INPI-France/Brevets-Francais-2024-Chunked huggingface dataset:
sentent les rayons lumineux-qui traversent l'écran diffuseur 18. Les rayons tels que r' quittant la facette principale 32 à proximité d'un relief contigu 24 rencontreraient la région 24a du relief si cette partie contiguë n'avait pas été coupée. En éliminant cette région et en formant la plage secondaire inclinée 34, on obtient ceci que les rayons,
même ceux tels que r', peuvent alors franchir l'écran diffuseur et par-
ticiper au faisceau lumineux sortant du feu.
La figure 6 représente un diagramme indiquant les impératifs d'intensité lumineuse auxquels le faisceau de lumière diffusée par un feu arrière de brouillard d'un véhicule à moteur doit satisfaire d'après les règles internationales européennes (directive CEE 77/538 et règlement ECE No 3), en utilisant une lampe électrique à filament de vingt-cinq watts du type standard P25-1 auquel se rapporte le règlement ECE No 37. Sur la figure 6 sont représentés des axes de référence H et V, horizontal et vertical, qui sont perpendiculaires l'un à l'autre, et représentent
b) En utilisant la méthode d'extraction Far solvant [Hirose, T. et al (1978) Tetrahedron Letters, 2449j, on synthétise 32 trimères bifonctionnels (voir le Tableau IV) sur une échelle de 5 à 10 mmoles, et 13 trimères, 3 tétramères, 4 dimères en tant que séquences terminales 3', sur une échelle de 1 mmole. On contrôle l'homogénéité des trimères totalement protégés par chromatographie sur couche mince de gel de silice dans deux systèmes solvants méthanol/chioroforme : solvant a, 5 E volume/volume et solvant b, 10 % volume/volume (voir le Tableau IV).En partant de ce stock de composés, on synthétise 29 oligodésoxyribonucléotides de séquence définie, 18 pour le gène de la chaine B et 11 pour le gène de la chaine A.
Les unités de base utilisées pour construire les polynucléotides sont deux types de séquence trimère, c'est-à-dire les séquences trimères bifonctionnelles du Tableau IV et les trimères à terminaison 3' correspondants protégés par un groupement anisoyle en position 3'-hydroxy. Le trimère bifonctionnel est hydrolysé en composant 3-phosphodiester correspondant à l'aide d'un mélange de pyridine, de triéthylamine et d'eau (3:1:1 en volume/ volume) et également en dérivé 5'-hydroxylé correspondant avec de l'acide benzènesulfonique à 2 %. La séquence à extrémité 3' à laquelle on s'est référé précédemment est traitée par de l'acide benzènesulfonique à 2 % pour obtenir le dérivé 5'-hydroxylé correspondant. La réaction de copulation d'un excès du trimère 3'-phosphodiester (1,5 équivalent molaire) avec le composé 5' hydroxylé cependant obtenu (1 équivalent molaire) en présence de tétrazolure de 2,4,6-triisopropylbenzènesulfonyle (TPSTe, 3 à 4 équivalents) se fait presque totalement en 3 heures. Pour chasser l'excès du réactif à séquence 3'-phosphodiester, on fait passer le melange réactionnel sur une courte colonne de gel de silice réalisée dans un filtre en verre fritté. On lave la colonne, d'abord avec CHCl3 pour éliminer certains produits secondaires et le réactif de copulation, puis avec un mélange 95:5 volume/volume de chloroforme et de méthanol dans lequel élue pratiquement tout l'oligomère totalement protégé. Dans ces conditions, le réactif à séquence 3'-phosphodiester chargé reste dans la colonne.De même, on peut répéter les copulations des séquences jusqu'à construction de la longueur désirée.
