INPI-France/Brevets-Francais-2024-Chunked huggingface dataset:
tent: à raccorder à la tête d'enregistrement une partie de raccordement destinée à recouvrir un orifice de décharge par lequel la tête d'enregistrement décharge de l'encre; à séparer la partie de raccordement de la tête d'enregistrement, puis à raccorder ladite partie de raccordement à la tête d'enregistrement après que
de l'encre a été introduite dans un trajet d'aspira-
Des échantillons de réserve d'herpès virus ont été préparés en infectant des cellules de tissus en culture à un facteur multiplicatif d'infection de 0,01 UFP/cellule dans du milieu de Eagle modifié de Dulbecco (MEMD) contenant 2 mM de glutamine, 100 unités/ ml de pénicilline, 100 unités/ml de streptomycine (ces constituants ont été obtenus auprès de Irvine Scientific ou d'un fournisseur équivalent, et sont désignés ciaprès sous le nom de milieu de EMD complet), plus 1% de sérum de bovin foetal. Une fois l'effet cytopatho gène terminé, le milieu et les cellules ont été recueillis et les cellules ont été rassemblées en un culot à 3000 tr/min pendant 5 minutes dans une centrifugeuse médicale.Pour tous les herpès virus, sauf le HVD, les cellules ont été remises en suspension dans 1/10 du volume initial de milieu, et un volume égal de lait écrémé soumis à deux reprises à un traitement en autoclave (poudre de lait écrémé dans l'eau à 9 % en poids/volume) a été ajouté. L'échantillon de virus a été congelé et décongelé à deux reprises, porté à un volume aliquote et entreposé à l'état congelé à -70 C. Le titre était habituellement égal à environ 10 unités formant des plaques par ml. Pour l'HVD, les cellules infectées ont été remises en suspension dans du milieu complet contenant 20 % de sérum de bovin foetal, 10 X de DHSO, et entreposées à l'état congelé à -70 C.
PREPARATION D'ADN D'HERPES VIRUS.
Pour la préparation d'ADN d'herpès virus, une monocouche confluente de cellules de tissus en culture dans un flacon de 25 cm2 ou une boite de Pétri de 60 mm a été infectée avec 100 microlitres d'échantillon de virus dans 1 ml de milieu. L'adsorption s'est effectuée pendant 1 à 2 heures à 37"C dans un incubateur humidifié contenant 5 % de C02 dans l'air. Après adsorption, 4 mol de milieu de EMD complet plus 1 % de sérum de bovin foetal ont été ajoutés. Apres incubation pendant une nuit, ou bien lorsque les cellules ont présenté un effet cytopathogène de 100 %, les cellules ont été grattees dans le milieu avec un racloir de cellules (de marque Costar).Les cellules et le milieu ont été centrifugés à 3000 tr/min pendant 5 minutes dans une centrifugeuse médicale. Le milieu a été décanté, et le culot de cellules a été remis doucement en suspension dans 0,5 ml de solution contenant 0,01 M de tris à pH 7,5, 1 mM d'EDTA et 0,5 % de Nonidet P-40 (NP40, un détergent ionique comprenant un produit de condensation d'octylphénol et d'oxyde d'éthylene, contenant en moyenne 9 moles d'oxyde d'éthylène par molécule, acheté chez Sigma Chemical Co., St. Louis, MO.). L'échantillon a été mis à incuber à temperature ambiante pendant 10 minutes. Dix microlitres d'une solution de réserve de RNase A (Sigma) ont été ajoutés (la solution de réserve, à 10 mg/ml, a été soumise à une ébullition pendant 10 minutes pour activer la DNAase).L'échantillon a été centrifugé pendant 5 minutes à 3000 tr/min dans une centrifugeuse médicale pour rassembler les noyaux en un culot. Le culot d'ADN a été enlevé avec une pipette pasteur ou une baguette de bois et a été rejeté. Le liquide surnageant a été décanté dans un tube d'Eppendorf de 1,5ml contenant 25 microlitres de dodécylsulfate de sodium à 20 % (Sigma) et 25 microlitres de protéinase-K (10 mg/ml ; fournisseur Boehringer Mannheim). L'échantillon a été mélangé et mis à incuber à 37"C pendant 30 à 60 minutes. Un volume égal de phénol saturé d'eau a été ajouté et l'échantillon a été mélangé sur un mélangeur tourbillonnaire pendant 1 minute. L'échantillon a été centrifugé dans une minicentrifugeuse d'Eppendorf pendant 5 minutes à la vitesse maximale.La phase aqueuse supérieure a été transférée dans un nouveau tube d'Eppendorf, et deux volumes d'éthanol absolu à -20 C ont été ajoutés et le tube placé $ -200C pendant 30 minutes pour obtenir la précipitation de l'acide nucléique. L'échantillon a eté centrifugé dans une centrifugeuse d'Eppendorf à 4"C pendant 5 minutes. Le surnageant a été décanté, et le culot a été lavé une fois avec de l'éthanol froid à 80 X. Le culot a eté déshydraté dans un lyophiliseur, et réhydraté dans 17 microlitres de H20. Pour la préparation de quantités supérieures d'ADN, le mode operatoire a été développé, en commençant avec un flacon muni d'un dispositif d'agitation à rouleaux de 850 cm2 de cellules Vero.L'ADN a été entreposé dans H20 ou dans 0,01 M de tris à pH 7,5, 1 mM d'EDTA à -20 C ou 44 C.
