FR 2835703 A1 20030815 FR 0201540 A 20020208 La présente invention a pour objet un procédé d'obtention d'une huile et d'un hydrolysat de protéines à partir d'une source marine de tissus protéiques, telle que des écarts de filetage, des têtes ou arêtes de poissons, des coquillages ou des poissons entiers de faible valeur commerciale ; elle a également pour objet l'huile et l'hydrolysat de protéines obtenues par mise en oeuvre de ce procédé. Différents procédés plus ou moins complexes ont été utilisés ou sont encore utilisés pour l'extraction de l'huile de poissons tels que sardines, harengs, menhadens, thons, saumons, pour ne citer que les sources marines les plus utilisées. Ces procédés sont basés sur des techniques relativement anciennes décrites notamment dans les brevets britanniques Nos. 199 057,438 056,590 638 et 1 061 028. Toutes ces techniques reposent sur un traitement thermique dans l'eau de la matière première (poissons entiers ou écarts de filetage) jusqu'à une température supérieure à 95 C, traitement qui conduit à la coagulation des protéines de cette matière ; une addition éventuelle de soude, d'acide minéraux ou de solvants organiques est susceptible d'améliorer les rendements d'extraction. Le produit de ce traitement thermique comprend une phase aqueuse contenant un coagulat de protéines et de l'huile qui sont séparés par centrifugation, le coagulat protéique étant le plus souvent destiné à l'alimentation animale en tant que farine de poisson. Les procédés ci-dessus ont divers inconvénients résultant du traitement thermique et de l'utilisation éventuelle de solvants : dégradation des qualités organoleptiques et aromatiques originales de la matière première traitée ; altération de la qualité nutritionnelle de l'huile. On connaît également un procédé d'extraction d'huile à froid, mais il concerne surtout le déshuilage de chair de poissons après surgélation, sans pour autant traiter les écarts (FR-2 757 021). En outre, les matières premières de faible valeur commerciale, telles que les écarts de filetage, les arêtes et têtes de poissons et certains types de poissons, sont actuellement peu valorisées alors qu'elles représentent un potentiel protéique important dans le secteur des industries de transformation des produits de la mer. Le but de la présente invention est de surmonter les inconvénients des procédés connus susvisés et de valoriser toute source marine de tissus protéiques. A cet effet, elle a pour objet un procédé conforme à celui défini au premier paragraphe de cette description et qui est caractérisé en ce qu'il comprend : (a) l'hydrolyse enzymatique de ladite source marine de tissus protéiques à une température d'au plus 60 C, par exemple située dans la plage de 45 à 55 C pour obtenir un mélange de réaction aqueux comprenant un hydrolysat de protéines et une huile, (b) la séparation dudit mélange en une phase aqueuse comprenant ledit hydrolysat de protéines et une phase grasse comprenant ladite huile, et (c) l'arrêt de ladite hydrolyse enzymatique au sein de ladite phase aqueuse comprenant l'hydrolysat de protéines. L'hydrolyse enzymatique proposée selon l'invention conduit à la destructuration rapide des tissus protéiques de la source marine et ainsi à la libération de l'huile des tissus adipeux contenus dans lesdits tissus protéiques. Comme ce procédé ne fait pas utilisation de solvants et est mis en oeuvre à des températures relativement basses, il n'est pas susceptible d'altérer les qualités organoleptiques et aromatiques des produits obtenus, ni leur valeur nutritionnelle. Par ailleurs, il est parfaitement adapté au traitement de matières de faible valeur commerciale et permet donc de valoriser tant l'huile que les protéines contenues dans ces matières. L'hydrolyse enzymatique du procédé selon l'invention est de préférence mise en oeuvre en présence d'une ou plusieurs protéases et à un pH auquel l'action de cette ou ces protéase (s) est optimale. A titre de protéases, on pourra choisir une ou plusieurs enzymes dans le groupe constitué par les endopeptidases de Bacillus subtilis (pH optimum : 7,0-7, 5), les endopeptidases de Bacillus licheniformis (pH optimum : 8,0-8, 5), les endopeptidases de Bacillus amyloliquefaciens et les endoprotéases complexes d'Aspergillus oryzae (pH optimum : 6,0-6, 5). Les enzymes seront de préférence sélectionnées en fonction de la nature de la matière