INPI-France/Brevets-Francais-2024-Chunked huggingface dataset:
mg/kg 49,73 41,22 22,47 7,83 Exemple 2 42,83 41,42 27,40 12,40 Exemple 3 48,24 55,80 46,46 43,76 Exemple 4 53,41 70 54,70 41,08 mg/kg
Exemple 5 24,37 16,17 - -
etQ correspondent à deux lots de rats différents.
canisme d'autocentrage représenté sur la figure 4; la figure 6 est une élévation par-devant à échelle
agrandie de la machine à scie à ruban, illustrant le méca-
nisme de positionnement d'une matière devant être débitée la figure 7 est une coupe longitudinale schématique du mécanisme de positionnement selon la figure 6;
la figure 8 est une coupe transversale d'un disposi-
tif de commutation utilisé dans le mécanisme de positiomnnement; la figure 9 est une représentation schématique d'un circuit de fluide équipant un mécanisme de basculement utilisé dans la machine; la figure 10 est une élévation schématique par-devant montrant la trajectoire de mouvement du support de la scie à ruban ainsi que des commutateurs du détecteur de positions; la figure 11 est un diagramme mettant en évidence la relation existant entre les positions relatives de la scie à ruban sans fin et de la matière devant être débitée;
les figures 12 à 15 sont des représentations schémati-
ques permettant d'expliquer les procédés de coupe selon la présente invention;
la figure 16 est un diagramme de temps montrant la re-
lation existant entre le fonctionnement de l'entretoise, du support de la scie à ruban et de cette scie à ruban sans fin les figures 17 à 19 sont des diagrammes de déroulement
illustrant séquentiellement une commande automatique exécu-
tée par la machine;
la figure 20 est une représentation schématique mon-
trant une variante de circuit de fluide comportant une seule et unique valve de commande du débit; et les figures 21 et 22 sont respectivement une coupe
transversale et une coupe longitudinale de ladite valve.
Préalablement à la description des formes de réalisa-
tion de la présente invention, on fera observer que les éléments identiques sont désignés par les mêmes numéros de
A une aliquote du dialysat contenant 15 ug de l'ADN du plasmide pBR325 obtenu, on a ajouté 45 unités de l'enzyme de restriction PstI. Le mélange résultant a été ajouté à 150nul d'une solution tampon contenant Tris-HCl 10 mM (pH7,4), MgSO4 10 mM, NaCl 50 mM et du dithiothréitol 1 mM, avec ensuite incubation à 300C pendant 2 heures pour avancer une réaction.
Ensuite, on a chauffé le mélange à 700C pendant 10 minutes pour arreter la réaction. Au mélange réactionnel, on a ajouté de l'acétate de sodium en une quantité telle que le mélange résultant contienne de l'acétate de sodium à une concentration de 300 millimoles. Au mélange on a ajouté deux fois son volume d'éthanol et on a laissé le mélange obtenu reposer à -300C pendant 3 heures. Alors, le mélange a été soumis à centrifugation à 12000 t/mn (8900 g) à la température ambiante pendant 10 minutes pour obtenir un produit surnageant et des précipités. Les précipités ont été recueillis et séchés sous pression réduite. Les précipités ainsi obtenus ont été dissous dans 200 pl d'un tampon de BAPT (Tris-HCl 50 mM, pH8,4).A la solution ainsi obtenue on a ajouté une unité de phosphatase alcaline bactérienne (fabriquée et vendue par Takara Shuzo Co., Ltd., Japon) avec ensuite incubation à 650C pendant 30 minutes. Alors, on a ajouté une unité de phosphatase alcaline bactérienne à la solution, avec ensuite incubation à 650C pendant 30 minutes. Ensuite, un volume égal de phénol saturé du tampon TNE a été ajouté à la solution avec ensuite mélange. Le mélange résultant a été soumis à centrifugation à 12000 t/mn (8900 g) à température ambiante pendant 10 minutes et l'on a récupéré une phase aqueuse. A la phase aqueuse ainsi obtenue, on a ajouté un volume égal de phénol saturé du tampon TNE, avec ensuite mélange. Le mélange résultant a été soumis à centrifugation à 12000 t/mn (8900 g) à température ambiante pendant 10 mn et l'on a récupéré une phase aqueuse.Alors, on a ajouté un volume égal d'un mélange de phénol-chloroforme (1:1 > volume/volume), à la phase aqueuse, avec ensuite mélange. Le mélange résultant a été soumis à centrifugation à 12000 t/mn (8900 g) à température ambiante pendant 10 minutes et l'on a récupéré une phase aqueuse. Alors, un volume égal de chloroforme a été ajouté à la phase aqueuse tout en agitant, et soumis à centrifugation à 12000 t/mn (8900 g) à température ambiante pendant 10 minutes pour récupérer une phase aqueuse. A la phase aqueuse ainsi obtenue on a ajouté de l'acétate de sodium en une quantité telle que le mélange résultant contienne de l'acétate de sodium à une concentration de 300 millimoles et deux fois le volume d'éthanol tout en agitant. On a laissé reposer le mélange résultant à -300C pendant 3 heures.