On utilise de façon importante une chromatographie liquide sous pression élevée (HPLC) pendant la synthèse des oligonucléotides pour a) l'analyse de chaque séquence trimère et tétramère, b) l'analyse des fragments intermédiaires (hexamères, monamères et décamères), c) l'analyse de la dernière réaction de copulation, et d) la purification des produits finals. On effectue la HPLC en utilisant un chromatographe en phase liquide Spectra Physics 3500B. Après élimination de tous les groupements protecteurs par l'ammoniaque concentré à 500C (6 h) et 80 % de AcOH à la température ambiante (15 minutes), on analyse les composés sur Permaphase AAX (Dupont) [Van Boom, J. et al (1977) J.Chromatography 131, 169j, avec une colonne de 1 m x 2 mm, en utilisant un gradient linéaire du solvant B (0,05 M de KH2PO4, 1,0 M de XC1, pH 4,5) dans le solvant A (0,01 M de KH2PO4, pH 4,5). On forme le gradient en partant du tampon A et en appliquant 3 % de tampon B par minute. On effectue l'élution à 600C, avec un débit de 2 ml par minute. On effectue également la purification des 29 oligonucléotides finals sur Permaphase AAX dans les mêmes conditions que précédemment. On recueille le pic désiré, on le désale par dialyse et on le lyophilise. Après marquage des extrémités 5' avec (y-32p)ATP en utilisant la T4 polynucléotide-kinase, on contrôle l'homogénéité de chaque oligonucléotide par électrophorèse sur un gel de polyacrylamide à 20 %.
TABLEAU IV SYNTHESE DES SEQUENCES TRIMERES DE CONSTRUCTION No Compose Rend.:::: Rf Pureté:::::: Dans la Fig. 9, (%) a. b. (%) présent dans 1. AAG 47 0,15 0,40 93 B5,B6 2. AAT 49 0,25 0,52 95 H1, A1, A6 3. AAC 52 0,28 0,55 93 H5,B6,A2,A8 4. ACT 43 0,27 0,53 91 B4,B5,A6 5. ACC 56 0,33 0,60 96 B7 6. ACG 39 0,18 0,45 90 H5,B7 7. AGG 45 0r10 0,26 89 H6,H7,B9 8. AGT 33 0,14 0,40 96 B9,A2,All 9. AGC 50 0119 0,48 92 H8,B1,A5,A10 10. AGA 48 0,24 0,50 91 A9, 11. TTC 44 0,26 0,52 95 B4,B7,A3 12. TTC 49 0,11 0,31 94 B3,H5,A2,A3,A5 13. TCT 58 0,24 0,49 96 A4 14. TCA 45 0,28 0,53 92 H1,H2,H4,A1 15. TCG 39 0,12 0,34 91 A2 16.TGG 32 0,10 0l28 87 B3,Al,A10 17. TGC 51 0,18 0,47 93 B6,B2,A4,A7,A8 18. TGA 46 0,12 0,37 94 H7 19. TAC 61 0,22 0,50 90 B4,A11 20. TAA 55 0,17 0t44 95 B5,A10 21. CCT 53 0,30 0,55 97 H3,S4,B10 22. CAC 47 0,25 0X51 92 A3 23. CAA 58 0,25 0,51 93 H2,H6,G8,A7 24. CTT 41 0,28 0,54 92 B2,B9,A4 25. CGA 40 0,27 0,52 93 A7 26. CGT 75 0,25 0,50 89 H2,H4,B3,B1 27. GGT 35 0,09 0,26 90 B3 28. GTT 46 0,18 0,45 93 B2 29. GTA 38 0125 0,50 95 B6,B8,A6 30. CAA 39 0,15 0t39 88 H7,B3,B8,A5 31. GAT 52 0,22 0,49 89 B10,A9 32.GCA 42 0,14 0,39 93 A9 Tridésoxynucléotides totalement protégés ; phosphate de 5'-O-diméthoxytrityl-3'-p-chlorophényle-ss-cyanoéthyle Le Le rendement est le rendement global calculé à partir des monomères 5'-hydroxylés Basée sur l'analyse par HPLC 3. Assemblage et clonage du gène de la chaîne B et du gène de la chaîne A Le gène de la chaîne B de l'insuline a été conçu de façon à présenter un site de restriction EcoRI à l'extrémité gauche, un site HindIII au milieu et un site BamHI à l'extrémité droite. Ceci a été effectué pour que les deux moitiés, la moitié gauche EcoRI HindIII (BH) et la partie droite HindIII-BamHI (BB) puissent être séparément clonées dans le vehicule de clonage approprié pBR322 et, après vérification de leurs séquences, être réunies pour donner le gène B complet (Figure 10).On assemble la moitié BB par ligature à partir de 10 oligodésoxyribonucléotides, marqués B1 à B10 sur la Figure 9, préparés par synthèse chimique par la voie phosphotriester. B1 et B10 ne sont pas phosphoryles, en éliminant ainsi une polymérisation désirée de ces fractions par leurs extrémités cohésives (HindIII et BamHI). Après purification par électrophorèse préparative sur gel d'acrylamide et élution de la plus grande bande d'ADN, on insère le fragment BB dans le plasmide pBR322 qui a été coupé par HindIII et BamHI.Environ 50 % des colonies résistantes à l'ampicilline provenant de 1'ADN Sont sensibles à la tétracycline, ce qui indique qu'un fragment HindTII-BamHI non plasmidique a été inséré. Les petits fragments HindIII-BamHI de quatre de ces colonies (pBB101 à pBB104) sont analysés pour déterminer leur séquence et on trouve quelle est correcte telle que conçue.
