FR 3107708 A1 20210903 FR 2002027 A 20200228 Microalgue recombinante capable de produire des peptides, polypeptides o u protéines de KTTKS et leurs dérivés , et leurs procédé et utilisations associés La présente invention concerne une microalgue recombinante comprenant une séquence d’acides nucléiques codant un peptide recombinant de KTTKS (SEQIDN°1); un peptide, polypeptide ou protéine recombinant constitué d’unités répétées de SEQIDN°1; ou un dérivé de ceux-ci, ladite séquence d’acides nucléiques étant située dans le génome chloroplastique de la microalgue. Elle concerne également un procédé de production d'un peptide recombinant de SEQ ID N°1 ; un peptide, polypeptide ou protéine recombinant consistant en des unités répétées de SEQ ID N°1 ; ou un dérivé de ceux-ci, dans lequel ledit procédé comprend la transformation du génome chloroplastique d'une microalgue avec une séquence d’acides nucléiques codant ladite protéine, polypeptide ou peptide recombinant. Elle concerne en outre l'utilisation desdits peptides, polypeptides ou protéines recombinants dans l'industrie cosmétique. Figure pour l’abrégé : pas de figure Microalgue recombinante capable de produire des peptides, polypeptides et protéines de KTTKS et leurs dérivés, et leurs procédé et utilisations associés La présente invention concerne une microalgue recombinante comprenant une séquence d’acides nucléiques codant un peptide recombinant de KTTKS (SEQIDN°1); un peptide, polypeptide ou protéine recombinant constitué d’unités répétées de SEQIDN°1; ou un dérivé de ceux-ci, ladite séquence d’acides nucléiques étant localisée dans le génome chloroplastique de la microalgue. Elle se rapporte aussi à un procédé pour produire un peptide recombinant de SEQ ID N°1 ; un peptide, polypeptide ou protéine recombinant constitué d’unités répétées de SEQ ID N°1 ; ou un dérivé de ceux-ci, ledit procédé comprenant la transformation du génome chloroplastique d’une microalgue avec une séquence d’acides nucléiques codant ledit peptide, polypeptide ou protéine recombinant. Elle se rapporte en outre à l’utilisation dudit peptide, polypeptide ou de ladite protéine recombinant dans l’industrie cosmétique. Ces dernières années, la demande en protéines recombinantes a augmenté de plus en plus en raison de leurs applications à haute valeur ajoutée dans des industries de divers secteurs comme les soins personnels, les cosmétiques, les soins de santé, l'agriculture, les industries du papier et les matériaux. Des centaines d'exemples de protéines pharmaceutiques commerciales produites dans divers systèmes recombinants ont été lancées, comme par exemple l'insuline, l'hormone de croissance humaine, l'érythropoïétine et l'interféron. En outre, de grandes quantités de protéines et de peptides sont nécessaires pour ces diverses applications industrielles. Les systèmes d'expression industriels les plus courants comprennent la bactérie E. coli , la levure ( S. cerevisiae et P. pastoris ) et des lignées cellulaires de mammifères. Les technologies émergentes sont les cultures de cellules d'insectes, les plantes et les microalgues. Cependant, l'expression des peptides et protéines recombinants est encore limitée, car de grands efforts sont nécessaires pour obtenir les peptides et protéines souhaités dans leur conformation native, en quantités élevées et en pureté élevée. Même un système bactérien courant tel que E. coli a des limites pour exprimer des peptides/polypeptides/protéines recombinants. En effet, la formation d'agrégats insolubles (ou corps d'inclusion) se produit en raison du manque de machineries sophistiquées pour effectuer des modifications post-traductionnelles, comme par exemple la formation de ponts disulfures ou des glycosylations. Il en résulte une mauvaise solubilité de la protéine d'intérêt et/ou une absence de l'activité de la protéine. L'intérêt pour les microalgues en tant que plateforme alternative pour la production de protéines recombinantes a pris de l’ampleur ces dernières années. Les algues recombinantes offrent plusieurs avantages par rapport aux autres plateformes de production de protéines recombinantes. Les microalgues sont des micro-organismes unicellulaires photosynthétiques ayant de faibles besoins nutritionnels pour se développer. Elles sont capables d'une croissance photoautotrophique, mixotrophique ou hétérotrophique. Le coût de production de protéines dans les algues en croissance photoauxotrophique est beaucoup plus faible qu’avec les autres systèmes de production. Les protéines purifiées à partir d'algues, comme de plantes, sont exemptes de toxines et d'agents viraux qui peuvent en revanche être présents dans les préparations à partir de bactéries ou de cultures de cellules de mammifères. En effet, plusieurs espèces de microalgues ont le statut GRAS (généralement reconnu comme sûr) accordé par la FDA, comme par exemple les microalgues Chlorella vulgaris , Chlorella protothecoides S106, Dunaliella bardawil , Chlamydomonas reinhardtii et les cyanobactéries Arthrospira plantesis . Comme dans les plantes transgéniques, des algues ont été conçues pour exprimer des gènes recombinants à partir des génomes nucléaires et chloroplastiques. De plus, la synthèse recombinante de peptides et de polypeptides composés d'unités répétées d'une séquence spécifique d'acides aminés est difficile car les séquences d'ADN codant les peptides ou les polypeptides sont souvent soumises à une recombinaison génétique entraînant une instabilité génétique et conduisant souvent à la fabrication de protéines plus petites que celles natives. La production recombinante de peptides relativement petits peut également être difficile car ils peuvent s'auto-assembler ou être sujets à une dégradation protéolytique. En outre, contrairement au système d'expression via des plantes, les algues sont des châssis industriels robustes avec des coûts de production compétitifs accessibles à l'échelle industrielle dans des conditions de production reproductibles, stériles et bien contrôlées dans des photobioréacteurs et fermenteurs ou dans des poches à usage unique agitées par vagues. De plus, elles peuvent sécréter des protéines recombinantes à l'extérieur de la cellule et donc dans les milieux de culture, simplifiant les étapes de purification ultérieures. Les algues n'ont aucune saisonnalité et n'utilisent pas de terres arables. Le développement de la transformation chloroplastique chez les algues pour la production de protéines d'intérêt est plus récent que chez les plantes et nécessite des améliorations. En effet, le rendement de production de protéine recombinante se situe typiquement entre 0,5 et 5% du total des protéines solubles dans le chloroplaste de Chlamydomonas reinhardtii , ce qui est encore faible par rapport à la plateforme microbienne bien établie. De plus, certaines protéines de mammifères ne sont pas facilement exprimées (Rasala et al. , 2010). L'invention concerne le peptide KTTKS (SEQ ID N°1), un peptide très connu de l'industrie cosmétique commercialisé sous une forme dérivée Palmitoyl-KTTKS (Matrixyl®) qui a démontré de larges effets biologiques notamment sur la synthèse de molécules de la matrice extracellulaire de la peau, comme le collagène. Les inventeurs de la présente invention ont de manière surprenante réussi à produire, dans le chloroplaste de microalgues, des protéines, des polypeptides ou des peptides recombinants de KTTKS (SEQ ID N°1) et leurs dérivés. En effet, le phénomène de recombinaison homologue entre séquences similaires ou identiques étant très efficace dans le génome chloroplastique, un transgène avec des séquences répétées aurait pu être très instable. L’utilisation dudit procédé permet la formation de ponts disulfures endogènes qui sont essentiels à la stabilité et à l'activité de protéines, peptides et polypeptides, et l’accumulation accrue de protéines, de peptides et de polypeptides. La présente invention a ainsi pour objet une microalgue recombinante comprenant une séquence d'acides nucléiques codant : (a) un peptide recombinant de SEQ ID N°1 ; (b) un peptide, polypeptide ou protéine recombinant constitué d’unités répétées de SEQ ID N°1 ; ou (c) un dérivé de (a) ou (b) ; ladite séquence d'acides nucléiques étant localisée dans le génome chloroplastique de la microalgue. La présente invention a également pour objet l'utilisation de ladite algue recombinante pour produire : (a) un peptide recombinant de SEQ ID N°1 ; (b) un peptide, polypeptide ou protéine recombinant constitué d‘unités répétées de SEQ ID N°1 ; ou (c) un dérivé de (a) ou (b). La présente invention concerne en outre un procédé de production : (a) d’un peptide recombinant de SEQ ID N°1 ; (b) d’un peptide, polypeptide ou protéine recombinant constitué d’unités répétées de SEQ ID N°1 ; ou (c) d’un dérivé de (a) ou (b) ; dans le chloroplaste d’une microalgue, ledit procédé comprenant la transformation du génome chloroplastique de la microalgue avec une séquence d'acides nucléiques codant ladite protéine, polypeptide ou peptide recombinant. En particulier, ledit procédé comprend : (i) la fourniture d’une séquence d'acides nucléiques codant ladite protéine, polypeptide ou peptide recombinant ; (ii) l’introduction de la séquence d'acides nucléiques selon (i) dans un vecteur d'expression qui est capable d'exprimer la séquence d'acides nucléiques dans la cellule hôte de la microalgue ; et (iii) la transformation du génome chloroplastique de la cellule hôte de la microalgue par le vecteur d'expression. En particulier, ledit procédé comprend en outre : (iv) l’identification de la cellule hôte de la microalgue transformée ; (v) la caractérisation de la cellule hôte de la microalgue pour la production de la protéine, du polypeptide ou du peptide recombinant exprimé à partir de ladite séquence d'acides nucléiques ; (vi) l’extraction de la protéine, le polypeptide ou le peptide recombinant ; et optionnellement; (vii) la purification de la protéine, du polypeptide ou du peptide recombinant. Plus particulièrement, le procédé selon l'invention permet d'augmenter l'accumulation et/ou la stabilité et/ou la solubilité et/ou le repliement et/ou l'activité des peptides, polypeptides ou protéines recombinants selon l'invention dans le chloroplaste de microalgue. En particulier, l'étape (vi) peut être suivie d'une étape (vi') d’élimination des débris d'algues. Plus particulièrement encore, ledit procédé comprend en outre une étape (vi’’) en plus de l’étape (vi’), dans laquelle le polypeptide ou la protéine est clivé pour permettre la libération du polypeptide ou du peptide. Plus particulièrement encore, ledit procédé comprend en outre une étape (vii') en plus de l'étape (vii), dans laquelle le polypeptide ou la protéine est clivé pour permettre la libération d'unités peptidiques. Ce clivage peut être effectué par toute méthode connue de l'homme du métier telle que l'utilisation d'une endoprotéinase appropriée. Lesdits peptides, polypeptides et protéines recombinants produits selon l'invention peuvent en outre être formulés par exemple dans des compositions destinées à une utilisation dans l'industrie cosmétique. Une telle composition peut former un ingrédient cosmétique concentré en peptide(s) et/ou polypeptide(s) et/ou protéine(s). Dans un mode de réalisation, le(s) peptide(s) et/ou polypeptide(s) et/ou protéine(s) produits sont purifiés (étape vii) puis mélangés à un milieu physiologiquement acceptable pour former la composition cosmétique. Dans un autre mode de réalisation, la solution aqueuse de peptide(s), polypeptide(s) et/ou protéine(s) obtenue(s) après l'étape (vi') est utilisée telle quelle ou sans purification complète, éventuellement après concentration à la teneur souhaitée, en association si nécessaire avec un milieu physiologiquement acceptable, pour former la composition cosmétique. Comme le(s) peptide(s), polypeptide(s) et/ou protéine(s) de l'invention sont fabriqués en milieu aqueux, un avantage important de l'invention est la possibilité d'éviter l'utilisation de solvants organiques non durables (par exemple les solvants dits CMR) aussi bien pour les étapes de fabrication que pour