INPI-France/Brevets-Francais-2024-Chunked huggingface dataset:
Le composé inorganique de métal fondu est de préférence constitué par un ou plusieurs sels, oxydes ou hydroxydes de métaux appartenant aux groupes Ia (alcalins : Li, Na, K, Rb, Cs,) IIa (alcalino-terreux : Mg, Ca, Sr, Ba), IIIa (lanthanides), IIb (Zn, Cd), IIIb (Al, Ga, In, T1), IVb (Sn, Pb) et Vb (Sb, Bi). Ces composés répondent le plus souvent à la formule MXn dans laquelle M représente le métal sus-désigné, n est un nombre entier de 1 à 4, et X un anion choisi de préférence parmi les ions chlorures, bromures, iodures, hydroxydes, carbonate ou oxydes. Lorsque n est supérieur à 1, les symboles X peuvent être de nature identique ou différente.
Le tableau 1 donne une liste non exhaustive des composés utilisables comme catalyseur dans la présente invention, ainsi que leur point de fusion et leur point d'ébullition.
COMPOSE FORMULE T FUSION T EBULLITION C C t Hydroxyde de lithium | LiOH | 450 1 925 t I Chlorure de lithium | LiCl 1 650 1 1325 t ≈ Bromure de lithium I LiBr t 550 t 1265 t | Iodure de lithium J Lii 1 450 1 1180 | I Hydroxyde de sodium j NaOH 1 318 1 1390 | Iodure de sodium j NaI t 660 1 1304 | J hydroxyde de potassium J KOH | 360 1 1324 | I Hydroxyde de cesium | CsOH ss 272 | - | | Iodure de cesium J CsI 1 626 1 1280 | I Hydroxyde de rubidium j RbOH | 301 1 - | ss Carbonate de magnesium 0 MgC03 | 350 1 900 Iodure de thallium TlI 440 823 I Iodure de zinc t ZnI2 1 446 1 624 | t Iodure de cadmium t CdI2 | 387 1 796 | t Iodure de plomb t PbI2 t 402 1 954 | | Iodure d'étain t SnI2 1 320 1 717| On peut également utiliser des mélanges eutectiques de composés métalliques ayant un point de fusion inférieur à celui de chacun des constituants, par exemple les mélanges 42 mol % KCl-58 mol. % LiCl (T fusion = 348 C), 40 mol. % KBR-60 mol. % LiBr (T fusion 348 C) ou tout autre mélange eutectique binaire ou ternaire.
On préfère les composés ou eutectiques ayant un point de fusion inférieur à 700 C.
Parmi les composés utilisables dans la présente invention, ceux ayant un caractère basique prononcé catalysent le couplage oxydant du méthane en C2+ avec une activité et une sélectivité particulièrement élevées.
La réaction procède par bullage d'un mélange méthane (ou gaz naturel) - oxygène à travers le catalyseur à l'état fondu. Pour des raisons de sécurité, on préfère opérer avec des teneurs en oxygène dans le méthane inférieures à 10 % en mole, par exemple 1-10 % en mole. Toutefois, on peut dépasser cette teneur de 10 %, et donc, augmenter la conversion de la réaction en opérant en présence d'un gaz inerte tel que l'azote, et donc utiliser l'oxygène contenu dans l'air.
Afin d'améliorer le contact entre le gaz (CH4+02) et le liquide (sel fondu), on peut introduire dans le réacteur un garnissage conventionnel.
La température de réaction est généralement élevée, comprise entre 300 et 1000"C, de préférence entre 500 et 900 C.
La pression totale dans le réacteur peut être par exemple de 1 à 100 bars, et notamment de 1 à 5 bars.
L'invention est illustrée par les exemples suivants EXEMPLE 1.
On utilise un réacteur en quartz formé d'un tube en U, dont les diamètres intérieurs respectifs des deux branches sont de 4 mm et de 12 mm, plongé dans l'enceinte d'un four tubulaire.
