INPI-France/Brevets-Francais-2024-Chunked huggingface dataset:
On envoie l'acide jusqu'à ce qu'un échantillon du mi- lieu déposé sur un papier humidifié indicateur de pH, indique une valeur comprise entre 4,5 et 2, et mieux entre 3 et 2,5, On peut aussi se baser pour cet arrêt de l'envoi de l'acide, sur l'apparition d'un précipité blanc.
Il est bon d'agiter fortement la phase organique traitée pentant l'envoi de l'aichle halohydrique.
On opère en général à température ambiante, bien que l'on puisse admettre des températures allant jusqu'à 50 C environ, ou opérer avec avantage à une température inférieure, par exemple à -200C. On travaille le plus souvent sou pression atmosphérique. En général, l'envoi d'acide gazeux s'effectue pendant 1 à 6 heures suivant les quantités traitées.
Après l'arrêt de l'envoi de l'acide halohydrique, on continue à agiter par exemple pendant au moins 15 minutes.
Un précipité se forme.
On filtre le précipité et on le sèche å la manière classique.
Os décrira ci-après, à titre d'exemples noe limitatifs, deux procédés d'extraction de la tabersonine.
Exemple 1 1 Kg de graines de VOACANGA, broyées (teneur on tabersonine : 20 g/Kg) est mis en suspension dans 6 litres d'éther isopropylique.
On alcalinise par addition de la quantité nécessaire (environ 50 ml) d'ammoniaque environ 10 fois normale.
L'agitation est maintenue durant 60 minutes.
@@@@@ @@@@@ Après filtration et isolement de la phase organique (5 litres). le résidu solide est lavé avec deux fois 5 litres d'éther isopropylique. L'ensemble des phases organiques réunies (15 litres) est concentré, sous vide, jusqu'à un volume final de 5 litres.
On injecte à température ambiante, à fable débit et sous forte agitation un courant d'acide chlorhydrique gazeux au sein de la solution jusqu'à début de précipitation (pH : 2,5).
L'injection dure 90 minutes.
L'injection d'acide gazeux étant arrêtée, on maintient l'agitation durant 15 minutes avant de filtrer le précipité for mé.
On obtient ainsi, après séchage à température ambiante et saus vide, 25 g d'un solide dont l'analyse quantitative par chronatographie en phase liquide indique qu'il se compose de SQ % de chlorhydrate de tabersonine et de 20 % de matières non alcaloidiques (graisses) Ce produit est mis en suspension dans 0,5 litre déther isopropylique. Après alcalinisation par la qusatité nécessaire d'ammoniaque environ 10 fois normale et la vage à l'eau de la phase organique, cette dernière est traités comme indiqué ci-dessus par injection d'acide chlorhydrique gazeux.
@@@ On obtient après filtration et séchage (voir ci-dessus) 19 g de chlorhydrate de tabersonine (de pureté quasi-quantitative d'après chronatographie en phase liquide).
Le fragment EcoRI-Pst du plasmide pSONl, avec l'élément de commande lac, a été enlevé et remplace par le fragment EcoRI-Pst de pBR322 pour produire le plasmide pSOMll. Le fragment EcoRI de #plac5, portant la région de commande de l'opéron lac et la majeure partie du gène de structure de la ss-galactosidase, a été inséré au site Eco de pSOMIî. Deux orientations du fragment Eco-RI-lac de #plac5 sont possibles. L'une de ces orientations maintient le schéma de lecture approprié vers le gène de la somatostatine, l'autre non.L'analyse de clones isolés indépendamment, pour déterminer l'activité de la somatostatine, permet ensuite d'identifier les clones contenant le gène orienté de la bonne façon, dont fait partie le clone désigné par pSOM11-3.
