FR 3084887 A1 20200214 FR 1857411 A 20180809 DOMAINE DE L'INVENTION La présente invention est relative à des peptides et leurs utilisations, notamment dans le domaine vétérinaire et pharmaceutique. CONTEXTE DE L'INVENTION L'oeuf d'ovipares permet d'assurer le développement autonome de l'embryon d'oiseau à l'extérieur du corps de la mère. Chez la poule, le développement embryonnaire s'effectue en 21 jours à une température de 37-38°C. L'oeuf doit donc contenir naturellement toutes les molécules nécessaires à la croissance de cet embryon et à sa protection. Pour se protéger des contaminations microbiennes, l'oeuf dispose d'un système de défense important reposant sur la coquille (barrière physique), sur des propriétés physico-chimiques particulières (pH alcalin et viscosité du blanc d'oeuf) et sur la présence d'un arsenal de protéines antimicrobiennes dont les plus connues sont le lysozyme et l'ovotransferrine. Au total, près de 1000 protéines différentes ont été identifiées dans l'oeuf depuis une dizaine d'années grâce au séquençage du génome de la poule en 2004 et au développement des techniques de transcriptomique et de protéomique. Compte-tenu de la diversité de ces protéines et de leurs rôles dans la croissance et la protection de l'embryon, l'oeuf est considéré comme une source importante de molécules potentiellement valorisables dans le domaine de la santé et de l'agro-alimentaire. Cependant, les fonctions biologiques de ces protéines sont encore inconnues pour la plupart. Or, au regard des nombreuses fonctions physiologiques supposées des protéines et peptides de l'oeuf en lien avec le développement, la croissance et la protection d'un embryon (dont le système immunitaire propre est immature), il est très probable que l'ceuf est une source de nombreuses molécules d'intérêt dans les domaines de la santé ou de l'agro-alimentaire. Par exemple, le lysozyme de blanc d'oeuf est une protéine antimicrobienne utilisée actuellement comme conservateur alimentaire et comme principe actif de plusieurs médicaments. De nouvelles protéines antibactériennes de l'oeuf ont été identifiées dont la 13- défensine 11 aviaire (AvBD11) (Hervé-Grépinet et al, 2010, Antimicrob Agents Chemother, 54, 4401-4409 ; Guyot et al, 2016, Sci Rep, 6, 27974). AvBD11 (anciennement Vitelline Membrane Outer layer protein ll (ou VMO-II) (Kido et al, 1992, Biochem 1, 286, 17-22 ; Xiao et al, 2004, BMC Genomics, 5, 56) fait partie des p-défensines aviaires ou gal linacines (Harwig et al, 1994, FEBS Lett, 2 342, 281-285 ; Sugiarto et al, 2004, Biochem Biphys Res Commun, 323, 721-727). Les défensines sont des peptides antimicrobiens (2-5 kDa) de l'immunité innée, généralement cationique. Leur structure tridimensionnelle est organisée en feuillets ri et présente 3 ponts disulfures. Les défensines de mammifères sont regroupées en 3 sous-familles : alpha, bêta et thêta-défensines 5 (Ganz, 2003, Nat Rev Immunol, 3, 710-720). L'appartenance à ces différentes sous-familles est déterminée par la structure tridimensionnelle, la répartition des cystéines et l'appariement de ces dernières dans la formation des ponts disulfure. Chez les oiseaux, seules des défensines de la famille p., classées en 2 sous-groupes, sont retrouvées : les ovodéfensines (comme la gal line) et les p-défensines aviaires (AvBD) dont fait partie AvBD11 (Van Dijk et al, 2008, Vet Immunol 10 Immunopathol, 124, 1-18 ; Whenham et al, 2015, Biol Reprod, 92, 154). L'AvBD11 de Gallus gallus possède des activités antimicrobiennes envers les bactéries à Gram positif et négatif comme Salmonella enterica sérovar Enteritidis, Listeria monocytogenes et Staphylococcus aureus (Hervé-Grépinet et al, 2010, Antimicrob Agents Chemother, 54, 44014409). L'AvBD11 présente une séquence primaire de défensine encore absente chez les 15 mammifères. Sa séquence peptidique (82 acides aminés, 9,28 kDa) est en effet plus longue que les autres défensines en raison de la présence de 2 motifs « I3-défensine » (soit 6 ponts disulfure). Il a été proposé dans Hervé-Grépinet et al, 2010 que la partie C-terminale pourrait inclure la partie biologiquement active de cette p-défensine étant donné que celle-ci présente une identité de séquence de 27% avec la région correspondante de la p-défensine 3 humaine. 