On introduit dans la grosse branche du réacteur 29 d'iodure de lithium cristallise. On porte alors la température du four à 710 C, et l'on introduit alors par la petite branche du réacteur un mélange constitué de 95 % de méthane et 5 % d'oxygène à un débit total de 10 cm3/minute. A la sortie du réacteur, l'effluent de la réaction est envoyé dans un chromatographe en phase gazeuse muni d'un détecteur à catharomètre et de deux colonnes remplies de Porapak Q et de tamis moléculaire, respectivement.
L'analyse du mélange à la sortie est effectuée en continu toutes les heures. On monte progressivement la température jusqu'à 750 C. Les résultats sont rassemblés dans le tableau II.
1 CATALYSEUR Lii (29) I TEMPS DE REACTION (h) 1 1 1 2 1 3 1 4 1 5 1 6 | 1 Température ( C) 1 710 1 730 1 750 1 750 1 750 1 750 1 ANALYSE DES GAZ A LA SORTIE DU REACTEUR %Pds CO2 1.225 1.327 1.46 1.528 1.499 1.46 1 % Pds H2 1 3.51 4 1 4.9 1 4.31 4.51 5.3 j 1 % Pds Ethylene 0.876 0.707 0.751 0.783 0.809 0.836 %Pds éthane 0.088 0.04 0.069 0.024 0.054 0.048 1 % Pds Propane + propylène 10.0881 0.4 0.069 0.025 0.054 0.048 % % Pds CO 0.008 o 1 o 1 0, O O J O J BILANS Conv.CH4(%) 1 1.82 l.481 1.7 1l.66 1l.75 11.76 1 I Sélectivité éthylène (%) 60.77 60.32 55.78 59.56 58.37 59.98 | Sélectivité éthane (%) j 5.7 1 0 1 4.78j 1.7 1 3.641 3.21 1 Sélectivité C2 totale (%) 66.47 60.32 60.56 61.26 62.01 63.19 On constate que la conversion du méthane est comprise entre 1,5 et 1,82 % et que les produits principaux formés sont l'éthylène (55-60 % de sélectivité par rapport au méthane transformé), l'éthane (1,5 à 6 % de sélectivité), l'hydrogène, et le C02. On constate également que la sélectivité en produits C2 reste sensiblement constante au cours du temps.
A. extrait total de TGE901 pTG44 à 300C B. fraction non soluble du même extrait C. extrait total de TGE901 pTG44 après induction pendant 7 heures à 370C D. fraction non soluble du même extrait E. extrait total de TGE901 pTG44 après induction pendant 7 heures à 420C F. fraction non soluble du même extrait G. fraction F. solubilisée en SDS 0,2 % H. extrait total de culture contrôle de TGE901 pTG1924 après 7 heures à 420C I. fraction non soluble du même extrait.
La figure 5 représente des extraits de S. cerevisiae TGY1sp4 produisant la protéine p28 codée par les constructions pTG1885 et pTG1886, après électrophorèse en gel d'acrylamide-SDS et coloration au bleu de Coomassie.
A. extrait de TGY1sp4/pTG1885 (protéine non fusionnée de 28 kd) B. extrait de culture témoin TGY1sp4 C. extrait de TGYîsp4/pTG1886 (protéine fusionnée de 30 kd).
La figure 6 représente des extraits de E. coli et S.
Cerevisiae produisant une protéine de 28 kd fusionnée ou mature, analysés en "Western blot" avec des anticorps de lapin spécifiques de la p28 native. Les anticorps fixés sont reconnus par des anticorps anti-lapin, marqués à la biotine et ce complexe est ensuite révélé par un réactif streptavidine-peroxydase et une coloration par HRP (bio Rad).
