FR 3097232 A1 20201218 FR 2002305 A 20200309 Description Titre de l'invention : PROCEDE SELECTIF DE PREPARATION DE SULFOXYDES PAR CATALYSE ENZYMATIQUE [0001] La présente invention concerne un procédé sélectif de préparation de sulfoxydes or- ganiques à partir de sulfures organiques par catalyse enzymatique, ainsi qu'une composition permettant notamment la mise en oeuvre de ce procédé, et ses utilisations. [0002] Les mercaptans présentent un grand intérêt industriel et sont aujourd'hui très largement utilisés par les industries chimiques, notamment comme matières premières pour la synthèse de molécules organiques plus complexes. Par exemple, le méthylmercaptan (C1-13S1-I) est utilisé comme matière première dans la synthèse de la méthionine, acide aminé essentiel utilisé dans l'alimentation animale. Le méthylmercaptan est également utilisé dans la synthèse de disulfures de dialkyles, en particulier dans la synthèse du disulfure de di méthyle (DMDS), additif de sulfuration de catalyseurs d'hydrotraitement de coupes pétrolières, entre autres applications. [0003] La synthèse industrielle des mercaptans, et en particulier du méthylmercaptan, se fait généralement selon un procédé connu, à partir d'alcools et de sulfure d'hydrogène à température élevée en présence d'un catalyseur selon l'équation (I) suivante : [0004] R-OH + H2S -> R-8H + H20 (1) [0005] Cependant, cette réaction donne lieu à la formation de sous-produits, tels que les sulfures selon l'équation (2) suivante : [0006] RLSH +.R75-417.(+ H.20 (Z) [0007] La synthèse de mercaptans peut également se faire à partir de dérivés halogénés et de sulthydrates alcalins, alcalinoterreux ou d'ammonium selon l'équation (3) suivante (exemple donné avec un dérivé chloré et un sulfhydrate de sodium) : 100081 R-CI Neu R-SH + Na (3) [0009] Cette seconde voie de synthèse conduit également à la présence de sulfures non désirés. [0010] Enfin, la synthèse de mercaptans peut se faire à partir d'oléfines et de sulfure d'hydrogène par catalyse acide ou par photochimie suivant que l'on souhaite obtenir un mercaptan ramifié ou non selon l'équation (4) suivante : [0011] RARsC=CReRt + 1-123 4 RÉ,R2-e -C(SH)RcRo (4) [0012] Une nouvelle fois, cette synthèse donne lieu à des sulfures en tant que sous-produits. [0013] Ces sulfures sont obtenus en grande quantité au niveau industriel et sont princi- palement amenés à être détruits. Ceci représente une perte d'efficacité pour le procédé 2 de production du mercaptan visé et un coût supplémentaire lié à leur destruction. Cette génération de déchets constitue un véritable problème industriel pour les producteurs de mercaptans qui cherchent donc à valoriser ces sous-produits. Cette valorisation peut être effectuée de différentes manières. [0014] Les sulfures ont tout d'abord leur propre marché : le diméthylsulfurc peut être utilisé en tant qu'arôme alimentaire ou en tant qu'agent anti-cokant dans le vapocraquage des charges pétrolières. Cependant, la demande dans ces marchés est très inférieure aux quantités produites de sulfures. [0015] Les sulfures peuvent également être transformés en mercaptans correspondants par la réaction de sulfliydrolyse. Néanmoins, les conditions requises pour réaliser cette réaction sont relativement sévères et génératrices de nouvelles réactions parasites. Cette application industrielle est donc limitée. [0016] Enfin, un autre moyen de valorisation des sulfures produits concerne les réactions d'oxydation des sulfures pour les transformer en sulfoxydes et/ou en sulfones. De telles réactions d'oxydation chimique sont bien connues. Elles font intervenir différents types d'oxydants tels que l'eau de Javel (hypochloritc de sodium), l'eau oxygénée, l'oxygène, l'ozone ou les oxydes d'azote tels que T.1204 en présence de catalyseurs ou non. [0017] Les méthodes chimiques d'oxydation des sulfures présentent toutefois de réels problèmes industriels. Un des problèmes les plus critiques est la faible chimiosélectivité de la réaction d'oxydation. A ce jour, on ne dispose pas de moyen permettant au niveau industriel d'orienter l'oxydation de façon exclusive vers les sulfoxydes ou vers les sulfones : un mélange de sulfoxydes et de sulfones est toujours obtenu à l'issue de l'oxydation des sulfures. D'autres inconvénients de ces méthodes chimiques sont par exemple l'utilisation de réactifs très puissants conduisant à des problèmes de sécurité, ou encore la faible disponibilité des oxydes d'azote (il existe très peu de fournisseurs industriels). De plus, certains de ces procédés chimiques conduisent à des problèmes de rejets de polluants, tels que les procédés utilisant les oxydes d'azote. [0018] Outre les oxydations chimiques, les oxydations de sulfures peuvent être catalysées lors de procédés dit biologiques, par catalyse enzymatique en solution ou dans des organismes, généralement des microorganismes. Néanmoins, ces oxydations réalisées par catalyse enzymatique ne sont pas non plus sélectives quant aux produits obtenus; on obtient là aussi un mélange de sulfoxydes et de sulfones à partir des sulfures correspondants. [0019] Ainsi, la faible sélectivité de la réaction d'oxydation des sulfures en sulfoxydes par rapport aux sulfones pose problème au niveau industriel, que ce soit avec les procédés d'oxydation chimique ou enzymatique. Il est en effet souhaitable d'avoir la plus grande sélectivité possible envers le produit d'intérêt, que ce soit les sulfoxydes ou les 3 sulfoncs, pour des raisons évidentes de coûts et de qualité. [0020] Les travaux de Bordewick et al. proposent l'utilisation de Yarrowia monooxygénascs A-H pour catalyser des réactions de sulfoxydation de sulfures aromatiques et asymétriques (S. Bordcwick, Enzyme Mie-rob. Technol., 2018, 109, 31-42.). Dans cette publication, l'utilisation de techniques de mutations génétiques pour obtenir des variants de l'enzyme de départ permet de diminuer la production de la dirnéthylsulfone de près de 95%. [0021] L'utilisation de telles techniques de modifications génétiques est hasardeuse et coûteuse. [0022] De plus, ces méthodes présentent un fort taux d'échec qui se traduit par une di- minution de l'activité voire une perte d'activité de l'enzyme dans son intégralité et en particulier sur le substrat d'intérêt. Une bonne sélectivité n'est donc pas garantie par de telles modifications. [0023] Il existe donc un besoin pour un procédé de valorisation des sulfures, notamment issus de la synthèse des mcrcaptans, qui soit industriellement et économiquement viable. [0024] Il existe plus particulièrement un besoin pour un procédé d'oxydation des sulfures en sulfoxydes qui soit applicable industriellement, plus économique et plus respectueux de l'environnement. [0025] Il existe un besoin pour un procédé d'oxydation des sulfures en sulfoxydes qui soit sélectif et dont la mise en oeuvre soit simple et économique sur le plan industriel. [0026] La présente invention a pour objectif de répondre en tout ou partie aux besoins ci- dessus. [0027] Ainsi, la présente invention concerne un procédé, de préférence