On prépare le fragment BH d'une manièresimilaire et on l'insère dans pBR322 qui a été coupé par les endonucléases de restriction EcoRI et HindIII. On analyse les plasmides de trois transformants sensibles à la tétracycline et resistants à l'ampi- cilline (pBH1 à pBH3). On trouve que les petits fragments EcoRI- HindIII ont la séquence de nucléotides désirée.
On assemble le gène de la chaine A en trois parties. On ligature séparément les quatre oligonucléotides de gauche, les quatre du milieu et les quatre de droite, puis on les mélange et on les ligature (les oligonucléotides A1 à A12 ne sont pas phosphorylés). On phosphoryle le gène de la chaine A assemblé, on le purifie par électrophorèse sur gel et on le clone dans pBR322 aux sites EcoRI-BamHI. Les fragments EcoRI-BamHI de deux clones résistants à l'ampicilline et sensibles à la tétracycline (pA10, pA11) contiennent la séquence désirée du gène A.
4. Construction des plasmides~pour 1'expression des gènes des chaînes A et B de l'insuline La Figure 10 illustre la construction du plasmide lacinsuline B (pIB1). On fait digérer les plasmides pBH1 et pBB101 avec les endonucléases EcoRI et HindIII. On purifie par électrophorèse sur gel le petit fragment EH de pBH1 et le grand fragment de pBB101 (contenant le fragment BB et la majeure partie de pBR322), on les mélange et on les ligature en présence de Aplac coupé par EcoRT. Le fragment EcoRI de 4,4 mégadaltons de #plac5 contient la région de commande lac et la majeure partie du gène de structure de la ss-galactosidase.La configuration des sites de restriction assure une jonction correcte de EH à BB. Le fragment lac EcoRI peut être inséré dans deux orientations , ainsi, seulement la moitié des clones obtenus après transformation auront ltorienta- tion désirée. L'orientation de dix clones constitutifs de > - galactosidase et résistants à l'ampicilline est vérifiée par analyse par enzyme de restriction. Cinq de ces colonies contiennent la séquence entière du gène B et le schéma de lecture correct allant du gène de la B-galactosidase dans le gène de la chaîne B.
On en choisit une, pIB1, pour les expériences ultérieures.
Dans une expérience similaire, on introduit le fragment lac de 4,4 mégadaltons de #plac5 dans le plasmide pA11 au site EcoRI pour obtenir pIA1. pIAl est identique à pIBI, sauf que l'on a substitué le fragment de gène A au fragment de gène B. L'analyse des séquences de 1'ADN montre que les séquences correctes des gènes des chaînes A et B sont retenues respectivement dans pIAa et BIBI.
5. Expression Les souches qui contiennent les gènes de l'insuline correctement fixés à la ss-galactosidase produisent de grandes quantités d'une protéine de la taille de la 6-galactosidase. Environ 20 % de la protéine cellulaire totale est cet hybride S-galactosidase- chaîne A ou B de l'insuline. Les protéines hybrides sont insolubles et se trouvent dans la première pastille à faible vitesse de centrifugation, où elles constituent environ 50 % de la protéine.
Pour détecter l'expression des chaînes A et B de l'insuline, on a utilisé un radio-immuno-essai (RIE) basé sur la reconstitution de l'insuline complète à partir des chaînes séparées. Le mode opératoire de la reconstitution de l'insuline de Katsoyannis et al (1967) Biochemistry 6, 2642-2655, conçu pour un volume d'analyse de 27 microlitres, fournit un essai très approprié. On obtient une activité d'insuline facilement détectable après mélange et reconstitution des dérivés S-sulfonés des chaînes de l'insuline.
Les chaînes S-sulfonées séparées de l'insuline ne réagissent pas significativement, après réduction et oxydation, avec l'anticorps anti-insuline utilisé.
