FR 2956905 A1 20110902 FR 1051379 A 20100226 PROCEDE D'IDENTIFICATION DE L'ESPECE ANIMALE D'ORIGINE EVENTUELLE DES PROTEINES CONTENUES DANS UN ECHANTILLON A TESTER La présente invention concerne un procédé d'identification de l'espèce animale d'origine éventuelle des protéines contenues dans un échantillon de matière biologique à tester. On entend ici par "échantillon de matière biologique", aussi bien un prélèvement biologique suspecté de provenir d'une espèce animale indéterminée, qu'un prélèvement de matière alimentaire dont on veut déterminer les différentes sources animales des protéines qu'elle contient. L'identification précise des animaux au niveau de l'espèce est un point clé pour la recherche concernant la biologie des animaux ainsi que pour les sciences appliquées aux animaux, par exemple le suivi des espèces animales menacées, ou bien encore l'identification des espèces animales entrant dans la composition de l'alimentation humaine. De façon historique, l'identification des individus animaux était basée sur des critères purement morphologiques après une observation macroscopique des animaux. En réalité, l'identification morphologique est extrêmement limitée car des animaux de morphologie voisine peuvent appartenir à des espèces différentes. Dans certaines circonstances on ne dispose que de fragments d'individus et l'analyse morphologique ne permet pas d'attribuer ces fragments de façon certaine à une espèce animale donnée. C'est pourquoi, se sont développées les méthodes moléculaires basées sur l'analyse de l'ADN pour l'identification des animaux. Ces méthodes reposent sur l'amplification par un procédé connu par ailleurs comme «Polymerase Chain Reaction» (PCR) d'un ou de plusieurs fragments de l'ADN du génome de l'espèce animale. L'ADN amplifié est ensuite séquencé, la séquence obtenue est comparée avec des séquences contenues dans des bases électroniques de données. Plusieurs séquences d'ADN ont été utilisées comme cible de l'identification moléculaire essentiellement la séquence du gène cytochrome b qui est utilisée comme référence internationale pour l'identification moléculaire des animaux. Le gène cytochrome b est un gène mitochondrial dont le nombre de copies par cellule animale est donc très important augmentant ainsi la sensibilité de cette méthode d'identification; par ailleurs, il a été montré que la séquence du gène cytochrome b était spécifique de l'espèce animale. La séquence du gène cytochrome b constitue une variété de code-barre moléculaire pour l'identification des espèces animales [Lane N. Nature 2009 ; 462 :272-4]. Cependant, l'analyse moléculaire de la séquence du gène cytochrome b est limitée par la dégradation taphonomique que subit l'ADN au cours du temps pour des restes animaux enterrés conduisant ainsi à des faux négatifs. Par ailleurs, toutes les méthodes basées sur l'amplification d'ADNpar PCR sont sujettes à des risques importants de contamination et de faux positifs. Il est donc nécessaire de développer d'autres techniques d'identification des animaux faisant appel à des méthodes ne dépendant pas de l'opérateur (méthodes objectives), mais permettant une connaissance cumulée sous forme de bases de données. Il a été montré que d'autres molécules organiques pouvaient être utilisées comme marqueurs d'identification animale. Parmi ces molécules organiques, les protéines présentent l'avantage d'avoir une séquence et éventuellement une structure résistant aux dégradations après la mort de l'animal. Actuellement, le séquençage des acides aminés qui constituent une protéine peut être utilisé pour identifier des espèces animales et cela est utilisé par exemple en paléontologie. Toutefois, ces techniques sont limitées à l'analyse d'un tout petit nombre de protéines, essentiellement les kératines [Hollemeyer K et al. Anal. Chem. 2002, 74, 5960-8] et l'albumine. En outre, les techniques de séquençage des protéines sont des techniques extrêmement sophistiquées demandant un équipement très spécifique et une expertise rare dans ce domaine. Au cours de leurs travaux de recherches sur des échantillons anciens de tissus d'animaux, qui avaient pour objectif de détecter des micro-organismes, les inventeurs ont observé de façon inattendue qu'il était possible d'obtenir des spectres de peptides en utilisant une variété particulière de spectrométrie de masse appelée «matrix-assisted laser desorption ionization time-of-flight» (MALDI-TOF). De façon encore plus inattendue, les inventeurs ont observé que les profils peptidiques obtenus par l'analyse par spectrométrie de masse de type MALDI-TOF de certains tissus animaux permettaient d'obtenir des spectres de peptides spécifiques de l'espèce animale. A partir de ces observations inattendues, les inventeurs ont développé un protocole expérimental