A. extrait total de coli TGE901 pTG44 B. fraction non soluble du même extrait C. extrait tdal de S. cerevisiae, TGY1sp4/pTG1885, produi sant la protéine mature D. extrait total de S. cerevisiae produisant la protéine mature fusionnée aux 22 premiers acides aminés de PGK, TGY1sp4/pTG1886 E. extrait de S. cerevisiae témoin négatif F.G. mêmes extraits que C et D, 2 fois moins concentrés.
La figure 7 représente la mise en phase du site EcoRI par mutagénèse dirigée dans la région du cADN correspondant aux 9 premiers acides aminés de l'interleukine 2 humaine.
La figure 8 représente la construction de pTG45 et pTG46 par insertion des fragments EcoRI de ATG06 et XTG09 dans le site EcoRI de pTG188-I (voir construction de la figure 7) La figure 9 représente la structure de la protéine de fusion IL2/p28 codée par pTG45. On remarque la présence d'un peptide signal qui permet l'excrétion d'une protéine de 24 kd comprenant la plus grande partie de p28.
La figure 10 represente la structure de la protéine de fusion IL2jp28 codée par pTG46. Le peptide signal permet l'excrétion d'une protéine de 16 kd qui contient la partie centrale de l'antigène p28.
La figure 11 représente l'insertion dans un plasmide portant le gène vaccinal TK, du gène codant pour IL2/p28 placé sous le contrôle du promoteur vaccinal 7,5 K.
Insertion de ce bloc d'expression dans le génome viral par double recombinaison entre les séquences TK.
La figure 12 représente.la détection des protéines sécrétées dans le milieu de culture de cellules BHK21 infectées par les virus recombinants W .TG.p28 Sm-l et W .TG.p28 Sm-2, par l'anticorps de lapin ou de rat spécifique de la p28 native A et D surnageant de VV.TG.p28Sm-1 B et E surnageant de VV.TG.p28Sm-2 C et F surnageant de culture infectée par un W sauvage A, B, C détection par des anticorps de lapin D, E, F détection par des anticorps de rat.
Les numéros correspondent à des isolements indépendants.
La figure 13 représente la détection d'anticorps antip28 par test "Western blot" avec la protéine p28 native, dans les sérums de rats immunisés avec la protéine cII/ p28 synthétisée par E.coli.
-NRS : sérum de rat contrôle, non inoculé -SR28-20,J8, J11, J16, J23 : sérum de rats récoltés 8, 11, 16 et 23 jours après l'inoculation de la protéine cII/p28 -SR28 : sérum de rat inoculé avec la protéine p28 native.
La figure 14 représente l'activité biologique des mêmes sérums que dans la figure 13, mesurée dans un test de cytotoxicité-éosinophile-dépendante contre les schistosomules (voir tableaux I, Il et III).
Le dispositif suivant la présente invention permet de remédier aux différents inconvénients cités pour chacun des types de bateaux définis ci-dessus. Il comprend : - un système de gréément fixe sur un chariot double se déplaçant latéralement sur 2 rails, selon un mode de réalisation spéciale un déplacement longitudinal peut être obtenu par l'adjonction d'un rail central dans l'axe du bateau sur lequel se déplace un chariot portant le chariot-double du système précédent.
- dans le système préférenciel de déplacement latéral, le chariot avant du chariot-double sert de point d'amure des voiles d'avant et de l'étai. Le chariot arrière du chariot-double sert de support de mât et à chacune des extrémités du chariot sont fixées des cadènes sur lesquelles viennent se fixer les haubans et galhaubans soutenant le mât latéralement.
La figure 1 présente une vue de dessus du dispositif suivant la présente invention.
La figure 2 est une vue en coupe de la poutre centrale.
La figure 3 est une vue de côté du dispositif de l'ensemble du voilier.
générale les feux de signalisation pour véhicules automo-
biles, et plus particulièrement les feux de faible encom-
brement en profondeur. Elle concerne également un globe de fermeture susceptible d'équiper un tel feu. La plupart des feux de signalisation de
véhicules sont équipés d'un réflecteur du genre paraboli-
que destiné à former à partir d'une source lumineuse voi-
sine du foyer du réflecteur un faisceau de rayons essentiel-
lement parallèles à la direction d'émission (ou axe de ré-
férence) du feu.