20 Il existe un besoin grandissant d'identifier et développer de nouvelles molécules permettant de traiter des maladies infectieuses (alternatifs aux anti-infectieux conventionnels) et cancéreuses donc utiles dans les domaines de la santé et comme conservateur ou pour augmenter la plus-value d'un arment (« functional food ») dans le domaine de l'agro-alimentaire, notamment des molécules présentant des effets 25 antibactérien, antiparasitaire, antiviral, anti-invasif et/ou cytotoxique contre les cellules cancéreuses. RESUME DE L'INVENTION Dans ce contexte, les inventeurs ont d'une part découvert que la 5-défensine 11 aviaire initialement décrite comme antibactérienne présente également un effet antiparasitaire, 30 antiviral, anti-invasif et cytotoxique. D'autre part, ils ont découvert que, parmi les deux domaines de type (3-défensine présents dans la (3-défensine 11 aviaire, c'est la partie N-terminale 3 qui est responsable des effets antibactériens, antiparasitaires et a nti-invasifs observés dans la protéine entière. Ainsi, un peptide dérivé de la partie N-termina le conserve ces effets observés sur la protéine entière alors qu'un peptide dérivé de la partie C-terminale ne présente aucun effet ou un effet beaucoup plus faible. En outre, le peptide dérivé de la partie N-termina le est 5 dénuée de l'effet cytotoxique qui a été observée pour la I3-défensine 11 aviaire entière. Ainsi, la présente invention est relative à une molécule peptidique comprenant une séquence choisie parmi les séquences suivantes : CiXXXXGXC2XXXXXC3PXPFXXFGTC4XXXXXTC5C5 (SEQ ID NO 4) ; DTXXGXXXXGXC2XXXXXC3PXPFXXFGTC4XXXXXTC5C5 (SEQ ID NO 5) ; et 10 XXXDTXXCIXXXXGXC2XXXXXC3PXPFXXFGTC4XXXXXTC5C6X (SEQ ID NO 6) dans lesquelles X est un quelconque acide aminé, différent ou identique, le peptide comprenant au maximum 70 acides aminés ; et le peptide ne consistant pas en les séquences LSLPRDTSRCVGYHGYCIRSKVCPKPFAAFGTCSWRQKTCCV (SEQ ID NO 10) 15 LSLPRDTSRCVGYHGYClCSKVCPKPFAAFGTCSWRQKTCCV (SEQ ID NO 11). De préférence, X n'est pas une cystéine et est choisi en particulier dans le groupe consistant en Ala, Arg, Asp, Asn, Gln, Glu, Gly, His, Ile, Leu, Lys, Met, Phe, Pro, Ser, Thr, Trp, Tyr et Val. Dans un aspect particulier, la molécule peptidique comprend une séquence choisie 20 parmi les séquences suivantes : Cr[V/L]-[G/A/R/EHY/HHH/EFG-[Y/F/H]-C2-[F/Y/L/I]-[R/Q/HHS/L/PHK/R]- [S/T/A/V]-C3-P-X-P-F1A/T/V]-[A/S]-F-G-T-C41S/F/Y/AHW/Q/E/R]-[R/H/G]- [Q/R/H]- [K/R/E]-T-05-C6 (SEQ ID NO 7), avec X étant un quelconque acide aminé à l'exclusion d'une cystéine, de préférence choisi dans le groupe consistant en K, P, E, G, D, R, et A ; 25 ou D-T-[L/S/Q]-[R/HI-Ci-[V/L]-[G/A/R/EHY/HHH/E1-G-[Y/F/H]-C2-[F/Y/II]-[R/WHl [S/L/P]-[K/K1S/T/A/V]-C3-P-X-P-F4A/T/VHA/S]-F-G-T-C44S/F/Y/A]-[W/Q/E/R]- [R/H/G]-[Q/R/HHK/R/ELT-05-05 (SEQ ID NO 8), avec X étant un quelconque acide aminé à l'exclusion d'une cystéine, de préférence choisi dans le groupe consistant en 30 K, P, E, G, D, R, et A ; ou 4 [L/M]-[P/S]-[K/R/T]-D-T4L/S/QHR/E1]-Ci-[V/L]-[G/A/R/E]-[Y/H]-[H/EFG- [Y/F/H]-C2- [F/Y/L/1]-[R/Q/1-1]-[S/L/P]-[K/R]-[S/T/A/V] -C3-P-X-P-F4A/T/VHA/SFF-G-T-C41S/F/Y/A]- [W/Q/E/R]-[R/H/GHO/R/HHK/R/H-T-05-C6-[V/1/L] (SEQ ID NO 9), avec X étant un quelconque acide aminé à l'exclusion d'une cystéine, de préférence choisi dans le 5 groupe consistant en K, P, E, G, D, R, et A. De préférence, les molécules peptidiques comprennent trois ponts disulfure, en particulier entre les cystéines: Ci-Cs, C2-C4 et Cs-Cs. Dans un mode de réalisation très particulier, la molécule peptidique comprend, consiste essentiellement en ou consiste en l'une des séquences suivantes : 10 LPRDTSRCVGYHGYCIRSKVCPKPFAAFGTCSWRQKTCCV (SEQ ID NO 2) CVGYHGYCIRSKVCPKPFAAFGTCSWRQKTCC (SEQ ID NO 12) et DTSRCVGYHGYCIRSKVCPKPFAAFGTCSWRQKTCC (SEQ ID NO 13). La présente invention est également relative à une molécule peptidique telle que décrite ci-dessus ou un peptide consistant en la séquence SEQ ID NO 10 ou 11 pour son 15 utilisation en tant que médicament, en particulier en tant qu'agent antibactérien, antiparasitaire et/ou a nti-invasif. La présente invention est également relative à une composition pharmaceutique ou vétérinaire comprenant une molécule peptidique telle que décrite ci-dessus, et facultativement un autre composé d'intérêt thérapeutique. Elle est en outre relative à cette 20 composition pharmaceutique ou vétérinaire pour son utilisation pour le traitement ou la prévention d'une infection bactérienne, le traitement ou la prévention d'une infection par un parasite ou pour le traitement d'un cancer, en particulier pour son utilisation pour traiter ou prévenir une coccidiose, le