permettant de tester l'hypothèse que l'analyse de profils peptidiques obtenus à partir de certains tissus mous permettait d'identifier l'espèce animale de l'individu d'où était extraits ces tissus et montrer ainsi que l'analyse des profils peptidiques par spectrométrie de masse de type MALDI-TOF, constituait une nouvelle méthode d'identification spécifique des espèces animales. L'identification des animaux par l'analyse des profils peptidiques par spectrométrie de masse de type MALDI-TOF offre des avantages sur les méthodes actuellement disponibles pour l'identification des espèces animales. Premièrement, elle ne repose pas sur l'observation morphologique ni macroscopique ni microscopique et peut donc être appliquée non seulement à des individus intègres mais aussi à des fragments d'animaux. Deuxièmement, il suffit de disposer d'un petit fragment de tissu dont le volume est toujours disponible quelques soient les circonstances y compris lorsqu'il s'agit d'analyser la composition en espèces animales d'aliments contenant de tels tissus animaux broyés; ou qu'il s'agisse d'identifier des espèces animales en paléontologie et en anthropologie. Troisièmement, il s'agit d'une technique rapide puisque l'identification peut être obtenue en 24 heures c'est-à-dire dans un délai sensiblement inférieur au délai actuel d'obtention des séquences d'ADN. Quatrièmement, la méthode est extrêmement moins coûteuse puisque après investissement dans l'achat d'un spectromètre de masse, le coût d'une analyse est inférieur de 1 centime d'euro. Cinquièmement, cette approche permet de constituer des bases de données à partir desquelles les différents utilisateurs peuvent identifier les espèces animales dont les représentants sont contenus dans la base de données, et augmenter par eux-mêmes la base de données en incrémentant des nouveaux profils et des nouvelles espèces animales. Enfin, contrairement aux méthodes actuelles reposant sur l'analyse d'une seule protéine, l'approche développée selon la présente invention consiste à analyser des peptides issus de toutes les protéines présentes dans l'échantillon initial en garantissant la sensibilité et la spécificité de l'approche. La présente invention fournit donc un procédé d'identification de l'espèce animale d'origine éventuelle des protéines contenues dans un échantillon de matière biologique à tester, caractérisé en ce que l'on réalise les étapes suivantes dans lesquelles : a/ on réalise une préparation peptidique purifiée, lesdits peptides étant obtenus, de préférence par digestion enzymatique, à partir d'un extrait de protéines totales dudit échantillon, et b/ on réalise un spectre de ladite préparation par spectrométrie de masse dite de type MALDI TOF MS ("Matrix-Assisted-Laser Desorbtion-Ionisation-Time-Of-Flight"), et c/ on compare le spectre obtenu à l'étape b/avec : c.1/ au moins un spectre de référence d'un extrait peptidique purifié d'un échantillon d'une espèce animale de référence particulière, préalablement réalisé, si on recherche seulement à identifier si ledit échantillon testé comprend des protéines d'une dite espèce animale particulière, ou c.2/ une pluralité de spectres de références préalablement réalisés de différents extraits peptidiques purifiés d'échantillons de respectivement différentes espèces animales de référence constituant une banque de spectres de référence desdites différentes espèces animales, si on cherche à identifier si ledit échantillon testé comprend des protéines d'une espèce animale sélectionnée parmi un groupe d'espèces animales dont au moins un spectre est inclus dans la banque de spectres de référence, et d/ On identifie une espèce animale d'origine du dit échantillon testé comme étant celle d'une (des)dite(s) espèce(s) animale(s) de référence si on retrouve dans le spectre obtenu à l'étape b/ ci-dessus, tous les pics caractéristiques d'un dit spectre de référence de l'étape c/ ci-dessus. Selon une autre caractéristique particulière, à l'étape cl, on réalise le(s)dit(s) spectre(s) de référence à partir d'échantillon(s) d'au moins un tissu mou de dite(s) espèce(s) animale(s) de référence, et, à l'étape d/, on identifie un dit tissu mou d'une espèce animale d'origine dudit échantillon testé comme étant un tissu d'une espèce animale de référence. Ces tissus mous présentent l'avantage de permettre de préparer facilement des suspensions liquides en vue de leur traitement à l'étape a/ pour préparer et purifier desdites préparations peptidiques. Plus particulièrement, lesdits tissus mous sont choisis parmi les tissus musculaires, adipeux, cutanés, sanguins, pulmonaires, hépatiques, et, le cas échéant, de pulpe dentaire. Plus particulièrement encore, lesdits tissus mous sont choisis parmi la pulpe dentaire pour les espèces mammifères et les tissus musculaires