FR 3108515 A1 20211001 FR 2002992 A 20200326 La présente invention concerne une colonne d’aphérèse chargée d’un support solide comprenant une composition comprenant au moins un peptide choisi dans le groupe consistant en : -le peptide α171-185 Cit de séquence d’acides aminés VDIDIKIX 1 SCX 2 GSCS (SEQ ID NO : 8) où X 1 et X 2 représentent chacun un résidu citrullyl, -le peptide α621-635 Cit de séquence d’acides aminés X 1 GHAKSX 2 PVX 3 GIHTS (SEQ ID NO : 12) où X 1 , X 2 et X 3 représentent chacun un résidu citrullyl -le peptide, β60-74 Cit-NH2 de séquence d’acides aminés X 1 PAPPPISGGGYX 2 AX 3 (SEQ ID NO: 15) où X 1 et X 2 représentent chacun un résidu citrullyl et X 3 représente un dérivé citrullyl avec un groupement carboxamide et - le peptide, dit Ac -α36-50 Cit , ayant la séquence d’acides aminés GPX 1 VVEX 2 HQSACKDS (SEQ ID NO : 6) où le résidu G en N-terminal est acétylé et où X 1 et X 2 représentent chacun un résidu citrullyl et/ou le peptide α36-50 Cit de séquence d’acides aminés GPX 1 VVEX 2 HQSACKDS (SEQ ID NO : 5) où X 1 et X 2 représentent chacun un résidu citrullyl. Figure pour l'abrégé : Pas de figure Colonne d’aphérèse pour le traitement de la polyarthrite rhumatoïde Domaine technique de l'invention La présente invention concerne une composition comprenant un ou plusieurs peptides citrullinés, une colonne d’aphérèse ayant un support solide comprenant la composition de peptides citrullinés et une méthode de traitement d’une maladie auto-immune à auto-anticorps anti-protéines citrullinées utilisant la composition de peptides citrullinés ou la colonne d’aphérèse comprenant cette composition. Arrière-plan technique La polyarthrite rhumatoïde (PR) est la plus fréquente maladie auto-immune humaine mais aussi le plus fréquent rhumatisme inflammatoire chronique. Elle affecte 0,5 à 1% de la population des pays développés et est caractérisée par une inflammation chronique et destructrice des articulations. Elle s’accompagne de la production d’anticorps anti-immunoglobulines, appelés « facteurs rhumatoïdes » ainsi que d’anticorps anti-peptides/protéines citrullinés (AAPC). Les AAPC apparaissent souvent des années avant le début de la maladie et sont présents dans 70 à 80% des PR établies. Du fait de leur grande spécificité et de leur présence au début de la maladie, ils ont une grande valeur diagnostique. Souvent associés à une évolution plus sévère, ils ont une relative valeur pronostique. Enfin, ils ont également une valeur prédictive, puisqu’ils peuvent prédire l’évolution d’une arthrite indifférenciée vers une PR. Les AAPC peuvent être détectés grâce à différents tests ELISA (Enzyme-Linked ImmunoSorbent Assay : test immunoenzymatique sur plaque de microtitration). Les tests classiquement utilisés en pratique médicale sont des tests commerciaux dits anti-CCP (anti-Cyclic citrullinated peptides). Le test développé et utilisé par les inventeurs est le test AhFibA (Anti-human Fibrinogen Antibodies) qui détecte les anticorps reconnaissant le fibrinogène citrulliné. Les résultats des tests AhFibA et anti-CCP sont largement recouvrants mais cependant discordants chez 5 à 10% des patients. Dès que la maladie est diagnostiquée, afin de réduire le risque d’évolution vers des lésions articulaires irréversibles, sont prescrits divers traitements plus ou moins spécifiques. Après les corticoïdes, les médicaments immunosuppresseurs sont devenus le traitement de première intention prescrit à la majorité des patients. Dans les formes résistantes à ces traitements sont instituées, parfois successivement, diverses biothérapies de type anti-TNF-alpha, anti-IL6R, anti-CD20. Tous ces traitements doivent être poursuivis de manière chronique, ne sont pas toujours efficaces ou ne le sont que pendant un temps limité et, de plus, présentent tous des effets secondaires plus ou moins graves. Enfin, chez certains patients, malgré la mise en œuvre de cet arsenal thérapeutique, la maladie résiste et progresse. Il demeure donc nécessaire de trouver de nouveaux moyens de traiter la PR, qui soient toujours efficaces et n’entraînent pas d’effets secondaires invalidants pour le patient. Ces dernières années, le rôle des AAPC dans le déclenchement et l’entretien de l’arthrite, par formation de complexes immuns avec le fibrinogène citrulliné présent dans les articulations des patients, démontré par les inventeurs, a été largement reconnu par la communauté internationale. Ces complexes immuns induisent en effet, via divers mécanismes effecteurs, la sécrétion de cytokines pro-inflammatoires, notamment du TNF-alpha, qui provoquent et entretiennent l’inflammation articulaire et la synthèse des AAPC. Les inventeurs ont identifié à partir de la fibrine humaine citrullinée, des peptides citrullinés, dits immunodominants, qui sont les cibles préférentielles des AAPC et donc capables de se lier à eux spécifiquement. Les inventeurs ont eu l’idée de débarrasser l’organisme des patients des AAPC pathogènes à l’aide de ces peptides. Les inventeurs ont ainsi trouvé qu’en utilisant une colonne dans laquelle sont immobilisés des peptides citrullinés donnés, ils obtenaient des taux d’épuration en AAPC de plasma de patients proches de 100%. Ils ont alors conçu un nouveau dispositif pour le traitement des maladies auto-immunes à auto-anticorps anti-protéines citrullinées telles que la polyarthrite rhumatoïde. Un objet de la présente invention concerne par conséquent une colonne d’aphérèse chargée d’un support solide comprenant une composition qui comprend au moins un peptide choisi dans le groupe consistant en : -le peptide, dit α171-185 Cit , ayant la séquence d’acides aminés VDIDIKIX 1 SCX 2 GSCS (SEQ ID NO : 8) où X 1 et X 2 représentent chacun un résidu citrullyl, -le peptide, dit α621-635 Cit , ayant la séquence d’acides aminés X 1 GHAKSX 2 PVX 3 GIHTS (SEQ ID NO : 12) où X 1 , X 2 et X 3 représentent chacun un résidu citrullyl, -le peptide, dit β60-74 Cit-NH2 , ayant la séquence d’acides aminés X 1 PAPPPISGGGYX 2 AX 3 (SEQ ID NO: 15) où X 1 et X 2 représentent chacun un résidu citrullyl et X 3 représente un dérivé citrullyl avec un groupement carboxamide à la place du groupement carboxyle et -le peptide, dit Ac -α36-50 Cit , ayant la séquence d’acides aminés GPX 1 VVEX 2 HQSACKDS (SEQ ID NO : 6) où le résidu G en N-terminal est acétylé et où X 1 et X 2 représentent chacun un résidu citrullyl et/ou le peptide, dit α36-50 Cit , ayant la séquence d’acides aminés GPX 1 VVEX 2 HQSACKDS (SEQ ID NO : 5) où X 1 et X 2 représentent chacun un résidu citrullyl, dont le ou les peptides sont immobilisés directement ou indirectement sur le support. La présente invention concerne également une composition comprenant au moins deux peptides choisis dans le groupe consistant en : -le peptide, dit α171-185 Cit , ayant la séquence d’acides aminés VDIDIKIX 1 SCX 2 GSCS (SEQ ID NO : 8) où