FR 2850668 A1 20040806 FR 0301129 A 20030131 ELEMENTS GENETIQUES MOBILES APPARTENANT A LA FAMILLE mariner CHEZ LES EUCARYOTES HYDROTHERMAUX La présente invention se rapporte au domaine de la biologie moléculaire relative aux éléments transposables. L'invention concerne plus particulièrement l'identification de nouveaux éléments génétiques mobiles appartenant à la famille mariner, lesdits éléments présentant des propriétés avantageuses dans le cadre d'utilisations diverses en biotechnologies. La présente invention a pour objets des acides nucléiques isolés chez des organismes eucaryotes hydrothermaux, lesdits acides nucléiques comprenant au moins un élément génétique mobile appartenant à la famille mariner, ou comprenant des régions particulières d'un tel élément, notamment le gène codant la transposase et/ou les extrémités 5' et 3' requises pour la transposition. L'invention vise également une transposase codée par un gène porté par ou isolé d'un tel élément génétique mobile, ainsi qu'un procédé d'obtention de ladite transposase. Enfin, l'invention a trait à des procédés de transposition in vitro et in vivo, et à des applications de tels procédés dans le domaine des biotechnologies. Les conditions environnementales inhabituelles propres aux sources hydrothermales abyssales peuvent, selon les cas, favoriser ou, au contraire, prévenir la colonisation à long terme de ces écosystèmes par des organismes vivants. De telles sources prennent naissance à des profondeurs allant de quelques centaines de mètres jusqu'à 3700 mètres environ. Au niveau de ces sources, l'eau de mer dense et froide s'infiltre dans la croûte océanique par des fissures, d'où elle ressort chargée de particules de soufre et chauffée à plus de 350 C. L'eau de mer ainsi chargée et chauffée constitue le fluide hydrothermal, anoxique, acide et de salinité variable. Deux types de sources de fluide hydrothermal peuvent être observés, et ce, parfois au même site. D'une part, des constructions en forme de cheminée, appelées fumeurs noirs, sont générées par la précipitation des sulfures polymétalliques et du sulfate de calcium contenus dans le fluide non dilué refoulé par le sol. D'autre part, le sol est parsemé d'émissions troubles et diffuses de fluide dilué. Tous les fluides expulsés par ces sources sont dilués dans l'eau de mer. A quelques mètres du site d'expulsion, leur température tombe très rapidement à 2 C environ. Les sources hydrothermales abyssales représentent des niches écologiques pour les organismes vivants capables de tolérer de telles conditions de température, pression et concentration en sels et métaux. La plupart des populations est concentrée dans la zone où la température des fluides dilués se situe entre 10 et 20 C environ, même si quelques espèces peuvent tolérer des températures bien supérieures. C'est en particulier le cas des annélides polychètes appartenant au genre Alvinella qui vivent dans des tubes organiques situés dans les parois des fumeurs noirs actifs, à des températures allant de 10 à 80 C environ. De manière exceptionnelle, l'espèce A. pompejana a été retrouvée à 105 C (Desbruyères et Segonzac, 1997). Les éléments transposables (TE), ou transposons, ou encore éléments génétiques mobiles (EGM), sont décrits, dans la littérature, comme des parasites génétiques en ce qu'ils induisent des mutations dans le génome de l'hôte (Kidwell et Lisch, 2001). Ces mutations peuvent être délétères pour l'hôte, ou bien créer, chez celui-ci, une variabilité génétique favorable à sa préservation dans des conditions environnementales altérées ou hostiles. En particulier, la présence de TE à différents loci peut être à l'origine d'altérations de l'intégrité génomique, tels des événements de recombinaison inégaux à l'origine de délétions, duplications ou inversions de fragments d'ADN. Dans la mesure où ces fragments représentent potentiellement des gènes, les altérations susvisées peuvent d'une part expliquer, tout au moins en partie, la plasticité des génomes et, d'autre part, être impliquées dans des processus de cancérisation. D'un point de vue structurel, les TE sont des fragments d'ADN de petite taille, capables de se déplacer d'un site chromosomique à un autre (Renault et al., 1997). Ils sont répartis en deux classes d'après leur mécanisme de transposition. D'une part, les éléments de classe 1, ou rétrotransposons, transposent via la transcription inverse d'un intermédiaire ARN. D'autre part, les éléments de classe Il transposent directement d'un site chromosomique à un autre, via un intermédiaire ADN, selon un mécanisme de type couper-coller . Chez les eucaryotes, les éléments de classe Il comprennent cinq familles : P, PiggyBac, hAT, hélitron et Tc1-mariner. Les éléments de type mariner (MLE pour mariner-like élément ) constituent un grand groupe de TE de classe II, appartenant à la superfamille Tc1-mariner (Plasterk et al., 1999). Les MLE sont constitués de fragments d'ADN d'environ 1300 paires de bases (pb), contenant un gène, dépourvu d'introns, codant une transposase (voir Figure 1 ci-après). La transposase est une enzyme capable de catalyser, à elle seule, toutes les étapes impliquées dans le mécanisme de la transposition des MLE. Elle est à ce titre nécessaire et suffisante pour assurer la mobilité des MLE en l'absence de facteurs de l'hôte (Lampe et al., 1996). Chez les MLE, le gène codant la transposase est flanqué de deux extrémités (extrémités 5' et 3') reconnues par celle-ci. Lesdites extrémités comprenant chacune une séquence répétée terminale inversée (ITR) de 20 à 40 pb environ, située en position distale, et une région terminale interne non traduite (UTR) de 30 à 140 pb environ (Figure 1). Le premier MLE, Dmmar1 ou Mos-1, a été découvert chez Drosophila mauritiana par Jacobson et Hartl (1985). Par la suite, de nombreux éléments apparentés ont été identifiés dans des génomes appartenant à des protozoaires, champignons, plantes, invertébrés, vertébrés à sang froid et mammifères. Les MLE sont donc caractérisés par une très large ubiquité chez les eucaryotes. En raison de cette ubiquité exceptionnelle et d'un mécanisme de transposition particulièrement simple, les MLE constituent une source mutagène importante pour le génome de leurs hôtes. Les applications des MLE en génomique fonctionnelle et biotechnologies, notamment comme outils de recombinaison génétique, sont considérables. Cependant, l'étendue de ces applications se trouve actuellement limitée par le fait que l'on ne dispose pas de MLE actifs dans des conditions physico-chimiques particulières (pH extrêmes, températures et pressions élevées, nature et concentration élevée en ions). D'une part, très peu de MLE fonctionnels ont été à ce jour répertoriés. Seuls deux MLE ont été décrits comme étant actifs, à savoir Mos-1, isolé chez Drosophila mauritiana, et Himar, reconstitué