INPI-France/Brevets-Francais-2024-Chunked huggingface dataset:
Un bouton poussoir situé sur la poignée permet à l'utilisateur d'arréter à tout moment le déroulement du programme du microprocesseur, pour continuer - une fois que le moteur qui actionne la crémaillère coulissant. a fait pénétrer l'aiguille dams le milieu concerné, à la profondeur programmée - à faire fonctionner le moteur qui actionne le pis- ton s ce dernier actionnera le piston à l'intèrieur du corps de la serin- gue tant que l'utilisateur appuiera sur ce bouton poussoir. Dés que 1' opérateur n'appuie plus sur ce bouton poussoir, le moteur qui actionne la crémaillère coulissante entre en fonction en faisant sortir cotte dernière du carter jusqu'à ce que son extrémité antèrieure, on repous- sant la surface du milieu concerné, entrain. la sortie de l'aiguille.
Dans cet état, lorsque la pompe 6 est en marche alors que l'orifice 3 de raccordement est maintenu écarté de la tête 1, ou alors que l'électrovalve 8 est ouverte et que la coiffe 3A est maintenue raccordée
à la tête 1, l'encre présente dans la tête 1 est entraî-
née par l'aspiration provenant du côté du tube d'alimen-
tation, et l'air est aspiré vers l'intérieur de la tête
1 à partir de l'orifice 2 de décharge.
Ensuite, lorsque les valves 54 et 56 à trois voies sont ramenées dans leurs états normaux et que
l'opération de remise en état est effectuée d'une ma-
nière similaire à celle décrite précédemment, on peut
obtenir le même effet que décrit ci-dessus.
Dans les formes de réalisation montrées sur les figures 10 à 15, la pompe 6 sert également de
moyen de génération d'une pression négative pour l'intro-
duction d'air dans la tête 1. Cependant, un autre moyen de génération d'une pression négative peut également
La figure 16 montre un exemple d'un autre moyen de génération d'une pression négative. En référence à la figure 16, une valve 64 à trois voies est prévue au milieu du tube 17 d'alimentation et communique avec un absorbeur 16 d'encre résiduelle par l'intermédiaire d'une pompe 66 utilisée comme moyen de génération de
pression négative, et d'un tube 67 à encre résiduelle.
La valve 64 à trois voies peut définir un trajet faisant communiquer le côté de la tête 1 avec le côté de la pompe 66. Un levier 63 de manoeuvre permet de mettre
mément à la séquence de processus enregistrée dans la mémoire morte, et entraîne la tête 1 d'après les données d'images reçues d'une unité centrale ou analogue, afin d'effectuer un enregistrement. Un capteur PS de papier détecte la présence d'une feuille d'enregistrement P. Lorsque le capteur PS détecte la présence d'une feuille de papier, le dispositif 400 de commande actionne un
cylindre 21 par l'intermédiaire d'un mécanisme 21A d'ali-
mentation en papier, comprenant un moteur d'alimentation en papier, de façon à commander l'opération d'avance du papier. Un capteur CS de position du chariot détecte la position du chariot 22. Le dispositif 400 de commande entraîne le chariot 22 ou commande l'amenée du chariot 22 en position de repos ou analogue par l'intermédiaire d'un moteur 22A de chariot, conformément aux données
de position détectée provenant du capteur CS.
Le dispositif 400 de commande utilise un mécanisme 7 de transfert comportant, en plus d'une roue dentée 7A et d'une came 7B, un élément d'entraînement, tel qu'un moteur, pour le transfert d'un orifice 3 de raccordement. A l'aide du mécanisme 7 de transfert,
le dispositif 400 de commande place l'orifice 3 de raccor-
Un capteur LS de position peut être agencé pour être actionné en association avec le levier 9 ou avec un contact 6A de la pompe. En outre, le dispositif 400
commande la commutation de la valve 72 à trois voies.
La figure 25 représente un autre exemple
d'un processus de remise en état exécuté par le disposi-
tif 400 de commande montré sur la figure 24.
Lorsque la source d'alimentation en énergie est mise en circuit ou que la qualité de la décharge se dégrade et donc qu'une opération de remise en état
doit être exécutée, la valve 72 à trois voies est com-
L'ultrafiltration-concentration est effectuée sur membrane possédant un point de coupure PM 100 000. On élimine l'ultrafiltrat jusqu a ce que le volume de la préparation. atteigne 10 litres. On y ajoute un même volume de solution de NaCI à 8,5 g/l stérile et on poursuit l'ultrafiltration pour ramener le volume du rétentat à 10 litres.