X 1 et X 2 représentent chacun un résidu citrullyl, -le peptide, dit α621-635 Cit , ayant la séquence d’acides aminés X 1 GHAKSX 2 PVX 3 GIHTS (SEQ ID NO : 12) où X 1 , X 2 et X 3 représentent chacun un résidu citrullyl, -le peptide, dit β60-74 Cit-NH2 , ayant la séquence d’acides aminés X 1 PAPPPISGGGYX 2 AX 3 (SEQ ID NO: 15) où X 1 et X 2 représentent chacun un résidu citrullyl et X 3 représente un dérivé citrullyl avec un groupement carboxamide à la place du groupement carboxyle et -le peptide, dit Ac -α36-50 Cit , ayant la séquence d’acides aminés GPX 1 VVEX 2 HQSACKDS (SEQ ID NO : 6) où le résidu G en N-terminal est acétylé et où X 1 et X 2 représentent chacun un résidu citrullyl et/ou le peptide, dit α36-50 Cit , ayant la séquence d’acides aminés GPX 1 VVEX 2 HQSACKDS (SEQ ID NO : 5) où X 1 et X 2 représentent chacun un résidu citrullyl. La présente invention concerne aussi l’utilisation de la composition selon l’invention dans la fabrication d’une colonne d’aphérèse, préférablement une colonne d’aphérèse destinée au traitement d’une maladie auto-immune à auto-anticorps anti-protéines citrullinées telle que la polyarthrite rhumatoïde. La présente invention concerne également une composition selon l’invention pour son utilisation dans le traitement ou la prévention, préférablement par aphérèse, d’une maladie auto-immune à auto-anticorps anti-protéines citrullinées et notamment de la polyarthrite rhumatoïde, où le ou les peptides de la composition sont immobilisés sur un support solide. Description détaillée de l'invention Composition La présente invention concerne une composition comprenant au moins un peptide choisi dans le groupe consistant en : -le peptide, dit α171-185 Cit , ayant la séquence d’acides aminés VDIDIKIX 1 SCX 2 GSCS (SEQ ID NO : 8) où X 1 et X 2 représentent chacun un résidu citrullyl, -le peptide, dit α621-635 Cit , ayant la séquence d’acides aminés X 1 GHAKSX 2 PVX 3 GIHTS (SEQ ID NO : 12) où X 1 , X 2 et X 3 représentent chacun un résidu citrullyl -le peptide, dit β60-74 Cit-NH2 , ayant la séquence d’acides aminés X 1 PAPPPISGGGYX 2 AX 3 (SEQ ID NO: 15) où X 1 et X 2 représentent chacun un résidu citrullyl et X 3 représente un dérivé citrullyl avec un groupement carboxamide à la place du groupement carboxyle et -le peptide, dit Ac -α36-50Cit, ayant la séquence d’acides aminés GPX 1 VVEX 2 HQSACKDS (SEQ ID NO : 6) où le résidu G en N-terminal est acétylé et où X 1 et X 2 représentent chacun un résidu citrullyl et/ou le peptide, dit α36-50 Cit , ayant la séquence d’acides aminés GPX 1 VVEX 2 HQSACKDS (SEQ ID NO : 5) où X 1 et X 2 représentent chacun un résidu citrullyl. Les différentes séquences sont résumées dans le tableau 1 ci-dessous. Protéine/peptide Séquence d’acides aminés SEQ ID NO Chaine α du fibrinogène humain (NP_068657) (AAI01936) MFSMRIVCLVLSVVGTAWTADSGEGDFLAEGGGVRGPRVVERHQSACKDSDWPFCSDEDWNYKCPSGCRMKGLIDEVNQDFTNRINKLKNSLFEYQKNNKDSHSLTTNIMEILRGDFSSANNRDNTYNRVSEDLRSRIEVLKRKVIEKVQHIQLLQKNVRAQLVDMKRLEVDIDIKIRSCRGSCSRALAREVDLKDYEDQQKQLEQVIAKDLLPSRDRQHLPLIKMKPVPDLVPGNFKSQLQKVPPEWKALTDMPQMRMELERPGGNEITRGGSTSYGTGSETESPRNPSSAGSWNSGSSGPGSTGNRNPGSSGTGGTATWKPGSSGPGSTGSWNSGSSGTGSTGNQNPGSPRPGSTGTWNPGSSERGSAGHWTSESSVSGSTGQWHSESGSFRPDSPGSGNARPNNPDWGTFEEVSGNVSPGTRREYHTEKLVTSKGDKELRTGKEKVTSGSTTTTRRSCSKTVTKTVIGPDGHKEVTKEVVTSEDGSDCPEAMDLGTLSGIGTLDGFRHRHPDEAAFFDTASTGKTFPGFFSPMLGEFVSETESRGSESGIFTNTKESSSHHPGIAEFPSRGKSSSYSKQFTSSTSYNRGDSTFESKSYKMADEAGSEADHEGTHSTKRGHAKSRPVRGIHTSPLGKPSLSP 1 Chaine β du fibrinogène humain (AAA18024) MKRMVSWSFHKLKTMKHLLLLLLCVFLVKSQGVNDNEEGFFSARGHRPLDKKREEAPSLRPAPPPISGGGYRARPAKAAATQKKVERKAPDAGGCLHADPDLGVLCPTGCQLQEALLQQERPIRNSVDELNNNVEAVSQTSSSSFQYMYLLKDLWQKRQKQVKDNENVVNEYSSELEKHQLYIDETVNSNIPTNLRVLRSILENLRSKIQKLESDVSAQMEYCRTPCTVSCNIPVVSGKECEEIIRKGGETSEMYLIQPDSSVKPYRVYCDMNTENGGWTVIQNRQDGSVDFGRKWDPYKQGFGNVATNTDGKNYCGLPGEYWLGNDKISQLTRMGPTELLIEMEDWKGDKVKAHYGGFTVQNEANKYQISVNKYRGTAGNALMDGASQLMGENRTMTIHNGMFFSTYDRDNDGWLTSDPRKQCSKEDGGGWWYNRCHAANPNGRYYWGGQYTWDMAKHGTDDGVVWMNWKGSWYSMRKMSMKIRPFFPQQ 2 α36-50 GPRVVERHQSACKDS 3 Ac -α36-50 GPRVVERHQSACKDS où G en N-terminal est acétylée 4 α36-50 Cit GPX 1 VVEX 2 HQSACKDS où X 1 et X 2 représentent chacun un résidu citrullyl 5 Ac- α36-50Cit GPX 1 VVEX 2 HQSACKDS où G en N-terminal est acétylée et où X 1 et X 2 représentent chacun un résidu citrullyl, 6 α171-185 VDIDIKIRSCRGSCS 7 α171-185 Cit VDIDIKIX 1 SCX 2 GSCS où X 1 et X 2 représentent chacun un résidu citrullyl 8 α501-515 SGIGTLDGFRHRHPD 9 α501-515 Cit SGIGTLDGFX 1 HX 2 HPD où X 1 et X 2 représentent chacun un résidu citrullyl 10 α621-635 RGHAKSRPVRGIHTS 11 α621-635 Cit X 1 GHAKSX 2 PVX 3 GIHTS où X 1 , X 2 et X 3 représentent chacun un résidu citrullyl 12 β60-74 RPAPPPISGGGYRAR 13 β60-74 Cit X 1 PAPPPISGGGYX 2 AX 3 où X 1 , X 2 et X 3 représentent chacun un résidu citrullyl 14 β60-74 Cit-NH2 X 1 PAPPPISGGGYX 2 AX 3 où X 1 et X 2 représentent chacun un résidu citrullyl et X 3 représente un dérivé citrullyl avec un groupement carboxamide (CONH 2 ) à la place du groupement carboxyle (COOH) terminal. 15 La composition selon l’invention englobe aussi les dérivés ou fragments des peptides définis ci-dessus. Les dérivés de ces peptides peuvent par exemple porter des modifications destinées à faciliter leur synthèse et/ou à améliorer leur stabilité. A titre d'exemple de tels dérivés, on citera les peptides incluant des acides aminés dont les groupements carboxyl sont estérifiés ou transformés en groupements amide. Dans le cas du peptide β60-74 Cit-NH2 , un dérivé de ce dernier peut être le peptide dit β60-74 Cit de séquences d’acides aminés SEQ ID NO : 14 dans lequel le résidu citrullyl C-terminal n’est pas amidé. Les dérivés des peptides selon l’invention peuvent également comprendre des peptides incluant des acides aminés dont un groupement aminé est par exemple méthylé, homocitrulliné, carbamylé ou acétylé. Un exemple est le peptide Ac -α36-50 Cit qui est un dérivé acétylé en N-terminal du peptide α36-50 Cit. Les peptides α36-50 Cit ou Ac -α36-50 Cit peuvent être utilisés comme une variante l’un de l’autre dans la présente invention. Toutefois, le peptide Ac -α36-50 Cit est préféré. La composition selon l’invention peut comprendre au moins 1, 2, 3, 4 ou 5 peptides choisis dans le groupe consistant en α171-185 Cit , α621-635 Cit , β60-74 Cit-NH2 et Ac -α36-50Cit et/ou α36-50 Cit , ou des dérivés ou fragments de ceux-ci. De préférence, la composition selon l’invention peut comprendre au moins 1, 2, 3 ou 4 peptides choisis dans le groupe consistant en Ac -α36-50Cit , α171-185 Cit , α621-635 Cit et β60-74 Cit-NH2 ou des dérivés ou fragments de ceux-ci. La composition selon l’invention peut comprendre 1, 2, 3, 4 ou 5 peptides choisis dans le groupe consistant en α171-185 Cit , α621-635 Cit β60-74 Cit-NH2 et α36-50 Cit et/ou Ac -α36-50 Cit, ou des dérivés ou fragments de ceux-ci. De préférence, la composition