les post-traitements optionnels. Dans un autre mode de réalisation encore, le(s) peptide(s)/polypeptide(s)/protéine(s) produit(s) et purifié(s) par exemple par les procédés décrits dans l'invention, peuvent être chimiquement modifiés à leur extrémité N ou C-terminale. Plus particulièrement, le(s) peptide(s)/polypeptide(s)/protéine(s) produit(s) et purifié(s) peuvent être chimiquement modifiés à l'extrémité N-terminale par un groupe acyle (-CO-R 1 ) ou un groupe sulfonyle (-SO 2 -R 1 ) et/ou à l'extrémité C-terminale par un groupe OR 1 , NH 2 , NHR 1 ou NR 1 R 2 ; avec R 1 et R 2 étant, indépendamment l'un de l'autre, choisis parmi un radical biotinyle, un radical alkyle, aryle, aralkyle, alkylaryle, alcoxy ou aryloxy, qui peuvent être linéaires, ramifiés, cycliques, polycycliques, insaturés, hydroxylés, carbonylés, phosphorylés et/ou sulfurés, ledit radical ayant 1 à 24 atomes de carbone et pouvant contenir dans son squelette un hétéroatome O, S et / ou N. Selon des caractéristiques préférées, R 1 et/ou R 2 est une chaîne alkyle de 1 à 24 atomes de carbone, de préférence une chaîne alkyle lipophile de 3 à 24 atomes de carbone; et/ou le peptide ou polypeptide ou protéine est modifié par un radical acyle -CO-R 1 à l'extrémité N et non modifié à l'extrémité C, le radical acyle étant de préférence choisi parmi un octanoyle (C8), décanoyle (C10), lauroyle (C12), myristoyle (C14), palmitoyle (C16), stéaroyle (C18), biotinoyle, élaidoyle, loléoyle et lipoyle ; de manière préférée choisi parmi un lauroyle (C12), un myristoyle (C14) et un palmitoyle (C16). Le(s) peptide(s)/polypeptide(s)/protéine(s) de l'invention peuvent également être préparés et utilisés sous une forme vectorisée, notamment sous forme encapsulée (tels que des macrocapsules, microcapsules ou nanocapsules, macrosphères, microsphères, ou nanosphères, liposomes, oléosomes ou chylomicrons, macroparticules, microparticules ou nanoparticules, macro-éponges, micro-éponges ou nano-éponges, microémulsions ou nanoémulsions, ou adsorbés sur des polymères organiques pulvérulents, talcs, bentonites, spores ou exines et autres supports minéraux ou organiques). Ces compositions comprenant le(s) peptide(s) ou polypeptide(s) ou protéines(s) de l'invention lorsqu’elles sont appliquées sur la peau et/ou ses annexes (cheveux, poils, cils, sourcils, ongles, etc.) sont capables d'embellir la peau et ses annexes, en améliorant leur état général, comprenant par exemple les effets biologiques suivants : renforcement, antioxydant, tenseur, hydratant, nourrissant, protecteur, lissant, remodelant, volumisateur («lipofiling»), agissant sur l'éclat du teint, anti-tâches, anti-cernes, anti-glycation, anti-âge, anti-rides et ridules, amincissant, apaisant, myo-relaxant, éclaircissant, anti-rougeurs, anti-vergetures, etc. Par conséquent, la présente invention propose également l'utilisation d'un mélange aqueux de peptide et/ou polypeptide et/ou protéine produit selon le procédé de l'invention et exempt de débris d'algues pour la fabrication d'une composition cosmétique. La présente invention propose également l'utilisation d'un mélange aqueux de peptide et/ou polypeptide et/ou protéine produit selon le procédé de l'invention et exempt de débris d'algues pour une utilisation dans un traitement cosmétique non-thérapeutique. Par «peptide/polypeptide/protéine recombinant», on entend dans la technique, et dans le cadre de la présente invention, un peptide/polypeptide/protéine exogène exprimé à partir d'un gène recombinant (ou une séquence d’acides nucléiques recombinante) c'est-à-dire un gène exogène (ou séquence d’acides nucléiques exogène) provenant d'une espèce différente (hétérologue) ou de la même espèce (homologue). Par «microalgue recombinante », on entend une microalgue comprenant une séquence d’acides nucléiques codant une protéine, un polypeptide ou un peptide recombinant. Dans le cadre de l'invention, la microalgue recombinante est transformée comme détaillés plus loin ci-dessous. Par «peptides», «polypeptides», «protéines», on entend la signification communément comprise par l'homme du métier à laquelle appartient cette invention. En particulier, les peptides, les polypeptides et les protéines sont des polymères d'acides aminés liés via des liaisons peptidiques (amides). Plus particulièrement, les protéines selon l'invention ont une structure tridimensionnelle unique et stable et sont composées de plus de 50 acides aminés, comme les protéines de 54, 60, 66, 72, 75, 78, 84, 90, 96, 100, 102 , 108, 114, 120, 150, 180, 200, 300, 350 ou plus acides aminés ; les peptides selon l'invention, également appelés oligopeptides, sont des peptides courts par exemple de 2 à 10 acides aminés, comme les peptides de 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 ou 10 acides aminés ; les polypeptides selon la signification classique peuvent être composés de 11 à 50 acides aminés, comme les polypeptides de 11, 12, 15, 18, 20, 24, 25, 30, 35, 36, 40, 42, 45, 48 ou 50 acides aminés. Dans le cadre de l'invention, les protéines et polypeptides sont une répétition de n unités de séquence d'acides aminés identiques ou différentes, c'est-à-dire une répétition de n unités de peptides identiques ou différents, n étant de 2 à 400, en particulier de 2 à 100. En particulier, les peptides selon l'invention peuvent être le peptide KTTKS de SEQIDN°1 (dénommé NY2), ou ses dérivés. Par « dérivés » du peptide de SEQ ID N°1, on entend que la séquence native d'acides aminés du peptide est mutée ou contient un ou plusieurs acides aminés supplémentaires à son extrémité N-terminale ou C-terminale. Ces acides aminés supplémentaires peuvent être n'importe quels acides aminés. En particulier, les dérivés du peptide KTTKS de SEQ ID N°1 contiennent la séquence KTTKS avec un ou plusieurs acides aminés à son extrémité N-terminale et/ou C-terminale. En particulier, les acides aminés supplémentaires dans les dérivés du peptide de SEQID N°1 peuvent être une lysine (K), une thréonine (T), une sérine (S), un acide aspartique (D), un acide glutamique (E) ou une glycine (G). Par exemple, un dérivé du peptide KTTKS de SEQ ID N°1 peut être le peptide de SEQ ID N°2 (GKTTKS) (dénommé GNY2). D'autres exemples sont les peptides de SEQ ID N°3 (KTTKSD) (dénommé NY3a), de SEQ ID N°4 (KTTKSE) (dénommé NY3b), de SEQ ID N°5 (DKTTKS) ou de SEQIDN°6 (EKTTKS) et des dérivés de GKTTKS qui peuvent être des peptides de SEQID N°7 (GKTTKSD) ou de SEQ ID N°8 (GKTTKSE). Les polypeptides selon l'invention consistent, comme mentionné précédemment, en des unités répétées de SEQ ID N°1, c'est-à-dire qu'ils contiennent plusieurs répétitions (n fois) du peptide KTTKS de SEQ ID N°1 ou de l'un de ses dérivés. Par « dérivés » desdits polypeptides selon l'invention, on entend que la séquence native d'acides aminés du peptide, qui est répétée, est mutée ou contient un acide aminé supplémentaire ou plus à son extrémité N-terminale ou C-terminale. Ces acides aminés supplémentaires peuvent être n'importe quels acides aminés. Des exemples de tels dérivés sont dénommés (NY3a) n et (NY3b) n et contiennent plusieurs répétitions (n fois) du peptide NY3a ou NY3b décrit précédemment. En particulier, ces dérivés contiennent une répétition de cinq unités de NY3a ou NY3b et sont dénommés respectivement (NY3a)x5 et (NY3b)x5. Plus particulièrement, les dérivés polypeptidiques selon l'invention sont des polypeptides de SEQ ID N°9 (KTTKSDKTTKSDKTTKSDKTTKSDKTTKSD) dénommés (NY3a)x5 ou de SEQ ID N°10 (GKTTKSDKTTKSDKTTKSDKTTKSDKTTKSD) dénommés G((NY3a)x5) ou de SEQ ID N°11 (KTTKSEKTTKSEKTTKSEKTTKSEKTTKSE) dénommé (NY3b)x5 ou de SEQ ID N°12 (GKTTKSEKTTKSEKTTKSEKTTKSEKTTKSE) dénommé G((NY3b)x5). Par peptide ou polypeptide ou protéine «muté», on entend que la séquence nucléique ou d'acides aminés du peptide, du polypeptide ou de la protéine «muté» contient une ou plusieurs mutations par rapport à la séquence d’acides nucléiques ou d'acides aminés du peptide de SEQ ID N°1 et des peptides, polypeptides ou protéines consistant en des unités répétées de SEQ ID N°1. Ces mutations comprennent des délétions, substitutions, insertions et/ou clivage d'un ou plusieurs acides nucléiques ou acides aminés. Selon l'invention, une séquence d'acides nucléiques codant ladite protéine, polypeptide ou peptide recombinant est une séquence d’acides nucléiques codant les protéines, peptides ou polypeptides mentionnés ci-dessus. En particulier, la séquence d’acides nucléiques codant les peptides et les polypeptides de l'invention est décrite dans le tableau 1 ci-dessous. Nom du peptide ou polypeptide Séquence d’acides aminés Séquence d’acides nucléiques NY2 KTTKS (SEQ ID N°1) AAAACAACTAAATCA (SEQ ID N°13) GNY2 GKTTKS (SEQ ID N°2) GGTAAAACAACTAAATCA (SEQ ID N°14) (NY3a)x5 KTTKSDKTTKSDKTTKSDKTTKSDKTTKSD (SEQIDN°9) AAGACTACCAAAAGTGATAAAACAACTAAAAGCGATAAGACAACTAAATCTGATAAAACAACTAAATCAGACAAAACAACAAAATCAGAT (SEQ ID N°15) G(NY3a)x5 GKTTKSDKTTKSDKTTKSDKTTKSDKTTKSD (SEQID N°10) GGTAAGACTACCAAAAGTGATAAAACAACTAAAAGCGATAAGACAACTAAATCTGATAAAACAACTAAATCAGACAAAACAACAAAATCAGAT (SEQ ID N°16) (NY3b)x5 KTTKSEKTTKSEKTTKSEKTTKSEKTTKSE (SEQIDN°11) AAAACAACTAAATCAGAAAAAACTACAAAAAGTGAGAAGACTACAAAATCTGAGAAAACAACCAAGTCAGAAAAGACAACAAAATCAGAA (SEQ ID N°17) G(NY3b)x5 GKTTKSEKTTKSEKTTKSEKTTKSEKTTKSE (SEQIDN°12) GGTAAAACAACTAAATCAGAAAAAACTACAAAAAGTGAGAAGACTACAAAATCTGAGAAAACAACCAAGTCAGAAAAGACAACAAAATCAGAA (SEQ ID N°18) Dans un mode de réalisation, les dérivés selon l'invention consistent en une séquence d'acides aminés identique au moins à 80% à la séquence d'acides aminés du peptide recombinant de SEQ ID N°1 ou du peptide, polypeptide ou protéine recombinant constitué d’unités répétées de SEQ ID N°1. Par «séquence d'acides aminés identique à au moins 80%», on entend notamment une séquence d'acides aminés identique à 81, 82, 85, 90, 91, 92, 93, 94, 95, 96, 97, 98 ou 99%. Une séquence d'acides aminés "identique" à au moins 95% à une séquence d'acides aminés revendiquée selon la présente invention, signifie que la séquence d'acides aminés du polypeptide en question soit identique à la séquence revendiquée excepté que la séquence d'acides aminés en question peut comprendre jusqu'à cinq modifications d'acides aminés par 100 acides aminés de la séquence d'acides aminés revendiquée. En d'autres termes, pour obtenir une séquence d'acides aminés au moins 95% identique à une séquence d'acides aminés revendiquée, jusqu'à 5% (5 sur 100) des résidus d'acides aminés dans la séquence en question peuvent être insérés, supprimés ou remplacés par un autre acide aminé. Dans le cadre de la présente demande, le pourcentage d'identité est calculé à l'aide d'un alignement global (c'est-à-dire que les deux séquences sont comparées sur toute leur longueur). Les méthodes de comparaison de l'identité de deux ou plusieurs séquences sont bien connues dans la technique. Le programme « needle », qui utilise l'algorithme d'alignement global Needleman-Wunsch (Needleman et Wunsch, 1970 J. Mol. Biol. 48 : 443-453) pour trouver l'alignement optimal (y compris les trous («gaps»)) de deux séquences en considérant leur longueur totale, peut par exemple être utilisé. Le programme «needle» est par exemple disponible sur le site Web mondial ebi.ac.uk. Le pourcentage d'identité selon l'invention est de préférence calculé à l'aide du programme «needle» EMBOSS (global) avec un paramètre de « Gap Open » égal à 10,0, un paramètre de « Gap Extend » égal à 0,5 et une matrice Blosum62. Une séquence d'acides aminés "identique à au moins 80%, 85%, 90%, 95% ou 99%" à une séquence de référence peut comprendre des mutations telles que des délétions, des insertions et/ou des substitutions par rapport à la séquence de référence. En cas de substitutions, une séquence d'acides aminés identique à au moins 80%, 85%, 90%, 95% ou 99% à une séquence de référence peut correspondre à une séquence homologue dérivée d'une autre espèce que la séquence de référence. Dans un autre mode de réalisation préféré, la substitution correspond de préférence à une substitution conservatrice comme indiqué dans le tableau 2 ci-dessous. Substitution conservative Type d’acides aminés