sélectif, de pré- paration d'un sulfoxyde comprenant les étapes suivantes : [0028] a) préparation d'une composition M comprenant : [0029] un sulfure ; une enzyme E catalysant l'oxydation dudit sulfure en sulfoxyde ; éventuellement au moins un cofacteur C de ladite enzyme E ; et un oxydant ; [0030] b) conduite de la réaction enzymatique d'oxydation du sulfure en sulfoxyde ; [0031] c) récupération du sulfoxyde obtenu à l'étape b) ; et [0032] d) éventuelle séparation et/ou éventuelle purification du sulfoxyde récupéré à l'étape c) ; [0033] dans lequel ledit sulfure n'est pas totalement consommé au cours de l'étape b) de conduite de la réaction enzymatique. [0034] De façon surprenante, les présents inventeurs ont découvert un procédé sélectif de préparation de sulfoxydes par catalyse enzymatique. Ledit procédé permet l'obtention de sulfoxydes à partir des sulfures correspondants, en particulier sans l'obtention de sulfones (ou en quantité négligeable). [0035] En effet, l'oxydation des sulfures par catalyse enzymatique se fait normalement selon la séquence réactionnelle suivante : [0036] [Chem.]] Oxydant -»- Oxydant 31a- R R Enzyme Enzynsc [0037] Dans le schéma ci-dessus, l'enzyme, éventuellement son(ses) cofacteur(s), et l'oxydant utilisés sont les mêmes lors de la première étape de formation du sulfoxyde et lors de la seconde étape de formation de la sulfone. Au sein du même mélange réactionnel, il est donc possible d'obtenir à la fois des sulfoxydes et des sulfones, ce qui n'est pas souhaitable comme indiqué ci-dessus. [0038] Les présents inventeurs ont découvert un procédé permettant d'obtenir sélectivement des sulfoxydes, en diminuant voire en supprimant les sous-produits obtenus et en particulier les sulfones. Les inventeurs ont ainsi déterminé le moyen d'obtenir des sulfoxydes sans obtenir de sulfones (c'est-à-dire sans que l'enzyme n'oxyde les sulfoxydes obtenus en sulfones). [0039] De façon surprenante, il a été découvert que l'oxydation des sulfures en sulfoxydes est prioritaire et exclusive par rapport à l'oxydation des sulfoxydes en sulfones. Ainsi, tant que des sulfures sont présents dans le milieu réactionnel (soit par exemple dans la composition M telle que définie ci-dessus), les sulfoxydes sont formés sélectivement, sans formation de sulfones. Les sulfoxydes sont transformés en sulfones lorsque le milieu réactionnel (soit par exemple la composition M telle que définie ci-dessus) ne contient plus de sulfures mais uniquement des sulfoxydes. [0040] Grâce à l'invention, il est donc possible de contrôler facilement la production de sulfoxydes ou de sulfones de façon sélective et ce sans avoir à modifier les conditions opératoires du procédé. Définitions [0041] Le terme « (C1-C,0)alkyle » désigne des hydrocarbures aliphatiques saturés, qui peuvent être linéaires ou ramifiés et comprennent de 1 à 20 atomes de carbone. De préférence, les alkyles comprennent de 1 à 12 atomes de carbone, voire de 1 à 4 atomes de carbone. On peut citer par exemple le méthyle, l'éthyle, le n-propyle, l'isopropyle, le n-butyle, l'isobutyle, le sec-butyle ou le tert-butyle. Par « ramifié », on entend qu'un groupement alkyle est substitué sur la chaîne alkyle principale. [0042] Le terme « (C2-C,0)alcényle » désigne un alkyle tel que défini ci-dessus, comprenant au moins une double liaison carbone-carbone. [0043] Le terme « (C-Cno)alcynyle » désigne un alkyle tel que défini ci-dessus, comprenant au moins une triple liaison carbone-carbone. [0044] Le terme « (C6-C10)aryle » désigne des composés aromatiques hydrocarbonés mono- cycliques, bicycliques ou tricycliqucs, en particulier le phényle et le naphtylc. [0045] Le terme « (C3-C10)cycloalkyle » désigne des hydrocarbures aliphatiques saturés comprenant de 3 à 10 atomes de carbone, monocycliques ou bicycl igues tels que le cyclopropylc, le cyclobutyle, le cyclopentyle ou le cyclohexyle. [0046] On entend par (C3-C10)hétérocycloalcanc, un cycloalcanc comprenant de 3 à 10 atomes de carbone et comprenant au moins un atome de soufre, de préférence le tétrahydrothiophene, et éventuellement au moins un autre hétéroatomc. [0047] On entend par (C4-C10)hétéroarène, un arène comprenant entre 4 et 10 atomes de carbone et comprenant au moins un atome de soufre, par exemple le thiophène, et éventuellement au moins un autre hétéroatome. [0048] On entend notamment par hétéroatome, un atome choisi parmi 0, N, S, Si, P et les halogènes. [0049] On entend généralement par « catalyseur » une substance accélérant une réaction et qui se retrouve inchangée à la fin de cette réaction. Selon un mode de réalisation, ladite enzyme E catalyse la réaction d'oxydation des sulfures en sulfoxydes. [0050] Par « quantité catalytique », on entend notamment une quantité suffisante pour catalyser une réaction, en particulier pour catalyser l'oxydation des sulfures en sulfoxydes. Plus particulièrement, un réactif utilisé en quantité catalytique est utilisé en plus petite quantité, par exemple entre environ 0,01% et 20 % en poids, par rapport à la quantité en poids d'un réactif utilisé en proportion stoechiométrique. [0051] La sélectivité d'une réaction représente généralement le nombre de moles de produit formé, par exemple le nombre de moles de sulfoxyde formé, par rapport au nombre de moles de réactif consommé suite à la réaction, par exemple le nombre de moles de sulfure consommé. [0052] Les définitions usuelles de la conversion, de la sélectivité et du rendement sont les suivantes : [0053] Conversion = (nombre de moles de réactif à l'état initial - nombre de moles de réactif restant après la réaction)! (Nombre de moles de réactif à l'état initial) [0054] Sélectivité = Nombre de moles de réactif converti en produit souhaité / (Nombre de moles de réactif à l'état initial - nombre de moles de réactif restant après la réaction) [0055] Rendement = Conversion X Sélectivité [0056] Ainsi, on entend notamment par « procédé sélectif de préparation de sulfoxydes , un procédé consommant des sulfures et produisant des sulfoxydes, sans formation de sulfones (ou avec formation (l'une quantité négligeable de sulfones). Selon un mode de réalisation, la réaction d'oxydation des sulfures en sulfoxydes est chimiosélective. 