Subséquemment, le mélange a été soumis à centrifugation à 12000 t/mn (8900 g) à température ambiante pendant 10 minutes pour obtenir des précipités d'ADN. Les précipités d'ADN ont été séchés sous pression réduite et dissous dans 30 pu d'une solution de tampon TE.
Etape 3. (Recombinaison de l'ADN) on a ajouté 2,9 ug de l'ADN obtenu à l'étape 1 de l'exemple 1, et 1,5 > ig de 1'ADN obtenu à l'étape 2 de l'exemple 1 et 3 unités d'ADN ligase T4 phagique (fabriquée et vendue par Nippon Gene Co., Ltd., Japon) à 100,pu d'un tampon contenant Tris-HCl 50 mM (pH7,4), MgC12 10 mM, du dithiothréitol 10 mM, de la spermidine lmM, ATP 1 mM et 0,1 mg/ml de BSA (albumine de sérum bovin) (fabriquée et vendue par Bethesda Research Laboratories, E.U.A.). On a laissé le mélange résultant reposer pour faire avancer une réaction à 150C pendant une nuit.Le mélange réactionnel ainsi obtenu a été chauffé à 700C pendant 10 minutes pour arrenter la réaction.
Etape 4. (Transfert du plasmide recombinant dans Escherichia coli) Une suspension de cellules compétentes de Escherichia coli K12 souche 342-167 a été préparée sensiblement de la même manière qu'à ltétape 2 de l'exemple 1. On a mélangé 400 > il de la suspension de cellules compétentes et 40 p1 du mélange réactionnel obtenu à l'étape 3 de l'exemple 1, et on laissé reposer dans la glace pendant 1 heure.
Ensuite, le mélange a étb chauffé à 420C pendant 2 minutes et ensuite l'on a ajouté 5 ml du bouillon L, au mélange. Le mélange résultant a été incubé stationnairement à 370C pendant 90 minutes. Alors, du mélange, les cellules ont été recueillies et mises en suspension dans de l'eau stérile pour obtenir une suspension de cellules.La suspension de cellules ainsi obtenue a été appliquée à un milieu d'agar de synthèse (contenant 6 g/l de Na2HP04, 3 g/l de KH2P04, 0,5 g/l de NaCl, 1 g/l de NH4C1, MgS04 1 mM, CaCl2 0,1 mM, 2 gil de glucose, 15 g/l d'agar, de la L-thréonine 0,3 mM, de la L-leucine 0,3 mM, de la L-histine 0,1 mM, de la L-arginine 0,6 mM et de la thiamine 0,05 mM) et on a incubé.
Etape 5. t(Sélection et isolement de E. coli ayant un gène codant pour PEPC dérivé d'un micro-organisme Corynebacterium melassecola 801 (FERM BP-558 Les cellules obtenues à l'étape 4 de l'exemple 1 ont été mises en culture séparément sur le milieu d'agar de synthèse ci-dessus mentionné contenant de l'ampicilline (30 Eug/ml) et de la tétracycline (10 > ig/ml) et sur le milieu d'agar de synthèse ci-dessus mentionné contenant de la tétracycline (10 jig/ml) seule. Les cellules qui ne croissaient pas sur le milieu d'agar de synthèse contenant l'ampicilline et la tétracycline mais qui croissaient sur le milieu d'agar de synthèse contenant la tétracycline ont été choisies et isolées.
Les cellules ainsi isolées étaient sensibles à l'ampicilline mais résistantes à la tétracycline, ne nécessitant pas d'acide glutamique dans le milieu. Les cellules ainsi isolées ont été désignées par la souche 342-167 de Escherichia coli K12 (pAG203) qui avait le gène souhaité codant pour PEPC. E. coli isolé a été mis en culture pour cloner le gène codant pour PEPC.