EXTRACTION PAR LE PHENOL Une extraction par le phénol a été effectuee sur un volume convenable quelconque d'échantillon d'ADN, compris normalement entre 100 microlitres et 1 ml.
L'échantillon d'ADN a été dilué dans 0,01 M de tris à pH 7,5, 1 mM d'EDTA et un volume égal de phénol saturé d'eau a eté ajouté. L'échantillon a été brièvement mélangé sur un mélangeur tourbillonnaire et placé sur de la glace pendant 3 minutes. Après centrifugation pendant 3 minutes dans une microcentrifugeuse, la phase aqueuse a été transférée dans un nouveau tube et a été précipitée par l'éthanol.
PRECIPITATION PAR L'ETHANOL.
L'ADN dans un échantillon a été concentré par précipitation par l'éthanol. On a ajouté à ltéchan- tillon d'ADN 1/10 de volume d'acétate de sodium 3M, à pH 7,5, et 3 volumes d'éthanol froid. L'ADN a été précipité pendant 30 minutes à -700C ou pendant une nuit à -20 C, puis rassemblé en un culot par centrifuga tion pendant 15 minutes à 4"C dans la microcentrifugeuse.
Le culot a été lavé une fois avec 200 microlitres d'éthanol froid à 80 % et mis de nouveau sous forme de culot pendant 10 minutes à 4"C. Après séchage à l'air ou lyophilisation, les culots ont été remis en suspension dans le tampon approprie ou H20.
DIGESTION PAR DES ENZYMES DE RESTRICTION.
L'ADN a été coupé par des enzymes de restriction en utilisant le tampon recommandé par le fabricant (International Biotechnologies Inc., New Haven, CT.
(IBI), Bethesda Research Laboratories, Bethesda, -MD.
(BRL) et New England Biolabs, Beverly, MA). Chaque fois que cela était possible, la concentration d'ADN a été maintenue en dessous de 1 microgramme/50 microlitres. L'incubation a été effectuée à 37"C pendant 1 à 4 heures.
ELECTROPHORESE DE L'ADN SUR GEL D'AGAROSE.
Pour visualiser le diagramme de restriction de l'ADN, 5 microlitres de tampon de fixation (tampon d'électrophorèse 5X, 0,01 % de colorant du type bleu de bromophénol, 50 mM d'EDTA et 50 % de glycérol) ont été ajoutés. L'échantillon a été introduit dans une voie dans une unité d'électrophorèse sous-marine horizontale contenant un gel d'agarose à 0,6 %. Le tampon d'électrophorèse comprenait 40 mM de tris, 10 mM d'EDTA, ajusté à pH 7,8 avec de l'acide acétique, et contenait ou non 0,5 microgramme/ml de bromure d'éthidium. Le gel a été mis en service à 40-50 V pendant 18 heures, et le gel a été enlevé et coloré avec 0,5 microgramme/ml de bromure d'éthidium pendant 30 minutes. Les bandes d'ADN ont été visualisées sur un appareil d'éclairage par transparence à UV de grandes longeurs d'ondes.
TRAITEMENT DE L'ADN PAR UNE PHOSPHATASE.