6 100571 Par exemple, le procédé selon l'invention, en particulier l'étape b), permet d'obtenir une sélectivité comprise entre 95% et 100%, de préférence entre 99% et 100% pour les sulfoxydes. Procédé 100581 Le procédé selon l'invention peut être un procédé sélectif, voire chimiosélectif, de préparation de sulfoxydes. De préférence, ledit procédé ne conduit pas à la formation des sulfoncs correspondantes. [0059] Selon un mode de réalisation, c'est l'étape h) et plus particulièrement la réaction en- zymatique d'oxydation des sulfures en sulfoxydes conduite à l'étape h) qui est sélective, de préférence chimiosélective. [0060] Selon un mode de réalisation, ladite composition M comprend toujours une quantité de sulfure suffisante pour que l'enzyme E transforme le sulfure en sulfoxyde, de préférence sans formation de sulfone. Selon un mode de réalisation, le sulfure est fourni en excès dans la composition M. [0061] La quantité de sulfure restant après l'étape h) de conduite de la réaction enzymatique peut être comprise entre 0,0001% et 99,9% en poids, de préférence entre 0,1% et 99% en poids, de préférence entre 1% et 50% en poids, par exemple entre 1% et 10% en poids, par rapport à la quantité de sulfure de départ en poids, c'est-à-dire de l'étape a). [0062] Plus particulièrement, la composition M comprend : [0063] une quantité stoechiométrique d'un sulfure ; une quantité catalytique de l'enzyme E ; éventuellement une quantité catalytique d'au moins un cofacteur C ; et une quantité sous-stoechiométrique de l'oxydant. [0064] Sulfure : [0065] On entend notamment par sulfure un sulfure organique, soit tout composé organique comprenant au moins une fonction de type -C-S-C-. [0066] Selon un mode de réalisation, la composition M comprend au moins un sulfure. Elle peut par exemple comprendre un, deux ou plusieurs sulfures différents. Ledit sulfure peut être symétrique, c'est-à-dire que l'atome de soufre représente un centre de symétrie par rapport au composé. [0067] Selon un mode de réalisation, ledit sulfure est de formule générale suivante : [0068] R,-S-R2 (I) [0069] dans laquelle, [0070] R, et R2 peuvent être identiques ou différents et sont choisis indépendamment l'un de l'autre parmi le groupe constitué de : [0071] (CI-C20)alkyle, (C2-C20)alcényle, (C2-C20)alcynyle, (CrCio)cycloalkyle et (C6-C10 )aryle ou [0072] R, et R2 forment un cycle avec l'atome de soufre auquel ils se rattachent, de 7 préférence un groupement (C3-C10)hétérocycloalcane ou (C6-C10)hétéroarene ; [0073] lesdits groupements alkyle, alcénylc, alcynyle, cycloalkylc, aryle, hétérocycloalcanc et hétéroarène pouvant éventuellement être substitué(s) par un ou plusieurs sut,- stituant(s) ; [0074] et lesdits groupements alkyle, alcénylc, alcynylc, cycloalkylc et aryle pouvant comprendre un ou plusieurs hétéroatome(s). [0075] Lesdits groupements alkyle, alcényle, alcynyle, cycloalkyle, aryle, hétérocycloalcanc et hétéroarène peuvent éventuellement être substitué(s) par un ou plusieurs sut,- stituant(s) choisi(s) parmi le groupe constitué de : [0076] (C1-C20)alkyle, (C3-C10)cycloalkyle et (C6-C10)aryle ; [0077] et peuvent être éventuellement fonctionnalisés par une ou plusieurs fonction(s) choisie(s), de manière non limitative et à titre d'exemples, parmi les fonctions alcool, aldéhyde, cétone, acide, amide, nitrile, ester ou encore les fonctions porteuses dc soufre, phosphore et silicium. [0078] Selon un mode de réalisation, lesdits groupements alkyle, alcénylc, alcynylc, cy- cloalkyle, aryle, hétérocycloalcanc et hétéroarène peuvent éventuellement être substitué(s) par un ou plusieurs substituant(s) choisi(s) parmi le groupe constitué de : (C1-C20)alkyle, (C3-C10)cycloalkyle, (C6-C 0)aryle, -OH, -C(0)0H, -C(0)H, -C(0)-NH2 -NHR, -NRR', -C(0)-, -C(0)-NHR', -C(0)-NRR', -COOR et -CN ; [0079] dans lesquels R et R' représentent indépendamment l'un dc l'autre un groupement (C ,-C20)alkyle. [0080] Selon un mode de réalisation préféré, RI et Rn, peuvent être identiques ou différents et sont choisis indépendamment l'un de l'autre parmi le groupe constitué de : [0081] (CI-C20)alkyle, (C2-C20)alcényle, (C2-C20)alcynyle et (CrCio)cycloallcyle ou [0082] R, et R2 forment ensemble avec l'atome de soufre auquel ils se rattachent un groupement (CrC10)hétérocycloalcane. [0083] De préférence, R, et 122 sont choisis parmi les (C1-C20)alkyle ou RI et 122 forment ensemble avec l'atome de soufre qui les porte un (C3-C10)hétérocycloalcane. Les radicaux RI et 122 dudit sulfure sont de préférence identiques (i.e. formant ainsi un sulfure symétrique). [0084] Plus préférentiellement, le sulfure est choisi parmi le diméthylsulfure, le dié- thylsulfure, le dipropylsulfure, le dibutylsulfure, le dioctylsulfure, le didodécylsulfure, et le tétrahydrothiophène. Le diméthylsulfure est particulièrement préféré selon l'invention. Selon un mode de réalisation, le sulfure est symétrique et n'est donc pas prochiral. Selon un mode de réalisation, le sulfure n'est pas le tert-butyl méthyl sulfure (CAS Number 6163-64-0). [0085] Oxydant : [0086] On entend par oxydant tout composé pouvant oxyder un sulfure en sulfoxyde. 8 [0087] L'oxydant peut être choisi parmi le groupe constitué de l'air, de l'air appauvri en oxygène, de l'air enrichi en oxygène, de l'oxygène pur et du peroxyde d'hydrogène. Selon un mode de réalisation particulier, l'oxydant est choisi parmi le groupe constitué de l'air, de l'air appauvri en oxygène, de l'air enrichi en oxygène et de l'oxygène pur lorsque l'enzyme E est une mono- ou une dioxygénasc et du peroxyde d'hydrogène lorsque l'enzyme E est une peroxydase. Lorsque l'oxydant se présente sous forme gazeuse, il est présent dans la composition M sous forme de gaz dissout. Le pourcentage d'oxygène dans l'air enrichi ou appauvri est choisi en fonction de la vitesse de réaction et de la compatibilité avec le système enzymatique de façon connue de l'homme du métier. [0088] L'oxydant peut être en quantité sous-stoechiométrique dans la composition M. Ainsi, le sulfure présent est en partie consommé avec l'oxydant lors de la réaction enzymatique conduite à l'étape h) mais pas totalement. [0089] Lorsque de l'air (air qui peut être appauvri ou enrichi en oxygène) est utilisé, c'est évidemment l'oxygène compris dans l'air qui est consommé au cours de la réaction enzymatique conduite à l'étape h) en tant qu'oxydant. [0090] A l'issue de ladite réaction, généralement l'oxygène est transformé en eau lorsque l'enzyme E utilisée est une mono-oxygénase ou totalement consommé lorsque l'enzyme E est une dioxygénasc. Le peroxyde d'hydrogène est quant à lui transformé en eau suite à l'action de la peroxydase. Ainsi, le procédé selon l'invention est particulièrement avantageux en termes de rejet et de respect de l'environnement. [0091] Enzyme E - [0092] Ladite enzyme E peut être une oxydoréductase, de préférence une oxydoréductase choisie parmi le groupe constitué des monooxygénases, des dioxygénases et des peroxydases, encore plus préférentiellement parmi les monooxygénases. [0093] De préférence, ladite enzyme E est une Baeyer-Villiger Monooxygénase (BVMO). [0094] Encore plus préférentiellement et parmi les BVM0s, l'enzyme E peut être une Cy- clohexanone Monooxygénase (CHMO), et plus particulièrement une Cyclohexanone1,2-MonoOxygénase ou une Cyclopentanone Monooxygénase (CPMO), et plus particulièrement une cyclopentanone 1,2-monooxygénase. [0095] Les Cyclohexanone-1,2-Monooxygénases sont notamment de classe EC 1.14.13.22. [0096] Selon un mode de réalisation particulier, la CHMO est une CHMO d'Acinetobacter sp. (par exemple de souche NCIMB 9871) et/ou une CHMO codée par le gène chnB appartenant au cluster AB006902. [0097] Les Cyclopentanone 1,2-Monooxygénase sont notamment de classe EC 1.14.13.16. [0098] Selon un mode de réalisation particulier, la CPMO est une CPMO de Comarnonas sp. (par exemple la souche NCIMB 9872) et/ou une CHMO codée par le gène