Ala, Val, Leu, lle, Met, Pro, Phe, Trp Acides aminés à chaine latérale aliphatique hydrophobe Ser, Tyr, Asn, Gln, Cys Acides aminés à chaine latérale non-chargée mais polaire Asp, Glu Acides aminés à chaine latérale acide Lys, Arg, His Acides aminés à chaine latérale basique Gly Acides aminés à chaine latérale neutre En particulier encore, la séquence d’acides nucléiques codant des dérivés selon l'invention consiste en une séquence d’acides nucléiques identique au moins à 80% à la séquence d’acides nucléiques codant le peptide recombinant de SEQ ID N°1 ou du peptide, polypeptide ou protéine recombinant consistant en des unités répétées de SEQIDN°1. Par exemple, ladite séquence d’acides nucléiques est identique à au moins 80% à l'une quelconque des SEQ ID N°13 à 18. Par « séquence d'acides nucléiques au moins 80% identique », on entend notamment une séquence d’acides nucléiques identique à 81, 82, 85, 90, 91, 92, 93, 94, 95, 96, 97, 98 ou 99%. Par exemple, une séquence d’acides nucléiques "identique" à 95% à une séquence revendiquée de la présente invention, signifie que la séquence du polynucléotide est identique à la séquence revendiquée excepté que la séquence peut comprendre jusqu'à cinq modifications de nucléotides par 100 nucléotides de la séquence revendiquée. En d'autres termes, pour obtenir un polynucléotide ayant une séquence au moins identique à 95% à une séquence revendiquée, jusqu'à 5% (5 sur 100) des nucléotides de la séquence peuvent être insérés, supprimés ou substitués par un autre nucléotide. En d'autres termes, les séquences doivent être comparées sur toute leur longueur (c'est-à-dire en préparant un alignement global). Par exemple, un premier polynucléotide de 100 nt (nucléotides) qui est compris dans un second polynucléotide de 200 nt est identique à 50% audit second polynucléotide. Le programme “needle”, qui utilise l'algorithme d'alignement global Needleman-Wunsch (Needleman et Wunsch, 1970, “A general method applicable to the search for similarities in the amino acid sequence of two protein”, J. Mol. Biol. 48 : 443-453) pour trouver l'alignement optimal (y compris les lacunes) de deux séquences en considérant toute leur longueur, peut par exemple être utilisé. De préférence, le pourcentage d'identité selon l'invention est calculé à l'aide du programme «needle» avec un paramètre « Gap open » égal à 10,0, un paramètre « Gap Extend » égal à 0,5 et une matrice Blosum 62. Le programme «needle» est par exemple disponible sur le site Web ebi.ac.uk World Wide Web. Dans un mode de réalisation, la séquence d’acides nucléiques codant la protéine, le polypeptide ou le peptide selon l'invention est codons optimisée pour l'expression dans le génome chloroplastique de la cellule hôte de microalgue. Comme mentionné ci-dessus, la séquence d’acides nucléiques selon l'invention est introduite dans un vecteur d'expression qui est capable d'exprimer la séquence d’acides nucléiques. Par «introduction», on entend le clonage de la séquence d’acides nucléiques codant la protéine/polypeptide/peptide recombinant à l'intérieur du vecteur d'expression avec les méthodes bien connues de l'homme du métier et de manière à conduire à l'expression de cette séquence d’acides nucléiques. Les « vecteurs d'expression » ou « vecteurs de transformation » ou « constructions d'ADN recombinant », ou termes similaires, sont définis ici comme des séquences d'ADN qui sont nécessaires pour la transcription de gènes recombinants et la traduction de leurs ARNm dans les cellules hôtes de microalgue. Les « vecteurs d'expression » contiennent une ou plusieurs cassettes d'expression pour les gènes recombinants (un ou plusieurs gènes codant la protéine, le peptide ou le polypeptide d'intérêt et souvent des marqueurs de sélection). Dans le cas d’une transformation du génome chloroplastique, les vecteurs d'expression contiennent également des régions de recombinaisons homologues pour l'intégration de cassettes d'expression à l'intérieur du génome chloroplastique. Dans le contexte de l'invention, le vecteur d'expression peut être notamment une molécule circulaire avec un squelette plasmidique contenant les deux régions de recombinaisons homologues encadrant les cassettes d'expressions, ou une molécule linéarisée correspondant au vecteur d'expression linéarisé par digestion enzymatique ou à un fragment de PCR ne contenant que les cassettes d'expression encadrées par les deux régions de recombinaison homologues. En particulier, les vecteurs d'expression de l'invention comprennent au moins une cassette d'expression et sont par exemple des vecteurs pNY18, pNY19, pNY13, pNY14, pNY15 ou pNY16. Une «cassette d'expression» contient une séquence codante fusionnée opérationnellement à un ou plusieurs éléments régulateurs ou séquences régulatrices, comme par exemple fusionnée à son extrémité 5' à un promoteur et/ou à un 5'UTR et à son extrémité 3' à un 3'UTR. La «séquence codante» est la partie d'un gène et de son ARNm transcrit correspondant qui est traduite en protéine/polypeptide/peptide recombinant. La séquence codante comprend, par exemple, une séquence régulatrice de l'initiation de la traduction et un codon stop. Dans certains modes de réalisation, la cassette d'expression peut contenir un polycistron composé de plus d'une séquence codante codant plusieurs protéines sous le contrôle d'un seul promoteur/5'UTR et 3'UTR. Lesdites cassettes d'expression sont flanquées de séquences endogènes gauche (LHRR) et droite (RHRR) identiques à celles entourant le site d'intégration ciblé dans le génome chloroplastique. Ces régions homologues gauche (LHRR) et droite (RHRR) permettent l'intégration de cassettes d'expression après les échanges par recombinaisons homologues entre les régions d'homologie. La recombinaison homologue est la capacité de séquences d'ADN complémentaires d'aligner et d'échanger des régions d'homologie. L'ADN transgénique («donneur») contenant des séquences homologues aux séquences génomiques ciblées («matrice») est introduit dans l'organisme puis subit une recombinaison dans le génome au niveau du site des séquences homologues génomiques correspondantes. Étant donné sa nature, la recombinaison homologue est un événement de ciblage de gène précis, et par conséquent, la plupart des lignées transgéniques générées avec la même séquence de ciblage seront essentiellement identiques en termes de phénotype, nécessitant le criblage de beaucoup moins d'événements de transformation. Dans le cas d’une transformation du génome chloroplastique d’une microalgue, l'intégration de cassettes d'expression à l'intérieur du génome chloroplastique se produit après recombinaison homologue entre les séquences homologues endogènes du vecteur d'expression avec les séquences génomiques identiques ou similaires à celles entourant le site d'intégration ciblé dans le génome chloroplastique. Dans le cadre de la présente invention, d'autres sites d'intégration peuvent être entre les gènes rbcL et atpA , ou psaB et trnG , ou atpB et 16S ADNr , ou psaA exon3 et trnE , ou trnE et psbH , ou psbN et psbT , ou psbB et trnD . Dans certains modes de réalisation, afin d'améliorer son accumulation, la protéine polypeptide ou le peptide recombinant peut être fusionné à des protéines endogènes, comme par exemple à la grande sous-unité de ribulose bisphosphate carboxylase (Rubisco LSU). Dans ce cas, le promoteur et le 5'UTR seront ceux du gène endogène rbcL , après recombinaison homologue du vecteur de transformation dans le génome chloroplastique. La protéine, le peptide ou le polypeptide d'intérêt seront en outre séparés du RBCL soit in vivo soit in vitro , selon le système de traitement choisi. Dans un mode de réalisation, ladite séquence codante dans la cassette d'expression peut également comprendre une séquence d’acides nucléiques codant une étiquette épitopique (Tag), notamment l’étiquette épitopique Flag, plus particulièrement l’étiquette Flag répétée 3 fois (étiquette 3xFlag), afin d'identifier et/ou purifier la protéine, le polypeptide ou le peptide recombinant. En particulier, ladite séquence d’étiquette épitopique est placée à l'extrémité N-terminale de la protéine, du peptide ou du polypeptide. Plus particulièrement, une autre séquence d’étiquette épitopique peut être placée à l'extrémité C-terminale de la protéine, du peptide ou du polypeptide selon l'invention, seule ou en complément de celle à l'extrémité N-terminale et ce, afin de surveiller la libération du peptide/polypeptide/protéine d'intérêt afin de suivre son clivage, par exemple par une endoprotéase. Des exemples de séquences d’étiquettes épitopiques sont l’étiquette Flag (SEQIDN°19: DYKDDDDK), l’étiquette 3xFlag (SEQ ID N°20 : DYKDDDDKDYKDDDDKDYKDDDDK), l’étiquette HA (SEQ ID N°21 : YPYDVPDYA), l’étiquette 3xHA (SEQ ID N°22 : YPYDVPDYAYPYDVPDYAYPYDVPDYA), l’étiquette His (SEQ ID N°23. HHHHHH). Un «promoteur» tel qu'utilisé ici, se réfère à une séquence d’acides nucléiques régulatrice qui dirige la transcription d'un acide nucléique. Le «5'UTR» ou la région 5' non traduite (également connue sous le nom de séquence guide ou ARN guide) est la région d'un ARNm qui est directement en amont du codon d'initiation. Le « 3’UTR » ou la région 3′ non traduite est la section d’ARN messager (ARNm) qui suit immédiatement le codon de terminaison de traduction. Un 5’UTR et un 3’UTR sont requis pour la stabilité des transcrits (ARNm) et l’initiation de la traduction. Pour l'expression chloroplastique dans les microalgues, les promoteurs, les 5'UTRs et 3'UTRs pouvant être utilisés dans le cadre de l'invention sont par exemple : les promoteurs et 5'UTRs des gènes psbD , psbA , psaA , atpA et atpB , le promoteur du gène de l’ ARNr 16S ( Prrn ) fusionné avec un 5'UTR, le 3'UTR de psbA , le 3'UTR de atpA ou le 3'UTR de rbcL . Un 5'UTR d'origine exogène comme par exemple le 5'UTR du gène 10L du bactériophage T7 peut être utilisé également fusionné en aval d'un promoteur de microalgue. En particulier, la séquence d’acides nucléiques est liée de manière opérationnelle à son extrémité 5’ au promoteur du gène 16S ARNr de Chlamydomonas reinhardtii ( Prrn ). L'expression et la traduction stables de la séquence d’acides nucléiques selon la présente invention peuvent par exemple être contrôlées par le promoteur et le 5'UTR de psbD et par le 3'UTR de atpA . Également, dans un mode de réalisation de la microalgue recombinante ou du procédé selon l'invention, la séquence d’acides nucléiques codant une protéine, un polypeptide ou un peptide recombinant est liée de manière opérationnelle à au moins une séquence régulatrice choisie parmi le promoteur et 5'UTR de psbD (SEQ ID N°78) ou le promoteur du 16S ARNr (Prrn) fusionné au 5'UTR de atpA (SEQ ID N°76), le promoteur et 5'UTR de psaA , le promoteur et 5'UTR de atpA , le 3'UTR de atpA (SEQ ID N°79), le 3'UTR de rbcL (SEQ ID N°77). Dans un mode de réalisation, le gène sans promoteur codant la protéine, le peptide ou le polypeptide d'intérêt peut être intégré après une région de recombinaison homologue à l'intérieur du génome chloroplastique juste en aval d'un promoteur natif. Comme mentionné ci-dessus, le génome chloroplastique de la cellule hôte de microalgue est transformé par le vecteur d'expression. Cette transformation génétique de cellules hôtes de microalgue, et plus particulièrement du génome chloroplastique de microalgue, par un vecteur d'expression selon l'invention peut être réalisée selon toute technique appropriée bien connue de l'homme du métier dont notamment la biolistique (Boynton et al. , 1988 ; Goldschmidt-Clermont, 1991), l’électroporation (Fromm et al. , Proc. Nat. Acad. Sci . (USA) (1985) 82 : 5824-5828 ; voir Maruyama et al. (2004), Biotechnology Techniques 8 : 821-826), la transformation de billes de verre (Purton et al. , revue), les protoplastes traités au CaCl 2 et polyéthylène glycol (PEG) (voir Kim et al. (2002), Mar. Biotechnol. 