Un traitement de l'ADN par une phosphatase a été effectué en ajoutant 1 microlitre (25 unités) de phosphatase intestinale de veau (Boehringer Mannheim) directement après les réactions de digestion par des enzymes de restriction et en poursuivant l'incubation pendant 30 minutes à 37ex. La phosphatase a été inactivée pendant 60 minutes à 65"C avant l'extraction par un phénol.
ramenée en arrière à partir de l'orifice de décharge.
On empêche également l'encre de fuir de l'orifice de
décharge sous l'effet de vibrations ou analogues.
Un bloc-coiffe 100 est agencé dans la posi-
tion de repos du chariot 22 et a pour fonction de coiffer la tête 1 lorsque le chariot 22 est dans la position
de repos. Dans le bloc-coiffe 100, un orifice 3 de raccor-
dement comporte une coiffe 3A qui est réalisée en une matière élastique afin de pouvoir être raccordée à la surface avant de la tête 1, et qui protège l'orifice de décharge dans le mode en non-enregistrement. L'orifice 3 de raccordement et la coiffe 3A peuvent être réalisés d'une seule pièce. Une roue dentée 7A et une came 7B de positionnement qui lui est associée sont représentées à titre d'exemples de moyens de transfert et constituent un mécanisme de transfert de l'orifice de raccordement 3 dans la direction T indiquée sur la figure 2, l'orifice
pouvant ainsi être raccordé à la tête 1 et en être séparé.
La mise en position de raccordement/séparation peut être effectuée par l'établissement/ouverture, par exemple, d'un contact 11B d'un commutateur 11 sous l'action de
la came 7B.
Des moyens de décharge comprennent une pompe 6 constituant un moyen d'aspiration. La pompe 6 est raccordée à l'intérieur de l'orifice 3 de raccordement et au réservoir secondaire 12 par un tube 4 définissant un trajet d'aspiration et par le tube 15 pour maintenir le niveau de l'encre dans le réservoir secondaire 12, respectivement, et elle assure l'aspiration. Des moyens 8 d'ouverture/fermeture sont associés à un tube 5 ouvert à l'atmosphère afin de libérer vers l'air l'intérieur de l'orifice 3 de raccordement, et ils peuvent utiliser, par exemple, une électrovalve. Un clapet d'évent 5A pouvant être fermé est disposé entre l'électrovalve 8 du tube 5 et l'orifice 3 de raccordement. Un levier 9 de manoeuvre comporte une saillie 9A destinée à entrer en contact avec un élément qui ferme le clapet d'évent et le contact 6A de la pompe, mettant ainsi en marche
la pompe 6.
Dans cette forme de réalisation, un élément de commande à levier, comprenant, par exemple, un ressort et un verrou, est utilisé. Le levier 9 peut être placé
dans des positions de marche et arrêt et dans une posi-
ti.on intermédiaire. Lorsque le levier 9 est déplacé de la position de marche vers la position d'arrêt et
16 2589788
La colonne GC de guidage qui est destinée à sup-
porter la tête de coupe CH comporte un montant cylindrique principal 20 de guidage fixé à demeure sur la sous-base de droite 2R, un montant carré de guidage auxiliaire 21 fixé verticalement sur la sous-base gauche 2L, et deux 35 montants carrés arrière 22R et 22L disposés verticalement derrière les montants principaux et de guidage auxiliaires
et 21 respectivement comme représenté sur la figure 2(C).
Un organe formant une bielle inférieure 23R est raccordé entre le montant principal 20 de guidage et le montant arrière 22R, et un organe 23L formant une bielle inférieure est raccordé entre le montant auxi5 liaire de guidage 21 et le montant arrière 22L afin -que la rigidité de la colonne de guidage GC soit accrue comme représenté sur les figures 3(A), 3(B) et 3(C). En outre, comme représenté sur les figures 2(A) et 2(B), un organe supérieur 24R formant une bielle est monté entre 10 le montant principal 20 de guidage et le montant arrière 22R et un organe supérieur 24L formant bielle est monté entre le montant 21 de guidage supérieur et le montant
arrière 22L.
De plus, un organe intermédiaire 25 formant 15 bielle est monté entre les deux organes supérieurs 24R et
24L comme indiqué sur la figure 2(A).