6. Le micro-organisme Divers micro-organismes unicellulaires ont été proposés comme-candidats à la transformation, comme les bactéries, les champignons et les algues, c'est-à-dire les organismes unicellulaires qui peuvent se développer par culture ou fermentation. Les bactéries sont, pour la plus grandie part, les organismes les plus commodes à utiliser. Les bactéries susceptibles de transformation comprennent les membres des Entérobactériacées,comme les souches d'Escherichia coli et de Salmonella ; des Bacillacées, comme Bacillus subtilis ; Pneumococcus ; Streptococcus et Haemophilus influenzae.
L'organisme particulier choisi pour le travail expérimental sur la somatostatine décrit ci-dessous est E. Coli souche RR1, génotype : Pro Leu Thi RB MB rec A+ Strr Lac y. E. Coli RR1 dérive de E. Coli HB101 (H.W. Boyer et al, J. Mol. Biol. (1969) 41, 459472) par accouplement avec E. Coli K12 souche KL16 comme donneur de Hfr. Voir J.H. Miller, Experiments in Molecular Genetics (Cold Spring Harbor, New York, 1972). Des cultures de E. Coli RR1 et de E. Coli RR1 (pBR322) ont été déposées à l'American Type Culture Collection, sous les numéros ATCC 31343 et 31344.L'organisme producteur de somatostatine a de même été déposé [ATCC N0 31447 j Dans le cas de l'insuline humaine, les gènes des chaînes A et B ont été clonés dans E. Coli K-12 souche 294 (extrémité A, thi ,hsr , hsmk ), ATCC N031446 , et cet organisme a été utilisé dans l'expression de la chaîne A (E. Coli K-12 souche 294 [pIA1], ATCC N 31448 ). La chaîne B de l'insuline humaine a été exprimee d'abord dans un dérivé de HB101, c'est-à-dire E. Coli K-12 souche D1210, lac+ (iQO zty ), et cet organisme contenant le gène B a de même été déposé (ATCCNO 31449 ). Ou bien, le gène B peut être inséré et exprimé dans l'organisme mentionné d'abord, c'est-à-dire la souche 294.
PARTIE EXPERIMENTALE I - SOMATOSTATINE 1. Construction de fragments du gène de la somatostatine On construit d'abord huit oligodésoxyribonucléotides, appeles respectivement A à H sur la Figure 2, principalement par la méthode par triester modifié de K. Itakura et al, J. Am. Chem.
Soc. 97, 7327 (1975). Cependant, dans le cas des fragments C, E et H, il faut utiliser une technique améliorée dans laquelle on prépare d'abord des trimères totalement protégés comme unités de bases pour construire des oligodésoxyribonucléotides plus longs.
La technique améliorée est décrite schématiquement sur la Figure 3, où B est la thymine, l'adénine N-benzôylée, la cytosine N-benzoylée ou la guanine N-isobutyrylée. En bref, et en se référant à la Figure 3, avec un excès du composé I (2 mmoles), la réaction de copulation avec le composé II (1 mmole) se fait pratiquement totalement en 60 minutes à l'aide d'un agent de copulation puissant, le tétrazolure de 2,4,6-triisopropylbenzenesulfonyle (TPSTe, 4 mmoles ; 2). Après élimination du groupement protecteur en position 5' avec une solution à 2 % d'acide benzènesulfonique, on peut séparer le dimère 5'-hydroxylé de formule V de l'excès du monomère 3'-phosphodiester de formule IV par une simple extraction par solvant avec une solution aqueuse de NaHCO3 dans du chloroforme.
On prépare la séquence trimère totalement-protégée avec succès en partant du dimère 5'-hydroxylé de formule V, du composé I (2 mmoles) et de TPSTe (4 mmoles),et on l'isole par chromatographie sur gel de silice, comme dans B.T. Hunt et al, Chem, and Ind. 1967, 1868 (1967). Les rendements en trimères préparés selon cette technique améliorée se trouvent dans le Tableau II.