selon l’invention comprend 1, 2, 3, 4 ou 5 peptides choisis dans le groupe consistant en Ac -α36-50Cit , α171-185 Cit , α621-635 Cit et β60-74 Cit-NH2 ou des dérivés ou fragments de ceux-ci. Plus préférablement, la composition selon l’invention comprend les 4 peptides : Ac -α36-50 Cit, α171-185 Cit , α621-635 Cit et β60-74 Cit-NH2 . Encore plus préférablement, la composition selon l’invention consiste en Ac -α36-50Cit , α171-185 Cit , α621-635 Cit et β60-74 Cit-NH2 . La composition selon l’invention peut également consister en 1, 2, 3 ou 4 peptides choisis dans le groupe consistant en Ac -α36-50Cit , α171-185 Cit , α621-635 Cit et β60-74 Cit-NH2 ou des dérivés ou fragments de ceux-ci. La composition selon l’invention peut comprendre en outre le peptide, dit α501-515 Cit , ayant la séquence d’acides aminés SGIGTLDGFX 1 HX 2 HPD (SEQ ID NO : 10) où X 1 et X 2 représentent chacun un résidu citrullyl ou des dérivés ou fragments de celui-ci. Aussi, selon un mode de réalisation, la composition comprend et/ou consiste en au moins 1, 2, 3, 4, 5 ou 6 peptides ou 1, 2, 3, 4, 5 ou 6 peptides choisis dans le groupe consistant en Ac -α36-50 Cit et/ou α36-50Cit, α171-185 Cit , α621-635 Ci , β60-74 Cit-NH2 et α501-515 Cit ou des dérivés ou fragments de ceux-ci. Le profil de réactivité des AAPC diffère en fonction des patients. Ainsi les inventeurs ont montré que la plupart des plasmas testés étaient réactifs au(x) peptide(s) β60-74 Cit-NH2 et/ou Ac -α36-50 Cit . Aussi, selon un mode de réalisation, la composition selon l’invention comprend au moins les peptides β60-74 Cit-NH2 et/ou Ac -α36-50 Cit (ou en variante α36-50 Cit ). Il existe toutefois des plasmas qui ne sont pas réactifs à ces peptides mais le sont à d’autres peptides de l’invention. Il est donc préférable de combiner le maximum de peptides pour couvrir le maximum de types de profils de réactivité des plasmas. De préférence, la composition selon l’invention comprend donc au moins les peptides α171-185 Cit , α621-635 Cit , β60-74 Cit-NH2 et Ac -α36-50 Cit (ou en variante α36-50 Cit ) . Plus préférablement elle comprend les peptides α171-185 Cit , α621-635 Cit β60-74 Cit-NH2 et Ac -α36-50 Cit (ou en variante α36-50 Cit ) et optionnellement le peptide α501-515 Cit . La présente invention concerne également l’utilisation de la composition telle que définie ci-dessus dans la fabrication d’une colonne d’aphérèse, préférablement une colonne d’aphérèse destinée au traitement ou à la prévention de toute maladie auto-immune à auto-anticorps anti-protéines citrullinées. La maladie auto-immune à auto-anticorps anti-protéines citrullinées peut être choisie dans le groupe constitué du syndrome de Sjögren, de l’arthrite juvénile idiopathique et de la polyarthrite rhumatoïde. La maladie auto-immune à auto-anticorps anti-protéines citrullinées est de préférence la polyarthrite rhumatoïde. Colonne d’aphérèse La présente invention concerne également une colonne d’aphérèse chargée d’un support solide comprenant la composition telle que définie ci-dessus dont le ou les peptides sont immobilisés directement ou indirectement sur le support. Le terme "chargé" signifie que la colonne porte ou contient le support solide de manière à ce qu’un liquide tel que du sang ou un produit sanguin puisse circuler à travers la colonne en contact avec le support solide. De manière générale, l’aphérèse est une technique dans laquelle on fait circuler ex-vivo (extracorporellement) du sang ou un produit sanguin provenant d’un sujet au travers d’un dispositif médical qui modifie ce dernier par l’ajout le retrait et/ou le remplacement de composant(s) avant de le réinjecter au sujet. On parle plus précisément de plasmaphérèse lorsque le produit traité par aphérèse est du plasma. Ainsi la colonne d’aphérèse selon l’invention permet de retirer les AAPC du sang ou d’un produit sanguin tel que le plasma d’un sujet. Dans une méthode d’aphérèse classique, le sang est prélevé directement au niveau d’une veine ou d’une artère d’un sujet. Dans certains modes de réalisation, le sang est séparé en un ou plusieurs produits sanguins (par exemple une fraction solide comprenant les globules rouges et blancs, les plaquettes et une fraction liquide telle que le plasma). Un composant (par exemple des auto-anticorps) est retiré d’un des produits sanguins (par exemple le plasma). Eventuellement, les produits sanguins sont combinés. Le sang peut alors être réinjecté dans la veine ou l’artère du sujet. La présente invention concerne notamment une colonne d’aphérèse chargée d’un support solide comprenant au moins 1, au moins 2, au moins 3, au moins 4 ou au moins 5 ou 1, 2, 3, 4 ou 5 peptide(s) choisi(s) dans le groupe consistant en : -le peptide, dit α171-185 Cit , ayant la séquence d’acides aminés VDIDIKIX 1 SCX 2 GSCS (SEQ ID NO : 8) où X 1 et X 2 représentent chacun un résidu citrullyl, -le peptide, dit α621-635 Cit , ayant la séquence d’acides aminés X 1 GHAKSX 2 PVX 3 GIHTS (SEQ ID NO : 12) où X 1 , X 2 et X 3 représentent chacun un résidu citrullyl -le peptide, dit β60-74 Cit-NH2 , ayant la séquence d’acides aminés X 1 PAPPPISGGGYX 2 AX 3 (SEQ ID NO: 15) où X 1 et X 2 représentent chacun un résidu citrullyl et X 3 représente un dérivé citrullyl avec un groupement carboxamide à la place du groupement carboxyle et - le peptide, dit Ac -α36-50Cit, ayant la séquence d’acides aminés GPX 1 VVEX 2 HQSACKDS (SEQ ID NO : 6) où le résidu G en N-terminal est acétylé et où X 1 et X 2 représentent chacun un résidu citrullyl et/ou le peptide, dit α36-50 Cit , ayant la séquence d’acides aminés GPX 1 VVEX 2 HQSACKDS (SEQ ID NO : 5) où X 1 et X 2 représentent chacun un résidu citrullyl, ou des dérivés ou fragments de ceux-ci, dont le ou les peptides sont immobilisés directement ou indirectement sur le support. Le support solide de la colonne d’aphérèse peut également comprendre le peptide, dit α501-515 Cit , ayant la séquence d’acides aminés SGIGTLDGFX 1 HX 2 HPD (SEQ ID NO : 10) où X 1 et X 2 représentent chacun un résidu citrullyl ou des dérivés ou fragments de celui-ci. Plus préférablement, le support solide de la colonne d’aphérèse comprend les 4 peptides : Ac -α36-50Cit , α171-185 Cit , α621-635 Cit et β60-74 Cit-NH2 . La présente invention concerne également un ensemble de colonnes comprenant au moins 1, au moins 2, au moins 3, au moins 4 ou au moins 5 ou 1, 2, 3, 4 ou 5 colonnes d’aphérèse, chaque colonne d’aphérèse chargée d’un support solide comprenant un peptide choisi dans le groupe consistant en : -le peptide, dit α171-185 Cit , ayant la séquence d’acides aminés VDIDIKIX 1 SCX 2 GSCS (SEQ ID NO : 8) où X 1 et X 2 représentent chacun un résidu citrullyl, -le peptide, dit α621-635 Cit , ayant la séquence d’acides aminés X 1 GHAKSX 2 PVX 3 GIHTS (SEQ ID NO : 12) où X 1 , X 2 et X 3 représentent chacun un résidu citrullyl -le peptide, dit β60-74 Cit-NH2 , ayant la séquence d’acides aminés X 1 PAPPPISGGGYX 2 AX 3 (SEQ ID NO: 15) où X 1 et X 2 représentent chacun un résidu citrullyl et X 3 représente un dérivé citrullyl avec un groupement carboxamide à la place du groupement carboxyle et -le peptide, dit Ac -α36-50Cit, ayant la séquence d’acides aminés GPX 1 VVEX 2 HQSACKDS (SEQ ID NO : 6) où le résidu G en N-terminal est acétylé et où X 1 et X 2 représentent chacun un résidu citrullyl et/ou -le peptide, dit α36-50 Cit , ayant la séquence d’acides aminés GPX 1 VVEX 2 HQSACKDS (SEQ ID NO : 5) où X 1 et X 2 représentent chacun un résidu citrullyl ou des dérivés ou fragments de ceux-ci, dont le ou les peptides sont immobilisés directement ou indirectement sur le support. Selon un mode de réalisation, l’ensemble de colonnes d’aphérèse comprend 4 colonnes d’aphérèse, chacune étant chargée d’un support solide comprenant respectivement le peptide Ac -α36-50 Cit , le peptide α171-185 Cit , le peptide α621-635 Cit et le peptide β60-74 Cit-NH2 . Selon un mode de réalisation, l’ensemble de colonnes d’aphérèse peut comprendre en outre le peptide α501-515 Cit . Les peptides selon l’invention sont préférablement des peptides de synthèse. Les peptides selon l’invention peuvent être biotinylés par des procédés connus dans la technique. Dans des modes de réalisation spécifiques, le ou les peptides sont biotinylés via un groupe espaceur. L'espaceur permet d’éloigner le peptide citrulliné du support solide et en faciliter la reconnaissance par les AAPC. Tout espaceur adapté qui permet le maintien des propriétés de liaison du peptide selon l’invention aux AAPC peut être utilisé dans l'invention. Dans des modes de réalisation spécifiques, l’espaceur est un polyéthylène glycol (PEG) ou un acide aminohexanoïque (AHX). Le support solide pour immobiliser les peptides de l'invention est connu dans la technique. Le support solide est préférentiellement dans un matériau qui n'active pas les cellules sanguines. Il est préférable d'utiliser un support traité avec un agent anticoagulant, par exemple un support hépariné. Alternativement, le sang du patient peut être traité avec un anticoagulant tel que l'héparine avant l'application sur le support. Le support solide peut être en polymères tels que des polysaccharides, de préférence de haut poids moléculaire par exemple de 100kDa ou plus, tel que l’agarose ou la cellulose. Le polysaccharide du support peut être réticulé ou non réticulé. D’autres polymères tels que le polystyrène carboxylé peuvent être utilisés. Les supports solides peuvent être sous la forme de billes magnétiques ou de verre. Le support solide peut être poreux ou non poreux. Il peut être sous la forme de particules qui peuvent être sphériques ou irrégulières. La taille moyenne particules peut aller par exemple de 10 µm à 2 mm, de préférence de 30µm à 100µm. Le support peut être traité avec un agent anticoagulant comme l’héparine. Des procédés d'immobilisation de peptides sur un support solide sont connus. Ainsi un peptide selon l’invention peut être immobilisé sur le support de manière directe ou indirecte. Avantageusement, le ou les peptides choisis dans le groupe consistant en α171-185 Cit , α621-635 Cit et β60-74 Cit-NH2 , et optionnellement le peptide α501-515 Cit , sont immobilisés directement ou indirectement sur le support solide par leur extrémité N-terminale et/ou -le(s) peptide(s) Ac -α36-50Cit et/ou α36-50 Cit sont immobilisés directement ou indirectement au support solide par leur extrémité C-terminale. De préférence, les peptides en α171-185 Cit , α621-635 Cit et β60-74 Cit-NH2 , et optionnellement le peptide α501-515 Cit , sont immobilisés directement ou indirectement sur le support solide par leur extrémité N-terminale et le peptide Ac -α36-50 Cit (ou en variante α36-50 Cit ) est immobilisé directement ou indirectement sur le support solide par son extrémité C-terminale. L’immobilisation indirecte peut être réalisée au moyen d’un composé, dit composé intermédiaire, approprié. Un procédé préféré d'immobilisation indirecte d'un peptide repose sur l'interaction entre la biotine et un composé intermédiaire tel que l'avidine ou la streptavidine. Ainsi, la biotinylation du peptide et l'utilisation de l’avidine ou la streptavidine immobilisée sur le support solide permettent une fixation fiable des peptides au support solide. Spécifiquement, le procédé peut comprendre la fourniture du peptide selon l’invention sous forme biotinylée, la fourniture d'un support solide ayant de la streptavidine (ou en variante de l’avidine) immobilisée à sa surface, la mise en contact du support avec une solution aqueuse de peptide(s) selon l’invention biotinylé(s) et le rinçage du support avec un solvant aqueux. Aussi, selon un mode de réalisation préféré, le support solide comprend alors de la streptavidine ou de l’avidine immobilisée directement sur celui-ci. Le ou les peptides Ac -α36-50 Cit (ou en variante α36-50 Cit ), α171-185 Cit , α621-635 Cit et β60-74 Cit-NH2 , et optionnellement le peptide α501-515 Cit , sont biotinylés et liés à la streptavidine (ou l’avidine). Les peptides citrullinés peuvent être biotinylés en C-terminal ou en N-terminal. De préférence, les peptides α171-185 Cit , α621-635 Cit et β60-74 Cit-NH2 , et optionnellement le peptide α501-515 Cit , sont biotinylés en N-terminal et le peptide Ac -α36-50 Cit (ou en variante α36-50 Cit ) est biotinylé en C-terminal. Les peptides Ac -α36-50 Cit (ou en variante α36-50 Cit ), α171-185 Cit , α621-635 Cit et β60-74 Cit-NH2 , et optionnellement le peptide α501-515 Cit , peuvent être biotinylés via un groupe espaceur, par exemple de l’acide aminohexanoïque (AHX) ou en variante du PEG. Outre l’affinité entre la biotine et l’avidine ou la streptavidine, les interactions anticorps-antigène peuvent également être utilisées pour l'immobilisation indirecte de peptides sur un support. En variante, les peptides peuvent être immobilisés directement sur un support solide en utilisant des techniques de bio-conjugaison telles que par exemple, l'immobilisation directe de peptides sur des supports solides activés au bromure de cyanogène via des fonctionnalités amino dans la séquence primaire du peptide ou l’immobilisation directe de peptides sur des supports solides contenant des époxydes activés via des fonctionnalités carboxyl dans la séquence primaire du peptide. En variante, la chimie «Click» peut être utilisée pour immobiliser des peptides sur des supports solides, le peptide et le support étant modifiés avec les fonctionnalités chimiques mutuellement réactives appropriées (azides et alcynes). Dans d'autres modes de réalisation, la chimie de ligature de Staudinger peut être utilisée pour immobiliser des peptides modifiés de manière appropriée sur les supports solides dérivés de manière appropriée. Méthode de traitement La présente invention concerne