4 : 63-73) ou la micro-injection. En particulier, ladite transformation utilise la technique de bombardement à hélium de micro-projectiles d'or complexés à l'ADN transformant. Pour identifier les transformants de microalgue, un gène marqueur de sélection peut être utilisé. On peut citer par exemple le gène aadA codant l'aminoglycoside 3''-adénylyltransférase et conférant la résistance à la spectinomycine et à la streptomycine dans le cas de la transformation chloroplastique de Chlamydomonas reinhardtii . Dans un autre mode de réalisation, le gène marqueur de sélection peut être le gène aphA-6 Ab d’ Acinetobacter baumannii codant la 3'-aminoglycoside phosphotransférase de type VI et conférant la résistance à la kanamycine. L’ingénierie du génome chloroplastique peut ainsi être réalisée en utilisant un gène marqueur de sélection conférant une résistance à un antibiotique ou en utilisant la réversion d’un mutant photosynthétique. En particulier, dans un mode de réalisation, le vecteur d'expression pour la transformation du génome chloroplastique comprend deux cassettes d'expression comprenant la séquence d’acides nucléiques codant la protéine, le polypeptide ou le peptide recombinant selon l'invention et le gène marqueur de sélection. Plus particulièrement, le vecteur d'expression pour la transformation du génome chloroplastique comprend une cassette d'expression comprenant la séquence d’acides nucléiques codant la protéine, le polypeptide ou le peptide recombinant selon l'invention et une cassette d'expression comprenant le gène aadA codant l'aminoglycoside 3''-adénylyltransférase (comme par exemple dans la figure 2). Dans un autre mode de réalisation de l'invention, correspondant au cas de la réversion d'un mutant photosynthétique sensible à la lumière, le vecteur d'expression comprend la région RHRR de type sauvage qui est supprimée dans la souche mutante. Après recombinaisons homologues, la région supprimée est restaurée dans le génome du mutant photosynthétique qui peut alors croître sous la lumière. En particulier, la séquence codante de la cassette d'expression selon l'invention comprend également une séquence d’acides nucléiques codant un peptide signal. Par « peptide signal » (SP), on entend dans la présente invention une séquence d'acides aminés placée à l'extrémité N-terminale de la protéine ou du polypeptide ou du peptide recombinant nouvellement synthétisé. Ce peptide signal permettra la translocation et l'accumulation de la protéine dans le lumen des thylacoïdes du chloroplaste et non dans le stroma chloroplastique. Le peptide signal est clivé après translocation à travers les membranes des thylacoïdes. Par exemple, une telle séquence de peptide signal est choisie parmi les protéines connues transloquées dans le lumen de thylacoïdes en utilisant soit la voie de translocation double arginine (Tat) soit la voie Sec. Par exemple, des peptides signaux peuvent dériver de protéines d'algues localisées dans le lumen de thylacoïdes, comme le peptide signal des sous-unités 16 et 23 kDa du complexe d’oxydation de l’eau du photosystème II de Chlamydomonas reinhardtii , ou de la sous-unité Rieske du complexe b 6 f de Chlamydomonas reinhardtii ou de la sous-unité alpha de la phycoérythrine de cryptophytes (par exemple issue de Guillardia theta ). En particulier, le peptide signal peut être extrait d’une protéine bactérienne, comme la séquence du gène TorA d’ E. coli codant la triméthylamine-N-oxyde réductase 1 (numéro UniProt P33225) (SP ; SEQ ID N°24 : NNNDLFQASRRRFLAQLGGLTVAGMLGPSLLTPRRATAAQA et la séquence d’acides nucléiques de SEQ ID N°80). Ce peptide signal utilise le système Tat. Cette séquence d'acides aminés est clivée de la protéine après la translocation de cette dernière à travers la membrane des thylacoïdes. D'autres peptides signaux peuvent être utilisés qui ne laissent pas d'acides aminés supplémentaires à l'extrémité N-terminale de la protéine recombinante comme notamment un peptide signal d’une algue, et en particulier de Chlamydomonas reinhardtii . Dans un mode de réalisation, la protéine ou le polypeptide ou le peptide recombinant peut être produit sous forme de protéine de fusion. L'invention concerne ainsi également une microalgue ou un procédé recombinant selon l'invention, dans lequel la séquence d'acides nucléiques codant une protéine, un polypeptide ou un peptide recombinant est fusionnée opérationnellement à son extrémité 5' ou 3' à une séquence d’acides nucléiques codant un partenaire de fusion (ou «carrier») Des partenaires de fusion ont été développés dans la production de protéines recombinantes afin d'augmenter les rendements d'accumulation et/ou la solubilité et/ou le repliement et/ou pour faciliter la purification des protéines. Des partenaires de fusion de différentes tailles (ou masses moléculaires) ont été utilisés dans divers systèmes de production afin d'améliorer la solubilité et l'accumulation des protéines (MBP («Maltose Binding Protein» ou protéine liant le maltose), GST (glutathion-S-transférase), thiorédoxine, GB1, NusA («N-utilizing substance A»), SUMO («small ubiquitin-like modifier»), Fh8) et pour faciliter la détection et la purification (comme par exemples sans limitation MBP, GST et de petits peptides étiquettes épitopiques comme l’étiquette c-myc, l’étiquette poly-histidine (étiquette His), l’étiquette Flag, l’étiquette HA. Un autre type d'étiquettes de fusion utilisées pour la purification est constitué par les étiquettes de réponse à un stimulus (ou des polypeptides sensibles à l'environnement) qui permettent la précipitation de la protéine de fusion lorsque le stimulus, comme une modification de la température ou de la force ionique de la solution, est ajusté. En particulier, un partenaire de fusion selon la présente invention peut être l'une des différentes thiorédoxines de Chlamydomonas reinhardtii et en particulier la thiorédoxine m de Chlamydomonas reinhardtii codée par une séquence d’acides nucléiques dérivée de la séquence XM_001690262 dans GenBank ou l'aprotinine. Plus particulièrement, le partenaire de fusion selon l'invention est l'aprotinine. Le partenaire de fusion et la protéine, polypeptide ou peptide recombinant sont fusionnés ensemble pour former une protéine de fusion. Par « aprotinine », on entend l'inhibiteur basique de la trypsine (BPTI), une petite protéine à chaîne unique réticulée par trois ponts disulfures qui se compose de 58 résidus d'acides aminés avec une masse moléculaire de 6,5 kDa et un point isoélectrique de 10,9. Ladite protéine est bien connue de l'homme du métier et est disponible dans le commerce. Elle peut par exemple être produite dans des systèmes recombinants tels que les plantes (dans le cytoplasme par transformation nucléaire (Pogue et al. , 2010) ou dans le lumen des thylacoïdes par transformation chloroplastique (Tissot et al. , 2008). Sa formule est C 284 H 432 N 84 O 79 S 7 et sa masse molaire 6511,51 g/mol (g.·mol −1 ) . La séquence d'acides aminés de l'aprotinine de Bos Taurus (bovin) est RPDFC LEPPY TGPCK ARIIR YFYNA KAGLC QTFVY GGCRA KRNNF KSAED CMRTC GGA (SEQ ID N°25 et SEQ ID N°81 pour la séquence d'acides nucléiques native de l'aprotinine mature de Bos taurus (Numéro d'accès GenBank X05274)). Dans le cadre de la présente invention, le terme « aprotinine » couvre également l'aprotinine chimérique et l'aprotinine mutée. Par «aprotinine chimérique», on entend que l'aprotinine est reliée à son extrémité N-terminale et/ou à son extrémité C-terminale à un ou plusieurs peptides étiquettes épitopiques et/ou peptides signaux et/ou sites de clivage de reconnaissance d’une protéase. Par aprotinine «mutée», on entend que la séquence d’acides nucléiques ou d’acides aminés «mutée» contient une ou plusieurs mutations par rapport à la séquence d’acides nucléiques ou d’acides aminés de l'aprotinine ou de l'aprotinine chimérique utilisée notamment dans la présente invention. Ces mutations comprennent des délétions, substitutions, insertions et/ou clivages d'un ou plusieurs acides nucléiques ou acides aminés. L'aprotinine chimérique peut être par exemple la protéine appelée 3F/HA-APRO, comprenant de l'aprotinine fusionnée à son extrémité N-terminale à une étiquette épitopique HA ou une étiquette épitopique 3XFlag (3F). D'autres exemples d'aprotinine chimérique peuvent être la protéine appelée HA-SP-3F-FX-APRO (SEQ ID N°26 et 27) comprenant l'aprotinine fusionnée à son extrémité N-terminale à une séquence d'acides aminés constituée d'une étiquette épitopique HA (HA) suivie d'un peptide signal (SP), d'une étiquette épitopique 3XFlag (3F) et d'un site de clivage du facteur Xa (FX ; IEGR), ou l'aprotinine chimérique appelée HA-SP-3F-APRO comprenant l'aprotinine fusionnée à son extrémité N-terminale à une étiquette HA suivie par le peptide signal SP et une étiquette 3XFlag (3F), ou une aprotinine chimérique appelée HA-SP-APRO comprenant l'aprotinine fusionnée à son extrémité N-terminale à une étiquette HA suivie par le peptide signal SP. Un peptide signal est tel que décrit précédemment. D'autres peptides signaux peuvent être utilisés qui ne laissent pas d'acides aminés supplémentaires à l'extrémité N-terminale de la protéine recombinante. Si le peptide signal est clivé après translocation dans le lumen des thylacoïdes chloroplastiques (ou à travers les membranes des thylacoïdes), deux autres aprotinines chimériques peuvent être produites in vivo 3F-APRO (SEQ ID N°28) ou 3F-FX-APRO (SEQ ID N°29). En particulier, selon l'invention, le partenaire de fusion est utilisé pour améliorer l'accumulation et/ou la stabilité de peptides, polypeptides et protéines recombinants. Encore plus particulièrement, et comme mentionné ci-dessus, ladite protéine de fusion comprend également des sites de clivage reconnus par des protéases spécifiques. Les sites de clivage reconnus par des protéases spécifiques sont bien connus de l'homme du métier. Ils sont utilisés pour séparer l'aprotinine de la protéine, du polypeptide ou du peptide recombinant d'intérêt, dans le cas où le partenaire de fusion devrait être retiré s'il pouvait interférer avec l'activité ou la structure de ladite protéine, polypeptide ou peptide et donc avec leurs utilisations. En particulier, lesdits sites de clivage sont constitués d’une séquence de reconnaissance d’une endoprotéase et/ou d'une endoprotéinase (ou site de clivage d’une protéase ou site de reconnaissance d’une protéase). Plus particulièrement, la séquence desdits sites de clivage est placée entre les deux séquences codantes (celle de l'aprotinine et celle de la protéine, du polypeptide ou du peptide recombinant d'intérêt selon l'invention). Le clivage de la protéine de fusion peut être effectué soit in vivo (dans la cellule hôte recombinante avant extraction ou lors de l'application sur la peau pour des peptides cosmétiques) soit in vitro après extraction et purification par ajout de protéase. Le clivage de la protéine de fusion peut être effectué soit in vivo (dans la cellule hôte recombinante avant extraction ou lors de l'application sur la peau pour des peptides cosmétiques) soit in vitro après extraction et purification par ajout de protéase. Des exemples non limitatifs de protéases sont le facteur Xa (FX), la protéase du virus de la gravure du tabac (TEV, «Tobacco Edge Virus»), l'entérokinase (EK), la protéase SUMO, la thrombine, la protéase 3C du rhinovirus humain (HRV 3C), l'endoprotéinase Arg-C, l'endoprotéinase Asp-C, l'endoprotéinase Asp-N, l’endoprotéinase Lys-C, l’endoprotéinase Glu-C, la protéinase K, la protéase de l’IgA, la Trypsine, la chymotrypsine et la Thermolysine. Des peptides s'autoclivant peuvent également être utilisés, comme par exemple le système Intéine (Yang et al. , 2003), le système viral 2A (Rasala et al. , 2012) ou le site de la pré-ferrédoxine de Chlamydomonas (Muto et al. , 2009). Dans un mode de réalisation, un lieur («linker») peut être placé entre l'aprotinine et le site de clivage de la protéase. Les lieurs peuvent être classés en trois types : flexibles, rigides et clivables. La fonction habituelle des lieurs est de fusionner les deux partenaires de la protéine de fusion (par exemple pour les lieurs flexibles ou les lieurs rigides) ou de les libérer dans des conditions spécifiques (lieurs clivables) ou de fournir d'autres fonctions des protéines dans la conception du médicament telles que l'amélioration