à partir de MLE fossile du nématode Haemotobia irritans (Lampe et al., 1996). D'autre part, les conditions physico-chimiques sus-citées réduisent généralement, voire annulent, l'activité et l'efficacité transpositionnelles des TE, en particulier des MLE, d'origine naturelle. Seules des manipulations génétiques plus ou moins lourdes peuvent donc permettre de créer artificiellement des MLE fonctionnels dans de telles conditions. C'est précisément à cet inconvénient que remédie la présente invention, en décrivant des MLE naturels isolés chez des organismes eucaryotes hydrothermaux, capables de transposer dans des conditions telles que mentionnées ci-dessus. Parmi les organismes eucaryotes hydrothermaux visés dans le cadre de l'invention, l'on distingue Bythograea thermydron (crustacé décapode), Alvinella caudata (annélide polychète) et Ventiella sulfuris (crustacé amphipode). Les EGM appartenant à la famille mariner ou MLE visés dans le cadre de la présente invention présentent entre eux des similitudes de séquence d'au moins 79%, de préférence d'au moins 90%, de manière encore préférée d'au moins 95%, et de manière tout particulièrement préférée d'au moins 98%. Ainsi, les MLE en question possèdent, sur toute leur longueur, au moins 79%, de préférence au moins 90%, de manière encore préférée d'au moins 95%, et de manière tout particulièrement préférée d'au moins 98%, de bases identiques. Les bases identiques peuvent être consécutives, en tout ou en partie seulement. Les MLE ainsi envisagés peuvent être de même longueur, ou d'une longueur différente si leurs séquences présentent, les unes par rapport aux autres, des délétions ou insertions d'une ou plusieurs bases. En particulier, dans le contexte de l'invention, les MLE appartiennent, d'un point de vue phylogénétique, à la sous-famille irritans, dont l'élément le mieux caractérisé à ce jour est Himar1 (Plasterk et al., 1999). Ainsi, selon un premier aspect, la présente invention a pour objet un acide nucléique isolé comprenant au moins un MLE, dont la séquence est choisie dans le groupe consistant en : SEQ ID N 1 et SEQ ID N 2 de B. thermydron ; SEQ ID N 3 et SEQ ID N 4 de A. caudata ; SEQ ID N 5 de V. sulfuris; et les fragments fonctionnels de celles-ci. Il est ici, comme dans la suite du texte, fait référence à des numéros d'identification ( SEQ ID N ) pour désigner les séquences nucléotidiques et protéiques objets de l'invention. Ces numéros SEQ ID ont été attribués auxdites séquences conformément au tableau 1 suivant, auquel l'homme du métier se référera à chaque fois qu'il le jugera utile. Dans ce Tableau, les nombres représentent les numéros SEQ ID des séquences en cause. TABLEAUI Séquences Séquences Nucléotidiques protéiques Organisme Nom du MLE EGM Gène codant la Extrémités ITR UTR Transposase transposase 5' 3' 5' 3' 5' 3' Bythograea Bytmar 1 1 6 11 12 26 27 28 29 21 thermydron Bytmar 1.11 2 7 13 14 30 31 32 33 22 Alvinella Alvcmar 1,15 3 8 15 16 34 35 36 37 23 caudata Alvcmar 1.16 4 9 17 18 38 39 40 41 24 Ventiella Vensmar 1.3 5 10 19 20 42 43 44 45 25 suif uns De préférence, l'acide nucléique conforme au premier aspect de l'invention a pour séquence SEQ ID N 4 ou un fragment fonctionnel de celle-ci. Une séquence nucléotidique ou un acide nucléique selon l'invention sont conformes à l'acception usuelle dans le domaine de la biologie. Ces deux expressions couvrent indifféremment les ADN et les ARN, les premiers pouvant être par exemple génomiques, plasmidiques, recombinants, complémentaires (ADNc), et les seconds, messagers (ARNm), ribosomaux (ARNr), de transfert (ARNt). De manière préférée, les séquences nucléotidiques et acides nucléiques de l'invention sont des ADN. Dans le contexte de la présente invention, l'on conviendra que les séquences nucléotidiques couvrent non seulement les séquences nucléotidiques visées elles-mêmes et généralement identifiées par leurs numéros de SEQ ID, mais également leurs séquences complémentaires, les séquences similaires à celles-ci ou aux séquences complémentaires de celles-ci à au moins 79%, et les séquences hybridables en conditions strictes à au moins 79% avec celles-ci ou avec les séquences complémentaires de celles-ci. En particulier, un acide nucléotidique conforme à la présente invention est choisi parmi les séquences SEQ ID N 1 à SEQ ID N 20, les fragments fonctionnels de celles-ci, les séquences complémentaires de celles-ci, les séquences similaires à celles-ci ou aux séquences complémentaires de celles-ci à au moins 90%, de préférence au moins 95%, et de manière encore préférée, au moins 98%, et les séquences hybridables en conditions strictes avec celles-ci ou avec les séquences complémentaires de celles-ci à au moins 90%, de préférence au moins 95%, et de manière encore préférée, au moins 98%. L'on entend par fragment fonctionnel d'une séquence nucléotidique, ladite séquence nucléotidique codant une protéine présentant une activité biologique donnée, des parties de cette séquence, comprenant au moins toutes les régions essentielles à l'activité biologique de la protéine codée. Les parties de séquence en question peuvent être de taille plus ou moins longue dès lors que l'activité biologique de la protéine qu'elles codent est conservée. Cette définition peut être étendue aux fragments fonctionnels de la protéine ainsi codée. S'agissant d'un EGM, qui contient mais ne se limite pas à la séquence nucléotidique codant la transposase, ou d'une extrémité, ou encore d'une ITR, qui sont des régions nucléotidiques non codantes d'un EGM, les fragments fonctionnels sont, dans le contexte de l'invention, définis comme suit. Un fragment fonctionnel d'une ITR d'un MLE est une partie de cette ITR, nécessaire et suffisante pour être reconnue par la transposase et permettre qu'une transposition ait lieu. Un fragment fonctionnel d'une extrémité d'un MLE est une partie de cette extrémité, ladite partie étant nécessaire et suffisante pour : # permettre qu'en présence d'une transposase, un mécanisme de transposition ait lieu : il peut par exemple s'agir d'une ITR ou d'un fragment fonctionnel d'une ITR, éventuellement associé (e) à une UTR ou une partie d'UTR ; ou # correspondre à une séquence consensus d'un promoteur transcriptionnel par la présence d'une ITR ou d'une partie d'ITR associée à une UTR ou une partie d'UTR (pour des séquences consensus de promoteurs transcriptionnels, l'homme du métier pourra, par exemple, se référer aux informations données par le site www.infobioqen.fr). Un fragment fonctionnel d'un MLE peut notamment comprendre : # un fragment fonctionnel du gène codant la transposase de ce MLE ; ou # un fragment fonctionnel d'une extrémité de ce MLE ; encore # un fragment fonctionnel d'une ITR de ce MLE ; enfin # une combinaison de ceux-ci. Les termes et expressions activité , fonction , activité biologique