également une composition telle que définie précédemment pour son utilisation dans une colonne d’aphérèse, préférablement une colonne d’aphérèse destinée au traitement ou à la prévention d’une maladie auto-immune à auto-anticorps anti-protéines citrullinées. Par maladie auto-immune à auto-anticorps anti-protéines citrullinées, on entend une maladie dans laquelle l’organisme d’un sujet développe des anticorps dirigés contre des protéines citrullinées de ce même sujet. La maladie auto-immune à auto-anticorps anti-protéines citrullinées peut être choisie notamment dans le groupe constitué du syndrome de Sjögren, de l’arthrite juvénile idiopathique et de la polyarthrite rhumatoïde. De préférence, la maladie auto-immune à auto-anticorps anti-protéines citrullinées est la polyarthrite rhumatoïde. La présente invention concerne également une composition telle que définie précédemment pour son utilisation dans le traitement ou la prévention, préférablement par aphérèse, d’une maladie auto-immune à auto-anticorps anti-protéines citrullinées, de préférence la polyarthrite rhumatoïde, où le ou les peptides de la composition sont immobilisés sur un support solide. La présente invention concerne également une composition telle que définie précédemment pour son utilisation dans une colonne d’aphérèse, préférablement une colonne d’aphérèse destinée au traitement de la polyarthrite rhumatoïde. La présente invention concerne également l’utilisation d’une colonne d’aphérèse telle que définie précédemment, en particulier l’utilisation de cette colonne d’aphérèse dans le traitement ou la prévention d’une maladie auto-immune à auto-anticorps anti-protéines citrullinées et plus préférablement de la polyarthrite rhumatoïde. La présente invention concerne également une méthode de traitement ou de prévention par aphérèse, chez un sujet le nécessitant dans laquelle est une colonne d’aphérèse telle que définie précédemment est utilisée. La présente invention concerne aussi une méthode pour épurer des anticorps anti-peptides citrullinés (AAPC) du sang ou d’un produit sanguin d’un sujet, comprenant : -la fourniture d’une colonne d’aphérèse telle que définie précédemment -la mise en contact de cette colonne avec le sang ou un produit sanguin du sujet de manière à dépléter des AAPC le sang ou le produit sanguin du sujet. Le sujet traité par l’invention est de préférence un mammifère, plus préférablement un être humain. Selon un mode de réalisation préféré, le sujet traité selon l’invention est un sujet ayant une forme sévère de polyarthrite rhumatoïde. Le sujet peut également être un sujet à haut titre d’anticorps anti-protéines/peptides citrullinés (AAPC). Par sujet à haut titre d’AAPC, on entend des sujets présentant une DO ≥0.9 lors d’un dosage des AAPC par un test AhFibA. Une DO≥0.9 en test AhFibA correspond aux 40% de patients atteints de polyarthrite rhumatoïde ayant les taux d’AAPC les plus élevés (figure 1). L’invention sera en outre illustrée par les figures et exemples suivants. Cependant, ces exemples et figures ne doivent pas être interprétés comme limitant la portée de la présente invention. Brève description des figures Répartition des titres AhFibA déterminés sur des échantillons de sérum provenant de 202 patients atteints de polyarthrite rhumatoïde AhFibA-positifs. Les valeurs-seuils de Densité Optique (la DO corrigée définit le Titre) séparant les quartiles sont notées. Pourcentage de sérums réactifs en ELISA vis-à-vis des 4 peptides β60-74Cit-NH2, Ac-α36-50Cit, α621-635Cit et α171-185Cit, parmi 202 sérums provenant de patients atteints de polyarthrite rhumatoïde et AhFibA-positifs. Répartition en fonction de leur profil de réactivité vis-à-vis des 4 peptides β60-74Cit-NH2, Ac-α36-50Cit, α621-635Cit et α171-185Cit, de 202 sérums AhFibA-positifs provenant de patients atteints de polyarthrite rhumatoïde. Corrélations entre les titres des anticorps dirigés contre les 4 peptides β60-74Cit-NH2, Ac-α36-50Cit, α621-635Cit et α171-185Cit, pour les 202 sérums testés. A chaque intersection sont notés coefficient de Spearman et (p) de la corrélation. Deux types de chromatographies ont été utilisés pour purifier simultanément les anticorps anti-β60-74Cit-NH2, anti-Ac-α36-50Cit, anti-α621-635Cit et anti-α171-185Cit : soit 4 colonnes mono-peptidiques reliées en série (A), soit une seule colonne contenant un mélange équilibré des 4 matrices mono-peptidiques (B). Chromatographies réalisées à partir de pools de sérums de patients PR, soit sur les 4 colonnes montées en série, chargées respectivement avec les peptides β60-74Cit-NH2, Ac-α36-50Cit, α621-635Cit et α171-185Cit (histogrammes de gauche), soit sur une colonne contenant le mélange des 4 peptides (histogrammes de droite). Le Pool 97 était constitué de 97 échantillons de sérum de même volume provenant de patients présentant des titres croissants en AAPC représentatifs de ceux rencontrés dans une population de patients PR ; le Pool 27 était constitué de 27 échantillons de sérum de même volume provenant de patients présentant des hauts titres d’AAPC (DO ≥ 1,5). Les pools (sérum de départ : SD - barre noire), les fractions non retenues (FNR – barre blanche) et les éluats (barre grise), ont été analysés en ELISA AhFibA (n≥4), les résultats sont exprimés en DO corrigées. Méthode de calcul du taux d’épuration d’un sérum après chromatographie. La fraction non retenue est analysée en ELISA AhFibA et la DO obtenue comparée à celles résultant de la dilution progressive du sérum de départ (courbe de référence). Le rapport des dilutions permet de déterminer le taux d’épuration. Dans cet exemple, 1/50 vs 1/400 : 8 fois moins d’anticorps dans la FNR, c’est-à-dire 12,5% des anticorps présents dans le sérum de départ. 87,5 % des AAPC ont donc été épurés. Calcul du taux d’épuration en AAPC d’un sérum (n° 41) après chromatographie sur les 4 colonnes chargées respectivement avec les peptides β60-74Cit-NH2, Ac-α36-50Cit, α621-635Cit, α171-185Cit montées en série. La fraction non retenue a été analysée en ELISA AhFibA et la DO obtenue comparée à celles résultant de la dilution du sérum de départ (courbe de référence). Le rapport des dilutions 1/50 vs 1/1718 permet de déterminer le taux d’épuration : 98% des AAPC ont été épurés. Chromatographies réalisées à partir du Pool 97, du Pool 27 et de 10 sérums individuels, provenant de patients PR, sur les 4 colonnes chargées respectivement avec les peptides β60-74Cit-NH2, Ac-α36-50Cit, α621-635Cit et α171-185Cit et montées en série. Pour chaque pool et sérum individuel, les sérums de départ (SD - barres noires) et les fractions non retenues (FNR – barres blanches) ont été analysés en ELISA AhFibA (n≥4) : leurs titres sont exprimés en DO corrigées. Les taux d’épuration (%) ont été calculés pour tous les échantillons chromatographiés (barres grises). Corrélation entre le titre en AAPC (ELISA AhFibA) du sérum de départ (avant chromatographie) et le taux d’épuration obtenu après chromatographie sur les 4 colonnes en série, chargées respectivement avec les peptides β60-74Cit-NH2, Ac-α36-50Cit, α621-635Cit et α171-185Cit. La corrélation est très significative (p=0,014) : l’épuration est d’autant plus efficace que les sérums présentent un titre d’AAPC élevé. Exemples Matériel et méthodes Echantillons de sérum Des échantillons de sérum ont été obtenus à partir de 202 patients atteints de polyarthrite rhumatoïde présentant une positivité au test ELISA « AhFibA » qui permet de détecter et titrer les AAPC en utilisant le fibrinogène humain citrulliné comme immunosorbant. Peptides de synthèse Des peptides correspondant aux résidus 36 à 50, 171 à 185 et 621 à 635 de la chaîne α du fibrinogène humain (NP_068657 – Isoforme 2) et des résidus 60 à 74 de sa chaîne β (AAA18024), ont été synthétisés. Les peptides ont été synthétisés dans leur forme citrullinée (par substitution systématique de tous les résidus arginyl par un résidu citrullyl) ou native non citrullinée (résidus arginyl). Les peptides β60-74 et β60-74 Cit ont été synthétisés avec un carboxamide à la place du groupe carboxyle terminal afin d’obtenir les peptides β60-74 NH2 et β60-74 Cit-NH2 . Les peptides α36-50, et α36-50 Cit ont été synthétisés avec un acétyl côté N-terminal afin d’obtenir les peptides Ac -α36-50 et Ac -α36-50 Cit . Les peptides ont été biotinylés en C-terminal d’un espaceur aminohexanoyl pour le peptide Ac -α36-50Cit et en N-terminal du même espaceur, pour les peptides α171-185 Cit , α621-635 Cit et β60-74 Cit-NH2 . Tests ELISA Les antigènes ou immunosorbants (fibrinogène citrulliné ou peptides citrullinés et non citrullinés), solubilisés en PBS (1.5mM KH 2 PO4 SIGMA 795488 ; 7mM K 2 HPO 4 SIGMA P3786 ; 0,15M NaCl SIGMA 31434 ; pH 7.2) aux concentrations de 5 et 10μg/mL, sont adsorbés dans les puits de plaques de microtitration (MAXISORP NUNC 2023-09) par incubation une nuit à 4°C, ou bien utilisés en système avidine-biotine : avidine 5μg/mL en PBS incubée une nuit à 4°C puis, après lavage, peptide biotinylé à 10μg/mL en PBS, incubé 1h à 4°C. Après blocage en PBS 2% BSA (Sigma A3059) pendant 1h à 4°C et lavage en PBS 0,1% Tween®20 (SIGMA P1379), les échantillons à tester sont déposés dilués au 1/50 (1/100 en système Avidine-Biotine) ou à des dilutions corrigées équivalentes, en PBS 2% BSA 2MNaCl. Après lavage, l’anticorps secondaire (IgG de chèvre anti-fragment Fc d’IgG humaine couplé à la peroxydase de raifort (Horseradish Peroxidase ; Southern Biotech 2040-05) est incubé 1h à 4°C. Après lavage, la révélation est effectuée avec une solution d’Ortho-Phénylène Diamine dihydrochloride (Sigma P2788), 0,03% H 2 O 2 (Sigma H1009), en tampon citrate/H 3 PO 4 pH5 (0,05 M acide citrique Sigma C0759 ; 0,1 M Na2HPO4 Prolabo 28026292) pendant 5 minutes à température ambiante, puis stoppée avec une solution d’H 2 SO 4 6N (Sigma 07208). La densité optique (DO) est lue à 492 nm avec un lecteur de plaques Multiskan Fc (ThermoScientific). Conditions de réalisation des tests ELISA Concentration de l’immunosorbant Dilution échantillon Dilution anticorps secondaire AhFibA 5 μg/mL 1/50 1/15000 Anti-β60-74 10 μg/mL 1/50 1/2500 Anti-α36-50 10 μg/mL 1/50 1/2500 Anti-α621-635 10 μg/mL 1/50 1/2500 Anti-α171-185biot 10 μg/mL 1/100 1/2500 Expression des résultats des tests ELISA : pour les peptides, est prise en compte la variation de DO entre la réactivité du peptide citrulliné et la réactivité du peptide non citrulliné, chaque réactivité étant préalablement retranchée de son blanc (DO en absence d’échantillon). Ce qui donne la formule suivante : A noter que pour le fibrinogène, la forme non citrullinée n’ayant jamais aucune réactivité, il n’est pas nécessaire de l’évaluer. Pour le test AhFibA la valeur de DO est donc simplement retranchée de son blanc (DO en absence d’échantillon). La pour les peptides et la DO pour le fibrinogène citrulliné, sont considérées comme exprimant le titre des échantillons testés. Les variations inter-essais sont corrigées grâce à une gamme de dilutions d’un pool de sérums de patients testée dans chaque plaque de micro-titration. Ce pool de référence, nommé P97, a été constitué à partir de 97 échantillons de même volume provenant de 97 patients présentant un titre élevé d’AAPC. Les valeurs de DO de cette gamme interne sont comparées à celle de valeurs de référence où chaque point de la gamme est la moyenne de 30 déterminations préalablement effectuées à partir de ce même pool. La méthode des moindres carrés permet ensuite d’obtenir un facteur de correction qui est appliqué à l’ensemble des valeurs de DO obtenues sur la plaque correspondante. Cette DO corrigée correspond au titre de l’échantillon. Avec : X valeurs internes, Y : valeurs de référence Construction de colonnes de chromatographie Quatre colonnes HiTrap Streptavidine HP de 1 mL (GE ; 29-0513-24) sont chargées indépendamment avec chacun des 4 peptides β60-74 Cit-NH2 , Ac -α36-50 Cit , α621-635 Cit et α171-185 Cit biotinylés. Après équilibration de la colonne en PBS, un volume-colonne (1 mL) de solution saturante de peptides biotinylés est injecté à 0,2mL/min, incubé pendant 15 min puis récupéré en sortie de colonne et lyophilisé. La quantité de peptide restante de la fraction lyophilisée est dosée par chromatographie liquide haute performance (UPLC) ; cette quantité est soustraite à la quantité de départ pour estimer la quantité de peptide liée dans la colonne. Peptide Quantité de peptide liée (μmol) β60-74 Cit-NH2 0,83 Ac-α36-50 Cit 1,1 α621-635 Cit 0,87 α171-185 Cit 1,7 Quatre colonnes ont été chargées avec les quantités respectives de peptides présentées dans le tableau ci-dessus. Après utilisation pour les tests d’épuration en série, les 4 matrices des colonnes chargées avec les peptides β60-74 Cit-NH2 , α36 Ac -50 Cit , α621-635 Cit et α171-185 Cit ont été récupérées et mélangées puis conditionnées dans une colonne vide de 10 mL (GE, C10/10) avec adaptateur de volume (GE, AC10), afin de former une colonne chargée avec les 4 peptides mixés d’un volume final de 4mL. Epuration Deux pools représentatifs, P97 (précédemment décrit) et P27, pool de 27 sérums de patients ayant un titre en AAPC supérieur à 1,5, ainsi que des sérums individuels choisis en fonction de leur réactivité sur les 4 peptides β60-74 Cit-NH2 , α36 Ac -50 Cit , α621-635 Cit et α171-185 Cit , ont été dilués au ¼ en PBS avant chromatographie. Après équilibrage des colonnes en PBS à un débit de 0,5mL/min, un volume de 6mL de pool ou de sérum ainsi dilué a été injecté sur les 4 colonnes montées en série dans l’ordre suivant : colonne chargée en peptide β60-74 Cit-NH2 puis α36 Ac -50 Cit , α621-635 Cit et α171-185 Cit , et ultérieurement sur la colonne contenant les 4 peptides. Les fractions non retenues ont été