On répète 5 fois cette dernière opération et on ajuste le volume de préparation à 20 litres au moyen d'une solution de mannitol stérile et de concentration telle que la concentration finale en mannitol soit égale à 20 g/l.
La préparation est ensuite soumise à une lyophilisation en vrac de 48 heures comportant une dessiccation secondaire de 24 heures à 30'C.
On procède, de la même façon, avec le V.
cholerae, sérotype Inaba, biotype eltor, et on mélange les lyophilisats obtenus à partir des deux souches.
La présentation du vaccin sous forme de microgranules gastrorésistants se fait par fixation du mélange de lyophilisats à la surface de microgranules neutres de 1 mm de diamètre et essentiellement constitués d'amidon, en utilisant les techniques connues de l'homme de l'art.
Ces microgranules sont ensuite recouverts d'une enveloppe constituée d'acétophtalate de cellulose.
Ils contiennent 50 mg de mélange de lyophilisats par gramme de microgranules termines Caractérisation du complexe lipopolysaccharideprotéines.
Le complexe lipopolysaccharide-protéines libéré dans le milieu de culture se présente sous forme particulaire.
Le caractère particulaire du complexe est mis en évidence par l'examen au microscope électronique.
La préparation se présente sous forme de vésicules de diamètre compris entre 20 et 100 nm après coloration négative au phosphotungstate.
Association lipopolysaccharide-protéines.
Cette association de composants peut être mise en évidence par le fait que ce complexe présente une vitesse de sédimentation et une densité différentes de celles de ses composants isolés.
Une ultracentrifugation de 65 heures à 39.000 t/mn sur un gradient de saccharose 40-60 , effectuée sur la préparation obtenue comme il a été indiqué plus haut, montre que le complexe possède une densité de flottation de 1,21 alors que le lipopolysaccharide isolé à partir de la même préparation montre une densité de 1,19.
Les vitesses de sédimentation déterminées par ultracentrifugation en gradient de saccharose 5-15 % sont respectivement de 30 S pour le complexe de lipopolysaccharide-protéines conforme à l'invention et de 20 S pour le lipopolysaccharide extrait de ce complexe.
Cette association lipopolysaccharide-protéines peut être encore mise en évidence par le fait que la dose nécessaire à l'apparition d'un pouvoir vibriocide dans le sérum de lapins ayant reçu la préparation par voie orale est au moins 40 fois inférieure à celle du lipopolysaccharide extrait du V. cholerae.
Le mélange ARN-amorce a été soumis à une ébullition pendant 3 minutes dans un bain d'eau, puis refroidi sur de la glace.
Des additions de 25 microlitres de Tris-HCl 1 M à pH 8,3, 35 microlitres de KCl 1M, 10 microlitres de MgCl2 0,25 M, 7 microlitres de 2-mercaptoéthanol 0,7 M, 7 microlitres de dNTP 20 mM et 6 microlitres de transcriptase inverse (100 unités) ont été effectuées successivement. Le milieu réactionnel a été mis à incuberà 420C pendant 1,5 heure, puis 10 microlitres d'EDTA 0,5 M à pH 8,0 ont été ajoutés et la solution a été extraite une fois avec un mélange chloroforme:phénol (1:1). La phase aqueuse a été enlevée et 250 microlitres d'acétate d'ammonium 4 M et 1,0 ml d'éthanol à 95 % y ont été ajoutés, le mélange a été congelé dans de la neige carbonique et centrifugé au froid. Le culot résultant a été remis en suspension dans 100 microlitres de Tris-HCl 10 mM à pH 7,5 et le procédé de précipitation par l'acétate d'ammonium a été répété.Le culot a été remis en suspension dans 100 microlitres de KOH 0,3 M et mis à incuber à température ambiante pendant une nuit, puis à 370C pendant 2 heures. Le pH de la solution a été porté à la neutralité par addition de 10 microlitres d'HCl 3,0 M et 25 microlitres de Tris-HCl 1,0 M à pH 7,5. L'ADNc monocaténaire résultant a été ensuite précipité à deux reprises par le procédé à l'acétate d'ammonium-éthanol décrit ci-dessus. Le culot obtenu a été remis en suspension dans 50 microlitres de Tris-HCl 10 mM à pH 7,5, NaCl 100 mM, EDTA 1 mM, soumis à une ébullition dans un bain d'eau pendant 2 minutes, puis mis à incuber à 590C pendant 16 heures.La solution a été lyophilisée à un volume de 15 microlitres et l'ADNc bicaténaire résultant a été placé sur un gel d'agarose à 1,0 % (agarose Sigma de type II). L'ADN coloré au bromure d'éthidium migrant à une longueur correspondant à 1000-1100 paires de bases a été excisé du gel et soumis à une électroélution dans un dispositif d'électro-élution CBS. La solution a été lyophilisée , et l'ADNc a été remis en suspension dans 25 microlitres d'eau. 2 microlitres de Tris-HCl 1,0 M à pH 7,5, 2 microlitres de KCl 1 M, 1 microlitre de MgCl2 0,25 M, 1 microlitre de dNTP 20 mM et 5 unités d'ADN polymérase I de E. coli ont été ajoutés à cette solution.