et fonction biologique sont équivalents et répondent à l'acception usuelle dans le domaine technique de l'invention. Une telle activité est par exemple de nature enzymatique. Dans le contexte de l'invention, l'activité en cause est l'activité transposase. Certes, il est bien connu de l'homme du métier que la transposase d'un MLE présente plusieurs activités enzymatiques, toutes aussi nécessaires les unes que les autres au processus de transposition et chacune d'entre elles pouvant être limitante dans ce processus (Plasterk et al., supra). Cependant, conformément à l'usage, l'expression activité transposase désigne ici de manière générique l'ensemble des activités enzymatiques de la transposase d'un MLE. En particulier, les activités enzymatiques ainsi couvertes sont : la liaison à l'ADN, spécifique (par reconnaissance des ITR) et non spécifique (grâce au domaine N-terminal des transposases), la dimérisation, le transfert des brins d'ADN (coupure et liaison concomitante des brins d'ADN), les propriétés endonucléasiques (activités de coupure des brins d'ADN) et d'internalisation nucléaire. Ainsi, s'agissant des transposases, des fragments fonctionnels sont également entendus comme étant des parties desdites transposases, ces parties comprenant au moins toutes les régions essentielles à l'une au moins des activités enzymatiques susmentionnées. Par exemple, il est connu que les transposases de MLE comprennent au moins deux domaines fonctionnels : le domaine N-terminal (acides aminés des positions 1 à 140 de la séquence de la transposase Mos-1 ; plus généralement, acides aminés des positions 1 à 140 +/- 10) responsable de la liaison aux ITR, et le domaine C-terminal (acides aminés des positions 141 à 345 de la séquence de la transposase Mos-1 ; généralement, acides aminés des positions 140 +/- 10 à l'extrémité C- terminale) porteur de l'activité catalytique. Aussi, entre autres exemples, un fragment fonctionnel de telles transposases peut être l'un ou l'autre de ces domaines, ou encore un motif conservé d'un tel domaine. L'on peut ainsi envisager de reconstituer une transposase ou partie de transposase composite, à partir d'au moins deux fragments fonctionnels provenant d'au moins deux transposases distinctes. Deux séquences nucléotidiques complémentaires sont telles que chaque base de l'une est appariée avec la base complémentaire de l'autre, l'orientation des deux séquences étant inversée. Les bases complémentaires sont A et T (ou A et U dans le cas des ARN), et C et G. Les séquences similaires à au moins X% sont telles que définies supra s'agissant des MLE . Pour rappel, ces séquences possèdent, sur toute leur longueur, au moins X% de bases identiques. Les bases identiques peuvent être consécutives, en tout ou en partie seulement. Les séquences similaires peuvent être de même longueur ou d'une longueur différente. Par exemple, il est connu de l'homme du métier que des séquences nucléotidiques présentant un certain niveau de similitude (au moins X% selon la présente invention), peuvent néanmoins, compte tenu de la dégénérescence du code génétique d'une part, et de l'utilisation préférentielle de certains codons en fonction des organismes (bactéries, eucaryotes...) d'autre part, coder des protéines dont la fonction biologique d'intérêt est préservée. Ces protéines peuvent elles-mêmes être identiques ou similaires. La définition ci-dessus peut être élargie à des séquences en acides aminés, ou séquences protéiques, similaires à au moins X%. L'on considère en ce cas des séquences protéiques ayant, sur toute leur longueur, au moins X% d'acides aminés similaires. Là encore, les acides aminés similaires peuvent être consécutifs, en tout ou en partie seulement. Les séquences protéiques peuvent être de même longueur ou de longueur différente, dès lors que la fonction biologique d'intérêt est conservée. L'on entend ici par acides aminés similaires des acides aminés possédant la même réactivité au niveau de leur chaîne latérale. Ainsi, une polarité et des propriétés d'ionisation comparables ont permis de définir des groupes d'acides aminés similaires, connus de l'homme du métier. A titre d'exemple, il est d'usage de classer au sein d'un même groupe, les acides aminés aliphatiques que sont la glycine, l'alanine, la valine, la leucine et l'isoleucine. De même, sont similaires les acides aminés dicarboxyliques, acide aspartique et acide glutamique. Egalement, la sérine et la thréonine appartiennent à un même groupe en ce qu'elles portent toutes deux un groupement alcool estérifiable. L'on peut encore citer la lysine, l'arginine et l'histidine comme étant des acides aminés basiques similaires, etc... Dans le cadre de la présente invention, X vaut 79. En particulier, X vaut 90, de préférence 95, et de manière encore préférée, 98. Les conditions strictes d'hybridation obéissent à la définition classique connue de l'homme du métier (Sambrook et Russel, 2001). Des conditions strictes d'hybridation sont, par exemple, des conditions permettant l'hybridation spécifique de deux séquences nucléotidiques simple brin, et ce, après au moins une étape de lavage telle que décrite cidessous. L'étape d'hybridation peut notamment être réalisée à environ 65 C, pendant 12h dans une solution comprenant du SSC 6X, du SDS 0,5%, une solution de Denhardt 5X et 100 g d'ADN non spécifique (par exemple de l'ADN de sperme de saumon), ou dans une quelconque autre solution de force ionique équivalente. L'étape suivante, comprenant au moins un lavage, est par exemple effectuée à environ 65 C, dans une solution comprenant du SSC à au plus 0,2X et du SDS à au plus 0,1%, ou dans une quelconque autre solution de force ionique équivalente. Les paramètres définissant les conditions d'hybridation dépendent de la température Tm à laquelle 50% des brins appariés se séparent. S'agissant des séquences de plus de 30 bases, la température Tm est calculée suivant la formule : Tm = 81,5 + 0,41 x[% G+C] + 16,6xLog(concentration en cations) - 0,63x[% formamide] - (600/nombre de bases). Pour les séquences de moins de 30 bases, la température Tm est définie par la relation suivante : Tm = 4x(nombre de G+C) + 2x(nombre de A+T). Les conditions d'hybridation peuvent donc être adaptées par l'homme du métier selon la taille des séquences mises en jeu, leur teneur en GC, et d'autres paramètres, comme indiqué notamment dans les protocoles décrits dans Sambrook et Russel (2001). Selon un deuxième aspect, la présente invention a trait à un acide nucléique isolé comprenant au moins un gène codant une transposase d'un MLE, dont la séquence est choisie dans le groupe consistant en : SEQ ID N 6 et SEQ ID N 7 de B, thermydron ; SEQ ID N 8 et SEQ ID N 9 de A. caudata ; SEQ ID N 10 de V. sulfuris ; et les fragments fonctionnels de celles-ci. L'on entend ici par gène codant une transposase , la région nucléotidique codante ou cadre ouvert de lecture contenu dans un MLE, tel que représenté sur la Figure 1 ci-après. Un acide nucléique selon cet aspect de l'invention, a de préférence pour séquence SEQ ID N 9 ou un fragment fonctionnel de celle-ci. Un troisième aspect de la présente invention se rapporte à un acide nucléique isolé comprenant au moins une séquence d'ADN transposable d'intérêt positionnée entre une extrémité 5' et une extrémité 3' d'un même MLE ou de deux MLE distincts, ledit acide nucléique étant tel que : - la séquence de ladite extrémité 5' est choisie dans le groupe consistant en : SEQ ID N 11, 13,15, 17 et 19, ainsi que les fragments fonctionnels de celles-ci ; et - la séquence de ladite extrémité 3' est choisie dans le groupe consistant en : SEQ ID N 12, 14,16, 18 et 20, ainsi que les fragments fonctionnels de celles-ci. Selon un mode de réalisation particulier, un acide nucléique tel que susmentionné comprend au moins une séquence d'ADN transposable d'intérêt positionnée entre les extrémités 5' et 3' d'un même MLE, les séquences desdites extrémités étant alors choisies deux à deux dans le groupe consistant en : (SEQ ID N 11et SEQ ID N 12), (SEQ ID N 13 et SEQ ID N 14) de B. thermydron ; (SEQ ID N 15 et SEQ ID N 16), (SEQ ID N 17 et SEQ ID N 18) de A. caudata ; (SEQ ID N 19 et SEQ ID N 20) de V. sulfuris ; et les fragments fonctionnels de celles-ci. Selon cet aspect de l'invention, l'acide nucléique est de préférence tel que la séquence de ladite extrémité 5' ou 3' est respectivement SEQ ID N 17 ou SEQ ID N 18, ou un fragment fonctionnel de celle-ci. De manière encore préférée, les séquences desdites extrémités 5' et 3' sont (SEQ ID N 17 et SEQ ID N 18), ou des fragments fonctionnels de cellesci. Selon un autre mode de réalisation particulier, un acide nucléique tel que visé ci-dessus comprend au moins une séquence d'ADN transposable d'intérêt positionnée entre une extrémité 5' et une extrémité 3', lesdites extrémités comprenant chacune une ITR et une UTR provenant d'un même MLE ou de deux MLE distincts, et étant telles que : # la séquence de l'ITR 5' est choisie dans le groupe consistant en : SEQ ID N 26, 30,34, 38,42, ainsi que les fragments fonctionnels de celles-ci ; # la séquence de l'UTR 5' est choisie dans le groupe consistant en : SEQ ID N 28, 32,36, 40,44, ainsi que les fragments fonctionnels de celles-ci ; # la séquence de l'ITR 3' est choisie dans le groupe consistant en : SEQ ID N 27, 31,35, 39,43, ainsi que les fragments fonctionnels de celles-ci ; et # la séquence de l'UTR 3' est choisie dans le groupe consistant en : SEQ ID N 29, 33,37, 41,45, ainsi que les fragments fonctionnels de celles-ci. Selon encore un autre mode de réalisation particulier, un tel acide nucléique comprend au moins une séquence d'ADN transposable d'intérêt positionnée entre une ITR 5' et une ITR 3', lesdites ITR 5' et 3', qui proviennent d'un même MLE ou de deux MLE distincts, étant telles que : # la séquence de l'ITR 5' est choisie dans le groupe consistant en : SEQ ID N 26, 30,34, 38,42, ainsi que les fragments fonctionnels de celles-ci ; et # la séquence de l'ITR 3' est choisie dans le groupe consistant en : SEQ ID N 27, 31,35, 39,43, ainsi que les fragments fonctionnels de celles-ci. Selon ce dernier mode de réalisation particulier, ladite ITR 5' ou ladite ITR 3' est de préférence SEQ ID N 38 ou SEQ ID N 39, ou un fragment fonctionnel de celle-ci. De manière encore préférée, lesdites ITR 5' et 3' sont respectivement SEQ ID N 38 et 39, ou des fragments fonctionnels de celles-ci. Selon un mode de réalisation, ladite séquence d'ADN transposable d'intérêt comprend au moins un gène codant un marqueur de sélection. Entre autres exemples cités ici de manière non limitative, un tel marqueur de sélection peut être un caractère de résistance à un ou plusieurs antibiotiques tels que la tétracycline, l'ampicilline ou la néomycine. Le marqueur de sélection en cause peut également être un marqueur métabolique tel qu'un gène codant une enzyme parmi les enzymes suivantes : LacZ, GUS, la chloramphénicol acétyltransférase (CAT), la thymidine kinase (TK), la dihydrofolate réductase (DHFR), l'aminoglycoside phosphotransférase (APH), etc... Ces marqueurs de sélection peuvent éventuellement être utilisés en combinaison. Selon un autre mode de réalisation, ladite séquence d'ADN transposable d'intérêt comprend au moins un gène codant une transposase d'un MLE, dont la séquence est telle que décrite supra. De préférence, la séquence dudit gène est SEQ ID N 9 ou un fragment fonctionnel de celle-ci. De manière particulière, la séquence d'ADN transposable d'intérêt comprend à la fois au moins un gène codant un marqueur de sélection tel que défini ci-dessus, et au moins un gène codant une transposase de MLE. Lorsque l'acide nucléique susvisé comprend au moins un gène codant une transposase de MLE, plusieurs cas de figure peuvent être envisagés : 1) au moins une extrémité 5' et/ou 3', et la transposase proviennent du même MLE ; 2) les deux extrémités 5' et 3', et la transposase proviennent du même MLE ; ou encore 3) les deux extrémités 5' et 3' d'une part, et la transposase d'autre part, proviennent de deux MLE distincts ; ou enfin 4) l'extrémité 5', l'extrémité 3' et la transposase proviennent chacune d'un MLE distinct. Selon un quatrième aspect, la présente invention a trait à une transposase d'un MLE, dont la séquence est choisie dans le groupe consistant en : SEQ ID N 21 et SEQ ID N 22 de B. thermydron ; SEQ ID N 23 et SEQ ID N 24 de A. caudata ; SEQ ID N 25 de V. sulfuris; et les fragments fonctionnels de celles-ci. De préférence, une telle transposase a pour séquence SEQ ID N 24 ou un fragment fonctionnel de celle-ci. Dans le contexte de la présente invention, l'on conviendra que, à l'instar des séquences nucléotidiques, les séquences protéiques couvrent les séquences identifiées par leurs numéros de SEQ ID, ainsi que les séquences similaires à celles-ci à au moins 79%, en particulier au moins 90%, de préférence au moins 95% et de manière encore préférée au moins 98%. Les séquences similaires ainsi visées sont elles que définies précédemment. Selon un mode de réalisation, la transposase objet de l'invention est codée par un gène porté par ou isolé d'un acide nucléique comprenant un MLE tel que décrit supra. Selon un autre mode de réalisation de cet aspect de l'invention, l'activité enzymatique de la transposase de MLE tolère : - une température comprise entre 4 et 105 C environ, de manière préférée comprise entre 40 et 100 C environ, de manière encore préférée comprise entre 60 et 70 C environ ; et/ou - une pression comprise entre 105 et 600.105 Pa environ, de préférence comprise entre 80.105 et 400.10 Pa environ. Selon un cinquième aspect, la présente invention est relative à un vecteur recombinant comprenant au