parasite étant Eimeria. Enfin, la présente invention est relative à l'utilisation d'une molécule peptidique telle 25 que décrite ci-dessus ou d'un peptide consistant en la séquence SEQ ID NO 10 ou 11 comme conservateur alimentaire ou comme additif alimentaire. DESCRIPTION DES FIGURES Figure 1. Séquences protéiques et points iso-électriques de la p-défensine 11 aviaire (AvBD11) de poule et des peptides AvBD11[1-40] et AvBD11[41-82]. Le précurseur protéique 30 d'AvBD11 (Accession NP_001001779) est une protéine de 104 acides aminés. L'AvBD11 5 mature est un polypeptide cationique (pl théorique = 8,78) de 82 acides aminés contenant deux motifs de type « beta-défensine » (CX6CX5CX9CX6CC et CX6CX6CX7CX6CC) codés par deux exons différents. Les séquences en acides aminés du domaine N-terminal (AvBD11[1- 40]) et du domaine C-terminal (AvBD11[41-82]), délimitées par la jonction exon-exon, ont 5 différentes propriétés de charge avec des valeurs de pl théoriques de 9,34 et 6,88, respectivement. Figure 2A. Effet-dose des peptides AvBD11, AvBD11[1-40] et AvBD11[41-82] contre Salmonella enterica Enteridis ATCC 13076 et Listeria monocytogenes EGD. Les activités antibactériennes sont visualisées par la formation d'un disque d'inhibition en utilisant la 10 technique de diffusion radiale en milieu gélosé. Le MSI-94 (peptide antimicrobien dérivé de la magainine) est utilisé comme témoin positif. Figure 2B. Effet de l'héparine (0, 20, 100 ng/kL) sur l'activité antibactérienne des peptides AvBD11, AvBD11[1-40] et AvBD11[41-82], utilisés à 12 p.M, contre Salmonella enterica Enteritidis ATCC 13076 et Listeria monocytogenes EGD. 15 Figure 3. L'AvBD11 entière et le peptide AvBD11[1-40] (Nter) induisent la mortalité des parasites Eimeria tenella. Cette activité est abolie en présence d'héparine. Figure 3A. Observation par microscopie électronique à balayage de parasites après 1 h d'incubation avec du PBS (contrôle) ou 10 Al de l'AvBD11. La barre d'échelle représente 2 Figure 3B. Pourcentage de viabilité des parasites, après incubation avec les peptides à 20 différentes concentrations. Les données présentées sont les moyennes ± SEM de trois expériences indépendantes. Nter : AvBD11[1-40] ; Cter : AvBD11[41-82] ; Nter+Cter : AvBD11[1-40] + AvBD11[41-82]. Figure 3C. L'activité a ntiparasitaire de l'AvBD11 à 10 jiM est abolie en présence d'héparine à 100 Ltg/mL. Figure 4. AvBD11 présente une activité antivirale nette à des concentrations 25 provoquant une cytotoxicité légère (2,50 LtM) ou importante (5,00 p.M). Les activités cytotoxiques et antivirales marquées d'AvBD11 sont abolies en présence d'héparine. Figure 4A : Production d'ATP relative dans les cellules CLEC213 non infectées ou les cellules infectées en réponse aux traitements avec différentes concentrations d'AvBD11, AvBD11[1-40], AvBD11[41-82] ou AvBD11[1-40] + AvBD11[41-82]. Les valeurs de la production 30 d'ATP relative ont été calculées pour les cellules (non) infectées et traitées par rapport aux valeurs des RLU (signaux de luminescence) moyennes obtenues pour les témoins (cellules non 6 traitées). Les données représentent les moyennes et ±SEM de 2-3 expériences indépendantes. ns : p 0,05 ; * : 0,01 Tes yteptesOntus ....Apaloc-erra -Weide-3 .0"nanana --GerS"S ;Gaffas' c_icfactrkills ,0.7777LIS 1-177:::3Eitsrtx :1"lairsals ,Rseisdopodore-a: P77127 ,ionchun >Taéniopygia »COIVU5 ',Sautais' 0_7.1:7,11:c:17:r 1 É":-.;:rs,_*.c-11-:1- F; -;"51. 1 RREDICTIED :'-:1-r-a I- a FIEF 77:71:777 jr.C.1.3.7,-1779,..a 77: HUC:Tt-LI ;arec', sa--2, 'Gante galkfsj ..`.-7 6441.i '.:era.-:-'--r-na1-111. c {trous pausj .:;REC:ICTED r '--C.:NN39iGIPP1292.fiELGA Cir:che,re.terinici ea - _ . -.-P_C1C1EIC.:Ci76.1FREDIC3ID £a.1:-r-La-:t. a Yesitc7, --r--- a.:, _ - 1 :1:S..10'27'292:i FREC.ICTF_D: g7,1 - or- e n1-N-1,c,e: =Int-Jr 7 :7j --2_0- C992T*.2.1 r 1i'. :7:77 :71: 771- -1 t :E.7,77F.: ::::;1"sej --F_E:C-12-7111I :7-E7a1C.TED c7,1.i7-.7cr;.11 'Ci!rdØtiS maceeeral 1:777 1- - I c 7 ft IF: C7CF''',17: I cr E='!:FTIEr! 7-77.777, 7:777: 1 r 39.Ce.:7 Ga:Ur:acm:rit r-111-'r tubard F'4ce9E: :11-7e,r1-17 71 7 / :-717.1.1C7 ^ cc"n:ICTE2 _I E FF2(ititaritahiglapftarr: ,a1:1?;7711:7717: rm-tr^a.i E.=hs,ar rs, Lift r',-E.D;2-5 1 ..?1,W paa71a- 797E. 3:k F _27,-I9.1271.17 1 PREDIC 71,1? -a: jcq-cr.:-=1-F-J CC.92-17974.1 FF.EDIC 7ED. gairacir---_1- ;:=VpiCE'L, st.eiaa; 2r.CFE.554.29 1 FF:E.:4C:75- 1Fafrznis r:17.:EZE:1SFi: L PF-11-1,1,TED. gar: :'Ffir7per:ie nipr: DI-1 ga!11-bacb21-1:::a Ez-et.a rzettE!:.. 