Pour utiliser l'analyse par reconstitution, on a partiellement purifié la protéine hybride ss-galactosidase-chaine A ou B, on l'a coupée par le bromure de cyanogène et on a formé les dérivés S-sulfones.
On peut résumer comme suit les résultats qui montrent que l'on a obtenu l'expression correcte de l'insuline humaine à partir de gènes synthétisés par voie chimique a) On a détecté pour les deux chaînes une activité radioimmunologique.
b) Les séquences d'ADN obtenues après clonage et construction du plasmide ont été vérifiées directement comme étant correctes telles que conçues. Comme on a obtenu l'activité radio-immunologique, la traduction doit être en phase. Donc, le code génétique indique que les peptides ayant les séquences de l'insuline humaine ont été produits.
c) Les produits de E. coli, après coupure par le bromure de cyanogène, se comportent comme des chaînes d'insuline dans trois systèmes chromatographiques différents qui permettent une séparation sur des principes différents (filtration sur gel, échange d'ions et HPLC en phase inverse).
Par exemple, un procédé de récupération du lasalocide à partir de son bouillon de fermentation est décrit dans l'article de Berger et al cité ci-dessus. Dans ce procédé, l'antibiotique ou ses sels de métaux alcalins sont extraits dans divers solvants organiques, avec évaporation ultérieure des solvants, au cours d'une opération en plusieurs étapes.
Un procédé de récupération de la carriomycine à partir d'un bouillon de fermentation est décrit par Imada et al dans J. Antibiotics 31, 7-14 (1978). Dans le procédé décrit, on ajuste le pH du bouillon fermenté contenant la carriomycine avec de l'hydroxyde de sodium concentré puis on ajoute de l'acétone. Après agitation du mélange pendant une heure à la température ambiante, on filtre les mycéliums et on extrait à nouveau avec de l'acétone. On réunit les extraits et on les concentre sous vide jusqu'à ce qu'il ne reste plus d'acétone.
On extrait la solution aqueuse concentrée deux fois avec des volumes égaux d'acétate d'éthyle, puis on sèche sur sulfate de sodium anhydre. On concentre les extraits sous vide et on les fait passer sur une colonne de charbon activé, puis on lave la colonne avec de l'acétate d'éthyle. On réunit les fractions actives vis-à-vis de Staphylococcus aureus FDA 209P et on évapore le solvant. On ajoute du n-hexane au résidu huileux. On recueille par filtration le matériau solide résultant et on le cristallise dans l'acétone aqueuse. Par recristallisation dans l'acétone aqueuse, on obtient des cristaux des sels de sodium et de potassium mélangés de la carriomycine, on dissout le mélange dans de l'acétone aqueuse et on extrait la solution deux fois avec des volumes égaux d'acétate d'éthyle. On sèche les extraits sous vide avec du sulfate de sodium anhydre et on les concentre à siccité sous vide.On recristallise la poudre cristalline résultante dans l'acétone aqueuse pour obtenir la carriomycine sous forme acide libre.
Comme on le voit dans l'exemple précédent, ces processus sont assez complexes et peuvent nécessiter l'utilisation de quantités relativement importantes de divers solvants organiques, dont au moins certains peuvent être très coûteux.
En outre, de tels procédés de récupération par solvants présentent inévitablement des pertes de rendement en antibiotiques ainsi que des pertes affectant les divers solvants organiques utilisés dans le procédé. On a donc besoin de procédés de préparation et de récupération d'antibiotiques qui produisent effectivement et efficacement des antibiotiques de type polyéther sous une forme permettant de les utiliser comme additifs alimentaires.
Les complexes zinciques des antibiotiques de type polyéther peuvent avantageusement être formés en ajoutant des sels de zinc solubles dans l'eau au bouillon de fermentation dans lequel de tels antibiotiques ont été produits.
Quand ils sont formés dans un bouillon de fermentation, la formation de ces complexes facilite la récupération des antibiotiques de type polyéther à partir du bouillon de fermentation dans lequel ils ont été produits, en évitant, entre autres, la nécessité d'utiliser des procédés de récupération qui impliquent des extractions par des solvants organiques suivies de leur purification et réutilisation ultérieures. Les complexes zinciques des antibiotiques résultants qui sont insolubles dans le bouillon peuvent alors être récupérés à partir du bouillon et utilisés, par exemple, comme agents coccidiostatiques, d'amélioration du rendement alimentaire et d'amélioration de la croissance pour la volaille.Après une purification plus poussée, les complexes zinciques récupérés à partir de ces complexes polyether-zinc peuvent être utilisés pour stimuler la fonction cardiovasculaire chez les animaux.