TABLEAU Il Rendements en trimères totalement Protégés Séquence Rendement Séquence Rendement TTT 81 % ATG 69 % TTT 75 t GCC 61 % GGA 41 % CCA 72 % AGA 49 % CAA 72 % ATC 71 % TTA 71 % CCT 61 % CAT 52 % ACA 63 % CCC 73 % ACC 65 % AAC 59 % CGT 51 % CAT 60 % On purifie les huit oligodésoxyribonucléotides, après élimination de tous les groupements protecteurs, par chromatographie en phase liquide sous pression élevée sur Permaphase AAX (R.A Henry et al, J. Chrom. Sci. II, 358 (1973)).On contrôle la pureté de chaque oligomère par homochromatographie sur couche mince de DEAE-cellulose, et également par électrophorèse sur gel dans une plaque d'acrylamide à 20 %, après marquage des oligomères avec [γ-32p]-ATP en présence de polynucleotide-kinase. On obtient un produit marqué principal à partir de chaque fragment d'ADN.
2. Ligature et analyse sur gel d'acrylamide de l'ADN de somato statine On effectue la phosphorylation séparée par la T4 polynucléotide-kinase des terminus 5' OH des fragments A à H synthétisés par voie chimique. On utilise [32p]-γ- ATP dans la phosphorylation de sorte que les produits de réaction peuvent être contrôlés par voie autoradiographique, mais on verra que l'on pourrait utiliser de 1'ATP non marqué et se dispenser de l'autoradiographie. Juste avant la réaction avec la kinase, on évapore à siccité dans des tubes d'Eppendorf de 0,5 ml 25 Ci de [γ-32p]ATP (environ 1500 Ci/mmole) (Maxam and Gilbert, Proc. Nat. Acad. Sci.
U.S.A. 74, 1507 (1977). On fait incuber cinq microgrammes de fragment avec 2 unités de T4 ADN-kinase (fraction à l'hydroxylapatite, 2500 unités/ml ; 27) dans 70 mM d'un tampon Tris-HCl à pH 7,6, 10 mM de MgCl2, 5 mM de dithiothréitol dans un volume total de 150 p1, pendant 20 minutes à 37 C. Pour assurer une phosphorylation maximale des fragments dans un but de ligature, on ajoute 10 l d'un mélange comprenant 70 mM de tampon Tris-HCl de pH 7,6, 10 mM de MgCl2, 5 mM de dithiothréitol, 0,5 mM de ATP et deux unités d'ADN-kinase et l'on poursuit l'incubation pendant 20 minutes supplémentaires à 70C. On conserve les fragments (250 ng/pl) à - 200C sans autre traitement.On ligature les fragments traités par la kinase A, B, E et F (1,25 pg chaque) dans un volume total de 50 pi contenant 20 mM de tampon tris-HCl de pH 7,6, 10 mM de MgCl2, 10 mM de dithiothréitol, 0,5 mM d'ATP et deux unités de T4-ADN-ligase (fraction à l'hydroxylapatite, 400 unités/ ml ; 27), pendant 16 heures à 40C. On ligature les fragments C, D, G et H dans des conditions similaires. On prélève des échantillons de 2 pi pour l'analyse par électrophorèse sur un gel de polyacrylamide à 10 g suivie d'une autoradiographie (H.L.-Heyneker et al, Nature 263, 748 (1976), où les fragments d'ADN n'ayant pas réagi sont représentés par le matériau migrant rapidement et la forme monomère des fragments ligaturés migre avec le bleu de bromophénol (BBP).Une certaine dimérisation se produit également en raison des extrémités cohésives des fragments ligaturés A; B, E et F, et des fragments ligaturés C, D, G et H. Ces dimères représentent le matériau migrant le plus lentement, et peuvent etre coupés par les endonucléases de restriction Eco RI et Bam HI respectivement.