cpnB. [0099] La monooxygénase peut également être une hydroxyacétophénone monooxygénase 9 (HAPMO) et plus particulièrement une 4-hydroxyacétophénone monooxygénasc. [0100] Les hydroxyacétophénonc monooxygénascs sont notamment de la classe EC 1.14.13.84. Selon un mode de réalisation particulier, l'HAPMO est une HAPMO de Pseudoinonas fluorescens. codée par le gène hapE. [0101] Cofacteur() C : [0102] On entend notamment par « cofacteur C » un cofacteur nécessaire à l'activité ca- talytique de l'enzyme E telle que définie ci-dessus et/ou permettant d'améliorer son activité catalytique. [0103] Selon un mode de réalisation, un, deux cofacteurs Cou plus sont présents dans la composition M. Par exemple, il est possible d'ajouter à la composition M un cofacteur C déjà présent naturellement dans l'enzyme E. en supplément d'un autre cofacteur C. [0104] Lorsque l'oxydoréductase est une peroxydase, il est possible de n'ajouter aucun cofacteur C dans la composition M. Les cofacteurs nicotiniques et/ou flaviniques peuvent être utilisés lorsque l'enzyme E appartient à la famille des mono ou dioxygénases. [0105] Ledit au moins un cofacteur C peut être choisi parmi les cofacteurs nicotiniques et les cofacteurs flaviniques. En particulier, ledit au moins un cofacteur C peut être choisi parmi le groupe constitué dc : la nicotinamide adénine dinucléotide (NAD), la nicotinamide adénine dinucléotide phosphate (NADP), la flavine mononucléotide (FMN), la flavine adénine dinucléotide (FAD) et/ou leur forme réduite correspondante (à savoir NADH,H+ NADPH,H+, FMNH2, FADFL). [0106] Les cofacteurs C listés ci-dessus sont avantageusement utilisés sous leurs formes réduites (par exemple NADPH, H+) et/ou leurs formes oxydées (par exemple NADP-F), c'est-à-dire qu'ils peuvent être ajoutés sous ces formes réduites et/ou oxydées dans la composition M. [0107] De préférence, l'enzyme E utilisée est la Cyclohexanone Monooxygénase, par exemple la Cyclohexanone Monooxygénase Acinetobacter sp., et le cofacteur C utilisé est le NADP, éventuellement supplémenté de FAD. [0108] Svstème(s) de régénération du(des) cotacteur(s) C : [0109] La composition M telle que définie ci-dessus peut également comprendre au moins un système de régénération du ou des cofacteur(s) C. Par « système de régénération du ou des co-facteur(s) C », on entend toute réaction ou suite de réaction chimique(s) et/ ou enzymatique(s) permettant de retransformer le(s) cofacteur(s) C réduit(s) en cofacteur(s) C oxydé(s) ou vice-versa. [0110] Par exemple, les systèmes de régénération peuvent être des systèmes oxydo-ré- ducteurs enzymatiques connus avec utilisation d'un substrat sacrificiel. De tels systèmes impliquent l'utilisation d'une seconde enzyme ((lite enzyme de recyclage) qui permet de recycler le(s) cofacteur(s) C utilisé(s) en utilisant un substrat sacrificiel. [0111] Parmi les enzymes de recyclage, on peut citer la glucose déshydrogénase, la formate déhydrogénasc, la phosphite déhydrogénase (Vrtis, Angew. Chem. Int. Ed., 2002, 41(17), 3257-3259) ou encore les alcools déhydrogénases (Leuchs, Chem. Biochcm. Eng. Q., 2011,25(2), 267-281 ; Goldber, App. Microbiol. Biotechnol., 2007, 76(2), 237). [0112] Parmi les substrats sacrificiels qui peuvent être utilisés dans le cadre de la présente invention, les composés donneurs d'hydrogène sont tout particulièrement préférés, et parmi ceux-ci, les composés tout à fait adaptés sont les composés organiques réducteurs donneurs d'hydrogène porteurs de fonction hydroxyle, tels que les alcools, les polyols, les sucres et autres tels que le glucose ou le glycérol. [0113] Par exemple, dans le cas de la CHMO, l'enzyme du système de recyclage réduit le cofacteur NADP+ sous la forme NADPH,H+ en oxydant le substrat sacrificiel. [0114] La composition M selon l'invention peut également comprendre : [0115] - éventuellement un ou plusieurs solvants choisis parmi l'eau, les tampons tels que les tampons phosphates, Tris-HC1, Tris-base, bicarbonate d'ammonium, acétate d'ammonium, HEPES (acide 4-(2-hydroxyéthyl)-1-pipérazine éthane sulfonique), CHES (acide N-cyclohexy1-2-aminoéthanesulfonique), ou les sels tels que le chlorure de sodium, le chlorure de potassium, ou leurs mélanges ; [0116] - éventuellement des additifs tels que des surfactants, afin notamment de favoriser la solubilité d'un ou plusieurs réactif(s) ou substrat(s) de la réaction enzymatique. [0117] De préférence, la composition M est une solution aqueuse. Par exemple, ladite com- position M comprend entre 50 % et 99 % en poids d'eau, de préférence entre 80 % et 97 % en poids d'eau par rapport au poids total de la composition M. [0118] Selon un mode de réalisation, la composition M est considérée comme le mélange ré- actionnel. [0119] Les différents composants de la composition M préparée à l'étape a) ci-dessus sont aisément accessibles dans le commerce ou peuvent être préparés selon des techniques bien connues de l'homme du métier. Ces différents éléments peuvent se présenter sous forme solide, liquide ou gazeuse et peuvent très avantageusement être mis en solution ou dissous dans l'eau ou tout autre solvant pour être mis en oeuvre dans le procédé de l'invention. Les enzymes utilisées peuvent également être greffées sur support (cas des enzymes supportées). [0120] Selon un mode de réalisation, l'enzyme E, éventuellement ledit au moins un cofacteur C, éventuellement ledit au moins un système de régénération sont : [0121] - soit sous forme isolée et/ou purifiée, par exemple en solution aqueuse ; [0122] - soit compris dans un extrait brut, c'est-à-dire dans un extrait de cellules broyées ; OLT [0123] - soit compris dans des cellules entières. 11 [0124] De préférence, des cellules entières sont utilisées. Le ratio [sulfure] (en mmol/L) / [cellules] (en g.L-I) peut être compris entre 0,01 et 10, de préférence entre 0,01 et 3 mmol/g' de préférence pendant l'étape h) de conduite de la réaction enzymatique. La détermination de la concentration massique en grammes de cellules sèches (gcps pour Cellules en Poids Sec ou gc'' pour Cens Dry Weight en anglais) est réalisée selon des techniques classiques. [0125] L'enzyme E peut être surexprimée ou non dans lesdites cellules, appelées ci-après cellules hôtes. [0126] La cellule hôte peut être tout hôte approprié pour la production d'une enzyme E à partir de l'expression du gène codant correspondant. Ce gène pourra alors se trouver soit dans le génome de l'hôte, soit porté par un vecteur d'expression tels que ceux définis ci-après. [0127] On entend notamment par « cellule hôte » au sens de la présente invention une cellule procaryote ou eucaryote. Des cellules hôtes couramment utilisées pour l'expression de protéines recombinantes ou non incluent notamment des cellules de bactéries telles que Escherichia coli ou Bacillus sp., ou Pseudomonas, des cellules de levures telles que Saccharomyces cerevisiae ou Pichia pastoris, des cellules de champignons tels que Aspergillus niger, Petzicillium funiculosum ou Trichoderma reesei, des cellules d'insectes telles que les cellules Sf9, ou