pour des espèces animales choisies parmi oiseaux. Selon d'autres caractéristiques préférées du procédé de l'invention: - A l'étape a:, on réalise une préparation peptidique présentant une concentration peptidique d'au moins 0,1 mg/ml. - A l'étape b/ et cl, on réalise des spectres dont les pics sont définis par une paire de coordonnées composés d'un rapport masse/charge (m/z), en tant que coordonnée en abscisses, et d'une intensité absolue relative, en tant que coordonnées en ordonnés, le rapport m/z étant de 500 à 10 000, de préférence de 900 à 3 500. - Aux étapes b/ et cl, on ne prend en compte les spectres d'échantillons testés et de dits échantillons d'espèce(s) de référence que si lesdits spectres présentent un score de qualité supérieure à 2, ledit score de qualité étant constitué de l'addition des deux notes ni et n2, chacune ayant une valeur de 0 à 6 avec : - ni est la note attribuée en fonction du nombre de pics caractéristiques dudit spectre n, avec n1=0pour n L'identification de séquences de référence des animaux a été réalisée par le séquençage d'un fragment de 307 paires de bases du gène du cytochrome b en utilisant les amorces L 14841 et H 15149 décrites dans la littérature [Kocher TD et al. Proc Natl Acad Sci. USA 1989; 86: 6196-6200]. On a vérifié, pour chacun des individus analysé, la détection d'une séquence partielle du gène cytochrome b de 307 pb présentant 100% de similarité (c'est-à-dire 100% d'identité de séquence) avec la séquence de référence pour la même espèce animale, permettant de confirmer sans aucun doute l'espèce animale de chacun de ces 37 individus. A partir de la pulpe dentaire obtenue pour chacun de ces 37 individus, les protéines totales ont été extraites de façon connue par incubation de la pulpe dentaire avec 1 ml d'EDTA 500 mM pH 8,0 sous agitation à température ambiante pendant 24 heures, l'EDTA étant un chélateur du calcium qui favorise la dissociation des liaisons interprotéiques faisant intervenir le calcium. Les protéines ont été soniquées pendant 1 minute puis centrifugées à 17.900 g pendant 40 min à température ambiante afin de les précipiter par centrifugation. Les protéines ont été ensuite dialysées toute la nuit, en utilisant 2 litres d'un tampon Tris-HCI 50 mM, pH 8,0;NaCl 150 mM afin de les purifier. On a ensuite quantifié la concentration des protéines par une méthode de quantification bien connue de l'homme de l'art la méthode de Bradford (Bradford MM. A rapid and sensitive method for the quantitation of microgramm quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding. Anal. Biochem. 1976 ; 72 :248-2554. Pour les analyses en spectrométrie de masse de type MALDI-TOF, 100 pL de cette suspension liquide ont été digérés par 100 pL d'une solution de trypsine à 12,5 ng/pL en présence de 50 mM de NH4HCO3 à 30°C pendant toute la nuit, pour obtenir une préparation peptidique. Les manipulations ont été réalisées en présence de contrôle négatif, ne contenant aucun extrait tissulaire animal. Les peptides produits de la digestion enzymatique ont été purifiés et concentrés en utilisant une colonne de purification par phase inverse C18 Zip Tips (Milipore MA) en suivant les instructions du fournisseur. Précisément 3 microlitres de peptides purifiés à une concentration > 1 mg/mL ont été déposés sur une plaque de spectrométrie de masse MPP anchorchip 384 TF Maldi stiplet (Bruker Daltonics GMBH, Leipzig, Allemagne). Dès que le dépôt peptidique a séché à température ambiante, 1 microlitre d'une solution de matrice de a-cyano-4-acide hydroxycinnamique (CCA) a été appliqué sur le dépôt et les échantillons peptidiques ont été analysés avec un spectromètre de masse pour spectrométrie de type MALDI-TOF de modèle Autoflex (Bruker Daltonics GMBH) dans un mode reflectron. La liste des pics a été établie automatiquement en utilisant le logiciel Flex analysis (Bruker Daltonics) utilisant les critères suivants : 1) nombre de pics (n) de poids (m/z avec z=1) compris entre 900 et 3.000 daltons, et 2) valeur maximale (Rmax) du rapport S/N = intensité du signal du pic de plus grande intensité/ intensité du bruit de fond, Rmax 3. Chacun de ces deux paramètres n et Rmax a été noté selon des notes ni et, respectivement, n2, de 0 à 6 listés dans les tableaux 5 suivants : Note ni Nombre de pics (n) 0 n8 1 8 0,1 mg/ml (P 1,8, lors de la comparaison avec l'ensemble des spectres de référence. Ce résultat illustre que l'analyse de spectres peptidiques obtenus par extraction des protéines totales d'un tissu tel que la pulpe dentaire permet l'identification spécifique d'un individu mammifère au niveau de l'espèce. Des spectres illustratifs de la banque de spectres de référence pour les 13 espèces animales mentionnées ci-dessus sont donnés dans les figures 1 à 13. Dans la banque de référence utilisée