Les deux demi-molécules (A + B + E + F ligatures et C + D + G + H ligaturés) sont réunies par une étape supplémentaire de ligature effectuée dans un volume final de 150 pi à 40C pendant 16 heures. On prélève un microlitre pour l'analyse. On chauffe le mélange réactionnel pendant 15 minutes à 650C pour inactiver la T4 ADN-ligase. Le traitement thermique ne modifie pas le schéma de migration du mélange d'ADN. On ajoute suffisamment d'endonuclease de restriction BamHI au mélange réactionnel pour couper les formes polymeres de llADN de la somatostatine, en 30 minutes à 370C. Après addition de NaCl jusqu'à 100 mM, on digère 1'ADN avec l'endonucléase EcoRI.On arrête les digestions par les endonucléases de restriction par extraction de 1'ADN par un mélange phénol-chloroforme. On purifie le fragment d'ADN de somatostatine pour le séparer des fragments d'ADN n'ayant pas réagi et partiellement ligaturés, par électrophorèse préparative sur gel de polyacrylamide à 10 %. On excise du gel la bande contenant le fragment d'ADN de somatostatine et on élue 1'ADN en découpant le gel en petits morceaux et en extrayant 1'ADN avec un tampon d'élution (0,5 M d'acétate d'ammonium, 10 mM de MgCl2, 0,1 mM d'EDTA, 0,1 % de SDS) pendant une nuit à 650C.On fait précipiter 1'ADN avec 2 volumes d'éthanol, on centrifuge, on redissout dans 200 l d'un tampon 10 mM en Tris-HCl de pH 7,6 et on le dialyse vis-à-vis du même tampon, ce qui donne une concentration en ADN de somatostatine de 4 vg/ml.
3. Construction des plasmides recombinants La Figure 4 décrit schématiquement la manière selon laquelle on peut construire des plasmides recombinants comprenant le gel de la somatostatine, et on peut s'y référer lors de la discussion suivante plus détaillée.
A. Le plasmide parental pBR322 Le plasmide choisi pour le clonage expérimental de la somatostatine est pBR322, un plasmide petit (poids moléculaire environ 2,6 megadaltons) portant des gènes de résistance aux antibiotiques ampicilline (Ap) et tétracycline (Tc). Comme indiqué sur la Figure 4, le gène de résistance à l'ampicilline comprend un site de coupure pour l'endonucléase de restriction Pst I, le gène de résistance à la tétracycline comprend un site similaire pour l'endonucléase de restriction-Bam HI, et un site Eco RI se situe enre les gènes Apr et Tcr. Le plasmide pBR322 dérive de pBR313, un plasmide AprTcrColimm de 5,8 megadaltons (R.L. Rodriguez et al, ICN-UCLA Symposia on Molecular and Cellular Biology 5, 471-77 (1976) et R.L.Rodriguez et al, Construction and Characterization of Cloning Vehicles, dans Molecular Mechanisms in the Control of Gene Expression, pp. 471-77, Academic Press, Inc. (1976). Le plasmide pBR322 est caractérisé et la façon dont on le transforme est totalement décrite dans F. Bolivar et al, 'Construction and Characterization of New Cloning Vehicles II. A Multipurpose Cloning System", Gene (Novembre 1977).
B. Construction du plasmide pBHlO On fait digérer cinq microgrammes d'ADN de plasmide pBR322 par 10 unités de l'endonucléase de restriction EcoRI dans 100 mmoles de tampon Tris-HCl de pH 7,6, 100 mM de NaCl, 6 mM de MgCl2 à 370C pendant 30 minutes. On arrête la réaction par une extractif phenol-chloroforme ; puis on fait précipiter 1'ADN avec deux volume et demi d'éthanol et on le met de nouveau en suspension dans 50 ul d'un tampon contenant la T4 ADN-polymérase (67 mM de Tris-HCl pH 8,8, 6,7 mM de MgC12, 16,6 mM de (NH4)2SO4, 167 pg/ml de sérumalbumine de boeuf, 50 pM de chacun des dNTP , A. Panet et al, Biochem. 12, 5045 (1973). On démarre la réaction par addition de deux unités de T4 ADN-polymérase. Après incubation pendant 30 minutes à 370C, on arrête la réaction par extraction de 1'ADN par un mélange phénol-chloroforme, puis on précipite avec de l'éthanol.