encore des cellules de mammifères (notamment humaines) telles que les lignées cellulaires HEK 293, PER-C6 ou CHO. [0128] Lesdites cellules hôtes peuvent être en phase stationnaire de croissance, par exemple sorties du milieu de culture. [0129] De préférence, l'enzyme E et son éventuel au moins un cofacteur C sont exprimés dans la bactérie Escherichia coll. Préférentiellement, la CHMO est exprimée à l'intérieur d'une souche d'Escherichia cou i comme par exemple Escherichia coui BL21(DE3). [0130] Préférentiellement,l'HAPM0 est exprimée à l'intérieur d'une souche d'Escherichia coli comme par exemple Escherichia cou i BL21(DE3). [0131] Dans le cas des cellules entières et/ou lysées, c'est par exemple la machinerie cellulaire qui régénère le ou les cofacteur(s) C utilisé(s). Par exemple, dans le cas d'une souche d'Escherichia cou i exprimant la Cyclohexanone Monooxygénase (CHMO), le cofacteur C est le NADP. [0132] Selon un mode de réalisation, lorsque la CHMO transforme le sulfure en sulfoxyde, le cofacteur Cl est le NADP, avec éventuellement le cofacteur C2 FAD. Lorsque la CHMO transforme le sulfure en sulfoxyde, le cofacteur NADPH,H+ est oxydé en NADP, qui sera régénéré par la cellule et/ou le système de régénération mis en place. Par exemple si le milieu est supplémenté en glycérol, des enzymes naturellement 12 présentes dans E. cou, notamment l'enzyme glycérol déshydrogénase, permettront la régénération du cofacteur réduit. Dans le cas d'un milieu supplémenté en glucose, les enzymes de la voie des pentoses phosphates, notamment les enzymes glucose6-phosphate déshydrogénase et/ou acide-6-phosphogluconique déshydrogénase naturellement présentes chez E. cou i participeront à la régénération du cofacteur Cl réduit. [0133] Selon l'invention, on appelle « biocatalyseur » la cellule hôte comprenant l'enzyme E, éventuellement au moins un cofacteur C et éventuellement un système de régénération du(des) cofacteur(s) C. [0134] L'enzyme E et/ou le biocatalyseur tels que définis précédemment peuvent être obtenus selon différentes techniques connues de l'homme du métier. [0135] Intégration d'un vecteur d'expression comprenant la séquence codante pour l'enzyme E dans l'hôte cellulaire [0136] Lors de l'utilisation d'un vecteur d'expression tel qu'un plasmide, la transformation des cellules procaryotes et eucaryotes est une technique bien connue de l'homme du métier, par exemple par lipofection, électroporation, choc thermique, ou par des méthodes chimiques. Le vecteur d'expression et la méthode d'introduction du vecteur d'expression au sein de la cellule hôte sont sélectionnés en fonction de la cellule hôte choisie. A l'issue de cette étape de transformation, une cellule transformée exprimant un gène codant une enzyme recombinante E est obtenue. Elle peut être cultivée, lors d'une étape de culture/d'incubation, afin de produire l'enzyme E. [0137] L'incubation/la culture des cellules procaryotes et eucaryotes est une technique bien connue de l'homme du métier qui peut déterminer par exemple le milieu de culture ou encore les conditions de temps et de température. Selon le vecteur utilisé, une période d'induction - correspondant à une production accrue de l'enzyme E - peut être observée. L'utilisation d'inducteur faible (comme par exemple l'arabinose pour le vecteur pBad) ou fort (comme par exemple l'isopropyl P-D-1-thioga1actoside (IPTG) pour les vecteurs pET22b, pRSF, etc...) peut être envisagée. Pour vérifier que la cellule hôte produit l'enzyme E, on peut utiliser la technique d'électrophorèse SDSPAGE ou la technique du Western blot. [0138] On entend par « vecteur d'expression », une molécule d'ADN de taille réduite dans laquelle il est possible d'insérer une séquence nucléotidique d'intérêt. Il est possible de choisir entre plusieurs vecteurs d'expression connus tels les plasmides, les cosmides, les phages, etc ... [0139] Le choix du vecteur se fait notamment en fonction de l'hôte cellulaire utilisé. [0140] 11 peut s'agir par exemple du vecteur d'expression décrit dans le document WO 83/004261. [0141] Intégration de la séquence codante pour l'enzyme E dans le génome de la cellule hôte en l'absence de vecteur d'expression 13 [0142] La séquence nucléotidique codant l'enzyme E peut être intégrée dans le génome de la cellule hôte par toute méthode connue comme par exemple la recombinaison homologue ou encore le système CRISPR-Cas9 etc... Pour vérifier que la cellule hôte produit l'enzyme E, on peut utiliser la technique d'électrophorèse SDS-PAGE ou la technique du Western blot. [0143] Isolation et/ou purification de l'enzyme E pour une utilisation sous forme isolée et/ou purifiée [0144] Après transformation et culture/incubation de la cellule hôte transformée, une étape d'isolation et éventuellement de purification de l'enzyme E peut être réalisée. De cette façon, le procédé selon l'invention n'est pas réalisé en présence des cellules hôtes mais par l'enzyme E en solution dans la composition M, de préférence en solution aqueuse. [0145] L'isolation et/ou la purification de ladite enzyme E produite peut être réalisée par tout moyen connu de l'homme du métier. Il peut s'agir par exemple d'une technique choisie parmi une électrophorèse, un tamisage moléculaire, une ultracentrifugation, une précipitation différentielle, par exemple au sulfate d'ammonium, une ultrafiltration, une filtration sur membrane ou sur gel, un échange d'ions, une séparation par interactions hydrophobes, ou une chromatographie d'affinité, par exemple de type IMAC. [0146] Mode de lyse de la cellule Mie. préparation (l'un extrait brut de cellules broyées [0147] Le lysat cellulaire peut être obtenu selon différentes techniques connues telles que la sonication, la pression (presse de French), via l'utilisation d'agents chimiques (ex. triton) etc... Le lysat obtenu correspond à un extrait brut de cellules broyées. [0148] Dans l'étape a), l'ajout des différents composants de la composition M peut se faire dans n'importe quel ordre. La préparation de la composition M peut se faire par simple mélange des différents composants. [0149] Selon un mode de réalisation, le procédé selon l'invention comprend une étape b'), entre l'étape b) et l'étape c), d'arrêt de la réaction enzymatique par inactivation du biocatalyseur et/ou de l'enzyme E. Cette étape b') peut être réalisée par des moyens connus tels que le choc thermique (par exemple avec une température d'environ 100°C) ou osmotique, l'application d'une forte pression, l'ajout d'un solvant permettant soit de détruire et/ou de précipiter les cellules et/ou les enzymes E, la modification du pH (soit un pH bas d'environ 2, soit un pH élevé d'environ 10). [0150] Le sulfure peut être introduit dans la composition M à une vitesse supérieure à la vitesse de réaction de la réaction enzymatique selon l'étape b). [0151] Selon un mode de réalisation, l'étape b) de conduite de la réaction enzymatique est réalisée à un pH compris entre 4 et 10, de préférence entre 6 et 8 et encore plus préférentiellement entre 7 et 8, par exemple 7. [0152] Selon un