Le milieu réactionnel a été mis à incuber à température ambiante pendant 15 minutes, puis extrait au moyen d'un mélange chloroforme/phénol et précipité par un mélange acétate d'ammonium-éthanol de la manière décrite ci-dessus. L'ADNc résultant a été caudé avec de la dCTP en utilisant de la désoxynucléotide-transférase terminale (utilisation de tampon et d'enzyme BRL). La réaction a été arrêtée avec 2 microlitres d'EDTA 0,5 M, une extraction a été effectuée avec un mélange chloroforme/phénol et une précipitation a été effectuée avec de l'acétate de sodium en présence de 10 microgrammes d'ARNt servant de support. L'ADNc remis en suspension a été mélangé à 200 ng de pBR322 coupé par Pst I etnmfRavec dGMP (catalogue BRL NO 5355SA) dans 200 microlitres de Tris-HCl 10 mM à pH 7,5, NaCl 100 mM, EDTA 1 mM, chauffé à 650C pendant 5 minutes, puis à 570C pendant 2 heures. Le pBR322 vecteur d'ADNc reconstitué a été transformé sur des cellules de E. coli DH-1 préparées en vue d'une transformation extrêmement efficace. Les colonies qui ont présenté une sensibilité à l'ampicilline et une résistance à la tétracycline ont été cultivées et l'ADN a été préparé et coupé avec Pst I pour déterminer les dimensions de l'élément d'insertion d'ADNc. Plusieurs clones possédant des éléments d'insertion Pst I de 1050 à 1100 paires de bases ont été analysés et se sont révélé. posséder des modèles identiques de digestion par des enzymes de restriction.Pour un de ces clones, l'élément d'insertion Pst I de 1100 paires de bases a été sous-cloné dans un vecteur de séquence de phage M13. Une partie de la séquence d'ADN de ce clone a été déterminée et s'est révélé être identique à la séquence publiée (24).
SELECTION D'UN HERPESVIRUS RESISTAXJT AU G418 L'antibiotique G418 (GIBCO) possède une large plage d'activité inhibitrice sur la synthèse des protéines. Cependant, le virus recombinant a effectué l'expression de l'aminoglycoside appelé 3'-phosphotransférase, codé par le gène NEO, par acquisition du gène étranger, et est devenu résistant au G418. Les souches de transfection de virus recombinants ont été cultivées sur du MDBK (pour le virus RIB), des cellules Vero (pour le VPR) ou QT35 (pour l'HvD) en présence de 500 microgrammes/ml de G418 dans du milieu EMD complet plus 1 % de sérum de bovin foetal. Au bout d'un ou deux jours à 370C, des plaques provenant des boîtes ensemencées avec la plus forte dilution de virus ont été prélevées pour constituer des souches de virus. La sélection a été répétée une seconde ou une troisième fois.Les souches de virus produites par la sélection par G418 ont été essayées en ce qui concerne l'insertion du gène NEO par le procédé d'Iwbfldat.ion, par l'ANALYSE DE L'ADN PAR LA METHODE DE SOUTHERN décrite cidessus.