On fait digérer 3 g d'ADN de #plac5 (Shapiro et al, Nature 224, 768 (1969)) pendant une heure à 370C par l'enzyme de restriction HaeIII (3 unités) dans 6 mM de Tris-HCl de pH 7,6, 6 mM de MgCl2, 6 mM de ss-mercaptoéthanol dans un volume final de 20 p1. On arrête la réaction en chauffant pendant 10 minutes à 650C. On mélange l'ADN traité de pBR322 avec l'ADN de #plac5 digéré par HaeIII, et on effectue la ligature sur l1extrémité inerte dans un volume final de 30 l avec 1,2 unité de T4 ADN-ligase (fraction à l'hydroxyl- apatite ; A.Panet et al, ci-dessus) dans 20 mM de tampon Tris-HCl de pH 7,6, 10 mM de MgCl2, 10 mM de dithiothréitol, 0,5 mM d'ATP pendant 12 heures à 120C. On dialyse le mélange d'ADN ligaturé visà-vis de 10 mM de tampon Tris-HCl de pH 7,6, et on l'utilise pour la transformation de la souche de E. coli RR1. On sélectionne les transformants en fonction de la résistance à la tétracycline et à l'ampicilline sur des plaques de milieu minimal contenant 40 pg/ml de milieu de 5-bromo-4-chloro-indolylgalactoside (X-gal) LJ.H.
Miller, Experiments in Molecular Genetics (Cold Spring Harbor, New York, 1972)j. On identifie par leur couleur bleue les colonies dont la constitution permet la synthèse de la ss-galactosidase. Après sélection de 45 colonies bleues isolées de façon indépendante, on trouve que trois d'entre elles contiennent 1'ADN de plasmide portant deux sites EcoRI séparés par environ 200 paires de bases. La position d'un fragment HhAI placé de façon asymétrique dans le fragment de commande lac de HaeIII 203 p.b. Lw. Gilbert et al, in Protein-Ligand Interactions, H. Sand et G. Blauer, Eds. (De Gruyter, Berlin, (1975) pp.- 193-210] permet la détermination de l'orientation du fragment HaeIII, maintenant un fragment EcoRI, dans ces plasmides.On montre que le plasmide pBH10 porte le fragment dans l'orientation désirée, c'est-à-dire la transcription lac allant dans le gène Tcr du plasmide.
tière telle que, par exemple, du béton, qui a été appliquée par projection
sur ce support 6. En outre, cette figure montre un jet 8 de matière proje-
tee qui a une force d'impact suffisante pour pénétrer dans les fibres et
remplir les espaces entre celles-ci de manière satisfaisante.
Comme représenté dans la figure 3, des panneaux résistants 9, 10 de coffrage, préalablement recouverts de fibres, sont placés dans un moule avec leurs fibres se faisant face et l'espabe entre ces panneaux est
rempli au moyen d'une matière en mousse 11. Un procédé rationnel de fabri-
cation d'une telle construction en sandwich, conforme au concept de la pré-
sente invention, implique la mise en place d'une batterie de panneaux revê-
tus de fibres, de façon à laisser entre ces panneaux un espace de remplis-
sage convenable, dans lequel une matière en mousse pourra être injectée en
2467077.
enrobant les fibres de la même manière que montré dans la figure 3. Il est
évident que ce remplissage de l'espace intérieur peut être comblé par sé-
quences. Comme le montre la figure 4, une variante rationnelle de construction en sandwich peut être réalisée. Dans cette construction, un panneau résistant 10 revêtu de fibres a été recouvert, du côté fibres, d' une matière en mousse 11, par exemple de la mousse de polyuréthane, sur une
épaisseur suffisante. Sur l'extérieur de cette couche de matière de remplis-
sage, on a projeté ensuite des fibres qui s'y sont plantées et ancrées et, sur ces fibres, on a appliqué par projection une couche d'une autre matière
et nullement limitatif, de deux formes de réalisation.