mode de réalisation, l'étape b) de conduite de la réaction enzymatique est 14 réalisée à une température comprise entre 5°C et 100°C, de préférence entre 20°C et 80°C et encore plus préférentiellement entre 25°C et 40°C. [0153] La pression utilisée pour ladite réaction enzymatique peut aller d'une pression réduite par rapport à la pression atmosphérique à plusieurs bars (plusieurs centaines de kPa), selon les réactifs utilisés et le matériel utilisé. [0154] Les avantages que procure le procédé de l'invention sont nombreux. Parmi ces avantages, on peut citer la possibilité de travailler en solution aqueuse, dans des conditions très douces de température et de pression et dans des conditions de pH proches de la neutralité. Toutes ces conditions sont typiques d'un procédé biocatalytique dit « vert » ou « durable ». [0155] A l'étape c), le sulfoxyde peut être récupéré sous forme liquide ou solide. Le sulfoxyde peut être récupéré en solution aqueuse, ou sous forme liquide par décantation, voire sous forme solide par précipitation selon sa solubilité. [0156] Pour l'étape d), les méthodes de purification dépendent des caractéristiques du sulfoxyde considéré. Ainsi, après séparation des cellules (contenant l'enzyme E) par ultrafiltration ou centrifugation, une distillation peut permettre de séparer le sulfoxyde. [0157] Cette distillation peut se faire à pression atmosphérique, pression réduite (vide), ou sous pression plus élevée si l'homme du métier y voit un intérêt. [0158] Une séparation tnembranaire peut aussi être envisagée pour diminuer la teneur en eau du mélange à distiller ou accélérer un processus de cristallisation. Si le sulfoxyde a été récupéré par décantation d'un milieu réactionnel aqueux, un séchage sur tamis moléculaire (ou tout autre méthode de séchage) peut être envisagé. [0159] Ledit procédé peut être réalisé en batch ou en continu. [0160] Le procédé selon l'invention peut comprendre les étapes suivantes : [0161] a 1) préparation d'une composition comprenant : [0162] ladite enzyme E ; éventuellement ledit au moins un cofacteur C ; ledit oxydant ; [0163] a 2) préparation de la composition M telle que définie ci-dessus par ajout dudit sulfure, de préférence par injection, dans la composition obtenue à l'étape a-1) ; [0164] b) conduite de la réaction enzymatique d'oxydation du sulfure en sulfoxyde ; [0165] c) récupération du sulfoxyde obtenu à l'étape b) ; et [0166] d) éventuelle séparation et/ou éventuelle purification du sulfoxyde récupéré à l'étape c). [0167] Selon une autre mise en oeuvre, le procédé peut contenir les étapes suivantes : [0168] a 1) préparation d'une composition comprenant : [0169] ledit sulfure ; ladite enzyme E ; et éventuellement ledit au moins un cofacteur C ; [0170] a 2) préparation de la composition M telle que définie ci-dessus par ajout dudit oxydant, dans la composition obtenue à l'étape a-1) ; [0171] b) conduite de la réaction enzymatique d'oxydation du sulfure en sulfoxyde ; [0172] c ) récupération du sulfoxyde obtenu à l'étape b) ; et [0173] d) éventuelle séparation et/ou éventuelle purification du sulfoxyde récupéré à l'étape c). Composition M [0174] La présente invention concerne également la composition M telle que définie ci- dessus. [0175] Les différents éléments de la composition M, en tant que telle et pour ses utilisations, sont tels que définis pour le procédé ci-dessus. [0176] En particulier, la présente invention concerne également une composition M comprenant : [0177] un sulfure symétrique tel que défini ci-dessus ; une enzyme oxydoréductase telle que définie ci-dessus, de préférence une Baeyer-Villiger Monooxygénasc (BVMO), plus préférentiellement une CycloHexanone Monooxygénase (CHMO), catalysant l'oxydation dudit sulfure symétrique en sulfoxyde symétrique ; éventuellement au moins un cofacteur C de ladite enzyme E tel que défini ci-dessus ; et éventuellement un oxydant tel que défini ci-dessus. [0178] Plus particulièrement, la présente invention concerne une composition M comprenant : [0179] - un sulfure de formule générale (1) suivante : (1) dans laquelle R, et R2 sont identiques et tels que définis ci-dessus ; une enzyme oxydoréductase telle que définie ci-dessus, de préférence une Baeyer-Villiger Monooxygénase (BVM0), plus préférentiellement une CycloHexanone Monooxygénase (CHM0), catalysant l'oxydation dudit sulfure (I) en sulfoxyde de formule générale (II) suivante : R1-S(0)-R2 (II) dans laquelle R, et R2 sont identiques et tels que définis ci-dessus ; éventuellement au moins un cofacteur C de ladite enzyme E tel que défini ci-dessus ; et éventuellement un oxydant tel que défini ci-dessus. [0180] De préférence, le sulfure est choisi parmi le diméthylsulfure, le diéthylsulfure, le di- propylsulture, le dibutylsulfure, le dioctylsulfure, le didodécylsulture, et le tétrahydrothiophène. Un sulfure tout particulièrement préféré est le diméthylsulfure. [0181] Selon un mode de réalisation, ladite composition correspond à la composition M telle 16 que définie ci-dessus, pour la mise en oeuvre du procédé tel que défini ci-dessus. Utilisations 101821 La présente invention concerne également l'utilisation d'une enzyme oxydo- réductase, de préférence une Baeyer-Villieer Monooxygénase (BVMO), de préférence encore une CycloHexanone Monooxyeénase (CHMO) telle que définie ci-dessus pour l'oxydation d'un sulfure symétrique en sulfoxyde symétrique correspondant. Ladite réaction enzymatique d'oxydation est notamment sélective au sens de l'invention. Selon un mode de réalisation, le sulfure est de formule générale RI-S-R, (1) et est transformé en sulfoxyde de formule générale R1-S(0)-R2 (Il), dans laquelle RI et R. sont identiques et tels que définis ci-dessus. Description des Figures [0183] Fi r_te : [0184] La Figure 1 [11g, i] représente la concentration (en rnM) de diéthylsulfure (DES), dié- thylsulfoxyde (DESO) et de diéthylsulfone (DES02) présente dans le milieu réactionnel en fonction du temps (en heure), lorsque la réaction est catalysée par l'enzyme CHMO. 10185] L'expression « compris entre X et X » inclut les homes limites données. Les exemples suivants sont donnés à titre illustratif et ne sont pas limitatifs de la présente invention. EXEMPLES 101861 Exemple I : Synthèse sélective du diéthylsulfoxyde à partir de diéthylsulfure selon l'invention I. Préparation du biocatalyseur : [0187] Une souche cf Escherichia coli BL21(DE3) (commercialisée par Merck Millipore) exprimant le gène chnB inséré sur le plasmide pET22b (commercialisé par Promega, Qiagen) a été construite. Elle permet l'expression hétérologue de la CycloHexanone MonoOxygénase (CHMO) d'Acinetobacter 3p. 101881 11 est entendu que ladite souche contient à la fois la CHMO, les cofacteurs de la CHMO qui sont le NADP et le FAD, et son système régénérateur. 101891 Une pré-culture et une culture de cette souche ont été réalisées selon les techniques connues de l'homme de métier. 