première à hydrolyser et des propriétés fonctionnelles et/ou nutritionnelles souhaitées pour l'hydrolysat protéique à obtenir. Ainsi par exemple, l'utilisation des endopeptidases de Bacillus subtilis conduit à l'obtention de tissus collagéniques non solubles, alors que les endopeptisases de Bacillus licheniformis permet l'obtention d'un hydrolysat de protéines parfaitement soluble dans l'eau froide. Conformément à l'invention, l'hydrolyse enzymatique est avantageusement contrôlée jusqu'à obtention d'un degré d'hydrolyse (pourcentage des liaisons peptidiques hydrolysées par rapport au nombre total de liaisons peptidiques) d'au plus 10 %. Dans ces conditions, on évite le développement d'une amertume qui serait un obstacle à l'utilisation de l'hydrolysat protéique obtenu, en formulation alimentaire. Le contrôle de l'hydrolyse enzymatique est de préférence effectué par réglage du pH du mélange de réaction pour le maintenir sensiblement à la valeur pour laquelle l'action de l'enzyme ou des enzymes mise (s) en oeuvre est optimale. On précisera à ce sujet que lors de l'hydrolyse, il y a génération de fonction carboxyle résultant du clivage des liaisons peptidiques et donc diminution du pH du milieu de réaction et de ce fait ralentissement voire arrêt de l'hydrolyse. Pour maintenir le pH à la valeur souhaitée, il y a donc lieu de neutraliser le milieu de réaction, c'est-à-dire ces fonctions carboxyle, par une base, notamment une solution aqueuse de soude ; cette solution sera de préférence 2-4 M pour limiter la dilution du mélange de réaction. On notera que simultanément à la neutralisation susvisée, il y a neutralisation des acides gras libérés, ce qui améliore la qualité de l'huile. La relation entre le degré d'hydrolyse (DH) de la source marine à traiter et la consommation de solution de base est donnée par la formule (1) suivante : dans laquelle : - B = volume (en ml) de solution aqueuse de base ajoutée, - NB = normalité de ladite solution aqueuse de base, - MP = masse de protéines (en g) présente dans le milieu réactionnel (azote total x 6,25), - htot = nombre total de liaisons peptidiques de la matière première (en méq. /g de protéines) - x = degré de dissociation moyen des fonctions amines libérées par l'hydrolyse : où pK représente le pK moyen des fonctions oc-amines libérées durant l'hydrolyse. Selon Steinhardt et Beychok (1964), les valeurs de pK à 250 C des groupements (-COOH) et (-NH3+) sont respectivement estimées à 3,1-3, 6 et 7,5-7, 8. On précisera également que le paramètre htot dans la formule (1) ci-dessus peut être déterminé à partir de la composition en acides aminés de la matière première. Pour les produits marins, le htot est de l'ordre de 8,6 méq. /g de protéines. Une fois déterminés les différents paramètres de la formule (1), il est aisé de calculer la valeur B, c'est-à-dire le volume de solution aqueuse de base à ajouter pour parvenir au degré d'hydrolyse souhaité. D'autres techniques de mesure du degré d'hydrolyse peuvent être mises en oeuvre, telles que par exemple une méthode de dosage colorimétrique des groupements amine primaire libérés au cours de l'hydrolyse ou encore un dosage des matières azotées totales et des matières azotées solubles (Process Biochem., 1994 ; 29 : 257- 262) ; selon les résultats de ces dosages, on continue à faire progresser l'hydrolyse en ajustant le pH du mélange de réaction comme indiqué ci-dessus. Selon une autre caractéristique de l'invention, la teneur protéique du mélange de réaction est de préférence ajustée à une valeur de 7 à 15 % en poids, notamment de 7 à 8 % en poids, par addition d'eau. Avantageusement, la séparation (b) susvisée comprend une centrifugation réalisée de préférence sous atmosphère inerte et à une température de 30-400 C. Cette opération de centrifugation peut notamment être mise en oeuvre dans une centrifugeuse-débourbeuse. L'étape d'arrêt (c) du procédé selon l'invention est réalisée par inativation/dénaturation des enzymes d'hydrolyse, de préférence par injection de vapeur d'eau dans la phase aqueuse comprenant l'hydrolysat protéique, de manière à ce que la température de la phase aqueuse comprenant l'hydrolysat de protéines soit égale ou supérieure à 900 C pendant 5 à 20 minutes. Si nécessaire, le procédé selon l'invention comprend en outre une opération de neutralisation (d) du mélange de réaction obtenu à l'étape (a), cette opération (d) étant mise en oeuvre avant l'opération (b). Le but de cette neutralisation est de neutraliser les acides gras libres présents dans la phase grasse, ceux-ci étant susceptibles de conduire au rancissement de cette phase. Ladite neutralisation permet donc l'obtention d'une huile de haute qualité. Avantageusement, le procédé selon l'invention comprend également une étape de broyage préalable (e) de la source marine pour obtenir des fragments d'une taille de 0,5 à 5 cm ; ceci facilite l'agitation du mélange de réaction et augmente la surface de contact avec les enzymes d'hydrolyse et, partant, réduit la durée de la réaction d'hydrolyse. Si nécessaire, il est en outre possible de prévoir une opération de filtration (f) du mélange de réaction avant les opérations (b) et (d), afin d'éliminer les éventuelles matières solides (os, arêtes, tissus protéiques non hydrolysés) présentes dans la phase aqueuse. Selon l'invention, après l'opération (c) d'arrêt de l'hydrolyse enzymatique, l'hydrolisat protéique peut être refroidi de préférence à une température de 4 C, dans un atmosphère inerte, ce refroidissement pouvant être suivi d'une opération de concentration, d'atomisation ou de lyophilisation, en fonction des utilisations potentielles de l'hydrolisat. Quant à la phase grasse contenant l'huile, elle est avantageusement refroidie à une température de 4 à 12 C et stockée sous atmosphère inerte (par exemple azote) afin d'éviter les réactions d'oxydation. Grâce au procédé décrit ci-dessus, il est possible de réaliser une extraction rapide de l'huile contenue dans les tissus protéiques d'une source marine et ce, dans des conditions managées (température relativement basse et durée relativement courte) et avec des rendements d'extraction tout à fait comparables à ceux des méthodes d'extraction antérieures utilisant des solvants. Par ailleurs, en raison des conditions ménagées susmentionnées et de l'absence d'utilisation d'un quelconque solvant, l'huile et l'hydrolisat protéique obtenus par le procédé selon l'invention sont de très haute qualité et trouvent donc leur application notamment en formulation alimentaire animale et humaine, en cosmétologie et en nutraceutique. Le procédé qui vient d'être décrit peut être schématisé comme suit : Source marine protéique broyage addition d'eau enzymes v contrôle du réacteur themiostaté degré d'hydrolyse sous agitation filtration neutralisation."résidus phase aqueuse protéique + phase lipidique centrifugation huile hydrolysat protéique + t refroidissement traitement thermique (injection de vapeur) stockage sous atmosphère inerte refroidissement refroidissement lyophilisation concentration atomisation On donnera ci-après, à titre d'illustration de la présente invention, un exemple de mise en oeuvre de cette dernière ; il s'agit de l'obtention d'huile et d'hydrolisat protéique de saumon. On soumet à broyage mécanique 100 kg de têtes et de queues de saumon, pour obtenir un substrat constitué de fragments dans la taille et de préférence compris entre 1 et 5 cm. Puis, on dilue le substrat avec de l'eau à 10-80 C, dans un rapport massique de 0,5 à 3,0, par exemple 1,1. On porte le mélange obtenu à la température optimale d'action de l'enzyme d'hydrolyse mise en oeuvre décrite ci-après, soit 55 C. Puis on ajuste le pH du mélange à la valeur optimale d'action de ladite enzyme, soit pH = 8,0, au moyen d'une solution 4M de soude sous agitation. On ajoute alors l'enzyme d'hydrolyse, en l'occurrence une protéase commercialisée par la société NOVO sous la marque ALCALASE 2.4 L, avec un rapport enzyme/substrat de 0,1 à 10 % (0,3 % dans le présent exemple). On contrôle le degré d'hydrolyse par addition progressive d'une solution aqueuse 4M de soude, afin de maintenir le pH à une valeur sensiblement égale à 8,0. On suit le degré d'hydrolyse par l'une ou l'autre des techniques décrites ci-dessus. Lorsque le degré souhaité est atteint, on filtre le mélange de réaction sur tamis dans une cuve afin d'éliminer les matières solides et les tissus protéiques non hydrolysés. On soumet alors le filtrat obtenu à une opération de centrifugation sur un séparateur du type centrifugateur-débourbeur à une température de centrifugation de 50 C ; il en résulte la séparation d'une huile et d'un hydrolysat protéique. L'huile est immédiatement conditionnée sous atmosphère inerte. Quant à l'hydrolysat protéique, on