moins un acide nucléique conforme à la description supra. De préférence, ledit vecteur permet l'expression dudit acide nucléique. Selon un sixième aspect, l'invention concerne un hôte cellulaire recombinant qui héberge au moins un vecteur recombinant tel que défini ci-dessus. Selon un mode de réalisation, un hôte cellulaire conforme à l'invention est d'origine eucaryote. Il peut, par exemple, s'agir d'une cellule d'invertébré, de vertébré, d'une cellule en culture. Cet hôte cellulaire est, de préférence, une cellule de mammifère. Selon un autre mode de réalisation, l'hôte en cause est d'origine procaryote. Il provient alors de préférence d'une bactérie et, de manière encore préférée, d'une bactérie thermophile ou d'une archébactérie. Selon un septième aspect, la présente invention a trait à un procédé d'obtention d'une transposase d'un MLE, telle que définie supra, ledit procédé comprenant au moins : a) le clonage d'un acide nucléique comprenant un gène codant ladite transposase dans un vecteur d'expression ; b) la transformation d'un hôte cellulaire apte à exprimer ledit acide nucléique, avec ledit vecteur d'expression recombinant ; et c) l'expression dudit acide nucléique à partir dudit hôte cellulaire recombinant. Les différentes étapes ci-dessus font appel à des techniques de biologie moléculaire classiques et parfaitement connues de l'homme du métier (voir par exemple, Sambrook et Russel, 2001). Le terme transformation est ici revêtu d'un sens générique en ce qu'il couvre outre la transformation littérale, également la transduction par un vecteur viral et la transfection, autant de techniques usuelles pour l'homme du métier. Selon un mode de réalisation particulier de ce procédé d'obtention, une étape supplémentaire de purification de ladite transposase est effectuée. De manière préférée, au sens de la présente invention, l'étape de purification susvisée consiste à purifier, par des méthodes conventionnelles connues de l'homme du métier, la fraction protéique possédant l'activité enzymatique recherchée, et non l'enzyme elle-même. C'est précisément cette fraction protéique active ainsi purifiée que l'on appelle ici enzyme pure ou transposase pure . Selon cette définition, à l'issue de l'étape supplémentaire de purification, la présence de substances contaminantes, y compris celle d'autres protéines, en quantité minoritaire n'est pas exclue, dès lors que l'activité transposase d'intérêt est préservée. La détection de l'activité enzymatique d'intérêt peut être effectuée par des méthodes conventionnelles connues de l'homme du métier (Ausubel et al., 1994). Lors de la mise en #uvre du procédé susmentionné, l'hôte cellulaire utilisé au cours des étapes b) et c) est choisi parmi les hôtes cellulaires eucaryotes, de préférence mammifères, et procaryotes, de préférence bactériens thermophiles ou archébactériens. Un huitième aspect de la présente invention concerne un procédé de transposition in vitro mettant en oeuvre un acide nucléique comprenant au moins une séquence d'ADN transposable d'intérêt, ainsi qu'une transposase de MLE, ledit acide nucléique et ladite transposase étant tels que décrits précédemment. Ainsi, un procédé de transposition in vitro selon l'invention comprend au moins : a) la mise en présence : a1) d'un acide nucléique isolé comprenant au moins une séquence d'ADN transposable d'intérêt, a2) d'un acide nucléique cible, et a3) d'au moins une transposase de MLE ; b) la transposition de ladite séquence d'ADN transposable d'intérêt dans ledit acide nucléique cible. Selon un mode de mise en oeuvre particulier de ce procédé, la transposase utilisée est pure. Selon un neuvième aspect, l'invention a pour objet un procédé de transposition in vivo. Un premier mode de mise en #uvre d'un tel procédé comprend au moins : a) l'introduction dans un hôte cellulaire : a1) d'un acide nucléique isolé comprenant au moins une séquence d'ADN transposable d'intérêt, comme défini supra, et a2) d'au moins un acide nucléique isolé, comprenant au moins, conformément à la description supra: - un MLE, ou - un gène codant une transposase d'un MLE ; b) l'obtention d'au moins une transposase à partir dudit acide nucléique selon a1) et/ou a2) ; et c) la transposition de ladite séquence d'ADN transposable d'intérêt dans le génome dudit hôte cellulaire. Selon un premier mode de réalisation, ledit acide nucléique selon a1) est porté par un vecteur, notamment un vecteur d'expression. Selon un deuxième mode de réalisation, ledit acide nucléique selon a2) est porté par un vecteur d'expression. Selon un troisième mode de réalisation, lesdits acides nucléiques selon a1) et a2) sont portés par le même vecteur, qui permet l'expression dudit acide nucléique selon a1) et/ou a2). Selon un deuxième mode de mise en #uvre, un procédé de transposition in vivo conforme à l'invention comprend au moins : a) l'introduction dans un hôte cellulaire d'un acide nucléique isolé comprenant au moins une séquence d'ADN transposable d'intérêt, ladite séquence comprenant au moins un gène codant une transposase d'un MLE ; b) l'obtention d'au moins une transposase à partir dudit acide nucléique ; et c) la transposition de ladite séquence d'ADN transposable d'intérêt dans le génome dudit hôte cellulaire. En particulier, ledit acide nucléique isolé est porté par un vecteur qui permet l'expression du gène codant ladite transposase. Quel que soit le mode de mise en #uvre du procédé de transposition in vivo, ledit hôte cellulaire est en particulier choisi parmi les hôtes cellulaires eucaryotes, de préférence mammifères, et procaryotes, de préférence bactériens thermophiles ou archébactériens. Les procédés de transposition tant in vitro qu'in vivo objets de la présente invention mettent en #uvre des MLE ou régions de MLE (extrémités 5' et/ou 3', gène codant la transposase), lesdites régions pouvant être telles que : 1) au moins une extrémité 5' et/ou 3', et la transposase proviennent du même MLE ; ou 2) les deux extrémités 5' et/ou 3', et la transposase proviennent du même MLE ; ou encore 3) les extrémités 5' et 3' d'une part, et la transposase d'autre part, proviennent de deux MLE distincts ; ou enfin 4) l'extrémité 5', l'extrémité 3', et la transposase proviennent chacune d'un MLE distinct. En outre, selon ces procédés de transposition in vitro et in vivo, la transposition de ladite séquence d'ADN transposable d'intérêt peut être réalisée : - à une température comprise entre 4 et 105 C environ, de manière préférée entre 40 et 100 C environ, de manière encore préférée entre 60 et 70 C environ ; et/ou - sous une pression comprise entre 105 et 600.105 Pa environ, de préférence entre 80.105 et 400.105 Pa environ. Selon un dixième aspect, la présente invention vise des applications des procédés de transposition susmentionnés. Un premier mode de réalisation concerne