de leurs activités biologiques ou leur délivrance ciblée. Dans un mode de réalisation de la présente invention, le lieur peut également rendre le site de clivage de la protéase plus accessible à l'enzyme si nécessaire. Dans un mode de réalisation, le lieur flexible contient des petits acides aminés non polaires (par exemple Gly) ou polaires (par exemple Ser ou Thr). Des exemples de tels lieurs sont donnés dans Chen et al. , 2013. Des lieurs flexibles selon l'invention peuvent être LG (RSGGGGSGGGGSGS ; SEQID N°30) ou LGM (RSGGGGSSGGGGGGSSRS ; SEQ ID N°31). En particulier et à titre d'exemple de la présente invention, le peptide NY2 ou les polypeptides (NY3a)x5 ou (NY3b)x5 peuvent être produits dans des protéines de fusion et peuvent être fusionnés à l'extrémité C-terminale de l'aprotinine chimérique HA-SP-3F-FX-APRO. Ce partenaire de fusion peut être séparé du polypeptide ou du peptide d'intérêt par le lieur flexible LGM suivi d'un site de clivage pour la protéase TEV (TV ; SEQ ID N°32 ENLYFQG) ou l'entérokinase (EK ; SEQ ID N°33 DDDDK). Par conséquent, dans la présente invention, la séquence d'acides aminés et la séquence d’acides nucléiques des différentes protéines de fusion produites dans des transformants d'algues indépendants sont par exemple la protéine appelée HA-SP-3F-FX-APRO-LGM-EK-NY2 (SEQ ID N° 34 et 35), HA-SP-3F-FX-APRO-LGM-TV-NY2 (SEQ ID N°36 et 37), HA-SP-3F-FX-APRO-LGM-EK-(NY3a)x5 (SEQ ID N°38 et 39), HA-SP-3F-FX-APRO-LGM-TV-(NY3a)x5 (SEQ ID N°40 et 41), HA-SP-3F-FX-APRO-LGM-EK-(NY3b) x5 (SEQ ID N°42 et 43) ou HA-SP-3F-FX-APRO-LGM-TV-(NY3b)x5 (SEQIDN°44 et 45). Lorsqu'une protéine de fusion avec un partenaire de fusion est impliquée, l'étape (vi) du procédé selon l'invention est une étape de purification de la protéine de fusion. Dans ce cas, le procédé comprend éventuellement une étape (vii) dans laquelle la protéine de fusion est clivée. Ledit clivage peut être effectué par toute méthode connue de l'homme du métier telle que l'utilisation d'une protéase appropriée pour libérer le peptide, polypeptide ou protéine recombinant. Ladite étape (vii) est éventuellement suivie d'une étape de purification (viii) de la protéine, du polypeptide ou du peptide recombinant. En particulier, ledit procédé comprend en outre une étape (vii') entre l'étape (vii) et l'étape (viii), dans laquelle le polypeptide est clivé pour permettre la libération d'unités peptidiques. Ce clivage peut être réalisé par toute méthode connue de l'homme du métier telle que l'utilisation d'une endoprotéinase appropriée. L'identification des protéines de fusion ou recombinantes peut être effectuée par Western blot en utilisant des anticorps spécifiques. La caractérisation de la cellule hôte de microalgue produisant la protéine, le polypeptide ou le peptide recombinant peut être réalisée par des techniques connues de l'homme du métier, par exemple par criblage par PCR des transformants résistants aux antibiotiques ou analyse Western Blot réalisée sur des extraits de protéines totales. L'extraction des protéines totales peut être réalisée à l'aide de techniques bien connues (centrifugation, lyse (chimiquement, mécaniquement, thermiquement, enzymatiquement), sonication, …). L'élimination des débris d'algues peut être réalisée par toute méthode adaptée connue de l'homme du métier, telle que la filtration, la précipitation, la centrifugation, etc. La purification peut être effectuée en utilisant des techniques bien connues. Dans un mode de réalisation, elle comprend une chromatographie d'affinité et/ou une étape de séparation du peptide, polypeptide ou protéine selon l'invention et du partenaire de fusion (par exemple par digestion par entérokinase protéase) et/ou par une chromatographie d'exclusion stérique. Dans un mode de réalisation, l'étape de chromatographie d'affinité peut être remplacée par une chromatographie d'échange d'ions, moins coûteuse pour une purification à grande échelle. Selon l'invention, une "microalgue" est un organisme microbien eucaryote qui contient un chloroplaste ou un plaste, et éventuellement qui est capable d'effectuer la photosynthèse, ou un organisme microbien procaryote (cyanobactéries) capable d'effectuer la photosynthèse. En particulier, ladite microalgue est choisie dans le groupe constitué de Chlorophyta (algues vertes), Rhodophyta (algues rouges), Stramenopiles (hétérokontes), Xanthophyceae (algues jaune-vert), Glaucocystophyceae (glaucocystophytes), Chlorarachniophycea e (chlorarachniophytes), Euglenida (euglénidés), Haptophyceae (coccolithophorides), Chrysophyceae (algues dorées), Cryptophyta (cryptomonades), Dinophyceae (dinoflagellates), Haptophyceae (coccolithophoridés), Bacillariophyta (diatomées), Eustigmatophyceae (eustigmatophytes), Raphidophyceae (raphidophytes), Scenedesmaceae , Phaeophyceae (algues brunes). Plus particulièrement, ladite microalgue est choisie dans le groupe constitué de Chlamydomonas , Chlorella , Dunaliella , Haematococcus , diatomées, Scenedesmaceae , Tetraselmis , Ostreococcus , Porphyridium et Nannochloropsis . Plus particulièrement encore ladite microalgue est choisie dans le groupe constitué de Chlamydomonas , plus particulièrement Chlamydomonas reinhardtii , encore plus particulièrement Chlamydomonas reinhardtii 137c ou une souche déficiente comme Chlamydomonas reinhardtii CW15 . En particulier, ladite microalgue est cultivée dans des conditions classiques connues de l'homme du métier. Par exemple, Chlamydomonas reinhardtii est cultivée en milieu TAP (tris acétate phosphate) jusqu’à une phase exponentielle semi-logarithmique (densités d'environ 1-2x10 6 cellules/ml) et/ou à une température comprise entre 23°C et 25°C (idéalement 25°C) et/ou sur un agitateur rotatif en présence d'une lumière constante (70-150μE/m 2 /s). La partie expérimentale illustre les conditions de culture. Tous les modes de réalisation mentionnés dans le cadre de la présente invention peuvent être combinés. Les microalgues recombinantes susmentionnées et le procédé de production d'une protéine, d'un polypeptide ou d'un peptide recombinant dans le chloroplaste des microalgues peuvent également être appliqués, au moins en partie, aux peptides, polypeptides et protéines : dipeptides choisis parmi VW, YR, βAH, KT, RT, MO 2 K, MO 2 Ava, AvaMO 2 , PR, PA, PM, PP, PG, PS, AP et GP ; Ces dipeptides sont décrits dans WO2001/064178, WO2003/068141, WO1998/007744, WO2010/1336965, FR2668365, WO2006/114657 et WO2010/080376, WO2014/080376. tripeptides choisis parmi GHK, KAvaK, KFK, KβAK, KAbuK, KAcaK, KPK, KMK, KMOK, KMO 2 K, PPS, PPD, PPK, PPL, PPA, PPR, APR, SPR, LPR, QPK, QPH, QPM, QPA, QPR, YPR, LPA, SPA, LPM, IPM, MPL, K(P)HG, K(Pyr)HG, K(Hyp)HG, K(P)GH, K(Pyr)GH, K(Hyp)GH, K(Ac)HG, K(Ac)GH, KHG et KGH ; Ces tripeptides sont décrits dans WO2000/040611, WO2001/043701, WO2000/058347, WO2005/048968, WO2012/164488, WO2012/143845, WO2005/102266, WO2007/093839, WO2010/050191, WO2010/082175, WO2010/082177, WO2015/181688, WO2015/181688, WO2014/080376, WO2017/216177 et WO2016/097966. tétrapeptides choisis parmi GQPR (SEQ ID N°46), TKPR (SEQ ID N°47), KTFK (SEQ ID N°48), KTAK (SEQ ID N°49), KAYK (SEQ ID N°50), KFYK (SEQ ID N°51), KAvaMO 2 K (SEQ ID N°52), KMO 2 TK (SEQ ID N°53), AQPR (SEQ ID N°54) et AQPK (SEQ ID N°55) ; Ces tétrapeptides sont décrits dans WO2000/043417, WO2003/068141, WO2005/048968, WO2012/164488, WO2005/102266, WO2007/093839, WO2019/193113, WO2010/082177 et WO2014/080376. pentapeptides YGGFL (SEQ ID N°56) ou YGGFP (SEQ ID N°57) ; Ces pentapeptides sont décrits dans WO2000/015188. hexapeptides choisis parmi HLDIIW (SEQ ID N°58), HLDIIF (SEQ ID N°59) et HLDIITpi (SEQ ID N°60). Ces hexapeptides sont décrits dans WO2007/068998, FR2735687 et WO2007/129270. Dans ces séquences : MO signifie une méthionine sulfone ; MO 2 signifie une méthionine sulfoxide ; Ava correspond à l’acide 5 amino valérique ; Abu correspond à l’acide amino butyrique ; K(P) correspond à une proline greffée sur la chaîne de l’acide aminé lysine; K(Pyr) correspond à une proline greffée sur la chaîne latérale de l’acide aminé lysine; K(Hyp) correspond à une proline greffée sur la chaîne latérale de l’acide aminé lysine; K(Ac) correspond à une proline greffée sur la chaîne latérale de l’acide aminé lysine; et Tpi correspond à l’acide tryptoline-3-carboxylique. Ce type de modifications d’acides aminés naturels peut être effectué par synthèse chimique après la production des séquences peptidiques dans le chloroplaste de la microalgue recombinante. Une liste particulièrement intéressante est la liste comprenant VW, YR, KT, PA, PM, PP, GHK, KAvaK, KFK, KMO 2 K, PPL, PPA, SPR, LPA, SPA, K(P)HG, K(Pyr)HG, K(Hyp)HG, K(P)GH, K(Pyr)GH, K(Hyp)GH, K(Ac)HG, K(Ac)GH, KHG, KGH, GQPR (SEQ ID N°46) et KTFK (SEQ ID N°48). Lesdits peptides, polypeptides et protéines peuvent en outre être soumis à un ou des traitements pour obtenir des composés formulés pour l'industrie cosmétique. Ils peuvent ainsi être utilisés dans des compositions cosmétiques. La microalgue recombinante et le procédé de production d'une protéine, d'un polypeptide ou d'un peptide recombinant dans le chloroplaste de microalgue mentionnés ci-dessus peuvent également être appliqués à des polypeptides ou des protéines conçus pour contenir en outre des peptides (unités d'acides aminés) de différentes propriétés biologiques et physiques, comme par exemple l'ajout de collagène ou de peptides de soie, ou le domaine de fixation de la biotine ou de l'acide hyaluronique, ou des domaines de liaison à l'héparine, ou des facteurs de croissance, ou des sites de dégradation des protéases ou des domaines de liaison cellulaire (comme par exemple le domaine RGD impliqué dans la reconnaissance des fibrillines). Des combinaisons particulièrement intéressantes de séquences peptidiques sont des combinaisons de peptides soit de même activité pour renforcer de manière synergique cette activité soit des peptides de différentes activités pour fournir avantageusement de multiples activités. L'invention sera illustrée en outre par les figures et exemples suivants. FIGURES Figure 1 : usage codons dans le génome chloroplastique de Chlamydomonas reinhardtii Figure 2 : présentation schématique des vecteurs de transformation chloroplastique pour la production de protéines de fusion avec des peptides et des polypeptides de KTTKS et leurs dérivés. Figure 3 : analyse par Western blot des transformants d'algues indépendants 137c ou CW-NY18 (A, B) et 137c ou CW-NY19 (C, D) exprimant les gènes codant les protéines de fusion contenant le peptide, en utilisant un anticorps monoclonal anti-Flag M2. 100 µg ou 50 µg de chacun des échantillons de protéines totales solubles extraites par lyse avec un tampon SDS à partir de NY18 ou NY19, respectivement, ont été séparés sur un gel SDS polyacrylamide 15%. MW : marqueurs de poids moléculaire. 50 µg d'échantillons de protéines totales solubles extraites par sonication à partir du transformant CW-AU76-1 ont été chargés comme contrôle positif (C, D). Les flèches indiquent les positions des protéines recombinantes. Figure 4 : analyse par Western blot des transformants d'algues indépendants 137c ou CW-NY13 (A, B), 137c ou CW-NY14 (C, D) exprimant les gènes codant les protéines de fusion contenant le polypeptide (NY3a)x5 et (NY3b)x5, en utilisant un anticorps monoclonal anti-Flag M2. 100 µg (ou 50 µg pour les transformants NY14) de chacun des échantillons de protéines totales solubles extraites par lyse avec un tampon SDS de NY13 ou NY15, respectivement, ont été séparés sur un gel SDS polyacrylamide 15%. MW : marqueurs de poids moléculaire. 50 µg d'échantillons de protéines totales solubles extraites par sonication du transformant CW-AU76-1 ont été chargés comme contrôle positif. Les flèches indiquent les positions des protéines recombinantes. Figure 5 : analyse par Western blot des transformants d'algues indépendants 137c ou CW-NY15 (E, F), exprimant les gènes codant les protéines de fusion contenant le polypeptide (NY3a)x5 et (NY3b)x5, en utilisant un anticorps monoclonal anti-Flag M2. 