On peut préparer de façon classique un bouillon de fermentation contenant un antibiotique, en faisant fermenter un milieu de fermentation liquide contenant des matières nutritives auxquelles on a inoculé un microorganisme Streptqmyces pouvant produire l'antibiotique désiré. Les milieux de fermentation liquides appropriés sont généralement des dispersions aqueuses contenant une source d'azote et de glucides assimilables. Les sources d'azote que l'on peut utiliser dans les milieux de fermentation peuvent comprendre, par exemple, la levure, les produits dérivés de la levure, la farine de mais, la farine de diverses graines, par exenple, la farine de soja, etc... Les sources de glucides que l'on utilise dans les milieux de fermentation peuvent comprendre, par exemple, le sucre, la mélasse, la liqueur de macération de mais, etc...Les milieux de fermentation peuvent également contenir divers ingrédients éventuels, si on le désire, comme par exemple des agents d'ajustement du pH, des tampons, des oligo-éléments, des agents anti-moussants, des adjuvants de filtration, etc...
On peut préparer l'antibiotique en cultivant le microorganisme Streptomyces dans une culture en immersion agitée et aérée, le pH du bouillon étant ajusté au voisinage de la neutralité, c'est-à-dire à environ 6,5 - 7,5 . On peut généralement effectuer la fermentation à des +empératures légèrement élevées, par exemple entre environ 250C et 350C.
L'incubation du bouillon peut être effectuée pendant plusieurs jours, par exemple d'environ 4 à 6 jours, ou plus, s'il est avantageux de le faire au point économique.
Les nouveaux complexes zinciques de la présente invention peuvent être formes à partir de l'un quelconque des antibiotiques de type polyéther connus qui comprennent : les polyethers monovalents et divalents linéaires (monensine, nigéricine, lasalocide, lysocelline, etc...) ; les polyéthers monohétérosidiques monovalents non-glycoliques (septamycine, dianémycin, lénorémycine, carriomycine et l'antibiotique A-204) ; les éthers pyrroliques divalents monoazotés (calcimycine, X-14547, etc...) ;- les éthers pyrroliques divalents polyazotés (A-23187, 35c) ; les polyéthers monohétérosidiques monovalents glycoliques (éthéromycine, etc...) ; d'autres antibiotiques de type polyéther comprenant l'ionomycine, l'aabomycine, la disnérycine, le duamycine, et les antibiotiques BL-580, K-41, SF-1195, M-4164A, A-32887, 30 504 RP, 38 986, 44 161, 47433, 47 434 et 47 224.
Les paragraphes suivants donnent des descriptions détaillées de ces antibiotiques.
DESCRIPTION D'ANTIBIOTIQUES PARTICULIERS On donne ci-dessous une description plus détaillée d'éléments de la catégorie la selon Westley des antibiotiques de type polyéther. Ces antibiotiques ont une configuration généralement linéaire. Leurs complexes zinciques peuvent être préparés comme décrit ici.
On peut obtenir la monensine en inoculant le milieu de fermentation décrit précédemment avec un microorganisme Streptomyces cinnamonensis. Ce microorganisme a été déposé sous le numéro ATCC 15413 à la American Type Culture Collection, 12301 Parklawn Drive, Rockville, Maryland 20852 (appelée ci-après American Type Culture Collection).
La monensine est chimiquement caractérisée comme étant l'acide 2-15-éthyl-tétrahydro-5-[tétrahydro-3-méthyl-5 [tétrahydro-6-hydroxy-6- (hydroxyméthyl) -3,5-diméthyl-2H- pyran-2-yl ]-2-furyl]-2-furyl]-9-hydroxy--méthoxy-a,,2,8 tétraméthyl-1,6-dioxaspiro[4.5]décane-7-butyrique. Cette substance a la formule développée suivante
Monensine La monensine est décrite plus en détail dans les brevets des E.U.A. NO 3 501 568 et 3 794 732.