Mais dans certains cas, un tel réflecteur
est supprimé.
3 ) La levure TGY1sp4 a été transformée avec ce plasmide pTG1886.
Des extraits cellulaires bruts de ces cultures ont été analysés par électrophorèse sur gel d'acrylamide - SDS et par la technique de "Western blot" Les figures 5 et 6 montrent clairement l'apparition d'une nouvelle bande protéique d'un PM de 30 kd, comme attendu pour la protéine de fusion PGK-p28 et qui est reconnue par les anticorps dressés contre la p28 native extraite des schistosomes.
- CONSTRUCTION D'UN VECTEUR D'EXPRESSION PORTANT SEULEMENT LE cADN DE p28, SOUS LE CONTROLE DU PROMOTEUR PGK 10) Dans la construction M13TG1884 décrite plus haut, le codon initiateur de la protéine p28 est précédé des 22 premiers codons du gène PGK et de 8 codons dus à la technique de clonage (en particulier les résidus dC).Ces 90 paires de bases additionnelles ont été délétées par mutagénèse in vitro du M13TG1884 simple brin en présence de l'oligonucléotide
5' -CAACAAAATATAAACCTGoeGAGCATATC-3' qui correspond aux 16 premiers nucléotides de la séquence leader du mRNA du PGK suivi des nucléotides du début de la séquence codante de p28 ; entre ces 2 séquences se trouve l'ATG qui colncide à la fois avec l'ATG initiateur du PGK et celui de p28.
20) Le dérivé correctement délété, M13TG1884m a été digéré par SmaI et BlgII et le fragment portant le cADN de p28 non fusionné, placé sous le contrôle du promoteur de PGK, a été inséré dans le vecteur d'expression pTG848 (comme décrit plus haut), pour donner le pTG1885.
30) La levure TGY1sp4 a été transformée avec:ce plasmide pTG1885.
Des extraits cellulaires bruts de ces cultures ont été analysés par électrophorèse sur gel d'acrylamide-SDS et par la technique de "Western blot".
Les figures 5 et 6 montrent clairement l'apparition d'une nouvelle bande protéique d'un PM de 28 kd et qui est reconnue par les anticorps dressés contre la p28 native extraite des schistosomes.
EXEMPLE 4 EXPRESSION DANS UN VIRUS DE LA VACCINE RECOMBINANT Les oNDN portés par les plages lambda TG06 et TG09 ont été introduits dans des vecteurs appropriés pour pouvoir ultérieurement être insérés dans le génome du virus de la vaccine et, ainsi, être exprimés dans des cellules de mammifères.
Les vecteurs selon la présente invention dérivent des vecteurs qui ont été mis en oeuvre pour l'expression de l'interleukine-2-humaine (voir brevet FR NO 85 09480 ). On a ainsi construit un dérivé de pTG188 qui contient un site EcoRI dans une région de la séquence nucléotidique qui correspond à 9 aminoacides en aval du résidu alanine N-terminal de l'interleukine-2 native (figure 7). Les inserts de cADN de lambda TG06 et lambda TG09 ont été insérés en orientation correcte entre les sites EcoRI de pTG188-I pour donner les plasmides pTG45 et pTG46 qui codent pour une protéine de fusion IL-2/p28 d'un poids moléculaire de 24 kd et 16 kd respectivement (figure 8), comme cela est représenté figures 9 et 10. La présence d'un peptide signal en amont de la construction permet la sécrétion de la protéine dans le milieu de culture.
Les parties importantes des plasmides pTG45 et pTG46 comportent le gène viral TK interrompu par la séquence codant pour la protéine de fusion IL2-p28, placée sous le contrôle d'un promoteur efficace, celui de la protéine vaccinale 7,5K.