Dans la construction précitée de la colonne de guidage, comme le montant principal 20 et le montant auxiliaire 21 sont renforcés par les montants arrière 22R 20 et 22L, même lorsque la tête de coupe CH se déplace dans la direction avant-arrière et en conséquence lorsqu'un moment élevé est appliqué, la flexion du montant principal et du montant auxiliaire peut être évitée si bien que la tête de coupe CH peut se déplacer régulièrement en 25 direction verticale. En outre, comme les montants principal
et auxiliaire 20 et 21 sont. raccordés par la bielle intermédiaire 25, lorsque la tête de coupe CH est déséquilibrée dans la direction droitegauche, la flexion des montants principal et auxiliaire 20 et 21 peut être 30 évitée.
Comme représenté sur les figures 2(A) et 2(B), la tête de coupe CH destinée à supporter une lame de scie BS comporte un boîtier 30 de soulèvement mobile verticalement et guidé suivant le montant principal 35 20 et le montant auxiliaire 21, et un boîtier 31 de lame de scie mobile en translation et supporté par le
boîtier 30 de soulèvement.
Plus précisément, comme représenté sur les figures 3(A) et 3(C), le boîtier 30 de soulèvement a des pieds droit et gauche 30R et 30L, reliés par une poutre 30a. Le pied droit 30R est monté sur le montant 5 principal 20 de guidage afin qu'il puisse se déplacer verticalement. Le pied gauche 30L est placé un peu à
droite de l'extrémité gauche de la poutre 30a.
Un support de guidage 54L est fixé au pied gauche L, et deux supports 32 à galets sont fixés à l'extrémité 10 gauche de la poutre 30a. Deux galets 33 de guidage sont
supportés par chaque support 32 de manière qu'ils pincent un rail vertical 34 de guidage fixé à la face interne du montant auxiliaire 21, dans la direction avant-arrière.
En outre, un capteur 35 de position verticale (représenté 15 sur la figure 3(C)), par exemple un codeur rotatif, est monté sur la poutre 30a. Ce capteur 35 a un pignon entraîné par une tige 35a à crémaillère fixéeau montant auxiliaire 21 parallèlement au rail de guidage de soulèvement 34. En conséquence, lorsque le boîtier 30 de soulèvement est 20 déplacé en direction verticale le long du montant principal 20 et du montant auxiliaire 21, la position en direction verticale et la vitesse de déplacement vertical du boîtier 30 de soulèvement peuvent être détectées par
chante de la lame 10 restera suffisamment vive pour dé-
couper en continu 25,4 à 254 mètres linéaires de tissu,
soit suffisamment pour couper de 1 à 10 costumes d'hom-
me. Si le revêtement 32 de la partie tranchante 24 recule plus rapidement que la matière d'âme adjacente, la face 36 peut être meulée par l'ensemble de meulage 18 pour dégager à nouveau le revêtement 32 au niveau de l'arête tranchante. L'ensemble de meulage 18 comprend un bras 39 qui est articulé sur le carter 19 et une meule 43 qui est portée par le bras 39. Le bras 39 peut être rabattu vers le bas de manière que la meule attaque la face 36, l'axe 41 de la meule se plaçant parallèlement &
l'arête tranchante 40.
La partie raidisseuse 26 donne de la rigidité latérale à la lame, de sorte que, lorsque la lame 10 se déplace le long d'un trajet non rectiligne dans le plan X-Y et que les feuilles 17, 17 et le plateau pénétrable
exercent des forces latérales sur la partie tranchan-
te 24, cette partie tranchante est capable de résister à
la flexion. En outre, la partie raidisseuse forme une zo-
ne que le porte-lame 14 peut tenir.
Les figures 3 à 5 illustrent un procédé de fa-
brication de la lame 10. Initialement, comme représenté sur la figure 3, on forme une âme,laquelle âme peut être
formée par un processus d'usinage. Ensuite, comme repré-
senté sur la figure 4, l'âme 30 est revêtue de nitrure de titane. Dans le mode de mise en oeuvre représenté, le revêtement recouvre pratiquement toute la surface de l'âme 30, y compris les deux faces 36 et 25 de la partie
tranchante 24.
Le revêtement 32 peut être formé par l'un de di-
de la description détaillée suivante de formes de
réalisation préférées de celle-ci, donnée à titre d'exemple et faite en référence aux dessins annexés, sur lesquels: - la figure 1 est une vue en coupe verticale passant par l'axe optique d'un feu de signalisation selon un premier exemple de réalisation de l'invention,
- la figure 2 est une vue de face partielle-
ment arrachée du feu de la figure 1, -4- - la figure 3 est une vue en coupe verticale passant par l'axe optique d'un feu selon une seconde forme de réalisation de l'invention, et - la figure 4 est une vue en coupe verticale d'un bloc optique comportant plusieurs feux, auquel
sont appliqués les principes de l'invention.