PURIFICATION DE gpX gpX a été purifié dans le milieu de culture de tissu de cellules Vero infectées cultivées dans de 1'EMD complet plus 1 % de sérum de bovin foetal. Les cellules Vero confluentes ont été infectées à un facteur multiplicatif d'infection égal à 5, avec la souche Iowa S-62 de virus pseudo rabique de type sauvage. Les protéines virales ont été radiomarquées avec de la 14C-glucosamine et/ou de la 35S- méthionine par introduction du marqueur approprié dans le flacon huit heures après l'infection. Les cellules et les milieux ont été recueillis vingt heures après l'infection, les cellules présentant un effet cytophathogène considérable et les liquides ont été centrifugés.
Le liquide surnageant a été concentré d'un facteur 10 et dialysé contre un tampon sulfate de sodium 0,02 M/ phosphate de sodium 0,01 M, à pH 7,2 (16 heures, OOC), puis contre du tampon au phosphate de sodium 0,01 M à pH 7,2 renouvelé deux fois (24 heures, 0 C). Le dialysat a été traité pendant 30 minutes à OOC avec de l'acide perchlorique à 70 % à une concentration finale d'acide perchlorique de 0,02 M, puis centrifugé à 10 000 tr/min pendant 25 minutes.
Le liquide surnageant a été ensuite dialysé contre du Tris 0,02 M à pH 8,5.
Une purification a été effectuée par chromatographie en phase liquide à haute performance sur un appareil de CLHP Beckman modèle 334.
Les protéines acido-solubles ont été séparées sur une colonne Biogel TSK DEAE 5-PW (75 x 75 mm) en utilisant un gradient linéaire de 60 minutes, un débit de 0,8 ml/ minute. Le tampon de départ était du Tris 0,02 M, à pH 8,5.
Le tampon limitatif était du Tris 0,02 M à pH 7,0 contenant du NaCl 0,75 M.
Le gpX a été élué sous forme d'un pic radioactif principal à 64 * du tampon limitatif. La matière recueillie représentait 25 % de la radioactivité introduite.
ESSAI ELISA Un protocole d'essai classique utilisant un immunosorbant lié à un enzyme (ELISA) a été utilisé pour déterminer le statut immunitaire des porcs après vaccination et mise à l'épreuve.
On a laissé l'absorption d'une solution d'antigène gpX purifiée (40 microlitres) s'effectuer dans les puits de boites de microtitration- en polycarbonate pendant deux heures à température ambiante. L'antigène se trouvait dans un tampon au carbonate (0,015 M)-bicarbonate (0,04 M), à pH 9,6. Les puits revêtus ont été rincés à trois reprises avec une solution de lavage ELISA (0,05 % de détergent non ionique Tween 20 dans une solution physiologique de sel tamponnée par un phosphate, à pH 7,5).
Quarante microLitres de sérum contenant de l'anticorps contre gpX (dilués dans un rapport de 1 à 10 dans du tampon Tris contenant 1 % de sérum-albumine bovine et 0,05 % de Tween 20) ont été introduits dans les puits et mis à incuber pendant une heure à 37 0C.
L'antisérum a été enlevé et les puits ont été lavés à trois reprises avec une solution de lavage ELISA. Une solution contenant de la protéine A staphylococcique associée à de la peroxydase de raifort (Bio-Rad) (diluée à 1:10 000 and le tampon Tris/SAB/Tween décrit ci-dessus) a été ajoutée (50 microlitres) pour visualiser les puits contenant l'anticorps contre l'antigène spécifique. La solution a été mise à incuber pendant une heure à 37 0C, puis enlevée et les puits ont été lavés à trois reprises avec une solution de lavage ELISA. On a introduit dans chaque puits 100 microlitres de solution de substrat (volumes égaux de peroxyde d'hydrogène et de tampon ATBS (Bio-Rad) et on a laissé la coloration se développer pendant 20 minutes.
La réaction a été arrêtée par addition de 50 microlitres d'acide oxalique 0,01 M. La coloration a été lue à une absorbance (A) de 4t0 nm sur un appareil de lecture automatique de plaques.
La figure 2(A) est une élévation frontale de la 5 scie, la figure 2(B) en est une élévation latérale et la figure 2(C) une vue en plan. La scie horizontale à bande est constituée essentiellement d'une base BA sur laquelle est montée une table de travail WT, un étau VI monté sur la base BA afin qu'il retienne une pièce W montée 10 sur la table WT, une tête de coupe CH destinée à supporter
une scie sans fin BS horizontalement, et une colonne GC de guidage destinée à supporter la tête de coupe CH afin qu'elle soit mobile à la fois verticalement et horizontalement.