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FR Et.1.7c, ai:9r _W50:4411:1. 1 PREDICTED:galariac !Fkedula altitc, 18 Dans un mode de réalisation particulier, la 13 défensine 11 aviaire comprend, consiste essentiellement en ou consiste en la séquence SEQ ID NO 1. Dans un mode de réalisation préféré, la p défensine 11 aviaire comprend six ponts disulfure formés par les cystéines C1, C2, C3, C4, Cs, C5, C7, Cg, C9, C10, C11 et C12. Plus 5 particulièrement, les ponts disulfure sont les suivants : C2-C4, C3-C6, Cg-Cio et Cs- C12. La p défensine 11 aviaire peut inclure des modifications similaires à celles décrites ci-dessus pour les peptides. Utilisations 10 Dans un premier aspect particulier, les molécules peptidiques telles que décrites ci- dessus sont utiles comme agent antibactérien. Ainsi, la présente invention est relative aux molécules peptidiques telles que décrites ci-dessus pour leur utilisation pour traiter ou prévenir une infection par une bactérie, à l'utilisation des molécules peptidiques telles que décrites ci-dessus pour la fabrication d'un médicament destiné à traiter ou prévenir une 15 infection par une bactérie, et à une méthode de traitement d'une infection par une bactérie comprenant l'administration d'une quantité thérapeutique efficace de molécules peptidiques. La bactérie peut être Gram positif ou Gram négatif. Les bactéries à Gram positif peuvent appartenir au genre Staphylococcus comme S. aureus, S. epidermidis, S. saprophiticus, S. lugdunensis, S haemolyticus, S warneri, S schleiferi 20 et S intermedius, au genre Streptococcus comme S. pyogenes, S. agalactiae, S. dysgalactiae, S. bovis, S. anginosus, S. sanguinis, S. suis, S. mitis, S. mutons, S. pneumonia et S. oralis, au genre Enterococcus comme E. faecium, E. faecalis er E. gallinarum, au genre Listeria comme L. monocytogenes et L. ivanovii, au genre Clostridium comme C. perfringens, C. difficile, C. tetani et C. botulinum, au genre Propionibacterium comme P. acnes, P. granulosum, P. avidum er P. 25 propionicus, ou au genre Bacillus comme Bacillus subtilis. Par exemple, les bactéries à Gram positif sont des bactéries de la famille des Listeriaceae telle qu'une bactérie du genre des Brochothrix ou des Listeria typiquement, choisies parmi Listeria monocytogenes, Listeria innocua, Listeria ivanovii subsp. ivanovii, Listeria ivanovii subsp. londoniensis, Listeria grayi, Listeria seeligeri et Listeria welshimeri, de 19 préférence Listeria monocytogenes. Ainsi, les molécules peptidiques telles que décrites ci-dessus sont utiles pour le traitement de listériose. Les bactéries à Gram négatif peuvent être des entérobactéries choisies parmi les bactéries des genres Escherichia, Shigella, Salmonella, Klebsiella, Enterobacter, Providencia, 5 Morganella, Citrobacter, Hafnia et Yersinia. Elles peuvent être également choisies parmi les bactéries des genres Pseudomonas, Acinetobacter, Stenotrophomonas, Burkholderia, et Alcaligenes, en particulier Pseudomonas aeruginosa, Acinetobacter baumannii, Stenotrophomonas maltophilia, Burkholderia cepacia, et Alcaligenes xylosoxydans. Les bactéries à Gram négatif peuvent être des salmonelles. Par exemple, la bactérie 10 peut être choisie parmi S. Typhi (bacille d'Eberth), S. Paratyphi A, S. Paratyphi B (bacille de Schotmüller), S. Paratyphi C (bacille d'Hirschfeld), et S. Sendai. La bactérie peut également être une quelconque bactérie de la famille des salmonelles comme Salmonella bongori, Salmonella enterica, Salmonella enterica arizonae, Salmonella enterica diarizonae, Salmonella enterica enterica, Salmonella enterica houtenae, Salmonella enterica indica, Salmonella 15 enterica salamae ou Salmonella subterranea. Ainsi, les molécules peptidiques telles que décrites ci-dessus sont utiles pour le traitement de la fièvre typhoïde, la fièvre paratyphoïde et la salmonellose. Les bactéries peuvent également être des Escherichia coli. La molécule peptidique peut être utilisée seule ou en combinaison avec un autre agent 20 thérapeutique, notamment un ou plusieurs antibiotiques. Dans un autre aspect particulier, les molécules peptidiques telles que décrites ci-dessus et/ou les AvBD11 telles que décrites ci-dessus sont utiles comme agent antiparasitaire. Ainsi, la présente invention est relative aux molécules peptidiques et/ou AvBD11 telles que décrites ci-dessus pour leur utilisation pour traiter ou prévenir une infection par un parasite, 25 à l'utilisation des molécules peptidiques et/ou AvBD11 telles que décrites ci-dessus pour la fabrication d'un médicament destiné à traiter ou prévenir une infection par un parasite, et à une méthode de traitement d'une infection par un parasite comprenant l'administration d'une quantité thérapeutique efficace de molécules peptidiques et/ou AvBD11 telles que décrites ci-dessus. 