L'activité de PEPC de E. coli isolé a été déterminée par la méthode suivante pour confirmer que le gène cloné était un gène codant pour PEPC. La souche 342-167 de Escherichia coli K12 (pAG203) a été inoculée dans 100 ml d'un milieu liquide de synthèse (contenant 13,6 gXl de KH2P04, 2,61 g/l de K2SO4,-0,2 g/l de MsSO4. 7H20, 10 mg/l de CaCl2, 0,5 mg/l de FeS04.7H20, 4 gjl de glucose, 3 gXl de NH4Cl, 0,3 mx de L-thréonine, 0,3 mx de L-leucine, 0,1 mM de L-histidine, 0,6 mM de L-arginine et 0,05 mx de thiamine, pH7,2) et mise en culture à 37 C pendant un jour.De la culture ainsi obtenue, les cellules de E. coli ont été recueillies et mises en suspension dans 2 ml d'un tampon MES Eacide 2-(N-morpholino)éthanesulfonique (MES) 50 mM, MgS04 10 mM, EDTA 10 mM, pH7,02 pour obtenir une suspension. La suspension a été soumise à une ultrasonication puis à une centrifugation à 14000 t/mn (20000 g) pendant 20 minutes pour obtenir un extrait de cellule (solution d'enzyme brute). Par ailleurs, la souche 342-167 de Escherichia coli K12 et la souche 342-167 de Escherichia coli K12 (pBR325) ont été mises en culture dans le milieu liquide de synthèse ci-dessus mentionné contenant du glutamate de sodium 10 mM.L'activité de PEPC a été déterminée en mesurant une augmentation de l'absorbance à 412 nm de 2,5 ml d'une solution réactionnelle de l'enzyme contenant MES 10 mM, du phosphoénolpyruvate 2 mM, NaHC03 10 mM, de l'acétal CoA 0,1 mM (fabriqué et vendu par Sigma Chemical Company, E.U.A.) MnSO4 3,3 mM, du 5,5'-dithiobis(acide 2-nitrobenzolque) 0,05 mM (souvent appelé ci-après DTNB), 5 unités/ml de citrate synthase du coeur du cochon (fabriquée et vendue par Sigma Chemical Company, E.U.A.) et 10 à 100 fil de l'extrait de cellules, pH7,4 en utilisant un spectrophotomètre modèle 228 (fabriqué et vendu par Hitachi, Ltd., Japon).Par ailleurs, la concentration de la protéine dans l'extrait de cellules a été mesurée par la méthode de Lowry et autres.l0.H. Lowry, N.J. Rowebrough, R.J. Randall, J.
Biol. Chem. 193, 265 (î9Sî)j . Pour mesurer la concentration en protéine, l'on a utilisé de l'albumine de sérum bovin (fabriquée et vendue par Wako Pure Chemical Industries Ltd., Japon) en tant que protéine standard pour la détermination ci-dessus mentionnée.
Les résultats sont montrés au tableau 1 donné à l'étape 7 que l'on mentionnera ci-après.
Comme cela est apparent par les résultats montrés au tableau 1, la souche 342-167 de Escherichia coli K12 (pAG203) avait une activité spécifique de PEPC extrêmement élevée.
Etape 6. (Isolement d'un plasmide hybride pAG203 et son analyse) un ADN du plasmide pAG203 a été isolé de la souche 342-167 de E. coli K12 (pAG203) et purifié sensiblement de la meme manière qu'à l'étape 2 de l'exemple 1, à l'exception que l'on a utilisé la souche 342-167 de E. coli K12 (pAG203) au lieu de la souche 342-167 de E. coli K12 transformée par pBR325.Ainsi, on a obtenu 170 ug de 1'ADN du plasmide pAG203. 0,3jug de l'ADN ainsi isolé a été digéré avec un excès de chacune des diverses enzymes de restriction, c'est-à-dire EcoRi, BamHI, HindIII, SalI et PstI (chacune fabriquée et vendue par Nippon Gene Co., Ltd., Japon) dans des conditions appropriées à chacune des enzymes de restriction. Les produits digérés ainsi obtenus ont été soumis à une électrophorèse sur 1% (poids/volume) de gel agarose et une électrophorèse sur 4% (poids/volume) de gel polyacrylamide selon une méthode habituelle.