En référence tout d'abord aux figures 1 et 2,
un feu de signalisation susceptible d'émettre un rayon-
nement lumineux de signalisation coloré comprend un réflecteur 10, du genre parabolique, comportant un foyer F et définissant un axe optique XX, une lampe 12, dont le filament est placé dans la région du foyer F,
et un globe ou glace de fermeture transparent et inco-
lore 14 fermant le réflecteur à l'avant de celui-ci.
Un ballon coloré 16 entoure la lampe 12 au voisinage immédiat de celle-ci, afin de donner aux
rayons lumineux qu'elle émet une coloration appropriée.
A titre d'exemple, la coloration sera de couleur ambre pour un feu indicateur de direction, rouge pour un feu de position ou un feu stop, etc.
Dans le présent exemple, le feu de signalisa-
tion est un feu indicateur de direction avant, et sa glace de fermeture 14 est inclinée selon une ligne généralement fuyante du bas vers le haut. Ce genre de profil permet conventionnellement d'intégrer le feu,
par exemple au voisinage d'un projecteur, à une carros-
matières étrangères présentes dans un trajet d'alimenta-
tion en encre raccordé à un orifice de décharge, telles que des bulles ou de la poussière présentes dans le filtre du trajet d'alimentation ou dans un coude ou
un angle de ce trajet d'alimentation, peuvent être éli-
minées de façon appropriée par un fluide s'écoulant
à grande vitesse.
Conformément à l'invention, les matières étrangères présentes dans un trajet d'alimentation en encre raccordé à un orifice de décharge, telles que des bulles ou de la poussière présentes dans le filtre du trajet d'alimentation ou dans un angle ou un coude de ce trajet d'alimentation, peuvent être éliminées de façon appropriée par la mise en circulation d'une
encre ne passant pas par un orifice de décharge oppo-
sant une résistance élevée à l'écoulement.
Conformément à l'invention, un gaz peut être aisément introduit à partir d'une ouverture dans le trajet d'alimentation en encre pour faire écouler l'encre à grande vitesse avec ce gaz et décharger ainsi
l'encre rapidement et de façon sûre.
Conformément à l'invention, l'encre est
mise en circulation à grande vitesse avec un gaz intro-
duit dans un trajet d'alimentation en encre, à l'inté-
rieur d'un orifice de décharge, afin d'éliminer les causes d'une mauvaise décharge, telles qu'un engorgement de l'orifice de décharge, ainsi que d'éliminer de façon appropriée des matières étrangères présentes dans le trajet d'alimentation en encre raccordé à l'orifice de décharge, telles que des bulles ou de la poussière présentes dans un filtre du trajet d'alimentation ou
dans un coude ou un angle de ce trajet.
Conformément à l'invention, une fois que de l'air est introduit par un raccordement, il pénètre de façon appropriée dans un trajet d'alimentation en encre sans être réabsorbé, même lorsque le trajet de
Les transformants ainsi obtenus sont désignés par la souche EB106 de Escherichia coli K12 (pAG311j. L'activité de ICDH du transformant souche EB106 de Escherichia coli K12 (pAG311) retenant le plasmide pAG311 a été déterminée sensiblement de la même manière qu'à l'étape 5 de l'Exemple 3. Les résultats sont montrés au Tableau 3 donné ci-dessous. Comme cela est apparent par les résultats montrés au Tableau 3, l'activité de ICDH de la souche EB106 de E. coli K12 a été récupérée de manière marquée par transformation de la souche Ex106 par le plasmide pAG311.
Les transformants ont été examinés pour leur résistance aux médicaments et l'auxotrophie. Tous les transformants examinés se sont révélés être résistants au chloramphénicol et à l'ampicilline mais sensibles à la tétracycline et ne pas nécessiter d'acide glutamique pour leur croissance.
Par ailleurs, la carte de clivage- par endonucléase de restriction du plasmide retenu dans le transformant s'est révélée être la même que celle du plasmide employé dans la transformation ci-dessus.