pour la comparaison du spectre obtenu de l'échantillon à analyser, on a enregistré une pluralité, au moins une vingtaine de spectres par espèces animales, qui correspondent pour les 13 espèces animales mammifères suivantes à des pics aux valeurs m/z suivantes et d'intensités suivantes : Tableau 1 : HUMAIN/ Homo sapiens m/z S/N 1 1105,4691 ± 0,33 11,36 ± 4,82 2 1189,4838 ± 0,33 22,54 ± 13,7 3 1235,5162 ± 0,39 4,42 ± 1,15 4 1454,2891 ± 0,50 5,82 ± 3,43 5 1459,5939 ± 0,33 9,38 ± 4,38 6 1467,7537 ± 0,32 95,32 ± 26,22 7 1493,6722 ± 0,31 13,54 ± 5,40 8 1533,6058 ± 0,34 3,84 ± 1,63 9 1546,7168 ± 0,32 15,14 ± 7,75 10 1580,6741 ± 0,34 7,26 ± 2,62 11 1586,6692 ± 0,36 10,28 ± 4,30 12 1623,7253 ± 0,31 35,58 ± 12,60 13 1699,7733 ± 0,34 4,00 ± 1,11 14 1742,7811 ± 0,32 7,86 ± 1,72 15 1812,8048 ± 0,30 5,84 ± 2,26 16 1848,8149 ± 0,31 8,80 ± 5,40 17 1898,9629 ± 0,31 86,66 ± 34,18 18 1961,9419 ± 0,30 16,68 ± 10,56 19 2003,953 ± 0,30 14,82 ± 9,54 20 2027,9949 ± 0,36 6,10 ± 1,62 21 2062,0375 ± 0,33 11,34 ± 3,21 22 2081,0111 ± 0,31 40,04 ± 11,89 23 2090,0478 ± 0,35 8,02 ± 2,67 24 2096,9947 ± 0,33 4,98 ± 0,51 25 2104,9879 ± 0,36 6,32 ± 3,05 26 2120,9851 ± 0,30 6,98 ± 3,70 27 2188,0805 ± 0,33 5,06 ± 1,30 28 2198,9741 ± 0,41 7,40 ± 5,46 29 2232,0813 ± 0,37 7,56 ± 3,49 30 2265,1099 ± 0,34 10,06 ± 3,43 31 2281,1185 ± 0,42 5,22 ± 2,27 32 2284,1348 ± 0,38 12,44 ± 7,69 33 2410,1529 ± 0,39 11,18 ± 6,11 34 2513,2431 ± 0,43 11,40 ± 7,02 35 2801,4092 ± 0,52 5,46 ± 4,03 36 2833,4493 ± 0,51 8,38 ± 5,84 37 2847,4426 ± 0,53 19,68 ± 4,58 38 2885,5042 ± 0,52 17,22 ± 10,92 39 2957,5294 ± 0,61 17,44 ± 13,35 40 2960,487 ± 0,48 11,56 ± 9,83 Tableau 2 : BîUF/ Bos taurus m/z S/N 1 1032,4211 ± 0,5 3,25 ± 0,21 2 1088,3531 ± 0,36 3,57 ± 0,18 3 1095,4479 ± 0,40 5,7 ± 0,9 4 1105,4887 ± 0,39 22,25 ± 4,33 1208,5856 ± 0,41 19,67 ± 3,62 6 1264,5358 ± 0,47 6,5 ± 0,39 7 1267,6053 ± 0,47 7,63 ± 0,5 8 1280,6518 ± 0,47 6,93 ± 0,95 9 1295,5792 ± 0,43 5,36 ± 0,98 1435,6447 ± 0,43 27,84 ± 9,39 11 1443,6726 ± 0,43 16,41 ± 6,99 12 1459,66 ± 0,42 24,18 ± 5,29 13 1473,6181 ± 0,44 13,82 ± 5,39 14 1532,7175 ± 0,44 7,13 ± 2,11 1586,739 ± 0,45 17,5 ± 6,11 16 1648,7907 ± 0,42 12,87 ± 4,54 17 1655,7819 ± 0,40 7,12 ± 2,47 18 1676,7804 ± 0,45 8,59 ± 2,49 19 1783,7755 ± 0,52 6,24 ± 3,09 1848,8523 ± 0,43 18,53 ± 4,85 21 1921,9168 ± 0,42 10,37 ± 5,01 22 1937,9593 ± 0,43 25,7 ± 7,00 23 1975,9957 ± 0,43 24,25 ± 2,89 24 1997,0015 ± 0,43 21,09 ± 2,15 2019,9858 ± 0,43 13,46 ± 4,17 26 2043,8226 ± 0,52 7,61 ± 4,48 27 2199,0449 ± 0,46 11,18 ± 4,01 28 2253,1452 ± 0,47 16,33 ± 3,24 29 2294,108 ± 0,46 12,71 ± 4,18 30 2309,0977 ± 0,48 10,46 ± 4,55 31 2410,2159 ± 0,48 14,36 ± 4,23 32 2418,2116 ± 0,51 10,91 ± 5,11 33 2487,2879 ± 0,49 12,4 ± 4,79 34 2513,2775 ± 0,50 11,03 ± 5,39 35 2565,303 ± 0,48 9,5 ± 5,77 36 2644,3584 ± 0,49 9,3 ± 5,96 37 2660,3436 ± 0,50 7,35 ± 6,66 38 2703,264 ± 0,61 9,75 ± 6,39 39 2719,3375 ± 0,51 11,85 ± 6,06 40 2735,378 ± 0,48 10,07 ± 6,72 41 2853,5012 ± 0,53 11,84 ± 6,55 42 2869,5217 ± 0,50 19,65 ± 5,67 Tableau 3 : CHAT/ Felix catus m/z S/N 1 1105,4819 ± 0,40 16,4 ± 4,67 2 1409,731 ± 0,42 16,56 ± 4,24 3 1459,6161 ± 0,44 12,96 ± 6,41 4 1565,6834 ± 0,47 4,28 ± 0,3 1975,9085 ± 0,47 7,77 ± 2,99 6 2019,91 ± 0,48 7,55 ± 1,04 7 2052,993 ± 0,54 7,1 ± 1,22 8 2198,9268 ± 0,51 7,57 ± 4,15 9 2216,0137 ± 0,53 7,51 ± 1,12 2410,0995 ± 0,53 5,42 ± 1,22 11 2471,1682 ± 0,59 4,58 ± 0,51 12 2703,2172 ± 0,54 7,27 ± 1,34 13 2719,1695 ± 0,58 7,39 ± 1,02 14 2753,2787 ± 0,60 5,6 ± 0,89 20 15 2853,3585 ± 0,58 12,54 ± 2,56 16 2869,3346 ± 0,60 8,11 ± 2,80 Tableau 4 : CHEVRE/ Capra hircus m/z S/N 1 1105,4952 ± 0,45 20,51 ± 4,34 2 1152,6321 ± 0,54 7,09 ± 0,65 3 1283,6326 ± 0,47 26,79 ± 50,03 4 1287,6754 ± 0,53 4,73 ± 0,60 1435,6636 ± 0,47 19,69 ± 3,60 6 1459,6718 ± 0,48 14,56 ± 2,71 7 1473,6649 ± 0,49 6,65 ± 1,61 8 1585,7541 ± 0,52 15,9 ± 2,37 9 1586,8267 ± 0,56 4,79 ± 2,26 1648,8555 ± 0,49 18,34 ± 1,79 11 1743,8433 ± 0,57 4,01 ± 0,53 12 1779,9525 ± 0,54 5,01 ± 0,85 13 1821,8941 ± 0,60 4,14 ± 0,67 14 1848,8849 ± 0,522 6,01 ± 1,24 1931,0892 ± 0,61 5,54 ± 0,83 16 1976,0518 ± 0,51 15,48 ± 1,31 17 2020,0432 ± 0,53 12,90 ± 1,70 18 2089,0911 ± 0,56 4,01 ± 0,36 19 2105,0891 ± 0,53 5,95 ± 0,64 2199,0823 ± 0,54 8,71 ± 0,91 21 2232,1598 ± 0,52 8,75 ± 1,38 22 2409,233 ± 0,55 12,45 ± 3,27 23 2513,3102 ± 0,56 14,75 ± 2,13 24 2565,3132 ± 0,53 9,49 ± 1,24 2718,337 ± 0,57 5,86 ± 1,08 26 2766,393 ± 0,57 7,63 ± 0,80 27 2939,6513 ± 0,78 6,21 ± 1,91 Tableau 5 : CHIEN/ Canis familiaris m/z S/N 1 1076,439 ± 0,51 4,93 ± 1,13 2 1105,4702 ± 0,43 19,8 ± 3,93 3 1164,3948 ± 0,48 5,34 ± 1,40 4 1261,523 ± 0,49 5,09 ± 0,85 1459,6443 ± 0,49 15,01 ± 2,46 6 1469,7479 ± 0,49 30,59 ± 6,10 7 1473,6046 ± 0,50 6,08 ± 1,09 8 1566,7114 ± 0,51 5,30 ± 0,97 9 1576,7751 ± 0,51 7,65 ± 1,51 1586,726 ± 0,52 10,8 ± 2,54 11 1590,7751 ± 0,56 7,91 ± 2,28 12 