Sur ces dessins, - la figure 1 est une vue schématique, en plan
d'une scie à réduire en dimensions, agencée selon l'in-
24932 12
- la figure 2 est une vue schématique en plan d'une scie à ruban agencée selon l'invention; et - la figure 3 est une vue schématique avant,
à échelle un peu plus petite, de l'installation repré-
sentée sur la figure 2, vue dans le sens de l'introduc-
tion des pièces de bois de charpente.
La scie 10 de réduction en dimensions, telle que représentée sur la figure 1, comporte deux disques rotatifs 11 de réduction en dimensions, disposés en face l'un de l'autre, entre lesquels une bille 30 de bois de charpente est tranforméeen un bloc de bois 30' par simple réduction de dimensions. Ce bloc 30' est ensuite découpé par deux lames de scie 12, de sorte que l'on obtient une pièce centrale 31 et deux planches extérieures 32. Au-delà des disques 11 de réduction de dimensions, dans le sens de circulation d'une pièce de bois, se
trouvent des guides latéraux 13 constitués par des sur-
faces plates. Il est possible de régler, dans le sens de la flèche A, la distance entre les disques 11 et entre les guides latéraux 13, en vue d'obtenir des blocs de
bois de charpente de différentes largeur.
Derrière les lames de scie 12, du c6té de la sortie de la machine, se trouvent des rouleaux arrière de guidage latéral. Les lignes en pointillé montrent les conditions qui se présentent lorsqu'une pièce de bois A de forme courbe sort de la machine, au moment o, se développe un couple qui a pour effet de tordre les lames
de scie 12 avec, en conséquence, des dimensions incorre-c-
tes. Jusqu'à ce stade l'installation est d'un type clas-
EXEMPLE 25 L'exemple 22 a été répété, à l'exception du fait que le gel de pulpe avait ne consistance de 13,cL (eau totale: 6,7 g/g, déshydratée par vide); on a utilisé 2,24 Kg par c 2 pour séparer pneumatiquement les fibres de gel et le tissu a été séché en continu en 6 minutes. On a ainsi obtenu un bon tissu d'aspect ressemblant à de la mousse.
EXEMPLE 26 L'exemple 18 a été répété à l'exception du fait que le gel de pulpe était de la cellulose carboxyméthyle de marque coumerciale Hercules Aqualon "R". Il était pulvérisé avec une consistance de 3,21 (eau totale: 30 g/g, point de saturation de fibre: 16, g/g); on a utilisé 1,61 Kg par c12 pour séparer pneumatiquement les fibres de gel; le fil de formage était déplacé à 10,16 cm à la minute et le tissu a été séché en continu en 25 minutes. On a obtenu un tissu médiocre, très semblable à du carton.
EXEMPLE 27 L'exemple 26 a été répété à l'exception du fait que le gel de pulpe avait une consistance de 4,0% (eau totale: 24,0 g/g); on a utilisé 2,45 Kg par à2 pour séparer pneumatiquoment les fibres de gel; le fil de formage se déplaçait à 20,32 c. par minute et le tissu a été séché en continu en 6 minutes. Il en est résulté un tissu médiocre.
EXEMPLE 28 L'exemple 26 a été répété à ltexception du fait que le gel de pulpe avait une consistance de 5,0: (eau totale: 19,0 g/g); on a utilisé 0,84 Kg par c 2 pour séparer pneumatiquement les fibres de gel; le fil de formage se déplaçait à 7,62 cm par minute, et le tissu a été séché en continu en 3 minutes. Il en est résulté un bon tissu.
EXEMPLE 29 L'exemple 26 a été répété à l'exception du fait que le gel avait une consistance de 5,8% (eau totale 16,4 g/g); on a utilisé 1,75 Kg par cn2 pour séparer pneumatiquement les fibres de gel; le fil de formage était déplacé à 3,08 cm par minute et le tissu était séché en continu en une minute. Il en est résulté un bon tissu.