Pour réaliser cet objectif on utilise un appareil du type indiqué qui comporte un chariot muni de moyens de support des mandrins reliés bout à bout et du conduit les entourant pendant le mouvement de celui-ci, le chariot portant également une cisaille qui assure une action efficace de coupe par une simple opération de coupe exécutée en cours de route" cest-à-dire sans arrêter la production continue du conduit.
L'appareil de ce type peut utiliser des moyens de détection pour détecter les connecteurs des mandrins aux extrémités de ces mandrins et pour commander la cisaille et les dispositifs servant à effectuer l'action de coupe.
L'appareil peut être facilement installé dans une channe de production déjà en service, tout en assurant une coupe ou tronçonnement efficace.
L'invention a également pour objet un procédé perfectionné de coupe ou de tronçonnement d'un conduit du type indiqué tout en supportant ce conduit sur des mandrins allongés alignés bout à bout, sans toutefois endommager les mandrins et avec un endommagement minimum seulement du conduit.
Des formes de réalisation de ltobjet de l'invention sont représentées, à titre d'exemples non limitatifs, au dessin annexe.
La fig. 1 est une vue en plan, dont certaines parties sont en arrachement, d'autres parties sont en coupe transversale et d'autres parties encore ne sont représentées que schématiquement, d'une machine ou appareil qu'on peut utiliser pour la production dtun conduit élastomère renforcé continu, ladite machine utilisant un mode de réalisation do l'appareil et du procédé selon l'invention pour sectionner un tel conduit.
La fig. 2 est une vue en élévation, avec arrachements partiels, montrant plus particulièrement l'appareil et le procédé de sectionnement d'un conduit selon l'invention et montrant également le conduit devant être sectionné pendant sa progression sur l'appareil.
La fig. 3 est une vue en plan, avec arrachements partiels, de l'appareil apparaissant sur la fig. 2 et montrant aussi schématiquement le mécanisme de déplacement du chariot qui n'est pas visible sur la fig. 2.
Les figs.4, 5 et 6 sont des vues successives à plus grande échelle, certaines parties étant en élévation, d'autres en coupe transversale et d'autres encore en arra cément1 d'un conduit en cours de coupe, montrant particu lièrement la séquence utilisée pour sectionner un tel conduit à l'aide d'un appareil et d'un procédé selon linven- tion.
La fig. 1 représente les parties fondamentales dtune machine ou appareil typique pouvant être du type décrit dans le brevet U.S. précité 4 017 232, dont les enseigne ents sont incorporés à titre de référence dans la présente demande.
Co e il est décrit dans ce brevet, la machine 20 est utilisée pour produire un conduit en élastomère flexible renforcé 21 sur un mode continu et elle utilise une strie de mandrins allongés sensiblement rigides et non aplatissables 22 (voir également la fig. 4) qui sont alignés bout à bout.
Les Mandrins 22 sont associés par jonction de leurs extrémités, comme on le décrira plus loin et ils sont déplacés continuellement sur une aire de fabrication 23, où au moins un élément allongé ou fil de renforcement, recouvert d'une gaine en matière plastique et, dans le présent exemple deux fils de renforcement 24 (fig. 4) sont montés autour des membranes sous forme de deux hélices continues et non rotatives 32. Une tête extrudeuse 28, qui fait partie d'un appareil d'extrusion 25 est disposée sur l'aire de fabrication 23 et extrude un élastomère constitué par une matière plastique synthétique 26. Cette matière définit un tube en plastique synthétique sans joint ou couture autour des enroulements 32 et pour faciliter la compréhension, un tel tube est également désigné par la référence 26.Le tube 26 est poussé contre les fils 24 et est lié à ces fils pour définir un mandrin entouré d'un conduit portant la référence CM. Lt appareil oxtrudeur 25 comprend des moyens appropriés de sollicitation associés à la tête extrudeuse 28 et servant à pousser le tube chaud en matière plastique 26 contre les enroulements 32. Ces moyens de sollicitation comprennent des moyens d'aspiration associés avec la toto extrudeuse 28 et ils peuvent être du type décrit dans le brevet U.S. 3 725 178 dont les enseignements sont également incorporés à titre de référence dans la présente demande.
La machine 20 comprend des moyens de refroidissement tels qu'un appareil ou chambre de refroidissement 27 dont le but est de refroidir le tube chaud en matière plastique 26 ayant été fondu par la chaleur à ses points de contact avec le manchon en matière plastique entourant les fils 24.