1743,7845 ± 0,52 32,14 ± 5,29 13 1931,0999 ± 0,61 14,31 ± 3,97 14 1953,1315 ± 0,65 6,72 ± 1,55 1992,1264 ± 0,64 31,73 ± 4,78 16 2019,9884 ± 0,54 10,35 ± 1,54 17 2046,072 ± 0,59 11,29 ± 1,69 18 2105,0316 ± 0,61 8,55 ± 1,43 19 2194,0463 ± 0,63 4,89 ± 0,76 2198,9959 ± 0,59 12,08 ± 1,84 21 2216,0556 ± 0,65 4,33 ± 0,57 22 2261,2322 ± 0,62 3,78 ± 0,52 23 2271,3189 ± 0,68 4,14 ± 0,67 24 2330,1612 ± 0,71 4,69 ± 0,81 2350,1781 ± 0,57 23,29 ± 3,21 26 2497,2595 ± 0,63 3,64 ± 0,30 27 2785,3648 ± 0,66 3,79 ± 0,38 28 2820,4338 ± 0,68 5,03 ± 0,75 29 2847,4481 ± 0,64 56,14 ± 14,88 30 2853,4674 ± 0,63 15,36 ± 16,79 31 2869,4663 ± 0,63 14,07 ± 1,98 32 2911,2221 ± 1,14 8,26 ± 2,84 33 2975,4311 ± 0,71 5,62 ± 0,68 34 2999,5726 ± 0,67 8,04 ± 1,03 Tableau 6 : CHEVREUIL/ Capreolus capreolus m/z S/N 1 1060,5119 ± 0,05 9,79 ± 2,19 2 1105,4778 ± 0,47 7,92 ± 2,43 3 1130,5226 ± 0,48 10,94 ± 1,49 4 1152,6769 ± 0,48 69,12 ± 9,23 1161,5632 ± 0,61 6,95 ± 0,80 6 1163,4982 ± 0,46 8,29 ± 1,31 7 1265,789 ± 0,51 365,14 ± 39,36 8 1283,6272 ± 0,53 5,73 ± 0,98 9 1287,671 ± 0,52 13,04 ± 2,69 1309,6568 ± 0,58 8,64 ± 1,62 11 1459,6414 ± 0,54 5,47 ± 1,35 12 1611,7162 ± 0,66 4,78 ± 0,66 13 1648,7969 ± 0,59 5,88 ± 0,79 14 2338,1745 ± 0,60 5,30 ± 1,43 2438,2798 ± 0,61 10,41 ± 1,58 16 2533,3686 ± 0,65 4,35 ± 0,49 17 2757,4638 ± 0,67 6,97 ± 0,92 18 2870,5746 ± 0,61 59,07 ± 7,94 19 2983,6772 ± 0,60 123,53 ± 15,16 Tableau 7 : COCHON D'INDE/ Cavia porcellus m/z S/N 1 1105,3159 ± 0,46 7,30 ± 1,29 2 1435,4445 ± 0,50 7,32 ± 1,53 3 1471,4977 ± 0,64 5,05 ± 0,38 4 1501,4659 ± 0,54 6,88 ± 1,45 1586,475 ± 0,57 4,93 ± 0,94 6 1743,5634 ± 0,51 33,55 ± 5,54 7 1757,5872 ± 0,58 5,18 ± 0,67 8 1772,5985 ± 0,52 8,45 ± 1,95 9 1930,8638 ± 0,53 14,80 ± 2,42 1945,7224 ± 0,56 10,46 ± 0,95 11 1998,7276 ± 1,36 4,04 ± 0,58 12 2014,6332 ± 0,53 13,73 ± 2,92 13 2017,803 ± 0,69 11,49 ± 2,04 14 2087,8499 ± 0,68 4,10 ± 0,54 2100,8085 ± 0,59 5,42 ± 1,04 16 2103,8787 ± 0,57 13,20 ± 1,04 17 2124,7526 ± 0,78 4,95 ± 0,77 18 2267,9535 ± 0,56 20,00 ± 2,36 19 2423,011 ± 0,66 5,74 ± 0,54 2767,0372 ± 0,61 4,79 ± 0,83 21 2899,1125 ± 0,62 8,94 ± 1,61 22 2915,2734 ± 0,63 62,26 ± 26,86 23 2933,2407 ± 0,62 24,70 ± 7,79 Tableau 8 : RAT/ Rattus rattus m/z S/N 1 1051,5195 ± 0,49 6,14 ± 1,18 2 1105,4939 ± 0,45 17,93 ± 2,29 3 1451,6588 ± 0,56 4,52 ± 0,44 4 1572,6691 ± 0,61 5,33 ± 0,67 1655,7644 ± 0,55 6,25 ± 0,46 6 1671,7782 ± 0,55 5,1 ± 0,57 7 1840,8591 ± 0,56 4,59 ± 0,73 8 1975,9343 ± 0,59 8,35 ± 0,88 9 2014,9626 ± 0,57 17,4 ± 1,76 2081,9776 ± 0,65 5,05 ± 0,46 11 2098,0493 ± 0,65 4,22 ± 0,48 12 2277,1019 ± 0,61 4,70 ± 0,65 13 2471,2275 ± 0,64 5,96 ± 0,70 14 2679,2954 ± 0,62 5,20 ± 0,59 2695,2961 ± 0,61 10,73 ± 1,09 Tableau 9 : RENARD/ Vulpes vulpes m/z S/N 1 1105,4825 ± 0,44 11,51 ± 1,75 2 1437,6805 ± 0,49 11,80 ± 1,22 3 1459,6456 ± 0,50 8,26 ± 1,25 4 1469,7071 ± 0,49 7,40 ± 0,81 5 1565,7361 ± 0,59 3,71 ± 0,44 6 1655,7488 ± 0,53 3,84 ± 0,52 7 1967,9148 ± 0,58 4,20 ± 0,31 8 1992,1908 ± 0,53 58,24 ± 5,39 9 2012,9696 ± 0,51 5,9 ± 0,52 10 2019,9618 ± 0,52 5,86 ± 0,73 11 2027,1134 ± 0,54 8,42 ± 0,72 12 2104,0505 ± 0,55 9,02 ± 1,01 13 2198,9672 ± 0,57 4,31 ± 0,55 14 2261,2679 ± 0,57 8,13 ± 1,15 15 2312,156 ± 0,55 6,31 ± 0,86 16 2350,219 ± 0,53 30,45 ± 3,06 17 2486,2455 ± 0,56 5,67 ± 0,50 18 2719,2766 ± 0,62 4,81 ± 0,59 19 2737,4841 ± 0,61 4,31 ± 0,58 20 2785,4201 ± 0,64 6,71 ± 0,87 21 2847,4149 ± 0,58 29,51 ± 3,28 22 2853,4495 ± 0,57 8,78 ± 1,13 23 2869,433 ± 0,58 12,14 ± 1,34 24 2911,3189 ± 0,57 26,69 ± 3,64 25 2957,6348 ± 0,61 16,20 ± 1,52 26 2975,3969 ± 0,64 5,09 ± 0,67 27 2999,5273 ± 0,61 9,83 ± 1,17 Tableau 10 : DROMADAIRE/ Camelus dromedarius m/z S/N 1 1105,3464 ± 0,38 37,3 ± 11,10 2 1161,3947± 0,54 3,58 ± 0,41 3 1221,4563 ± 0,48 6,63 ± 1,34 4 1435,5666 ± 0,41 22,88 ± 5,10 1459,5876 ± 0,41 19,89 ± 4,46 6 1469,7191 ±0,59 4,43 ± 0,82 7 1473,5706 ± 0,45 8,41 ± 1,25 8 1496,589 ± 0,43 4,77 ± 0,64 9 1550,6737 ± 0,41 8,52 ± 1,74 1586,6964 ± 0,43 14,96 ± 4,57 11 1634,7595 ± 0,44 6,32 ± 1,05 12 1655,7541 ± 0,40 8,10 ± 2,06 13 1790,8862 ± 0,47 6,73 ± 1,41 14 1961,9612 ± 0,64 6,65 ± 2,09 1976,0538 ± 0,46 31,91 ± 8,44 16 2006,034 ± 0,46 10,18 ± 1,75 17 2043,0622 ± 0,72 11,12 ± 3,86 18 2199,1588 ± 0,49 6,59 ± 1,32 19 2410,3397 ± 0,51 10,28 ± 2,99 20 2454,3228 ± 0,55 7,60 ± 1,92 21 2471,4173 ± 0,56 7,20 ± 1,62 22 2513,4077 ± 0,56 7,64 ± 1,19 23 2704,9057 ± 0,69 16,44 ± 5,06 24 2719,4889 ± 0,68 13,85 ± 4,69 25 2727,5048 ± 0,82 8,44 ± 1,73 26 2741,5661 ± 0,57 14,24 ± 3,20 27 2959,7381 ± 0,60 16,35 ±6,67 Tableau 11 : SANGLIER/ Sus scrofa m/z S/N 1 1105,4757 ± 0,41 4,61 ± 0,67 2 1198,5802 ± 0,44 3,85 ± 0,20 3 1240,5751 ± 0,45 4,08 ± 0,47 4 1296,6194 ± 0,44 15,26 ± 0,61 1422,6603 ± 0,44 3,95 ± 0,40 6 1445,6788 ± 0,47 4,65 ± 0,55 7 1459,6576 ± 0,46 7,98 ± 0,77 8 1655,7809 ± 0,49 4,50 ± 0,35 9 1961,9912 ± 0,52 5,79 ± 0,59 2013,0061 ± 0,49 