l'application d'un procédé de transposition in vitro ou in vivo tel que sus-cité, à la mutagénèse d'un acide nucléique. Un deuxième mode de réalisation concerne plus particulièrement l'application d'un procédé de transposition in vivo tel que décrit supra à la mutagénèse, en particulier la transgénèse, du génome d'un hôte cellulaire. Dans le cadre de toutes les applications objets de l'invention, ledit hôte cellulaire est notamment choisi parmi les microorganismes, les animaux et les plantes. Par exemple, les microorganismes sont choisis parmi les bactéries thermophiles, les bactéries non thermophiles tolérant des températures comprises entre 60 et 70 C environ, et les bactériophages de celles-ci. Les animaux sont choisis parmi les insectes, les rongeurs et les mammifères à l'exclusion de l'homme. Enfin, les plantes sont, entre autres exemples, choisies parmi les plantes de tabac, coton, tomate et Arabidopsis. Selon les deux modes de réalisation ci-dessus, la mutagénèse en cause est de préférence thermodépendante. Un troisième mode de réalisation a pour objet l'application d'un procédé de transposition in vivo comme défini précédemment, à l'activation et/ou l'inhibition de l'expression d'au moins un gène chez un hôte cellulaire. Au sens de l'invention, l'on entend par activation de l'expression d'un gène , soit : - le déclenchement de l'expression dudit gène, à partir d'un niveau d'expression initial nul ou non détectable par des méthodes classiques ; - soit l'augmentation de cette expression, à partir d'un niveau d'expression initial non nul. Par inhibition de l'expression d'un gène , l'on désigne soit : - l'extinction de l'expression dudit gène, jusqu'à un niveau d'expression nul ou non détectable par des méthodes classiques ; - soit la diminution de cette expression, jusqu'à un niveau d'expression non nul, mais plus faible que le niveau initial. En particulier, chez ledit hôte cellulaire, l'expression d'au moins un gène est activée tandis que celle d'au moins un autre gène est inhibée. De préférence, l'activation et/ou l'inhibition d'expression est thermodépendante. Un quatrième mode de réalisation concerne l'application d'un procédé de transposition in vitro ou in vivo au marquage de produits, par exemple à des fins de traçage de ces derniers. En particulier, les produits en question peuvent être des produits alimentaires destinés à l'homme et/ou à l'animal. De préférence, le marquage susvisé est thermodépendant. Ce marquage peut, par exemple, être dégradé par un traitement thermique à une température d'au moins 150 C environ. La figure suivante est fournie à titre purement illustratif et ne limite en aucune façon l'objet de la présente invention. Figure 1 : représentation schématique de la structure d'un transposon mariner. ITR : répétition terminale inversée ; UTR : région terminale non traduite ; TNPASE : gène codant la transposase ; pb : paires de bases. La partie expérimentale ci-après, illustre de manière non limitative l'invention. PARTIE EXPERIMENTALE 1. Matériels et Méthodes 1.1Echantillons biologiques : Les spécimens hydrothermaux ont été collectés lors des croisières Marvel 97 dans l'océan Atlantique et Hope 99 dans l'océan Pacifique. Les espèces hydrothermales ont été collectées à partir d'une profondeur de 2 600m au cours de plongées effectuées par le submersible Nautile. Des spécimens de Alvinella caudata ont été recueillis à 103 56'81 Ouest, 12 49'84 Nord. Des spécimens de Bythograea thermydron et Ventiella sulfuris ont été collectés à 103 56'43 Ouest; 12 48'67 Nord. Ces deux points sont séparés par une distance estimée à 1 750 m. 1.2 Purification de l'ADN et hybridation Southem : Pour chaque spécimen, l'ADN génomique total (ADNg) a été purifié comme décrit par Laulier et al. (1995). Une étape de purification additionnelle a été effectuée par ultracentrifugation de l'ADNg en gradient de chlorure de césium (Sambrook et Russel, supra). Pour l'hybridation Southern, les échantillons d'ADN purifié ont été digérés par des enzymes de restriction (EcoRI et Pstl). Les produits ainsi digérés ont migré sur un gel d'agarose à 0,8% avant d'être transférés sur des membranes de nylon (Hybond-N, Amersham, Orsay, France) selon la technique de Southern (Sambrook et russel, supra). Une procédure expérimentale comparable a été suivie pour les fragments d'ADN issus de réactions de polymérisation en chaîne (PCR), mais sans l'étape de digestion. Les membranes ont été hybridées à 65 C dans un milieu contenant 0,5M de Na2HP04-NaH2P04, 7% de sodium dodécyl sulfate (SDS), avec une sonde marquée par la méthode dite de random priming en utilisant le système Nonaprimer Kit (Appligene, Qbiogen, lllkirch, France), et du [a32P] dCTP (Amersham). Les membranes ont ensuite été lavées à 65 C pendant 30 min dans du milieu 2x SSC-0,1% SKS, puis pendant 30 min dans du milieu 1x SSC-0,1% SKS ou pendant 30 min dans du milieu 0,5x SSC- 0,1% SKS (1xSSC = 0,15 M NaCI ; 0,015 M citrate de trisodium). Des films pour rayons X ont été exposés à -80 C sur les membranes à l'aide d'un écran augmentant l'intensité. 1.3 Amplification d'ADN : Toutes les réactions de PCR ont été effectuées en utilisant 0,8 M de chaque amorce ; 150 M de dACGT ; 10 mM de Tris pH 9,0 ; 25mM de MgCl2; 50mM de KCI et 0,5 U de Taq polymérase (Promega, Charbonnières, France), dans un volume final de 50 l. L'amplification des fragments d'ADN codant la région interne de la transposase MLE [WVPHEL-YSPDLAP] a été effectuée par PCR en utilisant l'ADNg de B. thermydron comme échantillon et des amorces dégénérées, Mar124F et Mar 276R (Robertson, 1993). Les amplifications ont été effectuées dans un Eppendorf Mastercycler (Fisher Bioblock Scientific, Illkirch, France). Les conditions opératoires étaient les suivantes : # La dénaturation à 94 C pendant 1 min, # L'hybridation à 50 C pendant 1 min, # La polymérisation à 72 C pendant 1 min, et # Le tout étant répété 35 fois. Les produits PCR d'environ 500 pb ont ensuite été étudiés. Des MLE complets et délétés au niveau des régions internes ont été amplifiés à l'aide d'une amorce correspondant à la séquence nucléotidique des 25 premières pb de l'ITR 5' de B. thermydron, ITRBytmar1 : 5'TACGAGGGGCGGTCAGAAAGTTATG-3' (SEQ ID N 46). Les conditions de PCR étaient les suivantes : # La dénaturation à 94 C pendant 1min, # L'hybridation pendant 1 min à 58 C pour B. thermydron, 55 C pour V. sulfuris et 53 C pour A. caudata, et # La polymérisation à 72 C pendant 1 min, # Le tout étant répété 35 fois. Les séquences nucléotidiques des ITR 5' et 3' de B. thermydron ont été identifiées par PCR inverse (IPCR), en utilisant le système ExpandTM Long Template PCR System Kit (Roche Applied Science, Meylan, France). 