100 µg (ou 50 µg pour les transformants NY14) de chacun des échantillons de protéines totales solubles extraites par lyse avec un tampon SDS de NY13 ou NY15, respectivement, ont été séparés sur un gel SDS polyacrylamide 15%. MW : marqueurs de poids moléculaire. 50 µg d'échantillons de protéines totales solubles extraites par sonication du transformant CW-AU76-1 ont été chargés comme contrôle positif. Les flèches indiquent les positions des protéines recombinantes. Figure 6 : analyse par Western Blot de différentes fractions d'élution de la chromatographie d'affinité anti-Flag M2 effectuée sur un extrait protéique des transformants CW-NY13-4 (A) et CW-NY18-6 (B) en utilisant un anticorps anti-Flag M2 monoclonal. Différentes quantités (25 ou 50 µg) d'échantillons de protéines extraits par sonication et/ou précipités par du sulfate d'ammonium ou un volume de fraction d'élution ont été chargés sur un gel SDS polyacrylamide 15%. A) CW-NY13-4 SA : protéines précipitées par du sulfate d'ammonium à partir de CW-NY13-4. MW : marqueurs de poids moléculaire. Charge: protéine totale soluble extraite par sonication avant l’incubation avec la résine anti-Flag M2. FT : Flux traversant. EA : fraction d'élution. W : fraction de lavage. Les flèches indiquent les positions des protéines recombinantes purifiées. EXEMPLES Exemple 1 Matériel and Procédés Tous les oligonucléotides et gènes synthétiques ont été achetés auprès d'Eurofins. Toutes les enzymes ont été achetées auprès de NEB, Promega, Invitrogen et Sigma Aldrich/Merck. Tous les plasmides ont été construits sur le squelette pBluescript II. Souches d’algue et conditions de croissance Les deux souches d'algue utilisées sont le type sauvage (137c ; mt+) et la souche déficiente en paroi cellulaire CW15 (CC-400 ; mt+) de Chlamydomonas reinhardtii obtenues auprès du Centre de Ressource de Chlamydomonas , Université du Minnesota). Avant la transformation, toutes les souches ont été cultivées dans un milieu TAP (Tris Acétate Phosphate) jusqu’à la phase exponentielle semi-logarithmique (densités d'environ 1-2x10 6 cellules/ml) à une température comprise entre 23°C et 25°C (idéalement 25°C) sur un agitateur rotatif en présence d'une lumière constante (70-150 μE/m 2 /s). Les transformants ont été cultivés dans les mêmes conditions et les mêmes milieux complétés par (contenant) 100 µg/ml de spectinomycine ou 100 µg/ml de kanamycine, en fonction du gène marqueur de sélection présent dans le vecteur de transformation. Les cinétiques de croissance ont également été suivies par la mesure de la densité optique à 750 nm à l'aide d'un spectrophotomètre. Transformation de l’algue Les cellules de Chlamydomonas reinhardtii sont transformées en utilisant la technique du bombardement au pistolet à hélium de micro-projectiles d'or complexés avec de l'ADN transformant, comme décrit dans l'article Boynton et al. , 1988. Brièvement, les cellules de Chlamydomonas reinhardtii ont été cultivées en milieu TAP jusqu'à la phase exponentielle semi-logarithmique, récoltées par centrifugation douce, puis remises en suspension dans du milieu TAP à une concentration finale de 1.10 8 cellules/ml. 300 µL de cette suspension cellulaire ont été étalés sur un milieu TAP gélosé additionné de 100 µg/ml de spectinomycine ou 100 µg/ml de kanamycine, en fonction du gène marqueur de sélection présent dans le vecteur de transformation. Les boîtes ont été bombardées avec les particules d'or (S550d ; Technologie Seashell) recouvertes d'un vecteur de transformation, comme décrit par le fabricant. Les boîtes ont ensuite été placées à 25°C dans des conditions d'éclairage standard pour permettre la sélection et la formation de colonies transformées. Extraction d'ADN total et criblage par PCR de transformants positifs L'extraction d'ADN total a été réalisée en utilisant la résine chélatante Chelex 100 (Biorad) à partir de colonies isolées (d'une taille d'environ 1 mm de diamètre) de souches de Chlamydomonas de type sauvage et/ou de transformants résistants aux antibiotiques. A partir de colonies isolées, une quantité de cellules correspondant à environ 0,5mm de diamètre a été prélevée avec une pointe et remise en suspension dans 20 µL de H 2 O. 200 µL d'éthanol ont été ajoutés et incubés 1 min à température ambiante. 200µL de Chelex à 5% ont été incorporés et vortexés. Après une incubation de 8min à 100°C, le mélange a été refroidi et centrifugé 5 min à 13 000 tr/min. Enfin, le surnageant a été prélevé. Après transformation, les colonies d'algues se développant sur des boîtes de milieu solide restrictives devraient avoir le gène résistant aux antibiotiques et le ou les transgènes incorporés dans leur génome. Afin d'identifier une intégration stable des gènes recombinants dans le génome algal, des transformants résistants aux antibiotiques ont été criblés par réaction en chaine par polymérase (PCR ou amplification PCR) dans un thermocycleur en utilisant 1 µL d'ADN total préalablement extrait comme matrice, deux oligonucléotides synthétiques et spécifiques (amorces) et la polymérase Taq (GoTaq, Promega). Les cycles d'amplification PCR ont suivi les directives recommandées par le fabricant. Les réactions PCR ont été soumises à une électrophorèse sur gel afin de vérifier le fragment de PCR d'intérêt. Extraction des protéines, analyses Western blot Des cellules de Chlamydomonas (50 ml, 1–2.10 6 cellules/ml) ont été collectées par centrifugation. Le culot de cellules a été remis en suspension dans du tampon de lyse (50mM Tris-HCl pH 6,8, 2% SDS et 10 mM EDTA). Dans certains modes de réalisation de l'exemple, le tampon de lyse ne contenait pas 10 mM d'EDTA. Après 30 min à température ambiante, les débris cellulaires ont été éliminés par centrifugation à 13000tr/min et le surnageant contenant les protéines totales solubles a été collecté. En fonction de l'étape d'analyse supplémentaire, les protéines totales solubles ont été extraites dans des conditions non dénaturantes. Le culot de cellules a été remis en suspension dans un tampon contenant 20 mM de Tris-HCl pH 6,8. L'étape de sonication a été réalisée avec la suspension de cellules d'algues maintenue sur de la glace, en utilisant un perturbateur cellulaire, un sonicateur FB505 500W (Sonic/FisherBrand) et un réglage de la micro-pointe à 20% de puissance, avec une sonication continue pendant 5 min. Après sonication, les débris cellulaires ont été éliminés par centrifugation à 13 000 tr/min, 30 min. Les protéines totales solubles présentes dans le surnageant ont été quantifiées en utilisant le kit de dosage de protéines BCA de Pierce, en suivant les instructions du fournisseur (Thermofisher). Les échantillons de protéines totales solubles (50 ou 100 µg ou une autre quantité mentionnée plus loin dans l'exemple en fonction de l'expérience) ont été séparés dans une Tris-glycine SDS-PAGE à 12 ou 15% préparée selon Laemmli (1970). Pour des expériences réalisées dans des conditions réductrices, les échantillons ont été préparés dans du tampon de chargement d'échantillon Laemmli avec 50 mM de DTT (ou plus selon la protéine de fusion) ou 5% de bêta-mercaptoéthanol, et encore dénaturés 5 min à 95°C avant le chargement. Les expériences SDS PAGE ont été réalisées en utilisant une cuve pour gel de protéines de BioRad. Après séparation, les échantillons ont été transférés sur une membrane de nitrocellulose (GE HealthCare) en utilisant un tampon de transfert standard et un système de transfert Trans-Blot® Turbo™ de Biorad. Afin de visualiser les protéines transférées, la membrane de nitrocellulose a été colorée par le colorant Ponceau S. Les membranes ont été ensuite bloquées avec du tampon Tween salin tamponné Tris (TBS-T) (50 mM Tris-HCl pH 7,5, 150 mM NaCl, 0,1% Tween-20) contenant 5% d'albumine de sérum Bovin (BSA). Après une heure de saturation à température ambiante sous agitation douce, les membranes ont été incubées pendant une nuit à 4°C avec du tampon TTBS contenant un anticorps primaire de souris (voir tableau 3). Les anticorps mentionnés dans le tableau 3 ci-dessous ont été utilisés comme anticorps primaires. Anticorps primaire Source Dilution Anticorps ANTI-FLAG® M2 monoclonal produit dans des souris Sigma 1:1000 Anticorps ANTI-HA PURIFIED monoclonal produit dans des IGG de souris Sigma 1:6000 Anticorps ANTI-Aprotinin monoclonal produit dans des souris Abcam 1:2000 ou 1:3000 Anticorps primaires Après trois lavages avec du tampon TBS-T-BSA, les membranes ont été incubées une heure à température ambiante avec du tampon TBS-T-BSA contenant des anticorps secondaires (Promega). Après quatre lavages avec du tampon TTBS et un lavage avec du tampon TBS, les membranes ont été révélées à l’aide d’un anticorps secondaire lié conjugué à la peroxydase de raifort (HRP) (Anti-Mouse IgG (H+L), Conjugat d’HRP ; Promega) et visualisées par chimioluminescence améliorée (ECL) en utilisant le Clarity Max comme substrat ECL (Biorad) et le système ChemiDoc™ XRS+ (Biorad). Purification de la protéine En fonction de la protéine et des étapes supplémentaires auxquelles la protéine est soumise, le premier ou le second procédé ci-dessous est effectué. 1) Après centrifugation, les culots de cellules d'algues ont été remis en suspension dans un tampon contenant 50 mM de Tris-HCl pH8, 500 mM de NaCl et 0,1% de Tween20. Environ 10 ml de tampon ont été utilisés par g de cellules algales humides, en fonction des transformants. Les cellules remises en suspension ont été soniquées dans les mêmes conditions que celles décrites précédemment. 2) Après centrifugation, les culots de cellules d'algues ont été remis en suspension dans un tampon contenant 20 mM de Tris-HCl pH 6,8. Les cellules remises en suspension ont été soniquées dans les mêmes conditions que celles décrites précédemment. Les protéines totales solubles ont été précipitées avec 80% de sulfate d'ammonium comme décrit par Wingfield, 2001. Après une centrifugation de 15000g pendant 30 min à 4°C, les culots de protéines ont été resolubilisés dans du tampon Tris-HCl 60 mM pH 8. Ces suspensions ont été dialysées dans des cassettes de dialyse Slide-A-Lyzer (3,5 kDa MWCO, Thermo Scientific) comme décrit par le fabricant contre le tampon précédent. L'étape suivante étant une chromatographie d'affinité anti-FLAG M2, du NaCl et du Tween 20 ont été ajoutés aux échantillons dialysés pour ajuster la composition de tampon à celle du tampon de liaison décrit ci-après. Chromatographie par affinité Toutes les protéines recombinantes ont été étiquetées à leur extrémité N-terminale avec une étiquette épitopique FLAG qui va se lier spécifiquement sur un gel d'affinité anti-FLAG M2 (Sigma/Merck). Cette résine contient un anticorps monoclonal de souris ANTI-FLAG® M2 qui est attaché de manière covalente à l'agarose. Toutes les étapes de cette expérience ont été réalisées comme décrites par le fabricant. Brièvement, les échantillons de protéines totales solubles ont été filtrés en utilisant un filtre en acétate de cellulose de 0,45 µm et mélangés avec un gel d'affinité anti-FLAG M2 préparé comme recommandé par le fabricant et équilibré dans un tampon de liaison (Tris-HCl 50 mM pH8, NaCl 500 mM, 0,1% Tween 20). Environ 1 ml de résine a été utilisé pour 4 à 8 g de cellules algales humides, selon les transformants. La liaison de la protéine de fusion recombinante a été effectuée à 4°C pendant 4 h ou pendant une nuit sous agitation douce et continue de bout en bout. Après incubation, le mélange de protéines solubles incubé avec de la résine a été chargé par gravité sur une colonne Bio-rad Econo-pac vide ou recueilli par centrifugation, et lavé plusieurs fois avec 40 volumes de colonne TBST et 20 volumes de colonne TBS. La protéine d'intérêt a été éluée de la résine en utilisant 100 mM de glycine pH 3,5, 500 mM de NaCl et neutralisée avec du Tris-HCl pH 8 jusqu'à une concentration finale de 50 mM. Chaque fraction d'élution a été analysée plus en détails par SDS-PAGE et Western Blot. Les fractions d'élution contenant la protéine d'intérêt ont été dialysées dans des cassettes de dialyse Slide-A-Lyzer (3,5 kDa MWCO, Thermo Scientific) comme décrit par le fabricant contre le tampon utilisé dans la prochaine étape, comme par exemple pour la digestion par des