4,45 ± 0,55 11 2110,0825 ± 0,52 5,63 ± 1,54 Tableau 12 : PORC/ Sus scrofa subsp. domesticus m/z S/N 1 1105,4436 ± 0,39 11,40 ± 1,94 2 1121,4685 ± 0,35 4,83 ± 0,80 3 1240,5708 ± 0,40 15,70 ± 2,95 4 1459,6215 ± 0,43 18,51 ± 3,74 1550,7333 ± 0,52 6,07 ± 1,88 6 1655,773 ± 0,48 6,19 ± 1,31 7 1934,1196 ± 0,60 5,81 ± 0,91 8 1961,9572 ± 0,51 18,7 ± 4,10 9 2012,9817 ± 0,53 8,17 ± 1,69 2027,0281 ± 0,57 4,23 ± 0,60 11 2274,1078 ± 0,54 5,87 ± 1,39 12 2549,2212 ± 0,74 5,53 ± 1,34 Tableau 13 : LAPIN/ Ocryctolagus cuniculus m/z S/N 1 1083,488 ± 0,40 5,75 ± 0,60 2 1105,4417 ± 0,40 5,56 ± 0,53 3 1191,4568 ± 0,53 3,51 ± 0,68 4 1261,5512 ± 0,39 5,41 ± 0,47 5 1277,5677 ± 0,40 24,3 ± 3,11 6 1291,6095 ± 0,40 17,24 ± 2,53 7 1353,8018 ± 0,59 5,81 ± 1,23 8 1467,7551 ± 0,41 21,53 ± 1,71 9 1476,6832 ± 0,42 10,99 ± 0,69 10 1501,6799 ± 0,49 6,60 ± 0,63 11 1583,8355 ± 0,53 5,50 ± 0,69 12 1860,984 ± 0,47 4,05 ± 0,80 13 1947,9491 ± 0,43 7,32 ± 0,86 14 2005,9523 ± 0,45 5,99 ± 0,63 2027,0162 ± 0,52 4,32 ± 0,38 16 2059,0714 ± 0,40 11,43 ± 2,83 17 2129,1316 ± 0,47 9,25 ± 1,27 18 2193,2125 ± 0,47 93,38 ± 16,15 19 2513,2476 ± 0,51 5,02 ± 0,56 20 2530,2685 ± 0,51 10,96 ± 1,85 21 2697,4184 ± 0,52 24,83 ± 5,95 22 2719,3218 ± 0,59 8,66 ± 1,24 23 2727,3754 ± 0,58 5,29 ± 0,57 24 2763,366 ± 0,54 6,15 ± 0,86 25 2785,5103 ± 0,56 4,30 ± 0,59 26 2847,4369 ± 0,54 13,23 ± 2,34 27 2953,6149 ± 0,52 16,41 ± 3,04 28 2959,4107 ± 0,54 5,11 ± 0,72 29 2975,5653 ± 0,58 7,06 ± 1,01 Exemple 2 : Identification d'oiseaux par analyse de spectres peptidiques par spectrométrie de masse de type MALDI-TOF sur des échantillons obtenus à partir de tissus musculaires. On a utilisé un fragment de tissu musculaire comme source de protéines permettant l'identification des individus par l'analyse des spectres protéiques par spectrométrie de masse de type MALDI-TOF. Dans cet exemple, on a utilisé les tissus musculaires provenant de 12 individus représentant 4 espèces d'oiseaux. Les animaux ont été identifiés par l'analyse de la séquence partielle du gène cytochrome b comme indiqué dans l'exemple 1, et les protéines ont été extraites selon le protocole exposé dans l'exemple 1. Dans cet exemple, tous les échantillons présentaient une concentration peptidique > 0,1 mg/ml permettant d'obtenir un spectre utilisable par spectrométrie de masse. Dans cet exemple, on a constitué une base de données des spectres peptidiques pour l'identification des espèces d'oiseaux, comportant actuellement 118 spectres de masse de référence représentatifs des 4 espèces d'oiseaux étudiées : canard (Cotunix cotunix), caille (Cairina moschata), dinde (Méleagris gallopavo) et poulet (Gallus gallus). Utilisant cette base de données, on a identifié en aveugle les échantillons d'oiseaux qui ont tous été identifiés au niveau de l'espèce (figures 14 à 17). Cet exemple illustre que l'analyse des profils peptidiques par spectrométrie de masse de type MALDI-TOF permet l'identification des espèces d'oiseaux. Dans la banque de référence utilisée pour la comparaison du spectre obtenu de l'échantillon à analyser, on a enregistré une pluralité, au moins une vingtaine de spectres par espèces animales, qui correspondent pour les 4 espèces animales d'oiseaux suivantes à des pics aux valeurs m/z suivantes et d'intensités suivantes Tableau 14 : CAILLE/ Cairina moschata m/z S/N 1 1268,9764 ± 0,48 5,71 ± 0,68 2 1289,0057 ± 0,51 4,93 ± 0,44 3 1341,0312 ± 0,55 7,42 ± 0,78 4 1392,0612 ± 0,49 10,15 ± 1,80 5 1426,1386 ± 0,50 12,72 ± 1,84 6 1477,8833 ± 1,14 6,95 ± 2,03 7 1496,1326 ± 0,50 76,26 ± 19,23 8 1512,1092 ± 0,48 53,34 ± 14,93 9 1518,1556 ± 0,54 10,73 ± 7,02 1528,0942 ± 0,49 13,37 ± 2,30 11 1612,1614 ± 0,55 6,48 ± 1,88 12 1744,0626 ± 0,53 7,07 ± 1,60 13 1816,1669 ± 0,54 22,92 ± 6,42 14 1819,2706 ± 0,53 68,91 ± 22,13 1875,1358 ± 0,63 3,82 ± 0,49 16 1975,1895 ± 0,52 27,17 ± 10,04 17 2059,2014 ± 0,52 44,50 ± 15,66 18 2097,2382 ± 0,53 20,82 ± 8,41 19 2169,2739 ± 0,58 6,63 ± 1,77 20 2185,277 ± 0,59 9,82 ± 2,90 21 2349,216 ± 0,57 8,33 ± 2,17 22 2393,2572 ± 0,57 8,25 ± 1,95 23 2720,1396 ± 0,60 3,80 ± 0,43 24 2807,1634 ± 0,65 21,74 ± 6,03 25 2910,1852 ± 0,81 23,92 ± 7,12 26 2921,1417 ± 0,60 25,92 ± 4,04 27 2996,2599 ± 0,62 12,55 ± 4,65 Tableau 15 : CANARD/ Cotunix cotunix m/z S/N 1 1100,9083 ± 0,40 20,76 ± 5,15 2 1153,9393 ± 0,39 9,84 ± 2,07 3 1197,9438 ± 0,41 732,17 ± 141,32 4 1211,9169 ± 0,41 5,82 ± 1,33 1213,917 ± 0,39 12,59 ± 2,21 6 1229,921 ± 0,40 12,99 ± 3,02 7 1326,0306 ± 0,41 19,40 ± 3,77 8 1343,0595 ± 0,45 7,21 ± 1,51 9 1397,039 ± 0,48 7,26 ± 1,51 1400,0866 ± 0,46 10,75 ± 3,70 11 1491,2054 ± 0,43 117,91 ± 43,57 12 1507,1304 ± 0,44 9,85 ± 2,78 13 1588,2131 ± 0,46 14,78 ± 3,38 14 1652,141 ± 0,45 8,52 ± 2,02 15 1658,1653 ± 0,44 14,47 ± 3,04 16 1691,1782 ± 0,47 6,71 ± 1,41 17 1710,201 ± 0,4 5,42 ± 0,88 18 1794,3156 ± 0,46 30,49 ± 9,22 19 