2 g d'ADNg ont d'abord été digérés avec une enzyme de restriction (ici, BamHl, Sphl ou Xhol) qui possède un seul site de coupure dans les fragments d'ADN d'environ 500 pb codant la région interne [WVPHEL-YSPDLAP] de la transposase de MLE de B. thermydron. Les fragments d'ADN ont été dilués, puis circularisés en utilisant de la T4 DNA ligase (400 unit s/ l) pendant 16 heures environ à 16 C. 4 amorces inverses ont été dessinées à partir des fragments connus de 500 pb susvisés, et utilisées pour amplifier les échantillons d'ADNg circulaire par IPCR. Les régions contenant l'ITR 5' ou 3' ont d'abord été amplifiées à partir des fragments circularisés en utilisant un couple d'amorces externes Byt1: 5'-CCCAGAAGATGGTGGCCATGATCTT-3' (SEQ ID N 47) et Byt2 : 5'-TTGAGGGACTCCATCCGTCAGAAGA-3' (SEQ ID N 48). Une deuxième amplification a été réalisée en utilisant 1 l des produits amplifiés au cours de la 1ère PCR et un couple d'amorces internes Byt1 a : 5'-TTGCCAGCCAATGGTTGGGTCCAAA-3' (SEQ ID N 49) et Byt2a : 5'GCTTCGAGCATCTCAATCACCCACC-3' (SEQ ID N 50). Des conditions de PCR similaires ont été utilisées pour les deux amplifications : # La dénaturation à 95 C pendant 1 min, # L'hybridation à 62 C pendant 30 secondes, # La polymérisation à 68 C pendant 1 min. Les fragments PCR ont été localisés par hybridation Southern, puis séparés par electrophorèse en gel d'agarose et purifiés. 1.4 Clonage et détermination de la séquence des produits PCR : Les fragments PCR ont été élués à partir des gels d'agarose en utilisant le système Gene Clean Kit (BIO 101, Ozyme, Saint-Quentin-enYvelines, France), et insérés dans le vecteur pGEM-T (Promega). Les plasmides ont été isolés et purifiés par lyse alcaline, suivis d'une précipitation par du LiCI ou PEG (Ausubel et al, 1994). Les séquences nucléotidiques ont été déterminées en utilisant la technique de didésoxynucléotides décrite par Sanger (Sambrook et Russel, supra) à l'aide du système Sequitherm long-read cycle sequencing Kit et les amorces marquées par fluorescence IRD800, universelle et inverse (Epicentre Technologies, TEBU, Le Perray en Yvelines, France). Les ADN ont été amplifiés par PCR (25 cycles ; dénaturation à 94 C pendant 30" ; hybridation: 50 C pendant 15" et polymérisation : 70 C pendant 1'). Les séquences nucléotidiques ont été générées à l'aide d'un DNA Sequencer Long Reader model 4200 (Licor, Les Ulis, France). La séquence des deux brins a été déterminée par chaque clone. Les séquences ont été déposées dans la base de données de séquences DDBJ/EMBL/GenBank. Les numéros d'accès sont indiqués dans la partie Résultats (partie 2 ci-dessus). 1.5 Analyse des séquences : Les outils de Infobiogen (Dessen et al, 1990) ont été utilisés pour les recherches dans les bases de données, les alignements de séquences et les calculs. Les séquences ont été alignées en utilisant le programme Clustal W disponible sur le site www. infobiogen.fr. Les alignements de séquences ont été développés en utilisant les programmes de Parcimonie et Neighbor-Joining du système Phylip package, version 3.5c (Felsenstein, 1993). 2. RESULTATS 2.1Clonage et détermination de la séquence de MLE d'organsimes eucaryotes hydrothermaux : Des MLE complets ont été amplifiés par PCR puis clonés conformément à la procédure expérimentale décrite dans la partie 1 précédente, en utilisant des extraits d'ADNg de trois espèces hydrothermales, à savoir : A. caudata, B. thermydron et V. sulfuris. 12 MLE distincts ont été identifiés chez B. thermydron et appelés Bytmar 1. 2 à Bytmar 1.13 (N d'accès AJ507220-AJ507231). 16 MLE ont été clonés à partir de A. caudata, Alvcmar 1.1à Alvcmar 1.16 (N d'accès de Alvcmar 1.1à Alvcmar 1.15: AJ496120 - AJ496134). Enfin, 6 MLE ont été clonés à partir de V. sulfuris, Vensmar 1.1à Vensmar 1.6 (N d'accès AJ507232-AJ507237). L'analyse des séquences des MLE hydrothermaux de B. thermydron a montré que leurs tailles étaient situées entre 1 278 et 1 302 pb, à l'exception de Bytmar 1.6 dont la taille était de 1 137 pb, du fait d'une délétion interne de 155 pb au niveau des derniers nucléotides internes de l'ITR 5' jusqu'à l'UTR 5'. En outre, la comparaison de ces séquences a révélé des niveaux de similitude de 79 à 94%. D'après l'analyse de la séquence en acides aminés déduite pour le cadre ouvert de lecture putatif codant la transposase, 9 éléments Bytmar 1 contenaient 2 à 13 codons stop ou décalage de cadre de lecture. De manière intéressante, Bytmar 1.8 et Bytmar 1.11 contenaient un cadre ouvert de lecture susceptible de coder une transposase complète comptant 345 acides aminés. Treize des seize MLE clonés à partir du génome de A. caudata présentaient une longueur de 1 207 à 1 312 pb. Alvcmar 1.10 était plus court, avec seulement 1 203 pb, du fait de la présence d'une délétion interne de 102 pb localisée à l'intérieur du cadre ouvert de lecture codant la transposase. Alvcmar 1.8 était plus long, avec 1 312 pb, du fait d'une duplication de 12 pb dans l'ITR 3'. Les similitudes entre les séquences en acides aminés déduites de ces différents éléments étaient de l'ordre de 84 à 94 %. Alvcmar 1.15 et Alvcmar 1.16 sont les seuls éléments qui possèdent un cadre ouvert de lecture codant pour la transposase ininterrompu. Chez V. sulfuris, les six MLE présentaient une taille située entre 1 284 et 1 297 pb. Les similitudes entre les séquences nucléotidiques étaient comprises entre 90 et 98%. A l'exception de Vensmar 1.3, qui contenait un cadre ouvert de lecture susceptible de coder une transposase complète de 345 acides aminés, les 5 autres éléments Vensmar 1 possédaient un cadre ouvert de lecture interrompu par plusieurs codons stop. 2. 2 Analyse des séquences des MLE d'hydrothermaux présentant un cadre de lecture codant une transposase complet : Les analyses des 34 séquences de MLE ont révélé que 5 d'entre elles, à savoir, Alvcmar 1.15, Alvcmar 1.16, Bytmar 1.8, Bytmar 1.11et Vensmar 1.3, présentaient un cadre ouvert de lecture codant une transposase complet, tandis que toutes les autres contenaient un gène interrompu par un ou plusieurs codons stop, des décalages de cadre de lecture, des micro-délétions ou des insertions. Des différences ont été observées entre les cinq éléments susmentionnés, outre leurs sources biologiques différentes. Dabord, la longueur de l'élément était comprise entre 1 289 pb pour Vensmar 1.3 et 1 294 pb pour Bytmar 1.8 jusqu'à 1 295 pb pour Bytmar 1.11et Alvcmar 1 .15. Ensuite, leurs séquences nucléotidiques, ainsi que les séquences en acides aminés des transposases codées présentaient des niveaux de similitude et d'identité différents (Voir tableau Il ci-après). Ces variations entre les MLE s'étendaient jusqu'aux séquences des ITR 5' et 3'. Le tableau Il ci-dessous donne les pourcentages de similitude et d'identité entre les séquences en nucléotides des MLE d'hydrothermaux (en grisé), et les séquences en acides aminés putatives de la transposase (sur fond blanc). Tableau Il Alvcmar1-16 Alvcmar1-15 Bytmarl-8 Bytmarl-11 Vensmarl-3 