récupérées. Après lavage en PBS, l’élution des anticorps spécifiques des 4 peptides a été réalisée avec un tampon glycine-HCl (Invitrogen ; 15527-013) 0,2M pH3. Les fractions éluées ont été récupérées et ramenées à pH 7 avec une solution de Tris 2M (Euromedex ; 77-86-1). Sérums de départ, fractions non retenues et éluats, ont ensuite été testés en ELISA après correction du facteur de dilution induit par la chromatographie. Détermination du pourcentage ou taux d’épuration Pour chaque pool ou sérum traité, le pourcentage d’épuration a été calculé à partir de l’immunoréactivité résiduelle en AAPC (test ELISA AhFibA) des fractions non retenues, épurées, et d’une gamme de dilutions du pool ou sérum de départ correspondant. Un exemple fictif de calcul de pourcentage d’épuration est illustré à la figure 7 où pour obtenir une DO équivalente à celle de la fraction non retenue (testée au 1/50 après correction de la dilution due à la chromatographie) le sérum de départ doit être dilué au 1/400. La concentration en AAPC dans la fraction non retenue est donc 8 fois inférieure à celle du sérum de départ. Un huitième, soit 12,5%, des AAPC du sérum de départ sont présents dans la fraction non retenue et n’ont donc pas été épurés. On en déduit que sept huitièmes des AAPC du sérum de départ, soit 87,5%, ont été épurés : c’est le taux d’épuration. Profil de réactivité des échantillons de sérum Les profils de réactivité des 202 échantillons de sérums de patients vis-à-vis du fibrinogène citrulliné et des 4 peptides citrullinés, ont été déterminés par ELISA sur au moins deux essais indépendants, chacun étant réalisé en double. Dans un souci de reproductibilité, seules les plaques de microtitration dont la gamme interne nécessitait l’application d’un facteur de correction compris entre 0,5 et 2 par rapport à la gamme de référence, ont été prises en compte. Résultats Profils de réactivité en ELISA de sérums de patients atteints de polyarthrite rhumatoïde (PR), vis-à-vis du fibrinogène citrulliné (test AhFibA) et vis-à-vis des 4 peptides immunodominants. 202 sérums de patients PR ont été testés en AhFibA puis classés par ordre de réactivité (DO ou titre) croissante (figure 1). En fonction de leur titre, les patients ont été répartis en quartiles : titres faibles (DO = [0,056 - 0,615]), moyens (DO = [0,615 - 1,161]), forts (DO = [1,161 - 1,876]) et très forts (DO ≥ 1,876). La figure 2 montre les pourcentages de sérums PR qui sont réactifs vis-à-vis de chacun des 4 peptides : 76% sont positifs sur le peptide β60-74 Cit-NH2 , confirmant qu’il est bien le plus immunodominant. La réactivité individuelle des sérums vis-à-vis des 4 peptides est très variable et permet de définir de nombreux profils de réactivité. La fréquence des différents profils observés est montrée sur la figure 3. Parmi ces 202 sérums, 78% sont réactifs contre au moins 2 peptides parmi les 4, et 95% réagissent avec au moins un des 4 peptides. Ces résultats montrent que l’utilisation d’une combinaison des 4 peptides en chromatographie doit permettre de viser un très large spectre de patients. La recherche de corrélations entre les réactivités des sérums vis-à-vis des différents peptides fait apparaître des corrélations significatives entre les peptides β60- 74 Cit-NH2 , α621-635 Cit et α171-185 Cit ; celles-ci traduisent un certain degré de réactivité croisée entre ces peptides, néanmoins leur relative faiblesse montre que chaque peptide présente bien une réactivité propre. En revanche, aucune corrélation n’est retrouvée entre α36 Ac -50 Cit et les 3 autres peptides. Le tableau à double entrée présenté en figure 4 visualise les coefficients de Spearman calculés pour toutes les paires de peptides comparées et leur caractère significatif ou non. Ces résultats confortent l’idée que pour développer un système d’épuration visant l’ensemble des AAPC pour le plus grand nombre possible de patients, il est nécessaire d’utiliser conjointement les 4 peptides. C’est donc finalement ce choix qui est fait. Epuration de pools de sérums de patients PR sur 4 colonnes de chromatographie chargées respectivement avec les peptides β60-74 Cit-NH2 , Ac- α36-50 Cit , α621-635 Cit et α171-185 Cit et montées en série, ou bien sur une colonne contenant un mélange des 4 peptides. Deux systèmes de chromatographie, représentés sur la figure 5, ont été imaginés pour épurer les sérums de patients des AAPC qu’ils contiennent en utilisant les 4 peptides. Le premier système consiste à brancher en série 4 colonnes chargées respectivement avec l’un des 4 peptides β60-74 Cit-NH2 , Ac- α36-50 Cit , α621-635 Cit et α171-185 Cit (A), le second consiste à mélanger en quantités équivalentes les 4 matrices mono-peptidiques et à les charger dans une colonne unique (B). L’efficacité des deux systèmes a été comparée à l’aide de deux pools de sérums de patients PR. Ces conditions ont été choisies parce que plus exigeantes que celles où l’on teste un sérum individuel. En effet, dans un pool contenant de nombreux sérums qui présentent des profils de réactivité différents, le mélange d’AAPC est hautement polyclonal et composé d’AAPC de spécificité antigénique différente. Un premier pool, P97, est constitué de 97 sérums présentant une répartition des titres AhFibA représentative de celle de la population générale des patients PR. Un second pool, P27, est constitué de 27 sérums de patients présentant des hauts titres en AhFibA (DO >1,5). La figure 6 montre les résultats de chromatographies réalisées à partir de ces pools, soit sur les 4 colonnes montées en série, chargées respectivement avec les peptides β60-74 Cit-NH2 , Ac -α36-50 Cit , α621-635 Cit et α171-185 Cit , soit sur une colonne contenant le mélange des 4 peptides. Une proportion importante des AAPC a été absorbée sur les colonnes et peut en être éluée, alors qu’une autre partie, non absorbée, se retrouve dans la fraction non retenue par les colonnes. Il apparaît que les deux systèmes de chromatographie s’avèrent efficaces pour épurer une grande partie des AAPC contenus dans les pools et qu’ils donnent des résultats peu différents. Par ailleurs, 10 sérums positifs en AAPC ont été choisis en fonction de leurs profils de réactivité vis-à-vis des 4 peptides β60-74 Cit-NH2 , Ac -α36-50 Cit , α621-635 Cit et α171-185 Cit (tableau 4 ci-dessous). N° de sérum β60-74 Cit-NH2 Ac- α36-50 Cit α621-635 Cit α171-185 Cit n°1 +++ + + n°10 +++ + n°41 +++ ++ n°16 + +++ ++ n°29 + +++ n°25 ++ +++ + n°64 +++ +++ n°22 ++ ++ +++ n°6 +++ +++ + n°17 +++ + +++ +++ (+++ : positif fort ; ++ : positif moyen ; + : positif faible ; case vide : négatif) Ces sérums ainsi que les deux pools P97 et P27 ont été passés sur 4 colonnes en série chargées respectivement avec les 4 peptides β60-74 Cit-NH2 , Ac -α36-50 Cit , α621-635 Cit et α171-185 Cit . Pour l’ensemble des échantillons, le titre en AAPC a diminué fortement