1859,2355 ± 0,45 9,58 ± 1,91 20 1867,228 ± 0,49 6,31 ± 1,37 21 1982,3498 ± 0,47 11,38 ± 1,5 22 1988,253 ± 0,49 9,36 ± 1,76 23 1993,2482 ± 0,48 9,02 ± 1,73 24 2006,3257 ± 0,4 6,70 ± 1,26 25 2156,4175 ± 0,47 97,65 ± 17,65 26 2172,377 ± 0,47 7,16 ± 1,48 27 2200,4237 ± 0,46 81,68 ± 24,38 28 2226,3979 ± 0,46 36,58 ± 7,29 29 2281,4769 ± 0,49 10,82 ± 2,33 30 2294,3469 ± 0,47 10,38 ± 2,61 31 2394,4437 ± 0,4 15,96 ± 4,12 32 2595,47 ± 0,55 27,06 ± 5,52 33 2871,5033 ± 0,50 49,54 ± 8,78 34 2988,5892 ± 0,52 27,04 ± 9,24 Tableau 16 : DINDE/ Meleagris gallopavo m/z S/N 1 1062,8426 ± 0,40 4,59 ± 0,55 2 1197,8902 ± 0,39 22,31 ± 2,63 3 1204,8969 ± 0,44 4,30 ± 0,44 4 1289,021 ± 0,40 17,0 ± 2,79 1302,9596 ± 0,40 5,97 ± 1,05 6 1330,0201 ± 0,40 20,96 ± 2,60 7 1370,969 ± 0,40 15,85 ± 1,84 8 1400,0283 ± 0,43 15,11 ± 1,47 9 1408,9887 ± 0,42 4,74 ± 0,66 1427,0499 ± 0,45 5,09 ± 0,79 11 1435,0108 ± 0,40 7,17 ± 1,30 12 1448,0247 ± 0,43 5,49 ± 1,13 13 1462,0429 ± 0,41 10,95 ± 1,18 14 1500,0278 ± 0,44 6,21 ± 1,15 1528,9564 ± 0,42 19,82 ± 2,66 16 1531,0268 ± 0,41 44,11 ± 4,53 17 1565,0282 ± 0,42 5,09 ± 0,56 18 1618,1136 ± 0,44 5,36 ± 0,65 19 1626,1009 ± 0,43 26,35 ± 2,77 1636,9959 ± 0,45 4,67 ± 2,15 21 1658,069 ± 0,41 5,34 ± 0,95 22 1750,0242 ± 0,44 15,11 ± 2,87 23 1769,1815 ± 0,43 10,52 ± 1,49 24 1779,1463 ± 0,42 13,99 ± 1,22 25 1794,2246 ± 0,43 65,56 ± 10,25 26 1804,1327 ± 0,41 20,63 ± 2,85 27 1859,1327 ± 0,42 45,64 ± 5,83 28 1870,1512 ± 0,43 7,39 ± 0,84 29 1988,1797 ± 0,44 15,73 ± 1,63 30 2006,2121 ± 0,42 22,7 ± 3,27 31 2063,0984 ± 0,50 5,25 ± 0,42 32 2107,2355 ± 0,41 16,62 ± 2,46 33 2115,2649 ± 0,41 7,63 ± 1,76 34 2149,2645 ± 0,50 4,92 ± 0,52 35 2169,2839 ± 0,42 31,31 ± 5,05 36 2183,3197 ± 0,45 7,74 ± 0,96 37 2213,2215 ± 0,45 11,97 ± 2,22 38 2226,2635 ± 0,42 29,78 ± 5,00 39 2233,2586 ± 0,43 28,99 ± 3,14 40 2294,2186 ± 0,44 15,49 ± 1,91 41 2316,217 ± 0,45 23,76 ± 3,7 42 2318,3224 ± 0,42 47,72 ± 6,23 43 2374,2201 ± 0,50 16,09 ± 2,15 44 2394,3148 ± 0,44 39,26 ± 8,06 45 2454,1997 ± 0,55 6,94 ± 1,00 46 2480,3435 ± 0,55 6,08 ± 0,69 47 2495,3337 ± 0,46 19,84 ± 3,61 48 2595,3935 ± 0,46 107,29 ± 17,91 49 2611,3686 ± 0,47 7,20 ± 1,06 50 2752,3261 ± 0,49 7,36 ± 1,22 51 2981,3256 ± 0,53 6,50 ± 0,95 Tableau 17 : POULET/ Gallus gallus m/z S/N 1 1176,1814 ± 0,44 6,09 ± 1,14 2 1289,2723 ± 0,44 10,44 ± 1,54 3 1303,1506 ± 0,44 5,26 ± 0,99 4 1322,1959 ± 0,48 5,22 ± 0,84 1402,354 ± 0,47 8,32 ± 1,29 6 1436,2929 ± 0,47 6,38 ± 1,15 7 1459,36 ± 0,47 7,31 ± 1,62 8 1533,3188 ± 0,51 6,20 ± 1,10 9 1617,2772 ± 0,44 13,89 ± 5,82 1626,3735 ± 0,48 5,33 ± 0,64 11 1676,3712 ± 0,44 22,08 ± 2,42 12 1723,5079 ± 0,45 20,63 ± 5,40 13 1744,3142 ± 0,49 8,43 ± 1,70 14 1780,4744 ± 0,45 47,53 ± 17,07 1848,358 ± 0,45 10,13 ± 3,18 16 1866,3649 ± 0,44 25,72 ± 3,70 17 1929,4195 ± 0,50 7,45 ± 1,17 18 2079,4971 ± 0,44 37,42 ± 5,71 19 2121,4988 ± 0,48 7,40 ± 2,92 20 2125,5259 ± 0,48 7,65 ± 1,18 21 2169,5472 ± 0,45 44,92 ± 10,86 22 2183,5603 ± 0,46 24,36 ± 3,67 23 2192,5972 ± 0,97 14,17 ± 1,93 24 2208,5035 ± 0,49 15,30 ± 2,27 25 2218,4723 ± 0,59 6,81 ± 1,03 26 2226,5243 ± 0,47 406,65 ± 93,95 27 2242,4997 ± 0,46 20,34 ± 6,47 28 2249,4828 ± 0,50 7,33 ± 2,24 29 2339,583 ± 0,48 36,14 ± 7,94 30 2373,5346 ± 0,46 73,77 ± 14,02 31 2595,5866 ± 0,48 10,84 ± 2,30 32 2617,6005 ± 0,59 3,85 ± 0,49 33 2915,7269 ± 0,52 55,97 ± 25,42 34 2933,6602 ± 0,58 9,88 ± 3,44 35 2955,5974 ± 0,57 6,39 ± 1,31 REVENDICATIONS1. Procédé d'identification de l'espèce animale d'origine éventuelle des protéines contenues dans un échantillon de matière biologique à tester, caractérisé en ce que l'on réalise les étapes suivantes dans lesquelles : a/ on réalise une préparation peptidique purifiée, lesdits peptides étant obtenus, de préférence par digestion enzymatique, à partir d'un extrait de protéines totales dudit échantillon, et b/ on réalise un spectre de ladite préparation par spectrométrie de masse dite de type MALDI TOF MS ("Matrix-Assisted-LaserûDesorbtionlonisation-Time-Of-Flight"), et c/ on compare le spectre obtenu à l'étape b/avec : c.1/ au moins un spectre de référence d'un extrait peptidique purifié d'un échantillon d'une espèce animale de référence particulière, préalablement réalisé, si on recherche seulement à identifier si ledit échantillon testé comprend des protéines d'une dite espèce animale particulière, ou c.2/ une pluralité de spectres de références préalablement réalisés de différents extraits peptidiques purifiés d'échantillons de respectivement différentes espèces animales de référence constituant une banque de spectres de référence desdites différentes espèces animales, si on cherche à identifier si ledit échantillon testé comprend des protéines d'une espèce animale sélectionnée parmi un groupe d'espèces animales dont au moins un spectre est inclus dans la banque de spectres de référence, et d/ On identifie une espèce animale d'origine du dit échantillon testé comme étant celle d'une (des)dite(s) espèce(s) animale(s) de référence si on retrouve dans le spectre obtenu à l'étape b/ ci-dessus, tous les pics caractéristiques d'un dit spectre de référence de l'étape c/ ci-dessus. 