L'électrophorèse a été effectuée constamment à 5 V par cm de longueur du gel pendant 4 heures. Après accomplissement de l'électrophorèse, le gel a été plongé dans une solution de bromure d'éthidium contenant l)ug/ml de bromure d'éthidium pendant 30 minutes pour teinter le gel. Alors, le gel a été irradié de lumière ultraviolette pour déterminer le nombre de bandes correspondant au nombre de fragments d'ADN obtenus. Les longueurs moléculaires respectives des fragments d'ADN ont été déterminées par la comparaison des distances respectives de migration des fragments dans l'électrophorèse avec celles des fragments d'ADN ayant respectivement des longueurs moléculaires connues.Pour un tel fragment d'ADN ayant une longueur moléculaire connue, des fragments d'ADN obtenus par digestion par Hindili de 1'ADN X phasique (fabriqué et vendu par Nippon Gene Co., Ltd., Japon) ont été utilisés dans le cas de l'électrophorèse sur gel agarose et des fragments d'ADN obtenus par digestion par HaeIII de l'ADNfX174 phage (fabriqué et vendu par Bethesda Research Laboratories, E.U.A.) ont été utilisés dans le cas de l'électrophorèse sur gel de polyacrylamide. Par ailleurs, par l'analyse des fragments d'ADN obtenus par la digestion du plasmide avec diverses enzymes de restriction, on a déterminé les sites de restriction du plasmide.
Par suite, on a trouvé que le plasmide pAG203 avait la structure illustrée dans la carte de scission ou de coupure par endonucléase de restriction montrée sur la figure 1 et se composait du vecteur pBR325 et, inséré au site coupé ou scindé par l'enzyme de restriction PstI, un fragment de PstI étranger ayant une longueur moléculaire d'environ 5,5 kb. Le fragment de PstI est un fragment d'ADN contenant un gène codant pour PEPC dérivé de Corynebacterium melassecola 801 (déposé au FRI sous le numéro d'accession FERM BP-558).
Des cellules de la souche 342-167 de E. coli K12 ont été transformées par 1'ADN du plasmide pAG2O3 ci-dessus obtenu sensiblement de la même manière qu'à l'étape 2 de l'exemple 1, à l'exception que l'ADN du plasmide pAG203 a été utilisé au ieu de pBR325, pour obtenir des transformants. Les transformants résultants ont été examinés par rapport à la résistance aux médicaments et l'auxotrophie. Tous les transformants examinés se sont révélés être résistants à la tétracycline mais sensibles à l'ampicilline, ne nécessitant pas d'acide glutamique. Par ailleurs, la carte de scission par endonucléase de restriction du plasmide retenu dans le transformant s'est rélévée être la même que celle du plasmide incorporé dans la transformation ci-dessus.
Le fragment d'ADN contenant un gène codant pour PEPC peut être isolé de la bactérie produisant l'acide glutamique appartenant au genre Corynebacterium par la méthode suivante.
(1) la totalité de 1'ADN est extraite d'une cellule d'une bactérie produisant l'acide glutamique appartenant au genre Corynebacterium et est partiellement scindée par diverses enzymes de restriction pour obtenir des fragments d'ADN. L'extraction de l'ADN de la bactérie peut être accomplie par une méthode habituelle où l'on effectue le traitement au lysozyme-SDS et le traitement au phénol-chloroforme. Comme enzymes de restriction à employer pour scinder la totalité de l'ADN de la bactérie ci-dessus mentionnée, on peut employer toute enzyme de restriction tant qu'elle peut scinder non seulement l'ADN de la bactérie ci-dessus mentionnée mais également 1'ADN du vecteur ci-dessous mentionné d'un système hôte-vecteur à utiliser pour cloner le fragment d'ADN de la présente invention. Les fragments d'ADN ainsi obtenus contiennent un fragment d'ADN contenant un gène codant pour PEPC.
(2) un ADN du vecteur est complètement scindé par au moins l'une des enzymes de restriction appropriées ci-dessus mentionnées pour obtenir un ADN du vecteur scindé.
Pour le vecteur, on doit utiliser ceux qui sont compatibles avec un hôte à transformer ainsi. Il est nécessaire de confirmer, à l'avance, que le vecteur n'est pas digéré par la bactérie qui est destinée à etre utilisée comme hôte.