20 Le parasite peut en particulier être Eimeria. Ce parasite est connu pour provoquer des coccidioses, pouvant ainsi causer des dégâts importants dans les élevages. En particulier, sont concernés les oiseaux ou volailles, les lapins, les veaux, les chats et chiens et les chèvres. Par exemple, le parasite peut appartenir aux sous-classes Eimeria tenella, Eimeria acervulina, ou 5 Eimeria maxima. Les molécules peptidiques et/ou AvBD11 telles que décrites ci-dessus peuvent être utilisées en combinaison avec d'autres agents thérapeutiques, en particulier des traitements ou vaccinations connus contre les coccidioses, notamment celles causées par Eimeria tel que Eimeria tenella, Eimeria acervulina, ou Eimeria maxima, par exemple des médicaments contre 10 la coccidiose, des pébiotiques, des probiotiques, des composés naturels et des combinaisons de ceux-ci. Dans un aspect particulier supplémentaire, les molécules peptidiques telles que décrites ci-dessus et/ou les AvBD11 telles que décrites ci-dessus sont utiles comme agent a ntiinvasif. Ainsi, la présente invention est relative aux molécules peptidiques et/ou AvBD11 telles 15 que décrites ci-dessus pour leur utilisation pour traiter un cancer, notamment par un effet anti-invasif, à l'utilisation des molécules peptidiques et/ou AvBD11 telles que décrites ci-dessus pour la fabrication d'un médicament destiné à traiter un cancer, notamment par un effet anti-invasif, et à une méthode de traitement d'un cancer, notamment par un effet antiinvasif, comprenant l'administration d'une quantité thérapeutique efficace de molécules 20 peptidiques et/ou AvBD11 telles que décrites ci-dessus. Les molécules peptidiques et/ou AvBD11 telles que décrites ci-dessus peuvent être utilisées pour prévenir ou ralentir les métastases d'un cancer. Dans un aspect additionnel, les AvBD11 telles que décrites ci-dessus sont utiles comme agent cytotoxique. Elles présentent donc un intérêt dans le traitement du cancer. Le cancer 25 peut être un cancer solide ou hématopoïétique. Le cancer peut être un sarcome, un carcinome, ou un cancer hématopoïétique. En particulier, le cancer est un cancer associé à une capacité à former des métastases. Par exemple, la molécule peut être utilisée pour traiter le cancer du poumon, du sein, du colon, du rein, de la prostate, du col de l'utérus et le mélanome. 30 Enfin, dans un dernier aspect, les AvBD11 telles que décrites ci-dessus sont utiles comme agent antiviral. Ainsi, la présente invention est relative aux AvBD11 telles que décrites 21 ci-dessus pour leur utilisation pour traiter ou prévenir une infection par un virus, à l'utilisation AvBD11 telles que décrites ci-dessus pour la fabrication d'un médicament destiné à traiter ou prévenir une infection par un virus, et à une méthode de traitement d'une infection par un virus, comprenant l'administration d'une quantité thérapeutique efficace de AvBD11 telles 5 que décrites ci-dessus. De préférence, le virus est le virus de la grippe (influenza), de préférence de sous-type A, en particulier le virus de la grippe aviaire. Dans un aspect particulier, le virus peut être un virus choisi parmi H1N1, H5N1, H7N3, H7N7, H7N9, H9N2 et H1ON8. Les AvBD11 peuvent être utilisés seules ou en combinaison avec d'autres agents 10 thérapeutiques, en particulier d'autres agents antiviraux. Dans un mode de réalisation particulier, le sujet à traiter est un animal. De préférence, l'animal est un animal d'élevage ou un animal de compagnie. En particulier, l'animal d'élevage est un bovin, un ovin, un caprin, un équin, un porcin ou une volaille. Par exemple, la volaille peut être une poule, un poulet, une autruche, un canard, une dinde, une caille, un faisan, une 15 pintade, ou une oie. Dans un autre mode de réalisation particulier, le sujet à traiter est un humain. La formulation du peptide ou de la molécule peptidique ou d'AvBD11 peut varier en fonction de la voie d'administration et du dosage pour lesquels la composition est destinée à être utilisée. La formulation peut notamment être sous forme solide, semi-solide ou liquide. 