Ces séquences insérées dans le gène TK de la vaccine peuvent être transférées dans le génome du virus de la vaccine par une double recombinaison réciproque (figure 11) comme cela a été décrit précédemment (Panicalli et Paoletti, 1982 ; Mackett et al., 1982 t Kieny et al., 1984).
Les virus recombinants Vv.TG.p28Sm-1 et VV.TG.p28Sm-2 contenant les cADN dérivés de lambda TG06 et lambda TG09 respectivement sont utilisés pour infecter une monocouche de celluls BHK21. Après 24 heures à 370C, le surnageant de la culture est testé pour déterminer la présence de la protéine de fusion IL-2/p28, ceci par adsorption sur filtre de nitrocellulose et incubation avec des anticorps de rat ou de lapin, spécifiques de la p28 native.
La détection des anticorps fixés est effectuée par incubation avec un antisérum biotinylé dressé contre les immunoglobulines totales de rat ou de lapin ; ce complexe est ensuite révélé par une réaction à la streptavidine-peroxydase et une colo- ration finale en présence d'un réactif colorant HRP (Bio-Rad).
Aussi bien pour VV.TG.p28Sm-1 que Vv.TG.p28Sm-2, des antigènes spécifiques (plus de 100 ng/ml) peuvent être détectés (figure 12) dans le milieu de culture et ceci pour différents recombinants indépendants, alors que les surnageants de cellules infectées uniquement avec le virus sauvage ne donnent pas de signal significatif.
EXEMPLE 5 VACCINATION DES ANIMAUX AVEC L'ANTIGENE p28 PRODUIT PAR MANIPULATION GENETIQUE L'effet biologique des protéines recombinantes contenant un ou plusieurs épitopes majeurs de p28 native a été analysé en comparaison avec la réponse observée après immunisation de rats avec la p28 native mature isolée d'extraits totaux de parasites adultes.
On notera ici que des organes d'arrêt non représentés sont prévus pour limiter la rotation de l'arbre 22 afin que la patte 46 reste au-dessus de la languette 47 lorsque les organes de verrouillage sont dans leur Position de déblocage.
Pour être complet, on précisera que la remorque selon l'invention comporte deux rebords longitudinaux 48 (visibles sur les figures 1 et 2) pourvus chacun de deux pattes de retenue 49 destinées à empêcher les conteneurs installés sur le plateau 5 de se déplacer transversalement.
Les rebords longitudinaux 48 sont creux et pourvus sur leurs faces en regard de fentes horizontales 50. Quant aux pattes 49, elles ont la forme d'un L et sont logées dans les rebords 48 à l'intérieur desquels elles sont montées pivotantes, à l'encontre d'un ressort 51, entre une position escamotée (représentée en traits mixtes sur la figure 8) dans laquelle leur extrémité libre est pratiquement entièrement rétractée dans le rebord correspondant 48 et une position saillante (représentée en traits continus sur la figure 8) dans laquelle leur estrelté libre fait saillie hors de la fente correspondante 50.
Comme le montrent par ailleurs les figures 7 et 8, les pattes 49 sont pourvues d'un manchon 52 à leur extrémité inférieure et articulées sur une tige 53 s'étendant parallèlement aux rebords longitudinaux, cette tige traversant le fanchon 52 et s'appuyant sur des manchons fixes 54.
En se référant plus particulièrement à la figure 9, on remarquera encore que les pattes 49 sont biseautées sur chacun des côtés latéraux de leur extrémité libre afin qu'elles puissent facilement s'escamoter sous l'action des Conteneurs lorsque ceux-ci se déplacent devant elles.
On précisera enfin ici que les parois longitudinales des conteneurs sont normalement pourvues d'encoches destinées à recevoir l'extrémité libre des pattes 49 lorsque lesdits conteneurs sont en place sur le plateau.
