPHISTIQUÉDE FACON A FAIRE EN SORTE QUE LA DÉCONGÉLATION SOIT SIGNALÉE PAR UN SIGNAL LUMINEUX ET/OU SONORE ALIMENTÉ EN AUTONOME (BATTERIES) OU PAR LE CIRCUIT ÉLECTRIQUE DU CONGÉLATEUR (EN PERMANENCE OU A L'OUVERTURE DES PORTES...PAR EXEMPLE...
LA DÉCONGÉLATION PEUT ÊTRE SIGNALÉE PAR UNE LAMPE (ROUGE1 PAR EXEMPLE) QUI CLIGNOTE OU S'ALLUME ET/OU UNE SONNERIE .L'ENS6MBLE PEUT ÉTRE ALIMENTS PAR LE CIRCUIT DU CONGÉLATEUR MIS SOUS TENSION AU SIGNAL DE DÉCONGÉLATION ET A L'OUVERTURE DE LA PORTE UNIQUEMENT DE MANIÈRE A NE PAS LAISSER LES SIGNAUX ACTIFS EN PERMANENCE CE SYSTÈME PEUT ÉTRE INDÉPENDANT OU INCRUSTA LA CONSTRUCTION DE L'ARMOIRE DE CONGÉLATION.
CE DISPOSITIF EST COMPOSÉ DE: (VOIR FIGURE :20) UN SOCLE (15) CONTENANT UN AVERTISSEUR SONORE ET/OU LUMINEUX QUI SE MET EN MARCHE LORSQUE L'UNE ET/OU L'AUTRE DES CONDITIONS SUIVANTES EST REMPLIE: 10-IL Y A EU DÉCONGÉLATION (16) 20-LORSQUE L'ON OUVRE LA PORTE DE L'ARMOIRE (17) UN ÉLÉMENT (6 ) CONTENANT L'UN DES SYSTÈMES INDIQUÉS PRECÉDEMMENT MAIS AU FOND DU OU DES RECEPTACLES ALARMES SONT INCRUSTÉS DEUX PLOTS (16)1AINSI1LORSQUE LE LIQUIDE (CONDUCTEUR OU RENDU CONDUCTEUR) TOMBE IL FERME LE CIRCUIT. (FIGURE:20) LE DISPOSITIF OBJET DE L'INVENTION PEUT ENCORE ÊTRE PLUS SOPHISTIQUÉ ET SE TRANSFORMER EN FUSIBLE DE DÉCOFSALATION.LE SYSTÈME PEUT ALORS ÉTRE COMPOSÉ DE LA FACON DÉJA DÉCRITE PLUS HAUT::UN CONTAINER RENFERMANT UNE AMPOULE/BOCAL ,CETTE DERNIÉRE CONTENANT UN LIQUIDE SE CONGELANT A LA TEMPÉRATURE CHOISIE.DANS CE DIT FUSIBLE L'AMPOULE SUBIT UNE PRESSION PAR UN SYSTÈME(19 ) RESSORT(MOUSSE COMPRESSÉE,MATIÉRE SE DILATANT AU CONTACT DU LIQUIDE,RESSORT CLASSIQUE OU TOUT AUTRE SYSTÉME POUVANT FAIRE RESSORT). (FIGURE:23), LORSQUE L'AMPOULE GÈLE ELLE SE FEND MAIS LE BLOC DE GLACE RETIENT LE SYSTÈME RESSORT.(FIGURE:23) LORSQUE LA TEMPÉRATURE ATTEINT LE POINT DE FUSION DU LIQUIDE1L'AMPOULE SE VIDEUSE CASSE SOUS LA PRESSION DU SYSTÈME RESSORT.LE SYSTÈME RESSORT SE DÉTEND IL VIENT ALORS EN CONTACT AVEC DEUX PLOTS SITUÉS SUR LES PAROIS DU FUSIBLE.(FIGURE:24). CETTE OPÉRATION FERME LE CIRCUIT ALIMENTANT LE SYSTÈME ALARMEICECI SOIT PARCEQUE LE SYSTÈME RESSORT EST LUI-MÊME CONDUCTEUR (20 ),SOIT PARCEQUE LE SYSTÈME RESSORT POUSSE UN CONTACTEUR(21 ).
LA PARTIE BASSE DU FUSIBLE PEUT ÊTRE AVANTAGEUSEMENT TRANSPARENTE DE MANIÈRE A CE QUE L'ON PUISSE VOIR LE LIQUIDE POUVANT ÉTRE COLORÉ (EN ROUGE PAR EXEMPLE) IL SIGNALERA PAR SA PRÉSENCE QUE LE FUSIBLE A FONCTIONNÉ ET QU'IL FAUT LE REMPLACER.
Lorsque le milieu de culture contient des cellules, il se produit une diffusion quasi-achromatique et multi-directionnelle de la lumière incidente. Lorsque la concentration de cellules dans le milieu de culture tend vers une valeur infinie, toute la lumière incidente est diffusée et aucun flux lumineux n'est transmis par le milieu de culture. La présence de cellules dans le milieu de culture se traduit donc par la diffusion d'une lumière blanche qui modifie la coloration due au pH du milieu de culture. En conséquence, une mesure colorimétrique permet, Si on le souhaite, de déterminer simultanément le pH et la concentration cellulaire du milieu de culture.
Le dispositif de la figure 1 permet de capter par la fibre optique 22 une lumière qui est le mélange de la lumière transmise par le milieu de culture 14 et de la lumière diffusée par les cellules présentes dans ce milieu.
La lumière captée est transmise au spectromètre 28, qui est par exemple du type à réseau par diffusion, et les signaux des photodétecteurs 30 placés en sortie du spectromètre sont traités par les circuits de préamplification, d'échantillonnage et de conversion analogique/numérique avant d'être transmis au microprocesseur 26 qui effectue des calculs qui seront expliqués dans ce qui suit.
Dans le mode de réalisation qui vient d'être décrit, l'indicateur coloré est contenu dans le milieu de culture 14, qui est en général livré directement avec une concentration déterminée d'indicateur coloré. Il est cepen dant possible de faire des mesures sur un milieu de culture 14 qui ne comprend pas d'indicateur coloré. Pour cela, on utilise la variante du dispositif qui est représentée partiellement en figure 2 et qui comprend une capsule 40 montée entre les extrémités des fibres optiques 12 d'éclairage et 22 de captation, et dans laquelle est contenu l'indicateur coloré. La capsule 40 est à paroi semi-perméable, qui retient l'indicateur coloré et qui laisse pénétrer l'acidité du milieu de culture.La couleur de l'indicateur va donc être modifiée par le pH du milieu de culture et la lumière transmise par le liquide contenu dans la capsule et captée par la fibre optique 22, va permettre de déterminer, par une mesure colorimétrique, le pH du milieu de culture.
La fibre optique de captation 22 peut être alignée avec la fibre d'éclairage 12 et -avec la capsule 40 comme représenté lorsque l'on veut également déterminer la concentration cellulaire du milieu de culture.
De façon générale, la détermination du pH et de la concentration cellulaire se font par comparaison de coordonnées chromatiques de la lumière captée à des valeurs d'étalonnage, comme cela va être expliqué en référence à la figure 3.