(3) les fragments respectifs d'ADN obtenus à l'étape (1) ci-dessus sont séparément insérés dans le site de scission de 1'ADN du vecteur scindé obtenu à l'étape (2) ci-dessus selon toute méthode habituelle, par exemple la méthode de Maniatis et autres (T. Maniatis, E.F. Fritsch, J Sambrook : molecular Cloning A Laboratory Manual, Cold Spring Harbor Laboratory, Cold Spring Harbor, New York 1982). Ainsi, on obtient des ADN recombinants circulaires qui contiennent un ADN recombinant ayant un fragment d'ADN contenant un gène codant pour PEPC.
(4) les ADN recombinants respectifs sont séparément transférés dans une cellule de E. coli pour former des transformants.
La transformation peut litre effectuée par une méthode habituelle, par exemple la méthode de Nandel et autresVMandel, M., Higa, A., J. Nol. Biol. t 53, 159-162 (1970g Comme E. coli à utiliser pour la transformation, on emploit une souche mutante déficiente en PEPC de E. coli. La raison en est la suivante. Afin que la souche mutante croisse, il faut, dans le milieu, de l'acide glutamique ou un acide organique devant être formé comme intermédiaire dans le cycle TAC, et par conséquent, la souche mutante ne peut crotte dans un milieu ne contenant pas l'acide glutamique ou pas d'acide organique devant litre formé dans le cycle TAC.Cependant, lorsque la souche mutante est transformée par un ADN recombinant contenant un gène codant pour PEPC, la souche mutante ne nécessite plus d'acide glutamique ou d'acide organique pour sa croissance et peut croître même dans le milieu ne contenant ni acide glutamique ni cet acide organique. Par ailleurs, même si la souche mutante est transformée par un ADN recombinant, si l'ADN recombinant ne contient pas de gène codant pour PEPC, la souche nécessite toujours l'acide glutamique ou l'acide organique pour sa croissance et ne peut crotte dans le milieu ne contenant ni acide glutamique ni cet acide organique.Par conséquent, lorsque les transformants ci-dessus obtenus sont mis en culture dans un milieu ne contenant ni acide glutamique ni cet acide organique, seul le transformant qui retient un ADN recombinant contenant un gène codant pour PEPC croît dans le milieu.
En conséquence, le transformant voulu peut être efficacement et facilement choisi et isolé en utilisant une souche mutante de E. coli déficiente en PEPC.
Une telle souche mutante de E. coli peut entre obtenue par les méthodes habituelles. Par exemple, une telle souche mutante peut être obtenue comme suit.
D'abord, des cellules de E. coli sont mutées en utilisant la N-méthyl-N'-nitro-N-nitrosoguanidine pour obtenir des cellules mutantes. Des cellules mutantes, les cellules mutantes auxotrophes qui nécessitent l'acide glutamique sont choisies et isolées. Les cellules mutantes ainsi isolées sont soumises à des déterminations concernant l'activité de PEPC, et une cellule mutante ne présentant pas d'activité de PEPC est choisie. La cellule ainsi choisie est mise en culture pour obtenir une souche mutante de E. coli déficiente en PEPC. La mutation de E. coli peut également être effectuée par des techniques habituelles, par exemple irradiation aux ultraviolets, irradiation aux rayons X, traitement par divers mutagènes, traitement avec des transposons, etc...
Alternativement, la souche connue déficiente en PEPC peut être obtenue de dépôts publics ayant une telle souche.
(5) des transformants obtenus à l'étape (4) ci-dessus, le transformant qui retient un ADN recombinant contenant un gène codant pour PEPC est choisi et isolé par le critère de l'auxotrophie de l'acide glutamique. A titre d'exemple, les transformants sont mis en culture dans un milieu de synthèse ne contenant pas d'acide glutamique à 20 à 370C selon une méthode habituelle. Les cellules croissant dans le milieu de synthèse ne contenant pas d'acide glutamique sont isolées. Les cellules ainsi isolées sont mises en culture séparément dans le milieu pour obtenir des souches. Les cellules des souches respectives sont recueillies, avec ensuite extraction pour obtenir des extraits de cellules. Les extraits respectifs de cellules sont soumis à une mesure de l'activité de PEPC selon une méthode habituelle pour choisir une souche présentant une activité de PEPC.La souche présentant une haute activité de PEPC a un fragment d'ADN contenant un gène codant pour PEPC. La souche est mise en culture pour cloner le fragment d'ADN.
Le fragment d'ADN est isolé des cellulesde la souche selon une méthode habituelle.
L'un des exemples spécifiques du fragment d'ADN de la présente invention est obtenu du micro-organisme Corynebacterium melassecola 801 déposé au Fermentation Research Institute (appelé ci-après "FR1") sous le numéro d'accession FERM BP-558, et a les caractéristiques suivantes (1) le fragment d'ADN a une longueur moléculaire d'environ 11,5 kb.