après passage sur les colonnes (figure 9). Un indicateur d’efficacité de l’épuration était nécessaire pour comparer les résultats entre les différentes méthodes chromatographiques et les différents échantillons. La densité optique d’un échantillon analysé en ELISA n’étant pas corrélée de manière linéaire mais exponentielle à la quantité d’AAPC contenue dans cet échantillon, un simple ratio de densités optiques entre le titre du sérum de départ et celui de la fraction non retenue sur les colonnes, ne pouvait pas permettre de calculer un taux d’épuration. Nous avons donc utilisé une méthode graphique qui consiste à déterminer en ELISA AhFibA les DO d’une série de dilutions du sérum de départ, permettant d’établir une courbe de référence. La DO de la fraction non retenue est déterminée de la même façon, après correction du facteur de dilution lié à la chromatographie. La lecture graphique sur la courbe de référence indique à quelle dilution du sérum de départ correspond la DO de la fraction non retenue. Le pourcentage d’épuration calculé résulte du ratio entre la dilution expérimentale de la fraction non retenue et la dilution correspondante du sérum de départ. Cette méthode graphique de détermination du taux d’épuration est illustrée sur la figure 7. Un exemple de calcul de ce taux pour l’un des sérums traités (sérum n° 41) est montré à la figure 8. Les taux d’épuration calculés pour les 2 pools et pour les 10 sérums individuels après un seul passage sur les colonnes, sont tous supérieurs à 65% et 7 sur 12, incluant les 2 pools, sont supérieurs à 85%. Pour le sérum n°41, ce taux atteint 98%. La relation entre le titre en AAPC du sérum de départ et le taux d’épuration obtenu après passage sur les 4 colonnes montées en série, a été étudiée. La figure 10 montre qu’il existe une corrélation forte et significative (r de Spearman : 0,70 ; p = 0,014) entre ces deux paramètres. Plus le titre en AAPC du sérum est élevé, plus efficace est son épuration. Ce résultat, contre-intuitif, résulte du fait que les AAPC de titre élevé présentent une haute affinité et donc se lient plus efficacement à leurs antigènes. Références Tout au long de cette demande, différentes références décrivent l’état de l’art auquel l’invention appartient. Colonne d’aphérèse chargée d’un support solide comprenant une composition qui comprend au moins un peptide choisi dans le groupe consistant en : -le peptide, dit α171-185 Cit , ayant la séquence d’acides aminés VDIDIKIX 1 SCX 2 GSCS (SEQ ID NO : 8) où X 1 et X 2 représentent chacun un résidu citrullyl, -le peptide, dit α621-635 Cit , ayant la séquence d’acides aminés X 1 GHAKSX 2 PVX 3 GIHTS (SEQ ID NO : 12) où X 1 , X 2 et X 3 représentent chacun un résidu citrullyl, -le peptide, dit β60-74 Cit-NH2 , ayant la séquence d’acides aminés X 1 PAPPPISGGGYX 2 AX 3 (SEQ ID NO: 15) où X 1 et X 2 représentent chacun un résidu citrullyl et X 3 représente un dérivé citrullyl avec un groupement carboxamide à la place du groupement carboxyle et -le peptide, dit Ac -α36-50 Cit , ayant la séquence d’acides aminés GPX 1 VVEX 2 HQSACKDS (SEQ ID NO : 6) où le résidu G en N-terminal est acétylé et où X 1 et X 2 représentent chacun un résidu citrullyl et/ou le peptide, dit α36-50 Cit , ayant la séquence d’acides aminés GPX 1 VVEX 2 HQSACKDS (SEQ ID NO : 5) où X 1 et X 2 représentent chacun un résidu citrullyl dont le ou les peptides sont immobilisés directement ou indirectement sur le support. Colonne d’aphérèse selon la revendication 1 caractérisée en ce qu’elle comprend au moins 2 peptides choisis dans le groupe consistant en α36-50 Cit , Ac -α36-50 Cit, α171-185 Cit , α621-635 Cit et β60-74 Cit-NH2 . Colonne d’aphérèse selon la revendication 1 ou 2 caractérisée en ce qu’elle comprend les peptides α171-185 Cit , α621-635 Cit, β60-74 Cit-NH2 et le(s) peptide(s) α36-50 Cit et/ou Ac -α36-50 Cit. Colonne d’aphérèse selon l’une quelconque des revendications 1 à 3 caractérisée en ce qu’elle comprend en outre le peptide α501-515 Cit de séquence d’acides aminés SGIGTLDGFX 1 HX 2 HPD (SEQ ID NO : 10) où X 1 et X 2 représentent chacun un résidu citrullyl. Colonne d’aphérèse selon l’une quelconque des revendications 1 à 4 caractérisée en ce que : -le ou les peptides choisis dans le groupe consistant en α171-185 Cit , α621-635 Cit , et β60-74 Cit-NH2 , et optionnellement le peptide α501-515 Cit , sont immobilisés directement ou indirectement sur le support solide par leur extrémité N-terminale et/ou -le(s) peptide(s) Ac -α36-50 Cit et/ou α36-50 Cit sont immobilisés directement ou indirectement sur le support solide par leur extrémité C-terminale. Colonne d’aphérèse selon l’une quelconque des revendications 1 à 5 caractérisée en ce que le ou les peptides sont immobilisés indirectement sur le support solide au moyen d’un ou plusieurs composés intermédiaires. Composition comprenant au moins deux peptides choisis dans le groupe consistant en : -le peptide, dit α171-185 Cit , ayant la séquence d’acides aminés VDIDIKIX 1 SCX 2 GSCS (SEQ ID NO : 8) où X 1 et X 2 représentent chacun un résidu citrullyl, -le peptide, dit α621-635 Cit , ayant la séquence d’acides aminés X 1 GHAKSX 2 PVX 3 GIHTS (SEQ ID NO : 12) où X 1 , X 2 et X 3 représentent chacun un résidu citrullyl, -le peptide, dit β60-74 Cit-NH2 , ayant la séquence d’acides aminés X 1 PAPPPISGGGYX 2 AX 3 (SEQ ID NO: 15) où X 1 et X 2 représentent chacun un résidu citrullyl et X 3 représente un dérivé citrullyl avec un groupement carboxamide à la place du groupement carboxyle et -le peptide, dit Ac -α36-50 Cit , ayant la séquence d’acides aminés GPX 1 VVEX 2 HQSACKDS (SEQ ID NO : 6) où le résidu G en N-terminal est acétylé et où X 1 et X 2 représentent chacun un résidu citrullyl et/ou le peptide, dit α36-50 Cit , ayant la séquence d’acides aminés GPX 1 VVEX 2 HQSACKDS (SEQ ID NO : 5) où X 1 et X 2 représentent chacun un résidu citrullyl. Utilisation de la composition telle que définie selon l’une quelconque des revendications 1 à 7 dans la fabrication d’une colonne d’aphérèse. Composition telle que définie selon l’une quelconque des revendications 1 à 7 pour son utilisation dans le traitement ou la prévention d’une maladie auto-immune à auto-anticorps anti-protéine citrullinée où le ou les peptides de la composition sont immobilisés sur un support solide. Composition pour son utilisation selon la revendication 9 caractérisée en ce que la maladie auto-immune à auto-anticorps anti-protéines citrullinées est choisie dans le groupe du syndrome de Sjögren, de l’arthrite juvénile idiopathique et de la polyarthrite rhumatoïde, de préférence la polyarthrite rhumatoïde. Composition pour son utilisation selon les revendications 9 ou 10 caractérisée en ce que le sujet traité est un sujet présentant une Densité Optique (DO) ≥0.9 lors d’un dosage des anticorps anti-protéines citrullinés (AAPC) par un test AhFibA.