Lors de la découpe d'une pièce W dans un bloc prédéterminé, une pièce W est montée sur la table WT et est alors serrée par l'étau VI. Ensuite, lorsque la lame ou bande BS est maintenue de manière que ses dents soient dirigées vers le bas et lorsque la tête CH de coupe 20 est abaissée, la pièce W est découpée dans le plan vertical de coupe. D'autre part, lorsque la lame de scie BS est maintenue de manière que ses dents soient dirigées vers l'avant par torsion partielle de la bande à l'aide d'un vérin hydraulique par exemple, et lorsque la tête de 25 coupe CH est déplacée vers l'avant, la pièce W peut
être découpée dans un plan horizontal de coupe.
La base BA comporte une base principale 1 formée par combinaison de fers en H ou en U, de manière qu'ils donnent une forme rectangulaire, et deux sous-bases 30 droite et gauche 2R et 2L placées des deux côtés de
la base principale 1 afin qu'un espace formant une cavité soit délimité dans la partie médiane de la base principale 1.
La table WT de travail est constituée de plusieurs 35 traverses 3 (tirants) placées dans l'espace formant une cavité sur la base principale 1, dans la direction avant-arrière, deux rails de guidage 4 placés sur les traverses 3, une table WT de travail montée afin qu'elle puisse coulisser sur les rails 4 par l'intermédiaire de roues 5 qui peuvent rouler sur les rails 4, plusieurs galets 6 de pincement destinés à pincer des rails 5 de 5 manière qu'ils limitent le déplacement de la table WT dans la direction droite-gauche (perpendiculairement aux rails). En outre, une tige 7 à crémaillère est fixée à l'intérieur de la table WT parallèlement aux rails 4 de guidage et un pignon 8 commandé par un servomoteur M est 10 en prise avec la tige 7 à crémaillère. En conséquence, lorsque le pignon 8 est entraîné par le servomoteur M, la table WT peut être déplacée en translation. De plus, la position de la table WT peut être détectée par un détecteur convenable de position (non représenté) et 15 peut être positionnée à tout emplacement voulu par une commande à rétroaction. La table de travail WT est déplacée afin qu'elle mette ne pièce W montée sur elle à une
position convenable de coupe.
L'étau VI comporte un mors de référence 10R 20 monté afin qu'il puisse coulisser sur la sous-base de droite 2R et un mors de poussée 10L qui peut- aussi coulisser sur la sous-base gauche 2L. Ces deux mors sont disposés de manière qu'ils serrent une pièce W montée sur la table WT de ses deux côtés. Le mors 10R de référence 25 a un coulisseau 11R de support qui peut coulisser entre deux organes de guidage 12R fixés sur la sous-base 2R de droite. Le mors de poussée 10L a un coulisseau 11L de support qui peut coulisser entre deux organes de guidage 12L fixés à la sous-base gauche 2L. Bien que cela ne 30 soit pas représenté, ces deux mors peuvent être déplacés
en translation en synchronisme par un organe convenable de manoeuvre tel qu'un mécanisme à pignon et crémaillère, un vérin hydraulique, etc., en position convenable dans laquelle une pièce placée sur la table peut être fermement 35 serrée.
Deux barres coulissantes 13R peuvent passer dans le coulisseau 11R de support horizontalement et une mâchoire de mors de référence 14R est fixée aux barres coulissantes 13R afin qu'une pièce montée sur la table WT puisse être serrée. Deux barres coulissantes 13L coulissent de manière analogue dans le coulisseau 11L de support 5 et une mâchoire 14L de mors de poussée est aussi fixée
aux barres coulissantes13L.
Un petit vérin M-CYL est placé dans le coulisseau 11R de support de manière qu'une extrémité supérieure d'une tige de piston du vérin soit raccordée à la mâchoire 10 14R du mors de référence afin que la mâchoire 14R puisse être déplacée en translation. D'autre part, un moteur hydraulique HM est fixé à une équerre 14 de recouvrement de manière qu'une première extrémité de la tige 16 soit raccordée au moteur hydraulique HM et que son autre 15 extrémité coopère avec un écrou 17 fixé au coulisseau 11L de support, afin que la mâchoire 14L du mors de poussée
soit déplacée en translation.