Alvcmar 1-16 94,1-94,1 97,2-0*7,2 90,7-90,7 96,5-96,6 Alvcmarl-15 88-88,3 95,4-95,4 92,1-92,1 94,6-94,7 Bytmarl-8 94-94,3 90,5-90,1 91,9 - 91,9 94,4 - 98,5 Bytmarl-11 79,9-80,5 82,5-83,3 81,9-82,9 91,2 - 91,3 Vensmarl-3 89,1-91,5 89,1-87,5 95,7-94,8 79,9-79,4 Les 5 MLE d'eucaryotes hydrothermaux présentaient cependant des caractéristiques communes apparemment spécifiques de ces organismes. D'abord, l'analyse de leurs extrémités 5' et 3' a montré que les ITR 5' et 3' étaient d'une longueur inhabituelle, respectivement de 36 et 37 pb. Ceci n'était pas dû à des UTR 5' et 3' plus courtes. En effet, ces régions avaient une taille relativement normale, par rapport à celles des MLE connus (Plasterk et al., 1999) avec une UTR 5' de 142-143 pb et une UTR 3' de 32 pb. De plus, comme dans beaucoup des MLE identifiés à ce jour, la recherche de motifs de régulation dans l'UTR 5' n'a révélé aucun promoteur putatif significatif et celle dans l'UTR 3' a permis d'identifier un signal de polyadénylation, environ 26 pb en aval du codon stop. De manière plus surprenante, le contenu GC des 5 MLE de l'invention, était d'environ 54%, à la différence de celui de la plupart des MLE jusqu'à présent décrits, situé entre 39 et 43 % (Plasterk et al., 1999). REFERENCES Desbruyères et Segonzac (1997) Handbook of deep-sea hydrothermal fauna. Edité par Desbruyères et Segonzac. IFREMER, Brest 279 pp. Jacobson et Hartl (1985) Genetics 111 : 57-65Kidwell et Lisch. (2001) Evolution 55 : 1-24 Lampe et al. (1996) EMBO J. 15 : 5470-5479 Plasterk et al. (1999) Trends in genetics 15 : Renault et al. (1997) Virologie 1 : 133-144 Sambrook et Russel (2001) Molecular cloning : a laboratory manual (3rd Ed). Cold Spring Harbor Laboratory Press, Cold Spring Harbor, NY. Ausubel et al. (1994) Current Protocols in molecular biology, vol. 1 and 2. USA : John Wiley and Sons, Inc. and Struhl. Dessen et al. (1990) Computer Application in the Biosciences 6 : 355-356Felsenstein J. (1993) PHILIPS (Phylogeny Inference Package) version 3. 5.c University of Washington, Seattle. Laulier et al. (1995) J. Evol. Biol. 8: 657-663 Robertson, H. M. (1993) Nature 362 : 241-245REVENDICATIONS 1. Acide nucléique isolé comprenant au moins un élément génétique mobile appartenant à la famille mariner, dont la séquence est choisie dans le groupe consistant en : SEQ ID N 1 et SEQ ID N 2 de Bythograea thermydron ; SEQ ID N 3 et SEQ ID N 4 de Alvinella caudata ; SEQ ID N 5 de Ventiella sulfuris ; et les fragments fonctionnels de celles-ci, et dont la séquence est de préférence SEQ ID N 4 ou un fragment fonctionnel de celle-ci. 2. Acide nucléique isolé comprenant au moins un gène codant une transposase d'un élément génétique mobile appartenant à la famille mariner, dont la séquence est choisie dans le groupe consistant en : SEQ ID N 6 et SEQ ID N 7 de Bythograea thermydron ; SEQ ID N 8 et SEQ ID N 9 de Alvinella caudata ; SEQ ID N 10 de Ventiella sulfuris ; et les fragments fonctionnels de celles-ci, et dont la séquence est de préférence SEQ ID N 9 ou un fragment fonctionnel de celle-ci. 3. Acide nucléique isolé comprenant au moins une séquence d'ADN transposable d'intérêt positionnée entre une extrémité 5' et une extrémité 3' d'un même élément génétique mobile ou de deux éléments génétiques mobiles distincts appartenant à la famille mariner, - la séquence de ladite extrémité 5' étant choisie dans le groupe consistant en : SEQ ID N 11, 13,15, 17 et 19, de préférence SEQ ID N 17, ainsi que les fragments fonctionnels de celles-ci ; et - la séquence de ladite extrémité 3' étant choisie dans le groupe consistant en : SEQ ID N 12, 14,16, 18 et 20, de préférence SEQ ID N 18, ainsi que les fragments fonctionnels de celles-ci. 4. Acide nucléique isolé selon la revendication 3, caractérisé en ce que les séquences desdites extrémités 5' et 3' sont choisies deux à deux dans le groupe consistant en : (SEQ ID N 11et SEQ ID N 12), (SEQ ID N 13 et SEQ ID N 14) de Bythograea thermydron ; (SEQ ID N 15 et SEQ ID N 16), (SEQ ID N 17 et SEQ ID N 18) de Alvinella caudata ; (SEQ ID N 19 et SEQ ID N 20) de Ventiella sulfuris; et les fragments fonctionnels de celles-ci, et sont de préférence (SEQ ID N 17 et SEQ ID N 18) ou des fragments fonctionnels de celles-ci. 5. Transposase d'un élément génétique mobile appartenant à la famille mariner, dont la séquence est choisie dans le groupe consistant en : SEQ ID N 21 et SEQ ID N 22 de Bythograea thermydron ; SEQ ID N 23 et SEQ ID N 24 de Alvinella caudata ; SEQ ID N 25 de Ventiella sulfuris ; et les fragments fonctionnels de celles-ci, et dont la séquence est de préférence SEQ ID N 24 ou un fragment fonctionnel de celle-ci. 6. Transposase selon la revendication 5, caractérisée en que son activité enzymatique tolère une température comprise entre 4 et 105 C environ, de manière préférée comprise entre 40 et 100 C environ, de manière encore préférée comprise entre 60 et 70 C environ. 7. Transposase selon la revendication 5 ou 6, caractérisée en que son activité enzymatique tolère une pression comprise entre 105 et 600.105 Pa environ, de préférence comprise entre 80.105 et 400.105 Pa environ. 8. Procédé d'obtention d'une transposase selon l'une quelconque des revendications 5 à 7, ledit procédé comprenant au moins : a) le clonage d'un acide nucléique selon la revendication 1 ou 2 dans un vecteur d'expression ; b) la transformation d'un hôte cellulaire apte à exprimer ledit acide nucléique, avec ledit vecteur d'expression recombinant ; et c) l'expression dudit acide nucléique à partir dudit hôte cellulaire recombinant, et d) facultativement, la purification de ladite transposase. 9. Procédé de transposition in vitro, ledit procédé comprenant au moins : a) la mise en présence : a1) d'un acide nucléique isolé comprenant au moins une séquence d'ADN transposable d'intérêt selon la revendication 3, a2) d'un acide nucléique cible, et a3) d'au moins une transposase selon l'une quelconque des revendications 5 à 7 ; b) la transposition de ladite séquence d'ADN transposable d'intérêt dans ledit acide nucléique cible. 10. Utilisation : a1) d'un acide nucléique isolé comprenant au moins une séquence d'ADN transposable d'intérêt selon la revendication 3, et a2) d'au moins un acide nucléique isolé selon l'une quelconque des revendications 1 ou 2 ; pour la préparation d'un médicament destiné à permettre la transposition in vivo de ladite séquence d'ADN transposable d'intérêt dans le génome d'un hôte cellulaire. 11. Utilisation selon la revendication 10, caractérisée en ce que ladite transposition in vivo est réalisée au moyen d'au moins : a) l'introduction dans ledit hôte cellulaire dudit médicament ; b) l'obtention d'au moins une transposase à partir dudit acide nucléique selon a2) ; et c) la transposition de ladite séquence d'ADN transposable d'intérêt dans le génome dudit hôte cellulaire.