20 Après formulation avec au moins un véhicule ou excipient physiologiquement acceptable, une composition selon l'invention peut être sous toute forme appropriée pour l'administration, par exemple sous la forme de tablettes, comprimés, pastilles, dragées, capsules, gélules, pilules, granulats, poudre, suspensions, émulsions, sirops, onguents, ampoule de liquide, flacon muni d'un compte-goutte et autres formes analogues de préparations liquides ou en 25 poudres destinées à être prises en unités mesurées de faible quantité, solutions injectables ou suppositoires. Les molécules ou compositions selon l'invention peuvent être administrées de différentes manières et sous différentes formes. Ainsi, elles peuvent être administrées de manière systémique, par voie orale, par inhalation ou par injection, comme par exemple par 30 voie intraveineuse, intra-musculaire, sous-cutanée, trans-dermique, intra-artérielle, etc., les voies intraveineuse, intra-musculaire, sous-cutanée, orale et par inhalation étant préférées. 22 Pour les injections, les molécules sont généralement conditionnées sous forme de suspensions liquides, qui peuvent être injectées au moyen de seringues ou de perfusions, par exemple. A cet égard, les molécules sont généralement dissoutes dans des solutions salines, physiologiques, isotoniques, tamponnées, etc., compatibles avec un usage pharmaceutique et 5 connues de l'homme du métier. Ainsi, les compositions peuvent contenir un ou plusieurs agents, supports ou véhicules choisis parmi les dispersants, solubilisants, stabilisants, conservateurs, etc. Il est entendu que le débit et/ou la dose de peptide, molécule peptidique ou AvBD11 peuvent être adaptés par l'homme du métier en fonction du sujet, de la pathologie concernée, 10 du mode d'administration, etc. Typiquement, les molécules sont administrées à des doses pouvant varier entre 1 mg et 1000 mg/kg de poids corporel, plus généralement de 10 ktg à 100 mg/kg, typiquement entre 1 mg et 20 mg/kg. En outre, des injections répétées peuvent être réalisées, le cas échéant. Les molécules peptidiques décrites ci-dessus peuvent également être utilisées dans 15 d'autres domaines que le domaine pharmaceutique ou vétérinaire, notamment sur la base de leur propriété antibactérienne, antiparasitaire, antivirale, anti-invasive et/ou cytotoxique contre les cellules cancéreuses. Dans un premier aspect, elles peuvent être utilisées dans le domaine agro-alimentaire comme agent conservateur ou comme additif alimentaire pour augmenter la plus-value d'un aliment (« functional food »). Ainsi, la présente invention est 20 relative à une méthode de préparation d'une composition alimentaire comprenant l'ajout d'une molécule peptidique à la composition alimentaire. Cette composition alimentaire peut présenter l'avantage d'améliorer le bien-être du sujet, animal ou homme, notamment en prévenant ou diminuant les infections bactérienne, parasitaire, et/ou virale ou en diminuant l'incidence de cancer.Les exemples illustrent la présente invention et ne sont pas destinés à 25 limiter celle-ci. EXEMPLES Exemple 1 : Design et synthèse des peptides dérivés de l'AvBD11 AvBD11 est une défensine atypique prédite pour comporter deux domaines de type défensines. Sa taille anormalement longue (82 acides aminés) et le nombre de cystéines (12) 30 deux fois plus important que la plupart des défensines rencontrées dans la nature laissaient 23 initialement présager cette structure à deux domaines. L'analyse structurale par RMN 3D réalisée au Centre de Biophysique Moléculaire (C. Landon, H. Meudal, K. Loth) a permis de le confirmer définitivement. Afin de caractériser l'activité de ces 2 domaines, deux peptides synthétiques (AvBD11[1-40] et AvBD11[41-82]) représentatifs de chaque domaine ont été 5 synthétisés (Tableau 5). La limite entre les 2 domaines a été fixée au niveau de la jonction exon-exon identifiée sur la base des données disponibles dans Ensembl et NCBI (Figure 1). Les ponts disulfure de chaque peptide ont été formés par repliement oxydatif. Le peptide AvBD11[1-40] a la particularité d'être amidé à son extrémité C-terminale. La pureté et la masse des peptides ont été vérifiées par HPLC et spectrométrie de masse. La structure et 10 l'appariement des ponts disulfure ont été validés par RMN 3D (données non publiées générées par le Centre de Biophysique Moléculaire : C. Landon, H. Meudal, K. Loth). Tableau 5. Séquences des peptides synthétiques dérivés d'Al/Boll Nom Séquence SEQ ID pl NO théorique AvBD11 