protéases. Les échantillons dialysés ont été concentrés en utilisant un Vivaspin 6 (3 kDa MWCO, GE Healthcare). Séparation de la protéine d’intérêt du partenaire de fusion La séparation de la protéine d'intérêt du partenaire de fusion a été effectuée par digestion par une protéase, en particulier, dans la présente invention par l'entérokinase (chaîne légère) ou la protéase du virus de la gravure du tabac («Tobacco Etch Virus» TEV) de New England BioLabs (NEB). Les digestions enzymatiques ont été effectuées conformément aux recommandations du fabricant. Par exemple, pour la digestion par la chaîne légère de l’entérokinase, les réactions ont combiné 25 µg de protéine d'intérêt dans 20 µL de tampon (Tris-HCl 20 mM pH 8,0, NaCl 50 mM, CaCl 2 2 mM), avec 1 µL de la chaîne légère de l'entérokinase. L'incubation a été réalisée à 25°C pendant 16h. Par exemple, pour la digestion par la TEV, la réaction typique recommandée par le fabricant a combiné 15 μg de substrat protéique avec 5 μL de tampon de réaction (10X) de la protéase TEV pour obtenir un volume réactionnel total de 50 μL. Après addition de 1 μL de protéase TEV, la réaction a été incubée à 30°C pendant 1 heure ou à 4°C pendant une nuit. Par exemple, pour la digestion par le facteur Xa, le fabricant recommandait de digérer 50µg de protéine de fusion avec 1 µg de FXa dans un volume de 50 µL à 23°C pendant 6h. Le tampon de réaction était constitué de Tris-HCl 20 mM pH 8,0, NaCl 100 mM et de CaCl 2 2mM. Clivage du polypeptide à l’aide d’endoprotéinases Le choix de l'endoprotéinase utilisée pour cliver le polypeptide d'intérêt dépend de la séquence d'acides aminés de ce polypeptide. Les endoprotéinases peuvent être par exemple l'endoprotéinase Glu-C, l'endoprotéinase Arg-C, l'endoprotéinase Asp-C, l'endoprotéinase Asp-N ou l'endoprotéinase Lys-C. Les digestions enzymatiques ont été effectuées comme les recommandations du fabricant. Par exemple, pour la digestion de l'endoprotéinase Glu-C (de NEB), le fabricant recommandait de digérer 1 µg de protéine substrat avec 50 ng d'endoprotéinase Glu-C à 37°C pendant 16 h. Le tampon de réaction était constitué de Tris-HCl 50 mM pH 8,0 et de GluC-GluC 0,5 mM. Chromatographie d'exclusion stérique (SEC) Une chromatographie d'exclusion stérique de la protéine de fusion purifiée et digérée a été réalisée en utilisant un système AKTA Pure (GE Healthcare) afin de séparer la protéine d'intérêt du partenaire de fusion. Une colonne Superdex S30 Increase G10/300 GL (GE Healthcare) et une colonne HiLoad 26/600 Superdex 30 prep grade ont d'abord été calibrées à l'aide de deux étalons dilués avec du tampon PBS 2X (ou un tampon approprié pour l'étape suivante) : aprotinine (poumon de bovin ; 6,5 kDa) et de la glycine (75 Da). Après une étape de lavage à l'eau, la colonne Superdex S30 Increase G10/300 GL a été équilibrée dans un tampon «running» de fonctionnement (2X PBS, pH 7,4 ou un tampon approprié pour l'étape suivante) et 200 à 500 µL d'échantillons ont été passés à travers la colonne à un débit de 0,5 ml/min. L'élution des protéines a été détectée en mesurant l'absorbance optique à 280, 224 et 214 nm. Des fractions de 0,5 ml ont été recueillies et analysées par SDS-PAGE suivi d’un Western-Blot ou coloré par du colorant bleu de Coomassie. Après une étape de lavage à l'eau, la colonne HiLoad 26/600 Superdex 30 prep grade a été équilibrée dans un tampon de fonctionnement (2X PBS, pH 7,4 ou le tampon approprié pour l'étape suivante) et des échantillons (4 à 30 ml) ont été passés à travers la colonne à un débit de 2,6 ml/min. L'élution des protéines a été détectée en mesurant l'absorbance optique à 280, 224 et 214 nm. Des fractions de 4 ml ont été collectées et analysées par SDS-PAGE suivi d’un Western-Blot. Dans certains modes de réalisation, les fractions d'élution d'intérêt ont été regroupées et évaporées en utilisant un SpeedVac (Eppendorf). Les peptides ou polypeptides ou protéines présents dans ces échantillons évaporés ont été soumis à une dégradation d'Edman pour confirmer la séquence d'acides aminés à l'extrémité N-terminale de la protéine d'intérêt. Exemple 2 : Production de mono et polypeptides de KTTKS ou de dérivés dans une protéine de fusion en utilisant l'aprotinine comme partenaire de fusion , dans le chloroplaste de Chlamydomonas reinhardtii par transformation du génome chloroplastique Construction de vecteurs de transformation (pNY18, pNY19, pNY13, pNY14, pNY15, pNY16) Plusieurs vecteurs de transformation chloroplastique ont été construits afin d'exprimer les peptides KTTKS (dénommés NY2) et GKTTKS (dénommés GNY2) et les polypeptides de dérivés de KTTKS dans une protéine de fusion utilisant l'aprotinine comme partenaire de fusion (figure 2). Dans le vecteur de transformation chloroplastique, le peptide NY2 et les polypeptides (NY3a)x5 (KTTKSDKTTKSDKTTKSDKTTKSDKTTKSD) (SEQ ID N°9) et (NY3b)x5 (KTTKSEKTTKSEKTTKSEKTTKSEKTTKSE) (SEQ ID N°11) ont été produits dans des protéines de fusion, comme exemplifié dans la présente invention, à l'extrémité C-terminale de l'aprotinine chimérique HA-SP-3F-FX-APRO. Ce partenaire de fusion contenait de l'aprotinine fusionnée à leur extrémité N-terminale à une séquence d'acides aminés constituée de l’étiquette épitopique HA (HA) suivi du peptide signal (SP), de l’étiquette épitopique 3XFlag (3F) et du site de clivage pour le facteur Xa (FX ; IEGR (SEQIDN°61)). Dans la protéine de fusion, le peptide NY2 ou les polypeptides (NY3a)x5 et (NY3b)x5 ont été séparés du partenaire de fusion par le linker flexible LGM (RSGGGGSSGGGGGGSSRS) suivi d'un site de clivage pour la protéase TEV (TV ; SEQID N°32 ; ENLYFQG) ou l’entérokinase (EK ; SEQ ID N° 3 ; DDDDK). Par conséquent, différentes protéines de fusion ont été produites dans des transformants indépendants d'algue, comme par exemple la protéine appelée HA-SP-3F-FX-APRO-LGM-EK-NY2 (SEQ ID N°33 et 34), HA-SP-3F-FX-APRO-LGM-TV-NY2 (SEQ ID N°35 et 36), HA-SP-3F-FX-APRO-LGM-EK-(NY3a)x5 (SEQ ID N°37 et 38), HA-SP-3F-FX-APRO-LGM-TV-(NY3a)x5 (SEQ ID N°39 et 40), HA-SP-3F-FX-APRO-LGM-EK-(NY3b)x5 (SEQ ID N°41 et 42), HA-SP-3F-FX-APRO-LGM-TV-(NY3b)x5 (SEQ ID N°43 et 44) (Figure 2). Après leur production dans les chloroplastes d'algue, le peptide signal (SP) adressera ces protéines de fusion dans les thylacoïdes. Lors de la translocation des protéines, le fragment N-terminal HA-SP sera clivé et les autres protéines recombinantes suivantes seront produites in vivo , 3F-FX-APRO-LGM-TV-(NY3b)x5 (SEQ ID N°62), 3F-FX-APRO-LGM-EK-(NY3b)x5 (SEQ ID N°63), 3F-FX-APRO-LGM-TV-(NY3a)x5 (SEQ ID N°64), 3F-FX-APRO-LGM-EK-(NY3a)x5 (SEQ ID N°65), 3F-FX-APRO-LGM-EK-NY2 (SEQ ID N°66) et 3F-FX-APRO-LGM-TV-NY2 (SEQ ID N°67). La libération des peptides et des polypeptides de l'aprotinine chimérique sera effectuée in vitro par une protéolyse site spécifique de la protéine de fusion avec les protéases entérokinase ou TEV. Après le clivage de la protéine de fusion HA-SP-3F-FX-APRO-LGM-TV-NY2 ou 3F-FX-APRO-LGM-TV-NY2 par la protéase TEV, Le peptide libéré sera GNY2 (GKTTKS). Dans le cas d’une digestion par la TEV des protéines de fusion HA-SP-3F-FX-APRO-LGM-TV-(NY3a)x5 (ou 3F-FX-APRO-LGM-TV-(NY3a)x5) et HA-SP-3F-FX-APRO-LGM-TV-(NY3b)x5 (ou 3F-FX-APRO-LGM-TV-(NY3b)x5), les polypeptides libérés seront G((NY3a)x5) et G((NY3b)x5), respectivement. Chez Chlamydomonas reinhardtii , il a été démontré que l'usage codons dans la séquence d’acides nucléiques codant la protéine d'intérêt joue un rôle important dans l'accumulation de la protéine (Franklin et al. , 2002 ; Mayfield et Schultz, 2004). La séquence d’acides nucléiques codant l'aprotinine chimérique a été conçue et optimisée afin d'améliorer leur expression dans les cellules hôtes de C. reinhardtii . Des méthodes pour modifier les polynucléotides pour une expression améliorée dans la cellule hôte sont connues dans l'art, en particulier dans la cellule d'algue, en particulier chez C. reinhardtii . Une base de données d'usage codons se trouve à http://www.kazusa.or.jp/codon/. (Voir l'usage codons pour le génome chloroplastique de C. reinhardtii ; figure 1). Pour améliorer l'expression dans le chloroplaste de C. reinhardtii du gène d'intérêt dans la présente invention, les codons de leur séquence native qui ne sont pas couramment utilisés ont été remplacés par un codon codant le même résidu d'acide aminé ou un résidu similaire qui est plus couramment utilisé dans le biais de codon chloroplastique de C. reinhardtii . De plus, d'autres codons ont été remplacés pour éviter des séquences de répétitions de codons multiples ou étendues, ou certain site d'enzyme de restriction, ou ayant une probabilité plus élevée de structure secondaire qui pourrait réduire ou interférer avec l'efficacité d'expression. Afin de vérifier et de remplir tous les critères mentionnés ci-dessus, la séquence d'acides aminés de la protéine d'intérêt a également été optimisée par le logiciel GENEius d'Eurofins en utilisant l’usage codon approprié pour le chloroplaste de C. reinhardtii . Après optimisation, le gène codant l'aprotinine (APRO) a été fusionné de manière opérationnelle à son extrémité 5' à une séquence d’acides nucléiques codons optimisés codant l'étiquette épitopique HA (HA) suivi d'un peptide signal, de l'étiquette épitopique 3XFlag (3F) et du site de clivage reconnu par la protéase facteur Xa (FX) pour former l'aprotinine chimérique HA-SP-3F-FX-APRO (SEQ ID N°26 ET 27). La séquence d’acides nucléiques codant le peptide recombinant de KTTKS ou GKTTKS, ou le polypeptide de KTTKS ou leurs dérivés ont été conçus et optimisés comme mentionné ci-dessus afin d'améliorer leur expression dans les cellules hôtes de C. reinhardtii . Après l’optimisation des codons, les différents gènes synthétiques GNC-LENY3a2 (SEQ ID N°68), GNC-LENY3b1 (SEQ ID N°69), GNC-LTNY3a2 (SEQ ID N°70) et GNC-LTNY3b1 (SEQ ID N°71) codant respectivement pour les polypeptides (NY3a)x5, (NY3b)x5), G((NY3a)x5) et G((NY3b)x5) ont été synthétisés par Eurofins. Ces gènes optimisés ont été clonés par assemblage de Gibson en aval du gène codant le partenaire de fusion dans une cassette d'expression présente dans le vecteur de transformation chloroplastique pAU76 linéarisé par P me I pour donner respectivement, pNY16, pNY14, pNY15 et pNY13. Les vecteurs de transformation chloroplastiques pNY13 et pNY14 ont permis l'expression du polypeptide (NY3b)x5 dans les protéines de fusion HA-SP-3F-FX-APRO-LGM-TV-(NY3b)x5 et HA-SP-3F-FX-APRO-LGM-EK-(NY3b)x5, respectivement (figure 2). Les vecteurs de transformation chloroplastiques pNY15 et pNY16 ont permis l'expression du polypeptide (NY3a)x5 dans les protéines de fusion HA-SP-3F-FX-APRO-LGM-TV-(NY3a)x5 and HA-SP-3F-FX-APRO-LGM-EK-(NY3a)x5, respectivement (figure2). Les gènes optimisés GNC-ALENY2 (SEQ ID N°72) et GNC-ALTNY2 (SEQ ID N°73) ont été clonés par assemblage Gibson dans une cassette d'expression présente dans le vecteur de transformation chloroplastique pLE63 linéarisé par des digestions Bam HI et Pme I pour donner respectivement, pNY18 et pNY19. Les vecteurs de transformation chloroplastiques pNY18 et pNY19 ont permis l'expression du peptide NY2 dans les protéines de fusion HA-SP-3F-FX-APRO-LGM-EK-NY2 and HA-SP-3F-FX-APRO-LGM-TV-NY2, respectivement (figure 2). Les vecteurs d'expression pAU76 et pLE63 pour la transformation du génome chloroplastique contenaient deux cassettes d'expression (figure 2) pour l'expression des gènes codant le marqueur de sélection et la protéine de fusion. Ces deux cassettes d'expression sont bordées d'une séquence de recombinaison homologue endogène gauche (LHRR) et droite (RHRR) qui sont identiques à celles entourant le site d'intégration ciblé dans le génome chloroplastique de C. reinhardtii . Dans un mode de réalisation préféré, les vecteurs de transformation chloroplastique de la présente invention permettent l'intégration ciblée des transgènes dans le génome chloroplastique de C. reinhardtii entre les gènes ADNr 5S et psbA (et dérivés par exemple du numéro d'accès NC005352 de GenBank). Le gène marqueur de sélection était le gène aadA codant l'aminoglycoside 3''-adénylyltransférase et conférant la résistance à la