101901 Après une phase d'induction déclenchée par l'ajout d'isopropyl 13- D-1-thiogalactoside (1PTG) à 0,85 mmol/L en concentration finale, un certain volume de la culture est centrifugé (10 min, 5000g, 4°C) afin d'obtenir la quantité souhaitée de cellules. Dans cet exemple, un culot de 300 UDO de cellules fraiches est alors resuspendu dans 32 mL d'un tampon phosphate 0,1 mol/L à pH 7 supplémenté de 5 g/L de glycérol. La concentration cellulaire alors obtenue est de 9,4 UDO/mL ou encore 3 17 gcps/L (avec CPS : cellules en poids sec). II. Bioconversion : 101911 Dans une fiole de 250 mL contenant 32 mL du milieu décrit ci-dessus, la concentration initiale de diéthylsulfure (DES) est mesurée à 4,5 mmol/L à t=0. 101921 A des temps réguliers, 50 pL du milieu réactionnel sont prélevés et dilués clans 1450 d'une solution d'acétonitrile contenant 25 mg/L d'undécane (étalon interne). Après centrifugation (5 min, 12 500 g), le surnageant est injecté en CPG (chromatographie en phase gaz) afin de mesurer quantitativement le diéthylsulfoxyde (DESO) et la diéthylsulfone (DES02) formés au cours de la réaction. Dans les conditions de l'analyse pratiquée, la concentration minimale pouvant être mesurée est de 30 pM. [0193] Les analyses montrent un changement de chimio-sélectivité à 2,5 h de réaction. Avant cc point, une augmentation linéaire de la quantité de DESO est mesurée sans que la sulfone ne soit détectée. La vitesse d'oxydation du sulfure sur cette partie est alors de 4 mmol de DES oxydé par litre de milieu et par heure. [0194] Après 3h, une augmentation linéaire de la quantité de DES02 est observée en même temps que la consommation du DESO, le DESO, se forme à une vitesse dc 2,8 mmol/ L/h. A 6h de réaction, seul le DESO, est présent. [0195] Ainsi la formation de DES02 intervient lorsque le DES n'est plus détecté dans le milieu. [0196] Cet exemple montre que la réaction d'oxydation des sulfures en sulfoxydes est chi- miosélective tant que le sulfure est présent dans le milieu réactionnel (cf. Figure 1). [0197] La sélectivité obtenue est d'environ 100%. [0198] D'une part, lorsque le DES est toujours présent dans le milieu réactionnel, la sulfone n'est pas détectée avec les outils analytiques utilisés. [0199] D'autre part, lorsque le DES n'est plus détecté dans le milieu réactionnel, l'oxydation du DESO est totale. A la fin de la réaction (t=5h), environ 100% de DES02 est obtenu sans que le DESO soit détecté par les outils analytiques utilisés. [0200] Par extrapolation, le ratio [sulfure] (en mmol/L) / [cellules] (en gcps.L-1) calculé est de 0,06 mmol/gcps à t=2,5. Exemple 2: I. Préparation du biocatalyseur : 102011 La même souche que celle décrite dans l'exemple 1 a été utilisée dans cet exemple. 102021 Cette fois-ci une plus grande quantité de cellules a été utilisée. 102031 A l'issue de l'étape d'induction, la D0600 est mesurée à 8,4 UDO/mL et un volume de 102 mL est prélevé afin d'obtenir après centrifugation (10 min, 5000 g, 4°C) un culot contenant 860 UDO de cellules fraîches. Cc culot est alors rcsuspendu dans 32 mL d'un tampon phosphate 0,1 mol/L pH 7 supplémenté de 0,5 g/L de glycérol. Une 18 concentration cellulaire de 27 UDO/mL (ou environ 9 gc s/L) est alors obtenue. H. Bioconversion : 102041 Dans une fiole de 250 mL contenant 32 mL du milieu décrit ci-dessus, une concentration en diéthylsulfoxyde (DESO) de 11,3 mmol/L est mesurée clans le milieu réactionnel. A t=2h, le DES en solution éthanolique est ajoutée : une concentration en DES de 10,4 mmol/L est alors mesurée. [0205] Le suivi de la réaction se fait en pratiquant les deux échantillonnages décrits dans l'exemple I. Les analyses montrent qu'entre 0 et 2h de réaction, seul le DESO, est produit à partir du DESO ajouté initialement (une concentration de 7,7 mmol/L est alors obtenue). Après l'ajout de DES à t=2h, la concentration de DES02 ne varie plus jusqu'au moins 4,5 h alors que dans le même temps le DESO est produit (10,4 mmol/L sont produits). A 16,5h de réaction, seul le DES02 est présent (le DESO ayant été totalement oxydé). [0206] Ainsi, en ajoutant le DES, la formation de la sulfone (ici le DESO)) s'interrompt. [0207] Cet exemple montre que l'oxydation du sulfure en sulfoxyde est non seulement prioritaire mais exclusive par rapport de la réaction d'oxydation du sulfoxydc en sulfone. [0208] Exemple 3 : Oxydation enzymatique de ditnéthylsulfure (DMS) I. Préparation du biocatalyseur : [0209] Le biocatalyseur (CHMO) est identique à celui de l'exemple 1 et est produit selon les conditions décrites dans ledit exemple I. II. Bioconversion 102101 Les conditions de bioconversion présentées dans l'exemple 1 sont identiques à celles utilisées pour cet exemple à la différence du sulfure utilisé. Dans cet exemple, une solution éthanolique de DMS est utilisée pour obtenir une concentration en sulfure initiale de 4,5 mM. 102111 Le suivi de la réaction se fait selon la méthode présentée en exemple I. 102121 De manière surprenante, le biocatalyseur utilisé conduit aux mêmes caractéristiques d'oxydation A savoir, une oxydation chimiosélective du DMS tant que ce dernier est présent dans le milieu (pas de diméthylsulfone détectée) puis une oxydation du sulfoxyde se produit à partir du moment où le DMS n'est plus détecté dans le milieu. 102131 Outre cette chitniosélectivité, une vitesse d'oxydation du sulfure du même ordre de grandeur (par rapport au DES) a été obtenue sur les premiers temps de réaction : 3,9 mmol de DMS sont oxydées par litre de milieu et par heure. De plus, la vitesse de formation de la sulfone est de 1 inmol/L/h. [0214] Exemple 4 : Oxydation enzymatique du méthyléthylsulfure (MES) I. Préparation du biocatalyseur : 19 102151 Le biocatalyseur (CHMO) est identique à celui de l'exemple 1 et est produit selon les conditions décrites dans ledit exemple 1. H. Bioconversion 102161 Les conditions de bioconversion présentées dans l'exemple 1 sont identiques à celles utilisées pour cet exemple à la différence du sulfure utilisé. Dans cet exemple, une solution éthanolique de MES est utilisée pour obtenir une concentration en sulfure initiale de 4,5 mM. [0217] Le suivi de la réaction se fait selon la méthode présentée en exemple I. [0218] De manière surprenante, le biocatalyseur utilisé conduit aux mêmes caractéristiques d'oxydation A savoir, une oxydation chimiosélective du MES tant que ce dernier est présent dans le milieu (pas de méthyléthylsulfone détectée) puis une oxydation du méthyléthylsulfoxyde se produit à partir du moment où le MES n'est plus détecté dans le milieu. [0219] Outre cette chimiosélectivité, une vitesse d'oxydation du même ordre de grandeur (par rapport aux autres sulfures) a été obtenue sur les premiers temps de réaction : 3,6 mmol de MES sont oxydées par litre de milieu et par heure. De plus, la vitesse de production de la sulfone est de 3,5 mmol/L/h. [0220] Exemple 5 : Oxydation enzymatique du tétrahydrothiophène (THT) I. Préparation du biocatalyseur : [0221] Le biocatalyseur (CHMO) est identique à celui de l'exemple 1 et est produit selon les conditions décrites dans ledit exemple I. II. Bioconversion 102221 Les conditions de bioconversion présentées dans l'exemple 1 sont identiques à celles utilisées pour cet exemple à la différence du sulfure utilisé. Dans cet exemple, une solution éthanolique de THT est utilisée pour obtenir une concentration en sulfure initiale de 4,5 mM. 102231 Le suivi de la réaction se fait selon la méthode présentée en exemple I. 102241 De manière surprenante, le biocatalyseur utilisé conduit aux mêmes caractéristiques d'oxydation A savoir, une oxydation chimiosélective du THT tant que ce dernier est présent dans le milieu (pas de sulfolane détecté, qui est la sulfone correspondante) puis une oxydation du tétrahydrothiophène-l-oxyde se produit à partir du moment où le THT n'est plus détecté dans le milieu. 