native [1-82] LPRDTSRCVGYHGYCIRSKVCPKPFAAFGTCSWRQKTC CVDTTSDFHTCQDKGGHCVSPKIRCLEEQLGLCPLKR WTCCKEI 1 8,78 AvBD11[1-40] LPRDTSRCVGYHGYCIRSKVCPKPFAAFGTCSWRQKTC CV 2 9,34 AvBD11[41-82] DTTSDFHTCQDKGGHCVSPKIRCLEEQLGLCPLKRWT CCKEI 3 6,88 Exemple 2: Activités antibactériennes d'AvBD11 et des peptides AvBD11[1-401 et 15 AvBD11[41-821 L'activité antibactérienne des peptides AvBD11[1-40] et AvBD11[41-82] a été testée en utilisant la technique de diffusion radiale contre deux bactéries responsables de toxi-infections alimentaires, Listeria monocytogenes (Gram+) et Salmonella enterica Enteritidis (Gram-), précédemment utilisées pour caractériser l'activité antibactérienne de l'AvBD11 20 native (Hervé-Grépinet et al. 2010, supra). Les résultats montrent que le peptide AyBD11[1- 40] est actif contre les deux bactéries (Figure 2A) avec des valeurs de CMI similaires ou inférieures au MSI-94 (témoin positif) (Tableau 6). En revanche, le peptide AvBD11[41-82] ne semble pas actif : aucune activité n'a été détectée à la concentration maximale de 30 LAI (Figure 2A). Ce dernier n'a également aucun effet (inhibiteur ou potentialisateur) sur 25 AvBD11[1-40] lorsque les deux peptides sont utilisés en combinaison (Figure 2A, Tableau 6). 24 Ces résultats suggèrent donc que c'est le domaine N-terminal de l'AvBD11 qui porte l'activité antibactérienne, au moins vis-à-vis de ces deux souches bactériennes pathogènes. L'effet des peptides a été testé en présence d'héparine afin d'évaluer l'influence du glycosa minoglyca ne sur l'activité antibactérienne des molécules. Les résultats présentés dans 5 la Figure 2B montrent que l'héparine inhibe de façon dose-dépendante l'activité antibactérienne du peptide AvBD11[1-40], seul ou en combinaison avec AvBD11[41-82]. Ces données suggèrent que le site de fixation à l'héparine du peptide AvBD11[1-40] est vraisemblablement impliqué dans l'activité antibactérienne observée contre Listeria monocytogenes et Salmonella Enteritidis. 10 Tableau 6. Concentrations minimales inhibitrices (CMI) de différents peptides (AvBD11, Avi3D111.1-40], AyBD111.41-82]) contre Salmonella enterica Enteritidis et Listeria monocytogene. Les CMI sont déterminées en utilisant le test de diffusion radiale en gélose. Le MSI-94 (peptide antimicrobien dérivé de la magainine) est utilisé comme témoin positif. Souche bactérienne Concentrat on Minimale Inhibitrice en pM (moyenne ± écart-type) AvBD11 native AvBD11[1-40] AvBD11[41-82] AvBD11[1-40] MSI-94 + AvBD11[41-82] Salmonella enterica 0,31 ± 0,10 0,15 ± 0,05 >30 0,16 ± 0,06 0,24 ± 0,05 (sérovar Enteritidis) ATCC 13076 (n=4) Listeria 0,14 ± 0,04 0,21 ± 0,07 >30 0,22 ± 0,06 0,34 ± 0,04 monocytogenes EGD (n=5) 15 Exemple 3: Activités antiparasitaires d'AvI3D11 et des peptides AvBD11[1-40] et AvBD111.41-821 L'activité antiparasitaire de l'AvBD11 native et de chaque peptide synthétique dérivé AvBD11[1-40] et AvBD11[41-82] (peptides Nter et Cter, respectivement) a été évaluée en conditions acellulaires, contre des parasites d'Eimeria tenella qui expriment le marqueur de 20 fluorescence YFP. Le pourcentage de viabilité des parasites obtenu pour chaque peptide est indiqué sur la Figure 3. Une activité antiparasitaire significative est observée pour l'AvBD11 entière et pour le peptide AvBD11[1-40] (à p Test MTS de viabilité cellulaire. La viabilité cellulaire a été évaluée à l'aide d'un test MTS (CellTiter 96® Aqueous One Solution Cell Proliferation Assay, Promega, Charbonnières, France). Pour le test MTS effectué en parallèle du test d'invasion, 104 cellules NCI-H460 par puits ont été déposées dans une plaque 96 puits et cultivées dans 100 gl_ de milieu sans sérum 5 contenant soit l'AvBD11, soit le peptide AvBD11[1-40] ou AvBD11[41-82], ou les deux peptides combinés à une concentration finale de 0, 2, 4, 6, 8 R.M. Les cellules ont ensuite été incubées pendant 1 heure avec le réactif MTS puis la formation de formazan, proportionnelle au nombre de cellules viables, a été quantifiée par mesure de l'absorbance à 490 nm, en suivant les instructions du fournisseur. La médiane des absorbances obtenues avec les cellules seules 10 correspond à la valeur de référence 100% de viabilité cellulaire. Cinq expérimentations indépendantes avec 2 réplicats par condition ont été réalisées pour les tests MTS réalisés en parallèle de l'invasion. Trois expérimentations indépendantes avec 8 réplicats par condition ont été réalisées pour les tests MTS réalisés en parallèle de la quantification