spectinomycine et à la streptomycine. Le gène est opérationnellement lié à son extrémité 5' au promoteur de l’ARNr 16S de C. reinhardtii ( Prrn ) fusionné au 5'UTR de atp A (SEQ ID N°76) et à son extrémité 3' au 3’UTR du gène rbcL de C. reinhardtii (SEQ ID N°77) (figure 2). L'expression et la traduction stables du gène de la protéine de fusion sont commandées par le promoteur et le 5'UTR de psbD de C. reinhardtii (SEQ ID N°78) et le 3'UTR de atpA de C. reinhardtii (SEQ ID N°79) (figure 2). Transformation de l’algue Les vecteurs de transformation pNY18, pNY19, pNY13, pNY14, pNY15, pNY16 ont été bombardés dans la cellule C. reinhardtii (137c et CW15) comme décrit dans l'exemple 1. Afin d'identifier une intégration stable des gènes recombinants codant la protéine de fusion dans génome chloroplastique algual, les colonies résistantes à la spectinomycine ont été criblées par analyse PCR. Pour les cribles des PCR positifs du gène de la protéine de fusion, les amorces O5'ASTatpA2 5’-CCTACTTAATTAAAAACtgcagtagctagctctgc-3’ (SEQ ID N°74) et O3'SUTRpsbD 5’-cgatgagttgtttttttattttggagatacacgc-3’ (SEQ ID N°75), respectivement dans le 3'UTR de atpA et le 5'UTR de psbD ont été utilisées. Analyses et résultats L’analyse Western Blot des protéines totales solubles extraites de différentes souches indépendantes transformées avec différents vecteurs d'expression a révélé que les protéines de fusion HA-SP-3F-FX-APRO-LGM-EK-NY2, HA-SP-3F-FX-APRO-LGM-TV-NY2, HA-SP-3F-FX-APRO-LGM-EK-(NY3a)x5, HA-SP-3F-FX-APRO-LGM-TV-(NY3a)x5, HA-SP-3F-FX-APRO-LGM-EK-(NY3b)x5, HA-SP-3F-FX-APRO-LGM-TV-(NY3b)x5 étaient bien produites (figures 4 et 5). De plus, dans tous les transformants, l'étiquette épitopique HA et le peptide signal semblent être clivés car les Western blots effectués sur les mêmes extraits de protéines totales solubles ont montré que l'anticorps primaire anti-HA ne reconnaissait aucune protéine de fusion. Ainsi, les protéines de fusion produites dans les différents transformants seraient 3F-FX-APRO-LGM-EK-NY2, 3F-FX-APRO-LGM-TV-NY2, 3F-FX-APRO-LGM-EK-(NY3a)x5, 3F-FX-APRO-LGM-TV-(NY3a)x5 et 3F-FX-APRO-LGM-EK-(NY3b)x5. La comparaison des quantités de protéines de fusion entre les différents types de transformants, effectuée par des analyses Western blot, a montré que parmi tous les transformants producteurs, les clones CW-NY13-4 et CW-NY18-6 produisaient des niveaux élevés de 3F-FX-APRO- LGM-TV-(NY3b)x5 (0,1% des protéines totales solubles; TSP) et de 3F-FX-APRO-LGM-EK-NY2 (0,089% TSP), respectivement. Ainsi, ces deux transformants ont été utilisés pour une production à plus grande échelle. Exemple 3 : Purification des peptides et polypeptides et KTTKS o u dérivés Environ 80 g de cellules pour chaque transformant CW-NY13-4 et CW-NY18-6 ont été produits à partir de plusieurs cultures en cascade de 1L. Les cellules d'algues ont été remises en suspension et soniquées comme décrit dans le paragraphe Matériel et Méthodes. 850 ml d'extrait de protéines totales solubles pour chaque transformant CW-NY13-4 et CW-NY18-6 ont été obtenus. Afin de concentrer ces volumes d'extrait de 850 ml, une étape supplémentaire de précipitation au sulfate d'ammonium et de dialyse a été ajoutée avant la chromatographie d'affinité comme décrit dans l'exemple 1. Les protéines de fusion ont été purifiées par chromatographie d'affinité anti-Flag M2. Les fractions d'élution ont été analysées par analyse Western Blot. Les résultats, présentés sur la figure 6, ont révélé l'efficacité de la purification par chromatographie d'affinité des protéines de fusion produites dans les transformants CW-NY13-4 et CW-NY18-6. Les fractions d'élution de la chromatographie d'affinité contenant la protéine de fusion FX-APRO-LGM-EK-NY2 ou 3F-FX-APRO-LGM-TV-(NY3b)x5 ont été dialysées dans des cassettes de dialyse (3,5 kDa MWCO) contre le tampon utilisé dans l'étape suivante de digestion par des protéases et concentré à l'aide de concentrateurs centrifuges (3 kDa MWCO). Ensuite, le clivage du peptide ou du polypeptide du partenaire de fusion a été effectué avec une protéolyse site spécifique de la protéine de fusion APRO-LGM-EK-NY2 ou APRO-LGM-TV-(NY3b)x5 en utilisant l'entérokinase ou la protéase TEV, respectivement. Après une incubation d’une nuit à 4°C, les digestions de chaque protéine de fusion ont été injectées sur une colonne HiLoad 26/600 Superdex 30 prep grade et mises en œuvre à un débit de 2,6 ml/min. Ces expériences de chromatographie d'exclusion stérique (SEC) ont permis la purification du peptide NY2 et du polypeptide (NY3b)x5. Des analyses supplémentaires sur le polypeptide (NY3b)x5 et le peptide NY2 purifiés par SEC ont été effectuées par chromatographie liquide à haute performance (HPLC) sur des colonnes en phase inverse à pores larges C18 et C4 avec une détection UV à 215 nm et une spectrométrie de masse. Afin de cliver les polypeptides (NY3b)x5 en peptides par une endoprotéinase, les fractions d'élution SEC ont été évaporées et dialysées pour l'élimination des sels et le changement de tampon, en utilisant un tube de dialyse avec une coupure de 1 kDa. Après digestion par l'endoprotéinase Glu-C des échantillons dialysés comme décrit dans l'exemple 1, les peptides libérés ont été purifiés par une chromatographie d'exclusion stérique. Microalgue recombinante comprenant une séquence d’acides nucléiques codant : (a) un peptide recombinant de SEQ ID N°1 ; (b) un peptide, polypeptide or une protéine recombinant constitué d’unité répétées de SEQ ID N°1 ; ou (c) un dérivé de (a) ou (b) ; ledit dérivé de (a) comprenant la séquence native d'acides aminés dudit peptide mutée ou contenant un ou plusieurs acides aminés supplémentaires à son extrémité N-terminale ou C-terminale; ledit dérivé de (b) comprenant la séquence native d'acides aminés du peptide qui est répétée, mutée ou contenant un ou plusieurs acides aminés supplémentaires à son extrémité N-terminale ou C-terminale; ladite séquence d’acides nucléiques étant localisée dans le génome chloroplastique de la microalgue. Procédé pour produire : (a) un peptide recombinant de SEQ ID N°1 ; (b) un peptide, polypeptide or protéine recombinant constitué d’unité répétées de SEQ ID N°1 ; ou (c) un dérivé de (a) ou (b) ; ledit dérivé de (a) comprenant la séquence native d'acides aminés dudit peptide mutée ou contenant un ou plusieurs acides aminés supplémentaires à son extrémité N-terminale ou C-terminale; ledit dérivé de (b) comprenant la séquence native d'acides aminés du peptide qui est répétée, mutée ou contenant un ou plusieurs acides aminés supplémentaires à son extrémité N-terminale ou C-terminale; dans le chloroplaste d’une microalgue, dans lequel ledit procédé comprend la transformation du génome chloroplastique de la microalgue avec une séquence d’acides nucléiques codant ladite protéine, ledit polypeptide, ou ledit peptide recombinant. Procédé selon la revendication 2 comprenant : (i) la fourniture d’une séquence d’acides nucléiques codant ladite protéine, polypeptide ou peptide recombinant ; (ii) l’introduction de la séquence d’acides nucléiques selon (i) dans un vecteur d'expression qui est capable d'exprimer la séquence d’acides nucléiques dans la cellule hôte de microalgue ; (iii) la transformation du génome chloroplastique de la cellule hôte de la microalgue par le vecteur d'expression. Procédé selon la revendication 3, comprenant en outre : (iv) l’identification de la cellule hôte de la microalgue transformée (v) la caractérisation de la cellule hôte de la microalgue pour la production de protéine recombinante, polypeptide ou peptide exprimé à partir de ladite séquence d’acides nucléiques ; et (vi) l’extraction de la protéine, le polypeptide ou le peptide recombinant ; et optionnellement (vii) la purification de la protéine, du polypeptide ou du peptide recombinant. Procédé selon l'une quelconque des revendications 3 ou 4, dans lequel ledit vecteur d'expression comprend également au moins une cassette d'expression, ladite au moins une cassette d'expression comprenant la séquence d’acides nucléiques codant ladite protéine, polypeptide ou peptide recombinant. Microalgue recombinante selon la revendication 1 ou procédé selon l'une quelconque des revendications 2 à 5, où la séquence d’acides nucléiques codant la protéine, le polypeptide ou le peptide est codons optimisée pour l'expression dans le génome chloroplastique de la cellule hôte de la microalgue. Microalgue recombinante selon la revendication 1 ou 6 ou procédé selon l’une quelconque des revendications 2 à 6, où ledit dérivé de (a) ou (b) consiste en une séquence d’acides aminés au moins identique à 80% à la séquence d’acides aminés du peptide recombinant de SEQ ID N°1 ou du peptide, polypeptide ou protéine recombinant constitué d’unités répétées de SEQ ID N°1. Microalgue recombinante selon l'une quelconque des revendications 1 ou 6 à 7 ou procédé selon l'une quelconque des revendications 3 à 7, où ladite séquence d’acides nucléiques codant une protéine, un polypeptide ou un peptide recombinant est fusionné opérationnellement à son extrémité 5' ou 3' à une séquence d’acides nucléiques codant un partenaire de fusion. Microalgue recombinante selon l'une quelconque des revendications 1 ou 6 à 8 ou procédé selon l'une quelconque des revendications 3 à 8, où ladite séquence d’acides nucléiques codant une protéine, un polypeptide ou un peptide recombinant est liée de manière opérationnelle à au moins une séquence régulatrice choisie parmi le promoteur et 5'UTR de psbD ou le promoteur du 16S ARNr ( Prrn ) fusionné au 5'UTR de l' atpA , le promoteur et 5'UTR de psaA , le promoteur et 5'UTR de atpA , les 3’UTRs de atpA et de rbcL . Procédé selon l'une quelconque des revendications 5 à 9, dans lequel ladite au moins une cassette d'expression comprend en outre une séquence d’acides nucléiques codant un peptide étiquette épitopique fusionné opérationnellement à son extrémité 5' ou 3' à ladite séquence d’acides nucléiques codant la protéine, polypeptide ou peptide recombinant. Procédé selon l'une quelconque des revendications 5 à 10, dans lequel ladite au moins une cassette d'expression comprend en outre une séquence d'acides nucléiques codant un peptide signal. Procédé selon l'une quelconque des revendications 5 à 11, dans lequel ladite au moins une cassette d'expression comprend en outre une séquence d’acides nucléiques codant une séquence d'acides aminés permettant la production de ladite protéine, polypeptide ou peptide recombinant dans un compartiment cellulaire spécifique. Microalgue recombinant selon l’une quelconque des revendications 1 et 6 à 9 ou procédé selon l’une quelconque des revendications 2 à 12, ladite microalgue étant choisie dans le groupe constitué de Chlorophyta , Chlorophyceae , Pleurastrophyceae , Prasinophyceae , Chromophyta , Bacillariophyceae , Chrysophyceae , Phaeophyceae , Eustigmatophyceae , Haptophyceae , Raphidophyceae , Xanthophyceae , Cryptophyta , Cryptophyceae , Rhodophyta , Porphyridiophycea , Stramenopiles , Glaucophyta , Glaucocystophyceae , Chlorarachniophyceae , Haptophyceae , Dinophyceae , Scenedesmaceae , Euglenophyta et Euglenophyceae . Microalgue recombinante et procédé selon la revendication 13, ladite microalgue étant choisie dans le groupe constitué de Chlamydomonas , Chlorella , Dunaliella , Haematococcus , diatoms, Scenedesmaceae , Tetraselmis , Ostreococcus , Porphyridium et Nannochloropsis . Utilisation d'un mélange aqueux de peptide et/ou polypeptide et/ou protéine produit selon le procédé de l'une quelconque des revendications 2 à 14 et exempt de débris d'algues pour la fabrication d'une composition cosmétique. Utilisation d'un mélange aqueux de peptide et/ou polypeptide et/ou protéine produit selon le procédé de l'une quelconque des revendications 2 à 14 et exempt de débris d'algues pour une utilisation dans un traitement cosmétique non-thérapeutique. Utilisation d'une algue recombinante selon l'une quelconque des revendications 1, 6-9 ou 13-14, pour fabriquer : un peptide recombinant de SEQ ID N°1 ; un peptide, polypeptide or protéine recombinant constitué d’unité répétées de SEQIDN°1; ou un dérivé de (a) ou (b).