Souche Activité spécifique de ICDH *1) EB106 *2) 0,00 EB106 (pBR325) 0,01 EB106 (pAG302) 4,07 EB106 (pAG303) 2,38 EB106 (pAG311) 0,21 Notes: *1) exprimée en termes de la quantité (micro moles) de NADPH (/s-nicotinamide adénine dinucléotide phosphate, forme réduite) forcée à être oxydée par 1 mg de la protéine dans le mélange réactionnel pendant une période de 1 minute.
*2) variante de la souche de Escherichia coli K12 obtenue du Docteur Barbara J. Bachmann de E. coli Genetic Stock Center, Département de Génétique Humaine , Université de Yale, Ecole de Médecine, 333 Ceder Street P.O. Box 3333 New Haven, Connecticut 06510 E.U.A. Cette souche est une souche déficiente en ICDH. Par ailleurs, toute personne peut obtenir la variante au centre.
Etape 9 (Séparation, du plasmide pAG302, d'un fragment d'ADN contenant un gène codant pour ICDH et ayant une longueur moléculaire d'environ 5,1 kb) A 20 fjg de l'ADN du plasmide pAG302 obtenu à l'étape 6 de l'Exemple 3, on a ajouté 60 unités de chacune des enzymes de restriction EcoRI et XbaI. On a laissé le mélange résultant réagir dans 100 l d'un d1un tampon contenant Tris-HCl 50 mM (pH 7,4), MgS04 10 mM et NaC1 100 mM à 37 C pendant 2 heures.Le produit de digestion ainsi obtenu a été soumis à une électrophorèse sur gel agarose sensiblement de la même manière qu'à l'étape 7 de l'Exemple 1 pour confirmer la présence de deux fragments d'ADN qui avaient respectivement un longueur moléculaire d'environ 3,9 kb et d'environ 1,2 kb et qui, dans l'ensemble, contenaient un gène codant pour ICDH. On a découpé séparément, du gel agarose, deux portions où l'on a trouvé de tels fragments d'ADN. Les gels découpés ont été traités sensiblement de la même manière qu'à l'étape 7 de l'Exemple 1 pour obtenir deux fragments, c'est-à-dire un fragment EcoRI-XbaI d'environ 3,9 kb de longueur moléculaire et un fragment XbaI-EcoRI d'environ 1,2 kb de longueur moléculaire.Ces deux fragments correspondent à un fragment EcoRI d'environ 5,1 kb de longueur moléculaire contenant un gène codant pour ICDH dérivé de la bactérie corynéforme produisant l'acide glutamique. Les productions du fragment EcoRI-XbaI et du fragment XbaI-EcoRI étaient respectivement d'environ 4 pg et d'environ 1 pg Etape 10 (Séparation, du plasmide pAG303, d'un fragment EcoRI-SalI contenant un gène codant pour ICDH et ayant une longueur moléculaire d'environ 3,4 kb) A 20 ,ug du plasmide pAG303 obtenu à l'étape 7 de l'Exemple 3, on a ajouté 60 unités de chacune des enzymes de restriction EcoRI, SalI et XbaI.On a laissé le mélange résultant réagir dans 100 ssue d'un tampon contenant Tris-HCl 50 mM (pH 7,4), MgS04 10 mM et NaC1 100 mM à 37 C pendant 2 heures. Le produit ainsi obtenu de digestion a été traité sensiblement de la même manière qu'à l'étape 7 de l'Exemple 1 pour confirmer la présence de deux fragments d'ADN qui avaient respectivement une longueur moléculaire d'environ 2,2 kb et environ 1,2 kb et qui, ensemble, contenaient un gène codant pour ICDH. Des portions où l'on a trouvé de tels fragments d'ADN ont été séparément découpées du gel agarose.Les gels découpés ont été soumis à une extraction du fragment d'ADN sensiblement de la même manière qu'à l'étape 7 de l'Exemple 1 pour obtenir deux fragments, c'est-à-dire le fragment SalI-XbaI d'environ 2,2 kb de longueur moléculaire et le fragment XbaI-EcoRI d'environ 1,2 kb de longueur moléculaire. Ces deux fragments correspondent à un fragment EcoRI-SalI d'environ 3,4 kb de longueur moléculaire contenant un gène codant pour ICDH dérivé de la bactérie corynéforme produisant l'acide glutamique. Les productions du fragment EcoRI-XbaI et du fragment XbaI-EcoRI étaient d'environ 3 9 et environ 1 ug, respectivement.