des cytokines. Test en présence d'héparine. L'AvBD11 ou le peptide AvBD11[1-40] à 6 RM ont été 15 préincubés avec de l'héparine à 100 Rg/ml_ pendant 5 minutes avant addition aux cellules. Les tests d'invasion ou de viabilité ont été réalisés selon le protocole décrit précédemment. Trois expérimentations indépendantes avec 2 réplicats par condition ont été réalisées pour chacune des techniques. Analyses statistiques. Les résultats représentent la médiane +/- 1er quartile/3ème 20 quartile. Le test de Kruskal-Wallis et de Dunn a été utilisé pour les comparaisons multiples et le test de Mann Whitney dans le cas de comparaison de 2 groupes. Les tests statistiques ont été réalisés à l'aide du logiciel Graphpad Prism version 6.0 pour Mac. Les différents seuils de significativité des données sont * p REVENDICATIONS1- Molécule peptidique comprenant une séquence choisie parmi les séquences suivantes : CIXXXXGXC2)0000(C3PXPFXXFGTC4XXXX)CrC5C6 (SEQ ID NO 4) ; DTXXGYJOGXGXC2XX)00(C3PXPFXXFGTC4X)00(XTC5C6 (SEQ ID NO 5) ; et XXXOTXXCIXXXXGXC2XX)00(C3PXPFXXFGTC4XXXXXTC5C5X (SEQ ID NO 6) dans lesquelles X est un quelconque acide aminé, différent ou identique, le peptide comprenant au plus 70 acides aminés ; le peptide ne consistant pas en les séquences L.SLPRDTSRCVGYHGYCIRSKVCPKPFAAFGTCSWRQKTCCV (SEQ ID NO 10) LSLPRDTSRCVGYHGVCICSKVCPKPFAAFGTCSWRQKTCCV (SEQ ID NO 11). 2- Molécule peptidique selon la revendication 1, dans lequel X est choisi dans le groupe consistant en Ala, Arg, Asp, Mn, GIn, Glu, Gly, His, Ile, Leu, Lys, Met, Phe, Pro, Ser, Thr, Trp, Tyr et Val. 3- Molécule peptidique selon l'une quelconque des revendications 1 ou 2, comprenant une séquence choisie parmi les séquences suivantes : Cr[V/114G/A/R/EW/HHH/EFG-WF/HFC2-[F/YNI]-[R/QM1S/L/PHK/RF [S/T/A/V]-C3-P-X-P-F-(A/T/V]-[A/S)-F-G-T-C4-[S/F/Y/A]- [W/Q/E/RHR/H/GHQ/R/H1- [K/R/E1-T-Cs-C6 (SEQ ID NO 7), avec X étant un quelconque acide aminé à l'exclusion d'une cystéine, de préférence choisi dans le groupe consistant en K, P, E, G, D, R, et A ; ou D-T-D../S/QMR/H1-CdV/LFIG/A/R/E1-(Y/H]-[H/E1-G-[Ye/1-1]-C2-[F/Y/L/I]- [R/Q/H]- [SieL/PHK/RHS/T/AM-C3-P-X-P-F-[AfT/V]-[A/S1-F-G-T-C.4-5/F/Y/AHW/Q/E/R1- [R/H/GHQ/R/HMK/R/E1-T-Cs-C.6 (SEQ ID NO 8) X étant un quelconque acide aminé à 36 37 l'exclusion d'une cystéine, de préférence choisi dans le groupe consistant en K, P, E, G, D, R, et A; ou D-/MHP/SHK/R/11-D-T-(115/Q]-[VEIT-C].-DilinG/AMEHY/HHIVELG-(YMI-11-C2- [F/Y/L/1]-(R/Q/H]-[S/L/PHK/RHS/T/A/VFC3-P-X-P-F4A/T/VHA/S)-F-G-T-C. 4-5/F/Y/A1- [W/Q/E/R]-[R/H/GHQ/R/HHIC/R/EFT-05-C6-[V/1/1.] (SEQ ID NO 9) X étant un quelconque acide aminé à l'exclusion d'une cystéine, de préférence choisi dans le groupe consistant en K, P, E, G, D, R, et A. 4- Molécule peptidique selon l'une quelconque des revendications 1-3, comprenant trois ponts disulfures, les ponts disulfures étant de préférence les suivants : C2-C4 et C3- C6. 5- Molécule peptidique selon l'une quelconque des revendications 1-4, comprenant l'une des séquences suivantes : LPRDTSRCVGYHGYCIRSKVCPKPFAAFGTCSWRQKTCCV (SEQ ID NO 2) CVGYHGYCIRSKVCPKPFAAFGTCSWRQKTCC (SEQ ID NO 12) et DTSRCVGYHGYCIRSKVCPKPFAAFGTCSWRQKTCC (SEQ ID NO 13). 6- Molécule peptidique selon l'une quelconque des revendications 1-5 ou peptide consistant en la séquence SEQ ID NO 10 ou 11 pour son utilisation en tant que médicament. 7- Molécule peptidique pour son utilisation selon la revendication 6 en tant qu'agent antibactérien, antiparasitaire et/ou anti-invasif. 8- Composition pharmaceutique ou vétérinaire comprenant une molécule peptidique selon l'une quelconque des revendications 1-5, et facultativement un autre composé d'intérêt thérapeutique. 38 9- Composition pharmaceutique ou vétérinaire selon la revendication 8 pour son utilisation pour le traitement ou la prévention d'une infection bactérienne, ie traitement ou la prévention d'une infection par un parasite, de préférence une coccidiose le parasite étant Eimeria, ou pour le traitement d'un cancer. 10- Molécule peptidique pour son utilisation selon la revendication 6 ou 7 pour traiter ou prévenir une coccidiose, le parasite étant Eimeria. 11- Utilisation d'une molécule peptidique selon rune quelconque des revendications 1-5 ou peptide consistant en la séquence SEQ ID NO 10 ou 11. comme conservateur alimentaire. 12- Utilisation d'une molécule peptidique selon rune quelconque des revendications 1-5 ou peptide consistant en la séquence SEQ ID NO 10 ou 11 comme additif alimentaire.