2. Procédé d'identification selon la revendication 1, caractérisé en ce qu'à l'étape cl, on réalise le(s)dit(s) spectre(s) de référence à partir d'échantillon(s) d'au moins un tissu mou de dite(s) espèce(s) animale(s) de référence, et, à l'étape dl, on identifie un dit tissu d'une espèce animale d'origine dudit échantillon testé comme étant un tissu d'une espèce animale de référence. 3. Procédé d'identification selon la revendication 2, caractérisé en ce que lesdits tissus mous sont choisis parmi les tissus musculaires, adipeux, cutanés, sanguins, pulmonaires, hépatiques, osseux, et, le cas échéant, de pulpe dentaire. 4. Procédé d'identification selon la revendication 3, caractérisé en ce que lesdits tissus mous sont choisis parmi la pulpe dentaire pour les espèces mammifères et les tissus musculaires pour des espèces animales choisies parmi oiseaux. 5. Procédé d'identification selon l'une des revendications 1 à 4, caractérisé en ce que à l'étape a/, on réalise une préparation peptidique présentant une concentration peptidique d'au moins 0,1 mg/ml. 6. Procédé d'identification selon l'une des revendications 1 à 5, caractérisé en ce qu'à l'étape b/ et cl, on réalise des spectres dont les pics sont définis par une paire de coordonnées composés d'un rapport masse/charge (m/z), en tant que coordonnée en abscisses, et d'une intensité absolue relative, en tant que coordonnées en ordonnés, le rapport m/z étant de 500 à 10 000, de préférence de 900 à 3 500. 7. Procédé d'identification selon l'une des revendications 1 à 6, caractérisé en ce que aux étapes b/ et c/, on ne prend en compte les spectres d'échantillons testés et de dits échantillons d'espèce(s) de référence que si lesdits spectres présentent un score de qualité supérieure à 2, ledit score de qualité étant constitué de l'addition des deux notes ni et n2 ayant chacune une valeur de 0 à 6 avec :- ni est la note attribuée en fonction du nombre de pics caractéristiques dudit spectre n, avec n1=0pour n 8. Procédé d'identification selon l'une des revendications 1 à 7, caractérisé en ce qu'à l'étape c/ de comparaison, on compare le spectre obtenu avec des spectres de référence d'une dite banque comprenant :- les spectres différents d'échantillons de dites espèces animales de référence, et - des spectres d'échantillons peptidiques provenant d'un matérial contenant des protéines utilisées pour les étapes d'extraction et/ou de purification à l'étape a/, et - des spectres de préparations peptidiques purifiées de tissus cutanés humains, notamment obtenus par digestion de kératine. 9 Procédé d'identification selon la revendication 8, caractérisé en ce que l'on réalise des spectres de préparations peptidiques résultant de l'autolyse de l'enzyme, de préférence la trypsine, utilisée pour ladite digestion enzymatique de l'étape a/, et des spectres de préparations peptidiques purifiées provenant de la digestion enzymatique de protéines d'une colonne de purification utilisée à l'étape a/. 10. Procédé d'identification selon l'une des revendications 1 à 9, caractérisé en ce qu'aux étapes b/ et c/, on réalise les spectres de référence comprenant les spectres de pulpe dentaire des 13 espèces mammifères de référence choisies parmi les espèces suivantes : homme (Homo sapiens), boeuf (Bos taurus), chèvre (Capra hircus), dromadaire (Camelius dromedarius), sanglier (Sus scrofa), cochon (Sus scrofa subsp. domesticus), chevreuil (Capreolus), lapin (Ocryctolagus cuniculus), rat (Rattus rattus), cochon d'Inde (Cavia porcellus), chat (Felix catus), chien (Canis familiaris), renard (Vulpes vulpes), et les spectres de tissus musculaires des 4 espèces d'oiseaux choisis parmi les espèces suivantes : canard (Cairina moschata), caille (Cotunix cotunix), dinde (Meleagris gallopavo) et poulet (Gallus gallus). 11. Procédé d'identification selon l'une des revendications 1 à 10, caractérisé en ce qu'aux étapes b/ et c/, on compare le spectre de l'échantillon testé avec les spectres de référence comprenant des spectres de pulpe dentaire de 13 espèces mammifères et des spectres de tissus musculaires de 4 espèces d'oiseaux, comprenant les pics caractéristiques mentionnés dans les tableaux 1 à 17 suivants, danslesquels les différents pics caractéristiques sont numérotés dans la première colonne, et les paramètres suivants des deuxième, troisième, quatrième colonnes ont les significations suivantes - m/z : rapports (masse/charge) en abscisse des différents pics 5 caractéristiques du spectre, les différentes valeurs de m/z pouvant varier de