En conséquence, lorsque le petit vérin M-CYL est commandé ou cesse d'être commandé, la mâchoire 14R 20 peut être déplacée en translation par la tige du vérin et, lorsque le moteur hydraulique HM est commandé, la mâchoire 14L du mors de poussée peut être déplacée en translation par l'intermédiaire de la tige filetée 16 et de l'écrou 17. Ainsi, une pièce W peut être serrée par les 25 deux mâchoires 14R, 14L des mors ou libérée par elles. En
outre, les deux coulisseaux 11R et 11L de support peuvent être déplacés en translation en synchronisme lorsqu'une pièce W est serrée entre eux deux, ou indépendamment lorsqu'une pièce W n'est pas serrée.
à une extrémité du bâti.
Un tel dispositif d'actionnement linéaire, également connu sous le nom d'opérateur, est généralement long, de l'ordre de 3 m pour ceux équipant les petites portes standard. Leur poids est de l'ordre de 15 kg, générale ment concentré vers l'extrémité enveloppant le groupe motoréducteur entrainant une vis ou une chaine et un élément mobile linéairement entrainé par la vis ou la chaîne et relié à la porte à entraîner. Ils sont pour
ces raisons et par nature d'une manipulation peu aisée.
On peut distinguer deux familles de dispositifs. Tout d'abord ceux décrits dans les brevets DE-29 14 572,
BE 811 708, FR-2 512 485 et US-3 204 170, qui compor-
tent deux éléments de même nature constitués de fers plats, cornières ou similaires soudés sensiblement à
chaque extrémité de l'opérateur. Pour procéder à l'ins-
tallation des opérateurs équipés d'un tel dispositif, il est nécessaire qu'ils soient préalablement amenés; soutenus et maintenus dans leur position de fixation, et fixés au moyen de vis, boulons ou similaires sur la structure qui doit les supporter. Ceci nécessite soit au moins une personne à chaque extrémité de l'opérateur
disposant d'un moyen d'élévation pour amener et soute-
nir l'opérateur et procéder à sa fixation, soit des
moyens supports et élévateurs tels que vérins, échafau-
dages réglables pour soutenir et maintenir l'opérateur
2 5 9 5 1 1 O
et au moins une personne pour procéder à cette fixation. La seconde famille est constituée de dispositifs plus perfectionnés tels que décrits dans les brevets:
US 3 220 718, US 4 018 005, US 4 231 191, US 4 311 225,
FR 2 493 451 et DE 29 04 718. Dans ces dispositifs l'un des deux éléments de fixation situés sensiblement à chaque extrémité de l'opérateur est constitué par une
Ces fragments d'ADN modifié sont capables de se lier à des séquences d'ADN plasmidique bactérien. Des plasmides bactériens convenables sont traités séparément avec des enzymes de restriction appropriés, connus de l'homme de l'art, afin de produire des séquences d'ADN plasmidique bactérien capables de se lier à des fragments d'ADN viral modifié. Ces séquences plasmidiques bactériennes sont ensuite associées aux fragments d'ADN viral modifié dans des conditions convenables pour permettre à l'ADN viral de se lier à l'ADN bactérien et de former un plasmide viral-bactérien.
Le plasmide d'ADN viral-bactérien est ensuite cartographié au moyen d'enzymes de restriction pour produire une carte de restriction de l'élément d'insertion d'ADN viral. Le plasmide d'ADN viral-bactérien est ensuite traité avec un enzyme de restriction connu dans la pratique pour provoquer au moins une délétion dans la séquence d'ADN viral du plasmide d'ADN viralbactérien. Ce plasmide, contenant au moins une délétion dans la séquence d'ADN viral, est transfecté avec de l'ADN viral d'herpes naturel, d'animal n'appartenant pas aux primates, dans des cellules animales.Les cellules animales sont maintenues dans des conditions convenables afin de permettre à l'ADN d'herpès virus naturel, d'animal n'appartenant pas aux primates, de produire à nouveau des herpès virus et un petit pourcentage de virus qui ont subi une recombinaison avec la séquence d'ADN étranger viral du plasmide d'ADN étranger viralbactérien. Une partie de ces virus recombinés possède des délétions dans leur génome, en résultat de délétions dans l'élément d'insertion d'ADN viral du plasmide.
Les virus sont identifiés, puis débarrassés par purification sur plaque des virus indésirables.