(2) le fragment d'ADN a ses deux bouts collants formés par scission par XbaI.
(3) le fragment d'ADN a les sites de scission par endonucléase de restriction qui suivent un premier site PstI, un second site PstI, un premier site EcoRi, un troisième site PstI, un premier site HindlII, un premier site BamHI, un quatrième site PstI, un cinquième site PstI, un second site Hindili, un troisième site Hindili, un premier site SalI, un second site EcoRi, un quatrième site HindIII, un troisième site EcoRi, un sixième site PstI, un septième site PstI, un cinquième site HindIII, un huitième site PstI, un second site BamHI, un second site SalI, un neuvième site PstI et un troisième site BamHI, ledit second site PstI, ledit premier site EcoRi, ledit troisième site PstI, ledit premier site Hindili, ledit premier site BamHI, ledit quatrième site PstI, ledit cinquième site PstI, ledit second site HindIII, ledit troisième site HindIII, ledit premier site SalI, ledit second site EeoRI, ledit quatrième site Hindili, ledit troisième site EcoRI, ledit sixième site PstI, ledit septième site PstI, ledit cinquième site Hindili, ledit huitième site PstI, ledit second site BamHI, ledit second site SalI, ledit neuvième site PstI et ledit troisième site BamHI étant respectivement placés à environ 1,0 kb, environ 1,9 kb, environ 2,5 kb, environ 2,6 kb, environ 3,5 kb, environ 3,7 kby environ 4,0 kb, environ 4,3 kb, environ 4,4 kb, environ 5,0 kb, environ 6,3 kb, environ 6,5 kb, environ 6,7 kb, environ 6,9 kb, environ 7,0 kb, environ 7,0 kb, environ 7,4 kb, environ 7,4 kb, environ 8,3 kb, environ 9,5 kb et 10,3 kb dudit premier site de PstI.
la sciure qui adhère -à la lame et peut être facilement remplacée.
Cette caractéristique est obtenue par utilisation d'un tronçon de contact et un tronçon de surface plate formé d'un côté d!un arbre rotatif portant la brosse métallique, et par utilisation d'une gorge circonférentielle formée dans un arbre rotatif
En outre, comme décrit plus en détail dans la suite, un dispositif 45 de détection de lame est destiné à détecter le moment o la lame 25 quitte la roue miotrice 21, et est
monté sur la tête de coupe 5 avec une brosse métallique rota-
tive 47 destinée à chasser la sciure adhérant à la lame 25.
Un dispositif 49 de protection qui recouvre la partie exposée de la lame 25, entre le bras mobile 33 et le tronçon 13 de
boîtier, est disposé sur la tête 5 de coupe.
Une table de travail 51 portant une pièce W qui doit être sciée, est montée sur la base 3 avec un étau principal 53 qui permet un serrage et une fixation de la pièce W, comme l'indique la figure 2, un étau 55 d'avance fait avancer la pièce jusqu'à une position correspondant à une dimension fixe dans l'étau principal 53, et est placé à la partie arrière de l'étau principal 53 d'une manière qui permet un déplacement en translation dans la direction avant-arrière. Un dispositif 57 de détection de la présence ou de l'absence de la pièce W est placé sur la partie de l'étau 55 qui se trouve sur le côté de l'étau principal 53. Comme l'indique la figure 1, un transporteur 59 à vis destiné à évacuer la sciure produite pendant le sciage de la pièce W à l'extérieur de la base 3, est disposé sur celle-ci. Un caisson 61 à copeaux est placé
sous le tronçon d'évacuation de sciure du transporteur 59.
Dans la configuration décrite précédemment, la di-
mension déterminée d'avance de la pièce W contre l'étau prin-
cipal 53 est déterminée par avance de l'étau 55 lorsque la
tête de coupe 5 est soulevée, sous la commande du vérin hydrau-
lique élévateur 9, et lorsque la pièce W est fixée par l'étau principal 53. En plus, le bras mobile 33 de guidage peut se déplacer le long du rail 29 sous l'action du dispositif 41 de déplacement de bras, et la distance séparant les deux bras 31 et 33 de guidage est réglé convenablement en fonction de la largeur de coupe dans la pièce W. Ensuite, la roue motrice
21 est entraînée en rotation si bien que la lame 25 est entrai-