On va maintenant décrire le fonctionnement des moyens de commande des organes de retenue 6 en supposant que l'opérateur souhaite installer sur ie plateau 5 un conteneur dont la longueur est égale à la distance séparant la butée fixe 7 du second organe de retenue 6 en partant de la gauche.
Tout d'abord, l'opérateur actionne la poignée de manoeuvre 12 afin de positionner les moyens de verrouillage 13 dans leur position de déblocage et de permettre aux organes de retenue 6 de venir dans leur position inactive.
Il dépose ensuite le conteneur sur l'extrémité postérieure du plateau --5 et le pousse jusqu'à 'ce qu'il vienne s'immobiliser contre la butée fixe 7.
dans cette position, le conteneur stationne au-dessus du premier moyen de désaccou plePgnt 15 en partant de la gauche et désolidarise donc le premier moyen de verrouil lzg 13 en partant de la gauche d'avec l'arbre 22 de la tringlerie 11.
Il actionne maintenant la poignée de manoeuvre 12 en sens inverse afin de ramener les organes de retenue 6, à l'exception du premier en partant de lá gauche, dans leur position active.
Il va de soi que l'opérateur ne pourrait pas ramener les organes de retenue 6 dans leur position active si le premier moyen de verrouillage 13 en partant de la gauche restait solidaire de l'arbre 22 ; la paroi inférieure du conteneur empêcherait en effet le premier organe de retenue en partant de la gauche de venir en position active.
DISPOSITIF DE CONDITIONNEMENT DE PRODUITS ALIMENTAIRES SOUS VIDE EN PORTIONS INDIVIDUALISEES ET PRODUITS REALISES AVEC CE DISPOSITIF.
La présente invention concerne un dispositif de conditionnement de produits alimentaires en portions individualisées. Elle concerne également le produit final obtenu au moyen de ce dispositif.
De plus en plus, on observe sur le marché de la consommation alimentaire des produits emballés sous vide de façon à en augmenter considérablement la durée de conservation sans pour autant en altérer la saveur. De plus, ces produits sont souvent prédécoupés, ce qui est d'une grande commodité d'emploi.
Toutefois dans les dispositifs prévus actuellement, il ne peut être question de proposer au sein du même emballage des produits alimentaires différents, du fait du mélange des parfums.
Les protéines de fusion produites à la fois par les microorganismes tels que E. coli ou S. cerevisiae ou par un virus de la vaccine recombinant peuvent être utilisées pour une telle approche, mais seuls les résultats obtenus avec la protéine de fusion cII/p28 sont explicités ci-après.
- IMMUNISATION DES RATS 20 rats mâles "Fisher" âgés de 3 mois sont immunisés par injection intrapéritonéale avec 50 ssg d'une protéine de fusion cII/p28 (exemple 2) en présence d'adjuvant de Freund. Les animaux reçoivent une seconde dose après 2 semaines et les antisérums sont prélevés à partir du jour 8.
4 "pools" de sérums comprenant 5 échantillons chacun sont essayés en 3 fois pour tester la présence d'anticorps reconnaissant la protéine p28 native et la cytotoxicité des sérums à l'égard des schistosomules.
- DETECTION DES ANTICORPS SPECIFIQUES Les sérums des rats immunisés avec la protéine cII/p28 extraite de E. coli sont évalués dans un test de "Western-blot" pour leur réaction contre la p28 d'un extrait total de parasites adultes, séparée par électrophorèse sur gel de polyacrylamide-SDS. La figure 13 montre une reconnaissance non ambiguë de la protéine p28 native par ces sérums.
L'intensité maximale de cette réponse est atteinte au jour 23 et est pratiquement égale à celle observée avec les sérums d'animaux immunisés avec l'antigène natif.
- EVALUATION DE LA CYTOTOXICITE DEPENDANTE DES EOSINOPHILES Les mêmes sérums ont été évalués dans un test de cytotoxicité dépendante des éosinophiles, selon la technique décrite par Capron et al. (1981) 50 schistosomules de S. mansoni sont incubés en présence de chaque sérum à tester (non chauffé), ou des contrôles appropriés, et en présence d'éosinophiles (cellules péritonéales non adhérentes de rat Lou contenant de 40 à 70 % d-eosinophiles). Le mélange réactionnel comprend 6000 cellules effectrices pour 1 schistosomule, dans un volume total de 200 ssl.