102251 Outre cette chimiosélectivité, une vitesse d'oxydation du même ordre de grandeur (par rapport aux autres sulfures) a été obtenue sur les premiers temps de réaction : 3,4 mmol de THT sont oxydés par litre de milieu et par heure. De plus, la vitesse de formation de la sulfone est de 1,5 mmoUL/h. [0226] Exemple 6 : Oxydation enzymatique d'un mélange de sulfures selon l'invention I. Préparation du biocatalyseur : 102271 La même souche que celle décrite dans l'exemple 1 a été utilisée dans cet exemple. 102281 A l'issue de l'étape d'induction, la D06(x) est mesurée à 8,4 UDO/mL et un volume de 31 mL est prélevé afin d'obtenir après centrifugation (10 mm, 5000g, 4°C) un culot contenant 300 UDO de cellules fraiches. Ce culot est alors resuspendu dans 32 mL d'un tampon phosphate 0,1 mol/L pH 7 supplémenté de 0,5 g/L de glycérol. Une concentration cellulaire de 9,4 UDO/mL (ou environ 3 g/L) est alors obtenue. II. Bioconversion : [0229] Dans une fiole de 250 mL contenant 32 mL du milieu décrit ci-dessus, 75 pL de solutions éthanoliques de diéthylsulfure (DES), diméthylsulfure (DMS) et tétrahydrothiophène (TUT) chacun à 3,64 M sont introduits en même temps : c'est le début de la réaction. [0230] Le suivi de la réaction se fait en pratiquant le même échantillonnage décrit dans l'exemple 1. [0231] Les analyses montrent que durant une première période, les sulfures du mélange sont oxydés en sulfoxydes sans que les sulfones ne soient détectées. De manière surprenante la vitesse d'oxydation du DES est supérieure à celles des deux autres sulfures présents (le DMS et le TUT) qui ont tous deux la même vitesse d'oxydation (cf tableau 1 ci-dessous). [0232] [Tableaux 1] Sust]trat DIVIS DES THI Vitesse de tonmahon du su foxyde (n-tmoViih) 0,5 2,5 OE55 Vitesse de formation de la sut, ne (mmotil_th) ,- [0233] Ce n'est que dans un second temps, quand les sulfures ne sont plus détectés dans le milieu réactionnel que les sultanes correspondantes sont obtenues, à l'exception du DM502 qui n'a pas été détecté dans ces conditions en mélangeant les différents sulfures. 21 [Revendication I] [Revendication 2] [Revendication 3] [Revendication 4] REVENDICATIONSProcédé de préparation d'un sulfoxyde comprenant les étapes suivantes : a) préparation d'une composition M comprenant : - un sulfure ; - une enzyme E catalysant l'oxydation dudit sulfure en sulfoxyde ; - éventuellement au moins un cofacteur C de ladite enzyme E ; et - un oxydant ; b) conduite de la réaction enzymatique d'oxydation du sulfure en sulfoxyde; c) récupération du sulfoxyde obtenu à l'étape b) ; et d) éventuelle séparation et/ou éventuelle purification du sulfoxyde récupéré à l'étape c) ; dans lequel ledit sulfure n'est pas totalement consommé au cours de l'étape b) de conduite de la réaction enzymatique. Procédé de préparation selon la revendication 1, dans lequel ladite enzyme E est une oxydoréductase, de préférence une oxydoréductase choisie parmi le groupe constitué des monooxygénases, des dioxygénases et des peroxydases, encore plus préférentiellement parmi les monooxygénases. Procédé de préparation selon l'une quelconque des revendications précédentes, dans lequel ladite enzyme E est une Baeyer-Villiger Monooxygénase (BVMO), de préférence une Cyclohexanone Monooxygénase (CHMO) ou une Cyclopentanone Monooxygénase (CPMO). Procédé de préparation selon l'une quelconque des revendications précédentes, dans lequel ledit sulfure est de formule générale suivante : R1-S-R2 (I) dans laquelle, RI et R, peuvent être identiques ou différents et sont choisis indépendamment l'un de l'autre parmi le groupe constitué de : (C1-C20)alkyle, (C2-C20)alcényle, (C2-C20)alcynyle, (C3-C10)cycloalkyle et (C6-C19)aryle ou RI et R, forment ensemble avec l'atome de soufre auquel ils se rattachent un hétérocycloalkane ou un hétéro-arène ; lesdits groupements alkyle, alcényle, alcynyle, cycloalkyle, aryle, hétérocycloalcane et hétéro-arène pouvant éventuellement être substitué(s) par un ou plusieurs substituant(s) ; et lesdits groupements alkyle, alcényle, alcynyle, cycloalkylc et aryle pouvant comprendre un ou plusieurs hétéroatome(s). [Revendication 5] Procédé de préparation selon la revendication 4, dans lequel les radicaux RI et Rn dudit sulfure sont identiques. [Revendication 6] Procédé de préparation selon l'une quelconque des revendications pré- cédentes, dans lequel ledit sulfure est choisi parmi le diméthylsulfurc, le diéthylsulfure, le dipropylsulfure, le dibutylsulfure, le dioctylsulfure, le didodécylsulfure, et le tétrahydrothiophène, de préférence le diméthylsulfure. [Revendication 7] Procédé de préparation selon l'une quelconque des revendications pré- cédentes, dans lequel le ratio [sulfure] (en mmol/L) / [cellules] (en g.L -1) est compris entre 0,01 et 10, de préférence entre 0,01 et 3 mmol/gi,. [Revendication 8] Procédé de préparation selon l'une quelconque des revendications pré- cédentes, dans lequel l'oxydant est choisi parmi le groupe constitué de l'air, de l'air appauvri en oxygène, de l'air enrichi en oxygène, de l'oxygène pur et du peroxyde d'hydrogène. [Revendication 9] Procédé de préparation selon l'une quelconque des revendications pré- cédentes, dans lequel le cofacteur C est choisi parmi les cofacteurs nicotiniques et les cofacteurs flaviniqucs. [Revendication 10] Procédé de préparation selon l'une quelconque des revendications pré- cédentes, dans lequel l'enzyme E est la Cyclohexanone Monooxygénase et le cofacteur C est le NADP et éventuellement le FAD. [Revendication 11] Composition comprenant : - un sulfure symétrique ; - une enzyme oxydoréductase, de préférence une Baeyer-Villiger Monooxygénase (BVMO), plus préférentiellement une Cyclohexanone Monooxygénase (CHMO), catalysant l'oxydation dudit sulfure symétrique en sulfoxyde symétrique ; - éventuellement au moins un cofacteur C de ladite enzyme E ; et - éventuellement un oxydant. [Revendication 12] Composition selon la revendication 11 dans laquelle le sulfure (I) est choisi parmi le diméthylsulfure, le diéthylsulfure, le dipropylsulfure, le dibutylsulfure, le dioctylsulfure, le didodécylsulfure, et le tétrahydrothiophène, de préférence le diméthylsulfure. [Revendication 13] Utilisation d'une enzyme oxydoréductase, de préférence une Baeyer- Villiger Monooxygénase (BVMO), de préférence encore une Cyclohexanone Monooxygénase (CHMO) pour l'oxydation d'un sulfure symétrique en sulfoxyde symétrique.