le porte à une température de 95 C pendant 20 minutes, par injection de vapeur d'eau vive, pour interrompre le processus d'hydrolyse. L'hydrolysat protéique ainsi traité est ensuite refroidi, puis congelé avant transformation pour l'amener sous une forme convenant à son utilisation. REVENDICATIONS 1. Procédé d'obtention d'une huile et d'un hydrolysat de protéines à partir d'une source marine de tissus protéiques, telle que des écarts de filetage, des têtes ou arêtes de poissons, des coquillages ou des poissons entiers de faible valeur commerciale, caractérisé en ce qu'il comprend : (a) l'hydrolyse enzymatique de ladite source marine de tissus protéiques à une température d'au plus 60 C, pour obtenir un mélange de réaction aqueux comprenant un hydrolysat de protéines et une huile, (b) la séparation dudit mélange en une phase aqueuse comprenant ledit hydrolysat de protéines et une phase grasse comprenant ladite huile, et (c) l'arrêt de ladite hydrolyse enzymatique au sein de ladite phase aqueuse comprenant l'hydrolysat de protéines. 2. Procédé selon la revendication 1, caractérisé en ce que l'hydrolyse enzymatique est mise en oeuvre en présence d'une ou plusieurs protéases et à un pH auquel l'action de cette ou ces protéases est optimale. 3. Procédé selon la revendication 2, caractérisé en ce que lesdites protéases sont choisies dans le groupe constitué par les endopeptidases de Bacillus subtilis, les endopeptidases de Bacillus licheniformis, les endopeptidases de Bacillus amyloliquefaciens et les endoprotéases complexes d'Aspergillus oryzae. 4. Procédé selon l'une quelconque des revendications 1 à 3, caractérisé en ce que l'hydrolyse enzymatique est contrôlée jusqu'à obtention d'un degré d'hydrolyse d'au plus 10 %. 5. Procédé selon la revendication 4, caractérisé en ce que l'hydrolyse enzymatique est contrôlée par réglage du pH du mélange de réaction pour le maintenir sensiblement à la valeur pour laquelle l'action de la ou des protéases est optimale. 6. Procédé selon la revendication 5, caractérisé en ce que ledit réglage est effectué par neutralisation par une base, de préférence une solution aqueuse de soude, du mélange de réaction. 7. Procédé selon l'une quelconque des revendications précédentes, caractérisé en ce que l'hydrolyse enzymatique est effectuée à une température située dans la plage de 45 à 550 C. 8. Procédé selon l'une quelconque des revendications précédentes, caractérisé en ce que la teneur protéique du mélange de réaction est ajustée à une valeur de 7 à 15 % en poids par addition d'eau. 9. Procédé selon l'une quelconque des revendications précédentes, caractérisé en ce que la séparation (b) comprend une centrifugation. 10. Procédé selon l'une quelconque des revendications précédentes, caractérisé en ce que l'arrêt (c) est réalisé par injection de vapeur d'eau dans la phase aqueuse contenant l'hydrolysat protéique, de manière à ce que la température de ladite phase aqueuse comprenant l'hydrolysat de protéines soit égale ou supérieure à 900 C pendant 5 à 20 minutes. 11. Procédé selon l'une quelconque des revendications précédentes, caractérisé en ce qu'il comprend, si nécessaire, une opération de neutralisation (d) du mélange de réaction obtenu par l'opération (a), cette opération de neutralisation étant mise en oeuvre avant l'opération (b). 12. Procédé selon l'une quelconque des revendications précédentes, caractérisé en ce qu'il comprend en outre une opération de broyage (e) de ladite source marine de tissus protéiques pour obtenir des fragments d'une taille de 0,5 à 5 cm. 13. Procédé selon l'une quelconque des revendications précédentes, caractérisé en ce qu'il comprend en outre une opération d e filtration (f) du mélange de réaction pour éliminer les éventuelles matières solides de la phase aqueuse, avant les opérations (b) et (d). 14. Procédé selon l'une quelconque des revendications précédentes, caractérisé en ce qu'il comprend en outre une opération de refroidissement à 40 C de la phase aqueuse et de 4 à 12 C de la phase grasse, dans une atmosphère de gaz inerte. 15. Procédé selon l'une quelconque des revendications précédentes, caractérisé en ce qu'il comprend en outre une opération de concentration, d'atomisation ou de lyophilisation dudit hydrolysat de protéines. 16. Hydrolysat de protéines et huile obtenus par mise en oeuvre du procédé selon l'une quelconque des revendications 1 à 15.