Après 48 heures d'incubation à 370C, le pourcentage de mortalité des schistosomules est évalué par examen au microscope.
Les résultats présentés dans le Tableau I montrent clairement la présence d'un facteur cytotoxique capable d'induire un haut taux de mortalité des schistosomules, taux très proche de celui induit par un sérum de rat infecté par S. mansoni.
- MISE EN EVIDENCE DU ROLE D'IgE SPECIFIQUES DANS LA REACTION DE CYTOTOXICITE Le même test de cytotoxicité a été effectué avec du sérum chauffé (2 heures à 560C) et avec du sérum chauffé additionné de complément. Les résultats présentés dans le Tableau II montrent que le facteur responsable de la cytotoxicité est thermosensible et que cette perte d'activité ne peut pas etre compensée par l'addition de complément.
De plus, on peut éliminer sélectivement les IgE des sérums à étudier par une adsorption par un antisérum de chèvre spécifique des IgE de rat, couplé à du sépharose B. Les sérums ainsi traités, puis dialysés, sont testés pour leur activité cytotoxique dépendante des éosinophiles.
Le Tableau III montre que la déplétion sélective des sérums de rats en IgE empêche l'expression de la cytotoxicité. Celle-ci est donc bien spécifique des IgE des sérums de rats immunisés par la protéine cII/p28.
Dépôt de souche La souche suivante a été déposée à la Collection Nationale de Culture de Microoraanismes, 28 rue du Docteur Roux 75724 PARIS Souche de Ecoli N 4830 mentionnée dans l'exemple 2 transformée par le plasmide pTG44 NO de dépôt I 562 Tableau I Test de cytotoxlcité dépendante t'éosinophiles Etude des sérums de rats immunisé6 par la protéine cII/p28 produite dans E. coli.
Source d'anticorps Dilution finale Z de cytotoxicité après du sérum 48 heures d'incubation Sérum de rat immunisé par cII/p28, récolté au jour JS 1/16 60.5 + 2.5 1/32 55.5 + 5 1/64 6.5 + 6.5 J10 1/16 85.5 t 0.5 1/32 76 + 3.5 1/64 57 + 4.7 J16 1/16 85.5 + 0.5 1/32 78 + 6 1/64 52 t 3 J23 1/16 88 + 3.5 1/32 92 + 0 1/64 52 + 11.5 Sérum de rat infecté par 1/16 97 + 1 S. mansoni Sérum de rat sain 1/16 0 Tableau Cytotoxicité dépendante d'éosinophiles Etude de la participation du complément Sérum de rat immunisé par la protéine cII/p28 X de cytotoxicité après produite par E. coli (dilution finale : 1/16) 48 heures d'incubation 16 jours après lmmunisation Sérum non chauffé 85.5 t 0.5 Sérum chauffé 26.5 + 5.5 Sérum chauffé + complément de cobaye 38.5 t 0.5 Sérum chauffé + complément de cobaye chauffé 21.5 t 1.5 Tableau III Cytotoxicité dépendante d'éosinophiles Etude de la participation des anticorps d'ieotype IgE Source d'anticorps Z de cytotoxicité après 48 heures d'incubation Sérum de rat immunisé par cII/p28 produite dans E. coli, récolté au jour J16 48.5 J23 40 Sérum de rat sain 0 Effluent de colonne anti-IgE J16 0 J23 0 Sérum de rat sain o BIBLIOGRAPHIE Capron, A. et Dessaint, J.P. (1985) Ann. Rev. Immunol.
3, 455-476 Balloul, J.M., Pierce, R.J., Grzych, J.M. et Capron, A.
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