EXEMPLE 30 L'exemple 22 a été répété à l'exception du fait que l'on a utilisé 4,20 Kg par co2 pour séparer pneumatiquement le gel, au lieu d'utiliser 0,35 Kg par cm2; la pompe d'alimentation en gel était réglée sur 3 au lieu de 35; le fil de formage était arrêté par suite de la faible vitesse d'alimenta- tion afin de laisser les fibres pulvérisées prendre un poids de base raisonna- ble, cela afin de produire environ 30 cms linéaires de tissu. Le tissu était séché en continu en une minute. Le tissu était très doux.Il s'est produit ul fort séchage pendant le formage par suite du rapport élevé air/gel pendant la pulvérisation, à la suite duquel le matériau a été formé au point de saturation de fibre ou à proximité de ce dernier, en dépit du pourcentage élevé d'eau dans le gel. L'exemple 1, notamment, présente des résultats similaires.
Le tissu avait une consistance de 17,1: avant le séchage en continu.
Le tableau 2 illustre plus en détail les résultats de ces exemples.
Core on peut le voir, les bons tissus (doux, non croûteux) peuvent être produits en choisissant une combinaison de consistance et de conditions d'écoulement et de séchage pour réaliser le maximum de séparation des fibres exigeant un minimum de séchage ultérieur. Comme le représente la figure 8, les densités préférées de tissu après séchage se trouve dans la gamme d'environ 0,015 à 0,050 grammes/cm3, la gamme comprise approximativement entre 0,015 et 0,040 étant particulièrement préférée.
TABLEAU 2 Example Cellulose Point de Gel Tissu Poids den- Epaisseur Traction Etire- Séchage modifiée satura- de pulvé- de sité normali- normali- ment en con type tion de base risé base g/cc sée sés % tinu à fibre g.H2O Censis- avant g/m 100 C 900 "G" tance séchage cms pour Kg/15 mm minutes s/g g.fibre % en con- poids de pour poids tinu base de base % coneis- 200g/m 200g/m tance 18 Phospho- 4.5 14.0 6.7 6.9 163 .083 .24 1.7 .86 25 rylatée non raf finé 19 idem. 4.5 10.5 8.7 9.1 182 .047 .43 1.9 .87 11 20 idem 4.5 6.7 13.0 --- 184 .028 .72 1.9 4.52 6 21 idem 4.5 4.4 18.4 --- 85 .016 1.28 1.1 8.05 1 22 phospho- 8.5 14.0 6.7 6.8 150 .065 .31 3.6 .77 21 rylatée raffiné 23 idem. 8.9 10.5 8.7 9.2 187 .058 .34 3.1 2.64 10 24 idem 8.5 9.0 10.0 --- 198 .050 .66 1.4 2.67 6 25 idem 8.5 6.7 13.0 --- 177 .035 .59 1.4 2.77 6 26 CMC non 16.5 30.0 5.2 3.4 162 .050 .40 2.9 1.99 25 raffiné 27 idem. 16.5 24.0 4.0 4.2 113 .051 .39 2.4 2.82 8 28 idem. 16.5 19.0 5.0 5.1 149 .035 .57 2.5 3.00 6 29 idem. 16.5 16.4 5.3 6.1 182 .034 .59 1.5 3.72 3 30 Phaspho- 8.5 16.0 6.7 17.1 65 .015 1.33 1.8 13.86 1 rylatée raffiné Quoique l'on ne désire pas limiter l'invention à une théorie particulière quelconque, ce qui suit est présenté comme une explication possible des résultats obtenus.
Lorsque des fibres cellulosiques sèches sont immergées dans de l'eau, cette dernière pénètrera dans la paroi de la fibre en provoquant son gonflement.
Ce gonflement continuera jusqu'à ce que les tensions présentes dans la paroi de la fibre soient en équilibre avec les forces capillaires qui tendent à aspirer l'eau dans la paroi de la fibre. Le pourcentage d'eau des fibres complètement saturées est appelé "point de saturation de fibres" (nFSP" en anglais) et est couramment exprimé en grammes d'eau par gramme de fibres sèches. La figure 6 représente les points de saturation de fibre des matériaux représentatifs de l'invention.