REVENDICATIONS 1 - Procéde d'obtention, a partir de la caseine ss, d'un hydrolysat partiel enrichi, d'une part, en phosphopeptide ou fraction peptidique 1-25, et d'autre part, en précurseurs de la ss-casomorphine 60-66 (ces precurseurs étant des fragments couvrant la zone 33-97 de la molécule de caséine ss), par hydrolyse de la caséine ss par une enzyme protéolytique, caractérisé par le fait ou'on conduit ladite hydrolyse en milieu salin, provoquant l'apparition dans le milieu d'un précipité que l'on sépare de la phase soluble, laquelle constitue l'hydrolysat partiel recherché. 2 - Procédé selon la revendication 1, caractérise par le fait qu'on ccnduit l'hydrolyse dans un milieu d'une force ionique équivalente celle d'une solution de sel onovalent comprise entre 0,5 et 4M. 3 - Procédé selon la revendication 2, caracterise par le fait qu'on conduit l'hydrolyse dans un milieu d'une force ionique équivalente å celle d'une solution de sel monovalent entre 1 et 2M. 4 --Procede selon L'une des revendications ' a caractérisé par le fait zï'cn utilise, comme sel, un se' monovalent, par exemple, le chlorure de sodium ou de potassium, ou un sel divalent, par exemple, le sulfate de sodium. 5 - Procédé selon l'une des revendication.s 1 à 4, caractérisé par le fait qu'on utilise, comme substance de départ, un produit à base de caséine, ayant une pureté en caséine ss comprise entre 85 et 90%, issu notamment du lait de vache, de chèvre ou de brebis. 6 - Procedé selon l'une des revendications 1 a 5, caractérisé par le fait qu'on conduit l'hydrolyse avec une concentration de départ en caséine ss comprise entre 0,5 g/l et s0 g/l. 7 - Procédé selon l'une des revendications 1 a 6, caracterisé par le fait qu'on utilise, comme enzyme proteolytique, la trypsine ou la plasmine, et notamment, la trypsine. 8 - Procédé selon l'une des revendications 1 a 7, caractérisé par le fait qu'on utilise un rapport enzyme/substrat de l'ordre de 1/100 à 1/10 000. 9 - Procédé selon lune des revendications 1 a 8, caractérisé par le fait qu'on conduit l'hydrolyse à un pH allant de 6 à 9, et notamment a pH 7,5, et à une température de 25 à 450C, notamment à 40 C. 10 - Procédé selon l'une des revendications 1 à 9, caractérisé par le fait qu'en fin d'hydrolyse, on détruit l'enzyme par traitement thermique ou bien on-la récupère par ultrafiltration de la phase soluble sur membrane organique ou minérale à seuil de coupure de 10 000. 11 - Procédé selon l'une des revendications 1 a i0, caractérisé par le fait qu'on sépare le précipité citer par centrifugation ou par nicrofiltraticn tangentielle, ladite microfiltration pouvant être suivie d'une diafiltration afin d'épuiser le rétentat en phosphopeptide 1-25 et en précurseurs de la ss-casomorphine. 12 - Procéde d'obtention, d'une part, du phosphopeptide ou fraction peptidique 1-25, et, d'autre part, des précurseurs de la rr-casonorphine 60-oG, caractérisé par le fait qu'on conduit une chromatographie d'échange d'ions sur la phase soluble obtenue par le procède tel que défini à l'une des revendications 1 à -11, après avoir préalablement déminéralisé cette phase soluble 13 - Procédé d'obtention du phosphopeptide ou fraction peptidique 1-25, caractérisé par le fait qu'on conduit une précipitation par le calcium sur la phase soluble obtenue par le procédé tels que détîni & l'une des revendications 1 à 11, et l'on fait suivre par une centrifugation ou une décantation. 14 - Procédé pour l'obtention de la fraction peptidique 177-183 à activité antihypertensive et immunostimulante, caractérisé par le fait qu'on part du precipite tel qu'il est obtenu par le procede conforme a l'une des revendications 1 å 11, qu'on le resolubilise, qu'on amène la solution ainsi obtenue & un pH allant de 6 à 9, et qu'on conduit une hydrolyse par une enzyme protéolytique. 15 - Procédé selon la revendication 14, caractérise par le fait qu'on conduit l'hydrolyse & une température comprise entre 25 et 450C. 16 - Procédé selon l'une des revendications 14 et 15, caractérisé par le fait qu'on utilise la trypsine comme enzyme protéolytique. 17 - Procédé selon l'une des revendications 14 à 16, caractérisé par le fait qu'on conduit une purification de l'hydrolysat par ultrafiltration sur membranes organiques ou minérales à seuil de coupure inférieur & 5 000, le perméat étant enrichi en peptide recherché. 18 - Procédé selon l'une des revendications 14 à 16, caractérisé par le fait qu'on conduit une purification de l'hydrolysat par chromatographie d'échange d'ions. 19 - Procédé selon la revendication 17, caractérisé par le fait qu'on conduit une purification du perméat par chromatographie d'echange d'ions. 20 - Fraction peptidique enrichie en peptides à activité biologique, caractérisée par le fait qu'elle renferme la fraction peptidique 1-25 ayant une pureté comprise entre environ 18% et environ 27%, et les précurseurs de la B-casomorphine ayant une purete comprise entre environ 40% et environ 60%. 21 - Fraction peptidique consistant en précurseurs de la B-casomorphine ayant au moins 92% de pureté. 22 - Fraction peptidique constituée par le perméat d'ultrafiltration obtenu par le procédé tel que défini à la revendication 17, sur membrane d'ultrafiltration d'environ 1000 D. 23 - Fraction peptidique constituée par le perméat d'ultrafiltration obtenu par le procédé tel que défini à la revendication 17, sur membrane d'ultrafiltration d'environ 3000 D.